data_1D2F
# 
_audit_author.name   'Clausen, T.' 
# 
_cell.entry_id           1D2F 
_cell.length_a           57.510 
_cell.length_b           107.190 
_cell.length_c           256.400 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              16 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1D2F 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2000-01-12 1999-09-23 ? 1D2F 0 
2 2000-03-06 ?          ? 1D2F 1 
3 2000-05-05 ?          ? 1D2F 1 
4 2003-04-01 ?          ? 1D2F 1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'AREA DETECTOR' 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1997-09-04 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength                  1.5418 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list             ? 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU RU300' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
# 
_exptl.entry_id          1D2F 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   ? 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
PDB 1CL1 '1CL1 IS AS MALY A PLP-DEPENDENT BETA-CYSTATHIONASE.' 
PDB 1AJS '1AJS IS THE CLOSEST STRUCTURAL HOMOLOGUE OF MALY.'   
# 
_refine.entry_id                               1D2F 
_refine.ls_number_reflns_obs                   24839 
_refine.ls_number_reflns_all                   94388 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        1.0 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        1.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           20.0 
_refine.ls_d_res_high                          2.5 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  94.9 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.204 
_refine.ls_R_factor_all                        0.204 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.201 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.262 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1242 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
_refine.details                                
'ENERGY RESTRAINED CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT.' 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'ENGH & HUBER' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
x_bond_d                2.7   ? ? ? 
x_bond_d_na             ?     ? ? ? 
x_bond_d_prot           ?     ? ? ? 
x_angle_d               0.008 ? ? ? 
x_angle_d_na            ?     ? ? ? 
x_angle_d_prot          ?     ? ? ? 
x_angle_deg             1.42  ? ? ? 
x_angle_deg_na          ?     ? ? ? 
x_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d      ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d      ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_mcbond_it             ?     ? ? ? 
x_mcangle_it            ?     ? ? ? 
x_scbond_it             ?     ? ? ? 
x_scangle_it            ?     ? ? ? 
# 
_reflns.entry_id                     1D2F 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   1.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             20.0 
_reflns.d_resolution_high            2.5 
_reflns.number_obs                   24839 
_reflns.number_all                   94388 
_reflns.percent_possible_obs         94.9 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.083 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     11.4 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        47.6 
_reflns.pdbx_redundancy              3.8 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.50 
_reflns_shell.d_res_low              2.55 
_reflns_shell.percent_possible_all   88.7 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.303 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        2.4 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1D2F 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            
;AMINOTRANSFERASE FOLD, LARGE PLP-BINDING DOMAIN, SMALL C-TERMINAL DOMAIN, OPEN ALPHA-BETA STRUCTURE.
;
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    SWS 
_struct_ref.db_code                    MALY_ECOLI 
_struct_ref.entity_id                  . 
_struct_ref.biol_id                    . 
_struct_ref.pdbx_db_accession          ? 
_struct_ref.pdbx_align_begin           ? 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1D2F 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
_entry.id   1D2F 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           298.0 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
A 1 1D2F A 1 ? 390 ? P23256 1 ? 390 ? 1 390 
B 1 1D2F B 1 ? 390 ? P23256 1 ? 390 ? 1 390 
# 
_pdbx_database_status.status_code                        REL 
_pdbx_database_status.entry_id                           1D2F 
_pdbx_database_status.recvd_deposit_form                 N 
_pdbx_database_status.date_deposition_form               ? 
_pdbx_database_status.recvd_coordinates                  Y 
_pdbx_database_status.date_coordinates                   1999-09-23 
_pdbx_database_status.recvd_struct_fact                  Y 
_pdbx_database_status.date_struct_fact                   1999-09-23 
_pdbx_database_status.recvd_internal_approval            ? 
_pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints              ? 
_pdbx_database_status.date_nmr_constraints               ? 
_pdbx_database_status.recvd_manuscript                   N 
_pdbx_database_status.date_manuscript                    ? 
_pdbx_database_status.name_depositor                     ? 
_pdbx_database_status.rcsb_annotator                     SJ 
_pdbx_database_status.recvd_author_approval              Y 
_pdbx_database_status.date_author_approval               1999-10-01 
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date      1999-09-23 
_pdbx_database_status.date_submitted                     1999-09-23 
_pdbx_database_status.author_approval_type               explicit 
_pdbx_database_status.author_release_status_code         HOLD 
_pdbx_database_status.date_of_PDB_release                ? 
_pdbx_database_status.date_hold_coordinates              2000-04-23 
_pdbx_database_status.date_hold_struct_fact              2000-09-23 
_pdbx_database_status.hold_for_publication               ? 
_pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints          ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates       'HOLD FOR 6 MONTHS' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact       'HOLD FOR 1 YEAR' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   . 
_pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval        ? 
_pdbx_database_status.deposit_site                       RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                       RCSB 
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence          . 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
;AMMONIUM SULPHATE, MES, TRIS, DITHITHREITOL, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
;
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
loop_
_pdbx_entity_name.entity_id 
_pdbx_entity_name.name 
_pdbx_entity_name.name_type 
1 'MALY PROTEIN'                                     SWS-NAME    
1 'EC 2.6.1.-'                                       SWS-SYNONYM 
1 Transferase                                        SWS-KEYWORD 
1 Aminotransferase                                   SWS-KEYWORD 
1 'Pyridoxal phosphate'                              SWS-KEYWORD 
1 3D-structure                                       SWS-KEYWORD 
1 Beta-cystathionase                                 SWS-SYNONYM 
1 CBL                                                SWS-SYNONYM 
1 'Complete proteome'                                SWS-KEYWORD 
1 'Cysteine lyase'                                   SWS-SYNONYM 
1 'EC 4.4.1.8'                                       SWS-SYNONYM 
1 Lyase                                              SWS-KEYWORD 
1 'MalY protein [Includes: Cystathionine beta-lyase' SWS-NAME    
1 Repressor                                          SWS-KEYWORD 
1 'Transcription regulation'                         SWS-KEYWORD 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   4 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    1D2F 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.01739 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.00000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.00000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.00000 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.00000 
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primary 
;X-ray structure of MalY from Escherichia coli: a pyridoxal 5'-phosphate-dependent enzyme acting as a modulator in mal gene expression.
;
'EMBO J.'    19  831  842  2000 EMJODG UK 0261-4189 0897 ? 10698925 
1       
;Maly of Escherichia-Coli Is an Enzyme With the Activity of a Beta-C-S Lyase (Cystathionase).
;
J.Bacteriol. 177 5035 5039 1995 JOBAAY US 0021-9193 0767 ? ?        
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;
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A 1 22  ALA 22  22  n/a n/a n/a A 
A 1 23  ASP 23  23  n/a n/a n/a A 
A 1 24  ARG 24  24  n/a n/a n/a A 
A 1 25  PHE 25  25  n/a n/a n/a A 
A 1 26  GLY 26  26  n/a n/a n/a A 
A 1 27  THR 27  27  n/a n/a n/a A 
A 1 28  ALA 28  28  n/a n/a n/a A 
A 1 29  ASP 29  29  n/a n/a n/a A 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A 
A 1 32  PRO 32  32  32  PRO PRO A 
A 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE A 
A 1 34  THR 34  34  34  THR THR A 
A 1 35  ILE 35  35  35  ILE ILE A 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A 
A 1 37  ASP 37  37  37  ASP ASP A 
A 1 38  MET 38  38  38  MET MET A 
A 1 39  ASP 39  39  39  ASP ASP A 
A 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE A 
A 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A 
A 1 42  THR 42  42  42  THR THR A 
A 1 43  ALA 43  43  43  ALA ALA A 
A 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO A 
A 1 45  CYS 45  45  45  CYS CYS A 
A 1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE A 
A 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A 
A 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU A 
A 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A 
A 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A 
A 1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN A 
A 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A 
A 1 53  ARG 53  53  53  ARG ARG A 
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A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A 
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A 1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY A 
A 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A 
A 1 62  SER 62  62  62  SER SER A 
A 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A 
A 1 64  TRP 64  64  64  TRP TRP A 
A 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A 
A 1 66  ASN 66  66  66  ASN ASN A 
A 1 67  ASP 67  67  67  ASP ASP A 
A 1 68  GLU 68  68  68  GLU GLU A 
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A 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A 
A 1 73  ILE 73  73  73  ILE ILE A 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A 
A 1 75  HIS 75  75  75  HIS HIS A 
A 1 76  TRP 76  76  76  TRP TRP A 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A 
A 1 78  SER 78  78  78  SER SER A 
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A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A 
A 1 81  HIS 81  81  81  HIS HIS A 
A 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR A 
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A 1 85  ILE 85  85  85  ILE ILE A 
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A 
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A 1 316 GLN 316 316 316 GLN GLN A 
A 1 317 ILE 317 317 317 ILE ILE A 
A 1 318 PRO 318 318 318 PRO PRO A 
A 1 319 GLN 319 319 319 GLN GLN A 
A 1 320 SER 320 320 320 SER SER A 
A 1 321 THR 321 321 321 THR THR A 
A 1 322 TYR 322 322 322 TYR TYR A 
A 1 323 LEU 323 323 323 LEU LEU A 
A 1 324 ALA 324 324 324 ALA ALA A 
A 1 325 TRP 325 325 325 TRP TRP A 
A 1 326 LEU 326 326 326 LEU LEU A 
A 1 327 ASP 327 327 327 ASP ASP A 
A 1 328 LEU 328 328 328 LEU LEU A 
A 1 329 ARG 329 329 329 ARG ARG A 
A 1 330 PRO 330 330 330 PRO PRO A 
A 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU A 
A 1 332 ASN 332 332 332 ASN ASN A 
A 1 333 ILE 333 333 333 ILE ILE A 
A 1 334 ASP 334 334 334 ASP ASP A 
A 1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP A 
A 1 336 ASN 336 336 336 ASN ASN A 
A 1 337 ALA 337 337 337 ALA ALA A 
A 1 338 LEU 338 338 338 LEU LEU A 
A 1 339 GLN 339 339 339 GLN GLN A 
A 1 340 LYS 340 340 340 LYS LYS A 
A 1 341 ALA 341 341 341 ALA ALA A 
A 1 342 LEU 342 342 342 LEU LEU A 
A 1 343 ILE 343 343 343 ILE ILE A 
A 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU A 
A 1 345 GLN 345 345 345 GLN GLN A 
A 1 346 GLU 346 346 346 GLU GLU A 
A 1 347 LYS 347 347 347 LYS LYS A 
A 1 348 VAL 348 348 348 VAL VAL A 
A 1 349 ALA 349 349 349 ALA ALA A 
A 1 350 ILE 350 350 350 ILE ILE A 
A 1 351 MET 351 351 351 MET MET A 
A 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A 
A 1 353 GLY 353 353 353 GLY GLY A 
A 1 354 TYR 354 354 354 TYR TYR A 
A 1 355 THR 355 355 355 THR THR A 
A 1 356 TYR 356 356 356 TYR TYR A 
A 1 357 GLY 357 357 357 GLY GLY A 
A 1 358 GLU 358 358 358 GLU GLU A 
A 1 359 GLU 359 359 359 GLU GLU A 
A 1 360 GLY 360 360 360 GLY GLY A 
A 1 361 ARG 361 361 361 ARG ARG A 
A 1 362 GLY 362 362 362 GLY GLY A 
A 1 363 PHE 363 363 363 PHE PHE A 
A 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL A 
A 1 365 ARG 365 365 365 ARG ARG A 
A 1 366 LEU 366 366 366 LEU LEU A 
A 1 367 ASN 367 367 367 ASN ASN A 
A 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA A 
A 1 369 GLY 369 369 369 GLY GLY A 
A 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS A 
A 1 371 PRO 371 371 371 PRO PRO A 
A 1 372 ARG 372 372 372 ARG ARG A 
A 1 373 SER 373 373 373 SER SER A 
A 1 374 LYS 374 374 374 LYS LYS A 
A 1 375 LEU 375 375 375 LEU LEU A 
A 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU A 
A 1 377 LYS 377 377 377 LYS LYS A 
A 1 378 GLY 378 378 378 GLY GLY A 
A 1 379 VAL 379 379 379 VAL VAL A 
A 1 380 ALA 380 380 380 ALA ALA A 
A 1 381 GLY 381 381 381 GLY GLY A 
A 1 382 LEU 382 382 382 LEU LEU A 
A 1 383 ILE 383 383 383 ILE ILE A 
A 1 384 ASN 384 384 384 ASN ASN A 
A 1 385 ALA 385 385 385 ALA ALA A 
A 1 386 ILE 386 386 386 ILE ILE A 
A 1 387 ARG 387 387 387 ARG ARG A 
A 1 388 ALA 388 388 388 ALA ALA A 
A 1 389 VAL 389 389 389 VAL VAL A 
A 1 390 ARG 390 390 390 ARG ARG A 
B 1 1   MET 1   1   n/a n/a n/a B 
B 1 2   PHE 2   2   2   PHE PHE B 
B 1 3   ASP 3   3   3   ASP ASP B 
B 1 4   PHE 4   4   4   PHE PHE B 
B 1 5   SER 5   5   5   SER SER B 
B 1 6   LYS 6   6   6   LYS LYS B 
B 1 7   VAL 7   7   7   VAL VAL B 
B 1 8   VAL 8   8   8   VAL VAL B 
B 1 9   ASP 9   9   n/a n/a n/a B 
B 1 10  ARG 10  10  n/a n/a n/a B 
B 1 11  HIS 11  11  n/a n/a n/a B 
B 1 12  GLY 12  12  n/a n/a n/a B 
B 1 13  THR 13  13  n/a n/a n/a B 
B 1 14  TRP 14  14  n/a n/a n/a B 
B 1 15  CYS 15  15  n/a n/a n/a B 
B 1 16  THR 16  16  n/a n/a n/a B 
B 1 17  GLN 17  17  n/a n/a n/a B 
B 1 18  TRP 18  18  n/a n/a n/a B 
B 1 19  ASP 19  19  n/a n/a n/a B 
B 1 20  TYR 20  20  n/a n/a n/a B 
B 1 21  VAL 21  21  n/a n/a n/a B 
B 1 22  ALA 22  22  n/a n/a n/a B 
B 1 23  ASP 23  23  n/a n/a n/a B 
B 1 24  ARG 24  24  n/a n/a n/a B 
B 1 25  PHE 25  25  n/a n/a n/a B 
B 1 26  GLY 26  26  n/a n/a n/a B 
B 1 27  THR 27  27  n/a n/a n/a B 
B 1 28  ALA 28  28  n/a n/a n/a B 
B 1 29  ASP 29  29  n/a n/a n/a B 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B 
B 1 32  PRO 32  32  32  PRO PRO B 
B 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE B 
B 1 34  THR 34  34  34  THR THR B 
B 1 35  ILE 35  35  35  ILE ILE B 
B 1 36  SER 36  36  36  SER SER B 
B 1 37  ASP 37  37  37  ASP ASP B 
B 1 38  MET 38  38  38  MET MET B 
B 1 39  ASP 39  39  39  ASP ASP B 
B 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE B 
B 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA B 
B 1 42  THR 42  42  42  THR THR B 
B 1 43  ALA 43  43  43  ALA ALA B 
B 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO B 
B 1 45  CYS 45  45  45  CYS CYS B 
B 1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE B 
B 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE B 
B 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU B 
B 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA B 
B 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU B 
B 1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN B 
B 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN B 
B 1 53  ARG 53  53  53  ARG ARG B 
B 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU B 
B 1 55  MET 55  55  55  MET MET B 
B 1 56  HIS 56  56  56  HIS HIS B 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B 
B 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL B 
B 1 59  PHE 59  59  59  PHE PHE B 
B 1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY B 
B 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR B 
B 1 62  SER 62  62  62  SER SER B 
B 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG B 
B 1 64  TRP 64  64  64  TRP TRP B 
B 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS B 
B 1 66  ASN 66  66  66  ASN ASN B 
B 1 67  ASP 67  67  67  ASP ASP B 
B 1 68  GLU 68  68  68  GLU GLU B 
B 1 69  PHE 69  69  69  PHE PHE B 
B 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU B 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B 
B 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B 
B 1 73  ILE 73  73  73  ILE ILE B 
B 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA B 
B 1 75  HIS 75  75  75  HIS HIS B 
B 1 76  TRP 76  76  76  TRP TRP B 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B 
B 1 78  SER 78  78  78  SER SER B 
B 1 79  THR 79  79  79  THR THR B 
B 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN B 
B 1 81  HIS 81  81  81  HIS HIS B 
B 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR B 
B 1 83  THR 83  83  83  THR THR B 
B 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA B 
B 1 85  ILE 85  85  85  ILE ILE B 
B 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP B 
B 1 87  SER 87  87  87  SER SER B 
B 1 88  GLN 88  88  88  GLN GLN B 
B 1 89  THR 89  89  89  THR THR B 
B 1 90  VAL 90  90  90  VAL VAL B 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B 
B 1 92  TYR 92  92  92  TYR TYR B 
B 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY B 
B 1 94  PRO 94  94  94  PRO PRO B 
B 1 95  SER 95  95  95  SER SER B 
B 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL B 
B 1 97  ILE 97  97  97  ILE ILE B 
B 1 98  TYR 98  98  98  TYR TYR B 
B 1 99  MET 99  99  99  MET MET B 
B 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL B 
B 1 101 SER 101 101 101 SER SER B 
B 1 102 GLU 102 102 102 GLU GLU B 
B 1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU B 
B 1 104 ILE 104 104 104 ILE ILE B 
B 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B 
B 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN B 
B 1 107 TRP 107 107 107 TRP TRP B 
B 1 108 SER 108 108 108 SER SER B 
B 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU B 
B 1 110 THR 110 110 110 THR THR B 
B 1 111 GLY 111 111 111 GLY GLY B 
B 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU B 
B 1 113 GLY 113 113 113 GLY GLY B 
B 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL B 
B 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL B 
B 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE B 
B 1 117 HIS 117 117 117 HIS HIS B 
B 1 118 THR 118 118 118 THR THR B 
B 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO B 
B 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA B 
B 1 121 TYR 121 121 121 TYR TYR B 
B 1 122 ASP 122 122 122 ASP ASP B 
B 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA B 
B 1 124 PHE 124 124 124 PHE PHE B 
B 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR B 
B 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS B 
B 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA B 
B 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE B 
B 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU B 
B 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY B 
B 1 131 ASN 131 131 131 ASN ASN B 
B 1 132 GLN 132 132 132 GLN GLN B 
B 1 133 ARG 133 133 133 ARG ARG B 
B 1 134 THR 134 134 134 THR THR B 
B 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL B 
B 1 136 MET 136 136 136 MET MET B 
B 1 137 PRO 137 137 137 PRO PRO B 
B 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL B 
B 1 139 ALA 139 139 139 ALA ALA B 
B 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU B 
B 1 141 GLU 141 141 141 GLU GLU B 
B 1 142 LYS 142 142 142 LYS LYS B 
B 1 143 GLN 143 143 143 GLN GLN B 
B 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA B 
B 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP B 
B 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY B 
B 1 147 TRP 147 147 147 TRP TRP B 
B 1 148 PHE 148 148 148 PHE PHE B 
B 1 149 CYS 149 149 149 CYS CYS B 
B 1 150 ASP 150 150 150 ASP ASP B 
B 1 151 MET 151 151 151 MET MET B 
B 1 152 GLY 152 152 152 GLY GLY B 
B 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS B 
B 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU B 
B 1 155 GLU 155 155 155 GLU GLU B 
B 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA B 
B 1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL B 
B 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU B 
B 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA B 
B 1 160 LYS 160 160 160 LYS LYS B 
B 1 161 PRO 161 161 161 PRO PRO B 
B 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU B 
B 1 163 CYS 163 163 163 CYS CYS B 
B 1 164 LYS 164 164 164 LYS LYS B 
B 1 165 ILE 165 165 165 ILE ILE B 
B 1 166 MET 166 166 166 MET MET B 
B 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU B 
B 1 168 LEU 168 168 168 LEU LEU B 
B 1 169 CYS 169 169 169 CYS CYS B 
B 1 170 SER 170 170 170 SER SER B 
B 1 171 PRO 171 171 171 PRO PRO B 
B 1 172 GLN 172 172 172 GLN GLN B 
B 1 173 ASN 173 173 173 ASN ASN B 
B 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO B 
B 1 175 THR 175 175 175 THR THR B 
B 1 176 GLY 176 176 176 GLY GLY B 
B 1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS B 
B 1 178 VAL 178 178 178 VAL VAL B 
B 1 179 TRP 179 179 179 TRP TRP B 
B 1 180 THR 180 180 180 THR THR B 
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B 1 182 ASP 182 182 182 ASP ASP B 
B 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU B 
B 1 184 LEU 184 184 184 LEU LEU B 
B 1 185 GLU 185 185 185 GLU GLU B 
B 1 186 ILE 186 186 186 ILE ILE B 
B 1 187 MET 187 187 187 MET MET B 
B 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA B 
B 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP B 
B 1 190 LEU 190 190 190 LEU LEU B 
B 1 191 CYS 191 191 191 CYS CYS B 
B 1 192 GLU 192 192 192 GLU GLU B 
B 1 193 ARG 193 193 193 ARG ARG B 
B 1 194 HIS 194 194 194 HIS HIS B 
B 1 195 GLY 195 195 195 GLY GLY B 
B 1 196 VAL 196 196 196 VAL VAL B 
B 1 197 ARG 197 197 197 ARG ARG B 
B 1 198 VAL 198 198 198 VAL VAL B 
B 1 199 ILE 199 199 199 ILE ILE B 
B 1 200 SER 200 200 200 SER SER B 
B 1 201 ASP 201 201 201 ASP ASP B 
B 1 202 GLU 202 202 202 GLU GLU B 
B 1 203 ILE 203 203 203 ILE ILE B 
B 1 204 HIS 204 204 204 HIS HIS B 
B 1 205 MET 205 205 205 MET MET B 
B 1 206 ASP 206 206 206 ASP ASP B 
B 1 207 MET 207 207 207 MET MET B 
B 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL B 
B 1 209 TRP 209 209 209 TRP TRP B 
B 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY B 
B 1 211 GLU 211 211 211 GLU GLU B 
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B 1 215 ILE 215 215 215 ILE ILE B 
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B 1 217 TRP 217 217 217 TRP TRP B 
B 1 218 SER 218 218 218 SER SER B 
B 1 219 ASN 219 219 219 ASN ASN B 
B 1 220 VAL 220 220 220 VAL VAL B 
B 1 221 ALA 221 221 221 ALA ALA B 
B 1 222 ARG 222 222 222 ARG ARG B 
B 1 223 GLY 223 223 223 GLY GLY B 
B 1 224 ASP 224 224 224 ASP ASP B 
B 1 225 TRP 225 225 225 TRP TRP B 
B 1 226 ALA 226 226 226 ALA ALA B 
B 1 227 LEU 227 227 227 LEU LEU B 
B 1 228 LEU 228 228 228 LEU LEU B 
B 1 229 THR 229 229 229 THR THR B 
B 1 230 SER 230 230 230 SER SER B 
B 1 231 GLY 231 231 231 GLY GLY B 
B 1 232 SER 232 232 232 SER SER B 
B 1 233 LYS 233 233 233 LYS LYS B 
B 1 234 SER 234 234 234 SER SER B 
B 1 235 PHE 235 235 235 PHE PHE B 
B 1 236 ASN 236 236 236 ASN ASN B 
B 1 237 ILE 237 237 237 ILE ILE B 
B 1 238 PRO 238 238 238 PRO PRO B 
B 1 239 ALA 239 239 239 ALA ALA B 
B 1 240 LEU 240 240 240 LEU LEU B 
B 1 241 THR 241 241 241 THR THR B 
B 1 242 GLY 242 242 242 GLY GLY B 
B 1 243 ALA 243 243 243 ALA ALA B 
B 1 244 TYR 244 244 244 TYR TYR B 
B 1 245 GLY 245 245 245 GLY GLY B 
B 1 246 ILE 246 246 246 ILE ILE B 
B 1 247 ILE 247 247 247 ILE ILE B 
B 1 248 GLU 248 248 248 GLU GLU B 
B 1 249 ASN 249 249 249 ASN ASN B 
B 1 250 SER 250 250 250 SER SER B 
B 1 251 SER 251 251 251 SER SER B 
B 1 252 SER 252 252 252 SER SER B 
B 1 253 ARG 253 253 253 ARG ARG B 
B 1 254 ASP 254 254 254 ASP ASP B 
B 1 255 ALA 255 255 255 ALA ALA B 
B 1 256 TYR 256 256 256 TYR TYR B 
B 1 257 LEU 257 257 257 LEU LEU B 
B 1 258 SER 258 258 258 SER SER B 
B 1 259 ALA 259 259 259 ALA ALA B 
B 1 260 LEU 260 260 260 LEU LEU B 
B 1 261 LYS 261 261 261 LYS LYS B 
B 1 262 GLY 262 262 262 GLY GLY B 
B 1 263 ARG 263 263 263 ARG ARG B 
B 1 264 ASP 264 264 264 ASP ASP B 
B 1 265 GLY 265 265 265 GLY GLY B 
B 1 266 LEU 266 266 266 LEU LEU B 
B 1 267 SER 267 267 267 SER SER B 
B 1 268 SER 268 268 268 SER SER B 
B 1 269 PRO 269 269 269 PRO PRO B 
B 1 270 SER 270 270 270 SER SER B 
B 1 271 VAL 271 271 271 VAL VAL B 
B 1 272 LEU 272 272 272 LEU LEU B 
B 1 273 ALA 273 273 273 ALA ALA B 
B 1 274 LEU 274 274 274 LEU LEU B 
B 1 275 THR 275 275 275 THR THR B 
B 1 276 ALA 276 276 276 ALA ALA B 
B 1 277 HIS 277 277 277 HIS HIS B 
B 1 278 ILE 278 278 278 ILE ILE B 
B 1 279 ALA 279 279 279 ALA ALA B 
B 1 280 ALA 280 280 280 ALA ALA B 
B 1 281 TYR 281 281 281 TYR TYR B 
B 1 282 GLN 282 282 282 GLN GLN B 
B 1 283 GLN 283 283 283 GLN GLN B 
B 1 284 GLY 284 284 284 GLY GLY B 
B 1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA B 
B 1 286 PRO 286 286 286 PRO PRO B 
B 1 287 TRP 287 287 287 TRP TRP B 
B 1 288 LEU 288 288 288 LEU LEU B 
B 1 289 ASP 289 289 289 ASP ASP B 
B 1 290 ALA 290 290 290 ALA ALA B 
B 1 291 LEU 291 291 291 LEU LEU B 
B 1 292 ARG 292 292 292 ARG ARG B 
B 1 293 ILE 293 293 293 ILE ILE B 
B 1 294 TYR 294 294 294 TYR TYR B 
B 1 295 LEU 295 295 295 LEU LEU B 
B 1 296 LYS 296 296 296 LYS LYS B 
B 1 297 ASP 297 297 297 ASP ASP B 
B 1 298 ASN 298 298 298 ASN ASN B 
B 1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU B 
B 1 300 THR 300 300 300 THR THR B 
B 1 301 TYR 301 301 301 TYR TYR B 
B 1 302 ILE 302 302 302 ILE ILE B 
B 1 303 ALA 303 303 303 ALA ALA B 
B 1 304 ASP 304 304 304 ASP ASP B 
B 1 305 LYS 305 305 305 LYS LYS B 
B 1 306 MET 306 306 306 MET MET B 
B 1 307 ASN 307 307 307 ASN ASN B 
B 1 308 ALA 308 308 308 ALA ALA B 
B 1 309 ALA 309 309 309 ALA ALA B 
B 1 310 PHE 310 310 310 PHE PHE B 
B 1 311 PRO 311 311 311 PRO PRO B 
B 1 312 GLU 312 312 312 GLU GLU B 
B 1 313 LEU 313 313 313 LEU LEU B 
B 1 314 ASN 314 314 314 ASN ASN B 
B 1 315 TRP 315 315 315 TRP TRP B 
B 1 316 GLN 316 316 316 GLN GLN B 
B 1 317 ILE 317 317 317 ILE ILE B 
B 1 318 PRO 318 318 318 PRO PRO B 
B 1 319 GLN 319 319 319 GLN GLN B 
B 1 320 SER 320 320 320 SER SER B 
B 1 321 THR 321 321 321 THR THR B 
B 1 322 TYR 322 322 322 TYR TYR B 
B 1 323 LEU 323 323 323 LEU LEU B 
B 1 324 ALA 324 324 324 ALA ALA B 
B 1 325 TRP 325 325 325 TRP TRP B 
B 1 326 LEU 326 326 326 LEU LEU B 
B 1 327 ASP 327 327 327 ASP ASP B 
B 1 328 LEU 328 328 328 LEU LEU B 
B 1 329 ARG 329 329 329 ARG ARG B 
B 1 330 PRO 330 330 330 PRO PRO B 
B 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU B 
B 1 332 ASN 332 332 332 ASN ASN B 
B 1 333 ILE 333 333 333 ILE ILE B 
B 1 334 ASP 334 334 334 ASP ASP B 
B 1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP B 
B 1 336 ASN 336 336 336 ASN ASN B 
B 1 337 ALA 337 337 337 ALA ALA B 
B 1 338 LEU 338 338 338 LEU LEU B 
B 1 339 GLN 339 339 339 GLN GLN B 
B 1 340 LYS 340 340 340 LYS LYS B 
B 1 341 ALA 341 341 341 ALA ALA B 
B 1 342 LEU 342 342 342 LEU LEU B 
B 1 343 ILE 343 343 343 ILE ILE B 
B 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU B 
B 1 345 GLN 345 345 345 GLN GLN B 
B 1 346 GLU 346 346 346 GLU GLU B 
B 1 347 LYS 347 347 347 LYS LYS B 
B 1 348 VAL 348 348 348 VAL VAL B 
B 1 349 ALA 349 349 349 ALA ALA B 
B 1 350 ILE 350 350 350 ILE ILE B 
B 1 351 MET 351 351 351 MET MET B 
B 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO B 
B 1 353 GLY 353 353 353 GLY GLY B 
B 1 354 TYR 354 354 354 TYR TYR B 
B 1 355 THR 355 355 355 THR THR B 
B 1 356 TYR 356 356 356 TYR TYR B 
B 1 357 GLY 357 357 357 GLY GLY B 
B 1 358 GLU 358 358 358 GLU GLU B 
B 1 359 GLU 359 359 359 GLU GLU B 
B 1 360 GLY 360 360 360 GLY GLY B 
B 1 361 ARG 361 361 361 ARG ARG B 
B 1 362 GLY 362 362 362 GLY GLY B 
B 1 363 PHE 363 363 363 PHE PHE B 
B 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL B 
B 1 365 ARG 365 365 365 ARG ARG B 
B 1 366 LEU 366 366 366 LEU LEU B 
B 1 367 ASN 367 367 367 ASN ASN B 
B 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA B 
B 1 369 GLY 369 369 369 GLY GLY B 
B 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS B 
B 1 371 PRO 371 371 371 PRO PRO B 
B 1 372 ARG 372 372 372 ARG ARG B 
B 1 373 SER 373 373 373 SER SER B 
B 1 374 LYS 374 374 374 LYS LYS B 
B 1 375 LEU 375 375 375 LEU LEU B 
B 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU B 
B 1 377 LYS 377 377 377 LYS LYS B 
B 1 378 GLY 378 378 378 GLY GLY B 
B 1 379 VAL 379 379 379 VAL VAL B 
B 1 380 ALA 380 380 380 ALA ALA B 
B 1 381 GLY 381 381 381 GLY GLY B 
B 1 382 LEU 382 382 382 LEU LEU B 
B 1 383 ILE 383 383 383 ILE ILE B 
B 1 384 ASN 384 384 384 ASN ASN B 
B 1 385 ALA 385 385 385 ALA ALA B 
B 1 386 ILE 386 386 386 ILE ILE B 
B 1 387 ARG 387 387 387 ARG ARG B 
B 1 388 ALA 388 388 388 ALA ALA B 
B 1 389 VAL 389 389 389 VAL VAL B 
B 1 390 ARG 390 390 390 ARG ARG B 
# 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5717 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         30 
_refine_hist.d_res_high                       2.5 
_refine_hist.d_res_low                        20.0 
# 
_struct.entry_id             1D2F 
_struct.title                
;X-RAY STRUCTURE OF MALY FROM ESCHERICHIA COLI: A PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE-DEPENDENT ENZYME ACTING AS A MODULATOR IN MAL GENE EXPRESSION
;
_struct.pdbx_descriptor      'MALY PROTEIN' 
_struct.pdbx_model_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
# 
loop_
_struct_biol_gen.biol_id 
_struct_biol_gen.asym_id 
_struct_biol_gen.symmetry 
_struct_biol_gen.details 
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 
1 A 1_555 ? x,y,z 
1 B 1_555 ? x,y,z 
1 C 1_555 ? x,y,z 
1 D 1_555 ? x,y,z 
1 E 1_555 ? x,y,z 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ALA A 43  ? MET A 55  ? ALA A 43  MET A 55  1 ? 13 
HELX_P HELX_P2  2  ASN A 66  ? HIS A 81  ? ASN A 66  HIS A 81  1 ? 16 
HELX_P HELX_P3  3  ASP A 86  ? GLN A 88  ? ASP A 86  GLN A 88  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  4  SER A 95  ? TRP A 107 ? SER A 95  TRP A 107 1 ? 13 
HELX_P HELX_P5  5  TYR A 121 ? ASN A 131 ? TYR A 121 ASN A 131 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6  6  ASP A 150 ? ALA A 159 ? ASP A 150 ALA A 159 1 ? 10 
HELX_P HELX_P7  7  ASP A 182 ? HIS A 194 ? ASP A 182 HIS A 194 1 ? 13 
HELX_P HELX_P8  8  PRO A 216 ? VAL A 220 ? PRO A 216 VAL A 220 5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  9  GLY A 231 ? ASN A 236 ? GLY A 231 ASN A 236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 10 ILE A 237 ? THR A 241 ? ILE A 237 THR A 241 5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 11 ASN A 249 ? GLY A 262 ? ASN A 249 GLY A 262 1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 12 SER A 270 ? GLY A 284 ? SER A 270 GLY A 284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 13 GLY A 284 ? PHE A 310 ? GLY A 284 PHE A 310 1 ? 27 
HELX_P HELX_P14 14 ARG A 329 ? ASN A 332 ? ARG A 329 ASN A 332 5 ? 4  
HELX_P HELX_P15 15 ASP A 334 ? GLN A 345 ? ASP A 334 GLN A 345 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 16 TYR A 354 ? ARG A 361 ? TYR A 354 ARG A 361 5 ? 8  
HELX_P HELX_P17 17 PRO A 371 ? ARG A 390 ? PRO A 371 ARG A 390 1 ? 20 
HELX_P HELX_P18 18 ALA B 43  ? MET B 55  ? ALA B 43  MET B 55  1 ? 13 
HELX_P HELX_P19 19 ASN B 66  ? HIS B 81  ? ASN B 66  HIS B 81  1 ? 16 
HELX_P HELX_P20 20 ASP B 86  ? GLN B 88  ? ASP B 86  GLN B 88  5 ? 3  
HELX_P HELX_P21 21 SER B 95  ? SER B 108 ? SER B 95  SER B 108 1 ? 14 
HELX_P HELX_P22 22 ASP B 122 ? ASN B 131 ? ASP B 122 ASN B 131 1 ? 10 
HELX_P HELX_P23 23 ASP B 150 ? ALA B 159 ? ASP B 150 ALA B 159 1 ? 10 
HELX_P HELX_P24 24 THR B 180 ? HIS B 194 ? THR B 180 HIS B 194 1 ? 15 
HELX_P HELX_P25 25 PRO B 216 ? VAL B 220 ? PRO B 216 VAL B 220 5 ? 5  
HELX_P HELX_P26 26 GLY B 231 ? ASN B 236 ? GLY B 231 ASN B 236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P27 27 ILE B 237 ? THR B 241 ? ILE B 237 THR B 241 5 ? 5  
HELX_P HELX_P28 28 ASN B 249 ? GLY B 262 ? ASN B 249 GLY B 262 1 ? 14 
HELX_P HELX_P29 29 SER B 270 ? GLY B 284 ? SER B 270 GLY B 284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P30 30 GLY B 284 ? PHE B 310 ? GLY B 284 PHE B 310 1 ? 27 
HELX_P HELX_P31 31 ARG B 329 ? ASN B 332 ? ARG B 329 ASN B 332 5 ? 4  
HELX_P HELX_P32 32 ASP B 334 ? GLN B 345 ? ASP B 334 GLN B 345 1 ? 12 
HELX_P HELX_P33 33 TYR B 354 ? ARG B 361 ? TYR B 354 ARG B 361 5 ? 8  
HELX_P HELX_P34 34 PRO B 371 ? ARG B 390 ? PRO B 371 ARG B 390 1 ? 20 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
covale1 covale ? A LYS 233 NZ ? ? ? 1_555 C PLP . C4A ? ? A LYS 233 A PLP 400 1_555 
? ? ? ? ? ? ? 
covale2 covale ? B LYS 233 NZ ? ? ? 1_555 D PLP . C4A ? ? B LYS 233 B PLP 400 1_555 
? ? ? ? ? ? ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 2 ? 
B ? 7 ? 
C ? 2 ? 
D ? 3 ? 
E ? 2 ? 
F ? 7 ? 
G ? 2 ? 
H ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? parallel      
B 4 5 ? parallel      
B 5 6 ? parallel      
B 6 7 ? parallel      
C 1 2 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
E 1 2 ? parallel      
F 1 2 ? anti-parallel 
F 2 3 ? anti-parallel 
F 3 4 ? parallel      
F 4 5 ? parallel      
F 5 6 ? parallel      
F 6 7 ? parallel      
G 1 2 ? anti-parallel 
H 1 2 ? anti-parallel 
H 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 LEU A 31  ? PRO A 32  ? ? LEU A 31  PRO A 32  
A 2 VAL A 348 ? ALA A 349 ? ? VAL A 348 ALA A 349 
B 1 VAL A 90  ? GLY A 93  ? ? VAL A 90  GLY A 93  
B 2 ALA A 243 ? ILE A 247 ? ? ALA A 243 ILE A 247 
B 3 TRP A 225 ? THR A 229 ? ? TRP A 225 THR A 229 
B 4 ARG A 197 ? ASP A 201 ? ? ARG A 197 ASP A 201 
B 5 CYS A 163 ? CYS A 169 ? ? CYS A 163 CYS A 169 
B 6 GLY A 113 ? THR A 118 ? ? GLY A 113 THR A 118 
B 7 THR A 134 ? ALA A 139 ? ? THR A 134 ALA A 139 
C 1 GLU A 141 ? LYS A 142 ? ? GLU A 141 LYS A 142 
C 2 TRP A 147 ? PHE A 148 ? ? TRP A 147 PHE A 148 
D 1 LEU A 323 ? ASP A 327 ? ? LEU A 323 ASP A 327 
D 2 PHE A 363 ? ASN A 367 ? ? PHE A 363 ASN A 367 
D 3 MET A 351 ? PRO A 352 ? ? MET A 351 PRO A 352 
E 1 LEU B 31  ? PRO B 32  ? ? LEU B 31  PRO B 32  
E 2 VAL B 348 ? ALA B 349 ? ? VAL B 348 ALA B 349 
F 1 VAL B 90  ? GLY B 93  ? ? VAL B 90  GLY B 93  
F 2 ALA B 243 ? ILE B 247 ? ? ALA B 243 ILE B 247 
F 3 TRP B 225 ? THR B 229 ? ? TRP B 225 THR B 229 
F 4 ARG B 197 ? ASP B 201 ? ? ARG B 197 ASP B 201 
F 5 CYS B 163 ? CYS B 169 ? ? CYS B 163 CYS B 169 
F 6 GLY B 113 ? THR B 118 ? ? GLY B 113 THR B 118 
F 7 THR B 134 ? ALA B 139 ? ? THR B 134 ALA B 139 
G 1 GLU B 141 ? GLN B 143 ? ? GLU B 141 GLN B 143 
G 2 GLY B 146 ? PHE B 148 ? ? GLY B 146 PHE B 148 
H 1 LEU B 323 ? ASP B 327 ? ? LEU B 323 ASP B 327 
H 2 PHE B 363 ? ASN B 367 ? ? PHE B 363 ASN B 367 
H 3 MET B 351 ? PRO B 352 ? ? MET B 351 PRO B 352 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O LEU A 31  ? O LEU A 31  N ALA A 349 ? N ALA A 349 
B 1 2 N GLY A 93  ? N GLY A 93  O ALA A 243 ? O ALA A 243 
B 2 3 N ILE A 246 ? N ILE A 246 O LEU A 227 ? O LEU A 227 
B 3 4 N ALA A 226 ? N ALA A 226 O VAL A 198 ? O VAL A 198 
B 4 5 N ARG A 197 ? N ARG A 197 O LYS A 164 ? O LYS A 164 
B 5 6 N LYS A 164 ? N LYS A 164 O GLY A 113 ? O GLY A 113 
B 6 7 N VAL A 114 ? N VAL A 114 O THR A 134 ? O THR A 134 
C 1 2 N GLU A 141 ? N GLU A 141 O PHE A 148 ? O PHE A 148 
D 1 2 N LEU A 326 ? N LEU A 326 O VAL A 364 ? O VAL A 364 
D 2 3 N ARG A 365 ? N ARG A 365 O MET A 351 ? O MET A 351 
E 1 2 O LEU B 31  ? O LEU B 31  N ALA B 349 ? N ALA B 349 
F 1 2 N GLY B 93  ? N GLY B 93  O ALA B 243 ? O ALA B 243 
F 2 3 N ILE B 246 ? N ILE B 246 O LEU B 227 ? O LEU B 227 
F 3 4 N ALA B 226 ? N ALA B 226 O VAL B 198 ? O VAL B 198 
F 4 5 N ARG B 197 ? N ARG B 197 O LYS B 164 ? O LYS B 164 
F 5 6 N LYS B 164 ? N LYS B 164 O GLY B 113 ? O GLY B 113 
F 6 7 N VAL B 114 ? N VAL B 114 O THR B 134 ? O THR B 134 
G 1 2 N GLN B 143 ? N GLN B 143 O GLY B 146 ? O GLY B 146 
H 1 2 N LEU B 326 ? N LEU B 326 O VAL B 364 ? O VAL B 364 
H 2 3 N ARG B 365 ? N ARG B 365 O MET B 351 ? O MET B 351 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
MOSFLM   'data collection' .      . 
TRUNCATE 'data reduction'  .      . 
MLPHARE  'model building'  .      . 
X-PLOR   refinement        3.851 . 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
P 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                  ?                    
'C6 H13 N1 O2'    131.174 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                  ?                    
'C5 H10 N1 O2'    116.140 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE            ?                    
'C9 H11 N1 O2'    165.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                ?                    
'C4 H9 N1 O3'     119.120 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE               ?                    
'C6 H13 N1 O2'    131.174 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                   ?                    
'C3 H7 N1 O3'     105.093 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'          ?                    
'C4 H7 N1 O4'     133.104 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE               ?                    
'C5 H11 N1 O2 S1' 149.207 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                  ?                    
'C3 H7 N1 O2'     89.094  
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                 ?                    
'C3 H7 N1 O2 S1'  121.154 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'          ?                    
'C5 H9 N1 O4'     147.130 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE               ?                    
'C4 H8 N2 O3'     132.119 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                ?                    
'C5 H10 N2 O3'    146.146 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                 ?                    
'C6 H15 N4 O2 1+' 175.210 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                ?                    
'C6 H10 N3 O2 1+' 156.164 
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE                  ?                    
'C2 H5 N1 O2'     75.067  
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                   ?                    
'C5 H11 N1 O2'    117.147 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                 ?                    
'C9 H11 N1 O3'    181.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN               ?                    
'C11 H12 N2 O2'   204.228 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                   ?                    
'C6 H15 N2 O2 1+' 147.197 
PLP non-polymer         . 'PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE' 'VITAMIN B6 COMPLEX' 
'C8 H10 N1 O6 P1' 247.144 
HOH non-polymer         . WATER                    ?                    
'H2 O1'           18.015  
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 THR 118 A . ? THR 118 A PRO 119 A ? PRO 119 A 1 -0.06 
2 SER 170 A . ? SER 170 A PRO 171 A ? PRO 171 A 1 0.03  
3 ASN 173 A . ? ASN 173 A PRO 174 A ? PRO 174 A 1 0.60  
4 THR 118 B . ? THR 118 B PRO 119 B ? PRO 119 B 1 0.21  
5 SER 170 B . ? SER 170 B PRO 171 B ? PRO 171 B 1 -0.17 
6 ASN 173 B . ? ASN 173 B PRO 174 B ? PRO 174 B 1 0.62  
# 
loop_
_audit_conform.dict_name 
_audit_conform.dict_version 
_audit_conform.dict_location 
cif_mm.dic   2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic 
cif_pdbx.dic 0.8.07 
http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic 
# 
loop_
_audit.revision_id 
_audit.creation_date 
_audit.update_record 
1 2000-01-12 'initial release'                   
2 2000-03-06 ?                                   
3 2000-05-05 ?                                   
4 2003-04-01 'adjusted to citation information.' 
# 
_pdbx_audit.entry_id          1D2F 
_pdbx_audit.current_version   4 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . LEU A 1 30  ? -3.943  13.505  -27.643 1.00 73.59  ? ? ? ? ? 30 
LEU A N   1 
ATOM   2    C CA    . LEU A 1 30  ? -4.468  14.135  -26.391 1.00 75.55  ? ? ? ? ? 30 
LEU A CA  1 
ATOM   3    C C     . LEU A 1 30  ? -5.195  13.123  -25.515 1.00 74.97  ? ? ? ? ? 30 
LEU A C   1 
ATOM   4    O O     . LEU A 1 30  ? -5.927  12.268  -26.013 1.00 75.72  ? ? ? ? ? 30 
LEU A O   1 
ATOM   5    C CB    . LEU A 1 30  ? -5.434  15.270  -26.729 1.00 74.77  ? ? ? ? ? 30 
LEU A CB  1 
ATOM   6    C CG    . LEU A 1 30  ? -4.892  16.397  -27.604 1.00 78.19  ? ? ? ? ? 30 
LEU A CG  1 
ATOM   7    C CD1   . LEU A 1 30  ? -4.557  15.866  -28.995 1.00 78.96  ? ? ? ? ? 30 
LEU A CD1 1 
ATOM   8    C CD2   . LEU A 1 30  ? -5.937  17.502  -27.695 1.00 79.75  ? ? ? ? ? 30 
LEU A CD2 1 
ATOM   9    N N     . LEU A 1 31  ? -4.989  13.215  -24.208 1.00 73.93  ? ? ? ? ? 31 
LEU A N   1 
ATOM   10   C CA    . LEU A 1 31  ? -5.659  12.309  -23.289 1.00 73.39  ? ? ? ? ? 31 
LEU A CA  1 
ATOM   11   C C     . LEU A 1 31  ? -7.003  12.989  -23.032 1.00 73.16  ? ? ? ? ? 31 
LEU A C   1 
ATOM   12   O O     . LEU A 1 31  ? -7.046  14.107  -22.513 1.00 75.21  ? ? ? ? ? 31 
LEU A O   1 
ATOM   13   C CB    . LEU A 1 31  ? -4.859  12.178  -21.992 1.00 73.96  ? ? ? ? ? 31 
LEU A CB  1 
ATOM   14   C CG    . LEU A 1 31  ? -5.270  11.041  -21.057 1.00 73.82  ? ? ? ? ? 31 
LEU A CG  1 
ATOM   15   C CD1   . LEU A 1 31  ? -5.066  9.713   -21.763 1.00 73.92  ? ? ? ? ? 31 
LEU A CD1 1 
ATOM   16   C CD2   . LEU A 1 31  ? -4.446  11.095  -19.780 1.00 74.54  ? ? ? ? ? 31 
LEU A CD2 1 
ATOM   17   N N     . PRO A 1 32  ? -8.115  12.329  -23.405 1.00 71.01  ? ? ? ? ? 32 
PRO A N   1 
ATOM   18   C CA    . PRO A 1 32  ? -9.483  12.841  -23.244 1.00 68.35  ? ? ? ? ? 32 
PRO A CA  1 
ATOM   19   C C     . PRO A 1 32  ? -10.267 12.538  -21.960 1.00 65.37  ? ? ? ? ? 32 
PRO A C   1 
ATOM   20   O O     . PRO A 1 32  ? -10.283 11.407  -21.473 1.00 64.23  ? ? ? ? ? 32 
PRO A O   1 
ATOM   21   C CB    . PRO A 1 32  ? -10.187 12.268  -24.459 1.00 69.15  ? ? ? ? ? 32 
PRO A CB  1 
ATOM   22   C CG    . PRO A 1 32  ? -9.599  10.889  -24.505 1.00 70.47  ? ? ? ? ? 32 
PRO A CG  1 
ATOM   23   C CD    . PRO A 1 32  ? -8.114  11.127  -24.262 1.00 70.05  ? ? ? ? ? 32 
PRO A CD  1 
ATOM   24   N N     . PHE A 1 33  ? -10.936 13.567  -21.445 1.00 62.56  ? ? ? ? ? 33 
PHE A N   1 
ATOM   25   C CA    . PHE A 1 33  ? -11.771 13.478  -20.246 1.00 61.80  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CA  1 
ATOM   26   C C     . PHE A 1 33  ? -13.025 14.279  -20.574 1.00 63.55  ? ? ? ? ? 33 
PHE A C   1 
ATOM   27   O O     . PHE A 1 33  ? -13.670 14.850  -19.693 1.00 64.50  ? ? ? ? ? 33 
PHE A O   1 
ATOM   28   C CB    . PHE A 1 33  ? -11.076 14.118  -19.034 1.00 57.49  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CB  1 
ATOM   29   C CG    . PHE A 1 33  ? -9.773  13.473  -18.664 1.00 54.41  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CG  1 
ATOM   30   C CD1   . PHE A 1 33  ? -8.600  13.792  -19.349 1.00 52.73  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CD1 1 
ATOM   31   C CD2   . PHE A 1 33  ? -9.723  12.514  -17.652 1.00 54.12  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CD2 1 
ATOM   32   C CE1   . PHE A 1 33  ? -7.393  13.160  -19.033 1.00 54.63  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CE1 1 
ATOM   33   C CE2   . PHE A 1 33  ? -8.520  11.873  -17.325 1.00 53.44  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CE2 1 
ATOM   34   C CZ    . PHE A 1 33  ? -7.354  12.194  -18.016 1.00 52.56  ? ? ? ? ? 33 
PHE A CZ  1 
ATOM   35   N N     . THR A 1 34  ? -13.381 14.294  -21.851 1.00 64.89  ? ? ? ? ? 34 
THR A N   1 
ATOM   36   C CA    . THR A 1 34  ? -14.512 15.081  -22.313 1.00 66.61  ? ? ? ? ? 34 
THR A CA  1 
ATOM   37   C C     . THR A 1 34  ? -15.890 14.476  -22.590 1.00 67.89  ? ? ? ? ? 34 
THR A C   1 
ATOM   38   O O     . THR A 1 34  ? -16.822 15.233  -22.864 1.00 69.71  ? ? ? ? ? 34 
THR A O   1 
ATOM   39   C CB    . THR A 1 34  ? -14.109 15.867  -23.569 1.00 64.76  ? ? ? ? ? 34 
THR A CB  1 
ATOM   40   O OG1   . THR A 1 34  ? -13.425 14.992  -24.471 1.00 64.76  ? ? ? ? ? 34 
THR A OG1 1 
ATOM   41   C CG2   . THR A 1 34  ? -13.196 17.022  -23.210 1.00 64.09  ? ? ? ? ? 34 
THR A CG2 1 
ATOM   42   N N     . ILE A 1 35  ? -16.071 13.160  -22.536 1.00 68.07  ? ? ? ? ? 35 
ILE A N   1 
ATOM   43   C CA    . ILE A 1 35  ? -17.416 12.674  -22.826 1.00 70.33  ? ? ? ? ? 35 
ILE A CA  1 
ATOM   44   C C     . ILE A 1 35  ? -18.180 11.891  -21.783 1.00 69.32  ? ? ? ? ? 35 
ILE A C   1 
ATOM   45   O O     . ILE A 1 35  ? -17.631 11.137  -20.991 1.00 71.08  ? ? ? ? ? 35 
ILE A O   1 
ATOM   46   C CB    . ILE A 1 35  ? -17.487 11.867  -24.130 1.00 73.63  ? ? ? ? ? 35 
ILE A CB  1 
ATOM   47   C CG1   . ILE A 1 35  ? -16.434 10.768  -24.116 1.00 77.83  ? ? ? ? ? 35 
ILE A CG1 1 
ATOM   48   C CG2   . ILE A 1 35  ? -17.355 12.800  -25.330 1.00 73.76  ? ? ? ? ? 35 
ILE A CG2 1 
ATOM   49   C CD1   . ILE A 1 35  ? -16.584 9.808   -25.280 1.00 84.44  ? ? ? ? ? 35 
ILE A CD1 1 
ATOM   50   N N     . SER A 1 36  ? -19.488 12.087  -21.854 1.00 68.21  ? ? ? ? ? 36 
SER A N   1 
ATOM   51   C CA    . SER A 1 36  ? -20.496 11.511  -20.984 1.00 67.21  ? ? ? ? ? 36 
SER A CA  1 
ATOM   52   C C     . SER A 1 36  ? -20.383 10.061  -20.515 1.00 67.08  ? ? ? ? ? 36 
SER A C   1 
ATOM   53   O O     . SER A 1 36  ? -20.903 9.724   -19.451 1.00 68.77  ? ? ? ? ? 36 
SER A O   1 
ATOM   54   C CB    . SER A 1 36  ? -21.858 11.706  -21.654 1.00 70.25  ? ? ? ? ? 36 
SER A CB  1 
ATOM   55   O OG    . SER A 1 36  ? -21.952 12.995  -22.250 1.00 71.83  ? ? ? ? ? 36 
SER A OG  1 
ATOM   56   N N     . ASP A 1 37  ? -19.734 9.194   -21.283 1.00 64.41  ? ? ? ? ? 37 
ASP A N   1 
ATOM   57   C CA    . ASP A 1 37  ? -19.648 7.791   -20.882 1.00 63.73  ? ? ? ? ? 37 
ASP A CA  1 
ATOM   58   C C     . ASP A 1 37  ? -18.377 7.447   -20.108 1.00 62.97  ? ? ? ? ? 37 
ASP A C   1 
ATOM   59   O O     . ASP A 1 37  ? -17.551 8.317   -19.848 1.00 63.28  ? ? ? ? ? 37 
ASP A O   1 
ATOM   60   C CB    . ASP A 1 37  ? -19.784 6.895   -22.118 1.00 64.88  ? ? ? ? ? 37 
ASP A CB  1 
ATOM   61   C CG    . ASP A 1 37  ? -18.632 7.061   -23.091 1.00 67.35  ? ? ? ? ? 37 
ASP A CG  1 
ATOM   62   O OD1   . ASP A 1 37  ? -17.893 8.064   -22.976 1.00 67.09  ? ? ? ? ? 37 
ASP A OD1 1 
ATOM   63   O OD2   . ASP A 1 37  ? -18.469 6.191   -23.975 1.00 66.36  ? ? ? ? ? 37 
ASP A OD2 1 
ATOM   64   N N     . MET A 1 38  ? -18.225 6.177   -19.736 1.00 62.02  ? ? ? ? ? 38 
MET A N   1 
ATOM   65   C CA    . MET A 1 38  ? -17.050 5.731   -18.983 1.00 62.09  ? ? ? ? ? 38 
MET A CA  1 
ATOM   66   C C     . MET A 1 38  ? -16.082 4.936   -19.865 1.00 63.06  ? ? ? ? ? 38 
MET A C   1 
ATOM   67   O O     . MET A 1 38  ? -16.395 4.622   -21.011 1.00 66.42  ? ? ? ? ? 38 
MET A O   1 
ATOM   68   C CB    . MET A 1 38  ? -17.481 4.862   -17.797 1.00 59.92  ? ? ? ? ? 38 
MET A CB  1 
ATOM   69   C CG    . MET A 1 38  ? -18.484 5.522   -16.849 1.00 60.98  ? ? ? ? ? 38 
MET A CG  1 
ATOM   70   S SD    . MET A 1 38  ? -18.757 4.594   -15.306 1.00 59.89  ? ? ? ? ? 38 
MET A SD  1 
ATOM   71   C CE    . MET A 1 38  ? -20.370 3.864   -15.579 1.00 61.72  ? ? ? ? ? 38 
MET A CE  1 
ATOM   72   N N     . ASP A 1 39  ? -14.910 4.614   -19.326 1.00 61.18  ? ? ? ? ? 39 
ASP A N   1 
ATOM   73   C CA    . ASP A 1 39  ? -13.909 3.845   -20.061 1.00 60.01  ? ? ? ? ? 39 
ASP A CA  1 
ATOM   74   C C     . ASP A 1 39  ? -13.913 2.388   -19.621 1.00 60.95  ? ? ? ? ? 39 
ASP A C   1 
ATOM   75   O O     . ASP A 1 39  ? -13.052 1.614   -20.034 1.00 61.66  ? ? ? ? ? 39 
ASP A O   1 
ATOM   76   C CB    . ASP A 1 39  ? -12.497 4.387   -19.811 1.00 59.98  ? ? ? ? ? 39 
ASP A CB  1 
ATOM   77   C CG    . ASP A 1 39  ? -12.267 5.757   -20.405 1.00 61.74  ? ? ? ? ? 39 
ASP A CG  1 
ATOM   78   O OD1   . ASP A 1 39  ? -13.166 6.276   -21.099 1.00 63.77  ? ? ? ? ? 39 
ASP A OD1 1 
ATOM   79   O OD2   . ASP A 1 39  ? -11.168 6.312   -20.177 1.00 61.36  ? ? ? ? ? 39 
ASP A OD2 1 
ATOM   80   N N     . PHE A 1 40  ? -14.863 2.007   -18.779 1.00 60.59  ? ? ? ? ? 40 
PHE A N   1 
ATOM   81   C CA    . PHE A 1 40  ? -14.888 0.635   -18.286 1.00 62.70  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CA  1 
ATOM   82   C C     . PHE A 1 40  ? -15.734 -0.311  -19.115 1.00 62.83  ? ? ? ? ? 40 
PHE A C   1 
ATOM   83   O O     . PHE A 1 40  ? -16.631 0.109   -19.845 1.00 64.86  ? ? ? ? ? 40 
PHE A O   1 
ATOM   84   C CB    . PHE A 1 40  ? -15.393 0.598   -16.840 1.00 63.85  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CB  1 
ATOM   85   C CG    . PHE A 1 40  ? -14.689 1.562   -15.925 1.00 68.63  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CG  1 
ATOM   86   C CD1   . PHE A 1 40  ? -15.392 2.594   -15.307 1.00 69.05  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CD1 1 
ATOM   87   C CD2   . PHE A 1 40  ? -13.325 1.440   -15.677 1.00 70.37  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CD2 1 
ATOM   88   C CE1   . PHE A 1 40  ? -14.750 3.489   -14.459 1.00 70.94  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CE1 1 
ATOM   89   C CE2   . PHE A 1 40  ? -12.671 2.335   -14.827 1.00 72.18  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CE2 1 
ATOM   90   C CZ    . PHE A 1 40  ? -13.388 3.360   -14.218 1.00 71.43  ? ? ? ? ? 40 
PHE A CZ  1 
ATOM   91   N N     . ALA A 1 41  ? -15.431 -1.597  -18.993 1.00 61.20  ? ? ? ? ? 41 
ALA A N   1 
ATOM   92   C CA    . ALA A 1 41  ? -16.176 -2.628  -19.687 1.00 60.59  ? ? ? ? ? 41 
ALA A CA  1 
ATOM   93   C C     . ALA A 1 41  ? -17.363 -2.888  -18.778 1.00 59.78  ? ? ? ? ? 41 
ALA A C   1 
ATOM   94   O O     . ALA A 1 41  ? -17.229 -2.806  -17.566 1.00 62.06  ? ? ? ? ? 41 
ALA A O   1 
ATOM   95   C CB    . ALA A 1 41  ? -15.332 -3.880  -19.824 1.00 60.37  ? ? ? ? ? 41 
ALA A CB  1 
ATOM   96   N N     . THR A 1 42  ? -18.519 -3.200  -19.344 1.00 59.62  ? ? ? ? ? 42 
THR A N   1 
ATOM   97   C CA    . THR A 1 42  ? -19.699 -3.440  -18.526 1.00 58.54  ? ? ? ? ? 42 
THR A CA  1 
ATOM   98   C C     . THR A 1 42  ? -19.529 -4.653  -17.633 1.00 58.25  ? ? ? ? ? 42 
THR A C   1 
ATOM   99   O O     . THR A 1 42  ? -18.521 -5.355  -17.695 1.00 60.08  ? ? ? ? ? 42 
THR A O   1 
ATOM   100  C CB    . THR A 1 42  ? -20.948 -3.667  -19.388 1.00 60.28  ? ? ? ? ? 42 
THR A CB  1 
ATOM   101  O OG1   . THR A 1 42  ? -20.946 -2.734  -20.473 1.00 64.60  ? ? ? ? ? 42 
THR A OG1 1 
ATOM   102  C CG2   . THR A 1 42  ? -22.213 -3.457  -18.561 1.00 54.08  ? ? ? ? ? 42 
THR A CG2 1 
ATOM   103  N N     . ALA A 1 43  ? -20.539 -4.888  -16.806 1.00 57.02  ? ? ? ? ? 43 
ALA A N   1 
ATOM   104  C CA    . ALA A 1 43  ? -20.556 -6.007  -15.887 1.00 56.69  ? ? ? ? ? 43 
ALA A CA  1 
ATOM   105  C C     . ALA A 1 43  ? -20.514 -7.310  -16.666 1.00 57.13  ? ? ? ? ? 43 
ALA A C   1 
ATOM   106  O O     . ALA A 1 43  ? -21.165 -7.444  -17.705 1.00 58.93  ? ? ? ? ? 43 
ALA A O   1 
ATOM   107  C CB    . ALA A 1 43  ? -21.817 -5.954  -15.038 1.00 57.72  ? ? ? ? ? 43 
ALA A CB  1 
ATOM   108  N N     . PRO A 1 44  ? -19.735 -8.287  -16.179 1.00 55.86  ? ? ? ? ? 44 
PRO A N   1 
ATOM   109  C CA    . PRO A 1 44  ? -19.618 -9.590  -16.835 1.00 54.32  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CA  1 
ATOM   110  C C     . PRO A 1 44  ? -20.927 -10.376 -16.910 1.00 52.89  ? ? ? ? ? 44 
PRO A C   1 
ATOM   111  O O     . PRO A 1 44  ? -21.124 -11.181 -17.825 1.00 55.75  ? ? ? ? ? 44 
PRO A O   1 
ATOM   112  C CB    . PRO A 1 44  ? -18.546 -10.305 -16.008 1.00 55.05  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CB  1 
ATOM   113  C CG    . PRO A 1 44  ? -18.576 -9.598  -14.683 1.00 54.73  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CG  1 
ATOM   114  C CD    . PRO A 1 44  ? -18.756 -8.167  -15.086 1.00 55.72  ? ? ? ? ? 44 
PRO A CD  1 
ATOM   115  N N     . CYS A 1 45  ? -21.825 -10.148 -15.959 1.00 50.26  ? ? ? ? ? 45 
CYS A N   1 
ATOM   116  C CA    . CYS A 1 45  ? -23.102 -10.854 -15.970 1.00 50.82  ? ? ? ? ? 45 
CYS A CA  1 
ATOM   117  C C     . CYS A 1 45  ? -23.936 -10.376 -17.159 1.00 50.53  ? ? ? ? ? 45 
CYS A C   1 
ATOM   118  O O     . CYS A 1 45  ? -24.778 -11.110 -17.689 1.00 49.77  ? ? ? ? ? 45 
CYS A O   1 
ATOM   119  C CB    . CYS A 1 45  ? -23.864 -10.602 -14.670 1.00 49.53  ? ? ? ? ? 45 
CYS A CB  1 
ATOM   120  S SG    . CYS A 1 45  ? -24.290 -8.874  -14.407 1.00 55.92  ? ? ? ? ? 45 
CYS A SG  1 
ATOM   121  N N     . ILE A 1 46  ? -23.704 -9.134  -17.568 1.00 49.65  ? ? ? ? ? 46 
ILE A N   1 
ATOM   122  C CA    . ILE A 1 46  ? -24.419 -8.573  -18.702 1.00 48.70  ? ? ? ? ? 46 
ILE A CA  1 
ATOM   123  C C     . ILE A 1 46  ? -23.862 -9.199  -19.966 1.00 47.44  ? ? ? ? ? 46 
ILE A C   1 
ATOM   124  O O     . ILE A 1 46  ? -24.615 -9.630  -20.836 1.00 50.18  ? ? ? ? ? 46 
ILE A O   1 
ATOM   125  C CB    . ILE A 1 46  ? -24.270 -7.033  -18.740 1.00 48.72  ? ? ? ? ? 46 
ILE A CB  1 
ATOM   126  C CG1   . ILE A 1 46  ? -25.115 -6.419  -17.620 1.00 48.92  ? ? ? ? ? 46 
ILE A CG1 1 
ATOM   127  C CG2   . ILE A 1 46  ? -24.694 -6.482  -20.093 1.00 47.76  ? ? ? ? ? 46 
ILE A CG2 1 
ATOM   128  C CD1   . ILE A 1 46  ? -24.945 -4.932  -17.464 1.00 50.32  ? ? ? ? ? 46 
ILE A CD1 1 
ATOM   129  N N     . ILE A 1 47  ? -22.539 -9.267  -20.054 1.00 48.23  ? ? ? ? ? 47 
ILE A N   1 
ATOM   130  C CA    . ILE A 1 47  ? -21.884 -9.855  -21.212 1.00 49.47  ? ? ? ? ? 47 
ILE A CA  1 
ATOM   131  C C     . ILE A 1 47  ? -22.308 -11.305 -21.378 1.00 49.66  ? ? ? ? ? 47 
ILE A C   1 
ATOM   132  O O     . ILE A 1 47  ? -22.711 -11.727 -22.455 1.00 50.18  ? ? ? ? ? 47 
ILE A O   1 
ATOM   133  C CB    . ILE A 1 47  ? -20.361 -9.794  -21.070 1.00 47.79  ? ? ? ? ? 47 
ILE A CB  1 
ATOM   134  C CG1   . ILE A 1 47  ? -19.908 -8.340  -21.155 1.00 49.20  ? ? ? ? ? 47 
ILE A CG1 1 
ATOM   135  C CG2   . ILE A 1 47  ? -19.697 -10.639 -22.153 1.00 49.75  ? ? ? ? ? 47 
ILE A CG2 1 
ATOM   136  C CD1   . ILE A 1 47  ? -18.416 -8.157  -21.091 1.00 50.01  ? ? ? ? ? 47 
ILE A CD1 1 
ATOM   137  N N     . GLU A 1 48  ? -22.222 -12.067 -20.299 1.00 52.03  ? ? ? ? ? 48 
GLU A N   1 
ATOM   138  C CA    . GLU A 1 48  ? -22.599 -13.472 -20.339 1.00 52.48  ? ? ? ? ? 48 
GLU A CA  1 
ATOM   139  C C     . GLU A 1 48  ? -24.053 -13.654 -20.784 1.00 51.77  ? ? ? ? ? 48 
GLU A C   1 
ATOM   140  O O     . GLU A 1 48  ? -24.381 -14.620 -21.480 1.00 50.93  ? ? ? ? ? 48 
GLU A O   1 
ATOM   141  C CB    . GLU A 1 48  ? -22.374 -14.087 -18.961 1.00 54.31  ? ? ? ? ? 48 
GLU A CB  1 
ATOM   142  C CG    . GLU A 1 48  ? -22.828 -15.524 -18.807 1.00 59.79  ? ? ? ? ? 48 
GLU A CG  1 
ATOM   143  C CD    . GLU A 1 48  ? -22.377 -16.110 -17.476 1.00 66.79  ? ? ? ? ? 48 
GLU A CD  1 
ATOM   144  O OE1   . GLU A 1 48  ? -22.889 -17.180 -17.073 1.00 68.83  ? ? ? ? ? 48 
GLU A OE1 1 
ATOM   145  O OE2   . GLU A 1 48  ? -21.497 -15.493 -16.832 1.00 69.10  ? ? ? ? ? 48 
GLU A OE2 1 
ATOM   146  N N     . ALA A 1 49  ? -24.919 -12.723 -20.391 1.00 50.21  ? ? ? ? ? 49 
ALA A N   1 
ATOM   147  C CA    . ALA A 1 49  ? -26.327 -12.793 -20.765 1.00 49.80  ? ? ? ? ? 49 
ALA A CA  1 
ATOM   148  C C     . ALA A 1 49  ? -26.507 -12.443 -22.249 1.00 49.71  ? ? ? ? ? 49 
ALA A C   1 
ATOM   149  O O     . ALA A 1 49  ? -27.357 -13.017 -22.935 1.00 47.43  ? ? ? ? ? 49 
ALA A O   1 
ATOM   150  C CB    . ALA A 1 49  ? -27.147 -11.852 -19.894 1.00 49.97  ? ? ? ? ? 49 
ALA A CB  1 
ATOM   151  N N     . LEU A 1 50  ? -25.706 -11.504 -22.745 1.00 49.48  ? ? ? ? ? 50 
LEU A N   1 
ATOM   152  C CA    . LEU A 1 50  ? -25.794 -11.122 -24.152 1.00 51.45  ? ? ? ? ? 50 
LEU A CA  1 
ATOM   153  C C     . LEU A 1 50  ? -25.266 -12.253 -25.025 1.00 51.33  ? ? ? ? ? 50 
LEU A C   1 
ATOM   154  O O     . LEU A 1 50  ? -25.835 -12.561 -26.073 1.00 52.13  ? ? ? ? ? 50 
LEU A O   1 
ATOM   155  C CB    . LEU A 1 50  ? -25.004 -9.837  -24.418 1.00 48.70  ? ? ? ? ? 50 
LEU A CB  1 
ATOM   156  C CG    . LEU A 1 50  ? -25.609 -8.578  -23.796 1.00 49.42  ? ? ? ? ? 50 
LEU A CG  1 
ATOM   157  C CD1   . LEU A 1 50  ? -24.690 -7.393  -24.019 1.00 48.34  ? ? ? ? ? 50 
LEU A CD1 1 
ATOM   158  C CD2   . LEU A 1 50  ? -26.974 -8.318  -24.407 1.00 49.17  ? ? ? ? ? 50 
LEU A CD2 1 
ATOM   159  N N     . ASN A 1 51  ? -24.184 -12.880 -24.580 1.00 51.70  ? ? ? ? ? 51 
ASN A N   1 
ATOM   160  C CA    . ASN A 1 51  ? -23.589 -13.985 -25.320 1.00 54.71  ? ? ? ? ? 51 
ASN A CA  1 
ATOM   161  C C     . ASN A 1 51  ? -24.586 -15.132 -25.444 1.00 52.64  ? ? ? ? ? 51 
ASN A C   1 
ATOM   162  O O     . ASN A 1 51  ? -24.700 -15.763 -26.486 1.00 52.11  ? ? ? ? ? 51 
ASN A O   1 
ATOM   163  C CB    . ASN A 1 51  ? -22.330 -14.485 -24.604 1.00 57.37  ? ? ? ? ? 51 
ASN A CB  1 
ATOM   164  C CG    . ASN A 1 51  ? -21.723 -15.705 -25.275 1.00 61.95  ? ? ? ? ? 51 
ASN A CG  1 
ATOM   165  O OD1   . ASN A 1 51  ? -21.169 -15.616 -26.373 1.00 68.37  ? ? ? ? ? 51 
ASN A OD1 1 
ATOM   166  N ND2   . ASN A 1 51  ? -21.834 -16.857 -24.620 1.00 62.88  ? ? ? ? ? 51 
ASN A ND2 1 
ATOM   167  N N     . GLN A 1 52  ? -25.310 -15.393 -24.369 1.00 51.81  ? ? ? ? ? 52 
GLN A N   1 
ATOM   168  C CA    . GLN A 1 52  ? -26.277 -16.474 -24.361 1.00 54.66  ? ? ? ? ? 52 
GLN A CA  1 
ATOM   169  C C     . GLN A 1 52  ? -27.429 -16.193 -25.319 1.00 52.29  ? ? ? ? ? 52 
GLN A C   1 
ATOM   170  O O     . GLN A 1 52  ? -27.864 -17.075 -26.056 1.00 52.35  ? ? ? ? ? 52 
GLN A O   1 
ATOM   171  C CB    . GLN A 1 52  ? -26.813 -16.667 -22.945 1.00 59.01  ? ? ? ? ? 52 
GLN A CB  1 
ATOM   172  C CG    . GLN A 1 52  ? -27.605 -17.935 -22.746 1.00 62.58  ? ? ? ? ? 52 
GLN A CG  1 
ATOM   173  C CD    . GLN A 1 52  ? -28.355 -17.917 -21.440 1.00 67.14  ? ? ? ? ? 52 
GLN A CD  1 
ATOM   174  O OE1   . GLN A 1 52  ? -27.788 -17.588 -20.393 1.00 67.43  ? ? ? ? ? 52 
GLN A OE1 1 
ATOM   175  N NE2   . GLN A 1 52  ? -29.639 -18.270 -21.485 1.00 67.64  ? ? ? ? ? 52 
GLN A NE2 1 
ATOM   176  N N     . ARG A 1 53  ? -27.929 -14.964 -25.292 1.00 50.35  ? ? ? ? ? 53 
ARG A N   1 
ATOM   177  C CA    . ARG A 1 53  ? -29.025 -14.562 -26.166 1.00 49.09  ? ? ? ? ? 53 
ARG A CA  1 
ATOM   178  C C     . ARG A 1 53  ? -28.509 -14.605 -27.599 1.00 48.41  ? ? ? ? ? 53 
ARG A C   1 
ATOM   179  O O     . ARG A 1 53  ? -29.246 -14.863 -28.549 1.00 45.26  ? ? ? ? ? 53 
ARG A O   1 
ATOM   180  C CB    . ARG A 1 53  ? -29.476 -13.146 -25.791 1.00 50.15  ? ? ? ? ? 53 
ARG A CB  1 
ATOM   181  C CG    . ARG A 1 53  ? -30.634 -12.572 -26.593 1.00 51.15  ? ? ? ? ? 53 
ARG A CG  1 
ATOM   182  C CD    . ARG A 1 53  ? -31.817 -13.518 -26.652 1.00 51.34  ? ? ? ? ? 53 
ARG A CD  1 
ATOM   183  N NE    . ARG A 1 53  ? -31.845 -14.203 -27.938 1.00 57.51  ? ? ? ? ? 53 
ARG A NE  1 
ATOM   184  C CZ    . ARG A 1 53  ? -32.251 -13.640 -29.073 1.00 56.02  ? ? ? ? ? 53 
ARG A CZ  1 
ATOM   185  N NH1   . ARG A 1 53  ? -32.678 -12.388 -29.080 1.00 59.01  ? ? ? ? ? 53 
ARG A NH1 1 
ATOM   186  N NH2   . ARG A 1 53  ? -32.195 -14.317 -30.206 1.00 54.85  ? ? ? ? ? 53 
ARG A NH2 1 
ATOM   187  N N     . LEU A 1 54  ? -27.212 -14.372 -27.729 1.00 49.04  ? ? ? ? ? 54 
LEU A N   1 
ATOM   188  C CA    . LEU A 1 54  ? -26.547 -14.366 -29.019 1.00 49.25  ? ? ? ? ? 54 
LEU A CA  1 
ATOM   189  C C     . LEU A 1 54  ? -26.563 -15.756 -29.642 1.00 50.86  ? ? ? ? ? 54 
LEU A C   1 
ATOM   190  O O     . LEU A 1 54  ? -26.906 -15.916 -30.806 1.00 50.86  ? ? ? ? ? 54 
LEU A O   1 
ATOM   191  C CB    . LEU A 1 54  ? -25.105 -13.892 -28.836 1.00 50.10  ? ? ? ? ? 54 
LEU A CB  1 
ATOM   192  C CG    . LEU A 1 54  ? -24.497 -13.029 -29.929 1.00 50.10  ? ? ? ? ? 54 
LEU A CG  1 
ATOM   193  C CD1   . LEU A 1 54  ? -24.301 -13.851 -31.188 1.00 55.06  ? ? ? ? ? 54 
LEU A CD1 1 
ATOM   194  C CD2   . LEU A 1 54  ? -25.415 -11.838 -30.179 1.00 51.32  ? ? ? ? ? 54 
LEU A CD2 1 
ATOM   195  N N     . MET A 1 55  ? -26.202 -16.764 -28.857 1.00 53.61  ? ? ? ? ? 55 
MET A N   1 
ATOM   196  C CA    . MET A 1 55  ? -26.163 -18.133 -29.350 1.00 55.22  ? ? ? ? ? 55 
MET A CA  1 
ATOM   197  C C     . MET A 1 55  ? -27.520 -18.695 -29.756 1.00 53.31  ? ? ? ? ? 55 
MET A C   1 
ATOM   198  O O     . MET A 1 55  ? -27.599 -19.782 -30.324 1.00 52.58  ? ? ? ? ? 55 
MET A O   1 
ATOM   199  C CB    . MET A 1 55  ? -25.494 -19.053 -28.319 1.00 59.37  ? ? ? ? ? 55 
MET A CB  1 
ATOM   200  C CG    . MET A 1 55  ? -24.039 -18.696 -28.063 1.00 65.73  ? ? ? ? ? 55 
MET A CG  1 
ATOM   201  S SD    . MET A 1 55  ? -23.210 -18.090 -29.574 1.00 75.24  ? ? ? ? ? 55 
MET A SD  1 
ATOM   202  C CE    . MET A 1 55  ? -22.397 -19.594 -30.190 1.00 72.59  ? ? ? ? ? 55 
MET A CE  1 
ATOM   203  N N     . HIS A 1 56  ? -28.594 -17.978 -29.463 1.00 51.22  ? ? ? ? ? 56 
HIS A N   1 
ATOM   204  C CA    . HIS A 1 56  ? -29.899 -18.470 -29.876 1.00 52.79  ? ? ? ? ? 56 
HIS A CA  1 
ATOM   205  C C     . HIS A 1 56  ? -30.055 -18.247 -31.389 1.00 52.10  ? ? ? ? ? 56 
HIS A C   1 
ATOM   206  O O     . HIS A 1 56  ? -30.921 -18.845 -32.029 1.00 53.08  ? ? ? ? ? 56 
HIS A O   1 
ATOM   207  C CB    . HIS A 1 56  ? -31.021 -17.767 -29.112 1.00 55.33  ? ? ? ? ? 56 
HIS A CB  1 
ATOM   208  C CG    . HIS A 1 56  ? -32.388 -18.198 -29.537 1.00 58.15  ? ? ? ? ? 56 
HIS A CG  1 
ATOM   209  N ND1   . HIS A 1 56  ? -33.132 -17.506 -30.470 1.00 62.56  ? ? ? ? ? 56 
HIS A ND1 1 
ATOM   210  C CD2   . HIS A 1 56  ? -33.125 -19.283 -29.201 1.00 58.82  ? ? ? ? ? 56 
HIS A CD2 1 
ATOM   211  C CE1   . HIS A 1 56  ? -34.267 -18.145 -30.689 1.00 62.27  ? ? ? ? ? 56 
HIS A CE1 1 
ATOM   212  N NE2   . HIS A 1 56  ? -34.287 -19.227 -29.931 1.00 60.47  ? ? ? ? ? 56 
HIS A NE2 1 
ATOM   213  N N     . GLY A 1 57  ? -29.215 -17.371 -31.943 1.00 48.93  ? ? ? ? ? 57 
GLY A N   1 
ATOM   214  C CA    . GLY A 1 57  ? -29.212 -17.103 -33.376 1.00 47.66  ? ? ? ? ? 57 
GLY A CA  1 
ATOM   215  C C     . GLY A 1 57  ? -30.339 -16.344 -34.056 1.00 46.00  ? ? ? ? ? 57 
GLY A C   1 
ATOM   216  O O     . GLY A 1 57  ? -30.081 -15.596 -34.990 1.00 46.47  ? ? ? ? ? 57 
GLY A O   1 
ATOM   217  N N     . VAL A 1 58  ? -31.577 -16.532 -33.609 1.00 44.84  ? ? ? ? ? 58 
VAL A N   1 
ATOM   218  C CA    . VAL A 1 58  ? -32.714 -15.856 -34.218 1.00 42.54  ? ? ? ? ? 58 
VAL A CA  1 
ATOM   219  C C     . VAL A 1 58  ? -32.865 -14.430 -33.697 1.00 43.06  ? ? ? ? ? 58 
VAL A C   1 
ATOM   220  O O     . VAL A 1 58  ? -32.768 -14.188 -32.494 1.00 40.35  ? ? ? ? ? 58 
VAL A O   1 
ATOM   221  C CB    . VAL A 1 58  ? -34.004 -16.638 -33.956 1.00 42.70  ? ? ? ? ? 58 
VAL A CB  1 
ATOM   222  C CG1   . VAL A 1 58  ? -35.145 -16.077 -34.793 1.00 38.86  ? ? ? ? ? 58 
VAL A CG1 1 
ATOM   223  C CG2   . VAL A 1 58  ? -33.772 -18.105 -34.275 1.00 42.45  ? ? ? ? ? 58 
VAL A CG2 1 
ATOM   224  N N     . PHE A 1 59  ? -33.093 -13.484 -34.611 1.00 41.28  ? ? ? ? ? 59 
PHE A N   1 
ATOM   225  C CA    . PHE A 1 59  ? -33.244 -12.082 -34.227 1.00 38.63  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CA  1 
ATOM   226  C C     . PHE A 1 59  ? -34.477 -11.441 -34.820 1.00 37.11  ? ? ? ? ? 59 
PHE A C   1 
ATOM   227  O O     . PHE A 1 59  ? -34.431 -10.303 -35.285 1.00 38.13  ? ? ? ? ? 59 
PHE A O   1 
ATOM   228  C CB    . PHE A 1 59  ? -32.002 -11.279 -34.627 1.00 37.05  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CB  1 
ATOM   229  C CG    . PHE A 1 59  ? -30.770 -11.638 -33.838 1.00 37.50  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CG  1 
ATOM   230  C CD1   . PHE A 1 59  ? -29.811 -12.493 -34.368 1.00 39.55  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CD1 1 
ATOM   231  C CD2   . PHE A 1 59  ? -30.588 -11.146 -32.547 1.00 38.42  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CD2 1 
ATOM   232  C CE1   . PHE A 1 59  ? -28.680 -12.856 -33.619 1.00 41.30  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CE1 1 
ATOM   233  C CE2   . PHE A 1 59  ? -29.466 -11.499 -31.790 1.00 37.14  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CE2 1 
ATOM   234  C CZ    . PHE A 1 59  ? -28.513 -12.356 -32.326 1.00 40.32  ? ? ? ? ? 59 
PHE A CZ  1 
ATOM   235  N N     . GLY A 1 60  ? -35.579 -12.181 -34.804 1.00 36.13  ? ? ? ? ? 60 
GLY A N   1 
ATOM   236  C CA    . GLY A 1 60  ? -36.826 -11.673 -35.334 1.00 37.33  ? ? ? ? ? 60 
GLY A CA  1 
ATOM   237  C C     . GLY A 1 60  ? -37.435 -10.634 -34.412 1.00 40.84  ? ? ? ? ? 60 
GLY A C   1 
ATOM   238  O O     . GLY A 1 60  ? -36.863 -10.303 -33.381 1.00 42.20  ? ? ? ? ? 60 
GLY A O   1 
ATOM   239  N N     . TYR A 1 61  ? -38.604 -10.121 -34.779 1.00 45.27  ? ? ? ? ? 61 
TYR A N   1 
ATOM   240  C CA    . TYR A 1 61  ? -39.288 -9.110  -33.977 1.00 48.98  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CA  1 
ATOM   241  C C     . TYR A 1 61  ? -39.576 -9.572  -32.542 1.00 50.91  ? ? ? ? ? 61 
TYR A C   1 
ATOM   242  O O     . TYR A 1 61  ? -40.041 -10.689 -32.316 1.00 49.63  ? ? ? ? ? 61 
TYR A O   1 
ATOM   243  C CB    . TYR A 1 61  ? -40.599 -8.698  -34.663 1.00 46.46  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CB  1 
ATOM   244  C CG    . TYR A 1 61  ? -40.417 -7.867  -35.914 1.00 44.07  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CG  1 
ATOM   245  C CD1   . TYR A 1 61  ? -39.775 -6.631  -35.859 1.00 46.53  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CD1 1 
ATOM   246  C CD2   . TYR A 1 61  ? -40.903 -8.302  -37.150 1.00 42.53  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CD2 1 
ATOM   247  C CE1   . TYR A 1 61  ? -39.623 -5.841  -37.004 1.00 47.19  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CE1 1 
ATOM   248  C CE2   . TYR A 1 61  ? -40.754 -7.519  -38.302 1.00 43.44  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CE2 1 
ATOM   249  C CZ    . TYR A 1 61  ? -40.114 -6.291  -38.216 1.00 44.57  ? ? ? ? ? 61 
TYR A CZ  1 
ATOM   250  O OH    . TYR A 1 61  ? -39.965 -5.498  -39.328 1.00 51.47  ? ? ? ? ? 61 
TYR A OH  1 
ATOM   251  N N     . SER A 1 62  ? -39.293 -8.697  -31.580 1.00 53.61  ? ? ? ? ? 62 
SER A N   1 
ATOM   252  C CA    . SER A 1 62  ? -39.526 -8.980  -30.172 1.00 54.76  ? ? ? ? ? 62 
SER A CA  1 
ATOM   253  C C     . SER A 1 62  ? -40.350 -7.858  -29.554 1.00 56.20  ? ? ? ? ? 62 
SER A C   1 
ATOM   254  O O     . SER A 1 62  ? -40.321 -6.723  -30.034 1.00 53.61  ? ? ? ? ? 62 
SER A O   1 
ATOM   255  C CB    . SER A 1 62  ? -38.196 -9.105  -29.440 1.00 57.75  ? ? ? ? ? 62 
SER A CB  1 
ATOM   256  O OG    . SER A 1 62  ? -37.386 -10.087 -30.060 1.00 63.61  ? ? ? ? ? 62 
SER A OG  1 
ATOM   257  N N     . ARG A 1 63  ? -41.092 -8.186  -28.499 1.00 58.67  ? ? ? ? ? 63 
ARG A N   1 
ATOM   258  C CA    . ARG A 1 63  ? -41.930 -7.218  -27.796 1.00 60.72  ? ? ? ? ? 63 
ARG A CA  1 
ATOM   259  C C     . ARG A 1 63  ? -41.201 -6.697  -26.564 1.00 60.54  ? ? ? ? ? 63 
ARG A C   1 
ATOM   260  O O     . ARG A 1 63  ? -40.472 -7.449  -25.914 1.00 61.82  ? ? ? ? ? 63 
ARG A O   1 
ATOM   261  C CB    . ARG A 1 63  ? -43.245 -7.872  -27.362 1.00 64.10  ? ? ? ? ? 63 
ARG A CB  1 
ATOM   262  C CG    . ARG A 1 63  ? -44.357 -7.843  -28.402 1.00 73.41  ? ? ? ? ? 63 
ARG A CG  1 
ATOM   263  C CD    . ARG A 1 63  ? -43.974 -8.532  -29.711 1.00 79.45  ? ? ? ? ? 63 
ARG A CD  1 
ATOM   264  N NE    . ARG A 1 63  ? -43.740 -9.970  -29.557 1.00 85.30  ? ? ? ? ? 63 
ARG A NE  1 
ATOM   265  C CZ    . ARG A 1 63  ? -43.556 -10.813 -30.575 1.00 88.41  ? ? ? ? ? 63 
ARG A CZ  1 
ATOM   266  N NH1   . ARG A 1 63  ? -43.579 -10.368 -31.829 1.00 89.29  ? ? ? ? ? 63 
ARG A NH1 1 
ATOM   267  N NH2   . ARG A 1 63  ? -43.347 -12.106 -30.342 1.00 88.67  ? ? ? ? ? 63 
ARG A NH2 1 
ATOM   268  N N     . TRP A 1 64  ? -41.385 -5.418  -26.245 1.00 59.25  ? ? ? ? ? 64 
TRP A N   1 
ATOM   269  C CA    . TRP A 1 64  ? -40.745 -4.854  -25.062 1.00 58.80  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CA  1 
ATOM   270  C C     . TRP A 1 64  ? -41.640 -5.085  -23.850 1.00 60.35  ? ? ? ? ? 64 
TRP A C   1 
ATOM   271  O O     . TRP A 1 64  ? -41.173 -5.042  -22.710 1.00 61.84  ? ? ? ? ? 64 
TRP A O   1 
ATOM   272  C CB    . TRP A 1 64  ? -40.471 -3.356  -25.227 1.00 57.44  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CB  1 
ATOM   273  C CG    . TRP A 1 64  ? -41.693 -2.529  -25.422 1.00 57.26  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CG  1 
ATOM   274  C CD1   . TRP A 1 64  ? -42.233 -2.129  -26.611 1.00 56.79  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CD1 1 
ATOM   275  C CD2   . TRP A 1 64  ? -42.548 -2.010  -24.397 1.00 58.73  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CD2 1 
ATOM   276  N NE1   . TRP A 1 64  ? -43.373 -1.393  -26.391 1.00 57.50  ? ? ? ? ? 64 
TRP A NE1 1 
ATOM   277  C CE2   . TRP A 1 64  ? -43.590 -1.304  -25.041 1.00 59.43  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CE2 1 
ATOM   278  C CE3   . TRP A 1 64  ? -42.535 -2.072  -22.994 1.00 57.72  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CE3 1 
ATOM   279  C CZ2   . TRP A 1 64  ? -44.613 -0.661  -24.329 1.00 59.98  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CZ2 1 
ATOM   280  C CZ3   . TRP A 1 64  ? -43.551 -1.434  -22.287 1.00 58.29  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CZ3 1 
ATOM   281  C CH2   . TRP A 1 64  ? -44.577 -0.737  -22.958 1.00 60.15  ? ? ? ? ? 64 
TRP A CH2 1 
ATOM   282  N N     . LYS A 1 65  ? -42.929 -5.322  -24.098 1.00 60.60  ? ? ? ? ? 65 
LYS A N   1 
ATOM   283  C CA    . LYS A 1 65  ? -43.888 -5.591  -23.022 1.00 60.14  ? ? ? ? ? 65 
LYS A CA  1 
ATOM   284  C C     . LYS A 1 65  ? -43.581 -6.988  -22.503 1.00 59.04  ? ? ? ? ? 65 
LYS A C   1 
ATOM   285  O O     . LYS A 1 65  ? -44.460 -7.835  -22.369 1.00 58.03  ? ? ? ? ? 65 
LYS A O   1 
ATOM   286  C CB    . LYS A 1 65  ? -45.323 -5.541  -23.550 1.00 61.83  ? ? ? ? ? 65 
LYS A CB  1 
ATOM   287  C CG    . LYS A 1 65  ? -46.091 -4.273  -23.206 1.00 64.77  ? ? ? ? ? 65 
LYS A CG  1 
ATOM   288  C CD    . LYS A 1 65  ? -46.390 -4.205  -21.722 1.00 69.01  ? ? ? ? ? 65 
LYS A CD  1 
ATOM   289  C CE    . LYS A 1 65  ? -47.270 -3.015  -21.383 1.00 72.51  ? ? ? ? ? 65 
LYS A CE  1 
ATOM   290  N NZ    . LYS A 1 65  ? -47.417 -2.841  -19.904 1.00 76.02  ? ? ? ? ? 65 
LYS A NZ  1 
ATOM   291  N N     . ASN A 1 66  ? -42.304 -7.206  -22.232 1.00 59.16  ? ? ? ? ? 66 
ASN A N   1 
ATOM   292  C CA    . ASN A 1 66  ? -41.782 -8.469  -21.739 1.00 59.81  ? ? ? ? ? 66 
ASN A CA  1 
ATOM   293  C C     . ASN A 1 66  ? -41.846 -8.441  -20.209 1.00 58.97  ? ? ? ? ? 66 
ASN A C   1 
ATOM   294  O O     . ASN A 1 66  ? -41.364 -7.501  -19.578 1.00 59.54  ? ? ? ? ? 66 
ASN A O   1 
ATOM   295  C CB    . ASN A 1 66  ? -40.336 -8.606  -22.246 1.00 61.39  ? ? ? ? ? 66 
ASN A CB  1 
ATOM   296  C CG    . ASN A 1 66  ? -39.622 -9.808  -21.692 1.00 63.55  ? ? ? ? ? 66 
ASN A CG  1 
ATOM   297  O OD1   . ASN A 1 66  ? -39.577 -10.008 -20.482 1.00 68.48  ? ? ? ? ? 66 
ASN A OD1 1 
ATOM   298  N ND2   . ASN A 1 66  ? -39.036 -10.611 -22.576 1.00 66.27  ? ? ? ? ? 66 
ASN A ND2 1 
ATOM   299  N N     . ASP A 1 67  ? -42.449 -9.465  -19.615 1.00 58.54  ? ? ? ? ? 67 
ASP A N   1 
ATOM   300  C CA    . ASP A 1 67  ? -42.570 -9.539  -18.158 1.00 58.72  ? ? ? ? ? 67 
ASP A CA  1 
ATOM   301  C C     . ASP A 1 67  ? -41.247 -9.470  -17.396 1.00 56.96  ? ? ? ? ? 67 
ASP A C   1 
ATOM   302  O O     . ASP A 1 67  ? -41.137 -8.745  -16.407 1.00 55.63  ? ? ? ? ? 67 
ASP A O   1 
ATOM   303  C CB    . ASP A 1 67  ? -43.337 -10.798 -17.755 1.00 59.69  ? ? ? ? ? 67 
ASP A CB  1 
ATOM   304  C CG    . ASP A 1 67  ? -44.837 -10.643 -17.940 1.00 64.40  ? ? ? ? ? 67 
ASP A CG  1 
ATOM   305  O OD1   . ASP A 1 67  ? -45.286 -10.435 -19.088 1.00 66.86  ? ? ? ? ? 67 
ASP A OD1 1 
ATOM   306  O OD2   . ASP A 1 67  ? -45.570 -10.714 -16.932 1.00 67.66  ? ? ? ? ? 67 
ASP A OD2 1 
ATOM   307  N N     . GLU A 1 68  ? -40.251 -10.225 -17.839 1.00 55.62  ? ? ? ? ? 68 
GLU A N   1 
ATOM   308  C CA    . GLU A 1 68  ? -38.953 -10.200 -17.178 1.00 56.72  ? ? ? ? ? 68 
GLU A CA  1 
ATOM   309  C C     . GLU A 1 68  ? -38.399 -8.777  -17.131 1.00 56.47  ? ? ? ? ? 68 
GLU A C   1 
ATOM   310  O O     . GLU A 1 68  ? -37.936 -8.305  -16.087 1.00 56.83  ? ? ? ? ? 68 
GLU A O   1 
ATOM   311  C CB    . GLU A 1 68  ? -37.971 -11.105 -17.911 1.00 59.80  ? ? ? ? ? 68 
GLU A CB  1 
ATOM   312  C CG    . GLU A 1 68  ? -38.288 -12.572 -17.783 1.00 68.54  ? ? ? ? ? 68 
GLU A CG  1 
ATOM   313  C CD    . GLU A 1 68  ? -37.265 -13.439 -18.479 1.00 74.36  ? ? ? ? ? 68 
GLU A CD  1 
ATOM   314  O OE1   . GLU A 1 68  ? -36.053 -13.245 -18.226 1.00 77.81  ? ? ? ? ? 68 
GLU A OE1 1 
ATOM   315  O OE2   . GLU A 1 68  ? -37.672 -14.315 -19.274 1.00 79.06  ? ? ? ? ? 68 
GLU A OE2 1 
ATOM   316  N N     . PHE A 1 69  ? -38.446 -8.096  -18.271 1.00 55.45  ? ? ? ? ? 69 
PHE A N   1 
ATOM   317  C CA    . PHE A 1 69  ? -37.954 -6.730  -18.363 1.00 50.58  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CA  1 
ATOM   318  C C     . PHE A 1 69  ? -38.673 -5.870  -17.322 1.00 49.95  ? ? ? ? ? 69 
PHE A C   1 
ATOM   319  O O     . PHE A 1 69  ? -38.034 -5.225  -16.499 1.00 49.28  ? ? ? ? ? 69 
PHE A O   1 
ATOM   320  C CB    . PHE A 1 69  ? -38.193 -6.191  -19.779 1.00 44.44  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CB  1 
ATOM   321  C CG    . PHE A 1 69  ? -37.736 -4.774  -19.981 1.00 37.20  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CG  1 
ATOM   322  C CD1   . PHE A 1 69  ? -36.413 -4.419  -19.770 1.00 35.22  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CD1 1 
ATOM   323  C CD2   . PHE A 1 69  ? -38.629 -3.797  -20.402 1.00 37.86  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CD2 1 
ATOM   324  C CE1   . PHE A 1 69  ? -35.980 -3.106  -19.976 1.00 36.65  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CE1 1 
ATOM   325  C CE2   . PHE A 1 69  ? -38.211 -2.481  -20.612 1.00 37.91  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CE2 1 
ATOM   326  C CZ    . PHE A 1 69  ? -36.883 -2.135  -20.399 1.00 37.70  ? ? ? ? ? 69 
PHE A CZ  1 
ATOM   327  N N     . LEU A 1 70  ? -40.001 -5.874  -17.356 1.00 50.31  ? ? ? ? ? 70 
LEU A N   1 
ATOM   328  C CA    . LEU A 1 70  ? -40.795 -5.094  -16.418 1.00 50.78  ? ? ? ? ? 70 
LEU A CA  1 
ATOM   329  C C     . LEU A 1 70  ? -40.522 -5.531  -14.979 1.00 53.18  ? ? ? ? ? 70 
LEU A C   1 
ATOM   330  O O     . LEU A 1 70  ? -40.398 -4.693  -14.077 1.00 52.32  ? ? ? ? ? 70 
LEU A O   1 
ATOM   331  C CB    . LEU A 1 70  ? -42.291 -5.241  -16.747 1.00 51.60  ? ? ? ? ? 70 
LEU A CB  1 
ATOM   332  C CG    . LEU A 1 70  ? -42.956 -4.253  -17.722 1.00 49.40  ? ? ? ? ? 70 
LEU A CG  1 
ATOM   333  C CD1   . LEU A 1 70  ? -41.996 -3.852  -18.805 1.00 48.48  ? ? ? ? ? 70 
LEU A CD1 1 
ATOM   334  C CD2   . LEU A 1 70  ? -44.199 -4.881  -18.323 1.00 44.60  ? ? ? ? ? 70 
LEU A CD2 1 
ATOM   335  N N     . ALA A 1 71  ? -40.424 -6.840  -14.762 1.00 53.73  ? ? ? ? ? 71 
ALA A N   1 
ATOM   336  C CA    . ALA A 1 71  ? -40.160 -7.356  -13.426 1.00 53.96  ? ? ? ? ? 71 
ALA A CA  1 
ATOM   337  C C     . ALA A 1 71  ? -38.787 -6.911  -12.964 1.00 55.75  ? ? ? ? ? 71 
ALA A C   1 
ATOM   338  O O     . ALA A 1 71  ? -38.590 -6.599  -11.791 1.00 58.22  ? ? ? ? ? 71 
ALA A O   1 
ATOM   339  C CB    . ALA A 1 71  ? -40.244 -8.866  -13.415 1.00 57.24  ? ? ? ? ? 71 
ALA A CB  1 
ATOM   340  N N     . ALA A 1 72  ? -37.830 -6.875  -13.882 1.00 55.61  ? ? ? ? ? 72 
ALA A N   1 
ATOM   341  C CA    . ALA A 1 72  ? -36.487 -6.453  -13.512 1.00 55.62  ? ? ? ? ? 72 
ALA A CA  1 
ATOM   342  C C     . ALA A 1 72  ? -36.502 -4.998  -13.053 1.00 55.92  ? ? ? ? ? 72 
ALA A C   1 
ATOM   343  O O     . ALA A 1 72  ? -35.865 -4.643  -12.063 1.00 57.72  ? ? ? ? ? 72 
ALA A O   1 
ATOM   344  C CB    . ALA A 1 72  ? -35.546 -6.627  -14.680 1.00 54.38  ? ? ? ? ? 72 
ALA A CB  1 
ATOM   345  N N     . ILE A 1 73  ? -37.241 -4.159  -13.768 1.00 56.25  ? ? ? ? ? 73 
ILE A N   1 
ATOM   346  C CA    . ILE A 1 73  ? -37.335 -2.740  -13.433 1.00 55.99  ? ? ? ? ? 73 
ILE A CA  1 
ATOM   347  C C     . ILE A 1 73  ? -37.983 -2.546  -12.068 1.00 58.73  ? ? ? ? ? 73 
ILE A C   1 
ATOM   348  O O     . ILE A 1 73  ? -37.471 -1.804  -11.236 1.00 59.33  ? ? ? ? ? 73 
ILE A O   1 
ATOM   349  C CB    . ILE A 1 73  ? -38.156 -1.975  -14.489 1.00 54.62  ? ? ? ? ? 73 
ILE A CB  1 
ATOM   350  C CG1   . ILE A 1 73  ? -37.437 -2.032  -15.842 1.00 55.33  ? ? ? ? ? 73 
ILE A CG1 1 
ATOM   351  C CG2   . ILE A 1 73  ? -38.375 -0.547  -14.041 1.00 49.43  ? ? ? ? ? 73 
ILE A CG2 1 
ATOM   352  C CD1   . ILE A 1 73  ? -38.220 -1.428  -16.993 1.00 55.66  ? ? ? ? ? 73 
ILE A CD1 1 
ATOM   353  N N     . ALA A 1 74  ? -39.113 -3.208  -11.841 1.00 60.63  ? ? ? ? ? 74 
ALA A N   1 
ATOM   354  C CA    . ALA A 1 74  ? -39.798 -3.102  -10.559 1.00 62.16  ? ? ? ? ? 74 
ALA A CA  1 
ATOM   355  C C     . ALA A 1 74  ? -38.834 -3.530  -9.458  1.00 62.36  ? ? ? ? ? 74 
ALA A C   1 
ATOM   356  O O     . ALA A 1 74  ? -38.714 -2.867  -8.428  1.00 65.10  ? ? ? ? ? 74 
ALA A O   1 
ATOM   357  C CB    . ALA A 1 74  ? -41.035 -3.995  -10.545 1.00 61.47  ? ? ? ? ? 74 
ALA A CB  1 
ATOM   358  N N     . HIS A 1 75  ? -38.144 -4.639  -9.691  1.00 61.52  ? ? ? ? ? 75 
HIS A N   1 
ATOM   359  C CA    . HIS A 1 75  ? -37.187 -5.171  -8.733  1.00 59.95  ? ? ? ? ? 75 
HIS A CA  1 
ATOM   360  C C     . HIS A 1 75  ? -36.075 -4.174  -8.434  1.00 58.97  ? ? ? ? ? 75 
HIS A C   1 
ATOM   361  O O     . HIS A 1 75  ? -35.661 -4.010  -7.285  1.00 57.33  ? ? ? ? ? 75 
HIS A O   1 
ATOM   362  C CB    . HIS A 1 75  ? -36.572 -6.457  -9.277  1.00 62.00  ? ? ? ? ? 75 
HIS A CB  1 
ATOM   363  C CG    . HIS A 1 75  ? -35.493 -7.018  -8.406  1.00 66.40  ? ? ? ? ? 75 
HIS A CG  1 
ATOM   364  N ND1   . HIS A 1 75  ? -35.754 -7.626  -7.197  1.00 67.28  ? ? ? ? ? 75 
HIS A ND1 1 
ATOM   365  C CD2   . HIS A 1 75  ? -34.146 -7.030  -8.550  1.00 68.78  ? ? ? ? ? 75 
HIS A CD2 1 
ATOM   366  C CE1   . HIS A 1 75  ? -34.615 -7.987  -6.634  1.00 68.02  ? ? ? ? ? 75 
HIS A CE1 1 
ATOM   367  N NE2   . HIS A 1 75  ? -33.623 -7.637  -7.434  1.00 68.59  ? ? ? ? ? 75 
HIS A NE2 1 
ATOM   368  N N     . TRP A 1 76  ? -35.585 -3.507  -9.474  1.00 58.09  ? ? ? ? ? 76 
TRP A N   1 
ATOM   369  C CA    . TRP A 1 76  ? -34.507 -2.547  -9.298  1.00 54.39  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CA  1 
ATOM   370  C C     . TRP A 1 76  ? -34.953 -1.355  -8.474  1.00 56.03  ? ? ? ? ? 76 
TRP A C   1 
ATOM   371  O O     . TRP A 1 76  ? -34.247 -0.924  -7.570  1.00 57.26  ? ? ? ? ? 76 
TRP A O   1 
ATOM   372  C CB    . TRP A 1 76  ? -33.990 -2.075  -10.648 1.00 45.26  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CB  1 
ATOM   373  C CG    . TRP A 1 76  ? -32.752 -1.235  -10.552 1.00 39.96  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CG  1 
ATOM   374  C CD1   . TRP A 1 76  ? -32.648 0.107   -10.791 1.00 38.37  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CD1 1 
ATOM   375  C CD2   . TRP A 1 76  ? -31.425 -1.692  -10.262 1.00 36.95  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CD2 1 
ATOM   376  N NE1   . TRP A 1 76  ? -31.335 0.517   -10.678 1.00 35.22  ? ? ? ? ? 76 
TRP A NE1 1 
ATOM   377  C CE2   . TRP A 1 76  ? -30.564 -0.568  -10.355 1.00 36.68  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CE2 1 
ATOM   378  C CE3   . TRP A 1 76  ? -30.878 -2.940  -9.936  1.00 36.59  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CE3 1 
ATOM   379  C CZ2   . TRP A 1 76  ? -29.187 -0.657  -10.137 1.00 37.71  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CZ2 1 
ATOM   380  C CZ3   . TRP A 1 76  ? -29.502 -3.031  -9.718  1.00 38.02  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CZ3 1 
ATOM   381  C CH2   . TRP A 1 76  ? -28.673 -1.893  -9.822  1.00 39.87  ? ? ? ? ? 76 
TRP A CH2 1 
ATOM   382  N N     . PHE A 1 77  ? -36.123 -0.812  -8.776  1.00 59.01  ? ? ? ? ? 77 
PHE A N   1 
ATOM   383  C CA    . PHE A 1 77  ? -36.601 0.335   -8.018  1.00 61.98  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CA  1 
ATOM   384  C C     . PHE A 1 77  ? -36.870 0.014   -6.548  1.00 63.91  ? ? ? ? ? 77 
PHE A C   1 
ATOM   385  O O     . PHE A 1 77  ? -36.568 0.819   -5.665  1.00 65.08  ? ? ? ? ? 77 
PHE A O   1 
ATOM   386  C CB    . PHE A 1 77  ? -37.866 0.913   -8.650  1.00 62.06  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CB  1 
ATOM   387  C CG    . PHE A 1 77  ? -37.593 1.918   -9.728  1.00 63.29  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CG  1 
ATOM   388  C CD1   . PHE A 1 77  ? -37.064 1.525   -10.950 1.00 63.42  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CD1 1 
ATOM   389  C CD2   . PHE A 1 77  ? -37.833 3.269   -9.507  1.00 62.27  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CD2 1 
ATOM   390  C CE1   . PHE A 1 77  ? -36.776 2.467   -11.936 1.00 62.87  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CE1 1 
ATOM   391  C CE2   . PHE A 1 77  ? -37.549 4.213   -10.481 1.00 60.67  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CE2 1 
ATOM   392  C CZ    . PHE A 1 77  ? -37.018 3.814   -11.699 1.00 62.10  ? ? ? ? ? 77 
PHE A CZ  1 
ATOM   393  N N     . SER A 1 78  ? -37.426 -1.162  -6.281  1.00 62.80  ? ? ? ? ? 78 
SER A N   1 
ATOM   394  C CA    . SER A 1 78  ? -37.739 -1.537  -4.911  1.00 63.71  ? ? ? ? ? 78 
SER A CA  1 
ATOM   395  C C     . SER A 1 78  ? -36.499 -1.755  -4.055  1.00 63.14  ? ? ? ? ? 78 
SER A C   1 
ATOM   396  O O     . SER A 1 78  ? -36.429 -1.259  -2.931  1.00 64.72  ? ? ? ? ? 78 
SER A O   1 
ATOM   397  C CB    . SER A 1 78  ? -38.595 -2.808  -4.880  1.00 63.76  ? ? ? ? ? 78 
SER A CB  1 
ATOM   398  O OG    . SER A 1 78  ? -37.792 -3.971  -4.997  1.00 64.87  ? ? ? ? ? 78 
SER A OG  1 
ATOM   399  N N     . THR A 1 79  ? -35.520 -2.480  -4.594  1.00 61.43  ? ? ? ? ? 79 
THR A N   1 
ATOM   400  C CA    . THR A 1 79  ? -34.297 -2.798  -3.861  1.00 57.70  ? ? ? ? ? 79 
THR A CA  1 
ATOM   401  C C     . THR A 1 79  ? -33.125 -1.828  -3.983  1.00 57.77  ? ? ? ? ? 79 
THR A C   1 
ATOM   402  O O     . THR A 1 79  ? -32.084 -2.062  -3.379  1.00 58.61  ? ? ? ? ? 79 
THR A O   1 
ATOM   403  C CB    . THR A 1 79  ? -33.770 -4.183  -4.253  1.00 56.88  ? ? ? ? ? 79 
THR A CB  1 
ATOM   404  O OG1   . THR A 1 79  ? -33.102 -4.094  -5.514  1.00 61.21  ? ? ? ? ? 79 
THR A OG1 1 
ATOM   405  C CG2   . THR A 1 79  ? -34.916 -5.172  -4.378  1.00 58.92  ? ? ? ? ? 79 
THR A CG2 1 
ATOM   406  N N     . GLN A 1 80  ? -33.268 -0.751  -4.748  1.00 58.10  ? ? ? ? ? 80 
GLN A N   1 
ATOM   407  C CA    . GLN A 1 80  ? -32.167 0.207   -4.885  1.00 59.79  ? ? ? ? ? 80 
GLN A CA  1 
ATOM   408  C C     . GLN A 1 80  ? -32.593 1.651   -4.635  1.00 61.45  ? ? ? ? ? 80 
GLN A C   1 
ATOM   409  O O     . GLN A 1 80  ? -31.756 2.504   -4.352  1.00 63.36  ? ? ? ? ? 80 
GLN A O   1 
ATOM   410  C CB    . GLN A 1 80  ? -31.534 0.123   -6.279  1.00 58.17  ? ? ? ? ? 80 
GLN A CB  1 
ATOM   411  C CG    . GLN A 1 80  ? -30.799 -1.172  -6.601  1.00 56.59  ? ? ? ? ? 80 
GLN A CG  1 
ATOM   412  C CD    . GLN A 1 80  ? -29.369 -1.203  -6.087  1.00 55.30  ? ? ? ? ? 80 
GLN A CD  1 
ATOM   413  O OE1   . GLN A 1 80  ? -28.644 -0.206  -6.149  1.00 56.19  ? ? ? ? ? 80 
GLN A OE1 1 
ATOM   414  N NE2   . GLN A 1 80  ? -28.947 -2.363  -5.600  1.00 54.02  ? ? ? ? ? 80 
GLN A NE2 1 
ATOM   415  N N     . HIS A 1 81  ? -33.885 1.931   -4.756  1.00 62.80  ? ? ? ? ? 81 
HIS A N   1 
ATOM   416  C CA    . HIS A 1 81  ? -34.376 3.286   -4.541  1.00 66.01  ? ? ? ? ? 81 
HIS A CA  1 
ATOM   417  C C     . HIS A 1 81  ? -35.551 3.319   -3.593  1.00 67.61  ? ? ? ? ? 81 
HIS A C   1 
ATOM   418  O O     . HIS A 1 81  ? -36.220 4.344   -3.442  1.00 66.40  ? ? ? ? ? 81 
HIS A O   1 
ATOM   419  C CB    . HIS A 1 81  ? -34.746 3.936   -5.871  1.00 67.17  ? ? ? ? ? 81 
HIS A CB  1 
ATOM   420  C CG    . HIS A 1 81  ? -33.564 4.177   -6.752  1.00 69.60  ? ? ? ? ? 81 
HIS A CG  1 
ATOM   421  N ND1   . HIS A 1 81  ? -32.897 3.155   -7.393  1.00 70.05  ? ? ? ? ? 81 
HIS A ND1 1 
ATOM   422  C CD2   . HIS A 1 81  ? -32.872 5.308   -7.024  1.00 69.66  ? ? ? ? ? 81 
HIS A CD2 1 
ATOM   423  C CE1   . HIS A 1 81  ? -31.843 3.647   -8.019  1.00 71.01  ? ? ? ? ? 81 
HIS A CE1 1 
ATOM   424  N NE2   . HIS A 1 81  ? -31.804 4.950   -7.809  1.00 70.21  ? ? ? ? ? 81 
HIS A NE2 1 
ATOM   425  N N     . TYR A 1 82  ? -35.794 2.176   -2.961  1.00 69.48  ? ? ? ? ? 82 
TYR A N   1 
ATOM   426  C CA    . TYR A 1 82  ? -36.858 2.055   -1.979  1.00 71.21  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CA  1 
ATOM   427  C C     . TYR A 1 82  ? -38.126 2.709   -2.513  1.00 70.51  ? ? ? ? ? 82 
TYR A C   1 
ATOM   428  O O     . TYR A 1 82  ? -38.778 3.485   -1.807  1.00 72.07  ? ? ? ? ? 82 
TYR A O   1 
ATOM   429  C CB    . TYR A 1 82  ? -36.422 2.753   -0.684  1.00 73.09  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CB  1 
ATOM   430  C CG    . TYR A 1 82  ? -34.933 2.631   -0.378  1.00 75.10  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CG  1 
ATOM   431  C CD1   . TYR A 1 82  ? -34.222 3.710   0.160   1.00 75.33  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CD1 1 
ATOM   432  C CD2   . TYR A 1 82  ? -34.237 1.438   -0.620  1.00 74.09  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CD2 1 
ATOM   433  C CE1   . TYR A 1 82  ? -32.857 3.604   0.449   1.00 76.42  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CE1 1 
ATOM   434  C CE2   . TYR A 1 82  ? -32.874 1.324   -0.335  1.00 73.81  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CE2 1 
ATOM   435  C CZ    . TYR A 1 82  ? -32.191 2.408   0.199   1.00 75.06  ? ? ? ? ? 82 
TYR A CZ  1 
ATOM   436  O OH    . TYR A 1 82  ? -30.848 2.301   0.490   1.00 74.00  ? ? ? ? ? 82 
TYR A OH  1 
ATOM   437  N N     . THR A 1 83  ? -38.472 2.402   -3.759  1.00 67.23  ? ? ? ? ? 83 
THR A N   1 
ATOM   438  C CA    . THR A 1 83  ? -39.660 2.979   -4.363  1.00 64.87  ? ? ? ? ? 83 
THR A CA  1 
ATOM   439  C C     . THR A 1 83  ? -40.504 1.931   -5.067  1.00 65.97  ? ? ? ? ? 83 
THR A C   1 
ATOM   440  O O     . THR A 1 83  ? -39.988 1.119   -5.832  1.00 66.81  ? ? ? ? ? 83 
THR A O   1 
ATOM   441  C CB    . THR A 1 83  ? -39.273 4.072   -5.350  1.00 63.28  ? ? ? ? ? 83 
THR A CB  1 
ATOM   442  O OG1   . THR A 1 83  ? -38.597 5.116   -4.642  1.00 58.55  ? ? ? ? ? 83 
THR A OG1 1 
ATOM   443  C CG2   . THR A 1 83  ? -40.503 4.642   -6.036  1.00 62.07  ? ? ? ? ? 83 
THR A CG2 1 
ATOM   444  N N     . ALA A 1 84  ? -41.805 1.945   -4.792  1.00 67.08  ? ? ? ? ? 84 
ALA A N   1 
ATOM   445  C CA    . ALA A 1 84  ? -42.719 0.987   -5.400  1.00 69.30  ? ? ? ? ? 84 
ALA A CA  1 
ATOM   446  C C     . ALA A 1 84  ? -43.363 1.604   -6.633  1.00 71.18  ? ? ? ? ? 84 
ALA A C   1 
ATOM   447  O O     . ALA A 1 84  ? -43.903 2.712   -6.573  1.00 71.44  ? ? ? ? ? 84 
ALA A O   1 
ATOM   448  C CB    . ALA A 1 84  ? -43.786 0.579   -4.407  1.00 69.48  ? ? ? ? ? 84 
ALA A CB  1 
ATOM   449  N N     . ILE A 1 85  ? -43.293 0.884   -7.751  1.00 70.54  ? ? ? ? ? 85 
ILE A N   1 
ATOM   450  C CA    . ILE A 1 85  ? -43.868 1.360   -9.005  1.00 70.18  ? ? ? ? ? 85 
ILE A CA  1 
ATOM   451  C C     . ILE A 1 85  ? -44.816 0.329   -9.605  1.00 69.00  ? ? ? ? ? 85 
ILE A C   1 
ATOM   452  O O     . ILE A 1 85  ? -44.718 -0.869  -9.326  1.00 68.32  ? ? ? ? ? 85 
ILE A O   1 
ATOM   453  C CB    . ILE A 1 85  ? -42.777 1.658   -10.072 1.00 69.81  ? ? ? ? ? 85 
ILE A CB  1 
ATOM   454  C CG1   . ILE A 1 85  ? -42.030 0.368   -10.419 1.00 70.20  ? ? ? ? ? 85 
ILE A CG1 1 
ATOM   455  C CG2   . ILE A 1 85  ? -41.812 2.717   -9.560  1.00 69.48  ? ? ? ? ? 85 
ILE A CG2 1 
ATOM   456  C CD1   . ILE A 1 85  ? -41.302 0.411   -11.732 1.00 68.82  ? ? ? ? ? 85 
ILE A CD1 1 
ATOM   457  N N     . ASP A 1 86  ? -45.731 0.807   -10.439 1.00 67.87  ? ? ? ? ? 86 
ASP A N   1 
ATOM   458  C CA    . ASP A 1 86  ? -46.683 -0.066  -11.103 1.00 68.94  ? ? ? ? ? 86 
ASP A CA  1 
ATOM   459  C C     . ASP A 1 86  ? -46.110 -0.445  -12.471 1.00 69.99  ? ? ? ? ? 86 
ASP A C   1 
ATOM   460  O O     . ASP A 1 86  ? -45.902 0.418   -13.323 1.00 67.65  ? ? ? ? ? 86 
ASP A O   1 
ATOM   461  C CB    . ASP A 1 86  ? -48.022 0.652   -11.279 1.00 67.73  ? ? ? ? ? 86 
ASP A CB  1 
ATOM   462  C CG    . ASP A 1 86  ? -49.070 -0.219  -11.952 1.00 68.73  ? ? ? ? ? 86 
ASP A CG  1 
ATOM   463  O OD1   . ASP A 1 86  ? -50.208 0.260   -12.132 1.00 69.26  ? ? ? ? ? 86 
ASP A OD1 1 
ATOM   464  O OD2   . ASP A 1 86  ? -48.761 -1.380  -12.300 1.00 69.26  ? ? ? ? ? 86 
ASP A OD2 1 
ATOM   465  N N     . SER A 1 87  ? -45.853 -1.735  -12.672 1.00 70.56  ? ? ? ? ? 87 
SER A N   1 
ATOM   466  C CA    . SER A 1 87  ? -45.298 -2.221  -13.931 1.00 71.96  ? ? ? ? ? 87 
SER A CA  1 
ATOM   467  C C     . SER A 1 87  ? -46.147 -1.855  -15.143 1.00 72.92  ? ? ? ? ? 87 
SER A C   1 
ATOM   468  O O     . SER A 1 87  ? -45.633 -1.768  -16.259 1.00 74.53  ? ? ? ? ? 87 
SER A O   1 
ATOM   469  C CB    . SER A 1 87  ? -45.126 -3.740  -13.889 1.00 71.02  ? ? ? ? ? 87 
SER A CB  1 
ATOM   470  O OG    . SER A 1 87  ? -44.102 -4.113  -12.984 1.00 72.00  ? ? ? ? ? 87 
SER A OG  1 
ATOM   471  N N     . GLN A 1 88  ? -47.442 -1.641  -14.922 1.00 72.27  ? ? ? ? ? 88 
GLN A N   1 
ATOM   472  C CA    . GLN A 1 88  ? -48.361 -1.293  -16.002 1.00 69.95  ? ? ? ? ? 88 
GLN A CA  1 
ATOM   473  C C     . GLN A 1 88  ? -48.162 0.102   -16.572 1.00 66.86  ? ? ? ? ? 88 
GLN A C   1 
ATOM   474  O O     . GLN A 1 88  ? -48.572 0.380   -17.698 1.00 67.66  ? ? ? ? ? 88 
GLN A O   1 
ATOM   475  C CB    . GLN A 1 88  ? -49.807 -1.433  -15.529 1.00 73.35  ? ? ? ? ? 88 
GLN A CB  1 
ATOM   476  C CG    . GLN A 1 88  ? -50.165 -2.842  -15.102 1.00 78.99  ? ? ? ? ? 88 
GLN A CG  1 
ATOM   477  C CD    . GLN A 1 88  ? -49.565 -3.890  -16.026 1.00 82.53  ? ? ? ? ? 88 
GLN A CD  1 
ATOM   478  O OE1   . GLN A 1 88  ? -48.366 -4.185  -15.959 1.00 83.22  ? ? ? ? ? 88 
GLN A OE1 1 
ATOM   479  N NE2   . GLN A 1 88  ? -50.392 -4.447  -16.907 1.00 83.86  ? ? ? ? ? 88 
GLN A NE2 1 
ATOM   480  N N     . THR A 1 89  ? -47.536 0.978   -15.799 1.00 62.58  ? ? ? ? ? 89 
THR A N   1 
ATOM   481  C CA    . THR A 1 89  ? -47.300 2.343   -16.244 1.00 59.31  ? ? ? ? ? 89 
THR A CA  1 
ATOM   482  C C     . THR A 1 89  ? -45.962 2.522   -16.966 1.00 59.62  ? ? ? ? ? 89 
THR A C   1 
ATOM   483  O O     . THR A 1 89  ? -45.670 3.608   -17.475 1.00 60.50  ? ? ? ? ? 89 
THR A O   1 
ATOM   484  C CB    . THR A 1 89  ? -47.324 3.322   -15.058 1.00 56.68  ? ? ? ? ? 89 
THR A CB  1 
ATOM   485  O OG1   . THR A 1 89  ? -46.240 3.021   -14.174 1.00 56.46  ? ? ? ? ? 89 
THR A OG1 1 
ATOM   486  C CG2   . THR A 1 89  ? -48.634 3.217   -14.303 1.00 54.13  ? ? ? ? ? 89 
THR A CG2 1 
ATOM   487  N N     . VAL A 1 90  ? -45.145 1.471   -17.004 1.00 57.71  ? ? ? ? ? 90 
VAL A N   1 
ATOM   488  C CA    . VAL A 1 90  ? -43.841 1.559   -17.657 1.00 57.62  ? ? ? ? ? 90 
VAL A CA  1 
ATOM   489  C C     . VAL A 1 90  ? -43.934 1.451   -19.180 1.00 56.00  ? ? ? ? ? 90 
VAL A C   1 
ATOM   490  O O     . VAL A 1 90  ? -44.777 0.728   -19.718 1.00 58.27  ? ? ? ? ? 90 
VAL A O   1 
ATOM   491  C CB    . VAL A 1 90  ? -42.872 0.461   -17.138 1.00 57.85  ? ? ? ? ? 90 
VAL A CB  1 
ATOM   492  C CG1   . VAL A 1 90  ? -41.523 0.593   -17.828 1.00 57.36  ? ? ? ? ? 90 
VAL A CG1 1 
ATOM   493  C CG2   . VAL A 1 90  ? -42.697 0.584   -15.638 1.00 55.77  ? ? ? ? ? 90 
VAL A CG2 1 
ATOM   494  N N     . VAL A 1 91  ? -43.067 2.192   -19.864 1.00 52.86  ? ? ? ? ? 91 
VAL A N   1 
ATOM   495  C CA    . VAL A 1 91  ? -43.006 2.187   -21.325 1.00 48.57  ? ? ? ? ? 91 
VAL A CA  1 
ATOM   496  C C     . VAL A 1 91  ? -41.553 2.152   -21.784 1.00 45.27  ? ? ? ? ? 91 
VAL A C   1 
ATOM   497  O O     . VAL A 1 91  ? -40.645 2.436   -21.010 1.00 47.83  ? ? ? ? ? 91 
VAL A O   1 
ATOM   498  C CB    . VAL A 1 91  ? -43.681 3.430   -21.930 1.00 45.02  ? ? ? ? ? 91 
VAL A CB  1 
ATOM   499  C CG1   . VAL A 1 91  ? -45.128 3.481   -21.503 1.00 45.78  ? ? ? ? ? 91 
VAL A CG1 1 
ATOM   500  C CG2   . VAL A 1 91  ? -42.953 4.681   -21.509 1.00 43.84  ? ? ? ? ? 91 
VAL A CG2 1 
ATOM   501  N N     . TYR A 1 92  ? -41.343 1.789   -23.044 1.00 44.95  ? ? ? ? ? 92 
TYR A N   1 
ATOM   502  C CA    . TYR A 1 92  ? -40.005 1.702   -23.628 1.00 40.70  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CA  1 
ATOM   503  C C     . TYR A 1 92  ? -39.754 2.904   -24.525 1.00 39.20  ? ? ? ? ? 92 
TYR A C   1 
ATOM   504  O O     . TYR A 1 92  ? -40.694 3.514   -25.040 1.00 36.98  ? ? ? ? ? 92 
TYR A O   1 
ATOM   505  C CB    . TYR A 1 92  ? -39.893 0.424   -24.465 1.00 41.34  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CB  1 
ATOM   506  C CG    . TYR A 1 92  ? -38.666 0.367   -25.340 1.00 39.92  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CG  1 
ATOM   507  C CD1   . TYR A 1 92  ? -37.454 -0.094  -24.837 1.00 42.27  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CD1 1 
ATOM   508  C CD2   . TYR A 1 92  ? -38.712 0.788   -26.667 1.00 40.59  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CD2 1 
ATOM   509  C CE1   . TYR A 1 92  ? -36.307 -0.141  -25.631 1.00 44.91  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CE1 1 
ATOM   510  C CE2   . TYR A 1 92  ? -37.569 0.749   -27.477 1.00 46.44  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CE2 1 
ATOM   511  C CZ    . TYR A 1 92  ? -36.366 0.279   -26.952 1.00 48.23  ? ? ? ? ? 92 
TYR A CZ  1 
ATOM   512  O OH    . TYR A 1 92  ? -35.234 0.213   -27.749 1.00 48.56  ? ? ? ? ? 92 
TYR A OH  1 
ATOM   513  N N     . GLY A 1 93  ? -38.481 3.237   -24.718 1.00 39.36  ? ? ? ? ? 93 
GLY A N   1 
ATOM   514  C CA    . GLY A 1 93  ? -38.126 4.353   -25.578 1.00 35.75  ? ? ? ? ? 93 
GLY A CA  1 
ATOM   515  C C     . GLY A 1 93  ? -36.774 4.061   -26.192 1.00 36.37  ? ? ? ? ? 93 
GLY A C   1 
ATOM   516  O O     . GLY A 1 93  ? -36.015 3.316   -25.589 1.00 38.29  ? ? ? ? ? 93 
GLY A O   1 
ATOM   517  N N     . PRO A 1 94  ? -36.445 4.601   -27.384 1.00 34.77  ? ? ? ? ? 94 
PRO A N   1 
ATOM   518  C CA    . PRO A 1 94  ? -35.150 4.370   -28.046 1.00 34.47  ? ? ? ? ? 94 
PRO A CA  1 
ATOM   519  C C     . PRO A 1 94  ? -34.025 5.011   -27.245 1.00 34.55  ? ? ? ? ? 94 
PRO A C   1 
ATOM   520  O O     . PRO A 1 94  ? -32.916 4.492   -27.183 1.00 36.02  ? ? ? ? ? 94 
PRO A O   1 
ATOM   521  C CB    . PRO A 1 94  ? -35.306 5.061   -29.399 1.00 33.57  ? ? ? ? ? 94 
PRO A CB  1 
ATOM   522  C CG    . PRO A 1 94  ? -36.792 5.105   -29.616 1.00 37.69  ? ? ? ? ? 94 
PRO A CG  1 
ATOM   523  C CD    . PRO A 1 94  ? -37.332 5.401   -28.244 1.00 35.32  ? ? ? ? ? 94 
PRO A CD  1 
ATOM   524  N N     . SER A 1 95  ? -34.329 6.159   -26.648 1.00 32.90  ? ? ? ? ? 95 
SER A N   1 
ATOM   525  C CA    . SER A 1 95  ? -33.376 6.894   -25.837 1.00 31.87  ? ? ? ? ? 95 
SER A CA  1 
ATOM   526  C C     . SER A 1 95  ? -34.160 7.802   -24.901 1.00 33.48  ? ? ? ? ? 95 
SER A C   1 
ATOM   527  O O     . SER A 1 95  ? -35.350 8.036   -25.108 1.00 33.59  ? ? ? ? ? 95 
SER A O   1 
ATOM   528  C CB    . SER A 1 95  ? -32.476 7.741   -26.716 1.00 25.46  ? ? ? ? ? 95 
SER A CB  1 
ATOM   529  O OG    . SER A 1 95  ? -33.224 8.788   -27.287 1.00 31.43  ? ? ? ? ? 95 
SER A OG  1 
ATOM   530  N N     . VAL A 1 96  ? -33.499 8.313   -23.870 1.00 33.86  ? ? ? ? ? 96 
VAL A N   1 
ATOM   531  C CA    . VAL A 1 96  ? -34.179 9.198   -22.942 1.00 32.41  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CA  1 
ATOM   532  C C     . VAL A 1 96  ? -34.596 10.494  -23.613 1.00 29.30  ? ? ? ? ? 96 
VAL A C   1 
ATOM   533  O O     . VAL A 1 96  ? -35.726 10.941  -23.460 1.00 30.83  ? ? ? ? ? 96 
VAL A O   1 
ATOM   534  C CB    . VAL A 1 96  ? -33.296 9.518   -21.722 1.00 33.30  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CB  1 
ATOM   535  C CG1   . VAL A 1 96  ? -33.904 10.674  -20.920 1.00 35.62  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CG1 1 
ATOM   536  C CG2   . VAL A 1 96  ? -33.177 8.283   -20.846 1.00 29.03  ? ? ? ? ? 96 
VAL A CG2 1 
ATOM   537  N N     . ILE A 1 97  ? -33.689 11.095  -24.371 1.00 32.27  ? ? ? ? ? 97 
ILE A N   1 
ATOM   538  C CA    . ILE A 1 97  ? -33.990 12.354  -25.042 1.00 29.84  ? ? ? ? ? 97 
ILE A CA  1 
ATOM   539  C C     . ILE A 1 97  ? -35.161 12.230  -26.019 1.00 32.28  ? ? ? ? ? 97 
ILE A C   1 
ATOM   540  O O     . ILE A 1 97  ? -35.922 13.184  -26.198 1.00 34.99  ? ? ? ? ? 97 
ILE A O   1 
ATOM   541  C CB    . ILE A 1 97  ? -32.747 12.882  -25.775 1.00 33.34  ? ? ? ? ? 97 
ILE A CB  1 
ATOM   542  C CG1   . ILE A 1 97  ? -31.594 13.049  -24.780 1.00 36.09  ? ? ? ? ? 97 
ILE A CG1 1 
ATOM   543  C CG2   . ILE A 1 97  ? -33.056 14.210  -26.447 1.00 32.44  ? ? ? ? ? 97 
ILE A CG2 1 
ATOM   544  C CD1   . ILE A 1 97  ? -31.884 14.022  -23.649 1.00 39.50  ? ? ? ? ? 97 
ILE A CD1 1 
ATOM   545  N N     . TYR A 1 98  ? -35.316 11.068  -26.654 1.00 29.69  ? ? ? ? ? 98 
TYR A N   1 
ATOM   546  C CA    . TYR A 1 98  ? -36.426 10.892  -27.575 1.00 32.53  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CA  1 
ATOM   547  C C     . TYR A 1 98  ? -37.717 11.006  -26.796 1.00 35.16  ? ? ? ? ? 98 
TYR A C   1 
ATOM   548  O O     . TYR A 1 98  ? -38.695 11.590  -27.274 1.00 38.07  ? ? ? ? ? 98 
TYR A O   1 
ATOM   549  C CB    . TYR A 1 98  ? -36.390 9.523   -28.260 1.00 33.25  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CB  1 
ATOM   550  C CG    . TYR A 1 98  ? -37.649 9.258   -29.055 1.00 28.31  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CG  1 
ATOM   551  C CD1   . TYR A 1 98  ? -37.858 9.860   -30.291 1.00 27.02  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CD1 1 
ATOM   552  C CD2   . TYR A 1 98  ? -38.681 8.496   -28.514 1.00 30.59  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CD2 1 
ATOM   553  C CE1   . TYR A 1 98  ? -39.074 9.719   -30.962 1.00 27.93  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CE1 1 
ATOM   554  C CE2   . TYR A 1 98  ? -39.895 8.346   -29.176 1.00 28.74  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CE2 1 
ATOM   555  C CZ    . TYR A 1 98  ? -40.088 8.964   -30.389 1.00 27.74  ? ? ? ? ? 98 
TYR A CZ  1 
ATOM   556  O OH    . TYR A 1 98  ? -41.319 8.870   -30.992 1.00 32.63  ? ? ? ? ? 98 
TYR A OH  1 
ATOM   557  N N     . MET A 1 99  ? -37.717 10.438  -25.594 1.00 36.83  ? ? ? ? ? 99 
MET A N   1 
ATOM   558  C CA    . MET A 1 99  ? -38.900 10.479  -24.738 1.00 39.39  ? ? ? ? ? 99 
MET A CA  1 
ATOM   559  C C     . MET A 1 99  ? -39.178 11.881  -24.244 1.00 36.90  ? ? ? ? ? 99 
MET A C   1 
ATOM   560  O O     . MET A 1 99  ? -40.337 12.285  -24.156 1.00 39.85  ? ? ? ? ? 99 
MET A O   1 
ATOM   561  C CB    . MET A 1 99  ? -38.745 9.515   -23.560 1.00 38.24  ? ? ? ? ? 99 
MET A CB  1 
ATOM   562  C CG    . MET A 1 99  ? -38.697 8.075   -24.027 1.00 38.76  ? ? ? ? ? 99 
MET A CG  1 
ATOM   563  S SD    . MET A 1 99  ? -38.416 6.902   -22.725 1.00 36.64  ? ? ? ? ? 99 
MET A SD  1 
ATOM   564  C CE    . MET A 1 99  ? -40.088 6.418   -22.394 1.00 37.99  ? ? ? ? ? 99 
MET A CE  1 
ATOM   565  N N     . VAL A 1 100 ? -38.123 12.628  -23.937 1.00 34.10  ? ? ? ? ? 
100 VAL A N   1 
ATOM   566  C CA    . VAL A 1 100 ? -38.304 14.003  -23.478 1.00 36.51  ? ? ? ? ? 
100 VAL A CA  1 
ATOM   567  C C     . VAL A 1 100 ? -38.901 14.818  -24.625 1.00 36.92  ? ? ? ? ? 
100 VAL A C   1 
ATOM   568  O O     . VAL A 1 100 ? -39.833 15.611  -24.443 1.00 33.66  ? ? ? ? ? 
100 VAL A O   1 
ATOM   569  C CB    . VAL A 1 100 ? -36.960 14.653  -23.065 1.00 36.63  ? ? ? ? ? 
100 VAL A CB  1 
ATOM   570  C CG1   . VAL A 1 100 ? -37.142 16.157  -22.852 1.00 30.25  ? ? ? ? ? 
100 VAL A CG1 1 
ATOM   571  C CG2   . VAL A 1 100 ? -36.442 14.000  -21.786 1.00 38.13  ? ? ? ? ? 
100 VAL A CG2 1 
ATOM   572  N N     . SER A 1 101 ? -38.354 14.596  -25.814 1.00 37.54  ? ? ? ? ? 
101 SER A N   1 
ATOM   573  C CA    . SER A 1 101 ? -38.787 15.303  -27.006 1.00 36.80  ? ? ? ? ? 
101 SER A CA  1 
ATOM   574  C C     . SER A 1 101 ? -40.267 15.080  -27.313 1.00 35.34  ? ? ? ? ? 
101 SER A C   1 
ATOM   575  O O     . SER A 1 101 ? -41.006 16.029  -27.528 1.00 34.53  ? ? ? ? ? 
101 SER A O   1 
ATOM   576  C CB    . SER A 1 101 ? -37.920 14.864  -28.185 1.00 40.51  ? ? ? ? ? 
101 SER A CB  1 
ATOM   577  O OG    . SER A 1 101 ? -38.119 15.690  -29.322 1.00 41.58  ? ? ? ? ? 
101 SER A OG  1 
ATOM   578  N N     . GLU A 1 102 ? -40.696 13.822  -27.315 1.00 36.18  ? ? ? ? ? 
102 GLU A N   1 
ATOM   579  C CA    . GLU A 1 102 ? -42.084 13.495  -27.601 1.00 35.18  ? ? ? ? ? 
102 GLU A CA  1 
ATOM   580  C C     . GLU A 1 102 ? -43.037 14.081  -26.568 1.00 37.33  ? ? ? ? ? 
102 GLU A C   1 
ATOM   581  O O     . GLU A 1 102 ? -44.038 14.683  -26.931 1.00 40.64  ? ? ? ? ? 
102 GLU A O   1 
ATOM   582  C CB    . GLU A 1 102 ? -42.269 11.978  -27.671 1.00 34.71  ? ? ? ? ? 
102 GLU A CB  1 
ATOM   583  C CG    . GLU A 1 102 ? -43.680 11.542  -28.020 1.00 35.46  ? ? ? ? ? 
102 GLU A CG  1 
ATOM   584  C CD    . GLU A 1 102 ? -44.230 12.278  -29.238 1.00 43.54  ? ? ? ? ? 
102 GLU A CD  1 
ATOM   585  O OE1   . GLU A 1 102 ? -43.428 12.635  -30.136 1.00 43.60  ? ? ? ? ? 
102 GLU A OE1 1 
ATOM   586  O OE2   . GLU A 1 102 ? -45.465 12.495  -29.303 1.00 42.52  ? ? ? ? ? 
102 GLU A OE2 1 
ATOM   587  N N     . LEU A 1 103 ? -42.738 13.901  -25.283 1.00 37.25  ? ? ? ? ? 
103 LEU A N   1 
ATOM   588  C CA    . LEU A 1 103 ? -43.600 14.439  -24.239 1.00 37.74  ? ? ? ? ? 
103 LEU A CA  1 
ATOM   589  C C     . LEU A 1 103 ? -43.723 15.944  -24.406 1.00 38.82  ? ? ? ? ? 
103 LEU A C   1 
ATOM   590  O O     . LEU A 1 103 ? -44.797 16.496  -24.189 1.00 43.59  ? ? ? ? ? 
103 LEU A O   1 
ATOM   591  C CB    . LEU A 1 103 ? -43.055 14.100  -22.842 1.00 37.98  ? ? ? ? ? 
103 LEU A CB  1 
ATOM   592  C CG    . LEU A 1 103 ? -43.050 12.606  -22.488 1.00 38.70  ? ? ? ? ? 
103 LEU A CG  1 
ATOM   593  C CD1   . LEU A 1 103 ? -42.413 12.396  -21.137 1.00 35.74  ? ? ? ? ? 
103 LEU A CD1 1 
ATOM   594  C CD2   . LEU A 1 103 ? -44.478 12.057  -22.502 1.00 37.40  ? ? ? ? ? 
103 LEU A CD2 1 
ATOM   595  N N     . ILE A 1 104 ? -42.634 16.606  -24.799 1.00 35.95  ? ? ? ? ? 
104 ILE A N   1 
ATOM   596  C CA    . ILE A 1 104 ? -42.667 18.046  -24.999 1.00 35.62  ? ? ? ? ? 
104 ILE A CA  1 
ATOM   597  C C     . ILE A 1 104 ? -43.640 18.371  -26.121 1.00 38.31  ? ? ? ? ? 
104 ILE A C   1 
ATOM   598  O O     . ILE A 1 104 ? -44.407 19.330  -26.033 1.00 42.78  ? ? ? ? ? 
104 ILE A O   1 
ATOM   599  C CB    . ILE A 1 104 ? -41.285 18.605  -25.370 1.00 36.51  ? ? ? ? ? 
104 ILE A CB  1 
ATOM   600  C CG1   . ILE A 1 104 ? -40.373 18.612  -24.145 1.00 35.75  ? ? ? ? ? 
104 ILE A CG1 1 
ATOM   601  C CG2   . ILE A 1 104 ? -41.424 20.007  -25.943 1.00 36.51  ? ? ? ? ? 
104 ILE A CG2 1 
ATOM   602  C CD1   . ILE A 1 104 ? -38.949 19.047  -24.458 1.00 35.73  ? ? ? ? ? 
104 ILE A CD1 1 
ATOM   603  N N     . ARG A 1 105 ? -43.608 17.579  -27.187 1.00 37.78  ? ? ? ? ? 
105 ARG A N   1 
ATOM   604  C CA    . ARG A 1 105 ? -44.522 17.822  -28.293 1.00 37.78  ? ? ? ? ? 
105 ARG A CA  1 
ATOM   605  C C     . ARG A 1 105 ? -45.934 17.532  -27.821 1.00 35.82  ? ? ? ? ? 
105 ARG A C   1 
ATOM   606  O O     . ARG A 1 105 ? -46.898 18.104  -28.303 1.00 36.14  ? ? ? ? ? 
105 ARG A O   1 
ATOM   607  C CB    . ARG A 1 105 ? -44.195 16.922  -29.488 1.00 33.39  ? ? ? ? ? 
105 ARG A CB  1 
ATOM   608  C CG    . ARG A 1 105 ? -43.077 17.426  -30.393 1.00 35.83  ? ? ? ? ? 
105 ARG A CG  1 
ATOM   609  C CD    . ARG A 1 105 ? -42.937 16.541  -31.624 1.00 32.01  ? ? ? ? ? 
105 ARG A CD  1 
ATOM   610  N NE    . ARG A 1 105 ? -42.431 15.210  -31.299 1.00 30.79  ? ? ? ? ? 
105 ARG A NE  1 
ATOM   611  C CZ    . ARG A 1 105 ? -41.140 14.932  -31.175 1.00 35.38  ? ? ? ? ? 
105 ARG A CZ  1 
ATOM   612  N NH1   . ARG A 1 105 ? -40.243 15.896  -31.348 1.00 37.51  ? ? ? ? ? 
105 ARG A NH1 1 
ATOM   613  N NH2   . ARG A 1 105 ? -40.739 13.699  -30.889 1.00 38.84  ? ? ? ? ? 
105 ARG A NH2 1 
ATOM   614  N N     . GLN A 1 106 ? -46.044 16.648  -26.848 1.00 37.57  ? ? ? ? ? 
106 GLN A N   1 
ATOM   615  C CA    . GLN A 1 106 ? -47.343 16.250  -26.342 1.00 40.31  ? ? ? ? ? 
106 GLN A CA  1 
ATOM   616  C C     . GLN A 1 106 ? -47.949 17.161  -25.276 1.00 41.45  ? ? ? ? ? 
106 GLN A C   1 
ATOM   617  O O     . GLN A 1 106 ? -49.157 17.411  -25.269 1.00 39.63  ? ? ? ? ? 
106 GLN A O   1 
ATOM   618  C CB    . GLN A 1 106 ? -47.233 14.843  -25.803 1.00 41.90  ? ? ? ? ? 
106 GLN A CB  1 
ATOM   619  C CG    . GLN A 1 106 ? -48.503 14.083  -25.863 1.00 49.73  ? ? ? ? ? 
106 GLN A CG  1 
ATOM   620  C CD    . GLN A 1 106 ? -48.246 12.637  -26.170 1.00 56.07  ? ? ? ? ? 
106 GLN A CD  1 
ATOM   621  O OE1   . GLN A 1 106 ? -47.921 12.277  -27.313 1.00 58.38  ? ? ? ? ? 
106 GLN A OE1 1 
ATOM   622  N NE2   . GLN A 1 106 ? -48.364 11.788  -25.148 1.00 57.35  ? ? ? ? ? 
106 GLN A NE2 1 
ATOM   623  N N     . TRP A 1 107 ? -47.115 17.673  -24.385 1.00 37.94  ? ? ? ? ? 
107 TRP A N   1 
ATOM   624  C CA    . TRP A 1 107 ? -47.618 18.520  -23.324 1.00 38.83  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CA  1 
ATOM   625  C C     . TRP A 1 107 ? -47.489 20.027  -23.529 1.00 41.09  ? ? ? ? ? 
107 TRP A C   1 
ATOM   626  O O     . TRP A 1 107 ? -47.585 20.794  -22.567 1.00 40.09  ? ? ? ? ? 
107 TRP A O   1 
ATOM   627  C CB    . TRP A 1 107 ? -46.957 18.127  -22.007 1.00 34.76  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CB  1 
ATOM   628  C CG    . TRP A 1 107 ? -47.357 16.770  -21.547 1.00 34.98  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CG  1 
ATOM   629  C CD1   . TRP A 1 107 ? -48.496 16.097  -21.884 1.00 33.91  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CD1 1 
ATOM   630  C CD2   . TRP A 1 107 ? -46.672 15.948  -20.593 1.00 34.36  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CD2 1 
ATOM   631  N NE1   . TRP A 1 107 ? -48.565 14.911  -21.195 1.00 37.44  ? ? ? ? ? 
107 TRP A NE1 1 
ATOM   632  C CE2   . TRP A 1 107 ? -47.458 14.796  -20.396 1.00 36.29  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CE2 1 
ATOM   633  C CE3   . TRP A 1 107 ? -45.470 16.077  -19.885 1.00 33.84  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CE3 1 
ATOM   634  C CZ2   . TRP A 1 107 ? -47.082 13.774  -19.517 1.00 40.25  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CZ2 1 
ATOM   635  C CZ3   . TRP A 1 107 ? -45.095 15.067  -19.016 1.00 36.21  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CZ3 1 
ATOM   636  C CH2   . TRP A 1 107 ? -45.899 13.926  -18.837 1.00 38.67  ? ? ? ? ? 
107 TRP A CH2 1 
ATOM   637  N N     . SER A 1 108 ? -47.285 20.464  -24.767 1.00 40.54  ? ? ? ? ? 
108 SER A N   1 
ATOM   638  C CA    . SER A 1 108 ? -47.154 21.896  -25.013 1.00 42.45  ? ? ? ? ? 
108 SER A CA  1 
ATOM   639  C C     . SER A 1 108 ? -47.397 22.257  -26.471 1.00 44.23  ? ? ? ? ? 
108 SER A C   1 
ATOM   640  O O     . SER A 1 108 ? -47.449 21.390  -27.343 1.00 47.73  ? ? ? ? ? 
108 SER A O   1 
ATOM   641  C CB    . SER A 1 108 ? -45.758 22.367  -24.614 1.00 40.55  ? ? ? ? ? 
108 SER A CB  1 
ATOM   642  O OG    . SER A 1 108 ? -44.792 21.848  -25.511 1.00 38.82  ? ? ? ? ? 
108 SER A OG  1 
ATOM   643  N N     . GLU A 1 109 ? -47.553 23.544  -26.732 1.00 45.93  ? ? ? ? ? 
109 GLU A N   1 
ATOM   644  C CA    . GLU A 1 109 ? -47.761 24.019  -28.091 1.00 48.98  ? ? ? ? ? 
109 GLU A CA  1 
ATOM   645  C C     . GLU A 1 109 ? -46.491 24.683  -28.560 1.00 50.02  ? ? ? ? ? 
109 GLU A C   1 
ATOM   646  O O     . GLU A 1 109 ? -45.681 25.159  -27.765 1.00 49.51  ? ? ? ? ? 
109 GLU A O   1 
ATOM   647  C CB    . GLU A 1 109 ? -48.893 25.041  -28.160 1.00 51.05  ? ? ? ? ? 
109 GLU A CB  1 
ATOM   648  C CG    . GLU A 1 109 ? -50.260 24.469  -27.889 1.00 56.07  ? ? ? ? ? 
109 GLU A CG  1 
ATOM   649  C CD    . GLU A 1 109 ? -50.602 23.358  -28.851 1.00 60.62  ? ? ? ? ? 
109 GLU A CD  1 
ATOM   650  O OE1   . GLU A 1 109 ? -50.431 23.563  -30.076 1.00 63.62  ? ? ? ? ? 
109 GLU A OE1 1 
ATOM   651  O OE2   . GLU A 1 109 ? -51.043 22.283  -28.385 1.00 62.76  ? ? ? ? ? 
109 GLU A OE2 1 
ATOM   652  N N     . THR A 1 110 ? -46.317 24.705  -29.868 1.00 53.14  ? ? ? ? ? 
110 THR A N   1 
ATOM   653  C CA    . THR A 1 110 ? -45.151 25.327  -30.451 1.00 53.27  ? ? ? ? ? 
110 THR A CA  1 
ATOM   654  C C     . THR A 1 110 ? -45.061 26.720  -29.832 1.00 52.70  ? ? ? ? ? 
110 THR A C   1 
ATOM   655  O O     . THR A 1 110 ? -46.079 27.388  -29.661 1.00 53.57  ? ? ? ? ? 
110 THR A O   1 
ATOM   656  C CB    . THR A 1 110 ? -45.317 25.401  -31.988 1.00 52.19  ? ? ? ? ? 
110 THR A CB  1 
ATOM   657  O OG1   . THR A 1 110 ? -44.289 26.222  -32.551 1.00 54.97  ? ? ? ? ? 
110 THR A OG1 1 
ATOM   658  C CG2   . THR A 1 110 ? -46.672 25.960  -32.346 1.00 52.54  ? ? ? ? ? 
110 THR A CG2 1 
ATOM   659  N N     . GLY A 1 111 ? -43.858 27.138  -29.453 1.00 52.15  ? ? ? ? ? 
111 GLY A N   1 
ATOM   660  C CA    . GLY A 1 111 ? -43.695 28.459  -28.868 1.00 53.44  ? ? ? ? ? 
111 GLY A CA  1 
ATOM   661  C C     . GLY A 1 111 ? -43.764 28.556  -27.347 1.00 54.81  ? ? ? ? ? 
111 GLY A C   1 
ATOM   662  O O     . GLY A 1 111 ? -43.209 29.488  -26.766 1.00 57.65  ? ? ? ? ? 
111 GLY A O   1 
ATOM   663  N N     . GLU A 1 112 ? -44.430 27.614  -26.687 1.00 52.00  ? ? ? ? ? 
112 GLU A N   1 
ATOM   664  C CA    . GLU A 1 112 ? -44.533 27.678  -25.239 1.00 49.54  ? ? ? ? ? 
112 GLU A CA  1 
ATOM   665  C C     . GLU A 1 112 ? -43.220 27.321  -24.556 1.00 50.56  ? ? ? ? ? 
112 GLU A C   1 
ATOM   666  O O     . GLU A 1 112 ? -42.286 26.855  -25.211 1.00 50.24  ? ? ? ? ? 
112 GLU A O   1 
ATOM   667  C CB    . GLU A 1 112 ? -45.686 26.802  -24.765 1.00 49.21  ? ? ? ? ? 
112 GLU A CB  1 
ATOM   668  C CG    . GLU A 1 112 ? -47.004 27.235  -25.387 1.00 48.32  ? ? ? ? ? 
112 GLU A CG  1 
ATOM   669  C CD    . GLU A 1 112 ? -48.196 26.488  -24.846 1.00 52.45  ? ? ? ? ? 
112 GLU A CD  1 
ATOM   670  O OE1   . GLU A 1 112 ? -48.192 25.237  -24.893 1.00 52.54  ? ? ? ? ? 
112 GLU A OE1 1 
ATOM   671  O OE2   . GLU A 1 112 ? -49.145 27.154  -24.374 1.00 55.97  ? ? ? ? ? 
112 GLU A OE2 1 
ATOM   672  N N     . GLY A 1 113 ? -43.149 27.546  -23.242 1.00 51.27  ? ? ? ? ? 
113 GLY A N   1 
ATOM   673  C CA    . GLY A 1 113 ? -41.913 27.309  -22.509 1.00 48.11  ? ? ? ? ? 
113 GLY A CA  1 
ATOM   674  C C     . GLY A 1 113 ? -41.693 26.058  -21.684 1.00 47.71  ? ? ? ? ? 
113 GLY A C   1 
ATOM   675  O O     . GLY A 1 113 ? -42.620 25.469  -21.124 1.00 48.85  ? ? ? ? ? 
113 GLY A O   1 
ATOM   676  N N     . VAL A 1 114 ? -40.427 25.661  -21.608 1.00 47.99  ? ? ? ? ? 
114 VAL A N   1 
ATOM   677  C CA    . VAL A 1 114 ? -40.007 24.493  -20.842 1.00 48.31  ? ? ? ? ? 
114 VAL A CA  1 
ATOM   678  C C     . VAL A 1 114 ? -38.952 24.971  -19.855 1.00 48.86  ? ? ? ? ? 
114 VAL A C   1 
ATOM   679  O O     . VAL A 1 114 ? -37.956 25.575  -20.246 1.00 49.24  ? ? ? ? ? 
114 VAL A O   1 
ATOM   680  C CB    . VAL A 1 114 ? -39.380 23.417  -21.749 1.00 47.96  ? ? ? ? ? 
114 VAL A CB  1 
ATOM   681  C CG1   . VAL A 1 114 ? -38.955 22.222  -20.916 1.00 46.21  ? ? ? ? ? 
114 VAL A CG1 1 
ATOM   682  C CG2   . VAL A 1 114 ? -40.373 22.995  -22.823 1.00 45.90  ? ? ? ? ? 
114 VAL A CG2 1 
ATOM   683  N N     . VAL A 1 115 ? -39.173 24.711  -18.573 1.00 50.41  ? ? ? ? ? 
115 VAL A N   1 
ATOM   684  C CA    . VAL A 1 115 ? -38.230 25.150  -17.552 1.00 54.70  ? ? ? ? ? 
115 VAL A CA  1 
ATOM   685  C C     . VAL A 1 115 ? -37.166 24.112  -17.281 1.00 54.72  ? ? ? ? ? 
115 VAL A C   1 
ATOM   686  O O     . VAL A 1 115 ? -37.453 22.919  -17.218 1.00 53.56  ? ? ? ? ? 
115 VAL A O   1 
ATOM   687  C CB    . VAL A 1 115 ? -38.931 25.447  -16.193 1.00 57.03  ? ? ? ? ? 
115 VAL A CB  1 
ATOM   688  C CG1   . VAL A 1 115 ? -37.914 25.946  -15.183 1.00 53.65  ? ? ? ? ? 
115 VAL A CG1 1 
ATOM   689  C CG2   . VAL A 1 115 ? -40.031 26.466  -16.377 1.00 59.34  ? ? ? ? ? 
115 VAL A CG2 1 
ATOM   690  N N     . ILE A 1 116 ? -35.938 24.586  -17.114 1.00 56.84  ? ? ? ? ? 
116 ILE A N   1 
ATOM   691  C CA    . ILE A 1 116 ? -34.803 23.731  -16.803 1.00 60.14  ? ? ? ? ? 
116 ILE A CA  1 
ATOM   692  C C     . ILE A 1 116 ? -33.840 24.511  -15.907 1.00 62.08  ? ? ? ? ? 
116 ILE A C   1 
ATOM   693  O O     . ILE A 1 116 ? -33.712 25.732  -16.030 1.00 63.68  ? ? ? ? ? 
116 ILE A O   1 
ATOM   694  C CB    . ILE A 1 116 ? -34.036 23.304  -18.069 1.00 59.82  ? ? ? ? ? 
116 ILE A CB  1 
ATOM   695  C CG1   . ILE A 1 116 ? -33.507 24.539  -18.797 1.00 58.86  ? ? ? ? ? 
116 ILE A CG1 1 
ATOM   696  C CG2   . ILE A 1 116 ? -34.940 22.490  -18.977 1.00 62.39  ? ? ? ? ? 
116 ILE A CG2 1 
ATOM   697  C CD1   . ILE A 1 116 ? -32.610 24.221  -19.960 1.00 58.61  ? ? ? ? ? 
116 ILE A CD1 1 
ATOM   698  N N     . HIS A 1 117 ? -33.177 23.813  -14.994 1.00 61.70  ? ? ? ? ? 
117 HIS A N   1 
ATOM   699  C CA    . HIS A 1 117 ? -32.212 24.461  -14.124 1.00 61.66  ? ? ? ? ? 
117 HIS A CA  1 
ATOM   700  C C     . HIS A 1 117 ? -30.877 24.473  -14.856 1.00 62.25  ? ? ? ? ? 
117 HIS A C   1 
ATOM   701  O O     . HIS A 1 117 ? -30.483 23.468  -15.448 1.00 62.91  ? ? ? ? ? 
117 HIS A O   1 
ATOM   702  C CB    . HIS A 1 117 ? -32.068 23.694  -12.816 1.00 61.36  ? ? ? ? ? 
117 HIS A CB  1 
ATOM   703  C CG    . HIS A 1 117 ? -33.362 23.485  -12.098 1.00 63.78  ? ? ? ? ? 
117 HIS A CG  1 
ATOM   704  N ND1   . HIS A 1 117 ? -34.296 22.555  -12.501 1.00 64.91  ? ? ? ? ? 
117 HIS A ND1 1 
ATOM   705  C CD2   . HIS A 1 117 ? -33.885 24.096  -11.009 1.00 63.33  ? ? ? ? ? 
117 HIS A CD2 1 
ATOM   706  C CE1   . HIS A 1 117 ? -35.338 22.601  -11.691 1.00 64.56  ? ? ? ? ? 
117 HIS A CE1 1 
ATOM   707  N NE2   . HIS A 1 117 ? -35.114 23.528  -10.776 1.00 63.39  ? ? ? ? ? 
117 HIS A NE2 1 
ATOM   708  N N     . THR A 1 118 ? -30.185 25.607  -14.825 1.00 62.51  ? ? ? ? ? 
118 THR A N   1 
ATOM   709  C CA    . THR A 1 118 ? -28.895 25.721  -15.494 1.00 63.82  ? ? ? ? ? 
118 THR A CA  1 
ATOM   710  C C     . THR A 1 118 ? -27.780 25.897  -14.476 1.00 64.40  ? ? ? ? ? 
118 THR A C   1 
ATOM   711  O O     . THR A 1 118 ? -28.019 26.384  -13.373 1.00 67.24  ? ? ? ? ? 
118 THR A O   1 
ATOM   712  C CB    . THR A 1 118 ? -28.877 26.903  -16.472 1.00 63.59  ? ? ? ? ? 
118 THR A CB  1 
ATOM   713  O OG1   . THR A 1 118 ? -29.192 28.111  -15.774 1.00 67.73  ? ? ? ? ? 
118 THR A OG1 1 
ATOM   714  C CG2   . THR A 1 118 ? -29.899 26.688  -17.572 1.00 66.30  ? ? ? ? ? 
118 THR A CG2 1 
ATOM   715  N N     . PRO A 1 119 ? -26.546 25.484  -14.819 1.00 64.20  ? ? ? ? ? 
119 PRO A N   1 
ATOM   716  C CA    . PRO A 1 119 ? -26.123 24.867  -16.083 1.00 63.79  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CA  1 
ATOM   717  C C     . PRO A 1 119 ? -26.865 23.558  -16.355 1.00 61.39  ? ? ? ? ? 
119 PRO A C   1 
ATOM   718  O O     . PRO A 1 119 ? -27.123 22.770  -15.441 1.00 56.69  ? ? ? ? ? 
119 PRO A O   1 
ATOM   719  C CB    . PRO A 1 119 ? -24.627 24.661  -15.877 1.00 63.14  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CB  1 
ATOM   720  C CG    . PRO A 1 119 ? -24.550 24.351  -14.425 1.00 63.35  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CG  1 
ATOM   721  C CD    . PRO A 1 119 ? -25.468 25.389  -13.819 1.00 63.32  ? ? ? ? ? 
119 PRO A CD  1 
ATOM   722  N N     . ALA A 1 120 ? -27.201 23.334  -17.621 1.00 61.83  ? ? ? ? ? 
120 ALA A N   1 
ATOM   723  C CA    . ALA A 1 120 ? -27.942 22.139  -18.002 1.00 60.73  ? ? ? ? ? 
120 ALA A CA  1 
ATOM   724  C C     . ALA A 1 120 ? -27.226 21.273  -19.021 1.00 60.08  ? ? ? ? ? 
120 ALA A C   1 
ATOM   725  O O     . ALA A 1 120 ? -26.305 21.719  -19.710 1.00 62.70  ? ? ? ? ? 
120 ALA A O   1 
ATOM   726  C CB    . ALA A 1 120 ? -29.307 22.541  -18.544 1.00 61.45  ? ? ? ? ? 
120 ALA A CB  1 
ATOM   727  N N     . TYR A 1 121 ? -27.663 20.022  -19.098 1.00 59.29  ? ? ? ? ? 
121 TYR A N   1 
ATOM   728  C CA    . TYR A 1 121 ? -27.130 19.061  -20.049 1.00 56.89  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CA  1 
ATOM   729  C C     . TYR A 1 121 ? -27.460 19.604  -21.439 1.00 54.25  ? ? ? ? ? 
121 TYR A C   1 
ATOM   730  O O     . TYR A 1 121 ? -28.615 19.884  -21.750 1.00 51.83  ? ? ? ? ? 
121 TYR A O   1 
ATOM   731  C CB    . TYR A 1 121 ? -27.806 17.713  -19.812 1.00 58.89  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CB  1 
ATOM   732  C CG    . TYR A 1 121 ? -27.449 16.617  -20.788 1.00 60.82  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CG  1 
ATOM   733  C CD1   . TYR A 1 121 ? -26.122 16.239  -21.000 1.00 61.68  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CD1 1 
ATOM   734  C CD2   . TYR A 1 121 ? -28.449 15.916  -21.458 1.00 59.83  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CD2 1 
ATOM   735  C CE1   . TYR A 1 121 ? -25.805 15.186  -21.852 1.00 63.19  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CE1 1 
ATOM   736  C CE2   . TYR A 1 121 ? -28.145 14.865  -22.307 1.00 61.18  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CE2 1 
ATOM   737  C CZ    . TYR A 1 121 ? -26.825 14.503  -22.499 1.00 61.75  ? ? ? ? ? 
121 TYR A CZ  1 
ATOM   738  O OH    . TYR A 1 121 ? -26.527 13.452  -23.331 1.00 63.71  ? ? ? ? ? 
121 TYR A OH  1 
ATOM   739  N N     . ASP A 1 122 ? -26.432 19.765  -22.259 1.00 53.69  ? ? ? ? ? 
122 ASP A N   1 
ATOM   740  C CA    . ASP A 1 122 ? -26.579 20.303  -23.608 1.00 55.46  ? ? ? ? ? 
122 ASP A CA  1 
ATOM   741  C C     . ASP A 1 122 ? -27.786 19.839  -24.431 1.00 53.98  ? ? ? ? ? 
122 ASP A C   1 
ATOM   742  O O     . ASP A 1 122 ? -28.451 20.653  -25.075 1.00 54.81  ? ? ? ? ? 
122 ASP A O   1 
ATOM   743  C CB    . ASP A 1 122 ? -25.319 20.018  -24.424 1.00 58.72  ? ? ? ? ? 
122 ASP A CB  1 
ATOM   744  C CG    . ASP A 1 122 ? -25.322 20.746  -25.754 1.00 65.71  ? ? ? ? ? 
122 ASP A CG  1 
ATOM   745  O OD1   . ASP A 1 122 ? -24.634 20.288  -26.693 1.00 68.16  ? ? ? ? ? 
122 ASP A OD1 1 
ATOM   746  O OD2   . ASP A 1 122 ? -26.013 21.789  -25.855 1.00 67.78  ? ? ? ? ? 
122 ASP A OD2 1 
ATOM   747  N N     . ALA A 1 123 ? -28.057 18.538  -24.425 1.00 50.92  ? ? ? ? ? 
123 ALA A N   1 
ATOM   748  C CA    . ALA A 1 123 ? -29.161 17.986  -25.201 1.00 48.08  ? ? ? ? ? 
123 ALA A CA  1 
ATOM   749  C C     . ALA A 1 123 ? -30.530 18.576  -24.881 1.00 47.18  ? ? ? ? ? 
123 ALA A C   1 
ATOM   750  O O     . ALA A 1 123 ? -31.422 18.536  -25.726 1.00 46.89  ? ? ? ? ? 
123 ALA A O   1 
ATOM   751  C CB    . ALA A 1 123 ? -29.199 16.471  -25.053 1.00 48.98  ? ? ? ? ? 
123 ALA A CB  1 
ATOM   752  N N     . PHE A 1 124 ? -30.712 19.111  -23.674 1.00 43.84  ? ? ? ? ? 
124 PHE A N   1 
ATOM   753  C CA    . PHE A 1 124 ? -31.999 19.711  -23.311 1.00 42.14  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CA  1 
ATOM   754  C C     . PHE A 1 124 ? -32.336 20.902  -24.203 1.00 44.26  ? ? ? ? ? 
124 PHE A C   1 
ATOM   755  O O     . PHE A 1 124 ? -33.497 21.087  -24.589 1.00 42.58  ? ? ? ? ? 
124 PHE A O   1 
ATOM   756  C CB    . PHE A 1 124 ? -32.006 20.163  -21.849 1.00 41.44  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CB  1 
ATOM   757  C CG    . PHE A 1 124 ? -32.037 19.028  -20.856 1.00 42.11  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CG  1 
ATOM   758  C CD1   . PHE A 1 124 ? -31.935 19.280  -19.498 1.00 41.47  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CD1 1 
ATOM   759  C CD2   . PHE A 1 124 ? -32.167 17.710  -21.279 1.00 38.38  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CD2 1 
ATOM   760  C CE1   . PHE A 1 124 ? -31.962 18.237  -18.575 1.00 43.01  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CE1 1 
ATOM   761  C CE2   . PHE A 1 124 ? -32.195 16.667  -20.369 1.00 40.10  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CE2 1 
ATOM   762  C CZ    . PHE A 1 124 ? -32.092 16.928  -19.011 1.00 43.30  ? ? ? ? ? 
124 PHE A CZ  1 
ATOM   763  N N     . TYR A 1 125 ? -31.332 21.714  -24.531 1.00 44.92  ? ? ? ? ? 
125 TYR A N   1 
ATOM   764  C CA    . TYR A 1 125 ? -31.565 22.874  -25.393 1.00 47.07  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CA  1 
ATOM   765  C C     . TYR A 1 125 ? -31.996 22.410  -26.766 1.00 47.24  ? ? ? ? ? 
125 TYR A C   1 
ATOM   766  O O     . TYR A 1 125 ? -32.954 22.931  -27.335 1.00 46.70  ? ? ? ? ? 
125 TYR A O   1 
ATOM   767  C CB    . TYR A 1 125 ? -30.302 23.705  -25.540 1.00 49.82  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CB  1 
ATOM   768  C CG    . TYR A 1 125 ? -29.883 24.380  -24.272 1.00 55.92  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CG  1 
ATOM   769  C CD1   . TYR A 1 125 ? -29.064 23.728  -23.352 1.00 58.89  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CD1 1 
ATOM   770  C CD2   . TYR A 1 125 ? -30.309 25.674  -23.982 1.00 59.27  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CD2 1 
ATOM   771  C CE1   . TYR A 1 125 ? -28.676 24.351  -22.173 1.00 61.02  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CE1 1 
ATOM   772  C CE2   . TYR A 1 125 ? -29.930 26.307  -22.804 1.00 61.34  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CE2 1 
ATOM   773  C CZ    . TYR A 1 125 ? -29.113 25.642  -21.908 1.00 62.25  ? ? ? ? ? 
125 TYR A CZ  1 
ATOM   774  O OH    . TYR A 1 125 ? -28.723 26.271  -20.753 1.00 64.76  ? ? ? ? ? 
125 TYR A OH  1 
ATOM   775  N N     . LYS A 1 126 ? -31.258 21.430  -27.286 1.00 48.28  ? ? ? ? ? 
126 LYS A N   1 
ATOM   776  C CA    . LYS A 1 126 ? -31.521 20.841  -28.591 1.00 47.19  ? ? ? ? ? 
126 LYS A CA  1 
ATOM   777  C C     . LYS A 1 126 ? -32.950 20.332  -28.663 1.00 44.42  ? ? ? ? ? 
126 LYS A C   1 
ATOM   778  O O     . LYS A 1 126 ? -33.701 20.675  -29.575 1.00 43.88  ? ? ? ? ? 
126 LYS A O   1 
ATOM   779  C CB    . LYS A 1 126 ? -30.563 19.676  -28.836 1.00 50.56  ? ? ? ? ? 
126 LYS A CB  1 
ATOM   780  C CG    . LYS A 1 126 ? -29.336 20.025  -29.642 1.00 55.83  ? ? ? ? ? 
126 LYS A CG  1 
ATOM   781  C CD    . LYS A 1 126 ? -28.600 21.203  -29.068 1.00 60.19  ? ? ? ? ? 
126 LYS A CD  1 
ATOM   782  C CE    . LYS A 1 126 ? -27.403 21.546  -29.936 1.00 65.77  ? ? ? ? ? 
126 LYS A CE  1 
ATOM   783  N NZ    . LYS A 1 126 ? -26.692 22.752  -29.423 1.00 72.11  ? ? ? ? ? 
126 LYS A NZ  1 
ATOM   784  N N     . ALA A 1 127 ? -33.315 19.521  -27.681 1.00 40.07  ? ? ? ? ? 
127 ALA A N   1 
ATOM   785  C CA    . ALA A 1 127 ? -34.640 18.940  -27.622 1.00 40.74  ? ? ? ? ? 
127 ALA A CA  1 
ATOM   786  C C     . ALA A 1 127 ? -35.721 19.993  -27.542 1.00 40.60  ? ? ? ? ? 
127 ALA A C   1 
ATOM   787  O O     . ALA A 1 127 ? -36.741 19.885  -28.215 1.00 44.32  ? ? ? ? ? 
127 ALA A O   1 
ATOM   788  C CB    . ALA A 1 127 ? -34.743 17.982  -26.434 1.00 35.75  ? ? ? ? ? 
127 ALA A CB  1 
ATOM   789  N N     . ILE A 1 128 ? -35.505 21.020  -26.728 1.00 43.37  ? ? ? ? ? 
128 ILE A N   1 
ATOM   790  C CA    . ILE A 1 128 ? -36.506 22.070  -26.582 1.00 41.64  ? ? ? ? ? 
128 ILE A CA  1 
ATOM   791  C C     . ILE A 1 128 ? -36.619 22.965  -27.799 1.00 41.14  ? ? ? ? ? 
128 ILE A C   1 
ATOM   792  O O     . ILE A 1 128 ? -37.703 23.141  -28.355 1.00 41.26  ? ? ? ? ? 
128 ILE A O   1 
ATOM   793  C CB    . ILE A 1 128 ? -36.223 22.973  -25.374 1.00 43.20  ? ? ? ? ? 
128 ILE A CB  1 
ATOM   794  C CG1   . ILE A 1 128 ? -36.148 22.139  -24.096 1.00 37.24  ? ? ? ? ? 
128 ILE A CG1 1 
ATOM   795  C CG2   . ILE A 1 128 ? -37.326 24.012  -25.246 1.00 40.11  ? ? ? ? ? 
128 ILE A CG2 1 
ATOM   796  C CD1   . ILE A 1 128 ? -35.689 22.943  -22.912 1.00 40.22  ? ? ? ? ? 
128 ILE A CD1 1 
ATOM   797  N N     . GLU A 1 129 ? -35.508 23.538  -28.223 1.00 41.27  ? ? ? ? ? 
129 GLU A N   1 
ATOM   798  C CA    . GLU A 1 129 ? -35.558 24.429  -29.364 1.00 44.13  ? ? ? ? ? 
129 GLU A CA  1 
ATOM   799  C C     . GLU A 1 129 ? -35.764 23.682  -30.676 1.00 43.56  ? ? ? ? ? 
129 GLU A C   1 
ATOM   800  O O     . GLU A 1 129 ? -36.291 24.233  -31.636 1.00 42.84  ? ? ? ? ? 
129 GLU A O   1 
ATOM   801  C CB    . GLU A 1 129 ? -34.291 25.279  -29.395 1.00 48.45  ? ? ? ? ? 
129 GLU A CB  1 
ATOM   802  C CG    . GLU A 1 129 ? -34.006 25.908  -28.032 1.00 56.52  ? ? ? ? ? 
129 GLU A CG  1 
ATOM   803  C CD    . GLU A 1 129 ? -32.807 26.831  -28.038 1.00 60.49  ? ? ? ? ? 
129 GLU A CD  1 
ATOM   804  O OE1   . GLU A 1 129 ? -31.791 26.485  -28.685 1.00 61.06  ? ? ? ? ? 
129 GLU A OE1 1 
ATOM   805  O OE2   . GLU A 1 129 ? -32.880 27.897  -27.383 1.00 64.57  ? ? ? ? ? 
129 GLU A OE2 1 
ATOM   806  N N     . GLY A 1 130 ? -35.361 22.421  -30.719 1.00 44.51  ? ? ? ? ? 
130 GLY A N   1 
ATOM   807  C CA    . GLY A 1 130 ? -35.548 21.654  -31.940 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 
130 GLY A CA  1 
ATOM   808  C C     . GLY A 1 130 ? -37.031 21.492  -32.214 1.00 41.11  ? ? ? ? ? 
130 GLY A C   1 
ATOM   809  O O     . GLY A 1 130 ? -37.466 21.331  -33.358 1.00 38.45  ? ? ? ? ? 
130 GLY A O   1 
ATOM   810  N N     . ASN A 1 131 ? -37.816 21.526  -31.145 1.00 41.47  ? ? ? ? ? 
131 ASN A N   1 
ATOM   811  C CA    . ASN A 1 131 ? -39.256 21.404  -31.267 1.00 41.74  ? ? ? ? ? 
131 ASN A CA  1 
ATOM   812  C C     . ASN A 1 131 ? -39.889 22.789  -31.306 1.00 43.91  ? ? ? ? ? 
131 ASN A C   1 
ATOM   813  O O     . ASN A 1 131 ? -41.086 22.945  -31.062 1.00 45.86  ? ? ? ? ? 
131 ASN A O   1 
ATOM   814  C CB    . ASN A 1 131 ? -39.825 20.593  -30.105 1.00 37.20  ? ? ? ? ? 
131 ASN A CB  1 
ATOM   815  C CG    . ASN A 1 131 ? -39.727 19.095  -30.336 1.00 40.41  ? ? ? ? ? 
131 ASN A CG  1 
ATOM   816  O OD1   . ASN A 1 131 ? -40.381 18.550  -31.223 1.00 40.45  ? ? ? ? ? 
131 ASN A OD1 1 
ATOM   817  N ND2   . ASN A 1 131 ? -38.909 18.422  -29.537 1.00 38.81  ? ? ? ? ? 
131 ASN A ND2 1 
ATOM   818  N N     . GLN A 1 132 ? -39.079 23.795  -31.626 1.00 47.11  ? ? ? ? ? 
132 GLN A N   1 
ATOM   819  C CA    . GLN A 1 132 ? -39.563 25.168  -31.706 1.00 48.90  ? ? ? ? ? 
132 GLN A CA  1 
ATOM   820  C C     . GLN A 1 132 ? -40.305 25.564  -30.429 1.00 50.54  ? ? ? ? ? 
132 GLN A C   1 
ATOM   821  O O     . GLN A 1 132 ? -41.335 26.239  -30.463 1.00 48.76  ? ? ? ? ? 
132 GLN A O   1 
ATOM   822  C CB    . GLN A 1 132 ? -40.479 25.331  -32.918 1.00 52.30  ? ? ? ? ? 
132 GLN A CB  1 
ATOM   823  C CG    . GLN A 1 132 ? -39.763 25.751  -34.198 1.00 58.51  ? ? ? ? ? 
132 GLN A CG  1 
ATOM   824  C CD    . GLN A 1 132 ? -38.690 24.769  -34.635 1.00 63.37  ? ? ? ? ? 
132 GLN A CD  1 
ATOM   825  O OE1   . GLN A 1 132 ? -38.981 23.616  -34.978 1.00 67.85  ? ? ? ? ? 
132 GLN A OE1 1 
ATOM   826  N NE2   . GLN A 1 132 ? -37.438 25.222  -34.628 1.00 62.50  ? ? ? ? ? 
132 GLN A NE2 1 
ATOM   827  N N     . ARG A 1 133 ? -39.779 25.115  -29.298 1.00 50.54  ? ? ? ? ? 
133 ARG A N   1 
ATOM   828  C CA    . ARG A 1 133 ? -40.364 25.440  -28.016 1.00 50.87  ? ? ? ? ? 
133 ARG A CA  1 
ATOM   829  C C     . ARG A 1 133 ? -39.351 26.366  -27.328 1.00 51.59  ? ? ? ? ? 
133 ARG A C   1 
ATOM   830  O O     . ARG A 1 133 ? -38.181 26.396  -27.710 1.00 49.87  ? ? ? ? ? 
133 ARG A O   1 
ATOM   831  C CB    . ARG A 1 133 ? -40.613 24.156  -27.220 1.00 49.61  ? ? ? ? ? 
133 ARG A CB  1 
ATOM   832  C CG    . ARG A 1 133 ? -42.027 24.067  -26.663 1.00 48.82  ? ? ? ? ? 
133 ARG A CG  1 
ATOM   833  C CD    . ARG A 1 133 ? -42.821 22.862  -27.166 1.00 47.74  ? ? ? ? ? 
133 ARG A CD  1 
ATOM   834  N NE    . ARG A 1 133 ? -42.966 22.830  -28.621 1.00 50.06  ? ? ? ? ? 
133 ARG A NE  1 
ATOM   835  C CZ    . ARG A 1 133 ? -43.921 22.171  -29.282 1.00 46.50  ? ? ? ? ? 
133 ARG A CZ  1 
ATOM   836  N NH1   . ARG A 1 133 ? -44.856 21.474  -28.639 1.00 46.95  ? ? ? ? ? 
133 ARG A NH1 1 
ATOM   837  N NH2   . ARG A 1 133 ? -43.922 22.191  -30.603 1.00 44.64  ? ? ? ? ? 
133 ARG A NH2 1 
ATOM   838  N N     . THR A 1 134 ? -39.794 27.137  -26.341 1.00 54.13  ? ? ? ? ? 
134 THR A N   1 
ATOM   839  C CA    . THR A 1 134 ? -38.897 28.074  -25.666 1.00 53.55  ? ? ? ? ? 
134 THR A CA  1 
ATOM   840  C C     . THR A 1 134 ? -38.354 27.584  -24.338 1.00 52.21  ? ? ? ? ? 
134 THR A C   1 
ATOM   841  O O     . THR A 1 134 ? -39.102 27.143  -23.466 1.00 51.70  ? ? ? ? ? 
134 THR A O   1 
ATOM   842  C CB    . THR A 1 134 ? -39.590 29.422  -25.437 1.00 54.68  ? ? ? ? ? 
134 THR A CB  1 
ATOM   843  O OG1   . THR A 1 134 ? -39.968 29.974  -26.706 1.00 58.21  ? ? ? ? ? 
134 THR A OG1 1 
ATOM   844  C CG2   . THR A 1 134 ? -38.657 30.388  -24.730 1.00 54.05  ? ? ? ? ? 
134 THR A CG2 1 
ATOM   845  N N     . VAL A 1 135 ? -37.039 27.662  -24.192 1.00 51.04  ? ? ? ? ? 
135 VAL A N   1 
ATOM   846  C CA    . VAL A 1 135 ? -36.398 27.240  -22.957 1.00 53.53  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CA  1 
ATOM   847  C C     . VAL A 1 135 ? -36.373 28.392  -21.936 1.00 53.50  ? ? ? ? ? 
135 VAL A C   1 
ATOM   848  O O     . VAL A 1 135 ? -35.911 29.502  -22.230 1.00 51.16  ? ? ? ? ? 
135 VAL A O   1 
ATOM   849  C CB    . VAL A 1 135 ? -34.958 26.714  -23.243 1.00 54.59  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CB  1 
ATOM   850  C CG1   . VAL A 1 135 ? -34.331 27.508  -24.371 1.00 55.79  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CG1 1 
ATOM   851  C CG2   . VAL A 1 135 ? -34.098 26.806  -21.993 1.00 56.57  ? ? ? ? ? 
135 VAL A CG2 1 
ATOM   852  N N     . MET A 1 136 ? -36.895 28.116  -20.743 1.00 53.48  ? ? ? ? ? 
136 MET A N   1 
ATOM   853  C CA    . MET A 1 136 ? -36.957 29.095  -19.655 1.00 54.94  ? ? ? ? ? 
136 MET A CA  1 
ATOM   854  C C     . MET A 1 136 ? -36.034 28.609  -18.538 1.00 54.03  ? ? ? ? ? 
136 MET A C   1 
ATOM   855  O O     . MET A 1 136 ? -36.403 27.732  -17.753 1.00 52.04  ? ? ? ? ? 
136 MET A O   1 
ATOM   856  C CB    . MET A 1 136 ? -38.400 29.207  -19.152 1.00 55.51  ? ? ? ? ? 
136 MET A CB  1 
ATOM   857  C CG    . MET A 1 136 ? -39.390 29.568  -20.252 1.00 56.08  ? ? ? ? ? 
136 MET A CG  1 
ATOM   858  S SD    . MET A 1 136 ? -41.105 29.515  -19.717 1.00 60.21  ? ? ? ? ? 
136 MET A SD  1 
ATOM   859  C CE    . MET A 1 136 ? -41.229 31.067  -18.864 1.00 63.14  ? ? ? ? ? 
136 MET A CE  1 
ATOM   860  N N     . PRO A 1 137 ? -34.826 29.188  -18.448 1.00 54.48  ? ? ? ? ? 
137 PRO A N   1 
ATOM   861  C CA    . PRO A 1 137 ? -33.830 28.815  -17.443 1.00 57.20  ? ? ? ? ? 
137 PRO A CA  1 
ATOM   862  C C     . PRO A 1 137 ? -33.925 29.434  -16.052 1.00 61.33  ? ? ? ? ? 
137 PRO A C   1 
ATOM   863  O O     . PRO A 1 137 ? -34.254 30.607  -15.888 1.00 64.29  ? ? ? ? ? 
137 PRO A O   1 
ATOM   864  C CB    . PRO A 1 137 ? -32.527 29.184  -18.123 1.00 56.11  ? ? ? ? ? 
137 PRO A CB  1 
ATOM   865  C CG    . PRO A 1 137 ? -32.897 30.492  -18.770 1.00 56.37  ? ? ? ? ? 
137 PRO A CG  1 
ATOM   866  C CD    . PRO A 1 137 ? -34.287 30.226  -19.349 1.00 55.33  ? ? ? ? ? 
137 PRO A CD  1 
ATOM   867  N N     . VAL A 1 138 ? -33.630 28.607  -15.055 1.00 62.27  ? ? ? ? ? 
138 VAL A N   1 
ATOM   868  C CA    . VAL A 1 138 ? -33.603 29.013  -13.663 1.00 62.17  ? ? ? ? ? 
138 VAL A CA  1 
ATOM   869  C C     . VAL A 1 138 ? -32.223 28.565  -13.223 1.00 62.44  ? ? ? ? ? 
138 VAL A C   1 
ATOM   870  O O     . VAL A 1 138 ? -31.991 27.374  -13.031 1.00 61.50  ? ? ? ? ? 
138 VAL A O   1 
ATOM   871  C CB    . VAL A 1 138 ? -34.659 28.272  -12.825 1.00 64.07  ? ? ? ? ? 
138 VAL A CB  1 
ATOM   872  C CG1   . VAL A 1 138 ? -34.400 28.500  -11.340 1.00 64.28  ? ? ? ? ? 
138 VAL A CG1 1 
ATOM   873  C CG2   . VAL A 1 138 ? -36.049 28.757  -13.195 1.00 65.06  ? ? ? ? ? 
138 VAL A CG2 1 
ATOM   874  N N     . ALA A 1 139 ? -31.303 29.516  -13.097 1.00 63.41  ? ? ? ? ? 
139 ALA A N   1 
ATOM   875  C CA    . ALA A 1 139 ? -29.935 29.207  -12.696 1.00 64.27  ? ? ? ? ? 
139 ALA A CA  1 
ATOM   876  C C     . ALA A 1 139 ? -29.839 28.678  -11.267 1.00 65.13  ? ? ? ? ? 
139 ALA A C   1 
ATOM   877  O O     . ALA A 1 139 ? -30.539 29.143  -10.371 1.00 64.03  ? ? ? ? ? 
139 ALA A O   1 
ATOM   878  C CB    . ALA A 1 139 ? -29.060 30.444  -12.856 1.00 64.39  ? ? ? ? ? 
139 ALA A CB  1 
ATOM   879  N N     . LEU A 1 140 ? -28.979 27.684  -11.067 1.00 67.70  ? ? ? ? ? 
140 LEU A N   1 
ATOM   880  C CA    . LEU A 1 140 ? -28.775 27.111  -9.744  1.00 69.07  ? ? ? ? ? 
140 LEU A CA  1 
ATOM   881  C C     . LEU A 1 140 ? -27.723 27.970  -9.080  1.00 70.79  ? ? ? ? ? 
140 LEU A C   1 
ATOM   882  O O     . LEU A 1 140 ? -26.915 28.601  -9.764  1.00 68.38  ? ? ? ? ? 
140 LEU A O   1 
ATOM   883  C CB    . LEU A 1 140 ? -28.275 25.668  -9.838  1.00 68.11  ? ? ? ? ? 
140 LEU A CB  1 
ATOM   884  C CG    . LEU A 1 140 ? -29.275 24.645  -10.375 1.00 66.84  ? ? ? ? ? 
140 LEU A CG  1 
ATOM   885  C CD1   . LEU A 1 140 ? -28.599 23.290  -10.498 1.00 65.24  ? ? ? ? ? 
140 LEU A CD1 1 
ATOM   886  C CD2   . LEU A 1 140 ? -30.478 24.572  -9.446  1.00 63.79  ? ? ? ? ? 
140 LEU A CD2 1 
ATOM   887  N N     . GLU A 1 141 ? -27.736 27.994  -7.751  1.00 74.07  ? ? ? ? ? 
141 GLU A N   1 
ATOM   888  C CA    . GLU A 1 141 ? -26.787 28.802  -6.999  1.00 77.64  ? ? ? ? ? 
141 GLU A CA  1 
ATOM   889  C C     . GLU A 1 141 ? -25.842 27.985  -6.140  1.00 78.56  ? ? ? ? ? 
141 GLU A C   1 
ATOM   890  O O     . GLU A 1 141 ? -26.270 27.119  -5.372  1.00 77.94  ? ? ? ? ? 
141 GLU A O   1 
ATOM   891  C CB    . GLU A 1 141 ? -27.547 29.798  -6.126  1.00 79.65  ? ? ? ? ? 
141 GLU A CB  1 
ATOM   892  C CG    . GLU A 1 141 ? -28.207 30.918  -6.919  1.00 84.21  ? ? ? ? ? 
141 GLU A CG  1 
ATOM   893  C CD    . GLU A 1 141 ? -29.361 31.560  -6.171  1.00 87.09  ? ? ? ? ? 
141 GLU A CD  1 
ATOM   894  O OE1   . GLU A 1 141 ? -29.245 31.751  -4.940  1.00 87.74  ? ? ? ? ? 
141 GLU A OE1 1 
ATOM   895  O OE2   . GLU A 1 141 ? -30.382 31.879  -6.819  1.00 89.23  ? ? ? ? ? 
141 GLU A OE2 1 
ATOM   896  N N     . LYS A 1 142 ? -24.549 28.258  -6.288  1.00 80.63  ? ? ? ? ? 
142 LYS A N   1 
ATOM   897  C CA    . LYS A 1 142 ? -23.539 27.562  -5.504  1.00 85.07  ? ? ? ? ? 
142 LYS A CA  1 
ATOM   898  C C     . LYS A 1 142 ? -23.210 28.392  -4.277  1.00 87.54  ? ? ? ? ? 
142 LYS A C   1 
ATOM   899  O O     . LYS A 1 142 ? -22.877 29.572  -4.383  1.00 87.76  ? ? ? ? ? 
142 LYS A O   1 
ATOM   900  C CB    . LYS A 1 142 ? -22.256 27.313  -6.302  1.00 84.49  ? ? ? ? ? 
142 LYS A CB  1 
ATOM   901  C CG    . LYS A 1 142 ? -21.320 26.326  -5.632  1.00 83.52  ? ? ? ? ? 
142 LYS A CG  1 
ATOM   902  C CD    . LYS A 1 142 ? -19.945 26.336  -6.264  1.00 81.75  ? ? ? ? ? 
142 LYS A CD  1 
ATOM   903  C CE    . LYS A 1 142 ? -18.918 25.672  -5.368  1.00 80.41  ? ? ? ? ? 
142 LYS A CE  1 
ATOM   904  N NZ    . LYS A 1 142 ? -17.690 25.300  -6.116  1.00 81.86  ? ? ? ? ? 
142 LYS A NZ  1 
ATOM   905  N N     . GLN A 1 143 ? -23.296 27.770  -3.110  1.00 90.74  ? ? ? ? ? 
143 GLN A N   1 
ATOM   906  C CA    . GLN A 1 143 ? -23.009 28.478  -1.877  1.00 93.99  ? ? ? ? ? 
143 GLN A CA  1 
ATOM   907  C C     . GLN A 1 143 ? -22.371 27.549  -0.851  1.00 95.14  ? ? ? ? ? 
143 GLN A C   1 
ATOM   908  O O     . GLN A 1 143 ? -21.946 26.438  -1.185  1.00 95.12  ? ? ? ? ? 
143 GLN A O   1 
ATOM   909  C CB    . GLN A 1 143 ? -24.300 29.068  -1.313  1.00 94.85  ? ? ? ? ? 
143 GLN A CB  1 
ATOM   910  C CG    . GLN A 1 143 ? -25.312 28.018  -0.933  1.00 96.64  ? ? ? ? ? 
143 GLN A CG  1 
ATOM   911  C CD    . GLN A 1 143 ? -26.616 28.626  -0.436  1.00 98.01  ? ? ? ? ? 
143 GLN A CD  1 
ATOM   912  O OE1   . GLN A 1 143 ? -27.381 29.216  -1.209  1.00 98.68  ? ? ? ? ? 
143 GLN A OE1 1 
ATOM   913  N NE2   . GLN A 1 143 ? -27.074 28.604  0.804   1.00 98.13  ? ? ? ? ? 
143 GLN A NE2 1 
ATOM   914  N N     . ALA A 1 144 ? -22.314 28.025  0.392   1.00 96.43  ? ? ? ? ? 
144 ALA A N   1 
ATOM   915  C CA    . ALA A 1 144 ? -21.772 27.279  1.539   1.00 96.82  ? ? ? ? ? 
144 ALA A CA  1 
ATOM   916  C C     . ALA A 1 144 ? -21.409 25.852  1.187   1.00 96.12  ? ? ? ? ? 
144 ALA A C   1 
ATOM   917  O O     . ALA A 1 144 ? -20.287 25.560  0.798   1.00 96.39  ? ? ? ? ? 
144 ALA A O   1 
ATOM   918  C CB    . ALA A 1 144 ? -22.752 27.306  2.693   1.00 97.33  ? ? ? ? ? 
144 ALA A CB  1 
ATOM   919  N N     . ASP A 1 145 ? -22.365 24.942  1.305   1.00 95.13  ? ? ? ? ? 
145 ASP A N   1 
ATOM   920  C CA    . ASP A 1 145 ? -21.924 23.624  0.932   1.00 95.70  ? ? ? ? ? 
145 ASP A CA  1 
ATOM   921  C C     . ASP A 1 145 ? -22.306 23.269  -0.550  1.00 93.71  ? ? ? ? ? 
145 ASP A C   1 
ATOM   922  O O     . ASP A 1 145 ? -21.399 23.334  -1.394  1.00 94.39  ? ? ? ? ? 
145 ASP A O   1 
ATOM   923  C CB    . ASP A 1 145 ? -22.192 22.687  2.109   1.00 97.66  ? ? ? ? ? 
145 ASP A CB  1 
ATOM   924  C CG    . ASP A 1 145 ? -20.997 22.803  3.060   1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
145 ASP A CG  1 
ATOM   925  O OD1   . ASP A 1 145 ? -21.024 23.660  3.974   1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
145 ASP A OD1 1 
ATOM   926  O OD2   . ASP A 1 145 ? -20.031 22.030  2.899   1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
145 ASP A OD2 1 
ATOM   927  N N     . GLY A 1 146 ? -23.530 22.923  -0.932  1.00 89.82  ? ? ? ? ? 
146 GLY A N   1 
ATOM   928  C CA    . GLY A 1 146 ? -23.749 22.563  -2.334  1.00 85.48  ? ? ? ? ? 
146 GLY A CA  1 
ATOM   929  C C     . GLY A 1 146 ? -24.502 23.607  -3.155  1.00 81.36  ? ? ? ? ? 
146 GLY A C   1 
ATOM   930  O O     . GLY A 1 146 ? -24.327 24.815  -2.967  1.00 82.35  ? ? ? ? ? 
146 GLY A O   1 
ATOM   931  N N     . TRP A 1 147 ? -25.325 23.113  -4.078  1.00 75.83  ? ? ? ? ? 
147 TRP A N   1 
ATOM   932  C CA    . TRP A 1 147 ? -26.104 23.958  -4.969  1.00 69.03  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CA  1 
ATOM   933  C C     . TRP A 1 147 ? -27.539 24.008  -4.493  1.00 67.98  ? ? ? ? ? 
147 TRP A C   1 
ATOM   934  O O     . TRP A 1 147 ? -28.037 23.061  -3.888  1.00 64.96  ? ? ? ? ? 
147 TRP A O   1 
ATOM   935  C CB    . TRP A 1 147 ? -26.062 23.404  -6.396  1.00 62.61  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CB  1 
ATOM   936  C CG    . TRP A 1 147 ? -24.684 23.304  -6.953  1.00 53.18  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CG  1 
ATOM   937  C CD1   . TRP A 1 147 ? -23.735 22.373  -6.642  1.00 52.42  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CD1 1 
ATOM   938  C CD2   . TRP A 1 147 ? -24.083 24.192  -7.893  1.00 48.59  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CD2 1 
ATOM   939  N NE1   . TRP A 1 147 ? -22.575 22.632  -7.333  1.00 49.16  ? ? ? ? ? 
147 TRP A NE1 1 
ATOM   940  C CE2   . TRP A 1 147 ? -22.762 23.744  -8.109  1.00 46.79  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CE2 1 
ATOM   941  C CE3   . TRP A 1 147 ? -24.533 25.328  -8.575  1.00 49.47  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CE3 1 
ATOM   942  C CZ2   . TRP A 1 147 ? -21.883 24.391  -8.980  1.00 48.52  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CZ2 1 
ATOM   943  C CZ3   . TRP A 1 147 ? -23.660 25.975  -9.444  1.00 52.03  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CZ3 1 
ATOM   944  C CH2   . TRP A 1 147 ? -22.346 25.502  -9.639  1.00 51.24  ? ? ? ? ? 
147 TRP A CH2 1 
ATOM   945  N N     . PHE A 1 148 ? -28.203 25.121  -4.766  1.00 69.62  ? ? ? ? ? 
148 PHE A N   1 
ATOM   946  C CA    . PHE A 1 148 ? -29.587 25.272  -4.365  1.00 71.98  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CA  1 
ATOM   947  C C     . PHE A 1 148 ? -30.377 26.011  -5.421  1.00 72.87  ? ? ? ? ? 
148 PHE A C   1 
ATOM   948  O O     . PHE A 1 148 ? -29.822 26.772  -6.223  1.00 72.17  ? ? ? ? ? 
148 PHE A O   1 
ATOM   949  C CB    . PHE A 1 148 ? -29.692 26.038  -3.042  1.00 75.95  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CB  1 
ATOM   950  C CG    . PHE A 1 148 ? -28.993 25.368  -1.892  1.00 78.93  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CG  1 
ATOM   951  C CD1   . PHE A 1 148 ? -27.663 25.663  -1.598  1.00 79.06  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CD1 1 
ATOM   952  C CD2   . PHE A 1 148 ? -29.658 24.422  -1.116  1.00 78.80  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CD2 1 
ATOM   953  C CE1   . PHE A 1 148 ? -27.006 25.024  -0.547  1.00 79.78  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CE1 1 
ATOM   954  C CE2   . PHE A 1 148 ? -29.009 23.776  -0.064  1.00 78.28  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CE2 1 
ATOM   955  C CZ    . PHE A 1 148 ? -27.681 24.078  0.220   1.00 79.24  ? ? ? ? ? 
148 PHE A CZ  1 
ATOM   956  N N     . CYS A 1 149 ? -31.682 25.770  -5.417  1.00 72.81  ? ? ? ? ? 
149 CYS A N   1 
ATOM   957  C CA    . CYS A 1 149 ? -32.577 26.434  -6.346  1.00 73.50  ? ? ? ? ? 
149 CYS A CA  1 
ATOM   958  C C     . CYS A 1 149 ? -33.428 27.391  -5.530  1.00 73.24  ? ? ? ? ? 
149 CYS A C   1 
ATOM   959  O O     . CYS A 1 149 ? -34.069 26.988  -4.557  1.00 72.77  ? ? ? ? ? 
149 CYS A O   1 
ATOM   960  C CB    . CYS A 1 149 ? -33.488 25.428  -7.052  1.00 73.92  ? ? ? ? ? 
149 CYS A CB  1 
ATOM   961  S SG    . CYS A 1 149 ? -34.705 26.207  -8.151  1.00 75.48  ? ? ? ? ? 
149 CYS A SG  1 
ATOM   962  N N     . ASP A 1 150 ? -33.415 28.662  -5.912  1.00 72.43  ? ? ? ? ? 
150 ASP A N   1 
ATOM   963  C CA    . ASP A 1 150 ? -34.213 29.653  -5.217  1.00 71.56  ? ? ? ? ? 
150 ASP A CA  1 
ATOM   964  C C     . ASP A 1 150 ? -35.652 29.401  -5.651  1.00 70.41  ? ? ? ? ? 
150 ASP A C   1 
ATOM   965  O O     . ASP A 1 150 ? -36.004 29.644  -6.804  1.00 68.72  ? ? ? ? ? 
150 ASP A O   1 
ATOM   966  C CB    . ASP A 1 150 ? -33.768 31.055  -5.625  1.00 74.83  ? ? ? ? ? 
150 ASP A CB  1 
ATOM   967  C CG    . ASP A 1 150 ? -34.604 32.134  -4.983  1.00 76.72  ? ? ? ? ? 
150 ASP A CG  1 
ATOM   968  O OD1   . ASP A 1 150 ? -34.704 32.146  -3.739  1.00 77.06  ? ? ? ? ? 
150 ASP A OD1 1 
ATOM   969  O OD2   . ASP A 1 150 ? -35.163 32.967  -5.724  1.00 78.41  ? ? ? ? ? 
150 ASP A OD2 1 
ATOM   970  N N     . MET A 1 151 ? -36.480 28.908  -4.735  1.00 69.27  ? ? ? ? ? 
151 MET A N   1 
ATOM   971  C CA    . MET A 1 151 ? -37.870 28.593  -5.060  1.00 69.56  ? ? ? ? ? 
151 MET A CA  1 
ATOM   972  C C     . MET A 1 151 ? -38.774 29.764  -5.441  1.00 71.09  ? ? ? ? ? 
151 MET A C   1 
ATOM   973  O O     . MET A 1 151 ? -39.782 29.577  -6.126  1.00 71.66  ? ? ? ? ? 
151 MET A O   1 
ATOM   974  C CB    . MET A 1 151 ? -38.502 27.792  -3.924  1.00 66.76  ? ? ? ? ? 
151 MET A CB  1 
ATOM   975  C CG    . MET A 1 151 ? -37.867 26.411  -3.729  1.00 67.93  ? ? ? ? ? 
151 MET A CG  1 
ATOM   976  S SD    . MET A 1 151 ? -37.813 25.391  -5.242  1.00 65.16  ? ? ? ? ? 
151 MET A SD  1 
ATOM   977  C CE    . MET A 1 151 ? -36.806 23.998  -4.701  1.00 62.48  ? ? ? ? ? 
151 MET A CE  1 
ATOM   978  N N     . GLY A 1 152 ? -38.426 30.967  -5.005  1.00 72.22  ? ? ? ? ? 
152 GLY A N   1 
ATOM   979  C CA    . GLY A 1 152 ? -39.234 32.116  -5.363  1.00 73.30  ? ? ? ? ? 
152 GLY A CA  1 
ATOM   980  C C     . GLY A 1 152 ? -38.968 32.437  -6.820  1.00 75.49  ? ? ? ? ? 
152 GLY A C   1 
ATOM   981  O O     . GLY A 1 152 ? -39.871 32.796  -7.574  1.00 77.19  ? ? ? ? ? 
152 GLY A O   1 
ATOM   982  N N     . LYS A 1 153 ? -37.708 32.298  -7.216  1.00 76.23  ? ? ? ? ? 
153 LYS A N   1 
ATOM   983  C CA    . LYS A 1 153 ? -37.293 32.562  -8.583  1.00 76.74  ? ? ? ? ? 
153 LYS A CA  1 
ATOM   984  C C     . LYS A 1 153 ? -37.974 31.554  -9.512  1.00 76.12  ? ? ? ? ? 
153 LYS A C   1 
ATOM   985  O O     . LYS A 1 153 ? -38.554 31.928  -10.535 1.00 76.73  ? ? ? ? ? 
153 LYS A O   1 
ATOM   986  C CB    . LYS A 1 153 ? -35.770 32.437  -8.686  1.00 78.57  ? ? ? ? ? 
153 LYS A CB  1 
ATOM   987  C CG    . LYS A 1 153 ? -35.088 33.586  -9.412  1.00 80.46  ? ? ? ? ? 
153 LYS A CG  1 
ATOM   988  C CD    . LYS A 1 153 ? -35.478 33.642  -10.883 1.00 82.28  ? ? ? ? ? 
153 LYS A CD  1 
ATOM   989  C CE    . LYS A 1 153 ? -35.044 32.380  -11.614 1.00 83.35  ? ? ? ? ? 
153 LYS A CE  1 
ATOM   990  N NZ    . LYS A 1 153 ? -35.203 32.483  -13.088 1.00 85.27  ? ? ? ? ? 
153 LYS A NZ  1 
ATOM   991  N N     . LEU A 1 154 ? -37.903 30.277  -9.143  1.00 74.33  ? ? ? ? ? 
154 LEU A N   1 
ATOM   992  C CA    . LEU A 1 154 ? -38.512 29.209  -9.929  1.00 73.39  ? ? ? ? ? 
154 LEU A CA  1 
ATOM   993  C C     . LEU A 1 154 ? -40.006 29.460  -10.119 1.00 74.78  ? ? ? ? ? 
154 LEU A C   1 
ATOM   994  O O     . LEU A 1 154 ? -40.542 29.317  -11.224 1.00 74.84  ? ? ? ? ? 
154 LEU A O   1 
ATOM   995  C CB    . LEU A 1 154 ? -38.309 27.854  -9.242  1.00 69.14  ? ? ? ? ? 
154 LEU A CB  1 
ATOM   996  C CG    . LEU A 1 154 ? -39.043 26.695  -9.918  1.00 66.60  ? ? ? ? ? 
154 LEU A CG  1 
ATOM   997  C CD1   . LEU A 1 154 ? -38.457 26.473  -11.301 1.00 63.12  ? ? ? ? ? 
154 LEU A CD1 1 
ATOM   998  C CD2   . LEU A 1 154 ? -38.935 25.437  -9.077  1.00 62.29  ? ? ? ? ? 
154 LEU A CD2 1 
ATOM   999  N N     . GLU A 1 155 ? -40.682 29.833  -9.038  1.00 75.90  ? ? ? ? ? 
155 GLU A N   1 
ATOM   1000 C CA    . GLU A 1 155 ? -42.111 30.096  -9.118  1.00 76.01  ? ? ? ? ? 
155 GLU A CA  1 
ATOM   1001 C C     . GLU A 1 155 ? -42.393 31.307  -10.000 1.00 74.06  ? ? ? ? ? 
155 GLU A C   1 
ATOM   1002 O O     . GLU A 1 155 ? -43.381 31.332  -10.732 1.00 72.35  ? ? ? ? ? 
155 GLU A O   1 
ATOM   1003 C CB    . GLU A 1 155 ? -42.706 30.314  -7.724  1.00 78.15  ? ? ? ? ? 
155 GLU A CB  1 
ATOM   1004 C CG    . GLU A 1 155 ? -44.153 30.783  -7.774  1.00 80.87  ? ? ? ? ? 
155 GLU A CG  1 
ATOM   1005 C CD    . GLU A 1 155 ? -44.825 30.802  -6.420  1.00 81.18  ? ? ? ? ? 
155 GLU A CD  1 
ATOM   1006 O OE1   . GLU A 1 155 ? -44.255 31.397  -5.479  1.00 81.56  ? ? ? ? ? 
155 GLU A OE1 1 
ATOM   1007 O OE2   . GLU A 1 155 ? -45.931 30.226  -6.309  1.00 80.82  ? ? ? ? ? 
155 GLU A OE2 1 
ATOM   1008 N N     . ALA A 1 156 ? -41.524 32.309  -9.931  1.00 72.63  ? ? ? ? ? 
156 ALA A N   1 
ATOM   1009 C CA    . ALA A 1 156 ? -41.707 33.499  -10.746 1.00 73.60  ? ? ? ? ? 
156 ALA A CA  1 
ATOM   1010 C C     . ALA A 1 156 ? -41.807 33.071  -12.205 1.00 74.23  ? ? ? ? ? 
156 ALA A C   1 
ATOM   1011 O O     . ALA A 1 156 ? -42.602 33.620  -12.971 1.00 75.61  ? ? ? ? ? 
156 ALA A O   1 
ATOM   1012 C CB    . ALA A 1 156 ? -40.541 34.453  -10.555 1.00 74.09  ? ? ? ? ? 
156 ALA A CB  1 
ATOM   1013 N N     . VAL A 1 157 ? -41.001 32.075  -12.574 1.00 73.58  ? ? ? ? ? 
157 VAL A N   1 
ATOM   1014 C CA    . VAL A 1 157 ? -40.975 31.549  -13.937 1.00 70.69  ? ? ? ? ? 
157 VAL A CA  1 
ATOM   1015 C C     . VAL A 1 157 ? -42.141 30.606  -14.223 1.00 68.18  ? ? ? ? ? 
157 VAL A C   1 
ATOM   1016 O O     . VAL A 1 157 ? -42.727 30.651  -15.301 1.00 65.05  ? ? ? ? ? 
157 VAL A O   1 
ATOM   1017 C CB    . VAL A 1 157 ? -39.652 30.799  -14.214 1.00 72.98  ? ? ? ? ? 
157 VAL A CB  1 
ATOM   1018 C CG1   . VAL A 1 157 ? -39.745 30.032  -15.523 1.00 74.64  ? ? ? ? ? 
157 VAL A CG1 1 
ATOM   1019 C CG2   . VAL A 1 157 ? -38.502 31.792  -14.282 1.00 75.81  ? ? ? ? ? 
157 VAL A CG2 1 
ATOM   1020 N N     . LEU A 1 158 ? -42.472 29.752  -13.259 1.00 67.15  ? ? ? ? ? 
158 LEU A N   1 
ATOM   1021 C CA    . LEU A 1 158 ? -43.566 28.799  -13.426 1.00 67.50  ? ? ? ? ? 
158 LEU A CA  1 
ATOM   1022 C C     . LEU A 1 158 ? -44.937 29.463  -13.509 1.00 68.74  ? ? ? ? ? 
158 LEU A C   1 
ATOM   1023 O O     . LEU A 1 158 ? -45.857 28.923  -14.124 1.00 69.56  ? ? ? ? ? 
158 LEU A O   1 
ATOM   1024 C CB    . LEU A 1 158 ? -43.574 27.792  -12.275 1.00 68.78  ? ? ? ? ? 
158 LEU A CB  1 
ATOM   1025 C CG    . LEU A 1 158 ? -42.420 26.789  -12.161 1.00 73.07  ? ? ? ? ? 
158 LEU A CG  1 
ATOM   1026 C CD1   . LEU A 1 158 ? -42.441 26.125  -10.780 1.00 72.17  ? ? ? ? ? 
158 LEU A CD1 1 
ATOM   1027 C CD2   . LEU A 1 158 ? -42.535 25.747  -13.273 1.00 74.00  ? ? ? ? ? 
158 LEU A CD2 1 
ATOM   1028 N N     . ALA A 1 159 ? -45.077 30.628  -12.883 1.00 69.62  ? ? ? ? ? 
159 ALA A N   1 
ATOM   1029 C CA    . ALA A 1 159 ? -46.349 31.346  -12.884 1.00 68.53  ? ? ? ? ? 
159 ALA A CA  1 
ATOM   1030 C C     . ALA A 1 159 ? -46.646 31.945  -14.251 1.00 68.12  ? ? ? ? ? 
159 ALA A C   1 
ATOM   1031 O O     . ALA A 1 159 ? -47.770 32.376  -14.517 1.00 66.81  ? ? ? ? ? 
159 ALA A O   1 
ATOM   1032 C CB    . ALA A 1 159 ? -46.340 32.442  -11.819 1.00 70.76  ? ? ? ? ? 
159 ALA A CB  1 
ATOM   1033 N N     . LYS A 1 160 ? -45.633 31.979  -15.113 1.00 67.89  ? ? ? ? ? 
160 LYS A N   1 
ATOM   1034 C CA    . LYS A 1 160 ? -45.795 32.508  -16.463 1.00 67.16  ? ? ? ? ? 
160 LYS A CA  1 
ATOM   1035 C C     . LYS A 1 160 ? -46.869 31.695  -17.173 1.00 67.30  ? ? ? ? ? 
160 LYS A C   1 
ATOM   1036 O O     . LYS A 1 160 ? -46.881 30.464  -17.096 1.00 65.83  ? ? ? ? ? 
160 LYS A O   1 
ATOM   1037 C CB    . LYS A 1 160 ? -44.491 32.389  -17.240 1.00 64.34  ? ? ? ? ? 
160 LYS A CB  1 
ATOM   1038 C CG    . LYS A 1 160 ? -43.364 33.217  -16.688 1.00 64.57  ? ? ? ? ? 
160 LYS A CG  1 
ATOM   1039 C CD    . LYS A 1 160 ? -43.569 34.682  -16.977 1.00 65.98  ? ? ? ? ? 
160 LYS A CD  1 
ATOM   1040 C CE    . LYS A 1 160 ? -42.254 35.438  -16.825 1.00 68.20  ? ? ? ? ? 
160 LYS A CE  1 
ATOM   1041 N NZ    . LYS A 1 160 ? -41.182 34.868  -17.698 1.00 67.64  ? ? ? ? ? 
160 LYS A NZ  1 
ATOM   1042 N N     . PRO A 1 161 ? -47.785 32.373  -17.878 1.00 66.88  ? ? ? ? ? 
161 PRO A N   1 
ATOM   1043 C CA    . PRO A 1 161 ? -48.856 31.674  -18.591 1.00 66.11  ? ? ? ? ? 
161 PRO A CA  1 
ATOM   1044 C C     . PRO A 1 161 ? -48.294 30.694  -19.617 1.00 64.16  ? ? ? ? ? 
161 PRO A C   1 
ATOM   1045 O O     . PRO A 1 161 ? -48.787 29.572  -19.752 1.00 60.92  ? ? ? ? ? 
161 PRO A O   1 
ATOM   1046 C CB    . PRO A 1 161 ? -49.629 32.810  -19.263 1.00 66.77  ? ? ? ? ? 
161 PRO A CB  1 
ATOM   1047 C CG    . PRO A 1 161 ? -49.344 33.997  -18.388 1.00 68.80  ? ? ? ? ? 
161 PRO A CG  1 
ATOM   1048 C CD    . PRO A 1 161 ? -47.877 33.826  -18.091 1.00 68.01  ? ? ? ? ? 
161 PRO A CD  1 
ATOM   1049 N N     . GLU A 1 162 ? -47.251 31.129  -20.323 1.00 63.82  ? ? ? ? ? 
162 GLU A N   1 
ATOM   1050 C CA    . GLU A 1 162 ? -46.626 30.322  -21.366 1.00 64.49  ? ? ? ? ? 
162 GLU A CA  1 
ATOM   1051 C C     . GLU A 1 162 ? -45.718 29.197  -20.894 1.00 63.29  ? ? ? ? ? 
162 GLU A C   1 
ATOM   1052 O O     . GLU A 1 162 ? -45.204 28.440  -21.713 1.00 65.11  ? ? ? ? ? 
162 GLU A O   1 
ATOM   1053 C CB    . GLU A 1 162 ? -45.857 31.210  -22.357 1.00 65.56  ? ? ? ? ? 
162 GLU A CB  1 
ATOM   1054 C CG    . GLU A 1 162 ? -44.764 32.078  -21.754 1.00 70.14  ? ? ? ? ? 
162 GLU A CG  1 
ATOM   1055 C CD    . GLU A 1 162 ? -45.305 33.316  -21.053 1.00 76.11  ? ? ? ? ? 
162 GLU A CD  1 
ATOM   1056 O OE1   . GLU A 1 162 ? -44.487 34.113  -20.533 1.00 79.60  ? ? ? ? ? 
162 GLU A OE1 1 
ATOM   1057 O OE2   . GLU A 1 162 ? -46.545 33.498  -21.020 1.00 75.83  ? ? ? ? ? 
162 GLU A OE2 1 
ATOM   1058 N N     . CYS A 1 163 ? -45.504 29.081  -19.589 1.00 60.80  ? ? ? ? ? 
163 CYS A N   1 
ATOM   1059 C CA    . CYS A 1 163 ? -44.668 28.002  -19.077 1.00 57.81  ? ? ? ? ? 
163 CYS A CA  1 
ATOM   1060 C C     . CYS A 1 163 ? -45.563 26.778  -18.911 1.00 57.66  ? ? ? ? ? 
163 CYS A C   1 
ATOM   1061 O O     . CYS A 1 163 ? -46.503 26.786  -18.116 1.00 57.77  ? ? ? ? ? 
163 CYS A O   1 
ATOM   1062 C CB    . CYS A 1 163 ? -44.054 28.379  -17.737 1.00 58.54  ? ? ? ? ? 
163 CYS A CB  1 
ATOM   1063 S SG    . CYS A 1 163 ? -43.108 27.039  -17.005 1.00 61.18  ? ? ? ? ? 
163 CYS A SG  1 
ATOM   1064 N N     . LYS A 1 164 ? -45.277 25.719  -19.657 1.00 56.58  ? ? ? ? ? 
164 LYS A N   1 
ATOM   1065 C CA    . LYS A 1 164 ? -46.114 24.527  -19.589 1.00 54.25  ? ? ? ? ? 
164 LYS A CA  1 
ATOM   1066 C C     . LYS A 1 164 ? -45.461 23.278  -19.022 1.00 51.45  ? ? ? ? ? 
164 LYS A C   1 
ATOM   1067 O O     . LYS A 1 164 ? -46.157 22.403  -18.515 1.00 48.74  ? ? ? ? ? 
164 LYS A O   1 
ATOM   1068 C CB    . LYS A 1 164 ? -46.660 24.206  -20.984 1.00 54.15  ? ? ? ? ? 
164 LYS A CB  1 
ATOM   1069 C CG    . LYS A 1 164 ? -47.695 25.189  -21.502 1.00 55.53  ? ? ? ? ? 
164 LYS A CG  1 
ATOM   1070 C CD    . LYS A 1 164 ? -49.001 25.063  -20.729 1.00 57.97  ? ? ? ? ? 
164 LYS A CD  1 
ATOM   1071 C CE    . LYS A 1 164 ? -50.049 26.037  -21.248 1.00 59.92  ? ? ? ? ? 
164 LYS A CE  1 
ATOM   1072 N NZ    . LYS A 1 164 ? -51.320 25.934  -20.470 1.00 62.38  ? ? ? ? ? 
164 LYS A NZ  1 
ATOM   1073 N N     . ILE A 1 165 ? -44.136 23.195  -19.101 1.00 48.99  ? ? ? ? ? 
165 ILE A N   1 
ATOM   1074 C CA    . ILE A 1 165 ? -43.433 22.002  -18.634 1.00 48.55  ? ? ? ? ? 
165 ILE A CA  1 
ATOM   1075 C C     . ILE A 1 165 ? -42.173 22.332  -17.844 1.00 48.11  ? ? ? ? ? 
165 ILE A C   1 
ATOM   1076 O O     . ILE A 1 165 ? -41.543 23.368  -18.079 1.00 49.23  ? ? ? ? ? 
165 ILE A O   1 
ATOM   1077 C CB    . ILE A 1 165 ? -42.981 21.099  -19.863 1.00 48.47  ? ? ? ? ? 
165 ILE A CB  1 
ATOM   1078 C CG1   . ILE A 1 165 ? -44.178 20.750  -20.752 1.00 45.95  ? ? ? ? ? 
165 ILE A CG1 1 
ATOM   1079 C CG2   . ILE A 1 165 ? -42.302 19.820  -19.372 1.00 40.29  ? ? ? ? ? 
165 ILE A CG2 1 
ATOM   1080 C CD1   . ILE A 1 165 ? -43.805 20.014  -22.025 1.00 45.67  ? ? ? ? ? 
165 ILE A CD1 1 
ATOM   1081 N N     . MET A 1 166 ? -41.818 21.454  -16.907 1.00 44.66  ? ? ? ? ? 
166 MET A N   1 
ATOM   1082 C CA    . MET A 1 166 ? -40.567 21.604  -16.177 1.00 47.54  ? ? ? ? ? 
166 MET A CA  1 
ATOM   1083 C C     . MET A 1 166 ? -39.756 20.324  -16.413 1.00 49.09  ? ? ? ? ? 
166 MET A C   1 
ATOM   1084 O O     . MET A 1 166 ? -40.172 19.224  -16.007 1.00 49.04  ? ? ? ? ? 
166 MET A O   1 
ATOM   1085 C CB    . MET A 1 166 ? -40.760 21.794  -14.669 1.00 47.99  ? ? ? ? ? 
166 MET A CB  1 
ATOM   1086 C CG    . MET A 1 166 ? -39.402 21.753  -13.935 1.00 52.33  ? ? ? ? ? 
166 MET A CG  1 
ATOM   1087 S SD    . MET A 1 166 ? -39.355 22.099  -12.142 1.00 57.58  ? ? ? ? ? 
166 MET A SD  1 
ATOM   1088 C CE    . MET A 1 166 ? -39.998 20.571  -11.455 1.00 54.93  ? ? ? ? ? 
166 MET A CE  1 
ATOM   1089 N N     . LEU A 1 167 ? -38.616 20.472  -17.089 1.00 46.17  ? ? ? ? ? 
167 LEU A N   1 
ATOM   1090 C CA    . LEU A 1 167 ? -37.722 19.351  -17.374 1.00 44.21  ? ? ? ? ? 
167 LEU A CA  1 
ATOM   1091 C C     . LEU A 1 167 ? -36.753 19.267  -16.188 1.00 43.68  ? ? ? ? ? 
167 LEU A C   1 
ATOM   1092 O O     . LEU A 1 167 ? -35.821 20.057  -16.073 1.00 44.71  ? ? ? ? ? 
167 LEU A O   1 
ATOM   1093 C CB    . LEU A 1 167 ? -36.946 19.621  -18.673 1.00 43.60  ? ? ? ? ? 
167 LEU A CB  1 
ATOM   1094 C CG    . LEU A 1 167 ? -36.521 18.447  -19.570 1.00 37.38  ? ? ? ? ? 
167 LEU A CG  1 
ATOM   1095 C CD1   . LEU A 1 167 ? -35.454 18.950  -20.516 1.00 36.33  ? ? ? ? ? 
167 LEU A CD1 1 
ATOM   1096 C CD2   . LEU A 1 167 ? -35.986 17.279  -18.761 1.00 38.86  ? ? ? ? ? 
167 LEU A CD2 1 
ATOM   1097 N N     . LEU A 1 168 ? -36.970 18.301  -15.310 1.00 45.45  ? ? ? ? ? 
168 LEU A N   1 
ATOM   1098 C CA    . LEU A 1 168 ? -36.147 18.171  -14.117 1.00 46.87  ? ? ? ? ? 
168 LEU A CA  1 
ATOM   1099 C C     . LEU A 1 168 ? -35.069 17.107  -14.233 1.00 48.36  ? ? ? ? ? 
168 LEU A C   1 
ATOM   1100 O O     . LEU A 1 168 ? -35.368 15.936  -14.450 1.00 49.56  ? ? ? ? ? 
168 LEU A O   1 
ATOM   1101 C CB    . LEU A 1 168 ? -37.068 17.877  -12.924 1.00 48.61  ? ? ? ? ? 
168 LEU A CB  1 
ATOM   1102 C CG    . LEU A 1 168 ? -36.657 17.888  -11.441 1.00 51.20  ? ? ? ? ? 
168 LEU A CG  1 
ATOM   1103 C CD1   . LEU A 1 168 ? -36.492 16.468  -10.950 1.00 50.56  ? ? ? ? ? 
168 LEU A CD1 1 
ATOM   1104 C CD2   . LEU A 1 168 ? -35.390 18.720  -11.225 1.00 52.77  ? ? ? ? ? 
168 LEU A CD2 1 
ATOM   1105 N N     . CYS A 1 169 ? -33.813 17.522  -14.105 1.00 48.72  ? ? ? ? ? 
169 CYS A N   1 
ATOM   1106 C CA    . CYS A 1 169 ? -32.696 16.587  -14.158 1.00 49.08  ? ? ? ? ? 
169 CYS A CA  1 
ATOM   1107 C C     . CYS A 1 169 ? -32.408 16.210  -12.705 1.00 50.14  ? ? ? ? ? 
169 CYS A C   1 
ATOM   1108 O O     . CYS A 1 169 ? -31.881 17.020  -11.938 1.00 52.30  ? ? ? ? ? 
169 CYS A O   1 
ATOM   1109 C CB    . CYS A 1 169 ? -31.471 17.246  -14.789 1.00 49.60  ? ? ? ? ? 
169 CYS A CB  1 
ATOM   1110 S SG    . CYS A 1 169 ? -30.152 16.075  -15.164 1.00 53.43  ? ? ? ? ? 
169 CYS A SG  1 
ATOM   1111 N N     . SER A 1 170 ? -32.753 14.979  -12.335 1.00 46.78  ? ? ? ? ? 
170 SER A N   1 
ATOM   1112 C CA    . SER A 1 170 ? -32.588 14.502  -10.968 1.00 43.83  ? ? ? ? ? 
170 SER A CA  1 
ATOM   1113 C C     . SER A 1 170 ? -32.022 13.083  -10.880 1.00 45.59  ? ? ? ? ? 
170 SER A C   1 
ATOM   1114 O O     . SER A 1 170 ? -32.730 12.120  -11.182 1.00 46.20  ? ? ? ? ? 
170 SER A O   1 
ATOM   1115 C CB    . SER A 1 170 ? -33.957 14.532  -10.287 1.00 41.88  ? ? ? ? ? 
170 SER A CB  1 
ATOM   1116 O OG    . SER A 1 170 ? -33.927 13.914  -9.014  1.00 41.97  ? ? ? ? ? 
170 SER A OG  1 
ATOM   1117 N N     . PRO A 1 171 ? -30.761 12.921  -10.434 1.00 45.92  ? ? ? ? ? 
171 PRO A N   1 
ATOM   1118 C CA    . PRO A 1 171 ? -29.790 13.924  -9.996  1.00 47.38  ? ? ? ? ? 
171 PRO A CA  1 
ATOM   1119 C C     . PRO A 1 171 ? -29.497 14.911  -11.108 1.00 49.45  ? ? ? ? ? 
171 PRO A C   1 
ATOM   1120 O O     . PRO A 1 171 ? -29.682 14.606  -12.281 1.00 53.36  ? ? ? ? ? 
171 PRO A O   1 
ATOM   1121 C CB    . PRO A 1 171 ? -28.567 13.085  -9.626  1.00 44.69  ? ? ? ? ? 
171 PRO A CB  1 
ATOM   1122 C CG    . PRO A 1 171 ? -29.162 11.808  -9.165  1.00 43.28  ? ? ? ? ? 
171 PRO A CG  1 
ATOM   1123 C CD    . PRO A 1 171 ? -30.215 11.569  -10.224 1.00 47.16  ? ? ? ? ? 
171 PRO A CD  1 
ATOM   1124 N N     . GLN A 1 172 ? -29.021 16.088  -10.729 1.00 50.40  ? ? ? ? ? 
172 GLN A N   1 
ATOM   1125 C CA    . GLN A 1 172 ? -28.731 17.146  -11.678 1.00 49.66  ? ? ? ? ? 
172 GLN A CA  1 
ATOM   1126 C C     . GLN A 1 172 ? -27.335 17.032  -12.266 1.00 51.82  ? ? ? ? ? 
172 GLN A C   1 
ATOM   1127 O O     . GLN A 1 172 ? -26.365 16.813  -11.548 1.00 53.91  ? ? ? ? ? 
172 GLN A O   1 
ATOM   1128 C CB    . GLN A 1 172 ? -28.903 18.500  -10.986 1.00 50.18  ? ? ? ? ? 
172 GLN A CB  1 
ATOM   1129 C CG    . GLN A 1 172 ? -29.246 19.644  -11.919 1.00 41.90  ? ? ? ? ? 
172 GLN A CG  1 
ATOM   1130 C CD    . GLN A 1 172 ? -28.042 20.181  -12.639 1.00 39.78  ? ? ? ? ? 
172 GLN A CD  1 
ATOM   1131 O OE1   . GLN A 1 172 ? -28.169 20.926  -13.607 1.00 39.99  ? ? ? ? ? 
172 GLN A OE1 1 
ATOM   1132 N NE2   . GLN A 1 172 ? -26.858 19.819  -12.165 1.00 37.85  ? ? ? ? ? 
172 GLN A NE2 1 
ATOM   1133 N N     . ASN A 1 173 ? -27.254 17.181  -13.582 1.00 50.54  ? ? ? ? ? 
173 ASN A N   1 
ATOM   1134 C CA    . ASN A 1 173 ? -26.004 17.114  -14.323 1.00 50.81  ? ? ? ? ? 
173 ASN A CA  1 
ATOM   1135 C C     . ASN A 1 173 ? -25.787 18.524  -14.876 1.00 52.96  ? ? ? ? ? 
173 ASN A C   1 
ATOM   1136 O O     . ASN A 1 173 ? -26.692 19.099  -15.487 1.00 50.98  ? ? ? ? ? 
173 ASN A O   1 
ATOM   1137 C CB    . ASN A 1 173 ? -26.157 16.091  -15.454 1.00 53.59  ? ? ? ? ? 
173 ASN A CB  1 
ATOM   1138 C CG    . ASN A 1 173 ? -25.008 16.116  -16.436 1.00 53.90  ? ? ? ? ? 
173 ASN A CG  1 
ATOM   1139 O OD1   . ASN A 1 173 ? -23.979 16.736  -16.194 1.00 58.77  ? ? ? ? ? 
173 ASN A OD1 1 
ATOM   1140 N ND2   . ASN A 1 173 ? -25.177 15.429  -17.554 1.00 55.69  ? ? ? ? ? 
173 ASN A ND2 1 
ATOM   1141 N N     . PRO A 1 174 ? -24.573 19.089  -14.717 1.00 54.64  ? ? ? ? ? 
174 PRO A N   1 
ATOM   1142 C CA    . PRO A 1 174 ? -23.343 18.585  -14.091 1.00 55.33  ? ? ? ? ? 
174 PRO A CA  1 
ATOM   1143 C C     . PRO A 1 174 ? -23.057 18.856  -12.598 1.00 55.75  ? ? ? ? ? 
174 PRO A C   1 
ATOM   1144 O O     . PRO A 1 174 ? -22.040 18.390  -12.078 1.00 54.57  ? ? ? ? ? 
174 PRO A O   1 
ATOM   1145 C CB    . PRO A 1 174 ? -22.269 19.208  -14.963 1.00 54.01  ? ? ? ? ? 
174 PRO A CB  1 
ATOM   1146 C CG    . PRO A 1 174 ? -22.817 20.597  -15.134 1.00 53.87  ? ? ? ? ? 
174 PRO A CG  1 
ATOM   1147 C CD    . PRO A 1 174 ? -24.309 20.379  -15.384 1.00 53.88  ? ? ? ? ? 
174 PRO A CD  1 
ATOM   1148 N N     . THR A 1 175 ? -23.920 19.591  -11.905 1.00 56.24  ? ? ? ? ? 
175 THR A N   1 
ATOM   1149 C CA    . THR A 1 175 ? -23.654 19.902  -10.494 1.00 55.60  ? ? ? ? ? 
175 THR A CA  1 
ATOM   1150 C C     . THR A 1 175 ? -23.652 18.705  -9.546  1.00 57.43  ? ? ? ? ? 
175 THR A C   1 
ATOM   1151 O O     . THR A 1 175 ? -23.074 18.766  -8.466  1.00 59.99  ? ? ? ? ? 
175 THR A O   1 
ATOM   1152 C CB    . THR A 1 175 ? -24.658 20.918  -9.930  1.00 53.23  ? ? ? ? ? 
175 THR A CB  1 
ATOM   1153 O OG1   . THR A 1 175 ? -25.912 20.266  -9.691  1.00 52.19  ? ? ? ? ? 
175 THR A OG1 1 
ATOM   1154 C CG2   . THR A 1 175 ? -24.849 22.076  -10.896 1.00 50.19  ? ? ? ? ? 
175 THR A CG2 1 
ATOM   1155 N N     . GLY A 1 176 ? -24.308 17.622  -9.937  1.00 58.85  ? ? ? ? ? 
176 GLY A N   1 
ATOM   1156 C CA    . GLY A 1 176 ? -24.348 16.445  -9.090  1.00 58.28  ? ? ? ? ? 
176 GLY A CA  1 
ATOM   1157 C C     . GLY A 1 176 ? -25.336 16.580  -7.952  1.00 57.56  ? ? ? ? ? 
176 GLY A C   1 
ATOM   1158 O O     . GLY A 1 176 ? -25.437 15.705  -7.096  1.00 59.00  ? ? ? ? ? 
176 GLY A O   1 
ATOM   1159 N N     . LYS A 1 177 ? -26.082 17.673  -7.939  1.00 58.11  ? ? ? ? ? 
177 LYS A N   1 
ATOM   1160 C CA    . LYS A 1 177 ? -27.048 17.881  -6.872  1.00 59.43  ? ? ? ? ? 
177 LYS A CA  1 
ATOM   1161 C C     . LYS A 1 177 ? -28.060 16.750  -6.790  1.00 60.55  ? ? ? ? ? 
177 LYS A C   1 
ATOM   1162 O O     . LYS A 1 177 ? -28.579 16.301  -7.804  1.00 61.55  ? ? ? ? ? 
177 LYS A O   1 
ATOM   1163 C CB    . LYS A 1 177 ? -27.799 19.197  -7.078  1.00 59.80  ? ? ? ? ? 
177 LYS A CB  1 
ATOM   1164 C CG    . LYS A 1 177 ? -28.661 19.606  -5.892  1.00 59.93  ? ? ? ? ? 
177 LYS A CG  1 
ATOM   1165 C CD    . LYS A 1 177 ? -29.651 20.695  -6.274  1.00 62.85  ? ? ? ? ? 
177 LYS A CD  1 
ATOM   1166 C CE    . LYS A 1 177 ? -30.142 21.465  -5.053  1.00 63.76  ? ? ? ? ? 
177 LYS A CE  1 
ATOM   1167 N NZ    . LYS A 1 177 ? -30.513 20.584  -3.914  1.00 60.61  ? ? ? ? ? 
177 LYS A NZ  1 
ATOM   1168 N N     . VAL A 1 178 ? -28.323 16.284  -5.576  1.00 61.78  ? ? ? ? ? 
178 VAL A N   1 
ATOM   1169 C CA    . VAL A 1 178 ? -29.318 15.248  -5.345  1.00 62.92  ? ? ? ? ? 
178 VAL A CA  1 
ATOM   1170 C C     . VAL A 1 178 ? -30.383 16.004  -4.560  1.00 65.85  ? ? ? ? ? 
178 VAL A C   1 
ATOM   1171 O O     . VAL A 1 178 ? -30.151 16.390  -3.412  1.00 69.06  ? ? ? ? ? 
178 VAL A O   1 
ATOM   1172 C CB    . VAL A 1 178 ? -28.752 14.090  -4.491  1.00 63.13  ? ? ? ? ? 
178 VAL A CB  1 
ATOM   1173 C CG1   . VAL A 1 178 ? -29.878 13.155  -4.048  1.00 62.47  ? ? ? ? ? 
178 VAL A CG1 1 
ATOM   1174 C CG2   . VAL A 1 178 ? -27.727 13.313  -5.294  1.00 64.14  ? ? ? ? ? 
178 VAL A CG2 1 
ATOM   1175 N N     . TRP A 1 179 ? -31.532 16.244  -5.184  1.00 66.60  ? ? ? ? ? 
179 TRP A N   1 
ATOM   1176 C CA    . TRP A 1 179 ? -32.609 16.991  -4.539  1.00 67.91  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CA  1 
ATOM   1177 C C     . TRP A 1 179 ? -33.106 16.316  -3.260  1.00 69.14  ? ? ? ? ? 
179 TRP A C   1 
ATOM   1178 O O     . TRP A 1 179 ? -33.141 15.089  -3.176  1.00 68.94  ? ? ? ? ? 
179 TRP A O   1 
ATOM   1179 C CB    . TRP A 1 179 ? -33.777 17.186  -5.515  1.00 68.11  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CB  1 
ATOM   1180 C CG    . TRP A 1 179 ? -33.367 17.760  -6.842  1.00 67.21  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CG  1 
ATOM   1181 C CD1   . TRP A 1 179 ? -32.951 17.065  -7.938  1.00 67.55  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CD1 1 
ATOM   1182 C CD2   . TRP A 1 179 ? -33.292 19.148  -7.196  1.00 68.08  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CD2 1 
ATOM   1183 N NE1   . TRP A 1 179 ? -32.620 17.930  -8.954  1.00 66.83  ? ? ? ? ? 
179 TRP A NE1 1 
ATOM   1184 C CE2   . TRP A 1 179 ? -32.818 19.215  -8.526  1.00 67.19  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CE2 1 
ATOM   1185 C CE3   . TRP A 1 179 ? -33.576 20.342  -6.519  1.00 69.90  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CE3 1 
ATOM   1186 C CZ2   . TRP A 1 179 ? -32.618 20.430  -9.193  1.00 68.06  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CZ2 1 
ATOM   1187 C CZ3   . TRP A 1 179 ? -33.377 21.555  -7.184  1.00 70.06  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CZ3 1 
ATOM   1188 C CH2   . TRP A 1 179 ? -32.902 21.586  -8.509  1.00 70.05  ? ? ? ? ? 
179 TRP A CH2 1 
ATOM   1189 N N     . THR A 1 180 ? -33.496 17.121  -2.271  1.00 68.85  ? ? ? ? ? 
180 THR A N   1 
ATOM   1190 C CA    . THR A 1 180 ? -33.981 16.585  -0.995  1.00 70.92  ? ? ? ? ? 
180 THR A CA  1 
ATOM   1191 C C     . THR A 1 180 ? -35.485 16.332  -1.017  1.00 70.50  ? ? ? ? ? 
180 THR A C   1 
ATOM   1192 O O     . THR A 1 180 ? -36.216 16.989  -1.765  1.00 70.97  ? ? ? ? ? 
180 THR A O   1 
ATOM   1193 C CB    . THR A 1 180 ? -33.681 17.546  0.159   1.00 70.98  ? ? ? ? ? 
180 THR A CB  1 
ATOM   1194 O OG1   . THR A 1 180 ? -34.507 18.714  0.036   1.00 72.68  ? ? ? ? ? 
180 THR A OG1 1 
ATOM   1195 C CG2   . THR A 1 180 ? -32.209 17.959  0.128   1.00 72.54  ? ? ? ? ? 
180 THR A CG2 1 
ATOM   1196 N N     . CYS A 1 181 ? -35.949 15.395  -0.191  1.00 68.88  ? ? ? ? ? 
181 CYS A N   1 
ATOM   1197 C CA    . CYS A 1 181 ? -37.372 15.080  -0.153  1.00 68.96  ? ? ? ? ? 
181 CYS A CA  1 
ATOM   1198 C C     . CYS A 1 181 ? -38.185 16.326  0.151   1.00 69.26  ? ? ? ? ? 
181 CYS A C   1 
ATOM   1199 O O     . CYS A 1 181 ? -39.409 16.302  0.082   1.00 67.70  ? ? ? ? ? 
181 CYS A O   1 
ATOM   1200 C CB    . CYS A 1 181 ? -37.680 14.004  0.890   1.00 69.44  ? ? ? ? ? 
181 CYS A CB  1 
ATOM   1201 S SG    . CYS A 1 181 ? -39.402 13.410  0.797   1.00 74.91  ? ? ? ? ? 
181 CYS A SG  1 
ATOM   1202 N N     . ASP A 1 182 ? -37.496 17.413  0.492   1.00 71.09  ? ? ? ? ? 
182 ASP A N   1 
ATOM   1203 C CA    . ASP A 1 182 ? -38.153 18.684  0.782   1.00 72.05  ? ? ? ? ? 
182 ASP A CA  1 
ATOM   1204 C C     . ASP A 1 182 ? -38.359 19.439  -0.515  1.00 71.30  ? ? ? ? ? 
182 ASP A C   1 
ATOM   1205 O O     . ASP A 1 182 ? -39.470 19.870  -0.824  1.00 72.94  ? ? ? ? ? 
182 ASP A O   1 
ATOM   1206 C CB    . ASP A 1 182 ? -37.308 19.554  1.727   1.00 73.95  ? ? ? ? ? 
182 ASP A CB  1 
ATOM   1207 C CG    . ASP A 1 182 ? -37.397 19.108  3.176   1.00 74.98  ? ? ? ? ? 
182 ASP A CG  1 
ATOM   1208 O OD1   . ASP A 1 182 ? -38.532 18.908  3.664   1.00 74.42  ? ? ? ? ? 
182 ASP A OD1 1 
ATOM   1209 O OD2   . ASP A 1 182 ? -36.334 18.971  3.827   1.00 75.39  ? ? ? ? ? 
182 ASP A OD2 1 
ATOM   1210 N N     . GLU A 1 183 ? -37.276 19.595  -1.269  1.00 69.67  ? ? ? ? ? 
183 GLU A N   1 
ATOM   1211 C CA    . GLU A 1 183 ? -37.320 20.309  -2.537  1.00 69.55  ? ? ? ? ? 
183 GLU A CA  1 
ATOM   1212 C C     . GLU A 1 183 ? -38.256 19.651  -3.551  1.00 68.09  ? ? ? ? ? 
183 GLU A C   1 
ATOM   1213 O O     . GLU A 1 183 ? -38.831 20.327  -4.402  1.00 68.32  ? ? ? ? ? 
183 GLU A O   1 
ATOM   1214 C CB    . GLU A 1 183 ? -35.910 20.415  -3.127  1.00 70.17  ? ? ? ? ? 
183 GLU A CB  1 
ATOM   1215 C CG    . GLU A 1 183 ? -34.863 20.886  -2.129  1.00 70.80  ? ? ? ? ? 
183 GLU A CG  1 
ATOM   1216 C CD    . GLU A 1 183 ? -33.523 21.180  -2.778  1.00 72.39  ? ? ? ? ? 
183 GLU A CD  1 
ATOM   1217 O OE1   . GLU A 1 183 ? -33.331 22.310  -3.284  1.00 70.42  ? ? ? ? ? 
183 GLU A OE1 1 
ATOM   1218 O OE2   . GLU A 1 183 ? -32.664 20.270  -2.789  1.00 75.36  ? ? ? ? ? 
183 GLU A OE2 1 
ATOM   1219 N N     . LEU A 1 184 ? -38.412 18.335  -3.460  1.00 67.57  ? ? ? ? ? 
184 LEU A N   1 
ATOM   1220 C CA    . LEU A 1 184 ? -39.287 17.620  -4.386  1.00 66.78  ? ? ? ? ? 
184 LEU A CA  1 
ATOM   1221 C C     . LEU A 1 184 ? -40.748 17.822  -4.010  1.00 67.39  ? ? ? ? ? 
184 LEU A C   1 
ATOM   1222 O O     . LEU A 1 184 ? -41.651 17.516  -4.789  1.00 67.34  ? ? ? ? ? 
184 LEU A O   1 
ATOM   1223 C CB    . LEU A 1 184 ? -38.956 16.125  -4.396  1.00 63.11  ? ? ? ? ? 
184 LEU A CB  1 
ATOM   1224 C CG    . LEU A 1 184 ? -37.528 15.728  -4.785  1.00 62.55  ? ? ? ? ? 
184 LEU A CG  1 
ATOM   1225 C CD1   . LEU A 1 184 ? -37.464 14.218  -4.927  1.00 61.54  ? ? ? ? ? 
184 LEU A CD1 1 
ATOM   1226 C CD2   . LEU A 1 184 ? -37.108 16.406  -6.087  1.00 60.94  ? ? ? ? ? 
184 LEU A CD2 1 
ATOM   1227 N N     . GLU A 1 185 ? -40.966 18.334  -2.802  1.00 69.38  ? ? ? ? ? 
185 GLU A N   1 
ATOM   1228 C CA    . GLU A 1 185 ? -42.307 18.604  -2.287  1.00 68.43  ? ? ? ? ? 
185 GLU A CA  1 
ATOM   1229 C C     . GLU A 1 185 ? -42.737 19.993  -2.724  1.00 65.06  ? ? ? ? ? 
185 GLU A C   1 
ATOM   1230 O O     . GLU A 1 185 ? -43.852 20.202  -3.193  1.00 62.44  ? ? ? ? ? 
185 GLU A O   1 
ATOM   1231 C CB    . GLU A 1 185 ? -42.302 18.539  -0.760  1.00 71.47  ? ? ? ? ? 
185 GLU A CB  1 
ATOM   1232 C CG    . GLU A 1 185 ? -42.123 17.143  -0.203  1.00 75.56  ? ? ? ? ? 
185 GLU A CG  1 
ATOM   1233 C CD    . GLU A 1 185 ? -43.267 16.222  -0.575  1.00 78.22  ? ? ? ? ? 
185 GLU A CD  1 
ATOM   1234 O OE1   . GLU A 1 185 ? -43.236 15.039  -0.165  1.00 78.78  ? ? ? ? ? 
185 GLU A OE1 1 
ATOM   1235 O OE2   . GLU A 1 185 ? -44.197 16.687  -1.276  1.00 79.30  ? ? ? ? ? 
185 GLU A OE2 1 
ATOM   1236 N N     . ILE A 1 186 ? -41.826 20.937  -2.553  1.00 62.55  ? ? ? ? ? 
186 ILE A N   1 
ATOM   1237 C CA    . ILE A 1 186 ? -42.066 22.316  -2.917  1.00 62.28  ? ? ? ? ? 
186 ILE A CA  1 
ATOM   1238 C C     . ILE A 1 186 ? -42.279 22.451  -4.421  1.00 60.80  ? ? ? ? ? 
186 ILE A C   1 
ATOM   1239 O O     . ILE A 1 186 ? -43.265 23.048  -4.858  1.00 59.80  ? ? ? ? ? 
186 ILE A O   1 
ATOM   1240 C CB    . ILE A 1 186 ? -40.884 23.198  -2.453  1.00 63.12  ? ? ? ? ? 
186 ILE A CB  1 
ATOM   1241 C CG1   . ILE A 1 186 ? -40.842 23.204  -0.919  1.00 68.00  ? ? ? ? ? 
186 ILE A CG1 1 
ATOM   1242 C CG2   . ILE A 1 186 ? -41.019 24.607  -3.000  1.00 59.92  ? ? ? ? ? 
186 ILE A CG2 1 
ATOM   1243 C CD1   . ILE A 1 186 ? -39.571 23.791  -0.312  1.00 72.06  ? ? ? ? ? 
186 ILE A CD1 1 
ATOM   1244 N N     . MET A 1 187 ? -41.365 21.889  -5.210  1.00 59.96  ? ? ? ? ? 
187 MET A N   1 
ATOM   1245 C CA    . MET A 1 187 ? -41.476 21.965  -6.666  1.00 55.22  ? ? ? ? ? 
187 MET A CA  1 
ATOM   1246 C C     . MET A 1 187 ? -42.708 21.233  -7.179  1.00 53.70  ? ? ? ? ? 
187 MET A C   1 
ATOM   1247 O O     . MET A 1 187 ? -43.418 21.750  -8.036  1.00 50.79  ? ? ? ? ? 
187 MET A O   1 
ATOM   1248 C CB    . MET A 1 187 ? -40.232 21.396  -7.340  1.00 54.64  ? ? ? ? ? 
187 MET A CB  1 
ATOM   1249 C CG    . MET A 1 187 ? -39.001 22.248  -7.169  1.00 56.63  ? ? ? ? ? 
187 MET A CG  1 
ATOM   1250 S SD    . MET A 1 187 ? -37.656 21.659  -8.195  1.00 58.08  ? ? ? ? ? 
187 MET A SD  1 
ATOM   1251 C CE    . MET A 1 187 ? -37.044 20.307  -7.214  1.00 59.89  ? ? ? ? ? 
187 MET A CE  1 
ATOM   1252 N N     . ALA A 1 188 ? -42.964 20.035  -6.660  1.00 52.73  ? ? ? ? ? 
188 ALA A N   1 
ATOM   1253 C CA    . ALA A 1 188 ? -44.138 19.272  -7.081  1.00 54.40  ? ? ? ? ? 
188 ALA A CA  1 
ATOM   1254 C C     . ALA A 1 188 ? -45.377 20.109  -6.813  1.00 56.14  ? ? ? ? ? 
188 ALA A C   1 
ATOM   1255 O O     . ALA A 1 188 ? -46.348 20.085  -7.565  1.00 58.70  ? ? ? ? ? 
188 ALA A O   1 
ATOM   1256 C CB    . ALA A 1 188 ? -44.224 17.959  -6.308  1.00 51.35  ? ? ? ? ? 
188 ALA A CB  1 
ATOM   1257 N N     . ASP A 1 189 ? -45.315 20.867  -5.727  1.00 58.79  ? ? ? ? ? 
189 ASP A N   1 
ATOM   1258 C CA    . ASP A 1 189 ? -46.412 21.714  -5.302  1.00 58.70  ? ? ? ? ? 
189 ASP A CA  1 
ATOM   1259 C C     . ASP A 1 189 ? -46.567 22.944  -6.189  1.00 56.92  ? ? ? ? ? 
189 ASP A C   1 
ATOM   1260 O O     . ASP A 1 189 ? -47.668 23.263  -6.630  1.00 55.70  ? ? ? ? ? 
189 ASP A O   1 
ATOM   1261 C CB    . ASP A 1 189 ? -46.180 22.128  -3.849  1.00 61.21  ? ? ? ? ? 
189 ASP A CB  1 
ATOM   1262 C CG    . ASP A 1 189 ? -47.468 22.339  -3.096  1.00 63.22  ? ? ? ? ? 
189 ASP A CG  1 
ATOM   1263 O OD1   . ASP A 1 189 ? -48.072 23.426  -3.240  1.00 65.65  ? ? ? ? ? 
189 ASP A OD1 1 
ATOM   1264 O OD2   . ASP A 1 189 ? -47.881 21.404  -2.372  1.00 63.14  ? ? ? ? ? 
189 ASP A OD2 1 
ATOM   1265 N N     . LEU A 1 190 ? -45.464 23.634  -6.444  1.00 55.96  ? ? ? ? ? 
190 LEU A N   1 
ATOM   1266 C CA    . LEU A 1 190 ? -45.502 24.820  -7.283  1.00 59.60  ? ? ? ? ? 
190 LEU A CA  1 
ATOM   1267 C C     . LEU A 1 190 ? -45.988 24.485  -8.694  1.00 62.27  ? ? ? ? ? 
190 LEU A C   1 
ATOM   1268 O O     . LEU A 1 190 ? -46.734 25.257  -9.295  1.00 64.65  ? ? ? ? ? 
190 LEU A O   1 
ATOM   1269 C CB    . LEU A 1 190 ? -44.112 25.467  -7.350  1.00 61.65  ? ? ? ? ? 
190 LEU A CB  1 
ATOM   1270 C CG    . LEU A 1 190 ? -43.585 26.142  -6.079  1.00 61.72  ? ? ? ? ? 
190 LEU A CG  1 
ATOM   1271 C CD1   . LEU A 1 190 ? -42.121 26.517  -6.248  1.00 61.67  ? ? ? ? ? 
190 LEU A CD1 1 
ATOM   1272 C CD2   . LEU A 1 190 ? -44.417 27.379  -5.790  1.00 63.10  ? ? ? ? ? 
190 LEU A CD2 1 
ATOM   1273 N N     . CYS A 1 191 ? -45.571 23.332  -9.219  1.00 62.69  ? ? ? ? ? 
191 CYS A N   1 
ATOM   1274 C CA    . CYS A 1 191 ? -45.968 22.916  -10.563 1.00 61.90  ? ? ? ? ? 
191 CYS A CA  1 
ATOM   1275 C C     . CYS A 1 191 ? -47.442 22.573  -10.665 1.00 61.71  ? ? ? ? ? 
191 CYS A C   1 
ATOM   1276 O O     . CYS A 1 191 ? -48.094 22.929  -11.636 1.00 61.33  ? ? ? ? ? 
191 CYS A O   1 
ATOM   1277 C CB    . CYS A 1 191 ? -45.126 21.723  -11.031 1.00 60.14  ? ? ? ? ? 
191 CYS A CB  1 
ATOM   1278 S SG    . CYS A 1 191 ? -43.433 22.185  -11.449 1.00 57.34  ? ? ? ? ? 
191 CYS A SG  1 
ATOM   1279 N N     . GLU A 1 192 ? -47.972 21.876  -9.671  1.00 63.96  ? ? ? ? ? 
192 GLU A N   1 
ATOM   1280 C CA    . GLU A 1 192 ? -49.385 21.527  -9.704  1.00 66.96  ? ? ? ? ? 
192 GLU A CA  1 
ATOM   1281 C C     . GLU A 1 192 ? -50.198 22.814  -9.652  1.00 70.01  ? ? ? ? ? 
192 GLU A C   1 
ATOM   1282 O O     . GLU A 1 192 ? -51.155 23.003  -10.407 1.00 71.41  ? ? ? ? ? 
192 GLU A O   1 
ATOM   1283 C CB    . GLU A 1 192 ? -49.752 20.662  -8.505  1.00 67.02  ? ? ? ? ? 
192 GLU A CB  1 
ATOM   1284 C CG    . GLU A 1 192 ? -51.186 20.158  -8.536  1.00 69.51  ? ? ? ? ? 
192 GLU A CG  1 
ATOM   1285 C CD    . GLU A 1 192 ? -51.572 19.431  -7.261  1.00 72.27  ? ? ? ? ? 
192 GLU A CD  1 
ATOM   1286 O OE1   . GLU A 1 192 ? -52.519 18.616  -7.304  1.00 71.25  ? ? ? ? ? 
192 GLU A OE1 1 
ATOM   1287 O OE2   . GLU A 1 192 ? -50.932 19.682  -6.211  1.00 73.82  ? ? ? ? ? 
192 GLU A OE2 1 
ATOM   1288 N N     . ARG A 1 193 ? -49.794 23.702  -8.755  1.00 71.10  ? ? ? ? ? 
193 ARG A N   1 
ATOM   1289 C CA    . ARG A 1 193 ? -50.468 24.969  -8.558  1.00 71.47  ? ? ? ? ? 
193 ARG A CA  1 
ATOM   1290 C C     . ARG A 1 193 ? -50.584 25.790  -9.833  1.00 70.96  ? ? ? ? ? 
193 ARG A C   1 
ATOM   1291 O O     . ARG A 1 193 ? -51.641 26.352  -10.123 1.00 71.63  ? ? ? ? ? 
193 ARG A O   1 
ATOM   1292 C CB    . ARG A 1 193 ? -49.722 25.776  -7.502  1.00 73.88  ? ? ? ? ? 
193 ARG A CB  1 
ATOM   1293 C CG    . ARG A 1 193 ? -50.465 26.993  -7.004  1.00 76.51  ? ? ? ? ? 
193 ARG A CG  1 
ATOM   1294 C CD    . ARG A 1 193 ? -49.578 27.796  -6.070  1.00 79.10  ? ? ? ? ? 
193 ARG A CD  1 
ATOM   1295 N NE    . ARG A 1 193 ? -49.045 26.972  -4.990  1.00 78.35  ? ? ? ? ? 
193 ARG A NE  1 
ATOM   1296 C CZ    . ARG A 1 193 ? -48.099 27.372  -4.150  1.00 79.67  ? ? ? ? ? 
193 ARG A CZ  1 
ATOM   1297 N NH1   . ARG A 1 193 ? -47.578 28.586  -4.268  1.00 80.00  ? ? ? ? ? 
193 ARG A NH1 1 
ATOM   1298 N NH2   . ARG A 1 193 ? -47.674 26.560  -3.189  1.00 81.79  ? ? ? ? ? 
193 ARG A NH2 1 
ATOM   1299 N N     . HIS A 1 194 ? -49.501 25.860  -10.597 1.00 70.46  ? ? ? ? ? 
194 HIS A N   1 
ATOM   1300 C CA    . HIS A 1 194 ? -49.506 26.650  -11.824 1.00 70.17  ? ? ? ? ? 
194 HIS A CA  1 
ATOM   1301 C C     . HIS A 1 194 ? -49.717 25.878  -13.125 1.00 67.22  ? ? ? ? ? 
194 HIS A C   1 
ATOM   1302 O O     . HIS A 1 194 ? -49.384 26.370  -14.203 1.00 65.46  ? ? ? ? ? 
194 HIS A O   1 
ATOM   1303 C CB    . HIS A 1 194 ? -48.212 27.460  -11.922 1.00 73.23  ? ? ? ? ? 
194 HIS A CB  1 
ATOM   1304 C CG    . HIS A 1 194 ? -48.045 28.458  -10.820 1.00 76.60  ? ? ? ? ? 
194 HIS A CG  1 
ATOM   1305 N ND1   . HIS A 1 194 ? -47.568 28.119  -9.572  1.00 78.58  ? ? ? ? ? 
194 HIS A ND1 1 
ATOM   1306 C CD2   . HIS A 1 194 ? -48.317 29.783  -10.772 1.00 77.24  ? ? ? ? ? 
194 HIS A CD2 1 
ATOM   1307 C CE1   . HIS A 1 194 ? -47.551 29.193  -8.803  1.00 79.23  ? ? ? ? ? 
194 HIS A CE1 1 
ATOM   1308 N NE2   . HIS A 1 194 ? -48.001 30.216  -9.507  1.00 79.81  ? ? ? ? ? 
194 HIS A NE2 1 
ATOM   1309 N N     . GLY A 1 195 ? -50.279 24.679  -13.029 1.00 65.18  ? ? ? ? ? 
195 GLY A N   1 
ATOM   1310 C CA    . GLY A 1 195 ? -50.508 23.889  -14.222 1.00 64.27  ? ? ? ? ? 
195 GLY A CA  1 
ATOM   1311 C C     . GLY A 1 195 ? -49.255 23.717  -15.066 1.00 63.97  ? ? ? ? ? 
195 GLY A C   1 
ATOM   1312 O O     . GLY A 1 195 ? -49.181 24.185  -16.205 1.00 65.52  ? ? ? ? ? 
195 GLY A O   1 
ATOM   1313 N N     . VAL A 1 196 ? -48.258 23.052  -14.499 1.00 60.87  ? ? ? ? ? 
196 VAL A N   1 
ATOM   1314 C CA    . VAL A 1 196 ? -47.013 22.799  -15.203 1.00 59.86  ? ? ? ? ? 
196 VAL A CA  1 
ATOM   1315 C C     . VAL A 1 196 ? -46.699 21.325  -15.051 1.00 60.20  ? ? ? ? ? 
196 VAL A C   1 
ATOM   1316 O O     . VAL A 1 196 ? -46.602 20.821  -13.929 1.00 62.57  ? ? ? ? ? 
196 VAL A O   1 
ATOM   1317 C CB    . VAL A 1 196 ? -45.851 23.614  -14.616 1.00 58.33  ? ? ? ? ? 
196 VAL A CB  1 
ATOM   1318 C CG1   . VAL A 1 196 ? -44.536 23.157  -15.223 1.00 59.37  ? ? ? ? ? 
196 VAL A CG1 1 
ATOM   1319 C CG2   . VAL A 1 196 ? -46.066 25.087  -14.888 1.00 57.36  ? ? ? ? ? 
196 VAL A CG2 1 
ATOM   1320 N N     . ARG A 1 197 ? -46.555 20.633  -16.178 1.00 59.28  ? ? ? ? ? 
197 ARG A N   1 
ATOM   1321 C CA    . ARG A 1 197 ? -46.248 19.212  -16.153 1.00 57.92  ? ? ? ? ? 
197 ARG A CA  1 
ATOM   1322 C C     . ARG A 1 197 ? -44.749 18.965  -15.962 1.00 56.33  ? ? ? ? ? 
197 ARG A C   1 
ATOM   1323 O O     . ARG A 1 197 ? -43.902 19.728  -16.448 1.00 55.13  ? ? ? ? ? 
197 ARG A O   1 
ATOM   1324 C CB    . ARG A 1 197 ? -46.742 18.546  -17.433 1.00 61.08  ? ? ? ? ? 
197 ARG A CB  1 
ATOM   1325 C CG    . ARG A 1 197 ? -48.244 18.598  -17.616 1.00 62.90  ? ? ? ? ? 
197 ARG A CG  1 
ATOM   1326 C CD    . ARG A 1 197 ? -48.714 17.387  -18.400 1.00 68.61  ? ? ? ? ? 
197 ARG A CD  1 
ATOM   1327 N NE    . ARG A 1 197 ? -50.154 17.384  -18.626 1.00 70.90  ? ? ? ? ? 
197 ARG A NE  1 
ATOM   1328 C CZ    . ARG A 1 197 ? -50.797 18.341  -19.283 1.00 73.82  ? ? ? ? ? 
197 ARG A CZ  1 
ATOM   1329 N NH1   . ARG A 1 197 ? -50.120 19.371  -19.773 1.00 74.65  ? ? ? ? ? 
197 ARG A NH1 1 
ATOM   1330 N NH2   . ARG A 1 197 ? -52.111 18.265  -19.456 1.00 76.45  ? ? ? ? ? 
197 ARG A NH2 1 
ATOM   1331 N N     . VAL A 1 198 ? -44.430 17.893  -15.246 1.00 54.74  ? ? ? ? ? 
198 VAL A N   1 
ATOM   1332 C CA    . VAL A 1 198 ? -43.046 17.561  -14.959 1.00 53.45  ? ? ? ? ? 
198 VAL A CA  1 
ATOM   1333 C C     . VAL A 1 198 ? -42.515 16.311  -15.654 1.00 53.93  ? ? ? ? ? 
198 VAL A C   1 
ATOM   1334 O O     . VAL A 1 198 ? -43.163 15.255  -15.683 1.00 50.27  ? ? ? ? ? 
198 VAL A O   1 
ATOM   1335 C CB    . VAL A 1 198 ? -42.830 17.396  -13.429 1.00 52.84  ? ? ? ? ? 
198 VAL A CB  1 
ATOM   1336 C CG1   . VAL A 1 198 ? -41.372 17.047  -13.132 1.00 49.97  ? ? ? ? ? 
198 VAL A CG1 1 
ATOM   1337 C CG2   . VAL A 1 198 ? -43.229 18.678  -12.715 1.00 50.81  ? ? ? ? ? 
198 VAL A CG2 1 
ATOM   1338 N N     . ILE A 1 199 ? -41.318 16.465  -16.216 1.00 52.44  ? ? ? ? ? 
199 ILE A N   1 
ATOM   1339 C CA    . ILE A 1 199 ? -40.606 15.386  -16.874 1.00 51.36  ? ? ? ? ? 
199 ILE A CA  1 
ATOM   1340 C C     . ILE A 1 199 ? -39.342 15.256  -16.030 1.00 49.41  ? ? ? ? ? 
199 ILE A C   1 
ATOM   1341 O O     . ILE A 1 199 ? -38.552 16.194  -15.955 1.00 50.32  ? ? ? ? ? 
199 ILE A O   1 
ATOM   1342 C CB    . ILE A 1 199 ? -40.203 15.759  -18.323 1.00 50.41  ? ? ? ? ? 
199 ILE A CB  1 
ATOM   1343 C CG1   . ILE A 1 199 ? -41.446 16.031  -19.166 1.00 51.03  ? ? ? ? ? 
199 ILE A CG1 1 
ATOM   1344 C CG2   . ILE A 1 199 ? -39.402 14.630  -18.947 1.00 49.23  ? ? ? ? ? 
199 ILE A CG2 1 
ATOM   1345 C CD1   . ILE A 1 199 ? -41.129 16.504  -20.591 1.00 45.95  ? ? ? ? ? 
199 ILE A CD1 1 
ATOM   1346 N N     . SER A 1 200 ? -39.156 14.111  -15.385 1.00 48.64  ? ? ? ? ? 
200 SER A N   1 
ATOM   1347 C CA    . SER A 1 200 ? -37.979 13.903  -14.548 1.00 47.94  ? ? ? ? ? 
200 SER A CA  1 
ATOM   1348 C C     . SER A 1 200 ? -36.967 12.967  -15.211 1.00 48.05  ? ? ? ? ? 
200 SER A C   1 
ATOM   1349 O O     . SER A 1 200 ? -37.221 11.776  -15.394 1.00 49.23  ? ? ? ? ? 
200 SER A O   1 
ATOM   1350 C CB    . SER A 1 200 ? -38.401 13.338  -13.186 1.00 47.64  ? ? ? ? ? 
200 SER A CB  1 
ATOM   1351 O OG    . SER A 1 200 ? -37.289 13.166  -12.316 1.00 47.02  ? ? ? ? ? 
200 SER A OG  1 
ATOM   1352 N N     . ASP A 1 201 ? -35.819 13.520  -15.574 1.00 47.44  ? ? ? ? ? 
201 ASP A N   1 
ATOM   1353 C CA    . ASP A 1 201 ? -34.756 12.750  -16.201 1.00 48.36  ? ? ? ? ? 
201 ASP A CA  1 
ATOM   1354 C C     . ASP A 1 201 ? -33.888 12.248  -15.052 1.00 48.38  ? ? ? ? ? 
201 ASP A C   1 
ATOM   1355 O O     . ASP A 1 201 ? -33.109 13.002  -14.479 1.00 48.42  ? ? ? ? ? 
201 ASP A O   1 
ATOM   1356 C CB    . ASP A 1 201 ? -33.959 13.664  -17.141 1.00 45.70  ? ? ? ? ? 
201 ASP A CB  1 
ATOM   1357 C CG    . ASP A 1 201 ? -32.792 12.963  -17.811 1.00 46.16  ? ? ? ? ? 
201 ASP A CG  1 
ATOM   1358 O OD1   . ASP A 1 201 ? -32.166 13.592  -18.694 1.00 45.30  ? ? ? ? ? 
201 ASP A OD1 1 
ATOM   1359 O OD2   . ASP A 1 201 ? -32.492 11.800  -17.462 1.00 48.46  ? ? ? ? ? 
201 ASP A OD2 1 
ATOM   1360 N N     . GLU A 1 202 ? -34.024 10.974  -14.715 1.00 48.70  ? ? ? ? ? 
202 GLU A N   1 
ATOM   1361 C CA    . GLU A 1 202 ? -33.265 10.418  -13.610 1.00 50.51  ? ? ? ? ? 
202 GLU A CA  1 
ATOM   1362 C C     . GLU A 1 202 ? -32.242 9.374   -14.006 1.00 49.81  ? ? ? ? ? 
202 GLU A C   1 
ATOM   1363 O O     . GLU A 1 202 ? -31.985 8.435   -13.255 1.00 51.11  ? ? ? ? ? 
202 GLU A O   1 
ATOM   1364 C CB    . GLU A 1 202 ? -34.234 9.840   -12.581 1.00 52.89  ? ? ? ? ? 
202 GLU A CB  1 
ATOM   1365 C CG    . GLU A 1 202 ? -35.366 10.809  -12.267 1.00 59.53  ? ? ? ? ? 
202 GLU A CG  1 
ATOM   1366 C CD    . GLU A 1 202 ? -36.219 10.379  -11.103 1.00 60.88  ? ? ? ? ? 
202 GLU A CD  1 
ATOM   1367 O OE1   . GLU A 1 202 ? -36.137 9.201   -10.709 1.00 61.30  ? ? ? ? ? 
202 GLU A OE1 1 
ATOM   1368 O OE2   . GLU A 1 202 ? -36.984 11.221  -10.592 1.00 63.29  ? ? ? ? ? 
202 GLU A OE2 1 
ATOM   1369 N N     . ILE A 1 203 ? -31.633 9.562   -15.170 1.00 49.97  ? ? ? ? ? 
203 ILE A N   1 
ATOM   1370 C CA    . ILE A 1 203 ? -30.637 8.624   -15.674 1.00 47.98  ? ? ? ? ? 
203 ILE A CA  1 
ATOM   1371 C C     . ILE A 1 203 ? -29.380 8.488   -14.795 1.00 47.94  ? ? ? ? ? 
203 ILE A C   1 
ATOM   1372 O O     . ILE A 1 203 ? -28.592 7.562   -14.973 1.00 51.17  ? ? ? ? ? 
203 ILE A O   1 
ATOM   1373 C CB    . ILE A 1 203 ? -30.250 8.992   -17.129 1.00 42.42  ? ? ? ? ? 
203 ILE A CB  1 
ATOM   1374 C CG1   . ILE A 1 203 ? -29.415 7.871   -17.752 1.00 39.81  ? ? ? ? ? 
203 ILE A CG1 1 
ATOM   1375 C CG2   . ILE A 1 203 ? -29.512 10.298  -17.153 1.00 40.82  ? ? ? ? ? 
203 ILE A CG2 1 
ATOM   1376 C CD1   . ILE A 1 203 ? -29.401 7.900   -19.264 1.00 34.94  ? ? ? ? ? 
203 ILE A CD1 1 
ATOM   1377 N N     . HIS A 1 204 ? -29.189 9.395   -13.842 1.00 49.82  ? ? ? ? ? 
204 HIS A N   1 
ATOM   1378 C CA    . HIS A 1 204 ? -28.028 9.295   -12.955 1.00 49.35  ? ? ? ? ? 
204 HIS A CA  1 
ATOM   1379 C C     . HIS A 1 204 ? -28.398 8.759   -11.588 1.00 48.23  ? ? ? ? ? 
204 HIS A C   1 
ATOM   1380 O O     . HIS A 1 204 ? -27.565 8.699   -10.688 1.00 51.17  ? ? ? ? ? 
204 HIS A O   1 
ATOM   1381 C CB    . HIS A 1 204 ? -27.340 10.646  -12.788 1.00 46.86  ? ? ? ? ? 
204 HIS A CB  1 
ATOM   1382 C CG    . HIS A 1 204 ? -26.541 11.051  -13.980 1.00 45.03  ? ? ? ? ? 
204 HIS A CG  1 
ATOM   1383 N ND1   . HIS A 1 204 ? -27.064 11.818  -14.996 1.00 47.00  ? ? ? ? ? 
204 HIS A ND1 1 
ATOM   1384 C CD2   . HIS A 1 204 ? -25.280 10.731  -14.356 1.00 45.34  ? ? ? ? ? 
204 HIS A CD2 1 
ATOM   1385 C CE1   . HIS A 1 204 ? -26.159 11.952  -15.951 1.00 51.69  ? ? ? ? ? 
204 HIS A CE1 1 
ATOM   1386 N NE2   . HIS A 1 204 ? -25.068 11.301  -15.587 1.00 48.80  ? ? ? ? ? 
204 HIS A NE2 1 
ATOM   1387 N N     . MET A 1 205 ? -29.650 8.351   -11.445 1.00 46.22  ? ? ? ? ? 
205 MET A N   1 
ATOM   1388 C CA    . MET A 1 205 ? -30.156 7.828   -10.186 1.00 46.95  ? ? ? ? ? 
205 MET A CA  1 
ATOM   1389 C C     . MET A 1 205 ? -29.273 6.837   -9.416  1.00 47.77  ? ? ? ? ? 
205 MET A C   1 
ATOM   1390 O O     . MET A 1 205 ? -29.267 6.845   -8.188  1.00 50.93  ? ? ? ? ? 
205 MET A O   1 
ATOM   1391 C CB    . MET A 1 205 ? -31.529 7.190   -10.422 1.00 46.77  ? ? ? ? ? 
205 MET A CB  1 
ATOM   1392 C CG    . MET A 1 205 ? -31.556 6.190   -11.577 1.00 47.33  ? ? ? ? ? 
205 MET A CG  1 
ATOM   1393 S SD    . MET A 1 205 ? -33.057 5.187   -11.700 1.00 46.78  ? ? ? ? ? 
205 MET A SD  1 
ATOM   1394 C CE    . MET A 1 205 ? -34.251 6.458   -11.937 1.00 45.42  ? ? ? ? ? 
205 MET A CE  1 
ATOM   1395 N N     . ASP A 1 206 ? -28.530 5.988   -10.112 1.00 47.31  ? ? ? ? ? 
206 ASP A N   1 
ATOM   1396 C CA    . ASP A 1 206 ? -27.718 4.989   -9.423  1.00 50.14  ? ? ? ? ? 
206 ASP A CA  1 
ATOM   1397 C C     . ASP A 1 206 ? -26.362 5.449   -8.889  1.00 50.53  ? ? ? ? ? 
206 ASP A C   1 
ATOM   1398 O O     . ASP A 1 206 ? -25.763 4.762   -8.067  1.00 50.17  ? ? ? ? ? 
206 ASP A O   1 
ATOM   1399 C CB    . ASP A 1 206 ? -27.498 3.769   -10.329 1.00 52.61  ? ? ? ? ? 
206 ASP A CB  1 
ATOM   1400 C CG    . ASP A 1 206 ? -28.797 3.151   -10.827 1.00 53.47  ? ? ? ? ? 
206 ASP A CG  1 
ATOM   1401 O OD1   . ASP A 1 206 ? -29.753 3.011   -10.033 1.00 50.07  ? ? ? ? ? 
206 ASP A OD1 1 
ATOM   1402 O OD2   . ASP A 1 206 ? -28.851 2.783   -12.020 1.00 54.80  ? ? ? ? ? 
206 ASP A OD2 1 
ATOM   1403 N N     . MET A 1 207 ? -25.882 6.600   -9.345  1.00 53.13  ? ? ? ? ? 
207 MET A N   1 
ATOM   1404 C CA    . MET A 1 207 ? -24.575 7.114   -8.926  1.00 57.02  ? ? ? ? ? 
207 MET A CA  1 
ATOM   1405 C C     . MET A 1 207 ? -24.638 8.173   -7.821  1.00 58.32  ? ? ? ? ? 
207 MET A C   1 
ATOM   1406 O O     . MET A 1 207 ? -24.193 9.304   -8.021  1.00 56.07  ? ? ? ? ? 
207 MET A O   1 
ATOM   1407 C CB    . MET A 1 207 ? -23.846 7.715   -10.130 1.00 59.63  ? ? ? ? ? 
207 MET A CB  1 
ATOM   1408 C CG    . MET A 1 207 ? -23.924 6.871   -11.386 1.00 63.77  ? ? ? ? ? 
207 MET A CG  1 
ATOM   1409 S SD    . MET A 1 207 ? -23.207 5.239   -11.148 1.00 68.93  ? ? ? ? ? 
207 MET A SD  1 
ATOM   1410 C CE    . MET A 1 207 ? -21.684 5.424   -12.047 1.00 66.11  ? ? ? ? ? 
207 MET A CE  1 
ATOM   1411 N N     . VAL A 1 208 ? -25.173 7.803   -6.660  1.00 60.47  ? ? ? ? ? 
208 VAL A N   1 
ATOM   1412 C CA    . VAL A 1 208 ? -25.293 8.727   -5.528  1.00 63.12  ? ? ? ? ? 
208 VAL A CA  1 
ATOM   1413 C C     . VAL A 1 208 ? -24.230 8.462   -4.456  1.00 63.93  ? ? ? ? ? 
208 VAL A C   1 
ATOM   1414 O O     . VAL A 1 208 ? -24.106 7.345   -3.961  1.00 63.14  ? ? ? ? ? 
208 VAL A O   1 
ATOM   1415 C CB    . VAL A 1 208 ? -26.689 8.617   -4.893  1.00 63.37  ? ? ? ? ? 
208 VAL A CB  1 
ATOM   1416 C CG1   . VAL A 1 208 ? -26.809 9.571   -3.720  1.00 63.54  ? ? ? ? ? 
208 VAL A CG1 1 
ATOM   1417 C CG2   . VAL A 1 208 ? -27.751 8.916   -5.944  1.00 62.18  ? ? ? ? ? 
208 VAL A CG2 1 
ATOM   1418 N N     . TRP A 1 209 ? -23.478 9.498   -4.091  1.00 66.44  ? ? ? ? ? 
209 TRP A N   1 
ATOM   1419 C CA    . TRP A 1 209 ? -22.403 9.370   -3.102  1.00 71.26  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CA  1 
ATOM   1420 C C     . TRP A 1 209 ? -22.721 9.813   -1.660  1.00 73.01  ? ? ? ? ? 
209 TRP A C   1 
ATOM   1421 O O     . TRP A 1 209 ? -22.207 9.231   -0.707  1.00 73.84  ? ? ? ? ? 
209 TRP A O   1 
ATOM   1422 C CB    . TRP A 1 209 ? -21.172 10.149  -3.584  1.00 70.99  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CB  1 
ATOM   1423 C CG    . TRP A 1 209 ? -20.880 9.984   -5.042  1.00 72.10  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CG  1 
ATOM   1424 C CD1   . TRP A 1 209 ? -20.647 10.979  -5.943  1.00 72.77  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CD1 1 
ATOM   1425 C CD2   . TRP A 1 209 ? -20.801 8.753   -5.774  1.00 73.44  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CD2 1 
ATOM   1426 N NE1   . TRP A 1 209 ? -20.433 10.449  -7.192  1.00 72.79  ? ? ? ? ? 
209 TRP A NE1 1 
ATOM   1427 C CE2   . TRP A 1 209 ? -20.521 9.085   -7.118  1.00 73.51  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CE2 1 
ATOM   1428 C CE3   . TRP A 1 209 ? -20.942 7.401   -5.425  1.00 74.55  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CE3 1 
ATOM   1429 C CZ2   . TRP A 1 209 ? -20.378 8.114   -8.118  1.00 76.13  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CZ2 1 
ATOM   1430 C CZ3   . TRP A 1 209 ? -20.800 6.432   -6.421  1.00 76.05  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CZ3 1 
ATOM   1431 C CH2   . TRP A 1 209 ? -20.520 6.797   -7.752  1.00 77.17  ? ? ? ? ? 
209 TRP A CH2 1 
ATOM   1432 N N     . GLY A 1 210 ? -23.556 10.837  -1.503  1.00 74.91  ? ? ? ? ? 
210 GLY A N   1 
ATOM   1433 C CA    . GLY A 1 210 ? -23.873 11.349  -0.179  1.00 76.69  ? ? ? ? ? 
210 GLY A CA  1 
ATOM   1434 C C     . GLY A 1 210 ? -24.791 10.533  0.710   1.00 78.93  ? ? ? ? ? 
210 GLY A C   1 
ATOM   1435 O O     . GLY A 1 210 ? -25.170 9.408   0.380   1.00 80.16  ? ? ? ? ? 
210 GLY A O   1 
ATOM   1436 N N     . GLU A 1 211 ? -25.143 11.117  1.854   1.00 80.37  ? ? ? ? ? 
211 GLU A N   1 
ATOM   1437 C CA    . GLU A 1 211 ? -26.019 10.473  2.829   1.00 82.02  ? ? ? ? ? 
211 GLU A CA  1 
ATOM   1438 C C     . GLU A 1 211 ? -27.463 10.530  2.393   1.00 79.51  ? ? ? ? ? 
211 GLU A C   1 
ATOM   1439 O O     . GLU A 1 211 ? -28.232 9.601   2.624   1.00 80.15  ? ? ? ? ? 
211 GLU A O   1 
ATOM   1440 C CB    . GLU A 1 211 ? -25.901 11.146  4.199   1.00 87.34  ? ? ? ? ? 
211 GLU A CB  1 
ATOM   1441 C CG    . GLU A 1 211 ? -24.718 10.691  5.029   1.00 94.13  ? ? ? ? ? 
211 GLU A CG  1 
ATOM   1442 C CD    . GLU A 1 211 ? -23.401 11.320  4.602   1.00 98.84  ? ? ? ? ? 
211 GLU A CD  1 
ATOM   1443 O OE1   . GLU A 1 211 ? -23.188 12.513  4.922   1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
211 GLU A OE1 1 
ATOM   1444 O OE2   . GLU A 1 211 ? -22.586 10.624  3.948   1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
211 GLU A OE2 1 
ATOM   1445 N N     . GLN A 1 212 ? -27.837 11.643  1.783   1.00 77.79  ? ? ? ? ? 
212 GLN A N   1 
ATOM   1446 C CA    . GLN A 1 212 ? -29.197 11.810  1.310   1.00 77.59  ? ? ? ? ? 
212 GLN A CA  1 
ATOM   1447 C C     . GLN A 1 212 ? -29.333 10.956  0.048   1.00 74.27  ? ? ? ? ? 
212 GLN A C   1 
ATOM   1448 O O     . GLN A 1 212 ? -28.579 11.130  -0.911  1.00 72.59  ? ? ? ? ? 
212 GLN A O   1 
ATOM   1449 C CB    . GLN A 1 212 ? -29.455 13.286  1.009   1.00 80.95  ? ? ? ? ? 
212 GLN A CB  1 
ATOM   1450 C CG    . GLN A 1 212 ? -30.920 13.655  0.842   1.00 85.19  ? ? ? ? ? 
212 GLN A CG  1 
ATOM   1451 C CD    . GLN A 1 212 ? -31.273 13.984  -0.594  1.00 87.16  ? ? ? ? ? 
212 GLN A CD  1 
ATOM   1452 O OE1   . GLN A 1 212 ? -30.624 14.820  -1.226  1.00 88.22  ? ? ? ? ? 
212 GLN A OE1 1 
ATOM   1453 N NE2   . GLN A 1 212 ? -32.308 13.335  -1.116  1.00 87.47  ? ? ? ? ? 
212 GLN A NE2 1 
ATOM   1454 N N     . PRO A 1 213 ? -30.279 10.000  0.048   1.00 71.26  ? ? ? ? ? 
213 PRO A N   1 
ATOM   1455 C CA    . PRO A 1 213 ? -30.504 9.117   -1.099  1.00 68.93  ? ? ? ? ? 
213 PRO A CA  1 
ATOM   1456 C C     . PRO A 1 213 ? -31.327 9.793   -2.190  1.00 66.06  ? ? ? ? ? 
213 PRO A C   1 
ATOM   1457 O O     . PRO A 1 213 ? -31.964 10.821  -1.951  1.00 65.82  ? ? ? ? ? 
213 PRO A O   1 
ATOM   1458 C CB    . PRO A 1 213 ? -31.240 7.937   -0.472  1.00 68.05  ? ? ? ? ? 
213 PRO A CB  1 
ATOM   1459 C CG    . PRO A 1 213 ? -32.103 8.617   0.527   1.00 68.01  ? ? ? ? ? 
213 PRO A CG  1 
ATOM   1460 C CD    . PRO A 1 213 ? -31.152 9.613   1.172   1.00 69.11  ? ? ? ? ? 
213 PRO A CD  1 
ATOM   1461 N N     . HIS A 1 214 ? -31.314 9.208   -3.383  1.00 61.94  ? ? ? ? ? 
214 HIS A N   1 
ATOM   1462 C CA    . HIS A 1 214 ? -32.076 9.756   -4.492  1.00 57.77  ? ? ? ? ? 
214 HIS A CA  1 
ATOM   1463 C C     . HIS A 1 214 ? -33.536 9.376   -4.337  1.00 54.85  ? ? ? ? ? 
214 HIS A C   1 
ATOM   1464 O O     . HIS A 1 214 ? -33.852 8.217   -4.080  1.00 52.56  ? ? ? ? ? 
214 HIS A O   1 
ATOM   1465 C CB    . HIS A 1 214 ? -31.538 9.226   -5.830  1.00 56.91  ? ? ? ? ? 
214 HIS A CB  1 
ATOM   1466 C CG    . HIS A 1 214 ? -32.358 9.639   -7.014  1.00 54.25  ? ? ? ? ? 
214 HIS A CG  1 
ATOM   1467 N ND1   . HIS A 1 214 ? -33.384 8.866   -7.512  1.00 52.47  ? ? ? ? ? 
214 HIS A ND1 1 
ATOM   1468 C CD2   . HIS A 1 214 ? -32.347 10.774  -7.754  1.00 53.17  ? ? ? ? ? 
214 HIS A CD2 1 
ATOM   1469 C CE1   . HIS A 1 214 ? -33.970 9.508   -8.508  1.00 55.43  ? ? ? ? ? 
214 HIS A CE1 1 
ATOM   1470 N NE2   . HIS A 1 214 ? -33.360 10.667  -8.674  1.00 52.79  ? ? ? ? ? 
214 HIS A NE2 1 
ATOM   1471 N N     . ILE A 1 215 ? -34.421 10.359  -4.476  1.00 56.52  ? ? ? ? ? 
215 ILE A N   1 
ATOM   1472 C CA    . ILE A 1 215 ? -35.857 10.112  -4.367  1.00 61.38  ? ? ? ? ? 
215 ILE A CA  1 
ATOM   1473 C C     . ILE A 1 215 ? -36.518 10.157  -5.748  1.00 61.63  ? ? ? ? ? 
215 ILE A C   1 
ATOM   1474 O O     . ILE A 1 215 ? -36.632 11.216  -6.357  1.00 60.99  ? ? ? ? ? 
215 ILE A O   1 
ATOM   1475 C CB    . ILE A 1 215 ? -36.574 11.159  -3.461  1.00 61.97  ? ? ? ? ? 
215 ILE A CB  1 
ATOM   1476 C CG1   . ILE A 1 215 ? -36.036 11.094  -2.032  1.00 63.82  ? ? ? ? ? 
215 ILE A CG1 1 
ATOM   1477 C CG2   . ILE A 1 215 ? -38.077 10.894  -3.443  1.00 62.54  ? ? ? ? ? 
215 ILE A CG2 1 
ATOM   1478 C CD1   . ILE A 1 215 ? -34.797 11.922  -1.808  1.00 65.84  ? ? ? ? ? 
215 ILE A CD1 1 
ATOM   1479 N N     . PRO A 1 216 ? -36.953 9.000   -6.265  1.00 63.11  ? ? ? ? ? 
216 PRO A N   1 
ATOM   1480 C CA    . PRO A 1 216 ? -37.596 8.990   -7.580  1.00 64.03  ? ? ? ? ? 
216 PRO A CA  1 
ATOM   1481 C C     . PRO A 1 216 ? -38.797 9.932   -7.559  1.00 64.84  ? ? ? ? ? 
216 PRO A C   1 
ATOM   1482 O O     . PRO A 1 216 ? -39.528 9.985   -6.570  1.00 65.15  ? ? ? ? ? 
216 PRO A O   1 
ATOM   1483 C CB    . PRO A 1 216 ? -37.998 7.529   -7.746  1.00 64.79  ? ? ? ? ? 
216 PRO A CB  1 
ATOM   1484 C CG    . PRO A 1 216 ? -36.894 6.802   -7.034  1.00 63.40  ? ? ? ? ? 
216 PRO A CG  1 
ATOM   1485 C CD    . PRO A 1 216 ? -36.763 7.626   -5.765  1.00 64.86  ? ? ? ? ? 
216 PRO A CD  1 
ATOM   1486 N N     . TRP A 1 217 ? -38.999 10.669  -8.648  1.00 63.64  ? ? ? ? ? 
217 TRP A N   1 
ATOM   1487 C CA    . TRP A 1 217 ? -40.095 11.627  -8.734  1.00 62.55  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CA  1 
ATOM   1488 C C     . TRP A 1 217 ? -41.479 11.028  -8.525  1.00 61.32  ? ? ? ? ? 
217 TRP A C   1 
ATOM   1489 O O     . TRP A 1 217 ? -42.431 11.739  -8.217  1.00 60.73  ? ? ? ? ? 
217 TRP A O   1 
ATOM   1490 C CB    . TRP A 1 217 ? -40.058 12.351  -10.079 1.00 64.27  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CB  1 
ATOM   1491 C CG    . TRP A 1 217 ? -41.129 13.392  -10.205 1.00 65.73  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CG  1 
ATOM   1492 C CD1   . TRP A 1 217 ? -42.360 13.246  -10.784 1.00 65.53  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CD1 1 
ATOM   1493 C CD2   . TRP A 1 217 ? -41.093 14.718  -9.672  1.00 67.51  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CD2 1 
ATOM   1494 N NE1   . TRP A 1 217 ? -43.094 14.401  -10.640 1.00 65.03  ? ? ? ? ? 
217 TRP A NE1 1 
ATOM   1495 C CE2   . TRP A 1 217 ? -42.340 15.321  -9.960  1.00 67.89  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CE2 1 
ATOM   1496 C CE3   . TRP A 1 217 ? -40.129 15.458  -8.973  1.00 68.65  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CE3 1 
ATOM   1497 C CZ2   . TRP A 1 217 ? -42.648 16.633  -9.570  1.00 67.58  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CZ2 1 
ATOM   1498 C CZ3   . TRP A 1 217 ? -40.438 16.766  -8.584  1.00 68.70  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CZ3 1 
ATOM   1499 C CH2   . TRP A 1 217 ? -41.687 17.336  -8.885  1.00 66.44  ? ? ? ? ? 
217 TRP A CH2 1 
ATOM   1500 N N     . SER A 1 218 ? -41.595 9.721   -8.690  1.00 61.24  ? ? ? ? ? 
218 SER A N   1 
ATOM   1501 C CA    . SER A 1 218 ? -42.880 9.062   -8.525  1.00 60.77  ? ? ? ? ? 
218 SER A CA  1 
ATOM   1502 C C     . SER A 1 218 ? -43.411 9.207   -7.105  1.00 62.10  ? ? ? ? ? 
218 SER A C   1 
ATOM   1503 O O     . SER A 1 218 ? -44.622 9.163   -6.879  1.00 62.34  ? ? ? ? ? 
218 SER A O   1 
ATOM   1504 C CB    . SER A 1 218 ? -42.752 7.582   -8.877  1.00 58.66  ? ? ? ? ? 
218 SER A CB  1 
ATOM   1505 O OG    . SER A 1 218 ? -41.709 6.981   -8.129  1.00 61.29  ? ? ? ? ? 
218 SER A OG  1 
ATOM   1506 N N     . ASN A 1 219 ? -42.502 9.380   -6.151  1.00 62.86  ? ? ? ? ? 
219 ASN A N   1 
ATOM   1507 C CA    . ASN A 1 219 ? -42.884 9.511   -4.751  1.00 63.59  ? ? ? ? ? 
219 ASN A CA  1 
ATOM   1508 C C     . ASN A 1 219 ? -43.629 10.798  -4.402  1.00 66.01  ? ? ? ? ? 
219 ASN A C   1 
ATOM   1509 O O     . ASN A 1 219 ? -44.366 10.831  -3.420  1.00 67.48  ? ? ? ? ? 
219 ASN A O   1 
ATOM   1510 C CB    . ASN A 1 219 ? -41.651 9.361   -3.865  1.00 60.41  ? ? ? ? ? 
219 ASN A CB  1 
ATOM   1511 C CG    . ASN A 1 219 ? -41.091 7.959   -3.900  1.00 58.37  ? ? ? ? ? 
219 ASN A CG  1 
ATOM   1512 O OD1   . ASN A 1 219 ? -39.957 7.740   -4.308  1.00 61.10  ? ? ? ? ? 
219 ASN A OD1 1 
ATOM   1513 N ND2   . ASN A 1 219 ? -41.894 6.996   -3.479  1.00 57.63  ? ? ? ? ? 
219 ASN A ND2 1 
ATOM   1514 N N     . VAL A 1 220 ? -43.451 11.847  -5.200  1.00 67.55  ? ? ? ? ? 
220 VAL A N   1 
ATOM   1515 C CA    . VAL A 1 220 ? -44.130 13.122  -4.953  1.00 69.46  ? ? ? ? ? 
220 VAL A CA  1 
ATOM   1516 C C     . VAL A 1 220 ? -44.965 13.543  -6.159  1.00 71.48  ? ? ? ? ? 
220 VAL A C   1 
ATOM   1517 O O     . VAL A 1 220 ? -45.571 14.617  -6.164  1.00 71.98  ? ? ? ? ? 
220 VAL A O   1 
ATOM   1518 C CB    . VAL A 1 220 ? -43.120 14.266  -4.673  1.00 69.73  ? ? ? ? ? 
220 VAL A CB  1 
ATOM   1519 C CG1   . VAL A 1 220 ? -42.156 13.857  -3.572  1.00 71.48  ? ? ? ? ? 
220 VAL A CG1 1 
ATOM   1520 C CG2   . VAL A 1 220 ? -42.364 14.621  -5.938  1.00 69.12  ? ? ? ? ? 
220 VAL A CG2 1 
ATOM   1521 N N     . ALA A 1 221 ? -44.986 12.691  -7.178  1.00 72.89  ? ? ? ? ? 
221 ALA A N   1 
ATOM   1522 C CA    . ALA A 1 221 ? -45.703 12.970  -8.415  1.00 72.46  ? ? ? ? ? 
221 ALA A CA  1 
ATOM   1523 C C     . ALA A 1 221 ? -47.209 13.142  -8.264  1.00 72.47  ? ? ? ? ? 
221 ALA A C   1 
ATOM   1524 O O     . ALA A 1 221 ? -47.840 12.508  -7.417  1.00 70.34  ? ? ? ? ? 
221 ALA A O   1 
ATOM   1525 C CB    . ALA A 1 221 ? -45.406 11.878  -9.426  1.00 72.61  ? ? ? ? ? 
221 ALA A CB  1 
ATOM   1526 N N     . ARG A 1 222 ? -47.773 14.004  -9.109  1.00 73.67  ? ? ? ? ? 
222 ARG A N   1 
ATOM   1527 C CA    . ARG A 1 222 ? -49.205 14.288  -9.117  1.00 73.54  ? ? ? ? ? 
222 ARG A CA  1 
ATOM   1528 C C     . ARG A 1 222 ? -49.649 14.545  -10.552 1.00 73.01  ? ? ? ? ? 
222 ARG A C   1 
ATOM   1529 O O     . ARG A 1 222 ? -48.879 15.074  -11.357 1.00 73.61  ? ? ? ? ? 
222 ARG A O   1 
ATOM   1530 C CB    . ARG A 1 222 ? -49.500 15.532  -8.278  1.00 76.00  ? ? ? ? ? 
222 ARG A CB  1 
ATOM   1531 C CG    . ARG A 1 222 ? -48.826 15.517  -6.925  1.00 80.79  ? ? ? ? ? 
222 ARG A CG  1 
ATOM   1532 C CD    . ARG A 1 222 ? -48.725 16.897  -6.321  1.00 83.99  ? ? ? ? ? 
222 ARG A CD  1 
ATOM   1533 N NE    . ARG A 1 222 ? -47.776 16.897  -5.212  1.00 89.55  ? ? ? ? ? 
222 ARG A NE  1 
ATOM   1534 C CZ    . ARG A 1 222 ? -47.481 17.964  -4.476  1.00 92.20  ? ? ? ? ? 
222 ARG A CZ  1 
ATOM   1535 N NH1   . ARG A 1 222 ? -48.065 19.130  -4.727  1.00 93.38  ? ? ? ? ? 
222 ARG A NH1 1 
ATOM   1536 N NH2   . ARG A 1 222 ? -46.600 17.865  -3.487  1.00 92.24  ? ? ? ? ? 
222 ARG A NH2 1 
ATOM   1537 N N     . GLY A 1 223 ? -50.889 14.169  -10.861 1.00 72.12  ? ? ? ? ? 
223 GLY A N   1 
ATOM   1538 C CA    . GLY A 1 223 ? -51.445 14.385  -12.189 1.00 70.30  ? ? ? ? ? 
223 GLY A CA  1 
ATOM   1539 C C     . GLY A 1 223 ? -50.690 13.768  -13.355 1.00 68.51  ? ? ? ? ? 
223 GLY A C   1 
ATOM   1540 O O     . GLY A 1 223 ? -50.494 12.552  -13.398 1.00 69.70  ? ? ? ? ? 
223 GLY A O   1 
ATOM   1541 N N     . ASP A 1 224 ? -50.289 14.608  -14.309 1.00 64.76  ? ? ? ? ? 
224 ASP A N   1 
ATOM   1542 C CA    . ASP A 1 224 ? -49.542 14.163  -15.481 1.00 60.29  ? ? ? ? ? 
224 ASP A CA  1 
ATOM   1543 C C     . ASP A 1 224 ? -48.060 14.393  -15.258 1.00 58.37  ? ? ? ? ? 
224 ASP A C   1 
ATOM   1544 O O     . ASP A 1 224 ? -47.623 15.528  -15.100 1.00 60.02  ? ? ? ? ? 
224 ASP A O   1 
ATOM   1545 C CB    . ASP A 1 224 ? -49.977 14.931  -16.731 1.00 61.11  ? ? ? ? ? 
224 ASP A CB  1 
ATOM   1546 C CG    . ASP A 1 224 ? -51.176 14.312  -17.410 1.00 60.45  ? ? ? ? ? 
224 ASP A CG  1 
ATOM   1547 O OD1   . ASP A 1 224 ? -51.100 13.123  -17.779 1.00 60.89  ? ? ? ? ? 
224 ASP A OD1 1 
ATOM   1548 O OD2   . ASP A 1 224 ? -52.193 15.012  -17.577 1.00 62.23  ? ? ? ? ? 
224 ASP A OD2 1 
ATOM   1549 N N     . TRP A 1 225 ? -47.289 13.312  -15.252 1.00 56.81  ? ? ? ? ? 
225 TRP A N   1 
ATOM   1550 C CA    . TRP A 1 225 ? -45.849 13.399  -15.042 1.00 53.94  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CA  1 
ATOM   1551 C C     . TRP A 1 225 ? -45.141 12.244  -15.730 1.00 53.08  ? ? ? ? ? 
225 TRP A C   1 
ATOM   1552 O O     . TRP A 1 225 ? -45.774 11.276  -16.160 1.00 53.96  ? ? ? ? ? 
225 TRP A O   1 
ATOM   1553 C CB    . TRP A 1 225 ? -45.521 13.351  -13.544 1.00 49.91  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CB  1 
ATOM   1554 C CG    . TRP A 1 225 ? -46.117 12.165  -12.855 1.00 45.62  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CG  1 
ATOM   1555 C CD1   . TRP A 1 225 ? -47.406 12.032  -12.430 1.00 45.17  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CD1 1 
ATOM   1556 C CD2   . TRP A 1 225 ? -45.473 10.915  -12.575 1.00 45.52  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CD2 1 
ATOM   1557 N NE1   . TRP A 1 225 ? -47.609 10.778  -11.908 1.00 47.06  ? ? ? ? ? 
225 TRP A NE1 1 
ATOM   1558 C CE2   . TRP A 1 225 ? -46.438 10.071  -11.984 1.00 46.29  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CE2 1 
ATOM   1559 C CE3   . TRP A 1 225 ? -44.175 10.425  -12.769 1.00 47.05  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CE3 1 
ATOM   1560 C CZ2   . TRP A 1 225 ? -46.149 8.762   -11.583 1.00 45.52  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CZ2 1 
ATOM   1561 C CZ3   . TRP A 1 225 ? -43.886 9.115   -12.369 1.00 44.76  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CZ3 1 
ATOM   1562 C CH2   . TRP A 1 225 ? -44.871 8.305   -11.784 1.00 45.18  ? ? ? ? ? 
225 TRP A CH2 1 
ATOM   1563 N N     . ALA A 1 226 ? -43.820 12.348  -15.814 1.00 51.52  ? ? ? ? ? 
226 ALA A N   1 
ATOM   1564 C CA    . ALA A 1 226 ? -43.018 11.304  -16.424 1.00 48.09  ? ? ? ? ? 
226 ALA A CA  1 
ATOM   1565 C C     . ALA A 1 226 ? -41.684 11.192  -15.724 1.00 46.34  ? ? ? ? ? 
226 ALA A C   1 
ATOM   1566 O O     . ALA A 1 226 ? -41.085 12.194  -15.333 1.00 45.58  ? ? ? ? ? 
226 ALA A O   1 
ATOM   1567 C CB    . ALA A 1 226 ? -42.797 11.602  -17.906 1.00 48.99  ? ? ? ? ? 
226 ALA A CB  1 
ATOM   1568 N N     . LEU A 1 227 ? -41.240 9.954   -15.557 1.00 45.27  ? ? ? ? ? 
227 LEU A N   1 
ATOM   1569 C CA    . LEU A 1 227 ? -39.947 9.652   -14.962 1.00 44.47  ? ? ? ? ? 
227 LEU A CA  1 
ATOM   1570 C C     . LEU A 1 227 ? -39.221 8.857   -16.056 1.00 45.15  ? ? ? ? ? 
227 LEU A C   1 
ATOM   1571 O O     . LEU A 1 227 ? -39.701 7.807   -16.484 1.00 45.74  ? ? ? ? ? 
227 LEU A O   1 
ATOM   1572 C CB    . LEU A 1 227 ? -40.123 8.808   -13.706 1.00 41.70  ? ? ? ? ? 
227 LEU A CB  1 
ATOM   1573 C CG    . LEU A 1 227 ? -38.854 8.589   -12.891 1.00 43.02  ? ? ? ? ? 
227 LEU A CG  1 
ATOM   1574 C CD1   . LEU A 1 227 ? -39.230 8.231   -11.472 1.00 47.25  ? ? ? ? ? 
227 LEU A CD1 1 
ATOM   1575 C CD2   . LEU A 1 227 ? -38.012 7.501   -13.524 1.00 45.29  ? ? ? ? ? 
227 LEU A CD2 1 
ATOM   1576 N N     . LEU A 1 228 ? -38.079 9.364   -16.516 1.00 44.34  ? ? ? ? ? 
228 LEU A N   1 
ATOM   1577 C CA    . LEU A 1 228 ? -37.334 8.711   -17.587 1.00 45.45  ? ? ? ? ? 
228 LEU A CA  1 
ATOM   1578 C C     . LEU A 1 228 ? -35.927 8.278   -17.176 1.00 45.08  ? ? ? ? ? 
228 LEU A C   1 
ATOM   1579 O O     . LEU A 1 228 ? -35.157 9.080   -16.643 1.00 45.65  ? ? ? ? ? 
228 LEU A O   1 
ATOM   1580 C CB    . LEU A 1 228 ? -37.254 9.663   -18.785 1.00 41.62  ? ? ? ? ? 
228 LEU A CB  1 
ATOM   1581 C CG    . LEU A 1 228 ? -38.589 10.318  -19.161 1.00 41.12  ? ? ? ? ? 
228 LEU A CG  1 
ATOM   1582 C CD1   . LEU A 1 228 ? -38.350 11.412  -20.178 1.00 39.96  ? ? ? ? ? 
228 LEU A CD1 1 
ATOM   1583 C CD2   . LEU A 1 228 ? -39.560 9.279   -19.698 1.00 39.70  ? ? ? ? ? 
228 LEU A CD2 1 
ATOM   1584 N N     . THR A 1 229 ? -35.596 7.013   -17.432 1.00 43.56  ? ? ? ? ? 
229 THR A N   1 
ATOM   1585 C CA    . THR A 1 229 ? -34.270 6.484   -17.107 1.00 43.90  ? ? ? ? ? 
229 THR A CA  1 
ATOM   1586 C C     . THR A 1 229 ? -33.798 5.413   -18.068 1.00 42.85  ? ? ? ? ? 
229 THR A C   1 
ATOM   1587 O O     . THR A 1 229 ? -34.408 5.159   -19.102 1.00 45.25  ? ? ? ? ? 
229 THR A O   1 
ATOM   1588 C CB    . THR A 1 229 ? -34.200 5.822   -15.728 1.00 41.78  ? ? ? ? ? 
229 THR A CB  1 
ATOM   1589 O OG1   . THR A 1 229 ? -35.399 6.078   -15.005 1.00 45.91  ? ? ? ? ? 
229 THR A OG1 1 
ATOM   1590 C CG2   . THR A 1 229 ? -33.011 6.338   -14.974 1.00 35.76  ? ? ? ? ? 
229 THR A CG2 1 
ATOM   1591 N N     . SER A 1 230 ? -32.714 4.765   -17.665 1.00 41.88  ? ? ? ? ? 
230 SER A N   1 
ATOM   1592 C CA    . SER A 1 230 ? -32.078 3.710   -18.427 1.00 43.46  ? ? ? ? ? 
230 SER A CA  1 
ATOM   1593 C C     . SER A 1 230 ? -30.882 3.235   -17.605 1.00 44.37  ? ? ? ? ? 
230 SER A C   1 
ATOM   1594 O O     . SER A 1 230 ? -30.493 3.882   -16.624 1.00 44.60  ? ? ? ? ? 
230 SER A O   1 
ATOM   1595 C CB    . SER A 1 230 ? -31.604 4.262   -19.769 1.00 41.41  ? ? ? ? ? 
230 SER A CB  1 
ATOM   1596 O OG    . SER A 1 230 ? -30.493 3.538   -20.248 1.00 45.90  ? ? ? ? ? 
230 SER A OG  1 
ATOM   1597 N N     . GLY A 1 231 ? -30.307 2.102   -17.988 1.00 41.60  ? ? ? ? ? 
231 GLY A N   1 
ATOM   1598 C CA    . GLY A 1 231 ? -29.155 1.607   -17.266 1.00 39.46  ? ? ? ? ? 
231 GLY A CA  1 
ATOM   1599 C C     . GLY A 1 231 ? -27.904 1.961   -18.039 1.00 40.00  ? ? ? ? ? 
231 GLY A C   1 
ATOM   1600 O O     . GLY A 1 231 ? -26.806 1.575   -17.660 1.00 40.81  ? ? ? ? ? 
231 GLY A O   1 
ATOM   1601 N N     . SER A 1 232 ? -28.065 2.726   -19.114 1.00 40.25  ? ? ? ? ? 
232 SER A N   1 
ATOM   1602 C CA    . SER A 1 232 ? -26.936 3.078   -19.965 1.00 40.13  ? ? ? ? ? 
232 SER A CA  1 
ATOM   1603 C C     . SER A 1 232 ? -25.828 3.856   -19.288 1.00 40.94  ? ? ? ? ? 
232 SER A C   1 
ATOM   1604 O O     . SER A 1 232 ? -24.656 3.644   -19.588 1.00 42.82  ? ? ? ? ? 
232 SER A O   1 
ATOM   1605 C CB    . SER A 1 232 ? -27.409 3.838   -21.215 1.00 37.69  ? ? ? ? ? 
232 SER A CB  1 
ATOM   1606 O OG    . SER A 1 232 ? -27.939 5.105   -20.895 1.00 35.19  ? ? ? ? ? 
232 SER A OG  1 
ATOM   1607 N N     . LYS A 1 233 ? -26.180 4.759   -18.385 1.00 41.53  ? ? ? ? ? 
233 LYS A N   1 
ATOM   1608 C CA    . LYS A 1 233 ? -25.155 5.537   -17.709 1.00 43.81  ? ? ? ? ? 
233 LYS A CA  1 
ATOM   1609 C C     . LYS A 1 233 ? -24.504 4.737   -16.581 1.00 45.17  ? ? ? ? ? 
233 LYS A C   1 
ATOM   1610 O O     . LYS A 1 233 ? -23.286 4.808   -16.389 1.00 46.70  ? ? ? ? ? 
233 LYS A O   1 
ATOM   1611 C CB    . LYS A 1 233 ? -25.757 6.839   -17.173 1.00 43.94  ? ? ? ? ? 
233 LYS A CB  1 
ATOM   1612 C CG    . LYS A 1 233 ? -24.979 8.090   -17.576 1.00 42.51  ? ? ? ? ? 
233 LYS A CG  1 
ATOM   1613 C CD    . LYS A 1 233 ? -24.573 8.053   -19.047 1.00 41.96  ? ? ? ? ? 
233 LYS A CD  1 
ATOM   1614 C CE    . LYS A 1 233 ? -24.260 9.440   -19.598 1.00 44.08  ? ? ? ? ? 
233 LYS A CE  1 
ATOM   1615 N NZ    . LYS A 1 233 ? -25.512 10.211  -19.569 1.00 47.48  ? ? ? ? ? 
233 LYS A NZ  1 
ATOM   1616 N N     . SER A 1 234 ? -25.318 3.965   -15.860 1.00 44.10  ? ? ? ? ? 
234 SER A N   1 
ATOM   1617 C CA    . SER A 1 234 ? -24.863 3.141   -14.741 1.00 46.82  ? ? ? ? ? 
234 SER A CA  1 
ATOM   1618 C C     . SER A 1 234 ? -23.959 1.977   -15.113 1.00 48.57  ? ? ? ? ? 
234 SER A C   1 
ATOM   1619 O O     . SER A 1 234 ? -22.967 1.731   -14.433 1.00 50.82  ? ? ? ? ? 
234 SER A O   1 
ATOM   1620 C CB    . SER A 1 234 ? -26.053 2.561   -13.975 1.00 45.84  ? ? ? ? ? 
234 SER A CB  1 
ATOM   1621 O OG    . SER A 1 234 ? -26.822 3.581   -13.379 1.00 54.55  ? ? ? ? ? 
234 SER A OG  1 
ATOM   1622 N N     . PHE A 1 235 ? -24.311 1.235   -16.160 1.00 47.58  ? ? ? ? ? 
235 PHE A N   1 
ATOM   1623 C CA    . PHE A 1 235 ? -23.495 0.089   -16.554 1.00 47.93  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CA  1 
ATOM   1624 C C     . PHE A 1 235 ? -22.660 0.309   -17.813 1.00 46.75  ? ? ? ? ? 
235 PHE A C   1 
ATOM   1625 O O     . PHE A 1 235 ? -21.975 -0.599  -18.293 1.00 47.94  ? ? ? ? ? 
235 PHE A O   1 
ATOM   1626 C CB    . PHE A 1 235 ? -24.372 -1.145  -16.717 1.00 46.55  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CB  1 
ATOM   1627 C CG    . PHE A 1 235 ? -25.089 -1.532  -15.465 1.00 47.04  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CG  1 
ATOM   1628 C CD1   . PHE A 1 235 ? -26.241 -0.858  -15.072 1.00 46.31  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CD1 1 
ATOM   1629 C CD2   . PHE A 1 235 ? -24.606 -2.566  -14.666 1.00 46.37  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CD2 1 
ATOM   1630 C CE1   . PHE A 1 235 ? -26.908 -1.209  -13.899 1.00 45.45  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CE1 1 
ATOM   1631 C CE2   . PHE A 1 235 ? -25.265 -2.926  -13.488 1.00 46.34  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CE2 1 
ATOM   1632 C CZ    . PHE A 1 235 ? -26.420 -2.244  -13.105 1.00 46.24  ? ? ? ? ? 
235 PHE A CZ  1 
ATOM   1633 N N     . ASN A 1 236 ? -22.717 1.529   -18.328 1.00 44.21  ? ? ? ? ? 
236 ASN A N   1 
ATOM   1634 C CA    . ASN A 1 236 ? -21.965 1.920   -19.508 1.00 43.77  ? ? ? ? ? 
236 ASN A CA  1 
ATOM   1635 C C     . ASN A 1 236 ? -22.300 1.072   -20.731 1.00 42.75  ? ? ? ? ? 
236 ASN A C   1 
ATOM   1636 O O     . ASN A 1 236 ? -21.426 0.435   -21.319 1.00 39.76  ? ? ? ? ? 
236 ASN A O   1 
ATOM   1637 C CB    . ASN A 1 236 ? -20.466 1.860   -19.205 1.00 41.96  ? ? ? ? ? 
236 ASN A CB  1 
ATOM   1638 C CG    . ASN A 1 236 ? -19.655 2.731   -20.133 1.00 43.92  ? ? ? ? ? 
236 ASN A CG  1 
ATOM   1639 O OD1   . ASN A 1 236 ? -20.102 3.807   -20.536 1.00 45.46  ? ? ? ? ? 
236 ASN A OD1 1 
ATOM   1640 N ND2   . ASN A 1 236 ? -18.448 2.285   -20.465 1.00 42.02  ? ? ? ? ? 
236 ASN A ND2 1 
ATOM   1641 N N     . ILE A 1 237 ? -23.578 1.076   -21.101 1.00 43.54  ? ? ? ? ? 
237 ILE A N   1 
ATOM   1642 C CA    . ILE A 1 237 ? -24.048 0.335   -22.262 1.00 41.77  ? ? ? ? ? 
237 ILE A CA  1 
ATOM   1643 C C     . ILE A 1 237 ? -24.878 1.202   -23.203 1.00 42.95  ? ? ? ? ? 
237 ILE A C   1 
ATOM   1644 O O     . ILE A 1 237 ? -25.848 0.722   -23.798 1.00 48.61  ? ? ? ? ? 
237 ILE A O   1 
ATOM   1645 C CB    . ILE A 1 237 ? -24.905 -0.878  -21.850 1.00 38.15  ? ? ? ? ? 
237 ILE A CB  1 
ATOM   1646 C CG1   . ILE A 1 237 ? -26.025 -0.443  -20.909 1.00 35.53  ? ? ? ? ? 
237 ILE A CG1 1 
ATOM   1647 C CG2   . ILE A 1 237 ? -24.040 -1.920  -21.195 1.00 35.79  ? ? ? ? ? 
237 ILE A CG2 1 
ATOM   1648 C CD1   . ILE A 1 237 ? -27.006 -1.556  -20.584 1.00 31.81  ? ? ? ? ? 
237 ILE A CD1 1 
ATOM   1649 N N     . PRO A 1 238 ? -24.519 2.489   -23.359 1.00 42.52  ? ? ? ? ? 
238 PRO A N   1 
ATOM   1650 C CA    . PRO A 1 238 ? -25.315 3.323   -24.265 1.00 41.89  ? ? ? ? ? 
238 PRO A CA  1 
ATOM   1651 C C     . PRO A 1 238 ? -25.323 2.815   -25.722 1.00 42.50  ? ? ? ? ? 
238 PRO A C   1 
ATOM   1652 O O     . PRO A 1 238 ? -26.306 3.001   -26.447 1.00 42.27  ? ? ? ? ? 
238 PRO A O   1 
ATOM   1653 C CB    . PRO A 1 238 ? -24.663 4.698   -24.124 1.00 40.32  ? ? ? ? ? 
238 PRO A CB  1 
ATOM   1654 C CG    . PRO A 1 238 ? -23.242 4.368   -23.875 1.00 39.04  ? ? ? ? ? 
238 PRO A CG  1 
ATOM   1655 C CD    . PRO A 1 238 ? -23.352 3.240   -22.862 1.00 44.55  ? ? ? ? ? 
238 PRO A CD  1 
ATOM   1656 N N     . ALA A 1 239 ? -24.235 2.171   -26.140 1.00 39.92  ? ? ? ? ? 
239 ALA A N   1 
ATOM   1657 C CA    . ALA A 1 239 ? -24.129 1.652   -27.499 1.00 38.59  ? ? ? ? ? 
239 ALA A CA  1 
ATOM   1658 C C     . ALA A 1 239 ? -25.119 0.523   -27.783 1.00 38.10  ? ? ? ? ? 
239 ALA A C   1 
ATOM   1659 O O     . ALA A 1 239 ? -25.129 -0.022  -28.884 1.00 36.11  ? ? ? ? ? 
239 ALA A O   1 
ATOM   1660 C CB    . ALA A 1 239 ? -22.710 1.169   -27.765 1.00 39.18  ? ? ? ? ? 
239 ALA A CB  1 
ATOM   1661 N N     . LEU A 1 240 ? -25.931 0.168   -26.790 1.00 33.23  ? ? ? ? ? 
240 LEU A N   1 
ATOM   1662 C CA    . LEU A 1 240 ? -26.938 -0.878  -26.954 1.00 33.15  ? ? ? ? ? 
240 LEU A CA  1 
ATOM   1663 C C     . LEU A 1 240 ? -28.313 -0.241  -27.178 1.00 33.35  ? ? ? ? ? 
240 LEU A C   1 
ATOM   1664 O O     . LEU A 1 240 ? -29.270 -0.916  -27.563 1.00 34.12  ? ? ? ? ? 
240 LEU A O   1 
ATOM   1665 C CB    . LEU A 1 240 ? -26.991 -1.755  -25.699 1.00 32.75  ? ? ? ? ? 
240 LEU A CB  1 
ATOM   1666 C CG    . LEU A 1 240 ? -26.356 -3.151  -25.715 1.00 34.08  ? ? ? ? ? 
240 LEU A CG  1 
ATOM   1667 C CD1   . LEU A 1 240 ? -25.014 -3.143  -26.385 1.00 35.91  ? ? ? ? ? 
240 LEU A CD1 1 
ATOM   1668 C CD2   . LEU A 1 240 ? -26.213 -3.635  -24.285 1.00 36.27  ? ? ? ? ? 
240 LEU A CD2 1 
ATOM   1669 N N     . THR A 1 241 ? -28.386 1.067   -26.939 1.00 30.19  ? ? ? ? ? 
241 THR A N   1 
ATOM   1670 C CA    . THR A 1 241 ? -29.613 1.856   -27.046 1.00 31.41  ? ? ? ? ? 
241 THR A CA  1 
ATOM   1671 C C     . THR A 1 241 ? -30.650 1.341   -26.046 1.00 33.40  ? ? ? ? ? 
241 THR A C   1 
ATOM   1672 O O     . THR A 1 241 ? -30.416 0.366   -25.330 1.00 31.53  ? ? ? ? ? 
241 THR A O   1 
ATOM   1673 C CB    . THR A 1 241 ? -30.258 1.844   -28.484 1.00 29.95  ? ? ? ? ? 
241 THR A CB  1 
ATOM   1674 O OG1   . THR A 1 241 ? -30.871 0.574   -28.742 1.00 32.51  ? ? ? ? ? 
241 THR A OG1 1 
ATOM   1675 C CG2   . THR A 1 241 ? -29.215 2.135   -29.556 1.00 29.43  ? ? ? ? ? 
241 THR A CG2 1 
ATOM   1676 N N     . GLY A 1 242 ? -31.796 2.010   -26.000 1.00 35.42  ? ? ? ? ? 
242 GLY A N   1 
ATOM   1677 C CA    . GLY A 1 242 ? -32.837 1.598   -25.089 1.00 36.19  ? ? ? ? ? 
242 GLY A CA  1 
ATOM   1678 C C     . GLY A 1 242 ? -32.906 2.486   -23.866 1.00 40.43  ? ? ? ? ? 
242 GLY A C   1 
ATOM   1679 O O     . GLY A 1 242 ? -31.905 3.029   -23.391 1.00 41.18  ? ? ? ? ? 
242 GLY A O   1 
ATOM   1680 N N     . ALA A 1 243 ? -34.119 2.637   -23.363 1.00 40.32  ? ? ? ? ? 
243 ALA A N   1 
ATOM   1681 C CA    . ALA A 1 243 ? -34.383 3.435   -22.186 1.00 41.42  ? ? ? ? ? 
243 ALA A CA  1 
ATOM   1682 C C     . ALA A 1 243 ? -35.804 3.036   -21.844 1.00 41.90  ? ? ? ? ? 
243 ALA A C   1 
ATOM   1683 O O     . ALA A 1 243 ? -36.450 2.320   -22.616 1.00 42.06  ? ? ? ? ? 
243 ALA A O   1 
ATOM   1684 C CB    . ALA A 1 243 ? -34.294 4.927   -22.516 1.00 39.39  ? ? ? ? ? 
243 ALA A CB  1 
ATOM   1685 N N     . TYR A 1 244 ? -36.287 3.470   -20.688 1.00 42.36  ? ? ? ? ? 
244 TYR A N   1 
ATOM   1686 C CA    . TYR A 1 244 ? -37.640 3.146   -20.285 1.00 41.87  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CA  1 
ATOM   1687 C C     . TYR A 1 244 ? -38.120 4.251   -19.381 1.00 41.79  ? ? ? ? ? 
244 TYR A C   1 
ATOM   1688 O O     . TYR A 1 244 ? -37.335 5.074   -18.930 1.00 42.54  ? ? ? ? ? 
244 TYR A O   1 
ATOM   1689 C CB    . TYR A 1 244 ? -37.687 1.797   -19.555 1.00 41.16  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CB  1 
ATOM   1690 C CG    . TYR A 1 244 ? -36.897 1.744   -18.264 1.00 44.13  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CG  1 
ATOM   1691 C CD1   . TYR A 1 244 ? -35.546 1.387   -18.254 1.00 43.65  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CD1 1 
ATOM   1692 C CD2   . TYR A 1 244 ? -37.504 2.059   -17.044 1.00 44.56  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CD2 1 
ATOM   1693 C CE1   . TYR A 1 244 ? -34.819 1.344   -17.059 1.00 41.07  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CE1 1 
ATOM   1694 C CE2   . TYR A 1 244 ? -36.783 2.022   -15.846 1.00 45.04  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CE2 1 
ATOM   1695 C CZ    . TYR A 1 244 ? -35.446 1.665   -15.863 1.00 42.51  ? ? ? ? ? 
244 TYR A CZ  1 
ATOM   1696 O OH    . TYR A 1 244 ? -34.742 1.658   -14.686 1.00 39.72  ? ? ? ? ? 
244 TYR A OH  1 
ATOM   1697 N N     . GLY A 1 245 ? -39.412 4.284   -19.118 1.00 43.36  ? ? ? ? ? 
245 GLY A N   1 
ATOM   1698 C CA    . GLY A 1 245 ? -39.915 5.324   -18.252 1.00 45.71  ? ? ? ? ? 
245 GLY A CA  1 
ATOM   1699 C C     . GLY A 1 245 ? -41.325 5.095   -17.761 1.00 46.57  ? ? ? ? ? 
245 GLY A C   1 
ATOM   1700 O O     . GLY A 1 245 ? -42.013 4.145   -18.162 1.00 46.63  ? ? ? ? ? 
245 GLY A O   1 
ATOM   1701 N N     . ILE A 1 246 ? -41.753 5.976   -16.868 1.00 46.34  ? ? ? ? ? 
246 ILE A N   1 
ATOM   1702 C CA    . ILE A 1 246 ? -43.092 5.904   -16.330 1.00 47.54  ? ? ? ? ? 
246 ILE A CA  1 
ATOM   1703 C C     . ILE A 1 246 ? -43.809 7.149   -16.788 1.00 45.68  ? ? ? ? ? 
246 ILE A C   1 
ATOM   1704 O O     . ILE A 1 246 ? -43.367 8.264   -16.523 1.00 44.07  ? ? ? ? ? 
246 ILE A O   1 
ATOM   1705 C CB    . ILE A 1 246 ? -43.080 5.873   -14.808 1.00 49.80  ? ? ? ? ? 
246 ILE A CB  1 
ATOM   1706 C CG1   . ILE A 1 246 ? -42.356 4.618   -14.330 1.00 52.28  ? ? ? ? ? 
246 ILE A CG1 1 
ATOM   1707 C CG2   . ILE A 1 246 ? -44.505 5.907   -14.285 1.00 51.93  ? ? ? ? ? 
246 ILE A CG2 1 
ATOM   1708 C CD1   . ILE A 1 246 ? -42.311 4.490   -12.826 1.00 60.10  ? ? ? ? ? 
246 ILE A CD1 1 
ATOM   1709 N N     . ILE A 1 247 ? -44.896 6.960   -17.517 1.00 46.27  ? ? ? ? ? 
247 ILE A N   1 
ATOM   1710 C CA    . ILE A 1 247 ? -45.665 8.095   -17.985 1.00 47.39  ? ? ? ? ? 
247 ILE A CA  1 
ATOM   1711 C C     . ILE A 1 247 ? -47.007 7.948   -17.331 1.00 48.21  ? ? ? ? ? 
247 ILE A C   1 
ATOM   1712 O O     . ILE A 1 247 ? -47.672 6.918   -17.482 1.00 44.71  ? ? ? ? ? 
247 ILE A O   1 
ATOM   1713 C CB    . ILE A 1 247 ? -45.829 8.095   -19.502 1.00 48.54  ? ? ? ? ? 
247 ILE A CB  1 
ATOM   1714 C CG1   . ILE A 1 247 ? -44.449 8.255   -20.153 1.00 48.42  ? ? ? ? ? 
247 ILE A CG1 1 
ATOM   1715 C CG2   . ILE A 1 247 ? -46.771 9.207   -19.947 1.00 46.40  ? ? ? ? ? 
247 ILE A CG2 1 
ATOM   1716 C CD1   . ILE A 1 247 ? -44.511 8.539   -21.639 1.00 44.91  ? ? ? ? ? 
247 ILE A CD1 1 
ATOM   1717 N N     . GLU A 1 248 ? -47.404 8.973   -16.587 1.00 50.93  ? ? ? ? ? 
248 GLU A N   1 
ATOM   1718 C CA    . GLU A 1 248 ? -48.663 8.851   -15.859 1.00 52.85  ? ? ? ? ? 
248 GLU A CA  1 
ATOM   1719 C C     . GLU A 1 248 ? -49.833 9.624   -16.504 1.00 52.98  ? ? ? ? ? 
248 GLU A C   1 
ATOM   1720 O O     . GLU A 1 248 ? -49.720 10.757  -16.996 1.00 49.21  ? ? ? ? ? 
248 GLU A O   1 
ATOM   1721 C CB    . GLU A 1 248 ? -48.489 9.261   -14.416 1.00 55.28  ? ? ? ? ? 
248 GLU A CB  1 
ATOM   1722 C CG    . GLU A 1 248 ? -49.585 8.695   -13.522 1.00 55.87  ? ? ? ? ? 
248 GLU A CG  1 
ATOM   1723 C CD    . GLU A 1 248 ? -49.874 7.214   -13.792 1.00 56.13  ? ? ? ? ? 
248 GLU A CD  1 
ATOM   1724 O OE1   . GLU A 1 248 ? -50.378 6.914   -14.885 1.00 54.06  ? ? ? ? ? 
248 GLU A OE1 1 
ATOM   1725 O OE2   . GLU A 1 248 ? -49.603 6.375   -12.907 1.00 58.01  ? ? ? ? ? 
248 GLU A OE2 1 
ATOM   1726 N N     . ASN A 1 249 ? -50.952 8.900   -16.451 1.00 55.45  ? ? ? ? ? 
249 ASN A N   1 
ATOM   1727 C CA    . ASN A 1 249 ? -52.271 9.246   -16.990 1.00 54.86  ? ? ? ? ? 
249 ASN A CA  1 
ATOM   1728 C C     . ASN A 1 249 ? -52.509 8.718   -18.410 1.00 56.01  ? ? ? ? ? 
249 ASN A C   1 
ATOM   1729 O O     . ASN A 1 249 ? -52.179 9.307   -19.434 1.00 53.80  ? ? ? ? ? 
249 ASN A O   1 
ATOM   1730 C CB    . ASN A 1 249 ? -52.519 10.734  -16.925 1.00 55.18  ? ? ? ? ? 
249 ASN A CB  1 
ATOM   1731 C CG    . ASN A 1 249 ? -53.897 11.070  -17.471 1.00 58.85  ? ? ? ? ? 
249 ASN A CG  1 
ATOM   1732 O OD1   . ASN A 1 249 ? -54.927 10.636  -16.945 1.00 58.03  ? ? ? ? ? 
249 ASN A OD1 1 
ATOM   1733 N ND2   . ASN A 1 249 ? -53.936 11.862  -18.540 1.00 61.08  ? ? ? ? ? 
249 ASN A ND2 1 
ATOM   1734 N N     . SER A 1 250 ? -53.124 7.516   -18.275 1.00 56.41  ? ? ? ? ? 
250 SER A N   1 
ATOM   1735 C CA    . SER A 1 250 ? -53.590 6.616   -19.312 1.00 58.63  ? ? ? ? ? 
250 SER A CA  1 
ATOM   1736 C C     . SER A 1 250 ? -53.540 7.314   -20.630 1.00 56.92  ? ? ? ? ? 
250 SER A C   1 
ATOM   1737 O O     . SER A 1 250 ? -53.027 6.793   -21.612 1.00 57.30  ? ? ? ? ? 
250 SER A O   1 
ATOM   1738 C CB    . SER A 1 250 ? -55.005 6.082   -18.985 1.00 57.89  ? ? ? ? ? 
250 SER A CB  1 
ATOM   1739 O OG    . SER A 1 250 ? -54.930 4.952   -18.134 1.00 61.46  ? ? ? ? ? 
250 SER A OG  1 
ATOM   1740 N N     . SER A 1 251 ? -54.076 8.514   -20.635 1.00 54.30  ? ? ? ? ? 
251 SER A N   1 
ATOM   1741 C CA    . SER A 1 251 ? -54.132 9.333   -21.831 1.00 53.76  ? ? ? ? ? 
251 SER A CA  1 
ATOM   1742 C C     . SER A 1 251 ? -52.739 9.628   -22.361 1.00 51.89  ? ? ? ? ? 
251 SER A C   1 
ATOM   1743 O O     . SER A 1 251 ? -52.402 9.236   -23.474 1.00 50.65  ? ? ? ? ? 
251 SER A O   1 
ATOM   1744 C CB    . SER A 1 251 ? -54.879 10.638  -21.554 1.00 54.43  ? ? ? ? ? 
251 SER A CB  1 
ATOM   1745 O OG    . SER A 1 251 ? -56.250 10.401  -21.292 1.00 54.37  ? ? ? ? ? 
251 SER A OG  1 
ATOM   1746 N N     . SER A 1 252 ? -51.930 10.325  -21.571 1.00 50.83  ? ? ? ? ? 
252 SER A N   1 
ATOM   1747 C CA    . SER A 1 252 ? -50.580 10.651  -22.001 1.00 48.29  ? ? ? ? ? 
252 SER A CA  1 
ATOM   1748 C C     . SER A 1 252 ? -49.775 9.410   -22.358 1.00 48.95  ? ? ? ? ? 
252 SER A C   1 
ATOM   1749 O O     . SER A 1 252 ? -49.043 9.420   -23.338 1.00 51.53  ? ? ? ? ? 
252 SER A O   1 
ATOM   1750 C CB    . SER A 1 252 ? -49.855 11.443  -20.924 1.00 48.19  ? ? ? ? ? 
252 SER A CB  1 
ATOM   1751 O OG    . SER A 1 252 ? -50.385 12.750  -20.838 1.00 49.00  ? ? ? ? ? 
252 SER A OG  1 
ATOM   1752 N N     . ARG A 1 253 ? -49.907 8.345   -21.571 1.00 46.68  ? ? ? ? ? 
253 ARG A N   1 
ATOM   1753 C CA    . ARG A 1 253 ? -49.173 7.121   -21.852 1.00 43.64  ? ? ? ? ? 
253 ARG A CA  1 
ATOM   1754 C C     . ARG A 1 253 ? -49.570 6.547   -23.207 1.00 46.56  ? ? ? ? ? 
253 ARG A C   1 
ATOM   1755 O O     . ARG A 1 253 ? -48.710 6.193   -24.014 1.00 47.55  ? ? ? ? ? 
253 ARG A O   1 
ATOM   1756 C CB    . ARG A 1 253 ? -49.442 6.075   -20.783 1.00 40.41  ? ? ? ? ? 
253 ARG A CB  1 
ATOM   1757 C CG    . ARG A 1 253 ? -48.609 4.819   -20.916 1.00 42.08  ? ? ? ? ? 
253 ARG A CG  1 
ATOM   1758 C CD    . ARG A 1 253 ? -49.028 3.828   -19.858 1.00 47.38  ? ? ? ? ? 
253 ARG A CD  1 
ATOM   1759 N NE    . ARG A 1 253 ? -49.201 4.510   -18.579 1.00 53.83  ? ? ? ? ? 
253 ARG A NE  1 
ATOM   1760 C CZ    . ARG A 1 253 ? -50.243 4.334   -17.771 1.00 57.84  ? ? ? ? ? 
253 ARG A CZ  1 
ATOM   1761 N NH1   . ARG A 1 253 ? -51.213 3.486   -18.102 1.00 59.34  ? ? ? ? ? 
253 ARG A NH1 1 
ATOM   1762 N NH2   . ARG A 1 253 ? -50.329 5.024   -16.641 1.00 57.50  ? ? ? ? ? 
253 ARG A NH2 1 
ATOM   1763 N N     . ASP A 1 254 ? -50.872 6.444   -23.457 1.00 46.23  ? ? ? ? ? 
254 ASP A N   1 
ATOM   1764 C CA    . ASP A 1 254 ? -51.337 5.906   -24.722 1.00 46.41  ? ? ? ? ? 
254 ASP A CA  1 
ATOM   1765 C C     . ASP A 1 254 ? -50.924 6.809   -25.881 1.00 46.34  ? ? ? ? ? 
254 ASP A C   1 
ATOM   1766 O O     . ASP A 1 254 ? -50.503 6.334   -26.933 1.00 47.39  ? ? ? ? ? 
254 ASP A O   1 
ATOM   1767 C CB    . ASP A 1 254 ? -52.857 5.732   -24.711 1.00 49.92  ? ? ? ? ? 
254 ASP A CB  1 
ATOM   1768 C CG    . ASP A 1 254 ? -53.321 4.651   -23.739 1.00 52.66  ? ? ? ? ? 
254 ASP A CG  1 
ATOM   1769 O OD1   . ASP A 1 254 ? -52.566 3.682   -23.490 1.00 51.29  ? ? ? ? ? 
254 ASP A OD1 1 
ATOM   1770 O OD2   . ASP A 1 254 ? -54.458 4.765   -23.236 1.00 57.16  ? ? ? ? ? 
254 ASP A OD2 1 
ATOM   1771 N N     . ALA A 1 255 ? -51.037 8.116   -25.684 1.00 45.47  ? ? ? ? ? 
255 ALA A N   1 
ATOM   1772 C CA    . ALA A 1 255 ? -50.662 9.061   -26.721 1.00 42.43  ? ? ? ? ? 
255 ALA A CA  1 
ATOM   1773 C C     . ALA A 1 255 ? -49.193 8.873   -27.072 1.00 41.30  ? ? ? ? ? 
255 ALA A C   1 
ATOM   1774 O O     . ALA A 1 255 ? -48.827 8.885   -28.247 1.00 38.93  ? ? ? ? ? 
255 ALA A O   1 
ATOM   1775 C CB    . ALA A 1 255 ? -50.910 10.482  -26.248 1.00 42.09  ? ? ? ? ? 
255 ALA A CB  1 
ATOM   1776 N N     . TYR A 1 256 ? -48.352 8.706   -26.052 1.00 38.96  ? ? ? ? ? 
256 TYR A N   1 
ATOM   1777 C CA    . TYR A 1 256 ? -46.925 8.512   -26.286 1.00 39.97  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CA  1 
ATOM   1778 C C     . TYR A 1 256 ? -46.703 7.239   -27.093 1.00 40.72  ? ? ? ? ? 
256 TYR A C   1 
ATOM   1779 O O     . TYR A 1 256 ? -45.923 7.236   -28.047 1.00 41.92  ? ? ? ? ? 
256 TYR A O   1 
ATOM   1780 C CB    . TYR A 1 256 ? -46.145 8.397   -24.971 1.00 34.05  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CB  1 
ATOM   1781 C CG    . TYR A 1 256 ? -44.763 7.793   -25.153 1.00 31.91  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CG  1 
ATOM   1782 C CD1   . TYR A 1 256 ? -43.699 8.554   -25.639 1.00 31.56  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CD1 1 
ATOM   1783 C CD2   . TYR A 1 256 ? -44.534 6.447   -24.878 1.00 31.26  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CD2 1 
ATOM   1784 C CE1   . TYR A 1 256 ? -42.432 7.986   -25.850 1.00 31.01  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CE1 1 
ATOM   1785 C CE2   . TYR A 1 256 ? -43.278 5.866   -25.081 1.00 33.10  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CE2 1 
ATOM   1786 C CZ    . TYR A 1 256 ? -42.227 6.639   -25.568 1.00 34.16  ? ? ? ? ? 
256 TYR A CZ  1 
ATOM   1787 O OH    . TYR A 1 256 ? -40.982 6.058   -25.766 1.00 31.74  ? ? ? ? ? 
256 TYR A OH  1 
ATOM   1788 N N     . LEU A 1 257 ? -47.392 6.168   -26.704 1.00 37.78  ? ? ? ? ? 
257 LEU A N   1 
ATOM   1789 C CA    . LEU A 1 257 ? -47.254 4.886   -27.371 1.00 37.62  ? ? ? ? ? 
257 LEU A CA  1 
ATOM   1790 C C     . LEU A 1 257 ? -47.691 4.878   -28.825 1.00 36.51  ? ? ? ? ? 
257 LEU A C   1 
ATOM   1791 O O     . LEU A 1 257 ? -47.030 4.268   -29.655 1.00 35.43  ? ? ? ? ? 
257 LEU A O   1 
ATOM   1792 C CB    . LEU A 1 257 ? -48.013 3.800   -26.605 1.00 39.95  ? ? ? ? ? 
257 LEU A CB  1 
ATOM   1793 C CG    . LEU A 1 257 ? -47.404 3.352   -25.272 1.00 44.72  ? ? ? ? ? 
257 LEU A CG  1 
ATOM   1794 C CD1   . LEU A 1 257 ? -48.343 2.364   -24.579 1.00 42.24  ? ? ? ? ? 
257 LEU A CD1 1 
ATOM   1795 C CD2   . LEU A 1 257 ? -46.044 2.709   -25.516 1.00 43.67  ? ? ? ? ? 
257 LEU A CD2 1 
ATOM   1796 N N     . SER A 1 258 ? -48.793 5.545   -29.149 1.00 35.99  ? ? ? ? ? 
258 SER A N   1 
ATOM   1797 C CA    . SER A 1 258 ? -49.243 5.537   -30.534 1.00 37.82  ? ? ? ? ? 
258 SER A CA  1 
ATOM   1798 C C     . SER A 1 258 ? -48.341 6.403   -31.418 1.00 38.97  ? ? ? ? ? 
258 SER A C   1 
ATOM   1799 O O     . SER A 1 258 ? -48.340 6.269   -32.644 1.00 39.50  ? ? ? ? ? 
258 SER A O   1 
ATOM   1800 C CB    . SER A 1 258 ? -50.698 5.998   -30.639 1.00 36.54  ? ? ? ? ? 
258 SER A CB  1 
ATOM   1801 O OG    . SER A 1 258 ? -50.805 7.384   -30.434 1.00 43.17  ? ? ? ? ? 
258 SER A OG  1 
ATOM   1802 N N     . ALA A 1 259 ? -47.581 7.296   -30.795 1.00 37.90  ? ? ? ? ? 
259 ALA A N   1 
ATOM   1803 C CA    . ALA A 1 259 ? -46.652 8.138   -31.533 1.00 36.29  ? ? ? ? ? 
259 ALA A CA  1 
ATOM   1804 C C     . ALA A 1 259 ? -45.392 7.305   -31.749 1.00 36.23  ? ? ? ? ? 
259 ALA A C   1 
ATOM   1805 O O     . ALA A 1 259 ? -44.777 7.359   -32.811 1.00 37.96  ? ? ? ? ? 
259 ALA A O   1 
ATOM   1806 C CB    . ALA A 1 259 ? -46.316 9.384   -30.743 1.00 31.31  ? ? ? ? ? 
259 ALA A CB  1 
ATOM   1807 N N     . LEU A 1 260 ? -45.021 6.533   -30.732 1.00 35.73  ? ? ? ? ? 
260 LEU A N   1 
ATOM   1808 C CA    . LEU A 1 260 ? -43.842 5.677   -30.787 1.00 36.58  ? ? ? ? ? 
260 LEU A CA  1 
ATOM   1809 C C     . LEU A 1 260 ? -43.996 4.559   -31.824 1.00 39.85  ? ? ? ? ? 
260 LEU A C   1 
ATOM   1810 O O     . LEU A 1 260 ? -43.108 4.331   -32.653 1.00 39.26  ? ? ? ? ? 
260 LEU A O   1 
ATOM   1811 C CB    . LEU A 1 260 ? -43.587 5.042   -29.414 1.00 34.25  ? ? ? ? ? 
260 LEU A CB  1 
ATOM   1812 C CG    . LEU A 1 260 ? -42.461 4.002   -29.318 1.00 36.47  ? ? ? ? ? 
260 LEU A CG  1 
ATOM   1813 C CD1   . LEU A 1 260 ? -41.098 4.680   -29.373 1.00 36.61  ? ? ? ? ? 
260 LEU A CD1 1 
ATOM   1814 C CD2   . LEU A 1 260 ? -42.596 3.230   -28.012 1.00 36.00  ? ? ? ? ? 
260 LEU A CD2 1 
ATOM   1815 N N     . LYS A 1 261 ? -45.131 3.868   -31.771 1.00 40.85  ? ? ? ? ? 
261 LYS A N   1 
ATOM   1816 C CA    . LYS A 1 261 ? -45.397 2.748   -32.659 1.00 41.75  ? ? ? ? ? 
261 LYS A CA  1 
ATOM   1817 C C     . LYS A 1 261 ? -46.040 3.136   -33.987 1.00 39.88  ? ? ? ? ? 
261 LYS A C   1 
ATOM   1818 O O     . LYS A 1 261 ? -45.580 2.720   -35.043 1.00 38.80  ? ? ? ? ? 
261 LYS A O   1 
ATOM   1819 C CB    . LYS A 1 261 ? -46.249 1.714   -31.905 1.00 47.53  ? ? ? ? ? 
261 LYS A CB  1 
ATOM   1820 C CG    . LYS A 1 261 ? -46.811 0.564   -32.741 1.00 54.37  ? ? ? ? ? 
261 LYS A CG  1 
ATOM   1821 C CD    . LYS A 1 261 ? -48.143 0.949   -33.377 1.00 60.33  ? ? ? ? ? 
261 LYS A CD  1 
ATOM   1822 C CE    . LYS A 1 261 ? -49.154 1.414   -32.322 1.00 64.89  ? ? ? ? ? 
261 LYS A CE  1 
ATOM   1823 N NZ    . LYS A 1 261 ? -50.436 1.919   -32.912 1.00 62.53  ? ? ? ? ? 
261 LYS A NZ  1 
ATOM   1824 N N     . GLY A 1 262 ? -47.086 3.947   -33.937 1.00 38.86  ? ? ? ? ? 
262 GLY A N   1 
ATOM   1825 C CA    . GLY A 1 262 ? -47.750 4.345   -35.158 1.00 35.74  ? ? ? ? ? 
262 GLY A CA  1 
ATOM   1826 C C     . GLY A 1 262 ? -47.033 5.390   -36.003 1.00 38.72  ? ? ? ? ? 
262 GLY A C   1 
ATOM   1827 O O     . GLY A 1 262 ? -46.588 5.102   -37.116 1.00 39.63  ? ? ? ? ? 
262 GLY A O   1 
ATOM   1828 N N     . ARG A 1 263 ? -46.917 6.604   -35.481 1.00 33.76  ? ? ? ? ? 
263 ARG A N   1 
ATOM   1829 C CA    . ARG A 1 263 ? -46.298 7.697   -36.210 1.00 32.70  ? ? ? ? ? 
263 ARG A CA  1 
ATOM   1830 C C     . ARG A 1 263 ? -44.819 7.538   -36.571 1.00 33.75  ? ? ? ? ? 
263 ARG A C   1 
ATOM   1831 O O     . ARG A 1 263 ? -44.448 7.716   -37.734 1.00 33.36  ? ? ? ? ? 
263 ARG A O   1 
ATOM   1832 C CB    . ARG A 1 263 ? -46.486 8.995   -35.429 1.00 34.44  ? ? ? ? ? 
263 ARG A CB  1 
ATOM   1833 C CG    . ARG A 1 263 ? -46.247 10.268  -36.240 1.00 37.17  ? ? ? ? ? 
263 ARG A CG  1 
ATOM   1834 C CD    . ARG A 1 263 ? -46.034 11.421  -35.292 1.00 33.98  ? ? ? ? ? 
263 ARG A CD  1 
ATOM   1835 N NE    . ARG A 1 263 ? -44.811 11.207  -34.528 1.00 32.89  ? ? ? ? ? 
263 ARG A NE  1 
ATOM   1836 C CZ    . ARG A 1 263 ? -44.561 11.739  -33.344 1.00 31.33  ? ? ? ? ? 
263 ARG A CZ  1 
ATOM   1837 N NH1   . ARG A 1 263 ? -45.453 12.525  -32.767 1.00 39.26  ? ? ? ? ? 
263 ARG A NH1 1 
ATOM   1838 N NH2   . ARG A 1 263 ? -43.414 11.487  -32.741 1.00 35.34  ? ? ? ? ? 
263 ARG A NH2 1 
ATOM   1839 N N     . ASP A 1 264 ? -43.976 7.194   -35.596 1.00 32.60  ? ? ? ? ? 
264 ASP A N   1 
ATOM   1840 C CA    . ASP A 1 264 ? -42.542 7.060   -35.857 1.00 30.46  ? ? ? ? ? 
264 ASP A CA  1 
ATOM   1841 C C     . ASP A 1 264 ? -41.984 5.656   -36.105 1.00 31.58  ? ? ? ? ? 
264 ASP A C   1 
ATOM   1842 O O     . ASP A 1 264 ? -40.794 5.509   -36.381 1.00 30.59  ? ? ? ? ? 
264 ASP A O   1 
ATOM   1843 C CB    . ASP A 1 264 ? -41.737 7.716   -34.727 1.00 31.64  ? ? ? ? ? 
264 ASP A CB  1 
ATOM   1844 C CG    . ASP A 1 264 ? -41.954 9.223   -34.639 1.00 33.69  ? ? ? ? ? 
264 ASP A CG  1 
ATOM   1845 O OD1   . ASP A 1 264 ? -42.418 9.850   -35.617 1.00 35.17  ? ? ? ? ? 
264 ASP A OD1 1 
ATOM   1846 O OD2   . ASP A 1 264 ? -41.641 9.795   -33.585 1.00 34.90  ? ? ? ? ? 
264 ASP A OD2 1 
ATOM   1847 N N     . GLY A 1 265 ? -42.828 4.631   -36.002 1.00 32.71  ? ? ? ? ? 
265 GLY A N   1 
ATOM   1848 C CA    . GLY A 1 265 ? -42.372 3.263   -36.220 1.00 29.84  ? ? ? ? ? 
265 GLY A CA  1 
ATOM   1849 C C     . GLY A 1 265 ? -41.156 2.820   -35.419 1.00 31.30  ? ? ? ? ? 
265 GLY A C   1 
ATOM   1850 O O     . GLY A 1 265 ? -40.237 2.237   -35.979 1.00 31.74  ? ? ? ? ? 
265 GLY A O   1 
ATOM   1851 N N     . LEU A 1 266 ? -41.157 3.066   -34.108 1.00 34.84  ? ? ? ? ? 
266 LEU A N   1 
ATOM   1852 C CA    . LEU A 1 266 ? -40.034 2.696   -33.239 1.00 35.68  ? ? ? ? ? 
266 LEU A CA  1 
ATOM   1853 C C     . LEU A 1 266 ? -40.416 1.740   -32.099 1.00 40.15  ? ? ? ? ? 
266 LEU A C   1 
ATOM   1854 O O     . LEU A 1 266 ? -39.637 1.574   -31.148 1.00 40.50  ? ? ? ? ? 
266 LEU A O   1 
ATOM   1855 C CB    . LEU A 1 266 ? -39.428 3.950   -32.602 1.00 31.89  ? ? ? ? ? 
266 LEU A CB  1 
ATOM   1856 C CG    . LEU A 1 266 ? -38.839 5.051   -33.475 1.00 31.33  ? ? ? ? ? 
266 LEU A CG  1 
ATOM   1857 C CD1   . LEU A 1 266 ? -38.749 6.342   -32.681 1.00 24.77  ? ? ? ? ? 
266 LEU A CD1 1 
ATOM   1858 C CD2   . LEU A 1 266 ? -37.486 4.616   -33.984 1.00 30.82  ? ? ? ? ? 
266 LEU A CD2 1 
ATOM   1859 N N     . SER A 1 267 ? -41.585 1.110   -32.178 1.00 41.96  ? ? ? ? ? 
267 SER A N   1 
ATOM   1860 C CA    . SER A 1 267 ? -42.018 0.220   -31.097 1.00 47.45  ? ? ? ? ? 
267 SER A CA  1 
ATOM   1861 C C     . SER A 1 267 ? -41.187 -1.064  -30.967 1.00 50.11  ? ? ? ? ? 
267 SER A C   1 
ATOM   1862 O O     . SER A 1 267 ? -41.125 -1.667  -29.891 1.00 53.41  ? ? ? ? ? 
267 SER A O   1 
ATOM   1863 C CB    . SER A 1 267 ? -43.496 -0.134  -31.261 1.00 46.81  ? ? ? ? ? 
267 SER A CB  1 
ATOM   1864 O OG    . SER A 1 267 ? -43.699 -0.949  -32.402 1.00 53.96  ? ? ? ? ? 
267 SER A OG  1 
ATOM   1865 N N     . SER A 1 268 ? -40.560 -1.492  -32.057 1.00 49.18  ? ? ? ? ? 
268 SER A N   1 
ATOM   1866 C CA    . SER A 1 268 ? -39.723 -2.687  -32.020 1.00 48.00  ? ? ? ? ? 
268 SER A CA  1 
ATOM   1867 C C     . SER A 1 268 ? -38.387 -2.322  -31.365 1.00 44.33  ? ? ? ? ? 
268 SER A C   1 
ATOM   1868 O O     . SER A 1 268 ? -37.599 -1.569  -31.931 1.00 45.64  ? ? ? ? ? 
268 SER A O   1 
ATOM   1869 C CB    . SER A 1 268 ? -39.483 -3.192  -33.431 1.00 47.46  ? ? ? ? ? 
268 SER A CB  1 
ATOM   1870 O OG    . SER A 1 268 ? -38.487 -4.194  -33.425 1.00 57.18  ? ? ? ? ? 
268 SER A OG  1 
ATOM   1871 N N     . PRO A 1 269 ? -38.107 -2.873  -30.175 1.00 41.64  ? ? ? ? ? 
269 PRO A N   1 
ATOM   1872 C CA    . PRO A 1 269 ? -36.874 -2.604  -29.426 1.00 39.58  ? ? ? ? ? 
269 PRO A CA  1 
ATOM   1873 C C     . PRO A 1 269 ? -35.707 -3.503  -29.771 1.00 39.49  ? ? ? ? ? 
269 PRO A C   1 
ATOM   1874 O O     . PRO A 1 269 ? -35.882 -4.558  -30.378 1.00 41.18  ? ? ? ? ? 
269 PRO A O   1 
ATOM   1875 C CB    . PRO A 1 269 ? -37.310 -2.839  -27.996 1.00 39.47  ? ? ? ? ? 
269 PRO A CB  1 
ATOM   1876 C CG    . PRO A 1 269 ? -38.107 -4.099  -28.165 1.00 38.99  ? ? ? ? ? 
269 PRO A CG  1 
ATOM   1877 C CD    . PRO A 1 269 ? -38.964 -3.805  -29.419 1.00 40.24  ? ? ? ? ? 
269 PRO A CD  1 
ATOM   1878 N N     . SER A 1 270 ? -34.509 -3.089  -29.380 1.00 39.03  ? ? ? ? ? 
270 SER A N   1 
ATOM   1879 C CA    . SER A 1 270 ? -33.356 -3.933  -29.620 1.00 40.29  ? ? ? ? ? 
270 SER A CA  1 
ATOM   1880 C C     . SER A 1 270 ? -33.426 -4.967  -28.496 1.00 40.09  ? ? ? ? ? 
270 SER A C   1 
ATOM   1881 O O     . SER A 1 270 ? -33.320 -4.639  -27.309 1.00 38.51  ? ? ? ? ? 
270 SER A O   1 
ATOM   1882 C CB    . SER A 1 270 ? -32.052 -3.136  -29.552 1.00 38.92  ? ? ? ? ? 
270 SER A CB  1 
ATOM   1883 O OG    . SER A 1 270 ? -31.926 -2.458  -28.329 1.00 39.82  ? ? ? ? ? 
270 SER A OG  1 
ATOM   1884 N N     . VAL A 1 271 ? -33.646 -6.214  -28.884 1.00 35.97  ? ? ? ? ? 
271 VAL A N   1 
ATOM   1885 C CA    . VAL A 1 271 ? -33.752 -7.292  -27.931 1.00 36.00  ? ? ? ? ? 
271 VAL A CA  1 
ATOM   1886 C C     . VAL A 1 271 ? -32.544 -7.359  -26.995 1.00 34.61  ? ? ? ? ? 
271 VAL A C   1 
ATOM   1887 O O     . VAL A 1 271 ? -32.663 -7.805  -25.867 1.00 30.37  ? ? ? ? ? 
271 VAL A O   1 
ATOM   1888 C CB    . VAL A 1 271 ? -33.917 -8.645  -28.666 1.00 33.83  ? ? ? ? ? 
271 VAL A CB  1 
ATOM   1889 C CG1   . VAL A 1 271 ? -32.596 -9.090  -29.258 1.00 32.45  ? ? ? ? ? 
271 VAL A CG1 1 
ATOM   1890 C CG2   . VAL A 1 271 ? -34.463 -9.678  -27.721 1.00 34.90  ? ? ? ? ? 
271 VAL A CG2 1 
ATOM   1891 N N     . LEU A 1 272 ? -31.383 -6.910  -27.458 1.00 35.52  ? ? ? ? ? 
272 LEU A N   1 
ATOM   1892 C CA    . LEU A 1 272 ? -30.191 -6.973  -26.622 1.00 38.64  ? ? ? ? ? 
272 LEU A CA  1 
ATOM   1893 C C     . LEU A 1 272 ? -30.184 -5.912  -25.535 1.00 40.40  ? ? ? ? ? 
272 LEU A C   1 
ATOM   1894 O O     . LEU A 1 272 ? -29.587 -6.113  -24.471 1.00 38.66  ? ? ? ? ? 
272 LEU A O   1 
ATOM   1895 C CB    . LEU A 1 272 ? -28.916 -6.883  -27.469 1.00 35.14  ? ? ? ? ? 
272 LEU A CB  1 
ATOM   1896 C CG    . LEU A 1 272 ? -28.679 -8.112  -28.359 1.00 39.29  ? ? ? ? ? 
272 LEU A CG  1 
ATOM   1897 C CD1   . LEU A 1 272 ? -27.394 -7.960  -29.146 1.00 37.89  ? ? ? ? ? 
272 LEU A CD1 1 
ATOM   1898 C CD2   . LEU A 1 272 ? -28.614 -9.351  -27.502 1.00 38.92  ? ? ? ? ? 
272 LEU A CD2 1 
ATOM   1899 N N     . ALA A 1 273 ? -30.845 -4.788  -25.790 1.00 39.56  ? ? ? ? ? 
273 ALA A N   1 
ATOM   1900 C CA    . ALA A 1 273 ? -30.914 -3.742  -24.778 1.00 40.36  ? ? ? ? ? 
273 ALA A CA  1 
ATOM   1901 C C     . ALA A 1 273 ? -31.767 -4.285  -23.625 1.00 41.91  ? ? ? ? ? 
273 ALA A C   1 
ATOM   1902 O O     . ALA A 1 273 ? -31.450 -4.076  -22.457 1.00 43.51  ? ? ? ? ? 
273 ALA A O   1 
ATOM   1903 C CB    . ALA A 1 273 ? -31.535 -2.477  -25.352 1.00 38.44  ? ? ? ? ? 
273 ALA A CB  1 
ATOM   1904 N N     . LEU A 1 274 ? -32.840 -5.000  -23.955 1.00 42.41  ? ? ? ? ? 
274 LEU A N   1 
ATOM   1905 C CA    . LEU A 1 274 ? -33.703 -5.567  -22.933 1.00 40.79  ? ? ? ? ? 
274 LEU A CA  1 
ATOM   1906 C C     . LEU A 1 274 ? -32.919 -6.594  -22.131 1.00 43.23  ? ? ? ? ? 
274 LEU A C   1 
ATOM   1907 O O     . LEU A 1 274 ? -32.931 -6.580  -20.897 1.00 47.40  ? ? ? ? ? 
274 LEU A O   1 
ATOM   1908 C CB    . LEU A 1 274 ? -34.921 -6.243  -23.560 1.00 38.87  ? ? ? ? ? 
274 LEU A CB  1 
ATOM   1909 C CG    . LEU A 1 274 ? -35.938 -5.371  -24.305 1.00 39.03  ? ? ? ? ? 
274 LEU A CG  1 
ATOM   1910 C CD1   . LEU A 1 274 ? -37.099 -6.244  -24.746 1.00 35.72  ? ? ? ? ? 
274 LEU A CD1 1 
ATOM   1911 C CD2   . LEU A 1 274 ? -36.438 -4.243  -23.418 1.00 36.71  ? ? ? ? ? 
274 LEU A CD2 1 
ATOM   1912 N N     . THR A 1 275 ? -32.236 -7.484  -22.833 1.00 40.92  ? ? ? ? ? 
275 THR A N   1 
ATOM   1913 C CA    . THR A 1 275 ? -31.448 -8.518  -22.184 1.00 41.99  ? ? ? ? ? 
275 THR A CA  1 
ATOM   1914 C C     . THR A 1 275 ? -30.407 -7.923  -21.235 1.00 43.84  ? ? ? ? ? 
275 THR A C   1 
ATOM   1915 O O     . THR A 1 275 ? -30.216 -8.417  -20.120 1.00 43.51  ? ? ? ? ? 
275 THR A O   1 
ATOM   1916 C CB    . THR A 1 275 ? -30.726 -9.394  -23.223 1.00 40.71  ? ? ? ? ? 
275 THR A CB  1 
ATOM   1917 O OG1   . THR A 1 275 ? -31.696 -10.108 -23.997 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 
275 THR A OG1 1 
ATOM   1918 C CG2   . THR A 1 275 ? -29.806 -10.382 -22.542 1.00 38.89  ? ? ? ? ? 
275 THR A CG2 1 
ATOM   1919 N N     . ALA A 1 276 ? -29.735 -6.865  -21.680 1.00 44.21  ? ? ? ? ? 
276 ALA A N   1 
ATOM   1920 C CA    . ALA A 1 276 ? -28.713 -6.222  -20.872 1.00 41.46  ? ? ? ? ? 
276 ALA A CA  1 
ATOM   1921 C C     . ALA A 1 276 ? -29.315 -5.667  -19.583 1.00 43.37  ? ? ? ? ? 
276 ALA A C   1 
ATOM   1922 O O     . ALA A 1 276 ? -28.742 -5.834  -18.508 1.00 45.24  ? ? ? ? ? 
276 ALA A O   1 
ATOM   1923 C CB    . ALA A 1 276 ? -28.042 -5.111  -21.667 1.00 40.85  ? ? ? ? ? 
276 ALA A CB  1 
ATOM   1924 N N     . HIS A 1 277 ? -30.467 -5.011  -19.683 1.00 41.14  ? ? ? ? ? 
277 HIS A N   1 
ATOM   1925 C CA    . HIS A 1 277 ? -31.096 -4.454  -18.497 1.00 41.48  ? ? ? ? ? 
277 HIS A CA  1 
ATOM   1926 C C     . HIS A 1 277 ? -31.535 -5.537  -17.511 1.00 43.61  ? ? ? ? ? 
277 HIS A C   1 
ATOM   1927 O O     . HIS A 1 277 ? -31.305 -5.424  -16.309 1.00 44.52  ? ? ? ? ? 
277 HIS A O   1 
ATOM   1928 C CB    . HIS A 1 277 ? -32.282 -3.579  -18.887 1.00 37.08  ? ? ? ? ? 
277 HIS A CB  1 
ATOM   1929 C CG    . HIS A 1 277 ? -31.892 -2.201  -19.311 1.00 34.21  ? ? ? ? ? 
277 HIS A CG  1 
ATOM   1930 N ND1   . HIS A 1 277 ? -31.271 -1.938  -20.514 1.00 32.84  ? ? ? ? ? 
277 HIS A ND1 1 
ATOM   1931 C CD2   . HIS A 1 277 ? -32.008 -1.008  -18.680 1.00 34.20  ? ? ? ? ? 
277 HIS A CD2 1 
ATOM   1932 C CE1   . HIS A 1 277 ? -31.023 -0.643  -20.605 1.00 31.46  ? ? ? ? ? 
277 HIS A CE1 1 
ATOM   1933 N NE2   . HIS A 1 277 ? -31.460 -0.055  -19.506 1.00 31.70  ? ? ? ? ? 
277 HIS A NE2 1 
ATOM   1934 N N     . ILE A 1 278 ? -32.160 -6.588  -18.019 1.00 43.98  ? ? ? ? ? 
278 ILE A N   1 
ATOM   1935 C CA    . ILE A 1 278 ? -32.600 -7.672  -17.164 1.00 46.69  ? ? ? ? ? 
278 ILE A CA  1 
ATOM   1936 C C     . ILE A 1 278 ? -31.410 -8.221  -16.375 1.00 48.22  ? ? ? ? ? 
278 ILE A C   1 
ATOM   1937 O O     . ILE A 1 278 ? -31.503 -8.429  -15.171 1.00 50.66  ? ? ? ? ? 
278 ILE A O   1 
ATOM   1938 C CB    . ILE A 1 278 ? -33.238 -8.806  -17.995 1.00 48.65  ? ? ? ? ? 
278 ILE A CB  1 
ATOM   1939 C CG1   . ILE A 1 278 ? -34.525 -8.291  -18.659 1.00 50.02  ? ? ? ? ? 
278 ILE A CG1 1 
ATOM   1940 C CG2   . ILE A 1 278 ? -33.521 -10.006 -17.111 1.00 45.35  ? ? ? ? ? 
278 ILE A CG2 1 
ATOM   1941 C CD1   . ILE A 1 278 ? -35.213 -9.295  -19.560 1.00 47.85  ? ? ? ? ? 
278 ILE A CD1 1 
ATOM   1942 N N     . ALA A 1 279 ? -30.288 -8.441  -17.052 1.00 48.32  ? ? ? ? ? 
279 ALA A N   1 
ATOM   1943 C CA    . ALA A 1 279 ? -29.095 -8.974  -16.396 1.00 47.40  ? ? ? ? ? 
279 ALA A CA  1 
ATOM   1944 C C     . ALA A 1 279 ? -28.469 -7.957  -15.444 1.00 47.81  ? ? ? ? ? 
279 ALA A C   1 
ATOM   1945 O O     . ALA A 1 279 ? -27.853 -8.316  -14.440 1.00 47.07  ? ? ? ? ? 
279 ALA A O   1 
ATOM   1946 C CB    . ALA A 1 279 ? -28.070 -9.406  -17.440 1.00 41.13  ? ? ? ? ? 
279 ALA A CB  1 
ATOM   1947 N N     . ALA A 1 280 ? -28.626 -6.682  -15.765 1.00 48.40  ? ? ? ? ? 
280 ALA A N   1 
ATOM   1948 C CA    . ALA A 1 280 ? -28.060 -5.635  -14.937 1.00 47.93  ? ? ? ? ? 
280 ALA A CA  1 
ATOM   1949 C C     . ALA A 1 280 ? -28.836 -5.509  -13.636 1.00 47.93  ? ? ? ? ? 
280 ALA A C   1 
ATOM   1950 O O     . ALA A 1 280 ? -28.260 -5.512  -12.554 1.00 50.14  ? ? ? ? ? 
280 ALA A O   1 
ATOM   1951 C CB    . ALA A 1 280 ? -28.080 -4.313  -15.694 1.00 42.82  ? ? ? ? ? 
280 ALA A CB  1 
ATOM   1952 N N     . TYR A 1 281 ? -30.153 -5.413  -13.752 1.00 49.01  ? ? ? ? ? 
281 TYR A N   1 
ATOM   1953 C CA    . TYR A 1 281 ? -31.019 -5.257  -12.596 1.00 49.97  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CA  1 
ATOM   1954 C C     . TYR A 1 281 ? -31.179 -6.512  -11.732 1.00 53.02  ? ? ? ? ? 
281 TYR A C   1 
ATOM   1955 O O     . TYR A 1 281 ? -31.478 -6.416  -10.543 1.00 54.39  ? ? ? ? ? 
281 TYR A O   1 
ATOM   1956 C CB    . TYR A 1 281 ? -32.387 -4.750  -13.068 1.00 45.55  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CB  1 
ATOM   1957 C CG    . TYR A 1 281 ? -32.360 -3.332  -13.619 1.00 40.48  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CG  1 
ATOM   1958 C CD1   . TYR A 1 281 ? -33.496 -2.768  -14.201 1.00 42.05  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CD1 1 
ATOM   1959 C CD2   . TYR A 1 281 ? -31.214 -2.536  -13.514 1.00 41.00  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CD2 1 
ATOM   1960 C CE1   . TYR A 1 281 ? -33.499 -1.449  -14.659 1.00 39.17  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CE1 1 
ATOM   1961 C CE2   . TYR A 1 281 ? -31.206 -1.215  -13.968 1.00 38.65  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CE2 1 
ATOM   1962 C CZ    . TYR A 1 281 ? -32.354 -0.681  -14.537 1.00 38.49  ? ? ? ? ? 
281 TYR A CZ  1 
ATOM   1963 O OH    . TYR A 1 281 ? -32.362 0.621   -14.975 1.00 38.46  ? ? ? ? ? 
281 TYR A OH  1 
ATOM   1964 N N     . GLN A 1 282 ? -30.969 -7.684  -12.321 1.00 55.11  ? ? ? ? ? 
282 GLN A N   1 
ATOM   1965 C CA    . GLN A 1 282 ? -31.104 -8.933  -11.584 1.00 56.27  ? ? ? ? ? 
282 GLN A CA  1 
ATOM   1966 C C     . GLN A 1 282 ? -29.799 -9.474  -11.008 1.00 58.68  ? ? ? ? ? 
282 GLN A C   1 
ATOM   1967 O O     . GLN A 1 282 ? -29.824 -10.206 -10.020 1.00 61.61  ? ? ? ? ? 
282 GLN A O   1 
ATOM   1968 C CB    . GLN A 1 282 ? -31.728 -10.019 -12.469 1.00 57.46  ? ? ? ? ? 
282 GLN A CB  1 
ATOM   1969 C CG    . GLN A 1 282 ? -33.186 -9.794  -12.821 1.00 58.60  ? ? ? ? ? 
282 GLN A CG  1 
ATOM   1970 C CD    . GLN A 1 282 ? -34.069 -9.683  -11.597 1.00 60.96  ? ? ? ? ? 
282 GLN A CD  1 
ATOM   1971 O OE1   . GLN A 1 282 ? -35.289 -9.566  -11.710 1.00 62.20  ? ? ? ? ? 
282 GLN A OE1 1 
ATOM   1972 N NE2   . GLN A 1 282 ? -33.458 -9.717  -10.415 1.00 61.64  ? ? ? ? ? 
282 GLN A NE2 1 
ATOM   1973 N N     . GLN A 1 283 ? -28.663 -9.119  -11.602 1.00 57.76  ? ? ? ? ? 
283 GLN A N   1 
ATOM   1974 C CA    . GLN A 1 283 ? -27.382 -9.634  -11.121 1.00 57.11  ? ? ? ? ? 
283 GLN A CA  1 
ATOM   1975 C C     . GLN A 1 283 ? -26.256 -8.600  -11.084 1.00 56.95  ? ? ? ? ? 
283 GLN A C   1 
ATOM   1976 O O     . GLN A 1 283 ? -25.136 -8.906  -10.665 1.00 56.10  ? ? ? ? ? 
283 GLN A O   1 
ATOM   1977 C CB    . GLN A 1 283 ? -26.925 -10.790 -12.015 1.00 60.64  ? ? ? ? ? 
283 GLN A CB  1 
ATOM   1978 C CG    . GLN A 1 283 ? -27.961 -11.873 -12.277 1.00 66.31  ? ? ? ? ? 
283 GLN A CG  1 
ATOM   1979 C CD    . GLN A 1 283 ? -27.502 -12.857 -13.349 1.00 69.43  ? ? ? ? ? 
283 GLN A CD  1 
ATOM   1980 O OE1   . GLN A 1 283 ? -26.496 -13.555 -13.184 1.00 69.70  ? ? ? ? ? 
283 GLN A OE1 1 
ATOM   1981 N NE2   . GLN A 1 283 ? -28.235 -12.908 -14.458 1.00 69.52  ? ? ? ? ? 
283 GLN A NE2 1 
ATOM   1982 N N     . GLY A 1 284 ? -26.548 -7.380  -11.514 1.00 56.11  ? ? ? ? ? 
284 GLY A N   1 
ATOM   1983 C CA    . GLY A 1 284 ? -25.520 -6.357  -11.571 1.00 53.51  ? ? ? ? ? 
284 GLY A CA  1 
ATOM   1984 C C     . GLY A 1 284 ? -25.178 -5.604  -10.306 1.00 52.72  ? ? ? ? ? 
284 GLY A C   1 
ATOM   1985 O O     . GLY A 1 284 ? -24.220 -4.819  -10.293 1.00 49.25  ? ? ? ? ? 
284 GLY A O   1 
ATOM   1986 N N     . ALA A 1 285 ? -25.938 -5.841  -9.241  1.00 52.38  ? ? ? ? ? 
285 ALA A N   1 
ATOM   1987 C CA    . ALA A 1 285 ? -25.704 -5.148  -7.969  1.00 53.40  ? ? ? ? ? 
285 ALA A CA  1 
ATOM   1988 C C     . ALA A 1 285 ? -24.260 -5.239  -7.454  1.00 52.84  ? ? ? ? ? 
285 ALA A C   1 
ATOM   1989 O O     . ALA A 1 285 ? -23.633 -4.218  -7.152  1.00 51.13  ? ? ? ? ? 
285 ALA A O   1 
ATOM   1990 C CB    . ALA A 1 285 ? -26.675 -5.664  -6.905  1.00 51.06  ? ? ? ? ? 
285 ALA A CB  1 
ATOM   1991 N N     . PRO A 1 286 ? -23.709 -6.459  -7.357  1.00 53.47  ? ? ? ? ? 
286 PRO A N   1 
ATOM   1992 C CA    . PRO A 1 286 ? -22.337 -6.651  -6.874  1.00 54.79  ? ? ? ? ? 
286 PRO A CA  1 
ATOM   1993 C C     . PRO A 1 286 ? -21.318 -5.870  -7.692  1.00 56.47  ? ? ? ? ? 
286 PRO A C   1 
ATOM   1994 O O     . PRO A 1 286 ? -20.356 -5.321  -7.148  1.00 59.49  ? ? ? ? ? 
286 PRO A O   1 
ATOM   1995 C CB    . PRO A 1 286 ? -22.125 -8.155  -7.009  1.00 54.17  ? ? ? ? ? 
286 PRO A CB  1 
ATOM   1996 C CG    . PRO A 1 286 ? -23.496 -8.703  -6.885  1.00 55.58  ? ? ? ? ? 
286 PRO A CG  1 
ATOM   1997 C CD    . PRO A 1 286 ? -24.312 -7.752  -7.712  1.00 56.05  ? ? ? ? ? 
286 PRO A CD  1 
ATOM   1998 N N     . TRP A 1 287 ? -21.524 -5.831  -9.005  1.00 55.43  ? ? ? ? ? 
287 TRP A N   1 
ATOM   1999 C CA    . TRP A 1 287 ? -20.613 -5.114  -9.880  1.00 50.95  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CA  1 
ATOM   2000 C C     . TRP A 1 287 ? -20.822 -3.618  -9.716  1.00 48.77  ? ? ? ? ? 
287 TRP A C   1 
ATOM   2001 O O     . TRP A 1 287 ? -19.870 -2.851  -9.657  1.00 49.59  ? ? ? ? ? 
287 TRP A O   1 
ATOM   2002 C CB    . TRP A 1 287 ? -20.862 -5.498  -11.336 1.00 49.45  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CB  1 
ATOM   2003 C CG    . TRP A 1 287 ? -19.934 -4.823  -12.304 1.00 49.89  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CG  1 
ATOM   2004 C CD1   . TRP A 1 287 ? -18.680 -5.236  -12.671 1.00 50.28  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CD1 1 
ATOM   2005 C CD2   . TRP A 1 287 ? -20.194 -3.625  -13.045 1.00 48.23  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CD2 1 
ATOM   2006 N NE1   . TRP A 1 287 ? -18.148 -4.369  -13.600 1.00 47.94  ? ? ? ? ? 
287 TRP A NE1 1 
ATOM   2007 C CE2   . TRP A 1 287 ? -19.056 -3.373  -13.848 1.00 48.04  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CE2 1 
ATOM   2008 C CE3   . TRP A 1 287 ? -21.278 -2.740  -13.110 1.00 46.16  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CE3 1 
ATOM   2009 C CZ2   . TRP A 1 287 ? -18.972 -2.273  -14.710 1.00 49.09  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CZ2 1 
ATOM   2010 C CZ3   . TRP A 1 287 ? -21.195 -1.645  -13.967 1.00 51.16  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CZ3 1 
ATOM   2011 C CH2   . TRP A 1 287 ? -20.047 -1.424  -14.758 1.00 48.93  ? ? ? ? ? 
287 TRP A CH2 1 
ATOM   2012 N N     . LEU A 1 288 ? -22.077 -3.203  -9.643  1.00 48.84  ? ? ? ? ? 
288 LEU A N   1 
ATOM   2013 C CA    . LEU A 1 288 ? -22.372 -1.787  -9.512  1.00 50.00  ? ? ? ? ? 
288 LEU A CA  1 
ATOM   2014 C C     . LEU A 1 288 ? -21.845 -1.243  -8.189  1.00 52.75  ? ? ? ? ? 
288 LEU A C   1 
ATOM   2015 O O     . LEU A 1 288 ? -21.401 -0.093  -8.114  1.00 51.90  ? ? ? ? ? 
288 LEU A O   1 
ATOM   2016 C CB    . LEU A 1 288 ? -23.877 -1.548  -9.622  1.00 48.56  ? ? ? ? ? 
288 LEU A CB  1 
ATOM   2017 C CG    . LEU A 1 288 ? -24.301 -0.080  -9.535  1.00 45.35  ? ? ? ? ? 
288 LEU A CG  1 
ATOM   2018 C CD1   . LEU A 1 288 ? -23.583 0.713   -10.609 1.00 45.69  ? ? ? ? ? 
288 LEU A CD1 1 
ATOM   2019 C CD2   . LEU A 1 288 ? -25.810 0.036   -9.696  1.00 42.99  ? ? ? ? ? 
288 LEU A CD2 1 
ATOM   2020 N N     . ASP A 1 289 ? -21.889 -2.067  -7.145  1.00 52.57  ? ? ? ? ? 
289 ASP A N   1 
ATOM   2021 C CA    . ASP A 1 289 ? -21.389 -1.630  -5.850  1.00 53.60  ? ? ? ? ? 
289 ASP A CA  1 
ATOM   2022 C C     . ASP A 1 289 ? -19.879 -1.428  -5.868  1.00 53.97  ? ? ? ? ? 
289 ASP A C   1 
ATOM   2023 O O     . ASP A 1 289 ? -19.372 -0.457  -5.303  1.00 53.50  ? ? ? ? ? 
289 ASP A O   1 
ATOM   2024 C CB    . ASP A 1 289 ? -21.777 -2.624  -4.757  1.00 51.90  ? ? ? ? ? 
289 ASP A CB  1 
ATOM   2025 C CG    . ASP A 1 289 ? -23.184 -2.382  -4.232  1.00 52.83  ? ? ? ? ? 
289 ASP A CG  1 
ATOM   2026 O OD1   . ASP A 1 289 ? -23.572 -1.197  -4.144  1.00 49.70  ? ? ? ? ? 
289 ASP A OD1 1 
ATOM   2027 O OD2   . ASP A 1 289 ? -23.892 -3.360  -3.897  1.00 49.64  ? ? ? ? ? 
289 ASP A OD2 1 
ATOM   2028 N N     . ALA A 1 290 ? -19.162 -2.334  -6.524  1.00 54.14  ? ? ? ? ? 
290 ALA A N   1 
ATOM   2029 C CA    . ALA A 1 290 ? -17.714 -2.219  -6.605  1.00 55.32  ? ? ? ? ? 
290 ALA A CA  1 
ATOM   2030 C C     . ALA A 1 290 ? -17.350 -0.982  -7.410  1.00 56.96  ? ? ? ? ? 
290 ALA A C   1 
ATOM   2031 O O     . ALA A 1 290 ? -16.358 -0.316  -7.124  1.00 59.19  ? ? ? ? ? 
290 ALA A O   1 
ATOM   2032 C CB    . ALA A 1 290 ? -17.124 -3.454  -7.256  1.00 56.54  ? ? ? ? ? 
290 ALA A CB  1 
ATOM   2033 N N     . LEU A 1 291 ? -18.157 -0.672  -8.418  1.00 57.86  ? ? ? ? ? 
291 LEU A N   1 
ATOM   2034 C CA    . LEU A 1 291 ? -17.895 0.498   -9.248  1.00 58.03  ? ? ? ? ? 
291 LEU A CA  1 
ATOM   2035 C C     . LEU A 1 291 ? -18.138 1.776   -8.451  1.00 55.90  ? ? ? ? ? 
291 LEU A C   1 
ATOM   2036 O O     . LEU A 1 291 ? -17.332 2.699   -8.493  1.00 55.72  ? ? ? ? ? 
291 LEU A O   1 
ATOM   2037 C CB    . LEU A 1 291 ? -18.783 0.476   -10.502 1.00 59.04  ? ? ? ? ? 
291 LEU A CB  1 
ATOM   2038 C CG    . LEU A 1 291 ? -18.662 1.668   -11.452 1.00 58.71  ? ? ? ? ? 
291 LEU A CG  1 
ATOM   2039 C CD1   . LEU A 1 291 ? -17.202 1.861   -11.836 1.00 60.48  ? ? ? ? ? 
291 LEU A CD1 1 
ATOM   2040 C CD2   . LEU A 1 291 ? -19.524 1.441   -12.690 1.00 60.17  ? ? ? ? ? 
291 LEU A CD2 1 
ATOM   2041 N N     . ARG A 1 292 ? -19.249 1.827   -7.725  1.00 55.26  ? ? ? ? ? 
292 ARG A N   1 
ATOM   2042 C CA    . ARG A 1 292 ? -19.576 3.001   -6.920  1.00 56.99  ? ? ? ? ? 
292 ARG A CA  1 
ATOM   2043 C C     . ARG A 1 292 ? -18.408 3.394   -6.012  1.00 59.00  ? ? ? ? ? 
292 ARG A C   1 
ATOM   2044 O O     . ARG A 1 292 ? -18.035 4.569   -5.931  1.00 60.22  ? ? ? ? ? 
292 ARG A O   1 
ATOM   2045 C CB    . ARG A 1 292 ? -20.827 2.726   -6.081  1.00 54.08  ? ? ? ? ? 
292 ARG A CB  1 
ATOM   2046 C CG    . ARG A 1 292 ? -22.138 2.861   -6.845  1.00 53.01  ? ? ? ? ? 
292 ARG A CG  1 
ATOM   2047 C CD    . ARG A 1 292 ? -23.239 2.025   -6.206  1.00 51.28  ? ? ? ? ? 
292 ARG A CD  1 
ATOM   2048 N NE    . ARG A 1 292 ? -24.577 2.467   -6.600  1.00 49.69  ? ? ? ? ? 
292 ARG A NE  1 
ATOM   2049 C CZ    . ARG A 1 292 ? -25.687 1.746   -6.444  1.00 48.26  ? ? ? ? ? 
292 ARG A CZ  1 
ATOM   2050 N NH1   . ARG A 1 292 ? -25.635 0.533   -5.909  1.00 44.96  ? ? ? ? ? 
292 ARG A NH1 1 
ATOM   2051 N NH2   . ARG A 1 292 ? -26.861 2.245   -6.810  1.00 49.90  ? ? ? ? ? 
292 ARG A NH2 1 
ATOM   2052 N N     . ILE A 1 293 ? -17.833 2.400   -5.340  1.00 60.32  ? ? ? ? ? 
293 ILE A N   1 
ATOM   2053 C CA    . ILE A 1 293 ? -16.706 2.617   -4.440  1.00 60.91  ? ? ? ? ? 
293 ILE A CA  1 
ATOM   2054 C C     . ILE A 1 293 ? -15.491 3.149   -5.183  1.00 62.58  ? ? ? ? ? 
293 ILE A C   1 
ATOM   2055 O O     . ILE A 1 293 ? -14.875 4.131   -4.764  1.00 65.87  ? ? ? ? ? 
293 ILE A O   1 
ATOM   2056 C CB    . ILE A 1 293 ? -16.307 1.308   -3.727  1.00 60.59  ? ? ? ? ? 
293 ILE A CB  1 
ATOM   2057 C CG1   . ILE A 1 293 ? -17.355 0.956   -2.671  1.00 59.32  ? ? ? ? ? 
293 ILE A CG1 1 
ATOM   2058 C CG2   . ILE A 1 293 ? -14.924 1.445   -3.104  1.00 59.43  ? ? ? ? ? 
293 ILE A CG2 1 
ATOM   2059 C CD1   . ILE A 1 293 ? -17.130 -0.389  -2.023  1.00 61.25  ? ? ? ? ? 
293 ILE A CD1 1 
ATOM   2060 N N     . TYR A 1 294 ? -15.150 2.498   -6.288  1.00 60.87  ? ? ? ? ? 
294 TYR A N   1 
ATOM   2061 C CA    . TYR A 1 294 ? -13.998 2.902   -7.077  1.00 58.55  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CA  1 
ATOM   2062 C C     . TYR A 1 294 ? -14.154 4.326   -7.584  1.00 58.34  ? ? ? ? ? 
294 TYR A C   1 
ATOM   2063 O O     . TYR A 1 294 ? -13.198 5.102   -7.563  1.00 60.31  ? ? ? ? ? 
294 TYR A O   1 
ATOM   2064 C CB    . TYR A 1 294 ? -13.813 1.953   -8.262  1.00 57.17  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CB  1 
ATOM   2065 C CG    . TYR A 1 294 ? -12.503 2.140   -8.998  1.00 54.54  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CG  1 
ATOM   2066 C CD1   . TYR A 1 294 ? -11.354 1.469   -8.591  1.00 53.15  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CD1 1 
ATOM   2067 C CD2   . TYR A 1 294 ? -12.410 2.997   -10.093 1.00 51.79  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CD2 1 
ATOM   2068 C CE1   . TYR A 1 294 ? -10.144 1.649   -9.259  1.00 52.29  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CE1 1 
ATOM   2069 C CE2   . TYR A 1 294 ? -11.205 3.182   -10.762 1.00 50.52  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CE2 1 
ATOM   2070 C CZ    . TYR A 1 294 ? -10.079 2.506   -10.340 1.00 48.93  ? ? ? ? ? 
294 TYR A CZ  1 
ATOM   2071 O OH    . TYR A 1 294 ? -8.888  2.692   -11.000 1.00 50.97  ? ? ? ? ? 
294 TYR A OH  1 
ATOM   2072 N N     . LEU A 1 295 ? -15.355 4.663   -8.046  1.00 59.20  ? ? ? ? ? 
295 LEU A N   1 
ATOM   2073 C CA    . LEU A 1 295 ? -15.624 6.002   -8.569  1.00 59.88  ? ? ? ? ? 
295 LEU A CA  1 
ATOM   2074 C C     . LEU A 1 295 ? -15.578 7.056   -7.462  1.00 60.53  ? ? ? ? ? 
295 LEU A C   1 
ATOM   2075 O O     . LEU A 1 295 ? -14.993 8.133   -7.637  1.00 54.99  ? ? ? ? ? 
295 LEU A O   1 
ATOM   2076 C CB    . LEU A 1 295 ? -16.991 6.046   -9.264  1.00 58.54  ? ? ? ? ? 
295 LEU A CB  1 
ATOM   2077 C CG    . LEU A 1 295 ? -17.115 5.362   -10.626 1.00 57.79  ? ? ? ? ? 
295 LEU A CG  1 
ATOM   2078 C CD1   . LEU A 1 295 ? -18.533 5.521   -11.132 1.00 56.93  ? ? ? ? ? 
295 LEU A CD1 1 
ATOM   2079 C CD2   . LEU A 1 295 ? -16.137 5.975   -11.610 1.00 54.79  ? ? ? ? ? 
295 LEU A CD2 1 
ATOM   2080 N N     . LYS A 1 296 ? -16.195 6.739   -6.324  1.00 62.13  ? ? ? ? ? 
296 LYS A N   1 
ATOM   2081 C CA    . LYS A 1 296 ? -16.218 7.665   -5.198  1.00 63.29  ? ? ? ? ? 
296 LYS A CA  1 
ATOM   2082 C C     . LYS A 1 296 ? -14.799 8.017   -4.751  1.00 62.48  ? ? ? ? ? 
296 LYS A C   1 
ATOM   2083 O O     . LYS A 1 296 ? -14.504 9.176   -4.462  1.00 61.93  ? ? ? ? ? 
296 LYS A O   1 
ATOM   2084 C CB    . LYS A 1 296 ? -17.000 7.070   -4.033  1.00 63.29  ? ? ? ? ? 
296 LYS A CB  1 
ATOM   2085 C CG    . LYS A 1 296 ? -17.222 8.068   -2.911  1.00 67.97  ? ? ? ? ? 
296 LYS A CG  1 
ATOM   2086 C CD    . LYS A 1 296 ? -18.126 7.503   -1.824  1.00 69.17  ? ? ? ? ? 
296 LYS A CD  1 
ATOM   2087 C CE    . LYS A 1 296 ? -18.382 8.532   -0.737  1.00 69.77  ? ? ? ? ? 
296 LYS A CE  1 
ATOM   2088 N NZ    . LYS A 1 296 ? -19.302 7.996   0.308   1.00 67.85  ? ? ? ? ? 
296 LYS A NZ  1 
ATOM   2089 N N     . ASP A 1 297 ? -13.917 7.024   -4.706  1.00 61.36  ? ? ? ? ? 
297 ASP A N   1 
ATOM   2090 C CA    . ASP A 1 297 ? -12.534 7.271   -4.312  1.00 59.70  ? ? ? ? ? 
297 ASP A CA  1 
ATOM   2091 C C     . ASP A 1 297 ? -11.834 8.120   -5.368  1.00 59.94  ? ? ? ? ? 
297 ASP A C   1 
ATOM   2092 O O     . ASP A 1 297 ? -10.988 8.954   -5.045  1.00 60.41  ? ? ? ? ? 
297 ASP A O   1 
ATOM   2093 C CB    . ASP A 1 297 ? -11.787 5.950   -4.123  1.00 59.00  ? ? ? ? ? 
297 ASP A CB  1 
ATOM   2094 C CG    . ASP A 1 297 ? -12.315 5.143   -2.944  1.00 61.60  ? ? ? ? ? 
297 ASP A CG  1 
ATOM   2095 O OD1   . ASP A 1 297 ? -11.814 4.020   -2.730  1.00 62.94  ? ? ? ? ? 
297 ASP A OD1 1 
ATOM   2096 O OD2   . ASP A 1 297 ? -13.225 5.627   -2.228  1.00 59.83  ? ? ? ? ? 
297 ASP A OD2 1 
ATOM   2097 N N     . ASN A 1 298 ? -12.186 7.904   -6.632  1.00 60.73  ? ? ? ? ? 
298 ASN A N   1 
ATOM   2098 C CA    . ASN A 1 298 ? -11.606 8.670   -7.735  1.00 61.44  ? ? ? ? ? 
298 ASN A CA  1 
ATOM   2099 C C     . ASN A 1 298 ? -11.960 10.137  -7.560  1.00 61.01  ? ? ? ? ? 
298 ASN A C   1 
ATOM   2100 O O     . ASN A 1 298 ? -11.108 11.012  -7.686  1.00 61.04  ? ? ? ? ? 
298 ASN A O   1 
ATOM   2101 C CB    . ASN A 1 298 ? -12.156 8.174   -9.076  1.00 63.27  ? ? ? ? ? 
298 ASN A CB  1 
ATOM   2102 C CG    . ASN A 1 298 ? -11.277 7.117   -9.714  1.00 62.75  ? ? ? ? ? 
298 ASN A CG  1 
ATOM   2103 O OD1   . ASN A 1 298 ? -10.810 6.192   -9.048  1.00 61.81  ? ? ? ? ? 
298 ASN A OD1 1 
ATOM   2104 N ND2   . ASN A 1 298 ? -11.053 7.247   -11.016 1.00 62.65  ? ? ? ? ? 
298 ASN A ND2 1 
ATOM   2105 N N     . LEU A 1 299 ? -13.235 10.395  -7.287  1.00 61.82  ? ? ? ? ? 
299 LEU A N   1 
ATOM   2106 C CA    . LEU A 1 299 ? -13.716 11.752  -7.069  1.00 61.73  ? ? ? ? ? 
299 LEU A CA  1 
ATOM   2107 C C     . LEU A 1 299 ? -12.952 12.319  -5.868  1.00 61.71  ? ? ? ? ? 
299 LEU A C   1 
ATOM   2108 O O     . LEU A 1 299 ? -12.464 13.452  -5.902  1.00 59.47  ? ? ? ? ? 
299 LEU A O   1 
ATOM   2109 C CB    . LEU A 1 299 ? -15.228 11.731  -6.790  1.00 61.05  ? ? ? ? ? 
299 LEU A CB  1 
ATOM   2110 C CG    . LEU A 1 299 ? -16.246 12.200  -7.845  1.00 59.92  ? ? ? ? ? 
299 LEU A CG  1 
ATOM   2111 C CD1   . LEU A 1 299 ? -15.638 12.215  -9.234  1.00 58.73  ? ? ? ? ? 
299 LEU A CD1 1 
ATOM   2112 C CD2   . LEU A 1 299 ? -17.474 11.293  -7.790  1.00 57.49  ? ? ? ? ? 
299 LEU A CD2 1 
ATOM   2113 N N     . THR A 1 300 ? -12.837 11.512  -4.816  1.00 62.75  ? ? ? ? ? 
300 THR A N   1 
ATOM   2114 C CA    . THR A 1 300 ? -12.127 11.923  -3.609  1.00 63.23  ? ? ? ? ? 
300 THR A CA  1 
ATOM   2115 C C     . THR A 1 300 ? -10.688 12.306  -3.942  1.00 64.66  ? ? ? ? ? 
300 THR A C   1 
ATOM   2116 O O     . THR A 1 300 ? -10.184 13.326  -3.463  1.00 66.55  ? ? ? ? ? 
300 THR A O   1 
ATOM   2117 C CB    . THR A 1 300 ? -12.108 10.799  -2.547  1.00 61.40  ? ? ? ? ? 
300 THR A CB  1 
ATOM   2118 O OG1   . THR A 1 300 ? -13.438 10.562  -2.064  1.00 59.08  ? ? ? ? ? 
300 THR A OG1 1 
ATOM   2119 C CG2   . THR A 1 300 ? -11.220 11.196  -1.381  1.00 62.03  ? ? ? ? ? 
300 THR A CG2 1 
ATOM   2120 N N     . TYR A 1 301 ? -10.031 11.485  -4.759  1.00 64.19  ? ? ? ? ? 
301 TYR A N   1 
ATOM   2121 C CA    . TYR A 1 301 ? -8.652  11.742  -5.163  1.00 65.70  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CA  1 
ATOM   2122 C C     . TYR A 1 301 ? -8.528  13.144  -5.738  1.00 67.88  ? ? ? ? ? 
301 TYR A C   1 
ATOM   2123 O O     . TYR A 1 301 ? -7.591  13.876  -5.431  1.00 69.61  ? ? ? ? ? 
301 TYR A O   1 
ATOM   2124 C CB    . TYR A 1 301 ? -8.215  10.724  -6.219  1.00 64.81  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CB  1 
ATOM   2125 C CG    . TYR A 1 301 ? -6.875  11.014  -6.864  1.00 63.20  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CG  1 
ATOM   2126 C CD1   . TYR A 1 301 ? -5.684  10.565  -6.289  1.00 63.35  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CD1 1 
ATOM   2127 C CD2   . TYR A 1 301 ? -6.799  11.733  -8.054  1.00 62.82  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CD2 1 
ATOM   2128 C CE1   . TYR A 1 301 ? -4.450  10.825  -6.887  1.00 61.35  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CE1 1 
ATOM   2129 C CE2   . TYR A 1 301 ? -5.573  12.000  -8.661  1.00 62.71  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CE2 1 
ATOM   2130 C CZ    . TYR A 1 301 ? -4.402  11.543  -8.073  1.00 63.94  ? ? ? ? ? 
301 TYR A CZ  1 
ATOM   2131 O OH    . TYR A 1 301 ? -3.186  11.801  -8.678  1.00 64.91  ? ? ? ? ? 
301 TYR A OH  1 
ATOM   2132 N N     . ILE A 1 302 ? -9.483  13.518  -6.577  1.00 71.70  ? ? ? ? ? 
302 ILE A N   1 
ATOM   2133 C CA    . ILE A 1 302 ? -9.463  14.834  -7.199  1.00 74.85  ? ? ? ? ? 
302 ILE A CA  1 
ATOM   2134 C C     . ILE A 1 302 ? -9.561  15.944  -6.155  1.00 76.23  ? ? ? ? ? 
302 ILE A C   1 
ATOM   2135 O O     . ILE A 1 302 ? -8.877  16.967  -6.252  1.00 75.42  ? ? ? ? ? 
302 ILE A O   1 
ATOM   2136 C CB    . ILE A 1 302 ? -10.616 14.974  -8.219  1.00 73.82  ? ? ? ? ? 
302 ILE A CB  1 
ATOM   2137 C CG1   . ILE A 1 302 ? -10.466 13.898  -9.299  1.00 73.33  ? ? ? ? ? 
302 ILE A CG1 1 
ATOM   2138 C CG2   . ILE A 1 302 ? -10.604 16.368  -8.843  1.00 72.30  ? ? ? ? ? 
302 ILE A CG2 1 
ATOM   2139 C CD1   . ILE A 1 302 ? -11.629 13.821  -10.256 1.00 74.41  ? ? ? ? ? 
302 ILE A CD1 1 
ATOM   2140 N N     . ALA A 1 303 ? -10.408 15.733  -5.154  1.00 77.58  ? ? ? ? ? 
303 ALA A N   1 
ATOM   2141 C CA    . ALA A 1 303 ? -10.591 16.716  -4.096  1.00 79.52  ? ? ? ? ? 
303 ALA A CA  1 
ATOM   2142 C C     . ALA A 1 303 ? -9.279  16.924  -3.341  1.00 80.23  ? ? ? ? ? 
303 ALA A C   1 
ATOM   2143 O O     . ALA A 1 303 ? -8.847  18.059  -3.122  1.00 79.64  ? ? ? ? ? 
303 ALA A O   1 
ATOM   2144 C CB    . ALA A 1 303 ? -11.688 16.255  -3.141  1.00 79.05  ? ? ? ? ? 
303 ALA A CB  1 
ATOM   2145 N N     . ASP A 1 304 ? -8.643  15.823  -2.952  1.00 80.82  ? ? ? ? ? 
304 ASP A N   1 
ATOM   2146 C CA    . ASP A 1 304 ? -7.385  15.906  -2.227  1.00 81.38  ? ? ? ? ? 
304 ASP A CA  1 
ATOM   2147 C C     . ASP A 1 304 ? -6.303  16.613  -3.033  1.00 82.69  ? ? ? ? ? 
304 ASP A C   1 
ATOM   2148 O O     . ASP A 1 304 ? -5.690  17.558  -2.546  1.00 84.61  ? ? ? ? ? 
304 ASP A O   1 
ATOM   2149 C CB    . ASP A 1 304 ? -6.897  14.514  -1.824  1.00 80.42  ? ? ? ? ? 
304 ASP A CB  1 
ATOM   2150 C CG    . ASP A 1 304 ? -7.860  13.806  -0.891  1.00 83.21  ? ? ? ? ? 
304 ASP A CG  1 
ATOM   2151 O OD1   . ASP A 1 304 ? -8.688  14.492  -0.250  1.00 85.79  ? ? ? ? ? 
304 ASP A OD1 1 
ATOM   2152 O OD2   . ASP A 1 304 ? -7.783  12.562  -0.786  1.00 81.85  ? ? ? ? ? 
304 ASP A OD2 1 
ATOM   2153 N N     . LYS A 1 305 ? -6.071  16.169  -4.265  1.00 83.09  ? ? ? ? ? 
305 LYS A N   1 
ATOM   2154 C CA    . LYS A 1 305 ? -5.039  16.782  -5.098  1.00 84.08  ? ? ? ? ? 
305 LYS A CA  1 
ATOM   2155 C C     . LYS A 1 305 ? -5.282  18.255  -5.413  1.00 85.55  ? ? ? ? ? 
305 LYS A C   1 
ATOM   2156 O O     . LYS A 1 305 ? -4.359  19.070  -5.354  1.00 85.58  ? ? ? ? ? 
305 LYS A O   1 
ATOM   2157 C CB    . LYS A 1 305 ? -4.881  16.011  -6.410  1.00 83.63  ? ? ? ? ? 
305 LYS A CB  1 
ATOM   2158 C CG    . LYS A 1 305 ? -4.288  14.627  -6.248  1.00 83.35  ? ? ? ? ? 
305 LYS A CG  1 
ATOM   2159 C CD    . LYS A 1 305 ? -2.884  14.687  -5.670  1.00 82.72  ? ? ? ? ? 
305 LYS A CD  1 
ATOM   2160 C CE    . LYS A 1 305 ? -2.337  13.291  -5.417  1.00 82.17  ? ? ? ? ? 
305 LYS A CE  1 
ATOM   2161 N NZ    . LYS A 1 305 ? -1.001  13.319  -4.757  1.00 83.06  ? ? ? ? ? 
305 LYS A NZ  1 
ATOM   2162 N N     . MET A 1 306 ? -6.517  18.600  -5.754  1.00 87.07  ? ? ? ? ? 
306 MET A N   1 
ATOM   2163 C CA    . MET A 1 306 ? -6.834  19.984  -6.082  1.00 88.38  ? ? ? ? ? 
306 MET A CA  1 
ATOM   2164 C C     . MET A 1 306 ? -6.797  20.913  -4.863  1.00 89.07  ? ? ? ? ? 
306 MET A C   1 
ATOM   2165 O O     . MET A 1 306 ? -6.253  22.019  -4.933  1.00 88.35  ? ? ? ? ? 
306 MET A O   1 
ATOM   2166 C CB    . MET A 1 306 ? -8.206  20.064  -6.765  1.00 87.50  ? ? ? ? ? 
306 MET A CB  1 
ATOM   2167 C CG    . MET A 1 306 ? -8.264  19.397  -8.134  1.00 85.42  ? ? ? ? ? 
306 MET A CG  1 
ATOM   2168 S SD    . MET A 1 306 ? -7.102  20.113  -9.313  1.00 83.96  ? ? ? ? ? 
306 MET A SD  1 
ATOM   2169 C CE    . MET A 1 306 ? -7.872  21.681  -9.631  1.00 86.50  ? ? ? ? ? 
306 MET A CE  1 
ATOM   2170 N N     . ASN A 1 307 ? -7.367  20.470  -3.747  1.00 89.46  ? ? ? ? ? 
307 ASN A N   1 
ATOM   2171 C CA    . ASN A 1 307 ? -7.378  21.299  -2.553  1.00 90.81  ? ? ? ? ? 
307 ASN A CA  1 
ATOM   2172 C C     . ASN A 1 307 ? -5.986  21.471  -1.947  1.00 91.77  ? ? ? ? ? 
307 ASN A C   1 
ATOM   2173 O O     . ASN A 1 307 ? -5.686  22.514  -1.352  1.00 93.78  ? ? ? ? ? 
307 ASN A O   1 
ATOM   2174 C CB    . ASN A 1 307 ? -8.353  20.732  -1.518  1.00 90.14  ? ? ? ? ? 
307 ASN A CB  1 
ATOM   2175 C CG    . ASN A 1 307 ? -9.799  20.871  -1.955  1.00 89.91  ? ? ? ? ? 
307 ASN A CG  1 
ATOM   2176 O OD1   . ASN A 1 307 ? -10.171 21.861  -2.591  1.00 90.25  ? ? ? ? ? 
307 ASN A OD1 1 
ATOM   2177 N ND2   . ASN A 1 307 ? -10.625 19.889  -1.607  1.00 88.78  ? ? ? ? ? 
307 ASN A ND2 1 
ATOM   2178 N N     . ALA A 1 308 ? -5.135  20.459  -2.105  1.00 89.85  ? ? ? ? ? 
308 ALA A N   1 
ATOM   2179 C CA    . ALA A 1 308 ? -3.777  20.533  -1.583  1.00 87.20  ? ? ? ? ? 
308 ALA A CA  1 
ATOM   2180 C C     . ALA A 1 308 ? -2.988  21.568  -2.380  1.00 86.21  ? ? ? ? ? 
308 ALA A C   1 
ATOM   2181 O O     . ALA A 1 308 ? -2.261  22.377  -1.814  1.00 88.31  ? ? ? ? ? 
308 ALA A O   1 
ATOM   2182 C CB    . ALA A 1 308 ? -3.101  19.175  -1.669  1.00 83.24  ? ? ? ? ? 
308 ALA A CB  1 
ATOM   2183 N N     . ALA A 1 309 ? -3.148  21.560  -3.696  1.00 85.48  ? ? ? ? ? 
309 ALA A N   1 
ATOM   2184 C CA    . ALA A 1 309 ? -2.431  22.509  -4.538  1.00 85.57  ? ? ? ? ? 
309 ALA A CA  1 
ATOM   2185 C C     . ALA A 1 309 ? -3.043  23.900  -4.484  1.00 85.41  ? ? ? ? ? 
309 ALA A C   1 
ATOM   2186 O O     . ALA A 1 309 ? -2.332  24.903  -4.509  1.00 84.19  ? ? ? ? ? 
309 ALA A O   1 
ATOM   2187 C CB    . ALA A 1 309 ? -2.409  22.015  -5.974  1.00 85.41  ? ? ? ? ? 
309 ALA A CB  1 
ATOM   2188 N N     . PHE A 1 310 ? -4.366  23.961  -4.410  1.00 87.07  ? ? ? ? ? 
310 PHE A N   1 
ATOM   2189 C CA    . PHE A 1 310 ? -5.046  25.243  -4.383  1.00 88.52  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CA  1 
ATOM   2190 C C     . PHE A 1 310 ? -6.034  25.362  -3.239  1.00 89.16  ? ? ? ? ? 
310 PHE A C   1 
ATOM   2191 O O     . PHE A 1 310 ? -7.245  25.204  -3.425  1.00 89.75  ? ? ? ? ? 
310 PHE A O   1 
ATOM   2192 C CB    . PHE A 1 310 ? -5.759  25.483  -5.714  1.00 89.83  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CB  1 
ATOM   2193 C CG    . PHE A 1 310 ? -4.897  25.216  -6.916  1.00 91.42  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CG  1 
ATOM   2194 C CD1   . PHE A 1 310 ? -4.919  23.973  -7.539  1.00 91.61  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CD1 1 
ATOM   2195 C CD2   . PHE A 1 310 ? -4.042  26.199  -7.411  1.00 90.96  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CD2 1 
ATOM   2196 C CE1   . PHE A 1 310 ? -4.102  23.712  -8.640  1.00 92.02  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CE1 1 
ATOM   2197 C CE2   . PHE A 1 310 ? -3.222  25.947  -8.510  1.00 90.76  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CE2 1 
ATOM   2198 C CZ    . PHE A 1 310 ? -3.253  24.701  -9.125  1.00 91.05  ? ? ? ? ? 
310 PHE A CZ  1 
ATOM   2199 N N     . PRO A 1 311 ? -5.523  25.648  -2.032  1.00 88.90  ? ? ? ? ? 
311 PRO A N   1 
ATOM   2200 C CA    . PRO A 1 311 ? -6.368  25.797  -0.845  1.00 87.91  ? ? ? ? ? 
311 PRO A CA  1 
ATOM   2201 C C     . PRO A 1 311 ? -7.359  26.925  -1.123  1.00 87.88  ? ? ? ? ? 
311 PRO A C   1 
ATOM   2202 O O     . PRO A 1 311 ? -8.430  27.003  -0.514  1.00 86.84  ? ? ? ? ? 
311 PRO A O   1 
ATOM   2203 C CB    . PRO A 1 311 ? -5.361  26.149  0.244   1.00 88.03  ? ? ? ? ? 
311 PRO A CB  1 
ATOM   2204 C CG    . PRO A 1 311 ? -4.106  25.456  -0.218  1.00 87.29  ? ? ? ? ? 
311 PRO A CG  1 
ATOM   2205 C CD    . PRO A 1 311 ? -4.099  25.787  -1.682  1.00 88.27  ? ? ? ? ? 
311 PRO A CD  1 
ATOM   2206 N N     . GLU A 1 312 ? -6.975  27.790  -2.061  1.00 87.07  ? ? ? ? ? 
312 GLU A N   1 
ATOM   2207 C CA    . GLU A 1 312 ? -7.792  28.918  -2.493  1.00 87.77  ? ? ? ? ? 
312 GLU A CA  1 
ATOM   2208 C C     . GLU A 1 312 ? -9.018  28.400  -3.254  1.00 89.54  ? ? ? ? ? 
312 GLU A C   1 
ATOM   2209 O O     . GLU A 1 312 ? -9.451  28.985  -4.254  1.00 89.62  ? ? ? ? ? 
312 GLU A O   1 
ATOM   2210 C CB    . GLU A 1 312 ? -6.961  29.843  -3.387  1.00 84.78  ? ? ? ? ? 
312 GLU A CB  1 
ATOM   2211 C CG    . GLU A 1 312 ? -5.833  29.128  -4.109  1.00 84.20  ? ? ? ? ? 
312 GLU A CG  1 
ATOM   2212 C CD    . GLU A 1 312 ? -5.111  30.015  -5.105  1.00 85.20  ? ? ? ? ? 
312 GLU A CD  1 
ATOM   2213 O OE1   . GLU A 1 312 ? -4.064  29.586  -5.644  1.00 85.59  ? ? ? ? ? 
312 GLU A OE1 1 
ATOM   2214 O OE2   . GLU A 1 312 ? -5.592  31.139  -5.357  1.00 85.79  ? ? ? ? ? 
312 GLU A OE2 1 
ATOM   2215 N N     . LEU A 1 313 ? -9.553  27.283  -2.764  1.00 91.01  ? ? ? ? ? 
313 LEU A N   1 
ATOM   2216 C CA    . LEU A 1 313 ? -10.735 26.620  -3.315  1.00 91.78  ? ? ? ? ? 
313 LEU A CA  1 
ATOM   2217 C C     . LEU A 1 313 ? -10.969 25.353  -2.494  1.00 91.39  ? ? ? ? ? 
313 LEU A C   1 
ATOM   2218 O O     . LEU A 1 313 ? -10.140 24.444  -2.485  1.00 92.27  ? ? ? ? ? 
313 LEU A O   1 
ATOM   2219 C CB    . LEU A 1 313 ? -10.542 26.288  -4.808  1.00 91.31  ? ? ? ? ? 
313 LEU A CB  1 
ATOM   2220 C CG    . LEU A 1 313 ? -9.498  25.287  -5.316  1.00 91.49  ? ? ? ? ? 
313 LEU A CG  1 
ATOM   2221 C CD1   . LEU A 1 313 ? -10.021 23.862  -5.178  1.00 89.83  ? ? ? ? ? 
313 LEU A CD1 1 
ATOM   2222 C CD2   . LEU A 1 313 ? -9.194  25.587  -6.783  1.00 91.41  ? ? ? ? ? 
313 LEU A CD2 1 
ATOM   2223 N N     . ASN A 1 314 ? -12.089 25.317  -1.778  1.00 90.73  ? ? ? ? ? 
314 ASN A N   1 
ATOM   2224 C CA    . ASN A 1 314 ? -12.431 24.175  -0.933  1.00 89.16  ? ? ? ? ? 
314 ASN A CA  1 
ATOM   2225 C C     . ASN A 1 314 ? -13.447 23.303  -1.671  1.00 88.08  ? ? ? ? ? 
314 ASN A C   1 
ATOM   2226 O O     . ASN A 1 314 ? -14.596 23.174  -1.245  1.00 87.50  ? ? ? ? ? 
314 ASN A O   1 
ATOM   2227 C CB    . ASN A 1 314 ? -13.020 24.675  0.399   1.00 89.35  ? ? ? ? ? 
314 ASN A CB  1 
ATOM   2228 C CG    . ASN A 1 314 ? -12.982 23.621  1.507   1.00 89.62  ? ? ? ? ? 
314 ASN A CG  1 
ATOM   2229 O OD1   . ASN A 1 314 ? -13.466 23.856  2.620   1.00 87.18  ? ? ? ? ? 
314 ASN A OD1 1 
ATOM   2230 N ND2   . ASN A 1 314 ? -12.400 22.463  1.209   1.00 90.24  ? ? ? ? ? 
314 ASN A ND2 1 
ATOM   2231 N N     . TRP A 1 315 ? -13.014 22.706  -2.780  1.00 87.45  ? ? ? ? ? 
315 TRP A N   1 
ATOM   2232 C CA    . TRP A 1 315 ? -13.882 21.855  -3.588  1.00 86.10  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CA  1 
ATOM   2233 C C     . TRP A 1 315 ? -14.327 20.596  -2.842  1.00 84.14  ? ? ? ? ? 
315 TRP A C   1 
ATOM   2234 O O     . TRP A 1 315 ? -13.509 19.872  -2.275  1.00 82.35  ? ? ? ? ? 
315 TRP A O   1 
ATOM   2235 C CB    . TRP A 1 315 ? -13.165 21.450  -4.881  1.00 88.13  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CB  1 
ATOM   2236 C CG    . TRP A 1 315 ? -14.074 20.836  -5.918  1.00 91.33  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CG  1 
ATOM   2237 C CD1   . TRP A 1 315 ? -15.010 21.483  -6.676  1.00 92.30  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CD1 1 
ATOM   2238 C CD2   . TRP A 1 315 ? -14.143 19.453  -6.291  1.00 92.24  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CD2 1 
ATOM   2239 N NE1   . TRP A 1 315 ? -15.657 20.589  -7.497  1.00 92.58  ? ? ? ? ? 
315 TRP A NE1 1 
ATOM   2240 C CE2   . TRP A 1 315 ? -15.145 19.336  -7.280  1.00 92.56  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CE2 1 
ATOM   2241 C CE3   . TRP A 1 315 ? -13.457 18.300  -5.883  1.00 92.66  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CE3 1 
ATOM   2242 C CZ2   . TRP A 1 315 ? -15.478 18.113  -7.870  1.00 92.59  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CZ2 1 
ATOM   2243 C CZ3   . TRP A 1 315 ? -13.790 17.083  -6.469  1.00 93.14  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CZ3 1 
ATOM   2244 C CH2   . TRP A 1 315 ? -14.792 17.001  -7.452  1.00 92.80  ? ? ? ? ? 
315 TRP A CH2 1 
ATOM   2245 N N     . GLN A 1 316 ? -15.634 20.353  -2.842  1.00 83.47  ? ? ? ? ? 
316 GLN A N   1 
ATOM   2246 C CA    . GLN A 1 316 ? -16.217 19.177  -2.202  1.00 82.61  ? ? ? ? ? 
316 GLN A CA  1 
ATOM   2247 C C     . GLN A 1 316 ? -16.595 18.242  -3.348  1.00 80.32  ? ? ? ? ? 
316 GLN A C   1 
ATOM   2248 O O     . GLN A 1 316 ? -16.918 18.712  -4.438  1.00 80.38  ? ? ? ? ? 
316 GLN A O   1 
ATOM   2249 C CB    . GLN A 1 316 ? -17.504 19.547  -1.457  1.00 86.24  ? ? ? ? ? 
316 GLN A CB  1 
ATOM   2250 C CG    . GLN A 1 316 ? -17.403 20.732  -0.515  1.00 92.84  ? ? ? ? ? 
316 GLN A CG  1 
ATOM   2251 C CD    . GLN A 1 316 ? -16.552 20.438  0.704   1.00 94.87  ? ? ? ? ? 
316 GLN A CD  1 
ATOM   2252 O OE1   . GLN A 1 316 ? -15.330 20.308  0.608   1.00 98.57  ? ? ? ? ? 
316 GLN A OE1 1 
ATOM   2253 N NE2   . GLN A 1 316 ? -17.198 20.321  1.860   1.00 93.71  ? ? ? ? ? 
316 GLN A NE2 1 
ATOM   2254 N N     . ILE A 1 317 ? -16.560 16.932  -3.122  1.00 76.39  ? ? ? ? ? 
317 ILE A N   1 
ATOM   2255 C CA    . ILE A 1 317 ? -16.951 16.002  -4.178  1.00 72.68  ? ? ? ? ? 
317 ILE A CA  1 
ATOM   2256 C C     . ILE A 1 317 ? -18.474 16.122  -4.326  1.00 72.69  ? ? ? ? ? 
317 ILE A C   1 
ATOM   2257 O O     . ILE A 1 317 ? -19.173 16.400  -3.354  1.00 74.16  ? ? ? ? ? 
317 ILE A O   1 
ATOM   2258 C CB    . ILE A 1 317 ? -16.591 14.548  -3.828  1.00 69.13  ? ? ? ? ? 
317 ILE A CB  1 
ATOM   2259 C CG1   . ILE A 1 317 ? -17.391 14.089  -2.610  1.00 66.20  ? ? ? ? ? 
317 ILE A CG1 1 
ATOM   2260 C CG2   . ILE A 1 317 ? -15.099 14.437  -3.576  1.00 65.96  ? ? ? ? ? 
317 ILE A CG2 1 
ATOM   2261 C CD1   . ILE A 1 317 ? -17.465 12.593  -2.468  1.00 65.73  ? ? ? ? ? 
317 ILE A CD1 1 
ATOM   2262 N N     . PRO A 1 318 ? -19.006 15.912  -5.542  1.00 70.86  ? ? ? ? ? 
318 PRO A N   1 
ATOM   2263 C CA    . PRO A 1 318 ? -20.452 16.014  -5.775  1.00 68.83  ? ? ? ? ? 
318 PRO A CA  1 
ATOM   2264 C C     . PRO A 1 318 ? -21.276 14.991  -5.007  1.00 66.85  ? ? ? ? ? 
318 PRO A C   1 
ATOM   2265 O O     . PRO A 1 318 ? -20.745 13.990  -4.532  1.00 68.53  ? ? ? ? ? 
318 PRO A O   1 
ATOM   2266 C CB    . PRO A 1 318 ? -20.565 15.832  -7.284  1.00 70.25  ? ? ? ? ? 
318 PRO A CB  1 
ATOM   2267 C CG    . PRO A 1 318 ? -19.435 14.879  -7.577  1.00 70.56  ? ? ? ? ? 
318 PRO A CG  1 
ATOM   2268 C CD    . PRO A 1 318 ? -18.309 15.462  -6.762  1.00 70.22  ? ? ? ? ? 
318 PRO A CD  1 
ATOM   2269 N N     . GLN A 1 319 ? -22.577 15.245  -4.892  1.00 64.62  ? ? ? ? ? 
319 GLN A N   1 
ATOM   2270 C CA    . GLN A 1 319 ? -23.461 14.327  -4.188  1.00 63.49  ? ? ? ? ? 
319 GLN A CA  1 
ATOM   2271 C C     . GLN A 1 319 ? -23.715 13.083  -5.027  1.00 62.01  ? ? ? ? ? 
319 GLN A C   1 
ATOM   2272 O O     . GLN A 1 319 ? -24.000 12.016  -4.488  1.00 60.27  ? ? ? ? ? 
319 GLN A O   1 
ATOM   2273 C CB    . GLN A 1 319 ? -24.799 14.997  -3.881  1.00 63.87  ? ? ? ? ? 
319 GLN A CB  1 
ATOM   2274 C CG    . GLN A 1 319 ? -24.685 16.316  -3.145  1.00 66.58  ? ? ? ? ? 
319 GLN A CG  1 
ATOM   2275 C CD    . GLN A 1 319 ? -26.032 16.833  -2.677  1.00 66.96  ? ? ? ? ? 
319 GLN A CD  1 
ATOM   2276 O OE1   . GLN A 1 319 ? -26.488 16.508  -1.580  1.00 65.61  ? ? ? ? ? 
319 GLN A OE1 1 
ATOM   2277 N NE2   . GLN A 1 319 ? -26.685 17.631  -3.517  1.00 67.79  ? ? ? ? ? 
319 GLN A NE2 1 
ATOM   2278 N N     . SER A 1 320 ? -23.609 13.231  -6.348  1.00 62.28  ? ? ? ? ? 
320 SER A N   1 
ATOM   2279 C CA    . SER A 1 320 ? -23.843 12.132  -7.289  1.00 61.06  ? ? ? ? ? 
320 SER A CA  1 
ATOM   2280 C C     . SER A 1 320 ? -23.091 12.390  -8.583  1.00 60.32  ? ? ? ? ? 
320 SER A C   1 
ATOM   2281 O O     . SER A 1 320 ? -22.615 13.504  -8.805  1.00 61.37  ? ? ? ? ? 
320 SER A O   1 
ATOM   2282 C CB    . SER A 1 320 ? -25.331 12.034  -7.616  1.00 60.09  ? ? ? ? ? 
320 SER A CB  1 
ATOM   2283 O OG    . SER A 1 320 ? -25.744 13.186  -8.328  1.00 61.19  ? ? ? ? ? 
320 SER A OG  1 
ATOM   2284 N N     . THR A 1 321 ? -22.997 11.366  -9.434  1.00 59.62  ? ? ? ? ? 
321 THR A N   1 
ATOM   2285 C CA    . THR A 1 321 ? -22.316 11.502  -10.725 1.00 58.69  ? ? ? ? ? 
321 THR A CA  1 
ATOM   2286 C C     . THR A 1 321 ? -20.817 11.190  -10.681 1.00 58.80  ? ? ? ? ? 
321 THR A C   1 
ATOM   2287 O O     . THR A 1 321 ? -20.188 11.288  -9.628  1.00 59.52  ? ? ? ? ? 
321 THR A O   1 
ATOM   2288 C CB    . THR A 1 321 ? -22.534 12.935  -11.282 1.00 56.77  ? ? ? ? ? 
321 THR A CB  1 
ATOM   2289 O OG1   . THR A 1 321 ? -23.801 12.996  -11.943 1.00 58.58  ? ? ? ? ? 
321 THR A OG1 1 
ATOM   2290 C CG2   . THR A 1 321 ? -21.451 13.340  -12.220 1.00 56.07  ? ? ? ? ? 
321 THR A CG2 1 
ATOM   2291 N N     . TYR A 1 322 ? -20.256 10.788  -11.820 1.00 57.49  ? ? ? ? ? 
322 TYR A N   1 
ATOM   2292 C CA    . TYR A 1 322 ? -18.827 10.507  -11.903 1.00 57.04  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CA  1 
ATOM   2293 C C     . TYR A 1 322 ? -18.162 11.624  -12.690 1.00 57.19  ? ? ? ? ? 
322 TYR A C   1 
ATOM   2294 O O     . TYR A 1 322 ? -17.066 11.464  -13.239 1.00 56.10  ? ? ? ? ? 
322 TYR A O   1 
ATOM   2295 C CB    . TYR A 1 322 ? -18.551 9.151   -12.570 1.00 57.90  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CB  1 
ATOM   2296 C CG    . TYR A 1 322 ? -19.257 8.903   -13.886 1.00 60.03  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CG  1 
ATOM   2297 C CD1   . TYR A 1 322 ? -20.386 8.082   -13.944 1.00 62.66  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CD1 1 
ATOM   2298 C CD2   . TYR A 1 322 ? -18.788 9.462   -15.076 1.00 58.53  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CD2 1 
ATOM   2299 C CE1   . TYR A 1 322 ? -21.030 7.819   -15.152 1.00 62.46  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CE1 1 
ATOM   2300 C CE2   . TYR A 1 322 ? -19.427 9.208   -16.291 1.00 60.91  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CE2 1 
ATOM   2301 C CZ    . TYR A 1 322 ? -20.546 8.382   -16.317 1.00 61.40  ? ? ? ? ? 
322 TYR A CZ  1 
ATOM   2302 O OH    . TYR A 1 322 ? -21.183 8.106   -17.504 1.00 64.52  ? ? ? ? ? 
322 TYR A OH  1 
ATOM   2303 N N     . LEU A 1 323 ? -18.851 12.758  -12.740 1.00 56.88  ? ? ? ? ? 
323 LEU A N   1 
ATOM   2304 C CA    . LEU A 1 323 ? -18.367 13.939  -13.435 1.00 60.89  ? ? ? ? ? 
323 LEU A CA  1 
ATOM   2305 C C     . LEU A 1 323 ? -17.997 14.955  -12.370 1.00 62.66  ? ? ? ? ? 
323 LEU A C   1 
ATOM   2306 O O     . LEU A 1 323 ? -18.732 15.138  -11.403 1.00 61.26  ? ? ? ? ? 
323 LEU A O   1 
ATOM   2307 C CB    . LEU A 1 323 ? -19.457 14.534  -14.327 1.00 61.19  ? ? ? ? ? 
323 LEU A CB  1 
ATOM   2308 C CG    . LEU A 1 323 ? -19.970 13.722  -15.514 1.00 63.72  ? ? ? ? ? 
323 LEU A CG  1 
ATOM   2309 C CD1   . LEU A 1 323 ? -21.237 14.373  -16.038 1.00 64.81  ? ? ? ? ? 
323 LEU A CD1 1 
ATOM   2310 C CD2   . LEU A 1 323 ? -18.904 13.645  -16.603 1.00 65.38  ? ? ? ? ? 
323 LEU A CD2 1 
ATOM   2311 N N     . ALA A 1 324 ? -16.857 15.611  -12.552 1.00 65.38  ? ? ? ? ? 
324 ALA A N   1 
ATOM   2312 C CA    . ALA A 1 324 ? -16.399 16.612  -11.602 1.00 66.43  ? ? ? ? ? 
324 ALA A CA  1 
ATOM   2313 C C     . ALA A 1 324 ? -16.634 18.002  -12.173 1.00 66.98  ? ? ? ? ? 
324 ALA A C   1 
ATOM   2314 O O     . ALA A 1 324 ? -16.020 18.396  -13.168 1.00 65.33  ? ? ? ? ? 
324 ALA A O   1 
ATOM   2315 C CB    . ALA A 1 324 ? -14.917 16.411  -11.295 1.00 65.74  ? ? ? ? ? 
324 ALA A CB  1 
ATOM   2316 N N     . TRP A 1 325 ? -17.553 18.730  -11.547 1.00 67.95  ? ? ? ? ? 
325 TRP A N   1 
ATOM   2317 C CA    . TRP A 1 325 ? -17.875 20.084  -11.962 1.00 69.75  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CA  1 
ATOM   2318 C C     . TRP A 1 325 ? -16.999 20.953  -11.058 1.00 70.82  ? ? ? ? ? 
325 TRP A C   1 
ATOM   2319 O O     . TRP A 1 325 ? -17.408 21.332  -9.964  1.00 70.98  ? ? ? ? ? 
325 TRP A O   1 
ATOM   2320 C CB    . TRP A 1 325 ? -19.364 20.351  -11.714 1.00 68.52  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CB  1 
ATOM   2321 C CG    . TRP A 1 325 ? -19.909 21.610  -12.336 1.00 67.75  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CG  1 
ATOM   2322 C CD1   . TRP A 1 325 ? -20.754 22.505  -11.747 1.00 68.10  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CD1 1 
ATOM   2323 C CD2   . TRP A 1 325 ? -19.702 22.081  -13.679 1.00 67.72  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CD2 1 
ATOM   2324 N NE1   . TRP A 1 325 ? -21.090 23.504  -12.633 1.00 67.23  ? ? ? ? ? 
325 TRP A NE1 1 
ATOM   2325 C CE2   . TRP A 1 325 ? -20.461 23.269  -13.826 1.00 66.48  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CE2 1 
ATOM   2326 C CE3   . TRP A 1 325 ? -18.955 21.616  -14.772 1.00 66.64  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CE3 1 
ATOM   2327 C CZ2   . TRP A 1 325 ? -20.495 23.998  -15.020 1.00 64.06  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CZ2 1 
ATOM   2328 C CZ3   . TRP A 1 325 ? -18.989 22.343  -15.962 1.00 64.93  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CZ3 1 
ATOM   2329 C CH2   . TRP A 1 325 ? -19.756 23.522  -16.073 1.00 66.30  ? ? ? ? ? 
325 TRP A CH2 1 
ATOM   2330 N N     . LEU A 1 326 ? -15.786 21.245  -11.519 1.00 72.19  ? ? ? ? ? 
326 LEU A N   1 
ATOM   2331 C CA    . LEU A 1 326 ? -14.823 22.031  -10.749 1.00 74.49  ? ? ? ? ? 
326 LEU A CA  1 
ATOM   2332 C C     . LEU A 1 326 ? -14.921 23.552  -10.909 1.00 76.99  ? ? ? ? ? 
326 LEU A C   1 
ATOM   2333 O O     . LEU A 1 326 ? -14.767 24.085  -12.015 1.00 77.22  ? ? ? ? ? 
326 LEU A O   1 
ATOM   2334 C CB    . LEU A 1 326 ? -13.404 21.572  -11.104 1.00 73.17  ? ? ? ? ? 
326 LEU A CB  1 
ATOM   2335 C CG    . LEU A 1 326 ? -13.017 20.145  -10.695 1.00 69.20  ? ? ? ? ? 
326 LEU A CG  1 
ATOM   2336 C CD1   . LEU A 1 326 ? -11.926 19.637  -11.609 1.00 66.47  ? ? ? ? ? 
326 LEU A CD1 1 
ATOM   2337 C CD2   . LEU A 1 326 ? -12.569 20.113  -9.241  1.00 69.60  ? ? ? ? ? 
326 LEU A CD2 1 
ATOM   2338 N N     . ASP A 1 327 ? -15.164 24.238  -9.790  1.00 78.37  ? ? ? ? ? 
327 ASP A N   1 
ATOM   2339 C CA    . ASP A 1 327 ? -15.278 25.696  -9.757  1.00 80.09  ? ? ? ? ? 
327 ASP A CA  1 
ATOM   2340 C C     . ASP A 1 327 ? -13.880 26.288  -9.598  1.00 81.33  ? ? ? ? ? 
327 ASP A C   1 
ATOM   2341 O O     . ASP A 1 327 ? -13.254 26.145  -8.548  1.00 80.62  ? ? ? ? ? 
327 ASP A O   1 
ATOM   2342 C CB    . ASP A 1 327 ? -16.164 26.122  -8.580  1.00 81.15  ? ? ? ? ? 
327 ASP A CB  1 
ATOM   2343 C CG    . ASP A 1 327 ? -16.382 27.629  -8.511  1.00 83.21  ? ? ? ? ? 
327 ASP A CG  1 
ATOM   2344 O OD1   . ASP A 1 327 ? -15.892 28.368  -9.396  1.00 83.89  ? ? ? ? ? 
327 ASP A OD1 1 
ATOM   2345 O OD2   . ASP A 1 327 ? -17.058 28.073  -7.562  1.00 83.68  ? ? ? ? ? 
327 ASP A OD2 1 
ATOM   2346 N N     . LEU A 1 328 ? -13.395 26.951  -10.644 1.00 82.83  ? ? ? ? ? 
328 LEU A N   1 
ATOM   2347 C CA    . LEU A 1 328 ? -12.065 27.546  -10.614 1.00 85.49  ? ? ? ? ? 
328 LEU A CA  1 
ATOM   2348 C C     . LEU A 1 328 ? -12.081 29.063  -10.455 1.00 87.78  ? ? ? ? ? 
328 LEU A C   1 
ATOM   2349 O O     . LEU A 1 328 ? -11.027 29.691  -10.347 1.00 89.25  ? ? ? ? ? 
328 LEU A O   1 
ATOM   2350 C CB    . LEU A 1 328 ? -11.296 27.171  -11.885 1.00 83.89  ? ? ? ? ? 
328 LEU A CB  1 
ATOM   2351 C CG    . LEU A 1 328 ? -11.164 25.667  -12.134 1.00 82.98  ? ? ? ? ? 
328 LEU A CG  1 
ATOM   2352 C CD1   . LEU A 1 328 ? -10.302 25.424  -13.353 1.00 82.88  ? ? ? ? ? 
328 LEU A CD1 1 
ATOM   2353 C CD2   . LEU A 1 328 ? -10.552 24.998  -10.919 1.00 83.04  ? ? ? ? ? 
328 LEU A CD2 1 
ATOM   2354 N N     . ARG A 1 329 ? -13.274 29.650  -10.434 1.00 89.59  ? ? ? ? ? 
329 ARG A N   1 
ATOM   2355 C CA    . ARG A 1 329 ? -13.407 31.097  -10.282 1.00 91.07  ? ? ? ? ? 
329 ARG A CA  1 
ATOM   2356 C C     . ARG A 1 329 ? -12.519 31.692  -9.173  1.00 92.73  ? ? ? ? ? 
329 ARG A C   1 
ATOM   2357 O O     . ARG A 1 329 ? -11.948 32.772  -9.343  1.00 92.47  ? ? ? ? ? 
329 ARG A O   1 
ATOM   2358 C CB    . ARG A 1 329 ? -14.876 31.462  -10.044 1.00 88.88  ? ? ? ? ? 
329 ARG A CB  1 
ATOM   2359 C CG    . ARG A 1 329 ? -15.753 31.322  -11.282 1.00 86.06  ? ? ? ? ? 
329 ARG A CG  1 
ATOM   2360 C CD    . ARG A 1 329 ? -17.213 31.484  -10.921 1.00 84.37  ? ? ? ? ? 
329 ARG A CD  1 
ATOM   2361 N NE    . ARG A 1 329 ? -17.598 30.544  -9.871  1.00 84.30  ? ? ? ? ? 
329 ARG A NE  1 
ATOM   2362 C CZ    . ARG A 1 329 ? -18.815 30.468  -9.338  1.00 85.01  ? ? ? ? ? 
329 ARG A CZ  1 
ATOM   2363 N NH1   . ARG A 1 329 ? -19.780 31.279  -9.754  1.00 84.50  ? ? ? ? ? 
329 ARG A NH1 1 
ATOM   2364 N NH2   . ARG A 1 329 ? -19.071 29.582  -8.383  1.00 84.52  ? ? ? ? ? 
329 ARG A NH2 1 
ATOM   2365 N N     . PRO A 1 330 ? -12.386 30.997  -8.026  1.00 94.03  ? ? ? ? ? 
330 PRO A N   1 
ATOM   2366 C CA    . PRO A 1 330 ? -11.545 31.537  -6.952  1.00 95.44  ? ? ? ? ? 
330 PRO A CA  1 
ATOM   2367 C C     . PRO A 1 330 ? -10.089 31.792  -7.354  1.00 96.67  ? ? ? ? ? 
330 PRO A C   1 
ATOM   2368 O O     . PRO A 1 330 ? -9.362  32.481  -6.638  1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
330 PRO A O   1 
ATOM   2369 C CB    . PRO A 1 330 ? -11.655 30.474  -5.861  1.00 93.93  ? ? ? ? ? 
330 PRO A CB  1 
ATOM   2370 C CG    . PRO A 1 330 ? -13.035 29.950  -6.053  1.00 93.36  ? ? ? ? ? 
330 PRO A CG  1 
ATOM   2371 C CD    . PRO A 1 330 ? -13.116 29.805  -7.556  1.00 94.25  ? ? ? ? ? 
330 PRO A CD  1 
ATOM   2372 N N     . LEU A 1 331 ? -9.666  31.248  -8.493  1.00 95.60  ? ? ? ? ? 
331 LEU A N   1 
ATOM   2373 C CA    . LEU A 1 331 ? -8.286  31.418  -8.945  1.00 94.66  ? ? ? ? ? 
331 LEU A CA  1 
ATOM   2374 C C     . LEU A 1 331 ? -8.074  32.583  -9.906  1.00 95.60  ? ? ? ? ? 
331 LEU A C   1 
ATOM   2375 O O     . LEU A 1 331 ? -6.936  32.892  -10.268 1.00 95.53  ? ? ? ? ? 
331 LEU A O   1 
ATOM   2376 C CB    . LEU A 1 331 ? -7.789  30.126  -9.595  1.00 93.50  ? ? ? ? ? 
331 LEU A CB  1 
ATOM   2377 C CG    . LEU A 1 331 ? -7.903  28.886  -8.707  1.00 92.86  ? ? ? ? ? 
331 LEU A CG  1 
ATOM   2378 C CD1   . LEU A 1 331 ? -7.269  27.697  -9.402  1.00 92.23  ? ? ? ? ? 
331 LEU A CD1 1 
ATOM   2379 C CD2   . LEU A 1 331 ? -7.222  29.149  -7.382  1.00 92.24  ? ? ? ? ? 
331 LEU A CD2 1 
ATOM   2380 N N     . ASN A 1 332 ? -9.163  33.221  -10.321 1.00 96.18  ? ? ? ? ? 
332 ASN A N   1 
ATOM   2381 C CA    . ASN A 1 332 ? -9.084  34.360  -11.236 1.00 97.08  ? ? ? ? ? 
332 ASN A CA  1 
ATOM   2382 C C     . ASN A 1 332 ? -8.237  34.042  -12.464 1.00 96.91  ? ? ? ? ? 
332 ASN A C   1 
ATOM   2383 O O     . ASN A 1 332 ? -7.520  34.903  -12.982 1.00 95.98  ? ? ? ? ? 
332 ASN A O   1 
ATOM   2384 C CB    . ASN A 1 332 ? -8.494  35.575  -10.513 1.00 98.54  ? ? ? ? ? 
332 ASN A CB  1 
ATOM   2385 C CG    . ASN A 1 332 ? -9.211  35.881  -9.211  1.00 98.57  ? ? ? ? ? 
332 ASN A CG  1 
ATOM   2386 O OD1   . ASN A 1 332 ? -10.406 36.188  -9.199  1.00 99.05  ? ? ? ? ? 
332 ASN A OD1 1 
ATOM   2387 N ND2   . ASN A 1 332 ? -8.483  35.793  -8.103  1.00 97.58  ? ? ? ? ? 
332 ASN A ND2 1 
ATOM   2388 N N     . ILE A 1 333 ? -8.328  32.797  -12.918 1.00 97.29  ? ? ? ? ? 
333 ILE A N   1 
ATOM   2389 C CA    . ILE A 1 333 ? -7.591  32.325  -14.085 1.00 96.48  ? ? ? ? ? 
333 ILE A CA  1 
ATOM   2390 C C     . ILE A 1 333 ? -8.443  32.606  -15.324 1.00 96.82  ? ? ? ? ? 
333 ILE A C   1 
ATOM   2391 O O     . ILE A 1 333 ? -9.633  32.895  -15.199 1.00 96.33  ? ? ? ? ? 
333 ILE A O   1 
ATOM   2392 C CB    . ILE A 1 333 ? -7.336  30.805  -13.962 1.00 95.93  ? ? ? ? ? 
333 ILE A CB  1 
ATOM   2393 C CG1   . ILE A 1 333 ? -6.495  30.305  -15.133 1.00 94.28  ? ? ? ? ? 
333 ILE A CG1 1 
ATOM   2394 C CG2   . ILE A 1 333 ? -8.668  30.060  -13.902 1.00 94.91  ? ? ? ? ? 
333 ILE A CG2 1 
ATOM   2395 C CD1   . ILE A 1 333 ? -6.356  28.801  -15.156 1.00 94.30  ? ? ? ? ? 
333 ILE A CD1 1 
ATOM   2396 N N     . ASP A 1 334 ? -7.844  32.542  -16.512 1.00 97.39  ? ? ? ? ? 
334 ASP A N   1 
ATOM   2397 C CA    . ASP A 1 334 ? -8.605  32.775  -17.738 1.00 98.63  ? ? ? ? ? 
334 ASP A CA  1 
ATOM   2398 C C     . ASP A 1 334 ? -8.942  31.455  -18.425 1.00 99.59  ? ? ? ? ? 
334 ASP A C   1 
ATOM   2399 O O     . ASP A 1 334 ? -8.049  30.691  -18.795 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
334 ASP A O   1 
ATOM   2400 C CB    . ASP A 1 334 ? -7.833  33.667  -18.711 1.00 98.74  ? ? ? ? ? 
334 ASP A CB  1 
ATOM   2401 C CG    . ASP A 1 334 ? -8.582  33.878  -20.019 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
334 ASP A CG  1 
ATOM   2402 O OD1   . ASP A 1 334 ? -8.763  32.894  -20.773 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
334 ASP A OD1 1 
ATOM   2403 O OD2   . ASP A 1 334 ? -9.000  35.025  -20.288 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
334 ASP A OD2 1 
ATOM   2404 N N     . ASP A 1 335 ? -10.239 31.208  -18.603 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
335 ASP A N   1 
ATOM   2405 C CA    . ASP A 1 335 ? -10.743 29.984  -19.223 1.00 99.46  ? ? ? ? ? 
335 ASP A CA  1 
ATOM   2406 C C     . ASP A 1 335 ? -10.062 29.593  -20.534 1.00 99.71  ? ? ? ? ? 
335 ASP A C   1 
ATOM   2407 O O     . ASP A 1 335 ? -9.708  28.429  -20.727 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
335 ASP A O   1 
ATOM   2408 C CB    . ASP A 1 335 ? -12.255 30.099  -19.452 1.00 99.35  ? ? ? ? ? 
335 ASP A CB  1 
ATOM   2409 C CG    . ASP A 1 335 ? -13.038 30.234  -18.152 1.00 99.94  ? ? ? ? ? 
335 ASP A CG  1 
ATOM   2410 O OD1   . ASP A 1 335 ? -14.282 30.355  -18.210 1.00 99.04  ? ? ? ? ? 
335 ASP A OD1 1 
ATOM   2411 O OD2   . ASP A 1 335 ? -12.413 30.221  -17.069 1.00 99.55  ? ? ? ? ? 
335 ASP A OD2 1 
ATOM   2412 N N     . ASN A 1 336 ? -9.878  30.554  -21.434 1.00 98.80  ? ? ? ? ? 
336 ASN A N   1 
ATOM   2413 C CA    . ASN A 1 336 ? -9.249  30.259  -22.715 1.00 98.00  ? ? ? ? ? 
336 ASN A CA  1 
ATOM   2414 C C     . ASN A 1 336 ? -7.748  30.028  -22.620 1.00 97.10  ? ? ? ? ? 
336 ASN A C   1 
ATOM   2415 O O     . ASN A 1 336 ? -7.204  29.165  -23.308 1.00 97.57  ? ? ? ? ? 
336 ASN A O   1 
ATOM   2416 C CB    . ASN A 1 336 ? -9.563  31.370  -23.713 1.00 98.73  ? ? ? ? ? 
336 ASN A CB  1 
ATOM   2417 C CG    . ASN A 1 336 ? -11.003 31.320  -24.190 1.00 99.96  ? ? ? ? ? 
336 ASN A CG  1 
ATOM   2418 O OD1   . ASN A 1 336 ? -11.386 30.426  -24.949 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
336 ASN A OD1 1 
ATOM   2419 N ND2   . ASN A 1 336 ? -11.814 32.266  -23.731 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
336 ASN A ND2 1 
ATOM   2420 N N     . ALA A 1 337 ? -7.078  30.794  -21.767 1.00 95.79  ? ? ? ? ? 
337 ALA A N   1 
ATOM   2421 C CA    . ALA A 1 337 ? -5.642  30.629  -21.589 1.00 94.26  ? ? ? ? ? 
337 ALA A CA  1 
ATOM   2422 C C     . ALA A 1 337 ? -5.406  29.226  -21.032 1.00 93.58  ? ? ? ? ? 
337 ALA A C   1 
ATOM   2423 O O     . ALA A 1 337 ? -4.576  28.472  -21.542 1.00 93.06  ? ? ? ? ? 
337 ALA A O   1 
ATOM   2424 C CB    . ALA A 1 337 ? -5.118  31.677  -20.619 1.00 94.25  ? ? ? ? ? 
337 ALA A CB  1 
ATOM   2425 N N     . LEU A 1 338 ? -6.160  28.892  -19.985 1.00 93.01  ? ? ? ? ? 
338 LEU A N   1 
ATOM   2426 C CA    . LEU A 1 338 ? -6.090  27.593  -19.316 1.00 91.56  ? ? ? ? ? 
338 LEU A CA  1 
ATOM   2427 C C     . LEU A 1 338 ? -6.328  26.472  -20.318 1.00 91.75  ? ? ? ? ? 
338 LEU A C   1 
ATOM   2428 O O     . LEU A 1 338 ? -5.600  25.477  -20.345 1.00 92.85  ? ? ? ? ? 
338 LEU A O   1 
ATOM   2429 C CB    . LEU A 1 338 ? -7.143  27.543  -18.201 1.00 90.79  ? ? ? ? ? 
338 LEU A CB  1 
ATOM   2430 C CG    . LEU A 1 338 ? -7.344  26.322  -17.294 1.00 90.52  ? ? ? ? ? 
338 LEU A CG  1 
ATOM   2431 C CD1   . LEU A 1 338 ? -8.396  25.409  -17.874 1.00 91.39  ? ? ? ? ? 
338 LEU A CD1 1 
ATOM   2432 C CD2   . LEU A 1 338 ? -6.029  25.596  -17.096 1.00 91.64  ? ? ? ? ? 
338 LEU A CD2 1 
ATOM   2433 N N     . GLN A 1 339 ? -7.348  26.650  -21.149 1.00 90.92  ? ? ? ? ? 
339 GLN A N   1 
ATOM   2434 C CA    . GLN A 1 339 ? -7.700  25.671  -22.169 1.00 89.76  ? ? ? ? ? 
339 GLN A CA  1 
ATOM   2435 C C     . GLN A 1 339 ? -6.533  25.487  -23.138 1.00 89.78  ? ? ? ? ? 
339 GLN A C   1 
ATOM   2436 O O     . GLN A 1 339 ? -6.215  24.372  -23.547 1.00 88.67  ? ? ? ? ? 
339 GLN A O   1 
ATOM   2437 C CB    . GLN A 1 339 ? -8.941  26.151  -22.925 1.00 88.59  ? ? ? ? ? 
339 GLN A CB  1 
ATOM   2438 C CG    . GLN A 1 339 ? -9.758  25.044  -23.538 1.00 86.34  ? ? ? ? ? 
339 GLN A CG  1 
ATOM   2439 C CD    . GLN A 1 339 ? -10.112 23.980  -22.525 1.00 86.04  ? ? ? ? ? 
339 GLN A CD  1 
ATOM   2440 O OE1   . GLN A 1 339 ? -10.688 24.268  -21.477 1.00 86.74  ? ? ? ? ? 
339 GLN A OE1 1 
ATOM   2441 N NE2   . GLN A 1 339 ? -9.764  22.739  -22.831 1.00 86.09  ? ? ? ? ? 
339 GLN A NE2 1 
ATOM   2442 N N     . LYS A 1 340 ? -5.893  26.597  -23.491 1.00 91.30  ? ? ? ? ? 
340 LYS A N   1 
ATOM   2443 C CA    . LYS A 1 340 ? -4.766  26.585  -24.416 1.00 93.68  ? ? ? ? ? 
340 LYS A CA  1 
ATOM   2444 C C     . LYS A 1 340 ? -3.599  25.800  -23.832 1.00 94.82  ? ? ? ? ? 
340 LYS A C   1 
ATOM   2445 O O     . LYS A 1 340 ? -2.961  25.006  -24.526 1.00 94.48  ? ? ? ? ? 
340 LYS A O   1 
ATOM   2446 C CB    . LYS A 1 340 ? -4.325  28.022  -24.711 1.00 95.30  ? ? ? ? ? 
340 LYS A CB  1 
ATOM   2447 C CG    . LYS A 1 340 ? -3.410  28.171  -25.921 1.00 96.90  ? ? ? ? ? 
340 LYS A CG  1 
ATOM   2448 C CD    . LYS A 1 340 ? -3.089  29.641  -26.187 1.00 98.19  ? ? ? ? ? 
340 LYS A CD  1 
ATOM   2449 C CE    . LYS A 1 340 ? -2.558  29.859  -27.604 1.00 99.74  ? ? ? ? ? 
340 LYS A CE  1 
ATOM   2450 N NZ    . LYS A 1 340 ? -1.325  29.069  -27.890 1.00 99.68  ? ? ? ? ? 
340 LYS A NZ  1 
ATOM   2451 N N     . ALA A 1 341 ? -3.328  26.029  -22.551 1.00 95.93  ? ? ? ? ? 
341 ALA A N   1 
ATOM   2452 C CA    . ALA A 1 341 ? -2.234  25.355  -21.861 1.00 96.79  ? ? ? ? ? 
341 ALA A CA  1 
ATOM   2453 C C     . ALA A 1 341 ? -2.481  23.855  -21.754 1.00 96.79  ? ? ? ? ? 
341 ALA A C   1 
ATOM   2454 O O     . ALA A 1 341 ? -1.559  23.056  -21.933 1.00 97.70  ? ? ? ? ? 
341 ALA A O   1 
ATOM   2455 C CB    . ALA A 1 341 ? -2.041  25.959  -20.468 1.00 96.73  ? ? ? ? ? 
341 ALA A CB  1 
ATOM   2456 N N     . LEU A 1 342 ? -3.722  23.477  -21.457 1.00 95.59  ? ? ? ? ? 
342 LEU A N   1 
ATOM   2457 C CA    . LEU A 1 342 ? -4.082  22.067  -21.333 1.00 94.11  ? ? ? ? ? 
342 LEU A CA  1 
ATOM   2458 C C     . LEU A 1 342 ? -3.854  21.327  -22.649 1.00 94.01  ? ? ? ? ? 
342 LEU A C   1 
ATOM   2459 O O     . LEU A 1 342 ? -3.262  20.247  -22.678 1.00 93.85  ? ? ? ? ? 
342 LEU A O   1 
ATOM   2460 C CB    . LEU A 1 342 ? -5.552  21.926  -20.919 1.00 91.93  ? ? ? ? ? 
342 LEU A CB  1 
ATOM   2461 C CG    . LEU A 1 342 ? -5.933  22.288  -19.480 1.00 91.45  ? ? ? ? ? 
342 LEU A CG  1 
ATOM   2462 C CD1   . LEU A 1 342 ? -7.441  22.282  -19.342 1.00 90.03  ? ? ? ? ? 
342 LEU A CD1 1 
ATOM   2463 C CD2   . LEU A 1 342 ? -5.306  21.297  -18.506 1.00 91.91  ? ? ? ? ? 
342 LEU A CD2 1 
ATOM   2464 N N     . ILE A 1 343 ? -4.319  21.925  -23.737 1.00 94.18  ? ? ? ? ? 
343 ILE A N   1 
ATOM   2465 C CA    . ILE A 1 343 ? -4.192  21.328  -25.058 1.00 95.36  ? ? ? ? ? 
343 ILE A CA  1 
ATOM   2466 C C     . ILE A 1 343 ? -2.762  21.244  -25.585 1.00 95.79  ? ? ? ? ? 
343 ILE A C   1 
ATOM   2467 O O     . ILE A 1 343 ? -2.237  20.152  -25.803 1.00 95.68  ? ? ? ? ? 
343 ILE A O   1 
ATOM   2468 C CB    . ILE A 1 343 ? -5.049  22.102  -26.081 1.00 95.72  ? ? ? ? ? 
343 ILE A CB  1 
ATOM   2469 C CG1   . ILE A 1 343 ? -6.518  22.060  -25.657 1.00 96.31  ? ? ? ? ? 
343 ILE A CG1 1 
ATOM   2470 C CG2   . ILE A 1 343 ? -4.890  21.500  -27.464 1.00 94.64  ? ? ? ? ? 
343 ILE A CG2 1 
ATOM   2471 C CD1   . ILE A 1 343 ? -7.079  20.653  -25.526 1.00 96.30  ? ? ? ? ? 
343 ILE A CD1 1 
ATOM   2472 N N     . GLU A 1 344 ? -2.134  22.398  -25.785 1.00 97.14  ? ? ? ? ? 
344 GLU A N   1 
ATOM   2473 C CA    . GLU A 1 344 ? -0.775  22.457  -26.318 1.00 97.89  ? ? ? ? ? 
344 GLU A CA  1 
ATOM   2474 C C     . GLU A 1 344 ? 0.328   22.011  -25.364 1.00 98.42  ? ? ? ? ? 
344 GLU A C   1 
ATOM   2475 O O     . GLU A 1 344 ? 1.230   21.273  -25.756 1.00 98.97  ? ? ? ? ? 
344 GLU A O   1 
ATOM   2476 C CB    . GLU A 1 344 ? -0.464  23.875  -26.793 1.00 97.70  ? ? ? ? ? 
344 GLU A CB  1 
ATOM   2477 C CG    . GLU A 1 344 ? -1.469  24.432  -27.775 1.00 98.58  ? ? ? ? ? 
344 GLU A CG  1 
ATOM   2478 C CD    . GLU A 1 344 ? -1.204  25.885  -28.100 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
344 GLU A CD  1 
ATOM   2479 O OE1   . GLU A 1 344 ? -2.074  26.522  -28.729 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
344 GLU A OE1 1 
ATOM   2480 O OE2   . GLU A 1 344 ? -0.123  26.392  -27.729 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
344 GLU A OE2 1 
ATOM   2481 N N     . GLN A 1 345 ? 0.261   22.454  -24.115 1.00 98.16  ? ? ? ? ? 
345 GLN A N   1 
ATOM   2482 C CA    . GLN A 1 345 ? 1.294   22.109  -23.151 1.00 98.67  ? ? ? ? ? 
345 GLN A CA  1 
ATOM   2483 C C     . GLN A 1 345 ? 1.137   20.738  -22.489 1.00 98.38  ? ? ? ? ? 
345 GLN A C   1 
ATOM   2484 O O     . GLN A 1 345 ? 2.104   19.976  -22.400 1.00 99.26  ? ? ? ? ? 
345 GLN A O   1 
ATOM   2485 C CB    . GLN A 1 345 ? 1.374   23.202  -22.084 1.00 99.60  ? ? ? ? ? 
345 GLN A CB  1 
ATOM   2486 C CG    . GLN A 1 345 ? 2.593   23.119  -21.180 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
345 GLN A CG  1 
ATOM   2487 C CD    . GLN A 1 345 ? 2.644   24.261  -20.181 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
345 GLN A CD  1 
ATOM   2488 O OE1   . GLN A 1 345 ? 2.707   25.434  -20.561 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
345 GLN A OE1 1 
ATOM   2489 N NE2   . GLN A 1 345 ? 2.611   23.923  -18.895 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
345 GLN A NE2 1 
ATOM   2490 N N     . GLU A 1 346 ? -0.072  20.419  -22.032 1.00 97.07  ? ? ? ? ? 
346 GLU A N   1 
ATOM   2491 C CA    . GLU A 1 346 ? -0.315  19.140  -21.367 1.00 95.48  ? ? ? ? ? 
346 GLU A CA  1 
ATOM   2492 C C     . GLU A 1 346 ? -0.941  18.069  -22.250 1.00 94.06  ? ? ? ? ? 
346 GLU A C   1 
ATOM   2493 O O     . GLU A 1 346 ? -0.977  16.898  -21.872 1.00 93.11  ? ? ? ? ? 
346 GLU A O   1 
ATOM   2494 C CB    . GLU A 1 346 ? -1.193  19.351  -20.133 1.00 96.66  ? ? ? ? ? 
346 GLU A CB  1 
ATOM   2495 C CG    . GLU A 1 346 ? -0.605  20.342  -19.155 1.00 98.33  ? ? ? ? ? 
346 GLU A CG  1 
ATOM   2496 C CD    . GLU A 1 346 ? 0.830   20.010  -18.804 1.00 99.21  ? ? ? ? ? 
346 GLU A CD  1 
ATOM   2497 O OE1   . GLU A 1 346 ? 1.543   20.909  -18.317 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
346 GLU A OE1 1 
ATOM   2498 O OE2   . GLU A 1 346 ? 1.244   18.849  -19.011 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
346 GLU A OE2 1 
ATOM   2499 N N     . LYS A 1 347 ? -1.425  18.470  -23.423 1.00 92.58  ? ? ? ? ? 
347 LYS A N   1 
ATOM   2500 C CA    . LYS A 1 347 ? -2.055  17.534  -24.348 1.00 90.97  ? ? ? ? ? 
347 LYS A CA  1 
ATOM   2501 C C     . LYS A 1 347 ? -3.127  16.711  -23.643 1.00 89.15  ? ? ? ? ? 
347 LYS A C   1 
ATOM   2502 O O     . LYS A 1 347 ? -3.238  15.498  -23.830 1.00 89.34  ? ? ? ? ? 
347 LYS A O   1 
ATOM   2503 C CB    . LYS A 1 347 ? -0.994  16.629  -24.983 1.00 91.33  ? ? ? ? ? 
347 LYS A CB  1 
ATOM   2504 C CG    . LYS A 1 347 ? -0.239  17.308  -26.120 1.00 91.08  ? ? ? ? ? 
347 LYS A CG  1 
ATOM   2505 C CD    . LYS A 1 347 ? 1.110   16.665  -26.375 1.00 93.13  ? ? ? ? ? 
347 LYS A CD  1 
ATOM   2506 C CE    . LYS A 1 347 ? 2.144   17.114  -25.340 1.00 95.45  ? ? ? ? ? 
347 LYS A CE  1 
ATOM   2507 N NZ    . LYS A 1 347 ? 1.769   16.782  -23.930 1.00 96.10  ? ? ? ? ? 
347 LYS A NZ  1 
ATOM   2508 N N     . VAL A 1 348 ? -3.906  17.404  -22.821 1.00 86.61  ? ? ? ? ? 
348 VAL A N   1 
ATOM   2509 C CA    . VAL A 1 348 ? -5.002  16.813  -22.070 1.00 84.92  ? ? ? ? ? 
348 VAL A CA  1 
ATOM   2510 C C     . VAL A 1 348 ? -6.269  17.523  -22.538 1.00 84.06  ? ? ? ? ? 
348 VAL A C   1 
ATOM   2511 O O     . VAL A 1 348 ? -6.249  18.726  -22.806 1.00 85.53  ? ? ? ? ? 
348 VAL A O   1 
ATOM   2512 C CB    . VAL A 1 348 ? -4.812  17.038  -20.547 1.00 84.60  ? ? ? ? ? 
348 VAL A CB  1 
ATOM   2513 C CG1   . VAL A 1 348 ? -6.065  16.627  -19.789 1.00 84.63  ? ? ? ? ? 
348 VAL A CG1 1 
ATOM   2514 C CG2   . VAL A 1 348 ? -3.618  16.239  -20.054 1.00 83.58  ? ? ? ? ? 
348 VAL A CG2 1 
ATOM   2515 N N     . ALA A 1 349 ? -7.365  16.785  -22.655 1.00 82.08  ? ? ? ? ? 
349 ALA A N   1 
ATOM   2516 C CA    . ALA A 1 349 ? -8.618  17.383  -23.095 1.00 79.34  ? ? ? ? ? 
349 ALA A CA  1 
ATOM   2517 C C     . ALA A 1 349 ? -9.636  17.373  -21.969 1.00 77.63  ? ? ? ? ? 
349 ALA A C   1 
ATOM   2518 O O     . ALA A 1 349 ? -10.111 16.314  -21.562 1.00 78.19  ? ? ? ? ? 
349 ALA A O   1 
ATOM   2519 C CB    . ALA A 1 349 ? -9.156  16.632  -24.295 1.00 80.00  ? ? ? ? ? 
349 ALA A CB  1 
ATOM   2520 N N     . ILE A 1 350 ? -9.962  18.557  -21.463 1.00 75.70  ? ? ? ? ? 
350 ILE A N   1 
ATOM   2521 C CA    . ILE A 1 350 ? -10.929 18.689  -20.382 1.00 75.35  ? ? ? ? ? 
350 ILE A CA  1 
ATOM   2522 C C     . ILE A 1 350 ? -11.985 19.718  -20.783 1.00 75.69  ? ? ? ? ? 
350 ILE A C   1 
ATOM   2523 O O     . ILE A 1 350 ? -11.665 20.870  -21.075 1.00 74.75  ? ? ? ? ? 
350 ILE A O   1 
ATOM   2524 C CB    . ILE A 1 350 ? -10.240 19.126  -19.068 1.00 74.20  ? ? ? ? ? 
350 ILE A CB  1 
ATOM   2525 C CG1   . ILE A 1 350 ? -9.204  18.080  -18.653 1.00 73.35  ? ? ? ? ? 
350 ILE A CG1 1 
ATOM   2526 C CG2   . ILE A 1 350 ? -11.271 19.292  -17.966 1.00 75.14  ? ? ? ? ? 
350 ILE A CG2 1 
ATOM   2527 C CD1   . ILE A 1 350 ? -8.439  18.427  -17.386 1.00 73.23  ? ? ? ? ? 
350 ILE A CD1 1 
ATOM   2528 N N     . MET A 1 351 ? -13.243 19.286  -20.798 1.00 77.23  ? ? ? ? ? 
351 MET A N   1 
ATOM   2529 C CA    . MET A 1 351 ? -14.374 20.129  -21.183 1.00 79.24  ? ? ? ? ? 
351 MET A CA  1 
ATOM   2530 C C     . MET A 1 351 ? -14.449 21.462  -20.451 1.00 80.30  ? ? ? ? ? 
351 MET A C   1 
ATOM   2531 O O     . MET A 1 351 ? -14.618 21.495  -19.229 1.00 80.35  ? ? ? ? ? 
351 MET A O   1 
ATOM   2532 C CB    . MET A 1 351 ? -15.687 19.379  -20.952 1.00 81.14  ? ? ? ? ? 
351 MET A CB  1 
ATOM   2533 C CG    . MET A 1 351 ? -16.933 20.099  -21.462 1.00 83.21  ? ? ? ? ? 
351 MET A CG  1 
ATOM   2534 S SD    . MET A 1 351 ? -16.963 20.252  -23.269 1.00 87.20  ? ? ? ? ? 
351 MET A SD  1 
ATOM   2535 C CE    . MET A 1 351 ? -17.210 18.514  -23.745 1.00 84.34  ? ? ? ? ? 
351 MET A CE  1 
ATOM   2536 N N     . PRO A 1 352 ? -14.316 22.580  -21.190 1.00 80.02  ? ? ? ? ? 
352 PRO A N   1 
ATOM   2537 C CA    . PRO A 1 352 ? -14.384 23.915  -20.588 1.00 80.21  ? ? ? ? ? 
352 PRO A CA  1 
ATOM   2538 C C     . PRO A 1 352 ? -15.835 24.266  -20.260 1.00 81.08  ? ? ? ? ? 
352 PRO A C   1 
ATOM   2539 O O     . PRO A 1 352 ? -16.709 24.208  -21.128 1.00 81.90  ? ? ? ? ? 
352 PRO A O   1 
ATOM   2540 C CB    . PRO A 1 352 ? -13.787 24.812  -21.669 1.00 79.08  ? ? ? ? ? 
352 PRO A CB  1 
ATOM   2541 C CG    . PRO A 1 352 ? -14.168 24.117  -22.926 1.00 78.82  ? ? ? ? ? 
352 PRO A CG  1 
ATOM   2542 C CD    . PRO A 1 352 ? -13.892 22.668  -22.599 1.00 79.78  ? ? ? ? ? 
352 PRO A CD  1 
ATOM   2543 N N     . GLY A 1 353 ? -16.075 24.620  -19.000 1.00 81.18  ? ? ? ? ? 
353 GLY A N   1 
ATOM   2544 C CA    . GLY A 1 353 ? -17.413 24.954  -18.544 1.00 81.08  ? ? ? ? ? 
353 GLY A CA  1 
ATOM   2545 C C     . GLY A 1 353 ? -18.198 25.997  -19.318 1.00 82.28  ? ? ? ? ? 
353 GLY A C   1 
ATOM   2546 O O     . GLY A 1 353 ? -19.425 26.024  -19.220 1.00 82.86  ? ? ? ? ? 
353 GLY A O   1 
ATOM   2547 N N     . TYR A 1 354 ? -17.532 26.855  -20.087 1.00 82.75  ? ? ? ? ? 
354 TYR A N   1 
ATOM   2548 C CA    . TYR A 1 354 ? -18.275 27.872  -20.820 1.00 83.69  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CA  1 
ATOM   2549 C C     . TYR A 1 354 ? -19.125 27.311  -21.947 1.00 83.97  ? ? ? ? ? 
354 TYR A C   1 
ATOM   2550 O O     . TYR A 1 354 ? -19.891 28.045  -22.575 1.00 84.41  ? ? ? ? ? 
354 TYR A O   1 
ATOM   2551 C CB    . TYR A 1 354 ? -17.346 28.977  -21.344 1.00 84.49  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CB  1 
ATOM   2552 C CG    . TYR A 1 354 ? -16.184 28.532  -22.201 1.00 84.77  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CG  1 
ATOM   2553 C CD1   . TYR A 1 354 ? -16.386 27.943  -23.451 1.00 84.77  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CD1 1 
ATOM   2554 C CD2   . TYR A 1 354 ? -14.875 28.758  -21.784 1.00 84.28  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CD2 1 
ATOM   2555 C CE1   . TYR A 1 354 ? -15.307 27.597  -24.262 1.00 85.68  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CE1 1 
ATOM   2556 C CE2   . TYR A 1 354 ? -13.796 28.416  -22.582 1.00 85.38  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CE2 1 
ATOM   2557 C CZ    . TYR A 1 354 ? -14.015 27.839  -23.818 1.00 85.92  ? ? ? ? ? 
354 TYR A CZ  1 
ATOM   2558 O OH    . TYR A 1 354 ? -12.933 27.514  -24.602 1.00 88.80  ? ? ? ? ? 
354 TYR A OH  1 
ATOM   2559 N N     . THR A 1 355 ? -19.003 26.010  -22.197 1.00 83.98  ? ? ? ? ? 
355 THR A N   1 
ATOM   2560 C CA    . THR A 1 355 ? -19.802 25.379  -23.238 1.00 82.78  ? ? ? ? ? 
355 THR A CA  1 
ATOM   2561 C C     . THR A 1 355 ? -21.263 25.409  -22.777 1.00 82.02  ? ? ? ? ? 
355 THR A C   1 
ATOM   2562 O O     . THR A 1 355 ? -22.178 25.251  -23.586 1.00 82.39  ? ? ? ? ? 
355 THR A O   1 
ATOM   2563 C CB    . THR A 1 355 ? -19.361 23.904  -23.503 1.00 83.42  ? ? ? ? ? 
355 THR A CB  1 
ATOM   2564 O OG1   . THR A 1 355 ? -19.517 23.122  -22.311 1.00 83.55  ? ? ? ? ? 
355 THR A OG1 1 
ATOM   2565 C CG2   . THR A 1 355 ? -17.908 23.851  -23.949 1.00 83.57  ? ? ? ? ? 
355 THR A CG2 1 
ATOM   2566 N N     . TYR A 1 356 ? -21.473 25.620  -21.476 1.00 80.24  ? ? ? ? ? 
356 TYR A N   1 
ATOM   2567 C CA    . TYR A 1 356 ? -22.822 25.684  -20.909 1.00 79.21  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CA  1 
ATOM   2568 C C     . TYR A 1 356 ? -23.291 27.131  -20.761 1.00 80.47  ? ? ? ? ? 
356 TYR A C   1 
ATOM   2569 O O     . TYR A 1 356 ? -24.132 27.424  -19.910 1.00 78.23  ? ? ? ? ? 
356 TYR A O   1 
ATOM   2570 C CB    . TYR A 1 356 ? -22.880 25.046  -19.518 1.00 76.67  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CB  1 
ATOM   2571 C CG    . TYR A 1 356 ? -22.471 23.597  -19.419 1.00 72.82  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CG  1 
ATOM   2572 C CD1   . TYR A 1 356 ? -21.160 23.202  -19.681 1.00 72.12  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CD1 1 
ATOM   2573 C CD2   . TYR A 1 356 ? -23.377 22.629  -18.976 1.00 70.73  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CD2 1 
ATOM   2574 C CE1   . TYR A 1 356 ? -20.753 21.878  -19.496 1.00 70.26  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CE1 1 
ATOM   2575 C CE2   . TYR A 1 356 ? -22.986 21.304  -18.786 1.00 69.12  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CE2 1 
ATOM   2576 C CZ    . TYR A 1 356 ? -21.671 20.935  -19.045 1.00 69.99  ? ? ? ? ? 
356 TYR A CZ  1 
ATOM   2577 O OH    . TYR A 1 356 ? -21.264 19.635  -18.835 1.00 66.24  ? ? ? ? ? 
356 TYR A OH  1 
ATOM   2578 N N     . GLY A 1 357 ? -22.752 28.033  -21.574 1.00 82.63  ? ? ? ? ? 
357 GLY A N   1 
ATOM   2579 C CA    . GLY A 1 357 ? -23.149 29.427  -21.469 1.00 86.04  ? ? ? ? ? 
357 GLY A CA  1 
ATOM   2580 C C     . GLY A 1 357 ? -22.485 30.095  -20.276 1.00 88.74  ? ? ? ? ? 
357 GLY A C   1 
ATOM   2581 O O     . GLY A 1 357 ? -21.472 29.611  -19.770 1.00 89.46  ? ? ? ? ? 
357 GLY A O   1 
ATOM   2582 N N     . GLU A 1 358 ? -23.050 31.203  -19.810 1.00 90.21  ? ? ? ? ? 
358 GLU A N   1 
ATOM   2583 C CA    . GLU A 1 358 ? -22.468 31.910  -18.675 1.00 93.08  ? ? ? ? ? 
358 GLU A CA  1 
ATOM   2584 C C     . GLU A 1 358 ? -22.307 31.046  -17.416 1.00 93.26  ? ? ? ? ? 
358 GLU A C   1 
ATOM   2585 O O     . GLU A 1 358 ? -21.222 30.997  -16.835 1.00 93.80  ? ? ? ? ? 
358 GLU A O   1 
ATOM   2586 C CB    . GLU A 1 358 ? -23.293 33.162  -18.342 1.00 95.15  ? ? ? ? ? 
358 GLU A CB  1 
ATOM   2587 C CG    . GLU A 1 358 ? -22.902 33.835  -17.021 1.00 97.99  ? ? ? ? ? 
358 GLU A CG  1 
ATOM   2588 C CD    . GLU A 1 358 ? -21.433 34.264  -16.965 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
358 GLU A CD  1 
ATOM   2589 O OE1   . GLU A 1 358 ? -20.968 34.646  -15.867 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
358 GLU A OE1 1 
ATOM   2590 O OE2   . GLU A 1 358 ? -20.747 34.227  -18.013 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
358 GLU A OE2 1 
ATOM   2591 N N     . GLU A 1 359 ? -23.379 30.373  -17.001 1.00 92.65  ? ? ? ? ? 
359 GLU A N   1 
ATOM   2592 C CA    . GLU A 1 359 ? -23.354 29.525  -15.805 1.00 91.91  ? ? ? ? ? 
359 GLU A CA  1 
ATOM   2593 C C     . GLU A 1 359 ? -22.072 28.716  -15.625 1.00 92.45  ? ? ? ? ? 
359 GLU A C   1 
ATOM   2594 O O     . GLU A 1 359 ? -21.643 28.468  -14.497 1.00 91.56  ? ? ? ? ? 
359 GLU A O   1 
ATOM   2595 C CB    . GLU A 1 359 ? -24.532 28.543  -15.807 1.00 92.35  ? ? ? ? ? 
359 GLU A CB  1 
ATOM   2596 C CG    . GLU A 1 359 ? -25.888 29.105  -15.387 1.00 92.06  ? ? ? ? ? 
359 GLU A CG  1 
ATOM   2597 C CD    . GLU A 1 359 ? -26.598 29.867  -16.493 1.00 93.06  ? ? ? ? ? 
359 GLU A CD  1 
ATOM   2598 O OE1   . GLU A 1 359 ? -26.609 29.390  -17.650 1.00 89.23  ? ? ? ? ? 
359 GLU A OE1 1 
ATOM   2599 O OE2   . GLU A 1 359 ? -27.165 30.940  -16.196 1.00 95.87  ? ? ? ? ? 
359 GLU A OE2 1 
ATOM   2600 N N     . GLY A 1 360 ? -21.467 28.301  -16.734 1.00 93.60  ? ? ? ? ? 
360 GLY A N   1 
ATOM   2601 C CA    . GLY A 1 360 ? -20.258 27.496  -16.659 1.00 95.90  ? ? ? ? ? 
360 GLY A CA  1 
ATOM   2602 C C     . GLY A 1 360 ? -18.942 28.233  -16.803 1.00 96.59  ? ? ? ? ? 
360 GLY A C   1 
ATOM   2603 O O     . GLY A 1 360 ? -17.882 27.606  -16.861 1.00 98.30  ? ? ? ? ? 
360 GLY A O   1 
ATOM   2604 N N     . ARG A 1 361 ? -18.998 29.558  -16.870 1.00 95.88  ? ? ? ? ? 
361 ARG A N   1 
ATOM   2605 C CA    . ARG A 1 361 ? -17.787 30.358  -16.991 1.00 95.03  ? ? ? ? ? 
361 ARG A CA  1 
ATOM   2606 C C     . ARG A 1 361 ? -16.981 30.192  -15.696 1.00 92.56  ? ? ? ? ? 
361 ARG A C   1 
ATOM   2607 O O     . ARG A 1 361 ? -17.475 30.490  -14.605 1.00 91.71  ? ? ? ? ? 
361 ARG A O   1 
ATOM   2608 C CB    . ARG A 1 361 ? -18.160 31.827  -17.199 1.00 97.33  ? ? ? ? ? 
361 ARG A CB  1 
ATOM   2609 C CG    . ARG A 1 361 ? -16.993 32.728  -17.559 1.00 99.68  ? ? ? ? ? 
361 ARG A CG  1 
ATOM   2610 C CD    . ARG A 1 361 ? -16.462 32.433  -18.953 1.00 99.64  ? ? ? ? ? 
361 ARG A CD  1 
ATOM   2611 N NE    . ARG A 1 361 ? -15.370 33.336  -19.303 1.00 99.79  ? ? ? ? ? 
361 ARG A NE  1 
ATOM   2612 C CZ    . ARG A 1 361 ? -14.714 33.306  -20.458 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
361 ARG A CZ  1 
ATOM   2613 N NH1   . ARG A 1 361 ? -15.041 32.414  -21.385 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
361 ARG A NH1 1 
ATOM   2614 N NH2   . ARG A 1 361 ? -13.729 34.169  -20.685 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
361 ARG A NH2 1 
ATOM   2615 N N     . GLY A 1 362 ? -15.748 29.705  -15.817 1.00 89.54  ? ? ? ? ? 
362 GLY A N   1 
ATOM   2616 C CA    . GLY A 1 362 ? -14.922 29.502  -14.638 1.00 85.52  ? ? ? ? ? 
362 GLY A CA  1 
ATOM   2617 C C     . GLY A 1 362 ? -14.935 28.067  -14.122 1.00 83.43  ? ? ? ? ? 
362 GLY A C   1 
ATOM   2618 O O     . GLY A 1 362 ? -14.412 27.782  -13.039 1.00 83.72  ? ? ? ? ? 
362 GLY A O   1 
ATOM   2619 N N     . PHE A 1 363 ? -15.540 27.161  -14.888 1.00 79.83  ? ? ? ? ? 
363 PHE A N   1 
ATOM   2620 C CA    . PHE A 1 363 ? -15.602 25.751  -14.516 1.00 73.85  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CA  1 
ATOM   2621 C C     . PHE A 1 363 ? -14.990 24.881  -15.609 1.00 72.46  ? ? ? ? ? 
363 PHE A C   1 
ATOM   2622 O O     . PHE A 1 363 ? -14.769 25.326  -16.737 1.00 70.71  ? ? ? ? ? 
363 PHE A O   1 
ATOM   2623 C CB    . PHE A 1 363 ? -17.047 25.284  -14.322 1.00 72.17  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CB  1 
ATOM   2624 C CG    . PHE A 1 363 ? -17.753 25.892  -13.143 1.00 70.91  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CG  1 
ATOM   2625 C CD1   . PHE A 1 363 ? -18.173 27.216  -13.167 1.00 71.36  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CD1 1 
ATOM   2626 C CD2   . PHE A 1 363 ? -18.065 25.113  -12.033 1.00 70.02  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CD2 1 
ATOM   2627 C CE1   . PHE A 1 363 ? -18.902 27.753  -12.101 1.00 71.28  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CE1 1 
ATOM   2628 C CE2   . PHE A 1 363 ? -18.792 25.640  -10.963 1.00 71.05  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CE2 1 
ATOM   2629 C CZ    . PHE A 1 363 ? -19.212 26.960  -10.999 1.00 70.29  ? ? ? ? ? 
363 PHE A CZ  1 
ATOM   2630 N N     . VAL A 1 364 ? -14.716 23.634  -15.247 1.00 71.29  ? ? ? ? ? 
364 VAL A N   1 
ATOM   2631 C CA    . VAL A 1 364 ? -14.192 22.631  -16.163 1.00 69.52  ? ? ? ? ? 
364 VAL A CA  1 
ATOM   2632 C C     . VAL A 1 364 ? -14.819 21.335  -15.691 1.00 69.42  ? ? ? ? ? 
364 VAL A C   1 
ATOM   2633 O O     . VAL A 1 364 ? -14.924 21.093  -14.484 1.00 68.35  ? ? ? ? ? 
364 VAL A O   1 
ATOM   2634 C CB    . VAL A 1 364 ? -12.651 22.480  -16.105 1.00 69.83  ? ? ? ? ? 
364 VAL A CB  1 
ATOM   2635 C CG1   . VAL A 1 364 ? -11.985 23.681  -16.747 1.00 68.17  ? ? ? ? ? 
364 VAL A CG1 1 
ATOM   2636 C CG2   . VAL A 1 364 ? -12.193 22.287  -14.664 1.00 70.35  ? ? ? ? ? 
364 VAL A CG2 1 
ATOM   2637 N N     . ARG A 1 365 ? -15.262 20.515  -16.636 1.00 69.49  ? ? ? ? ? 
365 ARG A N   1 
ATOM   2638 C CA    . ARG A 1 365 ? -15.877 19.248  -16.282 1.00 70.35  ? ? ? ? ? 
365 ARG A CA  1 
ATOM   2639 C C     . ARG A 1 365 ? -14.873 18.156  -16.592 1.00 69.20  ? ? ? ? ? 
365 ARG A C   1 
ATOM   2640 O O     . ARG A 1 365 ? -14.359 18.068  -17.705 1.00 68.98  ? ? ? ? ? 
365 ARG A O   1 
ATOM   2641 C CB    . ARG A 1 365 ? -17.167 19.031  -17.075 1.00 72.14  ? ? ? ? ? 
365 ARG A CB  1 
ATOM   2642 C CG    . ARG A 1 365 ? -18.078 17.967  -16.480 1.00 74.38  ? ? ? ? ? 
365 ARG A CG  1 
ATOM   2643 C CD    . ARG A 1 365 ? -18.408 16.917  -17.516 1.00 79.16  ? ? ? ? ? 
365 ARG A CD  1 
ATOM   2644 N NE    . ARG A 1 365 ? -19.016 17.511  -18.703 1.00 82.52  ? ? ? ? ? 
365 ARG A NE  1 
ATOM   2645 C CZ    . ARG A 1 365 ? -19.070 16.917  -19.892 1.00 83.97  ? ? ? ? ? 
365 ARG A CZ  1 
ATOM   2646 N NH1   . ARG A 1 365 ? -18.550 15.706  -20.054 1.00 83.66  ? ? ? ? ? 
365 ARG A NH1 1 
ATOM   2647 N NH2   . ARG A 1 365 ? -19.640 17.536  -20.920 1.00 83.62  ? ? ? ? ? 
365 ARG A NH2 1 
ATOM   2648 N N     . LEU A 1 366 ? -14.587 17.339  -15.588 1.00 67.58  ? ? ? ? ? 
366 LEU A N   1 
ATOM   2649 C CA    . LEU A 1 366 ? -13.623 16.266  -15.724 1.00 66.84  ? ? ? ? ? 
366 LEU A CA  1 
ATOM   2650 C C     . LEU A 1 366 ? -14.320 14.938  -15.440 1.00 65.92  ? ? ? ? ? 
366 LEU A C   1 
ATOM   2651 O O     . LEU A 1 366 ? -14.836 14.722  -14.340 1.00 66.96  ? ? ? ? ? 
366 LEU A O   1 
ATOM   2652 C CB    . LEU A 1 366 ? -12.473 16.496  -14.736 1.00 68.34  ? ? ? ? ? 
366 LEU A CB  1 
ATOM   2653 C CG    . LEU A 1 366 ? -11.179 15.694  -14.879 1.00 68.49  ? ? ? ? ? 
366 LEU A CG  1 
ATOM   2654 C CD1   . LEU A 1 366 ? -10.170 16.182  -13.853 1.00 69.72  ? ? ? ? ? 
366 LEU A CD1 1 
ATOM   2655 C CD2   . LEU A 1 366 ? -11.451 14.223  -14.678 1.00 68.76  ? ? ? ? ? 
366 LEU A CD2 1 
ATOM   2656 N N     . ASN A 1 367 ? -14.329 14.054  -16.436 1.00 63.42  ? ? ? ? ? 
367 ASN A N   1 
ATOM   2657 C CA    . ASN A 1 367 ? -14.970 12.747  -16.305 1.00 59.42  ? ? ? ? ? 
367 ASN A CA  1 
ATOM   2658 C C     . ASN A 1 367 ? -14.096 11.807  -15.485 1.00 58.06  ? ? ? ? ? 
367 ASN A C   1 
ATOM   2659 O O     . ASN A 1 367 ? -13.007 11.426  -15.914 1.00 55.84  ? ? ? ? ? 
367 ASN A O   1 
ATOM   2660 C CB    . ASN A 1 367 ? -15.223 12.136  -17.686 1.00 57.74  ? ? ? ? ? 
367 ASN A CB  1 
ATOM   2661 C CG    . ASN A 1 367 ? -16.123 10.923  -17.625 1.00 55.72  ? ? ? ? ? 
367 ASN A CG  1 
ATOM   2662 O OD1   . ASN A 1 367 ? -15.960 10.057  -16.765 1.00 57.24  ? ? ? ? ? 
367 ASN A OD1 1 
ATOM   2663 N ND2   . ASN A 1 367 ? -17.076 10.849  -18.539 1.00 53.40  ? ? ? ? ? 
367 ASN A ND2 1 
ATOM   2664 N N     . ALA A 1 368 ? -14.588 11.429  -14.309 1.00 57.43  ? ? ? ? ? 
368 ALA A N   1 
ATOM   2665 C CA    . ALA A 1 368 ? -13.842 10.551  -13.419 1.00 58.13  ? ? ? ? ? 
368 ALA A CA  1 
ATOM   2666 C C     . ALA A 1 368 ? -14.179 9.086   -13.629 1.00 57.59  ? ? ? ? ? 
368 ALA A C   1 
ATOM   2667 O O     . ALA A 1 368 ? -13.737 8.225   -12.873 1.00 53.56  ? ? ? ? ? 
368 ALA A O   1 
ATOM   2668 C CB    . ALA A 1 368 ? -14.098 10.946  -11.966 1.00 60.82  ? ? ? ? ? 
368 ALA A CB  1 
ATOM   2669 N N     . GLY A 1 369 ? -14.971 8.804   -14.654 1.00 59.50  ? ? ? ? ? 
369 GLY A N   1 
ATOM   2670 C CA    . GLY A 1 369 ? -15.329 7.425   -14.938 1.00 62.17  ? ? ? ? ? 
369 GLY A CA  1 
ATOM   2671 C C     . GLY A 1 369 ? -14.253 6.775   -15.786 1.00 63.09  ? ? ? ? ? 
369 GLY A C   1 
ATOM   2672 O O     . GLY A 1 369 ? -14.443 6.530   -16.981 1.00 61.94  ? ? ? ? ? 
369 GLY A O   1 
ATOM   2673 N N     . CYS A 1 370 ? -13.116 6.494   -15.163 1.00 64.16  ? ? ? ? ? 
370 CYS A N   1 
ATOM   2674 C CA    . CYS A 1 370 ? -12.000 5.893   -15.868 1.00 65.90  ? ? ? ? ? 
370 CYS A CA  1 
ATOM   2675 C C     . CYS A 1 370 ? -11.008 5.313   -14.872 1.00 67.95  ? ? ? ? ? 
370 CYS A C   1 
ATOM   2676 O O     . CYS A 1 370 ? -11.132 5.519   -13.665 1.00 68.95  ? ? ? ? ? 
370 CYS A O   1 
ATOM   2677 C CB    . CYS A 1 370 ? -11.302 6.960   -16.706 1.00 66.40  ? ? ? ? ? 
370 CYS A CB  1 
ATOM   2678 S SG    . CYS A 1 370 ? -10.623 8.312   -15.712 1.00 68.42  ? ? ? ? ? 
370 CYS A SG  1 
ATOM   2679 N N     . PRO A 1 371 ? -10.006 4.572   -15.364 1.00 69.40  ? ? ? ? ? 
371 PRO A N   1 
ATOM   2680 C CA    . PRO A 1 371 ? -9.008  3.988   -14.462 1.00 70.33  ? ? ? ? ? 
371 PRO A CA  1 
ATOM   2681 C C     . PRO A 1 371 ? -8.243  5.127   -13.790 1.00 71.19  ? ? ? ? ? 
371 PRO A C   1 
ATOM   2682 O O     . PRO A 1 371 ? -8.007  6.169   -14.411 1.00 67.88  ? ? ? ? ? 
371 PRO A O   1 
ATOM   2683 C CB    . PRO A 1 371 ? -8.121  3.188   -15.408 1.00 71.36  ? ? ? ? ? 
371 PRO A CB  1 
ATOM   2684 C CG    . PRO A 1 371 ? -9.055  2.834   -16.532 1.00 70.21  ? ? ? ? ? 
371 PRO A CG  1 
ATOM   2685 C CD    . PRO A 1 371 ? -9.791  4.120   -16.748 1.00 68.37  ? ? ? ? ? 
371 PRO A CD  1 
ATOM   2686 N N     . ARG A 1 372 ? -7.844  4.943   -12.535 1.00 71.97  ? ? ? ? ? 
372 ARG A N   1 
ATOM   2687 C CA    . ARG A 1 372 ? -7.135  6.019   -11.864 1.00 72.85  ? ? ? ? ? 
372 ARG A CA  1 
ATOM   2688 C C     . ARG A 1 372 ? -5.831  6.421   -12.543 1.00 72.95  ? ? ? ? ? 
372 ARG A C   1 
ATOM   2689 O O     . ARG A 1 372 ? -5.458  7.600   -12.540 1.00 71.57  ? ? ? ? ? 
372 ARG A O   1 
ATOM   2690 C CB    . ARG A 1 372 ? -6.848  5.680   -10.406 1.00 74.18  ? ? ? ? ? 
372 ARG A CB  1 
ATOM   2691 C CG    . ARG A 1 372 ? -6.062  6.801   -9.735  1.00 77.04  ? ? ? ? ? 
372 ARG A CG  1 
ATOM   2692 C CD    . ARG A 1 372 ? -6.207  6.786   -8.242  1.00 77.75  ? ? ? ? ? 
372 ARG A CD  1 
ATOM   2693 N NE    . ARG A 1 372 ? -7.603  6.855   -7.842  1.00 76.28  ? ? ? ? ? 
372 ARG A NE  1 
ATOM   2694 C CZ    . ARG A 1 372 ? -8.003  6.769   -6.584  1.00 79.16  ? ? ? ? ? 
372 ARG A CZ  1 
ATOM   2695 N NH1   . ARG A 1 372 ? -7.104  6.616   -5.622  1.00 81.24  ? ? ? ? ? 
372 ARG A NH1 1 
ATOM   2696 N NH2   . ARG A 1 372 ? -9.293  6.822   -6.287  1.00 83.15  ? ? ? ? ? 
372 ARG A NH2 1 
ATOM   2697 N N     . SER A 1 373 ? -5.131  5.447   -13.118 1.00 72.62  ? ? ? ? ? 
373 SER A N   1 
ATOM   2698 C CA    . SER A 1 373 ? -3.870  5.735   -13.789 1.00 70.89  ? ? ? ? ? 
373 SER A CA  1 
ATOM   2699 C C     . SER A 1 373 ? -4.101  6.814   -14.831 1.00 70.23  ? ? ? ? ? 
373 SER A C   1 
ATOM   2700 O O     . SER A 1 373 ? -3.232  7.648   -15.086 1.00 70.22  ? ? ? ? ? 
373 SER A O   1 
ATOM   2701 C CB    . SER A 1 373 ? -3.321  4.473   -14.450 1.00 70.50  ? ? ? ? ? 
373 SER A CB  1 
ATOM   2702 O OG    . SER A 1 373 ? -4.274  3.918   -15.332 1.00 70.53  ? ? ? ? ? 
373 SER A OG  1 
ATOM   2703 N N     . LYS A 1 374 ? -5.286  6.798   -15.429 1.00 69.94  ? ? ? ? ? 
374 LYS A N   1 
ATOM   2704 C CA    . LYS A 1 374 ? -5.634  7.794   -16.430 1.00 67.95  ? ? ? ? ? 
374 LYS A CA  1 
ATOM   2705 C C     . LYS A 1 374 ? -5.988  9.103   -15.727 1.00 68.07  ? ? ? ? ? 
374 LYS A C   1 
ATOM   2706 O O     . LYS A 1 374 ? -5.542  10.176  -16.130 1.00 69.58  ? ? ? ? ? 
374 LYS A O   1 
ATOM   2707 C CB    . LYS A 1 374 ? -6.827  7.321   -17.258 1.00 66.14  ? ? ? ? ? 
374 LYS A CB  1 
ATOM   2708 C CG    . LYS A 1 374 ? -7.231  8.294   -18.350 1.00 62.77  ? ? ? ? ? 
374 LYS A CG  1 
ATOM   2709 C CD    . LYS A 1 374 ? -8.591  7.953   -18.918 1.00 61.19  ? ? ? ? ? 
374 LYS A CD  1 
ATOM   2710 C CE    . LYS A 1 374 ? -9.001  8.958   -19.975 1.00 57.67  ? ? ? ? ? 
374 LYS A CE  1 
ATOM   2711 N NZ    . LYS A 1 374 ? -10.461 8.875   -20.245 1.00 56.16  ? ? ? ? ? 
374 LYS A NZ  1 
ATOM   2712 N N     . LEU A 1 375 ? -6.790  9.009   -14.673 1.00 67.53  ? ? ? ? ? 
375 LEU A N   1 
ATOM   2713 C CA    . LEU A 1 375 ? -7.201  10.188  -13.920 1.00 68.24  ? ? ? ? ? 
375 LEU A CA  1 
ATOM   2714 C C     . LEU A 1 375 ? -5.984  10.969  -13.428 1.00 69.05  ? ? ? ? ? 
375 LEU A C   1 
ATOM   2715 O O     . LEU A 1 375 ? -5.945  12.195  -13.514 1.00 68.02  ? ? ? ? ? 
375 LEU A O   1 
ATOM   2716 C CB    . LEU A 1 375 ? -8.073  9.768   -12.736 1.00 65.26  ? ? ? ? ? 
375 LEU A CB  1 
ATOM   2717 C CG    . LEU A 1 375 ? -8.790  10.863  -11.951 1.00 64.19  ? ? ? ? ? 
375 LEU A CG  1 
ATOM   2718 C CD1   . LEU A 1 375 ? -9.536  11.790  -12.899 1.00 62.93  ? ? ? ? ? 
375 LEU A CD1 1 
ATOM   2719 C CD2   . LEU A 1 375 ? -9.752  10.210  -10.969 1.00 63.43  ? ? ? ? ? 
375 LEU A CD2 1 
ATOM   2720 N N     . GLU A 1 376 ? -4.990  10.245  -12.919 1.00 71.46  ? ? ? ? ? 
376 GLU A N   1 
ATOM   2721 C CA    . GLU A 1 376 ? -3.760  10.853  -12.414 1.00 72.79  ? ? ? ? ? 
376 GLU A CA  1 
ATOM   2722 C C     . GLU A 1 376 ? -3.146  11.804  -13.424 1.00 73.32  ? ? ? ? ? 
376 GLU A C   1 
ATOM   2723 O O     . GLU A 1 376 ? -2.853  12.962  -13.104 1.00 74.47  ? ? ? ? ? 
376 GLU A O   1 
ATOM   2724 C CB    . GLU A 1 376 ? -2.723  9.781   -12.086 1.00 72.40  ? ? ? ? ? 
376 GLU A CB  1 
ATOM   2725 C CG    . GLU A 1 376 ? -3.055  8.915   -10.894 1.00 75.32  ? ? ? ? ? 
376 GLU A CG  1 
ATOM   2726 C CD    . GLU A 1 376 ? -1.997  7.852   -10.648 1.00 77.53  ? ? ? ? ? 
376 GLU A CD  1 
ATOM   2727 O OE1   . GLU A 1 376 ? -2.140  7.086   -9.669  1.00 77.07  ? ? ? ? ? 
376 GLU A OE1 1 
ATOM   2728 O OE2   . GLU A 1 376 ? -1.023  7.780   -11.435 1.00 77.32  ? ? ? ? ? 
376 GLU A OE2 1 
ATOM   2729 N N     . LYS A 1 377 ? -2.927  11.288  -14.633 1.00 72.53  ? ? ? ? ? 
377 LYS A N   1 
ATOM   2730 C CA    . LYS A 1 377 ? -2.332  12.055  -15.725 1.00 72.99  ? ? ? ? ? 
377 LYS A CA  1 
ATOM   2731 C C     . LYS A 1 377 ? -3.296  13.136  -16.176 1.00 73.59  ? ? ? ? ? 
377 LYS A C   1 
ATOM   2732 O O     . LYS A 1 377 ? -2.962  13.973  -17.015 1.00 74.78  ? ? ? ? ? 
377 LYS A O   1 
ATOM   2733 C CB    . LYS A 1 377 ? -2.002  11.129  -16.898 1.00 72.00  ? ? ? ? ? 
377 LYS A CB  1 
ATOM   2734 C CG    . LYS A 1 377 ? -1.242  9.874   -16.474 1.00 73.88  ? ? ? ? ? 
377 LYS A CG  1 
ATOM   2735 C CD    . LYS A 1 377 ? -1.060  8.884   -17.618 1.00 71.50  ? ? ? ? ? 
377 LYS A CD  1 
ATOM   2736 C CE    . LYS A 1 377 ? -0.155  9.436   -18.693 1.00 68.71  ? ? ? ? ? 
377 LYS A CE  1 
ATOM   2737 N NZ    . LYS A 1 377 ? 0.124   8.404   -19.723 1.00 70.25  ? ? ? ? ? 
377 LYS A NZ  1 
ATOM   2738 N N     . GLY A 1 378 ? -4.498  13.106  -15.610 1.00 75.29  ? ? ? ? ? 
378 GLY A N   1 
ATOM   2739 C CA    . GLY A 1 378 ? -5.507  14.095  -15.946 1.00 76.52  ? ? ? ? ? 
378 GLY A CA  1 
ATOM   2740 C C     . GLY A 1 378 ? -5.444  15.255  -14.972 1.00 76.86  ? ? ? ? ? 
378 GLY A C   1 
ATOM   2741 O O     . GLY A 1 378 ? -5.236  16.401  -15.377 1.00 75.15  ? ? ? ? ? 
378 GLY A O   1 
ATOM   2742 N N     . VAL A 1 379 ? -5.623  14.959  -13.685 1.00 76.86  ? ? ? ? ? 
379 VAL A N   1 
ATOM   2743 C CA    . VAL A 1 379 ? -5.565  15.994  -12.663 1.00 77.91  ? ? ? ? ? 
379 VAL A CA  1 
ATOM   2744 C C     . VAL A 1 379 ? -4.195  16.664  -12.769 1.00 79.19  ? ? ? ? ? 
379 VAL A C   1 
ATOM   2745 O O     . VAL A 1 379 ? -4.071  17.888  -12.650 1.00 79.25  ? ? ? ? ? 
379 VAL A O   1 
ATOM   2746 C CB    . VAL A 1 379 ? -5.759  15.402  -11.244 1.00 76.85  ? ? ? ? ? 
379 VAL A CB  1 
ATOM   2747 C CG1   . VAL A 1 379 ? -7.103  14.701  -11.162 1.00 75.23  ? ? ? ? ? 
379 VAL A CG1 1 
ATOM   2748 C CG2   . VAL A 1 379 ? -4.636  14.438  -10.909 1.00 77.05  ? ? ? ? ? 
379 VAL A CG2 1 
ATOM   2749 N N     . ALA A 1 380 ? -3.174  15.849  -13.023 1.00 79.12  ? ? ? ? ? 
380 ALA A N   1 
ATOM   2750 C CA    . ALA A 1 380 ? -1.810  16.333  -13.167 1.00 78.56  ? ? ? ? ? 
380 ALA A CA  1 
ATOM   2751 C C     . ALA A 1 380 ? -1.738  17.398  -14.254 1.00 78.68  ? ? ? ? ? 
380 ALA A C   1 
ATOM   2752 O O     . ALA A 1 380 ? -1.209  18.487  -14.034 1.00 80.97  ? ? ? ? ? 
380 ALA A O   1 
ATOM   2753 C CB    . ALA A 1 380 ? -0.884  15.175  -13.512 1.00 78.49  ? ? ? ? ? 
380 ALA A CB  1 
ATOM   2754 N N     . GLY A 1 381 ? -2.277  17.081  -15.426 1.00 78.69  ? ? ? ? ? 
381 GLY A N   1 
ATOM   2755 C CA    . GLY A 1 381 ? -2.258  18.024  -16.530 1.00 77.44  ? ? ? ? ? 
381 GLY A CA  1 
ATOM   2756 C C     . GLY A 1 381 ? -3.055  19.282  -16.248 1.00 77.34  ? ? ? ? ? 
381 GLY A C   1 
ATOM   2757 O O     . GLY A 1 381 ? -2.768  20.341  -16.805 1.00 76.51  ? ? ? ? ? 
381 GLY A O   1 
ATOM   2758 N N     . LEU A 1 382 ? -4.061  19.168  -15.384 1.00 78.35  ? ? ? ? ? 
382 LEU A N   1 
ATOM   2759 C CA    . LEU A 1 382 ? -4.902  20.308  -15.031 1.00 79.71  ? ? ? ? ? 
382 LEU A CA  1 
ATOM   2760 C C     . LEU A 1 382 ? -4.104  21.255  -14.144 1.00 80.89  ? ? ? ? ? 
382 LEU A C   1 
ATOM   2761 O O     . LEU A 1 382 ? -4.289  22.472  -14.192 1.00 81.21  ? ? ? ? ? 
382 LEU A O   1 
ATOM   2762 C CB    . LEU A 1 382 ? -6.155  19.843  -14.277 1.00 78.89  ? ? ? ? ? 
382 LEU A CB  1 
ATOM   2763 C CG    . LEU A 1 382 ? -7.461  20.636  -14.453 1.00 77.70  ? ? ? ? ? 
382 LEU A CG  1 
ATOM   2764 C CD1   . LEU A 1 382 ? -8.397  20.285  -13.307 1.00 75.14  ? ? ? ? ? 
382 LEU A CD1 1 
ATOM   2765 C CD2   . LEU A 1 382 ? -7.202  22.140  -14.472 1.00 78.07  ? ? ? ? ? 
382 LEU A CD2 1 
ATOM   2766 N N     . ILE A 1 383 ? -3.216  20.684  -13.333 1.00 81.82  ? ? ? ? ? 
383 ILE A N   1 
ATOM   2767 C CA    . ILE A 1 383 ? -2.380  21.470  -12.432 1.00 83.62  ? ? ? ? ? 
383 ILE A CA  1 
ATOM   2768 C C     . ILE A 1 383 ? -1.320  22.248  -13.214 1.00 84.55  ? ? ? ? ? 
383 ILE A C   1 
ATOM   2769 O O     . ILE A 1 383 ? -1.250  23.479  -13.137 1.00 84.78  ? ? ? ? ? 
383 ILE A O   1 
ATOM   2770 C CB    . ILE A 1 383 ? -1.669  20.566  -11.409 1.00 83.89  ? ? ? ? ? 
383 ILE A CB  1 
ATOM   2771 C CG1   . ILE A 1 383 ? -2.688  19.649  -10.725 1.00 83.89  ? ? ? ? ? 
383 ILE A CG1 1 
ATOM   2772 C CG2   . ILE A 1 383 ? -0.943  21.418  -10.379 1.00 84.21  ? ? ? ? ? 
383 ILE A CG2 1 
ATOM   2773 C CD1   . ILE A 1 383 ? -3.812  20.370  -10.021 1.00 83.49  ? ? ? ? ? 
383 ILE A CD1 1 
ATOM   2774 N N     . ASN A 1 384 ? -0.498  21.523  -13.967 1.00 84.54  ? ? ? ? ? 
384 ASN A N   1 
ATOM   2775 C CA    . ASN A 1 384 ? 0.554   22.132  -14.770 1.00 84.32  ? ? ? ? ? 
384 ASN A CA  1 
ATOM   2776 C C     . ASN A 1 384 ? -0.028  23.187  -15.692 1.00 86.20  ? ? ? ? ? 
384 ASN A C   1 
ATOM   2777 O O     . ASN A 1 384 ? 0.706   23.960  -16.310 1.00 87.64  ? ? ? ? ? 
384 ASN A O   1 
ATOM   2778 C CB    . ASN A 1 384 ? 1.252   21.073  -15.611 1.00 82.94  ? ? ? ? ? 
384 ASN A CB  1 
ATOM   2779 C CG    . ASN A 1 384 ? 1.860   19.980  -14.775 1.00 82.92  ? ? ? ? ? 
384 ASN A CG  1 
ATOM   2780 O OD1   . ASN A 1 384 ? 1.212   19.436  -13.880 1.00 82.69  ? ? ? ? ? 
384 ASN A OD1 1 
ATOM   2781 N ND2   . ASN A 1 384 ? 3.110   19.643  -15.065 1.00 81.68  ? ? ? ? ? 
384 ASN A ND2 1 
ATOM   2782 N N     . ALA A 1 385 ? -1.351  23.204  -15.801 1.00 87.35  ? ? ? ? ? 
385 ALA A N   1 
ATOM   2783 C CA    . ALA A 1 385 ? -2.016  24.181  -16.649 1.00 88.40  ? ? ? ? ? 
385 ALA A CA  1 
ATOM   2784 C C     . ALA A 1 385 ? -2.441  25.390  -15.821 1.00 89.11  ? ? ? ? ? 
385 ALA A C   1 
ATOM   2785 O O     . ALA A 1 385 ? -2.180  26.532  -16.198 1.00 88.30  ? ? ? ? ? 
385 ALA A O   1 
ATOM   2786 C CB    . ALA A 1 385 ? -3.224  23.554  -17.325 1.00 88.35  ? ? ? ? ? 
385 ALA A CB  1 
ATOM   2787 N N     . ILE A 1 386 ? -3.093  25.134  -14.691 1.00 90.58  ? ? ? ? ? 
386 ILE A N   1 
ATOM   2788 C CA    . ILE A 1 386 ? -3.544  26.214  -13.823 1.00 92.88  ? ? ? ? ? 
386 ILE A CA  1 
ATOM   2789 C C     . ILE A 1 386 ? -2.352  27.053  -13.377 1.00 94.11  ? ? ? ? ? 
386 ILE A C   1 
ATOM   2790 O O     . ILE A 1 386 ? -2.402  28.284  -13.404 1.00 95.17  ? ? ? ? ? 
386 ILE A O   1 
ATOM   2791 C CB    . ILE A 1 386 ? -4.282  25.665  -12.581 1.00 93.46  ? ? ? ? ? 
386 ILE A CB  1 
ATOM   2792 C CG1   . ILE A 1 386 ? -5.555  24.936  -13.021 1.00 93.19  ? ? ? ? ? 
386 ILE A CG1 1 
ATOM   2793 C CG2   . ILE A 1 386 ? -4.625  26.806  -11.626 1.00 93.22  ? ? ? ? ? 
386 ILE A CG2 1 
ATOM   2794 C CD1   . ILE A 1 386 ? -6.348  24.339  -11.879 1.00 94.20  ? ? ? ? ? 
386 ILE A CD1 1 
ATOM   2795 N N     . ARG A 1 387 ? -1.278  26.381  -12.974 1.00 94.71  ? ? ? ? ? 
387 ARG A N   1 
ATOM   2796 C CA    . ARG A 1 387 ? -0.073  27.072  -12.536 1.00 95.26  ? ? ? ? ? 
387 ARG A CA  1 
ATOM   2797 C C     . ARG A 1 387 ? 0.587   27.807  -13.698 1.00 96.41  ? ? ? ? ? 
387 ARG A C   1 
ATOM   2798 O O     . ARG A 1 387 ? 1.077   28.928  -13.540 1.00 97.18  ? ? ? ? ? 
387 ARG A O   1 
ATOM   2799 C CB    . ARG A 1 387 ? 0.914   26.075  -11.923 1.00 93.81  ? ? ? ? ? 
387 ARG A CB  1 
ATOM   2800 C CG    . ARG A 1 387 ? 0.527   25.615  -10.535 1.00 91.46  ? ? ? ? ? 
387 ARG A CG  1 
ATOM   2801 C CD    . ARG A 1 387 ? 1.370   24.446  -10.074 1.00 88.76  ? ? ? ? ? 
387 ARG A CD  1 
ATOM   2802 N NE    . ARG A 1 387 ? 1.078   24.120  -8.684  1.00 86.79  ? ? ? ? ? 
387 ARG A NE  1 
ATOM   2803 C CZ    . ARG A 1 387 ? 1.363   22.958  -8.110  1.00 86.04  ? ? ? ? ? 
387 ARG A CZ  1 
ATOM   2804 N NH1   . ARG A 1 387 ? 1.949   21.995  -8.808  1.00 84.40  ? ? ? ? ? 
387 ARG A NH1 1 
ATOM   2805 N NH2   . ARG A 1 387 ? 1.059   22.760  -6.835  1.00 86.88  ? ? ? ? ? 
387 ARG A NH2 1 
ATOM   2806 N N     . ALA A 1 388 ? 0.590   27.177  -14.867 1.00 96.41  ? ? ? ? ? 
388 ALA A N   1 
ATOM   2807 C CA    . ALA A 1 388 ? 1.200   27.776  -16.046 1.00 98.32  ? ? ? ? ? 
388 ALA A CA  1 
ATOM   2808 C C     . ALA A 1 388 ? 0.591   29.127  -16.399 1.00 99.24  ? ? ? ? ? 
388 ALA A C   1 
ATOM   2809 O O     . ALA A 1 388 ? 1.217   29.934  -17.090 1.00 99.79  ? ? ? ? ? 
388 ALA A O   1 
ATOM   2810 C CB    . ALA A 1 388 ? 1.075   26.831  -17.236 1.00 98.45  ? ? ? ? ? 
388 ALA A CB  1 
ATOM   2811 N N     . VAL A 1 389 ? -0.623  29.386  -15.924 1.00 99.81  ? ? ? ? ? 
389 VAL A N   1 
ATOM   2812 C CA    . VAL A 1 389 ? -1.276  30.645  -16.255 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
389 VAL A CA  1 
ATOM   2813 C C     . VAL A 1 389 ? -1.786  31.498  -15.092 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
389 VAL A C   1 
ATOM   2814 O O     . VAL A 1 389 ? -2.512  32.466  -15.324 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
389 VAL A O   1 
ATOM   2815 C CB    . VAL A 1 389 ? -2.453  30.410  -17.227 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
389 VAL A CB  1 
ATOM   2816 C CG1   . VAL A 1 389 ? -1.985  29.598  -18.422 1.00 99.34  ? ? ? ? ? 
389 VAL A CG1 1 
ATOM   2817 C CG2   . VAL A 1 389 ? -3.584  29.708  -16.509 1.00 99.85  ? ? ? ? ? 
389 VAL A CG2 1 
ATOM   2818 N N     . ARG A 1 390 ? -1.427  31.157  -13.854 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A N   1 
ATOM   2819 C CA    . ARG A 1 390 ? -1.869  31.965  -12.711 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A CA  1 
ATOM   2820 C C     . ARG A 1 390 ? -1.389  33.406  -12.893 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A C   1 
ATOM   2821 O O     . ARG A 1 390 ? -2.203  34.331  -12.670 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A O   1 
ATOM   2822 C CB    . ARG A 1 390 ? -1.320  31.423  -11.383 1.00 99.54  ? ? ? ? ? 
390 ARG A CB  1 
ATOM   2823 C CG    . ARG A 1 390 ? -2.022  30.187  -10.852 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A CG  1 
ATOM   2824 C CD    . ARG A 1 390 ? -3.520  30.414  -10.636 1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A CD  1 
ATOM   2825 N NE    . ARG A 1 390 ? -3.838  31.306  -9.519  1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A NE  1 
ATOM   2826 C CZ    . ARG A 1 390 ? -3.493  31.090  -8.250  1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A CZ  1 
ATOM   2827 N NH1   . ARG A 1 390 ? -2.802  30.006  -7.915  1.00 100.00 ? ? ? ? ? 
390 ARG A NH1 1 
ATOM   2828 N NH2   . ARG A 1 390 ? -3.861  31.949  -7.309  1.00 99.09  ? ? ? ? ? 
390 ARG A NH2 1 
ATOM   2829 O 'O''' . ARG A 1 390 ? -0.199  33.588  -13.247 1.00 99.94  ? ? ? ? ? 
390 ARG A OXT 1 
ATOM   2830 N N     . PHE B 1 2   ? -25.163 -24.731 -45.072 1.00 51.57  ? ? ? ? ? 2 
PHE B N   1 
ATOM   2831 C CA    . PHE B 1 2   ? -26.382 -23.968 -44.673 1.00 52.15  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CA  1 
ATOM   2832 C C     . PHE B 1 2   ? -27.628 -24.818 -44.827 1.00 51.38  ? ? ? ? ? 2 
PHE B C   1 
ATOM   2833 O O     . PHE B 1 2   ? -27.973 -25.234 -45.929 1.00 54.01  ? ? ? ? ? 2 
PHE B O   1 
ATOM   2834 C CB    . PHE B 1 2   ? -26.526 -22.709 -45.525 1.00 49.27  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CB  1 
ATOM   2835 C CG    . PHE B 1 2   ? -25.321 -21.822 -45.487 1.00 51.31  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CG  1 
ATOM   2836 C CD1   . PHE B 1 2   ? -24.790 -21.407 -44.271 1.00 51.77  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CD1 1 
ATOM   2837 C CD2   . PHE B 1 2   ? -24.716 -21.396 -46.668 1.00 50.62  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CD2 1 
ATOM   2838 C CE1   . PHE B 1 2   ? -23.668 -20.577 -44.235 1.00 52.30  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CE1 1 
ATOM   2839 C CE2   . PHE B 1 2   ? -23.600 -20.572 -46.643 1.00 48.93  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CE2 1 
ATOM   2840 C CZ    . PHE B 1 2   ? -23.073 -20.160 -45.427 1.00 49.68  ? ? ? ? ? 2 
PHE B CZ  1 
ATOM   2841 N N     . ASP B 1 3   ? -28.308 -25.063 -43.720 1.00 49.33  ? ? ? ? ? 3 
ASP B N   1 
ATOM   2842 C CA    . ASP B 1 3   ? -29.506 -25.872 -43.754 1.00 51.29  ? ? ? ? ? 3 
ASP B CA  1 
ATOM   2843 C C     . ASP B 1 3   ? -30.673 -25.102 -43.163 1.00 51.68  ? ? ? ? ? 3 
ASP B C   1 
ATOM   2844 O O     . ASP B 1 3   ? -30.661 -24.732 -41.988 1.00 54.53  ? ? ? ? ? 3 
ASP B O   1 
ATOM   2845 C CB    . ASP B 1 3   ? -29.278 -27.166 -42.965 1.00 53.96  ? ? ? ? ? 3 
ASP B CB  1 
ATOM   2846 C CG    . ASP B 1 3   ? -30.453 -28.121 -43.055 1.00 55.60  ? ? ? ? ? 3 
ASP B CG  1 
ATOM   2847 O OD1   . ASP B 1 3   ? -30.912 -28.396 -44.181 1.00 60.02  ? ? ? ? ? 3 
ASP B OD1 1 
ATOM   2848 O OD2   . ASP B 1 3   ? -30.916 -28.604 -42.005 1.00 55.84  ? ? ? ? ? 3 
ASP B OD2 1 
ATOM   2849 N N     . PHE B 1 4   ? -31.687 -24.859 -43.978 1.00 50.41  ? ? ? ? ? 4 
PHE B N   1 
ATOM   2850 C CA    . PHE B 1 4   ? -32.857 -24.134 -43.509 1.00 48.83  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CA  1 
ATOM   2851 C C     . PHE B 1 4   ? -33.979 -25.127 -43.281 1.00 51.18  ? ? ? ? ? 4 
PHE B C   1 
ATOM   2852 O O     . PHE B 1 4   ? -35.105 -24.758 -42.952 1.00 49.38  ? ? ? ? ? 4 
PHE B O   1 
ATOM   2853 C CB    . PHE B 1 4   ? -33.251 -23.073 -44.537 1.00 45.72  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CB  1 
ATOM   2854 C CG    . PHE B 1 4   ? -32.112 -22.177 -44.928 1.00 40.91  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CG  1 
ATOM   2855 C CD1   . PHE B 1 4   ? -31.248 -22.538 -45.955 1.00 37.59  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CD1 1 
ATOM   2856 C CD2   . PHE B 1 4   ? -31.865 -21.000 -44.227 1.00 36.19  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CD2 1 
ATOM   2857 C CE1   . PHE B 1 4   ? -30.150 -21.741 -46.277 1.00 39.27  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CE1 1 
ATOM   2858 C CE2   . PHE B 1 4   ? -30.772 -20.199 -44.542 1.00 35.47  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CE2 1 
ATOM   2859 C CZ    . PHE B 1 4   ? -29.913 -20.569 -45.567 1.00 36.59  ? ? ? ? ? 4 
PHE B CZ  1 
ATOM   2860 N N     . SER B 1 5   ? -33.647 -26.401 -43.460 1.00 55.13  ? ? ? ? ? 5 
SER B N   1 
ATOM   2861 C CA    . SER B 1 5   ? -34.591 -27.488 -43.264 1.00 59.67  ? ? ? ? ? 5 
SER B CA  1 
ATOM   2862 C C     . SER B 1 5   ? -34.514 -27.903 -41.810 1.00 62.10  ? ? ? ? ? 5 
SER B C   1 
ATOM   2863 O O     . SER B 1 5   ? -34.432 -29.088 -41.506 1.00 67.10  ? ? ? ? ? 5 
SER B O   1 
ATOM   2864 C CB    . SER B 1 5   ? -34.227 -28.685 -44.147 1.00 60.80  ? ? ? ? ? 5 
SER B CB  1 
ATOM   2865 O OG    . SER B 1 5   ? -34.571 -28.456 -45.507 1.00 68.43  ? ? ? ? ? 5 
SER B OG  1 
ATOM   2866 N N     . LYS B 1 6   ? -34.534 -26.931 -40.909 1.00 61.96  ? ? ? ? ? 6 
LYS B N   1 
ATOM   2867 C CA    . LYS B 1 6   ? -34.443 -27.235 -39.494 1.00 62.59  ? ? ? ? ? 6 
LYS B CA  1 
ATOM   2868 C C     . LYS B 1 6   ? -35.254 -26.244 -38.674 1.00 61.47  ? ? ? ? ? 6 
LYS B C   1 
ATOM   2869 O O     . LYS B 1 6   ? -35.016 -25.040 -38.730 1.00 60.17  ? ? ? ? ? 6 
LYS B O   1 
ATOM   2870 C CB    . LYS B 1 6   ? -32.972 -27.210 -39.070 1.00 67.33  ? ? ? ? ? 6 
LYS B CB  1 
ATOM   2871 C CG    . LYS B 1 6   ? -32.708 -27.628 -37.629 1.00 73.01  ? ? ? ? ? 6 
LYS B CG  1 
ATOM   2872 C CD    . LYS B 1 6   ? -32.697 -26.441 -36.668 1.00 75.48  ? ? ? ? ? 6 
LYS B CD  1 
ATOM   2873 C CE    . LYS B 1 6   ? -31.508 -25.523 -36.926 1.00 78.23  ? ? ? ? ? 6 
LYS B CE  1 
ATOM   2874 N NZ    . LYS B 1 6   ? -31.441 -24.397 -35.942 1.00 80.13  ? ? ? ? ? 6 
LYS B NZ  1 
ATOM   2875 N N     . VAL B 1 7   ? -36.215 -26.761 -37.917 1.00 61.04  ? ? ? ? ? 7 
VAL B N   1 
ATOM   2876 C CA    . VAL B 1 7   ? -37.074 -25.931 -37.082 1.00 60.93  ? ? ? ? ? 7 
VAL B CA  1 
ATOM   2877 C C     . VAL B 1 7   ? -36.372 -25.494 -35.805 1.00 61.57  ? ? ? ? ? 7 
VAL B C   1 
ATOM   2878 O O     . VAL B 1 7   ? -35.995 -26.323 -34.988 1.00 61.92  ? ? ? ? ? 7 
VAL B O   1 
ATOM   2879 C CB    . VAL B 1 7   ? -38.362 -26.681 -36.697 1.00 59.28  ? ? ? ? ? 7 
VAL B CB  1 
ATOM   2880 C CG1   . VAL B 1 7   ? -39.146 -25.878 -35.673 1.00 59.81  ? ? ? ? ? 7 
VAL B CG1 1 
ATOM   2881 C CG2   . VAL B 1 7   ? -39.210 -26.923 -37.940 1.00 59.63  ? ? ? ? ? 7 
VAL B CG2 1 
ATOM   2882 N N     . VAL B 1 8   ? -36.203 -24.188 -35.636 1.00 63.23  ? ? ? ? ? 8 
VAL B N   1 
ATOM   2883 C CA    . VAL B 1 8   ? -35.546 -23.649 -34.452 1.00 65.39  ? ? ? ? ? 8 
VAL B CA  1 
ATOM   2884 C C     . VAL B 1 8   ? -36.555 -23.499 -33.328 1.00 65.38  ? ? ? ? ? 8 
VAL B C   1 
ATOM   2885 O O     . VAL B 1 8   ? -37.474 -22.689 -33.429 1.00 68.24  ? ? ? ? ? 8 
VAL B O   1 
ATOM   2886 C CB    . VAL B 1 8   ? -34.919 -22.263 -34.734 1.00 66.75  ? ? ? ? ? 8 
VAL B CB  1 
ATOM   2887 C CG1   . VAL B 1 8   ? -34.325 -21.685 -33.450 1.00 66.16  ? ? ? ? ? 8 
VAL B CG1 1 
ATOM   2888 C CG2   . VAL B 1 8   ? -33.849 -22.387 -35.808 1.00 66.05  ? ? ? ? ? 8 
VAL B CG2 1 
ATOM   2889 N N     . LEU B 1 30  ? -52.109 -22.274 -32.608 1.00 30.47  ? ? ? ? ? 30 
LEU B N   1 
ATOM   2890 C CA    . LEU B 1 30  ? -52.235 -22.093 -34.051 1.00 33.93  ? ? ? ? ? 30 
LEU B CA  1 
ATOM   2891 C C     . LEU B 1 30  ? -50.868 -22.029 -34.718 1.00 33.37  ? ? ? ? ? 30 
LEU B C   1 
ATOM   2892 O O     . LEU B 1 30  ? -49.989 -21.314 -34.253 1.00 35.10  ? ? ? ? ? 30 
LEU B O   1 
ATOM   2893 C CB    . LEU B 1 30  ? -52.980 -20.797 -34.365 1.00 35.02  ? ? ? ? ? 30 
LEU B CB  1 
ATOM   2894 C CG    . LEU B 1 30  ? -54.466 -20.676 -34.035 1.00 36.49  ? ? ? ? ? 30 
LEU B CG  1 
ATOM   2895 C CD1   . LEU B 1 30  ? -54.666 -20.732 -32.541 1.00 37.21  ? ? ? ? ? 30 
LEU B CD1 1 
ATOM   2896 C CD2   . LEU B 1 30  ? -55.003 -19.362 -34.594 1.00 36.15  ? ? ? ? ? 30 
LEU B CD2 1 
ATOM   2897 N N     . LEU B 1 31  ? -50.672 -22.785 -35.790 1.00 33.03  ? ? ? ? ? 31 
LEU B N   1 
ATOM   2898 C CA    . LEU B 1 31  ? -49.394 -22.717 -36.495 1.00 32.95  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CA  1 
ATOM   2899 C C     . LEU B 1 31  ? -49.504 -21.378 -37.232 1.00 31.99  ? ? ? ? ? 31 
LEU B C   1 
ATOM   2900 O O     . LEU B 1 31  ? -50.405 -21.194 -38.057 1.00 33.77  ? ? ? ? ? 31 
LEU B O   1 
ATOM   2901 C CB    . LEU B 1 31  ? -49.257 -23.873 -37.485 1.00 28.71  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CB  1 
ATOM   2902 C CG    . LEU B 1 31  ? -47.865 -24.043 -38.091 1.00 29.93  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CG  1 
ATOM   2903 C CD1   . LEU B 1 31  ? -46.868 -24.385 -36.993 1.00 25.92  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CD1 1 
ATOM   2904 C CD2   . LEU B 1 31  ? -47.890 -25.137 -39.137 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 31 
LEU B CD2 1 
ATOM   2905 N N     . PRO B 1 32  ? -48.608 -20.421 -36.923 1.00 31.47  ? ? ? ? ? 32 
PRO B N   1 
ATOM   2906 C CA    . PRO B 1 32  ? -48.593 -19.083 -37.527 1.00 31.36  ? ? ? ? ? 32 
PRO B CA  1 
ATOM   2907 C C     . PRO B 1 32  ? -47.790 -18.817 -38.804 1.00 29.78  ? ? ? ? ? 32 
PRO B C   1 
ATOM   2908 O O     . PRO B 1 32  ? -46.647 -19.249 -38.945 1.00 29.37  ? ? ? ? ? 32 
PRO B O   1 
ATOM   2909 C CB    . PRO B 1 32  ? -48.107 -18.220 -36.377 1.00 29.03  ? ? ? ? ? 32 
PRO B CB  1 
ATOM   2910 C CG    . PRO B 1 32  ? -47.054 -19.080 -35.795 1.00 30.41  ? ? ? ? ? 32 
PRO B CG  1 
ATOM   2911 C CD    . PRO B 1 32  ? -47.696 -20.464 -35.765 1.00 31.67  ? ? ? ? ? 32 
PRO B CD  1 
ATOM   2912 N N     . PHE B 1 33  ? -48.417 -18.088 -39.723 1.00 28.94  ? ? ? ? ? 33 
PHE B N   1 
ATOM   2913 C CA    . PHE B 1 33  ? -47.796 -17.686 -40.981 1.00 28.54  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CA  1 
ATOM   2914 C C     . PHE B 1 33  ? -48.199 -16.232 -41.172 1.00 30.20  ? ? ? ? ? 33 
PHE B C   1 
ATOM   2915 O O     . PHE B 1 33  ? -48.352 -15.764 -42.295 1.00 33.35  ? ? ? ? ? 33 
PHE B O   1 
ATOM   2916 C CB    . PHE B 1 33  ? -48.333 -18.500 -42.153 1.00 25.11  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CB  1 
ATOM   2917 C CG    . PHE B 1 33  ? -48.092 -19.974 -42.036 1.00 29.80  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CG  1 
ATOM   2918 C CD1   . PHE B 1 33  ? -48.928 -20.773 -41.260 1.00 29.05  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CD1 1 
ATOM   2919 C CD2   . PHE B 1 33  ? -47.017 -20.568 -42.685 1.00 24.72  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CD2 1 
ATOM   2920 C CE1   . PHE B 1 33  ? -48.688 -22.144 -41.135 1.00 30.89  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CE1 1 
ATOM   2921 C CE2   . PHE B 1 33  ? -46.773 -21.930 -42.562 1.00 25.30  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CE2 1 
ATOM   2922 C CZ    . PHE B 1 33  ? -47.609 -22.720 -41.785 1.00 26.64  ? ? ? ? ? 33 
PHE B CZ  1 
ATOM   2923 N N     . THR B 1 34  ? -48.351 -15.513 -40.069 1.00 34.39  ? ? ? ? ? 34 
THR B N   1 
ATOM   2924 C CA    . THR B 1 34  ? -48.806 -14.133 -40.132 1.00 42.78  ? ? ? ? ? 34 
THR B CA  1 
ATOM   2925 C C     . THR B 1 34  ? -47.853 -12.948 -39.994 1.00 46.94  ? ? ? ? ? 34 
THR B C   1 
ATOM   2926 O O     . THR B 1 34  ? -48.292 -11.821 -40.205 1.00 51.39  ? ? ? ? ? 34 
THR B O   1 
ATOM   2927 C CB    . THR B 1 34  ? -49.948 -13.896 -39.121 1.00 41.48  ? ? ? ? ? 34 
THR B CB  1 
ATOM   2928 O OG1   . THR B 1 34  ? -49.575 -14.450 -37.855 1.00 43.64  ? ? ? ? ? 34 
THR B OG1 1 
ATOM   2929 C CG2   . THR B 1 34  ? -51.241 -14.550 -39.598 1.00 40.78  ? ? ? ? ? 34 
THR B CG2 1 
ATOM   2930 N N     . ILE B 1 35  ? -46.580 -13.136 -39.654 1.00 50.02  ? ? ? ? ? 35 
ILE B N   1 
ATOM   2931 C CA    . ILE B 1 35  ? -45.752 -11.937 -39.536 1.00 53.50  ? ? ? ? ? 35 
ILE B CA  1 
ATOM   2932 C C     . ILE B 1 35  ? -44.555 -11.751 -40.431 1.00 51.67  ? ? ? ? ? 35 
ILE B C   1 
ATOM   2933 O O     . ILE B 1 35  ? -43.862 -12.688 -40.786 1.00 55.26  ? ? ? ? ? 35 
ILE B O   1 
ATOM   2934 C CB    . ILE B 1 35  ? -45.264 -11.698 -38.104 1.00 60.51  ? ? ? ? ? 35 
ILE B CB  1 
ATOM   2935 C CG1   . ILE B 1 35  ? -44.595 -12.958 -37.568 1.00 64.51  ? ? ? ? ? 35 
ILE B CG1 1 
ATOM   2936 C CG2   . ILE B 1 35  ? -46.426 -11.213 -37.221 1.00 64.52  ? ? ? ? ? 35 
ILE B CG2 1 
ATOM   2937 C CD1   . ILE B 1 35  ? -43.936 -12.725 -36.214 1.00 68.21  ? ? ? ? ? 35 
ILE B CD1 1 
ATOM   2938 N N     . SER B 1 36  ? -44.331 -10.481 -40.745 1.00 51.47  ? ? ? ? ? 36 
SER B N   1 
ATOM   2939 C CA    . SER B 1 36  ? -43.274 -9.954  -41.601 1.00 45.20  ? ? ? ? ? 36 
SER B CA  1 
ATOM   2940 C C     . SER B 1 36  ? -41.874 -10.563 -41.570 1.00 39.83  ? ? ? ? ? 36 
SER B C   1 
ATOM   2941 O O     . SER B 1 36  ? -41.166 -10.462 -42.564 1.00 36.40  ? ? ? ? ? 36 
SER B O   1 
ATOM   2942 C CB    . SER B 1 36  ? -43.148 -8.456  -41.326 1.00 49.27  ? ? ? ? ? 36 
SER B CB  1 
ATOM   2943 O OG    . SER B 1 36  ? -44.429 -7.871  -41.134 1.00 54.50  ? ? ? ? ? 36 
SER B OG  1 
ATOM   2944 N N     . ASP B 1 37  ? -41.463 -11.170 -40.457 1.00 35.03  ? ? ? ? ? 37 
ASP B N   1 
ATOM   2945 C CA    . ASP B 1 37  ? -40.112 -11.738 -40.374 1.00 37.11  ? ? ? ? ? 37 
ASP B CA  1 
ATOM   2946 C C     . ASP B 1 37  ? -40.022 -13.226 -40.723 1.00 35.64  ? ? ? ? ? 37 
ASP B C   1 
ATOM   2947 O O     . ASP B 1 37  ? -41.021 -13.844 -41.087 1.00 39.80  ? ? ? ? ? 37 
ASP B O   1 
ATOM   2948 C CB    . ASP B 1 37  ? -39.519 -11.487 -38.981 1.00 41.05  ? ? ? ? ? 37 
ASP B CB  1 
ATOM   2949 C CG    . ASP B 1 37  ? -40.255 -12.243 -37.880 1.00 48.29  ? ? ? ? ? 37 
ASP B CG  1 
ATOM   2950 O OD1   . ASP B 1 37  ? -41.350 -12.779 -38.149 1.00 51.38  ? ? ? ? ? 37 
ASP B OD1 1 
ATOM   2951 O OD2   . ASP B 1 37  ? -39.749 -12.295 -36.736 1.00 48.01  ? ? ? ? ? 37 
ASP B OD2 1 
ATOM   2952 N N     . MET B 1 38  ? -38.823 -13.797 -40.632 1.00 30.87  ? ? ? ? ? 38 
MET B N   1 
ATOM   2953 C CA    . MET B 1 38  ? -38.621 -15.211 -40.947 1.00 29.85  ? ? ? ? ? 38 
MET B CA  1 
ATOM   2954 C C     . MET B 1 38  ? -38.399 -16.054 -39.684 1.00 29.44  ? ? ? ? ? 38 
MET B C   1 
ATOM   2955 O O     . MET B 1 38  ? -38.239 -15.526 -38.585 1.00 27.02  ? ? ? ? ? 38 
MET B O   1 
ATOM   2956 C CB    . MET B 1 38  ? -37.421 -15.392 -41.894 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 38 
MET B CB  1 
ATOM   2957 C CG    . MET B 1 38  ? -37.504 -14.640 -43.218 1.00 33.01  ? ? ? ? ? 38 
MET B CG  1 
ATOM   2958 S SD    . MET B 1 38  ? -36.163 -15.081 -44.419 1.00 39.43  ? ? ? ? ? 38 
MET B SD  1 
ATOM   2959 C CE    . MET B 1 38  ? -35.087 -13.674 -44.289 1.00 34.91  ? ? ? ? ? 38 
MET B CE  1 
ATOM   2960 N N     . ASP B 1 39  ? -38.399 -17.370 -39.849 1.00 30.34  ? ? ? ? ? 39 
ASP B N   1 
ATOM   2961 C CA    . ASP B 1 39  ? -38.194 -18.286 -38.730 1.00 32.61  ? ? ? ? ? 39 
ASP B CA  1 
ATOM   2962 C C     . ASP B 1 39  ? -36.759 -18.793 -38.721 1.00 35.52  ? ? ? ? ? 39 
ASP B C   1 
ATOM   2963 O O     . ASP B 1 39  ? -36.421 -19.679 -37.943 1.00 42.54  ? ? ? ? ? 39 
ASP B O   1 
ATOM   2964 C CB    . ASP B 1 39  ? -39.103 -19.513 -38.843 1.00 30.61  ? ? ? ? ? 39 
ASP B CB  1 
ATOM   2965 C CG    . ASP B 1 39  ? -40.568 -19.191 -38.631 1.00 34.29  ? ? ? ? ? 39 
ASP B CG  1 
ATOM   2966 O OD1   . ASP B 1 39  ? -40.897 -18.028 -38.302 1.00 36.36  ? ? ? ? ? 39 
ASP B OD1 1 
ATOM   2967 O OD2   . ASP B 1 39  ? -41.396 -20.119 -38.785 1.00 28.74  ? ? ? ? ? 39 
ASP B OD2 1 
ATOM   2968 N N     . PHE B 1 40  ? -35.908 -18.250 -39.579 1.00 33.60  ? ? ? ? ? 40 
PHE B N   1 
ATOM   2969 C CA    . PHE B 1 40  ? -34.539 -18.733 -39.626 1.00 32.08  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CA  1 
ATOM   2970 C C     . PHE B 1 40  ? -33.584 -17.956 -38.744 1.00 31.60  ? ? ? ? ? 40 
PHE B C   1 
ATOM   2971 O O     . PHE B 1 40  ? -33.842 -16.820 -38.372 1.00 32.22  ? ? ? ? ? 40 
PHE B O   1 
ATOM   2972 C CB    . PHE B 1 40  ? -34.016 -18.705 -41.064 1.00 27.10  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CB  1 
ATOM   2973 C CG    . PHE B 1 40  ? -34.930 -19.371 -42.058 1.00 29.65  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CG  1 
ATOM   2974 C CD1   . PHE B 1 40  ? -35.534 -18.629 -43.074 1.00 27.20  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CD1 1 
ATOM   2975 C CD2   . PHE B 1 40  ? -35.170 -20.740 -41.996 1.00 25.41  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CD2 1 
ATOM   2976 C CE1   . PHE B 1 40  ? -36.355 -19.242 -44.009 1.00 29.48  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CE1 1 
ATOM   2977 C CE2   . PHE B 1 40  ? -35.996 -21.359 -42.929 1.00 24.75  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CE2 1 
ATOM   2978 C CZ    . PHE B 1 40  ? -36.587 -20.609 -43.936 1.00 29.33  ? ? ? ? ? 40 
PHE B CZ  1 
ATOM   2979 N N     . ALA B 1 41  ? -32.478 -18.606 -38.406 1.00 30.42  ? ? ? ? ? 41 
ALA B N   1 
ATOM   2980 C CA    . ALA B 1 41  ? -31.426 -17.997 -37.616 1.00 29.94  ? ? ? ? ? 41 
ALA B CA  1 
ATOM   2981 C C     . ALA B 1 41  ? -30.590 -17.232 -38.637 1.00 30.16  ? ? ? ? ? 41 
ALA B C   1 
ATOM   2982 O O     . ALA B 1 41  ? -30.451 -17.680 -39.777 1.00 31.26  ? ? ? ? ? 41 
ALA B O   1 
ATOM   2983 C CB    . ALA B 1 41  ? -30.591 -19.070 -36.956 1.00 24.54  ? ? ? ? ? 41 
ALA B CB  1 
ATOM   2984 N N     . THR B 1 42  ? -30.031 -16.092 -38.247 1.00 29.02  ? ? ? ? ? 42 
THR B N   1 
ATOM   2985 C CA    . THR B 1 42  ? -29.232 -15.316 -39.185 1.00 29.76  ? ? ? ? ? 42 
THR B CA  1 
ATOM   2986 C C     . THR B 1 42  ? -27.977 -16.040 -39.636 1.00 28.58  ? ? ? ? ? 42 
THR B C   1 
ATOM   2987 O O     . THR B 1 42  ? -27.674 -17.141 -39.193 1.00 26.85  ? ? ? ? ? 42 
THR B O   1 
ATOM   2988 C CB    . THR B 1 42  ? -28.801 -13.984 -38.591 1.00 32.09  ? ? ? ? ? 42 
THR B CB  1 
ATOM   2989 O OG1   . THR B 1 42  ? -29.888 -13.433 -37.844 1.00 43.62  ? ? ? ? ? 42 
THR B OG1 1 
ATOM   2990 C CG2   . THR B 1 42  ? -28.437 -13.006 -39.703 1.00 26.18  ? ? ? ? ? 42 
THR B CG2 1 
ATOM   2991 N N     . ALA B 1 43  ? -27.249 -15.391 -40.532 1.00 29.57  ? ? ? ? ? 43 
ALA B N   1 
ATOM   2992 C CA    . ALA B 1 43  ? -26.014 -15.924 -41.076 1.00 31.24  ? ? ? ? ? 43 
ALA B CA  1 
ATOM   2993 C C     . ALA B 1 43  ? -24.997 -16.100 -39.964 1.00 31.86  ? ? ? ? ? 43 
ALA B C   1 
ATOM   2994 O O     . ALA B 1 43  ? -24.848 -15.231 -39.108 1.00 32.72  ? ? ? ? ? 43 
ALA B O   1 
ATOM   2995 C CB    . ALA B 1 43  ? -25.471 -14.968 -42.133 1.00 30.03  ? ? ? ? ? 43 
ALA B CB  1 
ATOM   2996 N N     . PRO B 1 44  ? -24.287 -17.235 -39.956 1.00 33.38  ? ? ? ? ? 44 
PRO B N   1 
ATOM   2997 C CA    . PRO B 1 44  ? -23.277 -17.483 -38.919 1.00 33.10  ? ? ? ? ? 44 
PRO B CA  1 
ATOM   2998 C C     . PRO B 1 44  ? -22.137 -16.448 -38.896 1.00 31.29  ? ? ? ? ? 44 
PRO B C   1 
ATOM   2999 O O     . PRO B 1 44  ? -21.547 -16.184 -37.846 1.00 31.94  ? ? ? ? ? 44 
PRO B O   1 
ATOM   3000 C CB    . PRO B 1 44  ? -22.797 -18.916 -39.227 1.00 30.01  ? ? ? ? ? 44 
PRO B CB  1 
ATOM   3001 C CG    . PRO B 1 44  ? -23.145 -19.119 -40.683 1.00 32.95  ? ? ? ? ? 44 
PRO B CG  1 
ATOM   3002 C CD    . PRO B 1 44  ? -24.479 -18.425 -40.805 1.00 34.48  ? ? ? ? ? 44 
PRO B CD  1 
ATOM   3003 N N     . CYS B 1 45  ? -21.833 -15.855 -40.042 1.00 30.90  ? ? ? ? ? 45 
CYS B N   1 
ATOM   3004 C CA    . CYS B 1 45  ? -20.768 -14.858 -40.094 1.00 34.05  ? ? ? ? ? 45 
CYS B CA  1 
ATOM   3005 C C     . CYS B 1 45  ? -21.195 -13.610 -39.323 1.00 35.40  ? ? ? ? ? 45 
CYS B C   1 
ATOM   3006 O O     . CYS B 1 45  ? -20.362 -12.851 -38.834 1.00 41.15  ? ? ? ? ? 45 
CYS B O   1 
ATOM   3007 C CB    . CYS B 1 45  ? -20.454 -14.481 -41.541 1.00 32.93  ? ? ? ? ? 45 
CYS B CB  1 
ATOM   3008 S SG    . CYS B 1 45  ? -21.789 -13.600 -42.381 1.00 37.86  ? ? ? ? ? 45 
CYS B SG  1 
ATOM   3009 N N     . ILE B 1 46  ? -22.499 -13.397 -39.224 1.00 33.54  ? ? ? ? ? 46 
ILE B N   1 
ATOM   3010 C CA    . ILE B 1 46  ? -23.021 -12.248 -38.504 1.00 31.23  ? ? ? ? ? 46 
ILE B CA  1 
ATOM   3011 C C     . ILE B 1 46  ? -22.927 -12.546 -37.016 1.00 33.35  ? ? ? ? ? 46 
ILE B C   1 
ATOM   3012 O O     . ILE B 1 46  ? -22.525 -11.698 -36.230 1.00 34.82  ? ? ? ? ? 46 
ILE B O   1 
ATOM   3013 C CB    . ILE B 1 46  ? -24.496 -11.973 -38.909 1.00 30.24  ? ? ? ? ? 46 
ILE B CB  1 
ATOM   3014 C CG1   . ILE B 1 46  ? -24.527 -11.394 -40.326 1.00 31.38  ? ? ? ? ? 46 
ILE B CG1 1 
ATOM   3015 C CG2   . ILE B 1 46  ? -25.178 -11.043 -37.901 1.00 30.87  ? ? ? ? ? 46 
ILE B CG2 1 
ATOM   3016 C CD1   . ILE B 1 46  ? -25.918 -11.190 -40.895 1.00 31.75  ? ? ? ? ? 46 
ILE B CD1 1 
ATOM   3017 N N     . ILE B 1 47  ? -23.304 -13.760 -36.629 1.00 35.41  ? ? ? ? ? 47 
ILE B N   1 
ATOM   3018 C CA    . ILE B 1 47  ? -23.242 -14.168 -35.228 1.00 34.44  ? ? ? ? ? 47 
ILE B CA  1 
ATOM   3019 C C     . ILE B 1 47  ? -21.800 -14.105 -34.730 1.00 36.54  ? ? ? ? ? 47 
ILE B C   1 
ATOM   3020 O O     . ILE B 1 47  ? -21.511 -13.504 -33.700 1.00 33.14  ? ? ? ? ? 47 
ILE B O   1 
ATOM   3021 C CB    . ILE B 1 47  ? -23.770 -15.598 -35.053 1.00 33.08  ? ? ? ? ? 47 
ILE B CB  1 
ATOM   3022 C CG1   . ILE B 1 47  ? -25.272 -15.615 -35.333 1.00 30.40  ? ? ? ? ? 47 
ILE B CG1 1 
ATOM   3023 C CG2   . ILE B 1 47  ? -23.481 -16.103 -33.643 1.00 31.59  ? ? ? ? ? 47 
ILE B CG2 1 
ATOM   3024 C CD1   . ILE B 1 47  ? -25.898 -16.960 -35.222 1.00 23.13  ? ? ? ? ? 47 
ILE B CD1 1 
ATOM   3025 N N     . GLU B 1 48  ? -20.895 -14.721 -35.481 1.00 39.04  ? ? ? ? ? 48 
GLU B N   1 
ATOM   3026 C CA    . GLU B 1 48  ? -19.491 -14.723 -35.121 1.00 42.03  ? ? ? ? ? 48 
GLU B CA  1 
ATOM   3027 C C     . GLU B 1 48  ? -18.956 -13.298 -34.980 1.00 43.32  ? ? ? ? ? 48 
GLU B C   1 
ATOM   3028 O O     . GLU B 1 48  ? -18.107 -13.036 -34.130 1.00 44.46  ? ? ? ? ? 48 
GLU B O   1 
ATOM   3029 C CB    . GLU B 1 48  ? -18.700 -15.487 -36.177 1.00 46.61  ? ? ? ? ? 48 
GLU B CB  1 
ATOM   3030 C CG    . GLU B 1 48  ? -17.200 -15.497 -35.982 1.00 54.41  ? ? ? ? ? 48 
GLU B CG  1 
ATOM   3031 C CD    . GLU B 1 48  ? -16.509 -16.451 -36.957 1.00 63.56  ? ? ? ? ? 48 
GLU B CD  1 
ATOM   3032 O OE1   . GLU B 1 48  ? -15.265 -16.352 -37.124 1.00 64.19  ? ? ? ? ? 48 
GLU B OE1 1 
ATOM   3033 O OE2   . GLU B 1 48  ? -17.219 -17.307 -37.551 1.00 64.54  ? ? ? ? ? 48 
GLU B OE2 1 
ATOM   3034 N N     . ALA B 1 49  ? -19.448 -12.375 -35.809 1.00 41.56  ? ? ? ? ? 49 
ALA B N   1 
ATOM   3035 C CA    . ALA B 1 49  ? -18.994 -10.985 -35.740 1.00 38.89  ? ? ? ? ? 49 
ALA B CA  1 
ATOM   3036 C C     . ALA B 1 49  ? -19.572 -10.301 -34.502 1.00 41.22  ? ? ? ? ? 49 
ALA B C   1 
ATOM   3037 O O     . ALA B 1 49  ? -18.912 -9.470  -33.875 1.00 40.78  ? ? ? ? ? 49 
ALA B O   1 
ATOM   3038 C CB    . ALA B 1 49  ? -19.405 -10.227 -36.992 1.00 36.43  ? ? ? ? ? 49 
ALA B CB  1 
ATOM   3039 N N     . LEU B 1 50  ? -20.809 -10.639 -34.151 1.00 38.86  ? ? ? ? ? 50 
LEU B N   1 
ATOM   3040 C CA    . LEU B 1 50  ? -21.417 -10.039 -32.975 1.00 43.34  ? ? ? ? ? 50 
LEU B CA  1 
ATOM   3041 C C     . LEU B 1 50  ? -20.728 -10.565 -31.713 1.00 45.68  ? ? ? ? ? 50 
LEU B C   1 
ATOM   3042 O O     . LEU B 1 50  ? -20.477 -9.809  -30.774 1.00 47.48  ? ? ? ? ? 50 
LEU B O   1 
ATOM   3043 C CB    . LEU B 1 50  ? -22.920 -10.338 -32.921 1.00 40.17  ? ? ? ? ? 50 
LEU B CB  1 
ATOM   3044 C CG    . LEU B 1 50  ? -23.757 -9.642  -33.995 1.00 41.14  ? ? ? ? ? 50 
LEU B CG  1 
ATOM   3045 C CD1   . LEU B 1 50  ? -25.187 -10.152 -33.955 1.00 38.77  ? ? ? ? ? 50 
LEU B CD1 1 
ATOM   3046 C CD2   . LEU B 1 50  ? -23.707 -8.145  -33.787 1.00 37.77  ? ? ? ? ? 50 
LEU B CD2 1 
ATOM   3047 N N     . ASN B 1 51  ? -20.416 -11.858 -31.700 1.00 47.32  ? ? ? ? ? 51 
ASN B N   1 
ATOM   3048 C CA    . ASN B 1 51  ? -19.756 -12.478 -30.559 1.00 49.18  ? ? ? ? ? 51 
ASN B CA  1 
ATOM   3049 C C     . ASN B 1 51  ? -18.405 -11.832 -30.306 1.00 50.08  ? ? ? ? ? 51 
ASN B C   1 
ATOM   3050 O O     . ASN B 1 51  ? -18.021 -11.572 -29.169 1.00 47.56  ? ? ? ? ? 51 
ASN B O   1 
ATOM   3051 C CB    . ASN B 1 51  ? -19.558 -13.969 -30.811 1.00 53.41  ? ? ? ? ? 51 
ASN B CB  1 
ATOM   3052 C CG    . ASN B 1 51  ? -18.796 -14.648 -29.691 1.00 58.71  ? ? ? ? ? 51 
ASN B CG  1 
ATOM   3053 O OD1   . ASN B 1 51  ? -19.308 -14.810 -28.579 1.00 60.98  ? ? ? ? ? 51 
ASN B OD1 1 
ATOM   3054 N ND2   . ASN B 1 51  ? -17.558 -15.041 -29.973 1.00 59.53  ? ? ? ? ? 51 
ASN B ND2 1 
ATOM   3055 N N     . GLN B 1 52  ? -17.682 -11.572 -31.383 1.00 53.48  ? ? ? ? ? 52 
GLN B N   1 
ATOM   3056 C CA    . GLN B 1 52  ? -16.367 -10.957 -31.282 1.00 56.02  ? ? ? ? ? 52 
GLN B CA  1 
ATOM   3057 C C     . GLN B 1 52  ? -16.467 -9.544  -30.709 1.00 55.28  ? ? ? ? ? 52 
GLN B C   1 
ATOM   3058 O O     . GLN B 1 52  ? -15.714 -9.178  -29.812 1.00 54.17  ? ? ? ? ? 52 
GLN B O   1 
ATOM   3059 C CB    . GLN B 1 52  ? -15.722 -10.916 -32.661 1.00 59.71  ? ? ? ? ? 52 
GLN B CB  1 
ATOM   3060 C CG    . GLN B 1 52  ? -14.249 -10.599 -32.653 1.00 66.60  ? ? ? ? ? 52 
GLN B CG  1 
ATOM   3061 C CD    . GLN B 1 52  ? -13.745 -10.267 -34.044 1.00 73.54  ? ? ? ? ? 52 
GLN B CD  1 
ATOM   3062 O OE1   . GLN B 1 52  ? -14.016 -11.000 -35.004 1.00 76.24  ? ? ? ? ? 52 
GLN B OE1 1 
ATOM   3063 N NE2   . GLN B 1 52  ? -13.007 -9.158  -34.165 1.00 74.94  ? ? ? ? ? 52 
GLN B NE2 1 
ATOM   3064 N N     . ARG B 1 53  ? -17.395 -8.756  -31.241 1.00 56.36  ? ? ? ? ? 53 
ARG B N   1 
ATOM   3065 C CA    . ARG B 1 53  ? -17.609 -7.385  -30.782 1.00 57.13  ? ? ? ? ? 53 
ARG B CA  1 
ATOM   3066 C C     . ARG B 1 53  ? -18.087 -7.458  -29.339 1.00 56.59  ? ? ? ? ? 53 
ARG B C   1 
ATOM   3067 O O     . ARG B 1 53  ? -17.861 -6.549  -28.542 1.00 57.11  ? ? ? ? ? 53 
ARG B O   1 
ATOM   3068 C CB    . ARG B 1 53  ? -18.667 -6.701  -31.665 1.00 58.74  ? ? ? ? ? 53 
ARG B CB  1 
ATOM   3069 C CG    . ARG B 1 53  ? -19.016 -5.254  -31.320 1.00 58.24  ? ? ? ? ? 53 
ARG B CG  1 
ATOM   3070 C CD    . ARG B 1 53  ? -17.783 -4.374  -31.251 1.00 61.77  ? ? ? ? ? 53 
ARG B CD  1 
ATOM   3071 N NE    . ARG B 1 53  ? -17.415 -4.143  -29.860 1.00 66.32  ? ? ? ? ? 53 
ARG B NE  1 
ATOM   3072 C CZ    . ARG B 1 53  ? -18.047 -3.297  -29.050 1.00 66.80  ? ? ? ? ? 53 
ARG B CZ  1 
ATOM   3073 N NH1   . ARG B 1 53  ? -19.072 -2.587  -29.495 1.00 67.10  ? ? ? ? ? 53 
ARG B NH1 1 
ATOM   3074 N NH2   . ARG B 1 53  ? -17.680 -3.191  -27.783 1.00 67.66  ? ? ? ? ? 53 
ARG B NH2 1 
ATOM   3075 N N     . LEU B 1 54  ? -18.733 -8.568  -29.011 1.00 56.90  ? ? ? ? ? 54 
LEU B N   1 
ATOM   3076 C CA    . LEU B 1 54  ? -19.257 -8.787  -27.673 1.00 58.99  ? ? ? ? ? 54 
LEU B CA  1 
ATOM   3077 C C     . LEU B 1 54  ? -18.117 -8.951  -26.667 1.00 60.34  ? ? ? ? ? 54 
LEU B C   1 
ATOM   3078 O O     . LEU B 1 54  ? -18.125 -8.345  -25.596 1.00 59.89  ? ? ? ? ? 54 
LEU B O   1 
ATOM   3079 C CB    . LEU B 1 54  ? -20.139 -10.037 -27.676 1.00 58.11  ? ? ? ? ? 54 
LEU B CB  1 
ATOM   3080 C CG    . LEU B 1 54  ? -21.365 -10.041 -26.764 1.00 60.86  ? ? ? ? ? 54 
LEU B CG  1 
ATOM   3081 C CD1   . LEU B 1 54  ? -20.933 -10.042 -25.310 1.00 59.52  ? ? ? ? ? 54 
LEU B CD1 1 
ATOM   3082 C CD2   . LEU B 1 54  ? -22.229 -8.823  -27.082 1.00 61.00  ? ? ? ? ? 54 
LEU B CD2 1 
ATOM   3083 N N     . MET B 1 55  ? -17.126 -9.761  -27.029 1.00 62.63  ? ? ? ? ? 55 
MET B N   1 
ATOM   3084 C CA    . MET B 1 55  ? -15.992 -10.015 -26.151 1.00 61.71  ? ? ? ? ? 55 
MET B CA  1 
ATOM   3085 C C     . MET B 1 55  ? -15.115 -8.801  -25.887 1.00 61.27  ? ? ? ? ? 55 
MET B C   1 
ATOM   3086 O O     . MET B 1 55  ? -14.207 -8.866  -25.064 1.00 61.23  ? ? ? ? ? 55 
MET B O   1 
ATOM   3087 C CB    . MET B 1 55  ? -15.144 -11.168 -26.697 1.00 62.90  ? ? ? ? ? 55 
MET B CB  1 
ATOM   3088 C CG    . MET B 1 55  ? -15.899 -12.490 -26.745 1.00 64.61  ? ? ? ? ? 55 
MET B CG  1 
ATOM   3089 S SD    . MET B 1 55  ? -17.053 -12.657 -25.351 1.00 69.46  ? ? ? ? ? 55 
MET B SD  1 
ATOM   3090 C CE    . MET B 1 55  ? -16.068 -13.616 -24.155 1.00 66.27  ? ? ? ? ? 55 
MET B CE  1 
ATOM   3091 N N     . HIS B 1 56  ? -15.371 -7.695  -26.576 1.00 59.44  ? ? ? ? ? 56 
HIS B N   1 
ATOM   3092 C CA    . HIS B 1 56  ? -14.578 -6.498  -26.333 1.00 59.24  ? ? ? ? ? 56 
HIS B CA  1 
ATOM   3093 C C     . HIS B 1 56  ? -15.065 -5.842  -25.036 1.00 59.16  ? ? ? ? ? 56 
HIS B C   1 
ATOM   3094 O O     . HIS B 1 56  ? -14.378 -5.008  -24.453 1.00 58.59  ? ? ? ? ? 56 
HIS B O   1 
ATOM   3095 C CB    . HIS B 1 56  ? -14.687 -5.520  -27.499 1.00 59.80  ? ? ? ? ? 56 
HIS B CB  1 
ATOM   3096 C CG    . HIS B 1 56  ? -13.933 -4.249  -27.278 1.00 62.36  ? ? ? ? ? 56 
HIS B CG  1 
ATOM   3097 N ND1   . HIS B 1 56  ? -14.527 -3.109  -26.779 1.00 63.80  ? ? ? ? ? 56 
HIS B ND1 1 
ATOM   3098 C CD2   . HIS B 1 56  ? -12.622 -3.951  -27.442 1.00 62.20  ? ? ? ? ? 56 
HIS B CD2 1 
ATOM   3099 C CE1   . HIS B 1 56  ? -13.615 -2.163  -26.646 1.00 64.04  ? ? ? ? ? 56 
HIS B CE1 1 
ATOM   3100 N NE2   . HIS B 1 56  ? -12.451 -2.648  -27.042 1.00 64.13  ? ? ? ? ? 56 
HIS B NE2 1 
ATOM   3101 N N     . GLY B 1 57  ? -16.267 -6.220  -24.609 1.00 57.50  ? ? ? ? ? 57 
GLY B N   1 
ATOM   3102 C CA    . GLY B 1 57  ? -16.827 -5.723  -23.363 1.00 56.69  ? ? ? ? ? 57 
GLY B CA  1 
ATOM   3103 C C     . GLY B 1 57  ? -17.292 -4.288  -23.211 1.00 56.00  ? ? ? ? ? 57 
GLY B C   1 
ATOM   3104 O O     . GLY B 1 57  ? -18.285 -4.044  -22.525 1.00 57.84  ? ? ? ? ? 57 
GLY B O   1 
ATOM   3105 N N     . VAL B 1 58  ? -16.593 -3.337  -23.821 1.00 53.44  ? ? ? ? ? 58 
VAL B N   1 
ATOM   3106 C CA    . VAL B 1 58  ? -16.972 -1.933  -23.698 1.00 49.73  ? ? ? ? ? 58 
VAL B CA  1 
ATOM   3107 C C     . VAL B 1 58  ? -18.108 -1.555  -24.636 1.00 49.59  ? ? ? ? ? 58 
VAL B C   1 
ATOM   3108 O O     . VAL B 1 58  ? -18.062 -1.854  -25.821 1.00 50.19  ? ? ? ? ? 58 
VAL B O   1 
ATOM   3109 C CB    . VAL B 1 58  ? -15.793 -1.026  -24.010 1.00 50.20  ? ? ? ? ? 58 
VAL B CB  1 
ATOM   3110 C CG1   . VAL B 1 58  ? -16.128 0.410   -23.614 1.00 49.26  ? ? ? ? ? 58 
VAL B CG1 1 
ATOM   3111 C CG2   . VAL B 1 58  ? -14.561 -1.529  -23.296 1.00 47.79  ? ? ? ? ? 58 
VAL B CG2 1 
ATOM   3112 N N     . PHE B 1 59  ? -19.123 -0.880  -24.106 1.00 49.50  ? ? ? ? ? 59 
PHE B N   1 
ATOM   3113 C CA    . PHE B 1 59  ? -20.268 -0.476  -24.914 1.00 45.21  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CA  1 
ATOM   3114 C C     . PHE B 1 59  ? -20.582 1.008   -24.808 1.00 44.49  ? ? ? ? ? 59 
PHE B C   1 
ATOM   3115 O O     . PHE B 1 59  ? -21.739 1.407   -24.670 1.00 43.39  ? ? ? ? ? 59 
PHE B O   1 
ATOM   3116 C CB    . PHE B 1 59  ? -21.494 -1.297  -24.527 1.00 42.84  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CB  1 
ATOM   3117 C CG    . PHE B 1 59  ? -21.379 -2.745  -24.890 1.00 44.20  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CG  1 
ATOM   3118 C CD1   . PHE B 1 59  ? -21.014 -3.690  -23.941 1.00 42.60  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CD1 1 
ATOM   3119 C CD2   . PHE B 1 59  ? -21.622 -3.165  -26.197 1.00 46.58  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CD2 1 
ATOM   3120 C CE1   . PHE B 1 59  ? -20.892 -5.038  -24.282 1.00 44.53  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CE1 1 
ATOM   3121 C CE2   . PHE B 1 59  ? -21.501 -4.510  -26.555 1.00 47.57  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CE2 1 
ATOM   3122 C CZ    . PHE B 1 59  ? -21.134 -5.451  -25.590 1.00 46.49  ? ? ? ? ? 59 
PHE B CZ  1 
ATOM   3123 N N     . GLY B 1 60  ? -19.535 1.820   -24.878 1.00 45.01  ? ? ? ? ? 60 
GLY B N   1 
ATOM   3124 C CA    . GLY B 1 60  ? -19.702 3.255   -24.805 1.00 47.42  ? ? ? ? ? 60 
GLY B CA  1 
ATOM   3125 C C     . GLY B 1 60  ? -20.232 3.803   -26.112 1.00 49.77  ? ? ? ? ? 60 
GLY B C   1 
ATOM   3126 O O     . GLY B 1 60  ? -20.446 3.052   -27.062 1.00 50.88  ? ? ? ? ? 60 
GLY B O   1 
ATOM   3127 N N     . TYR B 1 61  ? -20.437 5.114   -26.165 1.00 50.58  ? ? ? ? ? 61 
TYR B N   1 
ATOM   3128 C CA    . TYR B 1 61  ? -20.957 5.768   -27.356 1.00 53.58  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CA  1 
ATOM   3129 C C     . TYR B 1 61  ? -20.125 5.494   -28.611 1.00 55.69  ? ? ? ? ? 61 
TYR B C   1 
ATOM   3130 O O     . TYR B 1 61  ? -18.892 5.565   -28.593 1.00 55.49  ? ? ? ? ? 61 
TYR B O   1 
ATOM   3131 C CB    . TYR B 1 61  ? -21.057 7.281   -27.120 1.00 55.39  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CB  1 
ATOM   3132 C CG    . TYR B 1 61  ? -22.162 7.699   -26.163 1.00 58.63  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CG  1 
ATOM   3133 C CD1   . TYR B 1 61  ? -23.498 7.409   -26.444 1.00 57.96  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CD1 1 
ATOM   3134 C CD2   . TYR B 1 61  ? -21.873 8.397   -24.981 1.00 60.19  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CD2 1 
ATOM   3135 C CE1   . TYR B 1 61  ? -24.517 7.803   -25.582 1.00 60.89  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CE1 1 
ATOM   3136 C CE2   . TYR B 1 61  ? -22.889 8.795   -24.108 1.00 59.17  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CE2 1 
ATOM   3137 C CZ    . TYR B 1 61  ? -24.208 8.494   -24.416 1.00 60.82  ? ? ? ? ? 61 
TYR B CZ  1 
ATOM   3138 O OH    . TYR B 1 61  ? -25.230 8.877   -23.571 1.00 62.15  ? ? ? ? ? 61 
TYR B OH  1 
ATOM   3139 N N     . SER B 1 62  ? -20.814 5.182   -29.706 1.00 56.68  ? ? ? ? ? 62 
SER B N   1 
ATOM   3140 C CA    . SER B 1 62  ? -20.156 4.908   -30.981 1.00 58.09  ? ? ? ? ? 62 
SER B CA  1 
ATOM   3141 C C     . SER B 1 62  ? -20.778 5.772   -32.072 1.00 59.22  ? ? ? ? ? 62 
SER B C   1 
ATOM   3142 O O     . SER B 1 62  ? -21.938 6.169   -31.974 1.00 59.64  ? ? ? ? ? 62 
SER B O   1 
ATOM   3143 C CB    . SER B 1 62  ? -20.302 3.429   -31.354 1.00 57.82  ? ? ? ? ? 62 
SER B CB  1 
ATOM   3144 O OG    . SER B 1 62  ? -19.771 2.588   -30.343 1.00 61.32  ? ? ? ? ? 62 
SER B OG  1 
ATOM   3145 N N     . ARG B 1 63  ? -19.998 6.066   -33.107 1.00 59.97  ? ? ? ? ? 63 
ARG B N   1 
ATOM   3146 C CA    . ARG B 1 63  ? -20.468 6.878   -34.223 1.00 59.43  ? ? ? ? ? 63 
ARG B CA  1 
ATOM   3147 C C     . ARG B 1 63  ? -20.911 5.972   -35.368 1.00 59.05  ? ? ? ? ? 63 
ARG B C   1 
ATOM   3148 O O     . ARG B 1 63  ? -20.306 4.927   -35.600 1.00 60.22  ? ? ? ? ? 63 
ARG B O   1 
ATOM   3149 C CB    . ARG B 1 63  ? -19.344 7.800   -34.717 1.00 62.70  ? ? ? ? ? 63 
ARG B CB  1 
ATOM   3150 C CG    . ARG B 1 63  ? -19.230 9.132   -33.992 1.00 67.96  ? ? ? ? ? 63 
ARG B CG  1 
ATOM   3151 C CD    . ARG B 1 63  ? -19.014 8.978   -32.489 1.00 74.01  ? ? ? ? ? 63 
ARG B CD  1 
ATOM   3152 N NE    . ARG B 1 63  ? -17.741 8.335   -32.146 1.00 80.73  ? ? ? ? ? 63 
ARG B NE  1 
ATOM   3153 C CZ    . ARG B 1 63  ? -17.258 8.242   -30.904 1.00 81.02  ? ? ? ? ? 63 
ARG B CZ  1 
ATOM   3154 N NH1   . ARG B 1 63  ? -17.940 8.754   -29.885 1.00 78.65  ? ? ? ? ? 63 
ARG B NH1 1 
ATOM   3155 N NH2   . ARG B 1 63  ? -16.100 7.629   -30.676 1.00 80.28  ? ? ? ? ? 63 
ARG B NH2 1 
ATOM   3156 N N     . TRP B 1 64  ? -21.966 6.365   -36.081 1.00 56.69  ? ? ? ? ? 64 
TRP B N   1 
ATOM   3157 C CA    . TRP B 1 64  ? -22.435 5.576   -37.211 1.00 52.43  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CA  1 
ATOM   3158 C C     . TRP B 1 64  ? -21.667 5.980   -38.463 1.00 52.65  ? ? ? ? ? 64 
TRP B C   1 
ATOM   3159 O O     . TRP B 1 64  ? -21.612 5.220   -39.430 1.00 50.68  ? ? ? ? ? 64 
TRP B O   1 
ATOM   3160 C CB    . TRP B 1 64  ? -23.933 5.769   -37.443 1.00 49.66  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CB  1 
ATOM   3161 C CG    . TRP B 1 64  ? -24.326 7.170   -37.772 1.00 48.99  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CG  1 
ATOM   3162 C CD1   . TRP B 1 64  ? -24.773 8.118   -36.902 1.00 46.51  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CD1 1 
ATOM   3163 C CD2   . TRP B 1 64  ? -24.301 7.789   -39.064 1.00 48.76  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CD2 1 
ATOM   3164 N NE1   . TRP B 1 64  ? -25.031 9.287   -37.568 1.00 48.24  ? ? ? ? ? 64 
TRP B NE1 1 
ATOM   3165 C CE2   . TRP B 1 64  ? -24.750 9.115   -38.898 1.00 49.48  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CE2 1 
ATOM   3166 C CE3   . TRP B 1 64  ? -23.941 7.351   -40.343 1.00 48.27  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CE3 1 
ATOM   3167 C CZ2   . TRP B 1 64  ? -24.850 10.013  -39.966 1.00 49.03  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CZ2 1 
ATOM   3168 C CZ3   . TRP B 1 64  ? -24.039 8.241   -41.403 1.00 50.86  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CZ3 1 
ATOM   3169 C CH2   . TRP B 1 64  ? -24.492 9.559   -41.207 1.00 51.08  ? ? ? ? ? 64 
TRP B CH2 1 
ATOM   3170 N N     . LYS B 1 65  ? -21.085 7.181   -38.445 1.00 52.74  ? ? ? ? ? 65 
LYS B N   1 
ATOM   3171 C CA    . LYS B 1 65  ? -20.285 7.681   -39.566 1.00 52.97  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CA  1 
ATOM   3172 C C     . LYS B 1 65  ? -18.986 6.886   -39.583 1.00 52.60  ? ? ? ? ? 65 
LYS B C   1 
ATOM   3173 O O     . LYS B 1 65  ? -17.897 7.437   -39.675 1.00 54.98  ? ? ? ? ? 65 
LYS B O   1 
ATOM   3174 C CB    . LYS B 1 65  ? -19.974 9.167   -39.386 1.00 54.84  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CB  1 
ATOM   3175 C CG    . LYS B 1 65  ? -20.796 10.112  -40.254 1.00 57.23  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CG  1 
ATOM   3176 C CD    . LYS B 1 65  ? -20.428 9.965   -41.724 1.00 62.13  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CD  1 
ATOM   3177 C CE    . LYS B 1 65  ? -21.158 10.980  -42.597 1.00 66.29  ? ? ? ? ? 65 
LYS B CE  1 
ATOM   3178 N NZ    . LYS B 1 65  ? -20.929 10.729  -44.058 1.00 69.05  ? ? ? ? ? 65 
LYS B NZ  1 
ATOM   3179 N N     . ASN B 1 66  ? -19.137 5.574   -39.480 1.00 52.55  ? ? ? ? ? 66 
ASN B N   1 
ATOM   3180 C CA    . ASN B 1 66  ? -18.039 4.623   -39.456 1.00 49.75  ? ? ? ? ? 66 
ASN B CA  1 
ATOM   3181 C C     . ASN B 1 66  ? -17.706 4.238   -40.899 1.00 46.47  ? ? ? ? ? 66 
ASN B C   1 
ATOM   3182 O O     . ASN B 1 66  ? -18.593 3.873   -41.675 1.00 45.10  ? ? ? ? ? 66 
ASN B O   1 
ATOM   3183 C CB    . ASN B 1 66  ? -18.491 3.408   -38.632 1.00 49.29  ? ? ? ? ? 66 
ASN B CB  1 
ATOM   3184 C CG    . ASN B 1 66  ? -17.508 2.276   -38.666 1.00 54.18  ? ? ? ? ? 66 
ASN B CG  1 
ATOM   3185 O OD1   . ASN B 1 66  ? -17.075 1.850   -39.737 1.00 55.67  ? ? ? ? ? 66 
ASN B OD1 1 
ATOM   3186 N ND2   . ASN B 1 66  ? -17.155 1.760   -37.489 1.00 58.60  ? ? ? ? ? 66 
ASN B ND2 1 
ATOM   3187 N N     . ASP B 1 67  ? -16.431 4.329   -41.259 1.00 42.86  ? ? ? ? ? 67 
ASP B N   1 
ATOM   3188 C CA    . ASP B 1 67  ? -16.005 4.004   -42.617 1.00 41.14  ? ? ? ? ? 67 
ASP B CA  1 
ATOM   3189 C C     . ASP B 1 67  ? -16.325 2.587   -43.069 1.00 40.42  ? ? ? ? ? 67 
ASP B C   1 
ATOM   3190 O O     . ASP B 1 67  ? -16.768 2.377   -44.200 1.00 38.84  ? ? ? ? ? 67 
ASP B O   1 
ATOM   3191 C CB    . ASP B 1 67  ? -14.513 4.266   -42.784 1.00 43.58  ? ? ? ? ? 67 
ASP B CB  1 
ATOM   3192 C CG    . ASP B 1 67  ? -14.208 5.734   -42.983 1.00 49.11  ? ? ? ? ? 67 
ASP B CG  1 
ATOM   3193 O OD1   . ASP B 1 67  ? -14.459 6.521   -42.042 1.00 51.58  ? ? ? ? ? 67 
ASP B OD1 1 
ATOM   3194 O OD2   . ASP B 1 67  ? -13.730 6.105   -44.083 1.00 51.17  ? ? ? ? ? 67 
ASP B OD2 1 
ATOM   3195 N N     . GLU B 1 68  ? -16.088 1.611   -42.200 1.00 38.88  ? ? ? ? ? 68 
GLU B N   1 
ATOM   3196 C CA    . GLU B 1 68  ? -16.381 0.228   -42.540 1.00 38.07  ? ? ? ? ? 68 
GLU B CA  1 
ATOM   3197 C C     . GLU B 1 68  ? -17.857 0.067   -42.895 1.00 35.18  ? ? ? ? ? 68 
GLU B C   1 
ATOM   3198 O O     . GLU B 1 68  ? -18.193 -0.556  -43.890 1.00 35.31  ? ? ? ? ? 68 
GLU B O   1 
ATOM   3199 C CB    . GLU B 1 68  ? -16.034 -0.686  -41.372 1.00 41.43  ? ? ? ? ? 68 
GLU B CB  1 
ATOM   3200 C CG    . GLU B 1 68  ? -14.551 -0.857  -41.150 1.00 52.18  ? ? ? ? ? 68 
GLU B CG  1 
ATOM   3201 C CD    . GLU B 1 68  ? -14.240 -1.808  -40.008 1.00 58.07  ? ? ? ? ? 68 
GLU B CD  1 
ATOM   3202 O OE1   . GLU B 1 68  ? -14.776 -2.939  -40.000 1.00 61.27  ? ? ? ? ? 68 
GLU B OE1 1 
ATOM   3203 O OE2   . GLU B 1 68  ? -13.454 -1.429  -39.114 1.00 66.01  ? ? ? ? ? 68 
GLU B OE2 1 
ATOM   3204 N N     . PHE B 1 69  ? -18.727 0.637   -42.067 1.00 33.42  ? ? ? ? ? 69 
PHE B N   1 
ATOM   3205 C CA    . PHE B 1 69  ? -20.165 0.571   -42.276 1.00 30.79  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CA  1 
ATOM   3206 C C     . PHE B 1 69  ? -20.483 1.154   -43.648 1.00 29.10  ? ? ? ? ? 69 
PHE B C   1 
ATOM   3207 O O     . PHE B 1 69  ? -21.098 0.495   -44.477 1.00 30.65  ? ? ? ? ? 69 
PHE B O   1 
ATOM   3208 C CB    . PHE B 1 69  ? -20.882 1.353   -41.161 1.00 28.77  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CB  1 
ATOM   3209 C CG    . PHE B 1 69  ? -22.378 1.365   -41.282 1.00 24.54  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CG  1 
ATOM   3210 C CD1   . PHE B 1 69  ? -23.102 0.181   -41.294 1.00 24.40  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CD1 1 
ATOM   3211 C CD2   . PHE B 1 69  ? -23.072 2.568   -41.360 1.00 24.58  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CD2 1 
ATOM   3212 C CE1   . PHE B 1 69  ? -24.500 0.197   -41.377 1.00 22.14  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CE1 1 
ATOM   3213 C CE2   . PHE B 1 69  ? -24.471 2.587   -41.444 1.00 22.44  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CE2 1 
ATOM   3214 C CZ    . PHE B 1 69  ? -25.178 1.399   -41.450 1.00 19.14  ? ? ? ? ? 69 
PHE B CZ  1 
ATOM   3215 N N     . LEU B 1 70  ? -20.046 2.384   -43.891 1.00 27.83  ? ? ? ? ? 70 
LEU B N   1 
ATOM   3216 C CA    . LEU B 1 70  ? -20.279 3.025   -45.184 1.00 30.15  ? ? ? ? ? 70 
LEU B CA  1 
ATOM   3217 C C     . LEU B 1 70  ? -19.639 2.229   -46.319 1.00 30.68  ? ? ? ? ? 70 
LEU B C   1 
ATOM   3218 O O     . LEU B 1 70  ? -20.240 2.049   -47.382 1.00 35.20  ? ? ? ? ? 70 
LEU B O   1 
ATOM   3219 C CB    . LEU B 1 70  ? -19.727 4.457   -45.182 1.00 28.97  ? ? ? ? ? 70 
LEU B CB  1 
ATOM   3220 C CG    . LEU B 1 70  ? -20.629 5.601   -44.688 1.00 30.00  ? ? ? ? ? 70 
LEU B CG  1 
ATOM   3221 C CD1   . LEU B 1 70  ? -21.549 5.151   -43.598 1.00 33.38  ? ? ? ? ? 70 
LEU B CD1 1 
ATOM   3222 C CD2   . LEU B 1 70  ? -19.763 6.726   -44.193 1.00 33.16  ? ? ? ? ? 70 
LEU B CD2 1 
ATOM   3223 N N     . ALA B 1 71  ? -18.423 1.745   -46.106 1.00 26.91  ? ? ? ? ? 71 
ALA B N   1 
ATOM   3224 C CA    . ALA B 1 71  ? -17.753 0.985   -47.151 1.00 25.33  ? ? ? ? ? 71 
ALA B CA  1 
ATOM   3225 C C     . ALA B 1 71  ? -18.516 -0.301  -47.433 1.00 25.38  ? ? ? ? ? 71 
ALA B C   1 
ATOM   3226 O O     . ALA B 1 71  ? -18.585 -0.744  -48.576 1.00 23.20  ? ? ? ? ? 71 
ALA B O   1 
ATOM   3227 C CB    . ALA B 1 71  ? -16.328 0.664   -46.745 1.00 19.67  ? ? ? ? ? 71 
ALA B CB  1 
ATOM   3228 N N     . ALA B 1 72  ? -19.090 -0.898  -46.389 1.00 25.67  ? ? ? ? ? 72 
ALA B N   1 
ATOM   3229 C CA    . ALA B 1 72  ? -19.837 -2.139  -46.562 1.00 26.83  ? ? ? ? ? 72 
ALA B CA  1 
ATOM   3230 C C     . ALA B 1 72  ? -21.081 -1.867  -47.407 1.00 28.28  ? ? ? ? ? 72 
ALA B C   1 
ATOM   3231 O O     . ALA B 1 72  ? -21.433 -2.651  -48.292 1.00 30.58  ? ? ? ? ? 72 
ALA B O   1 
ATOM   3232 C CB    . ALA B 1 72  ? -20.222 -2.707  -45.228 1.00 28.41  ? ? ? ? ? 72 
ALA B CB  1 
ATOM   3233 N N     . ILE B 1 73  ? -21.730 -0.738  -47.154 1.00 26.20  ? ? ? ? ? 73 
ILE B N   1 
ATOM   3234 C CA    . ILE B 1 73  ? -22.912 -0.378  -47.913 1.00 25.86  ? ? ? ? ? 73 
ILE B CA  1 
ATOM   3235 C C     . ILE B 1 73  ? -22.579 -0.156  -49.387 1.00 28.33  ? ? ? ? ? 73 
ILE B C   1 
ATOM   3236 O O     . ILE B 1 73  ? -23.263 -0.682  -50.277 1.00 30.86  ? ? ? ? ? 73 
ILE B O   1 
ATOM   3237 C CB    . ILE B 1 73  ? -23.548 0.889   -47.352 1.00 23.87  ? ? ? ? ? 73 
ILE B CB  1 
ATOM   3238 C CG1   . ILE B 1 73  ? -24.028 0.620   -45.921 1.00 26.62  ? ? ? ? ? 73 
ILE B CG1 1 
ATOM   3239 C CG2   . ILE B 1 73  ? -24.673 1.348   -48.268 1.00 19.23  ? ? ? ? ? 73 
ILE B CG2 1 
ATOM   3240 C CD1   . ILE B 1 73  ? -24.613 1.824   -45.227 1.00 23.65  ? ? ? ? ? 73 
ILE B CD1 1 
ATOM   3241 N N     . ALA B 1 74  ? -21.532 0.621   -49.646 1.00 25.27  ? ? ? ? ? 74 
ALA B N   1 
ATOM   3242 C CA    . ALA B 1 74  ? -21.137 0.898   -51.024 1.00 25.86  ? ? ? ? ? 74 
ALA B CA  1 
ATOM   3243 C C     . ALA B 1 74  ? -20.830 -0.406  -51.731 1.00 25.33  ? ? ? ? ? 74 
ALA B C   1 
ATOM   3244 O O     . ALA B 1 74  ? -21.231 -0.619  -52.879 1.00 28.89  ? ? ? ? ? 74 
ALA B O   1 
ATOM   3245 C CB    . ALA B 1 74  ? -19.921 1.801   -51.060 1.00 22.56  ? ? ? ? ? 74 
ALA B CB  1 
ATOM   3246 N N     . HIS B 1 75  ? -20.112 -1.275  -51.031 1.00 24.62  ? ? ? ? ? 75 
HIS B N   1 
ATOM   3247 C CA    . HIS B 1 75  ? -19.733 -2.571  -51.558 1.00 23.71  ? ? ? ? ? 75 
HIS B CA  1 
ATOM   3248 C C     . HIS B 1 75  ? -20.973 -3.411  -51.896 1.00 25.59  ? ? ? ? ? 75 
HIS B C   1 
ATOM   3249 O O     . HIS B 1 75  ? -21.034 -4.059  -52.942 1.00 23.79  ? ? ? ? ? 75 
HIS B O   1 
ATOM   3250 C CB    . HIS B 1 75  ? -18.887 -3.318  -50.528 1.00 21.25  ? ? ? ? ? 75 
HIS B CB  1 
ATOM   3251 C CG    . HIS B 1 75  ? -18.537 -4.714  -50.942 1.00 25.99  ? ? ? ? ? 75 
HIS B CG  1 
ATOM   3252 N ND1   . HIS B 1 75  ? -17.644 -4.987  -51.958 1.00 26.57  ? ? ? ? ? 75 
HIS B ND1 1 
ATOM   3253 C CD2   . HIS B 1 75  ? -18.999 -5.911  -50.514 1.00 23.64  ? ? ? ? ? 75 
HIS B CD2 1 
ATOM   3254 C CE1   . HIS B 1 75  ? -17.570 -6.294  -52.135 1.00 24.03  ? ? ? ? ? 75 
HIS B CE1 1 
ATOM   3255 N NE2   . HIS B 1 75  ? -18.384 -6.878  -51.274 1.00 23.60  ? ? ? ? ? 75 
HIS B NE2 1 
ATOM   3256 N N     . TRP B 1 76  ? -21.957 -3.403  -51.004 1.00 22.92  ? ? ? ? ? 76 
TRP B N   1 
ATOM   3257 C CA    . TRP B 1 76  ? -23.150 -4.187  -51.231 1.00 21.13  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CA  1 
ATOM   3258 C C     . TRP B 1 76  ? -23.906 -3.690  -52.439 1.00 19.32  ? ? ? ? ? 76 
TRP B C   1 
ATOM   3259 O O     . TRP B 1 76  ? -24.311 -4.471  -53.288 1.00 22.93  ? ? ? ? ? 76 
TRP B O   1 
ATOM   3260 C CB    . TRP B 1 76  ? -24.039 -4.158  -49.999 1.00 20.39  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CB  1 
ATOM   3261 C CG    . TRP B 1 76  ? -25.201 -5.097  -50.061 1.00 22.69  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CG  1 
ATOM   3262 C CD1   . TRP B 1 76  ? -26.517 -4.761  -50.194 1.00 20.57  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CD1 1 
ATOM   3263 C CD2   . TRP B 1 76  ? -25.165 -6.523  -49.902 1.00 22.63  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CD2 1 
ATOM   3264 N NE1   . TRP B 1 76  ? -27.309 -5.888  -50.117 1.00 22.10  ? ? ? ? ? 76 
TRP B NE1 1 
ATOM   3265 C CE2   . TRP B 1 76  ? -26.504 -6.982  -49.935 1.00 21.81  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CE2 1 
ATOM   3266 C CE3   . TRP B 1 76  ? -24.132 -7.458  -49.728 1.00 21.14  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CE3 1 
ATOM   3267 C CZ2   . TRP B 1 76  ? -26.839 -8.332  -49.798 1.00 18.86  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CZ2 1 
ATOM   3268 C CZ3   . TRP B 1 76  ? -24.463 -8.803  -49.591 1.00 20.59  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CZ3 1 
ATOM   3269 C CH2   . TRP B 1 76  ? -25.807 -9.226  -49.627 1.00 22.90  ? ? ? ? ? 76 
TRP B CH2 1 
ATOM   3270 N N     . PHE B 1 77  ? -24.095 -2.390  -52.544 1.00 20.56  ? ? ? ? ? 77 
PHE B N   1 
ATOM   3271 C CA    . PHE B 1 77  ? -24.812 -1.878  -53.703 1.00 22.12  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CA  1 
ATOM   3272 C C     . PHE B 1 77  ? -24.138 -2.176  -55.044 1.00 25.44  ? ? ? ? ? 77 
PHE B C   1 
ATOM   3273 O O     . PHE B 1 77  ? -24.823 -2.489  -56.015 1.00 26.69  ? ? ? ? ? 77 
PHE B O   1 
ATOM   3274 C CB    . PHE B 1 77  ? -25.061 -0.377  -53.572 1.00 18.82  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CB  1 
ATOM   3275 C CG    . PHE B 1 77  ? -26.315 -0.045  -52.822 1.00 21.92  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CG  1 
ATOM   3276 C CD1   . PHE B 1 77  ? -26.403 -0.270  -51.451 1.00 19.24  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CD1 1 
ATOM   3277 C CD2   . PHE B 1 77  ? -27.423 0.462   -53.491 1.00 22.63  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CD2 1 
ATOM   3278 C CE1   . PHE B 1 77  ? -27.562 -0.001  -50.768 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CE1 1 
ATOM   3279 C CE2   . PHE B 1 77  ? -28.600 0.738   -52.808 1.00 20.32  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CE2 1 
ATOM   3280 C CZ    . PHE B 1 77  ? -28.666 0.504   -51.444 1.00 24.43  ? ? ? ? ? 77 
PHE B CZ  1 
ATOM   3281 N N     . SER B 1 78  ? -22.812 -2.108  -55.118 1.00 25.45  ? ? ? ? ? 78 
SER B N   1 
ATOM   3282 C CA    . SER B 1 78  ? -22.181 -2.375  -56.404 1.00 29.44  ? ? ? ? ? 78 
SER B CA  1 
ATOM   3283 C C     . SER B 1 78  ? -22.018 -3.855  -56.776 1.00 25.77  ? ? ? ? ? 78 
SER B C   1 
ATOM   3284 O O     . SER B 1 78  ? -22.007 -4.194  -57.952 1.00 25.89  ? ? ? ? ? 78 
SER B O   1 
ATOM   3285 C CB    . SER B 1 78  ? -20.831 -1.632  -56.524 1.00 31.55  ? ? ? ? ? 78 
SER B CB  1 
ATOM   3286 O OG    . SER B 1 78  ? -19.917 -1.989  -55.509 1.00 34.36  ? ? ? ? ? 78 
SER B OG  1 
ATOM   3287 N N     . THR B 1 79  ? -21.920 -4.738  -55.791 1.00 26.09  ? ? ? ? ? 79 
THR B N   1 
ATOM   3288 C CA    . THR B 1 79  ? -21.757 -6.160  -56.077 1.00 24.99  ? ? ? ? ? 79 
THR B CA  1 
ATOM   3289 C C     . THR B 1 79  ? -23.078 -6.910  -56.185 1.00 27.94  ? ? ? ? ? 79 
THR B C   1 
ATOM   3290 O O     . THR B 1 79  ? -23.181 -7.903  -56.908 1.00 31.13  ? ? ? ? ? 79 
THR B O   1 
ATOM   3291 C CB    . THR B 1 79  ? -20.911 -6.845  -54.999 1.00 23.93  ? ? ? ? ? 79 
THR B CB  1 
ATOM   3292 O OG1   . THR B 1 79  ? -21.520 -6.653  -53.718 1.00 29.84  ? ? ? ? ? 79 
THR B OG1 1 
ATOM   3293 C CG2   . THR B 1 79  ? -19.502 -6.265  -54.978 1.00 24.40  ? ? ? ? ? 79 
THR B CG2 1 
ATOM   3294 N N     . GLN B 1 80  ? -24.089 -6.434  -55.462 1.00 28.50  ? ? ? ? ? 80 
GLN B N   1 
ATOM   3295 C CA    . GLN B 1 80  ? -25.406 -7.061  -55.456 1.00 24.27  ? ? ? ? ? 80 
GLN B CA  1 
ATOM   3296 C C     . GLN B 1 80  ? -26.415 -6.326  -56.329 1.00 26.82  ? ? ? ? ? 80 
GLN B C   1 
ATOM   3297 O O     . GLN B 1 80  ? -27.362 -6.928  -56.833 1.00 32.52  ? ? ? ? ? 80 
GLN B O   1 
ATOM   3298 C CB    . GLN B 1 80  ? -25.953 -7.106  -54.033 1.00 22.67  ? ? ? ? ? 80 
GLN B CB  1 
ATOM   3299 C CG    . GLN B 1 80  ? -25.236 -8.032  -53.094 1.00 25.26  ? ? ? ? ? 80 
GLN B CG  1 
ATOM   3300 C CD    . GLN B 1 80  ? -25.455 -9.480  -53.446 1.00 26.23  ? ? ? ? ? 80 
GLN B CD  1 
ATOM   3301 O OE1   . GLN B 1 80  ? -26.527 -9.860  -53.923 1.00 29.79  ? ? ? ? ? 80 
GLN B OE1 1 
ATOM   3302 N NE2   . GLN B 1 80  ? -24.447 -10.303 -53.208 1.00 24.31  ? ? ? ? ? 80 
GLN B NE2 1 
ATOM   3303 N N     . HIS B 1 81  ? -26.226 -5.026  -56.506 1.00 24.71  ? ? ? ? ? 81 
HIS B N   1 
ATOM   3304 C CA    . HIS B 1 81  ? -27.165 -4.253  -57.296 1.00 22.27  ? ? ? ? ? 81 
HIS B CA  1 
ATOM   3305 C C     . HIS B 1 81  ? -26.588 -3.468  -58.454 1.00 20.10  ? ? ? ? ? 81 
HIS B C   1 
ATOM   3306 O O     . HIS B 1 81  ? -27.312 -2.734  -59.120 1.00 18.20  ? ? ? ? ? 81 
HIS B O   1 
ATOM   3307 C CB    . HIS B 1 81  ? -27.966 -3.338  -56.374 1.00 19.77  ? ? ? ? ? 81 
HIS B CB  1 
ATOM   3308 C CG    . HIS B 1 81  ? -28.842 -4.089  -55.429 1.00 23.65  ? ? ? ? ? 81 
HIS B CG  1 
ATOM   3309 N ND1   . HIS B 1 81  ? -28.557 -4.216  -54.087 1.00 28.46  ? ? ? ? ? 81 
HIS B ND1 1 
ATOM   3310 C CD2   . HIS B 1 81  ? -29.969 -4.808  -55.644 1.00 21.64  ? ? ? ? ? 81 
HIS B CD2 1 
ATOM   3311 C CE1   . HIS B 1 81  ? -29.473 -4.978  -53.513 1.00 25.61  ? ? ? ? ? 81 
HIS B CE1 1 
ATOM   3312 N NE2   . HIS B 1 81  ? -30.340 -5.351  -54.437 1.00 27.49  ? ? ? ? ? 81 
HIS B NE2 1 
ATOM   3313 N N     . TYR B 1 82  ? -25.292 -3.634  -58.697 1.00 19.19  ? ? ? ? ? 82 
TYR B N   1 
ATOM   3314 C CA    . TYR B 1 82  ? -24.617 -2.958  -59.807 1.00 22.19  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CA  1 
ATOM   3315 C C     . TYR B 1 82  ? -24.990 -1.497  -59.895 1.00 24.07  ? ? ? ? ? 82 
TYR B C   1 
ATOM   3316 O O     . TYR B 1 82  ? -25.203 -0.968  -60.989 1.00 21.58  ? ? ? ? ? 82 
TYR B O   1 
ATOM   3317 C CB    . TYR B 1 82  ? -24.962 -3.655  -61.125 1.00 22.16  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CB  1 
ATOM   3318 C CG    . TYR B 1 82  ? -24.811 -5.150  -61.004 1.00 25.36  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CG  1 
ATOM   3319 C CD1   . TYR B 1 82  ? -25.914 -6.000  -61.108 1.00 23.05  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CD1 1 
ATOM   3320 C CD2   . TYR B 1 82  ? -23.570 -5.711  -60.705 1.00 22.86  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CD2 1 
ATOM   3321 C CE1   . TYR B 1 82  ? -25.778 -7.371  -60.908 1.00 27.08  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CE1 1 
ATOM   3322 C CE2   . TYR B 1 82  ? -23.428 -7.075  -60.506 1.00 25.76  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CE2 1 
ATOM   3323 C CZ    . TYR B 1 82  ? -24.525 -7.894  -60.605 1.00 26.59  ? ? ? ? ? 82 
TYR B CZ  1 
ATOM   3324 O OH    . TYR B 1 82  ? -24.359 -9.242  -60.384 1.00 36.01  ? ? ? ? ? 82 
TYR B OH  1 
ATOM   3325 N N     . THR B 1 83  ? -25.074 -0.863  -58.729 1.00 23.32  ? ? ? ? ? 83 
THR B N   1 
ATOM   3326 C CA    . THR B 1 83  ? -25.410 0.540   -58.626 1.00 23.55  ? ? ? ? ? 83 
THR B CA  1 
ATOM   3327 C C     . THR B 1 83  ? -24.339 1.245   -57.814 1.00 26.48  ? ? ? ? ? 83 
THR B C   1 
ATOM   3328 O O     . THR B 1 83  ? -23.959 0.793   -56.728 1.00 25.03  ? ? ? ? ? 83 
THR B O   1 
ATOM   3329 C CB    . THR B 1 83  ? -26.752 0.734   -57.927 1.00 23.75  ? ? ? ? ? 83 
THR B CB  1 
ATOM   3330 O OG1   . THR B 1 83  ? -27.788 0.147   -58.720 1.00 26.37  ? ? ? ? ? 83 
THR B OG1 1 
ATOM   3331 C CG2   . THR B 1 83  ? -27.031 2.222   -57.734 1.00 26.27  ? ? ? ? ? 83 
THR B CG2 1 
ATOM   3332 N N     . ALA B 1 84  ? -23.853 2.356   -58.349 1.00 28.00  ? ? ? ? ? 84 
ALA B N   1 
ATOM   3333 C CA    . ALA B 1 84  ? -22.818 3.132   -57.688 1.00 29.14  ? ? ? ? ? 84 
ALA B CA  1 
ATOM   3334 C C     . ALA B 1 84  ? -23.440 4.231   -56.853 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 84 
ALA B C   1 
ATOM   3335 O O     . ALA B 1 84  ? -24.261 4.993   -57.352 1.00 32.36  ? ? ? ? ? 84 
ALA B O   1 
ATOM   3336 C CB    . ALA B 1 84  ? -21.887 3.733   -58.720 1.00 25.69  ? ? ? ? ? 84 
ALA B CB  1 
ATOM   3337 N N     . ILE B 1 85  ? -23.052 4.307   -55.584 1.00 27.61  ? ? ? ? ? 85 
ILE B N   1 
ATOM   3338 C CA    . ILE B 1 85  ? -23.572 5.332   -54.690 1.00 29.93  ? ? ? ? ? 85 
ILE B CA  1 
ATOM   3339 C C     . ILE B 1 85  ? -22.439 6.103   -54.023 1.00 30.91  ? ? ? ? ? 85 
ILE B C   1 
ATOM   3340 O O     . ILE B 1 85  ? -21.331 5.584   -53.878 1.00 30.25  ? ? ? ? ? 85 
ILE B O   1 
ATOM   3341 C CB    . ILE B 1 85  ? -24.426 4.728   -53.564 1.00 31.71  ? ? ? ? ? 85 
ILE B CB  1 
ATOM   3342 C CG1   . ILE B 1 85  ? -23.553 3.816   -52.690 1.00 28.27  ? ? ? ? ? 85 
ILE B CG1 1 
ATOM   3343 C CG2   . ILE B 1 85  ? -25.603 3.983   -54.157 1.00 27.94  ? ? ? ? ? 85 
ILE B CG2 1 
ATOM   3344 C CD1   . ILE B 1 85  ? -24.096 3.594   -51.310 1.00 25.24  ? ? ? ? ? 85 
ILE B CD1 1 
ATOM   3345 N N     . ASP B 1 86  ? -22.735 7.330   -53.600 1.00 30.65  ? ? ? ? ? 86 
ASP B N   1 
ATOM   3346 C CA    . ASP B 1 86  ? -21.763 8.168   -52.932 1.00 29.35  ? ? ? ? ? 86 
ASP B CA  1 
ATOM   3347 C C     . ASP B 1 86  ? -21.934 7.963   -51.438 1.00 31.84  ? ? ? ? ? 86 
ASP B C   1 
ATOM   3348 O O     . ASP B 1 86  ? -22.992 8.261   -50.891 1.00 31.77  ? ? ? ? ? 86 
ASP B O   1 
ATOM   3349 C CB    . ASP B 1 86  ? -22.010 9.626   -53.290 1.00 32.71  ? ? ? ? ? 86 
ASP B CB  1 
ATOM   3350 C CG    . ASP B 1 86  ? -21.033 10.565  -52.618 1.00 36.71  ? ? ? ? ? 86 
ASP B CG  1 
ATOM   3351 O OD1   . ASP B 1 86  ? -21.137 11.781  -52.858 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 86 
ASP B OD1 1 
ATOM   3352 O OD2   . ASP B 1 86  ? -20.162 10.097  -51.850 1.00 38.08  ? ? ? ? ? 86 
ASP B OD2 1 
ATOM   3353 N N     . SER B 1 87  ? -20.893 7.446   -50.787 1.00 35.51  ? ? ? ? ? 87 
SER B N   1 
ATOM   3354 C CA    . SER B 1 87  ? -20.914 7.177   -49.347 1.00 36.21  ? ? ? ? ? 87 
SER B CA  1 
ATOM   3355 C C     . SER B 1 87  ? -21.254 8.400   -48.514 1.00 38.06  ? ? ? ? ? 87 
SER B C   1 
ATOM   3356 O O     . SER B 1 87  ? -21.793 8.271   -47.415 1.00 38.71  ? ? ? ? ? 87 
SER B O   1 
ATOM   3357 C CB    . SER B 1 87  ? -19.558 6.645   -48.887 1.00 36.46  ? ? ? ? ? 87 
SER B CB  1 
ATOM   3358 O OG    . SER B 1 87  ? -19.322 5.346   -49.394 1.00 46.27  ? ? ? ? ? 87 
SER B OG  1 
ATOM   3359 N N     . GLN B 1 88  ? -20.934 9.582   -49.037 1.00 38.55  ? ? ? ? ? 88 
GLN B N   1 
ATOM   3360 C CA    . GLN B 1 88  ? -21.186 10.826  -48.326 1.00 39.50  ? ? ? ? ? 88 
GLN B CA  1 
ATOM   3361 C C     . GLN B 1 88  ? -22.658 11.167  -48.168 1.00 37.48  ? ? ? ? ? 88 
GLN B C   1 
ATOM   3362 O O     . GLN B 1 88  ? -23.029 11.929  -47.272 1.00 38.00  ? ? ? ? ? 88 
GLN B O   1 
ATOM   3363 C CB    . GLN B 1 88  ? -20.479 11.987  -49.026 1.00 46.32  ? ? ? ? ? 88 
GLN B CB  1 
ATOM   3364 C CG    . GLN B 1 88  ? -18.973 11.840  -49.088 1.00 54.34  ? ? ? ? ? 88 
GLN B CG  1 
ATOM   3365 C CD    . GLN B 1 88  ? -18.393 11.302  -47.797 1.00 60.47  ? ? ? ? ? 88 
GLN B CD  1 
ATOM   3366 O OE1   . GLN B 1 88  ? -18.473 10.099  -47.519 1.00 64.69  ? ? ? ? ? 88 
GLN B OE1 1 
ATOM   3367 N NE2   . GLN B 1 88  ? -17.816 12.191  -46.989 1.00 63.09  ? ? ? ? ? 88 
GLN B NE2 1 
ATOM   3368 N N     . THR B 1 89  ? -23.491 10.612  -49.038 1.00 31.30  ? ? ? ? ? 89 
THR B N   1 
ATOM   3369 C CA    . THR B 1 89  ? -24.920 10.874  -48.986 1.00 29.79  ? ? ? ? ? 89 
THR B CA  1 
ATOM   3370 C C     . THR B 1 89  ? -25.684 9.911   -48.074 1.00 29.13  ? ? ? ? ? 89 
THR B C   1 
ATOM   3371 O O     . THR B 1 89  ? -26.881 10.087  -47.858 1.00 32.35  ? ? ? ? ? 89 
THR B O   1 
ATOM   3372 C CB    . THR B 1 89  ? -25.551 10.789  -50.395 1.00 31.85  ? ? ? ? ? 89 
THR B CB  1 
ATOM   3373 O OG1   . THR B 1 89  ? -25.419 9.452   -50.900 1.00 24.14  ? ? ? ? ? 89 
THR B OG1 1 
ATOM   3374 C CG2   . THR B 1 89  ? -24.865 11.775  -51.353 1.00 29.63  ? ? ? ? ? 89 
THR B CG2 1 
ATOM   3375 N N     . VAL B 1 90  ? -25.005 8.900   -47.543 1.00 25.17  ? ? ? ? ? 90 
VAL B N   1 
ATOM   3376 C CA    . VAL B 1 90  ? -25.663 7.928   -46.674 1.00 25.81  ? ? ? ? ? 90 
VAL B CA  1 
ATOM   3377 C C     . VAL B 1 90  ? -25.861 8.435   -45.251 1.00 27.67  ? ? ? ? ? 90 
VAL B C   1 
ATOM   3378 O O     . VAL B 1 90  ? -25.036 9.184   -44.717 1.00 30.92  ? ? ? ? ? 90 
VAL B O   1 
ATOM   3379 C CB    . VAL B 1 90  ? -24.866 6.588   -46.618 1.00 25.65  ? ? ? ? ? 90 
VAL B CB  1 
ATOM   3380 C CG1   . VAL B 1 90  ? -25.558 5.603   -45.710 1.00 23.83  ? ? ? ? ? 90 
VAL B CG1 1 
ATOM   3381 C CG2   . VAL B 1 90  ? -24.754 5.990   -48.007 1.00 23.24  ? ? ? ? ? 90 
VAL B CG2 1 
ATOM   3382 N N     . VAL B 1 91  ? -26.972 8.032   -44.642 1.00 30.61  ? ? ? ? ? 91 
VAL B N   1 
ATOM   3383 C CA    . VAL B 1 91  ? -27.287 8.410   -43.262 1.00 28.64  ? ? ? ? ? 91 
VAL B CA  1 
ATOM   3384 C C     . VAL B 1 91  ? -27.830 7.207   -42.515 1.00 25.64  ? ? ? ? ? 91 
VAL B C   1 
ATOM   3385 O O     . VAL B 1 91  ? -28.225 6.230   -43.123 1.00 27.56  ? ? ? ? ? 91 
VAL B O   1 
ATOM   3386 C CB    . VAL B 1 91  ? -28.337 9.552   -43.205 1.00 30.39  ? ? ? ? ? 91 
VAL B CB  1 
ATOM   3387 C CG1   . VAL B 1 91  ? -27.811 10.760  -43.948 1.00 30.56  ? ? ? ? ? 91 
VAL B CG1 1 
ATOM   3388 C CG2   . VAL B 1 91  ? -29.656 9.101   -43.813 1.00 29.98  ? ? ? ? ? 91 
VAL B CG2 1 
ATOM   3389 N N     . TYR B 1 92  ? -27.859 7.291   -41.192 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 92 
TYR B N   1 
ATOM   3390 C CA    . TYR B 1 92  ? -28.356 6.212   -40.347 1.00 22.00  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CA  1 
ATOM   3391 C C     . TYR B 1 92  ? -29.748 6.566   -39.846 1.00 24.31  ? ? ? ? ? 92 
TYR B C   1 
ATOM   3392 O O     . TYR B 1 92  ? -30.131 7.743   -39.822 1.00 21.01  ? ? ? ? ? 92 
TYR B O   1 
ATOM   3393 C CB    . TYR B 1 92  ? -27.415 6.035   -39.153 1.00 23.54  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CB  1 
ATOM   3394 C CG    . TYR B 1 92  ? -27.932 5.130   -38.067 1.00 25.45  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CG  1 
ATOM   3395 C CD1   . TYR B 1 92  ? -27.811 3.750   -38.164 1.00 26.71  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CD1 1 
ATOM   3396 C CD2   . TYR B 1 92  ? -28.581 5.657   -36.950 1.00 29.22  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CD2 1 
ATOM   3397 C CE1   . TYR B 1 92  ? -28.324 2.911   -37.174 1.00 29.49  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CE1 1 
ATOM   3398 C CE2   . TYR B 1 92  ? -29.100 4.830   -35.955 1.00 30.15  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CE2 1 
ATOM   3399 C CZ    . TYR B 1 92  ? -28.965 3.454   -36.075 1.00 32.57  ? ? ? ? ? 92 
TYR B CZ  1 
ATOM   3400 O OH    . TYR B 1 92  ? -29.452 2.620   -35.084 1.00 45.87  ? ? ? ? ? 92 
TYR B OH  1 
ATOM   3401 N N     . GLY B 1 93  ? -30.506 5.543   -39.456 1.00 23.26  ? ? ? ? ? 93 
GLY B N   1 
ATOM   3402 C CA    . GLY B 1 93  ? -31.836 5.754   -38.915 1.00 20.43  ? ? ? ? ? 93 
GLY B CA  1 
ATOM   3403 C C     . GLY B 1 93  ? -32.148 4.631   -37.940 1.00 21.48  ? ? ? ? ? 93 
GLY B C   1 
ATOM   3404 O O     . GLY B 1 93  ? -31.547 3.572   -38.032 1.00 25.33  ? ? ? ? ? 93 
GLY B O   1 
ATOM   3405 N N     . PRO B 1 94  ? -33.051 4.829   -36.973 1.00 21.52  ? ? ? ? ? 94 
PRO B N   1 
ATOM   3406 C CA    . PRO B 1 94  ? -33.399 3.773   -36.011 1.00 20.09  ? ? ? ? ? 94 
PRO B CA  1 
ATOM   3407 C C     . PRO B 1 94  ? -34.186 2.662   -36.718 1.00 21.97  ? ? ? ? ? 94 
PRO B C   1 
ATOM   3408 O O     . PRO B 1 94  ? -34.057 1.482   -36.390 1.00 22.11  ? ? ? ? ? 94 
PRO B O   1 
ATOM   3409 C CB    . PRO B 1 94  ? -34.273 4.494   -35.001 1.00 12.88  ? ? ? ? ? 94 
PRO B CB  1 
ATOM   3410 C CG    . PRO B 1 94  ? -33.832 5.907   -35.105 1.00 20.79  ? ? ? ? ? 94 
PRO B CG  1 
ATOM   3411 C CD    . PRO B 1 94  ? -33.625 6.119   -36.562 1.00 22.03  ? ? ? ? ? 94 
PRO B CD  1 
ATOM   3412 N N     . SER B 1 95  ? -35.004 3.056   -37.690 1.00 19.46  ? ? ? ? ? 95 
SER B N   1 
ATOM   3413 C CA    . SER B 1 95  ? -35.816 2.109   -38.438 1.00 19.80  ? ? ? ? ? 95 
SER B CA  1 
ATOM   3414 C C     . SER B 1 95  ? -36.188 2.784   -39.734 1.00 18.44  ? ? ? ? ? 95 
SER B C   1 
ATOM   3415 O O     . SER B 1 95  ? -36.088 3.998   -39.839 1.00 21.20  ? ? ? ? ? 95 
SER B O   1 
ATOM   3416 C CB    . SER B 1 95  ? -37.100 1.774   -37.670 1.00 17.29  ? ? ? ? ? 95 
SER B CB  1 
ATOM   3417 O OG    . SER B 1 95  ? -37.989 2.884   -37.671 1.00 20.98  ? ? ? ? ? 95 
SER B OG  1 
ATOM   3418 N N     . VAL B 1 96  ? -36.625 2.012   -40.722 1.00 18.97  ? ? ? ? ? 96 
VAL B N   1 
ATOM   3419 C CA    . VAL B 1 96  ? -37.026 2.608   -41.990 1.00 18.24  ? ? ? ? ? 96 
VAL B CA  1 
ATOM   3420 C C     . VAL B 1 96  ? -38.248 3.519   -41.835 1.00 20.89  ? ? ? ? ? 96 
VAL B C   1 
ATOM   3421 O O     . VAL B 1 96  ? -38.289 4.626   -42.401 1.00 24.19  ? ? ? ? ? 96 
VAL B O   1 
ATOM   3422 C CB    . VAL B 1 96  ? -37.331 1.524   -43.043 1.00 19.20  ? ? ? ? ? 96 
VAL B CB  1 
ATOM   3423 C CG1   . VAL B 1 96  ? -38.003 2.143   -44.275 1.00 19.44  ? ? ? ? ? 96 
VAL B CG1 1 
ATOM   3424 C CG2   . VAL B 1 96  ? -36.045 0.836   -43.447 1.00 18.14  ? ? ? ? ? 96 
VAL B CG2 1 
ATOM   3425 N N     . ILE B 1 97  ? -39.236 3.077   -41.063 1.00 18.94  ? ? ? ? ? 97 
ILE B N   1 
ATOM   3426 C CA    . ILE B 1 97  ? -40.440 3.872   -40.878 1.00 23.67  ? ? ? ? ? 97 
ILE B CA  1 
ATOM   3427 C C     . ILE B 1 97  ? -40.176 5.220   -40.192 1.00 24.41  ? ? ? ? ? 97 
ILE B C   1 
ATOM   3428 O O     . ILE B 1 97  ? -40.847 6.215   -40.472 1.00 24.16  ? ? ? ? ? 97 
ILE B O   1 
ATOM   3429 C CB    . ILE B 1 97  ? -41.507 3.080   -40.107 1.00 28.37  ? ? ? ? ? 97 
ILE B CB  1 
ATOM   3430 C CG1   . ILE B 1 97  ? -41.839 1.780   -40.859 1.00 24.49  ? ? ? ? ? 97 
ILE B CG1 1 
ATOM   3431 C CG2   . ILE B 1 97  ? -42.760 3.926   -39.940 1.00 27.01  ? ? ? ? ? 97 
ILE B CG2 1 
ATOM   3432 C CD1   . ILE B 1 97  ? -42.418 1.998   -42.218 1.00 27.81  ? ? ? ? ? 97 
ILE B CD1 1 
ATOM   3433 N N     . TYR B 1 98  ? -39.196 5.260   -39.302 1.00 26.77  ? ? ? ? ? 98 
TYR B N   1 
ATOM   3434 C CA    . TYR B 1 98  ? -38.860 6.514   -38.658 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CA  1 
ATOM   3435 C C     . TYR B 1 98  ? -38.364 7.509   -39.717 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 98 
TYR B C   1 
ATOM   3436 O O     . TYR B 1 98  ? -38.687 8.706   -39.678 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 98 
TYR B O   1 
ATOM   3437 C CB    . TYR B 1 98  ? -37.756 6.326   -37.629 1.00 26.18  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CB  1 
ATOM   3438 C CG    . TYR B 1 98  ? -37.277 7.648   -37.091 1.00 27.88  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CG  1 
ATOM   3439 C CD1   . TYR B 1 98  ? -38.041 8.366   -36.170 1.00 29.93  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CD1 1 
ATOM   3440 C CD2   . TYR B 1 98  ? -36.101 8.234   -37.578 1.00 29.55  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CD2 1 
ATOM   3441 C CE1   . TYR B 1 98  ? -37.645 9.641   -35.744 1.00 28.56  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CE1 1 
ATOM   3442 C CE2   . TYR B 1 98  ? -35.702 9.499   -37.176 1.00 25.59  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CE2 1 
ATOM   3443 C CZ    . TYR B 1 98  ? -36.476 10.199  -36.257 1.00 32.05  ? ? ? ? ? 98 
TYR B CZ  1 
ATOM   3444 O OH    . TYR B 1 98  ? -36.082 11.457  -35.863 1.00 31.85  ? ? ? ? ? 98 
TYR B OH  1 
ATOM   3445 N N     . MET B 1 99  ? -37.561 7.016   -40.656 1.00 25.45  ? ? ? ? ? 99 
MET B N   1 
ATOM   3446 C CA    . MET B 1 99  ? -37.026 7.878   -41.708 1.00 25.21  ? ? ? ? ? 99 
MET B CA  1 
ATOM   3447 C C     . MET B 1 99  ? -38.126 8.329   -42.661 1.00 27.32  ? ? ? ? ? 99 
MET B C   1 
ATOM   3448 O O     . MET B 1 99  ? -38.129 9.472   -43.105 1.00 29.80  ? ? ? ? ? 99 
MET B O   1 
ATOM   3449 C CB    . MET B 1 99  ? -35.912 7.158   -42.460 1.00 21.46  ? ? ? ? ? 99 
MET B CB  1 
ATOM   3450 C CG    . MET B 1 99  ? -34.738 6.844   -41.565 1.00 22.65  ? ? ? ? ? 99 
MET B CG  1 
ATOM   3451 S SD    . MET B 1 99  ? -33.468 5.842   -42.325 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 99 
MET B SD  1 
ATOM   3452 C CE    . MET B 1 99  ? -32.409 7.121   -42.935 1.00 25.60  ? ? ? ? ? 99 
MET B CE  1 
ATOM   3453 N N     . VAL B 1 100 ? -39.064 7.437   -42.973 1.00 29.03  ? ? ? ? ? 
100 VAL B N   1 
ATOM   3454 C CA    . VAL B 1 100 ? -40.181 7.797   -43.838 1.00 27.07  ? ? ? ? ? 
100 VAL B CA  1 
ATOM   3455 C C     . VAL B 1 100 ? -40.989 8.888   -43.143 1.00 27.27  ? ? ? ? ? 
100 VAL B C   1 
ATOM   3456 O O     . VAL B 1 100 ? -41.384 9.872   -43.756 1.00 27.59  ? ? ? ? ? 
100 VAL B O   1 
ATOM   3457 C CB    . VAL B 1 100 ? -41.133 6.595   -44.080 1.00 28.54  ? ? ? ? ? 
100 VAL B CB  1 
ATOM   3458 C CG1   . VAL B 1 100 ? -42.440 7.090   -44.732 1.00 26.30  ? ? ? ? ? 
100 VAL B CG1 1 
ATOM   3459 C CG2   . VAL B 1 100 ? -40.451 5.543   -44.951 1.00 22.76  ? ? ? ? ? 
100 VAL B CG2 1 
ATOM   3460 N N     . SER B 1 101 ? -41.231 8.687   -41.853 1.00 27.50  ? ? ? ? ? 
101 SER B N   1 
ATOM   3461 C CA    . SER B 1 101 ? -42.000 9.617   -41.040 1.00 28.44  ? ? ? ? ? 
101 SER B CA  1 
ATOM   3462 C C     . SER B 1 101 ? -41.364 11.016  -40.987 1.00 28.94  ? ? ? ? ? 
101 SER B C   1 
ATOM   3463 O O     . SER B 1 101 ? -42.042 12.019  -41.208 1.00 30.15  ? ? ? ? ? 
101 SER B O   1 
ATOM   3464 C CB    . SER B 1 101 ? -42.141 9.038   -39.632 1.00 28.44  ? ? ? ? ? 
101 SER B CB  1 
ATOM   3465 O OG    . SER B 1 101 ? -43.154 9.703   -38.912 1.00 38.18  ? ? ? ? ? 
101 SER B OG  1 
ATOM   3466 N N     . GLU B 1 102 ? -40.067 11.081  -40.700 1.00 27.48  ? ? ? ? ? 
102 GLU B N   1 
ATOM   3467 C CA    . GLU B 1 102 ? -39.368 12.355  -40.634 1.00 29.27  ? ? ? ? ? 
102 GLU B CA  1 
ATOM   3468 C C     . GLU B 1 102 ? -39.366 13.080  -41.977 1.00 30.28  ? ? ? ? ? 
102 GLU B C   1 
ATOM   3469 O O     . GLU B 1 102 ? -39.642 14.271  -42.033 1.00 32.54  ? ? ? ? ? 
102 GLU B O   1 
ATOM   3470 C CB    . GLU B 1 102 ? -37.929 12.148  -40.165 1.00 31.09  ? ? ? ? ? 
102 GLU B CB  1 
ATOM   3471 C CG    . GLU B 1 102 ? -37.143 13.438  -39.992 1.00 33.97  ? ? ? ? ? 
102 GLU B CG  1 
ATOM   3472 C CD    . GLU B 1 102 ? -37.902 14.471  -39.176 1.00 39.45  ? ? ? ? ? 
102 GLU B CD  1 
ATOM   3473 O OE1   . GLU B 1 102 ? -38.637 14.061  -38.253 1.00 41.74  ? ? ? ? ? 
102 GLU B OE1 1 
ATOM   3474 O OE2   . GLU B 1 102 ? -37.760 15.685  -39.446 1.00 37.25  ? ? ? ? ? 
102 GLU B OE2 1 
ATOM   3475 N N     . LEU B 1 103 ? -39.048 12.372  -43.059 1.00 30.88  ? ? ? ? ? 
103 LEU B N   1 
ATOM   3476 C CA    . LEU B 1 103 ? -39.032 12.999  -44.383 1.00 29.95  ? ? ? ? ? 
103 LEU B CA  1 
ATOM   3477 C C     . LEU B 1 103 ? -40.418 13.535  -44.716 1.00 28.22  ? ? ? ? ? 
103 LEU B C   1 
ATOM   3478 O O     . LEU B 1 103 ? -40.553 14.564  -45.362 1.00 28.78  ? ? ? ? ? 
103 LEU B O   1 
ATOM   3479 C CB    . LEU B 1 103 ? -38.579 12.003  -45.459 1.00 27.46  ? ? ? ? ? 
103 LEU B CB  1 
ATOM   3480 C CG    . LEU B 1 103 ? -37.129 11.521  -45.304 1.00 31.24  ? ? ? ? ? 
103 LEU B CG  1 
ATOM   3481 C CD1   . LEU B 1 103 ? -36.787 10.498  -46.373 1.00 29.94  ? ? ? ? ? 
103 LEU B CD1 1 
ATOM   3482 C CD2   . LEU B 1 103 ? -36.189 12.715  -45.400 1.00 29.09  ? ? ? ? ? 
103 LEU B CD2 1 
ATOM   3483 N N     . ILE B 1 104 ? -41.457 12.845  -44.266 1.00 28.82  ? ? ? ? ? 
104 ILE B N   1 
ATOM   3484 C CA    . ILE B 1 104 ? -42.814 13.319  -44.523 1.00 28.55  ? ? ? ? ? 
104 ILE B CA  1 
ATOM   3485 C C     . ILE B 1 104 ? -43.017 14.649  -43.789 1.00 28.27  ? ? ? ? ? 
104 ILE B C   1 
ATOM   3486 O O     . ILE B 1 104 ? -43.573 15.601  -44.345 1.00 23.94  ? ? ? ? ? 
104 ILE B O   1 
ATOM   3487 C CB    . ILE B 1 104 ? -43.864 12.309  -44.034 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
104 ILE B CB  1 
ATOM   3488 C CG1   . ILE B 1 104 ? -43.915 11.115  -44.989 1.00 27.92  ? ? ? ? ? 
104 ILE B CG1 1 
ATOM   3489 C CG2   . ILE B 1 104 ? -45.221 12.971  -43.916 1.00 25.60  ? ? ? ? ? 
104 ILE B CG2 1 
ATOM   3490 C CD1   . ILE B 1 104 ? -44.800 9.971   -44.466 1.00 25.94  ? ? ? ? ? 
104 ILE B CD1 1 
ATOM   3491 N N     . ARG B 1 105 ? -42.565 14.710  -42.540 1.00 25.66  ? ? ? ? ? 
105 ARG B N   1 
ATOM   3492 C CA    . ARG B 1 105 ? -42.702 15.936  -41.777 1.00 27.20  ? ? ? ? ? 
105 ARG B CA  1 
ATOM   3493 C C     . ARG B 1 105 ? -41.862 17.013  -42.432 1.00 31.67  ? ? ? ? ? 
105 ARG B C   1 
ATOM   3494 O O     . ARG B 1 105 ? -42.187 18.202  -42.384 1.00 33.00  ? ? ? ? ? 
105 ARG B O   1 
ATOM   3495 C CB    . ARG B 1 105 ? -42.233 15.746  -40.344 1.00 24.73  ? ? ? ? ? 
105 ARG B CB  1 
ATOM   3496 C CG    . ARG B 1 105 ? -43.264 15.116  -39.432 1.00 24.69  ? ? ? ? ? 
105 ARG B CG  1 
ATOM   3497 C CD    . ARG B 1 105 ? -42.753 15.125  -38.021 1.00 23.68  ? ? ? ? ? 
105 ARG B CD  1 
ATOM   3498 N NE    . ARG B 1 105 ? -41.651 14.188  -37.808 1.00 29.56  ? ? ? ? ? 
105 ARG B NE  1 
ATOM   3499 C CZ    . ARG B 1 105 ? -41.804 12.886  -37.564 1.00 27.53  ? ? ? ? ? 
105 ARG B CZ  1 
ATOM   3500 N NH1   . ARG B 1 105 ? -43.020 12.358  -37.509 1.00 29.97  ? ? ? ? ? 
105 ARG B NH1 1 
ATOM   3501 N NH2   . ARG B 1 105 ? -40.748 12.115  -37.343 1.00 21.06  ? ? ? ? ? 
105 ARG B NH2 1 
ATOM   3502 N N     . GLN B 1 106 ? -40.794 16.584  -43.083 1.00 32.09  ? ? ? ? ? 
106 GLN B N   1 
ATOM   3503 C CA    . GLN B 1 106 ? -39.894 17.517  -43.716 1.00 32.12  ? ? ? ? ? 
106 GLN B CA  1 
ATOM   3504 C C     . GLN B 1 106 ? -40.296 18.004  -45.093 1.00 31.98  ? ? ? ? ? 
106 GLN B C   1 
ATOM   3505 O O     . GLN B 1 106 ? -40.103 19.165  -45.408 1.00 35.44  ? ? ? ? ? 
106 GLN B O   1 
ATOM   3506 C CB    . GLN B 1 106 ? -38.523 16.889  -43.785 1.00 34.75  ? ? ? ? ? 
106 GLN B CB  1 
ATOM   3507 C CG    . GLN B 1 106 ? -37.410 17.883  -43.773 1.00 44.51  ? ? ? ? ? 
106 GLN B CG  1 
ATOM   3508 C CD    . GLN B 1 106 ? -36.223 17.356  -43.008 1.00 49.47  ? ? ? ? ? 
106 GLN B CD  1 
ATOM   3509 O OE1   . GLN B 1 106 ? -36.243 17.277  -41.769 1.00 48.95  ? ? ? ? ? 
106 GLN B OE1 1 
ATOM   3510 N NE2   . GLN B 1 106 ? -35.181 16.965  -43.740 1.00 51.17  ? ? ? ? ? 
106 GLN B NE2 1 
ATOM   3511 N N     . TRP B 1 107 ? -40.864 17.127  -45.911 1.00 31.32  ? ? ? ? ? 
107 TRP B N   1 
ATOM   3512 C CA    . TRP B 1 107 ? -41.236 17.496  -47.269 1.00 27.92  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CA  1 
ATOM   3513 C C     . TRP B 1 107 ? -42.699 17.825  -47.524 1.00 28.51  ? ? ? ? ? 
107 TRP B C   1 
ATOM   3514 O O     . TRP B 1 107 ? -43.140 17.827  -48.674 1.00 24.59  ? ? ? ? ? 
107 TRP B O   1 
ATOM   3515 C CB    . TRP B 1 107 ? -40.793 16.397  -48.236 1.00 26.78  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CB  1 
ATOM   3516 C CG    . TRP B 1 107 ? -39.309 16.272  -48.347 1.00 25.95  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CG  1 
ATOM   3517 C CD1   . TRP B 1 107 ? -38.383 17.234  -48.053 1.00 27.70  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CD1 1 
ATOM   3518 C CD2   . TRP B 1 107 ? -38.573 15.155  -48.864 1.00 22.90  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CD2 1 
ATOM   3519 N NE1   . TRP B 1 107 ? -37.119 16.786  -48.358 1.00 26.46  ? ? ? ? ? 
107 TRP B NE1 1 
ATOM   3520 C CE2   . TRP B 1 107 ? -37.207 15.513  -48.855 1.00 25.26  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CE2 1 
ATOM   3521 C CE3   . TRP B 1 107 ? -38.935 13.890  -49.337 1.00 19.39  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CE3 1 
ATOM   3522 C CZ2   . TRP B 1 107 ? -36.201 14.646  -49.298 1.00 23.61  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CZ2 1 
ATOM   3523 C CZ3   . TRP B 1 107 ? -37.939 13.033  -49.779 1.00 20.40  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CZ3 1 
ATOM   3524 C CH2   . TRP B 1 107 ? -36.584 13.416  -49.756 1.00 21.00  ? ? ? ? ? 
107 TRP B CH2 1 
ATOM   3525 N N     . SER B 1 108 ? -43.455 18.109  -46.469 1.00 29.84  ? ? ? ? ? 
108 SER B N   1 
ATOM   3526 C CA    . SER B 1 108 ? -44.861 18.443  -46.650 1.00 31.22  ? ? ? ? ? 
108 SER B CA  1 
ATOM   3527 C C     . SER B 1 108 ? -45.412 19.184  -45.458 1.00 32.90  ? ? ? ? ? 
108 SER B C   1 
ATOM   3528 O O     . SER B 1 108 ? -44.777 19.258  -44.412 1.00 34.11  ? ? ? ? ? 
108 SER B O   1 
ATOM   3529 C CB    . SER B 1 108 ? -45.691 17.179  -46.867 1.00 29.81  ? ? ? ? ? 
108 SER B CB  1 
ATOM   3530 O OG    . SER B 1 108 ? -45.700 16.375  -45.699 1.00 29.33  ? ? ? ? ? 
108 SER B OG  1 
ATOM   3531 N N     . GLU B 1 109 ? -46.610 19.727  -45.623 1.00 37.99  ? ? ? ? ? 
109 GLU B N   1 
ATOM   3532 C CA    . GLU B 1 109 ? -47.270 20.458  -44.550 1.00 42.68  ? ? ? ? ? 
109 GLU B CA  1 
ATOM   3533 C C     . GLU B 1 109 ? -48.413 19.605  -44.035 1.00 42.57  ? ? ? ? ? 
109 GLU B C   1 
ATOM   3534 O O     . GLU B 1 109 ? -48.969 18.778  -44.766 1.00 42.62  ? ? ? ? ? 
109 GLU B O   1 
ATOM   3535 C CB    . GLU B 1 109 ? -47.844 21.788  -45.057 1.00 43.86  ? ? ? ? ? 
109 GLU B CB  1 
ATOM   3536 C CG    . GLU B 1 109 ? -46.815 22.825  -45.406 1.00 51.38  ? ? ? ? ? 
109 GLU B CG  1 
ATOM   3537 C CD    . GLU B 1 109 ? -45.905 23.128  -44.241 1.00 58.82  ? ? ? ? ? 
109 GLU B CD  1 
ATOM   3538 O OE1   . GLU B 1 109 ? -46.417 23.393  -43.130 1.00 63.54  ? ? ? ? ? 
109 GLU B OE1 1 
ATOM   3539 O OE2   . GLU B 1 109 ? -44.672 23.101  -44.433 1.00 65.68  ? ? ? ? ? 
109 GLU B OE2 1 
ATOM   3540 N N     . THR B 1 110 ? -48.753 19.809  -42.773 1.00 40.06  ? ? ? ? ? 
110 THR B N   1 
ATOM   3541 C CA    . THR B 1 110 ? -49.850 19.090  -42.167 1.00 40.14  ? ? ? ? ? 
110 THR B CA  1 
ATOM   3542 C C     . THR B 1 110 ? -51.028 19.192  -43.148 1.00 38.36  ? ? ? ? ? 
110 THR B C   1 
ATOM   3543 O O     . THR B 1 110 ? -51.255 20.240  -43.749 1.00 42.08  ? ? ? ? ? 
110 THR B O   1 
ATOM   3544 C CB    . THR B 1 110 ? -50.197 19.739  -40.800 1.00 41.94  ? ? ? ? ? 
110 THR B CB  1 
ATOM   3545 O OG1   . THR B 1 110 ? -51.393 19.161  -40.272 1.00 46.13  ? ? ? ? ? 
110 THR B OG1 1 
ATOM   3546 C CG2   . THR B 1 110 ? -50.393 21.235  -40.960 1.00 44.02  ? ? ? ? ? 
110 THR B CG2 1 
ATOM   3547 N N     . GLY B 1 111 ? -51.749 18.096  -43.348 1.00 38.14  ? ? ? ? ? 
111 GLY B N   1 
ATOM   3548 C CA    . GLY B 1 111 ? -52.878 18.122  -44.259 1.00 34.63  ? ? ? ? ? 
111 GLY B CA  1 
ATOM   3549 C C     . GLY B 1 111 ? -52.606 17.774  -45.719 1.00 37.28  ? ? ? ? ? 
111 GLY B C   1 
ATOM   3550 O O     . GLY B 1 111 ? -53.529 17.370  -46.435 1.00 38.89  ? ? ? ? ? 
111 GLY B O   1 
ATOM   3551 N N     . GLU B 1 112 ? -51.364 17.913  -46.183 1.00 34.37  ? ? ? ? ? 
112 GLU B N   1 
ATOM   3552 C CA    . GLU B 1 112 ? -51.076 17.606  -47.579 1.00 31.55  ? ? ? ? ? 
112 GLU B CA  1 
ATOM   3553 C C     . GLU B 1 112 ? -51.024 16.105  -47.836 1.00 30.52  ? ? ? ? ? 
112 GLU B C   1 
ATOM   3554 O O     . GLU B 1 112 ? -51.027 15.310  -46.896 1.00 29.87  ? ? ? ? ? 
112 GLU B O   1 
ATOM   3555 C CB    . GLU B 1 112 ? -49.790 18.303  -48.022 1.00 33.05  ? ? ? ? ? 
112 GLU B CB  1 
ATOM   3556 C CG    . GLU B 1 112 ? -49.921 19.814  -47.926 1.00 34.38  ? ? ? ? ? 
112 GLU B CG  1 
ATOM   3557 C CD    . GLU B 1 112 ? -48.707 20.556  -48.408 1.00 37.21  ? ? ? ? ? 
112 GLU B CD  1 
ATOM   3558 O OE1   . GLU B 1 112 ? -47.596 20.276  -47.906 1.00 38.87  ? ? ? ? ? 
112 GLU B OE1 1 
ATOM   3559 O OE2   . GLU B 1 112 ? -48.871 21.428  -49.289 1.00 39.83  ? ? ? ? ? 
112 GLU B OE2 1 
ATOM   3560 N N     . GLY B 1 113 ? -50.986 15.721  -49.110 1.00 29.39  ? ? ? ? ? 
113 GLY B N   1 
ATOM   3561 C CA    . GLY B 1 113 ? -51.005 14.310  -49.460 1.00 29.70  ? ? ? ? ? 
113 GLY B CA  1 
ATOM   3562 C C     . GLY B 1 113 ? -49.745 13.533  -49.813 1.00 30.64  ? ? ? ? ? 
113 GLY B C   1 
ATOM   3563 O O     . GLY B 1 113 ? -48.777 14.054  -50.380 1.00 26.12  ? ? ? ? ? 
113 GLY B O   1 
ATOM   3564 N N     . VAL B 1 114 ? -49.782 12.251  -49.461 1.00 26.54  ? ? ? ? ? 
114 VAL B N   1 
ATOM   3565 C CA    . VAL B 1 114 ? -48.695 11.339  -49.750 1.00 25.42  ? ? ? ? ? 
114 VAL B CA  1 
ATOM   3566 C C     . VAL B 1 114 ? -49.305 10.210  -50.583 1.00 28.43  ? ? ? ? ? 
114 VAL B C   1 
ATOM   3567 O O     . VAL B 1 114 ? -50.302 9.604   -50.186 1.00 26.85  ? ? ? ? ? 
114 VAL B O   1 
ATOM   3568 C CB    . VAL B 1 114 ? -48.087 10.754  -48.468 1.00 24.23  ? ? ? ? ? 
114 VAL B CB  1 
ATOM   3569 C CG1   . VAL B 1 114 ? -46.976 9.804   -48.823 1.00 23.05  ? ? ? ? ? 
114 VAL B CG1 1 
ATOM   3570 C CG2   . VAL B 1 114 ? -47.570 11.869  -47.572 1.00 17.89  ? ? ? ? ? 
114 VAL B CG2 1 
ATOM   3571 N N     . VAL B 1 115 ? -48.717 9.952   -51.749 1.00 28.25  ? ? ? ? ? 
115 VAL B N   1 
ATOM   3572 C CA    . VAL B 1 115 ? -49.199 8.912   -52.634 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 
115 VAL B CA  1 
ATOM   3573 C C     . VAL B 1 115 ? -48.534 7.590   -52.334 1.00 28.31  ? ? ? ? ? 
115 VAL B C   1 
ATOM   3574 O O     . VAL B 1 115 ? -47.333 7.535   -52.072 1.00 32.15  ? ? ? ? ? 
115 VAL B O   1 
ATOM   3575 C CB    . VAL B 1 115 ? -48.896 9.228   -54.112 1.00 30.73  ? ? ? ? ? 
115 VAL B CB  1 
ATOM   3576 C CG1   . VAL B 1 115 ? -49.494 8.152   -55.000 1.00 31.41  ? ? ? ? ? 
115 VAL B CG1 1 
ATOM   3577 C CG2   . VAL B 1 115 ? -49.452 10.557  -54.486 1.00 30.26  ? ? ? ? ? 
115 VAL B CG2 1 
ATOM   3578 N N     . ILE B 1 116 ? -49.330 6.530   -52.358 1.00 27.16  ? ? ? ? ? 
116 ILE B N   1 
ATOM   3579 C CA    . ILE B 1 116 ? -48.830 5.179   -52.158 1.00 27.17  ? ? ? ? ? 
116 ILE B CA  1 
ATOM   3580 C C     . ILE B 1 116 ? -49.663 4.239   -53.043 1.00 27.61  ? ? ? ? ? 
116 ILE B C   1 
ATOM   3581 O O     . ILE B 1 116 ? -50.840 4.510   -53.307 1.00 23.52  ? ? ? ? ? 
116 ILE B O   1 
ATOM   3582 C CB    . ILE B 1 116 ? -48.960 4.718   -50.702 1.00 24.27  ? ? ? ? ? 
116 ILE B CB  1 
ATOM   3583 C CG1   . ILE B 1 116 ? -50.418 4.760   -50.279 1.00 26.82  ? ? ? ? ? 
116 ILE B CG1 1 
ATOM   3584 C CG2   . ILE B 1 116 ? -48.132 5.587   -49.800 1.00 27.17  ? ? ? ? ? 
116 ILE B CG2 1 
ATOM   3585 C CD1   . ILE B 1 116 ? -50.651 4.170   -48.884 1.00 28.25  ? ? ? ? ? 
116 ILE B CD1 1 
ATOM   3586 N N     . HIS B 1 117 ? -49.047 3.158   -53.522 1.00 24.44  ? ? ? ? ? 
117 HIS B N   1 
ATOM   3587 C CA    . HIS B 1 117 ? -49.769 2.193   -54.332 1.00 22.90  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CA  1 
ATOM   3588 C C     . HIS B 1 117 ? -50.374 1.209   -53.362 1.00 20.64  ? ? ? ? ? 
117 HIS B C   1 
ATOM   3589 O O     . HIS B 1 117 ? -49.714 0.809   -52.407 1.00 20.79  ? ? ? ? ? 
117 HIS B O   1 
ATOM   3590 C CB    . HIS B 1 117 ? -48.828 1.454   -55.281 1.00 23.69  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CB  1 
ATOM   3591 C CG    . HIS B 1 117 ? -48.046 2.363   -56.167 1.00 23.94  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CG  1 
ATOM   3592 N ND1   . HIS B 1 117 ? -46.971 3.095   -55.711 1.00 26.82  ? ? ? ? ? 
117 HIS B ND1 1 
ATOM   3593 C CD2   . HIS B 1 117 ? -48.218 2.710   -57.463 1.00 22.84  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CD2 1 
ATOM   3594 C CE1   . HIS B 1 117 ? -46.515 3.854   -56.692 1.00 28.39  ? ? ? ? ? 
117 HIS B CE1 1 
ATOM   3595 N NE2   . HIS B 1 117 ? -47.257 3.639   -57.766 1.00 26.03  ? ? ? ? ? 
117 HIS B NE2 1 
ATOM   3596 N N     . THR B 1 118 ? -51.629 0.835   -53.592 1.00 20.07  ? ? ? ? ? 
118 THR B N   1 
ATOM   3597 C CA    . THR B 1 118 ? -52.298 -0.119  -52.723 1.00 19.73  ? ? ? ? ? 
118 THR B CA  1 
ATOM   3598 C C     . THR B 1 118 ? -52.605 -1.405  -53.485 1.00 23.54  ? ? ? ? ? 
118 THR B C   1 
ATOM   3599 O O     . THR B 1 118 ? -52.768 -1.381  -54.714 1.00 27.50  ? ? ? ? ? 
118 THR B O   1 
ATOM   3600 C CB    . THR B 1 118 ? -53.591 0.460   -52.163 1.00 19.21  ? ? ? ? ? 
118 THR B CB  1 
ATOM   3601 O OG1   . THR B 1 118 ? -54.425 0.886   -53.238 1.00 19.79  ? ? ? ? ? 
118 THR B OG1 1 
ATOM   3602 C CG2   . THR B 1 118 ? -53.295 1.627   -51.239 1.00 14.90  ? ? ? ? ? 
118 THR B CG2 1 
ATOM   3603 N N     . PRO B 1 119 ? -52.708 -2.548  -52.771 1.00 23.54  ? ? ? ? ? 
119 PRO B N   1 
ATOM   3604 C CA    . PRO B 1 119 ? -52.565 -2.727  -51.320 1.00 21.69  ? ? ? ? ? 
119 PRO B CA  1 
ATOM   3605 C C     . PRO B 1 119 ? -51.185 -2.303  -50.824 1.00 23.72  ? ? ? ? ? 
119 PRO B C   1 
ATOM   3606 O O     . PRO B 1 119 ? -50.180 -2.534  -51.486 1.00 23.43  ? ? ? ? ? 
119 PRO B O   1 
ATOM   3607 C CB    . PRO B 1 119 ? -52.824 -4.222  -51.131 1.00 19.83  ? ? ? ? ? 
119 PRO B CB  1 
ATOM   3608 C CG    . PRO B 1 119 ? -52.289 -4.811  -52.396 1.00 20.04  ? ? ? ? ? 
119 PRO B CG  1 
ATOM   3609 C CD    . PRO B 1 119 ? -52.764 -3.854  -53.457 1.00 19.31  ? ? ? ? ? 
119 PRO B CD  1 
ATOM   3610 N N     . ALA B 1 120 ? -51.139 -1.700  -49.644 1.00 23.32  ? ? ? ? ? 
120 ALA B N   1 
ATOM   3611 C CA    . ALA B 1 120 ? -49.887 -1.214  -49.100 1.00 22.66  ? ? ? ? ? 
120 ALA B CA  1 
ATOM   3612 C C     . ALA B 1 120 ? -49.563 -1.792  -47.745 1.00 25.51  ? ? ? ? ? 
120 ALA B C   1 
ATOM   3613 O O     . ALA B 1 120 ? -50.440 -2.304  -47.047 1.00 26.90  ? ? ? ? ? 
120 ALA B O   1 
ATOM   3614 C CB    . ALA B 1 120 ? -49.926 0.319   -49.005 1.00 19.48  ? ? ? ? ? 
120 ALA B CB  1 
ATOM   3615 N N     . TYR B 1 121 ? -48.284 -1.709  -47.391 1.00 24.65  ? ? ? ? ? 
121 TYR B N   1 
ATOM   3616 C CA    . TYR B 1 121 ? -47.789 -2.163  -46.110 1.00 23.72  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CA  1 
ATOM   3617 C C     . TYR B 1 121 ? -48.461 -1.286  -45.054 1.00 28.16  ? ? ? ? ? 
121 TYR B C   1 
ATOM   3618 O O     . TYR B 1 121 ? -48.372 -0.060  -45.090 1.00 28.43  ? ? ? ? ? 
121 TYR B O   1 
ATOM   3619 C CB    . TYR B 1 121 ? -46.280 -1.990  -46.083 1.00 25.98  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CB  1 
ATOM   3620 C CG    . TYR B 1 121 ? -45.608 -2.301  -44.770 1.00 22.09  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CG  1 
ATOM   3621 C CD1   . TYR B 1 121 ? -45.730 -3.557  -44.173 1.00 26.46  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CD1 1 
ATOM   3622 C CD2   . TYR B 1 121 ? -44.806 -1.359  -44.151 1.00 20.14  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CD2 1 
ATOM   3623 C CE1   . TYR B 1 121 ? -45.056 -3.860  -42.988 1.00 25.14  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CE1 1 
ATOM   3624 C CE2   . TYR B 1 121 ? -44.133 -1.652  -42.971 1.00 26.15  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CE2 1 
ATOM   3625 C CZ    . TYR B 1 121 ? -44.260 -2.896  -42.401 1.00 22.32  ? ? ? ? ? 
121 TYR B CZ  1 
ATOM   3626 O OH    . TYR B 1 121 ? -43.576 -3.164  -41.255 1.00 29.65  ? ? ? ? ? 
121 TYR B OH  1 
ATOM   3627 N N     . ASP B 1 122 ? -49.140 -1.933  -44.122 1.00 31.17  ? ? ? ? ? 
122 ASP B N   1 
ATOM   3628 C CA    . ASP B 1 122 ? -49.878 -1.269  -43.055 1.00 33.57  ? ? ? ? ? 
122 ASP B CA  1 
ATOM   3629 C C     . ASP B 1 122 ? -49.218 -0.054  -42.413 1.00 30.56  ? ? ? ? ? 
122 ASP B C   1 
ATOM   3630 O O     . ASP B 1 122 ? -49.866 0.970   -42.200 1.00 31.75  ? ? ? ? ? 
122 ASP B O   1 
ATOM   3631 C CB    . ASP B 1 122 ? -50.218 -2.280  -41.949 1.00 38.39  ? ? ? ? ? 
122 ASP B CB  1 
ATOM   3632 C CG    . ASP B 1 122 ? -51.180 -1.716  -40.924 1.00 48.73  ? ? ? ? ? 
122 ASP B CG  1 
ATOM   3633 O OD1   . ASP B 1 122 ? -51.185 -2.191  -39.768 1.00 57.93  ? ? ? ? ? 
122 ASP B OD1 1 
ATOM   3634 O OD2   . ASP B 1 122 ? -51.951 -0.796  -41.272 1.00 57.37  ? ? ? ? ? 
122 ASP B OD2 1 
ATOM   3635 N N     . ALA B 1 123 ? -47.937 -0.159  -42.090 1.00 27.35  ? ? ? ? ? 
123 ALA B N   1 
ATOM   3636 C CA    . ALA B 1 123 ? -47.264 0.947   -41.428 1.00 25.28  ? ? ? ? ? 
123 ALA B CA  1 
ATOM   3637 C C     . ALA B 1 123 ? -47.285 2.270   -42.185 1.00 27.72  ? ? ? ? ? 
123 ALA B C   1 
ATOM   3638 O O     . ALA B 1 123 ? -47.168 3.319   -41.570 1.00 30.20  ? ? ? ? ? 
123 ALA B O   1 
ATOM   3639 C CB    . ALA B 1 123 ? -45.850 0.559   -41.093 1.00 24.18  ? ? ? ? ? 
123 ALA B CB  1 
ATOM   3640 N N     . PHE B 1 124 ? -47.429 2.232   -43.506 1.00 27.87  ? ? ? ? ? 
124 PHE B N   1 
ATOM   3641 C CA    . PHE B 1 124 ? -47.473 3.463   -44.288 1.00 29.32  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CA  1 
ATOM   3642 C C     . PHE B 1 124 ? -48.648 4.337   -43.873 1.00 31.50  ? ? ? ? ? 
124 PHE B C   1 
ATOM   3643 O O     . PHE B 1 124 ? -48.508 5.558   -43.784 1.00 33.92  ? ? ? ? ? 
124 PHE B O   1 
ATOM   3644 C CB    . PHE B 1 124 ? -47.565 3.166   -45.798 1.00 25.25  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CB  1 
ATOM   3645 C CG    . PHE B 1 124 ? -46.295 2.607   -46.392 1.00 24.93  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CG  1 
ATOM   3646 C CD1   . PHE B 1 124 ? -46.263 2.168   -47.712 1.00 24.48  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CD1 1 
ATOM   3647 C CD2   . PHE B 1 124 ? -45.130 2.514   -45.634 1.00 25.54  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CD2 1 
ATOM   3648 C CE1   . PHE B 1 124 ? -45.091 1.646   -48.262 1.00 26.44  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CE1 1 
ATOM   3649 C CE2   . PHE B 1 124 ? -43.950 1.989   -46.176 1.00 23.65  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CE2 1 
ATOM   3650 C CZ    . PHE B 1 124 ? -43.932 1.558   -47.486 1.00 26.34  ? ? ? ? ? 
124 PHE B CZ  1 
ATOM   3651 N N     . TYR B 1 125 ? -49.808 3.726   -43.636 1.00 33.26  ? ? ? ? ? 
125 TYR B N   1 
ATOM   3652 C CA    . TYR B 1 125 ? -50.985 4.493   -43.221 1.00 32.79  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CA  1 
ATOM   3653 C C     . TYR B 1 125 ? -50.707 5.166   -41.886 1.00 34.46  ? ? ? ? ? 
125 TYR B C   1 
ATOM   3654 O O     . TYR B 1 125 ? -50.970 6.361   -41.705 1.00 36.30  ? ? ? ? ? 
125 TYR B O   1 
ATOM   3655 C CB    . TYR B 1 125 ? -52.203 3.593   -43.074 1.00 28.76  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CB  1 
ATOM   3656 C CG    . TYR B 1 125 ? -52.678 3.014   -44.373 1.00 27.74  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CG  1 
ATOM   3657 C CD1   . TYR B 1 125 ? -52.151 1.827   -44.856 1.00 28.66  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CD1 1 
ATOM   3658 C CD2   . TYR B 1 125 ? -53.664 3.659   -45.128 1.00 28.08  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CD2 1 
ATOM   3659 C CE1   . TYR B 1 125 ? -52.595 1.288   -46.056 1.00 30.81  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CE1 1 
ATOM   3660 C CE2   . TYR B 1 125 ? -54.110 3.129   -46.326 1.00 25.47  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CE2 1 
ATOM   3661 C CZ    . TYR B 1 125 ? -53.573 1.942   -46.779 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
125 TYR B CZ  1 
ATOM   3662 O OH    . TYR B 1 125 ? -54.032 1.381   -47.935 1.00 32.69  ? ? ? ? ? 
125 TYR B OH  1 
ATOM   3663 N N     . LYS B 1 126 ? -50.174 4.382   -40.956 1.00 32.23  ? ? ? ? ? 
126 LYS B N   1 
ATOM   3664 C CA    . LYS B 1 126 ? -49.831 4.873   -39.631 1.00 32.50  ? ? ? ? ? 
126 LYS B CA  1 
ATOM   3665 C C     . LYS B 1 126 ? -48.911 6.077   -39.709 1.00 30.87  ? ? ? ? ? 
126 LYS B C   1 
ATOM   3666 O O     . LYS B 1 126 ? -49.175 7.116   -39.106 1.00 33.54  ? ? ? ? ? 
126 LYS B O   1 
ATOM   3667 C CB    . LYS B 1 126 ? -49.136 3.775   -38.830 1.00 32.98  ? ? ? ? ? 
126 LYS B CB  1 
ATOM   3668 C CG    . LYS B 1 126 ? -50.048 2.980   -37.936 1.00 37.87  ? ? ? ? ? 
126 LYS B CG  1 
ATOM   3669 C CD    . LYS B 1 126 ? -51.261 2.447   -38.670 1.00 42.88  ? ? ? ? ? 
126 LYS B CD  1 
ATOM   3670 C CE    . LYS B 1 126 ? -52.136 1.642   -37.718 1.00 46.51  ? ? ? ? ? 
126 LYS B CE  1 
ATOM   3671 N NZ    . LYS B 1 126 ? -53.370 1.149   -38.378 1.00 52.22  ? ? ? ? ? 
126 LYS B NZ  1 
ATOM   3672 N N     . ALA B 1 127 ? -47.821 5.922   -40.447 1.00 28.52  ? ? ? ? ? 
127 ALA B N   1 
ATOM   3673 C CA    . ALA B 1 127 ? -46.848 6.979   -40.596 1.00 26.96  ? ? ? ? ? 
127 ALA B CA  1 
ATOM   3674 C C     . ALA B 1 127 ? -47.451 8.215   -41.251 1.00 28.68  ? ? ? ? ? 
127 ALA B C   1 
ATOM   3675 O O     . ALA B 1 127 ? -47.157 9.339   -40.852 1.00 27.14  ? ? ? ? ? 
127 ALA B O   1 
ATOM   3676 C CB    . ALA B 1 127 ? -45.657 6.482   -41.400 1.00 22.49  ? ? ? ? ? 
127 ALA B CB  1 
ATOM   3677 N N     . ILE B 1 128 ? -48.309 8.022   -42.244 1.00 30.09  ? ? ? ? ? 
128 ILE B N   1 
ATOM   3678 C CA    . ILE B 1 128 ? -48.883 9.173   -42.924 1.00 34.08  ? ? ? ? ? 
128 ILE B CA  1 
ATOM   3679 C C     . ILE B 1 128 ? -49.935 9.883   -42.104 1.00 36.53  ? ? ? ? ? 
128 ILE B C   1 
ATOM   3680 O O     . ILE B 1 128 ? -49.870 11.097  -41.912 1.00 39.29  ? ? ? ? ? 
128 ILE B O   1 
ATOM   3681 C CB    . ILE B 1 128 ? -49.523 8.801   -44.266 1.00 32.24  ? ? ? ? ? 
128 ILE B CB  1 
ATOM   3682 C CG1   . ILE B 1 128 ? -48.491 8.141   -45.186 1.00 32.57  ? ? ? ? ? 
128 ILE B CG1 1 
ATOM   3683 C CG2   . ILE B 1 128 ? -50.075 10.057  -44.921 1.00 31.18  ? ? ? ? ? 
128 ILE B CG2 1 
ATOM   3684 C CD1   . ILE B 1 128 ? -49.100 7.533   -46.440 1.00 29.73  ? ? ? ? ? 
128 ILE B CD1 1 
ATOM   3685 N N     . GLU B 1 129 ? -50.916 9.133   -41.623 1.00 37.37  ? ? ? ? ? 
129 GLU B N   1 
ATOM   3686 C CA    . GLU B 1 129 ? -51.980 9.747   -40.844 1.00 36.71  ? ? ? ? ? 
129 GLU B CA  1 
ATOM   3687 C C     . GLU B 1 129 ? -51.506 10.119  -39.451 1.00 33.37  ? ? ? ? ? 
129 GLU B C   1 
ATOM   3688 O O     . GLU B 1 129 ? -52.018 11.050  -38.855 1.00 31.93  ? ? ? ? ? 
129 GLU B O   1 
ATOM   3689 C CB    . GLU B 1 129 ? -53.185 8.818   -40.805 1.00 37.88  ? ? ? ? ? 
129 GLU B CB  1 
ATOM   3690 C CG    . GLU B 1 129 ? -53.564 8.353   -42.199 1.00 41.20  ? ? ? ? ? 
129 GLU B CG  1 
ATOM   3691 C CD    . GLU B 1 129 ? -54.801 7.488   -42.233 1.00 47.97  ? ? ? ? ? 
129 GLU B CD  1 
ATOM   3692 O OE1   . GLU B 1 129 ? -54.963 6.635   -41.324 1.00 52.16  ? ? ? ? ? 
129 GLU B OE1 1 
ATOM   3693 O OE2   . GLU B 1 129 ? -55.599 7.653   -43.185 1.00 50.34  ? ? ? ? ? 
129 GLU B OE2 1 
ATOM   3694 N N     . GLY B 1 130 ? -50.508 9.409   -38.942 1.00 32.50  ? ? ? ? ? 
130 GLY B N   1 
ATOM   3695 C CA    . GLY B 1 130 ? -49.988 9.743   -37.629 1.00 32.57  ? ? ? ? ? 
130 GLY B CA  1 
ATOM   3696 C C     . GLY B 1 130 ? -49.384 11.136  -37.662 1.00 33.14  ? ? ? ? ? 
130 GLY B C   1 
ATOM   3697 O O     . GLY B 1 130 ? -49.291 11.807  -36.640 1.00 34.29  ? ? ? ? ? 
130 GLY B O   1 
ATOM   3698 N N     . ASN B 1 131 ? -48.960 11.575  -38.843 1.00 31.73  ? ? ? ? ? 
131 ASN B N   1 
ATOM   3699 C CA    . ASN B 1 131 ? -48.380 12.901  -38.986 1.00 32.99  ? ? ? ? ? 
131 ASN B CA  1 
ATOM   3700 C C     . ASN B 1 131 ? -49.454 13.868  -39.488 1.00 33.39  ? ? ? ? ? 
131 ASN B C   1 
ATOM   3701 O O     . ASN B 1 131 ? -49.154 14.949  -39.989 1.00 33.69  ? ? ? ? ? 
131 ASN B O   1 
ATOM   3702 C CB    . ASN B 1 131 ? -47.182 12.866  -39.952 1.00 31.61  ? ? ? ? ? 
131 ASN B CB  1 
ATOM   3703 C CG    . ASN B 1 131 ? -45.878 12.473  -39.259 1.00 35.68  ? ? ? ? ? 
131 ASN B CG  1 
ATOM   3704 O OD1   . ASN B 1 131 ? -45.342 13.221  -38.438 1.00 35.12  ? ? ? ? ? 
131 ASN B OD1 1 
ATOM   3705 N ND2   . ASN B 1 131 ? -45.368 11.296  -39.585 1.00 36.44  ? ? ? ? ? 
131 ASN B ND2 1 
ATOM   3706 N N     . GLN B 1 132 ? -50.712 13.478  -39.330 1.00 34.04  ? ? ? ? ? 
132 GLN B N   1 
ATOM   3707 C CA    . GLN B 1 132 ? -51.817 14.308  -39.769 1.00 38.30  ? ? ? ? ? 
132 GLN B CA  1 
ATOM   3708 C C     . GLN B 1 132 ? -51.649 14.720  -41.230 1.00 39.04  ? ? ? ? ? 
132 GLN B C   1 
ATOM   3709 O O     . GLN B 1 132 ? -51.899 15.867  -41.610 1.00 39.38  ? ? ? ? ? 
132 GLN B O   1 
ATOM   3710 C CB    . GLN B 1 132 ? -51.931 15.548  -38.882 1.00 41.98  ? ? ? ? ? 
132 GLN B CB  1 
ATOM   3711 C CG    . GLN B 1 132 ? -52.834 15.365  -37.675 1.00 51.28  ? ? ? ? ? 
132 GLN B CG  1 
ATOM   3712 C CD    . GLN B 1 132 ? -52.370 14.261  -36.740 1.00 60.05  ? ? ? ? ? 
132 GLN B CD  1 
ATOM   3713 O OE1   . GLN B 1 132 ? -51.280 14.333  -36.166 1.00 65.26  ? ? ? ? ? 
132 GLN B OE1 1 
ATOM   3714 N NE2   . GLN B 1 132 ? -53.202 13.229  -36.574 1.00 65.26  ? ? ? ? ? 
132 GLN B NE2 1 
ATOM   3715 N N     . ARG B 1 133 ? -51.206 13.776  -42.047 1.00 38.52  ? ? ? ? ? 
133 ARG B N   1 
ATOM   3716 C CA    . ARG B 1 133 ? -51.028 14.034  -43.463 1.00 36.28  ? ? ? ? ? 
133 ARG B CA  1 
ATOM   3717 C C     . ARG B 1 133 ? -52.060 13.153  -44.160 1.00 35.98  ? ? ? ? ? 
133 ARG B C   1 
ATOM   3718 O O     . ARG B 1 133 ? -52.570 12.210  -43.565 1.00 39.87  ? ? ? ? ? 
133 ARG B O   1 
ATOM   3719 C CB    . ARG B 1 133 ? -49.600 13.687  -43.879 1.00 35.68  ? ? ? ? ? 
133 ARG B CB  1 
ATOM   3720 C CG    . ARG B 1 133 ? -48.925 14.803  -44.654 1.00 38.84  ? ? ? ? ? 
133 ARG B CG  1 
ATOM   3721 C CD    . ARG B 1 133 ? -47.645 15.365  -44.002 1.00 38.27  ? ? ? ? ? 
133 ARG B CD  1 
ATOM   3722 N NE    . ARG B 1 133 ? -47.864 15.912  -42.673 1.00 37.65  ? ? ? ? ? 
133 ARG B NE  1 
ATOM   3723 C CZ    . ARG B 1 133 ? -47.078 16.808  -42.077 1.00 39.89  ? ? ? ? ? 
133 ARG B CZ  1 
ATOM   3724 N NH1   . ARG B 1 133 ? -46.009 17.294  -42.683 1.00 35.28  ? ? ? ? ? 
133 ARG B NH1 1 
ATOM   3725 N NH2   . ARG B 1 133 ? -47.346 17.193  -40.841 1.00 42.94  ? ? ? ? ? 
133 ARG B NH2 1 
ATOM   3726 N N     . THR B 1 134 ? -52.387 13.451  -45.406 1.00 35.66  ? ? ? ? ? 
134 THR B N   1 
ATOM   3727 C CA    . THR B 1 134 ? -53.398 12.668  -46.099 1.00 35.86  ? ? ? ? ? 
134 THR B CA  1 
ATOM   3728 C C     . THR B 1 134 ? -52.829 11.658  -47.073 1.00 35.85  ? ? ? ? ? 
134 THR B C   1 
ATOM   3729 O O     . THR B 1 134 ? -51.994 12.000  -47.920 1.00 38.04  ? ? ? ? ? 
134 THR B O   1 
ATOM   3730 C CB    . THR B 1 134 ? -54.366 13.586  -46.876 1.00 39.33  ? ? ? ? ? 
134 THR B CB  1 
ATOM   3731 O OG1   . THR B 1 134 ? -54.982 14.502  -45.968 1.00 45.31  ? ? ? ? ? 
134 THR B OG1 1 
ATOM   3732 C CG2   . THR B 1 134 ? -55.454 12.773  -47.563 1.00 37.80  ? ? ? ? ? 
134 THR B CG2 1 
ATOM   3733 N N     . VAL B 1 135 ? -53.304 10.418  -46.967 1.00 31.06  ? ? ? ? ? 
135 VAL B N   1 
ATOM   3734 C CA    . VAL B 1 135 ? -52.861 9.358   -47.854 1.00 29.35  ? ? ? ? ? 
135 VAL B CA  1 
ATOM   3735 C C     . VAL B 1 135 ? -53.697 9.356   -49.133 1.00 29.27  ? ? ? ? ? 
135 VAL B C   1 
ATOM   3736 O O     . VAL B 1 135 ? -54.918 9.355   -49.077 1.00 29.06  ? ? ? ? ? 
135 VAL B O   1 
ATOM   3737 C CB    . VAL B 1 135 ? -52.919 7.971   -47.139 1.00 30.11  ? ? ? ? ? 
135 VAL B CB  1 
ATOM   3738 C CG1   . VAL B 1 135 ? -54.043 7.935   -46.150 1.00 36.01  ? ? ? ? ? 
135 VAL B CG1 1 
ATOM   3739 C CG2   . VAL B 1 135 ? -53.085 6.862   -48.147 1.00 28.00  ? ? ? ? ? 
135 VAL B CG2 1 
ATOM   3740 N N     . MET B 1 136 ? -53.025 9.389   -50.284 1.00 27.62  ? ? ? ? ? 
136 MET B N   1 
ATOM   3741 C CA    . MET B 1 136 ? -53.687 9.382   -51.595 1.00 28.39  ? ? ? ? ? 
136 MET B CA  1 
ATOM   3742 C C     . MET B 1 136 ? -53.300 8.070   -52.291 1.00 30.06  ? ? ? ? ? 
136 MET B C   1 
ATOM   3743 O O     . MET B 1 136 ? -52.198 7.928   -52.828 1.00 27.19  ? ? ? ? ? 
136 MET B O   1 
ATOM   3744 C CB    . MET B 1 136 ? -53.223 10.587  -52.409 1.00 27.82  ? ? ? ? ? 
136 MET B CB  1 
ATOM   3745 C CG    . MET B 1 136 ? -53.428 11.904  -51.684 1.00 32.59  ? ? ? ? ? 
136 MET B CG  1 
ATOM   3746 S SD    . MET B 1 136 ? -52.707 13.337  -52.495 1.00 36.65  ? ? ? ? ? 
136 MET B SD  1 
ATOM   3747 C CE    . MET B 1 136 ? -53.835 13.557  -53.857 1.00 39.63  ? ? ? ? ? 
136 MET B CE  1 
ATOM   3748 N N     . PRO B 1 137 ? -54.219 7.098   -52.299 1.00 31.37  ? ? ? ? ? 
137 PRO B N   1 
ATOM   3749 C CA    . PRO B 1 137 ? -53.972 5.791   -52.905 1.00 32.20  ? ? ? ? ? 
137 PRO B CA  1 
ATOM   3750 C C     . PRO B 1 137 ? -54.196 5.614   -54.395 1.00 33.08  ? ? ? ? ? 
137 PRO B C   1 
ATOM   3751 O O     . PRO B 1 137 ? -55.121 6.166   -54.984 1.00 35.78  ? ? ? ? ? 
137 PRO B O   1 
ATOM   3752 C CB    . PRO B 1 137 ? -54.870 4.871   -52.078 1.00 31.88  ? ? ? ? ? 
137 PRO B CB  1 
ATOM   3753 C CG    . PRO B 1 137 ? -56.106 5.727   -51.910 1.00 30.94  ? ? ? ? ? 
137 PRO B CG  1 
ATOM   3754 C CD    . PRO B 1 137 ? -55.538 7.127   -51.627 1.00 32.23  ? ? ? ? ? 
137 PRO B CD  1 
ATOM   3755 N N     . VAL B 1 138 ? -53.313 4.828   -54.996 1.00 33.95  ? ? ? ? ? 
138 VAL B N   1 
ATOM   3756 C CA    . VAL B 1 138 ? -53.387 4.494   -56.407 1.00 30.66  ? ? ? ? ? 
138 VAL B CA  1 
ATOM   3757 C C     . VAL B 1 138 ? -53.326 2.977   -56.358 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
138 VAL B C   1 
ATOM   3758 O O     . VAL B 1 138 ? -52.280 2.396   -56.071 1.00 33.14  ? ? ? ? ? 
138 VAL B O   1 
ATOM   3759 C CB    . VAL B 1 138 ? -52.181 5.038   -57.193 1.00 30.58  ? ? ? ? ? 
138 VAL B CB  1 
ATOM   3760 C CG1   . VAL B 1 138 ? -52.146 4.419   -58.581 1.00 27.91  ? ? ? ? ? 
138 VAL B CG1 1 
ATOM   3761 C CG2   . VAL B 1 138 ? -52.260 6.554   -57.293 1.00 24.49  ? ? ? ? ? 
138 VAL B CG2 1 
ATOM   3762 N N     . ALA B 1 139 ? -54.464 2.342   -56.589 1.00 29.32  ? ? ? ? ? 
139 ALA B N   1 
ATOM   3763 C CA    . ALA B 1 139 ? -54.541 0.894   -56.562 1.00 27.48  ? ? ? ? ? 
139 ALA B CA  1 
ATOM   3764 C C     . ALA B 1 139 ? -53.785 0.251   -57.720 1.00 26.56  ? ? ? ? ? 
139 ALA B C   1 
ATOM   3765 O O     . ALA B 1 139 ? -53.819 0.743   -58.844 1.00 23.59  ? ? ? ? ? 
139 ALA B O   1 
ATOM   3766 C CB    . ALA B 1 139 ? -56.000 0.461   -56.593 1.00 23.80  ? ? ? ? ? 
139 ALA B CB  1 
ATOM   3767 N N     . LEU B 1 140 ? -53.094 -0.848  -57.430 1.00 28.45  ? ? ? ? ? 
140 LEU B N   1 
ATOM   3768 C CA    . LEU B 1 140 ? -52.362 -1.587  -58.458 1.00 29.61  ? ? ? ? ? 
140 LEU B CA  1 
ATOM   3769 C C     . LEU B 1 140 ? -53.345 -2.540  -59.115 1.00 29.50  ? ? ? ? ? 
140 LEU B C   1 
ATOM   3770 O O     . LEU B 1 140 ? -54.313 -2.956  -58.493 1.00 29.76  ? ? ? ? ? 
140 LEU B O   1 
ATOM   3771 C CB    . LEU B 1 140 ? -51.218 -2.391  -57.842 1.00 26.88  ? ? ? ? ? 
140 LEU B CB  1 
ATOM   3772 C CG    . LEU B 1 140 ? -50.087 -1.571  -57.228 1.00 24.71  ? ? ? ? ? 
140 LEU B CG  1 
ATOM   3773 C CD1   . LEU B 1 140 ? -49.081 -2.511  -56.575 1.00 24.06  ? ? ? ? ? 
140 LEU B CD1 1 
ATOM   3774 C CD2   . LEU B 1 140 ? -49.430 -0.729  -58.305 1.00 23.43  ? ? ? ? ? 
140 LEU B CD2 1 
ATOM   3775 N N     . GLU B 1 141 ? -53.095 -2.890  -60.369 1.00 34.05  ? ? ? ? ? 
141 GLU B N   1 
ATOM   3776 C CA    . GLU B 1 141 ? -53.986 -3.788  -61.091 1.00 34.87  ? ? ? ? ? 
141 GLU B CA  1 
ATOM   3777 C C     . GLU B 1 141 ? -53.349 -5.121  -61.426 1.00 36.85  ? ? ? ? ? 
141 GLU B C   1 
ATOM   3778 O O     . GLU B 1 141 ? -52.226 -5.184  -61.929 1.00 38.55  ? ? ? ? ? 
141 GLU B O   1 
ATOM   3779 C CB    . GLU B 1 141 ? -54.472 -3.105  -62.369 1.00 36.63  ? ? ? ? ? 
141 GLU B CB  1 
ATOM   3780 C CG    . GLU B 1 141 ? -55.432 -1.940  -62.098 1.00 40.32  ? ? ? ? ? 
141 GLU B CG  1 
ATOM   3781 C CD    . GLU B 1 141 ? -55.490 -0.948  -63.246 1.00 41.85  ? ? ? ? ? 
141 GLU B CD  1 
ATOM   3782 O OE1   . GLU B 1 141 ? -55.451 -1.389  -64.411 1.00 47.03  ? ? ? ? ? 
141 GLU B OE1 1 
ATOM   3783 O OE2   . GLU B 1 141 ? -55.584 0.268   -62.987 1.00 39.71  ? ? ? ? ? 
141 GLU B OE2 1 
ATOM   3784 N N     . LYS B 1 142 ? -54.067 -6.197  -61.126 1.00 41.06  ? ? ? ? ? 
142 LYS B N   1 
ATOM   3785 C CA    . LYS B 1 142 ? -53.581 -7.537  -61.424 1.00 42.01  ? ? ? ? ? 
142 LYS B CA  1 
ATOM   3786 C C     . LYS B 1 142 ? -54.180 -7.951  -62.742 1.00 45.82  ? ? ? ? ? 
142 LYS B C   1 
ATOM   3787 O O     . LYS B 1 142 ? -55.390 -7.840  -62.944 1.00 46.06  ? ? ? ? ? 
142 LYS B O   1 
ATOM   3788 C CB    . LYS B 1 142 ? -54.004 -8.545  -60.358 1.00 40.23  ? ? ? ? ? 
142 LYS B CB  1 
ATOM   3789 C CG    . LYS B 1 142 ? -53.537 -9.941  -60.689 1.00 40.20  ? ? ? ? ? 
142 LYS B CG  1 
ATOM   3790 C CD    . LYS B 1 142 ? -53.792 -10.920 -59.569 1.00 44.11  ? ? ? ? ? 
142 LYS B CD  1 
ATOM   3791 C CE    . LYS B 1 142 ? -53.407 -12.311 -60.023 1.00 46.66  ? ? ? ? ? 
142 LYS B CE  1 
ATOM   3792 N NZ    . LYS B 1 142 ? -53.501 -13.319 -58.936 1.00 54.49  ? ? ? ? ? 
142 LYS B NZ  1 
ATOM   3793 N N     . GLN B 1 143 ? -53.331 -8.426  -63.641 1.00 50.25  ? ? ? ? ? 
143 GLN B N   1 
ATOM   3794 C CA    . GLN B 1 143 ? -53.798 -8.852  -64.946 1.00 54.82  ? ? ? ? ? 
143 GLN B CA  1 
ATOM   3795 C C     . GLN B 1 143 ? -52.937 -9.982  -65.500 1.00 57.03  ? ? ? ? ? 
143 GLN B C   1 
ATOM   3796 O O     . GLN B 1 143 ? -52.127 -10.570 -64.781 1.00 56.50  ? ? ? ? ? 
143 GLN B O   1 
ATOM   3797 C CB    . GLN B 1 143 ? -53.784 -7.665  -65.910 1.00 55.59  ? ? ? ? ? 
143 GLN B CB  1 
ATOM   3798 C CG    . GLN B 1 143 ? -52.401 -7.136  -66.200 1.00 58.99  ? ? ? ? ? 
143 GLN B CG  1 
ATOM   3799 C CD    . GLN B 1 143 ? -52.432 -5.920  -67.105 1.00 64.10  ? ? ? ? ? 
143 GLN B CD  1 
ATOM   3800 O OE1   . GLN B 1 143 ? -52.958 -4.869  -66.732 1.00 66.11  ? ? ? ? ? 
143 GLN B OE1 1 
ATOM   3801 N NE2   . GLN B 1 143 ? -51.871 -6.057  -68.305 1.00 65.33  ? ? ? ? ? 
143 GLN B NE2 1 
ATOM   3802 N N     . ALA B 1 144 ? -53.138 -10.278 -66.783 1.00 60.74  ? ? ? ? ? 
144 ALA B N   1 
ATOM   3803 C CA    . ALA B 1 144 ? -52.397 -11.319 -67.484 1.00 62.92  ? ? ? ? ? 
144 ALA B CA  1 
ATOM   3804 C C     . ALA B 1 144 ? -51.287 -11.876 -66.598 1.00 61.64  ? ? ? ? ? 
144 ALA B C   1 
ATOM   3805 O O     . ALA B 1 144 ? -51.507 -12.800 -65.816 1.00 60.31  ? ? ? ? ? 
144 ALA B O   1 
ATOM   3806 C CB    . ALA B 1 144 ? -51.804 -10.743 -68.793 1.00 62.98  ? ? ? ? ? 
144 ALA B CB  1 
ATOM   3807 N N     . ASP B 1 145 ? -50.097 -11.294 -66.720 1.00 61.83  ? ? ? ? ? 
145 ASP B N   1 
ATOM   3808 C CA    . ASP B 1 145 ? -48.961 -11.723 -65.923 1.00 61.34  ? ? ? ? ? 
145 ASP B CA  1 
ATOM   3809 C C     . ASP B 1 145 ? -48.394 -10.578 -65.095 1.00 57.05  ? ? ? ? ? 
145 ASP B C   1 
ATOM   3810 O O     . ASP B 1 145 ? -47.668 -9.729  -65.607 1.00 58.31  ? ? ? ? ? 
145 ASP B O   1 
ATOM   3811 C CB    . ASP B 1 145 ? -47.855 -12.290 -66.816 1.00 68.41  ? ? ? ? ? 
145 ASP B CB  1 
ATOM   3812 C CG    . ASP B 1 145 ? -48.211 -13.651 -67.404 1.00 75.66  ? ? ? ? ? 
145 ASP B CG  1 
ATOM   3813 O OD1   . ASP B 1 145 ? -48.846 -13.692 -68.488 1.00 77.63  ? ? ? ? ? 
145 ASP B OD1 1 
ATOM   3814 O OD2   . ASP B 1 145 ? -47.858 -14.680 -66.773 1.00 77.07  ? ? ? ? ? 
145 ASP B OD2 1 
ATOM   3815 N N     . GLY B 1 146 ? -48.740 -10.549 -63.816 1.00 50.04  ? ? ? ? ? 
146 GLY B N   1 
ATOM   3816 C CA    . GLY B 1 146 ? -48.217 -9.517  -62.949 1.00 43.36  ? ? ? ? ? 
146 GLY B CA  1 
ATOM   3817 C C     . GLY B 1 146 ? -49.122 -8.346  -62.636 1.00 38.95  ? ? ? ? ? 
146 GLY B C   1 
ATOM   3818 O O     . GLY B 1 146 ? -50.246 -8.226  -63.126 1.00 37.24  ? ? ? ? ? 
146 GLY B O   1 
ATOM   3819 N N     . TRP B 1 147 ? -48.594 -7.468  -61.796 1.00 36.25  ? ? ? ? ? 
147 TRP B N   1 
ATOM   3820 C CA    . TRP B 1 147 ? -49.294 -6.273  -61.362 1.00 32.42  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CA  1 
ATOM   3821 C C     . TRP B 1 147 ? -48.793 -5.068  -62.129 1.00 31.77  ? ? ? ? ? 
147 TRP B C   1 
ATOM   3822 O O     . TRP B 1 147 ? -47.632 -5.009  -62.519 1.00 35.32  ? ? ? ? ? 
147 TRP B O   1 
ATOM   3823 C CB    . TRP B 1 147 ? -49.067 -6.059  -59.869 1.00 21.59  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CB  1 
ATOM   3824 C CG    . TRP B 1 147 ? -49.577 -7.165  -59.054 1.00 19.78  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CG  1 
ATOM   3825 C CD1   . TRP B 1 147 ? -48.979 -8.371  -58.846 1.00 19.13  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CD1 1 
ATOM   3826 C CD2   . TRP B 1 147 ? -50.809 -7.195  -58.329 1.00 20.22  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CD2 1 
ATOM   3827 N NE1   . TRP B 1 147 ? -49.758 -9.155  -58.031 1.00 17.45  ? ? ? ? ? 
147 TRP B NE1 1 
ATOM   3828 C CE2   . TRP B 1 147 ? -50.889 -8.459  -57.698 1.00 23.26  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CE2 1 
ATOM   3829 C CE3   . TRP B 1 147 ? -51.852 -6.275  -58.145 1.00 24.26  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CE3 1 
ATOM   3830 C CZ2   . TRP B 1 147 ? -51.972 -8.829  -56.891 1.00 25.41  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CZ2 1 
ATOM   3831 C CZ3   . TRP B 1 147 ? -52.936 -6.641  -57.338 1.00 24.87  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CZ3 1 
ATOM   3832 C CH2   . TRP B 1 147 ? -52.983 -7.910  -56.722 1.00 29.18  ? ? ? ? ? 
147 TRP B CH2 1 
ATOM   3833 N N     . PHE B 1 148 ? -49.670 -4.104  -62.349 1.00 32.22  ? ? ? ? ? 
148 PHE B N   1 
ATOM   3834 C CA    . PHE B 1 148 ? -49.269 -2.909  -63.069 1.00 35.02  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CA  1 
ATOM   3835 C C     . PHE B 1 148 ? -49.916 -1.682  -62.488 1.00 31.60  ? ? ? ? ? 
148 PHE B C   1 
ATOM   3836 O O     . PHE B 1 148 ? -50.987 -1.754  -61.887 1.00 30.27  ? ? ? ? ? 
148 PHE B O   1 
ATOM   3837 C CB    . PHE B 1 148 ? -49.641 -3.004  -64.552 1.00 38.29  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CB  1 
ATOM   3838 C CG    . PHE B 1 148 ? -48.998 -4.162  -65.269 1.00 46.81  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CG  1 
ATOM   3839 C CD1   . PHE B 1 148 ? -49.660 -5.391  -65.375 1.00 49.37  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CD1 1 
ATOM   3840 C CD2   . PHE B 1 148 ? -47.728 -4.031  -65.833 1.00 47.12  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CD2 1 
ATOM   3841 C CE1   . PHE B 1 148 ? -49.064 -6.474  -66.035 1.00 51.11  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CE1 1 
ATOM   3842 C CE2   . PHE B 1 148 ? -47.120 -5.104  -66.495 1.00 48.82  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CE2 1 
ATOM   3843 C CZ    . PHE B 1 148 ? -47.789 -6.327  -66.597 1.00 52.47  ? ? ? ? ? 
148 PHE B CZ  1 
ATOM   3844 N N     . CYS B 1 149 ? -49.239 -0.557  -62.657 1.00 29.98  ? ? ? ? ? 
149 CYS B N   1 
ATOM   3845 C CA    . CYS B 1 149 ? -49.754 0.714   -62.198 1.00 30.47  ? ? ? ? ? 
149 CYS B CA  1 
ATOM   3846 C C     . CYS B 1 149 ? -50.182 1.485   -63.442 1.00 31.49  ? ? ? ? ? 
149 CYS B C   1 
ATOM   3847 O O     . CYS B 1 149 ? -49.411 1.625   -64.395 1.00 30.48  ? ? ? ? ? 
149 CYS B O   1 
ATOM   3848 C CB    . CYS B 1 149 ? -48.673 1.495   -61.451 1.00 30.63  ? ? ? ? ? 
149 CYS B CB  1 
ATOM   3849 S SG    . CYS B 1 149 ? -49.203 3.124   -60.883 1.00 29.17  ? ? ? ? ? 
149 CYS B SG  1 
ATOM   3850 N N     . ASP B 1 150 ? -51.425 1.947   -63.455 1.00 33.16  ? ? ? ? ? 
150 ASP B N   1 
ATOM   3851 C CA    . ASP B 1 150 ? -51.913 2.724   -64.582 1.00 34.18  ? ? ? ? ? 
150 ASP B CA  1 
ATOM   3852 C C     . ASP B 1 150 ? -51.289 4.111   -64.400 1.00 33.15  ? ? ? ? ? 
150 ASP B C   1 
ATOM   3853 O O     . ASP B 1 150 ? -51.605 4.818   -63.443 1.00 33.67  ? ? ? ? ? 
150 ASP B O   1 
ATOM   3854 C CB    . ASP B 1 150 ? -53.444 2.800   -64.541 1.00 35.18  ? ? ? ? ? 
150 ASP B CB  1 
ATOM   3855 C CG    . ASP B 1 150 ? -54.010 3.654   -65.652 1.00 34.74  ? ? ? ? ? 
150 ASP B CG  1 
ATOM   3856 O OD1   . ASP B 1 150 ? -53.755 3.350   -66.828 1.00 32.71  ? ? ? ? ? 
150 ASP B OD1 1 
ATOM   3857 O OD2   . ASP B 1 150 ? -54.700 4.643   -65.347 1.00 43.71  ? ? ? ? ? 
150 ASP B OD2 1 
ATOM   3858 N N     . MET B 1 151 ? -50.391 4.489   -65.305 1.00 31.34  ? ? ? ? ? 
151 MET B N   1 
ATOM   3859 C CA    . MET B 1 151 ? -49.714 5.775   -65.193 1.00 30.28  ? ? ? ? ? 
151 MET B CA  1 
ATOM   3860 C C     . MET B 1 151 ? -50.586 7.011   -65.367 1.00 28.68  ? ? ? ? ? 
151 MET B C   1 
ATOM   3861 O O     . MET B 1 151 ? -50.268 8.078   -64.834 1.00 28.00  ? ? ? ? ? 
151 MET B O   1 
ATOM   3862 C CB    . MET B 1 151 ? -48.517 5.820   -66.143 1.00 29.25  ? ? ? ? ? 
151 MET B CB  1 
ATOM   3863 C CG    . MET B 1 151 ? -47.440 4.809   -65.762 1.00 27.44  ? ? ? ? ? 
151 MET B CG  1 
ATOM   3864 S SD    . MET B 1 151 ? -46.987 4.887   -63.991 1.00 32.06  ? ? ? ? ? 
151 MET B SD  1 
ATOM   3865 C CE    . MET B 1 151 ? -45.754 3.509   -63.882 1.00 26.38  ? ? ? ? ? 
151 MET B CE  1 
ATOM   3866 N N     . GLY B 1 152 ? -51.691 6.875   -66.093 1.00 30.12  ? ? ? ? ? 
152 GLY B N   1 
ATOM   3867 C CA    . GLY B 1 152 ? -52.584 8.010   -66.269 1.00 29.54  ? ? ? ? ? 
152 GLY B CA  1 
ATOM   3868 C C     . GLY B 1 152 ? -53.287 8.291   -64.951 1.00 30.97  ? ? ? ? ? 
152 GLY B C   1 
ATOM   3869 O O     . GLY B 1 152 ? -53.501 9.433   -64.563 1.00 32.47  ? ? ? ? ? 
152 GLY B O   1 
ATOM   3870 N N     . LYS B 1 153 ? -53.629 7.219   -64.251 1.00 31.98  ? ? ? ? ? 
153 LYS B N   1 
ATOM   3871 C CA    . LYS B 1 153 ? -54.293 7.311   -62.966 1.00 33.76  ? ? ? ? ? 
153 LYS B CA  1 
ATOM   3872 C C     . LYS B 1 153 ? -53.343 7.948   -61.952 1.00 31.99  ? ? ? ? ? 
153 LYS B C   1 
ATOM   3873 O O     . LYS B 1 153 ? -53.708 8.879   -61.233 1.00 34.39  ? ? ? ? ? 
153 LYS B O   1 
ATOM   3874 C CB    . LYS B 1 153 ? -54.693 5.909   -62.502 1.00 38.81  ? ? ? ? ? 
153 LYS B CB  1 
ATOM   3875 C CG    . LYS B 1 153 ? -56.133 5.783   -62.042 1.00 47.93  ? ? ? ? ? 
153 LYS B CG  1 
ATOM   3876 C CD    . LYS B 1 153 ? -56.399 6.617   -60.799 1.00 54.24  ? ? ? ? ? 
153 LYS B CD  1 
ATOM   3877 C CE    . LYS B 1 153 ? -55.540 6.124   -59.641 1.00 61.33  ? ? ? ? ? 
153 LYS B CE  1 
ATOM   3878 N NZ    . LYS B 1 153 ? -55.934 6.695   -58.310 1.00 64.92  ? ? ? ? ? 
153 LYS B NZ  1 
ATOM   3879 N N     . LEU B 1 154 ? -52.118 7.444   -61.905 1.00 28.90  ? ? ? ? ? 
154 LEU B N   1 
ATOM   3880 C CA    . LEU B 1 154 ? -51.118 7.959   -60.986 1.00 25.99  ? ? ? ? ? 
154 LEU B CA  1 
ATOM   3881 C C     . LEU B 1 154 ? -50.890 9.455   -61.197 1.00 28.17  ? ? ? ? ? 
154 LEU B C   1 
ATOM   3882 O O     . LEU B 1 154 ? -50.796 10.223  -60.228 1.00 26.58  ? ? ? ? ? 
154 LEU B O   1 
ATOM   3883 C CB    . LEU B 1 154 ? -49.796 7.202   -61.165 1.00 22.14  ? ? ? ? ? 
154 LEU B CB  1 
ATOM   3884 C CG    . LEU B 1 154 ? -48.646 7.800   -60.357 1.00 19.44  ? ? ? ? ? 
154 LEU B CG  1 
ATOM   3885 C CD1   . LEU B 1 154 ? -48.924 7.610   -58.881 1.00 18.36  ? ? ? ? ? 
154 LEU B CD1 1 
ATOM   3886 C CD2   . LEU B 1 154 ? -47.332 7.172   -60.767 1.00 23.23  ? ? ? ? ? 
154 LEU B CD2 1 
ATOM   3887 N N     . GLU B 1 155 ? -50.792 9.863   -62.462 1.00 29.90  ? ? ? ? ? 
155 GLU B N   1 
ATOM   3888 C CA    . GLU B 1 155 ? -50.577 11.267  -62.789 1.00 30.98  ? ? ? ? ? 
155 GLU B CA  1 
ATOM   3889 C C     . GLU B 1 155 ? -51.773 12.108  -62.384 1.00 30.35  ? ? ? ? ? 
155 GLU B C   1 
ATOM   3890 O O     . GLU B 1 155 ? -51.617 13.225  -61.903 1.00 31.36  ? ? ? ? ? 
155 GLU B O   1 
ATOM   3891 C CB    . GLU B 1 155 ? -50.303 11.449  -64.285 1.00 30.64  ? ? ? ? ? 
155 GLU B CB  1 
ATOM   3892 C CG    . GLU B 1 155 ? -50.250 12.913  -64.683 1.00 36.01  ? ? ? ? ? 
155 GLU B CG  1 
ATOM   3893 C CD    . GLU B 1 155 ? -49.729 13.145  -66.090 1.00 40.28  ? ? ? ? ? 
155 GLU B CD  1 
ATOM   3894 O OE1   . GLU B 1 155 ? -50.234 12.501  -67.045 1.00 37.86  ? ? ? ? ? 
155 GLU B OE1 1 
ATOM   3895 O OE2   . GLU B 1 155 ? -48.818 13.990  -66.235 1.00 41.15  ? ? ? ? ? 
155 GLU B OE2 1 
ATOM   3896 N N     . ALA B 1 156 ? -52.972 11.571  -62.585 1.00 31.94  ? ? ? ? ? 
156 ALA B N   1 
ATOM   3897 C CA    . ALA B 1 156 ? -54.181 12.294  -62.216 1.00 31.50  ? ? ? ? ? 
156 ALA B CA  1 
ATOM   3898 C C     . ALA B 1 156 ? -54.079 12.670  -60.741 1.00 33.29  ? ? ? ? ? 
156 ALA B C   1 
ATOM   3899 O O     . ALA B 1 156 ? -54.506 13.751  -60.345 1.00 35.97  ? ? ? ? ? 
156 ALA B O   1 
ATOM   3900 C CB    . ALA B 1 156 ? -55.398 11.432  -62.445 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 
156 ALA B CB  1 
ATOM   3901 N N     . VAL B 1 157 ? -53.504 11.778  -59.936 1.00 32.21  ? ? ? ? ? 
157 VAL B N   1 
ATOM   3902 C CA    . VAL B 1 157 ? -53.343 12.018  -58.503 1.00 30.94  ? ? ? ? ? 
157 VAL B CA  1 
ATOM   3903 C C     . VAL B 1 157 ? -52.157 12.923  -58.202 1.00 31.23  ? ? ? ? ? 
157 VAL B C   1 
ATOM   3904 O O     . VAL B 1 157 ? -52.247 13.783  -57.337 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
157 VAL B O   1 
ATOM   3905 C CB    . VAL B 1 157 ? -53.154 10.687  -57.721 1.00 31.31  ? ? ? ? ? 
157 VAL B CB  1 
ATOM   3906 C CG1   . VAL B 1 157 ? -52.685 10.968  -56.306 1.00 25.56  ? ? ? ? ? 
157 VAL B CG1 1 
ATOM   3907 C CG2   . VAL B 1 157 ? -54.459 9.913   -57.686 1.00 27.22  ? ? ? ? ? 
157 VAL B CG2 1 
ATOM   3908 N N     . LEU B 1 158 ? -51.048 12.724  -58.911 1.00 31.76  ? ? ? ? ? 
158 LEU B N   1 
ATOM   3909 C CA    . LEU B 1 158 ? -49.844 13.529  -58.698 1.00 30.73  ? ? ? ? ? 
158 LEU B CA  1 
ATOM   3910 C C     . LEU B 1 158 ? -50.023 14.991  -59.111 1.00 31.05  ? ? ? ? ? 
158 LEU B C   1 
ATOM   3911 O O     . LEU B 1 158 ? -49.375 15.881  -58.570 1.00 31.83  ? ? ? ? ? 
158 LEU B O   1 
ATOM   3912 C CB    . LEU B 1 158 ? -48.661 12.936  -59.471 1.00 26.43  ? ? ? ? ? 
158 LEU B CB  1 
ATOM   3913 C CG    . LEU B 1 158 ? -48.070 11.598  -59.031 1.00 25.51  ? ? ? ? ? 
158 LEU B CG  1 
ATOM   3914 C CD1   . LEU B 1 158 ? -47.187 11.050  -60.137 1.00 21.00  ? ? ? ? ? 
158 LEU B CD1 1 
ATOM   3915 C CD2   . LEU B 1 158 ? -47.283 11.778  -57.744 1.00 24.72  ? ? ? ? ? 
158 LEU B CD2 1 
ATOM   3916 N N     . ALA B 1 159 ? -50.900 15.234  -60.078 1.00 33.97  ? ? ? ? ? 
159 ALA B N   1 
ATOM   3917 C CA    . ALA B 1 159 ? -51.133 16.591  -60.566 1.00 34.67  ? ? ? ? ? 
159 ALA B CA  1 
ATOM   3918 C C     . ALA B 1 159 ? -51.895 17.431  -59.549 1.00 34.52  ? ? ? ? ? 
159 ALA B C   1 
ATOM   3919 O O     . ALA B 1 159 ? -51.999 18.652  -59.699 1.00 33.31  ? ? ? ? ? 
159 ALA B O   1 
ATOM   3920 C CB    . ALA B 1 159 ? -51.890 16.550  -61.893 1.00 34.44  ? ? ? ? ? 
159 ALA B CB  1 
ATOM   3921 N N     . LYS B 1 160 ? -52.428 16.771  -58.522 1.00 33.20  ? ? ? ? ? 
160 LYS B N   1 
ATOM   3922 C CA    . LYS B 1 160 ? -53.160 17.459  -57.470 1.00 34.23  ? ? ? ? ? 
160 LYS B CA  1 
ATOM   3923 C C     . LYS B 1 160 ? -52.216 18.444  -56.791 1.00 37.34  ? ? ? ? ? 
160 LYS B C   1 
ATOM   3924 O O     . LYS B 1 160 ? -51.068 18.118  -56.484 1.00 36.75  ? ? ? ? ? 
160 LYS B O   1 
ATOM   3925 C CB    . LYS B 1 160 ? -53.653 16.466  -56.433 1.00 37.70  ? ? ? ? ? 
160 LYS B CB  1 
ATOM   3926 C CG    . LYS B 1 160 ? -54.671 15.466  -56.933 1.00 45.63  ? ? ? ? ? 
160 LYS B CG  1 
ATOM   3927 C CD    . LYS B 1 160 ? -56.011 16.118  -57.201 1.00 46.09  ? ? ? ? ? 
160 LYS B CD  1 
ATOM   3928 C CE    . LYS B 1 160 ? -57.088 15.051  -57.276 1.00 45.75  ? ? ? ? ? 
160 LYS B CE  1 
ATOM   3929 N NZ    . LYS B 1 160 ? -57.051 14.191  -56.055 1.00 45.73  ? ? ? ? ? 
160 LYS B NZ  1 
ATOM   3930 N N     . PRO B 1 161 ? -52.689 19.666  -56.537 1.00 39.05  ? ? ? ? ? 
161 PRO B N   1 
ATOM   3931 C CA    . PRO B 1 161 ? -51.855 20.680  -55.890 1.00 39.41  ? ? ? ? ? 
161 PRO B CA  1 
ATOM   3932 C C     . PRO B 1 161 ? -51.367 20.212  -54.528 1.00 39.14  ? ? ? ? ? 
161 PRO B C   1 
ATOM   3933 O O     . PRO B 1 161 ? -50.197 20.401  -54.175 1.00 39.44  ? ? ? ? ? 
161 PRO B O   1 
ATOM   3934 C CB    . PRO B 1 161 ? -52.791 21.879  -55.775 1.00 38.96  ? ? ? ? ? 
161 PRO B CB  1 
ATOM   3935 C CG    . PRO B 1 161 ? -53.761 21.668  -56.904 1.00 41.04  ? ? ? ? ? 
161 PRO B CG  1 
ATOM   3936 C CD    . PRO B 1 161 ? -54.030 20.195  -56.824 1.00 41.66  ? ? ? ? ? 
161 PRO B CD  1 
ATOM   3937 N N     . GLU B 1 162 ? -52.273 19.589  -53.778 1.00 36.84  ? ? ? ? ? 
162 GLU B N   1 
ATOM   3938 C CA    . GLU B 1 162 ? -51.963 19.106  -52.439 1.00 36.74  ? ? ? ? ? 
162 GLU B CA  1 
ATOM   3939 C C     . GLU B 1 162 ? -51.128 17.831  -52.358 1.00 31.75  ? ? ? ? ? 
162 GLU B C   1 
ATOM   3940 O O     . GLU B 1 162 ? -50.785 17.406  -51.269 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 
162 GLU B O   1 
ATOM   3941 C CB    . GLU B 1 162 ? -53.251 18.914  -51.617 1.00 41.06  ? ? ? ? ? 
162 GLU B CB  1 
ATOM   3942 C CG    . GLU B 1 162 ? -54.267 17.935  -52.193 1.00 45.51  ? ? ? ? ? 
162 GLU B CG  1 
ATOM   3943 C CD    . GLU B 1 162 ? -55.077 18.535  -53.322 1.00 48.54  ? ? ? ? ? 
162 GLU B CD  1 
ATOM   3944 O OE1   . GLU B 1 162 ? -55.963 17.834  -53.862 1.00 55.06  ? ? ? ? ? 
162 GLU B OE1 1 
ATOM   3945 O OE2   . GLU B 1 162 ? -54.833 19.707  -53.676 1.00 52.64  ? ? ? ? ? 
162 GLU B OE2 1 
ATOM   3946 N N     . CYS B 1 163 ? -50.810 17.214  -53.491 1.00 29.91  ? ? ? ? ? 
163 CYS B N   1 
ATOM   3947 C CA    . CYS B 1 163 ? -49.989 16.011  -53.462 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 
163 CYS B CA  1 
ATOM   3948 C C     . CYS B 1 163 ? -48.535 16.454  -53.427 1.00 27.14  ? ? ? ? ? 
163 CYS B C   1 
ATOM   3949 O O     . CYS B 1 163 ? -48.059 17.115  -54.339 1.00 24.94  ? ? ? ? ? 
163 CYS B O   1 
ATOM   3950 C CB    . CYS B 1 163 ? -50.240 15.149  -54.695 1.00 32.88  ? ? ? ? ? 
163 CYS B CB  1 
ATOM   3951 S SG    . CYS B 1 163 ? -49.211 13.649  -54.736 1.00 33.45  ? ? ? ? ? 
163 CYS B SG  1 
ATOM   3952 N N     . LYS B 1 164 ? -47.822 16.074  -52.379 1.00 26.78  ? ? ? ? ? 
164 LYS B N   1 
ATOM   3953 C CA    . LYS B 1 164 ? -46.443 16.505  -52.239 1.00 29.51  ? ? ? ? ? 
164 LYS B CA  1 
ATOM   3954 C C     . LYS B 1 164 ? -45.378 15.425  -52.273 1.00 28.97  ? ? ? ? ? 
164 LYS B C   1 
ATOM   3955 O O     . LYS B 1 164 ? -44.254 15.666  -52.721 1.00 27.37  ? ? ? ? ? 
164 LYS B O   1 
ATOM   3956 C CB    . LYS B 1 164 ? -46.293 17.309  -50.943 1.00 30.85  ? ? ? ? ? 
164 LYS B CB  1 
ATOM   3957 C CG    . LYS B 1 164 ? -46.839 18.715  -51.030 1.00 31.34  ? ? ? ? ? 
164 LYS B CG  1 
ATOM   3958 C CD    . LYS B 1 164 ? -46.094 19.486  -52.100 1.00 38.53  ? ? ? ? ? 
164 LYS B CD  1 
ATOM   3959 C CE    . LYS B 1 164 ? -46.514 20.949  -52.147 1.00 40.79  ? ? ? ? ? 
164 LYS B CE  1 
ATOM   3960 N NZ    . LYS B 1 164 ? -47.941 21.109  -52.560 1.00 48.37  ? ? ? ? ? 
164 LYS B NZ  1 
ATOM   3961 N N     . ILE B 1 165 ? -45.730 14.237  -51.804 1.00 26.39  ? ? ? ? ? 
165 ILE B N   1 
ATOM   3962 C CA    . ILE B 1 165 ? -44.775 13.149  -51.738 1.00 22.35  ? ? ? ? ? 
165 ILE B CA  1 
ATOM   3963 C C     . ILE B 1 165 ? -45.323 11.860  -52.336 1.00 23.04  ? ? ? ? ? 
165 ILE B C   1 
ATOM   3964 O O     . ILE B 1 165 ? -46.523 11.645  -52.335 1.00 24.81  ? ? ? ? ? 
165 ILE B O   1 
ATOM   3965 C CB    . ILE B 1 165 ? -44.427 12.855  -50.254 1.00 22.68  ? ? ? ? ? 
165 ILE B CB  1 
ATOM   3966 C CG1   . ILE B 1 165 ? -43.880 14.110  -49.575 1.00 24.14  ? ? ? ? ? 
165 ILE B CG1 1 
ATOM   3967 C CG2   . ILE B 1 165 ? -43.428 11.709  -50.146 1.00 22.81  ? ? ? ? ? 
165 ILE B CG2 1 
ATOM   3968 C CD1   . ILE B 1 165 ? -43.595 13.902  -48.084 1.00 21.13  ? ? ? ? ? 
165 ILE B CD1 1 
ATOM   3969 N N     . MET B 1 166 ? -44.436 11.019  -52.861 1.00 21.46  ? ? ? ? ? 
166 MET B N   1 
ATOM   3970 C CA    . MET B 1 166 ? -44.826 9.699   -53.346 1.00 22.39  ? ? ? ? ? 
166 MET B CA  1 
ATOM   3971 C C     . MET B 1 166 ? -43.971 8.692   -52.569 1.00 23.34  ? ? ? ? ? 
166 MET B C   1 
ATOM   3972 O O     . MET B 1 166 ? -42.739 8.676   -52.689 1.00 23.17  ? ? ? ? ? 
166 MET B O   1 
ATOM   3973 C CB    . MET B 1 166 ? -44.583 9.492   -54.847 1.00 20.24  ? ? ? ? ? 
166 MET B CB  1 
ATOM   3974 C CG    . MET B 1 166 ? -44.810 8.019   -55.222 1.00 18.31  ? ? ? ? ? 
166 MET B CG  1 
ATOM   3975 S SD    . MET B 1 166 ? -44.813 7.551   -56.946 1.00 26.96  ? ? ? ? ? 
166 MET B SD  1 
ATOM   3976 C CE    . MET B 1 166 ? -43.053 7.564   -57.305 1.00 24.80  ? ? ? ? ? 
166 MET B CE  1 
ATOM   3977 N N     . LEU B 1 167 ? -44.628 7.874   -51.757 1.00 23.16  ? ? ? ? ? 
167 LEU B N   1 
ATOM   3978 C CA    . LEU B 1 167 ? -43.946 6.862   -50.962 1.00 21.93  ? ? ? ? ? 
167 LEU B CA  1 
ATOM   3979 C C     . LEU B 1 167 ? -43.962 5.614   -51.839 1.00 21.07  ? ? ? ? ? 
167 LEU B C   1 
ATOM   3980 O O     . LEU B 1 167 ? -45.001 4.974   -52.006 1.00 18.92  ? ? ? ? ? 
167 LEU B O   1 
ATOM   3981 C CB    . LEU B 1 167 ? -44.719 6.602   -49.669 1.00 19.44  ? ? ? ? ? 
167 LEU B CB  1 
ATOM   3982 C CG    . LEU B 1 167 ? -43.973 6.173   -48.403 1.00 22.80  ? ? ? ? ? 
167 LEU B CG  1 
ATOM   3983 C CD1   . LEU B 1 167 ? -44.996 5.653   -47.421 1.00 24.85  ? ? ? ? ? 
167 LEU B CD1 1 
ATOM   3984 C CD2   . LEU B 1 167 ? -42.937 5.119   -48.680 1.00 16.04  ? ? ? ? ? 
167 LEU B CD2 1 
ATOM   3985 N N     . LEU B 1 168 ? -42.810 5.275   -52.395 1.00 19.57  ? ? ? ? ? 
168 LEU B N   1 
ATOM   3986 C CA    . LEU B 1 168 ? -42.710 4.133   -53.292 1.00 21.41  ? ? ? ? ? 
168 LEU B CA  1 
ATOM   3987 C C     . LEU B 1 168 ? -42.109 2.901   -52.625 1.00 22.80  ? ? ? ? ? 
168 LEU B C   1 
ATOM   3988 O O     . LEU B 1 168 ? -40.984 2.947   -52.124 1.00 31.67  ? ? ? ? ? 
168 LEU B O   1 
ATOM   3989 C CB    . LEU B 1 168 ? -41.881 4.551   -54.509 1.00 18.42  ? ? ? ? ? 
168 LEU B CB  1 
ATOM   3990 C CG    . LEU B 1 168 ? -41.703 3.769   -55.814 1.00 24.72  ? ? ? ? ? 
168 LEU B CG  1 
ATOM   3991 C CD1   . LEU B 1 168 ? -40.371 3.089   -55.787 1.00 30.20  ? ? ? ? ? 
168 LEU B CD1 1 
ATOM   3992 C CD2   . LEU B 1 168 ? -42.848 2.790   -56.056 1.00 23.97  ? ? ? ? ? 
168 LEU B CD2 1 
ATOM   3993 N N     . CYS B 1 169 ? -42.874 1.811   -52.588 1.00 20.06  ? ? ? ? ? 
169 CYS B N   1 
ATOM   3994 C CA    . CYS B 1 169 ? -42.401 0.542   -52.020 1.00 16.98  ? ? ? ? ? 
169 CYS B CA  1 
ATOM   3995 C C     . CYS B 1 169 ? -41.818 -0.227  -53.204 1.00 16.24  ? ? ? ? ? 
169 CYS B C   1 
ATOM   3996 O O     . CYS B 1 169 ? -42.549 -0.665  -54.085 1.00 14.77  ? ? ? ? ? 
169 CYS B O   1 
ATOM   3997 C CB    . CYS B 1 169 ? -43.558 -0.234  -51.395 1.00 14.42  ? ? ? ? ? 
169 CYS B CB  1 
ATOM   3998 S SG    . CYS B 1 169 ? -43.035 -1.605  -50.338 1.00 18.98  ? ? ? ? ? 
169 CYS B SG  1 
ATOM   3999 N N     . SER B 1 170 ? -40.494 -0.373  -53.229 1.00 17.52  ? ? ? ? ? 
170 SER B N   1 
ATOM   4000 C CA    . SER B 1 170 ? -39.807 -1.018  -54.351 1.00 12.24  ? ? ? ? ? 
170 SER B CA  1 
ATOM   4001 C C     . SER B 1 170 ? -38.679 -1.921  -53.889 1.00 14.36  ? ? ? ? ? 
170 SER B C   1 
ATOM   4002 O O     . SER B 1 170 ? -37.657 -1.425  -53.415 1.00 14.35  ? ? ? ? ? 
170 SER B O   1 
ATOM   4003 C CB    . SER B 1 170 ? -39.233 0.075   -55.263 1.00 5.77   ? ? ? ? ? 
170 SER B CB  1 
ATOM   4004 O OG    . SER B 1 170 ? -38.465 -0.451  -56.331 1.00 11.57  ? ? ? ? ? 
170 SER B OG  1 
ATOM   4005 N N     . PRO B 1 171 ? -38.838 -3.254  -54.007 1.00 14.75  ? ? ? ? ? 
171 PRO B N   1 
ATOM   4006 C CA    . PRO B 1 171 ? -39.971 -4.023  -54.528 1.00 16.18  ? ? ? ? ? 
171 PRO B CA  1 
ATOM   4007 C C     . PRO B 1 171 ? -41.218 -3.738  -53.704 1.00 18.83  ? ? ? ? ? 
171 PRO B C   1 
ATOM   4008 O O     . PRO B 1 171 ? -41.139 -3.329  -52.538 1.00 16.99  ? ? ? ? ? 
171 PRO B O   1 
ATOM   4009 C CB    . PRO B 1 171 ? -39.516 -5.475  -54.360 1.00 18.93  ? ? ? ? ? 
171 PRO B CB  1 
ATOM   4010 C CG    . PRO B 1 171 ? -38.050 -5.386  -54.481 1.00 19.03  ? ? ? ? ? 
171 PRO B CG  1 
ATOM   4011 C CD    . PRO B 1 171 ? -37.737 -4.164  -53.650 1.00 16.43  ? ? ? ? ? 
171 PRO B CD  1 
ATOM   4012 N N     . GLN B 1 172 ? -42.368 -3.993  -54.315 1.00 19.36  ? ? ? ? ? 
172 GLN B N   1 
ATOM   4013 C CA    . GLN B 1 172 ? -43.653 -3.719  -53.696 1.00 19.74  ? ? ? ? ? 
172 GLN B CA  1 
ATOM   4014 C C     . GLN B 1 172 ? -44.126 -4.851  -52.797 1.00 17.55  ? ? ? ? ? 
172 GLN B C   1 
ATOM   4015 O O     . GLN B 1 172 ? -44.079 -6.013  -53.172 1.00 21.63  ? ? ? ? ? 
172 GLN B O   1 
ATOM   4016 C CB    . GLN B 1 172 ? -44.683 -3.430  -54.805 1.00 16.17  ? ? ? ? ? 
172 GLN B CB  1 
ATOM   4017 C CG    . GLN B 1 172 ? -45.838 -2.517  -54.390 1.00 23.64  ? ? ? ? ? 
172 GLN B CG  1 
ATOM   4018 C CD    . GLN B 1 172 ? -46.894 -3.237  -53.569 1.00 22.69  ? ? ? ? ? 
172 GLN B CD  1 
ATOM   4019 O OE1   . GLN B 1 172 ? -47.693 -2.613  -52.885 1.00 19.50  ? ? ? ? ? 
172 GLN B OE1 1 
ATOM   4020 N NE2   . GLN B 1 172 ? -46.904 -4.553  -53.650 1.00 20.27  ? ? ? ? ? 
172 GLN B NE2 1 
ATOM   4021 N N     . ASN B 1 173 ? -44.560 -4.486  -51.603 1.00 18.25  ? ? ? ? ? 
173 ASN B N   1 
ATOM   4022 C CA    . ASN B 1 173 ? -45.089 -5.409  -50.606 1.00 19.76  ? ? ? ? ? 
173 ASN B CA  1 
ATOM   4023 C C     . ASN B 1 173 ? -46.582 -5.054  -50.497 1.00 24.96  ? ? ? ? ? 
173 ASN B C   1 
ATOM   4024 O O     . ASN B 1 173 ? -46.926 -3.878  -50.295 1.00 28.81  ? ? ? ? ? 
173 ASN B O   1 
ATOM   4025 C CB    . ASN B 1 173 ? -44.387 -5.161  -49.274 1.00 20.03  ? ? ? ? ? 
173 ASN B CB  1 
ATOM   4026 C CG    . ASN B 1 173 ? -45.019 -5.917  -48.124 1.00 22.38  ? ? ? ? ? 
173 ASN B CG  1 
ATOM   4027 O OD1   . ASN B 1 173 ? -45.849 -6.785  -48.338 1.00 26.77  ? ? ? ? ? 
173 ASN B OD1 1 
ATOM   4028 N ND2   . ASN B 1 173 ? -44.615 -5.597  -46.894 1.00 17.51  ? ? ? ? ? 
173 ASN B ND2 1 
ATOM   4029 N N     . PRO B 1 174 ? -47.485 -6.053  -50.553 1.00 23.07  ? ? ? ? ? 
174 PRO B N   1 
ATOM   4030 C CA    . PRO B 1 174 ? -47.285 -7.501  -50.696 1.00 23.50  ? ? ? ? ? 
174 PRO B CA  1 
ATOM   4031 C C     . PRO B 1 174 ? -47.306 -8.139  -52.072 1.00 22.94  ? ? ? ? ? 
174 PRO B C   1 
ATOM   4032 O O     . PRO B 1 174 ? -47.114 -9.343  -52.157 1.00 23.37  ? ? ? ? ? 
174 PRO B O   1 
ATOM   4033 C CB    . PRO B 1 174 ? -48.396 -8.066  -49.837 1.00 24.19  ? ? ? ? ? 
174 PRO B CB  1 
ATOM   4034 C CG    . PRO B 1 174 ? -49.547 -7.135  -50.215 1.00 22.50  ? ? ? ? ? 
174 PRO B CG  1 
ATOM   4035 C CD    . PRO B 1 174 ? -48.899 -5.756  -50.237 1.00 22.25  ? ? ? ? ? 
174 PRO B CD  1 
ATOM   4036 N N     . THR B 1 175 ? -47.530 -7.369  -53.137 1.00 22.00  ? ? ? ? ? 
175 THR B N   1 
ATOM   4037 C CA    . THR B 1 175 ? -47.604 -7.952  -54.476 1.00 21.57  ? ? ? ? ? 
175 THR B CA  1 
ATOM   4038 C C     . THR B 1 175 ? -46.315 -8.546  -55.001 1.00 22.52  ? ? ? ? ? 
175 THR B C   1 
ATOM   4039 O O     . THR B 1 175 ? -46.349 -9.389  -55.900 1.00 25.78  ? ? ? ? ? 
175 THR B O   1 
ATOM   4040 C CB    . THR B 1 175 ? -48.082 -6.949  -55.534 1.00 22.88  ? ? ? ? ? 
175 THR B CB  1 
ATOM   4041 O OG1   . THR B 1 175 ? -47.021 -6.041  -55.838 1.00 26.64  ? ? ? ? ? 
175 THR B OG1 1 
ATOM   4042 C CG2   . THR B 1 175 ? -49.295 -6.192  -55.050 1.00 19.91  ? ? ? ? ? 
175 THR B CG2 1 
ATOM   4043 N N     . GLY B 1 176 ? -45.187 -8.106  -54.455 1.00 20.60  ? ? ? ? ? 
176 GLY B N   1 
ATOM   4044 C CA    . GLY B 1 176 ? -43.903 -8.611  -54.917 1.00 18.18  ? ? ? ? ? 
176 GLY B CA  1 
ATOM   4045 C C     . GLY B 1 176 ? -43.458 -7.997  -56.239 1.00 19.92  ? ? ? ? ? 
176 GLY B C   1 
ATOM   4046 O O     . GLY B 1 176 ? -42.440 -8.379  -56.807 1.00 21.20  ? ? ? ? ? 
176 GLY B O   1 
ATOM   4047 N N     . LYS B 1 177 ? -44.211 -7.028  -56.740 1.00 19.77  ? ? ? ? ? 
177 LYS B N   1 
ATOM   4048 C CA    . LYS B 1 177 ? -43.844 -6.411  -57.996 1.00 18.49  ? ? ? ? ? 
177 LYS B CA  1 
ATOM   4049 C C     . LYS B 1 177 ? -42.441 -5.810  -57.944 1.00 18.54  ? ? ? ? ? 
177 LYS B C   1 
ATOM   4050 O O     . LYS B 1 177 ? -42.075 -5.158  -56.977 1.00 21.66  ? ? ? ? ? 
177 LYS B O   1 
ATOM   4051 C CB    . LYS B 1 177 ? -44.838 -5.308  -58.345 1.00 17.88  ? ? ? ? ? 
177 LYS B CB  1 
ATOM   4052 C CG    . LYS B 1 177 ? -44.670 -4.749  -59.754 1.00 20.46  ? ? ? ? ? 
177 LYS B CG  1 
ATOM   4053 C CD    . LYS B 1 177 ? -45.365 -3.414  -59.913 1.00 21.36  ? ? ? ? ? 
177 LYS B CD  1 
ATOM   4054 C CE    . LYS B 1 177 ? -45.699 -3.128  -61.378 1.00 25.32  ? ? ? ? ? 
177 LYS B CE  1 
ATOM   4055 N NZ    . LYS B 1 177 ? -44.563 -3.391  -62.281 1.00 21.76  ? ? ? ? ? 
177 LYS B NZ  1 
ATOM   4056 N N     . VAL B 1 178 ? -41.657 -6.049  -58.987 1.00 17.28  ? ? ? ? ? 
178 VAL B N   1 
ATOM   4057 C CA    . VAL B 1 178 ? -40.324 -5.480  -59.111 1.00 13.72  ? ? ? ? ? 
178 VAL B CA  1 
ATOM   4058 C C     . VAL B 1 178 ? -40.493 -4.537  -60.303 1.00 17.98  ? ? ? ? ? 
178 VAL B C   1 
ATOM   4059 O O     . VAL B 1 178 ? -40.684 -4.976  -61.445 1.00 19.90  ? ? ? ? ? 
178 VAL B O   1 
ATOM   4060 C CB    . VAL B 1 178 ? -39.271 -6.561  -59.429 1.00 15.01  ? ? ? ? ? 
178 VAL B CB  1 
ATOM   4061 C CG1   . VAL B 1 178 ? -37.963 -5.912  -59.880 1.00 12.23  ? ? ? ? ? 
178 VAL B CG1 1 
ATOM   4062 C CG2   . VAL B 1 178 ? -39.047 -7.447  -58.189 1.00 16.31  ? ? ? ? ? 
178 VAL B CG2 1 
ATOM   4063 N N     . TRP B 1 179 ? -40.461 -3.239  -60.037 1.00 19.06  ? ? ? ? ? 
179 TRP B N   1 
ATOM   4064 C CA    . TRP B 1 179 ? -40.659 -2.248  -61.089 1.00 18.07  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CA  1 
ATOM   4065 C C     . TRP B 1 179 ? -39.617 -2.341  -62.193 1.00 16.90  ? ? ? ? ? 
179 TRP B C   1 
ATOM   4066 O O     . TRP B 1 179 ? -38.450 -2.632  -61.937 1.00 19.88  ? ? ? ? ? 
179 TRP B O   1 
ATOM   4067 C CB    . TRP B 1 179 ? -40.664 -0.835  -60.487 1.00 18.57  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CB  1 
ATOM   4068 C CG    . TRP B 1 179 ? -41.621 -0.657  -59.335 1.00 21.13  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CG  1 
ATOM   4069 C CD1   . TRP B 1 179 ? -41.361 -0.885  -58.007 1.00 23.17  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CD1 1 
ATOM   4070 C CD2   . TRP B 1 179 ? -43.012 -0.281  -59.408 1.00 20.59  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CD2 1 
ATOM   4071 N NE1   . TRP B 1 179 ? -42.501 -0.682  -57.255 1.00 23.30  ? ? ? ? ? 
179 TRP B NE1 1 
ATOM   4072 C CE2   . TRP B 1 179 ? -43.526 -0.314  -58.086 1.00 17.94  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CE2 1 
ATOM   4073 C CE3   . TRP B 1 179 ? -43.869 0.079   -60.457 1.00 23.06  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CE3 1 
ATOM   4074 C CZ2   . TRP B 1 179 ? -44.852 -0.005  -57.790 1.00 18.73  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CZ2 1 
ATOM   4075 C CZ3   . TRP B 1 179 ? -45.191 0.388   -60.160 1.00 24.23  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CZ3 1 
ATOM   4076 C CH2   . TRP B 1 179 ? -45.669 0.343   -58.835 1.00 25.61  ? ? ? ? ? 
179 TRP B CH2 1 
ATOM   4077 N N     . THR B 1 180 ? -40.053 -2.118  -63.426 1.00 17.07  ? ? ? ? ? 
180 THR B N   1 
ATOM   4078 C CA    . THR B 1 180 ? -39.161 -2.145  -64.594 1.00 19.72  ? ? ? ? ? 
180 THR B CA  1 
ATOM   4079 C C     . THR B 1 180 ? -38.517 -0.773  -64.807 1.00 17.60  ? ? ? ? ? 
180 THR B C   1 
ATOM   4080 O O     . THR B 1 180 ? -39.023 0.238   -64.314 1.00 17.09  ? ? ? ? ? 
180 THR B O   1 
ATOM   4081 C CB    . THR B 1 180 ? -39.925 -2.435  -65.895 1.00 19.94  ? ? ? ? ? 
180 THR B CB  1 
ATOM   4082 O OG1   . THR B 1 180 ? -40.875 -1.384  -66.117 1.00 18.53  ? ? ? ? ? 
180 THR B OG1 1 
ATOM   4083 C CG2   . THR B 1 180 ? -40.630 -3.771  -65.825 1.00 15.56  ? ? ? ? ? 
180 THR B CG2 1 
ATOM   4084 N N     . CYS B 1 181 ? -37.417 -0.742  -65.557 1.00 18.37  ? ? ? ? ? 
181 CYS B N   1 
ATOM   4085 C CA    . CYS B 1 181 ? -36.722 0.520   -65.862 1.00 17.67  ? ? ? ? ? 
181 CYS B CA  1 
ATOM   4086 C C     . CYS B 1 181 ? -37.694 1.547   -66.463 1.00 16.65  ? ? ? ? ? 
181 CYS B C   1 
ATOM   4087 O O     . CYS B 1 181 ? -37.602 2.733   -66.193 1.00 20.48  ? ? ? ? ? 
181 CYS B O   1 
ATOM   4088 C CB    . CYS B 1 181 ? -35.563 0.267   -66.834 1.00 17.35  ? ? ? ? ? 
181 CYS B CB  1 
ATOM   4089 S SG    . CYS B 1 181 ? -36.030 -0.619  -68.358 1.00 21.97  ? ? ? ? ? 
181 CYS B SG  1 
ATOM   4090 N N     . ASP B 1 182 ? -38.641 1.087   -67.264 1.00 17.43  ? ? ? ? ? 
182 ASP B N   1 
ATOM   4091 C CA    . ASP B 1 182 ? -39.607 1.989   -67.853 1.00 20.48  ? ? ? ? ? 
182 ASP B CA  1 
ATOM   4092 C C     . ASP B 1 182 ? -40.589 2.607   -66.862 1.00 23.61  ? ? ? ? ? 
182 ASP B C   1 
ATOM   4093 O O     . ASP B 1 182 ? -40.838 3.816   -66.901 1.00 28.32  ? ? ? ? ? 
182 ASP B O   1 
ATOM   4094 C CB    . ASP B 1 182 ? -40.369 1.269   -68.953 1.00 24.55  ? ? ? ? ? 
182 ASP B CB  1 
ATOM   4095 C CG    . ASP B 1 182 ? -39.478 0.898   -70.101 1.00 27.36  ? ? ? ? ? 
182 ASP B CG  1 
ATOM   4096 O OD1   . ASP B 1 182 ? -38.864 1.813   -70.674 1.00 35.16  ? ? ? ? ? 
182 ASP B OD1 1 
ATOM   4097 O OD2   . ASP B 1 182 ? -39.371 -0.295  -70.431 1.00 35.52  ? ? ? ? ? 
182 ASP B OD2 1 
ATOM   4098 N N     . GLU B 1 183 ? -41.151 1.797   -65.970 1.00 23.75  ? ? ? ? ? 
183 GLU B N   1 
ATOM   4099 C CA    . GLU B 1 183 ? -42.101 2.319   -64.995 1.00 20.01  ? ? ? ? ? 
183 GLU B CA  1 
ATOM   4100 C C     . GLU B 1 183 ? -41.408 3.304   -64.059 1.00 20.46  ? ? ? ? ? 
183 GLU B C   1 
ATOM   4101 O O     . GLU B 1 183 ? -41.992 4.317   -63.674 1.00 23.28  ? ? ? ? ? 
183 GLU B O   1 
ATOM   4102 C CB    . GLU B 1 183 ? -42.698 1.188   -64.188 1.00 21.78  ? ? ? ? ? 
183 GLU B CB  1 
ATOM   4103 C CG    . GLU B 1 183 ? -43.283 0.084   -65.015 1.00 20.97  ? ? ? ? ? 
183 GLU B CG  1 
ATOM   4104 C CD    . GLU B 1 183 ? -43.497 -1.152  -64.185 1.00 23.48  ? ? ? ? ? 
183 GLU B CD  1 
ATOM   4105 O OE1   . GLU B 1 183 ? -42.650 -1.413  -63.308 1.00 22.71  ? ? ? ? ? 
183 GLU B OE1 1 
ATOM   4106 O OE2   . GLU B 1 183 ? -44.491 -1.863  -64.414 1.00 27.06  ? ? ? ? ? 
183 GLU B OE2 1 
ATOM   4107 N N     . LEU B 1 184 ? -40.166 3.005   -63.692 1.00 20.55  ? ? ? ? ? 
184 LEU B N   1 
ATOM   4108 C CA    . LEU B 1 184 ? -39.395 3.901   -62.822 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 
184 LEU B CA  1 
ATOM   4109 C C     . LEU B 1 184 ? -39.103 5.220   -63.542 1.00 17.40  ? ? ? ? ? 
184 LEU B C   1 
ATOM   4110 O O     . LEU B 1 184 ? -39.245 6.273   -62.943 1.00 16.59  ? ? ? ? ? 
184 LEU B O   1 
ATOM   4111 C CB    . LEU B 1 184 ? -38.081 3.239   -62.371 1.00 19.58  ? ? ? ? ? 
184 LEU B CB  1 
ATOM   4112 C CG    . LEU B 1 184 ? -38.229 2.017   -61.456 1.00 18.26  ? ? ? ? ? 
184 LEU B CG  1 
ATOM   4113 C CD1   . LEU B 1 184 ? -36.872 1.456   -61.123 1.00 19.40  ? ? ? ? ? 
184 LEU B CD1 1 
ATOM   4114 C CD2   . LEU B 1 184 ? -38.944 2.420   -60.178 1.00 16.69  ? ? ? ? ? 
184 LEU B CD2 1 
ATOM   4115 N N     . GLU B 1 185 ? -38.717 5.172   -64.819 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 
185 GLU B N   1 
ATOM   4116 C CA    . GLU B 1 185 ? -38.449 6.409   -65.574 1.00 22.70  ? ? ? ? ? 
185 GLU B CA  1 
ATOM   4117 C C     . GLU B 1 185 ? -39.695 7.260   -65.622 1.00 22.74  ? ? ? ? ? 
185 GLU B C   1 
ATOM   4118 O O     . GLU B 1 185 ? -39.679 8.406   -65.193 1.00 26.39  ? ? ? ? ? 
185 GLU B O   1 
ATOM   4119 C CB    . GLU B 1 185 ? -38.016 6.123   -67.006 1.00 28.18  ? ? ? ? ? 
185 GLU B CB  1 
ATOM   4120 C CG    . GLU B 1 185 ? -36.523 6.187   -67.231 1.00 38.42  ? ? ? ? ? 
185 GLU B CG  1 
ATOM   4121 C CD    . GLU B 1 185 ? -35.892 7.467   -66.710 1.00 41.60  ? ? ? ? ? 
185 GLU B CD  1 
ATOM   4122 O OE1   . GLU B 1 185 ? -36.454 8.560   -66.940 1.00 47.62  ? ? ? ? ? 
185 GLU B OE1 1 
ATOM   4123 O OE2   . GLU B 1 185 ? -34.818 7.379   -66.080 1.00 44.85  ? ? ? ? ? 
185 GLU B OE2 1 
ATOM   4124 N N     . ILE B 1 186 ? -40.776 6.683   -66.136 1.00 24.36  ? ? ? ? ? 
186 ILE B N   1 
ATOM   4125 C CA    . ILE B 1 186 ? -42.062 7.362   -66.235 1.00 23.13  ? ? ? ? ? 
186 ILE B CA  1 
ATOM   4126 C C     . ILE B 1 186 ? -42.445 8.024   -64.910 1.00 23.10  ? ? ? ? ? 
186 ILE B C   1 
ATOM   4127 O O     . ILE B 1 186 ? -42.729 9.218   -64.879 1.00 25.38  ? ? ? ? ? 
186 ILE B O   1 
ATOM   4128 C CB    . ILE B 1 186 ? -43.169 6.363   -66.682 1.00 25.00  ? ? ? ? ? 
186 ILE B CB  1 
ATOM   4129 C CG1   . ILE B 1 186 ? -42.880 5.896   -68.118 1.00 31.38  ? ? ? ? ? 
186 ILE B CG1 1 
ATOM   4130 C CG2   . ILE B 1 186 ? -44.533 7.024   -66.642 1.00 24.32  ? ? ? ? ? 
186 ILE B CG2 1 
ATOM   4131 C CD1   . ILE B 1 186 ? -43.676 4.652   -68.582 1.00 32.26  ? ? ? ? ? 
186 ILE B CD1 1 
ATOM   4132 N N     . MET B 1 187 ? -42.438 7.260   -63.818 1.00 21.72  ? ? ? ? ? 
187 MET B N   1 
ATOM   4133 C CA    . MET B 1 187 ? -42.776 7.818   -62.508 1.00 23.45  ? ? ? ? ? 
187 MET B CA  1 
ATOM   4134 C C     . MET B 1 187 ? -41.815 8.923   -62.066 1.00 23.63  ? ? ? ? ? 
187 MET B C   1 
ATOM   4135 O O     . MET B 1 187 ? -42.247 9.944   -61.555 1.00 22.82  ? ? ? ? ? 
187 MET B O   1 
ATOM   4136 C CB    . MET B 1 187 ? -42.804 6.725   -61.439 1.00 18.25  ? ? ? ? ? 
187 MET B CB  1 
ATOM   4137 C CG    . MET B 1 187 ? -43.965 5.773   -61.591 1.00 19.07  ? ? ? ? ? 
187 MET B CG  1 
ATOM   4138 S SD    . MET B 1 187 ? -44.129 4.650   -60.186 1.00 21.39  ? ? ? ? ? 
187 MET B SD  1 
ATOM   4139 C CE    . MET B 1 187 ? -42.868 3.463   -60.533 1.00 20.71  ? ? ? ? ? 
187 MET B CE  1 
ATOM   4140 N N     . ALA B 1 188 ? -40.515 8.712   -62.257 1.00 27.76  ? ? ? ? ? 
188 ALA B N   1 
ATOM   4141 C CA    . ALA B 1 188 ? -39.517 9.713   -61.875 1.00 28.43  ? ? ? ? ? 
188 ALA B CA  1 
ATOM   4142 C C     . ALA B 1 188 ? -39.843 10.986  -62.622 1.00 28.18  ? ? ? ? ? 
188 ALA B C   1 
ATOM   4143 O O     . ALA B 1 188 ? -39.740 12.081  -62.092 1.00 25.94  ? ? ? ? ? 
188 ALA B O   1 
ATOM   4144 C CB    . ALA B 1 188 ? -38.116 9.240   -62.248 1.00 23.48  ? ? ? ? ? 
188 ALA B CB  1 
ATOM   4145 N N     . ASP B 1 189 ? -40.269 10.809  -63.867 1.00 30.82  ? ? ? ? ? 
189 ASP B N   1 
ATOM   4146 C CA    . ASP B 1 189 ? -40.607 11.906  -64.755 1.00 28.44  ? ? ? ? ? 
189 ASP B CA  1 
ATOM   4147 C C     . ASP B 1 189 ? -41.883 12.618  -64.336 1.00 28.25  ? ? ? ? ? 
189 ASP B C   1 
ATOM   4148 O O     . ASP B 1 189 ? -41.931 13.843  -64.313 1.00 24.29  ? ? ? ? ? 
189 ASP B O   1 
ATOM   4149 C CB    . ASP B 1 189 ? -40.757 11.355  -66.166 1.00 37.71  ? ? ? ? ? 
189 ASP B CB  1 
ATOM   4150 C CG    . ASP B 1 189 ? -40.375 12.352  -67.223 1.00 46.50  ? ? ? ? ? 
189 ASP B CG  1 
ATOM   4151 O OD1   . ASP B 1 189 ? -41.226 13.199  -67.586 1.00 49.92  ? ? ? ? ? 
189 ASP B OD1 1 
ATOM   4152 O OD2   . ASP B 1 189 ? -39.211 12.287  -67.683 1.00 53.33  ? ? ? ? ? 
189 ASP B OD2 1 
ATOM   4153 N N     . LEU B 1 190 ? -42.924 11.855  -64.017 1.00 27.76  ? ? ? ? ? 
190 LEU B N   1 
ATOM   4154 C CA    . LEU B 1 190 ? -44.184 12.462  -63.610 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 
190 LEU B CA  1 
ATOM   4155 C C     . LEU B 1 190 ? -44.019 13.228  -62.300 1.00 29.66  ? ? ? ? ? 
190 LEU B C   1 
ATOM   4156 O O     . LEU B 1 190 ? -44.598 14.298  -62.126 1.00 30.97  ? ? ? ? ? 
190 LEU B O   1 
ATOM   4157 C CB    . LEU B 1 190 ? -45.275 11.393  -63.464 1.00 31.07  ? ? ? ? ? 
190 LEU B CB  1 
ATOM   4158 C CG    . LEU B 1 190 ? -45.765 10.701  -64.748 1.00 31.87  ? ? ? ? ? 
190 LEU B CG  1 
ATOM   4159 C CD1   . LEU B 1 190 ? -46.623 9.485   -64.406 1.00 30.59  ? ? ? ? ? 
190 LEU B CD1 1 
ATOM   4160 C CD2   . LEU B 1 190 ? -46.554 11.679  -65.584 1.00 35.02  ? ? ? ? ? 
190 LEU B CD2 1 
ATOM   4161 N N     . CYS B 1 191 ? -43.219 12.690  -61.384 1.00 29.00  ? ? ? ? ? 
191 CYS B N   1 
ATOM   4162 C CA    . CYS B 1 191 ? -43.002 13.342  -60.100 1.00 30.00  ? ? ? ? ? 
191 CYS B CA  1 
ATOM   4163 C C     . CYS B 1 191 ? -42.215 14.643  -60.210 1.00 32.10  ? ? ? ? ? 
191 CYS B C   1 
ATOM   4164 O O     . CYS B 1 191 ? -42.507 15.617  -59.504 1.00 35.53  ? ? ? ? ? 
191 CYS B O   1 
ATOM   4165 C CB    . CYS B 1 191 ? -42.289 12.401  -59.131 1.00 28.98  ? ? ? ? ? 
191 CYS B CB  1 
ATOM   4166 S SG    . CYS B 1 191 ? -43.324 11.077  -58.497 1.00 27.42  ? ? ? ? ? 
191 CYS B SG  1 
ATOM   4167 N N     . GLU B 1 192 ? -41.212 14.662  -61.074 1.00 29.29  ? ? ? ? ? 
192 GLU B N   1 
ATOM   4168 C CA    . GLU B 1 192 ? -40.423 15.869  -61.250 1.00 32.10  ? ? ? ? ? 
192 GLU B CA  1 
ATOM   4169 C C     . GLU B 1 192 ? -41.319 16.933  -61.859 1.00 29.04  ? ? ? ? ? 
192 GLU B C   1 
ATOM   4170 O O     . GLU B 1 192 ? -41.334 18.079  -61.425 1.00 26.73  ? ? ? ? ? 
192 GLU B O   1 
ATOM   4171 C CB    . GLU B 1 192 ? -39.242 15.615  -62.189 1.00 34.76  ? ? ? ? ? 
192 GLU B CB  1 
ATOM   4172 C CG    . GLU B 1 192 ? -38.299 16.799  -62.298 1.00 38.57  ? ? ? ? ? 
192 GLU B CG  1 
ATOM   4173 C CD    . GLU B 1 192 ? -37.238 16.594  -63.349 1.00 45.02  ? ? ? ? ? 
192 GLU B CD  1 
ATOM   4174 O OE1   . GLU B 1 192 ? -36.167 17.231  -63.243 1.00 50.81  ? ? ? ? ? 
192 GLU B OE1 1 
ATOM   4175 O OE2   . GLU B 1 192 ? -37.473 15.804  -64.288 1.00 45.14  ? ? ? ? ? 
192 GLU B OE2 1 
ATOM   4176 N N     . ARG B 1 193 ? -42.074 16.525  -62.865 1.00 27.22  ? ? ? ? ? 
193 ARG B N   1 
ATOM   4177 C CA    . ARG B 1 193 ? -42.980 17.415  -63.562 1.00 31.36  ? ? ? ? ? 
193 ARG B CA  1 
ATOM   4178 C C     . ARG B 1 193 ? -43.982 18.118  -62.651 1.00 32.57  ? ? ? ? ? 
193 ARG B C   1 
ATOM   4179 O O     . ARG B 1 193 ? -44.238 19.310  -62.810 1.00 35.13  ? ? ? ? ? 
193 ARG B O   1 
ATOM   4180 C CB    . ARG B 1 193 ? -43.742 16.631  -64.619 1.00 35.69  ? ? ? ? ? 
193 ARG B CB  1 
ATOM   4181 C CG    . ARG B 1 193 ? -44.466 17.489  -65.608 1.00 46.83  ? ? ? ? ? 
193 ARG B CG  1 
ATOM   4182 C CD    . ARG B 1 193 ? -45.289 16.634  -66.536 1.00 56.82  ? ? ? ? ? 
193 ARG B CD  1 
ATOM   4183 N NE    . ARG B 1 193 ? -44.482 15.605  -67.185 1.00 63.46  ? ? ? ? ? 
193 ARG B NE  1 
ATOM   4184 C CZ    . ARG B 1 193 ? -44.992 14.611  -67.912 1.00 67.00  ? ? ? ? ? 
193 ARG B CZ  1 
ATOM   4185 N NH1   . ARG B 1 193 ? -46.308 14.517  -68.078 1.00 66.85  ? ? ? ? ? 
193 ARG B NH1 1 
ATOM   4186 N NH2   . ARG B 1 193 ? -44.190 13.709  -68.467 1.00 69.28  ? ? ? ? ? 
193 ARG B NH2 1 
ATOM   4187 N N     . HIS B 1 194 ? -44.546 17.386  -61.695 1.00 30.90  ? ? ? ? ? 
194 HIS B N   1 
ATOM   4188 C CA    . HIS B 1 194 ? -45.540 17.958  -60.806 1.00 27.14  ? ? ? ? ? 
194 HIS B CA  1 
ATOM   4189 C C     . HIS B 1 194 ? -45.044 18.316  -59.418 1.00 28.08  ? ? ? ? ? 
194 HIS B C   1 
ATOM   4190 O O     . HIS B 1 194 ? -45.839 18.428  -58.491 1.00 23.02  ? ? ? ? ? 
194 HIS B O   1 
ATOM   4191 C CB    . HIS B 1 194 ? -46.735 17.013  -60.681 1.00 29.44  ? ? ? ? ? 
194 HIS B CB  1 
ATOM   4192 C CG    . HIS B 1 194 ? -47.475 16.799  -61.966 1.00 31.36  ? ? ? ? ? 
194 HIS B CG  1 
ATOM   4193 N ND1   . HIS B 1 194 ? -47.107 15.845  -62.891 1.00 33.80  ? ? ? ? ? 
194 HIS B ND1 1 
ATOM   4194 C CD2   . HIS B 1 194 ? -48.561 17.423  -62.482 1.00 31.13  ? ? ? ? ? 
194 HIS B CD2 1 
ATOM   4195 C CE1   . HIS B 1 194 ? -47.937 15.887  -63.919 1.00 32.18  ? ? ? ? ? 
194 HIS B CE1 1 
ATOM   4196 N NE2   . HIS B 1 194 ? -48.828 16.836  -63.696 1.00 27.23  ? ? ? ? ? 
194 HIS B NE2 1 
ATOM   4197 N N     . GLY B 1 195 ? -43.736 18.502  -59.271 1.00 27.65  ? ? ? ? ? 
195 GLY B N   1 
ATOM   4198 C CA    . GLY B 1 195 ? -43.199 18.860  -57.972 1.00 27.09  ? ? ? ? ? 
195 GLY B CA  1 
ATOM   4199 C C     . GLY B 1 195 ? -43.647 17.924  -56.863 1.00 31.04  ? ? ? ? ? 
195 GLY B C   1 
ATOM   4200 O O     . GLY B 1 195 ? -44.360 18.322  -55.943 1.00 31.08  ? ? ? ? ? 
195 GLY B O   1 
ATOM   4201 N N     . VAL B 1 196 ? -43.232 16.665  -56.963 1.00 31.43  ? ? ? ? ? 
196 VAL B N   1 
ATOM   4202 C CA    . VAL B 1 196 ? -43.571 15.659  -55.974 1.00 26.97  ? ? ? ? ? 
196 VAL B CA  1 
ATOM   4203 C C     . VAL B 1 196 ? -42.269 14.953  -55.644 1.00 28.78  ? ? ? ? ? 
196 VAL B C   1 
ATOM   4204 O O     . VAL B 1 196 ? -41.616 14.425  -56.541 1.00 30.78  ? ? ? ? ? 
196 VAL B O   1 
ATOM   4205 C CB    . VAL B 1 196 ? -44.570 14.615  -56.538 1.00 28.52  ? ? ? ? ? 
196 VAL B CB  1 
ATOM   4206 C CG1   . VAL B 1 196 ? -44.755 13.491  -55.547 1.00 25.39  ? ? ? ? ? 
196 VAL B CG1 1 
ATOM   4207 C CG2   . VAL B 1 196 ? -45.927 15.258  -56.825 1.00 28.28  ? ? ? ? ? 
196 VAL B CG2 1 
ATOM   4208 N N     . ARG B 1 197 ? -41.872 14.962  -54.374 1.00 25.79  ? ? ? ? ? 
197 ARG B N   1 
ATOM   4209 C CA    . ARG B 1 197 ? -40.640 14.290  -53.966 1.00 25.55  ? ? ? ? ? 
197 ARG B CA  1 
ATOM   4210 C C     . ARG B 1 197 ? -40.897 12.810  -53.725 1.00 25.54  ? ? ? ? ? 
197 ARG B C   1 
ATOM   4211 O O     . ARG B 1 197 ? -41.987 12.420  -53.294 1.00 24.12  ? ? ? ? ? 
197 ARG B O   1 
ATOM   4212 C CB    . ARG B 1 197 ? -40.074 14.917  -52.694 1.00 25.96  ? ? ? ? ? 
197 ARG B CB  1 
ATOM   4213 C CG    . ARG B 1 197 ? -39.503 16.281  -52.920 1.00 26.93  ? ? ? ? ? 
197 ARG B CG  1 
ATOM   4214 C CD    . ARG B 1 197 ? -39.487 17.025  -51.637 1.00 28.08  ? ? ? ? ? 
197 ARG B CD  1 
ATOM   4215 N NE    . ARG B 1 197 ? -39.640 18.444  -51.894 1.00 35.65  ? ? ? ? ? 
197 ARG B NE  1 
ATOM   4216 C CZ    . ARG B 1 197 ? -38.640 19.308  -51.888 1.00 38.02  ? ? ? ? ? 
197 ARG B CZ  1 
ATOM   4217 N NH1   . ARG B 1 197 ? -37.415 18.890  -51.633 1.00 38.91  ? ? ? ? ? 
197 ARG B NH1 1 
ATOM   4218 N NH2   . ARG B 1 197 ? -38.868 20.587  -52.150 1.00 44.02  ? ? ? ? ? 
197 ARG B NH2 1 
ATOM   4219 N N     . VAL B 1 198 ? -39.877 11.994  -53.978 1.00 23.59  ? ? ? ? ? 
198 VAL B N   1 
ATOM   4220 C CA    . VAL B 1 198 ? -40.010 10.562  -53.824 1.00 23.01  ? ? ? ? ? 
198 VAL B CA  1 
ATOM   4221 C C     . VAL B 1 198 ? -39.191 9.931   -52.709 1.00 26.50  ? ? ? ? ? 
198 VAL B C   1 
ATOM   4222 O O     . VAL B 1 198 ? -38.007 10.208  -52.570 1.00 28.34  ? ? ? ? ? 
198 VAL B O   1 
ATOM   4223 C CB    . VAL B 1 198 ? -39.643 9.845   -55.131 1.00 22.84  ? ? ? ? ? 
198 VAL B CB  1 
ATOM   4224 C CG1   . VAL B 1 198 ? -39.810 8.335   -54.966 1.00 16.73  ? ? ? ? ? 
198 VAL B CG1 1 
ATOM   4225 C CG2   . VAL B 1 198 ? -40.508 10.361  -56.254 1.00 16.83  ? ? ? ? ? 
198 VAL B CG2 1 
ATOM   4226 N N     . ILE B 1 199 ? -39.856 9.089   -51.917 1.00 25.80  ? ? ? ? ? 
199 ILE B N   1 
ATOM   4227 C CA    . ILE B 1 199 ? -39.244 8.328   -50.836 1.00 23.04  ? ? ? ? ? 
199 ILE B CA  1 
ATOM   4228 C C     . ILE B 1 199 ? -39.347 6.867   -51.311 1.00 24.14  ? ? ? ? ? 
199 ILE B C   1 
ATOM   4229 O O     . ILE B 1 199 ? -40.448 6.340   -51.490 1.00 25.44  ? ? ? ? ? 
199 ILE B O   1 
ATOM   4230 C CB    . ILE B 1 199 ? -40.036 8.471   -49.530 1.00 23.84  ? ? ? ? ? 
199 ILE B CB  1 
ATOM   4231 C CG1   . ILE B 1 199 ? -40.068 9.929   -49.081 1.00 26.26  ? ? ? ? ? 
199 ILE B CG1 1 
ATOM   4232 C CG2   . ILE B 1 199 ? -39.376 7.663   -48.433 1.00 26.06  ? ? ? ? ? 
199 ILE B CG2 1 
ATOM   4233 C CD1   . ILE B 1 199 ? -40.903 10.157  -47.823 1.00 22.91  ? ? ? ? ? 
199 ILE B CD1 1 
ATOM   4234 N N     . SER B 1 200 ? -38.216 6.212   -51.535 1.00 21.07  ? ? ? ? ? 
200 SER B N   1 
ATOM   4235 C CA    . SER B 1 200 ? -38.243 4.833   -52.006 1.00 18.10  ? ? ? ? ? 
200 SER B CA  1 
ATOM   4236 C C     . SER B 1 200 ? -37.873 3.876   -50.884 1.00 18.18  ? ? ? ? ? 
200 SER B C   1 
ATOM   4237 O O     . SER B 1 200 ? -36.760 3.899   -50.388 1.00 17.65  ? ? ? ? ? 
200 SER B O   1 
ATOM   4238 C CB    . SER B 1 200 ? -37.267 4.662   -53.163 1.00 19.15  ? ? ? ? ? 
200 SER B CB  1 
ATOM   4239 O OG    . SER B 1 200 ? -37.349 3.373   -53.741 1.00 21.29  ? ? ? ? ? 
200 SER B OG  1 
ATOM   4240 N N     . ASP B 1 201 ? -38.814 3.033   -50.485 1.00 19.24  ? ? ? ? ? 
201 ASP B N   1 
ATOM   4241 C CA    . ASP B 1 201 ? -38.585 2.068   -49.408 1.00 17.99  ? ? ? ? ? 
201 ASP B CA  1 
ATOM   4242 C C     . ASP B 1 201 ? -38.196 0.804   -50.138 1.00 15.94  ? ? ? ? ? 
201 ASP B C   1 
ATOM   4243 O O     . ASP B 1 201 ? -39.025 0.156   -50.757 1.00 20.76  ? ? ? ? ? 
201 ASP B O   1 
ATOM   4244 C CB    . ASP B 1 201 ? -39.884 1.901   -48.596 1.00 18.33  ? ? ? ? ? 
201 ASP B CB  1 
ATOM   4245 C CG    . ASP B 1 201 ? -39.798 0.825   -47.532 1.00 19.12  ? ? ? ? ? 
201 ASP B CG  1 
ATOM   4246 O OD1   . ASP B 1 201 ? -40.768 0.714   -46.766 1.00 18.91  ? ? ? ? ? 
201 ASP B OD1 1 
ATOM   4247 O OD2   . ASP B 1 201 ? -38.796 0.088   -47.457 1.00 21.25  ? ? ? ? ? 
201 ASP B OD2 1 
ATOM   4248 N N     . GLU B 1 202 ? -36.922 0.461   -50.078 1.00 16.66  ? ? ? ? ? 
202 GLU B N   1 
ATOM   4249 C CA    . GLU B 1 202 ? -36.435 -0.693  -50.807 1.00 17.58  ? ? ? ? ? 
202 GLU B CA  1 
ATOM   4250 C C     . GLU B 1 202 ? -35.906 -1.794  -49.915 1.00 17.40  ? ? ? ? ? 
202 GLU B C   1 
ATOM   4251 O O     . GLU B 1 202 ? -34.987 -2.516  -50.282 1.00 16.88  ? ? ? ? ? 
202 GLU B O   1 
ATOM   4252 C CB    . GLU B 1 202 ? -35.358 -0.238  -51.795 1.00 18.62  ? ? ? ? ? 
202 GLU B CB  1 
ATOM   4253 C CG    . GLU B 1 202 ? -35.777 0.986   -52.626 1.00 18.44  ? ? ? ? ? 
202 GLU B CG  1 
ATOM   4254 C CD    . GLU B 1 202 ? -34.840 1.269   -53.793 1.00 21.00  ? ? ? ? ? 
202 GLU B CD  1 
ATOM   4255 O OE1   . GLU B 1 202 ? -33.708 0.740   -53.802 1.00 21.32  ? ? ? ? ? 
202 GLU B OE1 1 
ATOM   4256 O OE2   . GLU B 1 202 ? -35.228 2.033   -54.693 1.00 21.22  ? ? ? ? ? 
202 GLU B OE2 1 
ATOM   4257 N N     . ILE B 1 203 ? -36.525 -1.948  -48.754 1.00 16.73  ? ? ? ? ? 
203 ILE B N   1 
ATOM   4258 C CA    . ILE B 1 203 ? -36.094 -2.948  -47.804 1.00 17.63  ? ? ? ? ? 
203 ILE B CA  1 
ATOM   4259 C C     . ILE B 1 203 ? -36.172 -4.398  -48.301 1.00 20.30  ? ? ? ? ? 
203 ILE B C   1 
ATOM   4260 O O     . ILE B 1 203 ? -35.565 -5.309  -47.703 1.00 17.44  ? ? ? ? ? 
203 ILE B O   1 
ATOM   4261 C CB    . ILE B 1 203 ? -36.867 -2.783  -46.484 1.00 18.75  ? ? ? ? ? 
203 ILE B CB  1 
ATOM   4262 C CG1   . ILE B 1 203 ? -36.221 -3.629  -45.400 1.00 15.62  ? ? ? ? ? 
203 ILE B CG1 1 
ATOM   4263 C CG2   . ILE B 1 203 ? -38.326 -3.143  -46.676 1.00 20.33  ? ? ? ? ? 
203 ILE B CG2 1 
ATOM   4264 C CD1   . ILE B 1 203 ? -36.596 -3.162  -44.013 1.00 16.83  ? ? ? ? ? 
203 ILE B CD1 1 
ATOM   4265 N N     . HIS B 1 204 ? -36.916 -4.625  -49.378 1.00 18.05  ? ? ? ? ? 
204 HIS B N   1 
ATOM   4266 C CA    . HIS B 1 204 ? -36.998 -5.968  -49.953 1.00 18.95  ? ? ? ? ? 
204 HIS B CA  1 
ATOM   4267 C C     . HIS B 1 204 ? -36.074 -6.177  -51.159 1.00 17.97  ? ? ? ? ? 
204 HIS B C   1 
ATOM   4268 O O     . HIS B 1 204 ? -36.124 -7.228  -51.793 1.00 19.24  ? ? ? ? ? 
204 HIS B O   1 
ATOM   4269 C CB    . HIS B 1 204 ? -38.428 -6.286  -50.370 1.00 16.61  ? ? ? ? ? 
204 HIS B CB  1 
ATOM   4270 C CG    . HIS B 1 204 ? -39.323 -6.569  -49.214 1.00 19.98  ? ? ? ? ? 
204 HIS B CG  1 
ATOM   4271 N ND1   . HIS B 1 204 ? -40.081 -5.592  -48.606 1.00 20.27  ? ? ? ? ? 
204 HIS B ND1 1 
ATOM   4272 C CD2   . HIS B 1 204 ? -39.457 -7.676  -48.451 1.00 15.79  ? ? ? ? ? 
204 HIS B CD2 1 
ATOM   4273 C CE1   . HIS B 1 204 ? -40.629 -6.082  -47.511 1.00 15.97  ? ? ? ? ? 
204 HIS B CE1 1 
ATOM   4274 N NE2   . HIS B 1 204 ? -40.265 -7.343  -47.394 1.00 16.81  ? ? ? ? ? 
204 HIS B NE2 1 
ATOM   4275 N N     . MET B 1 205 ? -35.220 -5.193  -51.445 1.00 19.27  ? ? ? ? ? 
205 MET B N   1 
ATOM   4276 C CA    . MET B 1 205 ? -34.297 -5.233  -52.592 1.00 24.27  ? ? ? ? ? 
205 MET B CA  1 
ATOM   4277 C C     . MET B 1 205 ? -33.498 -6.526  -52.826 1.00 24.95  ? ? ? ? ? 
205 MET B C   1 
ATOM   4278 O O     . MET B 1 205 ? -33.229 -6.896  -53.973 1.00 20.62  ? ? ? ? ? 
205 MET B O   1 
ATOM   4279 C CB    . MET B 1 205 ? -33.310 -4.062  -52.509 1.00 23.23  ? ? ? ? ? 
205 MET B CB  1 
ATOM   4280 C CG    . MET B 1 205 ? -32.667 -3.932  -51.152 1.00 27.61  ? ? ? ? ? 
205 MET B CG  1 
ATOM   4281 S SD    . MET B 1 205 ? -31.329 -2.752  -51.038 1.00 26.81  ? ? ? ? ? 
205 MET B SD  1 
ATOM   4282 C CE    . MET B 1 205 ? -32.121 -1.319  -51.418 1.00 36.28  ? ? ? ? ? 
205 MET B CE  1 
ATOM   4283 N N     . ASP B 1 206 ? -33.129 -7.218  -51.755 1.00 22.91  ? ? ? ? ? 
206 ASP B N   1 
ATOM   4284 C CA    . ASP B 1 206 ? -32.333 -8.424  -51.904 1.00 25.16  ? ? ? ? ? 
206 ASP B CA  1 
ATOM   4285 C C     . ASP B 1 206 ? -33.088 -9.704  -52.263 1.00 27.07  ? ? ? ? ? 
206 ASP B C   1 
ATOM   4286 O O     . ASP B 1 206 ? -32.477 -10.666 -52.719 1.00 27.82  ? ? ? ? ? 
206 ASP B O   1 
ATOM   4287 C CB    . ASP B 1 206 ? -31.511 -8.662  -50.629 1.00 22.56  ? ? ? ? ? 
206 ASP B CB  1 
ATOM   4288 C CG    . ASP B 1 206 ? -30.626 -7.487  -50.273 1.00 22.28  ? ? ? ? ? 
206 ASP B CG  1 
ATOM   4289 O OD1   . ASP B 1 206 ? -30.011 -6.881  -51.172 1.00 26.52  ? ? ? ? ? 
206 ASP B OD1 1 
ATOM   4290 O OD2   . ASP B 1 206 ? -30.526 -7.169  -49.082 1.00 24.83  ? ? ? ? ? 
206 ASP B OD2 1 
ATOM   4291 N N     . MET B 1 207 ? -34.401 -9.713  -52.060 1.00 27.48  ? ? ? ? ? 
207 MET B N   1 
ATOM   4292 C CA    . MET B 1 207 ? -35.217 -10.892 -52.324 1.00 23.56  ? ? ? ? ? 
207 MET B CA  1 
ATOM   4293 C C     . MET B 1 207 ? -35.918 -10.891 -53.686 1.00 21.02  ? ? ? ? ? 
207 MET B C   1 
ATOM   4294 O O     . MET B 1 207 ? -37.140 -10.936 -53.735 1.00 21.58  ? ? ? ? ? 
207 MET B O   1 
ATOM   4295 C CB    . MET B 1 207 ? -36.284 -11.016 -51.237 1.00 27.29  ? ? ? ? ? 
207 MET B CB  1 
ATOM   4296 C CG    . MET B 1 207 ? -35.775 -10.853 -49.828 1.00 35.04  ? ? ? ? ? 
207 MET B CG  1 
ATOM   4297 S SD    . MET B 1 207 ? -34.506 -12.051 -49.456 1.00 43.66  ? ? ? ? ? 
207 MET B SD  1 
ATOM   4298 C CE    . MET B 1 207 ? -35.333 -13.085 -48.329 1.00 43.47  ? ? ? ? ? 
207 MET B CE  1 
ATOM   4299 N N     . VAL B 1 208 ? -35.159 -10.869 -54.777 1.00 18.87  ? ? ? ? ? 
208 VAL B N   1 
ATOM   4300 C CA    . VAL B 1 208 ? -35.734 -10.839 -56.127 1.00 19.77  ? ? ? ? ? 
208 VAL B CA  1 
ATOM   4301 C C     . VAL B 1 208 ? -35.617 -12.203 -56.802 1.00 22.85  ? ? ? ? ? 
208 VAL B C   1 
ATOM   4302 O O     . VAL B 1 208 ? -34.533 -12.777 -56.867 1.00 27.01  ? ? ? ? ? 
208 VAL B O   1 
ATOM   4303 C CB    . VAL B 1 208 ? -35.021 -9.758  -56.992 1.00 17.50  ? ? ? ? ? 
208 VAL B CB  1 
ATOM   4304 C CG1   . VAL B 1 208 ? -35.591 -9.699  -58.408 1.00 8.43   ? ? ? ? ? 
208 VAL B CG1 1 
ATOM   4305 C CG2   . VAL B 1 208 ? -35.177 -8.412  -56.326 1.00 18.71  ? ? ? ? ? 
208 VAL B CG2 1 
ATOM   4306 N N     . TRP B 1 209 ? -36.722 -12.709 -57.339 1.00 25.23  ? ? ? ? ? 
209 TRP B N   1 
ATOM   4307 C CA    . TRP B 1 209 ? -36.717 -14.035 -57.966 1.00 27.67  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CA  1 
ATOM   4308 C C     . TRP B 1 209 ? -36.699 -14.050 -59.497 1.00 29.83  ? ? ? ? ? 
209 TRP B C   1 
ATOM   4309 O O     . TRP B 1 209 ? -36.155 -14.971 -60.105 1.00 30.12  ? ? ? ? ? 
209 TRP B O   1 
ATOM   4310 C CB    . TRP B 1 209 ? -37.940 -14.841 -57.487 1.00 22.67  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CB  1 
ATOM   4311 C CG    . TRP B 1 209 ? -38.221 -14.722 -56.015 1.00 25.02  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CG  1 
ATOM   4312 C CD1   . TRP B 1 209 ? -39.412 -14.380 -55.426 1.00 22.95  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CD1 1 
ATOM   4313 C CD2   . TRP B 1 209 ? -37.281 -14.893 -54.945 1.00 19.83  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CD2 1 
ATOM   4314 N NE1   . TRP B 1 209 ? -39.264 -14.324 -54.057 1.00 19.77  ? ? ? ? ? 
209 TRP B NE1 1 
ATOM   4315 C CE2   . TRP B 1 209 ? -37.969 -14.633 -53.737 1.00 19.21  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CE2 1 
ATOM   4316 C CE3   . TRP B 1 209 ? -35.923 -15.239 -54.892 1.00 18.76  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CE3 1 
ATOM   4317 C CZ2   . TRP B 1 209 ? -37.340 -14.703 -52.484 1.00 24.32  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CZ2 1 
ATOM   4318 C CZ3   . TRP B 1 209 ? -35.295 -15.309 -53.651 1.00 13.70  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CZ3 1 
ATOM   4319 C CH2   . TRP B 1 209 ? -36.005 -15.040 -52.462 1.00 22.14  ? ? ? ? ? 
209 TRP B CH2 1 
ATOM   4320 N N     . GLY B 1 210 ? -37.300 -13.043 -60.120 1.00 34.97  ? ? ? ? ? 
210 GLY B N   1 
ATOM   4321 C CA    . GLY B 1 210 ? -37.380 -13.016 -61.577 1.00 37.25  ? ? ? ? ? 
210 GLY B CA  1 
ATOM   4322 C C     . GLY B 1 210 ? -36.134 -12.673 -62.377 1.00 37.75  ? ? ? ? ? 
210 GLY B C   1 
ATOM   4323 O O     . GLY B 1 210 ? -35.033 -12.564 -61.832 1.00 34.60  ? ? ? ? ? 
210 GLY B O   1 
ATOM   4324 N N     . GLU B 1 211 ? -36.320 -12.515 -63.686 1.00 39.03  ? ? ? ? ? 
211 GLU B N   1 
ATOM   4325 C CA    . GLU B 1 211 ? -35.227 -12.175 -64.592 1.00 41.14  ? ? ? ? ? 
211 GLU B CA  1 
ATOM   4326 C C     . GLU B 1 211 ? -34.894 -10.694 -64.511 1.00 38.65  ? ? ? ? ? 
211 GLU B C   1 
ATOM   4327 O O     . GLU B 1 211 ? -33.736 -10.297 -64.607 1.00 38.39  ? ? ? ? ? 
211 GLU B O   1 
ATOM   4328 C CB    . GLU B 1 211 ? -35.599 -12.516 -66.034 1.00 47.06  ? ? ? ? ? 
211 GLU B CB  1 
ATOM   4329 C CG    . GLU B 1 211 ? -35.369 -13.975 -66.416 1.00 58.39  ? ? ? ? ? 
211 GLU B CG  1 
ATOM   4330 C CD    . GLU B 1 211 ? -36.475 -14.896 -65.935 1.00 63.25  ? ? ? ? ? 
211 GLU B CD  1 
ATOM   4331 O OE1   . GLU B 1 211 ? -37.577 -14.868 -66.538 1.00 66.73  ? ? ? ? ? 
211 GLU B OE1 1 
ATOM   4332 O OE2   . GLU B 1 211 ? -36.238 -15.643 -64.957 1.00 64.64  ? ? ? ? ? 
211 GLU B OE2 1 
ATOM   4333 N N     . GLN B 1 212 ? -35.923 -9.877  -64.344 1.00 35.74  ? ? ? ? ? 
212 GLN B N   1 
ATOM   4334 C CA    . GLN B 1 212 ? -35.739 -8.448  -64.247 1.00 33.35  ? ? ? ? ? 
212 GLN B CA  1 
ATOM   4335 C C     . GLN B 1 212 ? -35.191 -8.188  -62.853 1.00 29.24  ? ? ? ? ? 
212 GLN B C   1 
ATOM   4336 O O     . GLN B 1 212 ? -35.790 -8.586  -61.873 1.00 29.60  ? ? ? ? ? 
212 GLN B O   1 
ATOM   4337 C CB    . GLN B 1 212 ? -37.082 -7.753  -64.443 1.00 36.86  ? ? ? ? ? 
212 GLN B CB  1 
ATOM   4338 C CG    . GLN B 1 212 ? -36.986 -6.261  -64.737 1.00 48.60  ? ? ? ? ? 
212 GLN B CG  1 
ATOM   4339 C CD    . GLN B 1 212 ? -37.495 -5.408  -63.582 1.00 53.24  ? ? ? ? ? 
212 GLN B CD  1 
ATOM   4340 O OE1   . GLN B 1 212 ? -38.617 -5.624  -63.091 1.00 55.68  ? ? ? ? ? 
212 GLN B OE1 1 
ATOM   4341 N NE2   . GLN B 1 212 ? -36.680 -4.432  -63.144 1.00 42.43  ? ? ? ? ? 
212 GLN B NE2 1 
ATOM   4342 N N     . PRO B 1 213 ? -34.015 -7.554  -62.754 1.00 27.14  ? ? ? ? ? 
213 PRO B N   1 
ATOM   4343 C CA    . PRO B 1 213 ? -33.379 -7.239  -61.472 1.00 25.26  ? ? ? ? ? 
213 PRO B CA  1 
ATOM   4344 C C     . PRO B 1 213 ? -33.974 -5.980  -60.838 1.00 26.22  ? ? ? ? ? 
213 PRO B C   1 
ATOM   4345 O O     . PRO B 1 213 ? -34.637 -5.174  -61.497 1.00 29.77  ? ? ? ? ? 
213 PRO B O   1 
ATOM   4346 C CB    . PRO B 1 213 ? -31.926 -7.032  -61.861 1.00 21.16  ? ? ? ? ? 
213 PRO B CB  1 
ATOM   4347 C CG    . PRO B 1 213 ? -32.065 -6.364  -63.180 1.00 23.51  ? ? ? ? ? 
213 PRO B CG  1 
ATOM   4348 C CD    . PRO B 1 213 ? -33.127 -7.187  -63.870 1.00 27.65  ? ? ? ? ? 
213 PRO B CD  1 
ATOM   4349 N N     . HIS B 1 214 ? -33.730 -5.808  -59.555 1.00 24.36  ? ? ? ? ? 
214 HIS B N   1 
ATOM   4350 C CA    . HIS B 1 214 ? -34.228 -4.636  -58.854 1.00 23.30  ? ? ? ? ? 
214 HIS B CA  1 
ATOM   4351 C C     . HIS B 1 214 ? -33.356 -3.446  -59.204 1.00 18.89  ? ? ? ? ? 
214 HIS B C   1 
ATOM   4352 O O     . HIS B 1 214 ? -32.132 -3.546  -59.141 1.00 19.90  ? ? ? ? ? 
214 HIS B O   1 
ATOM   4353 C CB    . HIS B 1 214 ? -34.198 -4.877  -57.330 1.00 18.80  ? ? ? ? ? 
214 HIS B CB  1 
ATOM   4354 C CG    . HIS B 1 214 ? -34.546 -3.665  -56.524 1.00 21.68  ? ? ? ? ? 
214 HIS B CG  1 
ATOM   4355 N ND1   . HIS B 1 214 ? -33.594 -2.819  -55.993 1.00 22.77  ? ? ? ? ? 
214 HIS B ND1 1 
ATOM   4356 C CD2   . HIS B 1 214 ? -35.747 -3.127  -56.208 1.00 19.88  ? ? ? ? ? 
214 HIS B CD2 1 
ATOM   4357 C CE1   . HIS B 1 214 ? -34.191 -1.811  -55.388 1.00 22.41  ? ? ? ? ? 
214 HIS B CE1 1 
ATOM   4358 N NE2   . HIS B 1 214 ? -35.498 -1.972  -55.505 1.00 28.89  ? ? ? ? ? 
214 HIS B NE2 1 
ATOM   4359 N N     . ILE B 1 215 ? -33.979 -2.330  -59.579 1.00 19.40  ? ? ? ? ? 
215 ILE B N   1 
ATOM   4360 C CA    . ILE B 1 215 ? -33.238 -1.107  -59.913 1.00 16.73  ? ? ? ? ? 
215 ILE B CA  1 
ATOM   4361 C C     . ILE B 1 215 ? -33.375 -0.091  -58.772 1.00 15.92  ? ? ? ? ? 
215 ILE B C   1 
ATOM   4362 O O     . ILE B 1 215 ? -34.449 0.453   -58.542 1.00 14.60  ? ? ? ? ? 
215 ILE B O   1 
ATOM   4363 C CB    . ILE B 1 215 ? -33.761 -0.437  -61.214 1.00 21.28  ? ? ? ? ? 
215 ILE B CB  1 
ATOM   4364 C CG1   . ILE B 1 215 ? -33.573 -1.371  -62.414 1.00 23.49  ? ? ? ? ? 
215 ILE B CG1 1 
ATOM   4365 C CG2   . ILE B 1 215 ? -33.024 0.882   -61.480 1.00 16.63  ? ? ? ? ? 
215 ILE B CG2 1 
ATOM   4366 C CD1   . ILE B 1 215 ? -34.715 -2.315  -62.617 1.00 31.60  ? ? ? ? ? 
215 ILE B CD1 1 
ATOM   4367 N N     . PRO B 1 216 ? -32.283 0.173   -58.042 1.00 16.19  ? ? ? ? ? 
216 PRO B N   1 
ATOM   4368 C CA    . PRO B 1 216 ? -32.366 1.139   -56.942 1.00 16.67  ? ? ? ? ? 
216 PRO B CA  1 
ATOM   4369 C C     . PRO B 1 216 ? -32.825 2.479   -57.493 1.00 19.43  ? ? ? ? ? 
216 PRO B C   1 
ATOM   4370 O O     . PRO B 1 216 ? -32.425 2.869   -58.594 1.00 19.02  ? ? ? ? ? 
216 PRO B O   1 
ATOM   4371 C CB    . PRO B 1 216 ? -30.931 1.175   -56.402 1.00 15.76  ? ? ? ? ? 
216 PRO B CB  1 
ATOM   4372 C CG    . PRO B 1 216 ? -30.452 -0.222  -56.630 1.00 14.65  ? ? ? ? ? 
216 PRO B CG  1 
ATOM   4373 C CD    . PRO B 1 216 ? -30.971 -0.507  -58.053 1.00 18.01  ? ? ? ? ? 
216 PRO B CD  1 
ATOM   4374 N N     . TRP B 1 217 ? -33.657 3.183   -56.728 1.00 20.46  ? ? ? ? ? 
217 TRP B N   1 
ATOM   4375 C CA    . TRP B 1 217 ? -34.205 4.465   -57.167 1.00 20.59  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CA  1 
ATOM   4376 C C     . TRP B 1 217 ? -33.158 5.508   -57.516 1.00 21.26  ? ? ? ? ? 
217 TRP B C   1 
ATOM   4377 O O     . TRP B 1 217 ? -33.449 6.445   -58.257 1.00 23.42  ? ? ? ? ? 
217 TRP B O   1 
ATOM   4378 C CB    . TRP B 1 217 ? -35.153 5.034   -56.101 1.00 20.02  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CB  1 
ATOM   4379 C CG    . TRP B 1 217 ? -35.823 6.326   -56.505 1.00 18.40  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CG  1 
ATOM   4380 C CD1   . TRP B 1 217 ? -35.433 7.590   -56.168 1.00 22.70  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CD1 1 
ATOM   4381 C CD2   . TRP B 1 217 ? -36.915 6.479   -57.425 1.00 17.59  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CD2 1 
ATOM   4382 N NE1   . TRP B 1 217 ? -36.204 8.524   -56.833 1.00 21.49  ? ? ? ? ? 
217 TRP B NE1 1 
ATOM   4383 C CE2   . TRP B 1 217 ? -37.119 7.866   -57.611 1.00 15.61  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CE2 1 
ATOM   4384 C CE3   . TRP B 1 217 ? -37.733 5.580   -58.119 1.00 15.38  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CE3 1 
ATOM   4385 C CZ2   . TRP B 1 217 ? -38.102 8.371   -58.459 1.00 12.61  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CZ2 1 
ATOM   4386 C CZ3   . TRP B 1 217 ? -38.715 6.088   -58.969 1.00 11.14  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CZ3 1 
ATOM   4387 C CH2   . TRP B 1 217 ? -38.888 7.470   -59.128 1.00 13.27  ? ? ? ? ? 
217 TRP B CH2 1 
ATOM   4388 N N     . SER B 1 218 ? -31.950 5.344   -56.986 1.00 20.93  ? ? ? ? ? 
218 SER B N   1 
ATOM   4389 C CA    . SER B 1 218 ? -30.872 6.296   -57.224 1.00 20.70  ? ? ? ? ? 
218 SER B CA  1 
ATOM   4390 C C     . SER B 1 218 ? -30.510 6.401   -58.694 1.00 24.40  ? ? ? ? ? 
218 SER B C   1 
ATOM   4391 O O     . SER B 1 218 ? -30.025 7.442   -59.142 1.00 28.51  ? ? ? ? ? 
218 SER B O   1 
ATOM   4392 C CB    . SER B 1 218 ? -29.629 5.920   -56.415 1.00 17.56  ? ? ? ? ? 
218 SER B CB  1 
ATOM   4393 O OG    . SER B 1 218 ? -29.208 4.595   -56.693 1.00 23.98  ? ? ? ? ? 
218 SER B OG  1 
ATOM   4394 N N     . ASN B 1 219 ? -30.759 5.331   -59.444 1.00 24.46  ? ? ? ? ? 
219 ASN B N   1 
ATOM   4395 C CA    . ASN B 1 219 ? -30.447 5.303   -60.865 1.00 21.78  ? ? ? ? ? 
219 ASN B CA  1 
ATOM   4396 C C     . ASN B 1 219 ? -31.315 6.212   -61.724 1.00 23.52  ? ? ? ? ? 
219 ASN B C   1 
ATOM   4397 O O     . ASN B 1 219 ? -30.920 6.567   -62.826 1.00 26.95  ? ? ? ? ? 
219 ASN B O   1 
ATOM   4398 C CB    . ASN B 1 219 ? -30.530 3.872   -61.392 1.00 23.28  ? ? ? ? ? 
219 ASN B CB  1 
ATOM   4399 C CG    . ASN B 1 219 ? -29.442 2.983   -60.831 1.00 29.80  ? ? ? ? ? 
219 ASN B CG  1 
ATOM   4400 O OD1   . ASN B 1 219 ? -29.711 2.018   -60.118 1.00 32.00  ? ? ? ? ? 
219 ASN B OD1 1 
ATOM   4401 N ND2   . ASN B 1 219 ? -28.200 3.308   -61.149 1.00 37.14  ? ? ? ? ? 
219 ASN B ND2 1 
ATOM   4402 N N     . VAL B 1 220 ? -32.491 6.596   -61.237 1.00 26.80  ? ? ? ? ? 
220 VAL B N   1 
ATOM   4403 C CA    . VAL B 1 220 ? -33.383 7.474   -62.010 1.00 27.49  ? ? ? ? ? 
220 VAL B CA  1 
ATOM   4404 C C     . VAL B 1 220 ? -33.742 8.707   -61.192 1.00 24.23  ? ? ? ? ? 
220 VAL B C   1 
ATOM   4405 O O     . VAL B 1 220 ? -34.484 9.566   -61.639 1.00 28.99  ? ? ? ? ? 
220 VAL B O   1 
ATOM   4406 C CB    . VAL B 1 220 ? -34.723 6.759   -62.394 1.00 29.49  ? ? ? ? ? 
220 VAL B CB  1 
ATOM   4407 C CG1   . VAL B 1 220 ? -34.443 5.449   -63.120 1.00 29.04  ? ? ? ? ? 
220 VAL B CG1 1 
ATOM   4408 C CG2   . VAL B 1 220 ? -35.552 6.494   -61.139 1.00 27.60  ? ? ? ? ? 
220 VAL B CG2 1 
ATOM   4409 N N     . ALA B 1 221 ? -33.205 8.783   -59.988 1.00 22.92  ? ? ? ? ? 
221 ALA B N   1 
ATOM   4410 C CA    . ALA B 1 221 ? -33.508 9.877   -59.082 1.00 23.72  ? ? ? ? ? 
221 ALA B CA  1 
ATOM   4411 C C     . ALA B 1 221 ? -33.151 11.275  -59.583 1.00 25.49  ? ? ? ? ? 
221 ALA B C   1 
ATOM   4412 O O     . ALA B 1 221 ? -32.165 11.456  -60.292 1.00 32.40  ? ? ? ? ? 
221 ALA B O   1 
ATOM   4413 C CB    . ALA B 1 221 ? -32.830 9.608   -57.755 1.00 20.91  ? ? ? ? ? 
221 ALA B CB  1 
ATOM   4414 N N     . ARG B 1 222 ? -33.957 12.263  -59.202 1.00 27.86  ? ? ? ? ? 
222 ARG B N   1 
ATOM   4415 C CA    . ARG B 1 222 ? -33.724 13.660  -59.579 1.00 30.42  ? ? ? ? ? 
222 ARG B CA  1 
ATOM   4416 C C     . ARG B 1 222 ? -34.113 14.553  -58.409 1.00 32.89  ? ? ? ? ? 
222 ARG B C   1 
ATOM   4417 O O     . ARG B 1 222 ? -35.013 14.208  -57.637 1.00 35.18  ? ? ? ? ? 
222 ARG B O   1 
ATOM   4418 C CB    . ARG B 1 222 ? -34.580 14.043  -60.791 1.00 31.58  ? ? ? ? ? 
222 ARG B CB  1 
ATOM   4419 C CG    . ARG B 1 222 ? -34.493 13.029  -61.906 1.00 41.29  ? ? ? ? ? 
222 ARG B CG  1 
ATOM   4420 C CD    . ARG B 1 222 ? -35.676 13.076  -62.827 1.00 43.50  ? ? ? ? ? 
222 ARG B CD  1 
ATOM   4421 N NE    . ARG B 1 222 ? -35.728 11.870  -63.643 1.00 50.59  ? ? ? ? ? 
222 ARG B NE  1 
ATOM   4422 C CZ    . ARG B 1 222 ? -36.610 11.670  -64.616 1.00 58.74  ? ? ? ? ? 
222 ARG B CZ  1 
ATOM   4423 N NH1   . ARG B 1 222 ? -37.518 12.603  -64.893 1.00 59.31  ? ? ? ? ? 
222 ARG B NH1 1 
ATOM   4424 N NH2   . ARG B 1 222 ? -36.582 10.540  -65.317 1.00 61.12  ? ? ? ? ? 
222 ARG B NH2 1 
ATOM   4425 N N     . GLY B 1 223 ? -33.435 15.694  -58.285 1.00 31.84  ? ? ? ? ? 
223 GLY B N   1 
ATOM   4426 C CA    . GLY B 1 223 ? -33.740 16.648  -57.227 1.00 29.52  ? ? ? ? ? 
223 GLY B CA  1 
ATOM   4427 C C     . GLY B 1 223 ? -33.672 16.150  -55.796 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 
223 GLY B C   1 
ATOM   4428 O O     . GLY B 1 223 ? -32.631 15.691  -55.344 1.00 28.35  ? ? ? ? ? 
223 GLY B O   1 
ATOM   4429 N N     . ASP B 1 224 ? -34.781 16.277  -55.074 1.00 27.10  ? ? ? ? ? 
224 ASP B N   1 
ATOM   4430 C CA    . ASP B 1 224 ? -34.864 15.827  -53.692 1.00 27.64  ? ? ? ? ? 
224 ASP B CA  1 
ATOM   4431 C C     . ASP B 1 224 ? -35.511 14.452  -53.644 1.00 27.30  ? ? ? ? ? 
224 ASP B C   1 
ATOM   4432 O O     . ASP B 1 224 ? -36.658 14.299  -54.045 1.00 31.32  ? ? ? ? ? 
224 ASP B O   1 
ATOM   4433 C CB    . ASP B 1 224 ? -35.708 16.790  -52.861 1.00 31.12  ? ? ? ? ? 
224 ASP B CB  1 
ATOM   4434 C CG    . ASP B 1 224 ? -34.904 17.934  -52.297 1.00 33.34  ? ? ? ? ? 
224 ASP B CG  1 
ATOM   4435 O OD1   . ASP B 1 224 ? -33.961 17.681  -51.532 1.00 34.72  ? ? ? ? ? 
224 ASP B OD1 1 
ATOM   4436 O OD2   . ASP B 1 224 ? -35.222 19.092  -52.609 1.00 40.07  ? ? ? ? ? 
224 ASP B OD2 1 
ATOM   4437 N N     . TRP B 1 225 ? -34.772 13.461  -53.154 1.00 27.00  ? ? ? ? ? 
225 TRP B N   1 
ATOM   4438 C CA    . TRP B 1 225 ? -35.269 12.088  -53.054 1.00 23.68  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CA  1 
ATOM   4439 C C     . TRP B 1 225 ? -34.589 11.320  -51.931 1.00 24.09  ? ? ? ? ? 
225 TRP B C   1 
ATOM   4440 O O     . TRP B 1 225 ? -33.550 11.723  -51.418 1.00 26.09  ? ? ? ? ? 
225 TRP B O   1 
ATOM   4441 C CB    . TRP B 1 225 ? -35.027 11.327  -54.354 1.00 21.55  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CB  1 
ATOM   4442 C CG    . TRP B 1 225 ? -33.586 11.347  -54.809 1.00 25.47  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CG  1 
ATOM   4443 C CD1   . TRP B 1 225 ? -32.947 12.358  -55.499 1.00 25.22  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CD1 1 
ATOM   4444 C CD2   . TRP B 1 225 ? -32.588 10.348  -54.555 1.00 20.98  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CD2 1 
ATOM   4445 N NE1   . TRP B 1 225 ? -31.617 12.044  -55.679 1.00 19.85  ? ? ? ? ? 
225 TRP B NE1 1 
ATOM   4446 C CE2   . TRP B 1 225 ? -31.367 10.821  -55.114 1.00 20.29  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CE2 1 
ATOM   4447 C CE3   . TRP B 1 225 ? -32.602 9.103   -53.912 1.00 15.56  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CE3 1 
ATOM   4448 C CZ2   . TRP B 1 225 ? -30.181 10.092  -55.045 1.00 17.89  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CZ2 1 
ATOM   4449 C CZ3   . TRP B 1 225 ? -31.419 8.376   -53.840 1.00 15.06  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CZ3 1 
ATOM   4450 C CH2   . TRP B 1 225 ? -30.221 8.875   -54.405 1.00 21.44  ? ? ? ? ? 
225 TRP B CH2 1 
ATOM   4451 N N     . ALA B 1 226 ? -35.185 10.201  -51.558 1.00 21.61  ? ? ? ? ? 
226 ALA B N   1 
ATOM   4452 C CA    . ALA B 1 226 ? -34.624 9.349   -50.530 1.00 21.01  ? ? ? ? ? 
226 ALA B CA  1 
ATOM   4453 C C     . ALA B 1 226 ? -34.808 7.885   -50.898 1.00 20.05  ? ? ? ? ? 
226 ALA B C   1 
ATOM   4454 O O     . ALA B 1 226 ? -35.818 7.496   -51.483 1.00 20.05  ? ? ? ? ? 
226 ALA B O   1 
ATOM   4455 C CB    . ALA B 1 226 ? -35.281 9.620   -49.183 1.00 12.72  ? ? ? ? ? 
226 ALA B CB  1 
ATOM   4456 N N     . LEU B 1 227 ? -33.801 7.091   -50.566 1.00 20.03  ? ? ? ? ? 
227 LEU B N   1 
ATOM   4457 C CA    . LEU B 1 227 ? -33.814 5.649   -50.775 1.00 18.33  ? ? ? ? ? 
227 LEU B CA  1 
ATOM   4458 C C     . LEU B 1 227 ? -33.557 5.107   -49.362 1.00 20.57  ? ? ? ? ? 
227 LEU B C   1 
ATOM   4459 O O     . LEU B 1 227 ? -32.535 5.422   -48.759 1.00 19.93  ? ? ? ? ? 
227 LEU B O   1 
ATOM   4460 C CB    . LEU B 1 227 ? -32.696 5.240   -51.729 1.00 16.01  ? ? ? ? ? 
227 LEU B CB  1 
ATOM   4461 C CG    . LEU B 1 227 ? -32.733 3.779   -52.161 1.00 17.05  ? ? ? ? ? 
227 LEU B CG  1 
ATOM   4462 C CD1   . LEU B 1 227 ? -31.929 3.598   -53.439 1.00 14.86  ? ? ? ? ? 
227 LEU B CD1 1 
ATOM   4463 C CD2   . LEU B 1 227 ? -32.193 2.912   -51.041 1.00 16.24  ? ? ? ? ? 
227 LEU B CD2 1 
ATOM   4464 N N     . LEU B 1 228 ? -34.492 4.320   -48.832 1.00 19.68  ? ? ? ? ? 
228 LEU B N   1 
ATOM   4465 C CA    . LEU B 1 228 ? -34.372 3.789   -47.483 1.00 17.19  ? ? ? ? ? 
228 LEU B CA  1 
ATOM   4466 C C     . LEU B 1 228 ? -34.342 2.256   -47.438 1.00 22.90  ? ? ? ? ? 
228 LEU B C   1 
ATOM   4467 O O     . LEU B 1 228 ? -35.178 1.593   -48.049 1.00 23.04  ? ? ? ? ? 
228 LEU B O   1 
ATOM   4468 C CB    . LEU B 1 228 ? -35.544 4.316   -46.659 1.00 15.06  ? ? ? ? ? 
228 LEU B CB  1 
ATOM   4469 C CG    . LEU B 1 228 ? -35.775 5.838   -46.755 1.00 18.96  ? ? ? ? ? 
228 LEU B CG  1 
ATOM   4470 C CD1   . LEU B 1 228 ? -37.090 6.178   -46.088 1.00 19.14  ? ? ? ? ? 
228 LEU B CD1 1 
ATOM   4471 C CD2   . LEU B 1 228 ? -34.632 6.635   -46.113 1.00 10.07  ? ? ? ? ? 
228 LEU B CD2 1 
ATOM   4472 N N     . THR B 1 229 ? -33.375 1.691   -46.713 1.00 23.38  ? ? ? ? ? 
229 THR B N   1 
ATOM   4473 C CA    . THR B 1 229 ? -33.259 0.240   -46.597 1.00 20.38  ? ? ? ? ? 
229 THR B CA  1 
ATOM   4474 C C     . THR B 1 229 ? -32.617 -0.187  -45.295 1.00 20.67  ? ? ? ? ? 
229 THR B C   1 
ATOM   4475 O O     . THR B 1 229 ? -32.391 0.605   -44.393 1.00 20.84  ? ? ? ? ? 
229 THR B O   1 
ATOM   4476 C CB    . THR B 1 229 ? -32.367 -0.389  -47.653 1.00 20.25  ? ? ? ? ? 
229 THR B CB  1 
ATOM   4477 O OG1   . THR B 1 229 ? -32.048 0.569   -48.654 1.00 33.51  ? ? ? ? ? 
229 THR B OG1 1 
ATOM   4478 C CG2   . THR B 1 229 ? -33.044 -1.574  -48.261 1.00 20.14  ? ? ? ? ? 
229 THR B CG2 1 
ATOM   4479 N N     . SER B 1 230 ? -32.275 -1.466  -45.255 1.00 19.72  ? ? ? ? ? 
230 SER B N   1 
ATOM   4480 C CA    . SER B 1 230 ? -31.667 -2.081  -44.099 1.00 22.86  ? ? ? ? ? 
230 SER B CA  1 
ATOM   4481 C C     . SER B 1 230 ? -31.421 -3.531  -44.485 1.00 22.04  ? ? ? ? ? 
230 SER B C   1 
ATOM   4482 O O     . SER B 1 230 ? -31.865 -3.970  -45.530 1.00 22.80  ? ? ? ? ? 
230 SER B O   1 
ATOM   4483 C CB    . SER B 1 230 ? -32.640 -2.009  -42.922 1.00 21.08  ? ? ? ? ? 
230 SER B CB  1 
ATOM   4484 O OG    . SER B 1 230 ? -32.408 -3.063  -42.021 1.00 25.56  ? ? ? ? ? 
230 SER B OG  1 
ATOM   4485 N N     . GLY B 1 231 ? -30.703 -4.265  -43.650 1.00 22.43  ? ? ? ? ? 
231 GLY B N   1 
ATOM   4486 C CA    . GLY B 1 231 ? -30.475 -5.663  -43.927 1.00 18.59  ? ? ? ? ? 
231 GLY B CA  1 
ATOM   4487 C C     . GLY B 1 231 ? -31.375 -6.483  -43.026 1.00 19.76  ? ? ? ? ? 
231 GLY B C   1 
ATOM   4488 O O     . GLY B 1 231 ? -31.302 -7.710  -43.007 1.00 20.51  ? ? ? ? ? 
231 GLY B O   1 
ATOM   4489 N N     . SER B 1 232 ? -32.250 -5.811  -42.279 1.00 22.02  ? ? ? ? ? 
232 SER B N   1 
ATOM   4490 C CA    . SER B 1 232 ? -33.136 -6.526  -41.353 1.00 22.73  ? ? ? ? ? 
232 SER B CA  1 
ATOM   4491 C C     . SER B 1 232 ? -34.080 -7.545  -42.004 1.00 22.81  ? ? ? ? ? 
232 SER B C   1 
ATOM   4492 O O     . SER B 1 232 ? -34.313 -8.605  -41.438 1.00 23.79  ? ? ? ? ? 
232 SER B O   1 
ATOM   4493 C CB    . SER B 1 232 ? -33.946 -5.543  -40.508 1.00 21.91  ? ? ? ? ? 
232 SER B CB  1 
ATOM   4494 O OG    . SER B 1 232 ? -34.865 -4.814  -41.294 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 
232 SER B OG  1 
ATOM   4495 N N     . LYS B 1 233 ? -34.620 -7.244  -43.179 1.00 19.07  ? ? ? ? ? 
233 LYS B N   1 
ATOM   4496 C CA    . LYS B 1 233 ? -35.526 -8.184  -43.821 1.00 22.08  ? ? ? ? ? 
233 LYS B CA  1 
ATOM   4497 C C     . LYS B 1 233 ? -34.778 -9.331  -44.502 1.00 25.96  ? ? ? ? ? 
233 LYS B C   1 
ATOM   4498 O O     . LYS B 1 233 ? -35.222 -10.482 -44.443 1.00 24.31  ? ? ? ? ? 
233 LYS B O   1 
ATOM   4499 C CB    . LYS B 1 233 ? -36.397 -7.450  -44.834 1.00 25.89  ? ? ? ? ? 
233 LYS B CB  1 
ATOM   4500 C CG    . LYS B 1 233 ? -37.888 -7.714  -44.705 1.00 23.00  ? ? ? ? ? 
233 LYS B CG  1 
ATOM   4501 C CD    . LYS B 1 233 ? -38.322 -7.683  -43.283 1.00 21.45  ? ? ? ? ? 
233 LYS B CD  1 
ATOM   4502 C CE    . LYS B 1 233 ? -39.799 -7.430  -43.140 1.00 24.58  ? ? ? ? ? 
233 LYS B CE  1 
ATOM   4503 N NZ    . LYS B 1 233 ? -40.090 -6.064  -43.621 1.00 23.99  ? ? ? ? ? 
233 LYS B NZ  1 
ATOM   4504 N N     . SER B 1 234 ? -33.644 -9.006  -45.135 1.00 26.03  ? ? ? ? ? 
234 SER B N   1 
ATOM   4505 C CA    . SER B 1 234 ? -32.788 -9.980  -45.823 1.00 23.18  ? ? ? ? ? 
234 SER B CA  1 
ATOM   4506 C C     . SER B 1 234 ? -32.087 -10.995 -44.915 1.00 25.05  ? ? ? ? ? 
234 SER B C   1 
ATOM   4507 O O     . SER B 1 234 ? -32.035 -12.181 -45.241 1.00 31.60  ? ? ? ? ? 
234 SER B O   1 
ATOM   4508 C CB    . SER B 1 234 ? -31.706 -9.268  -46.625 1.00 19.25  ? ? ? ? ? 
234 SER B CB  1 
ATOM   4509 O OG    . SER B 1 234 ? -32.273 -8.432  -47.605 1.00 29.72  ? ? ? ? ? 
234 SER B OG  1 
ATOM   4510 N N     . PHE B 1 235 ? -31.519 -10.545 -43.800 1.00 20.98  ? ? ? ? ? 
235 PHE B N   1 
ATOM   4511 C CA    . PHE B 1 235 ? -30.814 -11.469 -42.918 1.00 24.45  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CA  1 
ATOM   4512 C C     . PHE B 1 235 ? -31.557 -11.790 -41.640 1.00 23.86  ? ? ? ? ? 
235 PHE B C   1 
ATOM   4513 O O     . PHE B 1 235 ? -31.028 -12.452 -40.757 1.00 28.10  ? ? ? ? ? 
235 PHE B O   1 
ATOM   4514 C CB    . PHE B 1 235 ? -29.426 -10.930 -42.575 1.00 24.97  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CB  1 
ATOM   4515 C CG    . PHE B 1 235 ? -28.543 -10.741 -43.776 1.00 24.83  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CG  1 
ATOM   4516 C CD1   . PHE B 1 235 ? -28.666 -9.612  -44.569 1.00 21.25  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CD1 1 
ATOM   4517 C CD2   . PHE B 1 235 ? -27.614 -11.710 -44.128 1.00 21.79  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CD2 1 
ATOM   4518 C CE1   . PHE B 1 235 ? -27.873 -9.444  -45.702 1.00 26.70  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CE1 1 
ATOM   4519 C CE2   . PHE B 1 235 ? -26.817 -11.553 -45.259 1.00 27.46  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CE2 1 
ATOM   4520 C CZ    . PHE B 1 235 ? -26.949 -10.412 -46.049 1.00 26.52  ? ? ? ? ? 
235 PHE B CZ  1 
ATOM   4521 N N     . ASN B 1 236 ? -32.785 -11.305 -41.549 1.00 23.20  ? ? ? ? ? 
236 ASN B N   1 
ATOM   4522 C CA    . ASN B 1 236 ? -33.622 -11.540 -40.398 1.00 21.39  ? ? ? ? ? 
236 ASN B CA  1 
ATOM   4523 C C     . ASN B 1 236 ? -32.999 -11.092 -39.070 1.00 23.02  ? ? ? ? ? 
236 ASN B C   1 
ATOM   4524 O O     . ASN B 1 236 ? -32.829 -11.893 -38.149 1.00 20.47  ? ? ? ? ? 
236 ASN B O   1 
ATOM   4525 C CB    . ASN B 1 236 ? -33.992 -13.017 -40.353 1.00 22.16  ? ? ? ? ? 
236 ASN B CB  1 
ATOM   4526 C CG    . ASN B 1 236 ? -35.247 -13.256 -39.589 1.00 26.73  ? ? ? ? ? 
236 ASN B CG  1 
ATOM   4527 O OD1   . ASN B 1 236 ? -36.147 -12.415 -39.592 1.00 27.50  ? ? ? ? ? 
236 ASN B OD1 1 
ATOM   4528 N ND2   . ASN B 1 236 ? -35.331 -14.401 -38.922 1.00 30.11  ? ? ? ? ? 
236 ASN B ND2 1 
ATOM   4529 N N     . ILE B 1 237 ? -32.662 -9.804  -38.984 1.00 22.52  ? ? ? ? ? 
237 ILE B N   1 
ATOM   4530 C CA    . ILE B 1 237 ? -32.085 -9.221  -37.773 1.00 22.50  ? ? ? ? ? 
237 ILE B CA  1 
ATOM   4531 C C     . ILE B 1 237 ? -32.840 -7.966  -37.329 1.00 23.41  ? ? ? ? ? 
237 ILE B C   1 
ATOM   4532 O O     . ILE B 1 237 ? -32.247 -7.038  -36.781 1.00 24.97  ? ? ? ? ? 
237 ILE B O   1 
ATOM   4533 C CB    . ILE B 1 237 ? -30.603 -8.835  -37.972 1.00 21.29  ? ? ? ? ? 
237 ILE B CB  1 
ATOM   4534 C CG1   . ILE B 1 237 ? -30.457 -7.934  -39.198 1.00 26.07  ? ? ? ? ? 
237 ILE B CG1 1 
ATOM   4535 C CG2   . ILE B 1 237 ? -29.762 -10.073 -38.126 1.00 20.45  ? ? ? ? ? 
237 ILE B CG2 1 
ATOM   4536 C CD1   . ILE B 1 237 ? -29.032 -7.468  -39.457 1.00 26.18  ? ? ? ? ? 
237 ILE B CD1 1 
ATOM   4537 N N     . PRO B 1 238 ? -34.165 -7.925  -37.533 1.00 23.76  ? ? ? ? ? 
238 PRO B N   1 
ATOM   4538 C CA    . PRO B 1 238 ? -34.862 -6.711  -37.104 1.00 23.77  ? ? ? ? ? 
238 PRO B CA  1 
ATOM   4539 C C     . PRO B 1 238 ? -34.702 -6.392  -35.619 1.00 26.27  ? ? ? ? ? 
238 PRO B C   1 
ATOM   4540 O O     . PRO B 1 238 ? -34.692 -5.218  -35.231 1.00 29.01  ? ? ? ? ? 
238 PRO B O   1 
ATOM   4541 C CB    . PRO B 1 238 ? -36.316 -6.986  -37.503 1.00 19.09  ? ? ? ? ? 
238 PRO B CB  1 
ATOM   4542 C CG    . PRO B 1 238 ? -36.437 -8.449  -37.347 1.00 21.69  ? ? ? ? ? 
238 PRO B CG  1 
ATOM   4543 C CD    . PRO B 1 238 ? -35.125 -8.970  -37.930 1.00 21.47  ? ? ? ? ? 
238 PRO B CD  1 
ATOM   4544 N N     . ALA B 1 239 ? -34.565 -7.428  -34.791 1.00 28.36  ? ? ? ? ? 
239 ALA B N   1 
ATOM   4545 C CA    . ALA B 1 239 ? -34.420 -7.235  -33.338 1.00 28.45  ? ? ? ? ? 
239 ALA B CA  1 
ATOM   4546 C C     . ALA B 1 239 ? -33.117 -6.535  -32.943 1.00 29.39  ? ? ? ? ? 
239 ALA B C   1 
ATOM   4547 O O     . ALA B 1 239 ? -32.846 -6.348  -31.758 1.00 31.65  ? ? ? ? ? 
239 ALA B O   1 
ATOM   4548 C CB    . ALA B 1 239 ? -34.516 -8.573  -32.614 1.00 24.44  ? ? ? ? ? 
239 ALA B CB  1 
ATOM   4549 N N     . LEU B 1 240 ? -32.305 -6.167  -33.926 1.00 28.38  ? ? ? ? ? 
240 LEU B N   1 
ATOM   4550 C CA    . LEU B 1 240 ? -31.052 -5.478  -33.660 1.00 27.76  ? ? ? ? ? 
240 LEU B CA  1 
ATOM   4551 C C     . LEU B 1 240 ? -31.248 -3.985  -33.938 1.00 28.60  ? ? ? ? ? 
240 LEU B C   1 
ATOM   4552 O O     . LEU B 1 240 ? -30.425 -3.154  -33.543 1.00 26.72  ? ? ? ? ? 
240 LEU B O   1 
ATOM   4553 C CB    . LEU B 1 240 ? -29.959 -6.028  -34.577 1.00 31.68  ? ? ? ? ? 
240 LEU B CB  1 
ATOM   4554 C CG    . LEU B 1 240 ? -28.902 -6.980  -34.013 1.00 34.84  ? ? ? ? ? 
240 LEU B CG  1 
ATOM   4555 C CD1   . LEU B 1 240 ? -29.550 -7.963  -33.077 1.00 37.08  ? ? ? ? ? 
240 LEU B CD1 1 
ATOM   4556 C CD2   . LEU B 1 240 ? -28.180 -7.696  -35.157 1.00 30.85  ? ? ? ? ? 
240 LEU B CD2 1 
ATOM   4557 N N     . THR B 1 241 ? -32.360 -3.665  -34.600 1.00 23.72  ? ? ? ? ? 
241 THR B N   1 
ATOM   4558 C CA    . THR B 1 241 ? -32.707 -2.300  -35.006 1.00 26.01  ? ? ? ? ? 
241 THR B CA  1 
ATOM   4559 C C     . THR B 1 241 ? -31.665 -1.777  -35.989 1.00 24.83  ? ? ? ? ? 
241 THR B C   1 
ATOM   4560 O O     . THR B 1 241 ? -30.688 -2.465  -36.305 1.00 26.31  ? ? ? ? ? 
241 THR B O   1 
ATOM   4561 C CB    . THR B 1 241 ? -32.800 -1.286  -33.821 1.00 25.96  ? ? ? ? ? 
241 THR B CB  1 
ATOM   4562 O OG1   . THR B 1 241 ? -31.493 -0.987  -33.327 1.00 30.21  ? ? ? ? ? 
241 THR B OG1 1 
ATOM   4563 C CG2   . THR B 1 241 ? -33.649 -1.844  -32.700 1.00 28.74  ? ? ? ? ? 
241 THR B CG2 1 
ATOM   4564 N N     . GLY B 1 242 ? -31.889 -0.561  -36.474 1.00 25.57  ? ? ? ? ? 
242 GLY B N   1 
ATOM   4565 C CA    . GLY B 1 242 ? -30.976 0.049   -37.417 1.00 22.46  ? ? ? ? ? 
242 GLY B CA  1 
ATOM   4566 C C     . GLY B 1 242 ? -31.476 -0.015  -38.845 1.00 25.79  ? ? ? ? ? 
242 GLY B C   1 
ATOM   4567 O O     . GLY B 1 242 ? -32.152 -0.961  -39.257 1.00 29.58  ? ? ? ? ? 
242 GLY B O   1 
ATOM   4568 N N     . ALA B 1 243 ? -31.149 1.016   -39.610 1.00 23.13  ? ? ? ? ? 
243 ALA B N   1 
ATOM   4569 C CA    . ALA B 1 243 ? -31.524 1.088   -41.007 1.00 20.68  ? ? ? ? ? 
243 ALA B CA  1 
ATOM   4570 C C     . ALA B 1 243 ? -30.601 2.169   -41.523 1.00 21.36  ? ? ? ? ? 
243 ALA B C   1 
ATOM   4571 O O     . ALA B 1 243 ? -29.897 2.793   -40.726 1.00 21.27  ? ? ? ? ? 
243 ALA B O   1 
ATOM   4572 C CB    . ALA B 1 243 ? -32.981 1.503   -41.151 1.00 18.90  ? ? ? ? ? 
243 ALA B CB  1 
ATOM   4573 N N     . TYR B 1 244 ? -30.582 2.378   -42.836 1.00 13.72  ? ? ? ? ? 
244 TYR B N   1 
ATOM   4574 C CA    . TYR B 1 244 ? -29.755 3.398   -43.394 1.00 15.37  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CA  1 
ATOM   4575 C C     . TYR B 1 244 ? -30.391 3.865   -44.678 1.00 22.42  ? ? ? ? ? 
244 TYR B C   1 
ATOM   4576 O O     . TYR B 1 244 ? -31.290 3.216   -45.202 1.00 26.96  ? ? ? ? ? 
244 TYR B O   1 
ATOM   4577 C CB    . TYR B 1 244 ? -28.354 2.877   -43.665 1.00 18.79  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CB  1 
ATOM   4578 C CG    . TYR B 1 244 ? -28.277 1.768   -44.683 1.00 20.15  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CG  1 
ATOM   4579 C CD1   . TYR B 1 244 ? -28.426 0.433   -44.308 1.00 18.81  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CD1 1 
ATOM   4580 C CD2   . TYR B 1 244 ? -28.050 2.050   -46.023 1.00 21.45  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CD2 1 
ATOM   4581 C CE1   . TYR B 1 244 ? -28.353 -0.593  -45.247 1.00 17.78  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CE1 1 
ATOM   4582 C CE2   . TYR B 1 244 ? -27.979 1.029   -46.972 1.00 25.47  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CE2 1 
ATOM   4583 C CZ    . TYR B 1 244 ? -28.135 -0.286  -46.574 1.00 24.12  ? ? ? ? ? 
244 TYR B CZ  1 
ATOM   4584 O OH    . TYR B 1 244 ? -28.113 -1.279  -47.514 1.00 27.27  ? ? ? ? ? 
244 TYR B OH  1 
ATOM   4585 N N     . GLY B 1 245 ? -29.941 4.999   -45.196 1.00 23.33  ? ? ? ? ? 
245 GLY B N   1 
ATOM   4586 C CA    . GLY B 1 245 ? -30.533 5.471   -46.419 1.00 23.58  ? ? ? ? ? 
245 GLY B CA  1 
ATOM   4587 C C     . GLY B 1 245 ? -29.751 6.568   -47.086 1.00 25.08  ? ? ? ? ? 
245 GLY B C   1 
ATOM   4588 O O     . GLY B 1 245 ? -28.763 7.069   -46.547 1.00 28.29  ? ? ? ? ? 
245 GLY B O   1 
ATOM   4589 N N     . ILE B 1 246 ? -30.200 6.923   -48.281 1.00 23.60  ? ? ? ? ? 
246 ILE B N   1 
ATOM   4590 C CA    . ILE B 1 246 ? -29.587 7.973   -49.046 1.00 25.37  ? ? ? ? ? 
246 ILE B CA  1 
ATOM   4591 C C     . ILE B 1 246 ? -30.604 9.086   -49.140 1.00 27.33  ? ? ? ? ? 
246 ILE B C   1 
ATOM   4592 O O     . ILE B 1 246 ? -31.705 8.879   -49.637 1.00 30.50  ? ? ? ? ? 
246 ILE B O   1 
ATOM   4593 C CB    . ILE B 1 246 ? -29.251 7.501   -50.457 1.00 27.54  ? ? ? ? ? 
246 ILE B CB  1 
ATOM   4594 C CG1   . ILE B 1 246 ? -28.231 6.364   -50.384 1.00 30.93  ? ? ? ? ? 
246 ILE B CG1 1 
ATOM   4595 C CG2   . ILE B 1 246 ? -28.734 8.671   -51.284 1.00 31.74  ? ? ? ? ? 
246 ILE B CG2 1 
ATOM   4596 C CD1   . ILE B 1 246 ? -27.809 5.848   -51.715 1.00 26.76  ? ? ? ? ? 
246 ILE B CD1 1 
ATOM   4597 N N     . ILE B 1 247 ? -30.250 10.259  -48.637 1.00 27.19  ? ? ? ? ? 
247 ILE B N   1 
ATOM   4598 C CA    . ILE B 1 247 ? -31.147 11.398  -48.710 1.00 27.15  ? ? ? ? ? 
247 ILE B CA  1 
ATOM   4599 C C     . ILE B 1 247 ? -30.432 12.403  -49.572 1.00 26.89  ? ? ? ? ? 
247 ILE B C   1 
ATOM   4600 O O     . ILE B 1 247 ? -29.307 12.804  -49.270 1.00 25.85  ? ? ? ? ? 
247 ILE B O   1 
ATOM   4601 C CB    . ILE B 1 247 ? -31.417 12.002  -47.330 1.00 27.47  ? ? ? ? ? 
247 ILE B CB  1 
ATOM   4602 C CG1   . ILE B 1 247 ? -32.113 10.949  -46.452 1.00 24.47  ? ? ? ? ? 
247 ILE B CG1 1 
ATOM   4603 C CG2   . ILE B 1 247 ? -32.224 13.286  -47.482 1.00 22.09  ? ? ? ? ? 
247 ILE B CG2 1 
ATOM   4604 C CD1   . ILE B 1 247 ? -32.721 11.492  -45.201 1.00 17.00  ? ? ? ? ? 
247 ILE B CD1 1 
ATOM   4605 N N     . GLU B 1 248 ? -31.082 12.816  -50.648 1.00 29.63  ? ? ? ? ? 
248 GLU B N   1 
ATOM   4606 C CA    . GLU B 1 248 ? -30.431 13.730  -51.550 1.00 33.63  ? ? ? ? ? 
248 GLU B CA  1 
ATOM   4607 C C     . GLU B 1 248 ? -30.887 15.166  -51.506 1.00 36.61  ? ? ? ? ? 
248 GLU B C   1 
ATOM   4608 O O     . GLU B 1 248 ? -32.057 15.494  -51.254 1.00 31.81  ? ? ? ? ? 
248 GLU B O   1 
ATOM   4609 C CB    . GLU B 1 248 ? -30.484 13.213  -52.982 1.00 35.48  ? ? ? ? ? 
248 GLU B CB  1 
ATOM   4610 C CG    . GLU B 1 248 ? -29.421 13.819  -53.867 1.00 41.16  ? ? ? ? ? 
248 GLU B CG  1 
ATOM   4611 C CD    . GLU B 1 248 ? -28.044 13.752  -53.248 1.00 40.73  ? ? ? ? ? 
248 GLU B CD  1 
ATOM   4612 O OE1   . GLU B 1 248 ? -27.810 14.435  -52.238 1.00 43.38  ? ? ? ? ? 
248 GLU B OE1 1 
ATOM   4613 O OE2   . GLU B 1 248 ? -27.189 13.019  -53.775 1.00 46.36  ? ? ? ? ? 
248 GLU B OE2 1 
ATOM   4614 N N     . ASN B 1 249 ? -29.896 15.984  -51.838 1.00 38.33  ? ? ? ? ? 
249 ASN B N   1 
ATOM   4615 C CA    . ASN B 1 249 ? -29.917 17.419  -51.819 1.00 33.88  ? ? ? ? ? 
249 ASN B CA  1 
ATOM   4616 C C     . ASN B 1 249 ? -29.363 17.490  -50.406 1.00 32.67  ? ? ? ? ? 
249 ASN B C   1 
ATOM   4617 O O     . ASN B 1 249 ? -30.025 17.066  -49.456 1.00 29.11  ? ? ? ? ? 
249 ASN B O   1 
ATOM   4618 C CB    . ASN B 1 249 ? -31.314 17.961  -51.845 1.00 34.34  ? ? ? ? ? 
249 ASN B CB  1 
ATOM   4619 C CG    . ASN B 1 249 ? -31.336 19.444  -51.713 1.00 34.53  ? ? ? ? ? 
249 ASN B CG  1 
ATOM   4620 O OD1   . ASN B 1 249 ? -31.072 20.160  -52.668 1.00 33.52  ? ? ? ? ? 
249 ASN B OD1 1 
ATOM   4621 N ND2   . ASN B 1 249 ? -31.641 19.924  -50.518 1.00 34.96  ? ? ? ? ? 
249 ASN B ND2 1 
ATOM   4622 N N     . SER B 1 250 ? -28.125 17.959  -50.287 1.00 29.13  ? ? ? ? ? 
250 SER B N   1 
ATOM   4623 C CA    . SER B 1 250 ? -27.464 18.056  -49.003 1.00 25.70  ? ? ? ? ? 
250 SER B CA  1 
ATOM   4624 C C     . SER B 1 250 ? -28.280 18.816  -47.973 1.00 22.75  ? ? ? ? ? 
250 SER B C   1 
ATOM   4625 O O     . SER B 1 250 ? -28.133 18.581  -46.783 1.00 27.37  ? ? ? ? ? 
250 SER B O   1 
ATOM   4626 C CB    . SER B 1 250 ? -26.087 18.693  -49.174 1.00 26.35  ? ? ? ? ? 
250 SER B CB  1 
ATOM   4627 O OG    . SER B 1 250 ? -26.169 19.851  -49.991 1.00 35.04  ? ? ? ? ? 
250 SER B OG  1 
ATOM   4628 N N     . SER B 1 251 ? -29.144 19.722  -48.407 1.00 22.05  ? ? ? ? ? 
251 SER B N   1 
ATOM   4629 C CA    . SER B 1 251 ? -29.959 20.458  -47.443 1.00 24.43  ? ? ? ? ? 
251 SER B CA  1 
ATOM   4630 C C     . SER B 1 251 ? -30.993 19.544  -46.790 1.00 26.67  ? ? ? ? ? 
251 SER B C   1 
ATOM   4631 O O     . SER B 1 251 ? -31.225 19.631  -45.585 1.00 29.11  ? ? ? ? ? 
251 SER B O   1 
ATOM   4632 C CB    . SER B 1 251 ? -30.667 21.631  -48.104 1.00 24.65  ? ? ? ? ? 
251 SER B CB  1 
ATOM   4633 O OG    . SER B 1 251 ? -29.725 22.591  -48.529 1.00 35.89  ? ? ? ? ? 
251 SER B OG  1 
ATOM   4634 N N     . SER B 1 252 ? -31.619 18.679  -47.590 1.00 26.19  ? ? ? ? ? 
252 SER B N   1 
ATOM   4635 C CA    . SER B 1 252 ? -32.606 17.743  -47.068 1.00 27.28  ? ? ? ? ? 
252 SER B CA  1 
ATOM   4636 C C     . SER B 1 252 ? -31.916 16.813  -46.083 1.00 25.80  ? ? ? ? ? 
252 SER B C   1 
ATOM   4637 O O     . SER B 1 252 ? -32.451 16.505  -45.031 1.00 27.89  ? ? ? ? ? 
252 SER B O   1 
ATOM   4638 C CB    . SER B 1 252 ? -33.234 16.927  -48.199 1.00 22.93  ? ? ? ? ? 
252 SER B CB  1 
ATOM   4639 O OG    . SER B 1 252 ? -34.329 17.622  -48.762 1.00 22.67  ? ? ? ? ? 
252 SER B OG  1 
ATOM   4640 N N     . ARG B 1 253 ? -30.712 16.392  -46.433 1.00 26.69  ? ? ? ? ? 
253 ARG B N   1 
ATOM   4641 C CA    . ARG B 1 253 ? -29.920 15.509  -45.594 1.00 28.20  ? ? ? ? ? 
253 ARG B CA  1 
ATOM   4642 C C     . ARG B 1 253 ? -29.571 16.154  -44.244 1.00 29.22  ? ? ? ? ? 
253 ARG B C   1 
ATOM   4643 O O     . ARG B 1 253 ? -29.755 15.548  -43.194 1.00 30.55  ? ? ? ? ? 
253 ARG B O   1 
ATOM   4644 C CB    . ARG B 1 253 ? -28.644 15.129  -46.339 1.00 26.03  ? ? ? ? ? 
253 ARG B CB  1 
ATOM   4645 C CG    . ARG B 1 253 ? -27.765 14.110  -45.630 1.00 30.08  ? ? ? ? ? 
253 ARG B CG  1 
ATOM   4646 C CD    . ARG B 1 253 ? -26.457 13.971  -46.402 1.00 32.61  ? ? ? ? ? 
253 ARG B CD  1 
ATOM   4647 N NE    . ARG B 1 253 ? -26.763 13.936  -47.826 1.00 36.49  ? ? ? ? ? 
253 ARG B NE  1 
ATOM   4648 C CZ    . ARG B 1 253 ? -26.073 14.565  -48.764 1.00 30.44  ? ? ? ? ? 
253 ARG B CZ  1 
ATOM   4649 N NH1   . ARG B 1 253 ? -25.016 15.283  -48.442 1.00 31.33  ? ? ? ? ? 
253 ARG B NH1 1 
ATOM   4650 N NH2   . ARG B 1 253 ? -26.471 14.499  -50.022 1.00 32.62  ? ? ? ? ? 
253 ARG B NH2 1 
ATOM   4651 N N     . ASP B 1 254 ? -29.065 17.382  -44.265 1.00 31.33  ? ? ? ? ? 
254 ASP B N   1 
ATOM   4652 C CA    . ASP B 1 254 ? -28.714 18.049  -43.016 1.00 32.21  ? ? ? ? ? 
254 ASP B CA  1 
ATOM   4653 C C     . ASP B 1 254 ? -29.941 18.242  -42.138 1.00 29.75  ? ? ? ? ? 
254 ASP B C   1 
ATOM   4654 O O     . ASP B 1 254 ? -29.872 18.040  -40.925 1.00 31.18  ? ? ? ? ? 
254 ASP B O   1 
ATOM   4655 C CB    . ASP B 1 254 ? -28.053 19.405  -43.280 1.00 41.71  ? ? ? ? ? 
254 ASP B CB  1 
ATOM   4656 C CG    . ASP B 1 254 ? -26.692 19.273  -43.955 1.00 50.56  ? ? ? ? ? 
254 ASP B CG  1 
ATOM   4657 O OD1   . ASP B 1 254 ? -26.012 18.237  -43.740 1.00 55.88  ? ? ? ? ? 
254 ASP B OD1 1 
ATOM   4658 O OD2   . ASP B 1 254 ? -26.299 20.213  -44.683 1.00 50.13  ? ? ? ? ? 
254 ASP B OD2 1 
ATOM   4659 N N     . ALA B 1 255 ? -31.062 18.629  -42.747 1.00 25.83  ? ? ? ? ? 
255 ALA B N   1 
ATOM   4660 C CA    . ALA B 1 255 ? -32.302 18.818  -41.999 1.00 27.61  ? ? ? ? ? 
255 ALA B CA  1 
ATOM   4661 C C     . ALA B 1 255 ? -32.684 17.521  -41.278 1.00 29.45  ? ? ? ? ? 
255 ALA B C   1 
ATOM   4662 O O     . ALA B 1 255 ? -33.061 17.542  -40.109 1.00 31.40  ? ? ? ? ? 
255 ALA B O   1 
ATOM   4663 C CB    . ALA B 1 255 ? -33.420 19.232  -42.931 1.00 24.05  ? ? ? ? ? 
255 ALA B CB  1 
ATOM   4664 N N     . TYR B 1 256 ? -32.582 16.395  -41.983 1.00 26.78  ? ? ? ? ? 
256 TYR B N   1 
ATOM   4665 C CA    . TYR B 1 256 ? -32.906 15.110  -41.390 1.00 28.27  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CA  1 
ATOM   4666 C C     . TYR B 1 256 ? -31.985 14.811  -40.216 1.00 27.49  ? ? ? ? ? 
256 TYR B C   1 
ATOM   4667 O O     . TYR B 1 256 ? -32.432 14.361  -39.166 1.00 31.56  ? ? ? ? ? 
256 TYR B O   1 
ATOM   4668 C CB    . TYR B 1 256 ? -32.777 13.974  -42.422 1.00 27.64  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CB  1 
ATOM   4669 C CG    . TYR B 1 256 ? -32.720 12.602  -41.772 1.00 22.60  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CG  1 
ATOM   4670 C CD1   . TYR B 1 256 ? -33.872 11.972  -41.310 1.00 21.89  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CD1 1 
ATOM   4671 C CD2   . TYR B 1 256 ? -31.505 11.971  -41.564 1.00 19.36  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CD2 1 
ATOM   4672 C CE1   . TYR B 1 256 ? -33.809 10.744  -40.654 1.00 19.40  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CE1 1 
ATOM   4673 C CE2   . TYR B 1 256 ? -31.427 10.752  -40.912 1.00 20.38  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CE2 1 
ATOM   4674 C CZ    . TYR B 1 256 ? -32.576 10.138  -40.459 1.00 22.99  ? ? ? ? ? 
256 TYR B CZ  1 
ATOM   4675 O OH    . TYR B 1 256 ? -32.472 8.905   -39.834 1.00 21.17  ? ? ? ? ? 
256 TYR B OH  1 
ATOM   4676 N N     . LEU B 1 257 ? -30.694 15.055  -40.403 1.00 28.23  ? ? ? ? ? 
257 LEU B N   1 
ATOM   4677 C CA    . LEU B 1 257 ? -29.719 14.793  -39.359 1.00 28.30  ? ? ? ? ? 
257 LEU B CA  1 
ATOM   4678 C C     . LEU B 1 257 ? -29.883 15.635  -38.112 1.00 27.57  ? ? ? ? ? 
257 LEU B C   1 
ATOM   4679 O O     . LEU B 1 257 ? -29.717 15.126  -37.009 1.00 31.16  ? ? ? ? ? 
257 LEU B O   1 
ATOM   4680 C CB    . LEU B 1 257 ? -28.297 14.971  -39.892 1.00 32.09  ? ? ? ? ? 
257 LEU B CB  1 
ATOM   4681 C CG    . LEU B 1 257 ? -27.802 13.917  -40.888 1.00 33.74  ? ? ? ? ? 
257 LEU B CG  1 
ATOM   4682 C CD1   . LEU B 1 257 ? -26.446 14.328  -41.446 1.00 29.50  ? ? ? ? ? 
257 LEU B CD1 1 
ATOM   4683 C CD2   . LEU B 1 257 ? -27.719 12.565  -40.199 1.00 30.27  ? ? ? ? ? 
257 LEU B CD2 1 
ATOM   4684 N N     . SER B 1 258 ? -30.214 16.913  -38.256 1.00 26.86  ? ? ? ? ? 
258 SER B N   1 
ATOM   4685 C CA    . SER B 1 258 ? -30.345 17.742  -37.059 1.00 29.30  ? ? ? ? ? 
258 SER B CA  1 
ATOM   4686 C C     . SER B 1 258 ? -31.632 17.413  -36.320 1.00 29.28  ? ? ? ? ? 
258 SER B C   1 
ATOM   4687 O O     . SER B 1 258 ? -31.788 17.767  -35.153 1.00 28.49  ? ? ? ? ? 
258 SER B O   1 
ATOM   4688 C CB    . SER B 1 258 ? -30.297 19.231  -37.395 1.00 26.59  ? ? ? ? ? 
258 SER B CB  1 
ATOM   4689 O OG    . SER B 1 258 ? -31.516 19.654  -37.944 1.00 37.17  ? ? ? ? ? 
258 SER B OG  1 
ATOM   4690 N N     . ALA B 1 259 ? -32.553 16.739  -37.009 1.00 28.86  ? ? ? ? ? 
259 ALA B N   1 
ATOM   4691 C CA    . ALA B 1 259 ? -33.800 16.329  -36.386 1.00 30.10  ? ? ? ? ? 
259 ALA B CA  1 
ATOM   4692 C C     . ALA B 1 259 ? -33.500 15.007  -35.681 1.00 31.00  ? ? ? ? ? 
259 ALA B C   1 
ATOM   4693 O O     . ALA B 1 259 ? -33.990 14.742  -34.587 1.00 33.38  ? ? ? ? ? 
259 ALA B O   1 
ATOM   4694 C CB    . ALA B 1 259 ? -34.874 16.134  -37.432 1.00 31.23  ? ? ? ? ? 
259 ALA B CB  1 
ATOM   4695 N N     . LEU B 1 260 ? -32.675 14.181  -36.313 1.00 27.99  ? ? ? ? ? 
260 LEU B N   1 
ATOM   4696 C CA    . LEU B 1 260 ? -32.307 12.893  -35.732 1.00 29.57  ? ? ? ? ? 
260 LEU B CA  1 
ATOM   4697 C C     . LEU B 1 260 ? -31.467 13.058  -34.467 1.00 31.34  ? ? ? ? ? 
260 LEU B C   1 
ATOM   4698 O O     . LEU B 1 260 ? -31.737 12.436  -33.447 1.00 32.79  ? ? ? ? ? 
260 LEU B O   1 
ATOM   4699 C CB    . LEU B 1 260 ? -31.506 12.068  -36.745 1.00 24.97  ? ? ? ? ? 
260 LEU B CB  1 
ATOM   4700 C CG    . LEU B 1 260 ? -30.914 10.733  -36.297 1.00 19.64  ? ? ? ? ? 
260 LEU B CG  1 
ATOM   4701 C CD1   . LEU B 1 260 ? -32.003 9.677   -36.212 1.00 20.99  ? ? ? ? ? 
260 LEU B CD1 1 
ATOM   4702 C CD2   . LEU B 1 260 ? -29.876 10.288  -37.300 1.00 17.96  ? ? ? ? ? 
260 LEU B CD2 1 
ATOM   4703 N N     . LYS B 1 261 ? -30.444 13.900  -34.542 1.00 34.68  ? ? ? ? ? 
261 LYS B N   1 
ATOM   4704 C CA    . LYS B 1 261 ? -29.537 14.101  -33.419 1.00 39.13  ? ? ? ? ? 
261 LYS B CA  1 
ATOM   4705 C C     . LYS B 1 261 ? -29.983 15.185  -32.439 1.00 39.69  ? ? ? ? ? 
261 LYS B C   1 
ATOM   4706 O O     . LYS B 1 261 ? -30.038 14.949  -31.229 1.00 41.82  ? ? ? ? ? 
261 LYS B O   1 
ATOM   4707 C CB    . LYS B 1 261 ? -28.127 14.380  -33.970 1.00 45.17  ? ? ? ? ? 
261 LYS B CB  1 
ATOM   4708 C CG    . LYS B 1 261 ? -27.075 14.840  -32.960 1.00 54.07  ? ? ? ? ? 
261 LYS B CG  1 
ATOM   4709 C CD    . LYS B 1 261 ? -27.100 16.368  -32.801 1.00 64.01  ? ? ? ? ? 
261 LYS B CD  1 
ATOM   4710 C CE    . LYS B 1 261 ? -26.961 17.082  -34.162 1.00 68.81  ? ? ? ? ? 
261 LYS B CE  1 
ATOM   4711 N NZ    . LYS B 1 261 ? -27.103 18.572  -34.081 1.00 73.14  ? ? ? ? ? 
261 LYS B NZ  1 
ATOM   4712 N N     . GLY B 1 262 ? -30.330 16.361  -32.957 1.00 37.22  ? ? ? ? ? 
262 GLY B N   1 
ATOM   4713 C CA    . GLY B 1 262 ? -30.758 17.444  -32.097 1.00 32.23  ? ? ? ? ? 
262 GLY B CA  1 
ATOM   4714 C C     . GLY B 1 262 ? -32.127 17.309  -31.465 1.00 34.32  ? ? ? ? ? 
262 GLY B C   1 
ATOM   4715 O O     . GLY B 1 262 ? -32.245 17.165  -30.247 1.00 39.11  ? ? ? ? ? 
262 GLY B O   1 
ATOM   4716 N N     . ARG B 1 263 ? -33.168 17.345  -32.285 1.00 33.17  ? ? ? ? ? 
263 ARG B N   1 
ATOM   4717 C CA    . ARG B 1 263 ? -34.540 17.275  -31.791 1.00 33.98  ? ? ? ? ? 
263 ARG B CA  1 
ATOM   4718 C C     . ARG B 1 263 ? -34.951 15.993  -31.081 1.00 35.08  ? ? ? ? ? 
263 ARG B C   1 
ATOM   4719 O O     . ARG B 1 263 ? -35.471 16.050  -29.975 1.00 37.33  ? ? ? ? ? 
263 ARG B O   1 
ATOM   4720 C CB    . ARG B 1 263 ? -35.511 17.539  -32.941 1.00 34.59  ? ? ? ? ? 
263 ARG B CB  1 
ATOM   4721 C CG    . ARG B 1 263 ? -36.932 17.867  -32.512 1.00 37.56  ? ? ? ? ? 
263 ARG B CG  1 
ATOM   4722 C CD    . ARG B 1 263 ? -37.861 17.701  -33.688 1.00 35.51  ? ? ? ? ? 
263 ARG B CD  1 
ATOM   4723 N NE    . ARG B 1 263 ? -37.869 16.301  -34.099 1.00 36.69  ? ? ? ? ? 
263 ARG B NE  1 
ATOM   4724 C CZ    . ARG B 1 263 ? -38.190 15.869  -35.315 1.00 36.66  ? ? ? ? ? 
263 ARG B CZ  1 
ATOM   4725 N NH1   . ARG B 1 263 ? -38.531 16.728  -36.265 1.00 34.35  ? ? ? ? ? 
263 ARG B NH1 1 
ATOM   4726 N NH2   . ARG B 1 263 ? -38.175 14.570  -35.579 1.00 34.15  ? ? ? ? ? 
263 ARG B NH2 1 
ATOM   4727 N N     . ASP B 1 264 ? -34.724 14.842  -31.710 1.00 37.16  ? ? ? ? ? 
264 ASP B N   1 
ATOM   4728 C CA    . ASP B 1 264 ? -35.113 13.555  -31.133 1.00 35.49  ? ? ? ? ? 
264 ASP B CA  1 
ATOM   4729 C C     . ASP B 1 264 ? -34.058 12.735  -30.379 1.00 32.58  ? ? ? ? ? 
264 ASP B C   1 
ATOM   4730 O O     . ASP B 1 264 ? -34.374 11.670  -29.856 1.00 33.57  ? ? ? ? ? 
264 ASP B O   1 
ATOM   4731 C CB    . ASP B 1 264 ? -35.725 12.682  -32.225 1.00 37.29  ? ? ? ? ? 
264 ASP B CB  1 
ATOM   4732 C CG    . ASP B 1 264 ? -36.987 13.274  -32.792 1.00 39.58  ? ? ? ? ? 
264 ASP B CG  1 
ATOM   4733 O OD1   . ASP B 1 264 ? -37.588 14.144  -32.130 1.00 45.84  ? ? ? ? ? 
264 ASP B OD1 1 
ATOM   4734 O OD2   . ASP B 1 264 ? -37.392 12.863  -33.894 1.00 43.42  ? ? ? ? ? 
264 ASP B OD2 1 
ATOM   4735 N N     . GLY B 1 265 ? -32.821 13.216  -30.326 1.00 30.91  ? ? ? ? ? 
265 GLY B N   1 
ATOM   4736 C CA    . GLY B 1 265 ? -31.770 12.495  -29.625 1.00 30.31  ? ? ? ? ? 
265 GLY B CA  1 
ATOM   4737 C C     . GLY B 1 265 ? -31.610 11.017  -29.977 1.00 32.69  ? ? ? ? ? 
265 GLY B C   1 
ATOM   4738 O O     . GLY B 1 265 ? -31.545 10.170  -29.085 1.00 30.87  ? ? ? ? ? 
265 GLY B O   1 
ATOM   4739 N N     . LEU B 1 266 ? -31.514 10.707  -31.269 1.00 33.73  ? ? ? ? ? 
266 LEU B N   1 
ATOM   4740 C CA    . LEU B 1 266 ? -31.372 9.326   -31.735 1.00 35.45  ? ? ? ? ? 
266 LEU B CA  1 
ATOM   4741 C C     . LEU B 1 266 ? -30.141 9.102   -32.604 1.00 38.70  ? ? ? ? ? 
266 LEU B C   1 
ATOM   4742 O O     . LEU B 1 266 ? -30.076 8.106   -33.320 1.00 39.38  ? ? ? ? ? 
266 LEU B O   1 
ATOM   4743 C CB    . LEU B 1 266 ? -32.590 8.923   -32.565 1.00 32.10  ? ? ? ? ? 
266 LEU B CB  1 
ATOM   4744 C CG    . LEU B 1 266 ? -33.978 8.921   -31.933 1.00 30.18  ? ? ? ? ? 
266 LEU B CG  1 
ATOM   4745 C CD1   . LEU B 1 266 ? -35.026 8.927   -33.022 1.00 31.48  ? ? ? ? ? 
266 LEU B CD1 1 
ATOM   4746 C CD2   . LEU B 1 266 ? -34.128 7.714   -31.029 1.00 30.28  ? ? ? ? ? 
266 LEU B CD2 1 
ATOM   4747 N N     . SER B 1 267 ? -29.172 10.013  -32.559 1.00 41.40  ? ? ? ? ? 
267 SER B N   1 
ATOM   4748 C CA    . SER B 1 267 ? -27.972 9.873   -33.395 1.00 41.32  ? ? ? ? ? 
267 SER B CA  1 
ATOM   4749 C C     . SER B 1 267 ? -27.057 8.725   -32.971 1.00 40.70  ? ? ? ? ? 
267 SER B C   1 
ATOM   4750 O O     . SER B 1 267 ? -26.311 8.191   -33.793 1.00 41.58  ? ? ? ? ? 
267 SER B O   1 
ATOM   4751 C CB    . SER B 1 267 ? -27.171 11.189  -33.423 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 
267 SER B CB  1 
ATOM   4752 O OG    . SER B 1 267 ? -26.598 11.489  -32.153 1.00 41.45  ? ? ? ? ? 
267 SER B OG  1 
ATOM   4753 N N     . SER B 1 268 ? -27.101 8.358   -31.692 1.00 40.75  ? ? ? ? ? 
268 SER B N   1 
ATOM   4754 C CA    . SER B 1 268 ? -26.281 7.263   -31.178 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 
268 SER B CA  1 
ATOM   4755 C C     . SER B 1 268 ? -26.911 5.935   -31.616 1.00 41.98  ? ? ? ? ? 
268 SER B C   1 
ATOM   4756 O O     . SER B 1 268 ? -28.004 5.581   -31.178 1.00 45.71  ? ? ? ? ? 
268 SER B O   1 
ATOM   4757 C CB    . SER B 1 268 ? -26.208 7.344   -29.654 1.00 43.73  ? ? ? ? ? 
268 SER B CB  1 
ATOM   4758 O OG    . SER B 1 268 ? -25.595 6.184   -29.115 1.00 48.05  ? ? ? ? ? 
268 SER B OG  1 
ATOM   4759 N N     . PRO B 1 269 ? -26.220 5.176   -32.478 1.00 39.95  ? ? ? ? ? 
269 PRO B N   1 
ATOM   4760 C CA    . PRO B 1 269 ? -26.720 3.897   -32.984 1.00 39.68  ? ? ? ? ? 
269 PRO B CA  1 
ATOM   4761 C C     . PRO B 1 269 ? -26.360 2.700   -32.135 1.00 40.36  ? ? ? ? ? 
269 PRO B C   1 
ATOM   4762 O O     . PRO B 1 269 ? -25.472 2.771   -31.297 1.00 41.23  ? ? ? ? ? 
269 PRO B O   1 
ATOM   4763 C CB    . PRO B 1 269 ? -26.044 3.804   -34.333 1.00 39.85  ? ? ? ? ? 
269 PRO B CB  1 
ATOM   4764 C CG    . PRO B 1 269 ? -24.656 4.259   -33.966 1.00 37.53  ? ? ? ? ? 
269 PRO B CG  1 
ATOM   4765 C CD    . PRO B 1 269 ? -24.930 5.501   -33.113 1.00 39.94  ? ? ? ? ? 
269 PRO B CD  1 
ATOM   4766 N N     . SER B 1 270 ? -27.052 1.589   -32.358 1.00 41.32  ? ? ? ? ? 
270 SER B N   1 
ATOM   4767 C CA    . SER B 1 270 ? -26.710 0.382   -31.637 1.00 40.02  ? ? ? ? ? 
270 SER B CA  1 
ATOM   4768 C C     . SER B 1 270 ? -25.512 -0.139  -32.418 1.00 39.57  ? ? ? ? ? 
270 SER B C   1 
ATOM   4769 O O     . SER B 1 270 ? -25.608 -0.469  -33.608 1.00 34.02  ? ? ? ? ? 
270 SER B O   1 
ATOM   4770 C CB    . SER B 1 270 ? -27.850 -0.639  -31.658 1.00 41.21  ? ? ? ? ? 
270 SER B CB  1 
ATOM   4771 O OG    . SER B 1 270 ? -28.205 -0.976  -32.975 1.00 49.50  ? ? ? ? ? 
270 SER B OG  1 
ATOM   4772 N N     . VAL B 1 271 ? -24.371 -0.160  -31.739 1.00 39.17  ? ? ? ? ? 
271 VAL B N   1 
ATOM   4773 C CA    . VAL B 1 271 ? -23.122 -0.613  -32.325 1.00 34.26  ? ? ? ? ? 
271 VAL B CA  1 
ATOM   4774 C C     . VAL B 1 271 ? -23.259 -2.018  -32.918 1.00 32.60  ? ? ? ? ? 
271 VAL B C   1 
ATOM   4775 O O     . VAL B 1 271 ? -22.571 -2.351  -33.885 1.00 35.09  ? ? ? ? ? 
271 VAL B O   1 
ATOM   4776 C CB    . VAL B 1 271 ? -21.980 -0.591  -31.259 1.00 32.82  ? ? ? ? ? 
271 VAL B CB  1 
ATOM   4777 C CG1   . VAL B 1 271 ? -22.155 -1.725  -30.264 1.00 27.63  ? ? ? ? ? 
271 VAL B CG1 1 
ATOM   4778 C CG2   . VAL B 1 271 ? -20.636 -0.671  -31.938 1.00 28.34  ? ? ? ? ? 
271 VAL B CG2 1 
ATOM   4779 N N     . LEU B 1 272 ? -24.138 -2.842  -32.350 1.00 28.95  ? ? ? ? ? 
272 LEU B N   1 
ATOM   4780 C CA    . LEU B 1 272 ? -24.310 -4.197  -32.866 1.00 28.28  ? ? ? ? ? 
272 LEU B CA  1 
ATOM   4781 C C     . LEU B 1 272 ? -25.056 -4.239  -34.193 1.00 27.16  ? ? ? ? ? 
272 LEU B C   1 
ATOM   4782 O O     . LEU B 1 272 ? -24.837 -5.144  -34.993 1.00 29.93  ? ? ? ? ? 
272 LEU B O   1 
ATOM   4783 C CB    . LEU B 1 272 ? -25.002 -5.086  -31.836 1.00 29.02  ? ? ? ? ? 
272 LEU B CB  1 
ATOM   4784 C CG    . LEU B 1 272 ? -24.141 -5.328  -30.590 1.00 34.08  ? ? ? ? ? 
272 LEU B CG  1 
ATOM   4785 C CD1   . LEU B 1 272 ? -24.895 -6.189  -29.586 1.00 35.00  ? ? ? ? ? 
272 LEU B CD1 1 
ATOM   4786 C CD2   . LEU B 1 272 ? -22.846 -6.006  -30.996 1.00 35.38  ? ? ? ? ? 
272 LEU B CD2 1 
ATOM   4787 N N     . ALA B 1 273 ? -25.927 -3.266  -34.431 1.00 23.27  ? ? ? ? ? 
273 ALA B N   1 
ATOM   4788 C CA    . ALA B 1 273 ? -26.650 -3.209  -35.689 1.00 26.03  ? ? ? ? ? 
273 ALA B CA  1 
ATOM   4789 C C     . ALA B 1 273 ? -25.626 -2.909  -36.787 1.00 26.41  ? ? ? ? ? 
273 ALA B C   1 
ATOM   4790 O O     . ALA B 1 273 ? -25.682 -3.482  -37.862 1.00 30.66  ? ? ? ? ? 
273 ALA B O   1 
ATOM   4791 C CB    . ALA B 1 273 ? -27.724 -2.126  -35.649 1.00 20.58  ? ? ? ? ? 
273 ALA B CB  1 
ATOM   4792 N N     . LEU B 1 274 ? -24.688 -2.011  -36.506 1.00 28.70  ? ? ? ? ? 
274 LEU B N   1 
ATOM   4793 C CA    . LEU B 1 274 ? -23.644 -1.676  -37.465 1.00 29.83  ? ? ? ? ? 
274 LEU B CA  1 
ATOM   4794 C C     . LEU B 1 274 ? -22.787 -2.899  -37.741 1.00 30.07  ? ? ? ? ? 
274 LEU B C   1 
ATOM   4795 O O     . LEU B 1 274 ? -22.519 -3.227  -38.889 1.00 33.93  ? ? ? ? ? 
274 LEU B O   1 
ATOM   4796 C CB    . LEU B 1 274 ? -22.743 -0.561  -36.933 1.00 29.28  ? ? ? ? ? 
274 LEU B CB  1 
ATOM   4797 C CG    . LEU B 1 274 ? -23.374 0.816   -36.722 1.00 30.27  ? ? ? ? ? 
274 LEU B CG  1 
ATOM   4798 C CD1   . LEU B 1 274 ? -22.291 1.794   -36.286 1.00 28.51  ? ? ? ? ? 
274 LEU B CD1 1 
ATOM   4799 C CD2   . LEU B 1 274 ? -24.040 1.295   -38.000 1.00 29.25  ? ? ? ? ? 
274 LEU B CD2 1 
ATOM   4800 N N     . THR B 1 275 ? -22.357 -3.573  -36.678 1.00 31.89  ? ? ? ? ? 
275 THR B N   1 
ATOM   4801 C CA    . THR B 1 275 ? -21.524 -4.766  -36.808 1.00 29.53  ? ? ? ? ? 
275 THR B CA  1 
ATOM   4802 C C     . THR B 1 275 ? -22.196 -5.856  -37.630 1.00 28.54  ? ? ? ? ? 
275 THR B C   1 
ATOM   4803 O O     . THR B 1 275 ? -21.550 -6.485  -38.464 1.00 28.68  ? ? ? ? ? 
275 THR B O   1 
ATOM   4804 C CB    . THR B 1 275 ? -21.170 -5.329  -35.438 1.00 31.21  ? ? ? ? ? 
275 THR B CB  1 
ATOM   4805 O OG1   . THR B 1 275 ? -20.374 -4.369  -34.730 1.00 33.89  ? ? ? ? ? 
275 THR B OG1 1 
ATOM   4806 C CG2   . THR B 1 275 ? -20.407 -6.631  -35.577 1.00 30.33  ? ? ? ? ? 
275 THR B CG2 1 
ATOM   4807 N N     . ALA B 1 276 ? -23.490 -6.076  -37.405 1.00 27.71  ? ? ? ? ? 
276 ALA B N   1 
ATOM   4808 C CA    . ALA B 1 276 ? -24.230 -7.095  -38.153 1.00 24.83  ? ? ? ? ? 
276 ALA B CA  1 
ATOM   4809 C C     . ALA B 1 276 ? -24.268 -6.755  -39.644 1.00 26.76  ? ? ? ? ? 
276 ALA B C   1 
ATOM   4810 O O     . ALA B 1 276 ? -24.081 -7.629  -40.487 1.00 28.59  ? ? ? ? ? 
276 ALA B O   1 
ATOM   4811 C CB    . ALA B 1 276 ? -25.647 -7.220  -37.621 1.00 22.47  ? ? ? ? ? 
276 ALA B CB  1 
ATOM   4812 N N     . HIS B 1 277 ? -24.502 -5.492  -39.976 1.00 24.86  ? ? ? ? ? 
277 HIS B N   1 
ATOM   4813 C CA    . HIS B 1 277 ? -24.544 -5.105  -41.381 1.00 27.45  ? ? ? ? ? 
277 HIS B CA  1 
ATOM   4814 C C     . HIS B 1 277 ? -23.187 -5.277  -42.059 1.00 28.31  ? ? ? ? ? 
277 HIS B C   1 
ATOM   4815 O O     . HIS B 1 277 ? -23.100 -5.783  -43.181 1.00 29.56  ? ? ? ? ? 
277 HIS B O   1 
ATOM   4816 C CB    . HIS B 1 277 ? -25.025 -3.660  -41.538 1.00 21.77  ? ? ? ? ? 
277 HIS B CB  1 
ATOM   4817 C CG    . HIS B 1 277 ? -26.511 -3.514  -41.474 1.00 27.15  ? ? ? ? ? 
277 HIS B CG  1 
ATOM   4818 N ND1   . HIS B 1 277 ? -27.222 -3.630  -40.299 1.00 27.90  ? ? ? ? ? 
277 HIS B ND1 1 
ATOM   4819 C CD2   . HIS B 1 277 ? -27.430 -3.316  -42.451 1.00 29.21  ? ? ? ? ? 
277 HIS B CD2 1 
ATOM   4820 C CE1   . HIS B 1 277 ? -28.513 -3.516  -40.555 1.00 30.23  ? ? ? ? ? 
277 HIS B CE1 1 
ATOM   4821 N NE2   . HIS B 1 277 ? -28.667 -3.325  -41.854 1.00 29.37  ? ? ? ? ? 
277 HIS B NE2 1 
ATOM   4822 N N     . ILE B 1 278 ? -22.128 -4.859  -41.378 1.00 28.37  ? ? ? ? ? 
278 ILE B N   1 
ATOM   4823 C CA    . ILE B 1 278 ? -20.792 -4.976  -41.944 1.00 28.46  ? ? ? ? ? 
278 ILE B CA  1 
ATOM   4824 C C     . ILE B 1 278 ? -20.495 -6.426  -42.287 1.00 26.33  ? ? ? ? ? 
278 ILE B C   1 
ATOM   4825 O O     . ILE B 1 278 ? -20.007 -6.729  -43.367 1.00 27.20  ? ? ? ? ? 
278 ILE B O   1 
ATOM   4826 C CB    . ILE B 1 278 ? -19.721 -4.442  -40.958 1.00 26.88  ? ? ? ? ? 
278 ILE B CB  1 
ATOM   4827 C CG1   . ILE B 1 278 ? -19.919 -2.940  -40.765 1.00 27.42  ? ? ? ? ? 
278 ILE B CG1 1 
ATOM   4828 C CG2   . ILE B 1 278 ? -18.319 -4.721  -41.491 1.00 20.76  ? ? ? ? ? 
278 ILE B CG2 1 
ATOM   4829 C CD1   . ILE B 1 278 ? -18.952 -2.321  -39.799 1.00 30.45  ? ? ? ? ? 
278 ILE B CD1 1 
ATOM   4830 N N     . ALA B 1 279 ? -20.825 -7.322  -41.367 1.00 26.68  ? ? ? ? ? 
279 ALA B N   1 
ATOM   4831 C CA    . ALA B 1 279 ? -20.583 -8.739  -41.565 1.00 24.33  ? ? ? ? ? 
279 ALA B CA  1 
ATOM   4832 C C     . ALA B 1 279 ? -21.507 -9.299  -42.629 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 
279 ALA B C   1 
ATOM   4833 O O     . ALA B 1 279 ? -21.132 -10.192 -43.373 1.00 28.24  ? ? ? ? ? 
279 ALA B O   1 
ATOM   4834 C CB    . ALA B 1 279 ? -20.787 -9.484  -40.250 1.00 26.78  ? ? ? ? ? 
279 ALA B CB  1 
ATOM   4835 N N     . ALA B 1 280 ? -22.720 -8.769  -42.706 1.00 25.50  ? ? ? ? ? 
280 ALA B N   1 
ATOM   4836 C CA    . ALA B 1 280 ? -23.679 -9.253  -43.679 1.00 25.20  ? ? ? ? ? 
280 ALA B CA  1 
ATOM   4837 C C     . ALA B 1 280 ? -23.269 -8.889  -45.097 1.00 25.99  ? ? ? ? ? 
280 ALA B C   1 
ATOM   4838 O O     . ALA B 1 280 ? -23.237 -9.741  -45.986 1.00 24.58  ? ? ? ? ? 
280 ALA B O   1 
ATOM   4839 C CB    . ALA B 1 280 ? -25.043 -8.692  -43.368 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 
280 ALA B CB  1 
ATOM   4840 N N     . TYR B 1 281 ? -22.930 -7.623  -45.300 1.00 26.10  ? ? ? ? ? 
281 TYR B N   1 
ATOM   4841 C CA    . TYR B 1 281 ? -22.538 -7.132  -46.617 1.00 25.62  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CA  1 
ATOM   4842 C C     . TYR B 1 281 ? -21.138 -7.555  -47.066 1.00 27.72  ? ? ? ? ? 
281 TYR B C   1 
ATOM   4843 O O     . TYR B 1 281 ? -20.843 -7.590  -48.261 1.00 27.20  ? ? ? ? ? 
281 TYR B O   1 
ATOM   4844 C CB    . TYR B 1 281 ? -22.661 -5.610  -46.641 1.00 23.65  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CB  1 
ATOM   4845 C CG    . TYR B 1 281 ? -24.092 -5.103  -46.514 1.00 27.19  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CG  1 
ATOM   4846 C CD1   . TYR B 1 281 ? -24.357 -3.744  -46.357 1.00 28.43  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CD1 1 
ATOM   4847 C CD2   . TYR B 1 281 ? -25.181 -5.976  -46.604 1.00 26.52  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CD2 1 
ATOM   4848 C CE1   . TYR B 1 281 ? -25.668 -3.267  -46.300 1.00 29.50  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CE1 1 
ATOM   4849 C CE2   . TYR B 1 281 ? -26.489 -5.508  -46.548 1.00 23.99  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CE2 1 
ATOM   4850 C CZ    . TYR B 1 281 ? -26.725 -4.155  -46.402 1.00 27.21  ? ? ? ? ? 
281 TYR B CZ  1 
ATOM   4851 O OH    . TYR B 1 281 ? -28.016 -3.675  -46.415 1.00 29.33  ? ? ? ? ? 
281 TYR B OH  1 
ATOM   4852 N N     . GLN B 1 282 ? -20.276 -7.887  -46.112 1.00 28.90  ? ? ? ? ? 
282 GLN B N   1 
ATOM   4853 C CA    . GLN B 1 282 ? -18.918 -8.299  -46.453 1.00 30.96  ? ? ? ? ? 
282 GLN B CA  1 
ATOM   4854 C C     . GLN B 1 282 ? -18.736 -9.807  -46.552 1.00 30.05  ? ? ? ? ? 
282 GLN B C   1 
ATOM   4855 O O     . GLN B 1 282 ? -17.888 -10.266 -47.297 1.00 31.01  ? ? ? ? ? 
282 GLN B O   1 
ATOM   4856 C CB    . GLN B 1 282 ? -17.906 -7.748  -45.438 1.00 32.49  ? ? ? ? ? 
282 GLN B CB  1 
ATOM   4857 C CG    . GLN B 1 282 ? -17.671 -6.251  -45.499 1.00 34.63  ? ? ? ? ? 
282 GLN B CG  1 
ATOM   4858 C CD    . GLN B 1 282 ? -17.200 -5.780  -46.864 1.00 40.95  ? ? ? ? ? 
282 GLN B CD  1 
ATOM   4859 O OE1   . GLN B 1 282 ? -16.891 -4.603  -47.050 1.00 48.86  ? ? ? ? ? 
282 GLN B OE1 1 
ATOM   4860 N NE2   . GLN B 1 282 ? -17.153 -6.688  -47.827 1.00 41.28  ? ? ? ? ? 
282 GLN B NE2 1 
ATOM   4861 N N     . GLN B 1 283 ? -19.528 -10.577 -45.812 1.00 30.43  ? ? ? ? ? 
283 GLN B N   1 
ATOM   4862 C CA    . GLN B 1 283 ? -19.386 -12.024 -45.846 1.00 32.75  ? ? ? ? ? 
283 GLN B CA  1 
ATOM   4863 C C     . GLN B 1 283 ? -20.679 -12.812 -45.958 1.00 31.57  ? ? ? ? ? 
283 GLN B C   1 
ATOM   4864 O O     . GLN B 1 283 ? -20.643 -14.043 -46.023 1.00 32.23  ? ? ? ? ? 
283 GLN B O   1 
ATOM   4865 C CB    . GLN B 1 283 ? -18.673 -12.491 -44.586 1.00 37.99  ? ? ? ? ? 
283 GLN B CB  1 
ATOM   4866 C CG    . GLN B 1 283 ? -17.407 -11.736 -44.252 1.00 43.59  ? ? ? ? ? 
283 GLN B CG  1 
ATOM   4867 C CD    . GLN B 1 283 ? -16.901 -12.098 -42.868 1.00 50.48  ? ? ? ? ? 
283 GLN B CD  1 
ATOM   4868 O OE1   . GLN B 1 283 ? -16.536 -13.247 -42.609 1.00 56.14  ? ? ? ? ? 
283 GLN B OE1 1 
ATOM   4869 N NE2   . GLN B 1 283 ? -16.890 -11.124 -41.966 1.00 47.70  ? ? ? ? ? 
283 GLN B NE2 1 
ATOM   4870 N N     . GLY B 1 284 ? -21.811 -12.118 -45.985 1.00 29.78  ? ? ? ? ? 
284 GLY B N   1 
ATOM   4871 C CA    . GLY B 1 284 ? -23.086 -12.810 -46.026 1.00 27.56  ? ? ? ? ? 
284 GLY B CA  1 
ATOM   4872 C C     . GLY B 1 284 ? -23.623 -13.272 -47.357 1.00 26.27  ? ? ? ? ? 
284 GLY B C   1 
ATOM   4873 O O     . GLY B 1 284 ? -24.659 -13.921 -47.391 1.00 26.49  ? ? ? ? ? 
284 GLY B O   1 
ATOM   4874 N N     . ALA B 1 285 ? -22.926 -12.956 -48.444 1.00 27.93  ? ? ? ? ? 
285 ALA B N   1 
ATOM   4875 C CA    . ALA B 1 285 ? -23.374 -13.339 -49.775 1.00 28.55  ? ? ? ? ? 
285 ALA B CA  1 
ATOM   4876 C C     . ALA B 1 285 ? -23.648 -14.829 -49.927 1.00 29.79  ? ? ? ? ? 
285 ALA B C   1 
ATOM   4877 O O     . ALA B 1 285 ? -24.713 -15.210 -50.395 1.00 32.20  ? ? ? ? ? 
285 ALA B O   1 
ATOM   4878 C CB    . ALA B 1 285 ? -22.365 -12.890 -50.814 1.00 28.32  ? ? ? ? ? 
285 ALA B CB  1 
ATOM   4879 N N     . PRO B 1 286 ? -22.697 -15.690 -49.529 1.00 29.99  ? ? ? ? ? 
286 PRO B N   1 
ATOM   4880 C CA    . PRO B 1 286 ? -22.879 -17.146 -49.645 1.00 29.02  ? ? ? ? ? 
286 PRO B CA  1 
ATOM   4881 C C     . PRO B 1 286 ? -24.111 -17.642 -48.894 1.00 30.99  ? ? ? ? ? 
286 PRO B C   1 
ATOM   4882 O O     . PRO B 1 286 ? -24.816 -18.543 -49.357 1.00 32.88  ? ? ? ? ? 
286 PRO B O   1 
ATOM   4883 C CB    . PRO B 1 286 ? -21.592 -17.717 -49.051 1.00 25.16  ? ? ? ? ? 
286 PRO B CB  1 
ATOM   4884 C CG    . PRO B 1 286 ? -20.584 -16.624 -49.280 1.00 30.96  ? ? ? ? ? 
286 PRO B CG  1 
ATOM   4885 C CD    . PRO B 1 286 ? -21.379 -15.370 -48.953 1.00 31.87  ? ? ? ? ? 
286 PRO B CD  1 
ATOM   4886 N N     . TRP B 1 287 ? -24.367 -17.055 -47.730 1.00 29.35  ? ? ? ? ? 
287 TRP B N   1 
ATOM   4887 C CA    . TRP B 1 287 ? -25.512 -17.455 -46.937 1.00 27.62  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CA  1 
ATOM   4888 C C     . TRP B 1 287 ? -26.786 -16.928 -47.566 1.00 27.85  ? ? ? ? ? 
287 TRP B C   1 
ATOM   4889 O O     . TRP B 1 287 ? -27.803 -17.621 -47.603 1.00 32.46  ? ? ? ? ? 
287 TRP B O   1 
ATOM   4890 C CB    . TRP B 1 287 ? -25.408 -16.901 -45.524 1.00 29.02  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CB  1 
ATOM   4891 C CG    . TRP B 1 287 ? -26.568 -17.300 -44.631 1.00 30.27  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CG  1 
ATOM   4892 C CD1   . TRP B 1 287 ? -26.682 -18.450 -43.897 1.00 30.30  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CD1 1 
ATOM   4893 C CD2   . TRP B 1 287 ? -27.740 -16.521 -44.338 1.00 26.44  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CD2 1 
ATOM   4894 N NE1   . TRP B 1 287 ? -27.843 -18.429 -43.156 1.00 31.31  ? ? ? ? ? 
287 TRP B NE1 1 
ATOM   4895 C CE2   . TRP B 1 287 ? -28.509 -17.255 -43.407 1.00 28.24  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CE2 1 
ATOM   4896 C CE3   . TRP B 1 287 ? -28.211 -15.276 -44.771 1.00 25.47  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CE3 1 
ATOM   4897 C CZ2   . TRP B 1 287 ? -29.718 -16.782 -42.896 1.00 24.68  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CZ2 1 
ATOM   4898 C CZ3   . TRP B 1 287 ? -29.416 -14.805 -44.265 1.00 26.61  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CZ3 1 
ATOM   4899 C CH2   . TRP B 1 287 ? -30.153 -15.559 -43.334 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
287 TRP B CH2 1 
ATOM   4900 N N     . LEU B 1 288 ? -26.737 -15.697 -48.054 1.00 25.64  ? ? ? ? ? 
288 LEU B N   1 
ATOM   4901 C CA    . LEU B 1 288 ? -27.911 -15.100 -48.653 1.00 24.38  ? ? ? ? ? 
288 LEU B CA  1 
ATOM   4902 C C     . LEU B 1 288 ? -28.305 -15.820 -49.943 1.00 27.71  ? ? ? ? ? 
288 LEU B C   1 
ATOM   4903 O O     . LEU B 1 288 ? -29.492 -15.911 -50.272 1.00 30.73  ? ? ? ? ? 
288 LEU B O   1 
ATOM   4904 C CB    . LEU B 1 288 ? -27.667 -13.617 -48.915 1.00 22.67  ? ? ? ? ? 
288 LEU B CB  1 
ATOM   4905 C CG    . LEU B 1 288 ? -28.851 -12.847 -49.509 1.00 22.87  ? ? ? ? ? 
288 LEU B CG  1 
ATOM   4906 C CD1   . LEU B 1 288 ? -30.026 -12.933 -48.573 1.00 15.22  ? ? ? ? ? 
288 LEU B CD1 1 
ATOM   4907 C CD2   . LEU B 1 288 ? -28.464 -11.391 -49.754 1.00 16.92  ? ? ? ? ? 
288 LEU B CD2 1 
ATOM   4908 N N     . ASP B 1 289 ? -27.321 -16.338 -50.668 1.00 25.97  ? ? ? ? ? 
289 ASP B N   1 
ATOM   4909 C CA    . ASP B 1 289 ? -27.602 -17.036 -51.908 1.00 26.30  ? ? ? ? ? 
289 ASP B CA  1 
ATOM   4910 C C     . ASP B 1 289 ? -28.260 -18.378 -51.639 1.00 28.00  ? ? ? ? ? 
289 ASP B C   1 
ATOM   4911 O O     . ASP B 1 289 ? -29.128 -18.822 -52.396 1.00 29.44  ? ? ? ? ? 
289 ASP B O   1 
ATOM   4912 C CB    . ASP B 1 289 ? -26.328 -17.253 -52.715 1.00 29.20  ? ? ? ? ? 
289 ASP B CB  1 
ATOM   4913 C CG    . ASP B 1 289 ? -25.982 -16.071 -53.568 1.00 27.86  ? ? ? ? ? 
289 ASP B CG  1 
ATOM   4914 O OD1   . ASP B 1 289 ? -26.912 -15.444 -54.093 1.00 37.18  ? ? ? ? ? 
289 ASP B OD1 1 
ATOM   4915 O OD2   . ASP B 1 289 ? -24.789 -15.770 -53.738 1.00 37.56  ? ? ? ? ? 
289 ASP B OD2 1 
ATOM   4916 N N     . ALA B 1 290 ? -27.848 -19.031 -50.564 1.00 25.82  ? ? ? ? ? 
290 ALA B N   1 
ATOM   4917 C CA    . ALA B 1 290 ? -28.436 -20.319 -50.233 1.00 28.81  ? ? ? ? ? 
290 ALA B CA  1 
ATOM   4918 C C     . ALA B 1 290 ? -29.875 -20.080 -49.786 1.00 27.85  ? ? ? ? ? 
290 ALA B C   1 
ATOM   4919 O O     . ALA B 1 290 ? -30.768 -20.886 -50.062 1.00 30.06  ? ? ? ? ? 
290 ALA B O   1 
ATOM   4920 C CB    . ALA B 1 290 ? -27.631 -21.016 -49.119 1.00 21.05  ? ? ? ? ? 
290 ALA B CB  1 
ATOM   4921 N N     . LEU B 1 291 ? -30.101 -18.964 -49.107 1.00 24.47  ? ? ? ? ? 
291 LEU B N   1 
ATOM   4922 C CA    . LEU B 1 291 ? -31.441 -18.651 -48.625 1.00 25.39  ? ? ? ? ? 
291 LEU B CA  1 
ATOM   4923 C C     . LEU B 1 291 ? -32.365 -18.315 -49.791 1.00 24.41  ? ? ? ? ? 
291 LEU B C   1 
ATOM   4924 O O     . LEU B 1 291 ? -33.513 -18.755 -49.829 1.00 26.64  ? ? ? ? ? 
291 LEU B O   1 
ATOM   4925 C CB    . LEU B 1 291 ? -31.400 -17.479 -47.630 1.00 20.17  ? ? ? ? ? 
291 LEU B CB  1 
ATOM   4926 C CG    . LEU B 1 291 ? -32.758 -17.009 -47.082 1.00 23.52  ? ? ? ? ? 
291 LEU B CG  1 
ATOM   4927 C CD1   . LEU B 1 291 ? -33.481 -18.183 -46.466 1.00 23.79  ? ? ? ? ? 
291 LEU B CD1 1 
ATOM   4928 C CD2   . LEU B 1 291 ? -32.571 -15.909 -46.026 1.00 23.28  ? ? ? ? ? 
291 LEU B CD2 1 
ATOM   4929 N N     . ARG B 1 292 ? -31.868 -17.533 -50.742 1.00 23.71  ? ? ? ? ? 
292 ARG B N   1 
ATOM   4930 C CA    . ARG B 1 292 ? -32.682 -17.173 -51.897 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 
292 ARG B CA  1 
ATOM   4931 C C     . ARG B 1 292 ? -33.209 -18.422 -52.622 1.00 26.75  ? ? ? ? ? 
292 ARG B C   1 
ATOM   4932 O O     . ARG B 1 292 ? -34.379 -18.486 -53.015 1.00 27.30  ? ? ? ? ? 
292 ARG B O   1 
ATOM   4933 C CB    . ARG B 1 292 ? -31.864 -16.315 -52.865 1.00 27.82  ? ? ? ? ? 
292 ARG B CB  1 
ATOM   4934 C CG    . ARG B 1 292 ? -31.684 -14.863 -52.424 1.00 27.14  ? ? ? ? ? 
292 ARG B CG  1 
ATOM   4935 C CD    . ARG B 1 292 ? -30.437 -14.263 -53.083 1.00 27.75  ? ? ? ? ? 
292 ARG B CD  1 
ATOM   4936 N NE    . ARG B 1 292 ? -30.480 -12.810 -53.138 1.00 29.34  ? ? ? ? ? 
292 ARG B NE  1 
ATOM   4937 C CZ    . ARG B 1 292 ? -29.408 -12.033 -53.282 1.00 37.47  ? ? ? ? ? 
292 ARG B CZ  1 
ATOM   4938 N NH1   . ARG B 1 292 ? -28.188 -12.576 -53.383 1.00 31.75  ? ? ? ? ? 
292 ARG B NH1 1 
ATOM   4939 N NH2   . ARG B 1 292 ? -29.558 -10.706 -53.328 1.00 37.26  ? ? ? ? ? 
292 ARG B NH2 1 
ATOM   4940 N N     . ILE B 1 293 ? -32.341 -19.414 -52.790 1.00 25.75  ? ? ? ? ? 
293 ILE B N   1 
ATOM   4941 C CA    . ILE B 1 293 ? -32.712 -20.653 -53.474 1.00 30.29  ? ? ? ? ? 
293 ILE B CA  1 
ATOM   4942 C C     . ILE B 1 293 ? -33.764 -21.418 -52.685 1.00 32.17  ? ? ? ? ? 
293 ILE B C   1 
ATOM   4943 O O     . ILE B 1 293 ? -34.771 -21.867 -53.244 1.00 32.27  ? ? ? ? ? 
293 ILE B O   1 
ATOM   4944 C CB    . ILE B 1 293 ? -31.474 -21.568 -53.683 1.00 29.87  ? ? ? ? ? 
293 ILE B CB  1 
ATOM   4945 C CG1   . ILE B 1 293 ? -30.599 -21.010 -54.795 1.00 29.34  ? ? ? ? ? 
293 ILE B CG1 1 
ATOM   4946 C CG2   . ILE B 1 293 ? -31.895 -22.960 -54.027 1.00 23.30  ? ? ? ? ? 
293 ILE B CG2 1 
ATOM   4947 C CD1   . ILE B 1 293 ? -29.281 -21.729 -54.927 1.00 37.30  ? ? ? ? ? 
293 ILE B CD1 1 
ATOM   4948 N N     . TYR B 1 294 ? -33.526 -21.562 -51.385 1.00 27.47  ? ? ? ? ? 
294 TYR B N   1 
ATOM   4949 C CA    . TYR B 1 294 ? -34.464 -22.266 -50.530 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CA  1 
ATOM   4950 C C     . TYR B 1 294 ? -35.841 -21.590 -50.532 1.00 28.75  ? ? ? ? ? 
294 TYR B C   1 
ATOM   4951 O O     . TYR B 1 294 ? -36.880 -22.260 -50.602 1.00 27.75  ? ? ? ? ? 
294 TYR B O   1 
ATOM   4952 C CB    . TYR B 1 294 ? -33.923 -22.318 -49.107 1.00 27.04  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CB  1 
ATOM   4953 C CG    . TYR B 1 294 ? -34.667 -23.265 -48.199 1.00 28.82  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CG  1 
ATOM   4954 C CD1   . TYR B 1 294 ? -34.361 -24.629 -48.176 1.00 29.72  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CD1 1 
ATOM   4955 C CD2   . TYR B 1 294 ? -35.685 -22.804 -47.370 1.00 28.37  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CD2 1 
ATOM   4956 C CE1   . TYR B 1 294 ? -35.057 -25.513 -47.339 1.00 28.46  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CE1 1 
ATOM   4957 C CE2   . TYR B 1 294 ? -36.386 -23.674 -46.534 1.00 30.99  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CE2 1 
ATOM   4958 C CZ    . TYR B 1 294 ? -36.066 -25.028 -46.526 1.00 31.11  ? ? ? ? ? 
294 TYR B CZ  1 
ATOM   4959 O OH    . TYR B 1 294 ? -36.771 -25.892 -45.720 1.00 33.17  ? ? ? ? ? 
294 TYR B OH  1 
ATOM   4960 N N     . LEU B 1 295 ? -35.842 -20.258 -50.460 1.00 27.92  ? ? ? ? ? 
295 LEU B N   1 
ATOM   4961 C CA    . LEU B 1 295 ? -37.086 -19.487 -50.438 1.00 23.92  ? ? ? ? ? 
295 LEU B CA  1 
ATOM   4962 C C     . LEU B 1 295 ? -37.826 -19.579 -51.759 1.00 26.69  ? ? ? ? ? 
295 LEU B C   1 
ATOM   4963 O O     . LEU B 1 295 ? -39.043 -19.777 -51.786 1.00 25.25  ? ? ? ? ? 
295 LEU B O   1 
ATOM   4964 C CB    . LEU B 1 295 ? -36.802 -18.020 -50.114 1.00 20.40  ? ? ? ? ? 
295 LEU B CB  1 
ATOM   4965 C CG    . LEU B 1 295 ? -36.432 -17.701 -48.661 1.00 21.43  ? ? ? ? ? 
295 LEU B CG  1 
ATOM   4966 C CD1   . LEU B 1 295 ? -36.276 -16.188 -48.505 1.00 17.45  ? ? ? ? ? 
295 LEU B CD1 1 
ATOM   4967 C CD2   . LEU B 1 295 ? -37.511 -18.211 -47.723 1.00 14.09  ? ? ? ? ? 
295 LEU B CD2 1 
ATOM   4968 N N     . LYS B 1 296 ? -37.088 -19.436 -52.859 1.00 26.89  ? ? ? ? ? 
296 LYS B N   1 
ATOM   4969 C CA    . LYS B 1 296 ? -37.692 -19.512 -54.180 1.00 28.83  ? ? ? ? ? 
296 LYS B CA  1 
ATOM   4970 C C     . LYS B 1 296 ? -38.357 -20.875 -54.382 1.00 27.23  ? ? ? ? ? 
296 LYS B C   1 
ATOM   4971 O O     . LYS B 1 296 ? -39.449 -20.952 -54.927 1.00 32.02  ? ? ? ? ? 
296 LYS B O   1 
ATOM   4972 C CB    . LYS B 1 296 ? -36.638 -19.259 -55.262 1.00 28.85  ? ? ? ? ? 
296 LYS B CB  1 
ATOM   4973 C CG    . LYS B 1 296 ? -37.211 -19.210 -56.646 1.00 29.52  ? ? ? ? ? 
296 LYS B CG  1 
ATOM   4974 C CD    . LYS B 1 296 ? -36.155 -18.869 -57.678 1.00 33.98  ? ? ? ? ? 
296 LYS B CD  1 
ATOM   4975 C CE    . LYS B 1 296 ? -36.791 -18.698 -59.046 1.00 36.42  ? ? ? ? ? 
296 LYS B CE  1 
ATOM   4976 N NZ    . LYS B 1 296 ? -35.803 -18.244 -60.063 1.00 45.38  ? ? ? ? ? 
296 LYS B NZ  1 
ATOM   4977 N N     . ASP B 1 297 ? -37.713 -21.948 -53.934 1.00 25.72  ? ? ? ? ? 
297 ASP B N   1 
ATOM   4978 C CA    . ASP B 1 297 ? -38.307 -23.278 -54.077 1.00 29.70  ? ? ? ? ? 
297 ASP B CA  1 
ATOM   4979 C C     . ASP B 1 297 ? -39.568 -23.406 -53.215 1.00 30.13  ? ? ? ? ? 
297 ASP B C   1 
ATOM   4980 O O     . ASP B 1 297 ? -40.534 -24.072 -53.611 1.00 31.96  ? ? ? ? ? 
297 ASP B O   1 
ATOM   4981 C CB    . ASP B 1 297 ? -37.304 -24.370 -53.703 1.00 29.27  ? ? ? ? ? 
297 ASP B CB  1 
ATOM   4982 C CG    . ASP B 1 297 ? -36.170 -24.487 -54.699 1.00 28.56  ? ? ? ? ? 
297 ASP B CG  1 
ATOM   4983 O OD1   . ASP B 1 297 ? -35.283 -25.326 -54.483 1.00 30.87  ? ? ? ? ? 
297 ASP B OD1 1 
ATOM   4984 O OD2   . ASP B 1 297 ? -36.150 -23.738 -55.698 1.00 39.39  ? ? ? ? ? 
297 ASP B OD2 1 
ATOM   4985 N N     . ASN B 1 298 ? -39.542 -22.776 -52.041 1.00 23.94  ? ? ? ? ? 
298 ASN B N   1 
ATOM   4986 C CA    . ASN B 1 298 ? -40.682 -22.776 -51.144 1.00 24.19  ? ? ? ? ? 
298 ASN B CA  1 
ATOM   4987 C C     . ASN B 1 298 ? -41.858 -22.109 -51.858 1.00 23.48  ? ? ? ? ? 
298 ASN B C   1 
ATOM   4988 O O     . ASN B 1 298 ? -42.958 -22.641 -51.885 1.00 25.69  ? ? ? ? ? 
298 ASN B O   1 
ATOM   4989 C CB    . ASN B 1 298 ? -40.342 -22.002 -49.866 1.00 26.30  ? ? ? ? ? 
298 ASN B CB  1 
ATOM   4990 C CG    . ASN B 1 298 ? -39.839 -22.896 -48.743 1.00 28.78  ? ? ? ? ? 
298 ASN B CG  1 
ATOM   4991 O OD1   . ASN B 1 298 ? -39.097 -23.848 -48.964 1.00 33.39  ? ? ? ? ? 
298 ASN B OD1 1 
ATOM   4992 N ND2   . ASN B 1 298 ? -40.232 -22.573 -47.525 1.00 30.53  ? ? ? ? ? 
298 ASN B ND2 1 
ATOM   4993 N N     . LEU B 1 299 ? -41.625 -20.928 -52.421 1.00 24.54  ? ? ? ? ? 
299 LEU B N   1 
ATOM   4994 C CA    . LEU B 1 299 ? -42.661 -20.207 -53.140 1.00 23.94  ? ? ? ? ? 
299 LEU B CA  1 
ATOM   4995 C C     . LEU B 1 299 ? -43.173 -21.103 -54.279 1.00 26.98  ? ? ? ? ? 
299 LEU B C   1 
ATOM   4996 O O     . LEU B 1 299 ? -44.386 -21.209 -54.516 1.00 24.31  ? ? ? ? ? 
299 LEU B O   1 
ATOM   4997 C CB    . LEU B 1 299 ? -42.084 -18.911 -53.707 1.00 26.20  ? ? ? ? ? 
299 LEU B CB  1 
ATOM   4998 C CG    . LEU B 1 299 ? -42.397 -17.544 -53.080 1.00 28.17  ? ? ? ? ? 
299 LEU B CG  1 
ATOM   4999 C CD1   . LEU B 1 299 ? -42.920 -17.663 -51.674 1.00 23.38  ? ? ? ? ? 
299 LEU B CD1 1 
ATOM   5000 C CD2   . LEU B 1 299 ? -41.131 -16.714 -53.105 1.00 26.59  ? ? ? ? ? 
299 LEU B CD2 1 
ATOM   5001 N N     . THR B 1 300 ? -42.241 -21.750 -54.977 1.00 27.39  ? ? ? ? ? 
300 THR B N   1 
ATOM   5002 C CA    . THR B 1 300 ? -42.594 -22.653 -56.067 1.00 28.45  ? ? ? ? ? 
300 THR B CA  1 
ATOM   5003 C C     . THR B 1 300 ? -43.490 -23.799 -55.562 1.00 28.57  ? ? ? ? ? 
300 THR B C   1 
ATOM   5004 O O     . THR B 1 300 ? -44.473 -24.168 -56.214 1.00 30.20  ? ? ? ? ? 
300 THR B O   1 
ATOM   5005 C CB    . THR B 1 300 ? -41.343 -23.265 -56.718 1.00 30.11  ? ? ? ? ? 
300 THR B CB  1 
ATOM   5006 O OG1   . THR B 1 300 ? -40.588 -22.236 -57.373 1.00 30.44  ? ? ? ? ? 
300 THR B OG1 1 
ATOM   5007 C CG2   . THR B 1 300 ? -41.745 -24.327 -57.749 1.00 29.38  ? ? ? ? ? 
300 THR B CG2 1 
ATOM   5008 N N     . TYR B 1 301 ? -43.146 -24.360 -54.410 1.00 22.85  ? ? ? ? ? 
301 TYR B N   1 
ATOM   5009 C CA    . TYR B 1 301 ? -43.931 -25.443 -53.829 1.00 24.88  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CA  1 
ATOM   5010 C C     . TYR B 1 301 ? -45.385 -25.000 -53.678 1.00 25.06  ? ? ? ? ? 
301 TYR B C   1 
ATOM   5011 O O     . TYR B 1 301 ? -46.313 -25.745 -53.976 1.00 27.30  ? ? ? ? ? 
301 TYR B O   1 
ATOM   5012 C CB    . TYR B 1 301 ? -43.364 -25.830 -52.459 1.00 22.16  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CB  1 
ATOM   5013 C CG    . TYR B 1 301 ? -44.235 -26.786 -51.668 1.00 26.52  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CG  1 
ATOM   5014 C CD1   . TYR B 1 301 ? -44.128 -28.164 -51.841 1.00 29.32  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CD1 1 
ATOM   5015 C CD2   . TYR B 1 301 ? -45.151 -26.313 -50.738 1.00 26.61  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CD2 1 
ATOM   5016 C CE1   . TYR B 1 301 ? -44.906 -29.046 -51.104 1.00 28.11  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CE1 1 
ATOM   5017 C CE2   . TYR B 1 301 ? -45.934 -27.177 -49.997 1.00 31.17  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CE2 1 
ATOM   5018 C CZ    . TYR B 1 301 ? -45.807 -28.551 -50.179 1.00 34.65  ? ? ? ? ? 
301 TYR B CZ  1 
ATOM   5019 O OH    . TYR B 1 301 ? -46.568 -29.423 -49.415 1.00 34.52  ? ? ? ? ? 
301 TYR B OH  1 
ATOM   5020 N N     . ILE B 1 302 ? -45.585 -23.778 -53.213 1.00 26.45  ? ? ? ? ? 
302 ILE B N   1 
ATOM   5021 C CA    . ILE B 1 302 ? -46.937 -23.266 -53.034 1.00 28.22  ? ? ? ? ? 
302 ILE B CA  1 
ATOM   5022 C C     . ILE B 1 302 ? -47.690 -23.180 -54.357 1.00 27.89  ? ? ? ? ? 
302 ILE B C   1 
ATOM   5023 O O     . ILE B 1 302 ? -48.878 -23.469 -54.418 1.00 30.07  ? ? ? ? ? 
302 ILE B O   1 
ATOM   5024 C CB    . ILE B 1 302 ? -46.915 -21.874 -52.376 1.00 26.24  ? ? ? ? ? 
302 ILE B CB  1 
ATOM   5025 C CG1   . ILE B 1 302 ? -46.248 -21.972 -51.005 1.00 22.56  ? ? ? ? ? 
302 ILE B CG1 1 
ATOM   5026 C CG2   . ILE B 1 302 ? -48.322 -21.341 -52.251 1.00 23.20  ? ? ? ? ? 
302 ILE B CG2 1 
ATOM   5027 C CD1   . ILE B 1 302 ? -45.975 -20.634 -50.368 1.00 25.13  ? ? ? ? ? 
302 ILE B CD1 1 
ATOM   5028 N N     . ALA B 1 303 ? -46.992 -22.794 -55.418 1.00 25.27  ? ? ? ? ? 
303 ALA B N   1 
ATOM   5029 C CA    . ALA B 1 303 ? -47.618 -22.674 -56.718 1.00 22.99  ? ? ? ? ? 
303 ALA B CA  1 
ATOM   5030 C C     . ALA B 1 303 ? -48.080 -24.035 -57.218 1.00 28.45  ? ? ? ? ? 
303 ALA B C   1 
ATOM   5031 O O     . ALA B 1 303 ? -49.206 -24.188 -57.711 1.00 29.29  ? ? ? ? ? 
303 ALA B O   1 
ATOM   5032 C CB    . ALA B 1 303 ? -46.646 -22.060 -57.697 1.00 24.71  ? ? ? ? ? 
303 ALA B CB  1 
ATOM   5033 N N     . ASP B 1 304 ? -47.206 -25.028 -57.092 1.00 29.56  ? ? ? ? ? 
304 ASP B N   1 
ATOM   5034 C CA    . ASP B 1 304 ? -47.533 -26.369 -57.539 1.00 29.25  ? ? ? ? ? 
304 ASP B CA  1 
ATOM   5035 C C     . ASP B 1 304 ? -48.705 -26.946 -56.763 1.00 28.89  ? ? ? ? ? 
304 ASP B C   1 
ATOM   5036 O O     . ASP B 1 304 ? -49.662 -27.428 -57.367 1.00 31.03  ? ? ? ? ? 
304 ASP B O   1 
ATOM   5037 C CB    . ASP B 1 304 ? -46.321 -27.303 -57.419 1.00 28.40  ? ? ? ? ? 
304 ASP B CB  1 
ATOM   5038 C CG    . ASP B 1 304 ? -45.140 -26.849 -58.273 1.00 35.57  ? ? ? ? ? 
304 ASP B CG  1 
ATOM   5039 O OD1   . ASP B 1 304 ? -45.350 -26.100 -59.263 1.00 32.83  ? ? ? ? ? 
304 ASP B OD1 1 
ATOM   5040 O OD2   . ASP B 1 304 ? -43.998 -27.258 -57.957 1.00 40.77  ? ? ? ? ? 
304 ASP B OD2 1 
ATOM   5041 N N     . LYS B 1 305 ? -48.646 -26.899 -55.434 1.00 26.77  ? ? ? ? ? 
305 LYS B N   1 
ATOM   5042 C CA    . LYS B 1 305 ? -49.734 -27.455 -54.634 1.00 27.70  ? ? ? ? ? 
305 LYS B CA  1 
ATOM   5043 C C     . LYS B 1 305 ? -51.071 -26.741 -54.840 1.00 27.56  ? ? ? ? ? 
305 LYS B C   1 
ATOM   5044 O O     . LYS B 1 305 ? -52.109 -27.385 -54.961 1.00 30.31  ? ? ? ? ? 
305 LYS B O   1 
ATOM   5045 C CB    . LYS B 1 305 ? -49.375 -27.443 -53.146 1.00 30.48  ? ? ? ? ? 
305 LYS B CB  1 
ATOM   5046 C CG    . LYS B 1 305 ? -48.257 -28.385 -52.768 1.00 33.44  ? ? ? ? ? 
305 LYS B CG  1 
ATOM   5047 C CD    . LYS B 1 305 ? -48.655 -29.822 -53.017 1.00 40.91  ? ? ? ? ? 
305 LYS B CD  1 
ATOM   5048 C CE    . LYS B 1 305 ? -47.505 -30.763 -52.707 1.00 48.35  ? ? ? ? ? 
305 LYS B CE  1 
ATOM   5049 N NZ    . LYS B 1 305 ? -47.815 -32.183 -53.063 1.00 53.72  ? ? ? ? ? 
305 LYS B NZ  1 
ATOM   5050 N N     . MET B 1 306 ? -51.055 -25.416 -54.892 1.00 25.06  ? ? ? ? ? 
306 MET B N   1 
ATOM   5051 C CA    . MET B 1 306 ? -52.295 -24.684 -55.068 1.00 24.21  ? ? ? ? ? 
306 MET B CA  1 
ATOM   5052 C C     . MET B 1 306 ? -52.886 -24.825 -56.470 1.00 26.01  ? ? ? ? ? 
306 MET B C   1 
ATOM   5053 O O     . MET B 1 306 ? -54.094 -24.989 -56.626 1.00 26.97  ? ? ? ? ? 
306 MET B O   1 
ATOM   5054 C CB    . MET B 1 306 ? -52.096 -23.204 -54.722 1.00 23.51  ? ? ? ? ? 
306 MET B CB  1 
ATOM   5055 C CG    . MET B 1 306 ? -51.737 -22.957 -53.260 1.00 22.55  ? ? ? ? ? 
306 MET B CG  1 
ATOM   5056 S SD    . MET B 1 306 ? -53.042 -23.446 -52.113 1.00 24.51  ? ? ? ? ? 
306 MET B SD  1 
ATOM   5057 C CE    . MET B 1 306 ? -54.271 -22.259 -52.472 1.00 22.00  ? ? ? ? ? 
306 MET B CE  1 
ATOM   5058 N N     . ASN B 1 307 ? -52.049 -24.759 -57.499 1.00 26.34  ? ? ? ? ? 
307 ASN B N   1 
ATOM   5059 C CA    . ASN B 1 307 ? -52.564 -24.881 -58.854 1.00 24.15  ? ? ? ? ? 
307 ASN B CA  1 
ATOM   5060 C C     . ASN B 1 307 ? -53.045 -26.305 -59.174 1.00 25.03  ? ? ? ? ? 
307 ASN B C   1 
ATOM   5061 O O     . ASN B 1 307 ? -53.951 -26.500 -59.990 1.00 25.80  ? ? ? ? ? 
307 ASN B O   1 
ATOM   5062 C CB    . ASN B 1 307 ? -51.506 -24.439 -59.863 1.00 22.77  ? ? ? ? ? 
307 ASN B CB  1 
ATOM   5063 C CG    . ASN B 1 307 ? -51.259 -22.941 -59.831 1.00 27.10  ? ? ? ? ? 
307 ASN B CG  1 
ATOM   5064 O OD1   . ASN B 1 307 ? -52.189 -22.149 -59.641 1.00 24.31  ? ? ? ? ? 
307 ASN B OD1 1 
ATOM   5065 N ND2   . ASN B 1 307 ? -50.008 -22.540 -60.047 1.00 25.51  ? ? ? ? ? 
307 ASN B ND2 1 
ATOM   5066 N N     . ALA B 1 308 ? -52.448 -27.300 -58.528 1.00 22.12  ? ? ? ? ? 
308 ALA B N   1 
ATOM   5067 C CA    . ALA B 1 308 ? -52.848 -28.679 -58.761 1.00 23.45  ? ? ? ? ? 
308 ALA B CA  1 
ATOM   5068 C C     . ALA B 1 308 ? -54.228 -28.903 -58.155 1.00 25.39  ? ? ? ? ? 
308 ALA B C   1 
ATOM   5069 O O     . ALA B 1 308 ? -55.074 -29.553 -58.745 1.00 25.72  ? ? ? ? ? 
308 ALA B O   1 
ATOM   5070 C CB    . ALA B 1 308 ? -51.837 -29.636 -58.134 1.00 20.75  ? ? ? ? ? 
308 ALA B CB  1 
ATOM   5071 N N     . ALA B 1 309 ? -54.456 -28.353 -56.973 1.00 27.04  ? ? ? ? ? 
309 ALA B N   1 
ATOM   5072 C CA    . ALA B 1 309 ? -55.740 -28.515 -56.314 1.00 31.02  ? ? ? ? ? 
309 ALA B CA  1 
ATOM   5073 C C     . ALA B 1 309 ? -56.802 -27.618 -56.928 1.00 34.82  ? ? ? ? ? 
309 ALA B C   1 
ATOM   5074 O O     . ALA B 1 309 ? -57.960 -28.021 -57.069 1.00 35.34  ? ? ? ? ? 
309 ALA B O   1 
ATOM   5075 C CB    . ALA B 1 309 ? -55.612 -28.201 -54.833 1.00 29.19  ? ? ? ? ? 
309 ALA B CB  1 
ATOM   5076 N N     . PHE B 1 310 ? -56.408 -26.396 -57.286 1.00 35.90  ? ? ? ? ? 
310 PHE B N   1 
ATOM   5077 C CA    . PHE B 1 310 ? -57.344 -25.433 -57.843 1.00 33.59  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CA  1 
ATOM   5078 C C     . PHE B 1 310 ? -56.820 -24.811 -59.142 1.00 36.91  ? ? ? ? ? 
310 PHE B C   1 
ATOM   5079 O O     . PHE B 1 310 ? -56.383 -23.654 -59.166 1.00 35.97  ? ? ? ? ? 
310 PHE B O   1 
ATOM   5080 C CB    . PHE B 1 310 ? -57.624 -24.331 -56.816 1.00 33.80  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CB  1 
ATOM   5081 C CG    . PHE B 1 310 ? -57.920 -24.844 -55.424 1.00 35.04  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CG  1 
ATOM   5082 C CD1   . PHE B 1 310 ? -56.911 -24.927 -54.463 1.00 33.82  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CD1 1 
ATOM   5083 C CD2   . PHE B 1 310 ? -59.204 -25.268 -55.079 1.00 34.31  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CD2 1 
ATOM   5084 C CE1   . PHE B 1 310 ? -57.178 -25.431 -53.171 1.00 33.25  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CE1 1 
ATOM   5085 C CE2   . PHE B 1 310 ? -59.476 -25.770 -53.794 1.00 33.42  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CE2 1 
ATOM   5086 C CZ    . PHE B 1 310 ? -58.457 -25.850 -52.844 1.00 31.39  ? ? ? ? ? 
310 PHE B CZ  1 
ATOM   5087 N N     . PRO B 1 311 ? -56.870 -25.569 -60.250 1.00 37.30  ? ? ? ? ? 
311 PRO B N   1 
ATOM   5088 C CA    . PRO B 1 311 ? -56.401 -25.102 -61.559 1.00 38.62  ? ? ? ? ? 
311 PRO B CA  1 
ATOM   5089 C C     . PRO B 1 311 ? -56.852 -23.688 -61.948 1.00 41.66  ? ? ? ? ? 
311 PRO B C   1 
ATOM   5090 O O     . PRO B 1 311 ? -56.119 -22.972 -62.632 1.00 44.13  ? ? ? ? ? 
311 PRO B O   1 
ATOM   5091 C CB    . PRO B 1 311 ? -56.936 -26.160 -62.504 1.00 36.40  ? ? ? ? ? 
311 PRO B CB  1 
ATOM   5092 C CG    . PRO B 1 311 ? -56.894 -27.385 -61.671 1.00 35.46  ? ? ? ? ? 
311 PRO B CG  1 
ATOM   5093 C CD    . PRO B 1 311 ? -57.458 -26.912 -60.364 1.00 33.17  ? ? ? ? ? 
311 PRO B CD  1 
ATOM   5094 N N     . GLU B 1 312 ? -58.044 -23.287 -61.505 1.00 41.78  ? ? ? ? ? 
312 GLU B N   1 
ATOM   5095 C CA    . GLU B 1 312 ? -58.579 -21.957 -61.798 1.00 41.39  ? ? ? ? ? 
312 GLU B CA  1 
ATOM   5096 C C     . GLU B 1 312 ? -57.707 -20.824 -61.254 1.00 41.63  ? ? ? ? ? 
312 GLU B C   1 
ATOM   5097 O O     . GLU B 1 312 ? -57.714 -19.719 -61.790 1.00 41.22  ? ? ? ? ? 
312 GLU B O   1 
ATOM   5098 C CB    . GLU B 1 312 ? -59.965 -21.777 -61.183 1.00 43.52  ? ? ? ? ? 
312 GLU B CB  1 
ATOM   5099 C CG    . GLU B 1 312 ? -60.921 -22.919 -61.371 1.00 46.40  ? ? ? ? ? 
312 GLU B CG  1 
ATOM   5100 C CD    . GLU B 1 312 ? -60.843 -23.923 -60.260 1.00 42.48  ? ? ? ? ? 
312 GLU B CD  1 
ATOM   5101 O OE1   . GLU B 1 312 ? -59.918 -24.766 -60.253 1.00 42.93  ? ? ? ? ? 
312 GLU B OE1 1 
ATOM   5102 O OE2   . GLU B 1 312 ? -61.718 -23.859 -59.381 1.00 46.72  ? ? ? ? ? 
312 GLU B OE2 1 
ATOM   5103 N N     . LEU B 1 313 ? -56.986 -21.086 -60.169 1.00 40.94  ? ? ? ? ? 
313 LEU B N   1 
ATOM   5104 C CA    . LEU B 1 313 ? -56.150 -20.057 -59.565 1.00 38.47  ? ? ? ? ? 
313 LEU B CA  1 
ATOM   5105 C C     . LEU B 1 313 ? -55.105 -19.498 -60.515 1.00 37.48  ? ? ? ? ? 
313 LEU B C   1 
ATOM   5106 O O     . LEU B 1 313 ? -54.961 -18.285 -60.647 1.00 37.01  ? ? ? ? ? 
313 LEU B O   1 
ATOM   5107 C CB    . LEU B 1 313 ? -55.459 -20.596 -58.308 1.00 36.25  ? ? ? ? ? 
313 LEU B CB  1 
ATOM   5108 C CG    . LEU B 1 313 ? -56.335 -20.713 -57.057 1.00 37.57  ? ? ? ? ? 
313 LEU B CG  1 
ATOM   5109 C CD1   . LEU B 1 313 ? -55.483 -21.208 -55.911 1.00 35.85  ? ? ? ? ? 
313 LEU B CD1 1 
ATOM   5110 C CD2   . LEU B 1 313 ? -56.963 -19.368 -56.710 1.00 30.69  ? ? ? ? ? 
313 LEU B CD2 1 
ATOM   5111 N N     . ASN B 1 314 ? -54.379 -20.383 -61.181 1.00 36.48  ? ? ? ? ? 
314 ASN B N   1 
ATOM   5112 C CA    . ASN B 1 314 ? -53.332 -19.950 -62.094 1.00 34.81  ? ? ? ? ? 
314 ASN B CA  1 
ATOM   5113 C C     . ASN B 1 314 ? -52.474 -18.922 -61.378 1.00 32.61  ? ? ? ? ? 
314 ASN B C   1 
ATOM   5114 O O     . ASN B 1 314 ? -52.280 -17.808 -61.849 1.00 32.36  ? ? ? ? ? 
314 ASN B O   1 
ATOM   5115 C CB    . ASN B 1 314 ? -53.926 -19.321 -63.348 1.00 35.77  ? ? ? ? ? 
314 ASN B CB  1 
ATOM   5116 C CG    . ASN B 1 314 ? -52.911 -19.192 -64.457 1.00 39.79  ? ? ? ? ? 
314 ASN B CG  1 
ATOM   5117 O OD1   . ASN B 1 314 ? -52.985 -18.269 -65.270 1.00 40.85  ? ? ? ? ? 
314 ASN B OD1 1 
ATOM   5118 N ND2   . ASN B 1 314 ? -51.959 -20.130 -64.510 1.00 39.55  ? ? ? ? ? 
314 ASN B ND2 1 
ATOM   5119 N N     . TRP B 1 315 ? -51.984 -19.307 -60.214 1.00 33.41  ? ? ? ? ? 
315 TRP B N   1 
ATOM   5120 C CA    . TRP B 1 315 ? -51.132 -18.447 -59.415 1.00 31.16  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CA  1 
ATOM   5121 C C     . TRP B 1 315 ? -49.659 -18.596 -59.841 1.00 31.32  ? ? ? ? ? 
315 TRP B C   1 
ATOM   5122 O O     . TRP B 1 315 ? -49.138 -19.708 -59.966 1.00 30.33  ? ? ? ? ? 
315 TRP B O   1 
ATOM   5123 C CB    . TRP B 1 315 ? -51.282 -18.822 -57.941 1.00 30.67  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CB  1 
ATOM   5124 C CG    . TRP B 1 315 ? -50.645 -17.847 -56.992 1.00 31.52  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CG  1 
ATOM   5125 C CD1   . TRP B 1 315 ? -51.089 -16.594 -56.685 1.00 27.70  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CD1 1 
ATOM   5126 C CD2   . TRP B 1 315 ? -49.432 -18.036 -56.251 1.00 27.35  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CD2 1 
ATOM   5127 N NE1   . TRP B 1 315 ? -50.232 -15.992 -55.803 1.00 27.76  ? ? ? ? ? 
315 TRP B NE1 1 
ATOM   5128 C CE2   . TRP B 1 315 ? -49.205 -16.853 -55.518 1.00 26.99  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CE2 1 
ATOM   5129 C CE3   . TRP B 1 315 ? -48.516 -19.089 -56.141 1.00 27.23  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CE3 1 
ATOM   5130 C CZ2   . TRP B 1 315 ? -48.097 -16.689 -54.678 1.00 24.09  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CZ2 1 
ATOM   5131 C CZ3   . TRP B 1 315 ? -47.414 -18.929 -55.310 1.00 32.17  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CZ3 1 
ATOM   5132 C CH2   . TRP B 1 315 ? -47.215 -17.730 -54.587 1.00 29.76  ? ? ? ? ? 
315 TRP B CH2 1 
ATOM   5133 N N     . GLN B 1 316 ? -49.003 -17.466 -60.070 1.00 29.72  ? ? ? ? ? 
316 GLN B N   1 
ATOM   5134 C CA    . GLN B 1 316 ? -47.591 -17.438 -60.441 1.00 29.18  ? ? ? ? ? 
316 GLN B CA  1 
ATOM   5135 C C     . GLN B 1 316 ? -46.855 -16.990 -59.188 1.00 24.89  ? ? ? ? ? 
316 GLN B C   1 
ATOM   5136 O O     . GLN B 1 316 ? -47.409 -16.231 -58.405 1.00 24.74  ? ? ? ? ? 
316 GLN B O   1 
ATOM   5137 C CB    . GLN B 1 316 ? -47.346 -16.385 -61.511 1.00 30.86  ? ? ? ? ? 
316 GLN B CB  1 
ATOM   5138 C CG    . GLN B 1 316 ? -48.276 -16.441 -62.680 1.00 45.77  ? ? ? ? ? 
316 GLN B CG  1 
ATOM   5139 C CD    . GLN B 1 316 ? -48.014 -17.642 -63.551 1.00 52.39  ? ? ? ? ? 
316 GLN B CD  1 
ATOM   5140 O OE1   . GLN B 1 316 ? -48.298 -18.781 -63.165 1.00 56.56  ? ? ? ? ? 
316 GLN B OE1 1 
ATOM   5141 N NE2   . GLN B 1 316 ? -47.450 -17.399 -64.736 1.00 56.83  ? ? ? ? ? 
316 GLN B NE2 1 
ATOM   5142 N N     . ILE B 1 317 ? -45.619 -17.433 -58.989 1.00 24.19  ? ? ? ? ? 
317 ILE B N   1 
ATOM   5143 C CA    . ILE B 1 317 ? -44.876 -16.985 -57.814 1.00 23.47  ? ? ? ? ? 
317 ILE B CA  1 
ATOM   5144 C C     . ILE B 1 317 ? -44.509 -15.507 -58.030 1.00 24.65  ? ? ? ? ? 
317 ILE B C   1 
ATOM   5145 O O     . ILE B 1 317 ? -44.317 -15.077 -59.166 1.00 27.96  ? ? ? ? ? 
317 ILE B O   1 
ATOM   5146 C CB    . ILE B 1 317 ? -43.586 -17.788 -57.612 1.00 26.77  ? ? ? ? ? 
317 ILE B CB  1 
ATOM   5147 C CG1   . ILE B 1 317 ? -42.628 -17.541 -58.775 1.00 28.24  ? ? ? ? ? 
317 ILE B CG1 1 
ATOM   5148 C CG2   . ILE B 1 317 ? -43.908 -19.267 -57.477 1.00 24.97  ? ? ? ? ? 
317 ILE B CG2 1 
ATOM   5149 C CD1   . ILE B 1 317 ? -41.176 -17.885 -58.433 1.00 28.57  ? ? ? ? ? 
317 ILE B CD1 1 
ATOM   5150 N N     . PRO B 1 318 ? -44.403 -14.714 -56.946 1.00 22.16  ? ? ? ? ? 
318 PRO B N   1 
ATOM   5151 C CA    . PRO B 1 318 ? -44.063 -13.293 -57.063 1.00 19.27  ? ? ? ? ? 
318 PRO B CA  1 
ATOM   5152 C C     . PRO B 1 318 ? -42.685 -13.032 -57.658 1.00 21.98  ? ? ? ? ? 
318 PRO B C   1 
ATOM   5153 O O     . PRO B 1 318 ? -41.845 -13.926 -57.696 1.00 20.67  ? ? ? ? ? 
318 PRO B O   1 
ATOM   5154 C CB    . PRO B 1 318 ? -44.155 -12.798 -55.630 1.00 15.36  ? ? ? ? ? 
318 PRO B CB  1 
ATOM   5155 C CG    . PRO B 1 318 ? -43.697 -13.997 -54.849 1.00 19.49  ? ? ? ? ? 
318 PRO B CG  1 
ATOM   5156 C CD    . PRO B 1 318 ? -44.436 -15.124 -55.527 1.00 22.46  ? ? ? ? ? 
318 PRO B CD  1 
ATOM   5157 N N     . GLN B 1 319 ? -42.460 -11.801 -58.114 1.00 17.76  ? ? ? ? ? 
319 GLN B N   1 
ATOM   5158 C CA    . GLN B 1 319 ? -41.174 -11.446 -58.678 1.00 21.58  ? ? ? ? ? 
319 GLN B CA  1 
ATOM   5159 C C     . GLN B 1 319 ? -40.148 -11.271 -57.564 1.00 22.27  ? ? ? ? ? 
319 GLN B C   1 
ATOM   5160 O O     . GLN B 1 319 ? -38.945 -11.427 -57.799 1.00 25.25  ? ? ? ? ? 
319 GLN B O   1 
ATOM   5161 C CB    . GLN B 1 319 ? -41.263 -10.142 -59.468 1.00 22.48  ? ? ? ? ? 
319 GLN B CB  1 
ATOM   5162 C CG    . GLN B 1 319 ? -42.357 -10.105 -60.488 1.00 22.53  ? ? ? ? ? 
319 GLN B CG  1 
ATOM   5163 C CD    . GLN B 1 319 ? -42.289 -8.874  -61.349 1.00 25.40  ? ? ? ? ? 
319 GLN B CD  1 
ATOM   5164 O OE1   . GLN B 1 319 ? -41.639 -8.865  -62.392 1.00 28.61  ? ? ? ? ? 
319 GLN B OE1 1 
ATOM   5165 N NE2   . GLN B 1 319 ? -42.944 -7.813  -60.909 1.00 30.78  ? ? ? ? ? 
319 GLN B NE2 1 
ATOM   5166 N N     . SER B 1 320 ? -40.625 -10.953 -56.361 1.00 19.96  ? ? ? ? ? 
320 SER B N   1 
ATOM   5167 C CA    . SER B 1 320 ? -39.753 -10.738 -55.204 1.00 20.94  ? ? ? ? ? 
320 SER B CA  1 
ATOM   5168 C C     . SER B 1 320 ? -40.496 -10.988 -53.899 1.00 22.73  ? ? ? ? ? 
320 SER B C   1 
ATOM   5169 O O     . SER B 1 320 ? -41.710 -11.107 -53.907 1.00 24.57  ? ? ? ? ? 
320 SER B O   1 
ATOM   5170 C CB    . SER B 1 320 ? -39.249 -9.302  -55.195 1.00 23.62  ? ? ? ? ? 
320 SER B CB  1 
ATOM   5171 O OG    . SER B 1 320 ? -40.326 -8.408  -54.962 1.00 19.91  ? ? ? ? ? 
320 SER B OG  1 
ATOM   5172 N N     . THR B 1 321 ? -39.768 -11.066 -52.781 1.00 25.38  ? ? ? ? ? 
321 THR B N   1 
ATOM   5173 C CA    . THR B 1 321 ? -40.393 -11.276 -51.469 1.00 23.52  ? ? ? ? ? 
321 THR B CA  1 
ATOM   5174 C C     . THR B 1 321 ? -40.588 -12.754 -51.092 1.00 28.19  ? ? ? ? ? 
321 THR B C   1 
ATOM   5175 O O     . THR B 1 321 ? -40.645 -13.635 -51.965 1.00 28.50  ? ? ? ? ? 
321 THR B O   1 
ATOM   5176 C CB    . THR B 1 321 ? -41.753 -10.548 -51.437 1.00 23.46  ? ? ? ? ? 
321 THR B CB  1 
ATOM   5177 O OG1   . THR B 1 321 ? -41.546 -9.176  -51.107 1.00 32.80  ? ? ? ? ? 
321 THR B OG1 1 
ATOM   5178 C CG2   . THR B 1 321 ? -42.679 -11.147 -50.483 1.00 25.63  ? ? ? ? ? 
321 THR B CG2 1 
ATOM   5179 N N     . TYR B 1 322 ? -40.656 -13.029 -49.791 1.00 23.65  ? ? ? ? ? 
322 TYR B N   1 
ATOM   5180 C CA    . TYR B 1 322 ? -40.894 -14.384 -49.337 1.00 25.54  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CA  1 
ATOM   5181 C C     . TYR B 1 322 ? -42.327 -14.475 -48.794 1.00 26.86  ? ? ? ? ? 
322 TYR B C   1 
ATOM   5182 O O     . TYR B 1 322 ? -42.671 -15.366 -48.015 1.00 27.42  ? ? ? ? ? 
322 TYR B O   1 
ATOM   5183 C CB    . TYR B 1 322 ? -39.876 -14.803 -48.274 1.00 25.76  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CB  1 
ATOM   5184 C CG    . TYR B 1 322 ? -39.701 -13.842 -47.123 1.00 25.29  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CG  1 
ATOM   5185 C CD1   . TYR B 1 322 ? -38.597 -13.010 -47.063 1.00 24.14  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CD1 1 
ATOM   5186 C CD2   . TYR B 1 322 ? -40.626 -13.785 -46.079 1.00 27.08  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CD2 1 
ATOM   5187 C CE1   . TYR B 1 322 ? -38.406 -12.148 -46.004 1.00 24.75  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CE1 1 
ATOM   5188 C CE2   . TYR B 1 322 ? -40.443 -12.921 -45.007 1.00 27.74  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CE2 1 
ATOM   5189 C CZ    . TYR B 1 322 ? -39.323 -12.104 -44.980 1.00 27.44  ? ? ? ? ? 
322 TYR B CZ  1 
ATOM   5190 O OH    . TYR B 1 322 ? -39.095 -11.245 -43.928 1.00 33.06  ? ? ? ? ? 
322 TYR B OH  1 
ATOM   5191 N N     . LEU B 1 323 ? -43.152 -13.532 -49.224 1.00 24.06  ? ? ? ? ? 
323 LEU B N   1 
ATOM   5192 C CA    . LEU B 1 323 ? -44.554 -13.467 -48.843 1.00 25.90  ? ? ? ? ? 
323 LEU B CA  1 
ATOM   5193 C C     . LEU B 1 323 ? -45.372 -13.879 -50.063 1.00 26.23  ? ? ? ? ? 
323 LEU B C   1 
ATOM   5194 O O     . LEU B 1 323 ? -45.068 -13.482 -51.184 1.00 25.97  ? ? ? ? ? 
323 LEU B O   1 
ATOM   5195 C CB    . LEU B 1 323 ? -44.942 -12.045 -48.449 1.00 22.41  ? ? ? ? ? 
323 LEU B CB  1 
ATOM   5196 C CG    . LEU B 1 323 ? -44.290 -11.459 -47.195 1.00 29.19  ? ? ? ? ? 
323 LEU B CG  1 
ATOM   5197 C CD1   . LEU B 1 323 ? -44.572 -9.978  -47.162 1.00 32.34  ? ? ? ? ? 
323 LEU B CD1 1 
ATOM   5198 C CD2   . LEU B 1 323 ? -44.817 -12.127 -45.936 1.00 24.38  ? ? ? ? ? 
323 LEU B CD2 1 
ATOM   5199 N N     . ALA B 1 324 ? -46.402 -14.688 -49.848 1.00 26.37  ? ? ? ? ? 
324 ALA B N   1 
ATOM   5200 C CA    . ALA B 1 324 ? -47.236 -15.133 -50.949 1.00 23.39  ? ? ? ? ? 
324 ALA B CA  1 
ATOM   5201 C C     . ALA B 1 324 ? -48.551 -14.384 -50.864 1.00 24.20  ? ? ? ? ? 
324 ALA B C   1 
ATOM   5202 O O     . ALA B 1 324 ? -49.306 -14.525 -49.898 1.00 22.38  ? ? ? ? ? 
324 ALA B O   1 
ATOM   5203 C CB    . ALA B 1 324 ? -47.466 -16.647 -50.864 1.00 21.53  ? ? ? ? ? 
324 ALA B CB  1 
ATOM   5204 N N     . TRP B 1 325 ? -48.802 -13.556 -51.869 1.00 23.97  ? ? ? ? ? 
325 TRP B N   1 
ATOM   5205 C CA    . TRP B 1 325 ? -50.029 -12.783 -51.941 1.00 21.28  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CA  1 
ATOM   5206 C C     . TRP B 1 325 ? -50.914 -13.622 -52.875 1.00 24.43  ? ? ? ? ? 
325 TRP B C   1 
ATOM   5207 O O     . TRP B 1 325 ? -50.888 -13.459 -54.107 1.00 25.05  ? ? ? ? ? 
325 TRP B O   1 
ATOM   5208 C CB    . TRP B 1 325 ? -49.723 -11.415 -52.555 1.00 18.08  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CB  1 
ATOM   5209 C CG    . TRP B 1 325 ? -50.828 -10.417 -52.489 1.00 17.17  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CG  1 
ATOM   5210 C CD1   . TRP B 1 325 ? -51.247 -9.601  -53.498 1.00 21.73  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CD1 1 
ATOM   5211 C CD2   . TRP B 1 325 ? -51.600 -10.054 -51.338 1.00 18.71  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CD2 1 
ATOM   5212 N NE1   . TRP B 1 325 ? -52.229 -8.750  -53.050 1.00 18.22  ? ? ? ? ? 
325 TRP B NE1 1 
ATOM   5213 C CE2   . TRP B 1 325 ? -52.465 -9.007  -51.728 1.00 17.97  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CE2 1 
ATOM   5214 C CE3   . TRP B 1 325 ? -51.647 -10.511 -50.015 1.00 19.65  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CE3 1 
ATOM   5215 C CZ2   . TRP B 1 325 ? -53.365 -8.409  -50.843 1.00 17.75  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CZ2 1 
ATOM   5216 C CZ3   . TRP B 1 325 ? -52.547 -9.917  -49.131 1.00 14.72  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CZ3 1 
ATOM   5217 C CH2   . TRP B 1 325 ? -53.391 -8.880  -49.549 1.00 20.38  ? ? ? ? ? 
325 TRP B CH2 1 
ATOM   5218 N N     . LEU B 1 326 ? -51.688 -14.522 -52.278 1.00 23.14  ? ? ? ? ? 
326 LEU B N   1 
ATOM   5219 C CA    . LEU B 1 326 ? -52.554 -15.419 -53.032 1.00 25.53  ? ? ? ? ? 
326 LEU B CA  1 
ATOM   5220 C C     . LEU B 1 326 ? -53.942 -14.873 -53.343 1.00 26.16  ? ? ? ? ? 
326 LEU B C   1 
ATOM   5221 O O     . LEU B 1 326 ? -54.700 -14.538 -52.440 1.00 27.06  ? ? ? ? ? 
326 LEU B O   1 
ATOM   5222 C CB    . LEU B 1 326 ? -52.681 -16.747 -52.279 1.00 27.68  ? ? ? ? ? 
326 LEU B CB  1 
ATOM   5223 C CG    . LEU B 1 326 ? -51.402 -17.578 -52.142 1.00 26.84  ? ? ? ? ? 
326 LEU B CG  1 
ATOM   5224 C CD1   . LEU B 1 326 ? -51.457 -18.437 -50.894 1.00 28.47  ? ? ? ? ? 
326 LEU B CD1 1 
ATOM   5225 C CD2   . LEU B 1 326 ? -51.236 -18.435 -53.381 1.00 27.23  ? ? ? ? ? 
326 LEU B CD2 1 
ATOM   5226 N N     . ASP B 1 327 ? -54.265 -14.813 -54.635 1.00 29.10  ? ? ? ? ? 
327 ASP B N   1 
ATOM   5227 C CA    . ASP B 1 327 ? -55.559 -14.332 -55.124 1.00 26.14  ? ? ? ? ? 
327 ASP B CA  1 
ATOM   5228 C C     . ASP B 1 327 ? -56.528 -15.515 -55.157 1.00 28.51  ? ? ? ? ? 
327 ASP B C   1 
ATOM   5229 O O     . ASP B 1 327 ? -56.377 -16.441 -55.955 1.00 28.84  ? ? ? ? ? 
327 ASP B O   1 
ATOM   5230 C CB    . ASP B 1 327 ? -55.403 -13.745 -56.531 1.00 20.86  ? ? ? ? ? 
327 ASP B CB  1 
ATOM   5231 C CG    . ASP B 1 327 ? -56.702 -13.153 -57.079 1.00 25.08  ? ? ? ? ? 
327 ASP B CG  1 
ATOM   5232 O OD1   . ASP B 1 327 ? -57.735 -13.162 -56.382 1.00 30.19  ? ? ? ? ? 
327 ASP B OD1 1 
ATOM   5233 O OD2   . ASP B 1 327 ? -56.697 -12.663 -58.226 1.00 29.73  ? ? ? ? ? 
327 ASP B OD2 1 
ATOM   5234 N N     . LEU B 1 328 ? -57.526 -15.478 -54.283 1.00 29.94  ? ? ? ? ? 
328 LEU B N   1 
ATOM   5235 C CA    . LEU B 1 328 ? -58.493 -16.560 -54.210 1.00 30.38  ? ? ? ? ? 
328 LEU B CA  1 
ATOM   5236 C C     . LEU B 1 328 ? -59.839 -16.196 -54.842 1.00 30.03  ? ? ? ? ? 
328 LEU B C   1 
ATOM   5237 O O     . LEU B 1 328 ? -60.733 -17.042 -54.954 1.00 31.19  ? ? ? ? ? 
328 LEU B O   1 
ATOM   5238 C CB    . LEU B 1 328 ? -58.683 -16.984 -52.747 1.00 27.08  ? ? ? ? ? 
328 LEU B CB  1 
ATOM   5239 C CG    . LEU B 1 328 ? -57.389 -17.406 -52.042 1.00 26.13  ? ? ? ? ? 
328 LEU B CG  1 
ATOM   5240 C CD1   . LEU B 1 328 ? -57.698 -17.917 -50.645 1.00 27.20  ? ? ? ? ? 
328 LEU B CD1 1 
ATOM   5241 C CD2   . LEU B 1 328 ? -56.698 -18.488 -52.840 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
328 LEU B CD2 1 
ATOM   5242 N N     . ARG B 1 329 ? -59.979 -14.946 -55.272 1.00 29.33  ? ? ? ? ? 
329 ARG B N   1 
ATOM   5243 C CA    . ARG B 1 329 ? -61.227 -14.497 -55.890 1.00 32.25  ? ? ? ? ? 
329 ARG B CA  1 
ATOM   5244 C C     . ARG B 1 329 ? -61.834 -15.469 -56.919 1.00 32.73  ? ? ? ? ? 
329 ARG B C   1 
ATOM   5245 O O     . ARG B 1 329 ? -63.049 -15.615 -56.990 1.00 35.59  ? ? ? ? ? 
329 ARG B O   1 
ATOM   5246 C CB    . ARG B 1 329 ? -61.026 -13.120 -56.521 1.00 30.89  ? ? ? ? ? 
329 ARG B CB  1 
ATOM   5247 C CG    . ARG B 1 329 ? -60.903 -12.000 -55.495 1.00 29.67  ? ? ? ? ? 
329 ARG B CG  1 
ATOM   5248 C CD    . ARG B 1 329 ? -60.470 -10.726 -56.174 1.00 31.31  ? ? ? ? ? 
329 ARG B CD  1 
ATOM   5249 N NE    . ARG B 1 329 ? -59.233 -10.923 -56.929 1.00 31.19  ? ? ? ? ? 
329 ARG B NE  1 
ATOM   5250 C CZ    . ARG B 1 329 ? -58.643 -9.978  -57.660 1.00 32.58  ? ? ? ? ? 
329 ARG B CZ  1 
ATOM   5251 N NH1   . ARG B 1 329 ? -59.177 -8.762  -57.737 1.00 31.44  ? ? ? ? ? 
329 ARG B NH1 1 
ATOM   5252 N NH2   . ARG B 1 329 ? -57.516 -10.249 -58.314 1.00 30.69  ? ? ? ? ? 
329 ARG B NH2 1 
ATOM   5253 N N     . PRO B 1 330 ? -61.003 -16.139 -57.730 1.00 32.19  ? ? ? ? ? 
330 PRO B N   1 
ATOM   5254 C CA    . PRO B 1 330 ? -61.554 -17.075 -58.714 1.00 33.08  ? ? ? ? ? 
330 PRO B CA  1 
ATOM   5255 C C     . PRO B 1 330 ? -62.362 -18.231 -58.092 1.00 34.26  ? ? ? ? ? 
330 PRO B C   1 
ATOM   5256 O O     . PRO B 1 330 ? -63.081 -18.933 -58.796 1.00 33.81  ? ? ? ? ? 
330 PRO B O   1 
ATOM   5257 C CB    . PRO B 1 330 ? -60.304 -17.587 -59.431 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
330 PRO B CB  1 
ATOM   5258 C CG    . PRO B 1 330 ? -59.377 -16.418 -59.368 1.00 27.77  ? ? ? ? ? 
330 PRO B CG  1 
ATOM   5259 C CD    . PRO B 1 330 ? -59.554 -15.963 -57.943 1.00 34.50  ? ? ? ? ? 
330 PRO B CD  1 
ATOM   5260 N N     . LEU B 1 331 ? -62.236 -18.434 -56.783 1.00 35.56  ? ? ? ? ? 
331 LEU B N   1 
ATOM   5261 C CA    . LEU B 1 331 ? -62.943 -19.518 -56.119 1.00 36.00  ? ? ? ? ? 
331 LEU B CA  1 
ATOM   5262 C C     . LEU B 1 331 ? -64.293 -19.130 -55.535 1.00 39.23  ? ? ? ? ? 
331 LEU B C   1 
ATOM   5263 O O     . LEU B 1 331 ? -65.044 -19.988 -55.066 1.00 42.67  ? ? ? ? ? 
331 LEU B O   1 
ATOM   5264 C CB    . LEU B 1 331 ? -62.070 -20.104 -55.013 1.00 35.04  ? ? ? ? ? 
331 LEU B CB  1 
ATOM   5265 C CG    . LEU B 1 331 ? -60.715 -20.606 -55.489 1.00 33.60  ? ? ? ? ? 
331 LEU B CG  1 
ATOM   5266 C CD1   . LEU B 1 331 ? -60.002 -21.286 -54.337 1.00 36.37  ? ? ? ? ? 
331 LEU B CD1 1 
ATOM   5267 C CD2   . LEU B 1 331 ? -60.904 -21.567 -56.638 1.00 30.60  ? ? ? ? ? 
331 LEU B CD2 1 
ATOM   5268 N N     . ASN B 1 332 ? -64.603 -17.841 -55.555 1.00 44.37  ? ? ? ? ? 
332 ASN B N   1 
ATOM   5269 C CA    . ASN B 1 332 ? -65.872 -17.341 -55.018 1.00 48.88  ? ? ? ? ? 
332 ASN B CA  1 
ATOM   5270 C C     . ASN B 1 332 ? -66.116 -17.844 -53.598 1.00 47.80  ? ? ? ? ? 
332 ASN B C   1 
ATOM   5271 O O     . ASN B 1 332 ? -67.244 -18.129 -53.217 1.00 52.25  ? ? ? ? ? 
332 ASN B O   1 
ATOM   5272 C CB    . ASN B 1 332 ? -67.035 -17.772 -55.911 1.00 51.75  ? ? ? ? ? 
332 ASN B CB  1 
ATOM   5273 C CG    . ASN B 1 332 ? -66.805 -17.416 -57.358 1.00 57.42  ? ? ? ? ? 
332 ASN B CG  1 
ATOM   5274 O OD1   . ASN B 1 332 ? -66.650 -16.239 -57.699 1.00 61.24  ? ? ? ? ? 
332 ASN B OD1 1 
ATOM   5275 N ND2   . ASN B 1 332 ? -66.771 -18.431 -58.224 1.00 58.64  ? ? ? ? ? 
332 ASN B ND2 1 
ATOM   5276 N N     . ILE B 1 333 ? -65.047 -17.949 -52.825 1.00 45.08  ? ? ? ? ? 
333 ILE B N   1 
ATOM   5277 C CA    . ILE B 1 333 ? -65.118 -18.421 -51.452 1.00 43.02  ? ? ? ? ? 
333 ILE B CA  1 
ATOM   5278 C C     . ILE B 1 333 ? -65.373 -17.197 -50.574 1.00 40.64  ? ? ? ? ? 
333 ILE B C   1 
ATOM   5279 O O     . ILE B 1 333 ? -65.230 -16.073 -51.043 1.00 39.05  ? ? ? ? ? 
333 ILE B O   1 
ATOM   5280 C CB    . ILE B 1 333 ? -63.775 -19.094 -51.080 1.00 44.01  ? ? ? ? ? 
333 ILE B CB  1 
ATOM   5281 C CG1   . ILE B 1 333 ? -63.828 -19.659 -49.672 1.00 51.19  ? ? ? ? ? 
333 ILE B CG1 1 
ATOM   5282 C CG2   . ILE B 1 333 ? -62.643 -18.084 -51.161 1.00 42.66  ? ? ? ? ? 
333 ILE B CG2 1 
ATOM   5283 C CD1   . ILE B 1 333 ? -62.467 -20.127 -49.166 1.00 53.53  ? ? ? ? ? 
333 ILE B CD1 1 
ATOM   5284 N N     . ASP B 1 334 ? -65.774 -17.403 -49.319 1.00 41.56  ? ? ? ? ? 
334 ASP B N   1 
ATOM   5285 C CA    . ASP B 1 334 ? -66.009 -16.281 -48.401 1.00 42.19  ? ? ? ? ? 
334 ASP B CA  1 
ATOM   5286 C C     . ASP B 1 334 ? -64.833 -16.116 -47.434 1.00 42.08  ? ? ? ? ? 
334 ASP B C   1 
ATOM   5287 O O     . ASP B 1 334 ? -64.504 -17.034 -46.673 1.00 40.04  ? ? ? ? ? 
334 ASP B O   1 
ATOM   5288 C CB    . ASP B 1 334 ? -67.295 -16.478 -47.591 1.00 46.40  ? ? ? ? ? 
334 ASP B CB  1 
ATOM   5289 C CG    . ASP B 1 334 ? -67.523 -15.350 -46.574 1.00 50.04  ? ? ? ? ? 
334 ASP B CG  1 
ATOM   5290 O OD1   . ASP B 1 334 ? -66.733 -15.221 -45.608 1.00 47.15  ? ? ? ? ? 
334 ASP B OD1 1 
ATOM   5291 O OD2   . ASP B 1 334 ? -68.490 -14.581 -46.751 1.00 51.58  ? ? ? ? ? 
334 ASP B OD2 1 
ATOM   5292 N N     . ASP B 1 335 ? -64.231 -14.927 -47.454 1.00 40.36  ? ? ? ? ? 
335 ASP B N   1 
ATOM   5293 C CA    . ASP B 1 335 ? -63.069 -14.609 -46.629 1.00 38.10  ? ? ? ? ? 
335 ASP B CA  1 
ATOM   5294 C C     . ASP B 1 335 ? -63.212 -14.954 -45.147 1.00 38.58  ? ? ? ? ? 
335 ASP B C   1 
ATOM   5295 O O     . ASP B 1 335 ? -62.301 -15.526 -44.536 1.00 37.28  ? ? ? ? ? 
335 ASP B O   1 
ATOM   5296 C CB    . ASP B 1 335 ? -62.720 -13.126 -46.785 1.00 37.45  ? ? ? ? ? 
335 ASP B CB  1 
ATOM   5297 C CG    . ASP B 1 335 ? -62.308 -12.767 -48.198 1.00 39.04  ? ? ? ? ? 
335 ASP B CG  1 
ATOM   5298 O OD1   . ASP B 1 335 ? -62.011 -11.581 -48.437 1.00 40.90  ? ? ? ? ? 
335 ASP B OD1 1 
ATOM   5299 O OD2   . ASP B 1 335 ? -62.276 -13.658 -49.078 1.00 38.93  ? ? ? ? ? 
335 ASP B OD2 1 
ATOM   5300 N N     . ASN B 1 336 ? -64.351 -14.605 -44.563 1.00 38.16  ? ? ? ? ? 
336 ASN B N   1 
ATOM   5301 C CA    . ASN B 1 336 ? -64.572 -14.880 -43.148 1.00 38.76  ? ? ? ? ? 
336 ASN B CA  1 
ATOM   5302 C C     . ASN B 1 336 ? -64.820 -16.354 -42.846 1.00 35.03  ? ? ? ? ? 
336 ASN B C   1 
ATOM   5303 O O     . ASN B 1 336 ? -64.313 -16.876 -41.862 1.00 32.89  ? ? ? ? ? 
336 ASN B O   1 
ATOM   5304 C CB    . ASN B 1 336 ? -65.708 -14.004 -42.630 1.00 43.43  ? ? ? ? ? 
336 ASN B CB  1 
ATOM   5305 C CG    . ASN B 1 336 ? -65.282 -12.554 -42.473 1.00 47.77  ? ? ? ? ? 
336 ASN B CG  1 
ATOM   5306 O OD1   . ASN B 1 336 ? -64.509 -12.222 -41.570 1.00 52.02  ? ? ? ? ? 
336 ASN B OD1 1 
ATOM   5307 N ND2   . ASN B 1 336 ? -65.760 -11.689 -43.367 1.00 51.07  ? ? ? ? ? 
336 ASN B ND2 1 
ATOM   5308 N N     . ALA B 1 337 ? -65.585 -17.023 -43.702 1.00 33.81  ? ? ? ? ? 
337 ALA B N   1 
ATOM   5309 C CA    . ALA B 1 337 ? -65.850 -18.444 -43.535 1.00 32.63  ? ? ? ? ? 
337 ALA B CA  1 
ATOM   5310 C C     . ALA B 1 337 ? -64.516 -19.201 -43.588 1.00 34.51  ? ? ? ? ? 
337 ALA B C   1 
ATOM   5311 O O     . ALA B 1 337 ? -64.219 -20.040 -42.732 1.00 34.66  ? ? ? ? ? 
337 ALA B O   1 
ATOM   5312 C CB    . ALA B 1 337 ? -66.763 -18.924 -44.645 1.00 30.90  ? ? ? ? ? 
337 ALA B CB  1 
ATOM   5313 N N     . LEU B 1 338 ? -63.723 -18.889 -44.614 1.00 37.49  ? ? ? ? ? 
338 LEU B N   1 
ATOM   5314 C CA    . LEU B 1 338 ? -62.406 -19.487 -44.838 1.00 36.20  ? ? ? ? ? 
338 LEU B CA  1 
ATOM   5315 C C     . LEU B 1 338 ? -61.532 -19.261 -43.611 1.00 36.68  ? ? ? ? ? 
338 LEU B C   1 
ATOM   5316 O O     . LEU B 1 338 ? -60.877 -20.175 -43.105 1.00 38.10  ? ? ? ? ? 
338 LEU B O   1 
ATOM   5317 C CB    . LEU B 1 338 ? -61.763 -18.843 -46.078 1.00 35.93  ? ? ? ? ? 
338 LEU B CB  1 
ATOM   5318 C CG    . LEU B 1 338 ? -60.394 -19.265 -46.636 1.00 34.60  ? ? ? ? ? 
338 LEU B CG  1 
ATOM   5319 C CD1   . LEU B 1 338 ? -59.312 -18.375 -46.103 1.00 35.53  ? ? ? ? ? 
338 LEU B CD1 1 
ATOM   5320 C CD2   . LEU B 1 338 ? -60.126 -20.720 -46.310 1.00 29.50  ? ? ? ? ? 
338 LEU B CD2 1 
ATOM   5321 N N     . GLN B 1 339 ? -61.549 -18.031 -43.121 1.00 37.65  ? ? ? ? ? 
339 GLN B N   1 
ATOM   5322 C CA    . GLN B 1 339 ? -60.756 -17.666 -41.957 1.00 37.15  ? ? ? ? ? 
339 GLN B CA  1 
ATOM   5323 C C     . GLN B 1 339 ? -61.186 -18.511 -40.757 1.00 37.25  ? ? ? ? ? 
339 GLN B C   1 
ATOM   5324 O O     . GLN B 1 339 ? -60.361 -18.999 -39.989 1.00 36.10  ? ? ? ? ? 
339 GLN B O   1 
ATOM   5325 C CB    . GLN B 1 339 ? -60.949 -16.175 -41.676 1.00 32.93  ? ? ? ? ? 
339 GLN B CB  1 
ATOM   5326 C CG    . GLN B 1 339 ? -59.789 -15.517 -40.977 1.00 32.91  ? ? ? ? ? 
339 GLN B CG  1 
ATOM   5327 C CD    . GLN B 1 339 ? -58.468 -15.769 -41.665 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
339 GLN B CD  1 
ATOM   5328 O OE1   . GLN B 1 339 ? -58.300 -15.488 -42.847 1.00 33.26  ? ? ? ? ? 
339 GLN B OE1 1 
ATOM   5329 N NE2   . GLN B 1 339 ? -57.519 -16.308 -40.921 1.00 36.71  ? ? ? ? ? 
339 GLN B NE2 1 
ATOM   5330 N N     . LYS B 1 340 ? -62.493 -18.700 -40.626 1.00 40.15  ? ? ? ? ? 
340 LYS B N   1 
ATOM   5331 C CA    . LYS B 1 340 ? -63.063 -19.470 -39.529 1.00 39.70  ? ? ? ? ? 
340 LYS B CA  1 
ATOM   5332 C C     . LYS B 1 340 ? -62.601 -20.915 -39.602 1.00 39.11  ? ? ? ? ? 
340 LYS B C   1 
ATOM   5333 O O     . LYS B 1 340 ? -62.218 -21.507 -38.587 1.00 43.80  ? ? ? ? ? 
340 LYS B O   1 
ATOM   5334 C CB    . LYS B 1 340 ? -64.588 -19.415 -39.598 1.00 43.95  ? ? ? ? ? 
340 LYS B CB  1 
ATOM   5335 C CG    . LYS B 1 340 ? -65.294 -19.880 -38.338 1.00 52.23  ? ? ? ? ? 
340 LYS B CG  1 
ATOM   5336 C CD    . LYS B 1 340 ? -66.810 -19.690 -38.455 1.00 57.00  ? ? ? ? ? 
340 LYS B CD  1 
ATOM   5337 C CE    . LYS B 1 340 ? -67.489 -19.686 -37.082 1.00 61.00  ? ? ? ? ? 
340 LYS B CE  1 
ATOM   5338 N NZ    . LYS B 1 340 ? -67.223 -20.935 -36.310 1.00 64.14  ? ? ? ? ? 
340 LYS B NZ  1 
ATOM   5339 N N     . ALA B 1 341 ? -62.627 -21.481 -40.801 1.00 31.20  ? ? ? ? ? 
341 ALA B N   1 
ATOM   5340 C CA    . ALA B 1 341 ? -62.214 -22.861 -40.986 1.00 29.45  ? ? ? ? ? 
341 ALA B CA  1 
ATOM   5341 C C     . ALA B 1 341 ? -60.721 -23.061 -40.706 1.00 28.43  ? ? ? ? ? 
341 ALA B C   1 
ATOM   5342 O O     . ALA B 1 341 ? -60.325 -24.072 -40.137 1.00 28.40  ? ? ? ? ? 
341 ALA B O   1 
ATOM   5343 C CB    . ALA B 1 341 ? -62.550 -23.318 -42.410 1.00 31.62  ? ? ? ? ? 
341 ALA B CB  1 
ATOM   5344 N N     . LEU B 1 342 ? -59.894 -22.104 -41.122 1.00 27.16  ? ? ? ? ? 
342 LEU B N   1 
ATOM   5345 C CA    . LEU B 1 342 ? -58.454 -22.196 -40.901 1.00 26.24  ? ? ? ? ? 
342 LEU B CA  1 
ATOM   5346 C C     . LEU B 1 342 ? -58.136 -22.217 -39.406 1.00 28.06  ? ? ? ? ? 
342 LEU B C   1 
ATOM   5347 O O     . LEU B 1 342 ? -57.355 -23.044 -38.934 1.00 27.25  ? ? ? ? ? 
342 LEU B O   1 
ATOM   5348 C CB    . LEU B 1 342 ? -57.731 -21.007 -41.565 1.00 23.99  ? ? ? ? ? 
342 LEU B CB  1 
ATOM   5349 C CG    . LEU B 1 342 ? -57.613 -20.982 -43.095 1.00 23.90  ? ? ? ? ? 
342 LEU B CG  1 
ATOM   5350 C CD1   . LEU B 1 342 ? -57.070 -19.651 -43.546 1.00 18.69  ? ? ? ? ? 
342 LEU B CD1 1 
ATOM   5351 C CD2   . LEU B 1 342 ? -56.707 -22.116 -43.561 1.00 18.68  ? ? ? ? ? 
342 LEU B CD2 1 
ATOM   5352 N N     . ILE B 1 343 ? -58.752 -21.294 -38.670 1.00 30.16  ? ? ? ? ? 
343 ILE B N   1 
ATOM   5353 C CA    . ILE B 1 343 ? -58.545 -21.169 -37.244 1.00 31.94  ? ? ? ? ? 
343 ILE B CA  1 
ATOM   5354 C C     . ILE B 1 343 ? -59.066 -22.355 -36.430 1.00 33.46  ? ? ? ? ? 
343 ILE B C   1 
ATOM   5355 O O     . ILE B 1 343 ? -58.289 -23.069 -35.800 1.00 30.82  ? ? ? ? ? 
343 ILE B O   1 
ATOM   5356 C CB    . ILE B 1 343 ? -59.213 -19.874 -36.718 1.00 36.85  ? ? ? ? ? 
343 ILE B CB  1 
ATOM   5357 C CG1   . ILE B 1 343 ? -58.600 -18.660 -37.413 1.00 37.81  ? ? ? ? ? 
343 ILE B CG1 1 
ATOM   5358 C CG2   . ILE B 1 343 ? -59.028 -19.759 -35.213 1.00 35.81  ? ? ? ? ? 
343 ILE B CG2 1 
ATOM   5359 C CD1   . ILE B 1 343 ? -57.100 -18.566 -37.231 1.00 42.39  ? ? ? ? ? 
343 ILE B CD1 1 
ATOM   5360 N N     . GLU B 1 344 ? -60.379 -22.564 -36.456 1.00 32.46  ? ? ? ? ? 
344 GLU B N   1 
ATOM   5361 C CA    . GLU B 1 344 ? -60.997 -23.642 -35.689 1.00 35.05  ? ? ? ? ? 
344 GLU B CA  1 
ATOM   5362 C C     . GLU B 1 344 ? -60.740 -25.060 -36.201 1.00 35.37  ? ? ? ? ? 
344 GLU B C   1 
ATOM   5363 O O     . GLU B 1 344 ? -60.450 -25.968 -35.418 1.00 36.66  ? ? ? ? ? 
344 GLU B O   1 
ATOM   5364 C CB    . GLU B 1 344 ? -62.508 -23.423 -35.603 1.00 34.39  ? ? ? ? ? 
344 GLU B CB  1 
ATOM   5365 C CG    . GLU B 1 344 ? -62.910 -22.078 -35.040 1.00 41.50  ? ? ? ? ? 
344 GLU B CG  1 
ATOM   5366 C CD    . GLU B 1 344 ? -64.402 -21.835 -35.158 1.00 46.61  ? ? ? ? ? 
344 GLU B CD  1 
ATOM   5367 O OE1   . GLU B 1 344 ? -64.834 -20.668 -34.998 1.00 48.95  ? ? ? ? ? 
344 GLU B OE1 1 
ATOM   5368 O OE2   . GLU B 1 344 ? -65.141 -22.816 -35.413 1.00 47.74  ? ? ? ? ? 
344 GLU B OE2 1 
ATOM   5369 N N     . GLN B 1 345 ? -60.841 -25.256 -37.507 1.00 32.14  ? ? ? ? ? 
345 GLN B N   1 
ATOM   5370 C CA    . GLN B 1 345 ? -60.664 -26.585 -38.062 1.00 32.74  ? ? ? ? ? 
345 GLN B CA  1 
ATOM   5371 C C     . GLN B 1 345 ? -59.219 -27.004 -38.324 1.00 33.50  ? ? ? ? ? 
345 GLN B C   1 
ATOM   5372 O O     . GLN B 1 345 ? -58.804 -28.094 -37.930 1.00 30.32  ? ? ? ? ? 
345 GLN B O   1 
ATOM   5373 C CB    . GLN B 1 345 ? -61.483 -26.699 -39.341 1.00 33.24  ? ? ? ? ? 
345 GLN B CB  1 
ATOM   5374 C CG    . GLN B 1 345 ? -61.627 -28.086 -39.886 1.00 35.21  ? ? ? ? ? 
345 GLN B CG  1 
ATOM   5375 C CD    . GLN B 1 345 ? -62.461 -28.101 -41.161 1.00 44.95  ? ? ? ? ? 
345 GLN B CD  1 
ATOM   5376 O OE1   . GLN B 1 345 ? -63.639 -27.720 -41.148 1.00 46.39  ? ? ? ? ? 
345 GLN B OE1 1 
ATOM   5377 N NE2   . GLN B 1 345 ? -61.851 -28.528 -42.274 1.00 42.54  ? ? ? ? ? 
345 GLN B NE2 1 
ATOM   5378 N N     . GLU B 1 346 ? -58.450 -26.138 -38.976 1.00 32.82  ? ? ? ? ? 
346 GLU B N   1 
ATOM   5379 C CA    . GLU B 1 346 ? -57.061 -26.451 -39.312 1.00 31.60  ? ? ? ? ? 
346 GLU B CA  1 
ATOM   5380 C C     . GLU B 1 346 ? -56.034 -25.945 -38.301 1.00 30.55  ? ? ? ? ? 
346 GLU B C   1 
ATOM   5381 O O     . GLU B 1 346 ? -54.892 -26.390 -38.301 1.00 29.52  ? ? ? ? ? 
346 GLU B O   1 
ATOM   5382 C CB    . GLU B 1 346 ? -56.749 -25.898 -40.703 1.00 31.35  ? ? ? ? ? 
346 GLU B CB  1 
ATOM   5383 C CG    . GLU B 1 346 ? -57.766 -26.326 -41.735 1.00 29.55  ? ? ? ? ? 
346 GLU B CG  1 
ATOM   5384 C CD    . GLU B 1 346 ? -57.721 -27.820 -41.999 1.00 33.24  ? ? ? ? ? 
346 GLU B CD  1 
ATOM   5385 O OE1   . GLU B 1 346 ? -58.791 -28.407 -42.281 1.00 37.30  ? ? ? ? ? 
346 GLU B OE1 1 
ATOM   5386 O OE2   . GLU B 1 346 ? -56.617 -28.409 -41.937 1.00 30.19  ? ? ? ? ? 
346 GLU B OE2 1 
ATOM   5387 N N     . LYS B 1 347 ? -56.443 -25.016 -37.445 1.00 35.34  ? ? ? ? ? 
347 LYS B N   1 
ATOM   5388 C CA    . LYS B 1 347 ? -55.555 -24.463 -36.419 1.00 36.72  ? ? ? ? ? 
347 LYS B CA  1 
ATOM   5389 C C     . LYS B 1 347 ? -54.308 -23.882 -37.047 1.00 36.57  ? ? ? ? ? 
347 LYS B C   1 
ATOM   5390 O O     . LYS B 1 347 ? -53.183 -24.091 -36.584 1.00 37.95  ? ? ? ? ? 
347 LYS B O   1 
ATOM   5391 C CB    . LYS B 1 347 ? -55.199 -25.542 -35.405 1.00 37.74  ? ? ? ? ? 
347 LYS B CB  1 
ATOM   5392 C CG    . LYS B 1 347 ? -56.450 -26.171 -34.804 1.00 44.18  ? ? ? ? ? 
347 LYS B CG  1 
ATOM   5393 C CD    . LYS B 1 347 ? -56.417 -26.180 -33.275 1.00 51.40  ? ? ? ? ? 
347 LYS B CD  1 
ATOM   5394 C CE    . LYS B 1 347 ? -57.824 -26.343 -32.712 1.00 54.46  ? ? ? ? ? 
347 LYS B CE  1 
ATOM   5395 N NZ    . LYS B 1 347 ? -58.627 -27.327 -33.515 1.00 55.19  ? ? ? ? ? 
347 LYS B NZ  1 
ATOM   5396 N N     . VAL B 1 348 ? -54.540 -23.140 -38.120 1.00 33.17  ? ? ? ? ? 
348 VAL B N   1 
ATOM   5397 C CA    . VAL B 1 348 ? -53.492 -22.479 -38.862 1.00 32.42  ? ? ? ? ? 
348 VAL B CA  1 
ATOM   5398 C C     . VAL B 1 348 ? -53.828 -20.992 -38.895 1.00 32.34  ? ? ? ? ? 
348 VAL B C   1 
ATOM   5399 O O     . VAL B 1 348 ? -54.995 -20.607 -39.007 1.00 33.87  ? ? ? ? ? 
348 VAL B O   1 
ATOM   5400 C CB    . VAL B 1 348 ? -53.423 -23.056 -40.297 1.00 32.02  ? ? ? ? ? 
348 VAL B CB  1 
ATOM   5401 C CG1   . VAL B 1 348 ? -52.480 -22.245 -41.169 1.00 34.14  ? ? ? ? ? 
348 VAL B CG1 1 
ATOM   5402 C CG2   . VAL B 1 348 ? -52.950 -24.490 -40.228 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
348 VAL B CG2 1 
ATOM   5403 N N     . ALA B 1 349 ? -52.815 -20.147 -38.785 1.00 31.37  ? ? ? ? ? 
349 ALA B N   1 
ATOM   5404 C CA    . ALA B 1 349 ? -53.057 -18.713 -38.821 1.00 30.22  ? ? ? ? ? 
349 ALA B CA  1 
ATOM   5405 C C     . ALA B 1 349 ? -52.446 -18.129 -40.080 1.00 29.70  ? ? ? ? ? 
349 ALA B C   1 
ATOM   5406 O O     . ALA B 1 349 ? -51.226 -18.104 -40.224 1.00 31.70  ? ? ? ? ? 
349 ALA B O   1 
ATOM   5407 C CB    . ALA B 1 349 ? -52.458 -18.050 -37.594 1.00 32.12  ? ? ? ? ? 
349 ALA B CB  1 
ATOM   5408 N N     . ILE B 1 350 ? -53.302 -17.665 -40.987 1.00 28.39  ? ? ? ? ? 
350 ILE B N   1 
ATOM   5409 C CA    . ILE B 1 350 ? -52.869 -17.059 -42.246 1.00 29.24  ? ? ? ? ? 
350 ILE B CA  1 
ATOM   5410 C C     . ILE B 1 350 ? -53.551 -15.696 -42.418 1.00 29.76  ? ? ? ? ? 
350 ILE B C   1 
ATOM   5411 O O     . ILE B 1 350 ? -54.777 -15.607 -42.454 1.00 27.30  ? ? ? ? ? 
350 ILE B O   1 
ATOM   5412 C CB    . ILE B 1 350 ? -53.214 -17.974 -43.449 1.00 26.14  ? ? ? ? ? 
350 ILE B CB  1 
ATOM   5413 C CG1   . ILE B 1 350 ? -52.514 -19.329 -43.288 1.00 25.83  ? ? ? ? ? 
350 ILE B CG1 1 
ATOM   5414 C CG2   . ILE B 1 350 ? -52.784 -17.320 -44.734 1.00 26.19  ? ? ? ? ? 
350 ILE B CG2 1 
ATOM   5415 C CD1   . ILE B 1 350 ? -52.832 -20.346 -44.392 1.00 24.41  ? ? ? ? ? 
350 ILE B CD1 1 
ATOM   5416 N N     . MET B 1 351 ? -52.740 -14.641 -42.518 1.00 33.01  ? ? ? ? ? 
351 MET B N   1 
ATOM   5417 C CA    . MET B 1 351 ? -53.231 -13.261 -42.656 1.00 32.02  ? ? ? ? ? 
351 MET B CA  1 
ATOM   5418 C C     . MET B 1 351 ? -54.280 -13.065 -43.750 1.00 31.87  ? ? ? ? ? 
351 MET B C   1 
ATOM   5419 O O     . MET B 1 351 ? -54.012 -13.298 -44.925 1.00 33.34  ? ? ? ? ? 
351 MET B O   1 
ATOM   5420 C CB    . MET B 1 351 ? -52.055 -12.329 -42.925 1.00 34.52  ? ? ? ? ? 
351 MET B CB  1 
ATOM   5421 C CG    . MET B 1 351 ? -52.392 -10.852 -42.911 1.00 42.06  ? ? ? ? ? 
351 MET B CG  1 
ATOM   5422 S SD    . MET B 1 351 ? -52.919 -10.308 -41.277 1.00 57.12  ? ? ? ? ? 
351 MET B SD  1 
ATOM   5423 C CE    . MET B 1 351 ? -51.376 -10.363 -40.373 1.00 54.43  ? ? ? ? ? 
351 MET B CE  1 
ATOM   5424 N N     . PRO B 1 352 ? -55.505 -12.665 -43.370 1.00 30.70  ? ? ? ? ? 
352 PRO B N   1 
ATOM   5425 C CA    . PRO B 1 352 ? -56.571 -12.441 -44.350 1.00 28.20  ? ? ? ? ? 
352 PRO B CA  1 
ATOM   5426 C C     . PRO B 1 352 ? -56.349 -11.107 -45.062 1.00 31.74  ? ? ? ? ? 
352 PRO B C   1 
ATOM   5427 O O     . PRO B 1 352 ? -56.200 -10.062 -44.424 1.00 34.03  ? ? ? ? ? 
352 PRO B O   1 
ATOM   5428 C CB    . PRO B 1 352 ? -57.832 -12.449 -43.501 1.00 26.98  ? ? ? ? ? 
352 PRO B CB  1 
ATOM   5429 C CG    . PRO B 1 352 ? -57.358 -11.921 -42.171 1.00 25.72  ? ? ? ? ? 
352 PRO B CG  1 
ATOM   5430 C CD    . PRO B 1 352 ? -56.037 -12.637 -41.994 1.00 29.57  ? ? ? ? ? 
352 PRO B CD  1 
ATOM   5431 N N     . GLY B 1 353 ? -56.326 -11.153 -46.389 1.00 30.91  ? ? ? ? ? 
353 GLY B N   1 
ATOM   5432 C CA    . GLY B 1 353 ? -56.088 -9.964  -47.176 1.00 31.78  ? ? ? ? ? 
353 GLY B CA  1 
ATOM   5433 C C     . GLY B 1 353 ? -56.956 -8.754  -46.918 1.00 34.43  ? ? ? ? ? 
353 GLY B C   1 
ATOM   5434 O O     . GLY B 1 353 ? -56.558 -7.638  -47.245 1.00 37.09  ? ? ? ? ? 
353 GLY B O   1 
ATOM   5435 N N     . TYR B 1 354 ? -58.134 -8.931  -46.335 1.00 36.99  ? ? ? ? ? 
354 TYR B N   1 
ATOM   5436 C CA    . TYR B 1 354 ? -58.974 -7.765  -46.117 1.00 38.82  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CA  1 
ATOM   5437 C C     . TYR B 1 354 ? -58.418 -6.809  -45.077 1.00 39.96  ? ? ? ? ? 
354 TYR B C   1 
ATOM   5438 O O     . TYR B 1 354 ? -58.979 -5.739  -44.856 1.00 41.29  ? ? ? ? ? 
354 TYR B O   1 
ATOM   5439 C CB    . TYR B 1 354 ? -60.412 -8.166  -45.767 1.00 38.96  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CB  1 
ATOM   5440 C CG    . TYR B 1 354 ? -60.578 -9.091  -44.585 1.00 37.13  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CG  1 
ATOM   5441 C CD1   . TYR B 1 354 ? -60.248 -8.691  -43.289 1.00 33.67  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CD1 1 
ATOM   5442 C CD2   . TYR B 1 354 ? -61.122 -10.356 -44.761 1.00 38.45  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CD2 1 
ATOM   5443 C CE1   . TYR B 1 354 ? -60.465 -9.534  -42.207 1.00 30.29  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CE1 1 
ATOM   5444 C CE2   . TYR B 1 354 ? -61.344 -11.199 -43.695 1.00 33.95  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CE2 1 
ATOM   5445 C CZ    . TYR B 1 354 ? -61.020 -10.793 -42.423 1.00 33.08  ? ? ? ? ? 
354 TYR B CZ  1 
ATOM   5446 O OH    . TYR B 1 354 ? -61.285 -11.663 -41.383 1.00 31.93  ? ? ? ? ? 
354 TYR B OH  1 
ATOM   5447 N N     . THR B 1 355 ? -57.311 -7.187  -44.446 1.00 39.04  ? ? ? ? ? 
355 THR B N   1 
ATOM   5448 C CA    . THR B 1 355 ? -56.703 -6.310  -43.461 1.00 37.92  ? ? ? ? ? 
355 THR B CA  1 
ATOM   5449 C C     . THR B 1 355 ? -56.132 -5.104  -44.206 1.00 37.32  ? ? ? ? ? 
355 THR B C   1 
ATOM   5450 O O     . THR B 1 355 ? -55.821 -4.092  -43.590 1.00 36.86  ? ? ? ? ? 
355 THR B O   1 
ATOM   5451 C CB    . THR B 1 355 ? -55.561 -7.011  -42.660 1.00 39.18  ? ? ? ? ? 
355 THR B CB  1 
ATOM   5452 O OG1   . THR B 1 355 ? -54.502 -7.398  -43.544 1.00 40.60  ? ? ? ? ? 
355 THR B OG1 1 
ATOM   5453 C CG2   . THR B 1 355 ? -56.084 -8.240  -41.953 1.00 37.98  ? ? ? ? ? 
355 THR B CG2 1 
ATOM   5454 N N     . TYR B 1 356 ? -55.999 -5.217  -45.529 1.00 36.70  ? ? ? ? ? 
356 TYR B N   1 
ATOM   5455 C CA    . TYR B 1 356 ? -55.474 -4.123  -46.358 1.00 37.26  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CA  1 
ATOM   5456 C C     . TYR B 1 356 ? -56.606 -3.348  -47.025 1.00 39.92  ? ? ? ? ? 
356 TYR B C   1 
ATOM   5457 O O     . TYR B 1 356 ? -56.400 -2.737  -48.078 1.00 44.21  ? ? ? ? ? 
356 TYR B O   1 
ATOM   5458 C CB    . TYR B 1 356 ? -54.569 -4.647  -47.483 1.00 32.08  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CB  1 
ATOM   5459 C CG    . TYR B 1 356 ? -53.360 -5.440  -47.062 1.00 26.13  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CG  1 
ATOM   5460 C CD1   . TYR B 1 356 ? -53.497 -6.676  -46.440 1.00 26.44  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CD1 1 
ATOM   5461 C CD2   . TYR B 1 356 ? -52.069 -4.981  -47.348 1.00 25.36  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CD2 1 
ATOM   5462 C CE1   . TYR B 1 356 ? -52.373 -7.449  -46.116 1.00 25.12  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CE1 1 
ATOM   5463 C CE2   . TYR B 1 356 ? -50.946 -5.731  -47.032 1.00 21.87  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CE2 1 
ATOM   5464 C CZ    . TYR B 1 356 ? -51.106 -6.968  -46.419 1.00 26.87  ? ? ? ? ? 
356 TYR B CZ  1 
ATOM   5465 O OH    . TYR B 1 356 ? -50.009 -7.737  -46.123 1.00 30.20  ? ? ? ? ? 
356 TYR B OH  1 
ATOM   5466 N N     . GLY B 1 357 ? -57.801 -3.388  -46.449 1.00 39.81  ? ? ? ? ? 
357 GLY B N   1 
ATOM   5467 C CA    . GLY B 1 357 ? -58.914 -2.684  -47.061 1.00 41.72  ? ? ? ? ? 
357 GLY B CA  1 
ATOM   5468 C C     . GLY B 1 357 ? -59.496 -3.471  -48.221 1.00 46.43  ? ? ? ? ? 
357 GLY B C   1 
ATOM   5469 O O     . GLY B 1 357 ? -59.275 -4.674  -48.330 1.00 49.51  ? ? ? ? ? 
357 GLY B O   1 
ATOM   5470 N N     . GLU B 1 358 ? -60.240 -2.808  -49.098 1.00 48.87  ? ? ? ? ? 
358 GLU B N   1 
ATOM   5471 C CA    . GLU B 1 358 ? -60.842 -3.494  -50.231 1.00 49.94  ? ? ? ? ? 
358 GLU B CA  1 
ATOM   5472 C C     . GLU B 1 358 ? -59.845 -4.235  -51.116 1.00 50.66  ? ? ? ? ? 
358 GLU B C   1 
ATOM   5473 O O     . GLU B 1 358 ? -60.063 -5.400  -51.438 1.00 49.75  ? ? ? ? ? 
358 GLU B O   1 
ATOM   5474 C CB    . GLU B 1 358 ? -61.636 -2.510  -51.084 1.00 56.63  ? ? ? ? ? 
358 GLU B CB  1 
ATOM   5475 C CG    . GLU B 1 358 ? -62.064 -3.085  -52.442 1.00 67.09  ? ? ? ? ? 
358 GLU B CG  1 
ATOM   5476 C CD    . GLU B 1 358 ? -62.934 -4.339  -52.319 1.00 72.42  ? ? ? ? ? 
358 GLU B CD  1 
ATOM   5477 O OE1   . GLU B 1 358 ? -63.194 -4.984  -53.360 1.00 71.50  ? ? ? ? ? 
358 GLU B OE1 1 
ATOM   5478 O OE2   . GLU B 1 358 ? -63.365 -4.677  -51.187 1.00 76.79  ? ? ? ? ? 
358 GLU B OE2 1 
ATOM   5479 N N     . GLU B 1 359 ? -58.766 -3.560  -51.518 1.00 51.42  ? ? ? ? ? 
359 GLU B N   1 
ATOM   5480 C CA    . GLU B 1 359 ? -57.734 -4.161  -52.375 1.00 50.64  ? ? ? ? ? 
359 GLU B CA  1 
ATOM   5481 C C     . GLU B 1 359 ? -57.370 -5.607  -52.036 1.00 48.65  ? ? ? ? ? 
359 GLU B C   1 
ATOM   5482 O O     . GLU B 1 359 ? -57.033 -6.385  -52.924 1.00 51.04  ? ? ? ? ? 
359 GLU B O   1 
ATOM   5483 C CB    . GLU B 1 359 ? -56.443 -3.336  -52.337 1.00 56.04  ? ? ? ? ? 
359 GLU B CB  1 
ATOM   5484 C CG    . GLU B 1 359 ? -56.424 -2.076  -53.192 1.00 65.05  ? ? ? ? ? 
359 GLU B CG  1 
ATOM   5485 C CD    . GLU B 1 359 ? -57.144 -0.909  -52.545 1.00 71.82  ? ? ? ? ? 
359 GLU B CD  1 
ATOM   5486 O OE1   . GLU B 1 359 ? -56.964 -0.702  -51.318 1.00 73.14  ? ? ? ? ? 
359 GLU B OE1 1 
ATOM   5487 O OE2   . GLU B 1 359 ? -57.875 -0.194  -53.273 1.00 74.08  ? ? ? ? ? 
359 GLU B OE2 1 
ATOM   5488 N N     . GLY B 1 360 ? -57.426 -5.960  -50.754 1.00 47.33  ? ? ? ? ? 
360 GLY B N   1 
ATOM   5489 C CA    . GLY B 1 360 ? -57.069 -7.304  -50.334 1.00 42.83  ? ? ? ? ? 
360 GLY B CA  1 
ATOM   5490 C C     . GLY B 1 360 ? -58.218 -8.272  -50.126 1.00 40.73  ? ? ? ? ? 
360 GLY B C   1 
ATOM   5491 O O     . GLY B 1 360 ? -58.023 -9.385  -49.640 1.00 42.22  ? ? ? ? ? 
360 GLY B O   1 
ATOM   5492 N N     . ARG B 1 361 ? -59.421 -7.855  -50.478 1.00 38.32  ? ? ? ? ? 
361 ARG B N   1 
ATOM   5493 C CA    . ARG B 1 361 ? -60.582 -8.716  -50.338 1.00 37.66  ? ? ? ? ? 
361 ARG B CA  1 
ATOM   5494 C C     . ARG B 1 361 ? -60.405 -9.870  -51.319 1.00 34.35  ? ? ? ? ? 
361 ARG B C   1 
ATOM   5495 O O     . ARG B 1 361 ? -60.245 -9.651  -52.516 1.00 32.24  ? ? ? ? ? 
361 ARG B O   1 
ATOM   5496 C CB    . ARG B 1 361 ? -61.843 -7.932  -50.669 1.00 43.69  ? ? ? ? ? 
361 ARG B CB  1 
ATOM   5497 C CG    . ARG B 1 361 ? -63.124 -8.664  -50.358 1.00 54.42  ? ? ? ? ? 
361 ARG B CG  1 
ATOM   5498 C CD    . ARG B 1 361 ? -63.351 -8.785  -48.854 1.00 63.80  ? ? ? ? ? 
361 ARG B CD  1 
ATOM   5499 N NE    . ARG B 1 361 ? -64.622 -9.447  -48.562 1.00 69.76  ? ? ? ? ? 
361 ARG B NE  1 
ATOM   5500 C CZ    . ARG B 1 361 ? -65.066 -9.708  -47.337 1.00 73.97  ? ? ? ? ? 
361 ARG B CZ  1 
ATOM   5501 N NH1   . ARG B 1 361 ? -64.339 -9.361  -46.282 1.00 74.25  ? ? ? ? ? 
361 ARG B NH1 1 
ATOM   5502 N NH2   . ARG B 1 361 ? -66.235 -10.324 -47.168 1.00 77.38  ? ? ? ? ? 
361 ARG B NH2 1 
ATOM   5503 N N     . GLY B 1 362 ? -60.414 -11.097 -50.804 1.00 32.94  ? ? ? ? ? 
362 GLY B N   1 
ATOM   5504 C CA    . GLY B 1 362 ? -60.233 -12.264 -51.650 1.00 28.06  ? ? ? ? ? 
362 GLY B CA  1 
ATOM   5505 C C     . GLY B 1 362 ? -58.798 -12.778 -51.701 1.00 30.65  ? ? ? ? ? 
362 GLY B C   1 
ATOM   5506 O O     . GLY B 1 362 ? -58.477 -13.674 -52.506 1.00 30.03  ? ? ? ? ? 
362 GLY B O   1 
ATOM   5507 N N     . PHE B 1 363 ? -57.930 -12.218 -50.852 1.00 28.82  ? ? ? ? ? 
363 PHE B N   1 
ATOM   5508 C CA    . PHE B 1 363 ? -56.524 -12.631 -50.791 1.00 24.06  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CA  1 
ATOM   5509 C C     . PHE B 1 363 ? -56.156 -13.103 -49.399 1.00 24.19  ? ? ? ? ? 
363 PHE B C   1 
ATOM   5510 O O     . PHE B 1 363 ? -56.866 -12.843 -48.432 1.00 22.78  ? ? ? ? ? 
363 PHE B O   1 
ATOM   5511 C CB    . PHE B 1 363 ? -55.569 -11.468 -51.128 1.00 24.88  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CB  1 
ATOM   5512 C CG    . PHE B 1 363 ? -55.630 -10.994 -52.562 1.00 21.52  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CG  1 
ATOM   5513 C CD1   . PHE B 1 363 ? -56.700 -10.231 -53.016 1.00 20.88  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CD1 1 
ATOM   5514 C CD2   . PHE B 1 363 ? -54.590 -11.282 -53.447 1.00 23.14  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CD2 1 
ATOM   5515 C CE1   . PHE B 1 363 ? -56.732 -9.754  -54.342 1.00 20.06  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CE1 1 
ATOM   5516 C CE2   . PHE B 1 363 ? -54.606 -10.812 -54.772 1.00 19.15  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CE2 1 
ATOM   5517 C CZ    . PHE B 1 363 ? -55.673 -10.050 -55.218 1.00 19.25  ? ? ? ? ? 
363 PHE B CZ  1 
ATOM   5518 N N     . VAL B 1 364 ? -55.036 -13.812 -49.313 1.00 23.99  ? ? ? ? ? 
364 VAL B N   1 
ATOM   5519 C CA    . VAL B 1 364 ? -54.490 -14.266 -48.040 1.00 24.51  ? ? ? ? ? 
364 VAL B CA  1 
ATOM   5520 C C     . VAL B 1 364 ? -52.992 -14.121 -48.224 1.00 24.76  ? ? ? ? ? 
364 VAL B C   1 
ATOM   5521 O O     . VAL B 1 364 ? -52.476 -14.333 -49.323 1.00 27.13  ? ? ? ? ? 
364 VAL B O   1 
ATOM   5522 C CB    . VAL B 1 364 ? -54.828 -15.760 -47.700 1.00 21.57  ? ? ? ? ? 
364 VAL B CB  1 
ATOM   5523 C CG1   . VAL B 1 364 ? -56.277 -15.884 -47.291 1.00 18.28  ? ? ? ? ? 
364 VAL B CG1 1 
ATOM   5524 C CG2   . VAL B 1 364 ? -54.536 -16.645 -48.868 1.00 18.65  ? ? ? ? ? 
364 VAL B CG2 1 
ATOM   5525 N N     . ARG B 1 365 ? -52.294 -13.731 -47.170 1.00 24.56  ? ? ? ? ? 
365 ARG B N   1 
ATOM   5526 C CA    . ARG B 1 365 ? -50.859 -13.571 -47.276 1.00 26.22  ? ? ? ? ? 
365 ARG B CA  1 
ATOM   5527 C C     . ARG B 1 365 ? -50.260 -14.680 -46.452 1.00 25.36  ? ? ? ? ? 
365 ARG B C   1 
ATOM   5528 O O     . ARG B 1 365 ? -50.594 -14.841 -45.286 1.00 29.21  ? ? ? ? ? 
365 ARG B O   1 
ATOM   5529 C CB    . ARG B 1 365 ? -50.423 -12.199 -46.749 1.00 31.00  ? ? ? ? ? 
365 ARG B CB  1 
ATOM   5530 C CG    . ARG B 1 365 ? -49.009 -11.794 -47.171 1.00 32.37  ? ? ? ? ? 
365 ARG B CG  1 
ATOM   5531 C CD    . ARG B 1 365 ? -48.164 -11.493 -45.968 1.00 36.16  ? ? ? ? ? 
365 ARG B CD  1 
ATOM   5532 N NE    . ARG B 1 365 ? -48.738 -10.404 -45.190 1.00 42.92  ? ? ? ? ? 
365 ARG B NE  1 
ATOM   5533 C CZ    . ARG B 1 365 ? -48.445 -10.155 -43.917 1.00 44.42  ? ? ? ? ? 
365 ARG B CZ  1 
ATOM   5534 N NH1   . ARG B 1 365 ? -47.582 -10.927 -43.273 1.00 46.44  ? ? ? ? ? 
365 ARG B NH1 1 
ATOM   5535 N NH2   . ARG B 1 365 ? -49.021 -9.136  -43.289 1.00 46.07  ? ? ? ? ? 
365 ARG B NH2 1 
ATOM   5536 N N     . LEU B 1 366 ? -49.394 -15.462 -47.081 1.00 26.08  ? ? ? ? ? 
366 LEU B N   1 
ATOM   5537 C CA    . LEU B 1 366 ? -48.749 -16.595 -46.444 1.00 24.86  ? ? ? ? ? 
366 LEU B CA  1 
ATOM   5538 C C     . LEU B 1 366 ? -47.230 -16.382 -46.441 1.00 24.52  ? ? ? ? ? 
366 LEU B C   1 
ATOM   5539 O O     . LEU B 1 366 ? -46.609 -16.293 -47.498 1.00 28.49  ? ? ? ? ? 
366 LEU B O   1 
ATOM   5540 C CB    . LEU B 1 366 ? -49.124 -17.865 -47.217 1.00 22.53  ? ? ? ? ? 
366 LEU B CB  1 
ATOM   5541 C CG    . LEU B 1 366 ? -48.845 -19.206 -46.540 1.00 25.99  ? ? ? ? ? 
366 LEU B CG  1 
ATOM   5542 C CD1   . LEU B 1 366 ? -49.412 -20.331 -47.367 1.00 27.16  ? ? ? ? ? 
366 LEU B CD1 1 
ATOM   5543 C CD2   . LEU B 1 366 ? -47.356 -19.381 -46.367 1.00 30.48  ? ? ? ? ? 
366 LEU B CD2 1 
ATOM   5544 N N     . ASN B 1 367 ? -46.637 -16.299 -45.254 1.00 24.03  ? ? ? ? ? 
367 ASN B N   1 
ATOM   5545 C CA    . ASN B 1 367 ? -45.196 -16.078 -45.120 1.00 22.84  ? ? ? ? ? 
367 ASN B CA  1 
ATOM   5546 C C     . ASN B 1 367 ? -44.444 -17.368 -45.411 1.00 22.15  ? ? ? ? ? 
367 ASN B C   1 
ATOM   5547 O O     . ASN B 1 367 ? -44.544 -18.343 -44.658 1.00 23.91  ? ? ? ? ? 
367 ASN B O   1 
ATOM   5548 C CB    . ASN B 1 367 ? -44.869 -15.595 -43.702 1.00 23.34  ? ? ? ? ? 
367 ASN B CB  1 
ATOM   5549 C CG    . ASN B 1 367 ? -43.422 -15.169 -43.549 1.00 25.95  ? ? ? ? ? 
367 ASN B CG  1 
ATOM   5550 O OD1   . ASN B 1 367 ? -42.514 -15.798 -44.100 1.00 25.49  ? ? ? ? ? 
367 ASN B OD1 1 
ATOM   5551 N ND2   . ASN B 1 367 ? -43.197 -14.098 -42.796 1.00 25.48  ? ? ? ? ? 
367 ASN B ND2 1 
ATOM   5552 N N     . ALA B 1 368 ? -43.679 -17.367 -46.491 1.00 20.48  ? ? ? ? ? 
368 ALA B N   1 
ATOM   5553 C CA    . ALA B 1 368 ? -42.922 -18.548 -46.900 1.00 19.93  ? ? ? ? ? 
368 ALA B CA  1 
ATOM   5554 C C     . ALA B 1 368 ? -41.510 -18.566 -46.346 1.00 21.46  ? ? ? ? ? 
368 ALA B C   1 
ATOM   5555 O O     . ALA B 1 368 ? -40.721 -19.452 -46.681 1.00 20.86  ? ? ? ? ? 
368 ALA B O   1 
ATOM   5556 C CB    . ALA B 1 368 ? -42.878 -18.641 -48.422 1.00 18.07  ? ? ? ? ? 
368 ALA B CB  1 
ATOM   5557 N N     . GLY B 1 369 ? -41.190 -17.594 -45.497 1.00 22.28  ? ? ? ? ? 
369 GLY B N   1 
ATOM   5558 C CA    . GLY B 1 369 ? -39.864 -17.550 -44.904 1.00 23.92  ? ? ? ? ? 
369 GLY B CA  1 
ATOM   5559 C C     . GLY B 1 369 ? -39.807 -18.470 -43.700 1.00 22.34  ? ? ? ? ? 
369 GLY B C   1 
ATOM   5560 O O     . GLY B 1 369 ? -39.768 -18.014 -42.556 1.00 24.60  ? ? ? ? ? 
369 GLY B O   1 
ATOM   5561 N N     . CYS B 1 370 ? -39.792 -19.771 -43.950 1.00 22.48  ? ? ? ? ? 
370 CYS B N   1 
ATOM   5562 C CA    . CYS B 1 370 ? -39.779 -20.741 -42.862 1.00 24.51  ? ? ? ? ? 
370 CYS B CA  1 
ATOM   5563 C C     . CYS B 1 370 ? -39.367 -22.094 -43.384 1.00 25.10  ? ? ? ? ? 
370 CYS B C   1 
ATOM   5564 O O     . CYS B 1 370 ? -39.267 -22.297 -44.591 1.00 27.97  ? ? ? ? ? 
370 CYS B O   1 
ATOM   5565 C CB    . CYS B 1 370 ? -41.178 -20.864 -42.273 1.00 27.78  ? ? ? ? ? 
370 CYS B CB  1 
ATOM   5566 S SG    . CYS B 1 370 ? -42.396 -21.442 -43.501 1.00 28.42  ? ? ? ? ? 
370 CYS B SG  1 
ATOM   5567 N N     . PRO B 1 371 ? -39.124 -23.052 -42.482 1.00 27.11  ? ? ? ? ? 
371 PRO B N   1 
ATOM   5568 C CA    . PRO B 1 371 ? -38.729 -24.385 -42.945 1.00 25.32  ? ? ? ? ? 
371 PRO B CA  1 
ATOM   5569 C C     . PRO B 1 371 ? -39.864 -24.988 -43.773 1.00 26.48  ? ? ? ? ? 
371 PRO B C   1 
ATOM   5570 O O     . PRO B 1 371 ? -41.040 -24.713 -43.517 1.00 28.99  ? ? ? ? ? 
371 PRO B O   1 
ATOM   5571 C CB    . PRO B 1 371 ? -38.501 -25.140 -41.645 1.00 25.65  ? ? ? ? ? 
371 PRO B CB  1 
ATOM   5572 C CG    . PRO B 1 371 ? -38.111 -24.049 -40.678 1.00 27.69  ? ? ? ? ? 
371 PRO B CG  1 
ATOM   5573 C CD    . PRO B 1 371 ? -39.077 -22.961 -41.011 1.00 25.99  ? ? ? ? ? 
371 PRO B CD  1 
ATOM   5574 N N     . ARG B 1 372 ? -39.537 -25.804 -44.769 1.00 26.47  ? ? ? ? ? 
372 ARG B N   1 
ATOM   5575 C CA    . ARG B 1 372 ? -40.608 -26.385 -45.565 1.00 28.41  ? ? ? ? ? 
372 ARG B CA  1 
ATOM   5576 C C     . ARG B 1 372 ? -41.564 -27.278 -44.801 1.00 27.95  ? ? ? ? ? 
372 ARG B C   1 
ATOM   5577 O O     . ARG B 1 372 ? -42.756 -27.342 -45.115 1.00 28.25  ? ? ? ? ? 
372 ARG B O   1 
ATOM   5578 C CB    . ARG B 1 372 ? -40.080 -27.185 -46.745 1.00 31.17  ? ? ? ? ? 
372 ARG B CB  1 
ATOM   5579 C CG    . ARG B 1 372 ? -41.250 -27.767 -47.522 1.00 33.13  ? ? ? ? ? 
372 ARG B CG  1 
ATOM   5580 C CD    . ARG B 1 372 ? -40.913 -28.035 -48.935 1.00 37.81  ? ? ? ? ? 
372 ARG B CD  1 
ATOM   5581 N NE    . ARG B 1 372 ? -40.392 -26.865 -49.616 1.00 35.80  ? ? ? ? ? 
372 ARG B NE  1 
ATOM   5582 C CZ    . ARG B 1 372 ? -39.898 -26.919 -50.845 1.00 39.91  ? ? ? ? ? 
372 ARG B CZ  1 
ATOM   5583 N NH1   . ARG B 1 372 ? -39.882 -28.080 -51.484 1.00 39.85  ? ? ? ? ? 
372 ARG B NH1 1 
ATOM   5584 N NH2   . ARG B 1 372 ? -39.414 -25.830 -51.431 1.00 43.53  ? ? ? ? ? 
372 ARG B NH2 1 
ATOM   5585 N N     . SER B 1 373 ? -41.042 -27.987 -43.813 1.00 29.33  ? ? ? ? ? 
373 SER B N   1 
ATOM   5586 C CA    . SER B 1 373 ? -41.881 -28.868 -43.025 1.00 29.50  ? ? ? ? ? 
373 SER B CA  1 
ATOM   5587 C C     . SER B 1 373 ? -43.022 -28.048 -42.442 1.00 29.30  ? ? ? ? ? 
373 SER B C   1 
ATOM   5588 O O     . SER B 1 373 ? -44.144 -28.537 -42.313 1.00 33.66  ? ? ? ? ? 
373 SER B O   1 
ATOM   5589 C CB    . SER B 1 373 ? -41.063 -29.532 -41.917 1.00 24.53  ? ? ? ? ? 
373 SER B CB  1 
ATOM   5590 O OG    . SER B 1 373 ? -40.436 -28.562 -41.110 1.00 37.72  ? ? ? ? ? 
373 SER B OG  1 
ATOM   5591 N N     . LYS B 1 374 ? -42.737 -26.794 -42.107 1.00 27.53  ? ? ? ? ? 
374 LYS B N   1 
ATOM   5592 C CA    . LYS B 1 374 ? -43.757 -25.921 -41.543 1.00 28.83  ? ? ? ? ? 
374 LYS B CA  1 
ATOM   5593 C C     . LYS B 1 374 ? -44.701 -25.458 -42.644 1.00 30.23  ? ? ? ? ? 
374 LYS B C   1 
ATOM   5594 O O     . LYS B 1 374 ? -45.925 -25.458 -42.478 1.00 29.58  ? ? ? ? ? 
374 LYS B O   1 
ATOM   5595 C CB    . LYS B 1 374 ? -43.115 -24.705 -40.877 1.00 26.51  ? ? ? ? ? 
374 LYS B CB  1 
ATOM   5596 C CG    . LYS B 1 374 ? -44.126 -23.743 -40.286 1.00 28.24  ? ? ? ? ? 
374 LYS B CG  1 
ATOM   5597 C CD    . LYS B 1 374 ? -43.481 -22.424 -39.914 1.00 29.78  ? ? ? ? ? 
374 LYS B CD  1 
ATOM   5598 C CE    . LYS B 1 374 ? -44.506 -21.465 -39.335 1.00 31.95  ? ? ? ? ? 
374 LYS B CE  1 
ATOM   5599 N NZ    . LYS B 1 374 ? -44.006 -20.060 -39.303 1.00 32.84  ? ? ? ? ? 
374 LYS B NZ  1 
ATOM   5600 N N     . LEU B 1 375 ? -44.122 -25.054 -43.770 1.00 30.97  ? ? ? ? ? 
375 LEU B N   1 
ATOM   5601 C CA    . LEU B 1 375 ? -44.908 -24.587 -44.911 1.00 29.89  ? ? ? ? ? 
375 LEU B CA  1 
ATOM   5602 C C     . LEU B 1 375 ? -45.898 -25.663 -45.355 1.00 30.75  ? ? ? ? ? 
375 LEU B C   1 
ATOM   5603 O O     . LEU B 1 375 ? -47.051 -25.373 -45.653 1.00 33.49  ? ? ? ? ? 
375 LEU B O   1 
ATOM   5604 C CB    . LEU B 1 375 ? -43.974 -24.221 -46.063 1.00 28.64  ? ? ? ? ? 
375 LEU B CB  1 
ATOM   5605 C CG    . LEU B 1 375 ? -44.564 -23.522 -47.278 1.00 26.22  ? ? ? ? ? 
375 LEU B CG  1 
ATOM   5606 C CD1   . LEU B 1 375 ? -45.345 -22.308 -46.850 1.00 23.27  ? ? ? ? ? 
375 LEU B CD1 1 
ATOM   5607 C CD2   . LEU B 1 375 ? -43.438 -23.135 -48.210 1.00 27.38  ? ? ? ? ? 
375 LEU B CD2 1 
ATOM   5608 N N     . GLU B 1 376 ? -45.444 -26.909 -45.399 1.00 32.14  ? ? ? ? ? 
376 GLU B N   1 
ATOM   5609 C CA    . GLU B 1 376 ? -46.311 -28.010 -45.792 1.00 31.83  ? ? ? ? ? 
376 GLU B CA  1 
ATOM   5610 C C     . GLU B 1 376 ? -47.641 -27.998 -45.046 1.00 29.95  ? ? ? ? ? 
376 GLU B C   1 
ATOM   5611 O O     . GLU B 1 376 ? -48.692 -28.180 -45.651 1.00 28.91  ? ? ? ? ? 
376 GLU B O   1 
ATOM   5612 C CB    . GLU B 1 376 ? -45.617 -29.346 -45.539 1.00 33.40  ? ? ? ? ? 
376 GLU B CB  1 
ATOM   5613 C CG    . GLU B 1 376 ? -44.473 -29.638 -46.486 1.00 41.83  ? ? ? ? ? 
376 GLU B CG  1 
ATOM   5614 C CD    . GLU B 1 376 ? -43.759 -30.933 -46.156 1.00 43.45  ? ? ? ? ? 
376 GLU B CD  1 
ATOM   5615 O OE1   . GLU B 1 376 ? -42.776 -31.256 -46.847 1.00 47.61  ? ? ? ? ? 
376 GLU B OE1 1 
ATOM   5616 O OE2   . GLU B 1 376 ? -44.173 -31.628 -45.205 1.00 49.84  ? ? ? ? ? 
376 GLU B OE2 1 
ATOM   5617 N N     . LYS B 1 377 ? -47.597 -27.771 -43.740 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
377 LYS B N   1 
ATOM   5618 C CA    . LYS B 1 377 ? -48.811 -27.766 -42.942 1.00 29.86  ? ? ? ? ? 
377 LYS B CA  1 
ATOM   5619 C C     . LYS B 1 377 ? -49.675 -26.562 -43.250 1.00 28.91  ? ? ? ? ? 
377 LYS B C   1 
ATOM   5620 O O     . LYS B 1 377 ? -50.899 -26.630 -43.188 1.00 29.99  ? ? ? ? ? 
377 LYS B O   1 
ATOM   5621 C CB    . LYS B 1 377 ? -48.463 -27.769 -41.458 1.00 33.64  ? ? ? ? ? 
377 LYS B CB  1 
ATOM   5622 C CG    . LYS B 1 377 ? -47.346 -28.725 -41.097 1.00 43.96  ? ? ? ? ? 
377 LYS B CG  1 
ATOM   5623 C CD    . LYS B 1 377 ? -47.760 -30.184 -41.240 1.00 51.76  ? ? ? ? ? 
377 LYS B CD  1 
ATOM   5624 C CE    . LYS B 1 377 ? -46.587 -31.120 -40.916 1.00 56.51  ? ? ? ? ? 
377 LYS B CE  1 
ATOM   5625 N NZ    . LYS B 1 377 ? -45.465 -31.016 -41.913 1.00 57.64  ? ? ? ? ? 
377 LYS B NZ  1 
ATOM   5626 N N     . GLY B 1 378 ? -49.026 -25.450 -43.563 1.00 30.05  ? ? ? ? ? 
378 GLY B N   1 
ATOM   5627 C CA    . GLY B 1 378 ? -49.751 -24.240 -43.879 1.00 26.70  ? ? ? ? ? 
378 GLY B CA  1 
ATOM   5628 C C     . GLY B 1 378 ? -50.499 -24.380 -45.190 1.00 27.08  ? ? ? ? ? 
378 GLY B C   1 
ATOM   5629 O O     . GLY B 1 378 ? -51.666 -23.997 -45.279 1.00 29.46  ? ? ? ? ? 
378 GLY B O   1 
ATOM   5630 N N     . VAL B 1 379 ? -49.846 -24.920 -46.214 1.00 24.00  ? ? ? ? ? 
379 VAL B N   1 
ATOM   5631 C CA    . VAL B 1 379 ? -50.524 -25.086 -47.487 1.00 28.46  ? ? ? ? ? 
379 VAL B CA  1 
ATOM   5632 C C     . VAL B 1 379 ? -51.623 -26.150 -47.337 1.00 28.86  ? ? ? ? ? 
379 VAL B C   1 
ATOM   5633 O O     . VAL B 1 379 ? -52.792 -25.904 -47.664 1.00 30.26  ? ? ? ? ? 
379 VAL B O   1 
ATOM   5634 C CB    . VAL B 1 379 ? -49.528 -25.467 -48.605 1.00 30.96  ? ? ? ? ? 
379 VAL B CB  1 
ATOM   5635 C CG1   . VAL B 1 379 ? -48.704 -24.248 -49.005 1.00 32.76  ? ? ? ? ? 
379 VAL B CG1 1 
ATOM   5636 C CG2   . VAL B 1 379 ? -48.607 -26.546 -48.116 1.00 40.96  ? ? ? ? ? 
379 VAL B CG2 1 
ATOM   5637 N N     . ALA B 1 380 ? -51.259 -27.322 -46.823 1.00 25.86  ? ? ? ? ? 
380 ALA B N   1 
ATOM   5638 C CA    . ALA B 1 380 ? -52.237 -28.374 -46.612 1.00 25.22  ? ? ? ? ? 
380 ALA B CA  1 
ATOM   5639 C C     . ALA B 1 380 ? -53.429 -27.772 -45.868 1.00 26.58  ? ? ? ? ? 
380 ALA B C   1 
ATOM   5640 O O     . ALA B 1 380 ? -54.587 -28.093 -46.150 1.00 26.83  ? ? ? ? ? 
380 ALA B O   1 
ATOM   5641 C CB    . ALA B 1 380 ? -51.624 -29.483 -45.806 1.00 19.45  ? ? ? ? ? 
380 ALA B CB  1 
ATOM   5642 N N     . GLY B 1 381 ? -53.134 -26.875 -44.931 1.00 29.04  ? ? ? ? ? 
381 GLY B N   1 
ATOM   5643 C CA    . GLY B 1 381 ? -54.180 -26.232 -44.152 1.00 28.44  ? ? ? ? ? 
381 GLY B CA  1 
ATOM   5644 C C     . GLY B 1 381 ? -55.079 -25.374 -45.014 1.00 30.06  ? ? ? ? ? 
381 GLY B C   1 
ATOM   5645 O O     . GLY B 1 381 ? -56.310 -25.472 -44.930 1.00 28.81  ? ? ? ? ? 
381 GLY B O   1 
ATOM   5646 N N     . LEU B 1 382 ? -54.465 -24.546 -45.860 1.00 30.82  ? ? ? ? ? 
382 LEU B N   1 
ATOM   5647 C CA    . LEU B 1 382 ? -55.215 -23.651 -46.749 1.00 32.97  ? ? ? ? ? 
382 LEU B CA  1 
ATOM   5648 C C     . LEU B 1 382 ? -56.112 -24.462 -47.670 1.00 33.69  ? ? ? ? ? 
382 LEU B C   1 
ATOM   5649 O O     . LEU B 1 382 ? -57.312 -24.175 -47.823 1.00 32.53  ? ? ? ? ? 
382 LEU B O   1 
ATOM   5650 C CB    . LEU B 1 382 ? -54.266 -22.814 -47.620 1.00 28.39  ? ? ? ? ? 
382 LEU B CB  1 
ATOM   5651 C CG    . LEU B 1 382 ? -54.602 -21.332 -47.820 1.00 28.86  ? ? ? ? ? 
382 LEU B CG  1 
ATOM   5652 C CD1   . LEU B 1 382 ? -53.766 -20.788 -48.961 1.00 28.63  ? ? ? ? ? 
382 LEU B CD1 1 
ATOM   5653 C CD2   . LEU B 1 382 ? -56.068 -21.135 -48.098 1.00 26.69  ? ? ? ? ? 
382 LEU B CD2 1 
ATOM   5654 N N     . ILE B 1 383 ? -55.517 -25.473 -48.295 1.00 32.60  ? ? ? ? ? 
383 ILE B N   1 
ATOM   5655 C CA    . ILE B 1 383 ? -56.268 -26.322 -49.200 1.00 32.50  ? ? ? ? ? 
383 ILE B CA  1 
ATOM   5656 C C     . ILE B 1 383 ? -57.467 -26.980 -48.496 1.00 31.35  ? ? ? ? ? 
383 ILE B C   1 
ATOM   5657 O O     . ILE B 1 383 ? -58.574 -26.959 -49.036 1.00 33.04  ? ? ? ? ? 
383 ILE B O   1 
ATOM   5658 C CB    . ILE B 1 383 ? -55.346 -27.381 -49.848 1.00 30.99  ? ? ? ? ? 
383 ILE B CB  1 
ATOM   5659 C CG1   . ILE B 1 383 ? -54.281 -26.665 -50.686 1.00 29.21  ? ? ? ? ? 
383 ILE B CG1 1 
ATOM   5660 C CG2   . ILE B 1 383 ? -56.161 -28.333 -50.731 1.00 31.79  ? ? ? ? ? 
383 ILE B CG2 1 
ATOM   5661 C CD1   . ILE B 1 383 ? -53.350 -27.580 -51.460 1.00 30.14  ? ? ? ? ? 
383 ILE B CD1 1 
ATOM   5662 N N     . ASN B 1 384 ? -57.266 -27.533 -47.297 1.00 26.69  ? ? ? ? ? 
384 ASN B N   1 
ATOM   5663 C CA    . ASN B 1 384 ? -58.376 -28.163 -46.577 1.00 27.75  ? ? ? ? ? 
384 ASN B CA  1 
ATOM   5664 C C     . ASN B 1 384 ? -59.479 -27.145 -46.310 1.00 28.58  ? ? ? ? ? 
384 ASN B C   1 
ATOM   5665 O O     . ASN B 1 384 ? -60.656 -27.396 -46.568 1.00 30.68  ? ? ? ? ? 
384 ASN B O   1 
ATOM   5666 C CB    . ASN B 1 384 ? -57.915 -28.731 -45.234 1.00 27.87  ? ? ? ? ? 
384 ASN B CB  1 
ATOM   5667 C CG    . ASN B 1 384 ? -57.019 -29.967 -45.374 1.00 32.95  ? ? ? ? ? 
384 ASN B CG  1 
ATOM   5668 O OD1   . ASN B 1 384 ? -56.453 -30.430 -44.381 1.00 31.49  ? ? ? ? ? 
384 ASN B OD1 1 
ATOM   5669 N ND2   . ASN B 1 384 ? -56.891 -30.506 -46.596 1.00 24.86  ? ? ? ? ? 
384 ASN B ND2 1 
ATOM   5670 N N     . ALA B 1 385 ? -59.087 -25.991 -45.785 1.00 28.69  ? ? ? ? ? 
385 ALA B N   1 
ATOM   5671 C CA    . ALA B 1 385 ? -60.017 -24.919 -45.459 1.00 25.26  ? ? ? ? ? 
385 ALA B CA  1 
ATOM   5672 C C     . ALA B 1 385 ? -60.813 -24.456 -46.672 1.00 25.11  ? ? ? ? ? 
385 ALA B C   1 
ATOM   5673 O O     . ALA B 1 385 ? -62.029 -24.283 -46.606 1.00 23.81  ? ? ? ? ? 
385 ALA B O   1 
ATOM   5674 C CB    . ALA B 1 385 ? -59.251 -23.763 -44.870 1.00 28.66  ? ? ? ? ? 
385 ALA B CB  1 
ATOM   5675 N N     . ILE B 1 386 ? -60.123 -24.254 -47.785 1.00 26.33  ? ? ? ? ? 
386 ILE B N   1 
ATOM   5676 C CA    . ILE B 1 386 ? -60.791 -23.813 -49.000 1.00 27.66  ? ? ? ? ? 
386 ILE B CA  1 
ATOM   5677 C C     . ILE B 1 386 ? -61.862 -24.829 -49.408 1.00 29.26  ? ? ? ? ? 
386 ILE B C   1 
ATOM   5678 O O     . ILE B 1 386 ? -62.992 -24.469 -49.750 1.00 26.85  ? ? ? ? ? 
386 ILE B O   1 
ATOM   5679 C CB    . ILE B 1 386 ? -59.773 -23.627 -50.151 1.00 28.16  ? ? ? ? ? 
386 ILE B CB  1 
ATOM   5680 C CG1   . ILE B 1 386 ? -58.797 -22.503 -49.799 1.00 25.53  ? ? ? ? ? 
386 ILE B CG1 1 
ATOM   5681 C CG2   . ILE B 1 386 ? -60.495 -23.289 -51.449 1.00 24.26  ? ? ? ? ? 
386 ILE B CG2 1 
ATOM   5682 C CD1   . ILE B 1 386 ? -57.728 -22.279 -50.857 1.00 27.36  ? ? ? ? ? 
386 ILE B CD1 1 
ATOM   5683 N N     . ARG B 1 387 ? -61.504 -26.104 -49.362 1.00 31.86  ? ? ? ? ? 
387 ARG B N   1 
ATOM   5684 C CA    . ARG B 1 387 ? -62.448 -27.156 -49.716 1.00 35.91  ? ? ? ? ? 
387 ARG B CA  1 
ATOM   5685 C C     . ARG B 1 387 ? -63.584 -27.227 -48.699 1.00 37.13  ? ? ? ? ? 
387 ARG B C   1 
ATOM   5686 O O     . ARG B 1 387 ? -64.738 -27.433 -49.057 1.00 41.73  ? ? ? ? ? 
387 ARG B O   1 
ATOM   5687 C CB    . ARG B 1 387 ? -61.735 -28.508 -49.791 1.00 31.82  ? ? ? ? ? 
387 ARG B CB  1 
ATOM   5688 C CG    . ARG B 1 387 ? -60.887 -28.685 -51.036 1.00 30.83  ? ? ? ? ? 
387 ARG B CG  1 
ATOM   5689 C CD    . ARG B 1 387 ? -59.981 -29.885 -50.922 1.00 26.41  ? ? ? ? ? 
387 ARG B CD  1 
ATOM   5690 N NE    . ARG B 1 387 ? -59.300 -30.127 -52.181 1.00 25.72  ? ? ? ? ? 
387 ARG B NE  1 
ATOM   5691 C CZ    . ARG B 1 387 ? -58.183 -30.837 -52.297 1.00 29.86  ? ? ? ? ? 
387 ARG B CZ  1 
ATOM   5692 N NH1   . ARG B 1 387 ? -57.616 -31.374 -51.221 1.00 30.47  ? ? ? ? ? 
387 ARG B NH1 1 
ATOM   5693 N NH2   . ARG B 1 387 ? -57.638 -31.021 -53.493 1.00 29.36  ? ? ? ? ? 
387 ARG B NH2 1 
ATOM   5694 N N     . ALA B 1 388 ? -63.258 -27.046 -47.429 1.00 37.61  ? ? ? ? ? 
388 ALA B N   1 
ATOM   5695 C CA    . ALA B 1 388 ? -64.278 -27.105 -46.395 1.00 41.49  ? ? ? ? ? 
388 ALA B CA  1 
ATOM   5696 C C     . ALA B 1 388 ? -65.395 -26.092 -46.619 1.00 42.16  ? ? ? ? ? 
388 ALA B C   1 
ATOM   5697 O O     . ALA B 1 388 ? -66.504 -26.273 -46.121 1.00 45.16  ? ? ? ? ? 
388 ALA B O   1 
ATOM   5698 C CB    . ALA B 1 388 ? -63.645 -26.883 -45.029 1.00 38.45  ? ? ? ? ? 
388 ALA B CB  1 
ATOM   5699 N N     . VAL B 1 389 ? -65.123 -25.037 -47.381 1.00 42.40  ? ? ? ? ? 
389 VAL B N   1 
ATOM   5700 C CA    . VAL B 1 389 ? -66.140 -24.016 -47.581 1.00 40.49  ? ? ? ? ? 
389 VAL B CA  1 
ATOM   5701 C C     . VAL B 1 389 ? -66.507 -23.671 -49.017 1.00 44.90  ? ? ? ? ? 
389 VAL B C   1 
ATOM   5702 O O     . VAL B 1 389 ? -67.216 -22.691 -49.234 1.00 43.37  ? ? ? ? ? 
389 VAL B O   1 
ATOM   5703 C CB    . VAL B 1 389 ? -65.741 -22.716 -46.866 1.00 37.68  ? ? ? ? ? 
389 VAL B CB  1 
ATOM   5704 C CG1   . VAL B 1 389 ? -65.376 -23.014 -45.432 1.00 34.09  ? ? ? ? ? 
389 VAL B CG1 1 
ATOM   5705 C CG2   . VAL B 1 389 ? -64.572 -22.074 -47.570 1.00 36.08  ? ? ? ? ? 
389 VAL B CG2 1 
ATOM   5706 N N     . ARG B 1 390 ? -66.037 -24.451 -49.994 1.00 49.26  ? ? ? ? ? 
390 ARG B N   1 
ATOM   5707 C CA    . ARG B 1 390 ? -66.378 -24.168 -51.395 1.00 53.83  ? ? ? ? ? 
390 ARG B CA  1 
ATOM   5708 C C     . ARG B 1 390 ? -67.891 -24.186 -51.546 1.00 56.00  ? ? ? ? ? 
390 ARG B C   1 
ATOM   5709 O O     . ARG B 1 390 ? -68.427 -23.276 -52.217 1.00 58.20  ? ? ? ? ? 
390 ARG B O   1 
ATOM   5710 C CB    . ARG B 1 390 ? -65.786 -25.203 -52.360 1.00 56.04  ? ? ? ? ? 
390 ARG B CB  1 
ATOM   5711 C CG    . ARG B 1 390 ? -64.308 -25.049 -52.655 1.00 59.65  ? ? ? ? ? 
390 ARG B CG  1 
ATOM   5712 C CD    . ARG B 1 390 ? -63.971 -23.679 -53.224 1.00 60.55  ? ? ? ? ? 
390 ARG B CD  1 
ATOM   5713 N NE    . ARG B 1 390 ? -64.420 -23.466 -54.601 1.00 62.86  ? ? ? ? ? 
390 ARG B NE  1 
ATOM   5714 C CZ    . ARG B 1 390 ? -64.060 -24.212 -55.642 1.00 62.13  ? ? ? ? ? 
390 ARG B CZ  1 
ATOM   5715 N NH1   . ARG B 1 390 ? -63.244 -25.248 -55.485 1.00 61.76  ? ? ? ? ? 
390 ARG B NH1 1 
ATOM   5716 N NH2   . ARG B 1 390 ? -64.491 -23.898 -56.854 1.00 60.32  ? ? ? ? ? 
390 ARG B NH2 1 
ATOM   5717 O 'O''' . ARG B 1 390 ? -68.512 -25.126 -51.002 1.00 56.62  ? ? ? ? ? 
390 ARG B OXT 1 
HETATM 5718 N N1    . PLP C 2 .   ? -29.825 12.803  -19.612 1.00 54.54  ? ? ? ? ? 
400 PLP A N1  1 
HETATM 5719 C C2    . PLP C 2 .   ? -28.671 13.193  -18.934 1.00 54.96  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C2  1 
HETATM 5720 C C2A   . PLP C 2 .   ? -28.901 14.286  -17.914 1.00 49.22  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C2A 1 
HETATM 5721 C C3    . PLP C 2 .   ? -27.414 12.482  -19.296 1.00 53.32  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C3  1 
HETATM 5722 O O3    . PLP C 2 .   ? -26.339 12.929  -18.643 1.00 56.64  ? ? ? ? ? 
400 PLP A O3  1 
HETATM 5723 C C4    . PLP C 2 .   ? -27.430 11.476  -20.261 1.00 53.62  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C4  1 
HETATM 5724 C C4A   . PLP C 2 .   ? -26.181 10.773  -20.595 1.00 50.98  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C4A 1 
HETATM 5725 C C5    . PLP C 2 .   ? -28.753 11.154  -20.908 1.00 53.86  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C5  1 
HETATM 5726 C C6    . PLP C 2 .   ? -29.903 11.836  -20.560 1.00 55.27  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C6  1 
HETATM 5727 C C5A   . PLP C 2 .   ? -28.822 10.014  -21.897 1.00 52.15  ? ? ? ? ? 
400 PLP A C5A 1 
HETATM 5728 O O4P   . PLP C 2 .   ? -29.378 10.370  -23.138 1.00 52.34  ? ? ? ? ? 
400 PLP A O4P 1 
HETATM 5729 P P     . PLP C 2 .   ? -29.495 9.229   -24.291 1.00 54.26  ? ? ? ? ? 
400 PLP A P   1 
HETATM 5730 O O1P   . PLP C 2 .   ? -30.280 9.986   -25.315 1.00 43.52  ? ? ? ? ? 
400 PLP A O1P 1 
HETATM 5731 O O2P   . PLP C 2 .   ? -30.366 8.065   -23.693 1.00 43.40  ? ? ? ? ? 
400 PLP A O2P 1 
HETATM 5732 O O3P   . PLP C 2 .   ? -28.031 8.873   -24.496 1.00 41.85  ? ? ? ? ? 
400 PLP A O3P 1 
HETATM 5733 N N1    . PLP D 2 .   ? -41.083 -1.406  -45.180 1.00 21.11  ? ? ? ? ? 
400 PLP B N1  1 
HETATM 5734 C C2    . PLP D 2 .   ? -41.637 -2.583  -45.702 1.00 18.55  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C2  1 
HETATM 5735 C C2A   . PLP D 2 .   ? -42.351 -2.388  -47.002 1.00 17.31  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C2A 1 
HETATM 5736 C C3    . PLP D 2 .   ? -41.454 -3.827  -44.910 1.00 19.68  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C3  1 
HETATM 5737 O O3    . PLP D 2 .   ? -42.065 -4.909  -45.440 1.00 25.72  ? ? ? ? ? 
400 PLP B O3  1 
HETATM 5738 C C4    . PLP D 2 .   ? -40.739 -3.786  -43.712 1.00 21.60  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C4  1 
HETATM 5739 C C4A   . PLP D 2 .   ? -40.544 -5.010  -42.940 1.00 17.60  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C4A 1 
HETATM 5740 C C5    . PLP D 2 .   ? -40.189 -2.443  -43.275 1.00 27.17  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C5  1 
HETATM 5741 C C6    . PLP D 2 .   ? -40.393 -1.290  -44.031 1.00 20.73  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C6  1 
HETATM 5742 C C5A   . PLP D 2 .   ? -39.311 -2.409  -42.062 1.00 28.16  ? ? ? ? ? 
400 PLP B C5A 1 
HETATM 5743 O O4P   . PLP D 2 .   ? -39.698 -1.454  -41.167 1.00 39.44  ? ? ? ? ? 
400 PLP B O4P 1 
HETATM 5744 P P     . PLP D 2 .   ? -38.893 -1.328  -39.738 1.00 50.83  ? ? ? ? ? 
400 PLP B P   1 
HETATM 5745 O O1P   . PLP D 2 .   ? -39.533 -0.041  -39.190 1.00 36.43  ? ? ? ? ? 
400 PLP B O1P 1 
HETATM 5746 O O2P   . PLP D 2 .   ? -37.413 -0.986  -40.194 1.00 35.93  ? ? ? ? ? 
400 PLP B O2P 1 
HETATM 5747 O O3P   . PLP D 2 .   ? -39.239 -2.736  -39.172 1.00 27.13  ? ? ? ? ? 
400 PLP B O3P 1 
HETATM 5748 O O     . HOH E 3 .   ? -39.157 -2.459  -50.581 1.00 36.27  ? ? ? ? ? 1 
HOH ? O   1 
HETATM 5749 O O     . HOH E 3 .   ? -21.762 -9.190  -52.522 1.00 43.37  ? ? ? ? ? 2 
HOH ? O   1 
HETATM 5750 O O     . HOH E 3 .   ? -36.611 1.340   -57.012 1.00 15.23  ? ? ? ? ? 3 
HOH ? O   1 
HETATM 5751 O O     . HOH E 3 .   ? -46.819 0.404   -51.808 1.00 18.78  ? ? ? ? ? 4 
HOH ? O   1 
HETATM 5752 O O     . HOH E 3 .   ? -30.071 -5.425  -47.215 1.00 18.35  ? ? ? ? ? 5 
HOH ? O   1 
HETATM 5753 O O     . HOH E 3 .   ? -27.260 -19.705 -38.291 1.00 44.26  ? ? ? ? ? 6 
HOH ? O   1 
HETATM 5754 O O     . HOH E 3 .   ? -49.100 -11.395 -56.149 1.00 52.39  ? ? ? ? ? 7 
HOH ? O   1 
HETATM 5755 O O     . HOH E 3 .   ? -61.345 -30.516 -45.156 1.00 50.87  ? ? ? ? ? 8 
HOH ? O   1 
HETATM 5756 O O     . HOH E 3 .   ? -46.002 -11.342 -53.137 1.00 18.01  ? ? ? ? ? 9 
HOH ? O   1 
HETATM 5757 O O     . HOH E 3 .   ? -38.612 11.900  -59.676 1.00 19.67  ? ? ? ? ? 10 
HOH ? O   1 
HETATM 5758 O O     . HOH E 3 .   ? -46.559 -0.464  -64.369 1.00 23.98  ? ? ? ? ? 11 
HOH ? O   1 
HETATM 5759 O O     . HOH E 3 .   ? -32.020 -8.712  -55.718 1.00 16.67  ? ? ? ? ? 12 
HOH ? O   1 
HETATM 5760 O O     . HOH E 3 .   ? -53.605 1.294   -61.438 1.00 25.44  ? ? ? ? ? 13 
HOH ? O   1 
HETATM 5761 O O     . HOH E 3 .   ? -47.746 -3.223  -40.995 1.00 54.32  ? ? ? ? ? 14 
HOH ? O   1 
HETATM 5762 O O     . HOH E 3 .   ? -39.257 -10.331 -48.248 1.00 25.80  ? ? ? ? ? 15 
HOH ? O   1 
HETATM 5763 O O     . HOH E 3 .   ? -46.257 2.924   -38.648 1.00 34.37  ? ? ? ? ? 16 
HOH ? O   1 
HETATM 5764 O O     . HOH E 3 .   ? -32.519 11.397  -63.811 1.00 46.18  ? ? ? ? ? 17 
HOH ? O   1 
HETATM 5765 O O     . HOH E 3 .   ? -25.161 15.799  -51.812 1.00 49.39  ? ? ? ? ? 18 
HOH ? O   1 
HETATM 5766 O O     . HOH E 3 .   ? -36.672 -11.224 -41.969 1.00 43.39  ? ? ? ? ? 19 
HOH ? O   1 
HETATM 5767 O O     . HOH E 3 .   ? -38.632 14.701  -57.910 1.00 31.03  ? ? ? ? ? 20 
HOH ? O   1 
HETATM 5768 O O     . HOH E 3 .   ? -33.637 -6.087  -45.769 1.00 20.11  ? ? ? ? ? 21 
HOH ? O   1 
HETATM 5769 O O     . HOH E 3 .   ? -30.651 -5.714  -58.315 1.00 28.99  ? ? ? ? ? 22 
HOH ? O   1 
HETATM 5770 O O     . HOH E 3 .   ? -47.232 -6.758  -41.197 1.00 34.86  ? ? ? ? ? 23 
HOH ? O   1 
HETATM 5771 O O     . HOH E 3 .   ? -42.560 17.842  -51.830 1.00 34.54  ? ? ? ? ? 24 
HOH ? O   1 
HETATM 5772 O O     . HOH E 3 .   ? -36.569 11.132  -57.932 1.00 15.76  ? ? ? ? ? 25 
HOH ? O   1 
HETATM 5773 O O     . HOH E 3 .   ? -40.081 12.105  -33.933 1.00 27.45  ? ? ? ? ? 26 
HOH ? O   1 
HETATM 5774 O O     . HOH E 3 .   ? -16.234 -2.883  -44.805 1.00 37.07  ? ? ? ? ? 27 
HOH ? O   1 
HETATM 5775 O O     . HOH E 3 .   ? -17.469 -1.165  -53.966 1.00 45.00  ? ? ? ? ? 28 
HOH ? O   1 
HETATM 5776 O O     . HOH E 3 .   ? -30.270 5.413   -28.885 1.00 27.72  ? ? ? ? ? 29 
HOH ? O   1 
HETATM 5777 O O     . HOH E 3 .   ? -47.697 -24.108 -60.670 1.00 35.36  ? ? ? ? ? 30 
HOH ? O   1 
HETATM 5778 O O     . HOH E 3 .   ? -52.598 -2.389  -44.876 1.00 32.93  ? ? ? ? ? 31 
HOH ? O   1 
HETATM 5779 O O     . HOH E 3 .   ? -20.465 -9.426  -50.196 1.00 38.57  ? ? ? ? ? 32 
HOH ? O   1 
HETATM 5780 O O     . HOH E 3 .   ? -34.078 -7.427  -48.952 1.00 27.42  ? ? ? ? ? 33 
HOH ? O   1 
HETATM 5781 O O     . HOH E 3 .   ? -59.577 -15.301 -45.420 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 34 
HOH ? O   1 
HETATM 5782 O O     . HOH E 3 .   ? -30.022 -3.044  -60.432 1.00 27.88  ? ? ? ? ? 35 
HOH ? O   1 
HETATM 5783 O O     . HOH E 3 .   ? -53.727 0.918   -41.422 1.00 50.42  ? ? ? ? ? 36 
HOH ? O   1 
HETATM 5784 O O     . HOH E 3 .   ? -18.923 -0.327  -36.285 1.00 58.45  ? ? ? ? ? 37 
HOH ? O   1 
HETATM 5785 O O     . HOH E 3 .   ? -47.717 -6.435  -46.414 1.00 30.06  ? ? ? ? ? 38 
HOH ? O   1 
HETATM 5786 O O     . HOH E 3 .   ? -18.819 5.915   -52.342 1.00 54.69  ? ? ? ? ? 39 
HOH ? O   1 
HETATM 5787 O O     . HOH E 3 .   ? -55.769 9.955   -45.465 1.00 42.58  ? ? ? ? ? 40 
HOH ? O   1 
HETATM 5788 O O     . HOH E 3 .   ? -56.034 -17.993 -40.161 1.00 29.36  ? ? ? ? ? 41 
HOH ? O   1 
HETATM 5789 O O     . HOH E 3 .   ? -24.101 12.058  -44.724 1.00 32.23  ? ? ? ? ? 42 
HOH ? O   1 
HETATM 5790 O O     . HOH E 3 .   ? -52.772 -29.757 -53.804 1.00 38.45  ? ? ? ? ? 43 
HOH ? O   1 
HETATM 5791 O O     . HOH E 3 .   ? -54.455 -31.433 -47.621 1.00 49.61  ? ? ? ? ? 44 
HOH ? O   1 
HETATM 5792 O O     . HOH E 3 .   ? -24.446 4.103   -29.298 1.00 50.18  ? ? ? ? ? 45 
HOH ? O   1 
HETATM 5793 O O     . HOH E 3 .   ? -42.618 -7.906  -44.697 1.00 48.50  ? ? ? ? ? 46 
HOH ? O   1 
HETATM 5794 O O     . HOH E 3 .   ? -19.677 22.651  -27.341 1.00 52.67  ? ? ? ? ? 47 
HOH ? O   1 
HETATM 5795 O O     . HOH E 3 .   ? -39.287 -21.675 -60.474 1.00 54.42  ? ? ? ? ? 48 
HOH ? O   1 
HETATM 5796 O O     . HOH E 3 .   ? -47.738 -13.839 -57.582 1.00 43.63  ? ? ? ? ? 49 
HOH ? O   1 
HETATM 5797 O O     . HOH E 3 .   ? -56.476 0.065   -45.378 1.00 43.32  ? ? ? ? ? 50 
HOH ? O   1 
HETATM 5798 O O     . HOH E 3 .   ? -30.289 -23.581 -50.116 1.00 23.18  ? ? ? ? ? 51 
HOH ? O   1 
HETATM 5799 O O     . HOH E 3 .   ? -55.449 15.618  -61.849 1.00 48.47  ? ? ? ? ? 52 
HOH ? O   1 
HETATM 5800 O O     . HOH E 3 .   ? -33.264 3.725   -67.329 1.00 59.40  ? ? ? ? ? 53 
HOH ? O   1 
HETATM 5801 O O     . HOH E 3 .   ? -13.565 -1.003  -6.399  1.00 50.98  ? ? ? ? ? 54 
HOH ? O   1 
HETATM 5802 O O     . HOH E 3 .   ? -42.877 -5.542  -62.981 1.00 28.26  ? ? ? ? ? 55 
HOH ? O   1 
HETATM 5803 O O     . HOH E 3 .   ? -29.494 16.302  -55.700 1.00 25.46  ? ? ? ? ? 56 
HOH ? O   1 
HETATM 5804 O O     . HOH E 3 .   ? -43.898 -18.800 -41.997 1.00 31.00  ? ? ? ? ? 57 
HOH ? O   1 
HETATM 5805 O O     . HOH E 3 .   ? -55.623 -12.465 -63.327 1.00 48.33  ? ? ? ? ? 58 
HOH ? O   1 
HETATM 5806 O O     . HOH E 3 .   ? -62.700 -17.833 -36.115 1.00 56.96  ? ? ? ? ? 59 
HOH ? O   1 
HETATM 5807 O O     . HOH E 3 .   ? -23.993 -20.384 -51.130 1.00 34.11  ? ? ? ? ? 60 
HOH ? O   1 
HETATM 5808 O O     . HOH E 3 .   ? -43.005 21.054  -48.231 1.00 46.57  ? ? ? ? ? 61 
HOH ? O   1 
HETATM 5809 O O     . HOH E 3 .   ? -23.234 17.643  -18.376 1.00 39.17  ? ? ? ? ? 62 
HOH ? O   1 
HETATM 5810 O O     . HOH E 3 .   ? -29.700 7.119   -3.759  1.00 58.73  ? ? ? ? ? 63 
HOH ? O   1 
HETATM 5811 O O     . HOH E 3 .   ? -52.960 16.551  -14.427 1.00 47.69  ? ? ? ? ? 64 
HOH ? O   1 
HETATM 5812 O O     . HOH E 3 .   ? -41.464 19.590  -33.400 1.00 35.88  ? ? ? ? ? 65 
HOH ? O   1 
HETATM 5813 O O     . HOH E 3 .   ? -46.596 -1.221  -49.575 1.00 20.30  ? ? ? ? ? 66 
HOH ? O   1 
HETATM 5814 O O     . HOH E 3 .   ? -18.532 15.648  -53.223 1.00 52.85  ? ? ? ? ? 67 
HOH ? O   1 
HETATM 5815 O O     . HOH E 3 .   ? -36.659 -2.147  -59.773 1.00 15.69  ? ? ? ? ? 68 
HOH ? O   1 
HETATM 5816 O O     . HOH E 3 .   ? -43.781 1.180   -69.275 1.00 46.61  ? ? ? ? ? 69 
HOH ? O   1 
HETATM 5817 O O     . HOH E 3 .   ? -27.394 5.518   -58.464 1.00 56.22  ? ? ? ? ? 70 
HOH ? O   1 
HETATM 5818 O O     . HOH E 3 .   ? -59.638 -14.554 -47.984 1.00 44.08  ? ? ? ? ? 71 
HOH ? O   1 
HETATM 5819 O O     . HOH E 3 .   ? -57.232 -15.710 -33.038 1.00 42.31  ? ? ? ? ? 72 
HOH ? O   1 
HETATM 5820 O O     . HOH E 3 .   ? -54.226 5.860   -68.846 1.00 59.79  ? ? ? ? ? 73 
HOH ? O   1 
HETATM 5821 O O     . HOH E 3 .   ? -54.377 -28.706 -40.759 1.00 42.97  ? ? ? ? ? 74 
HOH ? O   1 
HETATM 5822 O O     . HOH E 3 .   ? -18.050 -17.370 -40.079 1.00 59.69  ? ? ? ? ? 75 
HOH ? O   1 
HETATM 5823 O O     . HOH E 3 .   ? -47.621 -5.234  -13.756 1.00 64.20  ? ? ? ? ? 76 
HOH ? O   1 
HETATM 5824 O O     . HOH E 3 .   ? -34.432 23.881  -35.294 1.00 43.70  ? ? ? ? ? 77 
HOH ? O   1 
HETATM 5825 O O     . HOH E 3 .   ? -31.173 16.066  -27.994 1.00 37.52  ? ? ? ? ? 78 
HOH ? O   1 
HETATM 5826 O O     . HOH E 3 .   ? -19.857 -4.662  -59.876 1.00 39.90  ? ? ? ? ? 79 
HOH ? O   1 
HETATM 5827 O O     . HOH E 3 .   ? -51.338 -12.875 -56.772 1.00 38.49  ? ? ? ? ? 80 
HOH ? O   1 
HETATM 5828 O O     . HOH E 3 .   ? -40.883 -22.794 -37.768 1.00 40.79  ? ? ? ? ? 81 
HOH ? O   1 
HETATM 5829 O O     . HOH E 3 .   ? -14.289 1.732   -39.888 1.00 51.02  ? ? ? ? ? 82 
HOH ? O   1 
HETATM 5830 O O     . HOH E 3 .   ? -36.661 12.977  -8.610  1.00 29.81  ? ? ? ? ? 83 
HOH ? O   1 
HETATM 5831 O O     . HOH E 3 .   ? -26.256 -10.830 -63.755 1.00 41.39  ? ? ? ? ? 84 
HOH ? O   1 
HETATM 5832 O O     . HOH E 3 .   ? -25.531 8.347   -53.532 1.00 55.07  ? ? ? ? ? 85 
HOH ? O   1 
HETATM 5833 O O     . HOH E 3 .   ? -34.891 -25.261 -51.994 1.00 41.54  ? ? ? ? ? 86 
HOH ? O   1 
HETATM 5834 O O     . HOH E 3 .   ? -26.595 -3.727  -3.837  1.00 47.57  ? ? ? ? ? 87 
HOH ? O   1 
HETATM 5835 O O     . HOH E 3 .   ? -22.635 12.809  -19.026 1.00 46.22  ? ? ? ? ? 88 
HOH ? O   1 
HETATM 5836 O O     . HOH E 3 .   ? -33.252 2.833   -64.525 1.00 47.11  ? ? ? ? ? 89 
HOH ? O   1 
HETATM 5837 O O     . HOH E 3 .   ? -55.410 11.406  -66.151 1.00 38.13  ? ? ? ? ? 90 
HOH ? O   1 
HETATM 5838 O O     . HOH E 3 .   ? -41.754 -12.214 -34.264 1.00 41.85  ? ? ? ? ? 91 
HOH ? O   1 
HETATM 5839 O O     . HOH E 3 .   ? -64.695 -15.393 -39.197 1.00 60.77  ? ? ? ? ? 92 
HOH ? O   1 
HETATM 5840 O O     . HOH E 3 .   ? -31.236 -26.456 -46.051 1.00 49.33  ? ? ? ? ? 93 
HOH ? O   1 
HETATM 5841 O O     . HOH E 3 .   ? -22.008 16.051  -47.860 1.00 73.96  ? ? ? ? ? 94 
HOH ? O   1 
HETATM 5842 O O     . HOH E 3 .   ? -38.215 -2.785  -57.272 1.00 14.11  ? ? ? ? ? 95 
HOH ? O   1 
HETATM 5843 O O     . HOH E 3 .   ? -30.308 5.371   -31.979 1.00 39.60  ? ? ? ? ? 96 
HOH ? O   1 
HETATM 5844 O O     . HOH E 3 .   ? -29.379 -8.908  -56.371 1.00 61.51  ? ? ? ? ? 97 
HOH ? O   1 
HETATM 5845 O O     . HOH E 3 .   ? -64.225 -27.589 -38.418 1.00 68.50  ? ? ? ? ? 98 
HOH ? O   1 
HETATM 5846 O O     . HOH E 3 .   ? -47.411 -2.441  -69.331 1.00 71.36  ? ? ? ? ? 99 
HOH ? O   1 
HETATM 5847 O O     . HOH E 3 .   ? -17.205 7.962   -46.188 1.00 56.92  ? ? ? ? ? 
100 HOH ? O   1 
HETATM 5848 O O     . HOH E 3 .   ? -23.954 20.513  -45.522 1.00 46.84  ? ? ? ? ? 
101 HOH ? O   1 
HETATM 5849 O O     . HOH E 3 .   ? -29.341 19.725  -17.078 1.00 43.77  ? ? ? ? ? 
102 HOH ? O   1 
HETATM 5850 O O     . HOH E 3 .   ? -22.804 -17.214 -53.243 1.00 41.78  ? ? ? ? ? 
103 HOH ? O   1 
HETATM 5851 O O     . HOH E 3 .   ? -21.872 9.791   -36.427 1.00 45.73  ? ? ? ? ? 
104 HOH ? O   1 
HETATM 5852 O O     . HOH E 3 .   ? -45.840 -8.295  -60.834 1.00 36.47  ? ? ? ? ? 
105 HOH ? O   1 
HETATM 5853 O O     . HOH E 3 .   ? -33.700 19.853  -55.452 1.00 48.47  ? ? ? ? ? 
106 HOH ? O   1 
HETATM 5854 O O     . HOH E 3 .   ? -42.097 -7.063  -50.051 1.00 69.81  ? ? ? ? ? 
107 HOH ? O   1 
HETATM 5855 O O     . HOH E 3 .   ? -46.002 2.622   -53.013 1.00 27.05  ? ? ? ? ? 
108 HOH ? O   1 
HETATM 5856 O O     . HOH E 3 .   ? -35.474 -10.674 -23.175 1.00 52.46  ? ? ? ? ? 
109 HOH ? O   1 
HETATM 5857 O O     . HOH E 3 .   ? -37.561 -6.468  -32.123 1.00 46.70  ? ? ? ? ? 
110 HOH ? O   1 
HETATM 5858 O O     . HOH E 3 .   ? -49.593 -4.182  -12.245 1.00 45.74  ? ? ? ? ? 
111 HOH ? O   1 
HETATM 5859 O O     . HOH E 3 .   ? -46.502 -20.880 -61.423 1.00 33.91  ? ? ? ? ? 
112 HOH ? O   1 
HETATM 5860 O O     . HOH E 3 .   ? -66.135 -2.667  -53.930 1.00 57.31  ? ? ? ? ? 
113 HOH ? O   1 
HETATM 5861 O O     . HOH E 3 .   ? -31.227 20.865  -15.282 1.00 37.76  ? ? ? ? ? 
114 HOH ? O   1 
HETATM 5862 O O     . HOH E 3 .   ? -31.424 -11.333 -55.751 1.00 35.31  ? ? ? ? ? 
115 HOH ? O   1 
HETATM 5863 O O     . HOH E 3 .   ? -33.985 22.099  0.821   1.00 44.66  ? ? ? ? ? 
116 HOH ? O   1 
HETATM 5864 O O     . HOH E 3 .   ? -44.763 -6.604  -44.211 1.00 25.57  ? ? ? ? ? 
117 HOH ? O   1 
HETATM 5865 O O     . HOH E 3 .   ? -65.336 -14.352 -56.267 1.00 51.66  ? ? ? ? ? 
118 HOH ? O   1 
HETATM 5866 O O     . HOH E 3 .   ? -34.031 20.057  -14.266 1.00 47.72  ? ? ? ? ? 
119 HOH ? O   1 
HETATM 5867 O O     . HOH E 3 .   ? -36.691 32.089  -17.309 1.00 58.13  ? ? ? ? ? 
120 HOH ? O   1 
HETATM 5868 O O     . HOH E 3 .   ? -31.111 1.050   -65.575 1.00 57.94  ? ? ? ? ? 
121 HOH ? O   1 
HETATM 5869 O O     . HOH E 3 .   ? -46.536 15.130  -36.974 1.00 41.76  ? ? ? ? ? 
122 HOH ? O   1 
HETATM 5870 O O     . HOH E 3 .   ? -23.158 11.826  -54.689 1.00 50.57  ? ? ? ? ? 
123 HOH ? O   1 
HETATM 5871 O O     . HOH E 3 .   ? -46.807 6.404   -69.526 1.00 51.60  ? ? ? ? ? 
124 HOH ? O   1 
HETATM 5872 O O     . HOH E 3 .   ? -54.565 -17.226 -57.616 1.00 45.36  ? ? ? ? ? 
125 HOH ? O   1 
HETATM 5873 O O     . HOH E 3 .   ? -30.737 11.828  -14.158 1.00 45.79  ? ? ? ? ? 
126 HOH ? O   1 
HETATM 5874 O O     . HOH E 3 .   ? -13.642 -6.525  -9.823  1.00 50.45  ? ? ? ? ? 
127 HOH ? O   1 
HETATM 5875 O O     . HOH E 3 .   ? -32.077 -8.012  -58.265 1.00 24.90  ? ? ? ? ? 
128 HOH ? O   1 
HETATM 5876 O O     . HOH E 3 .   ? -17.150 -13.896 -48.409 1.00 40.27  ? ? ? ? ? 
129 HOH ? O   1 
HETATM 5877 O O     . HOH E 3 .   ? -42.871 21.635  -60.977 1.00 53.75  ? ? ? ? ? 
130 HOH ? O   1 
HETATM 5878 O O     . HOH E 3 .   ? -51.675 -26.772 -37.259 1.00 47.08  ? ? ? ? ? 
131 HOH ? O   1 
HETATM 5879 O O     . HOH E 3 .   ? -67.933 -27.144 -49.425 1.00 54.23  ? ? ? ? ? 
132 HOH ? O   1 
HETATM 5880 O O     . HOH E 3 .   ? -27.744 5.857   -12.705 1.00 44.36  ? ? ? ? ? 
133 HOH ? O   1 
HETATM 5881 O O     . HOH E 3 .   ? -0.505  2.376   -18.715 1.00 40.66  ? ? ? ? ? 
134 HOH ? O   1 
HETATM 5882 O O     . HOH E 3 .   ? -14.917 1.014   -31.325 1.00 54.38  ? ? ? ? ? 
135 HOH ? O   1 
HETATM 5883 O O     . HOH E 3 .   ? -44.130 -8.338  -15.388 1.00 60.36  ? ? ? ? ? 
136 HOH ? O   1 
HETATM 5884 O O     . HOH E 3 .   ? -39.799 4.376   -70.102 1.00 51.38  ? ? ? ? ? 
137 HOH ? O   1 
HETATM 5885 O O     . HOH E 3 .   ? -28.065 7.590   -27.258 1.00 45.59  ? ? ? ? ? 
138 HOH ? O   1 
HETATM 5886 O O     . HOH E 3 .   ? -32.418 -14.393 -37.434 1.00 20.76  ? ? ? ? ? 
139 HOH ? O   1 
HETATM 5887 O O     . HOH E 3 .   ? -54.147 -1.007  -48.856 1.00 25.90  ? ? ? ? ? 
140 HOH ? O   1 
HETATM 5888 O O     . HOH E 3 .   ? -37.237 -25.252 -50.038 1.00 31.06  ? ? ? ? ? 
141 HOH ? O   1 
HETATM 5889 O O     . HOH E 3 .   ? -55.135 -34.095 -53.264 1.00 16.71  ? ? ? ? ? 
142 HOH ? O   1 
HETATM 5890 O O     . HOH E 3 .   ? -29.392 -20.109 -41.097 1.00 53.86  ? ? ? ? ? 
143 HOH ? O   1 
HETATM 5891 O O     . HOH E 3 .   ? -20.027 -11.805 -48.841 1.00 33.27  ? ? ? ? ? 
144 HOH ? O   1 
HETATM 5892 O O     . HOH E 3 .   ? -59.784 -11.653 -47.383 1.00 53.44  ? ? ? ? ? 
145 HOH ? O   1 
HETATM 5893 O O     . HOH E 3 .   ? -42.832 -1.299  -68.222 1.00 34.54  ? ? ? ? ? 
146 HOH ? O   1 
HETATM 5894 O O     . HOH E 3 .   ? -47.332 -13.309 -54.149 1.00 35.08  ? ? ? ? ? 
147 HOH ? O   1 
HETATM 5895 O O     . HOH E 3 .   ? -52.255 -22.931 -29.810 1.00 50.63  ? ? ? ? ? 
148 HOH ? O   1 
HETATM 5896 O O     . HOH E 3 .   ? -8.697  -1.179  -12.837 1.00 53.60  ? ? ? ? ? 
149 HOH ? O   1 
HETATM 5897 O O     . HOH E 3 .   ? -41.548 -15.529 -31.698 1.00 36.29  ? ? ? ? ? 
150 HOH ? O   1 
HETATM 5898 O O     . HOH E 3 .   ? -26.808 10.891  -24.944 1.00 42.89  ? ? ? ? ? 
151 HOH ? O   1 
HETATM 5899 O O     . HOH E 3 .   ? -42.078 -30.605 -49.564 1.00 44.23  ? ? ? ? ? 
152 HOH ? O   1 
HETATM 5900 O O     . HOH E 3 .   ? -44.901 -10.089 -58.270 1.00 48.61  ? ? ? ? ? 
153 HOH ? O   1 
HETATM 5901 O O     . HOH E 3 .   ? -34.118 19.555  -38.748 1.00 41.61  ? ? ? ? ? 
154 HOH ? O   1 
HETATM 5902 O O     . HOH E 3 .   ? -48.759 9.230   -68.052 1.00 45.90  ? ? ? ? ? 
155 HOH ? O   1 
HETATM 5903 O O     . HOH E 3 .   ? -22.413 -16.940 -42.529 1.00 46.68  ? ? ? ? ? 
156 HOH ? O   1 
HETATM 5904 O O     . HOH E 3 .   ? -24.262 14.224  -54.639 1.00 48.39  ? ? ? ? ? 
157 HOH ? O   1 
HETATM 5905 O O     . HOH E 3 .   ? -21.075 16.413  -10.512 1.00 54.27  ? ? ? ? ? 
158 HOH ? O   1 
HETATM 5906 O O     . HOH E 3 .   ? -30.583 -5.749  -29.771 1.00 49.07  ? ? ? ? ? 
159 HOH ? O   1 
HETATM 5907 O O     . HOH E 3 .   ? -37.781 -8.598  -40.517 1.00 47.88  ? ? ? ? ? 
160 HOH ? O   1 
HETATM 5908 O O     . HOH E 3 .   ? -27.822 5.922   -5.517  1.00 49.80  ? ? ? ? ? 
161 HOH ? O   1 
HETATM 5909 O O     . HOH E 3 .   ? -40.075 18.947  -59.370 1.00 41.44  ? ? ? ? ? 
162 HOH ? O   1 
HETATM 5910 O O     . HOH E 3 .   ? -49.715 10.630  -29.842 1.00 49.82  ? ? ? ? ? 
163 HOH ? O   1 
HETATM 5911 O O     . HOH E 3 .   ? -21.865 1.816   -54.757 1.00 44.45  ? ? ? ? ? 
164 HOH ? O   1 
HETATM 5912 O O     . HOH E 3 .   ? -36.852 7.022   -10.332 1.00 51.39  ? ? ? ? ? 
165 HOH ? O   1 
HETATM 5913 O O     . HOH E 3 .   ? -17.080 -8.710  -40.152 1.00 51.05  ? ? ? ? ? 
166 HOH ? O   1 
HETATM 5914 O O     . HOH E 3 .   ? -42.294 20.729  -43.518 1.00 50.82  ? ? ? ? ? 
167 HOH ? O   1 
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