data_1A00
# 
loop_
_audit_author.name 
'Kavanaugh, J.S.' 
'Arnone, A.'      
# 
_cell.entry_id           1A00 
_cell.length_a           84.100 
_cell.length_b           112.000 
_cell.length_c           63.800 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1A00 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
loop_
_database_PDB_remark.id 
_database_PDB_remark.text 
2   
;
RESOLUTION. 2.0  ANGSTROMS.
;
3   
;
REFINEMENT.
  PROGRAM     : PROLSQ
  AUTHORS     : KONNERT,HENDRICKSON

 DATA USED IN REFINEMENT.
  RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.0
  RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.0
  DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.0
  COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.1
  NUMBER OF REFLECTIONS             : 34844

 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT
  FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM
  R VALUE     (WORKING + TEST SET) : NULL
  R VALUE            (WORKING SET) : 0.169
  FREE R VALUE                     : 0.223
  FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.
  FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3470

 FIT/AGREEMENT OF MODEL WITH ALL DATA.
  R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL
  R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : 0.171
  FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : 0.224
  FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : 10.
  FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : 4463
  TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : 44641

 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
  PROTEIN ATOMS            : 4382
  NUCLEIC ACID ATOMS       : 0
  HETEROGEN ATOMS          : 172
  SOLVENT ATOMS            : 216

 B VALUES.
  FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL
  MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 21.9
  OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
   B11 (A**2) : NULL
   B22 (A**2) : NULL
   B33 (A**2) : NULL
   B12 (A**2) : NULL
   B13 (A**2) : NULL
   B23 (A**2) : NULL

 ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL
  ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL
  LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL

 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
  DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA
   BOND LENGTH                     (A) : 0.013 ; 0.010
   ANGLE DISTANCE                  (A) : 0.030 ; 0.015
   INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : 0.049 ; 0.030
   H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL

  PLANE RESTRAINT                  (A) : 0.013 ; 0.010
  CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : 0.143 ; 0.080

  NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.
   SINGLE TORSION                  (A) : 0.172 ; 0.200
   MULTIPLE TORSION                (A) : 0.168 ; 0.200
   H-BOND (X...Y)                  (A) : 0.175 ; 0.200
   H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL

  CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.
   SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL
   PLANAR                    (DEGREES) : 2.8   ; 5.0
   STAGGERED                 (DEGREES) : 20.3  ; 15.0
   TRANSVERSE                (DEGREES) : 32.4  ; 25.0

 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
  MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 2.6   ; 2.0
  MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 3.5   ; 3.0
  SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 8.8   ; 4.0
  SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 12.3  ; 6.0

 OTHER REFINEMENT REMARKS: THE STARTING MODEL FOR
 REFINEMENT WAS THE BV1M STRUCTURE IN PDB ENTRY 1A0Z.
;
4   
;
1A00 COMPLIES WITH FORMAT V. 2.2, 16-DEC-1996
;
200 
;
EXPERIMENTAL DETAILS
 EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
 DATE OF DATA COLLECTION        : 31-OCT-1995
 TEMPERATURE           (KELVIN) : 295
 PH                             : 7.0
 NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1

 SYNCHROTRON              (Y/N) : N
 RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE
 BEAMLINE                       : NULL
 X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU200
 MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
 WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418
 MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE
 OPTICS                         : NULL

 DETECTOR TYPE                  : MULTIWIRE
 DETECTOR MANUFACTURER          : SDMS
 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : SDMS SOFTWARE
 DATA SCALING SOFTWARE          : SDMS SOFTWARE

 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 40226
 RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.0
 RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 25.0
 REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.

OVERALL.
 COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.1
 DATA REDUNDANCY                : 5.9
 R MERGE                    (I) : 0.069
 R SYM                      (I) : 0.069
 <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 8.6

IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.15
 COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 86.3
 DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.0
 R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.191
 R SYM FOR SHELL            (I) : 0.191
 <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.24

METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: ISOMORPHOUS WITH
   DEOXYHEMOGLOBIN A
SOFTWARE USED: PROLSQ
STARTING MODEL: BV1M STRUCTURE, PDB ENTRY 1A0Z.

REMARK: BV1M STRUCTURE IN ENTRY 1A0Z WAS USED AS THE
   STARTING MODEL FOR RIGID BODY REFINEMENT WITH X-PLOR
   FOLLOWED BY LEAST-SQUARES REFINEMENT WITH PROLSQ.
;
280 
;
CRYSTAL
SOLVENT CONTENT, VS   (%): 47.
MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.32

CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 10.5% PEG 6000 10 MM POTASSIUM
PHOSPHATE PH 7.0 100 MM POTASSIUM CHLORIDE 3 MM SODIUM
DITHIONITE
;
290 
;
CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21

     SYMOP   SYMMETRY
    NNNMMM   OPERATOR
      1555   X,Y,Z
      2555   1/2-X,-Y,1/2+Z
      3555   -X,1/2+Y,1/2-Z
      4555   1/2+X,1/2-Y,-Z

    WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
          MMM -> TRANSLATION VECTOR

CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
RELATED MOLECULES.
  SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
  SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       42.04861
  SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       31.89996
  SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       55.99731
  SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       31.89996
  SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       42.04861
  SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       55.99731
  SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000

REMARK: NULL
;
295 
;
NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON THE MTRIX RECORDS BELOW
DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG ATOMS
IN THIS ENTRY.  APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX
TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD
APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND.
CHAIN IDENTIFIERS GIVEN AS "?" REFER TO CHAINS FOR WHICH
ATOMS ARE NOT FOUND IN THIS ENTRY.

              APPLIED TO          TRANSFORMED TO
  TRANSFORM CHAIN  RESIDUES       CHAIN  RESIDUES     RMSD
    SSS
   M  1       A    1 .. 141         C    1 .. 141     0.209
   M  1       B    1 .. 146         D    1 .. 146     0.282

   WHERE SSS -> COLUMNS 8-10 OF MTRIX RECORDS

REMARK: NULL
;
525 
;
SOLVENT
THE FOLLOWING SOLVENT MOLECULES LIE FARTHER THAN EXPECTED
FROM THE PROTEIN OR NUCLEIC ACID MOLECULE AND MAY BE
ASSOCIATED WITH A SYMMETRY RELATED MOLECULE (M=MODEL
NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE
NUMBER; I=INSERTION CODE):

 M RES CSSEQI
 0 HOH   235      DISTANCE =  5.14 ANGSTROMS
;
900 
;
RELATED ENTRIES
THIS ENTRY IS RELATED TO PDB ENTRIES 1A0U, 1A0V, 1A0W,
1A0X, 1A0Y, 1A0Z, 1A01.
;
# 
_database_PDB_rev.num             1 
_database_PDB_rev.date            1998-03-18 
_database_PDB_rev.date_original   1997-12-08 
_database_PDB_rev.status          ? 
_database_PDB_rev.replaces        1A00 
_database_PDB_rev.mod_type        0 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'MULTIWIRE AREA DETECTOR' 
_diffrn_detector.type                   'XUONG-HAMLIN MULTIWIRE' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1995-10-31 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    GRAPHITE(002) 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength                  1.5418 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list             ? 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU/MSC RU-H2R' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
# 
_exptl.entry_id          1A00 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.32 
_exptl_crystal.density_percent_sol   47. 
_exptl_crystal.description           
;BV1M STRUCTURE IN ENTRY 1A0Z WAS USED AS THE STARTING MODEL FOR RIGID BODY REFINEMENT WITH X-PLOR FOLLOWED BY LEAST-SQUARES REFINEMENT WITH PROLSQ.
;
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'pH 7.0' 
# 
_pdbx_refine.entry_id                                    1A00 
_pdbx_refine.R_factor_all_no_cutoff                      ? 
_pdbx_refine.R_factor_obs_no_cutoff                      0.171 
_pdbx_refine.free_R_factor_no_cutoff                     0.224 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_no_cutoff     10. 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_no_cutoff            4463 
_pdbx_refine.R_factor_all_4sig_cutoff                    ? 
_pdbx_refine.R_factor_obs_4sig_cutoff                    ? 
_pdbx_refine.free_R_factor_4sig_cutoff                   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_4sig_cutoff   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_4sig_cutoff          ? 
_pdbx_refine.number_reflns_obs_4sig_cutoff               ? 
# 
_refine.entry_id                               1A00 
_refine.ls_number_reflns_obs                   34844 
_refine.ls_number_reflns_all                   44641 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           8.0 
_refine.ls_d_res_high                          2.0 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  97.1 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.169 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.223 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               10. 
_refine.ls_number_reflns_R_free                3470 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             21.9 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                
'THE STARTING MODEL FOR REFINEMENT WAS THE BV1M STRUCTURE IN PDB ENTRY 1A0Z.' 
_refine.pdbx_starting_model                    'BV1M STRUCTURE, PDB ENTRY 1A0Z.' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'ISOMORPHOUS WITH DEOXYHEMOGLOBIN A' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
p_bond_d            0.013 0.010 ? ? 
p_angle_d           0.030 0.015 ? ? 
p_angle_deg         ?     ?     ? ? 
p_planar_d          0.049 0.030 ? ? 
p_hb_or_metal_coord ?     ?     ? ? 
p_mcbond_it         2.6   2.0   ? ? 
p_mcangle_it        3.5   3.0   ? ? 
p_scbond_it         8.8   4.0   ? ? 
p_scangle_it        12.3  6.0   ? ? 
p_plane_restr       0.013 0.010 ? ? 
p_chiral_restr      0.143 0.080 ? ? 
p_singtor_nbd       0.172 0.200 ? ? 
p_multtor_nbd       0.168 0.200 ? ? 
p_xhyhbond_nbd      ?     ?     ? ? 
p_xyhbond_nbd       0.175 0.200 ? ? 
p_planar_tor        2.8   5.0   ? ? 
p_staggered_tor     20.3  15.0  ? ? 
p_orthonormal_tor   ?     ?     ? ? 
p_transverse_tor    32.4  25.0  ? ? 
p_special_tor       ?     ?     ? ? 
# 
_reflns.entry_id                     1A00 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0. 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             25.0 
_reflns.d_resolution_high            2.0 
_reflns.number_obs                   40226 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         97.1 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.069 
_reflns.pdbx_Rsym_value              0.069 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     8.6 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              5.9 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.00 
_reflns_shell.d_res_low              2.15 
_reflns_shell.percent_possible_all   86.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.191 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        0.191 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    2.24 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        3.0 
# 
_struct_keywords.entry_id        1A00 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'OXYGEN TRANSPORT' 
_struct_keywords.text            'OXYGEN TRANSPORT' 
# 
_symmetry.entry_id                         1A00 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
_entry.id   1A00 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           295 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.biol_id 
1 SWS HBA_HUMAN 1 P01922 1 
;VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGK
KVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPA
VHASLDKFLASVSTVLTSKYR

;
. 
2 SWS HBB_HUMAN 2 P02023 1 
;VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKV
KAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGK
EFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

;
. 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1A00 A 1 ? 141 ? P01922 1 ? 141 ? 1 141 
2 2 1A00 B 2 ? 146 ? P02023 2 ? 146 ? 2 146 
3 1 1A00 C 1 ? 141 ? P01922 1 ? 141 ? 1 141 
4 2 1A00 D 2 ? 146 ? P02023 2 ? 146 ? 2 146 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
2 1A00 TYR B 37 SWS P02023 TRP 37 ENGINEERED 37 
4 1A00 TYR D 37 SWS P02023 TRP 37 ENGINEERED 37 
# 
_pdbx_database_status.status_code                        REL 
_pdbx_database_status.entry_id                           1A00 
_pdbx_database_status.recvd_deposit_form                 ? 
_pdbx_database_status.date_deposition_form               ? 
_pdbx_database_status.recvd_coordinates                  ? 
_pdbx_database_status.date_coordinates                   ? 
_pdbx_database_status.recvd_struct_fact                  ? 
_pdbx_database_status.date_struct_fact                   ? 
_pdbx_database_status.recvd_internal_approval            ? 
_pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints              ? 
_pdbx_database_status.date_nmr_constraints               ? 
_pdbx_database_status.recvd_manuscript                   ? 
_pdbx_database_status.date_manuscript                    ? 
_pdbx_database_status.name_depositor                     ? 
_pdbx_database_status.rcsb_annotator                     ? 
_pdbx_database_status.recvd_author_approval              ? 
_pdbx_database_status.date_author_approval               ? 
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date      ? 
_pdbx_database_status.date_submitted                     ? 
_pdbx_database_status.author_approval_type               ? 
_pdbx_database_status.author_release_status_code         ? 
_pdbx_database_status.date_of_PDB_release                ? 
_pdbx_database_status.date_hold_coordinates              ? 
_pdbx_database_status.date_hold_struct_fact              ? 
_pdbx_database_status.hold_for_publication               ? 
_pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints          ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates       . 
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact       . 
_pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   . 
_pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval        ? 
_pdbx_database_status.deposit_site                       ? 
_pdbx_database_status.process_site                       ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence          . 
# 
loop_
_pdbx_entity_name.entity_id 
_pdbx_entity_name.name 
_pdbx_entity_name.name_type 
1 'DEOXYHEMOGLOBIN A'      RCSB_NAME   
1 'HEMOGLOBIN ALPHA CHAIN' SWS-NAME    
2 'DEOXYHEMOGLOBIN A'      RCSB_NAME   
2 'HEMOGLOBIN BETA CHAIN'  SWS-NAME    
1 3D-structure             SWS-KEYWORD 
1 Acetylation              SWS-KEYWORD 
1 'Disease mutation'       SWS-KEYWORD 
1 Erythrocyte              SWS-KEYWORD 
1 Heme                     SWS-KEYWORD 
1 'Oxygen transport'       SWS-KEYWORD 
1 Polymorphism             SWS-KEYWORD 
1 Transport                SWS-KEYWORD 
2 3D-structure             SWS-KEYWORD 
2 Acetylation              SWS-KEYWORD 
2 'Disease mutation'       SWS-KEYWORD 
2 Erythrocyte              SWS-KEYWORD 
2 Heme                     SWS-KEYWORD 
2 'Oxygen transport'       SWS-KEYWORD 
2 Polymorphism             SWS-KEYWORD 
2 S-nitrosylation          SWS-KEYWORD 
2 Transport                SWS-KEYWORD 
# 
_atom_sites.entry_id                    1A00 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011891 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008929 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015674 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.year 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
primary 
;High-resolution crystal structures of human hemoglobin with mutations at tryptophan 37beta: structural basis for a high-affinity T-state,.
;
Biochemistry 37 4358 4373 1998 BICHAW US 0006-2960 0033 ? 9521756 
1       
;High-Resolution X-Ray Study of Deoxyhemoglobin Rothschild 37 Beta Trp-->Arg: A Mutation that Creates an Intersubunit Chloride-Binding Site
;
Biochemistry 31 4111 ?    1992 BICHAW US 0006-2960 0033 ? ?       
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
primary 'Kavanaugh, J.S.' 
primary 'Weydert, J.A.'   
primary 'Rogers, P.H.'    
primary 'Arnone, A.'      
1       'Kavanaugh, J.S.' 
1       'Rogers, P.H.'    
1       'Case, D.A.'      
1       'Arnone, A.'      
# 
_computing.entry_id                           1A00 
_computing.data_collection                    'SDMS SOFTWARE' 
_computing.data_reduction                     'SDMS SOFTWARE' 
_computing.structure_solution                 PROLSQ 
_computing.structure_refinement               PROLSQ 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_database.entry_id   1A00 
_database.code_CSD   ? 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1A00 
NDB  1A00 
RCSB 1A00 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'HEMOGLOBIN (ALPHA CHAIN)'        15157.552 2   ? ?           
? ? 
2 polymer     man 'HEMOGLOBIN (BETA CHAIN)'         15906.429 2   ? 'V1M, W37Y' 
? ? 
3 non-polymer syn 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' 616.498   4   ? ?           
? ? 
4 water       nat water                             18.015    216 ? ?           
? ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
1 1   VAL 
1 2   LEU 
1 3   SER 
1 4   PRO 
1 5   ALA 
1 6   ASP 
1 7   LYS 
1 8   THR 
1 9   ASN 
1 10  VAL 
1 11  LYS 
1 12  ALA 
1 13  ALA 
1 14  TRP 
1 15  GLY 
1 16  LYS 
1 17  VAL 
1 18  GLY 
1 19  ALA 
1 20  HIS 
1 21  ALA 
1 22  GLY 
1 23  GLU 
1 24  TYR 
1 25  GLY 
1 26  ALA 
1 27  GLU 
1 28  ALA 
1 29  LEU 
1 30  GLU 
1 31  ARG 
1 32  MET 
1 33  PHE 
1 34  LEU 
1 35  SER 
1 36  PHE 
1 37  PRO 
1 38  THR 
1 39  THR 
1 40  LYS 
1 41  THR 
1 42  TYR 
1 43  PHE 
1 44  PRO 
1 45  HIS 
1 46  PHE 
1 47  ASP 
1 48  LEU 
1 49  SER 
1 50  HIS 
1 51  GLY 
1 52  SER 
1 53  ALA 
1 54  GLN 
1 55  VAL 
1 56  LYS 
1 57  GLY 
1 58  HIS 
1 59  GLY 
1 60  LYS 
1 61  LYS 
1 62  VAL 
1 63  ALA 
1 64  ASP 
1 65  ALA 
1 66  LEU 
1 67  THR 
1 68  ASN 
1 69  ALA 
1 70  VAL 
1 71  ALA 
1 72  HIS 
1 73  VAL 
1 74  ASP 
1 75  ASP 
1 76  MET 
1 77  PRO 
1 78  ASN 
1 79  ALA 
1 80  LEU 
1 81  SER 
1 82  ALA 
1 83  LEU 
1 84  SER 
1 85  ASP 
1 86  LEU 
1 87  HIS 
1 88  ALA 
1 89  HIS 
1 90  LYS 
1 91  LEU 
1 92  ARG 
1 93  VAL 
1 94  ASP 
1 95  PRO 
1 96  VAL 
1 97  ASN 
1 98  PHE 
1 99  LYS 
1 100 LEU 
1 101 LEU 
1 102 SER 
1 103 HIS 
1 104 CYS 
1 105 LEU 
1 106 LEU 
1 107 VAL 
1 108 THR 
1 109 LEU 
1 110 ALA 
1 111 ALA 
1 112 HIS 
1 113 LEU 
1 114 PRO 
1 115 ALA 
1 116 GLU 
1 117 PHE 
1 118 THR 
1 119 PRO 
1 120 ALA 
1 121 VAL 
1 122 HIS 
1 123 ALA 
1 124 SER 
1 125 LEU 
1 126 ASP 
1 127 LYS 
1 128 PHE 
1 129 LEU 
1 130 ALA 
1 131 SER 
1 132 VAL 
1 133 SER 
1 134 THR 
1 135 VAL 
1 136 LEU 
1 137 THR 
1 138 SER 
1 139 LYS 
1 140 TYR 
1 141 ARG 
2 1   MET 
2 2   HIS 
2 3   LEU 
2 4   THR 
2 5   PRO 
2 6   GLU 
2 7   GLU 
2 8   LYS 
2 9   SER 
2 10  ALA 
2 11  VAL 
2 12  THR 
2 13  ALA 
2 14  LEU 
2 15  TRP 
2 16  GLY 
2 17  LYS 
2 18  VAL 
2 19  ASN 
2 20  VAL 
2 21  ASP 
2 22  GLU 
2 23  VAL 
2 24  GLY 
2 25  GLY 
2 26  GLU 
2 27  ALA 
2 28  LEU 
2 29  GLY 
2 30  ARG 
2 31  LEU 
2 32  LEU 
2 33  VAL 
2 34  VAL 
2 35  TYR 
2 36  PRO 
2 37  TYR 
2 38  THR 
2 39  GLN 
2 40  ARG 
2 41  PHE 
2 42  PHE 
2 43  GLU 
2 44  SER 
2 45  PHE 
2 46  GLY 
2 47  ASP 
2 48  LEU 
2 49  SER 
2 50  THR 
2 51  PRO 
2 52  ASP 
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2 55  MET 
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2 60  VAL 
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2 99  ASP 
2 100 PRO 
2 101 GLU 
2 102 ASN 
2 103 PHE 
2 104 ARG 
2 105 LEU 
2 106 LEU 
2 107 GLY 
2 108 ASN 
2 109 VAL 
2 110 LEU 
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2 112 CYS 
2 113 VAL 
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2 116 HIS 
2 117 HIS 
2 118 PHE 
2 119 GLY 
2 120 LYS 
2 121 GLU 
2 122 PHE 
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2 125 PRO 
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2 129 ALA 
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2 131 GLN 
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2 137 VAL 
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2 140 ALA 
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2 143 HIS 
2 144 LYS 
2 145 TYR 
2 146 HIS 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
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_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
1 polypeptide(L) no no 
;VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNAL
SALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR
;
;VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNAL
SALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR
;
2 polypeptide(L) no no 
;MHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPYTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDN
LKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
;
;MHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPYTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDN
LKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
;
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 HUMAN ? 'HUMAN BETA GLOBIN' ? ? ? ? ? 'Homo sapiens' ? ? ? BLOOD ? 'RED BLOOD CELL' ? ? 
'ESCHERICHIA COLI' ? 'HUMAN BETA GLOBIN' ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? PLASMID ? ? ? ? 
2 HUMAN ? 'HUMAN BETA GLOBIN' ? ? ? ? ? 'Homo sapiens' ? ? ? BLOOD ? 'RED BLOOD CELL' ? ? 
'ESCHERICHIA COLI' ? 'HUMAN BETA GLOBIN' ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? PLASMID ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
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_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
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_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
A 1 1   VAL 1   1   1   VAL VAL A 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A 
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A 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A 
A 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA A 
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A 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A 
A 1 8   THR 8   8   8   THR THR A 
A 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN A 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A 
A 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS A 
A 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA A 
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A 1 14  TRP 14  14  14  TRP TRP A 
A 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A 
A 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS A 
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A 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY A 
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A 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS A 
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A 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU A 
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A 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA A 
A 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A 
A 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA A 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A 
A 1 32  MET 32  32  32  MET MET A 
A 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE A 
A 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A 
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A 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO A 
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A 1 62  VAL 62  62  62  VAL VAL A 
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A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A 
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A 1 134 THR 134 134 134 THR THR A 
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B 2 1   MET 1   1   1   MET MET B 
B 2 2   HIS 2   2   2   HIS HIS B 
B 2 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B 
B 2 4   THR 4   4   4   THR THR B 
B 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO B 
B 2 6   GLU 6   6   6   GLU GLU B 
B 2 7   GLU 7   7   7   GLU GLU B 
B 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS B 
B 2 9   SER 9   9   9   SER SER B 
B 2 10  ALA 10  10  10  ALA ALA B 
B 2 11  VAL 11  11  11  VAL VAL B 
B 2 12  THR 12  12  12  THR THR B 
B 2 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B 
B 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU B 
B 2 15  TRP 15  15  15  TRP TRP B 
B 2 16  GLY 16  16  16  GLY GLY B 
B 2 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B 
B 2 18  VAL 18  18  18  VAL VAL B 
B 2 19  ASN 19  19  19  ASN ASN B 
B 2 20  VAL 20  20  20  VAL VAL B 
B 2 21  ASP 21  21  21  ASP ASP B 
B 2 22  GLU 22  22  22  GLU GLU B 
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B 2 24  GLY 24  24  24  GLY GLY B 
B 2 25  GLY 25  25  25  GLY GLY B 
B 2 26  GLU 26  26  26  GLU GLU B 
B 2 27  ALA 27  27  27  ALA ALA B 
B 2 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B 
B 2 29  GLY 29  29  29  GLY GLY B 
B 2 30  ARG 30  30  30  ARG ARG B 
B 2 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B 
B 2 32  LEU 32  32  32  LEU LEU B 
B 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL B 
B 2 34  VAL 34  34  34  VAL VAL B 
B 2 35  TYR 35  35  35  TYR TYR B 
B 2 36  PRO 36  36  36  PRO PRO B 
B 2 37  TYR 37  37  37  TYR TYR B 
B 2 38  THR 38  38  38  THR THR B 
B 2 39  GLN 39  39  39  GLN GLN B 
B 2 40  ARG 40  40  40  ARG ARG B 
B 2 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B 
B 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE B 
B 2 43  GLU 43  43  43  GLU GLU B 
B 2 44  SER 44  44  44  SER SER B 
B 2 45  PHE 45  45  45  PHE PHE B 
B 2 46  GLY 46  46  46  GLY GLY B 
B 2 47  ASP 47  47  47  ASP ASP B 
B 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B 
B 2 49  SER 49  49  49  SER SER B 
B 2 50  THR 50  50  50  THR THR B 
B 2 51  PRO 51  51  51  PRO PRO B 
B 2 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B 
B 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA B 
B 2 54  VAL 54  54  54  VAL VAL B 
B 2 55  MET 55  55  55  MET MET B 
B 2 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B 
B 2 57  ASN 57  57  57  ASN ASN B 
B 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B 
B 2 59  LYS 59  59  59  LYS LYS B 
B 2 60  VAL 60  60  60  VAL VAL B 
B 2 61  LYS 61  61  61  LYS LYS B 
B 2 62  ALA 62  62  62  ALA ALA B 
B 2 63  HIS 63  63  63  HIS HIS B 
B 2 64  GLY 64  64  64  GLY GLY B 
B 2 65  LYS 65  65  65  LYS LYS B 
B 2 66  LYS 66  66  66  LYS LYS B 
B 2 67  VAL 67  67  67  VAL VAL B 
B 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU B 
B 2 69  GLY 69  69  69  GLY GLY B 
B 2 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B 
B 2 71  PHE 71  71  71  PHE PHE B 
B 2 72  SER 72  72  72  SER SER B 
B 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B 
B 2 74  GLY 74  74  74  GLY GLY B 
B 2 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B 
B 2 76  ALA 76  76  76  ALA ALA B 
B 2 77  HIS 77  77  77  HIS HIS B 
B 2 78  LEU 78  78  78  LEU LEU B 
B 2 79  ASP 79  79  79  ASP ASP B 
B 2 80  ASN 80  80  80  ASN ASN B 
B 2 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B 
B 2 82  LYS 82  82  82  LYS LYS B 
B 2 83  GLY 83  83  83  GLY GLY B 
B 2 84  THR 84  84  84  THR THR B 
B 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE B 
B 2 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B 
B 2 87  THR 87  87  87  THR THR B 
B 2 88  LEU 88  88  88  LEU LEU B 
B 2 89  SER 89  89  89  SER SER B 
B 2 90  GLU 90  90  90  GLU GLU B 
B 2 91  LEU 91  91  91  LEU LEU B 
B 2 92  HIS 92  92  92  HIS HIS B 
B 2 93  CYS 93  93  93  CYS CYS B 
B 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP B 
B 2 95  LYS 95  95  95  LYS LYS B 
B 2 96  LEU 96  96  96  LEU LEU B 
B 2 97  HIS 97  97  97  HIS HIS B 
B 2 98  VAL 98  98  98  VAL VAL B 
B 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP B 
B 2 100 PRO 100 100 100 PRO PRO B 
B 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B 
B 2 102 ASN 102 102 102 ASN ASN B 
B 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE B 
B 2 104 ARG 104 104 104 ARG ARG B 
B 2 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B 
B 2 106 LEU 106 106 106 LEU LEU B 
B 2 107 GLY 107 107 107 GLY GLY B 
B 2 108 ASN 108 108 108 ASN ASN B 
B 2 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B 
B 2 110 LEU 110 110 110 LEU LEU B 
B 2 111 VAL 111 111 111 VAL VAL B 
B 2 112 CYS 112 112 112 CYS CYS B 
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B 2 119 GLY 119 119 119 GLY GLY B 
B 2 120 LYS 120 120 120 LYS LYS B 
B 2 121 GLU 121 121 121 GLU GLU B 
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B 2 123 THR 123 123 123 THR THR B 
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B 2 125 PRO 125 125 125 PRO PRO B 
B 2 126 VAL 126 126 126 VAL VAL B 
B 2 127 GLN 127 127 127 GLN GLN B 
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B 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR B 
B 2 131 GLN 131 131 131 GLN GLN B 
B 2 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B 
B 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL B 
B 2 134 VAL 134 134 134 VAL VAL B 
B 2 135 ALA 135 135 135 ALA ALA B 
B 2 136 GLY 136 136 136 GLY GLY B 
B 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL B 
B 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA B 
B 2 139 ASN 139 139 139 ASN ASN B 
B 2 140 ALA 140 140 140 ALA ALA B 
B 2 141 LEU 141 141 141 LEU LEU B 
B 2 142 ALA 142 142 142 ALA ALA B 
B 2 143 HIS 143 143 143 HIS HIS B 
B 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS B 
B 2 145 TYR 145 145 145 TYR TYR B 
B 2 146 HIS 146 146 146 HIS HIS B 
C 1 1   VAL 1   1   1   VAL VAL C 
C 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU C 
C 1 3   SER 3   3   3   SER SER C 
C 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO C 
C 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA C 
C 1 6   ASP 6   6   6   ASP ASP C 
C 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS C 
C 1 8   THR 8   8   8   THR THR C 
C 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN C 
C 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL C 
C 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS C 
C 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA C 
C 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA C 
C 1 14  TRP 14  14  14  TRP TRP C 
C 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY C 
C 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS C 
C 1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL C 
C 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY C 
C 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA C 
C 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS C 
C 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA C 
C 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY C 
C 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU C 
C 1 24  TYR 24  24  24  TYR TYR C 
C 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY C 
C 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA C 
C 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU C 
C 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA C 
C 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU C 
C 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU C 
C 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG C 
C 1 32  MET 32  32  32  MET MET C 
C 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE C 
C 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU C 
C 1 35  SER 35  35  35  SER SER C 
C 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE C 
C 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO C 
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C 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS C 
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C 1 42  TYR 42  42  42  TYR TYR C 
C 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE C 
C 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO C 
C 1 45  HIS 45  45  45  HIS HIS C 
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C 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP C 
C 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU C 
C 1 49  SER 49  49  49  SER SER C 
C 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS C 
C 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY C 
C 1 52  SER 52  52  52  SER SER C 
C 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA C 
C 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN C 
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C 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY C 
C 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS C 
C 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS C 
C 1 62  VAL 62  62  62  VAL VAL C 
C 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA C 
C 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP C 
C 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA C 
C 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU C 
C 1 67  THR 67  67  67  THR THR C 
C 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN C 
C 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA C 
C 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL C 
C 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA C 
C 1 72  HIS 72  72  72  HIS HIS C 
C 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL C 
C 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP C 
C 1 75  ASP 75  75  75  ASP ASP C 
C 1 76  MET 76  76  76  MET MET C 
C 1 77  PRO 77  77  77  PRO PRO C 
C 1 78  ASN 78  78  78  ASN ASN C 
C 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA C 
C 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU C 
C 1 81  SER 81  81  81  SER SER C 
C 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA C 
C 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU C 
C 1 84  SER 84  84  84  SER SER C 
C 1 85  ASP 85  85  85  ASP ASP C 
C 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU C 
C 1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS C 
C 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA C 
C 1 89  HIS 89  89  89  HIS HIS C 
C 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS C 
C 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU C 
C 1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG C 
C 1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL C 
C 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP C 
C 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO C 
C 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL C 
C 1 97  ASN 97  97  97  ASN ASN C 
C 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE C 
C 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS C 
C 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU C 
C 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU C 
C 1 102 SER 102 102 102 SER SER C 
C 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS C 
C 1 104 CYS 104 104 104 CYS CYS C 
C 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU C 
C 1 106 LEU 106 106 106 LEU LEU C 
C 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL C 
C 1 108 THR 108 108 108 THR THR C 
C 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU C 
C 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA C 
C 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA C 
C 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS C 
C 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU C 
C 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO C 
C 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA C 
C 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU C 
C 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE C 
C 1 118 THR 118 118 118 THR THR C 
C 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO C 
C 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA C 
C 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL C 
C 1 122 HIS 122 122 122 HIS HIS C 
C 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA C 
C 1 124 SER 124 124 124 SER SER C 
C 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU C 
C 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP C 
C 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS C 
C 1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE C 
C 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU C 
C 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA C 
C 1 131 SER 131 131 131 SER SER C 
C 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL C 
C 1 133 SER 133 133 133 SER SER C 
C 1 134 THR 134 134 134 THR THR C 
C 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL C 
C 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU C 
C 1 137 THR 137 137 137 THR THR C 
C 1 138 SER 138 138 138 SER SER C 
C 1 139 LYS 139 139 139 LYS LYS C 
C 1 140 TYR 140 140 140 TYR TYR C 
C 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG C 
D 2 1   MET 1   1   1   MET MET D 
D 2 2   HIS 2   2   2   HIS HIS D 
D 2 3   LEU 3   3   3   LEU LEU D 
D 2 4   THR 4   4   4   THR THR D 
D 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO D 
D 2 6   GLU 6   6   6   GLU GLU D 
D 2 7   GLU 7   7   7   GLU GLU D 
D 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS D 
D 2 9   SER 9   9   9   SER SER D 
D 2 10  ALA 10  10  10  ALA ALA D 
D 2 11  VAL 11  11  11  VAL VAL D 
D 2 12  THR 12  12  12  THR THR D 
D 2 13  ALA 13  13  13  ALA ALA D 
D 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU D 
D 2 15  TRP 15  15  15  TRP TRP D 
D 2 16  GLY 16  16  16  GLY GLY D 
D 2 17  LYS 17  17  17  LYS LYS D 
D 2 18  VAL 18  18  18  VAL VAL D 
D 2 19  ASN 19  19  19  ASN ASN D 
D 2 20  VAL 20  20  20  VAL VAL D 
D 2 21  ASP 21  21  21  ASP ASP D 
D 2 22  GLU 22  22  22  GLU GLU D 
D 2 23  VAL 23  23  23  VAL VAL D 
D 2 24  GLY 24  24  24  GLY GLY D 
D 2 25  GLY 25  25  25  GLY GLY D 
D 2 26  GLU 26  26  26  GLU GLU D 
D 2 27  ALA 27  27  27  ALA ALA D 
D 2 28  LEU 28  28  28  LEU LEU D 
D 2 29  GLY 29  29  29  GLY GLY D 
D 2 30  ARG 30  30  30  ARG ARG D 
D 2 31  LEU 31  31  31  LEU LEU D 
D 2 32  LEU 32  32  32  LEU LEU D 
D 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL D 
D 2 34  VAL 34  34  34  VAL VAL D 
D 2 35  TYR 35  35  35  TYR TYR D 
D 2 36  PRO 36  36  36  PRO PRO D 
D 2 37  TYR 37  37  37  TYR TYR D 
D 2 38  THR 38  38  38  THR THR D 
D 2 39  GLN 39  39  39  GLN GLN D 
D 2 40  ARG 40  40  40  ARG ARG D 
D 2 41  PHE 41  41  41  PHE PHE D 
D 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE D 
D 2 43  GLU 43  43  43  GLU GLU D 
D 2 44  SER 44  44  44  SER SER D 
D 2 45  PHE 45  45  45  PHE PHE D 
D 2 46  GLY 46  46  46  GLY GLY D 
D 2 47  ASP 47  47  47  ASP ASP D 
D 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU D 
D 2 49  SER 49  49  49  SER SER D 
D 2 50  THR 50  50  50  THR THR D 
D 2 51  PRO 51  51  51  PRO PRO D 
D 2 52  ASP 52  52  52  ASP ASP D 
D 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA D 
D 2 54  VAL 54  54  54  VAL VAL D 
D 2 55  MET 55  55  55  MET MET D 
D 2 56  GLY 56  56  56  GLY GLY D 
D 2 57  ASN 57  57  57  ASN ASN D 
D 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO D 
D 2 59  LYS 59  59  59  LYS LYS D 
D 2 60  VAL 60  60  60  VAL VAL D 
D 2 61  LYS 61  61  61  LYS LYS D 
D 2 62  ALA 62  62  62  ALA ALA D 
D 2 63  HIS 63  63  63  HIS HIS D 
D 2 64  GLY 64  64  64  GLY GLY D 
D 2 65  LYS 65  65  65  LYS LYS D 
D 2 66  LYS 66  66  66  LYS LYS D 
D 2 67  VAL 67  67  67  VAL VAL D 
D 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU D 
D 2 69  GLY 69  69  69  GLY GLY D 
D 2 70  ALA 70  70  70  ALA ALA D 
D 2 71  PHE 71  71  71  PHE PHE D 
D 2 72  SER 72  72  72  SER SER D 
D 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP D 
D 2 74  GLY 74  74  74  GLY GLY D 
D 2 75  LEU 75  75  75  LEU LEU D 
D 2 76  ALA 76  76  76  ALA ALA D 
D 2 77  HIS 77  77  77  HIS HIS D 
D 2 78  LEU 78  78  78  LEU LEU D 
D 2 79  ASP 79  79  79  ASP ASP D 
D 2 80  ASN 80  80  80  ASN ASN D 
D 2 81  LEU 81  81  81  LEU LEU D 
D 2 82  LYS 82  82  82  LYS LYS D 
D 2 83  GLY 83  83  83  GLY GLY D 
D 2 84  THR 84  84  84  THR THR D 
D 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE D 
D 2 86  ALA 86  86  86  ALA ALA D 
D 2 87  THR 87  87  87  THR THR D 
D 2 88  LEU 88  88  88  LEU LEU D 
D 2 89  SER 89  89  89  SER SER D 
D 2 90  GLU 90  90  90  GLU GLU D 
D 2 91  LEU 91  91  91  LEU LEU D 
D 2 92  HIS 92  92  92  HIS HIS D 
D 2 93  CYS 93  93  93  CYS CYS D 
D 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP D 
D 2 95  LYS 95  95  95  LYS LYS D 
D 2 96  LEU 96  96  96  LEU LEU D 
D 2 97  HIS 97  97  97  HIS HIS D 
D 2 98  VAL 98  98  98  VAL VAL D 
D 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP D 
D 2 100 PRO 100 100 100 PRO PRO D 
D 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU D 
D 2 102 ASN 102 102 102 ASN ASN D 
D 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE D 
D 2 104 ARG 104 104 104 ARG ARG D 
D 2 105 LEU 105 105 105 LEU LEU D 
D 2 106 LEU 106 106 106 LEU LEU D 
D 2 107 GLY 107 107 107 GLY GLY D 
D 2 108 ASN 108 108 108 ASN ASN D 
D 2 109 VAL 109 109 109 VAL VAL D 
D 2 110 LEU 110 110 110 LEU LEU D 
D 2 111 VAL 111 111 111 VAL VAL D 
D 2 112 CYS 112 112 112 CYS CYS D 
D 2 113 VAL 113 113 113 VAL VAL D 
D 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU D 
D 2 115 ALA 115 115 115 ALA ALA D 
D 2 116 HIS 116 116 116 HIS HIS D 
D 2 117 HIS 117 117 117 HIS HIS D 
D 2 118 PHE 118 118 118 PHE PHE D 
D 2 119 GLY 119 119 119 GLY GLY D 
D 2 120 LYS 120 120 120 LYS LYS D 
D 2 121 GLU 121 121 121 GLU GLU D 
D 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE D 
D 2 123 THR 123 123 123 THR THR D 
D 2 124 PRO 124 124 124 PRO PRO D 
D 2 125 PRO 125 125 125 PRO PRO D 
D 2 126 VAL 126 126 126 VAL VAL D 
D 2 127 GLN 127 127 127 GLN GLN D 
D 2 128 ALA 128 128 128 ALA ALA D 
D 2 129 ALA 129 129 129 ALA ALA D 
D 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR D 
D 2 131 GLN 131 131 131 GLN GLN D 
D 2 132 LYS 132 132 132 LYS LYS D 
D 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL D 
D 2 134 VAL 134 134 134 VAL VAL D 
D 2 135 ALA 135 135 135 ALA ALA D 
D 2 136 GLY 136 136 136 GLY GLY D 
D 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL D 
D 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA D 
D 2 139 ASN 139 139 139 ASN ASN D 
D 2 140 ALA 140 140 140 ALA ALA D 
D 2 141 LEU 141 141 141 LEU LEU D 
D 2 142 ALA 142 142 142 ALA ALA D 
D 2 143 HIS 143 143 143 HIS HIS D 
D 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS D 
D 2 145 TYR 145 145 145 TYR TYR D 
D 2 146 HIS 146 146 146 HIS HIS D 
# 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        4382 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         172 
_refine_hist.d_res_high                       2.0 
_refine_hist.d_res_low                        8.0 
# 
_struct.entry_id             1A00 
_struct.title                'HEMOGLOBIN (VAL BETA1 MET, TRP BETA37 TYR) MUTANT' 
_struct.pdbx_descriptor      'DEOXYHEMOGLOBIN A, PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' 
_struct.pdbx_model_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 1 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
# 
loop_
_struct_biol_gen.biol_id 
_struct_biol_gen.asym_id 
_struct_biol_gen.symmetry 
_struct_biol_gen.details 
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 
1 A 1_555 ? x,y,z 
1 B 1_555 ? x,y,z 
1 C 1_555 ? x,y,z 
1 D 1_555 ? x,y,z 
1 E 1_555 ? x,y,z 
1 F 1_555 ? x,y,z 
1 G 1_555 ? x,y,z 
1 H 1_555 ? x,y,z 
1 I 1_555 ? x,y,z 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  PRO A 4   ? GLY A 18  ? PRO A 4   GLY A 18  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2  2  HIS A 20  ? SER A 35  ? HIS A 20  SER A 35  1 ? 16 
HELX_P HELX_P3  3  PRO A 37  ? TYR A 42  ? PRO A 37  TYR A 42  5 ? 6  
HELX_P HELX_P4  4  ALA A 53  ? ALA A 71  ? ALA A 53  ALA A 71  1 ? 19 
HELX_P HELX_P5  5  VAL A 73  ? ALA A 79  ? VAL A 73  ALA A 79  5 ? 7  
HELX_P HELX_P6  6  SER A 81  ? HIS A 89  ? SER A 81  HIS A 89  1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  7  PRO A 95  ? HIS A 112 ? PRO A 95  HIS A 112 5 ? 18 
HELX_P HELX_P8  8  PRO A 119 ? LEU A 136 ? PRO A 119 LEU A 136 1 ? 18 
HELX_P HELX_P9  9  PRO B 5   ? LYS B 17  ? PRO B 5   LYS B 17  1 ? 13 
HELX_P HELX_P10 10 VAL B 20  ? VAL B 34  ? VAL B 20  VAL B 34  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 11 PRO B 36  ? PHE B 41  ? PRO B 36  PHE B 41  5 ? 6  
HELX_P HELX_P12 12 GLU B 43  ? PHE B 45  ? GLU B 43  PHE B 45  5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 13 PRO B 51  ? MET B 55  ? PRO B 51  MET B 55  1 ? 5  
HELX_P HELX_P14 14 PRO B 58  ? HIS B 77  ? PRO B 58  HIS B 77  1 ? 20 
HELX_P HELX_P15 15 LEU B 81  ? ASP B 94  ? LEU B 81  ASP B 94  1 ? 14 
HELX_P HELX_P16 16 PRO B 100 ? GLU B 121 ? PRO B 100 GLU B 121 5 ? 22 
HELX_P HELX_P17 17 PRO B 124 ? ALA B 142 ? PRO B 124 ALA B 142 1 ? 19 
HELX_P HELX_P18 18 PRO C 4   ? GLY C 18  ? PRO C 4   GLY C 18  1 ? 15 
HELX_P HELX_P19 19 HIS C 20  ? SER C 35  ? HIS C 20  SER C 35  1 ? 16 
HELX_P HELX_P20 20 PRO C 37  ? TYR C 42  ? PRO C 37  TYR C 42  5 ? 6  
HELX_P HELX_P21 21 ALA C 53  ? ALA C 71  ? ALA C 53  ALA C 71  1 ? 19 
HELX_P HELX_P22 22 VAL C 73  ? ALA C 79  ? VAL C 73  ALA C 79  5 ? 7  
HELX_P HELX_P23 23 SER C 81  ? HIS C 89  ? SER C 81  HIS C 89  1 ? 9  
HELX_P HELX_P24 24 PRO C 95  ? HIS C 112 ? PRO C 95  HIS C 112 5 ? 18 
HELX_P HELX_P25 25 PRO C 119 ? LEU C 136 ? PRO C 119 LEU C 136 1 ? 18 
HELX_P HELX_P26 26 PRO D 5   ? LYS D 17  ? PRO D 5   LYS D 17  1 ? 13 
HELX_P HELX_P27 27 VAL D 20  ? VAL D 34  ? VAL D 20  VAL D 34  1 ? 15 
HELX_P HELX_P28 28 PRO D 36  ? PHE D 41  ? PRO D 36  PHE D 41  5 ? 6  
HELX_P HELX_P29 29 GLU D 43  ? PHE D 45  ? GLU D 43  PHE D 45  5 ? 3  
HELX_P HELX_P30 30 PRO D 51  ? MET D 55  ? PRO D 51  MET D 55  1 ? 5  
HELX_P HELX_P31 31 PRO D 58  ? HIS D 77  ? PRO D 58  HIS D 77  1 ? 20 
HELX_P HELX_P32 32 LEU D 81  ? THR D 84  ? LEU D 81  THR D 84  1 ? 4  
HELX_P HELX_P33 33 ALA D 86  ? ASP D 94  ? ALA D 86  ASP D 94  1 ? 9  
HELX_P HELX_P34 34 PRO D 100 ? GLU D 121 ? PRO D 100 GLU D 121 5 ? 22 
HELX_P HELX_P35 35 PRO D 124 ? ALA D 142 ? PRO D 124 ALA D 142 1 ? 19 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
covale1 covale ? E HEM . FE ? ? ? 1_555 A HIS 87 NE2 ? ? A HEM 142 A HIS 87 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale2 covale ? F HEM . FE ? ? ? 1_555 B HIS 92 NE2 ? ? B HEM 147 B HIS 92 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale3 covale ? G HEM . FE ? ? ? 1_555 C HIS 87 NE2 ? ? C HEM 142 C HIS 87 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale4 covale ? H HEM . FE ? ? ? 1_555 D HIS 92 NE2 ? ? D HEM 147 D HIS 92 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
_struct_ncs_oper.id             1 
_struct_ncs_oper.code           given 
_struct_ncs_oper.details        ? 
_struct_ncs_oper.matrix[1][1]   0.950670 
_struct_ncs_oper.matrix[1][2]   -0.050560 
_struct_ncs_oper.matrix[1][3]   0.306050 
_struct_ncs_oper.matrix[2][1]   -0.051200 
_struct_ncs_oper.matrix[2][2]   -0.998670 
_struct_ncs_oper.matrix[2][3]   -0.005940 
_struct_ncs_oper.matrix[3][1]   0.305940 
_struct_ncs_oper.matrix[3][2]   -0.010020 
_struct_ncs_oper.matrix[3][3]   -0.952000 
_struct_ncs_oper.vector[1]      5.59928 
_struct_ncs_oper.vector[2]      90.78605 
_struct_ncs_oper.vector[3]      -20.34795 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
SDMS   'data collection' SOFTWARE . 
SDMS   'data reduction'  SOFTWARE . 
PROLSQ 'model building'  .         . 
PROLSQ refinement        .         . 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
FE 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                            ?    
'C5 H11 N1 O2'      117.147 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                           ?    
'C6 H13 N1 O2'      131.174 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                            ?    'C3 H7 N1 O3' 
105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                           ?    
'C5 H10 N1 O2'      116.140 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                           ?    'C3 H7 N1 O2' 
89.094  
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                   ?    'C4 H7 N1 O4' 
133.104 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                            ?    
'C6 H15 N2 O2 1+'   147.197 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                         ?    'C4 H9 N1 O3' 
119.120 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                        ?    'C4 H8 N2 O3' 
132.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                        ?    
'C11 H12 N2 O2'     204.228 
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE                           ?    'C2 H5 N1 O2' 
75.067  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                         ?    
'C6 H10 N3 O2 1+'   156.164 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                   ?    'C5 H9 N1 O4' 
147.130 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                          ?    
'C9 H11 N1 O3'      181.191 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                          ?    
'C6 H15 N4 O2 1+'   175.210 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                        ?    
'C5 H11 N1 O2 S1'   149.207 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                     ?    
'C9 H11 N1 O2'      165.191 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                         ?    
'C5 H10 N2 O3'      146.146 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                          ?    
'C3 H7 N1 O2 S1'    121.154 
HEM non-polymer         . 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' HEME 
'C34 H32 N4 O4 FE1' 616.498 
HOH non-polymer         . WATER                             ?    'H2 O1' 
18.015  
# 
loop_
_audit_conform.dict_name 
_audit_conform.dict_version 
_audit_conform.dict_location 
cif_mm.dic   2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic 
cif_pdbx.dic 0.8.07 
http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic 
# 
_audit.revision_id     1 
_audit.creation_date   1998-03-18 
_audit.update_record   'initial release' 
# 
_pdbx_audit.entry_id          1A00 
_pdbx_audit.current_version   1 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . VAL A 1 1   ? 101.601 38.534 -1.962  1.00 53.29  ? ? ? ? ? 1 
VAL A N     1 
ATOM   2    C  CA    . VAL A 1 1   ? 103.062 38.513 -2.159  1.00 47.99  ? ? ? ? ? 1 
VAL A CA    1 
ATOM   3    C  C     . VAL A 1 1   ? 103.354 38.323 -3.656  1.00 43.68  ? ? ? ? ? 1 
VAL A C     1 
ATOM   4    O  O     . VAL A 1 1   ? 103.025 37.252 -4.204  1.00 48.40  ? ? ? ? ? 1 
VAL A O     1 
ATOM   5    C  CB    . VAL A 1 1   ? 103.800 37.438 -1.355  1.00 50.88  ? ? ? ? ? 1 
VAL A CB    1 
ATOM   6    C  CG1   . VAL A 1 1   ? 105.274 37.822 -1.182  1.00 46.89  ? ? ? ? ? 1 
VAL A CG1   1 
ATOM   7    C  CG2   . VAL A 1 1   ? 103.166 37.064 -0.034  1.00 61.95  ? ? ? ? ? 1 
VAL A CG2   1 
ATOM   8    N  N     . LEU A 1 2   ? 103.962 39.357 -4.220  1.00 40.40  ? ? ? ? ? 2 
LEU A N     1 
ATOM   9    C  CA    . LEU A 1 2   ? 104.276 39.328 -5.665  1.00 35.83  ? ? ? ? ? 2 
LEU A CA    1 
ATOM   10   C  C     . LEU A 1 2   ? 105.482 38.451 -5.963  1.00 34.34  ? ? ? ? ? 2 
LEU A C     1 
ATOM   11   O  O     . LEU A 1 2   ? 106.575 38.644 -5.401  1.00 38.15  ? ? ? ? ? 2 
LEU A O     1 
ATOM   12   C  CB    . LEU A 1 2   ? 104.396 40.769 -6.186  1.00 19.71  ? ? ? ? ? 2 
LEU A CB    1 
ATOM   13   C  CG    . LEU A 1 2   ? 103.175 41.676 -6.005  1.00 16.01  ? ? ? ? ? 2 
LEU A CG    1 
ATOM   14   C  CD1   . LEU A 1 2   ? 103.509 43.080 -6.464  1.00 25.30  ? ? ? ? ? 2 
LEU A CD1   1 
ATOM   15   C  CD2   . LEU A 1 2   ? 102.047 41.113 -6.821  1.00 13.69  ? ? ? ? ? 2 
LEU A CD2   1 
ATOM   16   N  N     . SER A 1 3   ? 105.266 37.509 -6.865  1.00 31.97  ? ? ? ? ? 3 
SER A N     1 
ATOM   17   C  CA    . SER A 1 3   ? 106.352 36.623 -7.340  1.00 30.41  ? ? ? ? ? 3 
SER A CA    1 
ATOM   18   C  C     . SER A 1 3   ? 107.080 37.420 -8.435  1.00 26.78  ? ? ? ? ? 3 
SER A C     1 
ATOM   19   O  O     . SER A 1 3   ? 106.614 38.503 -8.834  1.00 24.74  ? ? ? ? ? 3 
SER A O     1 
ATOM   20   C  CB    . SER A 1 3   ? 105.771 35.342 -7.924  1.00 23.42  ? ? ? ? ? 3 
SER A CB    1 
ATOM   21   O  OG    . SER A 1 3   ? 105.196 35.560 -9.200  1.00 29.37  ? ? ? ? ? 3 
SER A OG    1 
ATOM   22   N  N     . PRO A 1 4   ? 108.184 36.877 -8.906  1.00 31.20  ? ? ? ? ? 4 
PRO A N     1 
ATOM   23   C  CA    . PRO A 1 4   ? 108.948 37.538 -9.988  1.00 30.32  ? ? ? ? ? 4 
PRO A CA    1 
ATOM   24   C  C     . PRO A 1 4   ? 108.074 37.555 -11.237 1.00 24.90  ? ? ? ? ? 4 
PRO A C     1 
ATOM   25   O  O     . PRO A 1 4   ? 108.100 38.524 -12.012 1.00 27.90  ? ? ? ? ? 4 
PRO A O     1 
ATOM   26   C  CB    . PRO A 1 4   ? 110.212 36.725 -10.137 1.00 25.32  ? ? ? ? ? 4 
PRO A CB    1 
ATOM   27   C  CG    . PRO A 1 4   ? 110.294 35.893 -8.888  1.00 26.24  ? ? ? ? ? 4 
PRO A CG    1 
ATOM   28   C  CD    . PRO A 1 4   ? 108.834 35.609 -8.528  1.00 29.17  ? ? ? ? ? 4 
PRO A CD    1 
ATOM   29   N  N     . ALA A 1 5   ? 107.329 36.483 -11.413 1.00 24.93  ? ? ? ? ? 5 
ALA A N     1 
ATOM   30   C  CA    . ALA A 1 5   ? 106.425 36.368 -12.576 1.00 23.59  ? ? ? ? ? 5 
ALA A CA    1 
ATOM   31   C  C     . ALA A 1 5   ? 105.420 37.510 -12.557 1.00 21.53  ? ? ? ? ? 5 
ALA A C     1 
ATOM   32   O  O     . ALA A 1 5   ? 105.142 38.162 -13.577 1.00 23.08  ? ? ? ? ? 5 
ALA A O     1 
ATOM   33   C  CB    . ALA A 1 5   ? 105.723 35.026 -12.581 1.00 28.44  ? ? ? ? ? 5 
ALA A CB    1 
ATOM   34   N  N     . ASP A 1 6   ? 104.888 37.750 -11.369 1.00 19.17  ? ? ? ? ? 6 
ASP A N     1 
ATOM   35   C  CA    . ASP A 1 6   ? 103.891 38.830 -11.233 1.00 15.11  ? ? ? ? ? 6 
ASP A CA    1 
ATOM   36   C  C     . ASP A 1 6   ? 104.510 40.160 -11.623 1.00 18.75  ? ? ? ? ? 6 
ASP A C     1 
ATOM   37   O  O     . ASP A 1 6   ? 103.845 40.937 -12.335 1.00 15.78  ? ? ? ? ? 6 
ASP A O     1 
ATOM   38   C  CB    . ASP A 1 6   ? 103.361 38.949 -9.794  1.00 17.29  ? ? ? ? ? 6 
ASP A CB    1 
ATOM   39   C  CG    . ASP A 1 6   ? 102.441 37.781 -9.446  1.00 30.76  ? ? ? ? ? 6 
ASP A CG    1 
ATOM   40   O  OD1   . ASP A 1 6   ? 101.765 37.289 -10.364 1.00 14.93  ? ? ? ? ? 6 
ASP A OD1   1 
ATOM   41   O  OD2   . ASP A 1 6   ? 102.450 37.382 -8.247  1.00 29.40  ? ? ? ? ? 6 
ASP A OD2   1 
ATOM   42   N  N     . LYS A 1 7   ? 105.690 40.346 -11.016 1.00 19.52  ? ? ? ? ? 7 
LYS A N     1 
ATOM   43   C  CA    . LYS A 1 7   ? 106.336 41.686 -11.244 1.00 21.93  ? ? ? ? ? 7 
LYS A CA    1 
ATOM   44   C  C     . LYS A 1 7   ? 106.561 41.901 -12.727 1.00 21.10  ? ? ? ? ? 7 
LYS A C     1 
ATOM   45   O  O     . LYS A 1 7   ? 106.327 43.032 -13.214 1.00 24.85  ? ? ? ? ? 7 
LYS A O     1 
ATOM   46   C  CB    . LYS A 1 7   ? 107.553 41.913 -10.402 1.00 24.26  ? ? ? ? ? 7 
LYS A CB    1 
ATOM   47   C  CG    . LYS A 1 7   ? 107.550 41.181 -9.058  1.00 33.89  ? ? ? ? ? 7 
LYS A CG    1 
ATOM   48   C  CD    . LYS A 1 7   ? 108.522 41.766 -8.051  1.00 35.19  ? ? ? ? ? 7 
LYS A CD    1 
ATOM   49   C  CE    . LYS A 1 7   ? 109.455 40.737 -7.453  1.00 58.09  ? ? ? ? ? 7 
LYS A CE    1 
ATOM   50   N  NZ    . LYS A 1 7   ? 110.799 40.722 -8.120  1.00 55.93  ? ? ? ? ? 7 
LYS A NZ    1 
ATOM   51   N  N     . THR A 1 8   ? 106.979 40.859 -13.401 1.00 19.73  ? ? ? ? ? 8 
THR A N     1 
ATOM   52   C  CA    . THR A 1 8   ? 107.196 40.777 -14.860 1.00 21.18  ? ? ? ? ? 8 
THR A CA    1 
ATOM   53   C  C     . THR A 1 8   ? 105.925 41.136 -15.620 1.00 21.07  ? ? ? ? ? 8 
THR A C     1 
ATOM   54   O  O     . THR A 1 8   ? 105.925 42.020 -16.497 1.00 14.72  ? ? ? ? ? 8 
THR A O     1 
ATOM   55   C  CB    . THR A 1 8   ? 107.716 39.338 -15.255 1.00 27.46  ? ? ? ? ? 8 
THR A CB    1 
ATOM   56   O  OG1   . THR A 1 8   ? 109.116 39.311 -14.823 1.00 40.52  ? ? ? ? ? 8 
THR A OG1   1 
ATOM   57   C  CG2   . THR A 1 8   ? 107.609 38.955 -16.729 1.00 37.85  ? ? ? ? ? 8 
THR A CG2   1 
ATOM   58   N  N     . ASN A 1 9   ? 104.832 40.476 -15.252 1.00 19.62  ? ? ? ? ? 9 
ASN A N     1 
ATOM   59   C  CA    . ASN A 1 9   ? 103.510 40.733 -15.845 1.00 12.41  ? ? ? ? ? 9 
ASN A CA    1 
ATOM   60   C  C     . ASN A 1 9   ? 103.116 42.188 -15.737 1.00 14.06  ? ? ? ? ? 9 
ASN A C     1 
ATOM   61   O  O     . ASN A 1 9   ? 102.704 42.813 -16.721 1.00 15.14  ? ? ? ? ? 9 
ASN A O     1 
ATOM   62   C  CB    . ASN A 1 9   ? 102.490 39.780 -15.164 1.00 17.58  ? ? ? ? ? 9 
ASN A CB    1 
ATOM   63   C  CG    . ASN A 1 9   ? 102.731 38.357 -15.633 1.00 21.80  ? ? ? ? ? 9 
ASN A CG    1 
ATOM   64   O  OD1   . ASN A 1 9   ? 103.476 38.175 -16.621 1.00 33.83  ? ? ? ? ? 9 
ASN A OD1   1 
ATOM   65   N  ND2   . ASN A 1 9   ? 102.187 37.334 -14.989 1.00 21.07  ? ? ? ? ? 9 
ASN A ND2   1 
ATOM   66   N  N     . VAL A 1 10  ? 103.233 42.743 -14.530 1.00 17.64  ? ? ? ? ? 10 
VAL A N     1 
ATOM   67   C  CA    . VAL A 1 10  ? 102.823 44.125 -14.278 1.00 16.58  ? ? ? ? ? 10 
VAL A CA    1 
ATOM   68   C  C     . VAL A 1 10  ? 103.607 45.151 -15.079 1.00 18.75  ? ? ? ? ? 10 
VAL A C     1 
ATOM   69   O  O     . VAL A 1 10  ? 103.033 46.151 -15.562 1.00 21.92  ? ? ? ? ? 10 
VAL A O     1 
ATOM   70   C  CB    . VAL A 1 10  ? 102.840 44.449 -12.759 1.00 19.91  ? ? ? ? ? 10 
VAL A CB    1 
ATOM   71   C  CG1   . VAL A 1 10  ? 102.743 45.936 -12.488 1.00 11.89  ? ? ? ? ? 10 
VAL A CG1   1 
ATOM   72   C  CG2   . VAL A 1 10  ? 101.747 43.721 -11.985 1.00 22.85  ? ? ? ? ? 10 
VAL A CG2   1 
ATOM   73   N  N     . LYS A 1 11  ? 104.911 44.960 -15.070 1.00 20.43  ? ? ? ? ? 11 
LYS A N     1 
ATOM   74   C  CA    . LYS A 1 11  ? 105.826 45.911 -15.752 1.00 18.52  ? ? ? ? ? 11 
LYS A CA    1 
ATOM   75   C  C     . LYS A 1 11  ? 105.431 45.955 -17.212 1.00 21.15  ? ? ? ? ? 11 
LYS A C     1 
ATOM   76   O  O     . LYS A 1 11  ? 105.292 47.025 -17.835 1.00 26.07  ? ? ? ? ? 11 
LYS A O     1 
ATOM   77   C  CB    . LYS A 1 11  ? 107.267 45.498 -15.505 1.00 19.41  ? ? ? ? ? 11 
LYS A CB    1 
ATOM   78   C  CG    . LYS A 1 11  ? 107.698 45.737 -14.049 1.00 30.54  ? ? ? ? ? 11 
LYS A CG    1 
ATOM   79   C  CD    . LYS A 1 11  ? 109.199 45.620 -13.834 1.00 38.19  ? ? ? ? ? 11 
LYS A CD    1 
ATOM   80   C  CE    . LYS A 1 11  ? 109.671 46.019 -12.456 1.00 49.41  ? ? ? ? ? 11 
LYS A CE    1 
ATOM   81   N  NZ    . LYS A 1 11  ? 109.867 47.487 -12.287 1.00 47.79  ? ? ? ? ? 11 
LYS A NZ    1 
ATOM   82   N  N     . ALA A 1 12  ? 105.178 44.781 -17.741 1.00 20.88  ? ? ? ? ? 12 
ALA A N     1 
ATOM   83   C  CA    . ALA A 1 12  ? 104.767 44.542 -19.123 1.00 20.37  ? ? ? ? ? 12 
ALA A CA    1 
ATOM   84   C  C     . ALA A 1 12  ? 103.458 45.190 -19.505 1.00 25.38  ? ? ? ? ? 12 
ALA A C     1 
ATOM   85   O  O     . ALA A 1 12  ? 103.331 45.865 -20.553 1.00 25.85  ? ? ? ? ? 12 
ALA A O     1 
ATOM   86   C  CB    . ALA A 1 12  ? 104.706 43.020 -19.335 1.00 20.77  ? ? ? ? ? 12 
ALA A CB    1 
ATOM   87   N  N     . ALA A 1 13  ? 102.438 45.002 -18.672 1.00 22.58  ? ? ? ? ? 13 
ALA A N     1 
ATOM   88   C  CA    . ALA A 1 13  ? 101.118 45.541 -19.003 1.00 19.92  ? ? ? ? ? 13 
ALA A CA    1 
ATOM   89   C  C     . ALA A 1 13  ? 101.102 47.043 -18.843 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 13 
ALA A C     1 
ATOM   90   O  O     . ALA A 1 13  ? 100.376 47.733 -19.579 1.00 24.53  ? ? ? ? ? 13 
ALA A O     1 
ATOM   91   C  CB    . ALA A 1 13  ? 100.052 44.897 -18.139 1.00 21.93  ? ? ? ? ? 13 
ALA A CB    1 
ATOM   92   N  N     . TRP A 1 14  ? 101.848 47.488 -17.853 1.00 19.04  ? ? ? ? ? 14 
TRP A N     1 
ATOM   93   C  CA    . TRP A 1 14  ? 101.806 48.941 -17.540 1.00 24.13  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CA    1 
ATOM   94   C  C     . TRP A 1 14  ? 102.581 49.763 -18.570 1.00 23.89  ? ? ? ? ? 14 
TRP A C     1 
ATOM   95   O  O     . TRP A 1 14  ? 102.431 50.986 -18.756 1.00 22.44  ? ? ? ? ? 14 
TRP A O     1 
ATOM   96   C  CB    . TRP A 1 14  ? 102.277 49.143 -16.076 1.00 32.47  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CB    1 
ATOM   97   C  CG    . TRP A 1 14  ? 101.853 50.506 -15.618 1.00 30.47  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CG    1 
ATOM   98   C  CD1   . TRP A 1 14  ? 102.586 51.656 -15.539 1.00 22.41  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CD1   1 
ATOM   99   C  CD2   . TRP A 1 14  ? 100.494 50.855 -15.272 1.00 28.07  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CD2   1 
ATOM   100  N  NE1   . TRP A 1 14  ? 101.777 52.679 -15.106 1.00 21.28  ? ? ? ? ? 14 
TRP A NE1   1 
ATOM   101  C  CE2   . TRP A 1 14  ? 100.499 52.229 -14.955 1.00 24.35  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CE2   1 
ATOM   102  C  CE3   . TRP A 1 14  ? 99.316  50.118 -15.197 1.00 30.58  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CE3   1 
ATOM   103  C  CZ2   . TRP A 1 14  ? 99.336  52.908 -14.586 1.00 23.81  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CZ2   1 
ATOM   104  C  CZ3   . TRP A 1 14  ? 98.180  50.775 -14.814 1.00 21.82  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CZ3   1 
ATOM   105  C  CH2   . TRP A 1 14  ? 98.193  52.147 -14.514 1.00 27.21  ? ? ? ? ? 14 
TRP A CH2   1 
ATOM   106  N  N     . GLY A 1 15  ? 103.459 49.022 -19.203 1.00 24.88  ? ? ? ? ? 15 
GLY A N     1 
ATOM   107  C  CA    . GLY A 1 15  ? 104.329 49.426 -20.272 1.00 32.32  ? ? ? ? ? 15 
GLY A CA    1 
ATOM   108  C  C     . GLY A 1 15  ? 103.511 49.855 -21.501 1.00 39.10  ? ? ? ? ? 15 
GLY A C     1 
ATOM   109  O  O     . GLY A 1 15  ? 103.824 50.932 -22.049 1.00 40.42  ? ? ? ? ? 15 
GLY A O     1 
ATOM   110  N  N     . LYS A 1 16  ? 102.551 49.031 -21.890 1.00 40.78  ? ? ? ? ? 16 
LYS A N     1 
ATOM   111  C  CA    . LYS A 1 16  ? 101.645 49.212 -23.026 1.00 38.40  ? ? ? ? ? 16 
LYS A CA    1 
ATOM   112  C  C     . LYS A 1 16  ? 100.637 50.329 -22.750 1.00 40.24  ? ? ? ? ? 16 
LYS A C     1 
ATOM   113  O  O     . LYS A 1 16  ? 100.135 50.957 -23.706 1.00 47.41  ? ? ? ? ? 16 
LYS A O     1 
ATOM   114  C  CB    . LYS A 1 16  ? 100.911 47.974 -23.482 1.00 39.31  ? ? ? ? ? 16 
LYS A CB    1 
ATOM   115  C  CG    . LYS A 1 16  ? 101.638 46.647 -23.393 1.00 54.02  ? ? ? ? ? 16 
LYS A CG    1 
ATOM   116  C  CD    . LYS A 1 16  ? 102.929 46.601 -24.192 1.00 71.50  ? ? ? ? ? 16 
LYS A CD    1 
ATOM   117  C  CE    . LYS A 1 16  ? 102.715 46.306 -25.657 1.00 81.94  ? ? ? ? ? 16 
LYS A CE    1 
ATOM   118  N  NZ    . LYS A 1 16  ? 101.934 47.383 -26.326 1.00 87.13  ? ? ? ? ? 16 
LYS A NZ    1 
ATOM   119  N  N     . VAL A 1 17  ? 100.392 50.541 -21.468 1.00 36.60  ? ? ? ? ? 17 
VAL A N     1 
ATOM   120  C  CA    . VAL A 1 17  ? 99.483  51.612 -21.016 1.00 39.96  ? ? ? ? ? 17 
VAL A CA    1 
ATOM   121  C  C     . VAL A 1 17  ? 100.143 52.944 -21.443 1.00 38.03  ? ? ? ? ? 17 
VAL A C     1 
ATOM   122  O  O     . VAL A 1 17  ? 99.595  53.864 -22.041 1.00 39.30  ? ? ? ? ? 17 
VAL A O     1 
ATOM   123  C  CB    . VAL A 1 17  ? 99.263  51.512 -19.490 1.00 30.14  ? ? ? ? ? 17 
VAL A CB    1 
ATOM   124  C  CG1   . VAL A 1 17  ? 98.459  52.693 -18.960 1.00 24.99  ? ? ? ? ? 17 
VAL A CG1   1 
ATOM   125  C  CG2   . VAL A 1 17  ? 98.615  50.183 -19.125 1.00 21.56  ? ? ? ? ? 17 
VAL A CG2   1 
ATOM   126  N  N     . GLY A 1 18  ? 101.407 52.958 -21.076 1.00 34.68  ? ? ? ? ? 18 
GLY A N     1 
ATOM   127  C  CA    . GLY A 1 18  ? 102.322 54.023 -21.279 1.00 35.04  ? ? ? ? ? 18 
GLY A CA    1 
ATOM   128  C  C     . GLY A 1 18  ? 101.733 55.397 -21.013 1.00 37.27  ? ? ? ? ? 18 
GLY A C     1 
ATOM   129  O  O     . GLY A 1 18  ? 101.323 55.829 -19.931 1.00 39.21  ? ? ? ? ? 18 
GLY A O     1 
ATOM   130  N  N     . ALA A 1 19  ? 101.789 56.111 -22.122 1.00 36.09  ? ? ? ? ? 19 
ALA A N     1 
ATOM   131  C  CA    . ALA A 1 19  ? 101.383 57.501 -22.221 1.00 34.21  ? ? ? ? ? 19 
ALA A CA    1 
ATOM   132  C  C     . ALA A 1 19  ? 99.907  57.730 -21.938 1.00 34.24  ? ? ? ? ? 19 
ALA A C     1 
ATOM   133  O  O     . ALA A 1 19  ? 99.511  58.886 -21.647 1.00 30.51  ? ? ? ? ? 19 
ALA A O     1 
ATOM   134  C  CB    . ALA A 1 19  ? 101.780 57.905 -23.646 1.00 43.84  ? ? ? ? ? 19 
ALA A CB    1 
ATOM   135  N  N     . HIS A 1 20  ? 99.124  56.669 -22.048 1.00 29.07  ? ? ? ? ? 20 
HIS A N     1 
ATOM   136  C  CA    . HIS A 1 20  ? 97.687  56.672 -21.842 1.00 27.27  ? ? ? ? ? 20 
HIS A CA    1 
ATOM   137  C  C     . HIS A 1 20  ? 97.268  56.506 -20.387 1.00 27.71  ? ? ? ? ? 20 
HIS A C     1 
ATOM   138  O  O     . HIS A 1 20  ? 96.056  56.510 -20.147 1.00 26.50  ? ? ? ? ? 20 
HIS A O     1 
ATOM   139  C  CB    . HIS A 1 20  ? 97.008  55.489 -22.621 1.00 23.27  ? ? ? ? ? 20 
HIS A CB    1 
ATOM   140  C  CG    . HIS A 1 20  ? 97.019  55.857 -24.077 1.00 30.95  ? ? ? ? ? 20 
HIS A CG    1 
ATOM   141  N  ND1   . HIS A 1 20  ? 97.820  55.254 -25.014 1.00 39.72  ? ? ? ? ? 20 
HIS A ND1   1 
ATOM   142  C  CD2   . HIS A 1 20  ? 96.322  56.838 -24.699 1.00 36.17  ? ? ? ? ? 20 
HIS A CD2   1 
ATOM   143  C  CE1   . HIS A 1 20  ? 97.590  55.853 -26.178 1.00 49.05  ? ? ? ? ? 20 
HIS A CE1   1 
ATOM   144  N  NE2   . HIS A 1 20  ? 96.690  56.815 -26.015 1.00 48.30  ? ? ? ? ? 20 
HIS A NE2   1 
ATOM   145  N  N     . ALA A 1 21  ? 98.231  56.338 -19.504 1.00 25.94  ? ? ? ? ? 21 
ALA A N     1 
ATOM   146  C  CA    . ALA A 1 21  ? 97.984  56.116 -18.093 1.00 25.35  ? ? ? ? ? 21 
ALA A CA    1 
ATOM   147  C  C     . ALA A 1 21  ? 96.905  56.996 -17.501 1.00 25.14  ? ? ? ? ? 21 
ALA A C     1 
ATOM   148  O  O     . ALA A 1 21  ? 95.915  56.460 -16.938 1.00 31.10  ? ? ? ? ? 21 
ALA A O     1 
ATOM   149  C  CB    . ALA A 1 21  ? 99.288  56.241 -17.308 1.00 28.33  ? ? ? ? ? 21 
ALA A CB    1 
ATOM   150  N  N     . GLY A 1 22  ? 97.072  58.290 -17.547 1.00 19.31  ? ? ? ? ? 22 
GLY A N     1 
ATOM   151  C  CA    . GLY A 1 22  ? 96.206  59.329 -17.013 1.00 21.87  ? ? ? ? ? 22 
GLY A CA    1 
ATOM   152  C  C     . GLY A 1 22  ? 94.774  59.291 -17.527 1.00 25.24  ? ? ? ? ? 22 
GLY A C     1 
ATOM   153  O  O     . GLY A 1 22  ? 93.817  59.630 -16.797 1.00 23.18  ? ? ? ? ? 22 
GLY A O     1 
ATOM   154  N  N     . GLU A 1 23  ? 94.614  58.899 -18.776 1.00 24.93  ? ? ? ? ? 23 
GLU A N     1 
ATOM   155  C  CA    . GLU A 1 23  ? 93.304  58.738 -19.453 1.00 22.91  ? ? ? ? ? 23 
GLU A CA    1 
ATOM   156  C  C     . GLU A 1 23  ? 92.545  57.543 -18.867 1.00 13.41  ? ? ? ? ? 23 
GLU A C     1 
ATOM   157  O  O     . GLU A 1 23  ? 91.357  57.669 -18.586 1.00 14.48  ? ? ? ? ? 23 
GLU A O     1 
ATOM   158  C  CB    . GLU A 1 23  ? 93.513  58.462 -20.905 1.00 26.27  ? ? ? ? ? 23 
GLU A CB    1 
ATOM   159  C  CG    . GLU A 1 23  ? 92.451  58.548 -21.977 1.00 59.49  ? ? ? ? ? 23 
GLU A CG    1 
ATOM   160  C  CD    . GLU A 1 23  ? 92.985  57.819 -23.212 1.00 84.25  ? ? ? ? ? 23 
GLU A CD    1 
ATOM   161  O  OE1   . GLU A 1 23  ? 93.959  58.457 -23.679 1.00 91.54  ? ? ? ? ? 23 
GLU A OE1   1 
ATOM   162  O  OE2   . GLU A 1 23  ? 92.550  56.748 -23.580 1.00 92.16  ? ? ? ? ? 23 
GLU A OE2   1 
ATOM   163  N  N     . TYR A 1 24  ? 93.251  56.456 -18.682 1.00 16.54  ? ? ? ? ? 24 
TYR A N     1 
ATOM   164  C  CA    . TYR A 1 24  ? 92.735  55.218 -18.085 1.00 19.66  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CA    1 
ATOM   165  C  C     . TYR A 1 24  ? 92.343  55.483 -16.626 1.00 17.97  ? ? ? ? ? 24 
TYR A C     1 
ATOM   166  O  O     . TYR A 1 24  ? 91.316  55.007 -16.144 1.00 18.24  ? ? ? ? ? 24 
TYR A O     1 
ATOM   167  C  CB    . TYR A 1 24  ? 93.782  54.100 -18.170 1.00 11.23  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CB    1 
ATOM   168  C  CG    . TYR A 1 24  ? 94.035  53.642 -19.581 1.00 14.45  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CG    1 
ATOM   169  C  CD1   . TYR A 1 24  ? 93.403  54.247 -20.671 1.00 13.25  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CD1   1 
ATOM   170  C  CD2   . TYR A 1 24  ? 94.951  52.625 -19.853 1.00 20.93  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CD2   1 
ATOM   171  C  CE1   . TYR A 1 24  ? 93.634  53.853 -21.989 1.00 25.01  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CE1   1 
ATOM   172  C  CE2   . TYR A 1 24  ? 95.205  52.227 -21.174 1.00 22.20  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CE2   1 
ATOM   173  C  CZ    . TYR A 1 24  ? 94.541  52.828 -22.241 1.00 18.43  ? ? ? ? ? 24 
TYR A CZ    1 
ATOM   174  O  OH    . TYR A 1 24  ? 94.755  52.474 -23.535 1.00 25.93  ? ? ? ? ? 24 
TYR A OH    1 
ATOM   175  N  N     . GLY A 1 25  ? 93.214  56.256 -15.997 1.00 16.44  ? ? ? ? ? 25 
GLY A N     1 
ATOM   176  C  CA    . GLY A 1 25  ? 93.027  56.701 -14.614 1.00 13.74  ? ? ? ? ? 25 
GLY A CA    1 
ATOM   177  C  C     . GLY A 1 25  ? 91.656  57.362 -14.459 1.00 16.03  ? ? ? ? ? 25 
GLY A C     1 
ATOM   178  O  O     . GLY A 1 25  ? 90.825  56.955 -13.622 1.00 17.60  ? ? ? ? ? 25 
GLY A O     1 
ATOM   179  N  N     . ALA A 1 26  ? 91.446  58.404 -15.263 1.00 12.41  ? ? ? ? ? 26 
ALA A N     1 
ATOM   180  C  CA    . ALA A 1 26  ? 90.178  59.133 -15.244 1.00 11.56  ? ? ? ? ? 26 
ALA A CA    1 
ATOM   181  C  C     . ALA A 1 26  ? 89.034  58.220 -15.681 1.00 17.04  ? ? ? ? ? 26 
ALA A C     1 
ATOM   182  O  O     . ALA A 1 26  ? 87.903  58.393 -15.171 1.00 23.93  ? ? ? ? ? 26 
ALA A O     1 
ATOM   183  C  CB    . ALA A 1 26  ? 90.253  60.374 -16.097 1.00 14.59  ? ? ? ? ? 26 
ALA A CB    1 
ATOM   184  N  N     . GLU A 1 27  ? 89.268  57.281 -16.594 1.00 17.19  ? ? ? ? ? 27 
GLU A N     1 
ATOM   185  C  CA    . GLU A 1 27  ? 88.222  56.379 -17.060 1.00 15.81  ? ? ? ? ? 27 
GLU A CA    1 
ATOM   186  C  C     . GLU A 1 27  ? 87.731  55.487 -15.887 1.00 13.29  ? ? ? ? ? 27 
GLU A C     1 
ATOM   187  O  O     . GLU A 1 27  ? 86.515  55.329 -15.706 1.00 12.93  ? ? ? ? ? 27 
GLU A O     1 
ATOM   188  C  CB    . GLU A 1 27  ? 88.620  55.386 -18.154 1.00 22.46  ? ? ? ? ? 27 
GLU A CB    1 
ATOM   189  C  CG    . GLU A 1 27  ? 87.501  54.548 -18.774 1.00 12.82  ? ? ? ? ? 27 
GLU A CG    1 
ATOM   190  C  CD    . GLU A 1 27  ? 87.794  53.623 -19.893 1.00 20.69  ? ? ? ? ? 27 
GLU A CD    1 
ATOM   191  O  OE1   . GLU A 1 27  ? 88.588  54.065 -20.758 1.00 23.18  ? ? ? ? ? 27 
GLU A OE1   1 
ATOM   192  O  OE2   . GLU A 1 27  ? 87.350  52.500 -20.040 1.00 19.95  ? ? ? ? ? 27 
GLU A OE2   1 
ATOM   193  N  N     . ALA A 1 28  ? 88.698  54.937 -15.216 1.00 10.75  ? ? ? ? ? 28 
ALA A N     1 
ATOM   194  C  CA    . ALA A 1 28  ? 88.516  54.087 -14.036 1.00 12.03  ? ? ? ? ? 28 
ALA A CA    1 
ATOM   195  C  C     . ALA A 1 28  ? 87.720  54.821 -12.951 1.00 10.70  ? ? ? ? ? 28 
ALA A C     1 
ATOM   196  O  O     . ALA A 1 28  ? 86.832  54.172 -12.389 1.00 13.81  ? ? ? ? ? 28 
ALA A O     1 
ATOM   197  C  CB    . ALA A 1 28  ? 89.883  53.661 -13.487 1.00 8.07   ? ? ? ? ? 28 
ALA A CB    1 
ATOM   198  N  N     . LEU A 1 29  ? 87.990  56.052 -12.635 1.00 9.16   ? ? ? ? ? 29 
LEU A N     1 
ATOM   199  C  CA    . LEU A 1 29  ? 87.318  56.852 -11.636 1.00 10.79  ? ? ? ? ? 29 
LEU A CA    1 
ATOM   200  C  C     . LEU A 1 29  ? 85.844  57.016 -12.017 1.00 15.66  ? ? ? ? ? 29 
LEU A C     1 
ATOM   201  O  O     . LEU A 1 29  ? 84.934  56.890 -11.219 1.00 16.15  ? ? ? ? ? 29 
LEU A O     1 
ATOM   202  C  CB    . LEU A 1 29  ? 88.022  58.209 -11.526 1.00 7.70   ? ? ? ? ? 29 
LEU A CB    1 
ATOM   203  C  CG    . LEU A 1 29  ? 89.318  58.267 -10.727 1.00 19.69  ? ? ? ? ? 29 
LEU A CG    1 
ATOM   204  C  CD1   . LEU A 1 29  ? 89.842  59.678 -10.792 1.00 16.53  ? ? ? ? ? 29 
LEU A CD1   1 
ATOM   205  C  CD2   . LEU A 1 29  ? 89.078  57.861 -9.275  1.00 14.22  ? ? ? ? ? 29 
LEU A CD2   1 
ATOM   206  N  N     . GLU A 1 30  ? 85.652  57.301 -13.304 1.00 17.92  ? ? ? ? ? 30 
GLU A N     1 
ATOM   207  C  CA    . GLU A 1 30  ? 84.293  57.463 -13.840 1.00 17.23  ? ? ? ? ? 30 
GLU A CA    1 
ATOM   208  C  C     . GLU A 1 30  ? 83.478  56.190 -13.725 1.00 12.00  ? ? ? ? ? 30 
GLU A C     1 
ATOM   209  O  O     . GLU A 1 30  ? 82.311  56.216 -13.270 1.00 15.65  ? ? ? ? ? 30 
GLU A O     1 
ATOM   210  C  CB    . GLU A 1 30  ? 84.358  57.904 -15.309 1.00 27.72  ? ? ? ? ? 30 
GLU A CB    1 
ATOM   211  C  CG    . GLU A 1 30  ? 83.026  57.791 -16.051 1.00 47.09  ? ? ? ? ? 30 
GLU A CG    1 
ATOM   212  C  CD    . GLU A 1 30  ? 82.925  58.761 -17.199 1.00 56.29  ? ? ? ? ? 30 
GLU A CD    1 
ATOM   213  O  OE1   . GLU A 1 30  ? 83.889  58.980 -17.909 1.00 58.35  ? ? ? ? ? 30 
GLU A OE1   1 
ATOM   214  O  OE2   . GLU A 1 30  ? 81.774  59.241 -17.239 1.00 68.34  ? ? ? ? ? 30 
GLU A OE2   1 
ATOM   215  N  N     . ARG A 1 31  ? 84.066  55.065 -14.107 1.00 8.05   ? ? ? ? ? 31 
ARG A N     1 
ATOM   216  C  CA    . ARG A 1 31  ? 83.418  53.754 -14.000 1.00 9.85   ? ? ? ? ? 31 
ARG A CA    1 
ATOM   217  C  C     . ARG A 1 31  ? 83.057  53.512 -12.522 1.00 12.06  ? ? ? ? ? 31 
ARG A C     1 
ATOM   218  O  O     . ARG A 1 31  ? 81.953  53.052 -12.238 1.00 13.68  ? ? ? ? ? 31 
ARG A O     1 
ATOM   219  C  CB    . ARG A 1 31  ? 84.329  52.649 -14.511 1.00 7.75   ? ? ? ? ? 31 
ARG A CB    1 
ATOM   220  C  CG    . ARG A 1 31  ? 84.517  52.634 -16.020 1.00 8.46   ? ? ? ? ? 31 
ARG A CG    1 
ATOM   221  C  CD    . ARG A 1 31  ? 85.451  51.591 -16.464 1.00 11.53  ? ? ? ? ? 31 
ARG A CD    1 
ATOM   222  N  NE    . ARG A 1 31  ? 85.577  51.574 -17.928 1.00 12.41  ? ? ? ? ? 31 
ARG A NE    1 
ATOM   223  C  CZ    . ARG A 1 31  ? 84.682  51.044 -18.752 1.00 20.30  ? ? ? ? ? 31 
ARG A CZ    1 
ATOM   224  N  NH1   . ARG A 1 31  ? 83.587  50.458 -18.290 1.00 7.45   ? ? ? ? ? 31 
ARG A NH1   1 
ATOM   225  N  NH2   . ARG A 1 31  ? 84.909  51.088 -20.077 1.00 19.06  ? ? ? ? ? 31 
ARG A NH2   1 
ATOM   226  N  N     . MET A 1 32  ? 83.962  53.840 -11.615 1.00 11.87  ? ? ? ? ? 32 
MET A N     1 
ATOM   227  C  CA    . MET A 1 32  ? 83.768  53.697 -10.163 1.00 12.53  ? ? ? ? ? 32 
MET A CA    1 
ATOM   228  C  C     . MET A 1 32  ? 82.569  54.526 -9.694  1.00 9.94   ? ? ? ? ? 32 
MET A C     1 
ATOM   229  O  O     . MET A 1 32  ? 81.658  54.022 -9.028  1.00 11.16  ? ? ? ? ? 32 
MET A O     1 
ATOM   230  C  CB    . MET A 1 32  ? 84.994  54.064 -9.349  1.00 6.63   ? ? ? ? ? 32 
MET A CB    1 
ATOM   231  C  CG    . MET A 1 32  ? 84.818  53.766 -7.881  1.00 11.00  ? ? ? ? ? 32 
MET A CG    1 
ATOM   232  S  SD    . MET A 1 32  ? 86.305  54.160 -6.932  1.00 13.90  ? ? ? ? ? 32 
MET A SD    1 
ATOM   233  C  CE    . MET A 1 32  ? 86.458  55.903 -7.022  1.00 12.95  ? ? ? ? ? 32 
MET A CE    1 
ATOM   234  N  N     . PHE A 1 33  ? 82.575  55.787 -10.018 1.00 12.03  ? ? ? ? ? 33 
PHE A N     1 
ATOM   235  C  CA    . PHE A 1 33  ? 81.514  56.697 -9.544  1.00 13.40  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CA    1 
ATOM   236  C  C     . PHE A 1 33  ? 80.149  56.260 -10.028 1.00 13.96  ? ? ? ? ? 33 
PHE A C     1 
ATOM   237  O  O     . PHE A 1 33  ? 79.096  56.515 -9.372  1.00 16.29  ? ? ? ? ? 33 
PHE A O     1 
ATOM   238  C  CB    . PHE A 1 33  ? 81.794  58.153 -9.937  1.00 13.63  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CB    1 
ATOM   239  C  CG    . PHE A 1 33  ? 83.034  58.818 -9.407  1.00 17.74  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CG    1 
ATOM   240  C  CD1   . PHE A 1 33  ? 83.373  58.735 -8.055  1.00 14.26  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CD1   1 
ATOM   241  C  CD2   . PHE A 1 33  ? 83.822  59.590 -10.232 1.00 14.14  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CD2   1 
ATOM   242  C  CE1   . PHE A 1 33  ? 84.459  59.397 -7.536  1.00 10.76  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CE1   1 
ATOM   243  C  CE2   . PHE A 1 33  ? 84.973  60.215 -9.760  1.00 15.14  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CE2   1 
ATOM   244  C  CZ    . PHE A 1 33  ? 85.269  60.132 -8.391  1.00 24.44  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CZ    1 
ATOM   245  N  N     . LEU A 1 34  ? 80.152  55.692 -11.219 1.00 12.30  ? ? ? ? ? 34 
LEU A N     1 
ATOM   246  C  CA    . LEU A 1 34  ? 78.848  55.283 -11.796 1.00 10.42  ? ? ? ? ? 34 
LEU A CA    1 
ATOM   247  C  C     . LEU A 1 34  ? 78.387  53.931 -11.259 1.00 11.57  ? ? ? ? ? 34 
LEU A C     1 
ATOM   248  O  O     . LEU A 1 34  ? 77.212  53.700 -11.021 1.00 14.74  ? ? ? ? ? 34 
LEU A O     1 
ATOM   249  C  CB    . LEU A 1 34  ? 78.994  55.276 -13.307 1.00 13.83  ? ? ? ? ? 34 
LEU A CB    1 
ATOM   250  C  CG    . LEU A 1 34  ? 78.969  56.498 -14.143 1.00 17.76  ? ? ? ? ? 34 
LEU A CG    1 
ATOM   251  C  CD1   . LEU A 1 34  ? 78.867  56.119 -15.649 1.00 12.51  ? ? ? ? ? 34 
LEU A CD1   1 
ATOM   252  C  CD2   . LEU A 1 34  ? 77.750  57.325 -13.728 1.00 20.16  ? ? ? ? ? 34 
LEU A CD2   1 
ATOM   253  N  N     . SER A 1 35  ? 79.315  53.022 -11.099 1.00 11.70  ? ? ? ? ? 35 
SER A N     1 
ATOM   254  C  CA    . SER A 1 35  ? 79.061  51.670 -10.662 1.00 9.85   ? ? ? ? ? 35 
SER A CA    1 
ATOM   255  C  C     . SER A 1 35  ? 78.852  51.595 -9.156  1.00 11.51  ? ? ? ? ? 35 
SER A C     1 
ATOM   256  O  O     . SER A 1 35  ? 78.077  50.734 -8.750  1.00 10.07  ? ? ? ? ? 35 
SER A O     1 
ATOM   257  C  CB    . SER A 1 35  ? 80.248  50.808 -11.076 1.00 17.08  ? ? ? ? ? 35 
SER A CB    1 
ATOM   258  O  OG    . SER A 1 35  ? 80.218  50.425 -12.419 1.00 17.38  ? ? ? ? ? 35 
SER A OG    1 
ATOM   259  N  N     . PHE A 1 36  ? 79.572  52.372 -8.388  1.00 5.36   ? ? ? ? ? 36 
PHE A N     1 
ATOM   260  C  CA    . PHE A 1 36  ? 79.542  52.295 -6.908  1.00 6.56   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CA    1 
ATOM   261  C  C     . PHE A 1 36  ? 79.406  53.712 -6.385  1.00 12.30  ? ? ? ? ? 36 
PHE A C     1 
ATOM   262  O  O     . PHE A 1 36  ? 80.454  54.311 -6.026  1.00 13.04  ? ? ? ? ? 36 
PHE A O     1 
ATOM   263  C  CB    . PHE A 1 36  ? 80.930  51.728 -6.443  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CB    1 
ATOM   264  C  CG    . PHE A 1 36  ? 81.223  50.407 -7.099  1.00 5.65   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CG    1 
ATOM   265  C  CD1   . PHE A 1 36  ? 80.451  49.279 -6.809  1.00 12.57  ? ? ? ? ? 36 
PHE A CD1   1 
ATOM   266  C  CD2   . PHE A 1 36  ? 82.251  50.260 -8.020  1.00 4.25   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CD2   1 
ATOM   267  C  CE1   . PHE A 1 36  ? 80.677  48.058 -7.482  1.00 12.48  ? ? ? ? ? 36 
PHE A CE1   1 
ATOM   268  C  CE2   . PHE A 1 36  ? 82.527  49.092 -8.672  1.00 8.93   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CE2   1 
ATOM   269  C  CZ    . PHE A 1 36  ? 81.729  47.988 -8.407  1.00 8.99   ? ? ? ? ? 36 
PHE A CZ    1 
ATOM   270  N  N     . PRO A 1 37  ? 78.189  54.234 -6.432  1.00 12.70  ? ? ? ? ? 37 
PRO A N     1 
ATOM   271  C  CA    . PRO A 1 37  ? 77.869  55.600 -6.051  1.00 17.18  ? ? ? ? ? 37 
PRO A CA    1 
ATOM   272  C  C     . PRO A 1 37  ? 78.334  56.054 -4.687  1.00 14.51  ? ? ? ? ? 37 
PRO A C     1 
ATOM   273  O  O     . PRO A 1 37  ? 78.497  57.273 -4.481  1.00 13.18  ? ? ? ? ? 37 
PRO A O     1 
ATOM   274  C  CB    . PRO A 1 37  ? 76.311  55.667 -6.056  1.00 14.64  ? ? ? ? ? 37 
PRO A CB    1 
ATOM   275  C  CG    . PRO A 1 37  ? 75.936  54.608 -7.007  1.00 20.15  ? ? ? ? ? 37 
PRO A CG    1 
ATOM   276  C  CD    . PRO A 1 37  ? 76.997  53.511 -6.894  1.00 19.23  ? ? ? ? ? 37 
PRO A CD    1 
ATOM   277  N  N     . THR A 1 38  ? 78.500  55.104 -3.765  1.00 15.12  ? ? ? ? ? 38 
THR A N     1 
ATOM   278  C  CA    . THR A 1 38  ? 78.921  55.474 -2.399  1.00 12.43  ? ? ? ? ? 38 
THR A CA    1 
ATOM   279  C  C     . THR A 1 38  ? 80.294  56.100 -2.366  1.00 13.37  ? ? ? ? ? 38 
THR A C     1 
ATOM   280  O  O     . THR A 1 38  ? 80.664  56.896 -1.494  1.00 13.60  ? ? ? ? ? 38 
THR A O     1 
ATOM   281  C  CB    . THR A 1 38  ? 78.767  54.243 -1.436  1.00 10.35  ? ? ? ? ? 38 
THR A CB    1 
ATOM   282  O  OG1   . THR A 1 38  ? 79.652  53.217 -1.929  1.00 14.68  ? ? ? ? ? 38 
THR A OG1   1 
ATOM   283  C  CG2   . THR A 1 38  ? 77.300  53.780 -1.310  1.00 16.57  ? ? ? ? ? 38 
THR A CG2   1 
ATOM   284  N  N     . THR A 1 39  ? 81.102  55.749 -3.362  1.00 13.49  ? ? ? ? ? 39 
THR A N     1 
ATOM   285  C  CA    . THR A 1 39  ? 82.456  56.293 -3.462  1.00 13.77  ? ? ? ? ? 39 
THR A CA    1 
ATOM   286  C  C     . THR A 1 39  ? 82.410  57.793 -3.717  1.00 13.83  ? ? ? ? ? 39 
THR A C     1 
ATOM   287  O  O     . THR A 1 39  ? 83.422  58.486 -3.498  1.00 17.12  ? ? ? ? ? 39 
THR A O     1 
ATOM   288  C  CB    . THR A 1 39  ? 83.219  55.505 -4.605  1.00 15.49  ? ? ? ? ? 39 
THR A CB    1 
ATOM   289  O  OG1   . THR A 1 39  ? 82.431  55.759 -5.800  1.00 10.43  ? ? ? ? ? 39 
THR A OG1   1 
ATOM   290  C  CG2   . THR A 1 39  ? 83.286  54.001 -4.311  1.00 12.94  ? ? ? ? ? 39 
THR A CG2   1 
ATOM   291  N  N     . LYS A 1 40  ? 81.302  58.303 -4.231  1.00 16.51  ? ? ? ? ? 40 
LYS A N     1 
ATOM   292  C  CA    . LYS A 1 40  ? 81.196  59.745 -4.527  1.00 16.20  ? ? ? ? ? 40 
LYS A CA    1 
ATOM   293  C  C     . LYS A 1 40  ? 81.135  60.510 -3.198  1.00 11.29  ? ? ? ? ? 40 
LYS A C     1 
ATOM   294  O  O     . LYS A 1 40  ? 81.268  61.746 -3.206  1.00 17.38  ? ? ? ? ? 40 
LYS A O     1 
ATOM   295  C  CB    . LYS A 1 40  ? 79.976  60.148 -5.339  1.00 7.11   ? ? ? ? ? 40 
LYS A CB    1 
ATOM   296  C  CG    . LYS A 1 40  ? 79.744  59.484 -6.680  1.00 10.62  ? ? ? ? ? 40 
LYS A CG    1 
ATOM   297  C  CD    . LYS A 1 40  ? 78.529  60.061 -7.414  1.00 10.87  ? ? ? ? ? 40 
LYS A CD    1 
ATOM   298  C  CE    . LYS A 1 40  ? 77.231  59.404 -7.014  1.00 15.16  ? ? ? ? ? 40 
LYS A CE    1 
ATOM   299  N  NZ    . LYS A 1 40  ? 76.084  60.005 -7.710  1.00 20.45  ? ? ? ? ? 40 
LYS A NZ    1 
ATOM   300  N  N     . THR A 1 41  ? 80.931  59.786 -2.119  1.00 10.03  ? ? ? ? ? 41 
THR A N     1 
ATOM   301  C  CA    . THR A 1 41  ? 80.839  60.495 -0.815  1.00 8.59   ? ? ? ? ? 41 
THR A CA    1 
ATOM   302  C  C     . THR A 1 41  ? 82.172  61.114 -0.450  1.00 13.14  ? ? ? ? ? 41 
THR A C     1 
ATOM   303  O  O     . THR A 1 41  ? 82.207  61.995 0.419   1.00 12.59  ? ? ? ? ? 41 
THR A O     1 
ATOM   304  C  CB    . THR A 1 41  ? 80.274  59.627 0.355   1.00 19.63  ? ? ? ? ? 41 
THR A CB    1 
ATOM   305  O  OG1   . THR A 1 41  ? 81.275  58.607 0.708   1.00 14.60  ? ? ? ? ? 41 
THR A OG1   1 
ATOM   306  C  CG2   . THR A 1 41  ? 78.901  58.965 0.105   1.00 17.12  ? ? ? ? ? 41 
THR A CG2   1 
ATOM   307  N  N     . TYR A 1 42  ? 83.240  60.674 -1.087  1.00 12.92  ? ? ? ? ? 42 
TYR A N     1 
ATOM   308  C  CA    . TYR A 1 42  ? 84.589  61.146 -0.840  1.00 15.17  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CA    1 
ATOM   309  C  C     . TYR A 1 42  ? 84.991  62.326 -1.730  1.00 18.52  ? ? ? ? ? 42 
TYR A C     1 
ATOM   310  O  O     . TYR A 1 42  ? 86.067  62.890 -1.487  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 42 
TYR A O     1 
ATOM   311  C  CB    . TYR A 1 42  ? 85.659  60.028 -0.955  1.00 11.79  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CB    1 
ATOM   312  C  CG    . TYR A 1 42  ? 85.434  58.924 0.066   1.00 15.86  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CG    1 
ATOM   313  C  CD1   . TYR A 1 42  ? 85.880  59.110 1.378   1.00 18.52  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CD1   1 
ATOM   314  C  CD2   . TYR A 1 42  ? 84.781  57.732 -0.269  1.00 10.83  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CD2   1 
ATOM   315  C  CE1   . TYR A 1 42  ? 85.663  58.137 2.353   1.00 14.55  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CE1   1 
ATOM   316  C  CE2   . TYR A 1 42  ? 84.564  56.753 0.692   1.00 11.10  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CE2   1 
ATOM   317  C  CZ    . TYR A 1 42  ? 85.009  56.962 1.996   1.00 14.11  ? ? ? ? ? 42 
TYR A CZ    1 
ATOM   318  O  OH    . TYR A 1 42  ? 84.781  55.994 2.925   1.00 14.37  ? ? ? ? ? 42 
TYR A OH    1 
ATOM   319  N  N     . PHE A 1 43  ? 84.136  62.698 -2.665  1.00 18.36  ? ? ? ? ? 43 
PHE A N     1 
ATOM   320  C  CA    . PHE A 1 43  ? 84.475  63.811 -3.582  1.00 19.94  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CA    1 
ATOM   321  C  C     . PHE A 1 43  ? 83.295  64.761 -3.674  1.00 18.93  ? ? ? ? ? 43 
PHE A C     1 
ATOM   322  O  O     . PHE A 1 43  ? 82.823  65.037 -4.790  1.00 24.39  ? ? ? ? ? 43 
PHE A O     1 
ATOM   323  C  CB    . PHE A 1 43  ? 84.883  63.271 -4.959  1.00 13.89  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CB    1 
ATOM   324  C  CG    . PHE A 1 43  ? 86.060  62.340 -5.011  1.00 15.52  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CG    1 
ATOM   325  C  CD1   . PHE A 1 43  ? 85.879  60.982 -4.771  1.00 14.90  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CD1   1 
ATOM   326  C  CD2   . PHE A 1 43  ? 87.347  62.798 -5.320  1.00 5.57   ? ? ? ? ? 43 
PHE A CD2   1 
ATOM   327  C  CE1   . PHE A 1 43  ? 86.931  60.069 -4.862  1.00 13.31  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CE1   1 
ATOM   328  C  CE2   . PHE A 1 43  ? 88.410  61.920 -5.366  1.00 12.74  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CE2   1 
ATOM   329  C  CZ    . PHE A 1 43  ? 88.201  60.554 -5.159  1.00 10.98  ? ? ? ? ? 43 
PHE A CZ    1 
ATOM   330  N  N     . PRO A 1 44  ? 82.824  65.225 -2.544  1.00 21.65  ? ? ? ? ? 44 
PRO A N     1 
ATOM   331  C  CA    . PRO A 1 44  ? 81.683  66.165 -2.549  1.00 25.46  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CA    1 
ATOM   332  C  C     . PRO A 1 44  ? 82.103  67.495 -3.159  1.00 30.36  ? ? ? ? ? 44 
PRO A C     1 
ATOM   333  O  O     . PRO A 1 44  ? 81.288  68.288 -3.666  1.00 35.59  ? ? ? ? ? 44 
PRO A O     1 
ATOM   334  C  CB    . PRO A 1 44  ? 81.313  66.272 -1.064  1.00 21.86  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CB    1 
ATOM   335  C  CG    . PRO A 1 44  ? 82.613  66.059 -0.366  1.00 24.55  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CG    1 
ATOM   336  C  CD    . PRO A 1 44  ? 83.350  64.994 -1.196  1.00 24.41  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CD    1 
ATOM   337  N  N     . HIS A 1 45  ? 83.404  67.759 -3.132  1.00 29.47  ? ? ? ? ? 45 
HIS A N     1 
ATOM   338  C  CA    . HIS A 1 45  ? 83.970  69.017 -3.629  1.00 27.59  ? ? ? ? ? 45 
HIS A CA    1 
ATOM   339  C  C     . HIS A 1 45  ? 84.361  68.979 -5.098  1.00 30.55  ? ? ? ? ? 45 
HIS A C     1 
ATOM   340  O  O     . HIS A 1 45  ? 85.023  69.898 -5.612  1.00 28.06  ? ? ? ? ? 45 
HIS A O     1 
ATOM   341  C  CB    . HIS A 1 45  ? 85.212  69.406 -2.786  1.00 27.22  ? ? ? ? ? 45 
HIS A CB    1 
ATOM   342  C  CG    . HIS A 1 45  ? 86.265  68.339 -2.780  1.00 29.75  ? ? ? ? ? 45 
HIS A CG    1 
ATOM   343  N  ND1   . HIS A 1 45  ? 86.037  67.017 -2.463  1.00 23.76  ? ? ? ? ? 45 
HIS A ND1   1 
ATOM   344  C  CD2   . HIS A 1 45  ? 87.596  68.457 -3.039  1.00 24.83  ? ? ? ? ? 45 
HIS A CD2   1 
ATOM   345  C  CE1   . HIS A 1 45  ? 87.177  66.360 -2.567  1.00 31.05  ? ? ? ? ? 45 
HIS A CE1   1 
ATOM   346  N  NE2   . HIS A 1 45  ? 88.140  67.198 -2.913  1.00 28.90  ? ? ? ? ? 45 
HIS A NE2   1 
ATOM   347  N  N     . PHE A 1 46  ? 83.974  67.925 -5.780  1.00 27.14  ? ? ? ? ? 46 
PHE A N     1 
ATOM   348  C  CA    . PHE A 1 46  ? 84.286  67.666 -7.162  1.00 28.69  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CA    1 
ATOM   349  C  C     . PHE A 1 46  ? 83.061  67.799 -8.066  1.00 30.27  ? ? ? ? ? 46 
PHE A C     1 
ATOM   350  O  O     . PHE A 1 46  ? 81.925  67.482 -7.712  1.00 27.67  ? ? ? ? ? 46 
PHE A O     1 
ATOM   351  C  CB    . PHE A 1 46  ? 84.877  66.270 -7.415  1.00 15.94  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CB    1 
ATOM   352  C  CG    . PHE A 1 46  ? 86.350  66.089 -7.320  1.00 19.01  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CG    1 
ATOM   353  C  CD1   . PHE A 1 46  ? 87.128  66.772 -6.391  1.00 29.42  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CD1   1 
ATOM   354  C  CD2   . PHE A 1 46  ? 86.976  65.144 -8.149  1.00 22.54  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CD2   1 
ATOM   355  C  CE1   . PHE A 1 46  ? 88.517  66.554 -6.320  1.00 30.49  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CE1   1 
ATOM   356  C  CE2   . PHE A 1 46  ? 88.344  64.912 -8.092  1.00 24.02  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CE2   1 
ATOM   357  C  CZ    . PHE A 1 46  ? 89.120  65.615 -7.160  1.00 22.63  ? ? ? ? ? 46 
PHE A CZ    1 
ATOM   358  N  N     . ASP A 1 47  ? 83.447  68.244 -9.261  1.00 33.35  ? ? ? ? ? 47 
ASP A N     1 
ATOM   359  C  CA    . ASP A 1 47  ? 82.445  68.309 -10.378 1.00 34.64  ? ? ? ? ? 47 
ASP A CA    1 
ATOM   360  C  C     . ASP A 1 47  ? 82.525  66.833 -10.840 1.00 29.54  ? ? ? ? ? 47 
ASP A C     1 
ATOM   361  O  O     . ASP A 1 47  ? 83.637  66.502 -11.282 1.00 31.07  ? ? ? ? ? 47 
ASP A O     1 
ATOM   362  C  CB    . ASP A 1 47  ? 82.850  69.336 -11.410 1.00 46.01  ? ? ? ? ? 47 
ASP A CB    1 
ATOM   363  C  CG    . ASP A 1 47  ? 82.151  69.259 -12.752 1.00 49.28  ? ? ? ? ? 47 
ASP A CG    1 
ATOM   364  O  OD1   . ASP A 1 47  ? 81.011  68.787 -12.862 1.00 58.46  ? ? ? ? ? 47 
ASP A OD1   1 
ATOM   365  O  OD2   . ASP A 1 47  ? 82.768  69.685 -13.754 1.00 52.55  ? ? ? ? ? 47 
ASP A OD2   1 
ATOM   366  N  N     . LEU A 1 48  ? 81.505  66.036 -10.609 1.00 30.93  ? ? ? ? ? 48 
LEU A N     1 
ATOM   367  C  CA    . LEU A 1 48  ? 81.645  64.612 -10.974 1.00 33.38  ? ? ? ? ? 48 
LEU A CA    1 
ATOM   368  C  C     . LEU A 1 48  ? 81.056  64.323 -12.334 1.00 37.01  ? ? ? ? ? 48 
LEU A C     1 
ATOM   369  O  O     . LEU A 1 48  ? 80.851  63.144 -12.709 1.00 41.85  ? ? ? ? ? 48 
LEU A O     1 
ATOM   370  C  CB    . LEU A 1 48  ? 81.130  63.750 -9.818  1.00 24.71  ? ? ? ? ? 48 
LEU A CB    1 
ATOM   371  C  CG    . LEU A 1 48  ? 81.958  63.607 -8.570  1.00 23.19  ? ? ? ? ? 48 
LEU A CG    1 
ATOM   372  C  CD1   . LEU A 1 48  ? 81.368  62.666 -7.532  1.00 22.08  ? ? ? ? ? 48 
LEU A CD1   1 
ATOM   373  C  CD2   . LEU A 1 48  ? 83.325  63.011 -8.958  1.00 27.79  ? ? ? ? ? 48 
LEU A CD2   1 
ATOM   374  N  N     . SER A 1 49  ? 80.788  65.378 -13.083 1.00 38.92  ? ? ? ? ? 49 
SER A N     1 
ATOM   375  C  CA    . SER A 1 49  ? 80.194  65.159 -14.430 1.00 42.69  ? ? ? ? ? 49 
SER A CA    1 
ATOM   376  C  C     . SER A 1 49  ? 81.248  64.627 -15.401 1.00 41.39  ? ? ? ? ? 49 
SER A C     1 
ATOM   377  O  O     . SER A 1 49  ? 82.467  64.758 -15.195 1.00 40.85  ? ? ? ? ? 49 
SER A O     1 
ATOM   378  C  CB    . SER A 1 49  ? 79.475  66.392 -14.922 1.00 45.95  ? ? ? ? ? 49 
SER A CB    1 
ATOM   379  O  OG    . SER A 1 49  ? 80.336  67.516 -14.983 1.00 59.23  ? ? ? ? ? 49 
SER A OG    1 
ATOM   380  N  N     . HIS A 1 50  ? 80.722  64.000 -16.440 1.00 44.99  ? ? ? ? ? 50 
HIS A N     1 
ATOM   381  C  CA    . HIS A 1 50  ? 81.501  63.398 -17.531 1.00 48.13  ? ? ? ? ? 50 
HIS A CA    1 
ATOM   382  C  C     . HIS A 1 50  ? 82.423  64.490 -18.096 1.00 46.35  ? ? ? ? ? 50 
HIS A C     1 
ATOM   383  O  O     . HIS A 1 50  ? 81.951  65.575 -18.423 1.00 42.19  ? ? ? ? ? 50 
HIS A O     1 
ATOM   384  C  CB    . HIS A 1 50  ? 80.691  62.759 -18.676 1.00 54.52  ? ? ? ? ? 50 
HIS A CB    1 
ATOM   385  C  CG    . HIS A 1 50  ? 81.469  62.438 -19.913 1.00 62.57  ? ? ? ? ? 50 
HIS A CG    1 
ATOM   386  N  ND1   . HIS A 1 50  ? 82.393  61.433 -20.029 1.00 64.61  ? ? ? ? ? 50 
HIS A ND1   1 
ATOM   387  C  CD2   . HIS A 1 50  ? 81.442  63.052 -21.132 1.00 73.85  ? ? ? ? ? 50 
HIS A CD2   1 
ATOM   388  C  CE1   . HIS A 1 50  ? 82.894  61.426 -21.256 1.00 72.13  ? ? ? ? ? 50 
HIS A CE1   1 
ATOM   389  N  NE2   . HIS A 1 50  ? 82.342  62.401 -21.945 1.00 73.65  ? ? ? ? ? 50 
HIS A NE2   1 
ATOM   390  N  N     . GLY A 1 51  ? 83.679  64.111 -18.122 1.00 51.42  ? ? ? ? ? 51 
GLY A N     1 
ATOM   391  C  CA    . GLY A 1 51  ? 84.811  64.888 -18.604 1.00 52.56  ? ? ? ? ? 51 
GLY A CA    1 
ATOM   392  C  C     . GLY A 1 51  ? 85.221  66.008 -17.680 1.00 52.99  ? ? ? ? ? 51 
GLY A C     1 
ATOM   393  O  O     . GLY A 1 51  ? 86.035  66.898 -18.025 1.00 56.85  ? ? ? ? ? 51 
GLY A O     1 
ATOM   394  N  N     . SER A 1 52  ? 84.667  65.984 -16.466 1.00 49.38  ? ? ? ? ? 52 
SER A N     1 
ATOM   395  C  CA    . SER A 1 52  ? 85.057  67.062 -15.524 1.00 41.65  ? ? ? ? ? 52 
SER A CA    1 
ATOM   396  C  C     . SER A 1 52  ? 86.586  67.104 -15.585 1.00 36.09  ? ? ? ? ? 52 
SER A C     1 
ATOM   397  O  O     . SER A 1 52  ? 87.218  66.041 -15.687 1.00 40.71  ? ? ? ? ? 52 
SER A O     1 
ATOM   398  C  CB    . SER A 1 52  ? 84.538  66.761 -14.140 1.00 36.50  ? ? ? ? ? 52 
SER A CB    1 
ATOM   399  O  OG    . SER A 1 52  ? 85.573  66.639 -13.193 1.00 43.51  ? ? ? ? ? 52 
SER A OG    1 
ATOM   400  N  N     . ALA A 1 53  ? 87.140  68.280 -15.547 1.00 34.97  ? ? ? ? ? 53 
ALA A N     1 
ATOM   401  C  CA    . ALA A 1 53  ? 88.603  68.447 -15.548 1.00 34.15  ? ? ? ? ? 53 
ALA A CA    1 
ATOM   402  C  C     . ALA A 1 53  ? 89.148  67.938 -14.208 1.00 30.79  ? ? ? ? ? 53 
ALA A C     1 
ATOM   403  O  O     . ALA A 1 53  ? 90.274  67.405 -14.127 1.00 30.69  ? ? ? ? ? 53 
ALA A O     1 
ATOM   404  C  CB    . ALA A 1 53  ? 88.963  69.907 -15.764 1.00 27.42  ? ? ? ? ? 53 
ALA A CB    1 
ATOM   405  N  N     . GLN A 1 54  ? 88.318  68.145 -13.180 1.00 30.49  ? ? ? ? ? 54 
GLN A N     1 
ATOM   406  C  CA    . GLN A 1 54  ? 88.730  67.700 -11.819 1.00 30.36  ? ? ? ? ? 54 
GLN A CA    1 
ATOM   407  C  C     . GLN A 1 54  ? 89.003  66.184 -11.806 1.00 24.72  ? ? ? ? ? 54 
GLN A C     1 
ATOM   408  O  O     . GLN A 1 54  ? 89.955  65.747 -11.169 1.00 22.92  ? ? ? ? ? 54 
GLN A O     1 
ATOM   409  C  CB    . GLN A 1 54  ? 87.726  68.042 -10.736 1.00 22.40  ? ? ? ? ? 54 
GLN A CB    1 
ATOM   410  C  CG    . GLN A 1 54  ? 88.133  69.235 -9.900  1.00 23.32  ? ? ? ? ? 54 
GLN A CG    1 
ATOM   411  C  CD    . GLN A 1 54  ? 86.984  69.723 -9.035  1.00 22.50  ? ? ? ? ? 54 
GLN A CD    1 
ATOM   412  O  OE1   . GLN A 1 54  ? 85.808  69.761 -9.416  1.00 24.11  ? ? ? ? ? 54 
GLN A OE1   1 
ATOM   413  N  NE2   . GLN A 1 54  ? 87.379  70.080 -7.820  1.00 24.89  ? ? ? ? ? 54 
GLN A NE2   1 
ATOM   414  N  N     . VAL A 1 55  ? 88.133  65.453 -12.492 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 55 
VAL A N     1 
ATOM   415  C  CA    . VAL A 1 55  ? 88.233  64.005 -12.579 1.00 18.05  ? ? ? ? ? 55 
VAL A CA    1 
ATOM   416  C  C     . VAL A 1 55  ? 89.398  63.643 -13.489 1.00 20.30  ? ? ? ? ? 55 
VAL A C     1 
ATOM   417  O  O     . VAL A 1 55  ? 90.114  62.666 -13.235 1.00 25.01  ? ? ? ? ? 55 
VAL A O     1 
ATOM   418  C  CB    . VAL A 1 55  ? 86.932  63.374 -13.083 1.00 16.67  ? ? ? ? ? 55 
VAL A CB    1 
ATOM   419  C  CG1   . VAL A 1 55  ? 87.155  61.915 -13.381 1.00 13.91  ? ? ? ? ? 55 
VAL A CG1   1 
ATOM   420  C  CG2   . VAL A 1 55  ? 85.787  63.620 -12.120 1.00 15.28  ? ? ? ? ? 55 
VAL A CG2   1 
ATOM   421  N  N     . LYS A 1 56  ? 89.544  64.426 -14.530 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 56 
LYS A N     1 
ATOM   422  C  CA    . LYS A 1 56  ? 90.656  64.132 -15.475 1.00 19.26  ? ? ? ? ? 56 
LYS A CA    1 
ATOM   423  C  C     . LYS A 1 56  ? 91.978  64.338 -14.737 1.00 19.95  ? ? ? ? ? 56 
LYS A C     1 
ATOM   424  O  O     . LYS A 1 56  ? 92.950  63.589 -14.885 1.00 23.66  ? ? ? ? ? 56 
LYS A O     1 
ATOM   425  C  CB    . LYS A 1 56  ? 90.598  65.071 -16.653 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 56 
LYS A CB    1 
ATOM   426  C  CG    . LYS A 1 56  ? 89.403  64.968 -17.574 1.00 52.76  ? ? ? ? ? 56 
LYS A CG    1 
ATOM   427  C  CD    . LYS A 1 56  ? 89.750  65.308 -19.017 1.00 72.82  ? ? ? ? ? 56 
LYS A CD    1 
ATOM   428  C  CE    . LYS A 1 56  ? 90.393  66.671 -19.192 1.00 83.61  ? ? ? ? ? 56 
LYS A CE    1 
ATOM   429  N  NZ    . LYS A 1 56  ? 91.878  66.552 -19.257 1.00 85.24  ? ? ? ? ? 56 
LYS A NZ    1 
ATOM   430  N  N     . GLY A 1 57  ? 91.991  65.419 -13.963 1.00 18.16  ? ? ? ? ? 57 
GLY A N     1 
ATOM   431  C  CA    . GLY A 1 57  ? 93.195  65.803 -13.221 1.00 18.43  ? ? ? ? ? 57 
GLY A CA    1 
ATOM   432  C  C     . GLY A 1 57  ? 93.491  64.794 -12.141 1.00 20.98  ? ? ? ? ? 57 
GLY A C     1 
ATOM   433  O  O     . GLY A 1 57  ? 94.598  64.307 -12.018 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 57 
GLY A O     1 
ATOM   434  N  N     . HIS A 1 58  ? 92.424  64.466 -11.408 1.00 22.00  ? ? ? ? ? 58 
HIS A N     1 
ATOM   435  C  CA    . HIS A 1 58  ? 92.601  63.474 -10.334 1.00 21.51  ? ? ? ? ? 58 
HIS A CA    1 
ATOM   436  C  C     . HIS A 1 58  ? 93.101  62.178 -10.919 1.00 12.55  ? ? ? ? ? 58 
HIS A C     1 
ATOM   437  O  O     . HIS A 1 58  ? 94.035  61.566 -10.371 1.00 19.53  ? ? ? ? ? 58 
HIS A O     1 
ATOM   438  C  CB    . HIS A 1 58  ? 91.376  63.314 -9.402  1.00 25.02  ? ? ? ? ? 58 
HIS A CB    1 
ATOM   439  C  CG    . HIS A 1 58  ? 91.657  62.406 -8.225  1.00 23.40  ? ? ? ? ? 58 
HIS A CG    1 
ATOM   440  N  ND1   . HIS A 1 58  ? 92.529  62.719 -7.207  1.00 14.94  ? ? ? ? ? 58 
HIS A ND1   1 
ATOM   441  C  CD2   . HIS A 1 58  ? 91.180  61.163 -7.962  1.00 17.00  ? ? ? ? ? 58 
HIS A CD2   1 
ATOM   442  C  CE1   . HIS A 1 58  ? 92.571  61.688 -6.378  1.00 20.19  ? ? ? ? ? 58 
HIS A CE1   1 
ATOM   443  N  NE2   . HIS A 1 58  ? 91.781  60.739 -6.801  1.00 14.21  ? ? ? ? ? 58 
HIS A NE2   1 
ATOM   444  N  N     . GLY A 1 59  ? 92.491  61.725 -12.000 1.00 18.26  ? ? ? ? ? 59 
GLY A N     1 
ATOM   445  C  CA    . GLY A 1 59  ? 92.857  60.446 -12.627 1.00 11.10  ? ? ? ? ? 59 
GLY A CA    1 
ATOM   446  C  C     . GLY A 1 59  ? 94.320  60.423 -13.055 1.00 18.47  ? ? ? ? ? 59 
GLY A C     1 
ATOM   447  O  O     . GLY A 1 59  ? 94.983  59.368 -13.145 1.00 20.71  ? ? ? ? ? 59 
GLY A O     1 
ATOM   448  N  N     . LYS A 1 60  ? 94.860  61.599 -13.353 1.00 15.74  ? ? ? ? ? 60 
LYS A N     1 
ATOM   449  C  CA    . LYS A 1 60  ? 96.290  61.636 -13.788 1.00 19.02  ? ? ? ? ? 60 
LYS A CA    1 
ATOM   450  C  C     . LYS A 1 60  ? 97.189  61.400 -12.597 1.00 10.28  ? ? ? ? ? 60 
LYS A C     1 
ATOM   451  O  O     . LYS A 1 60  ? 98.148  60.614 -12.636 1.00 18.99  ? ? ? ? ? 60 
LYS A O     1 
ATOM   452  C  CB    . LYS A 1 60  ? 96.464  62.934 -14.527 1.00 30.15  ? ? ? ? ? 60 
LYS A CB    1 
ATOM   453  C  CG    . LYS A 1 60  ? 97.759  63.203 -15.265 1.00 53.23  ? ? ? ? ? 60 
LYS A CG    1 
ATOM   454  C  CD    . LYS A 1 60  ? 97.745  64.648 -15.806 1.00 83.90  ? ? ? ? ? 60 
LYS A CD    1 
ATOM   455  C  CE    . LYS A 1 60  ? 96.657  64.905 -16.833 1.00 90.19  ? ? ? ? ? 60 
LYS A CE    1 
ATOM   456  N  NZ    . LYS A 1 60  ? 96.159  66.303 -16.805 1.00 83.05  ? ? ? ? ? 60 
LYS A NZ    1 
ATOM   457  N  N     . LYS A 1 61  ? 96.873  61.999 -11.470 1.00 11.95  ? ? ? ? ? 61 
LYS A N     1 
ATOM   458  C  CA    . LYS A 1 61  ? 97.616  61.833 -10.226 1.00 9.93   ? ? ? ? ? 61 
LYS A CA    1 
ATOM   459  C  C     . LYS A 1 61  ? 97.638  60.375 -9.809  1.00 11.28  ? ? ? ? ? 61 
LYS A C     1 
ATOM   460  O  O     . LYS A 1 61  ? 98.662  59.843 -9.370  1.00 16.32  ? ? ? ? ? 61 
LYS A O     1 
ATOM   461  C  CB    . LYS A 1 61  ? 96.981  62.634 -9.104  1.00 16.69  ? ? ? ? ? 61 
LYS A CB    1 
ATOM   462  C  CG    . LYS A 1 61  ? 96.876  64.114 -9.451  1.00 20.89  ? ? ? ? ? 61 
LYS A CG    1 
ATOM   463  C  CD    . LYS A 1 61  ? 96.138  64.896 -8.379  1.00 35.04  ? ? ? ? ? 61 
LYS A CD    1 
ATOM   464  C  CE    . LYS A 1 61  ? 96.543  66.342 -8.325  1.00 32.97  ? ? ? ? ? 61 
LYS A CE    1 
ATOM   465  N  NZ    . LYS A 1 61  ? 95.582  67.142 -7.534  1.00 45.90  ? ? ? ? ? 61 
LYS A NZ    1 
ATOM   466  N  N     . VAL A 1 62  ? 96.473  59.762 -9.863  1.00 15.53  ? ? ? ? ? 62 
VAL A N     1 
ATOM   467  C  CA    . VAL A 1 62  ? 96.308  58.343 -9.522  1.00 15.36  ? ? ? ? ? 62 
VAL A CA    1 
ATOM   468  C  C     . VAL A 1 62  ? 97.157  57.501 -10.489 1.00 19.47  ? ? ? ? ? 62 
VAL A C     1 
ATOM   469  O  O     . VAL A 1 62  ? 97.887  56.628 -9.974  1.00 16.43  ? ? ? ? ? 62 
VAL A O     1 
ATOM   470  C  CB    . VAL A 1 62  ? 94.841  57.884 -9.431  1.00 12.37  ? ? ? ? ? 62 
VAL A CB    1 
ATOM   471  C  CG1   . VAL A 1 62  ? 94.729  56.370 -9.190  1.00 13.03  ? ? ? ? ? 62 
VAL A CG1   1 
ATOM   472  C  CG2   . VAL A 1 62  ? 94.105  58.617 -8.325  1.00 19.01  ? ? ? ? ? 62 
VAL A CG2   1 
ATOM   473  N  N     . ALA A 1 63  ? 97.134  57.755 -11.792 1.00 16.03  ? ? ? ? ? 63 
ALA A N     1 
ATOM   474  C  CA    . ALA A 1 63  ? 97.977  56.926 -12.703 1.00 17.99  ? ? ? ? ? 63 
ALA A CA    1 
ATOM   475  C  C     . ALA A 1 63  ? 99.463  57.083 -12.435 1.00 16.06  ? ? ? ? ? 63 
ALA A C     1 
ATOM   476  O  O     . ALA A 1 63  ? 100.279 56.123 -12.544 1.00 17.17  ? ? ? ? ? 63 
ALA A O     1 
ATOM   477  C  CB    . ALA A 1 63  ? 97.576  57.271 -14.136 1.00 23.81  ? ? ? ? ? 63 
ALA A CB    1 
ATOM   478  N  N     . ASP A 1 64  ? 99.840  58.318 -12.105 1.00 16.28  ? ? ? ? ? 64 
ASP A N     1 
ATOM   479  C  CA    . ASP A 1 64  ? 101.246 58.649 -11.802 1.00 18.64  ? ? ? ? ? 64 
ASP A CA    1 
ATOM   480  C  C     . ASP A 1 64  ? 101.742 57.895 -10.581 1.00 18.16  ? ? ? ? ? 64 
ASP A C     1 
ATOM   481  O  O     . ASP A 1 64  ? 102.892 57.430 -10.627 1.00 18.17  ? ? ? ? ? 64 
ASP A O     1 
ATOM   482  C  CB    . ASP A 1 64  ? 101.456 60.153 -11.689 1.00 20.93  ? ? ? ? ? 64 
ASP A CB    1 
ATOM   483  C  CG    . ASP A 1 64  ? 101.524 60.853 -13.043 1.00 26.22  ? ? ? ? ? 64 
ASP A CG    1 
ATOM   484  O  OD1   . ASP A 1 64  ? 101.646 60.244 -14.110 1.00 24.71  ? ? ? ? ? 64 
ASP A OD1   1 
ATOM   485  O  OD2   . ASP A 1 64  ? 101.430 62.098 -12.985 1.00 24.86  ? ? ? ? ? 64 
ASP A OD2   1 
ATOM   486  N  N     . ALA A 1 65  ? 100.905 57.807 -9.552  1.00 14.75  ? ? ? ? ? 65 
ALA A N     1 
ATOM   487  C  CA    . ALA A 1 65  ? 101.339 57.057 -8.334  1.00 16.74  ? ? ? ? ? 65 
ALA A CA    1 
ATOM   488  C  C     . ALA A 1 65  ? 101.554 55.599 -8.660  1.00 14.69  ? ? ? ? ? 65 
ALA A C     1 
ATOM   489  O  O     . ALA A 1 65  ? 102.509 54.947 -8.203  1.00 17.97  ? ? ? ? ? 65 
ALA A O     1 
ATOM   490  C  CB    . ALA A 1 65  ? 100.369 57.273 -7.208  1.00 12.24  ? ? ? ? ? 65 
ALA A CB    1 
ATOM   491  N  N     . LEU A 1 66  ? 100.641 55.045 -9.469  1.00 16.91  ? ? ? ? ? 66 
LEU A N     1 
ATOM   492  C  CA    . LEU A 1 66  ? 100.711 53.663 -9.918  1.00 11.40  ? ? ? ? ? 66 
LEU A CA    1 
ATOM   493  C  C     . LEU A 1 66  ? 101.999 53.489 -10.718 1.00 15.30  ? ? ? ? ? 66 
LEU A C     1 
ATOM   494  O  O     . LEU A 1 66  ? 102.734 52.531 -10.467 1.00 19.50  ? ? ? ? ? 66 
LEU A O     1 
ATOM   495  C  CB    . LEU A 1 66  ? 99.426  53.237 -10.617 1.00 17.02  ? ? ? ? ? 66 
LEU A CB    1 
ATOM   496  C  CG    . LEU A 1 66  ? 98.164  53.068 -9.764  1.00 21.61  ? ? ? ? ? 66 
LEU A CG    1 
ATOM   497  C  CD1   . LEU A 1 66  ? 96.961  52.776 -10.647 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 66 
LEU A CD1   1 
ATOM   498  C  CD2   . LEU A 1 66  ? 98.410  51.948 -8.764  1.00 17.74  ? ? ? ? ? 66 
LEU A CD2   1 
ATOM   499  N  N     . THR A 1 67  ? 102.259 54.413 -11.665 1.00 16.22  ? ? ? ? ? 67 
THR A N     1 
ATOM   500  C  CA    . THR A 1 67  ? 103.535 54.265 -12.447 1.00 13.78  ? ? ? ? ? 67 
THR A CA    1 
ATOM   501  C  C     . THR A 1 67  ? 104.717 54.215 -11.495 1.00 15.71  ? ? ? ? ? 67 
THR A C     1 
ATOM   502  O  O     . THR A 1 67  ? 105.647 53.393 -11.530 1.00 19.46  ? ? ? ? ? 67 
THR A O     1 
ATOM   503  C  CB    . THR A 1 67  ? 103.620 55.474 -13.445 1.00 20.31  ? ? ? ? ? 67 
THR A CB    1 
ATOM   504  O  OG1   . THR A 1 67  ? 102.507 55.302 -14.365 1.00 17.93  ? ? ? ? ? 67 
THR A OG1   1 
ATOM   505  C  CG2   . THR A 1 67  ? 104.936 55.539 -14.218 1.00 22.48  ? ? ? ? ? 67 
THR A CG2   1 
ATOM   506  N  N     . ASN A 1 68  ? 104.716 55.161 -10.552 1.00 15.30  ? ? ? ? ? 68 
ASN A N     1 
ATOM   507  C  CA    . ASN A 1 68  ? 105.759 55.199 -9.524  1.00 14.29  ? ? ? ? ? 68 
ASN A CA    1 
ATOM   508  C  C     . ASN A 1 68  ? 105.794 53.846 -8.787  1.00 17.09  ? ? ? ? ? 68 
ASN A C     1 
ATOM   509  O  O     . ASN A 1 68  ? 106.894 53.346 -8.499  1.00 16.16  ? ? ? ? ? 68 
ASN A O     1 
ATOM   510  C  CB    . ASN A 1 68  ? 105.521 56.390 -8.584  1.00 22.68  ? ? ? ? ? 68 
ASN A CB    1 
ATOM   511  C  CG    . ASN A 1 68  ? 106.598 56.488 -7.506  1.00 30.58  ? ? ? ? ? 68 
ASN A CG    1 
ATOM   512  O  OD1   . ASN A 1 68  ? 107.800 56.517 -7.809  1.00 22.38  ? ? ? ? ? 68 
ASN A OD1   1 
ATOM   513  N  ND2   . ASN A 1 68  ? 106.212 56.536 -6.241  1.00 29.84  ? ? ? ? ? 68 
ASN A ND2   1 
ATOM   514  N  N     . ALA A 1 69  ? 104.635 53.267 -8.468  1.00 14.28  ? ? ? ? ? 69 
ALA A N     1 
ATOM   515  C  CA    . ALA A 1 69  ? 104.585 51.996 -7.752  1.00 15.35  ? ? ? ? ? 69 
ALA A CA    1 
ATOM   516  C  C     . ALA A 1 69  ? 105.134 50.835 -8.558  1.00 18.01  ? ? ? ? ? 69 
ALA A C     1 
ATOM   517  O  O     . ALA A 1 69  ? 105.661 49.879 -7.964  1.00 18.09  ? ? ? ? ? 69 
ALA A O     1 
ATOM   518  C  CB    . ALA A 1 69  ? 103.139 51.641 -7.304  1.00 10.92  ? ? ? ? ? 69 
ALA A CB    1 
ATOM   519  N  N     . VAL A 1 70  ? 104.977 50.849 -9.873  1.00 19.69  ? ? ? ? ? 70 
VAL A N     1 
ATOM   520  C  CA    . VAL A 1 70  ? 105.511 49.754 -10.725 1.00 22.19  ? ? ? ? ? 70 
VAL A CA    1 
ATOM   521  C  C     . VAL A 1 70  ? 107.045 49.865 -10.795 1.00 20.35  ? ? ? ? ? 70 
VAL A C     1 
ATOM   522  O  O     . VAL A 1 70  ? 107.757 48.852 -10.716 1.00 18.30  ? ? ? ? ? 70 
VAL A O     1 
ATOM   523  C  CB    . VAL A 1 70  ? 104.868 49.772 -12.133 1.00 26.06  ? ? ? ? ? 70 
VAL A CB    1 
ATOM   524  C  CG1   . VAL A 1 70  ? 105.522 48.755 -13.069 1.00 15.44  ? ? ? ? ? 70 
VAL A CG1   1 
ATOM   525  C  CG2   . VAL A 1 70  ? 103.363 49.564 -12.098 1.00 13.71  ? ? ? ? ? 70 
VAL A CG2   1 
ATOM   526  N  N     . ALA A 1 71  ? 107.521 51.103 -10.937 1.00 16.02  ? ? ? ? ? 71 
ALA A N     1 
ATOM   527  C  CA    . ALA A 1 71  ? 108.959 51.368 -10.972 1.00 20.11  ? ? ? ? ? 71 
ALA A CA    1 
ATOM   528  C  C     . ALA A 1 71  ? 109.640 50.872 -9.704  1.00 27.65  ? ? ? ? ? 71 
ALA A C     1 
ATOM   529  O  O     . ALA A 1 71  ? 110.754 50.300 -9.786  1.00 38.16  ? ? ? ? ? 71 
ALA A O     1 
ATOM   530  C  CB    . ALA A 1 71  ? 109.211 52.843 -11.219 1.00 27.12  ? ? ? ? ? 71 
ALA A CB    1 
ATOM   531  N  N     . HIS A 1 72  ? 109.035 51.048 -8.549  1.00 25.78  ? ? ? ? ? 72 
HIS A N     1 
ATOM   532  C  CA    . HIS A 1 72  ? 109.597 50.594 -7.261  1.00 25.55  ? ? ? ? ? 72 
HIS A CA    1 
ATOM   533  C  C     . HIS A 1 72  ? 108.862 49.418 -6.670  1.00 22.89  ? ? ? ? ? 72 
HIS A C     1 
ATOM   534  O  O     . HIS A 1 72  ? 108.673 49.342 -5.429  1.00 24.55  ? ? ? ? ? 72 
HIS A O     1 
ATOM   535  C  CB    . HIS A 1 72  ? 109.508 51.765 -6.189  1.00 29.22  ? ? ? ? ? 72 
HIS A CB    1 
ATOM   536  C  CG    . HIS A 1 72  ? 110.319 52.907 -6.740  1.00 46.81  ? ? ? ? ? 72 
HIS A CG    1 
ATOM   537  N  ND1   . HIS A 1 72  ? 109.801 53.958 -7.452  1.00 50.95  ? ? ? ? ? 72 
HIS A ND1   1 
ATOM   538  C  CD2   . HIS A 1 72  ? 111.659 53.096 -6.719  1.00 54.81  ? ? ? ? ? 72 
HIS A CD2   1 
ATOM   539  C  CE1   . HIS A 1 72  ? 110.782 54.774 -7.819  1.00 42.16  ? ? ? ? ? 72 
HIS A CE1   1 
ATOM   540  N  NE2   . HIS A 1 72  ? 111.916 54.268 -7.394  1.00 54.99  ? ? ? ? ? 72 
HIS A NE2   1 
ATOM   541  N  N     . VAL A 1 73  ? 108.434 48.494 -7.486  1.00 23.99  ? ? ? ? ? 73 
VAL A N     1 
ATOM   542  C  CA    . VAL A 1 73  ? 107.657 47.338 -7.052  1.00 25.95  ? ? ? ? ? 73 
VAL A CA    1 
ATOM   543  C  C     . VAL A 1 73  ? 108.288 46.616 -5.883  1.00 31.27  ? ? ? ? ? 73 
VAL A C     1 
ATOM   544  O  O     . VAL A 1 73  ? 107.590 45.974 -5.077  1.00 32.33  ? ? ? ? ? 73 
VAL A O     1 
ATOM   545  C  CB    . VAL A 1 73  ? 107.322 46.431 -8.249  1.00 36.88  ? ? ? ? ? 73 
VAL A CB    1 
ATOM   546  C  CG1   . VAL A 1 73  ? 108.540 45.762 -8.843  1.00 32.61  ? ? ? ? ? 73 
VAL A CG1   1 
ATOM   547  C  CG2   . VAL A 1 73  ? 106.263 45.388 -7.885  1.00 35.34  ? ? ? ? ? 73 
VAL A CG2   1 
ATOM   548  N  N     . ASP A 1 74  ? 109.594 46.716 -5.758  1.00 34.31  ? ? ? ? ? 74 
ASP A N     1 
ATOM   549  C  CA    . ASP A 1 74  ? 110.328 46.013 -4.693  1.00 35.02  ? ? ? ? ? 74 
ASP A CA    1 
ATOM   550  C  C     . ASP A 1 74  ? 110.393 46.836 -3.425  1.00 33.83  ? ? ? ? ? 74 
ASP A C     1 
ATOM   551  O  O     . ASP A 1 74  ? 110.841 46.297 -2.383  1.00 42.54  ? ? ? ? ? 74 
ASP A O     1 
ATOM   552  C  CB    . ASP A 1 74  ? 111.660 45.454 -5.151  1.00 45.76  ? ? ? ? ? 74 
ASP A CB    1 
ATOM   553  C  CG    . ASP A 1 74  ? 111.509 44.210 -6.022  1.00 50.72  ? ? ? ? ? 74 
ASP A CG    1 
ATOM   554  O  OD1   . ASP A 1 74  ? 110.809 43.247 -5.653  1.00 58.02  ? ? ? ? ? 74 
ASP A OD1   1 
ATOM   555  O  OD2   . ASP A 1 74  ? 112.140 44.274 -7.101  1.00 48.30  ? ? ? ? ? 74 
ASP A OD2   1 
ATOM   556  N  N     . ASP A 1 75  ? 109.941 48.068 -3.503  1.00 27.88  ? ? ? ? ? 75 
ASP A N     1 
ATOM   557  C  CA    . ASP A 1 75  ? 109.930 48.867 -2.270  1.00 25.00  ? ? ? ? ? 75 
ASP A CA    1 
ATOM   558  C  C     . ASP A 1 75  ? 108.802 49.880 -2.264  1.00 25.87  ? ? ? ? ? 75 
ASP A C     1 
ATOM   559  O  O     . ASP A 1 75  ? 109.031 51.097 -2.077  1.00 27.66  ? ? ? ? ? 75 
ASP A O     1 
ATOM   560  C  CB    . ASP A 1 75  ? 111.309 49.441 -1.957  1.00 53.70  ? ? ? ? ? 75 
ASP A CB    1 
ATOM   561  C  CG    . ASP A 1 75  ? 111.220 50.111 -0.566  1.00 71.74  ? ? ? ? ? 75 
ASP A CG    1 
ATOM   562  O  OD1   . ASP A 1 75  ? 110.598 49.538 0.353   1.00 71.16  ? ? ? ? ? 75 
ASP A OD1   1 
ATOM   563  O  OD2   . ASP A 1 75  ? 111.726 51.250 -0.565  1.00 76.13  ? ? ? ? ? 75 
ASP A OD2   1 
ATOM   564  N  N     . MET A 1 76  ? 107.580 49.361 -2.439  1.00 24.80  ? ? ? ? ? 76 
MET A N     1 
ATOM   565  C  CA    . MET A 1 76  ? 106.377 50.192 -2.440  1.00 19.17  ? ? ? ? ? 76 
MET A CA    1 
ATOM   566  C  C     . MET A 1 76  ? 106.222 50.972 -1.148  1.00 17.90  ? ? ? ? ? 76 
MET A C     1 
ATOM   567  O  O     . MET A 1 76  ? 105.946 52.183 -1.152  1.00 24.27  ? ? ? ? ? 76 
MET A O     1 
ATOM   568  C  CB    . MET A 1 76  ? 105.154 49.342 -2.750  1.00 28.26  ? ? ? ? ? 76 
MET A CB    1 
ATOM   569  C  CG    . MET A 1 76  ? 105.297 48.777 -4.142  1.00 36.44  ? ? ? ? ? 76 
MET A CG    1 
ATOM   570  S  SD    . MET A 1 76  ? 103.637 48.279 -4.710  1.00 35.69  ? ? ? ? ? 76 
MET A SD    1 
ATOM   571  C  CE    . MET A 1 76  ? 103.688 46.505 -4.507  1.00 31.51  ? ? ? ? ? 76 
MET A CE    1 
ATOM   572  N  N     . PRO A 1 77  ? 106.407 50.316 -0.018  1.00 23.78  ? ? ? ? ? 77 
PRO A N     1 
ATOM   573  C  CA    . PRO A 1 77  ? 106.258 50.984 1.289   1.00 24.27  ? ? ? ? ? 77 
PRO A CA    1 
ATOM   574  C  C     . PRO A 1 77  ? 106.940 52.325 1.331   1.00 25.60  ? ? ? ? ? 77 
PRO A C     1 
ATOM   575  O  O     . PRO A 1 77  ? 106.342 53.379 1.631   1.00 28.14  ? ? ? ? ? 77 
PRO A O     1 
ATOM   576  C  CB    . PRO A 1 77  ? 106.800 49.960 2.287   1.00 25.52  ? ? ? ? ? 77 
PRO A CB    1 
ATOM   577  C  CG    . PRO A 1 77  ? 106.529 48.630 1.631   1.00 26.02  ? ? ? ? ? 77 
PRO A CG    1 
ATOM   578  C  CD    . PRO A 1 77  ? 106.730 48.888 0.132   1.00 25.14  ? ? ? ? ? 77 
PRO A CD    1 
ATOM   579  N  N     . ASN A 1 78  ? 108.225 52.316 0.982   1.00 29.28  ? ? ? ? ? 78 
ASN A N     1 
ATOM   580  C  CA    . ASN A 1 78  ? 108.992 53.580 1.001   1.00 26.04  ? ? ? ? ? 78 
ASN A CA    1 
ATOM   581  C  C     . ASN A 1 78  ? 108.599 54.436 -0.179  1.00 24.65  ? ? ? ? ? 78 
ASN A C     1 
ATOM   582  O  O     . ASN A 1 78  ? 108.401 55.645 0.016   1.00 26.73  ? ? ? ? ? 78 
ASN A O     1 
ATOM   583  C  CB    . ASN A 1 78  ? 110.486 53.331 1.242   1.00 47.69  ? ? ? ? ? 78 
ASN A CB    1 
ATOM   584  C  CG    . ASN A 1 78  ? 110.768 53.058 2.725   1.00 63.63  ? ? ? ? ? 78 
ASN A CG    1 
ATOM   585  O  OD1   . ASN A 1 78  ? 110.644 53.981 3.554   1.00 67.81  ? ? ? ? ? 78 
ASN A OD1   1 
ATOM   586  N  ND2   . ASN A 1 78  ? 111.095 51.813 3.078   1.00 65.50  ? ? ? ? ? 78 
ASN A ND2   1 
ATOM   587  N  N     . ALA A 1 79  ? 108.464 53.845 -1.358  1.00 20.76  ? ? ? ? ? 79 
ALA A N     1 
ATOM   588  C  CA    . ALA A 1 79  ? 108.102 54.660 -2.533  1.00 19.98  ? ? ? ? ? 79 
ALA A CA    1 
ATOM   589  C  C     . ALA A 1 79  ? 106.767 55.354 -2.382  1.00 23.36  ? ? ? ? ? 79 
ALA A C     1 
ATOM   590  O  O     . ALA A 1 79  ? 106.599 56.447 -2.944  1.00 22.32  ? ? ? ? ? 79 
ALA A O     1 
ATOM   591  C  CB    . ALA A 1 79  ? 108.183 53.759 -3.760  1.00 20.04  ? ? ? ? ? 79 
ALA A CB    1 
ATOM   592  N  N     . LEU A 1 80  ? 105.810 54.770 -1.655  1.00 27.16  ? ? ? ? ? 80 
LEU A N     1 
ATOM   593  C  CA    . LEU A 1 80  ? 104.467 55.307 -1.466  1.00 23.87  ? ? ? ? ? 80 
LEU A CA    1 
ATOM   594  C  C     . LEU A 1 80  ? 104.222 55.946 -0.115  1.00 26.83  ? ? ? ? ? 80 
LEU A C     1 
ATOM   595  O  O     . LEU A 1 80  ? 103.069 56.383 0.138   1.00 30.86  ? ? ? ? ? 80 
LEU A O     1 
ATOM   596  C  CB    . LEU A 1 80  ? 103.474 54.160 -1.741  1.00 19.04  ? ? ? ? ? 80 
LEU A CB    1 
ATOM   597  C  CG    . LEU A 1 80  ? 103.404 53.590 -3.146  1.00 24.79  ? ? ? ? ? 80 
LEU A CG    1 
ATOM   598  C  CD1   . LEU A 1 80  ? 102.229 52.643 -3.268  1.00 18.67  ? ? ? ? ? 80 
LEU A CD1   1 
ATOM   599  C  CD2   . LEU A 1 80  ? 103.265 54.701 -4.173  1.00 24.27  ? ? ? ? ? 80 
LEU A CD2   1 
ATOM   600  N  N     . SER A 1 81  ? 105.224 56.035 0.728   1.00 24.66  ? ? ? ? ? 81 
SER A N     1 
ATOM   601  C  CA    . SER A 1 81  ? 105.136 56.557 2.088   1.00 21.43  ? ? ? ? ? 81 
SER A CA    1 
ATOM   602  C  C     . SER A 1 81  ? 104.343 57.830 2.321   1.00 18.42  ? ? ? ? ? 81 
SER A C     1 
ATOM   603  O  O     . SER A 1 81  ? 103.473 57.876 3.233   1.00 19.54  ? ? ? ? ? 81 
SER A O     1 
ATOM   604  C  CB    . SER A 1 81  ? 106.519 56.646 2.726   1.00 39.61  ? ? ? ? ? 81 
SER A CB    1 
ATOM   605  O  OG    . SER A 1 81  ? 106.406 56.638 4.155   1.00 53.25  ? ? ? ? ? 81 
SER A OG    1 
ATOM   606  N  N     . ALA A 1 82  ? 104.570 58.895 1.575   1.00 16.60  ? ? ? ? ? 82 
ALA A N     1 
ATOM   607  C  CA    . ALA A 1 82  ? 103.818 60.133 1.767   1.00 19.33  ? ? ? ? ? 82 
ALA A CA    1 
ATOM   608  C  C     . ALA A 1 82  ? 102.346 59.918 1.428   1.00 18.45  ? ? ? ? ? 82 
ALA A C     1 
ATOM   609  O  O     . ALA A 1 82  ? 101.481 60.621 1.977   1.00 19.28  ? ? ? ? ? 82 
ALA A O     1 
ATOM   610  C  CB    . ALA A 1 82  ? 104.342 61.308 0.958   1.00 21.10  ? ? ? ? ? 82 
ALA A CB    1 
ATOM   611  N  N     . LEU A 1 83  ? 102.150 59.021 0.457   1.00 22.91  ? ? ? ? ? 83 
LEU A N     1 
ATOM   612  C  CA    . LEU A 1 83  ? 100.761 58.768 0.024   1.00 22.21  ? ? ? ? ? 83 
LEU A CA    1 
ATOM   613  C  C     . LEU A 1 83  ? 100.057 57.947 1.121   1.00 20.62  ? ? ? ? ? 83 
LEU A C     1 
ATOM   614  O  O     . LEU A 1 83  ? 98.861  58.253 1.312   1.00 20.60  ? ? ? ? ? 83 
LEU A O     1 
ATOM   615  C  CB    . LEU A 1 83  ? 100.711 58.131 -1.335  1.00 13.77  ? ? ? ? ? 83 
LEU A CB    1 
ATOM   616  C  CG    . LEU A 1 83  ? 100.386 58.873 -2.586  1.00 25.50  ? ? ? ? ? 83 
LEU A CG    1 
ATOM   617  C  CD1   . LEU A 1 83  ? 100.019 57.835 -3.659  1.00 25.40  ? ? ? ? ? 83 
LEU A CD1   1 
ATOM   618  C  CD2   . LEU A 1 83  ? 99.272  59.884 -2.398  1.00 20.76  ? ? ? ? ? 83 
LEU A CD2   1 
ATOM   619  N  N     . SER A 1 84  ? 100.780 56.998 1.719   1.00 17.25  ? ? ? ? ? 84 
SER A N     1 
ATOM   620  C  CA    . SER A 1 84  ? 100.113 56.218 2.801   1.00 21.93  ? ? ? ? ? 84 
SER A CA    1 
ATOM   621  C  C     . SER A 1 84  ? 99.810  57.124 3.998   1.00 19.36  ? ? ? ? ? 84 
SER A C     1 
ATOM   622  O  O     . SER A 1 84  ? 98.825  56.904 4.726   1.00 20.44  ? ? ? ? ? 84 
SER A O     1 
ATOM   623  C  CB    . SER A 1 84  ? 100.905 55.008 3.248   1.00 18.63  ? ? ? ? ? 84 
SER A CB    1 
ATOM   624  O  OG    . SER A 1 84  ? 102.259 55.339 3.392   1.00 34.00  ? ? ? ? ? 84 
SER A OG    1 
ATOM   625  N  N     . ASP A 1 85  ? 100.643 58.130 4.186   1.00 20.46  ? ? ? ? ? 85 
ASP A N     1 
ATOM   626  C  CA    . ASP A 1 85  ? 100.485 59.112 5.271   1.00 20.16  ? ? ? ? ? 85 
ASP A CA    1 
ATOM   627  C  C     . ASP A 1 85  ? 99.209  59.902 5.033   1.00 17.44  ? ? ? ? ? 85 
ASP A C     1 
ATOM   628  O  O     . ASP A 1 85  ? 98.381  60.084 5.928   1.00 23.34  ? ? ? ? ? 85 
ASP A O     1 
ATOM   629  C  CB    . ASP A 1 85  ? 101.676 60.071 5.364   1.00 19.21  ? ? ? ? ? 85 
ASP A CB    1 
ATOM   630  C  CG    . ASP A 1 85  ? 102.859 59.531 6.129   1.00 25.65  ? ? ? ? ? 85 
ASP A CG    1 
ATOM   631  O  OD1   . ASP A 1 85  ? 102.841 58.411 6.650   1.00 27.40  ? ? ? ? ? 85 
ASP A OD1   1 
ATOM   632  O  OD2   . ASP A 1 85  ? 103.881 60.259 6.162   1.00 45.43  ? ? ? ? ? 85 
ASP A OD2   1 
ATOM   633  N  N     . LEU A 1 86  ? 99.127  60.408 3.806   1.00 18.66  ? ? ? ? ? 86 
LEU A N     1 
ATOM   634  C  CA    . LEU A 1 86  ? 97.970  61.233 3.437   1.00 20.22  ? ? ? ? ? 86 
LEU A CA    1 
ATOM   635  C  C     . LEU A 1 86  ? 96.622  60.530 3.570   1.00 18.89  ? ? ? ? ? 86 
LEU A C     1 
ATOM   636  O  O     . LEU A 1 86  ? 95.617  61.141 3.972   1.00 18.11  ? ? ? ? ? 86 
LEU A O     1 
ATOM   637  C  CB    . LEU A 1 86  ? 98.200  61.746 2.001   1.00 24.46  ? ? ? ? ? 86 
LEU A CB    1 
ATOM   638  C  CG    . LEU A 1 86  ? 97.055  62.658 1.543   1.00 22.22  ? ? ? ? ? 86 
LEU A CG    1 
ATOM   639  C  CD1   . LEU A 1 86  ? 97.210  64.019 2.176   1.00 27.85  ? ? ? ? ? 86 
LEU A CD1   1 
ATOM   640  C  CD2   . LEU A 1 86  ? 97.032  62.717 0.030   1.00 29.98  ? ? ? ? ? 86 
LEU A CD2   1 
ATOM   641  N  N     . HIS A 1 87  ? 96.632  59.284 3.143   1.00 19.41  ? ? ? ? ? 87 
HIS A N     1 
ATOM   642  C  CA    . HIS A 1 87  ? 95.418  58.436 3.173   1.00 18.07  ? ? ? ? ? 87 
HIS A CA    1 
ATOM   643  C  C     . HIS A 1 87  ? 95.061  58.113 4.611   1.00 20.35  ? ? ? ? ? 87 
HIS A C     1 
ATOM   644  O  O     . HIS A 1 87  ? 93.893  58.315 4.997   1.00 18.80  ? ? ? ? ? 87 
HIS A O     1 
ATOM   645  C  CB    . HIS A 1 87  ? 95.473  57.224 2.221   1.00 17.59  ? ? ? ? ? 87 
HIS A CB    1 
ATOM   646  C  CG    . HIS A 1 87  ? 95.289  57.623 0.770   1.00 15.68  ? ? ? ? ? 87 
HIS A CG    1 
ATOM   647  N  ND1   . HIS A 1 87  ? 96.310  57.973 -0.077  1.00 18.56  ? ? ? ? ? 87 
HIS A ND1   1 
ATOM   648  C  CD2   . HIS A 1 87  ? 94.169  57.743 0.031   1.00 10.85  ? ? ? ? ? 87 
HIS A CD2   1 
ATOM   649  C  CE1   . HIS A 1 87  ? 95.848  58.322 -1.254  1.00 16.75  ? ? ? ? ? 87 
HIS A CE1   1 
ATOM   650  N  NE2   . HIS A 1 87  ? 94.536  58.171 -1.243  1.00 16.62  ? ? ? ? ? 87 
HIS A NE2   1 
ATOM   651  N  N     . ALA A 1 88  ? 96.014  57.692 5.437   1.00 19.02  ? ? ? ? ? 88 
ALA A N     1 
ATOM   652  C  CA    . ALA A 1 88  ? 95.827  57.356 6.814   1.00 15.99  ? ? ? ? ? 88 
ALA A CA    1 
ATOM   653  C  C     . ALA A 1 88  ? 95.467  58.567 7.669   1.00 19.53  ? ? ? ? ? 88 
ALA A C     1 
ATOM   654  O  O     . ALA A 1 88  ? 94.648  58.417 8.571   1.00 21.53  ? ? ? ? ? 88 
ALA A O     1 
ATOM   655  C  CB    . ALA A 1 88  ? 97.087  56.745 7.477   1.00 14.78  ? ? ? ? ? 88 
ALA A CB    1 
ATOM   656  N  N     . HIS A 1 89  ? 96.101  59.696 7.442   1.00 17.19  ? ? ? ? ? 89 
HIS A N     1 
ATOM   657  C  CA    . HIS A 1 89  ? 95.887  60.813 8.365   1.00 20.53  ? ? ? ? ? 89 
HIS A CA    1 
ATOM   658  C  C     . HIS A 1 89  ? 95.002  61.914 7.905   1.00 19.93  ? ? ? ? ? 89 
HIS A C     1 
ATOM   659  O  O     . HIS A 1 89  ? 94.464  62.636 8.776   1.00 19.65  ? ? ? ? ? 89 
HIS A O     1 
ATOM   660  C  CB    . HIS A 1 89  ? 97.240  61.410 8.895   1.00 28.86  ? ? ? ? ? 89 
HIS A CB    1 
ATOM   661  C  CG    . HIS A 1 89  ? 98.015  60.291 9.536   1.00 40.46  ? ? ? ? ? 89 
HIS A CG    1 
ATOM   662  N  ND1   . HIS A 1 89  ? 99.319  59.983 9.254   1.00 50.42  ? ? ? ? ? 89 
HIS A ND1   1 
ATOM   663  C  CD2   . HIS A 1 89  ? 97.579  59.357 10.427  1.00 52.35  ? ? ? ? ? 89 
HIS A CD2   1 
ATOM   664  C  CE1   . HIS A 1 89  ? 99.661  58.912 9.967   1.00 55.58  ? ? ? ? ? 89 
HIS A CE1   1 
ATOM   665  N  NE2   . HIS A 1 89  ? 98.628  58.514 10.682  1.00 59.55  ? ? ? ? ? 89 
HIS A NE2   1 
ATOM   666  N  N     . LYS A 1 90  ? 94.849  62.035 6.612   1.00 20.35  ? ? ? ? ? 90 
LYS A N     1 
ATOM   667  C  CA    . LYS A 1 90  ? 93.983  63.082 6.072   1.00 21.78  ? ? ? ? ? 90 
LYS A CA    1 
ATOM   668  C  C     . LYS A 1 90  ? 92.732  62.523 5.412   1.00 15.93  ? ? ? ? ? 90 
LYS A C     1 
ATOM   669  O  O     . LYS A 1 90  ? 91.627  62.774 5.900   1.00 16.96  ? ? ? ? ? 90 
LYS A O     1 
ATOM   670  C  CB    . LYS A 1 90  ? 94.723  63.946 5.035   1.00 28.13  ? ? ? ? ? 90 
LYS A CB    1 
ATOM   671  C  CG    . LYS A 1 90  ? 94.654  65.442 5.365   1.00 60.04  ? ? ? ? ? 90 
LYS A CG    1 
ATOM   672  C  CD    . LYS A 1 90  ? 93.470  66.118 4.686   1.00 77.72  ? ? ? ? ? 90 
LYS A CD    1 
ATOM   673  C  CE    . LYS A 1 90  ? 93.823  66.655 3.309   1.00 89.67  ? ? ? ? ? 90 
LYS A CE    1 
ATOM   674  N  NZ    . LYS A 1 90  ? 92.622  66.661 2.427   1.00 92.00  ? ? ? ? ? 90 
LYS A NZ    1 
ATOM   675  N  N     . LEU A 1 91  ? 92.899  61.881 4.275   1.00 14.19  ? ? ? ? ? 91 
LEU A N     1 
ATOM   676  C  CA    . LEU A 1 91  ? 91.718  61.426 3.517   1.00 12.74  ? ? ? ? ? 91 
LEU A CA    1 
ATOM   677  C  C     . LEU A 1 91  ? 90.849  60.483 4.287   1.00 12.97  ? ? ? ? ? 91 
LEU A C     1 
ATOM   678  O  O     . LEU A 1 91  ? 89.600  60.620 4.290   1.00 15.15  ? ? ? ? ? 91 
LEU A O     1 
ATOM   679  C  CB    . LEU A 1 91  ? 92.216  60.995 2.148   1.00 14.50  ? ? ? ? ? 91 
LEU A CB    1 
ATOM   680  C  CG    . LEU A 1 91  ? 93.260  61.975 1.560   1.00 12.81  ? ? ? ? ? 91 
LEU A CG    1 
ATOM   681  C  CD1   . LEU A 1 91  ? 93.769  61.468 0.241   1.00 15.93  ? ? ? ? ? 91 
LEU A CD1   1 
ATOM   682  C  CD2   . LEU A 1 91  ? 92.543  63.312 1.352   1.00 18.24  ? ? ? ? ? 91 
LEU A CD2   1 
ATOM   683  N  N     . ARG A 1 92  ? 91.460  59.506 4.905   1.00 15.56  ? ? ? ? ? 92 
ARG A N     1 
ATOM   684  C  CA    . ARG A 1 92  ? 90.762  58.502 5.713   1.00 13.28  ? ? ? ? ? 92 
ARG A CA    1 
ATOM   685  C  C     . ARG A 1 92  ? 89.619  57.817 5.015   1.00 13.90  ? ? ? ? ? 92 
ARG A C     1 
ATOM   686  O  O     . ARG A 1 92  ? 88.493  57.700 5.570   1.00 16.72  ? ? ? ? ? 92 
ARG A O     1 
ATOM   687  C  CB    . ARG A 1 92  ? 90.306  59.210 7.047   1.00 10.20  ? ? ? ? ? 92 
ARG A CB    1 
ATOM   688  C  CG    . ARG A 1 92  ? 91.508  59.428 7.925   1.00 10.56  ? ? ? ? ? 92 
ARG A CG    1 
ATOM   689  C  CD    . ARG A 1 92  ? 91.333  60.240 9.131   1.00 23.80  ? ? ? ? ? 92 
ARG A CD    1 
ATOM   690  N  NE    . ARG A 1 92  ? 90.982  61.618 8.827   1.00 22.49  ? ? ? ? ? 92 
ARG A NE    1 
ATOM   691  C  CZ    . ARG A 1 92  ? 90.921  62.579 9.763   1.00 37.71  ? ? ? ? ? 92 
ARG A CZ    1 
ATOM   692  N  NH1   . ARG A 1 92  ? 91.307  62.400 11.025  1.00 28.36  ? ? ? ? ? 92 
ARG A NH1   1 
ATOM   693  N  NH2   . ARG A 1 92  ? 90.436  63.762 9.386   1.00 25.93  ? ? ? ? ? 92 
ARG A NH2   1 
ATOM   694  N  N     . VAL A 1 93  ? 89.855  57.318 3.811   1.00 14.52  ? ? ? ? ? 93 
VAL A N     1 
ATOM   695  C  CA    . VAL A 1 93  ? 88.920  56.532 2.977   1.00 12.94  ? ? ? ? ? 93 
VAL A CA    1 
ATOM   696  C  C     . VAL A 1 93  ? 88.738  55.130 3.568   1.00 14.02  ? ? ? ? ? 93 
VAL A C     1 
ATOM   697  O  O     . VAL A 1 93  ? 89.750  54.430 3.790   1.00 17.63  ? ? ? ? ? 93 
VAL A O     1 
ATOM   698  C  CB    . VAL A 1 93  ? 89.556  56.411 1.560   1.00 11.78  ? ? ? ? ? 93 
VAL A CB    1 
ATOM   699  C  CG1   . VAL A 1 93  ? 88.747  55.517 0.634   1.00 7.86   ? ? ? ? ? 93 
VAL A CG1   1 
ATOM   700  C  CG2   . VAL A 1 93  ? 89.771  57.804 0.999   1.00 10.47  ? ? ? ? ? 93 
VAL A CG2   1 
ATOM   701  N  N     . ASP A 1 94  ? 87.520  54.673 3.817   1.00 11.47  ? ? ? ? ? 94 
ASP A N     1 
ATOM   702  C  CA    . ASP A 1 94  ? 87.350  53.309 4.345   1.00 9.70   ? ? ? ? ? 94 
ASP A CA    1 
ATOM   703  C  C     . ASP A 1 94  ? 88.006  52.326 3.358   1.00 16.12  ? ? ? ? ? 94 
ASP A C     1 
ATOM   704  O  O     . ASP A 1 94  ? 87.737  52.404 2.159   1.00 14.38  ? ? ? ? ? 94 
ASP A O     1 
ATOM   705  C  CB    . ASP A 1 94  ? 85.869  52.922 4.398   1.00 7.55   ? ? ? ? ? 94 
ASP A CB    1 
ATOM   706  C  CG    . ASP A 1 94  ? 85.724  51.614 5.142   1.00 9.63   ? ? ? ? ? 94 
ASP A CG    1 
ATOM   707  O  OD1   . ASP A 1 94  ? 85.833  50.611 4.446   1.00 11.40  ? ? ? ? ? 94 
ASP A OD1   1 
ATOM   708  O  OD2   . ASP A 1 94  ? 85.524  51.633 6.354   1.00 15.58  ? ? ? ? ? 94 
ASP A OD2   1 
ATOM   709  N  N     . PRO A 1 95  ? 88.777  51.412 3.892   1.00 14.26  ? ? ? ? ? 95 
PRO A N     1 
ATOM   710  C  CA    . PRO A 1 95  ? 89.436  50.396 3.075   1.00 12.01  ? ? ? ? ? 95 
PRO A CA    1 
ATOM   711  C  C     . PRO A 1 95  ? 88.569  49.668 2.091   1.00 14.07  ? ? ? ? ? 95 
PRO A C     1 
ATOM   712  O  O     . PRO A 1 95  ? 89.201  49.264 1.070   1.00 13.89  ? ? ? ? ? 95 
PRO A O     1 
ATOM   713  C  CB    . PRO A 1 95  ? 90.002  49.449 4.158   1.00 11.88  ? ? ? ? ? 95 
PRO A CB    1 
ATOM   714  C  CG    . PRO A 1 95  ? 90.417  50.453 5.233   1.00 12.80  ? ? ? ? ? 95 
PRO A CG    1 
ATOM   715  C  CD    . PRO A 1 95  ? 89.138  51.289 5.316   1.00 12.89  ? ? ? ? ? 95 
PRO A CD    1 
ATOM   716  N  N     . VAL A 1 96  ? 87.270  49.429 2.241   1.00 12.16  ? ? ? ? ? 96 
VAL A N     1 
ATOM   717  C  CA    . VAL A 1 96  ? 86.532  48.716 1.175   1.00 14.81  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CA    1 
ATOM   718  C  C     . VAL A 1 96  ? 86.626  49.478 -0.152  1.00 13.65  ? ? ? ? ? 96 
VAL A C     1 
ATOM   719  O  O     . VAL A 1 96  ? 86.596  48.814 -1.199  1.00 14.63  ? ? ? ? ? 96 
VAL A O     1 
ATOM   720  C  CB    . VAL A 1 96  ? 85.040  48.439 1.471   1.00 17.07  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CB    1 
ATOM   721  C  CG1   . VAL A 1 96  ? 84.815  47.860 2.847   1.00 31.72  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CG1   1 
ATOM   722  C  CG2   . VAL A 1 96  ? 84.193  49.708 1.328   1.00 16.16  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CG2   1 
ATOM   723  N  N     . ASN A 1 97  ? 86.678  50.794 -0.165  1.00 10.89  ? ? ? ? ? 97 
ASN A N     1 
ATOM   724  C  CA    . ASN A 1 97  ? 86.744  51.539 -1.443  1.00 9.80   ? ? ? ? ? 97 
ASN A CA    1 
ATOM   725  C  C     . ASN A 1 97  ? 87.905  51.192 -2.355  1.00 12.79  ? ? ? ? ? 97 
ASN A C     1 
ATOM   726  O  O     . ASN A 1 97  ? 87.761  51.320 -3.574  1.00 15.09  ? ? ? ? ? 97 
ASN A O     1 
ATOM   727  C  CB    . ASN A 1 97  ? 86.662  53.029 -1.125  1.00 4.99   ? ? ? ? ? 97 
ASN A CB    1 
ATOM   728  C  CG    . ASN A 1 97  ? 85.361  53.295 -0.350  1.00 22.79  ? ? ? ? ? 97 
ASN A CG    1 
ATOM   729  O  OD1   . ASN A 1 97  ? 84.294  53.277 -0.958  1.00 9.19   ? ? ? ? ? 97 
ASN A OD1   1 
ATOM   730  N  ND2   . ASN A 1 97  ? 85.429  53.437 0.963   1.00 11.58  ? ? ? ? ? 97 
ASN A ND2   1 
ATOM   731  N  N     . PHE A 1 98  ? 89.053  50.837 -1.818  1.00 10.72  ? ? ? ? ? 98 
PHE A N     1 
ATOM   732  C  CA    . PHE A 1 98  ? 90.244  50.475 -2.583  1.00 10.32  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CA    1 
ATOM   733  C  C     . PHE A 1 98  ? 89.885  49.297 -3.487  1.00 9.33   ? ? ? ? ? 98 
PHE A C     1 
ATOM   734  O  O     . PHE A 1 98  ? 90.346  49.228 -4.629  1.00 10.89  ? ? ? ? ? 98 
PHE A O     1 
ATOM   735  C  CB    . PHE A 1 98  ? 91.496  50.206 -1.749  1.00 8.89   ? ? ? ? ? 98 
PHE A CB    1 
ATOM   736  C  CG    . PHE A 1 98  ? 92.038  51.451 -1.078  1.00 11.48  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CG    1 
ATOM   737  C  CD1   . PHE A 1 98  ? 91.476  51.874 0.144   1.00 12.38  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CD1   1 
ATOM   738  C  CD2   . PHE A 1 98  ? 93.009  52.196 -1.673  1.00 6.45   ? ? ? ? ? 98 
PHE A CD2   1 
ATOM   739  C  CE1   . PHE A 1 98  ? 91.912  53.041 0.761   1.00 11.10  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CE1   1 
ATOM   740  C  CE2   . PHE A 1 98  ? 93.469  53.388 -1.097  1.00 11.10  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CE2   1 
ATOM   741  C  CZ    . PHE A 1 98  ? 92.909  53.805 0.100   1.00 15.71  ? ? ? ? ? 98 
PHE A CZ    1 
ATOM   742  N  N     . LYS A 1 99  ? 89.077  48.395 -2.939  1.00 11.06  ? ? ? ? ? 99 
LYS A N     1 
ATOM   743  C  CA    . LYS A 1 99  ? 88.692  47.212 -3.739  1.00 8.30   ? ? ? ? ? 99 
LYS A CA    1 
ATOM   744  C  C     . LYS A 1 99  ? 87.797  47.648 -4.876  1.00 6.79   ? ? ? ? ? 99 
LYS A C     1 
ATOM   745  O  O     . LYS A 1 99  ? 87.886  47.071 -5.984  1.00 7.91   ? ? ? ? ? 99 
LYS A O     1 
ATOM   746  C  CB    . LYS A 1 99  ? 88.239  46.076 -2.839  1.00 14.03  ? ? ? ? ? 99 
LYS A CB    1 
ATOM   747  C  CG    . LYS A 1 99  ? 86.773  46.182 -2.452  1.00 50.66  ? ? ? ? ? 99 
LYS A CG    1 
ATOM   748  C  CD    . LYS A 1 99  ? 86.236  45.080 -1.572  1.00 70.65  ? ? ? ? ? 99 
LYS A CD    1 
ATOM   749  C  CE    . LYS A 1 99  ? 84.711  45.078 -1.480  1.00 68.22  ? ? ? ? ? 99 
LYS A CE    1 
ATOM   750  N  NZ    . LYS A 1 99  ? 84.267  46.227 -0.639  1.00 77.49  ? ? ? ? ? 99 
LYS A NZ    1 
ATOM   751  N  N     . LEU A 1 100 ? 86.988  48.675 -4.693  1.00 9.96   ? ? ? ? ? 
100 LEU A N     1 
ATOM   752  C  CA    . LEU A 1 100 ? 86.113  49.205 -5.757  1.00 6.91   ? ? ? ? ? 
100 LEU A CA    1 
ATOM   753  C  C     . LEU A 1 100 ? 86.900  49.839 -6.881  1.00 11.31  ? ? ? ? ? 
100 LEU A C     1 
ATOM   754  O  O     . LEU A 1 100 ? 86.570  49.569 -8.043  1.00 10.68  ? ? ? ? ? 
100 LEU A O     1 
ATOM   755  C  CB    . LEU A 1 100 ? 85.047  50.104 -5.135  1.00 10.91  ? ? ? ? ? 
100 LEU A CB    1 
ATOM   756  C  CG    . LEU A 1 100 ? 84.230  49.446 -4.007  1.00 7.86   ? ? ? ? ? 
100 LEU A CG    1 
ATOM   757  C  CD1   . LEU A 1 100 ? 83.060  50.331 -3.576  1.00 7.09   ? ? ? ? ? 
100 LEU A CD1   1 
ATOM   758  C  CD2   . LEU A 1 100 ? 83.697  48.121 -4.518  1.00 8.75   ? ? ? ? ? 
100 LEU A CD2   1 
ATOM   759  N  N     . LEU A 1 101 ? 87.919  50.626 -6.564  1.00 11.48  ? ? ? ? ? 
101 LEU A N     1 
ATOM   760  C  CA    . LEU A 1 101 ? 88.755  51.286 -7.569  1.00 10.23  ? ? ? ? ? 
101 LEU A CA    1 
ATOM   761  C  C     . LEU A 1 101 ? 89.626  50.254 -8.282  1.00 11.38  ? ? ? ? ? 
101 LEU A C     1 
ATOM   762  O  O     . LEU A 1 101 ? 89.793  50.334 -9.489  1.00 11.52  ? ? ? ? ? 
101 LEU A O     1 
ATOM   763  C  CB    . LEU A 1 101 ? 89.577  52.426 -6.950  1.00 9.37   ? ? ? ? ? 
101 LEU A CB    1 
ATOM   764  C  CG    . LEU A 1 101 ? 90.511  53.171 -7.928  1.00 14.39  ? ? ? ? ? 
101 LEU A CG    1 
ATOM   765  C  CD1   . LEU A 1 101 ? 89.716  53.750 -9.094  1.00 9.94   ? ? ? ? ? 
101 LEU A CD1   1 
ATOM   766  C  CD2   . LEU A 1 101 ? 91.156  54.309 -7.123  1.00 13.61  ? ? ? ? ? 
101 LEU A CD2   1 
ATOM   767  N  N     . SER A 1 102 ? 90.169  49.314 -7.530  1.00 7.19   ? ? ? ? ? 
102 SER A N     1 
ATOM   768  C  CA    . SER A 1 102 ? 91.009  48.283 -8.156  1.00 9.52   ? ? ? ? ? 
102 SER A CA    1 
ATOM   769  C  C     . SER A 1 102 ? 90.182  47.552 -9.225  1.00 15.35  ? ? ? ? ? 
102 SER A C     1 
ATOM   770  O  O     . SER A 1 102 ? 90.712  47.283 -10.326 1.00 11.73  ? ? ? ? ? 
102 SER A O     1 
ATOM   771  C  CB    . SER A 1 102 ? 91.639  47.367 -7.137  1.00 7.41   ? ? ? ? ? 
102 SER A CB    1 
ATOM   772  O  OG    . SER A 1 102 ? 92.349  48.135 -6.169  1.00 15.79  ? ? ? ? ? 
102 SER A OG    1 
ATOM   773  N  N     . HIS A 1 103 ? 88.933  47.223 -8.923  1.00 12.53  ? ? ? ? ? 
103 HIS A N     1 
ATOM   774  C  CA    . HIS A 1 103 ? 88.067  46.505 -9.874  1.00 11.22  ? ? ? ? ? 
103 HIS A CA    1 
ATOM   775  C  C     . HIS A 1 103 ? 87.895  47.348 -11.132 1.00 11.03  ? ? ? ? ? 
103 HIS A C     1 
ATOM   776  O  O     . HIS A 1 103 ? 88.007  46.823 -12.266 1.00 9.88   ? ? ? ? ? 
103 HIS A O     1 
ATOM   777  C  CB    . HIS A 1 103 ? 86.703  46.084 -9.301  1.00 10.32  ? ? ? ? ? 
103 HIS A CB    1 
ATOM   778  C  CG    . HIS A 1 103 ? 85.718  45.538 -10.295 1.00 14.27  ? ? ? ? ? 
103 HIS A CG    1 
ATOM   779  N  ND1   . HIS A 1 103 ? 85.864  44.364 -10.981 1.00 8.60   ? ? ? ? ? 
103 HIS A ND1   1 
ATOM   780  C  CD2   . HIS A 1 103 ? 84.523  46.056 -10.714 1.00 8.69   ? ? ? ? ? 
103 HIS A CD2   1 
ATOM   781  C  CE1   . HIS A 1 103 ? 84.844  44.177 -11.821 1.00 7.68   ? ? ? ? ? 
103 HIS A CE1   1 
ATOM   782  N  NE2   . HIS A 1 103 ? 84.011  45.194 -11.638 1.00 7.90   ? ? ? ? ? 
103 HIS A NE2   1 
ATOM   783  N  N     . CYS A 1 104 ? 87.579  48.600 -10.958 1.00 7.82   ? ? ? ? ? 
104 CYS A N     1 
ATOM   784  C  CA    . CYS A 1 104 ? 87.372  49.508 -12.107 1.00 14.50  ? ? ? ? ? 
104 CYS A CA    1 
ATOM   785  C  C     . CYS A 1 104 ? 88.640  49.748 -12.904 1.00 15.66  ? ? ? ? ? 
104 CYS A C     1 
ATOM   786  O  O     . CYS A 1 104 ? 88.556  50.070 -14.112 1.00 18.17  ? ? ? ? ? 
104 CYS A O     1 
ATOM   787  C  CB    . CYS A 1 104 ? 86.726  50.826 -11.640 1.00 4.68   ? ? ? ? ? 
104 CYS A CB    1 
ATOM   788  S  SG    . CYS A 1 104 ? 85.045  50.587 -11.043 1.00 11.87  ? ? ? ? ? 
104 CYS A SG    1 
ATOM   789  N  N     . LEU A 1 105 ? 89.826  49.642 -12.344 1.00 13.56  ? ? ? ? ? 
105 LEU A N     1 
ATOM   790  C  CA    . LEU A 1 105 ? 91.076  49.776 -13.089 1.00 13.96  ? ? ? ? ? 
105 LEU A CA    1 
ATOM   791  C  C     . LEU A 1 105 ? 91.242  48.506 -13.938 1.00 13.13  ? ? ? ? ? 
105 LEU A C     1 
ATOM   792  O  O     . LEU A 1 105 ? 91.715  48.629 -15.061 1.00 12.81  ? ? ? ? ? 
105 LEU A O     1 
ATOM   793  C  CB    . LEU A 1 105 ? 92.288  49.933 -12.178 1.00 18.81  ? ? ? ? ? 
105 LEU A CB    1 
ATOM   794  C  CG    . LEU A 1 105 ? 92.576  51.308 -11.609 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
105 LEU A CG    1 
ATOM   795  C  CD1   . LEU A 1 105 ? 93.383  51.185 -10.306 1.00 23.27  ? ? ? ? ? 
105 LEU A CD1   1 
ATOM   796  C  CD2   . LEU A 1 105 ? 93.386  52.056 -12.660 1.00 33.53  ? ? ? ? ? 
105 LEU A CD2   1 
ATOM   797  N  N     . LEU A 1 106 ? 90.939  47.350 -13.367 1.00 11.59  ? ? ? ? ? 
106 LEU A N     1 
ATOM   798  C  CA    . LEU A 1 106 ? 91.064  46.113 -14.183 1.00 15.17  ? ? ? ? ? 
106 LEU A CA    1 
ATOM   799  C  C     . LEU A 1 106 ? 90.088  46.234 -15.362 1.00 17.72  ? ? ? ? ? 
106 LEU A C     1 
ATOM   800  O  O     . LEU A 1 106 ? 90.409  45.748 -16.444 1.00 18.72  ? ? ? ? ? 
106 LEU A O     1 
ATOM   801  C  CB    . LEU A 1 106 ? 90.788  44.859 -13.365 1.00 12.47  ? ? ? ? ? 
106 LEU A CB    1 
ATOM   802  C  CG    . LEU A 1 106 ? 91.705  44.423 -12.267 1.00 17.92  ? ? ? ? ? 
106 LEU A CG    1 
ATOM   803  C  CD1   . LEU A 1 106 ? 91.318  43.037 -11.728 1.00 17.81  ? ? ? ? ? 
106 LEU A CD1   1 
ATOM   804  C  CD2   . LEU A 1 106 ? 93.137  44.328 -12.815 1.00 20.01  ? ? ? ? ? 
106 LEU A CD2   1 
ATOM   805  N  N     . VAL A 1 107 ? 88.900  46.796 -15.101 1.00 21.89  ? ? ? ? ? 
107 VAL A N     1 
ATOM   806  C  CA    . VAL A 1 107 ? 87.884  46.887 -16.179 1.00 19.39  ? ? ? ? ? 
107 VAL A CA    1 
ATOM   807  C  C     . VAL A 1 107 ? 88.461  47.746 -17.309 1.00 14.70  ? ? ? ? ? 
107 VAL A C     1 
ATOM   808  O  O     . VAL A 1 107 ? 88.347  47.307 -18.458 1.00 14.34  ? ? ? ? ? 
107 VAL A O     1 
ATOM   809  C  CB    . VAL A 1 107 ? 86.475  47.290 -15.732 1.00 11.99  ? ? ? ? ? 
107 VAL A CB    1 
ATOM   810  C  CG1   . VAL A 1 107 ? 85.541  47.652 -16.907 1.00 15.35  ? ? ? ? ? 
107 VAL A CG1   1 
ATOM   811  C  CG2   . VAL A 1 107 ? 85.838  46.178 -14.938 1.00 5.11   ? ? ? ? ? 
107 VAL A CG2   1 
ATOM   812  N  N     . THR A 1 108 ? 89.036  48.848 -16.919 1.00 13.02  ? ? ? ? ? 
108 THR A N     1 
ATOM   813  C  CA    . THR A 1 108 ? 89.667  49.800 -17.869 1.00 17.74  ? ? ? ? ? 
108 THR A CA    1 
ATOM   814  C  C     . THR A 1 108 ? 90.755  49.168 -18.711 1.00 18.26  ? ? ? ? ? 
108 THR A C     1 
ATOM   815  O  O     . THR A 1 108 ? 90.786  49.324 -19.932 1.00 17.84  ? ? ? ? ? 
108 THR A O     1 
ATOM   816  C  CB    . THR A 1 108 ? 90.122  51.093 -17.059 1.00 11.86  ? ? ? ? ? 
108 THR A CB    1 
ATOM   817  O  OG1   . THR A 1 108 ? 88.837  51.550 -16.484 1.00 11.65  ? ? ? ? ? 
108 THR A OG1   1 
ATOM   818  C  CG2   . THR A 1 108 ? 90.746  52.179 -17.934 1.00 13.62  ? ? ? ? ? 
108 THR A CG2   1 
ATOM   819  N  N     . LEU A 1 109 ? 91.654  48.444 -18.085 1.00 13.06  ? ? ? ? ? 
109 LEU A N     1 
ATOM   820  C  CA    . LEU A 1 109 ? 92.772  47.742 -18.637 1.00 16.97  ? ? ? ? ? 
109 LEU A CA    1 
ATOM   821  C  C     . LEU A 1 109 ? 92.251  46.667 -19.580 1.00 15.39  ? ? ? ? ? 
109 LEU A C     1 
ATOM   822  O  O     . LEU A 1 109 ? 92.799  46.566 -20.681 1.00 18.49  ? ? ? ? ? 
109 LEU A O     1 
ATOM   823  C  CB    . LEU A 1 109 ? 93.709  47.218 -17.549 1.00 15.91  ? ? ? ? ? 
109 LEU A CB    1 
ATOM   824  C  CG    . LEU A 1 109 ? 94.952  47.942 -17.103 1.00 19.87  ? ? ? ? ? 
109 LEU A CG    1 
ATOM   825  C  CD1   . LEU A 1 109 ? 94.944  49.410 -17.415 1.00 16.89  ? ? ? ? ? 
109 LEU A CD1   1 
ATOM   826  C  CD2   . LEU A 1 109 ? 95.142  47.755 -15.584 1.00 15.52  ? ? ? ? ? 
109 LEU A CD2   1 
ATOM   827  N  N     . ALA A 1 110 ? 91.273  45.898 -19.141 1.00 15.27  ? ? ? ? ? 
110 ALA A N     1 
ATOM   828  C  CA    . ALA A 1 110 ? 90.688  44.873 -20.005 1.00 14.30  ? ? ? ? ? 
110 ALA A CA    1 
ATOM   829  C  C     . ALA A 1 110 ? 90.136  45.490 -21.304 1.00 15.59  ? ? ? ? ? 
110 ALA A C     1 
ATOM   830  O  O     . ALA A 1 110 ? 90.372  44.913 -22.388 1.00 14.02  ? ? ? ? ? 
110 ALA A O     1 
ATOM   831  C  CB    . ALA A 1 110 ? 89.604  44.117 -19.261 1.00 17.65  ? ? ? ? ? 
110 ALA A CB    1 
ATOM   832  N  N     . ALA A 1 111 ? 89.392  46.568 -21.205 1.00 12.96  ? ? ? ? ? 
111 ALA A N     1 
ATOM   833  C  CA    . ALA A 1 111 ? 88.723  47.239 -22.311 1.00 12.64  ? ? ? ? ? 
111 ALA A CA    1 
ATOM   834  C  C     . ALA A 1 111 ? 89.673  47.955 -23.261 1.00 18.03  ? ? ? ? ? 
111 ALA A C     1 
ATOM   835  O  O     . ALA A 1 111 ? 89.248  48.376 -24.356 1.00 21.70  ? ? ? ? ? 
111 ALA A O     1 
ATOM   836  C  CB    . ALA A 1 111 ? 87.682  48.253 -21.811 1.00 10.37  ? ? ? ? ? 
111 ALA A CB    1 
ATOM   837  N  N     . HIS A 1 112 ? 90.905  48.135 -22.881 1.00 19.26  ? ? ? ? ? 
112 HIS A N     1 
ATOM   838  C  CA    . HIS A 1 112 ? 91.935  48.815 -23.659 1.00 19.38  ? ? ? ? ? 
112 HIS A CA    1 
ATOM   839  C  C     . HIS A 1 112 ? 93.096  47.905 -24.025 1.00 20.57  ? ? ? ? ? 
112 HIS A C     1 
ATOM   840  O  O     . HIS A 1 112 ? 93.867  48.414 -24.857 1.00 28.49  ? ? ? ? ? 
112 HIS A O     1 
ATOM   841  C  CB    . HIS A 1 112 ? 92.569  50.048 -22.932 1.00 10.72  ? ? ? ? ? 
112 HIS A CB    1 
ATOM   842  C  CG    . HIS A 1 112 ? 91.628  51.213 -22.907 1.00 16.60  ? ? ? ? ? 
112 HIS A CG    1 
ATOM   843  N  ND1   . HIS A 1 112 ? 91.444  52.087 -23.937 1.00 19.20  ? ? ? ? ? 
112 HIS A ND1   1 
ATOM   844  C  CD2   . HIS A 1 112 ? 90.788  51.630 -21.920 1.00 19.27  ? ? ? ? ? 
112 HIS A CD2   1 
ATOM   845  C  CE1   . HIS A 1 112 ? 90.556  52.998 -23.586 1.00 11.23  ? ? ? ? ? 
112 HIS A CE1   1 
ATOM   846  N  NE2   . HIS A 1 112 ? 90.141  52.746 -22.367 1.00 18.00  ? ? ? ? ? 
112 HIS A NE2   1 
ATOM   847  N  N     . LEU A 1 113 ? 93.292  46.726 -23.500 1.00 16.95  ? ? ? ? ? 
113 LEU A N     1 
ATOM   848  C  CA    . LEU A 1 113 ? 94.442  45.856 -23.775 1.00 19.98  ? ? ? ? ? 
113 LEU A CA    1 
ATOM   849  C  C     . LEU A 1 113 ? 93.990  44.410 -23.982 1.00 25.67  ? ? ? ? ? 
113 LEU A C     1 
ATOM   850  O  O     . LEU A 1 113 ? 94.380  43.510 -23.220 1.00 26.60  ? ? ? ? ? 
113 LEU A O     1 
ATOM   851  C  CB    . LEU A 1 113 ? 95.430  45.907 -22.615 1.00 23.90  ? ? ? ? ? 
113 LEU A CB    1 
ATOM   852  C  CG    . LEU A 1 113 ? 96.027  47.136 -22.028 1.00 24.21  ? ? ? ? ? 
113 LEU A CG    1 
ATOM   853  C  CD1   . LEU A 1 113 ? 97.170  46.794 -21.067 1.00 34.74  ? ? ? ? ? 
113 LEU A CD1   1 
ATOM   854  C  CD2   . LEU A 1 113 ? 96.580  48.069 -23.096 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
113 LEU A CD2   1 
ATOM   855  N  N     . PRO A 1 114 ? 93.204  44.211 -25.019 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
114 PRO A N     1 
ATOM   856  C  CA    . PRO A 1 114 ? 92.667  42.879 -25.315 1.00 29.72  ? ? ? ? ? 
114 PRO A CA    1 
ATOM   857  C  C     . PRO A 1 114 ? 93.740  41.826 -25.450 1.00 32.52  ? ? ? ? ? 
114 PRO A C     1 
ATOM   858  O  O     . PRO A 1 114 ? 93.634  40.753 -24.821 1.00 38.74  ? ? ? ? ? 
114 PRO A O     1 
ATOM   859  C  CB    . PRO A 1 114 ? 91.760  43.077 -26.522 1.00 26.61  ? ? ? ? ? 
114 PRO A CB    1 
ATOM   860  C  CG    . PRO A 1 114 ? 92.158  44.371 -27.133 1.00 29.22  ? ? ? ? ? 
114 PRO A CG    1 
ATOM   861  C  CD    . PRO A 1 114 ? 92.710  45.221 -25.971 1.00 27.78  ? ? ? ? ? 
114 PRO A CD    1 
ATOM   862  N  N     . ALA A 1 115 ? 94.775  42.074 -26.224 1.00 26.97  ? ? ? ? ? 
115 ALA A N     1 
ATOM   863  C  CA    . ALA A 1 115 ? 95.874  41.156 -26.458 1.00 21.71  ? ? ? ? ? 
115 ALA A CA    1 
ATOM   864  C  C     . ALA A 1 115 ? 96.703  40.887 -25.200 1.00 20.38  ? ? ? ? ? 
115 ALA A C     1 
ATOM   865  O  O     . ALA A 1 115 ? 97.122  39.742 -24.967 1.00 26.91  ? ? ? ? ? 
115 ALA A O     1 
ATOM   866  C  CB    . ALA A 1 115 ? 96.754  41.752 -27.535 1.00 22.57  ? ? ? ? ? 
115 ALA A CB    1 
ATOM   867  N  N     . GLU A 1 116 ? 96.926  41.909 -24.411 1.00 18.64  ? ? ? ? ? 
116 GLU A N     1 
ATOM   868  C  CA    . GLU A 1 116 ? 97.718  41.847 -23.194 1.00 18.88  ? ? ? ? ? 
116 GLU A CA    1 
ATOM   869  C  C     . GLU A 1 116 ? 97.024  41.316 -21.961 1.00 22.84  ? ? ? ? ? 
116 GLU A C     1 
ATOM   870  O  O     . GLU A 1 116 ? 97.705  40.703 -21.087 1.00 20.70  ? ? ? ? ? 
116 GLU A O     1 
ATOM   871  C  CB    . GLU A 1 116 ? 98.256  43.260 -22.897 1.00 24.40  ? ? ? ? ? 
116 GLU A CB    1 
ATOM   872  C  CG    . GLU A 1 116 ? 99.397  43.692 -23.839 1.00 36.97  ? ? ? ? ? 
116 GLU A CG    1 
ATOM   873  C  CD    . GLU A 1 116 ? 98.988  44.278 -25.160 1.00 51.52  ? ? ? ? ? 
116 GLU A CD    1 
ATOM   874  O  OE1   . GLU A 1 116 ? 97.786  44.630 -25.244 1.00 48.39  ? ? ? ? ? 
116 GLU A OE1   1 
ATOM   875  O  OE2   . GLU A 1 116 ? 99.769  44.399 -26.098 1.00 57.03  ? ? ? ? ? 
116 GLU A OE2   1 
ATOM   876  N  N     . PHE A 1 117 ? 95.723  41.461 -21.839 1.00 22.50  ? ? ? ? ? 
117 PHE A N     1 
ATOM   877  C  CA    . PHE A 1 117 ? 94.947  41.040 -20.656 1.00 13.82  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CA    1 
ATOM   878  C  C     . PHE A 1 117 ? 94.602  39.583 -20.621 1.00 17.36  ? ? ? ? ? 
117 PHE A C     1 
ATOM   879  O  O     . PHE A 1 117 ? 93.416  39.226 -20.669 1.00 18.00  ? ? ? ? ? 
117 PHE A O     1 
ATOM   880  C  CB    . PHE A 1 117 ? 93.711  41.908 -20.454 1.00 14.40  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CB    1 
ATOM   881  C  CG    . PHE A 1 117 ? 93.108  41.947 -19.077 1.00 22.83  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CG    1 
ATOM   882  C  CD1   . PHE A 1 117 ? 93.708  42.713 -18.072 1.00 15.35  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CD1   1 
ATOM   883  C  CD2   . PHE A 1 117 ? 91.922  41.246 -18.816 1.00 16.84  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CD2   1 
ATOM   884  C  CE1   . PHE A 1 117 ? 93.147  42.811 -16.790 1.00 12.87  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CE1   1 
ATOM   885  C  CE2   . PHE A 1 117 ? 91.318  41.336 -17.535 1.00 16.90  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CE2   1 
ATOM   886  C  CZ    . PHE A 1 117 ? 91.967  42.108 -16.537 1.00 12.16  ? ? ? ? ? 
117 PHE A CZ    1 
ATOM   887  N  N     . THR A 1 118 ? 95.633  38.770 -20.503 1.00 15.53  ? ? ? ? ? 
118 THR A N     1 
ATOM   888  C  CA    . THR A 1 118 ? 95.450  37.305 -20.394 1.00 16.52  ? ? ? ? ? 
118 THR A CA    1 
ATOM   889  C  C     . THR A 1 118 ? 95.131  36.951 -18.954 1.00 16.42  ? ? ? ? ? 
118 THR A C     1 
ATOM   890  O  O     . THR A 1 118 ? 95.274  37.768 -18.013 1.00 15.36  ? ? ? ? ? 
118 THR A O     1 
ATOM   891  C  CB    . THR A 1 118 ? 96.786  36.626 -20.919 1.00 16.31  ? ? ? ? ? 
118 THR A CB    1 
ATOM   892  O  OG1   . THR A 1 118 ? 97.824  37.037 -19.994 1.00 16.16  ? ? ? ? ? 
118 THR A OG1   1 
ATOM   893  C  CG2   . THR A 1 118 ? 97.155  37.094 -22.344 1.00 23.00  ? ? ? ? ? 
118 THR A CG2   1 
ATOM   894  N  N     . PRO A 1 119 ? 94.726  35.713 -18.738 1.00 13.45  ? ? ? ? ? 
119 PRO A N     1 
ATOM   895  C  CA    . PRO A 1 119 ? 94.364  35.276 -17.375 1.00 14.20  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CA    1 
ATOM   896  C  C     . PRO A 1 119 ? 95.487  35.504 -16.408 1.00 12.47  ? ? ? ? ? 
119 PRO A C     1 
ATOM   897  O  O     . PRO A 1 119 ? 95.260  36.055 -15.317 1.00 18.68  ? ? ? ? ? 
119 PRO A O     1 
ATOM   898  C  CB    . PRO A 1 119 ? 93.996  33.796 -17.533 1.00 15.21  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CB    1 
ATOM   899  C  CG    . PRO A 1 119 ? 93.437  33.765 -18.958 1.00 15.25  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CG    1 
ATOM   900  C  CD    . PRO A 1 119 ? 94.482  34.653 -19.715 1.00 16.88  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CD    1 
ATOM   901  N  N     . ALA A 1 120 ? 96.678  35.114 -16.785 1.00 13.23  ? ? ? ? ? 
120 ALA A N     1 
ATOM   902  C  CA    . ALA A 1 120 ? 97.880  35.222 -15.930 1.00 13.59  ? ? ? ? ? 
120 ALA A CA    1 
ATOM   903  C  C     . ALA A 1 120 ? 98.223  36.662 -15.594 1.00 15.86  ? ? ? ? ? 
120 ALA A C     1 
ATOM   904  O  O     . ALA A 1 120 ? 98.685  36.963 -14.471 1.00 14.61  ? ? ? ? ? 
120 ALA A O     1 
ATOM   905  C  CB    . ALA A 1 120 ? 99.007  34.539 -16.717 1.00 22.95  ? ? ? ? ? 
120 ALA A CB    1 
ATOM   906  N  N     . VAL A 1 121 ? 98.010  37.569 -16.518 1.00 10.82  ? ? ? ? ? 
121 VAL A N     1 
ATOM   907  C  CA    . VAL A 1 121 ? 98.347  38.992 -16.318 1.00 13.28  ? ? ? ? ? 
121 VAL A CA    1 
ATOM   908  C  C     . VAL A 1 121 ? 97.262  39.633 -15.431 1.00 17.28  ? ? ? ? ? 
121 VAL A C     1 
ATOM   909  O  O     . VAL A 1 121 ? 97.576  40.490 -14.594 1.00 16.13  ? ? ? ? ? 
121 VAL A O     1 
ATOM   910  C  CB    . VAL A 1 121 ? 98.521  39.689 -17.659 1.00 15.98  ? ? ? ? ? 
121 VAL A CB    1 
ATOM   911  C  CG1   . VAL A 1 121 ? 98.511  41.218 -17.522 1.00 23.12  ? ? ? ? ? 
121 VAL A CG1   1 
ATOM   912  C  CG2   . VAL A 1 121 ? 99.757  39.244 -18.411 1.00 19.87  ? ? ? ? ? 
121 VAL A CG2   1 
ATOM   913  N  N     . HIS A 1 122 ? 96.045  39.201 -15.704 1.00 14.26  ? ? ? ? ? 
122 HIS A N     1 
ATOM   914  C  CA    . HIS A 1 122 ? 94.850  39.622 -14.934 1.00 13.92  ? ? ? ? ? 
122 HIS A CA    1 
ATOM   915  C  C     . HIS A 1 122 ? 95.143  39.294 -13.456 1.00 13.49  ? ? ? ? ? 
122 HIS A C     1 
ATOM   916  O  O     . HIS A 1 122 ? 95.049  40.135 -12.562 1.00 12.10  ? ? ? ? ? 
122 HIS A O     1 
ATOM   917  C  CB    . HIS A 1 122 ? 93.628  38.806 -15.427 1.00 9.12   ? ? ? ? ? 
122 HIS A CB    1 
ATOM   918  C  CG    . HIS A 1 122 ? 92.322  39.099 -14.749 1.00 16.09  ? ? ? ? ? 
122 HIS A CG    1 
ATOM   919  N  ND1   . HIS A 1 122 ? 91.116  38.547 -15.189 1.00 16.61  ? ? ? ? ? 
122 HIS A ND1   1 
ATOM   920  C  CD2   . HIS A 1 122 ? 91.985  39.846 -13.684 1.00 13.37  ? ? ? ? ? 
122 HIS A CD2   1 
ATOM   921  C  CE1   . HIS A 1 122 ? 90.132  38.949 -14.428 1.00 15.45  ? ? ? ? ? 
122 HIS A CE1   1 
ATOM   922  N  NE2   . HIS A 1 122 ? 90.632  39.736 -13.517 1.00 16.60  ? ? ? ? ? 
122 HIS A NE2   1 
ATOM   923  N  N     . ALA A 1 123 ? 95.540  38.051 -13.223 1.00 7.88   ? ? ? ? ? 
123 ALA A N     1 
ATOM   924  C  CA    . ALA A 1 123 ? 95.871  37.539 -11.885 1.00 12.90  ? ? ? ? ? 
123 ALA A CA    1 
ATOM   925  C  C     . ALA A 1 123 ? 96.972  38.351 -11.242 1.00 14.68  ? ? ? ? ? 
123 ALA A C     1 
ATOM   926  O  O     . ALA A 1 123 ? 96.882  38.752 -10.066 1.00 16.47  ? ? ? ? ? 
123 ALA A O     1 
ATOM   927  C  CB    . ALA A 1 123 ? 96.129  36.038 -12.003 1.00 5.61   ? ? ? ? ? 
123 ALA A CB    1 
ATOM   928  N  N     . SER A 1 124 ? 97.987  38.734 -12.007 1.00 14.96  ? ? ? ? ? 
124 SER A N     1 
ATOM   929  C  CA    . SER A 1 124 ? 99.121  39.527 -11.513 1.00 9.80   ? ? ? ? ? 
124 SER A CA    1 
ATOM   930  C  C     . SER A 1 124 ? 98.700  40.924 -11.109 1.00 14.03  ? ? ? ? ? 
124 SER A C     1 
ATOM   931  O  O     . SER A 1 124 ? 99.096  41.436 -10.046 1.00 16.90  ? ? ? ? ? 
124 SER A O     1 
ATOM   932  C  CB    . SER A 1 124 ? 100.214 39.617 -12.629 1.00 12.35  ? ? ? ? ? 
124 SER A CB    1 
ATOM   933  O  OG    . SER A 1 124 ? 100.840 38.322 -12.649 1.00 11.83  ? ? ? ? ? 
124 SER A OG    1 
ATOM   934  N  N     . LEU A 1 125 ? 97.917  41.524 -11.989 1.00 12.20  ? ? ? ? ? 
125 LEU A N     1 
ATOM   935  C  CA    . LEU A 1 125 ? 97.406  42.878 -11.821 1.00 15.58  ? ? ? ? ? 
125 LEU A CA    1 
ATOM   936  C  C     . LEU A 1 125 ? 96.501  42.936 -10.586 1.00 12.21  ? ? ? ? ? 
125 LEU A C     1 
ATOM   937  O  O     . LEU A 1 125 ? 96.557  43.916 -9.830  1.00 11.65  ? ? ? ? ? 
125 LEU A O     1 
ATOM   938  C  CB    . LEU A 1 125 ? 96.748  43.327 -13.131 1.00 16.44  ? ? ? ? ? 
125 LEU A CB    1 
ATOM   939  C  CG    . LEU A 1 125 ? 97.585  43.734 -14.333 1.00 20.88  ? ? ? ? ? 
125 LEU A CG    1 
ATOM   940  C  CD1   . LEU A 1 125 ? 96.671  44.159 -15.483 1.00 17.49  ? ? ? ? ? 
125 LEU A CD1   1 
ATOM   941  C  CD2   . LEU A 1 125 ? 98.484  44.913 -13.985 1.00 11.43  ? ? ? ? ? 
125 LEU A CD2   1 
ATOM   942  N  N     . ASP A 1 126 ? 95.641  41.947 -10.443 1.00 12.80  ? ? ? ? ? 
126 ASP A N     1 
ATOM   943  C  CA    . ASP A 1 126 ? 94.734  41.887 -9.280  1.00 13.05  ? ? ? ? ? 
126 ASP A CA    1 
ATOM   944  C  C     . ASP A 1 126 ? 95.586  41.941 -7.983  1.00 14.45  ? ? ? ? ? 
126 ASP A C     1 
ATOM   945  O  O     . ASP A 1 126 ? 95.239  42.703 -7.091  1.00 11.25  ? ? ? ? ? 
126 ASP A O     1 
ATOM   946  C  CB    . ASP A 1 126 ? 93.867  40.631 -9.264  1.00 8.17   ? ? ? ? ? 
126 ASP A CB    1 
ATOM   947  C  CG    . ASP A 1 126 ? 92.712  40.843 -8.285  1.00 8.74   ? ? ? ? ? 
126 ASP A CG    1 
ATOM   948  O  OD1   . ASP A 1 126 ? 91.975  41.816 -8.430  1.00 16.66  ? ? ? ? ? 
126 ASP A OD1   1 
ATOM   949  O  OD2   . ASP A 1 126 ? 92.626  40.104 -7.317  1.00 21.80  ? ? ? ? ? 
126 ASP A OD2   1 
ATOM   950  N  N     . LYS A 1 127 ? 96.604  41.113 -7.941  1.00 13.97  ? ? ? ? ? 
127 LYS A N     1 
ATOM   951  C  CA    . LYS A 1 127 ? 97.506  41.017 -6.784  1.00 12.78  ? ? ? ? ? 
127 LYS A CA    1 
ATOM   952  C  C     . LYS A 1 127 ? 98.294  42.300 -6.564  1.00 12.78  ? ? ? ? ? 
127 LYS A C     1 
ATOM   953  O  O     . LYS A 1 127 ? 98.550  42.706 -5.407  1.00 15.50  ? ? ? ? ? 
127 LYS A O     1 
ATOM   954  C  CB    . LYS A 1 127 ? 98.509  39.872 -6.919  1.00 21.57  ? ? ? ? ? 
127 LYS A CB    1 
ATOM   955  C  CG    . LYS A 1 127 ? 97.964  38.453 -7.033  1.00 18.09  ? ? ? ? ? 
127 LYS A CG    1 
ATOM   956  C  CD    . LYS A 1 127 ? 99.118  37.426 -7.040  1.00 14.78  ? ? ? ? ? 
127 LYS A CD    1 
ATOM   957  C  CE    . LYS A 1 127 ? 99.891  37.559 -5.709  1.00 20.34  ? ? ? ? ? 
127 LYS A CE    1 
ATOM   958  N  NZ    . LYS A 1 127 ? 100.981 36.561 -5.730  1.00 25.69  ? ? ? ? ? 
127 LYS A NZ    1 
ATOM   959  N  N     . PHE A 1 128 ? 98.663  42.954 -7.661  1.00 10.94  ? ? ? ? ? 
128 PHE A N     1 
ATOM   960  C  CA    . PHE A 1 128 ? 99.469  44.188 -7.562  1.00 10.60  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CA    1 
ATOM   961  C  C     . PHE A 1 128 ? 98.681  45.306 -6.906  1.00 9.06   ? ? ? ? ? 
128 PHE A C     1 
ATOM   962  O  O     . PHE A 1 128 ? 99.193  46.013 -6.041  1.00 13.92  ? ? ? ? ? 
128 PHE A O     1 
ATOM   963  C  CB    . PHE A 1 128 ? 100.116 44.488 -8.920  1.00 15.27  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CB    1 
ATOM   964  C  CG    . PHE A 1 128 ? 100.632 45.890 -9.067  1.00 12.01  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CG    1 
ATOM   965  C  CD1   . PHE A 1 128 ? 101.802 46.267 -8.409  1.00 15.68  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CD1   1 
ATOM   966  C  CD2   . PHE A 1 128 ? 99.906  46.836 -9.778  1.00 15.31  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CD2   1 
ATOM   967  C  CE1   . PHE A 1 128 ? 102.299 47.572 -8.489  1.00 8.01   ? ? ? ? ? 
128 PHE A CE1   1 
ATOM   968  C  CE2   . PHE A 1 128 ? 100.386 48.148 -9.885  1.00 18.88  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CE2   1 
ATOM   969  C  CZ    . PHE A 1 128 ? 101.585 48.495 -9.237  1.00 12.18  ? ? ? ? ? 
128 PHE A CZ    1 
ATOM   970  N  N     . LEU A 1 129 ? 97.448  45.504 -7.354  1.00 11.28  ? ? ? ? ? 
129 LEU A N     1 
ATOM   971  C  CA    . LEU A 1 129 ? 96.503  46.511 -6.881  1.00 7.29   ? ? ? ? ? 
129 LEU A CA    1 
ATOM   972  C  C     . LEU A 1 129 ? 96.120  46.240 -5.428  1.00 4.98   ? ? ? ? ? 
129 LEU A C     1 
ATOM   973  O  O     . LEU A 1 129 ? 95.996  47.148 -4.595  1.00 12.68  ? ? ? ? ? 
129 LEU A O     1 
ATOM   974  C  CB    . LEU A 1 129 ? 95.332  46.707 -7.835  1.00 8.27   ? ? ? ? ? 
129 LEU A CB    1 
ATOM   975  C  CG    . LEU A 1 129 ? 95.639  47.174 -9.268  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 
129 LEU A CG    1 
ATOM   976  C  CD1   . LEU A 1 129 ? 94.403  47.266 -10.134 1.00 7.63   ? ? ? ? ? 
129 LEU A CD1   1 
ATOM   977  C  CD2   . LEU A 1 129 ? 96.311  48.530 -9.204  1.00 16.49  ? ? ? ? ? 
129 LEU A CD2   1 
ATOM   978  N  N     . ALA A 1 130 ? 95.979  44.984 -5.093  1.00 10.95  ? ? ? ? ? 
130 ALA A N     1 
ATOM   979  C  CA    . ALA A 1 130 ? 95.704  44.586 -3.705  1.00 11.10  ? ? ? ? ? 
130 ALA A CA    1 
ATOM   980  C  C     . ALA A 1 130 ? 96.902  45.000 -2.842  1.00 17.08  ? ? ? ? ? 
130 ALA A C     1 
ATOM   981  O  O     . ALA A 1 130 ? 96.723  45.434 -1.666  1.00 17.42  ? ? ? ? ? 
130 ALA A O     1 
ATOM   982  C  CB    . ALA A 1 130 ? 95.445  43.086 -3.652  1.00 10.40  ? ? ? ? ? 
130 ALA A CB    1 
ATOM   983  N  N     . SER A 1 131 ? 98.117  44.908 -3.395  1.00 13.67  ? ? ? ? ? 
131 SER A N     1 
ATOM   984  C  CA    . SER A 1 131 ? 99.310  45.270 -2.615  1.00 14.88  ? ? ? ? ? 
131 SER A CA    1 
ATOM   985  C  C     . SER A 1 131 ? 99.416  46.787 -2.481  1.00 14.10  ? ? ? ? ? 
131 SER A C     1 
ATOM   986  O  O     . SER A 1 131 ? 99.782  47.251 -1.402  1.00 15.20  ? ? ? ? ? 
131 SER A O     1 
ATOM   987  C  CB    . SER A 1 131 ? 100.640 44.740 -3.139  1.00 13.32  ? ? ? ? ? 
131 SER A CB    1 
ATOM   988  O  OG    . SER A 1 131 ? 100.511 43.382 -3.489  1.00 30.08  ? ? ? ? ? 
131 SER A OG    1 
ATOM   989  N  N     . VAL A 1 132 ? 99.130  47.451 -3.609  1.00 11.39  ? ? ? ? ? 
132 VAL A N     1 
ATOM   990  C  CA    . VAL A 1 132 ? 99.193  48.909 -3.468  1.00 13.06  ? ? ? ? ? 
132 VAL A CA    1 
ATOM   991  C  C     . VAL A 1 132 ? 98.177  49.291 -2.390  1.00 13.77  ? ? ? ? ? 
132 VAL A C     1 
ATOM   992  O  O     . VAL A 1 132 ? 98.419  50.200 -1.605  1.00 14.86  ? ? ? ? ? 
132 VAL A O     1 
ATOM   993  C  CB    . VAL A 1 132 ? 98.919  49.618 -4.807  1.00 2.86   ? ? ? ? ? 
132 VAL A CB    1 
ATOM   994  C  CG1   . VAL A 1 132 ? 98.971  51.126 -4.652  1.00 14.81  ? ? ? ? ? 
132 VAL A CG1   1 
ATOM   995  C  CG2   . VAL A 1 132 ? 99.895  49.131 -5.849  1.00 15.89  ? ? ? ? ? 
132 VAL A CG2   1 
ATOM   996  N  N     . SER A 1 133 ? 97.030  48.618 -2.433  1.00 13.48  ? ? ? ? ? 
133 SER A N     1 
ATOM   997  C  CA    . SER A 1 133 ? 95.953  48.964 -1.491  1.00 15.61  ? ? ? ? ? 
133 SER A CA    1 
ATOM   998  C  C     . SER A 1 133 ? 96.395  48.750 -0.053  1.00 11.22  ? ? ? ? ? 
133 SER A C     1 
ATOM   999  O  O     . SER A 1 133 ? 96.086  49.573 0.819   1.00 18.59  ? ? ? ? ? 
133 SER A O     1 
ATOM   1000 C  CB    . SER A 1 133 ? 94.650  48.198 -1.801  1.00 11.39  ? ? ? ? ? 
133 SER A CB    1 
ATOM   1001 O  OG    . SER A 1 133 ? 94.180  48.658 -3.046  1.00 20.26  ? ? ? ? ? 
133 SER A OG    1 
ATOM   1002 N  N     . THR A 1 134 ? 97.060  47.629 0.171   1.00 15.32  ? ? ? ? ? 
134 THR A N     1 
ATOM   1003 C  CA    . THR A 1 134 ? 97.565  47.298 1.519   1.00 16.00  ? ? ? ? ? 
134 THR A CA    1 
ATOM   1004 C  C     . THR A 1 134 ? 98.542  48.354 1.963   1.00 13.12  ? ? ? ? ? 
134 THR A C     1 
ATOM   1005 O  O     . THR A 1 134 ? 98.511  48.814 3.093   1.00 15.25  ? ? ? ? ? 
134 THR A O     1 
ATOM   1006 C  CB    . THR A 1 134 ? 98.199  45.858 1.486   1.00 7.70   ? ? ? ? ? 
134 THR A CB    1 
ATOM   1007 O  OG1   . THR A 1 134 ? 97.059  45.026 1.134   1.00 25.85  ? ? ? ? ? 
134 THR A OG1   1 
ATOM   1008 C  CG2   . THR A 1 134 ? 98.826  45.422 2.785   1.00 21.02  ? ? ? ? ? 
134 THR A CG2   1 
ATOM   1009 N  N     . VAL A 1 135 ? 99.375  48.825 1.032   1.00 16.57  ? ? ? ? ? 
135 VAL A N     1 
ATOM   1010 C  CA    . VAL A 1 135 ? 100.344 49.878 1.417   1.00 14.01  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CA    1 
ATOM   1011 C  C     . VAL A 1 135 ? 99.643  51.153 1.825   1.00 19.10  ? ? ? ? ? 
135 VAL A C     1 
ATOM   1012 O  O     . VAL A 1 135 ? 99.992  51.781 2.856   1.00 22.93  ? ? ? ? ? 
135 VAL A O     1 
ATOM   1013 C  CB    . VAL A 1 135 ? 101.436 50.028 0.336   1.00 13.32  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CB    1 
ATOM   1014 C  CG1   . VAL A 1 135 ? 102.341 51.230 0.581   1.00 14.65  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CG1   1 
ATOM   1015 C  CG2   . VAL A 1 135 ? 102.269 48.737 0.231   1.00 19.45  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CG2   1 
ATOM   1016 N  N     . LEU A 1 136 ? 98.679  51.563 1.007   1.00 18.10  ? ? ? ? ? 
136 LEU A N     1 
ATOM   1017 C  CA    . LEU A 1 136 ? 97.935  52.802 1.222   1.00 13.95  ? ? ? ? ? 
136 LEU A CA    1 
ATOM   1018 C  C     . LEU A 1 136 ? 97.146  52.810 2.509   1.00 11.53  ? ? ? ? ? 
136 LEU A C     1 
ATOM   1019 O  O     . LEU A 1 136 ? 96.834  53.913 2.979   1.00 16.74  ? ? ? ? ? 
136 LEU A O     1 
ATOM   1020 C  CB    . LEU A 1 136 ? 97.096  53.066 -0.057  1.00 11.17  ? ? ? ? ? 
136 LEU A CB    1 
ATOM   1021 C  CG    . LEU A 1 136 ? 97.828  53.536 -1.317  1.00 17.36  ? ? ? ? ? 
136 LEU A CG    1 
ATOM   1022 C  CD1   . LEU A 1 136 ? 96.879  54.133 -2.351  1.00 23.25  ? ? ? ? ? 
136 LEU A CD1   1 
ATOM   1023 C  CD2   . LEU A 1 136 ? 98.813  54.646 -0.971  1.00 17.63  ? ? ? ? ? 
136 LEU A CD2   1 
ATOM   1024 N  N     . THR A 1 137 ? 96.740  51.667 3.046   1.00 13.84  ? ? ? ? ? 
137 THR A N     1 
ATOM   1025 C  CA    . THR A 1 137 ? 95.917  51.709 4.280   1.00 11.17  ? ? ? ? ? 
137 THR A CA    1 
ATOM   1026 C  C     . THR A 1 137 ? 96.735  51.130 5.424   1.00 16.70  ? ? ? ? ? 
137 THR A C     1 
ATOM   1027 O  O     . THR A 1 137 ? 96.186  50.829 6.490   1.00 19.53  ? ? ? ? ? 
137 THR A O     1 
ATOM   1028 C  CB    . THR A 1 137 ? 94.580  50.887 4.081   1.00 12.07  ? ? ? ? ? 
137 THR A CB    1 
ATOM   1029 O  OG1   . THR A 1 137 ? 95.067  49.562 3.761   1.00 9.87   ? ? ? ? ? 
137 THR A OG1   1 
ATOM   1030 C  CG2   . THR A 1 137 ? 93.576  51.360 3.037   1.00 13.19  ? ? ? ? ? 
137 THR A CG2   1 
ATOM   1031 N  N     . SER A 1 138 ? 98.029  50.935 5.202   1.00 12.79  ? ? ? ? ? 
138 SER A N     1 
ATOM   1032 C  CA    . SER A 1 138 ? 98.916  50.341 6.205   1.00 15.33  ? ? ? ? ? 
138 SER A CA    1 
ATOM   1033 C  C     . SER A 1 138 ? 99.050  51.176 7.478   1.00 10.41  ? ? ? ? ? 
138 SER A C     1 
ATOM   1034 O  O     . SER A 1 138 ? 99.374  50.588 8.540   1.00 19.11  ? ? ? ? ? 
138 SER A O     1 
ATOM   1035 C  CB    . SER A 1 138 ? 100.325 50.077 5.628   1.00 15.14  ? ? ? ? ? 
138 SER A CB    1 
ATOM   1036 O  OG    . SER A 1 138 ? 100.951 51.267 5.189   1.00 19.12  ? ? ? ? ? 
138 SER A OG    1 
ATOM   1037 N  N     . LYS A 1 139 ? 98.853  52.448 7.414   1.00 12.57  ? ? ? ? ? 
139 LYS A N     1 
ATOM   1038 C  CA    . LYS A 1 139 ? 98.988  53.355 8.568   1.00 14.79  ? ? ? ? ? 
139 LYS A CA    1 
ATOM   1039 C  C     . LYS A 1 139 ? 97.695  53.872 9.157   1.00 14.40  ? ? ? ? ? 
139 LYS A C     1 
ATOM   1040 O  O     . LYS A 1 139 ? 97.654  54.855 9.934   1.00 20.45  ? ? ? ? ? 
139 LYS A O     1 
ATOM   1041 C  CB    . LYS A 1 139 ? 99.882  54.524 8.134   1.00 9.79   ? ? ? ? ? 
139 LYS A CB    1 
ATOM   1042 C  CG    . LYS A 1 139 ? 101.236 54.037 7.567   1.00 23.19  ? ? ? ? ? 
139 LYS A CG    1 
ATOM   1043 C  CD    . LYS A 1 139 ? 102.092 55.236 7.183   1.00 32.17  ? ? ? ? ? 
139 LYS A CD    1 
ATOM   1044 C  CE    . LYS A 1 139 ? 103.336 54.865 6.388   1.00 33.03  ? ? ? ? ? 
139 LYS A CE    1 
ATOM   1045 N  NZ    . LYS A 1 139 ? 104.130 56.106 6.163   1.00 36.75  ? ? ? ? ? 
139 LYS A NZ    1 
ATOM   1046 N  N     . TYR A 1 140 ? 96.595  53.183 8.884   1.00 13.41  ? ? ? ? ? 
140 TYR A N     1 
ATOM   1047 C  CA    . TYR A 1 140 ? 95.277  53.576 9.388   1.00 19.60  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CA    1 
ATOM   1048 C  C     . TYR A 1 140 ? 95.132  53.598 10.899  1.00 24.03  ? ? ? ? ? 
140 TYR A C     1 
ATOM   1049 O  O     . TYR A 1 140 ? 94.461  54.482 11.508  1.00 18.31  ? ? ? ? ? 
140 TYR A O     1 
ATOM   1050 C  CB    . TYR A 1 140 ? 94.226  52.725 8.675   1.00 13.60  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CB    1 
ATOM   1051 C  CG    . TYR A 1 140 ? 93.740  53.377 7.402   1.00 19.98  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CG    1 
ATOM   1052 C  CD1   . TYR A 1 140 ? 94.613  54.062 6.557   1.00 14.75  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CD1   1 
ATOM   1053 C  CD2   . TYR A 1 140 ? 92.383  53.319 7.082   1.00 11.94  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CD2   1 
ATOM   1054 C  CE1   . TYR A 1 140 ? 94.140  54.655 5.378   1.00 14.61  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CE1   1 
ATOM   1055 C  CE2   . TYR A 1 140 ? 91.910  53.931 5.926   1.00 13.53  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CE2   1 
ATOM   1056 C  CZ    . TYR A 1 140 ? 92.776  54.588 5.089   1.00 10.70  ? ? ? ? ? 
140 TYR A CZ    1 
ATOM   1057 O  OH    . TYR A 1 140 ? 92.359  55.166 3.935   1.00 18.84  ? ? ? ? ? 
140 TYR A OH    1 
ATOM   1058 N  N     . ARG A 1 141 ? 95.752  52.595 11.506  1.00 26.51  ? ? ? ? ? 
141 ARG A N     1 
ATOM   1059 C  CA    . ARG A 1 141 ? 95.698  52.454 12.984  1.00 25.94  ? ? ? ? ? 
141 ARG A CA    1 
ATOM   1060 C  C     . ARG A 1 141 ? 96.798  51.538 13.507  1.00 27.75  ? ? ? ? ? 
141 ARG A C     1 
ATOM   1061 O  O     . ARG A 1 141 ? 97.506  50.889 12.689  1.00 38.29  ? ? ? ? ? 
141 ARG A O     1 
ATOM   1062 C  CB    . ARG A 1 141 ? 94.315  51.989 13.414  1.00 18.05  ? ? ? ? ? 
141 ARG A CB    1 
ATOM   1063 C  CG    . ARG A 1 141 ? 93.923  50.640 12.815  1.00 16.45  ? ? ? ? ? 
141 ARG A CG    1 
ATOM   1064 C  CD    . ARG A 1 141 ? 92.692  50.085 13.462  1.00 17.31  ? ? ? ? ? 
141 ARG A CD    1 
ATOM   1065 N  NE    . ARG A 1 141 ? 92.558  48.686 13.121  1.00 8.09   ? ? ? ? ? 
141 ARG A NE    1 
ATOM   1066 C  CZ    . ARG A 1 141 ? 91.603  47.853 13.494  1.00 13.74  ? ? ? ? ? 
141 ARG A CZ    1 
ATOM   1067 N  NH1   . ARG A 1 141 ? 90.672  48.263 14.334  1.00 10.25  ? ? ? ? ? 
141 ARG A NH1   1 
ATOM   1068 N  NH2   . ARG A 1 141 ? 91.578  46.593 13.050  1.00 15.35  ? ? ? ? ? 
141 ARG A NH2   1 
ATOM   1069 O  'O''' . ARG A 1 141 ? 96.956  51.492 14.745  1.00 29.93  ? ? ? ? ? 
141 ARG A OXT   1 
ATOM   1070 N  N     . MET B 2 1   ? 68.023  46.313 -6.831  1.00 68.69  ? ? ? ? ? 1 
MET B N     1 
ATOM   1071 C  CA    . MET B 2 1   ? 68.102  45.947 -8.262  1.00 66.01  ? ? ? ? ? 1 
MET B CA    1 
ATOM   1072 C  C     . MET B 2 1   ? 66.983  46.661 -9.019  1.00 62.47  ? ? ? ? ? 1 
MET B C     1 
ATOM   1073 O  O     . MET B 2 1   ? 65.871  46.161 -9.257  1.00 63.00  ? ? ? ? ? 1 
MET B O     1 
ATOM   1074 C  CB    . MET B 2 1   ? 68.038  44.451 -8.471  1.00 68.03  ? ? ? ? ? 1 
MET B CB    1 
ATOM   1075 C  CG    . MET B 2 1   ? 69.194  43.874 -9.208  1.00 62.61  ? ? ? ? ? 1 
MET B CG    1 
ATOM   1076 S  SD    . MET B 2 1   ? 68.933  43.763 -10.979 1.00 39.90  ? ? ? ? ? 1 
MET B SD    1 
ATOM   1077 C  CE    . MET B 2 1   ? 67.173  43.434 -11.135 1.00 50.96  ? ? ? ? ? 1 
MET B CE    1 
ATOM   1078 N  N     . HIS B 2 2   ? 67.330  47.886 -9.382  1.00 56.84  ? ? ? ? ? 2 
HIS B N     1 
ATOM   1079 C  CA    . HIS B 2 2   ? 66.381  48.684 -10.165 1.00 49.26  ? ? ? ? ? 2 
HIS B CA    1 
ATOM   1080 C  C     . HIS B 2 2   ? 67.146  49.102 -11.428 1.00 39.13  ? ? ? ? ? 2 
HIS B C     1 
ATOM   1081 O  O     . HIS B 2 2   ? 68.133  49.841 -11.334 1.00 41.18  ? ? ? ? ? 2 
HIS B O     1 
ATOM   1082 C  CB    . HIS B 2 2   ? 65.772  49.927 -9.510  1.00 60.80  ? ? ? ? ? 2 
HIS B CB    1 
ATOM   1083 C  CG    . HIS B 2 2   ? 64.984  50.767 -10.487 1.00 60.38  ? ? ? ? ? 2 
HIS B CG    1 
ATOM   1084 N  ND1   . HIS B 2 2   ? 65.188  52.108 -10.705 1.00 61.82  ? ? ? ? ? 2 
HIS B ND1   1 
ATOM   1085 C  CD2   . HIS B 2 2   ? 63.987  50.388 -11.328 1.00 56.00  ? ? ? ? ? 2 
HIS B CD2   1 
ATOM   1086 C  CE1   . HIS B 2 2   ? 64.336  52.520 -11.626 1.00 61.93  ? ? ? ? ? 2 
HIS B CE1   1 
ATOM   1087 N  NE2   . HIS B 2 2   ? 63.604  51.499 -12.027 1.00 57.84  ? ? ? ? ? 2 
HIS B NE2   1 
ATOM   1088 N  N     . LEU B 2 3   ? 66.619  48.602 -12.527 1.00 32.46  ? ? ? ? ? 3 
LEU B N     1 
ATOM   1089 C  CA    . LEU B 2 3   ? 67.214  48.970 -13.824 1.00 28.83  ? ? ? ? ? 3 
LEU B CA    1 
ATOM   1090 C  C     . LEU B 2 3   ? 66.260  49.979 -14.461 1.00 23.77  ? ? ? ? ? 3 
LEU B C     1 
ATOM   1091 O  O     . LEU B 2 3   ? 65.060  49.688 -14.574 1.00 25.57  ? ? ? ? ? 3 
LEU B O     1 
ATOM   1092 C  CB    . LEU B 2 3   ? 67.404  47.752 -14.722 1.00 13.73  ? ? ? ? ? 3 
LEU B CB    1 
ATOM   1093 C  CG    . LEU B 2 3   ? 68.393  46.683 -14.295 1.00 18.43  ? ? ? ? ? 3 
LEU B CG    1 
ATOM   1094 C  CD1   . LEU B 2 3   ? 68.607  45.791 -15.524 1.00 23.96  ? ? ? ? ? 3 
LEU B CD1   1 
ATOM   1095 C  CD2   . LEU B 2 3   ? 69.689  47.335 -13.847 1.00 12.00  ? ? ? ? ? 3 
LEU B CD2   1 
ATOM   1096 N  N     . THR B 2 4   ? 66.829  51.079 -14.846 1.00 25.12  ? ? ? ? ? 4 
THR B N     1 
ATOM   1097 C  CA    . THR B 2 4   ? 66.015  52.095 -15.588 1.00 23.79  ? ? ? ? ? 4 
THR B CA    1 
ATOM   1098 C  C     . THR B 2 4   ? 65.747  51.445 -16.942 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 4 
THR B C     1 
ATOM   1099 O  O     . THR B 2 4   ? 66.417  50.446 -17.267 1.00 23.15  ? ? ? ? ? 4 
THR B O     1 
ATOM   1100 C  CB    . THR B 2 4   ? 66.864  53.407 -15.671 1.00 20.48  ? ? ? ? ? 4 
THR B CB    1 
ATOM   1101 O  OG1   . THR B 2 4   ? 67.842  53.140 -16.719 1.00 21.70  ? ? ? ? ? 4 
THR B OG1   1 
ATOM   1102 C  CG2   . THR B 2 4   ? 67.543  53.723 -14.327 1.00 30.35  ? ? ? ? ? 4 
THR B CG2   1 
ATOM   1103 N  N     . PRO B 2 5   ? 64.790  51.943 -17.712 1.00 31.85  ? ? ? ? ? 5 
PRO B N     1 
ATOM   1104 C  CA    . PRO B 2 5   ? 64.448  51.343 -19.012 1.00 31.57  ? ? ? ? ? 5 
PRO B CA    1 
ATOM   1105 C  C     . PRO B 2 5   ? 65.627  51.240 -19.964 1.00 30.23  ? ? ? ? ? 5 
PRO B C     1 
ATOM   1106 O  O     . PRO B 2 5   ? 65.791  50.319 -20.783 1.00 31.40  ? ? ? ? ? 5 
PRO B O     1 
ATOM   1107 C  CB    . PRO B 2 5   ? 63.318  52.224 -19.537 1.00 32.57  ? ? ? ? ? 5 
PRO B CB    1 
ATOM   1108 C  CG    . PRO B 2 5   ? 62.820  53.025 -18.392 1.00 31.71  ? ? ? ? ? 5 
PRO B CG    1 
ATOM   1109 C  CD    . PRO B 2 5   ? 63.920  53.088 -17.361 1.00 29.76  ? ? ? ? ? 5 
PRO B CD    1 
ATOM   1110 N  N     . GLU B 2 6   ? 66.501  52.222 -19.875 1.00 28.46  ? ? ? ? ? 6 
GLU B N     1 
ATOM   1111 C  CA    . GLU B 2 6   ? 67.688  52.334 -20.704 1.00 28.36  ? ? ? ? ? 6 
GLU B CA    1 
ATOM   1112 C  C     . GLU B 2 6   ? 68.718  51.292 -20.264 1.00 29.88  ? ? ? ? ? 6 
GLU B C     1 
ATOM   1113 O  O     . GLU B 2 6   ? 69.398  50.723 -21.127 1.00 32.13  ? ? ? ? ? 6 
GLU B O     1 
ATOM   1114 C  CB    . GLU B 2 6   ? 68.353  53.682 -20.709 1.00 31.99  ? ? ? ? ? 6 
GLU B CB    1 
ATOM   1115 C  CG    . GLU B 2 6   ? 67.753  54.973 -20.255 1.00 57.98  ? ? ? ? ? 6 
GLU B CG    1 
ATOM   1116 C  CD    . GLU B 2 6   ? 66.669  55.001 -19.232 1.00 72.74  ? ? ? ? ? 6 
GLU B CD    1 
ATOM   1117 O  OE1   . GLU B 2 6   ? 65.530  54.592 -19.407 1.00 79.98  ? ? ? ? ? 6 
GLU B OE1   1 
ATOM   1118 O  OE2   . GLU B 2 6   ? 67.023  55.465 -18.130 1.00 87.30  ? ? ? ? ? 6 
GLU B OE2   1 
ATOM   1119 N  N     . GLU B 2 7   ? 68.843  51.064 -18.966 1.00 24.72  ? ? ? ? ? 7 
GLU B N     1 
ATOM   1120 C  CA    . GLU B 2 7   ? 69.828  50.073 -18.487 1.00 25.08  ? ? ? ? ? 7 
GLU B CA    1 
ATOM   1121 C  C     . GLU B 2 7   ? 69.472  48.686 -18.984 1.00 23.69  ? ? ? ? ? 7 
GLU B C     1 
ATOM   1122 O  O     . GLU B 2 7   ? 70.353  47.936 -19.407 1.00 20.68  ? ? ? ? ? 7 
GLU B O     1 
ATOM   1123 C  CB    . GLU B 2 7   ? 69.911  50.007 -16.963 1.00 15.35  ? ? ? ? ? 7 
GLU B CB    1 
ATOM   1124 C  CG    . GLU B 2 7   ? 70.451  51.332 -16.386 1.00 13.99  ? ? ? ? ? 7 
GLU B CG    1 
ATOM   1125 C  CD    . GLU B 2 7   ? 70.536  51.311 -14.899 1.00 13.30  ? ? ? ? ? 7 
GLU B CD    1 
ATOM   1126 O  OE1   . GLU B 2 7   ? 69.510  50.903 -14.291 1.00 20.17  ? ? ? ? ? 7 
GLU B OE1   1 
ATOM   1127 O  OE2   . GLU B 2 7   ? 71.564  51.691 -14.397 1.00 33.91  ? ? ? ? ? 7 
GLU B OE2   1 
ATOM   1128 N  N     . LYS B 2 8   ? 68.190  48.413 -18.906 1.00 24.24  ? ? ? ? ? 8 
LYS B N     1 
ATOM   1129 C  CA    . LYS B 2 8   ? 67.593  47.156 -19.345 1.00 22.78  ? ? ? ? ? 8 
LYS B CA    1 
ATOM   1130 C  C     . LYS B 2 8   ? 67.930  46.944 -20.821 1.00 28.38  ? ? ? ? ? 8 
LYS B C     1 
ATOM   1131 O  O     . LYS B 2 8   ? 68.278  45.827 -21.238 1.00 32.13  ? ? ? ? ? 8 
LYS B O     1 
ATOM   1132 C  CB    . LYS B 2 8   ? 66.085  47.133 -19.229 1.00 24.06  ? ? ? ? ? 8 
LYS B CB    1 
ATOM   1133 C  CG    . LYS B 2 8   ? 65.494  46.533 -17.974 1.00 46.30  ? ? ? ? ? 8 
LYS B CG    1 
ATOM   1134 C  CD    . LYS B 2 8   ? 64.113  47.102 -17.674 1.00 54.50  ? ? ? ? ? 8 
LYS B CD    1 
ATOM   1135 C  CE    . LYS B 2 8   ? 63.405  46.336 -16.571 1.00 75.20  ? ? ? ? ? 8 
LYS B CE    1 
ATOM   1136 N  NZ    . LYS B 2 8   ? 61.935  46.595 -16.608 1.00 81.10  ? ? ? ? ? 8 
LYS B NZ    1 
ATOM   1137 N  N     . SER B 2 9   ? 67.776  48.010 -21.580 1.00 29.54  ? ? ? ? ? 9 
SER B N     1 
ATOM   1138 C  CA    . SER B 2 9   ? 68.067  47.912 -23.038 1.00 31.92  ? ? ? ? ? 9 
SER B CA    1 
ATOM   1139 C  C     . SER B 2 9   ? 69.523  47.568 -23.287 1.00 27.38  ? ? ? ? ? 9 
SER B C     1 
ATOM   1140 O  O     . SER B 2 9   ? 69.854  46.730 -24.127 1.00 28.37  ? ? ? ? ? 9 
SER B O     1 
ATOM   1141 C  CB    . SER B 2 9   ? 67.667  49.214 -23.734 1.00 48.16  ? ? ? ? ? 9 
SER B CB    1 
ATOM   1142 O  OG    . SER B 2 9   ? 66.429  49.692 -23.197 1.00 70.09  ? ? ? ? ? 9 
SER B OG    1 
ATOM   1143 N  N     . ALA B 2 10  ? 70.384  48.270 -22.574 1.00 30.34  ? ? ? ? ? 10 
ALA B N     1 
ATOM   1144 C  CA    . ALA B 2 10  ? 71.837  48.130 -22.676 1.00 27.82  ? ? ? ? ? 10 
ALA B CA    1 
ATOM   1145 C  C     . ALA B 2 10  ? 72.243  46.707 -22.320 1.00 25.75  ? ? ? ? ? 10 
ALA B C     1 
ATOM   1146 O  O     . ALA B 2 10  ? 73.073  46.064 -22.983 1.00 27.26  ? ? ? ? ? 10 
ALA B O     1 
ATOM   1147 C  CB    . ALA B 2 10  ? 72.560  49.102 -21.733 1.00 26.89  ? ? ? ? ? 10 
ALA B CB    1 
ATOM   1148 N  N     . VAL B 2 11  ? 71.613  46.224 -21.251 1.00 21.30  ? ? ? ? ? 11 
VAL B N     1 
ATOM   1149 C  CA    . VAL B 2 11  ? 71.978  44.854 -20.794 1.00 15.80  ? ? ? ? ? 11 
VAL B CA    1 
ATOM   1150 C  C     . VAL B 2 11  ? 71.651  43.829 -21.847 1.00 17.27  ? ? ? ? ? 11 
VAL B C     1 
ATOM   1151 O  O     . VAL B 2 11  ? 72.434  42.936 -22.158 1.00 16.84  ? ? ? ? ? 11 
VAL B O     1 
ATOM   1152 C  CB    . VAL B 2 11  ? 71.367  44.613 -19.400 1.00 15.10  ? ? ? ? ? 11 
VAL B CB    1 
ATOM   1153 C  CG1   . VAL B 2 11  ? 71.315  43.141 -19.017 1.00 22.14  ? ? ? ? ? 11 
VAL B CG1   1 
ATOM   1154 C  CG2   . VAL B 2 11  ? 72.209  45.407 -18.408 1.00 16.59  ? ? ? ? ? 11 
VAL B CG2   1 
ATOM   1155 N  N     . THR B 2 12  ? 70.457  43.995 -22.366 1.00 20.57  ? ? ? ? ? 12 
THR B N     1 
ATOM   1156 C  CA    . THR B 2 12  ? 69.816  43.101 -23.340 1.00 19.64  ? ? ? ? ? 12 
THR B CA    1 
ATOM   1157 C  C     . THR B 2 12  ? 70.516  43.067 -24.677 1.00 13.17  ? ? ? ? ? 12 
THR B C     1 
ATOM   1158 O  O     . THR B 2 12  ? 70.749  41.970 -25.207 1.00 15.69  ? ? ? ? ? 12 
THR B O     1 
ATOM   1159 C  CB    . THR B 2 12  ? 68.302  43.578 -23.438 1.00 27.74  ? ? ? ? ? 12 
THR B CB    1 
ATOM   1160 O  OG1   . THR B 2 12  ? 67.698  42.736 -22.406 1.00 39.41  ? ? ? ? ? 12 
THR B OG1   1 
ATOM   1161 C  CG2   . THR B 2 12  ? 67.670  43.480 -24.799 1.00 46.60  ? ? ? ? ? 12 
THR B CG2   1 
ATOM   1162 N  N     . ALA B 2 13  ? 70.815  44.241 -25.172 1.00 16.77  ? ? ? ? ? 13 
ALA B N     1 
ATOM   1163 C  CA    . ALA B 2 13  ? 71.527  44.408 -26.451 1.00 15.78  ? ? ? ? ? 13 
ALA B CA    1 
ATOM   1164 C  C     . ALA B 2 13  ? 72.897  43.765 -26.430 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 13 
ALA B C     1 
ATOM   1165 O  O     . ALA B 2 13  ? 73.302  43.062 -27.394 1.00 19.17  ? ? ? ? ? 13 
ALA B O     1 
ATOM   1166 C  CB    . ALA B 2 13  ? 71.643  45.881 -26.774 1.00 15.31  ? ? ? ? ? 13 
ALA B CB    1 
ATOM   1167 N  N     . LEU B 2 14  ? 73.657  44.012 -25.356 1.00 17.10  ? ? ? ? ? 14 
LEU B N     1 
ATOM   1168 C  CA    . LEU B 2 14  ? 74.993  43.383 -25.322 1.00 18.71  ? ? ? ? ? 14 
LEU B CA    1 
ATOM   1169 C  C     . LEU B 2 14  ? 74.906  41.877 -25.207 1.00 18.05  ? ? ? ? ? 14 
LEU B C     1 
ATOM   1170 O  O     . LEU B 2 14  ? 75.713  41.125 -25.807 1.00 16.57  ? ? ? ? ? 14 
LEU B O     1 
ATOM   1171 C  CB    . LEU B 2 14  ? 75.832  44.029 -24.201 1.00 21.41  ? ? ? ? ? 14 
LEU B CB    1 
ATOM   1172 C  CG    . LEU B 2 14  ? 77.328  43.808 -24.295 1.00 22.23  ? ? ? ? ? 14 
LEU B CG    1 
ATOM   1173 C  CD1   . LEU B 2 14  ? 77.931  44.950 -25.144 1.00 25.64  ? ? ? ? ? 14 
LEU B CD1   1 
ATOM   1174 C  CD2   . LEU B 2 14  ? 77.919  43.823 -22.897 1.00 22.99  ? ? ? ? ? 14 
LEU B CD2   1 
ATOM   1175 N  N     . TRP B 2 15  ? 73.952  41.429 -24.388 1.00 15.44  ? ? ? ? ? 15 
TRP B N     1 
ATOM   1176 C  CA    . TRP B 2 15  ? 73.810  40.005 -24.133 1.00 13.58  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CA    1 
ATOM   1177 C  C     . TRP B 2 15  ? 73.475  39.244 -25.407 1.00 11.00  ? ? ? ? ? 15 
TRP B C     1 
ATOM   1178 O  O     . TRP B 2 15  ? 73.815  38.070 -25.522 1.00 12.32  ? ? ? ? ? 15 
TRP B O     1 
ATOM   1179 C  CB    . TRP B 2 15  ? 72.867  39.714 -22.971 1.00 11.65  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CB    1 
ATOM   1180 C  CG    . TRP B 2 15  ? 73.069  38.330 -22.453 1.00 15.69  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CG    1 
ATOM   1181 C  CD1   . TRP B 2 15  ? 72.331  37.201 -22.682 1.00 12.97  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CD1   1 
ATOM   1182 C  CD2   . TRP B 2 15  ? 74.185  37.934 -21.628 1.00 17.68  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CD2   1 
ATOM   1183 N  NE1   . TRP B 2 15  ? 72.918  36.113 -22.025 1.00 18.64  ? ? ? ? ? 15 
TRP B NE1   1 
ATOM   1184 C  CE2   . TRP B 2 15  ? 74.025  36.552 -21.355 1.00 18.06  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CE2   1 
ATOM   1185 C  CE3   . TRP B 2 15  ? 75.239  38.623 -21.038 1.00 19.08  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CE3   1 
ATOM   1186 C  CZ2   . TRP B 2 15  ? 74.902  35.881 -20.505 1.00 18.28  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CZ2   1 
ATOM   1187 C  CZ3   . TRP B 2 15  ? 76.127  37.941 -20.217 1.00 20.70  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CZ3   1 
ATOM   1188 C  CH2   . TRP B 2 15  ? 75.986  36.583 -19.941 1.00 15.03  ? ? ? ? ? 15 
TRP B CH2   1 
ATOM   1189 N  N     . GLY B 2 16  ? 72.860  39.894 -26.367 1.00 17.28  ? ? ? ? ? 16 
GLY B N     1 
ATOM   1190 C  CA    . GLY B 2 16  ? 72.484  39.196 -27.625 1.00 19.74  ? ? ? ? ? 16 
GLY B CA    1 
ATOM   1191 C  C     . GLY B 2 16  ? 73.693  38.898 -28.498 1.00 19.33  ? ? ? ? ? 16 
GLY B C     1 
ATOM   1192 O  O     . GLY B 2 16  ? 73.624  38.071 -29.437 1.00 21.97  ? ? ? ? ? 16 
GLY B O     1 
ATOM   1193 N  N     . LYS B 2 17  ? 74.804  39.545 -28.214 1.00 19.24  ? ? ? ? ? 17 
LYS B N     1 
ATOM   1194 C  CA    . LYS B 2 17  ? 76.063  39.292 -28.923 1.00 17.54  ? ? ? ? ? 17 
LYS B CA    1 
ATOM   1195 C  C     . LYS B 2 17  ? 76.956  38.329 -28.124 1.00 25.02  ? ? ? ? ? 17 
LYS B C     1 
ATOM   1196 O  O     . LYS B 2 17  ? 78.072  38.050 -28.617 1.00 26.55  ? ? ? ? ? 17 
LYS B O     1 
ATOM   1197 C  CB    . LYS B 2 17  ? 76.881  40.574 -29.083 1.00 9.09   ? ? ? ? ? 17 
LYS B CB    1 
ATOM   1198 C  CG    . LYS B 2 17  ? 76.300  41.655 -29.957 1.00 18.36  ? ? ? ? ? 17 
LYS B CG    1 
ATOM   1199 C  CD    . LYS B 2 17  ? 77.301  42.771 -30.182 1.00 29.78  ? ? ? ? ? 17 
LYS B CD    1 
ATOM   1200 C  CE    . LYS B 2 17  ? 76.934  44.034 -29.447 1.00 42.43  ? ? ? ? ? 17 
LYS B CE    1 
ATOM   1201 N  NZ    . LYS B 2 17  ? 75.542  44.485 -29.734 1.00 57.10  ? ? ? ? ? 17 
LYS B NZ    1 
ATOM   1202 N  N     . VAL B 2 18  ? 76.580  37.883 -26.924 1.00 24.35  ? ? ? ? ? 18 
VAL B N     1 
ATOM   1203 C  CA    . VAL B 2 18  ? 77.452  37.035 -26.111 1.00 19.57  ? ? ? ? ? 18 
VAL B CA    1 
ATOM   1204 C  C     . VAL B 2 18  ? 77.310  35.569 -26.491 1.00 25.74  ? ? ? ? ? 18 
VAL B C     1 
ATOM   1205 O  O     . VAL B 2 18  ? 76.172  35.074 -26.583 1.00 23.23  ? ? ? ? ? 18 
VAL B O     1 
ATOM   1206 C  CB    . VAL B 2 18  ? 77.166  37.234 -24.590 1.00 14.59  ? ? ? ? ? 18 
VAL B CB    1 
ATOM   1207 C  CG1   . VAL B 2 18  ? 77.775  36.120 -23.728 1.00 13.66  ? ? ? ? ? 18 
VAL B CG1   1 
ATOM   1208 C  CG2   . VAL B 2 18  ? 77.644  38.592 -24.153 1.00 24.39  ? ? ? ? ? 18 
VAL B CG2   1 
ATOM   1209 N  N     . ASN B 2 19  ? 78.464  34.926 -26.621 1.00 26.42  ? ? ? ? ? 19 
ASN B N     1 
ATOM   1210 C  CA    . ASN B 2 19  ? 78.485  33.447 -26.897 1.00 29.48  ? ? ? ? ? 19 
ASN B CA    1 
ATOM   1211 C  C     . ASN B 2 19  ? 78.698  32.836 -25.494 1.00 22.21  ? ? ? ? ? 19 
ASN B C     1 
ATOM   1212 O  O     . ASN B 2 19  ? 79.834  32.834 -25.001 1.00 16.00  ? ? ? ? ? 19 
ASN B O     1 
ATOM   1213 C  CB    . ASN B 2 19  ? 79.492  33.134 -27.964 1.00 61.52  ? ? ? ? ? 19 
ASN B CB    1 
ATOM   1214 C  CG    . ASN B 2 19  ? 79.765  31.685 -28.286 1.00 96.21  ? ? ? ? ? 19 
ASN B CG    1 
ATOM   1215 O  OD1   . ASN B 2 19  ? 79.184  30.735 -27.728 1.00 106.88 ? ? ? ? ? 19 
ASN B OD1   1 
ATOM   1216 N  ND2   . ASN B 2 19  ? 80.707  31.461 -29.224 1.00 111.17 ? ? ? ? ? 19 
ASN B ND2   1 
ATOM   1217 N  N     . VAL B 2 20  ? 77.598  32.386 -24.903 1.00 20.33  ? ? ? ? ? 20 
VAL B N     1 
ATOM   1218 C  CA    . VAL B 2 20  ? 77.561  31.889 -23.510 1.00 17.74  ? ? ? ? ? 20 
VAL B CA    1 
ATOM   1219 C  C     . VAL B 2 20  ? 78.674  30.936 -23.175 1.00 20.14  ? ? ? ? ? 20 
VAL B C     1 
ATOM   1220 O  O     . VAL B 2 20  ? 79.368  30.911 -22.166 1.00 21.43  ? ? ? ? ? 20 
VAL B O     1 
ATOM   1221 C  CB    . VAL B 2 20  ? 76.137  31.328 -23.275 1.00 19.79  ? ? ? ? ? 20 
VAL B CB    1 
ATOM   1222 C  CG1   . VAL B 2 20  ? 76.066  30.199 -22.266 1.00 22.99  ? ? ? ? ? 20 
VAL B CG1   1 
ATOM   1223 C  CG2   . VAL B 2 20  ? 75.244  32.487 -22.853 1.00 25.89  ? ? ? ? ? 20 
VAL B CG2   1 
ATOM   1224 N  N     . ASP B 2 21  ? 78.783  30.003 -24.084 1.00 25.14  ? ? ? ? ? 21 
ASP B N     1 
ATOM   1225 C  CA    . ASP B 2 21  ? 79.723  28.916 -24.103 1.00 30.28  ? ? ? ? ? 21 
ASP B CA    1 
ATOM   1226 C  C     . ASP B 2 21  ? 81.120  29.492 -23.775 1.00 27.26  ? ? ? ? ? 21 
ASP B C     1 
ATOM   1227 O  O     . ASP B 2 21  ? 81.746  29.144 -22.791 1.00 28.85  ? ? ? ? ? 21 
ASP B O     1 
ATOM   1228 C  CB    . ASP B 2 21  ? 79.745  28.296 -25.520 1.00 57.47  ? ? ? ? ? 21 
ASP B CB    1 
ATOM   1229 C  CG    . ASP B 2 21  ? 78.876  27.079 -25.698 1.00 85.02  ? ? ? ? ? 21 
ASP B CG    1 
ATOM   1230 O  OD1   . ASP B 2 21  ? 77.914  26.832 -24.946 1.00 98.19  ? ? ? ? ? 21 
ASP B OD1   1 
ATOM   1231 O  OD2   . ASP B 2 21  ? 79.199  26.340 -26.668 1.00 95.89  ? ? ? ? ? 21 
ASP B OD2   1 
ATOM   1232 N  N     . GLU B 2 22  ? 81.529  30.295 -24.727 1.00 26.91  ? ? ? ? ? 22 
GLU B N     1 
ATOM   1233 C  CA    . GLU B 2 22  ? 82.828  30.924 -24.821 1.00 26.62  ? ? ? ? ? 22 
GLU B CA    1 
ATOM   1234 C  C     . GLU B 2 22  ? 83.079  31.780 -23.593 1.00 24.79  ? ? ? ? ? 22 
GLU B C     1 
ATOM   1235 O  O     . GLU B 2 22  ? 84.140  31.648 -22.954 1.00 25.13  ? ? ? ? ? 22 
GLU B O     1 
ATOM   1236 C  CB    . GLU B 2 22  ? 82.998  31.773 -26.069 1.00 35.15  ? ? ? ? ? 22 
GLU B CB    1 
ATOM   1237 C  CG    . GLU B 2 22  ? 84.105  32.803 -26.150 1.00 82.83  ? ? ? ? ? 22 
GLU B CG    1 
ATOM   1238 C  CD    . GLU B 2 22  ? 83.881  34.172 -26.708 1.00 98.42  ? ? ? ? ? 22 
GLU B CD    1 
ATOM   1239 O  OE1   . GLU B 2 22  ? 83.374  35.127 -26.117 1.00 104.83 ? ? ? ? ? 22 
GLU B OE1   1 
ATOM   1240 O  OE2   . GLU B 2 22  ? 84.314  34.301 -27.886 1.00 103.60 ? ? ? ? ? 22 
GLU B OE2   1 
ATOM   1241 N  N     . VAL B 2 23  ? 82.104  32.624 -23.331 1.00 20.53  ? ? ? ? ? 23 
VAL B N     1 
ATOM   1242 C  CA    . VAL B 2 23  ? 82.199  33.575 -22.206 1.00 13.32  ? ? ? ? ? 23 
VAL B CA    1 
ATOM   1243 C  C     . VAL B 2 23  ? 82.124  32.885 -20.869 1.00 13.86  ? ? ? ? ? 23 
VAL B C     1 
ATOM   1244 O  O     . VAL B 2 23  ? 82.807  33.265 -19.907 1.00 15.98  ? ? ? ? ? 23 
VAL B O     1 
ATOM   1245 C  CB    . VAL B 2 23  ? 81.107  34.637 -22.443 1.00 17.84  ? ? ? ? ? 23 
VAL B CB    1 
ATOM   1246 C  CG1   . VAL B 2 23  ? 80.894  35.492 -21.213 1.00 17.91  ? ? ? ? ? 23 
VAL B CG1   1 
ATOM   1247 C  CG2   . VAL B 2 23  ? 81.431  35.478 -23.670 1.00 19.50  ? ? ? ? ? 23 
VAL B CG2   1 
ATOM   1248 N  N     . GLY B 2 24  ? 81.310  31.868 -20.791 1.00 13.16  ? ? ? ? ? 24 
GLY B N     1 
ATOM   1249 C  CA    . GLY B 2 24  ? 81.122  31.063 -19.603 1.00 10.47  ? ? ? ? ? 24 
GLY B CA    1 
ATOM   1250 C  C     . GLY B 2 24  ? 82.430  30.400 -19.192 1.00 15.33  ? ? ? ? ? 24 
GLY B C     1 
ATOM   1251 O  O     . GLY B 2 24  ? 82.802  30.418 -17.993 1.00 15.60  ? ? ? ? ? 24 
GLY B O     1 
ATOM   1252 N  N     . GLY B 2 25  ? 83.103  29.754 -20.133 1.00 13.03  ? ? ? ? ? 25 
GLY B N     1 
ATOM   1253 C  CA    . GLY B 2 25  ? 84.366  29.029 -19.889 1.00 7.02   ? ? ? ? ? 25 
GLY B CA    1 
ATOM   1254 C  C     . GLY B 2 25  ? 85.465  30.012 -19.525 1.00 10.44  ? ? ? ? ? 25 
GLY B C     1 
ATOM   1255 O  O     . GLY B 2 25  ? 86.339  29.763 -18.641 1.00 16.81  ? ? ? ? ? 25 
GLY B O     1 
ATOM   1256 N  N     . GLU B 2 26  ? 85.425  31.171 -20.180 1.00 11.26  ? ? ? ? ? 26 
GLU B N     1 
ATOM   1257 C  CA    . GLU B 2 26  ? 86.398  32.199 -19.871 1.00 12.39  ? ? ? ? ? 26 
GLU B CA    1 
ATOM   1258 C  C     . GLU B 2 26  ? 86.224  32.788 -18.477 1.00 11.60  ? ? ? ? ? 26 
GLU B C     1 
ATOM   1259 O  O     . GLU B 2 26  ? 87.258  33.077 -17.823 1.00 12.41  ? ? ? ? ? 26 
GLU B O     1 
ATOM   1260 C  CB    . GLU B 2 26  ? 86.377  33.347 -20.866 1.00 13.88  ? ? ? ? ? 26 
GLU B CB    1 
ATOM   1261 C  CG    . GLU B 2 26  ? 87.588  33.488 -21.788 1.00 42.66  ? ? ? ? ? 26 
GLU B CG    1 
ATOM   1262 C  CD    . GLU B 2 26  ? 88.596  34.523 -21.385 1.00 45.96  ? ? ? ? ? 26 
GLU B CD    1 
ATOM   1263 O  OE1   . GLU B 2 26  ? 88.107  35.680 -21.323 1.00 62.25  ? ? ? ? ? 26 
GLU B OE1   1 
ATOM   1264 O  OE2   . GLU B 2 26  ? 89.765  34.273 -21.166 1.00 44.09  ? ? ? ? ? 26 
GLU B OE2   1 
ATOM   1265 N  N     . ALA B 2 27  ? 84.991  33.033 -18.067 1.00 14.28  ? ? ? ? ? 27 
ALA B N     1 
ATOM   1266 C  CA    . ALA B 2 27  ? 84.707  33.645 -16.742 1.00 11.87  ? ? ? ? ? 27 
ALA B CA    1 
ATOM   1267 C  C     . ALA B 2 27  ? 85.042  32.637 -15.654 1.00 9.39   ? ? ? ? ? 27 
ALA B C     1 
ATOM   1268 O  O     . ALA B 2 27  ? 85.697  32.991 -14.674 1.00 11.23  ? ? ? ? ? 27 
ALA B O     1 
ATOM   1269 C  CB    . ALA B 2 27  ? 83.285  34.154 -16.645 1.00 10.17  ? ? ? ? ? 27 
ALA B CB    1 
ATOM   1270 N  N     . LEU B 2 28  ? 84.560  31.418 -15.804 1.00 6.69   ? ? ? ? ? 28 
LEU B N     1 
ATOM   1271 C  CA    . LEU B 2 28  ? 84.883  30.387 -14.803 1.00 10.68  ? ? ? ? ? 28 
LEU B CA    1 
ATOM   1272 C  C     . LEU B 2 28  ? 86.377  30.106 -14.704 1.00 9.32   ? ? ? ? ? 28 
LEU B C     1 
ATOM   1273 O  O     . LEU B 2 28  ? 86.868  29.917 -13.543 1.00 12.39  ? ? ? ? ? 28 
LEU B O     1 
ATOM   1274 C  CB    . LEU B 2 28  ? 84.045  29.105 -14.902 1.00 14.52  ? ? ? ? ? 28 
LEU B CB    1 
ATOM   1275 C  CG    . LEU B 2 28  ? 84.337  28.125 -13.725 1.00 14.60  ? ? ? ? ? 28 
LEU B CG    1 
ATOM   1276 C  CD1   . LEU B 2 28  ? 83.624  28.660 -12.465 1.00 21.10  ? ? ? ? ? 28 
LEU B CD1   1 
ATOM   1277 C  CD2   . LEU B 2 28  ? 83.851  26.752 -14.065 1.00 15.53  ? ? ? ? ? 28 
LEU B CD2   1 
ATOM   1278 N  N     . GLY B 2 29  ? 87.086  30.043 -15.807 1.00 10.05  ? ? ? ? ? 29 
GLY B N     1 
ATOM   1279 C  CA    . GLY B 2 29  ? 88.552  29.775 -15.791 1.00 9.08   ? ? ? ? ? 29 
GLY B CA    1 
ATOM   1280 C  C     . GLY B 2 29  ? 89.296  30.927 -15.160 1.00 8.31   ? ? ? ? ? 29 
GLY B C     1 
ATOM   1281 O  O     . GLY B 2 29  ? 90.247  30.722 -14.414 1.00 13.27  ? ? ? ? ? 29 
GLY B O     1 
ATOM   1282 N  N     . ARG B 2 30  ? 88.873  32.143 -15.443 1.00 5.80   ? ? ? ? ? 30 
ARG B N     1 
ATOM   1283 C  CA    . ARG B 2 30  ? 89.594  33.295 -14.874 1.00 12.38  ? ? ? ? ? 30 
ARG B CA    1 
ATOM   1284 C  C     . ARG B 2 30  ? 89.416  33.293 -13.357 1.00 10.02  ? ? ? ? ? 30 
ARG B C     1 
ATOM   1285 O  O     . ARG B 2 30  ? 90.344  33.603 -12.604 1.00 14.39  ? ? ? ? ? 30 
ARG B O     1 
ATOM   1286 C  CB    . ARG B 2 30  ? 89.224  34.627 -15.524 1.00 4.96   ? ? ? ? ? 30 
ARG B CB    1 
ATOM   1287 C  CG    . ARG B 2 30  ? 89.964  34.922 -16.816 1.00 16.44  ? ? ? ? ? 30 
ARG B CG    1 
ATOM   1288 C  CD    . ARG B 2 30  ? 89.437  36.079 -17.580 1.00 19.02  ? ? ? ? ? 30 
ARG B CD    1 
ATOM   1289 N  NE    . ARG B 2 30  ? 90.127  36.221 -18.872 1.00 14.11  ? ? ? ? ? 30 
ARG B NE    1 
ATOM   1290 C  CZ    . ARG B 2 30  ? 91.170  36.994 -19.130 1.00 12.28  ? ? ? ? ? 30 
ARG B CZ    1 
ATOM   1291 N  NH1   . ARG B 2 30  ? 91.697  37.804 -18.208 1.00 8.30   ? ? ? ? ? 30 
ARG B NH1   1 
ATOM   1292 N  NH2   . ARG B 2 30  ? 91.725  36.973 -20.353 1.00 17.35  ? ? ? ? ? 30 
ARG B NH2   1 
ATOM   1293 N  N     . LEU B 2 31  ? 88.223  32.921 -12.916 1.00 13.14  ? ? ? ? ? 31 
LEU B N     1 
ATOM   1294 C  CA    . LEU B 2 31  ? 87.912  32.863 -11.494 1.00 14.92  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CA    1 
ATOM   1295 C  C     . LEU B 2 31  ? 88.959  31.980 -10.778 1.00 15.75  ? ? ? ? ? 31 
LEU B C     1 
ATOM   1296 O  O     . LEU B 2 31  ? 89.524  32.362 -9.761  1.00 10.16  ? ? ? ? ? 31 
LEU B O     1 
ATOM   1297 C  CB    . LEU B 2 31  ? 86.501  32.271 -11.264 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CB    1 
ATOM   1298 C  CG    . LEU B 2 31  ? 86.097  32.249 -9.781  1.00 8.44   ? ? ? ? ? 31 
LEU B CG    1 
ATOM   1299 C  CD1   . LEU B 2 31  ? 85.843  33.691 -9.310  1.00 6.41   ? ? ? ? ? 31 
LEU B CD1   1 
ATOM   1300 C  CD2   . LEU B 2 31  ? 84.907  31.361 -9.530  1.00 2.63   ? ? ? ? ? 31 
LEU B CD2   1 
ATOM   1301 N  N     . LEU B 2 32  ? 89.134  30.815 -11.399 1.00 8.22   ? ? ? ? ? 32 
LEU B N     1 
ATOM   1302 C  CA    . LEU B 2 32  ? 89.965  29.719 -10.918 1.00 11.00  ? ? ? ? ? 32 
LEU B CA    1 
ATOM   1303 C  C     . LEU B 2 32  ? 91.430  30.094 -10.895 1.00 10.31  ? ? ? ? ? 32 
LEU B C     1 
ATOM   1304 O  O     . LEU B 2 32  ? 92.174  29.584 -10.041 1.00 12.30  ? ? ? ? ? 32 
LEU B O     1 
ATOM   1305 C  CB    . LEU B 2 32  ? 89.645  28.426 -11.662 1.00 6.77   ? ? ? ? ? 32 
LEU B CB    1 
ATOM   1306 C  CG    . LEU B 2 32  ? 88.686  27.432 -11.008 1.00 13.39  ? ? ? ? ? 32 
LEU B CG    1 
ATOM   1307 C  CD1   . LEU B 2 32  ? 87.684  28.040 -10.071 1.00 12.22  ? ? ? ? ? 32 
LEU B CD1   1 
ATOM   1308 C  CD2   . LEU B 2 32  ? 87.989  26.628 -12.100 1.00 10.24  ? ? ? ? ? 32 
LEU B CD2   1 
ATOM   1309 N  N     . VAL B 2 33  ? 91.757  30.988 -11.793 1.00 11.79  ? ? ? ? ? 33 
VAL B N     1 
ATOM   1310 C  CA    . VAL B 2 33  ? 93.123  31.500 -11.940 1.00 15.20  ? ? ? ? ? 33 
VAL B CA    1 
ATOM   1311 C  C     . VAL B 2 33  ? 93.412  32.672 -11.001 1.00 8.73   ? ? ? ? ? 33 
VAL B C     1 
ATOM   1312 O  O     . VAL B 2 33  ? 94.490  32.693 -10.373 1.00 12.48  ? ? ? ? ? 33 
VAL B O     1 
ATOM   1313 C  CB    . VAL B 2 33  ? 93.450  31.847 -13.424 1.00 16.62  ? ? ? ? ? 33 
VAL B CB    1 
ATOM   1314 C  CG1   . VAL B 2 33  ? 94.812  32.547 -13.533 1.00 12.24  ? ? ? ? ? 33 
VAL B CG1   1 
ATOM   1315 C  CG2   . VAL B 2 33  ? 93.432  30.607 -14.308 1.00 17.31  ? ? ? ? ? 33 
VAL B CG2   1 
ATOM   1316 N  N     . VAL B 2 34  ? 92.546  33.668 -10.973 1.00 8.90   ? ? ? ? ? 34 
VAL B N     1 
ATOM   1317 C  CA    . VAL B 2 34  ? 92.782  34.863 -10.150 1.00 8.82   ? ? ? ? ? 34 
VAL B CA    1 
ATOM   1318 C  C     . VAL B 2 34  ? 92.552  34.617 -8.683  1.00 9.80   ? ? ? ? ? 34 
VAL B C     1 
ATOM   1319 O  O     . VAL B 2 34  ? 93.271  35.250 -7.896  1.00 13.01  ? ? ? ? ? 34 
VAL B O     1 
ATOM   1320 C  CB    . VAL B 2 34  ? 91.936  36.016 -10.748 1.00 6.57   ? ? ? ? ? 34 
VAL B CB    1 
ATOM   1321 C  CG1   . VAL B 2 34  ? 92.026  37.259 -9.910  1.00 5.56   ? ? ? ? ? 34 
VAL B CG1   1 
ATOM   1322 C  CG2   . VAL B 2 34  ? 92.328  36.226 -12.202 1.00 15.79  ? ? ? ? ? 34 
VAL B CG2   1 
ATOM   1323 N  N     . TYR B 2 35  ? 91.616  33.761 -8.327  1.00 7.62   ? ? ? ? ? 35 
TYR B N     1 
ATOM   1324 C  CA    . TYR B 2 35  ? 91.269  33.438 -6.943  1.00 8.60   ? ? ? ? ? 35 
TYR B CA    1 
ATOM   1325 C  C     . TYR B 2 35  ? 91.286  31.921 -6.808  1.00 7.72   ? ? ? ? ? 35 
TYR B C     1 
ATOM   1326 O  O     . TYR B 2 35  ? 90.270  31.229 -6.750  1.00 9.04   ? ? ? ? ? 35 
TYR B O     1 
ATOM   1327 C  CB    . TYR B 2 35  ? 89.894  33.980 -6.545  1.00 12.78  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CB    1 
ATOM   1328 C  CG    . TYR B 2 35  ? 89.701  35.421 -6.904  1.00 5.77   ? ? ? ? ? 35 
TYR B CG    1 
ATOM   1329 C  CD1   . TYR B 2 35  ? 90.342  36.432 -6.178  1.00 16.53  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CD1   1 
ATOM   1330 C  CD2   . TYR B 2 35  ? 88.947  35.773 -8.023  1.00 10.57  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CD2   1 
ATOM   1331 C  CE1   . TYR B 2 35  ? 90.179  37.782 -6.504  1.00 11.72  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CE1   1 
ATOM   1332 C  CE2   . TYR B 2 35  ? 88.809  37.116 -8.359  1.00 11.84  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CE2   1 
ATOM   1333 C  CZ    . TYR B 2 35  ? 89.402  38.119 -7.612  1.00 17.29  ? ? ? ? ? 35 
TYR B CZ    1 
ATOM   1334 O  OH    . TYR B 2 35  ? 89.207  39.437 -7.986  1.00 20.81  ? ? ? ? ? 35 
TYR B OH    1 
ATOM   1335 N  N     . PRO B 2 36  ? 92.517  31.442 -6.789  1.00 8.66   ? ? ? ? ? 36 
PRO B N     1 
ATOM   1336 C  CA    . PRO B 2 36  ? 92.789  30.007 -6.751  1.00 8.24   ? ? ? ? ? 36 
PRO B CA    1 
ATOM   1337 C  C     . PRO B 2 36  ? 92.141  29.239 -5.651  1.00 7.30   ? ? ? ? ? 36 
PRO B C     1 
ATOM   1338 O  O     . PRO B 2 36  ? 91.921  28.026 -5.726  1.00 10.06  ? ? ? ? ? 36 
PRO B O     1 
ATOM   1339 C  CB    . PRO B 2 36  ? 94.316  29.957 -6.781  1.00 13.44  ? ? ? ? ? 36 
PRO B CB    1 
ATOM   1340 C  CG    . PRO B 2 36  ? 94.790  31.304 -6.275  1.00 12.53  ? ? ? ? ? 36 
PRO B CG    1 
ATOM   1341 C  CD    . PRO B 2 36  ? 93.747  32.269 -6.843  1.00 10.62  ? ? ? ? ? 36 
PRO B CD    1 
ATOM   1342 N  N     . TYR B 2 37  ? 91.784  29.949 -4.566  1.00 8.40   ? ? ? ? ? 37 
TYR B N     1 
ATOM   1343 C  CA    . TYR B 2 37  ? 91.148  29.225 -3.425  1.00 10.40  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CA    1 
ATOM   1344 C  C     . TYR B 2 37  ? 89.803  28.687 -3.866  1.00 14.12  ? ? ? ? ? 37 
TYR B C     1 
ATOM   1345 O  O     . TYR B 2 37  ? 89.307  27.714 -3.247  1.00 13.84  ? ? ? ? ? 37 
TYR B O     1 
ATOM   1346 C  CB    . TYR B 2 37  ? 91.140  30.070 -2.175  1.00 12.72  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CB    1 
ATOM   1347 C  CG    . TYR B 2 37  ? 90.937  31.562 -2.351  1.00 20.55  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CG    1 
ATOM   1348 C  CD1   . TYR B 2 37  ? 92.008  32.432 -2.626  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CD1   1 
ATOM   1349 C  CD2   . TYR B 2 37  ? 89.630  32.087 -2.269  1.00 14.52  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CD2   1 
ATOM   1350 C  CE1   . TYR B 2 37  ? 91.801  33.804 -2.753  1.00 21.68  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CE1   1 
ATOM   1351 C  CE2   . TYR B 2 37  ? 89.407  33.444 -2.437  1.00 17.40  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CE2   1 
ATOM   1352 C  CZ    . TYR B 2 37  ? 90.497  34.294 -2.662  1.00 20.59  ? ? ? ? ? 37 
TYR B CZ    1 
ATOM   1353 O  OH    . TYR B 2 37  ? 90.210  35.626 -2.769  1.00 33.42  ? ? ? ? ? 37 
TYR B OH    1 
ATOM   1354 N  N     . THR B 2 38  ? 89.207  29.317 -4.890  1.00 12.93  ? ? ? ? ? 38 
THR B N     1 
ATOM   1355 C  CA    . THR B 2 38  ? 87.899  28.843 -5.421  1.00 12.09  ? ? ? ? ? 38 
THR B CA    1 
ATOM   1356 C  C     . THR B 2 38  ? 87.946  27.467 -6.071  1.00 13.39  ? ? ? ? ? 38 
THR B C     1 
ATOM   1357 O  O     . THR B 2 38  ? 86.874  26.867 -6.358  1.00 10.69  ? ? ? ? ? 38 
THR B O     1 
ATOM   1358 C  CB    . THR B 2 38  ? 87.259  29.905 -6.401  1.00 7.80   ? ? ? ? ? 38 
THR B CB    1 
ATOM   1359 O  OG1   . THR B 2 38  ? 88.164  29.960 -7.535  1.00 5.78   ? ? ? ? ? 38 
THR B OG1   1 
ATOM   1360 C  CG2   . THR B 2 38  ? 87.075  31.291 -5.765  1.00 2.89   ? ? ? ? ? 38 
THR B CG2   1 
ATOM   1361 N  N     . GLN B 2 39  ? 89.152  26.929 -6.272  1.00 13.20  ? ? ? ? ? 39 
GLN B N     1 
ATOM   1362 C  CA    . GLN B 2 39  ? 89.381  25.590 -6.827  1.00 16.20  ? ? ? ? ? 39 
GLN B CA    1 
ATOM   1363 C  C     . GLN B 2 39  ? 88.973  24.517 -5.812  1.00 12.32  ? ? ? ? ? 39 
GLN B C     1 
ATOM   1364 O  O     . GLN B 2 39  ? 88.774  23.360 -6.213  1.00 10.02  ? ? ? ? ? 39 
GLN B O     1 
ATOM   1365 C  CB    . GLN B 2 39  ? 90.792  25.327 -7.340  1.00 8.29   ? ? ? ? ? 39 
GLN B CB    1 
ATOM   1366 C  CG    . GLN B 2 39  ? 91.305  26.438 -8.251  1.00 8.43   ? ? ? ? ? 39 
GLN B CG    1 
ATOM   1367 C  CD    . GLN B 2 39  ? 92.778  26.223 -8.506  1.00 15.48  ? ? ? ? ? 39 
GLN B CD    1 
ATOM   1368 O  OE1   . GLN B 2 39  ? 93.381  25.308 -7.953  1.00 20.14  ? ? ? ? ? 39 
GLN B OE1   1 
ATOM   1369 N  NE2   . GLN B 2 39  ? 93.382  27.057 -9.333  1.00 7.56   ? ? ? ? ? 39 
GLN B NE2   1 
ATOM   1370 N  N     . ARG B 2 40  ? 88.741  24.927 -4.578  1.00 13.69  ? ? ? ? ? 40 
ARG B N     1 
ATOM   1371 C  CA    . ARG B 2 40  ? 88.341  24.013 -3.501  1.00 10.94  ? ? ? ? ? 40 
ARG B CA    1 
ATOM   1372 C  C     . ARG B 2 40  ? 87.116  23.203 -3.868  1.00 16.01  ? ? ? ? ? 40 
ARG B C     1 
ATOM   1373 O  O     . ARG B 2 40  ? 86.922  22.088 -3.332  1.00 18.67  ? ? ? ? ? 40 
ARG B O     1 
ATOM   1374 C  CB    . ARG B 2 40  ? 88.101  24.768 -2.192  1.00 6.05   ? ? ? ? ? 40 
ARG B CB    1 
ATOM   1375 C  CG    . ARG B 2 40  ? 86.822  25.608 -2.245  1.00 7.50   ? ? ? ? ? 40 
ARG B CG    1 
ATOM   1376 C  CD    . ARG B 2 40  ? 86.668  26.482 -1.065  1.00 14.86  ? ? ? ? ? 40 
ARG B CD    1 
ATOM   1377 N  NE    . ARG B 2 40  ? 86.832  25.809 0.182   1.00 15.80  ? ? ? ? ? 40 
ARG B NE    1 
ATOM   1378 C  CZ    . ARG B 2 40  ? 85.927  25.128 0.884   1.00 32.74  ? ? ? ? ? 40 
ARG B CZ    1 
ATOM   1379 N  NH1   . ARG B 2 40  ? 84.669  24.972 0.492   1.00 22.75  ? ? ? ? ? 40 
ARG B NH1   1 
ATOM   1380 N  NH2   . ARG B 2 40  ? 86.299  24.546 2.051   1.00 26.76  ? ? ? ? ? 40 
ARG B NH2   1 
ATOM   1381 N  N     . PHE B 2 41  ? 86.263  23.743 -4.725  1.00 16.92  ? ? ? ? ? 41 
PHE B N     1 
ATOM   1382 C  CA    . PHE B 2 41  ? 85.024  23.070 -5.136  1.00 16.75  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CA    1 
ATOM   1383 C  C     . PHE B 2 41  ? 85.173  22.164 -6.357  1.00 17.59  ? ? ? ? ? 41 
PHE B C     1 
ATOM   1384 O  O     . PHE B 2 41  ? 84.198  21.451 -6.652  1.00 16.89  ? ? ? ? ? 41 
PHE B O     1 
ATOM   1385 C  CB    . PHE B 2 41  ? 83.897  24.083 -5.464  1.00 13.96  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CB    1 
ATOM   1386 C  CG    . PHE B 2 41  ? 83.566  25.008 -4.322  1.00 8.42   ? ? ? ? ? 41 
PHE B CG    1 
ATOM   1387 C  CD1   . PHE B 2 41  ? 82.755  24.575 -3.273  1.00 10.64  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CD1   1 
ATOM   1388 C  CD2   . PHE B 2 41  ? 84.086  26.301 -4.345  1.00 11.33  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CD2   1 
ATOM   1389 C  CE1   . PHE B 2 41  ? 82.483  25.464 -2.211  1.00 12.09  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CE1   1 
ATOM   1390 C  CE2   . PHE B 2 41  ? 83.830  27.194 -3.311  1.00 14.04  ? ? ? ? ? 41 
PHE B CE2   1 
ATOM   1391 C  CZ    . PHE B 2 41  ? 83.020  26.756 -2.250  1.00 8.73   ? ? ? ? ? 41 
PHE B CZ    1 
ATOM   1392 N  N     . PHE B 2 42  ? 86.285  22.207 -7.045  1.00 15.53  ? ? ? ? ? 42 
PHE B N     1 
ATOM   1393 C  CA    . PHE B 2 42  ? 86.393  21.474 -8.339  1.00 17.31  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CA    1 
ATOM   1394 C  C     . PHE B 2 42  ? 87.574  20.535 -8.418  1.00 20.74  ? ? ? ? ? 42 
PHE B C     1 
ATOM   1395 O  O     . PHE B 2 42  ? 88.280  20.433 -9.450  1.00 16.81  ? ? ? ? ? 42 
PHE B O     1 
ATOM   1396 C  CB    . PHE B 2 42  ? 86.470  22.607 -9.393  1.00 17.36  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CB    1 
ATOM   1397 C  CG    . PHE B 2 42  ? 85.398  23.670 -9.344  1.00 16.29  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CG    1 
ATOM   1398 C  CD1   . PHE B 2 42  ? 84.096  23.384 -9.763  1.00 21.27  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CD1   1 
ATOM   1399 C  CD2   . PHE B 2 42  ? 85.685  24.965 -8.920  1.00 17.05  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CD2   1 
ATOM   1400 C  CE1   . PHE B 2 42  ? 83.108  24.390 -9.781  1.00 18.79  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CE1   1 
ATOM   1401 C  CE2   . PHE B 2 42  ? 84.736  26.002 -8.919  1.00 19.28  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CE2   1 
ATOM   1402 C  CZ    . PHE B 2 42  ? 83.447  25.685 -9.358  1.00 13.52  ? ? ? ? ? 42 
PHE B CZ    1 
ATOM   1403 N  N     . GLU B 2 43  ? 87.801  19.818 -7.328  1.00 23.53  ? ? ? ? ? 43 
GLU B N     1 
ATOM   1404 C  CA    . GLU B 2 43  ? 88.952  18.897 -7.244  1.00 32.00  ? ? ? ? ? 43 
GLU B CA    1 
ATOM   1405 C  C     . GLU B 2 43  ? 88.892  17.816 -8.302  1.00 28.21  ? ? ? ? ? 43 
GLU B C     1 
ATOM   1406 O  O     . GLU B 2 43  ? 89.889  17.342 -8.831  1.00 29.76  ? ? ? ? ? 43 
GLU B O     1 
ATOM   1407 C  CB    . GLU B 2 43  ? 89.085  18.253 -5.863  1.00 65.38  ? ? ? ? ? 43 
GLU B CB    1 
ATOM   1408 C  CG    . GLU B 2 43  ? 89.016  19.086 -4.603  1.00 93.69  ? ? ? ? ? 43 
GLU B CG    1 
ATOM   1409 C  CD    . GLU B 2 43  ? 90.189  19.736 -3.955  1.00 101.34 ? ? ? ? ? 43 
GLU B CD    1 
ATOM   1410 O  OE1   . GLU B 2 43  ? 91.222  20.136 -4.483  1.00 93.05  ? ? ? ? ? 43 
GLU B OE1   1 
ATOM   1411 O  OE2   . GLU B 2 43  ? 90.028  19.895 -2.703  1.00 107.30 ? ? ? ? ? 43 
GLU B OE2   1 
ATOM   1412 N  N     . SER B 2 44  ? 87.678  17.407 -8.602  1.00 29.01  ? ? ? ? ? 44 
SER B N     1 
ATOM   1413 C  CA    . SER B 2 44  ? 87.435  16.334 -9.569  1.00 31.51  ? ? ? ? ? 44 
SER B CA    1 
ATOM   1414 C  C     . SER B 2 44  ? 87.611  16.741 -11.014 1.00 29.48  ? ? ? ? ? 44 
SER B C     1 
ATOM   1415 O  O     . SER B 2 44  ? 87.538  15.894 -11.928 1.00 30.53  ? ? ? ? ? 44 
SER B O     1 
ATOM   1416 C  CB    . SER B 2 44  ? 86.019  15.810 -9.283  1.00 29.70  ? ? ? ? ? 44 
SER B CB    1 
ATOM   1417 O  OG    . SER B 2 44  ? 85.124  16.760 -9.838  1.00 42.34  ? ? ? ? ? 44 
SER B OG    1 
ATOM   1418 N  N     . PHE B 2 45  ? 87.847  18.010 -11.266 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 45 
PHE B N     1 
ATOM   1419 C  CA    . PHE B 2 45  ? 88.016  18.535 -12.623 1.00 25.93  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CA    1 
ATOM   1420 C  C     . PHE B 2 45  ? 89.395  18.145 -13.175 1.00 27.62  ? ? ? ? ? 45 
PHE B C     1 
ATOM   1421 O  O     . PHE B 2 45  ? 89.614  18.147 -14.388 1.00 28.23  ? ? ? ? ? 45 
PHE B O     1 
ATOM   1422 C  CB    . PHE B 2 45  ? 87.772  20.032 -12.712 1.00 16.82  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CB    1 
ATOM   1423 C  CG    . PHE B 2 45  ? 86.358  20.514 -12.734 1.00 21.40  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CG    1 
ATOM   1424 C  CD1   . PHE B 2 45  ? 85.298  19.691 -12.366 1.00 26.09  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CD1   1 
ATOM   1425 C  CD2   . PHE B 2 45  ? 86.086  21.827 -13.093 1.00 20.04  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CD2   1 
ATOM   1426 C  CE1   . PHE B 2 45  ? 83.969  20.154 -12.340 1.00 22.78  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CE1   1 
ATOM   1427 C  CE2   . PHE B 2 45  ? 84.769  22.322 -13.104 1.00 18.11  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CE2   1 
ATOM   1428 C  CZ    . PHE B 2 45  ? 83.732  21.483 -12.715 1.00 12.15  ? ? ? ? ? 45 
PHE B CZ    1 
ATOM   1429 N  N     . GLY B 2 46  ? 90.265  17.853 -12.252 1.00 29.80  ? ? ? ? ? 46 
GLY B N     1 
ATOM   1430 C  CA    . GLY B 2 46  ? 91.661  17.525 -12.394 1.00 30.04  ? ? ? ? ? 46 
GLY B CA    1 
ATOM   1431 C  C     . GLY B 2 46  ? 92.641  18.582 -11.862 1.00 29.44  ? ? ? ? ? 46 
GLY B C     1 
ATOM   1432 O  O     . GLY B 2 46  ? 92.494  19.248 -10.820 1.00 27.57  ? ? ? ? ? 46 
GLY B O     1 
ATOM   1433 N  N     . ASP B 2 47  ? 93.719  18.704 -12.646 1.00 26.89  ? ? ? ? ? 47 
ASP B N     1 
ATOM   1434 C  CA    . ASP B 2 47  ? 94.844  19.583 -12.373 1.00 29.57  ? ? ? ? ? 47 
ASP B CA    1 
ATOM   1435 C  C     . ASP B 2 47  ? 94.513  21.002 -12.826 1.00 26.76  ? ? ? ? ? 47 
ASP B C     1 
ATOM   1436 O  O     . ASP B 2 47  ? 94.277  21.255 -14.011 1.00 33.95  ? ? ? ? ? 47 
ASP B O     1 
ATOM   1437 C  CB    . ASP B 2 47  ? 96.184  19.072 -12.923 1.00 38.15  ? ? ? ? ? 47 
ASP B CB    1 
ATOM   1438 C  CG    . ASP B 2 47  ? 97.307  20.014 -12.522 1.00 48.43  ? ? ? ? ? 47 
ASP B CG    1 
ATOM   1439 O  OD1   . ASP B 2 47  ? 97.406  20.293 -11.312 1.00 54.71  ? ? ? ? ? 47 
ASP B OD1   1 
ATOM   1440 O  OD2   . ASP B 2 47  ? 98.035  20.509 -13.385 1.00 69.06  ? ? ? ? ? 47 
ASP B OD2   1 
ATOM   1441 N  N     . LEU B 2 48  ? 94.516  21.837 -11.796 1.00 24.00  ? ? ? ? ? 48 
LEU B N     1 
ATOM   1442 C  CA    . LEU B 2 48  ? 94.167  23.249 -12.026 1.00 21.02  ? ? ? ? ? 48 
LEU B CA    1 
ATOM   1443 C  C     . LEU B 2 48  ? 95.311  24.136 -11.591 1.00 20.89  ? ? ? ? ? 48 
LEU B C     1 
ATOM   1444 O  O     . LEU B 2 48  ? 95.104  25.332 -11.306 1.00 18.98  ? ? ? ? ? 48 
LEU B O     1 
ATOM   1445 C  CB    . LEU B 2 48  ? 92.887  23.465 -11.222 1.00 22.86  ? ? ? ? ? 48 
LEU B CB    1 
ATOM   1446 C  CG    . LEU B 2 48  ? 91.622  22.780 -11.700 1.00 13.39  ? ? ? ? ? 48 
LEU B CG    1 
ATOM   1447 C  CD1   . LEU B 2 48  ? 90.481  23.166 -10.734 1.00 13.73  ? ? ? ? ? 48 
LEU B CD1   1 
ATOM   1448 C  CD2   . LEU B 2 48  ? 91.303  23.229 -13.112 1.00 21.34  ? ? ? ? ? 48 
LEU B CD2   1 
ATOM   1449 N  N     . SER B 2 49  ? 96.476  23.507 -11.581 1.00 26.25  ? ? ? ? ? 49 
SER B N     1 
ATOM   1450 C  CA    . SER B 2 49  ? 97.707  24.163 -11.115 1.00 27.79  ? ? ? ? ? 49 
SER B CA    1 
ATOM   1451 C  C     . SER B 2 49  ? 98.238  25.257 -12.005 1.00 28.69  ? ? ? ? ? 49 
SER B C     1 
ATOM   1452 O  O     . SER B 2 49  ? 98.978  26.152 -11.498 1.00 31.11  ? ? ? ? ? 49 
SER B O     1 
ATOM   1453 C  CB    . SER B 2 49  ? 98.741  23.131 -10.682 1.00 14.42  ? ? ? ? ? 49 
SER B CB    1 
ATOM   1454 O  OG    . SER B 2 49  ? 99.378  22.497 -11.754 1.00 25.89  ? ? ? ? ? 49 
SER B OG    1 
ATOM   1455 N  N     . THR B 2 50  ? 97.912  25.296 -13.300 1.00 24.86  ? ? ? ? ? 50 
THR B N     1 
ATOM   1456 C  CA    . THR B 2 50  ? 98.477  26.423 -14.102 1.00 25.32  ? ? ? ? ? 50 
THR B CA    1 
ATOM   1457 C  C     . THR B 2 50  ? 97.335  27.066 -14.874 1.00 21.57  ? ? ? ? ? 50 
THR B C     1 
ATOM   1458 O  O     . THR B 2 50  ? 96.347  26.388 -15.148 1.00 25.12  ? ? ? ? ? 50 
THR B O     1 
ATOM   1459 C  CB    . THR B 2 50  ? 99.678  25.981 -15.024 1.00 15.52  ? ? ? ? ? 50 
THR B CB    1 
ATOM   1460 O  OG1   . THR B 2 50  ? 99.078  25.211 -16.105 1.00 21.13  ? ? ? ? ? 50 
THR B OG1   1 
ATOM   1461 C  CG2   . THR B 2 50  ? 100.734 25.129 -14.278 1.00 21.96  ? ? ? ? ? 50 
THR B CG2   1 
ATOM   1462 N  N     . PRO B 2 51  ? 97.496  28.335 -15.211 1.00 21.51  ? ? ? ? ? 51 
PRO B N     1 
ATOM   1463 C  CA    . PRO B 2 51  ? 96.483  29.071 -15.955 1.00 23.51  ? ? ? ? ? 51 
PRO B CA    1 
ATOM   1464 C  C     . PRO B 2 51  ? 96.133  28.316 -17.229 1.00 24.73  ? ? ? ? ? 51 
PRO B C     1 
ATOM   1465 O  O     . PRO B 2 51  ? 94.958  28.215 -17.579 1.00 28.67  ? ? ? ? ? 51 
PRO B O     1 
ATOM   1466 C  CB    . PRO B 2 51  ? 97.088  30.420 -16.275 1.00 24.88  ? ? ? ? ? 51 
PRO B CB    1 
ATOM   1467 C  CG    . PRO B 2 51  ? 98.415  30.456 -15.591 1.00 25.00  ? ? ? ? ? 51 
PRO B CG    1 
ATOM   1468 C  CD    . PRO B 2 51  ? 98.657  29.169 -14.854 1.00 21.66  ? ? ? ? ? 51 
PRO B CD    1 
ATOM   1469 N  N     . ASP B 2 52  ? 97.174  27.805 -17.861 1.00 25.54  ? ? ? ? ? 52 
ASP B N     1 
ATOM   1470 C  CA    . ASP B 2 52  ? 97.037  27.045 -19.107 1.00 21.17  ? ? ? ? ? 52 
ASP B CA    1 
ATOM   1471 C  C     . ASP B 2 52  ? 96.209  25.794 -18.818 1.00 24.30  ? ? ? ? ? 52 
ASP B C     1 
ATOM   1472 O  O     . ASP B 2 52  ? 95.279  25.482 -19.592 1.00 24.41  ? ? ? ? ? 52 
ASP B O     1 
ATOM   1473 C  CB    . ASP B 2 52  ? 98.357  26.760 -19.790 1.00 36.81  ? ? ? ? ? 52 
ASP B CB    1 
ATOM   1474 C  CG    . ASP B 2 52  ? 99.038  27.953 -20.423 1.00 49.90  ? ? ? ? ? 52 
ASP B CG    1 
ATOM   1475 O  OD1   . ASP B 2 52  ? 98.398  28.868 -20.969 1.00 56.27  ? ? ? ? ? 52 
ASP B OD1   1 
ATOM   1476 O  OD2   . ASP B 2 52  ? 100.293 27.952 -20.364 1.00 54.38  ? ? ? ? ? 52 
ASP B OD2   1 
ATOM   1477 N  N     . ALA B 2 53  ? 96.554  25.143 -17.716 1.00 21.91  ? ? ? ? ? 53 
ALA B N     1 
ATOM   1478 C  CA    . ALA B 2 53  ? 95.824  23.936 -17.289 1.00 20.03  ? ? ? ? ? 53 
ALA B CA    1 
ATOM   1479 C  C     . ALA B 2 53  ? 94.333  24.220 -17.066 1.00 18.50  ? ? ? ? ? 53 
ALA B C     1 
ATOM   1480 O  O     . ALA B 2 53  ? 93.465  23.436 -17.496 1.00 19.87  ? ? ? ? ? 53 
ALA B O     1 
ATOM   1481 C  CB    . ALA B 2 53  ? 96.481  23.360 -16.041 1.00 20.28  ? ? ? ? ? 53 
ALA B CB    1 
ATOM   1482 N  N     . VAL B 2 54  ? 94.040  25.296 -16.367 1.00 17.24  ? ? ? ? ? 54 
VAL B N     1 
ATOM   1483 C  CA    . VAL B 2 54  ? 92.688  25.735 -16.016 1.00 17.60  ? ? ? ? ? 54 
VAL B CA    1 
ATOM   1484 C  C     . VAL B 2 54  ? 91.882  26.106 -17.268 1.00 16.61  ? ? ? ? ? 54 
VAL B C     1 
ATOM   1485 O  O     . VAL B 2 54  ? 90.780  25.602 -17.505 1.00 21.59  ? ? ? ? ? 54 
VAL B O     1 
ATOM   1486 C  CB    . VAL B 2 54  ? 92.735  26.923 -15.018 1.00 22.29  ? ? ? ? ? 54 
VAL B CB    1 
ATOM   1487 C  CG1   . VAL B 2 54  ? 91.330  27.494 -14.811 1.00 13.84  ? ? ? ? ? 54 
VAL B CG1   1 
ATOM   1488 C  CG2   . VAL B 2 54  ? 93.409  26.591 -13.693 1.00 8.40   ? ? ? ? ? 54 
VAL B CG2   1 
ATOM   1489 N  N     . MET B 2 55  ? 92.446  26.992 -18.060 1.00 20.51  ? ? ? ? ? 55 
MET B N     1 
ATOM   1490 C  CA    . MET B 2 55  ? 91.817  27.551 -19.257 1.00 24.53  ? ? ? ? ? 55 
MET B CA    1 
ATOM   1491 C  C     . MET B 2 55  ? 91.519  26.518 -20.321 1.00 27.23  ? ? ? ? ? 55 
MET B C     1 
ATOM   1492 O  O     . MET B 2 55  ? 90.536  26.731 -21.048 1.00 28.83  ? ? ? ? ? 55 
MET B O     1 
ATOM   1493 C  CB    . MET B 2 55  ? 92.533  28.771 -19.810 1.00 34.32  ? ? ? ? ? 55 
MET B CB    1 
ATOM   1494 C  CG    . MET B 2 55  ? 92.817  29.838 -18.804 1.00 24.33  ? ? ? ? ? 55 
MET B CG    1 
ATOM   1495 S  SD    . MET B 2 55  ? 91.345  30.483 -17.990 1.00 18.34  ? ? ? ? ? 55 
MET B SD    1 
ATOM   1496 C  CE    . MET B 2 55  ? 90.410  31.195 -19.335 1.00 8.02   ? ? ? ? ? 55 
MET B CE    1 
ATOM   1497 N  N     . GLY B 2 56  ? 92.325  25.455 -20.382 1.00 27.22  ? ? ? ? ? 56 
GLY B N     1 
ATOM   1498 C  CA    . GLY B 2 56  ? 92.095  24.408 -21.390 1.00 25.35  ? ? ? ? ? 56 
GLY B CA    1 
ATOM   1499 C  C     . GLY B 2 56  ? 91.373  23.181 -20.873 1.00 24.00  ? ? ? ? ? 56 
GLY B C     1 
ATOM   1500 O  O     . GLY B 2 56  ? 91.163  22.196 -21.593 1.00 24.80  ? ? ? ? ? 56 
GLY B O     1 
ATOM   1501 N  N     . ASN B 2 57  ? 90.992  23.204 -19.613 1.00 22.67  ? ? ? ? ? 57 
ASN B N     1 
ATOM   1502 C  CA    . ASN B 2 57  ? 90.282  22.068 -18.999 1.00 16.40  ? ? ? ? ? 57 
ASN B CA    1 
ATOM   1503 C  C     . ASN B 2 57  ? 88.874  22.061 -19.552 1.00 20.84  ? ? ? ? ? 57 
ASN B C     1 
ATOM   1504 O  O     . ASN B 2 57  ? 88.139  23.055 -19.608 1.00 20.57  ? ? ? ? ? 57 
ASN B O     1 
ATOM   1505 C  CB    . ASN B 2 57  ? 90.450  22.156 -17.506 1.00 19.93  ? ? ? ? ? 57 
ASN B CB    1 
ATOM   1506 C  CG    . ASN B 2 57  ? 89.859  21.022 -16.703 1.00 20.36  ? ? ? ? ? 57 
ASN B CG    1 
ATOM   1507 O  OD1   . ASN B 2 57  ? 88.637  20.811 -16.795 1.00 31.58  ? ? ? ? ? 57 
ASN B OD1   1 
ATOM   1508 N  ND2   . ASN B 2 57  ? 90.695  20.320 -15.938 1.00 19.62  ? ? ? ? ? 57 
ASN B ND2   1 
ATOM   1509 N  N     . PRO B 2 58  ? 88.450  20.919 -20.012 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 58 
PRO B N     1 
ATOM   1510 C  CA    . PRO B 2 58  ? 87.116  20.813 -20.657 1.00 26.99  ? ? ? ? ? 58 
PRO B CA    1 
ATOM   1511 C  C     . PRO B 2 58  ? 86.015  20.759 -19.636 1.00 20.59  ? ? ? ? ? 58 
PRO B C     1 
ATOM   1512 O  O     . PRO B 2 58  ? 84.901  21.183 -19.960 1.00 25.37  ? ? ? ? ? 58 
PRO B O     1 
ATOM   1513 C  CB    . PRO B 2 58  ? 87.246  19.645 -21.592 1.00 31.63  ? ? ? ? ? 58 
PRO B CB    1 
ATOM   1514 C  CG    . PRO B 2 58  ? 88.724  19.293 -21.557 1.00 37.51  ? ? ? ? ? 58 
PRO B CG    1 
ATOM   1515 C  CD    . PRO B 2 58  ? 89.157  19.638 -20.117 1.00 31.81  ? ? ? ? ? 58 
PRO B CD    1 
ATOM   1516 N  N     . LYS B 2 59  ? 86.336  20.300 -18.448 1.00 18.26  ? ? ? ? ? 59 
LYS B N     1 
ATOM   1517 C  CA    . LYS B 2 59  ? 85.393  20.259 -17.333 1.00 14.90  ? ? ? ? ? 59 
LYS B CA    1 
ATOM   1518 C  C     . LYS B 2 59  ? 85.093  21.689 -16.910 1.00 21.20  ? ? ? ? ? 59 
LYS B C     1 
ATOM   1519 O  O     . LYS B 2 59  ? 83.921  22.054 -16.702 1.00 25.23  ? ? ? ? ? 59 
LYS B O     1 
ATOM   1520 C  CB    . LYS B 2 59  ? 85.852  19.433 -16.168 1.00 17.25  ? ? ? ? ? 59 
LYS B CB    1 
ATOM   1521 C  CG    . LYS B 2 59  ? 85.519  17.930 -16.341 1.00 29.15  ? ? ? ? ? 59 
LYS B CG    1 
ATOM   1522 C  CD    . LYS B 2 59  ? 86.742  17.101 -16.001 1.00 35.72  ? ? ? ? ? 59 
LYS B CD    1 
ATOM   1523 C  CE    . LYS B 2 59  ? 86.487  15.623 -15.950 1.00 59.41  ? ? ? ? ? 59 
LYS B CE    1 
ATOM   1524 N  NZ    . LYS B 2 59  ? 85.289  15.294 -15.135 1.00 76.90  ? ? ? ? ? 59 
LYS B NZ    1 
ATOM   1525 N  N     . VAL B 2 60  ? 86.121  22.511 -16.864 1.00 20.94  ? ? ? ? ? 60 
VAL B N     1 
ATOM   1526 C  CA    . VAL B 2 60  ? 85.957  23.949 -16.543 1.00 18.77  ? ? ? ? ? 60 
VAL B CA    1 
ATOM   1527 C  C     . VAL B 2 60  ? 85.117  24.648 -17.602 1.00 15.54  ? ? ? ? ? 60 
VAL B C     1 
ATOM   1528 O  O     . VAL B 2 60  ? 84.258  25.539 -17.361 1.00 12.68  ? ? ? ? ? 60 
VAL B O     1 
ATOM   1529 C  CB    . VAL B 2 60  ? 87.380  24.556 -16.362 1.00 17.65  ? ? ? ? ? 60 
VAL B CB    1 
ATOM   1530 C  CG1   . VAL B 2 60  ? 87.306  26.050 -16.333 1.00 15.06  ? ? ? ? ? 60 
VAL B CG1   1 
ATOM   1531 C  CG2   . VAL B 2 60  ? 88.133  23.978 -15.193 1.00 18.11  ? ? ? ? ? 60 
VAL B CG2   1 
ATOM   1532 N  N     . LYS B 2 61  ? 85.335  24.267 -18.855 1.00 18.94  ? ? ? ? ? 61 
LYS B N     1 
ATOM   1533 C  CA    . LYS B 2 61  ? 84.584  24.844 -20.003 1.00 18.43  ? ? ? ? ? 61 
LYS B CA    1 
ATOM   1534 C  C     . LYS B 2 61  ? 83.125  24.448 -19.939 1.00 15.66  ? ? ? ? ? 61 
LYS B C     1 
ATOM   1535 O  O     . LYS B 2 61  ? 82.199  25.260 -20.101 1.00 14.58  ? ? ? ? ? 61 
LYS B O     1 
ATOM   1536 C  CB    . LYS B 2 61  ? 85.179  24.399 -21.333 1.00 25.18  ? ? ? ? ? 61 
LYS B CB    1 
ATOM   1537 C  CG    . LYS B 2 61  ? 86.568  24.985 -21.631 1.00 30.01  ? ? ? ? ? 61 
LYS B CG    1 
ATOM   1538 C  CD    . LYS B 2 61  ? 87.258  24.224 -22.749 1.00 44.62  ? ? ? ? ? 61 
LYS B CD    1 
ATOM   1539 C  CE    . LYS B 2 61  ? 88.665  24.665 -23.039 1.00 41.69  ? ? ? ? ? 61 
LYS B CE    1 
ATOM   1540 N  NZ    . LYS B 2 61  ? 88.690  25.850 -23.924 1.00 39.58  ? ? ? ? ? 61 
LYS B NZ    1 
ATOM   1541 N  N     . ALA B 2 62  ? 82.875  23.166 -19.700 1.00 15.84  ? ? ? ? ? 62 
ALA B N     1 
ATOM   1542 C  CA    . ALA B 2 62  ? 81.484  22.673 -19.605 1.00 13.25  ? ? ? ? ? 62 
ALA B CA    1 
ATOM   1543 C  C     . ALA B 2 62  ? 80.733  23.320 -18.443 1.00 16.50  ? ? ? ? ? 62 
ALA B C     1 
ATOM   1544 O  O     . ALA B 2 62  ? 79.579  23.687 -18.556 1.00 15.18  ? ? ? ? ? 62 
ALA B O     1 
ATOM   1545 C  CB    . ALA B 2 62  ? 81.536  21.180 -19.354 1.00 17.23  ? ? ? ? ? 62 
ALA B CB    1 
ATOM   1546 N  N     . HIS B 2 63  ? 81.428  23.425 -17.301 1.00 15.51  ? ? ? ? ? 63 
HIS B N     1 
ATOM   1547 C  CA    . HIS B 2 63  ? 80.787  24.012 -16.129 1.00 8.66   ? ? ? ? ? 63 
HIS B CA    1 
ATOM   1548 C  C     . HIS B 2 63  ? 80.448  25.473 -16.355 1.00 15.65  ? ? ? ? ? 63 
HIS B C     1 
ATOM   1549 O  O     . HIS B 2 63  ? 79.382  25.974 -15.909 1.00 20.68  ? ? ? ? ? 63 
HIS B O     1 
ATOM   1550 C  CB    . HIS B 2 63  ? 81.600  23.849 -14.828 1.00 11.72  ? ? ? ? ? 63 
HIS B CB    1 
ATOM   1551 C  CG    . HIS B 2 63  ? 80.695  24.053 -13.646 1.00 15.94  ? ? ? ? ? 63 
HIS B CG    1 
ATOM   1552 N  ND1   . HIS B 2 63  ? 79.523  23.381 -13.457 1.00 21.43  ? ? ? ? ? 63 
HIS B ND1   1 
ATOM   1553 C  CD2   . HIS B 2 63  ? 80.785  24.921 -12.605 1.00 16.77  ? ? ? ? ? 63 
HIS B CD2   1 
ATOM   1554 C  CE1   . HIS B 2 63  ? 78.941  23.790 -12.355 1.00 18.94  ? ? ? ? ? 63 
HIS B CE1   1 
ATOM   1555 N  NE2   . HIS B 2 63  ? 79.702  24.697 -11.806 1.00 12.57  ? ? ? ? ? 63 
HIS B NE2   1 
ATOM   1556 N  N     . GLY B 2 64  ? 81.352  26.189 -16.991 1.00 12.23  ? ? ? ? ? 64 
GLY B N     1 
ATOM   1557 C  CA    . GLY B 2 64  ? 81.200  27.615 -17.236 1.00 13.27  ? ? ? ? ? 64 
GLY B CA    1 
ATOM   1558 C  C     . GLY B 2 64  ? 79.941  27.824 -18.089 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 64 
GLY B C     1 
ATOM   1559 O  O     . GLY B 2 64  ? 79.215  28.822 -17.908 1.00 15.83  ? ? ? ? ? 64 
GLY B O     1 
ATOM   1560 N  N     . LYS B 2 65  ? 79.739  26.917 -19.017 1.00 18.29  ? ? ? ? ? 65 
LYS B N     1 
ATOM   1561 C  CA    . LYS B 2 65  ? 78.594  26.871 -19.930 1.00 17.37  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CA    1 
ATOM   1562 C  C     . LYS B 2 65  ? 77.269  26.728 -19.139 1.00 8.70   ? ? ? ? ? 65 
LYS B C     1 
ATOM   1563 O  O     . LYS B 2 65  ? 76.277  27.411 -19.455 1.00 13.54  ? ? ? ? ? 65 
LYS B O     1 
ATOM   1564 C  CB    . LYS B 2 65  ? 78.623  25.630 -20.829 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CB    1 
ATOM   1565 C  CG    . LYS B 2 65  ? 79.095  25.763 -22.243 1.00 42.74  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CG    1 
ATOM   1566 C  CD    . LYS B 2 65  ? 79.230  24.398 -22.931 1.00 60.28  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CD    1 
ATOM   1567 C  CE    . LYS B 2 65  ? 80.634  24.148 -23.467 1.00 70.90  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CE    1 
ATOM   1568 N  NZ    . LYS B 2 65  ? 80.856  22.719 -23.816 1.00 60.48  ? ? ? ? ? 65 
LYS B NZ    1 
ATOM   1569 N  N     . LYS B 2 66  ? 77.272  25.797 -18.217 1.00 5.88   ? ? ? ? ? 66 
LYS B N     1 
ATOM   1570 C  CA    . LYS B 2 66  ? 76.111  25.448 -17.378 1.00 8.99   ? ? ? ? ? 66 
LYS B CA    1 
ATOM   1571 C  C     . LYS B 2 66  ? 75.711  26.658 -16.546 1.00 17.56  ? ? ? ? ? 66 
LYS B C     1 
ATOM   1572 O  O     . LYS B 2 66  ? 74.560  27.072 -16.465 1.00 19.44  ? ? ? ? ? 66 
LYS B O     1 
ATOM   1573 C  CB    . LYS B 2 66  ? 76.486  24.356 -16.381 1.00 14.42  ? ? ? ? ? 66 
LYS B CB    1 
ATOM   1574 C  CG    . LYS B 2 66  ? 75.539  23.160 -16.380 1.00 31.81  ? ? ? ? ? 66 
LYS B CG    1 
ATOM   1575 C  CD    . LYS B 2 66  ? 75.640  22.327 -15.124 1.00 46.08  ? ? ? ? ? 66 
LYS B CD    1 
ATOM   1576 C  CE    . LYS B 2 66  ? 76.082  20.895 -15.399 1.00 60.35  ? ? ? ? ? 66 
LYS B CE    1 
ATOM   1577 N  NZ    . LYS B 2 66  ? 75.908  20.060 -14.169 1.00 62.54  ? ? ? ? ? 66 
LYS B NZ    1 
ATOM   1578 N  N     . VAL B 2 67  ? 76.761  27.189 -15.909 1.00 10.77  ? ? ? ? ? 67 
VAL B N     1 
ATOM   1579 C  CA    . VAL B 2 67  ? 76.560  28.356 -15.028 1.00 10.76  ? ? ? ? ? 67 
VAL B CA    1 
ATOM   1580 C  C     . VAL B 2 67  ? 76.033  29.536 -15.776 1.00 14.30  ? ? ? ? ? 67 
VAL B C     1 
ATOM   1581 O  O     . VAL B 2 67  ? 75.046  30.146 -15.322 1.00 12.52  ? ? ? ? ? 67 
VAL B O     1 
ATOM   1582 C  CB    . VAL B 2 67  ? 77.908  28.613 -14.298 1.00 9.81   ? ? ? ? ? 67 
VAL B CB    1 
ATOM   1583 C  CG1   . VAL B 2 67  ? 77.988  29.957 -13.653 1.00 6.25   ? ? ? ? ? 67 
VAL B CG1   1 
ATOM   1584 C  CG2   . VAL B 2 67  ? 78.180  27.471 -13.313 1.00 16.53  ? ? ? ? ? 67 
VAL B CG2   1 
ATOM   1585 N  N     . LEU B 2 68  ? 76.669  29.919 -16.886 1.00 9.36   ? ? ? ? ? 68 
LEU B N     1 
ATOM   1586 C  CA    . LEU B 2 68  ? 76.258  31.115 -17.625 1.00 14.23  ? ? ? ? ? 68 
LEU B CA    1 
ATOM   1587 C  C     . LEU B 2 68  ? 74.944  30.908 -18.383 1.00 16.11  ? ? ? ? ? 68 
LEU B C     1 
ATOM   1588 O  O     . LEU B 2 68  ? 74.325  31.890 -18.767 1.00 15.00  ? ? ? ? ? 68 
LEU B O     1 
ATOM   1589 C  CB    . LEU B 2 68  ? 77.406  31.531 -18.575 1.00 17.02  ? ? ? ? ? 68 
LEU B CB    1 
ATOM   1590 C  CG    . LEU B 2 68  ? 77.688  33.023 -18.572 1.00 22.49  ? ? ? ? ? 68 
LEU B CG    1 
ATOM   1591 C  CD1   . LEU B 2 68  ? 78.423  33.444 -17.308 1.00 32.66  ? ? ? ? ? 68 
LEU B CD1   1 
ATOM   1592 C  CD2   . LEU B 2 68  ? 78.506  33.332 -19.818 1.00 49.40  ? ? ? ? ? 68 
LEU B CD2   1 
ATOM   1593 N  N     . GLY B 2 69  ? 74.614  29.621 -18.559 1.00 15.32  ? ? ? ? ? 69 
GLY B N     1 
ATOM   1594 C  CA    . GLY B 2 69  ? 73.333  29.278 -19.206 1.00 11.11  ? ? ? ? ? 69 
GLY B CA    1 
ATOM   1595 C  C     . GLY B 2 69  ? 72.208  29.782 -18.288 1.00 11.46  ? ? ? ? ? 69 
GLY B C     1 
ATOM   1596 O  O     . GLY B 2 69  ? 71.256  30.462 -18.742 1.00 11.61  ? ? ? ? ? 69 
GLY B O     1 
ATOM   1597 N  N     . ALA B 2 70  ? 72.368  29.492 -17.014 1.00 12.10  ? ? ? ? ? 70 
ALA B N     1 
ATOM   1598 C  CA    . ALA B 2 70  ? 71.387  29.814 -15.955 1.00 15.33  ? ? ? ? ? 70 
ALA B CA    1 
ATOM   1599 C  C     . ALA B 2 70  ? 71.343  31.308 -15.753 1.00 12.84  ? ? ? ? ? 70 
ALA B C     1 
ATOM   1600 O  O     . ALA B 2 70  ? 70.282  31.894 -15.524 1.00 19.81  ? ? ? ? ? 70 
ALA B O     1 
ATOM   1601 C  CB    . ALA B 2 70  ? 71.696  29.085 -14.650 1.00 11.69  ? ? ? ? ? 70 
ALA B CB    1 
ATOM   1602 N  N     . PHE B 2 71  ? 72.532  31.873 -15.814 1.00 13.81  ? ? ? ? ? 71 
PHE B N     1 
ATOM   1603 C  CA    . PHE B 2 71  ? 72.714  33.321 -15.685 1.00 10.07  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CA    1 
ATOM   1604 C  C     . PHE B 2 71  ? 71.852  33.989 -16.759 1.00 11.44  ? ? ? ? ? 71 
PHE B C     1 
ATOM   1605 O  O     . PHE B 2 71  ? 71.048  34.898 -16.529 1.00 12.95  ? ? ? ? ? 71 
PHE B O     1 
ATOM   1606 C  CB    . PHE B 2 71  ? 74.203  33.701 -15.749 1.00 11.15  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CB    1 
ATOM   1607 C  CG    . PHE B 2 71  ? 74.411  35.185 -15.567 1.00 15.23  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CG    1 
ATOM   1608 C  CD1   . PHE B 2 71  ? 74.386  36.029 -16.673 1.00 11.28  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CD1   1 
ATOM   1609 C  CD2   . PHE B 2 71  ? 74.614  35.729 -14.303 1.00 22.40  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CD2   1 
ATOM   1610 C  CE1   . PHE B 2 71  ? 74.572  37.426 -16.543 1.00 9.07   ? ? ? ? ? 71 
PHE B CE1   1 
ATOM   1611 C  CE2   . PHE B 2 71  ? 74.812  37.101 -14.157 1.00 21.12  ? ? ? ? ? 71 
PHE B CE2   1 
ATOM   1612 C  CZ    . PHE B 2 71  ? 74.745  37.947 -15.272 1.00 8.51   ? ? ? ? ? 71 
PHE B CZ    1 
ATOM   1613 N  N     . SER B 2 72  ? 72.042  33.547 -17.974 1.00 12.37  ? ? ? ? ? 72 
SER B N     1 
ATOM   1614 C  CA    . SER B 2 72  ? 71.370  34.002 -19.178 1.00 16.82  ? ? ? ? ? 72 
SER B CA    1 
ATOM   1615 C  C     . SER B 2 72  ? 69.863  33.891 -19.020 1.00 17.91  ? ? ? ? ? 72 
SER B C     1 
ATOM   1616 O  O     . SER B 2 72  ? 69.118  34.825 -19.397 1.00 16.43  ? ? ? ? ? 72 
SER B O     1 
ATOM   1617 C  CB    . SER B 2 72  ? 71.912  33.220 -20.379 1.00 21.36  ? ? ? ? ? 72 
SER B CB    1 
ATOM   1618 O  OG    . SER B 2 72  ? 71.068  33.393 -21.485 1.00 30.51  ? ? ? ? ? 72 
SER B OG    1 
ATOM   1619 N  N     . ASP B 2 73  ? 69.349  32.846 -18.404 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 73 
ASP B N     1 
ATOM   1620 C  CA    . ASP B 2 73  ? 67.885  32.704 -18.210 1.00 20.34  ? ? ? ? ? 73 
ASP B CA    1 
ATOM   1621 C  C     . ASP B 2 73  ? 67.342  33.729 -17.226 1.00 24.22  ? ? ? ? ? 73 
ASP B C     1 
ATOM   1622 O  O     . ASP B 2 73  ? 66.162  34.133 -17.324 1.00 27.47  ? ? ? ? ? 73 
ASP B O     1 
ATOM   1623 C  CB    . ASP B 2 73  ? 67.474  31.282 -17.836 1.00 39.36  ? ? ? ? ? 73 
ASP B CB    1 
ATOM   1624 C  CG    . ASP B 2 73  ? 67.690  30.292 -18.970 1.00 53.47  ? ? ? ? ? 73 
ASP B CG    1 
ATOM   1625 O  OD1   . ASP B 2 73  ? 68.019  30.645 -20.120 1.00 57.93  ? ? ? ? ? 73 
ASP B OD1   1 
ATOM   1626 O  OD2   . ASP B 2 73  ? 67.527  29.086 -18.657 1.00 69.75  ? ? ? ? ? 73 
ASP B OD2   1 
ATOM   1627 N  N     . GLY B 2 74  ? 68.152  34.117 -16.262 1.00 16.38  ? ? ? ? ? 74 
GLY B N     1 
ATOM   1628 C  CA    . GLY B 2 74  ? 67.766  35.088 -15.260 1.00 15.78  ? ? ? ? ? 74 
GLY B CA    1 
ATOM   1629 C  C     . GLY B 2 74  ? 67.583  36.463 -15.874 1.00 19.63  ? ? ? ? ? 74 
GLY B C     1 
ATOM   1630 O  O     . GLY B 2 74  ? 66.745  37.216 -15.357 1.00 26.23  ? ? ? ? ? 74 
GLY B O     1 
ATOM   1631 N  N     . LEU B 2 75  ? 68.346  36.789 -16.891 1.00 19.81  ? ? ? ? ? 75 
LEU B N     1 
ATOM   1632 C  CA    . LEU B 2 75  ? 68.298  38.058 -17.631 1.00 20.49  ? ? ? ? ? 75 
LEU B CA    1 
ATOM   1633 C  C     . LEU B 2 75  ? 66.912  38.240 -18.272 1.00 17.16  ? ? ? ? ? 75 
LEU B C     1 
ATOM   1634 O  O     . LEU B 2 75  ? 66.476  39.348 -18.572 1.00 19.56  ? ? ? ? ? 75 
LEU B O     1 
ATOM   1635 C  CB    . LEU B 2 75  ? 69.404  38.079 -18.698 1.00 25.65  ? ? ? ? ? 75 
LEU B CB    1 
ATOM   1636 C  CG    . LEU B 2 75  ? 70.853  38.224 -18.285 1.00 28.17  ? ? ? ? ? 75 
LEU B CG    1 
ATOM   1637 C  CD1   . LEU B 2 75  ? 71.738  38.558 -19.483 1.00 27.04  ? ? ? ? ? 75 
LEU B CD1   1 
ATOM   1638 C  CD2   . LEU B 2 75  ? 71.029  39.349 -17.271 1.00 18.28  ? ? ? ? ? 75 
LEU B CD2   1 
ATOM   1639 N  N     . ALA B 2 76  ? 66.267  37.117 -18.498 1.00 16.35  ? ? ? ? ? 76 
ALA B N     1 
ATOM   1640 C  CA    . ALA B 2 76  ? 64.923  37.034 -19.046 1.00 17.88  ? ? ? ? ? 76 
ALA B CA    1 
ATOM   1641 C  C     . ALA B 2 76  ? 63.900  37.383 -17.972 1.00 19.47  ? ? ? ? ? 76 
ALA B C     1 
ATOM   1642 O  O     . ALA B 2 76  ? 62.774  37.774 -18.325 1.00 23.45  ? ? ? ? ? 76 
ALA B O     1 
ATOM   1643 C  CB    . ALA B 2 76  ? 64.670  35.626 -19.571 1.00 17.67  ? ? ? ? ? 76 
ALA B CB    1 
ATOM   1644 N  N     . HIS B 2 77  ? 64.273  37.292 -16.713 1.00 16.15  ? ? ? ? ? 77 
HIS B N     1 
ATOM   1645 C  CA    . HIS B 2 77  ? 63.379  37.585 -15.590 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 77 
HIS B CA    1 
ATOM   1646 C  C     . HIS B 2 77  ? 63.928  38.536 -14.566 1.00 14.50  ? ? ? ? ? 77 
HIS B C     1 
ATOM   1647 O  O     . HIS B 2 77  ? 63.845  38.199 -13.365 1.00 13.74  ? ? ? ? ? 77 
HIS B O     1 
ATOM   1648 C  CB    . HIS B 2 77  ? 63.131  36.270 -14.754 1.00 14.50  ? ? ? ? ? 77 
HIS B CB    1 
ATOM   1649 C  CG    . HIS B 2 77  ? 62.626  35.246 -15.726 1.00 20.54  ? ? ? ? ? 77 
HIS B CG    1 
ATOM   1650 N  ND1   . HIS B 2 77  ? 63.416  34.338 -16.365 1.00 36.33  ? ? ? ? ? 77 
HIS B ND1   1 
ATOM   1651 C  CD2   . HIS B 2 77  ? 61.357  35.088 -16.184 1.00 29.49  ? ? ? ? ? 77 
HIS B CD2   1 
ATOM   1652 C  CE1   . HIS B 2 77  ? 62.662  33.604 -17.174 1.00 34.64  ? ? ? ? ? 77 
HIS B CE1   1 
ATOM   1653 N  NE2   . HIS B 2 77  ? 61.422  34.050 -17.079 1.00 33.21  ? ? ? ? ? 77 
HIS B NE2   1 
ATOM   1654 N  N     . LEU B 2 78  ? 64.502  39.623 -14.969 1.00 11.49  ? ? ? ? ? 78 
LEU B N     1 
ATOM   1655 C  CA    . LEU B 2 78  ? 65.096  40.552 -14.007 1.00 16.83  ? ? ? ? ? 78 
LEU B CA    1 
ATOM   1656 C  C     . LEU B 2 78  ? 64.136  41.052 -12.957 1.00 17.30  ? ? ? ? ? 78 
LEU B C     1 
ATOM   1657 O  O     . LEU B 2 78  ? 64.546  41.674 -11.962 1.00 22.01  ? ? ? ? ? 78 
LEU B O     1 
ATOM   1658 C  CB    . LEU B 2 78  ? 65.675  41.658 -14.915 1.00 17.33  ? ? ? ? ? 78 
LEU B CB    1 
ATOM   1659 C  CG    . LEU B 2 78  ? 67.015  41.397 -15.542 1.00 20.95  ? ? ? ? ? 78 
LEU B CG    1 
ATOM   1660 C  CD1   . LEU B 2 78  ? 67.547  42.736 -16.083 1.00 38.08  ? ? ? ? ? 78 
LEU B CD1   1 
ATOM   1661 C  CD2   . LEU B 2 78  ? 67.987  40.858 -14.509 1.00 17.56  ? ? ? ? ? 78 
LEU B CD2   1 
ATOM   1662 N  N     . ASP B 2 79  ? 62.860  40.880 -13.143 1.00 20.01  ? ? ? ? ? 79 
ASP B N     1 
ATOM   1663 C  CA    . ASP B 2 79  ? 61.766  41.331 -12.282 1.00 24.38  ? ? ? ? ? 79 
ASP B CA    1 
ATOM   1664 C  C     . ASP B 2 79  ? 61.519  40.419 -11.079 1.00 23.36  ? ? ? ? ? 79 
ASP B C     1 
ATOM   1665 O  O     . ASP B 2 79  ? 60.912  40.845 -10.062 1.00 22.63  ? ? ? ? ? 79 
ASP B O     1 
ATOM   1666 C  CB    . ASP B 2 79  ? 60.515  41.541 -13.154 1.00 51.74  ? ? ? ? ? 79 
ASP B CB    1 
ATOM   1667 C  CG    . ASP B 2 79  ? 60.515  42.810 -13.988 1.00 80.82  ? ? ? ? ? 79 
ASP B CG    1 
ATOM   1668 O  OD1   . ASP B 2 79  ? 61.199  43.800 -13.617 1.00 81.46  ? ? ? ? ? 79 
ASP B OD1   1 
ATOM   1669 O  OD2   . ASP B 2 79  ? 59.818  42.850 -15.032 1.00 94.87  ? ? ? ? ? 79 
ASP B OD2   1 
ATOM   1670 N  N     . ASN B 2 80  ? 61.982  39.180 -11.216 1.00 17.67  ? ? ? ? ? 80 
ASN B N     1 
ATOM   1671 C  CA    . ASN B 2 80  ? 61.835  38.153 -10.183 1.00 17.83  ? ? ? ? ? 80 
ASN B CA    1 
ATOM   1672 C  C     . ASN B 2 80  ? 63.045  37.206 -10.149 1.00 16.94  ? ? ? ? ? 80 
ASN B C     1 
ATOM   1673 O  O     . ASN B 2 80  ? 62.921  35.990 -10.440 1.00 13.07  ? ? ? ? ? 80 
ASN B O     1 
ATOM   1674 C  CB    . ASN B 2 80  ? 60.523  37.374 -10.401 1.00 19.31  ? ? ? ? ? 80 
ASN B CB    1 
ATOM   1675 C  CG    . ASN B 2 80  ? 60.158  36.476 -9.234  1.00 18.65  ? ? ? ? ? 80 
ASN B CG    1 
ATOM   1676 O  OD1   . ASN B 2 80  ? 60.547  36.719 -8.068  1.00 15.45  ? ? ? ? ? 80 
ASN B OD1   1 
ATOM   1677 N  ND2   . ASN B 2 80  ? 59.403  35.432 -9.598  1.00 16.61  ? ? ? ? ? 80 
ASN B ND2   1 
ATOM   1678 N  N     . LEU B 2 81  ? 64.165  37.775 -9.765  1.00 16.79  ? ? ? ? ? 81 
LEU B N     1 
ATOM   1679 C  CA    . LEU B 2 81  ? 65.448  37.033 -9.684  1.00 20.51  ? ? ? ? ? 81 
LEU B CA    1 
ATOM   1680 C  C     . LEU B 2 81  ? 65.366  35.990 -8.566  1.00 11.33  ? ? ? ? ? 81 
LEU B C     1 
ATOM   1681 O  O     . LEU B 2 81  ? 65.777  34.834 -8.684  1.00 11.19  ? ? ? ? ? 81 
LEU B O     1 
ATOM   1682 C  CB    . LEU B 2 81  ? 66.580  38.058 -9.603  1.00 12.51  ? ? ? ? ? 81 
LEU B CB    1 
ATOM   1683 C  CG    . LEU B 2 81  ? 67.033  38.832 -10.831 1.00 19.76  ? ? ? ? ? 81 
LEU B CG    1 
ATOM   1684 C  CD1   . LEU B 2 81  ? 68.334  39.594 -10.569 1.00 12.91  ? ? ? ? ? 81 
LEU B CD1   1 
ATOM   1685 C  CD2   . LEU B 2 81  ? 67.235  37.843 -12.000 1.00 16.16  ? ? ? ? ? 81 
LEU B CD2   1 
ATOM   1686 N  N     . LYS B 2 82  ? 64.813  36.455 -7.473  1.00 11.74  ? ? ? ? ? 82 
LYS B N     1 
ATOM   1687 C  CA    . LYS B 2 82  ? 64.630  35.662 -6.256  1.00 16.03  ? ? ? ? ? 82 
LYS B CA    1 
ATOM   1688 C  C     . LYS B 2 82  ? 63.851  34.394 -6.529  1.00 19.74  ? ? ? ? ? 82 
LYS B C     1 
ATOM   1689 O  O     . LYS B 2 82  ? 64.329  33.257 -6.261  1.00 19.56  ? ? ? ? ? 82 
LYS B O     1 
ATOM   1690 C  CB    . LYS B 2 82  ? 63.984  36.522 -5.172  1.00 19.02  ? ? ? ? ? 82 
LYS B CB    1 
ATOM   1691 C  CG    . LYS B 2 82  ? 65.077  37.084 -4.215  1.00 28.30  ? ? ? ? ? 82 
LYS B CG    1 
ATOM   1692 C  CD    . LYS B 2 82  ? 64.495  38.014 -3.176  1.00 37.29  ? ? ? ? ? 82 
LYS B CD    1 
ATOM   1693 C  CE    . LYS B 2 82  ? 65.500  38.739 -2.317  1.00 61.53  ? ? ? ? ? 82 
LYS B CE    1 
ATOM   1694 N  NZ    . LYS B 2 82  ? 66.730  39.137 -3.053  1.00 72.46  ? ? ? ? ? 82 
LYS B NZ    1 
ATOM   1695 N  N     . GLY B 2 83  ? 62.665  34.555 -7.113  1.00 17.51  ? ? ? ? ? 83 
GLY B N     1 
ATOM   1696 C  CA    . GLY B 2 83  ? 61.835  33.375 -7.438  1.00 12.23  ? ? ? ? ? 83 
GLY B CA    1 
ATOM   1697 C  C     . GLY B 2 83  ? 62.515  32.498 -8.476  1.00 9.56   ? ? ? ? ? 83 
GLY B C     1 
ATOM   1698 O  O     . GLY B 2 83  ? 62.451  31.266 -8.404  1.00 13.81  ? ? ? ? ? 83 
GLY B O     1 
ATOM   1699 N  N     . THR B 2 84  ? 63.110  33.154 -9.455  1.00 13.57  ? ? ? ? ? 84 
THR B N     1 
ATOM   1700 C  CA    . THR B 2 84  ? 63.795  32.421 -10.543 1.00 8.13   ? ? ? ? ? 84 
THR B CA    1 
ATOM   1701 C  C     . THR B 2 84  ? 64.958  31.615 -9.999  1.00 12.02  ? ? ? ? ? 84 
THR B C     1 
ATOM   1702 O  O     . THR B 2 84  ? 65.136  30.481 -10.461 1.00 13.41  ? ? ? ? ? 84 
THR B O     1 
ATOM   1703 C  CB    . THR B 2 84  ? 64.262  33.386 -11.681 1.00 16.24  ? ? ? ? ? 84 
THR B CB    1 
ATOM   1704 O  OG1   . THR B 2 84  ? 63.022  33.976 -12.211 1.00 22.73  ? ? ? ? ? 84 
THR B OG1   1 
ATOM   1705 C  CG2   . THR B 2 84  ? 65.146  32.753 -12.756 1.00 11.25  ? ? ? ? ? 84 
THR B CG2   1 
ATOM   1706 N  N     . PHE B 2 85  ? 65.686  32.141 -9.039  1.00 8.66   ? ? ? ? ? 85 
PHE B N     1 
ATOM   1707 C  CA    . PHE B 2 85  ? 66.859  31.405 -8.531  1.00 11.91  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CA    1 
ATOM   1708 C  C     . PHE B 2 85  ? 66.632  30.630 -7.253  1.00 14.20  ? ? ? ? ? 85 
PHE B C     1 
ATOM   1709 O  O     . PHE B 2 85  ? 67.597  29.991 -6.787  1.00 7.93   ? ? ? ? ? 85 
PHE B O     1 
ATOM   1710 C  CB    . PHE B 2 85  ? 68.076  32.365 -8.400  1.00 11.02  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CB    1 
ATOM   1711 C  CG    . PHE B 2 85  ? 68.669  32.729 -9.741  1.00 15.40  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CG    1 
ATOM   1712 C  CD1   . PHE B 2 85  ? 69.352  31.801 -10.506 1.00 16.92  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CD1   1 
ATOM   1713 C  CD2   . PHE B 2 85  ? 68.501  34.033 -10.233 1.00 18.53  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CD2   1 
ATOM   1714 C  CE1   . PHE B 2 85  ? 69.844  32.134 -11.782 1.00 22.94  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CE1   1 
ATOM   1715 C  CE2   . PHE B 2 85  ? 69.021  34.402 -11.473 1.00 16.22  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CE2   1 
ATOM   1716 C  CZ    . PHE B 2 85  ? 69.669  33.448 -12.278 1.00 10.71  ? ? ? ? ? 85 
PHE B CZ    1 
ATOM   1717 N  N     . ALA B 2 86  ? 65.437  30.654 -6.691  1.00 14.15  ? ? ? ? ? 86 
ALA B N     1 
ATOM   1718 C  CA    . ALA B 2 86  ? 65.128  29.985 -5.417  1.00 10.83  ? ? ? ? ? 86 
ALA B CA    1 
ATOM   1719 C  C     . ALA B 2 86  ? 65.628  28.567 -5.313  1.00 9.69   ? ? ? ? ? 86 
ALA B C     1 
ATOM   1720 O  O     . ALA B 2 86  ? 66.331  28.209 -4.349  1.00 7.92   ? ? ? ? ? 86 
ALA B O     1 
ATOM   1721 C  CB    . ALA B 2 86  ? 63.637  30.099 -5.110  1.00 2.95   ? ? ? ? ? 86 
ALA B CB    1 
ATOM   1722 N  N     . THR B 2 87  ? 65.298  27.727 -6.298  1.00 6.78   ? ? ? ? ? 87 
THR B N     1 
ATOM   1723 C  CA    . THR B 2 87  ? 65.769  26.327 -6.237  1.00 9.11   ? ? ? ? ? 87 
THR B CA    1 
ATOM   1724 C  C     . THR B 2 87  ? 67.264  26.143 -6.298  1.00 6.06   ? ? ? ? ? 87 
THR B C     1 
ATOM   1725 O  O     . THR B 2 87  ? 67.846  25.247 -5.647  1.00 9.89   ? ? ? ? ? 87 
THR B O     1 
ATOM   1726 C  CB    . THR B 2 87  ? 65.044  25.477 -7.382  1.00 12.51  ? ? ? ? ? 87 
THR B CB    1 
ATOM   1727 O  OG1   . THR B 2 87  ? 63.655  25.426 -6.969  1.00 15.23  ? ? ? ? ? 87 
THR B OG1   1 
ATOM   1728 C  CG2   . THR B 2 87  ? 65.601  24.087 -7.512  1.00 8.83   ? ? ? ? ? 87 
THR B CG2   1 
ATOM   1729 N  N     . LEU B 2 88  ? 67.948  26.918 -7.132  1.00 7.63   ? ? ? ? ? 88 
LEU B N     1 
ATOM   1730 C  CA    . LEU B 2 88  ? 69.406  26.881 -7.287  1.00 11.10  ? ? ? ? ? 88 
LEU B CA    1 
ATOM   1731 C  C     . LEU B 2 88  ? 70.075  27.412 -6.000  1.00 10.99  ? ? ? ? ? 88 
LEU B C     1 
ATOM   1732 O  O     . LEU B 2 88  ? 71.159  26.955 -5.603  1.00 7.55   ? ? ? ? ? 88 
LEU B O     1 
ATOM   1733 C  CB    . LEU B 2 88  ? 69.798  27.699 -8.523  1.00 7.67   ? ? ? ? ? 88 
LEU B CB    1 
ATOM   1734 C  CG    . LEU B 2 88  ? 69.852  26.984 -9.839  1.00 14.08  ? ? ? ? ? 88 
LEU B CG    1 
ATOM   1735 C  CD1   . LEU B 2 88  ? 70.420  27.905 -10.909 1.00 23.00  ? ? ? ? ? 88 
LEU B CD1   1 
ATOM   1736 C  CD2   . LEU B 2 88  ? 70.747  25.735 -9.695  1.00 17.44  ? ? ? ? ? 88 
LEU B CD2   1 
ATOM   1737 N  N     . SER B 2 89  ? 69.370  28.366 -5.398  1.00 11.68  ? ? ? ? ? 89 
SER B N     1 
ATOM   1738 C  CA    . SER B 2 89  ? 69.831  28.964 -4.144  1.00 7.74   ? ? ? ? ? 89 
SER B CA    1 
ATOM   1739 C  C     . SER B 2 89  ? 69.840  27.838 -3.093  1.00 13.69  ? ? ? ? ? 89 
SER B C     1 
ATOM   1740 O  O     . SER B 2 89  ? 70.866  27.732 -2.429  1.00 13.91  ? ? ? ? ? 89 
SER B O     1 
ATOM   1741 C  CB    . SER B 2 89  ? 69.024  30.093 -3.577  1.00 8.32   ? ? ? ? ? 89 
SER B CB    1 
ATOM   1742 O  OG    . SER B 2 89  ? 69.649  30.623 -2.355  1.00 6.34   ? ? ? ? ? 89 
SER B OG    1 
ATOM   1743 N  N     . GLU B 2 90  ? 68.758  27.083 -3.006  1.00 3.83   ? ? ? ? ? 90 
GLU B N     1 
ATOM   1744 C  CA    . GLU B 2 90  ? 68.690  26.042 -1.968  1.00 4.94   ? ? ? ? ? 90 
GLU B CA    1 
ATOM   1745 C  C     . GLU B 2 90  ? 69.679  24.940 -2.241  1.00 8.28   ? ? ? ? ? 90 
GLU B C     1 
ATOM   1746 O  O     . GLU B 2 90  ? 70.294  24.390 -1.297  1.00 11.82  ? ? ? ? ? 90 
GLU B O     1 
ATOM   1747 C  CB    . GLU B 2 90  ? 67.263  25.516 -1.872  1.00 9.78   ? ? ? ? ? 90 
GLU B CB    1 
ATOM   1748 C  CG    . GLU B 2 90  ? 66.114  26.503 -1.790  1.00 48.98  ? ? ? ? ? 90 
GLU B CG    1 
ATOM   1749 C  CD    . GLU B 2 90  ? 64.728  25.918 -1.952  1.00 62.19  ? ? ? ? ? 90 
GLU B CD    1 
ATOM   1750 O  OE1   . GLU B 2 90  ? 64.530  24.732 -1.716  1.00 69.69  ? ? ? ? ? 90 
GLU B OE1   1 
ATOM   1751 O  OE2   . GLU B 2 90  ? 63.837  26.714 -2.346  1.00 54.05  ? ? ? ? ? 90 
GLU B OE2   1 
ATOM   1752 N  N     . LEU B 2 91  ? 69.894  24.637 -3.520  1.00 5.65   ? ? ? ? ? 91 
LEU B N     1 
ATOM   1753 C  CA    . LEU B 2 91  ? 70.892  23.653 -3.955  1.00 10.96  ? ? ? ? ? 91 
LEU B CA    1 
ATOM   1754 C  C     . LEU B 2 91  ? 72.347  24.008 -3.599  1.00 9.58   ? ? ? ? ? 91 
LEU B C     1 
ATOM   1755 O  O     . LEU B 2 91  ? 73.112  23.184 -3.076  1.00 11.74  ? ? ? ? ? 91 
LEU B O     1 
ATOM   1756 C  CB    . LEU B 2 91  ? 70.721  23.448 -5.473  1.00 11.50  ? ? ? ? ? 91 
LEU B CB    1 
ATOM   1757 C  CG    . LEU B 2 91  ? 71.713  22.437 -6.043  1.00 15.01  ? ? ? ? ? 91 
LEU B CG    1 
ATOM   1758 C  CD1   . LEU B 2 91  ? 71.157  21.034 -5.821  1.00 25.03  ? ? ? ? ? 91 
LEU B CD1   1 
ATOM   1759 C  CD2   . LEU B 2 91  ? 71.871  22.709 -7.527  1.00 33.65  ? ? ? ? ? 91 
LEU B CD2   1 
ATOM   1760 N  N     . HIS B 2 92  ? 72.750  25.213 -3.899  1.00 7.49   ? ? ? ? ? 92 
HIS B N     1 
ATOM   1761 C  CA    . HIS B 2 92  ? 74.074  25.745 -3.584  1.00 6.45   ? ? ? ? ? 92 
HIS B CA    1 
ATOM   1762 C  C     . HIS B 2 92  ? 74.381  25.693 -2.101  1.00 8.14   ? ? ? ? ? 92 
HIS B C     1 
ATOM   1763 O  O     . HIS B 2 92  ? 75.499  25.347 -1.686  1.00 8.52   ? ? ? ? ? 92 
HIS B O     1 
ATOM   1764 C  CB    . HIS B 2 92  ? 74.256  27.206 -4.120  1.00 7.38   ? ? ? ? ? 92 
HIS B CB    1 
ATOM   1765 C  CG    . HIS B 2 92  ? 74.614  27.085 -5.584  1.00 10.26  ? ? ? ? ? 92 
HIS B CG    1 
ATOM   1766 N  ND1   . HIS B 2 92  ? 73.688  26.891 -6.581  1.00 10.81  ? ? ? ? ? 92 
HIS B ND1   1 
ATOM   1767 C  CD2   . HIS B 2 92  ? 75.807  27.107 -6.194  1.00 10.41  ? ? ? ? ? 92 
HIS B CD2   1 
ATOM   1768 C  CE1   . HIS B 2 92  ? 74.291  26.832 -7.739  1.00 13.15  ? ? ? ? ? 92 
HIS B CE1   1 
ATOM   1769 N  NE2   . HIS B 2 92  ? 75.588  26.954 -7.532  1.00 16.09  ? ? ? ? ? 92 
HIS B NE2   1 
ATOM   1770 N  N     . CYS B 2 93  ? 73.384  26.006 -1.284  1.00 7.22   ? ? ? ? ? 93 
CYS B N     1 
ATOM   1771 C  CA    . CYS B 2 93  ? 73.504  25.978 0.175   1.00 11.04  ? ? ? ? ? 93 
CYS B CA    1 
ATOM   1772 C  C     . CYS B 2 93  ? 73.498  24.566 0.761   1.00 16.86  ? ? ? ? ? 93 
CYS B C     1 
ATOM   1773 O  O     . CYS B 2 93  ? 74.500  24.190 1.389   1.00 15.40  ? ? ? ? ? 93 
CYS B O     1 
ATOM   1774 C  CB    . CYS B 2 93  ? 72.440  26.813 0.850   1.00 9.99   ? ? ? ? ? 93 
CYS B CB    1 
ATOM   1775 S  SG    . CYS B 2 93  ? 72.395  26.729 2.651   1.00 11.48  ? ? ? ? ? 93 
CYS B SG    1 
ATOM   1776 N  N     . ASP B 2 94  ? 72.435  23.808 0.586   1.00 12.21  ? ? ? ? ? 94 
ASP B N     1 
ATOM   1777 C  CA    . ASP B 2 94  ? 72.251  22.499 1.178   1.00 11.29  ? ? ? ? ? 94 
ASP B CA    1 
ATOM   1778 C  C     . ASP B 2 94  ? 73.037  21.370 0.540   1.00 16.34  ? ? ? ? ? 94 
ASP B C     1 
ATOM   1779 O  O     . ASP B 2 94  ? 73.434  20.446 1.287   1.00 13.53  ? ? ? ? ? 94 
ASP B O     1 
ATOM   1780 C  CB    . ASP B 2 94  ? 70.747  22.151 1.243   1.00 12.98  ? ? ? ? ? 94 
ASP B CB    1 
ATOM   1781 C  CG    . ASP B 2 94  ? 70.008  23.177 2.089   1.00 21.59  ? ? ? ? ? 94 
ASP B CG    1 
ATOM   1782 O  OD1   . ASP B 2 94  ? 70.627  23.885 2.909   1.00 33.82  ? ? ? ? ? 94 
ASP B OD1   1 
ATOM   1783 O  OD2   . ASP B 2 94  ? 68.789  23.267 1.866   1.00 26.57  ? ? ? ? ? 94 
ASP B OD2   1 
ATOM   1784 N  N     . LYS B 2 95  ? 73.236  21.420 -0.775  1.00 11.89  ? ? ? ? ? 95 
LYS B N     1 
ATOM   1785 C  CA    . LYS B 2 95  ? 73.969  20.311 -1.403  1.00 10.72  ? ? ? ? ? 95 
LYS B CA    1 
ATOM   1786 C  C     . LYS B 2 95  ? 75.389  20.655 -1.753  1.00 12.83  ? ? ? ? ? 95 
LYS B C     1 
ATOM   1787 O  O     . LYS B 2 95  ? 76.289  19.813 -1.521  1.00 13.72  ? ? ? ? ? 95 
LYS B O     1 
ATOM   1788 C  CB    . LYS B 2 95  ? 73.281  19.793 -2.680  1.00 23.67  ? ? ? ? ? 95 
LYS B CB    1 
ATOM   1789 C  CG    . LYS B 2 95  ? 71.958  19.094 -2.372  1.00 59.85  ? ? ? ? ? 95 
LYS B CG    1 
ATOM   1790 C  CD    . LYS B 2 95  ? 72.039  18.181 -1.157  1.00 81.23  ? ? ? ? ? 95 
LYS B CD    1 
ATOM   1791 C  CE    . LYS B 2 95  ? 70.692  17.863 -0.538  1.00 90.38  ? ? ? ? ? 95 
LYS B CE    1 
ATOM   1792 N  NZ    . LYS B 2 95  ? 70.757  16.547 0.176   1.00 87.88  ? ? ? ? ? 95 
LYS B NZ    1 
ATOM   1793 N  N     . LEU B 2 96  ? 75.583  21.823 -2.345  1.00 11.71  ? ? ? ? ? 96 
LEU B N     1 
ATOM   1794 C  CA    . LEU B 2 96  ? 76.961  22.215 -2.750  1.00 10.57  ? ? ? ? ? 96 
LEU B CA    1 
ATOM   1795 C  C     . LEU B 2 96  ? 77.802  22.865 -1.672  1.00 13.11  ? ? ? ? ? 96 
LEU B C     1 
ATOM   1796 O  O     . LEU B 2 96  ? 79.074  22.760 -1.701  1.00 11.43  ? ? ? ? ? 96 
LEU B O     1 
ATOM   1797 C  CB    . LEU B 2 96  ? 76.782  23.042 -4.040  1.00 7.77   ? ? ? ? ? 96 
LEU B CB    1 
ATOM   1798 C  CG    . LEU B 2 96  ? 75.971  22.391 -5.153  1.00 16.59  ? ? ? ? ? 96 
LEU B CG    1 
ATOM   1799 C  CD1   . LEU B 2 96  ? 76.049  23.228 -6.421  1.00 7.77   ? ? ? ? ? 96 
LEU B CD1   1 
ATOM   1800 C  CD2   . LEU B 2 96  ? 76.481  20.972 -5.391  1.00 11.08  ? ? ? ? ? 96 
LEU B CD2   1 
ATOM   1801 N  N     . HIS B 2 97  ? 77.210  23.540 -0.704  1.00 8.78   ? ? ? ? ? 97 
HIS B N     1 
ATOM   1802 C  CA    . HIS B 2 97  ? 77.908  24.204 0.397   1.00 8.00   ? ? ? ? ? 97 
HIS B CA    1 
ATOM   1803 C  C     . HIS B 2 97  ? 78.888  25.247 -0.101  1.00 8.21   ? ? ? ? ? 97 
HIS B C     1 
ATOM   1804 O  O     . HIS B 2 97  ? 80.056  25.322 0.360   1.00 11.44  ? ? ? ? ? 97 
HIS B O     1 
ATOM   1805 C  CB    . HIS B 2 97  ? 78.679  23.247 1.367   1.00 11.90  ? ? ? ? ? 97 
HIS B CB    1 
ATOM   1806 C  CG    . HIS B 2 97  ? 77.823  22.080 1.746   1.00 10.32  ? ? ? ? ? 97 
HIS B CG    1 
ATOM   1807 N  ND1   . HIS B 2 97  ? 76.735  22.186 2.588   1.00 14.07  ? ? ? ? ? 97 
HIS B ND1   1 
ATOM   1808 C  CD2   . HIS B 2 97  ? 77.917  20.770 1.403   1.00 8.21   ? ? ? ? ? 97 
HIS B CD2   1 
ATOM   1809 C  CE1   . HIS B 2 97  ? 76.185  21.008 2.708   1.00 14.59  ? ? ? ? ? 97 
HIS B CE1   1 
ATOM   1810 N  NE2   . HIS B 2 97  ? 76.881  20.125 2.022   1.00 16.85  ? ? ? ? ? 97 
HIS B NE2   1 
ATOM   1811 N  N     . VAL B 2 98  ? 78.389  26.064 -1.011  1.00 7.90   ? ? ? ? ? 98 
VAL B N     1 
ATOM   1812 C  CA    . VAL B 2 98  ? 79.168  27.141 -1.632  1.00 12.00  ? ? ? ? ? 98 
VAL B CA    1 
ATOM   1813 C  C     . VAL B 2 98  ? 78.946  28.485 -0.914  1.00 10.85  ? ? ? ? ? 98 
VAL B C     1 
ATOM   1814 O  O     . VAL B 2 98  ? 77.823  29.066 -0.875  1.00 10.75  ? ? ? ? ? 98 
VAL B O     1 
ATOM   1815 C  CB    . VAL B 2 98  ? 78.803  27.229 -3.134  1.00 11.42  ? ? ? ? ? 98 
VAL B CB    1 
ATOM   1816 C  CG1   . VAL B 2 98  ? 79.416  28.484 -3.787  1.00 3.51   ? ? ? ? ? 98 
VAL B CG1   1 
ATOM   1817 C  CG2   . VAL B 2 98  ? 79.122  25.946 -3.879  1.00 6.94   ? ? ? ? ? 98 
VAL B CG2   1 
ATOM   1818 N  N     . ASP B 2 99  ? 80.035  28.984 -0.362  1.00 6.64   ? ? ? ? ? 99 
ASP B N     1 
ATOM   1819 C  CA    . ASP B 2 99  ? 79.956  30.309 0.345   1.00 4.79   ? ? ? ? ? 99 
ASP B CA    1 
ATOM   1820 C  C     . ASP B 2 99  ? 79.466  31.304 -0.730  1.00 10.17  ? ? ? ? ? 99 
ASP B C     1 
ATOM   1821 O  O     . ASP B 2 99  ? 80.098  31.464 -1.789  1.00 8.20   ? ? ? ? ? 99 
ASP B O     1 
ATOM   1822 C  CB    . ASP B 2 99  ? 81.325  30.542 0.905   1.00 2.95   ? ? ? ? ? 99 
ASP B CB    1 
ATOM   1823 C  CG    . ASP B 2 99  ? 81.595  31.863 1.566   1.00 6.62   ? ? ? ? ? 99 
ASP B CG    1 
ATOM   1824 O  OD1   . ASP B 2 99  ? 80.673  32.701 1.645   1.00 6.64   ? ? ? ? ? 99 
ASP B OD1   1 
ATOM   1825 O  OD2   . ASP B 2 99  ? 82.718  32.098 2.052   1.00 9.30   ? ? ? ? ? 99 
ASP B OD2   1 
ATOM   1826 N  N     . PRO B 2 100 ? 78.340  31.967 -0.470  1.00 9.64   ? ? ? ? ? 
100 PRO B N     1 
ATOM   1827 C  CA    . PRO B 2 100 ? 77.777  32.926 -1.413  1.00 9.94   ? ? ? ? ? 
100 PRO B CA    1 
ATOM   1828 C  C     . PRO B 2 100 ? 78.783  33.980 -1.786  1.00 9.49   ? ? ? ? ? 
100 PRO B C     1 
ATOM   1829 O  O     . PRO B 2 100 ? 78.603  34.702 -2.791  1.00 8.26   ? ? ? ? ? 
100 PRO B O     1 
ATOM   1830 C  CB    . PRO B 2 100 ? 76.534  33.463 -0.725  1.00 10.48  ? ? ? ? ? 
100 PRO B CB    1 
ATOM   1831 C  CG    . PRO B 2 100 ? 76.198  32.443 0.334   1.00 9.60   ? ? ? ? ? 
100 PRO B CG    1 
ATOM   1832 C  CD    . PRO B 2 100 ? 77.529  31.871 0.750   1.00 9.60   ? ? ? ? ? 
100 PRO B CD    1 
ATOM   1833 N  N     . GLU B 2 101 ? 79.858  34.134 -1.021  1.00 6.88   ? ? ? ? ? 
101 GLU B N     1 
ATOM   1834 C  CA    . GLU B 2 101 ? 80.863  35.165 -1.458  1.00 5.39   ? ? ? ? ? 
101 GLU B CA    1 
ATOM   1835 C  C     . GLU B 2 101 ? 81.385  34.891 -2.843  1.00 7.65   ? ? ? ? ? 
101 GLU B C     1 
ATOM   1836 O  O     . GLU B 2 101 ? 81.734  35.808 -3.609  1.00 6.76   ? ? ? ? ? 
101 GLU B O     1 
ATOM   1837 C  CB    . GLU B 2 101 ? 82.045  35.097 -0.476  1.00 17.50  ? ? ? ? ? 
101 GLU B CB    1 
ATOM   1838 C  CG    . GLU B 2 101 ? 82.975  36.290 -0.444  1.00 29.64  ? ? ? ? ? 
101 GLU B CG    1 
ATOM   1839 C  CD    . GLU B 2 101 ? 82.304  37.647 -0.389  1.00 41.24  ? ? ? ? ? 
101 GLU B CD    1 
ATOM   1840 O  OE1   . GLU B 2 101 ? 81.255  37.864 0.205   1.00 36.40  ? ? ? ? ? 
101 GLU B OE1   1 
ATOM   1841 O  OE2   . GLU B 2 101 ? 82.992  38.490 -1.020  1.00 38.86  ? ? ? ? ? 
101 GLU B OE2   1 
ATOM   1842 N  N     . ASN B 2 102 ? 81.501  33.613 -3.232  1.00 11.01  ? ? ? ? ? 
102 ASN B N     1 
ATOM   1843 C  CA    . ASN B 2 102 ? 81.968  33.236 -4.585  1.00 4.70   ? ? ? ? ? 
102 ASN B CA    1 
ATOM   1844 C  C     . ASN B 2 102 ? 81.107  33.783 -5.707  1.00 10.49  ? ? ? ? ? 
102 ASN B C     1 
ATOM   1845 O  O     . ASN B 2 102 ? 81.520  34.065 -6.857  1.00 12.30  ? ? ? ? ? 
102 ASN B O     1 
ATOM   1846 C  CB    . ASN B 2 102 ? 81.984  31.675 -4.589  1.00 3.50   ? ? ? ? ? 
102 ASN B CB    1 
ATOM   1847 C  CG    . ASN B 2 102 ? 83.026  31.213 -3.589  1.00 19.83  ? ? ? ? ? 
102 ASN B CG    1 
ATOM   1848 O  OD1   . ASN B 2 102 ? 84.205  31.553 -3.824  1.00 19.42  ? ? ? ? ? 
102 ASN B OD1   1 
ATOM   1849 N  ND2   . ASN B 2 102 ? 82.609  30.504 -2.557  1.00 13.36  ? ? ? ? ? 
102 ASN B ND2   1 
ATOM   1850 N  N     . PHE B 2 103 ? 79.810  33.999 -5.442  1.00 8.38   ? ? ? ? ? 
103 PHE B N     1 
ATOM   1851 C  CA    . PHE B 2 103 ? 78.909  34.545 -6.496  1.00 8.71   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CA    1 
ATOM   1852 C  C     . PHE B 2 103 ? 79.301  35.990 -6.778  1.00 6.47   ? ? ? ? ? 
103 PHE B C     1 
ATOM   1853 O  O     . PHE B 2 103 ? 79.140  36.418 -7.914  1.00 7.78   ? ? ? ? ? 
103 PHE B O     1 
ATOM   1854 C  CB    . PHE B 2 103 ? 77.441  34.404 -6.176  1.00 7.78   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CB    1 
ATOM   1855 C  CG    . PHE B 2 103 ? 76.962  33.077 -5.666  1.00 4.58   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CG    1 
ATOM   1856 C  CD1   . PHE B 2 103 ? 77.402  31.900 -6.260  1.00 5.57   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CD1   1 
ATOM   1857 C  CD2   . PHE B 2 103 ? 76.086  33.015 -4.579  1.00 8.15   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CD2   1 
ATOM   1858 C  CE1   . PHE B 2 103 ? 76.965  30.654 -5.808  1.00 14.47  ? ? ? ? ? 
103 PHE B CE1   1 
ATOM   1859 C  CE2   . PHE B 2 103 ? 75.670  31.763 -4.087  1.00 3.11   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CE2   1 
ATOM   1860 C  CZ    . PHE B 2 103 ? 76.074  30.592 -4.744  1.00 5.23   ? ? ? ? ? 
103 PHE B CZ    1 
ATOM   1861 N  N     . ARG B 2 104 ? 79.762  36.700 -5.771  1.00 5.23   ? ? ? ? ? 
104 ARG B N     1 
ATOM   1862 C  CA    . ARG B 2 104 ? 80.222  38.089 -5.951  1.00 9.41   ? ? ? ? ? 
104 ARG B CA    1 
ATOM   1863 C  C     . ARG B 2 104 ? 81.517  38.145 -6.760  1.00 11.12  ? ? ? ? ? 
104 ARG B C     1 
ATOM   1864 O  O     . ARG B 2 104 ? 81.668  38.988 -7.676  1.00 8.50   ? ? ? ? ? 
104 ARG B O     1 
ATOM   1865 C  CB    . ARG B 2 104 ? 80.360  38.800 -4.610  1.00 20.23  ? ? ? ? ? 
104 ARG B CB    1 
ATOM   1866 C  CG    . ARG B 2 104 ? 78.997  39.134 -4.000  1.00 44.13  ? ? ? ? ? 
104 ARG B CG    1 
ATOM   1867 C  CD    . ARG B 2 104 ? 78.884  39.057 -2.533  1.00 59.74  ? ? ? ? ? 
104 ARG B CD    1 
ATOM   1868 N  NE    . ARG B 2 104 ? 77.739  38.250 -2.105  1.00 85.73  ? ? ? ? ? 
104 ARG B NE    1 
ATOM   1869 C  CZ    . ARG B 2 104 ? 76.586  38.728 -1.639  1.00 98.29  ? ? ? ? ? 
104 ARG B CZ    1 
ATOM   1870 N  NH1   . ARG B 2 104 ? 76.496  39.921 -1.046  1.00 107.11 ? ? ? ? ? 
104 ARG B NH1   1 
ATOM   1871 N  NH2   . ARG B 2 104 ? 75.459  38.023 -1.792  1.00 93.83  ? ? ? ? ? 
104 ARG B NH2   1 
ATOM   1872 N  N     . LEU B 2 105 ? 82.405  37.206 -6.470  1.00 13.51  ? ? ? ? ? 
105 LEU B N     1 
ATOM   1873 C  CA    . LEU B 2 105 ? 83.685  37.152 -7.176  1.00 13.09  ? ? ? ? ? 
105 LEU B CA    1 
ATOM   1874 C  C     . LEU B 2 105 ? 83.409  36.830 -8.653  1.00 9.70   ? ? ? ? ? 
105 LEU B C     1 
ATOM   1875 O  O     . LEU B 2 105 ? 84.023  37.499 -9.491  1.00 10.83  ? ? ? ? ? 
105 LEU B O     1 
ATOM   1876 C  CB    . LEU B 2 105 ? 84.631  36.135 -6.540  1.00 5.91   ? ? ? ? ? 
105 LEU B CB    1 
ATOM   1877 C  CG    . LEU B 2 105 ? 85.090  36.278 -5.120  1.00 15.55  ? ? ? ? ? 
105 LEU B CG    1 
ATOM   1878 C  CD1   . LEU B 2 105 ? 85.893  35.055 -4.675  1.00 6.08   ? ? ? ? ? 
105 LEU B CD1   1 
ATOM   1879 C  CD2   . LEU B 2 105 ? 86.015  37.495 -5.119  1.00 9.30   ? ? ? ? ? 
105 LEU B CD2   1 
ATOM   1880 N  N     . LEU B 2 106 ? 82.567  35.828 -8.880  1.00 5.57   ? ? ? ? ? 
106 LEU B N     1 
ATOM   1881 C  CA    . LEU B 2 106 ? 82.278  35.431 -10.270 1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
106 LEU B CA    1 
ATOM   1882 C  C     . LEU B 2 106 ? 81.626  36.581 -11.020 1.00 12.05  ? ? ? ? ? 
106 LEU B C     1 
ATOM   1883 O  O     . LEU B 2 106 ? 81.933  36.847 -12.181 1.00 11.75  ? ? ? ? ? 
106 LEU B O     1 
ATOM   1884 C  CB    . LEU B 2 106 ? 81.548  34.085 -10.308 1.00 8.94   ? ? ? ? ? 
106 LEU B CB    1 
ATOM   1885 C  CG    . LEU B 2 106 ? 81.162  33.655 -11.735 1.00 13.47  ? ? ? ? ? 
106 LEU B CG    1 
ATOM   1886 C  CD1   . LEU B 2 106 ? 82.425  33.244 -12.483 1.00 15.68  ? ? ? ? ? 
106 LEU B CD1   1 
ATOM   1887 C  CD2   . LEU B 2 106 ? 80.198  32.501 -11.691 1.00 13.15  ? ? ? ? ? 
106 LEU B CD2   1 
ATOM   1888 N  N     . GLY B 2 107 ? 80.739  37.324 -10.364 1.00 13.69  ? ? ? ? ? 
107 GLY B N     1 
ATOM   1889 C  CA    . GLY B 2 107 ? 80.101  38.476 -11.014 1.00 4.47   ? ? ? ? ? 
107 GLY B CA    1 
ATOM   1890 C  C     . GLY B 2 107 ? 81.150  39.497 -11.434 1.00 12.33  ? ? ? ? ? 
107 GLY B C     1 
ATOM   1891 O  O     . GLY B 2 107 ? 81.074  40.051 -12.549 1.00 9.94   ? ? ? ? ? 
107 GLY B O     1 
ATOM   1892 N  N     . ASN B 2 108 ? 82.135  39.775 -10.575 1.00 7.11   ? ? ? ? ? 
108 ASN B N     1 
ATOM   1893 C  CA    . ASN B 2 108 ? 83.145  40.793 -10.928 1.00 3.82   ? ? ? ? ? 
108 ASN B CA    1 
ATOM   1894 C  C     . ASN B 2 108 ? 84.051  40.336 -12.065 1.00 6.99   ? ? ? ? ? 
108 ASN B C     1 
ATOM   1895 O  O     . ASN B 2 108 ? 84.452  41.197 -12.863 1.00 9.53   ? ? ? ? ? 
108 ASN B O     1 
ATOM   1896 C  CB    . ASN B 2 108 ? 83.907  41.228 -9.700  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 
108 ASN B CB    1 
ATOM   1897 C  CG    . ASN B 2 108 ? 83.130  42.236 -8.864  1.00 16.15  ? ? ? ? ? 
108 ASN B CG    1 
ATOM   1898 O  OD1   . ASN B 2 108 ? 82.146  42.858 -9.314  1.00 13.13  ? ? ? ? ? 
108 ASN B OD1   1 
ATOM   1899 N  ND2   . ASN B 2 108 ? 83.621  42.447 -7.646  1.00 30.24  ? ? ? ? ? 
108 ASN B ND2   1 
ATOM   1900 N  N     . VAL B 2 109 ? 84.401  39.073 -12.054 1.00 7.24   ? ? ? ? ? 
109 VAL B N     1 
ATOM   1901 C  CA    . VAL B 2 109 ? 85.256  38.472 -13.094 1.00 10.53  ? ? ? ? ? 
109 VAL B CA    1 
ATOM   1902 C  C     . VAL B 2 109 ? 84.487  38.524 -14.422 1.00 8.13   ? ? ? ? ? 
109 VAL B C     1 
ATOM   1903 O  O     . VAL B 2 109 ? 85.091  38.861 -15.464 1.00 9.00   ? ? ? ? ? 
109 VAL B O     1 
ATOM   1904 C  CB    . VAL B 2 109 ? 85.717  37.074 -12.650 1.00 11.83  ? ? ? ? ? 
109 VAL B CB    1 
ATOM   1905 C  CG1   . VAL B 2 109 ? 86.202  36.207 -13.816 1.00 9.10   ? ? ? ? ? 
109 VAL B CG1   1 
ATOM   1906 C  CG2   . VAL B 2 109 ? 86.770  37.150 -11.554 1.00 4.92   ? ? ? ? ? 
109 VAL B CG2   1 
ATOM   1907 N  N     . LEU B 2 110 ? 83.198  38.245 -14.377 1.00 10.13  ? ? ? ? ? 
110 LEU B N     1 
ATOM   1908 C  CA    . LEU B 2 110 ? 82.312  38.278 -15.569 1.00 9.75   ? ? ? ? ? 
110 LEU B CA    1 
ATOM   1909 C  C     . LEU B 2 110 ? 82.356  39.678 -16.173 1.00 14.37  ? ? ? ? ? 
110 LEU B C     1 
ATOM   1910 O  O     . LEU B 2 110 ? 82.568  39.808 -17.390 1.00 13.84  ? ? ? ? ? 
110 LEU B O     1 
ATOM   1911 C  CB    . LEU B 2 110 ? 80.894  37.836 -15.249 1.00 8.80   ? ? ? ? ? 
110 LEU B CB    1 
ATOM   1912 C  CG    . LEU B 2 110 ? 79.884  37.952 -16.402 1.00 11.74  ? ? ? ? ? 
110 LEU B CG    1 
ATOM   1913 C  CD1   . LEU B 2 110 ? 80.336  37.120 -17.586 1.00 10.28  ? ? ? ? ? 
110 LEU B CD1   1 
ATOM   1914 C  CD2   . LEU B 2 110 ? 78.537  37.443 -15.903 1.00 14.08  ? ? ? ? ? 
110 LEU B CD2   1 
ATOM   1915 N  N     . VAL B 2 111 ? 82.151  40.705 -15.346 1.00 7.64   ? ? ? ? ? 
111 VAL B N     1 
ATOM   1916 C  CA    . VAL B 2 111 ? 82.271  42.081 -15.865 1.00 8.53   ? ? ? ? ? 
111 VAL B CA    1 
ATOM   1917 C  C     . VAL B 2 111 ? 83.620  42.289 -16.584 1.00 12.00  ? ? ? ? ? 
111 VAL B C     1 
ATOM   1918 O  O     . VAL B 2 111 ? 83.664  42.918 -17.655 1.00 12.84  ? ? ? ? ? 
111 VAL B O     1 
ATOM   1919 C  CB    . VAL B 2 111 ? 82.074  43.109 -14.735 1.00 5.68   ? ? ? ? ? 
111 VAL B CB    1 
ATOM   1920 C  CG1   . VAL B 2 111 ? 82.415  44.521 -15.260 1.00 3.06   ? ? ? ? ? 
111 VAL B CG1   1 
ATOM   1921 C  CG2   . VAL B 2 111 ? 80.662  43.043 -14.219 1.00 13.36  ? ? ? ? ? 
111 VAL B CG2   1 
ATOM   1922 N  N     . CYS B 2 112 ? 84.716  41.853 -15.991 1.00 9.58   ? ? ? ? ? 
112 CYS B N     1 
ATOM   1923 C  CA    . CYS B 2 112 ? 86.059  41.937 -16.568 1.00 6.29   ? ? ? ? ? 
112 CYS B CA    1 
ATOM   1924 C  C     . CYS B 2 112 ? 86.102  41.223 -17.930 1.00 7.94   ? ? ? ? ? 
112 CYS B C     1 
ATOM   1925 O  O     . CYS B 2 112 ? 86.707  41.716 -18.891 1.00 11.58  ? ? ? ? ? 
112 CYS B O     1 
ATOM   1926 C  CB    . CYS B 2 112 ? 87.076  41.212 -15.658 1.00 12.22  ? ? ? ? ? 
112 CYS B CB    1 
ATOM   1927 S  SG    . CYS B 2 112 ? 87.520  42.335 -14.286 1.00 19.00  ? ? ? ? ? 
112 CYS B SG    1 
ATOM   1928 N  N     . VAL B 2 113 ? 85.470  40.059 -17.982 1.00 7.86   ? ? ? ? ? 
113 VAL B N     1 
ATOM   1929 C  CA    . VAL B 2 113 ? 85.439  39.320 -19.270 1.00 9.48   ? ? ? ? ? 
113 VAL B CA    1 
ATOM   1930 C  C     . VAL B 2 113 ? 84.627  40.012 -20.339 1.00 15.12  ? ? ? ? ? 
113 VAL B C     1 
ATOM   1931 O  O     . VAL B 2 113 ? 85.060  39.963 -21.518 1.00 16.43  ? ? ? ? ? 
113 VAL B O     1 
ATOM   1932 C  CB    . VAL B 2 113 ? 85.110  37.841 -18.997 1.00 10.63  ? ? ? ? ? 
113 VAL B CB    1 
ATOM   1933 C  CG1   . VAL B 2 113 ? 84.822  37.109 -20.289 1.00 15.38  ? ? ? ? ? 
113 VAL B CG1   1 
ATOM   1934 C  CG2   . VAL B 2 113 ? 86.255  37.234 -18.214 1.00 9.89   ? ? ? ? ? 
113 VAL B CG2   1 
ATOM   1935 N  N     . LEU B 2 114 ? 83.510  40.678 -20.060 1.00 14.05  ? ? ? ? ? 
114 LEU B N     1 
ATOM   1936 C  CA    . LEU B 2 114 ? 82.727  41.375 -21.072 1.00 7.83   ? ? ? ? ? 
114 LEU B CA    1 
ATOM   1937 C  C     . LEU B 2 114 ? 83.513  42.605 -21.510 1.00 9.81   ? ? ? ? ? 
114 LEU B C     1 
ATOM   1938 O  O     . LEU B 2 114 ? 83.452  42.973 -22.687 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 
114 LEU B O     1 
ATOM   1939 C  CB    . LEU B 2 114 ? 81.344  41.721 -20.550 1.00 9.30   ? ? ? ? ? 
114 LEU B CB    1 
ATOM   1940 C  CG    . LEU B 2 114 ? 80.473  40.598 -20.029 1.00 5.40   ? ? ? ? ? 
114 LEU B CG    1 
ATOM   1941 C  CD1   . LEU B 2 114 ? 79.254  41.190 -19.348 1.00 4.23   ? ? ? ? ? 
114 LEU B CD1   1 
ATOM   1942 C  CD2   . LEU B 2 114 ? 80.041  39.788 -21.244 1.00 9.84   ? ? ? ? ? 
114 LEU B CD2   1 
ATOM   1943 N  N     . ALA B 2 115 ? 84.259  43.226 -20.610 1.00 5.62   ? ? ? ? ? 
115 ALA B N     1 
ATOM   1944 C  CA    . ALA B 2 115 ? 85.035  44.416 -21.046 1.00 9.35   ? ? ? ? ? 
115 ALA B CA    1 
ATOM   1945 C  C     . ALA B 2 115 ? 86.155  44.001 -22.012 1.00 11.66  ? ? ? ? ? 
115 ALA B C     1 
ATOM   1946 O  O     . ALA B 2 115 ? 86.440  44.681 -23.021 1.00 17.11  ? ? ? ? ? 
115 ALA B O     1 
ATOM   1947 C  CB    . ALA B 2 115 ? 85.648  45.165 -19.880 1.00 9.90   ? ? ? ? ? 
115 ALA B CB    1 
ATOM   1948 N  N     . HIS B 2 116 ? 86.839  42.951 -21.681 1.00 6.33   ? ? ? ? ? 
116 HIS B N     1 
ATOM   1949 C  CA    . HIS B 2 116 ? 87.906  42.318 -22.433 1.00 9.81   ? ? ? ? ? 
116 HIS B CA    1 
ATOM   1950 C  C     . HIS B 2 116 ? 87.417  42.010 -23.853 1.00 15.31  ? ? ? ? ? 
116 HIS B C     1 
ATOM   1951 O  O     . HIS B 2 116 ? 88.048  42.385 -24.849 1.00 20.93  ? ? ? ? ? 
116 HIS B O     1 
ATOM   1952 C  CB    . HIS B 2 116 ? 88.338  40.965 -21.792 1.00 16.75  ? ? ? ? ? 
116 HIS B CB    1 
ATOM   1953 C  CG    . HIS B 2 116 ? 89.539  40.346 -22.433 1.00 22.44  ? ? ? ? ? 
116 HIS B CG    1 
ATOM   1954 N  ND1   . HIS B 2 116 ? 89.670  38.996 -22.696 1.00 28.74  ? ? ? ? ? 
116 HIS B ND1   1 
ATOM   1955 C  CD2   . HIS B 2 116 ? 90.684  40.928 -22.865 1.00 18.74  ? ? ? ? ? 
116 HIS B CD2   1 
ATOM   1956 C  CE1   . HIS B 2 116 ? 90.840  38.790 -23.259 1.00 22.99  ? ? ? ? ? 
116 HIS B CE1   1 
ATOM   1957 N  NE2   . HIS B 2 116 ? 91.462  39.954 -23.353 1.00 17.87  ? ? ? ? ? 
116 HIS B NE2   1 
ATOM   1958 N  N     . HIS B 2 117 ? 86.283  41.378 -23.944 1.00 13.88  ? ? ? ? ? 
117 HIS B N     1 
ATOM   1959 C  CA    . HIS B 2 117 ? 85.610  40.946 -25.148 1.00 17.07  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CA    1 
ATOM   1960 C  C     . HIS B 2 117 ? 85.054  42.007 -26.081 1.00 14.85  ? ? ? ? ? 
117 HIS B C     1 
ATOM   1961 O  O     . HIS B 2 117 ? 85.312  41.933 -27.304 1.00 16.64  ? ? ? ? ? 
117 HIS B O     1 
ATOM   1962 C  CB    . HIS B 2 117 ? 84.486  39.909 -24.830 1.00 18.83  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CB    1 
ATOM   1963 C  CG    . HIS B 2 117 ? 84.062  39.226 -26.106 1.00 41.31  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CG    1 
ATOM   1964 N  ND1   . HIS B 2 117 ? 84.895  38.427 -26.859 1.00 45.06  ? ? ? ? ? 
117 HIS B ND1   1 
ATOM   1965 C  CD2   . HIS B 2 117 ? 82.879  39.277 -26.762 1.00 43.71  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CD2   1 
ATOM   1966 C  CE1   . HIS B 2 117 ? 84.214  38.003 -27.911 1.00 53.78  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CE1   1 
ATOM   1967 N  NE2   . HIS B 2 117 ? 82.992  38.487 -27.875 1.00 49.29  ? ? ? ? ? 
117 HIS B NE2   1 
ATOM   1968 N  N     . PHE B 2 118 ? 84.309  42.955 -25.570 1.00 11.75  ? ? ? ? ? 
118 PHE B N     1 
ATOM   1969 C  CA    . PHE B 2 118 ? 83.651  44.054 -26.206 1.00 8.91   ? ? ? ? ? 
118 PHE B CA    1 
ATOM   1970 C  C     . PHE B 2 118 ? 84.460  45.321 -26.284 1.00 13.69  ? ? ? ? ? 
118 PHE B C     1 
ATOM   1971 O  O     . PHE B 2 118 ? 84.110  46.248 -27.056 1.00 18.49  ? ? ? ? ? 
118 PHE B O     1 
ATOM   1972 C  CB    . PHE B 2 118 ? 82.245  44.346 -25.551 1.00 13.44  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CB    1 
ATOM   1973 C  CG    . PHE B 2 118 ? 81.340  43.168 -25.766 1.00 15.55  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CG    1 
ATOM   1974 C  CD1   . PHE B 2 118 ? 80.820  42.893 -27.037 1.00 18.74  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CD1   1 
ATOM   1975 C  CD2   . PHE B 2 118 ? 81.052  42.286 -24.720 1.00 17.53  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CD2   1 
ATOM   1976 C  CE1   . PHE B 2 118 ? 79.990  41.793 -27.265 1.00 17.92  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CE1   1 
ATOM   1977 C  CE2   . PHE B 2 118 ? 80.233  41.176 -24.913 1.00 16.66  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CE2   1 
ATOM   1978 C  CZ    . PHE B 2 118 ? 79.707  40.914 -26.193 1.00 25.83  ? ? ? ? ? 
118 PHE B CZ    1 
ATOM   1979 N  N     . GLY B 2 119 ? 85.505  45.470 -25.518 1.00 14.89  ? ? ? ? ? 
119 GLY B N     1 
ATOM   1980 C  CA    . GLY B 2 119 ? 86.336  46.668 -25.548 1.00 17.02  ? ? ? ? ? 
119 GLY B CA    1 
ATOM   1981 C  C     . GLY B 2 119 ? 85.541  47.936 -25.307 1.00 20.64  ? ? ? ? ? 
119 GLY B C     1 
ATOM   1982 O  O     . GLY B 2 119 ? 84.841  48.097 -24.289 1.00 18.40  ? ? ? ? ? 
119 GLY B O     1 
ATOM   1983 N  N     . LYS B 2 120 ? 85.671  48.871 -26.261 1.00 19.23  ? ? ? ? ? 
120 LYS B N     1 
ATOM   1984 C  CA    . LYS B 2 120 ? 85.090  50.200 -26.177 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 
120 LYS B CA    1 
ATOM   1985 C  C     . LYS B 2 120 ? 83.595  50.260 -26.081 1.00 9.29   ? ? ? ? ? 
120 LYS B C     1 
ATOM   1986 O  O     . LYS B 2 120 ? 83.106  51.262 -25.535 1.00 16.67  ? ? ? ? ? 
120 LYS B O     1 
ATOM   1987 C  CB    . LYS B 2 120 ? 85.545  51.186 -27.253 1.00 23.42  ? ? ? ? ? 
120 LYS B CB    1 
ATOM   1988 C  CG    . LYS B 2 120 ? 84.896  50.903 -28.618 1.00 39.36  ? ? ? ? ? 
120 LYS B CG    1 
ATOM   1989 C  CD    . LYS B 2 120 ? 84.721  52.210 -29.389 1.00 44.57  ? ? ? ? ? 
120 LYS B CD    1 
ATOM   1990 C  CE    . LYS B 2 120 ? 84.376  51.922 -30.836 1.00 51.99  ? ? ? ? ? 
120 LYS B CE    1 
ATOM   1991 N  NZ    . LYS B 2 120 ? 83.690  53.079 -31.460 1.00 57.43  ? ? ? ? ? 
120 LYS B NZ    1 
ATOM   1992 N  N     . GLU B 2 121 ? 82.863  49.293 -26.571 1.00 11.99  ? ? ? ? ? 
121 GLU B N     1 
ATOM   1993 C  CA    . GLU B 2 121 ? 81.405  49.348 -26.461 1.00 7.82   ? ? ? ? ? 
121 GLU B CA    1 
ATOM   1994 C  C     . GLU B 2 121 ? 80.998  49.127 -25.008 1.00 12.77  ? ? ? ? ? 
121 GLU B C     1 
ATOM   1995 O  O     . GLU B 2 121 ? 79.833  49.458 -24.712 1.00 13.06  ? ? ? ? ? 
121 GLU B O     1 
ATOM   1996 C  CB    . GLU B 2 121 ? 80.676  48.269 -27.242 1.00 22.66  ? ? ? ? ? 
121 GLU B CB    1 
ATOM   1997 C  CG    . GLU B 2 121 ? 80.883  48.157 -28.743 1.00 64.04  ? ? ? ? ? 
121 GLU B CG    1 
ATOM   1998 C  CD    . GLU B 2 121 ? 80.943  46.747 -29.273 1.00 80.58  ? ? ? ? ? 
121 GLU B CD    1 
ATOM   1999 O  OE1   . GLU B 2 121 ? 79.971  46.053 -29.527 1.00 71.61  ? ? ? ? ? 
121 GLU B OE1   1 
ATOM   2000 O  OE2   . GLU B 2 121 ? 82.134  46.376 -29.402 1.00 96.05  ? ? ? ? ? 
121 GLU B OE2   1 
ATOM   2001 N  N     . PHE B 2 122 ? 81.896  48.577 -24.201 1.00 13.46  ? ? ? ? ? 
122 PHE B N     1 
ATOM   2002 C  CA    . PHE B 2 122 ? 81.595  48.307 -22.756 1.00 15.25  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CA    1 
ATOM   2003 C  C     . PHE B 2 122 ? 81.892  49.559 -21.933 1.00 13.81  ? ? ? ? ? 
122 PHE B C     1 
ATOM   2004 O  O     . PHE B 2 122 ? 82.790  49.717 -21.072 1.00 14.22  ? ? ? ? ? 
122 PHE B O     1 
ATOM   2005 C  CB    . PHE B 2 122 ? 82.255  46.997 -22.294 1.00 8.93   ? ? ? ? ? 
122 PHE B CB    1 
ATOM   2006 C  CG    . PHE B 2 122 ? 81.730  46.400 -21.013 1.00 14.07  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CG    1 
ATOM   2007 C  CD1   . PHE B 2 122 ? 80.579  45.610 -21.034 1.00 16.23  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CD1   1 
ATOM   2008 C  CD2   . PHE B 2 122 ? 82.358  46.638 -19.796 1.00 20.60  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CD2   1 
ATOM   2009 C  CE1   . PHE B 2 122 ? 80.068  45.086 -19.861 1.00 14.73  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CE1   1 
ATOM   2010 C  CE2   . PHE B 2 122 ? 81.876  46.107 -18.574 1.00 11.98  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CE2   1 
ATOM   2011 C  CZ    . PHE B 2 122 ? 80.713  45.316 -18.648 1.00 11.78  ? ? ? ? ? 
122 PHE B CZ    1 
ATOM   2012 N  N     . THR B 2 123 ? 81.059  50.566 -22.174 1.00 12.65  ? ? ? ? ? 
123 THR B N     1 
ATOM   2013 C  CA    . THR B 2 123 ? 81.146  51.897 -21.585 1.00 13.57  ? ? ? ? ? 
123 THR B CA    1 
ATOM   2014 C  C     . THR B 2 123 ? 80.770  51.941 -20.115 1.00 11.63  ? ? ? ? ? 
123 THR B C     1 
ATOM   2015 O  O     . THR B 2 123 ? 80.110  51.027 -19.621 1.00 12.70  ? ? ? ? ? 
123 THR B O     1 
ATOM   2016 C  CB    . THR B 2 123 ? 80.189  52.824 -22.454 1.00 17.03  ? ? ? ? ? 
123 THR B CB    1 
ATOM   2017 O  OG1   . THR B 2 123 ? 78.842  52.471 -22.019 1.00 13.59  ? ? ? ? ? 
123 THR B OG1   1 
ATOM   2018 C  CG2   . THR B 2 123 ? 80.316  52.543 -23.964 1.00 21.07  ? ? ? ? ? 
123 THR B CG2   1 
ATOM   2019 N  N     . PRO B 2 124 ? 81.215  52.984 -19.433 1.00 16.57  ? ? ? ? ? 
124 PRO B N     1 
ATOM   2020 C  CA    . PRO B 2 124 ? 80.962  53.180 -17.988 1.00 13.99  ? ? ? ? ? 
124 PRO B CA    1 
ATOM   2021 C  C     . PRO B 2 124 ? 79.520  52.918 -17.642 1.00 15.23  ? ? ? ? ? 
124 PRO B C     1 
ATOM   2022 O  O     . PRO B 2 124 ? 79.257  52.100 -16.756 1.00 17.80  ? ? ? ? ? 
124 PRO B O     1 
ATOM   2023 C  CB    . PRO B 2 124 ? 81.491  54.578 -17.697 1.00 10.79  ? ? ? ? ? 
124 PRO B CB    1 
ATOM   2024 C  CG    . PRO B 2 124 ? 82.679  54.677 -18.658 1.00 13.12  ? ? ? ? ? 
124 PRO B CG    1 
ATOM   2025 C  CD    . PRO B 2 124 ? 82.061  54.094 -19.938 1.00 13.85  ? ? ? ? ? 
124 PRO B CD    1 
ATOM   2026 N  N     . PRO B 2 125 ? 78.571  53.523 -18.351 1.00 16.37  ? ? ? ? ? 
125 PRO B N     1 
ATOM   2027 C  CA    . PRO B 2 125 ? 77.152  53.284 -18.133 1.00 13.04  ? ? ? ? ? 
125 PRO B CA    1 
ATOM   2028 C  C     . PRO B 2 125 ? 76.754  51.844 -18.360 1.00 9.84   ? ? ? ? ? 
125 PRO B C     1 
ATOM   2029 O  O     . PRO B 2 125 ? 75.843  51.376 -17.653 1.00 12.84  ? ? ? ? ? 
125 PRO B O     1 
ATOM   2030 C  CB    . PRO B 2 125 ? 76.430  54.216 -19.138 1.00 13.90  ? ? ? ? ? 
125 PRO B CB    1 
ATOM   2031 C  CG    . PRO B 2 125 ? 77.454  55.264 -19.463 1.00 15.30  ? ? ? ? ? 
125 PRO B CG    1 
ATOM   2032 C  CD    . PRO B 2 125 ? 78.782  54.513 -19.433 1.00 18.67  ? ? ? ? ? 
125 PRO B CD    1 
ATOM   2033 N  N     . VAL B 2 126 ? 77.325  51.145 -19.337 1.00 10.59  ? ? ? ? ? 
126 VAL B N     1 
ATOM   2034 C  CA    . VAL B 2 126 ? 76.930  49.750 -19.589 1.00 7.05   ? ? ? ? ? 
126 VAL B CA    1 
ATOM   2035 C  C     . VAL B 2 126 ? 77.416  48.880 -18.436 1.00 11.20  ? ? ? ? ? 
126 VAL B C     1 
ATOM   2036 O  O     . VAL B 2 126 ? 76.714  47.938 -18.010 1.00 11.72  ? ? ? ? ? 
126 VAL B O     1 
ATOM   2037 C  CB    . VAL B 2 126 ? 77.399  49.265 -20.950 1.00 8.63   ? ? ? ? ? 
126 VAL B CB    1 
ATOM   2038 C  CG1   . VAL B 2 126 ? 77.252  47.748 -21.141 1.00 11.71  ? ? ? ? ? 
126 VAL B CG1   1 
ATOM   2039 C  CG2   . VAL B 2 126 ? 76.669  50.007 -22.074 1.00 15.25  ? ? ? ? ? 
126 VAL B CG2   1 
ATOM   2040 N  N     . GLN B 2 127 ? 78.634  49.197 -18.018 1.00 8.51   ? ? ? ? ? 
127 GLN B N     1 
ATOM   2041 C  CA    . GLN B 2 127 ? 79.242  48.479 -16.880 1.00 9.72   ? ? ? ? ? 
127 GLN B CA    1 
ATOM   2042 C  C     . GLN B 2 127 ? 78.359  48.702 -15.623 1.00 8.13   ? ? ? ? ? 
127 GLN B C     1 
ATOM   2043 O  O     . GLN B 2 127 ? 78.016  47.772 -14.913 1.00 11.65  ? ? ? ? ? 
127 GLN B O     1 
ATOM   2044 C  CB    . GLN B 2 127 ? 80.667  48.933 -16.549 1.00 8.70   ? ? ? ? ? 
127 GLN B CB    1 
ATOM   2045 C  CG    . GLN B 2 127 ? 81.173  48.355 -15.212 1.00 8.74   ? ? ? ? ? 
127 GLN B CG    1 
ATOM   2046 C  CD    . GLN B 2 127 ? 82.508  48.859 -14.772 1.00 16.88  ? ? ? ? ? 
127 GLN B CD    1 
ATOM   2047 O  OE1   . GLN B 2 127 ? 83.149  49.646 -15.463 1.00 18.08  ? ? ? ? ? 
127 GLN B OE1   1 
ATOM   2048 N  NE2   . GLN B 2 127 ? 82.983  48.396 -13.612 1.00 8.45   ? ? ? ? ? 
127 GLN B NE2   1 
ATOM   2049 N  N     . ALA B 2 128 ? 77.998  49.964 -15.346 1.00 10.86  ? ? ? ? ? 
128 ALA B N     1 
ATOM   2050 C  CA    . ALA B 2 128 ? 77.167  50.254 -14.166 1.00 9.85   ? ? ? ? ? 
128 ALA B CA    1 
ATOM   2051 C  C     . ALA B 2 128 ? 75.921  49.353 -14.151 1.00 12.06  ? ? ? ? ? 
128 ALA B C     1 
ATOM   2052 O  O     . ALA B 2 128 ? 75.503  48.864 -13.113 1.00 14.02  ? ? ? ? ? 
128 ALA B O     1 
ATOM   2053 C  CB    . ALA B 2 128 ? 76.784  51.726 -14.153 1.00 12.47  ? ? ? ? ? 
128 ALA B CB    1 
ATOM   2054 N  N     . ALA B 2 129 ? 75.266  49.213 -15.278 1.00 12.11  ? ? ? ? ? 
129 ALA B N     1 
ATOM   2055 C  CA    . ALA B 2 129 ? 74.067  48.420 -15.499 1.00 6.60   ? ? ? ? ? 
129 ALA B CA    1 
ATOM   2056 C  C     . ALA B 2 129 ? 74.409  46.962 -15.282 1.00 9.68   ? ? ? ? ? 
129 ALA B C     1 
ATOM   2057 O  O     . ALA B 2 129 ? 73.656  46.266 -14.547 1.00 15.18  ? ? ? ? ? 
129 ALA B O     1 
ATOM   2058 C  CB    . ALA B 2 129 ? 73.516  48.708 -16.909 1.00 12.44  ? ? ? ? ? 
129 ALA B CB    1 
ATOM   2059 N  N     . TYR B 2 130 ? 75.542  46.476 -15.798 1.00 8.60   ? ? ? ? ? 
130 TYR B N     1 
ATOM   2060 C  CA    . TYR B 2 130 ? 75.898  45.054 -15.531 1.00 8.84   ? ? ? ? ? 
130 TYR B CA    1 
ATOM   2061 C  C     . TYR B 2 130 ? 76.250  44.812 -14.062 1.00 9.85   ? ? ? ? ? 
130 TYR B C     1 
ATOM   2062 O  O     . TYR B 2 130 ? 76.048  43.708 -13.545 1.00 11.23  ? ? ? ? ? 
130 TYR B O     1 
ATOM   2063 C  CB    . TYR B 2 130 ? 77.023  44.577 -16.481 1.00 9.99   ? ? ? ? ? 
130 TYR B CB    1 
ATOM   2064 C  CG    . TYR B 2 130 ? 76.422  43.938 -17.730 1.00 16.15  ? ? ? ? ? 
130 TYR B CG    1 
ATOM   2065 C  CD1   . TYR B 2 130 ? 76.130  42.572 -17.743 1.00 11.90  ? ? ? ? ? 
130 TYR B CD1   1 
ATOM   2066 C  CD2   . TYR B 2 130 ? 76.121  44.719 -18.859 1.00 15.71  ? ? ? ? ? 
130 TYR B CD2   1 
ATOM   2067 C  CE1   . TYR B 2 130 ? 75.575  41.966 -18.861 1.00 10.30  ? ? ? ? ? 
130 TYR B CE1   1 
ATOM   2068 C  CE2   . TYR B 2 130 ? 75.558  44.113 -19.983 1.00 8.18   ? ? ? ? ? 
130 TYR B CE2   1 
ATOM   2069 C  CZ    . TYR B 2 130 ? 75.285  42.762 -19.976 1.00 16.23  ? ? ? ? ? 
130 TYR B CZ    1 
ATOM   2070 O  OH    . TYR B 2 130 ? 74.695  42.209 -21.088 1.00 24.70  ? ? ? ? ? 
130 TYR B OH    1 
ATOM   2071 N  N     . GLN B 2 131 ? 76.806  45.817 -13.399 1.00 8.73   ? ? ? ? ? 
131 GLN B N     1 
ATOM   2072 C  CA    . GLN B 2 131 ? 77.166  45.751 -11.994 1.00 10.82  ? ? ? ? ? 
131 GLN B CA    1 
ATOM   2073 C  C     . GLN B 2 131 ? 75.868  45.522 -11.181 1.00 12.30  ? ? ? ? ? 
131 GLN B C     1 
ATOM   2074 O  O     . GLN B 2 131 ? 75.862  44.724 -10.239 1.00 9.02   ? ? ? ? ? 
131 GLN B O     1 
ATOM   2075 C  CB    . GLN B 2 131 ? 77.957  46.916 -11.448 1.00 10.88  ? ? ? ? ? 
131 GLN B CB    1 
ATOM   2076 C  CG    . GLN B 2 131 ? 79.375  47.039 -11.968 1.00 11.65  ? ? ? ? ? 
131 GLN B CG    1 
ATOM   2077 C  CD    . GLN B 2 131 ? 80.372  46.002 -11.559 1.00 15.55  ? ? ? ? ? 
131 GLN B CD    1 
ATOM   2078 O  OE1   . GLN B 2 131 ? 81.453  45.928 -12.157 1.00 11.13  ? ? ? ? ? 
131 GLN B OE1   1 
ATOM   2079 N  NE2   . GLN B 2 131 ? 80.104  45.166 -10.538 1.00 9.89   ? ? ? ? ? 
131 GLN B NE2   1 
ATOM   2080 N  N     . LYS B 2 132 ? 74.809  46.245 -11.553 1.00 12.46  ? ? ? ? ? 
132 LYS B N     1 
ATOM   2081 C  CA    . LYS B 2 132 ? 73.527  46.058 -10.858 1.00 11.21  ? ? ? ? ? 
132 LYS B CA    1 
ATOM   2082 C  C     . LYS B 2 132 ? 73.016  44.641 -11.050 1.00 13.70  ? ? ? ? ? 
132 LYS B C     1 
ATOM   2083 O  O     . LYS B 2 132 ? 72.480  44.025 -10.116 1.00 9.97   ? ? ? ? ? 
132 LYS B O     1 
ATOM   2084 C  CB    . LYS B 2 132 ? 72.449  47.003 -11.364 1.00 5.37   ? ? ? ? ? 
132 LYS B CB    1 
ATOM   2085 C  CG    . LYS B 2 132 ? 72.799  48.468 -11.026 1.00 20.93  ? ? ? ? ? 
132 LYS B CG    1 
ATOM   2086 C  CD    . LYS B 2 132 ? 71.558  49.306 -11.231 1.00 16.07  ? ? ? ? ? 
132 LYS B CD    1 
ATOM   2087 C  CE    . LYS B 2 132 ? 71.731  50.761 -11.527 1.00 34.25  ? ? ? ? ? 
132 LYS B CE    1 
ATOM   2088 N  NZ    . LYS B 2 132 ? 70.343  51.396 -11.601 1.00 40.29  ? ? ? ? ? 
132 LYS B NZ    1 
ATOM   2089 N  N     . VAL B 2 133 ? 73.174  44.129 -12.290 1.00 8.99   ? ? ? ? ? 
133 VAL B N     1 
ATOM   2090 C  CA    . VAL B 2 133 ? 72.685  42.769 -12.551 1.00 9.52   ? ? ? ? ? 
133 VAL B CA    1 
ATOM   2091 C  C     . VAL B 2 133 ? 73.465  41.717 -11.801 1.00 10.66  ? ? ? ? ? 
133 VAL B C     1 
ATOM   2092 O  O     . VAL B 2 133 ? 72.815  40.813 -11.268 1.00 17.29  ? ? ? ? ? 
133 VAL B O     1 
ATOM   2093 C  CB    . VAL B 2 133 ? 72.614  42.472 -14.070 1.00 16.34  ? ? ? ? ? 
133 VAL B CB    1 
ATOM   2094 C  CG1   . VAL B 2 133 ? 72.379  41.004 -14.414 1.00 7.91   ? ? ? ? ? 
133 VAL B CG1   1 
ATOM   2095 C  CG2   . VAL B 2 133 ? 71.584  43.355 -14.744 1.00 10.91  ? ? ? ? ? 
133 VAL B CG2   1 
ATOM   2096 N  N     . VAL B 2 134 ? 74.796  41.750 -11.817 1.00 9.98   ? ? ? ? ? 
134 VAL B N     1 
ATOM   2097 C  CA    . VAL B 2 134 ? 75.540  40.663 -11.127 1.00 11.97  ? ? ? ? ? 
134 VAL B CA    1 
ATOM   2098 C  C     . VAL B 2 134 ? 75.319  40.646 -9.619  1.00 5.55   ? ? ? ? ? 
134 VAL B C     1 
ATOM   2099 O  O     . VAL B 2 134 ? 75.326  39.577 -9.009  1.00 7.42   ? ? ? ? ? 
134 VAL B O     1 
ATOM   2100 C  CB    . VAL B 2 134 ? 77.024  40.624 -11.579 1.00 11.22  ? ? ? ? ? 
134 VAL B CB    1 
ATOM   2101 C  CG1   . VAL B 2 134 ? 77.135  40.314 -13.040 1.00 5.47   ? ? ? ? ? 
134 VAL B CG1   1 
ATOM   2102 C  CG2   . VAL B 2 134 ? 77.759  41.879 -11.161 1.00 11.70  ? ? ? ? ? 
134 VAL B CG2   1 
ATOM   2103 N  N     . ALA B 2 135 ? 75.105  41.806 -9.030  1.00 11.99  ? ? ? ? ? 
135 ALA B N     1 
ATOM   2104 C  CA    . ALA B 2 135 ? 74.784  41.915 -7.608  1.00 12.40  ? ? ? ? ? 
135 ALA B CA    1 
ATOM   2105 C  C     . ALA B 2 135 ? 73.385  41.321 -7.331  1.00 13.51  ? ? ? ? ? 
135 ALA B C     1 
ATOM   2106 O  O     . ALA B 2 135 ? 73.194  40.609 -6.343  1.00 7.20   ? ? ? ? ? 
135 ALA B O     1 
ATOM   2107 C  CB    . ALA B 2 135 ? 74.789  43.373 -7.183  1.00 12.42  ? ? ? ? ? 
135 ALA B CB    1 
ATOM   2108 N  N     . GLY B 2 136 ? 72.451  41.629 -8.237  1.00 12.80  ? ? ? ? ? 
136 GLY B N     1 
ATOM   2109 C  CA    . GLY B 2 136 ? 71.062  41.158 -8.114  1.00 8.87   ? ? ? ? ? 
136 GLY B CA    1 
ATOM   2110 C  C     . GLY B 2 136 ? 71.017  39.628 -8.104  1.00 10.55  ? ? ? ? ? 
136 GLY B C     1 
ATOM   2111 O  O     . GLY B 2 136 ? 70.331  38.959 -7.344  1.00 8.24   ? ? ? ? ? 
136 GLY B O     1 
ATOM   2112 N  N     . VAL B 2 137 ? 71.757  39.084 -9.060  1.00 11.89  ? ? ? ? ? 
137 VAL B N     1 
ATOM   2113 C  CA    . VAL B 2 137 ? 71.898  37.653 -9.226  1.00 6.91   ? ? ? ? ? 
137 VAL B CA    1 
ATOM   2114 C  C     . VAL B 2 137 ? 72.603  37.025 -8.028  1.00 5.91   ? ? ? ? ? 
137 VAL B C     1 
ATOM   2115 O  O     . VAL B 2 137 ? 72.088  36.001 -7.573  1.00 7.90   ? ? ? ? ? 
137 VAL B O     1 
ATOM   2116 C  CB    . VAL B 2 137 ? 72.590  37.284 -10.534 1.00 9.95   ? ? ? ? ? 
137 VAL B CB    1 
ATOM   2117 C  CG1   . VAL B 2 137 ? 73.030  35.824 -10.539 1.00 8.85   ? ? ? ? ? 
137 VAL B CG1   1 
ATOM   2118 C  CG2   . VAL B 2 137 ? 71.743  37.641 -11.762 1.00 7.99   ? ? ? ? ? 
137 VAL B CG2   1 
ATOM   2119 N  N     . ALA B 2 138 ? 73.693  37.622 -7.590  1.00 9.81   ? ? ? ? ? 
138 ALA B N     1 
ATOM   2120 C  CA    . ALA B 2 138 ? 74.447  37.041 -6.430  1.00 5.38   ? ? ? ? ? 
138 ALA B CA    1 
ATOM   2121 C  C     . ALA B 2 138 ? 73.504  37.040 -5.234  1.00 9.37   ? ? ? ? ? 
138 ALA B C     1 
ATOM   2122 O  O     . ALA B 2 138 ? 73.429  36.067 -4.476  1.00 11.19  ? ? ? ? ? 
138 ALA B O     1 
ATOM   2123 C  CB    . ALA B 2 138 ? 75.662  37.915 -6.163  1.00 6.93   ? ? ? ? ? 
138 ALA B CB    1 
ATOM   2124 N  N     . ASN B 2 139 ? 72.797  38.156 -5.063  1.00 9.93   ? ? ? ? ? 
139 ASN B N     1 
ATOM   2125 C  CA    . ASN B 2 139 ? 71.831  38.272 -3.950  1.00 13.63  ? ? ? ? ? 
139 ASN B CA    1 
ATOM   2126 C  C     . ASN B 2 139 ? 70.693  37.239 -4.099  1.00 15.75  ? ? ? ? ? 
139 ASN B C     1 
ATOM   2127 O  O     . ASN B 2 139 ? 70.298  36.630 -3.088  1.00 12.94  ? ? ? ? ? 
139 ASN B O     1 
ATOM   2128 C  CB    . ASN B 2 139 ? 71.362  39.711 -3.765  1.00 29.66  ? ? ? ? ? 
139 ASN B CB    1 
ATOM   2129 C  CG    . ASN B 2 139 ? 72.433  40.710 -3.374  1.00 43.43  ? ? ? ? ? 
139 ASN B CG    1 
ATOM   2130 O  OD1   . ASN B 2 139 ? 72.286  41.910 -3.689  1.00 53.28  ? ? ? ? ? 
139 ASN B OD1   1 
ATOM   2131 N  ND2   . ASN B 2 139 ? 73.494  40.296 -2.682  1.00 30.44  ? ? ? ? ? 
139 ASN B ND2   1 
ATOM   2132 N  N     . ALA B 2 140 ? 70.163  37.012 -5.281  1.00 7.95   ? ? ? ? ? 
140 ALA B N     1 
ATOM   2133 C  CA    . ALA B 2 140 ? 69.099  36.018 -5.487  1.00 6.28   ? ? ? ? ? 
140 ALA B CA    1 
ATOM   2134 C  C     . ALA B 2 140 ? 69.577  34.633 -5.098  1.00 11.26  ? ? ? ? ? 
140 ALA B C     1 
ATOM   2135 O  O     . ALA B 2 140 ? 68.863  33.865 -4.398  1.00 9.39   ? ? ? ? ? 
140 ALA B O     1 
ATOM   2136 C  CB    . ALA B 2 140 ? 68.610  36.184 -6.900  1.00 4.33   ? ? ? ? ? 
140 ALA B CB    1 
ATOM   2137 N  N     . LEU B 2 141 ? 70.816  34.299 -5.479  1.00 11.25  ? ? ? ? ? 
141 LEU B N     1 
ATOM   2138 C  CA    . LEU B 2 141 ? 71.424  32.996 -5.179  1.00 10.93  ? ? ? ? ? 
141 LEU B CA    1 
ATOM   2139 C  C     . LEU B 2 141 ? 71.817  32.828 -3.727  1.00 7.34   ? ? ? ? ? 
141 LEU B C     1 
ATOM   2140 O  O     . LEU B 2 141 ? 71.949  31.700 -3.230  1.00 12.40  ? ? ? ? ? 
141 LEU B O     1 
ATOM   2141 C  CB    . LEU B 2 141 ? 72.583  32.701 -6.113  1.00 8.83   ? ? ? ? ? 
141 LEU B CB    1 
ATOM   2142 C  CG    . LEU B 2 141 ? 72.406  32.316 -7.558  1.00 15.15  ? ? ? ? ? 
141 LEU B CG    1 
ATOM   2143 C  CD1   . LEU B 2 141 ? 73.786  32.296 -8.255  1.00 7.11   ? ? ? ? ? 
141 LEU B CD1   1 
ATOM   2144 C  CD2   . LEU B 2 141 ? 71.803  30.919 -7.627  1.00 8.37   ? ? ? ? ? 
141 LEU B CD2   1 
ATOM   2145 N  N     . ALA B 2 142 ? 72.013  33.908 -3.002  1.00 9.91   ? ? ? ? ? 
142 ALA B N     1 
ATOM   2146 C  CA    . ALA B 2 142 ? 72.380  33.803 -1.578  1.00 6.77   ? ? ? ? ? 
142 ALA B CA    1 
ATOM   2147 C  C     . ALA B 2 142 ? 71.106  33.834 -0.730  1.00 13.31  ? ? ? ? ? 
142 ALA B C     1 
ATOM   2148 O  O     . ALA B 2 142 ? 71.133  33.461 0.445   1.00 15.07  ? ? ? ? ? 
142 ALA B O     1 
ATOM   2149 C  CB    . ALA B 2 142 ? 73.277  35.008 -1.266  1.00 8.75   ? ? ? ? ? 
142 ALA B CB    1 
ATOM   2150 N  N     . HIS B 2 143 ? 69.971  34.206 -1.307  1.00 13.95  ? ? ? ? ? 
143 HIS B N     1 
ATOM   2151 C  CA    . HIS B 2 143 ? 68.717  34.387 -0.631  1.00 4.46   ? ? ? ? ? 
143 HIS B CA    1 
ATOM   2152 C  C     . HIS B 2 143 ? 68.196  33.270 0.235   1.00 13.47  ? ? ? ? ? 
143 HIS B C     1 
ATOM   2153 O  O     . HIS B 2 143 ? 67.626  33.590 1.286   1.00 12.54  ? ? ? ? ? 
143 HIS B O     1 
ATOM   2154 C  CB    . HIS B 2 143 ? 67.584  34.815 -1.615  1.00 19.24  ? ? ? ? ? 
143 HIS B CB    1 
ATOM   2155 C  CG    . HIS B 2 143 ? 66.574  35.541 -0.759  1.00 48.10  ? ? ? ? ? 
143 HIS B CG    1 
ATOM   2156 N  ND1   . HIS B 2 143 ? 65.266  35.176 -0.619  1.00 45.45  ? ? ? ? ? 
143 HIS B ND1   1 
ATOM   2157 C  CD2   . HIS B 2 143 ? 66.803  36.607 0.070   1.00 56.67  ? ? ? ? ? 
143 HIS B CD2   1 
ATOM   2158 C  CE1   . HIS B 2 143 ? 64.703  36.021 0.250   1.00 54.10  ? ? ? ? ? 
143 HIS B CE1   1 
ATOM   2159 N  NE2   . HIS B 2 143 ? 65.605  36.885 0.674   1.00 58.31  ? ? ? ? ? 
143 HIS B NE2   1 
ATOM   2160 N  N     . LYS B 2 144 ? 68.251  32.013 -0.144  1.00 11.20  ? ? ? ? ? 
144 LYS B N     1 
ATOM   2161 C  CA    . LYS B 2 144 ? 67.777  30.855 0.571   1.00 17.08  ? ? ? ? ? 
144 LYS B CA    1 
ATOM   2162 C  C     . LYS B 2 144 ? 68.788  30.214 1.517   1.00 18.46  ? ? ? ? ? 
144 LYS B C     1 
ATOM   2163 O  O     . LYS B 2 144 ? 68.550  29.093 2.008   1.00 20.85  ? ? ? ? ? 
144 LYS B O     1 
ATOM   2164 C  CB    . LYS B 2 144 ? 67.271  29.762 -0.406  1.00 9.45   ? ? ? ? ? 
144 LYS B CB    1 
ATOM   2165 C  CG    . LYS B 2 144 ? 66.095  30.259 -1.243  1.00 16.45  ? ? ? ? ? 
144 LYS B CG    1 
ATOM   2166 C  CD    . LYS B 2 144 ? 64.801  30.549 -0.551  1.00 30.05  ? ? ? ? ? 
144 LYS B CD    1 
ATOM   2167 C  CE    . LYS B 2 144 ? 63.549  30.099 -1.281  1.00 47.61  ? ? ? ? ? 
144 LYS B CE    1 
ATOM   2168 N  NZ    . LYS B 2 144 ? 62.431  29.706 -0.381  1.00 49.28  ? ? ? ? ? 
144 LYS B NZ    1 
ATOM   2169 N  N     . TYR B 2 145 ? 69.907  30.877 1.794   1.00 15.73  ? ? ? ? ? 
145 TYR B N     1 
ATOM   2170 C  CA    . TYR B 2 145 ? 70.922  30.297 2.701   1.00 15.32  ? ? ? ? ? 
145 TYR B CA    1 
ATOM   2171 C  C     . TYR B 2 145 ? 70.383  30.470 4.123   1.00 15.59  ? ? ? ? ? 
145 TYR B C     1 
ATOM   2172 O  O     . TYR B 2 145 ? 69.701  31.469 4.386   1.00 15.23  ? ? ? ? ? 
145 TYR B O     1 
ATOM   2173 C  CB    . TYR B 2 145 ? 72.289  30.946 2.505   1.00 12.71  ? ? ? ? ? 
145 TYR B CB    1 
ATOM   2174 C  CG    . TYR B 2 145 ? 73.134  30.354 1.395   1.00 5.25   ? ? ? ? ? 
145 TYR B CG    1 
ATOM   2175 C  CD1   . TYR B 2 145 ? 72.752  30.502 0.059   1.00 3.81   ? ? ? ? ? 
145 TYR B CD1   1 
ATOM   2176 C  CD2   . TYR B 2 145 ? 74.328  29.697 1.651   1.00 3.54   ? ? ? ? ? 
145 TYR B CD2   1 
ATOM   2177 C  CE1   . TYR B 2 145 ? 73.519  29.989 -0.987  1.00 14.51  ? ? ? ? ? 
145 TYR B CE1   1 
ATOM   2178 C  CE2   . TYR B 2 145 ? 75.107  29.172 0.602   1.00 8.66   ? ? ? ? ? 
145 TYR B CE2   1 
ATOM   2179 C  CZ    . TYR B 2 145 ? 74.703  29.316 -0.704  1.00 9.90   ? ? ? ? ? 
145 TYR B CZ    1 
ATOM   2180 O  OH    . TYR B 2 145 ? 75.445  28.843 -1.772  1.00 5.80   ? ? ? ? ? 
145 TYR B OH    1 
ATOM   2181 N  N     . HIS B 2 146 ? 70.706  29.519 4.957   1.00 18.70  ? ? ? ? ? 
146 HIS B N     1 
ATOM   2182 C  CA    . HIS B 2 146 ? 70.270  29.425 6.354   1.00 17.04  ? ? ? ? ? 
146 HIS B CA    1 
ATOM   2183 C  C     . HIS B 2 146 ? 71.220  28.515 7.143   1.00 21.68  ? ? ? ? ? 
146 HIS B C     1 
ATOM   2184 O  O     . HIS B 2 146 ? 72.067  27.890 6.457   1.00 19.68  ? ? ? ? ? 
146 HIS B O     1 
ATOM   2185 C  CB    . HIS B 2 146 ? 68.840  28.756 6.465   1.00 22.79  ? ? ? ? ? 
146 HIS B CB    1 
ATOM   2186 C  CG    . HIS B 2 146 ? 68.859  27.390 5.831   1.00 26.70  ? ? ? ? ? 
146 HIS B CG    1 
ATOM   2187 N  ND1   . HIS B 2 146 ? 69.007  26.215 6.554   1.00 35.63  ? ? ? ? ? 
146 HIS B ND1   1 
ATOM   2188 C  CD2   . HIS B 2 146 ? 68.812  27.023 4.529   1.00 25.85  ? ? ? ? ? 
146 HIS B CD2   1 
ATOM   2189 C  CE1   . HIS B 2 146 ? 69.044  25.193 5.706   1.00 29.63  ? ? ? ? ? 
146 HIS B CE1   1 
ATOM   2190 N  NE2   . HIS B 2 146 ? 68.927  25.647 4.472   1.00 25.83  ? ? ? ? ? 
146 HIS B NE2   1 
ATOM   2191 O  'O''' . HIS B 2 146 ? 71.053  28.461 8.379   1.00 17.59  ? ? ? ? ? 
146 HIS B OXT   1 
ATOM   2192 N  N     . VAL C 1 1   ? 99.826  47.308 12.397  1.00 37.38  ? ? ? ? ? 1 
VAL C N     1 
ATOM   2193 C  CA    . VAL C 1 1   ? 101.057 47.351 13.190  1.00 35.82  ? ? ? ? ? 1 
VAL C CA    1 
ATOM   2194 C  C     . VAL C 1 1   ? 100.824 47.358 14.707  1.00 30.23  ? ? ? ? ? 1 
VAL C C     1 
ATOM   2195 O  O     . VAL C 1 1   ? 100.322 48.405 15.198  1.00 34.10  ? ? ? ? ? 1 
VAL C O     1 
ATOM   2196 C  CB    . VAL C 1 1   ? 101.836 48.683 12.928  1.00 48.79  ? ? ? ? ? 1 
VAL C CB    1 
ATOM   2197 C  CG1   . VAL C 1 1   ? 103.208 48.354 12.385  1.00 37.98  ? ? ? ? ? 1 
VAL C CG1   1 
ATOM   2198 C  CG2   . VAL C 1 1   ? 100.941 49.712 12.278  1.00 37.42  ? ? ? ? ? 1 
VAL C CG2   1 
ATOM   2199 N  N     . LEU C 1 2   ? 101.263 46.302 15.351  1.00 22.85  ? ? ? ? ? 2 
LEU C N     1 
ATOM   2200 C  CA    . LEU C 1 2   ? 101.071 46.212 16.799  1.00 21.18  ? ? ? ? ? 2 
LEU C CA    1 
ATOM   2201 C  C     . LEU C 1 2   ? 102.218 46.972 17.448  1.00 23.87  ? ? ? ? ? 2 
LEU C C     1 
ATOM   2202 O  O     . LEU C 1 2   ? 103.403 46.694 17.277  1.00 24.45  ? ? ? ? ? 2 
LEU C O     1 
ATOM   2203 C  CB    . LEU C 1 2   ? 100.937 44.772 17.275  1.00 17.84  ? ? ? ? ? 2 
LEU C CB    1 
ATOM   2204 C  CG    . LEU C 1 2   ? 99.859  43.935 16.622  1.00 19.36  ? ? ? ? ? 2 
LEU C CG    1 
ATOM   2205 C  CD1   . LEU C 1 2   ? 99.880  42.502 17.077  1.00 22.40  ? ? ? ? ? 2 
LEU C CD1   1 
ATOM   2206 C  CD2   . LEU C 1 2   ? 98.511  44.545 16.996  1.00 27.63  ? ? ? ? ? 2 
LEU C CD2   1 
ATOM   2207 N  N     . SER C 1 3   ? 101.774 47.938 18.214  1.00 21.40  ? ? ? ? ? 3 
SER C N     1 
ATOM   2208 C  CA    . SER C 1 3   ? 102.769 48.719 18.973  1.00 18.29  ? ? ? ? ? 3 
SER C CA    1 
ATOM   2209 C  C     . SER C 1 3   ? 102.960 47.921 20.278  1.00 15.42  ? ? ? ? ? 3 
SER C C     1 
ATOM   2210 O  O     . SER C 1 3   ? 102.204 46.997 20.587  1.00 14.93  ? ? ? ? ? 3 
SER C O     1 
ATOM   2211 C  CB    . SER C 1 3   ? 102.235 50.098 19.298  1.00 19.04  ? ? ? ? ? 3 
SER C CB    1 
ATOM   2212 O  OG    . SER C 1 3   ? 101.114 49.981 20.176  1.00 18.62  ? ? ? ? ? 3 
SER C OG    1 
ATOM   2213 N  N     . PRO C 1 4   ? 103.963 48.384 21.002  1.00 17.77  ? ? ? ? ? 4 
PRO C N     1 
ATOM   2214 C  CA    . PRO C 1 4   ? 104.305 47.828 22.313  1.00 15.88  ? ? ? ? ? 4 
PRO C CA    1 
ATOM   2215 C  C     . PRO C 1 4   ? 103.087 47.872 23.237  1.00 13.97  ? ? ? ? ? 4 
PRO C C     1 
ATOM   2216 O  O     . PRO C 1 4   ? 102.873 46.937 24.051  1.00 15.95  ? ? ? ? ? 4 
PRO C O     1 
ATOM   2217 C  CB    . PRO C 1 4   ? 105.453 48.718 22.775  1.00 12.44  ? ? ? ? ? 4 
PRO C CB    1 
ATOM   2218 C  CG    . PRO C 1 4   ? 106.101 49.118 21.481  1.00 18.01  ? ? ? ? ? 4 
PRO C CG    1 
ATOM   2219 C  CD    . PRO C 1 4   ? 104.879 49.463 20.597  1.00 15.97  ? ? ? ? ? 4 
PRO C CD    1 
ATOM   2220 N  N     . ALA C 1 5   ? 102.309 48.932 23.127  1.00 18.27  ? ? ? ? ? 5 
ALA C N     1 
ATOM   2221 C  CA    . ALA C 1 5   ? 101.075 49.101 23.924  1.00 15.87  ? ? ? ? ? 5 
ALA C CA    1 
ATOM   2222 C  C     . ALA C 1 5   ? 100.044 48.035 23.527  1.00 18.14  ? ? ? ? ? 5 
ALA C C     1 
ATOM   2223 O  O     . ALA C 1 5   ? 99.448  47.403 24.412  1.00 21.29  ? ? ? ? ? 5 
ALA C O     1 
ATOM   2224 C  CB    . ALA C 1 5   ? 100.515 50.486 23.795  1.00 15.32  ? ? ? ? ? 5 
ALA C CB    1 
ATOM   2225 N  N     . ASP C 1 6   ? 99.846  47.803 22.234  1.00 17.36  ? ? ? ? ? 6 
ASP C N     1 
ATOM   2226 C  CA    . ASP C 1 6   ? 98.936  46.768 21.763  1.00 18.00  ? ? ? ? ? 6 
ASP C CA    1 
ATOM   2227 C  C     . ASP C 1 6   ? 99.322  45.399 22.336  1.00 15.06  ? ? ? ? ? 6 
ASP C C     1 
ATOM   2228 O  O     . ASP C 1 6   ? 98.461  44.624 22.749  1.00 15.51  ? ? ? ? ? 6 
ASP C O     1 
ATOM   2229 C  CB    . ASP C 1 6   ? 98.889  46.670 20.230  1.00 9.20   ? ? ? ? ? 6 
ASP C CB    1 
ATOM   2230 C  CG    . ASP C 1 6   ? 98.214  47.895 19.645  1.00 18.16  ? ? ? ? ? 6 
ASP C CG    1 
ATOM   2231 O  OD1   . ASP C 1 6   ? 97.253  48.375 20.260  1.00 18.71  ? ? ? ? ? 6 
ASP C OD1   1 
ATOM   2232 O  OD2   . ASP C 1 6   ? 98.733  48.321 18.594  1.00 20.82  ? ? ? ? ? 6 
ASP C OD2   1 
ATOM   2233 N  N     . LYS C 1 7   ? 100.627 45.144 22.271  1.00 15.77  ? ? ? ? ? 7 
LYS C N     1 
ATOM   2234 C  CA    . LYS C 1 7   ? 101.117 43.814 22.690  1.00 13.80  ? ? ? ? ? 7 
LYS C CA    1 
ATOM   2235 C  C     . LYS C 1 7   ? 100.894 43.566 24.166  1.00 17.39  ? ? ? ? ? 7 
LYS C C     1 
ATOM   2236 O  O     . LYS C 1 7   ? 100.617 42.436 24.611  1.00 18.78  ? ? ? ? ? 7 
LYS C O     1 
ATOM   2237 C  CB    . LYS C 1 7   ? 102.549 43.620 22.298  1.00 16.71  ? ? ? ? ? 7 
LYS C CB    1 
ATOM   2238 C  CG    . LYS C 1 7   ? 102.823 43.363 20.799  1.00 17.20  ? ? ? ? ? 7 
LYS C CG    1 
ATOM   2239 C  CD    . LYS C 1 7   ? 104.334 43.540 20.654  1.00 21.54  ? ? ? ? ? 7 
LYS C CD    1 
ATOM   2240 C  CE    . LYS C 1 7   ? 104.744 43.992 19.271  1.00 31.72  ? ? ? ? ? 7 
LYS C CE    1 
ATOM   2241 N  NZ    . LYS C 1 7   ? 105.762 45.082 19.401  1.00 38.60  ? ? ? ? ? 7 
LYS C NZ    1 
ATOM   2242 N  N     . THR C 1 8   ? 101.057 44.606 24.963  1.00 18.29  ? ? ? ? ? 8 
THR C N     1 
ATOM   2243 C  CA    . THR C 1 8   ? 100.843 44.498 26.407  1.00 18.56  ? ? ? ? ? 8 
THR C CA    1 
ATOM   2244 C  C     . THR C 1 8   ? 99.359  44.248 26.695  1.00 17.37  ? ? ? ? ? 8 
THR C C     1 
ATOM   2245 O  O     . THR C 1 8   ? 99.077  43.445 27.585  1.00 18.02  ? ? ? ? ? 8 
THR C O     1 
ATOM   2246 C  CB    . THR C 1 8   ? 101.258 45.849 27.140  1.00 19.73  ? ? ? ? ? 8 
THR C CB    1 
ATOM   2247 O  OG1   . THR C 1 8   ? 102.615 46.098 26.739  1.00 32.32  ? ? ? ? ? 8 
THR C OG1   1 
ATOM   2248 C  CG2   . THR C 1 8   ? 101.066 45.702 28.648  1.00 25.86  ? ? ? ? ? 8 
THR C CG2   1 
ATOM   2249 N  N     . ASN C 1 9   ? 98.516  44.978 25.975  1.00 19.28  ? ? ? ? ? 9 
ASN C N     1 
ATOM   2250 C  CA    . ASN C 1 9   ? 97.061  44.895 26.101  1.00 12.40  ? ? ? ? ? 9 
ASN C CA    1 
ATOM   2251 C  C     . ASN C 1 9   ? 96.564  43.494 25.790  1.00 12.33  ? ? ? ? ? 9 
ASN C C     1 
ATOM   2252 O  O     . ASN C 1 9   ? 95.636  43.058 26.471  1.00 16.94  ? ? ? ? ? 9 
ASN C O     1 
ATOM   2253 C  CB    . ASN C 1 9   ? 96.287  45.891 25.225  1.00 13.24  ? ? ? ? ? 9 
ASN C CB    1 
ATOM   2254 C  CG    . ASN C 1 9   ? 96.475  47.329 25.639  1.00 18.24  ? ? ? ? ? 9 
ASN C CG    1 
ATOM   2255 O  OD1   . ASN C 1 9   ? 96.903  47.526 26.783  1.00 22.38  ? ? ? ? ? 9 
ASN C OD1   1 
ATOM   2256 N  ND2   . ASN C 1 9   ? 96.185  48.311 24.771  1.00 16.20  ? ? ? ? ? 9 
ASN C ND2   1 
ATOM   2257 N  N     . VAL C 1 10  ? 97.081  42.936 24.698  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 10 
VAL C N     1 
ATOM   2258 C  CA    . VAL C 1 10  ? 96.670  41.581 24.275  1.00 12.45  ? ? ? ? ? 10 
VAL C CA    1 
ATOM   2259 C  C     . VAL C 1 10  ? 97.114  40.531 25.290  1.00 14.16  ? ? ? ? ? 10 
VAL C C     1 
ATOM   2260 O  O     . VAL C 1 10  ? 96.257  39.696 25.641  1.00 18.40  ? ? ? ? ? 10 
VAL C O     1 
ATOM   2261 C  CB    . VAL C 1 10  ? 97.174  41.229 22.858  1.00 14.72  ? ? ? ? ? 10 
VAL C CB    1 
ATOM   2262 C  CG1   . VAL C 1 10  ? 97.145  39.724 22.588  1.00 11.63  ? ? ? ? ? 10 
VAL C CG1   1 
ATOM   2263 C  CG2   . VAL C 1 10  ? 96.380  41.997 21.829  1.00 21.70  ? ? ? ? ? 10 
VAL C CG2   1 
ATOM   2264 N  N     . LYS C 1 11  ? 98.389  40.581 25.684  1.00 13.19  ? ? ? ? ? 11 
LYS C N     1 
ATOM   2265 C  CA    . LYS C 1 11  ? 98.915  39.613 26.681  1.00 12.09  ? ? ? ? ? 11 
LYS C CA    1 
ATOM   2266 C  C     . LYS C 1 11  ? 98.119  39.669 27.971  1.00 14.28  ? ? ? ? ? 11 
LYS C C     1 
ATOM   2267 O  O     . LYS C 1 11  ? 97.695  38.647 28.550  1.00 17.48  ? ? ? ? ? 11 
LYS C O     1 
ATOM   2268 C  CB    . LYS C 1 11  ? 100.421 39.776 26.873  1.00 11.01  ? ? ? ? ? 11 
LYS C CB    1 
ATOM   2269 C  CG    . LYS C 1 11  ? 101.171 39.462 25.572  1.00 32.86  ? ? ? ? ? 11 
LYS C CG    1 
ATOM   2270 C  CD    . LYS C 1 11  ? 102.620 39.847 25.557  1.00 44.05  ? ? ? ? ? 11 
LYS C CD    1 
ATOM   2271 C  CE    . LYS C 1 11  ? 103.117 40.379 24.225  1.00 51.84  ? ? ? ? ? 11 
LYS C CE    1 
ATOM   2272 N  NZ    . LYS C 1 11  ? 104.221 41.367 24.436  1.00 54.65  ? ? ? ? ? 11 
LYS C NZ    1 
ATOM   2273 N  N     . ALA C 1 12  ? 97.782  40.871 28.410  1.00 20.12  ? ? ? ? ? 12 
ALA C N     1 
ATOM   2274 C  CA    . ALA C 1 12  ? 96.973  41.111 29.602  1.00 18.38  ? ? ? ? ? 12 
ALA C CA    1 
ATOM   2275 C  C     . ALA C 1 12  ? 95.603  40.458 29.443  1.00 22.19  ? ? ? ? ? 12 
ALA C C     1 
ATOM   2276 O  O     . ALA C 1 12  ? 95.194  39.603 30.255  1.00 22.06  ? ? ? ? ? 12 
ALA C O     1 
ATOM   2277 C  CB    . ALA C 1 12  ? 96.813  42.616 29.824  1.00 21.82  ? ? ? ? ? 12 
ALA C CB    1 
ATOM   2278 N  N     . ALA C 1 13  ? 94.927  40.909 28.374  1.00 17.64  ? ? ? ? ? 13 
ALA C N     1 
ATOM   2279 C  CA    . ALA C 1 13  ? 93.589  40.377 28.098  1.00 15.89  ? ? ? ? ? 13 
ALA C CA    1 
ATOM   2280 C  C     . ALA C 1 13  ? 93.621  38.868 28.027  1.00 17.17  ? ? ? ? ? 13 
ALA C C     1 
ATOM   2281 O  O     . ALA C 1 13  ? 92.834  38.163 28.697  1.00 20.77  ? ? ? ? ? 13 
ALA C O     1 
ATOM   2282 C  CB    . ALA C 1 13  ? 92.969  41.029 26.869  1.00 13.05  ? ? ? ? ? 13 
ALA C CB    1 
ATOM   2283 N  N     . TRP C 1 14  ? 94.515  38.336 27.204  1.00 21.00  ? ? ? ? ? 14 
TRP C N     1 
ATOM   2284 C  CA    . TRP C 1 14  ? 94.592  36.889 27.008  1.00 17.95  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CA    1 
ATOM   2285 C  C     . TRP C 1 14  ? 95.061  36.160 28.249  1.00 23.08  ? ? ? ? ? 14 
TRP C C     1 
ATOM   2286 O  O     . TRP C 1 14  ? 94.766  34.964 28.477  1.00 21.78  ? ? ? ? ? 14 
TRP C O     1 
ATOM   2287 C  CB    . TRP C 1 14  ? 95.483  36.575 25.792  1.00 19.92  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CB    1 
ATOM   2288 C  CG    . TRP C 1 14  ? 95.085  35.256 25.217  1.00 17.03  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CG    1 
ATOM   2289 C  CD1   . TRP C 1 14  ? 95.723  34.065 25.378  1.00 14.60  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CD1   1 
ATOM   2290 C  CD2   . TRP C 1 14  ? 93.918  34.989 24.430  1.00 19.04  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CD2   1 
ATOM   2291 N  NE1   . TRP C 1 14  ? 95.046  33.081 24.703  1.00 17.50  ? ? ? ? ? 14 
TRP C NE1   1 
ATOM   2292 C  CE2   . TRP C 1 14  ? 93.930  33.600 24.134  1.00 16.55  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CE2   1 
ATOM   2293 C  CE3   . TRP C 1 14  ? 92.869  35.771 23.966  1.00 19.29  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CE3   1 
ATOM   2294 C  CZ2   . TRP C 1 14  ? 92.950  32.974 23.378  1.00 22.10  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CZ2   1 
ATOM   2295 C  CZ3   . TRP C 1 14  ? 91.899  35.142 23.212  1.00 17.93  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CZ3   1 
ATOM   2296 C  CH2   . TRP C 1 14  ? 91.919  33.797 22.907  1.00 21.74  ? ? ? ? ? 14 
TRP C CH2   1 
ATOM   2297 N  N     . GLY C 1 15  ? 95.802  36.872 29.087  1.00 25.47  ? ? ? ? ? 15 
GLY C N     1 
ATOM   2298 C  CA    . GLY C 1 15  ? 96.307  36.244 30.338  1.00 20.90  ? ? ? ? ? 15 
GLY C CA    1 
ATOM   2299 C  C     . GLY C 1 15  ? 95.094  35.923 31.196  1.00 26.02  ? ? ? ? ? 15 
GLY C C     1 
ATOM   2300 O  O     . GLY C 1 15  ? 95.012  34.886 31.859  1.00 29.96  ? ? ? ? ? 15 
GLY C O     1 
ATOM   2301 N  N     . LYS C 1 16  ? 94.173  36.860 31.141  1.00 26.19  ? ? ? ? ? 16 
LYS C N     1 
ATOM   2302 C  CA    . LYS C 1 16  ? 92.903  36.776 31.871  1.00 22.72  ? ? ? ? ? 16 
LYS C CA    1 
ATOM   2303 C  C     . LYS C 1 16  ? 92.038  35.654 31.351  1.00 25.24  ? ? ? ? ? 16 
LYS C C     1 
ATOM   2304 O  O     . LYS C 1 16  ? 91.278  35.013 32.111  1.00 28.53  ? ? ? ? ? 16 
LYS C O     1 
ATOM   2305 C  CB    . LYS C 1 16  ? 92.182  38.108 31.824  1.00 23.93  ? ? ? ? ? 16 
LYS C CB    1 
ATOM   2306 C  CG    . LYS C 1 16  ? 91.794  38.685 33.184  1.00 39.26  ? ? ? ? ? 16 
LYS C CG    1 
ATOM   2307 C  CD    . LYS C 1 16  ? 90.310  38.474 33.427  1.00 41.26  ? ? ? ? ? 16 
LYS C CD    1 
ATOM   2308 C  CE    . LYS C 1 16  ? 89.934  38.597 34.882  1.00 47.39  ? ? ? ? ? 16 
LYS C CE    1 
ATOM   2309 N  NZ    . LYS C 1 16  ? 88.444  38.539 35.024  1.00 75.74  ? ? ? ? ? 16 
LYS C NZ    1 
ATOM   2310 N  N     . VAL C 1 17  ? 92.105  35.365 30.063  1.00 22.06  ? ? ? ? ? 17 
VAL C N     1 
ATOM   2311 C  CA    . VAL C 1 17  ? 91.256  34.279 29.511  1.00 20.60  ? ? ? ? ? 17 
VAL C CA    1 
ATOM   2312 C  C     . VAL C 1 17  ? 91.659  32.986 30.199  1.00 25.70  ? ? ? ? ? 17 
VAL C C     1 
ATOM   2313 O  O     . VAL C 1 17  ? 90.873  32.106 30.548  1.00 23.19  ? ? ? ? ? 17 
VAL C O     1 
ATOM   2314 C  CB    . VAL C 1 17  ? 91.344  34.248 27.979  1.00 18.25  ? ? ? ? ? 17 
VAL C CB    1 
ATOM   2315 C  CG1   . VAL C 1 17  ? 90.500  33.136 27.375  1.00 16.52  ? ? ? ? ? 17 
VAL C CG1   1 
ATOM   2316 C  CG2   . VAL C 1 17  ? 91.014  35.606 27.370  1.00 19.95  ? ? ? ? ? 17 
VAL C CG2   1 
ATOM   2317 N  N     . GLY C 1 18  ? 92.973  32.928 30.357  1.00 29.30  ? ? ? ? ? 18 
GLY C N     1 
ATOM   2318 C  CA    . GLY C 1 18  ? 93.657  31.798 30.979  1.00 27.30  ? ? ? ? ? 18 
GLY C CA    1 
ATOM   2319 C  C     . GLY C 1 18  ? 93.098  30.473 30.516  1.00 29.39  ? ? ? ? ? 18 
GLY C C     1 
ATOM   2320 O  O     . GLY C 1 18  ? 93.094  30.078 29.323  1.00 35.97  ? ? ? ? ? 18 
GLY C O     1 
ATOM   2321 N  N     . ALA C 1 19  ? 92.612  29.754 31.522  1.00 23.57  ? ? ? ? ? 19 
ALA C N     1 
ATOM   2322 C  CA    . ALA C 1 19  ? 92.068  28.428 31.300  1.00 21.80  ? ? ? ? ? 19 
ALA C CA    1 
ATOM   2323 C  C     . ALA C 1 19  ? 90.733  28.336 30.613  1.00 21.13  ? ? ? ? ? 19 
ALA C C     1 
ATOM   2324 O  O     . ALA C 1 19  ? 90.317  27.160 30.376  1.00 16.76  ? ? ? ? ? 19 
ALA C O     1 
ATOM   2325 C  CB    . ALA C 1 19  ? 92.033  27.683 32.650  1.00 36.09  ? ? ? ? ? 19 
ALA C CB    1 
ATOM   2326 N  N     . HIS C 1 20  ? 90.040  29.424 30.326  1.00 18.84  ? ? ? ? ? 20 
HIS C N     1 
ATOM   2327 C  CA    . HIS C 1 20  ? 88.724  29.368 29.677  1.00 21.33  ? ? ? ? ? 20 
HIS C CA    1 
ATOM   2328 C  C     . HIS C 1 20  ? 88.782  29.465 28.159  1.00 22.66  ? ? ? ? ? 20 
HIS C C     1 
ATOM   2329 O  O     . HIS C 1 20  ? 87.724  29.520 27.518  1.00 20.18  ? ? ? ? ? 20 
HIS C O     1 
ATOM   2330 C  CB    . HIS C 1 20  ? 87.854  30.594 30.100  1.00 20.88  ? ? ? ? ? 20 
HIS C CB    1 
ATOM   2331 C  CG    . HIS C 1 20  ? 87.625  30.549 31.574  1.00 32.30  ? ? ? ? ? 20 
HIS C CG    1 
ATOM   2332 N  ND1   . HIS C 1 20  ? 86.737  29.687 32.165  1.00 38.07  ? ? ? ? ? 20 
HIS C ND1   1 
ATOM   2333 C  CD2   . HIS C 1 20  ? 88.225  31.247 32.564  1.00 35.87  ? ? ? ? ? 20 
HIS C CD2   1 
ATOM   2334 C  CE1   . HIS C 1 20  ? 86.779  29.869 33.468  1.00 29.48  ? ? ? ? ? 20 
HIS C CE1   1 
ATOM   2335 N  NE2   . HIS C 1 20  ? 87.661  30.811 33.730  1.00 36.29  ? ? ? ? ? 20 
HIS C NE2   1 
ATOM   2336 N  N     . ALA C 1 21  ? 89.974  29.558 27.639  1.00 23.11  ? ? ? ? ? 21 
ALA C N     1 
ATOM   2337 C  CA    . ALA C 1 21  ? 90.255  29.727 26.227  1.00 22.31  ? ? ? ? ? 21 
ALA C CA    1 
ATOM   2338 C  C     . ALA C 1 21  ? 89.461  28.803 25.335  1.00 19.77  ? ? ? ? ? 21 
ALA C C     1 
ATOM   2339 O  O     . ALA C 1 21  ? 88.861  29.290 24.349  1.00 19.04  ? ? ? ? ? 21 
ALA C O     1 
ATOM   2340 C  CB    . ALA C 1 21  ? 91.751  29.729 25.981  1.00 24.23  ? ? ? ? ? 21 
ALA C CB    1 
ATOM   2341 N  N     . GLY C 1 22  ? 89.433  27.515 25.609  1.00 19.99  ? ? ? ? ? 22 
GLY C N     1 
ATOM   2342 C  CA    . GLY C 1 22  ? 88.698  26.566 24.747  1.00 15.38  ? ? ? ? ? 22 
GLY C CA    1 
ATOM   2343 C  C     . GLY C 1 22  ? 87.196  26.760 24.834  1.00 18.72  ? ? ? ? ? 22 
GLY C C     1 
ATOM   2344 O  O     . GLY C 1 22  ? 86.457  26.468 23.870  1.00 18.37  ? ? ? ? ? 22 
GLY C O     1 
ATOM   2345 N  N     . GLU C 1 23  ? 86.748  27.206 26.005  1.00 18.62  ? ? ? ? ? 23 
GLU C N     1 
ATOM   2346 C  CA    . GLU C 1 23  ? 85.329  27.458 26.273  1.00 16.05  ? ? ? ? ? 23 
GLU C CA    1 
ATOM   2347 C  C     . GLU C 1 23  ? 84.906  28.718 25.534  1.00 14.34  ? ? ? ? ? 23 
GLU C C     1 
ATOM   2348 O  O     . GLU C 1 23  ? 83.832  28.791 24.927  1.00 13.26  ? ? ? ? ? 23 
GLU C O     1 
ATOM   2349 C  CB    . GLU C 1 23  ? 84.939  27.544 27.719  1.00 20.09  ? ? ? ? ? 23 
GLU C CB    1 
ATOM   2350 C  CG    . GLU C 1 23  ? 83.625  28.237 28.029  1.00 57.41  ? ? ? ? ? 23 
GLU C CG    1 
ATOM   2351 C  CD    . GLU C 1 23  ? 83.528  28.998 29.319  1.00 72.82  ? ? ? ? ? 23 
GLU C CD    1 
ATOM   2352 O  OE1   . GLU C 1 23  ? 84.261  28.492 30.207  1.00 75.69  ? ? ? ? ? 23 
GLU C OE1   1 
ATOM   2353 O  OE2   . GLU C 1 23  ? 82.792  29.973 29.437  1.00 71.12  ? ? ? ? ? 23 
GLU C OE2   1 
ATOM   2354 N  N     . TYR C 1 24  ? 85.781  29.702 25.485  1.00 15.55  ? ? ? ? ? 24 
TYR C N     1 
ATOM   2355 C  CA    . TYR C 1 24  ? 85.515  30.933 24.735  1.00 13.81  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CA    1 
ATOM   2356 C  C     . TYR C 1 24  ? 85.592  30.678 23.233  1.00 10.73  ? ? ? ? ? 24 
TYR C C     1 
ATOM   2357 O  O     . TYR C 1 24  ? 84.784  31.246 22.495  1.00 15.08  ? ? ? ? ? 24 
TYR C O     1 
ATOM   2358 C  CB    . TYR C 1 24  ? 86.492  32.019 25.167  1.00 18.00  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CB    1 
ATOM   2359 C  CG    . TYR C 1 24  ? 86.313  32.476 26.600  1.00 23.35  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CG    1 
ATOM   2360 C  CD1   . TYR C 1 24  ? 85.432  31.863 27.489  1.00 13.75  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CD1   1 
ATOM   2361 C  CD2   . TYR C 1 24  ? 87.107  33.548 27.038  1.00 21.85  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CD2   1 
ATOM   2362 C  CE1   . TYR C 1 24  ? 85.340  32.324 28.804  1.00 27.99  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CE1   1 
ATOM   2363 C  CE2   . TYR C 1 24  ? 87.022  34.004 28.343  1.00 24.01  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CE2   1 
ATOM   2364 C  CZ    . TYR C 1 24  ? 86.134  33.391 29.224  1.00 23.69  ? ? ? ? ? 24 
TYR C CZ    1 
ATOM   2365 O  OH    . TYR C 1 24  ? 86.051  33.834 30.513  1.00 27.27  ? ? ? ? ? 24 
TYR C OH    1 
ATOM   2366 N  N     . GLY C 1 25  ? 86.542  29.883 22.784  1.00 9.34   ? ? ? ? ? 25 
GLY C N     1 
ATOM   2367 C  CA    . GLY C 1 25  ? 86.613  29.560 21.348  1.00 4.41   ? ? ? ? ? 25 
GLY C CA    1 
ATOM   2368 C  C     . GLY C 1 25  ? 85.370  28.812 20.906  1.00 8.01   ? ? ? ? ? 25 
GLY C C     1 
ATOM   2369 O  O     . GLY C 1 25  ? 84.857  29.037 19.796  1.00 9.70   ? ? ? ? ? 25 
GLY C O     1 
ATOM   2370 N  N     . ALA C 1 26  ? 84.882  27.852 21.680  1.00 8.45   ? ? ? ? ? 26 
ALA C N     1 
ATOM   2371 C  CA    . ALA C 1 26  ? 83.661  27.140 21.269  1.00 8.50   ? ? ? ? ? 26 
ALA C CA    1 
ATOM   2372 C  C     . ALA C 1 26  ? 82.505  28.127 21.171  1.00 11.56  ? ? ? ? ? 26 
ALA C C     1 
ATOM   2373 O  O     . ALA C 1 26  ? 81.673  28.076 20.236  1.00 12.35  ? ? ? ? ? 26 
ALA C O     1 
ATOM   2374 C  CB    . ALA C 1 26  ? 83.366  26.015 22.243  1.00 3.97   ? ? ? ? ? 26 
ALA C CB    1 
ATOM   2375 N  N     . GLU C 1 27  ? 82.399  29.054 22.109  1.00 9.77   ? ? ? ? ? 27 
GLU C N     1 
ATOM   2376 C  CA    . GLU C 1 27  ? 81.336  30.037 22.216  1.00 5.63   ? ? ? ? ? 27 
GLU C CA    1 
ATOM   2377 C  C     . GLU C 1 27  ? 81.374  31.014 21.043  1.00 6.91   ? ? ? ? ? 27 
GLU C C     1 
ATOM   2378 O  O     . GLU C 1 27  ? 80.340  31.319 20.449  1.00 7.94   ? ? ? ? ? 27 
GLU C O     1 
ATOM   2379 C  CB    . GLU C 1 27  ? 81.410  30.840 23.531  1.00 7.67   ? ? ? ? ? 27 
GLU C CB    1 
ATOM   2380 C  CG    . GLU C 1 27  ? 80.342  31.866 23.730  1.00 10.95  ? ? ? ? ? 27 
GLU C CG    1 
ATOM   2381 C  CD    . GLU C 1 27  ? 80.349  32.758 24.926  1.00 15.87  ? ? ? ? ? 27 
GLU C CD    1 
ATOM   2382 O  OE1   . GLU C 1 27  ? 80.776  32.179 25.949  1.00 17.45  ? ? ? ? ? 27 
GLU C OE1   1 
ATOM   2383 O  OE2   . GLU C 1 27  ? 79.954  33.920 24.863  1.00 11.02  ? ? ? ? ? 27 
GLU C OE2   1 
ATOM   2384 N  N     . ALA C 1 28  ? 82.542  31.478 20.707  1.00 7.65   ? ? ? ? ? 28 
ALA C N     1 
ATOM   2385 C  CA    . ALA C 1 28  ? 82.805  32.333 19.555  1.00 8.12   ? ? ? ? ? 28 
ALA C CA    1 
ATOM   2386 C  C     . ALA C 1 28  ? 82.299  31.649 18.286  1.00 6.93   ? ? ? ? ? 28 
ALA C C     1 
ATOM   2387 O  O     . ALA C 1 28  ? 81.685  32.320 17.459  1.00 9.64   ? ? ? ? ? 28 
ALA C O     1 
ATOM   2388 C  CB    . ALA C 1 28  ? 84.298  32.605 19.380  1.00 7.67   ? ? ? ? ? 28 
ALA C CB    1 
ATOM   2389 N  N     . LEU C 1 29  ? 82.574  30.355 18.133  1.00 8.37   ? ? ? ? ? 29 
LEU C N     1 
ATOM   2390 C  CA    . LEU C 1 29  ? 82.154  29.653 16.926  1.00 8.54   ? ? ? ? ? 29 
LEU C CA    1 
ATOM   2391 C  C     . LEU C 1 29  ? 80.631  29.577 16.841  1.00 11.59  ? ? ? ? ? 29 
LEU C C     1 
ATOM   2392 O  O     . LEU C 1 29  ? 80.046  29.760 15.768  1.00 10.96  ? ? ? ? ? 29 
LEU C O     1 
ATOM   2393 C  CB    . LEU C 1 29  ? 82.740  28.234 16.872  1.00 10.50  ? ? ? ? ? 29 
LEU C CB    1 
ATOM   2394 C  CG    . LEU C 1 29  ? 84.235  28.095 16.687  1.00 7.18   ? ? ? ? ? 29 
LEU C CG    1 
ATOM   2395 C  CD1   . LEU C 1 29  ? 84.576  26.627 16.963  1.00 6.70   ? ? ? ? ? 29 
LEU C CD1   1 
ATOM   2396 C  CD2   . LEU C 1 29  ? 84.554  28.411 15.221  1.00 15.45  ? ? ? ? ? 29 
LEU C CD2   1 
ATOM   2397 N  N     . GLU C 1 30  ? 80.065  29.212 17.981  1.00 12.73  ? ? ? ? ? 30 
GLU C N     1 
ATOM   2398 C  CA    . GLU C 1 30  ? 78.594  29.100 18.052  1.00 11.58  ? ? ? ? ? 30 
GLU C CA    1 
ATOM   2399 C  C     . GLU C 1 30  ? 77.986  30.453 17.729  1.00 9.56   ? ? ? ? ? 30 
GLU C C     1 
ATOM   2400 O  O     . GLU C 1 30  ? 77.002  30.576 16.979  1.00 12.23  ? ? ? ? ? 30 
GLU C O     1 
ATOM   2401 C  CB    . GLU C 1 30  ? 78.099  28.663 19.425  1.00 20.24  ? ? ? ? ? 30 
GLU C CB    1 
ATOM   2402 C  CG    . GLU C 1 30  ? 76.587  28.651 19.628  1.00 31.53  ? ? ? ? ? 30 
GLU C CG    1 
ATOM   2403 C  CD    . GLU C 1 30  ? 76.091  27.879 20.822  1.00 36.29  ? ? ? ? ? 30 
GLU C CD    1 
ATOM   2404 O  OE1   . GLU C 1 30  ? 76.833  27.451 21.688  1.00 47.75  ? ? ? ? ? 30 
GLU C OE1   1 
ATOM   2405 O  OE2   . GLU C 1 30  ? 74.851  27.745 20.780  1.00 38.46  ? ? ? ? ? 30 
GLU C OE2   1 
ATOM   2406 N  N     . ARG C 1 31  ? 78.610  31.489 18.240  1.00 6.89   ? ? ? ? ? 31 
ARG C N     1 
ATOM   2407 C  CA    . ARG C 1 31  ? 78.127  32.846 17.942  1.00 10.88  ? ? ? ? ? 31 
ARG C CA    1 
ATOM   2408 C  C     . ARG C 1 31  ? 78.243  33.112 16.425  1.00 8.65   ? ? ? ? ? 31 
ARG C C     1 
ATOM   2409 O  O     . ARG C 1 31  ? 77.338  33.775 15.895  1.00 5.96   ? ? ? ? ? 31 
ARG C O     1 
ATOM   2410 C  CB    . ARG C 1 31  ? 78.790  33.990 18.698  1.00 8.21   ? ? ? ? ? 31 
ARG C CB    1 
ATOM   2411 C  CG    . ARG C 1 31  ? 78.648  33.973 20.186  1.00 3.61   ? ? ? ? ? 31 
ARG C CG    1 
ATOM   2412 C  CD    . ARG C 1 31  ? 79.304  35.176 20.824  1.00 9.05   ? ? ? ? ? 31 
ARG C CD    1 
ATOM   2413 N  NE    . ARG C 1 31  ? 79.106  35.116 22.301  1.00 13.81  ? ? ? ? ? 31 
ARG C NE    1 
ATOM   2414 C  CZ    . ARG C 1 31  ? 78.033  35.625 22.912  1.00 11.04  ? ? ? ? ? 31 
ARG C CZ    1 
ATOM   2415 N  NH1   . ARG C 1 31  ? 77.092  36.313 22.263  1.00 6.28   ? ? ? ? ? 31 
ARG C NH1   1 
ATOM   2416 N  NH2   . ARG C 1 31  ? 77.861  35.451 24.224  1.00 14.00  ? ? ? ? ? 31 
ARG C NH2   1 
ATOM   2417 N  N     . MET C 1 32  ? 79.281  32.628 15.781  1.00 6.73   ? ? ? ? ? 32 
MET C N     1 
ATOM   2418 C  CA    . MET C 1 32  ? 79.485  32.882 14.335  1.00 2.58   ? ? ? ? ? 32 
MET C CA    1 
ATOM   2419 C  C     . MET C 1 32  ? 78.458  32.142 13.501  1.00 6.96   ? ? ? ? ? 32 
MET C C     1 
ATOM   2420 O  O     . MET C 1 32  ? 77.904  32.684 12.504  1.00 4.91   ? ? ? ? ? 32 
MET C O     1 
ATOM   2421 C  CB    . MET C 1 32  ? 80.929  32.561 13.978  1.00 7.08   ? ? ? ? ? 32 
MET C CB    1 
ATOM   2422 C  CG    . MET C 1 32  ? 81.238  32.887 12.545  1.00 8.05   ? ? ? ? ? 32 
MET C CG    1 
ATOM   2423 S  SD    . MET C 1 32  ? 82.824  32.134 12.040  1.00 10.96  ? ? ? ? ? 32 
MET C SD    1 
ATOM   2424 C  CE    . MET C 1 32  ? 82.633  30.389 12.361  1.00 7.82   ? ? ? ? ? 32 
MET C CE    1 
ATOM   2425 N  N     . PHE C 1 33  ? 78.259  30.878 13.869  1.00 5.12   ? ? ? ? ? 33 
PHE C N     1 
ATOM   2426 C  CA    . PHE C 1 33  ? 77.295  30.062 13.097  1.00 7.22   ? ? ? ? ? 33 
PHE C CA    1 
ATOM   2427 C  C     . PHE C 1 33  ? 75.882  30.612 13.152  1.00 9.23   ? ? ? ? ? 33 
PHE C C     1 
ATOM   2428 O  O     . PHE C 1 33  ? 75.186  30.440 12.128  1.00 5.78   ? ? ? ? ? 33 
PHE C O     1 
ATOM   2429 C  CB    . PHE C 1 33  ? 77.313  28.610 13.506  1.00 9.44   ? ? ? ? ? 33 
PHE C CB    1 
ATOM   2430 C  CG    . PHE C 1 33  ? 78.607  27.899 13.313  1.00 7.49   ? ? ? ? ? 33 
PHE C CG    1 
ATOM   2431 C  CD1   . PHE C 1 33  ? 79.390  28.150 12.181  1.00 19.55  ? ? ? ? ? 33 
PHE C CD1   1 
ATOM   2432 C  CD2   . PHE C 1 33  ? 79.096  27.074 14.324  1.00 9.60   ? ? ? ? ? 33 
PHE C CD2   1 
ATOM   2433 C  CE1   . PHE C 1 33  ? 80.597  27.495 12.024  1.00 21.52  ? ? ? ? ? 33 
PHE C CE1   1 
ATOM   2434 C  CE2   . PHE C 1 33  ? 80.313  26.433 14.181  1.00 11.19  ? ? ? ? ? 33 
PHE C CE2   1 
ATOM   2435 C  CZ    . PHE C 1 33  ? 81.067  26.618 13.021  1.00 12.59  ? ? ? ? ? 33 
PHE C CZ    1 
ATOM   2436 N  N     . LEU C 1 34  ? 75.482  31.192 14.273  1.00 6.74   ? ? ? ? ? 34 
LEU C N     1 
ATOM   2437 C  CA    . LEU C 1 34  ? 74.139  31.732 14.458  1.00 7.03   ? ? ? ? ? 34 
LEU C CA    1 
ATOM   2438 C  C     . LEU C 1 34  ? 73.985  33.097 13.804  1.00 8.33   ? ? ? ? ? 34 
LEU C C     1 
ATOM   2439 O  O     . LEU C 1 34  ? 72.939  33.335 13.217  1.00 11.90  ? ? ? ? ? 34 
LEU C O     1 
ATOM   2440 C  CB    . LEU C 1 34  ? 73.791  31.851 15.951  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 34 
LEU C CB    1 
ATOM   2441 C  CG    . LEU C 1 34  ? 73.657  30.608 16.791  1.00 20.26  ? ? ? ? ? 34 
LEU C CG    1 
ATOM   2442 C  CD1   . LEU C 1 34  ? 73.085  30.930 18.180  1.00 22.62  ? ? ? ? ? 34 
LEU C CD1   1 
ATOM   2443 C  CD2   . LEU C 1 34  ? 72.673  29.674 16.074  1.00 20.56  ? ? ? ? ? 34 
LEU C CD2   1 
ATOM   2444 N  N     . SER C 1 35  ? 74.981  33.957 13.936  1.00 6.63   ? ? ? ? ? 35 
SER C N     1 
ATOM   2445 C  CA    . SER C 1 35  ? 74.855  35.315 13.384  1.00 2.86   ? ? ? ? ? 35 
SER C CA    1 
ATOM   2446 C  C     . SER C 1 35  ? 75.153  35.383 11.911  1.00 6.27   ? ? ? ? ? 35 
SER C C     1 
ATOM   2447 O  O     . SER C 1 35  ? 74.559  36.252 11.221  1.00 11.53  ? ? ? ? ? 35 
SER C O     1 
ATOM   2448 C  CB    . SER C 1 35  ? 75.692  36.315 14.174  1.00 8.67   ? ? ? ? ? 35 
SER C CB    1 
ATOM   2449 O  OG    . SER C 1 35  ? 75.522  36.216 15.560  1.00 19.56  ? ? ? ? ? 35 
SER C OG    1 
ATOM   2450 N  N     . PHE C 1 36  ? 76.074  34.596 11.390  1.00 8.55   ? ? ? ? ? 36 
PHE C N     1 
ATOM   2451 C  CA    . PHE C 1 36  ? 76.511  34.593 9.982   1.00 6.50   ? ? ? ? ? 36 
PHE C CA    1 
ATOM   2452 C  C     . PHE C 1 36  ? 76.449  33.145 9.473   1.00 6.72   ? ? ? ? ? 36 
PHE C C     1 
ATOM   2453 O  O     . PHE C 1 36  ? 77.473  32.441 9.391   1.00 11.22  ? ? ? ? ? 36 
PHE C O     1 
ATOM   2454 C  CB    . PHE C 1 36  ? 77.904  35.206 9.842   1.00 7.88   ? ? ? ? ? 36 
PHE C CB    1 
ATOM   2455 C  CG    . PHE C 1 36  ? 78.071  36.481 10.644  1.00 5.00   ? ? ? ? ? 36 
PHE C CG    1 
ATOM   2456 C  CD1   . PHE C 1 36  ? 77.560  37.678 10.116  1.00 12.00  ? ? ? ? ? 36 
PHE C CD1   1 
ATOM   2457 C  CD2   . PHE C 1 36  ? 78.702  36.506 11.873  1.00 15.62  ? ? ? ? ? 36 
PHE C CD2   1 
ATOM   2458 C  CE1   . PHE C 1 36  ? 77.703  38.858 10.846  1.00 11.74  ? ? ? ? ? 36 
PHE C CE1   1 
ATOM   2459 C  CE2   . PHE C 1 36  ? 78.862  37.661 12.620  1.00 15.72  ? ? ? ? ? 36 
PHE C CE2   1 
ATOM   2460 C  CZ    . PHE C 1 36  ? 78.364  38.866 12.112  1.00 9.73   ? ? ? ? ? 36 
PHE C CZ    1 
ATOM   2461 N  N     . PRO C 1 37  ? 75.236  32.730 9.151   1.00 10.44  ? ? ? ? ? 37 
PRO C N     1 
ATOM   2462 C  CA    . PRO C 1 37  ? 74.951  31.369 8.667   1.00 6.95   ? ? ? ? ? 37 
PRO C CA    1 
ATOM   2463 C  C     . PRO C 1 37  ? 75.749  30.918 7.467   1.00 8.82   ? ? ? ? ? 37 
PRO C C     1 
ATOM   2464 O  O     . PRO C 1 37  ? 75.859  29.672 7.248   1.00 7.58   ? ? ? ? ? 37 
PRO C O     1 
ATOM   2465 C  CB    . PRO C 1 37  ? 73.434  31.349 8.388   1.00 7.86   ? ? ? ? ? 37 
PRO C CB    1 
ATOM   2466 C  CG    . PRO C 1 37  ? 72.855  32.610 8.921   1.00 10.44  ? ? ? ? ? 37 
PRO C CG    1 
ATOM   2467 C  CD    . PRO C 1 37  ? 73.990  33.537 9.233   1.00 7.57   ? ? ? ? ? 37 
PRO C CD    1 
ATOM   2468 N  N     . THR C 1 38  ? 76.258  31.843 6.626   1.00 7.27   ? ? ? ? ? 38 
THR C N     1 
ATOM   2469 C  CA    . THR C 1 38  ? 77.042  31.397 5.458   1.00 5.49   ? ? ? ? ? 38 
THR C CA    1 
ATOM   2470 C  C     . THR C 1 38  ? 78.359  30.772 5.881   1.00 9.02   ? ? ? ? ? 38 
THR C C     1 
ATOM   2471 O  O     . THR C 1 38  ? 78.899  29.987 5.051   1.00 13.91  ? ? ? ? ? 38 
THR C O     1 
ATOM   2472 C  CB    . THR C 1 38  ? 77.264  32.529 4.423   1.00 12.68  ? ? ? ? ? 38 
THR C CB    1 
ATOM   2473 O  OG1   . THR C 1 38  ? 78.056  33.544 5.100   1.00 9.15   ? ? ? ? ? 38 
THR C OG1   1 
ATOM   2474 C  CG2   . THR C 1 38  ? 75.932  33.069 3.891   1.00 12.04  ? ? ? ? ? 38 
THR C CG2   1 
ATOM   2475 N  N     . THR C 1 39  ? 78.828  31.062 7.079   1.00 5.02   ? ? ? ? ? 39 
THR C N     1 
ATOM   2476 C  CA    . THR C 1 39  ? 80.089  30.449 7.580   1.00 6.14   ? ? ? ? ? 39 
THR C CA    1 
ATOM   2477 C  C     . THR C 1 39  ? 79.916  28.956 7.808   1.00 12.19  ? ? ? ? ? 39 
THR C C     1 
ATOM   2478 O  O     . THR C 1 39  ? 80.904  28.220 7.867   1.00 14.41  ? ? ? ? ? 39 
THR C O     1 
ATOM   2479 C  CB    . THR C 1 39  ? 80.635  31.142 8.878   1.00 4.22   ? ? ? ? ? 39 
THR C CB    1 
ATOM   2480 O  OG1   . THR C 1 39  ? 79.635  30.880 9.899   1.00 7.94   ? ? ? ? ? 39 
THR C OG1   1 
ATOM   2481 C  CG2   . THR C 1 39  ? 80.850  32.665 8.675   1.00 2.00   ? ? ? ? ? 39 
THR C CG2   1 
ATOM   2482 N  N     . LYS C 1 40  ? 78.685  28.474 7.907   1.00 11.17  ? ? ? ? ? 40 
LYS C N     1 
ATOM   2483 C  CA    . LYS C 1 40  ? 78.404  27.031 8.086   1.00 10.82  ? ? ? ? ? 40 
LYS C CA    1 
ATOM   2484 C  C     . LYS C 1 40  ? 78.723  26.215 6.833   1.00 8.21   ? ? ? ? ? 40 
LYS C C     1 
ATOM   2485 O  O     . LYS C 1 40  ? 78.852  24.994 6.934   1.00 5.05   ? ? ? ? ? 40 
LYS C O     1 
ATOM   2486 C  CB    . LYS C 1 40  ? 76.941  26.826 8.459   1.00 15.72  ? ? ? ? ? 40 
LYS C CB    1 
ATOM   2487 C  CG    . LYS C 1 40  ? 76.557  27.433 9.797   1.00 12.59  ? ? ? ? ? 40 
LYS C CG    1 
ATOM   2488 C  CD    . LYS C 1 40  ? 75.164  27.059 10.230  1.00 21.58  ? ? ? ? ? 40 
LYS C CD    1 
ATOM   2489 C  CE    . LYS C 1 40  ? 74.078  27.648 9.345   1.00 14.30  ? ? ? ? ? 40 
LYS C CE    1 
ATOM   2490 N  NZ    . LYS C 1 40  ? 72.768  27.117 9.830   1.00 14.60  ? ? ? ? ? 40 
LYS C NZ    1 
ATOM   2491 N  N     . THR C 1 41  ? 78.840  26.846 5.683   1.00 8.09   ? ? ? ? ? 41 
THR C N     1 
ATOM   2492 C  CA    . THR C 1 41  ? 79.150  26.182 4.412   1.00 6.78   ? ? ? ? ? 41 
THR C CA    1 
ATOM   2493 C  C     . THR C 1 41  ? 80.524  25.517 4.447   1.00 8.38   ? ? ? ? ? 41 
THR C C     1 
ATOM   2494 O  O     . THR C 1 41  ? 80.772  24.653 3.608   1.00 9.31   ? ? ? ? ? 41 
THR C O     1 
ATOM   2495 C  CB    . THR C 1 41  ? 79.082  27.133 3.176   1.00 5.34   ? ? ? ? ? 41 
THR C CB    1 
ATOM   2496 O  OG1   . THR C 1 41  ? 80.149  28.152 3.335   1.00 7.83   ? ? ? ? ? 41 
THR C OG1   1 
ATOM   2497 C  CG2   . THR C 1 41  ? 77.727  27.798 2.978   1.00 5.52   ? ? ? ? ? 41 
THR C CG2   1 
ATOM   2498 N  N     . TYR C 1 42  ? 81.396  25.900 5.367   1.00 13.04  ? ? ? ? ? 42 
TYR C N     1 
ATOM   2499 C  CA    . TYR C 1 42  ? 82.737  25.333 5.507   1.00 11.81  ? ? ? ? ? 42 
TYR C CA    1 
ATOM   2500 C  C     . TYR C 1 42  ? 82.716  24.121 6.446   1.00 15.66  ? ? ? ? ? 42 
TYR C C     1 
ATOM   2501 O  O     . TYR C 1 42  ? 83.732  23.379 6.482   1.00 11.12  ? ? ? ? ? 42 
TYR C O     1 
ATOM   2502 C  CB    . TYR C 1 42  ? 83.753  26.392 6.042   1.00 6.50   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CB    1 
ATOM   2503 C  CG    . TYR C 1 42  ? 83.961  27.478 5.016   1.00 4.82   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CG    1 
ATOM   2504 C  CD1   . TYR C 1 42  ? 84.770  27.228 3.906   1.00 3.15   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CD1   1 
ATOM   2505 C  CD2   . TYR C 1 42  ? 83.264  28.693 5.109   1.00 4.70   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CD2   1 
ATOM   2506 C  CE1   . TYR C 1 42  ? 84.882  28.211 2.936   1.00 7.85   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CE1   1 
ATOM   2507 C  CE2   . TYR C 1 42  ? 83.349  29.676 4.146   1.00 4.03   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CE2   1 
ATOM   2508 C  CZ    . TYR C 1 42  ? 84.175  29.417 3.055   1.00 6.75   ? ? ? ? ? 42 
TYR C CZ    1 
ATOM   2509 O  OH    . TYR C 1 42  ? 84.325  30.397 2.119   1.00 4.01   ? ? ? ? ? 42 
TYR C OH    1 
ATOM   2510 N  N     . PHE C 1 43  ? 81.606  23.931 7.163   1.00 9.64   ? ? ? ? ? 43 
PHE C N     1 
ATOM   2511 C  CA    . PHE C 1 43  ? 81.516  22.826 8.150   1.00 12.56  ? ? ? ? ? 43 
PHE C CA    1 
ATOM   2512 C  C     . PHE C 1 43  ? 80.306  21.932 7.936   1.00 7.02   ? ? ? ? ? 43 
PHE C C     1 
ATOM   2513 O  O     . PHE C 1 43  ? 79.508  21.698 8.847   1.00 15.43  ? ? ? ? ? 43 
PHE C O     1 
ATOM   2514 C  CB    . PHE C 1 43  ? 81.519  23.388 9.574   1.00 7.83   ? ? ? ? ? 43 
PHE C CB    1 
ATOM   2515 C  CG    . PHE C 1 43  ? 82.644  24.280 9.974   1.00 13.25  ? ? ? ? ? 43 
PHE C CG    1 
ATOM   2516 C  CD1   . PHE C 1 43  ? 82.630  25.641 9.654   1.00 9.91   ? ? ? ? ? 43 
PHE C CD1   1 
ATOM   2517 C  CD2   . PHE C 1 43  ? 83.717  23.768 10.713  1.00 13.70  ? ? ? ? ? 43 
PHE C CD2   1 
ATOM   2518 C  CE1   . PHE C 1 43  ? 83.662  26.484 10.043  1.00 6.33   ? ? ? ? ? 43 
PHE C CE1   1 
ATOM   2519 C  CE2   . PHE C 1 43  ? 84.765  24.593 11.122  1.00 12.75  ? ? ? ? ? 43 
PHE C CE2   1 
ATOM   2520 C  CZ    . PHE C 1 43  ? 84.710  25.935 10.766  1.00 12.06  ? ? ? ? ? 43 
PHE C CZ    1 
ATOM   2521 N  N     . PRO C 1 44  ? 80.175  21.428 6.729   1.00 10.57  ? ? ? ? ? 44 
PRO C N     1 
ATOM   2522 C  CA    . PRO C 1 44  ? 79.057  20.537 6.335   1.00 12.64  ? ? ? ? ? 44 
PRO C CA    1 
ATOM   2523 C  C     . PRO C 1 44  ? 79.146  19.172 6.994   1.00 17.85  ? ? ? ? ? 44 
PRO C C     1 
ATOM   2524 O  O     . PRO C 1 44  ? 78.114  18.498 7.131   1.00 16.24  ? ? ? ? ? 44 
PRO C O     1 
ATOM   2525 C  CB    . PRO C 1 44  ? 79.203  20.475 4.819   1.00 11.91  ? ? ? ? ? 44 
PRO C CB    1 
ATOM   2526 C  CG    . PRO C 1 44  ? 80.701  20.513 4.650   1.00 9.39   ? ? ? ? ? 44 
PRO C CG    1 
ATOM   2527 C  CD    . PRO C 1 44  ? 81.113  21.605 5.619   1.00 10.02  ? ? ? ? ? 44 
PRO C CD    1 
ATOM   2528 N  N     . HIS C 1 45  ? 80.329  18.790 7.434   1.00 17.55  ? ? ? ? ? 45 
HIS C N     1 
ATOM   2529 C  CA    . HIS C 1 45  ? 80.709  17.583 8.133   1.00 22.06  ? ? ? ? ? 45 
HIS C CA    1 
ATOM   2530 C  C     . HIS C 1 45  ? 80.601  17.661 9.661   1.00 22.49  ? ? ? ? ? 45 
HIS C C     1 
ATOM   2531 O  O     . HIS C 1 45  ? 80.969  16.673 10.341  1.00 23.22  ? ? ? ? ? 45 
HIS C O     1 
ATOM   2532 C  CB    . HIS C 1 45  ? 82.193  17.179 7.846   1.00 33.18  ? ? ? ? ? 45 
HIS C CB    1 
ATOM   2533 C  CG    . HIS C 1 45  ? 83.203  18.268 8.099   1.00 34.81  ? ? ? ? ? 45 
HIS C CG    1 
ATOM   2534 N  ND1   . HIS C 1 45  ? 83.157  19.533 7.571   1.00 25.55  ? ? ? ? ? 45 
HIS C ND1   1 
ATOM   2535 C  CD2   . HIS C 1 45  ? 84.343  18.232 8.839   1.00 32.44  ? ? ? ? ? 45 
HIS C CD2   1 
ATOM   2536 C  CE1   . HIS C 1 45  ? 84.195  20.236 7.984   1.00 28.41  ? ? ? ? ? 45 
HIS C CE1   1 
ATOM   2537 N  NE2   . HIS C 1 45  ? 84.936  19.478 8.745   1.00 27.02  ? ? ? ? ? 45 
HIS C NE2   1 
ATOM   2538 N  N     . PHE C 1 46  ? 80.193  18.776 10.191  1.00 17.12  ? ? ? ? ? 46 
PHE C N     1 
ATOM   2539 C  CA    . PHE C 1 46  ? 80.060  19.025 11.617  1.00 20.05  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CA    1 
ATOM   2540 C  C     . PHE C 1 46  ? 78.582  19.001 12.023  1.00 18.78  ? ? ? ? ? 46 
PHE C C     1 
ATOM   2541 O  O     . PHE C 1 46  ? 77.731  19.432 11.216  1.00 19.81  ? ? ? ? ? 46 
PHE C O     1 
ATOM   2542 C  CB    . PHE C 1 46  ? 80.582  20.457 11.996  1.00 12.98  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CB    1 
ATOM   2543 C  CG    . PHE C 1 46  ? 82.034  20.561 12.336  1.00 13.57  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CG    1 
ATOM   2544 C  CD1   . PHE C 1 46  ? 83.008  19.803 11.695  1.00 8.02   ? ? ? ? ? 46 
PHE C CD1   1 
ATOM   2545 C  CD2   . PHE C 1 46  ? 82.448  21.441 13.332  1.00 13.02  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CD2   1 
ATOM   2546 C  CE1   . PHE C 1 46  ? 84.334  19.934 12.016  1.00 15.27  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CE1   1 
ATOM   2547 C  CE2   . PHE C 1 46  ? 83.775  21.600 13.676  1.00 11.54  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CE2   1 
ATOM   2548 C  CZ    . PHE C 1 46  ? 84.743  20.842 13.006  1.00 14.86  ? ? ? ? ? 46 
PHE C CZ    1 
ATOM   2549 N  N     . ASP C 1 47  ? 78.386  18.588 13.249  1.00 18.80  ? ? ? ? ? 47 
ASP C N     1 
ATOM   2550 C  CA    . ASP C 1 47  ? 77.069  18.640 13.943  1.00 21.77  ? ? ? ? ? 47 
ASP C CA    1 
ATOM   2551 C  C     . ASP C 1 47  ? 77.195  20.042 14.618  1.00 18.40  ? ? ? ? ? 47 
ASP C C     1 
ATOM   2552 O  O     . ASP C 1 47  ? 78.137  20.138 15.427  1.00 17.69  ? ? ? ? ? 47 
ASP C O     1 
ATOM   2553 C  CB    . ASP C 1 47  ? 76.802  17.583 14.998  1.00 36.01  ? ? ? ? ? 47 
ASP C CB    1 
ATOM   2554 C  CG    . ASP C 1 47  ? 75.705  17.911 16.000  1.00 30.57  ? ? ? ? ? 47 
ASP C CG    1 
ATOM   2555 O  OD1   . ASP C 1 47  ? 74.919  18.860 15.839  1.00 39.04  ? ? ? ? ? 47 
ASP C OD1   1 
ATOM   2556 O  OD2   . ASP C 1 47  ? 75.640  17.182 17.017  1.00 34.57  ? ? ? ? ? 47 
ASP C OD2   1 
ATOM   2557 N  N     . LEU C 1 48  ? 76.372  20.942 14.153  1.00 20.62  ? ? ? ? ? 48 
LEU C N     1 
ATOM   2558 C  CA    . LEU C 1 48  ? 76.502  22.332 14.646  1.00 21.35  ? ? ? ? ? 48 
LEU C CA    1 
ATOM   2559 C  C     . LEU C 1 48  ? 75.524  22.578 15.760  1.00 25.61  ? ? ? ? ? 48 
LEU C C     1 
ATOM   2560 O  O     . LEU C 1 48  ? 75.349  23.722 16.240  1.00 31.25  ? ? ? ? ? 48 
LEU C O     1 
ATOM   2561 C  CB    . LEU C 1 48  ? 76.481  23.283 13.441  1.00 14.29  ? ? ? ? ? 48 
LEU C CB    1 
ATOM   2562 C  CG    . LEU C 1 48  ? 77.512  23.152 12.359  1.00 16.05  ? ? ? ? ? 48 
LEU C CG    1 
ATOM   2563 C  CD1   . LEU C 1 48  ? 77.257  24.137 11.215  1.00 18.48  ? ? ? ? ? 48 
LEU C CD1   1 
ATOM   2564 C  CD2   . LEU C 1 48  ? 78.929  23.418 12.884  1.00 21.75  ? ? ? ? ? 48 
LEU C CD2   1 
ATOM   2565 N  N     . SER C 1 49  ? 74.896  21.498 16.207  1.00 29.17  ? ? ? ? ? 49 
SER C N     1 
ATOM   2566 C  CA    . SER C 1 49  ? 73.921  21.679 17.318  1.00 29.26  ? ? ? ? ? 49 
SER C CA    1 
ATOM   2567 C  C     . SER C 1 49  ? 74.680  22.182 18.538  1.00 30.37  ? ? ? ? ? 49 
SER C C     1 
ATOM   2568 O  O     . SER C 1 49  ? 75.878  21.943 18.766  1.00 30.08  ? ? ? ? ? 49 
SER C O     1 
ATOM   2569 C  CB    . SER C 1 49  ? 73.159  20.399 17.582  1.00 28.69  ? ? ? ? ? 49 
SER C CB    1 
ATOM   2570 O  OG    . SER C 1 49  ? 74.002  19.550 18.361  1.00 41.30  ? ? ? ? ? 49 
SER C OG    1 
ATOM   2571 N  N     . HIS C 1 50  ? 73.937  22.925 19.349  1.00 30.06  ? ? ? ? ? 50 
HIS C N     1 
ATOM   2572 C  CA    . HIS C 1 50  ? 74.450  23.541 20.571  1.00 28.54  ? ? ? ? ? 50 
HIS C CA    1 
ATOM   2573 C  C     . HIS C 1 50  ? 75.157  22.521 21.437  1.00 30.32  ? ? ? ? ? 50 
HIS C C     1 
ATOM   2574 O  O     . HIS C 1 50  ? 74.610  21.452 21.774  1.00 35.60  ? ? ? ? ? 50 
HIS C O     1 
ATOM   2575 C  CB    . HIS C 1 50  ? 73.348  24.278 21.384  1.00 41.37  ? ? ? ? ? 50 
HIS C CB    1 
ATOM   2576 C  CG    . HIS C 1 50  ? 73.831  24.821 22.696  1.00 54.36  ? ? ? ? ? 50 
HIS C CG    1 
ATOM   2577 N  ND1   . HIS C 1 50  ? 74.920  25.651 22.842  1.00 56.76  ? ? ? ? ? 50 
HIS C ND1   1 
ATOM   2578 C  CD2   . HIS C 1 50  ? 73.344  24.609 23.947  1.00 55.30  ? ? ? ? ? 50 
HIS C CD2   1 
ATOM   2579 C  CE1   . HIS C 1 50  ? 75.089  25.928 24.125  1.00 62.72  ? ? ? ? ? 50 
HIS C CE1   1 
ATOM   2580 N  NE2   . HIS C 1 50  ? 74.149  25.309 24.808  1.00 69.95  ? ? ? ? ? 50 
HIS C NE2   1 
ATOM   2581 N  N     . GLY C 1 51  ? 76.385  22.858 21.802  1.00 26.94  ? ? ? ? ? 51 
GLY C N     1 
ATOM   2582 C  CA    . GLY C 1 51  ? 77.138  21.987 22.696  1.00 26.74  ? ? ? ? ? 51 
GLY C CA    1 
ATOM   2583 C  C     . GLY C 1 51  ? 77.709  20.746 22.046  1.00 26.43  ? ? ? ? ? 51 
GLY C C     1 
ATOM   2584 O  O     . GLY C 1 51  ? 78.275  19.915 22.779  1.00 27.49  ? ? ? ? ? 51 
GLY C O     1 
ATOM   2585 N  N     . SER C 1 52  ? 77.588  20.638 20.740  1.00 23.53  ? ? ? ? ? 52 
SER C N     1 
ATOM   2586 C  CA    . SER C 1 52  ? 78.119  19.532 19.948  1.00 19.85  ? ? ? ? ? 52 
SER C CA    1 
ATOM   2587 C  C     . SER C 1 52  ? 79.573  19.229 20.248  1.00 20.28  ? ? ? ? ? 52 
SER C C     1 
ATOM   2588 O  O     . SER C 1 52  ? 80.440  20.093 20.475  1.00 20.10  ? ? ? ? ? 52 
SER C O     1 
ATOM   2589 C  CB    . SER C 1 52  ? 77.904  19.811 18.480  1.00 20.86  ? ? ? ? ? 52 
SER C CB    1 
ATOM   2590 O  OG    . SER C 1 52  ? 79.081  19.966 17.776  1.00 23.05  ? ? ? ? ? 52 
SER C OG    1 
ATOM   2591 N  N     . ALA C 1 53  ? 79.917  17.963 20.217  1.00 21.79  ? ? ? ? ? 53 
ALA C N     1 
ATOM   2592 C  CA    . ALA C 1 53  ? 81.306  17.574 20.524  1.00 20.70  ? ? ? ? ? 53 
ALA C CA    1 
ATOM   2593 C  C     . ALA C 1 53  ? 82.284  18.103 19.481  1.00 20.22  ? ? ? ? ? 53 
ALA C C     1 
ATOM   2594 O  O     . ALA C 1 53  ? 83.430  18.469 19.851  1.00 17.88  ? ? ? ? ? 53 
ALA C O     1 
ATOM   2595 C  CB    . ALA C 1 53  ? 81.373  16.061 20.685  1.00 24.81  ? ? ? ? ? 53 
ALA C CB    1 
ATOM   2596 N  N     . GLN C 1 54  ? 81.915  18.123 18.210  1.00 18.34  ? ? ? ? ? 54 
GLN C N     1 
ATOM   2597 C  CA    . GLN C 1 54  ? 82.838  18.659 17.184  1.00 18.57  ? ? ? ? ? 54 
GLN C CA    1 
ATOM   2598 C  C     . GLN C 1 54  ? 83.122  20.159 17.399  1.00 16.93  ? ? ? ? ? 54 
GLN C C     1 
ATOM   2599 O  O     . GLN C 1 54  ? 84.255  20.582 17.162  1.00 17.44  ? ? ? ? ? 54 
GLN C O     1 
ATOM   2600 C  CB    . GLN C 1 54  ? 82.315  18.436 15.785  1.00 10.78  ? ? ? ? ? 54 
GLN C CB    1 
ATOM   2601 C  CG    . GLN C 1 54  ? 82.607  17.052 15.269  1.00 13.77  ? ? ? ? ? 54 
GLN C CG    1 
ATOM   2602 C  CD    . GLN C 1 54  ? 81.786  16.779 14.036  1.00 15.10  ? ? ? ? ? 54 
GLN C CD    1 
ATOM   2603 O  OE1   . GLN C 1 54  ? 80.556  16.789 14.099  1.00 18.38  ? ? ? ? ? 54 
GLN C OE1   1 
ATOM   2604 N  NE2   . GLN C 1 54  ? 82.535  16.567 12.959  1.00 31.55  ? ? ? ? ? 54 
GLN C NE2   1 
ATOM   2605 N  N     . VAL C 1 55  ? 82.124  20.925 17.821  1.00 14.40  ? ? ? ? ? 55 
VAL C N     1 
ATOM   2606 C  CA    . VAL C 1 55  ? 82.273  22.368 18.027  1.00 16.38  ? ? ? ? ? 55 
VAL C CA    1 
ATOM   2607 C  C     . VAL C 1 55  ? 83.201  22.658 19.188  1.00 18.77  ? ? ? ? ? 55 
VAL C C     1 
ATOM   2608 O  O     . VAL C 1 55  ? 84.053  23.559 19.137  1.00 15.40  ? ? ? ? ? 55 
VAL C O     1 
ATOM   2609 C  CB    . VAL C 1 55  ? 80.926  23.113 18.117  1.00 13.70  ? ? ? ? ? 55 
VAL C CB    1 
ATOM   2610 C  CG1   . VAL C 1 55  ? 81.146  24.564 18.536  1.00 14.44  ? ? ? ? ? 55 
VAL C CG1   1 
ATOM   2611 C  CG2   . VAL C 1 55  ? 80.157  23.085 16.801  1.00 18.06  ? ? ? ? ? 55 
VAL C CG2   1 
ATOM   2612 N  N     . LYS C 1 56  ? 82.984  21.895 20.266  1.00 17.87  ? ? ? ? ? 56 
LYS C N     1 
ATOM   2613 C  CA    . LYS C 1 56  ? 83.802  22.030 21.464  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 56 
LYS C CA    1 
ATOM   2614 C  C     . LYS C 1 56  ? 85.267  21.737 21.118  1.00 12.03  ? ? ? ? ? 56 
LYS C C     1 
ATOM   2615 O  O     . LYS C 1 56  ? 86.157  22.476 21.527  1.00 14.48  ? ? ? ? ? 56 
LYS C O     1 
ATOM   2616 C  CB    . LYS C 1 56  ? 83.389  21.069 22.585  1.00 24.91  ? ? ? ? ? 56 
LYS C CB    1 
ATOM   2617 C  CG    . LYS C 1 56  ? 82.296  21.635 23.489  1.00 42.87  ? ? ? ? ? 56 
LYS C CG    1 
ATOM   2618 C  CD    . LYS C 1 56  ? 82.102  20.764 24.726  1.00 57.82  ? ? ? ? ? 56 
LYS C CD    1 
ATOM   2619 C  CE    . LYS C 1 56  ? 80.658  20.319 24.865  1.00 72.47  ? ? ? ? ? 56 
LYS C CE    1 
ATOM   2620 N  NZ    . LYS C 1 56  ? 80.513  18.911 24.379  1.00 80.91  ? ? ? ? ? 56 
LYS C NZ    1 
ATOM   2621 N  N     . GLY C 1 57  ? 85.486  20.656 20.401  1.00 10.85  ? ? ? ? ? 57 
GLY C N     1 
ATOM   2622 C  CA    . GLY C 1 57  ? 86.810  20.225 20.000  1.00 10.93  ? ? ? ? ? 57 
GLY C CA    1 
ATOM   2623 C  C     . GLY C 1 57  ? 87.497  21.286 19.160  1.00 15.18  ? ? ? ? ? 57 
GLY C C     1 
ATOM   2624 O  O     . GLY C 1 57  ? 88.604  21.750 19.435  1.00 13.07  ? ? ? ? ? 57 
GLY C O     1 
ATOM   2625 N  N     . HIS C 1 58  ? 86.758  21.657 18.125  1.00 12.23  ? ? ? ? ? 58 
HIS C N     1 
ATOM   2626 C  CA    . HIS C 1 58  ? 87.284  22.697 17.187  1.00 11.03  ? ? ? ? ? 58 
HIS C CA    1 
ATOM   2627 C  C     . HIS C 1 58  ? 87.578  23.966 17.926  1.00 10.72  ? ? ? ? ? 58 
HIS C C     1 
ATOM   2628 O  O     . HIS C 1 58  ? 88.615  24.619 17.730  1.00 16.55  ? ? ? ? ? 58 
HIS C O     1 
ATOM   2629 C  CB    . HIS C 1 58  ? 86.313  22.864 15.993  1.00 14.08  ? ? ? ? ? 58 
HIS C CB    1 
ATOM   2630 C  CG    . HIS C 1 58  ? 87.010  23.676 14.912  1.00 10.18  ? ? ? ? ? 58 
HIS C CG    1 
ATOM   2631 N  ND1   . HIS C 1 58  ? 88.147  23.288 14.290  1.00 12.18  ? ? ? ? ? 58 
HIS C ND1   1 
ATOM   2632 C  CD2   . HIS C 1 58  ? 86.731  24.896 14.470  1.00 5.47   ? ? ? ? ? 58 
HIS C CD2   1 
ATOM   2633 C  CE1   . HIS C 1 58  ? 88.514  24.258 13.438  1.00 18.01  ? ? ? ? ? 58 
HIS C CE1   1 
ATOM   2634 N  NE2   . HIS C 1 58  ? 87.672  25.273 13.531  1.00 10.99  ? ? ? ? ? 58 
HIS C NE2   1 
ATOM   2635 N  N     . GLY C 1 59  ? 86.679  24.363 18.839  1.00 12.94  ? ? ? ? ? 59 
GLY C N     1 
ATOM   2636 C  CA    . GLY C 1 59  ? 86.823  25.561 19.666  1.00 7.57   ? ? ? ? ? 59 
GLY C CA    1 
ATOM   2637 C  C     . GLY C 1 59  ? 88.098  25.594 20.450  1.00 7.85   ? ? ? ? ? 59 
GLY C C     1 
ATOM   2638 O  O     . GLY C 1 59  ? 88.815  26.617 20.629  1.00 11.08  ? ? ? ? ? 59 
GLY C O     1 
ATOM   2639 N  N     . LYS C 1 60  ? 88.451  24.446 21.026  1.00 12.14  ? ? ? ? ? 60 
LYS C N     1 
ATOM   2640 C  CA    . LYS C 1 60  ? 89.700  24.388 21.796  1.00 13.22  ? ? ? ? ? 60 
LYS C CA    1 
ATOM   2641 C  C     . LYS C 1 60  ? 90.874  24.606 20.824  1.00 13.63  ? ? ? ? ? 60 
LYS C C     1 
ATOM   2642 O  O     . LYS C 1 60  ? 91.831  25.276 21.191  1.00 13.63  ? ? ? ? ? 60 
LYS C O     1 
ATOM   2643 C  CB    . LYS C 1 60  ? 89.898  23.012 22.428  1.00 14.65  ? ? ? ? ? 60 
LYS C CB    1 
ATOM   2644 C  CG    . LYS C 1 60  ? 91.090  22.997 23.388  1.00 33.95  ? ? ? ? ? 60 
LYS C CG    1 
ATOM   2645 C  CD    . LYS C 1 60  ? 92.100  21.921 23.008  1.00 62.01  ? ? ? ? ? 60 
LYS C CD    1 
ATOM   2646 C  CE    . LYS C 1 60  ? 92.989  21.473 24.153  1.00 71.62  ? ? ? ? ? 60 
LYS C CE    1 
ATOM   2647 N  NZ    . LYS C 1 60  ? 93.920  20.385 23.723  1.00 75.25  ? ? ? ? ? 60 
LYS C NZ    1 
ATOM   2648 N  N     . LYS C 1 61  ? 90.809  24.007 19.641  1.00 12.04  ? ? ? ? ? 61 
LYS C N     1 
ATOM   2649 C  CA    . LYS C 1 61  ? 91.919  24.115 18.672  1.00 9.00   ? ? ? ? ? 61 
LYS C CA    1 
ATOM   2650 C  C     . LYS C 1 61  ? 92.179  25.523 18.210  1.00 9.44   ? ? ? ? ? 61 
LYS C C     1 
ATOM   2651 O  O     . LYS C 1 61  ? 93.317  25.981 18.138  1.00 8.90   ? ? ? ? ? 61 
LYS C O     1 
ATOM   2652 C  CB    . LYS C 1 61  ? 91.679  23.197 17.493  1.00 10.17  ? ? ? ? ? 61 
LYS C CB    1 
ATOM   2653 C  CG    . LYS C 1 61  ? 91.799  21.722 17.939  1.00 20.26  ? ? ? ? ? 61 
LYS C CG    1 
ATOM   2654 C  CD    . LYS C 1 61  ? 92.734  20.968 16.996  1.00 38.36  ? ? ? ? ? 61 
LYS C CD    1 
ATOM   2655 C  CE    . LYS C 1 61  ? 92.182  19.622 16.598  1.00 44.95  ? ? ? ? ? 61 
LYS C CE    1 
ATOM   2656 N  NZ    . LYS C 1 61  ? 90.698  19.710 16.439  1.00 47.85  ? ? ? ? ? 61 
LYS C NZ    1 
ATOM   2657 N  N     . VAL C 1 62  ? 91.136  26.280 17.947  1.00 10.15  ? ? ? ? ? 62 
VAL C N     1 
ATOM   2658 C  CA    . VAL C 1 62  ? 91.244  27.686 17.542  1.00 7.14   ? ? ? ? ? 62 
VAL C CA    1 
ATOM   2659 C  C     . VAL C 1 62  ? 91.865  28.491 18.697  1.00 8.20   ? ? ? ? ? 62 
VAL C C     1 
ATOM   2660 O  O     . VAL C 1 62  ? 92.693  29.374 18.457  1.00 10.28  ? ? ? ? ? 62 
VAL C O     1 
ATOM   2661 C  CB    . VAL C 1 62  ? 89.851  28.208 17.141  1.00 6.31   ? ? ? ? ? 62 
VAL C CB    1 
ATOM   2662 C  CG1   . VAL C 1 62  ? 89.736  29.698 16.994  1.00 4.95   ? ? ? ? ? 62 
VAL C CG1   1 
ATOM   2663 C  CG2   . VAL C 1 62  ? 89.397  27.503 15.842  1.00 10.32  ? ? ? ? ? 62 
VAL C CG2   1 
ATOM   2664 N  N     . ALA C 1 63  ? 91.413  28.211 19.886  1.00 7.31   ? ? ? ? ? 63 
ALA C N     1 
ATOM   2665 C  CA    . ALA C 1 63  ? 91.822  28.909 21.122  1.00 11.34  ? ? ? ? ? 63 
ALA C CA    1 
ATOM   2666 C  C     . ALA C 1 63  ? 93.323  28.711 21.363  1.00 10.84  ? ? ? ? ? 63 
ALA C C     1 
ATOM   2667 O  O     . ALA C 1 63  ? 94.069  29.687 21.610  1.00 13.80  ? ? ? ? ? 63 
ALA C O     1 
ATOM   2668 C  CB    . ALA C 1 63  ? 90.958  28.459 22.282  1.00 12.74  ? ? ? ? ? 63 
ALA C CB    1 
ATOM   2669 N  N     . ASP C 1 64  ? 93.719  27.476 21.236  1.00 9.89   ? ? ? ? ? 64 
ASP C N     1 
ATOM   2670 C  CA    . ASP C 1 64  ? 95.139  27.113 21.388  1.00 15.91  ? ? ? ? ? 64 
ASP C CA    1 
ATOM   2671 C  C     . ASP C 1 64  ? 95.995  27.825 20.336  1.00 18.35  ? ? ? ? ? 64 
ASP C C     1 
ATOM   2672 O  O     . ASP C 1 64  ? 97.118  28.236 20.653  1.00 16.10  ? ? ? ? ? 64 
ASP C O     1 
ATOM   2673 C  CB    . ASP C 1 64  ? 95.335  25.617 21.407  1.00 13.66  ? ? ? ? ? 64 
ASP C CB    1 
ATOM   2674 C  CG    . ASP C 1 64  ? 94.791  24.952 22.671  1.00 22.58  ? ? ? ? ? 64 
ASP C CG    1 
ATOM   2675 O  OD1   . ASP C 1 64  ? 94.404  25.619 23.635  1.00 27.16  ? ? ? ? ? 64 
ASP C OD1   1 
ATOM   2676 O  OD2   . ASP C 1 64  ? 94.734  23.709 22.606  1.00 25.38  ? ? ? ? ? 64 
ASP C OD2   1 
ATOM   2677 N  N     . ALA C 1 65  ? 95.472  27.950 19.122  1.00 15.40  ? ? ? ? ? 65 
ALA C N     1 
ATOM   2678 C  CA    . ALA C 1 65  ? 96.255  28.612 18.060  1.00 13.07  ? ? ? ? ? 65 
ALA C CA    1 
ATOM   2679 C  C     . ALA C 1 65  ? 96.440  30.072 18.406  1.00 11.62  ? ? ? ? ? 65 
ALA C C     1 
ATOM   2680 O  O     . ALA C 1 65  ? 97.556  30.622 18.223  1.00 11.44  ? ? ? ? ? 65 
ALA C O     1 
ATOM   2681 C  CB    . ALA C 1 65  ? 95.660  28.300 16.696  1.00 14.48  ? ? ? ? ? 65 
ALA C CB    1 
ATOM   2682 N  N     . LEU C 1 66  ? 95.397  30.698 18.954  1.00 8.27   ? ? ? ? ? 66 
LEU C N     1 
ATOM   2683 C  CA    . LEU C 1 66  ? 95.456  32.084 19.386  1.00 8.85   ? ? ? ? ? 66 
LEU C CA    1 
ATOM   2684 C  C     . LEU C 1 66  ? 96.458  32.267 20.523  1.00 8.80   ? ? ? ? ? 66 
LEU C C     1 
ATOM   2685 O  O     . LEU C 1 66  ? 97.278  33.199 20.571  1.00 14.86  ? ? ? ? ? 66 
LEU C O     1 
ATOM   2686 C  CB    . LEU C 1 66  ? 94.022  32.520 19.707  1.00 11.23  ? ? ? ? ? 66 
LEU C CB    1 
ATOM   2687 C  CG    . LEU C 1 66  ? 93.106  32.751 18.525  1.00 11.26  ? ? ? ? ? 66 
LEU C CG    1 
ATOM   2688 C  CD1   . LEU C 1 66  ? 91.722  33.205 18.988  1.00 10.56  ? ? ? ? ? 66 
LEU C CD1   1 
ATOM   2689 C  CD2   . LEU C 1 66  ? 93.728  33.848 17.655  1.00 14.40  ? ? ? ? ? 66 
LEU C CD2   1 
ATOM   2690 N  N     . THR C 1 67  ? 96.386  31.380 21.489  1.00 13.46  ? ? ? ? ? 67 
THR C N     1 
ATOM   2691 C  CA    . THR C 1 67  ? 97.275  31.400 22.658  1.00 6.11   ? ? ? ? ? 67 
THR C CA    1 
ATOM   2692 C  C     . THR C 1 67  ? 98.707  31.429 22.162  1.00 7.23   ? ? ? ? ? 67 
THR C C     1 
ATOM   2693 O  O     . THR C 1 67  ? 99.500  32.288 22.579  1.00 13.88  ? ? ? ? ? 67 
THR C O     1 
ATOM   2694 C  CB    . THR C 1 67  ? 96.968  30.208 23.624  1.00 11.62  ? ? ? ? ? 67 
THR C CB    1 
ATOM   2695 O  OG1   . THR C 1 67  ? 95.657  30.522 24.178  1.00 14.17  ? ? ? ? ? 67 
THR C OG1   1 
ATOM   2696 C  CG2   . THR C 1 67  ? 98.008  30.066 24.745  1.00 17.03  ? ? ? ? ? 67 
THR C CG2   1 
ATOM   2697 N  N     . ASN C 1 68  ? 98.997  30.550 21.240  1.00 10.48  ? ? ? ? ? 68 
ASN C N     1 
ATOM   2698 C  CA    . ASN C 1 68  ? 100.310 30.440 20.616  1.00 9.49   ? ? ? ? ? 68 
ASN C CA    1 
ATOM   2699 C  C     . ASN C 1 68  ? 100.676 31.725 19.916  1.00 11.60  ? ? ? ? ? 68 
ASN C C     1 
ATOM   2700 O  O     . ASN C 1 68  ? 101.811 32.221 20.024  1.00 18.16  ? ? ? ? ? 68 
ASN C O     1 
ATOM   2701 C  CB    . ASN C 1 68  ? 100.373 29.206 19.704  1.00 15.93  ? ? ? ? ? 68 
ASN C CB    1 
ATOM   2702 C  CG    . ASN C 1 68  ? 101.758 29.130 19.043  1.00 38.05  ? ? ? ? ? 68 
ASN C CG    1 
ATOM   2703 O  OD1   . ASN C 1 68  ? 102.779 29.103 19.754  1.00 40.95  ? ? ? ? ? 68 
ASN C OD1   1 
ATOM   2704 N  ND2   . ASN C 1 68  ? 101.805 29.113 17.720  1.00 31.44  ? ? ? ? ? 68 
ASN C ND2   1 
ATOM   2705 N  N     . ALA C 1 69  ? 99.729  32.278 19.185  1.00 15.72  ? ? ? ? ? 69 
ALA C N     1 
ATOM   2706 C  CA    . ALA C 1 69  ? 99.939  33.537 18.455  1.00 10.32  ? ? ? ? ? 69 
ALA C CA    1 
ATOM   2707 C  C     . ALA C 1 69  ? 100.314 34.644 19.437  1.00 15.51  ? ? ? ? ? 69 
ALA C C     1 
ATOM   2708 O  O     . ALA C 1 69  ? 101.258 35.419 19.144  1.00 17.33  ? ? ? ? ? 69 
ALA C O     1 
ATOM   2709 C  CB    . ALA C 1 69  ? 98.682  33.902 17.655  1.00 6.99   ? ? ? ? ? 69 
ALA C CB    1 
ATOM   2710 N  N     . VAL C 1 70  ? 99.627  34.754 20.559  1.00 13.57  ? ? ? ? ? 70 
VAL C N     1 
ATOM   2711 C  CA    . VAL C 1 70  ? 99.954  35.750 21.612  1.00 12.33  ? ? ? ? ? 70 
VAL C CA    1 
ATOM   2712 C  C     . VAL C 1 70  ? 101.372 35.520 22.156  1.00 12.37  ? ? ? ? ? 70 
VAL C C     1 
ATOM   2713 O  O     . VAL C 1 70  ? 102.145 36.437 22.373  1.00 18.05  ? ? ? ? ? 70 
VAL C O     1 
ATOM   2714 C  CB    . VAL C 1 70  ? 98.949  35.612 22.781  1.00 14.60  ? ? ? ? ? 70 
VAL C CB    1 
ATOM   2715 C  CG1   . VAL C 1 70  ? 99.325  36.584 23.908  1.00 15.86  ? ? ? ? ? 70 
VAL C CG1   1 
ATOM   2716 C  CG2   . VAL C 1 70  ? 97.528  35.813 22.303  1.00 13.85  ? ? ? ? ? 70 
VAL C CG2   1 
ATOM   2717 N  N     . ALA C 1 71  ? 101.730 34.283 22.403  1.00 13.87  ? ? ? ? ? 71 
ALA C N     1 
ATOM   2718 C  CA    . ALA C 1 71  ? 103.046 33.880 22.890  1.00 12.43  ? ? ? ? ? 71 
ALA C CA    1 
ATOM   2719 C  C     . ALA C 1 71  ? 104.078 34.241 21.832  1.00 20.07  ? ? ? ? ? 71 
ALA C C     1 
ATOM   2720 O  O     . ALA C 1 71  ? 105.228 34.478 22.257  1.00 26.02  ? ? ? ? ? 71 
ALA C O     1 
ATOM   2721 C  CB    . ALA C 1 71  ? 103.106 32.374 23.161  1.00 11.04  ? ? ? ? ? 71 
ALA C CB    1 
ATOM   2722 N  N     . HIS C 1 72  ? 103.713 34.288 20.563  1.00 19.52  ? ? ? ? ? 72 
HIS C N     1 
ATOM   2723 C  CA    . HIS C 1 72  ? 104.688 34.609 19.496  1.00 17.10  ? ? ? ? ? 72 
HIS C CA    1 
ATOM   2724 C  C     . HIS C 1 72  ? 104.324 35.829 18.673  1.00 19.83  ? ? ? ? ? 72 
HIS C C     1 
ATOM   2725 O  O     . HIS C 1 72  ? 104.505 35.801 17.448  1.00 15.94  ? ? ? ? ? 72 
HIS C O     1 
ATOM   2726 C  CB    . HIS C 1 72  ? 104.770 33.401 18.494  1.00 19.39  ? ? ? ? ? 72 
HIS C CB    1 
ATOM   2727 C  CG    . HIS C 1 72  ? 105.301 32.219 19.268  1.00 29.86  ? ? ? ? ? 72 
HIS C CG    1 
ATOM   2728 N  ND1   . HIS C 1 72  ? 104.540 31.280 19.895  1.00 29.44  ? ? ? ? ? 72 
HIS C ND1   1 
ATOM   2729 C  CD2   . HIS C 1 72  ? 106.604 31.892 19.516  1.00 29.12  ? ? ? ? ? 72 
HIS C CD2   1 
ATOM   2730 C  CE1   . HIS C 1 72  ? 105.327 30.406 20.501  1.00 22.58  ? ? ? ? ? 72 
HIS C CE1   1 
ATOM   2731 N  NE2   . HIS C 1 72  ? 106.567 30.755 20.273  1.00 29.33  ? ? ? ? ? 72 
HIS C NE2   1 
ATOM   2732 N  N     . VAL C 1 73  ? 103.811 36.839 19.350  1.00 15.44  ? ? ? ? ? 73 
VAL C N     1 
ATOM   2733 C  CA    . VAL C 1 73  ? 103.307 38.032 18.688  1.00 12.59  ? ? ? ? ? 73 
VAL C CA    1 
ATOM   2734 C  C     . VAL C 1 73  ? 104.324 38.677 17.784  1.00 23.54  ? ? ? ? ? 73 
VAL C C     1 
ATOM   2735 O  O     . VAL C 1 73  ? 103.988 39.343 16.781  1.00 18.05  ? ? ? ? ? 73 
VAL C O     1 
ATOM   2736 C  CB    . VAL C 1 73  ? 102.721 39.005 19.724  1.00 15.37  ? ? ? ? ? 73 
VAL C CB    1 
ATOM   2737 C  CG1   . VAL C 1 73  ? 103.777 39.498 20.698  1.00 18.56  ? ? ? ? ? 73 
VAL C CG1   1 
ATOM   2738 C  CG2   . VAL C 1 73  ? 101.993 40.141 19.050  1.00 26.02  ? ? ? ? ? 73 
VAL C CG2   1 
ATOM   2739 N  N     . ASP C 1 74  ? 105.581 38.476 18.189  1.00 25.32  ? ? ? ? ? 74 
ASP C N     1 
ATOM   2740 C  CA    . ASP C 1 74  ? 106.673 39.131 17.435  1.00 25.07  ? ? ? ? ? 74 
ASP C CA    1 
ATOM   2741 C  C     . ASP C 1 74  ? 107.154 38.282 16.286  1.00 18.55  ? ? ? ? ? 74 
ASP C C     1 
ATOM   2742 O  O     . ASP C 1 74  ? 107.968 38.759 15.495  1.00 18.81  ? ? ? ? ? 74 
ASP C O     1 
ATOM   2743 C  CB    . ASP C 1 74  ? 107.788 39.520 18.439  1.00 38.49  ? ? ? ? ? 74 
ASP C CB    1 
ATOM   2744 C  CG    . ASP C 1 74  ? 107.363 40.778 19.204  1.00 46.35  ? ? ? ? ? 74 
ASP C CG    1 
ATOM   2745 O  OD1   . ASP C 1 74  ? 106.806 41.731 18.617  1.00 40.45  ? ? ? ? ? 74 
ASP C OD1   1 
ATOM   2746 O  OD2   . ASP C 1 74  ? 107.595 40.733 20.430  1.00 54.01  ? ? ? ? ? 74 
ASP C OD2   1 
ATOM   2747 N  N     . ASP C 1 75  ? 106.687 37.053 16.263  1.00 20.24  ? ? ? ? ? 75 
ASP C N     1 
ATOM   2748 C  CA    . ASP C 1 75  ? 107.091 36.076 15.219  1.00 19.25  ? ? ? ? ? 75 
ASP C CA    1 
ATOM   2749 C  C     . ASP C 1 75  ? 105.861 35.342 14.712  1.00 17.42  ? ? ? ? ? 75 
ASP C C     1 
ATOM   2750 O  O     . ASP C 1 75  ? 105.875 34.088 14.610  1.00 21.89  ? ? ? ? ? 75 
ASP C O     1 
ATOM   2751 C  CB    . ASP C 1 75  ? 108.141 35.193 15.902  1.00 15.06  ? ? ? ? ? 75 
ASP C CB    1 
ATOM   2752 C  CG    . ASP C 1 75  ? 108.788 34.172 14.998  1.00 55.19  ? ? ? ? ? 75 
ASP C CG    1 
ATOM   2753 O  OD1   . ASP C 1 75  ? 109.180 34.552 13.866  1.00 52.56  ? ? ? ? ? 75 
ASP C OD1   1 
ATOM   2754 O  OD2   . ASP C 1 75  ? 108.845 32.990 15.468  1.00 57.89  ? ? ? ? ? 75 
ASP C OD2   1 
ATOM   2755 N  N     . MET C 1 76  ? 104.781 36.024 14.341  1.00 15.62  ? ? ? ? ? 76 
MET C N     1 
ATOM   2756 C  CA    . MET C 1 76  ? 103.589 35.265 13.926  1.00 14.94  ? ? ? ? ? 76 
MET C CA    1 
ATOM   2757 C  C     . MET C 1 76  ? 103.710 34.419 12.690  1.00 12.70  ? ? ? ? ? 76 
MET C C     1 
ATOM   2758 O  O     . MET C 1 76  ? 103.220 33.275 12.745  1.00 13.14  ? ? ? ? ? 76 
MET C O     1 
ATOM   2759 C  CB    . MET C 1 76  ? 102.324 36.103 13.924  1.00 15.17  ? ? ? ? ? 76 
MET C CB    1 
ATOM   2760 C  CG    . MET C 1 76  ? 101.922 36.419 15.324  1.00 24.29  ? ? ? ? ? 76 
MET C CG    1 
ATOM   2761 S  SD    . MET C 1 76  ? 100.256 37.115 15.407  1.00 31.55  ? ? ? ? ? 76 
MET C SD    1 
ATOM   2762 C  CE    . MET C 1 76  ? 100.261 38.435 14.214  1.00 31.01  ? ? ? ? ? 76 
MET C CE    1 
ATOM   2763 N  N     . PRO C 1 77  ? 104.308 34.906 11.621  1.00 11.59  ? ? ? ? ? 77 
PRO C N     1 
ATOM   2764 C  CA    . PRO C 1 77  ? 104.405 34.152 10.356  1.00 11.70  ? ? ? ? ? 77 
PRO C CA    1 
ATOM   2765 C  C     . PRO C 1 77  ? 105.049 32.818 10.595  1.00 12.28  ? ? ? ? ? 77 
PRO C C     1 
ATOM   2766 O  O     . PRO C 1 77  ? 104.638 31.769 10.113  1.00 17.01  ? ? ? ? ? 77 
PRO C O     1 
ATOM   2767 C  CB    . PRO C 1 77  ? 105.207 35.069 9.437   1.00 5.62   ? ? ? ? ? 77 
PRO C CB    1 
ATOM   2768 C  CG    . PRO C 1 77  ? 104.845 36.437 9.954   1.00 8.40   ? ? ? ? ? 77 
PRO C CG    1 
ATOM   2769 C  CD    . PRO C 1 77  ? 104.928 36.247 11.495  1.00 11.61  ? ? ? ? ? 77 
PRO C CD    1 
ATOM   2770 N  N     . ASN C 1 78  ? 106.143 32.878 11.379  1.00 13.29  ? ? ? ? ? 78 
ASN C N     1 
ATOM   2771 C  CA    . ASN C 1 78  ? 106.815 31.647 11.719  1.00 8.87   ? ? ? ? ? 78 
ASN C CA    1 
ATOM   2772 C  C     . ASN C 1 78  ? 105.985 30.787 12.678  1.00 12.19  ? ? ? ? ? 78 
ASN C C     1 
ATOM   2773 O  O     . ASN C 1 78  ? 105.767 29.578 12.430  1.00 11.63  ? ? ? ? ? 78 
ASN C O     1 
ATOM   2774 C  CB    . ASN C 1 78  ? 108.283 31.847 12.139  1.00 12.20  ? ? ? ? ? 78 
ASN C CB    1 
ATOM   2775 C  CG    . ASN C 1 78  ? 108.801 30.399 12.334  1.00 45.68  ? ? ? ? ? 78 
ASN C CG    1 
ATOM   2776 O  OD1   . ASN C 1 78  ? 108.858 29.676 11.323  1.00 44.12  ? ? ? ? ? 78 
ASN C OD1   1 
ATOM   2777 N  ND2   . ASN C 1 78  ? 109.041 30.022 13.587  1.00 53.94  ? ? ? ? ? 78 
ASN C ND2   1 
ATOM   2778 N  N     . ALA C 1 79  ? 105.439 31.351 13.753  1.00 11.81  ? ? ? ? ? 79 
ALA C N     1 
ATOM   2779 C  CA    . ALA C 1 79  ? 104.642 30.548 14.687  1.00 8.70   ? ? ? ? ? 79 
ALA C CA    1 
ATOM   2780 C  C     . ALA C 1 79  ? 103.458 29.876 14.018  1.00 10.89  ? ? ? ? ? 79 
ALA C C     1 
ATOM   2781 O  O     . ALA C 1 79  ? 103.049 28.773 14.385  1.00 12.83  ? ? ? ? ? 79 
ALA C O     1 
ATOM   2782 C  CB    . ALA C 1 79  ? 104.152 31.463 15.832  1.00 6.85   ? ? ? ? ? 79 
ALA C CB    1 
ATOM   2783 N  N     . LEU C 1 80  ? 102.771 30.546 13.120  1.00 11.19  ? ? ? ? ? 80 
LEU C N     1 
ATOM   2784 C  CA    . LEU C 1 80  ? 101.559 29.987 12.512  1.00 11.40  ? ? ? ? ? 80 
LEU C CA    1 
ATOM   2785 C  C     . LEU C 1 80  ? 101.833 29.411 11.138  1.00 12.73  ? ? ? ? ? 80 
LEU C C     1 
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LEU C O     1 
ATOM   2787 C  CB    . LEU C 1 80  ? 100.523 31.124 12.493  1.00 14.99  ? ? ? ? ? 80 
LEU C CB    1 
ATOM   2788 C  CG    . LEU C 1 80  ? 100.168 31.832 13.788  1.00 11.85  ? ? ? ? ? 80 
LEU C CG    1 
ATOM   2789 C  CD1   . LEU C 1 80  ? 99.217  33.000 13.417  1.00 13.47  ? ? ? ? ? 80 
LEU C CD1   1 
ATOM   2790 C  CD2   . LEU C 1 80  ? 99.386  30.853 14.661  1.00 16.03  ? ? ? ? ? 80 
LEU C CD2   1 
ATOM   2791 N  N     . SER C 1 81  ? 103.067 29.035 10.857  1.00 14.40  ? ? ? ? ? 81 
SER C N     1 
ATOM   2792 C  CA    . SER C 1 81  ? 103.399 28.516 9.529   1.00 10.52  ? ? ? ? ? 81 
SER C CA    1 
ATOM   2793 C  C     . SER C 1 81  ? 102.486 27.397 9.095   1.00 8.11   ? ? ? ? ? 81 
SER C C     1 
ATOM   2794 O  O     . SER C 1 81  ? 102.049 27.290 7.951   1.00 12.09  ? ? ? ? ? 81 
SER C O     1 
ATOM   2795 C  CB    . SER C 1 81  ? 104.847 27.999 9.501   1.00 13.26  ? ? ? ? ? 81 
SER C CB    1 
ATOM   2796 O  OG    . SER C 1 81  ? 105.146 27.460 8.205   1.00 14.95  ? ? ? ? ? 81 
SER C OG    1 
ATOM   2797 N  N     . ALA C 1 82  ? 102.308 26.436 10.007  1.00 9.56   ? ? ? ? ? 82 
ALA C N     1 
ATOM   2798 C  CA    . ALA C 1 82  ? 101.483 25.263 9.678   1.00 9.85   ? ? ? ? ? 82 
ALA C CA    1 
ATOM   2799 C  C     . ALA C 1 82  ? 100.046 25.640 9.355   1.00 9.58   ? ? ? ? ? 82 
ALA C C     1 
ATOM   2800 O  O     . ALA C 1 82  ? 99.463  24.972 8.455   1.00 8.65   ? ? ? ? ? 82 
ALA C O     1 
ATOM   2801 C  CB    . ALA C 1 82  ? 101.601 24.221 10.795  1.00 7.58   ? ? ? ? ? 82 
ALA C CB    1 
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LEU C N     1 
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LEU C C     1 
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LEU C CB    1 
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LEU C CG    1 
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LEU C CD1   1 
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LEU C CD2   1 
ATOM   2810 N  N     . SER C 1 84  ? 98.795  28.656 8.245   1.00 5.02   ? ? ? ? ? 84 
SER C N     1 
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SER C CA    1 
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SER C C     1 
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SER C O     1 
ATOM   2814 C  CB    . SER C 1 84  ? 100.118 30.241 6.864   1.00 6.93   ? ? ? ? ? 84 
SER C CB    1 
ATOM   2815 O  OG    . SER C 1 84  ? 99.992  31.432 7.580   1.00 31.15  ? ? ? ? ? 84 
SER C OG    1 
ATOM   2816 N  N     . ASP C 1 85  ? 99.585  27.485 5.917   1.00 8.94   ? ? ? ? ? 85 
ASP C N     1 
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ASP C CA    1 
ATOM   2818 C  C     . ASP C 1 85  ? 98.322  25.750 4.655   1.00 10.60  ? ? ? ? ? 85 
ASP C C     1 
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ASP C O     1 
ATOM   2820 C  CB    . ASP C 1 85  ? 100.752 25.451 5.188   1.00 19.78  ? ? ? ? ? 85 
ASP C CB    1 
ATOM   2821 C  CG    . ASP C 1 85  ? 101.850 25.324 4.157   1.00 31.89  ? ? ? ? ? 85 
ASP C CG    1 
ATOM   2822 O  OD1   . ASP C 1 85  ? 102.287 26.260 3.447   1.00 38.48  ? ? ? ? ? 85 
ASP C OD1   1 
ATOM   2823 O  OD2   . ASP C 1 85  ? 102.330 24.171 4.157   1.00 50.01  ? ? ? ? ? 85 
ASP C OD2   1 
ATOM   2824 N  N     . LEU C 1 86  ? 97.904  25.234 5.822   1.00 8.01   ? ? ? ? ? 86 
LEU C N     1 
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LEU C CA    1 
ATOM   2826 C  C     . LEU C 1 86  ? 95.525  25.308 5.310   1.00 10.28  ? ? ? ? ? 86 
LEU C C     1 
ATOM   2827 O  O     . LEU C 1 86  ? 94.714  24.851 4.494   1.00 11.55  ? ? ? ? ? 86 
LEU C O     1 
ATOM   2828 C  CB    . LEU C 1 86  ? 96.404  24.012 7.299   1.00 8.30   ? ? ? ? ? 86 
LEU C CB    1 
ATOM   2829 C  CG    . LEU C 1 86  ? 95.086  23.250 7.472   1.00 12.46  ? ? ? ? ? 86 
LEU C CG    1 
ATOM   2830 C  CD1   . LEU C 1 86  ? 95.242  21.895 6.810   1.00 23.31  ? ? ? ? ? 86 
LEU C CD1   1 
ATOM   2831 C  CD2   . LEU C 1 86  ? 94.762  23.118 8.956   1.00 14.04  ? ? ? ? ? 86 
LEU C CD2   1 
ATOM   2832 N  N     . HIS C 1 87  ? 95.410  26.548 5.778   1.00 5.01   ? ? ? ? ? 87 
HIS C N     1 
ATOM   2833 C  CA    . HIS C 1 87  ? 94.279  27.337 5.279   1.00 3.79   ? ? ? ? ? 87 
HIS C CA    1 
ATOM   2834 C  C     . HIS C 1 87  ? 94.446  27.672 3.827   1.00 9.30   ? ? ? ? ? 87 
HIS C C     1 
ATOM   2835 O  O     . HIS C 1 87  ? 93.451  27.607 3.075   1.00 10.36  ? ? ? ? ? 87 
HIS C O     1 
ATOM   2836 C  CB    . HIS C 1 87  ? 93.968  28.564 6.180   1.00 10.46  ? ? ? ? ? 87 
HIS C CB    1 
ATOM   2837 C  CG    . HIS C 1 87  ? 93.360  28.242 7.514   1.00 12.42  ? ? ? ? ? 87 
HIS C CG    1 
ATOM   2838 N  ND1   . HIS C 1 87  ? 94.043  27.639 8.572   1.00 13.63  ? ? ? ? ? 87 
HIS C ND1   1 
ATOM   2839 C  CD2   . HIS C 1 87  ? 92.093  28.408 7.953   1.00 4.91   ? ? ? ? ? 87 
HIS C CD2   1 
ATOM   2840 C  CE1   . HIS C 1 87  ? 93.219  27.478 9.576   1.00 9.69   ? ? ? ? ? 87 
HIS C CE1   1 
ATOM   2841 N  NE2   . HIS C 1 87  ? 92.033  27.965 9.256   1.00 9.11   ? ? ? ? ? 87 
HIS C NE2   1 
ATOM   2842 N  N     . ALA C 1 88  ? 95.647  28.068 3.401   1.00 8.57   ? ? ? ? ? 88 
ALA C N     1 
ATOM   2843 C  CA    . ALA C 1 88  ? 95.881  28.439 2.030   1.00 7.75   ? ? ? ? ? 88 
ALA C CA    1 
ATOM   2844 C  C     . ALA C 1 88  ? 95.735  27.290 1.057   1.00 12.26  ? ? ? ? ? 88 
ALA C C     1 
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ALA C O     1 
ATOM   2846 C  CB    . ALA C 1 88  ? 97.230  29.142 1.821   1.00 6.27   ? ? ? ? ? 88 
ALA C CB    1 
ATOM   2847 N  N     . HIS C 1 89  ? 96.239  26.106 1.432   1.00 10.66  ? ? ? ? ? 89 
HIS C N     1 
ATOM   2848 C  CA    . HIS C 1 89  ? 96.186  25.053 0.413   1.00 13.60  ? ? ? ? ? 89 
HIS C CA    1 
ATOM   2849 C  C     . HIS C 1 89  ? 95.126  24.031 0.591   1.00 12.72  ? ? ? ? ? 89 
HIS C C     1 
ATOM   2850 O  O     . HIS C 1 89  ? 94.898  23.215 -0.321  1.00 14.11  ? ? ? ? ? 89 
HIS C O     1 
ATOM   2851 C  CB    . HIS C 1 89  ? 97.572  24.342 0.232   1.00 19.99  ? ? ? ? ? 89 
HIS C CB    1 
ATOM   2852 C  CG    . HIS C 1 89  ? 98.646  25.389 0.144   1.00 28.28  ? ? ? ? ? 89 
HIS C CG    1 
ATOM   2853 N  ND1   . HIS C 1 89  ? 98.632  26.384 -0.810  1.00 33.21  ? ? ? ? ? 89 
HIS C ND1   1 
ATOM   2854 C  CD2   . HIS C 1 89  ? 99.736  25.620 0.901   1.00 25.00  ? ? ? ? ? 89 
HIS C CD2   1 
ATOM   2855 C  CE1   . HIS C 1 89  ? 99.682  27.172 -0.645  1.00 23.87  ? ? ? ? ? 89 
HIS C CE1   1 
ATOM   2856 N  NE2   . HIS C 1 89  ? 100.351 26.736 0.401   1.00 28.90  ? ? ? ? ? 89 
HIS C NE2   1 
ATOM   2857 N  N     . LYS C 1 90  ? 94.483  23.958 1.728   1.00 15.45  ? ? ? ? ? 90 
LYS C N     1 
ATOM   2858 C  CA    . LYS C 1 90  ? 93.477  22.876 1.848   1.00 16.33  ? ? ? ? ? 90 
LYS C CA    1 
ATOM   2859 C  C     . LYS C 1 90  ? 92.090  23.460 2.044   1.00 15.87  ? ? ? ? ? 90 
LYS C C     1 
ATOM   2860 O  O     . LYS C 1 90  ? 91.185  23.272 1.205   1.00 16.91  ? ? ? ? ? 90 
LYS C O     1 
ATOM   2861 C  CB    . LYS C 1 90  ? 93.858  21.913 2.964   1.00 18.26  ? ? ? ? ? 90 
LYS C CB    1 
ATOM   2862 C  CG    . LYS C 1 90  ? 94.875  20.856 2.546   1.00 49.66  ? ? ? ? ? 90 
LYS C CG    1 
ATOM   2863 C  CD    . LYS C 1 90  ? 94.381  19.789 1.603   1.00 66.61  ? ? ? ? ? 90 
LYS C CD    1 
ATOM   2864 C  CE    . LYS C 1 90  ? 92.919  19.435 1.665   1.00 84.11  ? ? ? ? ? 90 
LYS C CE    1 
ATOM   2865 N  NZ    . LYS C 1 90  ? 92.386  19.327 3.049   1.00 84.16  ? ? ? ? ? 90 
LYS C NZ    1 
ATOM   2866 N  N     . LEU C 1 91  ? 91.998  24.164 3.164   1.00 11.00  ? ? ? ? ? 91 
LEU C N     1 
ATOM   2867 C  CA    . LEU C 1 91  ? 90.711  24.702 3.616   1.00 12.14  ? ? ? ? ? 91 
LEU C CA    1 
ATOM   2868 C  C     . LEU C 1 91  ? 90.165  25.703 2.623   1.00 7.36   ? ? ? ? ? 91 
LEU C C     1 
ATOM   2869 O  O     . LEU C 1 91  ? 88.998  25.624 2.239   1.00 10.59  ? ? ? ? ? 91 
LEU C O     1 
ATOM   2870 C  CB    . LEU C 1 91  ? 90.799  25.225 5.069   1.00 10.75  ? ? ? ? ? 91 
LEU C CB    1 
ATOM   2871 C  CG    . LEU C 1 91  ? 91.231  24.160 6.080   1.00 10.72  ? ? ? ? ? 91 
LEU C CG    1 
ATOM   2872 C  CD1   . LEU C 1 91  ? 91.344  24.772 7.466   1.00 10.23  ? ? ? ? ? 91 
LEU C CD1   1 
ATOM   2873 C  CD2   . LEU C 1 91  ? 90.213  23.037 6.044   1.00 9.06   ? ? ? ? ? 91 
LEU C CD2   1 
ATOM   2874 N  N     . ARG C 1 92  ? 91.030  26.624 2.299   1.00 4.28   ? ? ? ? ? 92 
ARG C N     1 
ATOM   2875 C  CA    . ARG C 1 92  ? 90.645  27.652 1.321   1.00 9.69   ? ? ? ? ? 92 
ARG C CA    1 
ATOM   2876 C  C     . ARG C 1 92  ? 89.374  28.400 1.666   1.00 12.85  ? ? ? ? ? 92 
ARG C C     1 
ATOM   2877 O  O     . ARG C 1 92  ? 88.459  28.503 0.813   1.00 13.66  ? ? ? ? ? 92 
ARG C O     1 
ATOM   2878 C  CB    . ARG C 1 92  ? 90.441  26.921 -0.051  1.00 8.51   ? ? ? ? ? 92 
ARG C CB    1 
ATOM   2879 C  CG    . ARG C 1 92  ? 91.787  26.697 -0.732  1.00 8.61   ? ? ? ? ? 92 
ARG C CG    1 
ATOM   2880 C  CD    . ARG C 1 92  ? 92.087  25.248 -0.783  1.00 27.16  ? ? ? ? ? 92 
ARG C CD    1 
ATOM   2881 N  NE    . ARG C 1 92  ? 92.172  24.763 -2.112  1.00 27.46  ? ? ? ? ? 92 
ARG C NE    1 
ATOM   2882 C  CZ    . ARG C 1 92  ? 91.672  23.579 -2.505  1.00 30.64  ? ? ? ? ? 92 
ARG C CZ    1 
ATOM   2883 N  NH1   . ARG C 1 92  ? 91.100  22.717 -1.684  1.00 20.21  ? ? ? ? ? 92 
ARG C NH1   1 
ATOM   2884 N  NH2   . ARG C 1 92  ? 91.831  23.433 -3.818  1.00 28.27  ? ? ? ? ? 92 
ARG C NH2   1 
ATOM   2885 N  N     . VAL C 1 93  ? 89.297  28.912 2.879   1.00 8.28   ? ? ? ? ? 93 
VAL C N     1 
ATOM   2886 C  CA    . VAL C 1 93  ? 88.153  29.678 3.362   1.00 7.86   ? ? ? ? ? 93 
VAL C CA    1 
ATOM   2887 C  C     . VAL C 1 93  ? 88.284  31.108 2.824   1.00 10.90  ? ? ? ? ? 93 
VAL C C     1 
ATOM   2888 O  O     . VAL C 1 93  ? 89.336  31.733 2.985   1.00 12.16  ? ? ? ? ? 93 
VAL C O     1 
ATOM   2889 C  CB    . VAL C 1 93  ? 88.231  29.660 4.937   1.00 7.11   ? ? ? ? ? 93 
VAL C CB    1 
ATOM   2890 C  CG1   . VAL C 1 93  ? 87.195  30.629 5.451   1.00 6.36   ? ? ? ? ? 93 
VAL C CG1   1 
ATOM   2891 C  CG2   . VAL C 1 93  ? 88.127  28.256 5.454   1.00 5.19   ? ? ? ? ? 93 
VAL C CG2   1 
ATOM   2892 N  N     . ASP C 1 94  ? 87.237  31.641 2.189   1.00 6.43   ? ? ? ? ? 94 
ASP C N     1 
ATOM   2893 C  CA    . ASP C 1 94  ? 87.326  33.008 1.666   1.00 11.61  ? ? ? ? ? 94 
ASP C CA    1 
ATOM   2894 C  C     . ASP C 1 94  ? 87.702  33.940 2.825   1.00 7.11   ? ? ? ? ? 94 
ASP C C     1 
ATOM   2895 O  O     . ASP C 1 94  ? 87.131  33.851 3.913   1.00 7.88   ? ? ? ? ? 94 
ASP C O     1 
ATOM   2896 C  CB    . ASP C 1 94  ? 86.020  33.397 0.957   1.00 6.55   ? ? ? ? ? 94 
ASP C CB    1 
ATOM   2897 C  CG    . ASP C 1 94  ? 86.070  34.714 0.226   1.00 6.21   ? ? ? ? ? 94 
ASP C CG    1 
ATOM   2898 O  OD1   . ASP C 1 94  ? 86.104  35.818 0.836   1.00 12.81  ? ? ? ? ? 94 
ASP C OD1   1 
ATOM   2899 O  OD2   . ASP C 1 94  ? 86.062  34.658 -1.020  1.00 13.76  ? ? ? ? ? 94 
ASP C OD2   1 
ATOM   2900 N  N     . PRO C 1 95  ? 88.630  34.845 2.575   1.00 12.41  ? ? ? ? ? 95 
PRO C N     1 
ATOM   2901 C  CA    . PRO C 1 95  ? 89.075  35.837 3.545   1.00 12.51  ? ? ? ? ? 95 
PRO C CA    1 
ATOM   2902 C  C     . PRO C 1 95  ? 88.022  36.612 4.285   1.00 12.78  ? ? ? ? ? 95 
PRO C C     1 
ATOM   2903 O  O     . PRO C 1 95  ? 88.367  37.025 5.408   1.00 16.44  ? ? ? ? ? 95 
PRO C O     1 
ATOM   2904 C  CB    . PRO C 1 95  ? 89.864  36.858 2.683   1.00 8.72   ? ? ? ? ? 95 
PRO C CB    1 
ATOM   2905 C  CG    . PRO C 1 95  ? 90.495  35.921 1.693   1.00 16.79  ? ? ? ? ? 95 
PRO C CG    1 
ATOM   2906 C  CD    . PRO C 1 95  ? 89.373  34.957 1.302   1.00 11.87  ? ? ? ? ? 95 
PRO C CD    1 
ATOM   2907 N  N     . VAL C 1 96  ? 86.822  36.884 3.817   1.00 17.67  ? ? ? ? ? 96 
VAL C N     1 
ATOM   2908 C  CA    . VAL C 1 96  ? 85.786  37.639 4.557   1.00 16.01  ? ? ? ? ? 96 
VAL C CA    1 
ATOM   2909 C  C     . VAL C 1 96  ? 85.358  36.942 5.859   1.00 10.90  ? ? ? ? ? 96 
VAL C C     1 
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VAL C O     1 
ATOM   2911 C  CB    . VAL C 1 96  ? 84.564  37.928 3.630   1.00 14.78  ? ? ? ? ? 96 
VAL C CB    1 
ATOM   2912 C  CG1   . VAL C 1 96  ? 85.055  38.641 2.362   1.00 34.04  ? ? ? ? ? 96 
VAL C CG1   1 
ATOM   2913 C  CG2   . VAL C 1 96  ? 83.836  36.677 3.194   1.00 17.32  ? ? ? ? ? 96 
VAL C CG2   1 
ATOM   2914 N  N     . ASN C 1 97  ? 85.418  35.636 5.852   1.00 3.98   ? ? ? ? ? 97 
ASN C N     1 
ATOM   2915 C  CA    . ASN C 1 97  ? 85.019  34.784 6.972   1.00 5.76   ? ? ? ? ? 97 
ASN C CA    1 
ATOM   2916 C  C     . ASN C 1 97  ? 85.882  35.105 8.200   1.00 9.23   ? ? ? ? ? 97 
ASN C C     1 
ATOM   2917 O  O     . ASN C 1 97  ? 85.430  35.082 9.340   1.00 5.24   ? ? ? ? ? 97 
ASN C O     1 
ATOM   2918 C  CB    . ASN C 1 97  ? 84.994  33.337 6.522   1.00 9.73   ? ? ? ? ? 97 
ASN C CB    1 
ATOM   2919 C  CG    . ASN C 1 97  ? 83.948  33.159 5.436   1.00 12.12  ? ? ? ? ? 97 
ASN C CG    1 
ATOM   2920 O  OD1   . ASN C 1 97  ? 82.744  33.340 5.690   1.00 10.57  ? ? ? ? ? 97 
ASN C OD1   1 
ATOM   2921 N  ND2   . ASN C 1 97  ? 84.373  32.908 4.208   1.00 4.94   ? ? ? ? ? 97 
ASN C ND2   1 
ATOM   2922 N  N     . PHE C 1 98  ? 87.141  35.413 7.975   1.00 10.85  ? ? ? ? ? 98 
PHE C N     1 
ATOM   2923 C  CA    . PHE C 1 98  ? 88.075  35.739 9.060   1.00 8.45   ? ? ? ? ? 98 
PHE C CA    1 
ATOM   2924 C  C     . PHE C 1 98  ? 87.551  36.961 9.808   1.00 9.49   ? ? ? ? ? 98 
PHE C C     1 
ATOM   2925 O  O     . PHE C 1 98  ? 87.673  37.055 11.036  1.00 9.77   ? ? ? ? ? 98 
PHE C O     1 
ATOM   2926 C  CB    . PHE C 1 98  ? 89.497  35.982 8.487   1.00 8.32   ? ? ? ? ? 98 
PHE C CB    1 
ATOM   2927 C  CG    . PHE C 1 98  ? 90.093  34.646 8.072   1.00 11.13  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CG    1 
ATOM   2928 C  CD1   . PHE C 1 98  ? 89.870  34.162 6.798   1.00 10.81  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CD1   1 
ATOM   2929 C  CD2   . PHE C 1 98  ? 90.841  33.923 8.998   1.00 10.49  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CD2   1 
ATOM   2930 C  CE1   . PHE C 1 98  ? 90.416  32.936 6.386   1.00 16.17  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CE1   1 
ATOM   2931 C  CE2   . PHE C 1 98  ? 91.336  32.679 8.634   1.00 10.41  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CE2   1 
ATOM   2932 C  CZ    . PHE C 1 98  ? 91.127  32.184 7.350   1.00 15.57  ? ? ? ? ? 98 
PHE C CZ    1 
ATOM   2933 N  N     . LYS C 1 99  ? 86.965  37.850 9.029   1.00 7.04   ? ? ? ? ? 99 
LYS C N     1 
ATOM   2934 C  CA    . LYS C 1 99  ? 86.446  39.106 9.683   1.00 9.73   ? ? ? ? ? 99 
LYS C CA    1 
ATOM   2935 C  C     . LYS C 1 99  ? 85.270  38.778 10.527  1.00 5.27   ? ? ? ? ? 99 
LYS C C     1 
ATOM   2936 O  O     . LYS C 1 99  ? 85.047  39.281 11.666  1.00 4.49   ? ? ? ? ? 99 
LYS C O     1 
ATOM   2937 C  CB    . LYS C 1 99  ? 86.463  40.158 8.618   1.00 14.33  ? ? ? ? ? 99 
LYS C CB    1 
ATOM   2938 C  CG    . LYS C 1 99  ? 85.449  41.177 8.387   1.00 42.58  ? ? ? ? ? 99 
LYS C CG    1 
ATOM   2939 C  CD    . LYS C 1 99  ? 84.248  40.724 7.561   1.00 74.81  ? ? ? ? ? 99 
LYS C CD    1 
ATOM   2940 C  CE    . LYS C 1 99  ? 83.624  41.852 6.753   1.00 80.86  ? ? ? ? ? 99 
LYS C CE    1 
ATOM   2941 N  NZ    . LYS C 1 99  ? 82.145  41.876 6.925   1.00 83.30  ? ? ? ? ? 99 
LYS C NZ    1 
ATOM   2942 N  N     . LEU C 1 100 ? 84.441  37.824 10.127  1.00 7.12   ? ? ? ? ? 
100 LEU C N     1 
ATOM   2943 C  CA    . LEU C 1 100 ? 83.264  37.392 10.902  1.00 5.02   ? ? ? ? ? 
100 LEU C CA    1 
ATOM   2944 C  C     . LEU C 1 100 ? 83.669  36.696 12.172  1.00 5.89   ? ? ? ? ? 
100 LEU C C     1 
ATOM   2945 O  O     . LEU C 1 100 ? 83.044  37.014 13.198  1.00 7.01   ? ? ? ? ? 
100 LEU C O     1 
ATOM   2946 C  CB    . LEU C 1 100 ? 82.353  36.523 10.027  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 
100 LEU C CB    1 
ATOM   2947 C  CG    . LEU C 1 100 ? 82.028  37.221 8.688   1.00 4.93   ? ? ? ? ? 
100 LEU C CG    1 
ATOM   2948 C  CD1   . LEU C 1 100 ? 81.040  36.335 7.955   1.00 9.63   ? ? ? ? ? 
100 LEU C CD1   1 
ATOM   2949 C  CD2   . LEU C 1 100 ? 81.425  38.581 8.974   1.00 2.90   ? ? ? ? ? 
100 LEU C CD2   1 
ATOM   2950 N  N     . LEU C 1 101 ? 84.627  35.783 12.086  1.00 5.66   ? ? ? ? ? 
101 LEU C N     1 
ATOM   2951 C  CA    . LEU C 1 101 ? 85.065  35.086 13.307  1.00 5.59   ? ? ? ? ? 
101 LEU C CA    1 
ATOM   2952 C  C     . LEU C 1 101 ? 85.725  36.058 14.270  1.00 6.20   ? ? ? ? ? 
101 LEU C C     1 
ATOM   2953 O  O     . LEU C 1 101 ? 85.530  35.915 15.500  1.00 10.37  ? ? ? ? ? 
101 LEU C O     1 
ATOM   2954 C  CB    . LEU C 1 101 ? 85.956  33.911 12.896  1.00 5.64   ? ? ? ? ? 
101 LEU C CB    1 
ATOM   2955 C  CG    . LEU C 1 101 ? 86.542  33.144 14.095  1.00 12.77  ? ? ? ? ? 
101 LEU C CG    1 
ATOM   2956 C  CD1   . LEU C 1 101 ? 85.490  32.563 15.033  1.00 11.41  ? ? ? ? ? 
101 LEU C CD1   1 
ATOM   2957 C  CD2   . LEU C 1 101 ? 87.392  32.003 13.557  1.00 9.40   ? ? ? ? ? 
101 LEU C CD2   1 
ATOM   2958 N  N     . SER C 1 102 ? 86.543  36.986 13.801  1.00 3.96   ? ? ? ? ? 
102 SER C N     1 
ATOM   2959 C  CA    . SER C 1 102 ? 87.210  37.941 14.700  1.00 5.01   ? ? ? ? ? 
102 SER C CA    1 
ATOM   2960 C  C     . SER C 1 102 ? 86.167  38.717 15.503  1.00 8.60   ? ? ? ? ? 
102 SER C C     1 
ATOM   2961 O  O     . SER C 1 102 ? 86.353  38.902 16.719  1.00 10.34  ? ? ? ? ? 
102 SER C O     1 
ATOM   2962 C  CB    . SER C 1 102 ? 88.142  38.927 13.996  1.00 7.54   ? ? ? ? ? 
102 SER C CB    1 
ATOM   2963 O  OG    . SER C 1 102 ? 89.129  38.186 13.269  1.00 13.07  ? ? ? ? ? 
102 SER C OG    1 
ATOM   2964 N  N     . HIS C 1 103 ? 85.130  39.161 14.842  1.00 10.33  ? ? ? ? ? 
103 HIS C N     1 
ATOM   2965 C  CA    . HIS C 1 103 ? 84.023  39.897 15.475  1.00 5.55   ? ? ? ? ? 
103 HIS C CA    1 
ATOM   2966 C  C     . HIS C 1 103 ? 83.415  39.067 16.581  1.00 4.25   ? ? ? ? ? 
103 HIS C C     1 
ATOM   2967 O  O     . HIS C 1 103 ? 83.219  39.554 17.710  1.00 6.08   ? ? ? ? ? 
103 HIS C O     1 
ATOM   2968 C  CB    . HIS C 1 103 ? 82.926  40.323 14.496  1.00 8.49   ? ? ? ? ? 
103 HIS C CB    1 
ATOM   2969 C  CG    . HIS C 1 103 ? 81.704  40.914 15.133  1.00 6.64   ? ? ? ? ? 
103 HIS C CG    1 
ATOM   2970 N  ND1   . HIS C 1 103 ? 81.729  42.068 15.859  1.00 2.41   ? ? ? ? ? 
103 HIS C ND1   1 
ATOM   2971 C  CD2   . HIS C 1 103 ? 80.415  40.492 15.113  1.00 4.80   ? ? ? ? ? 
103 HIS C CD2   1 
ATOM   2972 C  CE1   . HIS C 1 103 ? 80.484  42.346 16.290  1.00 7.13   ? ? ? ? ? 
103 HIS C CE1   1 
ATOM   2973 N  NE2   . HIS C 1 103 ? 79.690  41.403 15.870  1.00 7.86   ? ? ? ? ? 
103 HIS C NE2   1 
ATOM   2974 N  N     . CYS C 1 104 ? 83.076  37.834 16.273  1.00 6.12   ? ? ? ? ? 
104 CYS C N     1 
ATOM   2975 C  CA    . CYS C 1 104 ? 82.490  36.931 17.287  1.00 9.37   ? ? ? ? ? 
104 CYS C CA    1 
ATOM   2976 C  C     . CYS C 1 104 ? 83.437  36.632 18.438  1.00 10.64  ? ? ? ? ? 
104 CYS C C     1 
ATOM   2977 O  O     . CYS C 1 104 ? 82.918  36.374 19.549  1.00 10.35  ? ? ? ? ? 
104 CYS C O     1 
ATOM   2978 C  CB    . CYS C 1 104 ? 81.886  35.669 16.673  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 
104 CYS C CB    1 
ATOM   2979 S  SG    . CYS C 1 104 ? 80.511  36.096 15.589  1.00 8.77   ? ? ? ? ? 
104 CYS C SG    1 
ATOM   2980 N  N     . LEU C 1 105 ? 84.746  36.656 18.234  1.00 15.38  ? ? ? ? ? 
105 LEU C N     1 
ATOM   2981 C  CA    . LEU C 1 105 ? 85.778  36.444 19.289  1.00 11.46  ? ? ? ? ? 
105 LEU C CA    1 
ATOM   2982 C  C     . LEU C 1 105 ? 85.779  37.649 20.242  1.00 12.48  ? ? ? ? ? 
105 LEU C C     1 
ATOM   2983 O  O     . LEU C 1 105 ? 85.766  37.567 21.480  1.00 6.61   ? ? ? ? ? 
105 LEU C O     1 
ATOM   2984 C  CB    . LEU C 1 105 ? 87.042  36.159 18.544  1.00 13.49  ? ? ? ? ? 
105 LEU C CB    1 
ATOM   2985 C  CG    . LEU C 1 105 ? 88.054  35.101 18.729  1.00 34.71  ? ? ? ? ? 
105 LEU C CG    1 
ATOM   2986 C  CD1   . LEU C 1 105 ? 87.643  33.983 19.660  1.00 18.66  ? ? ? ? ? 
105 LEU C CD1   1 
ATOM   2987 C  CD2   . LEU C 1 105 ? 88.434  34.486 17.352  1.00 17.64  ? ? ? ? ? 
105 LEU C CD2   1 
ATOM   2988 N  N     . LEU C 1 106 ? 85.705  38.846 19.703  1.00 7.22   ? ? ? ? ? 
106 LEU C N     1 
ATOM   2989 C  CA    . LEU C 1 106 ? 85.658  40.112 20.428  1.00 14.03  ? ? ? ? ? 
106 LEU C CA    1 
ATOM   2990 C  C     . LEU C 1 106 ? 84.367  40.208 21.279  1.00 12.16  ? ? ? ? ? 
106 LEU C C     1 
ATOM   2991 O  O     . LEU C 1 106 ? 84.441  40.654 22.431  1.00 11.39  ? ? ? ? ? 
106 LEU C O     1 
ATOM   2992 C  CB    . LEU C 1 106 ? 85.823  41.256 19.453  1.00 9.16   ? ? ? ? ? 
106 LEU C CB    1 
ATOM   2993 C  CG    . LEU C 1 106 ? 87.060  41.861 18.953  1.00 15.37  ? ? ? ? ? 
106 LEU C CG    1 
ATOM   2994 C  CD1   . LEU C 1 106 ? 86.729  43.149 18.184  1.00 12.19  ? ? ? ? ? 
106 LEU C CD1   1 
ATOM   2995 C  CD2   . LEU C 1 106 ? 87.958  42.258 20.123  1.00 18.19  ? ? ? ? ? 
106 LEU C CD2   1 
ATOM   2996 N  N     . VAL C 1 107 ? 83.245  39.778 20.737  1.00 11.68  ? ? ? ? ? 
107 VAL C N     1 
ATOM   2997 C  CA    . VAL C 1 107 ? 81.945  39.785 21.415  1.00 9.26   ? ? ? ? ? 
107 VAL C CA    1 
ATOM   2998 C  C     . VAL C 1 107 ? 82.029  38.830 22.628  1.00 11.24  ? ? ? ? ? 
107 VAL C C     1 
ATOM   2999 O  O     . VAL C 1 107 ? 81.576  39.212 23.716  1.00 14.11  ? ? ? ? ? 
107 VAL C O     1 
ATOM   3000 C  CB    . VAL C 1 107 ? 80.786  39.441 20.446  1.00 12.08  ? ? ? ? ? 
107 VAL C CB    1 
ATOM   3001 C  CG1   . VAL C 1 107 ? 79.494  39.089 21.194  1.00 5.53   ? ? ? ? ? 
107 VAL C CG1   1 
ATOM   3002 C  CG2   . VAL C 1 107 ? 80.490  40.510 19.396  1.00 7.53   ? ? ? ? ? 
107 VAL C CG2   1 
ATOM   3003 N  N     . THR C 1 108 ? 82.572  37.656 22.437  1.00 13.39  ? ? ? ? ? 
108 THR C N     1 
ATOM   3004 C  CA    . THR C 1 108 ? 82.742  36.621 23.487  1.00 10.35  ? ? ? ? ? 
108 THR C CA    1 
ATOM   3005 C  C     . THR C 1 108 ? 83.600  37.192 24.626  1.00 11.95  ? ? ? ? ? 
108 THR C C     1 
ATOM   3006 O  O     . THR C 1 108 ? 83.235  37.096 25.796  1.00 13.20  ? ? ? ? ? 
108 THR C O     1 
ATOM   3007 C  CB    . THR C 1 108 ? 83.358  35.302 22.925  1.00 10.79  ? ? ? ? ? 
108 THR C CB    1 
ATOM   3008 O  OG1   . THR C 1 108 ? 82.430  34.811 21.887  1.00 5.67   ? ? ? ? ? 
108 THR C OG1   1 
ATOM   3009 C  CG2   . THR C 1 108 ? 83.655  34.182 23.945  1.00 12.87  ? ? ? ? ? 
108 THR C CG2   1 
ATOM   3010 N  N     . LEU C 1 109 ? 84.709  37.798 24.260  1.00 7.36   ? ? ? ? ? 
109 LEU C N     1 
ATOM   3011 C  CA    . LEU C 1 109 ? 85.641  38.412 25.208  1.00 14.49  ? ? ? ? ? 
109 LEU C CA    1 
ATOM   3012 C  C     . LEU C 1 109 ? 84.985  39.516 26.016  1.00 12.44  ? ? ? ? ? 
109 LEU C C     1 
ATOM   3013 O  O     . LEU C 1 109 ? 85.208  39.641 27.235  1.00 11.26  ? ? ? ? ? 
109 LEU C O     1 
ATOM   3014 C  CB    . LEU C 1 109 ? 86.864  38.930 24.384  1.00 14.27  ? ? ? ? ? 
109 LEU C CB    1 
ATOM   3015 C  CG    . LEU C 1 109 ? 87.814  37.871 23.859  1.00 23.05  ? ? ? ? ? 
109 LEU C CG    1 
ATOM   3016 C  CD1   . LEU C 1 109 ? 89.169  38.490 23.484  1.00 29.22  ? ? ? ? ? 
109 LEU C CD1   1 
ATOM   3017 C  CD2   . LEU C 1 109 ? 88.043  36.781 24.882  1.00 15.93  ? ? ? ? ? 
109 LEU C CD2   1 
ATOM   3018 N  N     . ALA C 1 110 ? 84.224  40.345 25.322  1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
110 ALA C N     1 
ATOM   3019 C  CA    . ALA C 1 110 ? 83.496  41.492 25.907  1.00 8.19   ? ? ? ? ? 
110 ALA C CA    1 
ATOM   3020 C  C     . ALA C 1 110 ? 82.500  41.016 26.936  1.00 8.18   ? ? ? ? ? 
110 ALA C C     1 
ATOM   3021 O  O     . ALA C 1 110 ? 82.384  41.666 27.953  1.00 15.46  ? ? ? ? ? 
110 ALA C O     1 
ATOM   3022 C  CB    . ALA C 1 110 ? 82.754  42.241 24.795  1.00 8.74   ? ? ? ? ? 
110 ALA C CB    1 
ATOM   3023 N  N     . ALA C 1 111 ? 81.770  39.930 26.646  1.00 13.40  ? ? ? ? ? 
111 ALA C N     1 
ATOM   3024 C  CA    . ALA C 1 111 ? 80.753  39.312 27.472  1.00 8.31   ? ? ? ? ? 
111 ALA C CA    1 
ATOM   3025 C  C     . ALA C 1 111 ? 81.364  38.651 28.716  1.00 11.39  ? ? ? ? ? 
111 ALA C C     1 
ATOM   3026 O  O     . ALA C 1 111 ? 80.636  38.379 29.665  1.00 15.55  ? ? ? ? ? 
111 ALA C O     1 
ATOM   3027 C  CB    . ALA C 1 111 ? 79.987  38.192 26.726  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 
111 ALA C CB    1 
ATOM   3028 N  N     . HIS C 1 112 ? 82.643  38.371 28.713  1.00 12.06  ? ? ? ? ? 
112 HIS C N     1 
ATOM   3029 C  CA    . HIS C 1 112 ? 83.337  37.681 29.797  1.00 14.88  ? ? ? ? ? 
112 HIS C CA    1 
ATOM   3030 C  C     . HIS C 1 112 ? 84.367  38.500 30.546  1.00 12.14  ? ? ? ? ? 
112 HIS C C     1 
ATOM   3031 O  O     . HIS C 1 112 ? 84.742  38.064 31.667  1.00 24.09  ? ? ? ? ? 
112 HIS C O     1 
ATOM   3032 C  CB    . HIS C 1 112 ? 84.044  36.368 29.308  1.00 14.28  ? ? ? ? ? 
112 HIS C CB    1 
ATOM   3033 C  CG    . HIS C 1 112 ? 83.144  35.251 28.897  1.00 19.88  ? ? ? ? ? 
112 HIS C CG    1 
ATOM   3034 N  ND1   . HIS C 1 112 ? 82.556  34.357 29.783  1.00 12.24  ? ? ? ? ? 
112 HIS C ND1   1 
ATOM   3035 C  CD2   . HIS C 1 112 ? 82.727  34.857 27.662  1.00 16.11  ? ? ? ? ? 
112 HIS C CD2   1 
ATOM   3036 C  CE1   . HIS C 1 112 ? 81.846  33.461 29.102  1.00 21.09  ? ? ? ? ? 
112 HIS C CE1   1 
ATOM   3037 N  NE2   . HIS C 1 112 ? 81.923  33.742 27.817  1.00 19.26  ? ? ? ? ? 
112 HIS C NE2   1 
ATOM   3038 N  N     . LEU C 1 113 ? 84.887  39.571 30.012  1.00 14.22  ? ? ? ? ? 
113 LEU C N     1 
ATOM   3039 C  CA    . LEU C 1 113 ? 85.910  40.411 30.669  1.00 16.91  ? ? ? ? ? 
113 LEU C CA    1 
ATOM   3040 C  C     . LEU C 1 113 ? 85.334  41.801 30.932  1.00 15.23  ? ? ? ? ? 
113 LEU C C     1 
ATOM   3041 O  O     . LEU C 1 113 ? 85.793  42.757 30.313  1.00 21.68  ? ? ? ? ? 
113 LEU C O     1 
ATOM   3042 C  CB    . LEU C 1 113 ? 87.147  40.495 29.802  1.00 15.39  ? ? ? ? ? 
113 LEU C CB    1 
ATOM   3043 C  CG    . LEU C 1 113 ? 87.922  39.299 29.317  1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
113 LEU C CG    1 
ATOM   3044 C  CD1   . LEU C 1 113 ? 89.298  39.776 28.811  1.00 32.06  ? ? ? ? ? 
113 LEU C CD1   1 
ATOM   3045 C  CD2   . LEU C 1 113 ? 88.107  38.272 30.419  1.00 33.06  ? ? ? ? ? 
113 LEU C CD2   1 
ATOM   3046 N  N     . PRO C 1 114 ? 84.385  41.913 31.843  1.00 12.47  ? ? ? ? ? 
114 PRO C N     1 
ATOM   3047 C  CA    . PRO C 1 114 ? 83.810  43.221 32.135  1.00 12.69  ? ? ? ? ? 
114 PRO C CA    1 
ATOM   3048 C  C     . PRO C 1 114 ? 84.876  44.219 32.513  1.00 12.78  ? ? ? ? ? 
114 PRO C C     1 
ATOM   3049 O  O     . PRO C 1 114 ? 84.862  45.329 31.929  1.00 14.22  ? ? ? ? ? 
114 PRO C O     1 
ATOM   3050 C  CB    . PRO C 1 114 ? 82.806  42.997 33.254  1.00 9.95   ? ? ? ? ? 
114 PRO C CB    1 
ATOM   3051 C  CG    . PRO C 1 114 ? 82.997  41.611 33.720  1.00 12.85  ? ? ? ? ? 
114 PRO C CG    1 
ATOM   3052 C  CD    . PRO C 1 114 ? 83.806  40.874 32.659  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 
114 PRO C CD    1 
ATOM   3053 N  N     . ALA C 1 115 ? 85.750  43.859 33.433  1.00 10.13  ? ? ? ? ? 
115 ALA C N     1 
ATOM   3054 C  CA    . ALA C 1 115 ? 86.753  44.841 33.880  1.00 11.15  ? ? ? ? ? 
115 ALA C CA    1 
ATOM   3055 C  C     . ALA C 1 115 ? 87.807  45.240 32.865  1.00 16.06  ? ? ? ? ? 
115 ALA C C     1 
ATOM   3056 O  O     . ALA C 1 115 ? 88.216  46.413 32.781  1.00 17.31  ? ? ? ? ? 
115 ALA C O     1 
ATOM   3057 C  CB    . ALA C 1 115 ? 87.467  44.323 35.131  1.00 12.88  ? ? ? ? ? 
115 ALA C CB    1 
ATOM   3058 N  N     . GLU C 1 116 ? 88.343  44.265 32.158  1.00 14.82  ? ? ? ? ? 
116 GLU C N     1 
ATOM   3059 C  CA    . GLU C 1 116 ? 89.451  44.454 31.247  1.00 14.88  ? ? ? ? ? 
116 GLU C CA    1 
ATOM   3060 C  C     . GLU C 1 116 ? 89.133  44.990 29.876  1.00 18.54  ? ? ? ? ? 
116 GLU C C     1 
ATOM   3061 O  O     . GLU C 1 116 ? 90.030  45.590 29.242  1.00 16.43  ? ? ? ? ? 
116 GLU C O     1 
ATOM   3062 C  CB    . GLU C 1 116 ? 90.153  43.094 31.036  1.00 12.82  ? ? ? ? ? 
116 GLU C CB    1 
ATOM   3063 C  CG    . GLU C 1 116 ? 90.700  42.422 32.273  1.00 23.05  ? ? ? ? ? 
116 GLU C CG    1 
ATOM   3064 C  CD    . GLU C 1 116 ? 89.792  41.802 33.271  1.00 29.07  ? ? ? ? ? 
116 GLU C CD    1 
ATOM   3065 O  OE1   . GLU C 1 116 ? 88.593  41.629 32.924  1.00 18.59  ? ? ? ? ? 
116 GLU C OE1   1 
ATOM   3066 O  OE2   . GLU C 1 116 ? 90.198  41.468 34.383  1.00 35.15  ? ? ? ? ? 
116 GLU C OE2   1 
ATOM   3067 N  N     . PHE C 1 117 ? 87.927  44.789 29.410  1.00 16.12  ? ? ? ? ? 
117 PHE C N     1 
ATOM   3068 C  CA    . PHE C 1 117 ? 87.548  45.161 28.040  1.00 12.85  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CA    1 
ATOM   3069 C  C     . PHE C 1 117 ? 87.303  46.635 27.907  1.00 13.13  ? ? ? ? ? 
117 PHE C C     1 
ATOM   3070 O  O     . PHE C 1 117 ? 86.168  47.009 27.583  1.00 16.87  ? ? ? ? ? 
117 PHE C O     1 
ATOM   3071 C  CB    . PHE C 1 117 ? 86.479  44.213 27.475  1.00 8.52   ? ? ? ? ? 
117 PHE C CB    1 
ATOM   3072 C  CG    . PHE C 1 117 ? 86.180  44.228 26.004  1.00 23.13  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CG    1 
ATOM   3073 C  CD1   . PHE C 1 117 ? 86.957  43.469 25.116  1.00 25.60  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CD1   1 
ATOM   3074 C  CD2   . PHE C 1 117 ? 85.113  44.975 25.478  1.00 13.93  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CD2   1 
ATOM   3075 C  CE1   . PHE C 1 117 ? 86.721  43.440 23.734  1.00 20.56  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CE1   1 
ATOM   3076 C  CE2   . PHE C 1 117 ? 84.849  44.939 24.098  1.00 18.86  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CE2   1 
ATOM   3077 C  CZ    . PHE C 1 117 ? 85.661  44.171 23.227  1.00 12.88  ? ? ? ? ? 
117 PHE C CZ    1 
ATOM   3078 N  N     . THR C 1 118 ? 88.350  47.439 28.051  1.00 8.99   ? ? ? ? ? 
118 THR C N     1 
ATOM   3079 C  CA    . THR C 1 118 ? 88.281  48.895 27.851  1.00 10.63  ? ? ? ? ? 
118 THR C CA    1 
ATOM   3080 C  C     . THR C 1 118 ? 88.410  49.240 26.366  1.00 8.41   ? ? ? ? ? 
118 THR C C     1 
ATOM   3081 O  O     . THR C 1 118 ? 88.839  48.458 25.538  1.00 13.71  ? ? ? ? ? 
118 THR C O     1 
ATOM   3082 C  CB    . THR C 1 118 ? 89.481  49.631 28.587  1.00 14.81  ? ? ? ? ? 
118 THR C CB    1 
ATOM   3083 O  OG1   . THR C 1 118 ? 90.708  49.015 28.086  1.00 16.00  ? ? ? ? ? 
118 THR C OG1   1 
ATOM   3084 C  CG2   . THR C 1 118 ? 89.339  49.541 30.108  1.00 17.24  ? ? ? ? ? 
118 THR C CG2   1 
ATOM   3085 N  N     . PRO C 1 119 ? 88.099  50.477 26.002  1.00 11.15  ? ? ? ? ? 
119 PRO C N     1 
ATOM   3086 C  CA    . PRO C 1 119 ? 88.180  50.878 24.601  1.00 9.96   ? ? ? ? ? 
119 PRO C CA    1 
ATOM   3087 C  C     . PRO C 1 119 ? 89.565  50.669 24.034  1.00 13.89  ? ? ? ? ? 
119 PRO C C     1 
ATOM   3088 O  O     . PRO C 1 119 ? 89.730  50.230 22.875  1.00 12.82  ? ? ? ? ? 
119 PRO C O     1 
ATOM   3089 C  CB    . PRO C 1 119 ? 87.575  52.264 24.523  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 
119 PRO C CB    1 
ATOM   3090 C  CG    . PRO C 1 119 ? 86.840  52.423 25.818  1.00 13.50  ? ? ? ? ? 
119 PRO C CG    1 
ATOM   3091 C  CD    . PRO C 1 119 ? 87.556  51.536 26.846  1.00 15.90  ? ? ? ? ? 
119 PRO C CD    1 
ATOM   3092 N  N     . ALA C 1 120 ? 90.582  50.933 24.807  1.00 15.48  ? ? ? ? ? 
120 ALA C N     1 
ATOM   3093 C  CA    . ALA C 1 120 ? 91.996  50.767 24.424  1.00 16.71  ? ? ? ? ? 
120 ALA C CA    1 
ATOM   3094 C  C     . ALA C 1 120 ? 92.319  49.299 24.204  1.00 7.87   ? ? ? ? ? 
120 ALA C C     1 
ATOM   3095 O  O     . ALA C 1 120 ? 92.983  48.965 23.213  1.00 15.91  ? ? ? ? ? 
120 ALA C O     1 
ATOM   3096 C  CB    . ALA C 1 120 ? 92.893  51.452 25.450  1.00 15.22  ? ? ? ? ? 
120 ALA C CB    1 
ATOM   3097 N  N     . VAL C 1 121 ? 91.879  48.415 25.073  1.00 8.88   ? ? ? ? ? 
121 VAL C N     1 
ATOM   3098 C  CA    . VAL C 1 121 ? 92.105  46.976 24.948  1.00 8.87   ? ? ? ? ? 
121 VAL C CA    1 
ATOM   3099 C  C     . VAL C 1 121 ? 91.303  46.420 23.771  1.00 12.34  ? ? ? ? ? 
121 VAL C C     1 
ATOM   3100 O  O     . VAL C 1 121 ? 91.762  45.574 23.013  1.00 17.46  ? ? ? ? ? 
121 VAL C O     1 
ATOM   3101 C  CB    . VAL C 1 121 ? 91.755  46.248 26.245  1.00 9.49   ? ? ? ? ? 
121 VAL C CB    1 
ATOM   3102 C  CG1   . VAL C 1 121 ? 91.677  44.744 26.033  1.00 9.02   ? ? ? ? ? 
121 VAL C CG1   1 
ATOM   3103 C  CG2   . VAL C 1 121 ? 92.768  46.591 27.348  1.00 12.23  ? ? ? ? ? 
121 VAL C CG2   1 
ATOM   3104 N  N     . HIS C 1 122 ? 90.095  46.945 23.673  1.00 10.10  ? ? ? ? ? 
122 HIS C N     1 
ATOM   3105 C  CA    . HIS C 1 122 ? 89.191  46.557 22.556  1.00 12.78  ? ? ? ? ? 
122 HIS C CA    1 
ATOM   3106 C  C     . HIS C 1 122 ? 89.921  46.879 21.240  1.00 6.66   ? ? ? ? ? 
122 HIS C C     1 
ATOM   3107 O  O     . HIS C 1 122 ? 89.915  45.984 20.354  1.00 10.94  ? ? ? ? ? 
122 HIS C O     1 
ATOM   3108 C  CB    . HIS C 1 122 ? 87.845  47.237 22.717  1.00 9.10   ? ? ? ? ? 
122 HIS C CB    1 
ATOM   3109 C  CG    . HIS C 1 122 ? 86.827  47.125 21.642  1.00 13.90  ? ? ? ? ? 
122 HIS C CG    1 
ATOM   3110 N  ND1   . HIS C 1 122 ? 85.601  47.751 21.741  1.00 12.46  ? ? ? ? ? 
122 HIS C ND1   1 
ATOM   3111 C  CD2   . HIS C 1 122 ? 86.823  46.529 20.427  1.00 13.71  ? ? ? ? ? 
122 HIS C CD2   1 
ATOM   3112 C  CE1   . HIS C 1 122 ? 84.911  47.523 20.648  1.00 10.34  ? ? ? ? ? 
122 HIS C CE1   1 
ATOM   3113 N  NE2   . HIS C 1 122 ? 85.624  46.792 19.808  1.00 10.10  ? ? ? ? ? 
122 HIS C NE2   1 
ATOM   3114 N  N     . ALA C 1 123 ? 90.503  48.048 21.102  1.00 7.43   ? ? ? ? ? 
123 ALA C N     1 
ATOM   3115 C  CA    . ALA C 1 123 ? 91.225  48.490 19.880  1.00 10.41  ? ? ? ? ? 
123 ALA C CA    1 
ATOM   3116 C  C     . ALA C 1 123 ? 92.434  47.589 19.638  1.00 12.35  ? ? ? ? ? 
123 ALA C C     1 
ATOM   3117 O  O     . ALA C 1 123 ? 92.597  47.169 18.480  1.00 18.15  ? ? ? ? ? 
123 ALA C O     1 
ATOM   3118 C  CB    . ALA C 1 123 ? 91.656  49.930 19.903  1.00 7.66   ? ? ? ? ? 
123 ALA C CB    1 
ATOM   3119 N  N     . SER C 1 124 ? 93.164  47.228 20.678  1.00 9.24   ? ? ? ? ? 
124 SER C N     1 
ATOM   3120 C  CA    . SER C 1 124 ? 94.348  46.361 20.650  1.00 10.10  ? ? ? ? ? 
124 SER C CA    1 
ATOM   3121 C  C     . SER C 1 124 ? 94.007  44.951 20.178  1.00 12.36  ? ? ? ? ? 
124 SER C C     1 
ATOM   3122 O  O     . SER C 1 124 ? 94.665  44.386 19.267  1.00 8.19   ? ? ? ? ? 
124 SER C O     1 
ATOM   3123 C  CB    . SER C 1 124 ? 95.110  46.344 21.984  1.00 7.29   ? ? ? ? ? 
124 SER C CB    1 
ATOM   3124 O  OG    . SER C 1 124 ? 95.632  47.705 22.169  1.00 12.88  ? ? ? ? ? 
124 SER C OG    1 
ATOM   3125 N  N     . LEU C 1 125 ? 92.946  44.410 20.766  1.00 8.74   ? ? ? ? ? 
125 LEU C N     1 
ATOM   3126 C  CA    . LEU C 1 125 ? 92.455  43.090 20.368  1.00 8.73   ? ? ? ? ? 
125 LEU C CA    1 
ATOM   3127 C  C     . LEU C 1 125 ? 91.966  43.057 18.921  1.00 8.01   ? ? ? ? ? 
125 LEU C C     1 
ATOM   3128 O  O     . LEU C 1 125 ? 92.207  42.072 18.206  1.00 10.79  ? ? ? ? ? 
125 LEU C O     1 
ATOM   3129 C  CB    . LEU C 1 125 ? 91.447  42.638 21.407  1.00 11.58  ? ? ? ? ? 
125 LEU C CB    1 
ATOM   3130 C  CG    . LEU C 1 125 ? 92.009  42.122 22.722  1.00 13.08  ? ? ? ? ? 
125 LEU C CG    1 
ATOM   3131 C  CD1   . LEU C 1 125 ? 90.864  42.016 23.731  1.00 35.39  ? ? ? ? ? 
125 LEU C CD1   1 
ATOM   3132 C  CD2   . LEU C 1 125 ? 92.652  40.772 22.502  1.00 20.31  ? ? ? ? ? 
125 LEU C CD2   1 
ATOM   3133 N  N     . ASP C 1 126 ? 91.254  44.025 18.462  1.00 7.92   ? ? ? ? ? 
126 ASP C N     1 
ATOM   3134 C  CA    . ASP C 1 126 ? 90.770  44.127 17.100  1.00 8.87   ? ? ? ? ? 
126 ASP C CA    1 
ATOM   3135 C  C     . ASP C 1 126 ? 91.964  44.144 16.138  1.00 11.99  ? ? ? ? ? 
126 ASP C C     1 
ATOM   3136 O  O     . ASP C 1 126 ? 91.968  43.441 15.108  1.00 11.93  ? ? ? ? ? 
126 ASP C O     1 
ATOM   3137 C  CB    . ASP C 1 126 ? 89.902  45.408 16.946  1.00 17.40  ? ? ? ? ? 
126 ASP C CB    1 
ATOM   3138 C  CG    . ASP C 1 126 ? 89.090  45.289 15.652  1.00 14.90  ? ? ? ? ? 
126 ASP C CG    1 
ATOM   3139 O  OD1   . ASP C 1 126 ? 88.414  44.278 15.501  1.00 18.42  ? ? ? ? ? 
126 ASP C OD1   1 
ATOM   3140 O  OD2   . ASP C 1 126 ? 89.237  46.150 14.781  1.00 16.50  ? ? ? ? ? 
126 ASP C OD2   1 
ATOM   3141 N  N     . LYS C 1 127 ? 92.955  44.984 16.469  1.00 11.88  ? ? ? ? ? 
127 LYS C N     1 
ATOM   3142 C  CA    . LYS C 1 127 ? 94.179  45.058 15.660  1.00 7.08   ? ? ? ? ? 
127 LYS C CA    1 
ATOM   3143 C  C     . LYS C 1 127 ? 94.906  43.711 15.710  1.00 12.39  ? ? ? ? ? 
127 LYS C C     1 
ATOM   3144 O  O     . LYS C 1 127 ? 95.379  43.216 14.675  1.00 15.34  ? ? ? ? ? 
127 LYS C O     1 
ATOM   3145 C  CB    . LYS C 1 127 ? 95.160  46.137 15.996  1.00 12.50  ? ? ? ? ? 
127 LYS C CB    1 
ATOM   3146 C  CG    . LYS C 1 127 ? 94.693  47.580 15.911  1.00 17.09  ? ? ? ? ? 
127 LYS C CG    1 
ATOM   3147 C  CD    . LYS C 1 127 ? 95.763  48.546 16.416  1.00 11.85  ? ? ? ? ? 
127 LYS C CD    1 
ATOM   3148 C  CE    . LYS C 1 127 ? 97.059  48.316 15.628  1.00 18.41  ? ? ? ? ? 
127 LYS C CE    1 
ATOM   3149 N  NZ    . LYS C 1 127 ? 98.105  49.318 15.969  1.00 26.00  ? ? ? ? ? 
127 LYS C NZ    1 
ATOM   3150 N  N     . PHE C 1 128 ? 94.975  43.056 16.854  1.00 11.61  ? ? ? ? ? 
128 PHE C N     1 
ATOM   3151 C  CA    . PHE C 1 128 ? 95.607  41.745 16.924  1.00 7.61   ? ? ? ? ? 
128 PHE C CA    1 
ATOM   3152 C  C     . PHE C 1 128 ? 94.946  40.668 16.069  1.00 13.17  ? ? ? ? ? 
128 PHE C C     1 
ATOM   3153 O  O     . PHE C 1 128 ? 95.667  39.785 15.497  1.00 10.30  ? ? ? ? ? 
128 PHE C O     1 
ATOM   3154 C  CB    . PHE C 1 128 ? 95.635  41.293 18.411  1.00 12.12  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CB    1 
ATOM   3155 C  CG    . PHE C 1 128 ? 96.053  39.862 18.600  1.00 7.74   ? ? ? ? ? 
128 PHE C CG    1 
ATOM   3156 C  CD1   . PHE C 1 128 ? 97.373  39.467 18.354  1.00 14.20  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CD1   1 
ATOM   3157 C  CD2   . PHE C 1 128 ? 95.148  38.899 19.019  1.00 15.90  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CD2   1 
ATOM   3158 C  CE1   . PHE C 1 128 ? 97.787  38.162 18.538  1.00 13.95  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CE1   1 
ATOM   3159 C  CE2   . PHE C 1 128 ? 95.534  37.560 19.215  1.00 10.10  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CE2   1 
ATOM   3160 C  CZ    . PHE C 1 128 ? 96.870  37.204 18.975  1.00 11.83  ? ? ? ? ? 
128 PHE C CZ    1 
ATOM   3161 N  N     . LEU C 1 129 ? 93.607  40.617 16.045  1.00 8.45   ? ? ? ? ? 
129 LEU C N     1 
ATOM   3162 C  CA    . LEU C 1 129 ? 92.850  39.588 15.319  1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
129 LEU C CA    1 
ATOM   3163 C  C     . LEU C 1 129 ? 92.948  39.826 13.806  1.00 5.98   ? ? ? ? ? 
129 LEU C C     1 
ATOM   3164 O  O     . LEU C 1 129 ? 92.986  38.865 13.018  1.00 12.96  ? ? ? ? ? 
129 LEU C O     1 
ATOM   3165 C  CB    . LEU C 1 129 ? 91.424  39.448 15.854  1.00 7.34   ? ? ? ? ? 
129 LEU C CB    1 
ATOM   3166 C  CG    . LEU C 1 129 ? 91.265  38.984 17.304  1.00 13.87  ? ? ? ? ? 
129 LEU C CG    1 
ATOM   3167 C  CD1   . LEU C 1 129 ? 89.841  39.101 17.784  1.00 11.54  ? ? ? ? ? 
129 LEU C CD1   1 
ATOM   3168 C  CD2   . LEU C 1 129 ? 91.751  37.540 17.394  1.00 13.04  ? ? ? ? ? 
129 LEU C CD2   1 
ATOM   3169 N  N     . ALA C 1 130 ? 93.046  41.088 13.436  1.00 3.84   ? ? ? ? ? 
130 ALA C N     1 
ATOM   3170 C  CA    . ALA C 1 130 ? 93.236  41.393 12.009  1.00 4.86   ? ? ? ? ? 
130 ALA C CA    1 
ATOM   3171 C  C     . ALA C 1 130 ? 94.637  40.928 11.608  1.00 8.82   ? ? ? ? ? 
130 ALA C C     1 
ATOM   3172 O  O     . ALA C 1 130 ? 94.851  40.441 10.461  1.00 14.25  ? ? ? ? ? 
130 ALA C O     1 
ATOM   3173 C  CB    . ALA C 1 130 ? 92.999  42.868 11.828  1.00 6.17   ? ? ? ? ? 
130 ALA C CB    1 
ATOM   3174 N  N     . SER C 1 131 ? 95.648  41.050 12.450  1.00 10.22  ? ? ? ? ? 
131 SER C N     1 
ATOM   3175 C  CA    . SER C 1 131 ? 97.003  40.598 12.135  1.00 6.01   ? ? ? ? ? 
131 SER C CA    1 
ATOM   3176 C  C     . SER C 1 131 ? 97.087  39.090 11.990  1.00 5.30   ? ? ? ? ? 
131 SER C C     1 
ATOM   3177 O  O     . SER C 1 131 ? 97.786  38.532 11.136  1.00 8.64   ? ? ? ? ? 
131 SER C O     1 
ATOM   3178 C  CB    . SER C 1 131 ? 98.021  41.010 13.216  1.00 13.64  ? ? ? ? ? 
131 SER C CB    1 
ATOM   3179 O  OG    . SER C 1 131 ? 97.934  42.412 13.321  1.00 19.01  ? ? ? ? ? 
131 SER C OG    1 
ATOM   3180 N  N     . VAL C 1 132 ? 96.421  38.413 12.900  1.00 8.81   ? ? ? ? ? 
132 VAL C N     1 
ATOM   3181 C  CA    . VAL C 1 132 ? 96.386  36.942 12.847  1.00 7.93   ? ? ? ? ? 
132 VAL C CA    1 
ATOM   3182 C  C     . VAL C 1 132 ? 95.735  36.523 11.523  1.00 12.21  ? ? ? ? ? 
132 VAL C C     1 
ATOM   3183 O  O     . VAL C 1 132 ? 96.168  35.578 10.819  1.00 11.16  ? ? ? ? ? 
132 VAL C O     1 
ATOM   3184 C  CB    . VAL C 1 132 ? 95.660  36.373 14.093  1.00 9.40   ? ? ? ? ? 
132 VAL C CB    1 
ATOM   3185 C  CG1   . VAL C 1 132 ? 95.287  34.904 13.903  1.00 10.74  ? ? ? ? ? 
132 VAL C CG1   1 
ATOM   3186 C  CG2   . VAL C 1 132 ? 96.495  36.544 15.363  1.00 9.05   ? ? ? ? ? 
132 VAL C CG2   1 
ATOM   3187 N  N     . SER C 1 133 ? 94.631  37.202 11.208  1.00 9.10   ? ? ? ? ? 
133 SER C N     1 
ATOM   3188 C  CA    . SER C 1 133 ? 93.888  36.884 9.964   1.00 7.85   ? ? ? ? ? 
133 SER C CA    1 
ATOM   3189 C  C     . SER C 1 133 ? 94.753  37.038 8.716   1.00 7.86   ? ? ? ? ? 
133 SER C C     1 
ATOM   3190 O  O     . SER C 1 133 ? 94.666  36.236 7.760   1.00 7.01   ? ? ? ? ? 
133 SER C O     1 
ATOM   3191 C  CB    . SER C 1 133 ? 92.618  37.772 9.902   1.00 13.85  ? ? ? ? ? 
133 SER C CB    1 
ATOM   3192 O  OG    . SER C 1 133 ? 91.796  37.369 11.016  1.00 10.63  ? ? ? ? ? 
133 SER C OG    1 
ATOM   3193 N  N     . THR C 1 134 ? 95.540  38.078 8.702   1.00 5.86   ? ? ? ? ? 
134 THR C N     1 
ATOM   3194 C  CA    . THR C 1 134 ? 96.447  38.448 7.605   1.00 11.55  ? ? ? ? ? 
134 THR C CA    1 
ATOM   3195 C  C     . THR C 1 134 ? 97.500  37.361 7.440   1.00 9.74   ? ? ? ? ? 
134 THR C C     1 
ATOM   3196 O  O     . THR C 1 134 ? 97.770  36.926 6.329   1.00 11.74  ? ? ? ? ? 
134 THR C O     1 
ATOM   3197 C  CB    . THR C 1 134 ? 97.158  39.833 7.861   1.00 15.81  ? ? ? ? ? 
134 THR C CB    1 
ATOM   3198 O  OG1   . THR C 1 134 ? 96.138  40.836 7.770   1.00 14.88  ? ? ? ? ? 
134 THR C OG1   1 
ATOM   3199 C  CG2   . THR C 1 134 ? 98.389  40.051 6.950   1.00 17.59  ? ? ? ? ? 
134 THR C CG2   1 
ATOM   3200 N  N     . VAL C 1 135 ? 98.079  36.915 8.551   1.00 9.08   ? ? ? ? ? 
135 VAL C N     1 
ATOM   3201 C  CA    . VAL C 1 135 ? 99.055  35.813 8.487   1.00 10.34  ? ? ? ? ? 
135 VAL C CA    1 
ATOM   3202 C  C     . VAL C 1 135 ? 98.363  34.562 7.928   1.00 10.09  ? ? ? ? ? 
135 VAL C C     1 
ATOM   3203 O  O     . VAL C 1 135 ? 98.854  33.904 6.985   1.00 10.72  ? ? ? ? ? 
135 VAL C O     1 
ATOM   3204 C  CB    . VAL C 1 135 ? 99.650  35.575 9.886   1.00 8.24   ? ? ? ? ? 
135 VAL C CB    1 
ATOM   3205 C  CG1   . VAL C 1 135 ? 100.507 34.308 9.974   1.00 12.74  ? ? ? ? ? 
135 VAL C CG1   1 
ATOM   3206 C  CG2   . VAL C 1 135 ? 100.409 36.801 10.366  1.00 15.14  ? ? ? ? ? 
135 VAL C CG2   1 
ATOM   3207 N  N     . LEU C 1 136 ? 97.235  34.192 8.503   1.00 8.22   ? ? ? ? ? 
136 LEU C N     1 
ATOM   3208 C  CA    . LEU C 1 136 ? 96.551  32.976 8.039   1.00 5.86   ? ? ? ? ? 
136 LEU C CA    1 
ATOM   3209 C  C     . LEU C 1 136 ? 96.165  32.974 6.571   1.00 8.19   ? ? ? ? ? 
136 LEU C C     1 
ATOM   3210 O  O     . LEU C 1 136 ? 96.018  31.901 5.986   1.00 7.94   ? ? ? ? ? 
136 LEU C O     1 
ATOM   3211 C  CB    . LEU C 1 136 ? 95.388  32.739 9.024   1.00 9.76   ? ? ? ? ? 
136 LEU C CB    1 
ATOM   3212 C  CG    . LEU C 1 136 ? 95.801  32.183 10.387  1.00 18.05  ? ? ? ? ? 
136 LEU C CG    1 
ATOM   3213 C  CD1   . LEU C 1 136 ? 94.557  31.680 11.146  1.00 25.40  ? ? ? ? ? 
136 LEU C CD1   1 
ATOM   3214 C  CD2   . LEU C 1 136 ? 96.711  30.992 10.142  1.00 18.23  ? ? ? ? ? 
136 LEU C CD2   1 
ATOM   3215 N  N     . THR C 1 137 ? 95.947  34.133 5.930   1.00 7.63   ? ? ? ? ? 
137 THR C N     1 
ATOM   3216 C  CA    . THR C 1 137 ? 95.559  34.101 4.522   1.00 12.60  ? ? ? ? ? 
137 THR C CA    1 
ATOM   3217 C  C     . THR C 1 137 ? 96.686  34.623 3.635   1.00 11.48  ? ? ? ? ? 
137 THR C C     1 
ATOM   3218 O  O     . THR C 1 137 ? 96.525  34.881 2.438   1.00 13.49  ? ? ? ? ? 
137 THR C O     1 
ATOM   3219 C  CB    . THR C 1 137 ? 94.242  34.970 4.292   1.00 14.01  ? ? ? ? ? 
137 THR C CB    1 
ATOM   3220 O  OG1   . THR C 1 137 ? 94.675  36.325 4.583   1.00 7.66   ? ? ? ? ? 
137 THR C OG1   1 
ATOM   3221 C  CG2   . THR C 1 137 ? 92.998  34.512 5.031   1.00 5.33   ? ? ? ? ? 
137 THR C CG2   1 
ATOM   3222 N  N     . SER C 1 138 ? 97.862  34.775 4.218   1.00 11.91  ? ? ? ? ? 
138 SER C N     1 
ATOM   3223 C  CA    . SER C 1 138 ? 98.982  35.358 3.474   1.00 11.35  ? ? ? ? ? 
138 SER C CA    1 
ATOM   3224 C  C     . SER C 1 138 ? 99.518  34.474 2.370   1.00 15.33  ? ? ? ? ? 
138 SER C C     1 
ATOM   3225 O  O     . SER C 1 138 ? 100.231 35.010 1.474   1.00 12.74  ? ? ? ? ? 
138 SER C O     1 
ATOM   3226 C  CB    . SER C 1 138 ? 100.076 35.853 4.426   1.00 10.56  ? ? ? ? ? 
138 SER C CB    1 
ATOM   3227 O  OG    . SER C 1 138 ? 100.575 34.738 5.146   1.00 14.40  ? ? ? ? ? 
138 SER C OG    1 
ATOM   3228 N  N     . LYS C 1 139 ? 99.227  33.192 2.375   1.00 13.47  ? ? ? ? ? 
139 LYS C N     1 
ATOM   3229 C  CA    . LYS C 1 139 ? 99.758  32.286 1.334   1.00 12.91  ? ? ? ? ? 
139 LYS C CA    1 
ATOM   3230 C  C     . LYS C 1 139 ? 98.657  31.882 0.345   1.00 12.93  ? ? ? ? ? 
139 LYS C C     1 
ATOM   3231 O  O     . LYS C 1 139 ? 98.867  30.924 -0.442  1.00 13.27  ? ? ? ? ? 
139 LYS C O     1 
ATOM   3232 C  CB    . LYS C 1 139 ? 100.439 31.052 1.917   1.00 11.31  ? ? ? ? ? 
139 LYS C CB    1 
ATOM   3233 C  CG    . LYS C 1 139 ? 101.590 31.156 2.930   1.00 24.85  ? ? ? ? ? 
139 LYS C CG    1 
ATOM   3234 C  CD    . LYS C 1 139 ? 101.848 29.795 3.600   1.00 33.14  ? ? ? ? ? 
139 LYS C CD    1 
ATOM   3235 C  CE    . LYS C 1 139 ? 103.145 29.680 4.355   1.00 40.86  ? ? ? ? ? 
139 LYS C CE    1 
ATOM   3236 N  NZ    . LYS C 1 139 ? 103.061 28.700 5.501   1.00 14.44  ? ? ? ? ? 
139 LYS C NZ    1 
ATOM   3237 N  N     . TYR C 1 140 ? 97.522  32.574 0.310   1.00 7.94   ? ? ? ? ? 
140 TYR C N     1 
ATOM   3238 C  CA    . TYR C 1 140 ? 96.379  32.217 -0.544  1.00 10.02  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CA    1 
ATOM   3239 C  C     . TYR C 1 140 ? 96.690  32.228 -2.032  1.00 15.99  ? ? ? ? ? 
140 TYR C C     1 
ATOM   3240 O  O     . TYR C 1 140 ? 96.177  31.423 -2.817  1.00 15.50  ? ? ? ? ? 
140 TYR C O     1 
ATOM   3241 C  CB    . TYR C 1 140 ? 95.147  33.090 -0.248  1.00 7.62   ? ? ? ? ? 
140 TYR C CB    1 
ATOM   3242 C  CG    . TYR C 1 140 ? 94.214  32.478 0.797   1.00 18.67  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CG    1 
ATOM   3243 C  CD1   . TYR C 1 140 ? 94.738  31.881 1.941   1.00 12.64  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CD1   1 
ATOM   3244 C  CD2   . TYR C 1 140 ? 92.827  32.542 0.711   1.00 18.82  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CD2   1 
ATOM   3245 C  CE1   . TYR C 1 140 ? 93.950  31.342 2.941   1.00 10.24  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CE1   1 
ATOM   3246 C  CE2   . TYR C 1 140 ? 91.998  32.022 1.703   1.00 9.39   ? ? ? ? ? 
140 TYR C CE2   1 
ATOM   3247 C  CZ    . TYR C 1 140 ? 92.550  31.416 2.824   1.00 13.46  ? ? ? ? ? 
140 TYR C CZ    1 
ATOM   3248 O  OH    . TYR C 1 140 ? 91.809  30.802 3.809   1.00 11.02  ? ? ? ? ? 
140 TYR C OH    1 
ATOM   3249 N  N     . ARG C 1 141 ? 97.479  33.221 -2.415  1.00 16.06  ? ? ? ? ? 
141 ARG C N     1 
ATOM   3250 C  CA    . ARG C 1 141 ? 97.859  33.364 -3.831  1.00 22.07  ? ? ? ? ? 
141 ARG C CA    1 
ATOM   3251 C  C     . ARG C 1 141 ? 99.172  34.094 -4.038  1.00 25.14  ? ? ? ? ? 
141 ARG C C     1 
ATOM   3252 O  O     . ARG C 1 141 ? 99.697  34.670 -3.060  1.00 23.63  ? ? ? ? ? 
141 ARG C O     1 
ATOM   3253 C  CB    . ARG C 1 141 ? 96.717  33.954 -4.651  1.00 25.58  ? ? ? ? ? 
141 ARG C CB    1 
ATOM   3254 C  CG    . ARG C 1 141 ? 96.249  35.314 -4.258  1.00 11.22  ? ? ? ? ? 
141 ARG C CG    1 
ATOM   3255 C  CD    . ARG C 1 141 ? 95.168  35.855 -5.137  1.00 15.16  ? ? ? ? ? 
141 ARG C CD    1 
ATOM   3256 N  NE    . ARG C 1 141 ? 94.991  37.267 -4.751  1.00 17.85  ? ? ? ? ? 
141 ARG C NE    1 
ATOM   3257 C  CZ    . ARG C 1 141 ? 94.322  38.147 -5.482  1.00 18.61  ? ? ? ? ? 
141 ARG C CZ    1 
ATOM   3258 N  NH1   . ARG C 1 141 ? 93.723  37.741 -6.598  1.00 14.81  ? ? ? ? ? 
141 ARG C NH1   1 
ATOM   3259 N  NH2   . ARG C 1 141 ? 94.254  39.439 -5.142  1.00 22.27  ? ? ? ? ? 
141 ARG C NH2   1 
ATOM   3260 O  'O''' . ARG C 1 141 ? 99.682  34.059 -5.182  1.00 27.95  ? ? ? ? ? 
141 ARG C OXT   1 
ATOM   3261 N  N     . MET D 2 1   ? 60.712  43.094 10.695  1.00 97.18  ? ? ? ? ? 1 
MET D N     1 
ATOM   3262 C  CA    . MET D 2 1   ? 61.926  42.805 9.897   1.00 92.83  ? ? ? ? ? 1 
MET D CA    1 
ATOM   3263 C  C     . MET D 2 1   ? 62.034  41.293 9.719   1.00 88.00  ? ? ? ? ? 1 
MET D C     1 
ATOM   3264 O  O     . MET D 2 1   ? 61.156  40.551 10.209  1.00 87.76  ? ? ? ? ? 1 
MET D O     1 
ATOM   3265 C  CB    . MET D 2 1   ? 63.141  43.408 10.591  1.00 93.11  ? ? ? ? ? 1 
MET D CB    1 
ATOM   3266 C  CG    . MET D 2 1   ? 64.016  44.181 9.633   1.00 81.88  ? ? ? ? ? 1 
MET D CG    1 
ATOM   3267 S  SD    . MET D 2 1   ? 65.759  43.743 10.021  1.00 49.94  ? ? ? ? ? 1 
MET D SD    1 
ATOM   3268 C  CE    . MET D 2 1   ? 65.779  44.255 11.755  1.00 75.44  ? ? ? ? ? 1 
MET D CE    1 
ATOM   3269 N  N     . HIS D 2 2   ? 63.106  40.865 9.036   1.00 82.68  ? ? ? ? ? 2 
HIS D N     1 
ATOM   3270 C  CA    . HIS D 2 2   ? 63.267  39.433 8.869   1.00 73.76  ? ? ? ? ? 2 
HIS D CA    1 
ATOM   3271 C  C     . HIS D 2 2   ? 63.809  38.725 10.108  1.00 61.91  ? ? ? ? ? 2 
HIS D C     1 
ATOM   3272 O  O     . HIS D 2 2   ? 64.778  37.956 10.074  1.00 62.56  ? ? ? ? ? 2 
HIS D O     1 
ATOM   3273 C  CB    . HIS D 2 2   ? 63.932  38.879 7.595   1.00 97.81  ? ? ? ? ? 2 
HIS D CB    1 
ATOM   3274 C  CG    . HIS D 2 2   ? 63.358  37.466 7.486   1.00 122.09 ? ? ? ? ? 2 
HIS D CG    1 
ATOM   3275 N  ND1   . HIS D 2 2   ? 64.018  36.336 7.886   1.00 131.19 ? ? ? ? ? 2 
HIS D ND1   1 
ATOM   3276 C  CD2   . HIS D 2 2   ? 62.111  37.087 7.120   1.00 129.18 ? ? ? ? ? 2 
HIS D CD2   1 
ATOM   3277 C  CE1   . HIS D 2 2   ? 63.216  35.295 7.703   1.00 136.42 ? ? ? ? ? 2 
HIS D CE1   1 
ATOM   3278 N  NE2   . HIS D 2 2   ? 62.057  35.722 7.244   1.00 135.51 ? ? ? ? ? 2 
HIS D NE2   1 
ATOM   3279 N  N     . LEU D 2 3   ? 63.117  38.972 11.210  1.00 50.29  ? ? ? ? ? 3 
LEU D N     1 
ATOM   3280 C  CA    . LEU D 2 3   ? 63.379  38.384 12.498  1.00 41.42  ? ? ? ? ? 3 
LEU D CA    1 
ATOM   3281 C  C     . LEU D 2 3   ? 62.148  37.531 12.877  1.00 41.82  ? ? ? ? ? 3 
LEU D C     1 
ATOM   3282 O  O     . LEU D 2 3   ? 61.017  37.993 12.678  1.00 45.66  ? ? ? ? ? 3 
LEU D O     1 
ATOM   3283 C  CB    . LEU D 2 3   ? 63.648  39.383 13.614  1.00 31.86  ? ? ? ? ? 3 
LEU D CB    1 
ATOM   3284 C  CG    . LEU D 2 3   ? 63.975  40.820 13.335  1.00 34.76  ? ? ? ? ? 3 
LEU D CG    1 
ATOM   3285 C  CD1   . LEU D 2 3   ? 64.277  41.523 14.641  1.00 31.83  ? ? ? ? ? 3 
LEU D CD1   1 
ATOM   3286 C  CD2   . LEU D 2 3   ? 65.159  40.860 12.380  1.00 21.47  ? ? ? ? ? 3 
LEU D CD2   1 
ATOM   3287 N  N     . THR D 2 4   ? 62.453  36.365 13.430  1.00 35.44  ? ? ? ? ? 4 
THR D N     1 
ATOM   3288 C  CA    . THR D 2 4   ? 61.371  35.496 13.917  1.00 30.50  ? ? ? ? ? 4 
THR D CA    1 
ATOM   3289 C  C     . THR D 2 4   ? 60.731  36.210 15.108  1.00 25.47  ? ? ? ? ? 4 
THR D C     1 
ATOM   3290 O  O     . THR D 2 4   ? 61.263  37.117 15.774  1.00 24.00  ? ? ? ? ? 4 
THR D O     1 
ATOM   3291 C  CB    . THR D 2 4   ? 61.898  34.073 14.310  1.00 26.59  ? ? ? ? ? 4 
THR D CB    1 
ATOM   3292 O  OG1   . THR D 2 4   ? 62.500  34.247 15.629  1.00 29.56  ? ? ? ? ? 4 
THR D OG1   1 
ATOM   3293 C  CG2   . THR D 2 4   ? 62.858  33.434 13.311  1.00 28.38  ? ? ? ? ? 4 
THR D CG2   1 
ATOM   3294 N  N     . PRO D 2 5   ? 59.518  35.803 15.380  1.00 27.09  ? ? ? ? ? 5 
PRO D N     1 
ATOM   3295 C  CA    . PRO D 2 5   ? 58.791  36.439 16.496  1.00 28.94  ? ? ? ? ? 5 
PRO D CA    1 
ATOM   3296 C  C     . PRO D 2 5   ? 59.570  36.296 17.789  1.00 27.15  ? ? ? ? ? 5 
PRO D C     1 
ATOM   3297 O  O     . PRO D 2 5   ? 59.520  37.141 18.704  1.00 25.78  ? ? ? ? ? 5 
PRO D O     1 
ATOM   3298 C  CB    . PRO D 2 5   ? 57.403  35.859 16.398  1.00 27.98  ? ? ? ? ? 5 
PRO D CB    1 
ATOM   3299 C  CG    . PRO D 2 5   ? 57.557  34.562 15.650  1.00 30.51  ? ? ? ? ? 5 
PRO D CG    1 
ATOM   3300 C  CD    . PRO D 2 5   ? 58.719  34.782 14.682  1.00 29.79  ? ? ? ? ? 5 
PRO D CD    1 
ATOM   3301 N  N     . GLU D 2 6   ? 60.321  35.211 17.904  1.00 29.04  ? ? ? ? ? 6 
GLU D N     1 
ATOM   3302 C  CA    . GLU D 2 6   ? 61.105  34.947 19.116  1.00 27.44  ? ? ? ? ? 6 
GLU D CA    1 
ATOM   3303 C  C     . GLU D 2 6   ? 62.242  35.972 19.169  1.00 24.58  ? ? ? ? ? 6 
GLU D C     1 
ATOM   3304 O  O     . GLU D 2 6   ? 62.564  36.546 20.213  1.00 26.61  ? ? ? ? ? 6 
GLU D O     1 
ATOM   3305 C  CB    . GLU D 2 6   ? 61.750  33.585 19.185  1.00 47.42  ? ? ? ? ? 6 
GLU D CB    1 
ATOM   3306 C  CG    . GLU D 2 6   ? 61.062  32.328 18.733  1.00 77.33  ? ? ? ? ? 6 
GLU D CG    1 
ATOM   3307 C  CD    . GLU D 2 6   ? 60.824  32.172 17.257  1.00 93.28  ? ? ? ? ? 6 
GLU D CD    1 
ATOM   3308 O  OE1   . GLU D 2 6   ? 60.162  32.965 16.601  1.00 99.44  ? ? ? ? ? 6 
GLU D OE1   1 
ATOM   3309 O  OE2   . GLU D 2 6   ? 61.324  31.135 16.779  1.00 103.99 ? ? ? ? ? 6 
GLU D OE2   1 
ATOM   3310 N  N     . GLU D 2 7   ? 62.793  36.210 17.994  1.00 22.82  ? ? ? ? ? 7 
GLU D N     1 
ATOM   3311 C  CA    . GLU D 2 7   ? 63.902  37.175 17.896  1.00 20.72  ? ? ? ? ? 7 
GLU D CA    1 
ATOM   3312 C  C     . GLU D 2 7   ? 63.429  38.578 18.187  1.00 17.77  ? ? ? ? ? 7 
GLU D C     1 
ATOM   3313 O  O     . GLU D 2 7   ? 64.160  39.359 18.836  1.00 15.85  ? ? ? ? ? 7 
GLU D O     1 
ATOM   3314 C  CB    . GLU D 2 7   ? 64.556  37.135 16.524  1.00 20.42  ? ? ? ? ? 7 
GLU D CB    1 
ATOM   3315 C  CG    . GLU D 2 7   ? 65.287  35.818 16.256  1.00 22.89  ? ? ? ? ? 7 
GLU D CG    1 
ATOM   3316 C  CD    . GLU D 2 7   ? 66.018  35.702 14.973  1.00 22.96  ? ? ? ? ? 7 
GLU D CD    1 
ATOM   3317 O  OE1   . GLU D 2 7   ? 65.325  36.072 14.005  1.00 19.86  ? ? ? ? ? 7 
GLU D OE1   1 
ATOM   3318 O  OE2   . GLU D 2 7   ? 67.166  35.258 14.913  1.00 35.98  ? ? ? ? ? 7 
GLU D OE2   1 
ATOM   3319 N  N     . LYS D 2 8   ? 62.249  38.881 17.676  1.00 17.28  ? ? ? ? ? 8 
LYS D N     1 
ATOM   3320 C  CA    . LYS D 2 8   ? 61.687  40.230 17.847  1.00 12.85  ? ? ? ? ? 8 
LYS D CA    1 
ATOM   3321 C  C     . LYS D 2 8   ? 61.537  40.524 19.317  1.00 17.40  ? ? ? ? ? 8 
LYS D C     1 
ATOM   3322 O  O     . LYS D 2 8   ? 61.913  41.582 19.825  1.00 14.03  ? ? ? ? ? 8 
LYS D O     1 
ATOM   3323 C  CB    . LYS D 2 8   ? 60.385  40.412 17.116  1.00 24.89  ? ? ? ? ? 8 
LYS D CB    1 
ATOM   3324 C  CG    . LYS D 2 8   ? 60.378  41.432 15.988  1.00 46.22  ? ? ? ? ? 8 
LYS D CG    1 
ATOM   3325 C  CD    . LYS D 2 8   ? 59.793  40.854 14.707  1.00 67.63  ? ? ? ? ? 8 
LYS D CD    1 
ATOM   3326 C  CE    . LYS D 2 8   ? 58.712  41.723 14.086  1.00 78.51  ? ? ? ? ? 8 
LYS D CE    1 
ATOM   3327 N  NZ    . LYS D 2 8   ? 58.238  41.131 12.798  1.00 77.59  ? ? ? ? ? 8 
LYS D NZ    1 
ATOM   3328 N  N     . SER D 2 9   ? 61.044  39.548 20.057  1.00 17.92  ? ? ? ? ? 9 
SER D N     1 
ATOM   3329 C  CA    . SER D 2 9   ? 60.835  39.758 21.504  1.00 25.58  ? ? ? ? ? 9 
SER D CA    1 
ATOM   3330 C  C     . SER D 2 9   ? 62.128  39.897 22.278  1.00 26.45  ? ? ? ? ? 9 
SER D C     1 
ATOM   3331 O  O     . SER D 2 9   ? 62.241  40.770 23.157  1.00 29.30  ? ? ? ? ? 9 
SER D O     1 
ATOM   3332 C  CB    . SER D 2 9   ? 59.943  38.634 22.030  1.00 55.56  ? ? ? ? ? 9 
SER D CB    1 
ATOM   3333 O  OG    . SER D 2 9   ? 58.973  38.274 21.041  1.00 74.91  ? ? ? ? ? 9 
SER D OG    1 
ATOM   3334 N  N     . ALA D 2 10  ? 63.069  39.024 21.959  1.00 23.30  ? ? ? ? ? 10 
ALA D N     1 
ATOM   3335 C  CA    . ALA D 2 10  ? 64.397  39.001 22.581  1.00 20.13  ? ? ? ? ? 10 
ALA D CA    1 
ATOM   3336 C  C     . ALA D 2 10  ? 65.038  40.376 22.472  1.00 15.24  ? ? ? ? ? 10 
ALA D C     1 
ATOM   3337 O  O     . ALA D 2 10  ? 65.585  40.807 23.496  1.00 21.63  ? ? ? ? ? 10 
ALA D O     1 
ATOM   3338 C  CB    . ALA D 2 10  ? 65.295  37.915 21.991  1.00 18.53  ? ? ? ? ? 10 
ALA D CB    1 
ATOM   3339 N  N     . VAL D 2 11  ? 65.002  40.971 21.299  1.00 13.01  ? ? ? ? ? 11 
VAL D N     1 
ATOM   3340 C  CA    . VAL D 2 11  ? 65.527  42.311 21.018  1.00 10.43  ? ? ? ? ? 11 
VAL D CA    1 
ATOM   3341 C  C     . VAL D 2 11  ? 64.907  43.384 21.910  1.00 14.08  ? ? ? ? ? 11 
VAL D C     1 
ATOM   3342 O  O     . VAL D 2 11  ? 65.515  44.244 22.560  1.00 15.62  ? ? ? ? ? 11 
VAL D O     1 
ATOM   3343 C  CB    . VAL D 2 11  ? 65.304  42.681 19.527  1.00 7.78   ? ? ? ? ? 11 
VAL D CB    1 
ATOM   3344 C  CG1   . VAL D 2 11  ? 65.606  44.129 19.169  1.00 8.51   ? ? ? ? ? 11 
VAL D CG1   1 
ATOM   3345 C  CG2   . VAL D 2 11  ? 66.225  41.748 18.707  1.00 13.47  ? ? ? ? ? 11 
VAL D CG2   1 
ATOM   3346 N  N     . THR D 2 12  ? 63.596  43.336 21.906  1.00 15.45  ? ? ? ? ? 12 
THR D N     1 
ATOM   3347 C  CA    . THR D 2 12  ? 62.817  44.326 22.646  1.00 20.06  ? ? ? ? ? 12 
THR D CA    1 
ATOM   3348 C  C     . THR D 2 12  ? 63.055  44.183 24.127  1.00 12.98  ? ? ? ? ? 12 
THR D C     1 
ATOM   3349 O  O     . THR D 2 12  ? 63.277  45.115 24.862  1.00 12.90  ? ? ? ? ? 12 
THR D O     1 
ATOM   3350 C  CB    . THR D 2 12  ? 61.280  44.069 22.285  1.00 30.18  ? ? ? ? ? 12 
THR D CB    1 
ATOM   3351 O  OG1   . THR D 2 12  ? 61.168  44.584 20.923  1.00 28.61  ? ? ? ? ? 12 
THR D OG1   1 
ATOM   3352 C  CG2   . THR D 2 12  ? 60.356  44.722 23.301  1.00 50.64  ? ? ? ? ? 12 
THR D CG2   1 
ATOM   3353 N  N     . ALA D 2 13  ? 62.948  42.913 24.528  1.00 15.77  ? ? ? ? ? 13 
ALA D N     1 
ATOM   3354 C  CA    . ALA D 2 13  ? 63.120  42.679 25.963  1.00 18.14  ? ? ? ? ? 13 
ALA D CA    1 
ATOM   3355 C  C     . ALA D 2 13  ? 64.437  43.243 26.450  1.00 23.69  ? ? ? ? ? 13 
ALA D C     1 
ATOM   3356 O  O     . ALA D 2 13  ? 64.453  43.860 27.549  1.00 26.83  ? ? ? ? ? 13 
ALA D O     1 
ATOM   3357 C  CB    . ALA D 2 13  ? 62.913  41.227 26.323  1.00 25.37  ? ? ? ? ? 13 
ALA D CB    1 
ATOM   3358 N  N     . LEU D 2 14  ? 65.521  43.036 25.697  1.00 18.75  ? ? ? ? ? 14 
LEU D N     1 
ATOM   3359 C  CA    . LEU D 2 14  ? 66.834  43.523 26.187  1.00 15.90  ? ? ? ? ? 14 
LEU D CA    1 
ATOM   3360 C  C     . LEU D 2 14  ? 66.921  45.033 26.102  1.00 12.85  ? ? ? ? ? 14 
LEU D C     1 
ATOM   3361 O  O     . LEU D 2 14  ? 67.557  45.655 26.983  1.00 15.51  ? ? ? ? ? 14 
LEU D O     1 
ATOM   3362 C  CB    . LEU D 2 14  ? 67.958  42.784 25.447  1.00 20.71  ? ? ? ? ? 14 
LEU D CB    1 
ATOM   3363 C  CG    . LEU D 2 14  ? 69.385  43.025 25.867  1.00 15.95  ? ? ? ? ? 14 
LEU D CG    1 
ATOM   3364 C  CD1   . LEU D 2 14  ? 69.804  41.996 26.915  1.00 27.91  ? ? ? ? ? 14 
LEU D CD1   1 
ATOM   3365 C  CD2   . LEU D 2 14  ? 70.308  42.864 24.665  1.00 23.14  ? ? ? ? ? 14 
LEU D CD2   1 
ATOM   3366 N  N     . TRP D 2 15  ? 66.328  45.577 25.035  1.00 7.95   ? ? ? ? ? 15 
TRP D N     1 
ATOM   3367 C  CA    . TRP D 2 15  ? 66.453  46.999 24.782  1.00 10.24  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CA    1 
ATOM   3368 C  C     . TRP D 2 15  ? 65.902  47.841 25.932  1.00 16.06  ? ? ? ? ? 15 
TRP D C     1 
ATOM   3369 O  O     . TRP D 2 15  ? 66.438  48.916 26.270  1.00 19.39  ? ? ? ? ? 15 
TRP D O     1 
ATOM   3370 C  CB    . TRP D 2 15  ? 65.926  47.408 23.429  1.00 8.76   ? ? ? ? ? 15 
TRP D CB    1 
ATOM   3371 C  CG    . TRP D 2 15  ? 66.426  48.777 23.040  1.00 14.65  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CG    1 
ATOM   3372 C  CD1   . TRP D 2 15  ? 65.698  49.944 23.068  1.00 19.39  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CD1   1 
ATOM   3373 C  CD2   . TRP D 2 15  ? 67.707  49.119 22.512  1.00 12.76  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CD2   1 
ATOM   3374 N  NE1   . TRP D 2 15  ? 66.474  50.972 22.619  1.00 15.52  ? ? ? ? ? 15 
TRP D NE1   1 
ATOM   3375 C  CE2   . TRP D 2 15  ? 67.702  50.502 22.260  1.00 12.53  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CE2   1 
ATOM   3376 C  CE3   . TRP D 2 15  ? 68.852  48.386 22.197  1.00 16.20  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CE3   1 
ATOM   3377 C  CZ2   . TRP D 2 15  ? 68.806  51.186 21.767  1.00 18.52  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CZ2   1 
ATOM   3378 C  CZ3   . TRP D 2 15  ? 69.948  49.056 21.681  1.00 16.91  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CZ3   1 
ATOM   3379 C  CH2   . TRP D 2 15  ? 69.943  50.443 21.471  1.00 21.04  ? ? ? ? ? 15 
TRP D CH2   1 
ATOM   3380 N  N     . GLY D 2 16  ? 64.881  47.288 26.542  1.00 20.58  ? ? ? ? ? 16 
GLY D N     1 
ATOM   3381 C  CA    . GLY D 2 16  ? 64.210  47.891 27.699  1.00 18.77  ? ? ? ? ? 16 
GLY D CA    1 
ATOM   3382 C  C     . GLY D 2 16  ? 65.147  48.161 28.851  1.00 19.78  ? ? ? ? ? 16 
GLY D C     1 
ATOM   3383 O  O     . GLY D 2 16  ? 64.914  49.093 29.653  1.00 24.04  ? ? ? ? ? 16 
GLY D O     1 
ATOM   3384 N  N     . LYS D 2 17  ? 66.224  47.393 28.922  1.00 20.35  ? ? ? ? ? 17 
LYS D N     1 
ATOM   3385 C  CA    . LYS D 2 17  ? 67.227  47.524 29.988  1.00 20.88  ? ? ? ? ? 17 
LYS D CA    1 
ATOM   3386 C  C     . LYS D 2 17  ? 68.395  48.405 29.578  1.00 23.97  ? ? ? ? ? 17 
LYS D C     1 
ATOM   3387 O  O     . LYS D 2 17  ? 69.340  48.552 30.359  1.00 24.61  ? ? ? ? ? 17 
LYS D O     1 
ATOM   3388 C  CB    . LYS D 2 17  ? 67.780  46.182 30.426  1.00 10.02  ? ? ? ? ? 17 
LYS D CB    1 
ATOM   3389 C  CG    . LYS D 2 17  ? 66.693  45.104 30.649  1.00 26.72  ? ? ? ? ? 17 
LYS D CG    1 
ATOM   3390 C  CD    . LYS D 2 17  ? 67.384  43.828 31.106  1.00 42.65  ? ? ? ? ? 17 
LYS D CD    1 
ATOM   3391 C  CE    . LYS D 2 17  ? 66.440  42.745 31.569  1.00 58.16  ? ? ? ? ? 17 
LYS D CE    1 
ATOM   3392 N  NZ    . LYS D 2 17  ? 67.177  41.811 32.476  1.00 63.78  ? ? ? ? ? 17 
LYS D NZ    1 
ATOM   3393 N  N     . VAL D 2 18  ? 68.346  48.984 28.395  1.00 26.80  ? ? ? ? ? 18 
VAL D N     1 
ATOM   3394 C  CA    . VAL D 2 18  ? 69.456  49.827 27.930  1.00 27.90  ? ? ? ? ? 18 
VAL D CA    1 
ATOM   3395 C  C     . VAL D 2 18  ? 69.246  51.292 28.323  1.00 30.40  ? ? ? ? ? 18 
VAL D C     1 
ATOM   3396 O  O     . VAL D 2 18  ? 68.162  51.865 28.109  1.00 28.44  ? ? ? ? ? 18 
VAL D O     1 
ATOM   3397 C  CB    . VAL D 2 18  ? 69.631  49.569 26.409  1.00 25.35  ? ? ? ? ? 18 
VAL D CB    1 
ATOM   3398 C  CG1   . VAL D 2 18  ? 70.467  50.602 25.692  1.00 18.99  ? ? ? ? ? 18 
VAL D CG1   1 
ATOM   3399 C  CG2   . VAL D 2 18  ? 70.136  48.153 26.136  1.00 21.45  ? ? ? ? ? 18 
VAL D CG2   1 
ATOM   3400 N  N     . ASN D 2 19  ? 70.319  51.871 28.850  1.00 29.17  ? ? ? ? ? 19 
ASN D N     1 
ATOM   3401 C  CA    . ASN D 2 19  ? 70.431  53.314 29.156  1.00 27.63  ? ? ? ? ? 19 
ASN D CA    1 
ATOM   3402 C  C     . ASN D 2 19  ? 70.925  54.033 27.886  1.00 23.96  ? ? ? ? ? 19 
ASN D C     1 
ATOM   3403 O  O     . ASN D 2 19  ? 72.136  54.239 27.701  1.00 25.30  ? ? ? ? ? 19 
ASN D O     1 
ATOM   3404 C  CB    . ASN D 2 19  ? 71.343  53.495 30.366  1.00 35.65  ? ? ? ? ? 19 
ASN D CB    1 
ATOM   3405 C  CG    . ASN D 2 19  ? 71.418  54.938 30.828  1.00 64.32  ? ? ? ? ? 19 
ASN D CG    1 
ATOM   3406 O  OD1   . ASN D 2 19  ? 71.323  55.895 30.029  1.00 77.94  ? ? ? ? ? 19 
ASN D OD1   1 
ATOM   3407 N  ND2   . ASN D 2 19  ? 71.617  55.141 32.130  1.00 71.18  ? ? ? ? ? 19 
ASN D ND2   1 
ATOM   3408 N  N     . VAL D 2 20  ? 70.032  54.416 26.991  1.00 26.33  ? ? ? ? ? 20 
VAL D N     1 
ATOM   3409 C  CA    . VAL D 2 20  ? 70.421  55.047 25.722  1.00 28.95  ? ? ? ? ? 20 
VAL D CA    1 
ATOM   3410 C  C     . VAL D 2 20  ? 71.443  56.142 25.914  1.00 36.10  ? ? ? ? ? 20 
VAL D C     1 
ATOM   3411 O  O     . VAL D 2 20  ? 72.344  56.293 25.064  1.00 37.19  ? ? ? ? ? 20 
VAL D O     1 
ATOM   3412 C  CB    . VAL D 2 20  ? 69.203  55.388 24.870  1.00 34.06  ? ? ? ? ? 20 
VAL D CB    1 
ATOM   3413 C  CG1   . VAL D 2 20  ? 69.401  56.529 23.878  1.00 35.67  ? ? ? ? ? 20 
VAL D CG1   1 
ATOM   3414 C  CG2   . VAL D 2 20  ? 68.740  54.153 24.096  1.00 46.43  ? ? ? ? ? 20 
VAL D CG2   1 
ATOM   3415 N  N     . ASP D 2 21  ? 71.336  56.893 26.987  1.00 40.74  ? ? ? ? ? 21 
ASP D N     1 
ATOM   3416 C  CA    . ASP D 2 21  ? 72.305  57.966 27.288  1.00 43.35  ? ? ? ? ? 21 
ASP D CA    1 
ATOM   3417 C  C     . ASP D 2 21  ? 73.716  57.369 27.271  1.00 46.18  ? ? ? ? ? 21 
ASP D C     1 
ATOM   3418 O  O     . ASP D 2 21  ? 74.527  57.653 26.365  1.00 51.17  ? ? ? ? ? 21 
ASP D O     1 
ATOM   3419 C  CB    . ASP D 2 21  ? 71.967  58.662 28.607  1.00 59.22  ? ? ? ? ? 21 
ASP D CB    1 
ATOM   3420 C  CG    . ASP D 2 21  ? 70.709  59.509 28.483  1.00 89.51  ? ? ? ? ? 21 
ASP D CG    1 
ATOM   3421 O  OD1   . ASP D 2 21  ? 70.009  59.459 27.452  1.00 101.97 ? ? ? ? ? 21 
ASP D OD1   1 
ATOM   3422 O  OD2   . ASP D 2 21  ? 70.403  60.249 29.446  1.00 102.46 ? ? ? ? ? 21 
ASP D OD2   1 
ATOM   3423 N  N     . GLU D 2 22  ? 73.971  56.536 28.272  1.00 39.04  ? ? ? ? ? 22 
GLU D N     1 
ATOM   3424 C  CA    . GLU D 2 22  ? 75.232  55.886 28.484  1.00 31.99  ? ? ? ? ? 22 
GLU D CA    1 
ATOM   3425 C  C     . GLU D 2 22  ? 75.779  55.117 27.292  1.00 30.28  ? ? ? ? ? 22 
GLU D C     1 
ATOM   3426 O  O     . GLU D 2 22  ? 76.956  55.285 26.920  1.00 28.93  ? ? ? ? ? 22 
GLU D O     1 
ATOM   3427 C  CB    . GLU D 2 22  ? 75.241  54.886 29.627  1.00 45.19  ? ? ? ? ? 22 
GLU D CB    1 
ATOM   3428 C  CG    . GLU D 2 22  ? 74.799  55.285 31.025  1.00 83.46  ? ? ? ? ? 22 
GLU D CG    1 
ATOM   3429 C  CD    . GLU D 2 22  ? 74.940  54.164 32.031  1.00 105.39 ? ? ? ? ? 22 
GLU D CD    1 
ATOM   3430 O  OE1   . GLU D 2 22  ? 76.019  53.742 32.417  1.00 115.89 ? ? ? ? ? 22 
GLU D OE1   1 
ATOM   3431 O  OE2   . GLU D 2 22  ? 73.845  53.695 32.399  1.00 119.07 ? ? ? ? ? 22 
GLU D OE2   1 
ATOM   3432 N  N     . VAL D 2 23  ? 74.986  54.234 26.742  1.00 28.20  ? ? ? ? ? 23 
VAL D N     1 
ATOM   3433 C  CA    . VAL D 2 23  ? 75.369  53.337 25.653  1.00 24.58  ? ? ? ? ? 23 
VAL D CA    1 
ATOM   3434 C  C     . VAL D 2 23  ? 75.682  54.000 24.326  1.00 22.96  ? ? ? ? ? 23 
VAL D C     1 
ATOM   3435 O  O     . VAL D 2 23  ? 76.614  53.533 23.617  1.00 19.15  ? ? ? ? ? 23 
VAL D O     1 
ATOM   3436 C  CB    . VAL D 2 23  ? 74.370  52.156 25.607  1.00 16.83  ? ? ? ? ? 23 
VAL D CB    1 
ATOM   3437 C  CG1   . VAL D 2 23  ? 74.642  51.239 24.424  1.00 23.27  ? ? ? ? ? 23 
VAL D CG1   1 
ATOM   3438 C  CG2   . VAL D 2 23  ? 74.398  51.371 26.917  1.00 14.47  ? ? ? ? ? 23 
VAL D CG2   1 
ATOM   3439 N  N     . GLY D 2 24  ? 74.952  55.036 23.981  1.00 12.79  ? ? ? ? ? 24 
GLY D N     1 
ATOM   3440 C  CA    . GLY D 2 24  ? 75.216  55.763 22.729  1.00 14.90  ? ? ? ? ? 24 
GLY D CA    1 
ATOM   3441 C  C     . GLY D 2 24  ? 76.641  56.311 22.743  1.00 20.56  ? ? ? ? ? 24 
GLY D C     1 
ATOM   3442 O  O     . GLY D 2 24  ? 77.433  56.121 21.821  1.00 19.01  ? ? ? ? ? 24 
GLY D O     1 
ATOM   3443 N  N     . GLY D 2 25  ? 76.985  57.029 23.810  1.00 18.99  ? ? ? ? ? 25 
GLY D N     1 
ATOM   3444 C  CA    . GLY D 2 25  ? 78.300  57.639 23.956  1.00 16.09  ? ? ? ? ? 25 
GLY D CA    1 
ATOM   3445 C  C     . GLY D 2 25  ? 79.440  56.654 23.954  1.00 13.54  ? ? ? ? ? 25 
GLY D C     1 
ATOM   3446 O  O     . GLY D 2 25  ? 80.516  56.926 23.388  1.00 16.94  ? ? ? ? ? 25 
GLY D O     1 
ATOM   3447 N  N     . GLU D 2 26  ? 79.295  55.537 24.615  1.00 13.79  ? ? ? ? ? 26 
GLU D N     1 
ATOM   3448 C  CA    . GLU D 2 26  ? 80.279  54.443 24.652  1.00 15.79  ? ? ? ? ? 26 
GLU D CA    1 
ATOM   3449 C  C     . GLU D 2 26  ? 80.443  53.841 23.241  1.00 17.77  ? ? ? ? ? 26 
GLU D C     1 
ATOM   3450 O  O     . GLU D 2 26  ? 81.560  53.547 22.784  1.00 16.53  ? ? ? ? ? 26 
GLU D O     1 
ATOM   3451 C  CB    . GLU D 2 26  ? 79.745  53.303 25.519  1.00 18.32  ? ? ? ? ? 26 
GLU D CB    1 
ATOM   3452 C  CG    . GLU D 2 26  ? 80.572  52.115 25.900  1.00 43.79  ? ? ? ? ? 26 
GLU D CG    1 
ATOM   3453 C  CD    . GLU D 2 26  ? 81.816  52.295 26.705  1.00 63.45  ? ? ? ? ? 26 
GLU D CD    1 
ATOM   3454 O  OE1   . GLU D 2 26  ? 81.753  53.278 27.479  1.00 80.62  ? ? ? ? ? 26 
GLU D OE1   1 
ATOM   3455 O  OE2   . GLU D 2 26  ? 82.812  51.580 26.655  1.00 74.51  ? ? ? ? ? 26 
GLU D OE2   1 
ATOM   3456 N  N     . ALA D 2 27  ? 79.278  53.610 22.603  1.00 13.81  ? ? ? ? ? 27 
ALA D N     1 
ATOM   3457 C  CA    . ALA D 2 27  ? 79.270  53.062 21.243  1.00 13.94  ? ? ? ? ? 27 
ALA D CA    1 
ATOM   3458 C  C     . ALA D 2 27  ? 79.920  54.047 20.285  1.00 14.06  ? ? ? ? ? 27 
ALA D C     1 
ATOM   3459 O  O     . ALA D 2 27  ? 80.816  53.628 19.513  1.00 12.63  ? ? ? ? ? 27 
ALA D O     1 
ATOM   3460 C  CB    . ALA D 2 27  ? 77.910  52.606 20.749  1.00 12.20  ? ? ? ? ? 27 
ALA D CB    1 
ATOM   3461 N  N     . LEU D 2 28  ? 79.522  55.328 20.260  1.00 8.59   ? ? ? ? ? 28 
LEU D N     1 
ATOM   3462 C  CA    . LEU D 2 28  ? 80.233  56.193 19.310  1.00 8.85   ? ? ? ? ? 28 
LEU D CA    1 
ATOM   3463 C  C     . LEU D 2 28  ? 81.675  56.433 19.724  1.00 13.82  ? ? ? ? ? 28 
LEU D C     1 
ATOM   3464 O  O     . LEU D 2 28  ? 82.527  56.645 18.818  1.00 14.31  ? ? ? ? ? 28 
LEU D O     1 
ATOM   3465 C  CB    . LEU D 2 28  ? 79.408  57.490 19.130  1.00 14.79  ? ? ? ? ? 28 
LEU D CB    1 
ATOM   3466 C  CG    . LEU D 2 28  ? 79.939  58.373 17.992  1.00 32.01  ? ? ? ? ? 28 
LEU D CG    1 
ATOM   3467 C  CD1   . LEU D 2 28  ? 79.744  57.740 16.612  1.00 20.50  ? ? ? ? ? 28 
LEU D CD1   1 
ATOM   3468 C  CD2   . LEU D 2 28  ? 79.231  59.721 18.054  1.00 37.46  ? ? ? ? ? 28 
LEU D CD2   1 
ATOM   3469 N  N     . GLY D 2 29  ? 82.025  56.452 21.012  1.00 8.94   ? ? ? ? ? 29 
GLY D N     1 
ATOM   3470 C  CA    . GLY D 2 29  ? 83.420  56.735 21.427  1.00 4.15   ? ? ? ? ? 29 
GLY D CA    1 
ATOM   3471 C  C     . GLY D 2 29  ? 84.325  55.565 21.007  1.00 8.69   ? ? ? ? ? 29 
GLY D C     1 
ATOM   3472 O  O     . GLY D 2 29  ? 85.460  55.742 20.537  1.00 14.74  ? ? ? ? ? 29 
GLY D O     1 
ATOM   3473 N  N     . ARG D 2 30  ? 83.824  54.356 21.217  1.00 4.75   ? ? ? ? ? 30 
ARG D N     1 
ATOM   3474 C  CA    . ARG D 2 30  ? 84.604  53.161 20.816  1.00 8.48   ? ? ? ? ? 30 
ARG D CA    1 
ATOM   3475 C  C     . ARG D 2 30  ? 84.755  53.073 19.309  1.00 8.20   ? ? ? ? ? 30 
ARG D C     1 
ATOM   3476 O  O     . ARG D 2 30  ? 85.830  52.539 18.886  1.00 12.82  ? ? ? ? ? 30 
ARG D O     1 
ATOM   3477 C  CB    . ARG D 2 30  ? 84.029  51.853 21.321  1.00 11.62  ? ? ? ? ? 30 
ARG D CB    1 
ATOM   3478 C  CG    . ARG D 2 30  ? 84.205  51.659 22.835  1.00 12.02  ? ? ? ? ? 30 
ARG D CG    1 
ATOM   3479 C  CD    . ARG D 2 30  ? 83.629  50.310 23.167  1.00 5.56   ? ? ? ? ? 30 
ARG D CD    1 
ATOM   3480 N  NE    . ARG D 2 30  ? 83.711  50.191 24.622  1.00 12.11  ? ? ? ? ? 30 
ARG D NE    1 
ATOM   3481 C  CZ    . ARG D 2 30  ? 84.504  49.329 25.238  1.00 12.29  ? ? ? ? ? 30 
ARG D CZ    1 
ATOM   3482 N  NH1   . ARG D 2 30  ? 85.174  48.443 24.502  1.00 12.27  ? ? ? ? ? 30 
ARG D NH1   1 
ATOM   3483 N  NH2   . ARG D 2 30  ? 84.613  49.327 26.571  1.00 14.95  ? ? ? ? ? 30 
ARG D NH2   1 
ATOM   3484 N  N     . LEU D 2 31  ? 83.810  53.556 18.515  1.00 10.46  ? ? ? ? ? 31 
LEU D N     1 
ATOM   3485 C  CA    . LEU D 2 31  ? 83.953  53.553 17.040  1.00 7.77   ? ? ? ? ? 31 
LEU D CA    1 
ATOM   3486 C  C     . LEU D 2 31  ? 85.177  54.401 16.652  1.00 10.24  ? ? ? ? ? 31 
LEU D C     1 
ATOM   3487 O  O     . LEU D 2 31  ? 86.033  54.032 15.826  1.00 11.15  ? ? ? ? ? 31 
LEU D O     1 
ATOM   3488 C  CB    . LEU D 2 31  ? 82.676  54.144 16.409  1.00 10.78  ? ? ? ? ? 31 
LEU D CB    1 
ATOM   3489 C  CG    . LEU D 2 31  ? 82.738  54.300 14.886  1.00 10.30  ? ? ? ? ? 31 
LEU D CG    1 
ATOM   3490 C  CD1   . LEU D 2 31  ? 82.584  52.926 14.228  1.00 8.61   ? ? ? ? ? 31 
LEU D CD1   1 
ATOM   3491 C  CD2   . LEU D 2 31  ? 81.662  55.210 14.351  1.00 11.87  ? ? ? ? ? 31 
LEU D CD2   1 
ATOM   3492 N  N     . LEU D 2 32  ? 85.219  55.562 17.274  1.00 13.19  ? ? ? ? ? 32 
LEU D N     1 
ATOM   3493 C  CA    . LEU D 2 32  ? 86.252  56.596 17.125  1.00 13.09  ? ? ? ? ? 32 
LEU D CA    1 
ATOM   3494 C  C     . LEU D 2 32  ? 87.593  56.115 17.618  1.00 12.75  ? ? ? ? ? 32 
LEU D C     1 
ATOM   3495 O  O     . LEU D 2 32  ? 88.585  56.526 17.000  1.00 14.49  ? ? ? ? ? 32 
LEU D O     1 
ATOM   3496 C  CB    . LEU D 2 32  ? 85.759  57.908 17.682  1.00 9.85   ? ? ? ? ? 32 
LEU D CB    1 
ATOM   3497 C  CG    . LEU D 2 32  ? 84.522  58.522 17.011  1.00 21.78  ? ? ? ? ? 32 
LEU D CG    1 
ATOM   3498 C  CD1   . LEU D 2 32  ? 84.202  59.888 17.604  1.00 19.33  ? ? ? ? ? 32 
LEU D CD1   1 
ATOM   3499 C  CD2   . LEU D 2 32  ? 84.817  58.764 15.539  1.00 23.12  ? ? ? ? ? 32 
LEU D CD2   1 
ATOM   3500 N  N     . VAL D 2 33  ? 87.599  55.276 18.651  1.00 9.85   ? ? ? ? ? 33 
VAL D N     1 
ATOM   3501 C  CA    . VAL D 2 33  ? 88.894  54.724 19.153  1.00 15.66  ? ? ? ? ? 33 
VAL D CA    1 
ATOM   3502 C  C     . VAL D 2 33  ? 89.423  53.536 18.339  1.00 13.15  ? ? ? ? ? 33 
VAL D C     1 
ATOM   3503 O  O     . VAL D 2 33  ? 90.623  53.428 18.012  1.00 11.43  ? ? ? ? ? 33 
VAL D O     1 
ATOM   3504 C  CB    . VAL D 2 33  ? 88.739  54.354 20.658  1.00 15.57  ? ? ? ? ? 33 
VAL D CB    1 
ATOM   3505 C  CG1   . VAL D 2 33  ? 89.814  53.425 21.194  1.00 7.66   ? ? ? ? ? 33 
VAL D CG1   1 
ATOM   3506 C  CG2   . VAL D 2 33  ? 88.646  55.617 21.525  1.00 16.82  ? ? ? ? ? 33 
VAL D CG2   1 
ATOM   3507 N  N     . VAL D 2 34  ? 88.572  52.560 18.052  1.00 8.71   ? ? ? ? ? 34 
VAL D N     1 
ATOM   3508 C  CA    . VAL D 2 34  ? 88.938  51.332 17.347  1.00 6.97   ? ? ? ? ? 34 
VAL D CA    1 
ATOM   3509 C  C     . VAL D 2 34  ? 89.190  51.561 15.867  1.00 8.39   ? ? ? ? ? 34 
VAL D C     1 
ATOM   3510 O  O     . VAL D 2 34  ? 90.062  50.873 15.312  1.00 10.74  ? ? ? ? ? 34 
VAL D O     1 
ATOM   3511 C  CB    . VAL D 2 34  ? 87.885  50.233 17.625  1.00 8.58   ? ? ? ? ? 34 
VAL D CB    1 
ATOM   3512 C  CG1   . VAL D 2 34  ? 88.221  48.944 16.889  1.00 5.58   ? ? ? ? ? 34 
VAL D CG1   1 
ATOM   3513 C  CG2   . VAL D 2 34  ? 87.714  49.961 19.117  1.00 6.80   ? ? ? ? ? 34 
VAL D CG2   1 
ATOM   3514 N  N     . TYR D 2 35  ? 88.453  52.463 15.281  1.00 7.28   ? ? ? ? ? 35 
TYR D N     1 
ATOM   3515 C  CA    . TYR D 2 35  ? 88.488  52.825 13.866  1.00 7.93   ? ? ? ? ? 35 
TYR D CA    1 
ATOM   3516 C  C     . TYR D 2 35  ? 88.679  54.327 13.787  1.00 8.51   ? ? ? ? ? 35 
TYR D C     1 
ATOM   3517 O  O     . TYR D 2 35  ? 87.751  55.141 13.598  1.00 16.83  ? ? ? ? ? 35 
TYR D O     1 
ATOM   3518 C  CB    . TYR D 2 35  ? 87.203  52.342 13.157  1.00 11.00  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CB    1 
ATOM   3519 C  CG    . TYR D 2 35  ? 86.860  50.878 13.372  1.00 11.72  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CG    1 
ATOM   3520 C  CD1   . TYR D 2 35  ? 87.530  49.861 12.671  1.00 11.20  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CD1   1 
ATOM   3521 C  CD2   . TYR D 2 35  ? 85.880  50.514 14.314  1.00 9.69   ? ? ? ? ? 35 
TYR D CD2   1 
ATOM   3522 C  CE1   . TYR D 2 35  ? 87.231  48.512 12.903  1.00 15.74  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CE1   1 
ATOM   3523 C  CE2   . TYR D 2 35  ? 85.546  49.175 14.525  1.00 17.76  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CE2   1 
ATOM   3524 C  CZ    . TYR D 2 35  ? 86.218  48.196 13.827  1.00 15.29  ? ? ? ? ? 35 
TYR D CZ    1 
ATOM   3525 O  OH    . TYR D 2 35  ? 85.874  46.885 14.049  1.00 27.62  ? ? ? ? ? 35 
TYR D OH    1 
ATOM   3526 N  N     . PRO D 2 36  ? 89.930  54.710 13.964  1.00 12.94  ? ? ? ? ? 36 
PRO D N     1 
ATOM   3527 C  CA    . PRO D 2 36  ? 90.278  56.138 14.044  1.00 15.58  ? ? ? ? ? 36 
PRO D CA    1 
ATOM   3528 C  C     . PRO D 2 36  ? 89.995  56.928 12.808  1.00 16.06  ? ? ? ? ? 36 
PRO D C     1 
ATOM   3529 O  O     . PRO D 2 36  ? 89.677  58.126 12.861  1.00 16.44  ? ? ? ? ? 36 
PRO D O     1 
ATOM   3530 C  CB    . PRO D 2 36  ? 91.660  56.165 14.654  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 36 
PRO D CB    1 
ATOM   3531 C  CG    . PRO D 2 36  ? 92.232  54.799 14.462  1.00 14.08  ? ? ? ? ? 36 
PRO D CG    1 
ATOM   3532 C  CD    . PRO D 2 36  ? 91.090  53.832 14.225  1.00 15.22  ? ? ? ? ? 36 
PRO D CD    1 
ATOM   3533 N  N     . TYR D 2 37  ? 90.009  56.283 11.660  1.00 18.72  ? ? ? ? ? 37 
TYR D N     1 
ATOM   3534 C  CA    . TYR D 2 37  ? 89.727  56.942 10.381  1.00 16.00  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CA    1 
ATOM   3535 C  C     . TYR D 2 37  ? 88.327  57.556 10.376  1.00 15.75  ? ? ? ? ? 37 
TYR D C     1 
ATOM   3536 O  O     . TYR D 2 37  ? 88.092  58.512 9.599   1.00 18.40  ? ? ? ? ? 37 
TYR D O     1 
ATOM   3537 C  CB    . TYR D 2 37  ? 89.928  56.028 9.210   1.00 18.56  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CB    1 
ATOM   3538 C  CG    . TYR D 2 37  ? 89.609  54.565 9.391   1.00 28.03  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CG    1 
ATOM   3539 C  CD1   . TYR D 2 37  ? 90.520  53.721 10.052  1.00 22.15  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CD1   1 
ATOM   3540 C  CD2   . TYR D 2 37  ? 88.455  54.006 8.856   1.00 23.96  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CD2   1 
ATOM   3541 C  CE1   . TYR D 2 37  ? 90.256  52.360 10.174  1.00 35.21  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CE1   1 
ATOM   3542 C  CE2   . TYR D 2 37  ? 88.178  52.641 8.958   1.00 25.29  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CE2   1 
ATOM   3543 C  CZ    . TYR D 2 37  ? 89.090  51.827 9.616   1.00 27.94  ? ? ? ? ? 37 
TYR D CZ    1 
ATOM   3544 O  OH    . TYR D 2 37  ? 88.840  50.491 9.725   1.00 41.76  ? ? ? ? ? 37 
TYR D OH    1 
ATOM   3545 N  N     . THR D 2 38  ? 87.466  57.037 11.245  1.00 15.45  ? ? ? ? ? 38 
THR D N     1 
ATOM   3546 C  CA    . THR D 2 38  ? 86.090  57.525 11.353  1.00 10.93  ? ? ? ? ? 38 
THR D CA    1 
ATOM   3547 C  C     . THR D 2 38  ? 86.042  58.924 11.945  1.00 12.26  ? ? ? ? ? 38 
THR D C     1 
ATOM   3548 O  O     . THR D 2 38  ? 84.984  59.593 11.850  1.00 12.21  ? ? ? ? ? 38 
THR D O     1 
ATOM   3549 C  CB    . THR D 2 38  ? 85.084  56.556 12.088  1.00 12.85  ? ? ? ? ? 38 
THR D CB    1 
ATOM   3550 O  OG1   . THR D 2 38  ? 85.534  56.410 13.477  1.00 12.93  ? ? ? ? ? 38 
THR D OG1   1 
ATOM   3551 C  CG2   . THR D 2 38  ? 84.885  55.205 11.388  1.00 11.22  ? ? ? ? ? 38 
THR D CG2   1 
ATOM   3552 N  N     . GLN D 2 39  ? 87.140  59.351 12.542  1.00 15.59  ? ? ? ? ? 39 
GLN D N     1 
ATOM   3553 C  CA    . GLN D 2 39  ? 87.253  60.691 13.141  1.00 15.29  ? ? ? ? ? 39 
GLN D CA    1 
ATOM   3554 C  C     . GLN D 2 39  ? 87.096  61.788 12.095  1.00 19.23  ? ? ? ? ? 39 
GLN D C     1 
ATOM   3555 O  O     . GLN D 2 39  ? 86.906  62.966 12.392  1.00 14.43  ? ? ? ? ? 39 
GLN D O     1 
ATOM   3556 C  CB    . GLN D 2 39  ? 88.584  60.853 13.885  1.00 8.20   ? ? ? ? ? 39 
GLN D CB    1 
ATOM   3557 C  CG    . GLN D 2 39  ? 88.520  60.082 15.214  1.00 13.20  ? ? ? ? ? 39 
GLN D CG    1 
ATOM   3558 C  CD    . GLN D 2 39  ? 89.850  59.977 15.904  1.00 26.11  ? ? ? ? ? 39 
GLN D CD    1 
ATOM   3559 O  OE1   . GLN D 2 39  ? 90.750  60.787 15.665  1.00 23.99  ? ? ? ? ? 39 
GLN D OE1   1 
ATOM   3560 N  NE2   . GLN D 2 39  ? 89.989  58.955 16.760  1.00 21.78  ? ? ? ? ? 39 
GLN D NE2   1 
ATOM   3561 N  N     . ARG D 2 40  ? 87.223  61.363 10.846  1.00 18.91  ? ? ? ? ? 40 
ARG D N     1 
ATOM   3562 C  CA    . ARG D 2 40  ? 87.163  62.252 9.701   1.00 17.62  ? ? ? ? ? 40 
ARG D CA    1 
ATOM   3563 C  C     . ARG D 2 40  ? 85.889  63.063 9.672   1.00 15.11  ? ? ? ? ? 40 
ARG D C     1 
ATOM   3564 O  O     . ARG D 2 40  ? 85.883  64.157 9.083   1.00 19.90  ? ? ? ? ? 40 
ARG D O     1 
ATOM   3565 C  CB    . ARG D 2 40  ? 87.380  61.508 8.376   1.00 15.47  ? ? ? ? ? 40 
ARG D CB    1 
ATOM   3566 C  CG    . ARG D 2 40  ? 86.143  60.722 7.950   1.00 15.59  ? ? ? ? ? 40 
ARG D CG    1 
ATOM   3567 C  CD    . ARG D 2 40  ? 86.465  59.753 6.853   1.00 28.25  ? ? ? ? ? 40 
ARG D CD    1 
ATOM   3568 N  NE    . ARG D 2 40  ? 86.828  60.392 5.630   1.00 26.24  ? ? ? ? ? 40 
ARG D NE    1 
ATOM   3569 C  CZ    . ARG D 2 40  ? 86.197  61.207 4.811   1.00 31.22  ? ? ? ? ? 40 
ARG D CZ    1 
ATOM   3570 N  NH1   . ARG D 2 40  ? 84.887  61.416 4.753   1.00 23.11  ? ? ? ? ? 40 
ARG D NH1   1 
ATOM   3571 N  NH2   . ARG D 2 40  ? 86.937  61.934 3.943   1.00 31.64  ? ? ? ? ? 40 
ARG D NH2   1 
ATOM   3572 N  N     . PHE D 2 41  ? 84.811  62.597 10.246  1.00 15.14  ? ? ? ? ? 41 
PHE D N     1 
ATOM   3573 C  CA    . PHE D 2 41  ? 83.510  63.311 10.191  1.00 10.01  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CA    1 
ATOM   3574 C  C     . PHE D 2 41  ? 83.262  64.289 11.312  1.00 8.85   ? ? ? ? ? 41 
PHE D C     1 
ATOM   3575 O  O     . PHE D 2 41  ? 82.221  64.982 11.345  1.00 13.29  ? ? ? ? ? 41 
PHE D O     1 
ATOM   3576 C  CB    . PHE D 2 41  ? 82.391  62.223 10.227  1.00 12.47  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CB    1 
ATOM   3577 C  CG    . PHE D 2 41  ? 82.436  61.321 9.023   1.00 13.08  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CG    1 
ATOM   3578 C  CD1   . PHE D 2 41  ? 82.114  61.828 7.761   1.00 16.87  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CD1   1 
ATOM   3579 C  CD2   . PHE D 2 41  ? 82.844  60.006 9.152   1.00 14.26  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CD2   1 
ATOM   3580 C  CE1   . PHE D 2 41  ? 82.186  61.000 6.631   1.00 15.03  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CE1   1 
ATOM   3581 C  CE2   . PHE D 2 41  ? 82.916  59.165 8.059   1.00 11.80  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CE2   1 
ATOM   3582 C  CZ    . PHE D 2 41  ? 82.577  59.669 6.800   1.00 17.26  ? ? ? ? ? 41 
PHE D CZ    1 
ATOM   3583 N  N     . PHE D 2 42  ? 84.156  64.261 12.267  1.00 12.15  ? ? ? ? ? 42 
PHE D N     1 
ATOM   3584 C  CA    . PHE D 2 42  ? 83.944  65.007 13.508  1.00 11.74  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CA    1 
ATOM   3585 C  C     . PHE D 2 42  ? 85.016  65.989 13.879  1.00 14.07  ? ? ? ? ? 42 
PHE D C     1 
ATOM   3586 O  O     . PHE D 2 42  ? 85.197  66.217 15.089  1.00 15.35  ? ? ? ? ? 42 
PHE D O     1 
ATOM   3587 C  CB    . PHE D 2 42  ? 83.757  63.967 14.629  1.00 16.41  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CB    1 
ATOM   3588 C  CG    . PHE D 2 42  ? 82.713  62.918 14.374  1.00 22.55  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CG    1 
ATOM   3589 C  CD1   . PHE D 2 42  ? 81.362  63.235 14.520  1.00 14.92  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CD1   1 
ATOM   3590 C  CD2   . PHE D 2 42  ? 83.097  61.612 14.033  1.00 15.73  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CD2   1 
ATOM   3591 C  CE1   . PHE D 2 42  ? 80.374  62.255 14.328  1.00 22.47  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CE1   1 
ATOM   3592 C  CE2   . PHE D 2 42  ? 82.120  60.630 13.826  1.00 16.02  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CE2   1 
ATOM   3593 C  CZ    . PHE D 2 42  ? 80.774  60.938 13.975  1.00 20.00  ? ? ? ? ? 42 
PHE D CZ    1 
ATOM   3594 N  N     . GLU D 2 43  ? 85.651  66.555 12.886  1.00 12.05  ? ? ? ? ? 43 
GLU D N     1 
ATOM   3595 C  CA    . GLU D 2 43  ? 86.720  67.539 13.249  1.00 21.48  ? ? ? ? ? 43 
GLU D CA    1 
ATOM   3596 C  C     . GLU D 2 43  ? 86.166  68.626 14.155  1.00 20.59  ? ? ? ? ? 43 
GLU D C     1 
ATOM   3597 O  O     . GLU D 2 43  ? 86.769  69.094 15.154  1.00 22.70  ? ? ? ? ? 43 
GLU D O     1 
ATOM   3598 C  CB    . GLU D 2 43  ? 87.398  68.064 12.023  1.00 29.85  ? ? ? ? ? 43 
GLU D CB    1 
ATOM   3599 C  CG    . GLU D 2 43  ? 87.442  67.281 10.737  1.00 58.15  ? ? ? ? ? 43 
GLU D CG    1 
ATOM   3600 C  CD    . GLU D 2 43  ? 88.728  66.668 10.290  1.00 76.78  ? ? ? ? ? 43 
GLU D CD    1 
ATOM   3601 O  OE1   . GLU D 2 43  ? 89.662  66.380 11.028  1.00 78.33  ? ? ? ? ? 43 
GLU D OE1   1 
ATOM   3602 O  OE2   . GLU D 2 43  ? 88.731  66.461 9.042   1.00 87.65  ? ? ? ? ? 43 
GLU D OE2   1 
ATOM   3603 N  N     . SER D 2 44  ? 84.929  69.042 13.931  1.00 23.75  ? ? ? ? ? 44 
SER D N     1 
ATOM   3604 C  CA    . SER D 2 44  ? 84.325  70.074 14.798  1.00 21.11  ? ? ? ? ? 44 
SER D CA    1 
ATOM   3605 C  C     . SER D 2 44  ? 84.039  69.640 16.212  1.00 23.61  ? ? ? ? ? 44 
SER D C     1 
ATOM   3606 O  O     . SER D 2 44  ? 83.503  70.468 16.992  1.00 26.85  ? ? ? ? ? 44 
SER D O     1 
ATOM   3607 C  CB    . SER D 2 44  ? 83.091  70.629 14.084  1.00 35.21  ? ? ? ? ? 44 
SER D CB    1 
ATOM   3608 O  OG    . SER D 2 44  ? 81.911  70.008 14.561  1.00 55.50  ? ? ? ? ? 44 
SER D OG    1 
ATOM   3609 N  N     . PHE D 2 45  ? 84.298  68.413 16.630  1.00 22.65  ? ? ? ? ? 45 
PHE D N     1 
ATOM   3610 C  CA    . PHE D 2 45  ? 84.000  67.966 17.991  1.00 24.03  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CA    1 
ATOM   3611 C  C     . PHE D 2 45  ? 85.145  68.311 18.942  1.00 26.33  ? ? ? ? ? 45 
PHE D C     1 
ATOM   3612 O  O     . PHE D 2 45  ? 85.081  68.108 20.177  1.00 29.91  ? ? ? ? ? 45 
PHE D O     1 
ATOM   3613 C  CB    . PHE D 2 45  ? 83.645  66.473 18.086  1.00 27.37  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CB    1 
ATOM   3614 C  CG    . PHE D 2 45  ? 82.235  66.135 17.689  1.00 19.88  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CG    1 
ATOM   3615 C  CD1   . PHE D 2 45  ? 81.483  66.989 16.889  1.00 30.58  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CD1   1 
ATOM   3616 C  CD2   . PHE D 2 45  ? 81.667  64.945 18.112  1.00 25.19  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CD2   1 
ATOM   3617 C  CE1   . PHE D 2 45  ? 80.173  66.694 16.504  1.00 21.99  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CE1   1 
ATOM   3618 C  CE2   . PHE D 2 45  ? 80.373  64.627 17.756  1.00 19.37  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CE2   1 
ATOM   3619 C  CZ    . PHE D 2 45  ? 79.624  65.473 16.952  1.00 20.76  ? ? ? ? ? 45 
PHE D CZ    1 
ATOM   3620 N  N     . GLY D 2 46  ? 86.216  68.788 18.346  1.00 23.13  ? ? ? ? ? 46 
GLY D N     1 
ATOM   3621 C  CA    . GLY D 2 46  ? 87.369  69.139 19.213  1.00 25.99  ? ? ? ? ? 46 
GLY D CA    1 
ATOM   3622 C  C     . GLY D 2 46  ? 88.332  67.950 19.229  1.00 31.87  ? ? ? ? ? 46 
GLY D C     1 
ATOM   3623 O  O     . GLY D 2 46  ? 88.445  67.204 18.233  1.00 31.69  ? ? ? ? ? 46 
GLY D O     1 
ATOM   3624 N  N     . ASP D 2 47  ? 88.992  67.862 20.370  1.00 25.48  ? ? ? ? ? 47 
ASP D N     1 
ATOM   3625 C  CA    . ASP D 2 47  ? 90.032  66.893 20.642  1.00 25.27  ? ? ? ? ? 47 
ASP D CA    1 
ATOM   3626 C  C     . ASP D 2 47  ? 89.569  65.462 20.812  1.00 21.16  ? ? ? ? ? 47 
ASP D C     1 
ATOM   3627 O  O     . ASP D 2 47  ? 88.863  65.098 21.758  1.00 25.35  ? ? ? ? ? 47 
ASP D O     1 
ATOM   3628 C  CB    . ASP D 2 47  ? 90.893  67.398 21.822  1.00 38.02  ? ? ? ? ? 47 
ASP D CB    1 
ATOM   3629 C  CG    . ASP D 2 47  ? 92.059  66.462 22.077  1.00 32.54  ? ? ? ? ? 47 
ASP D CG    1 
ATOM   3630 O  OD1   . ASP D 2 47  ? 92.750  66.226 21.066  1.00 47.58  ? ? ? ? ? 47 
ASP D OD1   1 
ATOM   3631 O  OD2   . ASP D 2 47  ? 92.253  65.968 23.194  1.00 47.03  ? ? ? ? ? 47 
ASP D OD2   1 
ATOM   3632 N  N     . LEU D 2 48  ? 90.095  64.654 19.906  1.00 27.65  ? ? ? ? ? 48 
LEU D N     1 
ATOM   3633 C  CA    . LEU D 2 48  ? 89.897  63.211 19.790  1.00 32.49  ? ? ? ? ? 48 
LEU D CA    1 
ATOM   3634 C  C     . LEU D 2 48  ? 91.238  62.489 19.581  1.00 36.32  ? ? ? ? ? 48 
LEU D C     1 
ATOM   3635 O  O     . LEU D 2 48  ? 91.331  61.369 19.033  1.00 38.17  ? ? ? ? ? 48 
LEU D O     1 
ATOM   3636 C  CB    . LEU D 2 48  ? 88.927  63.002 18.620  1.00 25.04  ? ? ? ? ? 48 
LEU D CB    1 
ATOM   3637 C  CG    . LEU D 2 48  ? 87.614  63.729 18.619  1.00 16.25  ? ? ? ? ? 48 
LEU D CG    1 
ATOM   3638 C  CD1   . LEU D 2 48  ? 86.949  63.624 17.254  1.00 21.83  ? ? ? ? ? 48 
LEU D CD1   1 
ATOM   3639 C  CD2   . LEU D 2 48  ? 86.730  63.105 19.700  1.00 18.06  ? ? ? ? ? 48 
LEU D CD2   1 
ATOM   3640 N  N     . SER D 2 49  ? 92.271  63.165 20.049  1.00 41.97  ? ? ? ? ? 49 
SER D N     1 
ATOM   3641 C  CA    . SER D 2 49  ? 93.676  62.746 19.938  1.00 42.48  ? ? ? ? ? 49 
SER D CA    1 
ATOM   3642 C  C     . SER D 2 49  ? 93.961  61.461 20.692  1.00 36.96  ? ? ? ? ? 49 
SER D C     1 
ATOM   3643 O  O     . SER D 2 49  ? 94.861  60.686 20.283  1.00 40.22  ? ? ? ? ? 49 
SER D O     1 
ATOM   3644 C  CB    . SER D 2 49  ? 94.663  63.846 20.322  1.00 34.34  ? ? ? ? ? 49 
SER D CB    1 
ATOM   3645 O  OG    . SER D 2 49  ? 94.628  64.132 21.719  1.00 41.30  ? ? ? ? ? 49 
SER D OG    1 
ATOM   3646 N  N     . THR D 2 50  ? 93.245  61.212 21.777  1.00 32.74  ? ? ? ? ? 50 
THR D N     1 
ATOM   3647 C  CA    . THR D 2 50  ? 93.566  59.917 22.483  1.00 32.10  ? ? ? ? ? 50 
THR D CA    1 
ATOM   3648 C  C     . THR D 2 50  ? 92.288  59.256 22.942  1.00 27.26  ? ? ? ? ? 50 
THR D C     1 
ATOM   3649 O  O     . THR D 2 50  ? 91.253  59.951 22.925  1.00 24.89  ? ? ? ? ? 50 
THR D O     1 
ATOM   3650 C  CB    . THR D 2 50  ? 94.555  60.237 23.672  1.00 33.90  ? ? ? ? ? 50 
THR D CB    1 
ATOM   3651 O  OG1   . THR D 2 50  ? 93.809  61.052 24.622  1.00 22.11  ? ? ? ? ? 50 
THR D OG1   1 
ATOM   3652 C  CG2   . THR D 2 50  ? 95.844  60.932 23.189  1.00 33.40  ? ? ? ? ? 50 
THR D CG2   1 
ATOM   3653 N  N     . PRO D 2 51  ? 92.399  57.996 23.332  1.00 25.37  ? ? ? ? ? 51 
PRO D N     1 
ATOM   3654 C  CA    . PRO D 2 51  ? 91.273  57.205 23.838  1.00 27.20  ? ? ? ? ? 51 
PRO D CA    1 
ATOM   3655 C  C     . PRO D 2 51  ? 90.477  57.996 24.868  1.00 25.03  ? ? ? ? ? 51 
PRO D C     1 
ATOM   3656 O  O     . PRO D 2 51  ? 89.263  58.169 24.779  1.00 30.17  ? ? ? ? ? 51 
PRO D O     1 
ATOM   3657 C  CB    . PRO D 2 51  ? 91.936  55.996 24.537  1.00 23.27  ? ? ? ? ? 51 
PRO D CB    1 
ATOM   3658 C  CG    . PRO D 2 51  ? 93.168  55.794 23.698  1.00 25.05  ? ? ? ? ? 51 
PRO D CG    1 
ATOM   3659 C  CD    . PRO D 2 51  ? 93.617  57.189 23.298  1.00 25.43  ? ? ? ? ? 51 
PRO D CD    1 
ATOM   3660 N  N     . ASP D 2 52  ? 91.243  58.486 25.833  1.00 27.48  ? ? ? ? ? 52 
ASP D N     1 
ATOM   3661 C  CA    . ASP D 2 52  ? 90.651  59.274 26.930  1.00 27.71  ? ? ? ? ? 52 
ASP D CA    1 
ATOM   3662 C  C     . ASP D 2 52  ? 90.014  60.560 26.432  1.00 27.01  ? ? ? ? ? 52 
ASP D C     1 
ATOM   3663 O  O     . ASP D 2 52  ? 88.951  60.898 26.989  1.00 27.29  ? ? ? ? ? 52 
ASP D O     1 
ATOM   3664 C  CB    . ASP D 2 52  ? 91.666  59.493 28.048  1.00 41.76  ? ? ? ? ? 52 
ASP D CB    1 
ATOM   3665 C  CG    . ASP D 2 52  ? 92.319  58.204 28.522  1.00 52.36  ? ? ? ? ? 52 
ASP D CG    1 
ATOM   3666 O  OD1   . ASP D 2 52  ? 91.674  57.257 29.006  1.00 46.52  ? ? ? ? ? 52 
ASP D OD1   1 
ATOM   3667 O  OD2   . ASP D 2 52  ? 93.560  58.205 28.353  1.00 57.19  ? ? ? ? ? 52 
ASP D OD2   1 
ATOM   3668 N  N     . ALA D 2 53  ? 90.662  61.242 25.500  1.00 28.08  ? ? ? ? ? 53 
ALA D N     1 
ATOM   3669 C  CA    . ALA D 2 53  ? 90.133  62.518 24.955  1.00 27.37  ? ? ? ? ? 53 
ALA D CA    1 
ATOM   3670 C  C     . ALA D 2 53  ? 88.822  62.285 24.206  1.00 28.06  ? ? ? ? ? 53 
ALA D C     1 
ATOM   3671 O  O     . ALA D 2 53  ? 87.886  63.118 24.192  1.00 27.68  ? ? ? ? ? 53 
ALA D O     1 
ATOM   3672 C  CB    . ALA D 2 53  ? 91.196  63.204 24.109  1.00 26.71  ? ? ? ? ? 53 
ALA D CB    1 
ATOM   3673 N  N     . VAL D 2 54  ? 88.758  61.111 23.575  1.00 26.33  ? ? ? ? ? 54 
VAL D N     1 
ATOM   3674 C  CA    . VAL D 2 54  ? 87.574  60.698 22.830  1.00 19.99  ? ? ? ? ? 54 
VAL D CA    1 
ATOM   3675 C  C     . VAL D 2 54  ? 86.441  60.308 23.782  1.00 22.25  ? ? ? ? ? 54 
VAL D C     1 
ATOM   3676 O  O     . VAL D 2 54  ? 85.313  60.833 23.657  1.00 20.55  ? ? ? ? ? 54 
VAL D O     1 
ATOM   3677 C  CB    . VAL D 2 54  ? 87.886  59.500 21.903  1.00 15.83  ? ? ? ? ? 54 
VAL D CB    1 
ATOM   3678 C  CG1   . VAL D 2 54  ? 86.562  59.002 21.272  1.00 10.16  ? ? ? ? ? 54 
VAL D CG1   1 
ATOM   3679 C  CG2   . VAL D 2 54  ? 88.882  59.862 20.835  1.00 12.35  ? ? ? ? ? 54 
VAL D CG2   1 
ATOM   3680 N  N     . MET D 2 55  ? 86.780  59.388 24.687  1.00 16.20  ? ? ? ? ? 55 
MET D N     1 
ATOM   3681 C  CA    . MET D 2 55  ? 85.748  58.865 25.605  1.00 22.03  ? ? ? ? ? 55 
MET D CA    1 
ATOM   3682 C  C     . MET D 2 55  ? 85.056  59.886 26.487  1.00 30.05  ? ? ? ? ? 55 
MET D C     1 
ATOM   3683 O  O     . MET D 2 55  ? 83.852  59.714 26.797  1.00 31.22  ? ? ? ? ? 55 
MET D O     1 
ATOM   3684 C  CB    . MET D 2 55  ? 86.261  57.662 26.360  1.00 19.99  ? ? ? ? ? 55 
MET D CB    1 
ATOM   3685 C  CG    . MET D 2 55  ? 86.758  56.549 25.461  1.00 25.91  ? ? ? ? ? 55 
MET D CG    1 
ATOM   3686 S  SD    . MET D 2 55  ? 85.478  56.020 24.328  1.00 22.99  ? ? ? ? ? 55 
MET D SD    1 
ATOM   3687 C  CE    . MET D 2 55  ? 84.115  55.490 25.367  1.00 10.62  ? ? ? ? ? 55 
MET D CE    1 
ATOM   3688 N  N     . GLY D 2 56  ? 85.721  60.944 26.899  1.00 30.07  ? ? ? ? ? 56 
GLY D N     1 
ATOM   3689 C  CA    . GLY D 2 56  ? 85.248  62.016 27.736  1.00 27.81  ? ? ? ? ? 56 
GLY D CA    1 
ATOM   3690 C  C     . GLY D 2 56  ? 84.832  63.288 27.035  1.00 33.39  ? ? ? ? ? 56 
GLY D C     1 
ATOM   3691 O  O     . GLY D 2 56  ? 84.425  64.272 27.715  1.00 33.39  ? ? ? ? ? 56 
GLY D O     1 
ATOM   3692 N  N     . ASN D 2 57  ? 84.896  63.292 25.713  1.00 27.72  ? ? ? ? ? 57 
ASN D N     1 
ATOM   3693 C  CA    . ASN D 2 57  ? 84.458  64.468 24.902  1.00 19.24  ? ? ? ? ? 57 
ASN D CA    1 
ATOM   3694 C  C     . ASN D 2 57  ? 82.933  64.472 24.940  1.00 23.29  ? ? ? ? ? 57 
ASN D C     1 
ATOM   3695 O  O     . ASN D 2 57  ? 82.252  63.508 24.552  1.00 29.73  ? ? ? ? ? 57 
ASN D O     1 
ATOM   3696 C  CB    . ASN D 2 57  ? 85.096  64.362 23.516  1.00 20.45  ? ? ? ? ? 57 
ASN D CB    1 
ATOM   3697 C  CG    . ASN D 2 57  ? 84.688  65.531 22.639  1.00 30.36  ? ? ? ? ? 57 
ASN D CG    1 
ATOM   3698 O  OD1   . ASN D 2 57  ? 83.483  65.854 22.594  1.00 35.79  ? ? ? ? ? 57 
ASN D OD1   1 
ATOM   3699 N  ND2   . ASN D 2 57  ? 85.645  66.145 21.951  1.00 19.39  ? ? ? ? ? 57 
ASN D ND2   1 
ATOM   3700 N  N     . PRO D 2 58  ? 82.378  65.551 25.457  1.00 22.11  ? ? ? ? ? 58 
PRO D N     1 
ATOM   3701 C  CA    . PRO D 2 58  ? 80.935  65.703 25.621  1.00 20.97  ? ? ? ? ? 58 
PRO D CA    1 
ATOM   3702 C  C     . PRO D 2 58  ? 80.178  65.797 24.320  1.00 20.68  ? ? ? ? ? 58 
PRO D C     1 
ATOM   3703 O  O     . PRO D 2 58  ? 78.967  65.474 24.255  1.00 20.90  ? ? ? ? ? 58 
PRO D O     1 
ATOM   3704 C  CB    . PRO D 2 58  ? 80.800  66.958 26.474  1.00 22.50  ? ? ? ? ? 58 
PRO D CB    1 
ATOM   3705 C  CG    . PRO D 2 58  ? 82.035  67.761 26.154  1.00 22.48  ? ? ? ? ? 58 
PRO D CG    1 
ATOM   3706 C  CD    . PRO D 2 58  ? 83.126  66.720 25.969  1.00 23.26  ? ? ? ? ? 58 
PRO D CD    1 
ATOM   3707 N  N     . LYS D 2 59  ? 80.855  66.240 23.271  1.00 18.54  ? ? ? ? ? 59 
LYS D N     1 
ATOM   3708 C  CA    . LYS D 2 59  ? 80.139  66.310 21.964  1.00 23.88  ? ? ? ? ? 59 
LYS D CA    1 
ATOM   3709 C  C     . LYS D 2 59  ? 79.972  64.852 21.496  1.00 21.89  ? ? ? ? ? 59 
LYS D C     1 
ATOM   3710 O  O     . LYS D 2 59  ? 78.948  64.463 20.934  1.00 21.68  ? ? ? ? ? 59 
LYS D O     1 
ATOM   3711 C  CB    . LYS D 2 59  ? 80.799  67.210 20.970  1.00 21.69  ? ? ? ? ? 59 
LYS D CB    1 
ATOM   3712 C  CG    . LYS D 2 59  ? 80.191  68.627 20.885  1.00 43.84  ? ? ? ? ? 59 
LYS D CG    1 
ATOM   3713 C  CD    . LYS D 2 59  ? 81.252  69.690 21.118  1.00 67.95  ? ? ? ? ? 59 
LYS D CD    1 
ATOM   3714 C  CE    . LYS D 2 59  ? 81.570  70.533 19.904  1.00 86.43  ? ? ? ? ? 59 
LYS D CE    1 
ATOM   3715 N  NZ    . LYS D 2 59  ? 82.652  71.528 20.186  1.00 91.12  ? ? ? ? ? 59 
LYS D NZ    1 
ATOM   3716 N  N     . VAL D 2 60  ? 81.013  64.080 21.775  1.00 13.96  ? ? ? ? ? 60 
VAL D N     1 
ATOM   3717 C  CA    . VAL D 2 60  ? 80.970  62.649 21.431  1.00 20.84  ? ? ? ? ? 60 
VAL D CA    1 
ATOM   3718 C  C     . VAL D 2 60  ? 79.753  62.029 22.109  1.00 20.81  ? ? ? ? ? 60 
VAL D C     1 
ATOM   3719 O  O     . VAL D 2 60  ? 78.911  61.376 21.473  1.00 18.80  ? ? ? ? ? 60 
VAL D O     1 
ATOM   3720 C  CB    . VAL D 2 60  ? 82.301  61.965 21.786  1.00 15.26  ? ? ? ? ? 60 
VAL D CB    1 
ATOM   3721 C  CG1   . VAL D 2 60  ? 82.235  60.478 22.058  1.00 15.03  ? ? ? ? ? 60 
VAL D CG1   1 
ATOM   3722 C  CG2   . VAL D 2 60  ? 83.296  62.264 20.677  1.00 20.65  ? ? ? ? ? 60 
VAL D CG2   1 
ATOM   3723 N  N     . LYS D 2 61  ? 79.682  62.228 23.414  1.00 21.71  ? ? ? ? ? 61 
LYS D N     1 
ATOM   3724 C  CA    . LYS D 2 61  ? 78.588  61.669 24.218  1.00 22.56  ? ? ? ? ? 61 
LYS D CA    1 
ATOM   3725 C  C     . LYS D 2 61  ? 77.200  62.113 23.804  1.00 20.58  ? ? ? ? ? 61 
LYS D C     1 
ATOM   3726 O  O     . LYS D 2 61  ? 76.243  61.309 23.797  1.00 24.55  ? ? ? ? ? 61 
LYS D O     1 
ATOM   3727 C  CB    . LYS D 2 61  ? 78.814  61.991 25.695  1.00 28.94  ? ? ? ? ? 61 
LYS D CB    1 
ATOM   3728 C  CG    . LYS D 2 61  ? 80.286  61.824 26.104  1.00 48.34  ? ? ? ? ? 61 
LYS D CG    1 
ATOM   3729 C  CD    . LYS D 2 61  ? 80.414  60.846 27.262  1.00 56.92  ? ? ? ? ? 61 
LYS D CD    1 
ATOM   3730 C  CE    . LYS D 2 61  ? 81.446  61.294 28.272  1.00 66.91  ? ? ? ? ? 61 
LYS D CE    1 
ATOM   3731 N  NZ    . LYS D 2 61  ? 80.793  61.672 29.554  1.00 78.04  ? ? ? ? ? 61 
LYS D NZ    1 
ATOM   3732 N  N     . ALA D 2 62  ? 77.037  63.374 23.484  1.00 18.93  ? ? ? ? ? 62 
ALA D N     1 
ATOM   3733 C  CA    . ALA D 2 62  ? 75.750  63.979 23.105  1.00 23.03  ? ? ? ? ? 62 
ALA D CA    1 
ATOM   3734 C  C     . ALA D 2 62  ? 75.296  63.510 21.728  1.00 24.00  ? ? ? ? ? 62 
ALA D C     1 
ATOM   3735 O  O     . ALA D 2 62  ? 74.095  63.334 21.471  1.00 24.71  ? ? ? ? ? 62 
ALA D O     1 
ATOM   3736 C  CB    . ALA D 2 62  ? 75.873  65.499 23.142  1.00 20.80  ? ? ? ? ? 62 
ALA D CB    1 
ATOM   3737 N  N     . HIS D 2 63  ? 76.301  63.355 20.865  1.00 20.61  ? ? ? ? ? 63 
HIS D N     1 
ATOM   3738 C  CA    . HIS D 2 63  ? 75.962  62.895 19.503  1.00 15.28  ? ? ? ? ? 63 
HIS D CA    1 
ATOM   3739 C  C     . HIS D 2 63  ? 75.550  61.433 19.562  1.00 18.40  ? ? ? ? ? 63 
HIS D C     1 
ATOM   3740 O  O     . HIS D 2 63  ? 74.630  60.960 18.847  1.00 18.38  ? ? ? ? ? 63 
HIS D O     1 
ATOM   3741 C  CB    . HIS D 2 63  ? 77.085  63.168 18.511  1.00 14.13  ? ? ? ? ? 63 
HIS D CB    1 
ATOM   3742 C  CG    . HIS D 2 63  ? 76.645  62.798 17.118  1.00 16.98  ? ? ? ? ? 63 
HIS D CG    1 
ATOM   3743 N  ND1   . HIS D 2 63  ? 75.628  63.430 16.453  1.00 24.76  ? ? ? ? ? 63 
HIS D ND1   1 
ATOM   3744 C  CD2   . HIS D 2 63  ? 77.072  61.789 16.319  1.00 19.54  ? ? ? ? ? 63 
HIS D CD2   1 
ATOM   3745 C  CE1   . HIS D 2 63  ? 75.491  62.828 15.286  1.00 22.06  ? ? ? ? ? 63 
HIS D CE1   1 
ATOM   3746 N  NE2   . HIS D 2 63  ? 76.349  61.846 15.179  1.00 23.70  ? ? ? ? ? 63 
HIS D NE2   1 
ATOM   3747 N  N     . GLY D 2 64  ? 76.193  60.714 20.480  1.00 15.32  ? ? ? ? ? 64 
GLY D N     1 
ATOM   3748 C  CA    . GLY D 2 64  ? 75.952  59.286 20.702  1.00 11.76  ? ? ? ? ? 64 
GLY D CA    1 
ATOM   3749 C  C     . GLY D 2 64  ? 74.534  59.043 21.198  1.00 17.34  ? ? ? ? ? 64 
GLY D C     1 
ATOM   3750 O  O     . GLY D 2 64  ? 73.882  58.025 20.854  1.00 18.72  ? ? ? ? ? 64 
GLY D O     1 
ATOM   3751 N  N     . LYS D 2 65  ? 74.069  59.947 22.033  1.00 16.80  ? ? ? ? ? 65 
LYS D N     1 
ATOM   3752 C  CA    . LYS D 2 65  ? 72.735  59.924 22.614  1.00 18.05  ? ? ? ? ? 65 
LYS D CA    1 
ATOM   3753 C  C     . LYS D 2 65  ? 71.686  60.080 21.506  1.00 17.95  ? ? ? ? ? 65 
LYS D C     1 
ATOM   3754 O  O     . LYS D 2 65  ? 70.639  59.426 21.504  1.00 22.83  ? ? ? ? ? 65 
LYS D O     1 
ATOM   3755 C  CB    . LYS D 2 65  ? 72.602  61.068 23.625  1.00 27.17  ? ? ? ? ? 65 
LYS D CB    1 
ATOM   3756 C  CG    . LYS D 2 65  ? 71.668  60.716 24.770  1.00 48.74  ? ? ? ? ? 65 
LYS D CG    1 
ATOM   3757 C  CD    . LYS D 2 65  ? 70.910  61.892 25.331  1.00 64.00  ? ? ? ? ? 65 
LYS D CD    1 
ATOM   3758 C  CE    . LYS D 2 65  ? 69.432  61.887 24.995  1.00 79.81  ? ? ? ? ? 65 
LYS D CE    1 
ATOM   3759 N  NZ    . LYS D 2 65  ? 68.720  60.739 25.618  1.00 87.37  ? ? ? ? ? 65 
LYS D NZ    1 
ATOM   3760 N  N     . LYS D 2 66  ? 71.974  60.963 20.577  1.00 17.20  ? ? ? ? ? 66 
LYS D N     1 
ATOM   3761 C  CA    . LYS D 2 66  ? 71.204  61.368 19.395  1.00 14.44  ? ? ? ? ? 66 
LYS D CA    1 
ATOM   3762 C  C     . LYS D 2 66  ? 71.100  60.148 18.454  1.00 22.98  ? ? ? ? ? 66 
LYS D C     1 
ATOM   3763 O  O     . LYS D 2 66  ? 69.964  59.746 18.117  1.00 24.33  ? ? ? ? ? 66 
LYS D O     1 
ATOM   3764 C  CB    . LYS D 2 66  ? 71.873  62.498 18.689  1.00 17.54  ? ? ? ? ? 66 
LYS D CB    1 
ATOM   3765 C  CG    . LYS D 2 66  ? 71.297  63.679 18.020  1.00 31.56  ? ? ? ? ? 66 
LYS D CG    1 
ATOM   3766 C  CD    . LYS D 2 66  ? 72.047  64.977 18.332  1.00 49.99  ? ? ? ? ? 66 
LYS D CD    1 
ATOM   3767 C  CE    . LYS D 2 66  ? 73.194  65.252 17.385  1.00 69.45  ? ? ? ? ? 66 
LYS D CE    1 
ATOM   3768 N  NZ    . LYS D 2 66  ? 74.391  65.852 18.061  1.00 56.64  ? ? ? ? ? 66 
LYS D NZ    1 
ATOM   3769 N  N     . VAL D 2 67  ? 72.248  59.590 18.096  1.00 22.54  ? ? ? ? ? 67 
VAL D N     1 
ATOM   3770 C  CA    . VAL D 2 67  ? 72.361  58.407 17.199  1.00 16.21  ? ? ? ? ? 67 
VAL D CA    1 
ATOM   3771 C  C     . VAL D 2 67  ? 71.552  57.250 17.763  1.00 15.75  ? ? ? ? ? 67 
VAL D C     1 
ATOM   3772 O  O     . VAL D 2 67  ? 70.667  56.647 17.114  1.00 16.13  ? ? ? ? ? 67 
VAL D O     1 
ATOM   3773 C  CB    . VAL D 2 67  ? 73.841  58.084 16.957  1.00 11.85  ? ? ? ? ? 67 
VAL D CB    1 
ATOM   3774 C  CG1   . VAL D 2 67  ? 74.032  56.690 16.352  1.00 21.06  ? ? ? ? ? 67 
VAL D CG1   1 
ATOM   3775 C  CG2   . VAL D 2 67  ? 74.544  59.162 16.168  1.00 21.27  ? ? ? ? ? 67 
VAL D CG2   1 
ATOM   3776 N  N     . LEU D 2 68  ? 71.830  56.965 19.037  1.00 13.03  ? ? ? ? ? 68 
LEU D N     1 
ATOM   3777 C  CA    . LEU D 2 68  ? 71.122  55.906 19.735  1.00 14.59  ? ? ? ? ? 68 
LEU D CA    1 
ATOM   3778 C  C     . LEU D 2 68  ? 69.642  56.184 19.971  1.00 12.73  ? ? ? ? ? 68 
LEU D C     1 
ATOM   3779 O  O     . LEU D 2 68  ? 68.870  55.208 20.054  1.00 13.88  ? ? ? ? ? 68 
LEU D O     1 
ATOM   3780 C  CB    . LEU D 2 68  ? 71.921  55.437 20.952  1.00 17.28  ? ? ? ? ? 68 
LEU D CB    1 
ATOM   3781 C  CG    . LEU D 2 68  ? 71.908  53.901 21.047  1.00 23.66  ? ? ? ? ? 68 
LEU D CG    1 
ATOM   3782 C  CD1   . LEU D 2 68  ? 72.807  53.283 19.997  1.00 27.60  ? ? ? ? ? 68 
LEU D CD1   1 
ATOM   3783 C  CD2   . LEU D 2 68  ? 72.276  53.495 22.453  1.00 21.14  ? ? ? ? ? 68 
LEU D CD2   1 
ATOM   3784 N  N     . GLY D 2 69  ? 69.228  57.427 20.085  1.00 14.53  ? ? ? ? ? 69 
GLY D N     1 
ATOM   3785 C  CA    . GLY D 2 69  ? 67.775  57.708 20.226  1.00 11.86  ? ? ? ? ? 69 
GLY D CA    1 
ATOM   3786 C  C     . GLY D 2 69  ? 67.108  57.396 18.881  1.00 15.42  ? ? ? ? ? 69 
GLY D C     1 
ATOM   3787 O  O     . GLY D 2 69  ? 65.975  56.880 18.830  1.00 16.14  ? ? ? ? ? 69 
GLY D O     1 
ATOM   3788 N  N     . ALA D 2 70  ? 67.819  57.673 17.788  1.00 13.03  ? ? ? ? ? 70 
ALA D N     1 
ATOM   3789 C  CA    . ALA D 2 70  ? 67.224  57.415 16.443  1.00 19.23  ? ? ? ? ? 70 
ALA D CA    1 
ATOM   3790 C  C     . ALA D 2 70  ? 67.166  55.924 16.239  1.00 21.17  ? ? ? ? ? 70 
ALA D C     1 
ATOM   3791 O  O     . ALA D 2 70  ? 66.149  55.369 15.750  1.00 22.38  ? ? ? ? ? 70 
ALA D O     1 
ATOM   3792 C  CB    . ALA D 2 70  ? 67.934  58.196 15.373  1.00 16.92  ? ? ? ? ? 70 
ALA D CB    1 
ATOM   3793 N  N     . PHE D 2 71  ? 68.241  55.271 16.692  1.00 16.19  ? ? ? ? ? 71 
PHE D N     1 
ATOM   3794 C  CA    . PHE D 2 71  ? 68.311  53.806 16.670  1.00 12.98  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CA    1 
ATOM   3795 C  C     . PHE D 2 71  ? 67.122  53.190 17.423  1.00 11.86  ? ? ? ? ? 71 
PHE D C     1 
ATOM   3796 O  O     . PHE D 2 71  ? 66.463  52.280 16.915  1.00 13.56  ? ? ? ? ? 71 
PHE D O     1 
ATOM   3797 C  CB    . PHE D 2 71  ? 69.688  53.347 17.154  1.00 18.73  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CB    1 
ATOM   3798 C  CG    . PHE D 2 71  ? 69.853  51.859 17.055  1.00 21.86  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CG    1 
ATOM   3799 C  CD1   . PHE D 2 71  ? 69.397  51.037 18.074  1.00 22.52  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CD1   1 
ATOM   3800 C  CD2   . PHE D 2 71  ? 70.459  51.311 15.917  1.00 29.50  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CD2   1 
ATOM   3801 C  CE1   . PHE D 2 71  ? 69.516  49.655 17.943  1.00 19.62  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CE1   1 
ATOM   3802 C  CE2   . PHE D 2 71  ? 70.600  49.930 15.771  1.00 16.33  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CE2   1 
ATOM   3803 C  CZ    . PHE D 2 71  ? 70.110  49.115 16.797  1.00 29.48  ? ? ? ? ? 71 
PHE D CZ    1 
ATOM   3804 N  N     . SER D 2 72  ? 66.864  53.598 18.640  1.00 11.53  ? ? ? ? ? 72 
SER D N     1 
ATOM   3805 C  CA    . SER D 2 72  ? 65.794  53.185 19.502  1.00 12.11  ? ? ? ? ? 72 
SER D CA    1 
ATOM   3806 C  C     . SER D 2 72  ? 64.438  53.340 18.792  1.00 17.03  ? ? ? ? ? 72 
SER D C     1 
ATOM   3807 O  O     . SER D 2 72  ? 63.628  52.410 18.875  1.00 19.13  ? ? ? ? ? 72 
SER D O     1 
ATOM   3808 C  CB    . SER D 2 72  ? 65.674  53.980 20.785  1.00 10.20  ? ? ? ? ? 72 
SER D CB    1 
ATOM   3809 O  OG    . SER D 2 72  ? 66.467  53.456 21.806  1.00 38.54  ? ? ? ? ? 72 
SER D OG    1 
ATOM   3810 N  N     . ASP D 2 73  ? 64.215  54.467 18.153  1.00 21.42  ? ? ? ? ? 73 
ASP D N     1 
ATOM   3811 C  CA    . ASP D 2 73  ? 62.993  54.737 17.375  1.00 24.83  ? ? ? ? ? 73 
ASP D CA    1 
ATOM   3812 C  C     . ASP D 2 73  ? 62.739  53.664 16.314  1.00 23.63  ? ? ? ? ? 73 
ASP D C     1 
ATOM   3813 O  O     . ASP D 2 73  ? 61.597  53.194 16.220  1.00 23.11  ? ? ? ? ? 73 
ASP D O     1 
ATOM   3814 C  CB    . ASP D 2 73  ? 62.963  56.146 16.770  1.00 28.04  ? ? ? ? ? 73 
ASP D CB    1 
ATOM   3815 C  CG    . ASP D 2 73  ? 62.794  57.192 17.870  1.00 30.70  ? ? ? ? ? 73 
ASP D CG    1 
ATOM   3816 O  OD1   . ASP D 2 73  ? 62.252  56.874 18.941  1.00 29.12  ? ? ? ? ? 73 
ASP D OD1   1 
ATOM   3817 O  OD2   . ASP D 2 73  ? 63.226  58.330 17.599  1.00 35.24  ? ? ? ? ? 73 
ASP D OD2   1 
ATOM   3818 N  N     . GLY D 2 74  ? 63.743  53.262 15.552  1.00 18.22  ? ? ? ? ? 74 
GLY D N     1 
ATOM   3819 C  CA    . GLY D 2 74  ? 63.538  52.210 14.541  1.00 19.99  ? ? ? ? ? 74 
GLY D CA    1 
ATOM   3820 C  C     . GLY D 2 74  ? 63.157  50.883 15.174  1.00 19.22  ? ? ? ? ? 74 
GLY D C     1 
ATOM   3821 O  O     . GLY D 2 74  ? 62.589  49.991 14.533  1.00 24.91  ? ? ? ? ? 74 
GLY D O     1 
ATOM   3822 N  N     . LEU D 2 75  ? 63.477  50.684 16.432  1.00 22.03  ? ? ? ? ? 75 
LEU D N     1 
ATOM   3823 C  CA    . LEU D 2 75  ? 63.183  49.413 17.100  1.00 25.10  ? ? ? ? ? 75 
LEU D CA    1 
ATOM   3824 C  C     . LEU D 2 75  ? 61.694  49.268 17.311  1.00 26.14  ? ? ? ? ? 75 
LEU D C     1 
ATOM   3825 O  O     . LEU D 2 75  ? 61.240  48.140 17.553  1.00 25.82  ? ? ? ? ? 75 
LEU D O     1 
ATOM   3826 C  CB    . LEU D 2 75  ? 63.998  49.291 18.375  1.00 25.69  ? ? ? ? ? 75 
LEU D CB    1 
ATOM   3827 C  CG    . LEU D 2 75  ? 65.153  48.321 18.438  1.00 32.74  ? ? ? ? ? 75 
LEU D CG    1 
ATOM   3828 C  CD1   . LEU D 2 75  ? 65.888  48.266 17.109  1.00 27.41  ? ? ? ? ? 75 
LEU D CD1   1 
ATOM   3829 C  CD2   . LEU D 2 75  ? 66.138  48.802 19.496  1.00 27.83  ? ? ? ? ? 75 
LEU D CD2   1 
ATOM   3830 N  N     . ALA D 2 76  ? 61.021  50.401 17.255  1.00 31.32  ? ? ? ? ? 76 
ALA D N     1 
ATOM   3831 C  CA    . ALA D 2 76  ? 59.561  50.417 17.477  1.00 31.93  ? ? ? ? ? 76 
ALA D CA    1 
ATOM   3832 C  C     . ALA D 2 76  ? 58.818  50.118 16.182  1.00 33.05  ? ? ? ? ? 76 
ALA D C     1 
ATOM   3833 O  O     . ALA D 2 76  ? 57.600  49.875 16.198  1.00 38.58  ? ? ? ? ? 76 
ALA D O     1 
ATOM   3834 C  CB    . ALA D 2 76  ? 59.174  51.718 18.120  1.00 30.48  ? ? ? ? ? 76 
ALA D CB    1 
ATOM   3835 N  N     . HIS D 2 77  ? 59.547  50.089 15.103  1.00 33.78  ? ? ? ? ? 77 
HIS D N     1 
ATOM   3836 C  CA    . HIS D 2 77  ? 59.136  49.844 13.732  1.00 37.66  ? ? ? ? ? 77 
HIS D CA    1 
ATOM   3837 C  C     . HIS D 2 77  ? 60.052  48.869 12.980  1.00 39.01  ? ? ? ? ? 77 
HIS D C     1 
ATOM   3838 O  O     . HIS D 2 77  ? 60.465  49.162 11.816  1.00 42.75  ? ? ? ? ? 77 
HIS D O     1 
ATOM   3839 C  CB    . HIS D 2 77  ? 59.069  51.171 12.895  1.00 63.01  ? ? ? ? ? 77 
HIS D CB    1 
ATOM   3840 C  CG    . HIS D 2 77  ? 58.324  52.284 13.561  1.00 76.80  ? ? ? ? ? 77 
HIS D CG    1 
ATOM   3841 N  ND1   . HIS D 2 77  ? 58.890  53.207 14.405  1.00 86.56  ? ? ? ? ? 77 
HIS D ND1   1 
ATOM   3842 C  CD2   . HIS D 2 77  ? 57.011  52.621 13.494  1.00 84.85  ? ? ? ? ? 77 
HIS D CD2   1 
ATOM   3843 C  CE1   . HIS D 2 77  ? 57.963  54.046 14.837  1.00 85.89  ? ? ? ? ? 77 
HIS D CE1   1 
ATOM   3844 N  NE2   . HIS D 2 77  ? 56.819  53.720 14.294  1.00 87.95  ? ? ? ? ? 77 
HIS D NE2   1 
ATOM   3845 N  N     . LEU D 2 78  ? 60.373  47.718 13.540  1.00 30.25  ? ? ? ? ? 78 
LEU D N     1 
ATOM   3846 C  CA    . LEU D 2 78  ? 61.246  46.728 12.898  1.00 23.90  ? ? ? ? ? 78 
LEU D CA    1 
ATOM   3847 C  C     . LEU D 2 78  ? 60.734  46.381 11.525  1.00 27.72  ? ? ? ? ? 78 
LEU D C     1 
ATOM   3848 O  O     . LEU D 2 78  ? 61.467  45.929 10.646  1.00 26.73  ? ? ? ? ? 78 
LEU D O     1 
ATOM   3849 C  CB    . LEU D 2 78  ? 61.316  45.494 13.812  1.00 17.43  ? ? ? ? ? 78 
LEU D CB    1 
ATOM   3850 C  CG    . LEU D 2 78  ? 62.276  45.643 14.980  1.00 23.95  ? ? ? ? ? 78 
LEU D CG    1 
ATOM   3851 C  CD1   . LEU D 2 78  ? 62.438  44.363 15.746  1.00 29.86  ? ? ? ? ? 78 
LEU D CD1   1 
ATOM   3852 C  CD2   . LEU D 2 78  ? 63.637  46.053 14.386  1.00 20.26  ? ? ? ? ? 78 
LEU D CD2   1 
ATOM   3853 N  N     . ASP D 2 79  ? 59.428  46.607 11.401  1.00 34.38  ? ? ? ? ? 79 
ASP D N     1 
ATOM   3854 C  CA    . ASP D 2 79  ? 58.740  46.321 10.140  1.00 43.20  ? ? ? ? ? 79 
ASP D CA    1 
ATOM   3855 C  C     . ASP D 2 79  ? 58.922  47.358 9.052   1.00 44.94  ? ? ? ? ? 79 
ASP D C     1 
ATOM   3856 O  O     . ASP D 2 79  ? 58.899  46.925 7.869   1.00 46.63  ? ? ? ? ? 79 
ASP D O     1 
ATOM   3857 C  CB    . ASP D 2 79  ? 57.303  45.854 10.413  1.00 66.58  ? ? ? ? ? 79 
ASP D CB    1 
ATOM   3858 C  CG    . ASP D 2 79  ? 57.328  44.341 10.675  1.00 82.86  ? ? ? ? ? 79 
ASP D CG    1 
ATOM   3859 O  OD1   . ASP D 2 79  ? 58.127  43.656 9.991   1.00 78.66  ? ? ? ? ? 79 
ASP D OD1   1 
ATOM   3860 O  OD2   . ASP D 2 79  ? 56.593  43.856 11.547  1.00 99.67  ? ? ? ? ? 79 
ASP D OD2   1 
ATOM   3861 N  N     . ASN D 2 80  ? 59.091  48.630 9.350   1.00 41.31  ? ? ? ? ? 80 
ASN D N     1 
ATOM   3862 C  CA    . ASN D 2 80  ? 59.306  49.676 8.351   1.00 40.83  ? ? ? ? ? 80 
ASN D CA    1 
ATOM   3863 C  C     . ASN D 2 80  ? 60.551  50.510 8.684   1.00 38.08  ? ? ? ? ? 80 
ASN D C     1 
ATOM   3864 O  O     . ASN D 2 80  ? 60.434  51.710 8.963   1.00 36.52  ? ? ? ? ? 80 
ASN D O     1 
ATOM   3865 C  CB    . ASN D 2 80  ? 58.090  50.547 8.054   1.00 46.10  ? ? ? ? ? 80 
ASN D CB    1 
ATOM   3866 C  CG    . ASN D 2 80  ? 58.162  51.225 6.690   1.00 52.45  ? ? ? ? ? 80 
ASN D CG    1 
ATOM   3867 O  OD1   . ASN D 2 80  ? 58.585  50.676 5.660   1.00 54.21  ? ? ? ? ? 80 
ASN D OD1   1 
ATOM   3868 N  ND2   . ASN D 2 80  ? 57.726  52.487 6.641   1.00 59.29  ? ? ? ? ? 80 
ASN D ND2   1 
ATOM   3869 N  N     . LEU D 2 81  ? 61.700  49.831 8.618   1.00 37.79  ? ? ? ? ? 81 
LEU D N     1 
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LEU D CA    1 
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LEU D C     1 
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LEU D O     1 
ATOM   3873 C  CB    . LEU D 2 81  ? 64.099  49.560 9.059   1.00 26.44  ? ? ? ? ? 81 
LEU D CB    1 
ATOM   3874 C  CG    . LEU D 2 81  ? 64.183  48.644 10.250  1.00 14.48  ? ? ? ? ? 81 
LEU D CG    1 
ATOM   3875 C  CD1   . LEU D 2 81  ? 65.417  47.734 10.144  1.00 12.68  ? ? ? ? ? 81 
LEU D CD1   1 
ATOM   3876 C  CD2   . LEU D 2 81  ? 64.225  49.468 11.536  1.00 17.85  ? ? ? ? ? 81 
LEU D CD2   1 
ATOM   3877 N  N     . LYS D 2 82  ? 62.977  51.026 6.524   1.00 34.94  ? ? ? ? ? 82 
LYS D N     1 
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LYS D CA    1 
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LYS D C     1 
ATOM   3880 O  O     . LYS D 2 82  ? 62.961  54.242 5.245   1.00 34.45  ? ? ? ? ? 82 
LYS D O     1 
ATOM   3881 C  CB    . LYS D 2 82  ? 62.650  51.094 4.067   1.00 35.19  ? ? ? ? ? 82 
LYS D CB    1 
ATOM   3882 C  CG    . LYS D 2 82  ? 63.775  50.432 3.254   1.00 28.37  ? ? ? ? ? 82 
LYS D CG    1 
ATOM   3883 C  CD    . LYS D 2 82  ? 63.276  49.991 1.887   1.00 44.33  ? ? ? ? ? 82 
LYS D CD    1 
ATOM   3884 C  CE    . LYS D 2 82  ? 63.537  48.513 1.633   1.00 49.75  ? ? ? ? ? 82 
LYS D CE    1 
ATOM   3885 N  NZ    . LYS D 2 82  ? 64.906  48.156 2.108   1.00 62.06  ? ? ? ? ? 82 
LYS D NZ    1 
ATOM   3886 N  N     . GLY D 2 83  ? 61.165  53.084 5.934   1.00 34.47  ? ? ? ? ? 83 
GLY D N     1 
ATOM   3887 C  CA    . GLY D 2 83  ? 60.305  54.230 6.182   1.00 32.22  ? ? ? ? ? 83 
GLY D CA    1 
ATOM   3888 C  C     . GLY D 2 83  ? 60.758  55.087 7.335   1.00 33.73  ? ? ? ? ? 83 
GLY D C     1 
ATOM   3889 O  O     . GLY D 2 83  ? 60.795  56.336 7.199   1.00 36.59  ? ? ? ? ? 83 
GLY D O     1 
ATOM   3890 N  N     . THR D 2 84  ? 61.122  54.475 8.450   1.00 31.56  ? ? ? ? ? 84 
THR D N     1 
ATOM   3891 C  CA    . THR D 2 84  ? 61.608  55.259 9.610   1.00 32.04  ? ? ? ? ? 84 
THR D CA    1 
ATOM   3892 C  C     . THR D 2 84  ? 62.890  56.030 9.336   1.00 27.14  ? ? ? ? ? 84 
THR D C     1 
ATOM   3893 O  O     . THR D 2 84  ? 63.069  57.081 9.994   1.00 29.70  ? ? ? ? ? 84 
THR D O     1 
ATOM   3894 C  CB    . THR D 2 84  ? 61.755  54.355 10.907  1.00 41.54  ? ? ? ? ? 84 
THR D CB    1 
ATOM   3895 O  OG1   . THR D 2 84  ? 60.396  53.852 11.175  1.00 52.99  ? ? ? ? ? 84 
THR D OG1   1 
ATOM   3896 C  CG2   . THR D 2 84  ? 62.343  54.967 12.180  1.00 22.00  ? ? ? ? ? 84 
THR D CG2   1 
ATOM   3897 N  N     . PHE D 2 85  ? 63.760  55.606 8.451   1.00 22.93  ? ? ? ? ? 85 
PHE D N     1 
ATOM   3898 C  CA    . PHE D 2 85  ? 65.070  56.155 8.163   1.00 19.40  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CA    1 
ATOM   3899 C  C     . PHE D 2 85  ? 65.260  56.803 6.806   1.00 22.36  ? ? ? ? ? 85 
PHE D C     1 
ATOM   3900 O  O     . PHE D 2 85  ? 66.426  57.138 6.455   1.00 24.58  ? ? ? ? ? 85 
PHE D O     1 
ATOM   3901 C  CB    . PHE D 2 85  ? 66.143  55.030 8.344   1.00 14.82  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CB    1 
ATOM   3902 C  CG    . PHE D 2 85  ? 66.267  54.532 9.761   1.00 16.01  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CG    1 
ATOM   3903 C  CD1   . PHE D 2 85  ? 66.798  55.353 10.759  1.00 29.81  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CD1   1 
ATOM   3904 C  CD2   . PHE D 2 85  ? 65.890  53.267 10.124  1.00 15.73  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CD2   1 
ATOM   3905 C  CE1   . PHE D 2 85  ? 66.937  54.915 12.077  1.00 26.87  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CE1   1 
ATOM   3906 C  CE2   . PHE D 2 85  ? 65.993  52.792 11.426  1.00 15.30  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CE2   1 
ATOM   3907 C  CZ    . PHE D 2 85  ? 66.508  53.626 12.408  1.00 14.32  ? ? ? ? ? 85 
PHE D CZ    1 
ATOM   3908 N  N     . ALA D 2 86  ? 64.215  57.007 6.027   1.00 22.38  ? ? ? ? ? 86 
ALA D N     1 
ATOM   3909 C  CA    . ALA D 2 86  ? 64.379  57.578 4.681   1.00 18.85  ? ? ? ? ? 86 
ALA D CA    1 
ATOM   3910 C  C     . ALA D 2 86  ? 64.964  58.971 4.733   1.00 16.31  ? ? ? ? ? 86 
ALA D C     1 
ATOM   3911 O  O     . ALA D 2 86  ? 65.829  59.296 3.910   1.00 20.40  ? ? ? ? ? 86 
ALA D O     1 
ATOM   3912 C  CB    . ALA D 2 86  ? 63.109  57.609 3.864   1.00 21.42  ? ? ? ? ? 86 
ALA D CB    1 
ATOM   3913 N  N     . THR D 2 87  ? 64.442  59.753 5.639   1.00 22.53  ? ? ? ? ? 87 
THR D N     1 
ATOM   3914 C  CA    . THR D 2 87  ? 64.876  61.158 5.812   1.00 25.54  ? ? ? ? ? 87 
THR D CA    1 
ATOM   3915 C  C     . THR D 2 87  ? 66.346  61.216 6.228   1.00 24.24  ? ? ? ? ? 87 
THR D C     1 
ATOM   3916 O  O     . THR D 2 87  ? 67.137  61.970 5.609   1.00 19.11  ? ? ? ? ? 87 
THR D O     1 
ATOM   3917 C  CB    . THR D 2 87  ? 63.940  61.988 6.767   1.00 25.63  ? ? ? ? ? 87 
THR D CB    1 
ATOM   3918 O  OG1   . THR D 2 87  ? 62.572  61.809 6.273   1.00 35.15  ? ? ? ? ? 87 
THR D OG1   1 
ATOM   3919 C  CG2   . THR D 2 87  ? 64.307  63.477 6.805   1.00 33.20  ? ? ? ? ? 87 
THR D CG2   1 
ATOM   3920 N  N     . LEU D 2 88  ? 66.643  60.412 7.257   1.00 20.17  ? ? ? ? ? 88 
LEU D N     1 
ATOM   3921 C  CA    . LEU D 2 88  ? 68.004  60.290 7.764   1.00 18.53  ? ? ? ? ? 88 
LEU D CA    1 
ATOM   3922 C  C     . LEU D 2 88  ? 68.912  59.752 6.662   1.00 19.89  ? ? ? ? ? 88 
LEU D C     1 
ATOM   3923 O  O     . LEU D 2 88  ? 70.091  60.169 6.646   1.00 24.48  ? ? ? ? ? 88 
LEU D O     1 
ATOM   3924 C  CB    . LEU D 2 88  ? 68.011  59.429 9.044   1.00 14.49  ? ? ? ? ? 88 
LEU D CB    1 
ATOM   3925 C  CG    . LEU D 2 88  ? 67.789  60.238 10.341  1.00 10.70  ? ? ? ? ? 88 
LEU D CG    1 
ATOM   3926 C  CD1   . LEU D 2 88  ? 67.732  59.286 11.527  1.00 20.89  ? ? ? ? ? 88 
LEU D CD1   1 
ATOM   3927 C  CD2   . LEU D 2 88  ? 68.933  61.208 10.508  1.00 17.08  ? ? ? ? ? 88 
LEU D CD2   1 
ATOM   3928 N  N     . SER D 2 89  ? 68.399  58.863 5.804   1.00 22.37  ? ? ? ? ? 89 
SER D N     1 
ATOM   3929 C  CA    . SER D 2 89  ? 69.265  58.334 4.712   1.00 17.73  ? ? ? ? ? 89 
SER D CA    1 
ATOM   3930 C  C     . SER D 2 89  ? 69.673  59.475 3.772   1.00 23.05  ? ? ? ? ? 89 
SER D C     1 
ATOM   3931 O  O     . SER D 2 89  ? 70.874  59.650 3.427   1.00 18.66  ? ? ? ? ? 89 
SER D O     1 
ATOM   3932 C  CB    . SER D 2 89  ? 68.663  57.192 3.970   1.00 11.43  ? ? ? ? ? 89 
SER D CB    1 
ATOM   3933 O  OG    . SER D 2 89  ? 69.489  56.740 2.888   1.00 14.28  ? ? ? ? ? 89 
SER D OG    1 
ATOM   3934 N  N     . GLU D 2 90  ? 68.701  60.272 3.386   1.00 18.94  ? ? ? ? ? 90 
GLU D N     1 
ATOM   3935 C  CA    . GLU D 2 90  ? 68.929  61.411 2.482   1.00 25.45  ? ? ? ? ? 90 
GLU D CA    1 
ATOM   3936 C  C     . GLU D 2 90  ? 69.926  62.423 3.057   1.00 19.23  ? ? ? ? ? 90 
GLU D C     1 
ATOM   3937 O  O     . GLU D 2 90  ? 70.809  62.945 2.360   1.00 22.38  ? ? ? ? ? 90 
GLU D O     1 
ATOM   3938 C  CB    . GLU D 2 90  ? 67.649  62.188 2.220   1.00 40.84  ? ? ? ? ? 90 
GLU D CB    1 
ATOM   3939 C  CG    . GLU D 2 90  ? 66.549  61.636 1.322   1.00 61.82  ? ? ? ? ? 90 
GLU D CG    1 
ATOM   3940 C  CD    . GLU D 2 90  ? 65.388  62.599 1.136   1.00 65.99  ? ? ? ? ? 90 
GLU D CD    1 
ATOM   3941 O  OE1   . GLU D 2 90  ? 65.551  63.796 0.942   1.00 64.88  ? ? ? ? ? 90 
GLU D OE1   1 
ATOM   3942 O  OE2   . GLU D 2 90  ? 64.283  62.027 1.226   1.00 67.85  ? ? ? ? ? 90 
GLU D OE2   1 
ATOM   3943 N  N     . LEU D 2 91  ? 69.778  62.712 4.319   1.00 15.93  ? ? ? ? ? 91 
LEU D N     1 
ATOM   3944 C  CA    . LEU D 2 91  ? 70.610  63.627 5.088   1.00 16.88  ? ? ? ? ? 91 
LEU D CA    1 
ATOM   3945 C  C     . LEU D 2 91  ? 72.075  63.187 5.116   1.00 19.05  ? ? ? ? ? 91 
LEU D C     1 
ATOM   3946 O  O     . LEU D 2 91  ? 72.994  64.006 4.913   1.00 18.38  ? ? ? ? ? 91 
LEU D O     1 
ATOM   3947 C  CB    . LEU D 2 91  ? 70.000  63.703 6.501   1.00 19.36  ? ? ? ? ? 91 
LEU D CB    1 
ATOM   3948 C  CG    . LEU D 2 91  ? 70.819  64.402 7.566   1.00 22.03  ? ? ? ? ? 91 
LEU D CG    1 
ATOM   3949 C  CD1   . LEU D 2 91  ? 71.183  65.841 7.186   1.00 33.56  ? ? ? ? ? 91 
LEU D CD1   1 
ATOM   3950 C  CD2   . LEU D 2 91  ? 70.025  64.424 8.886   1.00 32.56  ? ? ? ? ? 91 
LEU D CD2   1 
ATOM   3951 N  N     . HIS D 2 92  ? 72.266  61.906 5.408   1.00 14.09  ? ? ? ? ? 92 
HIS D N     1 
ATOM   3952 C  CA    . HIS D 2 92  ? 73.603  61.318 5.503   1.00 15.09  ? ? ? ? ? 92 
HIS D CA    1 
ATOM   3953 C  C     . HIS D 2 92  ? 74.354  61.263 4.185   1.00 17.91  ? ? ? ? ? 92 
HIS D C     1 
ATOM   3954 O  O     . HIS D 2 92  ? 75.596  61.380 4.169   1.00 17.47  ? ? ? ? ? 92 
HIS D O     1 
ATOM   3955 C  CB    . HIS D 2 92  ? 73.538  59.924 6.161   1.00 15.58  ? ? ? ? ? 92 
HIS D CB    1 
ATOM   3956 C  CG    . HIS D 2 92  ? 73.430  60.054 7.649   1.00 16.59  ? ? ? ? ? 92 
HIS D CG    1 
ATOM   3957 N  ND1   . HIS D 2 92  ? 72.244  60.191 8.323   1.00 16.94  ? ? ? ? ? 92 
HIS D ND1   1 
ATOM   3958 C  CD2   . HIS D 2 92  ? 74.399  60.062 8.587   1.00 19.83  ? ? ? ? ? 92 
HIS D CD2   1 
ATOM   3959 C  CE1   . HIS D 2 92  ? 72.501  60.268 9.612   1.00 22.31  ? ? ? ? ? 92 
HIS D CE1   1 
ATOM   3960 N  NE2   . HIS D 2 92  ? 73.802  60.157 9.814   1.00 13.42  ? ? ? ? ? 92 
HIS D NE2   1 
ATOM   3961 N  N     . CYS D 2 93  ? 73.628  61.093 3.092   1.00 14.17  ? ? ? ? ? 93 
CYS D N     1 
ATOM   3962 C  CA    . CYS D 2 93  ? 74.176  61.084 1.742   1.00 15.47  ? ? ? ? ? 93 
CYS D CA    1 
ATOM   3963 C  C     . CYS D 2 93  ? 74.413  62.514 1.249   1.00 18.81  ? ? ? ? ? 93 
CYS D C     1 
ATOM   3964 O  O     . CYS D 2 93  ? 75.524  63.025 1.090   1.00 20.87  ? ? ? ? ? 93 
CYS D O     1 
ATOM   3965 C  CB    . CYS D 2 93  ? 73.245  60.331 0.803   1.00 11.05  ? ? ? ? ? 93 
CYS D CB    1 
ATOM   3966 S  SG    . CYS D 2 93  ? 73.746  60.407 -0.945  1.00 16.53  ? ? ? ? ? 93 
CYS D SG    1 
ATOM   3967 N  N     . ASP D 2 94  ? 73.324  63.221 1.041   1.00 19.85  ? ? ? ? ? 94 
ASP D N     1 
ATOM   3968 C  CA    . ASP D 2 94  ? 73.285  64.571 0.503   1.00 22.53  ? ? ? ? ? 94 
ASP D CA    1 
ATOM   3969 C  C     . ASP D 2 94  ? 73.933  65.634 1.356   1.00 25.49  ? ? ? ? ? 94 
ASP D C     1 
ATOM   3970 O  O     . ASP D 2 94  ? 74.694  66.470 0.793   1.00 25.99  ? ? ? ? ? 94 
ASP D O     1 
ATOM   3971 C  CB    . ASP D 2 94  ? 71.858  64.877 0.024   1.00 22.01  ? ? ? ? ? 94 
ASP D CB    1 
ATOM   3972 C  CG    . ASP D 2 94  ? 71.461  63.948 -1.114  1.00 33.90  ? ? ? ? ? 94 
ASP D CG    1 
ATOM   3973 O  OD1   . ASP D 2 94  ? 72.328  63.437 -1.863  1.00 51.14  ? ? ? ? ? 94 
ASP D OD1   1 
ATOM   3974 O  OD2   . ASP D 2 94  ? 70.244  63.724 -1.260  1.00 45.01  ? ? ? ? ? 94 
ASP D OD2   1 
ATOM   3975 N  N     . LYS D 2 95  ? 73.662  65.661 2.654   1.00 19.14  ? ? ? ? ? 95 
LYS D N     1 
ATOM   3976 C  CA    . LYS D 2 95  ? 74.265  66.675 3.504   1.00 18.64  ? ? ? ? ? 95 
LYS D CA    1 
ATOM   3977 C  C     . LYS D 2 95  ? 75.539  66.259 4.175   1.00 17.86  ? ? ? ? ? 95 
LYS D C     1 
ATOM   3978 O  O     . LYS D 2 95  ? 76.499  67.067 4.192   1.00 20.55  ? ? ? ? ? 95 
LYS D O     1 
ATOM   3979 C  CB    . LYS D 2 95  ? 73.327  67.265 4.564   1.00 27.75  ? ? ? ? ? 95 
LYS D CB    1 
ATOM   3980 C  CG    . LYS D 2 95  ? 72.105  67.974 4.003   1.00 53.30  ? ? ? ? ? 95 
LYS D CG    1 
ATOM   3981 C  CD    . LYS D 2 95  ? 72.356  68.797 2.750   1.00 76.11  ? ? ? ? ? 95 
LYS D CD    1 
ATOM   3982 C  CE    . LYS D 2 95  ? 71.401  69.944 2.546   1.00 86.77  ? ? ? ? ? 95 
LYS D CE    1 
ATOM   3983 N  NZ    . LYS D 2 95  ? 70.084  69.527 1.997   1.00 89.80  ? ? ? ? ? 95 
LYS D NZ    1 
ATOM   3984 N  N     . LEU D 2 96  ? 75.596  65.069 4.756   1.00 16.08  ? ? ? ? ? 96 
LEU D N     1 
ATOM   3985 C  CA    . LEU D 2 96  ? 76.820  64.712 5.486   1.00 15.72  ? ? ? ? ? 96 
LEU D CA    1 
ATOM   3986 C  C     . LEU D 2 96  ? 77.835  64.002 4.636   1.00 8.84   ? ? ? ? ? 96 
LEU D C     1 
ATOM   3987 O  O     . LEU D 2 96  ? 78.994  63.948 5.091   1.00 13.15  ? ? ? ? ? 96 
LEU D O     1 
ATOM   3988 C  CB    . LEU D 2 96  ? 76.443  63.970 6.801   1.00 12.53  ? ? ? ? ? 96 
LEU D CB    1 
ATOM   3989 C  CG    . LEU D 2 96  ? 75.387  64.624 7.678   1.00 9.54   ? ? ? ? ? 96 
LEU D CG    1 
ATOM   3990 C  CD1   . LEU D 2 96  ? 74.830  63.666 8.717   1.00 14.88  ? ? ? ? ? 96 
LEU D CD1   1 
ATOM   3991 C  CD2   . LEU D 2 96  ? 76.041  65.791 8.401   1.00 18.61  ? ? ? ? ? 96 
LEU D CD2   1 
ATOM   3992 N  N     . HIS D 2 97  ? 77.498  63.383 3.524   1.00 15.69  ? ? ? ? ? 97 
HIS D N     1 
ATOM   3993 C  CA    . HIS D 2 97  ? 78.521  62.637 2.748   1.00 12.85  ? ? ? ? ? 97 
HIS D CA    1 
ATOM   3994 C  C     . HIS D 2 97  ? 79.178  61.523 3.556   1.00 14.52  ? ? ? ? ? 97 
HIS D C     1 
ATOM   3995 O  O     . HIS D 2 97  ? 80.428  61.348 3.490   1.00 16.10  ? ? ? ? ? 97 
HIS D O     1 
ATOM   3996 C  CB    . HIS D 2 97  ? 79.698  63.535 2.230   1.00 10.85  ? ? ? ? ? 97 
HIS D CB    1 
ATOM   3997 C  CG    . HIS D 2 97  ? 79.075  64.681 1.514   1.00 13.14  ? ? ? ? ? 97 
HIS D CG    1 
ATOM   3998 N  ND1   . HIS D 2 97  ? 78.277  64.513 0.415   1.00 32.51  ? ? ? ? ? 97 
HIS D ND1   1 
ATOM   3999 C  CD2   . HIS D 2 97  ? 79.100  66.006 1.793   1.00 27.03  ? ? ? ? ? 97 
HIS D CD2   1 
ATOM   4000 C  CE1   . HIS D 2 97  ? 77.835  65.696 0.024   1.00 23.86  ? ? ? ? ? 97 
HIS D CE1   1 
ATOM   4001 N  NE2   . HIS D 2 97  ? 78.300  66.605 0.858   1.00 28.21  ? ? ? ? ? 97 
HIS D NE2   1 
ATOM   4002 N  N     . VAL D 2 98  ? 78.389  60.730 4.271   1.00 12.29  ? ? ? ? ? 98 
VAL D N     1 
ATOM   4003 C  CA    . VAL D 2 98  ? 78.984  59.608 5.041   1.00 12.40  ? ? ? ? ? 98 
VAL D CA    1 
ATOM   4004 C  C     . VAL D 2 98  ? 79.009  58.317 4.220   1.00 15.15  ? ? ? ? ? 98 
VAL D C     1 
ATOM   4005 O  O     . VAL D 2 98  ? 77.956  57.833 3.769   1.00 16.01  ? ? ? ? ? 98 
VAL D O     1 
ATOM   4006 C  CB    . VAL D 2 98  ? 78.217  59.454 6.373   1.00 16.57  ? ? ? ? ? 98 
VAL D CB    1 
ATOM   4007 C  CG1   . VAL D 2 98  ? 78.732  58.321 7.234   1.00 13.62  ? ? ? ? ? 98 
VAL D CG1   1 
ATOM   4008 C  CG2   . VAL D 2 98  ? 78.284  60.759 7.172   1.00 20.39  ? ? ? ? ? 98 
VAL D CG2   1 
ATOM   4009 N  N     . ASP D 2 99  ? 80.173  57.735 4.012   1.00 11.53  ? ? ? ? ? 99 
ASP D N     1 
ATOM   4010 C  CA    . ASP D 2 99  ? 80.173  56.412 3.315   1.00 9.04   ? ? ? ? ? 99 
ASP D CA    1 
ATOM   4011 C  C     . ASP D 2 99  ? 79.391  55.460 4.267   1.00 12.82  ? ? ? ? ? 99 
ASP D C     1 
ATOM   4012 O  O     . ASP D 2 99  ? 79.802  55.365 5.440   1.00 9.73   ? ? ? ? ? 99 
ASP D O     1 
ATOM   4013 C  CB    . ASP D 2 99  ? 81.616  55.999 3.268   1.00 7.97   ? ? ? ? ? 99 
ASP D CB    1 
ATOM   4014 C  CG    . ASP D 2 99  ? 81.920  54.654 2.677   1.00 12.48  ? ? ? ? ? 99 
ASP D CG    1 
ATOM   4015 O  OD1   . ASP D 2 99  ? 80.977  53.922 2.331   1.00 13.69  ? ? ? ? ? 99 
ASP D OD1   1 
ATOM   4016 O  OD2   . ASP D 2 99  ? 83.109  54.373 2.496   1.00 13.81  ? ? ? ? ? 99 
ASP D OD2   1 
ATOM   4017 N  N     . PRO D 2 100 ? 78.406  54.766 3.753   1.00 13.69  ? ? ? ? ? 
100 PRO D N     1 
ATOM   4018 C  CA    . PRO D 2 100 ? 77.552  53.833 4.493   1.00 14.61  ? ? ? ? ? 
100 PRO D CA    1 
ATOM   4019 C  C     . PRO D 2 100 ? 78.243  52.644 5.110   1.00 12.10  ? ? ? ? ? 
100 PRO D C     1 
ATOM   4020 O  O     . PRO D 2 100 ? 77.712  51.896 5.947   1.00 9.80   ? ? ? ? ? 
100 PRO D O     1 
ATOM   4021 C  CB    . PRO D 2 100 ? 76.454  53.385 3.539   1.00 16.39  ? ? ? ? ? 
100 PRO D CB    1 
ATOM   4022 C  CG    . PRO D 2 100 ? 76.751  54.001 2.218   1.00 18.98  ? ? ? ? ? 
100 PRO D CG    1 
ATOM   4023 C  CD    . PRO D 2 100 ? 77.949  54.911 2.340   1.00 15.50  ? ? ? ? ? 
100 PRO D CD    1 
ATOM   4024 N  N     . GLU D 2 101 ? 79.498  52.453 4.734   1.00 11.13  ? ? ? ? ? 
101 GLU D N     1 
ATOM   4025 C  CA    . GLU D 2 101 ? 80.280  51.365 5.339   1.00 12.07  ? ? ? ? ? 
101 GLU D CA    1 
ATOM   4026 C  C     . GLU D 2 101 ? 80.405  51.632 6.839   1.00 20.59  ? ? ? ? ? 
101 GLU D C     1 
ATOM   4027 O  O     . GLU D 2 101 ? 80.428  50.699 7.685   1.00 14.65  ? ? ? ? ? 
101 GLU D O     1 
ATOM   4028 C  CB    . GLU D 2 101 ? 81.617  51.193 4.665   1.00 13.94  ? ? ? ? ? 
101 GLU D CB    1 
ATOM   4029 C  CG    . GLU D 2 101 ? 82.502  50.034 5.073   1.00 24.11  ? ? ? ? ? 
101 GLU D CG    1 
ATOM   4030 C  CD    . GLU D 2 101 ? 81.876  48.665 4.999   1.00 38.44  ? ? ? ? ? 
101 GLU D CD    1 
ATOM   4031 O  OE1   . GLU D 2 101 ? 81.028  48.392 4.167   1.00 25.42  ? ? ? ? ? 
101 GLU D OE1   1 
ATOM   4032 O  OE2   . GLU D 2 101 ? 82.340  47.896 5.873   1.00 39.92  ? ? ? ? ? 
101 GLU D OE2   1 
ATOM   4033 N  N     . ASN D 2 102 ? 80.444  52.932 7.172   1.00 15.70  ? ? ? ? ? 
102 ASN D N     1 
ATOM   4034 C  CA    . ASN D 2 102 ? 80.526  53.398 8.568   1.00 11.03  ? ? ? ? ? 
102 ASN D CA    1 
ATOM   4035 C  C     . ASN D 2 102 ? 79.312  52.900 9.352   1.00 10.29  ? ? ? ? ? 
102 ASN D C     1 
ATOM   4036 O  O     . ASN D 2 102 ? 79.450  52.666 10.567  1.00 12.66  ? ? ? ? ? 
102 ASN D O     1 
ATOM   4037 C  CB    . ASN D 2 102 ? 80.612  54.947 8.607   1.00 16.80  ? ? ? ? ? 
102 ASN D CB    1 
ATOM   4038 C  CG    . ASN D 2 102 ? 81.950  55.416 8.076   1.00 14.41  ? ? ? ? ? 
102 ASN D CG    1 
ATOM   4039 O  OD1   . ASN D 2 102 ? 82.960  55.059 8.688   1.00 15.18  ? ? ? ? ? 
102 ASN D OD1   1 
ATOM   4040 N  ND2   . ASN D 2 102 ? 81.925  56.125 6.947   1.00 16.17  ? ? ? ? ? 
102 ASN D ND2   1 
ATOM   4041 N  N     . PHE D 2 103 ? 78.152  52.791 8.693   1.00 6.87   ? ? ? ? ? 
103 PHE D N     1 
ATOM   4042 C  CA    . PHE D 2 103 ? 76.961  52.320 9.470   1.00 10.30  ? ? ? ? ? 
103 PHE D CA    1 
ATOM   4043 C  C     . PHE D 2 103 ? 77.149  50.883 9.951   1.00 13.67  ? ? ? ? ? 
103 PHE D C     1 
ATOM   4044 O  O     . PHE D 2 103 ? 76.624  50.419 10.989  1.00 10.11  ? ? ? ? ? 
103 PHE D O     1 
ATOM   4045 C  CB    . PHE D 2 103 ? 75.667  52.462 8.654   1.00 3.79   ? ? ? ? ? 
103 PHE D CB    1 
ATOM   4046 C  CG    . PHE D 2 103 ? 75.360  53.820 8.126   1.00 10.92  ? ? ? ? ? 
103 PHE D CG    1 
ATOM   4047 C  CD1   . PHE D 2 103 ? 75.603  54.955 8.921   1.00 17.77  ? ? ? ? ? 
103 PHE D CD1   1 
ATOM   4048 C  CD2   . PHE D 2 103 ? 74.825  53.973 6.851   1.00 9.46   ? ? ? ? ? 
103 PHE D CD2   1 
ATOM   4049 C  CE1   . PHE D 2 103 ? 75.302  56.214 8.445   1.00 17.66  ? ? ? ? ? 
103 PHE D CE1   1 
ATOM   4050 C  CE2   . PHE D 2 103 ? 74.550  55.242 6.342   1.00 9.69   ? ? ? ? ? 
103 PHE D CE2   1 
ATOM   4051 C  CZ    . PHE D 2 103 ? 74.812  56.346 7.160   1.00 11.62  ? ? ? ? ? 
103 PHE D CZ    1 
ATOM   4052 N  N     . ARG D 2 104 ? 77.874  50.156 9.115   1.00 9.24   ? ? ? ? ? 
104 ARG D N     1 
ATOM   4053 C  CA    . ARG D 2 104 ? 78.120  48.735 9.446   1.00 12.56  ? ? ? ? ? 
104 ARG D CA    1 
ATOM   4054 C  C     . ARG D 2 104 ? 79.125  48.628 10.582  1.00 14.81  ? ? ? ? ? 
104 ARG D C     1 
ATOM   4055 O  O     . ARG D 2 104 ? 78.988  47.753 11.481  1.00 12.95  ? ? ? ? ? 
104 ARG D O     1 
ATOM   4056 C  CB    . ARG D 2 104 ? 78.625  48.013 8.205   1.00 21.77  ? ? ? ? ? 
104 ARG D CB    1 
ATOM   4057 C  CG    . ARG D 2 104 ? 77.552  47.379 7.345   1.00 56.81  ? ? ? ? ? 
104 ARG D CG    1 
ATOM   4058 C  CD    . ARG D 2 104 ? 77.513  47.868 5.936   1.00 79.35  ? ? ? ? ? 
104 ARG D CD    1 
ATOM   4059 N  NE    . ARG D 2 104 ? 76.311  48.646 5.657   1.00 109.66 ? ? ? ? ? 
104 ARG D NE    1 
ATOM   4060 C  CZ    . ARG D 2 104 ? 75.640  48.739 4.514   1.00 116.10 ? ? ? ? ? 
104 ARG D CZ    1 
ATOM   4061 N  NH1   . ARG D 2 104 ? 76.085  48.190 3.385   1.00 126.07 ? ? ? ? ? 
104 ARG D NH1   1 
ATOM   4062 N  NH2   . ARG D 2 104 ? 74.471  49.394 4.469   1.00 113.79 ? ? ? ? ? 
104 ARG D NH2   1 
ATOM   4063 N  N     . LEU D 2 105 ? 80.147  49.483 10.554  1.00 10.90  ? ? ? ? ? 
105 LEU D N     1 
ATOM   4064 C  CA    . LEU D 2 105 ? 81.165  49.523 11.605  1.00 9.48   ? ? ? ? ? 
105 LEU D CA    1 
ATOM   4065 C  C     . LEU D 2 105 ? 80.471  49.838 12.930  1.00 10.46  ? ? ? ? ? 
105 LEU D C     1 
ATOM   4066 O  O     . LEU D 2 105 ? 80.747  49.174 13.954  1.00 11.13  ? ? ? ? ? 
105 LEU D O     1 
ATOM   4067 C  CB    . LEU D 2 105 ? 82.331  50.481 11.372  1.00 9.35   ? ? ? ? ? 
105 LEU D CB    1 
ATOM   4068 C  CG    . LEU D 2 105 ? 83.307  50.226 10.241  1.00 11.66  ? ? ? ? ? 
105 LEU D CG    1 
ATOM   4069 C  CD1   . LEU D 2 105 ? 84.329  51.344 10.128  1.00 11.93  ? ? ? ? ? 
105 LEU D CD1   1 
ATOM   4070 C  CD2   . LEU D 2 105 ? 84.051  48.924 10.501  1.00 10.27  ? ? ? ? ? 
105 LEU D CD2   1 
ATOM   4071 N  N     . LEU D 2 106 ? 79.622  50.874 12.862  1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
106 LEU D N     1 
ATOM   4072 C  CA    . LEU D 2 106 ? 78.945  51.240 14.112  1.00 7.92   ? ? ? ? ? 
106 LEU D CA    1 
ATOM   4073 C  C     . LEU D 2 106 ? 78.073  50.095 14.629  1.00 10.59  ? ? ? ? ? 
106 LEU D C     1 
ATOM   4074 O  O     . LEU D 2 106 ? 77.951  49.905 15.863  1.00 9.60   ? ? ? ? ? 
106 LEU D O     1 
ATOM   4075 C  CB    . LEU D 2 106 ? 78.190  52.549 13.966  1.00 6.85   ? ? ? ? ? 
106 LEU D CB    1 
ATOM   4076 C  CG    . LEU D 2 106 ? 77.405  52.956 15.237  1.00 11.33  ? ? ? ? ? 
106 LEU D CG    1 
ATOM   4077 C  CD1   . LEU D 2 106 ? 78.357  53.245 16.402  1.00 14.19  ? ? ? ? ? 
106 LEU D CD1   1 
ATOM   4078 C  CD2   . LEU D 2 106 ? 76.587  54.176 14.855  1.00 16.12  ? ? ? ? ? 
106 LEU D CD2   1 
ATOM   4079 N  N     . GLY D 2 107 ? 77.452  49.358 13.716  1.00 12.97  ? ? ? ? ? 
107 GLY D N     1 
ATOM   4080 C  CA    . GLY D 2 107 ? 76.561  48.246 14.122  1.00 7.72   ? ? ? ? ? 
107 GLY D CA    1 
ATOM   4081 C  C     . GLY D 2 107 ? 77.348  47.189 14.870  1.00 10.07  ? ? ? ? ? 
107 GLY D C     1 
ATOM   4082 O  O     . GLY D 2 107 ? 76.825  46.602 15.855  1.00 10.36  ? ? ? ? ? 
107 GLY D O     1 
ATOM   4083 N  N     . ASN D 2 108 ? 78.570  46.900 14.435  1.00 8.34   ? ? ? ? ? 
108 ASN D N     1 
ATOM   4084 C  CA    . ASN D 2 108 ? 79.350  45.830 15.115  1.00 2.18   ? ? ? ? ? 
108 ASN D CA    1 
ATOM   4085 C  C     . ASN D 2 108 ? 79.886  46.325 16.451  1.00 9.08   ? ? ? ? ? 
108 ASN D C     1 
ATOM   4086 O  O     . ASN D 2 108 ? 79.962  45.520 17.388  1.00 8.35   ? ? ? ? ? 
108 ASN D O     1 
ATOM   4087 C  CB    . ASN D 2 108 ? 80.499  45.350 14.245  1.00 10.98  ? ? ? ? ? 
108 ASN D CB    1 
ATOM   4088 C  CG    . ASN D 2 108 ? 80.035  44.516 13.082  1.00 27.32  ? ? ? ? ? 
108 ASN D CG    1 
ATOM   4089 O  OD1   . ASN D 2 108 ? 78.983  43.856 13.164  1.00 22.35  ? ? ? ? ? 
108 ASN D OD1   1 
ATOM   4090 N  ND2   . ASN D 2 108 ? 80.859  44.567 12.042  1.00 32.67  ? ? ? ? ? 
108 ASN D ND2   1 
ATOM   4091 N  N     . VAL D 2 109 ? 80.233  47.621 16.488  1.00 7.15   ? ? ? ? ? 
109 VAL D N     1 
ATOM   4092 C  CA    . VAL D 2 109 ? 80.731  48.173 17.782  1.00 8.87   ? ? ? ? ? 
109 VAL D CA    1 
ATOM   4093 C  C     . VAL D 2 109 ? 79.621  48.113 18.815  1.00 11.75  ? ? ? ? ? 
109 VAL D C     1 
ATOM   4094 O  O     . VAL D 2 109 ? 79.843  47.741 19.983  1.00 10.73  ? ? ? ? ? 
109 VAL D O     1 
ATOM   4095 C  CB    . VAL D 2 109 ? 81.306  49.575 17.507  1.00 5.35   ? ? ? ? ? 
109 VAL D CB    1 
ATOM   4096 C  CG1   . VAL D 2 109 ? 81.600  50.322 18.817  1.00 4.83   ? ? ? ? ? 
109 VAL D CG1   1 
ATOM   4097 C  CG2   . VAL D 2 109 ? 82.553  49.451 16.642  1.00 7.63   ? ? ? ? ? 
109 VAL D CG2   1 
ATOM   4098 N  N     . LEU D 2 110 ? 78.403  48.475 18.404  1.00 7.70   ? ? ? ? ? 
110 LEU D N     1 
ATOM   4099 C  CA    . LEU D 2 110 ? 77.242  48.442 19.324  1.00 2.95   ? ? ? ? ? 
110 LEU D CA    1 
ATOM   4100 C  C     . LEU D 2 110 ? 77.041  47.049 19.824  1.00 3.85   ? ? ? ? ? 
110 LEU D C     1 
ATOM   4101 O  O     . LEU D 2 110 ? 76.804  46.772 21.005  1.00 7.69   ? ? ? ? ? 
110 LEU D O     1 
ATOM   4102 C  CB    . LEU D 2 110 ? 76.019  49.060 18.582  1.00 9.45   ? ? ? ? ? 
110 LEU D CB    1 
ATOM   4103 C  CG    . LEU D 2 110 ? 74.726  49.039 19.427  1.00 13.35  ? ? ? ? ? 
110 LEU D CG    1 
ATOM   4104 C  CD1   . LEU D 2 110 ? 74.775  50.081 20.547  1.00 15.60  ? ? ? ? ? 
110 LEU D CD1   1 
ATOM   4105 C  CD2   . LEU D 2 110 ? 73.508  49.306 18.573  1.00 11.05  ? ? ? ? ? 
110 LEU D CD2   1 
ATOM   4106 N  N     . VAL D 2 111 ? 77.168  46.071 18.941  1.00 8.89   ? ? ? ? ? 
111 VAL D N     1 
ATOM   4107 C  CA    . VAL D 2 111 ? 77.031  44.649 19.395  1.00 12.11  ? ? ? ? ? 
111 VAL D CA    1 
ATOM   4108 C  C     . VAL D 2 111 ? 78.040  44.358 20.506  1.00 7.43   ? ? ? ? ? 
111 VAL D C     1 
ATOM   4109 O  O     . VAL D 2 111 ? 77.718  43.653 21.468  1.00 9.05   ? ? ? ? ? 
111 VAL D O     1 
ATOM   4110 C  CB    . VAL D 2 111 ? 77.007  43.633 18.233  1.00 6.42   ? ? ? ? ? 
111 VAL D CB    1 
ATOM   4111 C  CG1   . VAL D 2 111 ? 77.104  42.179 18.706  1.00 4.48   ? ? ? ? ? 
111 VAL D CG1   1 
ATOM   4112 C  CG2   . VAL D 2 111 ? 75.737  43.812 17.396  1.00 4.09   ? ? ? ? ? 
111 VAL D CG2   1 
ATOM   4113 N  N     . CYS D 2 112 ? 79.263  44.840 20.363  1.00 6.78   ? ? ? ? ? 
112 CYS D N     1 
ATOM   4114 C  CA    . CYS D 2 112 ? 80.312  44.643 21.323  1.00 9.52   ? ? ? ? ? 
112 CYS D CA    1 
ATOM   4115 C  C     . CYS D 2 112 ? 79.948  45.364 22.640  1.00 8.27   ? ? ? ? ? 
112 CYS D C     1 
ATOM   4116 O  O     . CYS D 2 112 ? 80.244  44.848 23.700  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 
112 CYS D O     1 
ATOM   4117 C  CB    . CYS D 2 112 ? 81.689  45.081 20.870  1.00 7.53   ? ? ? ? ? 
112 CYS D CB    1 
ATOM   4118 S  SG    . CYS D 2 112 ? 82.383  44.054 19.533  1.00 14.79  ? ? ? ? ? 
112 CYS D SG    1 
ATOM   4119 N  N     . VAL D 2 113 ? 79.357  46.523 22.532  1.00 10.61  ? ? ? ? ? 
113 VAL D N     1 
ATOM   4120 C  CA    . VAL D 2 113 ? 79.009  47.283 23.743  1.00 6.24   ? ? ? ? ? 
113 VAL D CA    1 
ATOM   4121 C  C     . VAL D 2 113 ? 77.914  46.575 24.502  1.00 9.42   ? ? ? ? ? 
113 VAL D C     1 
ATOM   4122 O  O     . VAL D 2 113 ? 77.928  46.488 25.736  1.00 11.40  ? ? ? ? ? 
113 VAL D O     1 
ATOM   4123 C  CB    . VAL D 2 113 ? 78.715  48.732 23.321  1.00 8.12   ? ? ? ? ? 
113 VAL D CB    1 
ATOM   4124 C  CG1   . VAL D 2 113 ? 78.102  49.563 24.437  1.00 16.92  ? ? ? ? ? 
113 VAL D CG1   1 
ATOM   4125 C  CG2   . VAL D 2 113 ? 80.000  49.418 22.812  1.00 8.39   ? ? ? ? ? 
113 VAL D CG2   1 
ATOM   4126 N  N     . LEU D 2 114 ? 76.902  46.059 23.809  1.00 9.92   ? ? ? ? ? 
114 LEU D N     1 
ATOM   4127 C  CA    . LEU D 2 114 ? 75.804  45.384 24.472  1.00 7.92   ? ? ? ? ? 
114 LEU D CA    1 
ATOM   4128 C  C     . LEU D 2 114 ? 76.362  44.152 25.197  1.00 11.96  ? ? ? ? ? 
114 LEU D C     1 
ATOM   4129 O  O     . LEU D 2 114 ? 75.951  43.911 26.347  1.00 9.80   ? ? ? ? ? 
114 LEU D O     1 
ATOM   4130 C  CB    . LEU D 2 114 ? 74.672  45.053 23.484  1.00 9.85   ? ? ? ? ? 
114 LEU D CB    1 
ATOM   4131 C  CG    . LEU D 2 114 ? 73.936  46.217 22.834  1.00 14.29  ? ? ? ? ? 
114 LEU D CG    1 
ATOM   4132 C  CD1   . LEU D 2 114 ? 72.984  45.665 21.763  1.00 13.06  ? ? ? ? ? 
114 LEU D CD1   1 
ATOM   4133 C  CD2   . LEU D 2 114 ? 73.284  47.109 23.871  1.00 7.93   ? ? ? ? ? 
114 LEU D CD2   1 
ATOM   4134 N  N     . ALA D 2 115 ? 77.242  43.421 24.542  1.00 12.10  ? ? ? ? ? 
115 ALA D N     1 
ATOM   4135 C  CA    . ALA D 2 115 ? 77.843  42.202 25.122  1.00 12.12  ? ? ? ? ? 
115 ALA D CA    1 
ATOM   4136 C  C     . ALA D 2 115 ? 78.614  42.523 26.409  1.00 14.42  ? ? ? ? ? 
115 ALA D C     1 
ATOM   4137 O  O     . ALA D 2 115 ? 78.529  41.812 27.424  1.00 13.76  ? ? ? ? ? 
115 ALA D O     1 
ATOM   4138 C  CB    . ALA D 2 115 ? 78.767  41.564 24.082  1.00 8.57   ? ? ? ? ? 
115 ALA D CB    1 
ATOM   4139 N  N     . HIS D 2 116 ? 79.377  43.596 26.333  1.00 7.85   ? ? ? ? ? 
116 HIS D N     1 
ATOM   4140 C  CA    . HIS D 2 116 ? 80.174  44.057 27.476  1.00 11.09  ? ? ? ? ? 
116 HIS D CA    1 
ATOM   4141 C  C     . HIS D 2 116 ? 79.258  44.456 28.644  1.00 10.14  ? ? ? ? ? 
116 HIS D C     1 
ATOM   4142 O  O     . HIS D 2 116 ? 79.485  44.147 29.805  1.00 10.74  ? ? ? ? ? 
116 HIS D O     1 
ATOM   4143 C  CB    . HIS D 2 116 ? 80.965  45.341 27.106  1.00 10.15  ? ? ? ? ? 
116 HIS D CB    1 
ATOM   4144 C  CG    . HIS D 2 116 ? 81.927  45.736 28.178  1.00 15.55  ? ? ? ? ? 
116 HIS D CG    1 
ATOM   4145 N  ND1   . HIS D 2 116 ? 82.143  47.027 28.587  1.00 11.26  ? ? ? ? ? 
116 HIS D ND1   1 
ATOM   4146 C  CD2   . HIS D 2 116 ? 82.745  44.939 28.931  1.00 8.75   ? ? ? ? ? 
116 HIS D CD2   1 
ATOM   4147 C  CE1   . HIS D 2 116 ? 83.115  47.010 29.508  1.00 13.46  ? ? ? ? ? 
116 HIS D CE1   1 
ATOM   4148 N  NE2   . HIS D 2 116 ? 83.472  45.759 29.751  1.00 12.22  ? ? ? ? ? 
116 HIS D NE2   1 
ATOM   4149 N  N     . HIS D 2 117 ? 78.230  45.186 28.316  1.00 12.43  ? ? ? ? ? 
117 HIS D N     1 
ATOM   4150 C  CA    . HIS D 2 117 ? 77.216  45.715 29.225  1.00 10.22  ? ? ? ? ? 
117 HIS D CA    1 
ATOM   4151 C  C     . HIS D 2 117 ? 76.322  44.677 29.862  1.00 13.99  ? ? ? ? ? 
117 HIS D C     1 
ATOM   4152 O  O     . HIS D 2 117 ? 75.981  44.818 31.057  1.00 15.97  ? ? ? ? ? 
117 HIS D O     1 
ATOM   4153 C  CB    . HIS D 2 117 ? 76.367  46.780 28.479  1.00 23.51  ? ? ? ? ? 
117 HIS D CB    1 
ATOM   4154 C  CG    . HIS D 2 117 ? 75.455  47.480 29.425  1.00 51.10  ? ? ? ? ? 
117 HIS D CG    1 
ATOM   4155 N  ND1   . HIS D 2 117 ? 75.828  48.548 30.191  1.00 63.54  ? ? ? ? ? 
117 HIS D ND1   1 
ATOM   4156 C  CD2   . HIS D 2 117 ? 74.164  47.201 29.737  1.00 64.94  ? ? ? ? ? 
117 HIS D CD2   1 
ATOM   4157 C  CE1   . HIS D 2 117 ? 74.783  48.909 30.930  1.00 75.68  ? ? ? ? ? 
117 HIS D CE1   1 
ATOM   4158 N  NE2   . HIS D 2 117 ? 73.767  48.119 30.676  1.00 73.44  ? ? ? ? ? 
117 HIS D NE2   1 
ATOM   4159 N  N     . PHE D 2 118 ? 75.928  43.620 29.144  1.00 8.12   ? ? ? ? ? 
118 PHE D N     1 
ATOM   4160 C  CA    . PHE D 2 118 ? 75.037  42.584 29.599  1.00 8.29   ? ? ? ? ? 
118 PHE D CA    1 
ATOM   4161 C  C     . PHE D 2 118 ? 75.693  41.269 29.942  1.00 14.45  ? ? ? ? ? 
118 PHE D C     1 
ATOM   4162 O  O     . PHE D 2 118 ? 74.923  40.448 30.498  1.00 17.26  ? ? ? ? ? 
118 PHE D O     1 
ATOM   4163 C  CB    . PHE D 2 118 ? 73.869  42.325 28.615  1.00 5.41   ? ? ? ? ? 
118 PHE D CB    1 
ATOM   4164 C  CG    . PHE D 2 118 ? 72.964  43.516 28.542  1.00 14.02  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CG    1 
ATOM   4165 C  CD1   . PHE D 2 118 ? 72.124  43.800 29.628  1.00 23.71  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CD1   1 
ATOM   4166 C  CD2   . PHE D 2 118 ? 73.021  44.371 27.445  1.00 17.18  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CD2   1 
ATOM   4167 C  CE1   . PHE D 2 118 ? 71.297  44.919 29.587  1.00 21.11  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CE1   1 
ATOM   4168 C  CE2   . PHE D 2 118 ? 72.221  45.498 27.370  1.00 20.73  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CE2   1 
ATOM   4169 C  CZ    . PHE D 2 118 ? 71.354  45.752 28.441  1.00 39.16  ? ? ? ? ? 
118 PHE D CZ    1 
ATOM   4170 N  N     . GLY D 2 119 ? 76.957  41.070 29.569  1.00 11.40  ? ? ? ? ? 
119 GLY D N     1 
ATOM   4171 C  CA    . GLY D 2 119 ? 77.560  39.766 29.933  1.00 8.05   ? ? ? ? ? 
119 GLY D CA    1 
ATOM   4172 C  C     . GLY D 2 119 ? 76.801  38.577 29.374  1.00 12.00  ? ? ? ? ? 
119 GLY D C     1 
ATOM   4173 O  O     . GLY D 2 119 ? 76.317  38.537 28.230  1.00 12.54  ? ? ? ? ? 
119 GLY D O     1 
ATOM   4174 N  N     . LYS D 2 120 ? 76.729  37.554 30.239  1.00 9.76   ? ? ? ? ? 
120 LYS D N     1 
ATOM   4175 C  CA    . LYS D 2 120 ? 76.094  36.280 29.936  1.00 14.06  ? ? ? ? ? 
120 LYS D CA    1 
ATOM   4176 C  C     . LYS D 2 120 ? 74.686  36.392 29.398  1.00 13.54  ? ? ? ? ? 
120 LYS D C     1 
ATOM   4177 O  O     . LYS D 2 120 ? 74.156  35.474 28.737  1.00 18.51  ? ? ? ? ? 
120 LYS D O     1 
ATOM   4178 C  CB    . LYS D 2 120 ? 76.148  35.330 31.147  1.00 15.35  ? ? ? ? ? 
120 LYS D CB    1 
ATOM   4179 C  CG    . LYS D 2 120 ? 75.335  35.822 32.340  1.00 19.33  ? ? ? ? ? 
120 LYS D CG    1 
ATOM   4180 C  CD    . LYS D 2 120 ? 75.433  34.884 33.515  1.00 25.32  ? ? ? ? ? 
120 LYS D CD    1 
ATOM   4181 C  CE    . LYS D 2 120 ? 74.166  34.699 34.321  1.00 24.73  ? ? ? ? ? 
120 LYS D CE    1 
ATOM   4182 N  NZ    . LYS D 2 120 ? 73.096  34.095 33.477  1.00 54.16  ? ? ? ? ? 
120 LYS D NZ    1 
ATOM   4183 N  N     . GLU D 2 121 ? 74.004  37.503 29.665  1.00 10.76  ? ? ? ? ? 
121 GLU D N     1 
ATOM   4184 C  CA    . GLU D 2 121 ? 72.620  37.657 29.180  1.00 11.52  ? ? ? ? ? 
121 GLU D CA    1 
ATOM   4185 C  C     . GLU D 2 121 ? 72.619  37.848 27.663  1.00 15.02  ? ? ? ? ? 
121 GLU D C     1 
ATOM   4186 O  O     . GLU D 2 121 ? 71.601  37.669 26.941  1.00 10.48  ? ? ? ? ? 
121 GLU D O     1 
ATOM   4187 C  CB    . GLU D 2 121 ? 72.018  38.899 29.823  1.00 17.79  ? ? ? ? ? 
121 GLU D CB    1 
ATOM   4188 C  CG    . GLU D 2 121 ? 70.707  38.883 30.547  1.00 47.46  ? ? ? ? ? 
121 GLU D CG    1 
ATOM   4189 C  CD    . GLU D 2 121 ? 69.936  40.146 30.806  1.00 54.16  ? ? ? ? ? 
121 GLU D CD    1 
ATOM   4190 O  OE1   . GLU D 2 121 ? 70.453  40.856 31.716  1.00 61.09  ? ? ? ? ? 
121 GLU D OE1   1 
ATOM   4191 O  OE2   . GLU D 2 121 ? 68.882  40.426 30.224  1.00 42.89  ? ? ? ? ? 
121 GLU D OE2   1 
ATOM   4192 N  N     . PHE D 2 122 ? 73.758  38.324 27.141  1.00 13.54  ? ? ? ? ? 
122 PHE D N     1 
ATOM   4193 C  CA    . PHE D 2 122 ? 73.847  38.566 25.676  1.00 11.30  ? ? ? ? ? 
122 PHE D CA    1 
ATOM   4194 C  C     . PHE D 2 122 ? 74.249  37.227 25.028  1.00 5.10   ? ? ? ? ? 
122 PHE D C     1 
ATOM   4195 O  O     . PHE D 2 122 ? 75.415  37.090 24.603  1.00 7.30   ? ? ? ? ? 
122 PHE D O     1 
ATOM   4196 C  CB    . PHE D 2 122 ? 74.913  39.650 25.385  1.00 11.73  ? ? ? ? ? 
122 PHE D CB    1 
ATOM   4197 C  CG    . PHE D 2 122 ? 74.732  40.253 24.007  1.00 17.06  ? ? ? ? ? 
122 PHE D CG    1 
ATOM   4198 C  CD1   . PHE D 2 122 ? 73.616  41.036 23.756  1.00 8.16   ? ? ? ? ? 
122 PHE D CD1   1 
ATOM   4199 C  CD2   . PHE D 2 122 ? 75.670  40.075 22.986  1.00 14.60  ? ? ? ? ? 
122 PHE D CD2   1 
ATOM   4200 C  CE1   . PHE D 2 122 ? 73.400  41.615 22.532  1.00 3.98   ? ? ? ? ? 
122 PHE D CE1   1 
ATOM   4201 C  CE2   . PHE D 2 122 ? 75.444  40.647 21.742  1.00 14.52  ? ? ? ? ? 
122 PHE D CE2   1 
ATOM   4202 C  CZ    . PHE D 2 122 ? 74.289  41.427 21.484  1.00 4.52   ? ? ? ? ? 
122 PHE D CZ    1 
ATOM   4203 N  N     . THR D 2 123 ? 73.335  36.285 25.016  1.00 9.08   ? ? ? ? ? 
123 THR D N     1 
ATOM   4204 C  CA    . THR D 2 123 ? 73.598  34.933 24.470  1.00 10.56  ? ? ? ? ? 
123 THR D CA    1 
ATOM   4205 C  C     . THR D 2 123 ? 73.757  34.906 22.963  1.00 11.33  ? ? ? ? ? 
123 THR D C     1 
ATOM   4206 O  O     . THR D 2 123 ? 73.382  35.857 22.281  1.00 8.49   ? ? ? ? ? 
123 THR D O     1 
ATOM   4207 C  CB    . THR D 2 123 ? 72.375  34.001 24.900  1.00 11.34  ? ? ? ? ? 
123 THR D CB    1 
ATOM   4208 O  OG1   . THR D 2 123 ? 71.221  34.578 24.222  1.00 15.89  ? ? ? ? ? 
123 THR D OG1   1 
ATOM   4209 C  CG2   . THR D 2 123 ? 72.151  34.011 26.429  1.00 18.63  ? ? ? ? ? 
123 THR D CG2   1 
ATOM   4210 N  N     . PRO D 2 124 ? 74.321  33.820 22.442  1.00 10.10  ? ? ? ? ? 
124 PRO D N     1 
ATOM   4211 C  CA    . PRO D 2 124 ? 74.512  33.657 20.997  1.00 8.17   ? ? ? ? ? 
124 PRO D CA    1 
ATOM   4212 C  C     . PRO D 2 124 ? 73.265  34.003 20.222  1.00 7.64   ? ? ? ? ? 
124 PRO D C     1 
ATOM   4213 O  O     . PRO D 2 124 ? 73.281  34.862 19.349  1.00 6.79   ? ? ? ? ? 
124 PRO D O     1 
ATOM   4214 C  CB    . PRO D 2 124 ? 75.041  32.236 20.845  1.00 9.09   ? ? ? ? ? 
124 PRO D CB    1 
ATOM   4215 C  CG    . PRO D 2 124 ? 75.836  32.056 22.151  1.00 6.22   ? ? ? ? ? 
124 PRO D CG    1 
ATOM   4216 C  CD    . PRO D 2 124 ? 74.877  32.660 23.186  1.00 10.80  ? ? ? ? ? 
124 PRO D CD    1 
ATOM   4217 N  N     . PRO D 2 125 ? 72.134  33.406 20.533  1.00 9.37   ? ? ? ? ? 
125 PRO D N     1 
ATOM   4218 C  CA    . PRO D 2 125 ? 70.885  33.714 19.840  1.00 9.59   ? ? ? ? ? 
125 PRO D CA    1 
ATOM   4219 C  C     . PRO D 2 125 ? 70.449  35.162 19.952  1.00 10.80  ? ? ? ? ? 
125 PRO D C     1 
ATOM   4220 O  O     . PRO D 2 125 ? 69.912  35.747 18.977  1.00 11.51  ? ? ? ? ? 
125 PRO D O     1 
ATOM   4221 C  CB    . PRO D 2 125 ? 69.893  32.698 20.376  1.00 10.73  ? ? ? ? ? 
125 PRO D CB    1 
ATOM   4222 C  CG    . PRO D 2 125 ? 70.670  31.696 21.168  1.00 10.03  ? ? ? ? ? 
125 PRO D CG    1 
ATOM   4223 C  CD    . PRO D 2 125 ? 71.969  32.347 21.554  1.00 10.87  ? ? ? ? ? 
125 PRO D CD    1 
ATOM   4224 N  N     . VAL D 2 126 ? 70.678  35.822 21.083  1.00 10.15  ? ? ? ? ? 
126 VAL D N     1 
ATOM   4225 C  CA    . VAL D 2 126 ? 70.325  37.250 21.244  1.00 7.16   ? ? ? ? ? 
126 VAL D CA    1 
ATOM   4226 C  C     . VAL D 2 126 ? 71.240  38.064 20.332  1.00 9.99   ? ? ? ? ? 
126 VAL D C     1 
ATOM   4227 O  O     . VAL D 2 126 ? 70.792  39.041 19.656  1.00 8.43   ? ? ? ? ? 
126 VAL D O     1 
ATOM   4228 C  CB    . VAL D 2 126 ? 70.389  37.672 22.727  1.00 10.09  ? ? ? ? ? 
126 VAL D CB    1 
ATOM   4229 C  CG1   . VAL D 2 126 ? 70.462  39.161 23.032  1.00 5.41   ? ? ? ? ? 
126 VAL D CG1   1 
ATOM   4230 C  CG2   . VAL D 2 126 ? 69.189  37.168 23.534  1.00 9.72   ? ? ? ? ? 
126 VAL D CG2   1 
ATOM   4231 N  N     . GLN D 2 127 ? 72.534  37.743 20.343  1.00 5.21   ? ? ? ? ? 
127 GLN D N     1 
ATOM   4232 C  CA    . GLN D 2 127 ? 73.451  38.488 19.441  1.00 6.67   ? ? ? ? ? 
127 GLN D CA    1 
ATOM   4233 C  C     . GLN D 2 127 ? 73.016  38.366 17.977  1.00 5.39   ? ? ? ? ? 
127 GLN D C     1 
ATOM   4234 O  O     . GLN D 2 127 ? 73.094  39.355 17.255  1.00 13.00  ? ? ? ? ? 
127 GLN D O     1 
ATOM   4235 C  CB    . GLN D 2 127 ? 74.882  37.904 19.532  1.00 9.69   ? ? ? ? ? 
127 GLN D CB    1 
ATOM   4236 C  CG    . GLN D 2 127 ? 75.791  38.525 18.462  1.00 15.56  ? ? ? ? ? 
127 GLN D CG    1 
ATOM   4237 C  CD    . GLN D 2 127 ? 77.142  37.837 18.425  1.00 11.13  ? ? ? ? ? 
127 GLN D CD    1 
ATOM   4238 O  OE1   . GLN D 2 127 ? 77.387  36.959 19.247  1.00 11.10  ? ? ? ? ? 
127 GLN D OE1   1 
ATOM   4239 N  NE2   . GLN D 2 127 ? 77.999  38.255 17.509  1.00 5.36   ? ? ? ? ? 
127 GLN D NE2   1 
ATOM   4240 N  N     . ALA D 2 128 ? 72.697  37.139 17.542  1.00 5.41   ? ? ? ? ? 
128 ALA D N     1 
ATOM   4241 C  CA    . ALA D 2 128 ? 72.230  36.783 16.198  1.00 9.48   ? ? ? ? ? 
128 ALA D CA    1 
ATOM   4242 C  C     . ALA D 2 128 ? 71.043  37.688 15.800  1.00 13.49  ? ? ? ? ? 
128 ALA D C     1 
ATOM   4243 O  O     . ALA D 2 128 ? 71.085  38.214 14.694  1.00 12.31  ? ? ? ? ? 
128 ALA D O     1 
ATOM   4244 C  CB    . ALA D 2 128 ? 71.775  35.330 16.097  1.00 2.00   ? ? ? ? ? 
128 ALA D CB    1 
ATOM   4245 N  N     . ALA D 2 129 ? 70.057  37.855 16.677  1.00 9.90   ? ? ? ? ? 
129 ALA D N     1 
ATOM   4246 C  CA    . ALA D 2 129 ? 68.889  38.723 16.417  1.00 6.44   ? ? ? ? ? 
129 ALA D CA    1 
ATOM   4247 C  C     . ALA D 2 129 ? 69.399  40.146 16.288  1.00 12.80  ? ? ? ? ? 
129 ALA D C     1 
ATOM   4248 O  O     . ALA D 2 129 ? 69.044  40.904 15.356  1.00 12.76  ? ? ? ? ? 
129 ALA D O     1 
ATOM   4249 C  CB    . ALA D 2 129 ? 67.902  38.509 17.558  1.00 8.35   ? ? ? ? ? 
129 ALA D CB    1 
ATOM   4250 N  N     . TYR D 2 130 ? 70.301  40.568 17.188  1.00 11.19  ? ? ? ? ? 
130 TYR D N     1 
ATOM   4251 C  CA    . TYR D 2 130 ? 70.883  41.917 17.136  1.00 8.98   ? ? ? ? ? 
130 TYR D CA    1 
ATOM   4252 C  C     . TYR D 2 130 ? 71.715  42.137 15.880  1.00 3.17   ? ? ? ? ? 
130 TYR D C     1 
ATOM   4253 O  O     . TYR D 2 130 ? 71.764  43.251 15.330  1.00 6.72   ? ? ? ? ? 
130 TYR D O     1 
ATOM   4254 C  CB    . TYR D 2 130 ? 71.686  42.225 18.438  1.00 12.61  ? ? ? ? ? 
130 TYR D CB    1 
ATOM   4255 C  CG    . TYR D 2 130 ? 70.789  42.954 19.428  1.00 10.98  ? ? ? ? ? 
130 TYR D CG    1 
ATOM   4256 C  CD1   . TYR D 2 130 ? 70.504  44.308 19.254  1.00 8.76   ? ? ? ? ? 
130 TYR D CD1   1 
ATOM   4257 C  CD2   . TYR D 2 130 ? 70.192  42.261 20.465  1.00 6.88   ? ? ? ? ? 
130 TYR D CD2   1 
ATOM   4258 C  CE1   . TYR D 2 130 ? 69.645  44.967 20.140  1.00 16.07  ? ? ? ? ? 
130 TYR D CE1   1 
ATOM   4259 C  CE2   . TYR D 2 130 ? 69.319  42.903 21.359  1.00 8.36   ? ? ? ? ? 
130 TYR D CE2   1 
ATOM   4260 C  CZ    . TYR D 2 130 ? 69.047  44.250 21.182  1.00 13.38  ? ? ? ? ? 
130 TYR D CZ    1 
ATOM   4261 O  OH    . TYR D 2 130 ? 68.177  44.844 22.057  1.00 14.46  ? ? ? ? ? 
130 TYR D OH    1 
ATOM   4262 N  N     . GLN D 2 131 ? 72.333  41.093 15.342  1.00 6.64   ? ? ? ? ? 
131 GLN D N     1 
ATOM   4263 C  CA    . GLN D 2 131 ? 73.121  41.207 14.107  1.00 6.60   ? ? ? ? ? 
131 GLN D CA    1 
ATOM   4264 C  C     . GLN D 2 131 ? 72.174  41.515 12.945  1.00 10.00  ? ? ? ? ? 
131 GLN D C     1 
ATOM   4265 O  O     . GLN D 2 131 ? 72.556  42.349 12.144  1.00 10.96  ? ? ? ? ? 
131 GLN D O     1 
ATOM   4266 C  CB    . GLN D 2 131 ? 74.023  40.049 13.753  1.00 7.36   ? ? ? ? ? 
131 GLN D CB    1 
ATOM   4267 C  CG    . GLN D 2 131 ? 75.123  39.845 14.767  1.00 7.41   ? ? ? ? ? 
131 GLN D CG    1 
ATOM   4268 C  CD    . GLN D 2 131 ? 76.312  40.739 14.701  1.00 9.00   ? ? ? ? ? 
131 GLN D CD    1 
ATOM   4269 O  OE1   . GLN D 2 131 ? 77.137  40.666 15.612  1.00 12.03  ? ? ? ? ? 
131 GLN D OE1   1 
ATOM   4270 N  NE2   . GLN D 2 131 ? 76.462  41.590 13.667  1.00 8.40   ? ? ? ? ? 
131 GLN D NE2   1 
ATOM   4271 N  N     . LYS D 2 132 ? 71.036  40.867 12.946  1.00 9.67   ? ? ? ? ? 
132 LYS D N     1 
ATOM   4272 C  CA    . LYS D 2 132 ? 69.960  41.045 11.970  1.00 11.44  ? ? ? ? ? 
132 LYS D CA    1 
ATOM   4273 C  C     . LYS D 2 132 ? 69.451  42.498 12.054  1.00 9.74   ? ? ? ? ? 
132 LYS D C     1 
ATOM   4274 O  O     . LYS D 2 132 ? 69.277  43.146 11.018  1.00 11.21  ? ? ? ? ? 
132 LYS D O     1 
ATOM   4275 C  CB    . LYS D 2 132 ? 68.785  40.113 12.190  1.00 9.66   ? ? ? ? ? 
132 LYS D CB    1 
ATOM   4276 C  CG    . LYS D 2 132 ? 68.952  38.630 11.916  1.00 11.85  ? ? ? ? ? 
132 LYS D CG    1 
ATOM   4277 C  CD    . LYS D 2 132 ? 67.632  37.877 11.970  1.00 20.66  ? ? ? ? ? 
132 LYS D CD    1 
ATOM   4278 C  CE    . LYS D 2 132 ? 67.796  36.399 11.707  1.00 35.94  ? ? ? ? ? 
132 LYS D CE    1 
ATOM   4279 N  NZ    . LYS D 2 132 ? 66.477  35.747 11.426  1.00 33.53  ? ? ? ? ? 
132 LYS D NZ    1 
ATOM   4280 N  N     . VAL D 2 133 ? 69.226  43.007 13.251  1.00 9.92   ? ? ? ? ? 
133 VAL D N     1 
ATOM   4281 C  CA    . VAL D 2 133 ? 68.770  44.401 13.432  1.00 11.37  ? ? ? ? ? 
133 VAL D CA    1 
ATOM   4282 C  C     . VAL D 2 133 ? 69.809  45.401 12.985  1.00 10.56  ? ? ? ? ? 
133 VAL D C     1 
ATOM   4283 O  O     . VAL D 2 133 ? 69.511  46.383 12.233  1.00 16.85  ? ? ? ? ? 
133 VAL D O     1 
ATOM   4284 C  CB    . VAL D 2 133 ? 68.301  44.542 14.910  1.00 21.18  ? ? ? ? ? 
133 VAL D CB    1 
ATOM   4285 C  CG1   . VAL D 2 133 ? 68.045  45.984 15.323  1.00 17.59  ? ? ? ? ? 
133 VAL D CG1   1 
ATOM   4286 C  CG2   . VAL D 2 133 ? 67.037  43.746 15.172  1.00 14.78  ? ? ? ? ? 
133 VAL D CG2   1 
ATOM   4287 N  N     . VAL D 2 134 ? 71.075  45.273 13.378  1.00 12.09  ? ? ? ? ? 
134 VAL D N     1 
ATOM   4288 C  CA    . VAL D 2 134 ? 72.060  46.303 12.944  1.00 13.04  ? ? ? ? ? 
134 VAL D CA    1 
ATOM   4289 C  C     . VAL D 2 134 ? 72.265  46.320 11.430  1.00 13.07  ? ? ? ? ? 
134 VAL D C     1 
ATOM   4290 O  O     . VAL D 2 134 ? 72.546  47.400 10.866  1.00 13.18  ? ? ? ? ? 
134 VAL D O     1 
ATOM   4291 C  CB    . VAL D 2 134 ? 73.358  46.310 13.739  1.00 6.67   ? ? ? ? ? 
134 VAL D CB    1 
ATOM   4292 C  CG1   . VAL D 2 134 ? 73.175  46.609 15.216  1.00 9.41   ? ? ? ? ? 
134 VAL D CG1   1 
ATOM   4293 C  CG2   . VAL D 2 134 ? 74.182  45.055 13.554  1.00 11.23  ? ? ? ? ? 
134 VAL D CG2   1 
ATOM   4294 N  N     . ALA D 2 135 ? 72.196  45.177 10.792  1.00 8.80   ? ? ? ? ? 
135 ALA D N     1 
ATOM   4295 C  CA    . ALA D 2 135 ? 72.304  45.025 9.346   1.00 13.64  ? ? ? ? ? 
135 ALA D CA    1 
ATOM   4296 C  C     . ALA D 2 135 ? 71.089  45.720 8.686   1.00 17.27  ? ? ? ? ? 
135 ALA D C     1 
ATOM   4297 O  O     . ALA D 2 135 ? 71.268  46.388 7.667   1.00 18.19  ? ? ? ? ? 
135 ALA D O     1 
ATOM   4298 C  CB    . ALA D 2 135 ? 72.262  43.562 8.941   1.00 13.31  ? ? ? ? ? 
135 ALA D CB    1 
ATOM   4299 N  N     . GLY D 2 136 ? 69.943  45.506 9.295   1.00 16.24  ? ? ? ? ? 
136 GLY D N     1 
ATOM   4300 C  CA    . GLY D 2 136 ? 68.663  46.067 8.839   1.00 12.37  ? ? ? ? ? 
136 GLY D CA    1 
ATOM   4301 C  C     . GLY D 2 136 ? 68.727  47.572 8.917   1.00 12.06  ? ? ? ? ? 
136 GLY D C     1 
ATOM   4302 O  O     . GLY D 2 136 ? 68.322  48.280 7.953   1.00 14.96  ? ? ? ? ? 
136 GLY D O     1 
ATOM   4303 N  N     . VAL D 2 137 ? 69.226  48.106 10.013  1.00 8.41   ? ? ? ? ? 
137 VAL D N     1 
ATOM   4304 C  CA    . VAL D 2 137 ? 69.359  49.568 10.163  1.00 9.35   ? ? ? ? ? 
137 VAL D CA    1 
ATOM   4305 C  C     . VAL D 2 137 ? 70.417  50.124 9.213   1.00 14.79  ? ? ? ? ? 
137 VAL D C     1 
ATOM   4306 O  O     . VAL D 2 137 ? 70.217  51.218 8.626   1.00 17.98  ? ? ? ? ? 
137 VAL D O     1 
ATOM   4307 C  CB    . VAL D 2 137 ? 69.562  49.991 11.615  1.00 12.75  ? ? ? ? ? 
137 VAL D CB    1 
ATOM   4308 C  CG1   . VAL D 2 137 ? 70.052  51.415 11.783  1.00 8.86   ? ? ? ? ? 
137 VAL D CG1   1 
ATOM   4309 C  CG2   . VAL D 2 137 ? 68.317  49.720 12.437  1.00 8.57   ? ? ? ? ? 
137 VAL D CG2   1 
ATOM   4310 N  N     . ALA D 2 138 ? 71.560  49.478 8.997   1.00 11.45  ? ? ? ? ? 
138 ALA D N     1 
ATOM   4311 C  CA    . ALA D 2 138 ? 72.551  50.036 8.032   1.00 10.51  ? ? ? ? ? 
138 ALA D CA    1 
ATOM   4312 C  C     . ALA D 2 138 ? 71.995  50.109 6.604   1.00 13.97  ? ? ? ? ? 
138 ALA D C     1 
ATOM   4313 O  O     . ALA D 2 138 ? 72.209  51.106 5.889   1.00 17.45  ? ? ? ? ? 
138 ALA D O     1 
ATOM   4314 C  CB    . ALA D 2 138 ? 73.812  49.193 8.145   1.00 7.98   ? ? ? ? ? 
138 ALA D CB    1 
ATOM   4315 N  N     . ASN D 2 139 ? 71.271  49.101 6.145   1.00 13.48  ? ? ? ? ? 
139 ASN D N     1 
ATOM   4316 C  CA    . ASN D 2 139 ? 70.647  49.015 4.809   1.00 18.00  ? ? ? ? ? 
139 ASN D CA    1 
ATOM   4317 C  C     . ASN D 2 139 ? 69.589  50.099 4.621   1.00 13.33  ? ? ? ? ? 
139 ASN D C     1 
ATOM   4318 O  O     . ASN D 2 139 ? 69.483  50.747 3.587   1.00 16.65  ? ? ? ? ? 
139 ASN D O     1 
ATOM   4319 C  CB    . ASN D 2 139 ? 70.062  47.609 4.551   1.00 26.12  ? ? ? ? ? 
139 ASN D CB    1 
ATOM   4320 C  CG    . ASN D 2 139 ? 71.123  46.524 4.477   1.00 53.03  ? ? ? ? ? 
139 ASN D CG    1 
ATOM   4321 O  OD1   . ASN D 2 139 ? 72.336  46.776 4.298   1.00 52.49  ? ? ? ? ? 
139 ASN D OD1   1 
ATOM   4322 N  ND2   . ASN D 2 139 ? 70.690  45.256 4.639   1.00 56.30  ? ? ? ? ? 
139 ASN D ND2   1 
ATOM   4323 N  N     . ALA D 2 140 ? 68.772  50.280 5.645   1.00 15.21  ? ? ? ? ? 
140 ALA D N     1 
ATOM   4324 C  CA    . ALA D 2 140 ? 67.713  51.308 5.628   1.00 14.85  ? ? ? ? ? 
140 ALA D CA    1 
ATOM   4325 C  C     . ALA D 2 140 ? 68.404  52.666 5.528   1.00 21.80  ? ? ? ? ? 
140 ALA D C     1 
ATOM   4326 O  O     . ALA D 2 140 ? 67.885  53.511 4.775   1.00 31.15  ? ? ? ? ? 
140 ALA D O     1 
ATOM   4327 C  CB    . ALA D 2 140 ? 66.838  51.242 6.869   1.00 13.91  ? ? ? ? ? 
140 ALA D CB    1 
ATOM   4328 N  N     . LEU D 2 141 ? 69.504  52.871 6.246   1.00 16.07  ? ? ? ? ? 
141 LEU D N     1 
ATOM   4329 C  CA    . LEU D 2 141 ? 70.198  54.171 6.219   1.00 17.43  ? ? ? ? ? 
141 LEU D CA    1 
ATOM   4330 C  C     . LEU D 2 141 ? 70.969  54.344 4.906   1.00 16.81  ? ? ? ? ? 
141 LEU D C     1 
ATOM   4331 O  O     . LEU D 2 141 ? 71.260  55.503 4.519   1.00 13.67  ? ? ? ? ? 
141 LEU D O     1 
ATOM   4332 C  CB    . LEU D 2 141 ? 71.054  54.357 7.449   1.00 18.72  ? ? ? ? ? 
141 LEU D CB    1 
ATOM   4333 C  CG    . LEU D 2 141 ? 70.631  54.932 8.758   1.00 26.35  ? ? ? ? ? 
141 LEU D CG    1 
ATOM   4334 C  CD1   . LEU D 2 141 ? 71.739  54.680 9.805   1.00 9.99   ? ? ? ? ? 
141 LEU D CD1   1 
ATOM   4335 C  CD2   . LEU D 2 141 ? 70.350  56.424 8.649   1.00 10.63  ? ? ? ? ? 
141 LEU D CD2   1 
ATOM   4336 N  N     . ALA D 2 142 ? 71.308  53.250 4.237   1.00 16.92  ? ? ? ? ? 
142 ALA D N     1 
ATOM   4337 C  CA    . ALA D 2 142 ? 72.059  53.372 2.977   1.00 18.27  ? ? ? ? ? 
142 ALA D CA    1 
ATOM   4338 C  C     . ALA D 2 142 ? 71.145  53.516 1.763   1.00 20.49  ? ? ? ? ? 
142 ALA D C     1 
ATOM   4339 O  O     . ALA D 2 142 ? 71.556  53.842 0.642   1.00 23.03  ? ? ? ? ? 
142 ALA D O     1 
ATOM   4340 C  CB    . ALA D 2 142 ? 72.905  52.107 2.803   1.00 16.15  ? ? ? ? ? 
142 ALA D CB    1 
ATOM   4341 N  N     . HIS D 2 143 ? 69.900  53.212 1.962   1.00 23.33  ? ? ? ? ? 
143 HIS D N     1 
ATOM   4342 C  CA    . HIS D 2 143 ? 68.833  53.146 0.992   1.00 28.59  ? ? ? ? ? 
143 HIS D CA    1 
ATOM   4343 C  C     . HIS D 2 143 ? 68.642  54.332 0.077   1.00 29.96  ? ? ? ? ? 
143 HIS D C     1 
ATOM   4344 O  O     . HIS D 2 143 ? 68.362  54.083 -1.143  1.00 28.18  ? ? ? ? ? 
143 HIS D O     1 
ATOM   4345 C  CB    . HIS D 2 143 ? 67.505  52.638 1.623   1.00 30.73  ? ? ? ? ? 
143 HIS D CB    1 
ATOM   4346 C  CG    . HIS D 2 143 ? 66.640  52.105 0.527   1.00 59.68  ? ? ? ? ? 
143 HIS D CG    1 
ATOM   4347 N  ND1   . HIS D 2 143 ? 65.590  52.792 -0.019  1.00 66.29  ? ? ? ? ? 
143 HIS D ND1   1 
ATOM   4348 C  CD2   . HIS D 2 143 ? 66.746  50.950 -0.168  1.00 68.73  ? ? ? ? ? 
143 HIS D CD2   1 
ATOM   4349 C  CE1   . HIS D 2 143 ? 65.053  52.063 -0.988  1.00 74.13  ? ? ? ? ? 
143 HIS D CE1   1 
ATOM   4350 N  NE2   . HIS D 2 143 ? 65.728  50.945 -1.102  1.00 69.34  ? ? ? ? ? 
143 HIS D NE2   1 
ATOM   4351 N  N     . LYS D 2 144 ? 68.815  55.569 0.520   1.00 28.07  ? ? ? ? ? 
144 LYS D N     1 
ATOM   4352 C  CA    . LYS D 2 144 ? 68.642  56.753 -0.335  1.00 24.53  ? ? ? ? ? 
144 LYS D CA    1 
ATOM   4353 C  C     . LYS D 2 144 ? 69.906  57.323 -0.982  1.00 30.00  ? ? ? ? ? 
144 LYS D C     1 
ATOM   4354 O  O     . LYS D 2 144 ? 69.841  58.439 -1.541  1.00 29.79  ? ? ? ? ? 
144 LYS D O     1 
ATOM   4355 C  CB    . LYS D 2 144 ? 67.997  57.914 0.417   1.00 22.98  ? ? ? ? ? 
144 LYS D CB    1 
ATOM   4356 C  CG    . LYS D 2 144 ? 66.690  57.596 1.122   1.00 44.50  ? ? ? ? ? 
144 LYS D CG    1 
ATOM   4357 C  CD    . LYS D 2 144 ? 65.585  57.278 0.124   1.00 45.73  ? ? ? ? ? 
144 LYS D CD    1 
ATOM   4358 C  CE    . LYS D 2 144 ? 64.739  58.507 -0.166  1.00 56.41  ? ? ? ? ? 
144 LYS D CE    1 
ATOM   4359 N  NZ    . LYS D 2 144 ? 63.321  58.078 -0.352  1.00 60.38  ? ? ? ? ? 
144 LYS D NZ    1 
ATOM   4360 N  N     . TYR D 2 145 ? 71.029  56.655 -0.889  1.00 26.30  ? ? ? ? ? 
145 TYR D N     1 
ATOM   4361 C  CA    . TYR D 2 145 ? 72.318  57.035 -1.448  1.00 26.04  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CA    1 
ATOM   4362 C  C     . TYR D 2 145 ? 72.204  56.968 -2.969  1.00 26.12  ? ? ? ? ? 
145 TYR D C     1 
ATOM   4363 O  O     . TYR D 2 145 ? 71.382  56.151 -3.422  1.00 23.98  ? ? ? ? ? 
145 TYR D O     1 
ATOM   4364 C  CB    . TYR D 2 145 ? 73.443  56.078 -0.943  1.00 17.36  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CB    1 
ATOM   4365 C  CG    . TYR D 2 145 ? 73.912  56.610 0.415   1.00 16.47  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CG    1 
ATOM   4366 C  CD1   . TYR D 2 145 ? 73.083  56.636 1.523   1.00 11.16  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CD1   1 
ATOM   4367 C  CD2   . TYR D 2 145 ? 75.174  57.170 0.512   1.00 12.36  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CD2   1 
ATOM   4368 C  CE1   . TYR D 2 145 ? 73.542  57.175 2.722   1.00 16.10  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CE1   1 
ATOM   4369 C  CE2   . TYR D 2 145 ? 75.627  57.732 1.685   1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
145 TYR D CE2   1 
ATOM   4370 C  CZ    . TYR D 2 145 ? 74.821  57.689 2.800   1.00 5.60   ? ? ? ? ? 
145 TYR D CZ    1 
ATOM   4371 O  OH    . TYR D 2 145 ? 75.285  58.208 3.981   1.00 15.16  ? ? ? ? ? 
145 TYR D OH    1 
ATOM   4372 N  N     . HIS D 2 146 ? 72.970  57.802 -3.635  1.00 22.09  ? ? ? ? ? 
146 HIS D N     1 
ATOM   4373 C  CA    . HIS D 2 146 ? 72.912  57.892 -5.101  1.00 20.04  ? ? ? ? ? 
146 HIS D CA    1 
ATOM   4374 C  C     . HIS D 2 146 ? 74.083  58.697 -5.642  1.00 23.89  ? ? ? ? ? 
146 HIS D C     1 
ATOM   4375 O  O     . HIS D 2 146 ? 74.766  59.298 -4.775  1.00 25.45  ? ? ? ? ? 
146 HIS D O     1 
ATOM   4376 C  CB    . HIS D 2 146 ? 71.601  58.617 -5.556  1.00 32.76  ? ? ? ? ? 
146 HIS D CB    1 
ATOM   4377 C  CG    . HIS D 2 146 ? 71.580  60.068 -5.159  1.00 34.33  ? ? ? ? ? 
146 HIS D CG    1 
ATOM   4378 N  ND1   . HIS D 2 146 ? 72.053  61.094 -5.935  1.00 43.09  ? ? ? ? ? 
146 HIS D ND1   1 
ATOM   4379 C  CD2   . HIS D 2 146 ? 71.135  60.663 -4.023  1.00 38.89  ? ? ? ? ? 
146 HIS D CD2   1 
ATOM   4380 C  CE1   . HIS D 2 146 ? 71.911  62.242 -5.290  1.00 38.19  ? ? ? ? ? 
146 HIS D CE1   1 
ATOM   4381 N  NE2   . HIS D 2 146 ? 71.360  62.007 -4.130  1.00 34.15  ? ? ? ? ? 
146 HIS D NE2   1 
ATOM   4382 O  'O''' . HIS D 2 146 ? 74.219  58.700 -6.876  1.00 18.18  ? ? ? ? ? 
146 HIS D OXT   1 
HETATM 4383 FE FE    . HEM E 3 .   ? 93.518  58.468 -3.212  1.00 18.42  ? ? ? ? ? 
142 HEM A FE    1 
HETATM 4384 C  CHA   . HEM E 3 .   ? 94.094  61.877 -3.344  1.00 12.77  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CHA   1 
HETATM 4385 C  CHB   . HEM E 3 .   ? 96.413  58.007 -5.170  1.00 13.15  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CHB   1 
HETATM 4386 C  CHC   . HEM E 3 .   ? 92.662  55.247 -3.764  1.00 13.76  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CHC   1 
HETATM 4387 C  CHD   . HEM E 3 .   ? 90.172  59.125 -2.402  1.00 14.02  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CHD   1 
HETATM 4388 N  'N A' . HEM E 3 .   ? 94.935  59.680 -4.116  1.00 18.19  ? ? ? ? ? 
142 HEM A 'N A' 1 
HETATM 4389 C  C1A   . HEM E 3 .   ? 95.015  61.057 -3.977  1.00 12.52  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C1A   1 
HETATM 4390 C  C2A   . HEM E 3 .   ? 96.236  61.513 -4.605  1.00 17.47  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C2A   1 
HETATM 4391 C  C3A   . HEM E 3 .   ? 96.873  60.455 -5.094  1.00 16.10  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C3A   1 
HETATM 4392 C  C4A   . HEM E 3 .   ? 96.056  59.282 -4.800  1.00 15.14  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C4A   1 
HETATM 4393 C  CMA   . HEM E 3 .   ? 98.208  60.392 -5.870  1.00 11.99  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CMA   1 
HETATM 4394 C  CAA   . HEM E 3 .   ? 96.630  63.000 -4.613  1.00 22.18  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CAA   1 
HETATM 4395 C  CBA   . HEM E 3 .   ? 97.782  63.496 -3.764  1.00 30.57  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CBA   1 
HETATM 4396 C  CGA   . HEM E 3 .   ? 98.056  64.981 -3.861  1.00 36.90  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CGA   1 
HETATM 4397 O  O1A   . HEM E 3 .   ? 98.712  65.517 -2.930  1.00 49.02  ? ? ? ? ? 
142 HEM A O1A   1 
HETATM 4398 O  O2A   . HEM E 3 .   ? 97.612  65.615 -4.840  1.00 38.09  ? ? ? ? ? 
142 HEM A O2A   1 
HETATM 4399 N  'N B' . HEM E 3 .   ? 94.344  56.955 -4.279  1.00 14.47  ? ? ? ? ? 
142 HEM A 'N B' 1 
HETATM 4400 C  C1B   . HEM E 3 .   ? 95.567  56.954 -4.940  1.00 14.32  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C1B   1 
HETATM 4401 C  C2B   . HEM E 3 .   ? 95.855  55.602 -5.357  1.00 16.38  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C2B   1 
HETATM 4402 C  C3B   . HEM E 3 .   ? 94.817  54.823 -4.984  1.00 14.71  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C3B   1 
HETATM 4403 C  C4B   . HEM E 3 .   ? 93.877  55.665 -4.292  1.00 11.60  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C4B   1 
HETATM 4404 C  CMB   . HEM E 3 .   ? 97.166  55.216 -6.085  1.00 13.00  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CMB   1 
HETATM 4405 C  CAB   . HEM E 3 .   ? 94.602  53.308 -5.108  1.00 12.52  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CAB   1 
HETATM 4406 C  CBB   . HEM E 3 .   ? 95.038  52.557 -6.094  1.00 18.70  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CBB   1 
HETATM 4407 N  'N C' . HEM E 3 .   ? 91.751  57.403 -3.146  1.00 15.98  ? ? ? ? ? 
142 HEM A 'N C' 1 
HETATM 4408 C  C1C   . HEM E 3 .   ? 91.624  56.046 -3.367  1.00 11.89  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C1C   1 
HETATM 4409 C  C2C   . HEM E 3 .   ? 90.249  55.636 -3.102  1.00 14.24  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C2C   1 
HETATM 4410 C  C3C   . HEM E 3 .   ? 89.551  56.729 -2.771  1.00 14.57  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C3C   1 
HETATM 4411 C  C4C   . HEM E 3 .   ? 90.500  57.845 -2.757  1.00 14.24  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C4C   1 
HETATM 4412 C  CMC   . HEM E 3 .   ? 89.741  54.188 -3.246  1.00 9.43   ? ? ? ? ? 
142 HEM A CMC   1 
HETATM 4413 C  CAC   . HEM E 3 .   ? 88.070  56.851 -2.392  1.00 16.48  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CAC   1 
HETATM 4414 C  CBC   . HEM E 3 .   ? 87.078  56.296 -3.065  1.00 11.47  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CBC   1 
HETATM 4415 N  'N D' . HEM E 3 .   ? 92.375  60.138 -2.930  1.00 13.34  ? ? ? ? ? 
142 HEM A 'N D' 1 
HETATM 4416 C  C1D   . HEM E 3 .   ? 91.043  60.191 -2.582  1.00 15.93  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C1D   1 
HETATM 4417 C  C2D   . HEM E 3 .   ? 90.648  61.568 -2.380  1.00 13.65  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C2D   1 
HETATM 4418 C  C3D   . HEM E 3 .   ? 91.732  62.315 -2.605  1.00 11.03  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C3D   1 
HETATM 4419 C  C4D   . HEM E 3 .   ? 92.809  61.457 -2.992  1.00 14.55  ? ? ? ? ? 
142 HEM A C4D   1 
HETATM 4420 C  CMD   . HEM E 3 .   ? 89.227  61.992 -1.955  1.00 10.66  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CMD   1 
HETATM 4421 C  CAD   . HEM E 3 .   ? 91.844  63.861 -2.606  1.00 17.52  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CAD   1 
HETATM 4422 C  CBD   . HEM E 3 .   ? 91.451  64.504 -3.951  1.00 16.53  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CBD   1 
HETATM 4423 C  CGD   . HEM E 3 .   ? 91.395  66.008 -3.959  1.00 24.24  ? ? ? ? ? 
142 HEM A CGD   1 
HETATM 4424 O  O1D   . HEM E 3 .   ? 92.114  66.610 -4.794  1.00 26.19  ? ? ? ? ? 
142 HEM A O1D   1 
HETATM 4425 O  O2D   . HEM E 3 .   ? 90.620  66.543 -3.115  1.00 28.60  ? ? ? ? ? 
142 HEM A O2D   1 
HETATM 4426 FE FE    . HEM F 3 .   ? 76.928  26.853 -9.292  1.00 12.69  ? ? ? ? ? 
147 HEM B FE    1 
HETATM 4427 C  CHA   . HEM F 3 .   ? 76.386  23.566 -10.099 1.00 9.13   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CHA   1 
HETATM 4428 C  CHB   . HEM F 3 .   ? 74.550  27.779 -11.640 1.00 3.61   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CHB   1 
HETATM 4429 C  CHC   . HEM F 3 .   ? 78.064  30.128 -9.339  1.00 9.14   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CHC   1 
HETATM 4430 C  CHD   . HEM F 3 .   ? 79.843  25.955 -7.655  1.00 9.14   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CHD   1 
HETATM 4431 N  'N A' . HEM F 3 .   ? 75.757  25.879 -10.632 1.00 11.59  ? ? ? ? ? 
147 HEM B 'N A' 1 
HETATM 4432 C  C1A   . HEM F 3 .   ? 75.608  24.515 -10.742 1.00 10.06  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C1A   1 
HETATM 4433 C  C2A   . HEM F 3 .   ? 74.530  24.254 -11.665 1.00 14.35  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C2A   1 
HETATM 4434 C  C3A   . HEM F 3 .   ? 74.019  25.405 -12.090 1.00 10.60  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C3A   1 
HETATM 4435 C  C4A   . HEM F 3 .   ? 74.814  26.464 -11.474 1.00 7.88   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C4A   1 
HETATM 4436 C  CMA   . HEM F 3 .   ? 72.850  25.660 -13.082 1.00 7.48   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CMA   1 
HETATM 4437 C  CAA   . HEM F 3 .   ? 74.023  22.807 -11.974 1.00 20.28  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CAA   1 
HETATM 4438 C  CBA   . HEM F 3 .   ? 73.051  22.365 -10.850 1.00 25.89  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CBA   1 
HETATM 4439 C  CGA   . HEM F 3 .   ? 72.153  21.215 -11.195 1.00 32.16  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CGA   1 
HETATM 4440 O  O1A   . HEM F 3 .   ? 70.930  21.482 -11.291 1.00 37.96  ? ? ? ? ? 
147 HEM B O1A   1 
HETATM 4441 O  O2A   . HEM F 3 .   ? 72.708  20.103 -11.335 1.00 37.51  ? ? ? ? ? 
147 HEM B O2A   1 
HETATM 4442 N  'N B' . HEM F 3 .   ? 76.438  28.575 -10.315 1.00 7.87   ? ? ? ? ? 
147 HEM B 'N B' 1 
HETATM 4443 C  C1B   . HEM F 3 .   ? 75.291  28.767 -11.072 1.00 2.91   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C1B   1 
HETATM 4444 C  C2B   . HEM F 3 .   ? 75.010  30.177 -11.210 1.00 7.25   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C2B   1 
HETATM 4445 C  C3B   . HEM F 3 .   ? 75.986  30.841 -10.563 1.00 10.48  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C3B   1 
HETATM 4446 C  C4B   . HEM F 3 .   ? 76.895  29.847 -10.010 1.00 8.18   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C4B   1 
HETATM 4447 C  CMB   . HEM F 3 .   ? 73.803  30.754 -11.989 1.00 9.88   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CMB   1 
HETATM 4448 C  CAB   . HEM F 3 .   ? 76.227  32.338 -10.371 1.00 10.14  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CAB   1 
HETATM 4449 C  CBB   . HEM F 3 .   ? 76.177  33.217 -11.353 1.00 16.37  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CBB   1 
HETATM 4450 N  'N C' . HEM F 3 .   ? 78.607  27.841 -8.649  1.00 10.41  ? ? ? ? ? 
147 HEM B 'N C' 1 
HETATM 4451 C  C1C   . HEM F 3 .   ? 78.917  29.182 -8.808  1.00 8.39   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C1C   1 
HETATM 4452 C  C2C   . HEM F 3 .   ? 80.202  29.462 -8.207  1.00 7.82   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C2C   1 
HETATM 4453 C  C3C   . HEM F 3 .   ? 80.653  28.318 -7.706  1.00 7.15   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C3C   1 
HETATM 4454 C  C4C   . HEM F 3 .   ? 79.700  27.284 -7.991  1.00 8.65   ? ? ? ? ? 
147 HEM B C4C   1 
HETATM 4455 C  CMC   . HEM F 3 .   ? 80.871  30.871 -8.156  1.00 6.17   ? ? ? ? ? 
147 HEM B CMC   1 
HETATM 4456 C  CAC   . HEM F 3 .   ? 82.005  28.047 -6.993  1.00 11.87  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CAC   1 
HETATM 4457 C  CBC   . HEM F 3 .   ? 82.932  29.035 -7.072  1.00 12.83  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CBC   1 
HETATM 4458 N  'N D' . HEM F 3 .   ? 77.920  25.128 -8.984  1.00 12.82  ? ? ? ? ? 
147 HEM B 'N D' 1 
HETATM 4459 C  C1D   . HEM F 3 .   ? 79.067  24.959 -8.219  1.00 11.94  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C1D   1 
HETATM 4460 C  C2D   . HEM F 3 .   ? 79.368  23.550 -8.129  1.00 10.88  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C2D   1 
HETATM 4461 C  C3D   . HEM F 3 .   ? 78.414  22.905 -8.792  1.00 14.63  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C3D   1 
HETATM 4462 C  C4D   . HEM F 3 .   ? 77.500  23.864 -9.370  1.00 14.21  ? ? ? ? ? 
147 HEM B C4D   1 
HETATM 4463 C  CMD   . HEM F 3 .   ? 80.591  23.007 -7.358  1.00 14.02  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CMD   1 
HETATM 4464 C  CAD   . HEM F 3 .   ? 78.264  21.390 -9.047  1.00 19.40  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CAD   1 
HETATM 4465 C  CBD   . HEM F 3 .   ? 79.115  20.943 -10.258 1.00 33.01  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CBD   1 
HETATM 4466 C  CGD   . HEM F 3 .   ? 78.885  19.516 -10.684 1.00 40.94  ? ? ? ? ? 
147 HEM B CGD   1 
HETATM 4467 O  O1D   . HEM F 3 .   ? 79.367  19.228 -11.807 1.00 46.41  ? ? ? ? ? 
147 HEM B O1D   1 
HETATM 4468 O  O2D   . HEM F 3 .   ? 78.242  18.754 -9.915  1.00 46.95  ? ? ? ? ? 
147 HEM B O2D   1 
HETATM 4469 FE FE    . HEM G 3 .   ? 90.405  27.554 10.723  1.00 13.83  ? ? ? ? ? 
142 HEM C FE    1 
HETATM 4470 C  CHA   . HEM G 3 .   ? 90.824  24.132 10.942  1.00 9.59   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CHA   1 
HETATM 4471 C  CHB   . HEM G 3 .   ? 92.534  27.941 13.424  1.00 9.55   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CHB   1 
HETATM 4472 C  CHC   . HEM G 3 .   ? 89.609  30.881 10.927  1.00 9.18   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CHC   1 
HETATM 4473 C  CHD   . HEM G 3 .   ? 87.500  27.009 8.895   1.00 9.64   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CHD   1 
HETATM 4474 N  'N A' . HEM G 3 .   ? 91.446  26.288 11.961  1.00 8.48   ? ? ? ? ? 
142 HEM C 'N A' 1 
HETATM 4475 C  C1A   . HEM G 3 .   ? 91.537  24.913 11.855  1.00 8.53   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C1A   1 
HETATM 4476 C  C2A   . HEM G 3 .   ? 92.427  24.426 12.890  1.00 9.73   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C2A   1 
HETATM 4477 C  C3A   . HEM G 3 .   ? 92.877  25.477 13.581  1.00 8.97   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C3A   1 
HETATM 4478 C  C4A   . HEM G 3 .   ? 92.278  26.656 12.996  1.00 7.91   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C4A   1 
HETATM 4479 C  CMA   . HEM G 3 .   ? 93.841  25.555 14.775  1.00 9.20   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CMA   1 
HETATM 4480 C  CAA   . HEM G 3 .   ? 92.710  22.932 13.142  1.00 12.38  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CAA   1 
HETATM 4481 C  CBA   . HEM G 3 .   ? 93.965  22.344 12.488  1.00 24.88  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CBA   1 
HETATM 4482 C  CGA   . HEM G 3 .   ? 94.049  20.851 12.761  1.00 31.00  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CGA   1 
HETATM 4483 O  O1A   . HEM G 3 .   ? 95.044  20.478 13.392  1.00 35.91  ? ? ? ? ? 
142 HEM C O1A   1 
HETATM 4484 O  O2A   . HEM G 3 .   ? 93.065  20.180 12.368  1.00 42.82  ? ? ? ? ? 
142 HEM C O2A   1 
HETATM 4485 N  'N B' . HEM G 3 .   ? 90.904  29.064 11.967  1.00 6.84   ? ? ? ? ? 
142 HEM C 'N B' 1 
HETATM 4486 C  C1B   . HEM G 3 .   ? 91.912  29.057 12.930  1.00 8.55   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C1B   1 
HETATM 4487 C  C2B   . HEM G 3 .   ? 92.187  30.402 13.363  1.00 9.43   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C2B   1 
HETATM 4488 C  C3B   . HEM G 3 .   ? 91.374  31.218 12.673  1.00 10.79  ? ? ? ? ? 
142 HEM C C3B   1 
HETATM 4489 C  C4B   . HEM G 3 .   ? 90.569  30.401 11.793  1.00 8.12   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C4B   1 
HETATM 4490 C  CMB   . HEM G 3 .   ? 93.224  30.785 14.437  1.00 7.60   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CMB   1 
HETATM 4491 C  CAB   . HEM G 3 .   ? 91.276  32.752 12.769  1.00 12.39  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CAB   1 
HETATM 4492 C  CBB   . HEM G 3 .   ? 90.999  33.281 13.956  1.00 22.53  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CBB   1 
HETATM 4493 N  'N C' . HEM G 3 .   ? 88.852  28.697 10.084  1.00 8.08   ? ? ? ? ? 
142 HEM C 'N C' 1 
HETATM 4494 C  C1C   . HEM G 3 .   ? 88.729  30.070 10.230  1.00 7.86   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C1C   1 
HETATM 4495 C  C2C   . HEM G 3 .   ? 87.516  30.507 9.584   1.00 8.03   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C2C   1 
HETATM 4496 C  C3C   . HEM G 3 .   ? 86.922  29.439 9.056   1.00 9.58   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C3C   1 
HETATM 4497 C  C4C   . HEM G 3 .   ? 87.768  28.287 9.357   1.00 7.87   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C4C   1 
HETATM 4498 C  CMC   . HEM G 3 .   ? 87.030  31.964 9.610   1.00 7.39   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CMC   1 
HETATM 4499 C  CAC   . HEM G 3 .   ? 85.602  29.286 8.259   1.00 11.07  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CAC   1 
HETATM 4500 C  CBC   . HEM G 3 .   ? 84.530  30.037 8.559   1.00 7.42   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CBC   1 
HETATM 4501 N  'N D' . HEM G 3 .   ? 89.376  25.926 10.065  1.00 8.79   ? ? ? ? ? 
142 HEM C 'N D' 1 
HETATM 4502 C  C1D   . HEM G 3 .   ? 88.229  25.921 9.282   1.00 10.68  ? ? ? ? ? 
142 HEM C C1D   1 
HETATM 4503 C  C2D   . HEM G 3 .   ? 87.878  24.564 8.932   1.00 10.91  ? ? ? ? ? 
142 HEM C C2D   1 
HETATM 4504 C  C3D   . HEM G 3 .   ? 88.794  23.784 9.492   1.00 8.05   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C3D   1 
HETATM 4505 C  C4D   . HEM G 3 .   ? 89.722  24.584 10.227  1.00 7.41   ? ? ? ? ? 
142 HEM C C4D   1 
HETATM 4506 C  CMD   . HEM G 3 .   ? 86.666  24.172 8.069   1.00 11.23  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CMD   1 
HETATM 4507 C  CAD   . HEM G 3 .   ? 88.785  22.240 9.433   1.00 6.65   ? ? ? ? ? 
142 HEM C CAD   1 
HETATM 4508 C  CBD   . HEM G 3 .   ? 87.832  21.722 10.537  1.00 17.95  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CBD   1 
HETATM 4509 C  CGD   . HEM G 3 .   ? 87.800  20.214 10.614  1.00 19.06  ? ? ? ? ? 
142 HEM C CGD   1 
HETATM 4510 O  O1D   . HEM G 3 .   ? 88.216  19.718 11.668  1.00 24.04  ? ? ? ? ? 
142 HEM C O1D   1 
HETATM 4511 O  O2D   . HEM G 3 .   ? 87.355  19.634 9.617   1.00 19.51  ? ? ? ? ? 
142 HEM C O2D   1 
HETATM 4512 FE FE    . HEM H 3 .   ? 74.555  59.956 11.896  1.00 17.05  ? ? ? ? ? 
147 HEM D FE    1 
HETATM 4513 C  CHA   . HEM H 3 .   ? 73.915  63.268 12.452  1.00 21.37  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CHA   1 
HETATM 4514 C  CHB   . HEM H 3 .   ? 71.553  59.151 13.248  1.00 17.90  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CHB   1 
HETATM 4515 C  CHC   . HEM H 3 .   ? 75.508  56.637 12.090  1.00 14.76  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CHC   1 
HETATM 4516 C  CHD   . HEM H 3 .   ? 77.834  60.757 11.108  1.00 18.86  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CHD   1 
HETATM 4517 N  'N A' . HEM H 3 .   ? 73.062  60.986 12.771  1.00 19.09  ? ? ? ? ? 
147 HEM D 'N A' 1 
HETATM 4518 C  C1A   . HEM H 3 .   ? 72.946  62.364 12.812  1.00 24.01  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C1A   1 
HETATM 4519 C  C2A   . HEM H 3 .   ? 71.635  62.712 13.288  1.00 25.08  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C2A   1 
HETATM 4520 C  C3A   . HEM H 3 .   ? 70.948  61.591 13.500  1.00 26.18  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C3A   1 
HETATM 4521 C  C4A   . HEM H 3 .   ? 71.831  60.487 13.177  1.00 21.87  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C4A   1 
HETATM 4522 C  CMA   . HEM H 3 .   ? 69.483  61.451 14.023  1.00 22.12  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CMA   1 
HETATM 4523 C  CAA   . HEM H 3 .   ? 71.184  64.189 13.440  1.00 31.22  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CAA   1 
HETATM 4524 C  CBA   . HEM H 3 .   ? 70.041  64.536 12.467  1.00 44.09  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CBA   1 
HETATM 4525 C  CGA   . HEM H 3 .   ? 69.607  65.976 12.424  1.00 51.00  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CGA   1 
HETATM 4526 O  O1A   . HEM H 3 .   ? 68.378  66.235 12.566  1.00 54.66  ? ? ? ? ? 
147 HEM D O1A   1 
HETATM 4527 O  O2A   . HEM H 3 .   ? 70.546  66.797 12.229  1.00 54.90  ? ? ? ? ? 
147 HEM D O2A   1 
HETATM 4528 N  'N B' . HEM H 3 .   ? 73.709  58.241 12.583  1.00 14.47  ? ? ? ? ? 
147 HEM D 'N B' 1 
HETATM 4529 C  C1B   . HEM H 3 .   ? 72.401  58.096 12.998  1.00 16.30  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C1B   1 
HETATM 4530 C  C2B   . HEM H 3 .   ? 72.072  56.692 13.082  1.00 16.44  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C2B   1 
HETATM 4531 C  C3B   . HEM H 3 .   ? 73.183  56.013 12.750  1.00 13.82  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C3B   1 
HETATM 4532 C  C4B   . HEM H 3 .   ? 74.216  56.959 12.455  1.00 13.04  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C4B   1 
HETATM 4533 C  CMB   . HEM H 3 .   ? 70.670  56.137 13.481  1.00 15.45  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CMB   1 
HETATM 4534 C  CAB   . HEM H 3 .   ? 73.414  54.479 12.704  1.00 17.23  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CAB   1 
HETATM 4535 C  CBB   . HEM H 3 .   ? 72.783  53.730 13.649  1.00 21.24  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CBB   1 
HETATM 4536 N  'N C' . HEM H 3 .   ? 76.314  58.915 11.635  1.00 21.50  ? ? ? ? ? 
147 HEM D 'N C' 1 
HETATM 4537 C  C1C   . HEM H 3 .   ? 76.511  57.537 11.792  1.00 17.21  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C1C   1 
HETATM 4538 C  C2C   . HEM H 3 .   ? 77.904  57.214 11.589  1.00 14.82  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C2C   1 
HETATM 4539 C  C3C   . HEM H 3 .   ? 78.530  58.343 11.278  1.00 17.65  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C3C   1 
HETATM 4540 C  C4C   . HEM H 3 .   ? 77.554  59.426 11.319  1.00 19.47  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C4C   1 
HETATM 4541 C  CMC   . HEM H 3 .   ? 78.489  55.792 11.697  1.00 10.88  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CMC   1 
HETATM 4542 C  CAC   . HEM H 3 .   ? 80.025  58.559 10.961  1.00 18.50  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CAC   1 
HETATM 4543 C  CBC   . HEM H 3 .   ? 80.934  57.720 11.490  1.00 22.27  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CBC   1 
HETATM 4544 N  'N D' . HEM H 3 .   ? 75.661  61.641 11.834  1.00 17.13  ? ? ? ? ? 
147 HEM D 'N D' 1 
HETATM 4545 C  C1D   . HEM H 3 .   ? 76.980  61.777 11.458  1.00 17.19  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C1D   1 
HETATM 4546 C  C2D   . HEM H 3 .   ? 77.322  63.195 11.429  1.00 16.90  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C2D   1 
HETATM 4547 C  C3D   . HEM H 3 .   ? 76.246  63.864 11.794  1.00 17.02  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C3D   1 
HETATM 4548 C  C4D   . HEM H 3 .   ? 75.185  62.918 12.050  1.00 19.52  ? ? ? ? ? 
147 HEM D C4D   1 
HETATM 4549 C  CMD   . HEM H 3 .   ? 78.721  63.740 11.057  1.00 14.72  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CMD   1 
HETATM 4550 C  CAD   . HEM H 3 .   ? 76.042  65.379 11.987  1.00 25.36  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CAD   1 
HETATM 4551 C  CBD   . HEM H 3 .   ? 76.393  65.854 13.419  1.00 34.60  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CBD   1 
HETATM 4552 C  CGD   . HEM H 3 .   ? 76.127  67.350 13.521  1.00 44.99  ? ? ? ? ? 
147 HEM D CGD   1 
HETATM 4553 O  O1D   . HEM H 3 .   ? 77.137  68.080 13.496  1.00 45.65  ? ? ? ? ? 
147 HEM D O1D   1 
HETATM 4554 O  O2D   . HEM H 3 .   ? 74.910  67.666 13.531  1.00 53.94  ? ? ? ? ? 
147 HEM D O2D   1 
HETATM 4555 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.734  50.921 21.878  1.00 26.39  ? ? ? ? ? 
150 HOH ? O     1 
HETATM 4556 O  O     . HOH I 4 .   ? 82.479  23.504 1.857   1.00 17.35  ? ? ? ? ? 
151 HOH ? O     1 
HETATM 4557 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.401  62.555 -0.666  1.00 35.32  ? ? ? ? ? 
152 HOH ? O     1 
HETATM 4558 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.564  50.239 -10.665 1.00 32.43  ? ? ? ? ? 
153 HOH ? O     1 
HETATM 4559 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.483  40.870 34.428  1.00 19.28  ? ? ? ? ? 
154 HOH ? O     1 
HETATM 4560 O  O     . HOH I 4 .   ? 82.156  26.715 -22.214 1.00 39.35  ? ? ? ? ? 
155 HOH ? O     1 
HETATM 4561 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.506  63.581 -3.957  1.00 38.56  ? ? ? ? ? 
156 HOH ? O     1 
HETATM 4562 O  O     . HOH I 4 .   ? 64.664  33.481 -2.470  1.00 39.24  ? ? ? ? ? 
157 HOH ? O     1 
HETATM 4563 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.950  21.050 -22.772 1.00 29.21  ? ? ? ? ? 
158 HOH ? O     1 
HETATM 4564 O  O     . HOH I 4 .   ? 106.746 52.796 -14.335 1.00 44.87  ? ? ? ? ? 
159 HOH ? O     1 
HETATM 4565 O  O     . HOH I 4 .   ? 85.796  48.328 31.461  1.00 38.89  ? ? ? ? ? 
160 HOH ? O     1 
HETATM 4566 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.704  27.073 25.764  1.00 40.92  ? ? ? ? ? 
161 HOH ? O     1 
HETATM 4567 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.119  23.960 23.716  1.00 39.17  ? ? ? ? ? 
162 HOH ? O     1 
HETATM 4568 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.780  49.712 28.614  1.00 42.26  ? ? ? ? ? 
163 HOH ? O     1 
HETATM 4569 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.337  44.221 -31.295 1.00 21.88  ? ? ? ? ? 
164 HOH ? O     1 
HETATM 4570 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.455  40.583 -3.521  1.00 32.59  ? ? ? ? ? 
165 HOH ? O     1 
HETATM 4571 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.045 39.865 9.983   1.00 46.36  ? ? ? ? ? 
167 HOH ? O     1 
HETATM 4572 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.698  40.963 -4.285  1.00 45.69  ? ? ? ? ? 
168 HOH ? O     1 
HETATM 4573 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.897  58.094 26.293  1.00 37.63  ? ? ? ? ? 
169 HOH ? O     1 
HETATM 4574 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.220  56.968 -8.464  1.00 33.22  ? ? ? ? ? 
170 HOH ? O     1 
HETATM 4575 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.927  65.185 13.723  1.00 47.03  ? ? ? ? ? 
171 HOH ? O     1 
HETATM 4576 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.719  54.619 18.769  1.00 39.95  ? ? ? ? ? 
172 HOH ? O     1 
HETATM 4577 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.105  65.337 -7.008  1.00 39.24  ? ? ? ? ? 
173 HOH ? O     1 
HETATM 4578 O  O     . HOH I 4 .   ? 72.128  33.512 29.855  1.00 45.98  ? ? ? ? ? 
174 HOH ? O     1 
HETATM 4579 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.325  40.678 36.971  1.00 19.92  ? ? ? ? ? 
175 HOH ? O     1 
HETATM 4580 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.333  41.161 -7.142  1.00 44.63  ? ? ? ? ? 
176 HOH ? O     1 
HETATM 4581 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.909  36.531 -27.105 1.00 26.65  ? ? ? ? ? 
177 HOH ? O     1 
HETATM 4582 O  O     . HOH I 4 .   ? 59.784  41.210 24.864  1.00 52.75  ? ? ? ? ? 
178 HOH ? O     1 
HETATM 4583 O  O     . HOH I 4 .   ? 69.732  45.192 -30.173 1.00 39.83  ? ? ? ? ? 
179 HOH ? O     1 
HETATM 4584 O  O     . HOH I 4 .   ? 70.916  34.602 11.715  1.00 28.88  ? ? ? ? ? 
180 HOH ? O     1 
HETATM 4585 O  O     . HOH I 4 .   ? 72.524  43.379 -30.232 1.00 27.30  ? ? ? ? ? 
181 HOH ? O     1 
HETATM 4586 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.004  60.909 -2.698  1.00 37.51  ? ? ? ? ? 
182 HOH ? O     1 
HETATM 4587 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.767  49.332 -6.436  1.00 49.56  ? ? ? ? ? 
183 HOH ? O     1 
HETATM 4588 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.956  56.618 -21.510 1.00 39.22  ? ? ? ? ? 
184 HOH ? O     1 
HETATM 4589 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.475  21.106 9.253   1.00 29.18  ? ? ? ? ? 
185 HOH ? O     1 
HETATM 4590 O  O     . HOH I 4 .   ? 82.528  53.911 -27.136 1.00 42.38  ? ? ? ? ? 
186 HOH ? O     1 
HETATM 4591 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.142  24.764 18.396  1.00 44.65  ? ? ? ? ? 
187 HOH ? O     1 
HETATM 4592 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.146  56.823 27.805  1.00 46.79  ? ? ? ? ? 
188 HOH ? O     1 
HETATM 4593 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.311  50.717 0.553   1.00 42.34  ? ? ? ? ? 
189 HOH ? O     1 
HETATM 4594 O  O     . HOH I 4 .   ? 69.877  55.392 -17.287 1.00 69.40  ? ? ? ? ? 
190 HOH ? O     1 
HETATM 4595 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.293  20.801 12.348  1.00 42.38  ? ? ? ? ? 
191 HOH ? O     1 
HETATM 4596 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.432  47.263 -7.094  1.00 46.21  ? ? ? ? ? 
192 HOH ? O     1 
HETATM 4597 O  O     . HOH I 4 .   ? 63.674  40.580 -17.485 1.00 36.91  ? ? ? ? ? 
193 HOH ? O     1 
HETATM 4598 O  O     . HOH I 4 .   ? 98.153  54.233 5.283   1.00 17.39  ? ? ? ? ? 
200 HOH ? O     1 
HETATM 4599 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.595  28.418 5.293   1.00 9.91   ? ? ? ? ? 
201 HOH ? O     1 
HETATM 4600 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.902  44.139 15.661  1.00 19.35  ? ? ? ? ? 
202 HOH ? O     1 
HETATM 4601 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.565  46.434 11.651  1.00 30.12  ? ? ? ? ? 
203 HOH ? O     1 
HETATM 4602 O  O     . HOH I 4 .   ? 82.518  59.619 3.392   1.00 23.50  ? ? ? ? ? 
204 HOH ? O     1 
HETATM 4603 O  O     . HOH I 4 .   ? 87.813  42.439 -10.029 1.00 17.72  ? ? ? ? ? 
205 HOH ? O     1 
HETATM 4604 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.949  46.109 17.044  1.00 19.70  ? ? ? ? ? 
207 HOH ? O     1 
HETATM 4605 O  O     . HOH I 4 .   ? 87.633  28.059 12.486  1.00 17.01  ? ? ? ? ? 
208 HOH ? O     1 
HETATM 4606 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.259  42.140 12.166  1.00 26.66  ? ? ? ? ? 
209 HOH ? O     1 
HETATM 4607 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.405  56.915 5.828   1.00 17.02  ? ? ? ? ? 
210 HOH ? O     1 
HETATM 4608 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.212  40.290 -10.992 1.00 20.20  ? ? ? ? ? 
212 HOH ? O     1 
HETATM 4609 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.096  66.684 19.712  1.00 43.05  ? ? ? ? ? 
213 HOH ? O     1 
HETATM 4610 O  O     . HOH I 4 .   ? 91.254  58.212 -6.053  1.00 26.10  ? ? ? ? ? 
216 HOH ? O     1 
HETATM 4611 O  O     . HOH I 4 .   ? 85.592  54.190 7.640   1.00 32.85  ? ? ? ? ? 
218 HOH ? O     1 
HETATM 4612 O  O     . HOH I 4 .   ? 68.355  35.734 -21.704 1.00 35.65  ? ? ? ? ? 
219 HOH ? O     1 
HETATM 4613 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.730  52.132 -22.653 1.00 30.27  ? ? ? ? ? 
220 HOH ? O     1 
HETATM 4614 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.076  44.972 -25.260 1.00 16.08  ? ? ? ? ? 
221 HOH ? O     1 
HETATM 4615 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.464  47.061 -27.214 1.00 28.07  ? ? ? ? ? 
222 HOH ? O     1 
HETATM 4616 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.189  24.455 3.685   1.00 32.06  ? ? ? ? ? 
224 HOH ? O     1 
HETATM 4617 O  O     . HOH I 4 .   ? 68.083  39.780 -6.077  1.00 17.11  ? ? ? ? ? 
225 HOH ? O     1 
HETATM 4618 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.761  37.277 -9.842  1.00 35.31  ? ? ? ? ? 
226 HOH ? O     1 
HETATM 4619 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.165  35.158 -25.855 1.00 28.88  ? ? ? ? ? 
227 HOH ? O     1 
HETATM 4620 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.696  44.197 -6.448  1.00 49.12  ? ? ? ? ? 
228 HOH ? O     1 
HETATM 4621 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.779  56.567 10.520  1.00 27.01  ? ? ? ? ? 
230 HOH ? O     1 
HETATM 4622 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.671  29.356 -0.659  1.00 18.52  ? ? ? ? ? 
231 HOH ? O     1 
HETATM 4623 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.156  31.419 -27.100 1.00 37.12  ? ? ? ? ? 
232 HOH ? O     1 
HETATM 4624 O  O     . HOH I 4 .   ? 90.525  53.045 27.222  1.00 22.10  ? ? ? ? ? 
233 HOH ? O     1 
HETATM 4625 O  O     . HOH I 4 .   ? 87.333  48.437 -28.685 1.00 32.93  ? ? ? ? ? 
234 HOH ? O     1 
HETATM 4626 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.122  46.964 35.204  1.00 22.33  ? ? ? ? ? 
235 HOH ? O     1 
HETATM 4627 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.242  50.054 -0.146  1.00 47.20  ? ? ? ? ? 
236 HOH ? O     1 
HETATM 4628 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.176  68.207 11.817  1.00 32.64  ? ? ? ? ? 
237 HOH ? O     1 
HETATM 4629 O  O     . HOH I 4 .   ? 97.633  33.103 -19.086 1.00 18.08  ? ? ? ? ? 
238 HOH ? O     1 
HETATM 4630 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.138  35.028 6.818   1.00 24.91  ? ? ? ? ? 
239 HOH ? O     1 
HETATM 4631 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.455  66.783 10.026  1.00 41.86  ? ? ? ? ? 
240 HOH ? O     1 
HETATM 4632 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.833  52.677 -23.306 1.00 33.53  ? ? ? ? ? 
243 HOH ? O     1 
HETATM 4633 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.231  40.132 32.616  1.00 35.01  ? ? ? ? ? 
245 HOH ? O     1 
HETATM 4634 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.015  52.550 -16.474 1.00 21.98  ? ? ? ? ? 
246 HOH ? O     1 
HETATM 4635 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.791  57.875 -9.777  1.00 27.24  ? ? ? ? ? 
247 HOH ? O     1 
HETATM 4636 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.773  43.494 -8.447  1.00 16.53  ? ? ? ? ? 
249 HOH ? O     1 
HETATM 4637 O  O     . HOH I 4 .   ? 61.377  59.354 7.776   1.00 40.24  ? ? ? ? ? 
250 HOH ? O     1 
HETATM 4638 O  O     . HOH I 4 .   ? 101.061 61.069 -8.359  1.00 24.02  ? ? ? ? ? 
251 HOH ? O     1 
HETATM 4639 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.951  34.159 26.848  1.00 26.41  ? ? ? ? ? 
252 HOH ? O     1 
HETATM 4640 O  O     . HOH I 4 .   ? 99.603  34.843 -12.922 1.00 18.66  ? ? ? ? ? 
254 HOH ? O     1 
HETATM 4641 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.861  18.080 -7.276  1.00 42.73  ? ? ? ? ? 
255 HOH ? O     1 
HETATM 4642 O  O     . HOH I 4 .   ? 90.067  40.142 10.671  1.00 31.14  ? ? ? ? ? 
256 HOH ? O     1 
HETATM 4643 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.364  62.758 2.886   1.00 28.92  ? ? ? ? ? 
257 HOH ? O     1 
HETATM 4644 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.306  42.824 14.814  1.00 32.00  ? ? ? ? ? 
258 HOH ? O     1 
HETATM 4645 O  O     . HOH I 4 .   ? 68.382  34.180 17.248  1.00 19.45  ? ? ? ? ? 
259 HOH ? O     1 
HETATM 4646 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.252 22.460 7.514   1.00 21.78  ? ? ? ? ? 
260 HOH ? O     1 
HETATM 4647 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.537  34.341 27.311  1.00 20.62  ? ? ? ? ? 
261 HOH ? O     1 
HETATM 4648 O  O     . HOH I 4 .   ? 96.231  31.301 -19.884 1.00 31.52  ? ? ? ? ? 
262 HOH ? O     1 
HETATM 4649 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.806  49.682 12.192  1.00 41.15  ? ? ? ? ? 
263 HOH ? O     1 
HETATM 4650 O  O     . HOH I 4 .   ? 66.306  33.121 -4.246  1.00 20.90  ? ? ? ? ? 
264 HOH ? O     1 
HETATM 4651 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.774  22.357 4.463   1.00 36.73  ? ? ? ? ? 
265 HOH ? O     1 
HETATM 4652 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.811  19.910 -15.871 1.00 26.88  ? ? ? ? ? 
266 HOH ? O     1 
HETATM 4653 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.339  51.390 -26.950 1.00 36.18  ? ? ? ? ? 
267 HOH ? O     1 
HETATM 4654 O  O     . HOH I 4 .   ? 66.649  65.097 4.575   1.00 68.02  ? ? ? ? ? 
268 HOH ? O     1 
HETATM 4655 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.154  42.174 13.401  1.00 48.65  ? ? ? ? ? 
269 HOH ? O     1 
HETATM 4656 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.020  67.262 -9.657  1.00 41.21  ? ? ? ? ? 
270 HOH ? O     1 
HETATM 4657 O  O     . HOH I 4 .   ? 105.182 58.792 -11.681 1.00 24.70  ? ? ? ? ? 
272 HOH ? O     1 
HETATM 4658 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.754  41.959 30.544  1.00 15.34  ? ? ? ? ? 
274 HOH ? O     1 
HETATM 4659 O  O     . HOH I 4 .   ? 102.853 32.051 7.985   1.00 18.83  ? ? ? ? ? 
275 HOH ? O     1 
HETATM 4660 O  O     . HOH I 4 .   ? 90.611  38.830 5.487   1.00 50.21  ? ? ? ? ? 
277 HOH ? O     1 
HETATM 4661 O  O     . HOH I 4 .   ? 104.029 52.978 3.681   1.00 58.34  ? ? ? ? ? 
278 HOH ? O     1 
HETATM 4662 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.790  49.965 7.835   1.00 39.90  ? ? ? ? ? 
279 HOH ? O     1 
HETATM 4663 O  O     . HOH I 4 .   ? 65.535  51.608 26.036  1.00 26.89  ? ? ? ? ? 
280 HOH ? O     1 
HETATM 4664 O  O     . HOH I 4 .   ? 71.809  36.850 12.131  1.00 29.07  ? ? ? ? ? 
282 HOH ? O     1 
HETATM 4665 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.981  26.079 4.961   1.00 33.63  ? ? ? ? ? 
283 HOH ? O     1 
HETATM 4666 O  O     . HOH I 4 .   ? 65.759  60.315 18.175  1.00 60.76  ? ? ? ? ? 
284 HOH ? O     1 
HETATM 4667 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.535  20.891 14.671  1.00 27.37  ? ? ? ? ? 
285 HOH ? O     1 
HETATM 4668 O  O     . HOH I 4 .   ? 106.969 46.676 -2.118  1.00 31.31  ? ? ? ? ? 
286 HOH ? O     1 
HETATM 4669 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.287  50.988 -24.734 1.00 27.06  ? ? ? ? ? 
287 HOH ? O     1 
HETATM 4670 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.936 42.523 29.781  1.00 42.99  ? ? ? ? ? 
288 HOH ? O     1 
HETATM 4671 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.701  35.857 -22.995 1.00 27.72  ? ? ? ? ? 
289 HOH ? O     1 
HETATM 4672 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.211  19.102 16.027  1.00 27.39  ? ? ? ? ? 
290 HOH ? O     1 
HETATM 4673 O  O     . HOH I 4 .   ? 66.181  27.917 -9.543  1.00 14.57  ? ? ? ? ? 
291 HOH ? O     1 
HETATM 4674 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.452  35.852 29.416  1.00 33.05  ? ? ? ? ? 
292 HOH ? O     1 
HETATM 4675 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.298  51.593 17.081  1.00 40.27  ? ? ? ? ? 
293 HOH ? O     1 
HETATM 4676 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.402  37.473 32.631  1.00 25.07  ? ? ? ? ? 
294 HOH ? O     1 
HETATM 4677 O  O     . HOH I 4 .   ? 72.182  25.818 -17.826 1.00 62.85  ? ? ? ? ? 
295 HOH ? O     1 
HETATM 4678 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.395  22.213 -19.763 1.00 38.91  ? ? ? ? ? 
296 HOH ? O     1 
HETATM 4679 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.640  55.563 27.553  1.00 45.18  ? ? ? ? ? 
297 HOH ? O     1 
HETATM 4680 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.159  60.402 12.389  1.00 30.26  ? ? ? ? ? 
298 HOH ? O     1 
HETATM 4681 O  O     . HOH I 4 .   ? 69.711  30.471 10.049  1.00 41.25  ? ? ? ? ? 
300 HOH ? O     1 
HETATM 4682 O  O     . HOH I 4 .   ? 90.323  19.982 20.304  1.00 63.35  ? ? ? ? ? 
303 HOH ? O     1 
HETATM 4683 O  O     . HOH I 4 .   ? 96.491  44.863 12.518  1.00 30.10  ? ? ? ? ? 
304 HOH ? O     1 
HETATM 4684 O  O     . HOH I 4 .   ? 108.120 32.927 -10.034 1.00 46.85  ? ? ? ? ? 
308 HOH ? O     1 
HETATM 4685 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.384  20.746 -2.942  1.00 40.32  ? ? ? ? ? 
309 HOH ? O     1 
HETATM 4686 O  O     . HOH I 4 .   ? 89.369  59.190 -19.796 1.00 44.69  ? ? ? ? ? 
311 HOH ? O     1 
HETATM 4687 O  O     . HOH I 4 .   ? 95.549  24.596 17.618  1.00 21.77  ? ? ? ? ? 
312 HOH ? O     1 
HETATM 4688 O  O     . HOH I 4 .   ? 83.449  45.468 13.223  1.00 47.89  ? ? ? ? ? 
314 HOH ? O     1 
HETATM 4689 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.904  25.879 -3.910  1.00 39.16  ? ? ? ? ? 
315 HOH ? O     1 
HETATM 4690 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.799  44.259 -6.291  1.00 23.64  ? ? ? ? ? 
316 HOH ? O     1 
HETATM 4691 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.591  58.476 25.399  1.00 33.97  ? ? ? ? ? 
318 HOH ? O     1 
HETATM 4692 O  O     . HOH I 4 .   ? 104.435 38.791 14.126  1.00 32.17  ? ? ? ? ? 
320 HOH ? O     1 
HETATM 4693 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.523  54.059 -25.958 1.00 44.85  ? ? ? ? ? 
322 HOH ? O     1 
HETATM 4694 O  O     . HOH I 4 .   ? 67.105  55.634 27.889  1.00 57.36  ? ? ? ? ? 
323 HOH ? O     1 
HETATM 4695 O  O     . HOH I 4 .   ? 95.147  32.019 28.165  1.00 48.73  ? ? ? ? ? 
325 HOH ? O     1 
HETATM 4696 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.644  37.684 -24.205 1.00 42.20  ? ? ? ? ? 
326 HOH ? O     1 
HETATM 4697 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.695 26.897 13.210  1.00 25.78  ? ? ? ? ? 
329 HOH ? O     1 
HETATM 4698 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.033  23.124 7.336   1.00 45.48  ? ? ? ? ? 
330 HOH ? O     1 
HETATM 4699 O  O     . HOH I 4 .   ? 102.282 57.886 -15.376 1.00 37.83  ? ? ? ? ? 
331 HOH ? O     1 
HETATM 4700 O  O     . HOH I 4 .   ? 97.141  38.416 3.790   1.00 27.03  ? ? ? ? ? 
332 HOH ? O     1 
HETATM 4701 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.981  61.900 -4.590  1.00 34.02  ? ? ? ? ? 
334 HOH ? O     1 
HETATM 4702 O  O     . HOH I 4 .   ? 103.453 26.113 12.641  1.00 22.14  ? ? ? ? ? 
335 HOH ? O     1 
HETATM 4703 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.062  44.845 -8.614  1.00 16.52  ? ? ? ? ? 
337 HOH ? O     1 
HETATM 4704 O  O     . HOH I 4 .   ? 64.356  29.010 -12.987 1.00 25.73  ? ? ? ? ? 
338 HOH ? O     1 
HETATM 4705 O  O     . HOH I 4 .   ? 93.134  41.154 7.999   1.00 45.36  ? ? ? ? ? 
339 HOH ? O     1 
HETATM 4706 O  O     . HOH I 4 .   ? 58.151  32.072 18.109  1.00 32.05  ? ? ? ? ? 
340 HOH ? O     1 
HETATM 4707 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.450  53.079 -2.102  1.00 52.27  ? ? ? ? ? 
341 HOH ? O     1 
HETATM 4708 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.661  22.217 20.639  1.00 37.12  ? ? ? ? ? 
342 HOH ? O     1 
HETATM 4709 O  O     . HOH I 4 .   ? 84.252  62.214 -15.491 1.00 41.24  ? ? ? ? ? 
343 HOH ? O     1 
HETATM 4710 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.279  65.888 -5.711  1.00 46.83  ? ? ? ? ? 
346 HOH ? O     1 
HETATM 4711 O  O     . HOH I 4 .   ? 74.666  47.433 -25.010 1.00 55.50  ? ? ? ? ? 
347 HOH ? O     1 
HETATM 4712 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.091 33.217 25.531  1.00 32.44  ? ? ? ? ? 
349 HOH ? O     1 
HETATM 4713 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.798  53.676 -23.688 1.00 52.08  ? ? ? ? ? 
350 HOH ? O     1 
HETATM 4714 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.826  23.135 21.843  1.00 42.65  ? ? ? ? ? 
355 HOH ? O     1 
HETATM 4715 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.569  41.126 -7.872  1.00 29.79  ? ? ? ? ? 
356 HOH ? O     1 
HETATM 4716 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.283  32.249 -2.085  1.00 15.73  ? ? ? ? ? 
357 HOH ? O     1 
HETATM 4717 O  O     . HOH I 4 .   ? 111.831 47.981 -7.202  1.00 31.25  ? ? ? ? ? 
358 HOH ? O     1 
HETATM 4718 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.312  29.232 22.740  1.00 29.65  ? ? ? ? ? 
361 HOH ? O     1 
HETATM 4719 O  O     . HOH I 4 .   ? 72.932  25.603 6.506   1.00 35.05  ? ? ? ? ? 
365 HOH ? O     1 
HETATM 4720 O  O     . HOH I 4 .   ? 77.697  25.047 20.820  1.00 34.06  ? ? ? ? ? 
367 HOH ? O     1 
HETATM 4721 O  O     . HOH I 4 .   ? 66.419  47.666 6.155   1.00 31.76  ? ? ? ? ? 
368 HOH ? O     1 
HETATM 4722 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.861  21.105 -9.234  1.00 42.48  ? ? ? ? ? 
370 HOH ? O     1 
HETATM 4723 O  O     . HOH I 4 .   ? 70.161  37.707 -0.309  1.00 24.14  ? ? ? ? ? 
371 HOH ? O     1 
HETATM 4724 O  O     . HOH I 4 .   ? 62.448  51.244 21.445  1.00 32.14  ? ? ? ? ? 
372 HOH ? O     1 
HETATM 4725 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.273  42.055 11.283  1.00 14.45  ? ? ? ? ? 
374 HOH ? O     1 
HETATM 4726 O  O     . HOH I 4 .   ? 96.625  47.611 5.502   1.00 31.88  ? ? ? ? ? 
376 HOH ? O     1 
HETATM 4727 O  O     . HOH I 4 .   ? 90.009  51.443 -26.829 1.00 74.44  ? ? ? ? ? 
382 HOH ? O     1 
HETATM 4728 O  O     . HOH I 4 .   ? 64.187  59.576 8.647   1.00 49.11  ? ? ? ? ? 
386 HOH ? O     1 
HETATM 4729 O  O     . HOH I 4 .   ? 91.208  63.435 15.313  1.00 46.85  ? ? ? ? ? 
387 HOH ? O     1 
HETATM 4730 O  O     . HOH I 4 .   ? 75.597  27.143 16.252  1.00 38.27  ? ? ? ? ? 
390 HOH ? O     1 
HETATM 4731 O  O     . HOH I 4 .   ? 97.676  51.100 22.879  1.00 59.19  ? ? ? ? ? 
396 HOH ? O     1 
HETATM 4732 O  O     . HOH I 4 .   ? 82.307  64.288 4.677   1.00 57.40  ? ? ? ? ? 
400 HOH ? O     1 
HETATM 4733 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.923  50.052 29.312  1.00 30.59  ? ? ? ? ? 
402 HOH ? O     1 
HETATM 4734 O  O     . HOH I 4 .   ? 79.050  20.880 -14.020 1.00 51.98  ? ? ? ? ? 
403 HOH ? O     1 
HETATM 4735 O  O     . HOH I 4 .   ? 95.486  50.936 18.806  1.00 67.30  ? ? ? ? ? 
407 HOH ? O     1 
HETATM 4736 O  O     . HOH I 4 .   ? 64.378  54.093 1.560   1.00 34.89  ? ? ? ? ? 
410 HOH ? O     1 
HETATM 4737 O  O     . HOH I 4 .   ? 101.946 62.894 3.321   1.00 37.21  ? ? ? ? ? 
411 HOH ? O     1 
HETATM 4738 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.589  52.754 -0.260  1.00 22.38  ? ? ? ? ? 
412 HOH ? O     1 
HETATM 4739 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.976  27.049 1.053   1.00 10.45  ? ? ? ? ? 
413 HOH ? O     1 
HETATM 4740 O  O     . HOH I 4 .   ? 65.789  54.392 3.355   1.00 33.87  ? ? ? ? ? 
414 HOH ? O     1 
HETATM 4741 O  O     . HOH I 4 .   ? 78.095  51.750 -3.999  1.00 21.12  ? ? ? ? ? 
415 HOH ? O     1 
HETATM 4742 O  O     . HOH I 4 .   ? 87.437  37.167 -1.279  1.00 42.26  ? ? ? ? ? 
417 HOH ? O     1 
HETATM 4743 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.405  28.390 -21.241 1.00 49.27  ? ? ? ? ? 
418 HOH ? O     1 
HETATM 4744 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.146  34.900 -31.303 1.00 49.01  ? ? ? ? ? 
420 HOH ? O     1 
HETATM 4745 O  O     . HOH I 4 .   ? 92.275  45.855 -3.986  1.00 30.33  ? ? ? ? ? 
421 HOH ? O     1 
HETATM 4746 O  O     . HOH I 4 .   ? 69.337  38.750 -25.442 1.00 52.97  ? ? ? ? ? 
425 HOH ? O     1 
HETATM 4747 O  O     . HOH I 4 .   ? 73.814  26.901 18.522  1.00 36.88  ? ? ? ? ? 
426 HOH ? O     1 
HETATM 4748 O  O     . HOH I 4 .   ? 106.670 49.598 -16.611 1.00 55.43  ? ? ? ? ? 
427 HOH ? O     1 
HETATM 4749 O  O     . HOH I 4 .   ? 67.414  22.576 -4.426  1.00 49.26  ? ? ? ? ? 
429 HOH ? O     1 
HETATM 4750 O  O     . HOH I 4 .   ? 97.085  66.575 -12.498 1.00 35.65  ? ? ? ? ? 
430 HOH ? O     1 
HETATM 4751 O  O     . HOH I 4 .   ? 71.720  45.347 -7.756  1.00 27.19  ? ? ? ? ? 
432 HOH ? O     1 
HETATM 4752 O  O     . HOH I 4 .   ? 103.858 57.969 -5.415  1.00 41.78  ? ? ? ? ? 
433 HOH ? O     1 
HETATM 4753 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.055 35.401 -9.889  1.00 37.59  ? ? ? ? ? 
434 HOH ? O     1 
HETATM 4754 O  O     . HOH I 4 .   ? 108.167 58.503 -4.134  1.00 56.24  ? ? ? ? ? 
438 HOH ? O     1 
HETATM 4755 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.427  33.725 4.257   1.00 18.58  ? ? ? ? ? 
441 HOH ? O     1 
HETATM 4756 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.639  58.418 -2.962  1.00 22.10  ? ? ? ? ? 
442 HOH ? O     1 
HETATM 4757 O  O     . HOH I 4 .   ? 88.175  26.002 28.512  1.00 27.10  ? ? ? ? ? 
443 HOH ? O     1 
HETATM 4758 O  O     . HOH I 4 .   ? 103.461 52.186 22.234  1.00 37.76  ? ? ? ? ? 
446 HOH ? O     1 
HETATM 4759 O  O     . HOH I 4 .   ? 96.299  39.590 33.158  1.00 39.15  ? ? ? ? ? 
448 HOH ? O     1 
HETATM 4760 O  O     . HOH I 4 .   ? 68.975  36.483 27.472  1.00 26.38  ? ? ? ? ? 
457 HOH ? O     1 
HETATM 4761 O  O     . HOH I 4 .   ? 81.588  21.781 -0.285  1.00 50.50  ? ? ? ? ? 
458 HOH ? O     1 
HETATM 4762 O  O     . HOH I 4 .   ? 69.873  31.836 13.732  1.00 49.41  ? ? ? ? ? 
459 HOH ? O     1 
HETATM 4763 O  O     . HOH I 4 .   ? 76.835  45.805 11.529  1.00 37.52  ? ? ? ? ? 
460 HOH ? O     1 
HETATM 4764 O  O     . HOH I 4 .   ? 80.807  51.946 -14.399 1.00 35.87  ? ? ? ? ? 
461 HOH ? O     1 
HETATM 4765 O  O     . HOH I 4 .   ? 97.686  31.462 4.082   1.00 11.52  ? ? ? ? ? 
462 HOH ? O     1 
HETATM 4766 O  O     . HOH I 4 .   ? 86.271  50.678 30.024  1.00 37.05  ? ? ? ? ? 
464 HOH ? O     1 
HETATM 4767 O  O     . HOH I 4 .   ? 100.619 36.600 -20.219 1.00 47.19  ? ? ? ? ? 
465 HOH ? O     1 
HETATM 4768 O  O     . HOH I 4 .   ? 66.429  39.397 25.279  1.00 29.52  ? ? ? ? ? 
466 HOH ? O     1 
HETATM 4769 O  O     . HOH I 4 .   ? 94.633  29.113 -2.180  1.00 25.90  ? ? ? ? ? 
469 HOH ? O     1 
HETATM 4770 O  O     . HOH I 4 .   ? 72.622  28.948 11.969  1.00 24.04  ? ? ? ? ? 
473 HOH ? O     1 
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