data_1CLV
# 
loop_
_audit_author.name 
'Pereira, P.J.B.' 
'Lozanov, V.'     
'Patthy, A.'      
'Huber, R.'       
'Bode, W.'        
'Pongor, S.'      
'Strobl, S.'      
# 
_cell.entry_id           1CLV 
_cell.length_a           119.250 
_cell.length_b           119.250 
_cell.length_c           64.780 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        120.00 
_cell.Z_PDB              6 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1CLV 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2000-05-03 1999-05-04 ? 1CLV 0 
2 2003-04-01 ?          ? 1CLV 1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1998-02-01 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    GRAPHITE 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength                  1.5418 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list             ? 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      ? 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU RU200' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
# 
_exptl.entry_id          1CLV 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.24 
_exptl_crystal.density_percent_sol   45 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_refine.entry_id                               1CLV 
_refine.ls_number_reflns_obs                   31194 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           8.00 
_refine.ls_d_res_high                          2.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  93.85 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.161 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.19 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1663 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             19.01 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 1JAE' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
x_bond_d                0.007 ? ? ? 
x_bond_d_na             ?     ? ? ? 
x_bond_d_prot           ?     ? ? ? 
x_angle_d               ?     ? ? ? 
x_angle_d_na            ?     ? ? ? 
x_angle_d_prot          ?     ? ? ? 
x_angle_deg             1.778 ? ? ? 
x_angle_deg_na          ?     ? ? ? 
x_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d      23.47 ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d      1.303 ? ? ? 
x_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_mcbond_it             ?     ? ? ? 
x_mcangle_it            ?     ? ? ? 
x_scbond_it             ?     ? ? ? 
x_scangle_it            ?     ? ? ? 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.00 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.03 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             988 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.2577 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.2435 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            6.48 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             64 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
# 
_reflns.entry_id                     1CLV 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             20.0 
_reflns.d_resolution_high            2.00 
_reflns.number_obs                   33598 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         94.4 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.135 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              8.3 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.00 
_reflns_shell.d_res_low              2.05 
_reflns_shell.percent_possible_all   68.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.339 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1CLV 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            
;INSECT ALPHA-AMYLASE INHIBITOR, AMARANTHUS HYPOCHONDRIACUS, YELLOW MEAL WORM,  
X-RAY STRUCTURE, KNOTTIN
;
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.biol_id 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
1 SWS AMY_TENMO  1 . ? ? ? 
2 SWS IAAI_AMAHP 2 . ? ? ? 
# 
_struct_site.id        ACS 
_struct_site.details   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1CLV 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 61' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
_entry.id   1CLV 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_database_PDB_remark.id 
_database_PDB_remark.text 
2   
;
RESOLUTION. 2.00 ANGSTROMS.
;
3   
;
REFINEMENT.
  PROGRAM     : X-PLOR 3.851
  AUTHORS     : BRUNGER

 DATA USED IN REFINEMENT.
  RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00
  RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.00
  DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.0
  DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL
  DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL
  COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 93.85
  NUMBER OF REFLECTIONS             : 31194

 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT
  FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM
  R VALUE            (WORKING SET) : 0.161
  FREE R VALUE                     : 0.190
  FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5
  FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1663
  ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL

 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20
  BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00
  BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.03
  BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL
  REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 988
  BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2577
  BIN FREE R VALUE                    : 0.2435
  BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 6.48
  BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 64
  ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL

 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
  PROTEIN ATOMS            : 3852
  NUCLEIC ACID ATOMS       : 0
  HETEROGEN ATOMS          : 2
  SOLVENT ATOMS            : 273

 B VALUES.
  FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL
  MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 19.011
  OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
   B11 (A**2) : NULL
   B22 (A**2) : NULL
   B33 (A**2) : NULL
   B12 (A**2) : NULL
   B13 (A**2) : NULL
   B23 (A**2) : NULL

 ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL
  ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL
  LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL

 CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL
  ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL

 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
  BOND LENGTHS                 (A) : 0.007
  BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.778
  DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 23.476
  IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.303

 ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL

 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
  MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
  MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL
  SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
  SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL

 NCS MODEL : NULL

 NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT
  GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL
  GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL

 PARAMETER FILE  1  : NULL
 PARAMETER FILE  2  : NULL
 TOPOLOGY FILE  1   : NULL
 TOPOLOGY FILE  2   : NULL

 OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL
;
5   
;
WARNING
1CLV: THIS IS LAYER 1 RELEASE.

PLEASE NOTE THAT THIS ENTRY WAS RELEASED AFTER DEPOSITOR
CHECKING AND APPROVAL BUT WITHOUT PDB STAFF INTERVENTION.
AN AUXILIARY FILE, AUX1CLV.RPT, IS AVAILABLE FROM THE
PDB FTP SERVER AND IS ACCESSIBLE THROUGH THE 3DB BROWSER.
THE FILE CONTAINS THE OUTPUT OF THE PROGRAM WHAT_CHECK AND
OTHER DIAGNOSTICS.

NOMENCLATURE IN THIS ENTRY, INCLUDING HET RESIDUE NAMES
AND HET ATOM NAMES, HAS NOT BEEN STANDARDIZED BY THE PDB
PROCESSING STAFF.  A LAYER 2 ENTRY WILL BE RELEASED SHORTLY
AFTER THIS STANDARDIZATION IS COMPLETED AND APPROVED BY THE
DEPOSITOR.  THE LAYER 2 ENTRY WILL BE TREATED AS A
CORRECTION TO THIS ONE, WITH THE APPROPRIATE REVDAT RECORD.

FURTHER INFORMATION INCLUDING VALIDATION CRITERIA USED IN
CHECKING THIS ENTRY AND A LIST OF MANDATORY DATA FIELDS
ARE AVAILABLE FROM THE PDB WEB SITE AT
HTTP://WWW.PDB.BNL.GOV/.
;
200 
;
EXPERIMENTAL DETAILS
 EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
 DATE OF DATA COLLECTION        : FEB-1998
 TEMPERATURE           (KELVIN) : 289
 PH                             : 5.4
 NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1

 SYNCHROTRON              (Y/N) : N
 RADIATION SOURCE               : NONE
 BEAMLINE                       : NULL
 X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU200
 MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
 WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418
 MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE
 OPTICS                         : NULL

 DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE
 DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH
 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO
 DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK

 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 33598
 RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.00
 RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.0
 REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NONE

OVERALL.
 COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 94.4
 DATA REDUNDANCY                : 8.3
 R MERGE                    (I) : 0.135
 R SYM                      (I) : NONE
 <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL

IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.05
 COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 68.3
 DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL
 R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.339
 R SYM FOR SHELL            (I) : NULL
 <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL

DIFFRACTION PROTOCOL: NULL
METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR
   REPLACEMENT
SOFTWARE USED: AMORE
STARTING MODEL: PDB ENTRY 1JAE

REMARK: NULL
;
280 
;
CRYSTAL
SOLVENT CONTENT, VS  (%): 45
MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.24

CRYSTALLIZATION CONDITIONS:
12% PEG 1000
12% PEG 8000
;
290 
;
CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 61

     SYMOP   SYMMETRY
    NNNMMM   OPERATOR
      1555   X,Y,Z
      2555   -Y,X-Y,Z+1/3
      3555   Y-X,-X,Z+2/3
      4555   -X,-Y,Z+1/2
      5555   Y,Y-X,Z+5/6
      6555   X-Y,X,Z+1/6

    WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
          MMM -> TRANSLATION VECTOR

CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
RELATED MOLECULES.
  SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
  SMTRY1   2 -0.499948 -0.865997  0.000000        0.00000
  SMTRY2   2  0.866054 -0.500052  0.000000        0.00000
  SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       21.59314
  SMTRY1   3 -0.500052  0.865997  0.000000        0.00000
  SMTRY2   3 -0.866054 -0.499948  0.000000        0.00000
  SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       43.18628
  SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       32.38971
  SMTRY1   5  0.499948  0.865997  0.000000        0.00000
  SMTRY2   5 -0.866054  0.500052  0.000000        0.00000
  SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       53.98286
  SMTRY1   6  0.500052 -0.865997  0.000000        0.00000
  SMTRY2   6  0.866054  0.499948  0.000000        0.00000
  SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       10.79657

REMARK: NULL
;
800 
;
SITE
SITE_IDENTIFIER: ACS
SITE_DESCRIPTION:
CATALYTIC SITE

;
999 
;
SEQUENCE
RESIDUE 1 IN THE PDB ENTRY
IS A PYROGLUTAMATE (5-OXO-PROLINE)
;
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           289 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1CLV A 1 ? 471 ? P56634 1 ? 471 ? 1   471 
2 2 1CLV I 1 ? 32  ? P80403 1 ? 32  ? 501 532 
# 
_struct_ref_seq_dif.align_id                     1 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code             1CLV 
_struct_ref_seq_dif.mon_id                       5HP 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id           A 
_struct_ref_seq_dif.seq_num                      1 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code            ? 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name             SWS 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code   P56634 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id                    GLN 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num          1 
_struct_ref_seq_dif.details                      'SEE REMARK 999' 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num            1 
# 
_pdbx_database_status.status_code                        REL 
_pdbx_database_status.entry_id                           1CLV 
_pdbx_database_status.recvd_deposit_form                 Y 
_pdbx_database_status.date_deposition_form               1999-05-05 
_pdbx_database_status.recvd_coordinates                  Y 
_pdbx_database_status.date_coordinates                   1999-05-05 
_pdbx_database_status.recvd_struct_fact                  N 
_pdbx_database_status.date_struct_fact                   ? 
_pdbx_database_status.recvd_internal_approval            ? 
_pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints              N 
_pdbx_database_status.date_nmr_constraints               ? 
_pdbx_database_status.recvd_manuscript                   N 
_pdbx_database_status.date_manuscript                    ? 
_pdbx_database_status.name_depositor                     ? 
_pdbx_database_status.rcsb_annotator                     KB 
_pdbx_database_status.recvd_author_approval              Y 
_pdbx_database_status.date_author_approval               1999-05-14 
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date      1999-05-05 
_pdbx_database_status.date_submitted                     1999-05-07 
_pdbx_database_status.author_approval_type               implicit 
_pdbx_database_status.author_release_status_code         HOLD 
_pdbx_database_status.date_of_PDB_release                ? 
_pdbx_database_status.date_hold_coordinates              2000-05-03 
_pdbx_database_status.date_hold_struct_fact              ? 
_pdbx_database_status.hold_for_publication               N 
_pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints          ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact       . 
_pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval        ? 
_pdbx_database_status.deposit_site                       PDB 
_pdbx_database_status.process_site                       RCSB 
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates       'HOLD FOR 1 YEAR' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   . 
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence          . 
# 
loop_
_pdbx_entity_name.entity_id 
_pdbx_entity_name.name 
_pdbx_entity_name.name_type 
1 ALPHA-AMYLASE                         SWS-NAME    
1 'EC 3.2.1.1'                          SWS-SYNONYM 
1 '1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE' SWS-SYNONYM 
1 Hydrolase                             SWS-KEYWORD 
1 Glycosidase                           SWS-KEYWORD 
1 'Carbohydrate metabolism'             SWS-KEYWORD 
1 Calcium                               SWS-KEYWORD 
2 'ALPHA-AMYLASE INHIBITOR AAI'         SWS-NAME    
2 'Alpha-amylase inhibitor'             SWS-KEYWORD 
2 Seed                                  SWS-KEYWORD 
1 3D-structure                          SWS-KEYWORD 
2 3D-structure                          SWS-KEYWORD 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
DENZO     'data collection' .     . 
SCALEPACK 'data reduction'  .     . 
AMORE     'model building'  .     . 
X-PLOR    refinement        3.851 . 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              5.4 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    '12% PEG 1000, 12% PEG 8000, pH 5.4' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    1CLV 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008386 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.004841 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009683 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015437 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Specific inhibition of insect alpha-amylases: yellow meal worm alpha-amylase in complex with the amaranth alpha-amylase inhibitor at 2.0 A resolution.
;
_citation.journal_abbrev            'Structure Fold.Des.' 
_citation.journal_volume            7 
_citation.page_first                1079 
_citation.page_last                 1088 
_citation.year                      1999 
_citation.journal_id_ASTM           FODEFH 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            1263 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   10508777 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
primary 'Pereira, P.J.' 
primary 'Lozanov, V.'   
primary 'Patthy, A.'    
primary 'Huber, R.'     
primary 'Bode, W.'      
primary 'Pongor, S.'    
primary 'Strobl, S.'    
# 
_computing.entry_id                           1CLV 
_computing.data_collection                    DENZO 
_computing.data_reduction                     SCALEPACK 
_computing.structure_solution                 AMORE 
_computing.structure_refinement               'X-PLOR 3.851' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1CLV       
NDB  RCSB001000 
RCSB RCSB001000 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     nat 'PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)'           51281.711 1   ? ? ? 
3.2.1.1 
2 polymer     syn 'PROTEIN (ALPHA-AMYLASE INHIBITOR)' 3599.145  1   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn 'CALCIUM ION'                       40.080    1   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn 'CHLORIDE ION'                      35.453    1   ? ? ? ? 
5 water       nat water                               18.015    273 ? ? ? ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 ALPHA-1,4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE 
2 ?                                   
3 ?                                   
4 ?                                   
5 ?                                   
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
1 1   5HP 
1 2   LYS 
1 3   ASP 
1 4   ALA 
1 5   ASN 
1 6   PHE 
1 7   ALA 
1 8   SER 
1 9   GLY 
1 10  ARG 
1 11  ASN 
1 12  SER 
1 13  ILE 
1 14  VAL 
1 15  HIS 
1 16  LEU 
1 17  PHE 
1 18  GLU 
1 19  TRP 
1 20  LYS 
1 21  TRP 
1 22  ASN 
1 23  ASP 
1 24  ILE 
1 25  ALA 
1 26  ASP 
1 27  GLU 
1 28  CYS 
1 29  GLU 
1 30  ARG 
1 31  PHE 
1 32  LEU 
1 33  GLN 
1 34  PRO 
1 35  GLN 
1 36  GLY 
1 37  PHE 
1 38  GLY 
1 39  GLY 
1 40  VAL 
1 41  GLN 
1 42  ILE 
1 43  SER 
1 44  PRO 
1 45  PRO 
1 46  ASN 
1 47  GLU 
1 48  TYR 
1 49  LEU 
1 50  VAL 
1 51  ALA 
1 52  ASP 
1 53  GLY 
1 54  ARG 
1 55  PRO 
1 56  TRP 
1 57  TRP 
1 58  GLU 
1 59  ARG 
1 60  TYR 
1 61  GLN 
1 62  PRO 
1 63  VAL 
1 64  SER 
1 65  TYR 
1 66  ILE 
1 67  ILE 
1 68  ASN 
1 69  THR 
1 70  ARG 
1 71  SER 
1 72  GLY 
1 73  ASP 
1 74  GLU 
1 75  SER 
1 76  ALA 
1 77  PHE 
1 78  THR 
1 79  ASP 
1 80  MET 
1 81  THR 
1 82  ARG 
1 83  ARG 
1 84  CYS 
1 85  ASN 
1 86  ASP 
1 87  ALA 
1 88  GLY 
1 89  VAL 
1 90  ARG 
1 91  ILE 
1 92  TYR 
1 93  VAL 
1 94  ASP 
1 95  ALA 
1 96  VAL 
1 97  ILE 
1 98  ASN 
1 99  HIS 
1 100 MET 
1 101 THR 
1 102 GLY 
1 103 MET 
1 104 ASN 
1 105 GLY 
1 106 VAL 
1 107 GLY 
1 108 THR 
1 109 SER 
1 110 GLY 
1 111 SER 
1 112 SER 
1 113 ALA 
1 114 ASP 
1 115 HIS 
1 116 ASP 
1 117 GLY 
1 118 MET 
1 119 ASN 
1 120 TYR 
1 121 PRO 
1 122 ALA 
1 123 VAL 
1 124 PRO 
1 125 TYR 
1 126 GLY 
1 127 SER 
1 128 GLY 
1 129 ASP 
1 130 PHE 
1 131 HIS 
1 132 SER 
1 133 PRO 
1 134 CYS 
1 135 GLU 
1 136 VAL 
1 137 ASN 
1 138 ASN 
1 139 TYR 
1 140 GLN 
1 141 ASP 
1 142 ALA 
1 143 ASP 
1 144 ASN 
1 145 VAL 
1 146 ARG 
1 147 ASN 
1 148 CYS 
1 149 GLU 
1 150 LEU 
1 151 VAL 
1 152 GLY 
1 153 LEU 
1 154 ARG 
1 155 ASP 
1 156 LEU 
1 157 ASN 
1 158 GLN 
1 159 GLY 
1 160 SER 
1 161 ASP 
1 162 TYR 
1 163 VAL 
1 164 ARG 
1 165 GLY 
1 166 VAL 
1 167 LEU 
1 168 ILE 
1 169 ASP 
1 170 TYR 
1 171 MET 
1 172 ASN 
1 173 HIS 
1 174 MET 
1 175 ILE 
1 176 ASP 
1 177 LEU 
1 178 GLY 
1 179 VAL 
1 180 ALA 
1 181 GLY 
1 182 PHE 
1 183 ARG 
1 184 VAL 
1 185 ASP 
1 186 ALA 
1 187 ALA 
1 188 LYS 
1 189 HIS 
1 190 MET 
1 191 SER 
1 192 PRO 
1 193 GLY 
1 194 ASP 
1 195 LEU 
1 196 SER 
1 197 VAL 
1 198 ILE 
1 199 PHE 
1 200 SER 
1 201 GLY 
1 202 LEU 
1 203 LYS 
1 204 ASN 
1 205 LEU 
1 206 ASN 
1 207 THR 
1 208 ASP 
1 209 TYR 
1 210 GLY 
1 211 PHE 
1 212 ALA 
1 213 ASP 
1 214 GLY 
1 215 ALA 
1 216 ARG 
1 217 PRO 
1 218 PHE 
1 219 ILE 
1 220 TYR 
1 221 GLN 
1 222 GLU 
1 223 VAL 
1 224 ILE 
1 225 ASP 
1 226 LEU 
1 227 GLY 
1 228 GLY 
1 229 GLU 
1 230 ALA 
1 231 ILE 
1 232 SER 
1 233 LYS 
1 234 ASN 
1 235 GLU 
1 236 TYR 
1 237 THR 
1 238 GLY 
1 239 PHE 
1 240 GLY 
1 241 CYS 
1 242 VAL 
1 243 LEU 
1 244 GLU 
1 245 PHE 
1 246 GLN 
1 247 PHE 
1 248 GLY 
1 249 VAL 
1 250 SER 
1 251 LEU 
1 252 GLY 
1 253 ASN 
1 254 ALA 
1 255 PHE 
1 256 GLN 
1 257 GLY 
1 258 GLY 
1 259 ASN 
1 260 GLN 
1 261 LEU 
1 262 LYS 
1 263 ASN 
1 264 LEU 
1 265 ALA 
1 266 ASN 
1 267 TRP 
1 268 GLY 
1 269 PRO 
1 270 GLU 
1 271 TRP 
1 272 GLY 
1 273 LEU 
1 274 LEU 
1 275 GLU 
1 276 GLY 
1 277 LEU 
1 278 ASP 
1 279 ALA 
1 280 VAL 
1 281 VAL 
1 282 PHE 
1 283 VAL 
1 284 ASP 
1 285 ASN 
1 286 HIS 
1 287 ASP 
1 288 ASN 
1 289 GLN 
1 290 ARG 
1 291 THR 
1 292 GLY 
1 293 GLY 
1 294 SER 
1 295 GLN 
1 296 ILE 
1 297 LEU 
1 298 THR 
1 299 TYR 
1 300 LYS 
1 301 ASN 
1 302 PRO 
1 303 LYS 
1 304 PRO 
1 305 TYR 
1 306 LYS 
1 307 MET 
1 308 ALA 
1 309 ILE 
1 310 ALA 
1 311 PHE 
1 312 MET 
1 313 LEU 
1 314 ALA 
1 315 HIS 
1 316 PRO 
1 317 TYR 
1 318 GLY 
1 319 THR 
1 320 THR 
1 321 ARG 
1 322 ILE 
1 323 MET 
1 324 SER 
1 325 SER 
1 326 PHE 
1 327 ASP 
1 328 PHE 
1 329 THR 
1 330 ASP 
1 331 ASN 
1 332 ASP 
1 333 GLN 
1 334 GLY 
1 335 PRO 
1 336 PRO 
1 337 GLN 
1 338 ASP 
1 339 GLY 
1 340 SER 
1 341 GLY 
1 342 ASN 
1 343 LEU 
1 344 ILE 
1 345 SER 
1 346 PRO 
1 347 GLY 
1 348 ILE 
1 349 ASN 
1 350 ASP 
1 351 ASP 
1 352 ASN 
1 353 THR 
1 354 CYS 
1 355 SER 
1 356 ASN 
1 357 GLY 
1 358 TYR 
1 359 VAL 
1 360 CYS 
1 361 GLU 
1 362 HIS 
1 363 ARG 
1 364 TRP 
1 365 ARG 
1 366 GLN 
1 367 VAL 
1 368 TYR 
1 369 GLY 
1 370 MET 
1 371 VAL 
1 372 GLY 
1 373 PHE 
1 374 ARG 
1 375 ASN 
1 376 ALA 
1 377 VAL 
1 378 GLU 
1 379 GLY 
1 380 THR 
1 381 GLN 
1 382 VAL 
1 383 GLU 
1 384 ASN 
1 385 TRP 
1 386 TRP 
1 387 SER 
1 388 ASN 
1 389 ASP 
1 390 ASP 
1 391 ASN 
1 392 GLN 
1 393 ILE 
1 394 ALA 
1 395 PHE 
1 396 SER 
1 397 ARG 
1 398 GLY 
1 399 SER 
1 400 GLN 
1 401 GLY 
1 402 PHE 
1 403 VAL 
1 404 ALA 
1 405 PHE 
1 406 THR 
1 407 ASN 
1 408 GLY 
1 409 GLY 
1 410 ASP 
1 411 LEU 
1 412 ASN 
1 413 GLN 
1 414 ASN 
1 415 LEU 
1 416 ASN 
1 417 THR 
1 418 GLY 
1 419 LEU 
1 420 PRO 
1 421 ALA 
1 422 GLY 
1 423 THR 
1 424 TYR 
1 425 CYS 
1 426 ASP 
1 427 VAL 
1 428 ILE 
1 429 SER 
1 430 GLY 
1 431 GLU 
1 432 LEU 
1 433 SER 
1 434 GLY 
1 435 GLY 
1 436 SER 
1 437 CYS 
1 438 THR 
1 439 GLY 
1 440 LYS 
1 441 SER 
1 442 VAL 
1 443 THR 
1 444 VAL 
1 445 GLY 
1 446 ASP 
1 447 ASN 
1 448 GLY 
1 449 SER 
1 450 ALA 
1 451 ASP 
1 452 ILE 
1 453 SER 
1 454 LEU 
1 455 GLY 
1 456 SER 
1 457 ALA 
1 458 GLU 
1 459 ASP 
1 460 ASP 
1 461 GLY 
1 462 VAL 
1 463 LEU 
1 464 ALA 
1 465 ILE 
1 466 HIS 
1 467 VAL 
1 468 ASN 
1 469 ALA 
1 470 LYS 
1 471 LEU 
2 1   CYS 
2 2   ILE 
2 3   PRO 
2 4   LYS 
2 5   TRP 
2 6   ASN 
2 7   ARG 
2 8   CYS 
2 9   GLY 
2 10  PRO 
2 11  LYS 
2 12  MET 
2 13  ASP 
2 14  GLY 
2 15  VAL 
2 16  PRO 
2 17  CYS 
2 18  CYS 
2 19  GLU 
2 20  PRO 
2 21  TYR 
2 22  THR 
2 23  CYS 
2 24  THR 
2 25  SER 
2 26  ASP 
2 27  TYR 
2 28  TYR 
2 29  GLY 
2 30  ASN 
2 31  CYS 
2 32  SER 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 polypeptide(L) no yes 
;(5HP)KDANFASGRNSIVHLFEWKWNDIADECERFLQPQGFGGVQISPPNEYLVADGRPWWERYQPVSYIINTRSGDESA
FTDMTRRCNDAGVRIYVDAVINHMTGMNGVGTSGSSADHDGMNYPAVPYGSGDFHSPCEVNNYQDADNVRNCELVGLRDL
NQGSDYVRGVLIDYMNHMIDLGVAGFRVDAAKHMSPGDLSVIFSGLKNLNTDYGFADGARPFIYQEVIDLGGEAISKNEY
TGFGCVLEFQFGVSLGNAFQGGNQLKNLANWGPEWGLLEGLDAVVFVDNHDNQRTGGSQILTYKNPKPYKMAIAFMLAHP
YGTTRIMSSFDFTDNDQGPPQDGSGNLISPGINDDNTCSNGYVCEHRWRQVYGMVGFRNAVEGTQVENWWSNDDNQIAFS
RGSQGFVAFTNGGDLNQNLNTGLPAGTYCDVISGELSGGSCTGKSVTVGDNGSADISLGSAEDDGVLAIHVNAKL
;
;EKDANFASGRNSIVHLFEWKWNDIADECERFLQPQGFGGVQISPPNEYLVADGRPWWERYQPVSYIINTRSGDESAFTDM
TRRCNDAGVRIYVDAVINHMTGMNGVGTSGSSADHDGMNYPAVPYGSGDFHSPCEVNNYQDADNVRNCELVGLRDLNQGS
DYVRGVLIDYMNHMIDLGVAGFRVDAAKHMSPGDLSVIFSGLKNLNTDYGFADGARPFIYQEVIDLGGEAISKNEYTGFG
CVLEFQFGVSLGNAFQGGNQLKNLANWGPEWGLLEGLDAVVFVDNHDNQRTGGSQILTYKNPKPYKMAIAFMLAHPYGTT
RIMSSFDFTDNDQGPPQDGSGNLISPGINDDNTCSNGYVCEHRWRQVYGMVGFRNAVEGTQVENWWSNDDNQIAFSRGSQ
GFVAFTNGGDLNQNLNTGLPAGTYCDVISGELSGGSCTGKSVTVGDNGSADISLGSAEDDGVLAIHVNAKL
;
A 
2 polypeptide(L) no no  CIPKWNRCGPKMDGVPCCEPYTCTSDYYGNCS 
CIPKWNRCGPKMDGVPCCEPYTCTSDYYGNCS 
I 
# 
_entity_src_nat.entity_id                  1 
_entity_src_nat.common_name                'YELLOW MEALWORM' 
_entity_src_nat.pdbx_organism_scientific   'TENEBRIO MOLITOR' 
_entity_src_nat.genus                      ? 
_entity_src_nat.species                    ? 
_entity_src_nat.strain                     ? 
_entity_src_nat.tissue                     ? 
_entity_src_nat.tissue_fraction            ? 
_entity_src_nat.pdbx_secretion             ? 
_entity_src_nat.pdbx_fragment              ? 
_entity_src_nat.pdbx_variant               ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell_line             ? 
_entity_src_nat.pdbx_atcc                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_cellular_location     ? 
_entity_src_nat.pdbx_organ                 ? 
_entity_src_nat.pdbx_organelle             ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_name          ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_details       ? 
_entity_src_nat.details                    ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
A 1 1   5HP 1   1   1   5HP 5HP A 
A 1 2   LYS 2   2   2   LYS LYS A 
A 1 3   ASP 3   3   3   ASP ASP A 
A 1 4   ALA 4   4   4   ALA ALA A 
A 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN A 
A 1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A 
A 1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A 
A 1 8   SER 8   8   8   SER SER A 
A 1 9   GLY 9   9   9   GLY GLY A 
A 1 10  ARG 10  10  10  ARG ARG A 
A 1 11  ASN 11  11  11  ASN ASN A 
A 1 12  SER 12  12  12  SER SER A 
A 1 13  ILE 13  13  13  ILE ILE A 
A 1 14  VAL 14  14  14  VAL VAL A 
A 1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A 
A 1 16  LEU 16  16  16  LEU LEU A 
A 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE A 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A 
A 1 19  TRP 19  19  19  TRP TRP A 
A 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS A 
A 1 21  TRP 21  21  21  TRP TRP A 
A 1 22  ASN 22  22  22  ASN ASN A 
A 1 23  ASP 23  23  23  ASP ASP A 
A 1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE A 
A 1 25  ALA 25  25  25  ALA ALA A 
A 1 26  ASP 26  26  26  ASP ASP A 
A 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A 
A 1 28  CYS 28  28  28  CYS CYS A 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A 
A 1 31  PHE 31  31  31  PHE PHE A 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A 
A 1 34  PRO 34  34  34  PRO PRO A 
A 1 35  GLN 35  35  35  GLN GLN A 
A 1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A 
A 1 37  PHE 37  37  37  PHE PHE A 
A 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY A 
A 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A 
A 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A 
A 1 41  GLN 41  41  41  GLN GLN A 
A 1 42  ILE 42  42  42  ILE ILE A 
A 1 43  SER 43  43  43  SER SER A 
A 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO A 
A 1 45  PRO 45  45  45  PRO PRO A 
A 1 46  ASN 46  46  46  ASN ASN A 
A 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU A 
A 1 48  TYR 48  48  48  TYR TYR A 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A 
A 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A 
A 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A 
A 1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A 
A 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A 
A 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A 
A 1 56  TRP 56  56  56  TRP TRP A 
A 1 57  TRP 57  57  57  TRP TRP A 
A 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A 
A 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A 
A 1 60  TYR 60  60  60  TYR TYR A 
A 1 61  GLN 61  61  61  GLN GLN A 
A 1 62  PRO 62  62  62  PRO PRO A 
A 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A 
A 1 64  SER 64  64  64  SER SER A 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A 
A 1 66  ILE 66  66  66  ILE ILE A 
A 1 67  ILE 67  67  67  ILE ILE A 
A 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN A 
A 1 69  THR 69  69  69  THR THR A 
A 1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A 
A 1 71  SER 71  71  71  SER SER A 
A 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A 
A 1 75  SER 75  75  75  SER SER A 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A 
A 1 78  THR 78  78  78  THR THR A 
A 1 79  ASP 79  79  79  ASP ASP A 
A 1 80  MET 80  80  80  MET MET A 
A 1 81  THR 81  81  81  THR THR A 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A 
A 1 84  CYS 84  84  84  CYS CYS A 
A 1 85  ASN 85  85  85  ASN ASN A 
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A 
A 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A 
A 1 91  ILE 91  91  91  ILE ILE A 
A 1 92  TYR 92  92  92  TYR TYR A 
A 1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL A 
A 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A 
A 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A 
A 1 97  ILE 97  97  97  ILE ILE A 
A 1 98  ASN 98  98  98  ASN ASN A 
A 1 99  HIS 99  99  99  HIS HIS A 
A 1 100 MET 100 100 100 MET MET A 
A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A 
A 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY A 
A 1 103 MET 103 103 103 MET MET A 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A 
A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A 
A 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL A 
A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A 
A 1 109 SER 109 109 109 SER SER A 
A 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A 
A 1 111 SER 111 111 111 SER SER A 
A 1 112 SER 112 112 112 SER SER A 
A 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A 
A 1 114 ASP 114 114 114 ASP ASP A 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A 
A 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP A 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A 
A 1 118 MET 118 118 118 MET MET A 
A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A 
A 1 120 TYR 120 120 120 TYR TYR A 
A 1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A 
A 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A 
A 1 124 PRO 124 124 124 PRO PRO A 
A 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A 
A 1 127 SER 127 127 127 SER SER A 
A 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY A 
A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A 
A 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE A 
A 1 131 HIS 131 131 131 HIS HIS A 
A 1 132 SER 132 132 132 SER SER A 
A 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A 
A 1 134 CYS 134 134 134 CYS CYS A 
A 1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A 
A 1 136 VAL 136 136 136 VAL VAL A 
A 1 137 ASN 137 137 137 ASN ASN A 
A 1 138 ASN 138 138 138 ASN ASN A 
A 1 139 TYR 139 139 139 TYR TYR A 
A 1 140 GLN 140 140 140 GLN GLN A 
A 1 141 ASP 141 141 141 ASP ASP A 
A 1 142 ALA 142 142 142 ALA ALA A 
A 1 143 ASP 143 143 143 ASP ASP A 
A 1 144 ASN 144 144 144 ASN ASN A 
A 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A 
A 1 146 ARG 146 146 146 ARG ARG A 
A 1 147 ASN 147 147 147 ASN ASN A 
A 1 148 CYS 148 148 148 CYS CYS A 
A 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A 
A 1 150 LEU 150 150 150 LEU LEU A 
A 1 151 VAL 151 151 151 VAL VAL A 
A 1 152 GLY 152 152 152 GLY GLY A 
A 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A 
A 1 154 ARG 154 154 154 ARG ARG A 
A 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A 
A 1 156 LEU 156 156 156 LEU LEU A 
A 1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A 
A 1 158 GLN 158 158 158 GLN GLN A 
A 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A 
A 1 160 SER 160 160 160 SER SER A 
A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A 
A 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A 
A 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A 
A 1 164 ARG 164 164 164 ARG ARG A 
A 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A 
A 1 166 VAL 166 166 166 VAL VAL A 
A 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A 
A 1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE A 
A 1 169 ASP 169 169 169 ASP ASP A 
A 1 170 TYR 170 170 170 TYR TYR A 
A 1 171 MET 171 171 171 MET MET A 
A 1 172 ASN 172 172 172 ASN ASN A 
A 1 173 HIS 173 173 173 HIS HIS A 
A 1 174 MET 174 174 174 MET MET A 
A 1 175 ILE 175 175 175 ILE ILE A 
A 1 176 ASP 176 176 176 ASP ASP A 
A 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A 
A 1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY A 
A 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A 
A 1 180 ALA 180 180 180 ALA ALA A 
A 1 181 GLY 181 181 181 GLY GLY A 
A 1 182 PHE 182 182 182 PHE PHE A 
A 1 183 ARG 183 183 183 ARG ARG A 
A 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A 
A 1 185 ASP 185 185 185 ASP ASP A 
A 1 186 ALA 186 186 186 ALA ALA A 
A 1 187 ALA 187 187 187 ALA ALA A 
A 1 188 LYS 188 188 188 LYS LYS A 
A 1 189 HIS 189 189 189 HIS HIS A 
A 1 190 MET 190 190 190 MET MET A 
A 1 191 SER 191 191 191 SER SER A 
A 1 192 PRO 192 192 192 PRO PRO A 
A 1 193 GLY 193 193 193 GLY GLY A 
A 1 194 ASP 194 194 194 ASP ASP A 
A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A 
A 1 196 SER 196 196 196 SER SER A 
A 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL A 
A 1 198 ILE 198 198 198 ILE ILE A 
A 1 199 PHE 199 199 199 PHE PHE A 
A 1 200 SER 200 200 200 SER SER A 
A 1 201 GLY 201 201 201 GLY GLY A 
A 1 202 LEU 202 202 202 LEU LEU A 
A 1 203 LYS 203 203 203 LYS LYS A 
A 1 204 ASN 204 204 204 ASN ASN A 
A 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU A 
A 1 206 ASN 206 206 206 ASN ASN A 
A 1 207 THR 207 207 207 THR THR A 
A 1 208 ASP 208 208 208 ASP ASP A 
A 1 209 TYR 209 209 209 TYR TYR A 
A 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY A 
A 1 211 PHE 211 211 211 PHE PHE A 
A 1 212 ALA 212 212 212 ALA ALA A 
A 1 213 ASP 213 213 213 ASP ASP A 
A 1 214 GLY 214 214 214 GLY GLY A 
A 1 215 ALA 215 215 215 ALA ALA A 
A 1 216 ARG 216 216 216 ARG ARG A 
A 1 217 PRO 217 217 217 PRO PRO A 
A 1 218 PHE 218 218 218 PHE PHE A 
A 1 219 ILE 219 219 219 ILE ILE A 
A 1 220 TYR 220 220 220 TYR TYR A 
A 1 221 GLN 221 221 221 GLN GLN A 
A 1 222 GLU 222 222 222 GLU GLU A 
A 1 223 VAL 223 223 223 VAL VAL A 
A 1 224 ILE 224 224 224 ILE ILE A 
A 1 225 ASP 225 225 225 ASP ASP A 
A 1 226 LEU 226 226 226 LEU LEU A 
A 1 227 GLY 227 227 227 GLY GLY A 
A 1 228 GLY 228 228 228 GLY GLY A 
A 1 229 GLU 229 229 229 GLU GLU A 
A 1 230 ALA 230 230 230 ALA ALA A 
A 1 231 ILE 231 231 231 ILE ILE A 
A 1 232 SER 232 232 232 SER SER A 
A 1 233 LYS 233 233 233 LYS LYS A 
A 1 234 ASN 234 234 234 ASN ASN A 
A 1 235 GLU 235 235 235 GLU GLU A 
A 1 236 TYR 236 236 236 TYR TYR A 
A 1 237 THR 237 237 237 THR THR A 
A 1 238 GLY 238 238 238 GLY GLY A 
A 1 239 PHE 239 239 239 PHE PHE A 
A 1 240 GLY 240 240 240 GLY GLY A 
A 1 241 CYS 241 241 241 CYS CYS A 
A 1 242 VAL 242 242 242 VAL VAL A 
A 1 243 LEU 243 243 243 LEU LEU A 
A 1 244 GLU 244 244 244 GLU GLU A 
A 1 245 PHE 245 245 245 PHE PHE A 
A 1 246 GLN 246 246 246 GLN GLN A 
A 1 247 PHE 247 247 247 PHE PHE A 
A 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY A 
A 1 249 VAL 249 249 249 VAL VAL A 
A 1 250 SER 250 250 250 SER SER A 
A 1 251 LEU 251 251 251 LEU LEU A 
A 1 252 GLY 252 252 252 GLY GLY A 
A 1 253 ASN 253 253 253 ASN ASN A 
A 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA A 
A 1 255 PHE 255 255 255 PHE PHE A 
A 1 256 GLN 256 256 256 GLN GLN A 
A 1 257 GLY 257 257 257 GLY GLY A 
A 1 258 GLY 258 258 258 GLY GLY A 
A 1 259 ASN 259 259 259 ASN ASN A 
A 1 260 GLN 260 260 260 GLN GLN A 
A 1 261 LEU 261 261 261 LEU LEU A 
A 1 262 LYS 262 262 262 LYS LYS A 
A 1 263 ASN 263 263 263 ASN ASN A 
A 1 264 LEU 264 264 264 LEU LEU A 
A 1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA A 
A 1 266 ASN 266 266 266 ASN ASN A 
A 1 267 TRP 267 267 267 TRP TRP A 
A 1 268 GLY 268 268 268 GLY GLY A 
A 1 269 PRO 269 269 269 PRO PRO A 
A 1 270 GLU 270 270 270 GLU GLU A 
A 1 271 TRP 271 271 271 TRP TRP A 
A 1 272 GLY 272 272 272 GLY GLY A 
A 1 273 LEU 273 273 273 LEU LEU A 
A 1 274 LEU 274 274 274 LEU LEU A 
A 1 275 GLU 275 275 275 GLU GLU A 
A 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY A 
A 1 277 LEU 277 277 277 LEU LEU A 
A 1 278 ASP 278 278 278 ASP ASP A 
A 1 279 ALA 279 279 279 ALA ALA A 
A 1 280 VAL 280 280 280 VAL VAL A 
A 1 281 VAL 281 281 281 VAL VAL A 
A 1 282 PHE 282 282 282 PHE PHE A 
A 1 283 VAL 283 283 283 VAL VAL A 
A 1 284 ASP 284 284 284 ASP ASP A 
A 1 285 ASN 285 285 285 ASN ASN A 
A 1 286 HIS 286 286 286 HIS HIS A 
A 1 287 ASP 287 287 287 ASP ASP A 
A 1 288 ASN 288 288 288 ASN ASN A 
A 1 289 GLN 289 289 289 GLN GLN A 
A 1 290 ARG 290 290 290 ARG ARG A 
A 1 291 THR 291 291 291 THR THR A 
A 1 292 GLY 292 292 292 GLY GLY A 
A 1 293 GLY 293 293 293 GLY GLY A 
A 1 294 SER 294 294 294 SER SER A 
A 1 295 GLN 295 295 295 GLN GLN A 
A 1 296 ILE 296 296 296 ILE ILE A 
A 1 297 LEU 297 297 297 LEU LEU A 
A 1 298 THR 298 298 298 THR THR A 
A 1 299 TYR 299 299 299 TYR TYR A 
A 1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A 
A 1 301 ASN 301 301 301 ASN ASN A 
A 1 302 PRO 302 302 302 PRO PRO A 
A 1 303 LYS 303 303 303 LYS LYS A 
A 1 304 PRO 304 304 304 PRO PRO A 
A 1 305 TYR 305 305 305 TYR TYR A 
A 1 306 LYS 306 306 306 LYS LYS A 
A 1 307 MET 307 307 307 MET MET A 
A 1 308 ALA 308 308 308 ALA ALA A 
A 1 309 ILE 309 309 309 ILE ILE A 
A 1 310 ALA 310 310 310 ALA ALA A 
A 1 311 PHE 311 311 311 PHE PHE A 
A 1 312 MET 312 312 312 MET MET A 
A 1 313 LEU 313 313 313 LEU LEU A 
A 1 314 ALA 314 314 314 ALA ALA A 
A 1 315 HIS 315 315 315 HIS HIS A 
A 1 316 PRO 316 316 316 PRO PRO A 
A 1 317 TYR 317 317 317 TYR TYR A 
A 1 318 GLY 318 318 318 GLY GLY A 
A 1 319 THR 319 319 319 THR THR A 
A 1 320 THR 320 320 320 THR THR A 
A 1 321 ARG 321 321 321 ARG ARG A 
A 1 322 ILE 322 322 322 ILE ILE A 
A 1 323 MET 323 323 323 MET MET A 
A 1 324 SER 324 324 324 SER SER A 
A 1 325 SER 325 325 325 SER SER A 
A 1 326 PHE 326 326 326 PHE PHE A 
A 1 327 ASP 327 327 327 ASP ASP A 
A 1 328 PHE 328 328 328 PHE PHE A 
A 1 329 THR 329 329 329 THR THR A 
A 1 330 ASP 330 330 330 ASP ASP A 
A 1 331 ASN 331 331 331 ASN ASN A 
A 1 332 ASP 332 332 332 ASP ASP A 
A 1 333 GLN 333 333 333 GLN GLN A 
A 1 334 GLY 334 334 334 GLY GLY A 
A 1 335 PRO 335 335 335 PRO PRO A 
A 1 336 PRO 336 336 336 PRO PRO A 
A 1 337 GLN 337 337 337 GLN GLN A 
A 1 338 ASP 338 338 338 ASP ASP A 
A 1 339 GLY 339 339 339 GLY GLY A 
A 1 340 SER 340 340 340 SER SER A 
A 1 341 GLY 341 341 341 GLY GLY A 
A 1 342 ASN 342 342 342 ASN ASN A 
A 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU A 
A 1 344 ILE 344 344 344 ILE ILE A 
A 1 345 SER 345 345 345 SER SER A 
A 1 346 PRO 346 346 346 PRO PRO A 
A 1 347 GLY 347 347 347 GLY GLY A 
A 1 348 ILE 348 348 348 ILE ILE A 
A 1 349 ASN 349 349 349 ASN ASN A 
A 1 350 ASP 350 350 350 ASP ASP A 
A 1 351 ASP 351 351 351 ASP ASP A 
A 1 352 ASN 352 352 352 ASN ASN A 
A 1 353 THR 353 353 353 THR THR A 
A 1 354 CYS 354 354 354 CYS CYS A 
A 1 355 SER 355 355 355 SER SER A 
A 1 356 ASN 356 356 356 ASN ASN A 
A 1 357 GLY 357 357 357 GLY GLY A 
A 1 358 TYR 358 358 358 TYR TYR A 
A 1 359 VAL 359 359 359 VAL VAL A 
A 1 360 CYS 360 360 360 CYS CYS A 
A 1 361 GLU 361 361 361 GLU GLU A 
A 1 362 HIS 362 362 362 HIS HIS A 
A 1 363 ARG 363 363 363 ARG ARG A 
A 1 364 TRP 364 364 364 TRP TRP A 
A 1 365 ARG 365 365 365 ARG ARG A 
A 1 366 GLN 366 366 366 GLN GLN A 
A 1 367 VAL 367 367 367 VAL VAL A 
A 1 368 TYR 368 368 368 TYR TYR A 
A 1 369 GLY 369 369 369 GLY GLY A 
A 1 370 MET 370 370 370 MET MET A 
A 1 371 VAL 371 371 371 VAL VAL A 
A 1 372 GLY 372 372 372 GLY GLY A 
A 1 373 PHE 373 373 373 PHE PHE A 
A 1 374 ARG 374 374 374 ARG ARG A 
A 1 375 ASN 375 375 375 ASN ASN A 
A 1 376 ALA 376 376 376 ALA ALA A 
A 1 377 VAL 377 377 377 VAL VAL A 
A 1 378 GLU 378 378 378 GLU GLU A 
A 1 379 GLY 379 379 379 GLY GLY A 
A 1 380 THR 380 380 380 THR THR A 
A 1 381 GLN 381 381 381 GLN GLN A 
A 1 382 VAL 382 382 382 VAL VAL A 
A 1 383 GLU 383 383 383 GLU GLU A 
A 1 384 ASN 384 384 384 ASN ASN A 
A 1 385 TRP 385 385 385 TRP TRP A 
A 1 386 TRP 386 386 386 TRP TRP A 
A 1 387 SER 387 387 387 SER SER A 
A 1 388 ASN 388 388 388 ASN ASN A 
A 1 389 ASP 389 389 389 ASP ASP A 
A 1 390 ASP 390 390 390 ASP ASP A 
A 1 391 ASN 391 391 391 ASN ASN A 
A 1 392 GLN 392 392 392 GLN GLN A 
A 1 393 ILE 393 393 393 ILE ILE A 
A 1 394 ALA 394 394 394 ALA ALA A 
A 1 395 PHE 395 395 395 PHE PHE A 
A 1 396 SER 396 396 396 SER SER A 
A 1 397 ARG 397 397 397 ARG ARG A 
A 1 398 GLY 398 398 398 GLY GLY A 
A 1 399 SER 399 399 399 SER SER A 
A 1 400 GLN 400 400 400 GLN GLN A 
A 1 401 GLY 401 401 401 GLY GLY A 
A 1 402 PHE 402 402 402 PHE PHE A 
A 1 403 VAL 403 403 403 VAL VAL A 
A 1 404 ALA 404 404 404 ALA ALA A 
A 1 405 PHE 405 405 405 PHE PHE A 
A 1 406 THR 406 406 406 THR THR A 
A 1 407 ASN 407 407 407 ASN ASN A 
A 1 408 GLY 408 408 408 GLY GLY A 
A 1 409 GLY 409 409 409 GLY GLY A 
A 1 410 ASP 410 410 410 ASP ASP A 
A 1 411 LEU 411 411 411 LEU LEU A 
A 1 412 ASN 412 412 412 ASN ASN A 
A 1 413 GLN 413 413 413 GLN GLN A 
A 1 414 ASN 414 414 414 ASN ASN A 
A 1 415 LEU 415 415 415 LEU LEU A 
A 1 416 ASN 416 416 416 ASN ASN A 
A 1 417 THR 417 417 417 THR THR A 
A 1 418 GLY 418 418 418 GLY GLY A 
A 1 419 LEU 419 419 419 LEU LEU A 
A 1 420 PRO 420 420 420 PRO PRO A 
A 1 421 ALA 421 421 421 ALA ALA A 
A 1 422 GLY 422 422 422 GLY GLY A 
A 1 423 THR 423 423 423 THR THR A 
A 1 424 TYR 424 424 424 TYR TYR A 
A 1 425 CYS 425 425 425 CYS CYS A 
A 1 426 ASP 426 426 426 ASP ASP A 
A 1 427 VAL 427 427 427 VAL VAL A 
A 1 428 ILE 428 428 428 ILE ILE A 
A 1 429 SER 429 429 429 SER SER A 
A 1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A 
A 1 431 GLU 431 431 431 GLU GLU A 
A 1 432 LEU 432 432 432 LEU LEU A 
A 1 433 SER 433 433 433 SER SER A 
A 1 434 GLY 434 434 434 GLY GLY A 
A 1 435 GLY 435 435 435 GLY GLY A 
A 1 436 SER 436 436 436 SER SER A 
A 1 437 CYS 437 437 437 CYS CYS A 
A 1 438 THR 438 438 438 THR THR A 
A 1 439 GLY 439 439 439 GLY GLY A 
A 1 440 LYS 440 440 440 LYS LYS A 
A 1 441 SER 441 441 441 SER SER A 
A 1 442 VAL 442 442 442 VAL VAL A 
A 1 443 THR 443 443 443 THR THR A 
A 1 444 VAL 444 444 444 VAL VAL A 
A 1 445 GLY 445 445 445 GLY GLY A 
A 1 446 ASP 446 446 446 ASP ASP A 
A 1 447 ASN 447 447 447 ASN ASN A 
A 1 448 GLY 448 448 448 GLY GLY A 
A 1 449 SER 449 449 449 SER SER A 
A 1 450 ALA 450 450 450 ALA ALA A 
A 1 451 ASP 451 451 451 ASP ASP A 
A 1 452 ILE 452 452 452 ILE ILE A 
A 1 453 SER 453 453 453 SER SER A 
A 1 454 LEU 454 454 454 LEU LEU A 
A 1 455 GLY 455 455 455 GLY GLY A 
A 1 456 SER 456 456 456 SER SER A 
A 1 457 ALA 457 457 457 ALA ALA A 
A 1 458 GLU 458 458 458 GLU GLU A 
A 1 459 ASP 459 459 459 ASP ASP A 
A 1 460 ASP 460 460 460 ASP ASP A 
A 1 461 GLY 461 461 461 GLY GLY A 
A 1 462 VAL 462 462 462 VAL VAL A 
A 1 463 LEU 463 463 463 LEU LEU A 
A 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA A 
A 1 465 ILE 465 465 465 ILE ILE A 
A 1 466 HIS 466 466 466 HIS HIS A 
A 1 467 VAL 467 467 467 VAL VAL A 
A 1 468 ASN 468 468 468 ASN ASN A 
A 1 469 ALA 469 469 469 ALA ALA A 
A 1 470 LYS 470 470 470 LYS LYS A 
A 1 471 LEU 471 471 471 LEU LEU A 
B 2 1   CYS 1   501 501 CYS CYS I 
B 2 2   ILE 2   502 502 ILE ILE I 
B 2 3   PRO 3   503 503 PRO PRO I 
B 2 4   LYS 4   504 504 LYS LYS I 
B 2 5   TRP 5   505 505 TRP TRP I 
B 2 6   ASN 6   506 506 ASN ASN I 
B 2 7   ARG 7   507 507 ARG ARG I 
B 2 8   CYS 8   508 508 CYS CYS I 
B 2 9   GLY 9   509 509 GLY GLY I 
B 2 10  PRO 10  510 510 PRO PRO I 
B 2 11  LYS 11  511 511 LYS LYS I 
B 2 12  MET 12  512 512 MET MET I 
B 2 13  ASP 13  513 513 ASP ASP I 
B 2 14  GLY 14  514 514 GLY GLY I 
B 2 15  VAL 15  515 515 VAL VAL I 
B 2 16  PRO 16  516 516 PRO PRO I 
B 2 17  CYS 17  517 517 CYS CYS I 
B 2 18  CYS 18  518 518 CYS CYS I 
B 2 19  GLU 19  519 519 GLU GLU I 
B 2 20  PRO 20  520 520 PRO PRO I 
B 2 21  TYR 21  521 521 TYR TYR I 
B 2 22  THR 22  522 522 THR THR I 
B 2 23  CYS 23  523 523 CYS CYS I 
B 2 24  THR 24  524 524 THR THR I 
B 2 25  SER 25  525 525 SER SER I 
B 2 26  ASP 26  526 526 ASP ASP I 
B 2 27  TYR 27  527 527 TYR TYR I 
B 2 28  TYR 28  528 528 TYR TYR I 
B 2 29  GLY 29  529 529 GLY GLY I 
B 2 30  ASN 30  530 530 ASN ASN I 
B 2 31  CYS 31  531 531 CYS CYS I 
B 2 32  SER 32  532 532 SER SER I 
# 
_pdbx_entity_src_syn.entity_id   2 
_pdbx_entity_src_syn.details     
;THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN AMARANTHUS HYPOCHONDRIACUS (PRINCE'S FEATHER).
;
# 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        3852 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         2 
_refine_hist.d_res_high                       2.00 
_refine_hist.d_res_low                        8.00 
# 
_struct.entry_id             1CLV 
_struct.title                
;YELLOW MEAL WORM ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH THE AMARANTH ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
;
_struct.pdbx_descriptor      'ALPHA-AMYLASE, ALPHA-AMYLASE INHIBITOR' 
_struct.pdbx_model_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 5 ? 
# 
loop_
_struct_biol_gen.biol_id 
_struct_biol_gen.asym_id 
_struct_biol_gen.symmetry 
_struct_biol_gen.details 
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 
1 A 1_555 ? x,y,z 
1 B 1_555 ? x,y,z 
1 C 1_555 ? x,y,z 
1 D 1_555 ? x,y,z 
1 E 1_555 ? x,y,z 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  TRP A 21  ? ARG A 30  ? TRP A 21  ARG A 30  1 ? 10 
HELX_P HELX_P2  2  TRP A 56  ? TYR A 60  ? TRP A 56  TYR A 60  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  3  GLU A 74  ? ASP A 86  ? GLU A 74  ASP A 86  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  4  SER A 127 ? ASP A 129 ? SER A 127 ASP A 129 5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  5  ALA A 142 ? ASN A 147 ? ALA A 142 ASN A 147 1 ? 6  
HELX_P HELX_P6  6  ASP A 161 ? ASP A 176 ? ASP A 161 ASP A 176 1 ? 16 
HELX_P HELX_P7  7  ALA A 187 ? HIS A 189 ? ALA A 187 HIS A 189 5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  8  PRO A 192 ? GLY A 201 ? PRO A 192 GLY A 201 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  9  THR A 207 ? TYR A 209 ? THR A 207 TYR A 209 5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 10 LYS A 233 ? GLU A 235 ? LYS A 233 GLU A 235 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 11 PHE A 245 ? GLN A 256 ? PHE A 245 GLN A 256 1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 12 LEU A 261 ? ASN A 266 ? LEU A 261 ASN A 266 5 ? 6  
HELX_P HELX_P13 13 PRO A 269 ? TRP A 271 ? PRO A 269 TRP A 271 5 ? 3  
HELX_P HELX_P14 14 GLY A 276 ? ASP A 278 ? GLY A 276 ASP A 278 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 15 TYR A 299 ? ALA A 314 ? TYR A 299 ALA A 314 5 ? 16 
HELX_P HELX_P16 16 GLU A 361 ? ARG A 363 ? GLU A 361 ARG A 363 5 ? 3  
HELX_P HELX_P17 17 ARG A 365 ? ALA A 376 ? ARG A 365 ALA A 376 1 ? 12 
HELX_P HELX_P18 18 VAL A 467 ? ALA A 469 ? VAL A 467 ALA A 469 5 ? 3  
HELX_P HELX_P19 19 PRO B 10  ? ASP B 13  ? PRO I 510 ASP I 513 1 ? 4  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
disulf1 disulf ?    A CYS 28  SG ? ? ?   1_555 A CYS 84  SG ? ? A CYS 28  A 
CYS 84  1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf2 disulf ?    A CYS 134 SG ? ? ?   1_555 A CYS 148 SG ? ? A CYS 134 A 
CYS 148 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf3 disulf ?    A CYS 354 SG ? ? ?   1_555 A CYS 360 SG ? ? A CYS 354 A 
CYS 360 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf4 disulf ?    A CYS 425 SG ? ? ?   1_555 A CYS 437 SG ? ? A CYS 425 A 
CYS 437 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf5 disulf ?    B CYS 1   SG ? ? ?   1_555 B CYS 18  SG ? ? I CYS 501 I 
CYS 518 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf6 disulf ?    B CYS 8   SG ? ? ?   1_555 B CYS 23  SG ? ? I CYS 508 I 
CYS 523 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
disulf7 disulf ?    B CYS 17  SG ? ? ?   1_555 B CYS 31  SG ? ? I CYS 517 I 
CYS 531 1_555 ? ? ? ? ? ? ?                   
modres1 modres 1CLV A 5HP 1   ?  ? ? GLU 1_555 ? ?   ?   ?  ? ? A 5HP 1   ? ? 
?   1_555 ? ? ? ? ? ? 'PYROGLUTAMIC ACID' 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
disulf ? ? 
modres ? ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 7 ? 
B ? 3 ? 
C ? 2 ? 
D ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
A 2 3 ? parallel      
A 3 4 ? parallel      
A 4 5 ? parallel      
A 5 6 ? parallel      
A 6 7 ? parallel      
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 ARG A 321 ? SER A 324 ? ? ARG A 321 SER A 324 
A 2 ILE A 13  ? LEU A 16  ? ? ILE A 13  LEU A 16  
A 3 GLY A 39  ? GLN A 41  ? ? GLY A 39  GLN A 41  
A 4 ARG A 90  ? ALA A 95  ? ? ARG A 90  ALA A 95  
A 5 GLY A 181 ? VAL A 184 ? ? GLY A 181 VAL A 184 
A 6 PHE A 218 ? GLU A 222 ? ? PHE A 218 GLU A 222 
A 7 CYS A 241 ? LEU A 243 ? ? CYS A 241 LEU A 243 
B 1 GLN A 392 ? ARG A 397 ? ? GLN A 392 ARG A 397 
B 2 GLY A 401 ? THR A 406 ? ? GLY A 401 THR A 406 
B 3 VAL A 462 ? HIS A 466 ? ? VAL A 462 HIS A 466 
C 1 LEU A 411 ? ASN A 416 ? ? LEU A 411 ASN A 416 
C 2 SER A 449 ? LEU A 454 ? ? SER A 449 LEU A 454 
D 1 GLY A 422 ? CYS A 425 ? ? GLY A 422 CYS A 425 
D 2 SER A 441 ? VAL A 444 ? ? SER A 441 VAL A 444 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O ILE A 322 ? O ILE A 322 N ILE A 13  ? N ILE A 13  
A 2 3 O VAL A 14  ? O VAL A 14  N GLY A 39  ? N GLY A 39  
A 3 4 O VAL A 40  ? O VAL A 40  N ARG A 90  ? N ARG A 90  
A 4 5 O VAL A 93  ? O VAL A 93  N GLY A 181 ? N GLY A 181 
A 5 6 O PHE A 182 ? O PHE A 182 N PHE A 218 ? N PHE A 218 
A 6 7 O GLN A 221 ? O GLN A 221 N CYS A 241 ? N CYS A 241 
B 1 2 O ILE A 393 ? O ILE A 393 N PHE A 405 ? N PHE A 405 
B 2 3 O PHE A 402 ? O PHE A 402 N ILE A 465 ? N ILE A 465 
C 1 2 O LEU A 411 ? O LEU A 411 N LEU A 454 ? N LEU A 454 
D 1 2 O GLY A 422 ? O GLY A 422 N VAL A 444 ? N VAL A 444 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 ACS 3 ASP A 185 ASP A 185 . . ? ? 
2 ACS 3 GLU A 222 GLU A 222 . . ? ? 
3 ACS 3 ASP A 287 ASP A 287 . . ? ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
CL 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
5HP 'L-peptide linking' n 'PYROGLUTAMIC ACID' ? 'C5 H7 N1 O3'     129.115 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE              ? 'C6 H15 N2 O2 1+' 147.197 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'     ? 'C4 H7 N1 O4'     133.104 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE             ? 'C3 H7 N1 O2'     89.094  
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE          ? 'C4 H8 N2 O3'     132.119 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE       ? 'C9 H11 N1 O2'    165.191 
SER 'L-peptide linking' y SERINE              ? 'C3 H7 N1 O3'     105.093 
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE             ? 'C2 H5 N1 O2'     75.067  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE            ? 'C6 H15 N4 O2 1+' 175.210 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE          ? 'C6 H13 N1 O2'    131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE              ? 'C5 H11 N1 O2'    117.147 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE           ? 'C6 H10 N3 O2 1+' 156.164 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE             ? 'C6 H13 N1 O2'    131.174 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'     ? 'C5 H9 N1 O4'     147.130 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN          ? 'C11 H12 N2 O2'   204.228 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE            ? 'C3 H7 N1 O2 S1'  121.154 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE           ? 'C5 H10 N2 O3'    146.146 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE             ? 'C5 H10 N1 O2'    116.140 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE            ? 'C9 H11 N1 O3'    181.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE           ? 'C4 H9 N1 O3'     119.120 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE          ? 'C5 H11 N1 O2 S1' 149.207 
CA  non-polymer         . 'CALCIUM ION'       ? 'CA1 2+'          40.080  
CL  non-polymer         . 'CHLORIDE ION'      ? 'CL1 1-'          35.453  
HOH non-polymer         . WATER               ? 'H2 O1'           18.015  
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 VAL 123 A . ? VAL 123 A PRO 124 A ? PRO 124 A 1 -6.37 
2 GLU 19  B . ? GLU 519 I PRO 20  B ? PRO 520 I 1 -5.50 
# 
loop_
_audit_conform.dict_name 
_audit_conform.dict_version 
_audit_conform.dict_location 
cif_mm.dic   2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic 
cif_pdbx.dic 0.8.07 
http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic 
# 
loop_
_audit.revision_id 
_audit.creation_date 
_audit.update_record 
1 2000-05-03 'initial release'                   
2 2003-04-01 'adjusted to citation information.' 
# 
_pdbx_audit.entry_id          1CLV 
_pdbx_audit.current_version   2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3 'CALCIUM ION'  CA  
4 'CHLORIDE ION' CL  
5 water          HOH 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . 5HP A 1 1   ? 29.020 7.713  8.323   1.00 17.69 ? ? ? ? 
? 1   5HP A N   1 
ATOM   2    C  CA    . 5HP A 1 1   ? 30.380 8.263  8.128   1.00 16.55 ? ? ? ? 
? 1   5HP A CA  1 
ATOM   3    C  C     . 5HP A 1 1   ? 30.667 8.643  6.676   1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 1   5HP A C   1 
ATOM   4    O  O     . 5HP A 1 1   ? 31.514 9.493  6.417   1.00 14.12 ? ? ? ? 
? 1   5HP A O   1 
ATOM   5    C  CB    . 5HP A 1 1   ? 31.390 7.193  8.612   1.00 16.19 ? ? ? ? 
? 1   5HP A CB  1 
ATOM   6    C  CG    . 5HP A 1 1   ? 30.495 5.943  8.987   1.00 16.93 ? ? ? ? 
? 1   5HP A CG  1 
ATOM   7    C  CD    . 5HP A 1 1   ? 29.101 6.476  8.787   1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 1   5HP A CD  1 
ATOM   8    O  OD    . 5HP A 1 1   ? 28.089 5.796  9.037   1.00 22.92 ? ? ? ? 
? 1   5HP A OD  1 
ATOM   9    N  N     . LYS A 1 2   ? 29.983 7.994  5.735   1.00 14.51 ? ? ? ? 
? 2   LYS A N   1 
ATOM   10   C  CA    . LYS A 1 2   ? 30.178 8.269  4.313   1.00 13.28 ? ? ? ? 
? 2   LYS A CA  1 
ATOM   11   C  C     . LYS A 1 2   ? 28.999 8.963  3.640   1.00 16.12 ? ? ? ? 
? 2   LYS A C   1 
ATOM   12   O  O     . LYS A 1 2   ? 29.027 9.224  2.435   1.00 17.54 ? ? ? ? 
? 2   LYS A O   1 
ATOM   13   C  CB    . LYS A 1 2   ? 30.534 6.982  3.574   1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 2   LYS A CB  1 
ATOM   14   C  CG    . LYS A 1 2   ? 31.829 6.365  4.059   1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 2   LYS A CG  1 
ATOM   15   C  CD    . LYS A 1 2   ? 32.140 5.082  3.331   1.00 17.22 ? ? ? ? 
? 2   LYS A CD  1 
ATOM   16   C  CE    . LYS A 1 2   ? 33.340 4.422  3.957   1.00 17.71 ? ? ? ? 
? 2   LYS A CE  1 
ATOM   17   N  NZ    . LYS A 1 2   ? 33.629 3.104  3.340   1.00 20.50 ? ? ? ? 
? 2   LYS A NZ  1 
ATOM   18   N  N     . ASP A 1 3   ? 27.961 9.255  4.417   1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 3   ASP A N   1 
ATOM   19   C  CA    . ASP A 1 3   ? 26.789 9.956  3.901   1.00 14.28 ? ? ? ? 
? 3   ASP A CA  1 
ATOM   20   C  C     . ASP A 1 3   ? 27.016 11.410 4.299   1.00 12.41 ? ? ? ? 
? 3   ASP A C   1 
ATOM   21   O  O     . ASP A 1 3   ? 27.160 11.710 5.485   1.00 12.28 ? ? ? ? 
? 3   ASP A O   1 
ATOM   22   C  CB    . ASP A 1 3   ? 25.513 9.426  4.569   1.00 17.35 ? ? ? ? 
? 3   ASP A CB  1 
ATOM   23   C  CG    . ASP A 1 3   ? 24.239 10.003 3.964   1.00 20.77 ? ? ? ? 
? 3   ASP A CG  1 
ATOM   24   O  OD1   . ASP A 1 3   ? 24.239 11.158 3.499   1.00 18.84 ? ? ? ? 
? 3   ASP A OD1 1 
ATOM   25   O  OD2   . ASP A 1 3   ? 23.219 9.287  3.954   1.00 26.33 ? ? ? ? 
? 3   ASP A OD2 1 
ATOM   26   N  N     . ALA A 1 4   ? 27.072 12.302 3.317   1.00 13.10 ? ? ? ? 
? 4   ALA A N   1 
ATOM   27   C  CA    . ALA A 1 4   ? 27.297 13.721 3.584   1.00 13.28 ? ? ? ? 
? 4   ALA A CA  1 
ATOM   28   C  C     . ALA A 1 4   ? 26.166 14.374 4.374   1.00 15.16 ? ? ? ? 
? 4   ALA A C   1 
ATOM   29   O  O     . ALA A 1 4   ? 26.347 15.438 4.959   1.00 15.20 ? ? ? ? 
? 4   ALA A O   1 
ATOM   30   C  CB    . ALA A 1 4   ? 27.539 14.472 2.288   1.00 12.78 ? ? ? ? 
? 4   ALA A CB  1 
ATOM   31   N  N     . ASN A 1 5   ? 25.002 13.736 4.380   1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 5   ASN A N   1 
ATOM   32   C  CA    . ASN A 1 5   ? 23.830 14.235 5.095   1.00 13.74 ? ? ? ? 
? 5   ASN A CA  1 
ATOM   33   C  C     . ASN A 1 5   ? 23.277 15.510 4.473   1.00 14.02 ? ? ? ? 
? 5   ASN A C   1 
ATOM   34   O  O     . ASN A 1 5   ? 22.721 16.352 5.171   1.00 13.98 ? ? ? ? 
? 5   ASN A O   1 
ATOM   35   C  CB    . ASN A 1 5   ? 24.140 14.474 6.577   1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 5   ASN A CB  1 
ATOM   36   C  CG    . ASN A 1 5   ? 24.609 13.224 7.283   1.00 17.21 ? ? ? ? 
? 5   ASN A CG  1 
ATOM   37   O  OD1   . ASN A 1 5   ? 23.979 12.176 7.192   1.00 18.37 ? ? ? ? 
? 5   ASN A OD1 1 
ATOM   38   N  ND2   . ASN A 1 5   ? 25.731 13.325 7.982   1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 5   ASN A ND2 1 
ATOM   39   N  N     . PHE A 1 6   ? 23.472 15.664 3.167   1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 6   PHE A N   1 
ATOM   40   C  CA    . PHE A 1 6   ? 22.960 16.823 2.441   1.00 14.71 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CA  1 
ATOM   41   C  C     . PHE A 1 6   ? 21.430 16.787 2.463   1.00 15.07 ? ? ? ? 
? 6   PHE A C   1 
ATOM   42   O  O     . PHE A 1 6   ? 20.821 15.721 2.586   1.00 14.54 ? ? ? ? 
? 6   PHE A O   1 
ATOM   43   C  CB    . PHE A 1 6   ? 23.364 16.766 0.955   1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CB  1 
ATOM   44   C  CG    . PHE A 1 6   ? 24.811 17.050 0.681   1.00 14.13 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CG  1 
ATOM   45   C  CD1   . PHE A 1 6   ? 25.548 17.883 1.512   1.00 12.37 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CD1 1 
ATOM   46   C  CD2   . PHE A 1 6   ? 25.426 16.508 -0.446  1.00 15.54 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CD2 1 
ATOM   47   C  CE1   . PHE A 1 6   ? 26.871 18.175 1.230   1.00 11.85 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CE1 1 
ATOM   48   C  CE2   . PHE A 1 6   ? 26.760 16.798 -0.739  1.00 16.15 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CE2 1 
ATOM   49   C  CZ    . PHE A 1 6   ? 27.482 17.636 0.106   1.00 12.60 ? ? ? ? 
? 6   PHE A CZ  1 
ATOM   50   N  N     . ALA A 1 7   ? 20.818 17.954 2.300   1.00 16.45 ? ? ? ? 
? 7   ALA A N   1 
ATOM   51   C  CA    . ALA A 1 7   ? 19.372 18.066 2.216   1.00 16.20 ? ? ? ? 
? 7   ALA A CA  1 
ATOM   52   C  C     . ALA A 1 7   ? 19.061 17.577 0.799   1.00 17.40 ? ? ? ? 
? 7   ALA A C   1 
ATOM   53   O  O     . ALA A 1 7   ? 19.954 17.474 -0.044  1.00 14.96 ? ? ? ? 
? 7   ALA A O   1 
ATOM   54   C  CB    . ALA A 1 7   ? 18.929 19.530 2.394   1.00 15.05 ? ? ? ? 
? 7   ALA A CB  1 
ATOM   55   N  N     . SER A 1 8   ? 17.805 17.251 0.542   1.00 18.72 ? ? ? ? 
? 8   SER A N   1 
ATOM   56   C  CA    . SER A 1 8   ? 17.403 16.758 -0.767  1.00 18.60 ? ? ? ? 
? 8   SER A CA  1 
ATOM   57   C  C     . SER A 1 8   ? 17.605 17.810 -1.848  1.00 16.72 ? ? ? ? 
? 8   SER A C   1 
ATOM   58   O  O     . SER A 1 8   ? 17.381 18.994 -1.620  1.00 15.49 ? ? ? ? 
? 8   SER A O   1 
ATOM   59   C  CB    . SER A 1 8   ? 15.937 16.333 -0.724  1.00 23.09 ? ? ? ? 
? 8   SER A CB  1 
ATOM   60   O  OG    . SER A 1 8   ? 15.590 15.562 -1.861  1.00 32.29 ? ? ? ? 
? 8   SER A OG  1 
ATOM   61   N  N     . GLY A 1 9   ? 18.054 17.363 -3.014  1.00 16.41 ? ? ? ? 
? 9   GLY A N   1 
ATOM   62   C  CA    . GLY A 1 9   ? 18.265 18.261 -4.133  1.00 16.18 ? ? ? ? 
? 9   GLY A CA  1 
ATOM   63   C  C     . GLY A 1 9   ? 19.423 19.231 -3.979  1.00 16.31 ? ? ? ? 
? 9   GLY A C   1 
ATOM   64   O  O     . GLY A 1 9   ? 19.376 20.338 -4.517  1.00 17.36 ? ? ? ? 
? 9   GLY A O   1 
ATOM   65   N  N     . ARG A 1 10  ? 20.455 18.832 -3.245  1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 10  ARG A N   1 
ATOM   66   C  CA    . ARG A 1 10  ? 21.622 19.689 -3.042  1.00 15.11 ? ? ? ? 
? 10  ARG A CA  1 
ATOM   67   C  C     . ARG A 1 10  ? 22.892 18.894 -3.300  1.00 15.11 ? ? ? ? 
? 10  ARG A C   1 
ATOM   68   O  O     . ARG A 1 10  ? 22.899 17.669 -3.190  1.00 14.77 ? ? ? ? 
? 10  ARG A O   1 
ATOM   69   C  CB    . ARG A 1 10  ? 21.685 20.196 -1.596  1.00 14.95 ? ? ? ? 
? 10  ARG A CB  1 
ATOM   70   C  CG    . ARG A 1 10  ? 20.454 20.899 -1.081  1.00 12.39 ? ? ? ? 
? 10  ARG A CG  1 
ATOM   71   C  CD    . ARG A 1 10  ? 20.220 22.225 -1.759  1.00 11.21 ? ? ? ? 
? 10  ARG A CD  1 
ATOM   72   N  NE    . ARG A 1 10  ? 19.139 22.932 -1.090  1.00 14.18 ? ? ? ? 
? 10  ARG A NE  1 
ATOM   73   C  CZ    . ARG A 1 10  ? 19.306 23.751 -0.059  1.00 17.58 ? ? ? ? 
? 10  ARG A CZ  1 
ATOM   74   N  NH1   . ARG A 1 10  ? 20.520 24.004 0.418   1.00 17.93 ? ? ? ? 
? 10  ARG A NH1 1 
ATOM   75   N  NH2   . ARG A 1 10  ? 18.248 24.236 0.567   1.00 18.15 ? ? ? ? 
? 10  ARG A NH2 1 
ATOM   76   N  N     . ASN A 1 11  ? 23.977 19.596 -3.609  1.00 14.35 ? ? ? ? 
? 11  ASN A N   1 
ATOM   77   C  CA    . ASN A 1 11  ? 25.263 18.940 -3.822  1.00 13.30 ? ? ? ? 
? 11  ASN A CA  1 
ATOM   78   C  C     . ASN A 1 11  ? 26.397 19.923 -3.576  1.00 12.61 ? ? ? ? 
? 11  ASN A C   1 
ATOM   79   O  O     . ASN A 1 11  ? 26.182 21.141 -3.543  1.00 12.61 ? ? ? ? 
? 11  ASN A O   1 
ATOM   80   C  CB    . ASN A 1 11  ? 25.373 18.368 -5.246  1.00 13.39 ? ? ? ? 
? 11  ASN A CB  1 
ATOM   81   C  CG    . ASN A 1 11  ? 25.612 19.441 -6.288  1.00 14.07 ? ? ? ? 
? 11  ASN A CG  1 
ATOM   82   O  OD1   . ASN A 1 11  ? 26.750 19.825 -6.552  1.00 12.92 ? ? ? ? 
? 11  ASN A OD1 1 
ATOM   83   N  ND2   . ASN A 1 11  ? 24.542 19.925 -6.890  1.00 14.21 ? ? ? ? 
? 11  ASN A ND2 1 
ATOM   84   N  N     . SER A 1 12  ? 27.583 19.370 -3.345  1.00 10.46 ? ? ? ? 
? 12  SER A N   1 
ATOM   85   C  CA    . SER A 1 12  ? 28.810 20.127 -3.125  1.00 11.38 ? ? ? ? 
? 12  SER A CA  1 
ATOM   86   C  C     . SER A 1 12  ? 28.987 20.831 -1.795  1.00 10.15 ? ? ? ? 
? 12  SER A C   1 
ATOM   87   O  O     . SER A 1 12  ? 28.038 21.338 -1.201  1.00 8.97  ? ? ? ? 
? 12  SER A O   1 
ATOM   88   C  CB    . SER A 1 12  ? 29.046 21.120 -4.270  1.00 11.49 ? ? ? ? 
? 12  SER A CB  1 
ATOM   89   O  OG    . SER A 1 12  ? 29.209 20.439 -5.500  1.00 11.68 ? ? ? ? 
? 12  SER A OG  1 
ATOM   90   N  N     . ILE A 1 13  ? 30.229 20.806 -1.330  1.00 10.62 ? ? ? ? 
? 13  ILE A N   1 
ATOM   91   C  CA    . ILE A 1 13  ? 30.639 21.450 -0.092  1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 13  ILE A CA  1 
ATOM   92   C  C     . ILE A 1 13  ? 31.553 22.595 -0.528  1.00 8.68  ? ? ? ? 
? 13  ILE A C   1 
ATOM   93   O  O     . ILE A 1 13  ? 32.414 22.406 -1.384  1.00 8.65  ? ? ? ? 
? 13  ILE A O   1 
ATOM   94   C  CB    . ILE A 1 13  ? 31.453 20.470 0.798   1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 13  ILE A CB  1 
ATOM   95   C  CG1   . ILE A 1 13  ? 30.578 19.288 1.230   1.00 10.80 ? ? ? ? 
? 13  ILE A CG1 1 
ATOM   96   C  CG2   . ILE A 1 13  ? 32.027 21.200 2.015   1.00 11.41 ? ? ? ? 
? 13  ILE A CG2 1 
ATOM   97   C  CD1   . ILE A 1 13  ? 31.357 18.184 1.919   1.00 12.97 ? ? ? ? 
? 13  ILE A CD1 1 
ATOM   98   N  N     . VAL A 1 14  ? 31.318 23.796 -0.011  1.00 8.78  ? ? ? ? 
? 14  VAL A N   1 
ATOM   99   C  CA    . VAL A 1 14  ? 32.148 24.950 -0.355  1.00 9.77  ? ? ? ? 
? 14  VAL A CA  1 
ATOM   100  C  C     . VAL A 1 14  ? 33.057 25.273 0.814   1.00 9.45  ? ? ? ? 
? 14  VAL A C   1 
ATOM   101  O  O     . VAL A 1 14  ? 32.594 25.419 1.941   1.00 9.72  ? ? ? ? 
? 14  VAL A O   1 
ATOM   102  C  CB    . VAL A 1 14  ? 31.293 26.218 -0.635  1.00 10.67 ? ? ? ? 
? 14  VAL A CB  1 
ATOM   103  C  CG1   . VAL A 1 14  ? 32.191 27.391 -1.005  1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 14  VAL A CG1 1 
ATOM   104  C  CG2   . VAL A 1 14  ? 30.297 25.946 -1.742  1.00 16.02 ? ? ? ? 
? 14  VAL A CG2 1 
ATOM   105  N  N     . HIS A 1 15  ? 34.355 25.359 0.561   1.00 10.39 ? ? ? ? 
? 15  HIS A N   1 
ATOM   106  C  CA    . HIS A 1 15  ? 35.280 25.710 1.623   1.00 9.69  ? ? ? ? 
? 15  HIS A CA  1 
ATOM   107  C  C     . HIS A 1 15  ? 35.321 27.231 1.707   1.00 9.54  ? ? ? ? 
? 15  HIS A C   1 
ATOM   108  O  O     . HIS A 1 15  ? 35.975 27.873 0.886   1.00 10.17 ? ? ? ? 
? 15  HIS A O   1 
ATOM   109  C  CB    . HIS A 1 15  ? 36.686 25.174 1.339   1.00 10.04 ? ? ? ? 
? 15  HIS A CB  1 
ATOM   110  C  CG    . HIS A 1 15  ? 37.676 25.452 2.429   1.00 10.00 ? ? ? ? 
? 15  HIS A CG  1 
ATOM   111  N  ND1   . HIS A 1 15  ? 39.032 25.302 2.270   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 15  HIS A ND1 1 
ATOM   112  C  CD2   . HIS A 1 15  ? 37.500 25.864 3.717   1.00 9.67  ? ? ? ? 
? 15  HIS A CD2 1 
ATOM   113  C  CE1   . HIS A 1 15  ? 39.655 25.598 3.394   1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 15  HIS A CE1 1 
ATOM   114  N  NE2   . HIS A 1 15  ? 38.739 25.950 4.288   1.00 10.23 ? ? ? ? 
? 15  HIS A NE2 1 
ATOM   115  N  N     . LEU A 1 16  ? 34.601 27.811 2.665   1.00 8.46  ? ? ? ? 
? 16  LEU A N   1 
ATOM   116  C  CA    . LEU A 1 16  ? 34.613 29.262 2.830   1.00 8.41  ? ? ? ? 
? 16  LEU A CA  1 
ATOM   117  C  C     . LEU A 1 16  ? 35.801 29.585 3.748   1.00 9.25  ? ? ? ? 
? 16  LEU A C   1 
ATOM   118  O  O     . LEU A 1 16  ? 35.668 29.829 4.949   1.00 9.23  ? ? ? ? 
? 16  LEU A O   1 
ATOM   119  C  CB    . LEU A 1 16  ? 33.263 29.768 3.358   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 16  LEU A CB  1 
ATOM   120  C  CG    . LEU A 1 16  ? 32.094 29.578 2.373   1.00 9.10  ? ? ? ? 
? 16  LEU A CG  1 
ATOM   121  C  CD1   . LEU A 1 16  ? 30.783 30.027 2.992   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   122  C  CD2   . LEU A 1 16  ? 32.354 30.354 1.081   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   123  N  N     . PHE A 1 17  ? 36.978 29.504 3.134   1.00 9.86  ? ? ? ? 
? 17  PHE A N   1 
ATOM   124  C  CA    . PHE A 1 17  ? 38.280 29.702 3.755   1.00 8.44  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CA  1 
ATOM   125  C  C     . PHE A 1 17  ? 38.420 31.044 4.481   1.00 11.46 ? ? ? ? 
? 17  PHE A C   1 
ATOM   126  O  O     . PHE A 1 17  ? 38.425 32.104 3.850   1.00 10.24 ? ? ? ? 
? 17  PHE A O   1 
ATOM   127  C  CB    . PHE A 1 17  ? 39.331 29.549 2.647   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CB  1 
ATOM   128  C  CG    . PHE A 1 17  ? 40.754 29.472 3.125   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CG  1 
ATOM   129  C  CD1   . PHE A 1 17  ? 41.103 28.759 4.273   1.00 9.75  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CD1 1 
ATOM   130  C  CD2   . PHE A 1 17  ? 41.767 30.044 2.363   1.00 8.11  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CD2 1 
ATOM   131  C  CE1   . PHE A 1 17  ? 42.444 28.617 4.647   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CE1 1 
ATOM   132  C  CE2   . PHE A 1 17  ? 43.102 29.908 2.724   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CE2 1 
ATOM   133  C  CZ    . PHE A 1 17  ? 43.441 29.191 3.868   1.00 8.05  ? ? ? ? 
? 17  PHE A CZ  1 
ATOM   134  N  N     . GLU A 1 18  ? 38.538 30.979 5.808   1.00 10.83 ? ? ? ? 
? 18  GLU A N   1 
ATOM   135  C  CA    . GLU A 1 18  ? 38.708 32.153 6.668   1.00 9.81  ? ? ? ? 
? 18  GLU A CA  1 
ATOM   136  C  C     . GLU A 1 18  ? 37.496 33.066 6.807   1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 18  GLU A C   1 
ATOM   137  O  O     . GLU A 1 18  ? 37.637 34.220 7.214   1.00 12.45 ? ? ? ? 
? 18  GLU A O   1 
ATOM   138  C  CB    . GLU A 1 18  ? 39.927 32.985 6.228   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 18  GLU A CB  1 
ATOM   139  C  CG    . GLU A 1 18  ? 41.293 32.311 6.426   1.00 8.44  ? ? ? ? 
? 18  GLU A CG  1 
ATOM   140  C  CD    . GLU A 1 18  ? 41.780 32.293 7.881   1.00 8.82  ? ? ? ? 
? 18  GLU A CD  1 
ATOM   141  O  OE1   . GLU A 1 18  ? 41.123 32.861 8.775   1.00 11.87 ? ? ? ? 
? 18  GLU A OE1 1 
ATOM   142  O  OE2   . GLU A 1 18  ? 42.848 31.709 8.129   1.00 14.72 ? ? ? ? 
? 18  GLU A OE2 1 
ATOM   143  N  N     . TRP A 1 19  ? 36.313 32.564 6.470   1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 19  TRP A N   1 
ATOM   144  C  CA    . TRP A 1 19  ? 35.108 33.372 6.590   1.00 10.23 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CA  1 
ATOM   145  C  C     . TRP A 1 19  ? 34.623 33.352 8.034   1.00 10.92 ? ? ? ? 
? 19  TRP A C   1 
ATOM   146  O  O     . TRP A 1 19  ? 34.838 32.383 8.765   1.00 10.09 ? ? ? ? 
? 19  TRP A O   1 
ATOM   147  C  CB    . TRP A 1 19  ? 33.994 32.839 5.682   1.00 9.96  ? ? ? ? 
? 19  TRP A CB  1 
ATOM   148  C  CG    . TRP A 1 19  ? 34.108 33.210 4.229   1.00 10.71 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CG  1 
ATOM   149  C  CD1   . TRP A 1 19  ? 35.213 33.088 3.422   1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 19  TRP A CD1 1 
ATOM   150  C  CD2   . TRP A 1 19  ? 33.056 33.708 3.393   1.00 10.03 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CD2 1 
ATOM   151  N  NE1   . TRP A 1 19  ? 34.905 33.470 2.135   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 19  TRP A NE1 1 
ATOM   152  C  CE2   . TRP A 1 19  ? 33.584 33.858 2.087   1.00 10.42 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CE2 1 
ATOM   153  C  CE3   . TRP A 1 19  ? 31.709 34.042 3.618   1.00 11.79 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CE3 1 
ATOM   154  C  CZ2   . TRP A 1 19  ? 32.818 34.329 1.007   1.00 10.81 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CZ2 1 
ATOM   155  C  CZ3   . TRP A 1 19  ? 30.943 34.511 2.544   1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CZ3 1 
ATOM   156  C  CH2   . TRP A 1 19  ? 31.504 34.649 1.257   1.00 11.94 ? ? ? ? 
? 19  TRP A CH2 1 
ATOM   157  N  N     . LYS A 1 20  ? 33.983 34.441 8.440   1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 20  LYS A N   1 
ATOM   158  C  CA    . LYS A 1 20  ? 33.436 34.571 9.786   1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 20  LYS A CA  1 
ATOM   159  C  C     . LYS A 1 20  ? 32.064 33.899 9.842   1.00 11.98 ? ? ? ? 
? 20  LYS A C   1 
ATOM   160  O  O     . LYS A 1 20  ? 31.345 33.853 8.832   1.00 11.35 ? ? ? ? 
? 20  LYS A O   1 
ATOM   161  C  CB    . LYS A 1 20  ? 33.313 36.048 10.156  1.00 14.58 ? ? ? ? 
? 20  LYS A CB  1 
ATOM   162  C  CG    . LYS A 1 20  ? 34.632 36.803 10.146  1.00 17.39 ? ? ? ? 
? 20  LYS A CG  1 
ATOM   163  C  CD    . LYS A 1 20  ? 34.412 38.288 10.360  1.00 20.71 ? ? ? ? 
? 20  LYS A CD  1 
ATOM   164  C  CE    . LYS A 1 20  ? 33.818 38.549 11.733  1.00 26.93 ? ? ? ? 
? 20  LYS A CE  1 
ATOM   165  N  NZ    . LYS A 1 20  ? 33.476 39.984 11.940  1.00 33.35 ? ? ? ? 
? 20  LYS A NZ  1 
ATOM   166  N  N     . TRP A 1 21  ? 31.654 33.480 11.039  1.00 9.65  ? ? ? ? 
? 21  TRP A N   1 
ATOM   167  C  CA    . TRP A 1 21  ? 30.372 32.788 11.209  1.00 9.02  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CA  1 
ATOM   168  C  C     . TRP A 1 21  ? 29.157 33.591 10.744  1.00 11.29 ? ? ? ? 
? 21  TRP A C   1 
ATOM   169  O  O     . TRP A 1 21  ? 28.259 33.044 10.104  1.00 8.76  ? ? ? ? 
? 21  TRP A O   1 
ATOM   170  C  CB    . TRP A 1 21  ? 30.181 32.331 12.660  1.00 8.51  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CB  1 
ATOM   171  C  CG    . TRP A 1 21  ? 31.356 31.569 13.260  1.00 8.80  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CG  1 
ATOM   172  C  CD1   . TRP A 1 21  ? 31.718 31.549 14.574  1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 21  TRP A CD1 1 
ATOM   173  C  CD2   . TRP A 1 21  ? 32.322 30.748 12.571  1.00 9.58  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CD2 1 
ATOM   174  N  NE1   . TRP A 1 21  ? 32.841 30.777 14.751  1.00 11.82 ? ? ? ? 
? 21  TRP A NE1 1 
ATOM   175  C  CE2   . TRP A 1 21  ? 33.232 30.273 13.540  1.00 9.69  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CE2 1 
ATOM   176  C  CE3   . TRP A 1 21  ? 32.504 30.371 11.230  1.00 9.09  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CE3 1 
ATOM   177  C  CZ2   . TRP A 1 21  ? 34.313 29.444 13.217  1.00 9.42  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CZ2 1 
ATOM   178  C  CZ3   . TRP A 1 21  ? 33.585 29.543 10.909  1.00 9.51  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CZ3 1 
ATOM   179  C  CH2   . TRP A 1 21  ? 34.472 29.091 11.901  1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 21  TRP A CH2 1 
ATOM   180  N  N     . ASN A 1 22  ? 29.142 34.886 11.051  1.00 9.80  ? ? ? ? 
? 22  ASN A N   1 
ATOM   181  C  CA    . ASN A 1 22  ? 28.040 35.769 10.664  1.00 12.51 ? ? ? ? 
? 22  ASN A CA  1 
ATOM   182  C  C     . ASN A 1 22  ? 27.912 35.898 9.148   1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 22  ASN A C   1 
ATOM   183  O  O     . ASN A 1 22  ? 26.811 35.973 8.613   1.00 10.18 ? ? ? ? 
? 22  ASN A O   1 
ATOM   184  C  CB    . ASN A 1 22  ? 28.223 37.172 11.264  1.00 18.35 ? ? ? ? 
? 22  ASN A CB  1 
ATOM   185  C  CG    . ASN A 1 22  ? 27.898 37.233 12.755  1.00 26.24 ? ? ? ? 
? 22  ASN A CG  1 
ATOM   186  O  OD1   . ASN A 1 22  ? 28.350 38.145 13.456  1.00 33.35 ? ? ? ? 
? 22  ASN A OD1 1 
ATOM   187  N  ND2   . ASN A 1 22  ? 27.121 36.281 13.242  1.00 26.42 ? ? ? ? 
? 22  ASN A ND2 1 
ATOM   188  N  N     . ASP A 1 23  ? 29.046 35.918 8.458   1.00 12.06 ? ? ? ? 
? 23  ASP A N   1 
ATOM   189  C  CA    . ASP A 1 23  ? 29.029 36.041 7.008   1.00 10.43 ? ? ? ? 
? 23  ASP A CA  1 
ATOM   190  C  C     . ASP A 1 23  ? 28.582 34.749 6.349   1.00 12.18 ? ? ? ? 
? 23  ASP A C   1 
ATOM   191  O  O     . ASP A 1 23  ? 27.865 34.781 5.348   1.00 10.09 ? ? ? ? 
? 23  ASP A O   1 
ATOM   192  C  CB    . ASP A 1 23  ? 30.388 36.503 6.494   1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 23  ASP A CB  1 
ATOM   193  C  CG    . ASP A 1 23  ? 30.739 37.894 6.996   1.00 15.54 ? ? ? ? 
? 23  ASP A CG  1 
ATOM   194  O  OD1   . ASP A 1 23  ? 29.870 38.786 6.916   1.00 16.29 ? ? ? ? 
? 23  ASP A OD1 1 
ATOM   195  O  OD2   . ASP A 1 23  ? 31.865 38.095 7.490   1.00 14.61 ? ? ? ? 
? 23  ASP A OD2 1 
ATOM   196  N  N     . ILE A 1 24  ? 29.005 33.616 6.907   1.00 9.55  ? ? ? ? 
? 24  ILE A N   1 
ATOM   197  C  CA    . ILE A 1 24  ? 28.601 32.316 6.386   1.00 9.05  ? ? ? ? 
? 24  ILE A CA  1 
ATOM   198  C  C     . ILE A 1 24  ? 27.094 32.167 6.563   1.00 9.15  ? ? ? ? 
? 24  ILE A C   1 
ATOM   199  O  O     . ILE A 1 24  ? 26.398 31.711 5.655   1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 24  ILE A O   1 
ATOM   200  C  CB    . ILE A 1 24  ? 29.348 31.150 7.085   1.00 8.56  ? ? ? ? 
? 24  ILE A CB  1 
ATOM   201  C  CG1   . ILE A 1 24  ? 30.853 31.234 6.771   1.00 9.60  ? ? ? ? 
? 24  ILE A CG1 1 
ATOM   202  C  CG2   . ILE A 1 24  ? 28.774 29.795 6.632   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 24  ILE A CG2 1 
ATOM   203  C  CD1   . ILE A 1 24  ? 31.708 30.124 7.382   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 24  ILE A CD1 1 
ATOM   204  N  N     . ALA A 1 25  ? 26.583 32.588 7.719   1.00 9.17  ? ? ? ? 
? 25  ALA A N   1 
ATOM   205  C  CA    . ALA A 1 25  ? 25.145 32.524 7.990   1.00 9.04  ? ? ? ? 
? 25  ALA A CA  1 
ATOM   206  C  C     . ALA A 1 25  ? 24.384 33.291 6.894   1.00 10.31 ? ? ? ? 
? 25  ALA A C   1 
ATOM   207  O  O     . ALA A 1 25  ? 23.397 32.791 6.357   1.00 10.76 ? ? ? ? 
? 25  ALA A O   1 
ATOM   208  C  CB    . ALA A 1 25  ? 24.839 33.106 9.358   1.00 8.78  ? ? ? ? 
? 25  ALA A CB  1 
ATOM   209  N  N     . ASP A 1 26  ? 24.858 34.486 6.553   1.00 11.44 ? ? ? ? 
? 26  ASP A N   1 
ATOM   210  C  CA    . ASP A 1 26  ? 24.230 35.280 5.504   1.00 14.30 ? ? ? ? 
? 26  ASP A CA  1 
ATOM   211  C  C     . ASP A 1 26  ? 24.337 34.574 4.144   1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 26  ASP A C   1 
ATOM   212  O  O     . ASP A 1 26  ? 23.367 34.494 3.396   1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 26  ASP A O   1 
ATOM   213  C  CB    . ASP A 1 26  ? 24.876 36.672 5.412   1.00 17.09 ? ? ? ? 
? 26  ASP A CB  1 
ATOM   214  C  CG    . ASP A 1 26  ? 24.525 37.544 6.607   1.00 22.64 ? ? ? ? 
? 26  ASP A CG  1 
ATOM   215  O  OD1   . ASP A 1 26  ? 23.500 37.285 7.266   1.00 22.64 ? ? ? ? 
? 26  ASP A OD1 1 
ATOM   216  O  OD2   . ASP A 1 26  ? 25.297 38.491 6.883   1.00 22.60 ? ? ? ? 
? 26  ASP A OD2 1 
ATOM   217  N  N     . GLU A 1 27  ? 25.530 34.068 3.834   1.00 11.84 ? ? ? ? 
? 27  GLU A N   1 
ATOM   218  C  CA    . GLU A 1 27  ? 25.778 33.376 2.580   1.00 11.64 ? ? ? ? 
? 27  GLU A CA  1 
ATOM   219  C  C     . GLU A 1 27  ? 24.870 32.157 2.386   1.00 9.72  ? ? ? ? 
? 27  GLU A C   1 
ATOM   220  O  O     . GLU A 1 27  ? 24.442 31.877 1.265   1.00 10.70 ? ? ? ? 
? 27  GLU A O   1 
ATOM   221  C  CB    . GLU A 1 27  ? 27.261 32.985 2.481   1.00 11.18 ? ? ? ? 
? 27  GLU A CB  1 
ATOM   222  C  CG    . GLU A 1 27  ? 27.720 32.628 1.069   1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 27  GLU A CG  1 
ATOM   223  C  CD    . GLU A 1 27  ? 27.807 33.826 0.122   1.00 14.96 ? ? ? ? 
? 27  GLU A CD  1 
ATOM   224  O  OE1   . GLU A 1 27  ? 27.245 34.905 0.394   1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 27  GLU A OE1 1 
ATOM   225  O  OE2   . GLU A 1 27  ? 28.454 33.687 -0.925  1.00 16.44 ? ? ? ? 
? 27  GLU A OE2 1 
ATOM   226  N  N     . CYS A 1 28  ? 24.575 31.439 3.466   1.00 8.97  ? ? ? ? 
? 28  CYS A N   1 
ATOM   227  C  CA    . CYS A 1 28  ? 23.704 30.262 3.400   1.00 10.72 ? ? ? ? 
? 28  CYS A CA  1 
ATOM   228  C  C     . CYS A 1 28  ? 22.310 30.598 2.871   1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 28  CYS A C   1 
ATOM   229  O  O     . CYS A 1 28  ? 21.769 29.891 2.016   1.00 11.28 ? ? ? ? 
? 28  CYS A O   1 
ATOM   230  C  CB    . CYS A 1 28  ? 23.577 29.596 4.782   1.00 9.36  ? ? ? ? 
? 28  CYS A CB  1 
ATOM   231  S  SG    . CYS A 1 28  ? 25.044 28.639 5.290   1.00 13.00 ? ? ? ? 
? 28  CYS A SG  1 
ATOM   232  N  N     . GLU A 1 29  ? 21.754 31.705 3.351   1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 29  GLU A N   1 
ATOM   233  C  CA    . GLU A 1 29  ? 20.415 32.142 2.965   1.00 9.59  ? ? ? ? 
? 29  GLU A CA  1 
ATOM   234  C  C     . GLU A 1 29  ? 20.317 32.879 1.631   1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 29  GLU A C   1 
ATOM   235  O  O     . GLU A 1 29  ? 19.438 32.594 0.824   1.00 11.10 ? ? ? ? 
? 29  GLU A O   1 
ATOM   236  C  CB    . GLU A 1 29  ? 19.836 33.039 4.057   1.00 9.07  ? ? ? ? 
? 29  GLU A CB  1 
ATOM   237  C  CG    . GLU A 1 29  ? 19.893 32.426 5.441   1.00 11.87 ? ? ? ? 
? 29  GLU A CG  1 
ATOM   238  C  CD    . GLU A 1 29  ? 19.489 33.397 6.532   1.00 11.85 ? ? ? ? 
? 29  GLU A CD  1 
ATOM   239  O  OE1   . GLU A 1 29  ? 19.607 34.619 6.317   1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 29  GLU A OE1 1 
ATOM   240  O  OE2   . GLU A 1 29  ? 19.066 32.932 7.613   1.00 14.33 ? ? ? ? 
? 29  GLU A OE2 1 
ATOM   241  N  N     . ARG A 1 30  ? 21.218 33.822 1.402   1.00 10.38 ? ? ? ? 
? 30  ARG A N   1 
ATOM   242  C  CA    . ARG A 1 30  ? 21.188 34.628 0.192   1.00 10.71 ? ? ? ? 
? 30  ARG A CA  1 
ATOM   243  C  C     . ARG A 1 30  ? 21.763 34.005 -1.077  1.00 14.24 ? ? ? ? 
? 30  ARG A C   1 
ATOM   244  O  O     . ARG A 1 30  ? 21.403 34.419 -2.175  1.00 12.40 ? ? ? ? 
? 30  ARG A O   1 
ATOM   245  C  CB    . ARG A 1 30  ? 21.886 35.962 0.456   1.00 12.84 ? ? ? ? 
? 30  ARG A CB  1 
ATOM   246  C  CG    . ARG A 1 30  ? 23.376 35.814 0.659   1.00 16.13 ? ? ? ? 
? 30  ARG A CG  1 
ATOM   247  C  CD    . ARG A 1 30  ? 24.041 37.080 1.165   1.00 17.89 ? ? ? ? 
? 30  ARG A CD  1 
ATOM   248  N  NE    . ARG A 1 30  ? 25.463 36.839 1.399   1.00 16.10 ? ? ? ? 
? 30  ARG A NE  1 
ATOM   249  C  CZ    . ARG A 1 30  ? 26.296 37.689 1.993   1.00 21.33 ? ? ? ? 
? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   250  N  NH1   . ARG A 1 30  ? 25.864 38.869 2.434   1.00 21.12 ? ? ? ? 
? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   251  N  NH2   . ARG A 1 30  ? 27.573 37.361 2.135   1.00 20.90 ? ? ? ? 
? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   252  N  N     . PHE A 1 31  ? 22.646 33.018 -0.947  1.00 13.05 ? ? ? ? 
? 31  PHE A N   1 
ATOM   253  C  CA    . PHE A 1 31  ? 23.250 32.432 -2.135  1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CA  1 
ATOM   254  C  C     . PHE A 1 31  ? 23.340 30.911 -2.202  1.00 13.65 ? ? ? ? 
? 31  PHE A C   1 
ATOM   255  O  O     . PHE A 1 31  ? 22.894 30.311 -3.183  1.00 13.43 ? ? ? ? 
? 31  PHE A O   1 
ATOM   256  C  CB    . PHE A 1 31  ? 24.642 33.036 -2.357  1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CB  1 
ATOM   257  C  CG    . PHE A 1 31  ? 25.287 32.610 -3.643  1.00 14.98 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CG  1 
ATOM   258  C  CD1   . PHE A 1 31  ? 25.027 33.296 -4.824  1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CD1 1 
ATOM   259  C  CD2   . PHE A 1 31  ? 26.139 31.512 -3.680  1.00 15.01 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CD2 1 
ATOM   260  C  CE1   . PHE A 1 31  ? 25.607 32.889 -6.029  1.00 17.97 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CE1 1 
ATOM   261  C  CE2   . PHE A 1 31  ? 26.721 31.099 -4.874  1.00 17.13 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CE2 1 
ATOM   262  C  CZ    . PHE A 1 31  ? 26.454 31.788 -6.050  1.00 17.05 ? ? ? ? 
? 31  PHE A CZ  1 
ATOM   263  N  N     . LEU A 1 32  ? 23.910 30.290 -1.174  1.00 11.67 ? ? ? ? 
? 32  LEU A N   1 
ATOM   264  C  CA    . LEU A 1 32  ? 24.085 28.837 -1.155  1.00 12.24 ? ? ? ? 
? 32  LEU A CA  1 
ATOM   265  C  C     . LEU A 1 32  ? 22.794 28.033 -1.324  1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 32  LEU A C   1 
ATOM   266  O  O     . LEU A 1 32  ? 22.742 27.102 -2.135  1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 32  LEU A O   1 
ATOM   267  C  CB    . LEU A 1 32  ? 24.838 28.404 0.106   1.00 11.75 ? ? ? ? 
? 32  LEU A CB  1 
ATOM   268  C  CG    . LEU A 1 32  ? 26.248 28.998 0.220   1.00 11.04 ? ? ? ? 
? 32  LEU A CG  1 
ATOM   269  C  CD1   . LEU A 1 32  ? 26.853 28.685 1.576   1.00 9.83  ? ? ? ? 
? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   270  C  CD2   . LEU A 1 32  ? 27.119 28.465 -0.903  1.00 11.48 ? ? ? ? 
? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   271  N  N     . GLN A 1 33  ? 21.767 28.371 -0.551  1.00 15.14 ? ? ? ? 
? 33  GLN A N   1 
ATOM   272  C  CA    . GLN A 1 33  ? 20.489 27.676 -0.655  1.00 16.31 ? ? ? ? 
? 33  GLN A CA  1 
ATOM   273  C  C     . GLN A 1 33  ? 19.831 27.908 -2.022  1.00 14.45 ? ? ? ? 
? 33  GLN A C   1 
ATOM   274  O  O     . GLN A 1 33  ? 19.451 26.950 -2.692  1.00 14.71 ? ? ? ? 
? 33  GLN A O   1 
ATOM   275  C  CB    . GLN A 1 33  ? 19.546 28.084 0.478   1.00 17.35 ? ? ? ? 
? 33  GLN A CB  1 
ATOM   276  C  CG    . GLN A 1 33  ? 18.148 27.506 0.339   1.00 25.40 ? ? ? ? 
? 33  GLN A CG  1 
ATOM   277  C  CD    . GLN A 1 33  ? 17.215 27.923 1.460   1.00 30.17 ? ? ? ? 
? 33  GLN A CD  1 
ATOM   278  O  OE1   . GLN A 1 33  ? 16.193 27.294 1.695   1.00 35.94 ? ? ? ? 
? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   279  N  NE2   . GLN A 1 33  ? 17.580 28.965 2.175   1.00 32.50 ? ? ? ? 
? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   280  N  N     . PRO A 1 34  ? 19.674 29.178 -2.447  1.00 16.45 ? ? ? ? 
? 34  PRO A N   1 
ATOM   281  C  CA    . PRO A 1 34  ? 19.060 29.460 -3.751  1.00 18.15 ? ? ? ? 
? 34  PRO A CA  1 
ATOM   282  C  C     . PRO A 1 34  ? 19.766 28.751 -4.914  1.00 17.29 ? ? ? ? 
? 34  PRO A C   1 
ATOM   283  O  O     . PRO A 1 34  ? 19.117 28.321 -5.862  1.00 18.11 ? ? ? ? 
? 34  PRO A O   1 
ATOM   284  C  CB    . PRO A 1 34  ? 19.209 30.980 -3.869  1.00 18.14 ? ? ? ? 
? 34  PRO A CB  1 
ATOM   285  C  CG    . PRO A 1 34  ? 19.092 31.434 -2.467  1.00 18.67 ? ? ? ? 
? 34  PRO A CG  1 
ATOM   286  C  CD    . PRO A 1 34  ? 19.948 30.438 -1.728  1.00 17.34 ? ? ? ? 
? 34  PRO A CD  1 
ATOM   287  N  N     . GLN A 1 35  ? 21.090 28.642 -4.851  1.00 15.72 ? ? ? ? 
? 35  GLN A N   1 
ATOM   288  C  CA    . GLN A 1 35  ? 21.846 27.993 -5.920  1.00 16.35 ? ? ? ? 
? 35  GLN A CA  1 
ATOM   289  C  C     . GLN A 1 35  ? 22.025 26.478 -5.785  1.00 14.19 ? ? ? ? 
? 35  GLN A C   1 
ATOM   290  O  O     . GLN A 1 35  ? 22.743 25.866 -6.576  1.00 15.81 ? ? ? ? 
? 35  GLN A O   1 
ATOM   291  C  CB    . GLN A 1 35  ? 23.204 28.676 -6.124  1.00 16.13 ? ? ? ? 
? 35  GLN A CB  1 
ATOM   292  C  CG    . GLN A 1 35  ? 23.128 30.181 -6.393  1.00 19.34 ? ? ? ? 
? 35  GLN A CG  1 
ATOM   293  C  CD    . GLN A 1 35  ? 22.338 30.543 -7.640  1.00 23.12 ? ? ? ? 
? 35  GLN A CD  1 
ATOM   294  O  OE1   . GLN A 1 35  ? 21.747 31.614 -7.713  1.00 26.62 ? ? ? ? 
? 35  GLN A OE1 1 
ATOM   295  N  NE2   . GLN A 1 35  ? 22.339 29.660 -8.629  1.00 24.24 ? ? ? ? 
? 35  GLN A NE2 1 
ATOM   296  N  N     . GLY A 1 36  ? 21.392 25.886 -4.777  1.00 13.24 ? ? ? ? 
? 36  GLY A N   1 
ATOM   297  C  CA    . GLY A 1 36  ? 21.453 24.446 -4.586  1.00 12.16 ? ? ? ? 
? 36  GLY A CA  1 
ATOM   298  C  C     . GLY A 1 36  ? 22.696 23.797 -3.996  1.00 13.13 ? ? ? ? 
? 36  GLY A C   1 
ATOM   299  O  O     . GLY A 1 36  ? 22.920 22.604 -4.235  1.00 12.77 ? ? ? ? 
? 36  GLY A O   1 
ATOM   300  N  N     . PHE A 1 37  ? 23.483 24.541 -3.218  1.00 11.99 ? ? ? ? 
? 37  PHE A N   1 
ATOM   301  C  CA    . PHE A 1 37  ? 24.691 23.991 -2.599  1.00 12.38 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CA  1 
ATOM   302  C  C     . PHE A 1 37  ? 24.313 23.145 -1.385  1.00 12.21 ? ? ? ? 
? 37  PHE A C   1 
ATOM   303  O  O     . PHE A 1 37  ? 23.322 23.434 -0.711  1.00 12.96 ? ? ? ? 
? 37  PHE A O   1 
ATOM   304  C  CB    . PHE A 1 37  ? 25.648 25.106 -2.165  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CB  1 
ATOM   305  C  CG    . PHE A 1 37  ? 26.386 25.768 -3.300  1.00 14.60 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CG  1 
ATOM   306  C  CD1   . PHE A 1 37  ? 25.806 26.819 -4.008  1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CD1 1 
ATOM   307  C  CD2   . PHE A 1 37  ? 27.686 25.388 -3.616  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CD2 1 
ATOM   308  C  CE1   . PHE A 1 37  ? 26.516 27.487 -5.004  1.00 12.33 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CE1 1 
ATOM   309  C  CE2   . PHE A 1 37  ? 28.404 26.053 -4.612  1.00 13.22 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CE2 1 
ATOM   310  C  CZ    . PHE A 1 37  ? 27.817 27.103 -5.304  1.00 12.67 ? ? ? ? 
? 37  PHE A CZ  1 
ATOM   311  N  N     . GLY A 1 38  ? 25.127 22.131 -1.092  1.00 11.01 ? ? ? ? 
? 38  GLY A N   1 
ATOM   312  C  CA    . GLY A 1 38  ? 24.853 21.243 0.025   1.00 10.70 ? ? ? ? 
? 38  GLY A CA  1 
ATOM   313  C  C     . GLY A 1 38  ? 25.491 21.568 1.365   1.00 9.31  ? ? ? ? 
? 38  GLY A C   1 
ATOM   314  O  O     . GLY A 1 38  ? 24.927 21.252 2.407   1.00 10.28 ? ? ? ? 
? 38  GLY A O   1 
ATOM   315  N  N     . GLY A 1 39  ? 26.668 22.175 1.372   1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 39  GLY A N   1 
ATOM   316  C  CA    . GLY A 1 39  ? 27.282 22.474 2.649   1.00 9.82  ? ? ? ? 
? 39  GLY A CA  1 
ATOM   317  C  C     . GLY A 1 39  ? 28.490 23.377 2.600   1.00 11.72 ? ? ? ? 
? 39  GLY A C   1 
ATOM   318  O  O     . GLY A 1 39  ? 28.957 23.757 1.524   1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 39  GLY A O   1 
ATOM   319  N  N     . VAL A 1 40  ? 28.988 23.722 3.782   1.00 9.74  ? ? ? ? 
? 40  VAL A N   1 
ATOM   320  C  CA    . VAL A 1 40  ? 30.142 24.589 3.926   1.00 8.62  ? ? ? ? 
? 40  VAL A CA  1 
ATOM   321  C  C     . VAL A 1 40  ? 31.176 23.956 4.843   1.00 9.01  ? ? ? ? 
? 40  VAL A C   1 
ATOM   322  O  O     . VAL A 1 40  ? 30.835 23.413 5.897   1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 40  VAL A O   1 
ATOM   323  C  CB    . VAL A 1 40  ? 29.743 25.957 4.554   1.00 9.92  ? ? ? ? 
? 40  VAL A CB  1 
ATOM   324  C  CG1   . VAL A 1 40  ? 30.975 26.845 4.783   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 40  VAL A CG1 1 
ATOM   325  C  CG2   . VAL A 1 40  ? 28.739 26.667 3.673   1.00 10.45 ? ? ? ? 
? 40  VAL A CG2 1 
ATOM   326  N  N     . GLN A 1 41  ? 32.427 23.945 4.394   1.00 8.86  ? ? ? ? 
? 41  GLN A N   1 
ATOM   327  C  CA    . GLN A 1 41  ? 33.517 23.460 5.219   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 41  GLN A CA  1 
ATOM   328  C  C     . GLN A 1 41  ? 34.066 24.760 5.804   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 41  GLN A C   1 
ATOM   329  O  O     . GLN A 1 41  ? 34.460 25.666 5.063   1.00 9.41  ? ? ? ? 
? 41  GLN A O   1 
ATOM   330  C  CB    . GLN A 1 41  ? 34.601 22.764 4.397   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 41  GLN A CB  1 
ATOM   331  C  CG    . GLN A 1 41  ? 35.780 22.322 5.263   1.00 8.52  ? ? ? ? 
? 41  GLN A CG  1 
ATOM   332  C  CD    . GLN A 1 41  ? 36.965 21.840 4.465   1.00 9.66  ? ? ? ? 
? 41  GLN A CD  1 
ATOM   333  O  OE1   . GLN A 1 41  ? 36.880 20.870 3.728   1.00 9.07  ? ? ? ? 
? 41  GLN A OE1 1 
ATOM   334  N  NE2   . GLN A 1 41  ? 38.093 22.509 4.629   1.00 9.20  ? ? ? ? 
? 41  GLN A NE2 1 
ATOM   335  N  N     . ILE A 1 42  ? 34.041 24.875 7.126   1.00 9.59  ? ? ? ? 
? 42  ILE A N   1 
ATOM   336  C  CA    . ILE A 1 42  ? 34.519 26.075 7.809   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 42  ILE A CA  1 
ATOM   337  C  C     . ILE A 1 42  ? 35.963 25.902 8.282   1.00 8.32  ? ? ? ? 
? 42  ILE A C   1 
ATOM   338  O  O     . ILE A 1 42  ? 36.463 24.783 8.370   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 42  ILE A O   1 
ATOM   339  C  CB    . ILE A 1 42  ? 33.640 26.390 9.046   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 42  ILE A CB  1 
ATOM   340  C  CG1   . ILE A 1 42  ? 33.773 25.269 10.089  1.00 11.63 ? ? ? ? 
? 42  ILE A CG1 1 
ATOM   341  C  CG2   . ILE A 1 42  ? 32.187 26.535 8.633   1.00 9.33  ? ? ? ? 
? 42  ILE A CG2 1 
ATOM   342  C  CD1   . ILE A 1 42  ? 33.070 25.541 11.394  1.00 10.65 ? ? ? ? 
? 42  ILE A CD1 1 
ATOM   343  N  N     . SER A 1 43  ? 36.650 27.013 8.518   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 43  SER A N   1 
ATOM   344  C  CA    . SER A 1 43  ? 38.015 26.978 9.029   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 43  SER A CA  1 
ATOM   345  C  C     . SER A 1 43  ? 37.911 26.537 10.499  1.00 9.42  ? ? ? ? 
? 43  SER A C   1 
ATOM   346  O  O     . SER A 1 43  ? 36.830 26.605 11.095  1.00 8.62  ? ? ? ? 
? 43  SER A O   1 
ATOM   347  C  CB    . SER A 1 43  ? 38.652 28.369 8.921   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 43  SER A CB  1 
ATOM   348  O  OG    . SER A 1 43  ? 38.921 28.701 7.565   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 43  SER A OG  1 
ATOM   349  N  N     . PRO A 1 44  ? 39.017 26.043 11.089  1.00 8.49  ? ? ? ? 
? 44  PRO A N   1 
ATOM   350  C  CA    . PRO A 1 44  ? 39.000 25.595 12.490  1.00 8.62  ? ? ? ? 
? 44  PRO A CA  1 
ATOM   351  C  C     . PRO A 1 44  ? 38.305 26.600 13.427  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 44  PRO A C   1 
ATOM   352  O  O     . PRO A 1 44  ? 38.674 27.771 13.477  1.00 9.80  ? ? ? ? 
? 44  PRO A O   1 
ATOM   353  C  CB    . PRO A 1 44  ? 40.485 25.426 12.804  1.00 8.20  ? ? ? ? 
? 44  PRO A CB  1 
ATOM   354  C  CG    . PRO A 1 44  ? 41.038 24.936 11.485  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 44  PRO A CG  1 
ATOM   355  C  CD    . PRO A 1 44  ? 40.356 25.863 10.493  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 44  PRO A CD  1 
ATOM   356  N  N     . PRO A 1 45  ? 37.252 26.156 14.135  1.00 9.53  ? ? ? ? 
? 45  PRO A N   1 
ATOM   357  C  CA    . PRO A 1 45  ? 36.485 26.998 15.061  1.00 9.34  ? ? ? ? 
? 45  PRO A CA  1 
ATOM   358  C  C     . PRO A 1 45  ? 36.958 27.006 16.523  1.00 10.25 ? ? ? ? 
? 45  PRO A C   1 
ATOM   359  O  O     . PRO A 1 45  ? 36.389 27.715 17.358  1.00 11.31 ? ? ? ? 
? 45  PRO A O   1 
ATOM   360  C  CB    . PRO A 1 45  ? 35.086 26.409 14.944  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 45  PRO A CB  1 
ATOM   361  C  CG    . PRO A 1 45  ? 35.377 24.946 14.883  1.00 8.19  ? ? ? ? 
? 45  PRO A CG  1 
ATOM   362  C  CD    . PRO A 1 45  ? 36.597 24.845 13.957  1.00 8.87  ? ? ? ? 
? 45  PRO A CD  1 
ATOM   363  N  N     . ASN A 1 46  ? 37.963 26.196 16.836  1.00 10.09 ? ? ? ? 
? 46  ASN A N   1 
ATOM   364  C  CA    . ASN A 1 46  ? 38.496 26.105 18.193  1.00 10.46 ? ? ? ? 
? 46  ASN A CA  1 
ATOM   365  C  C     . ASN A 1 46  ? 39.679 27.046 18.357  1.00 10.76 ? ? ? ? 
? 46  ASN A C   1 
ATOM   366  O  O     . ASN A 1 46  ? 40.402 27.327 17.398  1.00 9.81  ? ? ? ? 
? 46  ASN A O   1 
ATOM   367  C  CB    . ASN A 1 46  ? 38.954 24.677 18.483  1.00 10.59 ? ? ? ? 
? 46  ASN A CB  1 
ATOM   368  C  CG    . ASN A 1 46  ? 40.121 24.260 17.612  1.00 13.31 ? ? ? ? 
? 46  ASN A CG  1 
ATOM   369  O  OD1   . ASN A 1 46  ? 39.992 24.172 16.391  1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   370  N  ND2   . ASN A 1 46  ? 41.277 24.042 18.227  1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   371  N  N     . GLU A 1 47  ? 39.891 27.498 19.587  1.00 10.66 ? ? ? ? 
? 47  GLU A N   1 
ATOM   372  C  CA    . GLU A 1 47  ? 40.982 28.407 19.900  1.00 10.19 ? ? ? ? 
? 47  GLU A CA  1 
ATOM   373  C  C     . GLU A 1 47  ? 42.333 27.922 19.393  1.00 9.82  ? ? ? ? 
? 47  GLU A C   1 
ATOM   374  O  O     . GLU A 1 47  ? 42.770 26.808 19.700  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 47  GLU A O   1 
ATOM   375  C  CB    . GLU A 1 47  ? 41.053 28.652 21.408  1.00 10.64 ? ? ? ? 
? 47  GLU A CB  1 
ATOM   376  C  CG    . GLU A 1 47  ? 42.203 29.553 21.807  1.00 10.63 ? ? ? ? 
? 47  GLU A CG  1 
ATOM   377  C  CD    . GLU A 1 47  ? 42.270 29.818 23.292  1.00 11.50 ? ? ? ? 
? 47  GLU A CD  1 
ATOM   378  O  OE1   . GLU A 1 47  ? 41.796 28.980 24.085  1.00 12.01 ? ? ? ? 
? 47  GLU A OE1 1 
ATOM   379  O  OE2   . GLU A 1 47  ? 42.811 30.872 23.668  1.00 10.41 ? ? ? ? 
? 47  GLU A OE2 1 
ATOM   380  N  N     . TYR A 1 48  ? 43.010 28.787 18.648  1.00 9.89  ? ? ? ? 
? 48  TYR A N   1 
ATOM   381  C  CA    . TYR A 1 48  ? 44.315 28.470 18.087  1.00 9.10  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CA  1 
ATOM   382  C  C     . TYR A 1 48  ? 45.294 29.595 18.401  1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 48  TYR A C   1 
ATOM   383  O  O     . TYR A 1 48  ? 44.907 30.641 18.942  1.00 12.12 ? ? ? ? 
? 48  TYR A O   1 
ATOM   384  C  CB    . TYR A 1 48  ? 44.223 28.230 16.570  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CB  1 
ATOM   385  C  CG    . TYR A 1 48  ? 43.468 29.309 15.832  1.00 8.50  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CG  1 
ATOM   386  C  CD1   . TYR A 1 48  ? 44.049 30.554 15.583  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CD1 1 
ATOM   387  C  CD2   . TYR A 1 48  ? 42.151 29.108 15.435  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CD2 1 
ATOM   388  C  CE1   . TYR A 1 48  ? 43.332 31.571 14.968  1.00 8.19  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CE1 1 
ATOM   389  C  CE2   . TYR A 1 48  ? 41.425 30.121 14.816  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CE2 1 
ATOM   390  C  CZ    . TYR A 1 48  ? 42.019 31.349 14.591  1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 48  TYR A CZ  1 
ATOM   391  O  OH    . TYR A 1 48  ? 41.282 32.356 14.015  1.00 9.90  ? ? ? ? 
? 48  TYR A OH  1 
ATOM   392  N  N     . LEU A 1 49  ? 46.559 29.359 18.076  1.00 11.51 ? ? ? ? 
? 49  LEU A N   1 
ATOM   393  C  CA    . LEU A 1 49  ? 47.647 30.299 18.324  1.00 11.31 ? ? ? ? 
? 49  LEU A CA  1 
ATOM   394  C  C     . LEU A 1 49  ? 47.569 31.618 17.565  1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 49  LEU A C   1 
ATOM   395  O  O     . LEU A 1 49  ? 47.178 31.660 16.399  1.00 11.22 ? ? ? ? 
? 49  LEU A O   1 
ATOM   396  C  CB    . LEU A 1 49  ? 48.985 29.623 18.010  1.00 12.15 ? ? ? ? 
? 49  LEU A CB  1 
ATOM   397  C  CG    . LEU A 1 49  ? 50.258 30.331 18.486  1.00 15.47 ? ? ? ? 
? 49  LEU A CG  1 
ATOM   398  C  CD1   . LEU A 1 49  ? 50.374 30.226 20.001  1.00 12.98 ? ? ? ? 
? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   399  C  CD2   . LEU A 1 49  ? 51.469 29.710 17.806  1.00 17.73 ? ? ? ? 
? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   400  N  N     . VAL A 1 50  ? 47.889 32.703 18.260  1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 50  VAL A N   1 
ATOM   401  C  CA    . VAL A 1 50  ? 47.923 34.021 17.649  1.00 17.45 ? ? ? ? 
? 50  VAL A CA  1 
ATOM   402  C  C     . VAL A 1 50  ? 49.379 34.161 17.193  1.00 18.24 ? ? ? ? 
? 50  VAL A C   1 
ATOM   403  O  O     . VAL A 1 50  ? 50.271 34.438 17.996  1.00 19.65 ? ? ? ? 
? 50  VAL A O   1 
ATOM   404  C  CB    . VAL A 1 50  ? 47.558 35.128 18.673  1.00 16.32 ? ? ? ? 
? 50  VAL A CB  1 
ATOM   405  C  CG1   . VAL A 1 50  ? 47.795 36.516 18.072  1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 50  VAL A CG1 1 
ATOM   406  C  CG2   . VAL A 1 50  ? 46.101 34.979 19.102  1.00 12.65 ? ? ? ? 
? 50  VAL A CG2 1 
ATOM   407  N  N     . ALA A 1 51  ? 49.630 33.869 15.922  1.00 17.78 ? ? ? ? 
? 51  ALA A N   1 
ATOM   408  C  CA    . ALA A 1 51  ? 50.981 33.935 15.386  1.00 17.09 ? ? ? ? 
? 51  ALA A CA  1 
ATOM   409  C  C     . ALA A 1 51  ? 51.300 35.307 14.802  1.00 18.96 ? ? ? ? 
? 51  ALA A C   1 
ATOM   410  O  O     . ALA A 1 51  ? 50.404 36.035 14.375  1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 51  ALA A O   1 
ATOM   411  C  CB    . ALA A 1 51  ? 51.185 32.840 14.345  1.00 15.08 ? ? ? ? 
? 51  ALA A CB  1 
ATOM   412  N  N     . ASP A 1 52  ? 52.584 35.647 14.755  1.00 21.63 ? ? ? ? 
? 52  ASP A N   1 
ATOM   413  C  CA    . ASP A 1 52  ? 53.008 36.934 14.223  1.00 25.95 ? ? ? ? 
? 52  ASP A CA  1 
ATOM   414  C  C     . ASP A 1 52  ? 52.605 37.060 12.764  1.00 23.04 ? ? ? ? 
? 52  ASP A C   1 
ATOM   415  O  O     . ASP A 1 52  ? 52.825 36.144 11.966  1.00 21.22 ? ? ? ? 
? 52  ASP A O   1 
ATOM   416  C  CB    . ASP A 1 52  ? 54.526 37.120 14.365  1.00 34.51 ? ? ? ? 
? 52  ASP A CB  1 
ATOM   417  C  CG    . ASP A 1 52  ? 54.973 37.229 15.815  1.00 42.27 ? ? ? ? 
? 52  ASP A CG  1 
ATOM   418  O  OD1   . ASP A 1 52  ? 54.252 37.858 16.627  1.00 46.88 ? ? ? ? 
? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   419  O  OD2   . ASP A 1 52  ? 56.052 36.686 16.148  1.00 45.55 ? ? ? ? 
? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   420  N  N     . GLY A 1 53  ? 51.978 38.188 12.445  1.00 20.50 ? ? ? ? 
? 53  GLY A N   1 
ATOM   421  C  CA    . GLY A 1 53  ? 51.537 38.451 11.091  1.00 21.29 ? ? ? ? 
? 53  GLY A CA  1 
ATOM   422  C  C     . GLY A 1 53  ? 50.169 37.880 10.771  1.00 21.30 ? ? ? ? 
? 53  GLY A C   1 
ATOM   423  O  O     . GLY A 1 53  ? 49.623 38.149 9.699   1.00 23.46 ? ? ? ? 
? 53  GLY A O   1 
ATOM   424  N  N     . ARG A 1 54  ? 49.612 37.121 11.712  1.00 18.64 ? ? ? ? 
? 54  ARG A N   1 
ATOM   425  C  CA    . ARG A 1 54  ? 48.302 36.489 11.562  1.00 15.36 ? ? ? ? 
? 54  ARG A CA  1 
ATOM   426  C  C     . ARG A 1 54  ? 48.172 35.725 10.236  1.00 13.67 ? ? ? ? 
? 54  ARG A C   1 
ATOM   427  O  O     . ARG A 1 54  ? 47.239 35.950 9.458   1.00 14.12 ? ? ? ? 
? 54  ARG A O   1 
ATOM   428  C  CB    . ARG A 1 54  ? 47.172 37.519 11.712  1.00 14.32 ? ? ? ? 
? 54  ARG A CB  1 
ATOM   429  C  CG    . ARG A 1 54  ? 47.290 38.442 12.936  1.00 14.83 ? ? ? ? 
? 54  ARG A CG  1 
ATOM   430  C  CD    . ARG A 1 54  ? 47.575 37.688 14.238  1.00 15.35 ? ? ? ? 
? 54  ARG A CD  1 
ATOM   431  N  NE    . ARG A 1 54  ? 46.552 36.702 14.577  1.00 14.49 ? ? ? ? 
? 54  ARG A NE  1 
ATOM   432  C  CZ    . ARG A 1 54  ? 45.454 36.962 15.278  1.00 16.74 ? ? ? ? 
? 54  ARG A CZ  1 
ATOM   433  N  NH1   . ARG A 1 54  ? 45.219 38.191 15.721  1.00 17.42 ? ? ? ? 
? 54  ARG A NH1 1 
ATOM   434  N  NH2   . ARG A 1 54  ? 44.595 35.988 15.548  1.00 14.67 ? ? ? ? 
? 54  ARG A NH2 1 
ATOM   435  N  N     . PRO A 1 55  ? 49.097 34.782 9.979   1.00 13.68 ? ? ? ? 
? 55  PRO A N   1 
ATOM   436  C  CA    . PRO A 1 55  ? 49.059 33.997 8.741   1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 55  PRO A CA  1 
ATOM   437  C  C     . PRO A 1 55  ? 47.853 33.064 8.748   1.00 11.64 ? ? ? ? 
? 55  PRO A C   1 
ATOM   438  O  O     . PRO A 1 55  ? 47.292 32.776 9.810   1.00 11.36 ? ? ? ? 
? 55  PRO A O   1 
ATOM   439  C  CB    . PRO A 1 55  ? 50.364 33.206 8.811   1.00 12.81 ? ? ? ? 
? 55  PRO A CB  1 
ATOM   440  C  CG    . PRO A 1 55  ? 50.516 32.966 10.287  1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 55  PRO A CG  1 
ATOM   441  C  CD    . PRO A 1 55  ? 50.178 34.312 10.867  1.00 11.04 ? ? ? ? 
? 55  PRO A CD  1 
ATOM   442  N  N     . TRP A 1 56  ? 47.476 32.558 7.578   1.00 10.56 ? ? ? ? 
? 56  TRP A N   1 
ATOM   443  C  CA    . TRP A 1 56  ? 46.338 31.642 7.502   1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 56  TRP A CA  1 
ATOM   444  C  C     . TRP A 1 56  ? 46.588 30.379 8.343   1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 56  TRP A C   1 
ATOM   445  O  O     . TRP A 1 56  ? 45.679 29.840 8.988   1.00 12.25 ? ? ? ? 
? 56  TRP A O   1 
ATOM   446  C  CB    . TRP A 1 56  ? 46.053 31.247 6.040   1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CB  1 
ATOM   447  C  CG    . TRP A 1 56  ? 47.171 30.460 5.369   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CG  1 
ATOM   448  C  CD1   . TRP A 1 56  ? 48.233 30.971 4.676   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CD1 1 
ATOM   449  C  CD2   . TRP A 1 56  ? 47.338 29.033 5.362   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CD2 1 
ATOM   450  N  NE1   . TRP A 1 56  ? 49.051 29.956 4.245   1.00 9.04  ? ? ? ? 
? 56  TRP A NE1 1 
ATOM   451  C  CE2   . TRP A 1 56  ? 48.528 28.754 4.651   1.00 8.03  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CE2 1 
ATOM   452  C  CE3   . TRP A 1 56  ? 46.600 27.961 5.891   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CE3 1 
ATOM   453  C  CZ2   . TRP A 1 56  ? 49.000 27.446 4.455   1.00 9.61  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CZ2 1 
ATOM   454  C  CZ3   . TRP A 1 56  ? 47.068 26.661 5.698   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CZ3 1 
ATOM   455  C  CH2   . TRP A 1 56  ? 48.257 26.417 4.985   1.00 8.76  ? ? ? ? 
? 56  TRP A CH2 1 
ATOM   456  N  N     . TRP A 1 57  ? 47.839 29.931 8.375   1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 57  TRP A N   1 
ATOM   457  C  CA    . TRP A 1 57  ? 48.171 28.713 9.096   1.00 11.28 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CA  1 
ATOM   458  C  C     . TRP A 1 57  ? 48.172 28.728 10.622  1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 57  TRP A C   1 
ATOM   459  O  O     . TRP A 1 57  ? 48.330 27.675 11.241  1.00 9.33  ? ? ? ? 
? 57  TRP A O   1 
ATOM   460  C  CB    . TRP A 1 57  ? 49.452 28.085 8.544   1.00 10.53 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CB  1 
ATOM   461  C  CG    . TRP A 1 57  ? 50.612 28.997 8.433   1.00 10.93 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CG  1 
ATOM   462  C  CD1   . TRP A 1 57  ? 51.131 29.519 7.286   1.00 8.32  ? ? ? ? 
? 57  TRP A CD1 1 
ATOM   463  C  CD2   . TRP A 1 57  ? 51.463 29.433 9.499   1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CD2 1 
ATOM   464  N  NE1   . TRP A 1 57  ? 52.261 30.243 7.570   1.00 10.29 ? ? ? ? 
? 57  TRP A NE1 1 
ATOM   465  C  CE2   . TRP A 1 57  ? 52.489 30.208 8.920   1.00 13.24 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CE2 1 
ATOM   466  C  CE3   . TRP A 1 57  ? 51.462 29.240 10.889  1.00 15.67 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CE3 1 
ATOM   467  C  CZ2   . TRP A 1 57  ? 53.511 30.786 9.680   1.00 13.57 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CZ2 1 
ATOM   468  C  CZ3   . TRP A 1 57  ? 52.478 29.816 11.645  1.00 16.11 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CZ3 1 
ATOM   469  C  CH2   . TRP A 1 57  ? 53.487 30.580 11.036  1.00 14.54 ? ? ? ? 
? 57  TRP A CH2 1 
ATOM   470  N  N     . GLU A 1 58  ? 47.950 29.888 11.238  1.00 10.46 ? ? ? ? 
? 58  GLU A N   1 
ATOM   471  C  CA    . GLU A 1 58  ? 47.912 29.927 12.698  1.00 11.91 ? ? ? ? 
? 58  GLU A CA  1 
ATOM   472  C  C     . GLU A 1 58  ? 46.725 29.086 13.174  1.00 10.65 ? ? ? ? 
? 58  GLU A C   1 
ATOM   473  O  O     . GLU A 1 58  ? 46.761 28.514 14.264  1.00 10.94 ? ? ? ? 
? 58  GLU A O   1 
ATOM   474  C  CB    . GLU A 1 58  ? 47.816 31.365 13.230  1.00 8.49  ? ? ? ? 
? 58  GLU A CB  1 
ATOM   475  C  CG    . GLU A 1 58  ? 46.529 32.107 12.908  1.00 8.04  ? ? ? ? 
? 58  GLU A CG  1 
ATOM   476  C  CD    . GLU A 1 58  ? 46.466 33.492 13.547  1.00 10.74 ? ? ? ? 
? 58  GLU A CD  1 
ATOM   477  O  OE1   . GLU A 1 58  ? 47.531 34.071 13.852  1.00 12.36 ? ? ? ? 
? 58  GLU A OE1 1 
ATOM   478  O  OE2   . GLU A 1 58  ? 45.348 34.006 13.746  1.00 10.77 ? ? ? ? 
? 58  GLU A OE2 1 
ATOM   479  N  N     . ARG A 1 59  ? 45.714 28.948 12.315  1.00 10.34 ? ? ? ? 
? 59  ARG A N   1 
ATOM   480  C  CA    . ARG A 1 59  ? 44.517 28.168 12.635  1.00 9.78  ? ? ? ? 
? 59  ARG A CA  1 
ATOM   481  C  C     . ARG A 1 59  ? 44.806 26.690 12.810  1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 59  ARG A C   1 
ATOM   482  O  O     . ARG A 1 59  ? 43.972 25.953 13.331  1.00 11.26 ? ? ? ? 
? 59  ARG A O   1 
ATOM   483  C  CB    . ARG A 1 59  ? 43.457 28.315 11.547  1.00 9.77  ? ? ? ? 
? 59  ARG A CB  1 
ATOM   484  C  CG    . ARG A 1 59  ? 42.853 29.690 11.433  1.00 9.93  ? ? ? ? 
? 59  ARG A CG  1 
ATOM   485  C  CD    . ARG A 1 59  ? 41.379 29.575 11.130  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 59  ARG A CD  1 
ATOM   486  N  NE    . ARG A 1 59  ? 40.802 30.869 10.821  1.00 8.16  ? ? ? ? 
? 59  ARG A NE  1 
ATOM   487  C  CZ    . ARG A 1 59  ? 39.572 31.246 11.154  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 59  ARG A CZ  1 
ATOM   488  N  NH1   . ARG A 1 59  ? 38.770 30.424 11.823  1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 59  ARG A NH1 1 
ATOM   489  N  NH2   . ARG A 1 59  ? 39.139 32.446 10.800  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 59  ARG A NH2 1 
ATOM   490  N  N     . TYR A 1 60  ? 45.964 26.242 12.339  1.00 9.00  ? ? ? ? 
? 60  TYR A N   1 
ATOM   491  C  CA    . TYR A 1 60  ? 46.308 24.839 12.457  1.00 9.70  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CA  1 
ATOM   492  C  C     . TYR A 1 60  ? 47.206 24.504 13.647  1.00 11.79 ? ? ? ? 
? 60  TYR A C   1 
ATOM   493  O  O     . TYR A 1 60  ? 47.815 23.431 13.704  1.00 10.31 ? ? ? ? 
? 60  TYR A O   1 
ATOM   494  C  CB    . TYR A 1 60  ? 46.836 24.309 11.123  1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CB  1 
ATOM   495  C  CG    . TYR A 1 60  ? 45.731 24.314 10.095  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CG  1 
ATOM   496  C  CD1   . TYR A 1 60  ? 44.826 23.260 10.021  1.00 9.13  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CD1 1 
ATOM   497  C  CD2   . TYR A 1 60  ? 45.511 25.426 9.288   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CD2 1 
ATOM   498  C  CE1   . TYR A 1 60  ? 43.723 23.316 9.184   1.00 8.21  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CE1 1 
ATOM   499  C  CE2   . TYR A 1 60  ? 44.410 25.494 8.449   1.00 8.25  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CE2 1 
ATOM   500  C  CZ    . TYR A 1 60  ? 43.519 24.437 8.406   1.00 9.17  ? ? ? ? 
? 60  TYR A CZ  1 
ATOM   501  O  OH    . TYR A 1 60  ? 42.403 24.514 7.612   1.00 8.65  ? ? ? ? 
? 60  TYR A OH  1 
ATOM   502  N  N     . GLN A 1 61  ? 47.245 25.424 14.611  1.00 9.13  ? ? ? ? 
? 61  GLN A N   1 
ATOM   503  C  CA    . GLN A 1 61  ? 48.004 25.238 15.845  1.00 9.50  ? ? ? ? 
? 61  GLN A CA  1 
ATOM   504  C  C     . GLN A 1 61  ? 47.058 25.476 17.024  1.00 8.50  ? ? ? ? 
? 61  GLN A C   1 
ATOM   505  O  O     . GLN A 1 61  ? 47.006 26.572 17.587  1.00 8.96  ? ? ? ? 
? 61  GLN A O   1 
ATOM   506  C  CB    . GLN A 1 61  ? 49.197 26.195 15.904  1.00 9.83  ? ? ? ? 
? 61  GLN A CB  1 
ATOM   507  C  CG    . GLN A 1 61  ? 50.279 25.846 14.894  1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 61  GLN A CG  1 
ATOM   508  C  CD    . GLN A 1 61  ? 51.567 26.584 15.130  1.00 14.71 ? ? ? ? 
? 61  GLN A CD  1 
ATOM   509  O  OE1   . GLN A 1 61  ? 52.102 26.579 16.238  1.00 16.00 ? ? ? ? 
? 61  GLN A OE1 1 
ATOM   510  N  NE2   . GLN A 1 61  ? 52.095 27.198 14.083  1.00 17.76 ? ? ? ? 
? 61  GLN A NE2 1 
ATOM   511  N  N     . PRO A 1 62  ? 46.265 24.454 17.383  1.00 8.64  ? ? ? ? 
? 62  PRO A N   1 
ATOM   512  C  CA    . PRO A 1 62  ? 45.303 24.526 18.490  1.00 10.31 ? ? ? ? 
? 62  PRO A CA  1 
ATOM   513  C  C     . PRO A 1 62  ? 45.922 24.875 19.843  1.00 10.18 ? ? ? ? 
? 62  PRO A C   1 
ATOM   514  O  O     . PRO A 1 62  ? 47.034 24.444 20.159  1.00 8.64  ? ? ? ? 
? 62  PRO A O   1 
ATOM   515  C  CB    . PRO A 1 62  ? 44.721 23.110 18.532  1.00 9.39  ? ? ? ? 
? 62  PRO A CB  1 
ATOM   516  C  CG    . PRO A 1 62  ? 44.898 22.611 17.127  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 62  PRO A CG  1 
ATOM   517  C  CD    . PRO A 1 62  ? 46.267 23.110 16.781  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 62  PRO A CD  1 
ATOM   518  N  N     . VAL A 1 63  ? 45.194 25.674 20.620  1.00 10.96 ? ? ? ? 
? 63  VAL A N   1 
ATOM   519  C  CA    . VAL A 1 63  ? 45.603 26.071 21.970  1.00 11.35 ? ? ? ? 
? 63  VAL A CA  1 
ATOM   520  C  C     . VAL A 1 63  ? 44.596 25.463 22.966  1.00 12.47 ? ? ? ? 
? 63  VAL A C   1 
ATOM   521  O  O     . VAL A 1 63  ? 44.946 25.158 24.110  1.00 11.98 ? ? ? ? 
? 63  VAL A O   1 
ATOM   522  C  CB    . VAL A 1 63  ? 45.709 27.612 22.116  1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 63  VAL A CB  1 
ATOM   523  C  CG1   . VAL A 1 63  ? 45.934 28.004 23.573  1.00 8.50  ? ? ? ? 
? 63  VAL A CG1 1 
ATOM   524  C  CG2   . VAL A 1 63  ? 46.876 28.130 21.271  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 63  VAL A CG2 1 
ATOM   525  N  N     . SER A 1 64  ? 43.360 25.254 22.510  1.00 11.98 ? ? ? ? 
? 64  SER A N   1 
ATOM   526  C  CA    . SER A 1 64  ? 42.308 24.630 23.315  1.00 12.27 ? ? ? ? 
? 64  SER A CA  1 
ATOM   527  C  C     . SER A 1 64  ? 41.115 24.327 22.415  1.00 12.27 ? ? ? ? 
? 64  SER A C   1 
ATOM   528  O  O     . SER A 1 64  ? 41.195 24.476 21.192  1.00 13.34 ? ? ? ? 
? 64  SER A O   1 
ATOM   529  C  CB    . SER A 1 64  ? 41.884 25.527 24.486  1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 64  SER A CB  1 
ATOM   530  O  OG    . SER A 1 64  ? 40.970 26.527 24.078  1.00 9.97  ? ? ? ? 
? 64  SER A OG  1 
ATOM   531  N  N     . TYR A 1 65  ? 40.010 23.898 23.017  1.00 12.77 ? ? ? ? 
? 65  TYR A N   1 
ATOM   532  C  CA    . TYR A 1 65  ? 38.798 23.587 22.265  1.00 11.70 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CA  1 
ATOM   533  C  C     . TYR A 1 65  ? 37.645 24.550 22.546  1.00 10.17 ? ? ? ? 
? 65  TYR A C   1 
ATOM   534  O  O     . TYR A 1 65  ? 36.481 24.209 22.362  1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 65  TYR A O   1 
ATOM   535  C  CB    . TYR A 1 65  ? 38.392 22.134 22.509  1.00 11.59 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CB  1 
ATOM   536  C  CG    . TYR A 1 65  ? 39.523 21.193 22.176  1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CG  1 
ATOM   537  C  CD1   . TYR A 1 65  ? 39.932 21.008 20.852  1.00 9.75  ? ? ? ? 
? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   538  C  CD2   . TYR A 1 65  ? 40.267 20.580 23.187  1.00 12.81 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   539  C  CE1   . TYR A 1 65  ? 41.058 20.245 20.546  1.00 9.06  ? ? ? ? 
? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   540  C  CE2   . TYR A 1 65  ? 41.395 19.818 22.891  1.00 13.16 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   541  C  CZ    . TYR A 1 65  ? 41.788 19.659 21.570  1.00 12.84 ? ? ? ? 
? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   542  O  OH    . TYR A 1 65  ? 42.927 18.944 21.284  1.00 10.09 ? ? ? ? 
? 65  TYR A OH  1 
ATOM   543  N  N     . ILE A 1 66  ? 37.981 25.740 23.041  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 66  ILE A N   1 
ATOM   544  C  CA    . ILE A 1 66  ? 37.002 26.786 23.316  1.00 12.21 ? ? ? ? 
? 66  ILE A CA  1 
ATOM   545  C  C     . ILE A 1 66  ? 36.637 27.332 21.943  1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 66  ILE A C   1 
ATOM   546  O  O     . ILE A 1 66  ? 37.525 27.566 21.112  1.00 13.87 ? ? ? ? 
? 66  ILE A O   1 
ATOM   547  C  CB    . ILE A 1 66  ? 37.622 27.940 24.155  1.00 11.86 ? ? ? ? 
? 66  ILE A CB  1 
ATOM   548  C  CG1   . ILE A 1 66  ? 37.941 27.446 25.572  1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 66  ILE A CG1 1 
ATOM   549  C  CG2   . ILE A 1 66  ? 36.684 29.160 24.184  1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 66  ILE A CG2 1 
ATOM   550  C  CD1   . ILE A 1 66  ? 38.665 28.472 26.438  1.00 15.04 ? ? ? ? 
? 66  ILE A CD1 1 
ATOM   551  N  N     . ILE A 1 67  ? 35.350 27.532 21.699  1.00 9.74  ? ? ? ? 
? 67  ILE A N   1 
ATOM   552  C  CA    . ILE A 1 67  ? 34.903 28.027 20.409  1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 67  ILE A CA  1 
ATOM   553  C  C     . ILE A 1 67  ? 34.956 29.547 20.366  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 67  ILE A C   1 
ATOM   554  O  O     . ILE A 1 67  ? 33.949 30.223 20.573  1.00 13.79 ? ? ? ? 
? 67  ILE A O   1 
ATOM   555  C  CB    . ILE A 1 67  ? 33.476 27.524 20.076  1.00 12.08 ? ? ? ? 
? 67  ILE A CB  1 
ATOM   556  C  CG1   . ILE A 1 67  ? 33.423 26.006 20.206  1.00 13.34 ? ? ? ? 
? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   557  C  CG2   . ILE A 1 67  ? 33.085 27.934 18.659  1.00 13.03 ? ? ? ? 
? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   558  C  CD1   . ILE A 1 67  ? 34.541 25.298 19.454  1.00 16.30 ? ? ? ? 
? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   559  N  N     . ASN A 1 68  ? 36.148 30.079 20.124  1.00 12.57 ? ? ? ? 
? 68  ASN A N   1 
ATOM   560  C  CA    . ASN A 1 68  ? 36.346 31.518 20.053  1.00 12.43 ? ? ? ? 
? 68  ASN A CA  1 
ATOM   561  C  C     . ASN A 1 68  ? 37.606 31.780 19.228  1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 68  ASN A C   1 
ATOM   562  O  O     . ASN A 1 68  ? 38.728 31.528 19.680  1.00 13.36 ? ? ? ? 
? 68  ASN A O   1 
ATOM   563  C  CB    . ASN A 1 68  ? 36.479 32.104 21.464  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 68  ASN A CB  1 
ATOM   564  C  CG    . ASN A 1 68  ? 36.371 33.609 21.482  1.00 17.22 ? ? ? ? 
? 68  ASN A CG  1 
ATOM   565  O  OD1   . ASN A 1 68  ? 35.869 34.222 20.542  1.00 20.86 ? ? ? ? 
? 68  ASN A OD1 1 
ATOM   566  N  ND2   . ASN A 1 68  ? 36.837 34.216 22.557  1.00 20.19 ? ? ? ? 
? 68  ASN A ND2 1 
ATOM   567  N  N     . THR A 1 69  ? 37.404 32.266 18.006  1.00 12.10 ? ? ? ? 
? 69  THR A N   1 
ATOM   568  C  CA    . THR A 1 69  ? 38.492 32.531 17.066  1.00 10.22 ? ? ? ? 
? 69  THR A CA  1 
ATOM   569  C  C     . THR A 1 69  ? 38.208 33.835 16.321  1.00 11.40 ? ? ? ? 
? 69  THR A C   1 
ATOM   570  O  O     . THR A 1 69  ? 37.241 34.528 16.630  1.00 12.77 ? ? ? ? 
? 69  THR A O   1 
ATOM   571  C  CB    . THR A 1 69  ? 38.568 31.393 16.017  1.00 9.54  ? ? ? ? 
? 69  THR A CB  1 
ATOM   572  O  OG1   . THR A 1 69  ? 37.350 31.360 15.263  1.00 9.60  ? ? ? ? 
? 69  THR A OG1 1 
ATOM   573  C  CG2   . THR A 1 69  ? 38.741 30.043 16.692  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 69  THR A CG2 1 
ATOM   574  N  N     . ARG A 1 70  ? 39.008 34.146 15.303  1.00 10.03 ? ? ? ? 
? 70  ARG A N   1 
ATOM   575  C  CA    . ARG A 1 70  ? 38.766 35.366 14.537  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 70  ARG A CA  1 
ATOM   576  C  C     . ARG A 1 70  ? 37.447 35.283 13.773  1.00 10.13 ? ? ? ? 
? 70  ARG A C   1 
ATOM   577  O  O     . ARG A 1 70  ? 36.902 36.300 13.354  1.00 10.10 ? ? ? ? 
? 70  ARG A O   1 
ATOM   578  C  CB    . ARG A 1 70  ? 39.924 35.673 13.586  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 70  ARG A CB  1 
ATOM   579  C  CG    . ARG A 1 70  ? 41.110 36.350 14.270  1.00 11.48 ? ? ? ? 
? 70  ARG A CG  1 
ATOM   580  C  CD    . ARG A 1 70  ? 41.914 37.214 13.299  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 70  ARG A CD  1 
ATOM   581  N  NE    . ARG A 1 70  ? 42.593 36.420 12.278  1.00 14.43 ? ? ? ? 
? 70  ARG A NE  1 
ATOM   582  C  CZ    . ARG A 1 70  ? 43.395 36.919 11.340  1.00 15.54 ? ? ? ? 
? 70  ARG A CZ  1 
ATOM   583  N  NH1   . ARG A 1 70  ? 43.622 38.226 11.285  1.00 13.93 ? ? ? ? 
? 70  ARG A NH1 1 
ATOM   584  N  NH2   . ARG A 1 70  ? 43.989 36.105 10.474  1.00 16.15 ? ? ? ? 
? 70  ARG A NH2 1 
ATOM   585  N  N     . SER A 1 71  ? 36.929 34.071 13.600  1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 71  SER A N   1 
ATOM   586  C  CA    . SER A 1 71  ? 35.660 33.876 12.911  1.00 9.90  ? ? ? ? 
? 71  SER A CA  1 
ATOM   587  C  C     . SER A 1 71  ? 34.459 34.190 13.807  1.00 10.96 ? ? ? ? 
? 71  SER A C   1 
ATOM   588  O  O     . SER A 1 71  ? 33.351 34.390 13.310  1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 71  SER A O   1 
ATOM   589  C  CB    . SER A 1 71  ? 35.546 32.447 12.386  1.00 8.31  ? ? ? ? 
? 71  SER A CB  1 
ATOM   590  O  OG    . SER A 1 71  ? 36.214 32.300 11.148  1.00 11.41 ? ? ? ? 
? 71  SER A OG  1 
ATOM   591  N  N     . GLY A 1 72  ? 34.677 34.227 15.119  1.00 10.75 ? ? ? ? 
? 72  GLY A N   1 
ATOM   592  C  CA    . GLY A 1 72  ? 33.594 34.519 16.042  1.00 10.86 ? ? ? ? 
? 72  GLY A CA  1 
ATOM   593  C  C     . GLY A 1 72  ? 33.604 33.642 17.277  1.00 11.46 ? ? ? ? 
? 72  GLY A C   1 
ATOM   594  O  O     . GLY A 1 72  ? 34.473 32.772 17.427  1.00 12.42 ? ? ? ? 
? 72  GLY A O   1 
ATOM   595  N  N     . ASP A 1 73  ? 32.652 33.889 18.174  1.00 13.68 ? ? ? ? 
? 73  ASP A N   1 
ATOM   596  C  CA    . ASP A 1 73  ? 32.520 33.114 19.406  1.00 13.95 ? ? ? ? 
? 73  ASP A CA  1 
ATOM   597  C  C     . ASP A 1 73  ? 31.451 32.041 19.246  1.00 12.33 ? ? ? ? 
? 73  ASP A C   1 
ATOM   598  O  O     . ASP A 1 73  ? 30.865 31.904 18.171  1.00 12.14 ? ? ? ? 
? 73  ASP A O   1 
ATOM   599  C  CB    . ASP A 1 73  ? 32.209 34.021 20.612  1.00 16.91 ? ? ? ? 
? 73  ASP A CB  1 
ATOM   600  C  CG    . ASP A 1 73  ? 30.878 34.770 20.486  1.00 20.87 ? ? ? ? 
? 73  ASP A CG  1 
ATOM   601  O  OD1   . ASP A 1 73  ? 30.100 34.523 19.545  1.00 21.96 ? ? ? ? 
? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   602  O  OD2   . ASP A 1 73  ? 30.607 35.622 21.353  1.00 26.55 ? ? ? ? 
? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   603  N  N     . GLU A 1 74  ? 31.141 31.342 20.332  1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 74  GLU A N   1 
ATOM   604  C  CA    . GLU A 1 74  ? 30.153 30.284 20.274  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 74  GLU A CA  1 
ATOM   605  C  C     . GLU A 1 74  ? 28.742 30.754 19.934  1.00 12.05 ? ? ? ? 
? 74  GLU A C   1 
ATOM   606  O  O     . GLU A 1 74  ? 27.988 30.036 19.278  1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 74  GLU A O   1 
ATOM   607  C  CB    . GLU A 1 74  ? 30.176 29.460 21.558  1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 74  GLU A CB  1 
ATOM   608  C  CG    . GLU A 1 74  ? 29.337 28.208 21.458  1.00 20.48 ? ? ? ? 
? 74  GLU A CG  1 
ATOM   609  C  CD    . GLU A 1 74  ? 29.579 27.240 22.593  1.00 24.07 ? ? ? ? 
? 74  GLU A CD  1 
ATOM   610  O  OE1   . GLU A 1 74  ? 30.740 26.821 22.784  1.00 25.13 ? ? ? ? 
? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   611  O  OE2   . GLU A 1 74  ? 28.601 26.874 23.281  1.00 30.83 ? ? ? ? 
? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   612  N  N     . SER A 1 75  ? 28.375 31.959 20.357  1.00 13.13 ? ? ? ? 
? 75  SER A N   1 
ATOM   613  C  CA    . SER A 1 75  ? 27.048 32.482 20.039  1.00 14.99 ? ? ? ? 
? 75  SER A CA  1 
ATOM   614  C  C     . SER A 1 75  ? 26.921 32.667 18.533  1.00 13.58 ? ? ? ? 
? 75  SER A C   1 
ATOM   615  O  O     . SER A 1 75  ? 25.916 32.286 17.937  1.00 13.51 ? ? ? ? 
? 75  SER A O   1 
ATOM   616  C  CB    . SER A 1 75  ? 26.809 33.822 20.735  1.00 18.60 ? ? ? ? 
? 75  SER A CB  1 
ATOM   617  O  OG    . SER A 1 75  ? 26.834 33.649 22.139  1.00 29.29 ? ? ? ? 
? 75  SER A OG  1 
ATOM   618  N  N     . ALA A 1 76  ? 27.938 33.269 17.924  1.00 11.49 ? ? ? ? 
? 76  ALA A N   1 
ATOM   619  C  CA    . ALA A 1 76  ? 27.932 33.494 16.485  1.00 12.76 ? ? ? ? 
? 76  ALA A CA  1 
ATOM   620  C  C     . ALA A 1 76  ? 27.923 32.143 15.773  1.00 12.42 ? ? ? ? 
? 76  ALA A C   1 
ATOM   621  O  O     . ALA A 1 76  ? 27.213 31.958 14.788  1.00 14.20 ? ? ? ? 
? 76  ALA A O   1 
ATOM   622  C  CB    . ALA A 1 76  ? 29.146 34.322 16.074  1.00 11.62 ? ? ? ? 
? 76  ALA A CB  1 
ATOM   623  N  N     . PHE A 1 77  ? 28.671 31.187 16.318  1.00 12.78 ? ? ? ? 
? 77  PHE A N   1 
ATOM   624  C  CA    . PHE A 1 77  ? 28.737 29.848 15.749  1.00 9.86  ? ? ? ? 
? 77  PHE A CA  1 
ATOM   625  C  C     . PHE A 1 77  ? 27.347 29.203 15.715  1.00 10.61 ? ? ? ? 
? 77  PHE A C   1 
ATOM   626  O  O     . PHE A 1 77  ? 26.941 28.649 14.689  1.00 11.46 ? ? ? ? 
? 77  PHE A O   1 
ATOM   627  C  CB    . PHE A 1 77  ? 29.719 28.978 16.548  1.00 11.31 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CB  1 
ATOM   628  C  CG    . PHE A 1 77  ? 29.985 27.634 15.924  1.00 13.52 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CG  1 
ATOM   629  C  CD1   . PHE A 1 77  ? 31.015 27.471 14.995  1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   630  C  CD2   . PHE A 1 77  ? 29.190 26.534 16.244  1.00 14.04 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   631  C  CE1   . PHE A 1 77  ? 31.245 26.226 14.391  1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   632  C  CE2   . PHE A 1 77  ? 29.409 25.284 15.648  1.00 13.71 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   633  C  CZ    . PHE A 1 77  ? 30.441 25.129 14.718  1.00 13.18 ? ? ? ? 
? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   634  N  N     . THR A 1 78  ? 26.616 29.273 16.826  1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 78  THR A N   1 
ATOM   635  C  CA    . THR A 1 78  ? 25.279 28.685 16.894  1.00 14.02 ? ? ? ? 
? 78  THR A CA  1 
ATOM   636  C  C     . THR A 1 78  ? 24.289 29.397 15.983  1.00 11.99 ? ? ? ? 
? 78  THR A C   1 
ATOM   637  O  O     . THR A 1 78  ? 23.390 28.778 15.409  1.00 13.43 ? ? ? ? 
? 78  THR A O   1 
ATOM   638  C  CB    . THR A 1 78  ? 24.753 28.625 18.343  1.00 17.16 ? ? ? ? 
? 78  THR A CB  1 
ATOM   639  O  OG1   . THR A 1 78  ? 24.805 29.927 18.941  1.00 25.92 ? ? ? ? 
? 78  THR A OG1 1 
ATOM   640  C  CG2   . THR A 1 78  ? 25.613 27.675 19.153  1.00 20.10 ? ? ? ? 
? 78  THR A CG2 1 
ATOM   641  N  N     . ASP A 1 79  ? 24.449 30.704 15.851  1.00 12.54 ? ? ? ? 
? 79  ASP A N   1 
ATOM   642  C  CA    . ASP A 1 79  ? 23.584 31.458 14.966  1.00 13.11 ? ? ? ? 
? 79  ASP A CA  1 
ATOM   643  C  C     . ASP A 1 79  ? 23.794 30.930 13.548  1.00 13.37 ? ? ? ? 
? 79  ASP A C   1 
ATOM   644  O  O     . ASP A 1 79  ? 22.836 30.759 12.796  1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 79  ASP A O   1 
ATOM   645  C  CB    . ASP A 1 79  ? 23.929 32.947 15.016  1.00 17.36 ? ? ? ? 
? 79  ASP A CB  1 
ATOM   646  C  CG    . ASP A 1 79  ? 23.397 33.623 16.276  1.00 26.04 ? ? ? ? 
? 79  ASP A CG  1 
ATOM   647  O  OD1   . ASP A 1 79  ? 22.392 33.153 16.849  1.00 28.88 ? ? ? ? 
? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   648  O  OD2   . ASP A 1 79  ? 23.988 34.656 16.674  1.00 30.50 ? ? ? ? 
? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   649  N  N     . MET A 1 80  ? 25.059 30.681 13.201  1.00 12.53 ? ? ? ? 
? 80  MET A N   1 
ATOM   650  C  CA    . MET A 1 80  ? 25.430 30.165 11.889  1.00 11.25 ? ? ? ? 
? 80  MET A CA  1 
ATOM   651  C  C     . MET A 1 80  ? 24.840 28.781 11.640  1.00 12.56 ? ? ? ? 
? 80  MET A C   1 
ATOM   652  O  O     . MET A 1 80  ? 24.201 28.567 10.614  1.00 11.26 ? ? ? ? 
? 80  MET A O   1 
ATOM   653  C  CB    . MET A 1 80  ? 26.957 30.140 11.726  1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 80  MET A CB  1 
ATOM   654  C  CG    . MET A 1 80  ? 27.448 29.426 10.471  1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 80  MET A CG  1 
ATOM   655  S  SD    . MET A 1 80  ? 29.224 29.195 10.464  1.00 11.16 ? ? ? ? 
? 80  MET A SD  1 
ATOM   656  C  CE    . MET A 1 80  ? 29.442 27.977 11.737  1.00 10.81 ? ? ? ? 
? 80  MET A CE  1 
ATOM   657  N  N     . THR A 1 81  ? 25.019 27.851 12.577  1.00 12.79 ? ? ? ? 
? 81  THR A N   1 
ATOM   658  C  CA    . THR A 1 81  ? 24.473 26.503 12.392  1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 81  THR A CA  1 
ATOM   659  C  C     . THR A 1 81  ? 22.944 26.491 12.321  1.00 14.19 ? ? ? ? 
? 81  THR A C   1 
ATOM   660  O  O     . THR A 1 81  ? 22.364 25.751 11.526  1.00 12.33 ? ? ? ? 
? 81  THR A O   1 
ATOM   661  C  CB    . THR A 1 81  ? 24.947 25.532 13.486  1.00 14.10 ? ? ? ? 
? 81  THR A CB  1 
ATOM   662  O  OG1   . THR A 1 81  ? 24.608 26.053 14.777  1.00 14.47 ? ? ? ? 
? 81  THR A OG1 1 
ATOM   663  C  CG2   . THR A 1 81  ? 26.461 25.311 13.392  1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 81  THR A CG2 1 
ATOM   664  N  N     . ARG A 1 82  ? 22.294 27.310 13.142  1.00 14.53 ? ? ? ? 
? 82  ARG A N   1 
ATOM   665  C  CA    . ARG A 1 82  ? 20.836 27.388 13.134  1.00 14.15 ? ? ? ? 
? 82  ARG A CA  1 
ATOM   666  C  C     . ARG A 1 82  ? 20.358 27.904 11.778  1.00 9.93  ? ? ? ? 
? 82  ARG A C   1 
ATOM   667  O  O     . ARG A 1 82  ? 19.555 27.258 11.108  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 82  ARG A O   1 
ATOM   668  C  CB    . ARG A 1 82  ? 20.331 28.309 14.255  1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 82  ARG A CB  1 
ATOM   669  C  CG    . ARG A 1 82  ? 18.807 28.380 14.362  1.00 19.25 ? ? ? ? 
? 82  ARG A CG  1 
ATOM   670  C  CD    . ARG A 1 82  ? 18.341 29.463 15.340  1.00 22.30 ? ? ? ? 
? 82  ARG A CD  1 
ATOM   671  N  NE    . ARG A 1 82  ? 18.512 30.821 14.816  1.00 24.42 ? ? ? ? 
? 82  ARG A NE  1 
ATOM   672  C  CZ    . ARG A 1 82  ? 19.343 31.729 15.322  1.00 24.23 ? ? ? ? 
? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   673  N  NH1   . ARG A 1 82  ? 20.087 31.430 16.380  1.00 25.88 ? ? ? ? 
? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   674  N  NH2   . ARG A 1 82  ? 19.425 32.937 14.771  1.00 21.33 ? ? ? ? 
? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   675  N  N     . ARG A 1 83  ? 20.897 29.040 11.348  1.00 9.25  ? ? ? ? 
? 83  ARG A N   1 
ATOM   676  C  CA    . ARG A 1 83  ? 20.492 29.625 10.072  1.00 10.35 ? ? ? ? 
? 83  ARG A CA  1 
ATOM   677  C  C     . ARG A 1 83  ? 20.857 28.792 8.849   1.00 11.28 ? ? ? ? 
? 83  ARG A C   1 
ATOM   678  O  O     . ARG A 1 83  ? 20.041 28.643 7.934   1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 83  ARG A O   1 
ATOM   679  C  CB    . ARG A 1 83  ? 21.018 31.056 9.938   1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 83  ARG A CB  1 
ATOM   680  C  CG    . ARG A 1 83  ? 20.339 32.032 10.905  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 83  ARG A CG  1 
ATOM   681  C  CD    . ARG A 1 83  ? 21.000 33.394 10.919  1.00 11.90 ? ? ? ? 
? 83  ARG A CD  1 
ATOM   682  N  NE    . ARG A 1 83  ? 20.936 34.052 9.617   1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 83  ARG A NE  1 
ATOM   683  C  CZ    . ARG A 1 83  ? 21.671 35.106 9.281   1.00 12.28 ? ? ? ? 
? 83  ARG A CZ  1 
ATOM   684  N  NH1   . ARG A 1 83  ? 22.528 35.622 10.151  1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 83  ARG A NH1 1 
ATOM   685  N  NH2   . ARG A 1 83  ? 21.540 35.654 8.087   1.00 11.90 ? ? ? ? 
? 83  ARG A NH2 1 
ATOM   686  N  N     . CYS A 1 84  ? 22.068 28.244 8.818   1.00 11.41 ? ? ? ? 
? 84  CYS A N   1 
ATOM   687  C  CA    . CYS A 1 84  ? 22.471 27.429 7.676   1.00 11.80 ? ? ? ? 
? 84  CYS A CA  1 
ATOM   688  C  C     . CYS A 1 84  ? 21.640 26.154 7.591   1.00 11.85 ? ? ? ? 
? 84  CYS A C   1 
ATOM   689  O  O     . CYS A 1 84  ? 21.136 25.819 6.517   1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 84  CYS A O   1 
ATOM   690  C  CB    . CYS A 1 84  ? 23.974 27.138 7.704   1.00 10.68 ? ? ? ? 
? 84  CYS A CB  1 
ATOM   691  S  SG    . CYS A 1 84  ? 24.981 28.611 7.316   1.00 9.60  ? ? ? ? 
? 84  CYS A SG  1 
ATOM   692  N  N     . ASN A 1 85  ? 21.432 25.485 8.724   1.00 10.33 ? ? ? ? 
? 85  ASN A N   1 
ATOM   693  C  CA    . ASN A 1 85  ? 20.627 24.267 8.739   1.00 13.25 ? ? ? ? 
? 85  ASN A CA  1 
ATOM   694  C  C     . ASN A 1 85  ? 19.175 24.551 8.349   1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 85  ASN A C   1 
ATOM   695  O  O     . ASN A 1 85  ? 18.558 23.751 7.647   1.00 15.01 ? ? ? ? 
? 85  ASN A O   1 
ATOM   696  C  CB    . ASN A 1 85  ? 20.711 23.555 10.090  1.00 13.99 ? ? ? ? 
? 85  ASN A CB  1 
ATOM   697  C  CG    . ASN A 1 85  ? 21.963 22.704 10.219  1.00 15.93 ? ? ? ? 
? 85  ASN A CG  1 
ATOM   698  O  OD1   . ASN A 1 85  ? 22.263 21.882 9.349   1.00 15.60 ? ? ? ? 
? 85  ASN A OD1 1 
ATOM   699  N  ND2   . ASN A 1 85  ? 22.714 22.913 11.292  1.00 15.66 ? ? ? ? 
? 85  ASN A ND2 1 
ATOM   700  N  N     . ASP A 1 86  ? 18.635 25.689 8.785   1.00 13.91 ? ? ? ? 
? 86  ASP A N   1 
ATOM   701  C  CA    . ASP A 1 86  ? 17.270 26.070 8.417   1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 86  ASP A CA  1 
ATOM   702  C  C     . ASP A 1 86  ? 17.211 26.280 6.908   1.00 13.51 ? ? ? ? 
? 86  ASP A C   1 
ATOM   703  O  O     . ASP A 1 86  ? 16.185 26.036 6.277   1.00 15.52 ? ? ? ? 
? 86  ASP A O   1 
ATOM   704  C  CB    . ASP A 1 86  ? 16.846 27.359 9.127   1.00 16.01 ? ? ? ? 
? 86  ASP A CB  1 
ATOM   705  C  CG    . ASP A 1 86  ? 16.439 27.132 10.577  1.00 19.48 ? ? ? ? 
? 86  ASP A CG  1 
ATOM   706  O  OD1   . ASP A 1 86  ? 16.325 25.964 10.998  1.00 20.24 ? ? ? ? 
? 86  ASP A OD1 1 
ATOM   707  O  OD2   . ASP A 1 86  ? 16.222 28.128 11.294  1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 86  ASP A OD2 1 
ATOM   708  N  N     . ALA A 1 87  ? 18.313 26.756 6.337   1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 87  ALA A N   1 
ATOM   709  C  CA    . ALA A 1 87  ? 18.413 26.989 4.899   1.00 11.77 ? ? ? ? 
? 87  ALA A CA  1 
ATOM   710  C  C     . ALA A 1 87  ? 18.772 25.705 4.136   1.00 13.05 ? ? ? ? 
? 87  ALA A C   1 
ATOM   711  O  O     . ALA A 1 87  ? 18.912 25.720 2.915   1.00 13.57 ? ? ? ? 
? 87  ALA A O   1 
ATOM   712  C  CB    . ALA A 1 87  ? 19.444 28.079 4.621   1.00 10.48 ? ? ? ? 
? 87  ALA A CB  1 
ATOM   713  N  N     . GLY A 1 88  ? 18.930 24.601 4.865   1.00 13.42 ? ? ? ? 
? 88  GLY A N   1 
ATOM   714  C  CA    . GLY A 1 88  ? 19.272 23.329 4.247   1.00 13.47 ? ? ? ? 
? 88  GLY A CA  1 
ATOM   715  C  C     . GLY A 1 88  ? 20.729 23.203 3.827   1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 88  GLY A C   1 
ATOM   716  O  O     . GLY A 1 88  ? 21.057 22.377 2.973   1.00 15.55 ? ? ? ? 
? 88  GLY A O   1 
ATOM   717  N  N     . VAL A 1 89  ? 21.599 24.027 4.405   1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 89  VAL A N   1 
ATOM   718  C  CA    . VAL A 1 89  ? 23.031 23.996 4.092   1.00 14.01 ? ? ? ? 
? 89  VAL A CA  1 
ATOM   719  C  C     . VAL A 1 89  ? 23.790 23.487 5.320   1.00 12.88 ? ? ? ? 
? 89  VAL A C   1 
ATOM   720  O  O     . VAL A 1 89  ? 23.741 24.103 6.388   1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 89  VAL A O   1 
ATOM   721  C  CB    . VAL A 1 89  ? 23.555 25.402 3.680   1.00 12.88 ? ? ? ? 
? 89  VAL A CB  1 
ATOM   722  C  CG1   . VAL A 1 89  ? 25.033 25.330 3.287   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 89  VAL A CG1 1 
ATOM   723  C  CG2   . VAL A 1 89  ? 22.725 25.957 2.513   1.00 10.34 ? ? ? ? 
? 89  VAL A CG2 1 
ATOM   724  N  N     . ARG A 1 90  ? 24.480 22.360 5.167   1.00 11.54 ? ? ? ? 
? 90  ARG A N   1 
ATOM   725  C  CA    . ARG A 1 90  ? 25.220 21.747 6.272   1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 90  ARG A CA  1 
ATOM   726  C  C     . ARG A 1 90  ? 26.562 22.395 6.585   1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 90  ARG A C   1 
ATOM   727  O  O     . ARG A 1 90  ? 27.159 23.060 5.743   1.00 9.86  ? ? ? ? 
? 90  ARG A O   1 
ATOM   728  C  CB    . ARG A 1 90  ? 25.420 20.249 6.020   1.00 8.23  ? ? ? ? 
? 90  ARG A CB  1 
ATOM   729  C  CG    . ARG A 1 90  ? 24.153 19.502 5.653   1.00 9.66  ? ? ? ? 
? 90  ARG A CG  1 
ATOM   730  C  CD    . ARG A 1 90  ? 23.034 19.787 6.635   1.00 10.67 ? ? ? ? 
? 90  ARG A CD  1 
ATOM   731  N  NE    . ARG A 1 90  ? 21.888 18.911 6.415   1.00 14.60 ? ? ? ? 
? 90  ARG A NE  1 
ATOM   732  C  CZ    . ARG A 1 90  ? 20.694 19.078 6.974   1.00 16.49 ? ? ? ? 
? 90  ARG A CZ  1 
ATOM   733  N  NH1   . ARG A 1 90  ? 20.472 20.105 7.789   1.00 16.47 ? ? ? ? 
? 90  ARG A NH1 1 
ATOM   734  N  NH2   . ARG A 1 90  ? 19.744 18.176 6.776   1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 90  ARG A NH2 1 
ATOM   735  N  N     . ILE A 1 91  ? 27.029 22.188 7.810   1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 91  ILE A N   1 
ATOM   736  C  CA    . ILE A 1 91  ? 28.292 22.739 8.262   1.00 10.64 ? ? ? ? 
? 91  ILE A CA  1 
ATOM   737  C  C     . ILE A 1 91  ? 29.236 21.593 8.595   1.00 12.08 ? ? ? ? 
? 91  ILE A C   1 
ATOM   738  O  O     . ILE A 1 91  ? 28.847 20.645 9.288   1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 91  ILE A O   1 
ATOM   739  C  CB    . ILE A 1 91  ? 28.095 23.609 9.525   1.00 8.53  ? ? ? ? 
? 91  ILE A CB  1 
ATOM   740  C  CG1   . ILE A 1 91  ? 27.174 24.798 9.211   1.00 10.39 ? ? ? ? 
? 91  ILE A CG1 1 
ATOM   741  C  CG2   . ILE A 1 91  ? 29.445 24.075 10.073  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 91  ILE A CG2 1 
ATOM   742  C  CD1   . ILE A 1 91  ? 27.712 25.733 8.152   1.00 13.81 ? ? ? ? 
? 91  ILE A CD1 1 
ATOM   743  N  N     . TYR A 1 92  ? 30.450 21.654 8.052   1.00 11.97 ? ? ? ? 
? 92  TYR A N   1 
ATOM   744  C  CA    . TYR A 1 92  ? 31.469 20.640 8.299   1.00 10.52 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CA  1 
ATOM   745  C  C     . TYR A 1 92  ? 32.660 21.308 8.978   1.00 10.12 ? ? ? ? 
? 92  TYR A C   1 
ATOM   746  O  O     . TYR A 1 92  ? 33.218 22.282 8.471   1.00 10.93 ? ? ? ? 
? 92  TYR A O   1 
ATOM   747  C  CB    . TYR A 1 92  ? 31.881 19.958 6.990   1.00 12.10 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CB  1 
ATOM   748  C  CG    . TYR A 1 92  ? 30.712 19.343 6.248   1.00 10.62 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CG  1 
ATOM   749  C  CD1   . TYR A 1 92  ? 30.199 18.092 6.613   1.00 10.75 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CD1 1 
ATOM   750  C  CD2   . TYR A 1 92  ? 30.068 20.048 5.231   1.00 11.52 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CD2 1 
ATOM   751  C  CE1   . TYR A 1 92  ? 29.065 17.569 5.985   1.00 10.59 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CE1 1 
ATOM   752  C  CE2   . TYR A 1 92  ? 28.941 19.537 4.600   1.00 9.12  ? ? ? ? 
? 92  TYR A CE2 1 
ATOM   753  C  CZ    . TYR A 1 92  ? 28.443 18.306 4.982   1.00 12.11 ? ? ? ? 
? 92  TYR A CZ  1 
ATOM   754  O  OH    . TYR A 1 92  ? 27.306 17.842 4.375   1.00 12.77 ? ? ? ? 
? 92  TYR A OH  1 
ATOM   755  N  N     . VAL A 1 93  ? 33.024 20.782 10.142  1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 93  VAL A N   1 
ATOM   756  C  CA    . VAL A 1 93  ? 34.113 21.318 10.954  1.00 10.02 ? ? ? ? 
? 93  VAL A CA  1 
ATOM   757  C  C     . VAL A 1 93  ? 35.482 20.777 10.578  1.00 9.42  ? ? ? ? 
? 93  VAL A C   1 
ATOM   758  O  O     . VAL A 1 93  ? 35.648 19.577 10.406  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 93  VAL A O   1 
ATOM   759  C  CB    . VAL A 1 93  ? 33.866 21.013 12.458  1.00 9.51  ? ? ? ? 
? 93  VAL A CB  1 
ATOM   760  C  CG1   . VAL A 1 93  ? 35.072 21.401 13.302  1.00 8.95  ? ? ? ? 
? 93  VAL A CG1 1 
ATOM   761  C  CG2   . VAL A 1 93  ? 32.637 21.747 12.942  1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 93  VAL A CG2 1 
ATOM   762  N  N     . ASP A 1 94  ? 36.453 21.674 10.444  1.00 8.88  ? ? ? ? 
? 94  ASP A N   1 
ATOM   763  C  CA    . ASP A 1 94  ? 37.829 21.296 10.144  1.00 9.13  ? ? ? ? 
? 94  ASP A CA  1 
ATOM   764  C  C     . ASP A 1 94  ? 38.397 20.932 11.521  1.00 9.70  ? ? ? ? 
? 94  ASP A C   1 
ATOM   765  O  O     . ASP A 1 94  ? 38.705 21.814 12.327  1.00 10.60 ? ? ? ? 
? 94  ASP A O   1 
ATOM   766  C  CB    . ASP A 1 94  ? 38.569 22.502 9.560   1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 94  ASP A CB  1 
ATOM   767  C  CG    . ASP A 1 94  ? 39.928 22.149 8.988   1.00 10.02 ? ? ? ? 
? 94  ASP A CG  1 
ATOM   768  O  OD1   . ASP A 1 94  ? 40.555 21.165 9.438   1.00 10.21 ? ? ? ? 
? 94  ASP A OD1 1 
ATOM   769  O  OD2   . ASP A 1 94  ? 40.376 22.876 8.079   1.00 8.58  ? ? ? ? 
? 94  ASP A OD2 1 
ATOM   770  N  N     . ALA A 1 95  ? 38.477 19.637 11.803  1.00 10.82 ? ? ? ? 
? 95  ALA A N   1 
ATOM   771  C  CA    . ALA A 1 95  ? 38.965 19.141 13.088  1.00 11.09 ? ? ? ? 
? 95  ALA A CA  1 
ATOM   772  C  C     . ALA A 1 95  ? 40.471 18.931 13.096  1.00 9.98  ? ? ? ? 
? 95  ALA A C   1 
ATOM   773  O  O     . ALA A 1 95  ? 40.988 18.038 12.421  1.00 10.99 ? ? ? ? 
? 95  ALA A O   1 
ATOM   774  C  CB    . ALA A 1 95  ? 38.246 17.837 13.460  1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 95  ALA A CB  1 
ATOM   775  N  N     . VAL A 1 96  ? 41.173 19.781 13.840  1.00 9.53  ? ? ? ? 
? 96  VAL A N   1 
ATOM   776  C  CA    . VAL A 1 96  ? 42.630 19.701 13.950  1.00 9.76  ? ? ? ? 
? 96  VAL A CA  1 
ATOM   777  C  C     . VAL A 1 96  ? 42.894 18.979 15.267  1.00 10.09 ? ? ? ? 
? 96  VAL A C   1 
ATOM   778  O  O     . VAL A 1 96  ? 42.908 19.600 16.325  1.00 10.74 ? ? ? ? 
? 96  VAL A O   1 
ATOM   779  C  CB    . VAL A 1 96  ? 43.265 21.118 13.953  1.00 9.47  ? ? ? ? 
? 96  VAL A CB  1 
ATOM   780  C  CG1   . VAL A 1 96  ? 44.795 21.031 14.003  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 96  VAL A CG1 1 
ATOM   781  C  CG2   . VAL A 1 96  ? 42.810 21.898 12.712  1.00 8.98  ? ? ? ? 
? 96  VAL A CG2 1 
ATOM   782  N  N     . ILE A 1 97  ? 43.089 17.664 15.192  1.00 10.14 ? ? ? ? 
? 97  ILE A N   1 
ATOM   783  C  CA    . ILE A 1 97  ? 43.276 16.852 16.391  1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 97  ILE A CA  1 
ATOM   784  C  C     . ILE A 1 97  ? 44.582 16.067 16.505  1.00 11.80 ? ? ? ? 
? 97  ILE A C   1 
ATOM   785  O  O     . ILE A 1 97  ? 44.743 15.245 17.412  1.00 13.39 ? ? ? ? 
? 97  ILE A O   1 
ATOM   786  C  CB    . ILE A 1 97  ? 42.089 15.868 16.567  1.00 10.79 ? ? ? ? 
? 97  ILE A CB  1 
ATOM   787  C  CG1   . ILE A 1 97  ? 42.025 14.890 15.391  1.00 12.08 ? ? ? ? 
? 97  ILE A CG1 1 
ATOM   788  C  CG2   . ILE A 1 97  ? 40.772 16.644 16.667  1.00 11.58 ? ? ? ? 
? 97  ILE A CG2 1 
ATOM   789  C  CD1   . ILE A 1 97  ? 41.018 13.780 15.576  1.00 10.80 ? ? ? ? 
? 97  ILE A CD1 1 
ATOM   790  N  N     . ASN A 1 98  ? 45.511 16.305 15.590  1.00 8.42  ? ? ? ? 
? 98  ASN A N   1 
ATOM   791  C  CA    . ASN A 1 98  ? 46.788 15.594 15.627  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 98  ASN A CA  1 
ATOM   792  C  C     . ASN A 1 98  ? 47.818 16.282 16.523  1.00 8.84  ? ? ? ? 
? 98  ASN A C   1 
ATOM   793  O  O     . ASN A 1 98  ? 48.704 15.631 17.070  1.00 9.61  ? ? ? ? 
? 98  ASN A O   1 
ATOM   794  C  CB    . ASN A 1 98  ? 47.359 15.483 14.196  1.00 8.28  ? ? ? ? 
? 98  ASN A CB  1 
ATOM   795  C  CG    . ASN A 1 98  ? 48.756 14.868 14.156  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 98  ASN A CG  1 
ATOM   796  O  OD1   . ASN A 1 98  ? 48.915 13.660 14.318  1.00 12.12 ? ? ? ? 
? 98  ASN A OD1 1 
ATOM   797  N  ND2   . ASN A 1 98  ? 49.761 15.687 13.858  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 98  ASN A ND2 1 
ATOM   798  N  N     . HIS A 1 99  ? 47.667 17.587 16.732  1.00 8.80  ? ? ? ? 
? 99  HIS A N   1 
ATOM   799  C  CA    . HIS A 1 99  ? 48.673 18.332 17.475  1.00 9.21  ? ? ? ? 
? 99  HIS A CA  1 
ATOM   800  C  C     . HIS A 1 99  ? 48.168 19.621 18.097  1.00 9.78  ? ? ? ? 
? 99  HIS A C   1 
ATOM   801  O  O     . HIS A 1 99  ? 47.012 20.002 17.921  1.00 10.41 ? ? ? ? 
? 99  HIS A O   1 
ATOM   802  C  CB    . HIS A 1 99  ? 49.775 18.706 16.484  1.00 9.48  ? ? ? ? 
? 99  HIS A CB  1 
ATOM   803  C  CG    . HIS A 1 99  ? 49.261 19.397 15.261  1.00 10.93 ? ? ? ? 
? 99  HIS A CG  1 
ATOM   804  N  ND1   . HIS A 1 99  ? 49.107 18.760 14.048  1.00 10.77 ? ? ? ? 
? 99  HIS A ND1 1 
ATOM   805  C  CD2   . HIS A 1 99  ? 48.819 20.668 15.068  1.00 10.28 ? ? ? ? 
? 99  HIS A CD2 1 
ATOM   806  C  CE1   . HIS A 1 99  ? 48.597 19.600 13.165  1.00 9.23  ? ? ? ? 
? 99  HIS A CE1 1 
ATOM   807  N  NE2   . HIS A 1 99  ? 48.415 20.764 13.761  1.00 9.29  ? ? ? ? 
? 99  HIS A NE2 1 
ATOM   808  N  N     . MET A 1 100 ? 49.074 20.302 18.790  1.00 10.66 ? ? ? ? 
? 100 MET A N   1 
ATOM   809  C  CA    . MET A 1 100 ? 48.783 21.590 19.406  1.00 10.70 ? ? ? ? 
? 100 MET A CA  1 
ATOM   810  C  C     . MET A 1 100 ? 49.669 22.647 18.726  1.00 11.93 ? ? ? ? 
? 100 MET A C   1 
ATOM   811  O  O     . MET A 1 100 ? 49.597 22.790 17.502  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 100 MET A O   1 
ATOM   812  C  CB    . MET A 1 100 ? 48.998 21.539 20.925  1.00 10.69 ? ? ? ? 
? 100 MET A CB  1 
ATOM   813  C  CG    . MET A 1 100 ? 48.061 20.573 21.658  1.00 8.37  ? ? ? ? 
? 100 MET A CG  1 
ATOM   814  S  SD    . MET A 1 100 ? 46.303 20.849 21.339  1.00 11.39 ? ? ? ? 
? 100 MET A SD  1 
ATOM   815  C  CE    . MET A 1 100 ? 45.923 22.164 22.448  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 100 MET A CE  1 
ATOM   816  N  N     . THR A 1 101 ? 50.560 23.314 19.467  1.00 11.94 ? ? ? ? 
? 101 THR A N   1 
ATOM   817  C  CA    . THR A 1 101 ? 51.406 24.355 18.876  1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 101 THR A CA  1 
ATOM   818  C  C     . THR A 1 101 ? 52.887 23.985 18.706  1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 101 THR A C   1 
ATOM   819  O  O     . THR A 1 101 ? 53.389 23.037 19.324  1.00 12.37 ? ? ? ? 
? 101 THR A O   1 
ATOM   820  C  CB    . THR A 1 101 ? 51.317 25.713 19.662  1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 101 THR A CB  1 
ATOM   821  O  OG1   . THR A 1 101 ? 52.032 25.614 20.902  1.00 11.93 ? ? ? ? 
? 101 THR A OG1 1 
ATOM   822  C  CG2   . THR A 1 101 ? 49.870 26.085 19.949  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 101 THR A CG2 1 
ATOM   823  N  N     . GLY A 1 102 ? 53.573 24.749 17.857  1.00 13.48 ? ? ? ? 
? 102 GLY A N   1 
ATOM   824  C  CA    . GLY A 1 102 ? 54.985 24.537 17.598  1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 102 GLY A CA  1 
ATOM   825  C  C     . GLY A 1 102 ? 55.848 25.533 18.357  1.00 18.76 ? ? ? ? 
? 102 GLY A C   1 
ATOM   826  O  O     . GLY A 1 102 ? 57.080 25.480 18.300  1.00 18.15 ? ? ? ? 
? 102 GLY A O   1 
ATOM   827  N  N     . MET A 1 103 ? 55.197 26.460 19.054  1.00 19.90 ? ? ? ? 
? 103 MET A N   1 
ATOM   828  C  CA    . MET A 1 103 ? 55.897 27.461 19.847  1.00 22.40 ? ? ? ? 
? 103 MET A CA  1 
ATOM   829  C  C     . MET A 1 103 ? 54.993 28.035 20.928  1.00 20.80 ? ? ? ? 
? 103 MET A C   1 
ATOM   830  O  O     . MET A 1 103 ? 53.797 27.745 20.965  1.00 19.00 ? ? ? ? 
? 103 MET A O   1 
ATOM   831  C  CB    . MET A 1 103 ? 56.480 28.560 18.959  1.00 28.20 ? ? ? ? 
? 103 MET A CB  1 
ATOM   832  C  CG    . MET A 1 103 ? 55.489 29.298 18.104  1.00 34.47 ? ? ? ? 
? 103 MET A CG  1 
ATOM   833  S  SD    . MET A 1 103 ? 56.348 30.094 16.730  1.00 45.46 ? ? ? ? 
? 103 MET A SD  1 
ATOM   834  C  CE    . MET A 1 103 ? 54.933 30.619 15.716  1.00 40.21 ? ? ? ? 
? 103 MET A CE  1 
ATOM   835  N  N     . ASN A 1 104 ? 55.598 28.754 21.864  1.00 19.89 ? ? ? ? 
? 104 ASN A N   1 
ATOM   836  C  CA    . ASN A 1 104 ? 54.872 29.355 22.970  1.00 20.67 ? ? ? ? 
? 104 ASN A CA  1 
ATOM   837  C  C     . ASN A 1 104 ? 54.134 30.617 22.552  1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 104 ASN A C   1 
ATOM   838  O  O     . ASN A 1 104 ? 54.536 31.304 21.618  1.00 20.67 ? ? ? ? 
? 104 ASN A O   1 
ATOM   839  C  CB    . ASN A 1 104 ? 55.827 29.666 24.122  1.00 20.65 ? ? ? ? 
? 104 ASN A CB  1 
ATOM   840  C  CG    . ASN A 1 104 ? 56.289 28.420 24.850  1.00 21.25 ? ? ? ? 
? 104 ASN A CG  1 
ATOM   841  O  OD1   . ASN A 1 104 ? 56.187 27.311 24.337  1.00 21.41 ? ? ? ? 
? 104 ASN A OD1 1 
ATOM   842  N  ND2   . ASN A 1 104 ? 56.800 28.597 26.057  1.00 28.51 ? ? ? ? 
? 104 ASN A ND2 1 
ATOM   843  N  N     . GLY A 1 105 ? 53.046 30.910 23.252  1.00 18.67 ? ? ? ? 
? 105 GLY A N   1 
ATOM   844  C  CA    . GLY A 1 105 ? 52.261 32.088 22.942  1.00 17.30 ? ? ? ? 
? 105 GLY A CA  1 
ATOM   845  C  C     . GLY A 1 105 ? 50.903 32.052 23.612  1.00 17.43 ? ? ? ? 
? 105 GLY A C   1 
ATOM   846  O  O     . GLY A 1 105 ? 50.722 31.376 24.624  1.00 18.75 ? ? ? ? 
? 105 GLY A O   1 
ATOM   847  N  N     . VAL A 1 106 ? 49.937 32.748 23.024  1.00 17.54 ? ? ? ? 
? 106 VAL A N   1 
ATOM   848  C  CA    . VAL A 1 106 ? 48.592 32.812 23.569  1.00 15.76 ? ? ? ? 
? 106 VAL A CA  1 
ATOM   849  C  C     . VAL A 1 106 ? 47.610 32.525 22.444  1.00 15.00 ? ? ? ? 
? 106 VAL A C   1 
ATOM   850  O  O     . VAL A 1 106 ? 47.914 32.752 21.273  1.00 13.63 ? ? ? ? 
? 106 VAL A O   1 
ATOM   851  C  CB    . VAL A 1 106 ? 48.312 34.211 24.192  1.00 18.71 ? ? ? ? 
? 106 VAL A CB  1 
ATOM   852  C  CG1   . VAL A 1 106 ? 48.296 35.292 23.118  1.00 22.14 ? ? ? ? 
? 106 VAL A CG1 1 
ATOM   853  C  CG2   . VAL A 1 106 ? 47.008 34.212 24.947  1.00 22.65 ? ? ? ? 
? 106 VAL A CG2 1 
ATOM   854  N  N     . GLY A 1 107 ? 46.459 31.976 22.805  1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 107 GLY A N   1 
ATOM   855  C  CA    . GLY A 1 107 ? 45.438 31.667 21.831  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 107 GLY A CA  1 
ATOM   856  C  C     . GLY A 1 107 ? 44.481 32.820 21.618  1.00 12.55 ? ? ? ? 
? 107 GLY A C   1 
ATOM   857  O  O     . GLY A 1 107 ? 44.506 33.815 22.342  1.00 11.09 ? ? ? ? 
? 107 GLY A O   1 
ATOM   858  N  N     . THR A 1 108 ? 43.602 32.659 20.636  1.00 11.58 ? ? ? ? 
? 108 THR A N   1 
ATOM   859  C  CA    . THR A 1 108 ? 42.610 33.667 20.290  1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 108 THR A CA  1 
ATOM   860  C  C     . THR A 1 108 ? 41.589 33.944 21.394  1.00 14.10 ? ? ? ? 
? 108 THR A C   1 
ATOM   861  O  O     . THR A 1 108 ? 40.797 34.874 21.299  1.00 15.69 ? ? ? ? 
? 108 THR A O   1 
ATOM   862  C  CB    . THR A 1 108 ? 41.875 33.275 18.999  1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 108 THR A CB  1 
ATOM   863  O  OG1   . THR A 1 108 ? 41.421 31.919 19.099  1.00 10.86 ? ? ? ? 
? 108 THR A OG1 1 
ATOM   864  C  CG2   . THR A 1 108 ? 42.803 33.413 17.799  1.00 12.19 ? ? ? ? 
? 108 THR A CG2 1 
ATOM   865  N  N     . SER A 1 109 ? 41.575 33.116 22.426  1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 109 SER A N   1 
ATOM   866  C  CA    . SER A 1 109 ? 40.648 33.328 23.520  1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 109 SER A CA  1 
ATOM   867  C  C     . SER A 1 109 ? 41.418 33.698 24.789  1.00 16.93 ? ? ? ? 
? 109 SER A C   1 
ATOM   868  O  O     . SER A 1 109 ? 40.847 33.759 25.874  1.00 18.18 ? ? ? ? 
? 109 SER A O   1 
ATOM   869  C  CB    . SER A 1 109 ? 39.800 32.076 23.738  1.00 15.87 ? ? ? ? 
? 109 SER A CB  1 
ATOM   870  O  OG    . SER A 1 109 ? 38.648 32.378 24.500  1.00 19.22 ? ? ? ? 
? 109 SER A OG  1 
ATOM   871  N  N     . GLY A 1 110 ? 42.714 33.954 24.638  1.00 15.99 ? ? ? ? 
? 110 GLY A N   1 
ATOM   872  C  CA    . GLY A 1 110 ? 43.540 34.322 25.770  1.00 15.84 ? ? ? ? 
? 110 GLY A CA  1 
ATOM   873  C  C     . GLY A 1 110 ? 44.183 33.179 26.538  1.00 17.26 ? ? ? ? 
? 110 GLY A C   1 
ATOM   874  O  O     . GLY A 1 110 ? 44.917 33.424 27.495  1.00 17.66 ? ? ? ? 
? 110 GLY A O   1 
ATOM   875  N  N     . SER A 1 111 ? 43.928 31.938 26.138  1.00 14.26 ? ? ? ? 
? 111 SER A N   1 
ATOM   876  C  CA    . SER A 1 111 ? 44.519 30.805 26.833  1.00 13.61 ? ? ? ? 
? 111 SER A CA  1 
ATOM   877  C  C     . SER A 1 111 ? 46.010 30.743 26.558  1.00 15.53 ? ? ? ? 
? 111 SER A C   1 
ATOM   878  O  O     . SER A 1 111 ? 46.481 31.164 25.502  1.00 15.42 ? ? ? ? 
? 111 SER A O   1 
ATOM   879  C  CB    . SER A 1 111 ? 43.859 29.487 26.424  1.00 11.27 ? ? ? ? 
? 111 SER A CB  1 
ATOM   880  O  OG    . SER A 1 111 ? 42.457 29.553 26.595  1.00 13.09 ? ? ? ? 
? 111 SER A OG  1 
ATOM   881  N  N     . SER A 1 112 ? 46.746 30.214 27.524  1.00 13.36 ? ? ? ? 
? 112 SER A N   1 
ATOM   882  C  CA    . SER A 1 112 ? 48.187 30.089 27.415  1.00 16.09 ? ? ? ? 
? 112 SER A CA  1 
ATOM   883  C  C     . SER A 1 112 ? 48.577 28.845 26.618  1.00 14.05 ? ? ? ? 
? 112 SER A C   1 
ATOM   884  O  O     . SER A 1 112 ? 47.921 27.801 26.700  1.00 14.93 ? ? ? ? 
? 112 SER A O   1 
ATOM   885  C  CB    . SER A 1 112 ? 48.802 30.042 28.817  1.00 15.75 ? ? ? ? 
? 112 SER A CB  1 
ATOM   886  O  OG    . SER A 1 112 ? 50.185 29.733 28.771  1.00 29.28 ? ? ? ? 
? 112 SER A OG  1 
ATOM   887  N  N     . ALA A 1 113 ? 49.615 28.987 25.805  1.00 13.94 ? ? ? ? 
? 113 ALA A N   1 
ATOM   888  C  CA    . ALA A 1 113 ? 50.123 27.878 25.017  1.00 15.57 ? ? ? ? 
? 113 ALA A CA  1 
ATOM   889  C  C     . ALA A 1 113 ? 51.605 27.719 25.361  1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 113 ALA A C   1 
ATOM   890  O  O     . ALA A 1 113 ? 52.431 28.574 25.020  1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 113 ALA A O   1 
ATOM   891  C  CB    . ALA A 1 113 ? 49.939 28.144 23.522  1.00 13.87 ? ? ? ? 
? 113 ALA A CB  1 
ATOM   892  N  N     . ASP A 1 114 ? 51.924 26.663 26.101  1.00 14.94 ? ? ? ? 
? 114 ASP A N   1 
ATOM   893  C  CA    . ASP A 1 114 ? 53.303 26.392 26.481  1.00 15.90 ? ? ? ? 
? 114 ASP A CA  1 
ATOM   894  C  C     . ASP A 1 114 ? 53.830 25.159 25.746  1.00 14.36 ? ? ? ? 
? 114 ASP A C   1 
ATOM   895  O  O     . ASP A 1 114 ? 53.760 24.033 26.244  1.00 15.12 ? ? ? ? 
? 114 ASP A O   1 
ATOM   896  C  CB    . ASP A 1 114 ? 53.418 26.220 28.002  1.00 17.97 ? ? ? ? 
? 114 ASP A CB  1 
ATOM   897  C  CG    . ASP A 1 114 ? 54.836 25.885 28.462  1.00 19.83 ? ? ? ? 
? 114 ASP A CG  1 
ATOM   898  O  OD1   . ASP A 1 114 ? 55.811 26.090 27.702  1.00 18.13 ? ? ? ? 
? 114 ASP A OD1 1 
ATOM   899  O  OD2   . ASP A 1 114 ? 54.965 25.410 29.605  1.00 22.72 ? ? ? ? 
? 114 ASP A OD2 1 
ATOM   900  N  N     . HIS A 1 115 ? 54.357 25.392 24.552  1.00 14.21 ? ? ? ? 
? 115 HIS A N   1 
ATOM   901  C  CA    . HIS A 1 115 ? 54.915 24.335 23.727  1.00 14.68 ? ? ? ? 
? 115 HIS A CA  1 
ATOM   902  C  C     . HIS A 1 115 ? 56.105 23.707 24.435  1.00 12.08 ? ? ? ? 
? 115 HIS A C   1 
ATOM   903  O  O     . HIS A 1 115 ? 56.232 22.495 24.482  1.00 15.03 ? ? ? ? 
? 115 HIS A O   1 
ATOM   904  C  CB    . HIS A 1 115 ? 55.355 24.909 22.373  1.00 15.24 ? ? ? ? 
? 115 HIS A CB  1 
ATOM   905  C  CG    . HIS A 1 115 ? 56.500 24.176 21.741  1.00 14.76 ? ? ? ? 
? 115 HIS A CG  1 
ATOM   906  N  ND1   . HIS A 1 115 ? 57.813 24.397 22.101  1.00 15.65 ? ? ? ? 
? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   907  C  CD2   . HIS A 1 115 ? 56.531 23.218 20.788  1.00 14.74 ? ? ? ? 
? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   908  C  CE1   . HIS A 1 115 ? 58.602 23.603 21.403  1.00 16.39 ? ? ? ? 
? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   909  N  NE2   . HIS A 1 115 ? 57.850 22.879 20.596  1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   910  N  N     . ASP A 1 116 ? 56.975 24.555 24.976  1.00 14.46 ? ? ? ? 
? 116 ASP A N   1 
ATOM   911  C  CA    . ASP A 1 116 ? 58.184 24.107 25.669  1.00 16.20 ? ? ? ? 
? 116 ASP A CA  1 
ATOM   912  C  C     . ASP A 1 116 ? 57.943 23.079 26.762  1.00 16.30 ? ? ? ? 
? 116 ASP A C   1 
ATOM   913  O  O     . ASP A 1 116 ? 58.623 22.056 26.808  1.00 17.42 ? ? ? ? 
? 116 ASP A O   1 
ATOM   914  C  CB    . ASP A 1 116 ? 58.948 25.308 26.231  1.00 15.38 ? ? ? ? 
? 116 ASP A CB  1 
ATOM   915  C  CG    . ASP A 1 116 ? 59.496 26.207 25.141  1.00 18.48 ? ? ? ? 
? 116 ASP A CG  1 
ATOM   916  O  OD1   . ASP A 1 116 ? 59.340 25.865 23.950  1.00 19.44 ? ? ? ? 
? 116 ASP A OD1 1 
ATOM   917  O  OD2   . ASP A 1 116 ? 60.089 27.254 25.468  1.00 18.81 ? ? ? ? 
? 116 ASP A OD2 1 
ATOM   918  N  N     . GLY A 1 117 ? 56.983 23.354 27.636  1.00 16.77 ? ? ? ? 
? 117 GLY A N   1 
ATOM   919  C  CA    . GLY A 1 117 ? 56.680 22.431 28.711  1.00 18.50 ? ? ? ? 
? 117 GLY A CA  1 
ATOM   920  C  C     . GLY A 1 117 ? 55.526 21.497 28.391  1.00 19.73 ? ? ? ? 
? 117 GLY A C   1 
ATOM   921  O  O     . GLY A 1 117 ? 55.177 20.653 29.213  1.00 20.13 ? ? ? ? 
? 117 GLY A O   1 
ATOM   922  N  N     . MET A 1 118 ? 54.949 21.638 27.196  1.00 19.72 ? ? ? ? 
? 118 MET A N   1 
ATOM   923  C  CA    . MET A 1 118 ? 53.819 20.816 26.760  1.00 18.72 ? ? ? ? 
? 118 MET A CA  1 
ATOM   924  C  C     . MET A 1 118 ? 52.606 21.026 27.668  1.00 18.82 ? ? ? ? 
? 118 MET A C   1 
ATOM   925  O  O     . MET A 1 118 ? 51.919 20.076 28.037  1.00 20.10 ? ? ? ? 
? 118 MET A O   1 
ATOM   926  C  CB    . MET A 1 118 ? 54.198 19.330 26.729  1.00 20.21 ? ? ? ? 
? 118 MET A CB  1 
ATOM   927  C  CG    . MET A 1 118 ? 55.254 18.952 25.704  1.00 20.56 ? ? ? ? 
? 118 MET A CG  1 
ATOM   928  S  SD    . MET A 1 118 ? 55.638 17.197 25.792  1.00 23.88 ? ? ? ? 
? 118 MET A SD  1 
ATOM   929  C  CE    . MET A 1 118 ? 56.436 16.938 24.236  1.00 23.68 ? ? ? ? 
? 118 MET A CE  1 
ATOM   930  N  N     . ASN A 1 119 ? 52.340 22.281 28.013  1.00 17.94 ? ? ? ? 
? 119 ASN A N   1 
ATOM   931  C  CA    . ASN A 1 119 ? 51.211 22.611 28.873  1.00 18.01 ? ? ? ? 
? 119 ASN A CA  1 
ATOM   932  C  C     . ASN A 1 119 ? 50.221 23.481 28.136  1.00 16.59 ? ? ? ? 
? 119 ASN A C   1 
ATOM   933  O  O     . ASN A 1 119 ? 50.582 24.529 27.589  1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 119 ASN A O   1 
ATOM   934  C  CB    . ASN A 1 119 ? 51.654 23.363 30.136  1.00 20.05 ? ? ? ? 
? 119 ASN A CB  1 
ATOM   935  C  CG    . ASN A 1 119 ? 52.485 22.513 31.064  1.00 25.68 ? ? ? ? 
? 119 ASN A CG  1 
ATOM   936  O  OD1   . ASN A 1 119 ? 52.012 21.508 31.608  1.00 26.57 ? ? ? ? 
? 119 ASN A OD1 1 
ATOM   937  N  ND2   . ASN A 1 119 ? 53.733 22.923 31.273  1.00 28.63 ? ? ? ? 
? 119 ASN A ND2 1 
ATOM   938  N  N     . TYR A 1 120 ? 48.970 23.039 28.130  1.00 14.25 ? ? ? ? 
? 120 TYR A N   1 
ATOM   939  C  CA    . TYR A 1 120 ? 47.876 23.771 27.498  1.00 15.49 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CA  1 
ATOM   940  C  C     . TYR A 1 120 ? 46.795 23.714 28.560  1.00 14.75 ? ? ? ? 
? 120 TYR A C   1 
ATOM   941  O  O     . TYR A 1 120 ? 45.945 22.825 28.548  1.00 13.63 ? ? ? ? 
? 120 TYR A O   1 
ATOM   942  C  CB    . TYR A 1 120 ? 47.451 23.081 26.197  1.00 12.22 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CB  1 
ATOM   943  C  CG    . TYR A 1 120 ? 48.569 23.093 25.184  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CG  1 
ATOM   944  C  CD1   . TYR A 1 120 ? 48.752 24.184 24.335  1.00 11.99 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CD1 1 
ATOM   945  C  CD2   . TYR A 1 120 ? 49.495 22.053 25.129  1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CD2 1 
ATOM   946  C  CE1   . TYR A 1 120 ? 49.838 24.238 23.459  1.00 11.80 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CE1 1 
ATOM   947  C  CE2   . TYR A 1 120 ? 50.583 22.098 24.258  1.00 11.80 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CE2 1 
ATOM   948  C  CZ    . TYR A 1 120 ? 50.746 23.190 23.427  1.00 11.80 ? ? ? ? 
? 120 TYR A CZ  1 
ATOM   949  O  OH    . TYR A 1 120 ? 51.798 23.220 22.543  1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 120 TYR A OH  1 
ATOM   950  N  N     . PRO A 1 121 ? 46.869 24.636 29.536  1.00 15.42 ? ? ? ? 
? 121 PRO A N   1 
ATOM   951  C  CA    . PRO A 1 121 ? 45.991 24.821 30.695  1.00 17.27 ? ? ? ? 
? 121 PRO A CA  1 
ATOM   952  C  C     . PRO A 1 121 ? 44.485 24.843 30.463  1.00 15.86 ? ? ? ? 
? 121 PRO A C   1 
ATOM   953  O  O     . PRO A 1 121 ? 43.726 24.347 31.299  1.00 17.45 ? ? ? ? 
? 121 PRO A O   1 
ATOM   954  C  CB    . PRO A 1 121 ? 46.485 26.144 31.289  1.00 17.74 ? ? ? ? 
? 121 PRO A CB  1 
ATOM   955  C  CG    . PRO A 1 121 ? 47.912 26.177 30.906  1.00 18.52 ? ? ? ? 
? 121 PRO A CG  1 
ATOM   956  C  CD    . PRO A 1 121 ? 47.850 25.734 29.475  1.00 15.79 ? ? ? ? 
? 121 PRO A CD  1 
ATOM   957  N  N     . ALA A 1 122 ? 44.041 25.386 29.337  1.00 14.80 ? ? ? ? 
? 122 ALA A N   1 
ATOM   958  C  CA    . ALA A 1 122 ? 42.605 25.454 29.086  1.00 16.21 ? ? ? ? 
? 122 ALA A CA  1 
ATOM   959  C  C     . ALA A 1 122 ? 41.924 24.113 28.783  1.00 17.53 ? ? ? ? 
? 122 ALA A C   1 
ATOM   960  O  O     . ALA A 1 122 ? 40.712 23.984 28.950  1.00 20.62 ? ? ? ? 
? 122 ALA A O   1 
ATOM   961  C  CB    . ALA A 1 122 ? 42.310 26.467 28.000  1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 122 ALA A CB  1 
ATOM   962  N  N     . VAL A 1 123 ? 42.692 23.098 28.397  1.00 15.37 ? ? ? ? 
? 123 VAL A N   1 
ATOM   963  C  CA    . VAL A 1 123 ? 42.093 21.810 28.074  1.00 12.95 ? ? ? ? 
? 123 VAL A CA  1 
ATOM   964  C  C     . VAL A 1 123 ? 41.715 20.949 29.291  1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 123 VAL A C   1 
ATOM   965  O  O     . VAL A 1 123 ? 40.538 20.666 29.497  1.00 15.65 ? ? ? ? 
? 123 VAL A O   1 
ATOM   966  C  CB    . VAL A 1 123 ? 42.947 21.035 27.050  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 123 VAL A CB  1 
ATOM   967  C  CG1   . VAL A 1 123 ? 42.338 19.663 26.768  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 123 VAL A CG1 1 
ATOM   968  C  CG2   . VAL A 1 123 ? 43.072 21.854 25.760  1.00 10.13 ? ? ? ? 
? 123 VAL A CG2 1 
ATOM   969  N  N     . PRO A 1 124 ? 42.683 20.593 30.158  1.00 15.99 ? ? ? ? 
? 124 PRO A N   1 
ATOM   970  C  CA    . PRO A 1 124 ? 44.133 20.796 30.076  1.00 14.68 ? ? ? ? 
? 124 PRO A CA  1 
ATOM   971  C  C     . PRO A 1 124 ? 44.912 19.609 29.497  1.00 13.88 ? ? ? ? 
? 124 PRO A C   1 
ATOM   972  O  O     . PRO A 1 124 ? 44.428 18.477 29.482  1.00 15.89 ? ? ? ? 
? 124 PRO A O   1 
ATOM   973  C  CB    . PRO A 1 124 ? 44.503 21.014 31.538  1.00 15.86 ? ? ? ? 
? 124 PRO A CB  1 
ATOM   974  C  CG    . PRO A 1 124 ? 43.638 19.999 32.228  1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 124 PRO A CG  1 
ATOM   975  C  CD    . PRO A 1 124 ? 42.301 20.137 31.514  1.00 14.60 ? ? ? ? 
? 124 PRO A CD  1 
ATOM   976  N  N     . TYR A 1 125 ? 46.091 19.901 28.959  1.00 16.13 ? ? ? ? 
? 125 TYR A N   1 
ATOM   977  C  CA    . TYR A 1 125 ? 46.998 18.887 28.428  1.00 15.08 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CA  1 
ATOM   978  C  C     . TYR A 1 125 ? 48.319 19.128 29.145  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 125 TYR A C   1 
ATOM   979  O  O     . TYR A 1 125 ? 48.659 20.270 29.452  1.00 15.72 ? ? ? ? 
? 125 TYR A O   1 
ATOM   980  C  CB    . TYR A 1 125 ? 47.243 19.059 26.926  1.00 13.93 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CB  1 
ATOM   981  C  CG    . TYR A 1 125 ? 46.183 18.495 26.013  1.00 11.37 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CG  1 
ATOM   982  C  CD1   . TYR A 1 125 ? 45.546 17.286 26.299  1.00 12.25 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CD1 1 
ATOM   983  C  CD2   . TYR A 1 125 ? 45.838 19.155 24.837  1.00 9.98  ? ? ? ? 
? 125 TYR A CD2 1 
ATOM   984  C  CE1   . TYR A 1 125 ? 44.590 16.750 25.432  1.00 13.42 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CE1 1 
ATOM   985  C  CE2   . TYR A 1 125 ? 44.889 18.627 23.962  1.00 9.40  ? ? ? ? 
? 125 TYR A CE2 1 
ATOM   986  C  CZ    . TYR A 1 125 ? 44.269 17.429 24.264  1.00 11.11 ? ? ? ? 
? 125 TYR A CZ  1 
ATOM   987  O  OH    . TYR A 1 125 ? 43.330 16.919 23.399  1.00 11.23 ? ? ? ? 
? 125 TYR A OH  1 
ATOM   988  N  N     . GLY A 1 126 ? 49.050 18.050 29.391  1.00 14.51 ? ? ? ? 
? 126 GLY A N   1 
ATOM   989  C  CA    . GLY A 1 126 ? 50.341 18.121 30.043  1.00 15.09 ? ? ? ? 
? 126 GLY A CA  1 
ATOM   990  C  C     . GLY A 1 126 ? 51.246 17.164 29.293  1.00 17.02 ? ? ? ? 
? 126 GLY A C   1 
ATOM   991  O  O     . GLY A 1 126 ? 50.769 16.432 28.420  1.00 17.54 ? ? ? ? 
? 126 GLY A O   1 
ATOM   992  N  N     . SER A 1 127 ? 52.517 17.097 29.674  1.00 17.54 ? ? ? ? 
? 127 SER A N   1 
ATOM   993  C  CA    . SER A 1 127 ? 53.478 16.229 28.997  1.00 19.71 ? ? ? ? 
? 127 SER A CA  1 
ATOM   994  C  C     . SER A 1 127 ? 53.008 14.807 28.711  1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 127 SER A C   1 
ATOM   995  O  O     . SER A 1 127 ? 53.225 14.294 27.617  1.00 19.89 ? ? ? ? 
? 127 SER A O   1 
ATOM   996  C  CB    . SER A 1 127 ? 54.791 16.162 29.782  1.00 24.02 ? ? ? ? 
? 127 SER A CB  1 
ATOM   997  O  OG    . SER A 1 127 ? 55.180 17.438 30.257  1.00 33.36 ? ? ? ? 
? 127 SER A OG  1 
ATOM   998  N  N     . GLY A 1 128 ? 52.353 14.180 29.687  1.00 18.37 ? ? ? ? 
? 128 GLY A N   1 
ATOM   999  C  CA    . GLY A 1 128 ? 51.887 12.810 29.529  1.00 17.82 ? ? ? ? 
? 128 GLY A CA  1 
ATOM   1000 C  C     . GLY A 1 128 ? 50.848 12.559 28.450  1.00 18.55 ? ? ? ? 
? 128 GLY A C   1 
ATOM   1001 O  O     . GLY A 1 128 ? 50.558 11.408 28.119  1.00 18.69 ? ? ? ? 
? 128 GLY A O   1 
ATOM   1002 N  N     . ASP A 1 129 ? 50.290 13.629 27.893  1.00 18.63 ? ? ? ? 
? 129 ASP A N   1 
ATOM   1003 C  CA    . ASP A 1 129 ? 49.275 13.496 26.858  1.00 17.76 ? ? ? ? 
? 129 ASP A CA  1 
ATOM   1004 C  C     . ASP A 1 129 ? 49.862 13.543 25.453  1.00 16.75 ? ? ? ? 
? 129 ASP A C   1 
ATOM   1005 O  O     . ASP A 1 129 ? 49.134 13.398 24.470  1.00 17.22 ? ? ? ? 
? 129 ASP A O   1 
ATOM   1006 C  CB    . ASP A 1 129 ? 48.226 14.591 27.026  1.00 17.54 ? ? ? ? 
? 129 ASP A CB  1 
ATOM   1007 C  CG    . ASP A 1 129 ? 47.588 14.571 28.399  1.00 16.93 ? ? ? ? 
? 129 ASP A CG  1 
ATOM   1008 O  OD1   . ASP A 1 129 ? 47.216 13.482 28.864  1.00 19.97 ? ? ? ? 
? 129 ASP A OD1 1 
ATOM   1009 O  OD2   . ASP A 1 129 ? 47.472 15.639 29.023  1.00 18.95 ? ? ? ? 
? 129 ASP A OD2 1 
ATOM   1010 N  N     . PHE A 1 130 ? 51.176 13.728 25.363  1.00 14.73 ? ? ? ? 
? 130 PHE A N   1 
ATOM   1011 C  CA    . PHE A 1 130 ? 51.861 13.805 24.073  1.00 14.94 ? ? ? ? 
? 130 PHE A CA  1 
ATOM   1012 C  C     . PHE A 1 130 ? 52.809 12.635 23.846  1.00 18.64 ? ? ? ? 
? 130 PHE A C   1 
ATOM   1013 O  O     . PHE A 1 130 ? 53.165 11.906 24.787  1.00 19.47 ? ? ? ? 
? 130 PHE A O   1 
ATOM   1014 C  CB    . PHE A 1 130 ? 52.667 15.107 23.962  1.00 9.90  ? ? ? ? 
? 130 PHE A CB  1 
ATOM   1015 C  CG    . PHE A 1 130 ? 51.828 16.346 24.053  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 130 PHE A CG  1 
ATOM   1016 C  CD1   . PHE A 1 130 ? 51.533 16.910 25.291  1.00 10.83 ? ? ? ? 
? 130 PHE A CD1 1 
ATOM   1017 C  CD2   . PHE A 1 130 ? 51.314 16.942 22.905  1.00 9.47  ? ? ? ? 
? 130 PHE A CD2 1 
ATOM   1018 C  CE1   . PHE A 1 130 ? 50.738 18.048 25.384  1.00 11.44 ? ? ? ? 
? 130 PHE A CE1 1 
ATOM   1019 C  CE2   . PHE A 1 130 ? 50.517 18.081 22.986  1.00 8.64  ? ? ? ? 
? 130 PHE A CE2 1 
ATOM   1020 C  CZ    . PHE A 1 130 ? 50.228 18.635 24.226  1.00 12.19 ? ? ? ? 
? 130 PHE A CZ  1 
ATOM   1021 N  N     . HIS A 1 131 ? 53.168 12.418 22.584  1.00 18.44 ? ? ? ? 
? 131 HIS A N   1 
ATOM   1022 C  CA    . HIS A 1 131 ? 54.119 11.378 22.240  1.00 18.83 ? ? ? ? 
? 131 HIS A CA  1 
ATOM   1023 C  C     . HIS A 1 131 ? 55.476 11.967 22.586  1.00 20.72 ? ? ? ? 
? 131 HIS A C   1 
ATOM   1024 O  O     . HIS A 1 131 ? 55.651 13.198 22.571  1.00 18.99 ? ? ? ? 
? 131 HIS A O   1 
ATOM   1025 C  CB    . HIS A 1 131 ? 54.099 11.080 20.732  1.00 17.02 ? ? ? ? 
? 131 HIS A CB  1 
ATOM   1026 C  CG    . HIS A 1 131 ? 52.928 10.275 20.268  1.00 15.46 ? ? ? ? 
? 131 HIS A CG  1 
ATOM   1027 N  ND1   . HIS A 1 131 ? 52.235 10.571 19.116  1.00 15.69 ? ? ? ? 
? 131 HIS A ND1 1 
ATOM   1028 C  CD2   . HIS A 1 131 ? 52.351 9.162  20.775  1.00 14.44 ? ? ? ? 
? 131 HIS A CD2 1 
ATOM   1029 C  CE1   . HIS A 1 131 ? 51.285 9.671  18.928  1.00 15.36 ? ? ? ? 
? 131 HIS A CE1 1 
ATOM   1030 N  NE2   . HIS A 1 131 ? 51.339 8.802  19.920  1.00 15.67 ? ? ? ? 
? 131 HIS A NE2 1 
ATOM   1031 N  N     . SER A 1 132 ? 56.426 11.106 22.916  1.00 23.98 ? ? ? ? 
? 132 SER A N   1 
ATOM   1032 C  CA    . SER A 1 132 ? 57.765 11.579 23.220  1.00 26.73 ? ? ? ? 
? 132 SER A CA  1 
ATOM   1033 C  C     . SER A 1 132 ? 58.251 12.325 21.980  1.00 26.24 ? ? ? ? 
? 132 SER A C   1 
ATOM   1034 O  O     . SER A 1 132 ? 57.919 11.932 20.861  1.00 26.03 ? ? ? ? 
? 132 SER A O   1 
ATOM   1035 C  CB    . SER A 1 132 ? 58.689 10.393 23.563  1.00 30.19 ? ? ? ? 
? 132 SER A CB  1 
ATOM   1036 O  OG    . SER A 1 132 ? 58.473 9.289  22.708  1.00 37.19 ? ? ? ? 
? 132 SER A OG  1 
ATOM   1037 N  N     . PRO A 1 133 ? 58.967 13.424 22.137  1.00 26.00 ? ? ? ? 
? 133 PRO A N   1 
ATOM   1038 C  CA    . PRO A 1 133 ? 59.402 14.139 20.945  1.00 24.05 ? ? ? ? 
? 133 PRO A CA  1 
ATOM   1039 C  C     . PRO A 1 133 ? 60.279 13.331 19.981  1.00 26.15 ? ? ? ? 
? 133 PRO A C   1 
ATOM   1040 O  O     . PRO A 1 133 ? 60.979 12.395 20.373  1.00 30.36 ? ? ? ? 
? 133 PRO A O   1 
ATOM   1041 C  CB    . PRO A 1 133 ? 60.101 15.381 21.481  1.00 22.97 ? ? ? ? 
? 133 PRO A CB  1 
ATOM   1042 C  CG    . PRO A 1 133 ? 60.523 14.970 22.849  1.00 23.60 ? ? ? ? 
? 133 PRO A CG  1 
ATOM   1043 C  CD    . PRO A 1 133 ? 59.397 14.105 23.381  1.00 25.71 ? ? ? ? 
? 133 PRO A CD  1 
ATOM   1044 N  N     . CYS A 1 134 ? 60.215 13.725 18.717  1.00 22.48 ? ? ? ? 
? 134 CYS A N   1 
ATOM   1045 C  CA    . CYS A 1 134 ? 60.961 13.163 17.607  1.00 19.84 ? ? ? ? 
? 134 CYS A CA  1 
ATOM   1046 C  C     . CYS A 1 134 ? 60.306 13.908 16.458  1.00 19.17 ? ? ? ? 
? 134 CYS A C   1 
ATOM   1047 O  O     . CYS A 1 134 ? 59.258 14.531 16.641  1.00 16.33 ? ? ? ? 
? 134 CYS A O   1 
ATOM   1048 C  CB    . CYS A 1 134 ? 60.842 11.633 17.480  1.00 16.92 ? ? ? ? 
? 134 CYS A CB  1 
ATOM   1049 S  SG    . CYS A 1 134 ? 59.177 10.865 17.516  1.00 17.68 ? ? ? ? 
? 134 CYS A SG  1 
ATOM   1050 N  N     . GLU A 1 135 ? 60.937 13.926 15.295  1.00 18.43 ? ? ? ? 
? 135 GLU A N   1 
ATOM   1051 C  CA    . GLU A 1 135 ? 60.342 14.654 14.168  1.00 20.54 ? ? ? ? 
? 135 GLU A CA  1 
ATOM   1052 C  C     . GLU A 1 135 ? 59.971 13.751 13.004  1.00 17.91 ? ? ? ? 
? 135 GLU A C   1 
ATOM   1053 O  O     . GLU A 1 135 ? 60.586 12.704 12.797  1.00 16.97 ? ? ? ? 
? 135 GLU A O   1 
ATOM   1054 C  CB    . GLU A 1 135 ? 61.288 15.774 13.718  1.00 24.82 ? ? ? ? 
? 135 GLU A CB  1 
ATOM   1055 C  CG    . GLU A 1 135 ? 62.741 15.363 13.520  1.00 34.10 ? ? ? ? 
? 135 GLU A CG  1 
ATOM   1056 C  CD    . GLU A 1 135 ? 63.652 16.539 13.162  1.00 40.00 ? ? ? ? 
? 135 GLU A CD  1 
ATOM   1057 O  OE1   . GLU A 1 135 ? 63.400 17.665 13.643  1.00 43.45 ? ? ? ? 
? 135 GLU A OE1 1 
ATOM   1058 O  OE2   . GLU A 1 135 ? 64.631 16.330 12.411  1.00 40.43 ? ? ? ? 
? 135 GLU A OE2 1 
ATOM   1059 N  N     . VAL A 1 136 ? 58.911 14.128 12.306  1.00 15.40 ? ? ? ? 
? 136 VAL A N   1 
ATOM   1060 C  CA    . VAL A 1 136 ? 58.466 13.378 11.145  1.00 14.16 ? ? ? ? 
? 136 VAL A CA  1 
ATOM   1061 C  C     . VAL A 1 136 ? 59.482 13.688 10.045  1.00 13.46 ? ? ? ? 
? 136 VAL A C   1 
ATOM   1062 O  O     . VAL A 1 136 ? 59.644 14.845 9.645   1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 136 VAL A O   1 
ATOM   1063 C  CB    . VAL A 1 136 ? 57.057 13.831 10.675  1.00 13.88 ? ? ? ? 
? 136 VAL A CB  1 
ATOM   1064 C  CG1   . VAL A 1 136 ? 56.656 13.078 9.418   1.00 11.07 ? ? ? ? 
? 136 VAL A CG1 1 
ATOM   1065 C  CG2   . VAL A 1 136 ? 56.032 13.597 11.786  1.00 12.69 ? ? ? ? 
? 136 VAL A CG2 1 
ATOM   1066 N  N     . ASN A 1 137 ? 60.199 12.665 9.593   1.00 13.94 ? ? ? ? 
? 137 ASN A N   1 
ATOM   1067 C  CA    . ASN A 1 137 ? 61.205 12.868 8.558   1.00 15.45 ? ? ? ? 
? 137 ASN A CA  1 
ATOM   1068 C  C     . ASN A 1 137 ? 61.371 11.696 7.605   1.00 15.76 ? ? ? ? 
? 137 ASN A C   1 
ATOM   1069 O  O     . ASN A 1 137 ? 62.127 11.789 6.629   1.00 18.84 ? ? ? ? 
? 137 ASN A O   1 
ATOM   1070 C  CB    . ASN A 1 137 ? 62.557 13.204 9.186   1.00 17.99 ? ? ? ? 
? 137 ASN A CB  1 
ATOM   1071 C  CG    . ASN A 1 137 ? 63.063 12.147 10.148  1.00 22.24 ? ? ? ? 
? 137 ASN A CG  1 
ATOM   1072 O  OD1   . ASN A 1 137 ? 62.596 10.995 10.135  1.00 25.78 ? ? ? ? 
? 137 ASN A OD1 1 
ATOM   1073 N  ND2   . ASN A 1 137 ? 64.004 12.528 10.987  1.00 25.39 ? ? ? ? 
? 137 ASN A ND2 1 
ATOM   1074 N  N     . ASN A 1 138 ? 60.662 10.599 7.866   1.00 14.82 ? ? ? ? 
? 138 ASN A N   1 
ATOM   1075 C  CA    . ASN A 1 138 ? 60.757 9.427  7.008   1.00 15.86 ? ? ? ? 
? 138 ASN A CA  1 
ATOM   1076 C  C     . ASN A 1 138 ? 59.391 8.848  6.675   1.00 12.81 ? ? ? ? 
? 138 ASN A C   1 
ATOM   1077 O  O     . ASN A 1 138 ? 58.845 8.047  7.430   1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 138 ASN A O   1 
ATOM   1078 C  CB    . ASN A 1 138 ? 61.631 8.359  7.665   1.00 18.22 ? ? ? ? 
? 138 ASN A CB  1 
ATOM   1079 C  CG    . ASN A 1 138 ? 61.808 7.138  6.790   1.00 19.56 ? ? ? ? 
? 138 ASN A CG  1 
ATOM   1080 O  OD1   . ASN A 1 138 ? 61.506 7.162  5.595   1.00 22.58 ? ? ? ? 
? 138 ASN A OD1 1 
ATOM   1081 N  ND2   . ASN A 1 138 ? 62.298 6.061  7.380   1.00 22.10 ? ? ? ? 
? 138 ASN A ND2 1 
ATOM   1082 N  N     . TYR A 1 139 ? 58.870 9.202  5.506   1.00 13.96 ? ? ? ? 
? 139 TYR A N   1 
ATOM   1083 C  CA    . TYR A 1 139 ? 57.561 8.723  5.082   1.00 14.94 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CA  1 
ATOM   1084 C  C     . TYR A 1 139 ? 57.481 7.261  4.672   1.00 15.66 ? ? ? ? 
? 139 TYR A C   1 
ATOM   1085 O  O     . TYR A 1 139 ? 56.411 6.771  4.291   1.00 15.85 ? ? ? ? 
? 139 TYR A O   1 
ATOM   1086 C  CB    . TYR A 1 139 ? 56.970 9.648  4.023   1.00 13.34 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CB  1 
ATOM   1087 C  CG    . TYR A 1 139 ? 56.498 10.957 4.621   1.00 13.55 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CG  1 
ATOM   1088 C  CD1   . TYR A 1 139 ? 57.401 11.861 5.197   1.00 13.96 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CD1 1 
ATOM   1089 C  CD2   . TYR A 1 139 ? 55.145 11.275 4.655   1.00 11.10 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CD2 1 
ATOM   1090 C  CE1   . TYR A 1 139 ? 56.959 13.044 5.793   1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CE1 1 
ATOM   1091 C  CE2   . TYR A 1 139 ? 54.694 12.455 5.251   1.00 12.67 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CE2 1 
ATOM   1092 C  CZ    . TYR A 1 139 ? 55.599 13.329 5.819   1.00 13.85 ? ? ? ? 
? 139 TYR A CZ  1 
ATOM   1093 O  OH    . TYR A 1 139 ? 55.128 14.464 6.445   1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 139 TYR A OH  1 
ATOM   1094 N  N     . GLN A 1 140 ? 58.612 6.565  4.761   1.00 15.97 ? ? ? ? 
? 140 GLN A N   1 
ATOM   1095 C  CA    . GLN A 1 140 ? 58.658 5.136  4.458   1.00 19.36 ? ? ? ? 
? 140 GLN A CA  1 
ATOM   1096 C  C     . GLN A 1 140 ? 58.496 4.374  5.777   1.00 20.09 ? ? ? ? 
? 140 GLN A C   1 
ATOM   1097 O  O     . GLN A 1 140 ? 58.474 3.142  5.804   1.00 22.99 ? ? ? ? 
? 140 GLN A O   1 
ATOM   1098 C  CB    . GLN A 1 140 ? 59.988 4.749  3.794   1.00 20.28 ? ? ? ? 
? 140 GLN A CB  1 
ATOM   1099 C  CG    . GLN A 1 140 ? 60.268 5.434  2.457   1.00 23.93 ? ? ? ? 
? 140 GLN A CG  1 
ATOM   1100 C  CD    . GLN A 1 140 ? 59.120 5.312  1.466   1.00 26.81 ? ? ? ? 
? 140 GLN A CD  1 
ATOM   1101 O  OE1   . GLN A 1 140 ? 58.471 4.271  1.366   1.00 26.93 ? ? ? ? 
? 140 GLN A OE1 1 
ATOM   1102 N  NE2   . GLN A 1 140 ? 58.853 6.390  0.742   1.00 28.15 ? ? ? ? 
? 140 GLN A NE2 1 
ATOM   1103 N  N     . ASP A 1 141 ? 58.359 5.120  6.870   1.00 19.85 ? ? ? ? 
? 141 ASP A N   1 
ATOM   1104 C  CA    . ASP A 1 141 ? 58.196 4.545  8.194   1.00 17.62 ? ? ? ? 
? 141 ASP A CA  1 
ATOM   1105 C  C     . ASP A 1 141 ? 56.896 5.067  8.806   1.00 17.30 ? ? ? ? 
? 141 ASP A C   1 
ATOM   1106 O  O     . ASP A 1 141 ? 56.860 6.163  9.355   1.00 16.78 ? ? ? ? 
? 141 ASP A O   1 
ATOM   1107 C  CB    . ASP A 1 141 ? 59.397 4.928  9.064   1.00 18.85 ? ? ? ? 
? 141 ASP A CB  1 
ATOM   1108 C  CG    . ASP A 1 141 ? 59.312 4.373  10.482  1.00 21.41 ? ? ? ? 
? 141 ASP A CG  1 
ATOM   1109 O  OD1   . ASP A 1 141 ? 58.322 3.696  10.840  1.00 25.51 ? ? ? ? 
? 141 ASP A OD1 1 
ATOM   1110 O  OD2   . ASP A 1 141 ? 60.256 4.629  11.253  1.00 26.71 ? ? ? ? 
? 141 ASP A OD2 1 
ATOM   1111 N  N     . ALA A 1 142 ? 55.849 4.252  8.747   1.00 16.85 ? ? ? ? 
? 142 ALA A N   1 
ATOM   1112 C  CA    . ALA A 1 142 ? 54.536 4.610  9.277   1.00 17.61 ? ? ? ? 
? 142 ALA A CA  1 
ATOM   1113 C  C     . ALA A 1 142 ? 54.545 5.073  10.735  1.00 18.12 ? ? ? ? 
? 142 ALA A C   1 
ATOM   1114 O  O     . ALA A 1 142 ? 53.773 5.954  11.111  1.00 17.19 ? ? ? ? 
? 142 ALA A O   1 
ATOM   1115 C  CB    . ALA A 1 142 ? 53.564 3.446  9.101   1.00 18.15 ? ? ? ? 
? 142 ALA A CB  1 
ATOM   1116 N  N     . ASP A 1 143 ? 55.400 4.478  11.561  1.00 16.35 ? ? ? ? 
? 143 ASP A N   1 
ATOM   1117 C  CA    . ASP A 1 143 ? 55.482 4.872  12.966  1.00 18.67 ? ? ? ? 
? 143 ASP A CA  1 
ATOM   1118 C  C     . ASP A 1 143 ? 56.064 6.273  13.124  1.00 16.88 ? ? ? ? 
? 143 ASP A C   1 
ATOM   1119 O  O     . ASP A 1 143 ? 55.616 7.044  13.973  1.00 15.74 ? ? ? ? 
? 143 ASP A O   1 
ATOM   1120 C  CB    . ASP A 1 143 ? 56.311 3.870  13.767  1.00 23.76 ? ? ? ? 
? 143 ASP A CB  1 
ATOM   1121 C  CG    . ASP A 1 143 ? 55.593 2.549  13.964  1.00 32.91 ? ? ? ? 
? 143 ASP A CG  1 
ATOM   1122 O  OD1   . ASP A 1 143 ? 54.367 2.566  14.226  1.00 35.41 ? ? ? ? 
? 143 ASP A OD1 1 
ATOM   1123 O  OD2   . ASP A 1 143 ? 56.252 1.492  13.854  1.00 36.97 ? ? ? ? 
? 143 ASP A OD2 1 
ATOM   1124 N  N     . ASN A 1 144 ? 57.055 6.602  12.301  1.00 14.51 ? ? ? ? 
? 144 ASN A N   1 
ATOM   1125 C  CA    . ASN A 1 144 ? 57.685 7.917  12.349  1.00 13.61 ? ? ? ? 
? 144 ASN A CA  1 
ATOM   1126 C  C     . ASN A 1 144 ? 56.669 8.985  11.960  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 144 ASN A C   1 
ATOM   1127 O  O     . ASN A 1 144 ? 56.531 10.002 12.636  1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 144 ASN A O   1 
ATOM   1128 C  CB    . ASN A 1 144 ? 58.881 7.989  11.397  1.00 12.45 ? ? ? ? 
? 144 ASN A CB  1 
ATOM   1129 C  CG    . ASN A 1 144 ? 59.528 9.362  11.381  1.00 12.87 ? ? ? ? 
? 144 ASN A CG  1 
ATOM   1130 O  OD1   . ASN A 1 144 ? 59.321 10.148 10.462  1.00 15.67 ? ? ? ? 
? 144 ASN A OD1 1 
ATOM   1131 N  ND2   . ASN A 1 144 ? 60.308 9.658  12.403  1.00 15.32 ? ? ? ? 
? 144 ASN A ND2 1 
ATOM   1132 N  N     . VAL A 1 145 ? 55.947 8.726  10.877  1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 145 VAL A N   1 
ATOM   1133 C  CA    . VAL A 1 145 ? 54.930 9.642  10.362  1.00 11.63 ? ? ? ? 
? 145 VAL A CA  1 
ATOM   1134 C  C     . VAL A 1 145 ? 53.802 9.942  11.357  1.00 10.94 ? ? ? ? 
? 145 VAL A C   1 
ATOM   1135 O  O     . VAL A 1 145 ? 53.322 11.077 11.439  1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 145 VAL A O   1 
ATOM   1136 C  CB    . VAL A 1 145 ? 54.319 9.069  9.051   1.00 10.66 ? ? ? ? 
? 145 VAL A CB  1 
ATOM   1137 C  CG1   . VAL A 1 145 ? 53.153 9.923  8.556   1.00 9.91  ? ? ? ? 
? 145 VAL A CG1 1 
ATOM   1138 C  CG2   . VAL A 1 145 ? 55.405 8.961  7.988   1.00 10.58 ? ? ? ? 
? 145 VAL A CG2 1 
ATOM   1139 N  N     . ARG A 1 146 ? 53.374 8.921  12.089  1.00 10.53 ? ? ? ? 
? 146 ARG A N   1 
ATOM   1140 C  CA    . ARG A 1 146 ? 52.282 9.056  13.040  1.00 10.83 ? ? ? ? 
? 146 ARG A CA  1 
ATOM   1141 C  C     . ARG A 1 146 ? 52.616 9.447  14.476  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 146 ARG A C   1 
ATOM   1142 O  O     . ARG A 1 146 ? 51.853 10.169 15.113  1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 146 ARG A O   1 
ATOM   1143 C  CB    . ARG A 1 146 ? 51.484 7.758  13.070  1.00 9.43  ? ? ? ? 
? 146 ARG A CB  1 
ATOM   1144 C  CG    . ARG A 1 146 ? 50.778 7.466  11.783  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 146 ARG A CG  1 
ATOM   1145 C  CD    . ARG A 1 146 ? 50.191 6.074  11.807  1.00 8.09  ? ? ? ? 
? 146 ARG A CD  1 
ATOM   1146 N  NE    . ARG A 1 146 ? 49.263 5.888  10.705  1.00 12.46 ? ? ? ? 
? 146 ARG A NE  1 
ATOM   1147 C  CZ    . ARG A 1 146 ? 49.151 4.769  10.003  1.00 15.31 ? ? ? ? 
? 146 ARG A CZ  1 
ATOM   1148 N  NH1   . ARG A 1 146 ? 49.909 3.721  10.287  1.00 17.29 ? ? ? ? 
? 146 ARG A NH1 1 
ATOM   1149 N  NH2   . ARG A 1 146 ? 48.299 4.711  8.990   1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 146 ARG A NH2 1 
ATOM   1150 N  N     . ASN A 1 147 ? 53.742 8.966  14.992  1.00 13.37 ? ? ? ? 
? 147 ASN A N   1 
ATOM   1151 C  CA    . ASN A 1 147 ? 54.094 9.230  16.381  1.00 13.36 ? ? ? ? 
? 147 ASN A CA  1 
ATOM   1152 C  C     . ASN A 1 147 ? 55.054 10.364 16.667  1.00 14.07 ? ? ? ? 
? 147 ASN A C   1 
ATOM   1153 O  O     . ASN A 1 147 ? 55.282 10.699 17.830  1.00 14.39 ? ? ? ? 
? 147 ASN A O   1 
ATOM   1154 C  CB    . ASN A 1 147 ? 54.596 7.946  17.036  1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 147 ASN A CB  1 
ATOM   1155 C  CG    . ASN A 1 147 ? 53.599 6.817  16.924  1.00 17.18 ? ? ? ? 
? 147 ASN A CG  1 
ATOM   1156 O  OD1   . ASN A 1 147 ? 52.398 7.014  17.099  1.00 17.59 ? ? ? ? 
? 147 ASN A OD1 1 
ATOM   1157 N  ND2   . ASN A 1 147 ? 54.085 5.635  16.591  1.00 22.15 ? ? ? ? 
? 147 ASN A ND2 1 
ATOM   1158 N  N     . CYS A 1 148 ? 55.596 10.975 15.624  1.00 12.38 ? ? ? ? 
? 148 CYS A N   1 
ATOM   1159 C  CA    . CYS A 1 148 ? 56.524 12.072 15.813  1.00 11.14 ? ? ? ? 
? 148 CYS A CA  1 
ATOM   1160 C  C     . CYS A 1 148 ? 55.891 13.416 15.500  1.00 11.33 ? ? ? ? 
? 148 CYS A C   1 
ATOM   1161 O  O     . CYS A 1 148 ? 54.771 13.481 15.000  1.00 10.57 ? ? ? ? 
? 148 CYS A O   1 
ATOM   1162 C  CB    . CYS A 1 148 ? 57.788 11.845 14.985  1.00 13.17 ? ? ? ? 
? 148 CYS A CB  1 
ATOM   1163 S  SG    . CYS A 1 148 ? 58.746 10.411 15.578  1.00 14.46 ? ? ? ? 
? 148 CYS A SG  1 
ATOM   1164 N  N     . GLU A 1 149 ? 56.597 14.490 15.833  1.00 10.64 ? ? ? ? 
? 149 GLU A N   1 
ATOM   1165 C  CA    . GLU A 1 149 ? 56.092 15.831 15.613  1.00 11.07 ? ? ? ? 
? 149 GLU A CA  1 
ATOM   1166 C  C     . GLU A 1 149 ? 56.150 16.282 14.165  1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 149 GLU A C   1 
ATOM   1167 O  O     . GLU A 1 149 ? 57.179 16.163 13.497  1.00 10.65 ? ? ? ? 
? 149 GLU A O   1 
ATOM   1168 C  CB    . GLU A 1 149 ? 56.821 16.829 16.509  1.00 10.90 ? ? ? ? 
? 149 GLU A CB  1 
ATOM   1169 C  CG    . GLU A 1 149 ? 56.657 16.536 17.992  1.00 13.31 ? ? ? ? 
? 149 GLU A CG  1 
ATOM   1170 C  CD    . GLU A 1 149 ? 57.460 17.474 18.877  1.00 15.76 ? ? ? ? 
? 149 GLU A CD  1 
ATOM   1171 O  OE1   . GLU A 1 149 ? 58.293 18.238 18.351  1.00 16.81 ? ? ? ? 
? 149 GLU A OE1 1 
ATOM   1172 O  OE2   . GLU A 1 149 ? 57.256 17.447 20.106  1.00 15.65 ? ? ? ? 
? 149 GLU A OE2 1 
ATOM   1173 N  N     . LEU A 1 150 ? 54.998 16.729 13.677  1.00 12.98 ? ? ? ? 
? 150 LEU A N   1 
ATOM   1174 C  CA    . LEU A 1 150 ? 54.856 17.232 12.319  1.00 12.49 ? ? ? ? 
? 150 LEU A CA  1 
ATOM   1175 C  C     . LEU A 1 150 ? 55.275 18.693 12.347  1.00 11.00 ? ? ? ? 
? 150 LEU A C   1 
ATOM   1176 O  O     . LEU A 1 150 ? 54.643 19.502 13.019  1.00 11.47 ? ? ? ? 
? 150 LEU A O   1 
ATOM   1177 C  CB    . LEU A 1 150 ? 53.395 17.102 11.862  1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 150 LEU A CB  1 
ATOM   1178 C  CG    . LEU A 1 150 ? 53.061 17.554 10.436  1.00 14.96 ? ? ? ? 
? 150 LEU A CG  1 
ATOM   1179 C  CD1   . LEU A 1 150 ? 53.822 16.722 9.425   1.00 15.13 ? ? ? ? 
? 150 LEU A CD1 1 
ATOM   1180 C  CD2   . LEU A 1 150 ? 51.569 17.433 10.201  1.00 14.32 ? ? ? ? 
? 150 LEU A CD2 1 
ATOM   1181 N  N     . VAL A 1 151 ? 56.374 19.012 11.667  1.00 9.71  ? ? ? ? 
? 151 VAL A N   1 
ATOM   1182 C  CA    . VAL A 1 151 ? 56.922 20.371 11.603  1.00 10.60 ? ? ? ? 
? 151 VAL A CA  1 
ATOM   1183 C  C     . VAL A 1 151 ? 56.966 21.112 12.949  1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 151 VAL A C   1 
ATOM   1184 O  O     . VAL A 1 151 ? 56.555 22.266 13.052  1.00 13.03 ? ? ? ? 
? 151 VAL A O   1 
ATOM   1185 C  CB    . VAL A 1 151 ? 56.256 21.254 10.475  1.00 12.32 ? ? ? ? 
? 151 VAL A CB  1 
ATOM   1186 C  CG1   . VAL A 1 151 ? 56.478 20.618 9.114   1.00 11.77 ? ? ? ? 
? 151 VAL A CG1 1 
ATOM   1187 C  CG2   . VAL A 1 151 ? 54.760 21.469 10.717  1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 151 VAL A CG2 1 
ATOM   1188 N  N     . GLY A 1 152 ? 57.446 20.420 13.981  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 152 GLY A N   1 
ATOM   1189 C  CA    . GLY A 1 152 ? 57.571 21.014 15.303  1.00 13.72 ? ? ? ? 
? 152 GLY A CA  1 
ATOM   1190 C  C     . GLY A 1 152 ? 56.327 21.175 16.164  1.00 15.16 ? ? ? ? 
? 152 GLY A C   1 
ATOM   1191 O  O     . GLY A 1 152 ? 56.413 21.718 17.269  1.00 14.12 ? ? ? ? 
? 152 GLY A O   1 
ATOM   1192 N  N     . LEU A 1 153 ? 55.183 20.694 15.695  1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 153 LEU A N   1 
ATOM   1193 C  CA    . LEU A 1 153 ? 53.942 20.820 16.453  1.00 9.80  ? ? ? ? 
? 153 LEU A CA  1 
ATOM   1194 C  C     . LEU A 1 153 ? 53.828 19.659 17.433  1.00 11.51 ? ? ? ? 
? 153 LEU A C   1 
ATOM   1195 O  O     . LEU A 1 153 ? 53.954 18.501 17.030  1.00 12.14 ? ? ? ? 
? 153 LEU A O   1 
ATOM   1196 C  CB    . LEU A 1 153 ? 52.753 20.834 15.483  1.00 11.39 ? ? ? ? 
? 153 LEU A CB  1 
ATOM   1197 C  CG    . LEU A 1 153 ? 52.874 21.838 14.322  1.00 13.61 ? ? ? ? 
? 153 LEU A CG  1 
ATOM   1198 C  CD1   . LEU A 1 153 ? 51.741 21.662 13.320  1.00 12.04 ? ? ? ? 
? 153 LEU A CD1 1 
ATOM   1199 C  CD2   . LEU A 1 153 ? 52.919 23.263 14.862  1.00 12.87 ? ? ? ? 
? 153 LEU A CD2 1 
ATOM   1200 N  N     . ARG A 1 154 ? 53.622 19.961 18.715  1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 154 ARG A N   1 
ATOM   1201 C  CA    . ARG A 1 154 ? 53.512 18.913 19.738  1.00 12.82 ? ? ? ? 
? 154 ARG A CA  1 
ATOM   1202 C  C     . ARG A 1 154 ? 52.469 17.892 19.314  1.00 10.56 ? ? ? ? 
? 154 ARG A C   1 
ATOM   1203 O  O     . ARG A 1 154 ? 51.322 18.240 19.058  1.00 11.01 ? ? ? ? 
? 154 ARG A O   1 
ATOM   1204 C  CB    . ARG A 1 154 ? 53.176 19.509 21.104  1.00 11.18 ? ? ? ? 
? 154 ARG A CB  1 
ATOM   1205 C  CG    . ARG A 1 154 ? 54.249 20.425 21.661  1.00 11.92 ? ? ? ? 
? 154 ARG A CG  1 
ATOM   1206 C  CD    . ARG A 1 154 ? 55.609 19.727 21.707  1.00 14.09 ? ? ? ? 
? 154 ARG A CD  1 
ATOM   1207 N  NE    . ARG A 1 154 ? 56.509 20.370 22.663  1.00 15.60 ? ? ? ? 
? 154 ARG A NE  1 
ATOM   1208 C  CZ    . ARG A 1 154 ? 57.799 20.082 22.819  1.00 15.35 ? ? ? ? 
? 154 ARG A CZ  1 
ATOM   1209 N  NH1   . ARG A 1 154 ? 58.385 19.153 22.078  1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 154 ARG A NH1 1 
ATOM   1210 N  NH2   . ARG A 1 154 ? 58.500 20.703 23.754  1.00 13.08 ? ? ? ? 
? 154 ARG A NH2 1 
ATOM   1211 N  N     . ASP A 1 155 ? 52.879 16.630 19.275  1.00 10.58 ? ? ? ? 
? 155 ASP A N   1 
ATOM   1212 C  CA    . ASP A 1 155 ? 52.038 15.539 18.814  1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 155 ASP A CA  1 
ATOM   1213 C  C     . ASP A 1 155 ? 51.234 14.814 19.893  1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 155 ASP A C   1 
ATOM   1214 O  O     . ASP A 1 155 ? 51.786 14.061 20.694  1.00 10.44 ? ? ? ? 
? 155 ASP A O   1 
ATOM   1215 C  CB    . ASP A 1 155 ? 52.914 14.540 18.058  1.00 12.11 ? ? ? ? 
? 155 ASP A CB  1 
ATOM   1216 C  CG    . ASP A 1 155 ? 52.156 13.783 17.005  1.00 12.47 ? ? ? ? 
? 155 ASP A CG  1 
ATOM   1217 O  OD1   . ASP A 1 155 ? 51.738 14.411 16.015  1.00 14.01 ? ? ? ? 
? 155 ASP A OD1 1 
ATOM   1218 O  OD2   . ASP A 1 155 ? 51.988 12.562 17.162  1.00 12.38 ? ? ? ? 
? 155 ASP A OD2 1 
ATOM   1219 N  N     . LEU A 1 156 ? 49.915 14.958 19.832  1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 156 LEU A N   1 
ATOM   1220 C  CA    . LEU A 1 156 ? 49.021 14.340 20.800  1.00 11.51 ? ? ? ? 
? 156 LEU A CA  1 
ATOM   1221 C  C     . LEU A 1 156 ? 49.034 12.824 20.718  1.00 13.10 ? ? ? ? 
? 156 LEU A C   1 
ATOM   1222 O  O     . LEU A 1 156 ? 49.265 12.238 19.660  1.00 14.25 ? ? ? ? 
? 156 LEU A O   1 
ATOM   1223 C  CB    . LEU A 1 156 ? 47.589 14.855 20.612  1.00 10.44 ? ? ? ? 
? 156 LEU A CB  1 
ATOM   1224 C  CG    . LEU A 1 156 ? 47.330 16.299 21.045  1.00 10.99 ? ? ? ? 
? 156 LEU A CG  1 
ATOM   1225 C  CD1   . LEU A 1 156 ? 46.010 16.809 20.476  1.00 10.25 ? ? ? ? 
? 156 LEU A CD1 1 
ATOM   1226 C  CD2   . LEU A 1 156 ? 47.336 16.377 22.557  1.00 9.55  ? ? ? ? 
? 156 LEU A CD2 1 
ATOM   1227 N  N     . ASN A 1 157 ? 48.828 12.186 21.859  1.00 13.40 ? ? ? ? 
? 157 ASN A N   1 
ATOM   1228 C  CA    . ASN A 1 157 ? 48.792 10.740 21.904  1.00 13.36 ? ? ? ? 
? 157 ASN A CA  1 
ATOM   1229 C  C     . ASN A 1 157 ? 47.328 10.288 21.960  1.00 17.33 ? ? ? ? 
? 157 ASN A C   1 
ATOM   1230 O  O     . ASN A 1 157 ? 46.739 10.202 23.041  1.00 18.75 ? ? ? ? 
? 157 ASN A O   1 
ATOM   1231 C  CB    . ASN A 1 157 ? 49.575 10.242 23.122  1.00 13.63 ? ? ? ? 
? 157 ASN A CB  1 
ATOM   1232 C  CG    . ASN A 1 157 ? 49.516 8.741  23.278  1.00 15.90 ? ? ? ? 
? 157 ASN A CG  1 
ATOM   1233 O  OD1   . ASN A 1 157 ? 49.045 8.020  22.391  1.00 17.84 ? ? ? ? 
? 157 ASN A OD1 1 
ATOM   1234 N  ND2   . ASN A 1 157 ? 49.980 8.256  24.419  1.00 19.55 ? ? ? ? 
? 157 ASN A ND2 1 
ATOM   1235 N  N     . GLN A 1 158 ? 46.740 9.995  20.798  1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 158 GLN A N   1 
ATOM   1236 C  CA    . GLN A 1 158 ? 45.346 9.549  20.735  1.00 13.46 ? ? ? ? 
? 158 GLN A CA  1 
ATOM   1237 C  C     . GLN A 1 158 ? 45.182 8.127  21.259  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 158 GLN A C   1 
ATOM   1238 O  O     . GLN A 1 158 ? 44.096 7.554  21.191  1.00 14.99 ? ? ? ? 
? 158 GLN A O   1 
ATOM   1239 C  CB    . GLN A 1 158 ? 44.776 9.635  19.311  1.00 12.98 ? ? ? ? 
? 158 GLN A CB  1 
ATOM   1240 C  CG    . GLN A 1 158 ? 44.773 11.027 18.687  1.00 12.96 ? ? ? ? 
? 158 GLN A CG  1 
ATOM   1241 C  CD    . GLN A 1 158 ? 46.111 11.391 18.079  1.00 11.38 ? ? ? ? 
? 158 GLN A CD  1 
ATOM   1242 O  OE1   . GLN A 1 158 ? 46.946 10.521 17.829  1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 158 GLN A OE1 1 
ATOM   1243 N  NE2   . GLN A 1 158 ? 46.331 12.674 17.853  1.00 9.15  ? ? ? ? 
? 158 GLN A NE2 1 
ATOM   1244 N  N     . GLY A 1 159 ? 46.273 7.536  21.729  1.00 15.18 ? ? ? ? 
? 159 GLY A N   1 
ATOM   1245 C  CA    . GLY A 1 159 ? 46.196 6.198  22.280  1.00 17.70 ? ? ? ? 
? 159 GLY A CA  1 
ATOM   1246 C  C     . GLY A 1 159 ? 45.772 6.286  23.735  1.00 19.62 ? ? ? ? 
? 159 GLY A C   1 
ATOM   1247 O  O     . GLY A 1 159 ? 45.277 5.317  24.311  1.00 21.07 ? ? ? ? 
? 159 GLY A O   1 
ATOM   1248 N  N     . SER A 1 160 ? 45.955 7.468  24.320  1.00 18.32 ? ? ? ? 
? 160 SER A N   1 
ATOM   1249 C  CA    . SER A 1 160 ? 45.611 7.723  25.710  1.00 17.67 ? ? ? ? 
? 160 SER A CA  1 
ATOM   1250 C  C     . SER A 1 160 ? 44.113 7.863  25.926  1.00 19.92 ? ? ? ? 
? 160 SER A C   1 
ATOM   1251 O  O     . SER A 1 160 ? 43.435 8.587  25.189  1.00 19.05 ? ? ? ? 
? 160 SER A O   1 
ATOM   1252 C  CB    . SER A 1 160 ? 46.300 8.997  26.181  1.00 16.78 ? ? ? ? 
? 160 SER A CB  1 
ATOM   1253 O  OG    . SER A 1 160 ? 45.684 9.503  27.348  1.00 18.01 ? ? ? ? 
? 160 SER A OG  1 
ATOM   1254 N  N     . ASP A 1 161 ? 43.608 7.236  26.985  1.00 18.45 ? ? ? ? 
? 161 ASP A N   1 
ATOM   1255 C  CA    . ASP A 1 161 ? 42.188 7.318  27.306  1.00 19.85 ? ? ? ? 
? 161 ASP A CA  1 
ATOM   1256 C  C     . ASP A 1 161 ? 41.755 8.743  27.620  1.00 17.95 ? ? ? ? 
? 161 ASP A C   1 
ATOM   1257 O  O     . ASP A 1 161 ? 40.672 9.171  27.211  1.00 17.99 ? ? ? ? 
? 161 ASP A O   1 
ATOM   1258 C  CB    . ASP A 1 161 ? 41.831 6.381  28.456  1.00 24.69 ? ? ? ? 
? 161 ASP A CB  1 
ATOM   1259 C  CG    . ASP A 1 161 ? 41.697 4.950  27.998  1.00 32.11 ? ? ? ? 
? 161 ASP A CG  1 
ATOM   1260 O  OD1   . ASP A 1 161 ? 40.939 4.709  27.029  1.00 37.19 ? ? ? ? 
? 161 ASP A OD1 1 
ATOM   1261 O  OD2   . ASP A 1 161 ? 42.357 4.070  28.587  1.00 35.31 ? ? ? ? 
? 161 ASP A OD2 1 
ATOM   1262 N  N     . TYR A 1 162 ? 42.618 9.495  28.300  1.00 15.28 ? ? ? ? 
? 162 TYR A N   1 
ATOM   1263 C  CA    . TYR A 1 162 ? 42.297 10.880 28.626  1.00 15.93 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CA  1 
ATOM   1264 C  C     . TYR A 1 162 ? 42.145 11.696 27.345  1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 162 TYR A C   1 
ATOM   1265 O  O     . TYR A 1 162 ? 41.151 12.402 27.168  1.00 14.96 ? ? ? ? 
? 162 TYR A O   1 
ATOM   1266 C  CB    . TYR A 1 162 ? 43.376 11.520 29.519  1.00 14.71 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CB  1 
ATOM   1267 C  CG    . TYR A 1 162 ? 43.124 12.996 29.760  1.00 14.82 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CG  1 
ATOM   1268 C  CD1   . TYR A 1 162 ? 42.046 13.418 30.540  1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CD1 1 
ATOM   1269 C  CD2   . TYR A 1 162 ? 43.906 13.971 29.137  1.00 12.28 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CD2 1 
ATOM   1270 C  CE1   . TYR A 1 162 ? 41.749 14.768 30.685  1.00 12.08 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CE1 1 
ATOM   1271 C  CE2   . TYR A 1 162 ? 43.614 15.323 29.277  1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CE2 1 
ATOM   1272 C  CZ    . TYR A 1 162 ? 42.535 15.714 30.050  1.00 13.61 ? ? ? ? 
? 162 TYR A CZ  1 
ATOM   1273 O  OH    . TYR A 1 162 ? 42.235 17.047 30.176  1.00 12.13 ? ? ? ? 
? 162 TYR A OH  1 
ATOM   1274 N  N     . VAL A 1 163 ? 43.137 11.601 26.460  1.00 14.76 ? ? ? ? 
? 163 VAL A N   1 
ATOM   1275 C  CA    . VAL A 1 163 ? 43.118 12.336 25.200  1.00 14.62 ? ? ? ? 
? 163 VAL A CA  1 
ATOM   1276 C  C     . VAL A 1 163 ? 41.901 11.990 24.345  1.00 14.14 ? ? ? ? 
? 163 VAL A C   1 
ATOM   1277 O  O     . VAL A 1 163 ? 41.220 12.890 23.856  1.00 13.91 ? ? ? ? 
? 163 VAL A O   1 
ATOM   1278 C  CB    . VAL A 1 163 ? 44.423 12.137 24.403  1.00 15.25 ? ? ? ? 
? 163 VAL A CB  1 
ATOM   1279 C  CG1   . VAL A 1 163 ? 44.325 12.834 23.038  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 163 VAL A CG1 1 
ATOM   1280 C  CG2   . VAL A 1 163 ? 45.596 12.710 25.195  1.00 12.30 ? ? ? ? 
? 163 VAL A CG2 1 
ATOM   1281 N  N     . ARG A 1 164 ? 41.605 10.699 24.197  1.00 13.43 ? ? ? ? 
? 164 ARG A N   1 
ATOM   1282 C  CA    . ARG A 1 164 ? 40.441 10.269 23.422  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 164 ARG A CA  1 
ATOM   1283 C  C     . ARG A 1 164 ? 39.180 10.906 23.990  1.00 14.37 ? ? ? ? 
? 164 ARG A C   1 
ATOM   1284 O  O     . ARG A 1 164 ? 38.322 11.377 23.246  1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 164 ARG A O   1 
ATOM   1285 C  CB    . ARG A 1 164 ? 40.292 8.750  23.464  1.00 15.06 ? ? ? ? 
? 164 ARG A CB  1 
ATOM   1286 C  CG    . ARG A 1 164 ? 41.376 7.997  22.736  1.00 13.77 ? ? ? ? 
? 164 ARG A CG  1 
ATOM   1287 C  CD    . ARG A 1 164 ? 41.227 6.510  22.978  1.00 15.29 ? ? ? ? 
? 164 ARG A CD  1 
ATOM   1288 N  NE    . ARG A 1 164 ? 42.195 5.737  22.215  1.00 16.96 ? ? ? ? 
? 164 ARG A NE  1 
ATOM   1289 C  CZ    . ARG A 1 164 ? 42.238 4.412  22.195  1.00 18.49 ? ? ? ? 
? 164 ARG A CZ  1 
ATOM   1290 N  NH1   . ARG A 1 164 ? 41.364 3.709  22.898  1.00 20.37 ? ? ? ? 
? 164 ARG A NH1 1 
ATOM   1291 N  NH2   . ARG A 1 164 ? 43.157 3.785  21.479  1.00 20.53 ? ? ? ? 
? 164 ARG A NH2 1 
ATOM   1292 N  N     . GLY A 1 165 ? 39.079 10.920 25.317  1.00 15.38 ? ? ? ? 
? 165 GLY A N   1 
ATOM   1293 C  CA    . GLY A 1 165 ? 37.928 11.513 25.971  1.00 14.05 ? ? ? ? 
? 165 GLY A CA  1 
ATOM   1294 C  C     . GLY A 1 165 ? 37.796 12.981 25.616  1.00 13.25 ? ? ? ? 
? 165 GLY A C   1 
ATOM   1295 O  O     . GLY A 1 165 ? 36.707 13.443 25.270  1.00 13.97 ? ? ? ? 
? 165 GLY A O   1 
ATOM   1296 N  N     . VAL A 1 166 ? 38.910 13.707 25.680  1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 166 VAL A N   1 
ATOM   1297 C  CA    . VAL A 1 166 ? 38.925 15.132 25.359  1.00 13.14 ? ? ? ? 
? 166 VAL A CA  1 
ATOM   1298 C  C     . VAL A 1 166 ? 38.481 15.384 23.918  1.00 14.40 ? ? ? ? 
? 166 VAL A C   1 
ATOM   1299 O  O     . VAL A 1 166 ? 37.622 16.238 23.672  1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 166 VAL A O   1 
ATOM   1300 C  CB    . VAL A 1 166 ? 40.329 15.765 25.615  1.00 13.75 ? ? ? ? 
? 166 VAL A CB  1 
ATOM   1301 C  CG1   . VAL A 1 166 ? 40.390 17.189 25.066  1.00 13.07 ? ? ? ? 
? 166 VAL A CG1 1 
ATOM   1302 C  CG2   . VAL A 1 166 ? 40.624 15.795 27.110  1.00 12.55 ? ? ? ? 
? 166 VAL A CG2 1 
ATOM   1303 N  N     . LEU A 1 167 ? 39.041 14.618 22.981  1.00 14.34 ? ? ? ? 
? 167 LEU A N   1 
ATOM   1304 C  CA    . LEU A 1 167 ? 38.708 14.754 21.562  1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 167 LEU A CA  1 
ATOM   1305 C  C     . LEU A 1 167 ? 37.256 14.393 21.270  1.00 13.00 ? ? ? ? 
? 167 LEU A C   1 
ATOM   1306 O  O     . LEU A 1 167 ? 36.581 15.102 20.520  1.00 15.34 ? ? ? ? 
? 167 LEU A O   1 
ATOM   1307 C  CB    . LEU A 1 167 ? 39.664 13.925 20.692  1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 167 LEU A CB  1 
ATOM   1308 C  CG    . LEU A 1 167 ? 41.139 14.356 20.703  1.00 14.63 ? ? ? ? 
? 167 LEU A CG  1 
ATOM   1309 C  CD1   . LEU A 1 167 ? 41.944 13.459 19.765  1.00 13.19 ? ? ? ? 
? 167 LEU A CD1 1 
ATOM   1310 C  CD2   . LEU A 1 167 ? 41.282 15.824 20.298  1.00 12.46 ? ? ? ? 
? 167 LEU A CD2 1 
ATOM   1311 N  N     . ILE A 1 168 ? 36.766 13.313 21.879  1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 168 ILE A N   1 
ATOM   1312 C  CA    . ILE A 1 168 ? 35.374 12.898 21.699  1.00 11.63 ? ? ? ? 
? 168 ILE A CA  1 
ATOM   1313 C  C     . ILE A 1 168 ? 34.447 13.986 22.232  1.00 13.47 ? ? ? ? 
? 168 ILE A C   1 
ATOM   1314 O  O     . ILE A 1 168 ? 33.438 14.299 21.608  1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 168 ILE A O   1 
ATOM   1315 C  CB    . ILE A 1 168 ? 35.073 11.560 22.408  1.00 12.17 ? ? ? ? 
? 168 ILE A CB  1 
ATOM   1316 C  CG1   . ILE A 1 168 ? 35.769 10.418 21.668  1.00 12.96 ? ? ? ? 
? 168 ILE A CG1 1 
ATOM   1317 C  CG2   . ILE A 1 168 ? 33.580 11.304 22.448  1.00 11.62 ? ? ? ? 
? 168 ILE A CG2 1 
ATOM   1318 C  CD1   . ILE A 1 168 ? 35.618 9.056  22.337  1.00 14.80 ? ? ? ? 
? 168 ILE A CD1 1 
ATOM   1319 N  N     . ASP A 1 169 ? 34.788 14.562 23.384  1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 169 ASP A N   1 
ATOM   1320 C  CA    . ASP A 1 169 ? 33.985 15.634 23.971  1.00 14.72 ? ? ? ? 
? 169 ASP A CA  1 
ATOM   1321 C  C     . ASP A 1 169 ? 33.924 16.849 23.048  1.00 13.55 ? ? ? ? 
? 169 ASP A C   1 
ATOM   1322 O  O     . ASP A 1 169 ? 32.860 17.437 22.865  1.00 11.58 ? ? ? ? 
? 169 ASP A O   1 
ATOM   1323 C  CB    . ASP A 1 169 ? 34.535 16.053 25.338  1.00 17.31 ? ? ? ? 
? 169 ASP A CB  1 
ATOM   1324 C  CG    . ASP A 1 169 ? 34.216 15.045 26.435  1.00 21.07 ? ? ? ? 
? 169 ASP A CG  1 
ATOM   1325 O  OD1   . ASP A 1 169 ? 33.349 14.168 26.224  1.00 21.90 ? ? ? ? 
? 169 ASP A OD1 1 
ATOM   1326 O  OD2   . ASP A 1 169 ? 34.832 15.135 27.518  1.00 26.49 ? ? ? ? 
? 169 ASP A OD2 1 
ATOM   1327 N  N     . TYR A 1 170 ? 35.069 17.234 22.489  1.00 13.07 ? ? ? ? 
? 170 TYR A N   1 
ATOM   1328 C  CA    . TYR A 1 170 ? 35.126 18.373 21.572  1.00 13.32 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CA  1 
ATOM   1329 C  C     . TYR A 1 170 ? 34.211 18.136 20.366  1.00 12.22 ? ? ? ? 
? 170 TYR A C   1 
ATOM   1330 O  O     . TYR A 1 170 ? 33.341 18.953 20.058  1.00 12.35 ? ? ? ? 
? 170 TYR A O   1 
ATOM   1331 C  CB    . TYR A 1 170 ? 36.573 18.611 21.107  1.00 12.34 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CB  1 
ATOM   1332 C  CG    . TYR A 1 170 ? 36.708 19.549 19.916  1.00 12.47 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CG  1 
ATOM   1333 C  CD1   . TYR A 1 170 ? 36.102 20.809 19.914  1.00 10.50 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CD1 1 
ATOM   1334 C  CD2   . TYR A 1 170 ? 37.427 19.164 18.782  1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CD2 1 
ATOM   1335 C  CE1   . TYR A 1 170 ? 36.205 21.658 18.813  1.00 12.36 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CE1 1 
ATOM   1336 C  CE2   . TYR A 1 170 ? 37.538 20.005 17.677  1.00 13.02 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CE2 1 
ATOM   1337 C  CZ    . TYR A 1 170 ? 36.924 21.250 17.699  1.00 14.39 ? ? ? ? 
? 170 TYR A CZ  1 
ATOM   1338 O  OH    . TYR A 1 170 ? 37.036 22.081 16.607  1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 170 TYR A OH  1 
ATOM   1339 N  N     . MET A 1 171 ? 34.398 16.999 19.704  1.00 12.45 ? ? ? ? 
? 171 MET A N   1 
ATOM   1340 C  CA    . MET A 1 171 ? 33.607 16.652 18.536  1.00 13.29 ? ? ? ? 
? 171 MET A CA  1 
ATOM   1341 C  C     . MET A 1 171 ? 32.114 16.483 18.826  1.00 12.71 ? ? ? ? 
? 171 MET A C   1 
ATOM   1342 O  O     . MET A 1 171 ? 31.275 16.900 18.024  1.00 12.71 ? ? ? ? 
? 171 MET A O   1 
ATOM   1343 C  CB    . MET A 1 171 ? 34.206 15.428 17.848  1.00 14.05 ? ? ? ? 
? 171 MET A CB  1 
ATOM   1344 C  CG    . MET A 1 171 ? 35.579 15.722 17.226  1.00 16.68 ? ? ? ? 
? 171 MET A CG  1 
ATOM   1345 S  SD    . MET A 1 171 ? 36.392 14.282 16.511  1.00 20.39 ? ? ? ? 
? 171 MET A SD  1 
ATOM   1346 C  CE    . MET A 1 171 ? 35.901 14.419 14.816  1.00 18.21 ? ? ? ? 
? 171 MET A CE  1 
ATOM   1347 N  N     . ASN A 1 172 ? 31.773 15.912 19.977  1.00 11.84 ? ? ? ? 
? 172 ASN A N   1 
ATOM   1348 C  CA    . ASN A 1 172 ? 30.365 15.757 20.342  1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 172 ASN A CA  1 
ATOM   1349 C  C     . ASN A 1 172 ? 29.751 17.117 20.659  1.00 12.02 ? ? ? ? 
? 172 ASN A C   1 
ATOM   1350 O  O     . ASN A 1 172 ? 28.556 17.329 20.450  1.00 13.94 ? ? ? ? 
? 172 ASN A O   1 
ATOM   1351 C  CB    . ASN A 1 172 ? 30.194 14.795 21.517  1.00 13.09 ? ? ? ? 
? 172 ASN A CB  1 
ATOM   1352 C  CG    . ASN A 1 172 ? 30.085 13.355 21.070  1.00 15.55 ? ? ? ? 
? 172 ASN A CG  1 
ATOM   1353 O  OD1   . ASN A 1 172 ? 29.768 13.079 19.911  1.00 16.66 ? ? ? ? 
? 172 ASN A OD1 1 
ATOM   1354 N  ND2   . ASN A 1 172 ? 30.334 12.427 21.983  1.00 16.49 ? ? ? ? 
? 172 ASN A ND2 1 
ATOM   1355 N  N     . HIS A 1 173 ? 30.564 18.042 21.165  1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 173 HIS A N   1 
ATOM   1356 C  CA    . HIS A 1 173 ? 30.090 19.387 21.460  1.00 11.11 ? ? ? ? 
? 173 HIS A CA  1 
ATOM   1357 C  C     . HIS A 1 173 ? 29.670 20.034 20.141  1.00 12.74 ? ? ? ? 
? 173 HIS A C   1 
ATOM   1358 O  O     . HIS A 1 173 ? 28.640 20.705 20.074  1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 173 HIS A O   1 
ATOM   1359 C  CB    . HIS A 1 173 ? 31.191 20.213 22.123  1.00 12.29 ? ? ? ? 
? 173 HIS A CB  1 
ATOM   1360 C  CG    . HIS A 1 173 ? 30.800 21.630 22.394  1.00 13.79 ? ? ? ? 
? 173 HIS A CG  1 
ATOM   1361 N  ND1   . HIS A 1 173 ? 29.554 21.990 22.849  1.00 17.06 ? ? ? ? 
? 173 HIS A ND1 1 
ATOM   1362 C  CD2   . HIS A 1 173 ? 31.503 22.788 22.277  1.00 13.84 ? ? ? ? 
? 173 HIS A CD2 1 
ATOM   1363 C  CE1   . HIS A 1 173 ? 29.496 23.302 23.004  1.00 13.44 ? ? ? ? 
? 173 HIS A CE1 1 
ATOM   1364 N  NE2   . HIS A 1 173 ? 30.668 23.805 22.664  1.00 14.14 ? ? ? ? 
? 173 HIS A NE2 1 
ATOM   1365 N  N     . MET A 1 174 ? 30.472 19.828 19.097  1.00 11.33 ? ? ? ? 
? 174 MET A N   1 
ATOM   1366 C  CA    . MET A 1 174 ? 30.173 20.369 17.768  1.00 11.64 ? ? ? ? 
? 174 MET A CA  1 
ATOM   1367 C  C     . MET A 1 174 ? 28.882 19.755 17.222  1.00 11.78 ? ? ? ? 
? 174 MET A C   1 
ATOM   1368 O  O     . MET A 1 174 ? 28.051 20.450 16.630  1.00 10.47 ? ? ? ? 
? 174 MET A O   1 
ATOM   1369 C  CB    . MET A 1 174 ? 31.338 20.107 16.807  1.00 10.52 ? ? ? ? 
? 174 MET A CB  1 
ATOM   1370 C  CG    . MET A 1 174 ? 32.632 20.846 17.160  1.00 14.45 ? ? ? ? 
? 174 MET A CG  1 
ATOM   1371 S  SD    . MET A 1 174 ? 32.458 22.659 17.201  1.00 22.38 ? ? ? ? 
? 174 MET A SD  1 
ATOM   1372 C  CE    . MET A 1 174 ? 32.282 22.906 18.901  1.00 16.75 ? ? ? ? 
? 174 MET A CE  1 
ATOM   1373 N  N     . ILE A 1 175 ? 28.723 18.446 17.411  1.00 12.40 ? ? ? ? 
? 175 ILE A N   1 
ATOM   1374 C  CA    . ILE A 1 175 ? 27.521 17.742 16.966  1.00 12.36 ? ? ? ? 
? 175 ILE A CA  1 
ATOM   1375 C  C     . ILE A 1 175 ? 26.287 18.318 17.673  1.00 13.31 ? ? ? ? 
? 175 ILE A C   1 
ATOM   1376 O  O     . ILE A 1 175 ? 25.251 18.533 17.039  1.00 14.32 ? ? ? ? 
? 175 ILE A O   1 
ATOM   1377 C  CB    . ILE A 1 175 ? 27.650 16.214 17.194  1.00 12.33 ? ? ? ? 
? 175 ILE A CB  1 
ATOM   1378 C  CG1   . ILE A 1 175 ? 28.699 15.644 16.230  1.00 9.77  ? ? ? ? 
? 175 ILE A CG1 1 
ATOM   1379 C  CG2   . ILE A 1 175 ? 26.310 15.509 16.993  1.00 10.14 ? ? ? ? 
? 175 ILE A CG2 1 
ATOM   1380 C  CD1   . ILE A 1 175 ? 29.091 14.219 16.521  1.00 9.32  ? ? ? ? 
? 175 ILE A CD1 1 
ATOM   1381 N  N     . ASP A 1 176 ? 26.411 18.616 18.966  1.00 14.09 ? ? ? ? 
? 176 ASP A N   1 
ATOM   1382 C  CA    . ASP A 1 176 ? 25.307 19.205 19.726  1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 176 ASP A CA  1 
ATOM   1383 C  C     . ASP A 1 176 ? 24.914 20.559 19.144  1.00 13.86 ? ? ? ? 
? 176 ASP A C   1 
ATOM   1384 O  O     . ASP A 1 176 ? 23.739 20.932 19.163  1.00 13.88 ? ? ? ? 
? 176 ASP A O   1 
ATOM   1385 C  CB    . ASP A 1 176 ? 25.684 19.372 21.201  1.00 16.45 ? ? ? ? 
? 176 ASP A CB  1 
ATOM   1386 C  CG    . ASP A 1 176 ? 25.727 18.049 21.955  1.00 19.05 ? ? ? ? 
? 176 ASP A CG  1 
ATOM   1387 O  OD1   . ASP A 1 176 ? 25.187 17.041 21.449  1.00 19.79 ? ? ? ? 
? 176 ASP A OD1 1 
ATOM   1388 O  OD2   . ASP A 1 176 ? 26.299 18.016 23.064  1.00 22.55 ? ? ? ? 
? 176 ASP A OD2 1 
ATOM   1389 N  N     . LEU A 1 177 ? 25.901 21.279 18.615  1.00 12.30 ? ? ? ? 
? 177 LEU A N   1 
ATOM   1390 C  CA    . LEU A 1 177 ? 25.665 22.585 18.016  1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 177 LEU A CA  1 
ATOM   1391 C  C     . LEU A 1 177 ? 25.186 22.538 16.553  1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 177 LEU A C   1 
ATOM   1392 O  O     . LEU A 1 177 ? 25.137 23.560 15.883  1.00 14.21 ? ? ? ? 
? 177 LEU A O   1 
ATOM   1393 C  CB    . LEU A 1 177 ? 26.903 23.478 18.167  1.00 14.28 ? ? ? ? 
? 177 LEU A CB  1 
ATOM   1394 C  CG    . LEU A 1 177 ? 27.328 23.759 19.611  1.00 14.85 ? ? ? ? 
? 177 LEU A CG  1 
ATOM   1395 C  CD1   . LEU A 1 177 ? 28.519 24.695 19.642  1.00 14.25 ? ? ? ? 
? 177 LEU A CD1 1 
ATOM   1396 C  CD2   . LEU A 1 177 ? 26.176 24.353 20.385  1.00 16.39 ? ? ? ? 
? 177 LEU A CD2 1 
ATOM   1397 N  N     . GLY A 1 178 ? 24.857 21.349 16.057  1.00 11.88 ? ? ? ? 
? 178 GLY A N   1 
ATOM   1398 C  CA    . GLY A 1 178 ? 24.345 21.233 14.703  1.00 11.24 ? ? ? ? 
? 178 GLY A CA  1 
ATOM   1399 C  C     . GLY A 1 178 ? 25.251 20.997 13.506  1.00 11.26 ? ? ? ? 
? 178 GLY A C   1 
ATOM   1400 O  O     . GLY A 1 178 ? 24.801 21.209 12.375  1.00 10.68 ? ? ? ? 
? 178 GLY A O   1 
ATOM   1401 N  N     . VAL A 1 179 ? 26.506 20.600 13.710  1.00 8.58  ? ? ? ? 
? 179 VAL A N   1 
ATOM   1402 C  CA    . VAL A 1 179 ? 27.376 20.332 12.562  1.00 12.23 ? ? ? ? 
? 179 VAL A CA  1 
ATOM   1403 C  C     . VAL A 1 179 ? 27.017 18.969 11.956  1.00 11.89 ? ? ? ? 
? 179 VAL A C   1 
ATOM   1404 O  O     . VAL A 1 179 ? 26.502 18.093 12.651  1.00 12.85 ? ? ? ? 
? 179 VAL A O   1 
ATOM   1405 C  CB    . VAL A 1 179 ? 28.893 20.421 12.910  1.00 10.88 ? ? ? ? 
? 179 VAL A CB  1 
ATOM   1406 C  CG1   . VAL A 1 179 ? 29.181 21.722 13.634  1.00 9.35  ? ? ? ? 
? 179 VAL A CG1 1 
ATOM   1407 C  CG2   . VAL A 1 179 ? 29.352 19.233 13.719  1.00 11.04 ? ? ? ? 
? 179 VAL A CG2 1 
ATOM   1408 N  N     . ALA A 1 180 ? 27.276 18.799 10.663  1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 180 ALA A N   1 
ATOM   1409 C  CA    . ALA A 1 180 ? 26.942 17.558 9.974   1.00 9.48  ? ? ? ? 
? 180 ALA A CA  1 
ATOM   1410 C  C     . ALA A 1 180 ? 28.099 16.583 9.828   1.00 9.51  ? ? ? ? 
? 180 ALA A C   1 
ATOM   1411 O  O     . ALA A 1 180 ? 27.893 15.420 9.477   1.00 9.62  ? ? ? ? 
? 180 ALA A O   1 
ATOM   1412 C  CB    . ALA A 1 180 ? 26.371 17.869 8.603   1.00 8.99  ? ? ? ? 
? 180 ALA A CB  1 
ATOM   1413 N  N     . GLY A 1 181 ? 29.317 17.049 10.064  1.00 8.31  ? ? ? ? 
? 181 GLY A N   1 
ATOM   1414 C  CA    . GLY A 1 181 ? 30.451 16.162 9.910   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 181 GLY A CA  1 
ATOM   1415 C  C     . GLY A 1 181 ? 31.765 16.866 10.110  1.00 10.23 ? ? ? ? 
? 181 GLY A C   1 
ATOM   1416 O  O     . GLY A 1 181 ? 31.792 18.045 10.476  1.00 10.41 ? ? ? ? 
? 181 GLY A O   1 
ATOM   1417 N  N     . PHE A 1 182 ? 32.853 16.167 9.809   1.00 10.80 ? ? ? ? 
? 182 PHE A N   1 
ATOM   1418 C  CA    . PHE A 1 182 ? 34.188 16.699 10.019  1.00 9.34  ? ? ? ? 
? 182 PHE A CA  1 
ATOM   1419 C  C     . PHE A 1 182 ? 35.188 16.424 8.915   1.00 9.89  ? ? ? ? 
? 182 PHE A C   1 
ATOM   1420 O  O     . PHE A 1 182 ? 35.191 15.352 8.306   1.00 10.16 ? ? ? ? 
? 182 PHE A O   1 
ATOM   1421 C  CB    . PHE A 1 182 ? 34.784 16.110 11.313  1.00 8.84  ? ? ? ? 
? 182 PHE A CB  1 
ATOM   1422 C  CG    . PHE A 1 182 ? 33.924 16.308 12.533  1.00 10.37 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CG  1 
ATOM   1423 C  CD1   . PHE A 1 182 ? 32.963 15.363 12.885  1.00 11.95 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CD1 1 
ATOM   1424 C  CD2   . PHE A 1 182 ? 34.069 17.442 13.324  1.00 10.30 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CD2 1 
ATOM   1425 C  CE1   . PHE A 1 182 ? 32.155 15.544 14.009  1.00 12.92 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CE1 1 
ATOM   1426 C  CE2   . PHE A 1 182 ? 33.268 17.634 14.448  1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CE2 1 
ATOM   1427 C  CZ    . PHE A 1 182 ? 32.306 16.679 14.790  1.00 11.35 ? ? ? ? 
? 182 PHE A CZ  1 
ATOM   1428 N  N     . ARG A 1 183 ? 36.036 17.418 8.676   1.00 9.36  ? ? ? ? 
? 183 ARG A N   1 
ATOM   1429 C  CA    . ARG A 1 183 ? 37.142 17.319 7.735   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 183 ARG A CA  1 
ATOM   1430 C  C     . ARG A 1 183 ? 38.271 17.041 8.727   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 183 ARG A C   1 
ATOM   1431 O  O     . ARG A 1 183 ? 38.574 17.881 9.571   1.00 10.04 ? ? ? ? 
? 183 ARG A O   1 
ATOM   1432 C  CB    . ARG A 1 183 ? 37.394 18.652 7.034   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 183 ARG A CB  1 
ATOM   1433 C  CG    . ARG A 1 183 ? 38.619 18.625 6.122   1.00 10.58 ? ? ? ? 
? 183 ARG A CG  1 
ATOM   1434 C  CD    . ARG A 1 183 ? 39.668 19.627 6.556   1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 183 ARG A CD  1 
ATOM   1435 N  NE    . ARG A 1 183 ? 40.858 19.560 5.715   1.00 10.97 ? ? ? ? 
? 183 ARG A NE  1 
ATOM   1436 C  CZ    . ARG A 1 183 ? 42.092 19.821 6.130   1.00 8.75  ? ? ? ? 
? 183 ARG A CZ  1 
ATOM   1437 N  NH1   . ARG A 1 183 ? 42.319 20.185 7.387   1.00 8.88  ? ? ? ? 
? 183 ARG A NH1 1 
ATOM   1438 N  NH2   . ARG A 1 183 ? 43.106 19.671 5.297   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 183 ARG A NH2 1 
ATOM   1439 N  N     . VAL A 1 184 ? 38.832 15.842 8.686   1.00 9.21  ? ? ? ? 
? 184 VAL A N   1 
ATOM   1440 C  CA    . VAL A 1 184 ? 39.895 15.474 9.609   1.00 8.33  ? ? ? ? 
? 184 VAL A CA  1 
ATOM   1441 C  C     . VAL A 1 184 ? 41.272 15.865 9.090   1.00 8.77  ? ? ? ? 
? 184 VAL A C   1 
ATOM   1442 O  O     . VAL A 1 184 ? 41.792 15.268 8.139   1.00 9.17  ? ? ? ? 
? 184 VAL A O   1 
ATOM   1443 C  CB    . VAL A 1 184 ? 39.835 13.972 9.942   1.00 9.23  ? ? ? ? 
? 184 VAL A CB  1 
ATOM   1444 C  CG1   . VAL A 1 184 ? 40.905 13.608 10.968  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 184 VAL A CG1 1 
ATOM   1445 C  CG2   . VAL A 1 184 ? 38.436 13.619 10.451  1.00 9.55  ? ? ? ? 
? 184 VAL A CG2 1 
ATOM   1446 N  N     . ASP A 1 185 ? 41.845 16.881 9.725   1.00 8.28  ? ? ? ? 
? 185 ASP A N   1 
ATOM   1447 C  CA    . ASP A 1 185 ? 43.152 17.421 9.383   1.00 9.80  ? ? ? ? 
? 185 ASP A CA  1 
ATOM   1448 C  C     . ASP A 1 185 ? 44.290 16.437 9.690   1.00 10.03 ? ? ? ? 
? 185 ASP A C   1 
ATOM   1449 O  O     . ASP A 1 185 ? 44.312 15.825 10.756  1.00 12.34 ? ? ? ? 
? 185 ASP A O   1 
ATOM   1450 C  CB    . ASP A 1 185 ? 43.382 18.712 10.178  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 185 ASP A CB  1 
ATOM   1451 C  CG    . ASP A 1 185 ? 44.695 19.387 9.839   1.00 9.87  ? ? ? ? 
? 185 ASP A CG  1 
ATOM   1452 O  OD1   . ASP A 1 185 ? 44.804 19.963 8.734   1.00 9.24  ? ? ? ? 
? 185 ASP A OD1 1 
ATOM   1453 O  OD2   . ASP A 1 185 ? 45.621 19.344 10.674  1.00 9.13  ? ? ? ? 
? 185 ASP A OD2 1 
ATOM   1454 N  N     . ALA A 1 186 ? 45.245 16.319 8.770   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 186 ALA A N   1 
ATOM   1455 C  CA    . ALA A 1 186 ? 46.414 15.452 8.937   1.00 8.90  ? ? ? ? 
? 186 ALA A CA  1 
ATOM   1456 C  C     . ALA A 1 186 ? 46.120 14.033 9.423   1.00 9.37  ? ? ? ? 
? 186 ALA A C   1 
ATOM   1457 O  O     . ALA A 1 186 ? 46.856 13.490 10.249  1.00 9.05  ? ? ? ? 
? 186 ALA A O   1 
ATOM   1458 C  CB    . ALA A 1 186 ? 47.421 16.124 9.857   1.00 8.33  ? ? ? ? 
? 186 ALA A CB  1 
ATOM   1459 N  N     . ALA A 1 187 ? 45.079 13.421 8.862   1.00 10.95 ? ? ? ? 
? 187 ALA A N   1 
ATOM   1460 C  CA    . ALA A 1 187 ? 44.670 12.064 9.223   1.00 10.70 ? ? ? ? 
? 187 ALA A CA  1 
ATOM   1461 C  C     . ALA A 1 187 ? 45.796 11.050 9.034   1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 187 ALA A C   1 
ATOM   1462 O  O     . ALA A 1 187 ? 45.908 10.096 9.804   1.00 8.89  ? ? ? ? 
? 187 ALA A O   1 
ATOM   1463 C  CB    . ALA A 1 187 ? 43.438 11.646 8.425   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 187 ALA A CB  1 
ATOM   1464 N  N     . LYS A 1 188 ? 46.638 11.268 8.024   1.00 11.21 ? ? ? ? 
? 188 LYS A N   1 
ATOM   1465 C  CA    . LYS A 1 188 ? 47.767 10.373 7.760   1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 188 LYS A CA  1 
ATOM   1466 C  C     . LYS A 1 188 ? 48.740 10.331 8.942   1.00 14.10 ? ? ? ? 
? 188 LYS A C   1 
ATOM   1467 O  O     . LYS A 1 188 ? 49.442 9.340  9.158   1.00 13.45 ? ? ? ? 
? 188 LYS A O   1 
ATOM   1468 C  CB    . LYS A 1 188 ? 48.526 10.816 6.503   1.00 15.90 ? ? ? ? 
? 188 LYS A CB  1 
ATOM   1469 C  CG    . LYS A 1 188 ? 49.790 10.012 6.264   1.00 18.51 ? ? ? ? 
? 188 LYS A CG  1 
ATOM   1470 C  CD    . LYS A 1 188 ? 50.246 10.036 4.822   1.00 18.05 ? ? ? ? 
? 188 LYS A CD  1 
ATOM   1471 C  CE    . LYS A 1 188 ? 50.817 11.369 4.445   1.00 15.69 ? ? ? ? 
? 188 LYS A CE  1 
ATOM   1472 N  NZ    . LYS A 1 188 ? 51.284 11.319 3.035   1.00 15.88 ? ? ? ? 
? 188 LYS A NZ  1 
ATOM   1473 N  N     . HIS A 1 189 ? 48.758 11.406 9.721   1.00 11.39 ? ? ? ? 
? 189 HIS A N   1 
ATOM   1474 C  CA    . HIS A 1 189 ? 49.658 11.501 10.850  1.00 9.61  ? ? ? ? 
? 189 HIS A CA  1 
ATOM   1475 C  C     . HIS A 1 189 ? 49.103 10.951 12.156  1.00 9.73  ? ? ? ? 
? 189 HIS A C   1 
ATOM   1476 O  O     . HIS A 1 189 ? 49.691 11.164 13.212  1.00 10.05 ? ? ? ? 
? 189 HIS A O   1 
ATOM   1477 C  CB    . HIS A 1 189 ? 50.143 12.944 10.996  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 189 HIS A CB  1 
ATOM   1478 C  CG    . HIS A 1 189 ? 50.938 13.419 9.820   1.00 9.40  ? ? ? ? 
? 189 HIS A CG  1 
ATOM   1479 N  ND1   . HIS A 1 189 ? 52.257 13.063 9.622   1.00 10.48 ? ? ? ? 
? 189 HIS A ND1 1 
ATOM   1480 C  CD2   . HIS A 1 189 ? 50.587 14.165 8.743   1.00 9.87  ? ? ? ? 
? 189 HIS A CD2 1 
ATOM   1481 C  CE1   . HIS A 1 189 ? 52.681 13.566 8.476   1.00 9.22  ? ? ? ? 
? 189 HIS A CE1 1 
ATOM   1482 N  NE2   . HIS A 1 189 ? 51.690 14.239 7.924   1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 189 HIS A NE2 1 
ATOM   1483 N  N     . MET A 1 190 ? 47.997 10.209 12.065  1.00 11.47 ? ? ? ? 
? 190 MET A N   1 
ATOM   1484 C  CA    . MET A 1 190 ? 47.351 9.593  13.223  1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 190 MET A CA  1 
ATOM   1485 C  C     . MET A 1 190 ? 47.066 8.143  12.885  1.00 9.83  ? ? ? ? 
? 190 MET A C   1 
ATOM   1486 O  O     . MET A 1 190 ? 46.941 7.793  11.713  1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 190 MET A O   1 
ATOM   1487 C  CB    . MET A 1 190 ? 46.044 10.314 13.577  1.00 9.74  ? ? ? ? 
? 190 MET A CB  1 
ATOM   1488 C  CG    . MET A 1 190 ? 46.261 11.736 14.061  1.00 11.68 ? ? ? ? 
? 190 MET A CG  1 
ATOM   1489 S  SD    . MET A 1 190 ? 44.759 12.600 14.521  1.00 10.97 ? ? ? ? 
? 190 MET A SD  1 
ATOM   1490 C  CE    . MET A 1 190 ? 44.148 13.074 12.906  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 190 MET A CE  1 
ATOM   1491 N  N     . SER A 1 191 ? 46.978 7.300  13.909  1.00 10.90 ? ? ? ? 
? 191 SER A N   1 
ATOM   1492 C  CA    . SER A 1 191 ? 46.717 5.875  13.718  1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 191 SER A CA  1 
ATOM   1493 C  C     . SER A 1 191 ? 45.237 5.557  13.525  1.00 13.24 ? ? ? ? 
? 191 SER A C   1 
ATOM   1494 O  O     . SER A 1 191 ? 44.391 5.985  14.313  1.00 13.85 ? ? ? ? 
? 191 SER A O   1 
ATOM   1495 C  CB    . SER A 1 191 ? 47.259 5.063  14.900  1.00 12.42 ? ? ? ? 
? 191 SER A CB  1 
ATOM   1496 O  OG    . SER A 1 191 ? 48.609 5.385  15.177  1.00 19.12 ? ? ? ? 
? 191 SER A OG  1 
ATOM   1497 N  N     . PRO A 1 192 ? 44.910 4.776  12.479  1.00 13.46 ? ? ? ? 
? 192 PRO A N   1 
ATOM   1498 C  CA    . PRO A 1 192 ? 43.530 4.387  12.176  1.00 13.98 ? ? ? ? 
? 192 PRO A CA  1 
ATOM   1499 C  C     . PRO A 1 192 ? 42.881 3.700  13.375  1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 192 PRO A C   1 
ATOM   1500 O  O     . PRO A 1 192 ? 41.696 3.881  13.627  1.00 17.94 ? ? ? ? 
? 192 PRO A O   1 
ATOM   1501 C  CB    . PRO A 1 192 ? 43.703 3.417  11.009  1.00 14.20 ? ? ? ? 
? 192 PRO A CB  1 
ATOM   1502 C  CG    . PRO A 1 192 ? 44.894 3.970  10.298  1.00 14.66 ? ? ? ? 
? 192 PRO A CG  1 
ATOM   1503 C  CD    . PRO A 1 192 ? 45.831 4.276  11.443  1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 192 PRO A CD  1 
ATOM   1504 N  N     . GLY A 1 193 ? 43.674 2.938  14.124  1.00 15.55 ? ? ? ? 
? 193 GLY A N   1 
ATOM   1505 C  CA    . GLY A 1 193 ? 43.167 2.245  15.296  1.00 16.47 ? ? ? ? 
? 193 GLY A CA  1 
ATOM   1506 C  C     . GLY A 1 193 ? 42.621 3.198  16.343  1.00 17.14 ? ? ? ? 
? 193 GLY A C   1 
ATOM   1507 O  O     . GLY A 1 193 ? 41.631 2.901  17.004  1.00 20.18 ? ? ? ? 
? 193 GLY A O   1 
ATOM   1508 N  N     . ASP A 1 194 ? 43.263 4.349  16.496  1.00 15.74 ? ? ? ? 
? 194 ASP A N   1 
ATOM   1509 C  CA    . ASP A 1 194 ? 42.805 5.341  17.456  1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 194 ASP A CA  1 
ATOM   1510 C  C     . ASP A 1 194 ? 41.617 6.094  16.890  1.00 14.01 ? ? ? ? 
? 194 ASP A C   1 
ATOM   1511 O  O     . ASP A 1 194 ? 40.645 6.351  17.598  1.00 14.83 ? ? ? ? 
? 194 ASP A O   1 
ATOM   1512 C  CB    . ASP A 1 194 ? 43.922 6.328  17.788  1.00 15.51 ? ? ? ? 
? 194 ASP A CB  1 
ATOM   1513 C  CG    . ASP A 1 194 ? 45.047 5.691  18.569  1.00 17.34 ? ? ? ? 
? 194 ASP A CG  1 
ATOM   1514 O  OD1   . ASP A 1 194 ? 44.752 4.856  19.449  1.00 17.68 ? ? ? ? 
? 194 ASP A OD1 1 
ATOM   1515 O  OD2   . ASP A 1 194 ? 46.220 6.030  18.317  1.00 17.02 ? ? ? ? 
? 194 ASP A OD2 1 
ATOM   1516 N  N     . LEU A 1 195 ? 41.694 6.434  15.604  1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 195 LEU A N   1 
ATOM   1517 C  CA    . LEU A 1 195 ? 40.626 7.171  14.937  1.00 13.69 ? ? ? ? 
? 195 LEU A CA  1 
ATOM   1518 C  C     . LEU A 1 195 ? 39.303 6.412  14.938  1.00 15.22 ? ? ? ? 
? 195 LEU A C   1 
ATOM   1519 O  O     . LEU A 1 195 ? 38.252 7.000  15.186  1.00 14.67 ? ? ? ? 
? 195 LEU A O   1 
ATOM   1520 C  CB    . LEU A 1 195 ? 41.034 7.568  13.510  1.00 10.47 ? ? ? ? 
? 195 LEU A CB  1 
ATOM   1521 C  CG    . LEU A 1 195 ? 42.191 8.573  13.356  1.00 14.63 ? ? ? ? 
? 195 LEU A CG  1 
ATOM   1522 C  CD1   . LEU A 1 195 ? 42.463 8.853  11.887  1.00 14.58 ? ? ? ? 
? 195 LEU A CD1 1 
ATOM   1523 C  CD2   . LEU A 1 195 ? 41.887 9.876  14.082  1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 195 LEU A CD2 1 
ATOM   1524 N  N     . SER A 1 196 ? 39.344 5.106  14.705  1.00 16.87 ? ? ? ? 
? 196 SER A N   1 
ATOM   1525 C  CA    . SER A 1 196 ? 38.118 4.316  14.703  1.00 20.28 ? ? ? ? 
? 196 SER A CA  1 
ATOM   1526 C  C     . SER A 1 196 ? 37.421 4.409  16.058  1.00 18.68 ? ? ? ? 
? 196 SER A C   1 
ATOM   1527 O  O     . SER A 1 196 ? 36.202 4.538  16.125  1.00 19.53 ? ? ? ? 
? 196 SER A O   1 
ATOM   1528 C  CB    . SER A 1 196 ? 38.411 2.851  14.353  1.00 21.96 ? ? ? ? 
? 196 SER A CB  1 
ATOM   1529 O  OG    . SER A 1 196 ? 39.329 2.269  15.263  1.00 31.50 ? ? ? ? 
? 196 SER A OG  1 
ATOM   1530 N  N     . VAL A 1 197 ? 38.201 4.360  17.133  1.00 19.86 ? ? ? ? 
? 197 VAL A N   1 
ATOM   1531 C  CA    . VAL A 1 197 ? 37.661 4.454  18.491  1.00 18.88 ? ? ? ? 
? 197 VAL A CA  1 
ATOM   1532 C  C     . VAL A 1 197 ? 37.005 5.816  18.696  1.00 17.65 ? ? ? ? 
? 197 VAL A C   1 
ATOM   1533 O  O     . VAL A 1 197 ? 35.870 5.905  19.165  1.00 17.93 ? ? ? ? 
? 197 VAL A O   1 
ATOM   1534 C  CB    . VAL A 1 197 ? 38.776 4.243  19.554  1.00 20.08 ? ? ? ? 
? 197 VAL A CB  1 
ATOM   1535 C  CG1   . VAL A 1 197 ? 38.270 4.592  20.951  1.00 21.25 ? ? ? ? 
? 197 VAL A CG1 1 
ATOM   1536 C  CG2   . VAL A 1 197 ? 39.257 2.803  19.516  1.00 18.04 ? ? ? ? 
? 197 VAL A CG2 1 
ATOM   1537 N  N     . ILE A 1 198 ? 37.721 6.875  18.332  1.00 16.96 ? ? ? ? 
? 198 ILE A N   1 
ATOM   1538 C  CA    . ILE A 1 198 ? 37.204 8.233  18.471  1.00 14.77 ? ? ? ? 
? 198 ILE A CA  1 
ATOM   1539 C  C     . ILE A 1 198 ? 35.912 8.449  17.676  1.00 15.22 ? ? ? ? 
? 198 ILE A C   1 
ATOM   1540 O  O     . ILE A 1 198 ? 34.908 8.916  18.221  1.00 12.98 ? ? ? ? 
? 198 ILE A O   1 
ATOM   1541 C  CB    . ILE A 1 198 ? 38.274 9.266  18.058  1.00 15.87 ? ? ? ? 
? 198 ILE A CB  1 
ATOM   1542 C  CG1   . ILE A 1 198 ? 39.437 9.205  19.053  1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 198 ILE A CG1 1 
ATOM   1543 C  CG2   . ILE A 1 198 ? 37.675 10.674 17.974  1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 198 ILE A CG2 1 
ATOM   1544 C  CD1   . ILE A 1 198 ? 40.618 10.059 18.670  1.00 17.90 ? ? ? ? 
? 198 ILE A CD1 1 
ATOM   1545 N  N     . PHE A 1 199 ? 35.926 8.081  16.399  1.00 14.09 ? ? ? ? 
? 199 PHE A N   1 
ATOM   1546 C  CA    . PHE A 1 199 ? 34.746 8.255  15.562  1.00 15.68 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CA  1 
ATOM   1547 C  C     . PHE A 1 199 ? 33.561 7.406  16.045  1.00 19.18 ? ? ? ? 
? 199 PHE A C   1 
ATOM   1548 O  O     . PHE A 1 199 ? 32.413 7.817  15.923  1.00 19.02 ? ? ? ? 
? 199 PHE A O   1 
ATOM   1549 C  CB    . PHE A 1 199 ? 35.076 7.953  14.099  1.00 18.49 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CB  1 
ATOM   1550 C  CG    . PHE A 1 199 ? 36.173 8.816  13.528  1.00 17.84 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CG  1 
ATOM   1551 C  CD1   . PHE A 1 199 ? 36.424 10.091 14.035  1.00 18.29 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CD1 1 
ATOM   1552 C  CD2   . PHE A 1 199 ? 36.958 8.348  12.479  1.00 17.73 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CD2 1 
ATOM   1553 C  CE1   . PHE A 1 199 ? 37.447 10.885 13.507  1.00 18.83 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CE1 1 
ATOM   1554 C  CE2   . PHE A 1 199 ? 37.985 9.135  11.942  1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CE2 1 
ATOM   1555 C  CZ    . PHE A 1 199 ? 38.228 10.404 12.457  1.00 17.25 ? ? ? ? 
? 199 PHE A CZ  1 
ATOM   1556 N  N     . SER A 1 200 ? 33.839 6.241  16.624  1.00 19.79 ? ? ? ? 
? 200 SER A N   1 
ATOM   1557 C  CA    . SER A 1 200 ? 32.772 5.376  17.136  1.00 20.94 ? ? ? ? 
? 200 SER A CA  1 
ATOM   1558 C  C     . SER A 1 200 ? 32.095 5.975  18.365  1.00 18.59 ? ? ? ? 
? 200 SER A C   1 
ATOM   1559 O  O     . SER A 1 200 ? 30.943 5.668  18.652  1.00 19.94 ? ? ? ? 
? 200 SER A O   1 
ATOM   1560 C  CB    . SER A 1 200 ? 33.322 3.990  17.491  1.00 22.80 ? ? ? ? 
? 200 SER A CB  1 
ATOM   1561 O  OG    . SER A 1 200 ? 33.827 3.341  16.340  1.00 28.71 ? ? ? ? 
? 200 SER A OG  1 
ATOM   1562 N  N     . GLY A 1 201 ? 32.826 6.805  19.099  1.00 17.29 ? ? ? ? 
? 201 GLY A N   1 
ATOM   1563 C  CA    . GLY A 1 201 ? 32.278 7.428  20.289  1.00 17.06 ? ? ? ? 
? 201 GLY A CA  1 
ATOM   1564 C  C     . GLY A 1 201 ? 31.459 8.675  20.009  1.00 18.27 ? ? ? ? 
? 201 GLY A C   1 
ATOM   1565 O  O     . GLY A 1 201 ? 30.934 9.300  20.938  1.00 18.61 ? ? ? ? 
? 201 GLY A O   1 
ATOM   1566 N  N     . LEU A 1 202 ? 31.354 9.050  18.737  1.00 17.60 ? ? ? ? 
? 202 LEU A N   1 
ATOM   1567 C  CA    . LEU A 1 202 ? 30.596 10.234 18.361  1.00 17.23 ? ? ? ? 
? 202 LEU A CA  1 
ATOM   1568 C  C     . LEU A 1 202 ? 29.100 9.927  18.383  1.00 19.27 ? ? ? ? 
? 202 LEU A C   1 
ATOM   1569 O  O     . LEU A 1 202 ? 28.665 8.861  17.940  1.00 19.53 ? ? ? ? 
? 202 LEU A O   1 
ATOM   1570 C  CB    . LEU A 1 202 ? 31.029 10.740 16.980  1.00 16.68 ? ? ? ? 
? 202 LEU A CB  1 
ATOM   1571 C  CG    . LEU A 1 202 ? 32.501 11.142 16.798  1.00 15.96 ? ? ? ? 
? 202 LEU A CG  1 
ATOM   1572 C  CD1   . LEU A 1 202 ? 32.719 11.659 15.380  1.00 16.73 ? ? ? ? 
? 202 LEU A CD1 1 
ATOM   1573 C  CD2   . LEU A 1 202 ? 32.902 12.197 17.817  1.00 13.91 ? ? ? ? 
? 202 LEU A CD2 1 
ATOM   1574 N  N     . LYS A 1 203 ? 28.318 10.858 18.918  1.00 16.09 ? ? ? ? 
? 203 LYS A N   1 
ATOM   1575 C  CA    . LYS A 1 203 ? 26.880 10.678 19.003  1.00 16.82 ? ? ? ? 
? 203 LYS A CA  1 
ATOM   1576 C  C     . LYS A 1 203 ? 26.230 10.963 17.654  1.00 16.42 ? ? ? ? 
? 203 LYS A C   1 
ATOM   1577 O  O     . LYS A 1 203 ? 26.855 11.548 16.766  1.00 16.72 ? ? ? ? 
? 203 LYS A O   1 
ATOM   1578 C  CB    . LYS A 1 203 ? 26.306 11.590 20.090  1.00 18.92 ? ? ? ? 
? 203 LYS A CB  1 
ATOM   1579 C  CG    . LYS A 1 203 ? 26.535 13.077 19.851  1.00 26.24 ? ? ? ? 
? 203 LYS A CG  1 
ATOM   1580 C  CD    . LYS A 1 203 ? 26.515 13.893 21.149  1.00 26.26 ? ? ? ? 
? 203 LYS A CD  1 
ATOM   1581 C  CE    . LYS A 1 203 ? 25.178 13.838 21.864  1.00 23.43 ? ? ? ? 
? 203 LYS A CE  1 
ATOM   1582 N  NZ    . LYS A 1 203 ? 25.181 14.684 23.094  1.00 21.36 ? ? ? ? 
? 203 LYS A NZ  1 
ATOM   1583 N  N     . ASN A 1 204 ? 25.000 10.487 17.480  1.00 14.88 ? ? ? ? 
? 204 ASN A N   1 
ATOM   1584 C  CA    . ASN A 1 204 ? 24.252 10.719 16.248  1.00 16.02 ? ? ? ? 
? 204 ASN A CA  1 
ATOM   1585 C  C     . ASN A 1 204 ? 24.006 12.214 16.100  1.00 14.39 ? ? ? ? 
? 204 ASN A C   1 
ATOM   1586 O  O     . ASN A 1 204 ? 24.059 12.956 17.079  1.00 13.27 ? ? ? ? 
? 204 ASN A O   1 
ATOM   1587 C  CB    . ASN A 1 204 ? 22.901 10.005 16.282  1.00 17.36 ? ? ? ? 
? 204 ASN A CB  1 
ATOM   1588 C  CG    . ASN A 1 204 ? 23.030 8.504  16.213  1.00 16.97 ? ? ? ? 
? 204 ASN A CG  1 
ATOM   1589 O  OD1   . ASN A 1 204 ? 24.063 7.976  15.828  1.00 17.89 ? ? ? ? 
? 204 ASN A OD1 1 
ATOM   1590 N  ND2   . ASN A 1 204 ? 21.977 7.805  16.602  1.00 20.80 ? ? ? ? 
? 204 ASN A ND2 1 
ATOM   1591 N  N     . LEU A 1 205 ? 23.695 12.644 14.885  1.00 15.41 ? ? ? ? 
? 205 LEU A N   1 
ATOM   1592 C  CA    . LEU A 1 205 ? 23.449 14.053 14.618  1.00 15.25 ? ? ? ? 
? 205 LEU A CA  1 
ATOM   1593 C  C     . LEU A 1 205 ? 22.215 14.562 15.350  1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 205 LEU A C   1 
ATOM   1594 O  O     . LEU A 1 205 ? 21.252 13.818 15.562  1.00 16.80 ? ? ? ? 
? 205 LEU A O   1 
ATOM   1595 C  CB    . LEU A 1 205 ? 23.333 14.296 13.114  1.00 14.46 ? ? ? ? 
? 205 LEU A CB  1 
ATOM   1596 C  CG    . LEU A 1 205 ? 24.588 13.922 12.324  1.00 14.55 ? ? ? ? 
? 205 LEU A CG  1 
ATOM   1597 C  CD1   . LEU A 1 205 ? 24.443 14.395 10.892  1.00 14.05 ? ? ? ? 
? 205 LEU A CD1 1 
ATOM   1598 C  CD2   . LEU A 1 205 ? 25.822 14.538 12.969  1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 205 LEU A CD2 1 
ATOM   1599 N  N     . ASN A 1 206 ? 22.248 15.843 15.706  1.00 16.22 ? ? ? ? 
? 206 ASN A N   1 
ATOM   1600 C  CA    . ASN A 1 206 ? 21.167 16.497 16.445  1.00 16.04 ? ? ? ? 
? 206 ASN A CA  1 
ATOM   1601 C  C     . ASN A 1 206 ? 19.936 16.768 15.591  1.00 19.06 ? ? ? ? 
? 206 ASN A C   1 
ATOM   1602 O  O     . ASN A 1 206 ? 19.927 17.676 14.748  1.00 15.32 ? ? ? ? 
? 206 ASN A O   1 
ATOM   1603 C  CB    . ASN A 1 206 ? 21.666 17.807 17.071  1.00 15.68 ? ? ? ? 
? 206 ASN A CB  1 
ATOM   1604 C  CG    . ASN A 1 206 ? 20.689 18.392 18.076  1.00 15.87 ? ? ? ? 
? 206 ASN A CG  1 
ATOM   1605 O  OD1   . ASN A 1 206 ? 19.538 17.967 18.162  1.00 18.68 ? ? ? ? 
? 206 ASN A OD1 1 
ATOM   1606 N  ND2   . ASN A 1 206 ? 21.146 19.367 18.843  1.00 16.31 ? ? ? ? 
? 206 ASN A ND2 1 
ATOM   1607 N  N     . THR A 1 207 ? 18.876 16.015 15.872  1.00 21.60 ? ? ? ? 
? 207 THR A N   1 
ATOM   1608 C  CA    . THR A 1 207 ? 17.618 16.139 15.153  1.00 22.69 ? ? ? ? 
? 207 THR A CA  1 
ATOM   1609 C  C     . THR A 1 207 ? 16.995 17.534 15.256  1.00 23.23 ? ? ? ? 
? 207 THR A C   1 
ATOM   1610 O  O     . THR A 1 207 ? 16.189 17.916 14.408  1.00 22.41 ? ? ? ? 
? 207 THR A O   1 
ATOM   1611 C  CB    . THR A 1 207 ? 16.603 15.063 15.602  1.00 23.70 ? ? ? ? 
? 207 THR A CB  1 
ATOM   1612 O  OG1   . THR A 1 207 ? 16.434 15.120 17.025  1.00 24.75 ? ? ? ? 
? 207 THR A OG1 1 
ATOM   1613 C  CG2   . THR A 1 207 ? 17.097 13.674 15.205  1.00 21.86 ? ? ? ? 
? 207 THR A CG2 1 
ATOM   1614 N  N     . ASP A 1 208 ? 17.392 18.306 16.265  1.00 24.23 ? ? ? ? 
? 208 ASP A N   1 
ATOM   1615 C  CA    . ASP A 1 208 ? 16.877 19.664 16.427  1.00 27.00 ? ? ? ? 
? 208 ASP A CA  1 
ATOM   1616 C  C     . ASP A 1 208 ? 17.296 20.554 15.262  1.00 27.40 ? ? ? ? 
? 208 ASP A C   1 
ATOM   1617 O  O     . ASP A 1 208 ? 16.765 21.649 15.093  1.00 29.29 ? ? ? ? 
? 208 ASP A O   1 
ATOM   1618 C  CB    . ASP A 1 208 ? 17.372 20.296 17.729  1.00 31.81 ? ? ? ? 
? 208 ASP A CB  1 
ATOM   1619 C  CG    . ASP A 1 208 ? 16.743 19.674 18.968  1.00 38.08 ? ? ? ? 
? 208 ASP A CG  1 
ATOM   1620 O  OD1   . ASP A 1 208 ? 15.701 18.988 18.859  1.00 41.89 ? ? ? ? 
? 208 ASP A OD1 1 
ATOM   1621 O  OD2   . ASP A 1 208 ? 17.302 19.886 20.067  1.00 41.53 ? ? ? ? 
? 208 ASP A OD2 1 
ATOM   1622 N  N     . TYR A 1 209 ? 18.267 20.099 14.476  1.00 24.57 ? ? ? ? 
? 209 TYR A N   1 
ATOM   1623 C  CA    . TYR A 1 209 ? 18.730 20.875 13.335  1.00 22.24 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CA  1 
ATOM   1624 C  C     . TYR A 1 209 ? 18.257 20.344 11.984  1.00 23.30 ? ? ? ? 
? 209 TYR A C   1 
ATOM   1625 O  O     . TYR A 1 209 ? 18.738 20.777 10.935  1.00 24.25 ? ? ? ? 
? 209 TYR A O   1 
ATOM   1626 C  CB    . TYR A 1 209 ? 20.249 21.010 13.373  1.00 17.35 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CB  1 
ATOM   1627 C  CG    . TYR A 1 209 ? 20.725 21.920 14.479  1.00 14.84 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CG  1 
ATOM   1628 C  CD1   . TYR A 1 209 ? 20.986 21.421 15.752  1.00 14.35 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CD1 1 
ATOM   1629 C  CD2   . TYR A 1 209 ? 20.921 23.279 14.248  1.00 11.81 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CD2 1 
ATOM   1630 C  CE1   . TYR A 1 209 ? 21.434 22.255 16.773  1.00 13.62 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CE1 1 
ATOM   1631 C  CE2   . TYR A 1 209 ? 21.366 24.122 15.257  1.00 14.29 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CE2 1 
ATOM   1632 C  CZ    . TYR A 1 209 ? 21.624 23.605 16.518  1.00 14.93 ? ? ? ? 
? 209 TYR A CZ  1 
ATOM   1633 O  OH    . TYR A 1 209 ? 22.080 24.438 17.517  1.00 19.46 ? ? ? ? 
? 209 TYR A OH  1 
ATOM   1634 N  N     . GLY A 1 210 ? 17.309 19.412 12.007  1.00 23.75 ? ? ? ? 
? 210 GLY A N   1 
ATOM   1635 C  CA    . GLY A 1 210 ? 16.780 18.882 10.761  1.00 24.50 ? ? ? ? 
? 210 GLY A CA  1 
ATOM   1636 C  C     . GLY A 1 210 ? 17.341 17.571 10.252  1.00 24.74 ? ? ? ? 
? 210 GLY A C   1 
ATOM   1637 O  O     . GLY A 1 210 ? 17.040 17.168 9.131   1.00 27.69 ? ? ? ? 
? 210 GLY A O   1 
ATOM   1638 N  N     . PHE A 1 211 ? 18.167 16.908 11.050  1.00 23.07 ? ? ? ? 
? 211 PHE A N   1 
ATOM   1639 C  CA    . PHE A 1 211 ? 18.733 15.632 10.640  1.00 22.80 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CA  1 
ATOM   1640 C  C     . PHE A 1 211 ? 17.792 14.488 10.991  1.00 25.27 ? ? ? ? 
? 211 PHE A C   1 
ATOM   1641 O  O     . PHE A 1 211 ? 17.047 14.559 11.973  1.00 26.47 ? ? ? ? 
? 211 PHE A O   1 
ATOM   1642 C  CB    . PHE A 1 211 ? 20.081 15.408 11.311  1.00 18.87 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CB  1 
ATOM   1643 C  CG    . PHE A 1 211 ? 21.127 16.395 10.903  1.00 15.79 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CG  1 
ATOM   1644 C  CD1   . PHE A 1 211 ? 21.689 16.340 9.635   1.00 15.61 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CD1 1 
ATOM   1645 C  CD2   . PHE A 1 211 ? 21.566 17.371 11.790  1.00 15.33 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CD2 1 
ATOM   1646 C  CE1   . PHE A 1 211 ? 22.683 17.237 9.259   1.00 15.27 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CE1 1 
ATOM   1647 C  CE2   . PHE A 1 211 ? 22.557 18.270 11.424  1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CE2 1 
ATOM   1648 C  CZ    . PHE A 1 211 ? 23.115 18.204 10.154  1.00 12.65 ? ? ? ? 
? 211 PHE A CZ  1 
ATOM   1649 N  N     . ALA A 1 212 ? 17.831 13.439 10.182  1.00 26.94 ? ? ? ? 
? 212 ALA A N   1 
ATOM   1650 C  CA    . ALA A 1 212 ? 16.999 12.265 10.407  1.00 28.56 ? ? ? ? 
? 212 ALA A CA  1 
ATOM   1651 C  C     . ALA A 1 212 ? 17.535 11.496 11.608  1.00 29.43 ? ? ? ? 
? 212 ALA A C   1 
ATOM   1652 O  O     . ALA A 1 212 ? 18.726 11.574 11.920  1.00 30.30 ? ? ? ? 
? 212 ALA A O   1 
ATOM   1653 C  CB    . ALA A 1 212 ? 17.006 11.378 9.173   1.00 27.68 ? ? ? ? 
? 212 ALA A CB  1 
ATOM   1654 N  N     . ASP A 1 213 ? 16.653 10.777 12.297  1.00 29.36 ? ? ? ? 
? 213 ASP A N   1 
ATOM   1655 C  CA    . ASP A 1 213 ? 17.057 9.985  13.453  1.00 29.99 ? ? ? ? 
? 213 ASP A CA  1 
ATOM   1656 C  C     . ASP A 1 213 ? 18.055 8.940  12.969  1.00 27.75 ? ? ? ? 
? 213 ASP A C   1 
ATOM   1657 O  O     . ASP A 1 213 ? 17.897 8.375  11.884  1.00 28.08 ? ? ? ? 
? 213 ASP A O   1 
ATOM   1658 C  CB    . ASP A 1 213 ? 15.845 9.281  14.088  1.00 34.39 ? ? ? ? 
? 213 ASP A CB  1 
ATOM   1659 C  CG    . ASP A 1 213 ? 14.793 10.257 14.596  1.00 35.84 ? ? ? ? 
? 213 ASP A CG  1 
ATOM   1660 O  OD1   . ASP A 1 213 ? 15.039 10.923 15.623  0.00 36.92 ? ? ? ? 
? 213 ASP A OD1 1 
ATOM   1661 O  OD2   . ASP A 1 213 ? 13.717 10.348 13.967  0.00 36.15 ? ? ? ? 
? 213 ASP A OD2 1 
ATOM   1662 N  N     . GLY A 1 214 ? 19.098 8.717  13.757  1.00 25.05 ? ? ? ? 
? 214 GLY A N   1 
ATOM   1663 C  CA    . GLY A 1 214 ? 20.109 7.745  13.387  1.00 24.38 ? ? ? ? 
? 214 GLY A CA  1 
ATOM   1664 C  C     . GLY A 1 214 ? 21.157 8.249  12.402  1.00 23.21 ? ? ? ? 
? 214 GLY A C   1 
ATOM   1665 O  O     . GLY A 1 214 ? 21.985 7.464  11.935  1.00 22.34 ? ? ? ? 
? 214 GLY A O   1 
ATOM   1666 N  N     . ALA A 1 215 ? 21.113 9.539  12.065  1.00 21.44 ? ? ? ? 
? 215 ALA A N   1 
ATOM   1667 C  CA    . ALA A 1 215 ? 22.086 10.123 11.144  1.00 18.73 ? ? ? ? 
? 215 ALA A CA  1 
ATOM   1668 C  C     . ALA A 1 215 ? 23.454 10.153 11.818  1.00 15.99 ? ? ? ? 
? 215 ALA A C   1 
ATOM   1669 O  O     . ALA A 1 215 ? 23.575 10.533 12.986  1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 215 ALA A O   1 
ATOM   1670 C  CB    . ALA A 1 215 ? 21.662 11.530 10.744  1.00 18.73 ? ? ? ? 
? 215 ALA A CB  1 
ATOM   1671 N  N     . ARG A 1 216 ? 24.478 9.743  11.079  1.00 15.08 ? ? ? ? 
? 216 ARG A N   1 
ATOM   1672 C  CA    . ARG A 1 216 ? 25.839 9.704  11.591  1.00 14.10 ? ? ? ? 
? 216 ARG A CA  1 
ATOM   1673 C  C     . ARG A 1 216 ? 26.678 10.815 10.982  1.00 13.14 ? ? ? ? 
? 216 ARG A C   1 
ATOM   1674 O  O     . ARG A 1 216 ? 26.508 11.170 9.813   1.00 12.47 ? ? ? ? 
? 216 ARG A O   1 
ATOM   1675 C  CB    . ARG A 1 216 ? 26.483 8.358  11.262  1.00 15.76 ? ? ? ? 
? 216 ARG A CB  1 
ATOM   1676 C  CG    . ARG A 1 216 ? 25.769 7.155  11.855  1.00 17.28 ? ? ? ? 
? 216 ARG A CG  1 
ATOM   1677 C  CD    . ARG A 1 216 ? 25.874 7.160  13.363  1.00 20.39 ? ? ? ? 
? 216 ARG A CD  1 
ATOM   1678 N  NE    . ARG A 1 216 ? 27.268 7.126  13.805  1.00 22.41 ? ? ? ? 
? 216 ARG A NE  1 
ATOM   1679 C  CZ    . ARG A 1 216 ? 27.691 7.549  14.994  1.00 20.63 ? ? ? ? 
? 216 ARG A CZ  1 
ATOM   1680 N  NH1   . ARG A 1 216 ? 26.837 8.042  15.878  1.00 19.68 ? ? ? ? 
? 216 ARG A NH1 1 
ATOM   1681 N  NH2   . ARG A 1 216 ? 28.978 7.472  15.303  1.00 22.00 ? ? ? ? 
? 216 ARG A NH2 1 
ATOM   1682 N  N     . PRO A 1 217 ? 27.605 11.381 11.765  1.00 13.67 ? ? ? ? 
? 217 PRO A N   1 
ATOM   1683 C  CA    . PRO A 1 217 ? 28.457 12.454 11.247  1.00 13.56 ? ? ? ? 
? 217 PRO A CA  1 
ATOM   1684 C  C     . PRO A 1 217 ? 29.299 12.023 10.040  1.00 13.39 ? ? ? ? 
? 217 PRO A C   1 
ATOM   1685 O  O     . PRO A 1 217 ? 29.836 10.912 9.998   1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 217 PRO A O   1 
ATOM   1686 C  CB    . PRO A 1 217 ? 29.327 12.821 12.457  1.00 14.57 ? ? ? ? 
? 217 PRO A CB  1 
ATOM   1687 C  CG    . PRO A 1 217 ? 29.301 11.573 13.308  1.00 15.84 ? ? ? ? 
? 217 PRO A CG  1 
ATOM   1688 C  CD    . PRO A 1 217 ? 27.885 11.120 13.187  1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 217 PRO A CD  1 
ATOM   1689 N  N     . PHE A 1 218 ? 29.351 12.888 9.034   1.00 11.61 ? ? ? ? 
? 218 PHE A N   1 
ATOM   1690 C  CA    . PHE A 1 218 ? 30.129 12.631 7.827   1.00 11.32 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CA  1 
ATOM   1691 C  C     . PHE A 1 218 ? 31.603 12.831 8.172   1.00 10.50 ? ? ? ? 
? 218 PHE A C   1 
ATOM   1692 O  O     . PHE A 1 218 ? 31.975 13.836 8.770   1.00 9.45  ? ? ? ? 
? 218 PHE A O   1 
ATOM   1693 C  CB    . PHE A 1 218 ? 29.700 13.607 6.730   1.00 10.23 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CB  1 
ATOM   1694 C  CG    . PHE A 1 218 ? 30.397 13.399 5.419   1.00 11.16 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CG  1 
ATOM   1695 C  CD1   . PHE A 1 218 ? 30.406 12.148 4.808   1.00 10.76 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CD1 1 
ATOM   1696 C  CD2   . PHE A 1 218 ? 31.000 14.473 4.764   1.00 12.20 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CD2 1 
ATOM   1697 C  CE1   . PHE A 1 218 ? 31.000 11.967 3.565   1.00 11.35 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CE1 1 
ATOM   1698 C  CE2   . PHE A 1 218 ? 31.601 14.302 3.515   1.00 14.31 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CE2 1 
ATOM   1699 C  CZ    . PHE A 1 218 ? 31.598 13.045 2.912   1.00 12.10 ? ? ? ? 
? 218 PHE A CZ  1 
ATOM   1700 N  N     . ILE A 1 219 ? 32.439 11.869 7.805   1.00 10.08 ? ? ? ? 
? 219 ILE A N   1 
ATOM   1701 C  CA    . ILE A 1 219 ? 33.864 11.944 8.091   1.00 11.52 ? ? ? ? 
? 219 ILE A CA  1 
ATOM   1702 C  C     . ILE A 1 219 ? 34.655 11.897 6.782   1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 219 ILE A C   1 
ATOM   1703 O  O     . ILE A 1 219 ? 34.457 10.994 5.977   1.00 11.51 ? ? ? ? 
? 219 ILE A O   1 
ATOM   1704 C  CB    . ILE A 1 219 ? 34.321 10.741 8.982   1.00 11.86 ? ? ? ? 
? 219 ILE A CB  1 
ATOM   1705 C  CG1   . ILE A 1 219 ? 33.577 10.729 10.323  1.00 12.29 ? ? ? ? 
? 219 ILE A CG1 1 
ATOM   1706 C  CG2   . ILE A 1 219 ? 35.830 10.782 9.207   1.00 11.85 ? ? ? ? 
? 219 ILE A CG2 1 
ATOM   1707 C  CD1   . ILE A 1 219 ? 33.970 11.842 11.274  1.00 16.26 ? ? ? ? 
? 219 ILE A CD1 1 
ATOM   1708 N  N     . TYR A 1 220 ? 35.465 12.919 6.519   1.00 11.79 ? ? ? ? 
? 220 TYR A N   1 
ATOM   1709 C  CA    . TYR A 1 220 ? 36.315 12.917 5.331   1.00 10.92 ? ? ? ? 
? 220 TYR A CA  1 
ATOM   1710 C  C     . TYR A 1 220 ? 37.704 13.340 5.777   1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 220 TYR A C   1 
ATOM   1711 O  O     . TYR A 1 220 ? 37.890 14.371 6.420   1.00 10.13 ? ? ? ? 
? 220 TYR A O   1 
ATOM   1712 C  CB    . TYR A 1 220 ? 35.741 13.716 4.149   1.00 10.35 ? ? ? ? 
? 220 TYR A CB  1 
ATOM   1713 C  CG    . TYR A 1 220 ? 35.496 15.189 4.330   1.00 10.27 ? ? ? ? 
? 220 TYR A CG  1 
ATOM   1714 C  CD1   . TYR A 1 220 ? 34.414 15.656 5.073   1.00 9.15  ? ? ? ? 
? 220 TYR A CD1 1 
ATOM   1715 C  CD2   . TYR A 1 220 ? 36.296 16.120 3.676   1.00 9.21  ? ? ? ? 
? 220 TYR A CD2 1 
ATOM   1716 C  CE1   . TYR A 1 220 ? 34.129 17.016 5.148   1.00 8.56  ? ? ? ? 
? 220 TYR A CE1 1 
ATOM   1717 C  CE2   . TYR A 1 220 ? 36.019 17.472 3.743   1.00 10.85 ? ? ? ? 
? 220 TYR A CE2 1 
ATOM   1718 C  CZ    . TYR A 1 220 ? 34.937 17.915 4.481   1.00 9.69  ? ? ? ? 
? 220 TYR A CZ  1 
ATOM   1719 O  OH    . TYR A 1 220 ? 34.676 19.263 4.529   1.00 10.98 ? ? ? ? 
? 220 TYR A OH  1 
ATOM   1720 N  N     . GLN A 1 221 ? 38.668 12.481 5.478   1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 221 GLN A N   1 
ATOM   1721 C  CA    . GLN A 1 221 ? 40.035 12.631 5.946   1.00 10.72 ? ? ? ? 
? 221 GLN A CA  1 
ATOM   1722 C  C     . GLN A 1 221 ? 41.139 13.034 4.979   1.00 9.59  ? ? ? ? 
? 221 GLN A C   1 
ATOM   1723 O  O     . GLN A 1 221 ? 41.209 12.544 3.852   1.00 10.22 ? ? ? ? 
? 221 GLN A O   1 
ATOM   1724 C  CB    . GLN A 1 221 ? 40.404 11.311 6.629   1.00 11.26 ? ? ? ? 
? 221 GLN A CB  1 
ATOM   1725 C  CG    . GLN A 1 221 ? 39.295 10.790 7.552   1.00 9.71  ? ? ? ? 
? 221 GLN A CG  1 
ATOM   1726 C  CD    . GLN A 1 221 ? 39.381 9.295  7.800   1.00 12.54 ? ? ? ? 
? 221 GLN A CD  1 
ATOM   1727 O  OE1   . GLN A 1 221 ? 40.052 8.849  8.723   1.00 15.45 ? ? ? ? 
? 221 GLN A OE1 1 
ATOM   1728 N  NE2   . GLN A 1 221 ? 38.699 8.515  6.970   1.00 10.90 ? ? ? ? 
? 221 GLN A NE2 1 
ATOM   1729 N  N     . GLU A 1 222 ? 42.019 13.919 5.442   1.00 9.75  ? ? ? ? 
? 222 GLU A N   1 
ATOM   1730 C  CA    . GLU A 1 222 ? 43.146 14.362 4.630   1.00 9.76  ? ? ? ? 
? 222 GLU A CA  1 
ATOM   1731 C  C     . GLU A 1 222 ? 44.273 13.345 4.766   1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 222 GLU A C   1 
ATOM   1732 O  O     . GLU A 1 222 ? 44.852 13.201 5.846   1.00 12.26 ? ? ? ? 
? 222 GLU A O   1 
ATOM   1733 C  CB    . GLU A 1 222 ? 43.645 15.737 5.082   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 222 GLU A CB  1 
ATOM   1734 C  CG    . GLU A 1 222 ? 44.846 16.226 4.279   1.00 9.85  ? ? ? ? 
? 222 GLU A CG  1 
ATOM   1735 C  CD    . GLU A 1 222 ? 45.543 17.423 4.889   1.00 11.75 ? ? ? ? 
? 222 GLU A CD  1 
ATOM   1736 O  OE1   . GLU A 1 222 ? 45.716 17.463 6.121   1.00 14.24 ? ? ? ? 
? 222 GLU A OE1 1 
ATOM   1737 O  OE2   . GLU A 1 222 ? 45.942 18.323 4.129   1.00 16.56 ? ? ? ? 
? 222 GLU A OE2 1 
ATOM   1738 N  N     . VAL A 1 223 ? 44.574 12.622 3.691   1.00 12.39 ? ? ? ? 
? 223 VAL A N   1 
ATOM   1739 C  CA    . VAL A 1 223 ? 45.648 11.635 3.725   1.00 16.58 ? ? ? ? 
? 223 VAL A CA  1 
ATOM   1740 C  C     . VAL A 1 223 ? 46.831 11.988 2.809   1.00 19.04 ? ? ? ? 
? 223 VAL A C   1 
ATOM   1741 O  O     . VAL A 1 223 ? 47.981 11.882 3.225   1.00 24.15 ? ? ? ? 
? 223 VAL A O   1 
ATOM   1742 C  CB    . VAL A 1 223 ? 45.118 10.202 3.441   1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 223 VAL A CB  1 
ATOM   1743 C  CG1   . VAL A 1 223 ? 46.262 9.177  3.486   1.00 14.72 ? ? ? ? 
? 223 VAL A CG1 1 
ATOM   1744 C  CG2   . VAL A 1 223 ? 44.070 9.835  4.476   1.00 14.39 ? ? ? ? 
? 223 VAL A CG2 1 
ATOM   1745 N  N     . ILE A 1 224 ? 46.548 12.496 1.615   1.00 19.11 ? ? ? ? 
? 224 ILE A N   1 
ATOM   1746 C  CA    . ILE A 1 224 ? 47.587 12.853 0.642   1.00 17.49 ? ? ? ? 
? 224 ILE A CA  1 
ATOM   1747 C  C     . ILE A 1 224 ? 48.383 11.603 0.279   1.00 18.74 ? ? ? ? 
? 224 ILE A C   1 
ATOM   1748 O  O     . ILE A 1 224 ? 49.524 11.419 0.708   1.00 20.85 ? ? ? ? 
? 224 ILE A O   1 
ATOM   1749 C  CB    . ILE A 1 224 ? 48.571 13.939 1.159   1.00 16.44 ? ? ? ? 
? 224 ILE A CB  1 
ATOM   1750 C  CG1   . ILE A 1 224 ? 47.816 15.144 1.718   1.00 16.17 ? ? ? ? 
? 224 ILE A CG1 1 
ATOM   1751 C  CG2   . ILE A 1 224 ? 49.451 14.410 0.009   1.00 17.13 ? ? ? ? 
? 224 ILE A CG2 1 
ATOM   1752 C  CD1   . ILE A 1 224 ? 48.718 16.181 2.365   1.00 16.79 ? ? ? ? 
? 224 ILE A CD1 1 
ATOM   1753 N  N     . ASP A 1 225 ? 47.753 10.719 -0.477  1.00 17.80 ? ? ? ? 
? 225 ASP A N   1 
ATOM   1754 C  CA    . ASP A 1 225 ? 48.400 9.492  -0.889  1.00 17.82 ? ? ? ? 
? 225 ASP A CA  1 
ATOM   1755 C  C     . ASP A 1 225 ? 48.554 9.467  -2.401  1.00 18.82 ? ? ? ? 
? 225 ASP A C   1 
ATOM   1756 O  O     . ASP A 1 225 ? 47.578 9.375  -3.136  1.00 19.06 ? ? ? ? 
? 225 ASP A O   1 
ATOM   1757 C  CB    . ASP A 1 225 ? 47.580 8.284  -0.418  1.00 16.50 ? ? ? ? 
? 225 ASP A CB  1 
ATOM   1758 C  CG    . ASP A 1 225 ? 48.228 6.956  -0.765  1.00 16.17 ? ? ? ? 
? 225 ASP A CG  1 
ATOM   1759 O  OD1   . ASP A 1 225 ? 49.373 6.936  -1.259  1.00 18.36 ? ? ? ? 
? 225 ASP A OD1 1 
ATOM   1760 O  OD2   . ASP A 1 225 ? 47.587 5.914  -0.534  1.00 16.02 ? ? ? ? 
? 225 ASP A OD2 1 
ATOM   1761 N  N     . LEU A 1 226 ? 49.790 9.568  -2.862  1.00 20.01 ? ? ? ? 
? 226 LEU A N   1 
ATOM   1762 C  CA    . LEU A 1 226 ? 50.048 9.518  -4.289  1.00 22.73 ? ? ? ? 
? 226 LEU A CA  1 
ATOM   1763 C  C     . LEU A 1 226 ? 50.885 8.288  -4.626  1.00 25.00 ? ? ? ? 
? 226 LEU A C   1 
ATOM   1764 O  O     . LEU A 1 226 ? 51.421 8.175  -5.724  1.00 28.84 ? ? ? ? 
? 226 LEU A O   1 
ATOM   1765 C  CB    . LEU A 1 226 ? 50.749 10.793 -4.747  1.00 23.09 ? ? ? ? 
? 226 LEU A CB  1 
ATOM   1766 C  CG    . LEU A 1 226 ? 49.941 12.073 -4.545  1.00 26.86 ? ? ? ? 
? 226 LEU A CG  1 
ATOM   1767 C  CD1   . LEU A 1 226 ? 50.742 13.216 -5.069  1.00 30.83 ? ? ? ? 
? 226 LEU A CD1 1 
ATOM   1768 C  CD2   . LEU A 1 226 ? 48.612 11.999 -5.277  1.00 26.29 ? ? ? ? 
? 226 LEU A CD2 1 
ATOM   1769 N  N     . GLY A 1 227 ? 50.963 7.355  -3.683  1.00 25.25 ? ? ? ? 
? 227 GLY A N   1 
ATOM   1770 C  CA    . GLY A 1 227 ? 51.733 6.141  -3.880  1.00 25.51 ? ? ? ? 
? 227 GLY A CA  1 
ATOM   1771 C  C     . GLY A 1 227 ? 53.163 6.289  -3.398  1.00 26.13 ? ? ? ? 
? 227 GLY A C   1 
ATOM   1772 O  O     . GLY A 1 227 ? 53.622 7.393  -3.096  1.00 27.12 ? ? ? ? 
? 227 GLY A O   1 
ATOM   1773 N  N     . GLY A 1 228 ? 53.850 5.162  -3.264  1.00 27.33 ? ? ? ? 
? 228 GLY A N   1 
ATOM   1774 C  CA    . GLY A 1 228 ? 55.239 5.179  -2.841  1.00 28.62 ? ? ? ? 
? 228 GLY A CA  1 
ATOM   1775 C  C     . GLY A 1 228 ? 55.545 5.588  -1.411  1.00 28.04 ? ? ? ? 
? 228 GLY A C   1 
ATOM   1776 O  O     . GLY A 1 228 ? 56.601 6.171  -1.157  1.00 30.87 ? ? ? ? 
? 228 GLY A O   1 
ATOM   1777 N  N     . GLU A 1 229 ? 54.650 5.270  -0.478  1.00 25.83 ? ? ? ? 
? 229 GLU A N   1 
ATOM   1778 C  CA    . GLU A 1 229 ? 54.835 5.614  0.942   1.00 21.46 ? ? ? ? 
? 229 GLU A CA  1 
ATOM   1779 C  C     . GLU A 1 229 ? 54.400 4.437  1.797   1.00 19.45 ? ? ? ? 
? 229 GLU A C   1 
ATOM   1780 O  O     . GLU A 1 229 ? 53.675 3.555  1.333   1.00 20.30 ? ? ? ? 
? 229 GLU A O   1 
ATOM   1781 C  CB    . GLU A 1 229 ? 54.004 6.829  1.352   1.00 22.63 ? ? ? ? 
? 229 GLU A CB  1 
ATOM   1782 C  CG    . GLU A 1 229 ? 54.576 8.116  0.917   1.00 25.63 ? ? ? ? 
? 229 GLU A CG  1 
ATOM   1783 C  CD    . GLU A 1 229 ? 53.745 9.322  1.425   1.00 25.73 ? ? ? ? 
? 229 GLU A CD  1 
ATOM   1784 O  OE1   . GLU A 1 229 ? 53.046 9.152  2.420   1.00 24.72 ? ? ? ? 
? 229 GLU A OE1 1 
ATOM   1785 O  OE2   . GLU A 1 229 ? 53.832 10.390 0.809   1.00 29.48 ? ? ? ? 
? 229 GLU A OE2 1 
ATOM   1786 N  N     . ALA A 1 230 ? 54.773 4.482  3.070   1.00 19.25 ? ? ? ? 
? 230 ALA A N   1 
ATOM   1787 C  CA    . ALA A 1 230 ? 54.430 3.438  4.022   1.00 19.43 ? ? ? ? 
? 230 ALA A CA  1 
ATOM   1788 C  C     . ALA A 1 230 ? 52.941 3.423  4.338   1.00 19.44 ? ? ? ? 
? 230 ALA A C   1 
ATOM   1789 O  O     . ALA A 1 230 ? 52.379 2.373  4.633   1.00 22.47 ? ? ? ? 
? 230 ALA A O   1 
ATOM   1790 C  CB    . ALA A 1 230 ? 55.233 3.610  5.302   1.00 18.33 ? ? ? ? 
? 230 ALA A CB  1 
ATOM   1791 N  N     . ILE A 1 231 ? 52.306 4.592  4.300   1.00 17.86 ? ? ? ? 
? 231 ILE A N   1 
ATOM   1792 C  CA    . ILE A 1 231 ? 50.882 4.697  4.616   1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 231 ILE A CA  1 
ATOM   1793 C  C     . ILE A 1 231 ? 50.020 4.816  3.359   1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 231 ILE A C   1 
ATOM   1794 O  O     . ILE A 1 231 ? 50.386 5.483  2.397   1.00 13.43 ? ? ? ? 
? 231 ILE A O   1 
ATOM   1795 C  CB    . ILE A 1 231 ? 50.632 5.883  5.592   1.00 15.00 ? ? ? ? 
? 231 ILE A CB  1 
ATOM   1796 C  CG1   . ILE A 1 231 ? 51.334 5.596  6.927   1.00 14.63 ? ? ? ? 
? 231 ILE A CG1 1 
ATOM   1797 C  CG2   . ILE A 1 231 ? 49.130 6.143  5.779   1.00 14.91 ? ? ? ? 
? 231 ILE A CG2 1 
ATOM   1798 C  CD1   . ILE A 1 231 ? 51.309 6.749  7.902   1.00 15.24 ? ? ? ? 
? 231 ILE A CD1 1 
ATOM   1799 N  N     . SER A 1 232 ? 48.882 4.140  3.375   1.00 12.78 ? ? ? ? 
? 232 SER A N   1 
ATOM   1800 C  CA    . SER A 1 232 ? 47.961 4.149  2.252   1.00 13.83 ? ? ? ? 
? 232 SER A CA  1 
ATOM   1801 C  C     . SER A 1 232 ? 46.589 4.691  2.652   1.00 15.36 ? ? ? ? 
? 232 SER A C   1 
ATOM   1802 O  O     . SER A 1 232 ? 46.122 4.470  3.772   1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 232 SER A O   1 
ATOM   1803 C  CB    . SER A 1 232 ? 47.815 2.733  1.695   1.00 13.51 ? ? ? ? 
? 232 SER A CB  1 
ATOM   1804 O  OG    . SER A 1 232 ? 46.718 2.627  0.806   1.00 15.20 ? ? ? ? 
? 232 SER A OG  1 
ATOM   1805 N  N     . LYS A 1 233 ? 45.921 5.324  1.690   1.00 14.37 ? ? ? ? 
? 233 LYS A N   1 
ATOM   1806 C  CA    . LYS A 1 233 ? 44.588 5.888  1.866   1.00 12.27 ? ? ? ? 
? 233 LYS A CA  1 
ATOM   1807 C  C     . LYS A 1 233 ? 43.566 4.799  2.185   1.00 10.16 ? ? ? ? 
? 233 LYS A C   1 
ATOM   1808 O  O     . LYS A 1 233 ? 42.565 5.052  2.853   1.00 12.33 ? ? ? ? 
? 233 LYS A O   1 
ATOM   1809 C  CB    . LYS A 1 233 ? 44.180 6.642  0.593   1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 233 LYS A CB  1 
ATOM   1810 C  CG    . LYS A 1 233 ? 44.176 5.783  -0.661  1.00 14.03 ? ? ? ? 
? 233 LYS A CG  1 
ATOM   1811 C  CD    . LYS A 1 233 ? 44.007 6.619  -1.908  1.00 13.85 ? ? ? ? 
? 233 LYS A CD  1 
ATOM   1812 C  CE    . LYS A 1 233 ? 43.975 5.733  -3.142  1.00 13.99 ? ? ? ? 
? 233 LYS A CE  1 
ATOM   1813 N  NZ    . LYS A 1 233 ? 43.964 6.528  -4.394  1.00 11.74 ? ? ? ? 
? 233 LYS A NZ  1 
ATOM   1814 N  N     . ASN A 1 234 ? 43.849 3.575  1.750   1.00 9.61  ? ? ? ? 
? 234 ASN A N   1 
ATOM   1815 C  CA    . ASN A 1 234 ? 42.956 2.443  1.988   1.00 12.30 ? ? ? ? 
? 234 ASN A CA  1 
ATOM   1816 C  C     . ASN A 1 234 ? 42.836 2.046  3.453   1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 234 ASN A C   1 
ATOM   1817 O  O     . ASN A 1 234 ? 41.898 1.347  3.834   1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 234 ASN A O   1 
ATOM   1818 C  CB    . ASN A 1 234 ? 43.390 1.241  1.153   1.00 10.27 ? ? ? ? 
? 234 ASN A CB  1 
ATOM   1819 C  CG    . ASN A 1 234 ? 43.333 1.527  -0.322  1.00 11.46 ? ? ? ? 
? 234 ASN A CG  1 
ATOM   1820 O  OD1   . ASN A 1 234 ? 42.327 2.014  -0.823  1.00 13.54 ? ? ? ? 
? 234 ASN A OD1 1 
ATOM   1821 N  ND2   . ASN A 1 234 ? 44.427 1.285  -1.016  1.00 14.33 ? ? ? ? 
? 234 ASN A ND2 1 
ATOM   1822 N  N     . GLU A 1 235 ? 43.766 2.516  4.279   1.00 11.32 ? ? ? ? 
? 235 GLU A N   1 
ATOM   1823 C  CA    . GLU A 1 235 ? 43.751 2.218  5.705   1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 235 GLU A CA  1 
ATOM   1824 C  C     . GLU A 1 235 ? 42.702 3.063  6.446   1.00 14.16 ? ? ? ? 
? 235 GLU A C   1 
ATOM   1825 O  O     . GLU A 1 235 ? 42.342 2.761  7.584   1.00 14.03 ? ? ? ? 
? 235 GLU A O   1 
ATOM   1826 C  CB    . GLU A 1 235 ? 45.132 2.491  6.320   1.00 14.04 ? ? ? ? 
? 235 GLU A CB  1 
ATOM   1827 C  CG    . GLU A 1 235 ? 46.279 1.662  5.788   0.00 14.24 ? ? ? ? 
? 235 GLU A CG  1 
ATOM   1828 C  CD    . GLU A 1 235 ? 47.601 2.060  6.418   0.00 14.05 ? ? ? ? 
? 235 GLU A CD  1 
ATOM   1829 O  OE1   . GLU A 1 235 ? 47.669 2.141  7.662   0.00 14.43 ? ? ? ? 
? 235 GLU A OE1 1 
ATOM   1830 O  OE2   . GLU A 1 235 ? 48.568 2.312  5.671   0.00 14.60 ? ? ? ? 
? 235 GLU A OE2 1 
ATOM   1831 N  N     . TYR A 1 236 ? 42.169 4.087  5.784   1.00 13.73 ? ? ? ? 
? 236 TYR A N   1 
ATOM   1832 C  CA    . TYR A 1 236 ? 41.207 4.980  6.423   1.00 12.68 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CA  1 
ATOM   1833 C  C     . TYR A 1 236 ? 39.770 4.932  5.916   1.00 12.07 ? ? ? ? 
? 236 TYR A C   1 
ATOM   1834 O  O     . TYR A 1 236 ? 38.885 5.542  6.522   1.00 13.45 ? ? ? ? 
? 236 TYR A O   1 
ATOM   1835 C  CB    . TYR A 1 236 ? 41.717 6.422  6.333   1.00 10.81 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CB  1 
ATOM   1836 C  CG    . TYR A 1 236 ? 43.063 6.654  6.990   1.00 10.52 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CG  1 
ATOM   1837 C  CD1   . TYR A 1 236 ? 44.253 6.322  6.338   1.00 10.93 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CD1 1 
ATOM   1838 C  CD2   . TYR A 1 236 ? 43.148 7.223  8.259   1.00 11.06 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CD2 1 
ATOM   1839 C  CE1   . TYR A 1 236 ? 45.496 6.555  6.933   1.00 11.46 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CE1 1 
ATOM   1840 C  CE2   . TYR A 1 236 ? 44.381 7.458  8.864   1.00 11.89 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CE2 1 
ATOM   1841 C  CZ    . TYR A 1 236 ? 45.551 7.126  8.198   1.00 12.80 ? ? ? ? 
? 236 TYR A CZ  1 
ATOM   1842 O  OH    . TYR A 1 236 ? 46.771 7.379  8.788   1.00 13.25 ? ? ? ? 
? 236 TYR A OH  1 
ATOM   1843 N  N     . THR A 1 237 ? 39.515 4.189  4.844   1.00 11.17 ? ? ? ? 
? 237 THR A N   1 
ATOM   1844 C  CA    . THR A 1 237 ? 38.170 4.144  4.276   1.00 12.63 ? ? ? ? 
? 237 THR A CA  1 
ATOM   1845 C  C     . THR A 1 237 ? 37.166 3.229  4.978   1.00 12.87 ? ? ? ? 
? 237 THR A C   1 
ATOM   1846 O  O     . THR A 1 237 ? 36.020 3.119  4.551   1.00 14.17 ? ? ? ? 
? 237 THR A O   1 
ATOM   1847 C  CB    . THR A 1 237 ? 38.218 3.806  2.792   1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 237 THR A CB  1 
ATOM   1848 O  OG1   . THR A 1 237 ? 38.910 2.566  2.621   1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 237 THR A OG1 1 
ATOM   1849 C  CG2   . THR A 1 237 ? 38.951 4.891  2.032   1.00 9.35  ? ? ? ? 
? 237 THR A CG2 1 
ATOM   1850 N  N     . GLY A 1 238 ? 37.593 2.575  6.052   1.00 13.75 ? ? ? ? 
? 238 GLY A N   1 
ATOM   1851 C  CA    . GLY A 1 238 ? 36.691 1.708  6.788   1.00 15.38 ? ? ? ? 
? 238 GLY A CA  1 
ATOM   1852 C  C     . GLY A 1 238 ? 35.746 2.485  7.692   1.00 15.79 ? ? ? ? 
? 238 GLY A C   1 
ATOM   1853 O  O     . GLY A 1 238 ? 34.659 2.014  8.012   1.00 15.92 ? ? ? ? 
? 238 GLY A O   1 
ATOM   1854 N  N     . PHE A 1 239 ? 36.134 3.700  8.066   1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 239 PHE A N   1 
ATOM   1855 C  CA    . PHE A 1 239 ? 35.314 4.513  8.954   1.00 15.24 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CA  1 
ATOM   1856 C  C     . PHE A 1 239 ? 35.010 5.918  8.444   1.00 14.51 ? ? ? ? 
? 239 PHE A C   1 
ATOM   1857 O  O     . PHE A 1 239 ? 34.583 6.778  9.213   1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 239 PHE A O   1 
ATOM   1858 C  CB    . PHE A 1 239 ? 35.953 4.572  10.352  1.00 15.34 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CB  1 
ATOM   1859 C  CG    . PHE A 1 239 ? 37.450 4.704  10.335  1.00 14.75 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CG  1 
ATOM   1860 C  CD1   . PHE A 1 239 ? 38.051 5.926  10.061  1.00 16.08 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CD1 1 
ATOM   1861 C  CD2   . PHE A 1 239 ? 38.263 3.598  10.584  1.00 17.72 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CD2 1 
ATOM   1862 C  CE1   . PHE A 1 239 ? 39.444 6.048  10.033  1.00 17.58 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CE1 1 
ATOM   1863 C  CE2   . PHE A 1 239 ? 39.654 3.709  10.557  1.00 18.43 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CE2 1 
ATOM   1864 C  CZ    . PHE A 1 239 ? 40.244 4.934  10.281  1.00 18.62 ? ? ? ? 
? 239 PHE A CZ  1 
ATOM   1865 N  N     . GLY A 1 240 ? 35.205 6.144  7.150   1.00 14.82 ? ? ? ? 
? 240 GLY A N   1 
ATOM   1866 C  CA    . GLY A 1 240 ? 34.933 7.451  6.584   1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 240 GLY A CA  1 
ATOM   1867 C  C     . GLY A 1 240 ? 35.487 7.610  5.185   1.00 12.46 ? ? ? ? 
? 240 GLY A C   1 
ATOM   1868 O  O     . GLY A 1 240 ? 36.076 6.679  4.627   1.00 11.84 ? ? ? ? 
? 240 GLY A O   1 
ATOM   1869 N  N     . CYS A 1 241 ? 35.266 8.779  4.599   1.00 12.22 ? ? ? ? 
? 241 CYS A N   1 
ATOM   1870 C  CA    . CYS A 1 241 ? 35.758 9.074  3.266   1.00 10.19 ? ? ? ? 
? 241 CYS A CA  1 
ATOM   1871 C  C     . CYS A 1 241 ? 37.153 9.655  3.368   1.00 10.04 ? ? ? ? 
? 241 CYS A C   1 
ATOM   1872 O  O     . CYS A 1 241 ? 37.583 10.104 4.437   1.00 9.70  ? ? ? ? 
? 241 CYS A O   1 
ATOM   1873 C  CB    . CYS A 1 241 ? 34.834 10.064 2.551   1.00 10.29 ? ? ? ? 
? 241 CYS A CB  1 
ATOM   1874 S  SG    . CYS A 1 241 ? 33.240 9.376  2.064   1.00 13.30 ? ? ? ? 
? 241 CYS A SG  1 
ATOM   1875 N  N     . VAL A 1 242 ? 37.873 9.612  2.255   1.00 9.92  ? ? ? ? 
? 242 VAL A N   1 
ATOM   1876 C  CA    . VAL A 1 242 ? 39.219 10.147 2.185   1.00 9.65  ? ? ? ? 
? 242 VAL A CA  1 
ATOM   1877 C  C     . VAL A 1 242 ? 39.266 11.200 1.072   1.00 11.29 ? ? ? ? 
? 242 VAL A C   1 
ATOM   1878 O  O     . VAL A 1 242 ? 38.603 11.068 0.036   1.00 11.08 ? ? ? ? 
? 242 VAL A O   1 
ATOM   1879 C  CB    . VAL A 1 242 ? 40.271 9.015  1.927   1.00 9.75  ? ? ? ? 
? 242 VAL A CB  1 
ATOM   1880 C  CG1   . VAL A 1 242 ? 41.650 9.609  1.632   1.00 9.92  ? ? ? ? 
? 242 VAL A CG1 1 
ATOM   1881 C  CG2   . VAL A 1 242 ? 40.367 8.096  3.145   1.00 9.42  ? ? ? ? 
? 242 VAL A CG2 1 
ATOM   1882 N  N     . LEU A 1 243 ? 39.972 12.291 1.338   1.00 11.05 ? ? ? ? 
? 243 LEU A N   1 
ATOM   1883 C  CA    . LEU A 1 243 ? 40.141 13.352 0.364   1.00 9.25  ? ? ? ? 
? 243 LEU A CA  1 
ATOM   1884 C  C     . LEU A 1 243 ? 41.091 12.792 -0.694  1.00 8.73  ? ? ? ? 
? 243 LEU A C   1 
ATOM   1885 O  O     . LEU A 1 243 ? 42.260 12.504 -0.410  1.00 9.35  ? ? ? ? 
? 243 LEU A O   1 
ATOM   1886 C  CB    . LEU A 1 243 ? 40.708 14.595 1.052   1.00 8.45  ? ? ? ? 
? 243 LEU A CB  1 
ATOM   1887 C  CG    . LEU A 1 243 ? 39.609 15.319 1.837   1.00 8.31  ? ? ? ? 
? 243 LEU A CG  1 
ATOM   1888 C  CD1   . LEU A 1 243 ? 40.189 16.082 3.024   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 243 LEU A CD1 1 
ATOM   1889 C  CD2   . LEU A 1 243 ? 38.856 16.235 0.887   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 243 LEU A CD2 1 
ATOM   1890 N  N     . GLU A 1 244 ? 40.560 12.587 -1.896  1.00 8.99  ? ? ? ? 
? 244 GLU A N   1 
ATOM   1891 C  CA    . GLU A 1 244 ? 41.321 12.010 -2.999  1.00 9.79  ? ? ? ? 
? 244 GLU A CA  1 
ATOM   1892 C  C     . GLU A 1 244 ? 42.226 13.030 -3.695  1.00 10.27 ? ? ? ? 
? 244 GLU A C   1 
ATOM   1893 O  O     . GLU A 1 244 ? 41.835 13.690 -4.653  1.00 12.11 ? ? ? ? 
? 244 GLU A O   1 
ATOM   1894 C  CB    . GLU A 1 244 ? 40.358 11.304 -3.973  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 244 GLU A CB  1 
ATOM   1895 C  CG    . GLU A 1 244 ? 40.999 10.666 -5.209  1.00 10.55 ? ? ? ? 
? 244 GLU A CG  1 
ATOM   1896 C  CD    . GLU A 1 244 ? 42.119 9.699  -4.879  1.00 12.23 ? ? ? ? 
? 244 GLU A CD  1 
ATOM   1897 O  OE1   . GLU A 1 244 ? 43.275 10.147 -4.759  1.00 14.88 ? ? ? ? 
? 244 GLU A OE1 1 
ATOM   1898 O  OE2   . GLU A 1 244 ? 41.850 8.492  -4.750  1.00 13.15 ? ? ? ? 
? 244 GLU A OE2 1 
ATOM   1899 N  N     . PHE A 1 245 ? 43.461 13.124 -3.216  1.00 11.49 ? ? ? ? 
? 245 PHE A N   1 
ATOM   1900 C  CA    . PHE A 1 245 ? 44.444 14.061 -3.753  1.00 13.74 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CA  1 
ATOM   1901 C  C     . PHE A 1 245 ? 44.848 13.797 -5.222  1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 245 PHE A C   1 
ATOM   1902 O  O     . PHE A 1 245 ? 45.153 14.736 -5.966  1.00 9.58  ? ? ? ? 
? 245 PHE A O   1 
ATOM   1903 C  CB    . PHE A 1 245 ? 45.681 14.083 -2.843  1.00 13.58 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CB  1 
ATOM   1904 C  CG    . PHE A 1 245 ? 46.457 15.365 -2.908  1.00 15.91 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CG  1 
ATOM   1905 C  CD1   . PHE A 1 245 ? 47.462 15.541 -3.857  1.00 17.83 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CD1 1 
ATOM   1906 C  CD2   . PHE A 1 245 ? 46.176 16.405 -2.027  1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CD2 1 
ATOM   1907 C  CE1   . PHE A 1 245 ? 48.174 16.732 -3.928  1.00 16.90 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CE1 1 
ATOM   1908 C  CE2   . PHE A 1 245 ? 46.884 17.600 -2.089  1.00 15.37 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CE2 1 
ATOM   1909 C  CZ    . PHE A 1 245 ? 47.885 17.768 -3.041  1.00 15.85 ? ? ? ? 
? 245 PHE A CZ  1 
ATOM   1910 N  N     . GLN A 1 246 ? 44.825 12.534 -5.637  1.00 11.54 ? ? ? ? 
? 246 GLN A N   1 
ATOM   1911 C  CA    . GLN A 1 246 ? 45.186 12.159 -7.005  1.00 14.58 ? ? ? ? 
? 246 GLN A CA  1 
ATOM   1912 C  C     . GLN A 1 246 ? 44.247 12.768 -8.066  1.00 13.99 ? ? ? ? 
? 246 GLN A C   1 
ATOM   1913 O  O     . GLN A 1 246 ? 44.655 13.013 -9.204  1.00 13.82 ? ? ? ? 
? 246 GLN A O   1 
ATOM   1914 C  CB    . GLN A 1 246 ? 45.202 10.635 -7.136  1.00 17.35 ? ? ? ? 
? 246 GLN A CB  1 
ATOM   1915 C  CG    . GLN A 1 246 ? 45.694 10.116 -8.470  1.00 23.76 ? ? ? ? 
? 246 GLN A CG  1 
ATOM   1916 C  CD    . GLN A 1 246 ? 47.170 10.348 -8.660  1.00 30.56 ? ? ? ? 
? 246 GLN A CD  1 
ATOM   1917 O  OE1   . GLN A 1 246 ? 47.993 9.764  -7.954  1.00 35.43 ? ? ? ? 
? 246 GLN A OE1 1 
ATOM   1918 N  NE2   . GLN A 1 246 ? 47.521 11.186 -9.628  1.00 31.96 ? ? ? ? 
? 246 GLN A NE2 1 
ATOM   1919 N  N     . PHE A 1 247 ? 43.001 13.017 -7.678  1.00 9.94  ? ? ? ? 
? 247 PHE A N   1 
ATOM   1920 C  CA    . PHE A 1 247 ? 41.981 13.590 -8.560  1.00 10.94 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CA  1 
ATOM   1921 C  C     . PHE A 1 247 ? 42.431 14.931 -9.158  1.00 12.77 ? ? ? ? 
? 247 PHE A C   1 
ATOM   1922 O  O     . PHE A 1 247 ? 42.526 15.077 -10.380 1.00 11.47 ? ? ? ? 
? 247 PHE A O   1 
ATOM   1923 C  CB    . PHE A 1 247 ? 40.675 13.761 -7.762  1.00 10.86 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CB  1 
ATOM   1924 C  CG    . PHE A 1 247 ? 39.497 14.244 -8.575  1.00 11.18 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CG  1 
ATOM   1925 C  CD1   . PHE A 1 247 ? 39.299 15.603 -8.808  1.00 11.30 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CD1 1 
ATOM   1926 C  CD2   . PHE A 1 247 ? 38.552 13.341 -9.059  1.00 12.24 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CD2 1 
ATOM   1927 C  CE1   . PHE A 1 247 ? 38.176 16.058 -9.507  1.00 10.77 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CE1 1 
ATOM   1928 C  CE2   . PHE A 1 247 ? 37.421 13.783 -9.762  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CE2 1 
ATOM   1929 C  CZ    . PHE A 1 247 ? 37.234 15.144 -9.985  1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 247 PHE A CZ  1 
ATOM   1930 N  N     . GLY A 1 248 ? 42.719 15.898 -8.294  1.00 10.27 ? ? ? ? 
? 248 GLY A N   1 
ATOM   1931 C  CA    . GLY A 1 248 ? 43.150 17.206 -8.752  1.00 10.44 ? ? ? ? 
? 248 GLY A CA  1 
ATOM   1932 C  C     . GLY A 1 248 ? 44.461 17.191 -9.517  1.00 11.77 ? ? ? ? 
? 248 GLY A C   1 
ATOM   1933 O  O     . GLY A 1 248 ? 44.648 17.971 -10.450 1.00 13.54 ? ? ? ? 
? 248 GLY A O   1 
ATOM   1934 N  N     . VAL A 1 249 ? 45.388 16.336 -9.101  1.00 10.88 ? ? ? ? 
? 249 VAL A N   1 
ATOM   1935 C  CA    . VAL A 1 249 ? 46.681 16.215 -9.770  1.00 12.54 ? ? ? ? 
? 249 VAL A CA  1 
ATOM   1936 C  C     . VAL A 1 249 ? 46.516 15.714 -11.215 1.00 14.60 ? ? ? ? 
? 249 VAL A C   1 
ATOM   1937 O  O     . VAL A 1 249 ? 47.065 16.305 -12.152 1.00 13.97 ? ? ? ? 
? 249 VAL A O   1 
ATOM   1938 C  CB    . VAL A 1 249 ? 47.638 15.277 -8.976  1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 249 VAL A CB  1 
ATOM   1939 C  CG1   . VAL A 1 249 ? 48.866 14.938 -9.800  1.00 15.97 ? ? ? ? 
? 249 VAL A CG1 1 
ATOM   1940 C  CG2   . VAL A 1 249 ? 48.069 15.956 -7.679  1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 249 VAL A CG2 1 
ATOM   1941 N  N     . SER A 1 250 ? 45.749 14.645 -11.404 1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 250 SER A N   1 
ATOM   1942 C  CA    . SER A 1 250 ? 45.525 14.103 -12.742 1.00 16.69 ? ? ? ? 
? 250 SER A CA  1 
ATOM   1943 C  C     . SER A 1 250 ? 44.695 15.036 -13.624 1.00 16.89 ? ? ? ? 
? 250 SER A C   1 
ATOM   1944 O  O     . SER A 1 250 ? 45.000 15.190 -14.807 1.00 18.75 ? ? ? ? 
? 250 SER A O   1 
ATOM   1945 C  CB    . SER A 1 250 ? 44.884 12.722 -12.662 1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 250 SER A CB  1 
ATOM   1946 O  OG    . SER A 1 250 ? 45.742 11.848 -11.954 1.00 18.05 ? ? ? ? 
? 250 SER A OG  1 
ATOM   1947 N  N     . LEU A 1 251 ? 43.658 15.658 -13.061 1.00 17.43 ? ? ? ? 
? 251 LEU A N   1 
ATOM   1948 C  CA    . LEU A 1 251 ? 42.830 16.588 -13.828 1.00 18.12 ? ? ? ? 
? 251 LEU A CA  1 
ATOM   1949 C  C     . LEU A 1 251 ? 43.608 17.849 -14.190 1.00 18.26 ? ? ? ? 
? 251 LEU A C   1 
ATOM   1950 O  O     . LEU A 1 251 ? 43.461 18.384 -15.291 1.00 19.90 ? ? ? ? 
? 251 LEU A O   1 
ATOM   1951 C  CB    . LEU A 1 251 ? 41.564 16.977 -13.063 1.00 18.88 ? ? ? ? 
? 251 LEU A CB  1 
ATOM   1952 C  CG    . LEU A 1 251 ? 40.366 16.031 -13.120 1.00 21.16 ? ? ? ? 
? 251 LEU A CG  1 
ATOM   1953 C  CD1   . LEU A 1 251 ? 39.118 16.802 -12.694 1.00 17.16 ? ? ? ? 
? 251 LEU A CD1 1 
ATOM   1954 C  CD2   . LEU A 1 251 ? 40.178 15.482 -14.534 1.00 19.88 ? ? ? ? 
? 251 LEU A CD2 1 
ATOM   1955 N  N     . GLY A 1 252 ? 44.433 18.322 -13.260 1.00 18.19 ? ? ? ? 
? 252 GLY A N   1 
ATOM   1956 C  CA    . GLY A 1 252 ? 45.234 19.509 -13.500 1.00 18.44 ? ? ? ? 
? 252 GLY A CA  1 
ATOM   1957 C  C     . GLY A 1 252 ? 46.155 19.307 -14.686 1.00 19.77 ? ? ? ? 
? 252 GLY A C   1 
ATOM   1958 O  O     . GLY A 1 252 ? 46.378 20.220 -15.479 1.00 23.45 ? ? ? ? 
? 252 GLY A O   1 
ATOM   1959 N  N     . ASN A 1 253 ? 46.691 18.100 -14.802 1.00 18.97 ? ? ? ? 
? 253 ASN A N   1 
ATOM   1960 C  CA    . ASN A 1 253 ? 47.589 17.739 -15.892 1.00 18.97 ? ? ? ? 
? 253 ASN A CA  1 
ATOM   1961 C  C     . ASN A 1 253 ? 46.830 17.622 -17.212 1.00 18.24 ? ? ? ? 
? 253 ASN A C   1 
ATOM   1962 O  O     . ASN A 1 253 ? 47.229 18.200 -18.220 1.00 19.19 ? ? ? ? 
? 253 ASN A O   1 
ATOM   1963 C  CB    . ASN A 1 253 ? 48.275 16.413 -15.573 1.00 21.84 ? ? ? ? 
? 253 ASN A CB  1 
ATOM   1964 C  CG    . ASN A 1 253 ? 49.269 16.000 -16.636 1.00 24.85 ? ? ? ? 
? 253 ASN A CG  1 
ATOM   1965 O  OD1   . ASN A 1 253 ? 50.210 16.736 -16.942 1.00 27.84 ? ? ? ? 
? 253 ASN A OD1 1 
ATOM   1966 N  ND2   . ASN A 1 253 ? 49.075 14.814 -17.199 1.00 25.52 ? ? ? ? 
? 253 ASN A ND2 1 
ATOM   1967 N  N     . ALA A 1 254 ? 45.732 16.874 -17.200 1.00 15.14 ? ? ? ? 
? 254 ALA A N   1 
ATOM   1968 C  CA    . ALA A 1 254 ? 44.916 16.673 -18.395 1.00 15.56 ? ? ? ? 
? 254 ALA A CA  1 
ATOM   1969 C  C     . ALA A 1 254 ? 44.444 17.988 -18.993 1.00 15.37 ? ? ? ? 
? 254 ALA A C   1 
ATOM   1970 O  O     . ALA A 1 254 ? 44.698 18.266 -20.157 1.00 17.07 ? ? ? ? 
? 254 ALA A O   1 
ATOM   1971 C  CB    . ALA A 1 254 ? 43.713 15.786 -18.078 1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 254 ALA A CB  1 
ATOM   1972 N  N     . PHE A 1 255 ? 43.810 18.822 -18.181 1.00 14.30 ? ? ? ? 
? 255 PHE A N   1 
ATOM   1973 C  CA    . PHE A 1 255 ? 43.294 20.092 -18.662 1.00 16.50 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CA  1 
ATOM   1974 C  C     . PHE A 1 255 ? 44.325 21.152 -19.002 1.00 18.75 ? ? ? ? 
? 255 PHE A C   1 
ATOM   1975 O  O     . PHE A 1 255 ? 43.980 22.223 -19.491 1.00 19.67 ? ? ? ? 
? 255 PHE A O   1 
ATOM   1976 C  CB    . PHE A 1 255 ? 42.214 20.628 -17.724 1.00 14.88 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CB  1 
ATOM   1977 C  CG    . PHE A 1 255 ? 40.900 19.927 -17.883 1.00 13.72 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CG  1 
ATOM   1978 C  CD1   . PHE A 1 255 ? 40.045 20.266 -18.927 1.00 12.89 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CD1 1 
ATOM   1979 C  CD2   . PHE A 1 255 ? 40.540 18.890 -17.031 1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CD2 1 
ATOM   1980 C  CE1   . PHE A 1 255 ? 38.851 19.582 -19.120 1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CE1 1 
ATOM   1981 C  CE2   . PHE A 1 255 ? 39.346 18.198 -17.217 1.00 14.36 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CE2 1 
ATOM   1982 C  CZ    . PHE A 1 255 ? 38.501 18.544 -18.265 1.00 14.73 ? ? ? ? 
? 255 PHE A CZ  1 
ATOM   1983 N  N     . GLN A 1 256 ? 45.590 20.862 -18.732 1.00 18.68 ? ? ? ? 
? 256 GLN A N   1 
ATOM   1984 C  CA    . GLN A 1 256 ? 46.648 21.788 -19.080 1.00 21.20 ? ? ? ? 
? 256 GLN A CA  1 
ATOM   1985 C  C     . GLN A 1 256 ? 47.389 21.240 -20.297 1.00 23.08 ? ? ? ? 
? 256 GLN A C   1 
ATOM   1986 O  O     . GLN A 1 256 ? 48.494 21.672 -20.611 1.00 24.49 ? ? ? ? 
? 256 GLN A O   1 
ATOM   1987 C  CB    . GLN A 1 256 ? 47.598 22.006 -17.905 1.00 21.59 ? ? ? ? 
? 256 GLN A CB  1 
ATOM   1988 C  CG    . GLN A 1 256 ? 47.056 22.975 -16.878 1.00 22.45 ? ? ? ? 
? 256 GLN A CG  1 
ATOM   1989 C  CD    . GLN A 1 256 ? 48.078 23.337 -15.828 1.00 26.21 ? ? ? ? 
? 256 GLN A CD  1 
ATOM   1990 O  OE1   . GLN A 1 256 ? 48.760 24.357 -15.931 1.00 27.08 ? ? ? ? 
? 256 GLN A OE1 1 
ATOM   1991 N  NE2   . GLN A 1 256 ? 48.198 22.499 -14.811 1.00 28.71 ? ? ? ? 
? 256 GLN A NE2 1 
ATOM   1992 N  N     . GLY A 1 257 ? 46.778 20.261 -20.962 1.00 24.20 ? ? ? ? 
? 257 GLY A N   1 
ATOM   1993 C  CA    . GLY A 1 257 ? 47.367 19.673 -22.153 1.00 24.49 ? ? ? ? 
? 257 GLY A CA  1 
ATOM   1994 C  C     . GLY A 1 257 ? 48.367 18.545 -21.962 1.00 25.44 ? ? ? ? 
? 257 GLY A C   1 
ATOM   1995 O  O     . GLY A 1 257 ? 48.955 18.084 -22.938 1.00 27.20 ? ? ? ? 
? 257 GLY A O   1 
ATOM   1996 N  N     . GLY A 1 258 ? 48.563 18.090 -20.729 1.00 24.65 ? ? ? ? 
? 258 GLY A N   1 
ATOM   1997 C  CA    . GLY A 1 258 ? 49.504 17.015 -20.472 1.00 23.30 ? ? ? ? 
? 258 GLY A CA  1 
ATOM   1998 C  C     . GLY A 1 258 ? 48.924 15.642 -20.750 1.00 24.06 ? ? ? ? 
? 258 GLY A C   1 
ATOM   1999 O  O     . GLY A 1 258 ? 49.591 14.623 -20.560 1.00 25.97 ? ? ? ? 
? 258 GLY A O   1 
ATOM   2000 N  N     . ASN A 1 259 ? 47.672 15.612 -21.188 1.00 25.04 ? ? ? ? 
? 259 ASN A N   1 
ATOM   2001 C  CA    . ASN A 1 259 ? 46.991 14.363 -21.498 1.00 25.17 ? ? ? ? 
? 259 ASN A CA  1 
ATOM   2002 C  C     . ASN A 1 259 ? 45.784 14.723 -22.354 1.00 22.62 ? ? ? ? 
? 259 ASN A C   1 
ATOM   2003 O  O     . ASN A 1 259 ? 45.143 15.748 -22.124 1.00 24.09 ? ? ? ? 
? 259 ASN A O   1 
ATOM   2004 C  CB    . ASN A 1 259 ? 46.540 13.673 -20.203 1.00 28.76 ? ? ? ? 
? 259 ASN A CB  1 
ATOM   2005 C  CG    . ASN A 1 259 ? 46.262 12.187 -20.389 1.00 31.85 ? ? ? ? 
? 259 ASN A CG  1 
ATOM   2006 O  OD1   . ASN A 1 259 ? 46.266 11.669 -21.505 1.00 33.06 ? ? ? ? 
? 259 ASN A OD1 1 
ATOM   2007 N  ND2   . ASN A 1 259 ? 46.013 11.497 -19.289 1.00 33.44 ? ? ? ? 
? 259 ASN A ND2 1 
ATOM   2008 N  N     . GLN A 1 260 ? 45.504 13.909 -23.365 1.00 21.52 ? ? ? ? 
? 260 GLN A N   1 
ATOM   2009 C  CA    . GLN A 1 260 ? 44.373 14.148 -24.256 1.00 21.80 ? ? ? ? 
? 260 GLN A CA  1 
ATOM   2010 C  C     . GLN A 1 260 ? 43.075 13.879 -23.524 1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 260 GLN A C   1 
ATOM   2011 O  O     . GLN A 1 260 ? 42.928 12.839 -22.882 1.00 18.37 ? ? ? ? 
? 260 GLN A O   1 
ATOM   2012 C  CB    . GLN A 1 260 ? 44.447 13.245 -25.481 1.00 22.40 ? ? ? ? 
? 260 GLN A CB  1 
ATOM   2013 C  CG    . GLN A 1 260 ? 45.599 13.544 -26.408 1.00 25.84 ? ? ? ? 
? 260 GLN A CG  1 
ATOM   2014 C  CD    . GLN A 1 260 ? 45.711 12.508 -27.498 1.00 29.44 ? ? ? ? 
? 260 GLN A CD  1 
ATOM   2015 O  OE1   . GLN A 1 260 ? 46.252 11.425 -27.282 1.00 31.93 ? ? ? ? 
? 260 GLN A OE1 1 
ATOM   2016 N  NE2   . GLN A 1 260 ? 45.180 12.820 -28.670 1.00 27.52 ? ? ? ? 
? 260 GLN A NE2 1 
ATOM   2017 N  N     . LEU A 1 261 ? 42.122 14.796 -23.654 1.00 18.64 ? ? ? ? 
? 261 LEU A N   1 
ATOM   2018 C  CA    . LEU A 1 261 ? 40.831 14.663 -22.987 1.00 18.13 ? ? ? ? 
? 261 LEU A CA  1 
ATOM   2019 C  C     . LEU A 1 261 ? 40.078 13.373 -23.317 1.00 18.19 ? ? ? ? 
? 261 LEU A C   1 
ATOM   2020 O  O     . LEU A 1 261 ? 39.340 12.856 -22.476 1.00 18.03 ? ? ? ? 
? 261 LEU A O   1 
ATOM   2021 C  CB    . LEU A 1 261 ? 39.944 15.891 -23.246 1.00 16.59 ? ? ? ? 
? 261 LEU A CB  1 
ATOM   2022 C  CG    . LEU A 1 261 ? 40.452 17.265 -22.780 1.00 14.29 ? ? ? ? 
? 261 LEU A CG  1 
ATOM   2023 C  CD1   . LEU A 1 261 ? 39.289 18.246 -22.782 1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 261 LEU A CD1 1 
ATOM   2024 C  CD2   . LEU A 1 261 ? 41.067 17.183 -21.386 1.00 11.93 ? ? ? ? 
? 261 LEU A CD2 1 
ATOM   2025 N  N     . LYS A 1 262 ? 40.285 12.830 -24.514 1.00 17.20 ? ? ? ? 
? 262 LYS A N   1 
ATOM   2026 C  CA    . LYS A 1 262 ? 39.614 11.590 -24.905 1.00 19.22 ? ? ? ? 
? 262 LYS A CA  1 
ATOM   2027 C  C     . LYS A 1 262 ? 39.934 10.437 -23.947 1.00 18.29 ? ? ? ? 
? 262 LYS A C   1 
ATOM   2028 O  O     . LYS A 1 262 ? 39.162 9.485  -23.824 1.00 19.15 ? ? ? ? 
? 262 LYS A O   1 
ATOM   2029 C  CB    . LYS A 1 262 ? 39.980 11.202 -26.344 1.00 19.85 ? ? ? ? 
? 262 LYS A CB  1 
ATOM   2030 C  CG    . LYS A 1 262 ? 41.468 11.131 -26.616 1.00 22.01 ? ? ? ? 
? 262 LYS A CG  1 
ATOM   2031 C  CD    . LYS A 1 262 ? 41.858 9.782  -27.166 1.00 25.83 ? ? ? ? 
? 262 LYS A CD  1 
ATOM   2032 C  CE    . LYS A 1 262 ? 43.351 9.717  -27.409 1.00 30.06 ? ? ? ? 
? 262 LYS A CE  1 
ATOM   2033 N  NZ    . LYS A 1 262 ? 43.801 8.342  -27.754 1.00 36.38 ? ? ? ? 
? 262 LYS A NZ  1 
ATOM   2034 N  N     . ASN A 1 263 ? 41.049 10.554 -23.236 1.00 15.55 ? ? ? ? 
? 263 ASN A N   1 
ATOM   2035 C  CA    . ASN A 1 263 ? 41.469 9.528  -22.292 1.00 17.64 ? ? ? ? 
? 263 ASN A CA  1 
ATOM   2036 C  C     . ASN A 1 263 ? 40.666 9.514  -21.000 1.00 17.46 ? ? ? ? 
? 263 ASN A C   1 
ATOM   2037 O  O     . ASN A 1 263 ? 40.749 8.561  -20.230 1.00 18.49 ? ? ? ? 
? 263 ASN A O   1 
ATOM   2038 C  CB    . ASN A 1 263 ? 42.960 9.664  -21.989 1.00 17.43 ? ? ? ? 
? 263 ASN A CB  1 
ATOM   2039 C  CG    . ASN A 1 263 ? 43.816 9.324  -23.186 1.00 21.85 ? ? ? ? 
? 263 ASN A CG  1 
ATOM   2040 O  OD1   . ASN A 1 263 ? 43.460 8.458  -23.986 1.00 21.79 ? ? ? ? 
? 263 ASN A OD1 1 
ATOM   2041 N  ND2   . ASN A 1 263 ? 44.941 10.010 -23.330 1.00 24.05 ? ? ? ? 
? 263 ASN A ND2 1 
ATOM   2042 N  N     . LEU A 1 264 ? 39.854 10.543 -20.784 1.00 16.04 ? ? ? ? 
? 264 LEU A N   1 
ATOM   2043 C  CA    . LEU A 1 264 ? 39.035 10.619 -19.578 1.00 17.59 ? ? ? ? 
? 264 LEU A CA  1 
ATOM   2044 C  C     . LEU A 1 264 ? 37.795 9.730  -19.650 1.00 17.41 ? ? ? ? 
? 264 LEU A C   1 
ATOM   2045 O  O     . LEU A 1 264 ? 36.986 9.715  -18.723 1.00 16.92 ? ? ? ? 
? 264 LEU A O   1 
ATOM   2046 C  CB    . LEU A 1 264 ? 38.624 12.065 -19.312 1.00 16.89 ? ? ? ? 
? 264 LEU A CB  1 
ATOM   2047 C  CG    . LEU A 1 264 ? 39.785 12.991 -18.949 1.00 17.91 ? ? ? ? 
? 264 LEU A CG  1 
ATOM   2048 C  CD1   . LEU A 1 264 ? 39.298 14.430 -18.937 1.00 17.03 ? ? ? ? 
? 264 LEU A CD1 1 
ATOM   2049 C  CD2   . LEU A 1 264 ? 40.373 12.591 -17.590 1.00 16.66 ? ? ? ? 
? 264 LEU A CD2 1 
ATOM   2050 N  N     . ALA A 1 265 ? 37.658 8.979  -20.741 1.00 18.01 ? ? ? ? 
? 265 ALA A N   1 
ATOM   2051 C  CA    . ALA A 1 265 ? 36.514 8.088  -20.925 1.00 19.36 ? ? ? ? 
? 265 ALA A CA  1 
ATOM   2052 C  C     . ALA A 1 265 ? 36.370 7.046  -19.814 1.00 19.14 ? ? ? ? 
? 265 ALA A C   1 
ATOM   2053 O  O     . ALA A 1 265 ? 35.254 6.636  -19.489 1.00 20.80 ? ? ? ? 
? 265 ALA A O   1 
ATOM   2054 C  CB    . ALA A 1 265 ? 36.591 7.399  -22.286 1.00 21.31 ? ? ? ? 
? 265 ALA A CB  1 
ATOM   2055 N  N     . ASN A 1 266 ? 37.489 6.600  -19.250 1.00 19.43 ? ? ? ? 
? 266 ASN A N   1 
ATOM   2056 C  CA    . ASN A 1 266 ? 37.459 5.610  -18.172 1.00 21.14 ? ? ? ? 
? 266 ASN A CA  1 
ATOM   2057 C  C     . ASN A 1 266 ? 37.919 6.217  -16.847 1.00 20.92 ? ? ? ? 
? 266 ASN A C   1 
ATOM   2058 O  O     . ASN A 1 266 ? 38.463 5.521  -15.986 1.00 22.88 ? ? ? ? 
? 266 ASN A O   1 
ATOM   2059 C  CB    . ASN A 1 266 ? 38.329 4.397  -18.519 1.00 21.39 ? ? ? ? 
? 266 ASN A CB  1 
ATOM   2060 C  CG    . ASN A 1 266 ? 39.806 4.723  -18.529 1.00 25.38 ? ? ? ? 
? 266 ASN A CG  1 
ATOM   2061 O  OD1   . ASN A 1 266 ? 40.204 5.876  -18.714 1.00 26.11 ? ? ? ? 
? 266 ASN A OD1 1 
ATOM   2062 N  ND2   . ASN A 1 266 ? 40.633 3.708  -18.338 1.00 28.40 ? ? ? ? 
? 266 ASN A ND2 1 
ATOM   2063 N  N     . TRP A 1 267 ? 37.716 7.521  -16.707 1.00 19.00 ? ? ? ? 
? 267 TRP A N   1 
ATOM   2064 C  CA    . TRP A 1 267 ? 38.088 8.246  -15.499 1.00 18.85 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CA  1 
ATOM   2065 C  C     . TRP A 1 267 ? 37.437 7.588  -14.284 1.00 18.79 ? ? ? ? 
? 267 TRP A C   1 
ATOM   2066 O  O     . TRP A 1 267 ? 36.237 7.297  -14.292 1.00 19.12 ? ? ? ? 
? 267 TRP A O   1 
ATOM   2067 C  CB    . TRP A 1 267 ? 37.628 9.700  -15.618 1.00 17.00 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CB  1 
ATOM   2068 C  CG    . TRP A 1 267 ? 37.888 10.548 -14.408 1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CG  1 
ATOM   2069 C  CD1   . TRP A 1 267 ? 36.951 11.142 -13.616 1.00 15.22 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CD1 1 
ATOM   2070 C  CD2   . TRP A 1 267 ? 39.166 10.955 -13.894 1.00 15.76 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CD2 1 
ATOM   2071 N  NE1   . TRP A 1 267 ? 37.561 11.902 -12.649 1.00 15.95 ? ? ? ? 
? 267 TRP A NE1 1 
ATOM   2072 C  CE2   . TRP A 1 267 ? 38.919 11.807 -12.794 1.00 15.77 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CE2 1 
ATOM   2073 C  CE3   . TRP A 1 267 ? 40.495 10.693 -14.259 1.00 15.18 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CE3 1 
ATOM   2074 C  CZ2   . TRP A 1 267 ? 39.951 12.403 -12.055 1.00 15.43 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CZ2 1 
ATOM   2075 C  CZ3   . TRP A 1 267 ? 41.525 11.289 -13.522 1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CZ3 1 
ATOM   2076 C  CH2   . TRP A 1 267 ? 41.243 12.134 -12.433 1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 267 TRP A CH2 1 
ATOM   2077 N  N     . GLY A 1 268 ? 38.235 7.342  -13.250 1.00 18.17 ? ? ? ? 
? 268 GLY A N   1 
ATOM   2078 C  CA    . GLY A 1 268 ? 37.715 6.719  -12.045 1.00 18.08 ? ? ? ? 
? 268 GLY A CA  1 
ATOM   2079 C  C     . GLY A 1 268 ? 38.751 5.806  -11.427 1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 268 GLY A C   1 
ATOM   2080 O  O     . GLY A 1 268 ? 39.950 6.067  -11.558 1.00 20.23 ? ? ? ? 
? 268 GLY A O   1 
ATOM   2081 N  N     . PRO A 1 269 ? 38.331 4.735  -10.732 1.00 17.49 ? ? ? ? 
? 269 PRO A N   1 
ATOM   2082 C  CA    . PRO A 1 269 ? 39.236 3.776  -10.087 1.00 17.87 ? ? ? ? 
? 269 PRO A CA  1 
ATOM   2083 C  C     . PRO A 1 269 ? 40.296 3.183  -11.016 1.00 19.46 ? ? ? ? 
? 269 PRO A C   1 
ATOM   2084 O  O     . PRO A 1 269 ? 41.375 2.821  -10.558 1.00 20.45 ? ? ? ? 
? 269 PRO A O   1 
ATOM   2085 C  CB    . PRO A 1 269 ? 38.277 2.711  -9.568  1.00 16.39 ? ? ? ? 
? 269 PRO A CB  1 
ATOM   2086 C  CG    . PRO A 1 269 ? 37.091 3.528  -9.180  1.00 17.07 ? ? ? ? 
? 269 PRO A CG  1 
ATOM   2087 C  CD    . PRO A 1 269 ? 36.932 4.434  -10.380 1.00 15.71 ? ? ? ? 
? 269 PRO A CD  1 
ATOM   2088 N  N     . GLU A 1 270 ? 40.000 3.095  -12.313 1.00 20.63 ? ? ? ? 
? 270 GLU A N   1 
ATOM   2089 C  CA    . GLU A 1 270 ? 40.965 2.560  -13.277 1.00 21.63 ? ? ? ? 
? 270 GLU A CA  1 
ATOM   2090 C  C     . GLU A 1 270 ? 42.208 3.441  -13.321 1.00 22.20 ? ? ? ? 
? 270 GLU A C   1 
ATOM   2091 O  O     . GLU A 1 270 ? 43.287 2.991  -13.689 1.00 22.40 ? ? ? ? 
? 270 GLU A O   1 
ATOM   2092 C  CB    . GLU A 1 270 ? 40.357 2.464  -14.678 1.00 22.62 ? ? ? ? 
? 270 GLU A CB  1 
ATOM   2093 C  CG    . GLU A 1 270 ? 39.367 1.326  -14.860 1.00 25.78 ? ? ? ? 
? 270 GLU A CG  1 
ATOM   2094 C  CD    . GLU A 1 270 ? 38.965 1.129  -16.317 1.00 30.94 ? ? ? ? 
? 270 GLU A CD  1 
ATOM   2095 O  OE1   . GLU A 1 270 ? 39.808 0.661  -17.109 1.00 34.43 ? ? ? ? 
? 270 GLU A OE1 1 
ATOM   2096 O  OE2   . GLU A 1 270 ? 37.812 1.444  -16.676 1.00 33.18 ? ? ? ? 
? 270 GLU A OE2 1 
ATOM   2097 N  N     . TRP A 1 271 ? 42.040 4.707  -12.953 1.00 22.49 ? ? ? ? 
? 271 TRP A N   1 
ATOM   2098 C  CA    . TRP A 1 271 ? 43.136 5.662  -12.923 1.00 20.48 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CA  1 
ATOM   2099 C  C     . TRP A 1 271 ? 43.850 5.646  -11.583 1.00 21.51 ? ? ? ? 
? 271 TRP A C   1 
ATOM   2100 O  O     . TRP A 1 271 ? 44.674 6.516  -11.306 1.00 25.18 ? ? ? ? 
? 271 TRP A O   1 
ATOM   2101 C  CB    . TRP A 1 271 ? 42.620 7.070  -13.183 1.00 20.56 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CB  1 
ATOM   2102 C  CG    . TRP A 1 271 ? 42.356 7.343  -14.607 1.00 20.70 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CG  1 
ATOM   2103 C  CD1   . TRP A 1 271 ? 41.485 6.680  -15.424 1.00 20.40 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CD1 1 
ATOM   2104 C  CD2   . TRP A 1 271 ? 42.932 8.394  -15.394 1.00 21.95 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CD2 1 
ATOM   2105 N  NE1   . TRP A 1 271 ? 41.478 7.262  -16.667 1.00 23.27 ? ? ? ? 
? 271 TRP A NE1 1 
ATOM   2106 C  CE2   . TRP A 1 271 ? 42.352 8.312  -16.676 1.00 23.10 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CE2 1 
ATOM   2107 C  CE3   . TRP A 1 271 ? 43.878 9.398  -15.132 1.00 22.65 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CE3 1 
ATOM   2108 C  CZ2   . TRP A 1 271 ? 42.690 9.208  -17.705 1.00 24.67 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CZ2 1 
ATOM   2109 C  CZ3   . TRP A 1 271 ? 44.212 10.289 -16.159 1.00 19.90 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CZ3 1 
ATOM   2110 C  CH2   . TRP A 1 271 ? 43.617 10.185 -17.426 1.00 21.95 ? ? ? ? 
? 271 TRP A CH2 1 
ATOM   2111 N  N     . GLY A 1 272 ? 43.516 4.678  -10.740 1.00 19.82 ? ? ? ? 
? 272 GLY A N   1 
ATOM   2112 C  CA    . GLY A 1 272 ? 44.151 4.589  -9.441  1.00 19.90 ? ? ? ? 
? 272 GLY A CA  1 
ATOM   2113 C  C     . GLY A 1 272 ? 43.442 5.390  -8.367  1.00 19.54 ? ? ? ? 
? 272 GLY A C   1 
ATOM   2114 O  O     . GLY A 1 272 ? 43.987 5.600  -7.288  1.00 22.24 ? ? ? ? 
? 272 GLY A O   1 
ATOM   2115 N  N     . LEU A 1 273 ? 42.226 5.841  -8.650  1.00 16.48 ? ? ? ? 
? 273 LEU A N   1 
ATOM   2116 C  CA    . LEU A 1 273 ? 41.473 6.603  -7.667  1.00 15.08 ? ? ? ? 
? 273 LEU A CA  1 
ATOM   2117 C  C     . LEU A 1 273 ? 40.705 5.660  -6.748  1.00 14.29 ? ? ? ? 
? 273 LEU A C   1 
ATOM   2118 O  O     . LEU A 1 273 ? 40.499 4.485  -7.068  1.00 14.08 ? ? ? ? 
? 273 LEU A O   1 
ATOM   2119 C  CB    . LEU A 1 273 ? 40.483 7.542  -8.357  1.00 12.84 ? ? ? ? 
? 273 LEU A CB  1 
ATOM   2120 C  CG    . LEU A 1 273 ? 41.024 8.464  -9.450  1.00 14.22 ? ? ? ? 
? 273 LEU A CG  1 
ATOM   2121 C  CD1   . LEU A 1 273 ? 39.881 9.300  -10.006 1.00 13.97 ? ? ? ? 
? 273 LEU A CD1 1 
ATOM   2122 C  CD2   . LEU A 1 273 ? 42.127 9.351  -8.899  1.00 13.38 ? ? ? ? 
? 273 LEU A CD2 1 
ATOM   2123 N  N     . LEU A 1 274 ? 40.302 6.177  -5.595  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 274 LEU A N   1 
ATOM   2124 C  CA    . LEU A 1 274 ? 39.515 5.418  -4.633  1.00 12.07 ? ? ? ? 
? 274 LEU A CA  1 
ATOM   2125 C  C     . LEU A 1 274 ? 38.178 5.090  -5.289  1.00 14.15 ? ? ? ? 
? 274 LEU A C   1 
ATOM   2126 O  O     . LEU A 1 274 ? 37.814 5.675  -6.314  1.00 15.08 ? ? ? ? 
? 274 LEU A O   1 
ATOM   2127 C  CB    . LEU A 1 274 ? 39.212 6.293  -3.414  1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 274 LEU A CB  1 
ATOM   2128 C  CG    . LEU A 1 274 ? 40.282 6.588  -2.368  1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 274 LEU A CG  1 
ATOM   2129 C  CD1   . LEU A 1 274 ? 39.844 7.778  -1.553  1.00 13.76 ? ? ? ? 
? 274 LEU A CD1 1 
ATOM   2130 C  CD2   . LEU A 1 274 ? 40.500 5.380  -1.481  1.00 10.18 ? ? ? ? 
? 274 LEU A CD2 1 
ATOM   2131 N  N     . GLU A 1 275 ? 37.470 4.122  -4.727  1.00 12.76 ? ? ? ? 
? 275 GLU A N   1 
ATOM   2132 C  CA    . GLU A 1 275 ? 36.140 3.799  -5.206  1.00 11.65 ? ? ? ? 
? 275 GLU A CA  1 
ATOM   2133 C  C     . GLU A 1 275 ? 35.346 5.089  -4.916  1.00 12.58 ? ? ? ? 
? 275 GLU A C   1 
ATOM   2134 O  O     . GLU A 1 275 ? 35.536 5.718  -3.873  1.00 11.28 ? ? ? ? 
? 275 GLU A O   1 
ATOM   2135 C  CB    . GLU A 1 275 ? 35.579 2.623  -4.406  1.00 12.65 ? ? ? ? 
? 275 GLU A CB  1 
ATOM   2136 C  CG    . GLU A 1 275 ? 34.199 2.180  -4.829  1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 275 GLU A CG  1 
ATOM   2137 C  CD    . GLU A 1 275 ? 34.165 1.447  -6.160  1.00 13.56 ? ? ? ? 
? 275 GLU A CD  1 
ATOM   2138 O  OE1   . GLU A 1 275 ? 35.231 1.160  -6.745  1.00 12.13 ? ? ? ? 
? 275 GLU A OE1 1 
ATOM   2139 O  OE2   . GLU A 1 275 ? 33.046 1.143  -6.609  1.00 17.17 ? ? ? ? 
? 275 GLU A OE2 1 
ATOM   2140 N  N     . GLY A 1 276 ? 34.483 5.483  -5.847  1.00 11.66 ? ? ? ? 
? 276 GLY A N   1 
ATOM   2141 C  CA    . GLY A 1 276 ? 33.696 6.699  -5.722  1.00 12.40 ? ? ? ? 
? 276 GLY A CA  1 
ATOM   2142 C  C     . GLY A 1 276 ? 33.033 7.030  -4.397  1.00 14.19 ? ? ? ? 
? 276 GLY A C   1 
ATOM   2143 O  O     . GLY A 1 276 ? 33.124 8.172  -3.939  1.00 14.14 ? ? ? ? 
? 276 GLY A O   1 
ATOM   2144 N  N     . LEU A 1 277 ? 32.351 6.061  -3.792  1.00 15.05 ? ? ? ? 
? 277 LEU A N   1 
ATOM   2145 C  CA    . LEU A 1 277 ? 31.677 6.282  -2.511  1.00 15.36 ? ? ? ? 
? 277 LEU A CA  1 
ATOM   2146 C  C     . LEU A 1 277 ? 32.620 6.596  -1.346  1.00 13.53 ? ? ? ? 
? 277 LEU A C   1 
ATOM   2147 O  O     . LEU A 1 277 ? 32.180 7.059  -0.295  1.00 14.61 ? ? ? ? 
? 277 LEU A O   1 
ATOM   2148 C  CB    . LEU A 1 277 ? 30.795 5.082  -2.137  1.00 19.04 ? ? ? ? 
? 277 LEU A CB  1 
ATOM   2149 C  CG    . LEU A 1 277 ? 31.429 3.861  -1.453  1.00 23.95 ? ? ? ? 
? 277 LEU A CG  1 
ATOM   2150 C  CD1   . LEU A 1 277 ? 30.370 3.081  -0.706  1.00 25.48 ? ? ? ? 
? 277 LEU A CD1 1 
ATOM   2151 C  CD2   . LEU A 1 277 ? 32.127 2.970  -2.452  1.00 25.60 ? ? ? ? 
? 277 LEU A CD2 1 
ATOM   2152 N  N     . ASP A 1 278 ? 33.911 6.337  -1.516  1.00 10.53 ? ? ? ? 
? 278 ASP A N   1 
ATOM   2153 C  CA    . ASP A 1 278 ? 34.873 6.610  -0.449  1.00 10.89 ? ? ? ? 
? 278 ASP A CA  1 
ATOM   2154 C  C     . ASP A 1 278 ? 35.629 7.911  -0.671  1.00 8.64  ? ? ? ? 
? 278 ASP A C   1 
ATOM   2155 O  O     . ASP A 1 278 ? 36.495 8.267  0.129   1.00 8.93  ? ? ? ? 
? 278 ASP A O   1 
ATOM   2156 C  CB    . ASP A 1 278 ? 35.919 5.495  -0.369  1.00 12.39 ? ? ? ? 
? 278 ASP A CB  1 
ATOM   2157 C  CG    . ASP A 1 278 ? 35.321 4.151  -0.047  1.00 15.14 ? ? ? ? 
? 278 ASP A CG  1 
ATOM   2158 O  OD1   . ASP A 1 278 ? 34.432 4.080  0.820   1.00 15.39 ? ? ? ? 
? 278 ASP A OD1 1 
ATOM   2159 O  OD2   . ASP A 1 278 ? 35.761 3.161  -0.660  1.00 16.62 ? ? ? ? 
? 278 ASP A OD2 1 
ATOM   2160 N  N     . ALA A 1 279 ? 35.309 8.625  -1.742  1.00 8.86  ? ? ? ? 
? 279 ALA A N   1 
ATOM   2161 C  CA    . ALA A 1 279 ? 36.052 9.834  -2.056  1.00 8.94  ? ? ? ? 
? 279 ALA A CA  1 
ATOM   2162 C  C     . ALA A 1 279 ? 35.355 11.181 -2.036  1.00 9.44  ? ? ? ? 
? 279 ALA A C   1 
ATOM   2163 O  O     . ALA A 1 279 ? 34.168 11.307 -2.349  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 279 ALA A O   1 
ATOM   2164 C  CB    . ALA A 1 279 ? 36.748 9.653  -3.396  1.00 9.38  ? ? ? ? 
? 279 ALA A CB  1 
ATOM   2165 N  N     . VAL A 1 280 ? 36.122 12.185 -1.622  1.00 10.29 ? ? ? ? 
? 280 VAL A N   1 
ATOM   2166 C  CA    . VAL A 1 280 ? 35.686 13.575 -1.631  1.00 10.47 ? ? ? ? 
? 280 VAL A CA  1 
ATOM   2167 C  C     . VAL A 1 280 ? 36.729 14.156 -2.581  1.00 9.60  ? ? ? ? 
? 280 VAL A C   1 
ATOM   2168 O  O     . VAL A 1 280 ? 37.934 13.976 -2.373  1.00 10.42 ? ? ? ? 
? 280 VAL A O   1 
ATOM   2169 C  CB    . VAL A 1 280 ? 35.777 14.249 -0.251  1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 280 VAL A CB  1 
ATOM   2170 C  CG1   . VAL A 1 280 ? 35.502 15.749 -0.389  1.00 9.92  ? ? ? ? 
? 280 VAL A CG1 1 
ATOM   2171 C  CG2   . VAL A 1 280 ? 34.752 13.635 0.690   1.00 10.36 ? ? ? ? 
? 280 VAL A CG2 1 
ATOM   2172 N  N     . VAL A 1 281 ? 36.259 14.738 -3.678  1.00 10.85 ? ? ? ? 
? 281 VAL A N   1 
ATOM   2173 C  CA    . VAL A 1 281 ? 37.133 15.282 -4.704  1.00 9.55  ? ? ? ? 
? 281 VAL A CA  1 
ATOM   2174 C  C     . VAL A 1 281 ? 37.113 16.798 -4.787  1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 281 VAL A C   1 
ATOM   2175 O  O     . VAL A 1 281 ? 36.172 17.438 -4.324  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 281 VAL A O   1 
ATOM   2176 C  CB    . VAL A 1 281 ? 36.800 14.662 -6.083  1.00 9.74  ? ? ? ? 
? 281 VAL A CB  1 
ATOM   2177 C  CG1   . VAL A 1 281 ? 37.011 13.159 -6.024  1.00 10.01 ? ? ? ? 
? 281 VAL A CG1 1 
ATOM   2178 C  CG2   . VAL A 1 281 ? 35.359 14.976 -6.492  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 281 VAL A CG2 1 
ATOM   2179 N  N     . PHE A 1 282 ? 38.157 17.364 -5.383  1.00 9.21  ? ? ? ? 
? 282 PHE A N   1 
ATOM   2180 C  CA    . PHE A 1 282 ? 38.298 18.810 -5.519  1.00 10.14 ? ? ? ? 
? 282 PHE A CA  1 
ATOM   2181 C  C     . PHE A 1 282 ? 39.386 19.069 -6.550  1.00 11.01 ? ? ? ? 
? 282 PHE A C   1 
ATOM   2182 O  O     . PHE A 1 282 ? 40.228 18.204 -6.787  1.00 12.61 ? ? ? ? 
? 282 PHE A O   1 
ATOM   2183 C  CB    . PHE A 1 282 ? 38.719 19.421 -4.169  1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 282 PHE A CB  1 
ATOM   2184 C  CG    . PHE A 1 282 ? 39.882 18.703 -3.512  1.00 10.06 ? ? ? ? 
? 282 PHE A CG  1 
ATOM   2185 C  CD1   . PHE A 1 282 ? 39.680 17.513 -2.812  1.00 10.02 ? ? ? ? 
? 282 PHE A CD1 1 
ATOM   2186 C  CD2   . PHE A 1 282 ? 41.176 19.194 -3.622  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 282 PHE A CD2 1 
ATOM   2187 C  CE1   . PHE A 1 282 ? 40.750 16.825 -2.237  1.00 10.39 ? ? ? ? 
? 282 PHE A CE1 1 
ATOM   2188 C  CE2   . PHE A 1 282 ? 42.252 18.509 -3.049  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 282 PHE A CE2 1 
ATOM   2189 C  CZ    . PHE A 1 282 ? 42.037 17.324 -2.357  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 282 PHE A CZ  1 
ATOM   2190 N  N     . VAL A 1 283 ? 39.376 20.252 -7.158  1.00 10.04 ? ? ? ? 
? 283 VAL A N   1 
ATOM   2191 C  CA    . VAL A 1 283 ? 40.392 20.606 -8.149  1.00 11.19 ? ? ? ? 
? 283 VAL A CA  1 
ATOM   2192 C  C     . VAL A 1 283 ? 41.609 21.169 -7.418  1.00 9.05  ? ? ? ? 
? 283 VAL A C   1 
ATOM   2193 O  O     . VAL A 1 283 ? 42.747 20.805 -7.715  1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 283 VAL A O   1 
ATOM   2194 C  CB    . VAL A 1 283 ? 39.829 21.584 -9.216  1.00 10.00 ? ? ? ? 
? 283 VAL A CB  1 
ATOM   2195 C  CG1   . VAL A 1 283 ? 40.925 22.024 -10.179 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 283 VAL A CG1 1 
ATOM   2196 C  CG2   . VAL A 1 283 ? 38.710 20.883 -10.000 1.00 9.67  ? ? ? ? 
? 283 VAL A CG2 1 
ATOM   2197 N  N     . ASP A 1 284 ? 41.360 22.042 -6.450  1.00 10.71 ? ? ? ? 
? 284 ASP A N   1 
ATOM   2198 C  CA    . ASP A 1 284 ? 42.429 22.603 -5.631  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 284 ASP A CA  1 
ATOM   2199 C  C     . ASP A 1 284 ? 41.871 22.774 -4.229  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 284 ASP A C   1 
ATOM   2200 O  O     . ASP A 1 284 ? 40.650 22.742 -4.034  1.00 8.95  ? ? ? ? 
? 284 ASP A O   1 
ATOM   2201 C  CB    . ASP A 1 284 ? 42.956 23.944 -6.191  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 284 ASP A CB  1 
ATOM   2202 C  CG    . ASP A 1 284 ? 41.951 25.093 -6.070  1.00 9.13  ? ? ? ? 
? 284 ASP A CG  1 
ATOM   2203 O  OD1   . ASP A 1 284 ? 40.737 24.862 -6.204  1.00 11.70 ? ? ? ? 
? 284 ASP A OD1 1 
ATOM   2204 O  OD2   . ASP A 1 284 ? 42.382 26.244 -5.862  1.00 10.05 ? ? ? ? 
? 284 ASP A OD2 1 
ATOM   2205 N  N     . ASN A 1 285 ? 42.761 22.861 -3.250  1.00 10.14 ? ? ? ? 
? 285 ASN A N   1 
ATOM   2206 C  CA    . ASN A 1 285 ? 42.352 23.077 -1.871  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 285 ASN A CA  1 
ATOM   2207 C  C     . ASN A 1 285 ? 43.156 24.243 -1.304  1.00 8.10  ? ? ? ? 
? 285 ASN A C   1 
ATOM   2208 O  O     . ASN A 1 285 ? 44.011 24.804 -1.992  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 285 ASN A O   1 
ATOM   2209 C  CB    . ASN A 1 285 ? 42.469 21.797 -1.015  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 285 ASN A CB  1 
ATOM   2210 C  CG    . ASN A 1 285 ? 43.897 21.310 -0.827  1.00 9.70  ? ? ? ? 
? 285 ASN A CG  1 
ATOM   2211 O  OD1   . ASN A 1 285 ? 44.858 22.060 -0.945  1.00 10.36 ? ? ? ? 
? 285 ASN A OD1 1 
ATOM   2212 N  ND2   . ASN A 1 285 ? 44.029 20.037 -0.480  1.00 9.65  ? ? ? ? 
? 285 ASN A ND2 1 
ATOM   2213 N  N     . HIS A 1 286 ? 42.883 24.616 -0.059  1.00 8.26  ? ? ? ? 
? 286 HIS A N   1 
ATOM   2214 C  CA    . HIS A 1 286 ? 43.568 25.747 0.556   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 286 HIS A CA  1 
ATOM   2215 C  C     . HIS A 1 286 ? 45.083 25.599 0.655   1.00 9.96  ? ? ? ? 
? 286 HIS A C   1 
ATOM   2216 O  O     . HIS A 1 286 ? 45.815 26.586 0.649   1.00 12.20 ? ? ? ? 
? 286 HIS A O   1 
ATOM   2217 C  CB    . HIS A 1 286 ? 42.983 26.042 1.941   1.00 8.90  ? ? ? ? 
? 286 HIS A CB  1 
ATOM   2218 C  CG    . HIS A 1 286 ? 43.447 25.103 3.013   1.00 9.96  ? ? ? ? 
? 286 HIS A CG  1 
ATOM   2219 N  ND1   . HIS A 1 286 ? 42.834 23.894 3.267   1.00 11.61 ? ? ? ? 
? 286 HIS A ND1 1 
ATOM   2220 C  CD2   . HIS A 1 286 ? 44.480 25.188 3.884   1.00 10.32 ? ? ? ? 
? 286 HIS A CD2 1 
ATOM   2221 C  CE1   . HIS A 1 286 ? 43.469 23.277 4.246   1.00 12.36 ? ? ? ? 
? 286 HIS A CE1 1 
ATOM   2222 N  NE2   . HIS A 1 286 ? 44.473 24.041 4.639   1.00 11.64 ? ? ? ? 
? 286 HIS A NE2 1 
ATOM   2223 N  N     . ASP A 1 287 ? 45.550 24.360 0.716   1.00 11.69 ? ? ? ? 
? 287 ASP A N   1 
ATOM   2224 C  CA    . ASP A 1 287 ? 46.971 24.068 0.853   1.00 13.55 ? ? ? ? 
? 287 ASP A CA  1 
ATOM   2225 C  C     . ASP A 1 287 ? 47.730 24.046 -0.479  1.00 11.26 ? ? ? ? 
? 287 ASP A C   1 
ATOM   2226 O  O     . ASP A 1 287 ? 48.690 24.796 -0.668  1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 287 ASP A O   1 
ATOM   2227 C  CB    . ASP A 1 287 ? 47.135 22.724 1.589   1.00 15.50 ? ? ? ? 
? 287 ASP A CB  1 
ATOM   2228 C  CG    . ASP A 1 287 ? 48.546 22.501 2.116   1.00 19.54 ? ? ? ? 
? 287 ASP A CG  1 
ATOM   2229 O  OD1   . ASP A 1 287 ? 49.151 23.439 2.675   1.00 20.85 ? ? ? ? 
? 287 ASP A OD1 1 
ATOM   2230 O  OD2   . ASP A 1 287 ? 49.043 21.370 1.991   1.00 22.67 ? ? ? ? 
? 287 ASP A OD2 1 
ATOM   2231 N  N     . ASN A 1 288 ? 47.278 23.219 -1.415  1.00 10.30 ? ? ? ? 
? 288 ASN A N   1 
ATOM   2232 C  CA    . ASN A 1 288 ? 47.964 23.105 -2.695  1.00 11.24 ? ? ? ? 
? 288 ASN A CA  1 
ATOM   2233 C  C     . ASN A 1 288 ? 47.806 24.259 -3.685  1.00 10.98 ? ? ? ? 
? 288 ASN A C   1 
ATOM   2234 O  O     . ASN A 1 288 ? 48.483 24.271 -4.710  1.00 12.06 ? ? ? ? 
? 288 ASN A O   1 
ATOM   2235 C  CB    . ASN A 1 288 ? 47.709 21.742 -3.361  1.00 11.47 ? ? ? ? 
? 288 ASN A CB  1 
ATOM   2236 C  CG    . ASN A 1 288 ? 46.285 21.564 -3.843  1.00 9.09  ? ? ? ? 
? 288 ASN A CG  1 
ATOM   2237 O  OD1   . ASN A 1 288 ? 45.536 22.521 -4.004  1.00 9.60  ? ? ? ? 
? 288 ASN A OD1 1 
ATOM   2238 N  ND2   . ASN A 1 288 ? 45.918 20.323 -4.115  1.00 10.50 ? ? ? ? 
? 288 ASN A ND2 1 
ATOM   2239 N  N     . GLN A 1 289 ? 46.919 25.218 -3.416  1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 289 GLN A N   1 
ATOM   2240 C  CA    . GLN A 1 289 ? 46.800 26.364 -4.324  1.00 11.27 ? ? ? ? 
? 289 GLN A CA  1 
ATOM   2241 C  C     . GLN A 1 289 ? 48.018 27.271 -4.103  1.00 11.60 ? ? ? ? 
? 289 GLN A C   1 
ATOM   2242 O  O     . GLN A 1 289 ? 48.258 28.208 -4.862  1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 289 GLN A O   1 
ATOM   2243 C  CB    . GLN A 1 289 ? 45.480 27.138 -4.137  1.00 8.80  ? ? ? ? 
? 289 GLN A CB  1 
ATOM   2244 C  CG    . GLN A 1 289 ? 45.323 27.862 -2.808  1.00 9.97  ? ? ? ? 
? 289 GLN A CG  1 
ATOM   2245 C  CD    . GLN A 1 289 ? 44.023 28.656 -2.700  1.00 10.30 ? ? ? ? 
? 289 GLN A CD  1 
ATOM   2246 O  OE1   . GLN A 1 289 ? 43.829 29.401 -1.744  1.00 11.47 ? ? ? ? 
? 289 GLN A OE1 1 
ATOM   2247 N  NE2   . GLN A 1 289 ? 43.124 28.483 -3.659  1.00 9.20  ? ? ? ? 
? 289 GLN A NE2 1 
ATOM   2248 N  N     . ARG A 1 290 ? 48.760 26.998 -3.035  1.00 11.73 ? ? ? ? 
? 290 ARG A N   1 
ATOM   2249 C  CA    . ARG A 1 290 ? 49.983 27.723 -2.708  1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 290 ARG A CA  1 
ATOM   2250 C  C     . ARG A 1 290 ? 51.116 26.767 -3.099  1.00 21.37 ? ? ? ? 
? 290 ARG A C   1 
ATOM   2251 O  O     . ARG A 1 290 ? 51.612 26.021 -2.260  1.00 24.65 ? ? ? ? 
? 290 ARG A O   1 
ATOM   2252 C  CB    . ARG A 1 290 ? 50.033 28.014 -1.201  1.00 10.55 ? ? ? ? 
? 290 ARG A CB  1 
ATOM   2253 C  CG    . ARG A 1 290 ? 49.089 29.110 -0.775  1.00 12.11 ? ? ? ? 
? 290 ARG A CG  1 
ATOM   2254 C  CD    . ARG A 1 290 ? 48.802 29.154 0.730   1.00 10.77 ? ? ? ? 
? 290 ARG A CD  1 
ATOM   2255 N  NE    . ARG A 1 290 ? 47.959 30.317 1.004   1.00 11.04 ? ? ? ? 
? 290 ARG A NE  1 
ATOM   2256 C  CZ    . ARG A 1 290 ? 46.651 30.379 0.762   1.00 8.87  ? ? ? ? 
? 290 ARG A CZ  1 
ATOM   2257 N  NH1   . ARG A 1 290 ? 45.998 29.330 0.277   1.00 9.86  ? ? ? ? 
? 290 ARG A NH1 1 
ATOM   2258 N  NH2   . ARG A 1 290 ? 46.020 31.543 0.839   1.00 11.21 ? ? ? ? 
? 290 ARG A NH2 1 
ATOM   2259 N  N     . THR A 1 291 ? 51.474 26.732 -4.379  1.00 24.95 ? ? ? ? 
? 291 THR A N   1 
ATOM   2260 C  CA    . THR A 1 291 ? 52.526 25.830 -4.837  1.00 31.48 ? ? ? ? 
? 291 THR A CA  1 
ATOM   2261 C  C     . THR A 1 291 ? 53.672 26.498 -5.572  1.00 35.94 ? ? ? ? 
? 291 THR A C   1 
ATOM   2262 O  O     . THR A 1 291 ? 53.508 27.550 -6.197  1.00 37.52 ? ? ? ? 
? 291 THR A O   1 
ATOM   2263 C  CB    . THR A 1 291 ? 51.972 24.719 -5.757  1.00 32.16 ? ? ? ? 
? 291 THR A CB  1 
ATOM   2264 O  OG1   . THR A 1 291 ? 51.029 25.286 -6.677  1.00 36.49 ? ? ? ? 
? 291 THR A OG1 1 
ATOM   2265 C  CG2   . THR A 1 291 ? 51.328 23.616 -4.950  1.00 32.45 ? ? ? ? 
? 291 THR A CG2 1 
ATOM   2266 N  N     . GLY A 1 292 ? 54.834 25.857 -5.513  1.00 39.91 ? ? ? ? 
? 292 GLY A N   1 
ATOM   2267 C  CA    . GLY A 1 292 ? 56.007 26.375 -6.188  1.00 43.18 ? ? ? ? 
? 292 GLY A CA  1 
ATOM   2268 C  C     . GLY A 1 292 ? 56.033 25.949 -7.647  1.00 45.37 ? ? ? ? 
? 292 GLY A C   1 
ATOM   2269 O  O     . GLY A 1 292 ? 57.011 26.201 -8.349  1.00 47.60 ? ? ? ? 
? 292 GLY A O   1 
ATOM   2270 N  N     . GLY A 1 293 ? 54.948 25.332 -8.110  1.00 44.69 ? ? ? ? 
? 293 GLY A N   1 
ATOM   2271 C  CA    . GLY A 1 293 ? 54.883 24.886 -9.490  1.00 44.71 ? ? ? ? 
? 293 GLY A CA  1 
ATOM   2272 C  C     . GLY A 1 293 ? 53.577 25.304 -10.131 1.00 44.80 ? ? ? ? 
? 293 GLY A C   1 
ATOM   2273 O  O     . GLY A 1 293 ? 52.945 26.263 -9.686  1.00 44.99 ? ? ? ? 
? 293 GLY A O   1 
ATOM   2274 N  N     . SER A 1 294 ? 53.149 24.563 -11.148 1.00 44.47 ? ? ? ? 
? 294 SER A N   1 
ATOM   2275 C  CA    . SER A 1 294 ? 51.901 24.871 -11.845 1.00 43.74 ? ? ? ? 
? 294 SER A CA  1 
ATOM   2276 C  C     . SER A 1 294 ? 51.122 23.609 -12.201 1.00 40.69 ? ? ? ? 
? 294 SER A C   1 
ATOM   2277 O  O     . SER A 1 294 ? 50.377 23.583 -13.174 1.00 41.94 ? ? ? ? 
? 294 SER A O   1 
ATOM   2278 C  CB    . SER A 1 294 ? 52.200 25.673 -13.112 1.00 46.18 ? ? ? ? 
? 294 SER A CB  1 
ATOM   2279 O  OG    . SER A 1 294 ? 53.168 25.006 -13.905 1.00 48.41 ? ? ? ? 
? 294 SER A OG  1 
ATOM   2280 N  N     . GLN A 1 295 ? 51.292 22.567 -11.400 1.00 37.23 ? ? ? ? 
? 295 GLN A N   1 
ATOM   2281 C  CA    . GLN A 1 295 ? 50.610 21.304 -11.635 1.00 36.67 ? ? ? ? 
? 295 GLN A CA  1 
ATOM   2282 C  C     . GLN A 1 295 ? 49.164 21.362 -11.156 1.00 32.66 ? ? ? ? 
? 295 GLN A C   1 
ATOM   2283 O  O     . GLN A 1 295 ? 48.304 20.631 -11.648 1.00 32.88 ? ? ? ? 
? 295 GLN A O   1 
ATOM   2284 C  CB    . GLN A 1 295 ? 51.366 20.177 -10.938 1.00 44.21 ? ? ? ? 
? 295 GLN A CB  1 
ATOM   2285 C  CG    . GLN A 1 295 ? 52.809 20.075 -11.397 1.00 53.82 ? ? ? ? 
? 295 GLN A CG  1 
ATOM   2286 C  CD    . GLN A 1 295 ? 53.585 18.999 -10.671 1.00 57.57 ? ? ? ? 
? 295 GLN A CD  1 
ATOM   2287 O  OE1   . GLN A 1 295 ? 53.967 19.166 -9.513  1.00 60.13 ? ? ? ? 
? 295 GLN A OE1 1 
ATOM   2288 N  NE2   . GLN A 1 295 ? 53.835 17.892 -11.353 1.00 58.84 ? ? ? ? 
? 295 GLN A NE2 1 
ATOM   2289 N  N     . ILE A 1 296 ? 48.907 22.241 -10.192 1.00 26.89 ? ? ? ? 
? 296 ILE A N   1 
ATOM   2290 C  CA    . ILE A 1 296 ? 47.574 22.418 -9.641  1.00 21.68 ? ? ? ? 
? 296 ILE A CA  1 
ATOM   2291 C  C     . ILE A 1 296 ? 46.921 23.630 -10.290 1.00 19.51 ? ? ? ? 
? 296 ILE A C   1 
ATOM   2292 O  O     . ILE A 1 296 ? 47.548 24.686 -10.428 1.00 18.81 ? ? ? ? 
? 296 ILE A O   1 
ATOM   2293 C  CB    . ILE A 1 296 ? 47.616 22.634 -8.107  1.00 20.01 ? ? ? ? 
? 296 ILE A CB  1 
ATOM   2294 C  CG1   . ILE A 1 296 ? 48.298 21.443 -7.422  1.00 17.86 ? ? ? ? 
? 296 ILE A CG1 1 
ATOM   2295 C  CG2   . ILE A 1 296 ? 46.206 22.844 -7.562  1.00 14.79 ? ? ? ? 
? 296 ILE A CG2 1 
ATOM   2296 C  CD1   . ILE A 1 296 ? 47.613 20.105 -7.646  1.00 17.37 ? ? ? ? 
? 296 ILE A CD1 1 
ATOM   2297 N  N     . LEU A 1 297 ? 45.679 23.461 -10.723 1.00 16.34 ? ? ? ? 
? 297 LEU A N   1 
ATOM   2298 C  CA    . LEU A 1 297 ? 44.923 24.547 -11.336 1.00 13.48 ? ? ? ? 
? 297 LEU A CA  1 
ATOM   2299 C  C     . LEU A 1 297 ? 44.285 25.374 -10.219 1.00 13.67 ? ? ? ? 
? 297 LEU A C   1 
ATOM   2300 O  O     . LEU A 1 297 ? 43.772 24.817 -9.241  1.00 10.46 ? ? ? ? 
? 297 LEU A O   1 
ATOM   2301 C  CB    . LEU A 1 297 ? 43.846 23.982 -12.269 1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 297 LEU A CB  1 
ATOM   2302 C  CG    . LEU A 1 297 ? 44.343 23.363 -13.588 1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 297 LEU A CG  1 
ATOM   2303 C  CD1   . LEU A 1 297 ? 43.212 22.636 -14.302 1.00 13.32 ? ? ? ? 
? 297 LEU A CD1 1 
ATOM   2304 C  CD2   . LEU A 1 297 ? 44.918 24.460 -14.476 1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 297 LEU A CD2 1 
ATOM   2305 N  N     . THR A 1 298 ? 44.359 26.698 -10.338 1.00 11.37 ? ? ? ? 
? 298 THR A N   1 
ATOM   2306 C  CA    . THR A 1 298 ? 43.789 27.594 -9.330  1.00 10.57 ? ? ? ? 
? 298 THR A CA  1 
ATOM   2307 C  C     . THR A 1 298 ? 43.105 28.760 -10.024 1.00 10.57 ? ? ? ? 
? 298 THR A C   1 
ATOM   2308 O  O     . THR A 1 298 ? 43.150 28.872 -11.254 1.00 10.56 ? ? ? ? 
? 298 THR A O   1 
ATOM   2309 C  CB    . THR A 1 298 ? 44.868 28.158 -8.372  1.00 11.54 ? ? ? ? 
? 298 THR A CB  1 
ATOM   2310 O  OG1   . THR A 1 298 ? 45.665 29.133 -9.060  1.00 13.99 ? ? ? ? 
? 298 THR A OG1 1 
ATOM   2311 C  CG2   . THR A 1 298 ? 45.772 27.039 -7.841  1.00 8.99  ? ? ? ? 
? 298 THR A CG2 1 
ATOM   2312 N  N     . TYR A 1 299 ? 42.528 29.658 -9.230  1.00 9.89  ? ? ? ? 
? 299 TYR A N   1 
ATOM   2313 C  CA    . TYR A 1 299 ? 41.832 30.817 -9.764  1.00 10.22 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CA  1 
ATOM   2314 C  C     . TYR A 1 299 ? 42.736 31.698 -10.620 1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 299 TYR A C   1 
ATOM   2315 O  O     . TYR A 1 299 ? 42.239 32.475 -11.432 1.00 10.73 ? ? ? ? 
? 299 TYR A O   1 
ATOM   2316 C  CB    . TYR A 1 299 ? 41.177 31.638 -8.636  1.00 11.69 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CB  1 
ATOM   2317 C  CG    . TYR A 1 299 ? 42.135 32.481 -7.815  1.00 10.29 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CG  1 
ATOM   2318 C  CD1   . TYR A 1 299 ? 42.467 33.776 -8.211  1.00 11.20 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CD1 1 
ATOM   2319 C  CD2   . TYR A 1 299 ? 42.715 31.979 -6.650  1.00 12.79 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CD2 1 
ATOM   2320 C  CE1   . TYR A 1 299 ? 43.354 34.547 -7.469  1.00 11.83 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CE1 1 
ATOM   2321 C  CE2   . TYR A 1 299 ? 43.606 32.743 -5.896  1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CE2 1 
ATOM   2322 C  CZ    . TYR A 1 299 ? 43.918 34.026 -6.313  1.00 13.52 ? ? ? ? 
? 299 TYR A CZ  1 
ATOM   2323 O  OH    . TYR A 1 299 ? 44.768 34.805 -5.564  1.00 11.73 ? ? ? ? 
? 299 TYR A OH  1 
ATOM   2324 N  N     . LYS A 1 300 ? 44.054 31.559 -10.465 1.00 13.53 ? ? ? ? 
? 300 LYS A N   1 
ATOM   2325 C  CA    . LYS A 1 300 ? 45.009 32.355 -11.243 1.00 12.75 ? ? ? ? 
? 300 LYS A CA  1 
ATOM   2326 C  C     . LYS A 1 300 ? 45.214 31.866 -12.687 1.00 17.38 ? ? ? ? 
? 300 LYS A C   1 
ATOM   2327 O  O     . LYS A 1 300 ? 45.941 32.485 -13.462 1.00 18.46 ? ? ? ? 
? 300 LYS A O   1 
ATOM   2328 C  CB    . LYS A 1 300 ? 46.344 32.459 -10.516 1.00 11.39 ? ? ? ? 
? 300 LYS A CB  1 
ATOM   2329 C  CG    . LYS A 1 300 ? 46.258 33.280 -9.250  1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 300 LYS A CG  1 
ATOM   2330 C  CD    . LYS A 1 300 ? 47.612 33.458 -8.602  1.00 13.24 ? ? ? ? 
? 300 LYS A CD  1 
ATOM   2331 C  CE    . LYS A 1 300 ? 47.474 34.207 -7.292  1.00 16.27 ? ? ? ? 
? 300 LYS A CE  1 
ATOM   2332 N  NZ    . LYS A 1 300 ? 48.770 34.338 -6.592  1.00 19.78 ? ? ? ? 
? 300 LYS A NZ  1 
ATOM   2333 N  N     . ASN A 1 301 ? 44.591 30.740 -13.027 1.00 15.52 ? ? ? ? 
? 301 ASN A N   1 
ATOM   2334 C  CA    . ASN A 1 301 ? 44.642 30.165 -14.375 1.00 15.42 ? ? ? ? 
? 301 ASN A CA  1 
ATOM   2335 C  C     . ASN A 1 301 ? 43.179 29.770 -14.622 1.00 13.36 ? ? ? ? 
? 301 ASN A C   1 
ATOM   2336 O  O     . ASN A 1 301 ? 42.842 28.593 -14.785 1.00 11.35 ? ? ? ? 
? 301 ASN A O   1 
ATOM   2337 C  CB    . ASN A 1 301 ? 45.556 28.934 -14.406 1.00 18.00 ? ? ? ? 
? 301 ASN A CB  1 
ATOM   2338 C  CG    . ASN A 1 301 ? 45.963 28.530 -15.822 1.00 19.99 ? ? ? ? 
? 301 ASN A CG  1 
ATOM   2339 O  OD1   . ASN A 1 301 ? 46.690 27.552 -16.008 1.00 22.84 ? ? ? ? 
? 301 ASN A OD1 1 
ATOM   2340 N  ND2   . ASN A 1 301 ? 45.517 29.287 -16.819 1.00 17.45 ? ? ? ? 
? 301 ASN A ND2 1 
ATOM   2341 N  N     . PRO A 1 302 ? 42.303 30.787 -14.719 1.00 14.49 ? ? ? ? 
? 302 PRO A N   1 
ATOM   2342 C  CA    . PRO A 1 302 ? 40.853 30.743 -14.923 1.00 15.14 ? ? ? ? 
? 302 PRO A CA  1 
ATOM   2343 C  C     . PRO A 1 302 ? 40.277 29.735 -15.908 1.00 15.13 ? ? ? ? 
? 302 PRO A C   1 
ATOM   2344 O  O     . PRO A 1 302 ? 39.500 28.862 -15.523 1.00 15.57 ? ? ? ? 
? 302 PRO A O   1 
ATOM   2345 C  CB    . PRO A 1 302 ? 40.527 32.177 -15.361 1.00 16.78 ? ? ? ? 
? 302 PRO A CB  1 
ATOM   2346 C  CG    . PRO A 1 302 ? 41.591 32.980 -14.757 1.00 16.04 ? ? ? ? 
? 302 PRO A CG  1 
ATOM   2347 C  CD    . PRO A 1 302 ? 42.798 32.144 -15.012 1.00 13.93 ? ? ? ? 
? 302 PRO A CD  1 
ATOM   2348 N  N     . LYS A 1 303 ? 40.643 29.864 -17.179 1.00 15.49 ? ? ? ? 
? 303 LYS A N   1 
ATOM   2349 C  CA    . LYS A 1 303 ? 40.095 28.992 -18.211 1.00 17.21 ? ? ? ? 
? 303 LYS A CA  1 
ATOM   2350 C  C     . LYS A 1 303 ? 40.176 27.485 -17.954 1.00 16.41 ? ? ? ? 
? 303 LYS A C   1 
ATOM   2351 O  O     . LYS A 1 303 ? 39.135 26.838 -17.832 1.00 17.88 ? ? ? ? 
? 303 LYS A O   1 
ATOM   2352 C  CB    . LYS A 1 303 ? 40.617 29.365 -19.600 1.00 16.76 ? ? ? ? 
? 303 LYS A CB  1 
ATOM   2353 C  CG    . LYS A 1 303 ? 39.781 28.768 -20.718 1.00 19.49 ? ? ? ? 
? 303 LYS A CG  1 
ATOM   2354 C  CD    . LYS A 1 303 ? 40.207 29.285 -22.082 1.00 21.80 ? ? ? ? 
? 303 LYS A CD  1 
ATOM   2355 C  CE    . LYS A 1 303 ? 39.268 28.792 -23.180 1.00 21.85 ? ? ? ? 
? 303 LYS A CE  1 
ATOM   2356 N  NZ    . LYS A 1 303 ? 39.648 29.318 -24.526 1.00 23.78 ? ? ? ? 
? 303 LYS A NZ  1 
ATOM   2357 N  N     . PRO A 1 304 ? 41.390 26.904 -17.856 1.00 14.40 ? ? ? ? 
? 304 PRO A N   1 
ATOM   2358 C  CA    . PRO A 1 304 ? 41.410 25.456 -17.605 1.00 15.53 ? ? ? ? 
? 304 PRO A CA  1 
ATOM   2359 C  C     . PRO A 1 304 ? 40.854 25.090 -16.227 1.00 13.74 ? ? ? ? 
? 304 PRO A C   1 
ATOM   2360 O  O     . PRO A 1 304 ? 40.290 24.013 -16.047 1.00 12.92 ? ? ? ? 
? 304 PRO A O   1 
ATOM   2361 C  CB    . PRO A 1 304 ? 42.893 25.100 -17.744 1.00 12.50 ? ? ? ? 
? 304 PRO A CB  1 
ATOM   2362 C  CG    . PRO A 1 304 ? 43.594 26.355 -17.353 1.00 15.64 ? ? ? ? 
? 304 PRO A CG  1 
ATOM   2363 C  CD    . PRO A 1 304 ? 42.760 27.424 -18.022 1.00 16.27 ? ? ? ? 
? 304 PRO A CD  1 
ATOM   2364 N  N     . TYR A 1 305 ? 41.009 25.997 -15.263 1.00 13.39 ? ? ? ? 
? 305 TYR A N   1 
ATOM   2365 C  CA    . TYR A 1 305 ? 40.517 25.792 -13.903 1.00 12.20 ? ? ? ? 
? 305 TYR A CA  1 
ATOM   2366 C  C     . TYR A 1 305 ? 39.000 25.581 -13.919 1.00 11.82 ? ? ? ? 
? 305 TYR A C   1 
ATOM   2367 O  O     . TYR A 1 305 ? 38.491 24.629 -13.325 1.00 8.18  ? ? ? ? 
? 305 TYR A O   1 
ATOM   2368 C  CB    . TYR A 1 305 ? 40.898 26.999 -13.042 1.00 11.11 ? ? ? ? 
? 305 TYR A CB  1 
ATOM   2369 C  CG    . TYR A 1 305 ? 40.445 26.953 -11.598 1.00 10.67 ? ? ? ? 
? 305 TYR A CG  1 
ATOM   2370 C  CD1   . TYR A 1 305 ? 40.794 25.890 -10.757 1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 305 TYR A CD1 1 
ATOM   2371 C  CD2   . TYR A 1 305 ? 39.723 28.014 -11.051 1.00 11.78 ? ? ? ? 
? 305 TYR A CD2 1 
ATOM   2372 C  CE1   . TYR A 1 305 ? 40.440 25.895 -9.398  1.00 9.46  ? ? ? ? 
? 305 TYR A CE1 1 
ATOM   2373 C  CE2   . TYR A 1 305 ? 39.367 28.029 -9.703  1.00 10.52 ? ? ? ? 
? 305 TYR A CE2 1 
ATOM   2374 C  CZ    . TYR A 1 305 ? 39.731 26.971 -8.884  1.00 9.62  ? ? ? ? 
? 305 TYR A CZ  1 
ATOM   2375 O  OH    . TYR A 1 305 ? 39.407 27.035 -7.551  1.00 11.29 ? ? ? ? 
? 305 TYR A OH  1 
ATOM   2376 N  N     . LYS A 1 306 ? 38.281 26.456 -14.617 1.00 10.47 ? ? ? ? 
? 306 LYS A N   1 
ATOM   2377 C  CA    . LYS A 1 306 ? 36.831 26.330 -14.722 1.00 12.42 ? ? ? ? 
? 306 LYS A CA  1 
ATOM   2378 C  C     . LYS A 1 306 ? 36.438 25.078 -15.517 1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 306 LYS A C   1 
ATOM   2379 O  O     . LYS A 1 306 ? 35.380 24.491 -15.268 1.00 12.63 ? ? ? ? 
? 306 LYS A O   1 
ATOM   2380 C  CB    . LYS A 1 306 ? 36.219 27.589 -15.340 1.00 12.20 ? ? ? ? 
? 306 LYS A CB  1 
ATOM   2381 C  CG    . LYS A 1 306 ? 36.193 28.781 -14.384 1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 306 LYS A CG  1 
ATOM   2382 C  CD    . LYS A 1 306 ? 35.678 30.050 -15.058 1.00 13.74 ? ? ? ? 
? 306 LYS A CD  1 
ATOM   2383 C  CE    . LYS A 1 306 ? 36.666 30.584 -16.087 1.00 16.27 ? ? ? ? 
? 306 LYS A CE  1 
ATOM   2384 N  NZ    . LYS A 1 306 ? 36.106 31.716 -16.882 1.00 17.29 ? ? ? ? 
? 306 LYS A NZ  1 
ATOM   2385 N  N     . MET A 1 307 ? 37.286 24.662 -16.461 1.00 10.96 ? ? ? ? 
? 307 MET A N   1 
ATOM   2386 C  CA    . MET A 1 307 ? 37.014 23.460 -17.242 1.00 11.84 ? ? ? ? 
? 307 MET A CA  1 
ATOM   2387 C  C     . MET A 1 307 ? 37.114 22.226 -16.343 1.00 10.05 ? ? ? ? 
? 307 MET A C   1 
ATOM   2388 O  O     . MET A 1 307 ? 36.259 21.343 -16.388 1.00 9.20  ? ? ? ? 
? 307 MET A O   1 
ATOM   2389 C  CB    . MET A 1 307 ? 37.988 23.340 -18.418 1.00 13.09 ? ? ? ? 
? 307 MET A CB  1 
ATOM   2390 C  CG    . MET A 1 307 ? 37.657 24.244 -19.606 1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 307 MET A CG  1 
ATOM   2391 S  SD    . MET A 1 307 ? 39.014 24.341 -20.797 1.00 19.30 ? ? ? ? 
? 307 MET A SD  1 
ATOM   2392 C  CE    . MET A 1 307 ? 38.878 22.731 -21.580 1.00 15.78 ? ? ? ? 
? 307 MET A CE  1 
ATOM   2393 N  N     . ALA A 1 308 ? 38.155 22.169 -15.518 1.00 11.43 ? ? ? ? 
? 308 ALA A N   1 
ATOM   2394 C  CA    . ALA A 1 308 ? 38.341 21.047 -14.599 1.00 9.24  ? ? ? ? 
? 308 ALA A CA  1 
ATOM   2395 C  C     . ALA A 1 308 ? 37.189 20.979 -13.585 1.00 10.59 ? ? ? ? 
? 308 ALA A C   1 
ATOM   2396 O  O     . ALA A 1 308 ? 36.662 19.900 -13.299 1.00 12.42 ? ? ? ? 
? 308 ALA A O   1 
ATOM   2397 C  CB    . ALA A 1 308 ? 39.668 21.177 -13.886 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 308 ALA A CB  1 
ATOM   2398 N  N     . ILE A 1 309 ? 36.793 22.128 -13.042 1.00 10.11 ? ? ? ? 
? 309 ILE A N   1 
ATOM   2399 C  CA    . ILE A 1 309 ? 35.686 22.172 -12.080 1.00 11.21 ? ? ? ? 
? 309 ILE A CA  1 
ATOM   2400 C  C     . ILE A 1 309 ? 34.383 21.696 -12.722 1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 309 ILE A C   1 
ATOM   2401 O  O     . ILE A 1 309 ? 33.589 20.999 -12.084 1.00 8.84  ? ? ? ? 
? 309 ILE A O   1 
ATOM   2402 C  CB    . ILE A 1 309 ? 35.485 23.594 -11.508 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 309 ILE A CB  1 
ATOM   2403 C  CG1   . ILE A 1 309 ? 36.676 23.977 -10.625 1.00 9.54  ? ? ? ? 
? 309 ILE A CG1 1 
ATOM   2404 C  CG2   . ILE A 1 309 ? 34.179 23.676 -10.735 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 309 ILE A CG2 1 
ATOM   2405 C  CD1   . ILE A 1 309 ? 36.662 25.428 -10.172 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 309 ILE A CD1 1 
ATOM   2406 N  N     . ALA A 1 310 ? 34.162 22.096 -13.974 1.00 10.83 ? ? ? ? 
? 310 ALA A N   1 
ATOM   2407 C  CA    . ALA A 1 310 ? 32.964 21.712 -14.713 1.00 12.51 ? ? ? ? 
? 310 ALA A CA  1 
ATOM   2408 C  C     . ALA A 1 310 ? 32.943 20.210 -14.940 1.00 11.48 ? ? ? ? 
? 310 ALA A C   1 
ATOM   2409 O  O     . ALA A 1 310 ? 31.894 19.580 -14.836 1.00 12.40 ? ? ? ? 
? 310 ALA A O   1 
ATOM   2410 C  CB    . ALA A 1 310 ? 32.904 22.443 -16.052 1.00 11.03 ? ? ? ? 
? 310 ALA A CB  1 
ATOM   2411 N  N     . PHE A 1 311 ? 34.096 19.642 -15.282 1.00 12.16 ? ? ? ? 
? 311 PHE A N   1 
ATOM   2412 C  CA    . PHE A 1 311 ? 34.187 18.204 -15.503 1.00 12.07 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CA  1 
ATOM   2413 C  C     . PHE A 1 311 ? 33.878 17.480 -14.189 1.00 13.91 ? ? ? ? 
? 311 PHE A C   1 
ATOM   2414 O  O     . PHE A 1 311 ? 33.127 16.500 -14.172 1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 311 PHE A O   1 
ATOM   2415 C  CB    . PHE A 1 311 ? 35.573 17.806 -16.026 1.00 8.58  ? ? ? ? 
? 311 PHE A CB  1 
ATOM   2416 C  CG    . PHE A 1 311 ? 35.707 16.336 -16.315 1.00 13.04 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CG  1 
ATOM   2417 C  CD1   . PHE A 1 311 ? 35.226 15.802 -17.509 1.00 14.43 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CD1 1 
ATOM   2418 C  CD2   . PHE A 1 311 ? 36.261 15.474 -15.370 1.00 12.27 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CD2 1 
ATOM   2419 C  CE1   . PHE A 1 311 ? 35.291 14.418 -17.759 1.00 15.28 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CE1 1 
ATOM   2420 C  CE2   . PHE A 1 311 ? 36.332 14.090 -15.608 1.00 14.28 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CE2 1 
ATOM   2421 C  CZ    . PHE A 1 311 ? 35.844 13.561 -16.803 1.00 15.35 ? ? ? ? 
? 311 PHE A CZ  1 
ATOM   2422 N  N     . MET A 1 312 ? 34.456 17.967 -13.092 1.00 12.20 ? ? ? ? 
? 312 MET A N   1 
ATOM   2423 C  CA    . MET A 1 312 ? 34.216 17.383 -11.777 1.00 11.01 ? ? ? ? 
? 312 MET A CA  1 
ATOM   2424 C  C     . MET A 1 312 ? 32.719 17.370 -11.428 1.00 10.35 ? ? ? ? 
? 312 MET A C   1 
ATOM   2425 O  O     . MET A 1 312 ? 32.188 16.355 -10.984 1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 312 MET A O   1 
ATOM   2426 C  CB    . MET A 1 312 ? 34.995 18.156 -10.701 1.00 9.10  ? ? ? ? 
? 312 MET A CB  1 
ATOM   2427 C  CG    . MET A 1 312 ? 34.640 17.773 -9.270  1.00 11.78 ? ? ? ? 
? 312 MET A CG  1 
ATOM   2428 S  SD    . MET A 1 312 ? 35.505 18.734 -8.010  1.00 11.50 ? ? ? ? 
? 312 MET A SD  1 
ATOM   2429 C  CE    . MET A 1 312 ? 34.548 20.252 -7.984  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 312 MET A CE  1 
ATOM   2430 N  N     . LEU A 1 313 ? 32.046 18.496 -11.635 1.00 9.82  ? ? ? ? 
? 313 LEU A N   1 
ATOM   2431 C  CA    . LEU A 1 313 ? 30.626 18.606 -11.324 1.00 9.94  ? ? ? ? 
? 313 LEU A CA  1 
ATOM   2432 C  C     . LEU A 1 313 ? 29.683 17.877 -12.289 1.00 11.09 ? ? ? ? 
? 313 LEU A C   1 
ATOM   2433 O  O     . LEU A 1 313 ? 28.545 17.577 -11.932 1.00 11.15 ? ? ? ? 
? 313 LEU A O   1 
ATOM   2434 C  CB    . LEU A 1 313 ? 30.233 20.078 -11.178 1.00 9.18  ? ? ? ? 
? 313 LEU A CB  1 
ATOM   2435 C  CG    . LEU A 1 313 ? 30.885 20.771 -9.979  1.00 8.03  ? ? ? ? 
? 313 LEU A CG  1 
ATOM   2436 C  CD1   . LEU A 1 313 ? 30.635 22.263 -10.041 1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 313 LEU A CD1 1 
ATOM   2437 C  CD2   . LEU A 1 313 ? 30.356 20.183 -8.677  1.00 8.79  ? ? ? ? 
? 313 LEU A CD2 1 
ATOM   2438 N  N     . ALA A 1 314 ? 30.145 17.607 -13.508 1.00 12.07 ? ? ? ? 
? 314 ALA A N   1 
ATOM   2439 C  CA    . ALA A 1 314 ? 29.328 16.900 -14.500 1.00 13.71 ? ? ? ? 
? 314 ALA A CA  1 
ATOM   2440 C  C     . ALA A 1 314 ? 29.458 15.379 -14.362 1.00 12.87 ? ? ? ? 
? 314 ALA A C   1 
ATOM   2441 O  O     . ALA A 1 314 ? 28.544 14.626 -14.697 1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 314 ALA A O   1 
ATOM   2442 C  CB    . ALA A 1 314 ? 29.732 17.327 -15.912 1.00 13.93 ? ? ? ? 
? 314 ALA A CB  1 
ATOM   2443 N  N     . HIS A 1 315 ? 30.623 14.937 -13.903 1.00 13.15 ? ? ? ? 
? 315 HIS A N   1 
ATOM   2444 C  CA    . HIS A 1 315 ? 30.914 13.521 -13.739 1.00 13.12 ? ? ? ? 
? 315 HIS A CA  1 
ATOM   2445 C  C     . HIS A 1 315 ? 30.342 12.982 -12.428 1.00 15.06 ? ? ? ? 
? 315 HIS A C   1 
ATOM   2446 O  O     . HIS A 1 315 ? 30.430 13.626 -11.391 1.00 15.25 ? ? ? ? 
? 315 HIS A O   1 
ATOM   2447 C  CB    . HIS A 1 315 ? 32.426 13.313 -13.783 1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 315 HIS A CB  1 
ATOM   2448 C  CG    . HIS A 1 315 ? 32.835 11.938 -14.193 1.00 13.42 ? ? ? ? 
? 315 HIS A CG  1 
ATOM   2449 N  ND1   . HIS A 1 315 ? 33.055 10.919 -13.287 1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 315 HIS A ND1 1 
ATOM   2450 C  CD2   . HIS A 1 315 ? 33.086 11.409 -15.417 1.00 12.01 ? ? ? ? 
? 315 HIS A CD2 1 
ATOM   2451 C  CE1   . HIS A 1 315 ? 33.419 9.829  -13.934 1.00 14.42 ? ? ? ? 
? 315 HIS A CE1 1 
ATOM   2452 N  NE2   . HIS A 1 315 ? 33.449 10.100 -15.226 1.00 14.06 ? ? ? ? 
? 315 HIS A NE2 1 
ATOM   2453 N  N     . PRO A 1 316 ? 29.801 11.757 -12.448 1.00 16.02 ? ? ? ? 
? 316 PRO A N   1 
ATOM   2454 C  CA    . PRO A 1 316 ? 29.228 11.186 -11.225 1.00 16.16 ? ? ? ? 
? 316 PRO A CA  1 
ATOM   2455 C  C     . PRO A 1 316 ? 30.180 10.742 -10.102 1.00 15.47 ? ? ? ? 
? 316 PRO A C   1 
ATOM   2456 O  O     . PRO A 1 316 ? 29.736 10.466 -8.993  1.00 18.35 ? ? ? ? 
? 316 PRO A O   1 
ATOM   2457 C  CB    . PRO A 1 316 ? 28.383 10.022 -11.757 1.00 17.20 ? ? ? ? 
? 316 PRO A CB  1 
ATOM   2458 C  CG    . PRO A 1 316 ? 29.117 9.602  -12.986 1.00 15.89 ? ? ? ? 
? 316 PRO A CG  1 
ATOM   2459 C  CD    . PRO A 1 316 ? 29.490 10.917 -13.622 1.00 15.37 ? ? ? ? 
? 316 PRO A CD  1 
ATOM   2460 N  N     . TYR A 1 317 ? 31.477 10.732 -10.363 1.00 12.95 ? ? ? ? 
? 317 TYR A N   1 
ATOM   2461 C  CA    . TYR A 1 317 ? 32.449 10.290 -9.369  1.00 12.73 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CA  1 
ATOM   2462 C  C     . TYR A 1 317 ? 32.599 11.168 -8.113  1.00 13.97 ? ? ? ? 
? 317 TYR A C   1 
ATOM   2463 O  O     . TYR A 1 317 ? 32.864 12.361 -8.209  1.00 15.07 ? ? ? ? 
? 317 TYR A O   1 
ATOM   2464 C  CB    . TYR A 1 317 ? 33.810 10.101 -10.045 1.00 12.03 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CB  1 
ATOM   2465 C  CG    . TYR A 1 317 ? 34.914 9.626  -9.128  1.00 13.40 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CG  1 
ATOM   2466 C  CD1   . TYR A 1 317 ? 35.697 10.537 -8.421  1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CD1 1 
ATOM   2467 C  CD2   . TYR A 1 317 ? 35.165 8.269  -8.949  1.00 14.30 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CD2 1 
ATOM   2468 C  CE1   . TYR A 1 317 ? 36.697 10.111 -7.555  1.00 13.32 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CE1 1 
ATOM   2469 C  CE2   . TYR A 1 317 ? 36.170 7.832  -8.079  1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CE2 1 
ATOM   2470 C  CZ    . TYR A 1 317 ? 36.929 8.764  -7.386  1.00 12.93 ? ? ? ? 
? 317 TYR A CZ  1 
ATOM   2471 O  OH    . TYR A 1 317 ? 37.913 8.351  -6.523  1.00 12.54 ? ? ? ? 
? 317 TYR A OH  1 
ATOM   2472 N  N     . GLY A 1 318 ? 32.420 10.547 -6.948  1.00 13.11 ? ? ? ? 
? 318 GLY A N   1 
ATOM   2473 C  CA    . GLY A 1 318 ? 32.589 11.201 -5.655  1.00 13.13 ? ? ? ? 
? 318 GLY A CA  1 
ATOM   2474 C  C     . GLY A 1 318 ? 31.724 12.356 -5.170  1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 318 GLY A C   1 
ATOM   2475 O  O     . GLY A 1 318 ? 30.740 12.743 -5.802  1.00 13.68 ? ? ? ? 
? 318 GLY A O   1 
ATOM   2476 N  N     . THR A 1 319 ? 32.051 12.826 -3.964  1.00 13.14 ? ? ? ? 
? 319 THR A N   1 
ATOM   2477 C  CA    . THR A 1 319 ? 31.386 13.967 -3.334  1.00 12.72 ? ? ? ? 
? 319 THR A CA  1 
ATOM   2478 C  C     . THR A 1 319 ? 32.322 15.127 -3.649  1.00 10.21 ? ? ? ? 
? 319 THR A C   1 
ATOM   2479 O  O     . THR A 1 319 ? 33.527 15.050 -3.414  1.00 11.07 ? ? ? ? 
? 319 THR A O   1 
ATOM   2480 C  CB    . THR A 1 319 ? 31.243 13.784 -1.801  1.00 12.58 ? ? ? ? 
? 319 THR A CB  1 
ATOM   2481 O  OG1   . THR A 1 319 ? 30.358 12.691 -1.543  1.00 14.08 ? ? ? ? 
? 319 THR A OG1 1 
ATOM   2482 C  CG2   . THR A 1 319 ? 30.662 15.042 -1.148  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 319 THR A CG2 1 
ATOM   2483 N  N     . THR A 1 320 ? 31.757 16.197 -4.185  1.00 10.61 ? ? ? ? 
? 320 THR A N   1 
ATOM   2484 C  CA    . THR A 1 320 ? 32.532 17.343 -4.624  1.00 9.96  ? ? ? ? 
? 320 THR A CA  1 
ATOM   2485 C  C     . THR A 1 320 ? 32.691 18.511 -3.663  1.00 8.04  ? ? ? ? 
? 320 THR A C   1 
ATOM   2486 O  O     . THR A 1 320 ? 31.736 18.918 -3.001  1.00 9.77  ? ? ? ? 
? 320 THR A O   1 
ATOM   2487 C  CB    . THR A 1 320 ? 31.937 17.858 -5.943  1.00 9.43  ? ? ? ? 
? 320 THR A CB  1 
ATOM   2488 O  OG1   . THR A 1 320 ? 30.533 18.089 -5.763  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 320 THR A OG1 1 
ATOM   2489 C  CG2   . THR A 1 320 ? 32.110 16.817 -7.036  1.00 8.63  ? ? ? ? 
? 320 THR A CG2 1 
ATOM   2490 N  N     . ARG A 1 321 ? 33.914 19.032 -3.586  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A N   1 
ATOM   2491 C  CA    . ARG A 1 321 ? 34.213 20.183 -2.746  1.00 8.01  ? ? ? ? 
? 321 ARG A CA  1 
ATOM   2492 C  C     . ARG A 1 321 ? 34.792 21.283 -3.631  1.00 8.73  ? ? ? ? 
? 321 ARG A C   1 
ATOM   2493 O  O     . ARG A 1 321 ? 35.632 21.035 -4.501  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A O   1 
ATOM   2494 C  CB    . ARG A 1 321 ? 35.197 19.834 -1.624  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A CB  1 
ATOM   2495 C  CG    . ARG A 1 321 ? 35.371 20.960 -0.599  1.00 8.73  ? ? ? ? 
? 321 ARG A CG  1 
ATOM   2496 C  CD    . ARG A 1 321 ? 36.406 20.627 0.472   1.00 8.63  ? ? ? ? 
? 321 ARG A CD  1 
ATOM   2497 N  NE    . ARG A 1 321 ? 37.730 20.409 -0.106  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A NE  1 
ATOM   2498 C  CZ    . ARG A 1 321 ? 38.779 19.947 0.561   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A CZ  1 
ATOM   2499 N  NH1   . ARG A 1 321 ? 38.682 19.651 1.849   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A NH1 1 
ATOM   2500 N  NH2   . ARG A 1 321 ? 39.920 19.741 -0.077  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 321 ARG A NH2 1 
ATOM   2501 N  N     . ILE A 1 322 ? 34.322 22.501 -3.401  1.00 8.99  ? ? ? ? 
? 322 ILE A N   1 
ATOM   2502 C  CA    . ILE A 1 322 ? 34.741 23.664 -4.160  1.00 8.51  ? ? ? ? 
? 322 ILE A CA  1 
ATOM   2503 C  C     . ILE A 1 322 ? 35.475 24.633 -3.245  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 322 ILE A C   1 
ATOM   2504 O  O     . ILE A 1 322 ? 35.002 24.954 -2.158  1.00 8.66  ? ? ? ? 
? 322 ILE A O   1 
ATOM   2505 C  CB    . ILE A 1 322 ? 33.503 24.367 -4.777  1.00 10.44 ? ? ? ? 
? 322 ILE A CB  1 
ATOM   2506 C  CG1   . ILE A 1 322 ? 32.775 23.395 -5.721  1.00 9.86  ? ? ? ? 
? 322 ILE A CG1 1 
ATOM   2507 C  CG2   . ILE A 1 322 ? 33.910 25.646 -5.513  1.00 10.18 ? ? ? ? 
? 322 ILE A CG2 1 
ATOM   2508 C  CD1   . ILE A 1 322 ? 31.395 23.848 -6.145  1.00 14.14 ? ? ? ? 
? 322 ILE A CD1 1 
ATOM   2509 N  N     . MET A 1 323 ? 36.646 25.074 -3.684  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 323 MET A N   1 
ATOM   2510 C  CA    . MET A 1 323 ? 37.460 26.018 -2.940  1.00 8.94  ? ? ? ? 
? 323 MET A CA  1 
ATOM   2511 C  C     . MET A 1 323 ? 36.940 27.446 -3.137  1.00 9.53  ? ? ? ? 
? 323 MET A C   1 
ATOM   2512 O  O     . MET A 1 323 ? 36.445 27.788 -4.211  1.00 8.78  ? ? ? ? 
? 323 MET A O   1 
ATOM   2513 C  CB    . MET A 1 323 ? 38.909 25.934 -3.438  1.00 9.77  ? ? ? ? 
? 323 MET A CB  1 
ATOM   2514 C  CG    . MET A 1 323 ? 39.878 26.873 -2.748  1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 323 MET A CG  1 
ATOM   2515 S  SD    . MET A 1 323 ? 39.990 26.522 -1.005  1.00 11.97 ? ? ? ? 
? 323 MET A SD  1 
ATOM   2516 C  CE    . MET A 1 323 ? 40.633 28.066 -0.385  1.00 9.03  ? ? ? ? 
? 323 MET A CE  1 
ATOM   2517 N  N     . SER A 1 324 ? 36.983 28.244 -2.072  1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 324 SER A N   1 
ATOM   2518 C  CA    . SER A 1 324 ? 36.589 29.651 -2.120  1.00 9.98  ? ? ? ? 
? 324 SER A CA  1 
ATOM   2519 C  C     . SER A 1 324 ? 37.721 30.382 -1.392  1.00 8.96  ? ? ? ? 
? 324 SER A C   1 
ATOM   2520 O  O     . SER A 1 324 ? 37.824 30.356 -0.165  1.00 11.55 ? ? ? ? 
? 324 SER A O   1 
ATOM   2521 C  CB    . SER A 1 324 ? 35.239 29.886 -1.451  1.00 10.08 ? ? ? ? 
? 324 SER A CB  1 
ATOM   2522 O  OG    . SER A 1 324 ? 34.660 31.072 -1.969  1.00 11.12 ? ? ? ? 
? 324 SER A OG  1 
ATOM   2523 N  N     . SER A 1 325 ? 38.574 31.019 -2.186  1.00 9.47  ? ? ? ? 
? 325 SER A N   1 
ATOM   2524 C  CA    . SER A 1 325 ? 39.777 31.695 -1.721  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 325 SER A CA  1 
ATOM   2525 C  C     . SER A 1 325 ? 39.746 33.193 -1.471  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 325 SER A C   1 
ATOM   2526 O  O     . SER A 1 325 ? 38.793 33.899 -1.818  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 325 SER A O   1 
ATOM   2527 C  CB    . SER A 1 325 ? 40.883 31.447 -2.757  1.00 8.95  ? ? ? ? 
? 325 SER A CB  1 
ATOM   2528 O  OG    . SER A 1 325 ? 40.722 30.193 -3.411  1.00 10.62 ? ? ? ? 
? 325 SER A OG  1 
ATOM   2529 N  N     . PHE A 1 326 ? 40.829 33.666 -0.871  1.00 8.14  ? ? ? ? 
? 326 PHE A N   1 
ATOM   2530 C  CA    . PHE A 1 326 ? 41.028 35.085 -0.656  1.00 9.49  ? ? ? ? 
? 326 PHE A CA  1 
ATOM   2531 C  C     . PHE A 1 326 ? 42.253 35.369 -1.521  1.00 9.79  ? ? ? ? 
? 326 PHE A C   1 
ATOM   2532 O  O     . PHE A 1 326 ? 43.093 34.490 -1.726  1.00 9.53  ? ? ? ? 
? 326 PHE A O   1 
ATOM   2533 C  CB    . PHE A 1 326 ? 41.229 35.463 0.833   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 326 PHE A CB  1 
ATOM   2534 C  CG    . PHE A 1 326 ? 42.439 34.844 1.504   1.00 10.51 ? ? ? ? 
? 326 PHE A CG  1 
ATOM   2535 C  CD1   . PHE A 1 326 ? 43.720 35.337 1.276   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 326 PHE A CD1 1 
ATOM   2536 C  CD2   . PHE A 1 326 ? 42.274 33.825 2.447   1.00 10.13 ? ? ? ? 
? 326 PHE A CD2 1 
ATOM   2537 C  CE1   . PHE A 1 326 ? 44.821 34.832 1.969   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 326 PHE A CE1 1 
ATOM   2538 C  CE2   . PHE A 1 326 ? 43.368 33.313 3.146   1.00 11.72 ? ? ? ? 
? 326 PHE A CE2 1 
ATOM   2539 C  CZ    . PHE A 1 326 ? 44.647 33.822 2.908   1.00 10.81 ? ? ? ? 
? 326 PHE A CZ  1 
ATOM   2540 N  N     . ASP A 1 327 ? 42.314 36.557 -2.101  1.00 12.06 ? ? ? ? 
? 327 ASP A N   1 
ATOM   2541 C  CA    . ASP A 1 327 ? 43.435 36.919 -2.960  1.00 15.48 ? ? ? ? 
? 327 ASP A CA  1 
ATOM   2542 C  C     . ASP A 1 327 ? 44.749 36.911 -2.196  1.00 13.24 ? ? ? ? 
? 327 ASP A C   1 
ATOM   2543 O  O     . ASP A 1 327 ? 44.811 37.354 -1.049  1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 327 ASP A O   1 
ATOM   2544 C  CB    . ASP A 1 327 ? 43.205 38.296 -3.587  1.00 18.10 ? ? ? ? 
? 327 ASP A CB  1 
ATOM   2545 C  CG    . ASP A 1 327 ? 42.043 38.302 -4.563  1.00 23.22 ? ? ? ? 
? 327 ASP A CG  1 
ATOM   2546 O  OD1   . ASP A 1 327 ? 42.198 37.788 -5.692  1.00 29.41 ? ? ? ? 
? 327 ASP A OD1 1 
ATOM   2547 O  OD2   . ASP A 1 327 ? 40.967 38.812 -4.205  1.00 27.23 ? ? ? ? 
? 327 ASP A OD2 1 
ATOM   2548 N  N     . PHE A 1 328 ? 45.797 36.389 -2.823  1.00 11.51 ? ? ? ? 
? 328 PHE A N   1 
ATOM   2549 C  CA    . PHE A 1 328 ? 47.103 36.357 -2.176  1.00 10.80 ? ? ? ? 
? 328 PHE A CA  1 
ATOM   2550 C  C     . PHE A 1 328 ? 48.245 36.401 -3.183  1.00 14.43 ? ? ? ? 
? 328 PHE A C   1 
ATOM   2551 O  O     . PHE A 1 328 ? 48.091 35.962 -4.324  1.00 13.84 ? ? ? ? 
? 328 PHE A O   1 
ATOM   2552 C  CB    . PHE A 1 328 ? 47.236 35.115 -1.275  1.00 9.67  ? ? ? ? 
? 328 PHE A CB  1 
ATOM   2553 C  CG    . PHE A 1 328 ? 47.357 33.817 -2.029  1.00 8.70  ? ? ? ? 
? 328 PHE A CG  1 
ATOM   2554 C  CD1   . PHE A 1 328 ? 46.222 33.125 -2.439  1.00 11.94 ? ? ? ? 
? 328 PHE A CD1 1 
ATOM   2555 C  CD2   . PHE A 1 328 ? 48.609 33.290 -2.334  1.00 9.12  ? ? ? ? 
? 328 PHE A CD2 1 
ATOM   2556 C  CE1   . PHE A 1 328 ? 46.331 31.926 -3.144  1.00 11.76 ? ? ? ? 
? 328 PHE A CE1 1 
ATOM   2557 C  CE2   . PHE A 1 328 ? 48.732 32.090 -3.037  1.00 9.71  ? ? ? ? 
? 328 PHE A CE2 1 
ATOM   2558 C  CZ    . PHE A 1 328 ? 47.590 31.407 -3.444  1.00 11.49 ? ? ? ? 
? 328 PHE A CZ  1 
ATOM   2559 N  N     . THR A 1 329 ? 49.377 36.964 -2.764  1.00 13.85 ? ? ? ? 
? 329 THR A N   1 
ATOM   2560 C  CA    . THR A 1 329 ? 50.566 37.033 -3.607  1.00 13.83 ? ? ? ? 
? 329 THR A CA  1 
ATOM   2561 C  C     . THR A 1 329 ? 51.669 36.224 -2.930  1.00 15.59 ? ? ? ? 
? 329 THR A C   1 
ATOM   2562 O  O     . THR A 1 329 ? 52.576 35.719 -3.584  1.00 18.68 ? ? ? ? 
? 329 THR A O   1 
ATOM   2563 C  CB    . THR A 1 329 ? 51.066 38.494 -3.816  1.00 14.91 ? ? ? ? 
? 329 THR A CB  1 
ATOM   2564 O  OG1   . THR A 1 329 ? 51.347 39.102 -2.548  1.00 16.54 ? ? ? ? 
? 329 THR A OG1 1 
ATOM   2565 C  CG2   . THR A 1 329 ? 50.028 39.333 -4.553  1.00 11.21 ? ? ? ? 
? 329 THR A CG2 1 
ATOM   2566 N  N     . ASP A 1 330 ? 51.591 36.118 -1.606  1.00 15.81 ? ? ? ? 
? 330 ASP A N   1 
ATOM   2567 C  CA    . ASP A 1 330 ? 52.580 35.378 -0.826  1.00 14.92 ? ? ? ? 
? 330 ASP A CA  1 
ATOM   2568 C  C     . ASP A 1 330 ? 51.909 34.159 -0.194  1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 330 ASP A C   1 
ATOM   2569 O  O     . ASP A 1 330 ? 50.736 34.205 0.154   1.00 13.12 ? ? ? ? 
? 330 ASP A O   1 
ATOM   2570 C  CB    . ASP A 1 330 ? 53.185 36.281 0.259   1.00 17.64 ? ? ? ? 
? 330 ASP A CB  1 
ATOM   2571 C  CG    . ASP A 1 330 ? 54.019 37.426 -0.319  1.00 23.46 ? ? ? ? 
? 330 ASP A CG  1 
ATOM   2572 O  OD1   . ASP A 1 330 ? 54.729 37.206 -1.320  1.00 30.24 ? ? ? ? 
? 330 ASP A OD1 1 
ATOM   2573 O  OD2   . ASP A 1 330 ? 53.980 38.551 0.230   1.00 22.88 ? ? ? ? 
? 330 ASP A OD2 1 
ATOM   2574 N  N     . ASN A 1 331 ? 52.673 33.091 0.004   1.00 12.23 ? ? ? ? 
? 331 ASN A N   1 
ATOM   2575 C  CA    . ASN A 1 331 ? 52.133 31.850 0.568   1.00 12.81 ? ? ? ? 
? 331 ASN A CA  1 
ATOM   2576 C  C     . ASN A 1 331 ? 51.723 31.893 2.041   1.00 14.04 ? ? ? ? 
? 331 ASN A C   1 
ATOM   2577 O  O     . ASN A 1 331 ? 50.813 31.178 2.446   1.00 16.15 ? ? ? ? 
? 331 ASN A O   1 
ATOM   2578 C  CB    . ASN A 1 331 ? 53.102 30.691 0.326   1.00 11.38 ? ? ? ? 
? 331 ASN A CB  1 
ATOM   2579 C  CG    . ASN A 1 331 ? 53.245 30.348 -1.149  1.00 13.84 ? ? ? ? 
? 331 ASN A CG  1 
ATOM   2580 O  OD1   . ASN A 1 331 ? 52.320 30.557 -1.940  1.00 12.51 ? ? ? ? 
? 331 ASN A OD1 1 
ATOM   2581 N  ND2   . ASN A 1 331 ? 54.412 29.853 -1.532  1.00 11.85 ? ? ? ? 
? 331 ASN A ND2 1 
ATOM   2582 N  N     . ASP A 1 332 ? 52.405 32.699 2.850   1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 332 ASP A N   1 
ATOM   2583 C  CA    . ASP A 1 332 ? 52.074 32.796 4.272   1.00 14.26 ? ? ? ? 
? 332 ASP A CA  1 
ATOM   2584 C  C     . ASP A 1 332 ? 51.025 33.857 4.577   1.00 17.59 ? ? ? ? 
? 332 ASP A C   1 
ATOM   2585 O  O     . ASP A 1 332 ? 50.518 33.916 5.694   1.00 18.81 ? ? ? ? 
? 332 ASP A O   1 
ATOM   2586 C  CB    . ASP A 1 332 ? 53.313 33.120 5.101   1.00 15.85 ? ? ? ? 
? 332 ASP A CB  1 
ATOM   2587 C  CG    . ASP A 1 332 ? 54.314 31.996 5.119   1.00 19.08 ? ? ? ? 
? 332 ASP A CG  1 
ATOM   2588 O  OD1   . ASP A 1 332 ? 53.904 30.821 5.148   1.00 17.58 ? ? ? ? 
? 332 ASP A OD1 1 
ATOM   2589 O  OD2   . ASP A 1 332 ? 55.524 32.298 5.114   1.00 23.80 ? ? ? ? 
? 332 ASP A OD2 1 
ATOM   2590 N  N     . GLN A 1 333 ? 50.752 34.717 3.601   1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 333 GLN A N   1 
ATOM   2591 C  CA    . GLN A 1 333 ? 49.786 35.800 3.747   1.00 12.94 ? ? ? ? 
? 333 GLN A CA  1 
ATOM   2592 C  C     . GLN A 1 333 ? 48.452 35.318 4.328   1.00 11.90 ? ? ? ? 
? 333 GLN A C   1 
ATOM   2593 O  O     . GLN A 1 333 ? 47.916 34.286 3.920   1.00 11.70 ? ? ? ? 
? 333 GLN A O   1 
ATOM   2594 C  CB    . GLN A 1 333 ? 49.574 36.459 2.380   1.00 12.62 ? ? ? ? 
? 333 GLN A CB  1 
ATOM   2595 C  CG    . GLN A 1 333 ? 48.635 37.653 2.344   1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 333 GLN A CG  1 
ATOM   2596 C  CD    . GLN A 1 333 ? 48.460 38.198 0.937   1.00 14.06 ? ? ? ? 
? 333 GLN A CD  1 
ATOM   2597 O  OE1   . GLN A 1 333 ? 49.335 38.031 0.077   1.00 13.13 ? ? ? ? 
? 333 GLN A OE1 1 
ATOM   2598 N  NE2   . GLN A 1 333 ? 47.327 38.845 0.690   1.00 9.87  ? ? ? ? 
? 333 GLN A NE2 1 
ATOM   2599 N  N     . GLY A 1 334 ? 47.975 36.024 5.347   1.00 10.62 ? ? ? ? 
? 334 GLY A N   1 
ATOM   2600 C  CA    . GLY A 1 334 ? 46.707 35.685 5.963   1.00 11.09 ? ? ? ? 
? 334 GLY A CA  1 
ATOM   2601 C  C     . GLY A 1 334 ? 45.572 36.398 5.250   1.00 13.26 ? ? ? ? 
? 334 GLY A C   1 
ATOM   2602 O  O     . GLY A 1 334 ? 45.805 37.198 4.333   1.00 13.88 ? ? ? ? 
? 334 GLY A O   1 
ATOM   2603 N  N     . PRO A 1 335 ? 44.324 36.120 5.635   1.00 10.26 ? ? ? ? 
? 335 PRO A N   1 
ATOM   2604 C  CA    . PRO A 1 335 ? 43.125 36.728 5.045   1.00 11.61 ? ? ? ? 
? 335 PRO A CA  1 
ATOM   2605 C  C     . PRO A 1 335 ? 43.052 38.242 5.306   1.00 12.53 ? ? ? ? 
? 335 PRO A C   1 
ATOM   2606 O  O     . PRO A 1 335 ? 43.792 38.758 6.139   1.00 12.99 ? ? ? ? 
? 335 PRO A O   1 
ATOM   2607 C  CB    . PRO A 1 335 ? 41.997 35.986 5.757   1.00 9.78  ? ? ? ? 
? 335 PRO A CB  1 
ATOM   2608 C  CG    . PRO A 1 335 ? 42.598 35.684 7.105   1.00 10.15 ? ? ? ? 
? 335 PRO A CG  1 
ATOM   2609 C  CD    . PRO A 1 335 ? 43.975 35.214 6.742   1.00 10.84 ? ? ? ? 
? 335 PRO A CD  1 
ATOM   2610 N  N     . PRO A 1 336 ? 42.184 38.971 4.570   1.00 13.03 ? ? ? ? 
? 336 PRO A N   1 
ATOM   2611 C  CA    . PRO A 1 336 ? 42.023 40.426 4.734   1.00 13.64 ? ? ? ? 
? 336 PRO A CA  1 
ATOM   2612 C  C     . PRO A 1 336 ? 41.745 40.771 6.199   1.00 12.55 ? ? ? ? 
? 336 PRO A C   1 
ATOM   2613 O  O     . PRO A 1 336 ? 40.834 40.214 6.805   1.00 12.24 ? ? ? ? 
? 336 PRO A O   1 
ATOM   2614 C  CB    . PRO A 1 336 ? 40.808 40.732 3.858   1.00 12.40 ? ? ? ? 
? 336 PRO A CB  1 
ATOM   2615 C  CG    . PRO A 1 336 ? 40.944 39.741 2.753   1.00 13.92 ? ? ? ? 
? 336 PRO A CG  1 
ATOM   2616 C  CD    . PRO A 1 336 ? 41.313 38.471 3.488   1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 336 PRO A CD  1 
ATOM   2617 N  N     . GLN A 1 337 ? 42.508 41.705 6.752   1.00 11.64 ? ? ? ? 
? 337 GLN A N   1 
ATOM   2618 C  CA    . GLN A 1 337 ? 42.353 42.092 8.148   1.00 13.30 ? ? ? ? 
? 337 GLN A CA  1 
ATOM   2619 C  C     . GLN A 1 337 ? 42.612 43.588 8.283   1.00 18.32 ? ? ? ? 
? 337 GLN A C   1 
ATOM   2620 O  O     . GLN A 1 337 ? 43.219 44.200 7.401   1.00 20.45 ? ? ? ? 
? 337 GLN A O   1 
ATOM   2621 C  CB    . GLN A 1 337 ? 43.374 41.335 8.998   1.00 14.60 ? ? ? ? 
? 337 GLN A CB  1 
ATOM   2622 C  CG    . GLN A 1 337 ? 44.810 41.594 8.549   1.00 18.93 ? ? ? ? 
? 337 GLN A CG  1 
ATOM   2623 C  CD    . GLN A 1 337 ? 45.850 40.988 9.465   1.00 25.75 ? ? ? ? 
? 337 GLN A CD  1 
ATOM   2624 O  OE1   . GLN A 1 337 ? 45.678 40.952 10.684  1.00 27.18 ? ? ? ? 
? 337 GLN A OE1 1 
ATOM   2625 N  NE2   . GLN A 1 337 ? 46.950 40.524 8.884   1.00 26.20 ? ? ? ? 
? 337 GLN A NE2 1 
ATOM   2626 N  N     . ASP A 1 338 ? 42.132 44.184 9.370   1.00 20.94 ? ? ? ? 
? 338 ASP A N   1 
ATOM   2627 C  CA    . ASP A 1 338 ? 42.349 45.612 9.604   1.00 22.79 ? ? ? ? 
? 338 ASP A CA  1 
ATOM   2628 C  C     . ASP A 1 338 ? 43.594 45.819 10.453  1.00 24.81 ? ? ? ? 
? 338 ASP A C   1 
ATOM   2629 O  O     . ASP A 1 338 ? 44.295 44.859 10.774  1.00 23.96 ? ? ? ? 
? 338 ASP A O   1 
ATOM   2630 C  CB    . ASP A 1 338 ? 41.124 46.270 10.268  1.00 22.84 ? ? ? ? 
? 338 ASP A CB  1 
ATOM   2631 C  CG    . ASP A 1 338 ? 40.737 45.631 11.607  1.00 19.52 ? ? ? ? 
? 338 ASP A CG  1 
ATOM   2632 O  OD1   . ASP A 1 338 ? 41.585 45.026 12.291  1.00 18.83 ? ? ? ? 
? 338 ASP A OD1 1 
ATOM   2633 O  OD2   . ASP A 1 338 ? 39.554 45.750 11.981  1.00 24.35 ? ? ? ? 
? 338 ASP A OD2 1 
ATOM   2634 N  N     . GLY A 1 339 ? 43.815 47.057 10.880  1.00 27.29 ? ? ? ? 
? 339 GLY A N   1 
ATOM   2635 C  CA    . GLY A 1 339 ? 44.975 47.371 11.696  1.00 30.44 ? ? ? ? 
? 339 GLY A CA  1 
ATOM   2636 C  C     . GLY A 1 339 ? 45.073 46.599 13.002  1.00 34.19 ? ? ? ? 
? 339 GLY A C   1 
ATOM   2637 O  O     . GLY A 1 339 ? 46.177 46.341 13.480  1.00 36.51 ? ? ? ? 
? 339 GLY A O   1 
ATOM   2638 N  N     . SER A 1 340 ? 43.932 46.219 13.573  1.00 34.03 ? ? ? ? 
? 340 SER A N   1 
ATOM   2639 C  CA    . SER A 1 340 ? 43.908 45.482 14.836  1.00 33.26 ? ? ? ? 
? 340 SER A CA  1 
ATOM   2640 C  C     . SER A 1 340 ? 43.929 43.951 14.721  1.00 31.51 ? ? ? ? 
? 340 SER A C   1 
ATOM   2641 O  O     . SER A 1 340 ? 43.969 43.247 15.731  1.00 31.56 ? ? ? ? 
? 340 SER A O   1 
ATOM   2642 C  CB    . SER A 1 340 ? 42.709 45.932 15.667  1.00 33.67 ? ? ? ? 
? 340 SER A CB  1 
ATOM   2643 O  OG    . SER A 1 340 ? 41.555 46.054 14.851  1.00 40.06 ? ? ? ? 
? 340 SER A OG  1 
ATOM   2644 N  N     . GLY A 1 341 ? 43.898 43.434 13.498  1.00 28.76 ? ? ? ? 
? 341 GLY A N   1 
ATOM   2645 C  CA    . GLY A 1 341 ? 43.920 41.994 13.320  1.00 26.33 ? ? ? ? 
? 341 GLY A CA  1 
ATOM   2646 C  C     . GLY A 1 341 ? 42.553 41.370 13.115  1.00 24.60 ? ? ? ? 
? 341 GLY A C   1 
ATOM   2647 O  O     . GLY A 1 341 ? 42.442 40.156 12.985  1.00 26.86 ? ? ? ? 
? 341 GLY A O   1 
ATOM   2648 N  N     . ASN A 1 342 ? 41.503 42.181 13.101  1.00 21.36 ? ? ? ? 
? 342 ASN A N   1 
ATOM   2649 C  CA    . ASN A 1 342 ? 40.161 41.652 12.887  1.00 21.12 ? ? ? ? 
? 342 ASN A CA  1 
ATOM   2650 C  C     . ASN A 1 342 ? 39.979 41.348 11.412  1.00 19.35 ? ? ? ? 
? 342 ASN A C   1 
ATOM   2651 O  O     . ASN A 1 342 ? 40.510 42.065 10.554  1.00 20.39 ? ? ? ? 
? 342 ASN A O   1 
ATOM   2652 C  CB    . ASN A 1 342 ? 39.096 42.654 13.323  1.00 23.25 ? ? ? ? 
? 342 ASN A CB  1 
ATOM   2653 C  CG    . ASN A 1 342 ? 39.221 43.056 14.769  1.00 24.81 ? ? ? ? 
? 342 ASN A CG  1 
ATOM   2654 O  OD1   . ASN A 1 342 ? 39.311 42.213 15.655  1.00 27.79 ? ? ? ? 
? 342 ASN A OD1 1 
ATOM   2655 N  ND2   . ASN A 1 342 ? 39.235 44.351 15.015  1.00 29.31 ? ? ? ? 
? 342 ASN A ND2 1 
ATOM   2656 N  N     . LEU A 1 343 ? 39.230 40.294 11.118  1.00 15.97 ? ? ? ? 
? 343 LEU A N   1 
ATOM   2657 C  CA    . LEU A 1 343 ? 38.960 39.887 9.743   1.00 15.00 ? ? ? ? 
? 343 LEU A CA  1 
ATOM   2658 C  C     . LEU A 1 343 ? 38.015 40.847 9.048   1.00 13.67 ? ? ? ? 
? 343 LEU A C   1 
ATOM   2659 O  O     . LEU A 1 343 ? 37.059 41.334 9.652   1.00 13.73 ? ? ? ? 
? 343 LEU A O   1 
ATOM   2660 C  CB    . LEU A 1 343 ? 38.353 38.479 9.701   1.00 13.22 ? ? ? ? 
? 343 LEU A CB  1 
ATOM   2661 C  CG    . LEU A 1 343 ? 39.265 37.311 10.075  1.00 13.20 ? ? ? ? 
? 343 LEU A CG  1 
ATOM   2662 C  CD1   . LEU A 1 343 ? 38.493 35.997 9.976   1.00 10.39 ? ? ? ? 
? 343 LEU A CD1 1 
ATOM   2663 C  CD2   . LEU A 1 343 ? 40.486 37.309 9.166   1.00 13.01 ? ? ? ? 
? 343 LEU A CD2 1 
ATOM   2664 N  N     . ILE A 1 344 ? 38.295 41.138 7.785   1.00 13.41 ? ? ? ? 
? 344 ILE A N   1 
ATOM   2665 C  CA    . ILE A 1 344 ? 37.434 42.015 7.008   1.00 15.86 ? ? ? ? 
? 344 ILE A CA  1 
ATOM   2666 C  C     . ILE A 1 344 ? 36.454 41.121 6.247   1.00 16.70 ? ? ? ? 
? 344 ILE A C   1 
ATOM   2667 O  O     . ILE A 1 344 ? 36.852 40.193 5.553   1.00 16.47 ? ? ? ? 
? 344 ILE A O   1 
ATOM   2668 C  CB    . ILE A 1 344 ? 38.243 42.885 6.022   1.00 16.55 ? ? ? ? 
? 344 ILE A CB  1 
ATOM   2669 C  CG1   . ILE A 1 344 ? 39.107 43.880 6.799   1.00 19.07 ? ? ? ? 
? 344 ILE A CG1 1 
ATOM   2670 C  CG2   . ILE A 1 344 ? 37.308 43.631 5.085   1.00 17.08 ? ? ? ? 
? 344 ILE A CG2 1 
ATOM   2671 C  CD1   . ILE A 1 344 ? 39.996 44.734 5.922   1.00 19.15 ? ? ? ? 
? 344 ILE A CD1 1 
ATOM   2672 N  N     . SER A 1 345 ? 35.167 41.388 6.417   1.00 17.11 ? ? ? ? 
? 345 SER A N   1 
ATOM   2673 C  CA    . SER A 1 345 ? 34.116 40.614 5.772   1.00 18.70 ? ? ? ? 
? 345 SER A CA  1 
ATOM   2674 C  C     . SER A 1 345 ? 34.034 40.816 4.262   1.00 19.05 ? ? ? ? 
? 345 SER A C   1 
ATOM   2675 O  O     . SER A 1 345 ? 34.262 41.919 3.762   1.00 19.64 ? ? ? ? 
? 345 SER A O   1 
ATOM   2676 C  CB    . SER A 1 345 ? 32.759 40.976 6.384   1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 345 SER A CB  1 
ATOM   2677 O  OG    . SER A 1 345 ? 32.689 40.587 7.748   1.00 18.11 ? ? ? ? 
? 345 SER A OG  1 
ATOM   2678 N  N     . PRO A 1 346 ? 33.724 39.745 3.511   1.00 18.48 ? ? ? ? 
? 346 PRO A N   1 
ATOM   2679 C  CA    . PRO A 1 346 ? 33.607 39.856 2.055   1.00 18.31 ? ? ? ? 
? 346 PRO A CA  1 
ATOM   2680 C  C     . PRO A 1 346 ? 32.432 40.796 1.756   1.00 21.22 ? ? ? ? 
? 346 PRO A C   1 
ATOM   2681 O  O     . PRO A 1 346 ? 31.412 40.760 2.452   1.00 20.58 ? ? ? ? 
? 346 PRO A O   1 
ATOM   2682 C  CB    . PRO A 1 346 ? 33.245 38.432 1.630   1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 346 PRO A CB  1 
ATOM   2683 C  CG    . PRO A 1 346 ? 33.855 37.590 2.687   1.00 19.05 ? ? ? ? 
? 346 PRO A CG  1 
ATOM   2684 C  CD    . PRO A 1 346 ? 33.557 38.347 3.944   1.00 17.66 ? ? ? ? 
? 346 PRO A CD  1 
ATOM   2685 N  N     . GLY A 1 347 ? 32.587 41.667 0.769   1.00 20.77 ? ? ? ? 
? 347 GLY A N   1 
ATOM   2686 C  CA    . GLY A 1 347 ? 31.496 42.552 0.414   1.00 22.87 ? ? ? ? 
? 347 GLY A CA  1 
ATOM   2687 C  C     . GLY A 1 347 ? 30.886 42.002 -0.859  1.00 25.29 ? ? ? ? 
? 347 GLY A C   1 
ATOM   2688 O  O     . GLY A 1 347 ? 31.618 41.513 -1.719  1.00 24.28 ? ? ? ? 
? 347 GLY A O   1 
ATOM   2689 N  N     . ILE A 1 348 ? 29.565 42.050 -0.986  1.00 27.66 ? ? ? ? 
? 348 ILE A N   1 
ATOM   2690 C  CA    . ILE A 1 348 ? 28.911 41.540 -2.186  1.00 29.67 ? ? ? ? 
? 348 ILE A CA  1 
ATOM   2691 C  C     . ILE A 1 348 ? 28.581 42.677 -3.146  1.00 31.73 ? ? ? ? 
? 348 ILE A C   1 
ATOM   2692 O  O     . ILE A 1 348 ? 27.807 43.573 -2.820  1.00 32.97 ? ? ? ? 
? 348 ILE A O   1 
ATOM   2693 C  CB    . ILE A 1 348 ? 27.633 40.759 -1.839  1.00 29.17 ? ? ? ? 
? 348 ILE A CB  1 
ATOM   2694 C  CG1   . ILE A 1 348 ? 27.956 39.654 -0.824  1.00 27.09 ? ? ? ? 
? 348 ILE A CG1 1 
ATOM   2695 C  CG2   . ILE A 1 348 ? 27.021 40.167 -3.104  1.00 27.95 ? ? ? ? 
? 348 ILE A CG2 1 
ATOM   2696 C  CD1   . ILE A 1 348 ? 29.076 38.707 -1.257  1.00 23.88 ? ? ? ? 
? 348 ILE A CD1 1 
ATOM   2697 N  N     . ASN A 1 349 ? 29.194 42.643 -4.323  1.00 34.15 ? ? ? ? 
? 349 ASN A N   1 
ATOM   2698 C  CA    . ASN A 1 349 ? 28.990 43.668 -5.340  1.00 36.32 ? ? ? ? 
? 349 ASN A CA  1 
ATOM   2699 C  C     . ASN A 1 349 ? 27.697 43.429 -6.098  1.00 39.64 ? ? ? ? 
? 349 ASN A C   1 
ATOM   2700 O  O     . ASN A 1 349 ? 27.182 42.310 -6.114  1.00 38.81 ? ? ? ? 
? 349 ASN A O   1 
ATOM   2701 C  CB    . ASN A 1 349 ? 30.151 43.672 -6.336  1.00 34.19 ? ? ? ? 
? 349 ASN A CB  1 
ATOM   2702 C  CG    . ASN A 1 349 ? 31.466 44.049 -5.698  1.00 36.63 ? ? ? ? 
? 349 ASN A CG  1 
ATOM   2703 O  OD1   . ASN A 1 349 ? 31.511 44.849 -4.765  1.00 38.97 ? ? ? ? 
? 349 ASN A OD1 1 
ATOM   2704 N  ND2   . ASN A 1 349 ? 32.548 43.472 -6.197  1.00 34.74 ? ? ? ? 
? 349 ASN A ND2 1 
ATOM   2705 N  N     . ASP A 1 350 ? 27.223 44.469 -6.785  1.00 44.40 ? ? ? ? 
? 350 ASP A N   1 
ATOM   2706 C  CA    . ASP A 1 350 ? 25.988 44.404 -7.568  1.00 47.08 ? ? ? ? 
? 350 ASP A CA  1 
ATOM   2707 C  C     . ASP A 1 350 ? 25.971 43.256 -8.584  1.00 48.34 ? ? ? ? 
? 350 ASP A C   1 
ATOM   2708 O  O     . ASP A 1 350 ? 24.914 42.691 -8.875  1.00 49.99 ? ? ? ? 
? 350 ASP A O   1 
ATOM   2709 C  CB    . ASP A 1 350 ? 25.710 45.747 -8.263  0.00 47.48 ? ? ? ? 
? 350 ASP A CB  1 
ATOM   2710 C  CG    . ASP A 1 350 ? 26.867 46.221 -9.145  0.00 48.13 ? ? ? ? 
? 350 ASP A CG  1 
ATOM   2711 O  OD1   . ASP A 1 350 ? 27.961 45.613 -9.119  0.00 48.57 ? ? ? ? 
? 350 ASP A OD1 1 
ATOM   2712 O  OD2   . ASP A 1 350 ? 26.677 47.225 -9.868  0.00 48.08 ? ? ? ? 
? 350 ASP A OD2 1 
ATOM   2713 N  N     . ASP A 1 351 ? 27.144 42.909 -9.109  1.00 46.05 ? ? ? ? 
? 351 ASP A N   1 
ATOM   2714 C  CA    . ASP A 1 351 ? 27.267 41.818 -10.076 1.00 44.00 ? ? ? ? 
? 351 ASP A CA  1 
ATOM   2715 C  C     . ASP A 1 351 ? 27.562 40.482 -9.377  1.00 40.83 ? ? ? ? 
? 351 ASP A C   1 
ATOM   2716 O  O     . ASP A 1 351 ? 28.172 39.587 -9.959  1.00 39.68 ? ? ? ? 
? 351 ASP A O   1 
ATOM   2717 C  CB    . ASP A 1 351 ? 28.353 42.135 -11.115 1.00 44.49 ? ? ? ? 
? 351 ASP A CB  1 
ATOM   2718 C  CG    . ASP A 1 351 ? 29.731 42.312 -10.498 1.00 45.27 ? ? ? ? 
? 351 ASP A CG  1 
ATOM   2719 O  OD1   . ASP A 1 351 ? 29.827 42.501 -9.266  1.00 44.75 ? ? ? ? 
? 351 ASP A OD1 1 
ATOM   2720 O  OD2   . ASP A 1 351 ? 30.725 42.257 -11.252 1.00 46.33 ? ? ? ? 
? 351 ASP A OD2 1 
ATOM   2721 N  N     . ASN A 1 352 ? 27.160 40.388 -8.112  1.00 39.07 ? ? ? ? 
? 352 ASN A N   1 
ATOM   2722 C  CA    . ASN A 1 352 ? 27.334 39.194 -7.295  1.00 38.10 ? ? ? ? 
? 352 ASN A CA  1 
ATOM   2723 C  C     . ASN A 1 352 ? 28.759 38.691 -7.093  1.00 36.31 ? ? ? ? 
? 352 ASN A C   1 
ATOM   2724 O  O     . ASN A 1 352 ? 28.970 37.522 -6.780  1.00 38.62 ? ? ? ? 
? 352 ASN A O   1 
ATOM   2725 C  CB    . ASN A 1 352 ? 26.419 38.060 -7.773  0.00 39.57 ? ? ? ? 
? 352 ASN A CB  1 
ATOM   2726 C  CG    . ASN A 1 352 ? 25.153 37.945 -6.937  0.00 40.35 ? ? ? ? 
? 352 ASN A CG  1 
ATOM   2727 O  OD1   . ASN A 1 352 ? 24.862 38.803 -6.100  0.00 40.41 ? ? ? ? 
? 352 ASN A OD1 1 
ATOM   2728 N  ND2   . ASN A 1 352 ? 24.407 36.867 -7.139  0.00 39.50 ? ? ? ? 
? 352 ASN A ND2 1 
ATOM   2729 N  N     . THR A 1 353 ? 29.738 39.565 -7.294  1.00 31.80 ? ? ? ? 
? 353 THR A N   1 
ATOM   2730 C  CA    . THR A 1 353 ? 31.132 39.198 -7.069  1.00 28.40 ? ? ? ? 
? 353 THR A CA  1 
ATOM   2731 C  C     . THR A 1 353 ? 31.497 39.758 -5.698  1.00 24.93 ? ? ? ? 
? 353 THR A C   1 
ATOM   2732 O  O     . THR A 1 353 ? 30.751 40.563 -5.139  1.00 23.32 ? ? ? ? 
? 353 THR A O   1 
ATOM   2733 C  CB    . THR A 1 353 ? 32.080 39.786 -8.132  1.00 27.77 ? ? ? ? 
? 353 THR A CB  1 
ATOM   2734 O  OG1   . THR A 1 353 ? 31.996 41.218 -8.124  1.00 26.81 ? ? ? ? 
? 353 THR A OG1 1 
ATOM   2735 C  CG2   . THR A 1 353 ? 31.718 39.256 -9.507  1.00 29.68 ? ? ? ? 
? 353 THR A CG2 1 
ATOM   2736 N  N     . CYS A 1 354 ? 32.629 39.341 -5.150  1.00 22.51 ? ? ? ? 
? 354 CYS A N   1 
ATOM   2737 C  CA    . CYS A 1 354 ? 33.018 39.831 -3.839  1.00 21.03 ? ? ? ? 
? 354 CYS A CA  1 
ATOM   2738 C  C     . CYS A 1 354 ? 34.070 40.917 -3.871  1.00 20.37 ? ? ? ? 
? 354 CYS A C   1 
ATOM   2739 O  O     . CYS A 1 354 ? 34.856 41.016 -4.808  1.00 20.82 ? ? ? ? 
? 354 CYS A O   1 
ATOM   2740 C  CB    . CYS A 1 354 ? 33.510 38.690 -2.964  1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 354 CYS A CB  1 
ATOM   2741 S  SG    . CYS A 1 354 ? 32.295 37.374 -2.712  1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 354 CYS A SG  1 
ATOM   2742 N  N     . SER A 1 355 ? 34.067 41.736 -2.829  1.00 21.18 ? ? ? ? 
? 355 SER A N   1 
ATOM   2743 C  CA    . SER A 1 355 ? 35.028 42.810 -2.679  1.00 21.25 ? ? ? ? 
? 355 SER A CA  1 
ATOM   2744 C  C     . SER A 1 355 ? 35.819 42.477 -1.420  1.00 18.46 ? ? ? ? 
? 355 SER A C   1 
ATOM   2745 O  O     . SER A 1 355 ? 35.626 41.410 -0.827  1.00 16.94 ? ? ? ? 
? 355 SER A O   1 
ATOM   2746 C  CB    . SER A 1 355 ? 34.300 44.137 -2.499  1.00 25.14 ? ? ? ? 
? 355 SER A CB  1 
ATOM   2747 O  OG    . SER A 1 355 ? 33.487 44.087 -1.338  1.00 31.17 ? ? ? ? 
? 355 SER A OG  1 
ATOM   2748 N  N     . ASN A 1 356 ? 36.694 43.388 -1.016  1.00 15.64 ? ? ? ? 
? 356 ASN A N   1 
ATOM   2749 C  CA    . ASN A 1 356 ? 37.510 43.226 0.181   1.00 17.17 ? ? ? ? 
? 356 ASN A CA  1 
ATOM   2750 C  C     . ASN A 1 356 ? 38.569 42.120 0.152   1.00 16.13 ? ? ? ? 
? 356 ASN A C   1 
ATOM   2751 O  O     . ASN A 1 356 ? 39.063 41.696 1.195   1.00 16.50 ? ? ? ? 
? 356 ASN A O   1 
ATOM   2752 C  CB    . ASN A 1 356 ? 36.623 43.132 1.433   1.00 17.83 ? ? ? ? 
? 356 ASN A CB  1 
ATOM   2753 C  CG    . ASN A 1 356 ? 35.899 44.441 1.731   1.00 19.06 ? ? ? ? 
? 356 ASN A CG  1 
ATOM   2754 O  OD1   . ASN A 1 356 ? 36.294 45.501 1.254   1.00 20.11 ? ? ? ? 
? 356 ASN A OD1 1 
ATOM   2755 N  ND2   . ASN A 1 356 ? 34.838 44.369 2.512   1.00 21.14 ? ? ? ? 
? 356 ASN A ND2 1 
ATOM   2756 N  N     . GLY A 1 357 ? 38.930 41.671 -1.048  1.00 15.91 ? ? ? ? 
? 357 GLY A N   1 
ATOM   2757 C  CA    . GLY A 1 357 ? 39.976 40.668 -1.183  1.00 13.66 ? ? ? ? 
? 357 GLY A CA  1 
ATOM   2758 C  C     . GLY A 1 357 ? 39.609 39.199 -1.225  1.00 12.64 ? ? ? ? 
? 357 GLY A C   1 
ATOM   2759 O  O     . GLY A 1 357 ? 40.457 38.347 -0.969  1.00 12.86 ? ? ? ? 
? 357 GLY A O   1 
ATOM   2760 N  N     . TYR A 1 358 ? 38.369 38.885 -1.576  1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 358 TYR A N   1 
ATOM   2761 C  CA    . TYR A 1 358 ? 37.944 37.497 -1.656  1.00 12.55 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CA  1 
ATOM   2762 C  C     . TYR A 1 358 ? 37.659 37.148 -3.110  1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 358 TYR A C   1 
ATOM   2763 O  O     . TYR A 1 358 ? 37.084 37.948 -3.850  1.00 14.47 ? ? ? ? 
? 358 TYR A O   1 
ATOM   2764 C  CB    . TYR A 1 358 ? 36.721 37.247 -0.770  1.00 12.99 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CB  1 
ATOM   2765 C  CG    . TYR A 1 358 ? 37.022 37.425 0.699   1.00 13.10 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CG  1 
ATOM   2766 C  CD1   . TYR A 1 358 ? 36.968 38.689 1.290   1.00 13.62 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CD1 1 
ATOM   2767 C  CD2   . TYR A 1 358 ? 37.392 36.339 1.493   1.00 13.63 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CD2 1 
ATOM   2768 C  CE1   . TYR A 1 358 ? 37.274 38.871 2.633   1.00 14.02 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CE1 1 
ATOM   2769 C  CE2   . TYR A 1 358 ? 37.703 36.509 2.841   1.00 13.86 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CE2 1 
ATOM   2770 C  CZ    . TYR A 1 358 ? 37.642 37.782 3.405   1.00 16.93 ? ? ? ? 
? 358 TYR A CZ  1 
ATOM   2771 O  OH    . TYR A 1 358 ? 37.962 37.959 4.739   1.00 16.11 ? ? ? ? 
? 358 TYR A OH  1 
ATOM   2772 N  N     . VAL A 1 359 ? 38.119 35.974 -3.525  1.00 10.13 ? ? ? ? 
? 359 VAL A N   1 
ATOM   2773 C  CA    . VAL A 1 359 ? 37.941 35.512 -4.894  1.00 9.21  ? ? ? ? 
? 359 VAL A CA  1 
ATOM   2774 C  C     . VAL A 1 359 ? 36.506 35.055 -5.145  1.00 9.54  ? ? ? ? 
? 359 VAL A C   1 
ATOM   2775 O  O     . VAL A 1 359 ? 35.947 35.306 -6.209  1.00 10.42 ? ? ? ? 
? 359 VAL A O   1 
ATOM   2776 C  CB    . VAL A 1 359 ? 38.924 34.354 -5.227  1.00 9.87  ? ? ? ? 
? 359 VAL A CB  1 
ATOM   2777 C  CG1   . VAL A 1 359 ? 38.767 33.928 -6.685  1.00 10.55 ? ? ? ? 
? 359 VAL A CG1 1 
ATOM   2778 C  CG2   . VAL A 1 359 ? 40.363 34.786 -4.964  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 359 VAL A CG2 1 
ATOM   2779 N  N     . CYS A 1 360 ? 35.924 34.365 -4.168  1.00 9.73  ? ? ? ? 
? 360 CYS A N   1 
ATOM   2780 C  CA    . CYS A 1 360 ? 34.561 33.868 -4.276  1.00 9.29  ? ? ? ? 
? 360 CYS A CA  1 
ATOM   2781 C  C     . CYS A 1 360 ? 34.289 33.049 -5.525  1.00 10.50 ? ? ? ? 
? 360 CYS A C   1 
ATOM   2782 O  O     . CYS A 1 360 ? 33.313 33.295 -6.234  1.00 9.49  ? ? ? ? 
? 360 CYS A O   1 
ATOM   2783 C  CB    . CYS A 1 360 ? 33.554 35.017 -4.177  1.00 9.93  ? ? ? ? 
? 360 CYS A CB  1 
ATOM   2784 S  SG    . CYS A 1 360 ? 33.461 35.726 -2.505  1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 360 CYS A SG  1 
ATOM   2785 N  N     . GLU A 1 361 ? 35.087 32.004 -5.726  1.00 10.64 ? ? ? ? 
? 361 GLU A N   1 
ATOM   2786 C  CA    . GLU A 1 361 ? 34.931 31.122 -6.885  1.00 10.07 ? ? ? ? 
? 361 GLU A CA  1 
ATOM   2787 C  C     . GLU A 1 361 ? 33.543 30.515 -6.935  1.00 11.42 ? ? ? ? 
? 361 GLU A C   1 
ATOM   2788 O  O     . GLU A 1 361 ? 33.014 30.273 -8.014  1.00 14.22 ? ? ? ? 
? 361 GLU A O   1 
ATOM   2789 C  CB    . GLU A 1 361 ? 35.950 29.977 -6.871  1.00 10.27 ? ? ? ? 
? 361 GLU A CB  1 
ATOM   2790 C  CG    . GLU A 1 361 ? 37.387 30.378 -7.125  1.00 9.65  ? ? ? ? 
? 361 GLU A CG  1 
ATOM   2791 C  CD    . GLU A 1 361 ? 38.156 30.624 -5.852  1.00 10.95 ? ? ? ? 
? 361 GLU A CD  1 
ATOM   2792 O  OE1   . GLU A 1 361 ? 37.614 31.292 -4.947  1.00 9.56  ? ? ? ? 
? 361 GLU A OE1 1 
ATOM   2793 O  OE2   . GLU A 1 361 ? 39.305 30.144 -5.750  1.00 9.38  ? ? ? ? 
? 361 GLU A OE2 1 
ATOM   2794 N  N     . HIS A 1 362 ? 32.947 30.268 -5.771  1.00 11.28 ? ? ? ? 
? 362 HIS A N   1 
ATOM   2795 C  CA    . HIS A 1 362 ? 31.609 29.679 -5.721  1.00 11.34 ? ? ? ? 
? 362 HIS A CA  1 
ATOM   2796 C  C     . HIS A 1 362 ? 30.521 30.596 -6.290  1.00 10.79 ? ? ? ? 
? 362 HIS A C   1 
ATOM   2797 O  O     . HIS A 1 362 ? 29.411 30.145 -6.551  1.00 12.51 ? ? ? ? 
? 362 HIS A O   1 
ATOM   2798 C  CB    . HIS A 1 362 ? 31.252 29.262 -4.294  1.00 11.45 ? ? ? ? 
? 362 HIS A CB  1 
ATOM   2799 C  CG    . HIS A 1 362 ? 31.014 30.416 -3.368  1.00 12.34 ? ? ? ? 
? 362 HIS A CG  1 
ATOM   2800 N  ND1   . HIS A 1 362 ? 32.022 31.254 -2.946  1.00 11.22 ? ? ? ? 
? 362 HIS A ND1 1 
ATOM   2801 C  CD2   . HIS A 1 362 ? 29.880 30.871 -2.792  1.00 9.89  ? ? ? ? 
? 362 HIS A CD2 1 
ATOM   2802 C  CE1   . HIS A 1 362 ? 31.520 32.183 -2.154  1.00 11.65 ? ? ? ? 
? 362 HIS A CE1 1 
ATOM   2803 N  NE2   . HIS A 1 362 ? 30.221 31.965 -2.038  1.00 10.57 ? ? ? ? 
? 362 HIS A NE2 1 
ATOM   2804 N  N     . ARG A 1 363 ? 30.830 31.883 -6.435  1.00 12.78 ? ? ? ? 
? 363 ARG A N   1 
ATOM   2805 C  CA    . ARG A 1 363 ? 29.884 32.844 -6.991  1.00 12.99 ? ? ? ? 
? 363 ARG A CA  1 
ATOM   2806 C  C     . ARG A 1 363 ? 30.079 33.055 -8.505  1.00 15.27 ? ? ? ? 
? 363 ARG A C   1 
ATOM   2807 O  O     . ARG A 1 363 ? 29.365 33.843 -9.130  1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 363 ARG A O   1 
ATOM   2808 C  CB    . ARG A 1 363 ? 29.955 34.173 -6.234  1.00 12.92 ? ? ? ? 
? 363 ARG A CB  1 
ATOM   2809 C  CG    . ARG A 1 363 ? 29.215 34.157 -4.907  1.00 14.13 ? ? ? ? 
? 363 ARG A CG  1 
ATOM   2810 C  CD    . ARG A 1 363 ? 29.366 35.462 -4.161  1.00 14.04 ? ? ? ? 
? 363 ARG A CD  1 
ATOM   2811 N  NE    . ARG A 1 363 ? 28.404 35.561 -3.070  1.00 14.39 ? ? ? ? 
? 363 ARG A NE  1 
ATOM   2812 C  CZ    . ARG A 1 363 ? 27.220 36.155 -3.177  1.00 15.32 ? ? ? ? 
? 363 ARG A CZ  1 
ATOM   2813 N  NH1   . ARG A 1 363 ? 26.859 36.706 -4.325  1.00 19.56 ? ? ? ? 
? 363 ARG A NH1 1 
ATOM   2814 N  NH2   . ARG A 1 363 ? 26.393 36.193 -2.142  1.00 12.39 ? ? ? ? 
? 363 ARG A NH2 1 
ATOM   2815 N  N     . TRP A 1 364 ? 31.047 32.351 -9.090  1.00 15.88 ? ? ? ? 
? 364 TRP A N   1 
ATOM   2816 C  CA    . TRP A 1 364 ? 31.299 32.438 -10.524 1.00 14.90 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CA  1 
ATOM   2817 C  C     . TRP A 1 364 ? 30.186 31.666 -11.217 1.00 13.51 ? ? ? ? 
? 364 TRP A C   1 
ATOM   2818 O  O     . TRP A 1 364 ? 29.887 30.534 -10.845 1.00 12.64 ? ? ? ? 
? 364 TRP A O   1 
ATOM   2819 C  CB    . TRP A 1 364 ? 32.633 31.786 -10.888 1.00 18.31 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CB  1 
ATOM   2820 C  CG    . TRP A 1 364 ? 33.858 32.527 -10.460 1.00 17.45 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CG  1 
ATOM   2821 C  CD1   . TRP A 1 364 ? 33.918 33.727 -9.815  1.00 18.09 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CD1 1 
ATOM   2822 C  CD2   . TRP A 1 364 ? 35.214 32.115 -10.673 1.00 17.06 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CD2 1 
ATOM   2823 N  NE1   . TRP A 1 364 ? 35.232 34.089 -9.614  1.00 19.93 ? ? ? ? 
? 364 TRP A NE1 1 
ATOM   2824 C  CE2   . TRP A 1 364 ? 36.046 33.118 -10.133 1.00 17.49 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CE2 1 
ATOM   2825 C  CE3   . TRP A 1 364 ? 35.804 30.993 -11.272 1.00 15.94 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CE3 1 
ATOM   2826 C  CZ2   . TRP A 1 364 ? 37.444 33.037 -10.175 1.00 16.08 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CZ2 1 
ATOM   2827 C  CZ3   . TRP A 1 364 ? 37.195 30.911 -11.315 1.00 16.10 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CZ3 1 
ATOM   2828 C  CH2   . TRP A 1 364 ? 37.998 31.928 -10.770 1.00 15.55 ? ? ? ? 
? 364 TRP A CH2 1 
ATOM   2829 N  N     . ARG A 1 365 ? 29.594 32.277 -12.235 1.00 14.22 ? ? ? ? 
? 365 ARG A N   1 
ATOM   2830 C  CA    . ARG A 1 365 ? 28.494 31.688 -13.006 1.00 16.88 ? ? ? ? 
? 365 ARG A CA  1 
ATOM   2831 C  C     . ARG A 1 365 ? 28.796 30.269 -13.484 1.00 14.30 ? ? ? ? 
? 365 ARG A C   1 
ATOM   2832 O  O     . ARG A 1 365 ? 27.950 29.383 -13.390 1.00 14.40 ? ? ? ? 
? 365 ARG A O   1 
ATOM   2833 C  CB    . ARG A 1 365 ? 28.194 32.593 -14.205 1.00 20.05 ? ? ? ? 
? 365 ARG A CB  1 
ATOM   2834 C  CG    . ARG A 1 365 ? 27.055 32.165 -15.103 1.00 24.27 ? ? ? ? 
? 365 ARG A CG  1 
ATOM   2835 C  CD    . ARG A 1 365 ? 26.988 33.101 -16.314 1.00 29.63 ? ? ? ? 
? 365 ARG A CD  1 
ATOM   2836 N  NE    . ARG A 1 365 ? 28.212 33.034 -17.117 1.00 33.95 ? ? ? ? 
? 365 ARG A NE  1 
ATOM   2837 C  CZ    . ARG A 1 365 ? 28.990 34.072 -17.423 1.00 36.66 ? ? ? ? 
? 365 ARG A CZ  1 
ATOM   2838 N  NH1   . ARG A 1 365 ? 28.685 35.292 -16.997 1.00 38.91 ? ? ? ? 
? 365 ARG A NH1 1 
ATOM   2839 N  NH2   . ARG A 1 365 ? 30.089 33.885 -18.148 1.00 35.02 ? ? ? ? 
? 365 ARG A NH2 1 
ATOM   2840 N  N     . GLN A 1 366 ? 30.017 30.060 -13.963 1.00 15.54 ? ? ? ? 
? 366 GLN A N   1 
ATOM   2841 C  CA    . GLN A 1 366 ? 30.449 28.764 -14.471 1.00 15.63 ? ? ? ? 
? 366 GLN A CA  1 
ATOM   2842 C  C     . GLN A 1 366 ? 30.486 27.710 -13.370 1.00 17.75 ? ? ? ? 
? 366 GLN A C   1 
ATOM   2843 O  O     . GLN A 1 366 ? 30.271 26.531 -13.632 1.00 18.66 ? ? ? ? 
? 366 GLN A O   1 
ATOM   2844 C  CB    . GLN A 1 366 ? 31.834 28.871 -15.126 1.00 15.80 ? ? ? ? 
? 366 GLN A CB  1 
ATOM   2845 C  CG    . GLN A 1 366 ? 31.935 29.851 -16.303 1.00 15.98 ? ? ? ? 
? 366 GLN A CG  1 
ATOM   2846 C  CD    . GLN A 1 366 ? 32.277 31.276 -15.886 1.00 18.90 ? ? ? ? 
? 366 GLN A CD  1 
ATOM   2847 O  OE1   . GLN A 1 366 ? 32.134 31.655 -14.719 1.00 20.59 ? ? ? ? 
? 366 GLN A OE1 1 
ATOM   2848 N  NE2   . GLN A 1 366 ? 32.724 32.074 -16.842 1.00 15.72 ? ? ? ? 
? 366 GLN A NE2 1 
ATOM   2849 N  N     . VAL A 1 367 ? 30.752 28.139 -12.139 1.00 16.59 ? ? ? ? 
? 367 VAL A N   1 
ATOM   2850 C  CA    . VAL A 1 367 ? 30.815 27.226 -10.998 1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 367 VAL A CA  1 
ATOM   2851 C  C     . VAL A 1 367 ? 29.426 26.918 -10.439 1.00 14.33 ? ? ? ? 
? 367 VAL A C   1 
ATOM   2852 O  O     . VAL A 1 367 ? 29.019 25.754 -10.430 1.00 14.97 ? ? ? ? 
? 367 VAL A O   1 
ATOM   2853 C  CB    . VAL A 1 367 ? 31.754 27.762 -9.878  1.00 15.05 ? ? ? ? 
? 367 VAL A CB  1 
ATOM   2854 C  CG1   . VAL A 1 367 ? 31.707 26.849 -8.660  1.00 11.95 ? ? ? ? 
? 367 VAL A CG1 1 
ATOM   2855 C  CG2   . VAL A 1 367 ? 33.188 27.870 -10.403 1.00 11.57 ? ? ? ? 
? 367 VAL A CG2 1 
ATOM   2856 N  N     . TYR A 1 368 ? 28.672 27.938 -10.017 1.00 13.80 ? ? ? ? 
? 368 TYR A N   1 
ATOM   2857 C  CA    . TYR A 1 368 ? 27.333 27.661 -9.483  1.00 13.68 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CA  1 
ATOM   2858 C  C     . TYR A 1 368 ? 26.388 27.113 -10.556 1.00 14.43 ? ? ? ? 
? 368 TYR A C   1 
ATOM   2859 O  O     . TYR A 1 368 ? 25.454 26.371 -10.245 1.00 13.63 ? ? ? ? 
? 368 TYR A O   1 
ATOM   2860 C  CB    . TYR A 1 368 ? 26.724 28.857 -8.736  1.00 11.81 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CB  1 
ATOM   2861 C  CG    . TYR A 1 368 ? 26.328 30.048 -9.568  1.00 13.53 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CG  1 
ATOM   2862 C  CD1   . TYR A 1 368 ? 25.184 30.026 -10.367 1.00 14.77 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CD1 1 
ATOM   2863 C  CD2   . TYR A 1 368 ? 27.048 31.234 -9.488  1.00 14.81 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CD2 1 
ATOM   2864 C  CE1   . TYR A 1 368 ? 24.764 31.162 -11.058 1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CE1 1 
ATOM   2865 C  CE2   . TYR A 1 368 ? 26.640 32.368 -10.169 1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CE2 1 
ATOM   2866 C  CZ    . TYR A 1 368 ? 25.499 32.329 -10.948 1.00 16.71 ? ? ? ? 
? 368 TYR A CZ  1 
ATOM   2867 O  OH    . TYR A 1 368 ? 25.094 33.471 -11.598 1.00 20.06 ? ? ? ? 
? 368 TYR A OH  1 
ATOM   2868 N  N     . GLY A 1 369 ? 26.652 27.459 -11.816 1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 369 GLY A N   1 
ATOM   2869 C  CA    . GLY A 1 369 ? 25.848 26.945 -12.911 1.00 14.17 ? ? ? ? 
? 369 GLY A CA  1 
ATOM   2870 C  C     . GLY A 1 369 ? 26.021 25.434 -12.989 1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 369 GLY A C   1 
ATOM   2871 O  O     . GLY A 1 369 ? 25.063 24.701 -13.233 1.00 14.91 ? ? ? ? 
? 369 GLY A O   1 
ATOM   2872 N  N     . MET A 1 370 ? 27.242 24.958 -12.744 1.00 14.72 ? ? ? ? 
? 370 MET A N   1 
ATOM   2873 C  CA    . MET A 1 370 ? 27.521 23.525 -12.774 1.00 13.20 ? ? ? ? 
? 370 MET A CA  1 
ATOM   2874 C  C     . MET A 1 370 ? 27.014 22.798 -11.525 1.00 12.14 ? ? ? ? 
? 370 MET A C   1 
ATOM   2875 O  O     . MET A 1 370 ? 26.767 21.597 -11.570 1.00 10.74 ? ? ? ? 
? 370 MET A O   1 
ATOM   2876 C  CB    . MET A 1 370 ? 29.003 23.252 -13.033 1.00 14.06 ? ? ? ? 
? 370 MET A CB  1 
ATOM   2877 C  CG    . MET A 1 370 ? 29.450 23.559 -14.463 1.00 12.01 ? ? ? ? 
? 370 MET A CG  1 
ATOM   2878 S  SD    . MET A 1 370 ? 28.428 22.748 -15.719 1.00 15.11 ? ? ? ? 
? 370 MET A SD  1 
ATOM   2879 C  CE    . MET A 1 370 ? 28.807 21.036 -15.415 1.00 11.43 ? ? ? ? 
? 370 MET A CE  1 
ATOM   2880 N  N     . VAL A 1 371 ? 26.874 23.515 -10.409 1.00 13.12 ? ? ? ? 
? 371 VAL A N   1 
ATOM   2881 C  CA    . VAL A 1 371 ? 26.312 22.913 -9.200  1.00 13.53 ? ? ? ? 
? 371 VAL A CA  1 
ATOM   2882 C  C     . VAL A 1 371 ? 24.834 22.662 -9.544  1.00 13.05 ? ? ? ? 
? 371 VAL A C   1 
ATOM   2883 O  O     . VAL A 1 371 ? 24.260 21.639 -9.169  1.00 12.79 ? ? ? ? 
? 371 VAL A O   1 
ATOM   2884 C  CB    . VAL A 1 371 ? 26.436 23.850 -7.975  1.00 14.59 ? ? ? ? 
? 371 VAL A CB  1 
ATOM   2885 C  CG1   . VAL A 1 371 ? 25.606 23.325 -6.803  1.00 16.67 ? ? ? ? 
? 371 VAL A CG1 1 
ATOM   2886 C  CG2   . VAL A 1 371 ? 27.895 23.963 -7.562  1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 371 VAL A CG2 1 
ATOM   2887 N  N     . GLY A 1 372 ? 24.228 23.598 -10.276 1.00 16.10 ? ? ? ? 
? 372 GLY A N   1 
ATOM   2888 C  CA    . GLY A 1 372 ? 22.842 23.437 -10.703 1.00 15.42 ? ? ? ? 
? 372 GLY A CA  1 
ATOM   2889 C  C     . GLY A 1 372 ? 22.724 22.246 -11.650 1.00 14.66 ? ? ? ? 
? 372 GLY A C   1 
ATOM   2890 O  O     . GLY A 1 372 ? 21.758 21.477 -11.591 1.00 14.63 ? ? ? ? 
? 372 GLY A O   1 
ATOM   2891 N  N     . PHE A 1 373 ? 23.707 22.106 -12.536 1.00 13.99 ? ? ? ? 
? 373 PHE A N   1 
ATOM   2892 C  CA    . PHE A 1 373 ? 23.759 21.000 -13.483 1.00 13.57 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CA  1 
ATOM   2893 C  C     . PHE A 1 373 ? 23.761 19.679 -12.708 1.00 13.98 ? ? ? ? 
? 373 PHE A C   1 
ATOM   2894 O  O     . PHE A 1 373 ? 22.937 18.800 -12.968 1.00 13.70 ? ? ? ? 
? 373 PHE A O   1 
ATOM   2895 C  CB    . PHE A 1 373 ? 25.025 21.118 -14.341 1.00 13.65 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CB  1 
ATOM   2896 C  CG    . PHE A 1 373 ? 25.181 20.028 -15.368 1.00 13.94 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CG  1 
ATOM   2897 C  CD1   . PHE A 1 373 ? 25.732 18.796 -15.023 1.00 13.95 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CD1 1 
ATOM   2898 C  CD2   . PHE A 1 373 ? 24.817 20.250 -16.694 1.00 14.20 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CD2 1 
ATOM   2899 C  CE1   . PHE A 1 373 ? 25.922 17.802 -15.982 1.00 14.89 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CE1 1 
ATOM   2900 C  CE2   . PHE A 1 373 ? 25.003 19.265 -17.660 1.00 12.36 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CE2 1 
ATOM   2901 C  CZ    . PHE A 1 373 ? 25.558 18.038 -17.304 1.00 13.22 ? ? ? ? 
? 373 PHE A CZ  1 
ATOM   2902 N  N     . ARG A 1 374 ? 24.654 19.558 -11.726 1.00 14.14 ? ? ? ? 
? 374 ARG A N   1 
ATOM   2903 C  CA    . ARG A 1 374 ? 24.748 18.336 -10.927 1.00 14.20 ? ? ? ? 
? 374 ARG A CA  1 
ATOM   2904 C  C     . ARG A 1 374 ? 23.426 17.968 -10.250 1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 374 ARG A C   1 
ATOM   2905 O  O     . ARG A 1 374 ? 23.083 16.790 -10.163 1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 374 ARG A O   1 
ATOM   2906 C  CB    . ARG A 1 374 ? 25.879 18.434 -9.894  1.00 14.80 ? ? ? ? 
? 374 ARG A CB  1 
ATOM   2907 C  CG    . ARG A 1 374 ? 26.315 17.093 -9.316  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 374 ARG A CG  1 
ATOM   2908 C  CD    . ARG A 1 374 ? 27.536 17.250 -8.420  1.00 16.30 ? ? ? ? 
? 374 ARG A CD  1 
ATOM   2909 N  NE    . ARG A 1 374 ? 28.141 15.975 -8.033  1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 374 ARG A NE  1 
ATOM   2910 C  CZ    . ARG A 1 374 ? 28.937 15.255 -8.819  1.00 16.73 ? ? ? ? 
? 374 ARG A CZ  1 
ATOM   2911 N  NH1   . ARG A 1 374 ? 29.223 15.672 -10.040 1.00 15.91 ? ? ? ? 
? 374 ARG A NH1 1 
ATOM   2912 N  NH2   . ARG A 1 374 ? 29.498 14.144 -8.363  1.00 15.23 ? ? ? ? 
? 374 ARG A NH2 1 
ATOM   2913 N  N     . ASN A 1 375 ? 22.689 18.964 -9.770  1.00 12.84 ? ? ? ? 
? 375 ASN A N   1 
ATOM   2914 C  CA    . ASN A 1 375 ? 21.399 18.700 -9.139  1.00 16.66 ? ? ? ? 
? 375 ASN A CA  1 
ATOM   2915 C  C     . ASN A 1 375 ? 20.397 18.181 -10.171 1.00 15.84 ? ? ? ? 
? 375 ASN A C   1 
ATOM   2916 O  O     . ASN A 1 375 ? 19.642 17.247 -9.905  1.00 17.75 ? ? ? ? 
? 375 ASN A O   1 
ATOM   2917 C  CB    . ASN A 1 375 ? 20.836 19.963 -8.469  1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 375 ASN A CB  1 
ATOM   2918 C  CG    . ASN A 1 375 ? 21.496 20.266 -7.140  1.00 14.78 ? ? ? ? 
? 375 ASN A CG  1 
ATOM   2919 O  OD1   . ASN A 1 375 ? 21.882 19.360 -6.405  1.00 14.23 ? ? ? ? 
? 375 ASN A OD1 1 
ATOM   2920 N  ND2   . ASN A 1 375 ? 21.626 21.540 -6.823  1.00 12.88 ? ? ? ? 
? 375 ASN A ND2 1 
ATOM   2921 N  N     . ALA A 1 376 ? 20.411 18.777 -11.356 1.00 17.41 ? ? ? ? 
? 376 ALA A N   1 
ATOM   2922 C  CA    . ALA A 1 376 ? 19.493 18.389 -12.424 1.00 18.84 ? ? ? ? 
? 376 ALA A CA  1 
ATOM   2923 C  C     . ALA A 1 376 ? 19.692 16.979 -12.964 1.00 19.94 ? ? ? ? 
? 376 ALA A C   1 
ATOM   2924 O  O     . ALA A 1 376 ? 18.740 16.362 -13.437 1.00 21.39 ? ? ? ? 
? 376 ALA A O   1 
ATOM   2925 C  CB    . ALA A 1 376 ? 19.568 19.398 -13.569 1.00 19.06 ? ? ? ? 
? 376 ALA A CB  1 
ATOM   2926 N  N     . VAL A 1 377 ? 20.924 16.477 -12.920 1.00 17.98 ? ? ? ? 
? 377 VAL A N   1 
ATOM   2927 C  CA    . VAL A 1 377 ? 21.226 15.143 -13.439 1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 377 VAL A CA  1 
ATOM   2928 C  C     . VAL A 1 377 ? 21.387 14.065 -12.370 1.00 21.84 ? ? ? ? 
? 377 VAL A C   1 
ATOM   2929 O  O     . VAL A 1 377 ? 21.879 12.973 -12.652 1.00 19.83 ? ? ? ? 
? 377 VAL A O   1 
ATOM   2930 C  CB    . VAL A 1 377 ? 22.506 15.161 -14.320 1.00 17.85 ? ? ? ? 
? 377 VAL A CB  1 
ATOM   2931 C  CG1   . VAL A 1 377 ? 22.387 16.223 -15.407 1.00 15.65 ? ? ? ? 
? 377 VAL A CG1 1 
ATOM   2932 C  CG2   . VAL A 1 377 ? 23.748 15.396 -13.466 1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 377 VAL A CG2 1 
ATOM   2933 N  N     . GLU A 1 378 ? 20.963 14.369 -11.149 1.00 26.15 ? ? ? ? 
? 378 GLU A N   1 
ATOM   2934 C  CA    . GLU A 1 378 ? 21.073 13.433 -10.035 1.00 29.44 ? ? ? ? 
? 378 GLU A CA  1 
ATOM   2935 C  C     . GLU A 1 378 ? 20.525 12.045 -10.357 1.00 30.48 ? ? ? ? 
? 378 GLU A C   1 
ATOM   2936 O  O     . GLU A 1 378 ? 19.418 11.904 -10.882 1.00 29.07 ? ? ? ? 
? 378 GLU A O   1 
ATOM   2937 C  CB    . GLU A 1 378 ? 20.358 14.001 -8.800  1.00 32.81 ? ? ? ? 
? 378 GLU A CB  1 
ATOM   2938 C  CG    . GLU A 1 378 ? 20.487 13.164 -7.531  0.00 37.80 ? ? ? ? 
? 378 GLU A CG  1 
ATOM   2939 C  CD    . GLU A 1 378 ? 21.903 13.128 -6.982  0.00 40.58 ? ? ? ? 
? 378 GLU A CD  1 
ATOM   2940 O  OE1   . GLU A 1 378 ? 22.471 14.212 -6.726  0.00 40.58 ? ? ? ? 
? 378 GLU A OE1 1 
ATOM   2941 O  OE2   . GLU A 1 378 ? 22.447 12.016 -6.811  0.00 41.91 ? ? ? ? 
? 378 GLU A OE2 1 
ATOM   2942 N  N     . GLY A 1 379 ? 21.328 11.028 -10.063 1.00 31.54 ? ? ? ? 
? 379 GLY A N   1 
ATOM   2943 C  CA    . GLY A 1 379 ? 20.912 9.657  -10.287 1.00 32.19 ? ? ? ? 
? 379 GLY A CA  1 
ATOM   2944 C  C     . GLY A 1 379 ? 21.140 9.081  -11.672 1.00 32.05 ? ? ? ? 
? 379 GLY A C   1 
ATOM   2945 O  O     . GLY A 1 379 ? 20.783 7.932  -11.927 1.00 33.94 ? ? ? ? 
? 379 GLY A O   1 
ATOM   2946 N  N     . THR A 1 380 ? 21.710 9.864  -12.577 1.00 29.49 ? ? ? ? 
? 380 THR A N   1 
ATOM   2947 C  CA    . THR A 1 380 ? 21.961 9.368  -13.917 1.00 27.24 ? ? ? ? 
? 380 THR A CA  1 
ATOM   2948 C  C     . THR A 1 380 ? 23.417 8.936  -14.053 1.00 28.16 ? ? ? ? 
? 380 THR A C   1 
ATOM   2949 O  O     . THR A 1 380 ? 24.235 9.148  -13.149 1.00 27.65 ? ? ? ? 
? 380 THR A O   1 
ATOM   2950 C  CB    . THR A 1 380 ? 21.655 10.436 -14.968 1.00 26.11 ? ? ? ? 
? 380 THR A CB  1 
ATOM   2951 O  OG1   . THR A 1 380 ? 22.545 11.542 -14.789 1.00 25.59 ? ? ? ? 
? 380 THR A OG1 1 
ATOM   2952 C  CG2   . THR A 1 380 ? 20.226 10.922 -14.833 1.00 24.80 ? ? ? ? 
? 380 THR A CG2 1 
ATOM   2953 N  N     . GLN A 1 381 ? 23.726 8.314  -15.184 1.00 27.56 ? ? ? ? 
? 381 GLN A N   1 
ATOM   2954 C  CA    . GLN A 1 381 ? 25.072 7.856  -15.471 1.00 27.57 ? ? ? ? 
? 381 GLN A CA  1 
ATOM   2955 C  C     . GLN A 1 381 ? 25.526 8.496  -16.776 1.00 24.46 ? ? ? ? 
? 381 GLN A C   1 
ATOM   2956 O  O     . GLN A 1 381 ? 24.723 9.086  -17.505 1.00 21.92 ? ? ? ? 
? 381 GLN A O   1 
ATOM   2957 C  CB    . GLN A 1 381 ? 25.107 6.327  -15.572 1.00 33.02 ? ? ? ? 
? 381 GLN A CB  1 
ATOM   2958 C  CG    . GLN A 1 381 ? 24.168 5.741  -16.606 1.00 39.01 ? ? ? ? 
? 381 GLN A CG  1 
ATOM   2959 C  CD    . GLN A 1 381 ? 24.149 4.229  -16.582 0.00 42.45 ? ? ? ? 
? 381 GLN A CD  1 
ATOM   2960 O  OE1   . GLN A 1 381 ? 23.256 3.616  -16.001 0.00 43.26 ? ? ? ? 
? 381 GLN A OE1 1 
ATOM   2961 N  NE2   . GLN A 1 381 ? 25.137 3.618  -17.215 0.00 43.45 ? ? ? ? 
? 381 GLN A NE2 1 
ATOM   2962 N  N     . VAL A 1 382 ? 26.825 8.424  -17.035 1.00 24.52 ? ? ? ? 
? 382 VAL A N   1 
ATOM   2963 C  CA    . VAL A 1 382 ? 27.399 8.979  -18.250 1.00 25.08 ? ? ? ? 
? 382 VAL A CA  1 
ATOM   2964 C  C     . VAL A 1 382 ? 26.918 8.160  -19.442 1.00 26.00 ? ? ? ? 
? 382 VAL A C   1 
ATOM   2965 O  O     . VAL A 1 382 ? 26.926 6.925  -19.408 1.00 26.47 ? ? ? ? 
? 382 VAL A O   1 
ATOM   2966 C  CB    . VAL A 1 382 ? 28.950 8.954  -18.204 1.00 24.01 ? ? ? ? 
? 382 VAL A CB  1 
ATOM   2967 C  CG1   . VAL A 1 382 ? 29.530 9.437  -19.531 1.00 22.35 ? ? ? ? 
? 382 VAL A CG1 1 
ATOM   2968 C  CG2   . VAL A 1 382 ? 29.458 9.810  -17.047 1.00 21.73 ? ? ? ? 
? 382 VAL A CG2 1 
ATOM   2969 N  N     . GLU A 1 383 ? 26.442 8.856  -20.465 1.00 25.66 ? ? ? ? 
? 383 GLU A N   1 
ATOM   2970 C  CA    . GLU A 1 383 ? 25.962 8.218  -21.677 1.00 26.43 ? ? ? ? 
? 383 GLU A CA  1 
ATOM   2971 C  C     . GLU A 1 383 ? 26.317 9.107  -22.854 1.00 25.85 ? ? ? ? 
? 383 GLU A C   1 
ATOM   2972 O  O     . GLU A 1 383 ? 26.747 10.247 -22.670 1.00 23.87 ? ? ? ? 
? 383 GLU A O   1 
ATOM   2973 C  CB    . GLU A 1 383 ? 24.449 8.030  -21.606 1.00 30.02 ? ? ? ? 
? 383 GLU A CB  1 
ATOM   2974 C  CG    . GLU A 1 383 ? 24.016 7.001  -20.576 1.00 36.06 ? ? ? ? 
? 383 GLU A CG  1 
ATOM   2975 C  CD    . GLU A 1 383 ? 22.519 6.921  -20.400 1.00 40.82 ? ? ? ? 
? 383 GLU A CD  1 
ATOM   2976 O  OE1   . GLU A 1 383 ? 21.785 7.703  -21.045 1.00 43.83 ? ? ? ? 
? 383 GLU A OE1 1 
ATOM   2977 O  OE2   . GLU A 1 383 ? 22.074 6.069  -19.602 1.00 46.05 ? ? ? ? 
? 383 GLU A OE2 1 
ATOM   2978 N  N     . ASN A 1 384 ? 26.154 8.579  -24.065 1.00 24.53 ? ? ? ? 
? 384 ASN A N   1 
ATOM   2979 C  CA    . ASN A 1 384 ? 26.439 9.336  -25.285 1.00 22.90 ? ? ? ? 
? 384 ASN A CA  1 
ATOM   2980 C  C     . ASN A 1 384 ? 27.830 9.970  -25.295 1.00 21.93 ? ? ? ? 
? 384 ASN A C   1 
ATOM   2981 O  O     . ASN A 1 384 ? 27.983 11.125 -25.694 1.00 21.54 ? ? ? ? 
? 384 ASN A O   1 
ATOM   2982 C  CB    . ASN A 1 384 ? 25.376 10.424 -25.486 1.00 23.82 ? ? ? ? 
? 384 ASN A CB  1 
ATOM   2983 C  CG    . ASN A 1 384 ? 23.970 9.858  -25.571 1.00 27.21 ? ? ? ? 
? 384 ASN A CG  1 
ATOM   2984 O  OD1   . ASN A 1 384 ? 23.724 8.908  -26.312 1.00 29.74 ? ? ? ? 
? 384 ASN A OD1 1 
ATOM   2985 N  ND2   . ASN A 1 384 ? 23.052 10.411 -24.789 1.00 26.61 ? ? ? ? 
? 384 ASN A ND2 1 
ATOM   2986 N  N     . TRP A 1 385 ? 28.832 9.222  -24.834 1.00 21.89 ? ? ? ? 
? 385 TRP A N   1 
ATOM   2987 C  CA    . TRP A 1 385 ? 30.213 9.705  -24.793 1.00 22.01 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CA  1 
ATOM   2988 C  C     . TRP A 1 385 ? 30.732 9.908  -26.219 1.00 22.91 ? ? ? ? 
? 385 TRP A C   1 
ATOM   2989 O  O     . TRP A 1 385 ? 30.556 9.048  -27.083 1.00 21.57 ? ? ? ? 
? 385 TRP A O   1 
ATOM   2990 C  CB    . TRP A 1 385 ? 31.119 8.719  -24.027 1.00 21.91 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CB  1 
ATOM   2991 C  CG    . TRP A 1 385 ? 32.583 9.128  -24.012 1.00 24.29 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CG  1 
ATOM   2992 C  CD1   . TRP A 1 385 ? 33.530 8.828  -24.956 1.00 23.92 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CD1 1 
ATOM   2993 C  CD2   . TRP A 1 385 ? 33.237 9.964  -23.044 1.00 24.67 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CD2 1 
ATOM   2994 N  NE1   . TRP A 1 385 ? 34.722 9.436  -24.643 1.00 25.74 ? ? ? ? 
? 385 TRP A NE1 1 
ATOM   2995 C  CE2   . TRP A 1 385 ? 34.574 10.138 -23.476 1.00 25.02 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CE2 1 
ATOM   2996 C  CE3   . TRP A 1 385 ? 32.825 10.584 -21.856 1.00 26.41 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CE3 1 
ATOM   2997 C  CZ2   . TRP A 1 385 ? 35.501 10.909 -22.765 1.00 22.83 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CZ2 1 
ATOM   2998 C  CZ3   . TRP A 1 385 ? 33.751 11.351 -21.148 1.00 25.56 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CZ3 1 
ATOM   2999 C  CH2   . TRP A 1 385 ? 35.073 11.504 -21.607 1.00 22.46 ? ? ? ? 
? 385 TRP A CH2 1 
ATOM   3000 N  N     . TRP A 1 386 ? 31.360 11.050 -26.458 1.00 22.05 ? ? ? ? 
? 386 TRP A N   1 
ATOM   3001 C  CA    . TRP A 1 386 ? 31.897 11.371 -27.768 1.00 22.04 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CA  1 
ATOM   3002 C  C     . TRP A 1 386 ? 33.228 12.083 -27.607 1.00 23.28 ? ? ? ? 
? 386 TRP A C   1 
ATOM   3003 O  O     . TRP A 1 386 ? 33.468 12.748 -26.598 1.00 23.67 ? ? ? ? 
? 386 TRP A O   1 
ATOM   3004 C  CB    . TRP A 1 386 ? 30.927 12.292 -28.525 1.00 23.54 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CB  1 
ATOM   3005 C  CG    . TRP A 1 386 ? 31.486 12.825 -29.832 1.00 25.80 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CG  1 
ATOM   3006 C  CD1   . TRP A 1 386 ? 31.376 12.248 -31.069 1.00 25.83 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CD1 1 
ATOM   3007 C  CD2   . TRP A 1 386 ? 32.294 13.999 -30.004 1.00 25.30 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CD2 1 
ATOM   3008 N  NE1   . TRP A 1 386 ? 32.076 12.985 -31.998 1.00 24.78 ? ? ? ? 
? 386 TRP A NE1 1 
ATOM   3009 C  CE2   . TRP A 1 386 ? 32.650 14.064 -31.377 1.00 25.14 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CE2 1 
ATOM   3010 C  CE3   . TRP A 1 386 ? 32.763 15.001 -29.145 1.00 25.78 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CE3 1 
ATOM   3011 C  CZ2   . TRP A 1 386 ? 33.448 15.085 -31.899 1.00 24.40 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CZ2 1 
ATOM   3012 C  CZ3   . TRP A 1 386 ? 33.559 16.019 -29.665 1.00 24.07 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CZ3 1 
ATOM   3013 C  CH2   . TRP A 1 386 ? 33.890 16.050 -31.031 1.00 24.38 ? ? ? ? 
? 386 TRP A CH2 1 
ATOM   3014 N  N     . SER A 1 387 ? 34.085 11.939 -28.611 1.00 20.41 ? ? ? ? 
? 387 SER A N   1 
ATOM   3015 C  CA    . SER A 1 387 ? 35.372 12.615 -28.630 1.00 20.93 ? ? ? ? 
? 387 SER A CA  1 
ATOM   3016 C  C     . SER A 1 387 ? 35.821 12.655 -30.078 1.00 21.47 ? ? ? ? 
? 387 SER A C   1 
ATOM   3017 O  O     . SER A 1 387 ? 35.357 11.860 -30.896 1.00 22.49 ? ? ? ? 
? 387 SER A O   1 
ATOM   3018 C  CB    . SER A 1 387 ? 36.411 11.880 -27.783 1.00 21.09 ? ? ? ? 
? 387 SER A CB  1 
ATOM   3019 O  OG    . SER A 1 387 ? 36.817 10.665 -28.391 1.00 27.36 ? ? ? ? 
? 387 SER A OG  1 
ATOM   3020 N  N     . ASN A 1 388 ? 36.698 13.593 -30.406 1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 388 ASN A N   1 
ATOM   3021 C  CA    . ASN A 1 388 ? 37.222 13.691 -31.763 1.00 20.83 ? ? ? ? 
? 388 ASN A CA  1 
ATOM   3022 C  C     . ASN A 1 388 ? 38.536 12.901 -31.826 1.00 21.55 ? ? ? ? 
? 388 ASN A C   1 
ATOM   3023 O  O     . ASN A 1 388 ? 39.337 13.084 -32.738 1.00 23.32 ? ? ? ? 
? 388 ASN A O   1 
ATOM   3024 C  CB    . ASN A 1 388 ? 37.473 15.158 -32.133 1.00 18.02 ? ? ? ? 
? 388 ASN A CB  1 
ATOM   3025 C  CG    . ASN A 1 388 ? 38.629 15.766 -31.355 1.00 17.18 ? ? ? ? 
? 388 ASN A CG  1 
ATOM   3026 O  OD1   . ASN A 1 388 ? 38.948 15.332 -30.242 1.00 18.59 ? ? ? ? 
? 388 ASN A OD1 1 
ATOM   3027 N  ND2   . ASN A 1 388 ? 39.271 16.765 -31.938 1.00 17.57 ? ? ? ? 
? 388 ASN A ND2 1 
ATOM   3028 N  N     . ASP A 1 389 ? 38.750 12.045 -30.826 1.00 23.41 ? ? ? ? 
? 389 ASP A N   1 
ATOM   3029 C  CA    . ASP A 1 389 ? 39.955 11.224 -30.697 1.00 21.96 ? ? ? ? 
? 389 ASP A CA  1 
ATOM   3030 C  C     . ASP A 1 389 ? 41.168 12.089 -30.327 1.00 19.25 ? ? ? ? 
? 389 ASP A C   1 
ATOM   3031 O  O     . ASP A 1 389 ? 42.316 11.687 -30.520 1.00 18.50 ? ? ? ? 
? 389 ASP A O   1 
ATOM   3032 C  CB    . ASP A 1 389 ? 40.217 10.427 -31.987 1.00 25.51 ? ? ? ? 
? 389 ASP A CB  1 
ATOM   3033 C  CG    . ASP A 1 389 ? 41.140 9.233  -31.770 1.00 29.75 ? ? ? ? 
? 389 ASP A CG  1 
ATOM   3034 O  OD1   . ASP A 1 389 ? 41.093 8.613  -30.684 1.00 29.91 ? ? ? ? 
? 389 ASP A OD1 1 
ATOM   3035 O  OD2   . ASP A 1 389 ? 41.907 8.903  -32.699 1.00 31.64 ? ? ? ? 
? 389 ASP A OD2 1 
ATOM   3036 N  N     . ASP A 1 390 ? 40.905 13.267 -29.768 1.00 17.40 ? ? ? ? 
? 390 ASP A N   1 
ATOM   3037 C  CA    . ASP A 1 390 ? 41.971 14.179 -29.368 1.00 17.65 ? ? ? ? 
? 390 ASP A CA  1 
ATOM   3038 C  C     . ASP A 1 390 ? 41.590 14.962 -28.105 1.00 18.84 ? ? ? ? 
? 390 ASP A C   1 
ATOM   3039 O  O     . ASP A 1 390 ? 41.476 14.371 -27.029 1.00 20.26 ? ? ? ? 
? 390 ASP A O   1 
ATOM   3040 C  CB    . ASP A 1 390 ? 42.334 15.126 -30.524 1.00 18.70 ? ? ? ? 
? 390 ASP A CB  1 
ATOM   3041 C  CG    . ASP A 1 390 ? 43.550 15.986 -30.221 1.00 18.67 ? ? ? ? 
? 390 ASP A CG  1 
ATOM   3042 O  OD1   . ASP A 1 390 ? 44.497 15.488 -29.588 1.00 19.30 ? ? ? ? 
? 390 ASP A OD1 1 
ATOM   3043 O  OD2   . ASP A 1 390 ? 43.555 17.164 -30.616 1.00 19.79 ? ? ? ? 
? 390 ASP A OD2 1 
ATOM   3044 N  N     . ASN A 1 391 ? 41.356 16.267 -28.233 1.00 17.24 ? ? ? ? 
? 391 ASN A N   1 
ATOM   3045 C  CA    . ASN A 1 391 ? 41.018 17.097 -27.082 1.00 15.96 ? ? ? ? 
? 391 ASN A CA  1 
ATOM   3046 C  C     . ASN A 1 391 ? 39.621 17.692 -27.059 1.00 15.54 ? ? ? ? 
? 391 ASN A C   1 
ATOM   3047 O  O     . ASN A 1 391 ? 39.403 18.760 -26.480 1.00 16.75 ? ? ? ? 
? 391 ASN A O   1 
ATOM   3048 C  CB    . ASN A 1 391 ? 42.058 18.199 -26.896 1.00 15.02 ? ? ? ? 
? 391 ASN A CB  1 
ATOM   3049 C  CG    . ASN A 1 391 ? 43.274 17.720 -26.147 1.00 17.42 ? ? ? ? 
? 391 ASN A CG  1 
ATOM   3050 O  OD1   . ASN A 1 391 ? 43.160 16.984 -25.171 1.00 19.93 ? ? ? ? 
? 391 ASN A OD1 1 
ATOM   3051 N  ND2   . ASN A 1 391 ? 44.445 18.122 -26.599 1.00 19.37 ? ? ? ? 
? 391 ASN A ND2 1 
ATOM   3052 N  N     . GLN A 1 392 ? 38.685 17.023 -27.719 1.00 14.88 ? ? ? ? 
? 392 GLN A N   1 
ATOM   3053 C  CA    . GLN A 1 392 ? 37.297 17.463 -27.737 1.00 17.21 ? ? ? ? 
? 392 GLN A CA  1 
ATOM   3054 C  C     . GLN A 1 392 ? 36.466 16.277 -27.281 1.00 18.37 ? ? ? ? 
? 392 GLN A C   1 
ATOM   3055 O  O     . GLN A 1 392 ? 36.552 15.188 -27.856 1.00 19.91 ? ? ? ? 
? 392 GLN A O   1 
ATOM   3056 C  CB    . GLN A 1 392 ? 36.872 17.919 -29.136 1.00 17.49 ? ? ? ? 
? 392 GLN A CB  1 
ATOM   3057 C  CG    . GLN A 1 392 ? 37.612 19.155 -29.640 1.00 19.05 ? ? ? ? 
? 392 GLN A CG  1 
ATOM   3058 C  CD    . GLN A 1 392 ? 37.250 19.519 -31.072 1.00 20.49 ? ? ? ? 
? 392 GLN A CD  1 
ATOM   3059 O  OE1   . GLN A 1 392 ? 36.254 19.043 -31.617 1.00 22.85 ? ? ? ? 
? 392 GLN A OE1 1 
ATOM   3060 N  NE2   . GLN A 1 392 ? 38.066 20.357 -31.691 1.00 20.90 ? ? ? ? 
? 392 GLN A NE2 1 
ATOM   3061 N  N     . ILE A 1 393 ? 35.716 16.474 -26.204 1.00 18.30 ? ? ? ? 
? 393 ILE A N   1 
ATOM   3062 C  CA    . ILE A 1 393 ? 34.878 15.417 -25.654 1.00 17.66 ? ? ? ? 
? 393 ILE A CA  1 
ATOM   3063 C  C     . ILE A 1 393 ? 33.515 15.971 -25.302 1.00 17.44 ? ? ? ? 
? 393 ILE A C   1 
ATOM   3064 O  O     . ILE A 1 393 ? 33.347 17.180 -25.125 1.00 17.47 ? ? ? ? 
? 393 ILE A O   1 
ATOM   3065 C  CB    . ILE A 1 393 ? 35.482 14.789 -24.370 1.00 15.59 ? ? ? ? 
? 393 ILE A CB  1 
ATOM   3066 C  CG1   . ILE A 1 393 ? 35.646 15.852 -23.277 1.00 16.51 ? ? ? ? 
? 393 ILE A CG1 1 
ATOM   3067 C  CG2   . ILE A 1 393 ? 36.799 14.104 -24.681 1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 393 ILE A CG2 1 
ATOM   3068 C  CD1   . ILE A 1 393 ? 35.970 15.287 -21.906 1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 393 ILE A CD1 1 
ATOM   3069 N  N     . ALA A 1 394 ? 32.548 15.072 -25.195 1.00 16.02 ? ? ? ? 
? 394 ALA A N   1 
ATOM   3070 C  CA    . ALA A 1 394 ? 31.184 15.428 -24.847 1.00 17.59 ? ? ? ? 
? 394 ALA A CA  1 
ATOM   3071 C  C     . ALA A 1 394 ? 30.513 14.176 -24.318 1.00 17.88 ? ? ? ? 
? 394 ALA A C   1 
ATOM   3072 O  O     . ALA A 1 394 ? 30.940 13.061 -24.620 1.00 18.78 ? ? ? ? 
? 394 ALA A O   1 
ATOM   3073 C  CB    . ALA A 1 394 ? 30.435 15.952 -26.070 1.00 17.46 ? ? ? ? 
? 394 ALA A CB  1 
ATOM   3074 N  N     . PHE A 1 395 ? 29.524 14.365 -23.460 1.00 16.76 ? ? ? ? 
? 395 PHE A N   1 
ATOM   3075 C  CA    . PHE A 1 395 ? 28.772 13.256 -22.897 1.00 17.50 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CA  1 
ATOM   3076 C  C     . PHE A 1 395 ? 27.541 13.804 -22.203 1.00 19.58 ? ? ? ? 
? 395 PHE A C   1 
ATOM   3077 O  O     . PHE A 1 395 ? 27.468 14.996 -21.895 1.00 18.38 ? ? ? ? 
? 395 PHE A O   1 
ATOM   3078 C  CB    . PHE A 1 395 ? 29.624 12.415 -21.927 1.00 17.22 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CB  1 
ATOM   3079 C  CG    . PHE A 1 395 ? 30.099 13.158 -20.699 1.00 17.36 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CG  1 
ATOM   3080 C  CD1   . PHE A 1 395 ? 31.304 13.854 -20.712 1.00 16.23 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CD1 1 
ATOM   3081 C  CD2   . PHE A 1 395 ? 29.365 13.112 -19.515 1.00 16.23 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CD2 1 
ATOM   3082 C  CE1   . PHE A 1 395 ? 31.774 14.490 -19.559 1.00 16.26 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CE1 1 
ATOM   3083 C  CE2   . PHE A 1 395 ? 29.825 13.743 -18.361 1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CE2 1 
ATOM   3084 C  CZ    . PHE A 1 395 ? 31.030 14.433 -18.382 1.00 14.80 ? ? ? ? 
? 395 PHE A CZ  1 
ATOM   3085 N  N     . SER A 1 396 ? 26.540 12.955 -22.039 1.00 18.85 ? ? ? ? 
? 396 SER A N   1 
ATOM   3086 C  CA    . SER A 1 396 ? 25.328 13.366 -21.370 1.00 21.30 ? ? ? ? 
? 396 SER A CA  1 
ATOM   3087 C  C     . SER A 1 396 ? 25.235 12.586 -20.076 1.00 19.85 ? ? ? ? 
? 396 SER A C   1 
ATOM   3088 O  O     . SER A 1 396 ? 25.946 11.597 -19.873 1.00 19.53 ? ? ? ? 
? 396 SER A O   1 
ATOM   3089 C  CB    . SER A 1 396 ? 24.094 13.085 -22.241 1.00 22.58 ? ? ? ? 
? 396 SER A CB  1 
ATOM   3090 O  OG    . SER A 1 396 ? 23.870 11.693 -22.407 1.00 25.88 ? ? ? ? 
? 396 SER A OG  1 
ATOM   3091 N  N     . ARG A 1 397 ? 24.403 13.084 -19.178 1.00 19.63 ? ? ? ? 
? 397 ARG A N   1 
ATOM   3092 C  CA    . ARG A 1 397 ? 24.156 12.436 -17.910 1.00 19.47 ? ? ? ? 
? 397 ARG A CA  1 
ATOM   3093 C  C     . ARG A 1 397 ? 22.705 12.026 -18.082 1.00 20.26 ? ? ? ? 
? 397 ARG A C   1 
ATOM   3094 O  O     . ARG A 1 397 ? 21.795 12.857 -17.983 1.00 21.80 ? ? ? ? 
? 397 ARG A O   1 
ATOM   3095 C  CB    . ARG A 1 397 ? 24.334 13.427 -16.754 1.00 16.36 ? ? ? ? 
? 397 ARG A CB  1 
ATOM   3096 C  CG    . ARG A 1 397 ? 25.787 13.641 -16.326 1.00 14.05 ? ? ? ? 
? 397 ARG A CG  1 
ATOM   3097 C  CD    . ARG A 1 397 ? 26.415 12.351 -15.778 1.00 11.22 ? ? ? ? 
? 397 ARG A CD  1 
ATOM   3098 N  NE    . ARG A 1 397 ? 25.706 11.837 -14.607 1.00 15.11 ? ? ? ? 
? 397 ARG A NE  1 
ATOM   3099 C  CZ    . ARG A 1 397 ? 25.856 12.299 -13.366 1.00 17.24 ? ? ? ? 
? 397 ARG A CZ  1 
ATOM   3100 N  NH1   . ARG A 1 397 ? 26.695 13.295 -13.111 1.00 20.16 ? ? ? ? 
? 397 ARG A NH1 1 
ATOM   3101 N  NH2   . ARG A 1 397 ? 25.164 11.766 -12.370 1.00 17.73 ? ? ? ? 
? 397 ARG A NH2 1 
ATOM   3102 N  N     . GLY A 1 398 ? 22.497 10.757 -18.409 1.00 23.69 ? ? ? ? 
? 398 GLY A N   1 
ATOM   3103 C  CA    . GLY A 1 398 ? 21.149 10.271 -18.649 1.00 25.47 ? ? ? ? 
? 398 GLY A CA  1 
ATOM   3104 C  C     . GLY A 1 398 ? 20.553 11.104 -19.775 1.00 26.78 ? ? ? ? 
? 398 GLY A C   1 
ATOM   3105 O  O     . GLY A 1 398 ? 21.217 11.373 -20.780 1.00 24.18 ? ? ? ? 
? 398 GLY A O   1 
ATOM   3106 N  N     . SER A 1 399 ? 19.314 11.541 -19.594 1.00 28.34 ? ? ? ? 
? 399 SER A N   1 
ATOM   3107 C  CA    . SER A 1 399 ? 18.643 12.370 -20.588 1.00 31.26 ? ? ? ? 
? 399 SER A CA  1 
ATOM   3108 C  C     . SER A 1 399 ? 18.320 13.705 -19.922 1.00 31.09 ? ? ? ? 
? 399 SER A C   1 
ATOM   3109 O  O     . SER A 1 399 ? 17.441 14.449 -20.372 1.00 30.68 ? ? ? ? 
? 399 SER A O   1 
ATOM   3110 C  CB    . SER A 1 399 ? 17.354 11.684 -21.058 1.00 33.07 ? ? ? ? 
? 399 SER A CB  1 
ATOM   3111 O  OG    . SER A 1 399 ? 17.637 10.452 -21.707 1.00 37.14 ? ? ? ? 
? 399 SER A OG  1 
ATOM   3112 N  N     . GLN A 1 400 ? 19.093 14.031 -18.887 1.00 29.34 ? ? ? ? 
? 400 GLN A N   1 
ATOM   3113 C  CA    . GLN A 1 400 ? 18.874 15.245 -18.113 1.00 27.58 ? ? ? ? 
? 400 GLN A CA  1 
ATOM   3114 C  C     . GLN A 1 400 ? 19.872 16.380 -18.285 1.00 25.30 ? ? ? ? 
? 400 GLN A C   1 
ATOM   3115 O  O     . GLN A 1 400 ? 19.540 17.535 -18.005 1.00 24.63 ? ? ? ? 
? 400 GLN A O   1 
ATOM   3116 C  CB    . GLN A 1 400 ? 18.720 14.877 -16.641 1.00 29.65 ? ? ? ? 
? 400 GLN A CB  1 
ATOM   3117 C  CG    . GLN A 1 400 ? 17.401 14.174 -16.364 1.00 33.39 ? ? ? ? 
? 400 GLN A CG  1 
ATOM   3118 C  CD    . GLN A 1 400 ? 17.500 13.145 -15.265 1.00 39.07 ? ? ? ? 
? 400 GLN A CD  1 
ATOM   3119 O  OE1   . GLN A 1 400 ? 17.263 11.958 -15.497 1.00 44.20 ? ? ? ? 
? 400 GLN A OE1 1 
ATOM   3120 N  NE2   . GLN A 1 400 ? 17.847 13.586 -14.061 1.00 40.66 ? ? ? ? 
? 400 GLN A NE2 1 
ATOM   3121 N  N     . GLY A 1 401 ? 21.072 16.066 -18.768 1.00 21.44 ? ? ? ? 
? 401 GLY A N   1 
ATOM   3122 C  CA    . GLY A 1 401 ? 22.083 17.091 -18.974 1.00 21.23 ? ? ? ? 
? 401 GLY A CA  1 
ATOM   3123 C  C     . GLY A 1 401 ? 23.134 16.684 -19.993 1.00 20.25 ? ? ? ? 
? 401 GLY A C   1 
ATOM   3124 O  O     . GLY A 1 401 ? 23.395 15.494 -20.171 1.00 21.00 ? ? ? ? 
? 401 GLY A O   1 
ATOM   3125 N  N     . PHE A 1 402 ? 23.752 17.668 -20.639 1.00 17.41 ? ? ? ? 
? 402 PHE A N   1 
ATOM   3126 C  CA    . PHE A 1 402 ? 24.781 17.427 -21.645 1.00 17.86 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CA  1 
ATOM   3127 C  C     . PHE A 1 402 ? 25.893 18.451 -21.467 1.00 19.18 ? ? ? ? 
? 402 PHE A C   1 
ATOM   3128 O  O     . PHE A 1 402 ? 25.629 19.620 -21.176 1.00 21.60 ? ? ? ? 
? 402 PHE A O   1 
ATOM   3129 C  CB    . PHE A 1 402 ? 24.176 17.548 -23.046 1.00 18.44 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CB  1 
ATOM   3130 C  CG    . PHE A 1 402 ? 25.171 17.383 -24.166 1.00 18.72 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CG  1 
ATOM   3131 C  CD1   . PHE A 1 402 ? 25.581 16.113 -24.568 1.00 19.58 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CD1 1 
ATOM   3132 C  CD2   . PHE A 1 402 ? 25.665 18.495 -24.848 1.00 18.65 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CD2 1 
ATOM   3133 C  CE1   . PHE A 1 402 ? 26.465 15.955 -25.634 1.00 18.79 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CE1 1 
ATOM   3134 C  CE2   . PHE A 1 402 ? 26.547 18.345 -25.910 1.00 18.76 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CE2 1 
ATOM   3135 C  CZ    . PHE A 1 402 ? 26.946 17.073 -26.305 1.00 18.45 ? ? ? ? 
? 402 PHE A CZ  1 
ATOM   3136 N  N     . VAL A 1 403 ? 27.133 18.016 -21.666 1.00 17.63 ? ? ? ? 
? 403 VAL A N   1 
ATOM   3137 C  CA    . VAL A 1 403 ? 28.286 18.887 -21.513 1.00 16.59 ? ? ? ? 
? 403 VAL A CA  1 
ATOM   3138 C  C     . VAL A 1 403 ? 29.326 18.587 -22.599 1.00 17.39 ? ? ? ? 
? 403 VAL A C   1 
ATOM   3139 O  O     . VAL A 1 403 ? 29.502 17.434 -23.007 1.00 17.14 ? ? ? ? 
? 403 VAL A O   1 
ATOM   3140 C  CB    . VAL A 1 403 ? 28.889 18.720 -20.091 1.00 16.69 ? ? ? ? 
? 403 VAL A CB  1 
ATOM   3141 C  CG1   . VAL A 1 403 ? 29.386 17.297 -19.883 1.00 14.90 ? ? ? ? 
? 403 VAL A CG1 1 
ATOM   3142 C  CG2   . VAL A 1 403 ? 29.987 19.731 -19.852 1.00 20.80 ? ? ? ? 
? 403 VAL A CG2 1 
ATOM   3143 N  N     . ALA A 1 404 ? 29.979 19.633 -23.091 1.00 16.74 ? ? ? ? 
? 404 ALA A N   1 
ATOM   3144 C  CA    . ALA A 1 404 ? 30.989 19.497 -24.138 1.00 17.16 ? ? ? ? 
? 404 ALA A CA  1 
ATOM   3145 C  C     . ALA A 1 404 ? 32.219 20.318 -23.776 1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 404 ALA A C   1 
ATOM   3146 O  O     . ALA A 1 404 ? 32.096 21.417 -23.231 1.00 17.05 ? ? ? ? 
? 404 ALA A O   1 
ATOM   3147 C  CB    . ALA A 1 404 ? 30.418 19.966 -25.490 1.00 18.07 ? ? ? ? 
? 404 ALA A CB  1 
ATOM   3148 N  N     . PHE A 1 405 ? 33.396 19.790 -24.101 1.00 14.53 ? ? ? ? 
? 405 PHE A N   1 
ATOM   3149 C  CA    . PHE A 1 405 ? 34.660 20.454 -23.812 1.00 14.86 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CA  1 
ATOM   3150 C  C     . PHE A 1 405 ? 35.571 20.453 -25.027 1.00 17.73 ? ? ? ? 
? 405 PHE A C   1 
ATOM   3151 O  O     . PHE A 1 405 ? 35.493 19.572 -25.883 1.00 19.20 ? ? ? ? 
? 405 PHE A O   1 
ATOM   3152 C  CB    . PHE A 1 405 ? 35.448 19.704 -22.722 1.00 14.15 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CB  1 
ATOM   3153 C  CG    . PHE A 1 405 ? 34.736 19.568 -21.407 1.00 13.94 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CG  1 
ATOM   3154 C  CD1   . PHE A 1 405 ? 33.754 18.597 -21.224 1.00 15.60 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CD1 1 
ATOM   3155 C  CD2   . PHE A 1 405 ? 35.093 20.369 -20.331 1.00 13.84 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CD2 1 
ATOM   3156 C  CE1   . PHE A 1 405 ? 33.141 18.426 -19.981 1.00 13.52 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CE1 1 
ATOM   3157 C  CE2   . PHE A 1 405 ? 34.487 20.205 -19.088 1.00 12.28 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CE2 1 
ATOM   3158 C  CZ    . PHE A 1 405 ? 33.512 19.232 -18.914 1.00 12.53 ? ? ? ? 
? 405 PHE A CZ  1 
ATOM   3159 N  N     . THR A 1 406 ? 36.460 21.434 -25.075 1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 406 THR A N   1 
ATOM   3160 C  CA    . THR A 1 406 ? 37.470 21.503 -26.114 1.00 19.73 ? ? ? ? 
? 406 THR A CA  1 
ATOM   3161 C  C     . THR A 1 406 ? 38.724 22.140 -25.540 1.00 18.66 ? ? ? ? 
? 406 THR A C   1 
ATOM   3162 O  O     . THR A 1 406 ? 38.673 23.202 -24.913 1.00 17.95 ? ? ? ? 
? 406 THR A O   1 
ATOM   3163 C  CB    . THR A 1 406 ? 37.039 22.261 -27.401 1.00 20.74 ? ? ? ? 
? 406 THR A CB  1 
ATOM   3164 O  OG1   . THR A 1 406 ? 38.138 22.246 -28.325 1.00 16.84 ? ? ? ? 
? 406 THR A OG1 1 
ATOM   3165 C  CG2   . THR A 1 406 ? 36.657 23.706 -27.107 1.00 20.77 ? ? ? ? 
? 406 THR A CG2 1 
ATOM   3166 N  N     . ASN A 1 407 ? 39.830 21.425 -25.678 1.00 18.00 ? ? ? ? 
? 407 ASN A N   1 
ATOM   3167 C  CA    . ASN A 1 407 ? 41.120 21.907 -25.218 1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 407 ASN A CA  1 
ATOM   3168 C  C     . ASN A 1 407 ? 42.059 21.828 -26.420 1.00 19.01 ? ? ? ? 
? 407 ASN A C   1 
ATOM   3169 O  O     . ASN A 1 407 ? 43.259 21.589 -26.284 1.00 19.86 ? ? ? ? 
? 407 ASN A O   1 
ATOM   3170 C  CB    . ASN A 1 407 ? 41.633 21.046 -24.063 1.00 17.85 ? ? ? ? 
? 407 ASN A CB  1 
ATOM   3171 C  CG    . ASN A 1 407 ? 42.589 21.800 -23.159 1.00 22.84 ? ? ? ? 
? 407 ASN A CG  1 
ATOM   3172 O  OD1   . ASN A 1 407 ? 42.544 23.026 -23.080 1.00 23.72 ? ? ? ? 
? 407 ASN A OD1 1 
ATOM   3173 N  ND2   . ASN A 1 407 ? 43.466 21.076 -22.484 1.00 25.90 ? ? ? ? 
? 407 ASN A ND2 1 
ATOM   3174 N  N     . GLY A 1 408 ? 41.481 21.992 -27.607 1.00 19.98 ? ? ? ? 
? 408 GLY A N   1 
ATOM   3175 C  CA    . GLY A 1 408 ? 42.257 21.939 -28.833 1.00 21.30 ? ? ? ? 
? 408 GLY A CA  1 
ATOM   3176 C  C     . GLY A 1 408 ? 41.356 21.988 -30.051 1.00 22.34 ? ? ? ? 
? 408 GLY A C   1 
ATOM   3177 O  O     . GLY A 1 408 ? 40.636 21.023 -30.339 1.00 19.69 ? ? ? ? 
? 408 GLY A O   1 
ATOM   3178 N  N     . GLY A 1 409 ? 41.390 23.119 -30.753 1.00 24.54 ? ? ? ? 
? 409 GLY A N   1 
ATOM   3179 C  CA    . GLY A 1 409 ? 40.576 23.309 -31.943 1.00 26.72 ? ? ? ? 
? 409 GLY A CA  1 
ATOM   3180 C  C     . GLY A 1 409 ? 39.153 23.736 -31.634 1.00 28.89 ? ? ? ? 
? 409 GLY A C   1 
ATOM   3181 O  O     . GLY A 1 409 ? 38.719 23.691 -30.484 1.00 28.99 ? ? ? ? 
? 409 GLY A O   1 
ATOM   3182 N  N     . ASP A 1 410 ? 38.430 24.174 -32.659 1.00 30.95 ? ? ? ? 
? 410 ASP A N   1 
ATOM   3183 C  CA    . ASP A 1 410 ? 37.046 24.606 -32.501 1.00 32.24 ? ? ? ? 
? 410 ASP A CA  1 
ATOM   3184 C  C     . ASP A 1 410 ? 36.133 23.390 -32.556 1.00 32.15 ? ? ? ? 
? 410 ASP A C   1 
ATOM   3185 O  O     . ASP A 1 410 ? 36.314 22.505 -33.394 1.00 33.28 ? ? ? ? 
? 410 ASP A O   1 
ATOM   3186 C  CB    . ASP A 1 410 ? 36.650 25.584 -33.616 1.00 35.80 ? ? ? ? 
? 410 ASP A CB  1 
ATOM   3187 C  CG    . ASP A 1 410 ? 37.490 26.847 -33.620 1.00 39.04 ? ? ? ? 
? 410 ASP A CG  1 
ATOM   3188 O  OD1   . ASP A 1 410 ? 38.646 26.810 -34.101 1.00 42.53 ? ? ? ? 
? 410 ASP A OD1 1 
ATOM   3189 O  OD2   . ASP A 1 410 ? 36.989 27.889 -33.158 1.00 43.35 ? ? ? ? 
? 410 ASP A OD2 1 
ATOM   3190 N  N     . LEU A 1 411 ? 35.154 23.342 -31.663 1.00 31.54 ? ? ? ? 
? 411 LEU A N   1 
ATOM   3191 C  CA    . LEU A 1 411 ? 34.219 22.233 -31.632 1.00 32.29 ? ? ? ? 
? 411 LEU A CA  1 
ATOM   3192 C  C     . LEU A 1 411 ? 32.956 22.664 -32.360 1.00 34.06 ? ? ? ? 
? 411 LEU A C   1 
ATOM   3193 O  O     . LEU A 1 411 ? 32.278 23.606 -31.954 1.00 34.24 ? ? ? ? 
? 411 LEU A O   1 
ATOM   3194 C  CB    . LEU A 1 411 ? 33.892 21.841 -30.186 1.00 30.89 ? ? ? ? 
? 411 LEU A CB  1 
ATOM   3195 C  CG    . LEU A 1 411 ? 33.326 20.454 -29.853 1.00 30.45 ? ? ? ? 
? 411 LEU A CG  1 
ATOM   3196 C  CD1   . LEU A 1 411 ? 33.154 20.355 -28.345 1.00 31.66 ? ? ? ? 
? 411 LEU A CD1 1 
ATOM   3197 C  CD2   . LEU A 1 411 ? 32.001 20.187 -30.547 1.00 30.72 ? ? ? ? 
? 411 LEU A CD2 1 
ATOM   3198 N  N     . ASN A 1 412 ? 32.685 22.008 -33.476 1.00 37.42 ? ? ? ? 
? 412 ASN A N   1 
ATOM   3199 C  CA    . ASN A 1 412 ? 31.498 22.279 -34.276 1.00 39.95 ? ? ? ? 
? 412 ASN A CA  1 
ATOM   3200 C  C     . ASN A 1 412 ? 31.049 20.897 -34.714 1.00 39.66 ? ? ? ? 
? 412 ASN A C   1 
ATOM   3201 O  O     . ASN A 1 412 ? 31.611 20.323 -35.645 1.00 42.20 ? ? ? ? 
? 412 ASN A O   1 
ATOM   3202 C  CB    . ASN A 1 412 ? 31.840 23.142 -35.502 1.00 42.33 ? ? ? ? 
? 412 ASN A CB  1 
ATOM   3203 C  CG    . ASN A 1 412 ? 32.216 24.571 -35.131 1.00 45.36 ? ? ? ? 
? 412 ASN A CG  1 
ATOM   3204 O  OD1   . ASN A 1 412 ? 33.331 25.027 -35.397 1.00 47.07 ? ? ? ? 
? 412 ASN A OD1 1 
ATOM   3205 N  ND2   . ASN A 1 412 ? 31.284 25.284 -34.513 1.00 46.46 ? ? ? ? 
? 412 ASN A ND2 1 
ATOM   3206 N  N     . GLN A 1 413 ? 30.086 20.334 -33.998 1.00 37.67 ? ? ? ? 
? 413 GLN A N   1 
ATOM   3207 C  CA    . GLN A 1 413 ? 29.594 18.998 -34.305 1.00 37.18 ? ? ? ? 
? 413 GLN A CA  1 
ATOM   3208 C  C     . GLN A 1 413 ? 28.111 18.889 -34.023 1.00 37.03 ? ? ? ? 
? 413 GLN A C   1 
ATOM   3209 O  O     . GLN A 1 413 ? 27.588 19.561 -33.136 1.00 36.32 ? ? ? ? 
? 413 GLN A O   1 
ATOM   3210 C  CB    . GLN A 1 413 ? 30.305 17.961 -33.428 1.00 38.03 ? ? ? ? 
? 413 GLN A CB  1 
ATOM   3211 C  CG    . GLN A 1 413 ? 31.777 17.754 -33.708 1.00 40.04 ? ? ? ? 
? 413 GLN A CG  1 
ATOM   3212 C  CD    . GLN A 1 413 ? 32.021 16.839 -34.887 1.00 40.84 ? ? ? ? 
? 413 GLN A CD  1 
ATOM   3213 O  OE1   . GLN A 1 413 ? 31.145 16.070 -35.289 1.00 39.80 ? ? ? ? 
? 413 GLN A OE1 1 
ATOM   3214 N  NE2   . GLN A 1 413 ? 33.215 16.914 -35.450 1.00 40.77 ? ? ? ? 
? 413 GLN A NE2 1 
ATOM   3215 N  N     . ASN A 1 414 ? 27.425 18.059 -34.796 1.00 37.19 ? ? ? ? 
? 414 ASN A N   1 
ATOM   3216 C  CA    . ASN A 1 414 ? 26.011 17.832 -34.556 1.00 37.34 ? ? ? ? 
? 414 ASN A CA  1 
ATOM   3217 C  C     . ASN A 1 414 ? 26.061 16.556 -33.730 1.00 36.58 ? ? ? ? 
? 414 ASN A C   1 
ATOM   3218 O  O     . ASN A 1 414 ? 26.300 15.469 -34.257 1.00 38.03 ? ? ? ? 
? 414 ASN A O   1 
ATOM   3219 C  CB    . ASN A 1 414 ? 25.238 17.618 -35.857 1.00 38.20 ? ? ? ? 
? 414 ASN A CB  1 
ATOM   3220 C  CG    . ASN A 1 414 ? 23.737 17.716 -35.656 1.00 40.06 ? ? ? ? 
? 414 ASN A CG  1 
ATOM   3221 O  OD1   . ASN A 1 414 ? 23.070 16.723 -35.374 1.00 40.36 ? ? ? ? 
? 414 ASN A OD1 1 
ATOM   3222 N  ND2   . ASN A 1 414 ? 23.206 18.929 -35.751 1.00 37.79 ? ? ? ? 
? 414 ASN A ND2 1 
ATOM   3223 N  N     . LEU A 1 415 ? 25.927 16.711 -32.420 1.00 35.28 ? ? ? ? 
? 415 LEU A N   1 
ATOM   3224 C  CA    . LEU A 1 415 ? 26.012 15.580 -31.506 1.00 33.35 ? ? ? ? 
? 415 LEU A CA  1 
ATOM   3225 C  C     . LEU A 1 415 ? 24.674 15.187 -30.925 1.00 33.20 ? ? ? ? 
? 415 LEU A C   1 
ATOM   3226 O  O     . LEU A 1 415 ? 23.708 15.953 -30.963 1.00 31.39 ? ? ? ? 
? 415 LEU A O   1 
ATOM   3227 C  CB    . LEU A 1 415 ? 26.986 15.899 -30.364 1.00 31.83 ? ? ? ? 
? 415 LEU A CB  1 
ATOM   3228 C  CG    . LEU A 1 415 ? 28.398 16.301 -30.795 1.00 31.37 ? ? ? ? 
? 415 LEU A CG  1 
ATOM   3229 C  CD1   . LEU A 1 415 ? 29.182 16.838 -29.618 1.00 28.78 ? ? ? ? 
? 415 LEU A CD1 1 
ATOM   3230 C  CD2   . LEU A 1 415 ? 29.106 15.115 -31.427 1.00 32.30 ? ? ? ? 
? 415 LEU A CD2 1 
ATOM   3231 N  N     . ASN A 1 416 ? 24.629 13.973 -30.395 1.00 34.27 ? ? ? ? 
? 416 ASN A N   1 
ATOM   3232 C  CA    . ASN A 1 416 ? 23.430 13.452 -29.763 1.00 36.35 ? ? ? ? 
? 416 ASN A CA  1 
ATOM   3233 C  C     . ASN A 1 416 ? 23.534 13.823 -28.287 1.00 33.98 ? ? ? ? 
? 416 ASN A C   1 
ATOM   3234 O  O     . ASN A 1 416 ? 24.374 13.292 -27.557 1.00 33.37 ? ? ? ? 
? 416 ASN A O   1 
ATOM   3235 C  CB    . ASN A 1 416 ? 23.352 11.931 -29.930 1.00 39.14 ? ? ? ? 
? 416 ASN A CB  1 
ATOM   3236 C  CG    . ASN A 1 416 ? 22.134 11.331 -29.256 1.00 43.70 ? ? ? ? 
? 416 ASN A CG  1 
ATOM   3237 O  OD1   . ASN A 1 416 ? 21.239 12.048 -28.805 1.00 45.75 ? ? ? ? 
? 416 ASN A OD1 1 
ATOM   3238 N  ND2   . ASN A 1 416 ? 22.096 10.008 -29.176 1.00 46.73 ? ? ? ? 
? 416 ASN A ND2 1 
ATOM   3239 N  N     . THR A 1 417 ? 22.707 14.768 -27.862 1.00 33.10 ? ? ? ? 
? 417 THR A N   1 
ATOM   3240 C  CA    . THR A 1 417 ? 22.718 15.225 -26.482 1.00 32.07 ? ? ? ? 
? 417 THR A CA  1 
ATOM   3241 C  C     . THR A 1 417 ? 21.947 14.278 -25.571 1.00 32.05 ? ? ? ? 
? 417 THR A C   1 
ATOM   3242 O  O     . THR A 1 417 ? 22.173 14.242 -24.365 1.00 32.21 ? ? ? ? 
? 417 THR A O   1 
ATOM   3243 C  CB    . THR A 1 417 ? 22.113 16.644 -26.363 1.00 30.70 ? ? ? ? 
? 417 THR A CB  1 
ATOM   3244 O  OG1   . THR A 1 417 ? 20.723 16.610 -26.704 1.00 27.05 ? ? ? ? 
? 417 THR A OG1 1 
ATOM   3245 C  CG2   . THR A 1 417 ? 22.816 17.597 -27.302 1.00 28.27 ? ? ? ? 
? 417 THR A CG2 1 
ATOM   3246 N  N     . GLY A 1 418 ? 21.035 13.512 -26.157 1.00 31.37 ? ? ? ? 
? 418 GLY A N   1 
ATOM   3247 C  CA    . GLY A 1 418 ? 20.227 12.602 -25.373 1.00 31.15 ? ? ? ? 
? 418 GLY A CA  1 
ATOM   3248 C  C     . GLY A 1 418 ? 19.127 13.357 -24.644 1.00 32.46 ? ? ? ? 
? 418 GLY A C   1 
ATOM   3249 O  O     . GLY A 1 418 ? 18.354 12.766 -23.894 1.00 33.69 ? ? ? ? 
? 418 GLY A O   1 
ATOM   3250 N  N     . LEU A 1 419 ? 19.033 14.658 -24.898 1.00 32.52 ? ? ? ? 
? 419 LEU A N   1 
ATOM   3251 C  CA    . LEU A 1 419 ? 18.039 15.519 -24.260 1.00 33.86 ? ? ? ? 
? 419 LEU A CA  1 
ATOM   3252 C  C     . LEU A 1 419 ? 16.774 15.683 -25.089 1.00 35.59 ? ? ? ? 
? 419 LEU A C   1 
ATOM   3253 O  O     . LEU A 1 419 ? 16.789 15.501 -26.307 1.00 36.17 ? ? ? ? 
? 419 LEU A O   1 
ATOM   3254 C  CB    . LEU A 1 419 ? 18.631 16.906 -24.001 1.00 31.30 ? ? ? ? 
? 419 LEU A CB  1 
ATOM   3255 C  CG    . LEU A 1 419 ? 19.746 17.013 -22.966 1.00 29.80 ? ? ? ? 
? 419 LEU A CG  1 
ATOM   3256 C  CD1   . LEU A 1 419 ? 20.281 18.423 -22.972 1.00 29.47 ? ? ? ? 
? 419 LEU A CD1 1 
ATOM   3257 C  CD2   . LEU A 1 419 ? 19.222 16.643 -21.597 1.00 28.56 ? ? ? ? 
? 419 LEU A CD2 1 
ATOM   3258 N  N     . PRO A 1 420 ? 15.647 15.976 -24.425 1.00 36.85 ? ? ? ? 
? 420 PRO A N   1 
ATOM   3259 C  CA    . PRO A 1 420 ? 14.380 16.165 -25.135 1.00 35.79 ? ? ? ? 
? 420 PRO A CA  1 
ATOM   3260 C  C     . PRO A 1 420 ? 14.484 17.414 -26.013 1.00 35.92 ? ? ? ? 
? 420 PRO A C   1 
ATOM   3261 O  O     . PRO A 1 420 ? 15.299 18.301 -25.746 1.00 35.24 ? ? ? ? 
? 420 PRO A O   1 
ATOM   3262 C  CB    . PRO A 1 420 ? 13.387 16.378 -23.993 1.00 35.88 ? ? ? ? 
? 420 PRO A CB  1 
ATOM   3263 C  CG    . PRO A 1 420 ? 13.985 15.594 -22.865 1.00 36.74 ? ? ? ? 
? 420 PRO A CG  1 
ATOM   3264 C  CD    . PRO A 1 420 ? 15.437 15.964 -22.966 1.00 35.85 ? ? ? ? 
? 420 PRO A CD  1 
ATOM   3265 N  N     . ALA A 1 421 ? 13.681 17.470 -27.070 1.00 34.86 ? ? ? ? 
? 421 ALA A N   1 
ATOM   3266 C  CA    . ALA A 1 421 ? 13.692 18.617 -27.966 1.00 33.30 ? ? ? ? 
? 421 ALA A CA  1 
ATOM   3267 C  C     . ALA A 1 421 ? 13.387 19.889 -27.187 1.00 31.18 ? ? ? ? 
? 421 ALA A C   1 
ATOM   3268 O  O     . ALA A 1 421 ? 12.628 19.864 -26.215 1.00 29.32 ? ? ? ? 
? 421 ALA A O   1 
ATOM   3269 C  CB    . ALA A 1 421 ? 12.668 18.426 -29.075 1.00 34.80 ? ? ? ? 
? 421 ALA A CB  1 
ATOM   3270 N  N     . GLY A 1 422 ? 13.974 20.997 -27.622 1.00 30.84 ? ? ? ? 
? 422 GLY A N   1 
ATOM   3271 C  CA    . GLY A 1 422 ? 13.739 22.261 -26.955 1.00 31.84 ? ? ? ? 
? 422 GLY A CA  1 
ATOM   3272 C  C     . GLY A 1 422 ? 14.924 23.185 -27.086 1.00 33.07 ? ? ? ? 
? 422 GLY A C   1 
ATOM   3273 O  O     . GLY A 1 422 ? 15.889 22.866 -27.776 1.00 33.75 ? ? ? ? 
? 422 GLY A O   1 
ATOM   3274 N  N     . THR A 1 423 ? 14.836 24.357 -26.473 1.00 33.47 ? ? ? ? 
? 423 THR A N   1 
ATOM   3275 C  CA    . THR A 1 423 ? 15.940 25.304 -26.517 1.00 35.12 ? ? ? ? 
? 423 THR A CA  1 
ATOM   3276 C  C     . THR A 1 423 ? 16.493 25.396 -25.100 1.00 34.50 ? ? ? ? 
? 423 THR A C   1 
ATOM   3277 O  O     . THR A 1 423 ? 15.757 25.623 -24.144 1.00 36.31 ? ? ? ? 
? 423 THR A O   1 
ATOM   3278 C  CB    . THR A 1 423 ? 15.500 26.675 -27.052 1.00 36.44 ? ? ? ? 
? 423 THR A CB  1 
ATOM   3279 O  OG1   . THR A 1 423 ? 15.033 26.521 -28.400 1.00 39.81 ? ? ? ? 
? 423 THR A OG1 1 
ATOM   3280 C  CG2   . THR A 1 423 ? 16.669 27.651 -27.050 1.00 36.59 ? ? ? ? 
? 423 THR A CG2 1 
ATOM   3281 N  N     . TYR A 1 424 ? 17.783 25.129 -24.967 1.00 32.34 ? ? ? ? 
? 424 TYR A N   1 
ATOM   3282 C  CA    . TYR A 1 424 ? 18.437 25.136 -23.672 1.00 28.88 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CA  1 
ATOM   3283 C  C     . TYR A 1 424 ? 19.416 26.282 -23.527 1.00 26.82 ? ? ? ? 
? 424 TYR A C   1 
ATOM   3284 O  O     . TYR A 1 424 ? 20.077 26.666 -24.489 1.00 27.02 ? ? ? ? 
? 424 TYR A O   1 
ATOM   3285 C  CB    . TYR A 1 424 ? 19.177 23.816 -23.477 1.00 26.46 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CB  1 
ATOM   3286 C  CG    . TYR A 1 424 ? 18.283 22.598 -23.430 1.00 24.76 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CG  1 
ATOM   3287 C  CD1   . TYR A 1 424 ? 17.696 22.080 -24.588 1.00 23.17 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CD1 1 
ATOM   3288 C  CD2   . TYR A 1 424 ? 18.040 21.947 -22.225 1.00 25.59 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CD2 1 
ATOM   3289 C  CE1   . TYR A 1 424 ? 16.888 20.946 -24.535 1.00 21.11 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CE1 1 
ATOM   3290 C  CE2   . TYR A 1 424 ? 17.242 20.819 -22.163 1.00 24.85 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CE2 1 
ATOM   3291 C  CZ    . TYR A 1 424 ? 16.669 20.320 -23.318 1.00 23.10 ? ? ? ? 
? 424 TYR A CZ  1 
ATOM   3292 O  OH    . TYR A 1 424 ? 15.891 19.191 -23.224 1.00 22.18 ? ? ? ? 
? 424 TYR A OH  1 
ATOM   3293 N  N     . CYS A 1 425 ? 19.504 26.830 -22.322 1.00 25.49 ? ? ? ? 
? 425 CYS A N   1 
ATOM   3294 C  CA    . CYS A 1 425 ? 20.430 27.918 -22.057 1.00 24.49 ? ? ? ? 
? 425 CYS A CA  1 
ATOM   3295 C  C     . CYS A 1 425 ? 21.738 27.312 -21.567 1.00 24.04 ? ? ? ? 
? 425 CYS A C   1 
ATOM   3296 O  O     . CYS A 1 425 ? 21.738 26.430 -20.703 1.00 22.70 ? ? ? ? 
? 425 CYS A O   1 
ATOM   3297 C  CB    . CYS A 1 425 ? 19.873 28.871 -20.992 1.00 26.47 ? ? ? ? 
? 425 CYS A CB  1 
ATOM   3298 S  SG    . CYS A 1 425 ? 18.310 29.712 -21.426 1.00 30.63 ? ? ? ? 
? 425 CYS A SG  1 
ATOM   3299 N  N     . ASP A 1 426 ? 22.844 27.727 -22.176 1.00 21.52 ? ? ? ? 
? 426 ASP A N   1 
ATOM   3300 C  CA    . ASP A 1 426 ? 24.160 27.257 -21.772 1.00 19.32 ? ? ? ? 
? 426 ASP A CA  1 
ATOM   3301 C  C     . ASP A 1 426 ? 24.416 27.909 -20.415 1.00 21.05 ? ? ? ? 
? 426 ASP A C   1 
ATOM   3302 O  O     . ASP A 1 426 ? 24.498 29.135 -20.329 1.00 21.22 ? ? ? ? 
? 426 ASP A O   1 
ATOM   3303 C  CB    . ASP A 1 426 ? 25.207 27.718 -22.783 1.00 18.06 ? ? ? ? 
? 426 ASP A CB  1 
ATOM   3304 C  CG    . ASP A 1 426 ? 26.629 27.476 -22.314 1.00 19.94 ? ? ? ? 
? 426 ASP A CG  1 
ATOM   3305 O  OD1   . ASP A 1 426 ? 26.884 26.479 -21.604 1.00 21.37 ? ? ? ? 
? 426 ASP A OD1 1 
ATOM   3306 O  OD2   . ASP A 1 426 ? 27.501 28.289 -22.660 1.00 21.61 ? ? ? ? 
? 426 ASP A OD2 1 
ATOM   3307 N  N     . VAL A 1 427 ? 24.556 27.094 -19.372 1.00 20.93 ? ? ? ? 
? 427 VAL A N   1 
ATOM   3308 C  CA    . VAL A 1 427 ? 24.776 27.602 -18.012 1.00 20.05 ? ? ? ? 
? 427 VAL A CA  1 
ATOM   3309 C  C     . VAL A 1 427 ? 26.192 28.116 -17.720 1.00 20.50 ? ? ? ? 
? 427 VAL A C   1 
ATOM   3310 O  O     . VAL A 1 427 ? 26.463 28.652 -16.643 1.00 23.11 ? ? ? ? 
? 427 VAL A O   1 
ATOM   3311 C  CB    . VAL A 1 427 ? 24.362 26.557 -16.941 1.00 16.33 ? ? ? ? 
? 427 VAL A CB  1 
ATOM   3312 C  CG1   . VAL A 1 427 ? 22.885 26.215 -17.084 1.00 16.21 ? ? ? ? 
? 427 VAL A CG1 1 
ATOM   3313 C  CG2   . VAL A 1 427 ? 25.208 25.303 -17.058 1.00 16.34 ? ? ? ? 
? 427 VAL A CG2 1 
ATOM   3314 N  N     . ILE A 1 428 ? 27.091 27.958 -18.683 1.00 19.54 ? ? ? ? 
? 428 ILE A N   1 
ATOM   3315 C  CA    . ILE A 1 428 ? 28.461 28.422 -18.526 1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 428 ILE A CA  1 
ATOM   3316 C  C     . ILE A 1 428 ? 28.603 29.873 -18.974 1.00 20.53 ? ? ? ? 
? 428 ILE A C   1 
ATOM   3317 O  O     . ILE A 1 428 ? 29.215 30.685 -18.283 1.00 20.08 ? ? ? ? 
? 428 ILE A O   1 
ATOM   3318 C  CB    . ILE A 1 428 ? 29.448 27.545 -19.335 1.00 18.15 ? ? ? ? 
? 428 ILE A CB  1 
ATOM   3319 C  CG1   . ILE A 1 428 ? 29.441 26.111 -18.800 1.00 17.05 ? ? ? ? 
? 428 ILE A CG1 1 
ATOM   3320 C  CG2   . ILE A 1 428 ? 30.858 28.136 -19.288 1.00 17.51 ? ? ? ? 
? 428 ILE A CG2 1 
ATOM   3321 C  CD1   . ILE A 1 428 ? 29.997 25.973 -17.400 1.00 15.92 ? ? ? ? 
? 428 ILE A CD1 1 
ATOM   3322 N  N     . SER A 1 429 ? 28.043 30.193 -20.138 1.00 22.60 ? ? ? ? 
? 429 SER A N   1 
ATOM   3323 C  CA    . SER A 1 429 ? 28.130 31.548 -20.679 1.00 24.10 ? ? ? ? 
? 429 SER A CA  1 
ATOM   3324 C  C     . SER A 1 429 ? 26.988 32.448 -20.218 1.00 25.89 ? ? ? ? 
? 429 SER A C   1 
ATOM   3325 O  O     . SER A 1 429 ? 27.035 33.663 -20.401 1.00 28.95 ? ? ? ? 
? 429 SER A O   1 
ATOM   3326 C  CB    . SER A 1 429 ? 28.173 31.513 -22.208 1.00 23.23 ? ? ? ? 
? 429 SER A CB  1 
ATOM   3327 O  OG    . SER A 1 429 ? 26.967 30.992 -22.736 1.00 23.65 ? ? ? ? 
? 429 SER A OG  1 
ATOM   3328 N  N     . GLY A 1 430 ? 25.957 31.850 -19.640 1.00 25.91 ? ? ? ? 
? 430 GLY A N   1 
ATOM   3329 C  CA    . GLY A 1 430 ? 24.833 32.626 -19.170 1.00 27.97 ? ? ? ? 
? 430 GLY A CA  1 
ATOM   3330 C  C     . GLY A 1 430 ? 23.909 31.746 -18.370 1.00 31.47 ? ? ? ? 
? 430 GLY A C   1 
ATOM   3331 O  O     . GLY A 1 430 ? 24.331 30.751 -17.786 1.00 33.67 ? ? ? ? 
? 430 GLY A O   1 
ATOM   3332 N  N     . GLU A 1 431 ? 22.641 32.116 -18.343 1.00 35.68 ? ? ? ? 
? 431 GLU A N   1 
ATOM   3333 C  CA    . GLU A 1 431 ? 21.632 31.369 -17.622 1.00 40.68 ? ? ? ? 
? 431 GLU A CA  1 
ATOM   3334 C  C     . GLU A 1 431 ? 20.252 31.838 -18.066 1.00 41.88 ? ? ? ? 
? 431 GLU A C   1 
ATOM   3335 O  O     . GLU A 1 431 ? 20.126 32.837 -18.786 1.00 42.35 ? ? ? ? 
? 431 GLU A O   1 
ATOM   3336 C  CB    . GLU A 1 431 ? 21.819 31.560 -16.115 1.00 43.74 ? ? ? ? 
? 431 GLU A CB  1 
ATOM   3337 C  CG    . GLU A 1 431 ? 21.736 33.003 -15.642 1.00 49.80 ? ? ? ? 
? 431 GLU A CG  1 
ATOM   3338 C  CD    . GLU A 1 431 ? 22.271 33.174 -14.228 1.00 53.84 ? ? ? ? 
? 431 GLU A CD  1 
ATOM   3339 O  OE1   . GLU A 1 431 ? 21.510 32.923 -13.261 1.00 54.90 ? ? ? ? 
? 431 GLU A OE1 1 
ATOM   3340 O  OE2   . GLU A 1 431 ? 23.461 33.543 -14.089 1.00 52.48 ? ? ? ? 
? 431 GLU A OE2 1 
ATOM   3341 N  N     . LEU A 1 432 ? 19.239 31.062 -17.699 1.00 43.68 ? ? ? ? 
? 432 LEU A N   1 
ATOM   3342 C  CA    . LEU A 1 432 ? 17.854 31.357 -18.028 1.00 46.13 ? ? ? ? 
? 432 LEU A CA  1 
ATOM   3343 C  C     . LEU A 1 432 ? 17.372 32.560 -17.217 1.00 48.52 ? ? ? ? 
? 432 LEU A C   1 
ATOM   3344 O  O     . LEU A 1 432 ? 17.363 32.527 -15.983 1.00 47.95 ? ? ? ? 
? 432 LEU A O   1 
ATOM   3345 C  CB    . LEU A 1 432 ? 16.993 30.121 -17.749 1.00 46.39 ? ? ? ? 
? 432 LEU A CB  1 
ATOM   3346 C  CG    . LEU A 1 432 ? 15.493 30.184 -18.027 1.00 47.57 ? ? ? ? 
? 432 LEU A CG  1 
ATOM   3347 C  CD1   . LEU A 1 432 ? 15.225 30.899 -19.340 1.00 46.47 ? ? ? ? 
? 432 LEU A CD1 1 
ATOM   3348 C  CD2   . LEU A 1 432 ? 14.930 28.772 -18.045 1.00 46.58 ? ? ? ? 
? 432 LEU A CD2 1 
ATOM   3349 N  N     . SER A 1 433 ? 16.991 33.623 -17.919 1.00 51.19 ? ? ? ? 
? 433 SER A N   1 
ATOM   3350 C  CA    . SER A 1 433 ? 16.526 34.847 -17.286 1.00 53.40 ? ? ? ? 
? 433 SER A CA  1 
ATOM   3351 C  C     . SER A 1 433 ? 15.483 35.560 -18.135 1.00 53.50 ? ? ? ? 
? 433 SER A C   1 
ATOM   3352 O  O     . SER A 1 433 ? 15.612 35.647 -19.354 1.00 52.52 ? ? ? ? 
? 433 SER A O   1 
ATOM   3353 C  CB    . SER A 1 433 ? 17.709 35.786 -17.033 1.00 54.32 ? ? ? ? 
? 433 SER A CB  1 
ATOM   3354 O  OG    . SER A 1 433 ? 17.274 37.059 -16.582 1.00 57.09 ? ? ? ? 
? 433 SER A OG  1 
ATOM   3355 N  N     . GLY A 1 434 ? 14.443 36.059 -17.475 1.00 54.03 ? ? ? ? 
? 434 GLY A N   1 
ATOM   3356 C  CA    . GLY A 1 434 ? 13.384 36.776 -18.162 1.00 53.75 ? ? ? ? 
? 434 GLY A CA  1 
ATOM   3357 C  C     . GLY A 1 434 ? 12.755 36.017 -19.317 1.00 54.13 ? ? ? ? 
? 434 GLY A C   1 
ATOM   3358 O  O     . GLY A 1 434 ? 12.150 36.628 -20.199 1.00 54.93 ? ? ? ? 
? 434 GLY A O   1 
ATOM   3359 N  N     . GLY A 1 435 ? 12.903 34.692 -19.310 1.00 53.14 ? ? ? ? 
? 435 GLY A N   1 
ATOM   3360 C  CA    . GLY A 1 435 ? 12.341 33.861 -20.362 1.00 51.92 ? ? ? ? 
? 435 GLY A CA  1 
ATOM   3361 C  C     . GLY A 1 435 ? 13.257 33.639 -21.551 1.00 50.78 ? ? ? ? 
? 435 GLY A C   1 
ATOM   3362 O  O     . GLY A 1 435 ? 12.859 33.032 -22.549 1.00 50.45 ? ? ? ? 
? 435 GLY A O   1 
ATOM   3363 N  N     . SER A 1 436 ? 14.477 34.150 -21.461 1.00 49.43 ? ? ? ? 
? 436 SER A N   1 
ATOM   3364 C  CA    . SER A 1 436 ? 15.451 33.993 -22.528 1.00 47.53 ? ? ? ? 
? 436 SER A CA  1 
ATOM   3365 C  C     . SER A 1 436 ? 16.809 33.627 -21.931 1.00 44.01 ? ? ? ? 
? 436 SER A C   1 
ATOM   3366 O  O     . SER A 1 436 ? 16.995 33.660 -20.716 1.00 42.81 ? ? ? ? 
? 436 SER A O   1 
ATOM   3367 C  CB    . SER A 1 436 ? 15.541 35.283 -23.359 1.00 48.49 ? ? ? ? 
? 436 SER A CB  1 
ATOM   3368 O  OG    . SER A 1 436 ? 15.837 36.414 -22.552 1.00 50.50 ? ? ? ? 
? 436 SER A OG  1 
ATOM   3369 N  N     . CYS A 1 437 ? 17.729 33.196 -22.780 1.00 41.59 ? ? ? ? 
? 437 CYS A N   1 
ATOM   3370 C  CA    . CYS A 1 437 ? 19.063 32.832 -22.330 1.00 38.59 ? ? ? ? 
? 437 CYS A CA  1 
ATOM   3371 C  C     . CYS A 1 437 ? 19.928 34.064 -22.399 1.00 37.85 ? ? ? ? 
? 437 CYS A C   1 
ATOM   3372 O  O     . CYS A 1 437 ? 19.960 34.742 -23.428 1.00 39.26 ? ? ? ? 
? 437 CYS A O   1 
ATOM   3373 C  CB    . CYS A 1 437 ? 19.647 31.753 -23.232 1.00 35.63 ? ? ? ? 
? 437 CYS A CB  1 
ATOM   3374 S  SG    . CYS A 1 437 ? 18.585 30.285 -23.354 1.00 33.82 ? ? ? ? 
? 437 CYS A SG  1 
ATOM   3375 N  N     . THR A 1 438 ? 20.587 34.381 -21.290 1.00 36.54 ? ? ? ? 
? 438 THR A N   1 
ATOM   3376 C  CA    . THR A 1 438 ? 21.466 35.542 -21.238 1.00 35.67 ? ? ? ? 
? 438 THR A CA  1 
ATOM   3377 C  C     . THR A 1 438 ? 22.755 35.297 -22.020 1.00 34.60 ? ? ? ? 
? 438 THR A C   1 
ATOM   3378 O  O     . THR A 1 438 ? 23.420 36.241 -22.445 1.00 36.58 ? ? ? ? 
? 438 THR A O   1 
ATOM   3379 C  CB    . THR A 1 438 ? 21.805 35.923 -19.787 1.00 36.22 ? ? ? ? 
? 438 THR A CB  1 
ATOM   3380 O  OG1   . THR A 1 438 ? 22.449 34.822 -19.139 1.00 37.41 ? ? ? ? 
? 438 THR A OG1 1 
ATOM   3381 C  CG2   . THR A 1 438 ? 20.534 36.257 -19.027 1.00 35.52 ? ? ? ? 
? 438 THR A CG2 1 
ATOM   3382 N  N     . GLY A 1 439 ? 23.095 34.025 -22.205 1.00 32.33 ? ? ? ? 
? 439 GLY A N   1 
ATOM   3383 C  CA    . GLY A 1 439 ? 24.293 33.666 -22.938 1.00 31.90 ? ? ? ? 
? 439 GLY A CA  1 
ATOM   3384 C  C     . GLY A 1 439 ? 23.944 32.853 -24.168 1.00 34.20 ? ? ? ? 
? 439 GLY A C   1 
ATOM   3385 O  O     . GLY A 1 439 ? 22.969 33.144 -24.864 1.00 38.11 ? ? ? ? 
? 439 GLY A O   1 
ATOM   3386 N  N     . LYS A 1 440 ? 24.725 31.817 -24.439 1.00 32.49 ? ? ? ? 
? 440 LYS A N   1 
ATOM   3387 C  CA    . LYS A 1 440 ? 24.466 30.983 -25.599 1.00 30.86 ? ? ? ? 
? 440 LYS A CA  1 
ATOM   3388 C  C     . LYS A 1 440 ? 23.291 30.063 -25.334 1.00 30.76 ? ? ? ? 
? 440 LYS A C   1 
ATOM   3389 O  O     . LYS A 1 440 ? 22.962 29.783 -24.180 1.00 31.56 ? ? ? ? 
? 440 LYS A O   1 
ATOM   3390 C  CB    . LYS A 1 440 ? 25.703 30.159 -25.954 1.00 31.47 ? ? ? ? 
? 440 LYS A CB  1 
ATOM   3391 C  CG    . LYS A 1 440 ? 26.941 30.999 -26.220 1.00 34.15 ? ? ? ? 
? 440 LYS A CG  1 
ATOM   3392 C  CD    . LYS A 1 440 ? 28.038 30.207 -26.916 1.00 35.92 ? ? ? ? 
? 440 LYS A CD  1 
ATOM   3393 C  CE    . LYS A 1 440 ? 28.550 29.049 -26.078 1.00 36.56 ? ? ? ? 
? 440 LYS A CE  1 
ATOM   3394 N  NZ    . LYS A 1 440 ? 29.668 28.342 -26.767 1.00 36.43 ? ? ? ? 
? 440 LYS A NZ  1 
ATOM   3395 N  N     . SER A 1 441 ? 22.648 29.615 -26.405 1.00 31.62 ? ? ? ? 
? 441 SER A N   1 
ATOM   3396 C  CA    . SER A 1 441 ? 21.517 28.702 -26.311 1.00 33.69 ? ? ? ? 
? 441 SER A CA  1 
ATOM   3397 C  C     . SER A 1 441 ? 21.722 27.572 -27.318 1.00 33.18 ? ? ? ? 
? 441 SER A C   1 
ATOM   3398 O  O     . SER A 1 441 ? 22.375 27.759 -28.345 1.00 35.42 ? ? ? ? 
? 441 SER A O   1 
ATOM   3399 C  CB    . SER A 1 441 ? 20.204 29.439 -26.579 1.00 36.17 ? ? ? ? 
? 441 SER A CB  1 
ATOM   3400 O  OG    . SER A 1 441 ? 20.312 30.264 -27.725 1.00 40.22 ? ? ? ? 
? 441 SER A OG  1 
ATOM   3401 N  N     . VAL A 1 442 ? 21.189 26.398 -27.008 1.00 31.85 ? ? ? ? 
? 442 VAL A N   1 
ATOM   3402 C  CA    . VAL A 1 442 ? 21.327 25.234 -27.868 1.00 30.12 ? ? ? ? 
? 442 VAL A CA  1 
ATOM   3403 C  C     . VAL A 1 442 ? 19.951 24.675 -28.189 1.00 30.88 ? ? ? ? 
? 442 VAL A C   1 
ATOM   3404 O  O     . VAL A 1 442 ? 19.137 24.460 -27.290 1.00 30.65 ? ? ? ? 
? 442 VAL A O   1 
ATOM   3405 C  CB    . VAL A 1 442 ? 22.175 24.135 -27.168 1.00 27.96 ? ? ? ? 
? 442 VAL A CB  1 
ATOM   3406 C  CG1   . VAL A 1 442 ? 22.215 22.863 -28.007 1.00 27.03 ? ? ? ? 
? 442 VAL A CG1 1 
ATOM   3407 C  CG2   . VAL A 1 442 ? 23.584 24.643 -26.916 1.00 25.22 ? ? ? ? 
? 442 VAL A CG2 1 
ATOM   3408 N  N     . THR A 1 443 ? 19.683 24.462 -29.470 1.00 32.45 ? ? ? ? 
? 443 THR A N   1 
ATOM   3409 C  CA    . THR A 1 443 ? 18.401 23.908 -29.885 1.00 33.39 ? ? ? ? 
? 443 THR A CA  1 
ATOM   3410 C  C     . THR A 1 443 ? 18.547 22.403 -30.117 1.00 34.59 ? ? ? ? 
? 443 THR A C   1 
ATOM   3411 O  O     . THR A 1 443 ? 19.334 21.965 -30.962 1.00 36.12 ? ? ? ? 
? 443 THR A O   1 
ATOM   3412 C  CB    . THR A 1 443 ? 17.885 24.588 -31.168 1.00 33.13 ? ? ? ? 
? 443 THR A CB  1 
ATOM   3413 O  OG1   . THR A 1 443 ? 17.860 26.008 -30.976 1.00 33.05 ? ? ? ? 
? 443 THR A OG1 1 
ATOM   3414 C  CG2   . THR A 1 443 ? 16.482 24.108 -31.491 1.00 32.28 ? ? ? ? 
? 443 THR A CG2 1 
ATOM   3415 N  N     . VAL A 1 444 ? 17.816 21.617 -29.337 1.00 34.80 ? ? ? ? 
? 444 VAL A N   1 
ATOM   3416 C  CA    . VAL A 1 444 ? 17.853 20.166 -29.451 1.00 37.71 ? ? ? ? 
? 444 VAL A CA  1 
ATOM   3417 C  C     . VAL A 1 444 ? 16.669 19.713 -30.302 1.00 41.80 ? ? ? ? 
? 444 VAL A C   1 
ATOM   3418 O  O     . VAL A 1 444 ? 15.532 20.162 -30.092 1.00 42.70 ? ? ? ? 
? 444 VAL A O   1 
ATOM   3419 C  CB    . VAL A 1 444 ? 17.816 19.492 -28.051 1.00 35.79 ? ? ? ? 
? 444 VAL A CB  1 
ATOM   3420 C  CG1   . VAL A 1 444 ? 17.737 17.976 -28.180 1.00 33.14 ? ? ? ? 
? 444 VAL A CG1 1 
ATOM   3421 C  CG2   . VAL A 1 444 ? 19.057 19.881 -27.255 1.00 35.82 ? ? ? ? 
? 444 VAL A CG2 1 
ATOM   3422 N  N     . GLY A 1 445 ? 16.955 18.869 -31.291 1.00 44.62 ? ? ? ? 
? 445 GLY A N   1 
ATOM   3423 C  CA    . GLY A 1 445 ? 15.931 18.365 -32.186 1.00 46.36 ? ? ? ? 
? 445 GLY A CA  1 
ATOM   3424 C  C     . GLY A 1 445 ? 15.080 17.256 -31.595 1.00 47.80 ? ? ? ? 
? 445 GLY A C   1 
ATOM   3425 O  O     . GLY A 1 445 ? 15.298 16.805 -30.472 1.00 47.14 ? ? ? ? 
? 445 GLY A O   1 
ATOM   3426 N  N     . ASP A 1 446 ? 14.131 16.783 -32.395 1.00 50.77 ? ? ? ? 
? 446 ASP A N   1 
ATOM   3427 C  CA    . ASP A 1 446 ? 13.211 15.724 -31.987 1.00 53.58 ? ? ? ? 
? 446 ASP A CA  1 
ATOM   3428 C  C     . ASP A 1 446 ? 13.937 14.432 -31.613 1.00 53.93 ? ? ? ? 
? 446 ASP A C   1 
ATOM   3429 O  O     . ASP A 1 446 ? 13.452 13.658 -30.791 1.00 54.94 ? ? ? ? 
? 446 ASP A O   1 
ATOM   3430 C  CB    . ASP A 1 446 ? 12.211 15.459 -33.121 0.00 54.77 ? ? ? ? 
? 446 ASP A CB  1 
ATOM   3431 C  CG    . ASP A 1 446 ? 11.039 14.602 -32.680 0.00 55.72 ? ? ? ? 
? 446 ASP A CG  1 
ATOM   3432 O  OD1   . ASP A 1 446 ? 10.362 14.979 -31.701 0.00 55.92 ? ? ? ? 
? 446 ASP A OD1 1 
ATOM   3433 O  OD2   . ASP A 1 446 ? 10.795 13.551 -33.314 0.00 55.78 ? ? ? ? 
? 446 ASP A OD2 1 
ATOM   3434 N  N     . ASN A 1 447 ? 15.109 14.222 -32.204 1.00 52.78 ? ? ? ? 
? 447 ASN A N   1 
ATOM   3435 C  CA    . ASN A 1 447 ? 15.926 13.029 -31.969 1.00 50.51 ? ? ? ? 
? 447 ASN A CA  1 
ATOM   3436 C  C     . ASN A 1 447 ? 16.981 13.181 -30.860 1.00 47.50 ? ? ? ? 
? 447 ASN A C   1 
ATOM   3437 O  O     . ASN A 1 447 ? 17.714 12.238 -30.551 1.00 47.03 ? ? ? ? 
? 447 ASN A O   1 
ATOM   3438 C  CB    . ASN A 1 447 ? 16.613 12.620 -33.277 1.00 51.07 ? ? ? ? 
? 447 ASN A CB  1 
ATOM   3439 C  CG    . ASN A 1 447 ? 17.432 13.753 -33.891 1.00 53.55 ? ? ? ? 
? 447 ASN A CG  1 
ATOM   3440 O  OD1   . ASN A 1 447 ? 17.394 14.896 -33.423 1.00 54.03 ? ? ? ? 
? 447 ASN A OD1 1 
ATOM   3441 N  ND2   . ASN A 1 447 ? 18.178 13.439 -34.945 1.00 54.75 ? ? ? ? 
? 447 ASN A ND2 1 
ATOM   3442 N  N     . GLY A 1 448 ? 17.052 14.365 -30.265 1.00 44.62 ? ? ? ? 
? 448 GLY A N   1 
ATOM   3443 C  CA    . GLY A 1 448 ? 18.031 14.603 -29.222 1.00 41.17 ? ? ? ? 
? 448 GLY A CA  1 
ATOM   3444 C  C     . GLY A 1 448 ? 19.340 15.117 -29.790 1.00 38.72 ? ? ? ? 
? 448 GLY A C   1 
ATOM   3445 O  O     . GLY A 1 448 ? 20.273 15.404 -29.045 1.00 38.35 ? ? ? ? 
? 448 GLY A O   1 
ATOM   3446 N  N     . SER A 1 449 ? 19.401 15.256 -31.109 1.00 36.77 ? ? ? ? 
? 449 SER A N   1 
ATOM   3447 C  CA    . SER A 1 449 ? 20.600 15.733 -31.777 1.00 36.74 ? ? ? ? 
? 449 SER A CA  1 
ATOM   3448 C  C     . SER A 1 449 ? 20.631 17.255 -31.753 1.00 35.88 ? ? ? ? 
? 449 SER A C   1 
ATOM   3449 O  O     . SER A 1 449 ? 19.582 17.898 -31.715 1.00 35.29 ? ? ? ? 
? 449 SER A O   1 
ATOM   3450 C  CB    . SER A 1 449 ? 20.623 15.232 -33.219 1.00 38.39 ? ? ? ? 
? 449 SER A CB  1 
ATOM   3451 O  OG    . SER A 1 449 ? 21.951 15.047 -33.671 1.00 44.28 ? ? ? ? 
? 449 SER A OG  1 
ATOM   3452 N  N     . ALA A 1 450 ? 21.829 17.829 -31.795 1.00 35.44 ? ? ? ? 
? 450 ALA A N   1 
ATOM   3453 C  CA    . ALA A 1 450 ? 21.974 19.280 -31.773 1.00 35.27 ? ? ? ? 
? 450 ALA A CA  1 
ATOM   3454 C  C     . ALA A 1 450 ? 23.327 19.759 -32.295 1.00 34.20 ? ? ? ? 
? 450 ALA A C   1 
ATOM   3455 O  O     . ALA A 1 450 ? 24.326 19.041 -32.225 1.00 33.59 ? ? ? ? 
? 450 ALA A O   1 
ATOM   3456 C  CB    . ALA A 1 450 ? 21.754 19.800 -30.352 1.00 37.07 ? ? ? ? 
? 450 ALA A CB  1 
ATOM   3457 N  N     . ASP A 1 451 ? 23.346 20.970 -32.841 1.00 33.84 ? ? ? ? 
? 451 ASP A N   1 
ATOM   3458 C  CA    . ASP A 1 451 ? 24.575 21.561 -33.348 1.00 35.67 ? ? ? ? 
? 451 ASP A CA  1 
ATOM   3459 C  C     . ASP A 1 451 ? 25.285 22.211 -32.170 1.00 36.97 ? ? ? ? 
? 451 ASP A C   1 
ATOM   3460 O  O     . ASP A 1 451 ? 24.779 23.172 -31.586 1.00 38.66 ? ? ? ? 
? 451 ASP A O   1 
ATOM   3461 C  CB    . ASP A 1 451 ? 24.277 22.620 -34.412 1.00 38.09 ? ? ? ? 
? 451 ASP A CB  1 
ATOM   3462 C  CG    . ASP A 1 451 ? 24.030 22.023 -35.780 0.00 39.52 ? ? ? ? 
? 451 ASP A CG  1 
ATOM   3463 O  OD1   . ASP A 1 451 ? 25.013 21.838 -36.530 0.00 39.46 ? ? ? ? 
? 451 ASP A OD1 1 
ATOM   3464 O  OD2   . ASP A 1 451 ? 22.858 21.741 -36.107 0.00 39.55 ? ? ? ? 
? 451 ASP A OD2 1 
ATOM   3465 N  N     . ILE A 1 452 ? 26.423 21.645 -31.786 1.00 35.59 ? ? ? ? 
? 452 ILE A N   1 
ATOM   3466 C  CA    . ILE A 1 452 ? 27.211 22.163 -30.679 1.00 32.62 ? ? ? ? 
? 452 ILE A CA  1 
ATOM   3467 C  C     . ILE A 1 452 ? 28.348 22.982 -31.265 1.00 31.45 ? ? ? ? 
? 452 ILE A C   1 
ATOM   3468 O  O     . ILE A 1 452 ? 29.084 22.511 -32.135 1.00 31.42 ? ? ? ? 
? 452 ILE A O   1 
ATOM   3469 C  CB    . ILE A 1 452 ? 27.798 21.015 -29.810 1.00 32.56 ? ? ? ? 
? 452 ILE A CB  1 
ATOM   3470 C  CG1   . ILE A 1 452 ? 26.685 20.065 -29.357 1.00 31.67 ? ? ? ? 
? 452 ILE A CG1 1 
ATOM   3471 C  CG2   . ILE A 1 452 ? 28.530 21.584 -28.601 1.00 31.68 ? ? ? ? 
? 452 ILE A CG2 1 
ATOM   3472 C  CD1   . ILE A 1 452 ? 25.585 20.736 -28.570 1.00 31.66 ? ? ? ? 
? 452 ILE A CD1 1 
ATOM   3473 N  N     . SER A 1 453 ? 28.459 24.224 -30.817 1.00 30.17 ? ? ? ? 
? 453 SER A N   1 
ATOM   3474 C  CA    . SER A 1 453 ? 29.504 25.113 -31.286 1.00 31.07 ? ? ? ? 
? 453 SER A CA  1 
ATOM   3475 C  C     . SER A 1 453 ? 30.257 25.618 -30.066 1.00 31.32 ? ? ? ? 
? 453 SER A C   1 
ATOM   3476 O  O     . SER A 1 453 ? 29.650 26.044 -29.082 1.00 33.96 ? ? ? ? 
? 453 SER A O   1 
ATOM   3477 C  CB    . SER A 1 453 ? 28.895 26.286 -32.058 1.00 31.79 ? ? ? ? 
? 453 SER A CB  1 
ATOM   3478 O  OG    . SER A 1 453 ? 29.903 27.144 -32.570 1.00 35.57 ? ? ? ? 
? 453 SER A OG  1 
ATOM   3479 N  N     . LEU A 1 454 ? 31.580 25.544 -30.123 1.00 29.95 ? ? ? ? 
? 454 LEU A N   1 
ATOM   3480 C  CA    . LEU A 1 454 ? 32.418 25.991 -29.023 1.00 29.09 ? ? ? ? 
? 454 LEU A CA  1 
ATOM   3481 C  C     . LEU A 1 454 ? 33.807 26.296 -29.559 1.00 29.40 ? ? ? ? 
? 454 LEU A C   1 
ATOM   3482 O  O     . LEU A 1 454 ? 34.604 25.395 -29.813 1.00 30.45 ? ? ? ? 
? 454 LEU A O   1 
ATOM   3483 C  CB    . LEU A 1 454 ? 32.482 24.907 -27.944 1.00 27.68 ? ? ? ? 
? 454 LEU A CB  1 
ATOM   3484 C  CG    . LEU A 1 454 ? 33.261 25.180 -26.658 1.00 26.64 ? ? ? ? 
? 454 LEU A CG  1 
ATOM   3485 C  CD1   . LEU A 1 454 ? 32.727 26.426 -25.953 1.00 26.95 ? ? ? ? 
? 454 LEU A CD1 1 
ATOM   3486 C  CD2   . LEU A 1 454 ? 33.147 23.955 -25.759 1.00 25.27 ? ? ? ? 
? 454 LEU A CD2 1 
ATOM   3487 N  N     . GLY A 1 455 ? 34.068 27.574 -29.790 1.00 30.44 ? ? ? ? 
? 455 GLY A N   1 
ATOM   3488 C  CA    . GLY A 1 455 ? 35.356 27.983 -30.303 1.00 32.05 ? ? ? ? 
? 455 GLY A CA  1 
ATOM   3489 C  C     . GLY A 1 455 ? 36.442 27.917 -29.251 1.00 33.60 ? ? ? ? 
? 455 GLY A C   1 
ATOM   3490 O  O     . GLY A 1 455 ? 36.202 28.176 -28.074 1.00 33.91 ? ? ? ? 
? 455 GLY A O   1 
ATOM   3491 N  N     . SER A 1 456 ? 37.652 27.599 -29.688 1.00 34.76 ? ? ? ? 
? 456 SER A N   1 
ATOM   3492 C  CA    . SER A 1 456 ? 38.792 27.515 -28.792 1.00 36.99 ? ? ? ? 
? 456 SER A CA  1 
ATOM   3493 C  C     . SER A 1 456 ? 39.226 28.901 -28.314 1.00 35.96 ? ? ? ? 
? 456 SER A C   1 
ATOM   3494 O  O     . SER A 1 456 ? 40.109 29.020 -27.468 1.00 36.75 ? ? ? ? 
? 456 SER A O   1 
ATOM   3495 C  CB    . SER A 1 456 ? 39.956 26.818 -29.503 1.00 40.52 ? ? ? ? 
? 456 SER A CB  1 
ATOM   3496 O  OG    . SER A 1 456 ? 40.279 27.483 -30.715 1.00 44.50 ? ? ? ? 
? 456 SER A OG  1 
ATOM   3497 N  N     . ALA A 1 457 ? 38.621 29.943 -28.876 1.00 35.02 ? ? ? ? 
? 457 ALA A N   1 
ATOM   3498 C  CA    . ALA A 1 457 ? 38.959 31.314 -28.512 1.00 36.16 ? ? ? ? 
? 457 ALA A CA  1 
ATOM   3499 C  C     . ALA A 1 457 ? 37.950 31.955 -27.571 1.00 36.28 ? ? ? ? 
? 457 ALA A C   1 
ATOM   3500 O  O     . ALA A 1 457 ? 38.099 33.118 -27.195 1.00 37.58 ? ? ? ? 
? 457 ALA A O   1 
ATOM   3501 C  CB    . ALA A 1 457 ? 39.122 32.164 -29.759 1.00 37.18 ? ? ? ? 
? 457 ALA A CB  1 
ATOM   3502 N  N     . GLU A 1 458 ? 36.907 31.215 -27.212 1.00 35.58 ? ? ? ? 
? 458 GLU A N   1 
ATOM   3503 C  CA    . GLU A 1 458 ? 35.902 31.745 -26.301 1.00 35.28 ? ? ? ? 
? 458 GLU A CA  1 
ATOM   3504 C  C     . GLU A 1 458 ? 36.510 31.849 -24.901 1.00 34.60 ? ? ? ? 
? 458 GLU A C   1 
ATOM   3505 O  O     . GLU A 1 458 ? 37.557 31.259 -24.629 1.00 34.20 ? ? ? ? 
? 458 GLU A O   1 
ATOM   3506 C  CB    . GLU A 1 458 ? 34.665 30.846 -26.288 1.00 34.05 ? ? ? ? 
? 458 GLU A CB  1 
ATOM   3507 C  CG    . GLU A 1 458 ? 33.926 30.807 -27.616 1.00 34.55 ? ? ? ? 
? 458 GLU A CG  1 
ATOM   3508 C  CD    . GLU A 1 458 ? 32.561 30.160 -27.511 1.00 36.21 ? ? ? ? 
? 458 GLU A CD  1 
ATOM   3509 O  OE1   . GLU A 1 458 ? 31.788 30.533 -26.605 1.00 39.30 ? ? ? ? 
? 458 GLU A OE1 1 
ATOM   3510 O  OE2   . GLU A 1 458 ? 32.251 29.283 -28.339 1.00 38.03 ? ? ? ? 
? 458 GLU A OE2 1 
ATOM   3511 N  N     . ASP A 1 459 ? 35.871 32.617 -24.025 1.00 34.14 ? ? ? ? 
? 459 ASP A N   1 
ATOM   3512 C  CA    . ASP A 1 459 ? 36.364 32.782 -22.659 1.00 33.93 ? ? ? ? 
? 459 ASP A CA  1 
ATOM   3513 C  C     . ASP A 1 459 ? 36.388 31.471 -21.870 1.00 31.15 ? ? ? ? 
? 459 ASP A C   1 
ATOM   3514 O  O     . ASP A 1 459 ? 37.172 31.319 -20.928 1.00 31.56 ? ? ? ? 
? 459 ASP A O   1 
ATOM   3515 C  CB    . ASP A 1 459 ? 35.545 33.842 -21.912 1.00 36.03 ? ? ? ? 
? 459 ASP A CB  1 
ATOM   3516 C  CG    . ASP A 1 459 ? 36.240 35.189 -21.870 0.00 38.26 ? ? ? ? 
? 459 ASP A CG  1 
ATOM   3517 O  OD1   . ASP A 1 459 ? 36.686 35.667 -22.936 0.00 38.92 ? ? ? ? 
? 459 ASP A OD1 1 
ATOM   3518 O  OD2   . ASP A 1 459 ? 36.351 35.764 -20.765 0.00 38.08 ? ? ? ? 
? 459 ASP A OD2 1 
ATOM   3519 N  N     . ASP A 1 460 ? 35.530 30.530 -22.253 1.00 28.05 ? ? ? ? 
? 460 ASP A N   1 
ATOM   3520 C  CA    . ASP A 1 460 ? 35.457 29.236 -21.591 1.00 26.45 ? ? ? ? 
? 460 ASP A CA  1 
ATOM   3521 C  C     . ASP A 1 460 ? 35.567 28.112 -22.614 1.00 25.75 ? ? ? ? 
? 460 ASP A C   1 
ATOM   3522 O  O     . ASP A 1 460 ? 35.168 28.273 -23.770 1.00 27.51 ? ? ? ? 
? 460 ASP A O   1 
ATOM   3523 C  CB    . ASP A 1 460 ? 34.143 29.098 -20.811 1.00 25.08 ? ? ? ? 
? 460 ASP A CB  1 
ATOM   3524 C  CG    . ASP A 1 460 ? 34.084 30.004 -19.594 1.00 27.23 ? ? ? ? 
? 460 ASP A CG  1 
ATOM   3525 O  OD1   . ASP A 1 460 ? 34.875 29.791 -18.648 1.00 26.75 ? ? ? ? 
? 460 ASP A OD1 1 
ATOM   3526 O  OD2   . ASP A 1 460 ? 33.242 30.927 -19.583 1.00 25.28 ? ? ? ? 
? 460 ASP A OD2 1 
ATOM   3527 N  N     . GLY A 1 461 ? 36.094 26.973 -22.177 1.00 24.01 ? ? ? ? 
? 461 GLY A N   1 
ATOM   3528 C  CA    . GLY A 1 461 ? 36.248 25.837 -23.068 1.00 22.20 ? ? ? ? 
? 461 GLY A CA  1 
ATOM   3529 C  C     . GLY A 1 461 ? 35.253 24.738 -22.755 1.00 19.30 ? ? ? ? 
? 461 GLY A C   1 
ATOM   3530 O  O     . GLY A 1 461 ? 35.484 23.563 -23.055 1.00 17.94 ? ? ? ? 
? 461 GLY A O   1 
ATOM   3531 N  N     . VAL A 1 462 ? 34.129 25.125 -22.168 1.00 18.54 ? ? ? ? 
? 462 VAL A N   1 
ATOM   3532 C  CA    . VAL A 1 462 ? 33.096 24.176 -21.806 1.00 15.21 ? ? ? ? 
? 462 VAL A CA  1 
ATOM   3533 C  C     . VAL A 1 462 ? 31.704 24.747 -22.066 1.00 16.82 ? ? ? ? 
? 462 VAL A C   1 
ATOM   3534 O  O     . VAL A 1 462 ? 31.484 25.960 -21.994 1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 462 VAL A O   1 
ATOM   3535 C  CB    . VAL A 1 462 ? 33.246 23.717 -20.309 1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 462 VAL A CB  1 
ATOM   3536 C  CG1   . VAL A 1 462 ? 33.293 24.924 -19.363 1.00 14.20 ? ? ? ? 
? 462 VAL A CG1 1 
ATOM   3537 C  CG2   . VAL A 1 462 ? 32.117 22.765 -19.911 1.00 11.92 ? ? ? ? 
? 462 VAL A CG2 1 
ATOM   3538 N  N     . LEU A 1 463 ? 30.790 23.864 -22.440 1.00 16.85 ? ? ? ? 
? 463 LEU A N   1 
ATOM   3539 C  CA    . LEU A 1 463 ? 29.405 24.219 -22.701 1.00 19.54 ? ? ? ? 
? 463 LEU A CA  1 
ATOM   3540 C  C     . LEU A 1 463 ? 28.576 23.176 -21.953 1.00 17.94 ? ? ? ? 
? 463 LEU A C   1 
ATOM   3541 O  O     . LEU A 1 463 ? 28.861 21.985 -22.043 1.00 18.84 ? ? ? ? 
? 463 LEU A O   1 
ATOM   3542 C  CB    . LEU A 1 463 ? 29.128 24.183 -24.213 1.00 21.10 ? ? ? ? 
? 463 LEU A CB  1 
ATOM   3543 C  CG    . LEU A 1 463 ? 27.700 24.374 -24.733 1.00 23.40 ? ? ? ? 
? 463 LEU A CG  1 
ATOM   3544 C  CD1   . LEU A 1 463 ? 27.740 25.080 -26.079 1.00 25.92 ? ? ? ? 
? 463 LEU A CD1 1 
ATOM   3545 C  CD2   . LEU A 1 463 ? 26.979 23.024 -24.833 1.00 22.24 ? ? ? ? 
? 463 LEU A CD2 1 
ATOM   3546 N  N     . ALA A 1 464 ? 27.576 23.619 -21.196 1.00 16.93 ? ? ? ? 
? 464 ALA A N   1 
ATOM   3547 C  CA    . ALA A 1 464 ? 26.739 22.705 -20.430 1.00 16.55 ? ? ? ? 
? 464 ALA A CA  1 
ATOM   3548 C  C     . ALA A 1 464 ? 25.281 23.134 -20.454 1.00 19.13 ? ? ? ? 
? 464 ALA A C   1 
ATOM   3549 O  O     . ALA A 1 464 ? 24.963 24.313 -20.263 1.00 18.53 ? ? ? ? 
? 464 ALA A O   1 
ATOM   3550 C  CB    . ALA A 1 464 ? 27.232 22.614 -18.987 1.00 17.05 ? ? ? ? 
? 464 ALA A CB  1 
ATOM   3551 N  N     . ILE A 1 465 ? 24.400 22.169 -20.690 1.00 18.24 ? ? ? ? 
? 465 ILE A N   1 
ATOM   3552 C  CA    . ILE A 1 465 ? 22.965 22.419 -20.743 1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 465 ILE A CA  1 
ATOM   3553 C  C     . ILE A 1 465 ? 22.250 21.303 -19.990 1.00 18.61 ? ? ? ? 
? 465 ILE A C   1 
ATOM   3554 O  O     . ILE A 1 465 ? 22.760 20.190 -19.905 1.00 19.50 ? ? ? ? 
? 465 ILE A O   1 
ATOM   3555 C  CB    . ILE A 1 465 ? 22.446 22.477 -22.212 1.00 18.78 ? ? ? ? 
? 465 ILE A CB  1 
ATOM   3556 C  CG1   . ILE A 1 465 ? 22.824 21.200 -22.972 1.00 20.16 ? ? ? ? 
? 465 ILE A CG1 1 
ATOM   3557 C  CG2   . ILE A 1 465 ? 22.998 23.701 -22.922 1.00 16.40 ? ? ? ? 
? 465 ILE A CG2 1 
ATOM   3558 C  CD1   . ILE A 1 465 ? 22.229 21.114 -24.366 1.00 22.59 ? ? ? ? 
? 465 ILE A CD1 1 
ATOM   3559 N  N     . HIS A 1 466 ? 21.090 21.606 -19.416 1.00 19.83 ? ? ? ? 
? 466 HIS A N   1 
ATOM   3560 C  CA    . HIS A 1 466 ? 20.317 20.613 -18.674 1.00 19.23 ? ? ? ? 
? 466 HIS A CA  1 
ATOM   3561 C  C     . HIS A 1 466 ? 18.840 20.986 -18.649 1.00 22.10 ? ? ? ? 
? 466 HIS A C   1 
ATOM   3562 O  O     . HIS A 1 466 ? 18.470 22.142 -18.859 1.00 22.54 ? ? ? ? 
? 466 HIS A O   1 
ATOM   3563 C  CB    . HIS A 1 466 ? 20.854 20.420 -17.240 1.00 18.05 ? ? ? ? 
? 466 HIS A CB  1 
ATOM   3564 C  CG    . HIS A 1 466 ? 20.882 21.674 -16.422 1.00 19.17 ? ? ? ? 
? 466 HIS A CG  1 
ATOM   3565 N  ND1   . HIS A 1 466 ? 19.834 22.067 -15.615 1.00 21.31 ? ? ? ? 
? 466 HIS A ND1 1 
ATOM   3566 C  CD2   . HIS A 1 466 ? 21.838 22.622 -16.275 1.00 19.67 ? ? ? ? 
? 466 HIS A CD2 1 
ATOM   3567 C  CE1   . HIS A 1 466 ? 20.139 23.201 -15.014 1.00 19.60 ? ? ? ? 
? 466 HIS A CE1 1 
ATOM   3568 N  NE2   . HIS A 1 466 ? 21.358 23.557 -15.396 1.00 19.97 ? ? ? ? 
? 466 HIS A NE2 1 
ATOM   3569 N  N     . VAL A 1 467 ? 18.007 20.014 -18.313 1.00 23.37 ? ? ? ? 
? 467 VAL A N   1 
ATOM   3570 C  CA    . VAL A 1 467 ? 16.560 20.200 -18.280 1.00 27.94 ? ? ? ? 
? 467 VAL A CA  1 
ATOM   3571 C  C     . VAL A 1 467 ? 15.990 21.313 -17.387 1.00 29.93 ? ? ? ? 
? 467 VAL A C   1 
ATOM   3572 O  O     . VAL A 1 467 ? 14.854 21.746 -17.583 1.00 31.15 ? ? ? ? 
? 467 VAL A O   1 
ATOM   3573 C  CB    . VAL A 1 467 ? 15.842 18.860 -17.992 1.00 28.05 ? ? ? ? 
? 467 VAL A CB  1 
ATOM   3574 C  CG1   . VAL A 1 467 ? 16.041 17.902 -19.166 1.00 26.37 ? ? ? ? 
? 467 VAL A CG1 1 
ATOM   3575 C  CG2   . VAL A 1 467 ? 16.378 18.236 -16.711 1.00 29.28 ? ? ? ? 
? 467 VAL A CG2 1 
ATOM   3576 N  N     . ASN A 1 468 ? 16.762 21.789 -16.415 1.00 30.13 ? ? ? ? 
? 468 ASN A N   1 
ATOM   3577 C  CA    . ASN A 1 468 ? 16.268 22.859 -15.548 1.00 30.13 ? ? ? ? 
? 468 ASN A CA  1 
ATOM   3578 C  C     . ASN A 1 468 ? 16.637 24.261 -16.032 1.00 32.16 ? ? ? ? 
? 468 ASN A C   1 
ATOM   3579 O  O     . ASN A 1 468 ? 16.406 25.247 -15.331 1.00 33.31 ? ? ? ? 
? 468 ASN A O   1 
ATOM   3580 C  CB    . ASN A 1 468 ? 16.724 22.653 -14.106 1.00 30.97 ? ? ? ? 
? 468 ASN A CB  1 
ATOM   3581 C  CG    . ASN A 1 468 ? 16.066 21.456 -13.449 1.00 31.16 ? ? ? ? 
? 468 ASN A CG  1 
ATOM   3582 O  OD1   . ASN A 1 468 ? 16.643 20.839 -12.561 1.00 33.76 ? ? ? ? 
? 468 ASN A OD1 1 
ATOM   3583 N  ND2   . ASN A 1 468 ? 14.856 21.122 -13.881 1.00 33.13 ? ? ? ? 
? 468 ASN A ND2 1 
ATOM   3584 N  N     . ALA A 1 469 ? 17.251 24.342 -17.209 1.00 31.70 ? ? ? ? 
? 469 ALA A N   1 
ATOM   3585 C  CA    . ALA A 1 469 ? 17.630 25.621 -17.809 1.00 31.93 ? ? ? ? 
? 469 ALA A CA  1 
ATOM   3586 C  C     . ALA A 1 469 ? 17.168 25.535 -19.262 1.00 33.07 ? ? ? ? 
? 469 ALA A C   1 
ATOM   3587 O  O     . ALA A 1 469 ? 17.900 25.859 -20.199 1.00 31.14 ? ? ? ? 
? 469 ALA A O   1 
ATOM   3588 C  CB    . ALA A 1 469 ? 19.138 25.837 -17.722 1.00 30.31 ? ? ? ? 
? 469 ALA A CB  1 
ATOM   3589 N  N     . LYS A 1 470 ? 15.924 25.093 -19.415 1.00 38.35 ? ? ? ? 
? 470 LYS A N   1 
ATOM   3590 C  CA    . LYS A 1 470 ? 15.279 24.908 -20.706 1.00 42.38 ? ? ? ? 
? 470 LYS A CA  1 
ATOM   3591 C  C     . LYS A 1 470 ? 14.186 25.961 -20.879 1.00 45.06 ? ? ? ? 
? 470 LYS A C   1 
ATOM   3592 O  O     . LYS A 1 470 ? 13.553 26.369 -19.902 1.00 45.63 ? ? ? ? 
? 470 LYS A O   1 
ATOM   3593 C  CB    . LYS A 1 470 ? 14.665 23.506 -20.746 1.00 42.40 ? ? ? ? 
? 470 LYS A CB  1 
ATOM   3594 C  CG    . LYS A 1 470 ? 14.061 23.084 -22.062 1.00 45.40 ? ? ? ? 
? 470 LYS A CG  1 
ATOM   3595 C  CD    . LYS A 1 470 ? 13.511 21.670 -21.941 1.00 45.32 ? ? ? ? 
? 470 LYS A CD  1 
ATOM   3596 C  CE    . LYS A 1 470 ? 12.882 21.199 -23.239 1.00 47.44 ? ? ? ? 
? 470 LYS A CE  1 
ATOM   3597 N  NZ    . LYS A 1 470 ? 11.716 22.042 -23.636 1.00 50.45 ? ? ? ? 
? 470 LYS A NZ  1 
ATOM   3598 N  N     . LEU A 1 471 ? 14.028 26.445 -22.108 1.00 47.77 ? ? ? ? 
? 471 LEU A N   1 
ATOM   3599 C  CA    . LEU A 1 471 ? 13.012 27.437 -22.440 1.00 48.94 ? ? ? ? 
? 471 LEU A CA  1 
ATOM   3600 C  C     . LEU A 1 471 ? 11.718 26.706 -22.799 1.00 51.79 ? ? ? ? 
? 471 LEU A C   1 
ATOM   3601 O  O     . LEU A 1 471 ? 11.807 25.576 -23.339 1.00 53.67 ? ? ? ? 
? 471 LEU A O   1 
ATOM   3602 C  CB    . LEU A 1 471 ? 13.460 28.282 -23.633 1.00 47.42 ? ? ? ? 
? 471 LEU A CB  1 
ATOM   3603 C  CG    . LEU A 1 471 ? 14.691 29.172 -23.462 1.00 48.84 ? ? ? ? 
? 471 LEU A CG  1 
ATOM   3604 C  CD1   . LEU A 1 471 ? 15.038 29.818 -24.784 1.00 48.98 ? ? ? ? 
? 471 LEU A CD1 1 
ATOM   3605 C  CD2   . LEU A 1 471 ? 14.418 30.235 -22.428 1.00 48.12 ? ? ? ? 
? 471 LEU A CD2 1 
ATOM   3606 O  'O''' . LEU A 1 471 ? 10.633 27.270 -22.542 1.00 54.36 ? ? ? ? 
? 471 LEU A OXT 1 
ATOM   3607 N  N     . CYS B 2 1   ? 63.414 12.597 4.274   1.00 18.03 ? ? ? ? 
? 501 CYS I N   1 
ATOM   3608 C  CA    . CYS B 2 1   ? 62.945 13.887 3.700   1.00 18.74 ? ? ? ? 
? 501 CYS I CA  1 
ATOM   3609 C  C     . CYS B 2 1   ? 61.439 13.812 3.489   1.00 15.65 ? ? ? ? 
? 501 CYS I C   1 
ATOM   3610 O  O     . CYS B 2 1   ? 60.846 12.740 3.594   1.00 15.89 ? ? ? ? 
? 501 CYS I O   1 
ATOM   3611 C  CB    . CYS B 2 1   ? 63.662 14.172 2.380   1.00 20.51 ? ? ? ? 
? 501 CYS I CB  1 
ATOM   3612 S  SG    . CYS B 2 1   ? 63.541 12.819 1.174   1.00 24.08 ? ? ? ? 
? 501 CYS I SG  1 
ATOM   3613 N  N     . ILE B 2 2   ? 60.823 14.953 3.224   1.00 13.82 ? ? ? ? 
? 502 ILE I N   1 
ATOM   3614 C  CA    . ILE B 2 2   ? 59.381 15.010 3.024   1.00 15.68 ? ? ? ? 
? 502 ILE I CA  1 
ATOM   3615 C  C     . ILE B 2 2   ? 59.007 14.897 1.541   1.00 14.66 ? ? ? ? 
? 502 ILE I C   1 
ATOM   3616 O  O     . ILE B 2 2   ? 59.465 15.696 0.715   1.00 16.47 ? ? ? ? 
? 502 ILE I O   1 
ATOM   3617 C  CB    . ILE B 2 2   ? 58.812 16.328 3.604   1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 502 ILE I CB  1 
ATOM   3618 C  CG1   . ILE B 2 2   ? 59.299 16.507 5.046   1.00 12.67 ? ? ? ? 
? 502 ILE I CG1 1 
ATOM   3619 C  CG2   . ILE B 2 2   ? 57.289 16.324 3.530   1.00 10.24 ? ? ? ? 
? 502 ILE I CG2 1 
ATOM   3620 C  CD1   . ILE B 2 2   ? 59.173 17.920 5.570   1.00 11.96 ? ? ? ? 
? 502 ILE I CD1 1 
ATOM   3621 N  N     . PRO B 2 3   ? 58.203 13.878 1.179   1.00 15.03 ? ? ? ? 
? 503 PRO I N   1 
ATOM   3622 C  CA    . PRO B 2 3   ? 57.786 13.685 -0.213  1.00 15.28 ? ? ? ? 
? 503 PRO I CA  1 
ATOM   3623 C  C     . PRO B 2 3   ? 56.843 14.795 -0.671  1.00 14.71 ? ? ? ? 
? 503 PRO I C   1 
ATOM   3624 O  O     . PRO B 2 3   ? 56.240 15.494 0.155   1.00 14.27 ? ? ? ? 
? 503 PRO I O   1 
ATOM   3625 C  CB    . PRO B 2 3   ? 57.119 12.306 -0.183  1.00 13.82 ? ? ? ? 
? 503 PRO I CB  1 
ATOM   3626 C  CG    . PRO B 2 3   ? 56.589 12.206 1.208   1.00 17.00 ? ? ? ? 
? 503 PRO I CG  1 
ATOM   3627 C  CD    . PRO B 2 3   ? 57.715 12.778 2.029   1.00 14.72 ? ? ? ? 
? 503 PRO I CD  1 
ATOM   3628 N  N     . LYS B 2 4   ? 56.729 14.960 -1.986  1.00 17.07 ? ? ? ? 
? 504 LYS I N   1 
ATOM   3629 C  CA    . LYS B 2 4   ? 55.895 15.999 -2.579  1.00 17.66 ? ? ? ? 
? 504 LYS I CA  1 
ATOM   3630 C  C     . LYS B 2 4   ? 54.467 16.090 -2.029  1.00 17.24 ? ? ? ? 
? 504 LYS I C   1 
ATOM   3631 O  O     . LYS B 2 4   ? 53.841 15.073 -1.714  1.00 16.78 ? ? ? ? 
? 504 LYS I O   1 
ATOM   3632 C  CB    . LYS B 2 4   ? 55.879 15.883 -4.113  1.00 18.38 ? ? ? ? 
? 504 LYS I CB  1 
ATOM   3633 C  CG    . LYS B 2 4   ? 55.120 17.035 -4.748  1.00 26.28 ? ? ? ? 
? 504 LYS I CG  1 
ATOM   3634 C  CD    . LYS B 2 4   ? 55.514 17.347 -6.167  1.00 28.50 ? ? ? ? 
? 504 LYS I CD  1 
ATOM   3635 C  CE    . LYS B 2 4   ? 54.851 16.440 -7.159  1.00 32.46 ? ? ? ? 
? 504 LYS I CE  1 
ATOM   3636 N  NZ    . LYS B 2 4   ? 55.164 16.918 -8.530  1.00 33.84 ? ? ? ? 
? 504 LYS I NZ  1 
ATOM   3637 N  N     . TRP B 2 5   ? 54.004 17.335 -1.873  1.00 16.58 ? ? ? ? 
? 505 TRP I N   1 
ATOM   3638 C  CA    . TRP B 2 5   ? 52.676 17.693 -1.378  1.00 15.80 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CA  1 
ATOM   3639 C  C     . TRP B 2 5   ? 52.482 17.572 0.124   1.00 14.43 ? ? ? ? 
? 505 TRP I C   1 
ATOM   3640 O  O     . TRP B 2 5   ? 51.458 18.008 0.652   1.00 15.87 ? ? ? ? 
? 505 TRP I O   1 
ATOM   3641 C  CB    . TRP B 2 5   ? 51.593 16.895 -2.098  1.00 16.97 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CB  1 
ATOM   3642 C  CG    . TRP B 2 5   ? 51.661 17.016 -3.577  1.00 17.60 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CG  1 
ATOM   3643 C  CD1   . TRP B 2 5   ? 51.822 16.000 -4.467  1.00 19.18 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CD1 1 
ATOM   3644 C  CD2   . TRP B 2 5   ? 51.524 18.212 -4.348  1.00 17.08 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CD2 1 
ATOM   3645 N  NE1   . TRP B 2 5   ? 51.783 16.483 -5.751  1.00 20.31 ? ? ? ? 
? 505 TRP I NE1 1 
ATOM   3646 C  CE2   . TRP B 2 5   ? 51.604 17.840 -5.709  1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CE2 1 
ATOM   3647 C  CE3   . TRP B 2 5   ? 51.344 19.559 -4.027  1.00 17.08 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CE3 1 
ATOM   3648 C  CZ2   . TRP B 2 5   ? 51.500 18.769 -6.750  1.00 20.62 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CZ2 1 
ATOM   3649 C  CZ3   . TRP B 2 5   ? 51.241 20.485 -5.060  1.00 21.92 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CZ3 1 
ATOM   3650 C  CH2   . TRP B 2 5   ? 51.322 20.085 -6.406  1.00 21.32 ? ? ? ? 
? 505 TRP I CH2 1 
ATOM   3651 N  N     . ASN B 2 6   ? 53.454 16.993 0.818   1.00 13.05 ? ? ? ? 
? 506 ASN I N   1 
ATOM   3652 C  CA    . ASN B 2 6   ? 53.348 16.831 2.259   1.00 13.44 ? ? ? ? 
? 506 ASN I CA  1 
ATOM   3653 C  C     . ASN B 2 6   ? 53.809 18.048 3.036   1.00 11.53 ? ? ? ? 
? 506 ASN I C   1 
ATOM   3654 O  O     . ASN B 2 6   ? 54.474 18.929 2.493   1.00 11.95 ? ? ? ? 
? 506 ASN I O   1 
ATOM   3655 C  CB    . ASN B 2 6   ? 54.058 15.561 2.711   1.00 14.50 ? ? ? ? 
? 506 ASN I CB  1 
ATOM   3656 C  CG    . ASN B 2 6   ? 53.270 14.320 2.363   1.00 15.44 ? ? ? ? 
? 506 ASN I CG  1 
ATOM   3657 O  OD1   . ASN B 2 6   ? 52.391 13.906 3.113   1.00 13.80 ? ? ? ? 
? 506 ASN I OD1 1 
ATOM   3658 N  ND2   . ASN B 2 6   ? 53.541 13.750 1.202   1.00 17.56 ? ? ? ? 
? 506 ASN I ND2 1 
ATOM   3659 N  N     . ARG B 2 7   ? 53.403 18.100 4.299   1.00 9.44  ? ? ? ? 
? 507 ARG I N   1 
ATOM   3660 C  CA    . ARG B 2 7   ? 53.697 19.210 5.198   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 507 ARG I CA  1 
ATOM   3661 C  C     . ARG B 2 7   ? 55.181 19.447 5.472   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 507 ARG I C   1 
ATOM   3662 O  O     . ARG B 2 7   ? 55.911 18.519 5.806   1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 507 ARG I O   1 
ATOM   3663 C  CB    . ARG B 2 7   ? 52.935 18.992 6.516   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 507 ARG I CB  1 
ATOM   3664 C  CG    . ARG B 2 7   ? 52.951 20.168 7.489   1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 507 ARG I CG  1 
ATOM   3665 C  CD    . ARG B 2 7   ? 52.213 21.368 6.926   1.00 9.09  ? ? ? ? 
? 507 ARG I CD  1 
ATOM   3666 N  NE    . ARG B 2 7   ? 50.807 21.068 6.669   1.00 9.32  ? ? ? ? 
? 507 ARG I NE  1 
ATOM   3667 C  CZ    . ARG B 2 7   ? 50.136 21.502 5.608   1.00 11.93 ? ? ? ? 
? 507 ARG I CZ  1 
ATOM   3668 N  NH1   . ARG B 2 7   ? 50.744 22.253 4.697   1.00 11.70 ? ? ? ? 
? 507 ARG I NH1 1 
ATOM   3669 N  NH2   . ARG B 2 7   ? 48.850 21.216 5.475   1.00 11.23 ? ? ? ? 
? 507 ARG I NH2 1 
ATOM   3670 N  N     . CYS B 2 8   ? 55.615 20.697 5.343   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 508 CYS I N   1 
ATOM   3671 C  CA    . CYS B 2 8   ? 57.002 21.068 5.599   1.00 9.98  ? ? ? ? 
? 508 CYS I CA  1 
ATOM   3672 C  C     . CYS B 2 8   ? 57.096 22.443 6.259   1.00 11.32 ? ? ? ? 
? 508 CYS I C   1 
ATOM   3673 O  O     . CYS B 2 8   ? 56.156 23.240 6.212   1.00 9.71  ? ? ? ? 
? 508 CYS I O   1 
ATOM   3674 C  CB    . CYS B 2 8   ? 57.822 21.050 4.306   1.00 9.96  ? ? ? ? 
? 508 CYS I CB  1 
ATOM   3675 S  SG    . CYS B 2 8   ? 57.136 22.105 2.994   1.00 10.54 ? ? ? ? 
? 508 CYS I SG  1 
ATOM   3676 N  N     . GLY B 2 9   ? 58.233 22.696 6.896   1.00 11.69 ? ? ? ? 
? 509 GLY I N   1 
ATOM   3677 C  CA    . GLY B 2 9   ? 58.484 23.955 7.576   1.00 12.84 ? ? ? ? 
? 509 GLY I CA  1 
ATOM   3678 C  C     . GLY B 2 9   ? 59.893 23.818 8.122   1.00 16.97 ? ? ? ? 
? 509 GLY I C   1 
ATOM   3679 O  O     . GLY B 2 9   ? 60.097 23.676 9.329   1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 509 GLY I O   1 
ATOM   3680 N  N     . PRO B 2 10  ? 60.898 23.861 7.236   1.00 18.36 ? ? ? ? 
? 510 PRO I N   1 
ATOM   3681 C  CA    . PRO B 2 10  ? 62.328 23.732 7.539   1.00 20.48 ? ? ? ? 
? 510 PRO I CA  1 
ATOM   3682 C  C     . PRO B 2 10  ? 62.868 24.548 8.717   1.00 20.00 ? ? ? ? 
? 510 PRO I C   1 
ATOM   3683 O  O     . PRO B 2 10  ? 63.707 24.052 9.469   1.00 18.98 ? ? ? ? 
? 510 PRO I O   1 
ATOM   3684 C  CB    . PRO B 2 10  ? 62.994 24.141 6.225   1.00 23.09 ? ? ? ? 
? 510 PRO I CB  1 
ATOM   3685 C  CG    . PRO B 2 10  ? 61.978 23.797 5.195   1.00 23.72 ? ? ? ? 
? 510 PRO I CG  1 
ATOM   3686 C  CD    . PRO B 2 10  ? 60.695 24.238 5.826   1.00 18.43 ? ? ? ? 
? 510 PRO I CD  1 
ATOM   3687 N  N     . LYS B 2 11  ? 62.377 25.770 8.903   1.00 20.40 ? ? ? ? 
? 511 LYS I N   1 
ATOM   3688 C  CA    . LYS B 2 11  ? 62.861 26.612 9.998   1.00 22.71 ? ? ? ? 
? 511 LYS I CA  1 
ATOM   3689 C  C     . LYS B 2 11  ? 62.438 26.058 11.357  1.00 22.01 ? ? ? ? 
? 511 LYS I C   1 
ATOM   3690 O  O     . LYS B 2 11  ? 63.038 26.376 12.378  1.00 24.44 ? ? ? ? 
? 511 LYS I O   1 
ATOM   3691 C  CB    . LYS B 2 11  ? 62.371 28.058 9.839   1.00 23.55 ? ? ? ? 
? 511 LYS I CB  1 
ATOM   3692 C  CG    . LYS B 2 11  ? 63.151 29.075 10.659  0.00 31.29 ? ? ? ? 
? 511 LYS I CG  1 
ATOM   3693 C  CD    . LYS B 2 11  ? 62.649 30.483 10.411  0.00 35.63 ? ? ? ? 
? 511 LYS I CD  1 
ATOM   3694 C  CE    . LYS B 2 11  ? 63.383 31.480 11.286  0.00 39.90 ? ? ? ? 
? 511 LYS I CE  1 
ATOM   3695 N  NZ    . LYS B 2 11  ? 62.753 32.827 11.241  0.00 43.38 ? ? ? ? 
? 511 LYS I NZ  1 
ATOM   3696 N  N     . MET B 2 12  ? 61.421 25.204 11.363  1.00 19.57 ? ? ? ? 
? 512 MET I N   1 
ATOM   3697 C  CA    . MET B 2 12  ? 60.937 24.620 12.607  1.00 19.39 ? ? ? ? 
? 512 MET I CA  1 
ATOM   3698 C  C     . MET B 2 12  ? 61.712 23.378 13.041  1.00 20.58 ? ? ? ? 
? 512 MET I C   1 
ATOM   3699 O  O     . MET B 2 12  ? 62.110 23.270 14.194  1.00 23.25 ? ? ? ? 
? 512 MET I O   1 
ATOM   3700 C  CB    . MET B 2 12  ? 59.450 24.252 12.499  1.00 19.71 ? ? ? ? 
? 512 MET I CB  1 
ATOM   3701 C  CG    . MET B 2 12  ? 58.504 25.433 12.300  1.00 22.11 ? ? ? ? 
? 512 MET I CG  1 
ATOM   3702 S  SD    . MET B 2 12  ? 58.481 26.583 13.686  1.00 23.67 ? ? ? ? 
? 512 MET I SD  1 
ATOM   3703 C  CE    . MET B 2 12  ? 57.544 25.626 14.877  1.00 21.21 ? ? ? ? 
? 512 MET I CE  1 
ATOM   3704 N  N     . ASP B 2 13  ? 61.917 22.438 12.124  1.00 17.56 ? ? ? ? 
? 513 ASP I N   1 
ATOM   3705 C  CA    . ASP B 2 13  ? 62.600 21.195 12.473  1.00 16.27 ? ? ? ? 
? 513 ASP I CA  1 
ATOM   3706 C  C     . ASP B 2 13  ? 63.816 20.807 11.635  1.00 15.20 ? ? ? ? 
? 513 ASP I C   1 
ATOM   3707 O  O     . ASP B 2 13  ? 64.420 19.764 11.871  1.00 17.45 ? ? ? ? 
? 513 ASP I O   1 
ATOM   3708 C  CB    . ASP B 2 13  ? 61.590 20.033 12.477  1.00 15.45 ? ? ? ? 
? 513 ASP I CB  1 
ATOM   3709 C  CG    . ASP B 2 13  ? 60.887 19.847 11.131  1.00 14.48 ? ? ? ? 
? 513 ASP I CG  1 
ATOM   3710 O  OD1   . ASP B 2 13  ? 61.231 20.534 10.149  1.00 14.08 ? ? ? ? 
? 513 ASP I OD1 1 
ATOM   3711 O  OD2   . ASP B 2 13  ? 59.980 18.996 11.057  1.00 16.05 ? ? ? ? 
? 513 ASP I OD2 1 
ATOM   3712 N  N     . GLY B 2 14  ? 64.137 21.613 10.630  1.00 14.66 ? ? ? ? 
? 514 GLY I N   1 
ATOM   3713 C  CA    . GLY B 2 14  ? 65.269 21.311 9.774   1.00 15.52 ? ? ? ? 
? 514 GLY I CA  1 
ATOM   3714 C  C     . GLY B 2 14  ? 65.066 20.175 8.783   1.00 18.47 ? ? ? ? 
? 514 GLY I C   1 
ATOM   3715 O  O     . GLY B 2 14  ? 65.993 19.850 8.040   1.00 20.12 ? ? ? ? 
? 514 GLY I O   1 
ATOM   3716 N  N     . VAL B 2 15  ? 63.875 19.572 8.751   1.00 17.09 ? ? ? ? 
? 515 VAL I N   1 
ATOM   3717 C  CA    . VAL B 2 15  ? 63.592 18.471 7.823   1.00 14.73 ? ? ? ? 
? 515 VAL I CA  1 
ATOM   3718 C  C     . VAL B 2 15  ? 63.356 19.035 6.426   1.00 15.70 ? ? ? ? 
? 515 VAL I C   1 
ATOM   3719 O  O     . VAL B 2 15  ? 62.474 19.872 6.214   1.00 15.88 ? ? ? ? 
? 515 VAL I O   1 
ATOM   3720 C  CB    . VAL B 2 15  ? 62.356 17.616 8.251   1.00 13.97 ? ? ? ? 
? 515 VAL I CB  1 
ATOM   3721 C  CG1   . VAL B 2 15  ? 62.205 16.399 7.323   1.00 8.49  ? ? ? ? 
? 515 VAL I CG1 1 
ATOM   3722 C  CG2   . VAL B 2 15  ? 62.501 17.153 9.692   1.00 12.34 ? ? ? ? 
? 515 VAL I CG2 1 
ATOM   3723 N  N     . PRO B 2 16  ? 64.158 18.592 5.451   1.00 16.89 ? ? ? ? 
? 516 PRO I N   1 
ATOM   3724 C  CA    . PRO B 2 16  ? 63.991 19.097 4.090   1.00 16.06 ? ? ? ? 
? 516 PRO I CA  1 
ATOM   3725 C  C     . PRO B 2 16  ? 63.028 18.294 3.209   1.00 13.84 ? ? ? ? 
? 516 PRO I C   1 
ATOM   3726 O  O     . PRO B 2 16  ? 62.670 17.146 3.511   1.00 13.52 ? ? ? ? 
? 516 PRO I O   1 
ATOM   3727 C  CB    . PRO B 2 16  ? 65.412 19.015 3.554   1.00 19.20 ? ? ? ? 
? 516 PRO I CB  1 
ATOM   3728 C  CG    . PRO B 2 16  ? 65.878 17.701 4.138   1.00 18.55 ? ? ? ? 
? 516 PRO I CG  1 
ATOM   3729 C  CD    . PRO B 2 16  ? 65.382 17.773 5.569   1.00 16.58 ? ? ? ? 
? 516 PRO I CD  1 
ATOM   3730 N  N     . CYS B 2 17  ? 62.574 18.932 2.139   1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 517 CYS I N   1 
ATOM   3731 C  CA    . CYS B 2 17  ? 61.705 18.282 1.176   1.00 15.72 ? ? ? ? 
? 517 CYS I CA  1 
ATOM   3732 C  C     . CYS B 2 17  ? 62.631 17.383 0.365   1.00 19.19 ? ? ? ? 
? 517 CYS I C   1 
ATOM   3733 O  O     . CYS B 2 17  ? 63.832 17.659 0.265   1.00 18.72 ? ? ? ? 
? 517 CYS I O   1 
ATOM   3734 C  CB    . CYS B 2 17  ? 61.079 19.317 0.243   1.00 14.94 ? ? ? ? 
? 517 CYS I CB  1 
ATOM   3735 S  SG    . CYS B 2 17  ? 59.835 20.380 1.030   1.00 12.96 ? ? ? ? 
? 517 CYS I SG  1 
ATOM   3736 N  N     . CYS B 2 18  ? 62.111 16.271 -0.140  1.00 18.72 ? ? ? ? 
? 518 CYS I N   1 
ATOM   3737 C  CA    . CYS B 2 18  ? 62.930 15.391 -0.956  1.00 21.56 ? ? ? ? 
? 518 CYS I CA  1 
ATOM   3738 C  C     . CYS B 2 18  ? 63.165 16.125 -2.267  1.00 23.84 ? ? ? ? 
? 518 CYS I C   1 
ATOM   3739 O  O     . CYS B 2 18  ? 62.304 16.874 -2.731  1.00 23.36 ? ? ? ? 
? 518 CYS I O   1 
ATOM   3740 C  CB    . CYS B 2 18  ? 62.210 14.079 -1.240  1.00 20.44 ? ? ? ? 
? 518 CYS I CB  1 
ATOM   3741 S  SG    . CYS B 2 18  ? 61.763 13.132 0.247   1.00 21.17 ? ? ? ? 
? 518 CYS I SG  1 
ATOM   3742 N  N     . GLU B 2 19  ? 64.342 15.938 -2.850  1.00 26.66 ? ? ? ? 
? 519 GLU I N   1 
ATOM   3743 C  CA    . GLU B 2 19  ? 64.670 16.581 -4.114  1.00 29.47 ? ? ? ? 
? 519 GLU I CA  1 
ATOM   3744 C  C     . GLU B 2 19  ? 63.635 16.191 -5.165  1.00 26.59 ? ? ? ? 
? 519 GLU I C   1 
ATOM   3745 O  O     . GLU B 2 19  ? 63.067 15.100 -5.112  1.00 29.15 ? ? ? ? 
? 519 GLU I O   1 
ATOM   3746 C  CB    . GLU B 2 19  ? 66.068 16.156 -4.584  1.00 37.39 ? ? ? ? 
? 519 GLU I CB  1 
ATOM   3747 C  CG    . GLU B 2 19  ? 67.211 16.627 -3.686  1.00 46.91 ? ? ? ? 
? 519 GLU I CG  1 
ATOM   3748 C  CD    . GLU B 2 19  ? 67.226 18.134 -3.498  1.00 53.15 ? ? ? ? 
? 519 GLU I CD  1 
ATOM   3749 O  OE1   . GLU B 2 19  ? 67.256 18.867 -4.515  1.00 57.72 ? ? ? ? 
? 519 GLU I OE1 1 
ATOM   3750 O  OE2   . GLU B 2 19  ? 67.206 18.587 -2.332  1.00 56.79 ? ? ? ? 
? 519 GLU I OE2 1 
ATOM   3751 N  N     . PRO B 2 20  ? 63.389 17.068 -6.146  1.00 23.68 ? ? ? ? 
? 520 PRO I N   1 
ATOM   3752 C  CA    . PRO B 2 20  ? 63.923 18.426 -6.274  1.00 23.39 ? ? ? ? 
? 520 PRO I CA  1 
ATOM   3753 C  C     . PRO B 2 20  ? 62.971 19.498 -5.738  1.00 23.86 ? ? ? ? 
? 520 PRO I C   1 
ATOM   3754 O  O     . PRO B 2 20  ? 63.037 20.654 -6.157  1.00 25.10 ? ? ? ? 
? 520 PRO I O   1 
ATOM   3755 C  CB    . PRO B 2 20  ? 64.061 18.563 -7.783  1.00 23.23 ? ? ? ? 
? 520 PRO I CB  1 
ATOM   3756 C  CG    . PRO B 2 20  ? 62.808 17.896 -8.260  1.00 21.04 ? ? ? ? 
? 520 PRO I CG  1 
ATOM   3757 C  CD    . PRO B 2 20  ? 62.721 16.650 -7.394  1.00 21.20 ? ? ? ? 
? 520 PRO I CD  1 
ATOM   3758 N  N     . TYR B 2 21  ? 62.109 19.129 -4.799  1.00 21.70 ? ? ? ? 
? 521 TYR I N   1 
ATOM   3759 C  CA    . TYR B 2 21  ? 61.132 20.074 -4.278  1.00 21.94 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CA  1 
ATOM   3760 C  C     . TYR B 2 21  ? 61.598 20.921 -3.110  1.00 19.32 ? ? ? ? 
? 521 TYR I C   1 
ATOM   3761 O  O     . TYR B 2 21  ? 62.543 20.564 -2.405  1.00 19.55 ? ? ? ? 
? 521 TYR I O   1 
ATOM   3762 C  CB    . TYR B 2 21  ? 59.837 19.329 -3.942  1.00 22.15 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CB  1 
ATOM   3763 C  CG    . TYR B 2 21  ? 59.348 18.530 -5.122  1.00 24.27 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CG  1 
ATOM   3764 C  CD1   . TYR B 2 21  ? 58.877 19.173 -6.266  1.00 25.83 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CD1 1 
ATOM   3765 C  CD2   . TYR B 2 21  ? 59.438 17.142 -5.135  1.00 23.93 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CD2 1 
ATOM   3766 C  CE1   . TYR B 2 21  ? 58.514 18.459 -7.394  1.00 28.22 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CE1 1 
ATOM   3767 C  CE2   . TYR B 2 21  ? 59.075 16.412 -6.264  1.00 26.05 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CE2 1 
ATOM   3768 C  CZ    . TYR B 2 21  ? 58.614 17.079 -7.391  1.00 29.14 ? ? ? ? 
? 521 TYR I CZ  1 
ATOM   3769 O  OH    . TYR B 2 21  ? 58.241 16.378 -8.522  1.00 35.10 ? ? ? ? 
? 521 TYR I OH  1 
ATOM   3770 N  N     . THR B 2 22  ? 60.928 22.053 -2.928  1.00 18.17 ? ? ? ? 
? 522 THR I N   1 
ATOM   3771 C  CA    . THR B 2 22  ? 61.235 22.969 -1.845  1.00 19.67 ? ? ? ? 
? 522 THR I CA  1 
ATOM   3772 C  C     . THR B 2 22  ? 59.944 23.299 -1.117  1.00 16.07 ? ? ? ? 
? 522 THR I C   1 
ATOM   3773 O  O     . THR B 2 22  ? 58.849 23.068 -1.629  1.00 15.33 ? ? ? ? 
? 522 THR I O   1 
ATOM   3774 C  CB    . THR B 2 22  ? 61.893 24.278 -2.345  1.00 22.25 ? ? ? ? 
? 522 THR I CB  1 
ATOM   3775 O  OG1   . THR B 2 22  ? 61.076 24.879 -3.357  1.00 27.59 ? ? ? ? 
? 522 THR I OG1 1 
ATOM   3776 C  CG2   . THR B 2 22  ? 63.283 24.003 -2.902  1.00 27.39 ? ? ? ? 
? 522 THR I CG2 1 
ATOM   3777 N  N     . CYS B 2 23  ? 60.077 23.816 0.093   1.00 14.66 ? ? ? ? 
? 523 CYS I N   1 
ATOM   3778 C  CA    . CYS B 2 23  ? 58.918 24.150 0.887   1.00 13.82 ? ? ? ? 
? 523 CYS I CA  1 
ATOM   3779 C  C     . CYS B 2 23  ? 58.365 25.509 0.498   1.00 14.70 ? ? ? ? 
? 523 CYS I C   1 
ATOM   3780 O  O     . CYS B 2 23  ? 59.114 26.463 0.283   1.00 14.59 ? ? ? ? 
? 523 CYS I O   1 
ATOM   3781 C  CB    . CYS B 2 23  ? 59.268 24.124 2.371   1.00 12.92 ? ? ? ? 
? 523 CYS I CB  1 
ATOM   3782 S  SG    . CYS B 2 23  ? 57.806 23.963 3.439   1.00 13.80 ? ? ? ? 
? 523 CYS I SG  1 
ATOM   3783 N  N     . THR B 2 24  ? 57.045 25.584 0.382   1.00 14.25 ? ? ? ? 
? 524 THR I N   1 
ATOM   3784 C  CA    . THR B 2 24  ? 56.374 26.831 0.039   1.00 13.44 ? ? ? ? 
? 524 THR I CA  1 
ATOM   3785 C  C     . THR B 2 24  ? 56.437 27.834 1.195   1.00 13.09 ? ? ? ? 
? 524 THR I C   1 
ATOM   3786 O  O     . THR B 2 24  ? 56.098 29.000 1.028   1.00 12.01 ? ? ? ? 
? 524 THR I O   1 
ATOM   3787 C  CB    . THR B 2 24  ? 54.898 26.576 -0.296  1.00 12.98 ? ? ? ? 
? 524 THR I CB  1 
ATOM   3788 O  OG1   . THR B 2 24  ? 54.290 25.867 0.788   1.00 15.35 ? ? ? ? 
? 524 THR I OG1 1 
ATOM   3789 C  CG2   . THR B 2 24  ? 54.769 25.748 -1.558  1.00 11.75 ? ? ? ? 
? 524 THR I CG2 1 
ATOM   3790 N  N     . SER B 2 25  ? 56.833 27.366 2.375   1.00 12.39 ? ? ? ? 
? 525 SER I N   1 
ATOM   3791 C  CA    . SER B 2 25  ? 56.924 28.213 3.562   1.00 13.55 ? ? ? ? 
? 525 SER I CA  1 
ATOM   3792 C  C     . SER B 2 25  ? 58.105 27.758 4.410   1.00 12.90 ? ? ? ? 
? 525 SER I C   1 
ATOM   3793 O  O     . SER B 2 25  ? 58.601 26.645 4.251   1.00 15.00 ? ? ? ? 
? 525 SER I O   1 
ATOM   3794 C  CB    . SER B 2 25  ? 55.626 28.102 4.383   1.00 11.93 ? ? ? ? 
? 525 SER I CB  1 
ATOM   3795 O  OG    . SER B 2 25  ? 55.705 28.790 5.630   1.00 11.87 ? ? ? ? 
? 525 SER I OG  1 
ATOM   3796 N  N     . ASP B 2 26  ? 58.552 28.630 5.308   1.00 15.38 ? ? ? ? 
? 526 ASP I N   1 
ATOM   3797 C  CA    . ASP B 2 26  ? 59.655 28.311 6.206   1.00 15.36 ? ? ? ? 
? 526 ASP I CA  1 
ATOM   3798 C  C     . ASP B 2 26  ? 59.098 27.664 7.454   1.00 13.96 ? ? ? ? 
? 526 ASP I C   1 
ATOM   3799 O  O     . ASP B 2 26  ? 59.820 26.969 8.161   1.00 13.93 ? ? ? ? 
? 526 ASP I O   1 
ATOM   3800 C  CB    . ASP B 2 26  ? 60.400 29.577 6.638   1.00 19.67 ? ? ? ? 
? 526 ASP I CB  1 
ATOM   3801 C  CG    . ASP B 2 26  ? 61.451 30.006 5.650   1.00 24.57 ? ? ? ? 
? 526 ASP I CG  1 
ATOM   3802 O  OD1   . ASP B 2 26  ? 62.003 29.134 4.948   1.00 30.21 ? ? ? ? 
? 526 ASP I OD1 1 
ATOM   3803 O  OD2   . ASP B 2 26  ? 61.730 31.220 5.580   1.00 27.39 ? ? ? ? 
? 526 ASP I OD2 1 
ATOM   3804 N  N     . TYR B 2 27  ? 57.806 27.877 7.696   1.00 12.89 ? ? ? ? 
? 527 TYR I N   1 
ATOM   3805 C  CA    . TYR B 2 27  ? 57.147 27.374 8.897   1.00 16.83 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CA  1 
ATOM   3806 C  C     . TYR B 2 27  ? 56.052 26.344 8.698   1.00 14.97 ? ? ? ? 
? 527 TYR I C   1 
ATOM   3807 O  O     . TYR B 2 27  ? 55.980 25.368 9.442   1.00 13.78 ? ? ? ? 
? 527 TYR I O   1 
ATOM   3808 C  CB    . TYR B 2 27  ? 56.548 28.544 9.665   1.00 20.60 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CB  1 
ATOM   3809 C  CG    . TYR B 2 27  ? 57.508 29.677 9.836   1.00 26.26 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CG  1 
ATOM   3810 C  CD1   . TYR B 2 27  ? 58.484 29.641 10.829  1.00 30.45 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CD1 1 
ATOM   3811 C  CD2   . TYR B 2 27  ? 57.462 30.780 8.990   1.00 28.46 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CD2 1 
ATOM   3812 C  CE1   . TYR B 2 27  ? 59.391 30.678 10.978  1.00 34.60 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CE1 1 
ATOM   3813 C  CE2   . TYR B 2 27  ? 58.362 31.823 9.127   1.00 34.26 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CE2 1 
ATOM   3814 C  CZ    . TYR B 2 27  ? 59.325 31.766 10.124  1.00 36.36 ? ? ? ? 
? 527 TYR I CZ  1 
ATOM   3815 O  OH    . TYR B 2 27  ? 60.222 32.802 10.267  1.00 42.01 ? ? ? ? 
? 527 TYR I OH  1 
ATOM   3816 N  N     . TYR B 2 28  ? 55.175 26.580 7.728   1.00 13.48 ? ? ? ? 
? 528 TYR I N   1 
ATOM   3817 C  CA    . TYR B 2 28  ? 54.060 25.673 7.488   1.00 13.35 ? ? ? ? 
? 528 TYR I CA  1 
ATOM   3818 C  C     . TYR B 2 28  ? 53.603 25.777 6.037   1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 528 TYR I C   1 
ATOM   3819 O  O     . TYR B 2 28  ? 52.903 26.717 5.656   1.00 11.77 ? ? ? ? 
? 528 TYR I O   1 
ATOM   3820 C  CB    . TYR B 2 28  ? 52.918 26.019 8.457   1.00 9.55  ? ? ? ? 
? 528 TYR I CB  1 
ATOM   3821 C  CG    . TYR B 2 28  ? 51.737 25.068 8.457   1.00 11.13 ? ? ? ? 
? 528 TYR I CG  1 
ATOM   3822 C  CD1   . TYR B 2 28  ? 50.733 25.177 7.496   1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 528 TYR I CD1 1 
ATOM   3823 C  CD2   . TYR B 2 28  ? 51.594 24.099 9.452   1.00 10.47 ? ? ? ? 
? 528 TYR I CD2 1 
ATOM   3824 C  CE1   . TYR B 2 28  ? 49.618 24.355 7.525   1.00 9.68  ? ? ? ? 
? 528 TYR I CE1 1 
ATOM   3825 C  CE2   . TYR B 2 28  ? 50.474 23.267 9.491   1.00 10.69 ? ? ? ? 
? 528 TYR I CE2 1 
ATOM   3826 C  CZ    . TYR B 2 28  ? 49.491 23.404 8.525   1.00 9.93  ? ? ? ? 
? 528 TYR I CZ  1 
ATOM   3827 O  OH    . TYR B 2 28  ? 48.372 22.601 8.542   1.00 10.30 ? ? ? ? 
? 528 TYR I OH  1 
ATOM   3828 N  N     . GLY B 2 29  ? 54.039 24.821 5.229   1.00 12.10 ? ? ? ? 
? 529 GLY I N   1 
ATOM   3829 C  CA    . GLY B 2 29  ? 53.677 24.795 3.825   1.00 13.52 ? ? ? ? 
? 529 GLY I CA  1 
ATOM   3830 C  C     . GLY B 2 29  ? 53.724 23.378 3.296   1.00 11.65 ? ? ? ? 
? 529 GLY I C   1 
ATOM   3831 O  O     . GLY B 2 29  ? 53.602 22.415 4.055   1.00 12.00 ? ? ? ? 
? 529 GLY I O   1 
ATOM   3832 N  N     . ASN B 2 30  ? 53.875 23.241 1.986   1.00 12.03 ? ? ? ? 
? 530 ASN I N   1 
ATOM   3833 C  CA    . ASN B 2 30  ? 53.945 21.927 1.366   1.00 11.96 ? ? ? ? 
? 530 ASN I CA  1 
ATOM   3834 C  C     . ASN B 2 30  ? 55.150 21.860 0.436   1.00 12.70 ? ? ? ? 
? 530 ASN I C   1 
ATOM   3835 O  O     . ASN B 2 30  ? 55.685 22.895 0.025   1.00 13.00 ? ? ? ? 
? 530 ASN I O   1 
ATOM   3836 C  CB    . ASN B 2 30  ? 52.648 21.626 0.600   1.00 12.89 ? ? ? ? 
? 530 ASN I CB  1 
ATOM   3837 C  CG    . ASN B 2 30  ? 52.456 22.527 -0.600  1.00 18.28 ? ? ? ? 
? 530 ASN I CG  1 
ATOM   3838 O  OD1   . ASN B 2 30  ? 53.068 22.314 -1.648  1.00 22.62 ? ? ? ? 
? 530 ASN I OD1 1 
ATOM   3839 N  ND2   . ASN B 2 30  ? 51.625 23.553 -0.451  1.00 17.80 ? ? ? ? 
? 530 ASN I ND2 1 
ATOM   3840 N  N     . CYS B 2 31  ? 55.631 20.649 0.192   1.00 11.62 ? ? ? ? 
? 531 CYS I N   1 
ATOM   3841 C  CA    . CYS B 2 31  ? 56.761 20.446 -0.700  1.00 13.47 ? ? ? ? 
? 531 CYS I CA  1 
ATOM   3842 C  C     . CYS B 2 31  ? 56.283 20.366 -2.142  1.00 13.69 ? ? ? ? 
? 531 CYS I C   1 
ATOM   3843 O  O     . CYS B 2 31  ? 55.597 19.413 -2.510  1.00 11.30 ? ? ? ? 
? 531 CYS I O   1 
ATOM   3844 C  CB    . CYS B 2 31  ? 57.477 19.143 -0.358  1.00 13.20 ? ? ? ? 
? 531 CYS I CB  1 
ATOM   3845 S  SG    . CYS B 2 31  ? 58.271 19.115 1.273   1.00 14.55 ? ? ? ? 
? 531 CYS I SG  1 
ATOM   3846 N  N     . SER B 2 32  ? 56.642 21.348 -2.957  1.00 15.53 ? ? ? ? 
? 532 SER I N   1 
ATOM   3847 C  CA    . SER B 2 32  ? 56.248 21.337 -4.360  1.00 20.84 ? ? ? ? 
? 532 SER I CA  1 
ATOM   3848 C  C     . SER B 2 32  ? 57.229 22.156 -5.193  1.00 23.35 ? ? ? ? 
? 532 SER I C   1 
ATOM   3849 O  O     . SER B 2 32  ? 56.894 22.460 -6.354  1.00 25.66 ? ? ? ? 
? 532 SER I O   1 
ATOM   3850 C  CB    . SER B 2 32  ? 54.811 21.848 -4.544  1.00 18.81 ? ? ? ? 
? 532 SER I CB  1 
ATOM   3851 O  OG    . SER B 2 32  ? 54.647 23.154 -4.023  1.00 21.15 ? ? ? ? 
? 532 SER I OG  1 
ATOM   3852 O  'O''' . SER B 2 32  ? 58.340 22.446 -4.685  1.00 24.63 ? ? ? ? 
? 532 SER I OXT 1 
HETATM 3853 CA CA    . CA  C 3 .   ? 50.540 12.083 15.222  1.00 13.12 ? ? ? ? 
? 601 CA  A CA  1 
HETATM 3854 CL CL    . CL  D 4 .   ? 41.727 18.944 2.309   1.00 24.97 ? ? ? ? 
? 602 CL  ? CL  1 
HETATM 3855 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.780 22.342 -1.934  1.00 8.61  ? ? ? ? 
? 603 HOH ? O   1 
HETATM 3856 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.271 17.671 14.720  1.00 11.82 ? ? ? ? 
? 604 HOH ? O   1 
HETATM 3857 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.707 28.832 -6.622  1.00 12.52 ? ? ? ? 
? 605 HOH ? O   1 
HETATM 3858 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.390 20.820 -10.194 1.00 12.93 ? ? ? ? 
? 606 HOH ? O   1 
HETATM 3859 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.199 17.520 12.824  1.00 11.24 ? ? ? ? 
? 607 HOH ? O   1 
HETATM 3860 O  O     . HOH E 5 .   ? 28.742 16.760 -3.898  1.00 20.53 ? ? ? ? 
? 608 HOH ? O   1 
HETATM 3861 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.079 33.634 -1.328  1.00 10.66 ? ? ? ? 
? 609 HOH ? O   1 
HETATM 3862 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.365 31.858 -0.463  1.00 9.37  ? ? ? ? 
? 610 HOH ? O   1 
HETATM 3863 O  O     . HOH E 5 .   ? 48.989 12.968 17.088  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 611 HOH ? O   1 
HETATM 3864 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.432 21.845 15.011  1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 612 HOH ? O   1 
HETATM 3865 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.705 24.476 6.675   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 613 HOH ? O   1 
HETATM 3866 O  O     . HOH E 5 .   ? 42.093 16.298 -5.614  1.00 13.23 ? ? ? ? 
? 614 HOH ? O   1 
HETATM 3867 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.503 27.422 -19.180 1.00 14.36 ? ? ? ? 
? 615 HOH ? O   1 
HETATM 3868 O  O     . HOH E 5 .   ? 48.346 33.165 1.431   1.00 8.40  ? ? ? ? 
? 616 HOH ? O   1 
HETATM 3869 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.740 26.632 -6.863  1.00 13.25 ? ? ? ? 
? 617 HOH ? O   1 
HETATM 3870 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.846 32.881 1.212   1.00 9.57  ? ? ? ? 
? 618 HOH ? O   1 
HETATM 3871 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.399 12.803 13.654  1.00 10.42 ? ? ? ? 
? 619 HOH ? O   1 
HETATM 3872 O  O     . HOH E 5 .   ? 40.704 22.193 2.948   1.00 9.39  ? ? ? ? 
? 620 HOH ? O   1 
HETATM 3873 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.623 16.840 15.317  1.00 9.26  ? ? ? ? 
? 621 HOH ? O   1 
HETATM 3874 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.629 15.445 5.586   1.00 32.39 ? ? ? ? 
? 622 HOH ? O   1 
HETATM 3875 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.896 23.427 0.517   1.00 8.70  ? ? ? ? 
? 623 HOH ? O   1 
HETATM 3876 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.169 9.528  8.318   1.00 23.11 ? ? ? ? 
? 624 HOH ? O   1 
HETATM 3877 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.383 24.252 -20.003 1.00 25.76 ? ? ? ? 
? 625 HOH ? O   1 
HETATM 3878 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.750 14.267 -10.069 1.00 12.48 ? ? ? ? 
? 626 HOH ? O   1 
HETATM 3879 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.197 21.875 -6.697  1.00 12.64 ? ? ? ? 
? 627 HOH ? O   1 
HETATM 3880 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.313 10.322 16.443  1.00 12.38 ? ? ? ? 
? 628 HOH ? O   1 
HETATM 3881 O  O     . HOH E 5 .   ? 42.814 24.869 15.620  1.00 10.81 ? ? ? ? 
? 629 HOH ? O   1 
HETATM 3882 O  O     . HOH E 5 .   ? 53.769 7.328  4.685   1.00 18.40 ? ? ? ? 
? 630 HOH ? O   1 
HETATM 3883 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.974 21.077 9.618   1.00 8.58  ? ? ? ? 
? 631 HOH ? O   1 
HETATM 3884 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.718 31.119 -21.703 1.00 23.15 ? ? ? ? 
? 632 HOH ? O   1 
HETATM 3885 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.391 25.641 -13.799 1.00 17.60 ? ? ? ? 
? 633 HOH ? O   1 
HETATM 3886 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.514 9.899  7.527   1.00 13.33 ? ? ? ? 
? 634 HOH ? O   1 
HETATM 3887 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.109 24.218 -6.052  1.00 12.25 ? ? ? ? 
? 635 HOH ? O   1 
HETATM 3888 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.322 23.401 25.942  1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 636 HOH ? O   1 
HETATM 3889 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.502 28.404 -13.717 1.00 34.48 ? ? ? ? 
? 637 HOH ? O   1 
HETATM 3890 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.473 8.211  16.552  1.00 12.86 ? ? ? ? 
? 638 HOH ? O   1 
HETATM 3891 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.140 18.413 -22.927 1.00 18.01 ? ? ? ? 
? 639 HOH ? O   1 
HETATM 3892 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.038 18.868 1.182   1.00 22.99 ? ? ? ? 
? 640 HOH ? O   1 
HETATM 3893 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.157 22.268 -11.472 1.00 28.05 ? ? ? ? 
? 641 HOH ? O   1 
HETATM 3894 O  O     . HOH E 5 .   ? 31.522 10.190 -1.879  1.00 19.83 ? ? ? ? 
? 642 HOH ? O   1 
HETATM 3895 O  O     . HOH E 5 .   ? 56.276 13.333 18.964  1.00 26.49 ? ? ? ? 
? 643 HOH ? O   1 
HETATM 3896 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.741 7.476  16.521  1.00 16.04 ? ? ? ? 
? 644 HOH ? O   1 
HETATM 3897 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.426 27.040 23.683  1.00 20.97 ? ? ? ? 
? 645 HOH ? O   1 
HETATM 3898 O  O     . HOH E 5 .   ? 26.242 13.320 -10.204 1.00 25.46 ? ? ? ? 
? 646 HOH ? O   1 
HETATM 3899 O  O     . HOH E 5 .   ? 35.187 13.320 -12.194 1.00 29.75 ? ? ? ? 
? 647 HOH ? O   1 
HETATM 3900 O  O     . HOH E 5 .   ? 48.052 20.568 10.377  1.00 17.73 ? ? ? ? 
? 648 HOH ? O   1 
HETATM 3901 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.466 13.371 -16.754 1.00 23.97 ? ? ? ? 
? 649 HOH ? O   1 
HETATM 3902 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.158 2.775  -2.255  1.00 13.31 ? ? ? ? 
? 650 HOH ? O   1 
HETATM 3903 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.013 13.716 8.148   1.00 30.21 ? ? ? ? 
? 651 HOH ? O   1 
HETATM 3904 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.221 28.064 -23.353 1.00 21.91 ? ? ? ? 
? 652 HOH ? O   1 
HETATM 3905 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.514 3.982  -13.654 1.00 20.22 ? ? ? ? 
? 653 HOH ? O   1 
HETATM 3906 O  O     . HOH E 5 .   ? 23.915 13.436 1.568   1.00 21.96 ? ? ? ? 
? 654 HOH ? O   1 
HETATM 3907 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.158 18.653 25.074  1.00 17.52 ? ? ? ? 
? 655 HOH ? O   1 
HETATM 3908 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.343 27.653 -25.678 1.00 25.86 ? ? ? ? 
? 656 HOH ? O   1 
HETATM 3909 O  O     . HOH E 5 .   ? 48.507 7.826  19.365  1.00 34.38 ? ? ? ? 
? 657 HOH ? O   1 
HETATM 3910 O  O     . HOH E 5 .   ? 29.911 9.149  -4.276  1.00 39.35 ? ? ? ? 
? 658 HOH ? O   1 
HETATM 3911 O  O     . HOH E 5 .   ? 51.314 5.196  -0.444  1.00 18.73 ? ? ? ? 
? 659 HOH ? O   1 
HETATM 3912 O  O     . HOH E 5 .   ? 48.739 19.496 -0.111  1.00 20.33 ? ? ? ? 
? 660 HOH ? O   1 
HETATM 3913 O  O     . HOH E 5 .   ? 32.040 30.320 -23.467 1.00 52.85 ? ? ? ? 
? 661 HOH ? O   1 
HETATM 3914 O  O     . HOH E 5 .   ? 28.810 6.371  -15.330 1.00 34.04 ? ? ? ? 
? 662 HOH ? O   1 
HETATM 3915 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.330 8.607  11.923  1.00 29.20 ? ? ? ? 
? 663 HOH ? O   1 
HETATM 3916 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.758 30.003 -14.747 1.00 28.04 ? ? ? ? 
? 664 HOH ? O   1 
HETATM 3917 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.280 11.570 14.519  1.00 24.28 ? ? ? ? 
? 665 HOH ? O   1 
HETATM 3918 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.119 19.008 8.238   1.00 24.92 ? ? ? ? 
? 666 HOH ? O   1 
HETATM 3919 O  O     . HOH E 5 .   ? 60.305 9.936  3.210   1.00 27.50 ? ? ? ? 
? 667 HOH ? O   1 
HETATM 3920 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.242 31.276 -18.142 1.00 23.64 ? ? ? ? 
? 668 HOH ? O   1 
HETATM 3921 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.699 2.058  0.104   1.00 13.59 ? ? ? ? 
? 669 HOH ? O   1 
HETATM 3922 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.748 17.254 24.648  1.00 30.25 ? ? ? ? 
? 670 HOH ? O   1 
HETATM 3923 O  O     . HOH E 5 .   ? 21.448 11.922 6.595   1.00 40.49 ? ? ? ? 
? 671 HOH ? O   1 
HETATM 3924 O  O     . HOH E 5 .   ? 51.549 2.788  12.448  1.00 34.33 ? ? ? ? 
? 672 HOH ? O   1 
HETATM 3925 O  O     . HOH E 5 .   ? 29.833 8.253  0.025   1.00 18.90 ? ? ? ? 
? 673 HOH ? O   1 
HETATM 3926 O  O     . HOH E 5 .   ? 50.875 1.887  7.517   1.00 28.63 ? ? ? ? 
? 674 HOH ? O   1 
HETATM 3927 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.413 9.472  -1.754  1.00 32.11 ? ? ? ? 
? 675 HOH ? O   1 
HETATM 3928 O  O     . HOH E 5 .   ? 50.601 26.216 11.851  1.00 40.04 ? ? ? ? 
? 676 HOH ? O   1 
HETATM 3929 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.999 12.823 29.127  1.00 16.10 ? ? ? ? 
? 677 HOH ? O   1 
HETATM 3930 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.696 20.069 6.808   1.00 23.79 ? ? ? ? 
? 678 HOH ? O   1 
HETATM 3931 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.839 8.141  -6.965  1.00 29.78 ? ? ? ? 
? 679 HOH ? O   1 
HETATM 3932 O  O     . HOH E 5 .   ? 35.158 20.446 24.406  1.00 28.25 ? ? ? ? 
? 680 HOH ? O   1 
HETATM 3933 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.369 23.674 -8.070  1.00 29.22 ? ? ? ? 
? 681 HOH ? O   1 
HETATM 3934 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.606 25.970 -25.155 1.00 39.24 ? ? ? ? 
? 682 HOH ? O   1 
HETATM 3935 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.016 22.875 6.734   1.00 14.65 ? ? ? ? 
? 683 HOH ? O   1 
HETATM 3936 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.485 7.681  -4.977  1.00 32.09 ? ? ? ? 
? 684 HOH ? O   1 
HETATM 3937 O  O     . HOH E 5 .   ? 28.157 16.166 23.953  1.00 30.49 ? ? ? ? 
? 685 HOH ? O   1 
HETATM 3938 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.266 13.633 19.127  1.00 37.32 ? ? ? ? 
? 686 HOH ? O   1 
HETATM 3939 O  O     . HOH E 5 .   ? 51.987 15.549 5.300   1.00 11.83 ? ? ? ? 
? 687 HOH ? O   1 
HETATM 3940 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.040 30.652 -4.713  1.00 38.59 ? ? ? ? 
? 688 HOH ? O   1 
HETATM 3941 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.556 21.609 -8.226  1.00 42.19 ? ? ? ? 
? 689 HOH ? O   1 
HETATM 3942 O  O     . HOH E 5 .   ? 56.640 16.447 7.696   1.00 15.58 ? ? ? ? 
? 690 HOH ? O   1 
HETATM 3943 O  O     . HOH E 5 .   ? 17.427 33.236 -25.627 1.00 52.04 ? ? ? ? 
? 691 HOH ? O   1 
HETATM 3944 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.989 7.605  26.835  1.00 44.77 ? ? ? ? 
? 692 HOH ? O   1 
HETATM 3945 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.807 2.588  -3.543  1.00 23.75 ? ? ? ? 
? 693 HOH ? O   1 
HETATM 3946 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.321 11.283 26.185  1.00 44.53 ? ? ? ? 
? 694 HOH ? O   1 
HETATM 3947 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.675 6.310  5.622   1.00 22.64 ? ? ? ? 
? 695 HOH ? O   1 
HETATM 3948 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.285 1.574  13.711  1.00 35.25 ? ? ? ? 
? 696 HOH ? O   1 
HETATM 3949 O  O     . HOH E 5 .   ? 59.987 9.004  0.575   1.00 49.22 ? ? ? ? 
? 697 HOH ? O   1 
HETATM 3950 O  O     . HOH E 5 .   ? 16.827 23.044 11.045  1.00 42.24 ? ? ? ? 
? 698 HOH ? O   1 
HETATM 3951 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.837 27.179 -11.927 1.00 40.14 ? ? ? ? 
? 699 HOH ? O   1 
HETATM 3952 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.039 9.618  -17.888 1.00 48.75 ? ? ? ? 
? 700 HOH ? O   1 
HETATM 3953 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.412 7.571  -16.062 1.00 52.42 ? ? ? ? 
? 701 HOH ? O   1 
HETATM 3954 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.217 23.430 20.325  1.00 43.48 ? ? ? ? 
? 702 HOH ? O   1 
HETATM 3955 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.327 14.551 -5.161  1.00 32.41 ? ? ? ? 
? 703 HOH ? O   1 
HETATM 3956 O  O     . HOH E 5 .   ? 47.392 30.294 -6.882  1.00 38.23 ? ? ? ? 
? 704 HOH ? O   1 
HETATM 3957 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.472 0.369  9.062   1.00 30.47 ? ? ? ? 
? 705 HOH ? O   1 
HETATM 3958 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.460 20.909 26.306  1.00 26.70 ? ? ? ? 
? 706 HOH ? O   1 
HETATM 3959 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.723 6.614  19.825  1.00 49.11 ? ? ? ? 
? 707 HOH ? O   1 
HETATM 3960 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.612 36.756 6.962   1.00 14.83 ? ? ? ? 
? 708 HOH ? O   1 
HETATM 3961 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.213 27.219 7.253   1.00 10.92 ? ? ? ? 
? 709 HOH ? O   1 
HETATM 3962 O  O     . HOH E 5 .   ? 35.041 30.019 16.580  1.00 11.02 ? ? ? ? 
? 710 HOH ? O   1 
HETATM 3963 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.288 29.029 7.878   1.00 8.99  ? ? ? ? 
? 711 HOH ? O   1 
HETATM 3964 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.439 20.201 2.311   1.00 12.79 ? ? ? ? 
? 712 HOH ? O   1 
HETATM 3965 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.129 19.460 18.854  1.00 9.85  ? ? ? ? 
? 713 HOH ? O   1 
HETATM 3966 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.795 36.465 6.472   1.00 15.14 ? ? ? ? 
? 714 HOH ? O   1 
HETATM 3967 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.303 33.106 9.941   1.00 12.21 ? ? ? ? 
? 715 HOH ? O   1 
HETATM 3968 O  O     . HOH E 5 .   ? 42.991 33.514 12.379  1.00 11.25 ? ? ? ? 
? 716 HOH ? O   1 
HETATM 3969 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.644 26.139 26.791  1.00 10.56 ? ? ? ? 
? 717 HOH ? O   1 
HETATM 3970 O  O     . HOH E 5 .   ? 35.541 29.616 7.736   1.00 8.00  ? ? ? ? 
? 718 HOH ? O   1 
HETATM 3971 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.036 38.043 8.573   1.00 16.51 ? ? ? ? 
? 719 HOH ? O   1 
HETATM 3972 O  O     . HOH E 5 .   ? 55.234 15.727 20.993  1.00 12.56 ? ? ? ? 
? 720 HOH ? O   1 
HETATM 3973 O  O     . HOH E 5 .   ? 17.965 30.412 7.690   1.00 13.56 ? ? ? ? 
? 721 HOH ? O   1 
HETATM 3974 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.828 35.891 13.219  1.00 15.40 ? ? ? ? 
? 722 HOH ? O   1 
HETATM 3975 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.046 38.764 13.286  1.00 16.71 ? ? ? ? 
? 723 HOH ? O   1 
HETATM 3976 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.080 38.999 0.179   1.00 10.87 ? ? ? ? 
? 724 HOH ? O   1 
HETATM 3977 O  O     . HOH E 5 .   ? 31.552 36.696 17.647  1.00 30.94 ? ? ? ? 
? 725 HOH ? O   1 
HETATM 3978 O  O     . HOH E 5 .   ? 51.117 34.108 20.732  1.00 18.21 ? ? ? ? 
? 726 HOH ? O   1 
HETATM 3979 O  O     . HOH E 5 .   ? 29.774 38.869 3.648   1.00 28.98 ? ? ? ? 
? 727 HOH ? O   1 
HETATM 3980 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.853 26.715 -9.219  1.00 20.81 ? ? ? ? 
? 728 HOH ? O   1 
HETATM 3981 O  O     . HOH E 5 .   ? 26.404 33.852 12.870  1.00 23.12 ? ? ? ? 
? 729 HOH ? O   1 
HETATM 3982 O  O     . HOH E 5 .   ? 58.103 17.340 10.006  1.00 13.51 ? ? ? ? 
? 730 HOH ? O   1 
HETATM 3983 O  O     . HOH E 5 .   ? 42.712 37.127 17.492  1.00 23.56 ? ? ? ? 
? 731 HOH ? O   1 
HETATM 3984 O  O     . HOH E 5 .   ? 59.037 18.066 13.576  1.00 14.80 ? ? ? ? 
? 732 HOH ? O   1 
HETATM 3985 O  O     . HOH E 5 .   ? 23.964 37.534 -2.539  1.00 41.21 ? ? ? ? 
? 733 HOH ? O   1 
HETATM 3986 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.881 38.784 2.454   1.00 12.29 ? ? ? ? 
? 734 HOH ? O   1 
HETATM 3987 O  O     . HOH E 5 .   ? 56.967 9.380  19.832  1.00 29.20 ? ? ? ? 
? 735 HOH ? O   1 
HETATM 3988 O  O     . HOH E 5 .   ? 31.163 13.208 24.646  1.00 28.83 ? ? ? ? 
? 736 HOH ? O   1 
HETATM 3989 O  O     . HOH E 5 .   ? 47.400 10.685 29.023  1.00 25.09 ? ? ? ? 
? 737 HOH ? O   1 
HETATM 3990 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.351 12.930 -27.764 1.00 26.64 ? ? ? ? 
? 738 HOH ? O   1 
HETATM 3991 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.644 40.787 15.886  1.00 34.74 ? ? ? ? 
? 739 HOH ? O   1 
HETATM 3992 O  O     . HOH E 5 .   ? 23.884 14.222 -9.201  1.00 32.77 ? ? ? ? 
? 740 HOH ? O   1 
HETATM 3993 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.754 4.448  -8.299  1.00 21.66 ? ? ? ? 
? 741 HOH ? O   1 
HETATM 3994 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.114 18.301 -30.326 1.00 19.59 ? ? ? ? 
? 742 HOH ? O   1 
HETATM 3995 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.414 43.874 7.481   1.00 37.97 ? ? ? ? 
? 743 HOH ? O   1 
HETATM 3996 O  O     . HOH E 5 .   ? 16.793 30.433 10.225  1.00 17.92 ? ? ? ? 
? 744 HOH ? O   1 
HETATM 3997 O  O     . HOH E 5 .   ? 58.541 21.019 18.815  1.00 14.11 ? ? ? ? 
? 745 HOH ? O   1 
HETATM 3998 O  O     . HOH E 5 .   ? 56.200 1.541  8.069   1.00 28.84 ? ? ? ? 
? 746 HOH ? O   1 
HETATM 3999 O  O     . HOH E 5 .   ? 60.077 18.639 16.078  1.00 27.58 ? ? ? ? 
? 747 HOH ? O   1 
HETATM 4000 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.429 29.479 30.093  1.00 35.39 ? ? ? ? 
? 748 HOH ? O   1 
HETATM 4001 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.362 30.432 28.940  1.00 32.67 ? ? ? ? 
? 749 HOH ? O   1 
HETATM 4002 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.621 20.370 24.016  1.00 38.23 ? ? ? ? 
? 750 HOH ? O   1 
HETATM 4003 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.184 39.436 15.895  1.00 41.12 ? ? ? ? 
? 751 HOH ? O   1 
HETATM 4004 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.700 16.500 -28.409 1.00 46.31 ? ? ? ? 
? 752 HOH ? O   1 
HETATM 4005 O  O     . HOH E 5 .   ? 55.641 8.329  22.888  1.00 37.87 ? ? ? ? 
? 753 HOH ? O   1 
HETATM 4006 O  O     . HOH E 5 .   ? 17.160 31.693 12.569  1.00 30.20 ? ? ? ? 
? 754 HOH ? O   1 
HETATM 4007 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.671 27.432 12.926  1.00 28.25 ? ? ? ? 
? 755 HOH ? O   1 
HETATM 4008 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.968 31.902 -6.349  1.00 29.82 ? ? ? ? 
? 756 HOH ? O   1 
HETATM 4009 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.925 37.452 -6.672  1.00 18.25 ? ? ? ? 
? 757 HOH ? O   1 
HETATM 4010 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.583 39.352 -5.058  1.00 21.76 ? ? ? ? 
? 758 HOH ? O   1 
HETATM 4011 O  O     . HOH E 5 .   ? 47.088 39.799 -2.133  1.00 13.90 ? ? ? ? 
? 759 HOH ? O   1 
HETATM 4012 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.829 41.056 -0.816  1.00 23.64 ? ? ? ? 
? 760 HOH ? O   1 
HETATM 4013 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.793 36.589 -8.640  1.00 37.49 ? ? ? ? 
? 761 HOH ? O   1 
HETATM 4014 O  O     . HOH E 5 .   ? 55.356 33.166 -1.015  1.00 20.43 ? ? ? ? 
? 762 HOH ? O   1 
HETATM 4015 O  O     . HOH E 5 .   ? 59.367 16.463 -2.019  1.00 33.02 ? ? ? ? 
? 763 HOH ? O   1 
HETATM 4016 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.065 12.478 -2.668  1.00 22.84 ? ? ? ? 
? 764 HOH ? O   1 
HETATM 4017 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.082 13.740 1.170   1.00 14.54 ? ? ? ? 
? 765 HOH ? O   1 
HETATM 4018 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.179 16.527 0.641   1.00 14.00 ? ? ? ? 
? 766 HOH ? O   1 
HETATM 4019 O  O     . HOH E 5 .   ? 50.665 19.356 3.017   1.00 16.61 ? ? ? ? 
? 767 HOH ? O   1 
HETATM 4020 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.080 16.056 6.648   1.00 37.20 ? ? ? ? 
? 768 HOH ? O   1 
HETATM 4021 O  O     . HOH E 5 .   ? 55.028 24.882 11.919  1.00 26.52 ? ? ? ? 
? 769 HOH ? O   1 
HETATM 4022 O  O     . HOH E 5 .   ? 60.197 20.777 7.485   1.00 12.61 ? ? ? ? 
? 770 HOH ? O   1 
HETATM 4023 O  O     . HOH E 5 .   ? 63.429 21.767 1.708   1.00 32.16 ? ? ? ? 
? 771 HOH ? O   1 
HETATM 4024 O  O     . HOH E 5 .   ? 62.558 24.489 1.354   1.00 29.80 ? ? ? ? 
? 772 HOH ? O   1 
HETATM 4025 O  O     . HOH E 5 .   ? 66.413 14.393 -1.637  1.00 40.78 ? ? ? ? 
? 773 HOH ? O   1 
HETATM 4026 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.270 28.791 3.971   1.00 10.10 ? ? ? ? 
? 774 HOH ? O   1 
HETATM 4027 O  O     . HOH E 5 .   ? 50.370 25.476 1.616   1.00 14.52 ? ? ? ? 
? 775 HOH ? O   1 
HETATM 4028 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.201 27.474 1.600   1.00 10.56 ? ? ? ? 
? 776 HOH ? O   1 
HETATM 4029 O  O     . HOH E 5 .   ? 58.020 31.421 4.994   1.00 20.78 ? ? ? ? 
? 777 HOH ? O   1 
HETATM 4030 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.581 27.652 15.755  1.00 49.61 ? ? ? ? 
? 778 HOH ? O   1 
HETATM 4031 O  O     . HOH E 5 .   ? 52.059 22.704 -8.678  1.00 35.98 ? ? ? ? 
? 779 HOH ? O   1 
HETATM 4032 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.042 6.628  11.551  1.00 24.36 ? ? ? ? 
? 780 HOH ? O   1 
HETATM 4033 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.232 14.378 18.414  1.00 37.11 ? ? ? ? 
? 781 HOH ? O   1 
HETATM 4034 O  O     . HOH E 5 .   ? 58.572 13.111 -3.652  1.00 34.47 ? ? ? ? 
? 782 HOH ? O   1 
HETATM 4035 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.269 17.778 30.076  1.00 32.18 ? ? ? ? 
? 783 HOH ? O   1 
HETATM 4036 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.173 10.209 -2.991  1.00 25.66 ? ? ? ? 
? 784 HOH ? O   1 
HETATM 4037 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.977 11.402 -0.609  1.00 37.72 ? ? ? ? 
? 785 HOH ? O   1 
HETATM 4038 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.947 29.245 -4.406  1.00 32.88 ? ? ? ? 
? 786 HOH ? O   1 
HETATM 4039 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.659 1.885  7.768   1.00 31.02 ? ? ? ? 
? 787 HOH ? O   1 
HETATM 4040 O  O     . HOH E 5 .   ? 54.565 33.944 15.868  1.00 31.62 ? ? ? ? 
? 788 HOH ? O   1 
HETATM 4041 O  O     . HOH E 5 .   ? 45.652 41.394 2.741   1.00 31.18 ? ? ? ? 
? 789 HOH ? O   1 
HETATM 4042 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.417 42.718 4.744   1.00 26.84 ? ? ? ? 
? 790 HOH ? O   1 
HETATM 4043 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.746 39.988 5.531   1.00 30.96 ? ? ? ? 
? 791 HOH ? O   1 
HETATM 4044 O  O     . HOH E 5 .   ? 47.187 42.860 6.050   1.00 41.26 ? ? ? ? 
? 792 HOH ? O   1 
HETATM 4045 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.316 38.260 6.370   1.00 38.22 ? ? ? ? 
? 793 HOH ? O   1 
HETATM 4046 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.045 35.341 19.132  1.00 30.24 ? ? ? ? 
? 794 HOH ? O   1 
HETATM 4047 O  O     . HOH E 5 .   ? 53.277 18.838 31.749  1.00 26.21 ? ? ? ? 
? 795 HOH ? O   1 
HETATM 4048 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.073 36.131 -7.514  1.00 26.89 ? ? ? ? 
? 796 HOH ? O   1 
HETATM 4049 O  O     . HOH E 5 .   ? 65.360 13.799 5.432   1.00 48.82 ? ? ? ? 
? 797 HOH ? O   1 
HETATM 4050 O  O     . HOH E 5 .   ? 66.846 16.433 0.800   1.00 49.64 ? ? ? ? 
? 798 HOH ? O   1 
HETATM 4051 O  O     . HOH E 5 .   ? 68.148 14.611 4.288   1.00 51.89 ? ? ? ? 
? 799 HOH ? O   1 
HETATM 4052 O  O     . HOH E 5 .   ? 65.797 15.277 8.814   1.00 38.37 ? ? ? ? 
? 800 HOH ? O   1 
HETATM 4053 O  O     . HOH E 5 .   ? 68.188 18.156 9.668   1.00 30.77 ? ? ? ? 
? 801 HOH ? O   1 
HETATM 4054 O  O     . HOH E 5 .   ? 68.580 16.199 7.733   1.00 43.08 ? ? ? ? 
? 802 HOH ? O   1 
HETATM 4055 O  O     . HOH E 5 .   ? 68.689 11.820 5.549   1.00 61.17 ? ? ? ? 
? 803 HOH ? O   1 
HETATM 4056 O  O     . HOH E 5 .   ? 51.833 12.179 -0.614  1.00 57.00 ? ? ? ? 
? 804 HOH ? O   1 
HETATM 4057 O  O     . HOH E 5 .   ? 57.523 25.485 -3.448  1.00 36.20 ? ? ? ? 
? 805 HOH ? O   1 
HETATM 4058 O  O     . HOH E 5 .   ? 57.465 28.192 -3.171  1.00 39.35 ? ? ? ? 
? 806 HOH ? O   1 
HETATM 4059 O  O     . HOH E 5 .   ? 55.855 32.662 -3.953  1.00 56.19 ? ? ? ? 
? 807 HOH ? O   1 
HETATM 4060 O  O     . HOH E 5 .   ? 57.390 30.722 -1.551  1.00 53.92 ? ? ? ? 
? 808 HOH ? O   1 
HETATM 4061 O  O     . HOH E 5 .   ? 56.685 31.907 1.412   1.00 49.25 ? ? ? ? 
? 809 HOH ? O   1 
HETATM 4062 O  O     . HOH E 5 .   ? 59.877 24.218 -6.512  1.00 48.95 ? ? ? ? 
? 810 HOH ? O   1 
HETATM 4063 O  O     . HOH E 5 .   ? 61.031 21.334 3.814   1.00 35.13 ? ? ? ? 
? 811 HOH ? O   1 
HETATM 4064 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.115 18.104 4.913   1.00 49.16 ? ? ? ? 
? 812 HOH ? O   1 
HETATM 4065 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.534 3.852  13.653  1.00 37.64 ? ? ? ? 
? 813 HOH ? O   1 
HETATM 4066 O  O     . HOH E 5 .   ? 25.552 7.161  7.797   1.00 42.43 ? ? ? ? 
? 814 HOH ? O   1 
HETATM 4067 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.992 12.327 3.714   1.00 47.75 ? ? ? ? 
? 815 HOH ? O   1 
HETATM 4068 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.546 13.534 0.810   1.00 54.36 ? ? ? ? 
? 816 HOH ? O   1 
HETATM 4069 O  O     . HOH E 5 .   ? 26.090 11.380 0.490   1.00 46.68 ? ? ? ? 
? 817 HOH ? O   1 
HETATM 4070 O  O     . HOH E 5 .   ? 28.616 11.894 0.763   1.00 50.07 ? ? ? ? 
? 818 HOH ? O   1 
HETATM 4071 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.719 12.555 -2.247  1.00 48.32 ? ? ? ? 
? 819 HOH ? O   1 
HETATM 4072 O  O     . HOH E 5 .   ? 31.517 4.116  -5.714  1.00 35.17 ? ? ? ? 
? 820 HOH ? O   1 
HETATM 4073 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.050 15.000 -4.094  1.00 41.53 ? ? ? ? 
? 821 HOH ? O   1 
HETATM 4074 O  O     . HOH E 5 .   ? 21.174 15.701 -1.779  1.00 37.01 ? ? ? ? 
? 822 HOH ? O   1 
HETATM 4075 O  O     . HOH E 5 .   ? 21.175 16.711 -6.114  1.00 34.84 ? ? ? ? 
? 823 HOH ? O   1 
HETATM 4076 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.040 14.783 -3.797  1.00 37.40 ? ? ? ? 
? 824 HOH ? O   1 
HETATM 4077 O  O     . HOH E 5 .   ? 15.581 17.412 2.413   1.00 43.60 ? ? ? ? 
? 825 HOH ? O   1 
HETATM 4078 O  O     . HOH E 5 .   ? 16.702 21.605 -2.722  1.00 47.18 ? ? ? ? 
? 826 HOH ? O   1 
HETATM 4079 O  O     . HOH E 5 .   ? 15.345 22.862 -0.264  1.00 65.88 ? ? ? ? 
? 827 HOH ? O   1 
HETATM 4080 O  O     . HOH E 5 .   ? 15.392 23.750 3.003   1.00 50.48 ? ? ? ? 
? 828 HOH ? O   1 
HETATM 4081 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.147 40.851 12.344  1.00 37.82 ? ? ? ? 
? 829 HOH ? O   1 
HETATM 4082 O  O     . HOH E 5 .   ? 24.832 37.500 10.126  1.00 30.68 ? ? ? ? 
? 830 HOH ? O   1 
HETATM 4083 O  O     . HOH E 5 .   ? 23.999 34.692 12.329  1.00 43.42 ? ? ? ? 
? 831 HOH ? O   1 
HETATM 4084 O  O     . HOH E 5 .   ? 20.398 35.153 16.736  1.00 35.58 ? ? ? ? 
? 832 HOH ? O   1 
HETATM 4085 O  O     . HOH E 5 .   ? 21.841 35.094 14.065  1.00 50.30 ? ? ? ? 
? 833 HOH ? O   1 
HETATM 4086 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.446 39.479 5.343   1.00 52.66 ? ? ? ? 
? 834 HOH ? O   1 
HETATM 4087 O  O     . HOH E 5 .   ? 30.193 42.734 4.407   1.00 56.50 ? ? ? ? 
? 835 HOH ? O   1 
HETATM 4088 O  O     . HOH E 5 .   ? 39.359 37.402 17.515  1.00 46.51 ? ? ? ? 
? 836 HOH ? O   1 
HETATM 4089 O  O     . HOH E 5 .   ? 17.240 31.223 1.134   1.00 28.38 ? ? ? ? 
? 837 HOH ? O   1 
HETATM 4090 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.117 36.595 4.289   1.00 36.27 ? ? ? ? 
? 838 HOH ? O   1 
HETATM 4091 O  O     . HOH E 5 .   ? 22.385 35.857 -4.492  1.00 48.10 ? ? ? ? 
? 839 HOH ? O   1 
HETATM 4092 O  O     . HOH E 5 .   ? 16.544 29.164 -6.326  1.00 48.53 ? ? ? ? 
? 840 HOH ? O   1 
HETATM 4093 O  O     . HOH E 5 .   ? 21.158 29.069 -11.280 1.00 50.77 ? ? ? ? 
? 841 HOH ? O   1 
HETATM 4094 O  O     . HOH E 5 .   ? 18.384 31.220 -10.000 1.00 64.15 ? ? ? ? 
? 842 HOH ? O   1 
HETATM 4095 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.591 36.593 22.319  1.00 41.21 ? ? ? ? 
? 843 HOH ? O   1 
HETATM 4096 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.362 22.508 22.502  1.00 28.16 ? ? ? ? 
? 844 HOH ? O   1 
HETATM 4097 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.824 24.505 24.551  1.00 47.64 ? ? ? ? 
? 845 HOH ? O   1 
HETATM 4098 O  O     . HOH E 5 .   ? 35.911 23.731 26.652  1.00 48.85 ? ? ? ? 
? 846 HOH ? O   1 
HETATM 4099 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.265 25.039 28.389  1.00 41.94 ? ? ? ? 
? 847 HOH ? O   1 
HETATM 4100 O  O     . HOH E 5 .   ? 34.777 37.922 15.414  1.00 48.01 ? ? ? ? 
? 848 HOH ? O   1 
HETATM 4101 O  O     . HOH E 5 .   ? 32.835 31.704 22.948  1.00 42.37 ? ? ? ? 
? 849 HOH ? O   1 
HETATM 4102 O  O     . HOH E 5 .   ? 29.620 32.880 23.109  1.00 38.34 ? ? ? ? 
? 850 HOH ? O   1 
HETATM 4103 O  O     . HOH E 5 .   ? 32.252 29.668 25.070  1.00 56.82 ? ? ? ? 
? 851 HOH ? O   1 
HETATM 4104 O  O     . HOH E 5 .   ? 18.603 24.752 12.373  1.00 35.62 ? ? ? ? 
? 852 HOH ? O   1 
HETATM 4105 O  O     . HOH E 5 .   ? 17.706 24.602 15.248  1.00 39.65 ? ? ? ? 
? 853 HOH ? O   1 
HETATM 4106 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.125 16.274 31.718  1.00 34.03 ? ? ? ? 
? 854 HOH ? O   1 
HETATM 4107 O  O     . HOH E 5 .   ? 50.617 6.110  20.682  1.00 40.04 ? ? ? ? 
? 855 HOH ? O   1 
HETATM 4108 O  O     . HOH E 5 .   ? 61.437 16.823 17.985  1.00 33.02 ? ? ? ? 
? 856 HOH ? O   1 
HETATM 4109 O  O     . HOH E 5 .   ? 59.197 1.545  12.628  1.00 50.14 ? ? ? ? 
? 857 HOH ? O   1 
HETATM 4110 O  O     . HOH E 5 .   ? 60.433 7.328  14.363  1.00 46.23 ? ? ? ? 
? 858 HOH ? O   1 
HETATM 4111 O  O     . HOH E 5 .   ? 47.702 13.751 5.470   1.00 36.59 ? ? ? ? 
? 859 HOH ? O   1 
HETATM 4112 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.758 2.750  20.474  1.00 47.41 ? ? ? ? 
? 860 HOH ? O   1 
HETATM 4113 O  O     . HOH E 5 .   ? 23.076 16.379 19.875  1.00 36.12 ? ? ? ? 
? 861 HOH ? O   1 
HETATM 4114 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.164 18.938 -5.764  1.00 33.35 ? ? ? ? 
? 862 HOH ? O   1 
HETATM 4115 O  O     . HOH E 5 .   ? 49.057 18.070 -12.346 1.00 35.24 ? ? ? ? 
? 863 HOH ? O   1 
HETATM 4116 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.784 19.264 -29.179 1.00 34.25 ? ? ? ? 
? 864 HOH ? O   1 
HETATM 4117 O  O     . HOH E 5 .   ? 46.954 16.873 -25.074 1.00 41.03 ? ? ? ? 
? 865 HOH ? O   1 
HETATM 4118 O  O     . HOH E 5 .   ? 37.241 8.882  -26.118 1.00 44.82 ? ? ? ? 
? 866 HOH ? O   1 
HETATM 4119 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.370 32.347 -18.597 1.00 39.71 ? ? ? ? 
? 867 HOH ? O   1 
HETATM 4120 O  O     . HOH E 5 .   ? 33.175 25.530 -13.761 1.00 50.66 ? ? ? ? 
? 868 HOH ? O   1 
HETATM 4121 O  O     . HOH E 5 .   ? 27.111 11.123 -8.081  1.00 39.76 ? ? ? ? 
? 869 HOH ? O   1 
HETATM 4122 O  O     . HOH E 5 .   ? 43.014 45.791 5.007   1.00 36.85 ? ? ? ? 
? 870 HOH ? O   1 
HETATM 4123 O  O     . HOH E 5 .   ? 19.542 29.035 -15.781 1.00 42.95 ? ? ? ? 
? 871 HOH ? O   1 
HETATM 4124 O  O     . HOH E 5 .   ? 44.271 24.385 -21.343 1.00 49.25 ? ? ? ? 
? 872 HOH ? O   1 
HETATM 4125 O  O     . HOH E 5 .   ? 41.991 25.772 -23.097 1.00 50.30 ? ? ? ? 
? 873 HOH ? O   1 
HETATM 4126 O  O     . HOH E 5 .   ? 38.119 21.827 29.330  1.00 37.30 ? ? ? ? 
? 874 HOH ? O   1 
HETATM 4127 O  O     . HOH E 5 .   ? 36.751 17.691 27.787  1.00 42.46 ? ? ? ? 
? 875 HOH ? O   1 
# 
# 
