data_6HBW
# 
loop_
_audit_author.name 
'Harrington, D.J.'   
'Adachi, K.'         
'Royer Junior, W.E.' 
# 
_struct_keywords.entry_id        6HBW 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'OXYGEN STORAGE/TRANSPORT' 
_struct_keywords.text            'OXYGEN TRANSPORT, HEMOGLOBIN' 
# 
_exptl.entry_id          6HBW 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 1998-09-16 1998-09-10 ? 6BHW 0 
2 1999-12-22 ?          ? 6HBW 4 
3 2003-04-01 ?          ? 6HBW 1 
# 
_struct_site.id        MUT 
_struct_site.details   ? 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   ? 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   'RIGAKU RAXIS IIC' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1996-03-01 
_diffrn_detector.details                COLLIMATOR 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU RU200' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
# 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength                  1.5418 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list             ? 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    GRAPHITE 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
# 
_reflns.entry_id                     6HBW 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   2. 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             100.0 
_reflns.d_resolution_high            2.00 
_reflns.number_obs                   35597 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         89.2 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              0.076 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        13.8 
_reflns.pdbx_redundancy              3.2 
_reflns.R_free_details               ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.0 
_reflns_shell.d_res_low              2.09 
_reflns_shell.percent_possible_all   70.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        0.371 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
# 
_symmetry.entry_id                         6HBW 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
_cell.entry_id           6HBW 
_cell.length_a           62.950 
_cell.length_b           81.280 
_cell.length_c           111.350 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_refine.entry_id                               6HBW 
_refine.ls_number_reflns_obs                   33002 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             3260377.62 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.00000 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           20.00 
_refine.ls_d_res_high                          2.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  84.6 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.198 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.198 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.264 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.005 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               10.2 
_refine.ls_number_reflns_R_free                3354 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             14.0 
_refine.aniso_B[1][1]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[3][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'BULK SOLVENT MODEL USED' 
_refine.pdbx_starting_model                    2HHB 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
# 
_refine_analyze.entry_id                        6HBW 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.23 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.11 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           8.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.31 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.11 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   8 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.00 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.09 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             3038 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.228 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               70.3 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.27 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.015 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            10.2 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             346 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
1 PARHCSDX.PRO  TOPHCSDX.PRO 
2 PARAM19X.HEME TOPH19X.HEME 
3 PARAM19.SOL   TOPH19.PEP   
4 PARAM19X.HEME TOPH19X.HEME 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
x_bond_d                0.012 ?    ? ? 
x_bond_d_na             ?     ?    ? ? 
x_bond_d_prot           ?     ?    ? ? 
x_angle_d               ?     ?    ? ? 
x_angle_d_na            ?     ?    ? ? 
x_angle_d_prot          ?     ?    ? ? 
x_angle_deg             1.6   ?    ? ? 
x_angle_deg_na          ?     ?    ? ? 
x_angle_deg_prot        ?     ?    ? ? 
x_dihedral_angle_d      19.5  ?    ? ? 
x_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ? 
x_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ? 
x_improper_angle_d      1.68  ?    ? ? 
x_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ? 
x_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ? 
x_mcbond_it             1.54  1.50 ? ? 
x_mcangle_it            2.25  2.00 ? ? 
x_scbond_it             13.55 2.00 ? ? 
x_scangle_it            8.84  2.50 ? ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          6HBW 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 HEADER ? 
2 COMPND ? 
2 REMARK ? 
2 JRNL   ? 
2 ATOM   ? 
2 SOURCE ? 
2 SEQRES ? 
3 JRNL   ? 
# 
_entry.id   6HBW 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_database_PDB_remark.id 
_database_PDB_remark.text 
2   
;
RESOLUTION. 2.00 ANGSTROMS.
;
3   
;
REFINEMENT.
  PROGRAM     : X-PLOR 3.843
  AUTHORS     : BRUNGER

 DATA USED IN REFINEMENT.
  RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00
  RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00
  DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.0
  DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 3260377.62
  DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.000000
  COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 84.6
  NUMBER OF REFLECTIONS             : 33002

 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT
  FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM
  R VALUE            (WORKING SET) : 0.198
  FREE R VALUE                     : 0.264
  FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.2
  FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3354
  ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.005

 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 8
  BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00
  BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.09
  BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 70.3
  REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 3038
  BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.228
  BIN FREE R VALUE                    : 0.270
  BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 10.2
  BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 346
  ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.015

 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
  PROTEIN ATOMS            : 4394
  NUCLEIC ACID ATOMS       : 0
  HETEROGEN ATOMS          : 172
  SOLVENT ATOMS            : 369

 B VALUES.
  FROM WILSON PLOT           (A**2) : 13.8
  MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 14.0
  OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
   B11 (A**2) : 0.00
   B22 (A**2) : 0.00
   B33 (A**2) : 0.00
   B12 (A**2) : 0.00
   B13 (A**2) : 0.00
   B23 (A**2) : 0.00

 ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.23
  ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.11
  LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 8.00

 CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.31
  ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.11

 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
  BOND LENGTHS                 (A) : 0.012
  BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.6
  DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 19.5
  IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.68

 ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED

 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
  MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.54  ; 1.50
  MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.25  ; 2.00
  SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 13.55 ; 2.00
  SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 8.84  ; 2.50

 NCS MODEL : NONE

 NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT
  GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL
  GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL

 PARAMETER FILE  1  : PARHCSDX.PRO
 PARAMETER FILE  2  : PARAM19X.HEME
 PARAMETER FILE  3  : PARAM19.SOL
 PARAMETER FILE  4  : PARAM19X.HEME
 TOPOLOGY FILE  1   : TOPHCSDX.PRO
 TOPOLOGY FILE  2   : TOPH19X.HEME
 TOPOLOGY FILE  3   : TOPH19.PEP
 TOPOLOGY FILE  4   : TOPH19X.HEME

 OTHER REFINEMENT REMARKS: BULK SOLVENT MODEL USED
;
5   
;
WARNING
6HBW: THIS IS LAYER 1 RELEASE.

PLEASE NOTE THAT THIS ENTRY WAS RELEASED AFTER DEPOSITOR
CHECKING AND APPROVAL BUT WITHOUT PDB STAFF INTERVENTION.
AN AUXILIARY FILE, AUX6HBW.RPT, IS AVAILABLE FROM THE
PDB FTP SERVER AND IS ACCESSIBLE THROUGH THE 3DB BROWSER.
THE FILE CONTAINS THE OUTPUT OF THE PROGRAM WHAT_CHECK AND
OTHER DIAGNOSTICS.

NOMENCLATURE IN THIS ENTRY, INCLUDING HET RESIDUE NAMES
AND HET ATOM NAMES, HAS NOT BEEN STANDARDIZED BY THE PDB
PROCESSING STAFF.  A LAYER 2 ENTRY WILL BE RELEASED SHORTLY
AFTER THIS STANDARDIZATION IS COMPLETED AND APPROVED BY THE
DEPOSITOR.  THE LAYER 2 ENTRY WILL BE TREATED AS A
CORRECTION TO THIS ONE, WITH THE APPROPRIATE REVDAT RECORD.

FURTHER INFORMATION INCLUDING VALIDATION CRITERIA USED IN
CHECKING THIS ENTRY AND A LIST OF MANDATORY DATA FIELDS
ARE AVAILABLE FROM THE PDB WEB SITE AT
HTTP://WWW.PDB.BNL.GOV/.
;
200 
;
EXPERIMENTAL DETAILS
 EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
 DATE OF DATA COLLECTION        : MAR-1996
 TEMPERATURE           (KELVIN) : 100
 PH                             : 7.0
 NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1

 SYNCHROTRON              (Y/N) : N
 RADIATION SOURCE               : NONE
 BEAMLINE                       : NULL
 X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU200
 MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
 WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418
 MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE
 OPTICS                         : COLLIMATOR

 DETECTOR TYPE                  : R-AXIS IIC
 DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU
 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO
 DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK

 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 35597
 RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.00
 RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 100.0
 REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.

OVERALL.
 COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 89.2
 DATA REDUNDANCY                : 3.2
 R MERGE                    (I) : NULL
 R SYM                      (I) : 0.076
 <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL

IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.0
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.09
 COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 70.3
 DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL
 R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL
 R SYM FOR SHELL            (I) : 0.371
 <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL

DIFFRACTION PROTOCOL: NULL
METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR
   REPLACEMENT
SOFTWARE USED: AMORE
STARTING MODEL: 2HHB

REMARK: NULL
;
280 
;
CRYSTAL
SOLVENT CONTENT, VS  (%): N/A
MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): NULL

CRYSTALLIZATION CONDITIONS:
PROTEIN WAS RESUSPENDED IN 30 MM
 PHOSPHATE BUFFER, PH 7.0, DEOXYGENATED AND CONCENTRATED
 TO 160 MG/ML. PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN AN ANAEROBIC
 CHAMBER IN TUBE CONTAINING 10 UL PROTEIN SOLUTION, 5 UL
 CITRATE BUFFER (PH 4.0), AND 4UL OF 33% PEG 8K.
;
290 
;
CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21

     SYMOP   SYMMETRY
    NNNMMM   OPERATOR
      1555   X,Y,Z
      2555   1/2-X,-Y,1/2+Z
      3555   -X,1/2+Y,1/2-Z
      4555   1/2+X,1/2-Y,-Z

    WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
          MMM -> TRANSLATION VECTOR

CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
RELATED MOLECULES.
  SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
  SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       31.47425
  SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       55.67309
  SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       40.64049
  SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       55.67309
  SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       31.47425
  SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       40.64049
  SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000

REMARK: NULL
;
650 
;
HELIX
DETERMINATION METHOD: AUTHOR-DETERMINED
HELIX_ID: AA,DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED
 PDB ENTRY 1HBS.
;
800 
;
SITE
SITE_IDENTIFIER: MUT
SITE_DESCRIPTION:
MUTATED RESIDUE

;
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 6HBW A 1 ? 141 ? P01922 1 ? 141 ? 1 141 
2 2 6HBW B 1 ? 146 ? P02023 1 ? 146 ? 1 146 
3 1 6HBW C 1 ? 141 ? P01922 1 ? 141 ? 1 141 
4 2 6HBW D 1 ? 146 ? P02023 1 ? 146 ? 1 146 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
2 6HBW VAL B 6 ? SWS P02023 GLU 6 ENGINEERED 6 
4 6HBW VAL D 6 ? SWS P02023 GLU 6 ENGINEERED 6 
# 
_pdbx_database_status.status_code                        REL 
_pdbx_database_status.entry_id                           6HBW 
_pdbx_database_status.recvd_deposit_form                 Y 
_pdbx_database_status.date_deposition_form               1998-05-08 
_pdbx_database_status.recvd_coordinates                  Y 
_pdbx_database_status.date_coordinates                   1998-09-10 
_pdbx_database_status.recvd_struct_fact                  Y 
_pdbx_database_status.date_struct_fact                   1998-09-10 
_pdbx_database_status.recvd_internal_approval            ? 
_pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints              N 
_pdbx_database_status.date_nmr_constraints               ? 
_pdbx_database_status.recvd_manuscript                   N 
_pdbx_database_status.date_manuscript                    ? 
_pdbx_database_status.name_depositor                     ? 
_pdbx_database_status.rcsb_annotator                     NM 
_pdbx_database_status.recvd_author_approval              ? 
_pdbx_database_status.date_author_approval               ? 
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date      1998-09-10 
_pdbx_database_status.date_submitted                     1999-09-14 
_pdbx_database_status.author_approval_type               ? 
_pdbx_database_status.author_release_status_code         REL 
_pdbx_database_status.date_of_PDB_release                ? 
_pdbx_database_status.date_hold_coordinates              ? 
_pdbx_database_status.date_hold_struct_fact              ? 
_pdbx_database_status.hold_for_publication               ? 
_pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints          ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates       'RELEASE NOW' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact       'RELEASE NOW' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   . 
_pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval        ? 
_pdbx_database_status.deposit_site                       PDB 
_pdbx_database_status.process_site                       RCSB 
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence          . 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.biol_id 
_struct_ref.entity_id 
1 SWS HBA_HUMAN . 1 
2 SWS HBB_HUMAN . 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_name.entity_id 
_pdbx_entity_name.name 
_pdbx_entity_name.name_type 
1 'HEMOGLOBIN A (DEOXY) (ALPHA CHAIN)' RCSB_NAME   
1 'HEMOGLOBIN ALPHA CHAIN'             SWS-NAME    
2 'HEMOGLOBIN A (DEOXY) (BETA CHAIN)'  RCSB_NAME   
2 'HEMOGLOBIN BETA CHAIN'              SWS-NAME    
1 3D-structure                         SWS-KEYWORD 
1 Acetylation                          SWS-KEYWORD 
1 'Disease mutation'                   SWS-KEYWORD 
1 Erythrocyte                          SWS-KEYWORD 
1 Heme                                 SWS-KEYWORD 
1 'Oxygen transport'                   SWS-KEYWORD 
1 Polymorphism                         SWS-KEYWORD 
1 Transport                            SWS-KEYWORD 
2 3D-structure                         SWS-KEYWORD 
2 Acetylation                          SWS-KEYWORD 
2 'Disease mutation'                   SWS-KEYWORD 
2 Erythrocyte                          SWS-KEYWORD 
2 Heme                                 SWS-KEYWORD 
2 'Oxygen transport'                   SWS-KEYWORD 
2 Polymorphism                         SWS-KEYWORD 
2 S-nitrosylation                      SWS-KEYWORD 
2 Transport                            SWS-KEYWORD 
# 
_atom_sites.entry_id                    6HBW 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015886 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012303 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008981 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Crystal structure of deoxy-human hemoglobin beta6 Glu --> Trp. Implications for the structure and formation of the sickle cell fiber.
;
_citation.journal_abbrev            J.Biol.Chem. 
_citation.journal_volume            273 
_citation.page_first                32690 
_citation.page_last                 32696 
_citation.year                      1998 
_citation.journal_id_ASTM           JBCHA3 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9258 
_citation.journal_id_CSD            0071 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   9830011 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
primary 'Harrington, D.J.' 
primary 'Adachi, K.'       
primary 'Royer Jr., W.E.'  
# 
_computing.entry_id                           6HBW 
_computing.data_collection                    DENZO 
_computing.data_reduction                     SCALEPACK 
_computing.structure_solution                 AMORE 
_computing.structure_refinement               'X-PLOR 3.843' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_database.entry_id   6HBW 
_database.code_CSD   ? 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  6HBW       
NDB  RCSB008075 
RCSB RCSB008075 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'PROTEIN (HEMOGLOBIN ALPHA 1)'    15157.552 2   ? ?   ? ? 
2 polymer     man 'PROTEIN (HEMOGLOBIN BETA)'       15954.503 2   ? E6W ? ? 
3 non-polymer syn 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' 616.498   4   ? ?   ? ? 
4 water       nat water                             18.015    369 ? ?   ? ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'HEMOGLOBIN A' 
2 'HEMOGLOBIN B' 
3 ?              
4 ?              
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
1 1   VAL 
1 2   LEU 
1 3   SER 
1 4   PRO 
1 5   ALA 
1 6   ASP 
1 7   LYS 
1 8   THR 
1 9   ASN 
1 10  VAL 
1 11  LYS 
1 12  ALA 
1 13  ALA 
1 14  TRP 
1 15  GLY 
1 16  LYS 
1 17  VAL 
1 18  GLY 
1 19  ALA 
1 20  HIS 
1 21  ALA 
1 22  GLY 
1 23  GLU 
1 24  TYR 
1 25  GLY 
1 26  ALA 
1 27  GLU 
1 28  ALA 
1 29  LEU 
1 30  GLU 
1 31  ARG 
1 32  MET 
1 33  PHE 
1 34  LEU 
1 35  SER 
1 36  PHE 
1 37  PRO 
1 38  THR 
1 39  THR 
1 40  LYS 
1 41  THR 
1 42  TYR 
1 43  PHE 
1 44  PRO 
1 45  HIS 
1 46  PHE 
1 47  ASP 
1 48  LEU 
1 49  SER 
1 50  HIS 
1 51  GLY 
1 52  SER 
1 53  ALA 
1 54  GLN 
1 55  VAL 
1 56  LYS 
1 57  GLY 
1 58  HIS 
1 59  GLY 
1 60  LYS 
1 61  LYS 
1 62  VAL 
1 63  ALA 
1 64  ASP 
1 65  ALA 
1 66  LEU 
1 67  THR 
1 68  ASN 
1 69  ALA 
1 70  VAL 
1 71  ALA 
1 72  HIS 
1 73  VAL 
1 74  ASP 
1 75  ASP 
1 76  MET 
1 77  PRO 
1 78  ASN 
1 79  ALA 
1 80  LEU 
1 81  SER 
1 82  ALA 
1 83  LEU 
1 84  SER 
1 85  ASP 
1 86  LEU 
1 87  HIS 
1 88  ALA 
1 89  HIS 
1 90  LYS 
1 91  LEU 
1 92  ARG 
1 93  VAL 
1 94  ASP 
1 95  PRO 
1 96  VAL 
1 97  ASN 
1 98  PHE 
1 99  LYS 
1 100 LEU 
1 101 LEU 
1 102 SER 
1 103 HIS 
1 104 CYS 
1 105 LEU 
1 106 LEU 
1 107 VAL 
1 108 THR 
1 109 LEU 
1 110 ALA 
1 111 ALA 
1 112 HIS 
1 113 LEU 
1 114 PRO 
1 115 ALA 
1 116 GLU 
1 117 PHE 
1 118 THR 
1 119 PRO 
1 120 ALA 
1 121 VAL 
1 122 HIS 
1 123 ALA 
1 124 SER 
1 125 LEU 
1 126 ASP 
1 127 LYS 
1 128 PHE 
1 129 LEU 
1 130 ALA 
1 131 SER 
1 132 VAL 
1 133 SER 
1 134 THR 
1 135 VAL 
1 136 LEU 
1 137 THR 
1 138 SER 
1 139 LYS 
1 140 TYR 
1 141 ARG 
2 1   VAL 
2 2   HIS 
2 3   LEU 
2 4   THR 
2 5   PRO 
2 6   TRP 
2 7   GLU 
2 8   LYS 
2 9   SER 
2 10  ALA 
2 11  VAL 
2 12  THR 
2 13  ALA 
2 14  LEU 
2 15  TRP 
2 16  GLY 
2 17  LYS 
2 18  VAL 
2 19  ASN 
2 20  VAL 
2 21  ASP 
2 22  GLU 
2 23  VAL 
2 24  GLY 
2 25  GLY 
2 26  GLU 
2 27  ALA 
2 28  LEU 
2 29  GLY 
2 30  ARG 
2 31  LEU 
2 32  LEU 
2 33  VAL 
2 34  VAL 
2 35  TYR 
2 36  PRO 
2 37  TRP 
2 38  THR 
2 39  GLN 
2 40  ARG 
2 41  PHE 
2 42  PHE 
2 43  GLU 
2 44  SER 
2 45  PHE 
2 46  GLY 
2 47  ASP 
2 48  LEU 
2 49  SER 
2 50  THR 
2 51  PRO 
2 52  ASP 
2 53  ALA 
2 54  VAL 
2 55  MET 
2 56  GLY 
2 57  ASN 
2 58  PRO 
2 59  LYS 
2 60  VAL 
2 61  LYS 
2 62  ALA 
2 63  HIS 
2 64  GLY 
2 65  LYS 
2 66  LYS 
2 67  VAL 
2 68  LEU 
2 69  GLY 
2 70  ALA 
2 71  PHE 
2 72  SER 
2 73  ASP 
2 74  GLY 
2 75  LEU 
2 76  ALA 
2 77  HIS 
2 78  LEU 
2 79  ASP 
2 80  ASN 
2 81  LEU 
2 82  LYS 
2 83  GLY 
2 84  THR 
2 85  PHE 
2 86  ALA 
2 87  THR 
2 88  LEU 
2 89  SER 
2 90  GLU 
2 91  LEU 
2 92  HIS 
2 93  CYS 
2 94  ASP 
2 95  LYS 
2 96  LEU 
2 97  HIS 
2 98  VAL 
2 99  ASP 
2 100 PRO 
2 101 GLU 
2 102 ASN 
2 103 PHE 
2 104 ARG 
2 105 LEU 
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2 113 VAL 
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2 117 HIS 
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2 125 PRO 
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2 129 ALA 
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2 131 GLN 
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2 137 VAL 
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2 139 ASN 
2 140 ALA 
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2 143 HIS 
2 144 LYS 
2 145 TYR 
2 146 HIS 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
1 polypeptide(L) no no 
;VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNAL
SALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR
;
;VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNAL
SALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR
;
2 polypeptide(L) no no 
;VHLTPWEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDN
LKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
;
;VHLTPWEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDN
LKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
;
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
_entity_src_gen.gene_src_species 
_entity_src_gen.gene_src_strain 
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_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location 
_entity_src_gen.host_org_common_name 
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_entity_src_gen.host_org_genus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 HUMAN ? ? ? ? BLOOD ? ? 'HOMO SAPIENS' ? ? ? ? ? 'RED BLOOD CELLS' CYTOPLASM ? 
'SACCHAROMYCES CEREVISIAE' ? ? ? ? ? ? GSY112 ? ? ? ? ? ? ? ? ? PGS389 ? ? 
2 HUMAN ? ? ? ? BLOOD ? ? 'HOMO SAPIENS' ? ? ? ? ? 'RED BLOOD CELLS' CYTOPLASM ? 
'SACCHAROMYCES CEREVISIAE' ? ? ? ? ? ? GSY112 ? ? ? ? ? ? ? ? ? PGS389 ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
A 1 1   VAL 1   1   1   VAL VAL A 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A 
A 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A 
A 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA A 
A 1 6   ASP 6   6   6   ASP ASP A 
A 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A 
A 1 8   THR 8   8   8   THR THR A 
A 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN A 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A 
A 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS A 
A 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA A 
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A 1 14  TRP 14  14  14  TRP TRP A 
A 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A 
A 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS A 
A 1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL A 
A 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY A 
A 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A 
A 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS A 
A 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A 
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A 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU A 
A 1 24  TYR 24  24  24  TYR TYR A 
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A 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA A 
A 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A 
A 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA A 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A 
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A 1 32  MET 32  32  32  MET MET A 
A 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE A 
A 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A 
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A 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE A 
A 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO A 
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A 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A 
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A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A 
A 1 106 LEU 106 106 106 LEU LEU A 
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A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A 
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A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A 
A 1 133 SER 133 133 133 SER SER A 
A 1 134 THR 134 134 134 THR THR A 
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A 1 140 TYR 140 140 140 TYR TYR A 
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B 2 1   VAL 1   1   1   VAL VAL B 
B 2 2   HIS 2   2   2   HIS HIS B 
B 2 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B 
B 2 4   THR 4   4   4   THR THR B 
B 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO B 
B 2 6   TRP 6   6   6   TRP TRP B 
B 2 7   GLU 7   7   7   GLU GLU B 
B 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS B 
B 2 9   SER 9   9   9   SER SER B 
B 2 10  ALA 10  10  10  ALA ALA B 
B 2 11  VAL 11  11  11  VAL VAL B 
B 2 12  THR 12  12  12  THR THR B 
B 2 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B 
B 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU B 
B 2 15  TRP 15  15  15  TRP TRP B 
B 2 16  GLY 16  16  16  GLY GLY B 
B 2 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B 
B 2 18  VAL 18  18  18  VAL VAL B 
B 2 19  ASN 19  19  19  ASN ASN B 
B 2 20  VAL 20  20  20  VAL VAL B 
B 2 21  ASP 21  21  21  ASP ASP B 
B 2 22  GLU 22  22  22  GLU GLU B 
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B 2 24  GLY 24  24  24  GLY GLY B 
B 2 25  GLY 25  25  25  GLY GLY B 
B 2 26  GLU 26  26  26  GLU GLU B 
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B 2 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B 
B 2 29  GLY 29  29  29  GLY GLY B 
B 2 30  ARG 30  30  30  ARG ARG B 
B 2 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B 
B 2 32  LEU 32  32  32  LEU LEU B 
B 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL B 
B 2 34  VAL 34  34  34  VAL VAL B 
B 2 35  TYR 35  35  35  TYR TYR B 
B 2 36  PRO 36  36  36  PRO PRO B 
B 2 37  TRP 37  37  37  TRP TRP B 
B 2 38  THR 38  38  38  THR THR B 
B 2 39  GLN 39  39  39  GLN GLN B 
B 2 40  ARG 40  40  40  ARG ARG B 
B 2 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B 
B 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE B 
B 2 43  GLU 43  43  43  GLU GLU B 
B 2 44  SER 44  44  44  SER SER B 
B 2 45  PHE 45  45  45  PHE PHE B 
B 2 46  GLY 46  46  46  GLY GLY B 
B 2 47  ASP 47  47  47  ASP ASP B 
B 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B 
B 2 49  SER 49  49  49  SER SER B 
B 2 50  THR 50  50  50  THR THR B 
B 2 51  PRO 51  51  51  PRO PRO B 
B 2 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B 
B 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA B 
B 2 54  VAL 54  54  54  VAL VAL B 
B 2 55  MET 55  55  55  MET MET B 
B 2 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B 
B 2 57  ASN 57  57  57  ASN ASN B 
B 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B 
B 2 59  LYS 59  59  59  LYS LYS B 
B 2 60  VAL 60  60  60  VAL VAL B 
B 2 61  LYS 61  61  61  LYS LYS B 
B 2 62  ALA 62  62  62  ALA ALA B 
B 2 63  HIS 63  63  63  HIS HIS B 
B 2 64  GLY 64  64  64  GLY GLY B 
B 2 65  LYS 65  65  65  LYS LYS B 
B 2 66  LYS 66  66  66  LYS LYS B 
B 2 67  VAL 67  67  67  VAL VAL B 
B 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU B 
B 2 69  GLY 69  69  69  GLY GLY B 
B 2 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B 
B 2 71  PHE 71  71  71  PHE PHE B 
B 2 72  SER 72  72  72  SER SER B 
B 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B 
B 2 74  GLY 74  74  74  GLY GLY B 
B 2 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B 
B 2 76  ALA 76  76  76  ALA ALA B 
B 2 77  HIS 77  77  77  HIS HIS B 
B 2 78  LEU 78  78  78  LEU LEU B 
B 2 79  ASP 79  79  79  ASP ASP B 
B 2 80  ASN 80  80  80  ASN ASN B 
B 2 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B 
B 2 82  LYS 82  82  82  LYS LYS B 
B 2 83  GLY 83  83  83  GLY GLY B 
B 2 84  THR 84  84  84  THR THR B 
B 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE B 
B 2 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B 
B 2 87  THR 87  87  87  THR THR B 
B 2 88  LEU 88  88  88  LEU LEU B 
B 2 89  SER 89  89  89  SER SER B 
B 2 90  GLU 90  90  90  GLU GLU B 
B 2 91  LEU 91  91  91  LEU LEU B 
B 2 92  HIS 92  92  92  HIS HIS B 
B 2 93  CYS 93  93  93  CYS CYS B 
B 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP B 
B 2 95  LYS 95  95  95  LYS LYS B 
B 2 96  LEU 96  96  96  LEU LEU B 
B 2 97  HIS 97  97  97  HIS HIS B 
B 2 98  VAL 98  98  98  VAL VAL B 
B 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP B 
B 2 100 PRO 100 100 100 PRO PRO B 
B 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B 
B 2 102 ASN 102 102 102 ASN ASN B 
B 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE B 
B 2 104 ARG 104 104 104 ARG ARG B 
B 2 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B 
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B 2 108 ASN 108 108 108 ASN ASN B 
B 2 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B 
B 2 110 LEU 110 110 110 LEU LEU B 
B 2 111 VAL 111 111 111 VAL VAL B 
B 2 112 CYS 112 112 112 CYS CYS B 
B 2 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B 
B 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B 
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B 2 119 GLY 119 119 119 GLY GLY B 
B 2 120 LYS 120 120 120 LYS LYS B 
B 2 121 GLU 121 121 121 GLU GLU B 
B 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE B 
B 2 123 THR 123 123 123 THR THR B 
B 2 124 PRO 124 124 124 PRO PRO B 
B 2 125 PRO 125 125 125 PRO PRO B 
B 2 126 VAL 126 126 126 VAL VAL B 
B 2 127 GLN 127 127 127 GLN GLN B 
B 2 128 ALA 128 128 128 ALA ALA B 
B 2 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B 
B 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR B 
B 2 131 GLN 131 131 131 GLN GLN B 
B 2 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B 
B 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL B 
B 2 134 VAL 134 134 134 VAL VAL B 
B 2 135 ALA 135 135 135 ALA ALA B 
B 2 136 GLY 136 136 136 GLY GLY B 
B 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL B 
B 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA B 
B 2 139 ASN 139 139 139 ASN ASN B 
B 2 140 ALA 140 140 140 ALA ALA B 
B 2 141 LEU 141 141 141 LEU LEU B 
B 2 142 ALA 142 142 142 ALA ALA B 
B 2 143 HIS 143 143 143 HIS HIS B 
B 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS B 
B 2 145 TYR 145 145 145 TYR TYR B 
B 2 146 HIS 146 146 146 HIS HIS B 
C 1 1   VAL 1   1   1   VAL VAL C 
C 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU C 
C 1 3   SER 3   3   3   SER SER C 
C 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO C 
C 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA C 
C 1 6   ASP 6   6   6   ASP ASP C 
C 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS C 
C 1 8   THR 8   8   8   THR THR C 
C 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN C 
C 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL C 
C 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS C 
C 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA C 
C 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA C 
C 1 14  TRP 14  14  14  TRP TRP C 
C 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY C 
C 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS C 
C 1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL C 
C 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY C 
C 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA C 
C 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS C 
C 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA C 
C 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY C 
C 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU C 
C 1 24  TYR 24  24  24  TYR TYR C 
C 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY C 
C 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA C 
C 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU C 
C 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA C 
C 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU C 
C 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU C 
C 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG C 
C 1 32  MET 32  32  32  MET MET C 
C 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE C 
C 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU C 
C 1 35  SER 35  35  35  SER SER C 
C 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE C 
C 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO C 
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C 1 39  THR 39  39  39  THR THR C 
C 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS C 
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C 1 42  TYR 42  42  42  TYR TYR C 
C 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE C 
C 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO C 
C 1 45  HIS 45  45  45  HIS HIS C 
C 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE C 
C 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP C 
C 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU C 
C 1 49  SER 49  49  49  SER SER C 
C 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS C 
C 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY C 
C 1 52  SER 52  52  52  SER SER C 
C 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA C 
C 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN C 
C 1 55  VAL 55  55  55  VAL VAL C 
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C 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY C 
C 1 58  HIS 58  58  58  HIS HIS C 
C 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY C 
C 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS C 
C 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS C 
C 1 62  VAL 62  62  62  VAL VAL C 
C 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA C 
C 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP C 
C 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA C 
C 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU C 
C 1 67  THR 67  67  67  THR THR C 
C 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN C 
C 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA C 
C 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL C 
C 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA C 
C 1 72  HIS 72  72  72  HIS HIS C 
C 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL C 
C 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP C 
C 1 75  ASP 75  75  75  ASP ASP C 
C 1 76  MET 76  76  76  MET MET C 
C 1 77  PRO 77  77  77  PRO PRO C 
C 1 78  ASN 78  78  78  ASN ASN C 
C 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA C 
C 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU C 
C 1 81  SER 81  81  81  SER SER C 
C 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA C 
C 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU C 
C 1 84  SER 84  84  84  SER SER C 
C 1 85  ASP 85  85  85  ASP ASP C 
C 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU C 
C 1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS C 
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C 1 89  HIS 89  89  89  HIS HIS C 
C 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS C 
C 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU C 
C 1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG C 
C 1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL C 
C 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP C 
C 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO C 
C 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL C 
C 1 97  ASN 97  97  97  ASN ASN C 
C 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE C 
C 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS C 
C 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU C 
C 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU C 
C 1 102 SER 102 102 102 SER SER C 
C 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS C 
C 1 104 CYS 104 104 104 CYS CYS C 
C 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU C 
C 1 106 LEU 106 106 106 LEU LEU C 
C 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL C 
C 1 108 THR 108 108 108 THR THR C 
C 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU C 
C 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA C 
C 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA C 
C 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS C 
C 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU C 
C 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO C 
C 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA C 
C 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU C 
C 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE C 
C 1 118 THR 118 118 118 THR THR C 
C 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO C 
C 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA C 
C 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL C 
C 1 122 HIS 122 122 122 HIS HIS C 
C 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA C 
C 1 124 SER 124 124 124 SER SER C 
C 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU C 
C 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP C 
C 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS C 
C 1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE C 
C 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU C 
C 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA C 
C 1 131 SER 131 131 131 SER SER C 
C 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL C 
C 1 133 SER 133 133 133 SER SER C 
C 1 134 THR 134 134 134 THR THR C 
C 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL C 
C 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU C 
C 1 137 THR 137 137 137 THR THR C 
C 1 138 SER 138 138 138 SER SER C 
C 1 139 LYS 139 139 139 LYS LYS C 
C 1 140 TYR 140 140 140 TYR TYR C 
C 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG C 
D 2 1   VAL 1   1   1   VAL VAL D 
D 2 2   HIS 2   2   2   HIS HIS D 
D 2 3   LEU 3   3   3   LEU LEU D 
D 2 4   THR 4   4   4   THR THR D 
D 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO D 
D 2 6   TRP 6   6   6   TRP TRP D 
D 2 7   GLU 7   7   7   GLU GLU D 
D 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS D 
D 2 9   SER 9   9   9   SER SER D 
D 2 10  ALA 10  10  10  ALA ALA D 
D 2 11  VAL 11  11  11  VAL VAL D 
D 2 12  THR 12  12  12  THR THR D 
D 2 13  ALA 13  13  13  ALA ALA D 
D 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU D 
D 2 15  TRP 15  15  15  TRP TRP D 
D 2 16  GLY 16  16  16  GLY GLY D 
D 2 17  LYS 17  17  17  LYS LYS D 
D 2 18  VAL 18  18  18  VAL VAL D 
D 2 19  ASN 19  19  19  ASN ASN D 
D 2 20  VAL 20  20  20  VAL VAL D 
D 2 21  ASP 21  21  21  ASP ASP D 
D 2 22  GLU 22  22  22  GLU GLU D 
D 2 23  VAL 23  23  23  VAL VAL D 
D 2 24  GLY 24  24  24  GLY GLY D 
D 2 25  GLY 25  25  25  GLY GLY D 
D 2 26  GLU 26  26  26  GLU GLU D 
D 2 27  ALA 27  27  27  ALA ALA D 
D 2 28  LEU 28  28  28  LEU LEU D 
D 2 29  GLY 29  29  29  GLY GLY D 
D 2 30  ARG 30  30  30  ARG ARG D 
D 2 31  LEU 31  31  31  LEU LEU D 
D 2 32  LEU 32  32  32  LEU LEU D 
D 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL D 
D 2 34  VAL 34  34  34  VAL VAL D 
D 2 35  TYR 35  35  35  TYR TYR D 
D 2 36  PRO 36  36  36  PRO PRO D 
D 2 37  TRP 37  37  37  TRP TRP D 
D 2 38  THR 38  38  38  THR THR D 
D 2 39  GLN 39  39  39  GLN GLN D 
D 2 40  ARG 40  40  40  ARG ARG D 
D 2 41  PHE 41  41  41  PHE PHE D 
D 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE D 
D 2 43  GLU 43  43  43  GLU GLU D 
D 2 44  SER 44  44  44  SER SER D 
D 2 45  PHE 45  45  45  PHE PHE D 
D 2 46  GLY 46  46  46  GLY GLY D 
D 2 47  ASP 47  47  47  ASP ASP D 
D 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU D 
D 2 49  SER 49  49  49  SER SER D 
D 2 50  THR 50  50  50  THR THR D 
D 2 51  PRO 51  51  51  PRO PRO D 
D 2 52  ASP 52  52  52  ASP ASP D 
D 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA D 
D 2 54  VAL 54  54  54  VAL VAL D 
D 2 55  MET 55  55  55  MET MET D 
D 2 56  GLY 56  56  56  GLY GLY D 
D 2 57  ASN 57  57  57  ASN ASN D 
D 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO D 
D 2 59  LYS 59  59  59  LYS LYS D 
D 2 60  VAL 60  60  60  VAL VAL D 
D 2 61  LYS 61  61  61  LYS LYS D 
D 2 62  ALA 62  62  62  ALA ALA D 
D 2 63  HIS 63  63  63  HIS HIS D 
D 2 64  GLY 64  64  64  GLY GLY D 
D 2 65  LYS 65  65  65  LYS LYS D 
D 2 66  LYS 66  66  66  LYS LYS D 
D 2 67  VAL 67  67  67  VAL VAL D 
D 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU D 
D 2 69  GLY 69  69  69  GLY GLY D 
D 2 70  ALA 70  70  70  ALA ALA D 
D 2 71  PHE 71  71  71  PHE PHE D 
D 2 72  SER 72  72  72  SER SER D 
D 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP D 
D 2 74  GLY 74  74  74  GLY GLY D 
D 2 75  LEU 75  75  75  LEU LEU D 
D 2 76  ALA 76  76  76  ALA ALA D 
D 2 77  HIS 77  77  77  HIS HIS D 
D 2 78  LEU 78  78  78  LEU LEU D 
D 2 79  ASP 79  79  79  ASP ASP D 
D 2 80  ASN 80  80  80  ASN ASN D 
D 2 81  LEU 81  81  81  LEU LEU D 
D 2 82  LYS 82  82  82  LYS LYS D 
D 2 83  GLY 83  83  83  GLY GLY D 
D 2 84  THR 84  84  84  THR THR D 
D 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE D 
D 2 86  ALA 86  86  86  ALA ALA D 
D 2 87  THR 87  87  87  THR THR D 
D 2 88  LEU 88  88  88  LEU LEU D 
D 2 89  SER 89  89  89  SER SER D 
D 2 90  GLU 90  90  90  GLU GLU D 
D 2 91  LEU 91  91  91  LEU LEU D 
D 2 92  HIS 92  92  92  HIS HIS D 
D 2 93  CYS 93  93  93  CYS CYS D 
D 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP D 
D 2 95  LYS 95  95  95  LYS LYS D 
D 2 96  LEU 96  96  96  LEU LEU D 
D 2 97  HIS 97  97  97  HIS HIS D 
D 2 98  VAL 98  98  98  VAL VAL D 
D 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP D 
D 2 100 PRO 100 100 100 PRO PRO D 
D 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU D 
D 2 102 ASN 102 102 102 ASN ASN D 
D 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE D 
D 2 104 ARG 104 104 104 ARG ARG D 
D 2 105 LEU 105 105 105 LEU LEU D 
D 2 106 LEU 106 106 106 LEU LEU D 
D 2 107 GLY 107 107 107 GLY GLY D 
D 2 108 ASN 108 108 108 ASN ASN D 
D 2 109 VAL 109 109 109 VAL VAL D 
D 2 110 LEU 110 110 110 LEU LEU D 
D 2 111 VAL 111 111 111 VAL VAL D 
D 2 112 CYS 112 112 112 CYS CYS D 
D 2 113 VAL 113 113 113 VAL VAL D 
D 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU D 
D 2 115 ALA 115 115 115 ALA ALA D 
D 2 116 HIS 116 116 116 HIS HIS D 
D 2 117 HIS 117 117 117 HIS HIS D 
D 2 118 PHE 118 118 118 PHE PHE D 
D 2 119 GLY 119 119 119 GLY GLY D 
D 2 120 LYS 120 120 120 LYS LYS D 
D 2 121 GLU 121 121 121 GLU GLU D 
D 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE D 
D 2 123 THR 123 123 123 THR THR D 
D 2 124 PRO 124 124 124 PRO PRO D 
D 2 125 PRO 125 125 125 PRO PRO D 
D 2 126 VAL 126 126 126 VAL VAL D 
D 2 127 GLN 127 127 127 GLN GLN D 
D 2 128 ALA 128 128 128 ALA ALA D 
D 2 129 ALA 129 129 129 ALA ALA D 
D 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR D 
D 2 131 GLN 131 131 131 GLN GLN D 
D 2 132 LYS 132 132 132 LYS LYS D 
D 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL D 
D 2 134 VAL 134 134 134 VAL VAL D 
D 2 135 ALA 135 135 135 ALA ALA D 
D 2 136 GLY 136 136 136 GLY GLY D 
D 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL D 
D 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA D 
D 2 139 ASN 139 139 139 ASN ASN D 
D 2 140 ALA 140 140 140 ALA ALA D 
D 2 141 LEU 141 141 141 LEU LEU D 
D 2 142 ALA 142 142 142 ALA ALA D 
D 2 143 HIS 143 143 143 HIS HIS D 
D 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS D 
D 2 145 TYR 145 145 145 TYR TYR D 
D 2 146 HIS 146 146 146 HIS HIS D 
# 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        4394 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         172 
_refine_hist.d_res_high                       2.00 
_refine_hist.d_res_low                        20.00 
# 
_struct.entry_id             6HBW 
_struct.title                
'CRYSTAL STRUCTURE OF DEOXY-HUMAN HEMOGLOBIN BETA6 GLU->TRP' 
_struct.pdbx_descriptor      
'PROTEIN (HUMAN HEMOGLOBIN MUTANT) MUTANT (CHAIN B, D E6W VARIANT)' 
_struct.pdbx_model_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 1 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
# 
loop_
_struct_biol_gen.biol_id 
_struct_biol_gen.asym_id 
_struct_biol_gen.symmetry 
_struct_biol_gen.details 
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 
1 A 1_555 ? x,y,z 
1 B 1_555 ? x,y,z 
1 C 1_555 ? x,y,z 
1 D 1_555 ? x,y,z 
1 E 1_555 ? x,y,z 
1 F 1_555 ? x,y,z 
1 G 1_555 ? x,y,z 
1 H 1_555 ? x,y,z 
1 I 1_555 ? x,y,z 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA SER A 3   ? GLY A 18  ? SER A 3   GLY A 18  1 
'SEE REMARK 650' 16 
HELX_P HELX_P2  AB HIS A 20  ? SER A 35  ? HIS A 20  SER A 35  1 ? 
16 
HELX_P HELX_P3  AC PHE A 36  ? TYR A 42  ? PHE A 36  TYR A 42  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P4  AD HIS A 50  ? GLY A 51  ? HIS A 50  GLY A 51  1 ? 
2  
HELX_P HELX_P5  AE SER A 52  ? ALA A 71  ? SER A 52  ALA A 71  1 ? 
20 
HELX_P HELX_P6  AF LEU A 80  ? ALA A 88  ? LEU A 80  ALA A 88  1 ? 
9  
HELX_P HELX_P7  AG ASP A 94  ? HIS A 112 ? ASP A 94  HIS A 112 1 ? 
19 
HELX_P HELX_P8  AH THR A 118 ? SER A 138 ? THR A 118 SER A 138 1 ? 
21 
HELX_P HELX_P9  BA THR B 4   ? VAL B 18  ? THR B 4   VAL B 18  1 ? 
15 
HELX_P HELX_P10 BB ASN B 19  ? VAL B 34  ? ASN B 19  VAL B 34  1 ? 
16 
HELX_P HELX_P11 BC TYR B 35  ? PHE B 41  ? TYR B 35  PHE B 41  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P12 BD THR B 50  ? GLY B 56  ? THR B 50  GLY B 56  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P13 BE ASN B 57  ? ALA B 76  ? ASN B 57  ALA B 76  1 ? 
20 
HELX_P HELX_P14 BF PHE B 85  ? CYS B 93  ? PHE B 85  CYS B 93  1 ? 
9  
HELX_P HELX_P15 BG ASP B 99  ? HIS B 117 ? ASP B 99  HIS B 117 1 ? 
19 
HELX_P HELX_P16 BH THR B 123 ? HIS B 143 ? THR B 123 HIS B 143 1 ? 
21 
HELX_P HELX_P17 CA SER C 3   ? GLY C 18  ? SER C 3   GLY C 18  1 ? 
16 
HELX_P HELX_P18 CB HIS C 20  ? SER C 35  ? HIS C 20  SER C 35  1 ? 
16 
HELX_P HELX_P19 CC PHE C 36  ? TYR C 42  ? PHE C 36  TYR C 42  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P20 CD HIS C 50  ? GLY C 51  ? HIS C 50  GLY C 51  1 ? 
2  
HELX_P HELX_P21 CE SER C 52  ? ALA C 71  ? SER C 52  ALA C 71  1 ? 
20 
HELX_P HELX_P22 CF LEU C 80  ? ALA C 88  ? LEU C 80  ALA C 88  1 ? 
9  
HELX_P HELX_P23 CG ASP C 94  ? HIS C 112 ? ASP C 94  HIS C 112 1 ? 
19 
HELX_P HELX_P24 CH THR C 118 ? SER C 138 ? THR C 118 SER C 138 1 ? 
21 
HELX_P HELX_P25 DA THR D 4   ? VAL D 18  ? THR D 4   VAL D 18  1 ? 
15 
HELX_P HELX_P26 DB ASN D 19  ? VAL D 34  ? ASN D 19  VAL D 34  1 ? 
16 
HELX_P HELX_P27 DC TYR D 35  ? PHE D 41  ? TYR D 35  PHE D 41  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P28 DD THR D 50  ? GLY D 56  ? THR D 50  GLY D 56  1 ? 
7  
HELX_P HELX_P29 DE ASN D 57  ? ALA D 76  ? ASN D 57  ALA D 76  1 ? 
20 
HELX_P HELX_P30 DF PHE D 85  ? CYS D 93  ? PHE D 85  CYS D 93  1 ? 
9  
HELX_P HELX_P31 DG ASP D 99  ? HIS D 117 ? ASP D 99  HIS D 117 1 ? 
19 
HELX_P HELX_P32 DH THR D 123 ? HIS D 143 ? THR D 123 HIS D 143 1 ? 
21 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
covale1 covale ? E HEM . FE ? ? ? 1_555 A HIS 87 NE2 ? ? A HEM 153 A HIS 87 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale2 covale ? F HEM . FE ? ? ? 1_555 B HIS 92 NE2 ? ? B HEM 153 B HIS 92 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale3 covale ? G HEM . FE ? ? ? 1_555 C HIS 87 NE2 ? ? C HEM 153 C HIS 87 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale4 covale ? G HEM . FE ? ? ? 1_555 D HIS 92 NE2 ? ? C HEM 153 D HIS 92 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
covale5 covale ? H HEM . FE ? ? ? 1_555 D HIS 92 NE2 ? ? D HEM 153 D HIS 92 1_555 ? ? 
? ? ? ? ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 MUT 2 TRP B 6 TRP B 6 . . ? ? 
2 MUT 2 TRP D 6 TRP D 6 . . ? ? 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
DENZO     'data collection' .      . 
SCALEPACK 'data reduction'  .      . 
AMORE     'model building'  .      . 
X-PLOR    refinement        3.843 . 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'pH 7.0' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
FE 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                            ?    
'C5 H11 N1 O2'      117.147 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                           ?    
'C6 H13 N1 O2'      131.174 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                            ?    'C3 H7 N1 O3' 
105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                           ?    
'C5 H10 N1 O2'      116.140 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                           ?    'C3 H7 N1 O2' 
89.094  
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                   ?    'C4 H7 N1 O4' 
133.104 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                            ?    
'C6 H15 N2 O2 1+'   147.197 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                         ?    'C4 H9 N1 O3' 
119.120 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                        ?    'C4 H8 N2 O3' 
132.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                        ?    
'C11 H12 N2 O2'     204.228 
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE                           ?    'C2 H5 N1 O2' 
75.067  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                         ?    
'C6 H10 N3 O2 1+'   156.164 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                   ?    'C5 H9 N1 O4' 
147.130 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                          ?    
'C9 H11 N1 O3'      181.191 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                          ?    
'C6 H15 N4 O2 1+'   175.210 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                        ?    
'C5 H11 N1 O2 S1'   149.207 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                     ?    
'C9 H11 N1 O2'      165.191 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                         ?    
'C5 H10 N2 O3'      146.146 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                          ?    
'C3 H7 N1 O2 S1'    121.154 
HEM non-polymer         . 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' HEME 
'C34 H32 N4 O4 FE1' 616.498 
HOH non-polymer         . WATER                             ?    'H2 O1' 
18.015  
# 
loop_
_audit_conform.dict_name 
_audit_conform.dict_version 
_audit_conform.dict_location 
cif_mm.dic   2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic 
cif_pdbx.dic 0.8.07 
http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic 
# 
loop_
_audit.revision_id 
_audit.creation_date 
_audit.update_record 
1 1998-09-16 'initial release' 
2 1999-12-22 
;adjusted to struct_keywords category, source and compound information, citation information, coordinates, sequence information.
;
3 2003-04-01 'adjusted to citation information.' 
# 
_pdbx_audit.entry_id          6HBW 
_pdbx_audit.current_version   3 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . VAL A 1 1   ? 27.749 -17.693 38.031 1.00 15.09 ? ? ? ? ? 1   
VAL A N     1 
ATOM   2    C  CA    . VAL A 1 1   ? 28.177 -19.010 38.590 1.00 14.90 ? ? ? ? ? 1   
VAL A CA    1 
ATOM   3    C  C     . VAL A 1 1   ? 29.687 -19.147 38.436 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 1   
VAL A C     1 
ATOM   4    O  O     . VAL A 1 1   ? 30.234 -18.934 37.342 1.00 13.58 ? ? ? ? ? 1   
VAL A O     1 
ATOM   5    C  CB    . VAL A 1 1   ? 27.476 -20.196 37.872 1.00 12.95 ? ? ? ? ? 1   
VAL A CB    1 
ATOM   6    C  CG1   . VAL A 1 1   ? 26.014 -20.248 38.245 1.00 15.34 ? ? ? ? ? 1   
VAL A CG1   1 
ATOM   7    C  CG2   . VAL A 1 1   ? 27.609 -20.053 36.384 1.00 18.01 ? ? ? ? ? 1   
VAL A CG2   1 
ATOM   8    N  N     . LEU A 1 2   ? 30.352 -19.521 39.520 1.00 10.83 ? ? ? ? ? 2   
LEU A N     1 
ATOM   9    C  CA    . LEU A 1 2   ? 31.796 -19.675 39.505 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 2   
LEU A CA    1 
ATOM   10   C  C     . LEU A 1 2   ? 32.186 -20.887 38.696 1.00 10.98 ? ? ? ? ? 2   
LEU A C     1 
ATOM   11   O  O     . LEU A 1 2   ? 31.719 -21.990 38.959 1.00 14.03 ? ? ? ? ? 2   
LEU A O     1 
ATOM   12   C  CB    . LEU A 1 2   ? 32.328 -19.799 40.921 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 2   
LEU A CB    1 
ATOM   13   C  CG    . LEU A 1 2   ? 31.969 -18.588 41.788 1.00 13.33 ? ? ? ? ? 2   
LEU A CG    1 
ATOM   14   C  CD1   . LEU A 1 2   ? 32.561 -18.754 43.173 1.00 16.21 ? ? ? ? ? 2   
LEU A CD1   1 
ATOM   15   C  CD2   . LEU A 1 2   ? 32.480 -17.325 41.148 1.00 12.10 ? ? ? ? ? 2   
LEU A CD2   1 
ATOM   16   N  N     . SER A 1 3   ? 33.011 -20.672 37.673 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 3   
SER A N     1 
ATOM   17   C  CA    . SER A 1 3   ? 33.458 -21.757 36.819 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 3   
SER A CA    1 
ATOM   18   C  C     . SER A 1 3   ? 34.562 -22.521 37.531 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 3   
SER A C     1 
ATOM   19   O  O     . SER A 1 3   ? 35.031 -22.097 38.602 1.00 10.23 ? ? ? ? ? 3   
SER A O     1 
ATOM   20   C  CB    . SER A 1 3   ? 34.039 -21.198 35.511 1.00 9.29  ? ? ? ? ? 3   
SER A CB    1 
ATOM   21   O  OG    . SER A 1 3   ? 35.299 -20.578 35.733 1.00 13.59 ? ? ? ? ? 3   
SER A OG    1 
ATOM   22   N  N     . PRO A 1 4   ? 34.998 -23.651 36.955 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 4   
PRO A N     1 
ATOM   23   C  CA    . PRO A 1 4   ? 36.063 -24.482 37.518 1.00 10.32 ? ? ? ? ? 4   
PRO A CA    1 
ATOM   24   C  C     . PRO A 1 4   ? 37.350 -23.653 37.633 1.00 8.97  ? ? ? ? ? 4   
PRO A C     1 
ATOM   25   O  O     . PRO A 1 4   ? 38.026 -23.694 38.658 1.00 9.70  ? ? ? ? ? 4   
PRO A O     1 
ATOM   26   C  CB    . PRO A 1 4   ? 36.226 -25.583 36.467 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 4   
PRO A CB    1 
ATOM   27   C  CG    . PRO A 1 4   ? 34.834 -25.776 35.985 1.00 10.90 ? ? ? ? ? 4   
PRO A CG    1 
ATOM   28   C  CD    . PRO A 1 4   ? 34.325 -24.356 35.838 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 4   
PRO A CD    1 
ATOM   29   N  N     . ALA A 1 5   ? 37.682 -22.903 36.573 1.00 8.38  ? ? ? ? ? 5   
ALA A N     1 
ATOM   30   C  CA    . ALA A 1 5   ? 38.883 -22.047 36.585 1.00 6.93  ? ? ? ? ? 5   
ALA A CA    1 
ATOM   31   C  C     . ALA A 1 5   ? 38.783 -20.975 37.678 1.00 6.12  ? ? ? ? ? 5   
ALA A C     1 
ATOM   32   O  O     . ALA A 1 5   ? 39.767 -20.678 38.335 1.00 6.84  ? ? ? ? ? 5   
ALA A O     1 
ATOM   33   C  CB    . ALA A 1 5   ? 39.081 -21.388 35.218 1.00 8.96  ? ? ? ? ? 5   
ALA A CB    1 
ATOM   34   N  N     . ASP A 1 6   ? 37.583 -20.434 37.884 1.00 7.34  ? ? ? ? ? 6   
ASP A N     1 
ATOM   35   C  CA    . ASP A 1 6   ? 37.348 -19.420 38.911 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 6   
ASP A CA    1 
ATOM   36   C  C     . ASP A 1 6   ? 37.715 -19.965 40.283 1.00 8.09  ? ? ? ? ? 6   
ASP A C     1 
ATOM   37   O  O     . ASP A 1 6   ? 38.393 -19.307 41.070 1.00 4.70  ? ? ? ? ? 6   
ASP A O     1 
ATOM   38   C  CB    . ASP A 1 6   ? 35.865 -18.992 38.952 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 6   
ASP A CB    1 
ATOM   39   C  CG    . ASP A 1 6   ? 35.458 -18.142 37.760 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 6   
ASP A CG    1 
ATOM   40   O  OD1   . ASP A 1 6   ? 36.341 -17.661 37.013 1.00 10.74 ? ? ? ? ? 6   
ASP A OD1   1 
ATOM   41   O  OD2   . ASP A 1 6   ? 34.241 -17.934 37.589 1.00 10.46 ? ? ? ? ? 6   
ASP A OD2   1 
ATOM   42   N  N     . LYS A 1 7   ? 37.220 -21.162 40.576 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 7   
LYS A N     1 
ATOM   43   C  CA    . LYS A 1 7   ? 37.489 -21.833 41.847 1.00 10.69 ? ? ? ? ? 7   
LYS A CA    1 
ATOM   44   C  C     . LYS A 1 7   ? 38.979 -22.148 41.967 1.00 8.98  ? ? ? ? ? 7   
LYS A C     1 
ATOM   45   O  O     . LYS A 1 7   ? 39.578 -21.970 43.032 1.00 9.34  ? ? ? ? ? 7   
LYS A O     1 
ATOM   46   C  CB    . LYS A 1 7   ? 36.618 -23.091 41.966 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 7   
LYS A CB    1 
ATOM   47   C  CG    . LYS A 1 7   ? 35.125 -22.771 41.783 1.00 10.40 ? ? ? ? ? 7   
LYS A CG    1 
ATOM   48   C  CD    . LYS A 1 7   ? 34.273 -24.020 41.725 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 7   
LYS A CD    1 
ATOM   49   C  CE    . LYS A 1 7   ? 32.823 -23.685 41.427 1.00 15.63 ? ? ? ? ? 7   
LYS A CE    1 
ATOM   50   N  NZ    . LYS A 1 7   ? 32.007 -24.918 41.299 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 7   
LYS A NZ    1 
ATOM   51   N  N     . THR A 1 8   ? 39.593 -22.552 40.856 1.00 7.40  ? ? ? ? ? 8   
THR A N     1 
ATOM   52   C  CA    . THR A 1 8   ? 41.029 -22.825 40.855 1.00 10.33 ? ? ? ? ? 8   
THR A CA    1 
ATOM   53   C  C     . THR A 1 8   ? 41.809 -21.520 41.130 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 8   
THR A C     1 
ATOM   54   O  O     . THR A 1 8   ? 42.770 -21.487 41.924 1.00 7.56  ? ? ? ? ? 8   
THR A O     1 
ATOM   55   C  CB    . THR A 1 8   ? 41.469 -23.444 39.489 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 8   
THR A CB    1 
ATOM   56   O  OG1   . THR A 1 8   ? 40.905 -24.759 39.353 1.00 14.15 ? ? ? ? ? 8   
THR A OG1   1 
ATOM   57   C  CG2   . THR A 1 8   ? 42.999 -23.519 39.375 1.00 13.52 ? ? ? ? ? 8   
THR A CG2   1 
ATOM   58   N  N     . ASN A 1 9   ? 41.365 -20.433 40.491 1.00 10.03 ? ? ? ? ? 9   
ASN A N     1 
ATOM   59   C  CA    . ASN A 1 9   ? 41.992 -19.121 40.624 1.00 8.48  ? ? ? ? ? 9   
ASN A CA    1 
ATOM   60   C  C     . ASN A 1 9   ? 41.846 -18.528 42.025 1.00 8.48  ? ? ? ? ? 9   
ASN A C     1 
ATOM   61   O  O     . ASN A 1 9   ? 42.809 -17.963 42.579 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 9   
ASN A O     1 
ATOM   62   C  CB    . ASN A 1 9   ? 41.394 -18.173 39.586 1.00 7.32  ? ? ? ? ? 9   
ASN A CB    1 
ATOM   63   C  CG    . ASN A 1 9   ? 41.792 -18.546 38.166 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 9   
ASN A CG    1 
ATOM   64   O  OD1   . ASN A 1 9   ? 42.789 -19.251 37.953 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 9   
ASN A OD1   1 
ATOM   65   N  ND2   . ASN A 1 9   ? 41.041 -18.051 37.183 1.00 9.31  ? ? ? ? ? 9   
ASN A ND2   1 
ATOM   66   N  N     . VAL A 1 10  ? 40.653 -18.673 42.592 1.00 5.90  ? ? ? ? ? 10  
VAL A N     1 
ATOM   67   C  CA    . VAL A 1 10  ? 40.332 -18.177 43.918 1.00 5.60  ? ? ? ? ? 10  
VAL A CA    1 
ATOM   68   C  C     . VAL A 1 10  ? 41.156 -18.877 44.989 1.00 8.11  ? ? ? ? ? 10  
VAL A C     1 
ATOM   69   O  O     . VAL A 1 10  ? 41.808 -18.221 45.813 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 10  
VAL A O     1 
ATOM   70   C  CB    . VAL A 1 10  ? 38.830 -18.352 44.206 1.00 3.18  ? ? ? ? ? 10  
VAL A CB    1 
ATOM   71   C  CG1   . VAL A 1 10  ? 38.522 -18.167 45.688 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 10  
VAL A CG1   1 
ATOM   72   C  CG2   . VAL A 1 10  ? 38.053 -17.362 43.377 1.00 3.74  ? ? ? ? ? 10  
VAL A CG2   1 
ATOM   73   N  N     . LYS A 1 11  ? 41.112 -20.202 44.965 1.00 9.96  ? ? ? ? ? 11  
LYS A N     1 
ATOM   74   C  CA    . LYS A 1 11  ? 41.843 -21.039 45.922 1.00 12.77 ? ? ? ? ? 11  
LYS A CA    1 
ATOM   75   C  C     . LYS A 1 11  ? 43.335 -20.731 45.877 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 11  
LYS A C     1 
ATOM   76   O  O     . LYS A 1 11  ? 43.971 -20.594 46.923 1.00 9.43  ? ? ? ? ? 11  
LYS A O     1 
ATOM   77   C  CB    . LYS A 1 11  ? 41.621 -22.520 45.607 1.00 13.76 ? ? ? ? ? 11  
LYS A CB    1 
ATOM   78   C  CG    . LYS A 1 11  ? 40.268 -23.073 46.025 1.00 16.25 ? ? ? ? ? 11  
LYS A CG    1 
ATOM   79   C  CD    . LYS A 1 11  ? 40.117 -24.501 45.505 1.00 18.70 ? ? ? ? ? 11  
LYS A CD    1 
ATOM   80   C  CE    . LYS A 1 11  ? 39.554 -25.456 46.558 1.00 24.13 ? ? ? ? ? 11  
LYS A CE    1 
ATOM   81   N  NZ    . LYS A 1 11  ? 38.135 -25.185 46.949 1.00 26.41 ? ? ? ? ? 11  
LYS A NZ    1 
ATOM   82   N  N     . ALA A 1 12  ? 43.868 -20.596 44.663 1.00 10.28 ? ? ? ? ? 12  
ALA A N     1 
ATOM   83   C  CA    . ALA A 1 12  ? 45.288 -20.289 44.466 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 12  
ALA A CA    1 
ATOM   84   C  C     . ALA A 1 12  ? 45.679 -18.943 45.062 1.00 13.42 ? ? ? ? ? 12  
ALA A C     1 
ATOM   85   O  O     . ALA A 1 12  ? 46.689 -18.840 45.751 1.00 15.38 ? ? ? ? ? 12  
ALA A O     1 
ATOM   86   C  CB    . ALA A 1 12  ? 45.645 -20.320 42.975 1.00 14.00 ? ? ? ? ? 12  
ALA A CB    1 
ATOM   87   N  N     . ALA A 1 13  ? 44.869 -17.919 44.806 1.00 14.05 ? ? ? ? ? 13  
ALA A N     1 
ATOM   88   C  CA    . ALA A 1 13  ? 45.153 -16.574 45.306 1.00 13.70 ? ? ? ? ? 13  
ALA A CA    1 
ATOM   89   C  C     . ALA A 1 13  ? 45.002 -16.474 46.819 1.00 13.72 ? ? ? ? ? 13  
ALA A C     1 
ATOM   90   O  O     . ALA A 1 13  ? 45.874 -15.936 47.516 1.00 12.09 ? ? ? ? ? 13  
ALA A O     1 
ATOM   91   C  CB    . ALA A 1 13  ? 44.252 -15.551 44.616 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 13  
ALA A CB    1 
ATOM   92   N  N     . TRP A 1 14  ? 43.892 -17.000 47.325 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 14  
TRP A N     1 
ATOM   93   C  CA    . TRP A 1 14  ? 43.612 -16.959 48.756 1.00 13.56 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CA    1 
ATOM   94   C  C     . TRP A 1 14  ? 44.610 -17.821 49.528 1.00 13.44 ? ? ? ? ? 14  
TRP A C     1 
ATOM   95   O  O     . TRP A 1 14  ? 44.871 -17.569 50.697 1.00 15.24 ? ? ? ? ? 14  
TRP A O     1 
ATOM   96   C  CB    . TRP A 1 14  ? 42.166 -17.404 49.036 1.00 11.83 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CB    1 
ATOM   97   C  CG    . TRP A 1 14  ? 41.686 -17.011 50.386 1.00 8.87  ? ? ? ? ? 14  
TRP A CG    1 
ATOM   98   C  CD1   . TRP A 1 14  ? 41.485 -17.832 51.463 1.00 12.38 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CD1   1 
ATOM   99   C  CD2   . TRP A 1 14  ? 41.383 -15.693 50.833 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 14  
TRP A CD2   1 
ATOM   100  N  NE1   . TRP A 1 14  ? 41.092 -17.101 52.552 1.00 8.56  ? ? ? ? ? 14  
TRP A NE1   1 
ATOM   101  C  CE2   . TRP A 1 14  ? 41.018 -15.785 52.197 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CE2   1 
ATOM   102  C  CE3   . TRP A 1 14  ? 41.382 -14.430 50.213 1.00 12.97 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CE3   1 
ATOM   103  C  CZ2   . TRP A 1 14  ? 40.650 -14.665 52.951 1.00 12.24 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CZ2   1 
ATOM   104  C  CZ3   . TRP A 1 14  ? 41.017 -13.320 50.959 1.00 13.93 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CZ3   1 
ATOM   105  C  CH2   . TRP A 1 14  ? 40.657 -13.443 52.318 1.00 15.03 ? ? ? ? ? 14  
TRP A CH2   1 
ATOM   106  N  N     . GLY A 1 15  ? 45.131 -18.857 48.880 1.00 15.70 ? ? ? ? ? 15  
GLY A N     1 
ATOM   107  C  CA    . GLY A 1 15  ? 46.115 -19.710 49.521 1.00 17.31 ? ? ? ? ? 15  
GLY A CA    1 
ATOM   108  C  C     . GLY A 1 15  ? 47.388 -18.916 49.737 1.00 18.14 ? ? ? ? ? 15  
GLY A C     1 
ATOM   109  O  O     . GLY A 1 15  ? 48.047 -19.049 50.770 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 15  
GLY A O     1 
ATOM   110  N  N     . LYS A 1 16  ? 47.718 -18.080 48.752 1.00 20.21 ? ? ? ? ? 16  
LYS A N     1 
ATOM   111  C  CA    . LYS A 1 16  ? 48.897 -17.208 48.794 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 16  
LYS A CA    1 
ATOM   112  C  C     . LYS A 1 16  ? 48.738 -16.244 49.958 1.00 22.14 ? ? ? ? ? 16  
LYS A C     1 
ATOM   113  O  O     . LYS A 1 16  ? 49.706 -15.958 50.666 1.00 25.37 ? ? ? ? ? 16  
LYS A O     1 
ATOM   114  C  CB    . LYS A 1 16  ? 49.046 -16.433 47.486 1.00 24.66 ? ? ? ? ? 16  
LYS A CB    1 
ATOM   115  C  CG    . LYS A 1 16  ? 50.251 -16.849 46.674 1.00 28.85 ? ? ? ? ? 16  
LYS A CG    1 
ATOM   116  C  CD    . LYS A 1 16  ? 50.310 -18.360 46.484 1.00 33.83 ? ? ? ? ? 16  
LYS A CD    1 
ATOM   117  C  CE    . LYS A 1 16  ? 51.651 -18.786 45.899 1.00 36.32 ? ? ? ? ? 16  
LYS A CE    1 
ATOM   118  N  NZ    . LYS A 1 16  ? 52.788 -18.325 46.756 1.00 38.84 ? ? ? ? ? 16  
LYS A NZ    1 
ATOM   119  N  N     . VAL A 1 17  ? 47.527 -15.731 50.135 1.00 20.46 ? ? ? ? ? 17  
VAL A N     1 
ATOM   120  C  CA    . VAL A 1 17  ? 47.228 -14.842 51.249 1.00 19.74 ? ? ? ? ? 17  
VAL A CA    1 
ATOM   121  C  C     . VAL A 1 17  ? 47.734 -15.587 52.500 1.00 20.72 ? ? ? ? ? 17  
VAL A C     1 
ATOM   122  O  O     . VAL A 1 17  ? 48.592 -15.088 53.253 1.00 20.27 ? ? ? ? ? 17  
VAL A O     1 
ATOM   123  C  CB    . VAL A 1 17  ? 45.696 -14.573 51.328 1.00 18.04 ? ? ? ? ? 17  
VAL A CB    1 
ATOM   124  C  CG1   . VAL A 1 17  ? 45.313 -13.978 52.673 1.00 17.43 ? ? ? ? ? 17  
VAL A CG1   1 
ATOM   125  C  CG2   . VAL A 1 17  ? 45.268 -13.644 50.195 1.00 14.61 ? ? ? ? ? 17  
VAL A CG2   1 
ATOM   126  N  N     . GLY A 1 18  ? 47.248 -16.818 52.654 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 18  
GLY A N     1 
ATOM   127  C  CA    . GLY A 1 18  ? 47.647 -17.671 53.758 1.00 19.09 ? ? ? ? ? 18  
GLY A CA    1 
ATOM   128  C  C     . GLY A 1 18  ? 47.439 -17.066 55.119 1.00 17.33 ? ? ? ? ? 18  
GLY A C     1 
ATOM   129  O  O     . GLY A 1 18  ? 46.376 -16.546 55.412 1.00 21.33 ? ? ? ? ? 18  
GLY A O     1 
ATOM   130  N  N     . ALA A 1 19  ? 48.500 -17.054 55.923 1.00 16.56 ? ? ? ? ? 19  
ALA A N     1 
ATOM   131  C  CA    . ALA A 1 19  ? 48.481 -16.534 57.287 1.00 14.48 ? ? ? ? ? 19  
ALA A CA    1 
ATOM   132  C  C     . ALA A 1 19  ? 48.293 -15.017 57.402 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 19  
ALA A C     1 
ATOM   133  O  O     . ALA A 1 19  ? 48.193 -14.479 58.509 1.00 12.01 ? ? ? ? ? 19  
ALA A O     1 
ATOM   134  C  CB    . ALA A 1 19  ? 49.752 -16.960 58.014 1.00 14.83 ? ? ? ? ? 19  
ALA A CB    1 
ATOM   135  N  N     . HIS A 1 20  ? 48.283 -14.321 56.276 1.00 13.82 ? ? ? ? ? 20  
HIS A N     1 
ATOM   136  C  CA    . HIS A 1 20  ? 48.103 -12.889 56.293 1.00 16.84 ? ? ? ? ? 20  
HIS A CA    1 
ATOM   137  C  C     . HIS A 1 20  ? 46.628 -12.491 56.200 1.00 18.68 ? ? ? ? ? 20  
HIS A C     1 
ATOM   138  O  O     . HIS A 1 20  ? 46.300 -11.325 56.393 1.00 18.01 ? ? ? ? ? 20  
HIS A O     1 
ATOM   139  C  CB    . HIS A 1 20  ? 48.862 -12.254 55.142 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 20  
HIS A CB    1 
ATOM   140  C  CG    . HIS A 1 20  ? 50.344 -12.273 55.305 1.00 21.48 ? ? ? ? ? 20  
HIS A CG    1 
ATOM   141  N  ND1   . HIS A 1 20  ? 51.150 -13.211 54.695 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 20  
HIS A ND1   1 
ATOM   142  C  CD2   . HIS A 1 20  ? 51.180 -11.447 55.989 1.00 24.05 ? ? ? ? ? 20  
HIS A CD2   1 
ATOM   143  C  CE1   . HIS A 1 20  ? 52.407 -12.964 54.988 1.00 24.41 ? ? ? ? ? 20  
HIS A CE1   1 
ATOM   144  N  NE2   . HIS A 1 20  ? 52.456 -11.896 55.776 1.00 25.66 ? ? ? ? ? 20  
HIS A NE2   1 
ATOM   145  N  N     . ALA A 1 21  ? 45.754 -13.452 55.900 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 21  
ALA A N     1 
ATOM   146  C  CA    . ALA A 1 21  ? 44.313 -13.209 55.758 1.00 21.59 ? ? ? ? ? 21  
ALA A CA    1 
ATOM   147  C  C     . ALA A 1 21  ? 43.680 -12.266 56.793 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 21  
ALA A C     1 
ATOM   148  O  O     . ALA A 1 21  ? 43.045 -11.278 56.421 1.00 21.69 ? ? ? ? ? 21  
ALA A O     1 
ATOM   149  C  CB    . ALA A 1 21  ? 43.545 -14.547 55.699 1.00 20.13 ? ? ? ? ? 21  
ALA A CB    1 
ATOM   150  N  N     . GLY A 1 22  ? 43.850 -12.551 58.077 1.00 18.18 ? ? ? ? ? 22  
GLY A N     1 
ATOM   151  C  CA    . GLY A 1 22  ? 43.272 -11.686 59.096 1.00 17.19 ? ? ? ? ? 22  
GLY A CA    1 
ATOM   152  C  C     . GLY A 1 22  ? 43.740 -10.240 58.990 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 22  
GLY A C     1 
ATOM   153  O  O     . GLY A 1 22  ? 42.953 -9.298  59.138 1.00 17.58 ? ? ? ? ? 22  
GLY A O     1 
ATOM   154  N  N     . GLU A 1 23  ? 45.043 -10.062 58.751 1.00 18.20 ? ? ? ? ? 23  
GLU A N     1 
ATOM   155  C  CA    . GLU A 1 23  ? 45.638 -8.739  58.599 1.00 16.97 ? ? ? ? ? 23  
GLU A CA    1 
ATOM   156  C  C     . GLU A 1 23  ? 45.022 -8.052  57.382 1.00 14.68 ? ? ? ? ? 23  
GLU A C     1 
ATOM   157  O  O     . GLU A 1 23  ? 44.769 -6.846  57.397 1.00 16.21 ? ? ? ? ? 23  
GLU A O     1 
ATOM   158  C  CB    . GLU A 1 23  ? 47.146 -8.860  58.409 1.00 19.66 ? ? ? ? ? 23  
GLU A CB    1 
ATOM   159  C  CG    . GLU A 1 23  ? 47.823 -7.539  58.056 1.00 23.69 ? ? ? ? ? 23  
GLU A CG    1 
ATOM   160  C  CD    . GLU A 1 23  ? 49.243 -7.712  57.542 1.00 24.96 ? ? ? ? ? 23  
GLU A CD    1 
ATOM   161  O  OE1   . GLU A 1 23  ? 50.066 -8.275  58.292 1.00 30.05 ? ? ? ? ? 23  
GLU A OE1   1 
ATOM   162  O  OE2   . GLU A 1 23  ? 49.538 -7.274  56.403 1.00 23.33 ? ? ? ? ? 23  
GLU A OE2   1 
ATOM   163  N  N     . TYR A 1 24  ? 44.775 -8.822  56.328 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 24  
TYR A N     1 
ATOM   164  C  CA    . TYR A 1 24  ? 44.184 -8.288  55.107 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CA    1 
ATOM   165  C  C     . TYR A 1 24  ? 42.722 -7.916  55.324 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 24  
TYR A C     1 
ATOM   166  O  O     . TYR A 1 24  ? 42.218 -6.934  54.754 1.00 6.61  ? ? ? ? ? 24  
TYR A O     1 
ATOM   167  C  CB    . TYR A 1 24  ? 44.319 -9.295  53.944 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CB    1 
ATOM   168  C  CG    . TYR A 1 24  ? 45.753 -9.576  53.511 1.00 17.38 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CG    1 
ATOM   169  C  CD1   . TYR A 1 24  ? 46.850 -9.014  54.191 1.00 14.38 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CD1   1 
ATOM   170  C  CD2   . TYR A 1 24  ? 46.015 -10.394 52.401 1.00 17.37 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CD2   1 
ATOM   171  C  CE1   . TYR A 1 24  ? 48.162 -9.256  53.771 1.00 14.33 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CE1   1 
ATOM   172  C  CE2   . TYR A 1 24  ? 47.331 -10.642 51.973 1.00 16.97 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CE2   1 
ATOM   173  C  CZ    . TYR A 1 24  ? 48.394 -10.066 52.661 1.00 16.49 ? ? ? ? ? 24  
TYR A CZ    1 
ATOM   174  O  OH    . TYR A 1 24  ? 49.683 -10.275 52.217 1.00 13.69 ? ? ? ? ? 24  
TYR A OH    1 
ATOM   175  N  N     . GLY A 1 25  ? 42.042 -8.690  56.165 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 25  
GLY A N     1 
ATOM   176  C  CA    . GLY A 1 25  ? 40.649 -8.403  56.471 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 25  
GLY A CA    1 
ATOM   177  C  C     . GLY A 1 25  ? 40.514 -7.031  57.120 1.00 9.64  ? ? ? ? ? 25  
GLY A C     1 
ATOM   178  O  O     . GLY A 1 25  ? 39.644 -6.234  56.729 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 25  
GLY A O     1 
ATOM   179  N  N     . ALA A 1 26  ? 41.388 -6.751  58.087 1.00 8.56  ? ? ? ? ? 26  
ALA A N     1 
ATOM   180  C  CA    . ALA A 1 26  ? 41.414 -5.477  58.808 1.00 7.11  ? ? ? ? ? 26  
ALA A CA    1 
ATOM   181  C  C     . ALA A 1 26  ? 41.754 -4.322  57.851 1.00 9.31  ? ? ? ? ? 26  
ALA A C     1 
ATOM   182  O  O     . ALA A 1 26  ? 41.196 -3.219  57.938 1.00 9.76  ? ? ? ? ? 26  
ALA A O     1 
ATOM   183  C  CB    . ALA A 1 26  ? 42.452 -5.543  59.941 1.00 5.99  ? ? ? ? ? 26  
ALA A CB    1 
ATOM   184  N  N     . GLU A 1 27  ? 42.684 -4.578  56.945 1.00 10.17 ? ? ? ? ? 27  
GLU A N     1 
ATOM   185  C  CA    . GLU A 1 27  ? 43.073 -3.595  55.968 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 27  
GLU A CA    1 
ATOM   186  C  C     . GLU A 1 27  ? 41.909 -3.294  55.015 1.00 8.97  ? ? ? ? ? 27  
GLU A C     1 
ATOM   187  O  O     . GLU A 1 27  ? 41.698 -2.156  54.638 1.00 7.59  ? ? ? ? ? 27  
GLU A O     1 
ATOM   188  C  CB    . GLU A 1 27  ? 44.266 -4.113  55.178 1.00 12.30 ? ? ? ? ? 27  
GLU A CB    1 
ATOM   189  C  CG    . GLU A 1 27  ? 44.731 -3.137  54.112 1.00 17.05 ? ? ? ? ? 27  
GLU A CG    1 
ATOM   190  C  CD    . GLU A 1 27  ? 45.970 -3.620  53.398 1.00 18.71 ? ? ? ? ? 27  
GLU A CD    1 
ATOM   191  O  OE1   . GLU A 1 27  ? 46.771 -4.358  54.040 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 27  
GLU A OE1   1 
ATOM   192  O  OE2   . GLU A 1 27  ? 46.135 -3.255  52.209 1.00 21.17 ? ? ? ? ? 27  
GLU A OE2   1 
ATOM   193  N  N     . ALA A 1 28  ? 41.201 -4.335  54.590 1.00 9.86  ? ? ? ? ? 28  
ALA A N     1 
ATOM   194  C  CA    . ALA A 1 28  ? 40.064 -4.197  53.700 1.00 8.31  ? ? ? ? ? 28  
ALA A CA    1 
ATOM   195  C  C     . ALA A 1 28  ? 38.992 -3.369  54.386 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 28  
ALA A C     1 
ATOM   196  O  O     . ALA A 1 28  ? 38.363 -2.490  53.768 1.00 5.82  ? ? ? ? ? 28  
ALA A O     1 
ATOM   197  C  CB    . ALA A 1 28  ? 39.512 -5.559  53.320 1.00 6.41  ? ? ? ? ? 28  
ALA A CB    1 
ATOM   198  N  N     . LEU A 1 29  ? 38.781 -3.644  55.669 1.00 6.73  ? ? ? ? ? 29  
LEU A N     1 
ATOM   199  C  CA    . LEU A 1 29  ? 37.793 -2.894  56.436 1.00 8.07  ? ? ? ? ? 29  
LEU A CA    1 
ATOM   200  C  C     . LEU A 1 29  ? 38.190 -1.417  56.527 1.00 9.68  ? ? ? ? ? 29  
LEU A C     1 
ATOM   201  O  O     . LEU A 1 29  ? 37.372 -0.534  56.245 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 29  
LEU A O     1 
ATOM   202  C  CB    . LEU A 1 29  ? 37.625 -3.496  57.847 1.00 7.39  ? ? ? ? ? 29  
LEU A CB    1 
ATOM   203  C  CG    . LEU A 1 29  ? 36.825 -4.801  57.998 1.00 4.91  ? ? ? ? ? 29  
LEU A CG    1 
ATOM   204  C  CD1   . LEU A 1 29  ? 36.840 -5.236  59.473 1.00 3.62  ? ? ? ? ? 29  
LEU A CD1   1 
ATOM   205  C  CD2   . LEU A 1 29  ? 35.384 -4.636  57.507 1.00 2.06  ? ? ? ? ? 29  
LEU A CD2   1 
ATOM   206  N  N     . GLU A 1 30  ? 39.455 -1.147  56.858 1.00 11.10 ? ? ? ? ? 30  
GLU A N     1 
ATOM   207  C  CA    . GLU A 1 30  ? 39.954 0.224   56.982 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 30  
GLU A CA    1 
ATOM   208  C  C     . GLU A 1 30  ? 39.811 0.985   55.671 1.00 6.14  ? ? ? ? ? 30  
GLU A C     1 
ATOM   209  O  O     . GLU A 1 30  ? 39.371 2.139   55.665 1.00 6.70  ? ? ? ? ? 30  
GLU A O     1 
ATOM   210  C  CB    . GLU A 1 30  ? 41.416 0.223   57.445 1.00 12.67 ? ? ? ? ? 30  
GLU A CB    1 
ATOM   211  C  CG    . GLU A 1 30  ? 41.919 1.602   57.875 1.00 19.87 ? ? ? ? ? 30  
GLU A CG    1 
ATOM   212  C  CD    . GLU A 1 30  ? 43.432 1.668   58.024 1.00 22.21 ? ? ? ? ? 30  
GLU A CD    1 
ATOM   213  O  OE1   . GLU A 1 30  ? 44.061 0.621   58.282 1.00 26.57 ? ? ? ? ? 30  
GLU A OE1   1 
ATOM   214  O  OE2   . GLU A 1 30  ? 43.998 2.768   57.856 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 30  
GLU A OE2   1 
ATOM   215  N  N     . ARG A 1 31  ? 40.190 0.347   54.570 1.00 5.31  ? ? ? ? ? 31  
ARG A N     1 
ATOM   216  C  CA    . ARG A 1 31  ? 40.062 0.942   53.233 1.00 6.51  ? ? ? ? ? 31  
ARG A CA    1 
ATOM   217  C  C     . ARG A 1 31  ? 38.587 1.287   52.946 1.00 7.48  ? ? ? ? ? 31  
ARG A C     1 
ATOM   218  O  O     . ARG A 1 31  ? 38.289 2.369   52.410 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 31  
ARG A O     1 
ATOM   219  C  CB    . ARG A 1 31  ? 40.583 -0.029  52.152 1.00 6.79  ? ? ? ? ? 31  
ARG A CB    1 
ATOM   220  C  CG    . ARG A 1 31  ? 42.073 -0.368  52.247 1.00 5.95  ? ? ? ? ? 31  
ARG A CG    1 
ATOM   221  C  CD    . ARG A 1 31  ? 42.583 -1.136  51.000 1.00 6.72  ? ? ? ? ? 31  
ARG A CD    1 
ATOM   222  N  NE    . ARG A 1 31  ? 44.033 -1.339  51.008 1.00 5.44  ? ? ? ? ? 31  
ARG A NE    1 
ATOM   223  C  CZ    . ARG A 1 31  ? 44.927 -0.476  50.528 1.00 5.77  ? ? ? ? ? 31  
ARG A CZ    1 
ATOM   224  N  NH1   . ARG A 1 31  ? 44.545 0.669   49.975 1.00 5.94  ? ? ? ? ? 31  
ARG A NH1   1 
ATOM   225  N  NH2   . ARG A 1 31  ? 46.219 -0.726  50.652 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 31  
ARG A NH2   1 
ATOM   226  N  N     . MET A 1 32  ? 37.664 0.389   53.314 1.00 5.04  ? ? ? ? ? 32  
MET A N     1 
ATOM   227  C  CA    . MET A 1 32  ? 36.233 0.608   53.095 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 32  
MET A CA    1 
ATOM   228  C  C     . MET A 1 32  ? 35.680 1.748   53.941 1.00 6.02  ? ? ? ? ? 32  
MET A C     1 
ATOM   229  O  O     . MET A 1 32  ? 34.932 2.572   53.446 1.00 6.21  ? ? ? ? ? 32  
MET A O     1 
ATOM   230  C  CB    . MET A 1 32  ? 35.427 -0.664  53.392 1.00 8.17  ? ? ? ? ? 32  
MET A CB    1 
ATOM   231  C  CG    . MET A 1 32  ? 33.931 -0.486  53.258 1.00 7.77  ? ? ? ? ? 32  
MET A CG    1 
ATOM   232  S  SD    . MET A 1 32  ? 32.947 -1.916  53.756 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 32  
MET A SD    1 
ATOM   233  C  CE    . MET A 1 32  ? 33.172 -1.972  55.540 1.00 5.08  ? ? ? ? ? 32  
MET A CE    1 
ATOM   234  N  N     . PHE A 1 33  ? 36.016 1.775   55.231 1.00 6.82  ? ? ? ? ? 33  
PHE A N     1 
ATOM   235  C  CA    . PHE A 1 33  ? 35.542 2.834   56.112 1.00 8.66  ? ? ? ? ? 33  
PHE A CA    1 
ATOM   236  C  C     . PHE A 1 33  ? 36.006 4.209   55.614 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 33  
PHE A C     1 
ATOM   237  O  O     . PHE A 1 33  ? 35.267 5.181   55.709 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 33  
PHE A O     1 
ATOM   238  C  CB    . PHE A 1 33  ? 36.054 2.626   57.541 1.00 10.10 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CB    1 
ATOM   239  C  CG    . PHE A 1 33  ? 35.491 1.425   58.227 1.00 10.38 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CG    1 
ATOM   240  C  CD1   . PHE A 1 33  ? 34.176 1.024   58.004 1.00 10.13 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CD1   1 
ATOM   241  C  CD2   . PHE A 1 33  ? 36.284 0.668   59.101 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CD2   1 
ATOM   242  C  CE1   . PHE A 1 33  ? 33.657 -0.121  58.646 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CE1   1 
ATOM   243  C  CE2   . PHE A 1 33  ? 35.781 -0.472  59.735 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 33  
PHE A CE2   1 
ATOM   244  C  CZ    . PHE A 1 33  ? 34.458 -0.867  59.505 1.00 9.82  ? ? ? ? ? 33  
PHE A CZ    1 
ATOM   245  N  N     . LEU A 1 34  ? 37.246 4.286   55.127 1.00 10.13 ? ? ? ? ? 34  
LEU A N     1 
ATOM   246  C  CA    . LEU A 1 34  ? 37.823 5.539   54.626 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 34  
LEU A CA    1 
ATOM   247  C  C     . LEU A 1 34  ? 37.278 5.964   53.265 1.00 10.50 ? ? ? ? ? 34  
LEU A C     1 
ATOM   248  O  O     . LEU A 1 34  ? 36.895 7.116   53.060 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 34  
LEU A O     1 
ATOM   249  C  CB    . LEU A 1 34  ? 39.361 5.436   54.566 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 34  
LEU A CB    1 
ATOM   250  C  CG    . LEU A 1 34  ? 40.262 5.983   55.679 1.00 6.51  ? ? ? ? ? 34  
LEU A CG    1 
ATOM   251  C  CD1   . LEU A 1 34  ? 39.629 5.827   57.021 1.00 8.79  ? ? ? ? ? 34  
LEU A CD1   1 
ATOM   252  C  CD2   . LEU A 1 34  ? 41.636 5.315   55.648 1.00 2.79  ? ? ? ? ? 34  
LEU A CD2   1 
ATOM   253  N  N     . SER A 1 35  ? 37.240 5.031   52.318 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 35  
SER A N     1 
ATOM   254  C  CA    . SER A 1 35  ? 36.760 5.341   50.974 1.00 11.02 ? ? ? ? ? 35  
SER A CA    1 
ATOM   255  C  C     . SER A 1 35  ? 35.264 5.443   50.908 1.00 9.92  ? ? ? ? ? 35  
SER A C     1 
ATOM   256  O  O     . SER A 1 35  ? 34.745 6.129   50.032 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 35  
SER A O     1 
ATOM   257  C  CB    . SER A 1 35  ? 37.254 4.302   49.963 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 35  
SER A CB    1 
ATOM   258  O  OG    . SER A 1 35  ? 38.676 4.315   49.850 1.00 17.04 ? ? ? ? ? 35  
SER A OG    1 
ATOM   259  N  N     . PHE A 1 36  ? 34.565 4.747   51.802 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 36  
PHE A N     1 
ATOM   260  C  CA    . PHE A 1 36  ? 33.096 4.749   51.828 1.00 9.32  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CA    1 
ATOM   261  C  C     . PHE A 1 36  ? 32.637 4.890   53.273 1.00 9.34  ? ? ? ? ? 36  
PHE A C     1 
ATOM   262  O  O     . PHE A 1 36  ? 32.244 3.910   53.921 1.00 7.35  ? ? ? ? ? 36  
PHE A O     1 
ATOM   263  C  CB    . PHE A 1 36  ? 32.541 3.452   51.227 1.00 6.84  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CB    1 
ATOM   264  C  CG    . PHE A 1 36  ? 33.030 3.169   49.839 1.00 6.44  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CG    1 
ATOM   265  C  CD1   . PHE A 1 36  ? 32.590 3.933   48.767 1.00 6.09  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CD1   1 
ATOM   266  C  CD2   . PHE A 1 36  ? 33.947 2.152   49.603 1.00 6.29  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CD2   1 
ATOM   267  C  CE1   . PHE A 1 36  ? 33.063 3.689   47.464 1.00 8.46  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CE1   1 
ATOM   268  C  CE2   . PHE A 1 36  ? 34.422 1.894   48.324 1.00 6.09  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CE2   1 
ATOM   269  C  CZ    . PHE A 1 36  ? 33.981 2.668   47.241 1.00 8.70  ? ? ? ? ? 36  
PHE A CZ    1 
ATOM   270  N  N     . PRO A 1 37  ? 32.632 6.139   53.778 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 37  
PRO A N     1 
ATOM   271  C  CA    . PRO A 1 37  ? 32.233 6.440   55.156 1.00 9.43  ? ? ? ? ? 37  
PRO A CA    1 
ATOM   272  C  C     . PRO A 1 37  ? 30.844 5.980   55.605 1.00 8.58  ? ? ? ? ? 37  
PRO A C     1 
ATOM   273  O  O     . PRO A 1 37  ? 30.664 5.667   56.780 1.00 8.26  ? ? ? ? ? 37  
PRO A O     1 
ATOM   274  C  CB    . PRO A 1 37  ? 32.410 7.956   55.226 1.00 11.23 ? ? ? ? ? 37  
PRO A CB    1 
ATOM   275  C  CG    . PRO A 1 37  ? 33.499 8.214   54.208 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 37  
PRO A CG    1 
ATOM   276  C  CD    . PRO A 1 37  ? 33.026 7.363   53.068 1.00 9.87  ? ? ? ? ? 37  
PRO A CD    1 
ATOM   277  N  N     . THR A 1 38  ? 29.885 5.883   54.683 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 38  
THR A N     1 
ATOM   278  C  CA    . THR A 1 38  ? 28.527 5.446   55.027 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 38  
THR A CA    1 
ATOM   279  C  C     . THR A 1 38  ? 28.516 4.051   55.656 1.00 9.55  ? ? ? ? ? 38  
THR A C     1 
ATOM   280  O  O     . THR A 1 38  ? 27.609 3.701   56.413 1.00 12.14 ? ? ? ? ? 38  
THR A O     1 
ATOM   281  C  CB    . THR A 1 38  ? 27.604 5.387   53.786 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 38  
THR A CB    1 
ATOM   282  O  OG1   . THR A 1 38  ? 28.240 4.603   52.764 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 38  
THR A OG1   1 
ATOM   283  C  CG2   . THR A 1 38  ? 27.234 6.798   53.277 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 38  
THR A CG2   1 
ATOM   284  N  N     . THR A 1 39  ? 29.503 3.235   55.309 1.00 10.24 ? ? ? ? ? 39  
THR A N     1 
ATOM   285  C  CA    . THR A 1 39  ? 29.585 1.893   55.866 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 39  
THR A CA    1 
ATOM   286  C  C     . THR A 1 39  ? 29.867 1.943   57.368 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 39  
THR A C     1 
ATOM   287  O  O     . THR A 1 39  ? 29.673 0.951   58.071 1.00 11.44 ? ? ? ? ? 39  
THR A O     1 
ATOM   288  C  CB    . THR A 1 39  ? 30.691 1.074   55.168 1.00 7.39  ? ? ? ? ? 39  
THR A CB    1 
ATOM   289  O  OG1   . THR A 1 39  ? 31.941 1.733   55.379 1.00 4.11  ? ? ? ? ? 39  
THR A OG1   1 
ATOM   290  C  CG2   . THR A 1 39  ? 30.435 0.956   53.655 1.00 3.87  ? ? ? ? ? 39  
THR A CG2   1 
ATOM   291  N  N     . LYS A 1 40  ? 30.283 3.098   57.870 1.00 8.67  ? ? ? ? ? 40  
LYS A N     1 
ATOM   292  C  CA    . LYS A 1 40  ? 30.573 3.232   59.297 1.00 7.03  ? ? ? ? ? 40  
LYS A CA    1 
ATOM   293  C  C     . LYS A 1 40  ? 29.292 3.293   60.138 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 40  
LYS A C     1 
ATOM   294  O  O     . LYS A 1 40  ? 29.335 3.141   61.363 1.00 6.27  ? ? ? ? ? 40  
LYS A O     1 
ATOM   295  C  CB    . LYS A 1 40  ? 31.475 4.445   59.565 1.00 8.44  ? ? ? ? ? 40  
LYS A CB    1 
ATOM   296  C  CG    . LYS A 1 40  ? 32.901 4.308   58.998 1.00 4.23  ? ? ? ? ? 40  
LYS A CG    1 
ATOM   297  C  CD    . LYS A 1 40  ? 33.806 5.459   59.443 1.00 8.00  ? ? ? ? ? 40  
LYS A CD    1 
ATOM   298  C  CE    . LYS A 1 40  ? 33.231 6.824   59.065 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 40  
LYS A CE    1 
ATOM   299  N  NZ    . LYS A 1 40  ? 34.237 7.902   59.248 1.00 6.50  ? ? ? ? ? 40  
LYS A NZ    1 
ATOM   300  N  N     . THR A 1 41  ? 28.153 3.477   59.475 1.00 7.98  ? ? ? ? ? 41  
THR A N     1 
ATOM   301  C  CA    . THR A 1 41  ? 26.886 3.522   60.177 1.00 8.32  ? ? ? ? ? 41  
THR A CA    1 
ATOM   302  C  C     . THR A 1 41  ? 26.595 2.184   60.883 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 41  
THR A C     1 
ATOM   303  O  O     . THR A 1 41  ? 25.859 2.131   61.883 1.00 8.12  ? ? ? ? ? 41  
THR A O     1 
ATOM   304  C  CB    . THR A 1 41  ? 25.705 3.848   59.226 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 41  
THR A CB    1 
ATOM   305  O  OG1   . THR A 1 41  ? 25.666 2.893   58.171 1.00 6.87  ? ? ? ? ? 41  
THR A OG1   1 
ATOM   306  C  CG2   . THR A 1 41  ? 25.857 5.254   58.652 1.00 10.18 ? ? ? ? ? 41  
THR A CG2   1 
ATOM   307  N  N     . TYR A 1 42  ? 27.206 1.113   60.381 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 42  
TYR A N     1 
ATOM   308  C  CA    . TYR A 1 42  ? 27.001 -0.219  60.924 1.00 8.22  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CA    1 
ATOM   309  C  C     . TYR A 1 42  ? 27.920 -0.558  62.085 1.00 9.23  ? ? ? ? ? 42  
TYR A C     1 
ATOM   310  O  O     . TYR A 1 42  ? 27.683 -1.532  62.812 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 42  
TYR A O     1 
ATOM   311  C  CB    . TYR A 1 42  ? 27.125 -1.266  59.807 1.00 7.41  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CB    1 
ATOM   312  C  CG    . TYR A 1 42  ? 26.045 -1.132  58.759 1.00 6.77  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CG    1 
ATOM   313  C  CD1   . TYR A 1 42  ? 24.707 -1.429  59.068 1.00 6.30  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CD1   1 
ATOM   314  C  CD2   . TYR A 1 42  ? 26.334 -0.652  57.482 1.00 6.03  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CD2   1 
ATOM   315  C  CE1   . TYR A 1 42  ? 23.685 -1.249  58.128 1.00 3.02  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CE1   1 
ATOM   316  C  CE2   . TYR A 1 42  ? 25.316 -0.476  56.536 1.00 5.35  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CE2   1 
ATOM   317  C  CZ    . TYR A 1 42  ? 24.002 -0.771  56.868 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 42  
TYR A CZ    1 
ATOM   318  O  OH    . TYR A 1 42  ? 22.990 -0.570  55.953 1.00 6.56  ? ? ? ? ? 42  
TYR A OH    1 
ATOM   319  N  N     . PHE A 1 43  ? 28.918 0.294   62.321 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 43  
PHE A N     1 
ATOM   320  C  CA    . PHE A 1 43  ? 29.887 0.076   63.402 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CA    1 
ATOM   321  C  C     . PHE A 1 43  ? 29.995 1.253   64.388 1.00 11.05 ? ? ? ? ? 43  
PHE A C     1 
ATOM   322  O  O     . PHE A 1 43  ? 31.112 1.629   64.772 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 43  
PHE A O     1 
ATOM   323  C  CB    . PHE A 1 43  ? 31.272 -0.194  62.821 1.00 5.60  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CB    1 
ATOM   324  C  CG    . PHE A 1 43  ? 31.312 -1.346  61.871 1.00 5.31  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CG    1 
ATOM   325  C  CD1   . PHE A 1 43  ? 30.937 -1.177  60.537 1.00 4.54  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CD1   1 
ATOM   326  C  CD2   . PHE A 1 43  ? 31.750 -2.605  62.303 1.00 4.21  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CD2   1 
ATOM   327  C  CE1   . PHE A 1 43  ? 31.000 -2.248  59.637 1.00 5.96  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CE1   1 
ATOM   328  C  CE2   . PHE A 1 43  ? 31.817 -3.675  61.424 1.00 5.71  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CE2   1 
ATOM   329  C  CZ    . PHE A 1 43  ? 31.442 -3.505  60.081 1.00 5.66  ? ? ? ? ? 43  
PHE A CZ    1 
ATOM   330  N  N     . PRO A 1 44  ? 28.861 1.787   64.885 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 44  
PRO A N     1 
ATOM   331  C  CA    . PRO A 1 44  ? 28.872 2.912   65.835 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 44  
PRO A CA    1 
ATOM   332  C  C     . PRO A 1 44  ? 29.390 2.498   67.215 1.00 12.45 ? ? ? ? ? 44  
PRO A C     1 
ATOM   333  O  O     . PRO A 1 44  ? 29.585 3.330   68.089 1.00 12.42 ? ? ? ? ? 44  
PRO A O     1 
ATOM   334  C  CB    . PRO A 1 44  ? 27.397 3.289   65.915 1.00 10.24 ? ? ? ? ? 44  
PRO A CB    1 
ATOM   335  C  CG    . PRO A 1 44  ? 26.727 1.947   65.839 1.00 9.29  ? ? ? ? ? 44  
PRO A CG    1 
ATOM   336  C  CD    . PRO A 1 44  ? 27.475 1.305   64.679 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 44  
PRO A CD    1 
ATOM   337  N  N     . HIS A 1 45  ? 29.578 1.193   67.394 1.00 14.15 ? ? ? ? ? 45  
HIS A N     1 
ATOM   338  C  CA    . HIS A 1 45  ? 30.039 0.631   68.661 1.00 13.33 ? ? ? ? ? 45  
HIS A CA    1 
ATOM   339  C  C     . HIS A 1 45  ? 31.517 0.313   68.589 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 45  
HIS A C     1 
ATOM   340  O  O     . HIS A 1 45  ? 32.121 -0.146  69.561 1.00 10.55 ? ? ? ? ? 45  
HIS A O     1 
ATOM   341  C  CB    . HIS A 1 45  ? 29.223 -0.639  69.004 1.00 14.10 ? ? ? ? ? 45  
HIS A CB    1 
ATOM   342  C  CG    . HIS A 1 45  ? 29.157 -1.647  67.893 1.00 15.48 ? ? ? ? ? 45  
HIS A CG    1 
ATOM   343  N  ND1   . HIS A 1 45  ? 28.628 -1.361  66.649 1.00 16.45 ? ? ? ? ? 45  
HIS A ND1   1 
ATOM   344  C  CD2   . HIS A 1 45  ? 29.541 -2.946  67.843 1.00 12.90 ? ? ? ? ? 45  
HIS A CD2   1 
ATOM   345  C  CE1   . HIS A 1 45  ? 28.695 -2.432  65.878 1.00 15.47 ? ? ? ? ? 45  
HIS A CE1   1 
ATOM   346  N  NE2   . HIS A 1 45  ? 29.243 -3.404  66.576 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 45  
HIS A NE2   1 
ATOM   347  N  N     . PHE A 1 46  ? 32.097 0.561   67.429 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 46  
PHE A N     1 
ATOM   348  C  CA    . PHE A 1 46  ? 33.510 0.294   67.181 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CA    1 
ATOM   349  C  C     . PHE A 1 46  ? 34.411 1.510   67.281 1.00 11.86 ? ? ? ? ? 46  
PHE A C     1 
ATOM   350  O  O     . PHE A 1 46  ? 34.020 2.620   66.932 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 46  
PHE A O     1 
ATOM   351  C  CB    . PHE A 1 46  ? 33.704 -0.233  65.758 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CB    1 
ATOM   352  C  CG    . PHE A 1 46  ? 33.707 -1.729  65.643 1.00 14.52 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CG    1 
ATOM   353  C  CD1   . PHE A 1 46  ? 32.984 -2.528  66.520 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CD1   1 
ATOM   354  C  CD2   . PHE A 1 46  ? 34.397 -2.345  64.598 1.00 12.06 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CD2   1 
ATOM   355  C  CE1   . PHE A 1 46  ? 32.942 -3.906  66.359 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CE1   1 
ATOM   356  C  CE2   . PHE A 1 46  ? 34.360 -3.728  64.428 1.00 12.81 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CE2   1 
ATOM   357  C  CZ    . PHE A 1 46  ? 33.631 -4.504  65.309 1.00 10.72 ? ? ? ? ? 46  
PHE A CZ    1 
ATOM   358  N  N     . ASP A 1 47  ? 35.622 1.288   67.774 1.00 11.80 ? ? ? ? ? 47  
ASP A N     1 
ATOM   359  C  CA    . ASP A 1 47  ? 36.631 2.322   67.783 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 47  
ASP A CA    1 
ATOM   360  C  C     . ASP A 1 47  ? 37.097 2.058   66.342 1.00 15.01 ? ? ? ? ? 47  
ASP A C     1 
ATOM   361  O  O     . ASP A 1 47  ? 37.530 0.945   66.026 1.00 15.58 ? ? ? ? ? 47  
ASP A O     1 
ATOM   362  C  CB    . ASP A 1 47  ? 37.742 1.975   68.770 1.00 15.26 ? ? ? ? ? 47  
ASP A CB    1 
ATOM   363  C  CG    . ASP A 1 47  ? 39.016 2.792   68.545 1.00 17.05 ? ? ? ? ? 47  
ASP A CG    1 
ATOM   364  O  OD1   . ASP A 1 47  ? 39.025 3.725   67.708 1.00 15.58 ? ? ? ? ? 47  
ASP A OD1   1 
ATOM   365  O  OD2   . ASP A 1 47  ? 40.031 2.476   69.210 1.00 20.01 ? ? ? ? ? 47  
ASP A OD2   1 
ATOM   366  N  N     . LEU A 1 48  ? 36.933 3.036   65.454 1.00 14.14 ? ? ? ? ? 48  
LEU A N     1 
ATOM   367  C  CA    . LEU A 1 48  ? 37.316 2.830   64.068 1.00 14.00 ? ? ? ? ? 48  
LEU A CA    1 
ATOM   368  C  C     . LEU A 1 48  ? 38.661 3.420   63.652 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 48  
LEU A C     1 
ATOM   369  O  O     . LEU A 1 48  ? 38.981 3.475   62.461 1.00 13.70 ? ? ? ? ? 48  
LEU A O     1 
ATOM   370  C  CB    . LEU A 1 48  ? 36.199 3.311   63.125 1.00 14.24 ? ? ? ? ? 48  
LEU A CB    1 
ATOM   371  C  CG    . LEU A 1 48  ? 34.879 2.523   63.204 1.00 12.58 ? ? ? ? ? 48  
LEU A CG    1 
ATOM   372  C  CD1   . LEU A 1 48  ? 33.855 3.093   62.240 1.00 9.63  ? ? ? ? ? 48  
LEU A CD1   1 
ATOM   373  C  CD2   . LEU A 1 48  ? 35.148 1.067   62.880 1.00 13.32 ? ? ? ? ? 48  
LEU A CD2   1 
ATOM   374  N  N     . SER A 1 49  ? 39.476 3.818   64.627 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 49  
SER A N     1 
ATOM   375  C  CA    . SER A 1 49  ? 40.779 4.397   64.327 1.00 16.47 ? ? ? ? ? 49  
SER A CA    1 
ATOM   376  C  C     . SER A 1 49  ? 41.749 3.365   63.775 1.00 17.29 ? ? ? ? ? 49  
SER A C     1 
ATOM   377  O  O     . SER A 1 49  ? 41.571 2.160   63.954 1.00 19.39 ? ? ? ? ? 49  
SER A O     1 
ATOM   378  C  CB    . SER A 1 49  ? 41.392 5.109   65.554 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 49  
SER A CB    1 
ATOM   379  O  OG    . SER A 1 49  ? 41.498 4.256   66.669 1.00 11.98 ? ? ? ? ? 49  
SER A OG    1 
ATOM   380  N  N     . HIS A 1 50  ? 42.759 3.843   63.067 1.00 18.64 ? ? ? ? ? 50  
HIS A N     1 
ATOM   381  C  CA    . HIS A 1 50  ? 43.755 2.951   62.503 1.00 20.90 ? ? ? ? ? 50  
HIS A CA    1 
ATOM   382  C  C     . HIS A 1 50  ? 44.447 2.141   63.610 1.00 20.49 ? ? ? ? ? 50  
HIS A C     1 
ATOM   383  O  O     . HIS A 1 50  ? 45.081 2.710   64.496 1.00 20.98 ? ? ? ? ? 50  
HIS A O     1 
ATOM   384  C  CB    . HIS A 1 50  ? 44.792 3.780   61.731 1.00 22.52 ? ? ? ? ? 50  
HIS A CB    1 
ATOM   385  C  CG    . HIS A 1 50  ? 45.985 2.991   61.291 1.00 24.57 ? ? ? ? ? 50  
HIS A CG    1 
ATOM   386  N  ND1   . HIS A 1 50  ? 45.889 1.895   60.460 1.00 27.05 ? ? ? ? ? 50  
HIS A ND1   1 
ATOM   387  C  CD2   . HIS A 1 50  ? 47.294 3.117   61.605 1.00 26.04 ? ? ? ? ? 50  
HIS A CD2   1 
ATOM   388  C  CE1   . HIS A 1 50  ? 47.092 1.376   60.281 1.00 24.87 ? ? ? ? ? 50  
HIS A CE1   1 
ATOM   389  N  NE2   . HIS A 1 50  ? 47.960 2.097   60.964 1.00 26.16 ? ? ? ? ? 50  
HIS A NE2   1 
ATOM   390  N  N     . GLY A 1 51  ? 44.309 0.819   63.543 1.00 21.46 ? ? ? ? ? 51  
GLY A N     1 
ATOM   391  C  CA    . GLY A 1 51  ? 44.940 -0.061  64.509 1.00 17.14 ? ? ? ? ? 51  
GLY A CA    1 
ATOM   392  C  C     . GLY A 1 51  ? 44.093 -0.420  65.712 1.00 16.36 ? ? ? ? ? 51  
GLY A C     1 
ATOM   393  O  O     . GLY A 1 51  ? 44.582 -1.013  66.673 1.00 18.12 ? ? ? ? ? 51  
GLY A O     1 
ATOM   394  N  N     . SER A 1 52  ? 42.809 -0.102  65.660 1.00 15.73 ? ? ? ? ? 52  
SER A N     1 
ATOM   395  C  CA    . SER A 1 52  ? 41.946 -0.413  66.775 1.00 13.57 ? ? ? ? ? 52  
SER A CA    1 
ATOM   396  C  C     . SER A 1 52  ? 41.769 -1.925  66.966 1.00 13.33 ? ? ? ? ? 52  
SER A C     1 
ATOM   397  O  O     . SER A 1 52  ? 41.692 -2.689  66.007 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 52  
SER A O     1 
ATOM   398  C  CB    . SER A 1 52  ? 40.594 0.261   66.591 1.00 12.98 ? ? ? ? ? 52  
SER A CB    1 
ATOM   399  O  OG    . SER A 1 52  ? 39.668 -0.602  65.977 1.00 12.98 ? ? ? ? ? 52  
SER A OG    1 
ATOM   400  N  N     . ALA A 1 53  ? 41.681 -2.340  68.229 1.00 13.44 ? ? ? ? ? 53  
ALA A N     1 
ATOM   401  C  CA    . ALA A 1 53  ? 41.496 -3.746  68.557 1.00 14.01 ? ? ? ? ? 53  
ALA A CA    1 
ATOM   402  C  C     . ALA A 1 53  ? 40.239 -4.342  67.897 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 53  
ALA A C     1 
ATOM   403  O  O     . ALA A 1 53  ? 40.270 -5.487  67.424 1.00 11.83 ? ? ? ? ? 53  
ALA A O     1 
ATOM   404  C  CB    . ALA A 1 53  ? 41.431 -3.920  70.072 1.00 14.66 ? ? ? ? ? 53  
ALA A CB    1 
ATOM   405  N  N     . GLN A 1 54  ? 39.150 -3.566  67.859 1.00 10.33 ? ? ? ? ? 54  
GLN A N     1 
ATOM   406  C  CA    . GLN A 1 54  ? 37.889 -4.025  67.266 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 54  
GLN A CA    1 
ATOM   407  C  C     . GLN A 1 54  ? 37.934 -4.273  65.757 1.00 7.14  ? ? ? ? ? 54  
GLN A C     1 
ATOM   408  O  O     . GLN A 1 54  ? 37.351 -5.235  65.266 1.00 5.91  ? ? ? ? ? 54  
GLN A O     1 
ATOM   409  C  CB    . GLN A 1 54  ? 36.761 -3.042  67.596 1.00 9.36  ? ? ? ? ? 54  
GLN A CB    1 
ATOM   410  C  CG    . GLN A 1 54  ? 36.289 -3.122  69.040 1.00 10.10 ? ? ? ? ? 54  
GLN A CG    1 
ATOM   411  C  CD    . GLN A 1 54  ? 35.334 -2.004  69.398 1.00 10.60 ? ? ? ? ? 54  
GLN A CD    1 
ATOM   412  O  OE1   . GLN A 1 54  ? 35.709 -0.828  69.374 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 54  
GLN A OE1   1 
ATOM   413  N  NE2   . GLN A 1 54  ? 34.107 -2.353  69.710 1.00 6.51  ? ? ? ? ? 54  
GLN A NE2   1 
ATOM   414  N  N     . VAL A 1 55  ? 38.601 -3.400  65.020 1.00 8.14  ? ? ? ? ? 55  
VAL A N     1 
ATOM   415  C  CA    . VAL A 1 55  ? 38.720 -3.575  63.574 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 55  
VAL A CA    1 
ATOM   416  C  C     . VAL A 1 55  ? 39.685 -4.718  63.276 1.00 10.90 ? ? ? ? ? 55  
VAL A C     1 
ATOM   417  O  O     . VAL A 1 55  ? 39.519 -5.467  62.307 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 55  
VAL A O     1 
ATOM   418  C  CB    . VAL A 1 55  ? 39.195 -2.257  62.903 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 55  
VAL A CB    1 
ATOM   419  C  CG1   . VAL A 1 55  ? 39.513 -2.477  61.434 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 55  
VAL A CG1   1 
ATOM   420  C  CG2   . VAL A 1 55  ? 38.102 -1.193  63.065 1.00 12.60 ? ? ? ? ? 55  
VAL A CG2   1 
ATOM   421  N  N     . LYS A 1 56  ? 40.678 -4.887  64.137 1.00 10.91 ? ? ? ? ? 56  
LYS A N     1 
ATOM   422  C  CA    . LYS A 1 56  ? 41.668 -5.945  63.983 1.00 14.21 ? ? ? ? ? 56  
LYS A CA    1 
ATOM   423  C  C     . LYS A 1 56  ? 40.965 -7.287  64.139 1.00 13.57 ? ? ? ? ? 56  
LYS A C     1 
ATOM   424  O  O     . LYS A 1 56  ? 41.136 -8.194  63.326 1.00 11.99 ? ? ? ? ? 56  
LYS A O     1 
ATOM   425  C  CB    . LYS A 1 56  ? 42.744 -5.789  65.069 1.00 18.85 ? ? ? ? ? 56  
LYS A CB    1 
ATOM   426  C  CG    . LYS A 1 56  ? 43.787 -6.907  65.155 1.00 23.38 ? ? ? ? ? 56  
LYS A CG    1 
ATOM   427  C  CD    . LYS A 1 56  ? 44.665 -6.699  66.390 1.00 28.03 ? ? ? ? ? 56  
LYS A CD    1 
ATOM   428  C  CE    . LYS A 1 56  ? 45.261 -5.280  66.389 1.00 30.68 ? ? ? ? ? 56  
LYS A CE    1 
ATOM   429  N  NZ    . LYS A 1 56  ? 45.695 -4.798  67.731 1.00 30.71 ? ? ? ? ? 56  
LYS A NZ    1 
ATOM   430  N  N     . GLY A 1 57  ? 40.161 -7.389  65.192 1.00 13.55 ? ? ? ? ? 57  
GLY A N     1 
ATOM   431  C  CA    . GLY A 1 57  ? 39.423 -8.601  65.478 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 57  
GLY A CA    1 
ATOM   432  C  C     . GLY A 1 57  ? 38.386 -8.918  64.434 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 57  
GLY A C     1 
ATOM   433  O  O     . GLY A 1 57  ? 38.262 -10.059 64.008 1.00 9.64  ? ? ? ? ? 57  
GLY A O     1 
ATOM   434  N  N     . HIS A 1 58  ? 37.627 -7.914  64.009 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 58  
HIS A N     1 
ATOM   435  C  CA    . HIS A 1 58  ? 36.591 -8.141  63.005 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 58  
HIS A CA    1 
ATOM   436  C  C     . HIS A 1 58  ? 37.204 -8.508  61.644 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 58  
HIS A C     1 
ATOM   437  O  O     . HIS A 1 58  ? 36.606 -9.242  60.858 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 58  
HIS A O     1 
ATOM   438  C  CB    . HIS A 1 58  ? 35.680 -6.910  62.888 1.00 14.55 ? ? ? ? ? 58  
HIS A CB    1 
ATOM   439  C  CG    . HIS A 1 58  ? 34.458 -7.148  62.053 1.00 17.49 ? ? ? ? ? 58  
HIS A CG    1 
ATOM   440  N  ND1   . HIS A 1 58  ? 33.667 -8.257  62.247 1.00 17.38 ? ? ? ? ? 58  
HIS A ND1   1 
ATOM   441  C  CD2   . HIS A 1 58  ? 34.044 -6.483  60.942 1.00 14.59 ? ? ? ? ? 58  
HIS A CD2   1 
ATOM   442  C  CE1   . HIS A 1 58  ? 32.806 -8.258  61.249 1.00 14.54 ? ? ? ? ? 58  
HIS A CE1   1 
ATOM   443  N  NE2   . HIS A 1 58  ? 32.991 -7.206  60.431 1.00 14.60 ? ? ? ? ? 58  
HIS A NE2   1 
ATOM   444  N  N     . GLY A 1 59  ? 38.398 -7.996  61.368 1.00 13.08 ? ? ? ? ? 59  
GLY A N     1 
ATOM   445  C  CA    . GLY A 1 59  ? 39.061 -8.290  60.109 1.00 11.99 ? ? ? ? ? 59  
GLY A CA    1 
ATOM   446  C  C     . GLY A 1 59  ? 39.411 -9.760  60.036 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 59  
GLY A C     1 
ATOM   447  O  O     . GLY A 1 59  ? 39.327 -10.370 58.974 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 59  
GLY A O     1 
ATOM   448  N  N     . LYS A 1 60  ? 39.795 -10.329 61.178 1.00 12.65 ? ? ? ? ? 60  
LYS A N     1 
ATOM   449  C  CA    . LYS A 1 60  ? 40.150 -11.747 61.276 1.00 12.80 ? ? ? ? ? 60  
LYS A CA    1 
ATOM   450  C  C     . LYS A 1 60  ? 38.912 -12.602 61.018 1.00 12.55 ? ? ? ? ? 60  
LYS A C     1 
ATOM   451  O  O     . LYS A 1 60  ? 38.968 -13.555 60.250 1.00 15.51 ? ? ? ? ? 60  
LYS A O     1 
ATOM   452  C  CB    . LYS A 1 60  ? 40.720 -12.041 62.662 1.00 13.80 ? ? ? ? ? 60  
LYS A CB    1 
ATOM   453  C  CG    . LYS A 1 60  ? 40.994 -13.514 62.966 1.00 19.59 ? ? ? ? ? 60  
LYS A CG    1 
ATOM   454  C  CD    . LYS A 1 60  ? 42.086 -14.108 62.088 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 60  
LYS A CD    1 
ATOM   455  C  CE    . LYS A 1 60  ? 42.521 -15.464 62.621 1.00 22.59 ? ? ? ? ? 60  
LYS A CE    1 
ATOM   456  N  NZ    . LYS A 1 60  ? 42.954 -16.344 61.494 1.00 23.24 ? ? ? ? ? 60  
LYS A NZ    1 
ATOM   457  N  N     . LYS A 1 61  ? 37.790 -12.217 61.629 1.00 11.53 ? ? ? ? ? 61  
LYS A N     1 
ATOM   458  C  CA    . LYS A 1 61  ? 36.521 -12.917 61.475 1.00 7.99  ? ? ? ? ? 61  
LYS A CA    1 
ATOM   459  C  C     . LYS A 1 61  ? 36.101 -12.940 60.011 1.00 8.40  ? ? ? ? ? 61  
LYS A C     1 
ATOM   460  O  O     . LYS A 1 61  ? 35.819 -14.012 59.451 1.00 11.47 ? ? ? ? ? 61  
LYS A O     1 
ATOM   461  C  CB    . LYS A 1 61  ? 35.443 -12.242 62.320 1.00 7.64  ? ? ? ? ? 61  
LYS A CB    1 
ATOM   462  C  CG    . LYS A 1 61  ? 35.738 -12.215 63.821 1.00 15.44 ? ? ? ? ? 61  
LYS A CG    1 
ATOM   463  C  CD    . LYS A 1 61  ? 35.808 -13.619 64.437 1.00 22.91 ? ? ? ? ? 61  
LYS A CD    1 
ATOM   464  C  CE    . LYS A 1 61  ? 34.435 -14.301 64.490 1.00 27.25 ? ? ? ? ? 61  
LYS A CE    1 
ATOM   465  N  NZ    . LYS A 1 61  ? 33.447 -13.543 65.319 1.00 27.87 ? ? ? ? ? 61  
LYS A NZ    1 
ATOM   466  N  N     . VAL A 1 62  ? 36.076 -11.779 59.369 1.00 7.15  ? ? ? ? ? 62  
VAL A N     1 
ATOM   467  C  CA    . VAL A 1 62  ? 35.705 -11.730 57.948 1.00 7.97  ? ? ? ? ? 62  
VAL A CA    1 
ATOM   468  C  C     . VAL A 1 62  ? 36.624 -12.591 57.061 1.00 7.82  ? ? ? ? ? 62  
VAL A C     1 
ATOM   469  O  O     . VAL A 1 62  ? 36.140 -13.305 56.178 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 62  
VAL A O     1 
ATOM   470  C  CB    . VAL A 1 62  ? 35.647 -10.269 57.423 1.00 5.45  ? ? ? ? ? 62  
VAL A CB    1 
ATOM   471  C  CG1   . VAL A 1 62  ? 35.371 -10.264 55.935 1.00 6.19  ? ? ? ? ? 62  
VAL A CG1   1 
ATOM   472  C  CG2   . VAL A 1 62  ? 34.561 -9.515  58.136 1.00 6.76  ? ? ? ? ? 62  
VAL A CG2   1 
ATOM   473  N  N     . ALA A 1 63  ? 37.940 -12.540 57.311 1.00 7.13  ? ? ? ? ? 63  
ALA A N     1 
ATOM   474  C  CA    . ALA A 1 63  ? 38.916 -13.322 56.538 1.00 7.27  ? ? ? ? ? 63  
ALA A CA    1 
ATOM   475  C  C     . ALA A 1 63  ? 38.672 -14.826 56.697 1.00 7.38  ? ? ? ? ? 63  
ALA A C     1 
ATOM   476  O  O     . ALA A 1 63  ? 38.631 -15.582 55.716 1.00 5.47  ? ? ? ? ? 63  
ALA A O     1 
ATOM   477  C  CB    . ALA A 1 63  ? 40.328 -12.984 56.974 1.00 5.32  ? ? ? ? ? 63  
ALA A CB    1 
ATOM   478  N  N     . ASP A 1 64  ? 38.480 -15.252 57.940 1.00 6.57  ? ? ? ? ? 64  
ASP A N     1 
ATOM   479  C  CA    . ASP A 1 64  ? 38.242 -16.644 58.235 1.00 4.94  ? ? ? ? ? 64  
ASP A CA    1 
ATOM   480  C  C     . ASP A 1 64  ? 36.967 -17.137 57.590 1.00 5.71  ? ? ? ? ? 64  
ASP A C     1 
ATOM   481  O  O     . ASP A 1 64  ? 36.932 -18.246 57.057 1.00 7.41  ? ? ? ? ? 64  
ASP A O     1 
ATOM   482  C  CB    . ASP A 1 64  ? 38.206 -16.878 59.745 1.00 5.75  ? ? ? ? ? 64  
ASP A CB    1 
ATOM   483  C  CG    . ASP A 1 64  ? 39.557 -16.719 60.390 1.00 4.96  ? ? ? ? ? 64  
ASP A CG    1 
ATOM   484  O  OD1   . ASP A 1 64  ? 40.581 -16.584 59.680 1.00 5.85  ? ? ? ? ? 64  
ASP A OD1   1 
ATOM   485  O  OD2   . ASP A 1 64  ? 39.619 -16.733 61.639 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 64  
ASP A OD2   1 
ATOM   486  N  N     . ALA A 1 65  ? 35.921 -16.324 57.616 1.00 5.93  ? ? ? ? ? 65  
ALA A N     1 
ATOM   487  C  CA    . ALA A 1 65  ? 34.669 -16.705 56.991 1.00 5.47  ? ? ? ? ? 65  
ALA A CA    1 
ATOM   488  C  C     . ALA A 1 65  ? 34.865 -16.829 55.462 1.00 6.61  ? ? ? ? ? 65  
ALA A C     1 
ATOM   489  O  O     . ALA A 1 65  ? 34.186 -17.606 54.782 1.00 5.57  ? ? ? ? ? 65  
ALA A O     1 
ATOM   490  C  CB    . ALA A 1 65  ? 33.588 -15.695 57.344 1.00 5.22  ? ? ? ? ? 65  
ALA A CB    1 
ATOM   491  N  N     . LEU A 1 66  ? 35.802 -16.055 54.913 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 66  
LEU A N     1 
ATOM   492  C  CA    . LEU A 1 66  ? 36.103 -16.121 53.475 1.00 9.34  ? ? ? ? ? 66  
LEU A CA    1 
ATOM   493  C  C     . LEU A 1 66  ? 36.939 -17.386 53.225 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 66  
LEU A C     1 
ATOM   494  O  O     . LEU A 1 66  ? 36.793 -18.044 52.188 1.00 8.22  ? ? ? ? ? 66  
LEU A O     1 
ATOM   495  C  CB    . LEU A 1 66  ? 36.865 -14.867 53.038 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 66  
LEU A CB    1 
ATOM   496  C  CG    . LEU A 1 66  ? 36.010 -13.616 52.842 1.00 7.99  ? ? ? ? ? 66  
LEU A CG    1 
ATOM   497  C  CD1   . LEU A 1 66  ? 36.884 -12.397 52.509 1.00 7.81  ? ? ? ? ? 66  
LEU A CD1   1 
ATOM   498  C  CD2   . LEU A 1 66  ? 35.064 -13.901 51.704 1.00 7.38  ? ? ? ? ? 66  
LEU A CD2   1 
ATOM   499  N  N     . THR A 1 67  ? 37.799 -17.734 54.183 1.00 8.83  ? ? ? ? ? 67  
THR A N     1 
ATOM   500  C  CA    . THR A 1 67  ? 38.589 -18.951 54.076 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 67  
THR A CA    1 
ATOM   501  C  C     . THR A 1 67  ? 37.619 -20.130 54.128 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 67  
THR A C     1 
ATOM   502  O  O     . THR A 1 67  ? 37.776 -21.102 53.391 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 67  
THR A O     1 
ATOM   503  C  CB    . THR A 1 67  ? 39.623 -19.050 55.224 1.00 6.78  ? ? ? ? ? 67  
THR A CB    1 
ATOM   504  O  OG1   . THR A 1 67  ? 40.597 -18.018 55.071 1.00 8.58  ? ? ? ? ? 67  
THR A OG1   1 
ATOM   505  C  CG2   . THR A 1 67  ? 40.335 -20.405 55.199 1.00 6.93  ? ? ? ? ? 67  
THR A CG2   1 
ATOM   506  N  N     . ASN A 1 68  ? 36.576 -20.004 54.947 1.00 6.93  ? ? ? ? ? 68  
ASN A N     1 
ATOM   507  C  CA    . ASN A 1 68  ? 35.556 -21.056 55.056 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 68  
ASN A CA    1 
ATOM   508  C  C     . ASN A 1 68  ? 34.806 -21.230 53.728 1.00 10.81 ? ? ? ? ? 68  
ASN A C     1 
ATOM   509  O  O     . ASN A 1 68  ? 34.520 -22.369 53.307 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 68  
ASN A O     1 
ATOM   510  C  CB    . ASN A 1 68  ? 34.546 -20.734 56.175 1.00 8.71  ? ? ? ? ? 68  
ASN A CB    1 
ATOM   511  C  CG    . ASN A 1 68  ? 33.425 -21.759 56.248 1.00 15.10 ? ? ? ? ? 68  
ASN A CG    1 
ATOM   512  O  OD1   . ASN A 1 68  ? 33.679 -22.962 56.151 1.00 20.32 ? ? ? ? ? 68  
ASN A OD1   1 
ATOM   513  N  ND2   . ASN A 1 68  ? 32.178 -21.298 56.369 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 68  
ASN A ND2   1 
ATOM   514  N  N     . ALA A 1 69  ? 34.487 -20.104 53.089 1.00 8.11  ? ? ? ? ? 69  
ALA A N     1 
ATOM   515  C  CA    . ALA A 1 69  ? 33.783 -20.096 51.797 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 69  
ALA A CA    1 
ATOM   516  C  C     . ALA A 1 69  ? 34.647 -20.701 50.704 1.00 9.87  ? ? ? ? ? 69  
ALA A C     1 
ATOM   517  O  O     . ALA A 1 69  ? 34.158 -21.463 49.872 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 69  
ALA A O     1 
ATOM   518  C  CB    . ALA A 1 69  ? 33.364 -18.655 51.415 1.00 6.43  ? ? ? ? ? 69  
ALA A CB    1 
ATOM   519  N  N     . VAL A 1 70  ? 35.937 -20.374 50.721 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 70  
VAL A N     1 
ATOM   520  C  CA    . VAL A 1 70  ? 36.875 -20.901 49.728 1.00 10.20 ? ? ? ? ? 70  
VAL A CA    1 
ATOM   521  C  C     . VAL A 1 70  ? 36.978 -22.444 49.863 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 70  
VAL A C     1 
ATOM   522  O  O     . VAL A 1 70  ? 37.009 -23.176 48.860 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 70  
VAL A O     1 
ATOM   523  C  CB    . VAL A 1 70  ? 38.269 -20.191 49.853 1.00 10.11 ? ? ? ? ? 70  
VAL A CB    1 
ATOM   524  C  CG1   . VAL A 1 70  ? 39.347 -20.904 49.028 1.00 9.91  ? ? ? ? ? 70  
VAL A CG1   1 
ATOM   525  C  CG2   . VAL A 1 70  ? 38.147 -18.739 49.377 1.00 8.70  ? ? ? ? ? 70  
VAL A CG2   1 
ATOM   526  N  N     . ALA A 1 71  ? 36.949 -22.919 51.109 1.00 7.91  ? ? ? ? ? 71  
ALA A N     1 
ATOM   527  C  CA    . ALA A 1 71  ? 37.037 -24.334 51.415 1.00 8.12  ? ? ? ? ? 71  
ALA A CA    1 
ATOM   528  C  C     . ALA A 1 71  ? 35.789 -25.099 50.995 1.00 8.87  ? ? ? ? ? 71  
ALA A C     1 
ATOM   529  O  O     . ALA A 1 71  ? 35.838 -26.317 50.844 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 71  
ALA A O     1 
ATOM   530  C  CB    . ALA A 1 71  ? 37.287 -24.527 52.896 1.00 7.08  ? ? ? ? ? 71  
ALA A CB    1 
ATOM   531  N  N     . HIS A 1 72  ? 34.664 -24.396 50.882 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 72  
HIS A N     1 
ATOM   532  C  CA    . HIS A 1 72  ? 33.368 -24.994 50.496 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 72  
HIS A CA    1 
ATOM   533  C  C     . HIS A 1 72  ? 32.774 -24.208 49.337 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 72  
HIS A C     1 
ATOM   534  O  O     . HIS A 1 72  ? 31.593 -23.893 49.327 1.00 12.33 ? ? ? ? ? 72  
HIS A O     1 
ATOM   535  C  CB    . HIS A 1 72  ? 32.406 -24.958 51.679 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 72  
HIS A CB    1 
ATOM   536  C  CG    . HIS A 1 72  ? 32.956 -25.597 52.916 1.00 15.74 ? ? ? ? ? 72  
HIS A CG    1 
ATOM   537  N  ND1   . HIS A 1 72  ? 33.699 -24.901 53.846 1.00 17.37 ? ? ? ? ? 72  
HIS A ND1   1 
ATOM   538  C  CD2   . HIS A 1 72  ? 32.899 -26.872 53.361 1.00 18.95 ? ? ? ? ? 72  
HIS A CD2   1 
ATOM   539  C  CE1   . HIS A 1 72  ? 34.082 -25.720 54.809 1.00 15.77 ? ? ? ? ? 72  
HIS A CE1   1 
ATOM   540  N  NE2   . HIS A 1 72  ? 33.609 -26.922 54.541 1.00 16.72 ? ? ? ? ? 72  
HIS A NE2   1 
ATOM   541  N  N     . VAL A 1 73  ? 33.601 -23.945 48.329 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 73  
VAL A N     1 
ATOM   542  C  CA    . VAL A 1 73  ? 33.202 -23.169 47.174 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 73  
VAL A CA    1 
ATOM   543  C  C     . VAL A 1 73  ? 32.083 -23.807 46.360 1.00 17.23 ? ? ? ? ? 73  
VAL A C     1 
ATOM   544  O  O     . VAL A 1 73  ? 31.386 -23.106 45.613 1.00 19.70 ? ? ? ? ? 73  
VAL A O     1 
ATOM   545  C  CB    . VAL A 1 73  ? 34.435 -22.849 46.289 1.00 15.67 ? ? ? ? ? 73  
VAL A CB    1 
ATOM   546  C  CG1   . VAL A 1 73  ? 34.934 -24.119 45.561 1.00 14.28 ? ? ? ? ? 73  
VAL A CG1   1 
ATOM   547  C  CG2   . VAL A 1 73  ? 34.131 -21.719 45.337 1.00 16.66 ? ? ? ? ? 73  
VAL A CG2   1 
ATOM   548  N  N     . ASP A 1 74  ? 31.912 -25.126 46.479 1.00 17.46 ? ? ? ? ? 74  
ASP A N     1 
ATOM   549  C  CA    . ASP A 1 74  ? 30.833 -25.830 45.756 1.00 18.36 ? ? ? ? ? 74  
ASP A CA    1 
ATOM   550  C  C     . ASP A 1 74  ? 29.505 -25.788 46.526 1.00 17.96 ? ? ? ? ? 74  
ASP A C     1 
ATOM   551  O  O     . ASP A 1 74  ? 28.487 -26.226 46.007 1.00 19.05 ? ? ? ? ? 74  
ASP A O     1 
ATOM   552  C  CB    . ASP A 1 74  ? 31.200 -27.294 45.444 1.00 17.34 ? ? ? ? ? 74  
ASP A CB    1 
ATOM   553  C  CG    . ASP A 1 74  ? 32.381 -27.430 44.473 1.00 19.63 ? ? ? ? ? 74  
ASP A CG    1 
ATOM   554  O  OD1   . ASP A 1 74  ? 32.649 -26.503 43.669 1.00 16.04 ? ? ? ? ? 74  
ASP A OD1   1 
ATOM   555  O  OD2   . ASP A 1 74  ? 33.042 -28.489 44.515 1.00 20.48 ? ? ? ? ? 74  
ASP A OD2   1 
ATOM   556  N  N     . ASP A 1 75  ? 29.525 -25.335 47.775 1.00 16.26 ? ? ? ? ? 75  
ASP A N     1 
ATOM   557  C  CA    . ASP A 1 75  ? 28.289 -25.232 48.555 1.00 19.27 ? ? ? ? ? 75  
ASP A CA    1 
ATOM   558  C  C     . ASP A 1 75  ? 28.389 -24.157 49.639 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 75  
ASP A C     1 
ATOM   559  O  O     . ASP A 1 75  ? 28.300 -24.441 50.836 1.00 12.69 ? ? ? ? ? 75  
ASP A O     1 
ATOM   560  C  CB    . ASP A 1 75  ? 27.859 -26.588 49.168 1.00 22.61 ? ? ? ? ? 75  
ASP A CB    1 
ATOM   561  C  CG    . ASP A 1 75  ? 26.340 -26.649 49.481 1.00 27.12 ? ? ? ? ? 75  
ASP A CG    1 
ATOM   562  O  OD1   . ASP A 1 75  ? 25.649 -25.589 49.543 1.00 25.27 ? ? ? ? ? 75  
ASP A OD1   1 
ATOM   563  O  OD2   . ASP A 1 75  ? 25.827 -27.781 49.655 1.00 29.97 ? ? ? ? ? 75  
ASP A OD2   1 
ATOM   564  N  N     . MET A 1 76  ? 28.491 -22.915 49.188 1.00 14.40 ? ? ? ? ? 76  
MET A N     1 
ATOM   565  C  CA    . MET A 1 76  ? 28.595 -21.775 50.092 1.00 15.27 ? ? ? ? ? 76  
MET A CA    1 
ATOM   566  C  C     . MET A 1 76  ? 27.317 -21.507 50.875 1.00 14.05 ? ? ? ? ? 76  
MET A C     1 
ATOM   567  O  O     . MET A 1 76  ? 27.381 -21.145 52.053 1.00 15.90 ? ? ? ? ? 76  
MET A O     1 
ATOM   568  C  CB    . MET A 1 76  ? 29.086 -20.528 49.351 1.00 14.75 ? ? ? ? ? 76  
MET A CB    1 
ATOM   569  C  CG    . MET A 1 76  ? 30.439 -20.741 48.681 1.00 16.54 ? ? ? ? ? 76  
MET A CG    1 
ATOM   570  S  SD    . MET A 1 76  ? 31.373 -19.225 48.343 1.00 20.67 ? ? ? ? ? 76  
MET A SD    1 
ATOM   571  C  CE    . MET A 1 76  ? 30.360 -18.499 47.054 1.00 21.85 ? ? ? ? ? 76  
MET A CE    1 
ATOM   572  N  N     . PRO A 1 77  ? 26.140 -21.661 50.243 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 77  
PRO A N     1 
ATOM   573  C  CA    . PRO A 1 77  ? 24.879 -21.430 50.957 1.00 14.61 ? ? ? ? ? 77  
PRO A CA    1 
ATOM   574  C  C     . PRO A 1 77  ? 24.803 -22.220 52.266 1.00 14.82 ? ? ? ? ? 77  
PRO A C     1 
ATOM   575  O  O     . PRO A 1 77  ? 24.388 -21.700 53.294 1.00 14.44 ? ? ? ? ? 77  
PRO A O     1 
ATOM   576  C  CB    . PRO A 1 77  ? 23.843 -21.934 49.956 1.00 14.35 ? ? ? ? ? 77  
PRO A CB    1 
ATOM   577  C  CG    . PRO A 1 77  ? 24.419 -21.472 48.644 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 77  
PRO A CG    1 
ATOM   578  C  CD    . PRO A 1 77  ? 25.887 -21.849 48.798 1.00 16.27 ? ? ? ? ? 77  
PRO A CD    1 
ATOM   579  N  N     . ASN A 1 78  ? 25.220 -23.477 52.234 1.00 16.50 ? ? ? ? ? 78  
ASN A N     1 
ATOM   580  C  CA    . ASN A 1 78  ? 25.174 -24.299 53.429 1.00 15.72 ? ? ? ? ? 78  
ASN A CA    1 
ATOM   581  C  C     . ASN A 1 78  ? 26.311 -23.959 54.390 1.00 14.92 ? ? ? ? ? 78  
ASN A C     1 
ATOM   582  O  O     . ASN A 1 78  ? 26.093 -23.827 55.597 1.00 14.76 ? ? ? ? ? 78  
ASN A O     1 
ATOM   583  C  CB    . ASN A 1 78  ? 25.192 -25.776 53.044 1.00 21.07 ? ? ? ? ? 78  
ASN A CB    1 
ATOM   584  C  CG    . ASN A 1 78  ? 24.619 -26.654 54.127 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 78  
ASN A CG    1 
ATOM   585  O  OD1   . ASN A 1 78  ? 23.399 -26.843 54.220 1.00 28.89 ? ? ? ? ? 78  
ASN A OD1   1 
ATOM   586  N  ND2   . ASN A 1 78  ? 25.483 -27.169 54.986 1.00 26.97 ? ? ? ? ? 78  
ASN A ND2   1 
ATOM   587  N  N     . ALA A 1 79  ? 27.506 -23.747 53.844 1.00 12.95 ? ? ? ? ? 79  
ALA A N     1 
ATOM   588  C  CA    . ALA A 1 79  ? 28.686 -23.412 54.634 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 79  
ALA A CA    1 
ATOM   589  C  C     . ALA A 1 79  ? 28.574 -22.079 55.371 1.00 13.09 ? ? ? ? ? 79  
ALA A C     1 
ATOM   590  O  O     . ALA A 1 79  ? 29.106 -21.932 56.475 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 79  
ALA A O     1 
ATOM   591  C  CB    . ALA A 1 79  ? 29.924 -23.416 53.750 1.00 11.97 ? ? ? ? ? 79  
ALA A CB    1 
ATOM   592  N  N     . LEU A 1 80  ? 27.890 -21.106 54.766 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 80  
LEU A N     1 
ATOM   593  C  CA    . LEU A 1 80  ? 27.719 -19.780 55.367 1.00 13.09 ? ? ? ? ? 80  
LEU A CA    1 
ATOM   594  C  C     . LEU A 1 80  ? 26.311 -19.559 55.931 1.00 11.61 ? ? ? ? ? 80  
LEU A C     1 
ATOM   595  O  O     . LEU A 1 80  ? 25.955 -18.443 56.303 1.00 10.23 ? ? ? ? ? 80  
LEU A O     1 
ATOM   596  C  CB    . LEU A 1 80  ? 28.012 -18.683 54.327 1.00 13.82 ? ? ? ? ? 80  
LEU A CB    1 
ATOM   597  C  CG    . LEU A 1 80  ? 29.447 -18.297 53.944 1.00 15.02 ? ? ? ? ? 80  
LEU A CG    1 
ATOM   598  C  CD1   . LEU A 1 80  ? 30.214 -19.500 53.485 1.00 18.14 ? ? ? ? ? 80  
LEU A CD1   1 
ATOM   599  C  CD2   . LEU A 1 80  ? 29.414 -17.261 52.831 1.00 14.51 ? ? ? ? ? 80  
LEU A CD2   1 
ATOM   600  N  N     . SER A 1 81  ? 25.547 -20.634 56.051 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 81  
SER A N     1 
ATOM   601  C  CA    . SER A 1 81  ? 24.170 -20.596 56.530 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 81  
SER A CA    1 
ATOM   602  C  C     . SER A 1 81  ? 23.956 -19.750 57.790 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 81  
SER A C     1 
ATOM   603  O  O     . SER A 1 81  ? 23.045 -18.911 57.862 1.00 12.19 ? ? ? ? ? 81  
SER A O     1 
ATOM   604  C  CB    . SER A 1 81  ? 23.701 -22.033 56.758 1.00 12.23 ? ? ? ? ? 81  
SER A CB    1 
ATOM   605  O  OG    . SER A 1 81  ? 22.365 -22.071 57.207 1.00 19.08 ? ? ? ? ? 81  
SER A OG    1 
ATOM   606  N  N     . ALA A 1 82  ? 24.798 -19.974 58.794 1.00 13.58 ? ? ? ? ? 82  
ALA A N     1 
ATOM   607  C  CA    . ALA A 1 82  ? 24.701 -19.246 60.048 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 82  
ALA A CA    1 
ATOM   608  C  C     . ALA A 1 82  ? 24.975 -17.743 59.864 1.00 12.81 ? ? ? ? ? 82  
ALA A C     1 
ATOM   609  O  O     . ALA A 1 82  ? 24.366 -16.904 60.538 1.00 13.97 ? ? ? ? ? 82  
ALA A O     1 
ATOM   610  C  CB    . ALA A 1 82  ? 25.651 -19.851 61.074 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 82  
ALA A CB    1 
ATOM   611  N  N     . LEU A 1 83  ? 25.842 -17.412 58.915 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 83  
LEU A N     1 
ATOM   612  C  CA    . LEU A 1 83  ? 26.196 -16.017 58.638 1.00 12.50 ? ? ? ? ? 83  
LEU A CA    1 
ATOM   613  C  C     . LEU A 1 83  ? 25.102 -15.290 57.828 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 83  
LEU A C     1 
ATOM   614  O  O     . LEU A 1 83  ? 24.802 -14.124 58.092 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 83  
LEU A O     1 
ATOM   615  C  CB    . LEU A 1 83  ? 27.542 -15.958 57.911 1.00 13.08 ? ? ? ? ? 83  
LEU A CB    1 
ATOM   616  C  CG    . LEU A 1 83  ? 28.426 -14.729 58.123 1.00 15.75 ? ? ? ? ? 83  
LEU A CG    1 
ATOM   617  C  CD1   . LEU A 1 83  ? 28.556 -14.387 59.610 1.00 12.69 ? ? ? ? ? 83  
LEU A CD1   1 
ATOM   618  C  CD2   . LEU A 1 83  ? 29.799 -15.021 57.519 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 83  
LEU A CD2   1 
ATOM   619  N  N     . SER A 1 84  ? 24.522 -15.966 56.841 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 84  
SER A N     1 
ATOM   620  C  CA    . SER A 1 84  ? 23.458 -15.363 56.048 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 84  
SER A CA    1 
ATOM   621  C  C     . SER A 1 84  ? 22.259 -15.127 56.986 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 84  
SER A C     1 
ATOM   622  O  O     . SER A 1 84  ? 21.531 -14.132 56.869 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 84  
SER A O     1 
ATOM   623  C  CB    . SER A 1 84  ? 23.079 -16.271 54.862 1.00 11.34 ? ? ? ? ? 84  
SER A CB    1 
ATOM   624  O  OG    . SER A 1 84  ? 22.894 -17.601 55.288 1.00 13.82 ? ? ? ? ? 84  
SER A OG    1 
ATOM   625  N  N     . ASP A 1 85  ? 22.072 -16.053 57.928 1.00 14.19 ? ? ? ? ? 85  
ASP A N     1 
ATOM   626  C  CA    . ASP A 1 85  ? 21.013 -15.931 58.926 1.00 14.00 ? ? ? ? ? 85  
ASP A CA    1 
ATOM   627  C  C     . ASP A 1 85  ? 21.281 -14.669 59.736 1.00 12.84 ? ? ? ? ? 85  
ASP A C     1 
ATOM   628  O  O     . ASP A 1 85  ? 20.386 -13.851 59.927 1.00 13.87 ? ? ? ? ? 85  
ASP A O     1 
ATOM   629  C  CB    . ASP A 1 85  ? 21.013 -17.147 59.868 1.00 16.43 ? ? ? ? ? 85  
ASP A CB    1 
ATOM   630  C  CG    . ASP A 1 85  ? 20.249 -18.342 59.303 1.00 19.06 ? ? ? ? ? 85  
ASP A CG    1 
ATOM   631  O  OD1   . ASP A 1 85  ? 19.724 -18.250 58.171 1.00 17.42 ? ? ? ? ? 85  
ASP A OD1   1 
ATOM   632  O  OD2   . ASP A 1 85  ? 20.169 -19.382 60.007 1.00 18.58 ? ? ? ? ? 85  
ASP A OD2   1 
ATOM   633  N  N     . LEU A 1 86  ? 22.523 -14.518 60.193 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 86  
LEU A N     1 
ATOM   634  C  CA    . LEU A 1 86  ? 22.940 -13.361 60.991 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 86  
LEU A CA    1 
ATOM   635  C  C     . LEU A 1 86  ? 22.715 -12.026 60.285 1.00 14.22 ? ? ? ? ? 86  
LEU A C     1 
ATOM   636  O  O     . LEU A 1 86  ? 22.063 -11.145 60.828 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 86  
LEU A O     1 
ATOM   637  C  CB    . LEU A 1 86  ? 24.416 -13.469 61.383 1.00 14.21 ? ? ? ? ? 86  
LEU A CB    1 
ATOM   638  C  CG    . LEU A 1 86  ? 24.812 -13.174 62.834 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 86  
LEU A CG    1 
ATOM   639  C  CD1   . LEU A 1 86  ? 26.324 -12.926 62.907 1.00 19.11 ? ? ? ? ? 86  
LEU A CD1   1 
ATOM   640  C  CD2   . LEU A 1 86  ? 24.089 -11.979 63.364 1.00 16.41 ? ? ? ? ? 86  
LEU A CD2   1 
ATOM   641  N  N     . HIS A 1 87  ? 23.285 -11.868 59.095 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 87  
HIS A N     1 
ATOM   642  C  CA    . HIS A 1 87  ? 23.139 -10.620 58.337 1.00 11.71 ? ? ? ? ? 87  
HIS A CA    1 
ATOM   643  C  C     . HIS A 1 87  ? 21.669 -10.295 57.976 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 87  
HIS A C     1 
ATOM   644  O  O     . HIS A 1 87  ? 21.242 -9.153  58.100 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 87  
HIS A O     1 
ATOM   645  C  CB    . HIS A 1 87  ? 24.045 -10.623 57.087 1.00 8.63  ? ? ? ? ? 87  
HIS A CB    1 
ATOM   646  C  CG    . HIS A 1 87  ? 25.511 -10.496 57.398 1.00 9.87  ? ? ? ? ? 87  
HIS A CG    1 
ATOM   647  N  ND1   . HIS A 1 87  ? 26.293 -11.542 57.842 1.00 7.05  ? ? ? ? ? 87  
HIS A ND1   1 
ATOM   648  C  CD2   . HIS A 1 87  ? 26.335 -9.408  57.360 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 87  
HIS A CD2   1 
ATOM   649  C  CE1   . HIS A 1 87  ? 27.530 -11.086 58.067 1.00 8.23  ? ? ? ? ? 87  
HIS A CE1   1 
ATOM   650  N  NE2   . HIS A 1 87  ? 27.651 -9.793  57.802 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 87  
HIS A NE2   1 
ATOM   651  N  N     . ALA A 1 88  ? 20.896 -11.303 57.590 1.00 12.62 ? ? ? ? ? 88  
ALA A N     1 
ATOM   652  C  CA    . ALA A 1 88  ? 19.517 -11.094 57.211 1.00 12.50 ? ? ? ? ? 88  
ALA A CA    1 
ATOM   653  C  C     . ALA A 1 88  ? 18.564 -10.869 58.363 1.00 12.81 ? ? ? ? ? 88  
ALA A C     1 
ATOM   654  O  O     . ALA A 1 88  ? 17.647 -10.063 58.249 1.00 14.70 ? ? ? ? ? 88  
ALA A O     1 
ATOM   655  C  CB    . ALA A 1 88  ? 19.024 -12.253 56.370 1.00 12.21 ? ? ? ? ? 88  
ALA A CB    1 
ATOM   656  N  N     . HIS A 1 89  ? 18.783 -11.553 59.483 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 89  
HIS A N     1 
ATOM   657  C  CA    . HIS A 1 89  ? 17.873 -11.439 60.629 1.00 13.07 ? ? ? ? ? 89  
HIS A CA    1 
ATOM   658  C  C     . HIS A 1 89  ? 18.285 -10.483 61.742 1.00 12.97 ? ? ? ? ? 89  
HIS A C     1 
ATOM   659  O  O     . HIS A 1 89  ? 17.436 -10.028 62.502 1.00 12.47 ? ? ? ? ? 89  
HIS A O     1 
ATOM   660  C  CB    . HIS A 1 89  ? 17.603 -12.824 61.258 1.00 16.45 ? ? ? ? ? 89  
HIS A CB    1 
ATOM   661  C  CG    . HIS A 1 89  ? 17.131 -13.863 60.286 1.00 17.82 ? ? ? ? ? 89  
HIS A CG    1 
ATOM   662  N  ND1   . HIS A 1 89  ? 16.391 -13.550 59.164 1.00 19.23 ? ? ? ? ? 89  
HIS A ND1   1 
ATOM   663  C  CD2   . HIS A 1 89  ? 17.351 -15.193 60.227 1.00 18.16 ? ? ? ? ? 89  
HIS A CD2   1 
ATOM   664  C  CE1   . HIS A 1 89  ? 16.184 -14.642 58.452 1.00 19.43 ? ? ? ? ? 89  
HIS A CE1   1 
ATOM   665  N  NE2   . HIS A 1 89  ? 16.757 -15.657 59.077 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 89  
HIS A NE2   1 
ATOM   666  N  N     . LYS A 1 90  ? 19.581 -10.228 61.871 1.00 12.00 ? ? ? ? ? 90  
LYS A N     1 
ATOM   667  C  CA    . LYS A 1 90  ? 20.032 -9.355  62.944 1.00 15.21 ? ? ? ? ? 90  
LYS A CA    1 
ATOM   668  C  C     . LYS A 1 90  ? 20.773 -8.105  62.469 1.00 13.65 ? ? ? ? ? 90  
LYS A C     1 
ATOM   669  O  O     . LYS A 1 90  ? 20.243 -6.995  62.563 1.00 16.43 ? ? ? ? ? 90  
LYS A O     1 
ATOM   670  C  CB    . LYS A 1 90  ? 20.882 -10.149 63.948 1.00 15.81 ? ? ? ? ? 90  
LYS A CB    1 
ATOM   671  C  CG    . LYS A 1 90  ? 20.250 -11.470 64.428 1.00 20.43 ? ? ? ? ? 90  
LYS A CG    1 
ATOM   672  C  CD    . LYS A 1 90  ? 18.969 -11.252 65.227 1.00 22.61 ? ? ? ? ? 90  
LYS A CD    1 
ATOM   673  C  CE    . LYS A 1 90  ? 19.246 -10.726 66.626 1.00 26.58 ? ? ? ? ? 90  
LYS A CE    1 
ATOM   674  N  NZ    . LYS A 1 90  ? 19.960 -11.725 67.488 1.00 26.94 ? ? ? ? ? 90  
LYS A NZ    1 
ATOM   675  N  N     . LEU A 1 91  ? 21.971 -8.291  61.916 1.00 10.66 ? ? ? ? ? 91  
LEU A N     1 
ATOM   676  C  CA    . LEU A 1 91  ? 22.777 -7.169  61.454 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 91  
LEU A CA    1 
ATOM   677  C  C     . LEU A 1 91  ? 22.017 -6.266  60.488 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 91  
LEU A C     1 
ATOM   678  O  O     . LEU A 1 91  ? 22.057 -5.045  60.607 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 91  
LEU A O     1 
ATOM   679  C  CB    . LEU A 1 91  ? 24.070 -7.675  60.810 1.00 6.23  ? ? ? ? ? 91  
LEU A CB    1 
ATOM   680  C  CG    . LEU A 1 91  ? 24.961 -8.556  61.696 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 91  
LEU A CG    1 
ATOM   681  C  CD1   . LEU A 1 91  ? 26.193 -8.942  60.912 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 91  
LEU A CD1   1 
ATOM   682  C  CD2   . LEU A 1 91  ? 25.333 -7.856  63.018 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 91  
LEU A CD2   1 
ATOM   683  N  N     . ARG A 1 92  ? 21.347 -6.883  59.520 1.00 12.82 ? ? ? ? ? 92  
ARG A N     1 
ATOM   684  C  CA    . ARG A 1 92  ? 20.541 -6.174  58.526 1.00 12.22 ? ? ? ? ? 92  
ARG A CA    1 
ATOM   685  C  C     . ARG A 1 92  ? 21.248 -5.026  57.764 1.00 12.85 ? ? ? ? ? 92  
ARG A C     1 
ATOM   686  O  O     . ARG A 1 92  ? 20.677 -3.955  57.508 1.00 12.33 ? ? ? ? ? 92  
ARG A O     1 
ATOM   687  C  CB    . ARG A 1 92  ? 19.210 -5.757  59.162 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 92  
ARG A CB    1 
ATOM   688  C  CG    . ARG A 1 92  ? 18.257 -6.947  59.295 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 92  
ARG A CG    1 
ATOM   689  C  CD    . ARG A 1 92  ? 17.140 -6.676  60.252 1.00 5.93  ? ? ? ? ? 92  
ARG A CD    1 
ATOM   690  N  NE    . ARG A 1 92  ? 17.633 -6.522  61.599 1.00 6.24  ? ? ? ? ? 92  
ARG A NE    1 
ATOM   691  C  CZ    . ARG A 1 92  ? 16.865 -6.363  62.670 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 92  
ARG A CZ    1 
ATOM   692  N  NH1   . ARG A 1 92  ? 15.543 -6.324  62.551 1.00 10.50 ? ? ? ? ? 92  
ARG A NH1   1 
ATOM   693  N  NH2   . ARG A 1 92  ? 17.424 -6.236  63.867 1.00 13.30 ? ? ? ? ? 92  
ARG A NH2   1 
ATOM   694  N  N     . VAL A 1 93  ? 22.490 -5.310  57.376 1.00 7.24  ? ? ? ? ? 93  
VAL A N     1 
ATOM   695  C  CA    . VAL A 1 93  ? 23.339 -4.418  56.610 1.00 9.00  ? ? ? ? ? 93  
VAL A CA    1 
ATOM   696  C  C     . VAL A 1 93  ? 22.685 -4.331  55.234 1.00 10.13 ? ? ? ? ? 93  
VAL A C     1 
ATOM   697  O  O     . VAL A 1 93  ? 22.404 -5.354  54.618 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 93  
VAL A O     1 
ATOM   698  C  CB    . VAL A 1 93  ? 24.774 -5.039  56.447 1.00 6.48  ? ? ? ? ? 93  
VAL A CB    1 
ATOM   699  C  CG1   . VAL A 1 93  ? 25.610 -4.245  55.448 1.00 4.73  ? ? ? ? ? 93  
VAL A CG1   1 
ATOM   700  C  CG2   . VAL A 1 93  ? 25.474 -5.135  57.810 1.00 5.43  ? ? ? ? ? 93  
VAL A CG2   1 
ATOM   701  N  N     . ASP A 1 94  ? 22.414 -3.131  54.744 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 94  
ASP A N     1 
ATOM   702  C  CA    . ASP A 1 94  ? 21.796 -3.045  53.434 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 94  
ASP A CA    1 
ATOM   703  C  C     . ASP A 1 94  ? 22.716 -3.680  52.384 1.00 10.32 ? ? ? ? ? 94  
ASP A C     1 
ATOM   704  O  O     . ASP A 1 94  ? 23.916 -3.406  52.361 1.00 10.58 ? ? ? ? ? 94  
ASP A O     1 
ATOM   705  C  CB    . ASP A 1 94  ? 21.485 -1.593  53.052 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 94  
ASP A CB    1 
ATOM   706  C  CG    . ASP A 1 94  ? 20.686 -1.486  51.747 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 94  
ASP A CG    1 
ATOM   707  O  OD1   . ASP A 1 94  ? 21.305 -1.459  50.666 1.00 9.09  ? ? ? ? ? 94  
ASP A OD1   1 
ATOM   708  O  OD2   . ASP A 1 94  ? 19.444 -1.445  51.811 1.00 9.85  ? ? ? ? ? 94  
ASP A OD2   1 
ATOM   709  N  N     . PRO A 1 95  ? 22.156 -4.525  51.495 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 95  
PRO A N     1 
ATOM   710  C  CA    . PRO A 1 95  ? 22.842 -5.245  50.406 1.00 10.58 ? ? ? ? ? 95  
PRO A CA    1 
ATOM   711  C  C     . PRO A 1 95  ? 23.903 -4.478  49.601 1.00 9.73  ? ? ? ? ? 95  
PRO A C     1 
ATOM   712  O  O     . PRO A 1 95  ? 24.888 -5.072  49.144 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 95  
PRO A O     1 
ATOM   713  C  CB    . PRO A 1 95  ? 21.676 -5.687  49.526 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 95  
PRO A CB    1 
ATOM   714  C  CG    . PRO A 1 95  ? 20.638 -6.069  50.573 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 95  
PRO A CG    1 
ATOM   715  C  CD    . PRO A 1 95  ? 20.728 -4.918  51.560 1.00 10.59 ? ? ? ? ? 95  
PRO A CD    1 
ATOM   716  N  N     . VAL A 1 96  ? 23.733 -3.157  49.485 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 96  
VAL A N     1 
ATOM   717  C  CA    . VAL A 1 96  ? 24.643 -2.306  48.710 1.00 11.24 ? ? ? ? ? 96  
VAL A CA    1 
ATOM   718  C  C     . VAL A 1 96  ? 26.068 -2.233  49.276 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 96  
VAL A C     1 
ATOM   719  O  O     . VAL A 1 96  ? 27.035 -2.164  48.524 1.00 9.97  ? ? ? ? ? 96  
VAL A O     1 
ATOM   720  C  CB    . VAL A 1 96  ? 24.083 -0.864  48.540 1.00 12.24 ? ? ? ? ? 96  
VAL A CB    1 
ATOM   721  C  CG1   . VAL A 1 96  ? 25.044 -0.012  47.704 1.00 17.62 ? ? ? ? ? 96  
VAL A CG1   1 
ATOM   722  C  CG2   . VAL A 1 96  ? 22.718 -0.895  47.868 1.00 11.36 ? ? ? ? ? 96  
VAL A CG2   1 
ATOM   723  N  N     . ASN A 1 97  ? 26.186 -2.330  50.596 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 97  
ASN A N     1 
ATOM   724  C  CA    . ASN A 1 97  ? 27.482 -2.252  51.256 1.00 9.42  ? ? ? ? ? 97  
ASN A CA    1 
ATOM   725  C  C     . ASN A 1 97  ? 28.388 -3.446  50.964 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 97  
ASN A C     1 
ATOM   726  O  O     . ASN A 1 97  ? 29.618 -3.327  51.027 1.00 12.18 ? ? ? ? ? 97  
ASN A O     1 
ATOM   727  C  CB    . ASN A 1 97  ? 27.283 -2.060  52.758 1.00 9.74  ? ? ? ? ? 97  
ASN A CB    1 
ATOM   728  C  CG    . ASN A 1 97  ? 26.467 -0.816  53.080 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 97  
ASN A CG    1 
ATOM   729  O  OD1   . ASN A 1 97  ? 26.974 0.312   53.063 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 97  
ASN A OD1   1 
ATOM   730  N  ND2   . ASN A 1 97  ? 25.195 -1.019  53.367 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 97  
ASN A ND2   1 
ATOM   731  N  N     . PHE A 1 98  ? 27.783 -4.589  50.644 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 98  
PHE A N     1 
ATOM   732  C  CA    . PHE A 1 98  ? 28.557 -5.791  50.321 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 98  
PHE A CA    1 
ATOM   733  C  C     . PHE A 1 98  ? 29.464 -5.530  49.110 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 98  
PHE A C     1 
ATOM   734  O  O     . PHE A 1 98  ? 30.644 -5.898  49.134 1.00 8.86  ? ? ? ? ? 98  
PHE A O     1 
ATOM   735  C  CB    . PHE A 1 98  ? 27.627 -7.001  50.101 1.00 10.83 ? ? ? ? ? 98  
PHE A CB    1 
ATOM   736  C  CG    . PHE A 1 98  ? 27.006 -7.507  51.381 1.00 8.68  ? ? ? ? ? 98  
PHE A CG    1 
ATOM   737  C  CD1   . PHE A 1 98  ? 25.916 -6.854  51.945 1.00 7.36  ? ? ? ? ? 98  
PHE A CD1   1 
ATOM   738  C  CD2   . PHE A 1 98  ? 27.590 -8.555  52.088 1.00 9.66  ? ? ? ? ? 98  
PHE A CD2   1 
ATOM   739  C  CE1   . PHE A 1 98  ? 25.423 -7.236  53.208 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 98  
PHE A CE1   1 
ATOM   740  C  CE2   . PHE A 1 98  ? 27.107 -8.939  53.352 1.00 7.28  ? ? ? ? ? 98  
PHE A CE2   1 
ATOM   741  C  CZ    . PHE A 1 98  ? 26.026 -8.278  53.910 1.00 7.96  ? ? ? ? ? 98  
PHE A CZ    1 
ATOM   742  N  N     . LYS A 1 99  ? 28.955 -4.822  48.107 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 99  
LYS A N     1 
ATOM   743  C  CA    . LYS A 1 99  ? 29.746 -4.494  46.921 1.00 8.98  ? ? ? ? ? 99  
LYS A CA    1 
ATOM   744  C  C     . LYS A 1 99  ? 30.907 -3.557  47.315 1.00 9.75  ? ? ? ? ? 99  
LYS A C     1 
ATOM   745  O  O     . LYS A 1 99  ? 31.980 -3.559  46.694 1.00 4.38  ? ? ? ? ? 99  
LYS A O     1 
ATOM   746  C  CB    . LYS A 1 99  ? 28.878 -3.795  45.881 1.00 12.26 ? ? ? ? ? 99  
LYS A CB    1 
ATOM   747  C  CG    . LYS A 1 99  ? 27.493 -4.408  45.688 1.00 21.25 ? ? ? ? ? 99  
LYS A CG    1 
ATOM   748  C  CD    . LYS A 1 99  ? 26.838 -3.913  44.395 1.00 23.96 ? ? ? ? ? 99  
LYS A CD    1 
ATOM   749  C  CE    . LYS A 1 99  ? 27.612 -4.422  43.189 1.00 26.93 ? ? ? ? ? 99  
LYS A CE    1 
ATOM   750  N  NZ    . LYS A 1 99  ? 27.007 -4.015  41.885 1.00 30.36 ? ? ? ? ? 99  
LYS A NZ    1 
ATOM   751  N  N     . LEU A 1 100 ? 30.674 -2.741  48.347 1.00 9.08  ? ? ? ? ? 100 
LEU A N     1 
ATOM   752  C  CA    . LEU A 1 100 ? 31.686 -1.801  48.824 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 100 
LEU A CA    1 
ATOM   753  C  C     . LEU A 1 100 ? 32.838 -2.535  49.478 1.00 8.78  ? ? ? ? ? 100 
LEU A C     1 
ATOM   754  O  O     . LEU A 1 100 ? 34.015 -2.274  49.157 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 100 
LEU A O     1 
ATOM   755  C  CB    . LEU A 1 100 ? 31.069 -0.778  49.791 1.00 9.91  ? ? ? ? ? 100 
LEU A CB    1 
ATOM   756  C  CG    . LEU A 1 100 ? 29.843 -0.028  49.252 1.00 9.82  ? ? ? ? ? 100 
LEU A CG    1 
ATOM   757  C  CD1   . LEU A 1 100 ? 29.441 1.022   50.240 1.00 7.69  ? ? ? ? ? 100 
LEU A CD1   1 
ATOM   758  C  CD2   . LEU A 1 100 ? 30.122 0.594   47.872 1.00 8.79  ? ? ? ? ? 100 
LEU A CD2   1 
ATOM   759  N  N     . LEU A 1 101 ? 32.509 -3.466  50.381 1.00 7.95  ? ? ? ? ? 101 
LEU A N     1 
ATOM   760  C  CA    . LEU A 1 101 ? 33.537 -4.271  51.049 1.00 9.42  ? ? ? ? ? 101 
LEU A CA    1 
ATOM   761  C  C     . LEU A 1 101 ? 34.246 -5.195  50.041 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 101 
LEU A C     1 
ATOM   762  O  O     . LEU A 1 101 ? 35.465 -5.397  50.125 1.00 9.57  ? ? ? ? ? 101 
LEU A O     1 
ATOM   763  C  CB    . LEU A 1 101 ? 32.938 -5.092  52.194 1.00 6.97  ? ? ? ? ? 101 
LEU A CB    1 
ATOM   764  C  CG    . LEU A 1 101 ? 33.913 -5.951  53.027 1.00 9.23  ? ? ? ? ? 101 
LEU A CG    1 
ATOM   765  C  CD1   . LEU A 1 101 ? 35.198 -5.168  53.402 1.00 7.26  ? ? ? ? ? 101 
LEU A CD1   1 
ATOM   766  C  CD2   . LEU A 1 101 ? 33.214 -6.513  54.270 1.00 4.36  ? ? ? ? ? 101 
LEU A CD2   1 
ATOM   767  N  N     . SER A 1 102 ? 33.502 -5.743  49.085 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 102 
SER A N     1 
ATOM   768  C  CA    . SER A 1 102 ? 34.104 -6.617  48.088 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 102 
SER A CA    1 
ATOM   769  C  C     . SER A 1 102 ? 35.167 -5.861  47.306 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 102 
SER A C     1 
ATOM   770  O  O     . SER A 1 102 ? 36.242 -6.390  47.040 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 102 
SER A O     1 
ATOM   771  C  CB    . SER A 1 102 ? 33.042 -7.181  47.123 1.00 13.09 ? ? ? ? ? 102 
SER A CB    1 
ATOM   772  O  OG    . SER A 1 102 ? 32.114 -7.969  47.829 1.00 18.46 ? ? ? ? ? 102 
SER A OG    1 
ATOM   773  N  N     . HIS A 1 103 ? 34.847 -4.623  46.953 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 103 
HIS A N     1 
ATOM   774  C  CA    . HIS A 1 103 ? 35.744 -3.736  46.202 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 103 
HIS A CA    1 
ATOM   775  C  C     . HIS A 1 103 ? 37.035 -3.541  46.977 1.00 11.51 ? ? ? ? ? 103 
HIS A C     1 
ATOM   776  O  O     . HIS A 1 103 ? 38.121 -3.518  46.414 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 103 
HIS A O     1 
ATOM   777  C  CB    . HIS A 1 103 ? 35.029 -2.398  45.984 1.00 15.26 ? ? ? ? ? 103 
HIS A CB    1 
ATOM   778  C  CG    . HIS A 1 103 ? 35.878 -1.355  45.313 1.00 19.13 ? ? ? ? ? 103 
HIS A CG    1 
ATOM   779  N  ND1   . HIS A 1 103 ? 36.195 -1.414  43.972 1.00 23.84 ? ? ? ? ? 103 
HIS A ND1   1 
ATOM   780  C  CD2   . HIS A 1 103 ? 36.498 -0.248  45.809 1.00 21.09 ? ? ? ? ? 103 
HIS A CD2   1 
ATOM   781  C  CE1   . HIS A 1 103 ? 36.976 -0.386  43.686 1.00 22.70 ? ? ? ? ? 103 
HIS A CE1   1 
ATOM   782  N  NE2   . HIS A 1 103 ? 37.180 0.345   44.766 1.00 20.33 ? ? ? ? ? 103 
HIS A NE2   1 
ATOM   783  N  N     . CYS A 1 104 ? 36.942 -3.361  48.288 1.00 8.92  ? ? ? ? ? 104 
CYS A N     1 
ATOM   784  C  CA    . CYS A 1 104 ? 38.137 -3.155  49.080 1.00 7.56  ? ? ? ? ? 104 
CYS A CA    1 
ATOM   785  C  C     . CYS A 1 104 ? 38.922 -4.436  49.429 1.00 7.45  ? ? ? ? ? 104 
CYS A C     1 
ATOM   786  O  O     . CYS A 1 104 ? 40.131 -4.423  49.658 1.00 7.50  ? ? ? ? ? 104 
CYS A O     1 
ATOM   787  C  CB    . CYS A 1 104 ? 37.782 -2.345  50.347 1.00 6.36  ? ? ? ? ? 104 
CYS A CB    1 
ATOM   788  S  SG    . CYS A 1 104 ? 37.373 -0.602  50.079 1.00 10.11 ? ? ? ? ? 104 
CYS A SG    1 
ATOM   789  N  N     . LEU A 1 105 ? 38.248 -5.603  49.421 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 105 
LEU A N     1 
ATOM   790  C  CA    . LEU A 1 105 ? 38.925 -6.855  49.647 1.00 5.92  ? ? ? ? ? 105 
LEU A CA    1 
ATOM   791  C  C     . LEU A 1 105 ? 39.747 -7.014  48.370 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 105 
LEU A C     1 
ATOM   792  O  O     . LEU A 1 105 ? 40.942 -7.290  48.406 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 105 
LEU A O     1 
ATOM   793  C  CB    . LEU A 1 105 ? 37.949 -8.025  49.731 1.00 5.79  ? ? ? ? ? 105 
LEU A CB    1 
ATOM   794  C  CG    . LEU A 1 105 ? 37.382 -8.541  51.059 1.00 8.55  ? ? ? ? ? 105 
LEU A CG    1 
ATOM   795  C  CD1   . LEU A 1 105 ? 38.408 -8.465  52.175 1.00 6.19  ? ? ? ? ? 105 
LEU A CD1   1 
ATOM   796  C  CD2   . LEU A 1 105 ? 36.147 -7.785  51.422 1.00 11.71 ? ? ? ? ? 105 
LEU A CD2   1 
ATOM   797  N  N     . LEU A 1 106 ? 39.078 -6.867  47.231 1.00 6.49  ? ? ? ? ? 106 
LEU A N     1 
ATOM   798  C  CA    . LEU A 1 106 ? 39.709 -6.986  45.930 1.00 7.05  ? ? ? ? ? 106 
LEU A CA    1 
ATOM   799  C  C     . LEU A 1 106 ? 40.944 -6.050  45.836 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 106 
LEU A C     1 
ATOM   800  O  O     . LEU A 1 106 ? 42.025 -6.474  45.400 1.00 12.95 ? ? ? ? ? 106 
LEU A O     1 
ATOM   801  C  CB    . LEU A 1 106 ? 38.668 -6.680  44.848 1.00 5.63  ? ? ? ? ? 106 
LEU A CB    1 
ATOM   802  C  CG    . LEU A 1 106 ? 39.010 -7.074  43.416 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 106 
LEU A CG    1 
ATOM   803  C  CD1   . LEU A 1 106 ? 39.366 -8.543  43.376 1.00 8.98  ? ? ? ? ? 106 
LEU A CD1   1 
ATOM   804  C  CD2   . LEU A 1 106 ? 37.820 -6.767  42.495 1.00 8.45  ? ? ? ? ? 106 
LEU A CD2   1 
ATOM   805  N  N     . VAL A 1 107 ? 40.793 -4.796  46.284 1.00 11.77 ? ? ? ? ? 107 
VAL A N     1 
ATOM   806  C  CA    . VAL A 1 107 ? 41.899 -3.835  46.282 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 107 
VAL A CA    1 
ATOM   807  C  C     . VAL A 1 107 ? 43.015 -4.280  47.248 1.00 8.68  ? ? ? ? ? 107 
VAL A C     1 
ATOM   808  O  O     . VAL A 1 107 ? 44.208 -4.139  46.953 1.00 10.20 ? ? ? ? ? 107 
VAL A O     1 
ATOM   809  C  CB    . VAL A 1 107 ? 41.415 -2.385  46.665 1.00 7.26  ? ? ? ? ? 107 
VAL A CB    1 
ATOM   810  C  CG1   . VAL A 1 107 ? 42.590 -1.466  46.904 1.00 6.85  ? ? ? ? ? 107 
VAL A CG1   1 
ATOM   811  C  CG2   . VAL A 1 107 ? 40.556 -1.799  45.559 1.00 8.34  ? ? ? ? ? 107 
VAL A CG2   1 
ATOM   812  N  N     . THR A 1 108 ? 42.638 -4.820  48.389 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 108 
THR A N     1 
ATOM   813  C  CA    . THR A 1 108 ? 43.629 -5.268  49.354 1.00 11.78 ? ? ? ? ? 108 
THR A CA    1 
ATOM   814  C  C     . THR A 1 108 ? 44.461 -6.414  48.784 1.00 11.34 ? ? ? ? ? 108 
THR A C     1 
ATOM   815  O  O     . THR A 1 108 ? 45.682 -6.448  48.956 1.00 12.38 ? ? ? ? ? 108 
THR A O     1 
ATOM   816  C  CB    . THR A 1 108 ? 42.944 -5.683  50.673 1.00 10.74 ? ? ? ? ? 108 
THR A CB    1 
ATOM   817  O  OG1   . THR A 1 108 ? 42.241 -4.538  51.176 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 108 
THR A OG1   1 
ATOM   818  C  CG2   . THR A 1 108 ? 43.965 -6.110  51.717 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 108 
THR A CG2   1 
ATOM   819  N  N     . LEU A 1 109 ? 43.803 -7.327  48.061 1.00 12.55 ? ? ? ? ? 109 
LEU A N     1 
ATOM   820  C  CA    . LEU A 1 109 ? 44.483 -8.464  47.442 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 109 
LEU A CA    1 
ATOM   821  C  C     . LEU A 1 109 ? 45.420 -7.969  46.333 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 109 
LEU A C     1 
ATOM   822  O  O     . LEU A 1 109 ? 46.568 -8.392  46.265 1.00 8.59  ? ? ? ? ? 109 
LEU A O     1 
ATOM   823  C  CB    . LEU A 1 109 ? 43.463 -9.504  46.931 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 109 
LEU A CB    1 
ATOM   824  C  CG    . LEU A 1 109 ? 42.901 -10.521 47.955 1.00 14.48 ? ? ? ? ? 109 
LEU A CG    1 
ATOM   825  C  CD1   . LEU A 1 109 ? 42.533 -9.842  49.268 1.00 16.84 ? ? ? ? ? 109 
LEU A CD1   1 
ATOM   826  C  CD2   . LEU A 1 109 ? 41.679 -11.240 47.388 1.00 15.09 ? ? ? ? ? 109 
LEU A CD2   1 
ATOM   827  N  N     . ALA A 1 110 ? 44.971 -7.005  45.529 1.00 7.39  ? ? ? ? ? 110 
ALA A N     1 
ATOM   828  C  CA    . ALA A 1 110 ? 45.807 -6.442  44.462 1.00 7.14  ? ? ? ? ? 110 
ALA A CA    1 
ATOM   829  C  C     . ALA A 1 110 ? 47.067 -5.803  45.036 1.00 5.82  ? ? ? ? ? 110 
ALA A C     1 
ATOM   830  O  O     . ALA A 1 110 ? 48.157 -5.898  44.463 1.00 4.89  ? ? ? ? ? 110 
ALA A O     1 
ATOM   831  C  CB    . ALA A 1 110 ? 45.030 -5.406  43.662 1.00 8.29  ? ? ? ? ? 110 
ALA A CB    1 
ATOM   832  N  N     . ALA A 1 111 ? 46.913 -5.179  46.193 1.00 7.06  ? ? ? ? ? 111 
ALA A N     1 
ATOM   833  C  CA    . ALA A 1 111 ? 47.999 -4.495  46.882 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 111 
ALA A CA    1 
ATOM   834  C  C     . ALA A 1 111 ? 49.062 -5.442  47.465 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 111 
ALA A C     1 
ATOM   835  O  O     . ALA A 1 111 ? 50.218 -5.045  47.738 1.00 6.57  ? ? ? ? ? 111 
ALA A O     1 
ATOM   836  C  CB    . ALA A 1 111 ? 47.413 -3.599  47.981 1.00 7.91  ? ? ? ? ? 111 
ALA A CB    1 
ATOM   837  N  N     . HIS A 1 112 ? 48.652 -6.701  47.649 1.00 14.29 ? ? ? ? ? 112 
HIS A N     1 
ATOM   838  C  CA    . HIS A 1 112 ? 49.502 -7.743  48.220 1.00 12.91 ? ? ? ? ? 112 
HIS A CA    1 
ATOM   839  C  C     . HIS A 1 112 ? 49.867 -8.887  47.289 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 112 
HIS A C     1 
ATOM   840  O  O     . HIS A 1 112 ? 50.691 -9.724  47.650 1.00 15.30 ? ? ? ? ? 112 
HIS A O     1 
ATOM   841  C  CB    . HIS A 1 112 ? 48.841 -8.322  49.466 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 112 
HIS A CB    1 
ATOM   842  C  CG    . HIS A 1 112 ? 48.846 -7.390  50.636 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 112 
HIS A CG    1 
ATOM   843  N  ND1   . HIS A 1 112 ? 49.986 -7.131  51.370 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 112 
HIS A ND1   1 
ATOM   844  C  CD2   . HIS A 1 112 ? 47.853 -6.677  51.214 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 112 
HIS A CD2   1 
ATOM   845  C  CE1   . HIS A 1 112 ? 49.697 -6.301  52.358 1.00 9.27  ? ? ? ? ? 112 
HIS A CE1   1 
ATOM   846  N  NE2   . HIS A 1 112 ? 48.406 -6.013  52.282 1.00 12.13 ? ? ? ? ? 112 
HIS A NE2   1 
ATOM   847  N  N     . LEU A 1 113 ? 49.256 -8.957  46.115 1.00 14.28 ? ? ? ? ? 113 
LEU A N     1 
ATOM   848  C  CA    . LEU A 1 113 ? 49.573 -10.041 45.185 1.00 15.94 ? ? ? ? ? 113 
LEU A CA    1 
ATOM   849  C  C     . LEU A 1 113 ? 50.101 -9.486  43.875 1.00 16.48 ? ? ? ? ? 113 
LEU A C     1 
ATOM   850  O  O     . LEU A 1 113 ? 49.449 -9.578  42.836 1.00 18.35 ? ? ? ? ? 113 
LEU A O     1 
ATOM   851  C  CB    . LEU A 1 113 ? 48.339 -10.918 44.902 1.00 16.14 ? ? ? ? ? 113 
LEU A CB    1 
ATOM   852  C  CG    . LEU A 1 113 ? 47.591 -11.579 46.071 1.00 19.67 ? ? ? ? ? 113 
LEU A CG    1 
ATOM   853  C  CD1   . LEU A 1 113 ? 46.329 -12.256 45.541 1.00 15.97 ? ? ? ? ? 113 
LEU A CD1   1 
ATOM   854  C  CD2   . LEU A 1 113 ? 48.491 -12.558 46.828 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 113 
LEU A CD2   1 
ATOM   855  N  N     . PRO A 1 114 ? 51.325 -8.936  43.904 1.00 16.02 ? ? ? ? ? 114 
PRO A N     1 
ATOM   856  C  CA    . PRO A 1 114 ? 51.895 -8.375  42.681 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 114 
PRO A CA    1 
ATOM   857  C  C     . PRO A 1 114 ? 51.922 -9.392  41.538 1.00 18.33 ? ? ? ? ? 114 
PRO A C     1 
ATOM   858  O  O     . PRO A 1 114 ? 51.540 -9.069  40.416 1.00 21.52 ? ? ? ? ? 114 
PRO A O     1 
ATOM   859  C  CB    . PRO A 1 114 ? 53.318 -7.993  43.118 1.00 17.73 ? ? ? ? ? 114 
PRO A CB    1 
ATOM   860  C  CG    . PRO A 1 114 ? 53.174 -7.726  44.584 1.00 18.67 ? ? ? ? ? 114 
PRO A CG    1 
ATOM   861  C  CD    . PRO A 1 114 ? 52.273 -8.846  45.023 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 114 
PRO A CD    1 
ATOM   862  N  N     . ALA A 1 115 ? 52.330 -10.629 41.822 1.00 16.86 ? ? ? ? ? 115 
ALA A N     1 
ATOM   863  C  CA    . ALA A 1 115 ? 52.412 -11.661 40.792 1.00 16.96 ? ? ? ? ? 115 
ALA A CA    1 
ATOM   864  C  C     . ALA A 1 115 ? 51.091 -12.401 40.545 1.00 16.16 ? ? ? ? ? 115 
ALA A C     1 
ATOM   865  O  O     . ALA A 1 115 ? 50.701 -12.672 39.407 1.00 16.86 ? ? ? ? ? 115 
ALA A O     1 
ATOM   866  C  CB    . ALA A 1 115 ? 53.523 -12.658 41.153 1.00 16.66 ? ? ? ? ? 115 
ALA A CB    1 
ATOM   867  N  N     . GLU A 1 116 ? 50.388 -12.672 41.629 1.00 14.89 ? ? ? ? ? 116 
GLU A N     1 
ATOM   868  C  CA    . GLU A 1 116 ? 49.145 -13.401 41.607 1.00 15.91 ? ? ? ? ? 116 
GLU A CA    1 
ATOM   869  C  C     . GLU A 1 116 ? 47.965 -12.701 40.933 1.00 16.88 ? ? ? ? ? 116 
GLU A C     1 
ATOM   870  O  O     . GLU A 1 116 ? 47.237 -13.327 40.179 1.00 18.05 ? ? ? ? ? 116 
GLU A O     1 
ATOM   871  C  CB    . GLU A 1 116 ? 48.764 -13.774 43.043 1.00 18.15 ? ? ? ? ? 116 
GLU A CB    1 
ATOM   872  C  CG    . GLU A 1 116 ? 49.776 -14.679 43.778 1.00 22.94 ? ? ? ? ? 116 
GLU A CG    1 
ATOM   873  C  CD    . GLU A 1 116 ? 51.086 -13.986 44.224 1.00 24.30 ? ? ? ? ? 116 
GLU A CD    1 
ATOM   874  O  OE1   . GLU A 1 116 ? 51.179 -12.736 44.272 1.00 18.83 ? ? ? ? ? 116 
GLU A OE1   1 
ATOM   875  O  OE2   . GLU A 1 116 ? 52.048 -14.724 44.543 1.00 27.45 ? ? ? ? ? 116 
GLU A OE2   1 
ATOM   876  N  N     . PHE A 1 117 ? 47.779 -11.411 41.220 1.00 16.15 ? ? ? ? ? 117 
PHE A N     1 
ATOM   877  C  CA    . PHE A 1 117 ? 46.654 -10.635 40.682 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CA    1 
ATOM   878  C  C     . PHE A 1 117 ? 46.641 -10.358 39.161 1.00 10.75 ? ? ? ? ? 117 
PHE A C     1 
ATOM   879  O  O     . PHE A 1 117 ? 46.699 -9.217  38.719 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 117 
PHE A O     1 
ATOM   880  C  CB    . PHE A 1 117 ? 46.509 -9.336  41.485 1.00 12.79 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CB    1 
ATOM   881  C  CG    . PHE A 1 117 ? 45.124 -8.724  41.431 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CG    1 
ATOM   882  C  CD1   . PHE A 1 117 ? 44.063 -9.300  42.146 1.00 14.45 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CD1   1 
ATOM   883  C  CD2   . PHE A 1 117 ? 44.883 -7.561  40.691 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CD2   1 
ATOM   884  C  CE1   . PHE A 1 117 ? 42.784 -8.721  42.123 1.00 13.46 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CE1   1 
ATOM   885  C  CE2   . PHE A 1 117 ? 43.600 -6.975  40.663 1.00 16.61 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CE2   1 
ATOM   886  C  CZ    . PHE A 1 117 ? 42.551 -7.560  41.384 1.00 13.19 ? ? ? ? ? 117 
PHE A CZ    1 
ATOM   887  N  N     . THR A 1 118 ? 46.497 -11.412 38.368 1.00 9.94  ? ? ? ? ? 118 
THR A N     1 
ATOM   888  C  CA    . THR A 1 118 ? 46.446 -11.263 36.919 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 118 
THR A CA    1 
ATOM   889  C  C     . THR A 1 118 ? 44.998 -10.901 36.535 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 118 
THR A C     1 
ATOM   890  O  O     . THR A 1 118 ? 44.081 -10.985 37.366 1.00 10.20 ? ? ? ? ? 118 
THR A O     1 
ATOM   891  C  CB    . THR A 1 118 ? 46.823 -12.584 36.208 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 118 
THR A CB    1 
ATOM   892  O  OG1   . THR A 1 118 ? 45.885 -13.601 36.568 1.00 7.97  ? ? ? ? ? 118 
THR A OG1   1 
ATOM   893  C  CG2   . THR A 1 118 ? 48.253 -13.028 36.583 1.00 9.22  ? ? ? ? ? 118 
THR A CG2   1 
ATOM   894  N  N     . PRO A 1 119 ? 44.783 -10.456 35.287 1.00 11.89 ? ? ? ? ? 119 
PRO A N     1 
ATOM   895  C  CA    . PRO A 1 119 ? 43.437 -10.098 34.834 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 119 
PRO A CA    1 
ATOM   896  C  C     . PRO A 1 119 ? 42.414 -11.219 35.083 1.00 10.26 ? ? ? ? ? 119 
PRO A C     1 
ATOM   897  O  O     . PRO A 1 119 ? 41.303 -10.959 35.548 1.00 11.77 ? ? ? ? ? 119 
PRO A O     1 
ATOM   898  C  CB    . PRO A 1 119 ? 43.647 -9.833  33.341 1.00 6.55  ? ? ? ? ? 119 
PRO A CB    1 
ATOM   899  C  CG    . PRO A 1 119 ? 44.994 -9.197  33.316 1.00 7.76  ? ? ? ? ? 119 
PRO A CG    1 
ATOM   900  C  CD    . PRO A 1 119 ? 45.792 -10.100 34.264 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 119 
PRO A CD    1 
ATOM   901  N  N     . ALA A 1 120 ? 42.808 -12.458 34.803 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 120 
ALA A N     1 
ATOM   902  C  CA    . ALA A 1 120 ? 41.914 -13.600 34.982 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 120 
ALA A CA    1 
ATOM   903  C  C     . ALA A 1 120 ? 41.574 -13.839 36.453 1.00 9.86  ? ? ? ? ? 120 
ALA A C     1 
ATOM   904  O  O     . ALA A 1 120 ? 40.422 -14.142 36.790 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 120 
ALA A O     1 
ATOM   905  C  CB    . ALA A 1 120 ? 42.530 -14.858 34.365 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 120 
ALA A CB    1 
ATOM   906  N  N     . VAL A 1 121 ? 42.580 -13.706 37.313 1.00 9.25  ? ? ? ? ? 121 
VAL A N     1 
ATOM   907  C  CA    . VAL A 1 121 ? 42.411 -13.912 38.742 1.00 7.06  ? ? ? ? ? 121 
VAL A CA    1 
ATOM   908  C  C     . VAL A 1 121 ? 41.619 -12.737 39.317 1.00 7.13  ? ? ? ? ? 121 
VAL A C     1 
ATOM   909  O  O     . VAL A 1 121 ? 40.856 -12.879 40.284 1.00 7.68  ? ? ? ? ? 121 
VAL A O     1 
ATOM   910  C  CB    . VAL A 1 121 ? 43.802 -14.105 39.432 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 121 
VAL A CB    1 
ATOM   911  C  CG1   . VAL A 1 121 ? 43.694 -14.053 40.960 1.00 4.60  ? ? ? ? ? 121 
VAL A CG1   1 
ATOM   912  C  CG2   . VAL A 1 121 ? 44.413 -15.441 38.984 1.00 3.95  ? ? ? ? ? 121 
VAL A CG2   1 
ATOM   913  N  N     . HIS A 1 122 ? 41.768 -11.587 38.679 1.00 5.14  ? ? ? ? ? 122 
HIS A N     1 
ATOM   914  C  CA    . HIS A 1 122 ? 41.050 -10.383 39.065 1.00 6.01  ? ? ? ? ? 122 
HIS A CA    1 
ATOM   915  C  C     . HIS A 1 122 ? 39.568 -10.704 38.847 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 122 
HIS A C     1 
ATOM   916  O  O     . HIS A 1 122 ? 38.746 -10.523 39.752 1.00 8.12  ? ? ? ? ? 122 
HIS A O     1 
ATOM   917  C  CB    . HIS A 1 122 ? 41.463 -9.224  38.138 1.00 5.68  ? ? ? ? ? 122 
HIS A CB    1 
ATOM   918  C  CG    . HIS A 1 122 ? 40.864 -7.894  38.493 1.00 5.56  ? ? ? ? ? 122 
HIS A CG    1 
ATOM   919  N  ND1   . HIS A 1 122 ? 41.308 -6.715  37.937 1.00 5.45  ? ? ? ? ? 122 
HIS A ND1   1 
ATOM   920  C  CD2   . HIS A 1 122 ? 39.838 -7.560  39.305 1.00 7.13  ? ? ? ? ? 122 
HIS A CD2   1 
ATOM   921  C  CE1   . HIS A 1 122 ? 40.581 -5.707  38.384 1.00 6.52  ? ? ? ? ? 122 
HIS A CE1   1 
ATOM   922  N  NE2   . HIS A 1 122 ? 39.682 -6.194  39.217 1.00 11.02 ? ? ? ? ? 122 
HIS A NE2   1 
ATOM   923  N  N     . ALA A 1 123 ? 39.249 -11.195 37.644 1.00 6.83  ? ? ? ? ? 123 
ALA A N     1 
ATOM   924  C  CA    . ALA A 1 123 ? 37.874 -11.534 37.270 1.00 7.42  ? ? ? ? ? 123 
ALA A CA    1 
ATOM   925  C  C     . ALA A 1 123 ? 37.241 -12.586 38.177 1.00 7.94  ? ? ? ? ? 123 
ALA A C     1 
ATOM   926  O  O     . ALA A 1 123 ? 36.114 -12.417 38.647 1.00 7.90  ? ? ? ? ? 123 
ALA A O     1 
ATOM   927  C  CB    . ALA A 1 123 ? 37.822 -11.970 35.812 1.00 2.81  ? ? ? ? ? 123 
ALA A CB    1 
ATOM   928  N  N     . SER A 1 124 ? 37.980 -13.661 38.441 1.00 7.36  ? ? ? ? ? 124 
SER A N     1 
ATOM   929  C  CA    . SER A 1 124 ? 37.490 -14.745 39.290 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 124 
SER A CA    1 
ATOM   930  C  C     . SER A 1 124 ? 37.262 -14.302 40.736 1.00 8.57  ? ? ? ? ? 124 
SER A C     1 
ATOM   931  O  O     . SER A 1 124 ? 36.234 -14.642 41.356 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 124 
SER A O     1 
ATOM   932  C  CB    . SER A 1 124 ? 38.468 -15.925 39.228 1.00 3.91  ? ? ? ? ? 124 
SER A CB    1 
ATOM   933  O  OG    . SER A 1 124 ? 38.525 -16.440 37.891 1.00 5.15  ? ? ? ? ? 124 
SER A OG    1 
ATOM   934  N  N     . LEU A 1 125 ? 38.197 -13.524 41.274 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 125 
LEU A N     1 
ATOM   935  C  CA    . LEU A 1 125 ? 38.103 -13.021 42.637 1.00 6.50  ? ? ? ? ? 125 
LEU A CA    1 
ATOM   936  C  C     . LEU A 1 125 ? 36.918 -12.095 42.804 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 125 
LEU A C     1 
ATOM   937  O  O     . LEU A 1 125 ? 36.270 -12.110 43.858 1.00 6.93  ? ? ? ? ? 125 
LEU A O     1 
ATOM   938  C  CB    . LEU A 1 125 ? 39.395 -12.296 43.033 1.00 7.75  ? ? ? ? ? 125 
LEU A CB    1 
ATOM   939  C  CG    . LEU A 1 125 ? 40.593 -13.157 43.457 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 125 
LEU A CG    1 
ATOM   940  C  CD1   . LEU A 1 125 ? 41.747 -12.214 43.787 1.00 6.98  ? ? ? ? ? 125 
LEU A CD1   1 
ATOM   941  C  CD2   . LEU A 1 125 ? 40.241 -14.036 44.684 1.00 5.01  ? ? ? ? ? 125 
LEU A CD2   1 
ATOM   942  N  N     . ASP A 1 126 ? 36.638 -11.280 41.790 1.00 6.68  ? ? ? ? ? 126 
ASP A N     1 
ATOM   943  C  CA    . ASP A 1 126 ? 35.502 -10.350 41.817 1.00 6.02  ? ? ? ? ? 126 
ASP A CA    1 
ATOM   944  C  C     . ASP A 1 126 ? 34.210 -11.178 41.797 1.00 7.25  ? ? ? ? ? 126 
ASP A C     1 
ATOM   945  O  O     . ASP A 1 126 ? 33.325 -10.966 42.631 1.00 7.48  ? ? ? ? ? 126 
ASP A O     1 
ATOM   946  C  CB    . ASP A 1 126 ? 35.551 -9.381  40.623 1.00 4.04  ? ? ? ? ? 126 
ASP A CB    1 
ATOM   947  C  CG    . ASP A 1 126 ? 34.575 -8.203  40.774 1.00 6.35  ? ? ? ? ? 126 
ASP A CG    1 
ATOM   948  O  OD1   . ASP A 1 126 ? 34.541 -7.576  41.848 1.00 3.88  ? ? ? ? ? 126 
ASP A OD1   1 
ATOM   949  O  OD2   . ASP A 1 126 ? 33.843 -7.913  39.808 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 126 
ASP A OD2   1 
ATOM   950  N  N     . LYS A 1 127 ? 34.117 -12.135 40.873 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 127 
LYS A N     1 
ATOM   951  C  CA    . LYS A 1 127 ? 32.949 -13.031 40.793 1.00 8.07  ? ? ? ? ? 127 
LYS A CA    1 
ATOM   952  C  C     . LYS A 1 127 ? 32.729 -13.707 42.149 1.00 6.38  ? ? ? ? ? 127 
LYS A C     1 
ATOM   953  O  O     . LYS A 1 127 ? 31.614 -13.724 42.683 1.00 5.87  ? ? ? ? ? 127 
LYS A O     1 
ATOM   954  C  CB    . LYS A 1 127 ? 33.157 -14.107 39.709 1.00 5.81  ? ? ? ? ? 127 
LYS A CB    1 
ATOM   955  C  CG    . LYS A 1 127 ? 32.952 -13.596 38.290 1.00 6.49  ? ? ? ? ? 127 
LYS A CG    1 
ATOM   956  C  CD    . LYS A 1 127 ? 33.102 -14.680 37.231 1.00 6.06  ? ? ? ? ? 127 
LYS A CD    1 
ATOM   957  C  CE    . LYS A 1 127 ? 32.036 -15.790 37.349 1.00 7.93  ? ? ? ? ? 127 
LYS A CE    1 
ATOM   958  N  NZ    . LYS A 1 127 ? 32.212 -16.823 36.267 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 127 
LYS A NZ    1 
ATOM   959  N  N     . PHE A 1 128 ? 33.801 -14.243 42.713 1.00 6.23  ? ? ? ? ? 128 
PHE A N     1 
ATOM   960  C  CA    . PHE A 1 128 ? 33.774 -14.923 44.001 1.00 5.38  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CA    1 
ATOM   961  C  C     . PHE A 1 128 ? 33.176 -14.063 45.118 1.00 7.32  ? ? ? ? ? 128 
PHE A C     1 
ATOM   962  O  O     . PHE A 1 128 ? 32.199 -14.450 45.794 1.00 5.13  ? ? ? ? ? 128 
PHE A O     1 
ATOM   963  C  CB    . PHE A 1 128 ? 35.208 -15.363 44.373 1.00 5.26  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CB    1 
ATOM   964  C  CG    . PHE A 1 128 ? 35.322 -15.922 45.749 1.00 3.71  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CG    1 
ATOM   965  C  CD1   . PHE A 1 128 ? 34.792 -17.176 46.053 1.00 6.16  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CD1   1 
ATOM   966  C  CD2   . PHE A 1 128 ? 35.870 -15.174 46.771 1.00 4.09  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CD2   1 
ATOM   967  C  CE1   . PHE A 1 128 ? 34.804 -17.659 47.362 1.00 6.08  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CE1   1 
ATOM   968  C  CE2   . PHE A 1 128 ? 35.884 -15.649 48.082 1.00 6.67  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CE2   1 
ATOM   969  C  CZ    . PHE A 1 128 ? 35.349 -16.891 48.374 1.00 4.40  ? ? ? ? ? 128 
PHE A CZ    1 
ATOM   970  N  N     . LEU A 1 129 ? 33.750 -12.888 45.324 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 129 
LEU A N     1 
ATOM   971  C  CA    . LEU A 1 129 ? 33.264 -11.986 46.356 1.00 7.83  ? ? ? ? ? 129 
LEU A CA    1 
ATOM   972  C  C     . LEU A 1 129 ? 31.807 -11.576 46.095 1.00 7.74  ? ? ? ? ? 129 
LEU A C     1 
ATOM   973  O  O     . LEU A 1 129 ? 31.029 -11.435 47.042 1.00 9.52  ? ? ? ? ? 129 
LEU A O     1 
ATOM   974  C  CB    . LEU A 1 129 ? 34.205 -10.789 46.474 1.00 8.09  ? ? ? ? ? 129 
LEU A CB    1 
ATOM   975  C  CG    . LEU A 1 129 ? 35.645 -11.212 46.823 1.00 8.05  ? ? ? ? ? 129 
LEU A CG    1 
ATOM   976  C  CD1   . LEU A 1 129 ? 36.577 -10.017 46.690 1.00 10.40 ? ? ? ? ? 129 
LEU A CD1   1 
ATOM   977  C  CD2   . LEU A 1 129 ? 35.690 -11.780 48.248 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 129 
LEU A CD2   1 
ATOM   978  N  N     . ALA A 1 130 ? 31.401 -11.445 44.831 1.00 7.08  ? ? ? ? ? 130 
ALA A N     1 
ATOM   979  C  CA    . ALA A 1 130 ? 30.013 -11.105 44.496 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 130 
ALA A CA    1 
ATOM   980  C  C     . ALA A 1 130 ? 29.074 -12.229 44.934 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 130 
ALA A C     1 
ATOM   981  O  O     . ALA A 1 130 ? 28.008 -11.982 45.505 1.00 9.68  ? ? ? ? ? 130 
ALA A O     1 
ATOM   982  C  CB    . ALA A 1 130 ? 29.858 -10.866 42.987 1.00 8.64  ? ? ? ? ? 130 
ALA A CB    1 
ATOM   983  N  N     . SER A 1 131 ? 29.492 -13.468 44.710 1.00 9.00  ? ? ? ? ? 131 
SER A N     1 
ATOM   984  C  CA    . SER A 1 131 ? 28.725 -14.649 45.071 1.00 9.49  ? ? ? ? ? 131 
SER A CA    1 
ATOM   985  C  C     . SER A 1 131 ? 28.633 -14.800 46.562 1.00 7.25  ? ? ? ? ? 131 
SER A C     1 
ATOM   986  O  O     . SER A 1 131 ? 27.582 -15.169 47.084 1.00 11.77 ? ? ? ? ? 131 
SER A O     1 
ATOM   987  C  CB    . SER A 1 131 ? 29.351 -15.894 44.468 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 131 
SER A CB    1 
ATOM   988  O  OG    . SER A 1 131 ? 29.309 -15.791 43.049 1.00 18.10 ? ? ? ? ? 131 
SER A OG    1 
ATOM   989  N  N     . VAL A 1 132 ? 29.733 -14.562 47.263 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 132 
VAL A N     1 
ATOM   990  C  CA    . VAL A 1 132 ? 29.728 -14.651 48.719 1.00 7.33  ? ? ? ? ? 132 
VAL A CA    1 
ATOM   991  C  C     . VAL A 1 132 ? 28.737 -13.587 49.203 1.00 8.81  ? ? ? ? ? 132 
VAL A C     1 
ATOM   992  O  O     . VAL A 1 132 ? 27.949 -13.824 50.131 1.00 8.41  ? ? ? ? ? 132 
VAL A O     1 
ATOM   993  C  CB    . VAL A 1 132 ? 31.153 -14.419 49.333 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 132 
VAL A CB    1 
ATOM   994  C  CG1   . VAL A 1 132 ? 31.074 -14.322 50.873 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 132 
VAL A CG1   1 
ATOM   995  C  CG2   . VAL A 1 132 ? 32.097 -15.565 48.946 1.00 6.11  ? ? ? ? ? 132 
VAL A CG2   1 
ATOM   996  N  N     . SER A 1 133 ? 28.744 -12.432 48.540 1.00 8.54  ? ? ? ? ? 133 
SER A N     1 
ATOM   997  C  CA    . SER A 1 133 ? 27.834 -11.339 48.888 1.00 8.02  ? ? ? ? ? 133 
SER A CA    1 
ATOM   998  C  C     . SER A 1 133 ? 26.394 -11.797 48.663 1.00 6.79  ? ? ? ? ? 133 
SER A C     1 
ATOM   999  O  O     . SER A 1 133 ? 25.539 -11.618 49.524 1.00 4.49  ? ? ? ? ? 133 
SER A O     1 
ATOM   1000 C  CB    . SER A 1 133 ? 28.131 -10.096 48.044 1.00 5.25  ? ? ? ? ? 133 
SER A CB    1 
ATOM   1001 O  OG    . SER A 1 133 ? 29.346 -9.482  48.453 1.00 6.37  ? ? ? ? ? 133 
SER A OG    1 
ATOM   1002 N  N     . THR A 1 134 ? 26.139 -12.393 47.498 1.00 7.54  ? ? ? ? ? 134 
THR A N     1 
ATOM   1003 C  CA    . THR A 1 134 ? 24.820 -12.898 47.133 1.00 6.76  ? ? ? ? ? 134 
THR A CA    1 
ATOM   1004 C  C     . THR A 1 134 ? 24.265 -13.864 48.190 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 134 
THR A C     1 
ATOM   1005 O  O     . THR A 1 134 ? 23.139 -13.690 48.661 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 134 
THR A O     1 
ATOM   1006 C  CB    . THR A 1 134 ? 24.850 -13.575 45.748 1.00 5.12  ? ? ? ? ? 134 
THR A CB    1 
ATOM   1007 O  OG1   . THR A 1 134 ? 24.989 -12.588 44.734 1.00 6.13  ? ? ? ? ? 134 
THR A OG1   1 
ATOM   1008 C  CG2   . THR A 1 134 ? 23.609 -14.338 45.496 1.00 6.28  ? ? ? ? ? 134 
THR A CG2   1 
ATOM   1009 N  N     . VAL A 1 135 ? 25.057 -14.850 48.611 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 135 
VAL A N     1 
ATOM   1010 C  CA    . VAL A 1 135 ? 24.570 -15.791 49.605 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 135 
VAL A CA    1 
ATOM   1011 C  C     . VAL A 1 135 ? 24.344 -15.146 50.972 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 135 
VAL A C     1 
ATOM   1012 O  O     . VAL A 1 135 ? 23.320 -15.393 51.620 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 135 
VAL A O     1 
ATOM   1013 C  CB    . VAL A 1 135 ? 25.469 -17.055 49.716 1.00 12.92 ? ? ? ? ? 135 
VAL A CB    1 
ATOM   1014 C  CG1   . VAL A 1 135 ? 25.543 -17.747 48.374 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 135 
VAL A CG1   1 
ATOM   1015 C  CG2   . VAL A 1 135 ? 26.855 -16.697 50.156 1.00 17.23 ? ? ? ? ? 135 
VAL A CG2   1 
ATOM   1016 N  N     . LEU A 1 136 ? 25.244 -14.274 51.403 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 136 
LEU A N     1 
ATOM   1017 C  CA    . LEU A 1 136 ? 25.094 -13.624 52.705 1.00 10.99 ? ? ? ? ? 136 
LEU A CA    1 
ATOM   1018 C  C     . LEU A 1 136 ? 23.855 -12.736 52.746 1.00 11.25 ? ? ? ? ? 136 
LEU A C     1 
ATOM   1019 O  O     . LEU A 1 136 ? 23.383 -12.364 53.821 1.00 14.23 ? ? ? ? ? 136 
LEU A O     1 
ATOM   1020 C  CB    . LEU A 1 136 ? 26.341 -12.809 53.068 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 136 
LEU A CB    1 
ATOM   1021 C  CG    . LEU A 1 136 ? 27.555 -13.662 53.418 1.00 9.77  ? ? ? ? ? 136 
LEU A CG    1 
ATOM   1022 C  CD1   . LEU A 1 136 ? 28.743 -12.776 53.736 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 136 
LEU A CD1   1 
ATOM   1023 C  CD2   . LEU A 1 136 ? 27.232 -14.558 54.606 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 136 
LEU A CD2   1 
ATOM   1024 N  N     . THR A 1 137 ? 23.325 -12.391 51.577 1.00 10.24 ? ? ? ? ? 137 
THR A N     1 
ATOM   1025 C  CA    . THR A 1 137 ? 22.137 -11.564 51.522 1.00 10.49 ? ? ? ? ? 137 
THR A CA    1 
ATOM   1026 C  C     . THR A 1 137 ? 20.923 -12.317 50.999 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 137 
THR A C     1 
ATOM   1027 O  O     . THR A 1 137 ? 19.830 -11.756 50.985 1.00 9.25  ? ? ? ? ? 137 
THR A O     1 
ATOM   1028 C  CB    . THR A 1 137 ? 22.365 -10.280 50.664 1.00 12.05 ? ? ? ? ? 137 
THR A CB    1 
ATOM   1029 O  OG1   . THR A 1 137 ? 22.811 -10.630 49.344 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 137 
THR A OG1   1 
ATOM   1030 C  CG2   . THR A 1 137 ? 23.400 -9.381  51.309 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 137 
THR A CG2   1 
ATOM   1031 N  N     . SER A 1 138 ? 21.093 -13.605 50.672 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 138 
SER A N     1 
ATOM   1032 C  CA    . SER A 1 138 ? 20.009 -14.430 50.099 1.00 12.93 ? ? ? ? ? 138 
SER A CA    1 
ATOM   1033 C  C     . SER A 1 138 ? 18.728 -14.633 50.930 1.00 13.24 ? ? ? ? ? 138 
SER A C     1 
ATOM   1034 O  O     . SER A 1 138 ? 17.680 -14.961 50.367 1.00 12.89 ? ? ? ? ? 138 
SER A O     1 
ATOM   1035 C  CB    . SER A 1 138 ? 20.541 -15.799 49.667 1.00 10.33 ? ? ? ? ? 138 
SER A CB    1 
ATOM   1036 O  OG    . SER A 1 138 ? 20.908 -16.577 50.791 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 138 
SER A OG    1 
ATOM   1037 N  N     . LYS A 1 139 ? 18.806 -14.425 52.244 1.00 11.10 ? ? ? ? ? 139 
LYS A N     1 
ATOM   1038 C  CA    . LYS A 1 139 ? 17.667 -14.607 53.138 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 139 
LYS A CA    1 
ATOM   1039 C  C     . LYS A 1 139 ? 17.099 -13.282 53.656 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 139 
LYS A C     1 
ATOM   1040 O  O     . LYS A 1 139 ? 16.370 -13.253 54.656 1.00 8.35  ? ? ? ? ? 139 
LYS A O     1 
ATOM   1041 C  CB    . LYS A 1 139 ? 18.112 -15.460 54.343 1.00 11.72 ? ? ? ? ? 139 
LYS A CB    1 
ATOM   1042 C  CG    . LYS A 1 139 ? 18.790 -16.766 53.961 1.00 11.90 ? ? ? ? ? 139 
LYS A CG    1 
ATOM   1043 C  CD    . LYS A 1 139 ? 19.278 -17.519 55.184 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 139 
LYS A CD    1 
ATOM   1044 C  CE    . LYS A 1 139 ? 19.779 -18.902 54.816 1.00 14.73 ? ? ? ? ? 139 
LYS A CE    1 
ATOM   1045 N  NZ    . LYS A 1 139 ? 20.430 -19.572 55.967 1.00 19.56 ? ? ? ? ? 139 
LYS A NZ    1 
ATOM   1046 N  N     . TYR A 1 140 ? 17.447 -12.176 53.004 1.00 10.28 ? ? ? ? ? 140 
TYR A N     1 
ATOM   1047 C  CA    . TYR A 1 140 ? 16.994 -10.849 53.448 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CA    1 
ATOM   1048 C  C     . TYR A 1 140 ? 15.502 -10.616 53.395 1.00 11.49 ? ? ? ? ? 140 
TYR A C     1 
ATOM   1049 O  O     . TYR A 1 140 ? 14.971 -9.785  54.138 1.00 10.61 ? ? ? ? ? 140 
TYR A O     1 
ATOM   1050 C  CB    . TYR A 1 140 ? 17.727 -9.747  52.670 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 140 
TYR A CB    1 
ATOM   1051 C  CG    . TYR A 1 140 ? 18.975 -9.249  53.365 1.00 8.79  ? ? ? ? ? 140 
TYR A CG    1 
ATOM   1052 C  CD1   . TYR A 1 140 ? 19.951 -10.133 53.807 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CD1   1 
ATOM   1053 C  CD2   . TYR A 1 140 ? 19.167 -7.889  53.590 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CD2   1 
ATOM   1054 C  CE1   . TYR A 1 140 ? 21.097 -9.680  54.462 1.00 10.81 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CE1   1 
ATOM   1055 C  CE2   . TYR A 1 140 ? 20.305 -7.420  54.238 1.00 13.11 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CE2   1 
ATOM   1056 C  CZ    . TYR A 1 140 ? 21.271 -8.320  54.668 1.00 11.61 ? ? ? ? ? 140 
TYR A CZ    1 
ATOM   1057 O  OH    . TYR A 1 140 ? 22.421 -7.852  55.269 1.00 8.80  ? ? ? ? ? 140 
TYR A OH    1 
ATOM   1058 N  N     . ARG A 1 141 ? 14.838 -11.336 52.501 1.00 12.09 ? ? ? ? ? 141 
ARG A N     1 
ATOM   1059 C  CA    . ARG A 1 141 ? 13.399 -11.224 52.323 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 141 
ARG A CA    1 
ATOM   1060 C  C     . ARG A 1 141 ? 12.937 -12.366 51.416 1.00 13.81 ? ? ? ? ? 141 
ARG A C     1 
ATOM   1061 O  O     . ARG A 1 141 ? 11.724 -12.619 51.378 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 141 
ARG A O     1 
ATOM   1062 C  CB    . ARG A 1 141 ? 13.038 -9.868  51.694 1.00 12.35 ? ? ? ? ? 141 
ARG A CB    1 
ATOM   1063 C  CG    . ARG A 1 141 ? 13.671 -9.614  50.320 1.00 12.33 ? ? ? ? ? 141 
ARG A CG    1 
ATOM   1064 C  CD    . ARG A 1 141 ? 13.122 -8.334  49.689 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 141 
ARG A CD    1 
ATOM   1065 N  NE    . ARG A 1 141 ? 13.438 -8.215  48.262 1.00 10.95 ? ? ? ? ? 141 
ARG A NE    1 
ATOM   1066 C  CZ    . ARG A 1 141 ? 13.016 -7.224  47.484 1.00 11.17 ? ? ? ? ? 141 
ARG A CZ    1 
ATOM   1067 N  NH1   . ARG A 1 141 ? 12.259 -6.256  47.995 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 141 
ARG A NH1   1 
ATOM   1068 N  NH2   . ARG A 1 141 ? 13.286 -7.243  46.185 1.00 6.70  ? ? ? ? ? 141 
ARG A NH2   1 
ATOM   1069 O  'O''' . ARG A 1 141 ? 13.803 -13.012 50.777 1.00 15.67 ? ? ? ? ? 141 
ARG A OXT   1 
ATOM   1070 N  N     . VAL B 2 1   ? 35.906 15.136  43.083 1.00 53.03 ? ? ? ? ? 1   
VAL B N     1 
ATOM   1071 C  CA    . VAL B 2 1   ? 35.072 15.969  44.011 1.00 53.71 ? ? ? ? ? 1   
VAL B CA    1 
ATOM   1072 C  C     . VAL B 2 1   ? 36.002 16.744  44.964 1.00 51.45 ? ? ? ? ? 1   
VAL B C     1 
ATOM   1073 O  O     . VAL B 2 1   ? 37.166 16.977  44.612 1.00 51.69 ? ? ? ? ? 1   
VAL B O     1 
ATOM   1074 C  CB    . VAL B 2 1   ? 34.037 15.093  44.801 1.00 56.56 ? ? ? ? ? 1   
VAL B CB    1 
ATOM   1075 C  CG1   . VAL B 2 1   ? 33.110 14.357  43.824 1.00 57.52 ? ? ? ? ? 1   
VAL B CG1   1 
ATOM   1076 C  CG2   . VAL B 2 1   ? 34.746 14.098  45.731 1.00 57.57 ? ? ? ? ? 1   
VAL B CG2   1 
ATOM   1077 N  N     . HIS B 2 2   ? 35.502 17.154  46.138 1.00 46.60 ? ? ? ? ? 2   
HIS B N     1 
ATOM   1078 C  CA    . HIS B 2 2   ? 36.321 17.900  47.100 1.00 40.90 ? ? ? ? ? 2   
HIS B CA    1 
ATOM   1079 C  C     . HIS B 2 2   ? 37.310 17.054  47.899 1.00 35.66 ? ? ? ? ? 2   
HIS B C     1 
ATOM   1080 O  O     . HIS B 2 2   ? 36.943 16.411  48.895 1.00 32.26 ? ? ? ? ? 2   
HIS B O     1 
ATOM   1081 C  CB    . HIS B 2 2   ? 35.450 18.728  48.068 1.00 43.38 ? ? ? ? ? 2   
HIS B CB    1 
ATOM   1082 C  CG    . HIS B 2 2   ? 36.191 19.234  49.274 1.00 43.68 ? ? ? ? ? 2   
HIS B CG    1 
ATOM   1083 N  ND1   . HIS B 2 2   ? 35.939 18.774  50.553 1.00 45.49 ? ? ? ? ? 2   
HIS B ND1   1 
ATOM   1084 C  CD2   . HIS B 2 2   ? 37.214 20.111  49.390 1.00 44.45 ? ? ? ? ? 2   
HIS B CD2   1 
ATOM   1085 C  CE1   . HIS B 2 2   ? 36.779 19.341  51.401 1.00 43.22 ? ? ? ? ? 2   
HIS B CE1   1 
ATOM   1086 N  NE2   . HIS B 2 2   ? 37.565 20.157  50.718 1.00 45.09 ? ? ? ? ? 2   
HIS B NE2   1 
ATOM   1087 N  N     . LEU B 2 3   ? 38.552 17.026  47.432 1.00 31.44 ? ? ? ? ? 3   
LEU B N     1 
ATOM   1088 C  CA    . LEU B 2 3   ? 39.609 16.314  48.131 1.00 27.40 ? ? ? ? ? 3   
LEU B CA    1 
ATOM   1089 C  C     . LEU B 2 3   ? 40.189 17.325  49.100 1.00 25.09 ? ? ? ? ? 3   
LEU B C     1 
ATOM   1090 O  O     . LEU B 2 3   ? 39.971 18.526  48.958 1.00 22.44 ? ? ? ? ? 3   
LEU B O     1 
ATOM   1091 C  CB    . LEU B 2 3   ? 40.713 15.853  47.177 1.00 26.25 ? ? ? ? ? 3   
LEU B CB    1 
ATOM   1092 C  CG    . LEU B 2 3   ? 40.423 14.726  46.192 1.00 25.73 ? ? ? ? ? 3   
LEU B CG    1 
ATOM   1093 C  CD1   . LEU B 2 3   ? 39.635 15.258  45.016 1.00 25.22 ? ? ? ? ? 3   
LEU B CD1   1 
ATOM   1094 C  CD2   . LEU B 2 3   ? 41.737 14.151  45.696 1.00 27.27 ? ? ? ? ? 3   
LEU B CD2   1 
ATOM   1095 N  N     . THR B 2 4   ? 40.885 16.846  50.116 1.00 24.44 ? ? ? ? ? 4   
THR B N     1 
ATOM   1096 C  CA    . THR B 2 4   ? 41.501 17.748  51.074 1.00 23.55 ? ? ? ? ? 4   
THR B CA    1 
ATOM   1097 C  C     . THR B 2 4   ? 42.812 18.236  50.433 1.00 24.27 ? ? ? ? ? 4   
THR B C     1 
ATOM   1098 O  O     . THR B 2 4   ? 43.292 17.640  49.455 1.00 23.59 ? ? ? ? ? 4   
THR B O     1 
ATOM   1099 C  CB    . THR B 2 4   ? 41.800 17.044  52.410 1.00 22.87 ? ? ? ? ? 4   
THR B CB    1 
ATOM   1100 O  OG1   . THR B 2 4   ? 42.755 15.994  52.196 1.00 19.74 ? ? ? ? ? 4   
THR B OG1   1 
ATOM   1101 C  CG2   . THR B 2 4   ? 40.527 16.466  53.007 1.00 22.91 ? ? ? ? ? 4   
THR B CG2   1 
ATOM   1102 N  N     . PRO B 2 5   ? 43.421 19.296  50.984 1.00 24.31 ? ? ? ? ? 5   
PRO B N     1 
ATOM   1103 C  CA    . PRO B 2 5   ? 44.673 19.788  50.396 1.00 24.00 ? ? ? ? ? 5   
PRO B CA    1 
ATOM   1104 C  C     . PRO B 2 5   ? 45.739 18.690  50.359 1.00 24.01 ? ? ? ? ? 5   
PRO B C     1 
ATOM   1105 O  O     . PRO B 2 5   ? 46.513 18.601  49.407 1.00 23.21 ? ? ? ? ? 5   
PRO B O     1 
ATOM   1106 C  CB    . PRO B 2 5   ? 45.065 20.933  51.325 1.00 26.69 ? ? ? ? ? 5   
PRO B CB    1 
ATOM   1107 C  CG    . PRO B 2 5   ? 43.728 21.405  51.886 1.00 26.79 ? ? ? ? ? 5   
PRO B CG    1 
ATOM   1108 C  CD    . PRO B 2 5   ? 43.027 20.101  52.157 1.00 24.01 ? ? ? ? ? 5   
PRO B CD    1 
ATOM   1109 N  N     . TRP B 2 6   ? 45.734 17.833  51.373 1.00 23.30 ? ? ? ? ? 6   
TRP B N     1 
ATOM   1110 C  CA    . TRP B 2 6   ? 46.704 16.736  51.430 1.00 23.10 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CA    1 
ATOM   1111 C  C     . TRP B 2 6   ? 46.351 15.639  50.432 1.00 19.87 ? ? ? ? ? 6   
TRP B C     1 
ATOM   1112 O  O     . TRP B 2 6   ? 47.223 15.149  49.722 1.00 19.20 ? ? ? ? ? 6   
TRP B O     1 
ATOM   1113 C  CB    . TRP B 2 6   ? 46.847 16.170  52.853 1.00 27.93 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CB    1 
ATOM   1114 C  CG    . TRP B 2 6   ? 45.671 16.402  53.787 1.00 35.79 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CG    1 
ATOM   1115 C  CD1   . TRP B 2 6   ? 44.818 15.451  54.303 1.00 36.94 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CD1   1 
ATOM   1116 C  CD2   . TRP B 2 6   ? 45.252 17.660  54.347 1.00 37.54 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CD2   1 
ATOM   1117 N  NE1   . TRP B 2 6   ? 43.908 16.049  55.147 1.00 38.50 ? ? ? ? ? 6   
TRP B NE1   1 
ATOM   1118 C  CE2   . TRP B 2 6   ? 44.150 17.396  55.195 1.00 38.05 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CE2   1 
ATOM   1119 C  CE3   . TRP B 2 6   ? 45.711 18.985  54.218 1.00 38.45 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CE3   1 
ATOM   1120 C  CZ2   . TRP B 2 6   ? 43.498 18.411  55.913 1.00 38.77 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CZ2   1 
ATOM   1121 C  CZ3   . TRP B 2 6   ? 45.057 19.994  54.931 1.00 39.26 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CZ3   1 
ATOM   1122 C  CH2   . TRP B 2 6   ? 43.962 19.699  55.767 1.00 39.89 ? ? ? ? ? 6   
TRP B CH2   1 
ATOM   1123 N  N     . GLU B 2 7   ? 45.070 15.304  50.324 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 7   
GLU B N     1 
ATOM   1124 C  CA    . GLU B 2 7   ? 44.644 14.280  49.383 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 7   
GLU B CA    1 
ATOM   1125 C  C     . GLU B 2 7   ? 45.000 14.679  47.959 1.00 15.68 ? ? ? ? ? 7   
GLU B C     1 
ATOM   1126 O  O     . GLU B 2 7   ? 45.446 13.840  47.164 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 7   
GLU B O     1 
ATOM   1127 C  CB    . GLU B 2 7   ? 43.138 14.055  49.489 1.00 13.46 ? ? ? ? ? 7   
GLU B CB    1 
ATOM   1128 C  CG    . GLU B 2 7   ? 42.708 13.222  50.688 1.00 9.50  ? ? ? ? ? 7   
GLU B CG    1 
ATOM   1129 C  CD    . GLU B 2 7   ? 41.209 13.074  50.776 1.00 9.02  ? ? ? ? ? 7   
GLU B CD    1 
ATOM   1130 O  OE1   . GLU B 2 7   ? 40.478 14.081  50.612 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 7   
GLU B OE1   1 
ATOM   1131 O  OE2   . GLU B 2 7   ? 40.750 11.946  51.012 1.00 4.73  ? ? ? ? ? 7   
GLU B OE2   1 
ATOM   1132 N  N     . LYS B 2 8   ? 44.796 15.953  47.632 1.00 15.96 ? ? ? ? ? 8   
LYS B N     1 
ATOM   1133 C  CA    . LYS B 2 8   ? 45.118 16.445  46.294 1.00 17.24 ? ? ? ? ? 8   
LYS B CA    1 
ATOM   1134 C  C     . LYS B 2 8   ? 46.607 16.239  46.010 1.00 16.20 ? ? ? ? ? 8   
LYS B C     1 
ATOM   1135 O  O     . LYS B 2 8   ? 46.987 15.936  44.874 1.00 15.21 ? ? ? ? ? 8   
LYS B O     1 
ATOM   1136 C  CB    . LYS B 2 8   ? 44.744 17.928  46.139 1.00 18.96 ? ? ? ? ? 8   
LYS B CB    1 
ATOM   1137 C  CG    . LYS B 2 8   ? 43.263 18.216  45.989 1.00 15.71 ? ? ? ? ? 8   
LYS B CG    1 
ATOM   1138 C  CD    . LYS B 2 8   ? 43.039 19.708  45.776 1.00 22.30 ? ? ? ? ? 8   
LYS B CD    1 
ATOM   1139 C  CE    . LYS B 2 8   ? 41.565 20.052  45.518 1.00 26.02 ? ? ? ? ? 8   
LYS B CE    1 
ATOM   1140 N  NZ    . LYS B 2 8   ? 40.681 19.939  46.729 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 8   
LYS B NZ    1 
ATOM   1141 N  N     . SER B 2 9   ? 47.442 16.387  47.036 1.00 14.95 ? ? ? ? ? 9   
SER B N     1 
ATOM   1142 C  CA    . SER B 2 9   ? 48.885 16.199  46.872 1.00 17.69 ? ? ? ? ? 9   
SER B CA    1 
ATOM   1143 C  C     . SER B 2 9   ? 49.251 14.724  46.738 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 9   
SER B C     1 
ATOM   1144 O  O     . SER B 2 9   ? 50.178 14.385  46.008 1.00 16.71 ? ? ? ? ? 9   
SER B O     1 
ATOM   1145 C  CB    . SER B 2 9   ? 49.671 16.819  48.033 1.00 19.18 ? ? ? ? ? 9   
SER B CB    1 
ATOM   1146 O  OG    . SER B 2 9   ? 49.623 18.237  47.979 1.00 22.83 ? ? ? ? ? 9   
SER B OG    1 
ATOM   1147 N  N     . ALA B 2 10  ? 48.529 13.860  47.452 1.00 13.65 ? ? ? ? ? 10  
ALA B N     1 
ATOM   1148 C  CA    . ALA B 2 10  ? 48.751 12.411  47.417 1.00 12.42 ? ? ? ? ? 10  
ALA B CA    1 
ATOM   1149 C  C     . ALA B 2 10  ? 48.453 11.920  46.006 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 10  
ALA B C     1 
ATOM   1150 O  O     . ALA B 2 10  ? 49.222 11.154  45.434 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 10  
ALA B O     1 
ATOM   1151 C  CB    . ALA B 2 10  ? 47.857 11.701  48.439 1.00 7.67  ? ? ? ? ? 10  
ALA B CB    1 
ATOM   1152 N  N     . VAL B 2 11  ? 47.369 12.415  45.430 1.00 9.63  ? ? ? ? ? 11  
VAL B N     1 
ATOM   1153 C  CA    . VAL B 2 11  ? 46.972 12.078  44.068 1.00 8.43  ? ? ? ? ? 11  
VAL B CA    1 
ATOM   1154 C  C     . VAL B 2 11  ? 48.074 12.515  43.101 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 11  
VAL B C     1 
ATOM   1155 O  O     . VAL B 2 11  ? 48.594 11.721  42.295 1.00 10.48 ? ? ? ? ? 11  
VAL B O     1 
ATOM   1156 C  CB    . VAL B 2 11  ? 45.647 12.801  43.698 1.00 6.89  ? ? ? ? ? 11  
VAL B CB    1 
ATOM   1157 C  CG1   . VAL B 2 11  ? 45.369 12.725  42.179 1.00 4.30  ? ? ? ? ? 11  
VAL B CG1   1 
ATOM   1158 C  CG2   . VAL B 2 11  ? 44.498 12.202  44.479 1.00 6.43  ? ? ? ? ? 11  
VAL B CG2   1 
ATOM   1159 N  N     . THR B 2 12  ? 48.370 13.810  43.147 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 12  
THR B N     1 
ATOM   1160 C  CA    . THR B 2 12  ? 49.387 14.444  42.322 1.00 10.23 ? ? ? ? ? 12  
THR B CA    1 
ATOM   1161 C  C     . THR B 2 12  ? 50.713 13.670  42.420 1.00 9.06  ? ? ? ? ? 12  
THR B C     1 
ATOM   1162 O  O     . THR B 2 12  ? 51.318 13.353  41.399 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 12  
THR B O     1 
ATOM   1163 C  CB    . THR B 2 12  ? 49.540 15.918  42.780 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 12  
THR B CB    1 
ATOM   1164 O  OG1   . THR B 2 12  ? 48.303 16.595  42.553 1.00 12.91 ? ? ? ? ? 12  
THR B OG1   1 
ATOM   1165 C  CG2   . THR B 2 12  ? 50.648 16.645  42.031 1.00 14.95 ? ? ? ? ? 12  
THR B CG2   1 
ATOM   1166 N  N     . ALA B 2 13  ? 51.122 13.329  43.639 1.00 9.27  ? ? ? ? ? 13  
ALA B N     1 
ATOM   1167 C  CA    . ALA B 2 13  ? 52.368 12.586  43.861 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 13  
ALA B CA    1 
ATOM   1168 C  C     . ALA B 2 13  ? 52.350 11.227  43.168 1.00 12.94 ? ? ? ? ? 13  
ALA B C     1 
ATOM   1169 O  O     . ALA B 2 13  ? 53.189 10.954  42.300 1.00 16.65 ? ? ? ? ? 13  
ALA B O     1 
ATOM   1170 C  CB    . ALA B 2 13  ? 52.637 12.399  45.355 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 13  
ALA B CB    1 
ATOM   1171 N  N     . LEU B 2 14  ? 51.371 10.401  43.512 1.00 12.02 ? ? ? ? ? 14  
LEU B N     1 
ATOM   1172 C  CA    . LEU B 2 14  ? 51.254 9.046   42.955 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 14  
LEU B CA    1 
ATOM   1173 C  C     . LEU B 2 14  ? 51.239 9.060   41.432 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 14  
LEU B C     1 
ATOM   1174 O  O     . LEU B 2 14  ? 51.953 8.291   40.767 1.00 7.59  ? ? ? ? ? 14  
LEU B O     1 
ATOM   1175 C  CB    . LEU B 2 14  ? 49.988 8.372   43.508 1.00 12.07 ? ? ? ? ? 14  
LEU B CB    1 
ATOM   1176 C  CG    . LEU B 2 14  ? 49.914 6.867   43.796 1.00 14.45 ? ? ? ? ? 14  
LEU B CG    1 
ATOM   1177 C  CD1   . LEU B 2 14  ? 48.889 6.198   42.915 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 14  
LEU B CD1   1 
ATOM   1178 C  CD2   . LEU B 2 14  ? 51.288 6.200   43.697 1.00 12.39 ? ? ? ? ? 14  
LEU B CD2   1 
ATOM   1179 N  N     . TRP B 2 15  ? 50.476 9.998   40.881 1.00 8.13  ? ? ? ? ? 15  
TRP B N     1 
ATOM   1180 C  CA    . TRP B 2 15  ? 50.328 10.127  39.439 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CA    1 
ATOM   1181 C  C     . TRP B 2 15  ? 51.628 10.524  38.724 1.00 6.97  ? ? ? ? ? 15  
TRP B C     1 
ATOM   1182 O  O     . TRP B 2 15  ? 51.780 10.266  37.532 1.00 6.05  ? ? ? ? ? 15  
TRP B O     1 
ATOM   1183 C  CB    . TRP B 2 15  ? 49.172 11.073  39.095 1.00 7.43  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CB    1 
ATOM   1184 C  CG    . TRP B 2 15  ? 48.617 10.831  37.726 1.00 7.67  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CG    1 
ATOM   1185 C  CD1   . TRP B 2 15  ? 48.920 11.513  36.593 1.00 6.00  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CD1   1 
ATOM   1186 C  CD2   . TRP B 2 15  ? 47.675 9.822   37.351 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CD2   1 
ATOM   1187 N  NE1   . TRP B 2 15  ? 48.237 10.995  35.523 1.00 6.37  ? ? ? ? ? 15  
TRP B NE1   1 
ATOM   1188 C  CE2   . TRP B 2 15  ? 47.452 9.960   35.965 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 15  
TRP B CE2   1 
ATOM   1189 C  CE3   . TRP B 2 15  ? 46.991 8.824   38.055 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 15  
TRP B CE3   1 
ATOM   1190 C  CZ2   . TRP B 2 15  ? 46.574 9.122   35.256 1.00 8.68  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CZ2   1 
ATOM   1191 C  CZ3   . TRP B 2 15  ? 46.123 7.988   37.346 1.00 9.85  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CZ3   1 
ATOM   1192 C  CH2   . TRP B 2 15  ? 45.918 8.148   35.962 1.00 5.60  ? ? ? ? ? 15  
TRP B CH2   1 
ATOM   1193 N  N     . GLY B 2 16  ? 52.566 11.122  39.454 1.00 7.89  ? ? ? ? ? 16  
GLY B N     1 
ATOM   1194 C  CA    . GLY B 2 16  ? 53.842 11.503  38.865 1.00 11.33 ? ? ? ? ? 16  
GLY B CA    1 
ATOM   1195 C  C     . GLY B 2 16  ? 54.694 10.293  38.485 1.00 12.44 ? ? ? ? ? 16  
GLY B C     1 
ATOM   1196 O  O     . GLY B 2 16  ? 55.634 10.411  37.675 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 16  
GLY B O     1 
ATOM   1197 N  N     . LYS B 2 17  ? 54.340 9.129   39.052 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 17  
LYS B N     1 
ATOM   1198 C  CA    . LYS B 2 17  ? 55.030 7.858   38.799 1.00 9.97  ? ? ? ? ? 17  
LYS B CA    1 
ATOM   1199 C  C     . LYS B 2 17  ? 54.235 6.970   37.835 1.00 11.38 ? ? ? ? ? 17  
LYS B C     1 
ATOM   1200 O  O     . LYS B 2 17  ? 54.703 5.895   37.470 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 17  
LYS B O     1 
ATOM   1201 C  CB    . LYS B 2 17  ? 55.201 7.081   40.098 1.00 6.80  ? ? ? ? ? 17  
LYS B CB    1 
ATOM   1202 C  CG    . LYS B 2 17  ? 55.616 7.897   41.285 1.00 6.41  ? ? ? ? ? 17  
LYS B CG    1 
ATOM   1203 C  CD    . LYS B 2 17  ? 55.650 7.062   42.549 1.00 7.67  ? ? ? ? ? 17  
LYS B CD    1 
ATOM   1204 C  CE    . LYS B 2 17  ? 56.596 5.863   42.430 1.00 5.70  ? ? ? ? ? 17  
LYS B CE    1 
ATOM   1205 N  NZ    . LYS B 2 17  ? 56.878 5.301   43.782 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 17  
LYS B NZ    1 
ATOM   1206 N  N     . VAL B 2 18  ? 53.037 7.397   37.441 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 18  
VAL B N     1 
ATOM   1207 C  CA    . VAL B 2 18  ? 52.195 6.608   36.544 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 18  
VAL B CA    1 
ATOM   1208 C  C     . VAL B 2 18  ? 52.489 6.765   35.058 1.00 11.61 ? ? ? ? ? 18  
VAL B C     1 
ATOM   1209 O  O     . VAL B 2 18  ? 52.339 7.863   34.499 1.00 12.53 ? ? ? ? ? 18  
VAL B O     1 
ATOM   1210 C  CB    . VAL B 2 18  ? 50.665 6.945   36.756 1.00 9.40  ? ? ? ? ? 18  
VAL B CB    1 
ATOM   1211 C  CG1   . VAL B 2 18  ? 49.825 6.390   35.626 1.00 2.69  ? ? ? ? ? 18  
VAL B CG1   1 
ATOM   1212 C  CG2   . VAL B 2 18  ? 50.174 6.420   38.080 1.00 5.97  ? ? ? ? ? 18  
VAL B CG2   1 
ATOM   1213 N  N     . ASN B 2 19  ? 52.883 5.676   34.404 1.00 12.23 ? ? ? ? ? 19  
ASN B N     1 
ATOM   1214 C  CA    . ASN B 2 19  ? 53.090 5.713   32.956 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 19  
ASN B CA    1 
ATOM   1215 C  C     . ASN B 2 19  ? 51.651 5.630   32.425 1.00 12.47 ? ? ? ? ? 19  
ASN B C     1 
ATOM   1216 O  O     . ASN B 2 19  ? 51.047 4.556   32.422 1.00 11.88 ? ? ? ? ? 19  
ASN B O     1 
ATOM   1217 C  CB    . ASN B 2 19  ? 53.904 4.507   32.469 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 19  
ASN B CB    1 
ATOM   1218 C  CG    . ASN B 2 19  ? 54.047 4.459   30.940 1.00 14.47 ? ? ? ? ? 19  
ASN B CG    1 
ATOM   1219 O  OD1   . ASN B 2 19  ? 53.191 4.933   30.191 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 19  
ASN B OD1   1 
ATOM   1220 N  ND2   . ASN B 2 19  ? 55.138 3.867   30.480 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 19  
ASN B ND2   1 
ATOM   1221 N  N     . VAL B 2 20  ? 51.095 6.773   32.027 1.00 13.32 ? ? ? ? ? 20  
VAL B N     1 
ATOM   1222 C  CA    . VAL B 2 20  ? 49.718 6.840   31.556 1.00 12.53 ? ? ? ? ? 20  
VAL B CA    1 
ATOM   1223 C  C     . VAL B 2 20  ? 49.412 5.881   30.414 1.00 14.18 ? ? ? ? ? 20  
VAL B C     1 
ATOM   1224 O  O     . VAL B 2 20  ? 48.376 5.201   30.438 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 20  
VAL B O     1 
ATOM   1225 C  CB    . VAL B 2 20  ? 49.293 8.313   31.214 1.00 12.30 ? ? ? ? ? 20  
VAL B CB    1 
ATOM   1226 C  CG1   . VAL B 2 20  ? 47.973 8.344   30.451 1.00 13.15 ? ? ? ? ? 20  
VAL B CG1   1 
ATOM   1227 C  CG2   . VAL B 2 20  ? 49.150 9.114   32.498 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 20  
VAL B CG2   1 
ATOM   1228 N  N     . ASP B 2 21  ? 50.317 5.776   29.451 1.00 12.02 ? ? ? ? ? 21  
ASP B N     1 
ATOM   1229 C  CA    . ASP B 2 21  ? 50.075 4.862   28.345 1.00 15.51 ? ? ? ? ? 21  
ASP B CA    1 
ATOM   1230 C  C     . ASP B 2 21  ? 49.901 3.407   28.806 1.00 16.28 ? ? ? ? ? 21  
ASP B C     1 
ATOM   1231 O  O     . ASP B 2 21  ? 48.915 2.759   28.455 1.00 17.34 ? ? ? ? ? 21  
ASP B O     1 
ATOM   1232 C  CB    . ASP B 2 21  ? 51.189 4.977   27.296 1.00 18.29 ? ? ? ? ? 21  
ASP B CB    1 
ATOM   1233 C  CG    . ASP B 2 21  ? 51.071 6.241   26.429 1.00 19.34 ? ? ? ? ? 21  
ASP B CG    1 
ATOM   1234 O  OD1   . ASP B 2 21  ? 50.187 7.089   26.672 1.00 19.92 ? ? ? ? ? 21  
ASP B OD1   1 
ATOM   1235 O  OD2   . ASP B 2 21  ? 51.865 6.366   25.479 1.00 23.51 ? ? ? ? ? 21  
ASP B OD2   1 
ATOM   1236 N  N     . GLU B 2 22  ? 50.811 2.919   29.649 1.00 16.38 ? ? ? ? ? 22  
GLU B N     1 
ATOM   1237 C  CA    . GLU B 2 22  ? 50.716 1.545   30.119 1.00 16.47 ? ? ? ? ? 22  
GLU B CA    1 
ATOM   1238 C  C     . GLU B 2 22  ? 49.516 1.303   31.038 1.00 14.21 ? ? ? ? ? 22  
GLU B C     1 
ATOM   1239 O  O     . GLU B 2 22  ? 48.783 0.335   30.837 1.00 15.41 ? ? ? ? ? 22  
GLU B O     1 
ATOM   1240 C  CB    . GLU B 2 22  ? 52.032 1.047   30.774 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 22  
GLU B CB    1 
ATOM   1241 C  CG    . GLU B 2 22  ? 52.294 1.468   32.242 1.00 26.75 ? ? ? ? ? 22  
GLU B CG    1 
ATOM   1242 C  CD    . GLU B 2 22  ? 52.049 0.351   33.311 1.00 32.08 ? ? ? ? ? 22  
GLU B CD    1 
ATOM   1243 O  OE1   . GLU B 2 22  ? 51.161 -0.530  33.116 1.00 33.48 ? ? ? ? ? 22  
GLU B OE1   1 
ATOM   1244 O  OE2   . GLU B 2 22  ? 52.735 0.382   34.366 1.00 28.34 ? ? ? ? ? 22  
GLU B OE2   1 
ATOM   1245 N  N     . VAL B 2 23  ? 49.321 2.155   32.041 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 23  
VAL B N     1 
ATOM   1246 C  CA    . VAL B 2 23  ? 48.206 1.974   32.963 1.00 8.18  ? ? ? ? ? 23  
VAL B CA    1 
ATOM   1247 C  C     . VAL B 2 23  ? 46.872 2.096   32.215 1.00 8.86  ? ? ? ? ? 23  
VAL B C     1 
ATOM   1248 O  O     . VAL B 2 23  ? 45.896 1.431   32.549 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 23  
VAL B O     1 
ATOM   1249 C  CB    . VAL B 2 23  ? 48.276 2.941   34.176 1.00 6.23  ? ? ? ? ? 23  
VAL B CB    1 
ATOM   1250 C  CG1   . VAL B 2 23  ? 47.093 2.750   35.085 1.00 6.46  ? ? ? ? ? 23  
VAL B CG1   1 
ATOM   1251 C  CG2   . VAL B 2 23  ? 49.525 2.678   34.986 1.00 9.62  ? ? ? ? ? 23  
VAL B CG2   1 
ATOM   1252 N  N     . GLY B 2 24  ? 46.869 2.866   31.138 1.00 9.41  ? ? ? ? ? 24  
GLY B N     1 
ATOM   1253 C  CA    . GLY B 2 24  ? 45.660 3.043   30.360 1.00 10.35 ? ? ? ? ? 24  
GLY B CA    1 
ATOM   1254 C  C     . GLY B 2 24  ? 45.230 1.755   29.681 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 24  
GLY B C     1 
ATOM   1255 O  O     . GLY B 2 24  ? 44.064 1.346   29.781 1.00 12.85 ? ? ? ? ? 24  
GLY B O     1 
ATOM   1256 N  N     . GLY B 2 25  ? 46.174 1.137   28.969 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 25  
GLY B N     1 
ATOM   1257 C  CA    . GLY B 2 25  ? 45.911 -0.110  28.285 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 25  
GLY B CA    1 
ATOM   1258 C  C     . GLY B 2 25  ? 45.576 -1.209  29.286 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 25  
GLY B C     1 
ATOM   1259 O  O     . GLY B 2 25  ? 44.658 -1.997  29.059 1.00 11.23 ? ? ? ? ? 25  
GLY B O     1 
ATOM   1260 N  N     . GLU B 2 26  ? 46.267 -1.217  30.423 1.00 7.30  ? ? ? ? ? 26  
GLU B N     1 
ATOM   1261 C  CA    . GLU B 2 26  ? 46.047 -2.212  31.457 1.00 11.67 ? ? ? ? ? 26  
GLU B CA    1 
ATOM   1262 C  C     . GLU B 2 26  ? 44.652 -2.103  32.043 1.00 12.00 ? ? ? ? ? 26  
GLU B C     1 
ATOM   1263 O  O     . GLU B 2 26  ? 43.935 -3.111  32.189 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 26  
GLU B O     1 
ATOM   1264 C  CB    . GLU B 2 26  ? 47.063 -2.040  32.587 1.00 14.50 ? ? ? ? ? 26  
GLU B CB    1 
ATOM   1265 C  CG    . GLU B 2 26  ? 46.950 -3.083  33.706 1.00 19.37 ? ? ? ? ? 26  
GLU B CG    1 
ATOM   1266 C  CD    . GLU B 2 26  ? 47.451 -4.478  33.294 1.00 24.69 ? ? ? ? ? 26  
GLU B CD    1 
ATOM   1267 O  OE1   . GLU B 2 26  ? 48.148 -4.593  32.261 1.00 24.53 ? ? ? ? ? 26  
GLU B OE1   1 
ATOM   1268 O  OE2   . GLU B 2 26  ? 47.157 -5.462  34.023 1.00 23.71 ? ? ? ? ? 26  
GLU B OE2   1 
ATOM   1269 N  N     . ALA B 2 27  ? 44.287 -0.877  32.412 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 27  
ALA B N     1 
ATOM   1270 C  CA    . ALA B 2 27  ? 42.984 -0.591  33.015 1.00 11.21 ? ? ? ? ? 27  
ALA B CA    1 
ATOM   1271 C  C     . ALA B 2 27  ? 41.835 -0.932  32.067 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 27  
ALA B C     1 
ATOM   1272 O  O     . ALA B 2 27  ? 40.916 -1.676  32.444 1.00 10.55 ? ? ? ? ? 27  
ALA B O     1 
ATOM   1273 C  CB    . ALA B 2 27  ? 42.917 0.867   33.446 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 27  
ALA B CB    1 
ATOM   1274 N  N     . LEU B 2 28  ? 41.904 -0.432  30.831 1.00 9.95  ? ? ? ? ? 28  
LEU B N     1 
ATOM   1275 C  CA    . LEU B 2 28  ? 40.838 -0.715  29.873 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 28  
LEU B CA    1 
ATOM   1276 C  C     . LEU B 2 28  ? 40.815 -2.207  29.577 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 28  
LEU B C     1 
ATOM   1277 O  O     . LEU B 2 28  ? 39.739 -2.791  29.417 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 28  
LEU B O     1 
ATOM   1278 C  CB    . LEU B 2 28  ? 40.998 0.090   28.571 1.00 10.16 ? ? ? ? ? 28  
LEU B CB    1 
ATOM   1279 C  CG    . LEU B 2 28  ? 39.873 -0.141  27.541 1.00 7.74  ? ? ? ? ? 28  
LEU B CG    1 
ATOM   1280 C  CD1   . LEU B 2 28  ? 38.592 0.515   28.027 1.00 5.56  ? ? ? ? ? 28  
LEU B CD1   1 
ATOM   1281 C  CD2   . LEU B 2 28  ? 40.258 0.379   26.165 1.00 4.17  ? ? ? ? ? 28  
LEU B CD2   1 
ATOM   1282 N  N     . GLY B 2 29  ? 41.998 -2.811  29.511 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 29  
GLY B N     1 
ATOM   1283 C  CA    . GLY B 2 29  ? 42.086 -4.246  29.252 1.00 7.18  ? ? ? ? ? 29  
GLY B CA    1 
ATOM   1284 C  C     . GLY B 2 29  ? 41.356 -5.061  30.314 1.00 5.09  ? ? ? ? ? 29  
GLY B C     1 
ATOM   1285 O  O     . GLY B 2 29  ? 40.553 -5.937  30.010 1.00 2.75  ? ? ? ? ? 29  
GLY B O     1 
ATOM   1286 N  N     . ARG B 2 30  ? 41.615 -4.749  31.575 1.00 7.09  ? ? ? ? ? 30  
ARG B N     1 
ATOM   1287 C  CA    . ARG B 2 30  ? 40.946 -5.469  32.662 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 30  
ARG B CA    1 
ATOM   1288 C  C     . ARG B 2 30  ? 39.452 -5.213  32.697 1.00 7.98  ? ? ? ? ? 30  
ARG B C     1 
ATOM   1289 O  O     . ARG B 2 30  ? 38.694 -6.071  33.137 1.00 7.38  ? ? ? ? ? 30  
ARG B O     1 
ATOM   1290 C  CB    . ARG B 2 30  ? 41.568 -5.132  34.015 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 30  
ARG B CB    1 
ATOM   1291 C  CG    . ARG B 2 30  ? 42.948 -5.691  34.178 1.00 9.64  ? ? ? ? ? 30  
ARG B CG    1 
ATOM   1292 C  CD    . ARG B 2 30  ? 43.478 -5.474  35.562 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 30  
ARG B CD    1 
ATOM   1293 N  NE    . ARG B 2 30  ? 44.844 -5.942  35.654 1.00 8.69  ? ? ? ? ? 30  
ARG B NE    1 
ATOM   1294 C  CZ    . ARG B 2 30  ? 45.242 -6.949  36.424 1.00 11.97 ? ? ? ? ? 30  
ARG B CZ    1 
ATOM   1295 N  NH1   . ARG B 2 30  ? 44.349 -7.586  37.176 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 30  
ARG B NH1   1 
ATOM   1296 N  NH2   . ARG B 2 30  ? 46.522 -7.327  36.430 1.00 7.71  ? ? ? ? ? 30  
ARG B NH2   1 
ATOM   1297 N  N     . LEU B 2 31  ? 39.025 -4.043  32.224 1.00 8.84  ? ? ? ? ? 31  
LEU B N     1 
ATOM   1298 C  CA    . LEU B 2 31  ? 37.606 -3.715  32.200 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 31  
LEU B CA    1 
ATOM   1299 C  C     . LEU B 2 31  ? 36.895 -4.711  31.295 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 31  
LEU B C     1 
ATOM   1300 O  O     . LEU B 2 31  ? 35.863 -5.283  31.659 1.00 10.51 ? ? ? ? ? 31  
LEU B O     1 
ATOM   1301 C  CB    . LEU B 2 31  ? 37.380 -2.289  31.701 1.00 7.86  ? ? ? ? ? 31  
LEU B CB    1 
ATOM   1302 C  CG    . LEU B 2 31  ? 35.898 -1.860  31.759 1.00 5.92  ? ? ? ? ? 31  
LEU B CG    1 
ATOM   1303 C  CD1   . LEU B 2 31  ? 35.565 -1.487  33.180 1.00 2.70  ? ? ? ? ? 31  
LEU B CD1   1 
ATOM   1304 C  CD2   . LEU B 2 31  ? 35.598 -0.703  30.835 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 31  
LEU B CD2   1 
ATOM   1305 N  N     . LEU B 2 32  ? 37.480 -4.959  30.129 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 32  
LEU B N     1 
ATOM   1306 C  CA    . LEU B 2 32  ? 36.906 -5.896  29.168 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 32  
LEU B CA    1 
ATOM   1307 C  C     . LEU B 2 32  ? 37.001 -7.349  29.650 1.00 12.81 ? ? ? ? ? 32  
LEU B C     1 
ATOM   1308 O  O     . LEU B 2 32  ? 36.210 -8.215  29.231 1.00 14.37 ? ? ? ? ? 32  
LEU B O     1 
ATOM   1309 C  CB    . LEU B 2 32  ? 37.578 -5.723  27.814 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 32  
LEU B CB    1 
ATOM   1310 C  CG    . LEU B 2 32  ? 37.019 -4.610  26.894 1.00 16.11 ? ? ? ? ? 32  
LEU B CG    1 
ATOM   1311 C  CD1   . LEU B 2 32  ? 36.870 -3.276  27.632 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 32  
LEU B CD1   1 
ATOM   1312 C  CD2   . LEU B 2 32  ? 37.930 -4.467  25.670 1.00 15.05 ? ? ? ? ? 32  
LEU B CD2   1 
ATOM   1313 N  N     . VAL B 2 33  ? 37.953 -7.616  30.531 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 33  
VAL B N     1 
ATOM   1314 C  CA    . VAL B 2 33  ? 38.131 -8.957  31.066 1.00 10.47 ? ? ? ? ? 33  
VAL B CA    1 
ATOM   1315 C  C     . VAL B 2 33  ? 37.229 -9.259  32.276 1.00 11.99 ? ? ? ? ? 33  
VAL B C     1 
ATOM   1316 O  O     . VAL B 2 33  ? 36.509 -10.260 32.292 1.00 10.72 ? ? ? ? ? 33  
VAL B O     1 
ATOM   1317 C  CB    . VAL B 2 33  ? 39.628 -9.214  31.375 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 33  
VAL B CB    1 
ATOM   1318 C  CG1   . VAL B 2 33  ? 39.828 -10.514 32.166 1.00 14.10 ? ? ? ? ? 33  
VAL B CG1   1 
ATOM   1319 C  CG2   . VAL B 2 33  ? 40.403 -9.291  30.053 1.00 9.36  ? ? ? ? ? 33  
VAL B CG2   1 
ATOM   1320 N  N     . VAL B 2 34  ? 37.205 -8.348  33.241 1.00 10.80 ? ? ? ? ? 34  
VAL B N     1 
ATOM   1321 C  CA    . VAL B 2 34  ? 36.441 -8.529  34.468 1.00 10.69 ? ? ? ? ? 34  
VAL B CA    1 
ATOM   1322 C  C     . VAL B 2 34  ? 34.934 -8.322  34.305 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 34  
VAL B C     1 
ATOM   1323 O  O     . VAL B 2 34  ? 34.130 -8.919  35.033 1.00 9.02  ? ? ? ? ? 34  
VAL B O     1 
ATOM   1324 C  CB    . VAL B 2 34  ? 37.009 -7.613  35.593 1.00 11.70 ? ? ? ? ? 34  
VAL B CB    1 
ATOM   1325 C  CG1   . VAL B 2 34  ? 36.294 -7.848  36.930 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 34  
VAL B CG1   1 
ATOM   1326 C  CG2   . VAL B 2 34  ? 38.509 -7.858  35.741 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 34  
VAL B CG2   1 
ATOM   1327 N  N     . TYR B 2 35  ? 34.557 -7.449  33.368 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 35  
TYR B N     1 
ATOM   1328 C  CA    . TYR B 2 35  ? 33.153 -7.140  33.089 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CA    1 
ATOM   1329 C  C     . TYR B 2 35  ? 33.083 -7.240  31.579 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 35  
TYR B C     1 
ATOM   1330 O  O     . TYR B 2 35  ? 32.999 -6.229  30.864 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 35  
TYR B O     1 
ATOM   1331 C  CB    . TYR B 2 35  ? 32.814 -5.720  33.555 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 35  
TYR B CB    1 
ATOM   1332 C  CG    . TYR B 2 35  ? 33.252 -5.379  34.984 1.00 10.92 ? ? ? ? ? 35  
TYR B CG    1 
ATOM   1333 C  CD1   . TYR B 2 35  ? 32.486 -5.776  36.092 1.00 9.80  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CD1   1 
ATOM   1334 C  CD2   . TYR B 2 35  ? 34.417 -4.638  35.215 1.00 7.89  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CD2   1 
ATOM   1335 C  CE1   . TYR B 2 35  ? 32.867 -5.431  37.407 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CE1   1 
ATOM   1336 C  CE2   . TYR B 2 35  ? 34.801 -4.285  36.513 1.00 9.74  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CE2   1 
ATOM   1337 C  CZ    . TYR B 2 35  ? 34.027 -4.687  37.607 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 35  
TYR B CZ    1 
ATOM   1338 O  OH    . TYR B 2 35  ? 34.397 -4.294  38.877 1.00 14.21 ? ? ? ? ? 35  
TYR B OH    1 
ATOM   1339 N  N     . PRO B 2 36  ? 33.083 -8.469  31.054 1.00 9.22  ? ? ? ? ? 36  
PRO B N     1 
ATOM   1340 C  CA    . PRO B 2 36  ? 33.040 -8.715  29.613 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 36  
PRO B CA    1 
ATOM   1341 C  C     . PRO B 2 36  ? 31.967 -8.006  28.799 1.00 6.64  ? ? ? ? ? 36  
PRO B C     1 
ATOM   1342 O  O     . PRO B 2 36  ? 32.167 -7.775  27.615 1.00 5.47  ? ? ? ? ? 36  
PRO B O     1 
ATOM   1343 C  CB    . PRO B 2 36  ? 32.965 -10.233 29.516 1.00 7.91  ? ? ? ? ? 36  
PRO B CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . PRO B 2 36  ? 32.299 -10.638 30.805 1.00 8.50  ? ? ? ? ? 36  
PRO B CG    1 
ATOM   1345 C  CD    . PRO B 2 36  ? 32.950 -9.733  31.805 1.00 7.70  ? ? ? ? ? 36  
PRO B CD    1 
ATOM   1346 N  N     . TRP B 2 37  ? 30.856 -7.635  29.427 1.00 5.97  ? ? ? ? ? 37  
TRP B N     1 
ATOM   1347 C  CA    . TRP B 2 37  ? 29.802 -6.939  28.684 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CA    1 
ATOM   1348 C  C     . TRP B 2 37  ? 30.235 -5.588  28.132 1.00 7.58  ? ? ? ? ? 37  
TRP B C     1 
ATOM   1349 O  O     . TRP B 2 37  ? 29.692 -5.130  27.127 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 37  
TRP B O     1 
ATOM   1350 C  CB    . TRP B 2 37  ? 28.523 -6.791  29.513 1.00 6.05  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CB    1 
ATOM   1351 C  CG    . TRP B 2 37  ? 28.717 -6.191  30.866 1.00 5.07  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CG    1 
ATOM   1352 C  CD1   . TRP B 2 37  ? 28.526 -4.892  31.225 1.00 2.17  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CD1   1 
ATOM   1353 C  CD2   . TRP B 2 37  ? 29.025 -6.905  32.076 1.00 6.91  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CD2   1 
ATOM   1354 N  NE1   . TRP B 2 37  ? 28.678 -4.749  32.588 1.00 3.33  ? ? ? ? ? 37  
TRP B NE1   1 
ATOM   1355 C  CE2   . TRP B 2 37  ? 28.984 -5.967  33.135 1.00 4.08  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CE2   1 
ATOM   1356 C  CE3   . TRP B 2 37  ? 29.322 -8.249  32.363 1.00 6.04  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CE3   1 
ATOM   1357 C  CZ2   . TRP B 2 37  ? 29.226 -6.332  34.467 1.00 7.11  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CZ2   1 
ATOM   1358 C  CZ3   . TRP B 2 37  ? 29.558 -8.610  33.688 1.00 5.36  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CZ3   1 
ATOM   1359 C  CH2   . TRP B 2 37  ? 29.509 -7.654  34.724 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 37  
TRP B CH2   1 
ATOM   1360 N  N     . THR B 2 38  ? 31.255 -5.004  28.745 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 38  
THR B N     1 
ATOM   1361 C  CA    . THR B 2 38  ? 31.794 -3.718  28.287 1.00 6.18  ? ? ? ? ? 38  
THR B CA    1 
ATOM   1362 C  C     . THR B 2 38  ? 32.367 -3.835  26.858 1.00 6.88  ? ? ? ? ? 38  
THR B C     1 
ATOM   1363 O  O     . THR B 2 38  ? 32.550 -2.840  26.172 1.00 5.74  ? ? ? ? ? 38  
THR B O     1 
ATOM   1364 C  CB    . THR B 2 38  ? 32.872 -3.148  29.269 1.00 4.21  ? ? ? ? ? 38  
THR B CB    1 
ATOM   1365 O  OG1   . THR B 2 38  ? 34.017 -4.014  29.298 1.00 3.55  ? ? ? ? ? 38  
THR B OG1   1 
ATOM   1366 C  CG2   . THR B 2 38  ? 32.292 -2.999  30.700 1.00 2.16  ? ? ? ? ? 38  
THR B CG2   1 
ATOM   1367 N  N     . GLN B 2 39  ? 32.621 -5.070  26.417 1.00 8.77  ? ? ? ? ? 39  
GLN B N     1 
ATOM   1368 C  CA    . GLN B 2 39  ? 33.158 -5.335  25.084 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 39  
GLN B CA    1 
ATOM   1369 C  C     . GLN B 2 39  ? 32.158 -4.969  23.977 1.00 6.50  ? ? ? ? ? 39  
GLN B C     1 
ATOM   1370 O  O     . GLN B 2 39  ? 32.535 -4.914  22.811 1.00 2.92  ? ? ? ? ? 39  
GLN B O     1 
ATOM   1371 C  CB    . GLN B 2 39  ? 33.544 -6.823  24.927 1.00 13.13 ? ? ? ? ? 39  
GLN B CB    1 
ATOM   1372 C  CG    . GLN B 2 39  ? 34.579 -7.356  25.938 1.00 14.23 ? ? ? ? ? 39  
GLN B CG    1 
ATOM   1373 C  CD    . GLN B 2 39  ? 34.926 -8.857  25.755 1.00 16.61 ? ? ? ? ? 39  
GLN B CD    1 
ATOM   1374 O  OE1   . GLN B 2 39  ? 34.610 -9.468  24.723 1.00 13.78 ? ? ? ? ? 39  
GLN B OE1   1 
ATOM   1375 N  NE2   . GLN B 2 39  ? 35.584 -9.431  26.749 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 39  
GLN B NE2   1 
ATOM   1376 N  N     . ARG B 2 40  ? 30.894 -4.748  24.349 1.00 8.31  ? ? ? ? ? 40  
ARG B N     1 
ATOM   1377 C  CA    . ARG B 2 40  ? 29.800 -4.385  23.423 1.00 6.57  ? ? ? ? ? 40  
ARG B CA    1 
ATOM   1378 C  C     . ARG B 2 40  ? 30.126 -3.181  22.569 1.00 8.45  ? ? ? ? ? 40  
ARG B C     1 
ATOM   1379 O  O     . ARG B 2 40  ? 29.645 -3.063  21.437 1.00 8.09  ? ? ? ? ? 40  
ARG B O     1 
ATOM   1380 C  CB    . ARG B 2 40  ? 28.510 -4.102  24.203 1.00 5.40  ? ? ? ? ? 40  
ARG B CB    1 
ATOM   1381 C  CG    . ARG B 2 40  ? 28.612 -2.928  25.178 1.00 6.64  ? ? ? ? ? 40  
ARG B CG    1 
ATOM   1382 C  CD    . ARG B 2 40  ? 27.329 -2.644  25.930 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 40  
ARG B CD    1 
ATOM   1383 N  NE    . ARG B 2 40  ? 26.144 -2.803  25.082 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 40  
ARG B NE    1 
ATOM   1384 C  CZ    . ARG B 2 40  ? 25.443 -1.809  24.530 1.00 17.97 ? ? ? ? ? 40  
ARG B CZ    1 
ATOM   1385 N  NH1   . ARG B 2 40  ? 25.800 -0.544  24.717 1.00 14.56 ? ? ? ? ? 40  
ARG B NH1   1 
ATOM   1386 N  NH2   . ARG B 2 40  ? 24.344 -2.088  23.832 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 40  
ARG B NH2   1 
ATOM   1387 N  N     . PHE B 2 41  ? 30.979 -2.305  23.090 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 41  
PHE B N     1 
ATOM   1388 C  CA    . PHE B 2 41  ? 31.372 -1.094  22.373 1.00 11.17 ? ? ? ? ? 41  
PHE B CA    1 
ATOM   1389 C  C     . PHE B 2 41  ? 32.599 -1.260  21.485 1.00 12.62 ? ? ? ? ? 41  
PHE B C     1 
ATOM   1390 O  O     . PHE B 2 41  ? 32.913 -0.362  20.709 1.00 11.85 ? ? ? ? ? 41  
PHE B O     1 
ATOM   1391 C  CB    . PHE B 2 41  ? 31.707 0.020   23.370 1.00 8.88  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CB    1 
ATOM   1392 C  CG    . PHE B 2 41  ? 30.625 0.316   24.327 1.00 5.90  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CG    1 
ATOM   1393 C  CD1   . PHE B 2 41  ? 29.488 1.011   23.913 1.00 7.27  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CD1   1 
ATOM   1394 C  CD2   . PHE B 2 41  ? 30.729 -0.084  25.646 1.00 5.60  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CD2   1 
ATOM   1395 C  CE1   . PHE B 2 41  ? 28.464 1.299   24.811 1.00 4.15  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CE1   1 
ATOM   1396 C  CE2   . PHE B 2 41  ? 29.714 0.202   26.556 1.00 6.07  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CE2   1 
ATOM   1397 C  CZ    . PHE B 2 41  ? 28.580 0.893   26.136 1.00 4.05  ? ? ? ? ? 41  
PHE B CZ    1 
ATOM   1398 N  N     . PHE B 2 42  ? 33.290 -2.394  21.575 1.00 14.82 ? ? ? ? ? 42  
PHE B N     1 
ATOM   1399 C  CA    . PHE B 2 42  ? 34.532 -2.566  20.831 1.00 16.47 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CA    1 
ATOM   1400 C  C     . PHE B 2 42  ? 34.655 -3.744  19.879 1.00 17.93 ? ? ? ? ? 42  
PHE B C     1 
ATOM   1401 O  O     . PHE B 2 42  ? 35.732 -4.330  19.747 1.00 17.10 ? ? ? ? ? 42  
PHE B O     1 
ATOM   1402 C  CB    . PHE B 2 42  ? 35.697 -2.571  21.824 1.00 15.86 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CB    1 
ATOM   1403 C  CG    . PHE B 2 42  ? 35.637 -1.452  22.825 1.00 17.24 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CG    1 
ATOM   1404 C  CD1   . PHE B 2 42  ? 35.990 -0.149  22.462 1.00 15.62 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CD1   1 
ATOM   1405 C  CD2   . PHE B 2 42  ? 35.219 -1.689  24.132 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CD2   1 
ATOM   1406 C  CE1   . PHE B 2 42  ? 35.931 0.889   23.373 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CE1   1 
ATOM   1407 C  CE2   . PHE B 2 42  ? 35.156 -0.644  25.051 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CE2   1 
ATOM   1408 C  CZ    . PHE B 2 42  ? 35.513 0.645   24.671 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 42  
PHE B CZ    1 
ATOM   1409 N  N     . GLU B 2 43  ? 33.575 -4.066  19.182 1.00 18.92 ? ? ? ? ? 43  
GLU B N     1 
ATOM   1410 C  CA    . GLU B 2 43  ? 33.592 -5.165  18.216 1.00 22.76 ? ? ? ? ? 43  
GLU B CA    1 
ATOM   1411 C  C     . GLU B 2 43  ? 34.686 -4.995  17.138 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 43  
GLU B C     1 
ATOM   1412 O  O     . GLU B 2 43  ? 35.318 -5.960  16.708 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 43  
GLU B O     1 
ATOM   1413 C  CB    . GLU B 2 43  ? 32.209 -5.312  17.557 1.00 25.91 ? ? ? ? ? 43  
GLU B CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . GLU B 2 43  ? 31.688 -4.057  16.829 1.00 33.32 ? ? ? ? ? 43  
GLU B CG    1 
ATOM   1415 C  CD    . GLU B 2 43  ? 31.444 -2.859  17.766 1.00 38.54 ? ? ? ? ? 43  
GLU B CD    1 
ATOM   1416 O  OE1   . GLU B 2 43  ? 30.552 -2.953  18.643 1.00 39.36 ? ? ? ? ? 43  
GLU B OE1   1 
ATOM   1417 O  OE2   . GLU B 2 43  ? 32.165 -1.836  17.629 1.00 38.88 ? ? ? ? ? 43  
GLU B OE2   1 
ATOM   1418 N  N     . SER B 2 44  ? 34.925 -3.758  16.733 1.00 18.15 ? ? ? ? ? 44  
SER B N     1 
ATOM   1419 C  CA    . SER B 2 44  ? 35.921 -3.459  15.710 1.00 17.73 ? ? ? ? ? 44  
SER B CA    1 
ATOM   1420 C  C     . SER B 2 44  ? 37.364 -3.704  16.161 1.00 17.53 ? ? ? ? ? 44  
SER B C     1 
ATOM   1421 O  O     . SER B 2 44  ? 38.280 -3.762  15.345 1.00 19.35 ? ? ? ? ? 44  
SER B O     1 
ATOM   1422 C  CB    . SER B 2 44  ? 35.759 -2.005  15.243 1.00 14.91 ? ? ? ? ? 44  
SER B CB    1 
ATOM   1423 O  OG    . SER B 2 44  ? 35.677 -1.116  16.343 1.00 16.42 ? ? ? ? ? 44  
SER B OG    1 
ATOM   1424 N  N     . PHE B 2 45  ? 37.559 -3.842  17.469 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 45  
PHE B N     1 
ATOM   1425 C  CA    . PHE B 2 45  ? 38.887 -4.062  18.011 1.00 18.32 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CA    1 
ATOM   1426 C  C     . PHE B 2 45  ? 39.517 -5.424  17.697 1.00 19.06 ? ? ? ? ? 45  
PHE B C     1 
ATOM   1427 O  O     . PHE B 2 45  ? 40.686 -5.664  18.000 1.00 22.17 ? ? ? ? ? 45  
PHE B O     1 
ATOM   1428 C  CB    . PHE B 2 45  ? 38.880 -3.773  19.507 1.00 18.48 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CB    1 
ATOM   1429 C  CG    . PHE B 2 45  ? 38.838 -2.302  19.827 1.00 17.27 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CG    1 
ATOM   1430 C  CD1   . PHE B 2 45  ? 38.197 -1.414  18.969 1.00 16.86 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CD1   1 
ATOM   1431 C  CD2   . PHE B 2 45  ? 39.487 -1.806  20.954 1.00 19.38 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CD2   1 
ATOM   1432 C  CE1   . PHE B 2 45  ? 38.204 -0.045  19.217 1.00 18.48 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CE1   1 
ATOM   1433 C  CE2   . PHE B 2 45  ? 39.504 -0.442  21.222 1.00 17.99 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CE2   1 
ATOM   1434 C  CZ    . PHE B 2 45  ? 38.863 0.447   20.348 1.00 20.13 ? ? ? ? ? 45  
PHE B CZ    1 
ATOM   1435 N  N     . GLY B 2 46  ? 38.745 -6.311  17.084 1.00 19.25 ? ? ? ? ? 46  
GLY B N     1 
ATOM   1436 C  CA    . GLY B 2 46  ? 39.276 -7.610  16.725 1.00 20.85 ? ? ? ? ? 46  
GLY B CA    1 
ATOM   1437 C  C     . GLY B 2 46  ? 39.214 -8.700  17.777 1.00 22.44 ? ? ? ? ? 46  
GLY B C     1 
ATOM   1438 O  O     . GLY B 2 46  ? 38.174 -8.941  18.401 1.00 22.37 ? ? ? ? ? 46  
GLY B O     1 
ATOM   1439 N  N     . ASP B 2 47  ? 40.351 -9.354  17.992 1.00 21.81 ? ? ? ? ? 47  
ASP B N     1 
ATOM   1440 C  CA    . ASP B 2 47  ? 40.415 -10.454 18.945 1.00 21.42 ? ? ? ? ? 47  
ASP B CA    1 
ATOM   1441 C  C     . ASP B 2 47  ? 40.323 -10.056 20.428 1.00 19.31 ? ? ? ? ? 47  
ASP B C     1 
ATOM   1442 O  O     . ASP B 2 47  ? 41.237 -9.457  20.989 1.00 18.49 ? ? ? ? ? 47  
ASP B O     1 
ATOM   1443 C  CB    . ASP B 2 47  ? 41.655 -11.304 18.657 1.00 23.39 ? ? ? ? ? 47  
ASP B CB    1 
ATOM   1444 C  CG    . ASP B 2 47  ? 41.618 -12.650 19.347 1.00 24.41 ? ? ? ? ? 47  
ASP B CG    1 
ATOM   1445 O  OD1   . ASP B 2 47  ? 40.520 -13.098 19.739 1.00 22.79 ? ? ? ? ? 47  
ASP B OD1   1 
ATOM   1446 O  OD2   . ASP B 2 47  ? 42.701 -13.258 19.494 1.00 28.13 ? ? ? ? ? 47  
ASP B OD2   1 
ATOM   1447 N  N     . LEU B 2 48  ? 39.199 -10.422 21.045 1.00 19.09 ? ? ? ? ? 48  
LEU B N     1 
ATOM   1448 C  CA    . LEU B 2 48  ? 38.896 -10.161 22.453 1.00 17.05 ? ? ? ? ? 48  
LEU B CA    1 
ATOM   1449 C  C     . LEU B 2 48  ? 38.376 -11.454 23.096 1.00 18.51 ? ? ? ? ? 48  
LEU B C     1 
ATOM   1450 O  O     . LEU B 2 48  ? 37.678 -11.408 24.112 1.00 19.60 ? ? ? ? ? 48  
LEU B O     1 
ATOM   1451 C  CB    . LEU B 2 48  ? 37.798 -9.091  22.557 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 48  
LEU B CB    1 
ATOM   1452 C  CG    . LEU B 2 48  ? 38.032 -7.680  21.999 1.00 10.87 ? ? ? ? ? 48  
LEU B CG    1 
ATOM   1453 C  CD1   . LEU B 2 48  ? 36.764 -6.851  22.157 1.00 11.65 ? ? ? ? ? 48  
LEU B CD1   1 
ATOM   1454 C  CD2   . LEU B 2 48  ? 39.184 -7.012  22.743 1.00 4.59  ? ? ? ? ? 48  
LEU B CD2   1 
ATOM   1455 N  N     . SER B 2 49  ? 38.779 -12.602 22.532 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 49  
SER B N     1 
ATOM   1456 C  CA    . SER B 2 49  ? 38.339 -13.928 22.989 1.00 19.68 ? ? ? ? ? 49  
SER B CA    1 
ATOM   1457 C  C     . SER B 2 49  ? 38.807 -14.420 24.361 1.00 19.21 ? ? ? ? ? 49  
SER B C     1 
ATOM   1458 O  O     . SER B 2 49  ? 38.046 -15.061 25.077 1.00 19.17 ? ? ? ? ? 49  
SER B O     1 
ATOM   1459 C  CB    . SER B 2 49  ? 38.666 -14.991 21.936 1.00 19.65 ? ? ? ? ? 49  
SER B CB    1 
ATOM   1460 O  OG    . SER B 2 49  ? 40.057 -15.042 21.695 1.00 20.99 ? ? ? ? ? 49  
SER B OG    1 
ATOM   1461 N  N     . THR B 2 50  ? 40.051 -14.127 24.718 1.00 18.43 ? ? ? ? ? 50  
THR B N     1 
ATOM   1462 C  CA    . THR B 2 50  ? 40.598 -14.567 26.004 1.00 18.21 ? ? ? ? ? 50  
THR B CA    1 
ATOM   1463 C  C     . THR B 2 50  ? 41.247 -13.382 26.715 1.00 16.55 ? ? ? ? ? 50  
THR B C     1 
ATOM   1464 O  O     . THR B 2 50  ? 41.429 -12.328 26.114 1.00 14.92 ? ? ? ? ? 50  
THR B O     1 
ATOM   1465 C  CB    . THR B 2 50  ? 41.708 -15.643 25.784 1.00 20.52 ? ? ? ? ? 50  
THR B CB    1 
ATOM   1466 O  OG1   . THR B 2 50  ? 42.786 -15.080 25.029 1.00 21.23 ? ? ? ? ? 50  
THR B OG1   1 
ATOM   1467 C  CG2   . THR B 2 50  ? 41.162 -16.859 25.012 1.00 23.98 ? ? ? ? ? 50  
THR B CG2   1 
ATOM   1468 N  N     . PRO B 2 51  ? 41.576 -13.528 28.009 1.00 16.52 ? ? ? ? ? 51  
PRO B N     1 
ATOM   1469 C  CA    . PRO B 2 51  ? 42.218 -12.405 28.692 1.00 16.87 ? ? ? ? ? 51  
PRO B CA    1 
ATOM   1470 C  C     . PRO B 2 51  ? 43.510 -11.978 27.971 1.00 16.29 ? ? ? ? ? 51  
PRO B C     1 
ATOM   1471 O  O     . PRO B 2 51  ? 43.682 -10.792 27.674 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 51  
PRO B O     1 
ATOM   1472 C  CB    . PRO B 2 51  ? 42.505 -12.974 30.086 1.00 16.96 ? ? ? ? ? 51  
PRO B CB    1 
ATOM   1473 C  CG    . PRO B 2 51  ? 41.308 -13.833 30.318 1.00 17.20 ? ? ? ? ? 51  
PRO B CG    1 
ATOM   1474 C  CD    . PRO B 2 51  ? 41.177 -14.566 28.981 1.00 16.09 ? ? ? ? ? 51  
PRO B CD    1 
ATOM   1475 N  N     . ASP B 2 52  ? 44.369 -12.953 27.648 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 52  
ASP B N     1 
ATOM   1476 C  CA    . ASP B 2 52  ? 45.647 -12.710 26.953 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 52  
ASP B CA    1 
ATOM   1477 C  C     . ASP B 2 52  ? 45.424 -12.004 25.620 1.00 13.34 ? ? ? ? ? 52  
ASP B C     1 
ATOM   1478 O  O     . ASP B 2 52  ? 46.287 -11.242 25.169 1.00 12.04 ? ? ? ? ? 52  
ASP B O     1 
ATOM   1479 C  CB    . ASP B 2 52  ? 46.413 -14.029 26.693 1.00 13.99 ? ? ? ? ? 52  
ASP B CB    1 
ATOM   1480 C  CG    . ASP B 2 52  ? 47.005 -14.662 27.975 1.00 18.57 ? ? ? ? ? 52  
ASP B CG    1 
ATOM   1481 O  OD1   . ASP B 2 52  ? 46.618 -14.280 29.096 1.00 20.61 ? ? ? ? ? 52  
ASP B OD1   1 
ATOM   1482 O  OD2   . ASP B 2 52  ? 47.864 -15.571 27.869 1.00 22.39 ? ? ? ? ? 52  
ASP B OD2   1 
ATOM   1483 N  N     . ALA B 2 53  ? 44.278 -12.266 24.994 1.00 10.37 ? ? ? ? ? 53  
ALA B N     1 
ATOM   1484 C  CA    . ALA B 2 53  ? 43.957 -11.640 23.719 1.00 13.18 ? ? ? ? ? 53  
ALA B CA    1 
ATOM   1485 C  C     . ALA B 2 53  ? 43.545 -10.181 23.915 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 53  
ALA B C     1 
ATOM   1486 O  O     . ALA B 2 53  ? 43.981 -9.299  23.180 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 53  
ALA B O     1 
ATOM   1487 C  CB    . ALA B 2 53  ? 42.840 -12.412 23.004 1.00 14.16 ? ? ? ? ? 53  
ALA B CB    1 
ATOM   1488 N  N     . VAL B 2 54  ? 42.703 -9.943  24.911 1.00 12.64 ? ? ? ? ? 54  
VAL B N     1 
ATOM   1489 C  CA    . VAL B 2 54  ? 42.216 -8.594  25.200 1.00 13.53 ? ? ? ? ? 54  
VAL B CA    1 
ATOM   1490 C  C     . VAL B 2 54  ? 43.402 -7.735  25.641 1.00 14.94 ? ? ? ? ? 54  
VAL B C     1 
ATOM   1491 O  O     . VAL B 2 54  ? 43.684 -6.699  25.044 1.00 16.08 ? ? ? ? ? 54  
VAL B O     1 
ATOM   1492 C  CB    . VAL B 2 54  ? 41.129 -8.609  26.329 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 54  
VAL B CB    1 
ATOM   1493 C  CG1   . VAL B 2 54  ? 40.684 -7.183  26.659 1.00 8.73  ? ? ? ? ? 54  
VAL B CG1   1 
ATOM   1494 C  CG2   . VAL B 2 54  ? 39.941 -9.476  25.913 1.00 5.12  ? ? ? ? ? 54  
VAL B CG2   1 
ATOM   1495 N  N     . MET B 2 55  ? 44.105 -8.198  26.667 1.00 14.52 ? ? ? ? ? 55  
MET B N     1 
ATOM   1496 C  CA    . MET B 2 55  ? 45.254 -7.472  27.193 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 55  
MET B CA    1 
ATOM   1497 C  C     . MET B 2 55  ? 46.318 -7.224  26.130 1.00 13.58 ? ? ? ? ? 55  
MET B C     1 
ATOM   1498 O  O     . MET B 2 55  ? 46.991 -6.195  26.139 1.00 15.67 ? ? ? ? ? 55  
MET B O     1 
ATOM   1499 C  CB    . MET B 2 55  ? 45.857 -8.221  28.372 1.00 12.49 ? ? ? ? ? 55  
MET B CB    1 
ATOM   1500 C  CG    . MET B 2 55  ? 44.882 -8.523  29.497 1.00 10.59 ? ? ? ? ? 55  
MET B CG    1 
ATOM   1501 S  SD    . MET B 2 55  ? 44.070 -7.052  30.146 1.00 13.59 ? ? ? ? ? 55  
MET B SD    1 
ATOM   1502 C  CE    . MET B 2 55  ? 45.376 -6.337  31.083 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 55  
MET B CE    1 
ATOM   1503 N  N     . GLY B 2 56  ? 46.482 -8.160  25.212 1.00 15.19 ? ? ? ? ? 56  
GLY B N     1 
ATOM   1504 C  CA    . GLY B 2 56  ? 47.494 -7.983  24.185 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 56  
GLY B CA    1 
ATOM   1505 C  C     . GLY B 2 56  ? 46.998 -7.258  22.958 1.00 18.43 ? ? ? ? ? 56  
GLY B C     1 
ATOM   1506 O  O     . GLY B 2 56  ? 47.793 -6.927  22.075 1.00 19.57 ? ? ? ? ? 56  
GLY B O     1 
ATOM   1507 N  N     . ASN B 2 57  ? 45.693 -7.016  22.883 1.00 17.65 ? ? ? ? ? 57  
ASN B N     1 
ATOM   1508 C  CA    . ASN B 2 57  ? 45.101 -6.337  21.735 1.00 18.03 ? ? ? ? ? 57  
ASN B CA    1 
ATOM   1509 C  C     . ASN B 2 57  ? 45.659 -4.919  21.566 1.00 18.13 ? ? ? ? ? 57  
ASN B C     1 
ATOM   1510 O  O     . ASN B 2 57  ? 45.532 -4.071  22.456 1.00 18.36 ? ? ? ? ? 57  
ASN B O     1 
ATOM   1511 C  CB    . ASN B 2 57  ? 43.578 -6.300  21.870 1.00 17.99 ? ? ? ? ? 57  
ASN B CB    1 
ATOM   1512 C  CG    . ASN B 2 57  ? 42.889 -5.932  20.576 1.00 18.27 ? ? ? ? ? 57  
ASN B CG    1 
ATOM   1513 O  OD1   . ASN B 2 57  ? 43.166 -4.894  19.984 1.00 21.76 ? ? ? ? ? 57  
ASN B OD1   1 
ATOM   1514 N  ND2   . ASN B 2 57  ? 41.976 -6.788  20.129 1.00 17.42 ? ? ? ? ? 57  
ASN B ND2   1 
ATOM   1515 N  N     . PRO B 2 58  ? 46.290 -4.644  20.420 1.00 17.84 ? ? ? ? ? 58  
PRO B N     1 
ATOM   1516 C  CA    . PRO B 2 58  ? 46.862 -3.318  20.176 1.00 17.65 ? ? ? ? ? 58  
PRO B CA    1 
ATOM   1517 C  C     . PRO B 2 58  ? 45.818 -2.196  20.150 1.00 15.73 ? ? ? ? ? 58  
PRO B C     1 
ATOM   1518 O  O     . PRO B 2 58  ? 46.104 -1.077  20.568 1.00 16.01 ? ? ? ? ? 58  
PRO B O     1 
ATOM   1519 C  CB    . PRO B 2 58  ? 47.597 -3.502  18.833 1.00 20.19 ? ? ? ? ? 58  
PRO B CB    1 
ATOM   1520 C  CG    . PRO B 2 58  ? 46.855 -4.630  18.170 1.00 19.38 ? ? ? ? ? 58  
PRO B CG    1 
ATOM   1521 C  CD    . PRO B 2 58  ? 46.613 -5.575  19.315 1.00 19.24 ? ? ? ? ? 58  
PRO B CD    1 
ATOM   1522 N  N     . LYS B 2 59  ? 44.605 -2.491  19.684 1.00 14.88 ? ? ? ? ? 59  
LYS B N     1 
ATOM   1523 C  CA    . LYS B 2 59  ? 43.537 -1.498  19.671 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 59  
LYS B CA    1 
ATOM   1524 C  C     . LYS B 2 59  ? 43.087 -1.206  21.090 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 59  
LYS B C     1 
ATOM   1525 O  O     . LYS B 2 59  ? 42.783 -0.062  21.438 1.00 8.93  ? ? ? ? ? 59  
LYS B O     1 
ATOM   1526 C  CB    . LYS B 2 59  ? 42.365 -1.934  18.800 1.00 11.66 ? ? ? ? ? 59  
LYS B CB    1 
ATOM   1527 C  CG    . LYS B 2 59  ? 42.661 -1.772  17.321 1.00 13.22 ? ? ? ? ? 59  
LYS B CG    1 
ATOM   1528 C  CD    . LYS B 2 59  ? 41.437 -1.941  16.465 1.00 12.85 ? ? ? ? ? 59  
LYS B CD    1 
ATOM   1529 C  CE    . LYS B 2 59  ? 41.819 -1.814  15.007 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 59  
LYS B CE    1 
ATOM   1530 N  NZ    . LYS B 2 59  ? 40.660 -2.051  14.105 1.00 18.47 ? ? ? ? ? 59  
LYS B NZ    1 
ATOM   1531 N  N     . VAL B 2 60  ? 43.041 -2.228  21.925 1.00 8.93  ? ? ? ? ? 60  
VAL B N     1 
ATOM   1532 C  CA    . VAL B 2 60  ? 42.670 -2.016  23.319 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 60  
VAL B CA    1 
ATOM   1533 C  C     . VAL B 2 60  ? 43.716 -1.124  23.993 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 60  
VAL B C     1 
ATOM   1534 O  O     . VAL B 2 60  ? 43.363 -0.180  24.701 1.00 6.90  ? ? ? ? ? 60  
VAL B O     1 
ATOM   1535 C  CB    . VAL B 2 60  ? 42.516 -3.367  24.084 1.00 12.71 ? ? ? ? ? 60  
VAL B CB    1 
ATOM   1536 C  CG1   . VAL B 2 60  ? 42.531 -3.160  25.615 1.00 7.25  ? ? ? ? ? 60  
VAL B CG1   1 
ATOM   1537 C  CG2   . VAL B 2 60  ? 41.212 -4.045  23.654 1.00 15.47 ? ? ? ? ? 60  
VAL B CG2   1 
ATOM   1538 N  N     . LYS B 2 61  ? 45.003 -1.392  23.741 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 61  
LYS B N     1 
ATOM   1539 C  CA    . LYS B 2 61  ? 46.072 -0.602  24.361 1.00 12.02 ? ? ? ? ? 61  
LYS B CA    1 
ATOM   1540 C  C     . LYS B 2 61  ? 46.019 0.841   23.927 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 61  
LYS B C     1 
ATOM   1541 O  O     . LYS B 2 61  ? 46.145 1.740   24.751 1.00 8.30  ? ? ? ? ? 61  
LYS B O     1 
ATOM   1542 C  CB    . LYS B 2 61  ? 47.462 -1.168  24.039 1.00 15.89 ? ? ? ? ? 61  
LYS B CB    1 
ATOM   1543 C  CG    . LYS B 2 61  ? 47.817 -2.488  24.730 1.00 22.97 ? ? ? ? ? 61  
LYS B CG    1 
ATOM   1544 C  CD    . LYS B 2 61  ? 49.305 -2.806  24.536 1.00 26.71 ? ? ? ? ? 61  
LYS B CD    1 
ATOM   1545 C  CE    . LYS B 2 61  ? 49.647 -4.244  24.876 1.00 29.27 ? ? ? ? ? 61  
LYS B CE    1 
ATOM   1546 N  NZ    . LYS B 2 61  ? 49.060 -5.177  23.860 1.00 34.91 ? ? ? ? ? 61  
LYS B NZ    1 
ATOM   1547 N  N     . ALA B 2 62  ? 45.849 1.043   22.621 1.00 12.11 ? ? ? ? ? 62  
ALA B N     1 
ATOM   1548 C  CA    . ALA B 2 62  ? 45.780 2.380   22.026 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 62  
ALA B CA    1 
ATOM   1549 C  C     . ALA B 2 62  ? 44.569 3.154   22.547 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 62  
ALA B C     1 
ATOM   1550 O  O     . ALA B 2 62  ? 44.689 4.337   22.849 1.00 11.47 ? ? ? ? ? 62  
ALA B O     1 
ATOM   1551 C  CB    . ALA B 2 62  ? 45.742 2.293   20.504 1.00 10.48 ? ? ? ? ? 62  
ALA B CB    1 
ATOM   1552 N  N     . HIS B 2 63  ? 43.416 2.502   22.676 1.00 11.36 ? ? ? ? ? 63  
HIS B N     1 
ATOM   1553 C  CA    . HIS B 2 63  ? 42.254 3.198   23.188 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 63  
HIS B CA    1 
ATOM   1554 C  C     . HIS B 2 63  ? 42.470 3.489   24.670 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 63  
HIS B C     1 
ATOM   1555 O  O     . HIS B 2 63  ? 42.061 4.531   25.180 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 63  
HIS B O     1 
ATOM   1556 C  CB    . HIS B 2 63  ? 40.967 2.401   22.991 1.00 10.40 ? ? ? ? ? 63  
HIS B CB    1 
ATOM   1557 C  CG    . HIS B 2 63  ? 39.730 3.187   23.331 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 63  
HIS B CG    1 
ATOM   1558 N  ND1   . HIS B 2 63  ? 39.468 4.398   22.745 1.00 13.54 ? ? ? ? ? 63  
HIS B ND1   1 
ATOM   1559 C  CD2   . HIS B 2 63  ? 38.784 2.932   24.269 1.00 14.85 ? ? ? ? ? 63  
HIS B CD2   1 
ATOM   1560 C  CE1   . HIS B 2 63  ? 38.384 4.853   23.338 1.00 12.42 ? ? ? ? ? 63  
HIS B CE1   1 
ATOM   1561 N  NE2   . HIS B 2 63  ? 37.934 4.003   24.264 1.00 10.66 ? ? ? ? ? 63  
HIS B NE2   1 
ATOM   1562 N  N     . GLY B 2 64  ? 43.147 2.582   25.353 1.00 9.55  ? ? ? ? ? 64  
GLY B N     1 
ATOM   1563 C  CA    . GLY B 2 64  ? 43.402 2.782   26.761 1.00 7.51  ? ? ? ? ? 64  
GLY B CA    1 
ATOM   1564 C  C     . GLY B 2 64  ? 44.276 3.987   27.012 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 64  
GLY B C     1 
ATOM   1565 O  O     . GLY B 2 64  ? 44.074 4.691   27.991 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 64  
GLY B O     1 
ATOM   1566 N  N     . LYS B 2 65  ? 45.266 4.226   26.149 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 65  
LYS B N     1 
ATOM   1567 C  CA    . LYS B 2 65  ? 46.136 5.382   26.333 1.00 13.13 ? ? ? ? ? 65  
LYS B CA    1 
ATOM   1568 C  C     . LYS B 2 65  ? 45.389 6.698   26.025 1.00 13.07 ? ? ? ? ? 65  
LYS B C     1 
ATOM   1569 O  O     . LYS B 2 65  ? 45.691 7.734   26.618 1.00 13.19 ? ? ? ? ? 65  
LYS B O     1 
ATOM   1570 C  CB    . LYS B 2 65  ? 47.431 5.258   25.522 1.00 14.84 ? ? ? ? ? 65  
LYS B CB    1 
ATOM   1571 C  CG    . LYS B 2 65  ? 47.295 5.423   24.035 1.00 22.52 ? ? ? ? ? 65  
LYS B CG    1 
ATOM   1572 C  CD    . LYS B 2 65  ? 48.654 5.624   23.379 1.00 25.99 ? ? ? ? ? 65  
LYS B CD    1 
ATOM   1573 C  CE    . LYS B 2 65  ? 48.531 5.957   21.894 1.00 30.55 ? ? ? ? ? 65  
LYS B CE    1 
ATOM   1574 N  NZ    . LYS B 2 65  ? 47.968 4.839   21.071 1.00 30.40 ? ? ? ? ? 65  
LYS B NZ    1 
ATOM   1575 N  N     . LYS B 2 66  ? 44.400 6.635   25.130 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 66  
LYS B N     1 
ATOM   1576 C  CA    . LYS B 2 66  ? 43.594 7.802   24.792 1.00 11.26 ? ? ? ? ? 66  
LYS B CA    1 
ATOM   1577 C  C     . LYS B 2 66  ? 42.712 8.172   25.969 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 66  
LYS B C     1 
ATOM   1578 O  O     . LYS B 2 66  ? 42.693 9.323   26.438 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 66  
LYS B O     1 
ATOM   1579 C  CB    . LYS B 2 66  ? 42.714 7.538   23.560 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 66  
LYS B CB    1 
ATOM   1580 C  CG    . LYS B 2 66  ? 41.842 8.718   23.193 1.00 14.44 ? ? ? ? ? 66  
LYS B CG    1 
ATOM   1581 C  CD    . LYS B 2 66  ? 41.144 8.542   21.860 1.00 16.29 ? ? ? ? ? 66  
LYS B CD    1 
ATOM   1582 C  CE    . LYS B 2 66  ? 42.025 8.938   20.708 1.00 18.83 ? ? ? ? ? 66  
LYS B CE    1 
ATOM   1583 N  NZ    . LYS B 2 66  ? 41.268 8.787   19.431 1.00 22.75 ? ? ? ? ? 66  
LYS B NZ    1 
ATOM   1584 N  N     . VAL B 2 67  ? 41.989 7.167   26.464 1.00 7.63  ? ? ? ? ? 67  
VAL B N     1 
ATOM   1585 C  CA    . VAL B 2 67  ? 41.073 7.317   27.601 1.00 7.75  ? ? ? ? ? 67  
VAL B CA    1 
ATOM   1586 C  C     . VAL B 2 67  ? 41.790 7.821   28.861 1.00 7.60  ? ? ? ? ? 67  
VAL B C     1 
ATOM   1587 O  O     . VAL B 2 67  ? 41.339 8.795   29.485 1.00 8.64  ? ? ? ? ? 67  
VAL B O     1 
ATOM   1588 C  CB    . VAL B 2 67  ? 40.379 5.953   27.885 1.00 6.83  ? ? ? ? ? 67  
VAL B CB    1 
ATOM   1589 C  CG1   . VAL B 2 67  ? 39.709 5.967   29.256 1.00 5.16  ? ? ? ? ? 67  
VAL B CG1   1 
ATOM   1590 C  CG2   . VAL B 2 67  ? 39.386 5.628   26.757 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 67  
VAL B CG2   1 
ATOM   1591 N  N     . LEU B 2 68  ? 42.903 7.176   29.221 1.00 5.77  ? ? ? ? ? 68  
LEU B N     1 
ATOM   1592 C  CA    . LEU B 2 68  ? 43.672 7.581   30.408 1.00 6.92  ? ? ? ? ? 68  
LEU B CA    1 
ATOM   1593 C  C     . LEU B 2 68  ? 44.448 8.898   30.239 1.00 6.67  ? ? ? ? ? 68  
LEU B C     1 
ATOM   1594 O  O     . LEU B 2 68  ? 44.838 9.516   31.230 1.00 6.24  ? ? ? ? ? 68  
LEU B O     1 
ATOM   1595 C  CB    . LEU B 2 68  ? 44.621 6.467   30.890 1.00 5.24  ? ? ? ? ? 68  
LEU B CB    1 
ATOM   1596 C  CG    . LEU B 2 68  ? 44.758 6.488   32.406 1.00 5.39  ? ? ? ? ? 68  
LEU B CG    1 
ATOM   1597 C  CD1   . LEU B 2 68  ? 43.456 5.967   33.031 1.00 7.36  ? ? ? ? ? 68  
LEU B CD1   1 
ATOM   1598 C  CD2   . LEU B 2 68  ? 45.940 5.660   32.894 1.00 6.57  ? ? ? ? ? 68  
LEU B CD2   1 
ATOM   1599 N  N     . GLY B 2 69  ? 44.722 9.284   28.992 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 69  
GLY B N     1 
ATOM   1600 C  CA    . GLY B 2 69  ? 45.410 10.536  28.723 1.00 9.85  ? ? ? ? ? 69  
GLY B CA    1 
ATOM   1601 C  C     . GLY B 2 69  ? 44.457 11.691  29.012 1.00 8.66  ? ? ? ? ? 69  
GLY B C     1 
ATOM   1602 O  O     . GLY B 2 69  ? 44.862 12.723  29.539 1.00 7.75  ? ? ? ? ? 69  
GLY B O     1 
ATOM   1603 N  N     . ALA B 2 70  ? 43.182 11.493  28.683 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 70  
ALA B N     1 
ATOM   1604 C  CA    . ALA B 2 70  ? 42.133 12.476  28.922 1.00 7.34  ? ? ? ? ? 70  
ALA B CA    1 
ATOM   1605 C  C     . ALA B 2 70  ? 41.900 12.545  30.426 1.00 8.63  ? ? ? ? ? 70  
ALA B C     1 
ATOM   1606 O  O     . ALA B 2 70  ? 41.769 13.633  30.990 1.00 9.26  ? ? ? ? ? 70  
ALA B O     1 
ATOM   1607 C  CB    . ALA B 2 70  ? 40.864 12.073  28.203 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 70  
ALA B CB    1 
ATOM   1608 N  N     . PHE B 2 71  ? 41.792 11.377  31.066 1.00 8.71  ? ? ? ? ? 71  
PHE B N     1 
ATOM   1609 C  CA    . PHE B 2 71  ? 41.610 11.279  32.521 1.00 8.75  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CA    1 
ATOM   1610 C  C     . PHE B 2 71  ? 42.781 12.029  33.195 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 71  
PHE B C     1 
ATOM   1611 O  O     . PHE B 2 71  ? 42.571 12.800  34.123 1.00 9.29  ? ? ? ? ? 71  
PHE B O     1 
ATOM   1612 C  CB    . PHE B 2 71  ? 41.585 9.786   32.953 1.00 4.88  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CB    1 
ATOM   1613 C  CG    . PHE B 2 71  ? 41.547 9.558   34.459 1.00 7.70  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CG    1 
ATOM   1614 C  CD1   . PHE B 2 71  ? 42.721 9.574   35.223 1.00 5.68  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CD1   1 
ATOM   1615 C  CD2   . PHE B 2 71  ? 40.334 9.334   35.118 1.00 7.10  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CD2   1 
ATOM   1616 C  CE1   . PHE B 2 71  ? 42.689 9.381   36.614 1.00 4.93  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CE1   1 
ATOM   1617 C  CE2   . PHE B 2 71  ? 40.294 9.136   36.515 1.00 6.37  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CE2   1 
ATOM   1618 C  CZ    . PHE B 2 71  ? 41.477 9.165   37.261 1.00 7.63  ? ? ? ? ? 71  
PHE B CZ    1 
ATOM   1619 N  N     . SER B 2 72  ? 43.996 11.815  32.700 1.00 7.73  ? ? ? ? ? 72  
SER B N     1 
ATOM   1620 C  CA    . SER B 2 72  ? 45.204 12.443  33.225 1.00 7.90  ? ? ? ? ? 72  
SER B CA    1 
ATOM   1621 C  C     . SER B 2 72  ? 45.081 13.956  33.172 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 72  
SER B C     1 
ATOM   1622 O  O     . SER B 2 72  ? 45.307 14.640  34.176 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 72  
SER B O     1 
ATOM   1623 C  CB    . SER B 2 72  ? 46.397 12.008  32.386 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 72  
SER B CB    1 
ATOM   1624 O  OG    . SER B 2 72  ? 47.619 12.247  33.058 1.00 8.53  ? ? ? ? ? 72  
SER B OG    1 
ATOM   1625 N  N     . ASP B 2 73  ? 44.757 14.486  31.994 1.00 9.80  ? ? ? ? ? 73  
ASP B N     1 
ATOM   1626 C  CA    . ASP B 2 73  ? 44.591 15.929  31.827 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 73  
ASP B CA    1 
ATOM   1627 C  C     . ASP B 2 73  ? 43.613 16.494  32.871 1.00 11.39 ? ? ? ? ? 73  
ASP B C     1 
ATOM   1628 O  O     . ASP B 2 73  ? 43.891 17.519  33.509 1.00 12.00 ? ? ? ? ? 73  
ASP B O     1 
ATOM   1629 C  CB    . ASP B 2 73  ? 44.084 16.239  30.413 1.00 13.22 ? ? ? ? ? 73  
ASP B CB    1 
ATOM   1630 C  CG    . ASP B 2 73  ? 45.118 15.966  29.341 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 73  
ASP B CG    1 
ATOM   1631 O  OD1   . ASP B 2 73  ? 46.301 15.759  29.698 1.00 15.45 ? ? ? ? ? 73  
ASP B OD1   1 
ATOM   1632 O  OD2   . ASP B 2 73  ? 44.749 15.936  28.137 1.00 14.24 ? ? ? ? ? 73  
ASP B OD2   1 
ATOM   1633 N  N     . GLY B 2 74  ? 42.475 15.829  33.042 1.00 10.11 ? ? ? ? ? 74  
GLY B N     1 
ATOM   1634 C  CA    . GLY B 2 74  ? 41.493 16.267  34.024 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 74  
GLY B CA    1 
ATOM   1635 C  C     . GLY B 2 74  ? 41.978 16.377  35.467 1.00 11.77 ? ? ? ? ? 74  
GLY B C     1 
ATOM   1636 O  O     . GLY B 2 74  ? 41.364 17.075  36.276 1.00 13.07 ? ? ? ? ? 74  
GLY B O     1 
ATOM   1637 N  N     . LEU B 2 75  ? 43.087 15.718  35.798 1.00 14.60 ? ? ? ? ? 75  
LEU B N     1 
ATOM   1638 C  CA    . LEU B 2 75  ? 43.640 15.770  37.159 1.00 12.47 ? ? ? ? ? 75  
LEU B CA    1 
ATOM   1639 C  C     . LEU B 2 75  ? 44.190 17.152  37.470 1.00 11.83 ? ? ? ? ? 75  
LEU B C     1 
ATOM   1640 O  O     . LEU B 2 75  ? 44.378 17.502  38.629 1.00 13.13 ? ? ? ? ? 75  
LEU B O     1 
ATOM   1641 C  CB    . LEU B 2 75  ? 44.733 14.712  37.356 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 75  
LEU B CB    1 
ATOM   1642 C  CG    . LEU B 2 75  ? 44.307 13.316  37.827 1.00 14.97 ? ? ? ? ? 75  
LEU B CG    1 
ATOM   1643 C  CD1   . LEU B 2 75  ? 42.825 13.050  37.564 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 75  
LEU B CD1   1 
ATOM   1644 C  CD2   . LEU B 2 75  ? 45.184 12.289  37.162 1.00 14.42 ? ? ? ? ? 75  
LEU B CD2   1 
ATOM   1645 N  N     . ALA B 2 76  ? 44.433 17.927  36.418 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 76  
ALA B N     1 
ATOM   1646 C  CA    . ALA B 2 76  ? 44.916 19.298  36.560 1.00 11.49 ? ? ? ? ? 76  
ALA B CA    1 
ATOM   1647 C  C     . ALA B 2 76  ? 43.718 20.227  36.777 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 76  
ALA B C     1 
ATOM   1648 O  O     . ALA B 2 76  ? 43.894 21.430  36.851 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 76  
ALA B O     1 
ATOM   1649 C  CB    . ALA B 2 76  ? 45.695 19.727  35.308 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 76  
ALA B CB    1 
ATOM   1650 N  N     . HIS B 2 77  ? 42.511 19.674  36.868 1.00 10.46 ? ? ? ? ? 77  
HIS B N     1 
ATOM   1651 C  CA    . HIS B 2 77  ? 41.301 20.478  37.038 1.00 13.08 ? ? ? ? ? 77  
HIS B CA    1 
ATOM   1652 C  C     . HIS B 2 77  ? 40.420 19.845  38.074 1.00 13.53 ? ? ? ? ? 77  
HIS B C     1 
ATOM   1653 O  O     . HIS B 2 77  ? 39.199 19.826  37.922 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 77  
HIS B O     1 
ATOM   1654 C  CB    . HIS B 2 77  ? 40.523 20.537  35.726 1.00 14.09 ? ? ? ? ? 77  
HIS B CB    1 
ATOM   1655 C  CG    . HIS B 2 77  ? 41.337 21.009  34.572 1.00 13.24 ? ? ? ? ? 77  
HIS B CG    1 
ATOM   1656 N  ND1   . HIS B 2 77  ? 41.729 20.171  33.551 1.00 16.89 ? ? ? ? ? 77  
HIS B ND1   1 
ATOM   1657 C  CD2   . HIS B 2 77  ? 41.876 22.216  34.302 1.00 16.58 ? ? ? ? ? 77  
HIS B CD2   1 
ATOM   1658 C  CE1   . HIS B 2 77  ? 42.483 20.843  32.700 1.00 16.10 ? ? ? ? ? 77  
HIS B CE1   1 
ATOM   1659 N  NE2   . HIS B 2 77  ? 42.588 22.085  33.126 1.00 16.59 ? ? ? ? ? 77  
HIS B NE2   1 
ATOM   1660 N  N     . LEU B 2 78  ? 41.037 19.364  39.140 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 78  
LEU B N     1 
ATOM   1661 C  CA    . LEU B 2 78  ? 40.320 18.686  40.206 1.00 18.41 ? ? ? ? ? 78  
LEU B CA    1 
ATOM   1662 C  C     . LEU B 2 78  ? 39.156 19.464  40.783 1.00 19.32 ? ? ? ? ? 78  
LEU B C     1 
ATOM   1663 O  O     . LEU B 2 78  ? 38.171 18.868  41.212 1.00 19.99 ? ? ? ? ? 78  
LEU B O     1 
ATOM   1664 C  CB    . LEU B 2 78  ? 41.292 18.305  41.322 1.00 19.70 ? ? ? ? ? 78  
LEU B CB    1 
ATOM   1665 C  CG    . LEU B 2 78  ? 41.691 16.838  41.494 1.00 21.03 ? ? ? ? ? 78  
LEU B CG    1 
ATOM   1666 C  CD1   . LEU B 2 78  ? 41.391 16.018  40.253 1.00 19.85 ? ? ? ? ? 78  
LEU B CD1   1 
ATOM   1667 C  CD2   . LEU B 2 78  ? 43.170 16.785  41.866 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 78  
LEU B CD2   1 
ATOM   1668 N  N     . ASP B 2 79  ? 39.279 20.792  40.818 1.00 21.56 ? ? ? ? ? 79  
ASP B N     1 
ATOM   1669 C  CA    . ASP B 2 79  ? 38.223 21.649  41.367 1.00 23.15 ? ? ? ? ? 79  
ASP B CA    1 
ATOM   1670 C  C     . ASP B 2 79  ? 37.103 22.019  40.392 1.00 22.36 ? ? ? ? ? 79  
ASP B C     1 
ATOM   1671 O  O     . ASP B 2 79  ? 36.199 22.778  40.749 1.00 21.53 ? ? ? ? ? 79  
ASP B O     1 
ATOM   1672 C  CB    . ASP B 2 79  ? 38.819 22.927  41.981 1.00 26.42 ? ? ? ? ? 79  
ASP B CB    1 
ATOM   1673 C  CG    . ASP B 2 79  ? 39.435 22.680  43.353 1.00 31.08 ? ? ? ? ? 79  
ASP B CG    1 
ATOM   1674 O  OD1   . ASP B 2 79  ? 38.728 22.158  44.249 1.00 31.84 ? ? ? ? ? 79  
ASP B OD1   1 
ATOM   1675 O  OD2   . ASP B 2 79  ? 40.631 23.009  43.535 1.00 36.24 ? ? ? ? ? 79  
ASP B OD2   1 
ATOM   1676 N  N     . ASN B 2 80  ? 37.161 21.471  39.176 1.00 21.46 ? ? ? ? ? 80  
ASN B N     1 
ATOM   1677 C  CA    . ASN B 2 80  ? 36.148 21.721  38.155 1.00 20.30 ? ? ? ? ? 80  
ASN B CA    1 
ATOM   1678 C  C     . ASN B 2 80  ? 36.128 20.613  37.098 1.00 16.05 ? ? ? ? ? 80  
ASN B C     1 
ATOM   1679 O  O     . ASN B 2 80  ? 36.339 20.848  35.899 1.00 16.35 ? ? ? ? ? 80  
ASN B O     1 
ATOM   1680 C  CB    . ASN B 2 80  ? 36.352 23.099  37.494 1.00 21.92 ? ? ? ? ? 80  
ASN B CB    1 
ATOM   1681 C  CG    . ASN B 2 80  ? 35.194 23.484  36.588 1.00 24.30 ? ? ? ? ? 80  
ASN B CG    1 
ATOM   1682 O  OD1   . ASN B 2 80  ? 34.040 23.080  36.808 1.00 26.00 ? ? ? ? ? 80  
ASN B OD1   1 
ATOM   1683 N  ND2   . ASN B 2 80  ? 35.498 24.242  35.545 1.00 24.26 ? ? ? ? ? 80  
ASN B ND2   1 
ATOM   1684 N  N     . LEU B 2 81  ? 35.868 19.402  37.569 1.00 14.09 ? ? ? ? ? 81  
LEU B N     1 
ATOM   1685 C  CA    . LEU B 2 81  ? 35.802 18.223  36.721 1.00 11.10 ? ? ? ? ? 81  
LEU B CA    1 
ATOM   1686 C  C     . LEU B 2 81  ? 34.592 18.267  35.806 1.00 9.09  ? ? ? ? ? 81  
LEU B C     1 
ATOM   1687 O  O     . LEU B 2 81  ? 34.659 17.891  34.635 1.00 7.51  ? ? ? ? ? 81  
LEU B O     1 
ATOM   1688 C  CB    . LEU B 2 81  ? 35.788 16.966  37.586 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 81  
LEU B CB    1 
ATOM   1689 C  CG    . LEU B 2 81  ? 37.073 16.680  38.360 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 81  
LEU B CG    1 
ATOM   1690 C  CD1   . LEU B 2 81  ? 36.828 15.543  39.342 1.00 12.93 ? ? ? ? ? 81  
LEU B CD1   1 
ATOM   1691 C  CD2   . LEU B 2 81  ? 38.214 16.348  37.384 1.00 13.11 ? ? ? ? ? 81  
LEU B CD2   1 
ATOM   1692 N  N     . LYS B 2 82  ? 33.506 18.828  36.320 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 82  
LYS B N     1 
ATOM   1693 C  CA    . LYS B 2 82  ? 32.276 18.954  35.564 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 82  
LYS B CA    1 
ATOM   1694 C  C     . LYS B 2 82  ? 32.495 19.803  34.301 1.00 11.03 ? ? ? ? ? 82  
LYS B C     1 
ATOM   1695 O  O     . LYS B 2 82  ? 32.135 19.392  33.190 1.00 12.09 ? ? ? ? ? 82  
LYS B O     1 
ATOM   1696 C  CB    . LYS B 2 82  ? 31.217 19.590  36.462 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 82  
LYS B CB    1 
ATOM   1697 C  CG    . LYS B 2 82  ? 29.792 19.195  36.130 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 82  
LYS B CG    1 
ATOM   1698 C  CD    . LYS B 2 82  ? 28.849 19.528  37.285 1.00 18.02 ? ? ? ? ? 82  
LYS B CD    1 
ATOM   1699 C  CE    . LYS B 2 82  ? 29.319 18.870  38.573 1.00 20.67 ? ? ? ? ? 82  
LYS B CE    1 
ATOM   1700 N  NZ    . LYS B 2 82  ? 29.444 17.377  38.450 1.00 27.38 ? ? ? ? ? 82  
LYS B NZ    1 
ATOM   1701 N  N     . GLY B 2 83  ? 33.177 20.935  34.474 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 83  
GLY B N     1 
ATOM   1702 C  CA    . GLY B 2 83  ? 33.455 21.839  33.373 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 83  
GLY B CA    1 
ATOM   1703 C  C     . GLY B 2 83  ? 34.476 21.368  32.365 1.00 9.31  ? ? ? ? ? 83  
GLY B C     1 
ATOM   1704 O  O     . GLY B 2 83  ? 34.321 21.593  31.156 1.00 9.85  ? ? ? ? ? 83  
GLY B O     1 
ATOM   1705 N  N     . THR B 2 84  ? 35.544 20.746  32.852 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 84  
THR B N     1 
ATOM   1706 C  CA    . THR B 2 84  ? 36.597 20.247  31.980 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 84  
THR B CA    1 
ATOM   1707 C  C     . THR B 2 84  ? 36.161 19.048  31.149 1.00 11.86 ? ? ? ? ? 84  
THR B C     1 
ATOM   1708 O  O     . THR B 2 84  ? 36.603 18.883  30.003 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 84  
THR B O     1 
ATOM   1709 C  CB    . THR B 2 84  ? 37.894 19.917  32.781 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 84  
THR B CB    1 
ATOM   1710 O  OG1   . THR B 2 84  ? 38.956 19.586  31.881 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 84  
THR B OG1   1 
ATOM   1711 C  CG2   . THR B 2 84  ? 37.680 18.763  33.743 1.00 18.25 ? ? ? ? ? 84  
THR B CG2   1 
ATOM   1712 N  N     . PHE B 2 85  ? 35.249 18.230  31.684 1.00 11.93 ? ? ? ? ? 85  
PHE B N     1 
ATOM   1713 C  CA    . PHE B 2 85  ? 34.779 17.041  30.958 1.00 11.04 ? ? ? ? ? 85  
PHE B CA    1 
ATOM   1714 C  C     . PHE B 2 85  ? 33.434 17.206  30.258 1.00 11.89 ? ? ? ? ? 85  
PHE B C     1 
ATOM   1715 O  O     . PHE B 2 85  ? 32.946 16.258  29.659 1.00 14.34 ? ? ? ? ? 85  
PHE B O     1 
ATOM   1716 C  CB    . PHE B 2 85  ? 34.709 15.819  31.880 1.00 9.43  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CB    1 
ATOM   1717 C  CG    . PHE B 2 85  ? 36.051 15.247  32.235 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CG    1 
ATOM   1718 C  CD1   . PHE B 2 85  ? 36.861 14.690  31.258 1.00 8.64  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CD1   1 
ATOM   1719 C  CD2   . PHE B 2 85  ? 36.498 15.256  33.555 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CD2   1 
ATOM   1720 C  CE1   . PHE B 2 85  ? 38.092 14.143  31.587 1.00 11.05 ? ? ? ? ? 85  
PHE B CE1   1 
ATOM   1721 C  CE2   . PHE B 2 85  ? 37.725 14.722  33.898 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CE2   1 
ATOM   1722 C  CZ    . PHE B 2 85  ? 38.528 14.159  32.916 1.00 9.57  ? ? ? ? ? 85  
PHE B CZ    1 
ATOM   1723 N  N     . ALA B 2 86  ? 32.860 18.404  30.306 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 86  
ALA B N     1 
ATOM   1724 C  CA    . ALA B 2 86  ? 31.557 18.647  29.692 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 86  
ALA B CA    1 
ATOM   1725 C  C     . ALA B 2 86  ? 31.447 18.217  28.222 1.00 10.38 ? ? ? ? ? 86  
ALA B C     1 
ATOM   1726 O  O     . ALA B 2 86  ? 30.489 17.546  27.820 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 86  
ALA B O     1 
ATOM   1727 C  CB    . ALA B 2 86  ? 31.154 20.103  29.855 1.00 8.17  ? ? ? ? ? 86  
ALA B CB    1 
ATOM   1728 N  N     . THR B 2 87  ? 32.450 18.568  27.429 1.00 10.72 ? ? ? ? ? 87  
THR B N     1 
ATOM   1729 C  CA    . THR B 2 87  ? 32.423 18.229  26.019 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 87  
THR B CA    1 
ATOM   1730 C  C     . THR B 2 87  ? 32.448 16.723  25.828 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 87  
THR B C     1 
ATOM   1731 O  O     . THR B 2 87  ? 31.686 16.195  25.007 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 87  
THR B O     1 
ATOM   1732 C  CB    . THR B 2 87  ? 33.571 18.912  25.220 1.00 14.89 ? ? ? ? ? 87  
THR B CB    1 
ATOM   1733 O  OG1   . THR B 2 87  ? 34.811 18.775  25.935 1.00 19.01 ? ? ? ? ? 87  
THR B OG1   1 
ATOM   1734 C  CG2   . THR B 2 87  ? 33.281 20.403  25.022 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 87  
THR B CG2   1 
ATOM   1735 N  N     . LEU B 2 88  ? 33.311 16.036  26.592 1.00 10.03 ? ? ? ? ? 88  
LEU B N     1 
ATOM   1736 C  CA    . LEU B 2 88  ? 33.435 14.579  26.509 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 88  
LEU B CA    1 
ATOM   1737 C  C     . LEU B 2 88  ? 32.147 13.891  26.944 1.00 9.25  ? ? ? ? ? 88  
LEU B C     1 
ATOM   1738 O  O     . LEU B 2 88  ? 31.780 12.842  26.393 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 88  
LEU B O     1 
ATOM   1739 C  CB    . LEU B 2 88  ? 34.625 14.076  27.344 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 88  
LEU B CB    1 
ATOM   1740 C  CG    . LEU B 2 88  ? 35.956 13.952  26.555 1.00 12.94 ? ? ? ? ? 88  
LEU B CG    1 
ATOM   1741 C  CD1   . LEU B 2 88  ? 37.068 13.471  27.475 1.00 13.90 ? ? ? ? ? 88  
LEU B CD1   1 
ATOM   1742 C  CD2   . LEU B 2 88  ? 35.794 13.007  25.343 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 88  
LEU B CD2   1 
ATOM   1743 N  N     . SER B 2 89  ? 31.455 14.498  27.900 1.00 9.96  ? ? ? ? ? 89  
SER B N     1 
ATOM   1744 C  CA    . SER B 2 89  ? 30.173 13.987  28.415 1.00 11.55 ? ? ? ? ? 89  
SER B CA    1 
ATOM   1745 C  C     . SER B 2 89  ? 29.144 13.979  27.275 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 89  
SER B C     1 
ATOM   1746 O  O     . SER B 2 89  ? 28.523 12.950  26.980 1.00 12.72 ? ? ? ? ? 89  
SER B O     1 
ATOM   1747 C  CB    . SER B 2 89  ? 29.679 14.867  29.573 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 89  
SER B CB    1 
ATOM   1748 O  OG    . SER B 2 89  ? 28.500 14.340  30.191 1.00 10.83 ? ? ? ? ? 89  
SER B OG    1 
ATOM   1749 N  N     . GLU B 2 90  ? 28.988 15.109  26.609 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 90  
GLU B N     1 
ATOM   1750 C  CA    . GLU B 2 90  ? 28.049 15.175  25.502 1.00 13.64 ? ? ? ? ? 90  
GLU B CA    1 
ATOM   1751 C  C     . GLU B 2 90  ? 28.377 14.152  24.412 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 90  
GLU B C     1 
ATOM   1752 O  O     . GLU B 2 90  ? 27.486 13.562  23.825 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 90  
GLU B O     1 
ATOM   1753 C  CB    . GLU B 2 90  ? 28.033 16.585  24.905 1.00 16.78 ? ? ? ? ? 90  
GLU B CB    1 
ATOM   1754 C  CG    . GLU B 2 90  ? 27.411 17.636  25.805 1.00 21.52 ? ? ? ? ? 90  
GLU B CG    1 
ATOM   1755 C  CD    . GLU B 2 90  ? 27.460 19.024  25.195 1.00 25.64 ? ? ? ? ? 90  
GLU B CD    1 
ATOM   1756 O  OE1   . GLU B 2 90  ? 27.069 19.167  24.015 1.00 25.92 ? ? ? ? ? 90  
GLU B OE1   1 
ATOM   1757 O  OE2   . GLU B 2 90  ? 27.905 19.966  25.893 1.00 27.92 ? ? ? ? ? 90  
GLU B OE2   1 
ATOM   1758 N  N     . LEU B 2 91  ? 29.667 13.976  24.138 1.00 12.31 ? ? ? ? ? 91  
LEU B N     1 
ATOM   1759 C  CA    . LEU B 2 91  ? 30.134 13.043  23.103 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 91  
LEU B CA    1 
ATOM   1760 C  C     . LEU B 2 91  ? 29.825 11.580  23.433 1.00 11.13 ? ? ? ? ? 91  
LEU B C     1 
ATOM   1761 O  O     . LEU B 2 91  ? 29.372 10.824  22.572 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 91  
LEU B O     1 
ATOM   1762 C  CB    . LEU B 2 91  ? 31.634 13.223  22.871 1.00 11.55 ? ? ? ? ? 91  
LEU B CB    1 
ATOM   1763 C  CG    . LEU B 2 91  ? 32.216 12.506  21.661 1.00 15.55 ? ? ? ? ? 91  
LEU B CG    1 
ATOM   1764 C  CD1   . LEU B 2 91  ? 31.637 13.083  20.350 1.00 14.31 ? ? ? ? ? 91  
LEU B CD1   1 
ATOM   1765 C  CD2   . LEU B 2 91  ? 33.741 12.635  21.668 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 91  
LEU B CD2   1 
ATOM   1766 N  N     . HIS B 2 92  ? 30.084 11.192  24.682 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 92  
HIS B N     1 
ATOM   1767 C  CA    . HIS B 2 92  ? 29.822 9.836   25.115 1.00 9.34  ? ? ? ? ? 92  
HIS B CA    1 
ATOM   1768 C  C     . HIS B 2 92  ? 28.301 9.561   25.148 1.00 9.43  ? ? ? ? ? 92  
HIS B C     1 
ATOM   1769 O  O     . HIS B 2 92  ? 27.869 8.463   24.786 1.00 6.53  ? ? ? ? ? 92  
HIS B O     1 
ATOM   1770 C  CB    . HIS B 2 92  ? 30.510 9.550   26.462 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 92  
HIS B CB    1 
ATOM   1771 C  CG    . HIS B 2 92  ? 31.974 9.277   26.337 1.00 9.50  ? ? ? ? ? 92  
HIS B CG    1 
ATOM   1772 N  ND1   . HIS B 2 92  ? 32.946 10.254  26.273 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 92  
HIS B ND1   1 
ATOM   1773 C  CD2   . HIS B 2 92  ? 32.628 8.092   26.212 1.00 7.55  ? ? ? ? ? 92  
HIS B CD2   1 
ATOM   1774 C  CE1   . HIS B 2 92  ? 34.124 9.647   26.100 1.00 10.32 ? ? ? ? ? 92  
HIS B CE1   1 
ATOM   1775 N  NE2   . HIS B 2 92  ? 34.017 8.322   26.062 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 92  
HIS B NE2   1 
ATOM   1776 N  N     . CYS B 2 93  ? 27.483 10.556  25.504 1.00 8.08  ? ? ? ? ? 93  
CYS B N     1 
ATOM   1777 C  CA    . CYS B 2 93  ? 26.037 10.366  25.494 1.00 7.11  ? ? ? ? ? 93  
CYS B CA    1 
ATOM   1778 C  C     . CYS B 2 93  ? 25.406 10.479  24.108 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 93  
CYS B C     1 
ATOM   1779 O  O     . CYS B 2 93  ? 24.701 9.579   23.672 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 93  
CYS B O     1 
ATOM   1780 C  CB    . CYS B 2 93  ? 25.329 11.351  26.417 1.00 7.11  ? ? ? ? ? 93  
CYS B CB    1 
ATOM   1781 S  SG    . CYS B 2 93  ? 23.518 11.340  26.216 1.00 8.00  ? ? ? ? ? 93  
CYS B SG    1 
ATOM   1782 N  N     . ASP B 2 94  ? 25.661 11.577  23.407 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 94  
ASP B N     1 
ATOM   1783 C  CA    . ASP B 2 94  ? 25.051 11.815  22.104 1.00 10.16 ? ? ? ? ? 94  
ASP B CA    1 
ATOM   1784 C  C     . ASP B 2 94  ? 25.580 11.012  20.923 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 94  
ASP B C     1 
ATOM   1785 O  O     . ASP B 2 94  ? 24.797 10.605  20.058 1.00 13.64 ? ? ? ? ? 94  
ASP B O     1 
ATOM   1786 C  CB    . ASP B 2 94  ? 25.073 13.318  21.768 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 94  
ASP B CB    1 
ATOM   1787 C  CG    . ASP B 2 94  ? 24.165 14.143  22.676 1.00 12.90 ? ? ? ? ? 94  
ASP B CG    1 
ATOM   1788 O  OD1   . ASP B 2 94  ? 23.210 13.594  23.276 1.00 12.90 ? ? ? ? ? 94  
ASP B OD1   1 
ATOM   1789 O  OD2   . ASP B 2 94  ? 24.397 15.359  22.794 1.00 16.89 ? ? ? ? ? 94  
ASP B OD2   1 
ATOM   1790 N  N     . LYS B 2 95  ? 26.896 10.850  20.835 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 95  
LYS B N     1 
ATOM   1791 C  CA    . LYS B 2 95  ? 27.478 10.090  19.737 1.00 14.63 ? ? ? ? ? 95  
LYS B CA    1 
ATOM   1792 C  C     . LYS B 2 95  ? 27.760 8.642   20.092 1.00 14.18 ? ? ? ? ? 95  
LYS B C     1 
ATOM   1793 O  O     . LYS B 2 95  ? 27.237 7.717   19.465 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 95  
LYS B O     1 
ATOM   1794 C  CB    . LYS B 2 95  ? 28.768 10.737  19.224 1.00 18.52 ? ? ? ? ? 95  
LYS B CB    1 
ATOM   1795 C  CG    . LYS B 2 95  ? 28.554 11.799  18.163 1.00 25.22 ? ? ? ? ? 95  
LYS B CG    1 
ATOM   1796 C  CD    . LYS B 2 95  ? 27.799 11.247  16.934 1.00 27.37 ? ? ? ? ? 95  
LYS B CD    1 
ATOM   1797 C  CE    . LYS B 2 95  ? 27.738 12.254  15.759 1.00 24.81 ? ? ? ? ? 95  
LYS B CE    1 
ATOM   1798 N  NZ    . LYS B 2 95  ? 26.973 13.501  16.038 1.00 18.60 ? ? ? ? ? 95  
LYS B NZ    1 
ATOM   1799 N  N     . LEU B 2 96  ? 28.559 8.442   21.131 1.00 14.07 ? ? ? ? ? 96  
LEU B N     1 
ATOM   1800 C  CA    . LEU B 2 96  ? 28.953 7.104   21.541 1.00 13.14 ? ? ? ? ? 96  
LEU B CA    1 
ATOM   1801 C  C     . LEU B 2 96  ? 27.863 6.274   22.204 1.00 12.06 ? ? ? ? ? 96  
LEU B C     1 
ATOM   1802 O  O     . LEU B 2 96  ? 27.898 5.055   22.137 1.00 12.65 ? ? ? ? ? 96  
LEU B O     1 
ATOM   1803 C  CB    . LEU B 2 96  ? 30.213 7.175   22.411 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 96  
LEU B CB    1 
ATOM   1804 C  CG    . LEU B 2 96  ? 31.370 7.921   21.719 1.00 13.85 ? ? ? ? ? 96  
LEU B CG    1 
ATOM   1805 C  CD1   . LEU B 2 96  ? 32.582 8.050   22.639 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 96  
LEU B CD1   1 
ATOM   1806 C  CD2   . LEU B 2 96  ? 31.733 7.222   20.423 1.00 11.72 ? ? ? ? ? 96  
LEU B CD2   1 
ATOM   1807 N  N     . HIS B 2 97  ? 26.886 6.924   22.830 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 97  
HIS B N     1 
ATOM   1808 C  CA    . HIS B 2 97  ? 25.805 6.211   23.482 1.00 8.77  ? ? ? ? ? 97  
HIS B CA    1 
ATOM   1809 C  C     . HIS B 2 97  ? 26.351 5.260   24.553 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 97  
HIS B C     1 
ATOM   1810 O  O     . HIS B 2 97  ? 25.933 4.108   24.631 1.00 8.97  ? ? ? ? ? 97  
HIS B O     1 
ATOM   1811 C  CB    . HIS B 2 97  ? 24.991 5.409   22.452 1.00 7.76  ? ? ? ? ? 97  
HIS B CB    1 
ATOM   1812 C  CG    . HIS B 2 97  ? 24.481 6.228   21.311 1.00 4.78  ? ? ? ? ? 97  
HIS B CG    1 
ATOM   1813 N  ND1   . HIS B 2 97  ? 23.676 7.338   21.493 1.00 3.81  ? ? ? ? ? 97  
HIS B ND1   1 
ATOM   1814 C  CD2   . HIS B 2 97  ? 24.666 6.120   19.977 1.00 6.02  ? ? ? ? ? 97  
HIS B CD2   1 
ATOM   1815 C  CE1   . HIS B 2 97  ? 23.398 7.872   20.321 1.00 7.10  ? ? ? ? ? 97  
HIS B CE1   1 
ATOM   1816 N  NE2   . HIS B 2 97  ? 23.986 7.152   19.379 1.00 4.80  ? ? ? ? ? 97  
HIS B NE2   1 
ATOM   1817 N  N     . VAL B 2 98  ? 27.275 5.744   25.378 1.00 5.27  ? ? ? ? ? 98  
VAL B N     1 
ATOM   1818 C  CA    . VAL B 2 98  ? 27.863 4.889   26.396 1.00 5.79  ? ? ? ? ? 98  
VAL B CA    1 
ATOM   1819 C  C     . VAL B 2 98  ? 27.226 5.064   27.771 1.00 6.76  ? ? ? ? ? 98  
VAL B C     1 
ATOM   1820 O  O     . VAL B 2 98  ? 27.223 6.158   28.341 1.00 9.21  ? ? ? ? ? 98  
VAL B O     1 
ATOM   1821 C  CB    . VAL B 2 98  ? 29.401 5.071   26.460 1.00 3.39  ? ? ? ? ? 98  
VAL B CB    1 
ATOM   1822 C  CG1   . VAL B 2 98  ? 29.975 4.313   27.627 1.00 2.98  ? ? ? ? ? 98  
VAL B CG1   1 
ATOM   1823 C  CG2   . VAL B 2 98  ? 30.043 4.581   25.178 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 98  
VAL B CG2   1 
ATOM   1824 N  N     . ASP B 2 99  ? 26.695 3.980   28.329 1.00 7.69  ? ? ? ? ? 99  
ASP B N     1 
ATOM   1825 C  CA    . ASP B 2 99  ? 26.094 4.013   29.654 1.00 7.22  ? ? ? ? ? 99  
ASP B CA    1 
ATOM   1826 C  C     . ASP B 2 99  ? 27.155 4.485   30.650 1.00 5.99  ? ? ? ? ? 99  
ASP B C     1 
ATOM   1827 O  O     . ASP B 2 99  ? 28.250 3.922   30.718 1.00 4.63  ? ? ? ? ? 99  
ASP B O     1 
ATOM   1828 C  CB    . ASP B 2 99  ? 25.602 2.598   30.018 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 99  
ASP B CB    1 
ATOM   1829 C  CG    . ASP B 2 99  ? 24.865 2.527   31.364 1.00 7.78  ? ? ? ? ? 99  
ASP B CG    1 
ATOM   1830 O  OD1   . ASP B 2 99  ? 24.932 3.459   32.200 1.00 11.38 ? ? ? ? ? 99  
ASP B OD1   1 
ATOM   1831 O  OD2   . ASP B 2 99  ? 24.216 1.504   31.602 1.00 9.97  ? ? ? ? ? 99  
ASP B OD2   1 
ATOM   1832 N  N     . PRO B 2 100 ? 26.860 5.555   31.418 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 100 
PRO B N     1 
ATOM   1833 C  CA    . PRO B 2 100 ? 27.770 6.124   32.424 1.00 6.45  ? ? ? ? ? 100 
PRO B CA    1 
ATOM   1834 C  C     . PRO B 2 100 ? 28.269 5.099   33.448 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 100 
PRO B C     1 
ATOM   1835 O  O     . PRO B 2 100 ? 29.332 5.271   34.044 1.00 9.50  ? ? ? ? ? 100 
PRO B O     1 
ATOM   1836 C  CB    . PRO B 2 100 ? 26.917 7.199   33.070 1.00 7.31  ? ? ? ? ? 100 
PRO B CB    1 
ATOM   1837 C  CG    . PRO B 2 100 ? 26.181 7.733   31.896 1.00 7.20  ? ? ? ? ? 100 
PRO B CG    1 
ATOM   1838 C  CD    . PRO B 2 100 ? 25.713 6.468   31.220 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 100 
PRO B CD    1 
ATOM   1839 N  N     . GLU B 2 101 ? 27.504 4.029   33.652 1.00 9.62  ? ? ? ? ? 101 
GLU B N     1 
ATOM   1840 C  CA    . GLU B 2 101 ? 27.913 2.991   34.586 1.00 9.23  ? ? ? ? ? 101 
GLU B CA    1 
ATOM   1841 C  C     . GLU B 2 101 ? 29.311 2.470   34.214 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 101 
GLU B C     1 
ATOM   1842 O  O     . GLU B 2 101 ? 30.089 2.113   35.086 1.00 5.97  ? ? ? ? ? 101 
GLU B O     1 
ATOM   1843 C  CB    . GLU B 2 101 ? 26.885 1.856   34.584 1.00 9.09  ? ? ? ? ? 101 
GLU B CB    1 
ATOM   1844 C  CG    . GLU B 2 101 ? 27.148 0.781   35.599 1.00 13.56 ? ? ? ? ? 101 
GLU B CG    1 
ATOM   1845 C  CD    . GLU B 2 101 ? 27.137 1.285   37.021 1.00 15.23 ? ? ? ? ? 101 
GLU B CD    1 
ATOM   1846 O  OE1   . GLU B 2 101 ? 26.332 2.179   37.336 1.00 17.87 ? ? ? ? ? 101 
GLU B OE1   1 
ATOM   1847 O  OE2   . GLU B 2 101 ? 27.926 0.767   37.836 1.00 20.43 ? ? ? ? ? 101 
GLU B OE2   1 
ATOM   1848 N  N     . ASN B 2 102 ? 29.614 2.446   32.912 1.00 7.33  ? ? ? ? ? 102 
ASN B N     1 
ATOM   1849 C  CA    . ASN B 2 102 ? 30.906 2.011   32.396 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 102 
ASN B CA    1 
ATOM   1850 C  C     . ASN B 2 102 ? 32.069 2.828   32.969 1.00 11.14 ? ? ? ? ? 102 
ASN B C     1 
ATOM   1851 O  O     . ASN B 2 102 ? 33.181 2.306   33.169 1.00 10.85 ? ? ? ? ? 102 
ASN B O     1 
ATOM   1852 C  CB    . ASN B 2 102 ? 30.925 2.127   30.873 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 102 
ASN B CB    1 
ATOM   1853 C  CG    . ASN B 2 102 ? 30.138 1.019   30.189 1.00 14.53 ? ? ? ? ? 102 
ASN B CG    1 
ATOM   1854 O  OD1   . ASN B 2 102 ? 30.443 -0.167  30.332 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 102 
ASN B OD1   1 
ATOM   1855 N  ND2   . ASN B 2 102 ? 29.133 1.409   29.433 1.00 15.36 ? ? ? ? ? 102 
ASN B ND2   1 
ATOM   1856 N  N     . PHE B 2 103 ? 31.823 4.117   33.212 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 103 
PHE B N     1 
ATOM   1857 C  CA    . PHE B 2 103 ? 32.848 5.002   33.772 1.00 12.08 ? ? ? ? ? 103 
PHE B CA    1 
ATOM   1858 C  C     . PHE B 2 103 ? 33.121 4.604   35.216 1.00 11.70 ? ? ? ? ? 103 
PHE B C     1 
ATOM   1859 O  O     . PHE B 2 103 ? 34.267 4.618   35.668 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 103 
PHE B O     1 
ATOM   1860 C  CB    . PHE B 2 103 ? 32.401 6.485   33.733 1.00 9.95  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CB    1 
ATOM   1861 C  CG    . PHE B 2 103 ? 31.998 6.982   32.370 1.00 7.79  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CG    1 
ATOM   1862 C  CD1   . PHE B 2 103 ? 32.652 6.535   31.224 1.00 6.51  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CD1   1 
ATOM   1863 C  CD2   . PHE B 2 103 ? 30.942 7.876   32.237 1.00 2.97  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CD2   1 
ATOM   1864 C  CE1   . PHE B 2 103 ? 32.253 6.964   29.951 1.00 6.71  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CE1   1 
ATOM   1865 C  CE2   . PHE B 2 103 ? 30.534 8.309   30.980 1.00 4.65  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CE2   1 
ATOM   1866 C  CZ    . PHE B 2 103 ? 31.190 7.850   29.837 1.00 3.36  ? ? ? ? ? 103 
PHE B CZ    1 
ATOM   1867 N  N     . ARG B 2 104 ? 32.063 4.272   35.946 1.00 11.84 ? ? ? ? ? 104 
ARG B N     1 
ATOM   1868 C  CA    . ARG B 2 104 ? 32.204 3.868   37.335 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 104 
ARG B CA    1 
ATOM   1869 C  C     . ARG B 2 104 ? 32.993 2.586   37.388 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 104 
ARG B C     1 
ATOM   1870 O  O     . ARG B 2 104 ? 33.876 2.444   38.227 1.00 9.95  ? ? ? ? ? 104 
ARG B O     1 
ATOM   1871 C  CB    . ARG B 2 104 ? 30.841 3.650   37.997 1.00 14.78 ? ? ? ? ? 104 
ARG B CB    1 
ATOM   1872 C  CG    . ARG B 2 104 ? 30.934 3.692   39.515 1.00 25.89 ? ? ? ? ? 104 
ARG B CG    1 
ATOM   1873 C  CD    . ARG B 2 104 ? 29.683 3.168   40.200 1.00 30.24 ? ? ? ? ? 104 
ARG B CD    1 
ATOM   1874 N  NE    . ARG B 2 104 ? 29.570 1.722   40.061 1.00 34.94 ? ? ? ? ? 104 
ARG B NE    1 
ATOM   1875 C  CZ    . ARG B 2 104 ? 30.167 0.842   40.863 1.00 38.94 ? ? ? ? ? 104 
ARG B CZ    1 
ATOM   1876 N  NH1   . ARG B 2 104 ? 30.923 1.261   41.882 1.00 38.50 ? ? ? ? ? 104 
ARG B NH1   1 
ATOM   1877 N  NH2   . ARG B 2 104 ? 30.041 -0.460  40.617 1.00 39.87 ? ? ? ? ? 104 
ARG B NH2   1 
ATOM   1878 N  N     . LEU B 2 105 ? 32.686 1.656   36.486 1.00 11.21 ? ? ? ? ? 105 
LEU B N     1 
ATOM   1879 C  CA    . LEU B 2 105 ? 33.381 0.369   36.436 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 105 
LEU B CA    1 
ATOM   1880 C  C     . LEU B 2 105 ? 34.865 0.534   36.109 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 105 
LEU B C     1 
ATOM   1881 O  O     . LEU B 2 105 ? 35.709 -0.081  36.760 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 105 
LEU B O     1 
ATOM   1882 C  CB    . LEU B 2 105 ? 32.698 -0.595  35.467 1.00 7.90  ? ? ? ? ? 105 
LEU B CB    1 
ATOM   1883 C  CG    . LEU B 2 105 ? 31.232 -1.002  35.717 1.00 8.09  ? ? ? ? ? 105 
LEU B CG    1 
ATOM   1884 C  CD1   . LEU B 2 105 ? 30.729 -1.853  34.557 1.00 6.02  ? ? ? ? ? 105 
LEU B CD1   1 
ATOM   1885 C  CD2   . LEU B 2 105 ? 31.081 -1.749  37.029 1.00 6.35  ? ? ? ? ? 105 
LEU B CD2   1 
ATOM   1886 N  N     . LEU B 2 106 ? 35.205 1.393   35.152 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 106 
LEU B N     1 
ATOM   1887 C  CA    . LEU B 2 106 ? 36.610 1.605   34.798 1.00 7.45  ? ? ? ? ? 106 
LEU B CA    1 
ATOM   1888 C  C     . LEU B 2 106 ? 37.299 2.240   35.985 1.00 7.86  ? ? ? ? ? 106 
LEU B C     1 
ATOM   1889 O  O     . LEU B 2 106 ? 38.492 2.053   36.197 1.00 9.76  ? ? ? ? ? 106 
LEU B O     1 
ATOM   1890 C  CB    . LEU B 2 106 ? 36.750 2.487   33.551 1.00 6.65  ? ? ? ? ? 106 
LEU B CB    1 
ATOM   1891 C  CG    . LEU B 2 106 ? 38.176 2.829   33.060 1.00 12.59 ? ? ? ? ? 106 
LEU B CG    1 
ATOM   1892 C  CD1   . LEU B 2 106 ? 38.901 1.611   32.477 1.00 10.17 ? ? ? ? ? 106 
LEU B CD1   1 
ATOM   1893 C  CD2   . LEU B 2 106 ? 38.131 3.923   31.999 1.00 7.62  ? ? ? ? ? 106 
LEU B CD2   1 
ATOM   1894 N  N     . GLY B 2 107 ? 36.545 2.986   36.776 1.00 11.26 ? ? ? ? ? 107 
GLY B N     1 
ATOM   1895 C  CA    . GLY B 2 107 ? 37.116 3.612   37.953 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 107 
GLY B CA    1 
ATOM   1896 C  C     . GLY B 2 107 ? 37.530 2.561   38.969 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 107 
GLY B C     1 
ATOM   1897 O  O     . GLY B 2 107 ? 38.554 2.712   39.643 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 107 
GLY B O     1 
ATOM   1898 N  N     . ASN B 2 108 ? 36.741 1.488   39.055 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 108 
ASN B N     1 
ATOM   1899 C  CA    . ASN B 2 108 ? 36.992 0.370   39.979 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 108 
ASN B CA    1 
ATOM   1900 C  C     . ASN B 2 108 ? 38.236 -0.391  39.544 1.00 8.09  ? ? ? ? ? 108 
ASN B C     1 
ATOM   1901 O  O     . ASN B 2 108 ? 39.069 -0.807  40.365 1.00 7.01  ? ? ? ? ? 108 
ASN B O     1 
ATOM   1902 C  CB    . ASN B 2 108 ? 35.806 -0.613  39.997 1.00 12.30 ? ? ? ? ? 108 
ASN B CB    1 
ATOM   1903 C  CG    . ASN B 2 108 ? 34.607 -0.098  40.784 1.00 14.35 ? ? ? ? ? 108 
ASN B CG    1 
ATOM   1904 O  OD1   . ASN B 2 108 ? 34.682 0.908   41.492 1.00 18.53 ? ? ? ? ? 108 
ASN B OD1   1 
ATOM   1905 N  ND2   . ASN B 2 108 ? 33.497 -0.796  40.664 1.00 14.70 ? ? ? ? ? 108 
ASN B ND2   1 
ATOM   1906 N  N     . VAL B 2 109 ? 38.344 -0.559  38.236 1.00 6.91  ? ? ? ? ? 109 
VAL B N     1 
ATOM   1907 C  CA    . VAL B 2 109 ? 39.467 -1.244  37.639 1.00 9.44  ? ? ? ? ? 109 
VAL B CA    1 
ATOM   1908 C  C     . VAL B 2 109 ? 40.759 -0.418  37.820 1.00 11.61 ? ? ? ? ? 109 
VAL B C     1 
ATOM   1909 O  O     . VAL B 2 109 ? 41.797 -0.976  38.199 1.00 9.36  ? ? ? ? ? 109 
VAL B O     1 
ATOM   1910 C  CB    . VAL B 2 109 ? 39.190 -1.513  36.140 1.00 9.91  ? ? ? ? ? 109 
VAL B CB    1 
ATOM   1911 C  CG1   . VAL B 2 109 ? 40.446 -2.002  35.459 1.00 13.87 ? ? ? ? ? 109 
VAL B CG1   1 
ATOM   1912 C  CG2   . VAL B 2 109 ? 38.061 -2.539  35.995 1.00 4.33  ? ? ? ? ? 109 
VAL B CG2   1 
ATOM   1913 N  N     . LEU B 2 110 ? 40.674 0.900   37.599 1.00 9.61  ? ? ? ? ? 110 
LEU B N     1 
ATOM   1914 C  CA    . LEU B 2 110 ? 41.832 1.797   37.731 1.00 7.68  ? ? ? ? ? 110 
LEU B CA    1 
ATOM   1915 C  C     . LEU B 2 110 ? 42.402 1.737   39.139 1.00 8.48  ? ? ? ? ? 110 
LEU B C     1 
ATOM   1916 O  O     . LEU B 2 110 ? 43.615 1.688   39.316 1.00 10.09 ? ? ? ? ? 110 
LEU B O     1 
ATOM   1917 C  CB    . LEU B 2 110 ? 41.457 3.242   37.401 1.00 6.16  ? ? ? ? ? 110 
LEU B CB    1 
ATOM   1918 C  CG    . LEU B 2 110 ? 42.594 4.263   37.490 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 110 
LEU B CG    1 
ATOM   1919 C  CD1   . LEU B 2 110 ? 43.801 3.754   36.717 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 110 
LEU B CD1   1 
ATOM   1920 C  CD2   . LEU B 2 110 ? 42.178 5.637   36.951 1.00 5.32  ? ? ? ? ? 110 
LEU B CD2   1 
ATOM   1921 N  N     . VAL B 2 111 ? 41.533 1.767   40.133 1.00 7.09  ? ? ? ? ? 111 
VAL B N     1 
ATOM   1922 C  CA    . VAL B 2 111 ? 41.970 1.685   41.509 1.00 7.92  ? ? ? ? ? 111 
VAL B CA    1 
ATOM   1923 C  C     . VAL B 2 111 ? 42.666 0.339   41.752 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 111 
VAL B C     1 
ATOM   1924 O  O     . VAL B 2 111 ? 43.706 0.283   42.424 1.00 8.04  ? ? ? ? ? 111 
VAL B O     1 
ATOM   1925 C  CB    . VAL B 2 111 ? 40.778 1.870   42.484 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 111 
VAL B CB    1 
ATOM   1926 C  CG1   . VAL B 2 111 ? 41.210 1.592   43.920 1.00 8.59  ? ? ? ? ? 111 
VAL B CG1   1 
ATOM   1927 C  CG2   . VAL B 2 111 ? 40.208 3.315   42.361 1.00 7.42  ? ? ? ? ? 111 
VAL B CG2   1 
ATOM   1928 N  N     . CYS B 2 112 ? 42.113 -0.742  41.201 1.00 10.23 ? ? ? ? ? 112 
CYS B N     1 
ATOM   1929 C  CA    . CYS B 2 112 ? 42.704 -2.070  41.367 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 112 
CYS B CA    1 
ATOM   1930 C  C     . CYS B 2 112 ? 44.062 -2.143  40.680 1.00 9.77  ? ? ? ? ? 112 
CYS B C     1 
ATOM   1931 O  O     . CYS B 2 112 ? 45.003 -2.735  41.198 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 112 
CYS B O     1 
ATOM   1932 C  CB    . CYS B 2 112 ? 41.760 -3.149  40.839 1.00 9.68  ? ? ? ? ? 112 
CYS B CB    1 
ATOM   1933 S  SG    . CYS B 2 112 ? 40.335 -3.497  41.932 1.00 8.65  ? ? ? ? ? 112 
CYS B SG    1 
ATOM   1934 N  N     . VAL B 2 113 ? 44.171 -1.480  39.538 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 113 
VAL B N     1 
ATOM   1935 C  CA    . VAL B 2 113 ? 45.404 -1.444  38.787 1.00 8.93  ? ? ? ? ? 113 
VAL B CA    1 
ATOM   1936 C  C     . VAL B 2 113 ? 46.469 -0.634  39.537 1.00 10.48 ? ? ? ? ? 113 
VAL B C     1 
ATOM   1937 O  O     . VAL B 2 113 ? 47.648 -1.010  39.543 1.00 10.58 ? ? ? ? ? 113 
VAL B O     1 
ATOM   1938 C  CB    . VAL B 2 113 ? 45.186 -0.876  37.371 1.00 9.36  ? ? ? ? ? 113 
VAL B CB    1 
ATOM   1939 C  CG1   . VAL B 2 113 ? 46.517 -0.505  36.718 1.00 7.86  ? ? ? ? ? 113 
VAL B CG1   1 
ATOM   1940 C  CG2   . VAL B 2 113 ? 44.479 -1.905  36.521 1.00 4.61  ? ? ? ? ? 113 
VAL B CG2   1 
ATOM   1941 N  N     . LEU B 2 114 ? 46.059 0.447   40.194 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 114 
LEU B N     1 
ATOM   1942 C  CA    . LEU B 2 114 ? 47.009 1.267   40.939 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 114 
LEU B CA    1 
ATOM   1943 C  C     . LEU B 2 114 ? 47.489 0.511   42.164 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 114 
LEU B C     1 
ATOM   1944 O  O     . LEU B 2 114 ? 48.670 0.499   42.467 1.00 10.02 ? ? ? ? ? 114 
LEU B O     1 
ATOM   1945 C  CB    . LEU B 2 114 ? 46.407 2.624   41.345 1.00 12.13 ? ? ? ? ? 114 
LEU B CB    1 
ATOM   1946 C  CG    . LEU B 2 114 ? 46.078 3.583   40.208 1.00 12.87 ? ? ? ? ? 114 
LEU B CG    1 
ATOM   1947 C  CD1   . LEU B 2 114 ? 45.325 4.782   40.758 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 114 
LEU B CD1   1 
ATOM   1948 C  CD2   . LEU B 2 114 ? 47.347 4.006   39.464 1.00 11.18 ? ? ? ? ? 114 
LEU B CD2   1 
ATOM   1949 N  N     . ALA B 2 115 ? 46.547 -0.119  42.862 1.00 10.31 ? ? ? ? ? 115 
ALA B N     1 
ATOM   1950 C  CA    . ALA B 2 115 ? 46.851 -0.905  44.052 1.00 9.44  ? ? ? ? ? 115 
ALA B CA    1 
ATOM   1951 C  C     . ALA B 2 115 ? 47.869 -1.969  43.654 1.00 9.15  ? ? ? ? ? 115 
ALA B C     1 
ATOM   1952 O  O     . ALA B 2 115 ? 48.907 -2.132  44.298 1.00 9.08  ? ? ? ? ? 115 
ALA B O     1 
ATOM   1953 C  CB    . ALA B 2 115 ? 45.576 -1.566  44.576 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 115 
ALA B CB    1 
ATOM   1954 N  N     . HIS B 2 116 ? 47.559 -2.662  42.564 1.00 8.73  ? ? ? ? ? 116 
HIS B N     1 
ATOM   1955 C  CA    . HIS B 2 116 ? 48.382 -3.731  42.016 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 116 
HIS B CA    1 
ATOM   1956 C  C     . HIS B 2 116 ? 49.802 -3.290  41.671 1.00 9.94  ? ? ? ? ? 116 
HIS B C     1 
ATOM   1957 O  O     . HIS B 2 116 ? 50.775 -3.902  42.132 1.00 6.96  ? ? ? ? ? 116 
HIS B O     1 
ATOM   1958 C  CB    . HIS B 2 116 ? 47.711 -4.311  40.759 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 116 
HIS B CB    1 
ATOM   1959 C  CG    . HIS B 2 116 ? 48.393 -5.524  40.220 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 116 
HIS B CG    1 
ATOM   1960 N  ND1   . HIS B 2 116 ? 48.540 -5.756  38.874 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 116 
HIS B ND1   1 
ATOM   1961 C  CD2   . HIS B 2 116 ? 48.930 -6.603  40.848 1.00 7.87  ? ? ? ? ? 116 
HIS B CD2   1 
ATOM   1962 C  CE1   . HIS B 2 116 ? 49.124 -6.926  38.685 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 116 
HIS B CE1   1 
ATOM   1963 N  NE2   . HIS B 2 116 ? 49.368 -7.456  39.869 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 116 
HIS B NE2   1 
ATOM   1964 N  N     . HIS B 2 117 ? 49.904 -2.228  40.869 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 117 
HIS B N     1 
ATOM   1965 C  CA    . HIS B 2 117 ? 51.204 -1.700  40.452 1.00 13.40 ? ? ? ? ? 117 
HIS B CA    1 
ATOM   1966 C  C     . HIS B 2 117 ? 52.024 -1.015  41.553 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 117 
HIS B C     1 
ATOM   1967 O  O     . HIS B 2 117 ? 53.266 -1.114  41.559 1.00 12.45 ? ? ? ? ? 117 
HIS B O     1 
ATOM   1968 C  CB    . HIS B 2 117 ? 51.039 -0.733  39.283 1.00 18.96 ? ? ? ? ? 117 
HIS B CB    1 
ATOM   1969 C  CG    . HIS B 2 117 ? 52.337 -0.343  38.635 1.00 25.78 ? ? ? ? ? 117 
HIS B CG    1 
ATOM   1970 N  ND1   . HIS B 2 117 ? 53.453 -1.154  38.650 1.00 29.73 ? ? ? ? ? 117 
HIS B ND1   1 
ATOM   1971 C  CD2   . HIS B 2 117 ? 52.681 0.752   37.918 1.00 28.91 ? ? ? ? ? 117 
HIS B CD2   1 
ATOM   1972 C  CE1   . HIS B 2 117 ? 54.424 -0.583  37.959 1.00 29.24 ? ? ? ? ? 117 
HIS B CE1   1 
ATOM   1973 N  NE2   . HIS B 2 117 ? 53.981 0.573   37.506 1.00 29.84 ? ? ? ? ? 117 
HIS B NE2   1 
ATOM   1974 N  N     . PHE B 2 118 ? 51.352 -0.336  42.484 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 118 
PHE B N     1 
ATOM   1975 C  CA    . PHE B 2 118 ? 52.071 0.374   43.531 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 118 
PHE B CA    1 
ATOM   1976 C  C     . PHE B 2 118 ? 52.225 -0.341  44.857 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 118 
PHE B C     1 
ATOM   1977 O  O     . PHE B 2 118 ? 53.112 -0.003  45.640 1.00 13.49 ? ? ? ? ? 118 
PHE B O     1 
ATOM   1978 C  CB    . PHE B 2 118 ? 51.530 1.807   43.700 1.00 9.78  ? ? ? ? ? 118 
PHE B CB    1 
ATOM   1979 C  CG    . PHE B 2 118 ? 51.782 2.677   42.503 1.00 11.00 ? ? ? ? ? 118 
PHE B CG    1 
ATOM   1980 C  CD1   . PHE B 2 118 ? 53.069 3.186   42.259 1.00 11.71 ? ? ? ? ? 118 
PHE B CD1   1 
ATOM   1981 C  CD2   . PHE B 2 118 ? 50.798 2.870   41.550 1.00 8.83  ? ? ? ? ? 118 
PHE B CD2   1 
ATOM   1982 C  CE1   . PHE B 2 118 ? 53.357 3.853   41.066 1.00 9.86  ? ? ? ? ? 118 
PHE B CE1   1 
ATOM   1983 C  CE2   . PHE B 2 118 ? 51.080 3.532   40.349 1.00 12.34 ? ? ? ? ? 118 
PHE B CE2   1 
ATOM   1984 C  CZ    . PHE B 2 118 ? 52.368 4.021   40.104 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 118 
PHE B CZ    1 
ATOM   1985 N  N     . GLY B 2 119 ? 51.387 -1.337  45.106 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 119 
GLY B N     1 
ATOM   1986 C  CA    . GLY B 2 119 ? 51.485 -2.090  46.346 1.00 14.52 ? ? ? ? ? 119 
GLY B CA    1 
ATOM   1987 C  C     . GLY B 2 119 ? 51.187 -1.336  47.624 1.00 14.55 ? ? ? ? ? 119 
GLY B C     1 
ATOM   1988 O  O     . GLY B 2 119 ? 50.227 -0.584  47.696 1.00 15.81 ? ? ? ? ? 119 
GLY B O     1 
ATOM   1989 N  N     . LYS B 2 120 ? 52.032 -1.530  48.631 1.00 16.58 ? ? ? ? ? 120 
LYS B N     1 
ATOM   1990 C  CA    . LYS B 2 120 ? 51.874 -0.892  49.941 1.00 18.97 ? ? ? ? ? 120 
LYS B CA    1 
ATOM   1991 C  C     . LYS B 2 120 ? 51.779 0.638   49.891 1.00 17.55 ? ? ? ? ? 120 
LYS B C     1 
ATOM   1992 O  O     . LYS B 2 120 ? 51.221 1.263   50.792 1.00 18.58 ? ? ? ? ? 120 
LYS B O     1 
ATOM   1993 C  CB    . LYS B 2 120 ? 53.017 -1.304  50.877 1.00 20.95 ? ? ? ? ? 120 
LYS B CB    1 
ATOM   1994 C  CG    . LYS B 2 120 ? 52.617 -1.270  52.343 1.00 28.78 ? ? ? ? ? 120 
LYS B CG    1 
ATOM   1995 C  CD    . LYS B 2 120 ? 53.805 -1.437  53.281 1.00 35.77 ? ? ? ? ? 120 
LYS B CD    1 
ATOM   1996 C  CE    . LYS B 2 120 ? 53.339 -1.452  54.753 1.00 39.97 ? ? ? ? ? 120 
LYS B CE    1 
ATOM   1997 N  NZ    . LYS B 2 120 ? 54.474 -1.408  55.757 1.00 42.98 ? ? ? ? ? 120 
LYS B NZ    1 
ATOM   1998 N  N     . GLU B 2 121 ? 52.381 1.235   48.864 1.00 16.54 ? ? ? ? ? 121 
GLU B N     1 
ATOM   1999 C  CA    . GLU B 2 121 ? 52.369 2.677   48.691 1.00 17.56 ? ? ? ? ? 121 
GLU B CA    1 
ATOM   2000 C  C     . GLU B 2 121 ? 50.934 3.178   48.508 1.00 16.42 ? ? ? ? ? 121 
GLU B C     1 
ATOM   2001 O  O     . GLU B 2 121 ? 50.596 4.282   48.958 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 121 
GLU B O     1 
ATOM   2002 C  CB    . GLU B 2 121 ? 53.194 3.079   47.473 1.00 20.77 ? ? ? ? ? 121 
GLU B CB    1 
ATOM   2003 C  CG    . GLU B 2 121 ? 53.613 4.544   47.508 1.00 26.98 ? ? ? ? ? 121 
GLU B CG    1 
ATOM   2004 C  CD    . GLU B 2 121 ? 54.158 5.051   46.191 1.00 28.89 ? ? ? ? ? 121 
GLU B CD    1 
ATOM   2005 O  OE1   . GLU B 2 121 ? 54.749 4.241   45.436 1.00 27.93 ? ? ? ? ? 121 
GLU B OE1   1 
ATOM   2006 O  OE2   . GLU B 2 121 ? 53.984 6.265   45.925 1.00 30.66 ? ? ? ? ? 121 
GLU B OE2   1 
ATOM   2007 N  N     . PHE B 2 122 ? 50.126 2.399   47.791 1.00 13.70 ? ? ? ? ? 122 
PHE B N     1 
ATOM   2008 C  CA    . PHE B 2 122 ? 48.731 2.751   47.575 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 122 
PHE B CA    1 
ATOM   2009 C  C     . PHE B 2 122 ? 48.015 2.450   48.897 1.00 10.83 ? ? ? ? ? 122 
PHE B C     1 
ATOM   2010 O  O     . PHE B 2 122 ? 47.262 1.487   49.026 1.00 9.62  ? ? ? ? ? 122 
PHE B O     1 
ATOM   2011 C  CB    . PHE B 2 122 ? 48.153 1.935   46.418 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 122 
PHE B CB    1 
ATOM   2012 C  CG    . PHE B 2 122 ? 46.848 2.470   45.882 1.00 10.16 ? ? ? ? ? 122 
PHE B CG    1 
ATOM   2013 C  CD1   . PHE B 2 122 ? 46.820 3.655   45.152 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 122 
PHE B CD1   1 
ATOM   2014 C  CD2   . PHE B 2 122 ? 45.662 1.768   46.061 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 122 
PHE B CD2   1 
ATOM   2015 C  CE1   . PHE B 2 122 ? 45.619 4.128   44.606 1.00 9.60  ? ? ? ? ? 122 
PHE B CE1   1 
ATOM   2016 C  CE2   . PHE B 2 122 ? 44.461 2.230   45.521 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 122 
PHE B CE2   1 
ATOM   2017 C  CZ    . PHE B 2 122 ? 44.443 3.412   44.792 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 122 
PHE B CZ    1 
ATOM   2018 N  N     . THR B 2 123 ? 48.239 3.317   49.873 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 123 
THR B N     1 
ATOM   2019 C  CA    . THR B 2 123 ? 47.682 3.171   51.217 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 123 
THR B CA    1 
ATOM   2020 C  C     . THR B 2 123 ? 46.168 3.408   51.270 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 123 
THR B C     1 
ATOM   2021 O  O     . THR B 2 123 ? 45.560 3.821   50.274 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 123 
THR B O     1 
ATOM   2022 C  CB    . THR B 2 123 ? 48.350 4.168   52.161 1.00 8.63  ? ? ? ? ? 123 
THR B CB    1 
ATOM   2023 O  OG1   . THR B 2 123 ? 48.006 5.500   51.755 1.00 7.81  ? ? ? ? ? 123 
THR B OG1   1 
ATOM   2024 C  CG2   . THR B 2 123 ? 49.881 4.016   52.118 1.00 12.43 ? ? ? ? ? 123 
THR B CG2   1 
ATOM   2025 N  N     . PRO B 2 124 ? 45.533 3.069   52.420 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 124 
PRO B N     1 
ATOM   2026 C  CA    . PRO B 2 124 ? 44.075 3.304   52.517 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 124 
PRO B CA    1 
ATOM   2027 C  C     . PRO B 2 124 ? 43.698 4.788   52.283 1.00 9.07  ? ? ? ? ? 124 
PRO B C     1 
ATOM   2028 O  O     . PRO B 2 124 ? 42.649 5.052   51.686 1.00 11.55 ? ? ? ? ? 124 
PRO B O     1 
ATOM   2029 C  CB    . PRO B 2 124 ? 43.746 2.786   53.928 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 124 
PRO B CB    1 
ATOM   2030 C  CG    . PRO B 2 124 ? 44.682 1.596   54.038 1.00 8.49  ? ? ? ? ? 124 
PRO B CG    1 
ATOM   2031 C  CD    . PRO B 2 124 ? 45.994 2.197   53.507 1.00 7.56  ? ? ? ? ? 124 
PRO B CD    1 
ATOM   2032 N  N     . PRO B 2 125 ? 44.510 5.764   52.762 1.00 9.45  ? ? ? ? ? 125 
PRO B N     1 
ATOM   2033 C  CA    . PRO B 2 125 ? 44.211 7.188   52.553 1.00 6.66  ? ? ? ? ? 125 
PRO B CA    1 
ATOM   2034 C  C     . PRO B 2 125 ? 44.438 7.611   51.083 1.00 8.30  ? ? ? ? ? 125 
PRO B C     1 
ATOM   2035 O  O     . PRO B 2 125 ? 43.693 8.437   50.510 1.00 6.10  ? ? ? ? ? 125 
PRO B O     1 
ATOM   2036 C  CB    . PRO B 2 125 ? 45.194 7.887   53.487 1.00 7.03  ? ? ? ? ? 125 
PRO B CB    1 
ATOM   2037 C  CG    . PRO B 2 125 ? 45.292 6.911   54.629 1.00 9.06  ? ? ? ? ? 125 
PRO B CG    1 
ATOM   2038 C  CD    . PRO B 2 125 ? 45.483 5.622   53.872 1.00 9.42  ? ? ? ? ? 125 
PRO B CD    1 
ATOM   2039 N  N     . VAL B 2 126 ? 45.456 7.028   50.462 1.00 7.67  ? ? ? ? ? 126 
VAL B N     1 
ATOM   2040 C  CA    . VAL B 2 126 ? 45.728 7.329   49.067 1.00 8.23  ? ? ? ? ? 126 
VAL B CA    1 
ATOM   2041 C  C     . VAL B 2 126 ? 44.585 6.762   48.219 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 126 
VAL B C     1 
ATOM   2042 O  O     . VAL B 2 126 ? 44.091 7.426   47.305 1.00 8.79  ? ? ? ? ? 126 
VAL B O     1 
ATOM   2043 C  CB    . VAL B 2 126 ? 47.130 6.805   48.626 1.00 6.00  ? ? ? ? ? 126 
VAL B CB    1 
ATOM   2044 C  CG1   . VAL B 2 126 ? 47.327 6.959   47.123 1.00 6.11  ? ? ? ? ? 126 
VAL B CG1   1 
ATOM   2045 C  CG2   . VAL B 2 126 ? 48.211 7.583   49.371 1.00 5.09  ? ? ? ? ? 126 
VAL B CG2   1 
ATOM   2046 N  N     . GLN B 2 127 ? 44.097 5.578   48.583 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 127 
GLN B N     1 
ATOM   2047 C  CA    . GLN B 2 127 ? 42.973 4.975   47.872 1.00 8.74  ? ? ? ? ? 127 
GLN B CA    1 
ATOM   2048 C  C     . GLN B 2 127 ? 41.753 5.889   48.020 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 127 
GLN B C     1 
ATOM   2049 O  O     . GLN B 2 127 ? 41.098 6.240   47.026 1.00 6.40  ? ? ? ? ? 127 
GLN B O     1 
ATOM   2050 C  CB    . GLN B 2 127 ? 42.651 3.572   48.441 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 127 
GLN B CB    1 
ATOM   2051 C  CG    . GLN B 2 127 ? 41.538 2.828   47.659 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 127 
GLN B CG    1 
ATOM   2052 C  CD    . GLN B 2 127 ? 41.010 1.569   48.349 1.00 5.20  ? ? ? ? ? 127 
GLN B CD    1 
ATOM   2053 O  OE1   . GLN B 2 127 ? 41.594 1.072   49.306 1.00 2.88  ? ? ? ? ? 127 
GLN B OE1   1 
ATOM   2054 N  NE2   . GLN B 2 127 ? 39.874 1.080   47.884 1.00 5.39  ? ? ? ? ? 127 
GLN B NE2   1 
ATOM   2055 N  N     . ALA B 2 128 ? 41.436 6.272   49.257 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 128 
ALA B N     1 
ATOM   2056 C  CA    . ALA B 2 128 ? 40.305 7.171   49.504 1.00 10.40 ? ? ? ? ? 128 
ALA B CA    1 
ATOM   2057 C  C     . ALA B 2 128 ? 40.372 8.416   48.600 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 128 
ALA B C     1 
ATOM   2058 O  O     . ALA B 2 128 ? 39.347 8.878   48.088 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 128 
ALA B O     1 
ATOM   2059 C  CB    . ALA B 2 128 ? 40.238 7.570   50.987 1.00 6.33  ? ? ? ? ? 128 
ALA B CB    1 
ATOM   2060 N  N     . ALA B 2 129 ? 41.576 8.956   48.399 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 129 
ALA B N     1 
ATOM   2061 C  CA    . ALA B 2 129 ? 41.779 10.134  47.548 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 129 
ALA B CA    1 
ATOM   2062 C  C     . ALA B 2 129 ? 41.426 9.823   46.097 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 129 
ALA B C     1 
ATOM   2063 O  O     . ALA B 2 129 ? 40.776 10.619  45.416 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 129 
ALA B O     1 
ATOM   2064 C  CB    . ALA B 2 129 ? 43.210 10.606  47.643 1.00 11.57 ? ? ? ? ? 129 
ALA B CB    1 
ATOM   2065 N  N     . TYR B 2 130 ? 41.892 8.674   45.611 1.00 8.88  ? ? ? ? ? 130 
TYR B N     1 
ATOM   2066 C  CA    . TYR B 2 130 ? 41.602 8.248   44.248 1.00 6.13  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CA    1 
ATOM   2067 C  C     . TYR B 2 130 ? 40.128 7.836   44.081 1.00 6.80  ? ? ? ? ? 130 
TYR B C     1 
ATOM   2068 O  O     . TYR B 2 130 ? 39.583 7.923   42.982 1.00 9.78  ? ? ? ? ? 130 
TYR B O     1 
ATOM   2069 C  CB    . TYR B 2 130 ? 42.559 7.129   43.819 1.00 5.90  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CB    1 
ATOM   2070 C  CG    . TYR B 2 130 ? 43.841 7.674   43.197 1.00 2.95  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CG    1 
ATOM   2071 C  CD1   . TYR B 2 130 ? 44.917 8.066   44.003 1.00 4.36  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CD1   1 
ATOM   2072 C  CD2   . TYR B 2 130 ? 43.932 7.901   41.825 1.00 2.57  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CD2   1 
ATOM   2073 C  CE1   . TYR B 2 130 ? 46.057 8.676   43.449 1.00 3.70  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CE1   1 
ATOM   2074 C  CE2   . TYR B 2 130 ? 45.061 8.503   41.256 1.00 2.20  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CE2   1 
ATOM   2075 C  CZ    . TYR B 2 130 ? 46.113 8.883   42.075 1.00 5.91  ? ? ? ? ? 130 
TYR B CZ    1 
ATOM   2076 O  OH    . TYR B 2 130 ? 47.239 9.470   41.532 1.00 7.55  ? ? ? ? ? 130 
TYR B OH    1 
ATOM   2077 N  N     . GLN B 2 131 ? 39.466 7.430   45.161 1.00 7.37  ? ? ? ? ? 131 
GLN B N     1 
ATOM   2078 C  CA    . GLN B 2 131 ? 38.048 7.048   45.073 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 131 
GLN B CA    1 
ATOM   2079 C  C     . GLN B 2 131 ? 37.253 8.308   44.759 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 131 
GLN B C     1 
ATOM   2080 O  O     . GLN B 2 131 ? 36.329 8.285   43.949 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 131 
GLN B O     1 
ATOM   2081 C  CB    . GLN B 2 131 ? 37.532 6.408   46.372 1.00 14.75 ? ? ? ? ? 131 
GLN B CB    1 
ATOM   2082 C  CG    . GLN B 2 131 ? 38.203 5.069   46.763 1.00 19.31 ? ? ? ? ? 131 
GLN B CG    1 
ATOM   2083 C  CD    . GLN B 2 131 ? 37.698 3.841   45.986 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 131 
GLN B CD    1 
ATOM   2084 O  OE1   . GLN B 2 131 ? 38.170 2.722   46.219 1.00 16.67 ? ? ? ? ? 131 
GLN B OE1   1 
ATOM   2085 N  NE2   . GLN B 2 131 ? 36.722 4.041   45.095 1.00 19.50 ? ? ? ? ? 131 
GLN B NE2   1 
ATOM   2086 N  N     . LYS B 2 132 ? 37.630 9.409   45.405 1.00 11.63 ? ? ? ? ? 132 
LYS B N     1 
ATOM   2087 C  CA    . LYS B 2 132 ? 36.994 10.703  45.173 1.00 9.70  ? ? ? ? ? 132 
LYS B CA    1 
ATOM   2088 C  C     . LYS B 2 132 ? 37.254 11.137  43.733 1.00 8.13  ? ? ? ? ? 132 
LYS B C     1 
ATOM   2089 O  O     . LYS B 2 132 ? 36.373 11.697  43.064 1.00 9.57  ? ? ? ? ? 132 
LYS B O     1 
ATOM   2090 C  CB    . LYS B 2 132 ? 37.538 11.761  46.140 1.00 8.42  ? ? ? ? ? 132 
LYS B CB    1 
ATOM   2091 C  CG    . LYS B 2 132 ? 37.100 11.555  47.566 1.00 4.61  ? ? ? ? ? 132 
LYS B CG    1 
ATOM   2092 C  CD    . LYS B 2 132 ? 37.591 12.676  48.437 1.00 6.47  ? ? ? ? ? 132 
LYS B CD    1 
ATOM   2093 C  CE    . LYS B 2 132 ? 37.156 12.480  49.895 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 132 
LYS B CE    1 
ATOM   2094 N  NZ    . LYS B 2 132 ? 37.680 13.600  50.743 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 132 
LYS B NZ    1 
ATOM   2095 N  N     . VAL B 2 133 ? 38.447 10.849  43.236 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 133 
VAL B N     1 
ATOM   2096 C  CA    . VAL B 2 133 ? 38.816 11.219  41.873 1.00 6.66  ? ? ? ? ? 133 
VAL B CA    1 
ATOM   2097 C  C     . VAL B 2 133 ? 38.042 10.440  40.822 1.00 4.67  ? ? ? ? ? 133 
VAL B C     1 
ATOM   2098 O  O     . VAL B 2 133 ? 37.403 11.039  39.962 1.00 3.02  ? ? ? ? ? 133 
VAL B O     1 
ATOM   2099 C  CB    . VAL B 2 133 ? 40.363 11.099  41.636 1.00 8.68  ? ? ? ? ? 133 
VAL B CB    1 
ATOM   2100 C  CG1   . VAL B 2 133 ? 40.736 11.492  40.197 1.00 8.04  ? ? ? ? ? 133 
VAL B CG1   1 
ATOM   2101 C  CG2   . VAL B 2 133 ? 41.105 11.991  42.622 1.00 7.91  ? ? ? ? ? 133 
VAL B CG2   1 
ATOM   2102 N  N     . VAL B 2 134 ? 38.059 9.113   40.890 1.00 6.27  ? ? ? ? ? 134 
VAL B N     1 
ATOM   2103 C  CA    . VAL B 2 134 ? 37.327 8.327   39.870 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 134 
VAL B CA    1 
ATOM   2104 C  C     . VAL B 2 134 ? 35.798 8.555   39.906 1.00 6.28  ? ? ? ? ? 134 
VAL B C     1 
ATOM   2105 O  O     . VAL B 2 134 ? 35.140 8.583   38.863 1.00 6.27  ? ? ? ? ? 134 
VAL B O     1 
ATOM   2106 C  CB    . VAL B 2 134 ? 37.683 6.824   39.943 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 134 
VAL B CB    1 
ATOM   2107 C  CG1   . VAL B 2 134 ? 39.198 6.638   39.723 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 134 
VAL B CG1   1 
ATOM   2108 C  CG2   . VAL B 2 134 ? 37.262 6.236   41.282 1.00 8.44  ? ? ? ? ? 134 
VAL B CG2   1 
ATOM   2109 N  N     . ALA B 2 135 ? 35.267 8.776   41.105 1.00 6.26  ? ? ? ? ? 135 
ALA B N     1 
ATOM   2110 C  CA    . ALA B 2 135 ? 33.849 9.052   41.296 1.00 6.79  ? ? ? ? ? 135 
ALA B CA    1 
ATOM   2111 C  C     . ALA B 2 135 ? 33.535 10.427  40.702 1.00 9.58  ? ? ? ? ? 135 
ALA B C     1 
ATOM   2112 O  O     . ALA B 2 135 ? 32.532 10.598  40.006 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 135 
ALA B O     1 
ATOM   2113 C  CB    . ALA B 2 135 ? 33.531 9.021   42.766 1.00 5.24  ? ? ? ? ? 135 
ALA B CB    1 
ATOM   2114 N  N     . GLY B 2 136 ? 34.418 11.398  40.946 1.00 10.20 ? ? ? ? ? 136 
GLY B N     1 
ATOM   2115 C  CA    . GLY B 2 136 ? 34.221 12.740  40.415 1.00 11.19 ? ? ? ? ? 136 
GLY B CA    1 
ATOM   2116 C  C     . GLY B 2 136 ? 34.294 12.737  38.897 1.00 8.86  ? ? ? ? ? 136 
GLY B C     1 
ATOM   2117 O  O     . GLY B 2 136 ? 33.501 13.401  38.237 1.00 10.99 ? ? ? ? ? 136 
GLY B O     1 
ATOM   2118 N  N     . VAL B 2 137 ? 35.258 12.006  38.344 1.00 7.43  ? ? ? ? ? 137 
VAL B N     1 
ATOM   2119 C  CA    . VAL B 2 137 ? 35.409 11.903  36.898 1.00 7.60  ? ? ? ? ? 137 
VAL B CA    1 
ATOM   2120 C  C     . VAL B 2 137 ? 34.181 11.209  36.270 1.00 8.05  ? ? ? ? ? 137 
VAL B C     1 
ATOM   2121 O  O     . VAL B 2 137 ? 33.691 11.614  35.216 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 137 
VAL B O     1 
ATOM   2122 C  CB    . VAL B 2 137 ? 36.747 11.164  36.517 1.00 8.50  ? ? ? ? ? 137 
VAL B CB    1 
ATOM   2123 C  CG1   . VAL B 2 137 ? 36.883 11.011  34.993 1.00 5.09  ? ? ? ? ? 137 
VAL B CG1   1 
ATOM   2124 C  CG2   . VAL B 2 137 ? 37.959 11.945  37.066 1.00 5.79  ? ? ? ? ? 137 
VAL B CG2   1 
ATOM   2125 N  N     . ALA B 2 138 ? 33.656 10.194  36.942 1.00 11.25 ? ? ? ? ? 138 
ALA B N     1 
ATOM   2126 C  CA    . ALA B 2 138 ? 32.488 9.466   36.426 1.00 13.23 ? ? ? ? ? 138 
ALA B CA    1 
ATOM   2127 C  C     . ALA B 2 138 ? 31.238 10.342  36.444 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 138 
ALA B C     1 
ATOM   2128 O  O     . ALA B 2 138 ? 30.472 10.384  35.464 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 138 
ALA B O     1 
ATOM   2129 C  CB    . ALA B 2 138 ? 32.265 8.192   37.253 1.00 16.95 ? ? ? ? ? 138 
ALA B CB    1 
ATOM   2130 N  N     . ASN B 2 139 ? 31.066 11.074  37.545 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 139 
ASN B N     1 
ATOM   2131 C  CA    . ASN B 2 139 ? 29.930 11.978  37.700 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 139 
ASN B CA    1 
ATOM   2132 C  C     . ASN B 2 139 ? 30.014 13.124  36.697 1.00 12.59 ? ? ? ? ? 139 
ASN B C     1 
ATOM   2133 O  O     . ASN B 2 139 ? 28.986 13.571  36.173 1.00 12.25 ? ? ? ? ? 139 
ASN B O     1 
ATOM   2134 C  CB    . ASN B 2 139 ? 29.865 12.526  39.132 1.00 17.57 ? ? ? ? ? 139 
ASN B CB    1 
ATOM   2135 C  CG    . ASN B 2 139 ? 29.681 11.423  40.179 1.00 22.19 ? ? ? ? ? 139 
ASN B CG    1 
ATOM   2136 O  OD1   . ASN B 2 139 ? 29.139 10.354  39.894 1.00 25.90 ? ? ? ? ? 139 
ASN B OD1   1 
ATOM   2137 N  ND2   . ASN B 2 139 ? 30.150 11.674  41.391 1.00 22.95 ? ? ? ? ? 139 
ASN B ND2   1 
ATOM   2138 N  N     . ALA B 2 140 ? 31.243 13.578  36.425 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 140 
ALA B N     1 
ATOM   2139 C  CA    . ALA B 2 140 ? 31.488 14.666  35.478 1.00 10.54 ? ? ? ? ? 140 
ALA B CA    1 
ATOM   2140 C  C     . ALA B 2 140 ? 31.212 14.227  34.039 1.00 9.50  ? ? ? ? ? 140 
ALA B C     1 
ATOM   2141 O  O     . ALA B 2 140 ? 30.678 14.991  33.237 1.00 12.25 ? ? ? ? ? 140 
ALA B O     1 
ATOM   2142 C  CB    . ALA B 2 140 ? 32.921 15.156  35.608 1.00 12.80 ? ? ? ? ? 140 
ALA B CB    1 
ATOM   2143 N  N     . LEU B 2 141 ? 31.570 12.989  33.712 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 141 
LEU B N     1 
ATOM   2144 C  CA    . LEU B 2 141 ? 31.341 12.464  32.370 1.00 9.41  ? ? ? ? ? 141 
LEU B CA    1 
ATOM   2145 C  C     . LEU B 2 141 ? 29.859 12.105  32.170 1.00 7.94  ? ? ? ? ? 141 
LEU B C     1 
ATOM   2146 O  O     . LEU B 2 141 ? 29.343 12.142  31.041 1.00 8.37  ? ? ? ? ? 141 
LEU B O     1 
ATOM   2147 C  CB    . LEU B 2 141 ? 32.233 11.237  32.117 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 141 
LEU B CB    1 
ATOM   2148 C  CG    . LEU B 2 141 ? 33.722 11.490  31.827 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 141 
LEU B CG    1 
ATOM   2149 C  CD1   . LEU B 2 141 ? 34.469 10.185  31.895 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 141 
LEU B CD1   1 
ATOM   2150 C  CD2   . LEU B 2 141 ? 33.917 12.133  30.441 1.00 10.18 ? ? ? ? ? 141 
LEU B CD2   1 
ATOM   2151 N  N     . ALA B 2 142 ? 29.180 11.775  33.262 1.00 5.75  ? ? ? ? ? 142 
ALA B N     1 
ATOM   2152 C  CA    . ALA B 2 142 ? 27.766 11.417  33.204 1.00 7.55  ? ? ? ? ? 142 
ALA B CA    1 
ATOM   2153 C  C     . ALA B 2 142 ? 26.856 12.643  33.263 1.00 9.44  ? ? ? ? ? 142 
ALA B C     1 
ATOM   2154 O  O     . ALA B 2 142 ? 25.694 12.582  32.843 1.00 11.35 ? ? ? ? ? 142 
ALA B O     1 
ATOM   2155 C  CB    . ALA B 2 142 ? 27.407 10.462  34.346 1.00 4.65  ? ? ? ? ? 142 
ALA B CB    1 
ATOM   2156 N  N     . HIS B 2 143 ? 27.393 13.756  33.750 1.00 9.73  ? ? ? ? ? 143 
HIS B N     1 
ATOM   2157 C  CA    . HIS B 2 143 ? 26.627 14.981  33.938 1.00 11.57 ? ? ? ? ? 143 
HIS B CA    1 
ATOM   2158 C  C     . HIS B 2 143 ? 25.790 15.526  32.760 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 143 
HIS B C     1 
ATOM   2159 O  O     . HIS B 2 143 ? 24.636 15.926  32.946 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 143 
HIS B O     1 
ATOM   2160 C  CB    . HIS B 2 143 ? 27.532 16.082  34.503 1.00 12.58 ? ? ? ? ? 143 
HIS B CB    1 
ATOM   2161 C  CG    . HIS B 2 143 ? 26.794 17.314  34.934 1.00 12.05 ? ? ? ? ? 143 
HIS B CG    1 
ATOM   2162 N  ND1   . HIS B 2 143 ? 26.792 18.474  34.189 1.00 15.70 ? ? ? ? ? 143 
HIS B ND1   1 
ATOM   2163 C  CD2   . HIS B 2 143 ? 26.017 17.560  36.012 1.00 14.51 ? ? ? ? ? 143 
HIS B CD2   1 
ATOM   2164 C  CE1   . HIS B 2 143 ? 26.045 19.384  34.788 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 143 
HIS B CE1   1 
ATOM   2165 N  NE2   . HIS B 2 143 ? 25.562 18.853  35.900 1.00 14.97 ? ? ? ? ? 143 
HIS B NE2   1 
ATOM   2166 N  N     . LYS B 2 144 ? 26.348 15.512  31.560 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 144 
LYS B N     1 
ATOM   2167 C  CA    . LYS B 2 144 ? 25.637 16.052  30.407 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 144 
LYS B CA    1 
ATOM   2168 C  C     . LYS B 2 144 ? 24.703 15.069  29.691 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 144 
LYS B C     1 
ATOM   2169 O  O     . LYS B 2 144 ? 24.232 15.349  28.582 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 144 
LYS B O     1 
ATOM   2170 C  CB    . LYS B 2 144 ? 26.639 16.674  29.425 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 144 
LYS B CB    1 
ATOM   2171 C  CG    . LYS B 2 144 ? 27.523 17.752  30.047 1.00 8.37  ? ? ? ? ? 144 
LYS B CG    1 
ATOM   2172 C  CD    . LYS B 2 144 ? 26.707 18.906  30.594 1.00 10.36 ? ? ? ? ? 144 
LYS B CD    1 
ATOM   2173 C  CE    . LYS B 2 144 ? 27.606 20.023  31.131 1.00 12.91 ? ? ? ? ? 144 
LYS B CE    1 
ATOM   2174 N  NZ    . LYS B 2 144 ? 28.430 19.682  32.328 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 144 
LYS B NZ    1 
ATOM   2175 N  N     . TYR B 2 145 ? 24.491 13.901  30.290 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 145 
TYR B N     1 
ATOM   2176 C  CA    . TYR B 2 145 ? 23.615 12.886  29.727 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 145 
TYR B CA    1 
ATOM   2177 C  C     . TYR B 2 145 ? 22.199 13.378  29.851 1.00 9.92  ? ? ? ? ? 145 
TYR B C     1 
ATOM   2178 O  O     . TYR B 2 145 ? 21.890 14.146  30.762 1.00 11.99 ? ? ? ? ? 145 
TYR B O     1 
ATOM   2179 C  CB    . TYR B 2 145 ? 23.781 11.557  30.456 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CB    1 
ATOM   2180 C  CG    . TYR B 2 145 ? 24.922 10.756  29.908 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CG    1 
ATOM   2181 C  CD1   . TYR B 2 145 ? 26.238 11.224  30.016 1.00 9.97  ? ? ? ? ? 145 
TYR B CD1   1 
ATOM   2182 C  CD2   . TYR B 2 145 ? 24.693 9.574   29.226 1.00 11.65 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CD2   1 
ATOM   2183 C  CE1   . TYR B 2 145 ? 27.285 10.529  29.454 1.00 12.05 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CE1   1 
ATOM   2184 C  CE2   . TYR B 2 145 ? 25.733 8.869   28.655 1.00 13.99 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CE2   1 
ATOM   2185 C  CZ    . TYR B 2 145 ? 27.026 9.352   28.774 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 145 
TYR B CZ    1 
ATOM   2186 O  OH    . TYR B 2 145 ? 28.053 8.657   28.199 1.00 8.98  ? ? ? ? ? 145 
TYR B OH    1 
ATOM   2187 N  N     . HIS B 2 146 ? 21.338 12.933  28.947 1.00 8.55  ? ? ? ? ? 146 
HIS B N     1 
ATOM   2188 C  CA    . HIS B 2 146 ? 19.958 13.394  28.925 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 146 
HIS B CA    1 
ATOM   2189 C  C     . HIS B 2 146 ? 19.120 12.525  27.991 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 146 
HIS B C     1 
ATOM   2190 O  O     . HIS B 2 146 ? 19.693 11.594  27.386 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 146 
HIS B O     1 
ATOM   2191 C  CB    . HIS B 2 146 ? 19.909 14.855  28.432 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 146 
HIS B CB    1 
ATOM   2192 C  CG    . HIS B 2 146 ? 20.414 15.028  27.032 1.00 6.52  ? ? ? ? ? 146 
HIS B CG    1 
ATOM   2193 N  ND1   . HIS B 2 146 ? 19.583 15.067  25.937 1.00 3.79  ? ? ? ? ? 146 
HIS B ND1   1 
ATOM   2194 C  CD2   . HIS B 2 146 ? 21.680 15.077  26.535 1.00 4.76  ? ? ? ? ? 146 
HIS B CD2   1 
ATOM   2195 C  CE1   . HIS B 2 146 ? 20.298 15.125  24.832 1.00 5.44  ? ? ? ? ? 146 
HIS B CE1   1 
ATOM   2196 N  NE2   . HIS B 2 146 ? 21.577 15.131  25.173 1.00 7.15  ? ? ? ? ? 146 
HIS B NE2   1 
ATOM   2197 O  'O''' . HIS B 2 146 ? 17.908 12.823  27.862 1.00 9.75  ? ? ? ? ? 146 
HIS B OXT   1 
ATOM   2198 N  N     . VAL C 1 1   ? 14.243 -15.864 47.044 1.00 11.88 ? ? ? ? ? 1   
VAL C N     1 
ATOM   2199 C  CA    . VAL C 1 1   ? 13.420 -17.063 46.738 1.00 14.73 ? ? ? ? ? 1   
VAL C CA    1 
ATOM   2200 C  C     . VAL C 1 1   ? 11.962 -16.648 46.822 1.00 11.91 ? ? ? ? ? 1   
VAL C C     1 
ATOM   2201 O  O     . VAL C 1 1   ? 11.529 -16.110 47.825 1.00 12.44 ? ? ? ? ? 1   
VAL C O     1 
ATOM   2202 C  CB    . VAL C 1 1   ? 13.613 -18.200 47.794 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 1   
VAL C CB    1 
ATOM   2203 C  CG1   . VAL C 1 1   ? 12.815 -19.432 47.385 1.00 22.09 ? ? ? ? ? 1   
VAL C CG1   1 
ATOM   2204 C  CG2   . VAL C 1 1   ? 15.094 -18.544 47.974 1.00 23.43 ? ? ? ? ? 1   
VAL C CG2   1 
ATOM   2205 N  N     . LEU C 1 2   ? 11.209 -16.897 45.764 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 2   
LEU C N     1 
ATOM   2206 C  CA    . LEU C 1 2   ? 9.805  -16.561 45.739 1.00 9.33  ? ? ? ? ? 2   
LEU C CA    1 
ATOM   2207 C  C     . LEU C 1 2   ? 9.008  -17.626 46.485 1.00 12.96 ? ? ? ? ? 2   
LEU C C     1 
ATOM   2208 O  O     . LEU C 1 2   ? 8.892  -18.774 46.041 1.00 13.68 ? ? ? ? ? 2   
LEU C O     1 
ATOM   2209 C  CB    . LEU C 1 2   ? 9.320  -16.476 44.299 1.00 8.55  ? ? ? ? ? 2   
LEU C CB    1 
ATOM   2210 C  CG    . LEU C 1 2   ? 10.024 -15.402 43.474 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 2   
LEU C CG    1 
ATOM   2211 C  CD1   . LEU C 1 2   ? 9.612  -15.502 42.015 1.00 8.64  ? ? ? ? ? 2   
LEU C CD1   1 
ATOM   2212 C  CD2   . LEU C 1 2   ? 9.699  -14.024 44.050 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 2   
LEU C CD2   1 
ATOM   2213 N  N     . SER C 1 3   ? 8.485  -17.253 47.645 1.00 13.85 ? ? ? ? ? 3   
SER C N     1 
ATOM   2214 C  CA    . SER C 1 3   ? 7.700  -18.159 48.454 1.00 15.49 ? ? ? ? ? 3   
SER C CA    1 
ATOM   2215 C  C     . SER C 1 3   ? 6.385  -18.489 47.750 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 3   
SER C C     1 
ATOM   2216 O  O     . SER C 1 3   ? 6.020  -17.853 46.747 1.00 17.17 ? ? ? ? ? 3   
SER C O     1 
ATOM   2217 C  CB    . SER C 1 3   ? 7.399  -17.504 49.795 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 3   
SER C CB    1 
ATOM   2218 O  OG    . SER C 1 3   ? 6.446  -16.457 49.645 1.00 15.35 ? ? ? ? ? 3   
SER C OG    1 
ATOM   2219 N  N     . PRO C 1 4   ? 5.632  -19.476 48.285 1.00 17.71 ? ? ? ? ? 4   
PRO C N     1 
ATOM   2220 C  CA    . PRO C 1 4   ? 4.352  -19.832 47.667 1.00 16.49 ? ? ? ? ? 4   
PRO C CA    1 
ATOM   2221 C  C     . PRO C 1 4   ? 3.464  -18.591 47.670 1.00 16.20 ? ? ? ? ? 4   
PRO C C     1 
ATOM   2222 O  O     . PRO C 1 4   ? 2.760  -18.312 46.694 1.00 18.59 ? ? ? ? ? 4   
PRO C O     1 
ATOM   2223 C  CB    . PRO C 1 4   ? 3.815  -20.907 48.612 1.00 18.18 ? ? ? ? ? 4   
PRO C CB    1 
ATOM   2224 C  CG    . PRO C 1 4   ? 5.063  -21.582 49.084 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 4   
PRO C CG    1 
ATOM   2225 C  CD    . PRO C 1 4   ? 5.976  -20.420 49.365 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 4   
PRO C CD    1 
ATOM   2226 N  N     . ALA C 1 5   ? 3.513  -17.812 48.752 1.00 14.77 ? ? ? ? ? 5   
ALA C N     1 
ATOM   2227 C  CA    . ALA C 1 5   ? 2.716  -16.592 48.817 1.00 13.60 ? ? ? ? ? 5   
ALA C CA    1 
ATOM   2228 C  C     . ALA C 1 5   ? 3.126  -15.597 47.730 1.00 12.61 ? ? ? ? ? 5   
ALA C C     1 
ATOM   2229 O  O     . ALA C 1 5   ? 2.269  -14.955 47.126 1.00 14.98 ? ? ? ? ? 5   
ALA C O     1 
ATOM   2230 C  CB    . ALA C 1 5   ? 2.803  -15.957 50.186 1.00 15.29 ? ? ? ? ? 5   
ALA C CB    1 
ATOM   2231 N  N     . ASP C 1 6   ? 4.425  -15.476 47.474 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 6   
ASP C N     1 
ATOM   2232 C  CA    . ASP C 1 6   ? 4.927  -14.573 46.434 1.00 10.37 ? ? ? ? ? 6   
ASP C CA    1 
ATOM   2233 C  C     . ASP C 1 6   ? 4.355  -14.983 45.075 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 6   
ASP C C     1 
ATOM   2234 O  O     . ASP C 1 6   ? 3.842  -14.151 44.334 1.00 9.20  ? ? ? ? ? 6   
ASP C O     1 
ATOM   2235 C  CB    . ASP C 1 6   ? 6.470  -14.615 46.358 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 6   
ASP C CB    1 
ATOM   2236 C  CG    . ASP C 1 6   ? 7.152  -13.936 47.550 1.00 10.10 ? ? ? ? ? 6   
ASP C CG    1 
ATOM   2237 O  OD1   . ASP C 1 6   ? 6.729  -12.835 47.964 1.00 11.50 ? ? ? ? ? 6   
ASP C OD1   1 
ATOM   2238 O  OD2   . ASP C 1 6   ? 8.123  -14.495 48.070 1.00 7.89  ? ? ? ? ? 6   
ASP C OD2   1 
ATOM   2239 N  N     . LYS C 1 7   ? 4.435  -16.283 44.773 1.00 10.80 ? ? ? ? ? 7   
LYS C N     1 
ATOM   2240 C  CA    . LYS C 1 7   ? 3.936  -16.830 43.504 1.00 9.75  ? ? ? ? ? 7   
LYS C CA    1 
ATOM   2241 C  C     . LYS C 1 7   ? 2.423  -16.637 43.340 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 7   
LYS C C     1 
ATOM   2242 O  O     . LYS C 1 7   ? 1.935  -16.451 42.231 1.00 7.33  ? ? ? ? ? 7   
LYS C O     1 
ATOM   2243 C  CB    . LYS C 1 7   ? 4.284  -18.307 43.399 1.00 11.63 ? ? ? ? ? 7   
LYS C CB    1 
ATOM   2244 C  CG    . LYS C 1 7   ? 5.779  -18.626 43.475 1.00 13.73 ? ? ? ? ? 7   
LYS C CG    1 
ATOM   2245 C  CD    . LYS C 1 7   ? 5.979  -20.135 43.675 1.00 17.37 ? ? ? ? ? 7   
LYS C CD    1 
ATOM   2246 C  CE    . LYS C 1 7   ? 7.442  -20.538 43.743 1.00 18.42 ? ? ? ? ? 7   
LYS C CE    1 
ATOM   2247 N  NZ    . LYS C 1 7   ? 8.134  -20.345 42.446 1.00 21.18 ? ? ? ? ? 7   
LYS C NZ    1 
ATOM   2248 N  N     . THR C 1 8   ? 1.688  -16.723 44.444 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 8   
THR C N     1 
ATOM   2249 C  CA    . THR C 1 8   ? 0.237  -16.515 44.411 1.00 14.89 ? ? ? ? ? 8   
THR C CA    1 
ATOM   2250 C  C     . THR C 1 8   ? -0.051 -15.030 44.133 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 8   
THR C C     1 
ATOM   2251 O  O     . THR C 1 8   ? -0.833 -14.687 43.241 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 8   
THR C O     1 
ATOM   2252 C  CB    . THR C 1 8   ? -0.401 -16.948 45.747 1.00 16.21 ? ? ? ? ? 8   
THR C CB    1 
ATOM   2253 O  OG1   . THR C 1 8   ? -0.273 -18.368 45.879 1.00 19.30 ? ? ? ? ? 8   
THR C OG1   1 
ATOM   2254 C  CG2   . THR C 1 8   ? -1.881 -16.551 45.819 1.00 16.44 ? ? ? ? ? 8   
THR C CG2   1 
ATOM   2255 N  N     . ASN C 1 9   ? 0.642  -14.168 44.873 1.00 15.26 ? ? ? ? ? 9   
ASN C N     1 
ATOM   2256 C  CA    . ASN C 1 9   ? 0.499  -12.717 44.735 1.00 13.62 ? ? ? ? ? 9   
ASN C CA    1 
ATOM   2257 C  C     . ASN C 1 9   ? 0.826  -12.290 43.315 1.00 11.78 ? ? ? ? ? 9   
ASN C C     1 
ATOM   2258 O  O     . ASN C 1 9   ? 0.031  -11.614 42.676 1.00 12.64 ? ? ? ? ? 9   
ASN C O     1 
ATOM   2259 C  CB    . ASN C 1 9   ? 1.416  -11.985 45.733 1.00 12.92 ? ? ? ? ? 9   
ASN C CB    1 
ATOM   2260 C  CG    . ASN C 1 9   ? 0.950  -12.139 47.178 1.00 13.49 ? ? ? ? ? 9   
ASN C CG    1 
ATOM   2261 O  OD1   . ASN C 1 9   ? -0.132 -12.658 47.437 1.00 14.65 ? ? ? ? ? 9   
ASN C OD1   1 
ATOM   2262 N  ND2   . ASN C 1 9   ? 1.756  -11.678 48.114 1.00 12.84 ? ? ? ? ? 9   
ASN C ND2   1 
ATOM   2263 N  N     . VAL C 1 10  ? 1.958  -12.764 42.805 1.00 9.61  ? ? ? ? ? 10  
VAL C N     1 
ATOM   2264 C  CA    . VAL C 1 10  ? 2.400  -12.426 41.466 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 10  
VAL C CA    1 
ATOM   2265 C  C     . VAL C 1 10  ? 1.417  -12.848 40.398 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 10  
VAL C C     1 
ATOM   2266 O  O     . VAL C 1 10  ? 1.026  -12.028 39.575 1.00 9.38  ? ? ? ? ? 10  
VAL C O     1 
ATOM   2267 C  CB    . VAL C 1 10  ? 3.817  -12.984 41.161 1.00 9.97  ? ? ? ? ? 10  
VAL C CB    1 
ATOM   2268 C  CG1   . VAL C 1 10  ? 4.174  -12.736 39.696 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 10  
VAL C CG1   1 
ATOM   2269 C  CG2   . VAL C 1 10  ? 4.862  -12.304 42.056 1.00 7.37  ? ? ? ? ? 10  
VAL C CG2   1 
ATOM   2270 N  N     . LYS C 1 11  ? 0.981  -14.104 40.443 1.00 13.52 ? ? ? ? ? 11  
LYS C N     1 
ATOM   2271 C  CA    . LYS C 1 11  ? 0.039  -14.633 39.452 1.00 14.08 ? ? ? ? ? 11  
LYS C CA    1 
ATOM   2272 C  C     . LYS C 1 11  ? -1.300 -13.948 39.476 1.00 14.08 ? ? ? ? ? 11  
LYS C C     1 
ATOM   2273 O  O     . LYS C 1 11  ? -1.922 -13.779 38.434 1.00 13.64 ? ? ? ? ? 11  
LYS C O     1 
ATOM   2274 C  CB    . LYS C 1 11  ? -0.136 -16.148 39.591 1.00 18.98 ? ? ? ? ? 11  
LYS C CB    1 
ATOM   2275 C  CG    . LYS C 1 11  ? 1.029  -16.935 38.993 1.00 25.68 ? ? ? ? ? 11  
LYS C CG    1 
ATOM   2276 C  CD    . LYS C 1 11  ? 0.708  -18.407 38.872 1.00 31.96 ? ? ? ? ? 11  
LYS C CD    1 
ATOM   2277 C  CE    . LYS C 1 11  ? 0.717  -19.094 40.227 1.00 37.85 ? ? ? ? ? 11  
LYS C CE    1 
ATOM   2278 N  NZ    . LYS C 1 11  ? 2.104  -19.180 40.799 1.00 44.30 ? ? ? ? ? 11  
LYS C NZ    1 
ATOM   2279 N  N     . ALA C 1 12  ? -1.736 -13.516 40.656 1.00 14.34 ? ? ? ? ? 12  
ALA C N     1 
ATOM   2280 C  CA    . ALA C 1 12  ? -3.012 -12.829 40.774 1.00 13.61 ? ? ? ? ? 12  
ALA C CA    1 
ATOM   2281 C  C     . ALA C 1 12  ? -2.910 -11.438 40.129 1.00 14.84 ? ? ? ? ? 12  
ALA C C     1 
ATOM   2282 O  O     . ALA C 1 12  ? -3.708 -11.086 39.249 1.00 16.66 ? ? ? ? ? 12  
ALA C O     1 
ATOM   2283 C  CB    . ALA C 1 12  ? -3.414 -12.710 42.243 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 12  
ALA C CB    1 
ATOM   2284 N  N     . ALA C 1 13  ? -1.908 -10.665 40.537 1.00 12.31 ? ? ? ? ? 13  
ALA C N     1 
ATOM   2285 C  CA    . ALA C 1 13  ? -1.728 -9.325  40.005 1.00 11.77 ? ? ? ? ? 13  
ALA C CA    1 
ATOM   2286 C  C     . ALA C 1 13  ? -1.391 -9.327  38.515 1.00 13.62 ? ? ? ? ? 13  
ALA C C     1 
ATOM   2287 O  O     . ALA C 1 13  ? -1.906 -8.497  37.752 1.00 12.45 ? ? ? ? ? 13  
ALA C O     1 
ATOM   2288 C  CB    . ALA C 1 13  ? -0.682 -8.569  40.802 1.00 12.64 ? ? ? ? ? 13  
ALA C CB    1 
ATOM   2289 N  N     . TRP C 1 14  ? -0.556 -10.263 38.072 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 14  
TRP C N     1 
ATOM   2290 C  CA    . TRP C 1 14  ? -0.238 -10.293 36.659 1.00 13.34 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CA    1 
ATOM   2291 C  C     . TRP C 1 14  ? -1.479 -10.732 35.905 1.00 15.82 ? ? ? ? ? 14  
TRP C C     1 
ATOM   2292 O  O     . TRP C 1 14  ? -1.765 -10.221 34.813 1.00 15.81 ? ? ? ? ? 14  
TRP C O     1 
ATOM   2293 C  CB    . TRP C 1 14  ? 0.950  -11.189 36.332 1.00 12.76 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CB    1 
ATOM   2294 C  CG    . TRP C 1 14  ? 1.513  -10.860 34.996 1.00 12.49 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CG    1 
ATOM   2295 C  CD1   . TRP C 1 14  ? 1.376  -11.584 33.846 1.00 15.21 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CD1   1 
ATOM   2296 C  CD2   . TRP C 1 14  ? 2.239  -9.675  34.637 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CD2   1 
ATOM   2297 N  NE1   . TRP C 1 14  ? 1.960  -10.921 32.784 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 14  
TRP C NE1   1 
ATOM   2298 C  CE2   . TRP C 1 14  ? 2.500  -9.745  33.245 1.00 12.62 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CE2   1 
ATOM   2299 C  CE3   . TRP C 1 14  ? 2.693  -8.564  35.360 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CE3   1 
ATOM   2300 C  CZ2   . TRP C 1 14  ? 3.196  -8.742  32.554 1.00 12.72 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CZ2   1 
ATOM   2301 C  CZ3   . TRP C 1 14  ? 3.394  -7.555  34.676 1.00 14.83 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CZ3   1 
ATOM   2302 C  CH2   . TRP C 1 14  ? 3.635  -7.659  33.277 1.00 14.16 ? ? ? ? ? 14  
TRP C CH2   1 
ATOM   2303 N  N     . GLY C 1 15  ? -2.233 -11.643 36.524 1.00 17.53 ? ? ? ? ? 15  
GLY C N     1 
ATOM   2304 C  CA    . GLY C 1 15  ? -3.483 -12.136 35.953 1.00 17.63 ? ? ? ? ? 15  
GLY C CA    1 
ATOM   2305 C  C     . GLY C 1 15  ? -4.436 -10.972 35.728 1.00 18.95 ? ? ? ? ? 15  
GLY C C     1 
ATOM   2306 O  O     . GLY C 1 15  ? -5.144 -10.941 34.727 1.00 20.61 ? ? ? ? ? 15  
GLY C O     1 
ATOM   2307 N  N     . LYS C 1 16  ? -4.425 -10.010 36.653 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 16  
LYS C N     1 
ATOM   2308 C  CA    . LYS C 1 16  ? -5.256 -8.804  36.550 1.00 19.90 ? ? ? ? ? 16  
LYS C CA    1 
ATOM   2309 C  C     . LYS C 1 16  ? -4.748 -7.864  35.439 1.00 18.89 ? ? ? ? ? 16  
LYS C C     1 
ATOM   2310 O  O     . LYS C 1 16  ? -5.530 -7.141  34.839 1.00 19.63 ? ? ? ? ? 16  
LYS C O     1 
ATOM   2311 C  CB    . LYS C 1 16  ? -5.295 -8.042  37.873 1.00 19.02 ? ? ? ? ? 16  
LYS C CB    1 
ATOM   2312 C  CG    . LYS C 1 16  ? -6.179 -6.776  37.856 1.00 24.09 ? ? ? ? ? 16  
LYS C CG    1 
ATOM   2313 C  CD    . LYS C 1 16  ? -7.643 -7.102  37.558 1.00 24.78 ? ? ? ? ? 16  
LYS C CD    1 
ATOM   2314 C  CE    . LYS C 1 16  ? -8.163 -8.182  38.504 1.00 28.82 ? ? ? ? ? 16  
LYS C CE    1 
ATOM   2315 N  NZ    . LYS C 1 16  ? -9.426 -8.820  38.044 1.00 30.54 ? ? ? ? ? 16  
LYS C NZ    1 
ATOM   2316 N  N     . VAL C 1 17  ? -3.438 -7.815  35.226 1.00 18.57 ? ? ? ? ? 17  
VAL C N     1 
ATOM   2317 C  CA    . VAL C 1 17  ? -2.874 -6.985  34.163 1.00 17.74 ? ? ? ? ? 17  
VAL C CA    1 
ATOM   2318 C  C     . VAL C 1 17  ? -3.402 -7.553  32.832 1.00 19.19 ? ? ? ? ? 17  
VAL C C     1 
ATOM   2319 O  O     . VAL C 1 17  ? -3.749 -6.803  31.906 1.00 19.03 ? ? ? ? ? 17  
VAL C O     1 
ATOM   2320 C  CB    . VAL C 1 17  ? -1.323 -7.022  34.170 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 17  
VAL C CB    1 
ATOM   2321 C  CG1   . VAL C 1 17  ? -0.765 -6.430  32.884 1.00 13.92 ? ? ? ? ? 17  
VAL C CG1   1 
ATOM   2322 C  CG2   . VAL C 1 17  ? -0.778 -6.285  35.385 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 17  
VAL C CG2   1 
ATOM   2323 N  N     . GLY C 1 18  ? -3.430 -8.883  32.748 1.00 17.71 ? ? ? ? ? 18  
GLY C N     1 
ATOM   2324 C  CA    . GLY C 1 18  ? -3.937 -9.579  31.573 1.00 17.98 ? ? ? ? ? 18  
GLY C CA    1 
ATOM   2325 C  C     . GLY C 1 18  ? -3.698 -8.990  30.193 1.00 17.24 ? ? ? ? ? 18  
GLY C C     1 
ATOM   2326 O  O     . GLY C 1 18  ? -2.552 -8.850  29.748 1.00 17.38 ? ? ? ? ? 18  
GLY C O     1 
ATOM   2327 N  N     . ALA C 1 19  ? -4.798 -8.644  29.517 1.00 15.33 ? ? ? ? ? 19  
ALA C N     1 
ATOM   2328 C  CA    . ALA C 1 19  ? -4.773 -8.080  28.165 1.00 17.16 ? ? ? ? ? 19  
ALA C CA    1 
ATOM   2329 C  C     . ALA C 1 19  ? -4.077 -6.715  28.033 1.00 15.58 ? ? ? ? ? 19  
ALA C C     1 
ATOM   2330 O  O     . ALA C 1 19  ? -3.795 -6.249  26.924 1.00 10.54 ? ? ? ? ? 19  
ALA C O     1 
ATOM   2331 C  CB    . ALA C 1 19  ? -6.213 -7.998  27.602 1.00 18.95 ? ? ? ? ? 19  
ALA C CB    1 
ATOM   2332 N  N     . HIS C 1 20  ? -3.819 -6.076  29.165 1.00 17.69 ? ? ? ? ? 20  
HIS C N     1 
ATOM   2333 C  CA    . HIS C 1 20  ? -3.149 -4.777  29.177 1.00 21.31 ? ? ? ? ? 20  
HIS C CA    1 
ATOM   2334 C  C     . HIS C 1 20  ? -1.624 -4.908  29.288 1.00 21.52 ? ? ? ? ? 20  
HIS C C     1 
ATOM   2335 O  O     . HIS C 1 20  ? -0.912 -3.894  29.230 1.00 19.69 ? ? ? ? ? 20  
HIS C O     1 
ATOM   2336 C  CB    . HIS C 1 20  ? -3.653 -3.906  30.337 1.00 22.67 ? ? ? ? ? 20  
HIS C CB    1 
ATOM   2337 C  CG    . HIS C 1 20  ? -5.122 -3.657  30.316 1.00 23.44 ? ? ? ? ? 20  
HIS C CG    1 
ATOM   2338 N  ND1   . HIS C 1 20  ? -5.998 -4.294  31.171 1.00 22.71 ? ? ? ? ? 20  
HIS C ND1   1 
ATOM   2339 C  CD2   . HIS C 1 20  ? -5.887 -2.862  29.528 1.00 25.56 ? ? ? ? ? 20  
HIS C CD2   1 
ATOM   2340 C  CE1   . HIS C 1 20  ? -7.233 -3.909  30.908 1.00 22.99 ? ? ? ? ? 20  
HIS C CE1   1 
ATOM   2341 N  NE2   . HIS C 1 20  ? -7.190 -3.040  29.912 1.00 25.65 ? ? ? ? ? 20  
HIS C NE2   1 
ATOM   2342 N  N     . ALA C 1 21  ? -1.123 -6.138  29.459 1.00 22.18 ? ? ? ? ? 21  
ALA C N     1 
ATOM   2343 C  CA    . ALA C 1 21  ? 0.316  -6.385  29.597 1.00 20.40 ? ? ? ? ? 21  
ALA C CA    1 
ATOM   2344 C  C     . ALA C 1 21  ? 1.141  -5.615  28.571 1.00 22.16 ? ? ? ? ? 21  
ALA C C     1 
ATOM   2345 O  O     . ALA C 1 21  ? 2.111  -4.937  28.934 1.00 24.17 ? ? ? ? ? 21  
ALA C O     1 
ATOM   2346 C  CB    . ALA C 1 21  ? 0.613  -7.863  29.516 1.00 19.19 ? ? ? ? ? 21  
ALA C CB    1 
ATOM   2347 N  N     . GLY C 1 22  ? 0.742  -5.671  27.299 1.00 20.73 ? ? ? ? ? 22  
GLY C N     1 
ATOM   2348 C  CA    . GLY C 1 22  ? 1.467  -4.943  26.262 1.00 17.89 ? ? ? ? ? 22  
GLY C CA    1 
ATOM   2349 C  C     . GLY C 1 22  ? 1.541  -3.440  26.490 1.00 15.47 ? ? ? ? ? 22  
GLY C C     1 
ATOM   2350 O  O     . GLY C 1 22  ? 2.617  -2.834  26.401 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 22  
GLY C O     1 
ATOM   2351 N  N     . GLU C 1 23  ? 0.391  -2.839  26.807 1.00 16.86 ? ? ? ? ? 23  
GLU C N     1 
ATOM   2352 C  CA    . GLU C 1 23  ? 0.266  -1.394  27.067 1.00 14.70 ? ? ? ? ? 23  
GLU C CA    1 
ATOM   2353 C  C     . GLU C 1 23  ? 1.054  -1.003  28.306 1.00 14.47 ? ? ? ? ? 23  
GLU C C     1 
ATOM   2354 O  O     . GLU C 1 23  ? 1.590  0.115   28.374 1.00 16.50 ? ? ? ? ? 23  
GLU C O     1 
ATOM   2355 C  CB    . GLU C 1 23  ? -1.200 -1.002  27.287 1.00 16.06 ? ? ? ? ? 23  
GLU C CB    1 
ATOM   2356 C  CG    . GLU C 1 23  ? -2.156 -1.341  26.140 1.00 24.53 ? ? ? ? ? 23  
GLU C CG    1 
ATOM   2357 C  CD    . GLU C 1 23  ? -3.632 -1.161  26.518 1.00 28.76 ? ? ? ? ? 23  
GLU C CD    1 
ATOM   2358 O  OE1   . GLU C 1 23  ? -3.945 -0.243  27.308 1.00 31.65 ? ? ? ? ? 23  
GLU C OE1   1 
ATOM   2359 O  OE2   . GLU C 1 23  ? -4.481 -1.949  26.037 1.00 28.33 ? ? ? ? ? 23  
GLU C OE2   1 
ATOM   2360 N  N     . TYR C 1 24  ? 1.075  -1.877  29.305 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 24  
TYR C N     1 
ATOM   2361 C  CA    . TYR C 1 24  ? 1.808  -1.604  30.529 1.00 10.71 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CA    1 
ATOM   2362 C  C     . TYR C 1 24  ? 3.317  -1.674  30.290 1.00 8.92  ? ? ? ? ? 24  
TYR C C     1 
ATOM   2363 O  O     . TYR C 1 24  ? 4.067  -0.873  30.835 1.00 7.18  ? ? ? ? ? 24  
TYR C O     1 
ATOM   2364 C  CB    . TYR C 1 24  ? 1.399  -2.566  31.643 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 24  
TYR C CB    1 
ATOM   2365 C  CG    . TYR C 1 24  ? -0.015 -2.359  32.130 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CG    1 
ATOM   2366 C  CD1   . TYR C 1 24  ? -0.899 -1.533  31.439 1.00 14.22 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CD1   1 
ATOM   2367 C  CD2   . TYR C 1 24  ? -0.488 -3.018  33.259 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CD2   1 
ATOM   2368 C  CE1   . TYR C 1 24  ? -2.212 -1.377  31.857 1.00 13.69 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CE1   1 
ATOM   2369 C  CE2   . TYR C 1 24  ? -1.808 -2.870  33.679 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CE2   1 
ATOM   2370 C  CZ    . TYR C 1 24  ? -2.663 -2.046  32.976 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 24  
TYR C CZ    1 
ATOM   2371 O  OH    . TYR C 1 24  ? -3.977 -1.901  33.381 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 24  
TYR C OH    1 
ATOM   2372 N  N     . GLY C 1 25  ? 3.750  -2.632  29.481 1.00 7.38  ? ? ? ? ? 25  
GLY C N     1 
ATOM   2373 C  CA    . GLY C 1 25  ? 5.162  -2.773  29.182 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 25  
GLY C CA    1 
ATOM   2374 C  C     . GLY C 1 25  ? 5.667  -1.514  28.513 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 25  
GLY C C     1 
ATOM   2375 O  O     . GLY C 1 25  ? 6.717  -0.991  28.886 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 25  
GLY C O     1 
ATOM   2376 N  N     . ALA C 1 26  ? 4.898  -0.995  27.557 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 26  
ALA C N     1 
ATOM   2377 C  CA    . ALA C 1 26  ? 5.263  0.224   26.849 1.00 9.31  ? ? ? ? ? 26  
ALA C CA    1 
ATOM   2378 C  C     . ALA C 1 26  ? 5.267  1.447   27.795 1.00 8.34  ? ? ? ? ? 26  
ALA C C     1 
ATOM   2379 O  O     . ALA C 1 26  ? 6.113  2.358   27.677 1.00 6.54  ? ? ? ? ? 26  
ALA C O     1 
ATOM   2380 C  CB    . ALA C 1 26  ? 4.314  0.451   25.659 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 26  
ALA C CB    1 
ATOM   2381 N  N     . GLU C 1 27  ? 4.345  1.471   28.748 1.00 7.00  ? ? ? ? ? 27  
GLU C N     1 
ATOM   2382 C  CA    . GLU C 1 27  ? 4.302  2.595   29.678 1.00 7.17  ? ? ? ? ? 27  
GLU C CA    1 
ATOM   2383 C  C     . GLU C 1 27  ? 5.490  2.589   30.639 1.00 6.18  ? ? ? ? ? 27  
GLU C C     1 
ATOM   2384 O  O     . GLU C 1 27  ? 6.065  3.637   30.896 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 27  
GLU C O     1 
ATOM   2385 C  CB    . GLU C 1 27  ? 2.982  2.626   30.440 1.00 9.51  ? ? ? ? ? 27  
GLU C CB    1 
ATOM   2386 C  CG    . GLU C 1 27  ? 2.898  3.740   31.479 1.00 7.62  ? ? ? ? ? 27  
GLU C CG    1 
ATOM   2387 C  CD    . GLU C 1 27  ? 1.662  3.652   32.324 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 27  
GLU C CD    1 
ATOM   2388 O  OE1   . GLU C 1 27  ? 0.638  3.166   31.805 1.00 13.06 ? ? ? ? ? 27  
GLU C OE1   1 
ATOM   2389 O  OE2   . GLU C 1 27  ? 1.702  4.062   33.504 1.00 7.42  ? ? ? ? ? 27  
GLU C OE2   1 
ATOM   2390 N  N     . ALA C 1 28  ? 5.857  1.415   31.143 1.00 8.43  ? ? ? ? ? 28  
ALA C N     1 
ATOM   2391 C  CA    . ALA C 1 28  ? 6.999  1.243   32.059 1.00 7.70  ? ? ? ? ? 28  
ALA C CA    1 
ATOM   2392 C  C     . ALA C 1 28  ? 8.298  1.650   31.363 1.00 8.22  ? ? ? ? ? 28  
ALA C C     1 
ATOM   2393 O  O     . ALA C 1 28  ? 9.208  2.211   31.985 1.00 8.65  ? ? ? ? ? 28  
ALA C O     1 
ATOM   2394 C  CB    . ALA C 1 28  ? 7.095  -0.202  32.510 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 28  
ALA C CB    1 
ATOM   2395 N  N     . LEU C 1 29  ? 8.392  1.332   30.075 1.00 6.55  ? ? ? ? ? 29  
LEU C N     1 
ATOM   2396 C  CA    . LEU C 1 29  ? 9.567  1.709   29.286 1.00 7.70  ? ? ? ? ? 29  
LEU C CA    1 
ATOM   2397 C  C     . LEU C 1 29  ? 9.686  3.235   29.275 1.00 7.26  ? ? ? ? ? 29  
LEU C C     1 
ATOM   2398 O  O     . LEU C 1 29  ? 10.738 3.785   29.599 1.00 5.12  ? ? ? ? ? 29  
LEU C O     1 
ATOM   2399 C  CB    . LEU C 1 29  ? 9.450  1.190   27.848 1.00 8.80  ? ? ? ? ? 29  
LEU C CB    1 
ATOM   2400 C  CG    . LEU C 1 29  ? 9.660  -0.306  27.614 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 29  
LEU C CG    1 
ATOM   2401 C  CD1   . LEU C 1 29  ? 9.554  -0.579  26.125 1.00 11.27 ? ? ? ? ? 29  
LEU C CD1   1 
ATOM   2402 C  CD2   . LEU C 1 29  ? 11.018 -0.756  28.160 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 29  
LEU C CD2   1 
ATOM   2403 N  N     . GLU C 1 30  ? 8.595  3.914   28.944 1.00 8.96  ? ? ? ? ? 30  
GLU C N     1 
ATOM   2404 C  CA    . GLU C 1 30  ? 8.570  5.374   28.904 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 30  
GLU C CA    1 
ATOM   2405 C  C     . GLU C 1 30  ? 8.885  5.981   30.256 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 30  
GLU C C     1 
ATOM   2406 O  O     . GLU C 1 30  ? 9.611  6.980   30.329 1.00 8.71  ? ? ? ? ? 30  
GLU C O     1 
ATOM   2407 C  CB    . GLU C 1 30  ? 7.207  5.866   28.414 1.00 14.68 ? ? ? ? ? 30  
GLU C CB    1 
ATOM   2408 C  CG    . GLU C 1 30  ? 7.013  7.360   28.494 1.00 16.03 ? ? ? ? ? 30  
GLU C CG    1 
ATOM   2409 C  CD    . GLU C 1 30  ? 5.642  7.784   28.015 1.00 20.83 ? ? ? ? ? 30  
GLU C CD    1 
ATOM   2410 O  OE1   . GLU C 1 30  ? 4.632  7.243   28.519 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 30  
GLU C OE1   1 
ATOM   2411 O  OE2   . GLU C 1 30  ? 5.589  8.662   27.134 1.00 26.34 ? ? ? ? ? 30  
GLU C OE2   1 
ATOM   2412 N  N     . ARG C 1 31  ? 8.337  5.389   31.329 1.00 6.45  ? ? ? ? ? 31  
ARG C N     1 
ATOM   2413 C  CA    . ARG C 1 31  ? 8.590  5.880   32.680 1.00 7.31  ? ? ? ? ? 31  
ARG C CA    1 
ATOM   2414 C  C     . ARG C 1 31  ? 10.080 5.794   32.950 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 31  
ARG C C     1 
ATOM   2415 O  O     . ARG C 1 31  ? 10.682 6.727   33.486 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 31  
ARG C O     1 
ATOM   2416 C  CB    . ARG C 1 31  ? 7.791  5.083   33.730 1.00 5.71  ? ? ? ? ? 31  
ARG C CB    1 
ATOM   2417 C  CG    . ARG C 1 31  ? 6.288  5.406   33.697 1.00 4.53  ? ? ? ? ? 31  
ARG C CG    1 
ATOM   2418 C  CD    . ARG C 1 31  ? 5.480  4.605   34.708 1.00 6.30  ? ? ? ? ? 31  
ARG C CD    1 
ATOM   2419 N  NE    . ARG C 1 31  ? 4.059  4.964   34.667 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 31  
ARG C NE    1 
ATOM   2420 C  CZ    . ARG C 1 31  ? 3.530  6.066   35.208 1.00 11.91 ? ? ? ? ? 31  
ARG C CZ    1 
ATOM   2421 N  NH1   . ARG C 1 31  ? 4.294  6.947   35.854 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 31  
ARG C NH1   1 
ATOM   2422 N  NH2   . ARG C 1 31  ? 2.234  6.304   35.072 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 31  
ARG C NH2   1 
ATOM   2423 N  N     . MET C 1 32  ? 10.686 4.689   32.522 1.00 11.36 ? ? ? ? ? 32  
MET C N     1 
ATOM   2424 C  CA    . MET C 1 32  ? 12.109 4.465   32.685 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 32  
MET C CA    1 
ATOM   2425 C  C     . MET C 1 32  ? 12.947 5.470   31.905 1.00 8.42  ? ? ? ? ? 32  
MET C C     1 
ATOM   2426 O  O     . MET C 1 32  ? 13.875 6.048   32.457 1.00 8.77  ? ? ? ? ? 32  
MET C O     1 
ATOM   2427 C  CB    . MET C 1 32  ? 12.473 3.042   32.246 1.00 11.17 ? ? ? ? ? 32  
MET C CB    1 
ATOM   2428 C  CG    . MET C 1 32  ? 13.938 2.719   32.453 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 32  
MET C CG    1 
ATOM   2429 S  SD    . MET C 1 32  ? 14.399 1.124   31.847 1.00 10.35 ? ? ? ? ? 32  
MET C SD    1 
ATOM   2430 C  CE    . MET C 1 32  ? 14.377 1.402   30.086 1.00 6.67  ? ? ? ? ? 32  
MET C CE    1 
ATOM   2431 N  N     . PHE C 1 33  ? 12.615 5.678   30.630 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 33  
PHE C N     1 
ATOM   2432 C  CA    . PHE C 1 33  ? 13.347 6.589   29.740 1.00 9.77  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CA    1 
ATOM   2433 C  C     . PHE C 1 33  ? 13.384 8.025   30.238 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 33  
PHE C C     1 
ATOM   2434 O  O     . PHE C 1 33  ? 14.366 8.748   30.018 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 33  
PHE C O     1 
ATOM   2435 C  CB    . PHE C 1 33  ? 12.757 6.562   28.337 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CB    1 
ATOM   2436 C  CG    . PHE C 1 33  ? 12.982 5.278   27.596 1.00 9.74  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CG    1 
ATOM   2437 C  CD1   . PHE C 1 33  ? 14.178 4.560   27.760 1.00 8.49  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CD1   1 
ATOM   2438 C  CD2   . PHE C 1 33  ? 11.995 4.763   26.758 1.00 8.13  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CD2   1 
ATOM   2439 C  CE1   . PHE C 1 33  ? 14.383 3.327   27.099 1.00 7.43  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CE1   1 
ATOM   2440 C  CE2   . PHE C 1 33  ? 12.180 3.537   26.088 1.00 9.40  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CE2   1 
ATOM   2441 C  CZ    . PHE C 1 33  ? 13.387 2.814   26.260 1.00 8.73  ? ? ? ? ? 33  
PHE C CZ    1 
ATOM   2442 N  N     . LEU C 1 34  ? 12.301 8.420   30.891 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 34  
LEU C N     1 
ATOM   2443 C  CA    . LEU C 1 34  ? 12.139 9.756   31.441 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 34  
LEU C CA    1 
ATOM   2444 C  C     . LEU C 1 34  ? 12.806 9.942   32.798 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 34  
LEU C C     1 
ATOM   2445 O  O     . LEU C 1 34  ? 13.509 10.934  33.020 1.00 13.46 ? ? ? ? ? 34  
LEU C O     1 
ATOM   2446 C  CB    . LEU C 1 34  ? 10.650 10.075  31.551 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 34  
LEU C CB    1 
ATOM   2447 C  CG    . LEU C 1 34  ? 9.897  10.554  30.305 1.00 12.28 ? ? ? ? ? 34  
LEU C CG    1 
ATOM   2448 C  CD1   . LEU C 1 34  ? 10.481 9.975   29.054 1.00 15.12 ? ? ? ? ? 34  
LEU C CD1   1 
ATOM   2449 C  CD2   . LEU C 1 34  ? 8.398  10.237  30.416 1.00 13.05 ? ? ? ? ? 34  
LEU C CD2   1 
ATOM   2450 N  N     . SER C 1 35  ? 12.550 9.029   33.729 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 35  
SER C N     1 
ATOM   2451 C  CA    . SER C 1 35  ? 13.130 9.129   35.054 1.00 10.59 ? ? ? ? ? 35  
SER C CA    1 
ATOM   2452 C  C     . SER C 1 35  ? 14.613 8.820   35.092 1.00 11.55 ? ? ? ? ? 35  
SER C C     1 
ATOM   2453 O  O     . SER C 1 35  ? 15.337 9.322   35.958 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 35  
SER C O     1 
ATOM   2454 C  CB    . SER C 1 35  ? 12.428 8.199   36.020 1.00 8.89  ? ? ? ? ? 35  
SER C CB    1 
ATOM   2455 O  OG    . SER C 1 35  ? 11.225 8.772   36.460 1.00 14.42 ? ? ? ? ? 35  
SER C OG    1 
ATOM   2456 N  N     . PHE C 1 36  ? 15.052 7.956   34.184 1.00 11.23 ? ? ? ? ? 36  
PHE C N     1 
ATOM   2457 C  CA    . PHE C 1 36  ? 16.451 7.552   34.125 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 36  
PHE C CA    1 
ATOM   2458 C  C     . PHE C 1 36  ? 16.950 7.597   32.690 1.00 10.97 ? ? ? ? ? 36  
PHE C C     1 
ATOM   2459 O  O     . PHE C 1 36  ? 17.103 6.565   32.032 1.00 12.14 ? ? ? ? ? 36  
PHE C O     1 
ATOM   2460 C  CB    . PHE C 1 36  ? 16.597 6.134   34.686 1.00 6.30  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CB    1 
ATOM   2461 C  CG    . PHE C 1 36  ? 15.882 5.932   35.981 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CG    1 
ATOM   2462 C  CD1   . PHE C 1 36  ? 16.494 6.263   37.185 1.00 3.34  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CD1   1 
ATOM   2463 C  CD2   . PHE C 1 36  ? 14.585 5.408   36.004 1.00 9.12  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CD2   1 
ATOM   2464 C  CE1   . PHE C 1 36  ? 15.838 6.081   38.386 1.00 6.21  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CE1   1 
ATOM   2465 C  CE2   . PHE C 1 36  ? 13.917 5.219   37.212 1.00 8.47  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CE2   1 
ATOM   2466 C  CZ    . PHE C 1 36  ? 14.537 5.555   38.408 1.00 6.35  ? ? ? ? ? 36  
PHE C CZ    1 
ATOM   2467 N  N     . PRO C 1 37  ? 17.294 8.809   32.218 1.00 12.19 ? ? ? ? ? 37  
PRO C N     1 
ATOM   2468 C  CA    . PRO C 1 37  ? 17.787 9.057   30.857 1.00 11.08 ? ? ? ? ? 37  
PRO C CA    1 
ATOM   2469 C  C     . PRO C 1 37  ? 18.957 8.159   30.416 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 37  
PRO C C     1 
ATOM   2470 O  O     . PRO C 1 37  ? 19.087 7.816   29.229 1.00 9.76  ? ? ? ? ? 37  
PRO C O     1 
ATOM   2471 C  CB    . PRO C 1 37  ? 18.214 10.525  30.909 1.00 11.69 ? ? ? ? ? 37  
PRO C CB    1 
ATOM   2472 C  CG    . PRO C 1 37  ? 17.368 11.104  32.001 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 37  
PRO C CG    1 
ATOM   2473 C  CD    . PRO C 1 37  ? 17.405 10.027  33.041 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 37  
PRO C CD    1 
ATOM   2474 N  N     . THR C 1 38  ? 19.808 7.754   31.356 1.00 11.34 ? ? ? ? ? 38  
THR C N     1 
ATOM   2475 C  CA    . THR C 1 38  ? 20.937 6.919   30.979 1.00 12.04 ? ? ? ? ? 38  
THR C CA    1 
ATOM   2476 C  C     . THR C 1 38  ? 20.505 5.663   30.241 1.00 12.16 ? ? ? ? ? 38  
THR C C     1 
ATOM   2477 O  O     . THR C 1 38  ? 21.198 5.224   29.318 1.00 12.01 ? ? ? ? ? 38  
THR C O     1 
ATOM   2478 C  CB    . THR C 1 38  ? 21.794 6.505   32.185 1.00 13.72 ? ? ? ? ? 38  
THR C CB    1 
ATOM   2479 O  OG1   . THR C 1 38  ? 20.929 6.041   33.238 1.00 11.00 ? ? ? ? ? 38  
THR C OG1   1 
ATOM   2480 C  CG2   . THR C 1 38  ? 22.655 7.667   32.676 1.00 15.17 ? ? ? ? ? 38  
THR C CG2   1 
ATOM   2481 N  N     . THR C 1 39  ? 19.347 5.103   30.606 1.00 11.35 ? ? ? ? ? 39  
THR C N     1 
ATOM   2482 C  CA    . THR C 1 39  ? 18.866 3.874   29.976 1.00 6.73  ? ? ? ? ? 39  
THR C CA    1 
ATOM   2483 C  C     . THR C 1 39  ? 18.656 4.007   28.471 1.00 6.73  ? ? ? ? ? 39  
THR C C     1 
ATOM   2484 O  O     . THR C 1 39  ? 18.729 3.023   27.735 1.00 6.69  ? ? ? ? ? 39  
THR C O     1 
ATOM   2485 C  CB    . THR C 1 39  ? 17.588 3.309   30.668 1.00 6.06  ? ? ? ? ? 39  
THR C CB    1 
ATOM   2486 O  OG1   . THR C 1 39  ? 16.477 4.212   30.464 1.00 5.23  ? ? ? ? ? 39  
THR C OG1   1 
ATOM   2487 C  CG2   . THR C 1 39  ? 17.823 3.115   32.157 1.00 3.02  ? ? ? ? ? 39  
THR C CG2   1 
ATOM   2488 N  N     . LYS C 1 40  ? 18.447 5.227   27.984 1.00 7.19  ? ? ? ? ? 40  
LYS C N     1 
ATOM   2489 C  CA    . LYS C 1 40  ? 18.249 5.421   26.554 1.00 6.67  ? ? ? ? ? 40  
LYS C CA    1 
ATOM   2490 C  C     . LYS C 1 40  ? 19.501 5.097   25.730 1.00 7.41  ? ? ? ? ? 40  
LYS C C     1 
ATOM   2491 O  O     . LYS C 1 40  ? 19.400 4.862   24.524 1.00 10.24 ? ? ? ? ? 40  
LYS C O     1 
ATOM   2492 C  CB    . LYS C 1 40  ? 17.767 6.854   26.257 1.00 6.43  ? ? ? ? ? 40  
LYS C CB    1 
ATOM   2493 C  CG    . LYS C 1 40  ? 16.462 7.211   26.957 1.00 8.69  ? ? ? ? ? 40  
LYS C CG    1 
ATOM   2494 C  CD    . LYS C 1 40  ? 15.891 8.539   26.490 1.00 8.23  ? ? ? ? ? 40  
LYS C CD    1 
ATOM   2495 C  CE    . LYS C 1 40  ? 16.842 9.686   26.801 1.00 12.19 ? ? ? ? ? 40  
LYS C CE    1 
ATOM   2496 N  NZ    . LYS C 1 40  ? 16.221 11.033  26.606 1.00 6.28  ? ? ? ? ? 40  
LYS C NZ    1 
ATOM   2497 N  N     . THR C 1 41  ? 20.673 5.039   26.365 1.00 5.84  ? ? ? ? ? 41  
THR C N     1 
ATOM   2498 C  CA    . THR C 1 41  ? 21.917 4.725   25.637 1.00 6.68  ? ? ? ? ? 41  
THR C CA    1 
ATOM   2499 C  C     . THR C 1 41  ? 21.853 3.372   24.940 1.00 8.53  ? ? ? ? ? 41  
THR C C     1 
ATOM   2500 O  O     . THR C 1 41  ? 22.627 3.097   24.023 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 41  
THR C O     1 
ATOM   2501 C  CB    . THR C 1 41  ? 23.186 4.770   26.541 1.00 4.28  ? ? ? ? ? 41  
THR C CB    1 
ATOM   2502 O  OG1   . THR C 1 41  ? 23.080 3.813   27.590 1.00 2.11  ? ? ? ? ? 41  
THR C OG1   1 
ATOM   2503 C  CG2   . THR C 1 41  ? 23.358 6.156   27.147 1.00 4.77  ? ? ? ? ? 41  
THR C CG2   1 
ATOM   2504 N  N     . TYR C 1 42  ? 20.904 2.539   25.360 1.00 11.63 ? ? ? ? ? 42  
TYR C N     1 
ATOM   2505 C  CA    . TYR C 1 42  ? 20.710 1.208   24.777 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 42  
TYR C CA    1 
ATOM   2506 C  C     . TYR C 1 42  ? 19.700 1.223   23.620 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 42  
TYR C C     1 
ATOM   2507 O  O     . TYR C 1 42  ? 19.520 0.214   22.930 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 42  
TYR C O     1 
ATOM   2508 C  CB    . TYR C 1 42  ? 20.255 0.239   25.873 1.00 7.62  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CB    1 
ATOM   2509 C  CG    . TYR C 1 42  ? 21.308 0.039   26.926 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CG    1 
ATOM   2510 C  CD1   . TYR C 1 42  ? 22.518 -0.593  26.614 1.00 9.66  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CD1   1 
ATOM   2511 C  CD2   . TYR C 1 42  ? 21.125 0.513   28.215 1.00 6.09  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CD2   1 
ATOM   2512 C  CE1   . TYR C 1 42  ? 23.516 -0.749  27.557 1.00 6.43  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CE1   1 
ATOM   2513 C  CE2   . TYR C 1 42  ? 22.127 0.363   29.178 1.00 7.23  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CE2   1 
ATOM   2514 C  CZ    . TYR C 1 42  ? 23.313 -0.273  28.839 1.00 3.60  ? ? ? ? ? 42  
TYR C CZ    1 
ATOM   2515 O  OH    . TYR C 1 42  ? 24.275 -0.504  29.790 1.00 5.65  ? ? ? ? ? 42  
TYR C OH    1 
ATOM   2516 N  N     . PHE C 1 43  ? 19.064 2.370   23.386 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 43  
PHE C N     1 
ATOM   2517 C  CA    . PHE C 1 43  ? 18.062 2.466   22.317 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CA    1 
ATOM   2518 C  C     . PHE C 1 43  ? 18.260 3.659   21.376 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 43  
PHE C C     1 
ATOM   2519 O  O     . PHE C 1 43  ? 17.290 4.330   20.995 1.00 13.59 ? ? ? ? ? 43  
PHE C O     1 
ATOM   2520 C  CB    . PHE C 1 43  ? 16.650 2.555   22.918 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CB    1 
ATOM   2521 C  CG    . PHE C 1 43  ? 16.291 1.415   23.829 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CG    1 
ATOM   2522 C  CD1   . PHE C 1 43  ? 16.679 1.431   25.167 1.00 11.36 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CD1   1 
ATOM   2523 C  CD2   . PHE C 1 43  ? 15.502 0.356   23.370 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CD2   1 
ATOM   2524 C  CE1   . PHE C 1 43  ? 16.287 0.423   26.037 1.00 7.76  ? ? ? ? ? 43  
PHE C CE1   1 
ATOM   2525 C  CE2   . PHE C 1 43  ? 15.103 -0.657  24.232 1.00 10.17 ? ? ? ? ? 43  
PHE C CE2   1 
ATOM   2526 C  CZ    . PHE C 1 43  ? 15.500 -0.617  25.574 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 43  
PHE C CZ    1 
ATOM   2527 N  N     . PRO C 1 44  ? 19.492 3.873   20.887 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 44  
PRO C N     1 
ATOM   2528 C  CA    . PRO C 1 44  ? 19.739 5.002   19.979 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 44  
PRO C CA    1 
ATOM   2529 C  C     . PRO C 1 44  ? 19.066 4.821   18.612 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 44  
PRO C C     1 
ATOM   2530 O  O     . PRO C 1 44  ? 18.878 5.762   17.859 1.00 13.03 ? ? ? ? ? 44  
PRO C O     1 
ATOM   2531 C  CB    . PRO C 1 44  ? 21.254 4.994   19.855 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 44  
PRO C CB    1 
ATOM   2532 C  CG    . PRO C 1 44  ? 21.563 3.523   19.883 1.00 9.11  ? ? ? ? ? 44  
PRO C CG    1 
ATOM   2533 C  CD    . PRO C 1 44  ? 20.699 3.034   21.016 1.00 5.88  ? ? ? ? ? 44  
PRO C CD    1 
ATOM   2534 N  N     . HIS C 1 45  ? 18.716 3.585   18.295 1.00 12.62 ? ? ? ? ? 45  
HIS C N     1 
ATOM   2535 C  CA    . HIS C 1 45  ? 18.064 3.261   17.030 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 45  
HIS C CA    1 
ATOM   2536 C  C     . HIS C 1 45  ? 16.531 3.301   17.175 1.00 12.84 ? ? ? ? ? 45  
HIS C C     1 
ATOM   2537 O  O     . HIS C 1 45  ? 15.794 2.943   16.257 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 45  
HIS C O     1 
ATOM   2538 C  CB    . HIS C 1 45  ? 18.506 1.861   16.606 1.00 15.57 ? ? ? ? ? 45  
HIS C CB    1 
ATOM   2539 C  CG    . HIS C 1 45  ? 18.248 0.814   17.648 1.00 14.11 ? ? ? ? ? 45  
HIS C CG    1 
ATOM   2540 N  ND1   . HIS C 1 45  ? 18.925 0.774   18.848 1.00 12.98 ? ? ? ? ? 45  
HIS C ND1   1 
ATOM   2541 C  CD2   . HIS C 1 45  ? 17.353 -0.198  17.685 1.00 14.61 ? ? ? ? ? 45  
HIS C CD2   1 
ATOM   2542 C  CE1   . HIS C 1 45  ? 18.449 -0.211  19.589 1.00 14.99 ? ? ? ? ? 45  
HIS C CE1   1 
ATOM   2543 N  NE2   . HIS C 1 45  ? 17.495 -0.817  18.906 1.00 17.93 ? ? ? ? ? 45  
HIS C NE2   1 
ATOM   2544 N  N     . PHE C 1 46  ? 16.064 3.710   18.344 1.00 13.50 ? ? ? ? ? 46  
PHE C N     1 
ATOM   2545 C  CA    . PHE C 1 46  ? 14.639 3.774   18.631 1.00 13.45 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CA    1 
ATOM   2546 C  C     . PHE C 1 46  ? 14.100 5.192   18.617 1.00 13.57 ? ? ? ? ? 46  
PHE C C     1 
ATOM   2547 O  O     . PHE C 1 46  ? 14.771 6.128   19.018 1.00 13.70 ? ? ? ? ? 46  
PHE C O     1 
ATOM   2548 C  CB    . PHE C 1 46  ? 14.360 3.238   20.040 1.00 13.26 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CB    1 
ATOM   2549 C  CG    . PHE C 1 46  ? 13.915 1.800   20.098 1.00 12.28 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CG    1 
ATOM   2550 C  CD1   . PHE C 1 46  ? 14.451 0.840   19.248 1.00 13.45 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CD1   1 
ATOM   2551 C  CD2   . PHE C 1 46  ? 12.997 1.393   21.062 1.00 12.19 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CD2   1 
ATOM   2552 C  CE1   . PHE C 1 46  ? 14.079 -0.504  19.364 1.00 15.01 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CE1   1 
ATOM   2553 C  CE2   . PHE C 1 46  ? 12.618 0.045   21.185 1.00 13.00 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CE2   1 
ATOM   2554 C  CZ    . PHE C 1 46  ? 13.158 -0.898  20.340 1.00 12.21 ? ? ? ? ? 46  
PHE C CZ    1 
ATOM   2555 N  N     . ASP C 1 47  ? 12.876 5.339   18.136 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 47  
ASP C N     1 
ATOM   2556 C  CA    . ASP C 1 47  ? 12.200 6.618   18.205 1.00 13.61 ? ? ? ? ? 47  
ASP C CA    1 
ATOM   2557 C  C     . ASP C 1 47  ? 11.648 6.454   19.628 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 47  
ASP C C     1 
ATOM   2558 O  O     . ASP C 1 47  ? 10.938 5.501   19.916 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 47  
ASP C O     1 
ATOM   2559 C  CB    . ASP C 1 47  ? 11.040 6.663   17.219 1.00 14.46 ? ? ? ? ? 47  
ASP C CB    1 
ATOM   2560 C  CG    . ASP C 1 47  ? 10.263 7.972   17.283 1.00 13.88 ? ? ? ? ? 47  
ASP C CG    1 
ATOM   2561 O  OD1   . ASP C 1 47  ? 10.222 8.635   18.350 1.00 11.17 ? ? ? ? ? 47  
ASP C OD1   1 
ATOM   2562 O  OD2   . ASP C 1 47  ? 9.686  8.324   16.243 1.00 18.13 ? ? ? ? ? 47  
ASP C OD2   1 
ATOM   2563 N  N     . LEU C 1 48  ? 12.007 7.345   20.529 1.00 15.34 ? ? ? ? ? 48  
LEU C N     1 
ATOM   2564 C  CA    . LEU C 1 48  ? 11.558 7.201   21.895 1.00 14.99 ? ? ? ? ? 48  
LEU C CA    1 
ATOM   2565 C  C     . LEU C 1 48  ? 10.441 8.138   22.296 1.00 15.23 ? ? ? ? ? 48  
LEU C C     1 
ATOM   2566 O  O     . LEU C 1 48  ? 10.122 8.228   23.482 1.00 16.30 ? ? ? ? ? 48  
LEU C O     1 
ATOM   2567 C  CB    . LEU C 1 48  ? 12.747 7.330   22.857 1.00 13.35 ? ? ? ? ? 48  
LEU C CB    1 
ATOM   2568 C  CG    . LEU C 1 48  ? 13.780 6.207   22.729 1.00 11.98 ? ? ? ? ? 48  
LEU C CG    1 
ATOM   2569 C  CD1   . LEU C 1 48  ? 14.977 6.488   23.609 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 48  
LEU C CD1   1 
ATOM   2570 C  CD2   . LEU C 1 48  ? 13.143 4.857   23.100 1.00 9.32  ? ? ? ? ? 48  
LEU C CD2   1 
ATOM   2571 N  N     . SER C 1 49  ? 9.830  8.810   21.318 1.00 15.55 ? ? ? ? ? 49  
SER C N     1 
ATOM   2572 C  CA    . SER C 1 49  ? 8.723  9.736   21.586 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 49  
SER C CA    1 
ATOM   2573 C  C     . SER C 1 49  ? 7.528  8.967   22.153 1.00 14.26 ? ? ? ? ? 49  
SER C C     1 
ATOM   2574 O  O     . SER C 1 49  ? 7.438  7.750   21.991 1.00 14.66 ? ? ? ? ? 49  
SER C O     1 
ATOM   2575 C  CB    . SER C 1 49  ? 8.317  10.467  20.293 1.00 10.18 ? ? ? ? ? 49  
SER C CB    1 
ATOM   2576 O  OG    . SER C 1 49  ? 7.880  9.567   19.285 1.00 8.30  ? ? ? ? ? 49  
SER C OG    1 
ATOM   2577 N  N     . HIS C 1 50  ? 6.631  9.664   22.843 1.00 14.57 ? ? ? ? ? 50  
HIS C N     1 
ATOM   2578 C  CA    . HIS C 1 50  ? 5.440  9.045   23.423 1.00 16.73 ? ? ? ? ? 50  
HIS C CA    1 
ATOM   2579 C  C     . HIS C 1 50  ? 4.578  8.426   22.316 1.00 17.13 ? ? ? ? ? 50  
HIS C C     1 
ATOM   2580 O  O     . HIS C 1 50  ? 4.304  9.069   21.303 1.00 17.33 ? ? ? ? ? 50  
HIS C O     1 
ATOM   2581 C  CB    . HIS C 1 50  ? 4.635  10.095  24.200 1.00 17.68 ? ? ? ? ? 50  
HIS C CB    1 
ATOM   2582 C  CG    . HIS C 1 50  ? 3.299  9.613   24.673 1.00 18.57 ? ? ? ? ? 50  
HIS C CG    1 
ATOM   2583 N  ND1   . HIS C 1 50  ? 3.099  9.085   25.926 1.00 20.25 ? ? ? ? ? 50  
HIS C ND1   1 
ATOM   2584 C  CD2   . HIS C 1 50  ? 2.089  9.597   24.060 1.00 18.41 ? ? ? ? ? 50  
HIS C CD2   1 
ATOM   2585 C  CE1   . HIS C 1 50  ? 1.823  8.760   26.070 1.00 21.28 ? ? ? ? ? 50  
HIS C CE1   1 
ATOM   2586 N  NE2   . HIS C 1 50  ? 1.193  9.060   24.953 1.00 19.66 ? ? ? ? ? 50  
HIS C NE2   1 
ATOM   2587 N  N     . GLY C 1 51  ? 4.187  7.168   22.495 1.00 17.63 ? ? ? ? ? 51  
GLY C N     1 
ATOM   2588 C  CA    . GLY C 1 51  ? 3.356  6.497   21.503 1.00 16.32 ? ? ? ? ? 51  
GLY C CA    1 
ATOM   2589 C  C     . GLY C 1 51  ? 4.123  5.914   20.330 1.00 13.67 ? ? ? ? ? 51  
GLY C C     1 
ATOM   2590 O  O     . GLY C 1 51  ? 3.530  5.511   19.334 1.00 14.20 ? ? ? ? ? 51  
GLY C O     1 
ATOM   2591 N  N     . SER C 1 52  ? 5.435  5.849   20.466 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 52  
SER C N     1 
ATOM   2592 C  CA    . SER C 1 52  ? 6.297  5.300   19.435 1.00 13.98 ? ? ? ? ? 52  
SER C CA    1 
ATOM   2593 C  C     . SER C 1 52  ? 5.953  3.845   19.045 1.00 14.36 ? ? ? ? ? 52  
SER C C     1 
ATOM   2594 O  O     . SER C 1 52  ? 5.632  3.001   19.896 1.00 12.73 ? ? ? ? ? 52  
SER C O     1 
ATOM   2595 C  CB    . SER C 1 52  ? 7.751  5.367   19.917 1.00 14.49 ? ? ? ? ? 52  
SER C CB    1 
ATOM   2596 O  OG    . SER C 1 52  ? 8.635  4.930   18.918 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 52  
SER C OG    1 
ATOM   2597 N  N     . ALA C 1 53  ? 6.076  3.550   17.754 1.00 13.64 ? ? ? ? ? 53  
ALA C N     1 
ATOM   2598 C  CA    . ALA C 1 53  ? 5.814  2.217   17.248 1.00 13.72 ? ? ? ? ? 53  
ALA C CA    1 
ATOM   2599 C  C     . ALA C 1 53  ? 6.859  1.272   17.835 1.00 14.04 ? ? ? ? ? 53  
ALA C C     1 
ATOM   2600 O  O     . ALA C 1 53  ? 6.541  0.159   18.238 1.00 16.31 ? ? ? ? ? 53  
ALA C O     1 
ATOM   2601 C  CB    . ALA C 1 53  ? 5.884  2.210   15.719 1.00 14.00 ? ? ? ? ? 53  
ALA C CB    1 
ATOM   2602 N  N     . GLN C 1 54  ? 8.110  1.718   17.901 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 54  
GLN C N     1 
ATOM   2603 C  CA    . GLN C 1 54  ? 9.154  0.879   18.464 1.00 10.03 ? ? ? ? ? 54  
GLN C CA    1 
ATOM   2604 C  C     . GLN C 1 54  ? 8.949  0.637   19.962 1.00 8.41  ? ? ? ? ? 54  
GLN C C     1 
ATOM   2605 O  O     . GLN C 1 54  ? 9.095  -0.489  20.435 1.00 5.66  ? ? ? ? ? 54  
GLN C O     1 
ATOM   2606 C  CB    . GLN C 1 54  ? 10.525 1.484   18.200 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 54  
GLN C CB    1 
ATOM   2607 C  CG    . GLN C 1 54  ? 10.916 1.390   16.750 1.00 13.65 ? ? ? ? ? 54  
GLN C CG    1 
ATOM   2608 C  CD    . GLN C 1 54  ? 12.091 2.267   16.414 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 54  
GLN C CD    1 
ATOM   2609 O  OE1   . GLN C 1 54  ? 11.947 3.490   16.265 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 54  
GLN C OE1   1 
ATOM   2610 N  NE2   . GLN C 1 54  ? 13.261 1.658   16.283 1.00 17.76 ? ? ? ? ? 54  
GLN C NE2   1 
ATOM   2611 N  N     . VAL C 1 55  ? 8.595  1.677   20.701 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 55  
VAL C N     1 
ATOM   2612 C  CA    . VAL C 1 55  ? 8.393  1.525   22.145 1.00 11.84 ? ? ? ? ? 55  
VAL C CA    1 
ATOM   2613 C  C     . VAL C 1 55  ? 7.235  0.558   22.409 1.00 15.43 ? ? ? ? ? 55  
VAL C C     1 
ATOM   2614 O  O     . VAL C 1 55  ? 7.321  -0.298  23.303 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 55  
VAL C O     1 
ATOM   2615 C  CB    . VAL C 1 55  ? 8.119  2.891   22.831 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 55  
VAL C CB    1 
ATOM   2616 C  CG1   . VAL C 1 55  ? 7.734  2.693   24.288 1.00 8.24  ? ? ? ? ? 55  
VAL C CG1   1 
ATOM   2617 C  CG2   . VAL C 1 55  ? 9.352  3.776   22.741 1.00 10.92 ? ? ? ? ? 55  
VAL C CG2   1 
ATOM   2618 N  N     . LYS C 1 56  ? 6.158  0.714   21.628 1.00 17.01 ? ? ? ? ? 56  
LYS C N     1 
ATOM   2619 C  CA    . LYS C 1 56  ? 4.963  -0.132  21.731 1.00 15.74 ? ? ? ? ? 56  
LYS C CA    1 
ATOM   2620 C  C     . LYS C 1 56  ? 5.365  -1.550  21.395 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 56  
LYS C C     1 
ATOM   2621 O  O     . LYS C 1 56  ? 5.003  -2.487  22.103 1.00 15.62 ? ? ? ? ? 56  
LYS C O     1 
ATOM   2622 C  CB    . LYS C 1 56  ? 3.891  0.335   20.750 1.00 17.16 ? ? ? ? ? 56  
LYS C CB    1 
ATOM   2623 C  CG    . LYS C 1 56  ? 2.614  -0.472  20.807 1.00 18.91 ? ? ? ? ? 56  
LYS C CG    1 
ATOM   2624 C  CD    . LYS C 1 56  ? 1.538  0.106   19.909 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 56  
LYS C CD    1 
ATOM   2625 C  CE    . LYS C 1 56  ? 0.353  -0.843  19.808 1.00 22.57 ? ? ? ? ? 56  
LYS C CE    1 
ATOM   2626 N  NZ    . LYS C 1 56  ? -0.616 -0.387  18.768 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 56  
LYS C NZ    1 
ATOM   2627 N  N     . GLY C 1 57  ? 6.116  -1.702  20.313 1.00 13.42 ? ? ? ? ? 57  
GLY C N     1 
ATOM   2628 C  CA    . GLY C 1 57  ? 6.579  -3.013  19.908 1.00 11.00 ? ? ? ? ? 57  
GLY C CA    1 
ATOM   2629 C  C     . GLY C 1 57  ? 7.434  -3.678  20.980 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 57  
GLY C C     1 
ATOM   2630 O  O     . GLY C 1 57  ? 7.111  -4.773  21.434 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 57  
GLY C O     1 
ATOM   2631 N  N     . HIS C 1 58  ? 8.472  -2.999  21.433 1.00 8.07  ? ? ? ? ? 58  
HIS C N     1 
ATOM   2632 C  CA    . HIS C 1 58  ? 9.355  -3.567  22.452 1.00 8.75  ? ? ? ? ? 58  
HIS C CA    1 
ATOM   2633 C  C     . HIS C 1 58  ? 8.625  -3.768  23.785 1.00 8.92  ? ? ? ? ? 58  
HIS C C     1 
ATOM   2634 O  O     . HIS C 1 58  ? 8.876  -4.741  24.498 1.00 11.08 ? ? ? ? ? 58  
HIS C O     1 
ATOM   2635 C  CB    . HIS C 1 58  ? 10.593 -2.680  22.611 1.00 9.02  ? ? ? ? ? 58  
HIS C CB    1 
ATOM   2636 C  CG    . HIS C 1 58  ? 11.587 -3.195  23.625 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 58  
HIS C CG    1 
ATOM   2637 N  ND1   . HIS C 1 58  ? 12.327 -4.308  23.412 1.00 11.27 ? ? ? ? ? 58  
HIS C ND1   1 
ATOM   2638 C  CD2   . HIS C 1 58  ? 11.922 -2.628  24.827 1.00 6.81  ? ? ? ? ? 58  
HIS C CD2   1 
ATOM   2639 C  CE1   . HIS C 1 58  ? 13.115 -4.424  24.475 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 58  
HIS C CE1   1 
ATOM   2640 N  NE2   . HIS C 1 58  ? 12.903 -3.440  25.346 1.00 5.91  ? ? ? ? ? 58  
HIS C NE2   1 
ATOM   2641 N  N     . GLY C 1 59  ? 7.675  -2.894  24.092 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 59  
GLY C N     1 
ATOM   2642 C  CA    . GLY C 1 59  ? 6.933  -3.008  25.331 1.00 7.51  ? ? ? ? ? 59  
GLY C CA    1 
ATOM   2643 C  C     . GLY C 1 59  ? 6.104  -4.268  25.365 1.00 7.41  ? ? ? ? ? 59  
GLY C C     1 
ATOM   2644 O  O     . GLY C 1 59  ? 5.949  -4.906  26.416 1.00 4.26  ? ? ? ? ? 59  
GLY C O     1 
ATOM   2645 N  N     . LYS C 1 60  ? 5.608  -4.657  24.199 1.00 8.18  ? ? ? ? ? 60  
LYS C N     1 
ATOM   2646 C  CA    . LYS C 1 60  ? 4.808  -5.868  24.079 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 60  
LYS C CA    1 
ATOM   2647 C  C     . LYS C 1 60  ? 5.723  -7.079  24.250 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 60  
LYS C C     1 
ATOM   2648 O  O     . LYS C 1 60  ? 5.353  -8.060  24.893 1.00 13.57 ? ? ? ? ? 60  
LYS C O     1 
ATOM   2649 C  CB    . LYS C 1 60  ? 4.108  -5.910  22.707 1.00 15.79 ? ? ? ? ? 60  
LYS C CB    1 
ATOM   2650 C  CG    . LYS C 1 60  ? 3.150  -7.062  22.537 1.00 17.73 ? ? ? ? ? 60  
LYS C CG    1 
ATOM   2651 C  CD    . LYS C 1 60  ? 2.718  -7.192  21.080 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 60  
LYS C CD    1 
ATOM   2652 C  CE    . LYS C 1 60  ? 2.010  -5.928  20.556 1.00 30.47 ? ? ? ? ? 60  
LYS C CE    1 
ATOM   2653 N  NZ    . LYS C 1 60  ? 1.384  -6.141  19.209 1.00 31.69 ? ? ? ? ? 60  
LYS C NZ    1 
ATOM   2654 N  N     . LYS C 1 61  ? 6.937  -6.990  23.706 1.00 10.97 ? ? ? ? ? 61  
LYS C N     1 
ATOM   2655 C  CA    . LYS C 1 61  ? 7.899  -8.083  23.839 1.00 9.78  ? ? ? ? ? 61  
LYS C CA    1 
ATOM   2656 C  C     . LYS C 1 61  ? 8.284  -8.273  25.289 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 61  
LYS C C     1 
ATOM   2657 O  O     . LYS C 1 61  ? 8.271  -9.397  25.790 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 61  
LYS C O     1 
ATOM   2658 C  CB    . LYS C 1 61  ? 9.131  -7.849  22.972 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 61  
LYS C CB    1 
ATOM   2659 C  CG    . LYS C 1 61  ? 8.864  -7.985  21.470 1.00 15.01 ? ? ? ? ? 61  
LYS C CG    1 
ATOM   2660 C  CD    . LYS C 1 61  ? 9.936  -7.241  20.695 1.00 20.24 ? ? ? ? ? 61  
LYS C CD    1 
ATOM   2661 C  CE    . LYS C 1 61  ? 9.507  -6.860  19.291 1.00 24.59 ? ? ? ? ? 61  
LYS C CE    1 
ATOM   2662 N  NZ    . LYS C 1 61  ? 10.283 -5.644  18.857 1.00 25.60 ? ? ? ? ? 61  
LYS C NZ    1 
ATOM   2663 N  N     . VAL C 1 62  ? 8.589  -7.179  25.977 1.00 8.14  ? ? ? ? ? 62  
VAL C N     1 
ATOM   2664 C  CA    . VAL C 1 62  ? 8.972  -7.212  27.402 1.00 7.51  ? ? ? ? ? 62  
VAL C CA    1 
ATOM   2665 C  C     . VAL C 1 62  ? 7.848  -7.812  28.240 1.00 9.22  ? ? ? ? ? 62  
VAL C C     1 
ATOM   2666 O  O     . VAL C 1 62  ? 8.083  -8.700  29.074 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 62  
VAL C O     1 
ATOM   2667 C  CB    . VAL C 1 62  ? 9.329  -5.812  27.938 1.00 5.94  ? ? ? ? ? 62  
VAL C CB    1 
ATOM   2668 C  CG1   . VAL C 1 62  ? 9.672  -5.869  29.421 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 62  
VAL C CG1   1 
ATOM   2669 C  CG2   . VAL C 1 62  ? 10.519 -5.239  27.179 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 62  
VAL C CG2   1 
ATOM   2670 N  N     . ALA C 1 63  ? 6.621  -7.367  27.985 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 63  
ALA C N     1 
ATOM   2671 C  CA    . ALA C 1 63  ? 5.454  -7.833  28.720 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 63  
ALA C CA    1 
ATOM   2672 C  C     . ALA C 1 63  ? 5.209  -9.310  28.492 1.00 10.85 ? ? ? ? ? 63  
ALA C C     1 
ATOM   2673 O  O     . ALA C 1 63  ? 4.870  -10.039 29.423 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 63  
ALA C O     1 
ATOM   2674 C  CB    . ALA C 1 63  ? 4.244  -7.023  28.312 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 63  
ALA C CB    1 
ATOM   2675 N  N     . ASP C 1 64  ? 5.374  -9.767  27.258 1.00 10.87 ? ? ? ? ? 64  
ASP C N     1 
ATOM   2676 C  CA    . ASP C 1 64  ? 5.176  -11.165 26.937 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 64  
ASP C CA    1 
ATOM   2677 C  C     . ASP C 1 64  ? 6.171  -12.060 27.651 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 64  
ASP C C     1 
ATOM   2678 O  O     . ASP C 1 64  ? 5.804  -13.148 28.090 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 64  
ASP C O     1 
ATOM   2679 C  CB    . ASP C 1 64  ? 5.224  -11.379 25.432 1.00 12.87 ? ? ? ? ? 64  
ASP C CB    1 
ATOM   2680 C  CG    . ASP C 1 64  ? 3.998  -10.824 24.735 1.00 14.53 ? ? ? ? ? 64  
ASP C CG    1 
ATOM   2681 O  OD1   . ASP C 1 64  ? 2.998  -10.551 25.430 1.00 12.30 ? ? ? ? ? 64  
ASP C OD1   1 
ATOM   2682 O  OD2   . ASP C 1 64  ? 4.031  -10.645 23.492 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 64  
ASP C OD2   1 
ATOM   2683 N  N     . ALA C 1 65  ? 7.424  -11.610 27.789 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 65  
ALA C N     1 
ATOM   2684 C  CA    . ALA C 1 65  ? 8.449  -12.385 28.483 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 65  
ALA C CA    1 
ATOM   2685 C  C     . ALA C 1 65  ? 8.047  -12.487 29.948 1.00 10.81 ? ? ? ? ? 65  
ALA C C     1 
ATOM   2686 O  O     . ALA C 1 65  ? 8.193  -13.542 30.573 1.00 11.43 ? ? ? ? ? 65  
ALA C O     1 
ATOM   2687 C  CB    . ALA C 1 65  ? 9.825  -11.729 28.343 1.00 7.73  ? ? ? ? ? 65  
ALA C CB    1 
ATOM   2688 N  N     . LEU C 1 66  ? 7.543  -11.389 30.505 1.00 10.28 ? ? ? ? ? 66  
LEU C N     1 
ATOM   2689 C  CA    . LEU C 1 66  ? 7.085  -11.377 31.888 1.00 11.61 ? ? ? ? ? 66  
LEU C CA    1 
ATOM   2690 C  C     . LEU C 1 66  ? 5.918  -12.358 32.077 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 66  
LEU C C     1 
ATOM   2691 O  O     . LEU C 1 66  ? 5.878  -13.084 33.078 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 66  
LEU C O     1 
ATOM   2692 C  CB    . LEU C 1 66  ? 6.683  -9.961  32.324 1.00 9.96  ? ? ? ? ? 66  
LEU C CB    1 
ATOM   2693 C  CG    . LEU C 1 66  ? 7.830  -8.947  32.408 1.00 11.26 ? ? ? ? ? 66  
LEU C CG    1 
ATOM   2694 C  CD1   . LEU C 1 66  ? 7.304  -7.602  32.874 1.00 12.18 ? ? ? ? ? 66  
LEU C CD1   1 
ATOM   2695 C  CD2   . LEU C 1 66  ? 8.890  -9.461  33.374 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 66  
LEU C CD2   1 
ATOM   2696 N  N     . THR C 1 67  ? 4.988  -12.398 31.122 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 67  
THR C N     1 
ATOM   2697 C  CA    . THR C 1 67  ? 3.842  -13.303 31.179 1.00 11.98 ? ? ? ? ? 67  
THR C CA    1 
ATOM   2698 C  C     . THR C 1 67  ? 4.363  -14.736 31.237 1.00 12.47 ? ? ? ? ? 67  
THR C C     1 
ATOM   2699 O  O     . THR C 1 67  ? 3.915  -15.539 32.063 1.00 10.14 ? ? ? ? ? 67  
THR C O     1 
ATOM   2700 C  CB    . THR C 1 67  ? 2.931  -13.144 29.936 1.00 14.19 ? ? ? ? ? 67  
THR C CB    1 
ATOM   2701 O  OG1   . THR C 1 67  ? 2.329  -11.847 29.949 1.00 15.91 ? ? ? ? ? 67  
THR C OG1   1 
ATOM   2702 C  CG2   . THR C 1 67  ? 1.845  -14.219 29.941 1.00 15.19 ? ? ? ? ? 67  
THR C CG2   1 
ATOM   2703 N  N     . ASN C 1 68  ? 5.338  -15.027 30.375 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 68  
ASN C N     1 
ATOM   2704 C  CA    . ASN C 1 68  ? 5.979  -16.337 30.310 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 68  
ASN C CA    1 
ATOM   2705 C  C     . ASN C 1 68  ? 6.697  -16.688 31.628 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 68  
ASN C C     1 
ATOM   2706 O  O     . ASN C 1 68  ? 6.634  -17.826 32.088 1.00 13.51 ? ? ? ? ? 68  
ASN C O     1 
ATOM   2707 C  CB    . ASN C 1 68  ? 6.985  -16.384 29.163 1.00 11.69 ? ? ? ? ? 68  
ASN C CB    1 
ATOM   2708 C  CG    . ASN C 1 68  ? 7.671  -17.725 29.062 1.00 13.68 ? ? ? ? ? 68  
ASN C CG    1 
ATOM   2709 O  OD1   . ASN C 1 68  ? 7.027  -18.756 29.155 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 68  
ASN C OD1   1 
ATOM   2710 N  ND2   . ASN C 1 68  ? 8.983  -17.716 28.879 1.00 15.90 ? ? ? ? ? 68  
ASN C ND2   1 
ATOM   2711 N  N     . ALA C 1 69  ? 7.400  -15.722 32.208 1.00 13.08 ? ? ? ? ? 69  
ALA C N     1 
ATOM   2712 C  CA    . ALA C 1 69  ? 8.102  -15.922 33.469 1.00 13.44 ? ? ? ? ? 69  
ALA C CA    1 
ATOM   2713 C  C     . ALA C 1 69  ? 7.098  -16.272 34.571 1.00 13.20 ? ? ? ? ? 69  
ALA C C     1 
ATOM   2714 O  O     . ALA C 1 69  ? 7.309  -17.201 35.340 1.00 12.26 ? ? ? ? ? 69  
ALA C O     1 
ATOM   2715 C  CB    . ALA C 1 69  ? 8.876  -14.665 33.839 1.00 14.77 ? ? ? ? ? 69  
ALA C CB    1 
ATOM   2716 N  N     . VAL C 1 70  ? 5.991  -15.536 34.626 1.00 14.36 ? ? ? ? ? 70  
VAL C N     1 
ATOM   2717 C  CA    . VAL C 1 70  ? 4.936  -15.768 35.623 1.00 13.30 ? ? ? ? ? 70  
VAL C CA    1 
ATOM   2718 C  C     . VAL C 1 70  ? 4.300  -17.152 35.451 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 70  
VAL C C     1 
ATOM   2719 O  O     . VAL C 1 70  ? 4.038  -17.854 36.420 1.00 13.24 ? ? ? ? ? 70  
VAL C O     1 
ATOM   2720 C  CB    . VAL C 1 70  ? 3.826  -14.680 35.521 1.00 13.19 ? ? ? ? ? 70  
VAL C CB    1 
ATOM   2721 C  CG1   . VAL C 1 70  ? 2.706  -14.972 36.499 1.00 13.43 ? ? ? ? ? 70  
VAL C CG1   1 
ATOM   2722 C  CG2   . VAL C 1 70  ? 4.404  -13.289 35.788 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 70  
VAL C CG2   1 
ATOM   2723 N  N     . ALA C 1 71  ? 4.072  -17.554 34.201 1.00 14.93 ? ? ? ? ? 71  
ALA C N     1 
ATOM   2724 C  CA    . ALA C 1 71  ? 3.473  -18.856 33.928 1.00 16.39 ? ? ? ? ? 71  
ALA C CA    1 
ATOM   2725 C  C     . ALA C 1 71  ? 4.470  -19.990 34.258 1.00 17.13 ? ? ? ? ? 71  
ALA C C     1 
ATOM   2726 O  O     . ALA C 1 71  ? 4.095  -21.155 34.348 1.00 19.16 ? ? ? ? ? 71  
ALA C O     1 
ATOM   2727 C  CB    . ALA C 1 71  ? 3.009  -18.941 32.457 1.00 13.04 ? ? ? ? ? 71  
ALA C CB    1 
ATOM   2728 N  N     . HIS C 1 72  ? 5.724  -19.617 34.466 1.00 16.83 ? ? ? ? ? 72  
HIS C N     1 
ATOM   2729 C  CA    . HIS C 1 72  ? 6.768  -20.567 34.779 1.00 16.41 ? ? ? ? ? 72  
HIS C CA    1 
ATOM   2730 C  C     . HIS C 1 72  ? 7.618  -20.084 35.960 1.00 15.14 ? ? ? ? ? 72  
HIS C C     1 
ATOM   2731 O  O     . HIS C 1 72  ? 8.834  -20.260 35.949 1.00 14.27 ? ? ? ? ? 72  
HIS C O     1 
ATOM   2732 C  CB    . HIS C 1 72  ? 7.670  -20.768 33.560 1.00 19.03 ? ? ? ? ? 72  
HIS C CB    1 
ATOM   2733 C  CG    . HIS C 1 72  ? 6.961  -21.329 32.363 1.00 20.60 ? ? ? ? ? 72  
HIS C CG    1 
ATOM   2734 N  ND1   . HIS C 1 72  ? 6.355  -20.538 31.417 1.00 20.89 ? ? ? ? ? 72  
HIS C ND1   1 
ATOM   2735 C  CD2   . HIS C 1 72  ? 6.776  -22.611 31.964 1.00 23.42 ? ? ? ? ? 72  
HIS C CD2   1 
ATOM   2736 C  CE1   . HIS C 1 72  ? 5.830  -21.308 30.472 1.00 21.81 ? ? ? ? ? 72  
HIS C CE1   1 
ATOM   2737 N  NE2   . HIS C 1 72  ? 6.075  -22.564 30.783 1.00 23.53 ? ? ? ? ? 72  
HIS C NE2   1 
ATOM   2738 N  N     . VAL C 1 73  ? 6.994  -19.488 36.976 1.00 12.87 ? ? ? ? ? 73  
VAL C N     1 
ATOM   2739 C  CA    . VAL C 1 73  ? 7.755  -19.005 38.127 1.00 15.36 ? ? ? ? ? 73  
VAL C CA    1 
ATOM   2740 C  C     . VAL C 1 73  ? 8.563  -20.084 38.832 1.00 16.80 ? ? ? ? ? 73  
VAL C C     1 
ATOM   2741 O  O     . VAL C 1 73  ? 9.538  -19.785 39.510 1.00 15.99 ? ? ? ? ? 73  
VAL C O     1 
ATOM   2742 C  CB    . VAL C 1 73  ? 6.880  -18.323 39.192 1.00 16.57 ? ? ? ? ? 73  
VAL C CB    1 
ATOM   2743 C  CG1   . VAL C 1 73  ? 6.573  -16.902 38.790 1.00 21.70 ? ? ? ? ? 73  
VAL C CG1   1 
ATOM   2744 C  CG2   . VAL C 1 73  ? 5.602  -19.113 39.426 1.00 17.46 ? ? ? ? ? 73  
VAL C CG2   1 
ATOM   2745 N  N     . ASP C 1 74  ? 8.153  -21.337 38.667 1.00 19.93 ? ? ? ? ? 74  
ASP C N     1 
ATOM   2746 C  CA    . ASP C 1 74  ? 8.831  -22.467 39.306 1.00 21.94 ? ? ? ? ? 74  
ASP C CA    1 
ATOM   2747 C  C     . ASP C 1 74  ? 10.133 -22.922 38.610 1.00 21.49 ? ? ? ? ? 74  
ASP C C     1 
ATOM   2748 O  O     . ASP C 1 74  ? 10.909 -23.696 39.184 1.00 22.43 ? ? ? ? ? 74  
ASP C O     1 
ATOM   2749 C  CB    . ASP C 1 74  ? 7.839  -23.625 39.508 1.00 21.72 ? ? ? ? ? 74  
ASP C CB    1 
ATOM   2750 C  CG    . ASP C 1 74  ? 6.816  -23.334 40.607 1.00 22.70 ? ? ? ? ? 74  
ASP C CG    1 
ATOM   2751 O  OD1   . ASP C 1 74  ? 7.210  -22.899 41.705 1.00 26.55 ? ? ? ? ? 74  
ASP C OD1   1 
ATOM   2752 O  OD2   . ASP C 1 74  ? 5.613  -23.542 40.391 1.00 24.67 ? ? ? ? ? 74  
ASP C OD2   1 
ATOM   2753 N  N     . ASP C 1 75  ? 10.367 -22.425 37.400 1.00 19.45 ? ? ? ? ? 75  
ASP C N     1 
ATOM   2754 C  CA    . ASP C 1 75  ? 11.587 -22.730 36.646 1.00 18.17 ? ? ? ? ? 75  
ASP C CA    1 
ATOM   2755 C  C     . ASP C 1 75  ? 11.859 -21.615 35.646 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 75  
ASP C C     1 
ATOM   2756 O  O     . ASP C 1 75  ? 11.856 -21.830 34.423 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 75  
ASP C O     1 
ATOM   2757 C  CB    . ASP C 1 75  ? 11.495 -24.062 35.909 1.00 20.07 ? ? ? ? ? 75  
ASP C CB    1 
ATOM   2758 C  CG    . ASP C 1 75  ? 12.870 -24.583 35.455 1.00 22.98 ? ? ? ? ? 75  
ASP C CG    1 
ATOM   2759 O  OD1   . ASP C 1 75  ? 13.907 -23.880 35.619 1.00 21.52 ? ? ? ? ? 75  
ASP C OD1   1 
ATOM   2760 O  OD2   . ASP C 1 75  ? 12.910 -25.719 34.936 1.00 25.21 ? ? ? ? ? 75  
ASP C OD2   1 
ATOM   2761 N  N     . MET C 1 76  ? 12.148 -20.433 36.181 1.00 16.96 ? ? ? ? ? 76  
MET C N     1 
ATOM   2762 C  CA    . MET C 1 76  ? 12.418 -19.284 35.345 1.00 16.39 ? ? ? ? ? 76  
MET C CA    1 
ATOM   2763 C  C     . MET C 1 76  ? 13.688 -19.363 34.514 1.00 15.99 ? ? ? ? ? 76  
MET C C     1 
ATOM   2764 O  O     . MET C 1 76  ? 13.655 -19.075 33.310 1.00 16.23 ? ? ? ? ? 76  
MET C O     1 
ATOM   2765 C  CB    . MET C 1 76  ? 12.330 -18.005 36.157 1.00 16.67 ? ? ? ? ? 76  
MET C CB    1 
ATOM   2766 C  CG    . MET C 1 76  ? 10.907 -17.746 36.610 1.00 17.90 ? ? ? ? ? 76  
MET C CG    1 
ATOM   2767 S  SD    . MET C 1 76  ? 10.580 -16.056 37.070 1.00 20.15 ? ? ? ? ? 76  
MET C SD    1 
ATOM   2768 C  CE    . MET C 1 76  ? 11.014 -16.060 38.743 1.00 15.13 ? ? ? ? ? 76  
MET C CE    1 
ATOM   2769 N  N     . PRO C 1 77  ? 14.811 -19.800 35.115 1.00 15.71 ? ? ? ? ? 77  
PRO C N     1 
ATOM   2770 C  CA    . PRO C 1 77  ? 16.053 -19.888 34.335 1.00 15.28 ? ? ? ? ? 77  
PRO C CA    1 
ATOM   2771 C  C     . PRO C 1 77  ? 15.860 -20.671 33.036 1.00 17.74 ? ? ? ? ? 77  
PRO C C     1 
ATOM   2772 O  O     . PRO C 1 77  ? 16.443 -20.321 32.013 1.00 16.57 ? ? ? ? ? 77  
PRO C O     1 
ATOM   2773 C  CB    . PRO C 1 77  ? 16.999 -20.601 35.295 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 77  
PRO C CB    1 
ATOM   2774 C  CG    . PRO C 1 77  ? 16.574 -20.050 36.622 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 77  
PRO C CG    1 
ATOM   2775 C  CD    . PRO C 1 77  ? 15.061 -20.109 36.536 1.00 14.09 ? ? ? ? ? 77  
PRO C CD    1 
ATOM   2776 N  N     . ASN C 1 78  ? 15.031 -21.722 33.072 1.00 19.93 ? ? ? ? ? 78  
ASN C N     1 
ATOM   2777 C  CA    . ASN C 1 78  ? 14.750 -22.516 31.873 1.00 21.23 ? ? ? ? ? 78  
ASN C CA    1 
ATOM   2778 C  C     . ASN C 1 78  ? 13.805 -21.763 30.926 1.00 21.64 ? ? ? ? ? 78  
ASN C C     1 
ATOM   2779 O  O     . ASN C 1 78  ? 14.043 -21.710 29.717 1.00 23.58 ? ? ? ? ? 78  
ASN C O     1 
ATOM   2780 C  CB    . ASN C 1 78  ? 14.159 -23.881 32.247 1.00 22.18 ? ? ? ? ? 78  
ASN C CB    1 
ATOM   2781 C  CG    . ASN C 1 78  ? 13.851 -24.745 31.017 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 78  
ASN C CG    1 
ATOM   2782 O  OD1   . ASN C 1 78  ? 14.750 -25.151 30.271 1.00 22.92 ? ? ? ? ? 78  
ASN C OD1   1 
ATOM   2783 N  ND2   . ASN C 1 78  ? 12.565 -25.021 30.805 1.00 22.68 ? ? ? ? ? 78  
ASN C ND2   1 
ATOM   2784 N  N     . ALA C 1 79  ? 12.760 -21.144 31.489 1.00 20.88 ? ? ? ? ? 79  
ALA C N     1 
ATOM   2785 C  CA    . ALA C 1 79  ? 11.791 -20.380 30.693 1.00 20.12 ? ? ? ? ? 79  
ALA C CA    1 
ATOM   2786 C  C     . ALA C 1 79  ? 12.375 -19.119 30.040 1.00 18.35 ? ? ? ? ? 79  
ALA C C     1 
ATOM   2787 O  O     . ALA C 1 79  ? 11.896 -18.695 28.994 1.00 18.14 ? ? ? ? ? 79  
ALA C O     1 
ATOM   2788 C  CB    . ALA C 1 79  ? 10.576 -20.017 31.550 1.00 19.17 ? ? ? ? ? 79  
ALA C CB    1 
ATOM   2789 N  N     . LEU C 1 80  ? 13.422 -18.551 30.645 1.00 17.12 ? ? ? ? ? 80  
LEU C N     1 
ATOM   2790 C  CA    . LEU C 1 80  ? 14.090 -17.343 30.137 1.00 16.89 ? ? ? ? ? 80  
LEU C CA    1 
ATOM   2791 C  C     . LEU C 1 80  ? 15.508 -17.646 29.631 1.00 17.99 ? ? ? ? ? 80  
LEU C C     1 
ATOM   2792 O  O     . LEU C 1 80  ? 16.377 -16.760 29.600 1.00 18.90 ? ? ? ? ? 80  
LEU C O     1 
ATOM   2793 C  CB    . LEU C 1 80  ? 14.182 -16.284 31.254 1.00 13.91 ? ? ? ? ? 80  
LEU C CB    1 
ATOM   2794 C  CG    . LEU C 1 80  ? 12.865 -15.683 31.771 1.00 10.51 ? ? ? ? ? 80  
LEU C CG    1 
ATOM   2795 C  CD1   . LEU C 1 80  ? 13.132 -14.825 32.970 1.00 7.79  ? ? ? ? ? 80  
LEU C CD1   1 
ATOM   2796 C  CD2   . LEU C 1 80  ? 12.181 -14.893 30.658 1.00 12.70 ? ? ? ? ? 80  
LEU C CD2   1 
ATOM   2797 N  N     . SER C 1 81  ? 15.720 -18.886 29.209 1.00 16.49 ? ? ? ? ? 81  
SER C N     1 
ATOM   2798 C  CA    . SER C 1 81  ? 17.014 -19.344 28.729 1.00 15.96 ? ? ? ? ? 81  
SER C CA    1 
ATOM   2799 C  C     . SER C 1 81  ? 17.589 -18.572 27.522 1.00 14.91 ? ? ? ? ? 81  
SER C C     1 
ATOM   2800 O  O     . SER C 1 81  ? 18.731 -18.094 27.564 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 81  
SER C O     1 
ATOM   2801 C  CB    . SER C 1 81  ? 16.935 -20.849 28.426 1.00 17.41 ? ? ? ? ? 81  
SER C CB    1 
ATOM   2802 O  OG    . SER C 1 81  ? 18.220 -21.457 28.430 1.00 22.24 ? ? ? ? ? 81  
SER C OG    1 
ATOM   2803 N  N     . ALA C 1 82  ? 16.817 -18.471 26.443 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 82  
ALA C N     1 
ATOM   2804 C  CA    . ALA C 1 82  ? 17.279 -17.755 25.265 1.00 13.18 ? ? ? ? ? 82  
ALA C CA    1 
ATOM   2805 C  C     . ALA C 1 82  ? 17.355 -16.260 25.569 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 82  
ALA C C     1 
ATOM   2806 O  O     . ALA C 1 82  ? 18.125 -15.525 24.957 1.00 15.15 ? ? ? ? ? 82  
ALA C O     1 
ATOM   2807 C  CB    . ALA C 1 82  ? 16.356 -18.019 24.071 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 82  
ALA C CB    1 
ATOM   2808 N  N     . LEU C 1 83  ? 16.575 -15.821 26.549 1.00 13.74 ? ? ? ? ? 83  
LEU C N     1 
ATOM   2809 C  CA    . LEU C 1 83  ? 16.556 -14.421 26.935 1.00 11.43 ? ? ? ? ? 83  
LEU C CA    1 
ATOM   2810 C  C     . LEU C 1 83  ? 17.824 -14.031 27.734 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 83  
LEU C C     1 
ATOM   2811 O  O     . LEU C 1 83  ? 18.396 -12.952 27.514 1.00 5.70  ? ? ? ? ? 83  
LEU C O     1 
ATOM   2812 C  CB    . LEU C 1 83  ? 15.259 -14.113 27.706 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 83  
LEU C CB    1 
ATOM   2813 C  CG    . LEU C 1 83  ? 14.316 -13.041 27.134 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 83  
LEU C CG    1 
ATOM   2814 C  CD1   . LEU C 1 83  ? 14.843 -11.692 27.533 1.00 20.07 ? ? ? ? ? 83  
LEU C CD1   1 
ATOM   2815 C  CD2   . LEU C 1 83  ? 14.201 -13.126 25.612 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 83  
LEU C CD2   1 
ATOM   2816 N  N     . SER C 1 84  ? 18.252 -14.893 28.647 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 84  
SER C N     1 
ATOM   2817 C  CA    . SER C 1 84  ? 19.470 -14.600 29.405 1.00 12.80 ? ? ? ? ? 84  
SER C CA    1 
ATOM   2818 C  C     . SER C 1 84  ? 20.688 -14.743 28.481 1.00 12.43 ? ? ? ? ? 84  
SER C C     1 
ATOM   2819 O  O     . SER C 1 84  ? 21.727 -14.126 28.702 1.00 16.69 ? ? ? ? ? 84  
SER C O     1 
ATOM   2820 C  CB    . SER C 1 84  ? 19.595 -15.485 30.647 1.00 13.40 ? ? ? ? ? 84  
SER C CB    1 
ATOM   2821 O  OG    . SER C 1 84  ? 19.392 -16.845 30.326 1.00 21.28 ? ? ? ? ? 84  
SER C OG    1 
ATOM   2822 N  N     . ASP C 1 85  ? 20.520 -15.512 27.415 1.00 13.55 ? ? ? ? ? 85  
ASP C N     1 
ATOM   2823 C  CA    . ASP C 1 85  ? 21.573 -15.686 26.422 1.00 14.33 ? ? ? ? ? 85  
ASP C CA    1 
ATOM   2824 C  C     . ASP C 1 85  ? 21.732 -14.377 25.658 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 85  
ASP C C     1 
ATOM   2825 O  O     . ASP C 1 85  ? 22.842 -13.854 25.506 1.00 8.22  ? ? ? ? ? 85  
ASP C O     1 
ATOM   2826 C  CB    . ASP C 1 85  ? 21.194 -16.796 25.424 1.00 17.09 ? ? ? ? ? 85  
ASP C CB    1 
ATOM   2827 C  CG    . ASP C 1 85  ? 22.006 -18.063 25.628 1.00 20.83 ? ? ? ? ? 85  
ASP C CG    1 
ATOM   2828 O  OD1   . ASP C 1 85  ? 21.699 -18.806 26.578 1.00 22.21 ? ? ? ? ? 85  
ASP C OD1   1 
ATOM   2829 O  OD2   . ASP C 1 85  ? 22.966 -18.311 24.858 1.00 22.32 ? ? ? ? ? 85  
ASP C OD2   1 
ATOM   2830 N  N     . LEU C 1 86  ? 20.593 -13.876 25.176 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 86  
LEU C N     1 
ATOM   2831 C  CA    . LEU C 1 86  ? 20.503 -12.633 24.411 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 86  
LEU C CA    1 
ATOM   2832 C  C     . LEU C 1 86  ? 21.066 -11.428 25.143 1.00 10.47 ? ? ? ? ? 86  
LEU C C     1 
ATOM   2833 O  O     . LEU C 1 86  ? 21.748 -10.597 24.553 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 86  
LEU C O     1 
ATOM   2834 C  CB    . LEU C 1 86  ? 19.050 -12.343 24.011 1.00 13.06 ? ? ? ? ? 86  
LEU C CB    1 
ATOM   2835 C  CG    . LEU C 1 86  ? 18.857 -11.081 23.152 1.00 15.41 ? ? ? ? ? 86  
LEU C CG    1 
ATOM   2836 C  CD1   . LEU C 1 86  ? 19.453 -11.317 21.758 1.00 13.80 ? ? ? ? ? 86  
LEU C CD1   1 
ATOM   2837 C  CD2   . LEU C 1 86  ? 17.372 -10.687 23.064 1.00 15.28 ? ? ? ? ? 86  
LEU C CD2   1 
ATOM   2838 N  N     . HIS C 1 87  ? 20.741 -11.285 26.422 1.00 9.41  ? ? ? ? ? 87  
HIS C N     1 
ATOM   2839 C  CA    . HIS C 1 87  ? 21.263 -10.140 27.142 1.00 11.00 ? ? ? ? ? 87  
HIS C CA    1 
ATOM   2840 C  C     . HIS C 1 87  ? 22.756 -10.310 27.498 1.00 11.06 ? ? ? ? ? 87  
HIS C C     1 
ATOM   2841 O  O     . HIS C 1 87  ? 23.514 -9.364  27.353 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 87  
HIS C O     1 
ATOM   2842 C  CB    . HIS C 1 87  ? 20.395 -9.777  28.360 1.00 9.74  ? ? ? ? ? 87  
HIS C CB    1 
ATOM   2843 C  CG    . HIS C 1 87  ? 19.049 -9.228  27.993 1.00 14.12 ? ? ? ? ? 87  
HIS C CG    1 
ATOM   2844 N  ND1   . HIS C 1 87  ? 18.043 -9.980  27.425 1.00 13.90 ? ? ? ? ? 87  
HIS C ND1   1 
ATOM   2845 C  CD2   . HIS C 1 87  ? 18.561 -7.960  28.095 1.00 11.70 ? ? ? ? ? 87  
HIS C CD2   1 
ATOM   2846 C  CE1   . HIS C 1 87  ? 16.999 -9.177  27.207 1.00 15.32 ? ? ? ? ? 87  
HIS C CE1   1 
ATOM   2847 N  NE2   . HIS C 1 87  ? 17.224 -7.924  27.579 1.00 13.41 ? ? ? ? ? 87  
HIS C NE2   1 
ATOM   2848 N  N     . ALA C 1 88  ? 23.177 -11.524 27.855 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 88  
ALA C N     1 
ATOM   2849 C  CA    . ALA C 1 88  ? 24.570 -11.751 28.221 1.00 9.02  ? ? ? ? ? 88  
ALA C CA    1 
ATOM   2850 C  C     . ALA C 1 88  ? 25.574 -11.710 27.079 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 88  
ALA C C     1 
ATOM   2851 O  O     . ALA C 1 88  ? 26.667 -11.151 27.221 1.00 11.08 ? ? ? ? ? 88  
ALA C O     1 
ATOM   2852 C  CB    . ALA C 1 88  ? 24.720 -13.063 28.975 1.00 5.68  ? ? ? ? ? 88  
ALA C CB    1 
ATOM   2853 N  N     . HIS C 1 89  ? 25.212 -12.279 25.940 1.00 9.84  ? ? ? ? ? 89  
HIS C N     1 
ATOM   2854 C  CA    . HIS C 1 89  ? 26.146 -12.361 24.818 1.00 10.85 ? ? ? ? ? 89  
HIS C CA    1 
ATOM   2855 C  C     . HIS C 1 89  ? 25.956 -11.345 23.700 1.00 10.17 ? ? ? ? ? 89  
HIS C C     1 
ATOM   2856 O  O     . HIS C 1 89  ? 26.847 -11.183 22.855 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 89  
HIS C O     1 
ATOM   2857 C  CB    . HIS C 1 89  ? 26.154 -13.793 24.243 1.00 12.29 ? ? ? ? ? 89  
HIS C CB    1 
ATOM   2858 C  CG    . HIS C 1 89  ? 26.289 -14.864 25.291 1.00 13.46 ? ? ? ? ? 89  
HIS C CG    1 
ATOM   2859 N  ND1   . HIS C 1 89  ? 25.484 -15.984 25.324 1.00 15.45 ? ? ? ? ? 89  
HIS C ND1   1 
ATOM   2860 C  CD2   . HIS C 1 89  ? 27.090 -14.953 26.387 1.00 13.67 ? ? ? ? ? 89  
HIS C CD2   1 
ATOM   2861 C  CE1   . HIS C 1 89  ? 25.772 -16.711 26.392 1.00 13.14 ? ? ? ? ? 89  
HIS C CE1   1 
ATOM   2862 N  NE2   . HIS C 1 89  ? 26.745 -16.104 27.053 1.00 15.39 ? ? ? ? ? 89  
HIS C NE2   1 
ATOM   2863 N  N     . LYS C 1 90  ? 24.809 -10.677 23.657 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 90  
LYS C N     1 
ATOM   2864 C  CA    . LYS C 1 90  ? 24.598 -9.706  22.598 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 90  
LYS C CA    1 
ATOM   2865 C  C     . LYS C 1 90  ? 24.293 -8.297  23.094 1.00 9.24  ? ? ? ? ? 90  
LYS C C     1 
ATOM   2866 O  O     . LYS C 1 90  ? 25.110 -7.402  22.951 1.00 6.11  ? ? ? ? ? 90  
LYS C O     1 
ATOM   2867 C  CB    . LYS C 1 90  ? 23.507 -10.183 21.644 1.00 13.45 ? ? ? ? ? 90  
LYS C CB    1 
ATOM   2868 C  CG    . LYS C 1 90  ? 23.494 -9.456  20.317 1.00 19.49 ? ? ? ? ? 90  
LYS C CG    1 
ATOM   2869 C  CD    . LYS C 1 90  ? 24.819 -9.659  19.578 1.00 23.70 ? ? ? ? ? 90  
LYS C CD    1 
ATOM   2870 C  CE    . LYS C 1 90  ? 25.805 -8.506  19.804 1.00 24.75 ? ? ? ? ? 90  
LYS C CE    1 
ATOM   2871 N  NZ    . LYS C 1 90  ? 27.172 -8.884  19.383 1.00 22.87 ? ? ? ? ? 90  
LYS C NZ    1 
ATOM   2872 N  N     . LEU C 1 91  ? 23.105 -8.102  23.655 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 91  
LEU C N     1 
ATOM   2873 C  CA    . LEU C 1 91  ? 22.700 -6.800  24.152 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 91  
LEU C CA    1 
ATOM   2874 C  C     . LEU C 1 91  ? 23.724 -6.224  25.129 1.00 12.57 ? ? ? ? ? 91  
LEU C C     1 
ATOM   2875 O  O     . LEU C 1 91  ? 24.118 -5.056  25.007 1.00 13.97 ? ? ? ? ? 91  
LEU C O     1 
ATOM   2876 C  CB    . LEU C 1 91  ? 21.327 -6.896  24.810 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 91  
LEU C CB    1 
ATOM   2877 C  CG    . LEU C 1 91  ? 20.246 -7.454  23.898 1.00 9.95  ? ? ? ? ? 91  
LEU C CG    1 
ATOM   2878 C  CD1   . LEU C 1 91  ? 18.927 -7.516  24.642 1.00 5.93  ? ? ? ? ? 91  
LEU C CD1   1 
ATOM   2879 C  CD2   . LEU C 1 91  ? 20.144 -6.600  22.648 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 91  
LEU C CD2   1 
ATOM   2880 N  N     . ARG C 1 92  ? 24.128 -7.033  26.107 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 92  
ARG C N     1 
ATOM   2881 C  CA    . ARG C 1 92  ? 25.110 -6.654  27.133 1.00 7.45  ? ? ? ? ? 92  
ARG C CA    1 
ATOM   2882 C  C     . ARG C 1 92  ? 24.767 -5.394  27.918 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 92  
ARG C C     1 
ATOM   2883 O  O     . ARG C 1 92  ? 25.618 -4.574  28.238 1.00 6.60  ? ? ? ? ? 92  
ARG C O     1 
ATOM   2884 C  CB    . ARG C 1 92  ? 26.508 -6.621  26.512 1.00 8.25  ? ? ? ? ? 92  
ARG C CB    1 
ATOM   2885 C  CG    . ARG C 1 92  ? 26.988 -8.037  26.145 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 92  
ARG C CG    1 
ATOM   2886 C  CD    . ARG C 1 92  ? 28.164 -8.061  25.205 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 92  
ARG C CD    1 
ATOM   2887 N  NE    . ARG C 1 92  ? 27.778 -7.744  23.842 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 92  
ARG C NE    1 
ATOM   2888 C  CZ    . ARG C 1 92  ? 28.628 -7.704  22.824 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 92  
ARG C CZ    1 
ATOM   2889 N  NH1   . ARG C 1 92  ? 29.921 -7.951  23.034 1.00 13.16 ? ? ? ? ? 92  
ARG C NH1   1 
ATOM   2890 N  NH2   . ARG C 1 92  ? 28.189 -7.407  21.597 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 92  
ARG C NH2   1 
ATOM   2891 N  N     . VAL C 1 93  ? 23.490 -5.314  28.284 1.00 9.00  ? ? ? ? ? 93  
VAL C N     1 
ATOM   2892 C  CA    . VAL C 1 93  ? 22.933 -4.212  29.060 1.00 7.64  ? ? ? ? ? 93  
VAL C CA    1 
ATOM   2893 C  C     . VAL C 1 93  ? 23.512 -4.326  30.465 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 93  
VAL C C     1 
ATOM   2894 O  O     . VAL C 1 93  ? 23.312 -5.335  31.149 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 93  
VAL C O     1 
ATOM   2895 C  CB    . VAL C 1 93  ? 21.393 -4.342  29.119 1.00 7.14  ? ? ? ? ? 93  
VAL C CB    1 
ATOM   2896 C  CG1   . VAL C 1 93  ? 20.787 -3.391  30.136 1.00 4.12  ? ? ? ? ? 93  
VAL C CG1   1 
ATOM   2897 C  CG2   . VAL C 1 93  ? 20.817 -4.125  27.727 1.00 4.41  ? ? ? ? ? 93  
VAL C CG2   1 
ATOM   2898 N  N     . ASP C 1 94  ? 24.236 -3.303  30.903 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 94  
ASP C N     1 
ATOM   2899 C  CA    . ASP C 1 94  ? 24.831 -3.358  32.217 1.00 8.56  ? ? ? ? ? 94  
ASP C CA    1 
ATOM   2900 C  C     . ASP C 1 94  ? 23.771 -3.715  33.241 1.00 9.26  ? ? ? ? ? 94  
ASP C C     1 
ATOM   2901 O  O     . ASP C 1 94  ? 22.701 -3.109  33.243 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 94  
ASP C O     1 
ATOM   2902 C  CB    . ASP C 1 94  ? 25.456 -2.018  32.582 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 94  
ASP C CB    1 
ATOM   2903 C  CG    . ASP C 1 94  ? 26.350 -2.126  33.775 1.00 4.93  ? ? ? ? ? 94  
ASP C CG    1 
ATOM   2904 O  OD1   . ASP C 1 94  ? 25.851 -2.165  34.929 1.00 2.42  ? ? ? ? ? 94  
ASP C OD1   1 
ATOM   2905 O  OD2   . ASP C 1 94  ? 27.557 -2.202  33.555 1.00 3.80  ? ? ? ? ? 94  
ASP C OD2   1 
ATOM   2906 N  N     . PRO C 1 95  ? 24.086 -4.644  34.176 1.00 10.54 ? ? ? ? ? 95  
PRO C N     1 
ATOM   2907 C  CA    . PRO C 1 95  ? 23.171 -5.106  35.235 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 95  
PRO C CA    1 
ATOM   2908 C  C     . PRO C 1 95  ? 22.401 -4.019  36.014 1.00 11.85 ? ? ? ? ? 95  
PRO C C     1 
ATOM   2909 O  O     . PRO C 1 95  ? 21.224 -4.200  36.309 1.00 11.71 ? ? ? ? ? 95  
PRO C O     1 
ATOM   2910 C  CB    . PRO C 1 95  ? 24.104 -5.905  36.161 1.00 11.03 ? ? ? ? ? 95  
PRO C CB    1 
ATOM   2911 C  CG    . PRO C 1 95  ? 25.159 -6.455  35.209 1.00 8.60  ? ? ? ? ? 95  
PRO C CG    1 
ATOM   2912 C  CD    . PRO C 1 95  ? 25.420 -5.277  34.310 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 95  
PRO C CD    1 
ATOM   2913 N  N     . VAL C 1 96  ? 23.019 -2.873  36.306 1.00 12.35 ? ? ? ? ? 96  
VAL C N     1 
ATOM   2914 C  CA    . VAL C 1 96  ? 22.326 -1.826  37.073 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 96  
VAL C CA    1 
ATOM   2915 C  C     . VAL C 1 96  ? 21.013 -1.343  36.447 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 96  
VAL C C     1 
ATOM   2916 O  O     . VAL C 1 96  ? 20.112 -0.878  37.140 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 96  
VAL C O     1 
ATOM   2917 C  CB    . VAL C 1 96  ? 23.217 -0.598  37.308 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 96  
VAL C CB    1 
ATOM   2918 C  CG1   . VAL C 1 96  ? 24.487 -1.005  38.032 1.00 14.24 ? ? ? ? ? 96  
VAL C CG1   1 
ATOM   2919 C  CG2   . VAL C 1 96  ? 23.512 0.107   35.982 1.00 9.82  ? ? ? ? ? 96  
VAL C CG2   1 
ATOM   2920 N  N     . ASN C 1 97  ? 20.913 -1.452  35.132 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 97  
ASN C N     1 
ATOM   2921 C  CA    . ASN C 1 97  ? 19.722 -1.025  34.420 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 97  
ASN C CA    1 
ATOM   2922 C  C     . ASN C 1 97  ? 18.478 -1.877  34.719 1.00 9.26  ? ? ? ? ? 97  
ASN C C     1 
ATOM   2923 O  O     . ASN C 1 97  ? 17.352 -1.369  34.681 1.00 7.20  ? ? ? ? ? 97  
ASN C O     1 
ATOM   2924 C  CB    . ASN C 1 97  ? 20.018 -0.999  32.915 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 97  
ASN C CB    1 
ATOM   2925 C  CG    . ASN C 1 97  ? 21.104 -0.013  32.570 1.00 12.55 ? ? ? ? ? 97  
ASN C CG    1 
ATOM   2926 O  OD1   . ASN C 1 97  ? 20.867 1.197   32.532 1.00 16.06 ? ? ? ? ? 97  
ASN C OD1   1 
ATOM   2927 N  ND2   . ASN C 1 97  ? 22.317 -0.511  32.363 1.00 9.40  ? ? ? ? ? 97  
ASN C ND2   1 
ATOM   2928 N  N     . PHE C 1 98  ? 18.670 -3.148  35.074 1.00 7.88  ? ? ? ? ? 98  
PHE C N     1 
ATOM   2929 C  CA    . PHE C 1 98  ? 17.530 -4.028  35.379 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CA    1 
ATOM   2930 C  C     . PHE C 1 98  ? 16.709 -3.571  36.583 1.00 7.96  ? ? ? ? ? 98  
PHE C C     1 
ATOM   2931 O  O     . PHE C 1 98  ? 15.485 -3.713  36.595 1.00 7.94  ? ? ? ? ? 98  
PHE C O     1 
ATOM   2932 C  CB    . PHE C 1 98  ? 17.971 -5.500  35.509 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CB    1 
ATOM   2933 C  CG    . PHE C 1 98  ? 18.467 -6.094  34.212 1.00 5.04  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CG    1 
ATOM   2934 C  CD1   . PHE C 1 98  ? 19.772 -5.891  33.799 1.00 4.79  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CD1   1 
ATOM   2935 C  CD2   . PHE C 1 98  ? 17.601 -6.768  33.359 1.00 8.48  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CD2   1 
ATOM   2936 C  CE1   . PHE C 1 98  ? 20.212 -6.333  32.555 1.00 5.62  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CE1   1 
ATOM   2937 C  CE2   . PHE C 1 98  ? 18.030 -7.224  32.094 1.00 8.37  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CE2   1 
ATOM   2938 C  CZ    . PHE C 1 98  ? 19.336 -7.000  31.696 1.00 7.12  ? ? ? ? ? 98  
PHE C CZ    1 
ATOM   2939 N  N     . LYS C 1 99  ? 17.363 -2.955  37.560 1.00 6.77  ? ? ? ? ? 99  
LYS C N     1 
ATOM   2940 C  CA    . LYS C 1 99  ? 16.659 -2.467  38.733 1.00 8.25  ? ? ? ? ? 99  
LYS C CA    1 
ATOM   2941 C  C     . LYS C 1 99  ? 15.825 -1.223  38.375 1.00 8.45  ? ? ? ? ? 99  
LYS C C     1 
ATOM   2942 O  O     . LYS C 1 99  ? 14.775 -0.969  38.982 1.00 4.69  ? ? ? ? ? 99  
LYS C O     1 
ATOM   2943 C  CB    . LYS C 1 99  ? 17.646 -2.152  39.856 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 99  
LYS C CB    1 
ATOM   2944 C  CG    . LYS C 1 99  ? 18.501 -0.938  39.580 1.00 20.45 ? ? ? ? ? 99  
LYS C CG    1 
ATOM   2945 C  CD    . LYS C 1 99  ? 19.779 -0.887  40.410 1.00 26.14 ? ? ? ? ? 99  
LYS C CD    1 
ATOM   2946 C  CE    . LYS C 1 99  ? 20.659 0.297   39.960 1.00 28.12 ? ? ? ? ? 99  
LYS C CE    1 
ATOM   2947 N  NZ    . LYS C 1 99  ? 22.057 0.250   40.517 1.00 29.99 ? ? ? ? ? 99  
LYS C NZ    1 
ATOM   2948 N  N     . LEU C 1 100 ? 16.285 -0.474  37.367 1.00 9.21  ? ? ? ? ? 100 
LEU C N     1 
ATOM   2949 C  CA    . LEU C 1 100 ? 15.600 0.747   36.940 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 100 
LEU C CA    1 
ATOM   2950 C  C     . LEU C 1 100 ? 14.288 0.386   36.253 1.00 8.04  ? ? ? ? ? 100 
LEU C C     1 
ATOM   2951 O  O     . LEU C 1 100 ? 13.256 0.985   36.544 1.00 7.56  ? ? ? ? ? 100 
LEU C O     1 
ATOM   2952 C  CB    . LEU C 1 100 ? 16.499 1.598   36.023 1.00 6.12  ? ? ? ? ? 100 
LEU C CB    1 
ATOM   2953 C  CG    . LEU C 1 100 ? 17.878 1.975   36.603 1.00 5.41  ? ? ? ? ? 100 
LEU C CG    1 
ATOM   2954 C  CD1   . LEU C 1 100 ? 18.609 2.914   35.666 1.00 6.62  ? ? ? ? ? 100 
LEU C CD1   1 
ATOM   2955 C  CD2   . LEU C 1 100 ? 17.726 2.631   37.969 1.00 6.49  ? ? ? ? ? 100 
LEU C CD2   1 
ATOM   2956 N  N     . LEU C 1 101 ? 14.321 -0.630  35.381 1.00 8.91  ? ? ? ? ? 101 
LEU C N     1 
ATOM   2957 C  CA    . LEU C 1 101 ? 13.120 -1.063  34.684 1.00 7.42  ? ? ? ? ? 101 
LEU C CA    1 
ATOM   2958 C  C     . LEU C 1 101 ? 12.187 -1.761  35.658 1.00 8.60  ? ? ? ? ? 101 
LEU C C     1 
ATOM   2959 O  O     . LEU C 1 101 ? 10.961 -1.611  35.559 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 101 
LEU C O     1 
ATOM   2960 C  CB    . LEU C 1 101 ? 13.450 -1.967  33.483 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 101 
LEU C CB    1 
ATOM   2961 C  CG    . LEU C 1 101 ? 12.267 -2.481  32.635 1.00 8.42  ? ? ? ? ? 101 
LEU C CG    1 
ATOM   2962 C  CD1   . LEU C 1 101 ? 11.436 -1.316  32.112 1.00 6.90  ? ? ? ? ? 101 
LEU C CD1   1 
ATOM   2963 C  CD2   . LEU C 1 101 ? 12.759 -3.344  31.452 1.00 7.41  ? ? ? ? ? 101 
LEU C CD2   1 
ATOM   2964 N  N     . SER C 1 102 ? 12.753 -2.517  36.603 1.00 8.78  ? ? ? ? ? 102 
SER C N     1 
ATOM   2965 C  CA    . SER C 1 102 ? 11.936 -3.195  37.615 1.00 5.59  ? ? ? ? ? 102 
SER C CA    1 
ATOM   2966 C  C     . SER C 1 102 ? 11.170 -2.135  38.391 1.00 7.19  ? ? ? ? ? 102 
SER C C     1 
ATOM   2967 O  O     . SER C 1 102 ? 9.947  -2.254  38.543 1.00 8.04  ? ? ? ? ? 102 
SER C O     1 
ATOM   2968 C  CB    . SER C 1 102 ? 12.784 -4.050  38.566 1.00 4.71  ? ? ? ? ? 102 
SER C CB    1 
ATOM   2969 O  OG    . SER C 1 102 ? 13.335 -5.149  37.869 1.00 2.93  ? ? ? ? ? 102 
SER C OG    1 
ATOM   2970 N  N     . HIS C 1 103 ? 11.880 -1.083  38.812 1.00 5.93  ? ? ? ? ? 103 
HIS C N     1 
ATOM   2971 C  CA    . HIS C 1 103 ? 11.251 0.013   39.539 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 103 
HIS C CA    1 
ATOM   2972 C  C     . HIS C 1 103 ? 10.108 0.590   38.739 1.00 7.55  ? ? ? ? ? 103 
HIS C C     1 
ATOM   2973 O  O     . HIS C 1 103 ? 9.016  0.812   39.245 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 103 
HIS C O     1 
ATOM   2974 C  CB    . HIS C 1 103 ? 12.269 1.137   39.838 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 103 
HIS C CB    1 
ATOM   2975 C  CG    . HIS C 1 103 ? 11.658 2.358   40.469 1.00 13.24 ? ? ? ? ? 103 
HIS C CG    1 
ATOM   2976 N  ND1   . HIS C 1 103 ? 11.142 2.339   41.744 1.00 17.26 ? ? ? ? ? 103 
HIS C ND1   1 
ATOM   2977 C  CD2   . HIS C 1 103 ? 11.477 3.594   39.997 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 103 
HIS C CD2   1 
ATOM   2978 C  CE1   . HIS C 1 103 ? 10.653 3.533   42.028 1.00 17.30 ? ? ? ? ? 103 
HIS C CE1   1 
ATOM   2979 N  NE2   . HIS C 1 103 ? 10.838 4.327   40.992 1.00 14.83 ? ? ? ? ? 103 
HIS C NE2   1 
ATOM   2980 N  N     . CYS C 1 104 ? 10.322 0.836   37.454 1.00 7.40  ? ? ? ? ? 104 
CYS C N     1 
ATOM   2981 C  CA    . CYS C 1 104 ? 9.280  1.411   36.639 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 104 
CYS C CA    1 
ATOM   2982 C  C     . CYS C 1 104 ? 8.110  0.492   36.242 1.00 10.49 ? ? ? ? ? 104 
CYS C C     1 
ATOM   2983 O  O     . CYS C 1 104 ? 6.971  0.905   35.991 1.00 8.96  ? ? ? ? ? 104 
CYS C O     1 
ATOM   2984 C  CB    . CYS C 1 104 ? 9.931  2.097   35.415 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 104 
CYS C CB    1 
ATOM   2985 S  SG    . CYS C 1 104 ? 10.863 3.611   35.776 1.00 13.23 ? ? ? ? ? 104 
CYS C SG    1 
ATOM   2986 N  N     . LEU C 1 105 ? 8.353  -0.835  36.259 1.00 12.18 ? ? ? ? ? 105 
LEU C N     1 
ATOM   2987 C  CA    . LEU C 1 105 ? 7.324  -1.805  35.997 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 105 
LEU C CA    1 
ATOM   2988 C  C     . LEU C 1 105 ? 6.433  -1.793  37.262 1.00 11.27 ? ? ? ? ? 105 
LEU C C     1 
ATOM   2989 O  O     . LEU C 1 105 ? 5.209  -1.855  37.168 1.00 10.46 ? ? ? ? ? 105 
LEU C O     1 
ATOM   2990 C  CB    . LEU C 1 105 ? 7.936  -3.188  35.770 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 105 
LEU C CB    1 
ATOM   2991 C  CG    . LEU C 1 105 ? 8.708  -3.389  34.455 1.00 12.50 ? ? ? ? ? 105 
LEU C CG    1 
ATOM   2992 C  CD1   . LEU C 1 105 ? 9.618  -4.602  34.523 1.00 11.91 ? ? ? ? ? 105 
LEU C CD1   1 
ATOM   2993 C  CD2   . LEU C 1 105 ? 7.734  -3.518  33.312 1.00 14.25 ? ? ? ? ? 105 
LEU C CD2   1 
ATOM   2994 N  N     . LEU C 1 106 ? 7.063  -1.757  38.441 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 106 
LEU C N     1 
ATOM   2995 C  CA    . LEU C 1 106 ? 6.364  -1.706  39.734 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 106 
LEU C CA    1 
ATOM   2996 C  C     . LEU C 1 106 ? 5.469  -0.457  39.785 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 106 
LEU C C     1 
ATOM   2997 O  O     . LEU C 1 106 ? 4.296  -0.550  40.148 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 106 
LEU C O     1 
ATOM   2998 C  CB    . LEU C 1 106 ? 7.353  -1.625  40.908 1.00 17.05 ? ? ? ? ? 106 
LEU C CB    1 
ATOM   2999 C  CG    . LEU C 1 106 ? 7.796  -2.865  41.700 1.00 21.38 ? ? ? ? ? 106 
LEU C CG    1 
ATOM   3000 C  CD1   . LEU C 1 106 ? 6.628  -3.450  42.477 1.00 18.18 ? ? ? ? ? 106 
LEU C CD1   1 
ATOM   3001 C  CD2   . LEU C 1 106 ? 8.388  -3.894  40.749 1.00 25.71 ? ? ? ? ? 106 
LEU C CD2   1 
ATOM   3002 N  N     . VAL C 1 107 ? 6.041  0.695   39.424 1.00 11.06 ? ? ? ? ? 107 
VAL C N     1 
ATOM   3003 C  CA    . VAL C 1 107 ? 5.309  1.970   39.413 1.00 9.38  ? ? ? ? ? 107 
VAL C CA    1 
ATOM   3004 C  C     . VAL C 1 107 ? 4.093  1.887   38.480 1.00 7.32  ? ? ? ? ? 107 
VAL C C     1 
ATOM   3005 O  O     . VAL C 1 107 ? 2.994  2.298   38.838 1.00 7.82  ? ? ? ? ? 107 
VAL C O     1 
ATOM   3006 C  CB    . VAL C 1 107 ? 6.224  3.159   39.002 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 107 
VAL C CB    1 
ATOM   3007 C  CG1   . VAL C 1 107 ? 5.410  4.417   38.780 1.00 2.77  ? ? ? ? ? 107 
VAL C CG1   1 
ATOM   3008 C  CG2   . VAL C 1 107 ? 7.273  3.423   40.085 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 107 
VAL C CG2   1 
ATOM   3009 N  N     . THR C 1 108 ? 4.302  1.323   37.303 1.00 6.76  ? ? ? ? ? 108 
THR C N     1 
ATOM   3010 C  CA    . THR C 1 108 ? 3.244  1.185   36.315 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 108 
THR C CA    1 
ATOM   3011 C  C     . THR C 1 108 ? 2.099  0.331   36.870 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 108 
THR C C     1 
ATOM   3012 O  O     . THR C 1 108 ? 0.914  0.692   36.730 1.00 11.15 ? ? ? ? ? 108 
THR C O     1 
ATOM   3013 C  CB    . THR C 1 108 ? 3.791  0.565   35.023 1.00 7.25  ? ? ? ? ? 108 
THR C CB    1 
ATOM   3014 O  OG1   . THR C 1 108 ? 4.735  1.470   34.434 1.00 8.34  ? ? ? ? ? 108 
THR C OG1   1 
ATOM   3015 C  CG2   . THR C 1 108 ? 2.678  0.306   34.030 1.00 6.94  ? ? ? ? ? 108 
THR C CG2   1 
ATOM   3016 N  N     . LEU C 1 109 ? 2.465  -0.779  37.515 1.00 13.73 ? ? ? ? ? 109 
LEU C N     1 
ATOM   3017 C  CA    . LEU C 1 109 ? 1.492  -1.695  38.109 1.00 12.26 ? ? ? ? ? 109 
LEU C CA    1 
ATOM   3018 C  C     . LEU C 1 109 ? 0.738  -0.988  39.222 1.00 10.60 ? ? ? ? ? 109 
LEU C C     1 
ATOM   3019 O  O     . LEU C 1 109 ? -0.481 -1.085  39.294 1.00 7.22  ? ? ? ? ? 109 
LEU C O     1 
ATOM   3020 C  CB    . LEU C 1 109 ? 2.193  -2.948  38.646 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 109 
LEU C CB    1 
ATOM   3021 C  CG    . LEU C 1 109 ? 2.296  -4.180  37.743 1.00 10.35 ? ? ? ? ? 109 
LEU C CG    1 
ATOM   3022 C  CD1   . LEU C 1 109 ? 2.237  -3.822  36.276 1.00 11.45 ? ? ? ? ? 109 
LEU C CD1   1 
ATOM   3023 C  CD2   . LEU C 1 109 ? 3.577  -4.953  38.066 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 109 
LEU C CD2   1 
ATOM   3024 N  N     . ALA C 1 110 ? 1.463  -0.254  40.065 1.00 10.28 ? ? ? ? ? 110 
ALA C N     1 
ATOM   3025 C  CA    . ALA C 1 110 ? 0.859  0.480   41.175 1.00 12.61 ? ? ? ? ? 110 
ALA C CA    1 
ATOM   3026 C  C     . ALA C 1 110 ? -0.210 1.448   40.674 1.00 13.23 ? ? ? ? ? 110 
ALA C C     1 
ATOM   3027 O  O     . ALA C 1 110 ? -1.312 1.533   41.243 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 110 
ALA C O     1 
ATOM   3028 C  CB    . ALA C 1 110 ? 1.926  1.245   41.954 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 110 
ALA C CB    1 
ATOM   3029 N  N     . ALA C 1 111 ? 0.094  2.116   39.556 1.00 13.15 ? ? ? ? ? 111 
ALA C N     1 
ATOM   3030 C  CA    . ALA C 1 111 ? -0.787 3.108   38.938 1.00 11.57 ? ? ? ? ? 111 
ALA C CA    1 
ATOM   3031 C  C     . ALA C 1 111 ? -2.008 2.510   38.252 1.00 11.12 ? ? ? ? ? 111 
ALA C C     1 
ATOM   3032 O  O     . ALA C 1 111 ? -2.981 3.215   37.963 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 111 
ALA C O     1 
ATOM   3033 C  CB    . ALA C 1 111 ? -0.001 3.955   37.939 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 111 
ALA C CB    1 
ATOM   3034 N  N     . HIS C 1 112 ? -1.952 1.211   37.999 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 112 
HIS C N     1 
ATOM   3035 C  CA    . HIS C 1 112 ? -3.031 0.527   37.327 1.00 11.24 ? ? ? ? ? 112 
HIS C CA    1 
ATOM   3036 C  C     . HIS C 1 112 ? -3.844 -0.443  38.160 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 112 
HIS C C     1 
ATOM   3037 O  O     . HIS C 1 112 ? -4.985 -0.722  37.820 1.00 11.50 ? ? ? ? ? 112 
HIS C O     1 
ATOM   3038 C  CB    . HIS C 1 112 ? -2.492 -0.194  36.085 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 112 
HIS C CB    1 
ATOM   3039 C  CG    . HIS C 1 112 ? -2.209 0.723   34.936 1.00 12.45 ? ? ? ? ? 112 
HIS C CG    1 
ATOM   3040 N  ND1   . HIS C 1 112 ? -3.201 1.248   34.140 1.00 11.18 ? ? ? ? ? 112 
HIS C ND1   1 
ATOM   3041 C  CD2   . HIS C 1 112 ? -1.044 1.223   34.455 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 112 
HIS C CD2   1 
ATOM   3042 C  CE1   . HIS C 1 112 ? -2.668 2.030   33.219 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 112 
HIS C CE1   1 
ATOM   3043 N  NE2   . HIS C 1 112 ? -1.359 2.029   33.392 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 112 
HIS C NE2   1 
ATOM   3044 N  N     . LEU C 1 113 ? -3.272 -0.916  39.260 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 113 
LEU C N     1 
ATOM   3045 C  CA    . LEU C 1 113 ? -3.917 -1.901  40.142 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 113 
LEU C CA    1 
ATOM   3046 C  C     . LEU C 1 113 ? -4.218 -1.317  41.508 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 113 
LEU C C     1 
ATOM   3047 O  O     . LEU C 1 113 ? -3.611 -1.721  42.514 1.00 9.09  ? ? ? ? ? 113 
LEU C O     1 
ATOM   3048 C  CB    . LEU C 1 113 ? -3.003 -3.120  40.301 1.00 12.90 ? ? ? ? ? 113 
LEU C CB    1 
ATOM   3049 C  CG    . LEU C 1 113 ? -3.006 -4.269  39.272 1.00 15.38 ? ? ? ? ? 113 
LEU C CG    1 
ATOM   3050 C  CD1   . LEU C 1 113 ? -2.758 -3.795  37.858 1.00 20.65 ? ? ? ? ? 113 
LEU C CD1   1 
ATOM   3051 C  CD2   . LEU C 1 113 ? -1.943 -5.262  39.671 1.00 17.21 ? ? ? ? ? 113 
LEU C CD2   1 
ATOM   3052 N  N     . PRO C 1 114 ? -5.229 -0.459  41.607 1.00 8.12  ? ? ? ? ? 114 
PRO C N     1 
ATOM   3053 C  CA    . PRO C 1 114 ? -5.624 0.194   42.858 1.00 9.08  ? ? ? ? ? 114 
PRO C CA    1 
ATOM   3054 C  C     . PRO C 1 114 ? -5.969 -0.768  43.980 1.00 7.79  ? ? ? ? ? 114 
PRO C C     1 
ATOM   3055 O  O     . PRO C 1 114 ? -5.528 -0.606  45.113 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 114 
PRO C O     1 
ATOM   3056 C  CB    . PRO C 1 114 ? -6.848 1.029   42.470 1.00 9.66  ? ? ? ? ? 114 
PRO C CB    1 
ATOM   3057 C  CG    . PRO C 1 114 ? -6.764 1.145   40.971 1.00 10.26 ? ? ? ? ? 114 
PRO C CG    1 
ATOM   3058 C  CD    . PRO C 1 114 ? -6.212 -0.162  40.533 1.00 7.19  ? ? ? ? ? 114 
PRO C CD    1 
ATOM   3059 N  N     . ALA C 1 115 ? -6.805 -1.753  43.655 1.00 10.85 ? ? ? ? ? 115 
ALA C N     1 
ATOM   3060 C  CA    . ALA C 1 115 ? -7.251 -2.756  44.611 1.00 11.50 ? ? ? ? ? 115 
ALA C CA    1 
ATOM   3061 C  C     . ALA C 1 115 ? -6.179 -3.796  44.932 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 115 
ALA C C     1 
ATOM   3062 O  O     . ALA C 1 115 ? -5.945 -4.134  46.100 1.00 9.77  ? ? ? ? ? 115 
ALA C O     1 
ATOM   3063 C  CB    . ALA C 1 115 ? -8.518 -3.441  44.085 1.00 11.98 ? ? ? ? ? 115 
ALA C CB    1 
ATOM   3064 N  N     . GLU C 1 116 ? -5.482 -4.255  43.899 1.00 12.05 ? ? ? ? ? 116 
GLU C N     1 
ATOM   3065 C  CA    . GLU C 1 116 ? -4.466 -5.296  44.029 1.00 16.43 ? ? ? ? ? 116 
GLU C CA    1 
ATOM   3066 C  C     . GLU C 1 116 ? -3.126 -4.943  44.660 1.00 17.06 ? ? ? ? ? 116 
GLU C C     1 
ATOM   3067 O  O     . GLU C 1 116 ? -2.520 -5.797  45.314 1.00 20.49 ? ? ? ? ? 116 
GLU C O     1 
ATOM   3068 C  CB    . GLU C 1 116 ? -4.181 -5.932  42.666 1.00 18.53 ? ? ? ? ? 116 
GLU C CB    1 
ATOM   3069 C  CG    . GLU C 1 116 ? -5.345 -6.699  42.032 1.00 21.98 ? ? ? ? ? 116 
GLU C CG    1 
ATOM   3070 C  CD    . GLU C 1 116 ? -6.409 -5.798  41.428 1.00 21.87 ? ? ? ? ? 116 
GLU C CD    1 
ATOM   3071 O  OE1   . GLU C 1 116 ? -6.168 -4.575  41.275 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 116 
GLU C OE1   1 
ATOM   3072 O  OE2   . GLU C 1 116 ? -7.497 -6.321  41.108 1.00 22.96 ? ? ? ? ? 116 
GLU C OE2   1 
ATOM   3073 N  N     . PHE C 1 117 ? -2.635 -3.725  44.427 1.00 17.24 ? ? ? ? ? 117 
PHE C N     1 
ATOM   3074 C  CA    . PHE C 1 117 ? -1.330 -3.301  44.931 1.00 12.61 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CA    1 
ATOM   3075 C  C     . PHE C 1 117 ? -1.206 -3.077  46.434 1.00 12.44 ? ? ? ? ? 117 
PHE C C     1 
ATOM   3076 O  O     . PHE C 1 117 ? -0.895 -1.979  46.898 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 117 
PHE C O     1 
ATOM   3077 C  CB    . PHE C 1 117 ? -0.835 -2.066  44.156 1.00 11.57 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CB    1 
ATOM   3078 C  CG    . PHE C 1 117 ? 0.661  -1.958  44.071 1.00 11.43 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CG    1 
ATOM   3079 C  CD1   . PHE C 1 117 ? 1.410  -2.913  43.371 1.00 11.14 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CD1   1 
ATOM   3080 C  CD2   . PHE C 1 117 ? 1.340  -0.906  44.681 1.00 11.39 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CD2   1 
ATOM   3081 C  CE1   . PHE C 1 117 ? 2.801  -2.815  43.280 1.00 11.41 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CE1   1 
ATOM   3082 C  CE2   . PHE C 1 117 ? 2.742  -0.800  44.596 1.00 12.15 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CE2   1 
ATOM   3083 C  CZ    . PHE C 1 117 ? 3.467  -1.750  43.896 1.00 12.01 ? ? ? ? ? 117 
PHE C CZ    1 
ATOM   3084 N  N     . THR C 1 118 ? -1.423 -4.137  47.201 1.00 12.60 ? ? ? ? ? 118 
THR C N     1 
ATOM   3085 C  CA    . THR C 1 118 ? -1.305 -4.057  48.647 1.00 13.00 ? ? ? ? ? 118 
THR C CA    1 
ATOM   3086 C  C     . THR C 1 118 ? 0.178  -4.120  48.989 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 118 
THR C C     1 
ATOM   3087 O  O     . THR C 1 118 ? 1.008  -4.422  48.128 1.00 12.80 ? ? ? ? ? 118 
THR C O     1 
ATOM   3088 C  CB    . THR C 1 118 ? -2.033 -5.235  49.331 1.00 12.86 ? ? ? ? ? 118 
THR C CB    1 
ATOM   3089 O  OG1   . THR C 1 118 ? -1.420 -6.465  48.925 1.00 10.69 ? ? ? ? ? 118 
THR C OG1   1 
ATOM   3090 C  CG2   . THR C 1 118 ? -3.526 -5.235  48.969 1.00 6.71  ? ? ? ? ? 118 
THR C CG2   1 
ATOM   3091 N  N     . PRO C 1 119 ? 0.543  -3.798  50.250 1.00 13.82 ? ? ? ? ? 119 
PRO C N     1 
ATOM   3092 C  CA    . PRO C 1 119 ? 1.958  -3.844  50.647 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 119 
PRO C CA    1 
ATOM   3093 C  C     . PRO C 1 119 ? 2.576  -5.218  50.392 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 119 
PRO C C     1 
ATOM   3094 O  O     . PRO C 1 119 ? 3.718  -5.313  49.935 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 119 
PRO C O     1 
ATOM   3095 C  CB    . PRO C 1 119 ? 1.890  -3.523  52.140 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 119 
PRO C CB    1 
ATOM   3096 C  CG    . PRO C 1 119 ? 0.774  -2.524  52.192 1.00 13.84 ? ? ? ? ? 119 
PRO C CG    1 
ATOM   3097 C  CD    . PRO C 1 119 ? -0.272 -3.182  51.305 1.00 12.31 ? ? ? ? ? 119 
PRO C CD    1 
ATOM   3098 N  N     . ALA C 1 120 ? 1.815  -6.274  50.687 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 120 
ALA C N     1 
ATOM   3099 C  CA    . ALA C 1 120 ? 2.295  -7.639  50.483 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 120 
ALA C CA    1 
ATOM   3100 C  C     . ALA C 1 120 ? 2.506  -7.943  49.005 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 120 
ALA C C     1 
ATOM   3101 O  O     . ALA C 1 120 ? 3.563  -8.449  48.608 1.00 10.02 ? ? ? ? ? 120 
ALA C O     1 
ATOM   3102 C  CB    . ALA C 1 120 ? 1.333  -8.641  51.102 1.00 13.07 ? ? ? ? ? 120 
ALA C CB    1 
ATOM   3103 N  N     . VAL C 1 121 ? 1.505  -7.634  48.184 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 121 
VAL C N     1 
ATOM   3104 C  CA    . VAL C 1 121 ? 1.619  -7.865  46.753 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 121 
VAL C CA    1 
ATOM   3105 C  C     . VAL C 1 121 ? 2.774  -7.024  46.207 1.00 10.00 ? ? ? ? ? 121 
VAL C C     1 
ATOM   3106 O  O     . VAL C 1 121 ? 3.514  -7.460  45.333 1.00 11.03 ? ? ? ? ? 121 
VAL C O     1 
ATOM   3107 C  CB    . VAL C 1 121 ? 0.349  -7.480  46.034 1.00 8.25  ? ? ? ? ? 121 
VAL C CB    1 
ATOM   3108 C  CG1   . VAL C 1 121 ? 0.559  -7.560  44.524 1.00 10.38 ? ? ? ? ? 121 
VAL C CG1   1 
ATOM   3109 C  CG2   . VAL C 1 121 ? -0.786 -8.404  46.460 1.00 12.43 ? ? ? ? ? 121 
VAL C CG2   1 
ATOM   3110 N  N     . HIS C 1 122 ? 2.922  -5.811  46.744 1.00 11.18 ? ? ? ? ? 122 
HIS C N     1 
ATOM   3111 C  CA    . HIS C 1 122 ? 3.979  -4.883  46.375 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 122 
HIS C CA    1 
ATOM   3112 C  C     . HIS C 1 122 ? 5.315  -5.572  46.669 1.00 9.31  ? ? ? ? ? 122 
HIS C C     1 
ATOM   3113 O  O     . HIS C 1 122 ? 6.218  -5.585  45.827 1.00 8.84  ? ? ? ? ? 122 
HIS C O     1 
ATOM   3114 C  CB    . HIS C 1 122 ? 3.800  -3.590  47.192 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 122 
HIS C CB    1 
ATOM   3115 C  CG    . HIS C 1 122 ? 4.866  -2.554  46.999 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 122 
HIS C CG    1 
ATOM   3116 N  ND1   . HIS C 1 122 ? 4.817  -1.322  47.619 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 122 
HIS C ND1   1 
ATOM   3117 C  CD2   . HIS C 1 122 ? 6.033  -2.563  46.295 1.00 12.97 ? ? ? ? ? 122 
HIS C CD2   1 
ATOM   3118 C  CE1   . HIS C 1 122 ? 5.894  -0.623  47.320 1.00 8.67  ? ? ? ? ? 122 
HIS C CE1   1 
ATOM   3119 N  NE2   . HIS C 1 122 ? 6.649  -1.359  46.516 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 122 
HIS C NE2   1 
ATOM   3120 N  N     . ALA C 1 123 ? 5.439  -6.171  47.846 1.00 10.46 ? ? ? ? ? 123 
ALA C N     1 
ATOM   3121 C  CA    . ALA C 1 123 ? 6.667  -6.873  48.239 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 123 
ALA C CA    1 
ATOM   3122 C  C     . ALA C 1 123 ? 6.979  -8.072  47.326 1.00 8.78  ? ? ? ? ? 123 
ALA C C     1 
ATOM   3123 O  O     . ALA C 1 123 ? 8.107  -8.225  46.862 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 123 
ALA C O     1 
ATOM   3124 C  CB    . ALA C 1 123 ? 6.565  -7.314  49.692 1.00 8.77  ? ? ? ? ? 123 
ALA C CB    1 
ATOM   3125 N  N     . SER C 1 124 ? 5.952  -8.860  47.004 1.00 9.50  ? ? ? ? ? 124 
SER C N     1 
ATOM   3126 C  CA    . SER C 1 124 ? 6.083  -10.038 46.163 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 124 
SER C CA    1 
ATOM   3127 C  C     . SER C 1 124 ? 6.493  -9.683  44.738 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 124 
SER C C     1 
ATOM   3128 O  O     . SER C 1 124 ? 7.296  -10.383 44.104 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 124 
SER C O     1 
ATOM   3129 C  CB    . SER C 1 124 ? 4.757  -10.811 46.127 1.00 6.66  ? ? ? ? ? 124 
SER C CB    1 
ATOM   3130 O  OG    . SER C 1 124 ? 4.400  -11.270 47.432 1.00 3.87  ? ? ? ? ? 124 
SER C OG    1 
ATOM   3131 N  N     . LEU C 1 125 ? 5.920  -8.593  44.238 1.00 8.89  ? ? ? ? ? 125 
LEU C N     1 
ATOM   3132 C  CA    . LEU C 1 125 ? 6.209  -8.129  42.893 1.00 7.77  ? ? ? ? ? 125 
LEU C CA    1 
ATOM   3133 C  C     . LEU C 1 125 ? 7.630  -7.617  42.792 1.00 6.37  ? ? ? ? ? 125 
LEU C C     1 
ATOM   3134 O  O     . LEU C 1 125 ? 8.301  -7.829  41.782 1.00 4.93  ? ? ? ? ? 125 
LEU C O     1 
ATOM   3135 C  CB    . LEU C 1 125 ? 5.214  -7.040  42.475 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 125 
LEU C CB    1 
ATOM   3136 C  CG    . LEU C 1 125 ? 3.823  -7.502  42.035 1.00 7.73  ? ? ? ? ? 125 
LEU C CG    1 
ATOM   3137 C  CD1   . LEU C 1 125 ? 2.947  -6.289  41.859 1.00 12.56 ? ? ? ? ? 125 
LEU C CD1   1 
ATOM   3138 C  CD2   . LEU C 1 125 ? 3.875  -8.267  40.714 1.00 8.26  ? ? ? ? ? 125 
LEU C CD2   1 
ATOM   3139 N  N     . ASP C 1 126 ? 8.088  -6.953  43.840 1.00 5.48  ? ? ? ? ? 126 
ASP C N     1 
ATOM   3140 C  CA    . ASP C 1 126 ? 9.443  -6.431  43.835 1.00 7.45  ? ? ? ? ? 126 
ASP C CA    1 
ATOM   3141 C  C     . ASP C 1 126 ? 10.417 -7.604  43.784 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 126 
ASP C C     1 
ATOM   3142 O  O     . ASP C 1 126 ? 11.363 -7.590  42.986 1.00 10.09 ? ? ? ? ? 126 
ASP C O     1 
ATOM   3143 C  CB    . ASP C 1 126 ? 9.705  -5.563  45.051 1.00 7.74  ? ? ? ? ? 126 
ASP C CB    1 
ATOM   3144 C  CG    . ASP C 1 126 ? 10.874 -4.626  44.851 1.00 7.64  ? ? ? ? ? 126 
ASP C CG    1 
ATOM   3145 O  OD1   . ASP C 1 126 ? 11.106 -4.189  43.707 1.00 8.97  ? ? ? ? ? 126 
ASP C OD1   1 
ATOM   3146 O  OD2   . ASP C 1 126 ? 11.571 -4.333  45.831 1.00 8.83  ? ? ? ? ? 126 
ASP C OD2   1 
ATOM   3147 N  N     . LYS C 1 127 ? 10.185 -8.611  44.631 1.00 7.95  ? ? ? ? ? 127 
LYS C N     1 
ATOM   3148 C  CA    . LYS C 1 127 ? 11.012 -9.813  44.655 1.00 6.10  ? ? ? ? ? 127 
LYS C CA    1 
ATOM   3149 C  C     . LYS C 1 127 ? 11.000 -10.506 43.290 1.00 6.91  ? ? ? ? ? 127 
LYS C C     1 
ATOM   3150 O  O     . LYS C 1 127 ? 12.039 -10.871 42.758 1.00 8.41  ? ? ? ? ? 127 
LYS C O     1 
ATOM   3151 C  CB    . LYS C 1 127 ? 10.502 -10.772 45.729 1.00 3.90  ? ? ? ? ? 127 
LYS C CB    1 
ATOM   3152 C  CG    . LYS C 1 127 ? 10.792 -10.309 47.133 1.00 6.06  ? ? ? ? ? 127 
LYS C CG    1 
ATOM   3153 C  CD    . LYS C 1 127 ? 10.326 -11.323 48.166 1.00 7.74  ? ? ? ? ? 127 
LYS C CD    1 
ATOM   3154 C  CE    . LYS C 1 127 ? 10.986 -12.689 47.986 1.00 4.73  ? ? ? ? ? 127 
LYS C CE    1 
ATOM   3155 N  NZ    . LYS C 1 127 ? 10.515 -13.627 49.027 1.00 2.73  ? ? ? ? ? 127 
LYS C NZ    1 
ATOM   3156 N  N     . PHE C 1 128 ? 9.820  -10.679 42.716 1.00 8.38  ? ? ? ? ? 128 
PHE C N     1 
ATOM   3157 C  CA    . PHE C 1 128 ? 9.679  -11.313 41.409 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CA    1 
ATOM   3158 C  C     . PHE C 1 128 ? 10.477 -10.586 40.315 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 128 
PHE C C     1 
ATOM   3159 O  O     . PHE C 1 128 ? 11.171 -11.225 39.515 1.00 11.53 ? ? ? ? ? 128 
PHE C O     1 
ATOM   3160 C  CB    . PHE C 1 128 ? 8.202  -11.386 41.030 1.00 4.46  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CB    1 
ATOM   3161 C  CG    . PHE C 1 128 ? 7.955  -11.804 39.611 1.00 4.80  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CG    1 
ATOM   3162 C  CD1   . PHE C 1 128 ? 8.241  -13.106 39.195 1.00 8.13  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CD1   1 
ATOM   3163 C  CD2   . PHE C 1 128 ? 7.453  -10.902 38.690 1.00 2.68  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CD2   1 
ATOM   3164 C  CE1   . PHE C 1 128 ? 8.027  -13.495 37.875 1.00 9.68  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CE1   1 
ATOM   3165 C  CE2   . PHE C 1 128 ? 7.234  -11.271 37.368 1.00 5.32  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CE2   1 
ATOM   3166 C  CZ    . PHE C 1 128 ? 7.520  -12.567 36.958 1.00 9.06  ? ? ? ? ? 128 
PHE C CZ    1 
ATOM   3167 N  N     . LEU C 1 129 ? 10.386 -9.258  40.268 1.00 10.34 ? ? ? ? ? 129 
LEU C N     1 
ATOM   3168 C  CA    . LEU C 1 129 ? 11.114 -8.533  39.226 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 129 
LEU C CA    1 
ATOM   3169 C  C     . LEU C 1 129 ? 12.615 -8.652  39.424 1.00 8.50  ? ? ? ? ? 129 
LEU C C     1 
ATOM   3170 O  O     . LEU C 1 129 ? 13.360 -8.729  38.454 1.00 7.61  ? ? ? ? ? 129 
LEU C O     1 
ATOM   3171 C  CB    . LEU C 1 129 ? 10.678 -7.062  39.122 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 129 
LEU C CB    1 
ATOM   3172 C  CG    . LEU C 1 129 ? 9.459  -6.732  38.244 1.00 12.84 ? ? ? ? ? 129 
LEU C CG    1 
ATOM   3173 C  CD1   . LEU C 1 129 ? 9.503  -7.483  36.896 1.00 10.46 ? ? ? ? ? 129 
LEU C CD1   1 
ATOM   3174 C  CD2   . LEU C 1 129 ? 8.201  -7.066  38.978 1.00 15.23 ? ? ? ? ? 129 
LEU C CD2   1 
ATOM   3175 N  N     . ALA C 1 130 ? 13.051 -8.664  40.680 1.00 7.77  ? ? ? ? ? 130 
ALA C N     1 
ATOM   3176 C  CA    . ALA C 1 130 ? 14.464 -8.829  40.978 1.00 8.12  ? ? ? ? ? 130 
ALA C CA    1 
ATOM   3177 C  C     . ALA C 1 130 ? 14.896 -10.240 40.518 1.00 11.06 ? ? ? ? ? 130 
ALA C C     1 
ATOM   3178 O  O     . ALA C 1 130 ? 15.997 -10.405 39.999 1.00 10.68 ? ? ? ? ? 130 
ALA C O     1 
ATOM   3179 C  CB    . ALA C 1 130 ? 14.726 -8.641  42.468 1.00 6.70  ? ? ? ? ? 130 
ALA C CB    1 
ATOM   3180 N  N     . SER C 1 131 ? 14.014 -11.242 40.692 1.00 12.94 ? ? ? ? ? 131 
SER C N     1 
ATOM   3181 C  CA    . SER C 1 131 ? 14.293 -12.625 40.289 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 131 
SER C CA    1 
ATOM   3182 C  C     . SER C 1 131 ? 14.494 -12.657 38.788 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 131 
SER C C     1 
ATOM   3183 O  O     . SER C 1 131 ? 15.515 -13.158 38.318 1.00 14.44 ? ? ? ? ? 131 
SER C O     1 
ATOM   3184 C  CB    . SER C 1 131 ? 13.143 -13.573 40.653 1.00 10.38 ? ? ? ? ? 131 
SER C CB    1 
ATOM   3185 O  OG    . SER C 1 131 ? 12.916 -13.610 42.047 1.00 14.69 ? ? ? ? ? 131 
SER C OG    1 
ATOM   3186 N  N     . VAL C 1 132 ? 13.534 -12.118 38.037 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 132 
VAL C N     1 
ATOM   3187 C  CA    . VAL C 1 132 ? 13.625 -12.065 36.566 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 132 
VAL C CA    1 
ATOM   3188 C  C     . VAL C 1 132 ? 14.946 -11.400 36.147 1.00 10.75 ? ? ? ? ? 132 
VAL C C     1 
ATOM   3189 O  O     . VAL C 1 132 ? 15.648 -11.894 35.259 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 132 
VAL C O     1 
ATOM   3190 C  CB    . VAL C 1 132 ? 12.434 -11.281 35.959 1.00 10.91 ? ? ? ? ? 132 
VAL C CB    1 
ATOM   3191 C  CG1   . VAL C 1 132 ? 12.611 -11.143 34.453 1.00 8.80  ? ? ? ? ? 132 
VAL C CG1   1 
ATOM   3192 C  CG2   . VAL C 1 132 ? 11.115 -11.991 36.265 1.00 11.80 ? ? ? ? ? 132 
VAL C CG2   1 
ATOM   3193 N  N     . SER C 1 133 ? 15.286 -10.291 36.792 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 133 
SER C N     1 
ATOM   3194 C  CA    . SER C 1 133 ? 16.533 -9.576  36.522 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 133 
SER C CA    1 
ATOM   3195 C  C     . SER C 1 133 ? 17.749 -10.467 36.840 1.00 10.02 ? ? ? ? ? 133 
SER C C     1 
ATOM   3196 O  O     . SER C 1 133 ? 18.704 -10.494 36.075 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 133 
SER C O     1 
ATOM   3197 C  CB    . SER C 1 133 ? 16.606 -8.296  37.361 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 133 
SER C CB    1 
ATOM   3198 O  OG    . SER C 1 133 ? 15.508 -7.442  37.086 1.00 13.00 ? ? ? ? ? 133 
SER C OG    1 
ATOM   3199 N  N     . THR C 1 134 ? 17.721 -11.165 37.974 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 134 
THR C N     1 
ATOM   3200 C  CA    . THR C 1 134 ? 18.821 -12.050 38.360 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 134 
THR C CA    1 
ATOM   3201 C  C     . THR C 1 134 ? 19.018 -13.099 37.263 1.00 10.31 ? ? ? ? ? 134 
THR C C     1 
ATOM   3202 O  O     . THR C 1 134 ? 20.146 -13.328 36.797 1.00 12.13 ? ? ? ? ? 134 
THR C O     1 
ATOM   3203 C  CB    . THR C 1 134 ? 18.549 -12.745 39.734 1.00 10.72 ? ? ? ? ? 134 
THR C CB    1 
ATOM   3204 O  OG1   . THR C 1 134 ? 18.535 -11.749 40.765 1.00 12.71 ? ? ? ? ? 134 
THR C OG1   1 
ATOM   3205 C  CG2   . THR C 1 134 ? 19.621 -13.778 40.075 1.00 10.90 ? ? ? ? ? 134 
THR C CG2   1 
ATOM   3206 N  N     . VAL C 1 135 ? 17.913 -13.663 36.799 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 135 
VAL C N     1 
ATOM   3207 C  CA    . VAL C 1 135 ? 17.962 -14.663 35.751 1.00 7.63  ? ? ? ? ? 135 
VAL C CA    1 
ATOM   3208 C  C     . VAL C 1 135 ? 18.530 -14.079 34.458 1.00 7.77  ? ? ? ? ? 135 
VAL C C     1 
ATOM   3209 O  O     . VAL C 1 135 ? 19.492 -14.618 33.883 1.00 10.00 ? ? ? ? ? 135 
VAL C O     1 
ATOM   3210 C  CB    . VAL C 1 135 ? 16.561 -15.276 35.490 1.00 5.19  ? ? ? ? ? 135 
VAL C CB    1 
ATOM   3211 C  CG1   . VAL C 1 135 ? 16.588 -16.119 34.229 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 135 
VAL C CG1   1 
ATOM   3212 C  CG2   . VAL C 1 135 ? 16.136 -16.124 36.680 1.00 2.73  ? ? ? ? ? 135 
VAL C CG2   1 
ATOM   3213 N  N     . LEU C 1 136 ? 17.991 -12.951 34.040 1.00 6.70  ? ? ? ? ? 136 
LEU C N     1 
ATOM   3214 C  CA    . LEU C 1 136 ? 18.443 -12.309 32.815 1.00 6.91  ? ? ? ? ? 136 
LEU C CA    1 
ATOM   3215 C  C     . LEU C 1 136 ? 19.909 -11.864 32.847 1.00 6.53  ? ? ? ? ? 136 
LEU C C     1 
ATOM   3216 O  O     . LEU C 1 136 ? 20.513 -11.642 31.801 1.00 6.41  ? ? ? ? ? 136 
LEU C O     1 
ATOM   3217 C  CB    . LEU C 1 136 ? 17.548 -11.108 32.514 1.00 8.33  ? ? ? ? ? 136 
LEU C CB    1 
ATOM   3218 C  CG    . LEU C 1 136 ? 16.104 -11.411 32.143 1.00 8.43  ? ? ? ? ? 136 
LEU C CG    1 
ATOM   3219 C  CD1   . LEU C 1 136 ? 15.320 -10.107 32.105 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 136 
LEU C CD1   1 
ATOM   3220 C  CD2   . LEU C 1 136 ? 16.049 -12.117 30.793 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 136 
LEU C CD2   1 
ATOM   3221 N  N     . THR C 1 137 ? 20.474 -11.749 34.044 1.00 6.15  ? ? ? ? ? 137 
THR C N     1 
ATOM   3222 C  CA    . THR C 1 137 ? 21.867 -11.320 34.207 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 137 
THR C CA    1 
ATOM   3223 C  C     . THR C 1 137 ? 22.782 -12.501 34.594 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 137 
THR C C     1 
ATOM   3224 O  O     . THR C 1 137 ? 24.007 -12.354 34.652 1.00 8.36  ? ? ? ? ? 137 
THR C O     1 
ATOM   3225 C  CB    . THR C 1 137 ? 21.939 -10.161 35.291 1.00 12.93 ? ? ? ? ? 137 
THR C CB    1 
ATOM   3226 O  OG1   . THR C 1 137 ? 21.597 -8.907  34.670 1.00 15.90 ? ? ? ? ? 137 
THR C OG1   1 
ATOM   3227 C  CG2   . THR C 1 137 ? 23.310 -10.044 35.927 1.00 17.07 ? ? ? ? ? 137 
THR C CG2   1 
ATOM   3228 N  N     . SER C 1 138 ? 22.190 -13.683 34.742 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 138 
SER C N     1 
ATOM   3229 C  CA    . SER C 1 138 ? 22.932 -14.875 35.172 1.00 8.18  ? ? ? ? ? 138 
SER C CA    1 
ATOM   3230 C  C     . SER C 1 138 ? 24.130 -15.399 34.365 1.00 6.38  ? ? ? ? ? 138 
SER C C     1 
ATOM   3231 O  O     . SER C 1 138 ? 25.017 -16.023 34.943 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 138 
SER C O     1 
ATOM   3232 C  CB    . SER C 1 138 ? 21.959 -16.039 35.490 1.00 7.54  ? ? ? ? ? 138 
SER C CB    1 
ATOM   3233 O  OG    . SER C 1 138 ? 21.292 -16.547 34.337 1.00 8.69  ? ? ? ? ? 138 
SER C OG    1 
ATOM   3234 N  N     . LYS C 1 139 ? 24.185 -15.107 33.067 1.00 6.07  ? ? ? ? ? 139 
LYS C N     1 
ATOM   3235 C  CA    . LYS C 1 139 ? 25.255 -15.593 32.218 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 139 
LYS C CA    1 
ATOM   3236 C  C     . LYS C 1 139 ? 26.281 -14.537 31.736 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 139 
LYS C C     1 
ATOM   3237 O  O     . LYS C 1 139 ? 27.099 -14.812 30.837 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 139 
LYS C O     1 
ATOM   3238 C  CB    . LYS C 1 139 ? 24.659 -16.315 31.004 1.00 6.76  ? ? ? ? ? 139 
LYS C CB    1 
ATOM   3239 C  CG    . LYS C 1 139 ? 23.607 -17.400 31.318 1.00 7.88  ? ? ? ? ? 139 
LYS C CG    1 
ATOM   3240 C  CD    . LYS C 1 139 ? 22.877 -17.789 30.022 1.00 4.73  ? ? ? ? ? 139 
LYS C CD    1 
ATOM   3241 C  CE    . LYS C 1 139 ? 21.810 -18.838 30.234 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 139 
LYS C CE    1 
ATOM   3242 N  NZ    . LYS C 1 139 ? 21.124 -19.192 28.961 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 139 
LYS C NZ    1 
ATOM   3243 N  N     . TYR C 1 140 ? 26.250 -13.345 32.326 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 140 
TYR C N     1 
ATOM   3244 C  CA    . TYR C 1 140 ? 27.154 -12.264 31.914 1.00 12.96 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CA    1 
ATOM   3245 C  C     . TYR C 1 140 ? 28.635 -12.583 32.078 1.00 14.15 ? ? ? ? ? 140 
TYR C C     1 
ATOM   3246 O  O     . TYR C 1 140 ? 29.438 -12.286 31.179 1.00 13.34 ? ? ? ? ? 140 
TYR C O     1 
ATOM   3247 C  CB    . TYR C 1 140 ? 26.825 -10.973 32.697 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CB    1 
ATOM   3248 C  CG    . TYR C 1 140 ? 25.738 -10.129 32.070 1.00 11.35 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CG    1 
ATOM   3249 C  CD1   . TYR C 1 140 ? 24.521 -10.694 31.688 1.00 9.66  ? ? ? ? ? 140 
TYR C CD1   1 
ATOM   3250 C  CD2   . TYR C 1 140 ? 25.926 -8.759  31.858 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CD2   1 
ATOM   3251 C  CE1   . TYR C 1 140 ? 23.513 -9.918  31.120 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CE1   1 
ATOM   3252 C  CE2   . TYR C 1 140 ? 24.927 -7.970  31.288 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 140 
TYR C CE2   1 
ATOM   3253 C  CZ    . TYR C 1 140 ? 23.720 -8.560  30.919 1.00 9.43  ? ? ? ? ? 140 
TYR C CZ    1 
ATOM   3254 O  OH    . TYR C 1 140 ? 22.730 -7.814  30.335 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 140 
TYR C OH    1 
ATOM   3255 N  N     . ARG C 1 141 ? 28.960 -13.172 33.228 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 141 
ARG C N     1 
ATOM   3256 C  CA    . ARG C 1 141 ? 30.323 -13.530 33.609 1.00 15.26 ? ? ? ? ? 141 
ARG C CA    1 
ATOM   3257 C  C     . ARG C 1 141 ? 30.433 -14.989 34.008 1.00 13.48 ? ? ? ? ? 141 
ARG C C     1 
ATOM   3258 O  O     . ARG C 1 141 ? 29.438 -15.550 34.497 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 141 
ARG C O     1 
ATOM   3259 C  CB    . ARG C 1 141 ? 30.780 -12.703 34.805 1.00 15.86 ? ? ? ? ? 141 
ARG C CB    1 
ATOM   3260 C  CG    . ARG C 1 141 ? 31.077 -11.295 34.486 1.00 17.69 ? ? ? ? ? 141 
ARG C CG    1 
ATOM   3261 C  CD    . ARG C 1 141 ? 32.010 -10.713 35.518 1.00 14.56 ? ? ? ? ? 141 
ARG C CD    1 
ATOM   3262 N  NE    . ARG C 1 141 ? 31.409 -10.481 36.831 1.00 13.93 ? ? ? ? ? 141 
ARG C NE    1 
ATOM   3263 C  CZ    . ARG C 1 141 ? 32.007 -9.758  37.773 1.00 10.91 ? ? ? ? ? 141 
ARG C CZ    1 
ATOM   3264 N  NH1   . ARG C 1 141 ? 33.182 -9.221  37.515 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 141 
ARG C NH1   1 
ATOM   3265 N  NH2   . ARG C 1 141 ? 31.483 -9.629  38.979 1.00 11.88 ? ? ? ? ? 141 
ARG C NH2   1 
ATOM   3266 O  'O''' . ARG C 1 141 ? 31.561 -15.512 33.904 1.00 14.70 ? ? ? ? ? 141 
ARG C OXT   1 
ATOM   3267 N  N     . VAL D 2 1   ? 16.123 20.676  43.942 1.00 49.16 ? ? ? ? ? 1   
VAL D N     1 
ATOM   3268 C  CA    . VAL D 2 1   ? 16.701 19.808  42.872 1.00 48.47 ? ? ? ? ? 1   
VAL D CA    1 
ATOM   3269 C  C     . VAL D 2 1   ? 16.625 20.558  41.543 1.00 47.66 ? ? ? ? ? 1   
VAL D C     1 
ATOM   3270 O  O     . VAL D 2 1   ? 16.013 21.631  41.468 1.00 48.93 ? ? ? ? ? 1   
VAL D O     1 
ATOM   3271 C  CB    . VAL D 2 1   ? 15.919 18.482  42.762 1.00 49.24 ? ? ? ? ? 1   
VAL D CB    1 
ATOM   3272 C  CG1   . VAL D 2 1   ? 15.901 17.783  44.107 1.00 49.53 ? ? ? ? ? 1   
VAL D CG1   1 
ATOM   3273 C  CG2   . VAL D 2 1   ? 14.494 18.739  42.277 1.00 49.61 ? ? ? ? ? 1   
VAL D CG2   1 
ATOM   3274 N  N     . HIS D 2 2   ? 17.214 20.001  40.488 1.00 45.60 ? ? ? ? ? 2   
HIS D N     1 
ATOM   3275 C  CA    . HIS D 2 2   ? 17.168 20.685  39.206 1.00 41.67 ? ? ? ? ? 2   
HIS D CA    1 
ATOM   3276 C  C     . HIS D 2 2   ? 15.993 20.343  38.295 1.00 38.21 ? ? ? ? ? 2   
HIS D C     1 
ATOM   3277 O  O     . HIS D 2 2   ? 16.158 19.713  37.244 1.00 34.13 ? ? ? ? ? 2   
HIS D O     1 
ATOM   3278 C  CB    . HIS D 2 2   ? 18.474 20.560  38.439 1.00 44.93 ? ? ? ? ? 2   
HIS D CB    1 
ATOM   3279 C  CG    . HIS D 2 2   ? 18.601 21.567  37.340 1.00 48.26 ? ? ? ? ? 2   
HIS D CG    1 
ATOM   3280 N  ND1   . HIS D 2 2   ? 18.001 21.399  36.111 1.00 50.71 ? ? ? ? ? 2   
HIS D ND1   1 
ATOM   3281 C  CD2   . HIS D 2 2   ? 19.202 22.778  37.306 1.00 49.51 ? ? ? ? ? 2   
HIS D CD2   1 
ATOM   3282 C  CE1   . HIS D 2 2   ? 18.227 22.468  35.363 1.00 51.45 ? ? ? ? ? 2   
HIS D CE1   1 
ATOM   3283 N  NE2   . HIS D 2 2   ? 18.954 23.318  36.066 1.00 51.29 ? ? ? ? ? 2   
HIS D NE2   1 
ATOM   3284 N  N     . LEU D 2 3   ? 14.814 20.809  38.694 1.00 34.21 ? ? ? ? ? 3   
LEU D N     1 
ATOM   3285 C  CA    . LEU D 2 3   ? 13.600 20.603  37.920 1.00 31.87 ? ? ? ? ? 3   
LEU D CA    1 
ATOM   3286 C  C     . LEU D 2 3   ? 13.469 21.751  36.946 1.00 30.78 ? ? ? ? ? 3   
LEU D C     1 
ATOM   3287 O  O     . LEU D 2 3   ? 14.114 22.785  37.090 1.00 32.64 ? ? ? ? ? 3   
LEU D O     1 
ATOM   3288 C  CB    . LEU D 2 3   ? 12.383 20.639  38.827 1.00 28.69 ? ? ? ? ? 3   
LEU D CB    1 
ATOM   3289 C  CG    . LEU D 2 3   ? 12.218 19.550  39.861 1.00 27.59 ? ? ? ? ? 3   
LEU D CG    1 
ATOM   3290 C  CD1   . LEU D 2 3   ? 11.131 19.978  40.831 1.00 27.92 ? ? ? ? ? 3   
LEU D CD1   1 
ATOM   3291 C  CD2   . LEU D 2 3   ? 11.876 18.245  39.174 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 3   
LEU D CD2   1 
ATOM   3292 N  N     . THR D 2 4   ? 12.646 21.556  35.928 1.00 28.78 ? ? ? ? ? 4   
THR D N     1 
ATOM   3293 C  CA    . THR D 2 4   ? 12.396 22.608  34.967 1.00 26.79 ? ? ? ? ? 4   
THR D CA    1 
ATOM   3294 C  C     . THR D 2 4   ? 11.195 23.366  35.567 1.00 25.69 ? ? ? ? ? 4   
THR D C     1 
ATOM   3295 O  O     . THR D 2 4   ? 10.612 22.901  36.543 1.00 24.96 ? ? ? ? ? 4   
THR D O     1 
ATOM   3296 C  CB    . THR D 2 4   ? 11.999 22.000  33.614 1.00 27.05 ? ? ? ? ? 4   
THR D CB    1 
ATOM   3297 O  OG1   . THR D 2 4   ? 10.804 21.227  33.775 1.00 27.87 ? ? ? ? ? 4   
THR D OG1   1 
ATOM   3298 C  CG2   . THR D 2 4   ? 13.100 21.102  33.105 1.00 26.07 ? ? ? ? ? 4   
THR D CG2   1 
ATOM   3299 N  N     . PRO D 2 5   ? 10.808 24.519  34.990 1.00 25.20 ? ? ? ? ? 5   
PRO D N     1 
ATOM   3300 C  CA    . PRO D 2 5   ? 9.666  25.275  35.517 1.00 24.71 ? ? ? ? ? 5   
PRO D CA    1 
ATOM   3301 C  C     . PRO D 2 5   ? 8.418  24.402  35.621 1.00 24.20 ? ? ? ? ? 5   
PRO D C     1 
ATOM   3302 O  O     . PRO D 2 5   ? 7.807  24.283  36.679 1.00 23.39 ? ? ? ? ? 5   
PRO D O     1 
ATOM   3303 C  CB    . PRO D 2 5   ? 9.476  26.370  34.479 1.00 24.89 ? ? ? ? ? 5   
PRO D CB    1 
ATOM   3304 C  CG    . PRO D 2 5   ? 10.862 26.634  34.034 1.00 25.84 ? ? ? ? ? 5   
PRO D CG    1 
ATOM   3305 C  CD    . PRO D 2 5   ? 11.428 25.241  33.863 1.00 25.57 ? ? ? ? ? 5   
PRO D CD    1 
ATOM   3306 N  N     . TRP D 2 6   ? 8.067  23.751  34.518 1.00 25.47 ? ? ? ? ? 6   
TRP D N     1 
ATOM   3307 C  CA    . TRP D 2 6   ? 6.905  22.875  34.487 1.00 27.50 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CA    1 
ATOM   3308 C  C     . TRP D 2 6   ? 6.995  21.774  35.541 1.00 26.42 ? ? ? ? ? 6   
TRP D C     1 
ATOM   3309 O  O     . TRP D 2 6   ? 6.001  21.459  36.196 1.00 27.71 ? ? ? ? ? 6   
TRP D O     1 
ATOM   3310 C  CB    . TRP D 2 6   ? 6.733  22.262  33.103 1.00 30.08 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CB    1 
ATOM   3311 C  CG    . TRP D 2 6   ? 5.537  21.357  33.012 1.00 35.25 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CG    1 
ATOM   3312 C  CD1   . TRP D 2 6   ? 4.253  21.720  32.718 1.00 36.48 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CD1   1 
ATOM   3313 C  CD2   . TRP D 2 6   ? 5.546  19.951  33.212 1.00 37.14 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CD2   1 
ATOM   3314 N  NE1   . TRP D 2 6   ? 3.444  20.609  32.724 1.00 37.29 ? ? ? ? ? 6   
TRP D NE1   1 
ATOM   3315 C  CE2   . TRP D 2 6   ? 4.195  19.501  33.027 1.00 39.40 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CE2   1 
ATOM   3316 C  CE3   . TRP D 2 6   ? 6.513  18.998  33.533 1.00 37.49 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CE3   1 
ATOM   3317 C  CZ2   . TRP D 2 6   ? 3.835  18.157  33.140 1.00 40.46 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CZ2   1 
ATOM   3318 C  CZ3   . TRP D 2 6   ? 6.159  17.663  33.651 1.00 38.10 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CZ3   1 
ATOM   3319 C  CH2   . TRP D 2 6   ? 4.823  17.256  33.457 1.00 40.63 ? ? ? ? ? 6   
TRP D CH2   1 
ATOM   3320 N  N     . GLU D 2 7   ? 8.178  21.179  35.694 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 7   
GLU D N     1 
ATOM   3321 C  CA    . GLU D 2 7   ? 8.361  20.123  36.687 1.00 20.34 ? ? ? ? ? 7   
GLU D CA    1 
ATOM   3322 C  C     . GLU D 2 7   ? 8.115  20.637  38.090 1.00 18.52 ? ? ? ? ? 7   
GLU D C     1 
ATOM   3323 O  O     . GLU D 2 7   ? 7.519  19.940  38.899 1.00 18.15 ? ? ? ? ? 7   
GLU D O     1 
ATOM   3324 C  CB    . GLU D 2 7   ? 9.738  19.482  36.566 1.00 19.43 ? ? ? ? ? 7   
GLU D CB    1 
ATOM   3325 C  CG    . GLU D 2 7   ? 9.903  18.668  35.296 1.00 19.42 ? ? ? ? ? 7   
GLU D CG    1 
ATOM   3326 C  CD    . GLU D 2 7   ? 11.207 17.903  35.260 1.00 20.17 ? ? ? ? ? 7   
GLU D CD    1 
ATOM   3327 O  OE1   . GLU D 2 7   ? 12.248 18.502  35.578 1.00 24.63 ? ? ? ? ? 7   
GLU D OE1   1 
ATOM   3328 O  OE2   . GLU D 2 7   ? 11.196 16.704  34.924 1.00 18.94 ? ? ? ? ? 7   
GLU D OE2   1 
ATOM   3329 N  N     . LYS D 2 8   ? 8.543  21.873  38.359 1.00 18.62 ? ? ? ? ? 8   
LYS D N     1 
ATOM   3330 C  CA    . LYS D 2 8   ? 8.332  22.506  39.662 1.00 18.83 ? ? ? ? ? 8   
LYS D CA    1 
ATOM   3331 C  C     . LYS D 2 8   ? 6.825  22.678  39.900 1.00 17.75 ? ? ? ? ? 8   
LYS D C     1 
ATOM   3332 O  O     . LYS D 2 8   ? 6.335  22.454  41.015 1.00 14.08 ? ? ? ? ? 8   
LYS D O     1 
ATOM   3333 C  CB    . LYS D 2 8   ? 9.056  23.861  39.725 1.00 21.11 ? ? ? ? ? 8   
LYS D CB    1 
ATOM   3334 C  CG    . LYS D 2 8   ? 10.580 23.746  39.605 1.00 26.34 ? ? ? ? ? 8   
LYS D CG    1 
ATOM   3335 C  CD    . LYS D 2 8   ? 11.252 25.104  39.400 1.00 28.23 ? ? ? ? ? 8   
LYS D CD    1 
ATOM   3336 C  CE    . LYS D 2 8   ? 12.768 25.000  39.483 1.00 28.15 ? ? ? ? ? 8   
LYS D CE    1 
ATOM   3337 N  NZ    . LYS D 2 8   ? 13.468 26.309  39.296 1.00 29.21 ? ? ? ? ? 8   
LYS D NZ    1 
ATOM   3338 N  N     . SER D 2 9   ? 6.091  23.048  38.847 1.00 15.62 ? ? ? ? ? 9   
SER D N     1 
ATOM   3339 C  CA    . SER D 2 9   ? 4.641  23.196  38.940 1.00 18.17 ? ? ? ? ? 9   
SER D CA    1 
ATOM   3340 C  C     . SER D 2 9   ? 3.957  21.836  39.159 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 9   
SER D C     1 
ATOM   3341 O  O     . SER D 2 9   ? 3.147  21.694  40.079 1.00 17.89 ? ? ? ? ? 9   
SER D O     1 
ATOM   3342 C  CB    . SER D 2 9   ? 4.069  23.852  37.686 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 9   
SER D CB    1 
ATOM   3343 O  OG    . SER D 2 9   ? 4.696  25.104  37.473 1.00 24.38 ? ? ? ? ? 9   
SER D OG    1 
ATOM   3344 N  N     . ALA D 2 10  ? 4.293  20.850  38.335 1.00 14.72 ? ? ? ? ? 10  
ALA D N     1 
ATOM   3345 C  CA    . ALA D 2 10  ? 3.722  19.514  38.451 1.00 14.77 ? ? ? ? ? 10  
ALA D CA    1 
ATOM   3346 C  C     . ALA D 2 10  ? 3.912  18.957  39.873 1.00 14.91 ? ? ? ? ? 10  
ALA D C     1 
ATOM   3347 O  O     . ALA D 2 10  ? 2.986  18.384  40.467 1.00 15.15 ? ? ? ? ? 10  
ALA D O     1 
ATOM   3348 C  CB    . ALA D 2 10  ? 4.353  18.579  37.421 1.00 14.78 ? ? ? ? ? 10  
ALA D CB    1 
ATOM   3349 N  N     . VAL D 2 11  ? 5.094  19.160  40.440 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 11  
VAL D N     1 
ATOM   3350 C  CA    . VAL D 2 11  ? 5.355  18.679  41.789 1.00 13.98 ? ? ? ? ? 11  
VAL D CA    1 
ATOM   3351 C  C     . VAL D 2 11  ? 4.398  19.337  42.792 1.00 13.75 ? ? ? ? ? 11  
VAL D C     1 
ATOM   3352 O  O     . VAL D 2 11  ? 3.624  18.648  43.463 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 11  
VAL D O     1 
ATOM   3353 C  CB    . VAL D 2 11  ? 6.855  18.898  42.200 1.00 11.44 ? ? ? ? ? 11  
VAL D CB    1 
ATOM   3354 C  CG1   . VAL D 2 11  ? 7.086  18.476  43.664 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 11  
VAL D CG1   1 
ATOM   3355 C  CG2   . VAL D 2 11  ? 7.769  18.095  41.277 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 11  
VAL D CG2   1 
ATOM   3356 N  N     . THR D 2 12  ? 4.391  20.669  42.816 1.00 14.15 ? ? ? ? ? 12  
THR D N     1 
ATOM   3357 C  CA    . THR D 2 12  ? 3.539  21.433  43.739 1.00 14.25 ? ? ? ? ? 12  
THR D CA    1 
ATOM   3358 C  C     . THR D 2 12  ? 2.040  21.144  43.588 1.00 12.59 ? ? ? ? ? 12  
THR D C     1 
ATOM   3359 O  O     . THR D 2 12  ? 1.306  21.036  44.578 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 12  
THR D O     1 
ATOM   3360 C  CB    . THR D 2 12  ? 3.790  22.932  43.554 1.00 14.53 ? ? ? ? ? 12  
THR D CB    1 
ATOM   3361 O  OG1   . THR D 2 12  ? 5.198  23.176  43.639 1.00 17.41 ? ? ? ? ? 12  
THR D OG1   1 
ATOM   3362 C  CG2   . THR D 2 12  ? 3.082  23.741  44.641 1.00 20.37 ? ? ? ? ? 12  
THR D CG2   1 
ATOM   3363 N  N     . ALA D 2 13  ? 1.609  21.048  42.332 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 13  
ALA D N     1 
ATOM   3364 C  CA    . ALA D 2 13  ? 0.218  20.774  41.994 1.00 12.75 ? ? ? ? ? 13  
ALA D CA    1 
ATOM   3365 C  C     . ALA D 2 13  ? -0.266 19.448  42.587 1.00 14.64 ? ? ? ? ? 13  
ALA D C     1 
ATOM   3366 O  O     . ALA D 2 13  ? -1.303 19.376  43.250 1.00 15.64 ? ? ? ? ? 13  
ALA D O     1 
ATOM   3367 C  CB    . ALA D 2 13  ? 0.067  20.735  40.506 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 13  
ALA D CB    1 
ATOM   3368 N  N     . LEU D 2 14  ? 0.507  18.403  42.319 1.00 14.59 ? ? ? ? ? 14  
LEU D N     1 
ATOM   3369 C  CA    . LEU D 2 14  ? 0.226  17.055  42.783 1.00 12.76 ? ? ? ? ? 14  
LEU D CA    1 
ATOM   3370 C  C     . LEU D 2 14  ? 0.311  17.004  44.304 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 14  
LEU D C     1 
ATOM   3371 O  O     . LEU D 2 14  ? -0.589 16.486  44.977 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 14  
LEU D O     1 
ATOM   3372 C  CB    . LEU D 2 14  ? 1.262  16.115  42.146 1.00 15.64 ? ? ? ? ? 14  
LEU D CB    1 
ATOM   3373 C  CG    . LEU D 2 14  ? 1.129  14.594  42.095 1.00 16.11 ? ? ? ? ? 14  
LEU D CG    1 
ATOM   3374 C  CD1   . LEU D 2 14  ? 1.474  13.991  43.444 1.00 19.24 ? ? ? ? ? 14  
LEU D CD1   1 
ATOM   3375 C  CD2   . LEU D 2 14  ? -0.261 14.189  41.601 1.00 16.00 ? ? ? ? ? 14  
LEU D CD2   1 
ATOM   3376 N  N     . TRP D 2 15  ? 1.402  17.538  44.842 1.00 10.89 ? ? ? ? ? 15  
TRP D N     1 
ATOM   3377 C  CA    . TRP D 2 15  ? 1.628  17.542  46.271 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CA    1 
ATOM   3378 C  C     . TRP D 2 15  ? 0.531  18.216  47.083 1.00 11.23 ? ? ? ? ? 15  
TRP D C     1 
ATOM   3379 O  O     . TRP D 2 15  ? 0.317  17.855  48.244 1.00 11.03 ? ? ? ? ? 15  
TRP D O     1 
ATOM   3380 C  CB    . TRP D 2 15  ? 2.977  18.159  46.614 1.00 5.39  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CB    1 
ATOM   3381 C  CG    . TRP D 2 15  ? 3.393  17.742  47.980 1.00 5.08  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CG    1 
ATOM   3382 C  CD1   . TRP D 2 15  ? 3.278  18.456  49.138 1.00 6.00  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CD1   1 
ATOM   3383 C  CD2   . TRP D 2 15  ? 3.912  16.456  48.349 1.00 5.99  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CD2   1 
ATOM   3384 N  NE1   . TRP D 2 15  ? 3.669  17.688  50.210 1.00 8.14  ? ? ? ? ? 15  
TRP D NE1   1 
ATOM   3385 C  CE2   . TRP D 2 15  ? 4.062  16.455  49.754 1.00 7.65  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CE2   1 
ATOM   3386 C  CE3   . TRP D 2 15  ? 4.242  15.297  47.630 1.00 4.99  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CE3   1 
ATOM   3387 C  CZ2   . TRP D 2 15  ? 4.542  15.343  50.459 1.00 6.67  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CZ2   1 
ATOM   3388 C  CZ3   . TRP D 2 15  ? 4.714  14.193  48.326 1.00 8.93  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CZ3   1 
ATOM   3389 C  CH2   . TRP D 2 15  ? 4.850  14.226  49.734 1.00 6.81  ? ? ? ? ? 15  
TRP D CH2   1 
ATOM   3390 N  N     . GLY D 2 16  ? -0.136 19.210  46.498 1.00 14.72 ? ? ? ? ? 16  
GLY D N     1 
ATOM   3391 C  CA    . GLY D 2 16  ? -1.216 19.892  47.194 1.00 14.54 ? ? ? ? ? 16  
GLY D CA    1 
ATOM   3392 C  C     . GLY D 2 16  ? -2.359 18.930  47.501 1.00 16.46 ? ? ? ? ? 16  
GLY D C     1 
ATOM   3393 O  O     . GLY D 2 16  ? -3.033 19.031  48.537 1.00 17.97 ? ? ? ? ? 16  
GLY D O     1 
ATOM   3394 N  N     . LYS D 2 17  ? -2.543 17.961  46.618 1.00 16.13 ? ? ? ? ? 17  
LYS D N     1 
ATOM   3395 C  CA    . LYS D 2 17  ? -3.593 16.964  46.777 1.00 15.99 ? ? ? ? ? 17  
LYS D CA    1 
ATOM   3396 C  C     . LYS D 2 17  ? -3.179 15.840  47.709 1.00 14.74 ? ? ? ? ? 17  
LYS D C     1 
ATOM   3397 O  O     . LYS D 2 17  ? -3.957 14.909  47.929 1.00 16.28 ? ? ? ? ? 17  
LYS D O     1 
ATOM   3398 C  CB    . LYS D 2 17  ? -3.963 16.364  45.421 1.00 14.37 ? ? ? ? ? 17  
LYS D CB    1 
ATOM   3399 C  CG    . LYS D 2 17  ? -4.344 17.409  44.408 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 17  
LYS D CG    1 
ATOM   3400 C  CD    . LYS D 2 17  ? -4.759 16.795  43.104 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 17  
LYS D CD    1 
ATOM   3401 C  CE    . LYS D 2 17  ? -5.086 17.887  42.103 1.00 11.88 ? ? ? ? ? 17  
LYS D CE    1 
ATOM   3402 N  NZ    . LYS D 2 17  ? -5.507 17.344  40.794 1.00 7.53  ? ? ? ? ? 17  
LYS D NZ    1 
ATOM   3403 N  N     . VAL D 2 18  ? -1.963 15.926  48.246 1.00 14.39 ? ? ? ? ? 18  
VAL D N     1 
ATOM   3404 C  CA    . VAL D 2 18  ? -1.433 14.887  49.129 1.00 13.54 ? ? ? ? ? 18  
VAL D CA    1 
ATOM   3405 C  C     . VAL D 2 18  ? -1.797 15.016  50.606 1.00 15.03 ? ? ? ? ? 18  
VAL D C     1 
ATOM   3406 O  O     . VAL D 2 18  ? -1.709 16.102  51.187 1.00 14.46 ? ? ? ? ? 18  
VAL D O     1 
ATOM   3407 C  CB    . VAL D 2 18  ? 0.123  14.782  49.035 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 18  
VAL D CB    1 
ATOM   3408 C  CG1   . VAL D 2 18  ? 0.652  13.808  50.060 1.00 8.39  ? ? ? ? ? 18  
VAL D CG1   1 
ATOM   3409 C  CG2   . VAL D 2 18  ? 0.553  14.338  47.650 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 18  
VAL D CG2   1 
ATOM   3410 N  N     . ASN D 2 19  ? -2.236 13.902  51.204 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 19  
ASN D N     1 
ATOM   3411 C  CA    . ASN D 2 19  ? -2.521 13.881  52.641 1.00 15.37 ? ? ? ? ? 19  
ASN D CA    1 
ATOM   3412 C  C     . ASN D 2 19  ? -1.207 13.338  53.247 1.00 16.56 ? ? ? ? ? 19  
ASN D C     1 
ATOM   3413 O  O     . ASN D 2 19  ? -0.972 12.135  53.260 1.00 16.63 ? ? ? ? ? 19  
ASN D O     1 
ATOM   3414 C  CB    . ASN D 2 19  ? -3.679 12.942  52.951 1.00 11.97 ? ? ? ? ? 19  
ASN D CB    1 
ATOM   3415 C  CG    . ASN D 2 19  ? -4.078 12.994  54.394 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 19  
ASN D CG    1 
ATOM   3416 O  OD1   . ASN D 2 19  ? -3.235 12.912  55.280 1.00 14.28 ? ? ? ? ? 19  
ASN D OD1   1 
ATOM   3417 N  ND2   . ASN D 2 19  ? -5.354 13.154  54.648 1.00 12.35 ? ? ? ? ? 19  
ASN D ND2   1 
ATOM   3418 N  N     . VAL D 2 20  ? -0.343 14.235  53.705 1.00 18.72 ? ? ? ? ? 20  
VAL D N     1 
ATOM   3419 C  CA    . VAL D 2 20  ? 0.968  13.833  54.241 1.00 20.96 ? ? ? ? ? 20  
VAL D CA    1 
ATOM   3420 C  C     . VAL D 2 20  ? 0.932  12.752  55.332 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 20  
VAL D C     1 
ATOM   3421 O  O     . VAL D 2 20  ? 1.691  11.780  55.272 1.00 22.43 ? ? ? ? ? 20  
VAL D O     1 
ATOM   3422 C  CB    . VAL D 2 20  ? 1.815  15.071  54.687 1.00 21.35 ? ? ? ? ? 20  
VAL D CB    1 
ATOM   3423 C  CG1   . VAL D 2 20  ? 3.203  14.636  55.157 1.00 16.77 ? ? ? ? ? 20  
VAL D CG1   1 
ATOM   3424 C  CG2   . VAL D 2 20  ? 1.942  16.064  53.530 1.00 19.18 ? ? ? ? ? 20  
VAL D CG2   1 
ATOM   3425 N  N     . ASP D 2 21  ? 0.036  12.905  56.298 1.00 23.47 ? ? ? ? ? 21  
ASP D N     1 
ATOM   3426 C  CA    . ASP D 2 21  ? -0.078 11.927  57.374 1.00 23.64 ? ? ? ? ? 21  
ASP D CA    1 
ATOM   3427 C  C     . ASP D 2 21  ? -0.422 10.535  56.855 1.00 23.67 ? ? ? ? ? 21  
ASP D C     1 
ATOM   3428 O  O     . ASP D 2 21  ? 0.230  9.546   57.206 1.00 26.10 ? ? ? ? ? 21  
ASP D O     1 
ATOM   3429 C  CB    . ASP D 2 21  ? -1.125 12.377  58.387 1.00 23.91 ? ? ? ? ? 21  
ASP D CB    1 
ATOM   3430 C  CG    . ASP D 2 21  ? -0.704 13.614  59.149 1.00 23.45 ? ? ? ? ? 21  
ASP D CG    1 
ATOM   3431 O  OD1   . ASP D 2 21  ? 0.318  14.235  58.797 1.00 22.82 ? ? ? ? ? 21  
ASP D OD1   1 
ATOM   3432 O  OD2   . ASP D 2 21  ? -1.405 13.953  60.114 1.00 26.42 ? ? ? ? ? 21  
ASP D OD2   1 
ATOM   3433 N  N     . GLU D 2 22  ? -1.434 10.459  56.002 1.00 22.93 ? ? ? ? ? 22  
GLU D N     1 
ATOM   3434 C  CA    . GLU D 2 22  ? -1.856 9.192   55.435 1.00 21.60 ? ? ? ? ? 22  
GLU D CA    1 
ATOM   3435 C  C     . GLU D 2 22  ? -0.751 8.566   54.577 1.00 21.00 ? ? ? ? ? 22  
GLU D C     1 
ATOM   3436 O  O     . GLU D 2 22  ? -0.474 7.370   54.706 1.00 19.28 ? ? ? ? ? 22  
GLU D O     1 
ATOM   3437 C  CB    . GLU D 2 22  ? -3.120 9.389   54.600 1.00 24.22 ? ? ? ? ? 22  
GLU D CB    1 
ATOM   3438 C  CG    . GLU D 2 22  ? -3.471 8.216   53.691 1.00 28.63 ? ? ? ? ? 22  
GLU D CG    1 
ATOM   3439 C  CD    . GLU D 2 22  ? -3.628 8.635   52.228 1.00 31.93 ? ? ? ? ? 22  
GLU D CD    1 
ATOM   3440 O  OE1   . GLU D 2 22  ? -4.620 9.319   51.901 1.00 32.46 ? ? ? ? ? 22  
GLU D OE1   1 
ATOM   3441 O  OE2   . GLU D 2 22  ? -2.751 8.278   51.402 1.00 35.37 ? ? ? ? ? 22  
GLU D OE2   1 
ATOM   3442 N  N     . VAL D 2 23  ? -0.132 9.374   53.715 1.00 18.61 ? ? ? ? ? 23  
VAL D N     1 
ATOM   3443 C  CA    . VAL D 2 23  ? 0.918  8.907   52.807 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 23  
VAL D CA    1 
ATOM   3444 C  C     . VAL D 2 23  ? 2.245  8.595   53.505 1.00 15.56 ? ? ? ? ? 23  
VAL D C     1 
ATOM   3445 O  O     . VAL D 2 23  ? 3.009  7.731   53.059 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 23  
VAL D O     1 
ATOM   3446 C  CB    . VAL D 2 23  ? 1.142  9.913   51.633 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 23  
VAL D CB    1 
ATOM   3447 C  CG1   . VAL D 2 23  ? 2.295  9.475   50.749 1.00 15.33 ? ? ? ? ? 23  
VAL D CG1   1 
ATOM   3448 C  CG2   . VAL D 2 23  ? -0.116 10.009  50.784 1.00 15.69 ? ? ? ? ? 23  
VAL D CG2   1 
ATOM   3449 N  N     . GLY D 2 24  ? 2.519  9.310   54.588 1.00 14.94 ? ? ? ? ? 24  
GLY D N     1 
ATOM   3450 C  CA    . GLY D 2 24  ? 3.746  9.084   55.332 1.00 14.37 ? ? ? ? ? 24  
GLY D CA    1 
ATOM   3451 C  C     . GLY D 2 24  ? 3.721  7.730   56.013 1.00 12.02 ? ? ? ? ? 24  
GLY D C     1 
ATOM   3452 O  O     . GLY D 2 24  ? 4.722  7.010   56.017 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 24  
GLY D O     1 
ATOM   3453 N  N     . GLY D 2 25  ? 2.595  7.420   56.653 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 25  
GLY D N     1 
ATOM   3454 C  CA    . GLY D 2 25  ? 2.445  6.128   57.296 1.00 12.23 ? ? ? ? ? 25  
GLY D CA    1 
ATOM   3455 C  C     . GLY D 2 25  ? 2.471  4.998   56.271 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 25  
GLY D C     1 
ATOM   3456 O  O     . GLY D 2 25  ? 3.146  3.979   56.449 1.00 13.87 ? ? ? ? ? 25  
GLY D O     1 
ATOM   3457 N  N     . GLU D 2 26  ? 1.752  5.190   55.177 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 26  
GLU D N     1 
ATOM   3458 C  CA    . GLU D 2 26  ? 1.715  4.212   54.111 1.00 14.39 ? ? ? ? ? 26  
GLU D CA    1 
ATOM   3459 C  C     . GLU D 2 26  ? 3.120  3.948   53.590 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 26  
GLU D C     1 
ATOM   3460 O  O     . GLU D 2 26  ? 3.553  2.797   53.526 1.00 17.59 ? ? ? ? ? 26  
GLU D O     1 
ATOM   3461 C  CB    . GLU D 2 26  ? 0.812  4.698   52.973 1.00 18.08 ? ? ? ? ? 26  
GLU D CB    1 
ATOM   3462 C  CG    . GLU D 2 26  ? -0.478 3.898   52.836 1.00 24.67 ? ? ? ? ? 26  
GLU D CG    1 
ATOM   3463 C  CD    . GLU D 2 26  ? -0.276 2.585   52.106 1.00 26.98 ? ? ? ? ? 26  
GLU D CD    1 
ATOM   3464 O  OE1   . GLU D 2 26  ? -0.208 2.613   50.861 1.00 33.21 ? ? ? ? ? 26  
GLU D OE1   1 
ATOM   3465 O  OE2   . GLU D 2 26  ? -0.193 1.525   52.757 1.00 29.11 ? ? ? ? ? 26  
GLU D OE2   1 
ATOM   3466 N  N     . ALA D 2 27  ? 3.839  5.004   53.230 1.00 12.76 ? ? ? ? ? 27  
ALA D N     1 
ATOM   3467 C  CA    . ALA D 2 27  ? 5.196  4.867   52.708 1.00 12.26 ? ? ? ? ? 27  
ALA D CA    1 
ATOM   3468 C  C     . ALA D 2 27  ? 6.180  4.207   53.667 1.00 12.10 ? ? ? ? ? 27  
ALA D C     1 
ATOM   3469 O  O     . ALA D 2 27  ? 6.957  3.341   53.252 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 27  
ALA D O     1 
ATOM   3470 C  CB    . ALA D 2 27  ? 5.731  6.212   52.228 1.00 10.83 ? ? ? ? ? 27  
ALA D CB    1 
ATOM   3471 N  N     . LEU D 2 28  ? 6.162  4.608   54.944 1.00 12.00 ? ? ? ? ? 28  
LEU D N     1 
ATOM   3472 C  CA    . LEU D 2 28  ? 7.070  4.050   55.947 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 28  
LEU D CA    1 
ATOM   3473 C  C     . LEU D 2 28  ? 6.714  2.590   56.184 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 28  
LEU D C     1 
ATOM   3474 O  O     . LEU D 2 28  ? 7.602  1.737   56.265 1.00 5.83  ? ? ? ? ? 28  
LEU D O     1 
ATOM   3475 C  CB    . LEU D 2 28  ? 6.987  4.847   57.255 1.00 13.39 ? ? ? ? ? 28  
LEU D CB    1 
ATOM   3476 C  CG    . LEU D 2 28  ? 8.187  4.890   58.226 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 28  
LEU D CG    1 
ATOM   3477 C  CD1   . LEU D 2 28  ? 8.227  3.733   59.215 1.00 17.16 ? ? ? ? ? 28  
LEU D CD1   1 
ATOM   3478 C  CD2   . LEU D 2 28  ? 9.490  4.984   57.430 1.00 20.26 ? ? ? ? ? 28  
LEU D CD2   1 
ATOM   3479 N  N     . GLY D 2 29  ? 5.413  2.308   56.274 1.00 10.91 ? ? ? ? ? 29  
GLY D N     1 
ATOM   3480 C  CA    . GLY D 2 29  ? 4.937  0.945   56.467 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 29  
GLY D CA    1 
ATOM   3481 C  C     . GLY D 2 29  ? 5.393  0.045   55.320 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 29  
GLY D C     1 
ATOM   3482 O  O     . GLY D 2 29  ? 5.982  -1.019  55.565 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 29  
GLY D O     1 
ATOM   3483 N  N     . ARG D 2 30  ? 5.161  0.482   54.082 1.00 10.43 ? ? ? ? ? 30  
ARG D N     1 
ATOM   3484 C  CA    . ARG D 2 30  ? 5.566  -0.285  52.906 1.00 11.50 ? ? ? ? ? 30  
ARG D CA    1 
ATOM   3485 C  C     . ARG D 2 30  ? 7.087  -0.447  52.864 1.00 11.67 ? ? ? ? ? 30  
ARG D C     1 
ATOM   3486 O  O     . ARG D 2 30  ? 7.583  -1.477  52.400 1.00 13.69 ? ? ? ? ? 30  
ARG D O     1 
ATOM   3487 C  CB    . ARG D 2 30  ? 5.021  0.327   51.619 1.00 12.70 ? ? ? ? ? 30  
ARG D CB    1 
ATOM   3488 C  CG    . ARG D 2 30  ? 3.494  0.444   51.654 1.00 16.18 ? ? ? ? ? 30  
ARG D CG    1 
ATOM   3489 C  CD    . ARG D 2 30  ? 2.908  1.182   50.473 1.00 14.31 ? ? ? ? ? 30  
ARG D CD    1 
ATOM   3490 N  NE    . ARG D 2 30  ? 2.714  0.293   49.341 1.00 21.43 ? ? ? ? ? 30  
ARG D NE    1 
ATOM   3491 C  CZ    . ARG D 2 30  ? 1.552  -0.263  49.014 1.00 18.49 ? ? ? ? ? 30  
ARG D CZ    1 
ATOM   3492 N  NH1   . ARG D 2 30  ? 0.464  -0.010  49.714 1.00 19.12 ? ? ? ? ? 30  
ARG D NH1   1 
ATOM   3493 N  NH2   . ARG D 2 30  ? 1.509  -1.132  48.026 1.00 17.09 ? ? ? ? ? 30  
ARG D NH2   1 
ATOM   3494 N  N     . LEU D 2 31  ? 7.832  0.534   53.372 1.00 8.56  ? ? ? ? ? 31  
LEU D N     1 
ATOM   3495 C  CA    . LEU D 2 31  ? 9.293  0.391   53.408 1.00 10.63 ? ? ? ? ? 31  
LEU D CA    1 
ATOM   3496 C  C     . LEU D 2 31  ? 9.662  -0.842  54.259 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 31  
LEU D C     1 
ATOM   3497 O  O     . LEU D 2 31  ? 10.437 -1.689  53.828 1.00 6.69  ? ? ? ? ? 31  
LEU D O     1 
ATOM   3498 C  CB    . LEU D 2 31  ? 9.964  1.629   54.031 1.00 8.11  ? ? ? ? ? 31  
LEU D CB    1 
ATOM   3499 C  CG    . LEU D 2 31  ? 11.503 1.638   54.158 1.00 8.25  ? ? ? ? ? 31  
LEU D CG    1 
ATOM   3500 C  CD1   . LEU D 2 31  ? 12.141 1.831   52.795 1.00 7.10  ? ? ? ? ? 31  
LEU D CD1   1 
ATOM   3501 C  CD2   . LEU D 2 31  ? 11.965 2.751   55.082 1.00 7.77  ? ? ? ? ? 31  
LEU D CD2   1 
ATOM   3502 N  N     . LEU D 2 32  ? 9.063  -0.943  55.449 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 32  
LEU D N     1 
ATOM   3503 C  CA    . LEU D 2 32  ? 9.349  -2.038  56.371 1.00 10.04 ? ? ? ? ? 32  
LEU D CA    1 
ATOM   3504 C  C     . LEU D 2 32  ? 8.915  -3.432  55.886 1.00 11.43 ? ? ? ? ? 32  
LEU D C     1 
ATOM   3505 O  O     . LEU D 2 32  ? 9.540  -4.453  56.232 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 32  
LEU D O     1 
ATOM   3506 C  CB    . LEU D 2 32  ? 8.760  -1.725  57.749 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 32  
LEU D CB    1 
ATOM   3507 C  CG    . LEU D 2 32  ? 9.090  -0.355  58.359 1.00 13.71 ? ? ? ? ? 32  
LEU D CG    1 
ATOM   3508 C  CD1   . LEU D 2 32  ? 8.632  -0.328  59.799 1.00 11.64 ? ? ? ? ? 32  
LEU D CD1   1 
ATOM   3509 C  CD2   . LEU D 2 32  ? 10.589 -0.013  58.287 1.00 15.11 ? ? ? ? ? 32  
LEU D CD2   1 
ATOM   3510 N  N     . VAL D 2 33  ? 7.831  -3.473  55.117 1.00 11.14 ? ? ? ? ? 33  
VAL D N     1 
ATOM   3511 C  CA    . VAL D 2 33  ? 7.321  -4.717  54.558 1.00 10.60 ? ? ? ? ? 33  
VAL D CA    1 
ATOM   3512 C  C     . VAL D 2 33  ? 8.145  -5.117  53.323 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 33  
VAL D C     1 
ATOM   3513 O  O     . VAL D 2 33  ? 8.612  -6.248  53.212 1.00 9.76  ? ? ? ? ? 33  
VAL D O     1 
ATOM   3514 C  CB    . VAL D 2 33  ? 5.829  -4.559  54.153 1.00 13.44 ? ? ? ? ? 33  
VAL D CB    1 
ATOM   3515 C  CG1   . VAL D 2 33  ? 5.323  -5.810  53.432 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 33  
VAL D CG1   1 
ATOM   3516 C  CG2   . VAL D 2 33  ? 4.976  -4.265  55.400 1.00 12.71 ? ? ? ? ? 33  
VAL D CG2   1 
ATOM   3517 N  N     . VAL D 2 34  ? 8.350  -4.177  52.399 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 34  
VAL D N     1 
ATOM   3518 C  CA    . VAL D 2 34  ? 9.097  -4.458  51.179 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 34  
VAL D CA    1 
ATOM   3519 C  C     . VAL D 2 34  ? 10.589 -4.714  51.381 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 34  
VAL D C     1 
ATOM   3520 O  O     . VAL D 2 34  ? 11.167 -5.590  50.727 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 34  
VAL D O     1 
ATOM   3521 C  CB    . VAL D 2 34  ? 8.868  -3.352  50.108 1.00 10.80 ? ? ? ? ? 34  
VAL D CB    1 
ATOM   3522 C  CG1   . VAL D 2 34  ? 9.686  -3.649  48.829 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 34  
VAL D CG1   1 
ATOM   3523 C  CG2   . VAL D 2 34  ? 7.376  -3.268  49.779 1.00 5.28  ? ? ? ? ? 34  
VAL D CG2   1 
ATOM   3524 N  N     . TYR D 2 35  ? 11.216 -3.943  52.265 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 35  
TYR D N     1 
ATOM   3525 C  CA    . TYR D 2 35  ? 12.647 -4.098  52.562 1.00 10.14 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CA    1 
ATOM   3526 C  C     . TYR D 2 35  ? 12.685 -4.291  54.082 1.00 10.48 ? ? ? ? ? 35  
TYR D C     1 
ATOM   3527 O  O     . TYR D 2 35  ? 13.015 -3.369  54.813 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 35  
TYR D O     1 
ATOM   3528 C  CB    . TYR D 2 35  ? 13.422 -2.824  52.168 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CB    1 
ATOM   3529 C  CG    . TYR D 2 35  ? 13.136 -2.340  50.752 1.00 8.70  ? ? ? ? ? 35  
TYR D CG    1 
ATOM   3530 C  CD1   . TYR D 2 35  ? 13.688 -2.985  49.646 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CD1   1 
ATOM   3531 C  CD2   . TYR D 2 35  ? 12.274 -1.272  50.525 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 35  
TYR D CD2   1 
ATOM   3532 C  CE1   . TYR D 2 35  ? 13.375 -2.586  48.327 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CE1   1 
ATOM   3533 C  CE2   . TYR D 2 35  ? 11.954 -0.863  49.213 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CE2   1 
ATOM   3534 C  CZ    . TYR D 2 35  ? 12.501 -1.522  48.125 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 35  
TYR D CZ    1 
ATOM   3535 O  OH    . TYR D 2 35  ? 12.163 -1.121  46.840 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 35  
TYR D OH    1 
ATOM   3536 N  N     . PRO D 2 36  ? 12.398 -5.530  54.547 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 36  
PRO D N     1 
ATOM   3537 C  CA    . PRO D 2 36  ? 12.356 -5.898  55.964 1.00 12.15 ? ? ? ? ? 36  
PRO D CA    1 
ATOM   3538 C  C     . PRO D 2 36  ? 13.551 -5.499  56.799 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 36  
PRO D C     1 
ATOM   3539 O  O     . PRO D 2 36  ? 13.401 -5.256  57.994 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 36  
PRO D O     1 
ATOM   3540 C  CB    . PRO D 2 36  ? 12.168 -7.426  55.919 1.00 13.05 ? ? ? ? ? 36  
PRO D CB    1 
ATOM   3541 C  CG    . PRO D 2 36  ? 11.562 -7.686  54.623 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 36  
PRO D CG    1 
ATOM   3542 C  CD    . PRO D 2 36  ? 12.257 -6.723  53.701 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 36  
PRO D CD    1 
ATOM   3543 N  N     . TRP D 2 37  ? 14.731 -5.468  56.188 1.00 10.61 ? ? ? ? ? 37  
TRP D N     1 
ATOM   3544 C  CA    . TRP D 2 37  ? 15.955 -5.095  56.907 1.00 9.40  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CA    1 
ATOM   3545 C  C     . TRP D 2 37  ? 15.898 -3.696  57.515 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 37  
TRP D C     1 
ATOM   3546 O  O     . TRP D 2 37  ? 16.438 -3.470  58.598 1.00 6.80  ? ? ? ? ? 37  
TRP D O     1 
ATOM   3547 C  CB    . TRP D 2 37  ? 17.191 -5.264  56.019 1.00 8.50  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CB    1 
ATOM   3548 C  CG    . TRP D 2 37  ? 17.144 -4.576  54.692 1.00 8.29  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CG    1 
ATOM   3549 C  CD1   . TRP D 2 37  ? 17.715 -3.391  54.387 1.00 6.70  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CD1   1 
ATOM   3550 C  CD2   . TRP D 2 37  ? 16.605 -5.107  53.463 1.00 8.53  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CD2   1 
ATOM   3551 N  NE1   . TRP D 2 37  ? 17.593 -3.145  53.035 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 37  
TRP D NE1   1 
ATOM   3552 C  CE2   . TRP D 2 37  ? 16.922 -4.183  52.445 1.00 6.99  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CE2   1 
ATOM   3553 C  CE3   . TRP D 2 37  ? 15.905 -6.260  53.116 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CE3   1 
ATOM   3554 C  CZ2   . TRP D 2 37  ? 16.559 -4.387  51.098 1.00 8.88  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CZ2   1 
ATOM   3555 C  CZ3   . TRP D 2 37  ? 15.537 -6.464  51.775 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CZ3   1 
ATOM   3556 C  CH2   . TRP D 2 37  ? 15.870 -5.530  50.786 1.00 7.93  ? ? ? ? ? 37  
TRP D CH2   1 
ATOM   3557 N  N     . THR D 2 38  ? 15.146 -2.806  56.872 1.00 10.27 ? ? ? ? ? 38  
THR D N     1 
ATOM   3558 C  CA    . THR D 2 38  ? 14.997 -1.433  57.366 1.00 10.50 ? ? ? ? ? 38  
THR D CA    1 
ATOM   3559 C  C     . THR D 2 38  ? 14.380 -1.391  58.782 1.00 12.08 ? ? ? ? ? 38  
THR D C     1 
ATOM   3560 O  O     . THR D 2 38  ? 14.537 -0.411  59.506 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 38  
THR D O     1 
ATOM   3561 C  CB    . THR D 2 38  ? 14.154 -0.552  56.385 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 38  
THR D CB    1 
ATOM   3562 O  OG1   . THR D 2 38  ? 12.826 -1.089  56.233 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 38  
THR D OG1   1 
ATOM   3563 C  CG2   . THR D 2 38  ? 14.825 -0.480  55.023 1.00 7.96  ? ? ? ? ? 38  
THR D CG2   1 
ATOM   3564 N  N     . GLN D 2 39  ? 13.715 -2.478  59.176 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 39  
GLN D N     1 
ATOM   3565 C  CA    . GLN D 2 39  ? 13.102 -2.553  60.499 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 39  
GLN D CA    1 
ATOM   3566 C  C     . GLN D 2 39  ? 14.139 -2.429  61.617 1.00 8.24  ? ? ? ? ? 39  
GLN D C     1 
ATOM   3567 O  O     . GLN D 2 39  ? 13.813 -2.054  62.744 1.00 8.33  ? ? ? ? ? 39  
GLN D O     1 
ATOM   3568 C  CB    . GLN D 2 39  ? 12.329 -3.876  60.659 1.00 9.85  ? ? ? ? ? 39  
GLN D CB    1 
ATOM   3569 C  CG    . GLN D 2 39  ? 11.056 -3.953  59.790 1.00 10.76 ? ? ? ? ? 39  
GLN D CG    1 
ATOM   3570 C  CD    . GLN D 2 39  ? 10.306 -5.280  59.922 1.00 12.71 ? ? ? ? ? 39  
GLN D CD    1 
ATOM   3571 O  OE1   . GLN D 2 39  ? 10.420 -5.981  60.923 1.00 15.29 ? ? ? ? ? 39  
GLN D OE1   1 
ATOM   3572 N  NE2   . GLN D 2 39  ? 9.546  -5.633  58.893 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 39  
GLN D NE2   1 
ATOM   3573 N  N     . ARG D 2 40  ? 15.407 -2.648  61.263 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 40  
ARG D N     1 
ATOM   3574 C  CA    . ARG D 2 40  ? 16.520 -2.595  62.204 1.00 9.11  ? ? ? ? ? 40  
ARG D CA    1 
ATOM   3575 C  C     . ARG D 2 40  ? 16.559 -1.363  63.094 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 40  
ARG D C     1 
ATOM   3576 O  O     . ARG D 2 40  ? 17.007 -1.428  64.245 1.00 10.66 ? ? ? ? ? 40  
ARG D O     1 
ATOM   3577 C  CB    . ARG D 2 40  ? 17.850 -2.731  61.450 1.00 8.86  ? ? ? ? ? 40  
ARG D CB    1 
ATOM   3578 C  CG    . ARG D 2 40  ? 18.308 -1.493  60.690 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 40  
ARG D CG    1 
ATOM   3579 C  CD    . ARG D 2 40  ? 19.611 -1.729  59.869 1.00 12.58 ? ? ? ? ? 40  
ARG D CD    1 
ATOM   3580 N  NE    . ARG D 2 40  ? 20.709 -2.212  60.709 1.00 17.66 ? ? ? ? ? 40  
ARG D NE    1 
ATOM   3581 C  CZ    . ARG D 2 40  ? 21.704 -1.464  61.195 1.00 17.96 ? ? ? ? ? 40  
ARG D CZ    1 
ATOM   3582 N  NH1   . ARG D 2 40  ? 21.771 -0.178  60.928 1.00 19.35 ? ? ? ? ? 40  
ARG D NH1   1 
ATOM   3583 N  NH2   . ARG D 2 40  ? 22.623 -2.010  61.981 1.00 21.24 ? ? ? ? ? 40  
ARG D NH2   1 
ATOM   3584 N  N     . PHE D 2 41  ? 16.049 -0.252  62.570 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 41  
PHE D N     1 
ATOM   3585 C  CA    . PHE D 2 41  ? 16.049 1.029   63.272 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 41  
PHE D CA    1 
ATOM   3586 C  C     . PHE D 2 41  ? 14.878 1.278   64.203 1.00 12.05 ? ? ? ? ? 41  
PHE D C     1 
ATOM   3587 O  O     . PHE D 2 41  ? 14.954 2.161   65.057 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 41  
PHE D O     1 
ATOM   3588 C  CB    . PHE D 2 41  ? 16.094 2.152   62.250 1.00 9.26  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CB    1 
ATOM   3589 C  CG    . PHE D 2 41  ? 17.268 2.080   61.331 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CG    1 
ATOM   3590 C  CD1   . PHE D 2 41  ? 18.561 2.267   61.826 1.00 8.49  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CD1   1 
ATOM   3591 C  CD2   . PHE D 2 41  ? 17.091 1.832   59.974 1.00 7.36  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CD2   1 
ATOM   3592 C  CE1   . PHE D 2 41  ? 19.654 2.210   60.980 1.00 6.25  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CE1   1 
ATOM   3593 C  CE2   . PHE D 2 41  ? 18.185 1.769   59.117 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CE2   1 
ATOM   3594 C  CZ    . PHE D 2 41  ? 19.468 1.961   59.622 1.00 8.30  ? ? ? ? ? 41  
PHE D CZ    1 
ATOM   3595 N  N     . PHE D 2 42  ? 13.828 0.469   64.084 1.00 13.35 ? ? ? ? ? 42  
PHE D N     1 
ATOM   3596 C  CA    . PHE D 2 42  ? 12.613 0.676   64.867 1.00 15.01 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CA    1 
ATOM   3597 C  C     . PHE D 2 42  ? 12.224 -0.437  65.828 1.00 15.97 ? ? ? ? ? 42  
PHE D C     1 
ATOM   3598 O  O     . PHE D 2 42  ? 11.080 -0.876  65.843 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 42  
PHE D O     1 
ATOM   3599 C  CB    . PHE D 2 42  ? 11.470 0.972   63.896 1.00 14.57 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CB    1 
ATOM   3600 C  CG    . PHE D 2 42  ? 11.852 1.935   62.821 1.00 13.39 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CG    1 
ATOM   3601 C  CD1   . PHE D 2 42  ? 12.015 3.283   63.112 1.00 14.75 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CD1   1 
ATOM   3602 C  CD2   . PHE D 2 42  ? 12.138 1.476   61.538 1.00 12.73 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CD2   1 
ATOM   3603 C  CE1   . PHE D 2 42  ? 12.465 4.166   62.143 1.00 16.62 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CE1   1 
ATOM   3604 C  CE2   . PHE D 2 42  ? 12.590 2.341   60.563 1.00 14.05 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CE2   1 
ATOM   3605 C  CZ    . PHE D 2 42  ? 12.757 3.691   60.858 1.00 16.47 ? ? ? ? ? 42  
PHE D CZ    1 
ATOM   3606 N  N     . GLU D 2 43  ? 13.162 -0.855  66.666 1.00 18.16 ? ? ? ? ? 43  
GLU D N     1 
ATOM   3607 C  CA    . GLU D 2 43  ? 12.874 -1.906  67.635 1.00 20.34 ? ? ? ? ? 43  
GLU D CA    1 
ATOM   3608 C  C     . GLU D 2 43  ? 11.828 -1.431  68.649 1.00 16.32 ? ? ? ? ? 43  
GLU D C     1 
ATOM   3609 O  O     . GLU D 2 43  ? 10.908 -2.165  68.997 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 43  
GLU D O     1 
ATOM   3610 C  CB    . GLU D 2 43  ? 14.153 -2.325  68.347 1.00 23.99 ? ? ? ? ? 43  
GLU D CB    1 
ATOM   3611 C  CG    . GLU D 2 43  ? 14.166 -3.775  68.793 1.00 33.86 ? ? ? ? ? 43  
GLU D CG    1 
ATOM   3612 C  CD    . GLU D 2 43  ? 15.554 -4.264  69.198 1.00 40.08 ? ? ? ? ? 43  
GLU D CD    1 
ATOM   3613 O  OE1   . GLU D 2 43  ? 16.561 -3.579  68.878 1.00 41.27 ? ? ? ? ? 43  
GLU D OE1   1 
ATOM   3614 O  OE2   . GLU D 2 43  ? 15.639 -5.340  69.838 1.00 43.63 ? ? ? ? ? 43  
GLU D OE2   1 
ATOM   3615 N  N     . SER D 2 44  ? 11.945 -0.177  69.077 1.00 14.98 ? ? ? ? ? 44  
SER D N     1 
ATOM   3616 C  CA    . SER D 2 44  ? 11.033 0.422   70.076 1.00 13.42 ? ? ? ? ? 44  
SER D CA    1 
ATOM   3617 C  C     . SER D 2 44  ? 9.575  0.503   69.629 1.00 13.69 ? ? ? ? ? 44  
SER D C     1 
ATOM   3618 O  O     . SER D 2 44  ? 8.668  0.607   70.462 1.00 12.58 ? ? ? ? ? 44  
SER D O     1 
ATOM   3619 C  CB    . SER D 2 44  ? 11.528 1.826   70.433 1.00 11.91 ? ? ? ? ? 44  
SER D CB    1 
ATOM   3620 O  OG    . SER D 2 44  ? 11.978 2.501   69.264 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 44  
SER D OG    1 
ATOM   3621 N  N     . PHE D 2 45  ? 9.370  0.410   68.315 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 45  
PHE D N     1 
ATOM   3622 C  CA    . PHE D 2 45  ? 8.056  0.492   67.722 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 45  
PHE D CA    1 
ATOM   3623 C  C     . PHE D 2 45  ? 7.123  -0.661  68.062 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 45  
PHE D C     1 
ATOM   3624 O  O     . PHE D 2 45  ? 5.911  -0.552  67.876 1.00 18.95 ? ? ? ? ? 45  
PHE D O     1 
ATOM   3625 C  CB    . PHE D 2 45  ? 8.166  0.665   66.207 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 45  
PHE D CB    1 
ATOM   3626 C  CG    . PHE D 2 45  ? 8.524  2.069   65.777 1.00 11.93 ? ? ? ? ? 45  
PHE D CG    1 
ATOM   3627 C  CD1   . PHE D 2 45  ? 9.074  2.983   66.682 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 45  
PHE D CD1   1 
ATOM   3628 C  CD2   . PHE D 2 45  ? 8.321  2.468   64.476 1.00 7.37  ? ? ? ? ? 45  
PHE D CD2   1 
ATOM   3629 C  CE1   . PHE D 2 45  ? 9.423  4.292   66.284 1.00 9.98  ? ? ? ? ? 45  
PHE D CE1   1 
ATOM   3630 C  CE2   . PHE D 2 45  ? 8.660  3.765   64.067 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 45  
PHE D CE2   1 
ATOM   3631 C  CZ    . PHE D 2 45  ? 9.211  4.676   64.970 1.00 7.82  ? ? ? ? ? 45  
PHE D CZ    1 
ATOM   3632 N  N     . GLY D 2 46  ? 7.664  -1.760  68.569 1.00 17.57 ? ? ? ? ? 46  
GLY D N     1 
ATOM   3633 C  CA    . GLY D 2 46  ? 6.809  -2.875  68.918 1.00 18.46 ? ? ? ? ? 46  
GLY D CA    1 
ATOM   3634 C  C     . GLY D 2 46  ? 6.589  -3.858  67.775 1.00 19.09 ? ? ? ? ? 46  
GLY D C     1 
ATOM   3635 O  O     . GLY D 2 46  ? 7.501  -4.118  66.999 1.00 20.99 ? ? ? ? ? 46  
GLY D O     1 
ATOM   3636 N  N     . ASP D 2 47  ? 5.359  -4.363  67.670 1.00 19.53 ? ? ? ? ? 47  
ASP D N     1 
ATOM   3637 C  CA    . ASP D 2 47  ? 4.977  -5.353  66.662 1.00 18.71 ? ? ? ? ? 47  
ASP D CA    1 
ATOM   3638 C  C     . ASP D 2 47  ? 5.172  -4.940  65.202 1.00 16.64 ? ? ? ? ? 47  
ASP D C     1 
ATOM   3639 O  O     . ASP D 2 47  ? 4.497  -4.051  64.699 1.00 15.05 ? ? ? ? ? 47  
ASP D O     1 
ATOM   3640 C  CB    . ASP D 2 47  ? 3.528  -5.797  66.910 1.00 19.32 ? ? ? ? ? 47  
ASP D CB    1 
ATOM   3641 C  CG    . ASP D 2 47  ? 3.174  -7.115  66.228 1.00 20.29 ? ? ? ? ? 47  
ASP D CG    1 
ATOM   3642 O  OD1   . ASP D 2 47  ? 4.049  -7.734  65.588 1.00 16.94 ? ? ? ? ? 47  
ASP D OD1   1 
ATOM   3643 O  OD2   . ASP D 2 47  ? 1.999  -7.522  66.323 1.00 22.49 ? ? ? ? ? 47  
ASP D OD2   1 
ATOM   3644 N  N     . LEU D 2 48  ? 6.090  -5.634  64.530 1.00 17.83 ? ? ? ? ? 48  
LEU D N     1 
ATOM   3645 C  CA    . LEU D 2 48  ? 6.433  -5.416  63.139 1.00 16.94 ? ? ? ? ? 48  
LEU D CA    1 
ATOM   3646 C  C     . LEU D 2 48  ? 6.684  -6.791  62.480 1.00 19.26 ? ? ? ? ? 48  
LEU D C     1 
ATOM   3647 O  O     . LEU D 2 48  ? 7.431  -6.899  61.493 1.00 19.77 ? ? ? ? ? 48  
LEU D O     1 
ATOM   3648 C  CB    . LEU D 2 48  ? 7.709  -4.578  63.048 1.00 17.81 ? ? ? ? ? 48  
LEU D CB    1 
ATOM   3649 C  CG    . LEU D 2 48  ? 7.784  -3.188  63.692 1.00 18.47 ? ? ? ? ? 48  
LEU D CG    1 
ATOM   3650 C  CD1   . LEU D 2 48  ? 9.203  -2.636  63.552 1.00 13.78 ? ? ? ? ? 48  
LEU D CD1   1 
ATOM   3651 C  CD2   . LEU D 2 48  ? 6.770  -2.239  63.042 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 48  
LEU D CD2   1 
ATOM   3652 N  N     . SER D 2 49  ? 6.035  -7.827  63.013 1.00 18.49 ? ? ? ? ? 49  
SER D N     1 
ATOM   3653 C  CA    . SER D 2 49  ? 6.209  -9.193  62.518 1.00 17.76 ? ? ? ? ? 49  
SER D CA    1 
ATOM   3654 C  C     . SER D 2 49  ? 5.529  -9.555  61.213 1.00 18.34 ? ? ? ? ? 49  
SER D C     1 
ATOM   3655 O  O     . SER D 2 49  ? 6.003  -10.432 60.504 1.00 21.93 ? ? ? ? ? 49  
SER D O     1 
ATOM   3656 C  CB    . SER D 2 49  ? 5.793  -10.188 63.582 1.00 17.47 ? ? ? ? ? 49  
SER D CB    1 
ATOM   3657 O  OG    . SER D 2 49  ? 4.532  -9.833  64.109 1.00 20.65 ? ? ? ? ? 49  
SER D OG    1 
ATOM   3658 N  N     . THR D 2 50  ? 4.416  -8.901  60.893 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 50  
THR D N     1 
ATOM   3659 C  CA    . THR D 2 50  ? 3.705  -9.210  59.646 1.00 17.88 ? ? ? ? ? 50  
THR D CA    1 
ATOM   3660 C  C     . THR D 2 50  ? 3.334  -7.928  58.934 1.00 16.68 ? ? ? ? ? 50  
THR D C     1 
ATOM   3661 O  O     . THR D 2 50  ? 3.447  -6.858  59.515 1.00 17.07 ? ? ? ? ? 50  
THR D O     1 
ATOM   3662 C  CB    . THR D 2 50  ? 2.366  -9.955  59.918 1.00 17.96 ? ? ? ? ? 50  
THR D CB    1 
ATOM   3663 O  OG1   . THR D 2 50  ? 1.502  -9.110  60.687 1.00 16.95 ? ? ? ? ? 50  
THR D OG1   1 
ATOM   3664 C  CG2   . THR D 2 50  ? 2.601  -11.282 60.645 1.00 16.08 ? ? ? ? ? 50  
THR D CG2   1 
ATOM   3665 N  N     . PRO D 2 51  ? 2.912  -8.010  57.667 1.00 17.29 ? ? ? ? ? 51  
PRO D N     1 
ATOM   3666 C  CA    . PRO D 2 51  ? 2.532  -6.800  56.942 1.00 18.59 ? ? ? ? ? 51  
PRO D CA    1 
ATOM   3667 C  C     . PRO D 2 51  ? 1.408  -6.046  57.660 1.00 18.82 ? ? ? ? ? 51  
PRO D C     1 
ATOM   3668 O  O     . PRO D 2 51  ? 1.467  -4.822  57.827 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 51  
PRO D O     1 
ATOM   3669 C  CB    . PRO D 2 51  ? 2.079  -7.344  55.584 1.00 16.89 ? ? ? ? ? 51  
PRO D CB    1 
ATOM   3670 C  CG    . PRO D 2 51  ? 3.056  -8.454  55.368 1.00 16.15 ? ? ? ? ? 51  
PRO D CG    1 
ATOM   3671 C  CD    . PRO D 2 51  ? 3.046  -9.150  56.734 1.00 15.44 ? ? ? ? ? 51  
PRO D CD    1 
ATOM   3672 N  N     . ASP D 2 52  ? 0.405  -6.775  58.126 1.00 18.91 ? ? ? ? ? 52  
ASP D N     1 
ATOM   3673 C  CA    . ASP D 2 52  ? -0.696 -6.131  58.821 1.00 20.34 ? ? ? ? ? 52  
ASP D CA    1 
ATOM   3674 C  C     . ASP D 2 52  ? -0.253 -5.533  60.146 1.00 20.29 ? ? ? ? ? 52  
ASP D C     1 
ATOM   3675 O  O     . ASP D 2 52  ? -0.726 -4.468  60.542 1.00 22.65 ? ? ? ? ? 52  
ASP D O     1 
ATOM   3676 C  CB    . ASP D 2 52  ? -1.874 -7.095  59.011 1.00 20.51 ? ? ? ? ? 52  
ASP D CB    1 
ATOM   3677 C  CG    . ASP D 2 52  ? -2.651 -7.338  57.722 1.00 24.31 ? ? ? ? ? 52  
ASP D CG    1 
ATOM   3678 O  OD1   . ASP D 2 52  ? -2.298 -6.765  56.664 1.00 25.70 ? ? ? ? ? 52  
ASP D OD1   1 
ATOM   3679 O  OD2   . ASP D 2 52  ? -3.628 -8.116  57.776 1.00 27.04 ? ? ? ? ? 52  
ASP D OD2   1 
ATOM   3680 N  N     . ALA D 2 53  ? 0.652  -6.210  60.841 1.00 18.09 ? ? ? ? ? 53  
ALA D N     1 
ATOM   3681 C  CA    . ALA D 2 53  ? 1.139  -5.694  62.118 1.00 18.73 ? ? ? ? ? 53  
ALA D CA    1 
ATOM   3682 C  C     . ALA D 2 53  ? 1.829  -4.354  61.848 1.00 18.05 ? ? ? ? ? 53  
ALA D C     1 
ATOM   3683 O  O     . ALA D 2 53  ? 1.530  -3.345  62.474 1.00 15.80 ? ? ? ? ? 53  
ALA D O     1 
ATOM   3684 C  CB    . ALA D 2 53  ? 2.111  -6.690  62.762 1.00 18.50 ? ? ? ? ? 53  
ALA D CB    1 
ATOM   3685 N  N     . VAL D 2 54  ? 2.718  -4.362  60.849 1.00 18.61 ? ? ? ? ? 54  
VAL D N     1 
ATOM   3686 C  CA    . VAL D 2 54  ? 3.486  -3.190  60.426 1.00 17.61 ? ? ? ? ? 54  
VAL D CA    1 
ATOM   3687 C  C     . VAL D 2 54  ? 2.612  -2.046  59.934 1.00 16.78 ? ? ? ? ? 54  
VAL D C     1 
ATOM   3688 O  O     . VAL D 2 54  ? 2.770  -0.900  60.365 1.00 16.32 ? ? ? ? ? 54  
VAL D O     1 
ATOM   3689 C  CB    . VAL D 2 54  ? 4.501  -3.553  59.300 1.00 15.70 ? ? ? ? ? 54  
VAL D CB    1 
ATOM   3690 C  CG1   . VAL D 2 54  ? 5.102  -2.292  58.685 1.00 14.48 ? ? ? ? ? 54  
VAL D CG1   1 
ATOM   3691 C  CG2   . VAL D 2 54  ? 5.593  -4.462  59.859 1.00 13.66 ? ? ? ? ? 54  
VAL D CG2   1 
ATOM   3692 N  N     . MET D 2 55  ? 1.702  -2.347  59.021 1.00 15.70 ? ? ? ? ? 55  
MET D N     1 
ATOM   3693 C  CA    . MET D 2 55  ? 0.831  -1.314  58.475 1.00 17.05 ? ? ? ? ? 55  
MET D CA    1 
ATOM   3694 C  C     . MET D 2 55  ? -0.152 -0.747  59.500 1.00 16.00 ? ? ? ? ? 55  
MET D C     1 
ATOM   3695 O  O     . MET D 2 55  ? -0.539 0.410   59.405 1.00 18.70 ? ? ? ? ? 55  
MET D O     1 
ATOM   3696 C  CB    . MET D 2 55  ? 0.092  -1.817  57.227 1.00 14.84 ? ? ? ? ? 55  
MET D CB    1 
ATOM   3697 C  CG    . MET D 2 55  ? 1.009  -2.262  56.093 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 55  
MET D CG    1 
ATOM   3698 S  SD    . MET D 2 55  ? 2.222  -1.023  55.593 1.00 16.61 ? ? ? ? ? 55  
MET D SD    1 
ATOM   3699 C  CE    . MET D 2 55  ? 1.178  0.358   55.194 1.00 16.31 ? ? ? ? ? 55  
MET D CE    1 
ATOM   3700 N  N     . GLY D 2 56  ? -0.519 -1.540  60.495 1.00 15.75 ? ? ? ? ? 56  
GLY D N     1 
ATOM   3701 C  CA    . GLY D 2 56  ? -1.447 -1.057  61.502 1.00 16.20 ? ? ? ? ? 56  
GLY D CA    1 
ATOM   3702 C  C     . GLY D 2 56  ? -0.787 -0.536  62.766 1.00 16.23 ? ? ? ? ? 56  
GLY D C     1 
ATOM   3703 O  O     . GLY D 2 56  ? -1.480 -0.106  63.696 1.00 15.61 ? ? ? ? ? 56  
GLY D O     1 
ATOM   3704 N  N     . ASN D 2 57  ? 0.544  -0.567  62.794 1.00 15.36 ? ? ? ? ? 57  
ASN D N     1 
ATOM   3705 C  CA    . ASN D 2 57  ? 1.331  -0.101  63.938 1.00 17.21 ? ? ? ? ? 57  
ASN D CA    1 
ATOM   3706 C  C     . ASN D 2 57  ? 1.295  1.424   64.074 1.00 16.83 ? ? ? ? ? 57  
ASN D C     1 
ATOM   3707 O  O     . ASN D 2 57  ? 1.747  2.149   63.182 1.00 16.99 ? ? ? ? ? 57  
ASN D O     1 
ATOM   3708 C  CB    . ASN D 2 57  ? 2.787  -0.574  63.810 1.00 17.08 ? ? ? ? ? 57  
ASN D CB    1 
ATOM   3709 C  CG    . ASN D 2 57  ? 3.612  -0.310  65.065 1.00 17.59 ? ? ? ? ? 57  
ASN D CG    1 
ATOM   3710 O  OD1   . ASN D 2 57  ? 3.884  0.834   65.421 1.00 17.07 ? ? ? ? ? 57  
ASN D OD1   1 
ATOM   3711 N  ND2   . ASN D 2 57  ? 4.031  -1.370  65.727 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 57  
ASN D ND2   1 
ATOM   3712 N  N     . PRO D 2 58  ? 0.773  1.932   65.201 1.00 17.30 ? ? ? ? ? 58  
PRO D N     1 
ATOM   3713 C  CA    . PRO D 2 58  ? 0.663  3.366   65.499 1.00 16.77 ? ? ? ? ? 58  
PRO D CA    1 
ATOM   3714 C  C     . PRO D 2 58  ? 2.007  4.126   65.445 1.00 16.03 ? ? ? ? ? 58  
PRO D C     1 
ATOM   3715 O  O     . PRO D 2 58  ? 2.055  5.278   64.999 1.00 14.22 ? ? ? ? ? 58  
PRO D O     1 
ATOM   3716 C  CB    . PRO D 2 58  ? 0.075  3.375   66.908 1.00 17.33 ? ? ? ? ? 58  
PRO D CB    1 
ATOM   3717 C  CG    . PRO D 2 58  ? -0.734 2.107   66.940 1.00 19.06 ? ? ? ? ? 58  
PRO D CG    1 
ATOM   3718 C  CD    . PRO D 2 58  ? 0.214  1.137   66.307 1.00 17.46 ? ? ? ? ? 58  
PRO D CD    1 
ATOM   3719 N  N     . LYS D 2 59  ? 3.085  3.496   65.903 1.00 13.91 ? ? ? ? ? 59  
LYS D N     1 
ATOM   3720 C  CA    . LYS D 2 59  ? 4.393  4.152   65.870 1.00 13.95 ? ? ? ? ? 59  
LYS D CA    1 
ATOM   3721 C  C     . LYS D 2 59  ? 4.926  4.331   64.448 1.00 13.63 ? ? ? ? ? 59  
LYS D C     1 
ATOM   3722 O  O     . LYS D 2 59  ? 5.513  5.371   64.123 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 59  
LYS D O     1 
ATOM   3723 C  CB    . LYS D 2 59  ? 5.400  3.440   66.787 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 59  
LYS D CB    1 
ATOM   3724 C  CG    . LYS D 2 59  ? 5.232  3.819   68.238 1.00 14.45 ? ? ? ? ? 59  
LYS D CG    1 
ATOM   3725 C  CD    . LYS D 2 59  ? 6.128  3.046   69.171 1.00 16.07 ? ? ? ? ? 59  
LYS D CD    1 
ATOM   3726 C  CE    . LYS D 2 59  ? 5.869  3.431   70.628 1.00 19.39 ? ? ? ? ? 59  
LYS D CE    1 
ATOM   3727 N  NZ    . LYS D 2 59  ? 6.702  2.613   71.582 1.00 24.28 ? ? ? ? ? 59  
LYS D NZ    1 
ATOM   3728 N  N     . VAL D 2 60  ? 4.672  3.349   63.589 1.00 13.49 ? ? ? ? ? 60  
VAL D N     1 
ATOM   3729 C  CA    . VAL D 2 60  ? 5.087  3.422   62.188 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 60  
VAL D CA    1 
ATOM   3730 C  C     . VAL D 2 60  ? 4.305  4.561   61.538 1.00 16.48 ? ? ? ? ? 60  
VAL D C     1 
ATOM   3731 O  O     . VAL D 2 60  ? 4.868  5.370   60.778 1.00 16.95 ? ? ? ? ? 60  
VAL D O     1 
ATOM   3732 C  CB    . VAL D 2 60  ? 4.772  2.114   61.435 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 60  
VAL D CB    1 
ATOM   3733 C  CG1   . VAL D 2 60  ? 5.070  2.269   59.929 1.00 7.30  ? ? ? ? ? 60  
VAL D CG1   1 
ATOM   3734 C  CG2   . VAL D 2 60  ? 5.534  0.955   62.053 1.00 5.75  ? ? ? ? ? 60  
VAL D CG2   1 
ATOM   3735 N  N     . LYS D 2 61  ? 2.996  4.623   61.831 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 61  
LYS D N     1 
ATOM   3736 C  CA    . LYS D 2 61  ? 2.133  5.682   61.308 1.00 17.11 ? ? ? ? ? 61  
LYS D CA    1 
ATOM   3737 C  C     . LYS D 2 61  ? 2.572  7.046   61.811 1.00 15.23 ? ? ? ? ? 61  
LYS D C     1 
ATOM   3738 O  O     . LYS D 2 61  ? 2.593  8.001   61.047 1.00 15.79 ? ? ? ? ? 61  
LYS D O     1 
ATOM   3739 C  CB    . LYS D 2 61  ? 0.670  5.447   61.669 1.00 18.94 ? ? ? ? ? 61  
LYS D CB    1 
ATOM   3740 C  CG    . LYS D 2 61  ? -0.113 4.709   60.593 1.00 17.99 ? ? ? ? ? 61  
LYS D CG    1 
ATOM   3741 C  CD    . LYS D 2 61  ? -1.446 4.272   61.135 1.00 18.07 ? ? ? ? ? 61  
LYS D CD    1 
ATOM   3742 C  CE    . LYS D 2 61  ? -2.125 3.294   60.200 1.00 17.41 ? ? ? ? ? 61  
LYS D CE    1 
ATOM   3743 N  NZ    . LYS D 2 61  ? -3.202 2.614   60.952 1.00 22.58 ? ? ? ? ? 61  
LYS D NZ    1 
ATOM   3744 N  N     . ALA D 2 62  ? 2.959  7.122   63.083 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 62  
ALA D N     1 
ATOM   3745 C  CA    . ALA D 2 62  ? 3.424  8.370   63.674 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 62  
ALA D CA    1 
ATOM   3746 C  C     . ALA D 2 62  ? 4.741  8.837   63.045 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 62  
ALA D C     1 
ATOM   3747 O  O     . ALA D 2 62  ? 4.869  10.010  62.645 1.00 14.05 ? ? ? ? ? 62  
ALA D O     1 
ATOM   3748 C  CB    . ALA D 2 62  ? 3.591  8.214   65.181 1.00 12.21 ? ? ? ? ? 62  
ALA D CB    1 
ATOM   3749 N  N     . HIS D 2 63  ? 5.697  7.915   62.925 1.00 14.12 ? ? ? ? ? 63  
HIS D N     1 
ATOM   3750 C  CA    . HIS D 2 63  ? 6.999  8.263   62.356 1.00 14.56 ? ? ? ? ? 63  
HIS D CA    1 
ATOM   3751 C  C     . HIS D 2 63  ? 6.868  8.597   60.889 1.00 15.17 ? ? ? ? ? 63  
HIS D C     1 
ATOM   3752 O  O     . HIS D 2 63  ? 7.640  9.403   60.363 1.00 16.92 ? ? ? ? ? 63  
HIS D O     1 
ATOM   3753 C  CB    . HIS D 2 63  ? 8.033  7.157   62.538 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 63  
HIS D CB    1 
ATOM   3754 C  CG    . HIS D 2 63  ? 9.442  7.607   62.272 1.00 14.82 ? ? ? ? ? 63  
HIS D CG    1 
ATOM   3755 N  ND1   . HIS D 2 63  ? 9.975  8.713   62.884 1.00 17.13 ? ? ? ? ? 63  
HIS D ND1   1 
ATOM   3756 C  CD2   . HIS D 2 63  ? 10.360 7.074   61.417 1.00 14.62 ? ? ? ? ? 63  
HIS D CD2   1 
ATOM   3757 C  CE1   . HIS D 2 63  ? 11.195 8.839   62.396 1.00 15.88 ? ? ? ? ? 63  
HIS D CE1   1 
ATOM   3758 N  NE2   . HIS D 2 63  ? 11.473 7.870   61.508 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 63  
HIS D NE2   1 
ATOM   3759 N  N     . GLY D 2 64  ? 5.911  7.954   60.229 1.00 14.34 ? ? ? ? ? 64  
GLY D N     1 
ATOM   3760 C  CA    . GLY D 2 64  ? 5.658  8.243   58.837 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 64  
GLY D CA    1 
ATOM   3761 C  C     . GLY D 2 64  ? 5.226  9.703   58.697 1.00 12.77 ? ? ? ? ? 64  
GLY D C     1 
ATOM   3762 O  O     . GLY D 2 64  ? 5.723  10.415  57.824 1.00 11.23 ? ? ? ? ? 64  
GLY D O     1 
ATOM   3763 N  N     . LYS D 2 65  ? 4.318  10.155  59.559 1.00 12.77 ? ? ? ? ? 65  
LYS D N     1 
ATOM   3764 C  CA    . LYS D 2 65  ? 3.838  11.535  59.522 1.00 15.82 ? ? ? ? ? 65  
LYS D CA    1 
ATOM   3765 C  C     . LYS D 2 65  ? 4.998  12.524  59.710 1.00 16.67 ? ? ? ? ? 65  
LYS D C     1 
ATOM   3766 O  O     . LYS D 2 65  ? 5.072  13.551  59.017 1.00 15.67 ? ? ? ? ? 65  
LYS D O     1 
ATOM   3767 C  CB    . LYS D 2 65  ? 2.813  11.783  60.633 1.00 18.22 ? ? ? ? ? 65  
LYS D CB    1 
ATOM   3768 C  CG    . LYS D 2 65  ? 1.550  10.932  60.573 1.00 22.85 ? ? ? ? ? 65  
LYS D CG    1 
ATOM   3769 C  CD    . LYS D 2 65  ? 0.827  10.977  61.937 1.00 26.13 ? ? ? ? ? 65  
LYS D CD    1 
ATOM   3770 C  CE    . LYS D 2 65  ? -0.335 9.977   62.034 1.00 26.21 ? ? ? ? ? 65  
LYS D CE    1 
ATOM   3771 N  NZ    . LYS D 2 65  ? -0.619 9.609   63.463 1.00 24.35 ? ? ? ? ? 65  
LYS D NZ    1 
ATOM   3772 N  N     . LYS D 2 66  ? 5.877  12.217  60.667 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 66  
LYS D N     1 
ATOM   3773 C  CA    . LYS D 2 66  ? 7.044  13.066  60.951 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 66  
LYS D CA    1 
ATOM   3774 C  C     . LYS D 2 66  ? 8.015  13.126  59.785 1.00 16.95 ? ? ? ? ? 66  
LYS D C     1 
ATOM   3775 O  O     . LYS D 2 66  ? 8.431  14.208  59.372 1.00 17.71 ? ? ? ? ? 66  
LYS D O     1 
ATOM   3776 C  CB    . LYS D 2 66  ? 7.787  12.583  62.189 1.00 16.87 ? ? ? ? ? 66  
LYS D CB    1 
ATOM   3777 C  CG    . LYS D 2 66  ? 8.804  13.585  62.696 1.00 20.44 ? ? ? ? ? 66  
LYS D CG    1 
ATOM   3778 C  CD    . LYS D 2 66  ? 9.414  13.186  64.038 1.00 25.93 ? ? ? ? ? 66  
LYS D CD    1 
ATOM   3779 C  CE    . LYS D 2 66  ? 8.378  12.999  65.162 1.00 28.96 ? ? ? ? ? 66  
LYS D CE    1 
ATOM   3780 N  NZ    . LYS D 2 66  ? 7.776  11.610  65.215 1.00 34.00 ? ? ? ? ? 66  
LYS D NZ    1 
ATOM   3781 N  N     . VAL D 2 67  ? 8.371  11.963  59.248 1.00 15.97 ? ? ? ? ? 67  
VAL D N     1 
ATOM   3782 C  CA    . VAL D 2 67  ? 9.305  11.896  58.132 1.00 15.58 ? ? ? ? ? 67  
VAL D CA    1 
ATOM   3783 C  C     . VAL D 2 67  ? 8.766  12.585  56.876 1.00 15.19 ? ? ? ? ? 67  
VAL D C     1 
ATOM   3784 O  O     . VAL D 2 67  ? 9.417  13.486  56.334 1.00 17.67 ? ? ? ? ? 67  
VAL D O     1 
ATOM   3785 C  CB    . VAL D 2 67  ? 9.702  10.426  57.851 1.00 15.50 ? ? ? ? ? 67  
VAL D CB    1 
ATOM   3786 C  CG1   . VAL D 2 67  ? 10.405 10.296  56.519 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 67  
VAL D CG1   1 
ATOM   3787 C  CG2   . VAL D 2 67  ? 10.579 9.921   58.999 1.00 14.54 ? ? ? ? ? 67  
VAL D CG2   1 
ATOM   3788 N  N     . LEU D 2 68  ? 7.581  12.192  56.428 1.00 12.45 ? ? ? ? ? 68  
LEU D N     1 
ATOM   3789 C  CA    . LEU D 2 68  ? 7.007  12.818  55.245 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 68  
LEU D CA    1 
ATOM   3790 C  C     . LEU D 2 68  ? 6.656  14.290  55.524 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 68  
LEU D C     1 
ATOM   3791 O  O     . LEU D 2 68  ? 6.535  15.077  54.600 1.00 13.32 ? ? ? ? ? 68  
LEU D O     1 
ATOM   3792 C  CB    . LEU D 2 68  ? 5.790  12.036  54.738 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 68  
LEU D CB    1 
ATOM   3793 C  CG    . LEU D 2 68  ? 5.807  11.438  53.313 1.00 12.69 ? ? ? ? ? 68  
LEU D CG    1 
ATOM   3794 C  CD1   . LEU D 2 68  ? 4.467  11.699  52.674 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 68  
LEU D CD1   1 
ATOM   3795 C  CD2   . LEU D 2 68  ? 6.908  12.022  52.430 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 68  
LEU D CD2   1 
ATOM   3796 N  N     . GLY D 2 69  ? 6.495  14.648  56.800 1.00 10.87 ? ? ? ? ? 69  
GLY D N     1 
ATOM   3797 C  CA    . GLY D 2 69  ? 6.215  16.028  57.169 1.00 11.02 ? ? ? ? ? 69  
GLY D CA    1 
ATOM   3798 C  C     . GLY D 2 69  ? 7.431  16.891  56.855 1.00 12.51 ? ? ? ? ? 69  
GLY D C     1 
ATOM   3799 O  O     . GLY D 2 69  ? 7.310  17.982  56.282 1.00 11.91 ? ? ? ? ? 69  
GLY D O     1 
ATOM   3800 N  N     . ALA D 2 70  ? 8.608  16.387  57.226 1.00 10.74 ? ? ? ? ? 70  
ALA D N     1 
ATOM   3801 C  CA    . ALA D 2 70  ? 9.876  17.054  56.956 1.00 11.55 ? ? ? ? ? 70  
ALA D CA    1 
ATOM   3802 C  C     . ALA D 2 70  ? 10.142 17.050  55.442 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 70  
ALA D C     1 
ATOM   3803 O  O     . ALA D 2 70  ? 10.749 17.981  54.901 1.00 11.10 ? ? ? ? ? 70  
ALA D O     1 
ATOM   3804 C  CB    . ALA D 2 70  ? 11.016 16.343  57.709 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 70  
ALA D CB    1 
ATOM   3805 N  N     . PHE D 2 71  ? 9.702  15.983  54.764 1.00 12.96 ? ? ? ? ? 71  
PHE D N     1 
ATOM   3806 C  CA    . PHE D 2 71  ? 9.868  15.863  53.316 1.00 12.79 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CA    1 
ATOM   3807 C  C     . PHE D 2 71  ? 9.001  16.947  52.672 1.00 13.59 ? ? ? ? ? 71  
PHE D C     1 
ATOM   3808 O  O     . PHE D 2 71  ? 9.481  17.691  51.821 1.00 13.35 ? ? ? ? ? 71  
PHE D O     1 
ATOM   3809 C  CB    . PHE D 2 71  ? 9.484  14.446  52.823 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CB    1 
ATOM   3810 C  CG    . PHE D 2 71  ? 9.588  14.247  51.313 1.00 15.54 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CG    1 
ATOM   3811 C  CD1   . PHE D 2 71  ? 8.508  14.560  50.470 1.00 18.53 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CD1   1 
ATOM   3812 C  CD2   . PHE D 2 71  ? 10.759 13.765  50.734 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CD2   1 
ATOM   3813 C  CE1   . PHE D 2 71  ? 8.607  14.399  49.075 1.00 16.42 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CE1   1 
ATOM   3814 C  CE2   . PHE D 2 71  ? 10.871 13.592  49.339 1.00 14.88 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CE2   1 
ATOM   3815 C  CZ    . PHE D 2 71  ? 9.794  13.913  48.515 1.00 17.60 ? ? ? ? ? 71  
PHE D CZ    1 
ATOM   3816 N  N     . SER D 2 72  ? 7.754  17.079  53.135 1.00 15.20 ? ? ? ? ? 72  
SER D N     1 
ATOM   3817 C  CA    . SER D 2 72  ? 6.818  18.086  52.631 1.00 16.45 ? ? ? ? ? 72  
SER D CA    1 
ATOM   3818 C  C     . SER D 2 72  ? 7.453  19.470  52.787 1.00 17.11 ? ? ? ? ? 72  
SER D C     1 
ATOM   3819 O  O     . SER D 2 72  ? 7.655  20.185  51.804 1.00 15.82 ? ? ? ? ? 72  
SER D O     1 
ATOM   3820 C  CB    . SER D 2 72  ? 5.499  18.028  53.423 1.00 17.72 ? ? ? ? ? 72  
SER D CB    1 
ATOM   3821 O  OG    . SER D 2 72  ? 4.464  18.778  52.803 1.00 15.93 ? ? ? ? ? 72  
SER D OG    1 
ATOM   3822 N  N     . ASP D 2 73  ? 7.839  19.796  54.022 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 73  
ASP D N     1 
ATOM   3823 C  CA    . ASP D 2 73  ? 8.474  21.066  54.354 1.00 18.18 ? ? ? ? ? 73  
ASP D CA    1 
ATOM   3824 C  C     . ASP D 2 73  ? 9.632  21.379  53.410 1.00 17.21 ? ? ? ? ? 73  
ASP D C     1 
ATOM   3825 O  O     . ASP D 2 73  ? 9.856  22.542  53.056 1.00 20.95 ? ? ? ? ? 73  
ASP D O     1 
ATOM   3826 C  CB    . ASP D 2 73  ? 8.988  21.046  55.801 1.00 19.66 ? ? ? ? ? 73  
ASP D CB    1 
ATOM   3827 C  CG    . ASP D 2 73  ? 7.878  21.132  56.835 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 73  
ASP D CG    1 
ATOM   3828 O  OD1   . ASP D 2 73  ? 6.865  21.819  56.588 1.00 22.14 ? ? ? ? ? 73  
ASP D OD1   1 
ATOM   3829 O  OD2   . ASP D 2 73  ? 8.034  20.554  57.925 1.00 20.90 ? ? ? ? ? 73  
ASP D OD2   1 
ATOM   3830 N  N     . GLY D 2 74  ? 10.371 20.341  53.021 1.00 17.73 ? ? ? ? ? 74  
GLY D N     1 
ATOM   3831 C  CA    . GLY D 2 74  ? 11.499 20.508  52.117 1.00 14.41 ? ? ? ? ? 74  
GLY D CA    1 
ATOM   3832 C  C     . GLY D 2 74  ? 11.117 20.871  50.690 1.00 17.08 ? ? ? ? ? 74  
GLY D C     1 
ATOM   3833 O  O     . GLY D 2 74  ? 11.921 21.471  49.967 1.00 15.57 ? ? ? ? ? 74  
GLY D O     1 
ATOM   3834 N  N     . LEU D 2 75  ? 9.888  20.534  50.285 1.00 17.64 ? ? ? ? ? 75  
LEU D N     1 
ATOM   3835 C  CA    . LEU D 2 75  ? 9.407  20.829  48.926 1.00 17.97 ? ? ? ? ? 75  
LEU D CA    1 
ATOM   3836 C  C     . LEU D 2 75  ? 9.255  22.332  48.666 1.00 19.59 ? ? ? ? ? 75  
LEU D C     1 
ATOM   3837 O  O     . LEU D 2 75  ? 9.128  22.768  47.519 1.00 18.23 ? ? ? ? ? 75  
LEU D O     1 
ATOM   3838 C  CB    . LEU D 2 75  ? 8.087  20.096  48.640 1.00 19.64 ? ? ? ? ? 75  
LEU D CB    1 
ATOM   3839 C  CG    . LEU D 2 75  ? 8.137  18.563  48.576 1.00 20.51 ? ? ? ? ? 75  
LEU D CG    1 
ATOM   3840 C  CD1   . LEU D 2 75  ? 6.910  18.034  47.896 1.00 20.36 ? ? ? ? ? 75  
LEU D CD1   1 
ATOM   3841 C  CD2   . LEU D 2 75  ? 9.346  18.121  47.798 1.00 19.51 ? ? ? ? ? 75  
LEU D CD2   1 
ATOM   3842 N  N     . ALA D 2 76  ? 9.260  23.120  49.735 1.00 21.30 ? ? ? ? ? 76  
ALA D N     1 
ATOM   3843 C  CA    . ALA D 2 76  ? 9.159  24.565  49.608 1.00 23.02 ? ? ? ? ? 76  
ALA D CA    1 
ATOM   3844 C  C     . ALA D 2 76  ? 10.555 25.163  49.496 1.00 23.65 ? ? ? ? ? 76  
ALA D C     1 
ATOM   3845 O  O     . ALA D 2 76  ? 10.712 26.380  49.494 1.00 24.88 ? ? ? ? ? 76  
ALA D O     1 
ATOM   3846 C  CB    . ALA D 2 76  ? 8.451  25.143  50.815 1.00 24.64 ? ? ? ? ? 76  
ALA D CB    1 
ATOM   3847 N  N     . HIS D 2 77  ? 11.568 24.308  49.406 1.00 23.36 ? ? ? ? ? 77  
HIS D N     1 
ATOM   3848 C  CA    . HIS D 2 77  ? 12.946 24.762  49.343 1.00 24.34 ? ? ? ? ? 77  
HIS D CA    1 
ATOM   3849 C  C     . HIS D 2 77  ? 13.784 23.941  48.362 1.00 24.02 ? ? ? ? ? 77  
HIS D C     1 
ATOM   3850 O  O     . HIS D 2 77  ? 14.952 23.668  48.634 1.00 23.08 ? ? ? ? ? 77  
HIS D O     1 
ATOM   3851 C  CB    . HIS D 2 77  ? 13.593 24.663  50.734 1.00 29.16 ? ? ? ? ? 77  
HIS D CB    1 
ATOM   3852 C  CG    . HIS D 2 77  ? 12.916 25.493  51.789 1.00 32.16 ? ? ? ? ? 77  
HIS D CG    1 
ATOM   3853 N  ND1   . HIS D 2 77  ? 11.948 24.985  52.635 1.00 32.86 ? ? ? ? ? 77  
HIS D ND1   1 
ATOM   3854 C  CD2   . HIS D 2 77  ? 13.066 26.798  52.132 1.00 31.79 ? ? ? ? ? 77  
HIS D CD2   1 
ATOM   3855 C  CE1   . HIS D 2 77  ? 11.535 25.939  53.450 1.00 31.85 ? ? ? ? ? 77  
HIS D CE1   1 
ATOM   3856 N  NE2   . HIS D 2 77  ? 12.197 27.048  53.167 1.00 29.47 ? ? ? ? ? 77  
HIS D NE2   1 
ATOM   3857 N  N     . LEU D 2 78  ? 13.213 23.615  47.201 1.00 22.12 ? ? ? ? ? 78  
LEU D N     1 
ATOM   3858 C  CA    . LEU D 2 78  ? 13.922 22.818  46.201 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 78  
LEU D CA    1 
ATOM   3859 C  C     . LEU D 2 78  ? 15.193 23.504  45.708 1.00 25.09 ? ? ? ? ? 78  
LEU D C     1 
ATOM   3860 O  O     . LEU D 2 78  ? 16.074 22.860  45.118 1.00 24.06 ? ? ? ? ? 78  
LEU D O     1 
ATOM   3861 C  CB    . LEU D 2 78  ? 13.012 22.462  45.018 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 78  
LEU D CB    1 
ATOM   3862 C  CG    . LEU D 2 78  ? 11.742 21.641  45.313 1.00 18.70 ? ? ? ? ? 78  
LEU D CG    1 
ATOM   3863 C  CD1   . LEU D 2 78  ? 11.048 21.321  44.015 1.00 17.95 ? ? ? ? ? 78  
LEU D CD1   1 
ATOM   3864 C  CD2   . LEU D 2 78  ? 12.049 20.360  46.068 1.00 16.53 ? ? ? ? ? 78  
LEU D CD2   1 
ATOM   3865 N  N     . ASP D 2 79  ? 15.276 24.805  45.971 1.00 26.55 ? ? ? ? ? 79  
ASP D N     1 
ATOM   3866 C  CA    . ASP D 2 79  ? 16.433 25.610  45.590 1.00 31.10 ? ? ? ? ? 79  
ASP D CA    1 
ATOM   3867 C  C     . ASP D 2 79  ? 17.673 25.343  46.470 1.00 31.06 ? ? ? ? ? 79  
ASP D C     1 
ATOM   3868 O  O     . ASP D 2 79  ? 18.804 25.631  46.068 1.00 27.03 ? ? ? ? ? 79  
ASP D O     1 
ATOM   3869 C  CB    . ASP D 2 79  ? 16.060 27.113  45.591 1.00 35.83 ? ? ? ? ? 79  
ASP D CB    1 
ATOM   3870 C  CG    . ASP D 2 79  ? 15.198 27.530  46.807 1.00 39.83 ? ? ? ? ? 79  
ASP D CG    1 
ATOM   3871 O  OD1   . ASP D 2 79  ? 13.981 27.240  46.810 1.00 39.82 ? ? ? ? ? 79  
ASP D OD1   1 
ATOM   3872 O  OD2   . ASP D 2 79  ? 15.736 28.191  47.732 1.00 42.46 ? ? ? ? ? 79  
ASP D OD2   1 
ATOM   3873 N  N     . ASN D 2 80  ? 17.446 24.781  47.653 1.00 31.51 ? ? ? ? ? 80  
ASN D N     1 
ATOM   3874 C  CA    . ASN D 2 80  ? 18.533 24.467  48.580 1.00 33.25 ? ? ? ? ? 80  
ASN D CA    1 
ATOM   3875 C  C     . ASN D 2 80  ? 18.174 23.389  49.615 1.00 30.11 ? ? ? ? ? 80  
ASN D C     1 
ATOM   3876 O  O     . ASN D 2 80  ? 18.106 23.646  50.819 1.00 30.05 ? ? ? ? ? 80  
ASN D O     1 
ATOM   3877 C  CB    . ASN D 2 80  ? 19.060 25.744  49.265 1.00 36.53 ? ? ? ? ? 80  
ASN D CB    1 
ATOM   3878 C  CG    . ASN D 2 80  ? 18.040 26.384  50.188 1.00 40.49 ? ? ? ? ? 80  
ASN D CG    1 
ATOM   3879 O  OD1   . ASN D 2 80  ? 18.371 26.788  51.309 1.00 42.00 ? ? ? ? ? 80  
ASN D OD1   1 
ATOM   3880 N  ND2   . ASN D 2 80  ? 16.791 26.473  49.732 1.00 43.96 ? ? ? ? ? 80  
ASN D ND2   1 
ATOM   3881 N  N     . LEU D 2 81  ? 17.975 22.163  49.145 1.00 28.55 ? ? ? ? ? 81  
LEU D N     1 
ATOM   3882 C  CA    . LEU D 2 81  ? 17.653 21.055  50.043 1.00 26.33 ? ? ? ? ? 81  
LEU D CA    1 
ATOM   3883 C  C     . LEU D 2 81  ? 18.829 20.797  50.991 1.00 25.19 ? ? ? ? ? 81  
LEU D C     1 
ATOM   3884 O  O     . LEU D 2 81  ? 18.640 20.377  52.125 1.00 24.03 ? ? ? ? ? 81  
LEU D O     1 
ATOM   3885 C  CB    . LEU D 2 81  ? 17.328 19.778  49.260 1.00 24.30 ? ? ? ? ? 81  
LEU D CB    1 
ATOM   3886 C  CG    . LEU D 2 81  ? 16.030 19.617  48.472 1.00 21.59 ? ? ? ? ? 81  
LEU D CG    1 
ATOM   3887 C  CD1   . LEU D 2 81  ? 14.853 20.260  49.176 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 81  
LEU D CD1   1 
ATOM   3888 C  CD2   . LEU D 2 81  ? 16.216 20.191  47.115 1.00 24.46 ? ? ? ? ? 81  
LEU D CD2   1 
ATOM   3889 N  N     . LYS D 2 82  ? 20.044 21.059  50.515 1.00 25.90 ? ? ? ? ? 82  
LYS D N     1 
ATOM   3890 C  CA    . LYS D 2 82  ? 21.248 20.872  51.320 1.00 26.47 ? ? ? ? ? 82  
LYS D CA    1 
ATOM   3891 C  C     . LYS D 2 82  ? 21.145 21.619  52.650 1.00 27.31 ? ? ? ? ? 82  
LYS D C     1 
ATOM   3892 O  O     . LYS D 2 82  ? 21.131 20.999  53.728 1.00 24.76 ? ? ? ? ? 82  
LYS D O     1 
ATOM   3893 C  CB    . LYS D 2 82  ? 22.472 21.366  50.555 1.00 27.70 ? ? ? ? ? 82  
LYS D CB    1 
ATOM   3894 C  CG    . LYS D 2 82  ? 23.356 20.275  49.993 1.00 29.14 ? ? ? ? ? 82  
LYS D CG    1 
ATOM   3895 C  CD    . LYS D 2 82  ? 22.575 19.336  49.109 1.00 30.80 ? ? ? ? ? 82  
LYS D CD    1 
ATOM   3896 C  CE    . LYS D 2 82  ? 23.499 18.439  48.300 1.00 33.51 ? ? ? ? ? 82  
LYS D CE    1 
ATOM   3897 N  NZ    . LYS D 2 82  ? 22.763 17.354  47.592 1.00 33.17 ? ? ? ? ? 82  
LYS D NZ    1 
ATOM   3898 N  N     . GLY D 2 83  ? 21.010 22.945  52.574 1.00 26.23 ? ? ? ? ? 83  
GLY D N     1 
ATOM   3899 C  CA    . GLY D 2 83  ? 20.896 23.758  53.775 1.00 24.14 ? ? ? ? ? 83  
GLY D CA    1 
ATOM   3900 C  C     . GLY D 2 83  ? 19.653 23.412  54.562 1.00 23.29 ? ? ? ? ? 83  
GLY D C     1 
ATOM   3901 O  O     . GLY D 2 83  ? 19.649 23.454  55.793 1.00 23.60 ? ? ? ? ? 83  
GLY D O     1 
ATOM   3902 N  N     . THR D 2 84  ? 18.590 23.057  53.850 1.00 23.12 ? ? ? ? ? 84  
THR D N     1 
ATOM   3903 C  CA    . THR D 2 84  ? 17.330 22.686  54.476 1.00 22.95 ? ? ? ? ? 84  
THR D CA    1 
ATOM   3904 C  C     . THR D 2 84  ? 17.441 21.416  55.351 1.00 20.98 ? ? ? ? ? 84  
THR D C     1 
ATOM   3905 O  O     . THR D 2 84  ? 17.054 21.429  56.517 1.00 19.45 ? ? ? ? ? 84  
THR D O     1 
ATOM   3906 C  CB    . THR D 2 84  ? 16.232 22.586  53.387 1.00 26.26 ? ? ? ? ? 84  
THR D CB    1 
ATOM   3907 O  OG1   . THR D 2 84  ? 15.804 23.914  53.039 1.00 27.13 ? ? ? ? ? 84  
THR D OG1   1 
ATOM   3908 C  CG2   . THR D 2 84  ? 15.042 21.763  53.836 1.00 25.95 ? ? ? ? ? 84  
THR D CG2   1 
ATOM   3909 N  N     . PHE D 2 85  ? 18.062 20.360  54.830 1.00 21.54 ? ? ? ? ? 85  
PHE D N     1 
ATOM   3910 C  CA    . PHE D 2 85  ? 18.206 19.117  55.598 1.00 20.25 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CA    1 
ATOM   3911 C  C     . PHE D 2 85  ? 19.590 18.926  56.231 1.00 20.74 ? ? ? ? ? 85  
PHE D C     1 
ATOM   3912 O  O     . PHE D 2 85  ? 19.894 17.821  56.700 1.00 19.24 ? ? ? ? ? 85  
PHE D O     1 
ATOM   3913 C  CB    . PHE D 2 85  ? 17.903 17.886  54.733 1.00 17.67 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CB    1 
ATOM   3914 C  CG    . PHE D 2 85  ? 16.486 17.802  54.252 1.00 13.41 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CG    1 
ATOM   3915 C  CD1   . PHE D 2 85  ? 15.474 17.354  55.098 1.00 10.80 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CD1   1 
ATOM   3916 C  CD2   . PHE D 2 85  ? 16.163 18.165  52.946 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CD2   1 
ATOM   3917 C  CE1   . PHE D 2 85  ? 14.151 17.269  54.651 1.00 12.96 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CE1   1 
ATOM   3918 C  CE2   . PHE D 2 85  ? 14.850 18.082  52.483 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CE2   1 
ATOM   3919 C  CZ    . PHE D 2 85  ? 13.841 17.636  53.332 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 85  
PHE D CZ    1 
ATOM   3920 N  N     . ALA D 2 86  ? 20.407 19.985  56.265 1.00 19.77 ? ? ? ? ? 86  
ALA D N     1 
ATOM   3921 C  CA    . ALA D 2 86  ? 21.762 19.912  56.827 1.00 20.55 ? ? ? ? ? 86  
ALA D CA    1 
ATOM   3922 C  C     . ALA D 2 86  ? 21.793 19.407  58.252 1.00 21.58 ? ? ? ? ? 86  
ALA D C     1 
ATOM   3923 O  O     . ALA D 2 86  ? 22.593 18.530  58.588 1.00 24.19 ? ? ? ? ? 86  
ALA D O     1 
ATOM   3924 C  CB    . ALA D 2 86  ? 22.453 21.251  56.742 1.00 20.91 ? ? ? ? ? 86  
ALA D CB    1 
ATOM   3925 N  N     . THR D 2 87  ? 20.925 19.961  59.092 1.00 22.78 ? ? ? ? ? 87  
THR D N     1 
ATOM   3926 C  CA    . THR D 2 87  ? 20.834 19.559  60.500 1.00 23.29 ? ? ? ? ? 87  
THR D CA    1 
ATOM   3927 C  C     . THR D 2 87  ? 20.372 18.107  60.612 1.00 20.72 ? ? ? ? ? 87  
THR D C     1 
ATOM   3928 O  O     . THR D 2 87  ? 20.974 17.304  61.335 1.00 20.11 ? ? ? ? ? 87  
THR D O     1 
ATOM   3929 C  CB    . THR D 2 87  ? 19.845 20.465  61.265 1.00 24.69 ? ? ? ? ? 87  
THR D CB    1 
ATOM   3930 O  OG1   . THR D 2 87  ? 20.236 21.834  61.100 1.00 32.32 ? ? ? ? ? 87  
THR D OG1   1 
ATOM   3931 C  CG2   . THR D 2 87  ? 19.840 20.124  62.740 1.00 28.26 ? ? ? ? ? 87  
THR D CG2   1 
ATOM   3932 N  N     . LEU D 2 88  ? 19.318 17.779  59.875 1.00 18.21 ? ? ? ? ? 88  
LEU D N     1 
ATOM   3933 C  CA    . LEU D 2 88  ? 18.765 16.430  59.868 1.00 17.72 ? ? ? ? ? 88  
LEU D CA    1 
ATOM   3934 C  C     . LEU D 2 88  ? 19.790 15.422  59.380 1.00 17.60 ? ? ? ? ? 88  
LEU D C     1 
ATOM   3935 O  O     . LEU D 2 88  ? 19.862 14.305  59.907 1.00 15.64 ? ? ? ? ? 88  
LEU D O     1 
ATOM   3936 C  CB    . LEU D 2 88  ? 17.516 16.369  58.984 1.00 15.17 ? ? ? ? ? 88  
LEU D CB    1 
ATOM   3937 C  CG    . LEU D 2 88  ? 16.228 16.908  59.585 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 88  
LEU D CG    1 
ATOM   3938 C  CD1   . LEU D 2 88  ? 15.118 16.705  58.560 1.00 12.34 ? ? ? ? ? 88  
LEU D CD1   1 
ATOM   3939 C  CD2   . LEU D 2 88  ? 15.919 16.203  60.901 1.00 6.54  ? ? ? ? ? 88  
LEU D CD2   1 
ATOM   3940 N  N     . SER D 2 89  ? 20.568 15.824  58.377 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 89  
SER D N     1 
ATOM   3941 C  CA    . SER D 2 89  ? 21.606 14.965  57.821 1.00 18.86 ? ? ? ? ? 89  
SER D CA    1 
ATOM   3942 C  C     . SER D 2 89  ? 22.636 14.610  58.902 1.00 18.32 ? ? ? ? ? 89  
SER D C     1 
ATOM   3943 O  O     . SER D 2 89  ? 23.015 13.443  59.068 1.00 17.16 ? ? ? ? ? 89  
SER D O     1 
ATOM   3944 C  CB    . SER D 2 89  ? 22.285 15.649  56.634 1.00 18.41 ? ? ? ? ? 89  
SER D CB    1 
ATOM   3945 O  OG    . SER D 2 89  ? 23.369 14.865  56.148 1.00 18.75 ? ? ? ? ? 89  
SER D OG    1 
ATOM   3946 N  N     . GLU D 2 90  ? 23.055 15.622  59.665 1.00 16.97 ? ? ? ? ? 90  
GLU D N     1 
ATOM   3947 C  CA    . GLU D 2 90  ? 24.017 15.416  60.731 1.00 15.86 ? ? ? ? ? 90  
GLU D CA    1 
ATOM   3948 C  C     . GLU D 2 90  ? 23.432 14.502  61.822 1.00 14.10 ? ? ? ? ? 90  
GLU D C     1 
ATOM   3949 O  O     . GLU D 2 90  ? 24.126 13.661  62.398 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 90  
GLU D O     1 
ATOM   3950 C  CB    . GLU D 2 90  ? 24.448 16.772  61.302 1.00 17.31 ? ? ? ? ? 90  
GLU D CB    1 
ATOM   3951 C  CG    . GLU D 2 90  ? 24.876 17.750  60.210 1.00 19.61 ? ? ? ? ? 90  
GLU D CG    1 
ATOM   3952 C  CD    . GLU D 2 90  ? 25.279 19.117  60.733 1.00 24.34 ? ? ? ? ? 90  
GLU D CD    1 
ATOM   3953 O  OE1   . GLU D 2 90  ? 24.754 19.553  61.785 1.00 27.42 ? ? ? ? ? 90  
GLU D OE1   1 
ATOM   3954 O  OE2   . GLU D 2 90  ? 26.121 19.772  60.085 1.00 25.90 ? ? ? ? ? 90  
GLU D OE2   1 
ATOM   3955 N  N     . LEU D 2 91  ? 22.137 14.634  62.052 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 91  
LEU D N     1 
ATOM   3956 C  CA    . LEU D 2 91  ? 21.433 13.831  63.036 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 91  
LEU D CA    1 
ATOM   3957 C  C     . LEU D 2 91  ? 21.291 12.357  62.623 1.00 11.12 ? ? ? ? ? 91  
LEU D C     1 
ATOM   3958 O  O     . LEU D 2 91  ? 21.429 11.455  63.456 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 91  
LEU D O     1 
ATOM   3959 C  CB    . LEU D 2 91  ? 20.038 14.416  63.279 1.00 11.50 ? ? ? ? ? 91  
LEU D CB    1 
ATOM   3960 C  CG    . LEU D 2 91  ? 19.209 13.715  64.344 1.00 6.56  ? ? ? ? ? 91  
LEU D CG    1 
ATOM   3961 C  CD1   . LEU D 2 91  ? 19.491 14.285  65.724 1.00 6.47  ? ? ? ? ? 91  
LEU D CD1   1 
ATOM   3962 C  CD2   . LEU D 2 91  ? 17.746 13.875  64.007 1.00 11.48 ? ? ? ? ? 91  
LEU D CD2   1 
ATOM   3963 N  N     . HIS D 2 92  ? 20.980 12.102  61.355 1.00 8.77  ? ? ? ? ? 92  
HIS D N     1 
ATOM   3964 C  CA    . HIS D 2 92  ? 20.817 10.734  60.896 1.00 6.60  ? ? ? ? ? 92  
HIS D CA    1 
ATOM   3965 C  C     . HIS D 2 92  ? 22.161 10.003  60.874 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 92  
HIS D C     1 
ATOM   3966 O  O     . HIS D 2 92  ? 22.227 8.800   61.119 1.00 7.22  ? ? ? ? ? 92  
HIS D O     1 
ATOM   3967 C  CB    . HIS D 2 92  ? 20.094 10.684  59.538 1.00 7.11  ? ? ? ? ? 92  
HIS D CB    1 
ATOM   3968 C  CG    . HIS D 2 92  ? 18.600 10.886  59.629 1.00 9.00  ? ? ? ? ? 92  
HIS D CG    1 
ATOM   3969 N  ND1   . HIS D 2 92  ? 17.991 12.110  59.806 1.00 8.86  ? ? ? ? ? 92  
HIS D ND1   1 
ATOM   3970 C  CD2   . HIS D 2 92  ? 17.584 9.988   59.549 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 92  
HIS D CD2   1 
ATOM   3971 C  CE1   . HIS D 2 92  ? 16.670 11.926  59.816 1.00 9.78  ? ? ? ? ? 92  
HIS D CE1   1 
ATOM   3972 N  NE2   . HIS D 2 92  ? 16.353 10.652  59.671 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 92  
HIS D NE2   1 
ATOM   3973 N  N     . CYS D 2 93  ? 23.248 10.756  60.690 1.00 11.02 ? ? ? ? ? 93  
CYS D N     1 
ATOM   3974 C  CA    . CYS D 2 93  ? 24.576 10.177  60.674 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 93  
CYS D CA    1 
ATOM   3975 C  C     . CYS D 2 93  ? 25.138 9.946   62.070 1.00 12.86 ? ? ? ? ? 93  
CYS D C     1 
ATOM   3976 O  O     . CYS D 2 93  ? 25.259 8.812   62.508 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 93  
CYS D O     1 
ATOM   3977 C  CB    . CYS D 2 93  ? 25.542 11.052  59.881 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 93  
CYS D CB    1 
ATOM   3978 S  SG    . CYS D 2 93  ? 27.289 10.495  59.842 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 93  
CYS D SG    1 
ATOM   3979 N  N     . ASP D 2 94  ? 25.389 11.031  62.791 1.00 14.92 ? ? ? ? ? 94  
ASP D N     1 
ATOM   3980 C  CA    . ASP D 2 94  ? 26.008 10.971  64.106 1.00 14.28 ? ? ? ? ? 94  
ASP D CA    1 
ATOM   3981 C  C     . ASP D 2 94  ? 25.217 10.400  65.250 1.00 14.80 ? ? ? ? ? 94  
ASP D C     1 
ATOM   3982 O  O     . ASP D 2 94  ? 25.784 9.800   66.156 1.00 14.65 ? ? ? ? ? 94  
ASP D O     1 
ATOM   3983 C  CB    . ASP D 2 94  ? 26.537 12.350  64.511 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 94  
ASP D CB    1 
ATOM   3984 C  CG    . ASP D 2 94  ? 27.372 13.008  63.418 1.00 20.41 ? ? ? ? ? 94  
ASP D CG    1 
ATOM   3985 O  OD1   . ASP D 2 94  ? 27.972 12.281  62.595 1.00 21.31 ? ? ? ? ? 94  
ASP D OD1   1 
ATOM   3986 O  OD2   . ASP D 2 94  ? 27.427 14.260  63.376 1.00 24.27 ? ? ? ? ? 94  
ASP D OD2   1 
ATOM   3987 N  N     . LYS D 2 95  ? 23.912 10.623  65.233 1.00 14.55 ? ? ? ? ? 95  
LYS D N     1 
ATOM   3988 C  CA    . LYS D 2 95  ? 23.072 10.151  66.320 1.00 15.79 ? ? ? ? ? 95  
LYS D CA    1 
ATOM   3989 C  C     . LYS D 2 95  ? 22.249 8.906   66.000 1.00 14.47 ? ? ? ? ? 95  
LYS D C     1 
ATOM   3990 O  O     . LYS D 2 95  ? 22.305 7.914   66.726 1.00 12.49 ? ? ? ? ? 95  
LYS D O     1 
ATOM   3991 C  CB    . LYS D 2 95  ? 22.187 11.305  66.821 1.00 15.66 ? ? ? ? ? 95  
LYS D CB    1 
ATOM   3992 C  CG    . LYS D 2 95  ? 23.008 12.515  67.295 1.00 20.70 ? ? ? ? ? 95  
LYS D CG    1 
ATOM   3993 C  CD    . LYS D 2 95  ? 22.134 13.694  67.700 1.00 21.00 ? ? ? ? ? 95  
LYS D CD    1 
ATOM   3994 C  CE    . LYS D 2 95  ? 22.936 14.954  67.994 1.00 19.70 ? ? ? ? ? 95  
LYS D CE    1 
ATOM   3995 N  NZ    . LYS D 2 95  ? 22.081 16.037  68.610 1.00 19.09 ? ? ? ? ? 95  
LYS D NZ    1 
ATOM   3996 N  N     . LEU D 2 96  ? 21.523 8.936   64.893 1.00 14.27 ? ? ? ? ? 96  
LEU D N     1 
ATOM   3997 C  CA    . LEU D 2 96  ? 20.691 7.798   64.534 1.00 14.33 ? ? ? ? ? 96  
LEU D CA    1 
ATOM   3998 C  C     . LEU D 2 96  ? 21.469 6.695   63.799 1.00 14.52 ? ? ? ? ? 96  
LEU D C     1 
ATOM   3999 O  O     . LEU D 2 96  ? 21.062 5.543   63.818 1.00 15.64 ? ? ? ? ? 96  
LEU D O     1 
ATOM   4000 C  CB    . LEU D 2 96  ? 19.486 8.276   63.712 1.00 13.12 ? ? ? ? ? 96  
LEU D CB    1 
ATOM   4001 C  CG    . LEU D 2 96  ? 18.702 9.487   64.253 1.00 10.31 ? ? ? ? ? 96  
LEU D CG    1 
ATOM   4002 C  CD1   . LEU D 2 96  ? 17.787 10.023  63.160 1.00 6.15  ? ? ? ? ? 96  
LEU D CD1   1 
ATOM   4003 C  CD2   . LEU D 2 96  ? 17.912 9.117   65.501 1.00 6.13  ? ? ? ? ? 96  
LEU D CD2   1 
ATOM   4004 N  N     . HIS D 2 97  ? 22.601 7.048   63.186 1.00 13.34 ? ? ? ? ? 97  
HIS D N     1 
ATOM   4005 C  CA    . HIS D 2 97  ? 23.443 6.088   62.446 1.00 12.39 ? ? ? ? ? 97  
HIS D CA    1 
ATOM   4006 C  C     . HIS D 2 97  ? 22.631 5.338   61.378 1.00 11.64 ? ? ? ? ? 97  
HIS D C     1 
ATOM   4007 O  O     . HIS D 2 97  ? 22.654 4.114   61.313 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 97  
HIS D O     1 
ATOM   4008 C  CB    . HIS D 2 97  ? 24.105 5.074   63.391 1.00 9.94  ? ? ? ? ? 97  
HIS D CB    1 
ATOM   4009 C  CG    . HIS D 2 97  ? 24.877 5.695   64.516 1.00 7.84  ? ? ? ? ? 97  
HIS D CG    1 
ATOM   4010 N  ND1   . HIS D 2 97  ? 26.064 6.371   64.333 1.00 7.87  ? ? ? ? ? 97  
HIS D ND1   1 
ATOM   4011 C  CD2   . HIS D 2 97  ? 24.646 5.711   65.855 1.00 7.74  ? ? ? ? ? 97  
HIS D CD2   1 
ATOM   4012 C  CE1   . HIS D 2 97  ? 26.539 6.767   65.498 1.00 6.50  ? ? ? ? ? 97  
HIS D CE1   1 
ATOM   4013 N  NE2   . HIS D 2 97  ? 25.695 6.378   66.438 1.00 7.30  ? ? ? ? ? 97  
HIS D NE2   1 
ATOM   4014 N  N     . VAL D 2 98  ? 21.954 6.096   60.518 1.00 12.71 ? ? ? ? ? 98  
VAL D N     1 
ATOM   4015 C  CA    . VAL D 2 98  ? 21.109 5.556   59.446 1.00 11.25 ? ? ? ? ? 98  
VAL D CA    1 
ATOM   4016 C  C     . VAL D 2 98  ? 21.883 5.519   58.127 1.00 11.40 ? ? ? ? ? 98  
VAL D C     1 
ATOM   4017 O  O     . VAL D 2 98  ? 22.440 6.531   57.710 1.00 13.13 ? ? ? ? ? 98  
VAL D O     1 
ATOM   4018 C  CB    . VAL D 2 98  ? 19.826 6.444   59.274 1.00 9.67  ? ? ? ? ? 98  
VAL D CB    1 
ATOM   4019 C  CG1   . VAL D 2 98  ? 19.011 6.014   58.069 1.00 9.80  ? ? ? ? ? 98  
VAL D CG1   1 
ATOM   4020 C  CG2   . VAL D 2 98  ? 18.972 6.400   60.543 1.00 8.21  ? ? ? ? ? 98  
VAL D CG2   1 
ATOM   4021 N  N     . ASP D 2 99  ? 21.952 4.358   57.487 1.00 8.38  ? ? ? ? ? 99  
ASP D N     1 
ATOM   4022 C  CA    . ASP D 2 99  ? 22.659 4.265   56.209 1.00 10.19 ? ? ? ? ? 99  
ASP D CA    1 
ATOM   4023 C  C     . ASP D 2 99  ? 21.828 5.047   55.166 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 99  
ASP D C     1 
ATOM   4024 O  O     . ASP D 2 99  ? 20.639 4.802   55.020 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 99  
ASP D O     1 
ATOM   4025 C  CB    . ASP D 2 99  ? 22.805 2.788   55.822 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 99  
ASP D CB    1 
ATOM   4026 C  CG    . ASP D 2 99  ? 23.517 2.577   54.488 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 99  
ASP D CG    1 
ATOM   4027 O  OD1   . ASP D 2 99  ? 24.149 3.507   53.954 1.00 12.10 ? ? ? ? ? 99  
ASP D OD1   1 
ATOM   4028 O  OD2   . ASP D 2 99  ? 23.449 1.447   53.977 1.00 11.10 ? ? ? ? ? 99  
ASP D OD2   1 
ATOM   4029 N  N     . PRO D 2 100 ? 22.457 6.019   54.460 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 100 
PRO D N     1 
ATOM   4030 C  CA    . PRO D 2 100 ? 21.734 6.808   53.449 1.00 11.31 ? ? ? ? ? 100 
PRO D CA    1 
ATOM   4031 C  C     . PRO D 2 100 ? 20.988 6.004   52.389 1.00 12.53 ? ? ? ? ? 100 
PRO D C     1 
ATOM   4032 O  O     . PRO D 2 100 ? 20.054 6.525   51.775 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 100 
PRO D O     1 
ATOM   4033 C  CB    . PRO D 2 100 ? 22.845 7.673   52.846 1.00 9.65  ? ? ? ? ? 100 
PRO D CB    1 
ATOM   4034 C  CG    . PRO D 2 100 ? 23.740 7.899   53.990 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 100 
PRO D CG    1 
ATOM   4035 C  CD    . PRO D 2 100 ? 23.824 6.519   54.622 1.00 10.93 ? ? ? ? ? 100 
PRO D CD    1 
ATOM   4036 N  N     . GLU D 2 101 ? 21.362 4.745   52.151 1.00 12.13 ? ? ? ? ? 101 
GLU D N     1 
ATOM   4037 C  CA    . GLU D 2 101 ? 20.608 3.958   51.171 1.00 11.82 ? ? ? ? ? 101 
GLU D CA    1 
ATOM   4038 C  C     . GLU D 2 101 ? 19.130 3.877   51.588 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 101 
GLU D C     1 
ATOM   4039 O  O     . GLU D 2 101 ? 18.238 3.814   50.743 1.00 10.09 ? ? ? ? ? 101 
GLU D O     1 
ATOM   4040 C  CB    . GLU D 2 101 ? 21.174 2.547   50.998 1.00 14.41 ? ? ? ? ? 101 
GLU D CB    1 
ATOM   4041 C  CG    . GLU D 2 101 ? 20.414 1.695   49.961 1.00 15.77 ? ? ? ? ? 101 
GLU D CG    1 
ATOM   4042 C  CD    . GLU D 2 101 ? 20.677 2.100   48.512 1.00 18.20 ? ? ? ? ? 101 
GLU D CD    1 
ATOM   4043 O  OE1   . GLU D 2 101 ? 21.615 2.894   48.268 1.00 20.19 ? ? ? ? ? 101 
GLU D OE1   1 
ATOM   4044 O  OE2   . GLU D 2 101 ? 19.947 1.603   47.621 1.00 21.24 ? ? ? ? ? 101 
GLU D OE2   1 
ATOM   4045 N  N     . ASN D 2 102 ? 18.881 3.901   52.896 1.00 8.75  ? ? ? ? ? 102 
ASN D N     1 
ATOM   4046 C  CA    . ASN D 2 102 ? 17.522 3.864   53.431 1.00 10.15 ? ? ? ? ? 102 
ASN D CA    1 
ATOM   4047 C  C     . ASN D 2 102 ? 16.680 5.001   52.862 1.00 11.62 ? ? ? ? ? 102 
ASN D C     1 
ATOM   4048 O  O     . ASN D 2 102 ? 15.497 4.814   52.533 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 102 
ASN D O     1 
ATOM   4049 C  CB    . ASN D 2 102 ? 17.553 3.948   54.954 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 102 
ASN D CB    1 
ATOM   4050 C  CG    . ASN D 2 102 ? 17.969 2.643   55.577 1.00 13.39 ? ? ? ? ? 102 
ASN D CG    1 
ATOM   4051 O  OD1   . ASN D 2 102 ? 17.305 1.626   55.376 1.00 12.43 ? ? ? ? ? 102 
ASN D OD1   1 
ATOM   4052 N  ND2   . ASN D 2 102 ? 19.099 2.641   56.287 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 102 
ASN D ND2   1 
ATOM   4053 N  N     . PHE D 2 103 ? 17.308 6.161   52.685 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 103 
PHE D N     1 
ATOM   4054 C  CA    . PHE D 2 103 ? 16.609 7.328   52.133 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 103 
PHE D CA    1 
ATOM   4055 C  C     . PHE D 2 103 ? 16.181 7.072   50.679 1.00 10.95 ? ? ? ? ? 103 
PHE D C     1 
ATOM   4056 O  O     . PHE D 2 103 ? 15.090 7.466   50.265 1.00 10.09 ? ? ? ? ? 103 
PHE D O     1 
ATOM   4057 C  CB    . PHE D 2 103 ? 17.502 8.567   52.238 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CB    1 
ATOM   4058 C  CG    . PHE D 2 103 ? 18.007 8.841   53.626 1.00 6.54  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CG    1 
ATOM   4059 C  CD1   . PHE D 2 103 ? 17.155 8.765   54.725 1.00 8.87  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CD1   1 
ATOM   4060 C  CD2   . PHE D 2 103 ? 19.342 9.196   53.834 1.00 7.87  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CD2   1 
ATOM   4061 C  CE1   . PHE D 2 103 ? 17.619 9.046   56.024 1.00 8.51  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CE1   1 
ATOM   4062 C  CE2   . PHE D 2 103 ? 19.822 9.476   55.121 1.00 8.42  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CE2   1 
ATOM   4063 C  CZ    . PHE D 2 103 ? 18.955 9.401   56.214 1.00 6.80  ? ? ? ? ? 103 
PHE D CZ    1 
ATOM   4064 N  N     . ARG D 2 104 ? 17.027 6.373   49.930 1.00 11.82 ? ? ? ? ? 104 
ARG D N     1 
ATOM   4065 C  CA    . ARG D 2 104 ? 16.717 6.054   48.539 1.00 14.01 ? ? ? ? ? 104 
ARG D CA    1 
ATOM   4066 C  C     . ARG D 2 104 ? 15.623 4.987   48.480 1.00 13.88 ? ? ? ? ? 104 
ARG D C     1 
ATOM   4067 O  O     . ARG D 2 104 ? 14.744 5.025   47.609 1.00 13.16 ? ? ? ? ? 104 
ARG D O     1 
ATOM   4068 C  CB    . ARG D 2 104 ? 17.973 5.584   47.805 1.00 16.02 ? ? ? ? ? 104 
ARG D CB    1 
ATOM   4069 C  CG    . ARG D 2 104 ? 19.012 6.686   47.680 1.00 23.37 ? ? ? ? ? 104 
ARG D CG    1 
ATOM   4070 C  CD    . ARG D 2 104 ? 20.404 6.145   47.383 1.00 29.96 ? ? ? ? ? 104 
ARG D CD    1 
ATOM   4071 N  NE    . ARG D 2 104 ? 21.445 7.178   47.339 1.00 33.54 ? ? ? ? ? 104 
ARG D NE    1 
ATOM   4072 C  CZ    . ARG D 2 104 ? 21.850 7.905   48.387 1.00 36.99 ? ? ? ? ? 104 
ARG D CZ    1 
ATOM   4073 N  NH1   . ARG D 2 104 ? 21.304 7.732   49.584 1.00 38.86 ? ? ? ? ? 104 
ARG D NH1   1 
ATOM   4074 N  NH2   . ARG D 2 104 ? 22.845 8.775   48.244 1.00 37.45 ? ? ? ? ? 104 
ARG D NH2   1 
ATOM   4075 N  N     . LEU D 2 105 ? 15.661 4.056   49.424 1.00 12.97 ? ? ? ? ? 105 
LEU D N     1 
ATOM   4076 C  CA    . LEU D 2 105 ? 14.662 3.003   49.454 1.00 15.17 ? ? ? ? ? 105 
LEU D CA    1 
ATOM   4077 C  C     . LEU D 2 105 ? 13.296 3.628   49.766 1.00 16.03 ? ? ? ? ? 105 
LEU D C     1 
ATOM   4078 O  O     . LEU D 2 105 ? 12.296 3.286   49.133 1.00 16.53 ? ? ? ? ? 105 
LEU D O     1 
ATOM   4079 C  CB    . LEU D 2 105 ? 15.026 1.923   50.475 1.00 12.15 ? ? ? ? ? 105 
LEU D CB    1 
ATOM   4080 C  CG    . LEU D 2 105 ? 16.237 1.042   50.141 1.00 14.66 ? ? ? ? ? 105 
LEU D CG    1 
ATOM   4081 C  CD1   . LEU D 2 105 ? 16.482 0.047   51.285 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 105 
LEU D CD1   1 
ATOM   4082 C  CD2   . LEU D 2 105 ? 16.032 0.294   48.821 1.00 15.35 ? ? ? ? ? 105 
LEU D CD2   1 
ATOM   4083 N  N     . LEU D 2 106 ? 13.277 4.571   50.705 1.00 14.66 ? ? ? ? ? 106 
LEU D N     1 
ATOM   4084 C  CA    . LEU D 2 106 ? 12.049 5.247   51.063 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 106 
LEU D CA    1 
ATOM   4085 C  C     . LEU D 2 106 ? 11.540 6.017   49.840 1.00 13.49 ? ? ? ? ? 106 
LEU D C     1 
ATOM   4086 O  O     . LEU D 2 106 ? 10.345 6.058   49.587 1.00 15.91 ? ? ? ? ? 106 
LEU D O     1 
ATOM   4087 C  CB    . LEU D 2 106 ? 12.276 6.183   52.247 1.00 10.31 ? ? ? ? ? 106 
LEU D CB    1 
ATOM   4088 C  CG    . LEU D 2 106 ? 11.033 6.928   52.743 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 106 
LEU D CG    1 
ATOM   4089 C  CD1   . LEU D 2 106 ? 9.977  5.947   53.246 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 106 
LEU D CD1   1 
ATOM   4090 C  CD2   . LEU D 2 106 ? 11.419 7.900   53.831 1.00 6.96  ? ? ? ? ? 106 
LEU D CD2   1 
ATOM   4091 N  N     . GLY D 2 107 ? 12.449 6.585   49.059 1.00 15.49 ? ? ? ? ? 107 
GLY D N     1 
ATOM   4092 C  CA    . GLY D 2 107 ? 12.052 7.318   47.863 1.00 13.49 ? ? ? ? ? 107 
GLY D CA    1 
ATOM   4093 C  C     . GLY D 2 107 ? 11.343 6.437   46.849 1.00 12.70 ? ? ? ? ? 107 
GLY D C     1 
ATOM   4094 O  O     . GLY D 2 107 ? 10.346 6.832   46.246 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 107 
GLY D O     1 
ATOM   4095 N  N     . ASN D 2 108 ? 11.870 5.237   46.637 1.00 13.89 ? ? ? ? ? 108 
ASN D N     1 
ATOM   4096 C  CA    . ASN D 2 108 ? 11.272 4.280   45.690 1.00 13.91 ? ? ? ? ? 108 
ASN D CA    1 
ATOM   4097 C  C     . ASN D 2 108 ? 9.843  3.996   46.124 1.00 11.49 ? ? ? ? ? 108 
ASN D C     1 
ATOM   4098 O  O     . ASN D 2 108 ? 8.918  3.960   45.305 1.00 7.86  ? ? ? ? ? 108 
ASN D O     1 
ATOM   4099 C  CB    . ASN D 2 108 ? 12.027 2.939   45.731 1.00 16.25 ? ? ? ? ? 108 
ASN D CB    1 
ATOM   4100 C  CG    . ASN D 2 108 ? 13.327 2.970   44.981 1.00 18.50 ? ? ? ? ? 108 
ASN D CG    1 
ATOM   4101 O  OD1   . ASN D 2 108 ? 13.657 3.951   44.305 1.00 20.79 ? ? ? ? ? 108 
ASN D OD1   1 
ATOM   4102 N  ND2   . ASN D 2 108 ? 14.071 1.874   45.064 1.00 18.35 ? ? ? ? ? 108 
ASN D ND2   1 
ATOM   4103 N  N     . VAL D 2 109 ? 9.697  3.735   47.421 1.00 11.32 ? ? ? ? ? 109 
VAL D N     1 
ATOM   4104 C  CA    . VAL D 2 109 ? 8.401  3.436   48.017 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 109 
VAL D CA    1 
ATOM   4105 C  C     . VAL D 2 109 ? 7.428  4.601   47.847 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 109 
VAL D C     1 
ATOM   4106 O  O     . VAL D 2 109 ? 6.294  4.400   47.404 1.00 12.61 ? ? ? ? ? 109 
VAL D O     1 
ATOM   4107 C  CB    . VAL D 2 109 ? 8.529  3.055   49.509 1.00 14.35 ? ? ? ? ? 109 
VAL D CB    1 
ATOM   4108 C  CG1   . VAL D 2 109 ? 7.152  2.962   50.149 1.00 15.23 ? ? ? ? ? 109 
VAL D CG1   1 
ATOM   4109 C  CG2   . VAL D 2 109 ? 9.267  1.707   49.654 1.00 13.66 ? ? ? ? ? 109 
VAL D CG2   1 
ATOM   4110 N  N     . LEU D 2 110 ? 7.880  5.811   48.145 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 110 
LEU D N     1 
ATOM   4111 C  CA    . LEU D 2 110 ? 7.035  6.995   48.019 1.00 10.38 ? ? ? ? ? 110 
LEU D CA    1 
ATOM   4112 C  C     . LEU D 2 110 ? 6.505  7.125   46.585 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 110 
LEU D C     1 
ATOM   4113 O  O     . LEU D 2 110 ? 5.303  7.311   46.368 1.00 7.49  ? ? ? ? ? 110 
LEU D O     1 
ATOM   4114 C  CB    . LEU D 2 110 ? 7.813  8.258   48.424 1.00 12.09 ? ? ? ? ? 110 
LEU D CB    1 
ATOM   4115 C  CG    . LEU D 2 110 ? 6.998  9.568   48.456 1.00 13.50 ? ? ? ? ? 110 
LEU D CG    1 
ATOM   4116 C  CD1   . LEU D 2 110 ? 5.991  9.525   49.604 1.00 8.82  ? ? ? ? ? 110 
LEU D CD1   1 
ATOM   4117 C  CD2   . LEU D 2 110 ? 7.925  10.779  48.610 1.00 11.70 ? ? ? ? ? 110 
LEU D CD2   1 
ATOM   4118 N  N     . VAL D 2 111 ? 7.388  6.984   45.601 1.00 9.35  ? ? ? ? ? 111 
VAL D N     1 
ATOM   4119 C  CA    . VAL D 2 111 ? 6.987  7.084   44.199 1.00 7.63  ? ? ? ? ? 111 
VAL D CA    1 
ATOM   4120 C  C     . VAL D 2 111 ? 5.915  6.059   43.893 1.00 8.61  ? ? ? ? ? 111 
VAL D C     1 
ATOM   4121 O  O     . VAL D 2 111 ? 4.964  6.357   43.183 1.00 9.38  ? ? ? ? ? 111 
VAL D O     1 
ATOM   4122 C  CB    . VAL D 2 111 ? 8.195  6.904   43.244 1.00 4.50  ? ? ? ? ? 111 
VAL D CB    1 
ATOM   4123 C  CG1   . VAL D 2 111 ? 7.743  6.935   41.792 1.00 5.02  ? ? ? ? ? 111 
VAL D CG1   1 
ATOM   4124 C  CG2   . VAL D 2 111 ? 9.224  8.017   43.479 1.00 6.05  ? ? ? ? ? 111 
VAL D CG2   1 
ATOM   4125 N  N     . CYS D 2 112 ? 6.046  4.862   44.458 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 112 
CYS D N     1 
ATOM   4126 C  CA    . CYS D 2 112 ? 5.080  3.782   44.240 1.00 8.50  ? ? ? ? ? 112 
CYS D CA    1 
ATOM   4127 C  C     . CYS D 2 112 ? 3.749  4.141   44.902 1.00 8.68  ? ? ? ? ? 112 
CYS D C     1 
ATOM   4128 O  O     . CYS D 2 112 ? 2.677  3.905   44.339 1.00 5.75  ? ? ? ? ? 112 
CYS D O     1 
ATOM   4129 C  CB    . CYS D 2 112 ? 5.620  2.457   44.789 1.00 3.67  ? ? ? ? ? 112 
CYS D CB    1 
ATOM   4130 S  SG    . CYS D 2 112 ? 6.820  1.645   43.725 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 112 
CYS D SG    1 
ATOM   4131 N  N     . VAL D 2 113 ? 3.830  4.715   46.096 1.00 9.11  ? ? ? ? ? 113 
VAL D N     1 
ATOM   4132 C  CA    . VAL D 2 113 ? 2.666  5.141   46.838 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 113 
VAL D CA    1 
ATOM   4133 C  C     . VAL D 2 113 ? 1.932  6.257   46.062 1.00 13.28 ? ? ? ? ? 113 
VAL D C     1 
ATOM   4134 O  O     . VAL D 2 113 ? 0.700  6.224   45.950 1.00 16.20 ? ? ? ? ? 113 
VAL D O     1 
ATOM   4135 C  CB    . VAL D 2 113 ? 3.064  5.659   48.247 1.00 12.00 ? ? ? ? ? 113 
VAL D CB    1 
ATOM   4136 C  CG1   . VAL D 2 113 ? 1.832  6.208   48.989 1.00 13.71 ? ? ? ? ? 113 
VAL D CG1   1 
ATOM   4137 C  CG2   . VAL D 2 113 ? 3.694  4.537   49.054 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 113 
VAL D CG2   1 
ATOM   4138 N  N     . LEU D 2 114 ? 2.677  7.221   45.515 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 114 
LEU D N     1 
ATOM   4139 C  CA    . LEU D 2 114 ? 2.073  8.315   44.749 1.00 10.66 ? ? ? ? ? 114 
LEU D CA    1 
ATOM   4140 C  C     . LEU D 2 114 ? 1.398  7.743   43.515 1.00 10.03 ? ? ? ? ? 114 
LEU D C     1 
ATOM   4141 O  O     . LEU D 2 114 ? 0.295  8.168   43.148 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 114 
LEU D O     1 
ATOM   4142 C  CB    . LEU D 2 114 ? 3.110  9.383   44.371 1.00 9.42  ? ? ? ? ? 114 
LEU D CB    1 
ATOM   4143 C  CG    . LEU D 2 114 ? 3.709  10.209  45.516 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 114 
LEU D CG    1 
ATOM   4144 C  CD1   . LEU D 2 114 ? 4.869  11.036  45.000 1.00 13.30 ? ? ? ? ? 114 
LEU D CD1   1 
ATOM   4145 C  CD2   . LEU D 2 114 ? 2.647  11.105  46.181 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 114 
LEU D CD2   1 
ATOM   4146 N  N     . ALA D 2 115 ? 2.028  6.730   42.927 1.00 10.00 ? ? ? ? ? 115 
ALA D N     1 
ATOM   4147 C  CA    . ALA D 2 115 ? 1.496  6.033   41.742 1.00 9.55  ? ? ? ? ? 115 
ALA D CA    1 
ATOM   4148 C  C     . ALA D 2 115 ? 0.178  5.337   42.098 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 115 
ALA D C     1 
ATOM   4149 O  O     . ALA D 2 115 ? -0.820 5.404   41.361 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 115 
ALA D O     1 
ATOM   4150 C  CB    . ALA D 2 115 ? 2.500  4.997   41.247 1.00 6.65  ? ? ? ? ? 115 
ALA D CB    1 
ATOM   4151 N  N     . HIS D 2 116 ? 0.192  4.648   43.231 1.00 9.52  ? ? ? ? ? 116 
HIS D N     1 
ATOM   4152 C  CA    . HIS D 2 116 ? -0.972 3.923   43.716 1.00 9.01  ? ? ? ? ? 116 
HIS D CA    1 
ATOM   4153 C  C     . HIS D 2 116 ? -2.115 4.865   44.079 1.00 9.68  ? ? ? ? ? 116 
HIS D C     1 
ATOM   4154 O  O     . HIS D 2 116 ? -3.271 4.602   43.745 1.00 11.00 ? ? ? ? ? 116 
HIS D O     1 
ATOM   4155 C  CB    . HIS D 2 116 ? -0.598 3.091   44.944 1.00 9.18  ? ? ? ? ? 116 
HIS D CB    1 
ATOM   4156 C  CG    . HIS D 2 116 ? -1.643 2.092   45.334 1.00 5.74  ? ? ? ? ? 116 
HIS D CG    1 
ATOM   4157 N  ND1   . HIS D 2 116 ? -1.969 1.828   46.648 1.00 10.87 ? ? ? ? ? 116 
HIS D ND1   1 
ATOM   4158 C  CD2   . HIS D 2 116 ? -2.417 1.274   44.586 1.00 6.19  ? ? ? ? ? 116 
HIS D CD2   1 
ATOM   4159 C  CE1   . HIS D 2 116 ? -2.893 0.889   46.691 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 116 
HIS D CE1   1 
ATOM   4160 N  NE2   . HIS D 2 116 ? -3.182 0.535   45.453 1.00 4.53  ? ? ? ? ? 116 
HIS D NE2   1 
ATOM   4161 N  N     . HIS D 2 117 ? -1.798 5.953   44.769 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 117 
HIS D N     1 
ATOM   4162 C  CA    . HIS D 2 117 ? -2.808 6.918   45.194 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 117 
HIS D CA    1 
ATOM   4163 C  C     . HIS D 2 117 ? -3.435 7.709   44.060 1.00 12.88 ? ? ? ? ? 117 
HIS D C     1 
ATOM   4164 O  O     . HIS D 2 117 ? -4.647 7.850   43.994 1.00 12.69 ? ? ? ? ? 117 
HIS D O     1 
ATOM   4165 C  CB    . HIS D 2 117 ? -2.221 7.905   46.215 1.00 16.17 ? ? ? ? ? 117 
HIS D CB    1 
ATOM   4166 C  CG    . HIS D 2 117 ? -3.224 8.891   46.754 1.00 24.04 ? ? ? ? ? 117 
HIS D CG    1 
ATOM   4167 N  ND1   . HIS D 2 117 ? -3.404 10.143  46.205 1.00 26.25 ? ? ? ? ? 117 
HIS D ND1   1 
ATOM   4168 C  CD2   . HIS D 2 117 ? -4.085 8.808   47.788 1.00 24.86 ? ? ? ? ? 117 
HIS D CD2   1 
ATOM   4169 C  CE1   . HIS D 2 117 ? -4.338 10.792  46.881 1.00 25.54 ? ? ? ? ? 117 
HIS D CE1   1 
ATOM   4170 N  NE2   . HIS D 2 117 ? -4.768 10.005  47.846 1.00 25.16 ? ? ? ? ? 117 
HIS D NE2   1 
ATOM   4171 N  N     . PHE D 2 118 ? -2.600 8.181   43.137 1.00 12.59 ? ? ? ? ? 118 
PHE D N     1 
ATOM   4172 C  CA    . PHE D 2 118 ? -3.078 9.019   42.035 1.00 11.90 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CA    1 
ATOM   4173 C  C     . PHE D 2 118 ? -3.471 8.367   40.712 1.00 10.30 ? ? ? ? ? 118 
PHE D C     1 
ATOM   4174 O  O     . PHE D 2 118 ? -4.082 9.012   39.860 1.00 9.63  ? ? ? ? ? 118 
PHE D O     1 
ATOM   4175 C  CB    . PHE D 2 118 ? -2.087 10.167  41.826 1.00 12.96 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CB    1 
ATOM   4176 C  CG    . PHE D 2 118 ? -1.957 11.077  43.030 1.00 16.60 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CG    1 
ATOM   4177 C  CD1   . PHE D 2 118 ? -2.903 12.092  43.263 1.00 16.14 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CD1   1 
ATOM   4178 C  CD2   . PHE D 2 118 ? -0.921 10.917  43.937 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CD2   1 
ATOM   4179 C  CE1   . PHE D 2 118 ? -2.797 12.923  44.379 1.00 13.09 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CE1   1 
ATOM   4180 C  CE2   . PHE D 2 118 ? -0.814 11.744  45.054 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CE2   1 
ATOM   4181 C  CZ    . PHE D 2 118 ? -1.753 12.748  45.267 1.00 13.25 ? ? ? ? ? 118 
PHE D CZ    1 
ATOM   4182 N  N     . GLY D 2 119 ? -3.149 7.098   40.544 1.00 9.92  ? ? ? ? ? 119 
GLY D N     1 
ATOM   4183 C  CA    . GLY D 2 119 ? -3.509 6.438   39.305 1.00 11.22 ? ? ? ? ? 119 
GLY D CA    1 
ATOM   4184 C  C     . GLY D 2 119 ? -2.845 7.117   38.126 1.00 11.49 ? ? ? ? ? 119 
GLY D C     1 
ATOM   4185 O  O     . GLY D 2 119 ? -1.708 7.582   38.234 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 119 
GLY D O     1 
ATOM   4186 N  N     . LYS D 2 120 ? -3.565 7.200   37.006 1.00 11.06 ? ? ? ? ? 120 
LYS D N     1 
ATOM   4187 C  CA    . LYS D 2 120 ? -3.030 7.830   35.802 1.00 12.40 ? ? ? ? ? 120 
LYS D CA    1 
ATOM   4188 C  C     . LYS D 2 120 ? -2.628 9.288   35.885 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 120 
LYS D C     1 
ATOM   4189 O  O     . LYS D 2 120 ? -1.922 9.769   35.006 1.00 7.46  ? ? ? ? ? 120 
LYS D O     1 
ATOM   4190 C  CB    . LYS D 2 120 ? -3.921 7.598   34.586 1.00 16.61 ? ? ? ? ? 120 
LYS D CB    1 
ATOM   4191 C  CG    . LYS D 2 120 ? -5.406 7.567   34.820 1.00 22.13 ? ? ? ? ? 120 
LYS D CG    1 
ATOM   4192 C  CD    . LYS D 2 120 ? -6.098 6.892   33.614 1.00 27.01 ? ? ? ? ? 120 
LYS D CD    1 
ATOM   4193 C  CE    . LYS D 2 120 ? -5.522 5.483   33.278 1.00 27.03 ? ? ? ? ? 120 
LYS D CE    1 
ATOM   4194 N  NZ    . LYS D 2 120 ? -5.655 4.464   34.390 1.00 26.04 ? ? ? ? ? 120 
LYS D NZ    1 
ATOM   4195 N  N     . GLU D 2 121 ? -3.041 9.983   36.945 1.00 11.53 ? ? ? ? ? 121 
GLU D N     1 
ATOM   4196 C  CA    . GLU D 2 121 ? -2.683 11.379  37.112 1.00 10.26 ? ? ? ? ? 121 
GLU D CA    1 
ATOM   4197 C  C     . GLU D 2 121 ? -1.164 11.433  37.348 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 121 
GLU D C     1 
ATOM   4198 O  O     . GLU D 2 121 ? -0.507 12.455  37.095 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 121 
GLU D O     1 
ATOM   4199 C  CB    . GLU D 2 121 ? -3.442 11.999  38.286 1.00 10.95 ? ? ? ? ? 121 
GLU D CB    1 
ATOM   4200 C  CG    . GLU D 2 121 ? -3.454 13.530  38.257 1.00 15.51 ? ? ? ? ? 121 
GLU D CG    1 
ATOM   4201 C  CD    . GLU D 2 121 ? -4.014 14.178  39.520 1.00 15.71 ? ? ? ? ? 121 
GLU D CD    1 
ATOM   4202 O  OE1   . GLU D 2 121 ? -4.867 13.583  40.197 1.00 19.56 ? ? ? ? ? 121 
GLU D OE1   1 
ATOM   4203 O  OE2   . GLU D 2 121 ? -3.593 15.303  39.828 1.00 18.25 ? ? ? ? ? 121 
GLU D OE2   1 
ATOM   4204 N  N     . PHE D 2 122 ? -0.607 10.329  37.829 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 122 
PHE D N     1 
ATOM   4205 C  CA    . PHE D 2 122 ? 0.828  10.248  38.068 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CA    1 
ATOM   4206 C  C     . PHE D 2 122 ? 1.452  9.796   36.747 1.00 11.33 ? ? ? ? ? 122 
PHE D C     1 
ATOM   4207 O  O     . PHE D 2 122 ? 1.881  8.658   36.612 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 122 
PHE D O     1 
ATOM   4208 C  CB    . PHE D 2 122 ? 1.112  9.225   39.174 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CB    1 
ATOM   4209 C  CG    . PHE D 2 122 ? 2.492  9.320   39.740 1.00 10.75 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CG    1 
ATOM   4210 C  CD1   . PHE D 2 122 ? 2.840  10.378  40.570 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 122 
PHE D CD1   1 
ATOM   4211 C  CD2   . PHE D 2 122 ? 3.440  8.333   39.454 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CD2   1 
ATOM   4212 C  CE1   . PHE D 2 122 ? 4.108  10.462  41.123 1.00 11.74 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CE1   1 
ATOM   4213 C  CE2   . PHE D 2 122 ? 4.713  8.403   39.992 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CE2   1 
ATOM   4214 C  CZ    . PHE D 2 122 ? 5.052  9.476   40.838 1.00 13.25 ? ? ? ? ? 122 
PHE D CZ    1 
ATOM   4215 N  N     . THR D 2 123 ? 1.439  10.683  35.758 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 123 
THR D N     1 
ATOM   4216 C  CA    . THR D 2 123 ? 1.965  10.392  34.436 1.00 8.75  ? ? ? ? ? 123 
THR D CA    1 
ATOM   4217 C  C     . THR D 2 123 ? 3.478  10.164  34.462 1.00 7.81  ? ? ? ? ? 123 
THR D C     1 
ATOM   4218 O  O     . THR D 2 123 ? 4.140  10.480  35.462 1.00 7.07  ? ? ? ? ? 123 
THR D O     1 
ATOM   4219 C  CB    . THR D 2 123 ? 1.670  11.559  33.476 1.00 8.29  ? ? ? ? ? 123 
THR D CB    1 
ATOM   4220 O  OG1   . THR D 2 123 ? 2.383  12.713  33.938 1.00 11.64 ? ? ? ? ? 123 
THR D OG1   1 
ATOM   4221 C  CG2   . THR D 2 123 ? 0.183  11.861  33.435 1.00 7.87  ? ? ? ? ? 123 
THR D CG2   1 
ATOM   4222 N  N     . PRO D 2 124 ? 4.047  9.635   33.382 1.00 7.76  ? ? ? ? ? 124 
PRO D N     1 
ATOM   4223 C  CA    . PRO D 2 124 ? 5.494  9.400   33.353 1.00 7.78  ? ? ? ? ? 124 
PRO D CA    1 
ATOM   4224 C  C     . PRO D 2 124 ? 6.293  10.688  33.630 1.00 7.20  ? ? ? ? ? 124 
PRO D C     1 
ATOM   4225 O  O     . PRO D 2 124 ? 7.284  10.637  34.371 1.00 7.07  ? ? ? ? ? 124 
PRO D O     1 
ATOM   4226 C  CB    . PRO D 2 124 ? 5.739  8.814   31.973 1.00 8.08  ? ? ? ? ? 124 
PRO D CB    1 
ATOM   4227 C  CG    . PRO D 2 124 ? 4.479  8.073   31.695 1.00 6.12  ? ? ? ? ? 124 
PRO D CG    1 
ATOM   4228 C  CD    . PRO D 2 124 ? 3.441  9.073   32.147 1.00 8.35  ? ? ? ? ? 124 
PRO D CD    1 
ATOM   4229 N  N     . PRO D 2 125 ? 5.907  11.833  33.012 1.00 8.31  ? ? ? ? ? 125 
PRO D N     1 
ATOM   4230 C  CA    . PRO D 2 125 ? 6.631  13.099  33.239 1.00 8.11  ? ? ? ? ? 125 
PRO D CA    1 
ATOM   4231 C  C     . PRO D 2 125 ? 6.536  13.590  34.707 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 125 
PRO D C     1 
ATOM   4232 O  O     . PRO D 2 125 ? 7.468  14.218  35.210 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 125 
PRO D O     1 
ATOM   4233 C  CB    . PRO D 2 125 ? 5.955  14.072  32.272 1.00 8.17  ? ? ? ? ? 125 
PRO D CB    1 
ATOM   4234 C  CG    . PRO D 2 125 ? 5.540  13.169  31.110 1.00 9.61  ? ? ? ? ? 125 
PRO D CG    1 
ATOM   4235 C  CD    . PRO D 2 125 ? 4.967  11.988  31.867 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 125 
PRO D CD    1 
ATOM   4236 N  N     . VAL D 2 126 ? 5.417  13.318  35.370 1.00 8.74  ? ? ? ? ? 126 
VAL D N     1 
ATOM   4237 C  CA    . VAL D 2 126 ? 5.239  13.704  36.776 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 126 
VAL D CA    1 
ATOM   4238 C  C     . VAL D 2 126 ? 6.178  12.891  37.663 1.00 8.02  ? ? ? ? ? 126 
VAL D C     1 
ATOM   4239 O  O     . VAL D 2 126 ? 6.749  13.411  38.625 1.00 8.18  ? ? ? ? ? 126 
VAL D O     1 
ATOM   4240 C  CB    . VAL D 2 126 ? 3.765  13.506  37.260 1.00 4.33  ? ? ? ? ? 126 
VAL D CB    1 
ATOM   4241 C  CG1   . VAL D 2 126 ? 3.631  13.760  38.774 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 126 
VAL D CG1   1 
ATOM   4242 C  CG2   . VAL D 2 126 ? 2.872  14.461  36.514 1.00 5.82  ? ? ? ? ? 126 
VAL D CG2   1 
ATOM   4243 N  N     . GLN D 2 127 ? 6.302  11.601  37.349 1.00 10.00 ? ? ? ? ? 127 
GLN D N     1 
ATOM   4244 C  CA    . GLN D 2 127 ? 7.175  10.690  38.081 1.00 8.69  ? ? ? ? ? 127 
GLN D CA    1 
ATOM   4245 C  C     . GLN D 2 127 ? 8.632  11.131  37.949 1.00 9.54  ? ? ? ? ? 127 
GLN D C     1 
ATOM   4246 O  O     . GLN D 2 127 ? 9.373  11.160  38.934 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 127 
GLN D O     1 
ATOM   4247 C  CB    . GLN D 2 127 ? 7.034  9.281   37.515 1.00 9.75  ? ? ? ? ? 127 
GLN D CB    1 
ATOM   4248 C  CG    . GLN D 2 127 ? 7.942  8.252   38.175 1.00 8.13  ? ? ? ? ? 127 
GLN D CG    1 
ATOM   4249 C  CD    . GLN D 2 127 ? 7.968  6.967   37.406 1.00 8.31  ? ? ? ? ? 127 
GLN D CD    1 
ATOM   4250 O  OE1   . GLN D 2 127 ? 7.113  6.734   36.569 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 127 
GLN D OE1   1 
ATOM   4251 N  NE2   . GLN D 2 127 ? 8.971  6.132   37.657 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 127 
GLN D NE2   1 
ATOM   4252 N  N     . ALA D 2 128 ? 9.049  11.436  36.724 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 128 
ALA D N     1 
ATOM   4253 C  CA    . ALA D 2 128 ? 10.421 11.884  36.455 1.00 11.68 ? ? ? ? ? 128 
ALA D CA    1 
ATOM   4254 C  C     . ALA D 2 128 ? 10.715 13.078  37.351 1.00 11.51 ? ? ? ? ? 128 
ALA D C     1 
ATOM   4255 O  O     . ALA D 2 128 ? 11.793 13.195  37.924 1.00 13.53 ? ? ? ? ? 128 
ALA D O     1 
ATOM   4256 C  CB    . ALA D 2 128 ? 10.574 12.280  34.970 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 128 
ALA D CB    1 
ATOM   4257 N  N     . ALA D 2 129 ? 9.733  13.961  37.463 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 129 
ALA D N     1 
ATOM   4258 C  CA    . ALA D 2 129 ? 9.846  15.150  38.291 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 129 
ALA D CA    1 
ATOM   4259 C  C     . ALA D 2 129 ? 10.037 14.740  39.745 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 129 
ALA D C     1 
ATOM   4260 O  O     . ALA D 2 129 ? 10.904 15.273  40.454 1.00 13.00 ? ? ? ? ? 129 
ALA D O     1 
ATOM   4261 C  CB    . ALA D 2 129 ? 8.591  16.010  38.132 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 129 
ALA D CB    1 
ATOM   4262 N  N     . TYR D 2 130 ? 9.238  13.785  40.202 1.00 10.23 ? ? ? ? ? 130 
TYR D N     1 
ATOM   4263 C  CA    . TYR D 2 130 ? 9.358  13.305  41.579 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CA    1 
ATOM   4264 C  C     . TYR D 2 130 ? 10.616 12.493  41.824 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 130 
TYR D C     1 
ATOM   4265 O  O     . TYR D 2 130 ? 11.084 12.403  42.956 1.00 11.85 ? ? ? ? ? 130 
TYR D O     1 
ATOM   4266 C  CB    . TYR D 2 130 ? 8.110  12.539  41.995 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CB    1 
ATOM   4267 C  CG    . TYR D 2 130 ? 7.064  13.461  42.566 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CG    1 
ATOM   4268 C  CD1   . TYR D 2 130 ? 6.153  14.125  41.727 1.00 8.31  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CD1   1 
ATOM   4269 C  CD2   . TYR D 2 130 ? 7.001  13.706  43.939 1.00 8.96  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CD2   1 
ATOM   4270 C  CE1   . TYR D 2 130 ? 5.206  15.019  42.244 1.00 8.18  ? ? ? ? ? 130 
TYR D CE1   1 
ATOM   4271 C  CE2   . TYR D 2 130 ? 6.061  14.606  44.473 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 130 
TYR D CE2   1 
ATOM   4272 C  CZ    . TYR D 2 130 ? 5.171  15.257  43.617 1.00 11.21 ? ? ? ? ? 130 
TYR D CZ    1 
ATOM   4273 O  OH    . TYR D 2 130 ? 4.269  16.154  44.125 1.00 11.75 ? ? ? ? ? 130 
TYR D OH    1 
ATOM   4274 N  N     . GLN D 2 131 ? 11.173 11.922  40.758 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 131 
GLN D N     1 
ATOM   4275 C  CA    . GLN D 2 131 ? 12.403 11.147  40.850 1.00 9.33  ? ? ? ? ? 131 
GLN D CA    1 
ATOM   4276 C  C     . GLN D 2 131 ? 13.530 12.085  41.212 1.00 9.17  ? ? ? ? ? 131 
GLN D C     1 
ATOM   4277 O  O     . GLN D 2 131 ? 14.353 11.766  42.076 1.00 12.49 ? ? ? ? ? 131 
GLN D O     1 
ATOM   4278 C  CB    . GLN D 2 131 ? 12.726 10.483  39.525 1.00 10.01 ? ? ? ? ? 131 
GLN D CB    1 
ATOM   4279 C  CG    . GLN D 2 131 ? 12.474 9.013   39.496 1.00 13.17 ? ? ? ? ? 131 
GLN D CG    1 
ATOM   4280 C  CD    . GLN D 2 131 ? 13.242 8.253   40.580 1.00 14.51 ? ? ? ? ? 131 
GLN D CD    1 
ATOM   4281 O  OE1   . GLN D 2 131 ? 12.649 7.503   41.344 1.00 12.94 ? ? ? ? ? 131 
GLN D OE1   1 
ATOM   4282 N  NE2   . GLN D 2 131 ? 14.558 8.428   40.625 1.00 16.25 ? ? ? ? ? 131 
GLN D NE2   1 
ATOM   4283 N  N     . LYS D 2 132 ? 13.561 13.252  40.569 1.00 7.39  ? ? ? ? ? 132 
LYS D N     1 
ATOM   4284 C  CA    . LYS D 2 132 ? 14.607 14.230  40.876 1.00 7.70  ? ? ? ? ? 132 
LYS D CA    1 
ATOM   4285 C  C     . LYS D 2 132 ? 14.442 14.759  42.285 1.00 7.27  ? ? ? ? ? 132 
LYS D C     1 
ATOM   4286 O  O     . LYS D 2 132 ? 15.427 15.016  42.977 1.00 10.26 ? ? ? ? ? 132 
LYS D O     1 
ATOM   4287 C  CB    . LYS D 2 132 ? 14.608 15.377  39.889 1.00 5.67  ? ? ? ? ? 132 
LYS D CB    1 
ATOM   4288 C  CG    . LYS D 2 132 ? 14.956 14.983  38.491 1.00 3.28  ? ? ? ? ? 132 
LYS D CG    1 
ATOM   4289 C  CD    . LYS D 2 132 ? 14.856 16.191  37.591 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 132 
LYS D CD    1 
ATOM   4290 C  CE    . LYS D 2 132 ? 15.109 15.852  36.138 1.00 8.55  ? ? ? ? ? 132 
LYS D CE    1 
ATOM   4291 N  NZ    . LYS D 2 132 ? 14.845 17.057  35.287 1.00 14.29 ? ? ? ? ? 132 
LYS D NZ    1 
ATOM   4292 N  N     . VAL D 2 133 ? 13.199 14.897  42.726 1.00 8.17  ? ? ? ? ? 133 
VAL D N     1 
ATOM   4293 C  CA    . VAL D 2 133 ? 12.916 15.396  44.080 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 133 
VAL D CA    1 
ATOM   4294 C  C     . VAL D 2 133 ? 13.351 14.410  45.170 1.00 9.10  ? ? ? ? ? 133 
VAL D C     1 
ATOM   4295 O  O     . VAL D 2 133 ? 14.039 14.808  46.126 1.00 9.62  ? ? ? ? ? 133 
VAL D O     1 
ATOM   4296 C  CB    . VAL D 2 133 ? 11.423 15.764  44.258 1.00 6.30  ? ? ? ? ? 133 
VAL D CB    1 
ATOM   4297 C  CG1   . VAL D 2 133 ? 11.145 16.117  45.721 1.00 9.60  ? ? ? ? ? 133 
VAL D CG1   1 
ATOM   4298 C  CG2   . VAL D 2 133 ? 11.072 16.937  43.394 1.00 3.98  ? ? ? ? ? 133 
VAL D CG2   1 
ATOM   4299 N  N     . VAL D 2 134 ? 12.952 13.138  45.044 1.00 9.73  ? ? ? ? ? 134 
VAL D N     1 
ATOM   4300 C  CA    . VAL D 2 134 ? 13.336 12.133  46.045 1.00 10.31 ? ? ? ? ? 134 
VAL D CA    1 
ATOM   4301 C  C     . VAL D 2 134 ? 14.836 11.899  46.000 1.00 7.69  ? ? ? ? ? 134 
VAL D C     1 
ATOM   4302 O  O     . VAL D 2 134 ? 15.453 11.658  47.043 1.00 5.81  ? ? ? ? ? 134 
VAL D O     1 
ATOM   4303 C  CB    . VAL D 2 134 ? 12.558 10.768  45.900 1.00 9.83  ? ? ? ? ? 134 
VAL D CB    1 
ATOM   4304 C  CG1   . VAL D 2 134 ? 11.061 10.979  46.142 1.00 10.58 ? ? ? ? ? 134 
VAL D CG1   1 
ATOM   4305 C  CG2   . VAL D 2 134 ? 12.807 10.120  44.541 1.00 9.41  ? ? ? ? ? 134 
VAL D CG2   1 
ATOM   4306 N  N     . ALA D 2 135 ? 15.426 11.986  44.803 1.00 7.48  ? ? ? ? ? 135 
ALA D N     1 
ATOM   4307 C  CA    . ALA D 2 135 ? 16.867 11.824  44.634 1.00 7.92  ? ? ? ? ? 135 
ALA D CA    1 
ATOM   4308 C  C     . ALA D 2 135 ? 17.597 12.971  45.314 1.00 8.75  ? ? ? ? ? 135 
ALA D C     1 
ATOM   4309 O  O     . ALA D 2 135 ? 18.605 12.771  46.013 1.00 9.22  ? ? ? ? ? 135 
ALA D O     1 
ATOM   4310 C  CB    . ALA D 2 135 ? 17.218 11.778  43.165 1.00 9.86  ? ? ? ? ? 135 
ALA D CB    1 
ATOM   4311 N  N     . GLY D 2 136 ? 17.054 14.178  45.144 1.00 10.74 ? ? ? ? ? 136 
GLY D N     1 
ATOM   4312 C  CA    . GLY D 2 136 ? 17.649 15.360  45.746 1.00 7.61  ? ? ? ? ? 136 
GLY D CA    1 
ATOM   4313 C  C     . GLY D 2 136 ? 17.495 15.404  47.253 1.00 7.80  ? ? ? ? ? 136 
GLY D C     1 
ATOM   4314 O  O     . GLY D 2 136 ? 18.367 15.926  47.951 1.00 11.38 ? ? ? ? ? 136 
GLY D O     1 
ATOM   4315 N  N     . VAL D 2 137 ? 16.377 14.890  47.760 1.00 8.60  ? ? ? ? ? 137 
VAL D N     1 
ATOM   4316 C  CA    . VAL D 2 137 ? 16.139 14.871  49.205 1.00 10.26 ? ? ? ? ? 137 
VAL D CA    1 
ATOM   4317 C  C     . VAL D 2 137 ? 17.075 13.866  49.851 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 137 
VAL D C     1 
ATOM   4318 O  O     . VAL D 2 137 ? 17.682 14.142  50.887 1.00 12.88 ? ? ? ? ? 137 
VAL D O     1 
ATOM   4319 C  CB    . VAL D 2 137 ? 14.659 14.515  49.547 1.00 9.83  ? ? ? ? ? 137 
VAL D CB    1 
ATOM   4320 C  CG1   . VAL D 2 137 ? 14.511 14.249  51.032 1.00 10.95 ? ? ? ? ? 137 
VAL D CG1   1 
ATOM   4321 C  CG2   . VAL D 2 137 ? 13.748 15.651  49.146 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 137 
VAL D CG2   1 
ATOM   4322 N  N     . ALA D 2 138 ? 17.228 12.715  49.199 1.00 12.34 ? ? ? ? ? 138 
ALA D N     1 
ATOM   4323 C  CA    . ALA D 2 138 ? 18.121 11.665  49.687 1.00 14.09 ? ? ? ? ? 138 
ALA D CA    1 
ATOM   4324 C  C     . ALA D 2 138 ? 19.555 12.213  49.688 1.00 14.52 ? ? ? ? ? 138 
ALA D C     1 
ATOM   4325 O  O     . ALA D 2 138 ? 20.280 12.085  50.672 1.00 16.53 ? ? ? ? ? 138 
ALA D O     1 
ATOM   4326 C  CB    . ALA D 2 138 ? 18.005 10.393  48.799 1.00 13.18 ? ? ? ? ? 138 
ALA D CB    1 
ATOM   4327 N  N     . ASN D 2 139 ? 19.925 12.865  48.593 1.00 14.90 ? ? ? ? ? 139 
ASN D N     1 
ATOM   4328 C  CA    . ASN D 2 139 ? 21.250 13.454  48.441 1.00 18.38 ? ? ? ? ? 139 
ASN D CA    1 
ATOM   4329 C  C     . ASN D 2 139 ? 21.544 14.512  49.510 1.00 17.73 ? ? ? ? ? 139 
ASN D C     1 
ATOM   4330 O  O     . ASN D 2 139 ? 22.650 14.573  50.057 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 139 
ASN D O     1 
ATOM   4331 C  CB    . ASN D 2 139 ? 21.373 14.084  47.062 1.00 23.21 ? ? ? ? ? 139 
ASN D CB    1 
ATOM   4332 C  CG    . ASN D 2 139 ? 22.776 14.527  46.744 1.00 30.15 ? ? ? ? ? 139 
ASN D CG    1 
ATOM   4333 O  OD1   . ASN D 2 139 ? 23.711 14.269  47.503 1.00 36.02 ? ? ? ? ? 139 
ASN D OD1   1 
ATOM   4334 N  ND2   . ASN D 2 139 ? 22.934 15.217  45.627 1.00 37.94 ? ? ? ? ? 139 
ASN D ND2   1 
ATOM   4335 N  N     . ALA D 2 140 ? 20.550 15.344  49.815 1.00 17.17 ? ? ? ? ? 140 
ALA D N     1 
ATOM   4336 C  CA    . ALA D 2 140 ? 20.699 16.397  50.830 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 140 
ALA D CA    1 
ATOM   4337 C  C     . ALA D 2 140 ? 20.867 15.784  52.226 1.00 15.45 ? ? ? ? ? 140 
ALA D C     1 
ATOM   4338 O  O     . ALA D 2 140 ? 21.667 16.258  53.047 1.00 16.54 ? ? ? ? ? 140 
ALA D O     1 
ATOM   4339 C  CB    . ALA D 2 140 ? 19.484 17.314  50.798 1.00 14.64 ? ? ? ? ? 140 
ALA D CB    1 
ATOM   4340 N  N     . LEU D 2 141 ? 20.095 14.736  52.491 1.00 14.42 ? ? ? ? ? 141 
LEU D N     1 
ATOM   4341 C  CA    . LEU D 2 141 ? 20.151 14.035  53.760 1.00 12.33 ? ? ? ? ? 141 
LEU D CA    1 
ATOM   4342 C  C     . LEU D 2 141 ? 21.462 13.262  53.921 1.00 12.80 ? ? ? ? ? 141 
LEU D C     1 
ATOM   4343 O  O     . LEU D 2 141 ? 21.926 13.070  55.032 1.00 12.89 ? ? ? ? ? 141 
LEU D O     1 
ATOM   4344 C  CB    . LEU D 2 141 ? 18.956 13.086  53.896 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 141 
LEU D CB    1 
ATOM   4345 C  CG    . LEU D 2 141 ? 17.631 13.633  54.438 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 141 
LEU D CG    1 
ATOM   4346 C  CD1   . LEU D 2 141 ? 16.538 12.629  54.181 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 141 
LEU D CD1   1 
ATOM   4347 C  CD2   . LEU D 2 141 ? 17.735 13.921  55.921 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 141 
LEU D CD2   1 
ATOM   4348 N  N     . ALA D 2 142 ? 22.065 12.839  52.814 1.00 13.77 ? ? ? ? ? 142 
ALA D N     1 
ATOM   4349 C  CA    . ALA D 2 142 ? 23.323 12.086  52.850 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 142 
ALA D CA    1 
ATOM   4350 C  C     . ALA D 2 142 ? 24.557 12.987  52.891 1.00 16.72 ? ? ? ? ? 142 
ALA D C     1 
ATOM   4351 O  O     . ALA D 2 142 ? 25.610 12.616  53.409 1.00 17.74 ? ? ? ? ? 142 
ALA D O     1 
ATOM   4352 C  CB    . ALA D 2 142 ? 23.406 11.167  51.647 1.00 12.55 ? ? ? ? ? 142 
ALA D CB    1 
ATOM   4353 N  N     . HIS D 2 143 ? 24.383 14.205  52.403 1.00 19.43 ? ? ? ? ? 143 
HIS D N     1 
ATOM   4354 C  CA    . HIS D 2 143 ? 25.450 15.182  52.305 1.00 20.80 ? ? ? ? ? 143 
HIS D CA    1 
ATOM   4355 C  C     . HIS D 2 143 ? 26.328 15.404  53.546 1.00 21.06 ? ? ? ? ? 143 
HIS D C     1 
ATOM   4356 O  O     . HIS D 2 143 ? 27.519 15.721  53.416 1.00 18.87 ? ? ? ? ? 143 
HIS D O     1 
ATOM   4357 C  CB    . HIS D 2 143 ? 24.863 16.512  51.814 1.00 23.10 ? ? ? ? ? 143 
HIS D CB    1 
ATOM   4358 C  CG    . HIS D 2 143 ? 25.890 17.495  51.355 1.00 24.65 ? ? ? ? ? 143 
HIS D CG    1 
ATOM   4359 N  ND1   . HIS D 2 143 ? 26.603 18.289  52.226 1.00 26.68 ? ? ? ? ? 143 
HIS D ND1   1 
ATOM   4360 C  CD2   . HIS D 2 143 ? 26.334 17.800  50.114 1.00 26.56 ? ? ? ? ? 143 
HIS D CD2   1 
ATOM   4361 C  CE1   . HIS D 2 143 ? 27.441 19.046  51.543 1.00 25.58 ? ? ? ? ? 143 
HIS D CE1   1 
ATOM   4362 N  NE2   . HIS D 2 143 ? 27.299 18.771  50.262 1.00 25.67 ? ? ? ? ? 143 
HIS D NE2   1 
ATOM   4363 N  N     . LYS D 2 144 ? 25.766 15.273  54.740 1.00 20.44 ? ? ? ? ? 144 
LYS D N     1 
ATOM   4364 C  CA    . LYS D 2 144 ? 26.567 15.507  55.926 1.00 20.72 ? ? ? ? ? 144 
LYS D CA    1 
ATOM   4365 C  C     . LYS D 2 144 ? 27.189 14.276  56.576 1.00 19.70 ? ? ? ? ? 144 
LYS D C     1 
ATOM   4366 O  O     . LYS D 2 144 ? 27.721 14.362  57.686 1.00 19.53 ? ? ? ? ? 144 
LYS D O     1 
ATOM   4367 C  CB    . LYS D 2 144 ? 25.792 16.343  56.949 1.00 22.74 ? ? ? ? ? 144 
LYS D CB    1 
ATOM   4368 C  CG    . LYS D 2 144 ? 25.458 17.743  56.437 1.00 24.56 ? ? ? ? ? 144 
LYS D CG    1 
ATOM   4369 C  CD    . LYS D 2 144 ? 26.726 18.506  56.010 1.00 25.34 ? ? ? ? ? 144 
LYS D CD    1 
ATOM   4370 C  CE    . LYS D 2 144 ? 26.415 19.940  55.570 1.00 27.84 ? ? ? ? ? 144 
LYS D CE    1 
ATOM   4371 N  NZ    . LYS D 2 144 ? 25.462 20.054  54.406 1.00 27.19 ? ? ? ? ? 144 
LYS D NZ    1 
ATOM   4372 N  N     . TYR D 2 145 ? 27.138 13.136  55.890 1.00 17.06 ? ? ? ? ? 145 
TYR D N     1 
ATOM   4373 C  CA    . TYR D 2 145 ? 27.740 11.917  56.425 1.00 17.29 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CA    1 
ATOM   4374 C  C     . TYR D 2 145 ? 29.249 12.014  56.290 1.00 16.18 ? ? ? ? ? 145 
TYR D C     1 
ATOM   4375 O  O     . TYR D 2 145 ? 29.773 12.524  55.297 1.00 17.27 ? ? ? ? ? 145 
TYR D O     1 
ATOM   4376 C  CB    . TYR D 2 145 ? 27.206 10.660  55.727 1.00 15.99 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CB    1 
ATOM   4377 C  CG    . TYR D 2 145 ? 25.873 10.212  56.271 1.00 16.57 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CG    1 
ATOM   4378 C  CD1   . TYR D 2 145 ? 24.772 11.067  56.245 1.00 15.78 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CD1   1 
ATOM   4379 C  CD2   . TYR D 2 145 ? 25.720 8.958   56.859 1.00 15.80 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CD2   1 
ATOM   4380 C  CE1   . TYR D 2 145 ? 23.568 10.694  56.785 1.00 15.47 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CE1   1 
ATOM   4381 C  CE2   . TYR D 2 145 ? 24.503 8.568   57.411 1.00 16.52 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CE2   1 
ATOM   4382 C  CZ    . TYR D 2 145 ? 23.427 9.448   57.366 1.00 16.02 ? ? ? ? ? 145 
TYR D CZ    1 
ATOM   4383 O  OH    . TYR D 2 145 ? 22.210 9.087   57.881 1.00 12.66 ? ? ? ? ? 145 
TYR D OH    1 
ATOM   4384 N  N     . HIS D 2 146 ? 29.948 11.544  57.310 1.00 15.88 ? ? ? ? ? 146 
HIS D N     1 
ATOM   4385 C  CA    . HIS D 2 146 ? 31.400 11.604  57.355 1.00 12.40 ? ? ? ? ? 146 
HIS D CA    1 
ATOM   4386 C  C     . HIS D 2 146 ? 31.887 10.389  58.126 1.00 12.15 ? ? ? ? ? 146 
HIS D C     1 
ATOM   4387 O  O     . HIS D 2 146 ? 31.027 9.700   58.721 1.00 12.36 ? ? ? ? ? 146 
HIS D O     1 
ATOM   4388 C  CB    . HIS D 2 146 ? 31.831 12.883  58.089 1.00 11.82 ? ? ? ? ? 146 
HIS D CB    1 
ATOM   4389 C  CG    . HIS D 2 146 ? 31.346 12.951  59.508 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 146 
HIS D CG    1 
ATOM   4390 N  ND1   . HIS D 2 146 ? 32.108 12.536  60.579 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 146 
HIS D ND1   1 
ATOM   4391 C  CD2   . HIS D 2 146 ? 30.158 13.356  60.024 1.00 10.91 ? ? ? ? ? 146 
HIS D CD2   1 
ATOM   4392 C  CE1   . HIS D 2 146 ? 31.416 12.684  61.698 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 146 
HIS D CE1   1 
ATOM   4393 N  NE2   . HIS D 2 146 ? 30.232 13.180  61.387 1.00 13.85 ? ? ? ? ? 146 
HIS D NE2   1 
ATOM   4394 O  'O''' . HIS D 2 146 ? 33.113 10.165  58.158 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 146 
HIS D OXT   1 
HETATM 4395 FE FE    . HEM E 3 .   ? 29.582 -8.922  58.222 1.00 10.43 ? ? ? ? ? 153 
HEM A FE    1 
HETATM 4396 C  CHA   . HEM E 3 .   ? 29.810 -9.479  61.617 1.00 9.96  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CHA   1 
HETATM 4397 C  CHB   . HEM E 3 .   ? 31.525 -11.751 57.700 1.00 10.61 ? ? ? ? ? 153 
HEM A CHB   1 
HETATM 4398 C  CHC   . HEM E 3 .   ? 29.970 -8.108  54.946 1.00 4.45  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CHC   1 
HETATM 4399 C  CHD   . HEM E 3 .   ? 28.773 -5.622  58.888 1.00 2.72  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CHD   1 
HETATM 4400 N  'N A' . HEM E 3 .   ? 30.321 -10.363 59.385 1.00 9.59  ? ? ? ? ? 153 
HEM A 'N A' 1 
HETATM 4401 C  C1A   . HEM E 3 .   ? 30.193 -10.518 60.769 1.00 9.47  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C1A   1 
HETATM 4402 C  C2A   . HEM E 3 .   ? 30.874 -11.732 61.244 1.00 10.67 ? ? ? ? ? 153 
HEM A C2A   1 
HETATM 4403 C  C3A   . HEM E 3 .   ? 31.465 -12.318 60.141 1.00 11.54 ? ? ? ? ? 153 
HEM A C3A   1 
HETATM 4404 C  C4A   . HEM E 3 .   ? 31.093 -11.487 59.005 1.00 10.78 ? ? ? ? ? 153 
HEM A C4A   1 
HETATM 4405 C  CMA   . HEM E 3 .   ? 32.412 -13.545 60.138 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CMA   1 
HETATM 4406 C  CAA   . HEM E 3 .   ? 31.037 -12.214 62.684 1.00 10.07 ? ? ? ? ? 153 
HEM A CAA   1 
HETATM 4407 C  CBA   . HEM E 3 .   ? 29.916 -13.161 63.055 1.00 13.78 ? ? ? ? ? 153 
HEM A CBA   1 
HETATM 4408 C  CGA   . HEM E 3 .   ? 29.963 -13.633 64.507 1.00 17.85 ? ? ? ? ? 153 
HEM A CGA   1 
HETATM 4409 O  O1A   . HEM E 3 .   ? 30.623 -12.981 65.342 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 153 
HEM A O1A   1 
HETATM 4410 O  O2A   . HEM E 3 .   ? 29.311 -14.659 64.805 1.00 20.67 ? ? ? ? ? 153 
HEM A O2A   1 
HETATM 4411 N  'N B' . HEM E 3 .   ? 30.486 -9.765  56.677 1.00 8.90  ? ? ? ? ? 153 
HEM A 'N B' 1 
HETATM 4412 C  C1B   . HEM E 3 .   ? 31.233 -10.943 56.624 1.00 8.95  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C1B   1 
HETATM 4413 C  C2B   . HEM E 3 .   ? 31.642 -11.249 55.277 1.00 7.75  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C2B   1 
HETATM 4414 C  C3B   . HEM E 3 .   ? 31.191 -10.235 54.475 1.00 7.62  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C3B   1 
HETATM 4415 C  C4B   . HEM E 3 .   ? 30.466 -9.332  55.364 1.00 9.38  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C4B   1 
HETATM 4416 C  CMB   . HEM E 3 .   ? 32.304 -12.565 54.818 1.00 7.36  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CMB   1 
HETATM 4417 C  CAB   . HEM E 3 .   ? 31.274 -10.099 53.068 1.00 8.52  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CAB   1 
HETATM 4418 C  CBB   . HEM E 3 .   ? 32.301 -10.611 52.134 1.00 10.24 ? ? ? ? ? 153 
HEM A CBB   1 
HETATM 4419 N  'N C' . HEM E 3 .   ? 29.387 -7.259  57.154 1.00 5.83  ? ? ? ? ? 153 
HEM A 'N C' 1 
HETATM 4420 C  C1C   . HEM E 3 .   ? 29.501 -7.128  55.800 1.00 3.26  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C1C   1 
HETATM 4421 C  C2C   . HEM E 3 .   ? 29.152 -5.805  55.351 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C2C   1 
HETATM 4422 C  C3C   . HEM E 3 .   ? 28.876 -5.093  56.454 1.00 3.41  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C3C   1 
HETATM 4423 C  C4C   . HEM E 3 .   ? 28.986 -5.979  57.578 1.00 3.81  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C4C   1 
HETATM 4424 C  CMC   . HEM E 3 .   ? 29.160 -5.345  53.894 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CMC   1 
HETATM 4425 C  CAC   . HEM E 3 .   ? 28.649 -3.703  56.507 1.00 7.59  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CAC   1 
HETATM 4426 C  CBC   . HEM E 3 .   ? 29.483 -2.631  56.046 1.00 5.40  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CBC   1 
HETATM 4427 N  'N D' . HEM E 3 .   ? 29.408 -7.781  59.869 1.00 8.20  ? ? ? ? ? 153 
HEM A 'N D' 1 
HETATM 4428 C  C1D   . HEM E 3 .   ? 28.950 -6.449  59.973 1.00 6.63  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C1D   1 
HETATM 4429 C  C2D   . HEM E 3 .   ? 28.726 -6.049  61.381 1.00 6.40  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C2D   1 
HETATM 4430 C  C3D   . HEM E 3 .   ? 29.109 -7.078  62.140 1.00 7.73  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C3D   1 
HETATM 4431 C  C4D   . HEM E 3 .   ? 29.525 -8.158  61.217 1.00 8.03  ? ? ? ? ? 153 
HEM A C4D   1 
HETATM 4432 C  CMD   . HEM E 3 .   ? 28.107 -4.766  61.923 1.00 8.83  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CMD   1 
HETATM 4433 C  CAD   . HEM E 3 .   ? 29.098 -7.099  63.672 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CAD   1 
HETATM 4434 C  CBD   . HEM E 3 .   ? 30.462 -6.582  64.126 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CBD   1 
HETATM 4435 C  CGD   . HEM E 3 .   ? 30.664 -6.689  65.620 1.00 9.92  ? ? ? ? ? 153 
HEM A CGD   1 
HETATM 4436 O  O1D   . HEM E 3 .   ? 29.904 -6.055  66.372 1.00 12.33 ? ? ? ? ? 153 
HEM A O1D   1 
HETATM 4437 O  O2D   . HEM E 3 .   ? 31.589 -7.410  66.055 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 153 
HEM A O2D   1 
HETATM 4438 FE FE    . HEM F 3 .   ? 35.612 6.970   26.212 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 153 
HEM B FE    1 
HETATM 4439 C  CHA   . HEM F 3 .   ? 36.322 7.456   22.990 1.00 9.11  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CHA   1 
HETATM 4440 C  CHB   . HEM F 3 .   ? 37.931 9.362   27.163 1.00 5.38  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CHB   1 
HETATM 4441 C  CHC   . HEM F 3 .   ? 35.739 5.835   29.481 1.00 8.94  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CHC   1 
HETATM 4442 C  CHD   . HEM F 3 .   ? 33.934 4.027   25.377 1.00 4.50  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CHD   1 
HETATM 4443 N  'N A' . HEM F 3 .   ? 36.806 8.187   25.283 1.00 8.08  ? ? ? ? ? 153 
HEM B 'N A' 1 
HETATM 4444 C  C1A   . HEM F 3 .   ? 36.932 8.306   23.932 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C1A   1 
HETATM 4445 C  C2A   . HEM F 3 .   ? 37.776 9.455   23.600 1.00 10.96 ? ? ? ? ? 153 
HEM B C2A   1 
HETATM 4446 C  C3A   . HEM F 3 .   ? 38.250 9.991   24.758 1.00 9.33  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C3A   1 
HETATM 4447 C  C4A   . HEM F 3 .   ? 37.647 9.185   25.830 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C4A   1 
HETATM 4448 C  CMA   . HEM F 3 .   ? 39.226 11.157  24.976 1.00 7.59  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CMA   1 
HETATM 4449 C  CAA   . HEM F 3 .   ? 37.994 10.008  22.215 1.00 14.58 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CAA   1 
HETATM 4450 C  CBA   . HEM F 3 .   ? 36.899 10.991  21.868 1.00 22.14 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CBA   1 
HETATM 4451 C  CGA   . HEM F 3 .   ? 37.384 12.076  20.913 1.00 27.74 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CGA   1 
HETATM 4452 O  O1A   . HEM F 3 .   ? 37.914 13.095  21.412 1.00 31.10 ? ? ? ? ? 153 
HEM B O1A   1 
HETATM 4453 O  O2A   . HEM F 3 .   ? 37.253 11.907  19.674 1.00 26.66 ? ? ? ? ? 153 
HEM B O2A   1 
HETATM 4454 N  'N B' . HEM F 3 .   ? 36.477 7.543   27.974 1.00 6.73  ? ? ? ? ? 153 
HEM B 'N B' 1 
HETATM 4455 C  C1B   . HEM F 3 .   ? 37.341 8.632   28.206 1.00 7.10  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C1B   1 
HETATM 4456 C  C2B   . HEM F 3 .   ? 37.527 8.915   29.609 1.00 6.49  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C2B   1 
HETATM 4457 C  C3B   . HEM F 3 .   ? 36.857 7.922   30.247 1.00 6.39  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C3B   1 
HETATM 4458 C  C4B   . HEM F 3 .   ? 36.288 7.072   29.243 1.00 3.92  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C4B   1 
HETATM 4459 C  CMB   . HEM F 3 .   ? 38.166 10.162  30.205 1.00 5.20  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CMB   1 
HETATM 4460 C  CAB   . HEM F 3 .   ? 36.653 7.780   31.620 1.00 8.40  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CAB   1 
HETATM 4461 C  CBB   . HEM F 3 .   ? 37.681 7.780   32.637 1.00 10.42 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CBB   1 
HETATM 4462 N  'N C' . HEM F 3 .   ? 34.967 5.304   27.189 1.00 8.19  ? ? ? ? ? 153 
HEM B 'N C' 1 
HETATM 4463 C  C1C   . HEM F 3 .   ? 35.099 5.006   28.566 1.00 6.95  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C1C   1 
HETATM 4464 C  C2C   . HEM F 3 .   ? 34.419 3.776   28.907 1.00 7.13  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C2C   1 
HETATM 4465 C  C3C   . HEM F 3 .   ? 33.867 3.312   27.752 1.00 6.81  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C3C   1 
HETATM 4466 C  C4C   . HEM F 3 .   ? 34.221 4.226   26.711 1.00 4.40  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C4C   1 
HETATM 4467 C  CMC   . HEM F 3 .   ? 34.392 3.087   30.259 1.00 6.85  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CMC   1 
HETATM 4468 C  CAC   . HEM F 3 .   ? 33.132 2.121   27.596 1.00 10.02 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CAC   1 
HETATM 4469 C  CBC   . HEM F 3 .   ? 33.485 0.769   28.055 1.00 6.99  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CBC   1 
HETATM 4470 N  'N D' . HEM F 3 .   ? 35.154 5.998   24.543 1.00 6.38  ? ? ? ? ? 153 
HEM B 'N D' 1 
HETATM 4471 C  C1D   . HEM F 3 .   ? 34.387 4.851   24.372 1.00 5.20  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C1D   1 
HETATM 4472 C  C2D   . HEM F 3 .   ? 34.187 4.568   22.966 1.00 4.41  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C2D   1 
HETATM 4473 C  C3D   . HEM F 3 .   ? 34.921 5.485   22.296 1.00 7.02  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C3D   1 
HETATM 4474 C  C4D   . HEM F 3 .   ? 35.501 6.376   23.278 1.00 6.21  ? ? ? ? ? 153 
HEM B C4D   1 
HETATM 4475 C  CMD   . HEM F 3 .   ? 33.164 3.578   22.369 1.00 3.73  ? ? ? ? ? 153 
HEM B CMD   1 
HETATM 4476 C  CAD   . HEM F 3 .   ? 35.074 5.519   20.773 1.00 12.18 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CAD   1 
HETATM 4477 C  CBD   . HEM F 3 .   ? 36.263 4.724   20.253 1.00 19.43 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CBD   1 
HETATM 4478 C  CGD   . HEM F 3 .   ? 36.215 4.539   18.745 1.00 25.27 ? ? ? ? ? 153 
HEM B CGD   1 
HETATM 4479 O  O1D   . HEM F 3 .   ? 36.701 5.427   18.012 1.00 22.40 ? ? ? ? ? 153 
HEM B O1D   1 
HETATM 4480 O  O2D   . HEM F 3 .   ? 35.677 3.490   18.299 1.00 30.35 ? ? ? ? ? 153 
HEM B O2D   1 
HETATM 4481 FE FE    . HEM G 3 .   ? 15.658 -6.464  27.324 1.00 10.14 ? ? ? ? ? 153 
HEM C FE    1 
HETATM 4482 C  CHA   . HEM G 3 .   ? 15.338 -6.885  23.863 1.00 8.98  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CHA   1 
HETATM 4483 C  CHB   . HEM G 3 .   ? 12.976 -8.588  27.766 1.00 8.02  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CHB   1 
HETATM 4484 C  CHC   . HEM G 3 .   ? 15.557 -5.696  30.551 1.00 9.42  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CHC   1 
HETATM 4485 C  CHD   . HEM G 3 .   ? 17.388 -3.483  26.653 1.00 5.81  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CHD   1 
HETATM 4486 N  'N A' . HEM G 3 .   ? 14.449 -7.520  26.095 1.00 8.16  ? ? ? ? ? 153 
HEM C 'N A' 1 
HETATM 4487 C  C1A   . HEM G 3 .   ? 14.490 -7.647  24.681 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 153 
HEM C C1A   1 
HETATM 4488 C  C2A   . HEM G 3 .   ? 13.444 -8.530  24.188 1.00 9.89  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C2A   1 
HETATM 4489 C  C3A   . HEM G 3 .   ? 12.794 -8.994  25.257 1.00 10.94 ? ? ? ? ? 153 
HEM C C3A   1 
HETATM 4490 C  C4A   . HEM G 3 .   ? 13.412 -8.369  26.440 1.00 8.74  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C4A   1 
HETATM 4491 C  CMA   . HEM G 3 .   ? 11.633 -10.003 25.214 1.00 8.23  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CMA   1 
HETATM 4492 C  CAA   . HEM G 3 .   ? 13.049 -8.885  22.773 1.00 13.68 ? ? ? ? ? 153 
HEM C CAA   1 
HETATM 4493 C  CBA   . HEM G 3 .   ? 13.792 -10.143 22.364 1.00 21.29 ? ? ? ? ? 153 
HEM C CBA   1 
HETATM 4494 C  CGA   . HEM G 3 .   ? 13.437 -10.644 20.967 1.00 24.95 ? ? ? ? ? 153 
HEM C CGA   1 
HETATM 4495 O  O1A   . HEM G 3 .   ? 12.730 -9.934  20.214 1.00 26.48 ? ? ? ? ? 153 
HEM C O1A   1 
HETATM 4496 O  O2A   . HEM G 3 .   ? 13.885 -11.759 20.623 1.00 28.84 ? ? ? ? ? 153 
HEM C O2A   1 
HETATM 4497 N  'N B' . HEM G 3 .   ? 14.529 -7.022  28.850 1.00 9.48  ? ? ? ? ? 153 
HEM C 'N B' 1 
HETATM 4498 C  C1B   . HEM G 3 .   ? 13.484 -7.959  28.867 1.00 6.44  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C1B   1 
HETATM 4499 C  C2B   . HEM G 3 .   ? 12.946 -8.141  30.185 1.00 9.45  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C2B   1 
HETATM 4500 C  C3B   . HEM G 3 .   ? 13.614 -7.272  30.986 1.00 11.73 ? ? ? ? ? 153 
HEM C C3B   1 
HETATM 4501 C  C4B   . HEM G 3 .   ? 14.647 -6.626  30.142 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 153 
HEM C C4B   1 
HETATM 4502 C  CMB   . HEM G 3 .   ? 11.959 -9.234  30.655 1.00 8.23  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CMB   1 
HETATM 4503 C  CAB   . HEM G 3 .   ? 13.241 -7.095  32.334 1.00 14.23 ? ? ? ? ? 153 
HEM C CAB   1 
HETATM 4504 C  CBB   . HEM G 3 .   ? 13.918 -6.424  33.413 1.00 17.40 ? ? ? ? ? 153 
HEM C CBB   1 
HETATM 4505 N  'N C' . HEM G 3 .   ? 16.376 -4.957  28.364 1.00 9.60  ? ? ? ? ? 153 
HEM C 'N C' 1 
HETATM 4506 C  C1C   . HEM G 3 .   ? 16.293 -4.847  29.720 1.00 9.66  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C1C   1 
HETATM 4507 C  C2C   . HEM G 3 .   ? 16.846 -3.593  30.177 1.00 7.63  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C2C   1 
HETATM 4508 C  C3C   . HEM G 3 .   ? 17.295 -2.914  29.078 1.00 6.07  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C3C   1 
HETATM 4509 C  C4C   . HEM G 3 .   ? 17.035 -3.792  27.956 1.00 6.01  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C4C   1 
HETATM 4510 C  CMC   . HEM G 3 .   ? 16.977 -3.234  31.660 1.00 5.33  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CMC   1 
HETATM 4511 C  CAC   . HEM G 3 .   ? 17.983 -1.680  29.041 1.00 4.54  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CAC   1 
HETATM 4512 C  CBC   . HEM G 3 .   ? 17.570 -0.495  29.772 1.00 3.93  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CBC   1 
HETATM 4513 N  'N D' . HEM G 3 .   ? 16.228 -5.429  25.668 1.00 9.46  ? ? ? ? ? 153 
HEM C 'N D' 1 
HETATM 4514 C  C1D   . HEM G 3 .   ? 17.026 -4.234  25.578 1.00 7.85  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C1D   1 
HETATM 4515 C  C2D   . HEM G 3 .   ? 17.458 -3.935  24.224 1.00 7.75  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C2D   1 
HETATM 4516 C  C3D   . HEM G 3 .   ? 16.769 -4.819  23.450 1.00 9.16  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C3D   1 
HETATM 4517 C  C4D   . HEM G 3 .   ? 16.081 -5.785  24.311 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 153 
HEM C C4D   1 
HETATM 4518 C  CMD   . HEM G 3 .   ? 18.623 -3.042  23.780 1.00 6.60  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CMD   1 
HETATM 4519 C  CAD   . HEM G 3 .   ? 16.668 -4.775  21.939 1.00 7.79  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CAD   1 
HETATM 4520 C  CBD   . HEM G 3 .   ? 15.858 -3.583  21.417 1.00 8.54  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CBD   1 
HETATM 4521 C  CGD   . HEM G 3 .   ? 15.642 -3.667  19.932 1.00 8.01  ? ? ? ? ? 153 
HEM C CGD   1 
HETATM 4522 O  O1D   . HEM G 3 .   ? 14.501 -3.875  19.501 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 153 
HEM C O1D   1 
HETATM 4523 O  O2D   . HEM G 3 .   ? 16.628 -3.546  19.185 1.00 12.67 ? ? ? ? ? 153 
HEM C O2D   1 
HETATM 4524 FE FE    . HEM H 3 .   ? 14.336 9.930   59.620 1.00 13.38 ? ? ? ? ? 153 
HEM D FE    1 
HETATM 4525 C  CHA   . HEM H 3 .   ? 14.078 10.745  62.936 1.00 9.95  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CHA   1 
HETATM 4526 C  CHB   . HEM H 3 .   ? 13.111 13.013  58.784 1.00 8.33  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CHB   1 
HETATM 4527 C  CHC   . HEM H 3 .   ? 13.995 8.952   56.384 1.00 11.47 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CHC   1 
HETATM 4528 C  CHD   . HEM H 3 .   ? 15.196 6.757   60.461 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CHD   1 
HETATM 4529 N  'N A' . HEM H 3 .   ? 13.668 11.510  60.649 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 153 
HEM D 'N A' 1 
HETATM 4530 C  C1A   . HEM H 3 .   ? 13.708 11.717  62.016 1.00 11.26 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C1A   1 
HETATM 4531 C  C2A   . HEM H 3 .   ? 13.232 13.026  62.350 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C2A   1 
HETATM 4532 C  C3A   . HEM H 3 .   ? 12.881 13.642  61.209 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C3A   1 
HETATM 4533 C  C4A   . HEM H 3 .   ? 13.182 12.706  60.143 1.00 9.87  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C4A   1 
HETATM 4534 C  CMA   . HEM H 3 .   ? 12.147 14.983  61.115 1.00 11.26 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CMA   1 
HETATM 4535 C  CAA   . HEM H 3 .   ? 13.058 13.622  63.738 1.00 12.13 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CAA   1 
HETATM 4536 C  CBA   . HEM H 3 .   ? 14.265 14.444  64.171 1.00 15.52 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CBA   1 
HETATM 4537 C  CGA   . HEM H 3 .   ? 14.049 15.110  65.504 1.00 16.35 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CGA   1 
HETATM 4538 O  O1A   . HEM H 3 .   ? 14.559 14.611  66.520 1.00 16.93 ? ? ? ? ? 153 
HEM D O1A   1 
HETATM 4539 O  O2A   . HEM H 3 .   ? 13.346 16.143  65.537 1.00 20.36 ? ? ? ? ? 153 
HEM D O2A   1 
HETATM 4540 N  'N B' . HEM H 3 .   ? 13.844 10.833  57.951 1.00 10.08 ? ? ? ? ? 153 
HEM D 'N B' 1 
HETATM 4541 C  C1B   . HEM H 3 .   ? 13.466 12.168  57.764 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C1B   1 
HETATM 4542 C  C2B   . HEM H 3 .   ? 13.357 12.507  56.343 1.00 12.90 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C2B   1 
HETATM 4543 C  C3B   . HEM H 3 .   ? 13.538 11.313  55.684 1.00 9.21  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C3B   1 
HETATM 4544 C  C4B   . HEM H 3 .   ? 13.851 10.313  56.670 1.00 10.55 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C4B   1 
HETATM 4545 C  CMB   . HEM H 3 .   ? 13.218 13.942  55.734 1.00 14.04 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CMB   1 
HETATM 4546 C  CAB   . HEM H 3 .   ? 13.406 11.040  54.346 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CAB   1 
HETATM 4547 C  CBB   . HEM H 3 .   ? 12.712 11.790  53.370 1.00 6.00  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CBB   1 
HETATM 4548 N  'N C' . HEM H 3 .   ? 14.507 8.189   58.653 1.00 10.67 ? ? ? ? ? 153 
HEM D 'N C' 1 
HETATM 4549 C  C1C   . HEM H 3 .   ? 14.235 7.937   57.311 1.00 9.98  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C1C   1 
HETATM 4550 C  C2C   . HEM H 3 .   ? 14.553 6.560   56.952 1.00 9.80  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C2C   1 
HETATM 4551 C  C3C   . HEM H 3 .   ? 15.066 5.972   58.106 1.00 9.52  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C3C   1 
HETATM 4552 C  C4C   . HEM H 3 .   ? 15.010 6.991   59.134 1.00 9.40  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C4C   1 
HETATM 4553 C  CMC   . HEM H 3 .   ? 14.258 5.915   55.611 1.00 4.41  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CMC   1 
HETATM 4554 C  CAC   . HEM H 3 .   ? 15.416 4.644   58.339 1.00 9.39  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CAC   1 
HETATM 4555 C  CBC   . HEM H 3 .   ? 14.625 3.508   57.907 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CBC   1 
HETATM 4556 N  'N D' . HEM H 3 .   ? 14.484 8.941   61.292 1.00 8.54  ? ? ? ? ? 153 
HEM D 'N D' 1 
HETATM 4557 C  C1D   . HEM H 3 .   ? 14.877 7.633   61.476 1.00 8.45  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C1D   1 
HETATM 4558 C  C2D   . HEM H 3 .   ? 14.920 7.276   62.849 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C2D   1 
HETATM 4559 C  C3D   . HEM H 3 .   ? 14.582 8.360   63.564 1.00 7.89  ? ? ? ? ? 153 
HEM D C3D   1 
HETATM 4560 C  C4D   . HEM H 3 .   ? 14.353 9.413   62.599 1.00 10.02 ? ? ? ? ? 153 
HEM D C4D   1 
HETATM 4561 C  CMD   . HEM H 3 .   ? 15.303 5.927   63.421 1.00 6.98  ? ? ? ? ? 153 
HEM D CMD   1 
HETATM 4562 C  CAD   . HEM H 3 .   ? 14.613 8.489   65.079 1.00 10.82 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CAD   1 
HETATM 4563 C  CBD   . HEM H 3 .   ? 13.398 8.972   65.858 1.00 21.57 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CBD   1 
HETATM 4564 C  CGD   . HEM H 3 .   ? 12.443 7.848   66.211 1.00 24.05 ? ? ? ? ? 153 
HEM D CGD   1 
HETATM 4565 O  O1D   . HEM H 3 .   ? 12.288 7.558   67.421 1.00 24.23 ? ? ? ? ? 153 
HEM D O1D   1 
HETATM 4566 O  O2D   . HEM H 3 .   ? 11.865 7.245   65.274 1.00 25.67 ? ? ? ? ? 153 
HEM D O2D   1 
HETATM 4567 O  O     . HOH I 4 .   ? 25.206 1.981   26.457 1.00 5.21  ? ? ? ? ? 201 
HOH ? O     1 
HETATM 4568 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.383 -5.331  41.566 1.00 5.04  ? ? ? ? ? 202 
HOH ? O     1 
HETATM 4569 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.602 -3.470  28.036 1.00 12.95 ? ? ? ? ? 203 
HOH ? O     1 
HETATM 4570 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.228 -3.333  42.033 1.00 14.40 ? ? ? ? ? 204 
HOH ? O     1 
HETATM 4571 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.365  -0.219  46.143 1.00 4.77  ? ? ? ? ? 205 
HOH ? O     1 
HETATM 4572 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.141 -19.375 52.970 1.00 16.37 ? ? ? ? ? 206 
HOH ? O     1 
HETATM 4573 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.552 -5.367  20.928 1.00 10.29 ? ? ? ? ? 207 
HOH ? O     1 
HETATM 4574 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.183 17.408  32.346 1.00 4.08  ? ? ? ? ? 208 
HOH ? O     1 
HETATM 4575 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.628 6.825   61.810 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 209 
HOH ? O     1 
HETATM 4576 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.214 10.794  35.004 1.00 10.60 ? ? ? ? ? 210 
HOH ? O     1 
HETATM 4577 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.527 -4.391  44.204 1.00 14.51 ? ? ? ? ? 211 
HOH ? O     1 
HETATM 4578 O  O     . HOH I 4 .   ? -0.845 5.339   34.032 1.00 8.72  ? ? ? ? ? 212 
HOH ? O     1 
HETATM 4579 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.850 3.002   35.812 1.00 14.31 ? ? ? ? ? 213 
HOH ? O     1 
HETATM 4580 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.256 20.847  28.515 1.00 9.48  ? ? ? ? ? 214 
HOH ? O     1 
HETATM 4581 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.950 1.834   59.259 1.00 6.03  ? ? ? ? ? 215 
HOH ? O     1 
HETATM 4582 O  O     . HOH I 4 .   ? 18.702 -18.721 31.968 1.00 7.44  ? ? ? ? ? 216 
HOH ? O     1 
HETATM 4583 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.645 10.453  52.228 1.00 6.72  ? ? ? ? ? 217 
HOH ? O     1 
HETATM 4584 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.105 -1.446  42.703 1.00 2.28  ? ? ? ? ? 218 
HOH ? O     1 
HETATM 4585 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.832 -23.789 43.040 1.00 7.82  ? ? ? ? ? 219 
HOH ? O     1 
HETATM 4586 O  O     . HOH I 4 .   ? 7.671  6.794   24.762 1.00 16.44 ? ? ? ? ? 220 
HOH ? O     1 
HETATM 4587 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.760 -5.652  46.626 1.00 9.02  ? ? ? ? ? 221 
HOH ? O     1 
HETATM 4588 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.916 3.661   39.494 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 222 
HOH ? O     1 
HETATM 4589 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.573 -20.088 34.864 1.00 22.28 ? ? ? ? ? 223 
HOH ? O     1 
HETATM 4590 O  O     . HOH I 4 .   ? -2.521 -8.580  50.028 1.00 10.14 ? ? ? ? ? 224 
HOH ? O     1 
HETATM 4591 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.421  -16.844 16.431 1.00 38.85 ? ? ? ? ? 225 
HOH ? O     1 
HETATM 4592 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.646  6.744   66.579 1.00 26.48 ? ? ? ? ? 226 
HOH ? O     1 
HETATM 4593 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.830 -13.569 48.197 1.00 41.80 ? ? ? ? ? 227 
HOH ? O     1 
HETATM 4594 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.297 -5.319  17.128 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 228 
HOH ? O     1 
HETATM 4595 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.026 2.349   41.481 1.00 22.29 ? ? ? ? ? 229 
HOH ? O     1 
HETATM 4596 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.150 9.307   27.928 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 230 
HOH ? O     1 
HETATM 4597 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.167 4.404   59.327 1.00 23.01 ? ? ? ? ? 231 
HOH ? O     1 
HETATM 4598 O  O     . HOH I 4 .   ? 55.548 -14.960 42.679 1.00 34.43 ? ? ? ? ? 232 
HOH ? O     1 
HETATM 4599 O  O     . HOH I 4 .   ? 5.119  5.918   24.798 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 233 
HOH ? O     1 
HETATM 4600 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.446  22.207  46.974 1.00 30.24 ? ? ? ? ? 234 
HOH ? O     1 
HETATM 4601 O  O     . HOH I 4 .   ? 2.475  15.212  32.920 1.00 19.99 ? ? ? ? ? 235 
HOH ? O     1 
HETATM 4602 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.673 -15.525 35.142 1.00 6.34  ? ? ? ? ? 236 
HOH ? O     1 
HETATM 4603 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.793 -0.464  28.809 1.00 11.95 ? ? ? ? ? 237 
HOH ? O     1 
HETATM 4604 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.726 6.461   36.652 1.00 36.46 ? ? ? ? ? 238 
HOH ? O     1 
HETATM 4605 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.110 -16.948 62.907 1.00 6.55  ? ? ? ? ? 239 
HOH ? O     1 
HETATM 4606 O  O     . HOH I 4 .   ? 40.387 -20.450 58.946 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 240 
HOH ? O     1 
HETATM 4607 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.388 11.750  37.064 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 241 
HOH ? O     1 
HETATM 4608 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.685 5.465   36.954 1.00 9.04  ? ? ? ? ? 242 
HOH ? O     1 
HETATM 4609 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.513 -10.035 29.196 1.00 9.51  ? ? ? ? ? 243 
HOH ? O     1 
HETATM 4610 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.748 -20.739 41.462 1.00 24.55 ? ? ? ? ? 244 
HOH ? O     1 
HETATM 4611 O  O     . HOH I 4 .   ? 31.133 -24.127 37.228 1.00 22.33 ? ? ? ? ? 245 
HOH ? O     1 
HETATM 4612 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.280 -1.841  41.396 1.00 6.64  ? ? ? ? ? 246 
HOH ? O     1 
HETATM 4613 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.024 15.579  35.054 1.00 10.86 ? ? ? ? ? 247 
HOH ? O     1 
HETATM 4614 O  O     . HOH I 4 .   ? 39.996 21.625  51.367 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 248 
HOH ? O     1 
HETATM 4615 O  O     . HOH I 4 .   ? -2.945 -16.324 42.425 1.00 10.06 ? ? ? ? ? 249 
HOH ? O     1 
HETATM 4616 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.707 11.189  24.615 1.00 11.39 ? ? ? ? ? 250 
HOH ? O     1 
HETATM 4617 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.143  -3.547  65.102 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 251 
HOH ? O     1 
HETATM 4618 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.907 16.588  39.248 1.00 24.02 ? ? ? ? ? 252 
HOH ? O     1 
HETATM 4619 O  O     . HOH I 4 .   ? 54.288 -3.370  48.436 1.00 22.10 ? ? ? ? ? 253 
HOH ? O     1 
HETATM 4620 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.206 -25.858 42.175 1.00 30.51 ? ? ? ? ? 254 
HOH ? O     1 
HETATM 4621 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.609 12.676  34.543 1.00 22.96 ? ? ? ? ? 255 
HOH ? O     1 
HETATM 4622 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.481 -13.600 31.425 1.00 4.22  ? ? ? ? ? 256 
HOH ? O     1 
HETATM 4623 O  O     . HOH I 4 .   ? 33.366 -9.146  64.868 1.00 15.28 ? ? ? ? ? 257 
HOH ? O     1 
HETATM 4624 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.679 19.179  44.505 1.00 33.66 ? ? ? ? ? 258 
HOH ? O     1 
HETATM 4625 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.929 0.302   52.264 1.00 21.98 ? ? ? ? ? 259 
HOH ? O     1 
HETATM 4626 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.540 -9.761  20.730 1.00 15.93 ? ? ? ? ? 260 
HOH ? O     1 
HETATM 4627 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.750 -0.018  44.154 1.00 31.79 ? ? ? ? ? 261 
HOH ? O     1 
HETATM 4628 O  O     . HOH I 4 .   ? 37.212 9.576   56.229 1.00 17.34 ? ? ? ? ? 262 
HOH ? O     1 
HETATM 4629 O  O     . HOH I 4 .   ? -0.347 -6.222  52.640 1.00 9.70  ? ? ? ? ? 263 
HOH ? O     1 
HETATM 4630 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.827 15.245  35.313 1.00 11.02 ? ? ? ? ? 264 
HOH ? O     1 
HETATM 4631 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.285 -13.188 32.809 1.00 5.22  ? ? ? ? ? 265 
HOH ? O     1 
HETATM 4632 O  O     . HOH I 4 .   ? -3.749 2.661   41.400 1.00 8.92  ? ? ? ? ? 266 
HOH ? O     1 
HETATM 4633 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.642 -11.460 59.600 1.00 31.59 ? ? ? ? ? 267 
HOH ? O     1 
HETATM 4634 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.358 0.126   61.024 1.00 25.93 ? ? ? ? ? 268 
HOH ? O     1 
HETATM 4635 O  O     . HOH I 4 .   ? 18.871 7.101   22.688 1.00 7.88  ? ? ? ? ? 269 
HOH ? O     1 
HETATM 4636 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.639  -11.798 24.498 1.00 14.25 ? ? ? ? ? 270 
HOH ? O     1 
HETATM 4637 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.288 3.475   33.316 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 271 
HOH ? O     1 
HETATM 4638 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.553 -10.579 46.380 1.00 9.45  ? ? ? ? ? 272 
HOH ? O     1 
HETATM 4639 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.142 -6.640  57.740 1.00 7.92  ? ? ? ? ? 273 
HOH ? O     1 
HETATM 4640 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.612 -16.610 50.446 1.00 15.24 ? ? ? ? ? 274 
HOH ? O     1 
HETATM 4641 O  O     . HOH I 4 .   ? 40.451 -24.792 50.280 1.00 24.79 ? ? ? ? ? 275 
HOH ? O     1 
HETATM 4642 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.583 -13.150 37.979 1.00 10.40 ? ? ? ? ? 276 
HOH ? O     1 
HETATM 4643 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.491 11.354  28.908 1.00 25.88 ? ? ? ? ? 277 
HOH ? O     1 
HETATM 4644 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.989 7.693   58.073 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 278 
HOH ? O     1 
HETATM 4645 O  O     . HOH I 4 .   ? 5.945  -6.859  19.570 1.00 14.63 ? ? ? ? ? 279 
HOH ? O     1 
HETATM 4646 O  O     . HOH I 4 .   ? 41.445 -17.338 57.339 1.00 15.49 ? ? ? ? ? 280 
HOH ? O     1 
HETATM 4647 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.699 8.953   61.399 1.00 18.49 ? ? ? ? ? 281 
HOH ? O     1 
HETATM 4648 O  O     . HOH I 4 .   ? 17.520 9.666   37.364 1.00 9.00  ? ? ? ? ? 282 
HOH ? O     1 
HETATM 4649 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.537 0.227   20.316 1.00 13.45 ? ? ? ? ? 283 
HOH ? O     1 
HETATM 4650 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.570 -7.788  50.285 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 284 
HOH ? O     1 
HETATM 4651 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.478 1.139   19.916 1.00 10.11 ? ? ? ? ? 285 
HOH ? O     1 
HETATM 4652 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.436 -1.804  22.577 1.00 12.93 ? ? ? ? ? 286 
HOH ? O     1 
HETATM 4653 O  O     . HOH I 4 .   ? 0.796  -0.125  23.726 1.00 22.76 ? ? ? ? ? 287 
HOH ? O     1 
HETATM 4654 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.591 3.971   35.963 1.00 7.49  ? ? ? ? ? 288 
HOH ? O     1 
HETATM 4655 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.935 -5.002  44.518 1.00 16.92 ? ? ? ? ? 289 
HOH ? O     1 
HETATM 4656 O  O     . HOH I 4 .   ? 37.643 -20.614 58.292 1.00 13.64 ? ? ? ? ? 290 
HOH ? O     1 
HETATM 4657 O  O     . HOH I 4 .   ? -0.287 8.142   33.652 1.00 12.03 ? ? ? ? ? 291 
HOH ? O     1 
HETATM 4658 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.937 9.779   46.763 1.00 20.36 ? ? ? ? ? 292 
HOH ? O     1 
HETATM 4659 O  O     . HOH I 4 .   ? 56.048 11.170  43.165 1.00 18.07 ? ? ? ? ? 293 
HOH ? O     1 
HETATM 4660 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.909 11.013  40.601 1.00 7.00  ? ? ? ? ? 294 
HOH ? O     1 
HETATM 4661 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.945 -13.511 54.203 1.00 7.52  ? ? ? ? ? 295 
HOH ? O     1 
HETATM 4662 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.275 6.810   45.418 1.00 18.34 ? ? ? ? ? 296 
HOH ? O     1 
HETATM 4663 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.171 -5.657  39.597 1.00 11.80 ? ? ? ? ? 297 
HOH ? O     1 
HETATM 4664 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.404 22.332  58.382 1.00 18.67 ? ? ? ? ? 298 
HOH ? O     1 
HETATM 4665 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.702  13.807  31.603 1.00 16.54 ? ? ? ? ? 299 
HOH ? O     1 
HETATM 4666 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.810 -7.086  44.146 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 300 
HOH ? O     1 
HETATM 4667 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.237  -18.673 51.582 1.00 11.96 ? ? ? ? ? 301 
HOH ? O     1 
HETATM 4668 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.828 5.552   14.265 1.00 12.74 ? ? ? ? ? 302 
HOH ? O     1 
HETATM 4669 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.445 13.131  31.769 1.00 15.21 ? ? ? ? ? 303 
HOH ? O     1 
HETATM 4670 O  O     . HOH I 4 .   ? 18.806 -16.754 62.276 1.00 29.98 ? ? ? ? ? 304 
HOH ? O     1 
HETATM 4671 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.945 11.683  25.143 1.00 9.92  ? ? ? ? ? 305 
HOH ? O     1 
HETATM 4672 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.965 -17.935 26.877 1.00 24.89 ? ? ? ? ? 306 
HOH ? O     1 
HETATM 4673 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.625 22.206  48.503 1.00 33.72 ? ? ? ? ? 307 
HOH ? O     1 
HETATM 4674 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.947  4.371   16.112 1.00 20.29 ? ? ? ? ? 308 
HOH ? O     1 
HETATM 4675 O  O     . HOH I 4 .   ? 2.123  -20.666 45.358 1.00 14.55 ? ? ? ? ? 309 
HOH ? O     1 
HETATM 4676 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.245 0.194   56.868 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 310 
HOH ? O     1 
HETATM 4677 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.533  -10.601 50.165 1.00 11.64 ? ? ? ? ? 311 
HOH ? O     1 
HETATM 4678 O  O     . HOH I 4 .   ? -4.086 -15.852 39.934 1.00 18.41 ? ? ? ? ? 312 
HOH ? O     1 
HETATM 4679 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.058 -11.903 30.647 1.00 10.47 ? ? ? ? ? 313 
HOH ? O     1 
HETATM 4680 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.347  5.838   15.613 1.00 16.35 ? ? ? ? ? 314 
HOH ? O     1 
HETATM 4681 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.138 17.543  46.948 1.00 12.87 ? ? ? ? ? 315 
HOH ? O     1 
HETATM 4682 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.779 -2.458  51.814 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 316 
HOH ? O     1 
HETATM 4683 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.813 20.635  47.660 1.00 8.66  ? ? ? ? ? 317 
HOH ? O     1 
HETATM 4684 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.942 -12.360 47.506 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 318 
HOH ? O     1 
HETATM 4685 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.777 17.227  22.529 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 319 
HOH ? O     1 
HETATM 4686 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.566 0.146   18.331 1.00 19.42 ? ? ? ? ? 320 
HOH ? O     1 
HETATM 4687 O  O     . HOH I 4 .   ? 31.723 -24.793 57.336 1.00 23.22 ? ? ? ? ? 321 
HOH ? O     1 
HETATM 4688 O  O     . HOH I 4 .   ? 15.873 -8.673  56.401 1.00 12.22 ? ? ? ? ? 322 
HOH ? O     1 
HETATM 4689 O  O     . HOH I 4 .   ? 24.766 22.485  53.319 1.00 29.45 ? ? ? ? ? 323 
HOH ? O     1 
HETATM 4690 O  O     . HOH I 4 .   ? 29.198 -11.162 39.721 1.00 14.74 ? ? ? ? ? 324 
HOH ? O     1 
HETATM 4691 O  O     . HOH I 4 .   ? 57.038 12.547  36.515 1.00 24.08 ? ? ? ? ? 325 
HOH ? O     1 
HETATM 4692 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.301 -15.194 26.938 1.00 19.78 ? ? ? ? ? 326 
HOH ? O     1 
HETATM 4693 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.514  21.644  47.515 1.00 17.56 ? ? ? ? ? 327 
HOH ? O     1 
HETATM 4694 O  O     . HOH I 4 .   ? 37.787 5.265   59.462 1.00 23.32 ? ? ? ? ? 328 
HOH ? O     1 
HETATM 4695 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.420 1.270   62.865 1.00 17.82 ? ? ? ? ? 329 
HOH ? O     1 
HETATM 4696 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.545 -4.028  50.454 1.00 16.73 ? ? ? ? ? 330 
HOH ? O     1 
HETATM 4697 O  O     . HOH I 4 .   ? 40.055 -22.432 52.113 1.00 15.86 ? ? ? ? ? 331 
HOH ? O     1 
HETATM 4698 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.808 -26.437 38.981 1.00 7.49  ? ? ? ? ? 332 
HOH ? O     1 
HETATM 4699 O  O     . HOH I 4 .   ? -2.384 4.446   47.432 1.00 13.62 ? ? ? ? ? 333 
HOH ? O     1 
HETATM 4700 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.664 -18.373 43.745 1.00 20.79 ? ? ? ? ? 334 
HOH ? O     1 
HETATM 4701 O  O     . HOH I 4 .   ? 31.568 -2.556  42.279 1.00 13.43 ? ? ? ? ? 335 
HOH ? O     1 
HETATM 4702 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.058 7.669   24.083 1.00 19.61 ? ? ? ? ? 336 
HOH ? O     1 
HETATM 4703 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.705 9.980   35.694 1.00 24.24 ? ? ? ? ? 337 
HOH ? O     1 
HETATM 4704 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.950 -16.705 22.837 1.00 27.81 ? ? ? ? ? 338 
HOH ? O     1 
HETATM 4705 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.149 4.036   50.030 1.00 21.05 ? ? ? ? ? 339 
HOH ? O     1 
HETATM 4706 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.629 -14.758 47.452 1.00 34.44 ? ? ? ? ? 340 
HOH ? O     1 
HETATM 4707 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.202 6.047   51.574 1.00 15.40 ? ? ? ? ? 341 
HOH ? O     1 
HETATM 4708 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.262 -4.207  34.744 1.00 28.19 ? ? ? ? ? 342 
HOH ? O     1 
HETATM 4709 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.190 7.655   53.180 1.00 14.24 ? ? ? ? ? 343 
HOH ? O     1 
HETATM 4710 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.288 4.798   63.161 1.00 18.85 ? ? ? ? ? 344 
HOH ? O     1 
HETATM 4711 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.756 -1.816  29.236 1.00 18.08 ? ? ? ? ? 345 
HOH ? O     1 
HETATM 4712 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.816 0.539   43.843 1.00 19.64 ? ? ? ? ? 346 
HOH ? O     1 
HETATM 4713 O  O     . HOH I 4 .   ? -2.561 5.576   31.837 1.00 11.65 ? ? ? ? ? 347 
HOH ? O     1 
HETATM 4714 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.093 -1.502  30.938 1.00 13.71 ? ? ? ? ? 348 
HOH ? O     1 
HETATM 4715 O  O     . HOH I 4 .   ? -6.240 -11.974 39.274 1.00 20.17 ? ? ? ? ? 349 
HOH ? O     1 
HETATM 4716 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.855 -0.970  69.669 1.00 17.78 ? ? ? ? ? 350 
HOH ? O     1 
HETATM 4717 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.021 -0.702  66.567 1.00 20.91 ? ? ? ? ? 351 
HOH ? O     1 
HETATM 4718 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.683 0.689   18.630 1.00 27.93 ? ? ? ? ? 352 
HOH ? O     1 
HETATM 4719 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.131 -14.169 45.214 1.00 10.57 ? ? ? ? ? 353 
HOH ? O     1 
HETATM 4720 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.403 -22.498 46.486 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 354 
HOH ? O     1 
HETATM 4721 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.456  -14.918 26.738 1.00 15.05 ? ? ? ? ? 355 
HOH ? O     1 
HETATM 4722 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.863 11.164  56.438 1.00 11.43 ? ? ? ? ? 356 
HOH ? O     1 
HETATM 4723 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.067  2.399   57.711 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 357 
HOH ? O     1 
HETATM 4724 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.123 -9.734  38.378 1.00 21.37 ? ? ? ? ? 358 
HOH ? O     1 
HETATM 4725 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.867 7.462   20.811 1.00 19.05 ? ? ? ? ? 359 
HOH ? O     1 
HETATM 4726 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.168 -2.550  18.757 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 360 
HOH ? O     1 
HETATM 4727 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.068 -9.128  61.690 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 361 
HOH ? O     1 
HETATM 4728 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.499 15.473  39.237 1.00 19.45 ? ? ? ? ? 362 
HOH ? O     1 
HETATM 4729 O  O     . HOH I 4 .   ? 17.898 15.500  41.282 1.00 26.67 ? ? ? ? ? 363 
HOH ? O     1 
HETATM 4730 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.698 -16.437 22.611 1.00 43.24 ? ? ? ? ? 364 
HOH ? O     1 
HETATM 4731 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.326 4.449   65.132 1.00 18.93 ? ? ? ? ? 365 
HOH ? O     1 
HETATM 4732 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.093  -7.352  65.562 1.00 19.47 ? ? ? ? ? 366 
HOH ? O     1 
HETATM 4733 O  O     . HOH I 4 .   ? 27.286 -2.843  37.103 1.00 14.36 ? ? ? ? ? 367 
HOH ? O     1 
HETATM 4734 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.528 -19.240 39.215 1.00 12.68 ? ? ? ? ? 368 
HOH ? O     1 
HETATM 4735 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.897 -26.704 53.238 1.00 22.11 ? ? ? ? ? 369 
HOH ? O     1 
HETATM 4736 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.520 3.954   40.342 1.00 20.64 ? ? ? ? ? 370 
HOH ? O     1 
HETATM 4737 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.779 -12.172 34.142 1.00 22.04 ? ? ? ? ? 371 
HOH ? O     1 
HETATM 4738 O  O     . HOH I 4 .   ? -0.379 -9.683  57.542 1.00 20.29 ? ? ? ? ? 372 
HOH ? O     1 
HETATM 4739 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.258 -23.930 41.050 1.00 22.27 ? ? ? ? ? 373 
HOH ? O     1 
HETATM 4740 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.791 -9.290  48.619 1.00 22.01 ? ? ? ? ? 374 
HOH ? O     1 
HETATM 4741 O  O     . HOH I 4 .   ? 3.043  0.207   68.266 1.00 21.74 ? ? ? ? ? 375 
HOH ? O     1 
HETATM 4742 O  O     . HOH I 4 .   ? -7.563 9.640   34.378 1.00 22.39 ? ? ? ? ? 376 
HOH ? O     1 
HETATM 4743 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.397 19.035  40.422 1.00 25.81 ? ? ? ? ? 377 
HOH ? O     1 
HETATM 4744 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.995 -18.918 33.834 1.00 23.83 ? ? ? ? ? 378 
HOH ? O     1 
HETATM 4745 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.186 18.577  53.520 1.00 28.47 ? ? ? ? ? 379 
HOH ? O     1 
HETATM 4746 O  O     . HOH I 4 .   ? -1.054 14.939  36.157 1.00 15.66 ? ? ? ? ? 380 
HOH ? O     1 
HETATM 4747 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.339 -6.743  38.896 1.00 16.22 ? ? ? ? ? 381 
HOH ? O     1 
HETATM 4748 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.569 4.836   36.551 1.00 34.38 ? ? ? ? ? 382 
HOH ? O     1 
HETATM 4749 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.175 2.957   52.560 1.00 22.68 ? ? ? ? ? 383 
HOH ? O     1 
HETATM 4750 O  O     . HOH I 4 .   ? -1.471 -15.215 36.095 1.00 29.11 ? ? ? ? ? 384 
HOH ? O     1 
HETATM 4751 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.438 -3.571  20.329 1.00 22.22 ? ? ? ? ? 385 
HOH ? O     1 
HETATM 4752 O  O     . HOH I 4 .   ? 51.944 -9.383  53.628 1.00 35.07 ? ? ? ? ? 386 
HOH ? O     1 
HETATM 4753 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.449  11.727  64.533 1.00 31.70 ? ? ? ? ? 387 
HOH ? O     1 
HETATM 4754 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.307 -25.977 39.975 1.00 33.20 ? ? ? ? ? 388 
HOH ? O     1 
HETATM 4755 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.338 -21.997 49.118 1.00 14.62 ? ? ? ? ? 389 
HOH ? O     1 
HETATM 4756 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.445 24.636  32.897 1.00 22.02 ? ? ? ? ? 390 
HOH ? O     1 
HETATM 4757 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.318  4.478   13.656 1.00 19.47 ? ? ? ? ? 391 
HOH ? O     1 
HETATM 4758 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.062 13.839  50.367 1.00 24.50 ? ? ? ? ? 392 
HOH ? O     1 
HETATM 4759 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.065 -11.950 59.605 1.00 16.50 ? ? ? ? ? 393 
HOH ? O     1 
HETATM 4760 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.566 -2.656  63.343 1.00 18.50 ? ? ? ? ? 394 
HOH ? O     1 
HETATM 4761 O  O     . HOH I 4 .   ? -1.212 6.201   57.315 1.00 23.40 ? ? ? ? ? 395 
HOH ? O     1 
HETATM 4762 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.044 -0.500  54.481 1.00 25.77 ? ? ? ? ? 396 
HOH ? O     1 
HETATM 4763 O  O     . HOH I 4 .   ? 41.384 -19.219 62.834 1.00 20.86 ? ? ? ? ? 397 
HOH ? O     1 
HETATM 4764 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.893 -16.392 40.042 1.00 20.38 ? ? ? ? ? 398 
HOH ? O     1 
HETATM 4765 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.488 -19.718 50.405 1.00 24.79 ? ? ? ? ? 399 
HOH ? O     1 
HETATM 4766 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.814 7.536   48.728 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 400 
HOH ? O     1 
HETATM 4767 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.743 -16.082 61.001 1.00 26.54 ? ? ? ? ? 401 
HOH ? O     1 
HETATM 4768 O  O     . HOH I 4 .   ? 29.239 16.054  62.030 1.00 19.63 ? ? ? ? ? 402 
HOH ? O     1 
HETATM 4769 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.443  14.528  29.387 1.00 19.58 ? ? ? ? ? 403 
HOH ? O     1 
HETATM 4770 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.929  3.208   13.612 1.00 26.41 ? ? ? ? ? 404 
HOH ? O     1 
HETATM 4771 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.286 16.465  59.509 1.00 25.23 ? ? ? ? ? 405 
HOH ? O     1 
HETATM 4772 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.221  2.288   26.995 1.00 17.10 ? ? ? ? ? 406 
HOH ? O     1 
HETATM 4773 O  O     . HOH I 4 .   ? 55.064 -2.594  40.332 1.00 25.23 ? ? ? ? ? 407 
HOH ? O     1 
HETATM 4774 O  O     . HOH I 4 .   ? 0.767  -1.823  67.122 1.00 30.45 ? ? ? ? ? 408 
HOH ? O     1 
HETATM 4775 O  O     . HOH I 4 .   ? 27.721 -10.411 36.561 1.00 20.69 ? ? ? ? ? 409 
HOH ? O     1 
HETATM 4776 O  O     . HOH I 4 .   ? 14.906 -4.410  41.487 1.00 19.29 ? ? ? ? ? 410 
HOH ? O     1 
HETATM 4777 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.391 -7.657  45.711 1.00 11.18 ? ? ? ? ? 411 
HOH ? O     1 
HETATM 4778 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.773 2.705   59.801 1.00 39.30 ? ? ? ? ? 412 
HOH ? O     1 
HETATM 4779 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.461 -27.650 43.243 1.00 35.82 ? ? ? ? ? 413 
HOH ? O     1 
HETATM 4780 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.202 -14.775 59.361 1.00 30.13 ? ? ? ? ? 414 
HOH ? O     1 
HETATM 4781 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.968 -15.673 28.437 1.00 14.64 ? ? ? ? ? 415 
HOH ? O     1 
HETATM 4782 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.991 -24.882 56.032 1.00 38.39 ? ? ? ? ? 416 
HOH ? O     1 
HETATM 4783 O  O     . HOH I 4 .   ? 27.144 2.485   21.736 1.00 25.52 ? ? ? ? ? 417 
HOH ? O     1 
HETATM 4784 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.730 -11.895 43.272 1.00 13.91 ? ? ? ? ? 418 
HOH ? O     1 
HETATM 4785 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.703 24.691  46.305 1.00 15.47 ? ? ? ? ? 419 
HOH ? O     1 
HETATM 4786 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.486 -10.795 41.213 1.00 25.82 ? ? ? ? ? 420 
HOH ? O     1 
HETATM 4787 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.548 -12.739 35.724 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 421 
HOH ? O     1 
HETATM 4788 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.440 -4.489  39.851 1.00 46.56 ? ? ? ? ? 423 
HOH ? O     1 
HETATM 4789 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.368 -4.340  27.829 1.00 17.08 ? ? ? ? ? 424 
HOH ? O     1 
HETATM 4790 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.950 8.335   16.483 1.00 24.15 ? ? ? ? ? 425 
HOH ? O     1 
HETATM 4791 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.329 -23.136 56.672 1.00 21.92 ? ? ? ? ? 426 
HOH ? O     1 
HETATM 4792 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.043  -8.748  59.057 1.00 23.92 ? ? ? ? ? 427 
HOH ? O     1 
HETATM 4793 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.214 -9.402  35.694 1.00 17.20 ? ? ? ? ? 429 
HOH ? O     1 
HETATM 4794 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.975 8.961   30.990 1.00 12.28 ? ? ? ? ? 430 
HOH ? O     1 
HETATM 4795 O  O     . HOH I 4 .   ? 7.459  -8.619  55.061 1.00 24.08 ? ? ? ? ? 431 
HOH ? O     1 
HETATM 4796 O  O     . HOH I 4 .   ? 17.284 20.215  58.910 1.00 17.38 ? ? ? ? ? 432 
HOH ? O     1 
HETATM 4797 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.600 -0.030  34.804 1.00 36.43 ? ? ? ? ? 433 
HOH ? O     1 
HETATM 4798 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.818 -15.591 34.969 1.00 17.63 ? ? ? ? ? 434 
HOH ? O     1 
HETATM 4799 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.230  -0.815  71.500 1.00 28.28 ? ? ? ? ? 435 
HOH ? O     1 
HETATM 4800 O  O     . HOH I 4 .   ? 18.250 12.775  40.155 1.00 15.87 ? ? ? ? ? 436 
HOH ? O     1 
HETATM 4801 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.304  -16.047 32.877 1.00 19.34 ? ? ? ? ? 437 
HOH ? O     1 
HETATM 4802 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.577 6.532   66.394 1.00 24.88 ? ? ? ? ? 438 
HOH ? O     1 
HETATM 4803 O  O     . HOH I 4 .   ? 17.378 9.460   40.026 1.00 17.12 ? ? ? ? ? 439 
HOH ? O     1 
HETATM 4804 O  O     . HOH I 4 .   ? 22.944 -10.559 44.766 1.00 29.12 ? ? ? ? ? 440 
HOH ? O     1 
HETATM 4805 O  O     . HOH I 4 .   ? 0.824  17.382  38.697 1.00 16.33 ? ? ? ? ? 441 
HOH ? O     1 
HETATM 4806 O  O     . HOH I 4 .   ? 33.884 -11.935 24.904 1.00 21.73 ? ? ? ? ? 442 
HOH ? O     1 
HETATM 4807 O  O     . HOH I 4 .   ? 40.307 -25.105 36.344 1.00 44.18 ? ? ? ? ? 443 
HOH ? O     1 
HETATM 4808 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.148 1.626   19.089 1.00 15.35 ? ? ? ? ? 444 
HOH ? O     1 
HETATM 4809 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.292 13.736  58.165 1.00 29.04 ? ? ? ? ? 445 
HOH ? O     1 
HETATM 4810 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.465 7.158   57.487 1.00 21.47 ? ? ? ? ? 446 
HOH ? O     1 
HETATM 4811 O  O     . HOH I 4 .   ? 24.380 -0.771  64.763 1.00 20.45 ? ? ? ? ? 447 
HOH ? O     1 
HETATM 4812 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.180 0.471   20.562 1.00 21.67 ? ? ? ? ? 448 
HOH ? O     1 
HETATM 4813 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.423 3.001   19.021 1.00 39.28 ? ? ? ? ? 449 
HOH ? O     1 
HETATM 4814 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.382 -7.164  61.902 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 450 
HOH ? O     1 
HETATM 4815 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.302 -22.157 30.622 1.00 35.86 ? ? ? ? ? 451 
HOH ? O     1 
HETATM 4816 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.656  13.085  27.457 1.00 32.95 ? ? ? ? ? 452 
HOH ? O     1 
HETATM 4817 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.637 -10.517 26.055 1.00 29.96 ? ? ? ? ? 453 
HOH ? O     1 
HETATM 4818 O  O     . HOH I 4 .   ? 4.755  20.935  54.630 1.00 31.41 ? ? ? ? ? 454 
HOH ? O     1 
HETATM 4819 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.382 17.554  64.248 1.00 22.30 ? ? ? ? ? 455 
HOH ? O     1 
HETATM 4820 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.792 23.935  30.253 1.00 36.57 ? ? ? ? ? 456 
HOH ? O     1 
HETATM 4821 O  O     . HOH I 4 .   ? -6.264 13.576  46.871 1.00 35.05 ? ? ? ? ? 457 
HOH ? O     1 
HETATM 4822 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.139 -16.979 44.688 1.00 38.09 ? ? ? ? ? 458 
HOH ? O     1 
HETATM 4823 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.909 -5.064  37.549 1.00 26.01 ? ? ? ? ? 459 
HOH ? O     1 
HETATM 4824 O  O     . HOH I 4 .   ? -3.336 -1.348  49.694 1.00 7.53  ? ? ? ? ? 462 
HOH ? O     1 
HETATM 4825 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.286  8.593   34.877 1.00 10.73 ? ? ? ? ? 463 
HOH ? O     1 
HETATM 4826 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.616 -12.358 26.464 1.00 13.20 ? ? ? ? ? 464 
HOH ? O     1 
HETATM 4827 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.598 17.466  27.828 1.00 12.26 ? ? ? ? ? 465 
HOH ? O     1 
HETATM 4828 O  O     . HOH I 4 .   ? 24.342 1.597   23.008 1.00 14.63 ? ? ? ? ? 466 
HOH ? O     1 
HETATM 4829 O  O     . HOH I 4 .   ? 44.230 -20.346 53.198 1.00 20.78 ? ? ? ? ? 467 
HOH ? O     1 
HETATM 4830 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.173  15.655  33.655 1.00 18.10 ? ? ? ? ? 468 
HOH ? O     1 
HETATM 4831 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.800 2.254   42.348 1.00 14.78 ? ? ? ? ? 469 
HOH ? O     1 
HETATM 4832 O  O     . HOH I 4 .   ? 33.437 -18.633 59.644 1.00 15.68 ? ? ? ? ? 470 
HOH ? O     1 
HETATM 4833 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.537 7.876   34.185 1.00 6.99  ? ? ? ? ? 471 
HOH ? O     1 
HETATM 4834 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.662 -19.494 58.971 1.00 14.38 ? ? ? ? ? 472 
HOH ? O     1 
HETATM 4835 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.839 13.446  53.075 1.00 23.03 ? ? ? ? ? 473 
HOH ? O     1 
HETATM 4836 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.118  -7.311  57.077 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 474 
HOH ? O     1 
HETATM 4837 O  O     . HOH I 4 .   ? 27.588 -16.943 62.505 1.00 20.82 ? ? ? ? ? 475 
HOH ? O     1 
HETATM 4838 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.915 6.904   60.606 1.00 16.70 ? ? ? ? ? 476 
HOH ? O     1 
HETATM 4839 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.794 6.809   39.493 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 477 
HOH ? O     1 
HETATM 4840 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.833 -20.036 59.156 1.00 18.18 ? ? ? ? ? 478 
HOH ? O     1 
HETATM 4841 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.184 -2.700  36.477 1.00 36.22 ? ? ? ? ? 479 
HOH ? O     1 
HETATM 4842 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.547 -14.820 32.431 1.00 26.84 ? ? ? ? ? 480 
HOH ? O     1 
HETATM 4843 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.463 -14.102 43.214 1.00 22.61 ? ? ? ? ? 481 
HOH ? O     1 
HETATM 4844 O  O     . HOH I 4 .   ? 17.091 -3.898  48.039 1.00 23.87 ? ? ? ? ? 482 
HOH ? O     1 
HETATM 4845 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.452 -11.131 26.738 1.00 28.65 ? ? ? ? ? 483 
HOH ? O     1 
HETATM 4846 O  O     . HOH I 4 .   ? 11.327 -6.456  63.252 1.00 12.81 ? ? ? ? ? 484 
HOH ? O     1 
HETATM 4847 O  O     . HOH I 4 .   ? 26.186 17.473  21.917 1.00 16.68 ? ? ? ? ? 485 
HOH ? O     1 
HETATM 4848 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.807 -7.453  60.199 1.00 13.16 ? ? ? ? ? 486 
HOH ? O     1 
HETATM 4849 O  O     . HOH I 4 .   ? -2.856 4.333   35.423 1.00 14.87 ? ? ? ? ? 487 
HOH ? O     1 
HETATM 4850 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.619  -14.493 51.318 1.00 15.30 ? ? ? ? ? 488 
HOH ? O     1 
HETATM 4851 O  O     . HOH I 4 .   ? -3.658 11.502  49.864 1.00 27.58 ? ? ? ? ? 489 
HOH ? O     1 
HETATM 4852 O  O     . HOH I 4 .   ? 23.364 10.616  33.876 1.00 27.54 ? ? ? ? ? 490 
HOH ? O     1 
HETATM 4853 O  O     . HOH I 4 .   ? 41.467 -18.602 34.360 1.00 28.59 ? ? ? ? ? 491 
HOH ? O     1 
HETATM 4854 O  O     . HOH I 4 .   ? 7.087  -11.668 50.249 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 492 
HOH ? O     1 
HETATM 4855 O  O     . HOH I 4 .   ? 24.326 8.643   35.702 1.00 15.92 ? ? ? ? ? 493 
HOH ? O     1 
HETATM 4856 O  O     . HOH I 4 .   ? 2.796  -2.607  23.602 1.00 32.17 ? ? ? ? ? 494 
HOH ? O     1 
HETATM 4857 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.701 -15.802 50.501 1.00 29.79 ? ? ? ? ? 495 
HOH ? O     1 
HETATM 4858 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.138 9.453   26.661 1.00 22.80 ? ? ? ? ? 496 
HOH ? O     1 
HETATM 4859 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.991 16.897  30.980 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 497 
HOH ? O     1 
HETATM 4860 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.774 -4.019  38.514 1.00 31.34 ? ? ? ? ? 498 
HOH ? O     1 
HETATM 4861 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.249 -24.248 32.636 1.00 37.18 ? ? ? ? ? 499 
HOH ? O     1 
HETATM 4862 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.865 22.287  48.718 1.00 24.07 ? ? ? ? ? 500 
HOH ? O     1 
HETATM 4863 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.670 -22.054 54.464 1.00 26.71 ? ? ? ? ? 501 
HOH ? O     1 
HETATM 4864 O  O     . HOH I 4 .   ? -1.685 17.133  39.415 1.00 31.37 ? ? ? ? ? 502 
HOH ? O     1 
HETATM 4865 O  O     . HOH I 4 .   ? 40.075 4.746   20.205 1.00 33.15 ? ? ? ? ? 503 
HOH ? O     1 
HETATM 4866 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.772 -11.262 59.197 1.00 30.73 ? ? ? ? ? 504 
HOH ? O     1 
HETATM 4867 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.134 -21.949 39.329 1.00 35.15 ? ? ? ? ? 505 
HOH ? O     1 
HETATM 4868 O  O     . HOH I 4 .   ? 0.344  16.098  34.288 1.00 18.36 ? ? ? ? ? 506 
HOH ? O     1 
HETATM 4869 O  O     . HOH I 4 .   ? -0.191 8.913   31.081 1.00 22.48 ? ? ? ? ? 507 
HOH ? O     1 
HETATM 4870 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.589  22.215  45.758 1.00 27.48 ? ? ? ? ? 508 
HOH ? O     1 
HETATM 4871 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.506 10.656  52.115 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 509 
HOH ? O     1 
HETATM 4872 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.906 -15.033 21.809 1.00 27.18 ? ? ? ? ? 510 
HOH ? O     1 
HETATM 4873 O  O     . HOH I 4 .   ? 29.104 7.963   64.607 1.00 32.56 ? ? ? ? ? 511 
HOH ? O     1 
HETATM 4874 O  O     . HOH I 4 .   ? 3.756  15.975  60.800 1.00 45.23 ? ? ? ? ? 512 
HOH ? O     1 
HETATM 4875 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.389 2.388   21.766 1.00 25.25 ? ? ? ? ? 513 
HOH ? O     1 
HETATM 4876 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.915 15.400  25.997 1.00 31.88 ? ? ? ? ? 514 
HOH ? O     1 
HETATM 4877 O  O     . HOH I 4 .   ? 54.857 0.373   47.390 1.00 30.40 ? ? ? ? ? 515 
HOH ? O     1 
HETATM 4878 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.608 2.460   67.503 1.00 25.43 ? ? ? ? ? 516 
HOH ? O     1 
HETATM 4879 O  O     . HOH I 4 .   ? -5.448 14.740  50.467 1.00 30.10 ? ? ? ? ? 517 
HOH ? O     1 
HETATM 4880 O  O     . HOH I 4 .   ? 41.159 18.423  30.938 1.00 23.99 ? ? ? ? ? 518 
HOH ? O     1 
HETATM 4881 O  O     . HOH I 4 .   ? 25.447 7.968   50.347 1.00 55.40 ? ? ? ? ? 519 
HOH ? O     1 
HETATM 4882 O  O     . HOH I 4 .   ? 34.743 12.343  60.478 1.00 20.86 ? ? ? ? ? 520 
HOH ? O     1 
HETATM 4883 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.073 22.726  48.011 1.00 31.86 ? ? ? ? ? 521 
HOH ? O     1 
HETATM 4884 O  O     . HOH I 4 .   ? 0.159  18.449  50.814 1.00 33.73 ? ? ? ? ? 522 
HOH ? O     1 
HETATM 4885 O  O     . HOH I 4 .   ? 37.276 -4.649  39.546 1.00 16.78 ? ? ? ? ? 523 
HOH ? O     1 
HETATM 4886 O  O     . HOH I 4 .   ? 7.845  -14.606 25.452 1.00 23.28 ? ? ? ? ? 524 
HOH ? O     1 
HETATM 4887 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.107 21.059  28.784 1.00 22.21 ? ? ? ? ? 525 
HOH ? O     1 
HETATM 4888 O  O     . HOH I 4 .   ? 18.721 21.994  46.206 1.00 26.36 ? ? ? ? ? 526 
HOH ? O     1 
HETATM 4889 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.488  -8.636  67.088 1.00 24.10 ? ? ? ? ? 527 
HOH ? O     1 
HETATM 4890 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.064 -3.760  63.398 1.00 37.51 ? ? ? ? ? 528 
HOH ? O     1 
HETATM 4891 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.148 -19.729 33.593 1.00 39.88 ? ? ? ? ? 529 
HOH ? O     1 
HETATM 4892 O  O     . HOH I 4 .   ? 29.770 21.995  33.466 1.00 28.92 ? ? ? ? ? 530 
HOH ? O     1 
HETATM 4893 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.628 1.914   53.715 1.00 46.93 ? ? ? ? ? 531 
HOH ? O     1 
HETATM 4894 O  O     . HOH I 4 .   ? 55.887 2.342   37.517 1.00 39.91 ? ? ? ? ? 532 
HOH ? O     1 
HETATM 4895 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.809 -15.037 33.711 1.00 21.71 ? ? ? ? ? 533 
HOH ? O     1 
HETATM 4896 O  O     . HOH I 4 .   ? -1.161 16.739  54.488 1.00 25.09 ? ? ? ? ? 534 
HOH ? O     1 
HETATM 4897 O  O     . HOH I 4 .   ? 10.475 -11.698 22.420 1.00 28.83 ? ? ? ? ? 535 
HOH ? O     1 
HETATM 4898 O  O     . HOH I 4 .   ? 38.803 21.986  47.092 1.00 30.46 ? ? ? ? ? 536 
HOH ? O     1 
HETATM 4899 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.111 21.748  45.372 1.00 52.83 ? ? ? ? ? 537 
HOH ? O     1 
HETATM 4900 O  O     . HOH I 4 .   ? 16.123 8.493   46.428 1.00 35.17 ? ? ? ? ? 538 
HOH ? O     1 
HETATM 4901 O  O     . HOH I 4 .   ? 35.969 7.012   36.572 1.00 26.39 ? ? ? ? ? 539 
HOH ? O     1 
HETATM 4902 O  O     . HOH I 4 .   ? 51.019 -17.742 54.986 1.00 26.82 ? ? ? ? ? 540 
HOH ? O     1 
HETATM 4903 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.486 -1.223  14.756 1.00 30.83 ? ? ? ? ? 541 
HOH ? O     1 
HETATM 4904 O  O     . HOH I 4 .   ? 28.870 14.189  51.842 1.00 36.29 ? ? ? ? ? 542 
HOH ? O     1 
HETATM 4905 O  O     . HOH I 4 .   ? 19.856 -21.618 51.660 1.00 28.29 ? ? ? ? ? 543 
HOH ? O     1 
HETATM 4906 O  O     . HOH I 4 .   ? 7.886  10.269  26.417 1.00 23.34 ? ? ? ? ? 544 
HOH ? O     1 
HETATM 4907 O  O     . HOH I 4 .   ? 43.369 20.301  40.295 1.00 25.82 ? ? ? ? ? 545 
HOH ? O     1 
HETATM 4908 O  O     . HOH I 4 .   ? 20.952 -14.964 63.149 1.00 45.46 ? ? ? ? ? 546 
HOH ? O     1 
HETATM 4909 O  O     . HOH I 4 .   ? 47.833 -3.982  36.746 1.00 24.93 ? ? ? ? ? 547 
HOH ? O     1 
HETATM 4910 O  O     . HOH I 4 .   ? 29.280 -7.307  41.694 1.00 32.89 ? ? ? ? ? 548 
HOH ? O     1 
HETATM 4911 O  O     . HOH I 4 .   ? 50.383 -2.952  54.616 1.00 23.37 ? ? ? ? ? 549 
HOH ? O     1 
HETATM 4912 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.605  10.910  29.731 1.00 42.22 ? ? ? ? ? 550 
HOH ? O     1 
HETATM 4913 O  O     . HOH I 4 .   ? 21.626 18.217  28.326 1.00 26.99 ? ? ? ? ? 551 
HOH ? O     1 
HETATM 4914 O  O     . HOH I 4 .   ? 52.416 6.787   49.397 1.00 50.46 ? ? ? ? ? 552 
HOH ? O     1 
HETATM 4915 O  O     . HOH I 4 .   ? 49.259 -22.104 60.912 1.00 46.48 ? ? ? ? ? 553 
HOH ? O     1 
HETATM 4916 O  O     . HOH I 4 .   ? 9.734  19.500  31.995 1.00 33.59 ? ? ? ? ? 554 
HOH ? O     1 
HETATM 4917 O  O     . HOH I 4 .   ? 6.109  2.849   12.315 1.00 40.26 ? ? ? ? ? 555 
HOH ? O     1 
HETATM 4918 O  O     . HOH I 4 .   ? 1.131  -12.718 50.959 1.00 37.42 ? ? ? ? ? 556 
HOH ? O     1 
HETATM 4919 O  O     . HOH I 4 .   ? 12.744 16.112  32.605 1.00 39.22 ? ? ? ? ? 557 
HOH ? O     1 
HETATM 4920 O  O     . HOH I 4 .   ? 44.597 -16.211 30.937 1.00 74.76 ? ? ? ? ? 558 
HOH ? O     1 
HETATM 4921 O  O     . HOH I 4 .   ? -6.371 8.780   49.449 1.00 31.65 ? ? ? ? ? 559 
HOH ? O     1 
HETATM 4922 O  O     . HOH I 4 .   ? -6.834 10.909  52.016 1.00 47.66 ? ? ? ? ? 560 
HOH ? O     1 
HETATM 4923 O  O     . HOH I 4 .   ? 13.691 -15.111 54.928 1.00 50.45 ? ? ? ? ? 561 
HOH ? O     1 
HETATM 4924 O  O     . HOH I 4 .   ? 30.257 -26.746 55.808 1.00 47.23 ? ? ? ? ? 562 
HOH ? O     1 
HETATM 4925 O  O     . HOH I 4 .   ? 42.194 -20.603 51.375 1.00 37.66 ? ? ? ? ? 563 
HOH ? O     1 
HETATM 4926 O  O     . HOH I 4 .   ? 36.854 -12.894 30.800 1.00 41.93 ? ? ? ? ? 564 
HOH ? O     1 
HETATM 4927 O  O     . HOH I 4 .   ? 33.147 -8.629  43.974 1.00 32.59 ? ? ? ? ? 565 
HOH ? O     1 
HETATM 4928 O  O     . HOH I 4 .   ? 45.898 19.645  40.045 1.00 45.22 ? ? ? ? ? 566 
HOH ? O     1 
HETATM 4929 O  O     . HOH I 4 .   ? 8.669  -21.060 28.315 1.00 32.82 ? ? ? ? ? 567 
HOH ? O     1 
HETATM 4930 O  O     . HOH I 4 .   ? 15.313 -4.512  44.581 1.00 36.89 ? ? ? ? ? 568 
HOH ? O     1 
HETATM 4931 O  O     . HOH I 4 .   ? -6.656 -6.463  47.402 1.00 52.05 ? ? ? ? ? 569 
HOH ? O     1 
HETATM 4932 O  O     . HOH I 4 .   ? 27.205 -7.791  38.039 1.00 37.00 ? ? ? ? ? 570 
HOH ? O     1 
HETATM 4933 O  O     . HOH I 4 .   ? 48.469 0.523   17.528 1.00 37.65 ? ? ? ? ? 571 
HOH ? O     1 
HETATM 4934 O  O     . HOH I 4 .   ? 46.687 -22.254 52.034 1.00 54.01 ? ? ? ? ? 572 
HOH ? O     1 
HETATM 4935 O  O     . HOH I 4 .   ? 32.081 22.814  27.748 1.00 40.80 ? ? ? ? ? 573 
HOH ? O     1 
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